Proteinele Sunt Celulelor Vii

S-ar putea să vă placă și

Sunteți pe pagina 1din 7

Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de

lipide, zaharide, vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand impreuna


un sistem complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care
asigura reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a fiintelor vii. Sunt
componente ale structurilor celulare si au functii biologice fundamentale :
enzimatice, hormonale , imunologice. Sunt proteine unele substante cu
puternica activitate biologica ale celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori,
multi hormoni si anticorpii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si
din flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma
energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina. Ele intra in
structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Ca aspect ,
la microscop , proteinele sunt subtiri , ca niste bastonase gelatinoase. In
organele animale apar sub forma de muschi , piele ,par . Ele se gasesc si in
plante , in cantitati mai mici . Toate sunt amestecuri de compusi complecsi ,
continand carbon , hidrogen , azot , oxigen , uneori si fosfor , fier , iar de multe
ori sulf . Proteinele sunt principali constituenti ai corpului animalelor . Indeplinind
o mare varietate de functii , se descopera o diversificare deosebita in alcatuirea
lor . S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai insemnata din
substanta uscata a celulelor . In corpul omenesc , 15 % din greutate se
datoreaza proteinelor. Analiza lor elementara a fost facuta de chimistul olandez
Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragandu-le din tesuturi animale si
vegetale . Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia fostului sau profesor J.J.
Berzelius , numele de proteine , de la grecescul 'protos' , care inseamna primul ,
in prima linie . Mulder publica aceasta denumire in 1840 ( in unele tratate apare
anul 1843 ) , in limba olandeza , tradusa apoi si
in limba franceza .
Caracteristica cea mai importanta a proteinelor
este specificitatea: proteinele diferitelor specii
vegetale si animale se deosebesc intre ele, existand
deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor din
aceeasi specie. Se apreciaza ca intr-un organism
animal exista circa 100.000 de proteinele specifice.
Fiecare macromolecula de proteina este alcatuita din
50 pana la 10.000 de unitati de - aminoacizi, unite
prin legaturi peptidice.
Clasificarea proteinelor
1. Dupa sursa de provenienta :
-

proteine de origine vegetala

proteine de origine animala

2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de


electoliti :
-

insolubile (fibroase)

solubile (globulare)

3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :


-

proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai - aminoacizi)

proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe


langa - aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei
apare ca grupa prostetica)

Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera


tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva
agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne
se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa
atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta
keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de
enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in
acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina,
care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale
viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie
concentrata, vascoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive,
tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste.
Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie
deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si
hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu
apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina
sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a
cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu
tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la
fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de
elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si
prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza.
Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este
insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina
initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci nu au valoare
nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub
forma de geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart
in albumine si globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de
electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de
electroliti.

Exemple de proteine solubile:


-

albuminele din oua

- caseina din lapte


- globulinele si albuminele din sange
-

(hemoglobina, fibrinogenul)
proteinele din muschi (miogenul si
miosina)

Structura unei albumine

proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina


din porumb)
proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
anticorpii
nucleoproteidele
enzimele
hormonii proteici (insulina)

Proteinele din sange


Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop,
globulele albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin
toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie
fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea globulelor si a
fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreaza
transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O importanta
deosebita o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din
serul sanguin.
Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal
devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi
germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul
animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite
antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din
virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in
organism actioneaza ca antigen.
Proteinele din muschi
Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul,
miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de
albumine si globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului:
fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..

Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a


muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara.

PROTEINE VEGETALE
Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de
albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din
samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si
corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole,
legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc.
Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale

Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza caracterului


special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei
cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea fainei intr-un
curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub
forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale,
glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a
dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina.
Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi
separata de glutenina.
Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele solubile fac
parte
din categoria proteinelor conjugate, in care grupa prostetica poate fi o lipida
(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau un
acid nucleic (nucleoproteide).

COMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai


gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al
elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza proteinelor
se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin
fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid
formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de
bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care
poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza
grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR

Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a


aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de combinatii anorganice ale
azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare
inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.
Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale
azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau vegetala,
continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt
hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele
intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii
ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate
construi proteina ei specifica.
Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii
provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa
contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant.
suficienta din fiecare aminoacid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua,
creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii esentiali
in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din
vegetale sunt deficiente in unul sau altul din aminoacizii esentiali. Folosirea
exclusiva in alimentatie a acestor proteine duce la tulburari grave. Lipsa
aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a
caror crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar
daca se completeaza dieta cu lapte.

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa


complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare
si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si
succesiunea specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura
secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei
polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in
domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta
o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt
determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor
polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar
numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale aminoacizilor.
Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene
polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si
mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau,
in proteide, grupele prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de
structura secundara este acela al keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand
structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare,

dar ele actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau
elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

IZOLARE SI PURIFICARE

Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in


organismele animale, grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile, asa ca
izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot fi purificate
prin dizolvare.
Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a
bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi chimici, o transformare
numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica.
Denaturarea proteinelor consta in modificarea ireversibila a formei lor spatiale,
naturale, in urma desfacerii unor legaturi din structura moleculei proteice.
Aceste modificari se produc fie sub actiunea unor agenti fizici (caldura, radiatii,
ultrasunete) fie sub actiunea unor agenti chimici (solutii de acizi, baze sau
saruri, solventi organici, etc.)
Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o
solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca glicerina sau acetona, diluate cu
apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice; indepartarea acestora se
face cu ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste substante dar
impermeabile pentru proteine. Proteinele insolubile in apa distilata se precipita
la sfarsitul dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin
suprapunerea unei electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa).
Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin
dializa consta in precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau sulfat de
sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt procedeu, precipitarea
proteinei se face cu etanol.

ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:


1. Plastic.
2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acidobazic; participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori
membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).
3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor
sistemelor de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de
actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen,

toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate,


sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).
4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante toxice
(amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar.

NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului:
1.Cantitativ:
Copii:

0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h


7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti:
1,2-1,5 g/kgc/zi
(ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE
Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne
(20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin)

S-ar putea să vă placă și