COMPOZIIA CHIMICA A MATERIEI VII

Constituenii de baz ai lumii vii

Constituenii de baz ai lumii vii: *proteinele *hidraii de carbon *lipidele *acizii nucleici Alte substane organice: pigmenii clorofilieni din plante, hormonii, vitaminele Substante anorganice (ioni / saruri)

Organismele snt formate din: A) bioelemente B) biomolecule

A) Bioelemente numar mic

principalele elemente: H (63%); O (25,5%); C (9,5%), N

(1,4%); Ca, P, Cl, K, S, Na, Mg (<1%) - % din numrul total de atomi ai organismului uman C, H, O, N, P, S cele mai abundente elemente

apa reprezint ntre 70% i 90% din greutatea celor mai multe organisme vii C, H, O, N - legturi covalente (inclusiv legturi multiple) geometria tetraedric a carbonului

 Dupa proportia in care se gasesc in organism:

- macrobioelemente (bioelemente plastice) in compozitia tuturor celulelor si lichidelor biologice: nemetalele C,H, O, N, P, S si metalele: Na+, K+. Ca2+, Mg2+ * Na+, K+ - principalii cationi extracelular/intracelular reglarea presiunii osmotice si a volumului celular, intervin in permeabilitatea membranelor, in transportul activ al unor metaboliti, in reglarea pHului, reglarea cantitatii de apa din organism si a balantei dintre apa intra- si extracelulara, reglarea echilibrului hidro-salin etc. * Ca2+ - in matricea oaselor si a dintilor, actioneaza asupra permeabilitatii membranelor, intervine in procesul coagularii sangelui, stimuleaza activit. unor enzime P in oase si dinti; acizi nucleici, intermediari fosforilati ai metabolismului, sisteme tampon PO43- - principalul anion intracelular; Cl- si HCO3- sunt principalii anioni extracelulari

(microbioelemente) (< 0,1%), inegal distribuite n esuturi; rol f. important n organism, lipsa provoaca dereglri funcionale *fac parte din structura unor enzime (Mn2+, Cu2+, Zn2+), hormoni (I), vitamine (Co n vitamina B12), hemoglobin (Fe2+);
- ultramicrobioelemente (cantiti extrem de mici): rol biologic (F, Cr, Mo, Se etc.) sau apar accidental n esuturi n urma unor contaminri: Pb, Hg, Sr, Ag, As etc. Mo (molibdopterina) functionarea unor enzime Se in structura unor aminoacizi non-standard (selenocisteina, selenometionina)

_ oligobioelemente

B) Biomolecule - componentele de baz ale materiei vii; asigur organizarea structural i funcional specific organismelor *biomolecule anorganice: - apa - sruri minerale *biomolecule organice, cu urmtoarele roluri: - plastic i energetic: proteine, glucide, lipide - informaional: acizi nucleici - catalitic: enzime - de reglare: hormoni, vitamine

Apa

Apei i-a fost dat puterea de a deveni seva vieii pe pmnt Leonardo da Vinci

Apa este purttoarea vieii pe pmnt, unul dintre solvenii cei mai buni creai vreodat de natur.

 Coninutul hidric al organismului variaz invers proporional cu vrsta: embrion (cca 90% ap), copil (70-75%), adult de 30 ani (60-65%), vrstic de 70 ani (aprox. 46%). Dup provenien - exogen introdus prin alimentaie - endogen format n organism prin oxidarea la nivel celular a unor compui redui.

In organism : *intracelular particip la formarea structurii celulare, a sistemelor coloidale, hidrateaz ionii i moleculele *extracelular, n: - lichidul interstiial - lichidele transcelulare: lich. cefalo-rahidian, umoarea apoasa; spatiul pericardic, peritoneal, pleural, sinovial; secretii (sudorala, digestiva) - spaiile intravasculare (artere, vene, capilare limfatice)

Importana apei n organism se bazeaz pe proprietile sale: * polaritatea moleculelor (= 1,84 D) => constant dielectric mare (~80, la 20C) * formare legturi de hidrogen eliberare de energie => realizarea i stabilizarea structurii spaiale a biomoleculelor ; stabilizarea mediului celular => solvent f. bun pentru sruri i pentru substane organice mai mult sau mai puin polare disocierea substanelor

Importanta legaturilor de hidrogen in biomolecule (exemple) a) Proteine (structura secundara) (v. si capitolul Proteine pt. structura tertiara si cuaternara)

b) Acizi nucleici (ADN)

H H H3C O H N N N N N O timin (form lactam) adenin (form amino) H N N N N N H guanin (form lactam) citozin (form lactam) H O N H N N N O H N

 Interacia biomoleculelor cu apa influeneaz structura biomoleculelor (majoritatea amfipatice) si indeplinirea functiilor biologice specifice Exemple: 1) proteinele se pliaz astfel nct grupele polare i cele ncrcate electric din aminoacizii polari s se afle spre exteriorul moleculei, la suprafaa de contact cu apa, iar resturile de aminoacizi nepolari se orienteaz spre interior

2) fosfolipidele din stratul dublu lipidic al membranelor celulare se orienteaz cu capetele polare ale fosfatidil serinei sau fosfatidil etanolaminei ctre ap, n timp ce restul catenelor nepolare din acizii grai se grupeaz mpreun, crend o zon hidrofob => favorizarea formrii unui numr maxim de interaciuni ion-dipol, dipol-dipol i de legturi de hidrogen ntre biomolecule i ap

* n mediu apos (polar) compuii nepolari au tendina de a se auto-asocia (necesitatea de minimizare a interaciilor acestora cu apa, defavorizate energetic) + tendinta moleculelor de apa de a reface reteaua tridimensionala a legaturilor de hidrogen => interactii (legaturi) hidrofobe

Alte proprieti ale apei: * temperaturi de solidificare i vaporizare mai ridicate dect ale substanelor nrudite structural: H2S, H2Se, CH4, NH3 etc.; *cldur de vaporizare mare (537 Kcal/mol) i cldur specific mare (18 cal/mol.grad) rol termoreglator

* vscozitatea relativ mic;

* tensiune superficial relativ mare; * electrolit slab => H+ i HO- - mobilitate foarte mare; implicaii majore n procesele biochimice Kw = 10-14 M2 = produsul ionic al apei

Rolurile apei n organism:

1. structural in fluidele biologice; formarea structurii celulare; 2. solvent biologic solubilizeaz substane organice si anorganice; favorizeaz disocierea electrolitic a multor molecule => devin active biologic 3. mediu de reacie n ap au loc reacii biochimice necesare meninerii strii vii 4. reactant particip la reacii de hidroliz i hidratare; este un nucleofil foarte bun 5. generator de ioni H3O+ i HO- necesari proceselor de tamponare i cataliz enzimatic 6. stabilizator al mediului biologic 7. termoreglator meninerea temperaturii organismului n limite constante prin evaporare cutanat i respiraie.

Sisteme tampon *Lichidele biologice sunt caracterizate de valori caracteristice i foarte bine determinate ale pH-ului: plasma sanguin i lichidul interstiial 7,4 lichidul intracelular din muchi - 6,1 lichidul intracelular din ficat 6,9 sucul gastric 0,8 - 3 saliva 6,4 - 6,9 urina 5 - 8 etc.

* reaciile biochimice au loc n limite riguros meninute ale valorilor de pH, compatibile cu viaa

Un sistem tampon este amestecul la echilibru al unor cantiti echivalente de acid slab si baza conjugat sau de baza slaba si acidul conjugat, capabil s-i pstreze pH-ul n limite constante la adugarea unei cantiti mici dintr-un acid sau o baz tare.
Capacitatea de tamponare a unui sistem este maxim cnd pH = pK 1.

Ecuatia Henderson-Hasselbalch

HA + H2O

A- + H3O+
-

(VI)

H O A K
HA H 2 O
2

Ka

H O A K H O
3

HA

pK log 10 K a

log 10 K a log 10 H 3 O log 10

log 10

HA

A
-

HA

A log
-

10

K a log 10 H 3 O

pH pK a log 10

HA

A
-

Exemple: a) fosfat monosodic/fosfat disodic principalul tampon intracelular b)pentru meninerea constant a pH-ului sngelui/plasmei: sistemul tampon acid carbonic / bicarbonat), hemoglobina + participarea sistemului respirator (eliminarea CO2 n exces) i a rinichilor (eliminarea HCO3- i a altor ioni). a) fosfat monosodic / fosfat disodic _ (pKa = 6,8) _

H2PO4
H2CO3
CO2 (aq) + H 2O CO2 (g) + H 2O

HPO4 + H

b) acid carbonic bicarbonat (pKa=6,1)

_ + HCO3 + H

(1)

H2CO3 (2) CO2 (aq) + H 2O (3)

Capacitate de tamponare maxima la pH = pKa 1

Biomolecule organice
numr foarte mare de biomolecule componente (E. coli aprox. 3 000 de tipuri de proteine i aprox. 1 500 de tipuri de acizi nucleici; n organismul uman - peste 100 000 de tipuri de molecule din care aprox. 10 000 de tipuri de proteine).

 organizare ntr-o ierarhie de complexitate molecular progresiv: - precursori chimici - molecule simple, cu mas molecular mic: CO2, H2O, N2 etc. care prin procese metabolice intermediare (de biosintez) n care apar metabolii intermediari (cu mase moleculare cuprinse ntre 50 - 150) sunt transformai n - biomolecule de baz utilizate pentru biosinteza macrobiomoleculelor: aminoacizi, zaharuri, acizi grai, mononucleotide etc. (mase moleculare medii: 100-350); - biomacromoleculele - prin unirea prin legturi covalente a biomoleculelor simple, cu mase moleculare relativ mari (103 109). Spre exemplu: aminoacizi proteine; acizi grai lipide; monozaharide polizaharide; nucleotide acizi nucleici.

* numr foarte redus de molecule simple: 20 aminoacizi, 8 nucleotide ce cuprind doar 2 baze purinice (adenina, guanina) i 3 baze pirimidinice (uracil, timin, citosin), 8 monoglucide

n cursul evoluiei s-au selectat doar acele biomolecule care au funcionalitate multipl i care asigur existena proceselor vitale integrate i o complementaritate structural absolut indispensabil pentru formarea structurilor supramoleculare, tridimensionale, active biologic.

- biomacromoleculele (conin legturi covalente) se asociaz ntre ele => sisteme supramoleculare (mase moleculare foarte mari 106 - 109): complexe enzimatice, lipoproteine, glicoproteine, nucleoproteine, ribozomii etc.

* structura supramoleculelor rezultatul unei complementariti geometrice i structurale precise a prilor componente este realizat prin legturi de hidrogen, fore van der Waals, interacii hidrofobe asociere necovalent foarte specific - cel mai nalt nivel de organizare: diferitele complexe i sisteme supramoleculare snt asamblate mpreun n organitele celulei: nucleu, mitocondrii, cloroplaste etc. celule => esuturi => => organe => organisme

 Principalele clase de biomolecule au funcii identice n toate tipurile de celule. Fiecare specie are are un set propriu de proteine i de acizi nucleici care este specific i distinct.

Natura legturilor chimice n biomolecule *legturi covalente - cele mai puternice i stabile legturi; caracterizate prin: geometrie i lungimi fixe ale legturilor, valori exacte ale unghiurilor, rotaie liber a atomilor n jurul legaturilor simple, rigiditatea legturilor multiple, mobilitatea i delocalizarea electronilor ;

*legturi coordinative se formeaz prin cedarea unei perechi de electroni de ctre atomul donor ctre un atom acceptor;

*legturi ionice (electrovalente) fore de atracie electrostatic

*legturi de hidrogen legturi slabe, de natur electrostatic ce se stabilesc ntre atomi de hidrogen legai de atomi electronegativi i ali atomi cu electronegativitate mare (O, F, N); se pot stabili intra- i intermolecular i au rol n realizarea si meninerea configuraiei spaiale a biomoleculelor

*fore van der Waals sunt fore mai slabe dect legturile de hidrogen ce apar ca urmare a interaciilor dintre dipolii temporari produi de micarea rapid a electronilor n atomi. Pot fi fore de atracie sau de respingere

*interaciuni hidrofobe se manifest ntre molecule sau grupe de atomi cu caracter nepolar aflate n mediu apos conducnd la tendina lor de a se agrega n ap; nu reprezint legturi propriu-zise; intervin n stabilirea structurii proteinelor globulare i n organizarea structural a biomembranelor