FROM MANUALUL:

Musteață G., Zgardan D., Biochimie / Chișinău: Ed.MS LOGO, 2016/

p.003 – 188.

PREFAŢĂ

...Manualul cuprinde două părţi. În partea I – Biochimie statică – se prezintă compuşii chimici
de bază ai materiei vii: biopolimeri cu rol informaţional (acizi nucleici), structural şi funcţional
(proteine şi enzime), energetic şi de rezervă (glucide); lipide, vitamine, precum şi substanţe secundare
de origine vegetală (compuşi fenolici, alcaloizi, izoprenide).
În partea II – Biochimie dinamică – se prezintă transformările biochimice ale compuşilor
organici care stau la baza unor procese biologice fundamentale (metabolismul aminoacizilor şi al
amoniacului, biosinteza acizilor nucleici şi a proteinelor, fotosinteză, glicoliză, fermentaţii, respiraţie,
degradarea poliglucidelor), interrelaţii metabolice şi energetice.
Lucrarea cuprinde formule, scheme, figuri, tabele care facilitează înţelegerea textului.
Testarea ca metodă de evaluare a cunoştinţelor, devenită tradiţională în învăţământul occidental,
se înrădăcinează şi în procesul educaţional din Republica Moldova. De mai mulţi ani testarea constituie
una din metodele de apreciere a cunoştinţelor la susţinerea examenelor în instituţiile de învăţământ
superior. Ţinând cont de aceasta, la sfârşitul capitolelor sunt prezentate exemple de teste de evaluare a
cunoştinţelor.
Cartea se adresează studenţilor, specialiştilor din diferite ramuri ale industriei alimentare, dar
poate fi utilizată şi de studenţii din domeniul ştiinţelor biologice, agriculturii, medicinii umane şi
veterinare, farmaceuticii, precum şi de cadrele didactice din învăţământul preuniversitar, masteranzi,
doctoranzi şi de persoanele care efectuează studii aprofundate în biochimie.

3
 CUPRINS
PREFAŢĂ................................................................................................................................................................3

I. BIOCHIMIE STATICĂ

CAPITOLUL 1. INTRODUCERE ÎN CURSUL DE BIOCHIMIE.........................................................................6

1.1. Obiectul de studiu al biochimiei............................................................................................................6
1.2. Istoria dezvoltării şi metodele de cercetare în biochimie......................................................................6
1.3. Importanţa biochimiei în industria alimentară......................................................................................7

CAPITOLUL 2. CELULA........................................................................................................................................9
2.1. Aspecte generale....................................................................................................................................9
2.2. Compoziţia chimică a celulei..............................................................................................................10
2.3. Evoluţia biochimică.............................................................................................................................13
2.4. Celula eucariotă..................................................................................................................................14

CAPITOLUL 3. ACIZII NUCLEICI......................................................................................................................23

3.1. Rolul acizilor nucleici în ereditate.......................................................................................................23
3.2. Nucleozidele şi nucleotidele...............................................................................................................24
3.3. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)........................................................................................................26
3.4. Acidul ribonucleic (ARN)...................................................................................................................30
3.5. Codul genetic.......................................................................................................................................32

CAPITOLUL 4. AMINOACIZII, PEPTIDELE ŞI PROTEINELE.......................................................................37

4.1. Aminoacizii.........................................................................................................................................37
4.2. Peptidele şi polipeptidele....................................................................................................................40
4.3. Clasificarea şi caracteristica generală a proteinelor............................................................................42
4.4. Organizarea structurală a proteinelor..................................................................................................46
4.5. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor.........................................................................................48
4.6. Funcţiile proteinelor în
celulă..............................................................................................................51

CAPITOLUL 5. ENZIMELE.................................................................................................................................55
5.1. Aspecte generale.................................................................................................................................55
5.2. Constituienţii şi organizarea structurală a enzimelor..........................................................................56
5.3. Specificitatea enzimelor......................................................................................................................57
5.4. Mecanismul şi cinetica reacţiilor enzimatice......................................................................................58
5.5. Mecanismele de reglare a activităţii enzimatice..................................................................................62
5.6. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor..............................................................................................64

CAPITOLUL 6. GLUCIDELE..............................................................................................................................86
6.1. Aspecte generale.................................................................................................................................86
6.2. Monoglucidele.....................................................................................................................................87
6.3. Oligoglucidele...................................................................................................................................100
6.4. Poliglucidele......................................................................................................................................104
6.5. Funcţiile glucidelor în celulă.............................................................................................................119

CAPITOLUL 7. LIPIDELE..................................................................................................................................123
7.1. Aspecte generale...............................................................................................................................123
7.2. Acizii graşi........................................................................................................................................124
7.3. Lipidele simple..................................................................................................................................130
7.4. Lipidele complexe.............................................................................................................................138
4
 7.5. Compuşii cu caracter lipidic (lipoide)...............................................................................................141
7.6. Rolul biologic al lipidelor.................................................................................................................144
CAPITOLUL 8. METABOLIŢII SECUNDARI..................................................................................................149
8.1. Particularităţile metabolismului secundar la
plante...........................................................................149
8.2. Alcaloizii...........................................................................................................................................150
8.3. Izoprenidele.......................................................................................................................................156
8.4. Compuşii fenolici..............................................................................................................................158

CAPITOLUL 9. VITAMINELE...........................................................................................................................174
9.1. Aspecte generale................................................................................................................................174
9.2. Vitaminele liposolubile.....................................................................................................................175
9.3. Vitaminele hidrosolubile...................................................................................................................179

II. BIOCHIMIE DINAMICĂ

CAPITOLUL 10. METABOLISMUL ŞI BIOENERGETICA............................................................................189

10.1. Aspecte generale ale metabolismului..............................................................................................189
10.2. Surse de energie şi carbon ale organismelor...................................................................................191
10.3. Energia liberă şi biomoleculele macroergice..................................................................................194

CAPITOLUL 11. ANABOLISMUL GLUCIDELOR.........................................................................................202

11.1. Fotosinteza.....................................................................................................................................202
11.2. Chemosinteza.................................................................................................................................216
11.3. Gluconeogeneza..............................................................................................................................220
11.4. Biosinteza oligo-şi poliglucidelor...................................................................................................222

CAPITOLUL 12. CATABOLISMUL GLUCIDELOR.......................................................................................231

12.1. Aspecte generale despre respiraţia celulară....................................................................................231
12.2. Glicoliza..........................................................................................................................................233
12.3. Fermentaţiile....................................................................................................................................239
12.4. Ciclul Krebs....................................................................................................................................246
12.5. Fosforilarea oxidativă......................................................................................................................251
12.6. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator.......................................................................262
12.7. Scindarea poli-şi
oligoglucidelor.....................................................................................................269

CAPITOLUL 13. METABOLISMUL AMINOACIZILOR ŞI AL AMONIACULUI........................................276

13.1. Circuitul azotului în biosferă...........................................................................................................276
13.2. Anabolismul aminoacizilor.............................................................................................................277
13.3. Catabolismul aminoacizilor.............................................................................................................287
13.4. Metabolismul amoniacului..............................................................................................................294

CAPITOLUL 14. METABOLISMUL ACIZILOR NUCLEICI ŞI BIOSINTEZA PROTEINELOR.................300

14.1. Replicarea ADN-lui........................................................................................................................300
14.2. Reparaţia ADN-ului........................................................................................................................305
14.3. Transcripţia......................................................................................................................................306
14.4. Modificările posttranscripţionale ale ARN-ului..............................................................................312
14.5. Translaţia.........................................................................................................................................315

CAPITOLUL 15. METABOLISMUL LIPIDELOR............................................................................................326

15.1. Biosinteza acizilor graşi..................................................................................................................327
15.2. Biosinteza trigliceridelor şi a glicerofosfolipidelor.........................................................................332
5
 15.3. Biosinteza colesterolului, steroizilor şi a izoprenidelor..................................................................335
15.4.Biosinteza fosfolipidelor membranare.............................................................................................338
15.5. Catabolismul trigliceridelor.............................................................................................................339
ANEXE................................................................................................................................................................350
I. BIOCHIMIA STATICĂ

CAPITOLUL 1. INTRODUCERE ÎN CURSUL DE BIOCHIMIE

1.1. Obiectul de studiu al biochimiei

1.2. Istoria dezvoltării şi metodele de cercetare în biochimie
1.3. Importanţa biochimiei în industria alimentară

1.1. OBIECTUL DE STUDIU AL BIOCHIMIEI

Biochimia sau chimia biologică – este ştiinţa despre compoziţia chimică şi metabolismul celulei
vii. Termenul de biochimie a fost introdus de chimistul german Carl Neuberg în 1903 [5]. Biochimia,
fiind o ştiinţă interdisciplinară care se situează la hotarul între biologie şi chimie, studiază procesele
care se desfăşoară în celula vie folosind metode fizico-chimice.
În funcţie de procedeele folosite la studierea materiei vii biochimia se împarte în două parţi
interdependente: biochimia statică şi biochimia dinamică. Biochimia statică studiază conţinutul,
structura şi proprietăţile substanţelor chimice, iar biochimia dinamică – metabolismul celular care este
de două tipuri – anabolism şi catabolism. Anabolismul reprezintă totalitatea reacţiilor de sinteză care se
desfăşoară în celulă cu consum de energie, iar catabolismul – totalitatea reacţiilor de descompunere în
cadrul cărora se eliberează energie.
În funcţie de obiectul de studiu sau direcţia de cercetare biochimia modernă se clasifică în
următoarele domenii [3]: 1) biochimia generală; 2) biochimia bioorganică; 3) biochimia animală; 4)
biochimia vegetală; 5) biochimia microorganismelor; 6) biochimia medicală; 7) biochimia veterinară;
8) biochimia tehnică; 9) biochimia evoluţionistă; 10) biochimia cosmică; 11) enzimologia; 12) biologia
moleculară.

1.2. ISTORIA DEZVOLTĂRII ŞI METODELE DE CERCETARE ÎN BIOCHIMIE

Istoria dezvoltării biochimiei poate fi împărţită convenţional în trei perioade.

I. Perioada biochimiei preştiinţifice sau empirice (Antichitate – mijlocul sec. XIX) în care are
loc o acumulare de cunoştinţe practice, fără un substrat teoretic, utilizate la producerea băuturilor
alcoolice, caşcavalului, la coacerea pâinii, tăbăcirea pieilor, tratarea bolnavilor, prepararea
medicamentelor etc.
II. Perioada biochimiei clasice (a doua jumătate a sec. XIX – a doua jumătate a sec. XX) se
caracterizează prin apariţia biochimiei ca ştiinţă de sinestătătoare. Constituirea biochimiei ca ştiinţă a
fost stimulată de un şir de factori:
 analiza proceselor fiziologice celulare cu ajutorul reacţiilor chimice;
 folosirea metodelor chimice cantitative în biologie;
 dezvoltarea chimiei organice şi perfecţionarea metodelor de sinteză a compuşilor organici.
În perioada respectivă studierea proceselor fiziologice se efectuau la nivel de organism, tisular
şi celular. Cea mai importantă realizare a biochimiei clasice a fost stabilirea structurii biopolimerilor
(proteine, acizi nucleici) şi a căilor metabolice principale în celula vie.
III. Perioada biochimiei moderne (a doua jumătate a sec. XX – prezent) s-a format pe baza
biochimiei clasice odată cu trecerea cercetărilor la un nivel calitativ net superior – nivel molecular.

6
Această evoluţie s-a datorat implementării în cercetare a unor metode fizico-chimice noi [4]:
microscopie Roentgen, microscopie electronică, cromatografie, marcare izotopică, spectrofotometrie,
analiză fluorescentă, analiză bioluminiscentă, electroforeză, spectrometrie de masă, ultracentrufugare,
spectroscopie nuclear magnetică de rezonanţă a proteinelor (magnetic resonance spectroscopy of
proteins – protein NMR), rezonanţă electronică paramagnetică (REP) etc.

Microscopie electronică Sistem de cromatografiere – HPCCC Anliza ADN-ului ̶ Real Time PCR
Fig. 1.1. Metode biochimice moderne;
* ̶ HPCCC (engl. High Performance Countercurrent Chromatography); PCR (engl. The Polymerase Chain Reaction)

Această perioadă se caracterizează printr-o serie de realizări remarcabile: descoperirea structurii

bicatenare a moleculei de ADN; descifrarea codului genetic; stabilirea structurii spaţiale a moleculei de
proteină; descrierea căilor principale de metabolism al glucidelor, lipidelor, proteinelor; analiza
mecanismelor de formare a ATP-ului în celulă; elaborarea metodelor de determinare a structurii
primare a proteinelor şi acizilor nucleici; sinteza artificială a genelor etc.
Aceste descoperiri au stat la baza constituirii unei direcţii noi de cercetare ale biochimiei
moderne – biologia moleculară – care a însumat eforturile biologilor, biochimiştilor, chimiştilor,
fizicienilor în studierea bazelor moleculare ale evoluţiei, biodiversităţii, creşterii, dezvoltării şi
îmbătrânirii organismelor, mecanismelor cancerigenezei, imunităţii etc. Pornind de la cele spuse, putem
afirma că biochimia şi biologia moleculară studiază procesele fizico-chimice care stau la baza
dezvoltării şi funcţionării sistemelor biologice cu diferite niveluri de organizare.

1.3. IMPORTANŢA BIOCHIMIEI ÎN INDUSTRIA ALIMENTARĂ

Procesele biochimice au un rol important în diferite ramuri ale industriei alimentare. Biochimia
tehnică elaborează bazele ştiinţifice ale tehnologiilor de păstrare, prelucrare şi producere în panificaţie,
vinificaţie, industria produselor lactate, cărnii, conservelor, tutunului etc.
Scopul principal al cultivării plantelor agricole este obţinerea unor anumite produse alimentare,
folosite în nutriţia omului şi care reprezintă o materie primă valoroasă în industria de prelucrare.
Cunoaşterea legităţilor de sinteză a aminoacizilor şi proteinelor, mono-şi diglucidelor, amidonului,
grăsimilor, vitaminelor, substanţelor fenolice, alcaloizilor le permite agricultorilor să creeze condiţii
optime pentru acumularea în plante a unor cantităţi maxime de compuşi chimici, de care depinde
valoarea nutritivă şi energetică a produselor.
Pentru a regla procesele de creştere şi dezvoltare a plantelor şi a biosintezei compuşilor chimici
este necesară cunoaşterea factorilor care influenţează asupra metabolismului plantelor. Bunăoară,
trebuie studiaţi factorii care exercita o acţiune asupra sintezei şi calităţii proteinelor grâului, sintezei
zaharozei în sfecla-de-zahăr, a amidonului în cartof, a uleiului în floarea-soarelui.
Selecţia soiurilor noi de plante se bazează şi pe folosirea metodelor biochimice cu ajutorul
cărora se determină conţinutul compuşilor chimici şi se testează calitatea soiurilor şi hibrizilor noi. Pe

7
lângă aceasta o importanţă mare are şi elaborarea unor metode noi, rapide, precise de determinare
cantitativă în materia primă vegetală sau animală a proteinelor, glucidelor, grăsimilor, vitaminelor etc.
Majoritatea ramurilor industriei alimentare au trei stadii principale: păstrarea şi procesarea
materiei prime, fermentaţia.
Principalul proces biochimic care se desfăşoară în cadrul păstrării materiei prime este respiraţia.
Seminţele de cereale, tuberculii de cartof, rădăcinile sfeclei-de-zahăr sunt organisme vii, iar intensitatea
respiraţiei este legată strâns de starea fiziologică a materiei prime, de condiţiile de mediu. În cadrul
procesului de respiraţie are loc pierderea valorii nutritive şi reducerea calităţii materiei prime. Prin
urmare, inginerii din industria alimentară trebuie să cunoască chimismul respiraţiei şi să creeze astfel
de condiţii de păstrare care să inhibe metabolismul. Factorii principali de mediu cu ajutorul cărora
obiectele biologice sunt trecute în stare de anabioză sunt temperatura şi umiditatea.
Prelucrarea mecanică sau fizică a materiei prime include fragmentarea, descompunerea,
măcinarea, acţiunea termică. Biochimia joacă un rol important în perfecţionarea proceselor tehnologice
din industria alimentară şi în elaborarea unor scheme şi principii noi de prelucrare a materiei prime.
La stadiul de fermentaţie, cel mai important stadiu în tehnologia produselor alimentare, se
formează calităţile gustative ale produsului, se realizează transformarea chimică a substanţelor din
materia primă (producerea făinii şi prepararea aluatului, panificaţie, vinificaţie) şi se obţin produse
alimentare cu o formă adecvată pentru păstrare şi consumare (zahăr, crupe, amidon, conserve). La
stadiul respectiv inginerii creează condiţii optime pentru desfăşurarea reacţiilor fermentative şi
inhibarea proceselor chimice colaterale. Aşadar, toate ramurile industriei alimentare care se bazează pe
utilizarea diferitor tipuri de fermentaţii sunt strâns legate cu biochimia.

GLOSAR

Anabioză – reducere a activităţilor vitale la unele organisme în condiţii neprielnice de viaţă.

Chimia bioorganică – ştiinţa care studiază substanţele biologic active naturale şi sintetice, legătura
dintre structura compuşilor organici şi funcţiile lor biologice.
Cromatografie – procedeu de separare a unor substanţe dintr-un amestec, filtrându-se printr-un
absorbant.
Electroforeză – metodă de analiză bazată pe migrarea produşilor chimici cu viteză diferită în soluţii
prin care circulă un curent electric.
Marcare izotopică – înlocuirea pe cale chimică a unui atom (sau grup de atomi) dintr-un compus, cu
izotopii lor pentru a putea urmării fluxul acelei substanţe în diverse procese fizico-chimice.
Microscopia Roentgen – metodă de studiere a structurii substanţei bazată pe difracţia radiaţiei Roentgen.
Rezonanţa electronică paramagnetică – metodă de spectroscopie care se bazează pe absorbţia de
energie a substanţelor chimice paramagnetice aflate într-un câmp de microunde.
Rezonanţă magnetică nucleară – tehnică spectroscopică nucleară folosită pentru determinarea structurii
diverşilor compuşi chimici, în imagini diagnostice medicale sau radiologice.
Spectrofotometrie – metodă optică de măsurare cantitativă a spectrelor de absorbţie / emisie ale unei
substanţe.
Spectrometria de masă – metodă de analiză a substanţelor organice ce constă în ionizarea substanţei
investigate, urmată de separarea ionilor obţinuţi în funcţie de raportul dintre masă şi sarcină.

BIBLIOGRAFIE

1. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
2. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.

8
3. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
4. http: Biochemistry //en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry
5. http: Биохимия //ru.wikipedia.org/wiki/Биохимия

CAPITOLUL 2. CELULA

2.1. Aspecte generale

2.2. Compoziţia chimică a celulei
2.3. Evoluţia biochimică
2.4. Celula eucariotă

2.1. ASPECTE GENERALE

Celula (din lat. cella sau gr. cytos – cameră) reprezintă unitatea structurală şi funcţională a
organismelor vii, înzestrată cu toate caracteristicile organismului integru. La nivelul celulei se
manifestă asemenea proprietăţi ale materiei vii cum ar fi capacitatea de a realiza schimbul de substanţe
şi energie, autoreglarea, înmulţirea, creşterea şi dezvoltarea, excitabilitatea. Celula poate exista ca
organism aparte (bacteriile, protozoarele, unele alge şi ciuperci) sau în componenţa organismelor
pluricelulare (animale, plante, ciuperci). În sistematica modernă formele celulare de viaţă se
repartizează în cinci regnuri [10]:
1) Animalia – Animale;
2) Plantae – Plante;
3) Fungi – Ciuperci;
4) Protista – Protista;
5) Prokaryota / Monera – Procariote.
Celula a fost descoperită de Robert Hooke în 1665, care a studiat cu ajutorul microscopului
secţiuni de plută. În anul 1831 botanistul scoţian Robert Brown a descoperit şi a descris nucleul celular.
Teoria celulară s-a cristalizat în anii 1838 ̶ 1839 graţie zoologului Theodor Schwann şi a botanistului
Matthias Schleiden.
Postulatele teoriei celulare sunt următoarele:
 celula este unitatea structurală şi funcţională a materiei vii, nivelul de organizare a
organismelor;
 celulele diferitor ţesuturi sunt omoloage, au aceeaşi structură, o compoziţie chimică şi un
metabolism asemănător;
 celula provine de la altă celulă în urma dividerii;
 organismul pluricelular prezintă un sistem compus şi integrat de celule funcţionale legate
reciproc.
Dezvoltarea teoriei celulare şi-a găsit reflectare în lucrările lui Robert Remak care a descoperit
că celulele apar în urma diviziunii altor celule, iar Rudolf Virchow a introdus expresia omnis cellula e
cellula – orice celulă îşi trage originea din altă celulă preexistentă (1858). Teoria celulară ne oferă
dovezi în favoarea unităţii lumii organice, asemănărilor funcţiilor vitale de bază şi a proceselor
biochimice ale viului.
În funcţie de localizarea moleculelor de ADN – în citoplasmă sau nucleu, toate formele celulare
de viaţă pe Pământ pot fi clasificate în două clase mari: procariote şi eucariote.

9
 Celulele procariote

Organismele procariote se
caracterizează prin absenţa unui nucleu bine
individualizat şi a unor organite celulare
membranare. Materialul ereditar este
reprezentat prin molecule de ADN circular
localizat direct în citoplasmă şi se numeşte
nucleoid. Sistemele enzimatice sunt
localizate în citoplasmă, pe plasmalemă sau
pe mezozomi. Din clasa procariotelor fac
parte bacteriile, cianobacteriile (algele
albastre-verzi), arhebacteriile şi
micoplasmele. Toate procariotele sunt
organisme monocelulare sau coloniale,
aerobe sau anaerobe cu dimensiuni între 1-
Fig. 2.1. Structura generală a celulei bacteriene [9]
10 μm (micrometru, 1 μm = 10-6m).

Celulele eucariote

Eucariotele reprezintă organisme care au un nucleu celular diferenţiat, separat de citoplasmă de

o membrană nucleară. În citoplasma celulele eucariotelor sunt prezente organite citoplasmatice
membranare care îndeplinesc diferite funcţii, precum şi diferite incluziuni celulare. Totalitatea
organitelor citoplasmatice şi nucleul celular asigură metabolismul celular. Din grupa eucariotelor fac
parte protistele, ciupercile, plantele, animalele. Eucariotele sunt organisme monocelulare, coloniale şi
pluricelulare. Dimensiunea medie a celulelor vegetale şi animale este de 10-100 μm [1].
Cu toate acestea ambele tipuri de organizare celulară (pro- şi eucariotă) au principii structural-
funcţionale comune. Fiecare celulă este delimitată de mediul extern printr-o membrană plasmatică sau
plasmalemă care are o structură lipoproteică. La toate celulele informaţia genetică despre organizarea şi
funcţionarea fiecărei celule este localizată în molecule de ADN. Un alt component obligatoriu al
celulelor este citoplasma, mediul intern al celulei în care se desfăşoară toate procesele metabolice
celulare – sinteza şi degradarea substanţelor, obţinerea energiei, transportul de substanţe etc. În
citoplasmă este localizat şi aparatul de sinteză al proteinelor – ribozomii – component comun al fiecărei
celule.

2.2. COMPOZIŢIA CHIMICĂ A CELULEI

Elementele chimice care intră în componenţa materiei vii, în funcţie de conţinutul lor, se
clasifică în două categorii principale [15]: macroelemente şi microelemente.

Macroelemente
10
 Macroelementele, la rândul său, se împart în II grupe. Din prima grupă fac parte patru elemente
chimice de bază – organogene: oxigen – O (65 – 75%), carbon – C (15 – 18%), hidrogen – H (8 –
10%), azot – N (2 – 3%). Conţinutul lor în celulă constituie 97 – 98%.
Oxigen – intră în componenţa tuturor substanţelor organice ale celulei. Se formează în cadrul
procesului de fotosinteză la fotoliza apei. Pentru organismele aerobe reprezintă un agent oxidant în
respiraţia celulară, asigurând celula cu energie. În celulele vii se găseşte în cantităţi maxime în
componenţa apei.
Carbon – intră în componenţa tuturor substanţelor organice ale celulei. Carbonul în formă de
CO2 este fixat în procesul de fotosinteză şi se elimină în procesul de respiraţie celulară; sub formă de
CaCO3 intră în componenţa scheletului la moluşte.
Hidrogen – intră în componenţa tuturor substanţelor organice ale celulei. În celulele vii se
găseşte în cantităţi maxime în componenţa apei. Unele bacterii oxidează hidrogenul molecular pentru
obţinerea energiei.
Azot – intră în componenţa aminoacizilor, proteinelor, acizilor nucleici, ATP-ului, clorofilei.
Din organismul animal azotul este eliminat în componenţa amoniacului, ureei, guaninei sau a acidului
uric în calitate de produs final al metabolismului azotos. Azotul în formă de oxid de azot – NO (în
concentraţii scăzute) participă la reglarea tensiunii sangvine.
În a doua grupă intră următoarele elemente [11]: sulf – S (0,15 – 0,2 %), fosfor – P (0,2 –
1,0 %), potasiu – K (0,15 – 0,4 %), clor – Cl (0,05 –0,1 %), magneziu – Mg (0,02 – 0,03 %), sodiu –
Na (0,02 – 0,03 %), calciu – Ca (0,04 – 2,00 %). Conţinutul acestora în celulă atinge 1 – 2%.
Sulf – intră în componenţa aminoacizilor metionina, cisteina şi respectiv a proteinelor. În
cantităţi reduse sulful este prezent în formă de sulfat ion – SO42- în citoplasma celulelor şi lichidele
intercelulare.
Fosfor (700 mg*) – intră în componenţa ATP-ului, nucleotidelor şi a acizilor nucleici (în formă
de resturi de acid fosforic), ţesutului osos şi emalului dinţilor (în formă de săruri minerale – CaPO 4),
precum şi în citoplasmă şi lichide intercelulare (în formă de fosfat ion – PO43-). Se conţine în peşte,
carne roşie, ovăz, orez. P şi S împreună cu macroelementele din I grupă – O, C, H, N mai poartă
denumirea de bioelemente deoarece intră în componenţa biopolimerilor (proteine şi acizi nucleici).
Potasiu (4700 mg*) – asigură potenţialul membranar, permeabilitatea membranelor celulare,
participă la generarea impulsului nervos, reglează contracţia muşchiului cardiac. Se conţine în legume,
banane, avocado, papaia.
Clor (2300 mg*) – este necesar pentru producerea acidului clorhidric în stomac, asigură
transportul de substanţe în celulă. Sursa de clor în organism o reprezintă sarea de masă – NaCl.
Sodiu (1500 mg*) – asigură potenţialul membranar, permeabilitatea membranelor celulare,
participă la generarea impulsului nervos, reglarea presiunii osmotice (inclusiv la funcţionarea rinichilor
la om) şi în crearea unui sistem tampon în sânge. Se conţine în sarea de bucătărie, lapte, spanac, alge.
Calciu (1300 mg*) – participă la coagularea sângelui, este un component al sistemului de
transmitere a semnalelor în celulă, reglând procese inracelulare importante: asigură potenţialul
membranar, este necesar pentru contracţia musculară, exocitoză. Sărurile de calciu Ca 3(PO4)2 şi CaCO3
participă la formarea ţesutului osos, a dentiţiei la vertebrate şi la scheletul mineral al nevertebratelor. Se
conţine în produse lactate, peşte, ouă, nuci, spanac.
Magnesiu (420 mg*) – este un cofactor al unor enzime care participă la metabolismul energetic
şi sinteza ADN-ului, intră în componenţa pigmentului clorofila. În celulele animale este necesar pentru
funcţionarea sistemelor musculare şi osoase. Se conţine în tomate, ghimbir, nuci, spanac, alge marine.

Microelemente

11
 Microelementele se găsesc în celulă în cantităţi mici, conţinutul acestora nu depăşeşte 0,02%.
Microelementele care joacă un rol important în procesele biologice sunt următoarele:
Fier (18 mg*) – intră în componenţa hemoglobinei. Se conţine în carne roşie, ouă, peşte,
creveţi, tomate, măsline, linte.
Zinc (11 mg*) – este un component al enzimei alcooldehidrogenaza, al hormonului insulina
secretat de pancreas. Se conţine în ficat de viţel, carne roşie, fructe de mare (în special stridii), ciuperci,
spanac, seminţe de dovleac.
Mangan (2.3 mg*) – este cofactor al enzimei arginaza. Se conţine în ananas, orez brun, usturoi,
soia, vinete, spanac, zmeură, căpşune.
Cupru (0.900 mg*) – intră în componenţa enzimelor oxidoreducătoare: citocromoxidaza,
polifenoloxidaza. Se conţine în ciuperci, spanac, orz, nuci.
Molibden (0.045 mg*) – este cofactor al unor enzime precum dinitrogenaza, sulfitoxidaza etc.
Se conţine în tomate, ceapă, morcov.
Iod (0.150 mg*) – este un component al hormonului tiroxina secretat de glanda tiroidă. Se
conţine în fructe marine, sare iodată, ouă.
Selen (0.055 mg*) – intră în componenţa enzimelor din familia glutation peroxidaza. Se conţine
în peşte, ficat de viţel, muştar, ciuperci, orz, usturoi.
Notă: * – necesitatea zilnică în macro- şi microelemente pentru adulţi

Toate elementele chimice menţionate se pot găsi sau în formă de ioni sau intră în componenţa
substanţelor anorganice şi organice ale celulei.

Compuşi anorganici

Cel mai răspândit compus anorganic este apa – H2O. Conţinutul apei constituie, în mediu, circa
70-80% din masa celulei. Rolul biologic al apei e determinat de
particularităţile structurii moleculare. Deoarece atomii de
hidrogen şi oxigen ai apei au mărimi diferite şi datorită
asimetriei electrice, molecula de apă este nelineară şi polară.
Molecula de apă este un dipol, cu un pol negativ şi unul pozitiv.
Polaritatea permite fiecărei molecule de apă să formeze
legături de hidrogen cu alte molecule de apă. Datorită polarităţii
moleculei, în apă se dizolvă alte molecule polare: săruri, acizi,
baze alcaline, alcooli, amine, glucide, proteine, etc. În funcţie
Fig. 2.2. Structura moleculară a apei H2O de solubilitatea substanţelor în apă, deosebim:

 substanţe hidrofile (săruri, glucide, proteine) – molecula lor conţine grupe de atomi capabili să
intre în reacţie electrostatică cu molecula apei sau să formeze cu ele legături de hidrogen;
 substanţe hidrofobe (grăsimi) – nu se dizolvă.

Tabelul 2.1. Apa – compusul anorganic principal [1]

Conţinutul apei în celulă ~ 70-80% Funcţiile apei
 în embrioni – 95%;  este un solvent universal;
 la bătrâni – 60%;  reglează temperatura celulei;
 în celulele nervoase – 85%;  menţine structura celulei;
 în celulele osoase – 20%  asigură transportul substanţelor;
 menţine rigiditatea, turgescenţa şi volumul
celulei;
 participă la reacţiile de hidroliză şi oxidare;
12
  este o sursă de oxigen în fotosinteză;
 este un agent de înmuiere pentru coloizi;
 este un mediu în care are loc fecundaţia

Sărurile minerale. Conţinutul sărurilor minerale în celulă este de 1,0 – 1,5%. Acestea se pot afla
în celulă în stare disociată în ioni (cationi şi anioni) şi în stare legată. Sărurile minerale îndeplinesc
următoarele funcţii:
 menţin constant mediul intern (HPO42–, HCO3–), asigură stabilitatea valorii pH (K+, Na+, Cl–);
 menţin constant presiunea osmotică (NaCl);
 asigură potenţialul membranar de repaus şi cel de acţiune (K+, Na+, Cl–, Mg2+, Ca2+);
 au funcţii de susţinere Ca3(PO4)2 – pentru ţesutul osos şi Ca2CO3 – pentru cochiliile moluştelor).
Compuşi organici

Compuşii organici constituie (20 – 30%) din masa totală a celulei şi joacă un rol fundamental în
metabolismul celulelor. Din această grupă de substanţe fac parte aminoacizi, peptide, proteine, enzime,
hormoni, acizii nucleici, mono-şi poliglucide, lipide, substanţe fenolice, pigmenţi, compuşi
macroergici, vitamine. În funcţie de originea celulelor conţinutul substanţelor organice este diferit: în
celulele vegetale predomină cantitativ glucidele, în celulele animale – proteinele şi lipidele. Astfel de
macromolecule precum acizii nucleici, proteinele, glucidele sunt substanţe biopolimere alcătuite din
unităţi structural-funcţionale mai simple (monomeri) unite între ele prin legături covalente specifice.
Configuraţia macromoleculelor se poate modifica sub acţiunea factorilor externi fapt care le permite
macromoleculelor să îndeplinească unele funcţii adecvate stării de moment a celulei.

Tabelul. 2.2. Conţinutul molecular al celulei animale [15]

Compuşi chimici
Anorganici Organici
Apă – 70 – 80% Proteine –10 – 20 %
Săruri minerale – 1,0 – 1,5% Glucide – 0,2 – 2,0 %
Grăsimi – 1 – 5 %
Acizi nucleici – 1,0 – 2,0 %
ATP – 0,1 – 0,5 %

Substanţele organice în celula vegetală pot fi grupate în [3]:

 molecule structurale – participă la formarea scheletului celular (celuloza, pectina, lipidele,
proteinele);
 molecule de enzime – participă la cataliza metabolismului celular (1,5-difosfatcarboxilaza,
fosfofructokinaza, fosfolipaza, amilaza, ribonucleaza, catalaza, etc.);
 substanţe active micromoleculare (pigmenţi, vitamine, fitohormoni);
 metaboliţi micromoleculari – rezultă din reacţii catabolice specifice, servesc la transportarea de
electroni şi protoni;
 excreţii – depozitate în peretele celular şi în vacuolă (taninuri, antociane, lignină);
 substanţe de rezervă – depozitate în endospermul seminţelor, reprezintă un substrat nutritiv
pentru creşterea şi dezvoltarea embrionului (amidonul).

Nothing in biology makes sense except in the light of evolution.

Theodosius Dobzhansky
2.3. EVOLUŢIA BIOCHIMICĂ

13
 Potrivit teoriei evoluţiei biochimice, fondată de Aleksandr Oparin (1924) şi John Haldane
(1929), viaţa a apărut prin abiogeneză în condiţii speciale. Evoluţia biochimică cuprinde trei etape [4]:
Etapa anorganică − este etapa apariţiei hidrocarburilor primare. Atmosfera terestră primară
conţinea foarte puţin oxigen liber, fiind compusă în special din metan (CH 4 − cea mai simplă
hidrocarbură), vapori de apă, hidrogen şi amoniac. Combinaţia de carbon-hidrogen, a fost un material
iniţial pentru formarea vieţii.
Etapa organică − este reprezentată de apariţia substanţelor organice, proces realizat în lipsa
oxigenului, sub acţiunea razelor ultraviolete în condiţii specifice. Astfel, cercetătorul american de la
Universitatea Chicago din SUA, Stanley Miller a simulat în laborator, într-un sistem închis, condiţiile
existente pe Pământ în perioada prebiotică. În acest sistem el a
introdus un amestec de H2, CH4, NH3 şi vapori de H2O, care a fost
supus timp de o săptămână unor descărcări electrice, generatoare de
raze ultraviolete şi a obţinut 4 aminoacizi: glicina, alanina, acidul
aspartic şi acidul glutamic. În condiţii similare alţi cercetători au
obţinut şi alţi compuşi organici (acizi nucleici, monoglucide, grăsimi,
acid cianhidric, acid formic, aldehidă formică, uree). Aceste
experienţe au demonstrat că pe suprafaţa Pământului se putea
acumula o cantitate mare de substanţe organice variate cu molecule
Stanley Miller relativ simple, fapt care a permis trecerea la etapă a treia ̶ biologică.
Etapele anorganică şi organică constituie perioada prebiologică a evoluţiei biochimice. Etapa
biologică − a reprezentat pasul decisiv în procesul apariţiei vieţii, prin care substanţele proteice au dat
naştere unor sisteme capabile de metabolism. Se presupune că macromoleculele precum polipeptidele,
polinucleotidele ca urmare a concentrării în soluţii diluate au format complexe coacervate (din lat.
acervo − a aduna la grămadă). Coacervatele reprezintă un început de structuri primitive, de sisteme
individuale şi foarte instabile. În acelaşi timp, ele pot servi drept începutul materiei vii, deoarece
posedă caracteristicile principale ale materiei vii: autoreproducerea şi autoreglarea. Apariţia primelor
organisme simple a avut loc pe calea evoluţiei primelor molecule macromoleculare.
Primul pas pe calea către viaţă trebuia să fie o moleculă capabilă de a produce copii
proprii. În anul 1981 cercetătorul american Thomas Cech a descoperit că la protozorul
Tetrahymena thermophila în ARNr precursor se află un intron (413 ribonucleotide), care
realizează propria sa excizie, fără a interveni vreo enzimă care să catalizeze această reacţie.
Acest tip de ARN care îndeplineşte funcţii catalitice a
fost denumit ribozimă. În anul 1983 cercetătorul canadian
Sidney Altman a descoperit că şi componenta ARN a
enzimei RN-aza P de la bacteria E. coli are activitate
enzimatică, funcţionând şi ea ca ribozimă [4].
Ribozimele sunt folosite ca instrumente de
fragmentare a moleculelor de ARN în industria genică sau
de clivare a ARN viral în medicină. Pentru această
Sidney Altman Thomas Cech descoperire savanţilor li s-a decernat premiul Nobel pentru
chimie în 1989 [14]. Molecula de ADN a preluat funcţia ereditară de la ARN datorită structurii sale
bicatenare şi a asigurat o păstrare mai bună a informaţiei genetice, o replicare mai exactă, o reparare
mai eficientă a leziunilor apărute sub acţiunea factorilor mutageni.

2.4. CELULA EUCARIOTĂ

Celula eucariotă, vegetală sau animală (fig. 2.3; 2.4), este constituită dintr-o masă de substanţă
vie protoplasma, care conţine două componente fundamentale: citoplasmă şi nucleu. La exterior celula
14
este înconjurată de o membrană, iar în interior, în afară de nucleu, se află diferite organite
citoplasmatice, care au mărimi şi forme diferite, îndeplinesc funcţii specifice şi asigură activitatea
celulei.

Fig. 2.3. Structura generală a celulei vegetale [12]

Organitele celulare pot fi divizate în trei grupe:

 bimembranare – nucleul, mitocondriile, plastidele;
 unimembranare – aparatul Golgi, reticulul endoplasmatic, lizozomii, peroxizomii, vacuola;
 amembranare – ribozomii, centrozomul.

Fig. 2.4. Structura generală a celulei animale [8]

15
 Tabelul 2.3. Structura şi funcţiile organitelor celulei eucariote [1, 2, 13]
Compartimentarea Reprezentarea grafică
Membrana plasmatică (membrana citoplasmatică,
plasmalema) separă celula de mediul înconjurător
şi realizează schimbul de substanţe dintre celulă şi
mediul extern. Este constituită dintr-un strat dublu
de molecule lipidice (fosfolipide, glicolipide,
steroli). Proteinele membranare asigură
transportul substanţelor, cataliza unor reacţii
biochimice, recepţionarea semnalelor şi în funcţie
de localizarea lor se numesc periferice şi
transmembranare. La suprafaţa celulelor animale
glicolipidele şi glicoproteidele formează un înveliş
periferic – glicocalix, care asigură rec
unoaşterea şi adeziunea intercelulară. Fig. 2.5. Membrana plasmatică
Nucleul este o structură prezentă în toate celulele
eucariote cu excepţia eritrocitelor adulte. Nucleul
depozitează majoritatea informaţiei genetice din
celulă (conţine ≈ 98% din ADN-ul celular) şi
controlează activitatea celulei. În nucleu are loc
replicarea ADN-ului şi sinteza ARN-ului. Este
înconjurat de o membrană dublă cu pori şi conţine
suc nuclear (carioplasmă). Matricea nucleară
reprezintă un schelet de natură proteică care
menţine forma lui. În interfază, în carioplasmă
este prezent nucleolul şi cromatina (material Fig. 2.6. Nucleul celular
genetic despiralizat).
Citoplasma reprezintă mediul intern al celulei, în care sunt localizate diferite organite. Este străbătută de
citoschelet. În citoplasmă sunt prezente diferite incluziuni: substanţe de rezervă şi produse insolubile ale
metabolismului. Citoplasma poate fi vâscoasă sau lichidă, fiind alcătuită din apă (60%), proteine, lipide, acizi
graşi, glucide şi ioni. Este un sistem coloidal, în care se desfăşoară reacţii metabolice.
Mitocondriile (M) sunt organite bimembranare
celulare responsabile de conversiunea energiei
eliberate din descompunerea compuşilor organici
în legături macroergice ale ATP-ului. Constau din
două membrane, spaţiu intermembranar şi matrice
care conţine ADN, ARN, ribozomi. Membrana
externă este netedă, cea internă formează criste.
Pe criste se realizează fosforilarea oxidativă
(oxidarea biologică). În mitocondrii are loc
respiraţia aerobă (ciclul Krebs şi lanţul transportor
de electroni) Mitocondriile au aparat propriu de
biosinteză a proteinelor. Fig. 2.7. Structura mitocondriei

16
Plastidele (P) sunt organite bimembranare
prezente numai în celulele vegetale. Membrana
internă formează ramificaţii lamelare – tilacoide,
care conţin clorofilă. În stroma (conţinutul intern)
plastidei se conţine ADN, ribozomi şi enzime
necesare pentru funcţionarea unui aparat propriu
de biosinteză. P verzi, cloroplastele, conţin
clorofilă şi participă la fotosinteză. Leucoplastele
nu conţin pigmenţi şi au funcţia de depozitare a
substanţelor organice (ex., a amidonului). P
colorate, cromoplastele conţin pigmenţi xantofili
şi carotenoizi (galben, oranj), care determină
culoarea florilor, a frunzelor sau a pieliţei
fructelor. Fig. 2.8. Structura cloroplastului
Reticulul endoplasmatic (RE) reprezintă un sistem
complex de membrane organizate în canale şi
cisterne, care face legătura dintre membrana
citoplasmatică şi cea nucleară. Funcţia principală
a RE este cea de transportare a substanţelor.
Deosebim două tipuri de RE: granulat – REG şi
neted – REN. Pe suprafaţa REG sunt asociaţi
ribozomii. Proteinele sintetizate pe ribozomi sunt
stocate în vezicule şi transportate spre aparatul
Golgi. REN participă la sinteza şi descompunerea
glicogenului, sinteza lipidelor. În hepatocite REN
participă la inactivarea substanţelor toxice. Fig. 2.9. Reticulul endoplasmatic
Aparatul Golgi (AG) reprezintă un sistem de
membrane celulare sub formă de cisterne şi
vezicule. Proteinele sintetizate în RE trec în AG
pentru a fi prelucrate, sortate şi exportate. AG este
sediul central al sintezei glucidelor şi al
modificării specifice a proteinelor şi lipidelor (ex.
fosforilări, glicolizări). Funcţional AG este format
din trei compartimente distincte: cis (de intrare) –
în care proteinele nou sintetizate sunt transferate
din RE în AG; median – în care se realizează
glicozilarea proteinelor şi lipidelor; trans –
reprezintă poarta de ieşire a produselor procesate
şi sortate. Fig. 2.10. Aparatul Golgi
Ribozomi (R) sunt organite celulare sferice
amembrane, alcătuite din ARN şi proteine, care se
găsesc în citoplasmă în stare liberă sau sunt ataşaţi
de membrana RE. Au un diametru de 25–30 nm
[http: Ribosome]. La nivelul ribozomilor are loc
sinteza proteinelor din aminoacizi pe o matrice de
ARNm. În procesul de sinteză a proteinei, R
protejează ARNm-ul şi proteina deja sintetizată de
acţiunea enzimelor celulare. R eucariotelor au un
coeficient de sedimentare 80 S (unităţi Svedberg)
fiind constituiţi din două subunităţi: mare (60 S) şi
mică (40 S). Fig. 2.11. Ribozom

17
Lizozomii (L) sunt organite celulare care asigură
descompunerea enzimatică a substanţelor chimice
– proteine, acizi nucleici, lipide. Au o formă de
veziculă, acoperită de o membrană şi umplută cu
un lichid transparent – o soluţie de enzime
hidrolitice (enzime de digestie), aproximativ 40 la
număr (fosfataze, nucleaze, proteaze, glicozidaze,
sulfataze, lipaze). Activitatea enzimelor se
desfăşoară la un pH ~5,0. Fig. 2.12. Lizozom
Vacuola (V) este un component celular, sub formă
de veziculă acoperită cu o membrană. Este
prezentă în celulele vegetale şi mai rar în celulele
animale. V vegetală este acoperită de o membrană
numită tonoplast. V sunt umplute cu suc celular:
săruri minerale, pigmenţi, acizi organici, enzime,
produsele finale ale metabolismului. De conţinutul
vacuolei depind în mare măsură proprietăţile
osmotice ale celulei. Fig. 2.13. Vacuolă vegetală
Peroxizomii sunt organite celulare sub formă de vezicule (asemănători cu lizozomii). Conţin enzime oxidative
(ex., catalaza, care descompune peroxidul de hidrogen – H 2O2). În cazul dacă H2O2 nu este descompus de
catalază pot apărea radicali liberi cu efecte nocive pentru celulă. Au funcţie de protecţie şi sunt importanţi în
întârzierea îmbătrânirii celulare.
Centrozomul (centrul celular) este un component
celular prezent la celulele animale, plantele
inferioare, unele alge şi ciuperci. Este alcătuit din
centrioli orientaţi perpendicular unul faţă de altul.
Funcţia de bază a centrozomului constă în
formarea microtubulilor în celulă, cu rol de
organizator celular, format în scopul separării
cromozomilor sau a cromatidelor la polii celulei în
timpul diviziunii celulare.
Fig. 2.14. Centrozom
Citoscheletul (C) este un sistem de filamente
proteice celulare. C este alcătuit din 3 tipuri de
structuri fibrilare: microfilamente (7 nm),
filamente intermediare (8 – 12 nm) şi microtubuli
(25 nm). Microfilamentele sunt polimeri
bicatenari formaţi din proteina actină. Filamentele
intermediare sunt formate din proteine fibrilare
(ex. cheratina în celulele epiteliale), asigură
rezistenţa mecanică şi joncţiunea celulelor.
Microtubulii – cilindri lungi formaţi din tubulină,
asigură distribuţia cromozomilor în mitoză sau
meioză, motilitatea celulară. Fig. 2.15. Structura citoscheletului

18
Peretele celular (PC) este un constituient
scheletic rigid, caracteristic tuturor celulelor
plantelor superioare, ciupercilor, algelor,
bacteriilor. PC asigură celulei protecţie, suport,
menţine turgescenţa celulei. La plantele
superioare componentul de bază al PC este
celuloza, se mai întâlneşte hemiceluloză, pectine
şi lignină. La ciuperci PC este format din chitină,
iar la bacterii – dintr-un poliglucid specific
(mureina) şi proteine. PC conţine orificii numite
plasmodesme, prin care circulă metaboliţi.
Fig. 2.16. Peretele celular

Deşi celulele eucariote sunt asemănătoare după structură şi compoziţia chimică, la celulele
vegetale şi animale se atestă unele deosebiri (tab. 2.4).

Tabelul 2.4. Analiza comparativă a structurii şi componenţei celulei vegetale şi animale [6]
Caracteristicile celulei animale Celulele vegetale şi animale Caracteristicile celulei vegetale

mod de nutriţie heterotrof au caracteristici comune legate mod de nutriţie autotrof

de menţinerea vieţii
În celulele animale se întâlnesc Membrana celulară care înconjoară Peretele celular celulozic oferă
frecvent vezicule secretoare care citoplasma asigură transportul suport şi protecţie celulei împotriva
conţin produse celulare de tipul substanţelor solubile şi separă leziunilor cauzate de pătrunderea
hormonilor sau enzimelor conţinutul celulelor de mediul apei în celulă pe seama presiunii
înconjurător osmotice
Citoplasma celulelor animale este Citoplasma conţine apă, substanţe Cloroplastele conţin pigmentul
mai densă, conţine mai multe solubile şi susţine organitele clorofila (care absoarbe lumina) şi
organite celulare celulare. Atât în citoplasmă, cât şi enzimele necesare producerii de
în organitele celulare au loc diferite glucoză prin fotosinteză
reacţii metabolice
Vacuolele sunt mici şi au caracter Informaţia genetică care Vacuolă mare, cu caracter
temporar. Pot fi implicate în controlează activităţile şi permanent, conţine apa necesară
digestie (de ex. în fagocitoză) sau caracteristicile celulei este stocată pentru a genera presiunea de
în excreţie (vacuolele contractile în moleculele de ADN din nucleul turgescenţă şi este un depozit
pot îndepărta excesul de apă) şi mitocondriile celulei pentru ioni şi molecule
Glicogenul reprezintă forma în care Amidonul (în citoplasmă şi
sunt stocate poliglucidele cloroplaste) este forma în care sunt
depozitate poliglucidele

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Organitul amembranar care participă la formarea fusului de diviziune celulară se numeşte...............
1.2.....................sunt organite citoplasmatice specifice pentru celulele vegetale, care în funcţie de
prezenţa sau lipsa unor pigmenţi, se divid în trei grupe: a)....................; b)....................; c).......................
1.3. Biopolimerii sunt compuşi macromoleculari alcătuiţi din: a) acizii nucleici –...............................;
b) proteinele –.............................................; c) poliglucidele –...................................
1.4. Magneziul intră în componenţa pigmentului........................................................................................
1.5. Iodul intră în componenţa hormonului..................................................................................................
19
2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Lizozomii sunt organite citoplasmatice care participă la digestia intracelulară.

2.2. Calciul şi fosforul se conţin în cantităţi mari în seminţele gramineelor.
2.3. Zincul intră în componenţa hormonului insulina.
2.4. Pentru celula animală este caracteristică prezenţa peretelui celular.
2.5. Reticulul endoplasmatic neted are ribozomi.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Bioelemente:
a) C; b) H; c) Zn; d) Cu; e) S.
3.2. Biopolimeri:
a) proteine; b) lipide; c) acizi nucleici; d) glucide; e) vitamine.
3.3. Organisme procariote:
a) plante; b) virusuri; c) protozoare; d) animale; e) bacterii; f) alge albastre-verzi.
3.4. Rolul apei în celulă:
a) mediu pentru desfăşurarea reacţiilor chimice; b) sursă de O2; c) solvent; d) reagent chimic.
3.5. Organite citoplasmatice caracteristice doar pentru celula vegetală:
a) ribozomi; b) nucleu; c) lizozomi; d) mitocondrii; e) leucoplaste; f) cloroplaste.

4. Asociaţi:

Tipul de organizare membranară la organitele celulare

Organite celulare Tipul membranei
1. Ribozom 4. Centrozom A. Amembranar
2. Aparat Golgi 5. Nucleu B. Monomembranar
3. Lizozom 6. Mitocondrie C. Bimembranar

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. K; Na; Cl; I; P; Fe; Ca.

5.2. Proteine; lipide; acizi nucleici; poliglucide; săruri minerale; vitamine; ATP.
5.3. Mitocondrie; reticul endoplasmatic; ribozom; nucleu; lizozom; cloroplast.

6. Completaţi tabelul.

Celula animală / Celula vegetală

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.
5. 5.

20
7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Celula organismelor eucariote.

A. Celula − unitate structural-funcţională a materiei vii.
B. Organitele celulare.
C. Particularităţile celulelor vegetale.
D. Particularităţile celulelor animale.

7.2. Nucleul celular.

A. Structura şi părţile componente ale nucleului.
B. Rolul biologic al nucleului celular.

7.3. Compoziţia chimică a celulei.

A. Elementele chimice celulare.
B. Compuşii anorganici ai celulei.
C. Compuşii organici ai celulei.

7.4. Evoluţia biochimică.

A. Etapele abiogenezei.
B. Replicatorul originar.

GLOSAR

Abiogeneza – teoria care explică naşterea vieţii din materia anorganică.

Alcooldehidrogenază – enzimă care catalizează reacţia de descompunere a alcoolului etilic în aldehidă
acetică.
Arginază – enzimă care catalizează ultima reacţie din cadrul ciclului ureei de transformare a argininei
în ornitină şi uree.
Arhebacterii – cele mai vechi forme de viaţă anaerobe de pe Terra, ocupă nişe ecologice speciale în
care lipseşte oxigenul: fundul apelor stătătoare, mărilor, oceanelor, medii termale sulfuroase şi
sărăturoase, intestinul animalelor.
Autotrof – organisme capabile să sintetizeze substanţe organice din anorganice în cadrul proceselor de
fotosinteză şi chemosinteză.
Cofactor – component neproteic al enzimei.
Citocromoxidază – enzimă care catalizează reacţii de transfer al electronilor pe oxigen în cadrul
procesului de fosforilare oxidativă.
Dinitrogenază – enzimă din familia nitrogenazelor, care catalizează reacţii chimice de fixare a azotului
atmosferic N2 de unele bacterii.
Glutation peroxidaza – familie de enzime cu activitate de peroxidază care protejează organismul de
stresul oxidativ.
Heterotrof – organisme capabile să sintetizeze substanţe organice doar din substanţe organice mai
simple.
Fagocitoză – proces de înglobare şi digestie a particulelor solide de către celule specializate fagocite.
Fructe de mare – vieţuitoarele marine comestibile: alge, creveţi, languste, homari, crabi, stridii, midii,
caracatiţe, calamari.
Exocitoză – proces celular, caracteristic celulelor secretorii, de fuzionare a veziculelor intracelulare cu
membrana celulară externă şi eliberare a conţinutului lor (proteine, hormoni) în mediul extracelular.

21
Mezozomi – structuri ale membranelor bacteriene derivate din invaginarea şi secţionarea membranei
celulare cu roluri multiple: intervin în replicarea ADN-lui, în diviziunea celulară, în fotosinteză, în
producerea de energie.
Micoplasme – sunt cele mai mici organisme procariote fără perete celular, parazite, se situează la
hotarul evolutiv între virusuri şi bacterii.
Micrometru, μm – unitate de măsură a lungimii, 1 μm = 10-6m
Nanometru, nm – unitate de măsură a lungimii, 1nm = 10-9m
Organite celulare – elemente structurale ale celulei, cu o compoziţie chimică specifică, care
îndeplinesc anumite funcţii.
Sulfitoxidază – enzimă necesară pentru metabolizarea în alimente a aminoacizilor care conţin sulf –
cisteina şi metionina.
Turgescenţă ̶ umflare locală a unui țesut, datorită acumulării de lichide.

BIBLIOGRAFIE

1. Alexeiciuc, A. Compendiu la biologie. – Chişinău, ARC, 2011.-238 p.

2. Cemortan, I., Capcelea, S., Ţaranov, L., Amoaşii, D. Curs de biologie moleculară. Chişinău, USMF,
2000.-243 p.
3. Duca, M. Fiziologie vegetală. – Chişinău, Ştiinţa, 2006.-287 p.
4. Gavrilă, L., Leşanu, M. Evoluţionismul. Note de curs. – Chişinău, CEP USM 2007.-390 p.
5. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
6. Pickering, W. Biologie. Recapitulări prin diagrame. Vol. 1 şi 2. – Bucureşti, All Educational, 1998.-
128 p.
7. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău, U.T.M., 2006.- 234 p.
8. http: Animal Cell // langlopress.net / homeeducation / resources / science/ content / support/
illustrations / Cell Structures /Animal Cell.jpg
9. http: Bacterial cell //www.studyblue.com/notes/note/n/prokaryotes-intro/deck/5556549
10. http: Kingdom //en.wikipedia.org/wiki/Kingdom_biology
11. http: Macroelements //en.wikipedia.org/wiki/Macroelements
12. http: Plant Cell // langlopress.net / homeeducation / resources / science/ content / support/
illustrations / Cell Structures / Plant Cell.jpg
13. http: Ribosome //en.wikipedia.org/wiki/Ribosome
14. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
15. http: Химический состав клетки//ru.wikipedia.org/wiki/Химический_состав_клетки

22
 CAPITOLUL 3. ACIZII NUCLEICI

3.1. Rolul acizilor nucleici în ereditate

3.2. Nucleozidele şi nucleotidele
3.3. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)
3.4. Acidul ribonucleic (ARN)
3.5. Codul genetic
We have discovered the secret of life.
Francis Crick

3.1. ROLUL ACIZILOR NUCLEICI ÎN EREDITATE

Evoluţia cunoştinţelor despre acizii nucleici începe în anul 1869, atunci când biochimistul
elveţian Friedrich Miescher pentru prima dată a izolat din nucleele leucocitelor umane un acid organic
ce conţine fosfor şi proteine. Acest compus chimic a fost numit la vremea respectivă nucleină.
Noţiunea de acid nucleic a fost introdusă de anatomistul german Richard Altmann în 1899.
În prima jumătate a sec. XX biologii şi chimiştii erau în căutarea moleculei care reprezintă
substratul material al eredităţii, moleculă responsabilă de păstrarea, transmiterea şi realizarea
capacităţilor genetice ale organismelor. Savantul rus Nicolai Kolţov a exprimat aceste idei privind
mecanismul care asigură continuitatea materialului ereditar prin expresia: Omnis molecula ex molecula
– fiecare moleculă provine din altă moleculă [6].
Un prim pas în descoperirea substratului
material al eredităţii a fost făcut în anul 1928 de
către microbiologul englez Frederick Griffith,
care a efectuat primele experimente de
transformare genetică la bacteriile Diplococcus
pneumoniae. El a injectat unor şoricei 2 suşe de
pneumococi − tipul S, ale cărui celule sunt
virulente şi au capsulă, şi tipul R ale cărui
celule sunt avirulente şi fără capsulă. F. Griffith
a observat că dacă şoriceilor li se injectează
tipul S inactivat în prealabil prin căldură (65˚C)
şi concomitent tipul R avirulent, aceştia pier.
Prin urmare, tipul S virulent şi capsulat,
deşi omorât prin căldură, a donat capacitatea de
infecţie şi respectiv capacitatea de reproducere
a pneumococilor virulenţi cu capsulă tipului viu
R, deci în prezenţa tipului S inactivat, tipul R a
fost transformat, devenind patogen (fig. 3.1).
F. Griffith a numit factorul responsabil de
Fig. 3.1. Experimentul de transformare bacteriană realizat
transformarea bacteriană principiu de
de către F. Griffith [1] transformare (engl. − transforming principle).
Experienţa prin care cultura de pneumococi avirulenţi – R II – a fost transformată cu ajutorul
ADN extras de la pneumococii virulenţi – S III – poate fi considerată prima schiţă de inginerie
genetică.
În anul 1944 Oswald Avery, Colin McLeod, Maclyn McCarthy, au descoperit că factorul care a
determinat transformarea pneumococilor, prin trecerea de la un tip avirulent la altul virulent, este

23
acidul dezoxiribonucleic – ADN. Ei au stabilit că dacă în mediu de cultură se adăuga enzima
dezoxiribonucleaza, care fragmentează specific moleculele de ADN, atunci transformarea n-are loc.

Înca un argument în sprijinul ideii

că ADN-ul reprezintă substratul material
al eredităţii au adus Alfred Hershey şi
Martha Chase în 1952, care au studiat
bacteriofagul T2, parazit al bacteriei E.
coli. Ei au marcat cu fosfor (P) şi sulf (S)
radioactiv componentele virusului –
ADN-ul şi capsida proteică. S-a constatat
că în cursul infecţiei în celula bacteriană
pătrunde doar ADN, care e capabil să se
autoreproducă şi să determine sinteza de
proteine fagice (fig. 3.2). Astfel, s-a
demonstrat ca ADN-ul reprezintă
materialul genetic purtător al informaţiei
ereditare la majoritatea organismelor. În
1955, Heinz Fraenkel-Conrat şi Robley
Williams au descoperit că acidul
Fig. 3.2. Experimentul lui Hershey-Chase de infecţie a bacteriei E. ribonucleic este substratul material al
coli cu bacteriofagul T2 [9] eredităţii la virusul care produce
mozaicul la tutun (TMV). La ribovirusuri
ARN-ul
conţine în structura sa atât informaţia genetică pentru propria sa sinteză, cât şi pentru sinteza
proteinelor virale. Descoperirea rolului acizilor nucleici în ereditate a impus necesitatea de a stabili
structura ADN-ului şi a ARN-ului, în scopul de a explica legătura dintre structura moleculelor şi
prezenţa unor anumite caractere ereditare şi mecanismul prin care caracterele ereditare se transmit de la
o generaţie la alta.

3.2. NUCLEOZIDELE ŞI NUCLEOTIDELE

Acizii nucleici, ADN şi ARN, sunt substanţe polimere macromoleculare, alcătuite din unităţi
structurale mai simple (monomeri) ̶ nucleotide. O nucleotidă este alcătuită din trei componente: o
bază azotată, o monoglucidă şi un radical al acidului fosforic (o grupare fosfat).
Bazele azotate pot fi purinice (au un nucleu purinic) – adenină (A) şi guanină (G) şi
pirimidinice (au un nucleu pirimidinic) – citozină (C), timină (T) şi uracil (U) (fig. 3.3).

Fig. 3.3. A. Baze azotate purinice [12] Fig. 3.3. B. Baze azotate pirimidinice [12]

Al doilea component al nucleotidelor este reprezentat de o monoglucidă cu 5 atomi de carbon

(pentoză) dezoxiriboză sau riboză. În condiţii naturale, pentozele se găsesc sub formă ciclică. Atunci
când se află în stare liberă au o structură piranozică, iar când se asociază cu alte componente pentru a

24
forma o macromoleculă mai complexă, se găsesc în stare furanozică (cap. 6). În constituţia acizilor
nucleici, pentozele se găsesc sub formă furanozică (fig. 3.4).

Fig. 3.4. Pentoze – componente ale nucleotidelor ARN şi Fig. 3.5. Structura acidului fosforic [12]
ADN [12]
Radicalul acidului fosforic (fig. 3.5) reprezintă al treilea component al nucleotidelor acizilor
nucleici. Acidul fosforic are trei radicali H2PO4-, HPO42-, PO43-.
Prin urmare, acidul fosforic are trei grupări OH libere ce pot fi esterificate. În cazul acizilor
nucleici se esterifică două grupări OH, deci acizii nucleici sunt fosfodiesteri. Structura acidului fosforic
îi conferă posibilitatea de a ataşa două nucleotide adiacente cu eliminarea unei molecule de H 2O. Pe
lângă aceasta, acidul fosforic asigură acizilor nucleici un puternic caracter acid precum şi prezenţa a
numeroase sarcini negative. Datorită acestor sarcini negative, acizii nucleici sunt puternic ionizaţi.
Dezoxiriboza, împreună cu o bază azotată, formează un nucleozid. Bazele azotate sunt legate de
dezoxiriboză prin legături β-N-glicozil. Bazele pirimidinice se asociază de monoglucid cu atomul N1,
iar bazele purinice − cu atomul N9. Pentru a deosebi numerotarea atomilor de carbon din pentoze de
atomii de carbon din baze azotate, atomilor din dezoxiriboză li se adaugă prim (') – 1', 2', 3', 4' şi 5'.
Monoglucida se ataşează de bazele azotate cu grupa -ОН a atomului de carbon din poziţia 1' (С1).
Ataşarea restului fosforic la nucleozide se
realizează la carbonul 5' al dezoxiribozei şi
condiţionează formarea nucleotidelor. Denumirea
nucleotidelor provine de la baza azotată şi
numărul de resturi de acid fosforic. Nucleotidul se
numeşte nucleozid monofosfat (de ex., dAMP –
dezoxiadenozin monofosfat) dacă conţine un rest
fosfat; nucleozidul difosfat (dADP –
dezoxiadenozin difosfat) conţine două resturi
fosfat; nucleozidul trifosfat (dATP –
dezoxiadenozin trifosfat) conţine trei resturi fosfat
(fig. 3.6).
Resturile de acid fosforic se unesc la carbonul
5' al dezoxiribozei şi se numerotează cu literele
greceşti α, β, γ. Nucleotidele se unesc între ele
prin legături fosfodiesterice în urma înlăturării
Fig. 3.6. Nucleozid fosfaţi [1] resturilor fosforice β şi γ.

Radicalul fosforic realizează legătura între carbonul din poziţia 5' (C5) a unei nucleotide cu
carbonul din poziţia 3' (C3) a unei alte nucleotide, astfel încât se formează un lanţ polinucleotidic prin
legături fosfodiesterice 5'→3' sau 3'→5'. Secvenţa polinucleotidică a unei catene reprezintă structura
primară a ADN-ului (fig. 3.7).

25
 Fig. 3.7. Lanţ polinucleotidic al moleculei de ADN [1] Fig. 3.8. Schema generală a metabolismului
nucleotidelor [7]

Nucleotidele, pe lângă faptul că reprezintă elementele structurale ale acizilor nucleici,

îndeplinesc rolul de sursă universală de energie în celula vie – adenozintrifosfat (ATP). Sub formă de
nucleozid trifosfaţi – ATP, CTP, GTP şi UTP, nucleotidele joacă un rol central în metabolism.
Nucleotidele îndeplinesc funcţia de cofactor, participă nemijlocit la reacţii chimice în calitate de
acceptori de grupări chimice, atomi şi electroni, iar nucleotidele ciclice (cGMP and cAMP) participă la
semnalizarea celulară [12]. Aşadar, nucleotidele îndeplinesc funcţii multiple.
1. Monomeri ai acizilor nucleici. Nucleozidtrifosfaţii reprezintă substratul material din care se
sintetizează acizii nucleici ̶ ADN şi ARN.
2. Forme de stocare a energiei chimice. Principala formă de stocare a energiei chimice în celulă
sunt moleculele de ATP, care se sintetizează în cadrul respiraţiei celulare.
3. Componente structurale ale unor coenzime. Coenzime precum NAD, NADP, FAD, FMN, S-
adenozilmetionină, coenzima A au un rol major în metabolismul celular. Legarea acestora de partea
proteică a enzimei se realizează prin intermediul AMP-ului.
4. Mediatori fiziologici ai unor procese metabolice. Molecula de cAMP funcţionează ca un
mesager chimic în controlul hormonal al sintezei macromoleculelor, diviziunii celulare, coaguării
sângelui.
5. Activatori moleculari. Pentru sinteza glicogenului, glicoproteidelor, fosfolipidelor,
nucleotidele în formă mono-, di- sau trifosforilată (UDP, CMP, CTP, CDP) leagă molecule de glucoză,
acid sialic, colină, gliceroli şi le transferă la locul sintezei.
6. Efectori alosterici. Multe căi metabolice sunt controlate de concentraţii intracelulare de
nucleotide, inclusiv interconversiunile între purine şi pirimidine. În acest fel, nucleotidele participă la
reglarea specifică a metabolismului celular.
Căile metabolice majore din cadrul metabolismului nucleotidelor conduc la acidul uric, riboză-
1-fosfat sau malonil-CoA (fig. 3.8).

3.3. ACIDUL DEZOXIRIBONUCLEIC (ADN)

Macromolecula de ADN rezultă din polimerizarea dezoxiribonucleotidelor. O

dezoxiribonucleotidă este formată din trei componente: o bază azotată purinică sau pirimidinică, o
dezoxiriboză şi o grupare fosfat. În structura ADN-ului intră două baze purinice, adenină (A), guanină
(G) şi două pirimidinice, citozină (C) şi timină (T) (fig. 3.9). În constituţia acidului dezoxiribonucleic

26
intră obligatoriu toate cele patru tipuri de baze azotate, însă ordinea şi proporţia în care se găseşte
fiecare din acestea este o caracteristică de specie.

Fig. 3.9. A. Structura nucleotidelor purinice [1] Fig. 3.9. B. Structura nucleotidelor pirimidinice [1]

Alături de aceste patru tipuri de baze, în ADN se pot găsi, în cazuri rare, şi alte baze azotate
(minore): purinice – inozină, N6-metiladenină, N2-metilguanină, xantină, hipoxantină, 7-metilguanină,
etc.; pirimidinice – 5-hidroximetilcitozină, 5-metilcitozină, 5-oximetilcitozină, etc [8].
Pentru prima dată o analiză amănunţită a structurii chimice a acizilor nucleici a fost efectuată de
biochimistul austriac Erwin Chargaff în 1952, folosind metoda cromatografică. S-a stabilit că în
moleculele de ADN conţinutul de adenină este egal cu conţinutul de timină (A = T), conţinutul de
citozină este egal cu conţinutul de guanină (G = C), iar conţinutul bazelor purinice este egal cu
conţinutul bazelor pirimidinice (A+G =T+C). Aceste legităţi chimice, care au primit ulterior denumirea
de regulile lui Chargaff, au stat la baza descoperirii structurii bicatenare a ADN-ului. În acelaşi timp,
raportul dintre (A+T) / (G+C) diferă şi este specific la diferite organisme [5]: Bacteriofagul T2 – 1,84;
Escherichia coli – 0,97; Saccharomyces cerevisiae – 1,80; Homo sapiens – 1,40.
În anul 1953 James Watson,
Francis Crick şi Maurice Wilkins,
folosind metoda difracţiei în raze X, au
elaborat modelul de structură bicatenară
a ADN-ului şi au postulat modelul
semiconservativ de replicare a lui.
Conform acestui model molecula de
ADN este alcătuită din două lanţuri sau
Francis Crick James Watson Maurice Wilkins catene polinucleotidice complementare,
răsucite una în jurul celeilalte, formând un helix dublu, aceasta fiind structura secundară a ADN-lui
(fig. 3.10). Pentru această descoperire savanţilor James Watson, Francis Crick şi Maurice Wilkins li s-a
decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicină în 1962 [14].
Spre exteriorul moleculei de ADN se află scheletul glucidofosforic, iar spre interiorul moleculei
– bazele azotate complementare legate prin punţi de hidrogen. O nucleotidă cu adenină se asociază prin
două legături de hidrogen cu o nucleotidă cu timină sau invers – A = T sau T = A, iar o nucleotidă cu
guanină se leagă cu o nucleotidă cu citozină prin intermediul a trei legături de hidrogen sau invers – G
= C sau C = G (fig. 3.10).

27
 Fig. 3.10. A. Împerecherea bazelor azotate [11] Fig. 3.10. B. Structura secundară a ADN-ului [11]

Diametrul spiralei duble a moleculei de ADN este de 2 nm, distanţa între două nucleotide
vecine – 0,34 nm, iar o rotaţie completă a unei catene în jurul axului imaginar al moleculei cuprinde 10
perechi de nucleotide (pb). Rotirea unei catene în jurul alteia face ca dublul helix să conţină un şanţ
mare (cu un diametru de ~22 Å) şi un şanţ mic (~12 Å) (fig. 3.10. B). Lungimea unei molecule de
ADN se exprimă în kilobaze (kb), iar masa moleculară în daltoni (D).
Structura bicatenară a macromoleculelor de ADN asigură transmiterea informaţiei ereditare din
generaţie în generaţie. Acest proces se realizează datorită replicării moleculei mamă de ADN şi
formării a două molecule fiice de ADN, care ulterior se repartizează în celule fiice în cadrul diviziunii
celulare.
Stabilitatea moleculei de ADN este asigurată prin cooperarea a trei categorii de forţe [3]:
 legăturile de hidrogen ce asigură împerecherea bazelor care, deşi slabe, prin numărul lor mare
contribuie la stabilitatea macromoleculei;
 interacţiunile dintre electroni, respectiv legăturile van der Waals şi atracţiile dipol-dipol dintre
planurile bazelor suprapuse care prezintă suprafeţe speciale de contact;
 părţile hidrofile ale moleculei (glucid + fosfat) sunt îndreptate spre exteriorul elicei duble, iar
cele hidrofobe (bazele azotate) sunt repliate spre interiorul elicei, conferind moleculei o stabilitate
maximă.

Conformaţiile moleculare ale ADN-ului

Cu ajutorul metodei difracţiei în raze X, s-a demonstrat că macromolecula de ADN poate

prezenta mai multe tipuri conformaţionale, notate A, B, C, D sau Z (fig. 3.11). Acestea se deosebesc
prin înclinarea bazelor azotate faţă de axa centrală, numărul de baze azotate într-o spiră completă,
direcţia răsucirii catenelor şi printr-o serie de particularităţi fizice ale ADN-ului [3]. Moleculele de
ADN se găsesc în stări conformaţionale diferite în funcţie de gradul de hidratare a moleculei, forţei
ionice a mediului, tipul de cationi, precum şi de temperatură [8].
Conformaţia B este cea mai apropiată de modelul originar al lui Watson-Crick, prezentă în toate
celulele. Este o dublă elice de dreapta, ale cărei catene au polaritate opusă. Conţine 10 pb pe tur de
elice, dispuse perpendicular pe axul moleculei; cele două catene sunt menţinute prin legături de
hidrogen între bazele complementare.

28
 Tab. 3.1. Parametrii helixului la unele forme de ADN [2]
Parametrii helixului Conformaţii moleculare
A-ADN B-ADN Z-ADN
Sensul helixului Dreapta Dreapta Stânga
Numărul de baze în spiră 11 10 12
Distanţa dintre baze, (Å) 2,9 3,4 3,7
Diametrul moleculei, (Å) 25,5 23,7 18,4

Conformaţia A este asemănătoare primei numai că bazele sunt înclinate cu un unghi de 20° faţă
de perpendiculara axului. Această configuraţie determină modificări în pasul elicei, în numărul de baze
per tur de elice etc. Tranziţia de la conformaţia B la A se poate realiza in vivo sub acţiunea unor
proteine, iar in vitro în prezenţa solvenţilor organici.
Conformaţia C este tot de dreapta, iar diferenţele faţă de cele două tipuri conformaţionale ţin de
pasul elicei, de numărul bazelor/tură, de înclinarea bazelor. Acest tip este caracteristic pentru unele
genomuri virale.
Conformaţia D este mai puţin cunoscută. Este o elice dublă de dreapta, cu un unghi mare de
rotaţie (45°C), semănând cu helixul format de ADN glicolizat descris la fagul T2.
Conformaţia Z corespunde unor molecule de ADN care se abat de la modelul clasic. A fost
evidenţiată printr-o tehnică de difracţie în raze X: este o elice dublă răsucită spre stânga, care s-ar
datora faptului că bazele G şi C ar fi legate la întâmplare, determinând aspectul în zig-zag.

Fig. 3.11. Conformaţiile moleculare principale ale ADN-ului [11]

Modificările conformaţionale joacă un rol important în procesele de reglare a activităţii celulare

şi, în primul rând, în controlul expresiei genelor.
Macromoleculele de ADN posedă proprietăţi specifice care sunt determinate de structura lor
chimică [2].
1. Absorbţia razelor ultraviolete. Prezenţa bazelor azotate purinice şi pirimidinice în structura
ADN-ului îi conferă moleculei proprietatea de absorbţie a radiaţiilor ultraviolete cu lungimea de undă
de 260 nm. Această proprietate poate fi folosită pentru determinarea cantitativă a ADN-ului.
2. Denaturarea şi renaturarea ADN-ului. Proprietăţile fizice ale moleculelor de ADN se pot
modifica ca rezultat al acţiunii unor factori fizici (t°C) sau chimici (pH, prezenţa în soluţie a alcoolilor
şi a cetonelor). S-a demonstrat, că prin încălzire la temperaturi cuprinse între 63 ̶ 100°C, la moleculele
de ADN se rup legăturile de hidrogen dintre bazele azotate, cele două catene se separă una de alta în
soluţie, proces care se numeşte denaturare. Denaturarea termică este adesea însoţită de o fluidizare a
29
soluţiei, fenomen denumit topire a ADN-ului [3]. După denaturare, dacă soluţia de ADN este răcită
brusc, cele două catene rămân în această stare, denaturarea devenind permanentă. Dacă răcirea este
lentă, legăturile de hidrogen dintre cele două catene se pot restabili, având loc procesul de renaturare.
3. Replicarea ADN-ului. Reproducerea este una din însuşirile fundamentale ale materiei vii care
se poate realiza la nivel de organism, celular şi molecular. Replicarea ADN este un proces molecular
prin care se realizează copierea exactă a moleculelor de ADN. Sinteza ADN-ului este de tip
semiconservativ, deoarece fiecare din cele două catene e folosită ca matrice pentru sinteza unei catene
noi de ADN.
4. Reparaţia ADN-ului. Această proprietate se realizează prin mecanisme care asigură repararea
în molecula de ADN a leziunilor produse de diferiţi factori ai mediului, previne apariţia mutaţiilor şi se
bazează pe principiul complementarităţii bazelor azotate.
5. Spiralizarea şi despiralizarea ADN-ului. Proprietatea respectivă asigură trecerea
macromoleculei de ADN de la o stare funcţională la alta.
6. Flexibilitatea ADN-ului. Această însuşire asigură trecerea ADN-ului de la o formă
conformaţională la alta. Astfel, trecerea moleculei de la forma B la forma A se asociază cu activarea
ADN-ului pentru transcripţie, trecerea moleculei de la forma B la forma Z – cu inactivarea secvenţei de
ADN. Forma B a moleculei este caracteristică pentru ADN-ul în cadrul procesului de replicare, iar
forma C a moleculei este caracteristică pentru organizarea ADN-ului în structuri supramoleculare.
7. Heterogenitatea secvenţelor de ADN. Anumite secvenţe de nucleotide se întâlnesc cu
frecvenţă diferită de-a lungul moleculei de ADN. De exemplu, raportul dintre bazele azotate (A+T) /
(G+C) este diferit la diverse organisme.

3.4. ACIDUL RIBONUCLEIC (ARN)

Acidul ribonucleic (ARN) are o structură chimică asemănătoare cu cea a ADN-ului.

Ribonucleotidele sunt alcătuite din 3 componente de bază: o bază azotată purinică sau pirimidinică, o
riboză şi o grupare fosfat. În structura ARN-ului intră două baze purinice, adenină (A), guanină (G) şi
două pirimidinice, citozină (C) şi uracil (U) (fig. 3.9). Spre deosebire de ADN, molecula de ARN este
monocatenară (fig. 3.12).

Fig. 3.12. Deosebiri între moleculele de ARN şi ADN [1]

În dependenţă de funcţiile pe care le îndeplineşte ARN-ul în celulă se deosebesc: ARN viral şi

ARN celular.
ARN-ul viral este înzestrat cu funcţie de depozitare şi transmitere a informaţiei genetice în
generaţiile virale succesive prin replicare. Se întâlneşte la unii riboviruşi cum ar fi: virusul mozaicului
tutunului (VMT), virusul gripei, virusul poliomelitei, unii bacteriofagi.

30
 ARN-ul celular îndeplineşte funcţii esenţiale în procesul de decodificare a informaţiei genetice
în procesul de biosinteză a proteinelor. Se disting câteva tipuri principale de ARN celular: ARN
mesager (ARNm), ARN de transport (ARNt), ARN ribozomal (ARNr) şi ARN nuclear mic (ARNsn).
ARN mesager (ARNm) se sintetizează pe una din catenele de ADN (3'-5' – matrice), transcrie şi
transportă informaţia ereditară din nucleu în citoplasma celulei, la locul de sinteză a proteinelor –
ribozomi. Ulterior, ARNm reprezintă o matrice pentru asamblarea lanţului polipeptidic al moleculei de
proteină. Molecula de ARNm matur conţine, pe lângă secvenţa codificatoare, şi secvenţe reglatoare
(fig. 3.13).

Fig. 3.13. Organizarea ARNm la eucariote [10]: CAP – (engl. cap – capac); UTR – secvenţe
netranslate de ARNm (engl. untranslated regions); CDS (engl. coding sequence); Poly-A (engl.
polyadenylation)

Capătul 5′ este protejat de o guanină metilată – 7-metilguanozină, structură care asigură o

stabilitate a moleculei de ARN datorită unei legăturii nespecifice 5'-5' şi reprezintă un sit de
recunoaştere pentru ribozomi în iniţierea translaţiei (fig. 3.14). Această secvenţă se numeşte CAP (engl.
cap ̶ capac) şi este urmată de o secvenţă netranslată 5'-UTR (secvenţa lider). Secvenţa UTR este
formată la om din circa 200 de nucleotide şi reprezintă un sit de legare a ARNm de ribozom. Secvenţa
codificatoare controlează ordinea asamblării aminoacizilor în polipeptid. La începutul secvenţei
codificatoare de ARNm 5′ este prezent codonul de start al translaţiei AUG, iar sfârşitul translaţiei este
marcat de unul din codonii STOP – UAA, UAG, UGA. Codonul STOP este urmat de o secvenţă
netranslată 3'-UTR alcătuită la om din aproape 800 de nucleotide [16]. Secvenţa netranslată coada
Poly-A este formată din 100-200 de nucleotide cu adenină, asigură o stabilitate a capătului 3' al
moleculei şi controlează transferul ARNm din nucleu în citoplasmă.

Fig. 3.14. Structura 5'-CAP [17] Fig. 3.15. Structura ARNt [2]

ARN de transport (ARNt) transportă aminoacizii proteici la ribozomi – sediul de sinteză a

proteinelor. Astfel, ARNt serveşte în calitate de translator al codului genetic de pe ARNm şi ca adaptor
pentru aminoacizii proteici corespunzători. Fiecare moleculă este formată din ~70 ̶ 80 nucleotide care
formează o structură secundară specifică – frunză de trifoi [15]. Molecula ARNt conţine în afară de
cele patru baze majore A, U, G, C şi câteva baze minore: pseudouracil (ψ), dihidrouridina (D), timina
(T) etc. În molecula de ARNt sunt prezente câteva regiuni funcţionale distincte (fig. 3.15):
31
  braţul acceptor este un segment terminal monocatenar trinucleotidic CCA care are rolul de
acceptor pentru aminoacidul specific activat;
 bucla TψC este implicată în legarea de suprafaţa ribozomului;
 bucla D este responsabilă de legarea de enzima aminoacil ARNt-sintetaza;
 bucla anticodon este formată dintr-un triplet de nucleotide cu o secvenţă complementară bazelor
azotate dintr-un codon de ARNm, are proprietatea de a se împerechea cu codonul ARNm în baza
principiului complementarităţii.
ARN ribozomal (ARNr) repezintă circa 80 ̶ 85% din cantitatea totală de ARN celular. ARNr
constituie circa 60%, iar proteinele – 40% din masa ribozomilor [13]. În fiecare subunitate a
ribozomilor (la eucariote subunitatea mare – 60S, subunitatea mică – 40S) există o singură catenă de
ARNr, care se sintetizează în nucleolul celular. Aşadar, ARNr are un rol structural şi participă la
sinteza proteinelor, asigurând legătura dintre ribozom, ARNm şi ARNt.

Tab. 3.2. Tipurile de ADNr [13]

Tipul Mărimea, (S) Subunitatea mare a Subunitatea mică a
celulelor ribozomului (ARNr) ribozomului (ARNr)
Procariote 70S 50S (5S : 120 nt; 23S : 2906 nt) 30S (16S : 1542 nt)
(E. coli)
Eucariote 80S 60S (5S:121 nt; 5.8S:156 nt; 28S:5070 nt) 40S (18S : 1869 nt)
(H. sapiens)

ARN nuclear mic (ARNnm) este reprezentat de secvenţe de câteva zeci de nucleotide şi intră în
componenţa enzimelor ce catalizează metabolismul acizilor nucleici (primaza, telomeraza,
splicesomul).

3.5. CODUL GENETIC

După descoperirea rolului genetic şi a structurii moleculare a acizilor nucleici, în 1954

ciberneticianul american George Gamow emite ipoteza, că în macromolecula de ADN este codificată
biochimic informaţia genetică necesară sintezei moleculelor de proteine. Legătura dintre acizii nucleici
şi proteine se realizează cu ajutorul codului genetic, un limbaj biochimic prin care o secvenţă de 3
nucleotide din ADN determină prezenţa unui anumit aminoacid în molecula proteică (fig. 3.16).

Fig. 3.16. Experimentul care demonstrează relaţia dintre ARNm − polipeptid [1]

Unitatea funcţională a codului genetic este codonul. Codul genetic, alcătuit din 64 de codoni,
codifică 20 de aminoacizi proteici standard. Trei dintre codoni (UAA, UAG, UGA) se numesc STOP,
nu codifică aminoacizi şi servesc ca semnale pentru terminarea sintezei catenei polipeptidice.

32
 Acest alfabet al vieţii a fost
descifrat de Marchall Nirenberg,
Robert Holley şi Gobind Khorana în
anii 60 ai secolului XX. Pentru
această realizare savanţilor li s-a
decernat premiul Nobel pentru
fiziologie sau medicină în anul 1968
[14]. Prin urmare, în fiecare celulă,
Robert Holley Gobind Khorana Marchall Nirenberg în moleculele de ADN este stocată
toată informaţia genetică a organismului, care se realizează în cadrul procesului de biosinteză a
proteinelor în ontogeneză.
Codul genetic are următoarele proprietăţi.
1. Codul genetic este universal, cu mici excepţii. Aminoacizii proteici sunt codificaţi de aceeaşi
codoni, indiferent de organismul în care se realizează biosinteza proteinelor. Universalitatea codului
genetic impune ideea că toate organismele vii provin dintr-un singur strămoş, care a apărut în urma
unui îndelungat proces de evoluţie a materiei.
2. Codul genetic este tripletar, un codon este alcătuit din 3 nucleotide (triplet).
3. Codul genetic este degenerat. Toţi aminoacizii, cu excepţia metioninei şi a triptofanului, sunt
codificaţi de mai mulţi codoni. Această proprietate are o mare importanţă în stabilitatea transferului de
informaţie genetică din generaţie în generaţie. Spre exemplu, codonii UCU, UCC, UCA, UCG codifică
aminoacidul serina. Dacă al treilea nucleotid va fi înlocuit în urma unei mutaţii, structura proteinei va
rămâne neschimbată.
Tab. 3.3. Codul genetic însris în ARN-m
Prima A doua literă A treia
literă U C A G literă

Phe, F UUU UCU Tyr, Y UAU Cys, C UGU U

U UUC Ser, S UCC UAC UGC C
Leu, L UUA UCA Stop UAA Stop UGA A
UUG UCG Stop UAG Trp, W UGG G

CUU CCU His, H CAU CGU U

C Leu, L CUC Pro, P CCC CAC Arg, R CGC C
CUA CCA Gln, Q CAA CGA A
CUG CCG CAG CGG G

AUU ACU Asn, N AAU Ser, S AGU U

A Ile, I AUC Thr, T ACC AAC AGC C
AUA ACA Lys, K AAA Arg, R AGA A
Met, M AUG ACG AAG AGG G

GUU GCU Asp, D GAU GGU U

G Val, V GUC Ala, A GCC GAC Gly, G GGC C
GUA GCA Glu, E GAA GGA A
GUG GCG GAG GGG G

4. Codul genetic este colinear. Succesiunea codonilor din molecula de ARNm matur este liniară
cu succesiunea aminoacizilor din proteina sintetizată.
5. Codul genetic este specific. Unul şi acelaşi triplet codifică un aminoacid specific. De
exemplu, UUU nu codifică aminoacidul serina, ci aminoacidul fenilalanina.
33
 6. Codul genetic este nesuprapus. Codonii vecini din molecula de ARNm nu au nucleotide
comune. Spre exemplu, secvenţa de ARNm matur, care se începe cu nucleotidele AUG/AGC/GCA, nu
este citită AUG/UGA/GAG, ci strict pe triplete.
7. Codul genetic este fără virgule. Succesiunea de codoni din ARNm se citeşte secvenţial,
codon după codon, fără semne de separare.
În citirea mesajului genetic purtat de ARNm un rol important îl au 3 codoni − UAA, UGA, UAG
– stop sau nonsens. Codonii stop nu codifică aminoacizi ci servesc ca semnale pentru terminarea
sintezei unei catene polipeptidice. Dintre cei 61 de codoni sens 2 marchează inceputul sintezei unui lanţ
polipeptidic – AUG şi GUG.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. O nucleotidă este alcătuită din trei componente: a)....................; b).......................; c).......................
1.2. ADN-ul stochează informaţia.............................................................................................................
1.3. Molecula de ARN este o structură.......................................................................................................
1.4. În componenţa acizilor nucleici intră monoglucida............................................................................
1.5. Se cunsosc ...............tipuri de ARN celular:........................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Bazele azotate formează împreună cu monoglucidele dezoxiriboza şi riboza – nucleozide.
2.2. Nucleozidele purinice se hidrolizează mai greu decât nucleozidele pirimidinice.
2.3. ADN-ul este substratul material al informaţiei genetice.
2.4. În molecula de ADN conţinutul de A + T = G + C.
2.5. ADN-ul extranuclear este liniar.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Molecula de ARN: a) adenină; b) guanină; c) uracil; d) timină; e) citozină.

3.2. ADN-ul eucariotelor reprezintă:
a) un lanţ polinucleotidic monocatenar; b) o spirală polinucleotidică monocatenară; c) un lanţ
polinucleotidic bicatenar; d) o spirală polinucleotidică bicatenară.
3.3. Un segment bicatenar al moleculei de ADN conţine 2400 de nucleotide, dintre care 300 cu
adenină. Câte nucleotide cu citozină conţine acest segment? A. 300. B. 750. C. 900. D. 1800.
3.4. Un segment bicatenar de ADN conţine 720 de nucleotide cu adenină şi timină (48% din numărul
total de nucleotide). Determinaţi numărul total de nucleotide cu guanină în segmentul respectiv.
A. 195. B. 390. C. 720. D. 360.
3.5. ADN-ul celular este localizat în:
a) nucleu; b) reticulul endoplasmatic; c) mitocondrii; d) cloroplaste; e) aparatul Golgi; f) lizozomi.

34
4. Asociaţi:

Celula umană
1. 46 molecule de ADN A. Celule sexuale
2. 23 molecule de ADN B. Aparat Golgi
3. ADN liniar C. Celule somatice
4. ADN circular D. Mitocondrie
E. Nucleu
F. Ribozomi

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Adenină; guanină; dezoxiriboză; timină; citozină; riboză.

5.2. Timină; citozină; guanină; adenină, uracil.
5.3. ATP; ADN; ARN, proteină.

6. Completaţi tabelul.

ADN/ARN
Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Proprietăţile fizico-chimice ale ADN-ului.

7.2. Structura şi funcţiile ADN-ului în celulă.
7.3. Structura şi funcţiile ARN-ului în celulă.
7.4. Proprietăţile codului genetic.

GLOSAR

Angstrom (Å) – unitate de măsură a lungimii egală cu 10-10 m sau 0,1 nm.
Difracţia de raze X – (engl. XRD – X-Ray Diffraction) este o metoda de analiză nedistructivă a
structurii atomice sau moleculare a cristalelor.
Furanoză – monoglucidă ciclică (cu inel furanic) alcătuită din 5 atomi de carbon.
Genă – un segment al macromoleculei de ADN care codifică un polipeptid, o moleculă de ARNt sau
ARNr.
Genom – totalitatea moleculelor de ADN în celulă.
Mozaic ̶ viroză a plantelor, manifestată prin apariţia unor pete decolorate pe frunze, care alternează cu
porțiuni colorate normal, având aspectul de mozaic.
Piranoză − monoglucidă ciclică (cu inel piranic) alcătuită din 6 atomi de carbon.
Transcripţie – proces de sinteză a unei molecule de ARN pe o catenă matrice de ADN 3'-5'.
Translaţie – proces de sinteză a unui polipeptid pe o matrice de ARNm asociată cu ribozomii celulari.
Pentoză – monoglucidă cu 5 atomi de carbon.
35
 BIBLIOGRAFIE

1. Ardelean, A., Roşu, I., Istrate, C. Genetică. Atlas şcolar. Bucureşti, 2002.
2. Cemortan, I., Capcelea, S., Ţaranov, L., Amoaşii, D. Curs de biologie moleculară. Chişinău, USMF,
2000.-243 p.
3. Cornea, C., Vătafu, I., Barbu, A. Elemente de inginerie genetică. – Bucureşti, All Educational,
1998.-184 p.
4. Duca, M. Fiziologie vegetală. – Chişinău, Ştiinţa, 2006.-287 p.
5. Palii, A. Genetica. – Chişinău, Museum, 1998.-352 p.
6. Popa, N. Genetica. Curs de prelegeri. – Chişinău, Centrul Editorial al USM, 2000.-382 p.
7. Voet, D., Pratt, Ch., Voet, J. Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version,
2012.-1208 p.
8. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
9. http: Hershey – Chase experiment // en.wikipedia.org/wiki/ Hershey-Chase
10. http: Messenger RNA //en.wikipedia.org/wiki/Messenger_RNA
11. http: Nucleic acid structure //en.wikipedia.org/wiki/Nucleic_acid_structure
12. http: Nucleotides //en.wikipedia.org/wiki/Nucleotides
13. http: Ribosomal RNA //en.wikipedia.org/wiki/Ribosomal_RNA
14. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
15. http: Transfer RNA //en.wikipedia.org/wiki/Transfer_RNA
16. http: 3'-UTR //en.wikipedia.org/wiki/3'_UTR
17. http: 5'-CAP//en.wikipedia.org/wiki/Five_prime_cap

36
 CAPITOLUL 4. AMINOACIZII, PEPTIDELE ŞI PROTEINELE

4.1. Aminoacizii
4.2. Peptidele şi polipeptidele
4.2. Clasificarea şi caracteristica generală a proteinelor
4.3. Organizarea structurală a proteinelor
4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor
4.5. Funcţiile proteinelor în celulă

4.1. AMINOACIZII

Aminoacizii sunt compuşi organici care conţin în molecula lor cel puţin o grupare aminică NH2
şi o grupare carboxilică O=C–OH. Aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline, solubile în acizi diluaţi
şi în baze alcaline, predominant solubile în apă, greu solubile în alcooli
şi insoluble în solvenţi organici. Aminoacizii au puncte de topire şi
fierbere relativ ridicate, peste 250°C. Particularităţile proprietăţilor
fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de prezenţa
concomitentă în molecule a diferitor grupe funcţionale – aminice şi
carboxilice. Datorită prezenţei acestora, aminoacizii sunt substanţe
4.1. Formula generală a unui amfotere şi pot intra în reacţie ca amine şi acizi carbonici.
α-aminoacid [11] Aminoacizii având o formulă generală, se deosebesc prin structura
radicalului (R), care determină proprietăţile specifice ale aminoacidului.
De exemplu, aminoacidul alanina are un radical simplu – CH3, radicalul aminoacidului cisteina conţine
sulf – CH2SH etc.
Plantele superioare verzi sintetitizează toţi aminoacizii necesari din săruri de amoniu, nitraţi,
cetoacizi sau oxiacizi. Animalele sintetizează majoritatea aminoacizilor din produse neazotate ale
metabolismului şi azot amoniacal.
Aminoacizii îndeplinesc următoarele funcţii biologice:
 aminoacizii sunt elemente structurale ale peptidelor, proteinelor, acizilor biliari;
 unii aminoacizi sunt transmiţători de semnale, precursori de neurotransmiţători şi hormoni;
 aminoacizii au un rol central în metabolismul substanţelor azotoase, sunt donori de azot,
participă la biosinteza purinelor, vitaminelor, alcaloizilor, sunt metaboliţi intermediari în ciclul ureei.
În prezent se cunosc peste 400 de aminoacizi [5], iar în componenţa proteinelor celulare intră 20
de α-aminoacizi standard (proteici), în timp ce ceilalţi aminoacizi (neproteici) sunt prezenţi în celulă în
formă liberă.
Aminoacizii neproteici, de asemenea, au un rol metabolic şi structural important:
 β-alanina – intră în structura coenzimei A;
 acidul γ -  aminobutiric (GABA) – este un mediator chimic la nivelul sistemului nervos central;
 5-  hidroxitriptofanul – este un precursor al serotoninei;
 ornitina  şi citrulina – sunt intermediari în sinteza ureei;
 homocisteina şi homoserina – sunt intermediari în metabolismul unor aminoacizi.

Proprietăţile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii fiind substanţe amfotere care dau reacţii caracteristice atât datorită prezenţei
grupărilor aminice şi carboxilice, cât şi datorită prezenţei ambelor grupări în molecula lor.

37
 1. Reacţii datorită grupării aminice.
1.1. Formarea de săruri cu acizi organici şi anorganici. Gruparea aminică are caracter bazic şi
reacţionează cu acizii formând săruri – clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi etc. (fig. 4.2).

Fig. 4.2. Reacţia unui α-aminoacid cu acid clorhidric [7]

1.2. Formarea de hidroxiacizi. Aminoacizii analog aminelor primare reacţionează cu acidul

azotos şi formează hidroxiacizi (fig. 4.3).

Fig. 4.3. Reacţia unui α-aminoacid cu acid azotos [7]

Din volumul de azot care se degajă se poate stabili numărul grupărilor aminice din molecula
aminoacidului. Această reacţie stă la baza dozării aminoacizilor prin metoda Van Slyke [3]
1.3. Formarea de baze Schiff. Aminoacizii reacţionează cu aldehidele şi formează prin reacţii de
condensare baze Schiff (fig. 4.4). Acestea rezultă din combinarea unei amine sau a unor substanţe cu
grupări aminice cu o aldehidă.

Fig. 4.4. Reacţia unui α-aminoacid cu o aldehidă [7]

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid şi se utilizează pentru dozarea volumetrică a
aminoacizilor la nivelul grupărilor carboxilice.

2. Reacţii datorită grupării carboxilice.

2.1. Formarea de săruri cu baze. Aminoacizii reacţionează cu baze la nivelul grupării
carboxilice şi formează săruri (fig. 4.5).

Fig. 4.5. Reacţia unui α-aminoacid cu o bază [7]

2.2. Formarea de esteri. Aminoacizii reacţionează cu alcooli formând esteri (fig. 4.6).

Fig. 4.6. Reacţia unui α-aminoacid cu alcool etilic [7]

În rezultatul reacţiei aminoacizii din stare solidă se transformă în esteri lichizi, amestecul cărora
se poate separa prin distilare fracţionată cu vid.

38
 3. Reacţii datorită prezenţei ambelor grupe funcţionale în molecula aminoacizilor.
3.1. Formarea legăturilor peptidice. Prin eliminarea unei molecule de apă dintre gruparea
carboxilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a altui aminoacid se formează peptide. Legătura ce se
formează între cei doi aminoacizi se numeşte legătură peptidică (–CO–NH–) (fig. 4.9).
3.2. Formarea sărurilor complexe. Aminoacizii formează cu metalele grele (Cu, Ni, Co, Pb, Fe,
etc.) săruri complexe, colorate, numite chelaţi.

Clasificarea aminoacizilor

În funcţie de poziţia grupei aminice în scheletul carbonic faţă de grupa carboxilică se deosebesc
α-, β-, γ- aminoacizi. La α-aminoacizi gruparea aminică şi carboxilică sunt legate de acelaşi atom de
carbon, la β-аminoacizi gruparea aminică este separată de gruparea carboxilică printr-un atom de
carbon, la γ-aminoacizi gruparea aminică este separată de gruparea carboxilică prin doi atomi de carbon
etc (fig. 4.7).

Fig. 4.7. Poziţia grupei NH2 în raport cu gruparea COOH

Sub aspectul structurii, după poziţia grupei NH 2 faţă de atomii de carbon asimetrici din catena
carbonică, aminoacizii pot aparţine configuraţiei L sau D. În natură predomină L-aminoacizii. Dacă gru
pa aminică este situată la sânga în raport cu
atomul asimetric de carbon, atunci aminoacidul
are configuraţia L, dacă grupa aminică este situată
la dreapta faţă de atomul asimetric de carbon −
aminoacidul are configuraţia D (fig. 4.8).
α-Aminoacizii au unul sau doi atomi de
carbon asimetrici (cu excepţia glicinei) şi
Fig. 4.8. Izomeri ai aminoacizilor sub aspect structural respectiv posedă activitate optică. Astfel,
aminoacidul α-alanina poate fi prezent în două for
me optic active: dextrogiri (+), deviază planul de polarizare a luminii în soluţii apoase spre dreapta sau
levogiri (–), deviază planul de polarizare a luminii spre stânga. În natură se găseşte, de obicei, numai
una din formele optic active, dextrogiră sau levogiră. Activitatea optică nu este dependentă de forma
structurală D sau L. Aminoacizii obţinuţi prin sinteză sunt racemici.
Clasificarea modernă a aminoacizilor proteinogeni se realizează în funcţie de polaritatea
radicalilor chimici, capacitatea lor de a intra în reacţie cu apa la un pH = 7.0 [4].
1) Aminoacizi cu radicali nepolari – alanină, valină, leucină, izoleucină, glicină, prolină,
metionină. Acesti aminoacizi sunt compuşi hidrofobi.
2) Aminoacizi cu radicali polari fără sarcină electrică – serină, treonină, cisteină, asparagină şi
glutamină. Aminoacizii respectivi sunt mai solubili în apă, mai hidrofili decât aminoacizii nepolari,
întrucât conţin grupe funcţionale care formează legături de hidrogen cu apa.
3) Aminoacizi cu radicali aromatici – fenilalanină, tirozină şi triptofan. Radicalii acestor
aminoacizi posedă compuşi ciclici, sunt relativ nepolari, pot participa la interacţiuni hidrofobe.
4) Aminoacizi cu radicali cu sarcină negativă – acid glutamic şi acid aspartic. Aminoacizii
respectivi au o grupă carboxilică suplimentară, un caracter acid şi sunt hidrofili.

39
 5) Aminoacizi cu radicali cu sarcină pozitivă – lizină, arginină, histidină. Aceşti aminoacizi au
un caracter bazic şi sunt compuşi hidrofili.
Aminoacizii se clasifică şi în funcţie de proprietăţile chimice ale radicalilor (anexa 1) [2]:
1) alifatici – glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină;
2) cu sulf – serină, metionină;
3) aromatici – fenilalanina, tirozina, triptofan;
4) iminoacizi – prolină;
5) neutri – serină, treonină, asparagină, glutamină;
6) acizi – acid glutamic, acid aspartic;
7) bazici – lizină, arginină, histidină.
Pe lângă aminoacizi standard, în componenţa unor proteine intră şi aminoacizi specifici –
selenocisteină (Sec) şi pirolizină (Pyl).
Plantele verzi pot sintetiza toţi aminoacizii proteici. O parte din aminoacizi, 8 la număr, care se
numesc esenţiali nu se sintetizează în organismul animalelor şi omului: triptofan, fenilalanină,
metionină, lizină, valină, treonină, izoleucină, leucină. Nutriţia cu proteină săracă în aminoacizi
esenţiali poate duce la o încetinire a creşterii, poate fi cauza unor dereglări de metabolism, stări de
oboseală şi anxietate.

4.2. PEPTIDELE ŞI POLIPEPTIDELE

Prezenţa concomitentă în moleculele de α-aminoacizi a grupării aminice şi carboxilice conferă

aminoacizilor capacitatea de a intra în reacţii de policondensare şi formare a legăturilor peptidice dintre
aminoacizi. În rezultatul unei astfel de reacţii se formează biopolimeri – peptide, polipeptide şi
proteine. Numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţurile polipeptidice sunt strict specifice şi
determină proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor. Legătura ce se formează între gruparea carboxili
că a unui aminoacid şi gruparea aminică a altui
aminoacid se numeşte legătură peptidică –CO–
NH– (fig. 4.9). Legăturile peptidice se formează
prin eliminarea unei molecule de apă, proces care
se numeşte condensare şi se rup în urma
adiţionării unei molecule de apă – hidroliză.
Peptidele şi polipeptidele sunt substanţe
naturale care se găsesc în celulă în stare liberă sau
ca produse intermediare în procesul de hidroliză a
proteinelor. Astfel de peptide cu funcţii biologice
precum: hormoni, toxine, neuropeptide,
antibiotice se formează prin biosinteză. Peptidele
Fig. 4.9. Formarea unui dipeptid [11] au fost descoperite de către chimistul german
Hermann Fischer, laureat al premiului Nobel pen-
tru chimie în 1902 [23]. Catenele peptidice diferă între ele prin numărul, natura şi ordinea
aminoacizilor. În funcţie de numărul de aminoacizi din lanţul peptidic se poate face următoarea
clasificare:
 peptide – rezultă prin înlănţuirea unui număr de până la 50 de aminoacizi. Dintre acestea,
oligopeptidele se formează din condensarea a 2 ̶ 10 aminoacizi, în timp ce polipeptidele rezultă din
condensarea unui număr mai mare de 10 aminoacizi.
 proteine – complexe moleculare care se formează prin înlănţuirea unui număr mai mare de 50
de aminoacizi.
Peptidele posedă o activitate fiziologică înaltă şi reglează diferite procese biologice. În funcţie
de acţiunea lor bioreglatoare, peptidele sunt substanţe cu o activitate hormonală (glucagon, oxitocină,
40
vasopresină, etc.); cu efect analgezic (peptide opiacee); reglatoare de apetit (endorfine, neuropeptid-Y,
leptină, etc.), tensiune arterială şi vasoconstricţie (anghiotensină II, bradichinină, etc.), activitate
nervoasă superioară [25].
Peptidele pot forma numeroşi izomeri în funcţie de tipul, numărul şi succesiunea aminoacizilor
din lanţul polipeptidic. Teoretic din 4 aminoacizi diferiţi se pot forma 24 de peptide izomere, din 6
aminoacizi 720 de peptide izomere, iar din 10 aminoacizi diferiţi 3,600,000 de peptide izomere.
Peptidele şi polipeptidele sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în
solvenţi organici. Soluţiile peptidelor şi polipeptidelor nu coagulează sub acţiunea căldurii. Soluţiile
polipeptidelor superioare precipită prin adăugare de săruri ale metalelor grele. Peptidele şi polipeptidele
sunt substanţe cu caracter amfoter şi posedă activitate optică.
Sub aspect chimic ambele grupe de substanţe dau reacţii asemănătoare aminoacizilor, la nivelul
grupărilor aminice şi carboxilice libere. Polipeptidele superioare dau reacţii de precipitare şi de culoare
asemănătoare proteinelor. Toate peptidele şi polipeptidele hidrolizează în mediul acid, bazic sau sub
influenţa unor enzime numite peptidaze.
Unele peptide naturale sunt importante în industria alimentară. Printre acestea pot fi menţionate
următoarele: glutationul, carnisina, anserina.
Glutationul (γ-glutamil-cistenil-glicocol) este o tripeptidă formată din trei resturi de aminoacizi
– acidul glutamic, cisteină, glicină, prezentă în aproape toate celulele vii. În cantităţi mari, glutationul
se găseşte în boabele de grâu germinat (până la 0,45 % din masa uscată), carnea de vită şi pui, în
levurile vechi, struguri, roşii, portocale, cartofi, spanac.
Glutationul este o substanţă solidă, albă,
solubilă în apă şi alcool, are 2 grupe carboxilice
libere şi respectiv un caracter pronunţat acid (pH
= 2,83).
Datorită prezenţei grupării sulfhidrilice (–SH)
glutationul are proprietăţi reducătoare puternice şi
poate exista în două forme: redusă (G-SH) şi
oxidată (G-S-S-G) (fig. 4.10). Forma oxidată este
alcătuită din două molecule de glutation redus,
legate printr-o legătură (-S-S-) disulfidică.
Reducerea glutationului oxidat are loc pe baza
surselor de hidrogen, formate în procesul
metabolismului. Aceste forme trec uşor una în
alta.
Transformările reciproce ale formelor reduse
şi oxidate ale glutationului au loc în prezenţa
acidului dehidroascorbic care este acceptor de
hidrogen şi sunt catalizate de enzima
glutationreductaza. Datorită acestor transformări
glutationul participă în numeroase procese de
oxidoreducere în organism; este un transportor de
hidrogen neenzimatic.
Glutationul, fiind un reducător intracelular
puternic, protejează grupele sulfhidrilice (–SH) ale
proteinelor şi enzimelor de oxidare, participă la
Fig. 4.10. a) Biosinteza glutationului; b) glutation redus
şi oxidat [4] descompunerea peroxizilor (Н2О2) şi reducerea
acidului ascorbic, are funcţie de coenzimă în unele
enzime (glutationperoxidaze, catepsine, papaine), activează enzimele proteolitice de origine vegetală,
care au în centrul activ gruparea –SH (enzime tiolice), are un rol în transportul aminoacizilor prin
41
membrana celulară. Glutationul are importanţă în metabolism şi în calitate de moleculă hidrofilă care
se ataşează de enzimele ficatului la substanţele toxice hidrofobe în procesul de biotransformare şi
eliminare a lor din organism.
În seminţele germinate ale cerealelor se activează enzimele proteolitice care hidrolizează
proteinele, formând astfel polipeptide şi aminoacizi. Astfel, la a patra zi de germinare a orzului,
cantitatea de glutation în boabe creşte de 2,5 ori.
Modificarea particularităţilor tehnologice şi de panificaţie ale boabelor cerealelor se explică prin
faptul că creşte solubilitatea proteinelor în apă, se reduce conţinutul de proteine şi se măreşte conţinutul
de compuşi azotaţi neproteici şi aminoacizi liberi. Glutenul grâului îşi pierde elasticitatea, devine
lipicios, fragil, fapt care duce la schimbarea proprietăţilor aluatului. În panificaţie pentru a preveni
distrugerea glutenului, glutationul redus se oxidează cu acid dehidroascorbic (vitamina C oxidată).

4.3. CLASIFICAREA ŞI CARACTERISTICA GENERALĂ A PROTEINELOR

Proteinele (gr. proteinos – primar) sunt compuşi organici macromoleculari alcătuiţi din atomi de
carbon, hidrogen, oxigen şi azot. O parte din proteine formează complexe cu molecule care conţin P,
Fe, Cu, Zn. Proteinele reprezintă componente principale ale celulelor şi posedă:
 un nivel înalt de organizare structurală;
 o diversitate moleculară;
 o specificitate tisulară şi de specie.
În celulele de origine animală conţinutul de proteine poate să ajungă până la 50% din masa
uscată. Proteinele se pot clasifica după o serie de criterii de bază – chimice, conformaţionale,
funcţionale.
În dependenţă de structura chimică proteinele se împart în două grupe mari: proteine simple −
holoproteine şi proteine complexe − heteroproteine. În componenţa proteinelor simple intră doar
resturi de aminoacizi, iar proteinele complexe sunt alcătuite dintr-o componentă proteică şi o
componentă de natură neproteică − grupă prostetică.

Proteinele simple

Proteinele simple se clasifică în funcţie de solubilitatea lor în diferite medii. Se cunosc

următoarele clase de proteine: albumine, globuline, prolamine, gluteline, histone, protamine.
Albuminele sunt solubile în apă, au caracter slab acid, au o masă moleculară relativ mică,
coagulează prin încălzire la 70°C şi conţin toţi aminoacizii esenţiali. Sunt răspândite în organismele
animale (ovalbumina din albuşul de ou, mioglobina din ţesutul muscular, serumalbumina din plasma
sângelui, lactalbumina din lapte – urda preparată prin fierberea zerului, nu este altceva decât
lactalbumina precipitată) şi vegetale, preponderent în seminţe (legumelina în seminţele plantelor
leguminoase; leucozina din seminţele de cereale, faseolina în fasole). Fierberea produselor care conţin
albumine determină apariţia unei spume albe care provine din coagularea albuminelor. Unele albumine
vegetale precum ricina extrasă din ricin (Ricinus communis) sunt toxice, având proprietatea de a
aglutina globulele roşii din sânge.
Globulinele sunt solubile în soluţiile diluate de săruri. Din soluţii saline globulinele precipită
prin adăugare de sulfat de amoniu sau prin diluare cu apă. Prin fierbere globulinele coagulează mai
greu decât albuminele. Globulinele au masa moleculară mare şi au un caracter acid mai pronunţat decât
albuminele, datorită conţinutului ridicat de acid aspartic şi acid glutamic. Dintre cele mai cunoscute
globuline animale fac parte: serumglobulina din sânge, ovoglobulina din ou, fibrinogenul din sânge,
lactoglobulina din lapte, miozina din muşchi. La plante globulinele se găsesc în cantitate mai mare în

42
seminţe, fiind depozitate ca substanţe de rezervă. Din seminţele de plante au fost izolate: legumina din
mazăre, faseolina din fasole, glicinina din soie, arachina din alune etc.
Prolaminele sunt proteine vegetale solubile în soluţii alcoolice apoase; conţinutul ridicat de
prolină (de unde le şi derivă numele), acid aspartic şi acid glutamic le conferă un caracter acid
pronunţat. Prolaminele nu coagulează sub acţiunea căldurii şi au o valoare alimentară redusă deoarece
conţin în cantităţi foarte mici doi aminoacizi esenţiali – lizină şi triptofan. Principalii reprezentanţi ai
prolaminelor unor graminee sunt: gliadina (din grâu), zeina (din porumb), hordeina (din orz), aveina
(din ovăz).
Glutelinele sunt proteine vegetale solubile în soluţii diluate de baze şi acizi. Prezenţa acidului
glutamic (peste 20%) şi a acidului aspartic în structura glutelinelor le imprimă un caracter acid
pronunţat. Glutelinele au o valoare alimentară mai mare decât prolaminele. Cele mai studiate gluteline
sunt glutelina (din porumb), glutenina (din grâu) şi orizenina din (orez). Glutelinele împreună cu
prolaminele sunt componentele principale ale glutenului. Proteinele din gluten, prin punţile -S-S-,
conferă făinii de grâu proprietatea de a fi panificată. Glutenul imprimă pâinii porozitate, volum
corespunzător şi un grad mare de digestibilitate. Faina de porumb şi orez nu conţine gluten, nu are
proprietăţi panificabile, în comparaţie cu făina de grâu, secară şi orz.
Histonele sunt proteine solubile în apă, au un caracter bazic determinat de conţinutul ridicat de
arginină, lizină şi histidină. Se găsesc sub formă de proteine simple, predominant în regnul vegetal, în
globulele roşii şi lapţii peştilor, dar mai ales sub forma de proteine asociate cu acizii nucleici în
cromozomi.
Protaminele sunt proteine solubile în acizi diluaţi, au caracter bazic accentuat datorită prezenţei
aminoacizilor bazici (lizină, histidină, arginină) în proporţie de 60%. Sunt proteine cu o masă
moleculară mică (până la 12.000 D) prezente doar în regnul animal, se găsesc în cantităţi mari în lapţii
de peşte.
Proteinele complexe

Componenta prostetică la heteroproteine poate fi reprezentată de glucide (glicoproteine), lipide

(lipoproteine), acid fosforic (fosfoproteine), pigmenţi (cromoproteine), un metal (metaloproteine) sau
de un acid nucleic (nucleoproteine).
1. Glicoproteinele au componenta prostetică reprezentată de monoglucide (glucoză, manoză,
galactoză, acizi uronici, xiloză), diglucide sau poliglucide. Glicoproteinele sunt un component
structural important al membranelor celulare animale şi vegetale. Din clasa glicoproteinelor fac parte
anticorpii, interferonii, proteinele plasmei sangvine, laptelui, proteinele membranare, majoritatea
hormonilor. Fasola uscată conţine o proteină de rezervă (vicilina) care conţine manoză şi N-
acetilglucozoamină legate de aminoacidul asparagina. În seminţele de ricin şi în organele vegetale ale
unor leguminoase (soia, fasole, mazăre) se găsesc glicoproteine toxice care determină aglutinarea
eritrocitelor.
2. Lipoproteinele au o componentă prostetică reprezentată de fosfolipide, trigliceride, colesterol
liber sau esterificat. Lipoproteinele se clasifică în două grupe:
 structurale, insolubile în apă – lipoproteinele membranelor celulare animale, lipoproteinele
învelişului fibrelor nervoase, lipoproteinele cloroplastelor şi mitocondriilor celulare;
 libere, solubile în apă – lipoproteinele laptelui care au un rol energetic, lipoproteinele din ou cu
rol în dezvoltarea embrionului, lipoproteinele plasmei sangvine care asigură transportul substanţelor
liposolubile de la ficat la ţesuturile periferice şi în direcţie inversă (fosfolipide, colesterol, vitamine,
hormoni, medicamente).
În funcţie de densitate, lipoproteinele plasmei sangvine se clasifică în patru grupe.

43
 2.1. Chilomicronii sunt micele lipoproteice care pot forma picături de lipide ce conţin 99% de
grăsimi şi 1% proteine; transportă triacilglicerolii de la intestin la ficat, muşchi scheletici şi ţesut
adipos;
2.2. Lipoproteinele cu densitate foarte mică (engl. VLDL – very low density lipoproteins)
conţin 80% grăsimi, 7% fosfolipide, 8% colesterol, 2% proteine, transportă colesterolul de la ficat în
celulele corpului;
2.3. Lipoproteinele cu densitate mică (engl. LDL – low density lipoproteins) conţin 43%
colesterol, 10% grăsimi, 22% fosfolipide, transportă colesterolul de la ficat în celulele corpului şi este
cunoscut sub denumirea de colesterol rău;
2.4. Lipoproteinele cu densitate mare (engl. HDL – high density lipoproteins) conţin 45-50%
proteine, componenta lipidică este reprezentată de 30% fosfolipide şi 18% colesterol, colectează
colesterolul din celulele corpului şi îl transportă din nou la ficat fiind numit colesterol bun.
Lipoproteinele LDL (datorită conţinutului
crescut de colesterol) şi VLDL (datorită
procentului mare de trigliceride) exercită efecte
negative asupra aparatului cardiovascular şi
determină apariţia aterosclerozei, iar
lipoproteinele HDL fiind bogate în fosfolipide au
un rol de protecţie a organismului.
3. Nucleoproteinele au o componentă
prostetică reprezentată de acizi nucleici şi sunt de
două tipuri.
3.1. Ribonucleoproteine (nucleoproteine cu
ARN) sunt principalele componente ale
ribozomilor şi moleculelor de ARN nuclear mic;
3.2. Dezoxiribonucleotide (nucleoproteine cu
ADN – fig. 4.11) se gasesc în cantităţi mari în
toate nucleele celulare, iar în cantităţi mai mici –
Fig. 4.11. Dezoxiribonucleotide – nucleoproteine cu ADN în mitocondrii, cloroplaste, citoplasmă;
[12] dezoxiribonucleotidele reprezintă cea mai mare
parte din masa cromozomilor.
4. Fosfoproteinele au componenta prostetică reprezentată de acidul fosforic esterificat cu
grupările -OH ale serinei, treoninei şi sunt prezente în organismele tinere vegetale şi animale. Acidul
fosforic se găseşte, de obicei, în fosfoproteine sub forma sărurilor de K + sau Ca2+. Din această categorie
fac parte:
 cazeina reprezintă în jur de 80% din proteinele laptelui;
 ovovitelina furnizează fosforul şi aminoacizii necesari embrionului sau organismelor tinere;
 pepsina este o enzimă din sucul gastric.
5. Metaloproteinele au gruparea prostetică reprezentată de metale (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mg2+, Zn2+,
Co2+, Mn2+ , Ni2+). Metaloproteinele au roluri diferite în celule: enzimatic, transport şi depozitarea
proteinelor. O serie de enzime şi unii hormoni necesită pentru activitatea lor prezenţa obligatorie a unui
metal. Metalele în combinaţie cu proteinele formează chelaţi. Dintre metaloproteine şi metaloenzime
putem menţiona următoarele:
 feritina constituie rezerva de fier a organismelor, reprezintă un complex proteic globular prezent
în ficat, splină, măduva osoasă; în organismul uman conţinutul de feritină este de 2 ̶ 4 g;
 transferinele sunt o clasă de proteine a plasmei sangvine care asigură transportul fierului –
ovotransferina, lactoferina transportă fierul în ou (albuş) şi respectiv, lapte;
 ureaza conţine Ni2+, catalizează hidroliza ureei până la dioxid de carbon şi amoniac;

44
  alcooldehidrogenaza conţine Zn2+, catalizează oxidarea alcoolilor până la aldehide;
 citocromoxidaza conţine Zn2+, catalizează etapa finală a transportului de electroni pe O2 în
cadrul procesului de oxidare a fosforilării oxidative;
 ADN-polimeraza necesită prezenţa ionilor de Mg2+ în calitate de cofactor, participă la replicarea
moleculei de ADN;
 glutationperoxidaza conţine Se2–, catalizează reducerea peroxidului de hidrogen până la apă.
6. Cromoproteinele au gruparea prostetică reprezentată de o substanţă care le imprimă culoare;
sunt prezente atât în organismele vegetale, cât şi animale. Au un rol esenţial în procesele vitale fiind
biocatalizatori ai proceselor biochimice importante (fotosinteza şi reacţiile de oxido-reducere).
Majoritatea cromoproteinelor posedă în gruparea prostetică un atom de metal. În funcţie de grupa
prostetică, cromoproteinele pot fi: porfirinice (cu structură tetrapirolică) şi neporfirinice. După rolul
îndeplinit în organism, ambele tipuri se pot împărţi la rândul lor în: cromoproteine cu funcţie
respiratorie şi cromoproteine fără funcţie respiratorie.
Cromoproteine porfirinice cu rol respirator sunt:
 hemoglobina (pigmentul respirator al vertebratelor) prezentă în eritrocite şi care transportă
oxigenul din plămâni la ţesuturi şi dioxidul de carbon din ţesuturi la plămâni (fig. 4.12);
 citocromii au componente prostetice asemănătoare hemului din hemoglobine, intră în structura
unor enzime oxidoreducătoare şi joacă un rol important în procesul de respiraţie tisulară;
 mioglobina este pigmentul din muşchi care asigură rezerva de oxigen pentru scurt timp.

Fig. 4.12. Hem B – gruparea prostetică a hemoglobinei Fig. 4.13. Structura hemoglobinei umane: roşu –
[16] lanţurile α; albastru – lanţurile β; verde – hemul [17]

Un exemplu de cromoproteină porfirinică fără rol respirator este cloroglobina localizată în

cloroplaste; componenta prostetică este reprezentată de clorofilă, iar componenta proteică de plastină.
Clorofilele sunt pigmenţi coloraţi ai frunzelor verzi, cu rol în procesul de fotosinteză; în plantele
superioare se găsesc clorofila a şi clorofila b, iar în alge şi bacterii sunt răspândite şi clorofilele c şi d.
Din grupa cromoproteinelor neporfirinice fac parte:
 flavinenzimele nu conţin un nucleu porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care
îndeplineşte în organism un rol enzimatic;
 carotenoproteinele au componenta prostetică formată din compuşi din clasa carotenoidelor; din
această clasă fac parte pigmenţii vizuali, cu rol important în procesul vederii.
În funcţie de conformaţie (forma macromoleculei) se deosebesc proteine globulare, fibrilare şi
membranare.
1. Proteinele globulare (sferoproteine) (fig. 4.13) – au o formă ovală, mai rar sferică, sunt mai
mult sau mai puţin solubile în apă unde formează soluţii coloidale. Din această categorie fac parte:
albuminele, globulinele, prolaminele, glutelinele, histonele, protaminele.

45
 2. Proteinele fibrilare (scleroproteine) se găsesc preponderent în organismele animale, iar la
plante s-au identificat în stratul aleuronic din seminţe, sunt insolubile în apă, soluţii saline, acizi şi baze
diluate, solvenţi organici neutri. Proteinele sunt formate din lanţuri polipeptidice răsucite sau pliate
aranjate paralel, de-a lungul unei singure axe. Distanţele dintre fibrele proteice sunt mici. Au o mare
rezistenţă la acţiunea hidrolizantă a factorilor chimici şi a enzimelor. În organism îndeplinesc un rol de
protecţie şi rezistenţă mecanică, nu joacă nici
un rol în procesele de nutriţie. Principalele
tipuri de scleroproteine sunt următoarele:
colagenul (fig. 4.14) formează ţesutul
conjunctiv din cartilaje, ligamente, tendoane;
keratina formează ţesuturile protectoare din
corp (epidermă şi derivaţii epidermici: păr,
piele, unghii, lână); elastina prezentă în vasele
sangvine sau ligamente; fibroina prezentă în
fibrele produse de viermele-de-mătase sau
Fig. 4.14. Colagen – proteina fibrilară a ţesutului conjunctiv păianjen este alcătuită predominant din 3
[13] aminoacizi (Gly, Ala, Ser).
3. Proteinele membranare îndeplinesc funcţii structurale, receptoare, realizând transmiterea
semnalelor şi transportul transmembranar al substanţelor (cap. 2, fig. 2.6). Proteinele membranare sunt
fie înglobate în membrana lipidică (transmembranare), fie asociate suprafeţei acesteia (proteine
membranare periferice):
 proteinele transmembranare se pot extrage din structura membranelor doar cu detergenţi, rămân
asociate permanent cu lipide, sunt insolubile în apă;
 proteinele periferice se extrag în soluţii saline, sunt hidrofile, după extracţie nu poartă lipide
asociate şi îşi păstrează solubilitatea în apă.

4.4. ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A PROTEINELOR

Primele rezultate experimentale cu privire la structura spaţială a moleculelor de proteină au fost

obţinute în anii 50 ai sec. XX. Biochimistul englez Max Perutz a perfecţionat metoda de analiză
Roentgen şi a studiat pentru prima dată nivelurile de organizare structurală a moleculei de hemoglobină
[20]. Pentru această realizare ştiinţifică savanţilor Max Perutz şi John Kendrew li s-a decernat premiul
Nobel pentru chimie în anul 1962 [23]. Au fost identificate patru niveluri structurale ale moleculelor
proteice: primară, secundară, terţiară şi cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor reprezintă o secvenţă de aminoacizi într-un lanţ polipeptidic.
Numărul, tipul şi succesiunea aminoacizilor legaţi prin legături peptidice în
molecula de proteină este specific şi este determinat genetic. În perioada anilor
1944–1954 biochimistul englez Frederick Sanger a elaborat metoda de
secvenţiere a proteinelor şi a stabilit pentru prima dată structura primară a
insulinei [14]. Aceste realizări au stat la baza elaborării metodelor de obţinere
pe cale sintetică a insulinei şi a altor hormoni. Frederick Sanger este unicul
savant laureat al premiului Nobel de două ori: în 1958 pentru determinarea
structurii primare a insulinei şi în 1980 pentru elaborarea metodei de
Frederick Sanger secvenţiere a acizilor nucleici [23].
2. Structura secundară a proteinelor se formează datorită legăturilor de hidrogen (între
hidrogenul grupei –NH– şi oxigenul grupei –C=O), determinând existenţa a două forme principale de
molecule (fig. 4.15):

46
  modelul α-helix (spiralat), cel
mai răspândit, care presupune răsucirea
în formă de spirală a catenei
polipeptidice, cu orientarea pasului
spiralei predominant spre dreapta;
catenele laterale sunt orientate spre
exterior. Legăturile de hidrogen se
formează intracatenar. Modelul α-helix
cu structură spiralată este caracteristic
proteinelor globulare (albumine şi
globuline din ou, lapte etc.) sau
Fig. 4.15. Elementele principale ale structurii secundare ale fibrilare (miozina, elastina etc.);
proteinelor [22]  modelul β-structură (foaie pliată)
reprezintă o conformaţie stabilizată prin
legături de hidrogen (între grupele –NH– şi –C=O) realizate intercatenar, între elementele legăturilor
peptidice din lanţuri paralele diferite. Legăturile de hidrogen din structura secundară β pliată sunt
aproape perpendiculare pe axa lanţului peptidic (spre deosebire de structura α-helix).
Elementele principale ale structurii secundare a proteinelor – α-helix şi β-structură – au fost
descoperite de chimistul american Linus Pauling căruia i-a fost decernat premiul Nobel pentru chimie
în 1954 [19, 23].
3. Structura terţiară a proteinelor redă gradul de împachetare a lanţului polipeptidic (cu
structuri α-helix sau structuri β-pliate), pentru a forma conformaţii compacte (de proteină globulară),
cât mai stabile energetic. Menţinerea structurii terţiare a proteinelor se realizează printr-o serie de
legături:
 legături de hidrogen între grupările peptidice, precum şi între lanţurile laterale ale resturilor de
aminoacizi; au un rol important în stabilizarea modelelor spiralate sau pliate;
 legături disulfidice (–S–S–), stabilite între grupele –SH ale aminoacizilor cisteina şi metionina;
 legături ionice, realizate între resturile carboxilice ale aminoacizilor dicarboxilici şi resturile
aminice ale diaminoacizilor (grupele ionice de sens contrar);
 legături realizate prin forţe Van der Waals, interacţiuni slabe de tip dipol-dipol;
 interacţiuni hidrofobe realizate între resturile hidrocarbonate ale catenelor laterale ale
aminoacizilor (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp).
Acest nivel de organizare tinde să orienteze, în mediu apos, catenele laterale polare ale
proteinelor spre suprafaţă, în timp ce catenele hidrofobe sunt distribuite în interiorul moleculei
(menţinute prin forţe Van der Waals).

47
 4. Structura cuaternară, specifică
numai anumitor proteine, este cel mai
înalt nivel de organizare. Această
structură se caracterizează prin
asamblarea a câteva catene polipeptidice
cu structură proprie (primară, secundară,
terţiară) într-o singură moleculă
proteică. Catenele polipeptidice numite
protomeri, formează un ansamblu
denumit oligomer. În funcţie de numărul
protomerilor, structura cuaternară este
formată din: dimeri, trimeri, tetrameri.
Structrura cuaternară este determinată de
legături de hidrogen, hidrofobe şi ionice.
Un exemplu tipic de structură cuaternară
este cea a hemoglobinei, un tetramer
alcătuit din patru lanţuri polipeptidice –
Fig. 4.16. Organizarea structurală a insulinei [2]
două lanţuri α şi două lanţuri β, fiecare
cu structura sa primară, secundară şi terţiară, unite între ele prin legături diferite (legături de hidrogen,
legături prin forţe Van der Waals). Acest tip de organizare structurală este caracteristic şi pentru
insulină, alcătuită dintr-un lanţ α şi unul β (fig. 4.16).

4.5. PROPRIETĂŢILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR

Fără cunoaşterea proprietăţilor fizico-chimice ale proteinelor nu este posibilă dirijarea raţională
a proceselor tehnologice în multe ramuri ale industriei alimentare. Proprietăţile proteinelor depind de:
 numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţul polipeptidic;
 organizarea structurală a moleculelor;
 proprietăţile radicalilor chimici ai aminoacizilor;
 numărul de grupe funcţionale libere, inclusiv aminice şi carboxilice, care nu au fost utilizate la
formarea legăturilor peptidice.
1. În ceea ce priveşte relaţia proteinelor cu apa, există mari diferenţe, comparativ cu alte clase
de compuşi (glucide, lipide). Astfel, se pot distinge proteine uşor solubile în apă (albumine, globuline)
care posedă pe suprafaţa moleculei grupe hidrofile libere (–OH, –NH2, –COOH etc.). Solubulitatea
proteinelor în apă depinde atât de tipul proteinei, cât şi de pH mediului. În mediu acid se dizolvă mai
bine proteinele cu proprietăţi acide (prolamine, gluteline), iar în mediu bazic se dizolvă mai bine
proteinele bazice (protamine, histone). Proteinele fibrilare şi transmembranare sunt insolubile în apă.
2. La dizolvarea în apă şi soluţii hidrosaline proteinele formează soluţii coloidale care leagă
activ apa. Aceste soluţii posedă o viscozitate înaltă şi o presiune osmotică redusă. Mărimea particulelor
coloidale variază de la 1 ̶ 0,1 μm. Moleculele de proteină sunt incapabile de a pătrunde prin
membranele artificiale semipermeabile (celofan, pergament), precum şi prin biomembranele animale şi
vegetale.
3. Proteinele posedă capacitate de umflare. Procesele de umflare a proteinelor au un rol
important în industria alimentară: umflarea boabelor la înmuiere, condiţionare şi germinare, umflarea
proteinelor făinii la prepararea aluatului etc.
4. Proteinele sunt substanţe amfotere, le sunt caracteristice toate proprietăţile acizilor şi bazelor,
datorită prezenţei grupelor libere –NH2 şi –СООН.

48
 5. Proteinele posedă activitate optică, sunt substanţe capabile de a roti unghiul de polarizare a
luminii care trece prin ele, deoarece sunt alcătuite din aminoacizi care sunt izomeri optici –
enantiomeri.
6. Toate proteinele, de regulă, absorb lumina ultravioletă. Pe această proprietate se bazează
metoda spectrofotometrică de determinare cantitativă a proteinelor (după intensitatea absorbţiei la 280
nm). Această proprietate a proteinelor este determinată de prezenţa în componenţa proteinelor a
aminoacizilor aromatici – Trp, Tyr, Phe. O unitate de densitate optică la 280 nm corespunde unei
concentraţii de proteină egală cu 1mg/ml (la o grosime a cuvei de 1 cm).
7. Soluţiile de proteină au însuşirea de a emite lumină, un timp foarte scurt, atunci când sunt
iradiate cu radiaţii de o anumită lungime de undă. Substanţele fluorescente din componenţa proteinei
sunt aminoacizii aromatici Trp, Tyr,
Phe. La meduza Aequorea victoria a
fost descoperită şi izolată proteina
fluorescentă verde – GFP (engl. GFP
– green fluorescent protein), care
emite lumină în diapazonul verde la
iradierea cu lumină albastră [6]. Pentru
această realizare savanţilor Osamu
Osamu Shimomura Martin Chalfie Roger Tsien Shimomura, Martin Chalfie, Roger
Tsien li s-a decernat premiul Nobel pentru chimie în 2008 [23]. În prezent gena proteinei GFP este
utilizată pe larg în biologia moleculară şi celulară. Au fost obţinute animale transgenice fluorescente,
spre exemplu şoareci şi porci, la care gena GFP se transmite stabil prin ereditate. Specialiştii din
biologia moleculară au creat vectori virali cu gena GFP folosiţi la transferul genelor transgenice de
interes în genomul animalului gazdă şi studierea expresiei in vivo a proteinei transgenice. Pe lângă
aceasta, proteina GFP poate fi folosită, în calitate de marker fenotipic, la studierea modului de
dezvoltare a celulelor embrionare stem transplantate [24].

Fig. 4.17. A. Meduze fluorescente Fig. 4.17. B. Porci fluorescenţi, GPF Fig. 4.17. C. Maimuţa rhesus
Aequorea victoria, [15] [15] macaque, GPF [15]

8. O proprietate constantă a moleculelor de proteină este punctul izoelectric – pI. În soluţiile

apoase proteinele au proprietăţi slab acide sau slab bazice, în funcţie de conţinutul predominant de
aminoacizi acizi (cu radicali chimici cu sarcină negativă) sau aminoacizi bazici (cu radicali cu sarcină
pozitivă). Prezenţa sarcinii pe suprafaţa moleculei stabilizează proteina în soluţie. Modificând
concentraţia ionilor de hidrogen în mediu (adăugând acid sau bază) se poate realiza un echilibru între
sarcinile pozitive şi negative pe suprafaţa moleculei proteice şi atinge o stare izoelectrică. Concentraţia
ionilor de hidrogen (pH) la care molecula de proteina nu posedă sarcină electrică şi se află în stare
izoelectrică se numeşte punct izoelectric. La un pH apropiat de punctul izoelectric, solubilitatea,
capacitatea de umflare şi viscozitatea proteinelor este minimă, moleculele de proteină se alipesc şi
precipită. Punctul izoelectric al majorităţii proteinelor de origine animală variază în diapazonul 5,5 –
7,0, fapt care denotă predominarea parţială în moleculele de proteină a aminoacizilor acizi. În acelaşi
timp în natură se întâlnesc proteine la care punctele izoelectrice ating valori extreme: la pepsină
(enzima sucului gastric) pI = 1, iar la salmină (proteina lapţilor la somon) pI = 12.
49
 9. Proteinele sunt compuşi macromoleculari. Masa moleculară
a diferitor proteine variază într-un diapazon larg – de la 6.000 până
la câteva milioane de daltoni (1 dalton = 1,67×10 -24g ̶ masa unui
atom de carbon) [8]. Metodele fizico-chimice principale de
determinare a masei moleculare a substanţelor sunt
ultracentrifugarea şi electroforeza în gel. Metoda de
ultracentrifugare utilizată la separarea particulelor coloidale din
soluţii a fost elaborată de chimistul suedez Theodor Svedberg.
Pentru realizările sale ştiinţifice lui T. Svedberg i s-a acordat
premiul Nobel pentru chimie în 1926 [23].
Masa moleculară a compuşilor chimici este calculată după
viteza de sedimentare a moleculelor. Unitatea de măsură a raportului
vitezei de sedimentare la mişcarea centrifugă a fost numită
Svedberg în cinstea savantului.
10. Proteinele posedă o mobilitate în câmp electric. După
realizarea metodei de disc-electroforeză în prezenţa detergentului
dodecilsulfat de sodiu (SDS) se desenează un grafic al raportului
dintre masa moleculară a proteinelor de calibrare şi mobilitatea
electroforetică a componentelor proteice în gel de poliacrilamidă
(fig. 4.18). În funcţie de mobilitatea electroforetică după grafic se
determină masa moleculară a proteinei analizate. Prin urmare,
Fig. 4.18. Metoda de SDS- electroforeza este o metodă de separare a macromoleculelor în gel
electroforeză [2] sub acţiunea curentului electric.
11. Factori fizici (t°, presiunea, radiaţia ultravioletă) sau chimici (acizi, baze, solvenţi organici,
ioni ai metalelor grele) pot modifica structura proteinelor. Fenomenul de distrugere a organizării structu
rale a moleculei proteice se numeşte denaturare (fig. 4.19). Procesul
de denaturare este ireversibil dacă se distruge structura primară a
proteinelor. Denaturarea   proteinelor este însoţită de pierderea
activităţii biologice şi modificarea proprietăţilor fizico-chimice ale
proteinelor − micşorarea solubilităţii, mărirea viscozităţii, schimbarea
formei şi a mărimii moleculelor etc. În procesele tehnologice din
Fig. 4.19. Denaturarea ireversibilă industria alimentară cel mai des se întâlneşte denaturarea termică a
a ovalbuminei la încălzire proteinelor, de exemplu la uscarea pastelor făinoase, laptelui,
legumelor, coacerea pâinii, fabricarea conservelor etc.
Procesul de denaturare este reversibil atunci când structura primară a proteinelor rămâne
neschimbată. Dacă are loc restabilirea condiţiilor normale ale mediului, are loc refacerea completă a
organizării structurale a proteinelor, proces care se numeşte renaturare. Această proprietate a
proteinelor de a-şi restabili structura se foloseşte la prepararea unor preparate farmaceutice, precum
antibiotice, vaccinuri, seruri, enzime, la obţinerea concentratelor alimentare care îşi păstrează în stare
uscată un timp îndelungat proprietăţile nutritive.
Unele forme de proteine sunt rezistente la denaturare. Astfel de proteine sunt agenţi infecţioşi
lipsiţi de orice tip de acid nucleic şi poartă denumirea de prioni. Termenul îşi trage originea de la
cuvintele englezeşti protein şi infection şi a fost propus de medicul american Stanley Prusiner. Pentru
descoperirea prionilor şi studierea mecanismelor lor de acţiune savantului i s-a decernat premiul Nobel
pentru fiziologie şi medicină în 1997 [23].
Prionii rezistă la acţiunea multor factori fizico-chimici, precum: formol 10% (timp de 28 de
luni), caldură (rezistă la fierbere timp de 3 ore), factori inhibitori ai acizilor nucleici, precum şi la
acţiunea radiaţiilor UV (activitate infecţioasă 100%) [1].

50
 Prionii sunt proteine cu o structură terţiară anormală, capabile să catalizeze conversiunea unei
proteine normale, sintetizată în mod natural în creierul tuturor mamiferelor (PrPc), într-una mutantă,
anormală (PrPSc). De regulă, la trecerea proteinei normale în stare prionică elementele α-helixurilor se
transformă în straturi β-pliate (fig. 4.20).

Fig. 4.20. A. Proteină normală – PrPc Fig. 4.20. B. Prion – PrP-Sc [21]

Prionii cauzează un grup de maladii neurodegenerative atât la om, cât şi la animale (fig. 4.16).
La om, cele mai cunoscute sunt – maladia Creutzfeld-Jacob (CJD), sindromul Gerstmann-Straussler-
Scheinker (GSS), insomnia fatală familială (FFI), maladia Kuru şi sindromul Alpers (întâlnit numai la
copii), iar la animale – scrapie (la oi şi capre), encefalopatia spongiformă bovină (BSE) sau boala
vacilor nebune, encefalopatia spongiformă a felinelor, etc.

Fig. 4.21. A. Preparat citologic Fig. 4.21. B. Vacuole microscopice cu aspect spongiform
dintr-un ţesut sănătos [21] dintr-un ţesut afectat de prioni [21]

În funcţie de factorul care induce conversiunea PrPc în PrPSc, natura acestor afecţiuni poate fi
genetică (în cazul unei mutaţii a genei pentru PrP), infecţioasă (ca urmare a consumului alimentelor
contaminate, a folosirii unor instrumente chirurgicale nesterile, injectării unor hormoni derivaţi din
hipofiza prelevată de la cadavre), sau sporadică (datorată unor mutaţii spontane ale genei PrP, care
intensifică rata transformării proteinei prionice, cât şi unor factori necunoscuţi).

4.6. FUNCŢIILE PROTEINELOR ÎN CELULĂ

Proteinele se pot clasifica în dependenţă de funcţiile biologice pe care le îndeplinesc în celulă.

1. Proteinele structurale intră în componenţa membranelor celulare şi a organitelor
citoplasmatice, formează ţesuturile epidermice şi conjunctive: α-keratina este prezentă în piele, pene,
unghii, copite; fibroina – în gogoşile viermilor de mătase; colagenul formează ţesutul conjunctiv fibros
(tegumente, oase, cartilaje); elastina formează ţesutul conjunctiv elastic (ligamente, vase sangvine);
mucoproteinele formează secreţii mucoase etc.

51
 2. Enzimele catalizează reacţiile chimice care se desfăşoară în celulă: hexokinaza fosforilează
glucoza; chimozina este enzima proteolitică din stomacul animalelor tinere; pepsina este enzimă
proteolitică din sucul gastric.
3. Proteinele reglatoare reglează metabolismul celular: insulina reglează metabolismul
glucozei; hormonul uman de creştere (HGH) reglează creşterea şi dezvoltarea organismului;
proteinkinazele sunt proteine receptoare transmembranare care transmit semnale din exterior în
interiorul celulei; proteine cu masă moleculară mică de tipul kinazelor sunt transductori intracelulari de
semnale; factorii proteici de transcripţie (TFIIA, TFIIB, TFIID etc.) şi translaţie (IF, EF, RF etc.)
reglează biosinteza proteinelor.
4. Proteinele de rezervă reprezintă substraturi de nutriţie, asigură creşterea organismelor:
ovalbumina este proteina din albuşul de ou; cazeina – proteina din lapte; feritina – depozitează fierul în
splină; gliadina – proteina din seminţele de grâu; zeina – proteina din seminţele de porumb.
5. Proteinele de transport asigură transportul ionilor, gazelor şi al substanţelor chimice în
organism: hemoglobina transportă O2 şi CO2 în sângele vertebratelor; mioglobina – O2 în ţesutul
muscular; albumina serică – acizii graşi în sânge; ceruplasmina – ionii de Cu2+ în sânge; transferina ̶
ionii de Fe3+ în sânge. Proteinele de transport sunt localizate şi în membranele celulare, asigurând
transportul substanţelor din mediu în celulă şi în direcţie inversă.
6. Proteinele contractile participă la toate tipurile de mişcare: separarea cromozomilor în cadrul
diviziunilor celulare, mişcarea frunzelor; contracţia muşchilor la animalele multicelulare – miozina şi
actina.
7. Proteinele protectoare (anticorpi sau imunoglobuline – Ig) sunt molecule ale sistemului
imunitar produse de celule ale plasmei sangvine (celule B). Anticorpii identifică şi neutralizează
proteine străine, agenţi patogeni. Proteinele protectoare (fibrinogenul şi trombina) participă la procesul
de coagulare a sângelui.
8. Proteinele toxice exercită o acţiune negativă asupra celulelor: ricina este o toxină vegetală
din seminţele de ricin (Ricinus communis) şi are proprietatea de a aglutina globulele sângelui; faloidina
este o proteină toxică din ciuperca Amanita phalloides care se leagă specific de microfilamentele de
actină. Faloidina marcată cu un colorant flurescent este folosită pentru colorarea microfilamentelor de
actină din celulele vii pentru studierea lor ulterioară la microscop [26].

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Aminoacizii sunt compuşi care conţin în molecula lor.........................................................................

1.2. Legătura peptidică se formează între grupările....................................................................................
1.3. Proteine globulare sunt substanţe solubile..........................................................................................
1.4. Proteinele fibrilare sunt caracteristice pentru......................................................................................
1.5. Proteinele complexe se clasifică în funcţie de....................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Aminoacidul alanina are un inel benzenic.

2.2. Glicina este un aminoacid optic activ.
2.3. Gliadina este o proteină de rezervă a bobului de grâu.
2.4. Fenomenul de distrugere a structurii proteinelor se numeşte denaturare.
2.5. Prionii sunt agenţi patogeni care provoacă boli gastrointestinale.

52
3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Numărul de aminoacizi proteinogeni standard:

а) 4; b) 20; c) 64; d) 100; e) 220.
3.2. Aminoacizii cu sulf:
a) leucină; b) treonină; c) metionină; d) glicină; e) cisteină; f) acid glutamic.
3.3. Proteinele de rezervă:
a) albumină; b) cazeină; c) miozină; d) insulină; e) ricină; f) prolamină; g) ovalbumină.
3.4. Proteinele fibrilare:
a) cheratină; b) histone; c) gluteline; d) colagen; e) elastină; f) prolamine; g) albumine.
3.5. Funcţiile proteinelor în celulă:
a) catalitice; b) stocare a informaţiei genetice; c) structurale; d) energetice; e) transport; f) protecţie.

4. Asociaţi:

Funcţiile proteinelor
1. Hemoglobină A. Catalitice
2. Insulină B. Structurale
3. Cheratină C. Reglatoare
4. Anticorp D. Transport
5. Lactază E. Protecţie

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Fenilalanină; arginină; triptofan; tirozină.

5.2. Cheratină; actină; miozină; amilază; colagen; elastină.
5.3. Albumine; globuline; cazeine; prolamine; gluteline.

6. Completaţi tabelul.

Proteine / Acizi nucleici

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Clasificarea aminoacizilor şi a proteinelor.

7.2. Proprietăţile chimice ale aminoacizilor.
7.3. Organizarea structurală a moleculelor de proteină
7.4. Valoarea nutritivă a proteinelor.
7.5. Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor şi proteinelor.
7.6. Funcţiile proteinelor în celulă.

53
 GLOSAR

Glutationperoxidaze – familie de enzime care protejează organismul de stresul oxidativ, catalizează

reacţiile de reducere a peroxizilor lipidelor în alcooli şi a peroxidului de hidrogen până la apă.
Peptida-C – (engl. connecting peptide) – moleculă biologic activă care se formează la degradarea
proinsulinei de către enzime peptidaze.
Racemic – substanţă chimică organică care este optic inactivă.
Serotonină – amină biogenă, neurotransmiţător, intervine în procese mintale şi afective, în funcţii
motorii, hormonale, în termoreglare, în reglarea presiunii arteriale.

BIBLIOGRAFIE

1. Apostol, P., Raicu, F., G Bordeianu, G., Moanţă, I., Cimponeriu, D., Popa, L. Etiologia maladiilor
prionice. http://ebooks.unibuc.ro/biologie/ProgreseVolumul2/, 2003.
2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Shimomura, O. The discovery of aequorin and green fluorescent protein. Journal of Microscopy
217, 3–15, 2005.
7. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
8. Григорча, П., Глижин, А. Технологическая биохимия. Лабораторные работы. – Кишинев,
CEP USM, 2004.-247 с.
9. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
10. http: Aequorea_victoria //en.wikipedia.org/wiki/Aequorea_victoria
11. http: Aminoacids //en.wikipedia.org/wiki/Aminoacids
12. http: Chromosome //www.genome.gov/Glossary/resources/chromosome_lg_adv.jpg
13. http: Collagens & Elastins // www.mun.ca / biology / desmid / brian / BIOL2060 / BIOL2060-17/
CB17.html
14. http: Frederick Sanger //en.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger
15. http: Glowing Animals: Beasts Shining for Science // news.nationalgeographic.com / news / 2009 /
05 / photogalleries /glowing-animal-pictures
16. http: Heme //en.wikipedia.org/wiki/Heme
17. http: Hemoglobin //en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin
18. http: Insulin //en.wikipedia.org/wiki/Insulin
19. http: Linus Pauling //en.wikipedia.org/wiki/Linus_pauling
20. http: Max Perutz //en.wikipedia.org/wiki/Max_Perutz
21. http: Prions //www.sussex.ac.uk/Users/ctf20/dphil_2005/Thesis/Chapter1/prions.htm
22. http: Secondary Structure of Proteins // biology-pictures.blogspot.com / 2013 / 06/secondary-
structure-of-proteins.html
23. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
24. http: Зелёные светящиеся поросята // ru.wikipedia.org / wiki / Зелёные_светящиеся_поросята
25. http: Пептиды //ru.wikipedia.org/wiki/Пептиды
26. http: Фаллоидин //ru.wikipedia.org/wiki/Фаллоидин

54
 CAPITOLUL 5. ENZIMELE

5.1. Aspecte generale

5.2. Constituienţii şi organizarea structurală a enzimelor
5.3. Specificitatea enzimelor
5.4. Mecanismul şi cinetica reacţiilor enzimatice
5.5. Mecanismele de reglare a activităţii enzimatice
5.6. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor

5.1. ASPECTE GENERALE

Enzimele sunt substanţe organice complexe, prezente în toate celulele ţesuturilor şi organelor,
care accelerează viteza reacţiilor chimice. În 1833 chimistul francez Anselme Payen a descoperit prima
enzimă – amilaza, care catalizează descompunerea amidonului în maltoză [11]. Câteva decenii mai
târziu, Louis Pasteur a studiat procesul de degradare a zahărului în alcool şi a tras concluzia că
fermentaţia este indusă de o forţă vitală din interiorul drojdiei, pe care a numit-o ferment. El a postulat
că aceşti fermenţi sunt inseparabili de celula vie de drojdie. În biologie acest curent ştiinţific a primit
denumirea de vitalism [2]. Apoi, în 1897 chimistul german Eduard Buchner a descoperit că extractele
din drojdii pot fermenta zahăr până la alcool. Astfel, s-a demonstrat că fermentaţia este indusă de
molecule, care sunt funcţionale după izolarea acestora din drojdii şi că prezenţa drojdiilor vii nu este un
factor obligatoriu pentru realizarea fermentaţiei [2]. Moleculele izolate din drojdii au fost denumite în
1877 de către fiziologul german Wilhelm Kuhne enzime (din greacă en – în, zyme-zima − levură).
Izolarea enzimelor din drojdii şi studierea proprietăţilor lor a constituit un prim pas în apariţia
biochimiei tehnice, iar în 1907 lui Eduard Buchner pentru lucrările sale în domeniul fermentaţiei i s-a
decernat premiul Nobel pentru chimie.
În prezent sunt cunoscute cca 3,700 de enzime [6]. Biocatalizatorii se caracterizează printr-o
serie de proprietăţi generale.
1. Enzimele, de regulă, sunt proteine cu structură terţiară care se sintetizează pe ribozomi în
conformitate cu codul genetic. Unele enzime reprezintă molecule de ARN (ribozime). Spre exemplu,
ARNr 23S din subunitatea mare a ribozomului, prezent în toate celulele vii, acţionează în calitate de
ribozimă – peptidiltransferaza ARNr 23S [19], catalizând formarea legăturii peptidice între aminoacizi.
2. Intervin doar în reacţiile care sunt posibile din punct de vedere termodinamic.
3. Nu se consumă şi nu se transformă în reacţiile catalizate.
4. Posedă o specificitate care se manifestă la nivel de substrat şi tip de reacţie.
5. Au un randament de ≈ 100%, participă doar la cataliză şi nu formează produse secundare.
6. Activitatea enzimelor este controlată atât la nivel genetic, cât şi de anumiţi factori externi –
substrat, produsele reacţiilor, factori proteici, t°, pH, condiţii de oxido-reducere.
7. Sunt capabile să catalizeze reacţii în cantităţi extrem de mici; astfel, o moleculă de catalază
descompune 44,000 molecule de H2O2 timp de 1 s [24]
8. Viteza reacţiei catalizate este direct proporţională cu cantitatea de enzimă.
Enzimele, precum şi proteinele, posedă un şir de proprietăţi caracteristice pentru compuşii
macromoleculari: sunt substanţe amfotere, posedă mobilitate electroforetică, nu pătrund prin membrane
semipermeabile, masa lor moleculară variază într-un diapazon de zeci de mii – câteva mln. daltoni (D),
au structură primară, secundară, terţiară şi cuaternară.
Activitatea enzimatică se exprimă cantitativ folosind următoarele unităţi de măsură [5]:
 unitatea enzimatică (U) reprezintă cantitatea de enzimă care catalizează transformarea unui
micromol (1M = 10-6 mol) de substrat în timp de 1 minut, la 25°C, în condiţii optime de pH şi de
concentraţie de substrat;

55
  katalul (Kat) reprezintă cantitatea de enzimă care catalizează transformarea substratului cu
viteza 1mol (M) /s;
 activitatea specifică reprezintă numărul de Kat care corespunde cu 1 g de proteină a
preparatului enzimatic;
 activitatea enzimatică molară reprezintă numărul de molecule de substrat transformate de către
o moleculă de enzimă timp de 1 min (Kat/mol).

5.2. CONSTITUIENŢII ŞI ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A ENZIMELOR

În funcţie de structura lor enzimele se clasifică în 2 clase: enzime simple (monocomponente) şi

enzime complexe (bicomponente). Enzimele simple sunt alcătuite doar din resturi de aminoacizi.
Enzimele complexe sunt constituite dintr-o parte proteică (apoenzimă) şi o parte neproteică (cofactor).
Complexul apoenzimă ̶ cofactor este denumit holoenzimă şi este activ din punct de vedere
catalitic. Prin îndepărtarea cofactorului rămâne componenta proteică inactivă în formă liberă.
Apoenzima fiind de natură proteică, manifestă proprietăţile generale ale proteinelor:
 este termolabilă şi nedializabilă;
 stabileşte legătura enzimei cu substratul;
 manifestă grade diferite de afinitate pentru cofactor;
 îşi poate modifica conformaţia.
După natura chimică şi modul lor de legare la apoenzimă, cofactorii se clasifică în: coenzime,
grupări prostetice, ioni metalici.
Coenzimele sunt compuşi organici – majoritatea derivaţi de la vitamine care se ataşează
temporar la apoenzimă prin legături necovalente şi care sunt uşor disociabili de aceasta. Ele pot trece
uşor de la o apoenzimă la alta, pot participa la transformarea altor molecule de substrat după terminarea
unei anumite reacţii. Dintre acestea fac parte derivaţi ai nucleotidelor – NAD+, NADP+, ATP, CTP.
Grupările prostetice sunt substanţe organice fixate pe apoenzimă şi care disociază greu de
aceasta deoarece sunt asociate prin legături covalente. Dintre aceste grupări se pot menţiona derivaţi ai
vitaminelor – FAD, FMN, TPP, piridoxalfosfatul, hemul. Gruparea prostetică participă la transportul de
electroni, de grupări -NH2, acetil etc. De exemplu, hemul cu ionul Fe2+, este o componentă a
citocromilor legată strâns prin legături covalente de apoenzimă.
Ionii metalici sunt indispensabili pentru exercitarea funcţiei catalitice a unor enzime, participând
în calitate de cofactori sau de componente structurale ale acestora. Aceste enzime se numesc şi metal-
enzime iar printre ionii care îndeplinesc rol de cofactor se pot menţiona [2]: Cu2+ – polifenoloxidaza,
citocromoxidaza; Fe2+ sau Fe3+ – citocrom oxidaza, catalaza, peroxidaza; K+– piruvatkinaza; Mg2+–
piruvatcarboxilaza, hexokinaza, glucozo-6-fosfataza; Mn2+– arginaza, ribonucleotid reductaza; Mo2+ –
dinitrogenaza; Ni2+– ureaza; Se – glutationperoxidaza; Zn2+– alcooldehidrogenaza, carboxipeptidaza
A şi B.
Cofactorii se caracterizează printr-un şir de proprietăţi:
 participă la cataliză;
 asigură contactul între enzimă şi substrat;
 stabilizează apoenzima;
 n-au specificitate la nivel de substrat;
 determină tipul şi viteza reacţiei catalizate;
 au o masă moleculară relativ mică şi sunt termostabili.
În interacţiunea dintre enzimă şi substratul său, enzima participă cu o porţiune limitată din
structura sa. Regiunea enzimei care realizează nemijlocit cataliza se numeşte centru activ (catalitic). La
enzimele monocomponente centrul activ reprezintă totalitatea radicalilor unor anumiţi aminoacizi. La
enzimele bicomponente centrul activ este alcătuit din două subunităţi [6]: de contact – este responsabilă
56
de recunoaşterea şi legarea substratului în centrul activ al enzimei; catalitică – realizează nemijlocit
cataliza reacţiei.
Centrul activ se află în partea internă hidrofobă a moleculei proteice. În componenţa centrului
activ al enzimei complexe intră şi cofactorul. Substanţa transformată în cadrul reacţiei poartă
denumirea de substrat. Molecula substratului interacţionează cu centrul activ al enzimei şi formează cu
acesta un produs intermediar, instabil, care se descompune, formând produse finale ale reacţiei.
Structura enzimei corespunde cu substratul conform modelului cheie-lacăt (fig. 5.1).

Fig. 5.1. Schema generală a modului de acţiune a enzimei [11]

O serie de enzime conţin în molecula lor pe lângă centrul activ şi un centru alosteric (fig. 5.2),
care interacţionează cu proteine reglatoare specifice – efectori.
Efectorii se fixează în centrul alosteric, modifică structura
terţiară a enzimei, conformaţia centrului activ şi respectiv
activitatea enzimatică.
În funcţie de organizarea lor structurală, enzimele se
încadrează în următoarele grupe principale: enzime monomere,
enzime oligomere, izoenzime.
Enzimele monomere au o structură constituită dintr-un
singur lanţ polipeptidic în care este inclus situl catalitic. Sunt într-
Fig. 5.2. Structura enzimei alosterice un număr restrâns, nu pot fi disociate în subunităţi şi posedă mase
[11] moleculare relativ mici (13,000 – 35,000).
Enzimele oligomere sunt agregate moleculare constituite din două sau mai multe subunităţi
(protomeri) asociate într-o structură compactă cu proprietăţi catalitice. Au mase moleculare mari,
cuprinse între 35,000 şi câteva sute de mii. Marea majoritate a enzimelor sunt enzime oligomere.
Izoenzimele reprezintă forme moleculare multiple ale unei enzime care catalizează aceeaşi
reacţie, au originea în aceeaşi celulă, ţesut sau lichid biologic, dar diferă ca structură (configuraţie
spaţială) şi proprietăţi fizico-chimice (pH optim de acţiune, cinetică de reacţie, mobilitate
electroforetică). Izoenzimele apar datorită diferenţelor la nivelul structurilor cuaternare, respectiv
combinărilor variate ale unor subunităţi structurale de natură polipeptidică. De exemplu, enzima
lactatdehidrogenaza din muşchi este un tetramer care are două lanţuri polipeptidice, notate H şi două
notate M. Dat fiind faptul că asocierea lanţurilor este diferită, lactatdehidrogenaza are 5 forme izomere:
HHHH; HHHM; HHMM; HMMM; MMMM [8].

5.3. SPECIFICITATEA ENZIMELOR

Prin specificitatea unei enzime se înţelege proprietatea sa de a acţiona preferenţial doar asupra
unui anumit substrat sau unui grup de substraturi cu caractere chimice comune. Specificitatea
enzimatică se poate manifesta la nivelul tipului de reacţie catalizată şi la nivelul substratului.

57
 Specificitatea de reacţie (de acţiune) se manifestă asupra unui singur substrat de către mai multe
enzime, fiecare catalizând o anumită reacţie. Astfel, un α-aminoacid poate fi substratul de reacţie
pentru mai multe enzime care catalizează reacţii specifice, spre exemplu, de transformare a acestuia în
produse de reacţie diferite (fig. 5.3). Fiecare enzimă manifestă o anumită specificitate de acţiune,
catalizând un anumit tip de reacţie biochimică.
Specificitatea de substrat se referă la activitatea enzimelor faţă de anumite substraturi.

Fig. 5.3. Acţiunea diferitor enzime asupra aceluiaşi Fig. 5.4. Reacţia de hidroliză a argininei [8]
substrat [8]

1. Specificitate absolută. Unele enzime nu acţionează decât asupra unui singur substrat fiind
inactive faţă de alte substanţe cu structură asemănătoare. De exemplu, enzima arginaza hidrolizează
doar aminoacidul arginina (fig. 5.4).
2. Specificitate de grup. Enzimele care posedă o specificitate de grup acţionează asupra unui şir
de substanţe apropiate ca structură chimică. Astfel, pepsina hidrolizează toate tipurile de proteine;
amilaza degradează amidonul, dextrinele, glicogenul; hexokinaza catalizează fosforilarea unui şir de
hexoze în prezenţă de ATP.
3. Stereospecificitate. Unele enzime au
stereospecificitate faţă de izomeria cis-
trans. Astfel, enzima fumaraza acţionează
asupra acidului fumaric (izomer trans ̶ fig.
5.5), şi nu acţionează asupra acidului
Fig. 5.5. Reacţie catalizată de enzima fumaraza [8]
maleic (izomerul cis). În cazul substanţelor
optic active, enzimele manifestă o acţiune
specifi că faţă de o anumită formă stereoizomeră a substratului. De exemplu, L-aminoacid-oxidazele nu
recunosc decât L-aminoacizii, iar pentru transformarea D-aminoacizilor este necesară prezenţa D-
aminoacid-oxidazelor.
Unele enzime fac distincţie între conformaţiile α şi β din legăturile glicozidice. Maltaza, de
exemplu, hidrolizează numai legătura (1→4) α-glicozidică din molecula de maltoză, şi nu acţionează
asupra legăturii (1→4) β-glicozidice din celobioză.

5.4. MECANISMUL ŞI CINETICA REACŢIILOR ENZIMATICE

În general, pentru ca o reacţie să aibă loc cu o viteză optimă, moleculele reactanţilor trebuie să
fie activate. Enzima are capacitatea de a coborî nivelul energetic necesar ca o reacţie să poată avea loc.
Această scădere a energiei de activare se datorează formării unui complex activat între enzimă şi
substrat (ES) care apoi se transformă cu viteză mare în produse finale de reacţie şi enzimă, ultima fiind
capabilă să se combine cu o altă moleculă de substrat.

58
 La formarea complexului activat, substratul se fixează pe centrul catalitic al enzimei. Între
centrul catalitic şi molecula substratului există complementarităţi conformaţionale şi chimice (ipoteza
lacăt-cheie) care permit asamblarea lor (fig. 5.1).
Aşadar, rolul complexului enzimă-substrat în procesele de cataliză enzimatică este de a micşora
energia de activare a reacţiei. În prezenţa enzimei însă, prin formarea complexului enzimă-substrat este
nevoie de o energie de activare mult mai mică (E2) pentru transformarea substratului. Energia eliberată
în ambele reacţii este însă aceeaşi ̶ ΔE (fig. 5.6).

Fig. 5.6. Nivelele de energie ale moleculelor în cursul unei reacţii fără enzimă (E 1) şi cu enzimă (E2) [11]

Cinetica reacţiilor enzimatice este un compartiment al chimiei fizice care studiază legităţile
desfăşurării reacţiilor în timp, influenţa factorilor externi asupra vitezei reacţiilor şi mecanismele
transformărilor chimice. Cinetica chimică este influenţată de o serie de factori: concentraţia enzimei,
concentraţia substratului, temperatură, pH, efectori enzimatici.
1. Concentraţia enzimei. În condiţiile în care concentraţia
substratului este constantă, viteza de reacţie (V) este direct
proporţională cu concentraţia enzimei (fig. 5.7).
2. Concentraţia substratului. Dacă cantitatea de enzimă se
menţine constantă, iar concentraţia substratului se măreşte, atunci
are loc o creştere a vitezei de reacţie până la o limită (V max). Odată
cu creşterea în continuare a concentraţiei substratului viteza de
reacţie rămâne constantă, ceea ce denotă că la concentraţii mari de
substrat, toate siturile catalitice ale moleculelor de enzimă sunt
Fig. 5.7. Influenţa concentraţiei complet saturate cu substrat şi nu mai există enzimă funcţională.
enzimei asupra vitezei de reacţie [4] Dependenţa vitezei unei reacţii enzimatice de concentraţia
substratului a fost studiată iniţial de savanţii Leonor Michaelis şi
Maud Menten pornindu-se de la ecuaţia generală: E + S ↔ ES → E + P
Aplicând legea maselor şi făcând unele transformări se ajunge la ecuaţia lui Michaelis-Menten,
care se prezintă grafic printr-o hiperbolă.
Vmax  S 
v=
Km  S
în care:
59
 v – este viteza reacţiei la timpul t;
Vmax – viteza maximă de reacţie corespunzătoare saturării enzimei cu substrat;
[S] – concentraţia substratului;
Km – constanta Michaelis (moli/l)

Această ecuaţie reprezintă expresia matematică care defineşte relaţia cantitativă dintre viteza de
reacţie enzimatică şi concentraţia substratului (fig. 5.8). Valoarea vitezei de reacţie (v) este egală cu
jumătate din valoarea vitezei maxime de reacţie (v = V max/2) şi corespunde cu concentraţia substratului
(constanta Michaelis ̶ Km). Parametrul respectiv (Km) reprezintă concentraţia de substrat pentru care
viteza de reacţie corespunde la jumătate din viteza maximă de reacţie. Aşadar, pentru v = Vmax/2,
Km = [S]. Constanta Michaelis (Km) reprezintă un indicator al afinităţii enzimei pentru substrat; cu cât
Km are o valoare mai mare, cu atât afinitatea enzimei pentru substrat este mai scăzută şi invers. Astfel,
Km constituie un parametru cinetic operaţional care reflectă acţiunea enzimei în raport cu substratul.

Fig. 5.8. Influenţa concentraţiei substratului Fig. 5.9. Influenţa temperaturii asupra vitezei de reacţie [4]
asupra vitezei de reacţie [4]

3. Influenţa temperaturii. Viteza de reacţie creşte cu mărirea temperaturii în anumite limite.

Dacă se reprezintă grafic variaţia vitezei de reacţie în funcţie de temperatură se obţine o curbă (fig. 5.9)
din care se observă că la început viteza reacţiei creşte până la o anumită valoare (temperatură optimă).
Pentru cele mai multe enzime temperatura optimă este de 30 ̶ 40°C. Dacă temperatura optimă creşte,
se înregistrează o diminuare progresivă a vitezei de reacţie până la o anumită valoare (temperatură de
inactivare). Majoritatea enzimelor se inactivează la temperatura de 70°C.
4. Influenţa pH-ului. Toate reacţiile enzimatice sunt puternic influenţate de pH-ul mediului.
Reacţia are o viteză maximă pentru o anumită valoare a pH-ului. Abateri de la aceste valori produc o
scădere bruscă a vitezei de reacţie. Reprezentând grafic variaţiile vitezei în funcţie de pH se obţine o
curbă în formă de clopot îngust (fig. 5.10).
Valoarea pH-ului optim la diferite
enzime coincide în general cu pH-ul
lichidelor din organism unde ele îşi exercită
acţiunea. De exemplu, pH-ul optim al
pepsinei este 1,5 ̶ 2,5 identic cu pH-ul din
sucul gastric; al tripsinei este de 8 ̶ 11,
identic cu pH-ul sucului pancreatic.
Majoritatea enzimelor din celulele vegetale
acţionează la un pH ~ 6 ̶ 7, pH-ul optim la
care îşi exercită enzimele activitatea în
Fig. 5.10. Influenţa pH-ului asupra vitezei de reacţie [4] celulele umane este de ~ 7,5 (fig. 5.10).

60
 5. Efectori enzimatici. Activitatea enzimelor este influenţată de substanţe numite efectori.
Substanţele capabile să mărească viteza unei reacţii se numesc activatori enzimatici, în timp ce
substanţele ce reduc viteza unei reacţii ̶ inhibitori enzimatici.
Activatorii enzimatici îşi exercită acţiunea pe căi diferite, în funcţie de natura lor chimică.
 Ionii metalici (K +, Ca2+, Mg2+, Zn2+, etc.) activează unele enzime. De exemplu, enzimele
fosfotransferaze sunt activate de ionii Mg2+ sau K+ şi inhibate de Ca2+ sau Na+.
 Activatori ai unor proenzime acţionează prin înlăturarea unor fragmente din molecula inactivă a
unor enzime. De exemplu, enterokinaza din intestin, înlătură 6 aminoacizi din molecula de tripsinogen
şi o transformă în tripsină activă.
 Substanţele reducătoare care posedă grupări tiolice –SH (cisteina, glutationul) au proprietatea
de a inactiva ionii metalelor grele, care blochează activitatea enzimei.
Inhibitori enzimatici. Activitatea enzimatică poate fi blocată de unele metale grele (mercur,
plumb) sau de proteine specifice. Astfel, globulina leguminoaselor uscate inhibă activitatea enzimei
tripsina. Inhibitorii reduc activitatea unei enzime prin două mecanisme majore:
 se combină cu enzima şi o inactivează;
 se combină cu substratul şi îl fac nonfuncţional pentru transformare.
Sunt două clase principale de inhibitori: reversibili şi ireversibili. Se deosebesc mai multe
tipuri de inhibiţie enzimatică reversibilă: competitivă, necompetitivă şi mixtă.
1. Inhibiţie competitivă. Acest tip de inhibiţie este realizată de substanţele care au o structură
asemănătoare cu cea a substratului (fig. 5.11). În acest caz centrul catalitic al enzimei (E) se poate
combina atât cu substratul (S) cât şi cu inhibitorul competitiv (I). La mărirea concentraţiei substratului
există posibilitatea de a scoate enzima din combinaţia cu inhibitorul (EI), astfel încât la o concentraţie
adecvată de substrat acţiunea inhibitorului poate fi stopată [8].
Un exemplu de inhibiţie competitivă îl constituie reacţia de dehidrogenare a acidului succinic la
acid fumaric, catalizată de enzima succinatdehidrogenază. Acidul malic, diferă de acidul succinic
numai prin existenţa unei grupe hidroxilice în locul unui hidrogen la una din grupările metilenice, şi
poate să se lege de centrul activ al succinatdehidrogenazei. Fracţiunea de succinatdehidrogenază
combinată cu acidul malic poate fi recuperată prin simpla creştere a concentraţiei de substrat.

Fig. 5.11. Inhibiţie competitivă [2] Fig. 5.12. Inhibiţie necompetitivă [2]

2. Inhibiţie necompetitivă. Inhibitorii necompetitivi se fixează pe enzimă pe alt loc decât centrul
activ (nu există competiţie cu substratul), dar centrii activi ai enzimei îşi reduc capacitatea de a
reacţiona cu substratul datorită unui fenomen de împiedicare sterică. Inhibitorii de acest tip se ataşează
doar de complexul enzimă-substrat (ES) nou format (fig. 5.12).
În cazul inhibiţiei necompetitive mărirea concentraţiei substratului nu anulează influenţa
inhibatorului asupra activităţii enzimatice. Astfel de inhibitori necompetitivi sunt cianurile care se
61
combină cu unele metale necesare pentru activitatea enzimei. Acidul etilendiamino-tetraacetic (EDTA)
leagă Mg2+ şi alţi cationi bivalenţi inhibând astfel necompetitiv unele enzime.
3. Inhibiţie mixtă. În acest caz inhibitorul se poate combina atât cu complexul enzimă-substrat
(ES), cât şi cu centrul activ al enzimei (fig. 5.13).
F. Influenţa radiaţiilor. Activitatea enzimelor
mai poate fi influenţată de radiaţii. Lumina vizibilă nu
influenţează asupra activităţii enzimelor. Radiaţiile
ultraviolete (UV) fiind absorbite de substanţele
proteice în domeniul 260-280 nm pot să determine
denaturarea moleculelor şi inactivarea enzimelor.
Radiaţiile ionizante în doze mici acţionează indirect
asupra enzimelor prin radicalii liberi care se formează
la descompunerea apei şi a oxigenului dizolvat în apă.
Astfel de radiaţii acţionează asupra enzimelor cu grupe
–SH. Prin introducerea unor antioxidanţi (glutation
Fig. 5.13. Inhibiţie mixtă [2] redus, cisteină, acid ascorbic) în mediul de reacţie, se
pot proteja grupările –SH din centrul catalitic al enzimelor.

5.5. MECANISME DE REGLARE A ACTIVITĂŢII ENZIMATICE

Viteza reacţiilor chimice este influenţată de concentraţia enzimelor, a substratului, de pH,

temperatură etc. Aceste reacţii nu se desfăşoară independent unele de altele, ci sunt grupate, se succed
formând căi metabolice care funcţionează simultan şi în mod coordonat atât sub aspect calitativ, cât şi
cantitativ. La nivel celular, se cunosc diferiţi factori care reglează activitatea enzimelor.
1. Activitatea genelor. Biosinteza enzimelor în celulă este determinată genetic. Reglajul genetic
al biosintezei enzimelor a fost studiat pentru prima dată la operonul lac al bacteriei E. coli. Cercetătorii
francezi Jacques Monod şi François Jacob au elaborat teoria reglajului genetic al genelor la procariote
şi pentru această realizare ştiinţifică au primit în anul 1965 premiul Nobel pentru fiziologie sau
medicină [21].
La bacteria E. coli posibilitatea utilizării lactozei din mediu se realizează datorită activităţii a
trei enzime. Operonul e alcătuit din promotor, operator şi 3 gene structurale aranjate în următoarea
ordine (fig. 5.14):
 lacZ – codifică enzima β-galactozidaza, care scindează lactoza în glucoză şi galactoză;
 lacY – determină sinteza enzimei β-galactozid permeaza, localizată în membrana celulară, care
asigură pătrunderea din mediu a lactozei;
 lacA – controlează sinteza enzimei β-galactozid transacetilaza, care transferă grupa acetil de la
acetil-CoA la β-galactozide.
Unul din mecanismele de control constă în inactivarea genelor printr-o proteină represor, care
este sintetizată de o genă reglatoare, situată în afara operonului. Represorul se cuplează cu operatorul şi
împiedică deplasarea enzimei ARN-polimerazei pe catena de ADN, blocând astfel procesul de
transcripţie. Dacă represorul este inactivat operatorul şi promotorul iniţiază transcripţia şi biosinteza
enzimelor. Inactivarea represorului se realizează în rezultatul interacţiunii acestuia cu lactoza
(inductor). Astfel, în lipsa lactozei, genele structurale care determină sinteza enzimelor sunt inactive
(fig. 5.14 B). Dacă în mediu se adaugă lactoză, aceasta blochează represorul, operonul devine
funcţional, genele structurale sunt transcrise, se începe rapid sinteza enzimelor şi lactoza poate fi
metabolizată (fig. 5.14 C).

62
 Fig. 5.14. Tip de reglaj genetic la operonul lac al bacteriei E. coli

2. Mediul intracelular. La nivelul mediului intracelular pot interveni o serie de factori care să
regleze activitatea enzimelor.
2.1. Electroliţii şi pH-ul pot avea un efect inhibitor sau activator asupra activităţii enzimelor.
Ionii de Ca2+ exercită un rol reglator aupra procesului de glicoliză. Astfel, concentraţii mari de Ca2+
inhibă acţiunea enzimei piruvatkinaza fapt care duce la acumularea de fosfoenolpiruvat.
2.2. Hormonii acţionează asupra sintezei sau activităţii enzimelor. Astfel, hidrocortizonul
măreşte de 25 ori activitatea enzimei α-cetoglutarat transaminaza, iar insulina inhibă biosinteza
enzimelor care catalizează reacţii ale gluconeogenezei.
2.3. Concentraţia intracelulară a cofactorilor (NAD+, NADP+, ATP etc.) acţionează asupra
activităţii enzimelor. Spre exemplu, în metabolismul acidului piruvic depinde de concentraţia de NAD+.
Dacă în celulă există O2 disponibil, NAD+ va fi produs în cantitate suficientă şi ca urmare, acidul
piruvic va fi metabolizat prin ciclul Krebs.
Dacă în celulă este prezent puţin O 2, atunci
NADH + H+ nu se oxidează de NAD+ şi în
acest caz acidul piruvic este redus la acid lactic.
3. Membranele celulare. În celulă există un
sistem specific de transport celular reglat de
enzime permeaze prezente în membranele
celulare. De asemenea, membranele
intracelulare (lizozomale, mitocondriale etc.)
au o permeabilitate selectivă pentru diferite
substraturi care permite funcţionarea normală a
celulei.
4. Mecanismul de reglare alosterică. La
baza reglării alosterice a enzimelor stă legarea
Fig. 5.15. А – Activarea enzimei cu o proteină activator; B – efectorilor de centrul alosteric al enzimei (fig.
Inhibiţia enzimei cu o proteină inhibitor [11] 5.15).
63
 5. Mecanismul de reglare de tip retroinhibiţie sau feed-back. Este cel mai răspândit mecanism
de reglare enzimatică, în cadrul căruia acumularea produsului final al unei căi metabolice determină
inactivarea enzimelor necesare pentru sinteza lui (fig. 5.16). În majoritatea cazurilor produsul final
inactivează prima enzimă a căii metabolice.

Fig. 5.16. Schema reglării activităţii enzimelor prin retroinhibiţie [11]

6. Modificările covalente. Activitatea unor enzime este reglată prin modificări covalente [4].
Unele enzime, care funcţionează în tubul digestiv, se sintetizează sub forma de precursori inactivi –
proenzime sau zimogene. Hidroliza unui număr limitat de legături peptidice în molecula proenzimelor
duce la conversiunea lor în enzime active. De exemplu, proenzima chimotripsinogenă din tubul
digestiv sub acţiunea tripsinei se transformă în enzima activă chimotripsină.
Modificarea covalentă a unor enzime se poate realiza şi prin inserţia de grupări
micromoleculare în moleculele lor. De exemplu, enzima sintezei glicogenului se activează prin inserţia
de grupări fosforice la resturi de serină, proces care se numeşte fosforilare.

5.6. NOMENCLATURA ŞI CLASIFICAREA ENZIMELOR

Identificarea unui număr tot mai mare de enzime a impus necesitatea unei nomenclaturi. Astfel,
în 1961 Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaţionale de Biochimie a stabilit un sistem de
nomenclatură şi clasificare pentru enzime. Denumirea unei enzime este constituită din trei părţi [8]:
 denumirea substratului (sau a substraturilor);
 tipul de reacţie;
 sufixul – ază.
De exemplu, enzima care catalizează reacţia de transformare a acidului lactic în acid piruvic se
numeşte lactat dehidrogenază.
În funcţie de tipul reacţiilor catalizate, enzimele se clasifică în 6 clase mari (fig. 5.17).
Enzimele din I clasă, oxidoreductazele catalizează reacţii de oxido-reducere care stau la baza
oxidării biologice.
Transferazele, enzimele din clasa II, catalizează reacţii de transfer a unor atomi sau a unor
grupări de atomi de pe un substrat donator pe un substrat acceptor.
Următoarea clasă de enzime, hidrolazele catalizează reacţii de scindare hidrolitică a legăturilor
chimice.
Enzimele din clasă IV, liazele catalizează reacţii de scindare nehidrolitică a legăturilor chimice
cu formarea în molecule a legăturilor duble.
Enzimele din clasa V, izomerazele catalizează reacţii de izomerizare sau rearanjări moleculare a
legăturilor duble şi a grupelor fosfat pe lanţul carbonic.

64
 Fig. 5.17. Clasificarea enzimelor [1]

Ligazele, enzimele din ultima clasă – a VI-a, catalizează reacţii de formare a legăturilor chimice
între două molecule pe baza energiei ATP-ului.

5.6.1. Clasa oxidoreductazelor

Oxidoreductazele catalizează reacţii de oxidoreducere ce se manifestă prin transfer de electroni

de la un donor (agent reducător) către un acceptor (agent oxidant). Transferul de electroni în multe
reacţii are loc prin transferul atomilor de hidrogen; astfel dehidrogenarea are ca echivalent oxidarea, iar
hidrogenarea – reducerea. În celula vie oxidoreductazele formează sisteme – aşa numitele lanţuri de
enzime oxido-reducătoare, în care are loc un transfer în trepte al atomilor de hidrogen sau al
electronilor de la primul substrat la acceptorul final, care, de regulă, este oxigenul. În final, atomii de
hidrogen sunt transferaţi pe oxigen şi se formează H2O.
Oxidoreductazele care transferă atomii de hidrogen sau electronii direct pe atomii de oxigen se
numesc dehidrogenaze aerobe sau oxidaze. Spre deosebire de acestea, oxidoreductazele care transferă
atomii de hidrogen şi electronii de la un component al lanţului de oxidare la altul fără a-i ceda
oxigenului, se numesc dehidrogenaze anaerobe. Dacă enzima catalizează reacţia luând hidrogen direct
de la substanţa ce se oxidează (primul substrat), atunci ea se numeşte dehidrogenază primară. Dacă
enzima accelerează prelucrarea atomilor de hidrogen de la al doilea substrat, care a primit atomii de
hidrogen prin intermediul dehidrogenazei primare (al doilea substrat poate fi chiar oxidoreductaza
primară), atunci aceasta se numeşte dehidrogenază secundară.

65
 Oxidoreductazele îşi exercită acţiunea lor catalitică în prezenţa unor coenzime diferite:
nicotinamidice, flavinice, heminice care se comportă ca acceptori intermediari între substratul primar şi
acceptorul final.
1. Oxidoreductaze NAD+ sau NADP+-dependente. Aceste enzime denumite şi dehidrogenaze
piridinice catalizează reacţii de oxidoreducere prin transfer, în general reversibil, de hidrogen de pe un
donor pe un acceptor. Au un caracter anaerob deoarece acceptorul de hidrogen este altul decât
oxigenul. Cofactorii enzimelor sunt derivaţi ai vitaminei B5 – nicotinamidadenindinucleotidă (NAD+),
şi nicotinamidadenindinucleotidfosfat (NADP+). Dehidrogenazele anaerobe servesc ca acceptori şi
donori ai hidrogenului conform reacţiei:

NADP+ + 2 [H] ↔ NADPH + H+

* – NADP − forma oxidată (acceptor de hidrogen ionic); NADPH+ H+ − forma redusă (donor de hidrogen ionic)
+

Mecanismul de acţiune al dehidrogenazelor este determinat de tipul de cofactor, NAD+ sau

+
NADP . Funcţia de acceptor de protoni şi electroni o îndeplineşte nucleul piridinic al acestor coenzime
conform reacţiei:
În cadrul acestei reacţii, un atom de hidrogen
se leagă de molecula coenzimei (în poziţia 4 a
nucleului piridinic), iar al doilea atom de hidrogen
îi dă electronul coenzimei şi se transformă în
proton H+ care este absorbit de capacitatea tampon
a mediului de reacţie.
Oxidoreductazele NAD+-dependente intervin
în procese metabolice oxidative (ciclul Krebs, catena de respiraţie celulară), iar cele NADP +-
dependente – în procese reductive de sinteză (biosinteza extramitocondrială a acizilor graşi, a
steroizilor etc.).
Tabelul 5.1. Exemple de dehidrogenaze anaerobe [8]
Enzima Denumirea Coenzima
prescurtată
1. Lactatdehidrogenaza LDH NAD+
2. Alcooldehidrogenaza ADH NAD+
3. Glicerofosfatdehidrogenaza GPDH NAD+
4. Malatdehidrogenaza MDH NAD+ sau NADP+
5. D-izocitricdehidrogenaza ICDH NADP+
6. Glutationreductaza NADP+

1.1. Lactatdehidrogenaza catalizează reacţia de dehidrogenare a acidului lactic în acid piruvic

(fig. 5.18). Lactatdehidrogenaza se găseşte în muşchi, plămâni, ficat şi în alte ţesuturi animale.

Fig. 5.18. Reacţia de dehidrogenare a acidului lactic [8] Fig. 5.19. Reacţia de transformare a alcoolului etilic
în aldehidă acetică [8]

1.2. Alcooldehidrogenaza catalizează reacţia de transformare a alcoolului etilic în aldehidă

acetică (fig. 5.19). Reacţia reprezintă o etapă a fermentaţiei alcoolice. Aldehida acetică se reduce
devenind acceptor de hidrogen şi se formează alcool etilic. Enzima se găseşte în ţesuturile animale,
vegetale şi microorganisme.
66
 1.3. Glicerofosfatdehidrogenaza catalizează dehidrogenarea reversibilă a α-glicerofosfatului în
dioxiacetofosfat (fig. 5.21). Enzima glicerofosfatdehidrogenaza este prezentă în drojdii, celulele
animale şi vegetale, intervine în etape ale fermentaţiei alcoolice şi ale glicolizei.
1.4. Malatdehidrogenaza catalizează reacţia de oxidare a acidului malic în acid oxaloacetic (fig.
5.20). Enzima malatdehidrogenaza face parte din sistemul enzimatic al ciclului Krebs şi este prezentă
în toate organismele.

Fig. 5.20. Reacţia de oxidare a acidului malic [8] Fig. 5.21. Reacţia de dehidrogenare a α-glicerofosfatului
[8]
1.5. D-izocitricdehidrogenaza este o enzimă importantă în ciclul Krebs, catalizează
transformarea acidului D-izocitric în acid oxalsuccinic (fig. 5.22). Activitatea enzimei necesită prezenţa
Mg2+ sau Mn2+, iar reacţia de dehidrogenare este urmată de una de decarboxilare.

Fig. 5.22. Reacţia de transformare a acidului D-izocitric [8] Fig. 5.23. Reacţia de oxidoreducere a glutationului
[8]

1.6. Glutationreductaza participă la oxidoreducerea glutationului (fig. 5.23). În urma reacţiei

este refăcut glutationul redus necesar pentru menţinerea în formă activă a conformaţiei unor enzime ce
conţin grupări –SH.
2. Oxidoreductaze FAD sau FMN dependente (flavinenzime). Flavinenzimele catalizează
reacţii de oxidoreducere transferând hidrogen sau electroni fie direct de la substrat, fie de la formele
reduse ale coenzimelor piridinice la oxigenul molecular. În cazul enzimelor flavinice cu caracter aerob
acceptorul de hidrogen este oxigenul molecular, iar produsul de reacţie este apa oxigenată. Enzimele
flavinice cu caracter anaerob sunt o parte componentă a lanţului reacţiilor de oxidoreducere ale
respiraţiei celulare şi au funcţia de a transporta hidrogenul substratului, preluat iniţial de NAD +, la
citocromi.
Transferul hidrogenului de către aceste enzime se realizează prin intermediul cofactorilor lor,
derivaţi ai vitaminei B2 – flavinadeninmononucleotidă (FMN) şi flavinadenindinucleotidă (FAD). FMN
şi FAD se deosebesc de NAD + şi NADP+ prin faptul că sunt strâns legate de apoenzimă, de care se
despart doar printr-o hidroliză acidă. Toate nucleotidele flavinice conţin riboflavină al cărei nucleu
izoaloxazinic conţine legături duble conjugate ce conferă funcţia dehidrogenazică (fig. 5.24).

Fig. 5.24. Structura nucleotidelor flavinice [8]

67
 Unele flavinenzime conţin în molecula lor metale (Cu 2+, Fe3+ sau Mo2+), ceea ce le conferă un
rol dublu, fiind şi transportoare de electroni. Dintre cele mai importante flavinenzime putem menţiona
următoarele.
2.1. Glucozoxidaza catalizează reacţia de oxidare a glucozei în acid gluconic cu formare de
H2O2. Preparatele enzimatice care conţin glucozoxidază, obţinute din culturi de diferite mucegaiuri,
sunt utilizate şi în industria alimentară pentru îndepărtarea glucozei şi a oxigenului din diverse produse.
Îndepărtarea glucozei este necesară pentru a se evita desfăşurarea reacţiei Maillard în unele alimente
( ex. din albuşul de ou întreg la obţinerea prafului de ouă).
Consumarea oxigenului rezidual din alimente în prezenţa excesului de glucoză şi a
glucozoxidazei evită procesele oxidative care afectează calităţile produselor. Îndepărtarea enzimatică a
oxigenului se aplică pentru conservarea maionezei, laptelui praf, prafului de ouă, cafelei prăjite,
untului, produselor din carne. Preparatul enzimatic introdus în pungi de polietilenă permeabilă la aer şi
impermeabilă la apă, se închide în ambalaj odată cu alimentul, iar oxigenul din acesta difuzează prin
membrană şi este consumat de glucozoxidază. Apa oxigenată formată este descompusă de enzima
catalaza.
De asemenea, la oxidarea β-glucozei, sub acţiunea glucozoxidazei, se formează δ-
gluconolactonă utilizată în industria preparatelor de carne pentru menţinerea culorii roşii caracteristice
acestor produse.
2.2. D-aminoacidoxidazele realizează oxidarea formelor D ale aminoacizilor după reacţia
generală (fig. 5.25).

Fig. 5.25. Reacţia generală de oxidare a aminoacizilor [8]

Aceste enzime se găsesc în rinichi, prezintă o specificitate în raport cu configuraţia

aminoacizilor (formele L nu sunt oxidate), iar reacţiile de acest tip constituie sursa principală de
peroxid de hidrogen în sistemele metabolice. Coenzima lor este FAD. Formele L ale aminoacizilor sunt
oxidate de L-aminoacid-oxidaze ce au drept cofactor FMN.
2.3. Citocrom-c-reductaza este o enzimă prezentă în ficat, inimă, drojdii şi acţionează sinergic cu
enzimele NAD+ dependente, după mecanismul enzimelor flavinice de tip anaerob.

2.4. Xantinoxidaza este o enzimă ce conţine

Fig. 5.26. Reacţia de oxidare a bazelor purinice [8]
molibden şi care catalizează oxidarea bazelor
purinice – xantina şi hipoxantina până la acid uric
(fig. 5.26). Xantinoxidaza se găseşte în lapte,
precum şi în ţesuturile animale şi vegetale.
3. Oxidazele sunt enzime care catalizează
reacţiile directe dintre substraturile lor şi oxigenul
molecular, transferând hidrogen sau electroni de la
substrat la O2.
În funcţie de mecanismul de acţiune,
oxidazele, se împart în: oxidaze transportoare de
electroni, dioxigenaze, monooxigenaze, catalaze şi
peroxidaze.

68
 3.1. Oxidazele care transportă electroni catalizează reacţii în care electronii substratului sunt
transferaţi pe O2. Din această categorie de enzime fac parte ascorbatoxidaza, fenoloxidazele etc.
Ascorbatoxidaza este o enzimă cu cupru
care catalizează oxidarea acidului ascorbic în
acid dehidroascrbic (fig. 5.27).
Ascorbatoxidaza este răspândită pe larg în
celulele vegetale. În unele plante această enzimă
are rol de oxidază finală în sistemul enzimatic
oxidoreducător al glutationului. Dacă ţesutul este
vătămat, reacţia de oxidare devine enzimatică
datorită prezenţei O2, nu mai este reversibilă şi
Fig. 5.27. Reacţia de oxidare a acidului ascorbic [8] ca urmare are loc o scădere a conţinutului de acid
ascorbic. Ascorbatoxidaza poate fi inactivată prin
încălzire la 100°C şi inhibată prin introducerea în mediu a SO2 sau prin modificarea pH-ului. În acest
sens, opărirea fructelor şi legumelor tăiate, menţinerea lor în soluţii acide sau cu SO2 constituie
modalităţi de blocare a acţiunii ascorbatoxidazei şi evitarea pierderilor de vitamină C la prelucrarea
acestor produse.
Fenoloxidazele sunt enzime prezente în toate ţesuturile organismelor superioare şi la
microorganisme catalizând oxidarea monofenolilor şi a polifenolilor. Din punct de vedere chimic,
fenoloxidazele sunt enzime cu cupru care reacţionează direct cu oxigenul molecular.
Tirozinaza este o fenoloxidază care oxidează monofenolii şi o-difenolii. Este prezentă în
ţesuturile plantelor, în ciuperci şi în unele ţesuturi animale. Tirozinaza transformă fenolul şi ο-difenolul
în chinone colorate în brun (fig. 5.28).

Fig. 5.28. Reacţia de oxidare a mono-şi difenolilor [8]

În regnul animal tirozinaza catalizează reacţia de oxidare a tirozinei şi formare a melaninelor

[http: Tyrosinase]. Într-o primă etapă, tirozina este oxidată la dioxifenilalanină (DOPA), care la rândul
său este oxidată în melanină [3] (fig. 5.29).

Fig. 5.29. Reacţia de formare a melaninelor [8] Fig. 5.30. Baiat albinos [7]

O mutaţie în gena tirozinazei duce la albinism. La persoanele afectate de această boală părul
este nepigmentat, pielea are o culoare roz, irisul este translucid, iar pupilele roşii (fig. 5.30).

69
 Polifenoloxidaza este un tetramer cu 4 atomi de Cu2+ per moleculă, cu un sit de legare pentru
doi compuşi aromatici şi oxigen, care catalizează ο-hidroxilarea monofenolilor la ο-difenoli şi oxidarea
acestora în ο-chinone [17]. Prin acţiunea polifenoloxidazei se explică închiderea la culoare a cartofilor
sau merelor tăiate, a sucurilor de fructe sau a vinurilor. Materia primă vegetală la contactul cu oxigenul
din aer se îmbrunează din cauza polimerizării oxidative a ο-chinonelor şi producerii pigmenţilor de
culoare neagră, cafenie sau roşie (polifenoli). Fenomenul este cunoscut sub denumirea de îmbrunare
enzimatică. Deasemenea, această enzimă ia parte la oxidarea substanţelor tanante în timpul fermentării
frunzelor de ceai şi la brunificarea fructelor şi legumelor în timpul uscării. Polifenoloxidaza este
prezentă în ciuperci, frunze de ceai, boabe de cacao, cafea, cereale, tuberculi de cartofi şi diferite
fructe: mere, struguri, pere, banane, gutui.
În celulele sau ţesuturile intacte, fenoloxidazele nu oxidează polifenolii deoarece lipseşte
oxigenul molecular. Prevenirea formării chinonelor şi brunificării enzimatice se poate face prin
inactivarea termică a polifenoloxidazelor (opărire) sau pe cale chimică (dioxidul de sulf – SO2,
metabisulfit de potasiu – K2S2O5, acid ascorbic). În industria alimentară dioxidul de sulf se foloseşte în
calitate de conservant E220 [10].
3.2. Dioxigenazele sunt enzimele care catalizează reacţii în care ambii atomi de oxigen
molecular se regăsesc în produsele de reacţie. Reacţia generală se prezintă sub forma:

A + O2→AO2

Lipooxigenaza este o enzimă cu fier care catalizează reacţia de dioxigenare (adiţia a doi atomi
de oxigen) a acizilor graşi polinesaturaţi (linoleic, linolenic şi arahidonic), pigmenţii carotenoizi şi
vitamina A. Diferite tipuri de lipoxigenaze au fost identificate în plante, animale şi ciuperci. În cantităţi
mari, lipoxigenaza se găseşte în plantele leguminoase şi oleaginoase. Schema generală a reacţiei
catalizate este următoarea [13]:
Acid gras + O2 = hidroperoxid al acidului gras

Reacţia catalizată de lipoxigenază este cauza principală a râncezirii grăsimilor nesaturate în

timpul păstrării lor, a scăderii conţinutului de pigmenţi carotenoizi sau a vitaminei A. Pentru prevenirea
acţiunii lipoxidazei se folosesc inhibitori (antioxidanţi) care blochează formarea radicalilor liberi.
Totuşi, sunt şi efecte pozitive ale lipoxigenazei pentru calitatea unor produse alimentare. Astfel,
lipoxigenaza grâului determină albirea aluatului şi îmbunătăţirea proprietăţilor sale reologice. Datorită
decolorării pigmenţilor făinii, lipoxigenaza conduce la obţinerea pâinii cu miez deschis la culoare.
3.3. Monooxigenazele sunt o grupă numeroasă de enzime care catalizează reacţii de adiţie la
substrat doar a unui atom de oxigen care este regăsit în noua grupare hidroxilică a substratului. Al
doilea atom de oxigen este utilizat la oxidarea agenţilor reducători participanţi la reacţie – NADH + H+
sau NADPH + H+. Aceste enzime, care se mai numesc hidroxilaze, sunt active în microzomii glandelor
suprarenale ale mamiferelor unde participă la oxidarea produselor intermediare ale metabolismului
hormonilor steroizi.
3.4. Catalazele şi peroxidazele catalizează reacţii de descompunere a peroxidului de hidrogen
(H2O2) care se formează în cadrul oxidării biologice. Acumularea de H 2O2, care este un oxidant
puternic, este dăunătoare pentru celulă. În reacţiile catalizate de aceste enzime H2O2 îndeplineşte funcţia
de acceptor de hidrogen:
H2O2 + 2H+ + 2e →2H2O

Catalaza este un tetramer constituit din patru lanţuri polipeptidice, alcătuite din peste 500 de
aminoacizi, conţine patru grupări porfirinice cu hem care asigură interacţiunea enzimei cu peroxidul de
hidrogen [9]. Enzima este prezentă în toate organismele, protejează celulele vii de stresul oxidativ

70
provocat de forme reactive de oxigen (engl. reactive oxygen species – ROS). Reacţia după care catalaza
descompune apa oxigenată este următoarea:

2H2O2 → 2H2O + O2

În prezenţa peroxidului de hidrogen, catalaza oxidează alcooli cu masă moleculară mică şi

nitriţii. Preparatele enzimatice de catalază obţinute din ficat de bovine sau prin sinteză microbiologică
sunt utilizate în industria alimentară pentru degradarea apei oxigenate folosite pentru pasteurizarea
ouălor, conservarea laptelui, stabilizarea culturilor producătoare de acid lactic.
Peroxidaza este o cromoproteidă cu hem care descompune peroxizii după reacţia [16]:

ROOR' + donor de electron (2 e-) + 2H+ → ROH + R'OH

În care ROOR' este peroxidul de hidrogen (H2O2) sau oricare alt peroxid. Pentru descompunerea
peroxidului este necesară prezenţa unui donor de hidrogen. Acesta poate fi reprezentat de fenoli,
aminoacizi, amine. În celulele animale se atestă o activitate peroxidazică slabă. În eritrocite este
prezentă enzima glutationperoxidaza care oxidează specific glutationul redus.
Peroxidazele din ţesuturile vegetale lezate folosesc drept donori de hidrogen polifenoli pe care-i
oxidează în chinone.
5.6.2. Clasa transferazelor

Transferazele catalizează reacţii de transfer, prin care o parte din molecula unui substrat numit
donor (Z) este cedată unui alt substrat, numit acceptor (Y). Mecanismul general al reacţiilor catalizate
de transferaze se prezintă astfel:
X-Z + Y ↔ X+Y-Z

În cadrul acestor reacţii se formează un complex intermediar enzimă-grupă transferabilă, care

va reacţiona ulterior cu acceptorul, fixând pe acesta gruparea activată. Denumirea enzimelor din
această clasă se face după regula: donor-acceptor ca prefix, urmată de denumirea grupării transferate,
după care se adaugă cuvântul transferază. În funcţie de natura grupării transferate, transferazele se
împart în mai multe subclase: aminotransferaze, fosfotransferaze, metiltransferaze, aciltransferaze,
glicoziltransferaze.
1. Aminotransferazele (transaminaze) sunt enzime la care componenta prostetică este
piridoxalfosfat-ul. Acestea catalizează transferul unei grupări aminice NH 2 de pe un α-aminoacid pe un
α-cetoacid. Acest transfer se realizează în mai multe etape, care includ o serie de rearanjări
intramoleculare şi formarea unui aminoacid şi a unui cetoacid nou (fig. 5.31).

Fig. 5.31. Reacţia generală de transaminare [22] Fig. 5.32. Reacţia catalizată de alanin-α-
cetoglutarattransaminază [8]

71
 În procesul de transaminare, aminoacizii dicarboxilici (acidul glutamic şi acidul aspartic) joacă
un rol central fiind donorii principali de grupări NH2. Acceptori de grupări aminice, cel mai frecvent,
sunt cetoacizii: acizii piruvic, oxaloacetic sau α-cetoglutaric.
Activitatea transaminazelor este favorizată de unii ioni metalici cu care enzima formează
chelaţi, înlesnind astfel legătura enzimă-substrat. Reacţiile de transaminare au o importanţă deosebită
în metabolismul intermediar. Cu ajutorul lor se pot sintetiza aminoacizii proprii organismului, utilizând
aminoacizii şi cetoacizii în exces din celulă. Tot cu ajutorul acestor reacţii se stabileşte conexiunea între
metabolismul proteic şi cel glucidic. Din această subclasă fac parte enzimele:
1.1. Alanin-α-cetoglutarattransaminaza catalizează reacţia de transaminare reversibilă de pe
alanină pe acid α-cetoglutaric (fig. 5.32).
1.2. Glutamat-oxaloacetattransaminaza (GOT) catalizează reacţia de transaminare reversibilă
dintre acizii glutamic şi oxalacetic (fig. 5.33).

Fig. 5.33. Reacţia catalizată de glutamat- Fig. 5.34. Reacţia catalizată de glutamat-
oxaloacetattransaminază [8] piruvattransaminază [8]

1.3. Glutamat-piruvattransaminaza (GPT) sau alaninaminotransferaza (ALT) transferă

reversibil gruparea aminică NH2 a acidului glutamic pe acidul piruvic (fig. 5.34).
Aminotransferazele sunt prezente în toate organele, însă reacţiile de transaminare se desfăşoară
cel mai activ în inimă şi ficat. Metoda de determinare a conţinutului de transaminaze
(alaninaminotransferaza – ALT şi aspartataminotransferaza – AST) în sânge este utilizată în
diagnosticul bolilor de inimă şi ficat.
2. Fosfotransferazele (kinazele) catalizează reacţiile de transfer a grupării fosfat de la un donor
la un acceptor specific, conform reacţiei generale:

R-PO3H2+R'-H→ R'-PO3H2+R-H

Compuşii fosforilaţi participă întotdeauna la schimbări energetice importante. Energia care

rezultă din reacţiile oxidative este folosită în mare măsură pentru sinteza compuşilor organici fosforilaţi
pe seama fosfatului anorganic. Din această subclasă fac parte următoarele enzime: hexokinaza,
piruvatkinaza şi creatinkinaza.
2.1. Hexokinaza catalizează prima reacţie din procesul glicolizei în care are loc un transfer de
grupare fosfat de la ATP la glucoză (fig. 5.35). Fosfohexokinaza catalizează fosforilarea mai departe a
fosfohexozelor (fig. 5.36).

Fig. 5.35. Reacţia de transfer de grupare fosfat de la Fig. 5.36. Reacţia de fosforilare a fosfohexozelor [8]
ATP la glucoză [8]

72
 2.2. Piruvatkinaza catalizează reacţia de transfer a unei grupe de pe acidul fosfoenolpiruvic pe
ADP cu formare de ATP (fig. 5.37).

Fig. 5.37. Reacţia de transfer de grupare fosfat de pe Fig.5.38. Reacţia de transfer a grupării fosfat de pe ATP pe
acidul fosfoenolpiruvic pe ADP [8] creatină [8]

2.3. Creatinkinaza participă la transferul grupei fosfat de pe ATP pe creatină cu formare de

creatinfosfat şi ADP (fig. 5.38).
3. Metiltransferazele catalizează transferul grupării metil de pe un donor pe un acceptor. Mai
mult de 40 de reacţii metabolice necesită transferul grupării metil (CH3) de la donorul ̶ S-adenozil
metionină (SAM) la diferite substraturi ̶ acizi nucleici, proteine şi lipide [20].
3.1. ADN-metiltransferaze reprezintă o grupă de enzime care catalizează transferul grupei metil
pe molecula de ADN. Toate ADN-metiltransferazele cunoscute folosesc S-adenozil metionina (SAM) în
calitate de donor de grupări metilice. În cadrul procesului de metilare S-adenozil metionină este
convertită în S-adenozil homocisteină (SAH). Enzima citozin (C5)-ADN-metiltransferaza catalizează
reacţia de transfer a grupei metil de la donor la baza azotată citozina a ADN-ului (fig. 5.39).

Fig. 5.39. Schema generală a unei reacţii de transfer a grupării metil [15]

Metilarea ADN-ului duce la modificarea proprietăţilor şi a conformaţiei ADN-ului, la reglarea

activitatăţii genelor.
3.2. Histone-metiltransferaze (HMT) sunt enzime care catalizează reacţii de metilare a
histonelor, spre exemplu histonă-lizină N-metiltransferază (fig. 5.40) sau histonă-arginină N-
metiltransferază. Enzimele respective catalizează transferul a una, două sau trei grupe metil la resturile
de lizină şi arginină a proteinelor histonice (predominant H3 sau H4).

73
 Fig. 5.40. Schema generală a reactiei catalizată de lizin-histonă metiltransferază [15]

4. Glicoziltransferazele catalizează transferul unui rest de monoglucidă de la un donor la un

acceptor, de regulă un alcool. Prin reacţii de transfer ale grupei glicozil are loc biosinteza de
monoglucide, glicozide, oligoglucide, poliglucide, glicoproteine, precum şi glicolipide. Atunci când
acceptorul grupelor glicozil este o moleculă de proteina, sunt supuse modificărilor resturile de tirozină,
serină, treonină şi asparagină. Unele glicoziltransferaze pot transfera resturi de fosfor anorganic sau
apă.
Pe lângă glucide, donori de grupări glicozidice sunt şi derivaţii glucidici ai nucleotidelor: UDP-
glucoza, UDP-galactoza, UDP-N-acetilglucozoamină, UDP-N-acetilgalactozamină, UDP-xiloza,
GDP-manoza, GDP-fucoza, UDP-acid glucuronic, CMP-acid sialic. În funcţie de tipul reacţiei
catalizate glicoziltransferazele se clasifică în 3 grupe principale [12].
4.1. Hexoziltransferazele catalizează reacţia de transfer a unui rest de hexoză ̶
glucoziltransferaze, galactoziltransferaze, fucoziltransferaze, manoziltransferaze etc;
4.2. Pentoziltransferazele asigură transferul unui rest de pentoză ̶ ADP-riboziltransferaza,
fosforiboziltransferaza etc;
4.3. Sialiltransferazele transferă un rest de acid sialic ̶ β-galactozid-α-2,6-sialiltransferaza etc.
Sistemul grupelor sangvine AB0 este determinat de tipul glicoziltransferazelor prezente în
membrana eritrocitului. Gena care determină sinteza glicoziltransferazelor are 3 variante (alele). Alela
A codifică enzima care transferă N-acetilgalactozamină, alela B ̶ galactoză, iar alela 0 conţine o
mutaţie care inactivează enzima [12].
5. Aciltransferazele catalizează reacţiile de transfer a radicalilor acil (R-CO-) cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH) care reprezintă gruparea prostetică a enzimelor. Reacţia generală de transfer este
următoarea [8]:
R-CO-R'+ R''-H → R'-H + R-CO-R''

Donori de radicali acil sunt acil-

derivaţii coenzimei A ̶ forme activate ale
acizilor organici Activarea acizilor organici
prin transformarea în acil-derivaţi ai CoA se
Fig. 5.41. Schema generală de activare a acizilor organici [8] face cu participarea ATP-ului ca furnizor de
energie. După activare, radicalul acil este tre-
cut pe un acceptor specific (fig. 5.41).
În acest transfer, între CoA şi grupa acil se stabileşte o legătură mercaptoacil-macroergică –
fapt ce explică denumirea de formă activată a acidului organic. În legătura mercaptoacil, coenzima
participă cu gruparea sa –SH. Reacţia generală de activare, catalizată de enzima tionkinaza, se prezintă
astfel:

74
 R-COOH + CoA-SH + ATP → R-CO~SCoA + AMP + PPi
acil derivat al CoA

Reacţia generală de transfer a grupării acil, catalizată de enzima aciltransferaza este

următoarea:
R-CO~SCoA + R''-H → CoA-SH + R-CO-R''

Acetil-CoA reprezintă un compus prin care se stabilesc corelaţii între diferite căi metabolice.
Activarea acetatului sub formă de acetil-coenzimă A (acetat activat) este o reacţie catalizată de enzima
acetiltionkinaza:
CH3-COOH + CoA-SH + ATP → CH3-CO~SCoA + AMP + PPi
acetil-CoA

Unul din cei mai importanţi formatori de grupări acetil este acidul piruvic, care în cea mai mare
parte, provine din glucoză. Transformarea acidului piruvic în acetil-CoA se realizează printr-o reacţie
de decarboxilare oxidativă sub
acţiunea unui complex enzimatic
la care, în afară de CoA, mai
participă NAD+, FAD, TPP şi
Fig. 5.42. Transformarea acidului piruvic în acetil-CoA [8]
acidul lipoic (fig. 5.42).

5.6.3. Clasa hidrolazelor

Hidrolazele catalizează scindarea legăturilor chimice cu fixarea componentelor apei la

produsele rezultate după următorul mecanism:

R1 – R2 + HOH  R1 – OH + R2 – H

Din această clasă fac parte enzimele care hidrolizează proteinele până la aminoacizi (proteaze),
poliglucidele până la monoglucide (glicozidaze) şi lipidele până la acizi graşi şi glicerol (lipaze).
Reacţiile catalizate de hidrolaze se produc cu degajare de energie liberă mică, deci ele nu
constituie o sursă energetică importantă pentru organism. Hidrolazele au totuşi un rol deosebit în
metabolismul substanţelor deoarece ele descompun moleculele mari care intră în compoziţia
alimentelor, în molecule simple uşor de asimilat. În general, reacţiile de hidroliză enzimatică sunt
reversibile, iar principalele legături chimice care pot fi scindate sunt: legătura peptidică, legătura
glicozidică, legătura ester. În funcţie de tipul legăturii asupra căreia acţionează, hidrolazele se împart
în mai multe subclase.
1. Proteazele (peptidazele, proteinazele sau enzimele proteolitice) sunt enzime care
catalizează scindarea legăturilor peptidice (-CO-NH-) din moleculele proteinelor şi ale produselor lor
de degradare (polipeptide şi oligopeptide) până la aminoacizi. În funcţie de poziţia internă sau
terminală a legăturii peptidice scindate, proteazele se împart în exopeptidaze şi endopeptidaze.
1.1. Exopeptidazele (exoproteinazele) acţionează doar asupra legăturilor peptidice terminale,
situate la capetele lanţului polipeptidic, adiacent grupărilor α-aminice şi α-carboxilice terminale.
Aceste enzime se sintetizează în celulele intestinului subţire (aminopeptidaze, dipeptidaze), în pancreas
(carboxipeptidaza) şi funcţionează în celulelele epiteliale ale intestinului [26]. În funcţie de modul de
acţiune exopeptidazele se grupează în: aminopeptidaze, carboxipeptidaze şi dipeptidaze.
Aminopeptidazele sunt enzime cu Zn2+, scindează legătura peptidică adiacentă unui aminoacid
terminal cu o grupă aminică liberă, eliberând acest aminoacid (fig. 5.43).
75
 Fig. 5.43. Schema de acţiune a aminopeptidazelor [8]

Produsele de hidroliză care se obţin prin acţiunea aminopeptidazelor sunt aminoacizii şi

oligopeptidele. Aminopeptidaze sunt prezente, de asemenea, în drojdii, bacterii şi mucegaiuri.
Carboxipeptidazele sunt enzime cu Zn 2 + care scindează legătura peptidică ce se
găseşte lângă o grupare carboxil liberă (fig. 5.44).

Fig. 5.44. Schema de acţiune a carboxipeptidazelor [8]

Produsele de hidroliză care se obţin prin acţiunea carboxipeptidazelor, de asemenea, sunt

aminoacizii şi oligopeptidele.
Dipeptidazele catalizează scindarea hidrolitică a dipeptidelor în aminoacizi liberi. Sunt prezente
în plante, drojdii, mucegaiuri, la animale în mucoasa intestinală, în rinichi. Activitatea catalitică
necesită diferiţi ioni metalici. Prezintă specificitate în funcţie de aminoacizii constituenţi ai
substratului.
1.2. Endopeptidazele (endoproteinazele) hidrolizează legăturile peptidice din interiorul lanţului
polipeptidic al moleculei de proteină. Ca urmare a acţiunii lor, proteinele se transformă în polipeptide şi
aminoacizi liberi. Endopeptidazele se sintetizează sub formă de proenzime, care sunt activate ulterior
printr-o proteoliză selectivă. Astfel, celulele secretoare de endopeptidaze îşi protejează proteinele
proprii de degradare.
În funcţie de grupele centrului activ, se disting 6 grupe de endopeptidaze [18]: serinproteaze,
treoninproteaze, cisteinproteaze, aspartatproteaze, glutamicacidproteaze, metaloproteaze (de regulă
conţin Zn2+). Cele mai importante endopeptidaze sunt pepsina, tripsina, renina, chimotripsina,
papaina.
Pepsina este enzima proteolitică care hidrolizează legăturile peptidice ale aminoacizilor
aromatici. Pepsina este o proteină globulară cu o masă moleculară de 34500, alcătuită din 340 de
aminoacizi care conţine 3 legături disulfidice (-S-S-) şi acid fosforic [25]. Enzima este secretată de
celulele stomacului sub formă inactivă de pepsinogen. Acidul clorhidric activează pepsinogenul şi
pune în libertate pepsina activă şi un polipeptid. Pepsina are un pH optim de 1,5 – 2,5 care variază în
funcţie de natura substratului. Pepsina desface legăturile peptidice formate între gruparea aminică a
tirozinei şi gruparea carboxilică a unui aminoacid dicarboxilic (acid aspartic, acid glutamic). Enzima
scindează o mare varietate de proteine, iniţiind astfel procesul de digestie a acestora. Produsele
rezultate din hidroliza substanţelor proteice sub acţiunea pepsinei sunt albumoze şi peptone, substanţe
cu greutate moleculară relativ mare, solubile în apă. Această endopeptidază posedă şi o activitate de
coagulare a laptelui. Un preparat enzimatic de pepsină se obţine industrial prin macerarea stomacului
de porcine cu acid clorhidric de 0,5 %. Soluţia obţinută se purifică prin dializă, se concentrează în vid
şi se utilizează pentru coagularea laptelui în industria brânzeturilor.
Tripsina este o enzimă proteolitică care acţionează la un pH alcalin, cel optim fiind de 8 ̶ 9.
Enzima acţionează hidrolitic asupra compuşilor rezultaţi în urma acţiunii pepsinei şi formează
polipeptide şi peptide; scindează preferenţial legăturile peptidice la care participă arginina sau lizina.
Tripsina este secretată de pancreas sub formă de precursor inactiv denumit tripsinogen. Activarea
tripsinogenului se face în intestin sub acţiunea autocatalitică a tripsinei precum şi a enzimei proteolitice
76
enterokinaza secretată de mucoasa intestinală. Trecerea proenzimei la forma activă este accelerată de
ionii de Ca2+ şi H+ şi constă în desprinderea de la moleculă a unui hexapeptid.
Renina (chimozina) este o endopeptidază secretată de stomacul animalelor tinere, acţionează la
pH=4,0 şi are proprietatea de a coagula laptele, transformând cazeina solubilă în cazeinat de calciu
insolubil. Pentru mărirea activităţii sale în coagularea laptelui sunt necesari ioni de Ca2+. Cheagul
format este apoi digerat de către pepsină. În felul acesta este prevenită trecerea rapidă a laptelui prin
stomac şi se favorizează staţionarea proteinelor sale precipitate pentru a putea fi digerate. Preparatele
de renină, comercializate sub formă de cheag  sunt obţinute prin macerarea stomacului animalelor tinere
şi sunt utilizate la scară industrială pentru fabricarea brânzeturilor.
Chimotripsina este o proteinază secretată de pancreas sub formă de proenzimă denumită
chimotripsinogen. Sub acţiunea tripsinei, chimotripsinogenul se transformă complet în proteinază
activă – chimotripsina. Proteinazele secretate de pancreas rămân inactive până când ajung în curentul
intestinului subţire şi vin în contact cu enzima enterokinaza. Aceasta activează tripsinogenul în tripsină,
care la rândul său activează tripsinogenul şi chimotripsinogenul. Activarea zimogenului şi
transformarea enzimei în forma sa activă necesită cantităţi foarte mici de activatori. Astfel, activarea
chimotripsinogenului cristalin are loc în prezenţa a 0,001 mg de tripsină. Chimotripsina scindează
hidrolitic proteine native şi denaturate, albumoze, peptone, acţionând asupra legăturilor peptidice
stabilite între un aminoacid aromatic şi unul alifatic. Produsele sale de hidroliză sunt polipeptide şi
peptide. Are un pH optim de 8,0 ̶ 9,0.
Papainele sunt endopeptidaze ce se găsesc în ţesuturile plantelor şi în drojdii. Acţionează asupra
proteinelor native, asupra peptidelor şi polipetidelor eliberând aminoacizi. Domeniul optim de acţiune
al acestor enzime este slab acid, neutru sau slab alcalin, în funcţie de natura substratului.
Molecula de papaină conţine în centrul său activ trei punţi disulfidice, o grupare –SH şi un rest
de histidină. Papaina, ca şi alte enzime proteolitice de origine vegetală, este activată de acidul
cianhidric şi compuşii ce conţin grupări –SH, precum cisteina şi glutationul redus. În papaină există un
sistem reversibil, care este alcătuit dintr-o enzimă oxidată şi o enzimă redusă (forma activă). Prin
urmare, oxidarea papainei conduce la diminuarea sau inhibarea activităţii hidrolitice. În seminţele
plantelor, papainele au o acţiune redusă datorită cantităţii mici de apă. La umectarea seminţelor
cerealelor, leguminoaselor sau la umectarea făinurilor şi crupelor obţinute din acestea, papainele îşi
amplifică activitatea şi descompun proteinele existente în mediu. Acţiunea papainelor este foarte
intensă, de asemenea, în seminţele germinate, eliberându-se aminoacizii necesari dezvoltării plantei.
2. Amidazele sunt enzime care catalizează hidroliza unor legături C-N, altele decât cele
peptidice.
2.1. Ureaza scindează hidrolitic legăturile amidice din uree cu producere de amoniac şi dioxid
de carbon, conform reacţiei:

CH4N2O + H2O → NH3 + CO2

Se găseşte în plante, mucegaiuri şi unele bacterii (urobacterii) care participă la circuitul azotului
în natură.
2.2. Asparaginaza şi glutaminaza sunt enzimele care catalizează hidroliza asparaginei şi
glutaminei în acid aspartic, respectiv acid glutamic şi amoniac. Aceste hidrolaze se găsesc în ţesuturile
animalelor, în mucegaiuri, în drojdii, în bacterii şi plante. Zona optimă de acţiune a asparaginazei şi
glutaminazei este în jur de pH=8,0. Asparaginaza şi glutaminaza au un rol important în metabolismul
azotului la plante deoarece catalizează transformarea amidelor aminoacizilor dicarboxilici care se
acumulează în cantităţi mari în plante şi care constituie produse intermediare de metabolism.
2.3. Arginaza este enzima care catalizează descompunerea hidrolitică a L-argininei în ornitină
şi uree, conform reacţiei:
L-arginină + H2O → ornitină + uree
77
 Se găseşte în ficatul mamiferelor. Arginaza face parte din sistemul enzimatic care catalizează
ciclul ornitinei. Zona optimă de acţiune a enzimei este pH = 10.
2.4. Nucleozidazele sunt enzime care catalizează hidroliza legăturii C-N din nucleozide,
formând o bază azotată şi o pentoză. Sunt prezente în plante, animale şi microorganisme. Acţionează la
un pH de 7 ̶ 8.
3. Glicozidazele sunt enzime care catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor glicozidice din
oligo-şi poliglucide precum şi din diferite glicozide. După natura substratelor metabolizate
glicozidazele se pot clasifica în: oligozidaze, care catalizează hidroliza oligoglucidelor şi glicozidelor şi
poliozidaze care hidrolizează poliglucidele (amidon, celuloză, glicogen, substanţe pectice etc.).
Glicozidazele prezintă specificitate în funcţie de tipul de monoză legată glicozidic (glucozidaza,
galactozidaza), de natura acestei legături (α, β), de stereoizometrie (D- sau L-glicozide).
3.1. Oligozidazele posedă o specificitate redusă de grup catalizând hidroliza unui număr mare
de substraturi înrudite între ele prin natura restului glicozil şi prin tipul legăturii glicozidice.
Specificitatea acestor enzime este determinată de natura inelului componentei glicozil (piranozic sau
furanozic), de configuraţia sterică a atomilor de hidrogen şi a grupelor OH din inel, de natura legăturii
glicozidice (α sau β).
Maltaza sau  α-glucozidaza este enzima care scindează legătura α-glicozidică din molecula de
maltoză (fig. 5.45).
Se găseşte în organismele
animale (intestinul subţire),
plante, mucegaiuri, drojdii,
bacterii. Maltaza din intestin,
activă la un pH=6,5, participă la
digestie. Cantităţi deosebit de
Fig. 5.45. Reacţia de descompunere a maltozei [8] mari de maltază se găsesc în
seminţele de cereale germinate
aşa cum este malţul obţinut prin germinarea orzului, utilizat la producerea mustului de bere.
Maltază este prezentă şi în făina de grâu. În timpul fermentării aluatului, maltaza transformă
maltoza făinii în glucoza necesară întreţinerii procesului fermentativ. Preparatele enzimatice de maltază
obţinute prin biosinteză microbiologică, în combinaţie cu preparate de α-amilază, se utilizează în
industria alimentară la obţinerea glucozei din amidon.
Zaharaza sau β-fructofuranozidaza este enzima care scindează hidrolitic legătura β-glicozidică
din molecula de zaharoză cu formare de β-fructoză şi α-glucoză (fig. 5.46). Enzima se mai numeşte şi
invertază deoarece prin această hidroliză rezultă zahăr invertit.

Fig. 5.46. Reacţia de hidroliză a zaharozei [8]

Zaharaza se găseşte în plante, microorganisme şi în sucurile digestive ale animalelor. Deosebit

de activă este zaharaza din drojdii, din care, de regulă, se obţin preparate enzimatice active şi stabile în
timp, utilizate în industria almentară. Astfel, preparatele de invertază se utilizează la fabricarea
bomboanelor de ciocolată cu miez moale. Invertaza se omogenizează în siropul de zahăr şi în timpul
depozitării produselor la rece, enzima asigură hidrolizarea lentă a zaharozei, determinând formarea unei

78
creme moale în miez. Preparatele de invertază se folosesc şi pentru obţinerea zahărului invertit destinat
producerii băuturilor nealcolice, îngheţatei, lichiorurilor.
Lactaza sau β-galactozidaza este enzima care catalizează hidroliza lactozei cu formare de β-
galactoză şi β-glucoză (fig. 5.47).

Fig. 5.47. Reacţia de hidroliză a lactozei [8]

Lactazele sunt produse de unele plante, microorganisme şi de mucoasa intestinală a animalelor.

Preparatele enzimatice de lactază, obţinute prin sinteză microbiologică se folosesc la fabricarea unor
produse lactate. Hidroliza lactozei face posibilă consumarea laptelui de către persoanele cu intoleranţă
la lactoză. Totodată, îngheţata fabricată cu lapte smântânit tratat cu lactază este hipocalorică şi posedă
calităţi organoleptice superioare.
3.2. Poliozidazele sunt enzimele care catalizează scindarea hidrolitică a poliglucidelor. Prezintă
o specificitate în raport cu tipul legăturii a cărei scindare o realizează. Printre poliozidaze, cea mai mare
importanţă o au amilazele – enzimele care hidrolizează amidonul şi glicogenul. Cele mai active amilaze
se găsesc în salivă şi în sucul pancreatic al omului şi animalelor, în mucegaiuri, în cerealele încolţite.
4. Esterazele sunt enzime care catalizează reacţia reversibilă de scindare a legăturilor esterice
cu formarea acizilor şi alcoolilor corespunzători. Reacţia generală a procesului respectiv se prezintă
astfel:
R1-COOR + HOH ↔ R1-COOH + R-OH

În funcţie de natura chimică a acidului care participă la formarea legăturilor ester se cunosc mai
multe tipuri de esteraze: lipaze, fosfolipaze, pectaze, fosfoesteraze, dezoxiribonucleaze etc.
4.1. Lipazele catalizează hidroliza gliceridelor după reacţia generală:

Trigliceridă + H2O ↔ Digliceridă + Acid gras

Lipazele sunt răspândite pe larg în natură. În organismul animal lipazele sunt prezente în sucul
pancreatic, ficat, sânge, limfă şi în lapte. Lipaze foarte active se conţin în plantele oleaginoase (ricin,
soia, floarea soarelui). O serie de mucegaiuri şi bacterii, de asemenea, reprezintă surse bogate în
lipaze, fiind folosite pentru obţinerea preparatelor enzimatice.
Acţiunea lipazelor are o mare importanţă pentru păstrarea alimentelor, mai ales a celor ce conţin
cantităţi mari de lipide. Prin acţiunea acestor enzime, în timpul depozitării produselor alimentare se
produce o descompunere rapidă a gliceridelor în acizi graşi şi glicerol, ceea ce conduce la o creştere a
acidităţii şi la deprecierea calităţii produselor.
4.2. Fosfolipazele catalizează reacţia de scindare hidrolitică a acizilor graşi din
glicerofosfolipide.
4.3. Pectinesterazele sau pectazele realizează hidroliza substanţelor pectice. Acţiunea specifică
a pectazei se manifestă în hidroliza legăturilor esterice dintre acidul poligalacturonic şi alcoolul metilic
conform reacţiei:
Pectină + nH2O → Acid poligalacturonic + CH3-OH

Pectinesterazele se găsesc în rădăcinile, frunzele, fructele plantelor, precum şi în bacterii,

mucegaiuri, drojdii. Aceste enzime sunt folosite în industria sucurilor, conservelor, vinurilor.
79
 4.4. Fosfoesterazele catalizează scindarea hidrolitică a
esterilor acidului fosforic cu formare de alcool. Aceste
enzime sunt deosebit de importante, deoarece substratul lor
participă la metabolismul intermediar al glucidelor,
lipidelor, nucleotidelor. Clasificarea fosfoesterazelor are
drept criteriu substratul asupra cărora acţionează.
Fig. 5.48. Reacţia catalizată de enzima Glucozo-6-fosfataza este enzima specifică de scindare
glucozo-6-fosfataza [8] a esterului glucozo-6-fosfat (fig. 5.48).
4.5. Dezoxiribonucleazele catalizează scindarea hidrolitică a ADN-ului cu formare de
dezoxiribonucleotide.
5. Polifosfatazele sunt enzime care catalizează scindarea radicalilor fosfat şi au un rol important
în schimburile energetice ale celulei. Enzimele din această subclasă sunt deosebit de importante
datorită substraturilor asupra cărora acţionează: ATP, ADP, NAD+, FAD.
5.1. ATP-aza sau ATP-fosfohidrolaza catalizează scindarea hidrolitică a legăturii fosfat
terminale din molecula de ATP.
ATP + H2O →ADP + Pi*
*
Pi ̶ ortofosfat anorganic

5.2. ATP-difosfohidrolaza catalizează eliberarea a două molecule de acid fosforic din ATP.

ATP + H2O →AMP + PPi

*
PPi ̶ pirofosfat anorganic

5.6.4. Clasa liazelor

Liazele catalizează reacţiile de descompunere nehidrolitică a compuşilor organici prin scindarea

legăturilor chimice C-C, C-N, C-O etc. În cadrul acestor reacţii se elimină molecule de CO2, H2O, NH3
etc. şi se formează frecvent legături duble. Unele dintre aceste reacţii sunt reversibile.
1. Carbon-oxigenliazele (C-O-liazele) catalizează reacţia de scindare a legăturii C-O cu
formarea unor compuşi nesaturaţi. În această categorie sunt incluse hidroliazele care accelerează reacţia
de hidratare şi deshidratare a compuşilor organici.
Fumarathidrataza sau fumaraza
catalizează transformarea acidului fumaric în
acid L-malic prin adiţie de H2O la legătura
dublă (fig. 5.49). Fumaraza este o enzimă
foarte răspândită în ţesuturile animale, ale
plantelor şi microorganismelor; face parte din
Fig. 5.49. Reacţia catalizată de enzima fumaraza [8] sistemul enzimatic implicat în ciclul Krebs.

2. Carbon-carbon liazele (C-C-liazele) reprezintă una din cele mai importante subclase de liaze.
Decarboxilazele catalizează reacţiile de decarboxilare a α-cetoacizilor.
Se cunosc şi decarboxilaze care au drept substrat
aminoacizi pe care-i transformă în amine
corespunzătoare. Decarboxilazele sunt enzime a căror
grupare prostetică este reprezentată de esterii fosforici ai
vitaminelor hidrosolubile: tiaminpirofosfatul (TPP) pentru decarboxilazele α-cetoacizilor şi
piridoxalfosfatul (pirid-CHO) pentru cele ale aminoacizilor.

80
 3. Carbon-azot liazele (C-N-liazele) catalizează reacţia de scindare a legăturii C-N. Un
reprezentant al acestei grupe este aspartaza ce transformă acidul aspartic în acid fumaric şi amoniac
(fig. 5.50).

Fig. 5.50. Reacţia catalizată de enzima aspartaza [8] Fig. 5.51. Reacţia catalizată de enzima
cisteinsulfhidraza [8]

În urma reacţiei, aminoacizii se transformă în acizi nesaturaţi datorită dezaminării. Această

enzimă este caracteristică pentru bacterii şi plante.
4. Carbon-sulf liazele (C-S-liazele) catalizează scindarea legăturii C-S. Astfel, enzima
cisteindesulfhidraza degradează aminoacidul cisteina în acid piruvic, NH3 şi H2S (fig. 5.51).

5.6.5. Clasa izomerazelor

Izomerazele catalizează transformarea intramoleculară a unui compus dintr-o formă izomeră în

altă formă izomeră. Aceste transformări constau din transferul intramolecular al hidrogenului, grupelor
fosfat sau acil, în modificarea distribuţiei spaţiale a atomilor unor grupări, în deplasarea dublelor
legături etc. Clasa izomerazelor include enzime care se împart în mai multe subclase.
1. Racemazele şi epimerazele catalizează reacţii de racemizare şi epimerizare ale
aminoacizilor, hidroxiacizilor, glucidelor şi a altor compuşi. Reacţia generală de racemizare se prezintă
astfel:
L-aminoacid ↔ D-aminoacid; L-lactat ↔ D-lactat

Astfel, enzima alanin-racemaza transformă reversibil L-alanina în D-alanină, iar enzima lactat-
racemaza catalizează transformarea D-lactatului în L-lactat (fig. 5.52).

Fig. 5.52. Reacţia de racemizare a acidului lactic [8] Fig. 5.53. Reacţia catalizată de enzima UDP-glucozo-4-
epimeraza [8]

Reacţiile catalizate de racemaze au o importanţă deosebită pentru că permit transformarea

formelor D în forme L ale unor molecule, iar organismul utilizează numai forma L. Deasemenea, prin
aceste reacţii unele microorganisme pot metaboliza ambele forme ale unor compuşi.
Epimerazele catalizează reacţii de epimerizare acţionând asupra glucidelor şi derivaţilor lor.
Astfel, enzima UDP-glucozo-4-epimeraza transformă reversibil UDP-glucoza în UDP-galactoză (fig.
5.53).
2. Oxidoreductazele intramoleculare catalizează intertransformarea aldozelor şi cetozelor.
2.1. Glucozoizomeraza catalizează transformarea reversibilă a glucozo-6-fosfatului în fructozo-
6-fosfat (fig. 5.54), reacţie în cadrul procesului de glicoliză.
81
Fig. 5.54. Reacţia catalizată de enzima glucozoizomeraza Fig. 5.55. Reacţia catalizată de enzima
[8] triozofosfatizomeraza [8]

Glucozoizomeraza produsă de către microorganisme este utilizată pentru izomerizarea

industrială a siropurilor de glucoză. Prin această izomerizare enzimatică se obţin siropuri cu o putere de
îndulcire mai mare decât siropurile de glucoză. Totodată, izosiropul se foloseşte şi pentru obţinerea
produselor dietetice, deoarece fructoza este mai bine tolerată de diabetici.
2.2. Triozofosfatizomeraza catalizează intertransformarea unor produse intermediare ale
glicolizei, respectiv a aldehidei 3-fosfoglicerice şi a fosfodioxiacetonei (fig. 5.55).
3. Izomerazele cis-trans. Din această subclasă face parte enzima maleatizomeraza care
catalizează reacţia de transformare reversibilă a acidului maleic în acid fumaric (fig. 5.56).

Fig. 5.56. Reacţia catalizată de enzima maleatizomeraza Fig. 5.57. Reacţia catalizată de enzima
[8] fosfoglucomutaza [8]

4. Transferazele intramoleculare sau mutazele catalizează transferul unor grupări chimice în

diferite poziţii ale moleculei de substrat.
Fosfoglucomutaza transportă gruparea fosfat de la carbonul 1 la carbonul 6 din molecula de
glucozo-1-fosfat (fig. 5.57).
5.6.6. Clasa ligazelor

Ligazele sau sintetazele catalizează sinteza compuşilor organici din substanţe activate prin
descompunerea ATP. Ele conduc la formarea de legături noi C - C , C - N , C - O , C - S . Ligazele
participă la sinteza proteinelor (formarea legăturii peptidice), glucidelor (formarea legăturii
glicozidice) şi a lipidelor (formarea legăturii esterice) pe seama energiei eliberate prin transformarea
ATP în ADP sau AMP.
1. Amidligazele catalizează formarea legăturilor C-N. De exemplu, glutaminsintetaza
determină sinteza glutaminei din acid glutamic şi amoniac.

Acid glutamic + NH3 + ATP → Glutamină + ADP + Pi

2. Aminoacid tARN-ligazele catalizează activarea aminoacizilor proteinogeni din citoplasmă.

Sub acţiunea ligazelor se formează un complex al aminoacizilor cu tARN.

Aminoacid + ATP + tARN → aminoacil-tARN + AMP + PPi

Astfel, aminoacizii proteici sunt transferaţi la ribozomi, pe matriţa ARNm, unde participă la
biosinteza proteinelor.
82
 3. Carboxilazele sunt enzime care
catalizează legarea dioxidului de carbon
la diferiţi acizi organici, folosind
energia eliberată prin descompunerea
moleculei de ATP. Astfel,
piruvatcarboxilaza catalizează reacţia de
Fig. 5.58. Reacţia catalizată de enzima piruvatcarboxilaza [8] sinteză a acidului oxaloacetic din acid
piruvic (fig. 5.58).

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Vitamina B5 este cofactor al enzimelor............................

1.2. După modul de legare la apoenzimă cofactorii se clasifică în: a).........................; b).......................
1.3. Enzima polifenoloxidaza se conţine în cantităţi mari în...............
1.4. Enzima glucoizomeraza se utilizează în industria alimentară pentru..................................................
1.5. Ureaza scindează..........................................cu producere de .....................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Enzimele s-au extras pentru prima dată din hepatocite.

2.2. Insulina este o proteină cu structură cuaternară.
2.3. La producerea berii pentru scindarea poliglucidelor în malţ se folosesc enzimele amilaze.
2.4. Enzima catalaza este folosită la pasterizarea laptelui.
2.5. La fabricarea caşcavalului pentru hidroliza proteinelor se folosesc enzimele renine.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. 5.1. Termenul de enzimă a fost introdus de către:

A. Charles Darwin. B. Gregor Mendel. C. Wilhelm Kuhne. D. Luis Pasteur. E. Eduard Buchner.
3.2. Proprietăţile enzimelor:
а) simple; b) compuse; c) se modifică în reacţii chimice; d) specifice; e) universale.
3.3. Proprietăţile cofactorilor:
a) compuşi macromoleculari; b) participă la cataliză; c) stabilizează apoenzima; d) determină
specificitatea de substrat; e) determină tipul şi viteza reacţiei catalizate.
3.4. Centrul activ al enzimei:
a) realizează nemijlocit cataliza; b) localizat în partea externă a moleculei proteice; c) include
cofactorul enzimei; d) este complementar substratului; e) este alcătuit din radicali ai aminoacizilor.
3.5. Proteaza ̶ enzimă din clasa: a) oxidoreductaze; b) transferaze; c) hidrolaze; d) liaze; e) izomeraze.

83
4. Asociaţi:

Clasificarea enzimelor
Clasa enzimelor Tipul reacţiei
A. Oxidoreductaze 1. Descompunerea hidrolitică a legăturilor chimice
B. Transferaze 2. Descompunerea nehidrolitică a legăturilor chimice
C. Hidrolaze 3. Transferul unor atomi de pe un substrat pe altul
D. Liaze 4. Reacţii de izomerizare
E. Izomeraze 5. Formarea unor legături chimice noi
F. Ligaze 6. Reacţii de oxido-reducere

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.
5.1. NAD+; NADP+; ATP; CTP; FMN.
5.2. FAD; hem; TPP; acid lipoic; piridoxalfosfat.
5.3. Glucoxidază; xantinoxidază; alcool dehidrogenaza; ascorbatoxidază; catalază.

6. Completaţi tabelul. Enzime / Catalizatori chimici

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Organizarea structurală şi mecanismul de acţiune a enzimelor.

7.2. Proprietăţile fizico-chimice ale enzimelor.
7.3. Reglarea activităţii enzimatice.
7.4. Preparate enzimatice. A. Materii prime B. Extracţia enzimelor.
7.5. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor.

GLOSAR

Albinism – maladie ereditară caracterizată de absenţa parţială sau totală a pigmentului melanina, în
ochii, pielea şi părul animalelor.
Ciclul Krebs – cale universală de descompunere a substratului respirator în mitocondriile celulare în
prezenţa oxigenului.
Ciclul ornitinic (ciclul ureei) – cale de eliminare a amoniacului, rezultat din catabolismul proteinelor şi
al purinelor, sub formă de uree.
Citocromi – enzime care catalizează reacţiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un
donor pe un acceptor.
Genă structurală – genă care codifică o proteină de structură, o enzimă sau o moleculă de ARN.
Gluconeogeneză – proces de sinteză a glucidelor din compuşi de natură neglucidică.
Fosfoenolpiruvat – eter al acidului fosforic şi al formei enolice a acidului piruvic.
Piruvatkinaza – enzimă care catalizează penultima reacţie chimică a glicolizei transferul unui rest de
acid fosforic de la fosfoenolpiruvat la ADF cu formarea de ATP şi acid piruvic.
84
Melanină – pigment natural de culoare întunecată care se sintetizează la animalele vertebrate în celule
specializate melanocite.
Metaloid – element chimic lipsit de luciu metalic și de ductilitate, rău conducător de căldură și de
electricitate.
Operator – element genetic al operonului la procariote care interacţionează cu proteine reglatoare.
Operon – unitate funcţională a genomului la procariote alcătuită din gene structurale şi elemente
genetice reglatoare.
Promotor – element genetic reglator cu care interacţionează enzima ARN-polimeraza şi iniţiază
procesul de transcripţie.
Reacţia Maillard – reacţie chimică dintre aminoacizi şi zaharuri reducătoare care conferă produselor
brunificate o aromă plăcută.
S-adenozil metionină – coenzimă alcătuită din ATP şi metionină care participă la reacţii de transfer al
grupărilor metil.
Transcripţie – proces de transcriere a informaţiei ereditare de pe catena matrice de ADN 3' – 5'.
Translaţie – proces de biosinteză a proteinelor pe o catenă matrice de ARNm asociată cu ribozomii, în
conformitate cu codul genetic.

BIBLIOGRAFIE

1. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
3. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
4. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
5. Мусил, Я., Новакова, О., К. Кунц. Современная биохимия в схемах. − Москва, 1981.- 215 с.
6. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
7. http: Albinism //en.wikipedia.org/wiki/Albinism
8. http: Biochimia produselor alimentare //ro.scribd.com/doc/123372667/Biochimia-Produselor-
Alimentare-SCRIBD-3
9. http: Catalase //en.wikipedia.org/wiki/Catalase
10. http: E220//en.wikipedia.org/wiki/E220
11. http: Enzyme //en.wikipedia.org/wiki/Enzyme
12. http: Glycosyltransferase //en.wikipedia.org/wiki/Glycosyltransferase
13. http: Lipoxygenase //en.wikipedia.org/wiki/Lipoxygenase
14. http: Maillard reaction //en.wikipedia.org/wiki/Maillard_reaction
15. http: Methyltransferase //en.wikipedia.org/wiki/Methyltransferase
16. http: Peroxidase //en.wikipedia.org/wiki/Peroxidase
17. http: Polyphenol oxidase //en.wikipedia.org/wiki/Polyphenol_oxidase
18. http: Protease //en.wikipedia.org/wiki/Protease
19. http: Ribozyme //en.wikipedia.org/wiki/Ribozyme
20. http: S-Adenosyl methionine //en.wikipedia.org/wiki/S-Adenosyl_methionine
21. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
22. http: Transaminase //en.wikipedia.org/wiki/Transaminase
23. http: Tyrosinase //en.wikipedia.org/wiki/Tyrosinase
24. http: Каталаза //www.xumuk.ru/encyklopedia/1912.html.
25. http: Пепсин //ru.wikipedia.org/wiki/ Пепсин
26. http: Экзопептидазы//ru.wikipedia.org/wiki/ Экзопептидаз
85
 CAPITOLUL 6. GLUCIDELE

6.1. Aspecte generale

6.2. Monoglucidele
6.3. Oligoglucidele
6.4. Poliglucidele
6.5. Funcţiile glucidelor în celulă

6.1. ASPECTE GENERALE

Glucidele, cunoscute şi sub numele de hidraţi de carbon (carbohidraţi), sunt compuşi organici
ce conţin în molecula lor o grupă carbonilică (aldehidică sau cetonică) şi câteva grupe hidroxilice
(alcoolice) [8]. Sub aspectul compoziţiei, cu excepţia unor derivaţi azotaţi, glucidele sunt substanţe
formate din atomi de carbon, hidrogen şi oxigen. Carbohidraţii, împreună cu proteinele şi lipidele
reprezintă constituienţii de bază ai materiei vii. Glucidele se găsesc în celule sub formă liberă (pentoze,
hexoze) şi sub formă de combinaţii (glicozide, glicoproteine, glicolipide).
Glucidele formează cea mai mare parte a substanţei organice de pe pământ. Sub aspect
cantitativ predomină în regnul vegetal. În celula vegetală conţinutul de glucide variază într-un diapazon
de 85 ̶ 90%, iar în celula animală ̶ 1 ̶ 5% [5]. Plantele sintetizează glucidele din compuşi anorganici şi
organici. Biosinteza lor din compuşi anorganici se realizează prin fotosinteză. Astfel, producţia totală
de substanţă organică, sintetizată de către vegetaţia planetei, calculată în glucoză, atinge aproximativ
4,5 × 1011 tone pe an [1]. Biosinteza glucidelor din compuşi anorganici se poate realiza, în cantităţi
mici, şi prin chemosinteză. Animalele nu pot sintetiza glucide din substanţe anorganice, ci numai din
cele organice.
Pe lângă importanţa lor ca substanţe de constituţie şi de rezervă ale organismelor vii, glucidele
se utilizează pe larg în industria alimentară în calitate de îndulcitori, agenţi de îngroşare, stabilizatori şi
sunt precursori pentru aromă şi culoare, în special în procesul de prelucrare termică.
Cea mai veche nomenclatură a glucidelor a fost cea de hidraţi de carbon propusă de chimistul
german Carl Schmidt în 1844 [3]. Această nomenclatură s-a adoptat datorită faptului că între atomii de
hidrogen şi oxigen din molecula glucidelor există, în general, un raport de 2/1, ca în molecula apei.
Majoritatea glucidelor corespund formulei generale Cm(H2O)n. În trecut se considera că glucidele sunt
compuşi proveniţi din combinarea carbonului cu apa, deci ar fi hidraţi de carbon. Această nomenclatură
este improprie glucidelor deoarece hidrogenul şi oxigenul nu se leagă sub formă de molecule de apă de
atomul de carbon. Din punct de vedere structural, glucidele nu sunt hidraţi de carbon, ci substanţe
polihidroxicarbonilice (polihidroxil aldehide) şi (polihidroxil cetone) [8; 11]. Pe lângă aceasta există
substanţe care corespund formulei Cm(H2O)n însă nu sunt glucide, spre exemplu aldehida formică
CH2O, acidul acetic C2(H2O)2, acidul lactic C3(H2O)3. Se cunosc de asemenea unele glucide precum
metilpentozele (C6H12O5), dezoxiriboza (C5H10O4) care nu se încadrează în formula generală.
O altă nomenclatură atribuită acestei clase de compuşi este cea actuală, de glucide. Această
nomenclatură este folosită datorită gustului dulce al multor glucide. Ea provine de la cuvântul grecesc
glikis, care înseamnă dulce. Nici această denumire nu este riguros ştiinţifică deoarece sunt substanţe
dulci ce nu sunt glucide (zaharina, glicocolul, glicerolul etc.) şi există glucide, în special cele
superioare, care nu au gust dulce (celuloza, amidonul etc.). Cu toate acestea, denumirea de glucide s-a
adoptat ca denumire oficială [3].
După reacţia de hidroliză glucidele se împart în două grupe: monoglucide (glucide simple) şi
poliglucide (glucide complexe). Monoglucidele sunt substanţe monomoleculare, care nu hidrolizează cu
apa. Poliglucidele sunt substanţe formate prin unirea mai multor molecule de monoglucide, prin
eliminare de apă. Aceşti compuşi hidrolizează, transformându-se în substanţele din care s-au format.
După structura moleculară poliglucidele se clasifică de asemenea în două grupe: oligoglucide sau
86
poliglucide de ordinul I şi poliglucide de ordinul II [7]. Oligoglucidele sunt substanţe complexe
solubile în apă, au un gust dulce şi conţin 2 ̶ 10 resturi de monoglucide. Poliglucidele de ordinul II sunt
substanţe complexe, macromoleculare care conţin mai mult de 10 resturi de monoglucide, sunt
insolubile în apă şi nu au un gust dulce.

6.2. MONOGLUCIDELE

Monoglucidele sunt substanţe care conţin în molecula lor o grupă carbonilică şi una sau mai
multe grupe hidroxilice. Ele sunt substanţe răspândite pe larg în natură, fiind prezente în sucul celular
al tuturor organismelor vii. La plante monoglucidele se găsesc în cantitate mare în fructe, seminţe în
stare de germinaţie, muguri etc., iar la animale ̶ în sânge şi limfă.
Monoglucidele au un rol biochimic important în procesul de respiraţie, ca principalele substanţe
furnizoare de energie. Ele constituie de asemenea unităţile structurale de bază (monomeri) din care se
formează oligoglucidele, poliglucidele şi numeroase alte substanţe complexe ce conţin în molecula lor
glucide (acizi nucleici, glicolipide, glicoproteine etc.).
Monoglucidele de asemenea joacă un rol important în industria alimentară, reprezintă
substraturi importante în prelucrarea materiei prime vegetale, a produselor alimentare şi în fermentaţii.
Nomenclatura uzuală a monoglucidelor se formează cu ajutorul sufixului oză, care se adaogă la
rădăcina cuvântului ce desemnează monoglucida respectivă, spre exemplu, glucoză, fructoză, galactoză
etc. Cetozele au sufixul uloză (ribuloză, xiluloză) cu excepţia fructozei.
Clasificarea monoglucidelor se face după două criterii principale:
a) după tipul grupei carbonilice monoglucidele se împart în aldoze (fig. 6.1), cele care conţin
gruparea aldehidică ̶ (H)C=O şi în cetoze (fig. 6.2), cele care au în moleculă gruparea cetonică >C=O;

Fig. 6.1. Formulele monoglucidelor aciclice cu grupa aldehidică [4]

b) după numărul atomilor de carbon din moleculă, monoglucidele pot fi: trioze (C3H6O3),
tetroze (C4H8O4), pentoze (C5H10O5), hexoze (C6H12O6), heptoze (C7H14O7) (fig. 6.1, fig. 6.2).

87
 Fig. 6.2. Formulele monoglucidelor aciclice cu grupa cetonică [4]

Cele mai răspândite monoglucide sunt pentozele şi hexozele. Triozele, tetrozele, heptozele,
octozele şi nonozele se găsesc în cantităţi foarte mici în organisme. Ele apar ca produse intermediare în
diferite procese biochimice de importanţă vitală (fotosinteză, degradarea anaerobă şi aerobă a
glucidelor etc.). Monoglucide naturale cu o catenă carbonică alcătuită din mai mult de 9 atomi de
carbon n-au fost descoperite [43].

Izomeria monoglucidelor

Monoglucidele sunt compuşi care formează mai multe tipuri de izomeri. Izomerii sunt substanţe
care au aceeaşi compoziţie, aceeaşi formulă moleculară, dar au proprietăţi fizice şi chimice diferite,
determinate de structura moleculară diferită. În cadrul monoglucidelor care conţin în moleculă cel puţin
patru atomi de carbon se disting cinci tipuri de izomeri.
A. Izomeri datorită grupării carbonilice ̶ C=O.
Începând de la trioze, în cadrul aceleiaşi grupe de
monoglucide se întâlnesc aldoze şi cetoze, care se
deosebesc unele de altele prin grupa carbonilică
D-Aldehidă glicerică Dihidroxiacetonă (fig. 6.4). În cazul triozelor se menţionează
Fig. 6.4. Izomeria de poziţie a grupării carbonilice [45] aldehida glicerică şi dihidroxiacetona, în cazul
hexozelor ̶ glucoza şi fructoza.

88
 B. Izomeri datorită poziţiei grupării hidroxilice secundare din catena carbonică a
monoglucidelor. Acest tip de izomeri mai poartă denumirea de stereoizomeri. Toate monoglucidele, cu
excepţia aldehidei glicolice şi dihidroxiacetonei,
conţin în moleculă atomi de carbon asimetrici.
Triozele au un atom de carbon asimetric, tetrozele ̶
doi, pentozele ̶ trei, hexozele ̶ patru etc. Grupele
D-Aldehidă glicerică L-Aldehidă glicerică hidroxilice de la carbonii secundari se pot afla de
Fig. 6.5. Stereoizomerii aldehidei glicerice [45] partea dreaptă sau de partea stângă a catenei carbonice.
În cazul aldehidei glicerice, care are un singur atom de
carbon
asimetric, cei doi stereoizomeri au următoarea structură moleculară (fig. 6.5).
După propunerea chimistului german Hermann Fisher, atunci când grupa hidroxilică de la
atomul de carbon secundar al aldehidei glicerice se găseşte de partea dreaptă a catenei carbonice se
obţine forma dextrogiră (D), iar când gruparea hidroxilică este de partea stângă se obţine forma levogi-
ră (L). Dacă grupa hidroxilică este situată în dreapta faţă de primul
atom de C (lângă grupa alcoolică CH2OH), atunci monoglucida face
parte din configuraţia (D), dacă grupa hidroxilică este situată la
stânga faţă de primul atom de C, atunci monoglucida se referă la
configuraţia (L).În cazul monoglucidelor care au mai mulţi atomi de
carbon asimetrici, forma structurală dextrogiră (D) şi levogiră (L) se
determină după poziţia penultimei grupe hidroxilice din moleculă.
D-Glucoză L-Glucoză Penultima grupă hidroxilică este legată de atomul de carbon
Fig. 6.6. Stereoizomerii glucozei [24] secundar asimetric cel mai apropiat de gruparea alcoolică CH2OH.
Dacă monoglucidele au penultima grupă hidroxilică la dreapta catenei carbonice ele aparţin seriei D,
iar dacă grupa hidroxilică menţionată se situează la stânga, monoglucidele aparţin seriei L (fig. 6.6).
C. Izomeri datorită activităţii optice.
Monoglucidele având în moleculă atomi de carbon
asimetrici posedă activitate optică. Ele rotesc
planul luminii polarizate spre dreapta sau spre
stânga. Monoglucidele care în soluţiile apoase
rotesc planul luminii polarizate spre dreapta sunt
optic dextrogire şi se notează cu (+), iar cele care
rotesc unghiul de polarizare spre stânga sunt optic
levogire şi se notează ( ̶ ). Cea mai simplă aldoză ̶
aldehida glicerică conţine un atom de carbon
asimetric (chiralic) şi are doi izomeri optici (fig.
6.7).
Fig. 6.7. Izomeri optici ai aldehidei glicerice [4] Izomerii optic dextrogiri şi levogiri nu sunt
dependenţi de izomerii structurali care aparţin con
figuraţiei D (dextrogiri) şi L (levogiri). Pentru a reda atât forma structurală, cât şi cea optică, se
utilizează atât literele D şi L, cât şi semnele (+) şi ( ̶ ). De exemplu, fructoza este structural dextrogiră

89
 (aparţine seriei D) şi optic levogiră ([α] 20D= ̶ 93°), iar D-
glucoza este atât structural, cât şi optic dextrogiră ([α] 20D=
+52,5°, fig. 6.8). Majoritatea monoglucidelor care aparţin
structural seriei D sunt şi optic (funcţional) dextrogire.
Substanţele optic dextrogire se pot prezenta şi într-o
formă optic levogiră. Asemenea perechi de izomeri
dextrogiri şi levogiri se numesc enantiomeri. Amestecul,
D (+) Glucoză D ( ̶ ) Fructoză în părţi egale, din enantiomerul dextrogir şi cel levogir al
Fig. 6.8. Glucoza şi fructoza ̶ izomeri structurali aceleiaşi substanţe este optic inactiv, se numeşte amestec
şi optici [27] racemic (racemat) şi se notează cu semnul (±).
D. Izomeri datorită structurii moleculare. Monoglucidele care au mai mult de patru atomi de
carbon în moleculă prezintă două structuri moleculare: aciclică (liniară) sau ciclică (semiacetalică).
Monoglucidele cu structură moleculară aciclică se întâlnesc rar în natură. Ele au grupa
carbonilică liberă şi sunt caracteristice triozelor şi tetrozelor. Începând de la pentoze predomină
formele structurale ciclice. Ciclul format din 4 atomi de carbon şi unul de oxigen se numeşte ciclu
furanic, iar molecula de glucoză cu ciclul furanic ̶ glucofuranoză. Ciclul format din 5 atomi de carbon
şi unul de oxigen se numeşte ciclu piranic, iar molecula de glucoză care conţine ciclul piranic ̶
glucopiranoză (fig. 6.9).

Fig. 6.9. A. Heterocicluri cu 5 şi 6 atomi de carbon [4] Fig. 6.9. B. Izomeri ciclici ai D-glucozei [24]

Formele furanozice sunt în general mai reactive, se găsesc în stare liberă în cantităţi mai mici.
Ele participă la formarea unor compuşi stabili ca oligoglucide, poliglucide, nucleotide etc. Formele
piranozice sunt mai stabile, se găsesc în cantităţi mai mari în stare liberă, formează oligoglucide,
poliglucide, intervin în numeroase procese biochimice.
E. Izomeri datorită hidroxilului
semiacetalic. După poziţia hidroxilului
semiacetalic din molecula monoglucidelor
ciclice, se cunosc doi stereoizomeri α şi β,
care se găsesc de obicei în soluţie în
echilibru. La α-glucoză grupele hidroxil de la
atomii de carbon 1 şi 4 se află de aceeaşi
parte a planului ciclului hexagonal, iar la β-
Fig. 6.10. Anomerii α şi β ai D-glucozei [4] glucoza cei doi hidroxili se află de părţi
diferite ale planului (fig. 6.10).
α-D-Glucopiranoza este forma mai răspândită şi diferă de β-D-piranoză prin solubilitate, punct
de topire, rotirea luminii polarizate.

90
 Proprietăţile fizico-chimice ale monoglucidelor

Monoglucidele sunt substanţe cristaline, incolore, fără miros, bine solubile în apă datorită
prezenţei în molecula lor a grupelor OH, greu solubile în alcool etilic şi insolubile în solvenţii organici.
Soluţiile monoglucidelor sunt incolore şi prezintă activitate optică. Majoritatea monoglucidelor au gust
dulce; cea mai dulce monoglucidă este fructoza, după care urmează glucoza, galactoza, manoza.
Soluţiile concentrate ale monoglucidelor sunt siropoase. Cristalizarea monoglucidelor din aceste soluţii
se realizează prin adăugare de alcool etilic, acid acetic şi alţi solvenţi, în care glucidele sunt puţin
solubile. Sub acţiunea H2SO4 şi HCl concentrat, monoglucidele se deshidratează, iar prin încălzire
monoglucidele se topesc şi se caramelizează.
Proprietăţile chimice ale monoglucidelor sunt determinate de grupele funcţionale din
componenţa lor (carbonilice, hidroxilice, semiacetalice). Monoglucidele pot fi transformate prin reacţii
de reducere şi oxidare, mutarotaţie, esterificare, eterificare, epimerizare [2]
1. Proprietăţile chimice determinate de grupa carbonilică.
1.1. Reacţii de reducere. Prin hidrogenarea monoglucidelor la nivelul grupării carbonilice, în
prezenţa de catalizatori (Pb, Ni etc.) sau cu amalgam de sodiu se obţin polialcooli. Astfel din tetroze se
obţin tetroli, din pentoze ̶ pentoli, din hexoze ̶ hexoli etc. Din D-glucoză prin reducere cu hidrogen
în prezenţa amalgamului de sodiu se obţine D-sorbitol (fig. 6.11).

Fig. 6.11. Reacţia de reducere a D-glucozei [39] Fig. 6.12. Reacţia de reducere a D-fructozei [39]

În mod similar D-fructoza în funcţie de condiţiile de reacţie formează prin reducere doi alcooli
glucidici (hexoli): D-sorbitol şi D-manitol (fig. 6.12).
D-Sorbitolul împreună cu izomerul său D-manitol se folosesc în industria alimentară ca
îndulcitori. Sunt răspândiţi, în special, în fructe (prune, piersici, mere, pere, vişine, caise etc.).
Polialcoolii se metabolizează uşor în organismul uman. Bunăoară, sorbitolul nu influenţează nivelul
glucozei în sânge şi este întrebuinţat la fabricarea alimentelor pentru diabetici.
Din punct de vedere tehnologic, există o serie de caracteristici care fac din sorbitol o substanţă
auxiliară importantă în industria alimentară, în special în produsele de cofetărie [5]:
 fixează foarte bine apa; prezenţa sorbitolului limitează evaporarea apei în mediile cu o
consistenţă de miere;
 rezistă la încălzire (la temperaturi de până la 70°C);
 prezintă un efect de inhibare a cristalizării zaharozei şi glucozei; cristalele formate rămân mici
în gură;
 au efect de îndulcire scăzut (aproximativ la jumătate faţă de zaharoză);
 au viscozitate relativ scăzută a siropurilor.
Sorbitolul utilizat în industria alimentară nu este un produs de extracţie, ci se obţine prin
hidrogenarea glucozei (fig. 6.12). În general sorbitolul este folosit sub forma unui sirop concentrat
(70%), care corespunde unui maxim de solubilitate în apă la 20°C.
Metabolismul manitolului diferă puţin de cel al sorbitolului. După difuziune la nivelul peretelui
intestinal, manitolul este oxidat în fructoză sub acţiunea enzimei manitoldehidrogenaza.
91
 1.2. Reacţii de oxidare. Produsele de oxidare care se obţin din glucide depind de natura
oxidantului şi a mediului de reacţie. În mediu acid sau neutru, în funcţie de natura oxidantului, oxidarea
monoglucidelor poate fi blândă, energică sau protejată.
Oxidarea blândă la aldoze se realizează la nivelul grupării carbonilice (la C1), care se
transformă în grupare carboxilică, rezultând hidroxiacizi numiţi acizi aldonici. Acest tip de oxidare se
realizează cu oxidanţi slabi cum sunt oxidul de
argint, apa de brom, hipocloriţi, ioni de fier (Fe 3+),
ioni de cupru (Cu2+) etc. Bunăoară, din D-glucoză
se obţine acidul D-gluconic (fig. 6.13).
Proprietatea glucozei şi a altor monoglucide de a
reduce ioni de fier (Fe3+) sau ioni de cupru (Cu2+)
stă la baza reacţiei Fehling, un test calitativ al
Fig. 6.13. Reacţia de oxidare a D-glucozei [3] glucidelor reducătoare în soluţie.
Se poate estima conţinutul de glucide prin determinarea cantităţii de agent de oxidare redus în
soluţie. Această metodă a fost utilizată, un timp îndelungat, la determinarea conţinutului de glucoză în
sânge şi urină la persoanele cu diabet zaharat. În prezent concentraţia de glucoză în sânge este
determinată prin măsurarea cantităţii de peroxid de hidrogen (H2O2) produsă în reacţia de oxidare a
glucozei catalizată de enzima glucozoxidază [4].

D-Glucoză + O2 → D-Glucono-δ-lactonă + H2O2

Oxidarea energică a monoglucidelor se produce cu ajutorul unor oxidanţi puternici (acid azotic
concentrat) şi determină apariţia unor hidroxiacizi bibazici (zaharici). La aldoze oxidarea se produce la
grupa carbonilică şi la grupa hidroxilică primară (la C1 şi C6). Din glucoză prin oxidare energică se va
obţine acidul glucozaharic, din manoză acidul monozaharic, din galactoză acidul galactozaharic,
numit şi acid mucic.
Cetozele, în condiţii de oxidare energică se transformă în produse de oxidare cu un număr mai
mic de atomi de carbon. Din fructoză se obţine acidul oxalic şi acidul tartric.
Oxidarea protejată. Prin protejarea grupării carbonilice a monoglucidelor (prin reacţii de
condensare sau esterificare a hidroxilului semiacetalic) se poate realiza oxidarea grupei hidroxilice pri-
mare de la C6, obţinându-se monoacizi numiţi
acizi uronici. Aceşti acizi conţin atât o grupare
carbonilică la C1 sau C2 (cetoze) cât şi o grupare
carboxilică la C6. Spre exemplu, în rezultatul
oxidării β-D-glucozei se formează β-D-acid
glucuronic.
1.3. Reacţii de adiţie şi condensare.
Monoglucidele reacţionează la nivelul grupelor
carbonilice cu acidul cianhidric, hidroxilamina,
ureea, mercaptanii, hidrocarburile aromatice etc.,
dând produse de condensare.
Prin reacţia monoglucidelor cu acidul
Fig. 6.14 A. Reacţia glucozei cu HCN [3] cianhidric, se formează cianhidrine.
1.4. Reacţia de mutarotaţie. Prin intermediul formei carbonilice se poate realiza trecerea
izomerilor α ai monoglucidelor în izomeri β (fig. 6.14 B). Transformarea unui izomer α în izomer β
poartă numele de anomerie, iar izomerii se numesc anomeri. În timpul transformării reciproce a
anomerilor α şi β se produce o modificare a valorii unghiului de rotaţie, până la stabilirea unui
echilibru. Fenomenul de mutarotaţie se întâlneşte la toate monoglucidele care au cel puţin cinci atomi
de carbon în moleculă, la derivaţii lor, precum şi la oligoglucidele care au hidroxilul semiacetalic liber.
92
 Fig. 6.14 B. Proprietăţile chimice ale monoglucidelor [2]

2. Proprietăţile chimice determinate de grupările hidroxilice.

2.1. Reacţii de esterificare. Toate grupările hidroxilice ale monoglucidelor se pot esterifica cu
acizi organici şi anorganici. Grupările semiacetalice şi hidroxilii primari se esterifică mai uşor decât
hidroxilii secundari.
Monoglucidele pot reacţiona cu acizii anorganici (H3PO4, HNO3, H2SO4 etc.) sau cu derivaţii lor
formând esteri. Cei mai importanţi din punct de vedere biochimic şi fiziologic sunt esterii fosforici care
au un rol important în metabolismul glucidelor şi al altor substanţe: aldehida-3-fosfoglicerică,
fosfodihidroxiacetona, ribozo-5-fosfat, ribulozo-1,5-difosfat, glucozo-6-fosfat, fructozo-1,6-difosfat etc.
(fig. 6.14 B).
În unele alimente vegetale se găsesc esteri ai glucozei cu acizii fenolici, ca de exemplu acidul
galic, componentul principal al substanţelor tanante.
2.2. Reacţii de eterificare. Reacţii la nivelul grupării hidroxilice semiacetalice. Hidroxilul
semiacetalic prezintă o reactivitate mărită faţă de restul hidroxililor din molecula monoglucidelor. La
nivelul hidroxilului semiacetalic glucidele pot reacţiona cu alcooli, fenoli sau alte substanţe, formând
eteri numiţi glicozide.
2.3. Reacţii la nivelul grupărilor hidroxilice alcoolice. Grupările hidroxilice nesemiacetalice ale
monoglucidelor sunt mai puţin reactive decât hidroxilul semiacetalic. Acestea nu reacţionează direct cu
alcoolii şi fenolii pentru a forma eteri, ci numai cu substanţe mai active cum sunt derivaţii halogenaţi în
prezenţa oxidului de argint sau a sulfatului de metil în mediu bazic. Eterii metilici ai monoglucidelor
(fig. 6.14 B) au un rol însemnat în stabilirea structurii moleculare a poliglucidelor.

93
 3. Proprietăţile chimice determinate de ambele grupe funcţionale în molecula
monoglucidelor.
Reacţia de epimerizare. Sub acţiunea soluţiilor diluate ale hidroxililor alcalini sau ale bazelor
slabe la temperatura camerei se produce o izomerizare a monoglucidelor epimere (fig. 6.14 B). Acestea
se deosebesc unele de altele prin configuraţia atomilor C 1 şi C2 din moleculă. Hexoze epimere sunt
glucoza, manoza şi fructoza. Izomerizarea epimerilor se realizează prin deplasarea reversibilă a unui
atom de hidrogen de la C1 sau C2 la gruparea carbonilică, cu formarea unui enol comun, care poate
forma toate substanţele epimere din cadrul aceleaşi clase de glucide.

Monoglucidele naturale importante

1. Triozele. Din grupa triozelor fac parte aldehida glicerică şi dihidroxiacetona (fig. 6.1; 6.2).
Aceste substanţe nu se găsesc în natură în stare liberă, ci numai sub formă de esteri fosforici, care au un
rol important în metabolismul glucidelor şi în procesele fermentative.
Aldehida glicerică, în mediu bazic, se epimerizează în dihidroxiacetonă. Între aldehida glicerică
şi restul aldozelor superioare există o relaţie genetică. Ea a servit ca substanţă de referinţă pentru
determinarea stereoizomerilor monoglucidici. Dihidroxiacetona se poate forma atât din aldehidă
glicerică, cât şi din glicerol.
2. Tetrozele. Monoglucidele respective nu se găsesc în stare liberă în natură. Ele apar ca
produse intermediare, sub formă de esteri fosforici, în procesul de fotosinteză şi de degradare a
monoglucidelor prin ciclul pentozofosfaţilor. Principalele tetroze sunt: treoza, eritroza, eritruloza (fig.
6.1; 6.2). Tetrozele se pot obţine în natură şi prin oxidarea alcoolilor corespunzători.
3. Pentozele. Aceste substanţe sunt larg răspândite în natură (fig. 6.1; 6.2). Ele se găsesc în
cantităţi mici sub formă liberă. În cantităţi mari se găsesc sub formă de poliglucide (pentozani),
glicozide, esteri etc. Pentozele au o mare stabilitate biochimică. Ele se formează în plante în cea mai
mare parte din hexoze. Nu fermentează sub acţiunea drojdiilor. Pentozele au un rol însemnat în
formarea pereţilor celulari la plante (D-xiloză, L-arabinoză), a acizilor nucleici (D-riboză, D-
dezoxiriboză) şi în procesul de fotosinteză (D-ribuloză). D-riboza şi D-dezoxiriboza intră, de asemenea,
în componenţa unor coenzime şi vitamine; în stare liberă se găsesc sub formă piranozică, iar în acizii
nucleici ̶ sub formă furanozică. D-ribuloza se găseşte în plante sub formă de ester ribulozo-1,5-
difosforic. Acest ester ia parte la procesul de fotosinteză, fiind capabil să fixeze o moleculă de CO2.
Arabinoza este o pentoză cu ambele forme L şi D, cu o structura ciclică de tip furanic. Forma L-
arabinoză este cea mai răspândită, se găseşte în stare liberă în anumite fructe (prune, cireşe) şi bulbi
(ceapă). Această formă nu poate fi metabolizată de om, fiind eliminată pe cale renală. Forma D-
arabinoză se întâlneşte adesea în O-heterozide, fiind precursor al D-glucozei şi D-manozei.
Xiloza (zahărul de lemn) intră în compoziţia multor gume naturale, mucilagii vegetale şi a
hemicelulozelor; sub formă de xilani se găseşte în membranele celulelor vegetale. Această pentoză este
puţin răspândită în stare liberă, se găseşte în cantităţi mici în unele fructe (caise). Xiloza este abundentă
în stare condensată în produsele de hidroliză ale lemnului şi în paie. Hidroliza enzimatică a xilozei este
realizată de enzima β-glucozidaza. Prin reducerea xilozei, se formează xilitolul, utilizat ca înlocuitor al
zahărului pentru diabetici şi persoane obeze.
4. Hexozele. Hexozele sunt cele mai răspândite monoglucide din natură (fig. 6.1; 6.2). Se
găsesc atât în stare liberă, cât şi sub formă de oligoglucide, poliglucide, glicozide, esteri etc. Hexozele
constituie substanţele de bază pentru sinteza oligoglucidelor, poliglucidelor şi a altor compuşi organici.
Toate hexozele au un caracter reducător pronunţat. Ele reduc în soluţie bazică sărurile metalelor grele.
Dintre hexoze cele mai importante pentru alimentaţia omului sunt glucoza, fructoza şi galactoza.
Glucoza este cea mai importantă monoglucidă din regnul vegetal şi animal. Se găseşte atât în
stare liberă (în fructe dulci, miere, în toate organele plantelor), cât şi sub formă de diglucide,

94
poliglucide, esteri, glicozide etc. Omul şi animalele conţin glucoză în sânge şi limfă. Glucoza se
găseşte, de obicei, sub formă α-piranozică, este o substanţă albă, cristalină, dulce, solubilă în apă (85 g
pentru 100 ml), greu solubilă în alcool şi insolubilă în eter. În soluţie, la echilibru (stabil la 20°C) există
două forme: α 35% şi β 65%. Este optic dextrogiră şi prezintă fenomenul de mutarotaţie. Din soluţie
apoasă glucoza cristalizează sub forma α, iar din soluţia solvenţilor organici (piridină, alcool) sub
forma β. Glucoza se obţine industrial prin fierberea amidonului cu acid sulfuric sau clorhidric sau prin
hidroliza acidă a celulozei. Glucoza obţinută la hidroliza celulozei este utilizată la producerea
alcoolului etilic [8].
Fructoza se găseşte în natură atât în stare liberă sub formă piranozică (în fructe dulci, miere,
struguri), cât şi în constituţia diglucidelor (zaharoza, rafinoza, genţianoza) şi poliglucidelor
nereducătoare sub formă furanozică (inulina din napi, bulbi, rizomi etc.). În celulele animale, se găseşte
în cantităţi foarte reduse, cu excepţia lichidului seminal (2 ̶ 3 g/l). În mediu alcalin fructoza
reacţionează sub formă carbonilică, iar în mediu acid şi neutru sub formă semiacetalică. Fructoza este
cea mai dulce monoglucidă. În organism fructoza este asimilată mai uşor decât glucoza. La scară
industrială fructoza se poate obţine prin hidroliza inuluinei cu ajutorul acizilor [3] sau pornind de la
sfecla de zahăr, cu două etape suplimentare în procesul de fabricaţie: hidroliză şi izomerizare [5].
Fructoza are o putere de îndulcire ridicată şi solubilitate mare în apă. Se cristalizează foarte
greu, iar în amestec cu alte glucide întrerupe cristalizarea acestora, dând consistenţa de miere.
Galactoza, în forma L este naturală, unul din compuşii agar-agarului din alge, mucilagiilor din
seminţele de in. Derivatul galactozei 6-deoxi-L-galactoza (fucoza) este principala monoglucidă naturală
a seriei L, întâlnită în oligoglucide şi poliglucide (algele Fucus), precum şi în glicoproteine.
D-galactoza este cea mai răspândită monoză, după glucoză; este puţin răspândită în stare liberă
(sânge, urină normală), dar frecvent întâlnită în combinaţii precum: diglucide (lactoza, melibioza),
heteropoliglucide (agar-agar, gumele şi mucilagiile vegetale), glicozide (solanina). Este monoglucida
cea mai răspândită din unele lipide complexe (cerebrozide). Prin oxidare, în anumite condiţii, se obţine
acidul galacturonic (componentul de bază al substanţelor pectice). Galactoza este dulce, solubilă în apă,
se cristalizează uşor atât în soluţie apoasă, cât şi în soluţie alcoolică. Galactoza se obţine pe cale
industrială prin hidroliza lactozei. Se foloseşte la prepararea unor comprimate farmaceutice.
Manoza se găseşte predominant în natură sub formă de poliglucide omogene numite manani şi
eterogene ̶ galactomanani. Acestea se conţin în cantitate mai mare în nucile de cocos, în seminţele
unor palmieri, precum şi în hemiceluloze. În stare liberă se găseşte în coaja portocalelor şi în sucul
pepenilor galbeni. Manoza este, de asemenea, un compus al glicoproteinelor animale. Prin reducere
manoza se transformă în manitol care dacă apare în vin, reduce calitatea acestuia. Manoza este o
substanţă cristalină, dulce, solubilă în apă, fermentează uşor în prezenţa drojdiilor.
Sorboza este o cetohexoză rar întâlnită în natură. Se întâlneşte în fructele de sorg şi în fructele
de Passiflora; se formează prin dehidrogenarea sorbitolului de către bacteria Acetobacter xylinum. Este
folosită la scară industrială pentru obţinerea vitaminei C.
5. Heptozele. Din grupa heptozelor fac parte cetoheptozele D-sedoheptuloza, D-
manoheptuloza. D-sedoheptuloza se găseşte în cloroplaste sub formă de esteri fosforici, care iau parte
la fotosinteză. D-manoheptuloza s-a identificat în fructele şi în rădăcinile unor specii de plante, drojdii.
Ambele heptoze sunt prezente sub formă piranozică şi reprezintă metaboliţi intermediari în biosinteza
lipidelor [40].

Derivaţi ai hexozelor

Pe lângă hexoze simple precum glucoza, galactoza sau manoza, în natură există un şir de
compuşi chimici derivaţi ai monoglucidelor la care gruparea hidroxilică este înlocuită cu un alt
substituent sau atomul de carbon al grupei carboxilice este oxidat (fig. 6.16).
95
 1. Aminoglucidele. Sunt compuşi care se formează din monoglucide prin înlocuirea unui
hidroxil cu o grupare aminică. Aminoglucidele conţin gruparea aminică de obicei la C 2. Ele se
formează prin reacţia monoglucidei cu amoniacul sau cu o hidroxilamină. Cele mai răspândite
aminoglucide D-glucozoamina (GlcN) şi D-galactozoamina (GalN) au formula chimică C6H13NO5.
Glucozoamina este un precursor important în biosinteza proteinelor şi lipidelor glicozilate, iar
galactozoamina este un constituent al unor hormoni glicoproteici precum hormonul de stimulare
foliculară (FSH) şi hormonul luteinizant (LH) [10].
N-Acetil-D-glucozoamina (GlcNAc) este o monoglucidă derivată de la glucoză şi reprezintă o
amidă dintre glucozoamină şi acid acetic cu formula chimică C8H15NO6 [29]. Peretele celular la bacterii
este alcătuit din unităţi de N-Acetil-D-glucozoamina şi N-Acid acetilmuramic (MurNAc ̶ C11H19NO8),
străbătute de oligopeptide care se asociază cu resturile de acid lactic ale MurNAc [30]. Această
structură poartă denumirea de peptoglican sau mureină. GlcNAc este, de asemenea, monomerul
chitinei, component structural de bază al carapacelor crustaceelor, aripilor insectelor, cochiliilor
moluştelor şi component structural minor al peretelui celular la organismele din regnul Fungi.
2. Dezoxiglucidele. Prin eliminarea unei grupe hidroxilice din molecula monoglucidelor şi
înlocuirea acesteia cu un atom de hidrogen se formează dezoxiglucide. Cele mai importante
dezoxiglucide sunt dezoxiriboza, fucoza şi ramnoza [17].

Fig. 6.16. Derivaţi ai hexozelor [4]

Dezoxiriboza sau 2-dezoxiriboza este o aldopentoză cu 5 atomi de carbon şi o grupă aldehidică

funcţională care derivă de la riboză-5-fosfat prin pierderea unui atom de oxigen, reacţie catalizată de
96
enzima ribonucleotid reductaza. 2-Dezoxiriboza are doi enantiomeri: D-2-dezoxiriboza, component al
acidului dezoxiribonucleic şi L-2-dezoxiriboza, o formă rar întâlnită.
În soluţii apoase,
dezoxiriboza poate exista
sub o formă liniară H-
(C=O)-(CH2)-(CHOH)3-H
(0,7%) şi două forme ciclice:
dezoxiribofuranoză, cu cinci
atomi de carbon şi
Fig. 6.17. Echilibrul chimic al dezoxiribozei în soluţie [18] dezoxiribopiranoză, cu şase
atomi de carbon (fig. 6.17).
L-Fucosa sau 6-deoxi-L-galactoza este o dezoxiglucidă cu formula chimică C 6H12O5. L-Fucoza
este un component al poliglucidelor bacteriene şi vegetale, al glicoproteinelor, diglucidelor laptelui. D-
Fucoza intră în componenţa unor glicozide vegetale. Enzimele care înlătură resturile de fucoză de la
molecule de diglucide se numesc fucozidaze. Fucoza reprezintă unitatea structurală a polimerului
fucoidan prezent în alge marine brune, roşii şi verzi. Se cunosc două forme distincte de fucoidan: F-
fucoidan, alcătuit în proporţie de >95% din esteri de sulf ai fucozei şi U-fucoidan care conţine ~ 20%
acid glucuronic. Enzimele care scindează fucoidanul poartă denumirea de fucoidan hidrolaze.
Fucoidanul este folosit în calitate de ingredient în diferite suplimente dietetice [26].
L-Ramnoza sau 6-deoxi-L-manoza este un derivat al manozei, care se întâlneşte în stare liberă la
plante (sp. Toxicodendron vernix; gen. Uncaria) şi în numeroase heteropoliglucide; este un component
gluconic al glicozidelor. Ramnoza, de asemenea, intră în componenţa membranelor celulare la
bacteriile din genul Mycobacterium [34].
3. Acizii glucidici sunt monoglucide cu o grupare carboxilică care le conferă o sarcină negativă
la un pH neutru. Principalele clase de acizi glucidici sunt următoarele [35]:
 acizi aldonici, la care este oxidată gruparea funcţională aldehidică a aldozelor (acid gluconic);
 acizi ulosonici, la care este oxidată prima grupare hidroxilică a 2-cetozelor formându-se un α-
cetoacid (acid ulosonic);
 acizi uronici, la care este oxidată gruparea hidroxilică terminală a aldozelor sau cetozelor (acid
glucuronic, acid galacturonic, acid manuronic);
 acizi aldarici, la care sunt oxidate ambele capete ale aldozelor (acid glucaric).
Acidul gluconic (fig. 6.13 A) are formula moleculară C6H12O7. Acidul gluconic prezintă
activitate optică, este uşor solubil în apă, formează săruri care se numesc gluconaţi. Se găseşte în
fructe, miere, vin. Este folosit în industria alimentară în calitate de aditiv alimentar E574, reglator de
aciditate [21].
Sărurile acidului gluconic se utilizează în medicină, de exemplu, gluconatul de calciu este
folosit în terapeutică ca agent calcifiant.
Acidul glucuronic (GlcA) are formula chimică C6H10O7. Sărurile şi esterii acidului glucuronic se
numesc glucuronaţi. Acizii uronici şi aldonici formează esteri intramoleculari stabili care poartă
denumirea de lactone. Acidul glucuronic este un component al proteoglicanilor, al secreţiilor mucoase
animale, al glicocalixului celular şi al matrixului intercelular [23]. GlcA are un rol biologic important în
organismul animal, prin capacitatea sa de a forma un glucuronozid printr-o legătură între grupa
reducătoare şi grupa OH, SH sau NH2 a unei alte substanţe. Aceste glucuronoconjugate permit
eliminarea prin urină a unor substanţe prezente în organismul uman: derivaţi toxici, medicamente,
hormoni, pigmeţi biliari [5].

97
 Acidul galacturonic este un produs al oxidării D-
galactozei. Reprezintă componentul de bază al
substanţelor pectice. Conţine o grupare aldehidică la
atomul C1 şi o grupare carboxilică la atomul C6 (fig.
6.18). Alte forme oxidate ale D-galactozei sunt acidul D-
Fig. 6.18. Formula chimică a acidului galactonic (conţine gruparea carboxilică la C1), acidul
galacturonic [16] mucic (conţine grupări carboxilice la C1 şi C6).
D-Glucono-δ-lactona (GDL ̶ Glucono delta-lactone) este o lactonă a acidului D-gluconic. Este
un compus care rezulă din formarea unei legături esterice dintre atomul C 1 al grupei carboxilice şi
atomul C5 (cunoscut ca delta carbon) al grupei hidroxilice a D-gluconatului. GDL pur este un praf alb,
cristalin, fără miros. Este un aditiv alimentar E575 folosit în calitate de conservant, stabilizator, reglator
de aciditate [22].
Acidul N-acetilneuroaminic (Neu5Ac) reprezintă un compus chimic cu nouă atomi de carbon,
derivat de la N-acetilmanozoamină. Se conţine în glicoproteinele şi glicolipidele membranelor celulare
animale, în gangliozide (glicolipide) ̶ componentul principal al membranelor neuronilor [31].
4. Glicozidele sunt o clasă eterogenă de compuşi, în special, de origine vegetală (se conţin în
rădăcini, lăstari, flori, frunze) cu diverse proprietăţi. Aceste substanţe au o acţiune tonifiantă asupra
muşchiului cardiac, posedă proprietăţi antitumorale, inhibă reproducerea microorganismelor patogene,
au gust, aromă şi culori specifice, sunt componente esenţiale ale preparatelor medicamentoase şi
cosmetice etc. Primul glicozid ̶ amigdalina (fig. 6.19) ̶ a fost identificat de chimiştii francezi Pierre
Robiquet şi Antoine Boutron-Charlard în 1830. Glicozidele sunt formate din două componente:
glucidică şi neglucidică (aglicon).
Componenta glucidică (în special glucoza sau oligoglucide din glucoză) se leagă prin legătură
glicozidică de aglicon, prin intermediul hidroxilului semiacetalic, procesul fiind însoţit de eliminarea
apei. Agliconii sunt substanţe foarte variate sub aspect structural. Astfel, în natură, se întâlnesc
glicozide cu agliconi alcoolici, fenolici, sterolici, flavonoidici etc. În funcţie de natura atomilor care
formează legătura cu agliconul se deosebesc [25]:
 O-glicozide: -О-НН-О-С6Н11О5;
 S-glicozide: -S-НН-О-С6Н11О5;
 N-glicozide: -N-НН-О-С6Н11О5;
 C-glicozide: -C-НН-О-С6Н11О5
Agliconii cu grupări hidroxilice formează O-glicozide, cei cu grupări de ̶ NH formează N-
glicozide, iar cei cu grupări ̶ SH formează S-glicozide.
Glicozidele sunt substanţe solide, cristaline, mai rar cu aspect amorf, solubile în apă şi alcool.
Soluţiile apoase ale glicozidelor au un pH neutru. De regulă, glicozidele se scindează uşor în glucide şi
aglicon.
4.1. O-glicozidele sunt cele mai numeroase dintre glicozide, deosebindu-se între ele prin natura
glucidului şi agliconului. Din această grupă fac parte: glicozidele cianogenice, glicozidele cardiotonice,
saponinele, glicoalcaloidele, unele glicozide flavonoidice, carotenoglicozide, glicozide xantonice,
glicozide indolice.
Glicozidele cianogenice (cianhidrice) se stochează în vacuolele sau citoplasma celulară, fiind
formate din două molecule de glucoză (uneori substituite de o altă monoză), legate la o grupare nitril,
alcoolică. Hidroliza enzimatică eliberează acidul cianhidric, unul din cel mai toxic compus produs în
plante, care blochează o enzimă a lanţului respirator (citocromoxidaza) şi produce asfixie celulară.
Maniocul (Manihot esculenta), sursă de hrană tradiţională în Africa şi America de Sud, conţine
glicozide cianogenice, motiv pentru care acesta trebuie fiert, înainte de a fi consumat, iar apa aruncată,
deoarece conţine toxine.

98
 Amigdalina determină gustul specific şi aroma migdalelor, este prezentă în sâmburii unor fructe
(cireşe, caise, prune, piersici).
Componenta glucidică este reprezentată de
genţiobioză sau amigdalină (diglucidă alcătuită din două
resturi de glucoză unite prin legături β (1→6)-
glicozidice), iar agliconul este alcătuit dintr-un rest de
Fig. 6.19. Structura moleculară a amigdalinei [25] acid cianhidric şi aldehidă benzenică (fig. 6.19).
Hidroliza amigdalinei, în prezenţa enzimei amigdalinaza şi a apei, conduce la eliberarea a două
molecule de glucoză, aldehidă benzenică care are un miros de migdale amare şi acid cianhidric.
Prezenţa acestuia din urmă poate duce la intoxicaţii alimentare în cazul unui consum ridicat de sâmburi
de migdale, caise etc.
Glicozidele steroidice posedă un spectru larg de activitate biologică şi au un impact asupra
sănătăţii oamenilor. Angliconii glicozidelor reprezintă steroli. În această grupă sunt incluse: glicozidele
cardiotonice (digitoxina), saponinele şi glicoalcaloidele (solanina şi tomatina).
Digitoxina (digitalina) estrasă din Digitalis purpurea sau Digitalis lanata este o substanţă
toxică utilizată în tratamentul diferitelor afecţiuni ale inimii.
Saponinele sunt compuşi toxici, întâlniţi în leguminoase uscate, neghină, rădăcină de
săpunăriţă (Saponaria officianalis). Dacă ajung în sânge, saponinele determină distrugerea eritrocitelor
(hemoliză). Solanina este o substanţă toxică proprie solanaceelor (cartofi, vinete, tomate), formată
dintr-o triglucidă (solatrioză alcătuită din glucoză, galactoză şi ramnoză) şi solanidina, ca aglicon. Are
gust amar şi poate fi utilizată ca insecticid. Este prezentă în tuberculii de cartofi. Un conţinut crescut de
solanină au cartofii care nu au ajuns la maturitate, precum şi cei păstraţi la lumină. Solanina acţionează
asupra miocardului, musculaturii şi sistemului nervos central, determinând efecte toxice foarte active.
Tomatina se găseşte în roşii (Solanum lycopersicum); angliconul se numeşte tomatidină, iar
componenta glucidică este o tetraglucidă.
Glicozidele fenolice sunt prezente în cantitate mare în ţesuturile vegetale. Din această categorie
face parte vicina, glicozid toxic prezent în unele plante leguminoase (Vicia sativa) care determină
anemie hemolitică.
Glicozidele flavonoidice au ca aglicon flavonoizi
(fig. 6.20).
Această categorie cuprinde: hesperidina (aglicon
̶ hesperetina, componentă glucidică ̶ rutinoză);
naringina (aglicon ̶ naringenină, componentă
glucidică ̶ rutinoză); quercitina (aglicon ̶ quercitină,
componentă glucidică ̶ ramnoză); rutina (aglicon ̶
quercitină, componentă glucidică ̶ rutinoză).
Fig. 6.20. Structura moleculară a hesperidinei [25]
2. S-glicozidele se conţin în plantele din familia Crucifereae (Sinapis sp., Paphanus sp.,
Brassica sp.). Prin hidroliză enzimatică, glicosidele cu sulf devin toxice, deoarece se eliberează
substanţe sulfurate, numite senevoli; aceste substanţe au un miros caracteristic înţepător care irită pielea
şi mucoasele. În doze mici senevolii pot stimula secreţia gastrică, dar în doze mari pot determina
paralizia sistemului nervos.
Sinigrina este o glicozidă cu sulf prezentă în muştarul negru (Sinapis nigra) şi în hrean
(Armoracia rusticana). Sinalbina este prezentă în muştarul alb (Sinapis alba). Când seminţele de
muştar sunt umezite şi zdrobite, sub acţiunea enzimei mirozinaza, sinigrina se descompune în glucoză,
sulfat de potasiu şi un ulei esenţial, format din izotiocianat de alil. La descompunerea sinalbinei se
formează izotiocianat de acrinil. Izotiocianaţii sunt componente ale uleiurilor eterice responsabile
pentru gustul picant şi mirosul specific ale muştarului.

99
 Tabelul 6.1. Originea şi proprietăţile unor glicozide [5]
Denumirea Aglicon Răspândire Proprietăţi
Salicina Alcool salicilic Salcie (Salix sp.) Analgezice, antipiretice
Coniferina Alcool coniferilic Conifere Neprecizate
Amigdalina Aldehida benzoică, Migdale, sâmburi de caise, Toxice
acidul cianhidric prune, cireşe, piersici
Populina Alcool salicilic Plop (Populus, sp.) Toxice
Digitoxina Digoxigenină Degeţel (Digitalis lanata, Cardiotonice, în cantitate mică,
Digitalis purpurea) cardiotoxice, în cantitate mare
Saponine Sapogenina Săpunariţă De spumare, emulsionare,
(Saponaria officinalis) tensioactive, detergente,
hemolizante, iritante
Glicozide Substanţe cu Majoritatea plantelor, în Întăresc vasele sangvine şi reduc
flavonoidice structură foarte special cele cu flori galbene permeabilitatea capilarelor
şi flavonice variată sau mov
Sinigrina Izotiocianat de La specii de Brassicaceae Dezinfectante
alil
Solanina Solanidina Cartofi Iritante digestive, toxice
(Solanum tuberosum)
Tomatina Tomatidina Roşii Toxice, dar aplicate extern au
(alcool steroidic) (Solanum lycopersicum) efect antimicotic şi
antiinflamator

3. N-glicozidele sunt substanţe larg răspândite în natură şi cuprind nucleozidele şi nucleotidele

(cap. 3).

6.3. OLIGOGLUCIDELE

Oligoglucide sunt substanţe organice formate dintr-un număr redus de monoglucide (2 ̶ 10)
unite prin legături glicozidice. Legătura glicozidică se formează prin eliminarea unei molecule de apă.
Numărul acestora va fi egal cu (n-1) din numărul total al monoglucidelor. Monoglucidele din
componenţa oligoglucidelor pot fi identice sau diferite. Toate tipurile de oligoglucide hidrolizează în
mediul acid, bazic sau sub acţiunea enzimelor.
Oligoglucidele sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici.
Au gust dulce şi posedă activitate optică. În componenţa oligoglucidelor intră resturi de monoglucide
cu structură piranozică şi foarte rar cu structură furanozică (cu excepţia fructozei). Oligoglucidele se
pot clasifica în funcţie de structură şi caracterul chimic.
În funcţie de structură sau numărul resturilor de monoglucide care participă la formarea
oligoglucidelor deosebim: diglucide (maltoza, lactoza, celobioza, trehaloza, zaharoza etc.), triglucide
(rafinoza, maltotrioza, nigerotrioza, melezitoza etc.), tetraglucide (stahioza, maltotetroză, nigerotetroză,
sezamoză, nistoză etc.) etc.
1. Diglucidele. Diglucidele sunt cele mai importante şi mai răspândite oligoglucide. Predomină
în regnul vegetal dar se întâlnesc şi în regnul animal. Diglucidele formate din hexoze au formula
moleculară C12H22O11. După caracterul chimic diglucidele se împart în reducătoare şi nereducătoare.
1.1. Diglucidele reducătoare se formează prin eliminarea unei molecule de apă dintre hidroxilul
glicozidic al unei monoglucide şi hidroxilul alcoolic al altei monoglucide. Diglucida obţinută este
reducătoare deoarece are un hidroxil semiacetalic liber, provenit de la ultimul rest de monoglucidă.
Diglucidele reducătoare sunt de tip maltozic, denumire ce provine de la maltoză. Legăturile cele mai
frecvente la diglucidele reducătoare sunt legăturile (1→4), deoarece hidroxilul de la C 4 se găseşte în
100
poziţia pară faţă de hidroxilul semiacetalic al aceleaşi molecule şi este mai reactiv. După poziţia
hidroxilului semiacetalic ce ia parte la formarea diglucidelor acestea pot fi izomeri α sau β, prin urmare
se pot forma legături α- sau β-glicozidice (tab. 6.2). Diglucidele reducătoare prezintă fenomenul de
mutarotaţie.
Tab. 6.2. Structura chimică a diglucidelor reducătoare [20]
Diglucidă Monomer I Legătura Monomer II
Maltoză Glucoză α(1→4) Glucoză
Lactoză Galactoză β(1→4) Glucoză
Celobioză Glucoză β(1→4) Glucoză
Izomaltoză Glucoză α(1→6) Glucoză
Melibioză Galactoză α(1→6) Glucoză

Legătura glicozidică de tip maltozic se mai numeşte şi legătură monocarbonilică, întrucât la

formarea sa contribuie o singură grupare carbonilică.
Maltoza. Este o diglucidă formată din două resturi de α-D-glucopiranoză, unite prin legătură
α(1→4)-glicozidică (fig. 6.21).
Se găseşte în seminţele cerealelor în curs de
germinare provenind în mare parte prin hidroliza
amidonului. În cantitate mai mare se găseşte în
orzul încolţit (malţ) sau extractele de malţ şi din
această cauză se mai numeşte şi zahăr de malţ. Se
întâlneşte frecvent şi în făina cerealelor. Maltoza
reprezintă unitatea structurală a amilozei şi
împreună cu izomaltoza formează unităţile
structurale de bază ale amilopectinei din granulele
de amidon. Hidroliza enzimatică a amidonului sub
acţiunea β-amilazei produce siropurile de maltoză,
utilizate ca îndulcitori în industria alimentară.
Hidroliza acidă sau enzimatică, sub acţiunea
maltazei (care se află în orzul încolţit), conduce la
Fig. 6.21. Structura moleculară a maltozei [4] formarea a două molecule de α-D-glucopiranoză.
Maltoza fermentează uşor şi sub acţiunea maltazei din drojdii se transformă în glucoză.

C12H22O11+ H2O→ 2C6H12O6

În procesul de obţinere a berii, maltoza reprezintă unul din componentele principale ale
siropului de malţ, circa 60 ̶ 70 % [3]. Acesta se obţine prin zaharificarea amidonului, cu ajutorul
amilazelor.
Lactoza. Este o diglucidă reducătoare formată din resturi de β-D-galactoză şi α-D-glucoză,
unite printr-o legătură β(1→4)-glicozidică (fig. 6.22). Se prezintă sub două forme, α şi β.
Lactoza se găseşte în laptele tuturor
mamiferelor, în proporţie de 2 ̶ 6% [3], în funcţie
de specie. Din această cauză se mai numeşte şi
zahăr lactic. Este o diglucidă care fermentează
greu. Sub acţiunea bacteriilor lactice se transformă
în acid lactic. Este o substanţă solidă, cu gust
Fig. 6.22. Structura moleculară a lactozei [4] dulce, solubilă în apă şi insolubilă în alcool. Se
obţine în cantitate mare din zerul obţinut la prepa-
101
rarea brânzeturilor. Se foloseşte în industria farmaceutică la producerea unor comprimante şi a unor
alimente nutritive pentru copii.
Hidroliza chimică a lactozei este dificilă, comparativ cu a zaharozei; necesită tratarea la cald cu
un acid. Hidroliza enzimatică a lactozei se realizează prin acţiunea enzimei lactaza (β-galactozidaza).
Celobioza. Este un compus chimic format din două resturi de α-D-glucopiranoză, unite printr-o
legătură β(1→4)-glicozidică. Celobioza este o diglucidă reducătoare care constituie unitatea structurală
a celulozei. Ea nu se găseşte în natură în stare liberă dar se formează ca produs intermediar la hidroliza
chimică sau enzimatică a celulozei. Prin hidroliză acidă sau sub acţiunea enzimei celobiaza (β-
glucozidaza) din microflora aparatului digestiv al animalelor ierbivore, celobioza se descompune în
două molecule de β-D-glucoză. Organismul uman nu poate hidroliza celobioza deoarece nu dispune de
celobiază. Celobioza nu este fermentată de drojdii, ci numai de unele bacterii.
1.2. Diglucidele nereducătoare sunt compuşi la care legătura dintre monoglucide se realizează
cu participarea ambilor hidroxili glicozidici. Ele nu au caracter reducător deoarece nu au nici un
hidroxil semiacetalic liber. Diglucidele nereducătoare sunt de tip trehalozic (trehaloza, zaharoza etc.)
(tab. 6.3). Legătura glicozidică a diglucidelor nereducătoare se mai numeşte şi legătură dicarbonilică,
deoarece provine din două grupări carbonilice. Diglucidele nereducătoare nu prezintă fenomenul de
mutarotaţie.
Tab. 6.3. Structura chimică a diglucidelor nereducătoare [20]
Diglucidă Monomer I Legătura Monomer II
Zaharoză Glucoză α(1→2)β Fructoză
Trehaloză Glucoză α(1→1)α Glucoză

Trehaloza. Este un diglucid format din două resturi de α-D-glucopiranoză, unite prin legătură
glicozidică provenită din hidroxili semiacetalici, deci se formează legături α(1→1)α (fig. 6.23).
Trehaloza se găseşte în drojdii, ciuperci, diferite bacterii, în licheni, alge. Este o substanţă
solidă, cristalină, solubilă în apă.

Fig. 6.23. Structura moleculară a trehalozei [4] Fig. 6.24. Structura moleculară a zaharozei [4]

Zaharoza. Este o diglucidă nereducătoare formată dintr-un rest de α-D-glucopiranoză şi un rest

de β-D-fructofuranoză, unite printr-o legătură de α(1→2)β-glicozidică la nivelul hidroxililor
semiacetalici (fig. 6.24).
Zaharoza este cea mai răspândită diglucidă naturală, se conţine în cantităţi mari în plantele
verzi, frunze şi tulpini (trestie de zahăr 12 ̶ 26%, porumb dulce 12 ̶ 17%, mei dulce 7 ̶ 15%), în
fructe şi seminţe (piersici, mere dulci, dovlecei, ananas, nuci de cocos, nuci, castane), precum şi în
rădăcini şi rizomi (cartofi dulci 2 ̶ 3%, arahide 4 ̶ 12%, ceapă 10 ̶ 11%, rădăcini de sfeclă de zahăr
13 ̶ 20%) [5]. Din trestia de zahăr şi sfecla de zahăr zaharoza se extrage pe cale industrială.
Zaharoza este o substanţă solidă, cristalină, solubilă în apă, insolubilă în solvenţi organici. În
soluţie prezintă activitate optică dextrogiră ([a]20 D = + 66,5°). În mediu uşor acid şi sub acţiunea
enzimelor α-glucozidaza şi β-fructofuranozidaza (invertaza sau zaharaza) zaharoza se descompune în
α-D-glucoză şi β-D-fructoză. În urma hidrolizei zaharozei, se obţine zahărul invertit (amestec
echimolar de glucoză şi fructoză), denumit astfel deoarece are loc schimbarea sensului de rotaţie a
planului luminii polarizate specifice soluţiei; de la zaharoza dextrogiră se obţine zahărul invertit

102
levogir, deoarece puterea rotatorie levogiră a fructozei este mai mare decât puterea dextrogiră a
glucozei.

Zaharoza se topeşte la +183°C, iar soluţia prin răcire se caramelizează. Procesul de caramelizare
a glucidelor este utilizat la colorarea unor băuturi nealcoolice, a berii, a romului şi a numeroase produse
de cofetărie.

Fig. 6.25. Cele mai răspândite diglucide [2]

2. Triglucidele. Triglucidele sunt substanţe organice cu formula generală C18H32O16 alcătuite

din trei resturi de monoglucide (fig. 6.26). Sunt prezente, în special, în regnul vegetal.
Rafinoza (melitrioza) este o triglucidă nereducătoare, formată dintr-o moleculă de α-
galactopiranoză, α-glucopiranoză şi una de β-fructofuranoză. Se conţine în seminţele de bumbac, în
excreţiile eucaliptului, în sfecla de zahăr. În rădăcinile de sfeclă de zahăr recoltate cu un conţinut de
zaharoză de 20%, rafinoza constituie 0,2 ̶ 1% în raport cu zaharoza [7]. Din punct de vedere
biotehnologic nu este de dorit acumularea de rafinoză în sfecla de zahăr, deoarece în procesul extracţiei
zaharozei, rafinoza trece în melasă, mărindu-se pierderile de glucide.
Hidroliza enzimatică a rafinozei se realizează sub acţiunea enzimelor zaharaza şi α-
galactozidaza. Rafinoza se descompune sub acţiunea zaharazei în fructoză şi diglucida melibioză
(formată din galactoză şi glucoză), iar sub acţiunea α-galactozidazei ̶ în galactoză şi zaharoză.

A B C
Fig. 6.26. Structura moleculară a triglucidelor: A ̶ rafinoză; B ̶ melizitoză; C ̶ maltotrioză [46]

Melicitoza este o triglucidă formată din două resturi de D-glucoză şi un rest de D-fructoză, iar
maltotrioza ̶ din trei resturi de D-glucoză (tab. 6.4).

103
 Tabelul 6.4. Tipuri de triglucide [37]
Triglucide Monomer I Legătura Monomer II Legătura Monomer II
Rafinoză Galactoză α(1→6) Glucoză β(1→2) Fructoză
Melizitoză Glucoză α(1→2) Fructoză α(1→3) Glucoză
Maltotrioză Glucoză α(1→4) Glucoză α(1→4) Glucoză

3. Tetraglucidele. Formula generală a

tetraglucidelor este C24H48O21. Dintre
tetraglucide cel mai cunoscut reprezentant
este stahioza care se întâlneşte la mai multe
specii de plante leguminoase (soia, mazăre,
linte, fasole etc.) (fig. 6.27).
Stahioza este alcătuită din două resturi
de α-galactoză, un rest de α-glucoză şi un
rest de β-fructoză.
Fig. 6.27. Structura moleculară a tetraglucidului stahioza [36]

6.4. POLIGLUCIDELE

Poliglucidele sunt substanţe macromoleculare formate dintr-un număr mare de resturi de

monoglucide, unite prin diferite tipuri de legături glicozidice (α şi β; 1→4, 1→6; 1→3 etc.). Ele se
găsesc atât în regnul vegetal unde predomină, cât şi în cel animal.
Poliglucidele sunt substanţe solide, microcristaline, cu aspect amorf. Se prezintă sub formă de
pulberi albe, insolubile sau greu solubile în apă. Poliglucidele solubile formează soluţii coloidale.
Având în moleculă atomi de carbon asimetrici, poliglucidele posedă activitate optică. Unităţile
structurale de bază ale poliglucidelor sunt formate din diglucide.
Sub aspect chimic poliglucidele au un carcter nereducător. Ele se formează în general prin
legături α(1→4)-glicozidice, astfel că aproape toţi hidroxilii semiacetalici liberi contribuie la formarea
acestor legături. Poliglucidele conţin în proporţie redusă şi legături glicozidice (1→6)-, (1→3)- şi
(1→2)-glicozidice, mai cu seamă la nivelul ramificaţiilor moleculare. Grupările hidroxilice libere din
molecula poliglucidelor pot da reacţii de esterificare şi eterificare.
În mediu acid sau sub acţiunea unor enzime specifice, poliglucidele se hidrolizează în mod
treptat, formând produse intermediare cu un grad de polimerizare mai mic şi cu putere reducătoare mai
mare. Prin hidroliza totală a poliglucidelor se obţin monoglucide constituente.
În funcţie de structura chimică, poliglucidele
se clasifică în două grupe mari: poliglucide
omogene şi poliglucide neomogene (fig. 6.28).
Poliglucidele omogene sunt formate din resturi de
monoglucide identice sau din derivaţi ai acestora.
Cele neomogene sunt alcătuite din resturi de
monoglucide diferite sau din derivaţii lor. Dintre
derivaţii monoglucidelor se întâlnesc cel mai
frecvent esterii sulfurici şi fosforici ai
monoglucidelor şi aminoglucidele-N-acetilate.
Pentru ca denumirea oligo- şi
poliglucidelor să nu ocupe mult spaţiu la scrierea
Fig. 6.28. Schema generală a structurii poliglucidelor omogene resturilor de monoglucide se folosesc anumite
şi neomogene [4] simboluri (tab. 6.5)
104
 Poliglucidele omogene formate din hexoze sau din derivaţii lor, poartă numele de hexozani, iar
cele formate din pentoze se numesc pentozani.
Hexozanii formaţi din D-glucoză se numesc glucani, cei formaţi din fructoză se numesc
fructani, cei din manoză ̶ manani, din galactoză ̶ galactani etc. În mod similar, pentozanii formaţi din
L-arabinoză se numesc arabani, cei din D-xiloză ̶ xilani etc.

Tabelul 6.5. Abreviaturile unor monoglucide şi ale unor derivaţi ai monoglucidelor [4]
Arabinoză Ara Acid glucuronic GlcA
Fructoză Fru Galactozoamină GalN
Fucoză Fuc Glucozoamină GlcN
Galactoză Gal N-Acetil-galactozoamină GalNAc
Glucoză Glc N-Acetil-glucozoamină GlcNAc
Manoză Man Acid iduronic IdoA
Ramnoză Rha Acid muramic Mur
Riboză Rib Acid N-Acetilmuramic Mur2Ac
Xiloză Xyl Acid N-Acetilneuraminic Neu5Ac

Poliglucidele au un rol biologic important (tab. 6.6). Ele servesc fie ca substanţe alimentare de
rezervă (amidon, glicogen, inulină), fie ca substanţe de susţinere (mureina, dextranul, agaroza,
celuloza, hemiceluloza, chitina, glicozoaminoglicani).

Tabelul 6.6. Structura şi rolul poliglucidelor omogene şi neomogene [4]

Bioplolimer Tipul Unitatea repetitivă Numărul Importanţa
monomerilor
Amidon Rezervă de energie:
Homo- (α 1→4)Glc, liniară 50 – 5,000 în celule vegetale
Amiloză Homo- (α 1→4)Glc; cu >106
Amilopectină ramificaţii (α 1→6)Glc
la fiecare 24–30 resturi
Glicogen Homo- (α1→4)Glc, cu >50,000 Rezervă de energie:
ramificaţii (α 1→6)Glc în celule bacteriene şi animale
la fiecare 8–12 resturi
Celuloză Homo- (β1→4)Glc >15,000 Structurală: la plante,
conferă rigiditate şi rezistenţă
pereţilor celulari
Chitină Homo- (β1→4)GlcNAc Foarte Structurală: la insecte, păianjeni,
mare crustacee, conferă rigiditate şi
rezistenţă exoscheletului
Dextran Homo- (α1→6)Glc, cu Diapazon Structurală: la bacterii, asigură
ramificaţii (α1→3) larg adeziunea extracelulară
Inulină Homo- (2→1)Fru 30 ̶ 35 Rezervă de energie:
în celule vegetale
Peptidoglican Hetero-; 4)Mur2Ac(β1→4) Foarte Structurală: la bacterii, conferă
(mureină) cu peptide GlcNAc(β 1 mare rigiditate şi rezistenţă capsulei
ataşate
Agaroză Hetero- 3)D-Gal(β1→4) 1,000 Structurală: la alge,
3,6-anhidro-L-Gal(α1 component al peretelui celular
Hialuronat Hetero-; 4)GlcA(β 1→3) >100,000 Structurală: la vertebrate, matrix
(glicozoamino acidică GlcNAc(1β extracelular; asigură viscozitate
glican) şi lubrifierea cartilajelor
105
*(Homo-) ̶ poliglucid omogen, (Hetero-) ̶ poliglucid neomogen.
*La poliglucidele neomogene (peptoglican, agaroză, hialorunat) unitatea repetitivă reprezintă o diglucidă

Poliglucidele reprezintă, de asemenea, materii prime însemnate pentru industria uşoară şi cea
alimentară.

Poliglucidele omogene

Din clasa poliglucidelor omogene fac parte: glucani ̶ amidonul, glicogenul, celuloza, chitina,
dextranul; fructani ̶ inulina; manani ̶ mananul.
Amidonul este cea mai importantă poliglucidă de rezervă din plantele superioare. Amidonul,
fiind un produs al fotosintezei, se formează în frunze şi se depozitează sub formă de granule în fructe,
seminţe şi tuberculi. Se conţine în cantităţi mari în seminţele cerealelor ̶ orez (până la 86%), grâu
(până la 75%), porumb (până la 72%), precum şi în tuberculii de cartof (până la 24%) [42]. Are un rol
important în alimentaţia omului şi a animalelor.
Amidonul este o poliglucidă omogenă, macromoleculară, ramificată, formată din resturi de α-
D-glucopiranoză asociate între ele prin legături (α1→4) şi (α1→6)-glicozidice. Formula moleculară
este (C6H10O5)n. Gradul de polimerizare a amidonului este foarte mare.
Granula de amidon este formată din două componente principale: amiloză (~20 ̶ 30%) şi
amilopectină (~70 ̶ 80%), care se deosebesc între ele atât sub aspect structural, cât şi prin proprietăţile
lor fizice şi chimice (tab. 6.6). Raportul dintre conţinutul de amiloză şi amilopectină diferă la amidonul
din diferite specii. Astfel, tuberculii de cartof conţin în amidon 20% amiloză şi 80% amilopectină, iar
amidonul merelor conţine ~ 100% amiloză [6].
Amiloza se găseşte în interiorul granulei de amidon; este un polimer liniar repetitiv, alcătuit din
resturi de α-D-glucopiranoză unite prin legături (α1→4)-glicozidice (fig. 6.28). Numărul resturilor de
glucoză în catenă variază între 50 ̶ 5 000. Masa moleculară este cuprinsă între 50 000 ̶ 160 000 D.
Unitatea structurală a amilozei este maltoza. Amiloza este solubilă în apă caldă şi se cristalizează prin
răcire. Se colorează cu iod în albastru închis.

Tabelul 6.7. Caracteristica comparativă a amilozei şi amilopectinei [6]

Proprietăţi Amiloză Amilopectină
Structura chimică Polimer al -D-glucoză format prin Polimer al -D-glucoză format prin legături
legătură (1→4)-glicozidice (1→4) şi (1→6)-glicozidice
Forma moleculei Liniară Ramificată
Reacţia cu I2 Culoarea albastră-închisă Culoarea albastră-violetă
Masa moleculară 50 000 – 160 000 >1 000 000
Solubilitatea Solubilă în apa caldă, formează soluţii cu Solubilă la to înalte, formează soluţii
viscozitate joasă, nu se gelifică vâscoase, se gelifică
Stabilitatea Instabile Stabile
soluţiilor

Amilopectina se găseşte în învelişul granulelor de amidon; este un polimer care, spre deosebire,
de amiloză au ramificaţii alcătuite din aproximativ 24 ̶ 30 resturi de glucoză. Monomerii de glucoză se
unesc predominant prin legături (1→4)-glicozidice, iar în punctele de ramificaţie ̶ prin legături
(1→6)-glicozidice (fig. 6.29). Ramificaţiile laterale au o structură similară catenei principale.
Masa moleculară a amilopectinei este cu mult mai mare, comparativ cu cea a amilozei şi
depăşeşte 1 000 000 D. Amilopectina se colorează cu iodul în albastru-violet.
Amidonul este o substanţă sub formă de pulbere albă, amorfă, fără miros şi gust. Datorită
structurii sale moleculare amilopectina, are o mare afinitate faţă de apă. În apă rece amidonul este
106
insolubil; în apă caldă, granulele de amidon se umflă şi formează o soluţie coloidală numită apret (cu
aspect vâscos), care la răcire se tranformă într-un gel rigid şi omogen numit clei de amidon.
Temperatura la care se formează cleiul de amidon variază în funcţie de originea amidonului: 65°C ̶
amidonul din cartofi, 70°C ̶ amidonul din porumb, 80°C ̶ amidonul din orez. Cunoaşterea
temperaturii la care se formează cleiul de amidon prezintă interes practic în procesele tehnologice din
industria panificaţiei, industria spirtului.

Fig. 6.29. Structura moleculară a fracţiilor de amidon [4]

Legăturile de hidrogen care se stabilesc între catene, cu ajutorul grupelor OH, condiţionează
simultan rezistenţa fizică şi solubilitatea moleculelor. Aceste legături pot fi rupte cu ajutorul unui
reactiv caracteristic sau prin încălzire, mărindu-se astfel, solubilitatea.
Amidonul nu prezintă proprietăţi reducătoare dar, prin hidroliză totală, se transformă în glucide
reducătoare. Hidroliza amidonului se poate realiza pe cale enzimatică şi chimică.
Hidroliza enzimatică a amidonului se realizează cu ajutorul enzimelor denumite glucozidaze,
care pot acţiona asupra legăturilor (1→4) sau (1→6)-glicozidice.
α-Amilaza (α-D 1,4 glucan glucanhidrolaza) este o endohidrolază care poate avea origine
animală, vegetală sau microbiană şi hidrolizează la întâmplare legăturile (1→4)-glicozidice ale
catenelor amilozei şi amilopectinei.
Produsul principal al hidrolizei enzimatice este glucoza, însoţită de maltoză. Enzima acţionează
la un pH optim care variază în funcţie de origine (4,7 ̶ 5,9), iar temperatura de acţiune se situează în
jurul valorii de 50 ̶ 55°C.
β-Amilaza (α-D 1,4 glucan maltohidrolaza) este o exoenzimă care se găseşte în plante, unele
tulpini de microorganisme şi hidrolizează legăturile (1→4)-glicozidice, începând cu extremităţile
terminale nereducătoare, eliberând β-maltoză.
Enzimele specifice legăturii (1→6)-glicozidice, denumite enzime deramificatoare, hidrolizează
doar legăturile (1→6)-glicozidice, asigurând deramificarea catenelor de amilopectină sau glicogen; au
origine vegetală sau microbiană. Din această categorie fac parte două dintre enzimele cele mai studiate,
de origine microbiană: pululanaza şi izoamilaza.
Amiloglucozidaza sau glucoamilaza hidrolizează legăturile (1→4) sau (1→6)-glicozidice ale
amilozei şi amilopectinei, eliberând glucoză. Această enzimă de origine microbiană (sp. Rhizopus şi sp.
107
Aspergillus) acţionează mai rapid asupra catenelor lungi decât asupra celor scurte şi hidrolizează
legăturile (1→4)-glicozidice mai rapid decât legăturile (1→6)-glicozidice.
Ciclodextrin glicozil transferaza sau CGT-aza poate fragmenta amidonul puţin hidrolizat,
degradarea enzimatică producând inele de 6-8 unităţi de glucoză denumite ciclodextrine (fig. 6.30).

Fig. 6.30. Structura chimică a tipurilor principale de ciclodextrine [15]

Ciclodextrinele α- şi γ se utilizează în industria alimentară. Datorită faptului că aceste molecule

au o cavitate centrală hidrofobă şi una periferică hidrofilă, aplicaţiile în industria alimentară sunt
următoarele: asigură protecţie împotriva oxidării, suprimă gustul amar nedorit, măresc solubilitatea.
Amilazele prezintă numeroase aplicaţii industriale (panificaţie, industria berii etc.); sunt
utilizate de asemenea, la prepararea produselor industriale zaharate fie sub formă de sirop conţinând
70% glucide (glucoză, maltoză, trioză, tetroză), fie sub formă de pulbere. Hidroliza chimică cu acizi
diluaţi se realizează progresiv, producându-se succesiv dextrine, care se colorează cu iod în violet (apoi
în roşu), apoi dextrine necolorate, maltoză şi în final, glucoză (tab. 6.8).

Tabelul 6.8. Reprezentarea schematică a hidrolizei amidonului [5]

Amidon
↓
Amilodextrină
(nereducătoare, formează cu I2 culoare violetă)
↓
Eritrodextrină
(slab reducătoare, formează cu I2 culoare roşie
↓
Acrodextrină
(reducătoare, nu intră în reacţie cu I2)
↓
Maltodextrină
(reducătoare, nu intră în reacţie cu I2)
↓
Maltoză
(puternic reducătoare)
↓
Glucoză
(puternic reducătoare)

108
 Avantajul hidrolizei chimice este hidroliza rapidă şi completă în glucoză; dezavantajul constă în
existenţa defectelor de culoare şi gust, precum şi îmbogăţirea în săruri ca urmare a neutralizării. Reacţia
generală de hidroliză chimică a amidonului în prezenţa sărurilor minerale este următoarea:

(C6H10O5)n + H2O → nC6H12O6

Pentru scopuri industriale amidonul se extrage din cereale şi cartofi. El are numeroase
întrebuinţări în industria alimentară, la obţinerea glucozei, melasei, alcoolului etilic, acidului lactic. Se
utilzează, de asemenea, în industria celulozei şi a hârtiei, în industria textilă se utilizează ca material de
apretat, în industria chimică ̶ la prepararea acetonei şi a cleiurilor, în industria farmaceutică.
Amidonul este un agent tehnologic de îngroşare, stabilizare, gelificare, este un component al
salamurilor, maionezei, ketchupului.
Clicogenul este un biopolimer omogen format din resturi de α-B-glucopiranoză (>50 000). Este
o poliglucidă de rezervă din celulele animale, reprezintă forma principală de stocare a glucozei în
organism. Se găseşte în aproape toate ţesuturile, se depozitează sub formă de granule, în special, în
celulele hepatice şi musculare. Glicogenul stocat în ficat se metabolizează în glucoză care este utilizată
la nutriţia organismului întreg. Masa totala a glicogenului în ficat la adulţi poate să atingă 100 ̶ 120 g
(8% din masa totală). Glicogenul se acumulează în muşchi în concentraţii mai mici (~ 1% din masa
totală) atunci când aceştia sunt în repaos şi se transformă în glucoză pentru consum local la efort fizic.
S-a identificat şi în unele drojdii, ciuperci, alge şi chiar în unele plante superioare. Glicogenul are o
structură moleculară ramificată, asemănătoare amilopectinei, însă mai compactă, conţine în moleculă
atât legături (1→4)-glicozidice, cât şi legături (1→6)-glicozidice în punctele de ramificaţie (fig.
6.31). Ramificaţiile sunt mai dese decât la amilopectină şi conţin fiecare între 8 ̶ 12 resturi de α-D-
glucopiranoză.

Fig. 6.31. Structura moleculară a glicogenului [2]

Glicogenul este o poliglucidă nereducătoare, cu activitate optică dextrogiră, se prezintă sub

formă de pulbere albă, se dizolvă mai uşor în apă decât amidonul, nu se gelifică, se colorează în roşu-
brun cu iodul. Greutatea moleculară a glicogenului este superioară amilopectinei. Degradarea
glicogenului alimentar se realizează în mod similar cu hidroliza amilopectinei.
Celuloza este o poliglucidă macromoleculară formată din resturi -D-glucopiranoză unite prin
legături (1→4)-glicozidice, cu formula moleculară (C6H10O5)n. Resturile de glucoză din constituţia
celulozei sunt rotite cu 180° una faţă de alta, iar numărul lor depăşeşte 15 000. Unitatea structurală a
celulozei este celobioza.
Macromoleculele de celuloză sunt filiforme, liniare, prezintă elasticitate şi rezistenţă mecanică.
Aceste proprietăţi depind foarte mult de gradul de polimerizare. În ţesuturile vegetale mai multe
molecule de celuloză se unesc între ele într-o micelă prin legături de hidrogen care conferă fibrelor de
celuloză rezistenţă mecanică (fig. 6.32 A).

109
Fig. 6.32 A. Structura moleculară a celulozei [12] Fig. 6.32 B. Fibre de bumbac [12]

Celuloza este un component structural important al peretelui celular la plantele verzi, la multe
forme de alge şi la oomicete. În ţesuturile plantelor poate fi asociată cu diferiţi compuşi (hemiceluloze,
lignine, pectine, răşini, taninuri, substanţe minerale). În regnul animal celuloza se găseşte în cantitate
extrem de redusă. S-a identificat în carapacea unor animale marine, în mantaua melcilor. Celuloza este
cea mai răspândită substanţă organică din natură, se găseşte în cantitate mare şi aproape pură în fibrele
de bumbac – 90% (fig. 6.32), conţinutul de celuloză în lemnul copacilor ajunge până la 40 – 50%, în
cânepă – 45% [12].
Celuloza este o substanţă albă, solidă, microcristalină, cu aspect amorf, fără gust şi miros. Nu se
dizolvă în apă şi nici în solvenţi organici, însă prezenţa grupelor hidroxilice îi conferă un caracter
hidrofil, care permite fixarea unui număr mare de molecule de apă, fibrele se îngroaşă prin hidratare, se
colorează în albastru-violet cu iodul. Hidroliza chimică a celulozei se realizează prin fierbere cu acid
sulfuric concentrat, în mod treptat, până ce se obţine -D-glucopiranoză. Pe cale biologică celuloza se
hidrolizează în celobioză sub acţiunea enzimei celulaza. Celobioza, la rândul său, este degradată sub
acţiunea enzimei celobiaza în -D-glucopiranoză.
Cu toate că în organismul uman nu este metabolizată şi nu are valoare nutritivă, celuloza este
utilizată în produsele alimentare datorită rolului benefic în fiziologia gastro-intestinală (accelerează
mişcările peristaltice, tranzitul intestinal, normalizează microflora intestinului, stimulează eliminarea
toxinelor).
Celuloza şi derivaţii săi au o largă întrebuinţare la obţinerea hârtiei, gelurilor, mătasei şi lânei
artificiale, lacurilor, maselor plastice, filmurilor etc.
Chitina este o poliglucidă omogenă, formată din derivaţi ai monoglucidelor, prezentă în
carapacea crustaceelor, în tegumentul insectelor, al viermilor etc. Se găseşte, de asemenea, în peretele
celular al majorităţii ciupercilor, unde îndeplineşte rolul celulozei în plante, de substanţă de susţinere.
Chitina are o structură liniară, este formată din resturi de β-D-glucozamină-N-acetică, unite prin
legături glicozidice de tip β(1→4) (fig. 6.33).

110
 Fig. 6.33. Structura moleculară a unui segment de chitină [4]

Chitina este o poliglucidă rezistentă la agenţi fizici şi chimici. Prin hidroliza completă chitina
formează β-D-glucozamină şi acid acetic, în proporţii echimolare. Are o structură asemănătoare
celulozei, moleculele de glucozoamină fiind rotite unele faţă de altele cu 180°.
Se consideră că chitina este a doua cea răspândită poliglucidă pe pământ după celuloză. Acest
poliglucid poate fi utilizat în industria alimentară, ca agent de emulsificare şi îngroşare [5].
Dextranul este o poliglucidă de rezervă întâlnită la unele specii de bacterii şi drojdii. Are o
structură ramificată formată din resturi de D-glucoză unite prin legături α(1→6)-glicozidice, iar în
punctul de ramificaţie sunt prezente legături α(1→3)-glicozidice (fig. 6.34).
Dextranul a fost descoperit de Louis Pasteur
ca un produs microbian în vin [19]. Este sintetizat
din zaharoză de unele specii de bacterii acido-
lactice, cele mai cunoscute fiind Leuconostoc
mesenteroides, Lactobacillus brevis şi
Streptococcus mutans. Este un component de bază
al plăcii dentare bacteriene. În apă dextranul se
gelifică. În industria alimentară este folosit ca
agent de îngroşare, gelificare şi emulsionare.
Fig. 6.34. Structura moleculară a dextranului [19] Dextranul sintetic este un component al unor
produse comerciale (Sephadex) utilizate în croma-
tografie pentru separarea macromoleculelor.
Este folosit în medicină în calitate de preparat pentru reducerea viscozităţii sângelui. Dextranul,
de asemenea, se foloseşte în calitate de component în substituenţii plasmei sangvine umane [2].
Inulina este o poliglucidă omogenă nereducătoare formată din molecule de -D-fructofuranoză
unite prin legături (2→1)-glicozidice, având o moleculă de glucoză terminală (fig. 6.35 A). Această
poliglucidă este alcătuită din catene neramificate, are un grad mic de polimerizare, molecula sa fiind
formată în medie din 30 ̶ 35 de resturi de -D-fructoză. Inulina se prezintă sub formă de pulbere cu
aspect amorf sau sub formă de cristale, este dulce, uşor solubilă în apă caldă şi greu solubilă în apă
rece. Are masa moleculară de 5000 ̶ 6000 D. Se degradează hidrolitic în mediu acid şi sub acţiunea
enzimei inulaza.
Este larg răspândită în regnul vegetal, îndeplinind rolul de poliglucid de rezervă la unele specii.
Se găseşte în tuberculii de topinambur (Helianthus tuberosus), ceapă (Allium cepa), usturoi (Allium
sativum), numeroase plante din familia Compositae, Liliaceae. La scară industrială, cel mai frecvent,
inulina se extrage din rădăcinile de cicoare (fig. 6.36 B) şi topinambur.

111
 Fig. 6.35 A. Structura moleculară a fructanului Fig. 6.35 B. Rădăcini de cicoare
inulina [28] (Cichorium intybus) [13]

În zilele noastre, rădăcina de cicoare este un înlocuitor de cafea foarte popular, iar părțile
aeriene sunt folosite în scop culinar; frunzele bazale, cu un gust ușor amărui, se folosesc în salate
asortate, precum și în pregătirea unor mâncăruri specifice bucătăriei franceze și italiene [14].
Efectele terapeutice ale cicorii sunt cunoscute din antichitate. Astfel, în Egiptul antic era
cultivată ca plantă medicinală, fiind folosită pentru tratarea bolilor hepato-biliare și renale. În prezent
plantele de cicoare se folosesc în tratarea furunculozei și acneei, dischineziilor biliare, constipațiilor
cronice, hepatitelor cronice etc. Datorită faptului că are proprietatea de a stimula multiplicarea unor
bacterii (Lactobacillus şi Bifidobacterium) benefice pentru colon, inulina este considerată un probiotic.
Inulina reduce absorbţia de zahăr din sânge, iar hiperglicemia care apare după o masă poate fi prevenită
prin consumul de fibre alimentare solubile existente în acest compus; poate fi consumată şi de diabetici.
De asemenea, inulina poate facilita absorbţia calciului prevenind osteoporoza.
Mananul este un poliglucid format din resturi de β-manoză. Se conţine în plante superioare, în
alge marine, în drojdii. Mananul vegetal reprezintă un poliglucid de rezervă, cu structură liniară, la care
resturile de β-manoză se unesc prin legături (1→4)-glicozidice. O sursă bogată de manan sunt fructele
palmierului Phytelephas aequatorialis (Planta elefantului) [32]. Se găseşte, de asemenea, în sâmburii
de curmale (Phoenix dactylifera), seminţe de orz şi grâu, în rădăcinile sparanghelului (Asparagus
officinalis) şi cicoare (Cichorium intybus).
Mananul din componenţa peretelui celular al drojdiilor este un poliglucid de suport, cu structură
ramificată, la care resturile de manoză se unesc prin legături α(1→6)-glicozidice, iar în punctele de
ramificaţii se asociază prin legături α(1→2) şi α(1→3)-glicozidice [32].
Arabanii sunt poliglucide formate din L-arabinoză. Au o structură asemănătoare amilopectinei,
dar cu ramificaţii rare. Pe catenele liniare au legături α(1→5)-glicozidice, iar la nivelul ramificaţiilor
legături α(1→2)-glicozidice. Au masa moleculară în jur de 6,000 [3].
Arabanii intră în componenţa hemicelulozelor, a gumelor vegetale, a substanţelor pectice, deci
în constituţia unor poliglucide neomogene. Se pot izola prin extracţie cu alcool 70% din pulpa unor
fructe (mere, cireşe, gutui etc.). Soluţiile arabanilor sunt optic active, levogire. Sunt uşor solubili în apă.
Soluţiile arabanilor sunt rezistente în mediul bazic, dar uşor hidrolizabile în mediu acid, obţinându-se
L-arabinoză cu un randament de 95%.
Xilanii sunt poliglucide care se găsesc predominant în pereţii celulari ai plantelor superioare şi
în algele marine (fig. 6.36). Ei însoţesc în plante celuloza de care se pot separa prin tratare cu soluţie de
NaOH 10% şi precipitare cu alcool. În cantitate mare se găsesc în cocenii de porumb, în paie, lemn de
fag etc.
112

Fig. 6.36. Structura moleculară a xilanului [38]
xiloză, conţin L-arabinoză şi acid glucuronic.
Xilanii sunt formaţi din D-xiloză şi legături
β(1→3)- şi β(1→4)-glicozidice [3]. Se
cunosc mai multe tipuri de xilani. Xilanii
omogeni, componenţi ai algelor marine,
sunt formaţi doar din D-xiloză. Există
xilani, ca cei din ierburi, care pe lângă D-
xiloză conţin un număr mic de unităţi de L-
arabinoză unite de scheletul xilanic prin
legături α(1,3)-glicozidice [38]. Se cunosc,
de asemenea, xilani neomogeni ca cei din
frunzele şi paiele de grâu, care pe lângă

Poliglucidele neomogene

Poliglucidele neomogene sunt substanţe larg răspândite în natură, care predomină în regnul
vegetal şi au un rol însemnat în sudura ţesuturilor, în special ale celor de susţinere. Poliglucidele
neomogene după cum s-a menţionat se pot clasifica în două grupe: poliglucide fără acizi uronici şi
poliglucide cu acizi uronici.
Poliglucidele fără acizi uronici sunt formate din resturi de monoglucide diferite. Ele însoţesc în
plante celuloza. Dintre aceste poliglucide menţionăm arabo-xilani, gluco-manani, galacto-fructani,
galacto-manani, galacto-arabani, gluco-xilani, arabo-xilani etc.
Poliglucidele cu acizi uronici au reprezentanţi importanţi atât în regnul vegetal, cât şi cel
animal. Dintre aceste poliglucide pot fi menţionate următoarele: hemicelulozele, substanţele pectice,
gumele şi mucilagiile vegetale, mucopoliglucidele şi imunopoliglucidele.
1. Heteropoliglucide provenite de la bacterii şi
alge marine. Din această clasă fac parte
peptidoglicanul sau mureina (heteropoliglucid
bacterian) şi agarul (heteropoliglucid algal).
Peptidoglicanul este un component rigid al
peretelui celular bacterian, un heteropolimer liniar
alcătuit din resturi de N-acetilglucozoamină
(GlcNAc) şi acid muramic-N-acetilat (Mur2Ac)
unite prin legături β(1→4)-glicozidice (fig. 6.37).
Lanţul peptoglicanului se intercalează cu peptide
scurte, ale căror structură variază în funcţie de
specia bacteriei.
Segmentul peptidic al peptoglicanului previne
umflarea şi liza celulei în timpul osmozei.
Antibioticul penicilina blochează sinteza
segmentelor peptidice, peretele celular nu rezistă
lizei osmotice şi bacteria moare. Lizozimele
prezente în lacrimile omului hidrolizează legăturile
β(1→4)-glicozidice între N-acetilglucozoamină şi
acid muramic-N-acetilat, asigurând astfel o barieră
Fig. 6.37. Structura moleculară a peptoglicanului [4]
împotriva infecţiilor bacteriene în ochi.
Agarul este o heteropoliglucidă prezentă în
algele marine. A fost extras, pentru prima dată, din
113
algele Rhodophyta în sec. XVII în Japonia [9]. Este alcătuit dintr-un amestec de agaroză (polimer
liniar) şi agaropectină (polimer ramificat).
Agaroza este un polimer liniar din unităţi repetitive de agarobioză, cu masa moleculară de
120.000, alcătuită la rândul său, dintr-o diglucidă D-galactoză şi 3,6-Anhidro-L-galactopiranoză unite
prin legături α(1→3) şi β(1→4)-glicozidice (fig. 6.38).
Compusul 3,6-Anhidro-L-galactopiranoza
reprezintă o L-galactoză cu o punte anhidrică între
atomii C3 şi C6. Fiecare lanţ de agaroză conţine
~800 molecule de galactoză. O parte din
moleculele de D-galactoză şi L-galactoză sunt
metilate.
Agaropectina este un amestec eterogen
Fig. 6.38. Structura moleculară a agarozei [4] format din unităţi de D-galactoză şi L-galactoză şi
cantităţi mici de sulfaţi şi piruvaţi.
Agaroza prezintă o importanţă deosebită datorită proprietăţilor sale. Dacă se încălzeşte o
suspensie de apă cu agaroză şi apoi este răcită, se formează un gel (o reţea tridimensională) care fixează
moleculele de apă în cavitatea centrală. Agarul se utilizează pe larg în:
 cercetările de biochimie şi genetică ̶ în calitate de suport (plăci electroforetice) pentru
separarea macromoleculelor (acizilor nucleici, proteinelor, enzimelor);
 cercetările de microbiologie ̶ la prepararea mediilor nutritive solide pentru reproducerea
bacteriilor (fig. 6.39 A);
 cercetările de fiziologie şi ameliorare a plantelor ̶ la cultivarea celulelor şi ţesturilor vegetale
in vitro;
 industria alimentară ̶ în calitate de aditiv alimentar la prepararea jeleurilor, pastelor,
gemurilor, ciocolatei, îngheţatei, cremelor (fig. 6.39 B);
 medicină ̶ în calitate de substanţă laxativă;
 farmaceutică ̶ la încapsularea medicamentelor.

Fig. 6.39 A. Eritrocite cultivate pe agar în scopul Fig. 6.39 B. Mizu yōkan ̶ jeleu de desert preparat în
diagnosticării infecţiilor bacteriene [9] Japonia din fasolă roşie, agar şi zahăr [9]

2. Hemiceluloza este o poliglucidă care se conţine, împreună cu celuloza şi lignina, în pereţii

celulari ai plantelor. În lemn, cocenii de porumb, paie, conţinutul de hemiceluloze variază într-un
diapazon de 17 – 40% [3]. Se pot separa de celuloză prin dizolvare în soluţii alcaline de o anumită
concentraţie. Se cunosc două tipuri de hemiceluloze. Unele care au masa moleculară mai mică şi sunt
uşor hidrolizabile îndeplinesc rolul de poliglucide de rezervă. Altele sunt greu hidrolizabile, au o masa
moleculară mare şi îndeplinesc în celulă rolul de substanţe de susţinere în componenţa pereţilor
celulari.
Hemicelulozele sunt macromolecule alcătuite din pentoze (L-arabinoză, D-xiloză), hexoze (D-
glucoza, D-galactoza, D-fructoza), precum şi din acizi uronici (acid D-galacturonic, D-manuronic).

114
Spre deosebire de celuloză, hemicelulozele au un grad mai mic de polimerizare (150 – 200 de unităţi
monomere) şi o structură ramificată a catenei.
Enzimele implicate în degradarea hemicelulozelor formează un grup eterogen alcătuit din
xilanaze, mananaze, galactanaze; mecanismul de acţiune al acestor enzime este identic cu cel al
celulazelor, acţionând în interiorul catenei, începând cu extremitatea nereducătoare a oligoglucidelor.
Hemicelulozele se utilizează ca materie primă în industria hârtiei, în industria de extracţie
pentru eliminarea tulburelii sucului de fructe, pentru a creşte randamentul de extracţie a amidonului de
grâu.
3. Substanţele pectice (pectine) sunt substanţe gelifiante amorfe care intră în structura pereţilor
celulari. Pectinele înconjoară microfibrele de celuloză, asigură elasticitatea pereţilor celulari şi starea de
turgescenţă a celulelor vegetale. Participă la reglarea gradului
de hidratare a ţesuturilor vegetale deoarece au o capacitate
sporită de menţinere a apei, măresc rezistenţa plantelor la
secetă, asigură stabilitatea fructelor în timpul păstrării.
Elementul structural principal al pectinelor este acidul D-
galacturonic (fig. 6.40 A, fig. 6.40 B), dar în componenţa
Fig. 6.40 A. Structura moleculară a pectinelor se întâlnesc şi alte glucide, precum: D-galactoza, L-
acidului D-galacturonic [16] ramnoza, L-arabinoza, D-xiloza. În unele pectine au fost iden
tificate, de asemenea, molecule de D-glucoză, 2-metil-D-xiloză.
După proprietăţile fizico-chimice pectinele se împart în câteva fracţii [6], care se deosebesc prin
solubilitate şi gradul de metoxilare al acidului galacturonic: a) protopectina; b) pectina solubilă; c)
acidul pectinic; d) acidul pectic.

Fig. 6.40 B. Structura moleculară a pectinei [44]

Protopectina este alcătuită din acidul poligalacturonic legat cu o glucidă neutră polimerică din
pereţii celulari, de regulă, galactani şi arabani. Este insolubilă în apă, intră în componenţa pereţilor
celulari. Poate fi extrasă din ţesuturile vegetale cu soluţii diluate ale acizilor oxalic, citric, clorhidric.
Prin hidroliza acidă sau enzimatică protopectina se eliberează de partea poliglucidă neutră care este
greu solubilă în apă şi se transformă în pectină solubilă. Acest proces are loc în timpul coacerii
fructelor, continuă după recoltare şi păstrare.
Pectina solubilă se conţine, în special, în sucul celular. Se extrage uşor cu apa. În formă uscată
prezintă o pulbere fără miros, de culoare albă, gri sau cafenie. Are o sarcină negativă datorită disocierii
grupărilor carboxilice. Pectina solubilă are proprietăţi de coloizi liofilici, formează geluri cu zaharoză
(58%) în mediu acid (pH 2,6 ̶ 3,1). Capacitatea de gelificare depinde de masa moleculară şi gradul de
metoxilare. Soluţiile pectinelor au viscozitate sporită şi un caracter coloidal puternic.
Acidul pectinic reprezintă un acid poligalacturonic macromolecular. Conţine până la 200 resturi
de acid galacturonic, este slab solubil în apă, se sedimentează uşor sub formă de pectat de calciu.
Acidul pectic conţine până la 100 resturi de acid galacturonic. Sărurile metalelor alcaline sunt
solubile în apă, iar sărurile metalelor polivalente sunt insolubile.
În cantitate mai mare pectinele se găsesc în pulpa fructelor cărnoase (40 ̶ 50%), în rădăcini,
tulpini, în măduva plantelor anuale, în fibrele de in, cânepă, în ţesutul lemnos al arborilor, seminţele

115
unor fructe (coacăze, mere, gutui şi citrice). Cele mai bogate în pectine sunt legumele ̶ sfecla de masă,
morcov, ardei, dovleac, vinete, precum şi fructele ̶ mere, vişine, prune, gutui, pere, citrice.
Din punct de vedere structural, în cadrul clasei pectinelor sunt câteva grupe distincte [33].
 Homogalacturonanii sunt polimeri liniari din molecule de acid D-galacturonic unite prin
legături α(1→4)-glicozidice.
 Xilo-şi apiogalacturonanii se caracterizează prin prezenţa unor resturi de zaharuri D-xiloza şi
D-apioza care se ramifică de la catena principală.
 Ramnogalacturonanii I (RG-I) sunt substanţe polimere alcătuite din diglucide repetitive:
4)-α-D-Acid galacturonic-(1→2)-α-L-ramnoză-(1. De la multe resturi de ramnoză se ramifică unele
monoglucide, precum D-galactoza, L-arabinoza şi D-xiloza.
 Ramnogalacturonanii II (RG-II) reprezintă un poliglucid puternic ramificat, întâlnit mai rar în
natură, alcătuit doar din resturi de acid D-galacturonic.
Moleculele de acid galacturonic au grupe carboxilice care conferă pectinei capacitatea de a
realiza schimburi de ioni. În natură circa 80% din aceste grupări sunt esterificate de către grupe metil,
iar altele reacţionează cu ioni de K+ sau Ca2+.
Există mai multe sisteme enzimatice capabile să degradeze pectinele. Aceste enzime sintetizate
atât de plante, cât şi de microorganisme sunt de tipul pectinesterazelor (pectinliaze) sau
depolimerazelor (poligalacturonaze).
Proprietatea caracteristică a pectinei este capacitatea ei de a forma un gel în prezenţa acizilor şi
a zahărului. Astfel, pectinele puternic metilate (aproximativ 70%) formează geluri în mediu foarte dulci
şi acid, în timp ce pectinele uşor metilate (mai puţin de 50%) pot forma un gel, în mediu relativ dulce şi
puţin acid, condiţia fiind prezenţa calciului sau a altui cation bivalent.
La scară industrială pectina se extrage din citrice (~70%) şi mere (~30%), iar producţia anuală
globală este de aproximativ 28 ̶ 30 mii tone. Pectinele pentru utilizare industrială, obţinute din diferite
surse vegetale se prezintă sub formă de pulberi amorfe, fără miros, de diferite culori, de la crem până la
cafeniu închis.
În industria alimentară pectinele sunt utilizate ca agenţi de gelificare, de îngroşare şi în calitate
de stabilizatori ai băuturilor alcoolice şi produselor lactate. Se utilizează în industria de cofetărie pentru
formarea gelurilor, la producerea bomboanelor, marmeladei, maionezei, ketchiupului, îngheţatei,
gemurilor, dulceţei; este înregistrată în calitate de aditiv alimentar E440 [44]. În industria medicală şi
farmaceutică se folosesc în calitate de substanţe biologic active, la încapsularea medicamentelor.
Substanţele pectice reglează activitatea intestinului, participă la detoxificarea metalelor grele.
4. Gumele şi mucilagiile vegetale reprezintă heteroglicani care formează, prin hidratare, soluţii
mai vâscoase decât gelatina sau cleiul de amidon. Se găsesc sub formă de secreţii în scoarţa unor arbori
(salcâm tropical, cireş, prun etc.) şi în fructe cu sâmburi tari.
Gumele arborilor. Există două specii de arbori, care sunt exploatate masiv pentru a produce
aceşti compuşi: Acacia verek şi Acacia seyal.
Gumele de Acacia verek (gume arabice) sunt săruri neutre sau uşor acide de poliglucide cu
structură ramificată foarte complexă, formate din monoglucide (galactoză, arabinoză, ramnoză, acid
D-galacturonic), în proporţie variabilă. Catena principală este simplă şi regulată formată din resturi de
galactoză, iar ramificaţiile încep, de asemenea, cu galactoza. Cationul legat la grupele –COOH ale
acidului galacturonic este variabil (Ca2+, Mg2+, K+). Atunci când cationul lipseşte, rezultă acidul arabic,
relativ tare, format numai din monoze.
Mai există şi gume specifice pomilor fructiferi (vişini, pruni, migdali) care se formează în
ţesuturile lezate. Compoziţia gumelor variază în funcţie de tipul arborilor de la care provin. Bunăoară,
cleiul de vişin conţine resturi de galactoză, manoză, arabinoză, acid glucuronic şi cantităţi mici de
xiloză.

116
 Guma arabică este folosită ca agent de emulsifiere şi stabilizare (în produsele coapte). Are rol
în separarea zahărului cristalizat şi a grăsimilor din produsele de patiserie, precum şi în formarea gheţii
în unele sortimente de îngheţată. În vinificaţie se utilizează pentru stabilizarea substanţelor colorante în
vinurile roşii.
Gumele seminţelor. Cele mai cunoscute gume obţinute din seminţe sunt: guma de caruba, guma
guar, guma tara.
Guma de caruba provine din seminţele de roşcov (Ceratonia siliqua), un arbore din bazinul
mediteranian. Este o heteropoliglucidă formată dintr-o catenă polimanozică (1→4) cu o ramificaţie (un
rest de galactoză) la un număr de 4 sau 5 resturi de manoză. Este utilizată ca agent de glazurare în
produsele de cofetărie şi agent de îngroşare cunoscut sub numărul E410 [5].
Guma guar provine dintr-o plantă ierboasă anuală (Cyamopsis tetragonolobus) din familia
Fabaceae. Are aceeaşi structură cu a gumei caruba, dar cu mai multe ramificaţii; în medie prezintă
60% manoză şi 40% galactoză. Făina de guar se utilizează în industria alimentară în calitate de agent:
a) de îngroşare şi stabilizator ̶ în sosuri, îngheţată, băuturi răcoritoare, sucuri; b) de omogenizare ̶ în
pâine, produse de patiserie şi lactate. Guma de guar este folosită, de asemenea, în prelucrarea cărnii şi
caşcavalului; este înregistrată în calitate de aditiv alimentar sub numărul E412 [5].
Guma tara este extrasă din seminţele unui arbore din America de Sud (Caesalpinia spinosa).
Are aceeaşi structură cu a gumei caruba, dar un raport între galactoză/manoză de 1/3, o masă
moleculară ridicată, şi este mai vâscoasă. Guma tara este utilizată în calitate de agent de îngroşare, în
industria alimentară având prescurtarea E417 [5].
5. Glicozoaminoglicanii (mucoploiglucide) sunt heteropoliglucide extracelulare cu grupări
aminice, caracteristice regnului animal. Această clasă reprezintă o familie de polimeri liniari alcătuiţi
din unităţi diglucidice repetitive (tab.6.6): o aminoglucidă N-acetilată (glucozoamină sau
galactozoamină) şi un acid uronic (acid D-glucuronic sau acid L-iduronic). Una sau mai multe grupări
hidroxilice ale unor aminoglucide sunt esterificate cu sulfaţi.
Mucopoliglucidele contribuie la formarea ţesuturilor conjunctiv, cartilaginos, osos, determină
cimentarea celulelor ţesutului conjunctiv, asigură viscozitatea, adeziunea şi elasticitatea matrixului
extracelular. Se găsesc în stare liberă sau legate de proteine sau lipide. De exemplu,
glicozoaminoglicanii ataşaţi de proteinele extracelulare formează proteoglicani.
Din clasa glicozoaminoglicanilor fac parte: acidul hialuronic, acidul condriotin-4-sulfat,
keratan sulfat şi heparina.
Acidul hialuronic este alcătuit din resturi de acid D-glucuronic şi glucozoamină-N-acetilată
(tab. 6.9). Având aproximativ 50.000 de unităţi diglucidice repetitive, hialuronaţii au o masă
moleculară care depăşeşte 1000000 D. Hidroliza enzimatică a acidului hialuronic se realizează sub
acţiunea enzimei hialuronidaza. Este prezent în toate ţesuturile şi fluidele corpului uman, reprezintă un
component esenţial al matricei extracelulare a cartilajelor şi tendoanelor, reprezintă substanţa de
cimentare a ţesutului conjunctiv şi are rol în legarea apei din spaţiile interstiţiale ale celulelor,
asigurând astfel legătura dintre celule. Ceilalţi reprezentanţi ai glicozoaminoglicanilor, au o masă
moleculară cu mult mai mică şi se asociază prin legături covalente de proteine specifice formând pro-
teoglicani.
Acidul condroitinsulfuric (condroitin-4-sulfat)
contribuie la elasticitatea cartilajelor, tendoanelor,
ligamentelor, pielei şi a pereţilor aortei, este prezent în
vasele sangvine. Acest polimer este format din unităţi
repetitive de acid D-glucuronic (GlcA) şi N-acetil-β-D-
galactozoaminsulfat (tab. 6.9). Multe resturi de acid D-
glucuronic din moleculă pot fi substituite de epimerul său
Fig. 6.41. Acizii iduronic şi glucuronic ̶
componenţi ai condroitinsulfatului [4] acidul L-iduronic (fig. 6.41).

117
 Keratansulfatul este o heteropoliglucidă cu un conţinut variabil de sulfaţi, lipsită de acizi
uronici. Este prezentă în cartilaje, oase, coarne, păr, copite, unghii şi ghiare.
Heparina este o substanţă polimeră foarte acidă, datorită conţinutului crescut de acid sulfuric.
Prin hidroliză, formează acid glucuronic, glucozamină, acid sulfuric şi acid acetic. Este un
anticoagulant natural produs de mastocite, apoi eliberat în sânge unde se asociază cu un factor proteic
antitrombina. Complexul format inhibă coagularea sângelui şi previne formarea trombozelor. Heparina
purificată se adaugă în sângele donat pentru transfuzie pentru a evita coagularea acestuia.

Tabelul 6.9. Unităţile repetitive ale glicozoaminelor din matrixul celular [4]
Glicozoaminoglicani № unităţilor repetitive Diglucide repetitive
Acidul hialuronic ~50,000

Condroitin-4-sulfat ~20 ̶ 60

Keratansulfat ~25

Heparină ~15 ̶ 90

118
 6.5. ROLUL BIOLOGIC AL GLUCIDELOR

În organismele vii glucidele îndeplinesc următoarele funcţii.

1. De structură şi susţinere. Glucidele sunt componente ale diferitor structuri celulare de
susţinere. Astfel, peptoglicanul conferă rigiditate şi rezistenţă capsulei bacteriene, dextranul asigură
adeziunea extracelulară la bacterii, agaroza este un component al peretelui celular la alge, celuloza şi
hemiceluloza sunt componente ale pereţilor celulari la plante, chitina este un component al peretelui
celular la ciuperci şi al exoscheletului la artropode. Galactoza este un component al galactolipidelor
prezente în membranele celulare ale plantelor şi ale glicoproteinelor tisulare.
2. De sinteză. Glucidele intră în componenţa unor molecule complexe. De exemplu, pentozele
riboza şi dezoxiriboza sunt componente ale moleculelor de ATP, ADN, ARN. Triozele sunt produse
intermediare în respiraţie, fotosinteză şi în alte procese ale metabolismului glucidic. Ribuloza şi
xiluloza sunt metaboliţi în ciclul pentozofosfaţilor. Manoza participă în metabolismul uman, în special
la glicozilarea unor proteine [11].
3. De rezervă. Glucidele se acumulează în unele organe vegetale şi animale în calitate de
substanţe nutritive de rezervă. Bunăoară, glicogenul se stochează în ficatul animalelor, iar amidonul şi
inulină ̶ în endospermul seminţelor la plante. Trehaloza, glucida principală a insectelor, este
hidrolizată rapid în două molecule de glucoză pentru a susţine energetic zborul acestora [11].
4. Energetică. De regulă, glucoza este principala sursă de energie în celulă. Astfel, la oxidarea a
unui gram de glucoză se degajă 3,9 kcal/mol, a unui gram de amidon se degajă 4,2 kcal/mol [1].
5. Osmotică. Glucidele participă la reglarea presiunii osmotice în organism. Bunăoară,
presiunea osmotică a sângelui depinde de concentraţia de glucoză.
6. Receptoare. Oligoglucidele sunt o parte componentă a receptorilor celulari.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Monoglucidele cu grupa......................se numesc aldoze, iar cele cu grupa ........................ – cetoze.
1.2. .............................................la plante şi .................................la animale sunt poliglucide de rezervă.
1.3. Celuloza este un polimer ............................format prin legături.........................................................
1.4. Procesul transformării protopectinei în pectină are loc.......................................................................
1.5. Pentozele riboza şi dezoxiriboza sunt componente ale........................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Prin încălzire monoglucidele se caramelizează.

2.2. Amiloza se gelifică.
2.3. Poliglucidele de ordinul II sunt dulci şi solubile în apă.
2.4. Mucopoliglucidele sunt caracteristice regnului animal.
2.5. Celuloza este un metabolit în ciclul pentozofosfaţilor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Cel mai răspândit glucid pe Pământ:

а) zaharoză; b) amidon; c) celuloză; d) glicogen.
3.2. Glucide cu proprietăţi reducătoare:
a) zаharoză; b) lactoză; c) maltoză; d) celobioză.
3.3. Zaharoză:
119
а) glucoză + glucoză; b) fructoză + glucoză; c) glucoză + galactoză; d) fructoză + fructoză.
3.4. Cea mai dulce monoglucidă:
a) glucoză; b) fructoză; c) galactoză; d) manoză.
3.5. Maltoza poate fi folosită în:
a) panificaţie; b) industria laptelui; c) industria berii

4. Asociaţi:

Clasificarea glucidelor după reacţia de hidroliză

1. Monoglucide A. Fructoză
2. Oligoglucide B. Amidon
3. Poliglucide C. Hemiceluloză
D. Maltoză
E. Dezoxiriboză
F. Lactoză
G. Rafinoză
H. Xiloză
I. Celuloză

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Amidon; glicogen; pectină; celuloză; hemiceluloză.

5.2. Amidon; inulină; glicogen; celuloză.
5.3. Zaharoză; maltoză; galactoză; lactoză; rafinoză; stahioză.

6. Completaţi tabelul.
Amiloză/Amilopectină
Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.
7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Clasificarea glucidelor.

7.2. Proprietăţile fizico-chimice ale glucidelor.
7.3. Funcţiile glucidelor în celulă.
7.4. Rolul glucidelor în fermentaţiile folosite în industria alimentră.

GLOSAR

Chemosinteză ̶ fenomen prin care organismele vii folosesc, în sintezele organice, energia chimică
rezultată prin oxidarea unor substanțe minerale.
Fotosinteză ̶ proces fiziologic prin care plantele verzi sintetizează substanțele organice din dioxid de
carbon și apă cu ajutorul luminii solare absorbite de clorofilă și eliberează oxigen.
Glicocalix ̶ înveliş periferic la suprafaţa celulelor animale alcătuit din glicolipide şi glicoproteine.
Laxativ ̶ Substanță, medicament care posedă proprietăți purgative.
120
Lizozimă ̶ enzimă în secreția a numeroase mucoase (oculară, nazală etc.), având proprietăți
bactericide, analgezice.
Mastocite ̶ celule din țesutul mezenchimatos, care intră în rețeaua de susținere a unor organe (splină,
ganglioni, măduvă etc.), cu rol fagocitar.
Oomicete ̶ organisme eucariote filamentoase, microscopice din regnul Fungi care se pot reproduce
sexuat şi asexuat.
Osteoporoză ̶ leziune osoasă caracterizată prin subțierea și rarefierea oaselor.
Probiotice ̶ o serie de microorganisme care au capacitatea de a străbate stomacul fără a fi distruse de
sucul gastric şi care, odata ajunse la nivel intestinal, faciliteaza refacerea florei intestinale şi menţinerii
echilibrului colonic.
Proteoglicani ̶ proteine glicolizate.
Purină ̶ compus organic heterociclic, unitate de bază a acidului uric, care formează adenina și guanina
din structura acizilor nucleici.
Rutinoză ̶ diglucidă formată din ramnoză şi glucoză unite prin legături α(1→6)-glicozidice prezentă în
unele flavonoide, glicozide.

BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
7. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. - 503 с.
8. Титова, Н., Савченко, А., Замай, Т. Боровкова, Г., Субботина, Т., Инжеваткин Е. Биохимия и
молекулярная биология: конспект лекций – Россия, Красноярск, 2008.
9. http: Agar//en.wikipedia.org/wiki/Agar
10. http: Aminosugars //en.wikipedia.org/wiki/Aminosugars
11. http: Carbohydrates //en.wikipedia.org/wiki/Carbohydrates
12. http: Cellulose //en.wikipedia.org/wiki/Cellulose
13. http: Chicory //en.wikipedia.org/wiki/Chicory
14. http: Cicoare //ro.wikipedia.org/wiki/Cicoare
15. http: Cyclodextrin //en.wikipedia.org/wiki/Cyclodextrin
16. http: D-Galacturonic acid //en.wikipedia.org/wiki/D-Galacturonic_acid
17. http: Deoxy sugars //en.wikipedia.org/wiki/Deoxy_sugars
18. http: Deoxyribose //en.wikipedia.org/wiki/Deoxyribose
19. http: Dextran //en.wikipedia.org/wiki/Dextran
20. http: Disaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Disaccharide
21. http: Gluconate //en.wikipedia.org/wiki/Gluconate
22. http: Gluconolactone //en.wikipedia.org/wiki/Gluconolactone
23. http: Glucuronate //en.wikipedia.org/wiki/Glucuronate
24. http: Glucose //en.wikipedia.org/wiki/Glucose
25. http: Glycoside//en.wikipedia.org/wiki/Glycoside
26. http: Fucoidan //en.wikipedia.org/wiki/Fucoidan
27. http: Hexoses //en.wikipedia.org/wiki/Hexoses
121
28. http: Inulin //en.wikipedia.org/wiki/Inulin
29. http: N-Acetylglucosamine //en.wikipedia.org/wiki/N-Acetylglucosamine
30. http: N-Acetylmuramic_acid //en.wikipedia.org/wiki/N-Acetylmuramic_acid
31. http: N-acetylneuraminic acid //en.wikipedia.org/wiki/N-acetylneuraminic_acid
32. http: Mannan //en.wikipedia.org/wiki/Mannan
33. http: Pectin //en.wikipedia.org/wiki/Pectin
34. http: Rhamnose //en.wikipedia.org/wiki/Rhamnose
35. http: Sugar acids //en.wikipedia.org/wiki/Sugar_acids
36. http: Tetrasaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Tetrasaccharide
37. http: Trisaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Trisaccharide
38. http: Xylan //en.wikipedia.org/wiki/Xylan
39. http: Альдиты //ru.wikipedia.org/wiki/Альдиты
40. http: Гептозы //ru.wikipedia.org/wiki/Гептозы
41. http: Гликолевый альдегид //ru.wikipedia.org/wiki/Гликолевый_альдегид
42. http: Крахмал //ru.wikipedia.org/wiki/ Крахмал
43. https: Моносахариды //ru.wikipedia.org/wiki/Моносахариды
44. http: Пектин //ru.wikipedia.org/wiki/Пектин
45. http: Триозы //ru.wikipedia.org/wiki/Триозы
46. http: Трисахариды //ru.wikipedia.org/wiki/Трисахарид

122
 CAPITOLUL 7. LIPIDELE

7.1. Aspecte generale

7.2. Acizii graşi
7.3. Lipidele simple
7.4. Lipidele complexe
7.5. Rolul biologic al lipidelor

7.1. ASPECTE GENERALE

Lipidele constituie o clasă eterogenă de compuşi naturali, pe larg răspândiţi în organismele vii.
Se caracterizează, în general, printr-o structură hidrofobă apolară, care le conferă solubilitate în
solvenţi organici (cloroform, acetonă, benzen, eter etilic etc.) şi insolubilitate în apă şi săruri minerale.
Lipidele sunt molecule formate, în principal, din carbon, hidrogen şi oxigen. Originea lipidelor la
organismele animale poate fi exogenă (din alimentaţie) şi endogenă (din biosinteză).
Cele mai importante produse alimentare bogate în lipide sunt: margarina şi untul (80 ̶ 85%),
slănina (70%), untura (100%), uleiuri vegetale (98 ̶ 100%), brânzeturi grase (40 ̶ 60%), nucile şi
alunele (60 ̶ 64%), smântâna (20%). Organismul uman necesită pe zi 70 ̶ 145 g de lipide [24].
Lipidele se pot clasifica după mai multe criterii. Astfel, în funcţie de structură şi capacitatea de
hidroliză, lipidele pot fi clasificate în două clase mari [5]:
 lipide saponificabile (pe bază de acizi graşi, hidrolizabile);
 lipide nesaponificabile (hidrocarburi superioare şi derivaţi oxigenaţi ai acestora,
nehidrolizabile).
Din clasa lipidelor saponificabile fac parte: acizii graşi, lipidele simple (formate din atomi de C,
H şi O) şi lipidele complexe (care conţin în moleculă pe lângă atomi de C, H, O şi atomi de N, P, S
etc.). Fiecare dintre acestea se împart, la rândul lor, în mai multe categorii de compuşi lipidici, în
funcţie de structură.
Lipidele simple (neutre) sunt esteri ai acizilor graşi cu diferiţi alcooli. După natura alcoolului,
lipidele simple se clasifică în:
 gliceride ̶ esteri ai glicerolului cu acizi graşi;
 ceride ̶ esteri ai alcooliilor alifatici superiori cu acizi graşi;
 steride ̶ esteri ai sterolilor (alcooli policiclici) cu acizi graşi;
 etolide ̶ esteri intermoleculari ai hidroxiacizilor graşi;
Lipidele complexe (polare) conţin pe lângă acizi graşi esterificaţi cu alcooli şi alte componente:
acid fosforic, aminoalcooli, aminoacizi, inozitol, glucide. În această categorie intră lipoproteinele,
fosfolipidele (glicerofosfolipide, inozitolfosfolipide, sfingofosfolipide), glicolipidele (cerebrozide,
gangliozide).
În clasa lipidelor nesaponificabile (lipoide) sunt incluse diferite categorii de compuşi care nu se
hidrolizează în compuşi simpli. Caracterul lipidic al compuşilor respectivi este determinat de prezenţa
unor regiuni hidrofobe în moleculă. Lipidele nesaponificabile se împart în următoarele categorii:
hidrocarburi alifatice, terpene, carotenoizi, steroizi.
În funcţie de importanţa fiziologică, lipidele se grupează în lipide de rezervă şi lipide de
constituţie.
Lipidele de rezervă sunt depozitate în cantităţi mari în diferite ţesuturi şi organe ale plantelor
sau animalelor, utilizându-se în funcţie de necesităţile energetice ale organismului. Ele reprezintă
elementul variabil al constituenţilor celulari, se consumă în procesele metabolice şi sunt formate din
lipide simple. La plante lipidele de rezervă se găsesc în cantităţi mari în fructe (măsline, migdale,
curmale, cătină) şi seminţe (floarea-soarelui, ricin, soia, in, cânepă etc.), constituind o substanţă de

123
rezervă importantă pentru dezvoltarea embrionului. La animale lipidele de rezervă se depun în ţesutul
adipos, sub piele şi în jurul organelor interne (rinichi, ficat, inimă, plămâni), având un rol însemnat în
susţinerea şi protecţia acestora de zdruncinare.
Lipidele de constituţie reprezintă elementul constant al componenţilor celulari. Ele nu-şi
modifică conţinutul în funcţie de condiţiile de nutriţie. Lipidele structurale participă la formarea
membranelor biologice, fiind formate în cea mai mare parte din lipide complexe (fosfolipide,
glicolipide) şi colesterol. Au un rol important în reglarea permeabilităţii membranelor celulare.
Se cunosc două căi metabolice de formare a lipidelor (fig. 7.1). Lipidele vegetale şi animale
derivă de la acetil-CoA (acid acetic activat). În cadrul primei căi metabolice, din acetil-CoA se
formează acid gras activat (acil-CoA), grăsimi, fosfolipide şi glicolipide.

Fig. 7.1. Căile metabolice de formare a lipidelor [2]

În cadrul căii metabolice secundare, din acetil-CoA se formează izopentenil difosfat (izopren
activ), care este componentul de bază al izoprenidelor (vezi cap. 7.5).

7.2. ACIZII GRAŞI

Acizii graşi sunt acizi carboxilici, alifatici cu o catenă carbonică cu cel puţin 4 atomi de carbon
prezenţi în grăsimile vegetale şi animale. Au un gust acru şi un miros pronunţat, sunt insolubili în apă,
dar solubili în solvenţi organici. Acizii graşi, după forma catenei carbonice,
pot fi aciclici (liniari sau ramificaţi) şi ciclici. Majoritatea acizilor graşi sunt
monocarboxilici, conţin o grupare carboxilică ionizabilă şi o catenă de atomi
de carbon nepolară, aciclică, neramificată (fig. 7.2). Fiecare segment liniar al
zigzagului reprezintă o legătură simplă dintre atomii de carbon adiacenţi.
Acizii graşi sunt componente de bază ale lipidelor. În natură, se găsesc
şi în stare liberă, dar mult mai rar. Proprietăţile lipidelor depind în mare parte
de tipul, lungimea şi configuraţia catenei carbonice a acizilor graşi, de tipul şi
numărul legăturilor moleculare interatomice precum şi de tipul şi numărul
grupărilor funcţionale. Acizii graşi conţin, în general, un număr par de atomi
de carbon şi se deosebesc între ei prin lungimea catenei carbonice [11].
Astfel, se întâlnesc acizi graşi cu: a) catenă scurtă (engl. SCFA ̶ short-
Fig. 7.2. Structura unui chain fatty acids) conţin mai puţin de 6 atomi de carbon; b) catenă medie
acid gras [4]; (engl. MCFA ̶ medium-chain fatty acids) posedă între 6 ̶ 12 atomi de
carbon; c) catenă lungă (engl. LCFA ̶ long-chain fatty acids) posedă între
13 ̶ 21 atomi de carbon; d) catenă foarte lungă (engl. VLCFA ̶ medium-chain fatty acids) conţin mai
mult de 22 atomi de carbon.
124
 În funcţie de tipul legăturilor dintre atomii de carbon, acizii graşi pot fi saturaţi sau nesaturaţi.
Acizii graşi nesaturaţi conţin legături carbon-carbon duble, iar acizii graşi saturaţi nu conţin legătui
duble.
În afară de denumirea uzuală a aizilor graşi, nomenclatura internaţională (IUB ̶ IUPAC)
utilizează o denumire prescurtată, în funcţie de numărul atomilor de carbon din moleculă, numărul de
duble legături, precum şi poziţia acestora. Astfel, acizii graşi saturaţi au formula generală Cx:0 (unde x
indică numărul atomilor de carbon, iar 0 indică lipsa legăturilor duble dintre atomii de carbon). În cazul
acizilor graşi nesaturaţi, formula generală este Cx:y (ω-z) (unde x reprezintă numărul atomilor de
carbon, y indică numărul legăturilor duble, iar z indică poziţia primei legături duble în raport cu
gruparea metil); numerotarea primului atom de carbon al legăturei duble, se face fie de la grupa
carboxilică (se notează cu ∆ sau C ), fie de la gruparea metilică (se notează cu n sau ω) (fig. 7.3).

Fig. 7.3. Numerotarea atomilor de carbon la acizii graşi [11]

Bunăoară, acidul linolenic poate fi notat C18:3 (9, 12, 15) în care 18 reprezintă numărul
atomilor de carbon, 3 reprezintă numărul legăturilor duble, iar poziţia legăturilor duble în raport cu
grupa carboxilică este ∆9, ∆12, ∆15. Dacă numărătoarea atomului de carbon care se leagă de următorul 
prin puntea C=C, se realiza dinspre grupa metilică spre cea carboxilică, atunci acidul linolenic se
notează omega (ω-3)
În cazul acizilor graşi nesaturaţi, există diverse sisteme de nomenclatură (tab. 7.1).

Tabelul 7.1. Modalităţi de nomenclatură a acizilor graşi nesaturaţi [5]

Sistem Exemple Explicaţii
Nomenclatura Acid oleic Denumirea comună este utilizată cel mai frecvent în literatură. De
uzuală regulă, această denumire este însoţită de denumirea sistematică
(IUPAC).
Nomenclatura Acid (9Z)- Denumirea (IUPAC) prevede ca numărătoarea să înceapă de la
sistematică (IUPAC) Octadecenoic capătul terminal carboxilic. Legăturile duble pot fi marcate cu cis ̸
trans sau E ̸ Z.
Nomenclatura ∆x Acid cis-∆9- În nomenclatura ∆x, X indică poziţia dublei (dublelor) legături,
octadecenoic numărătoarea realizându-se de la gruparea COOH. Fiecare legătură
dublă poate fi precedată de prefixul cis sau trans.
Nomenclatura Acid 18:1ω-9 Nomenclatura n-x sau ω-x este o modalitate de a clasifica acizii
n-x sau ω-x sau 18:1 n-9 graşi în funcţie de proprietăţile fiziologice. Astfel, numărătoarea
începe de la gruparea CH3 spre carbonul X (desemnat ca n sau ω) al
primei legături duble C=C.

Acizii graşi saturaţi sunt cei mai răspândiţi acizi graşi în natură. Sunt acizi monocarboxilici cu
formula generală CnH2nO2, au catena carbonică liniară sau ramificată, conţin 4 ̶ 30 atomi de carbon
legaţi prin legături covalente simple. Principalii acizi graşi saturaţi se prezintă în tabelul 7.2.
Acizii graşi saturaţi importanţi din punct de vedere biologic au între 14 şi 24 atomi de carbon:
acidul miristic – С13Н27СООН, acidul palmitic – С15Н31СООН, acidul stearic – С17Н35СООН, acidul
arahic – С19Н39COOH, acidul behenic – С21Н43COOH, acidul lignoceric – С23Н47СООН). În grăsimile
de natură animală predomină acidul palmitic şi acidul stearic.
Acizii graşi nesaturaţi sunt monocarboxilici, au număr par de atomi de carbon şi conţin în
moleculă o legătură dublă (mononesaturaţi sau monoenici) sau mai multe legături duble (polinesaturaţi
sau polienici). Prezenţa legăturii duble se notează prin litera grecească ∆, care se situează după atomul

125
de carbon de la care începe legătura dublă. Se găsesc în gliceride într-o proporţie mai mare decât cei
saturaţi.
Tabelul 7.2. Exemple de acizi graşi saturaţi [5]
Lungimea Simbol Denumirea Denumirea Structura Răspândire
relativă numeric sistematică uzuală chimică
Catenă C4:0 Acid n-butanoic Acid butiric CH3-(CH2)2-COOH Unt, lapte
scurtă
Catenă C6:0 Acid n-hexanoic Acid capronic CH3-(CH2)4-COOH Lapte
medie C8:0 Acid n-octanoic Acid caprilic CH3-(CH2)6-COOH
C10:0 Acid n-decanoic Acid capric CH3-(CH2)8-COOH
C12:0 Acid n-dodecanoic Acid lauric CH3-(CH2)10-COOH
Catenă C14:0 Acid n-tetradecanoic Acid miristic CH3-(CH2)12-COOH Grăsimi
lungă C16:0 Acid n-hexadecanoic Acid palmitic CH3-(CH2)14-COOH animale şi
C18:0 Acid n-octadecanoic Acid stearic CH3-(CH2)16-COOH vegetale,
C20:0 Acid n-icosanoic Acid arahic CH3-(CH2)18-COOH seminţe
C22:0 Acid n-docosanoic Acid behenic CH3-(CH2)20-COOH
Catenă C24:0 Acid n-tetracosanoic Acid lignoceric CH3-(CH2)22-COOH Ceara unor
foarte C26:0 Acid n-hexacosanoic Acid cerotic CH3-(CH2)24-COOH plante şi
lungă C28:0 Acid n-octacosanoic Acid montanic CH3-(CH2)26-COOH insecte
C30:0 Acid n-triacontanoic Acid melisic CH3-(CH2)28-COOH
C32:0 Acid n-dotriacontanoic Acid laceroic CH3-(CH2)30-COOH

În cazul acizilor graşi polinesaturaţi, legăturile duble pot fi de tip malonic ̶ CH=CH ̶ CH2 ̶
CH=CH ̶ sau, în cantităţi foarte scăzute, de tip conjugat ̶ CH=CH ̶ CH=CH ̶ . Reactivitatea acizilor
graşi cu legături duble de tip conjugat este mai ridicată, în ceea ce priveşte capacitatea de oxidare.
Cei mai răspândiţi acizi graşi nesaturaţi au 18, 20, 22 sau 24 atomi de carbon şi una, două, trei,
patru sau cinci legături duble. Cu creşterea numărului de legături duble, scade temperatura lor de topire
şi creşte solubilitatea lor în solvenţi nepolari. Toţi acizii graşi nesaturaţi care se întâlnesc în natură la
temperatura camerei sunt în stare lichidă. Principalii acizi graşi nesaturaţi sunt: acid oleic –
С17Н33СООН (se conţine în majoritatea grăsimilor); acid linoleic – С17H31COOH – ω-6 (se conţine în
majoritatea grăsimilor); acid linolenic – C17H29COOH – ω-3 (se conţine în ulei de soia, ulei de in); acid
arahidonic – ω-6 (se conţine în ulei de peşte), acid clupanodonic – ω-3 (se conţine în ulei de peşte).
Acizii graşi esenţiali (acizi omega ̶ ω) sunt acizi graşi polinesaturaţi cu mai multe legături
duble care nu se sintetizează în organismul animal. Organismul animal îşi asigura necesarul de acizi
graşi esenţiali numai din hrana. Nutriţioniştii numesc acizii ω ̶ acizi indispensabili, deoarece au
proprietăţi biologice unice, iar lipsa sau prezenţa lor în organism într-o cantitate suficientă împiedică
utilizarea celorlalţi acizi graşi din organism. Absenţa acizilor graşi esenţiali din regimul alimentar
determină tulburări esenţiale (încetinire a creşterii, boli ale pielii, boli ale mucoaselor, dereglări ale
sistemului endocrin). Una din principalele cauze ale multiplelor tulburări pe care le provoacă lipsa
acizilor graşi polinesaturaţi este legată de faptul că toţi aceştia intră în structura fosfolipidelor, care sunt
componente de bază ale membranelor celulare. Acizii ω sunt necesari în sistemul imunitar, pentru
dezvoltarea normală a creierului, ochilor, nervilor, au rol în reglarea presiunii sângelui, sunt precursori
ai prostaglandinelor.
În tabelul 7.3 sunt prezentate familiile de acizi graşi esenţiali: ω-9 (acid oleic, acid erucic, acid
nevronic), ω-6 (acid linoleic, acid γ-linolenic, acid dihomo-γ-linolenic, acid arahidonic), ω-3 (acid α-
linolenic, acid eicosapentanoic, acid decosahexanoic).
Acidul oleic (C18:1, ω-9) se conţine în diferite grăsimi animale şi uleiuri vegetale. Este un acid
gras incolor, fără miros, cu formula CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH. Termenul oleic derivă de la
cuvintele ulei sau olivă, uleiul de olive (măsline) având un conţinut ridicat de acid oleic.

126
 Tabelul 7.3. Exemple de acizi graşi nesaturaţi [5]
Denumirea Denumirea Structura chimică
prescurtată uzuală
A. Acizi graşi nesaturaţi cu legături duble cis neconjugate
Familia ω-9
C18:1 (9) Acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
C22:1 (13) Acid erucic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)11-COOH
C24:1 (15) Acid nevronic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)13-COOH
Familia ω-6
C18:2 (9, 12) Acid linoleic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)2-(CH2)6-COOH
C18:3 (6, 9, 12) Acid γ-linolenic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-(CH2)3-COOH
C20:3 (8, 11, 14) Acid dihomo CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-(CH2)5-COOH
γ-linolenic
C20:4 (5, 8, 11, 14) Acid arahidonic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)4-(CH2)2-COOH
Familia ω-3
C18:3 (9, 12, 15) Acid α-linolenic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)3-(CH2)6-COOH
(ALA)
C20:5 (5, 8, 11, 14,17) Acid eicosapentanoic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)5-(CH2)2-COOH
(EPA)
C22:6 (4, 7, 10, 13, 16, Acid decosahexanoic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)6-CH2-COOH
19) (DHA)
Familia ∆-9
C18:1 (9) Acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
C16:1 (9) Acid palmitoleic CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
C14:1 (9) Acid miristoleic CH3-(CH2)3-CH=CH-(CH2)7-COOH
B. Acizi graşi nesaturaţi cu legături duble trans neconjugate
C18:1 (tr 9) Acid elaidic CH3-(CH2)7-CHtr=CH-(CH2)7-COOH
C18:1 (tr 9, tr 12) Acid linoelaidic CH3-(CH2)4-CHtr=CH-CH2-CHtr= CH-(CH2)7-COOH
C. Acizi graşi nesaturaţi cu legături duble trans conjugate
C18:3 (9, tr 11, tr 13) Acid α-eleostearic CH3-(CH2)3-CHtr=CH-CHtr=CH-CHc=CH-(CH2)7-COOH
C18:3 (tr9, tr 11, tr 13) Acid β-eleostearic CH3-(CH2)3-CHtr=CH-CHtr=CH-CHtr=CH-(CH2)7-COOH

Acidul linoleic (C18:2, ω-6, fig. 7.4) se conţine în unele uleiuri vegetale, denumite virgine,
presate la rece (ulei de soia, ulei de floarea soarelui), în ouă, lactate, carnea de vânat sălbatic (în special
în ficat).

Fig. 7.4. Structura chimică a acidului linoleic [17]

Din acidul linoleic se sintetizează acidul arahidonic şi acidul linolenic. Acidul linoleic scade
nivelul de colesterol din sânge şi contribuie la prevenirea maladiilor cardiovasculare. Deficienţa acestui
acid gras este asociată cu pielea uscată, căderea părului etc. Acidul linoleic, pe lângă efectele proprii,
acţionează ca precursor pentru alţi acizi graşi ̶ acidul arahidonic sau acidul dihomo-γ-linolenic.
Acidul arahidonic (C20:4, ω-6, fig. 7.5) se poate sintetiza în organism din acid linoleic. Este o
sursă importantă pentru sinteza prostaglandinelor, intră în componenţa fosfolipidelor membranare. Se
conţine în ouă şi ficat.

127
 Fig. 7.5. Structura chimică a acidului arahidonic [7]

Acidul α-linolenic (C18:3, ω-3, fig. 7.6) se conţine în plantele verzi, algele albastre-verzi
Spirulina, specii marine de peşti (somon, macrou), anumite uleiuri vegetale (ulei de nuci, soia, in etc.).

Fig. 7.6. Structura chimică a acidului α-linolenic [6]

Este un component al creierului, cortexului cerebral; favorizează dezvoltarea neuronilor la nou-

născuţii alimentaţi la sân. Acidul α-linolenic este indispensabil pentru o funcţionare normală a retinei,
reduce riscul apariţiei bolilor cardiovasculare; poate servi la om, în calitate de precursor, la sinteza
acizilor eicosapentaenoic şi docosahexaenoic.
Hidroxiacizi graşi superiori au fost identificaţi în constituţia unor lipide naturale (tab. 7.4).
Acidul ricinoleic din uleiul de ricin reprezintă 90% din totalul acizilor graşi şi intră în categoria
hidroxiacizilor graşi cu catenă nesaturată.

Tabelul 7.4. Principalii hidroxiacizi din constituţia unor lipide naturale [5]
Hidroxiacizi Structura chimică Răspândire
graşi superiori
Saturaţi
Sabinic HO-CH2-(CH2)10-COOH Ceara de conifere
Iuniperic HO-CH2-(CH2)14-COOH Ceara de conifere
Cerebronic CH3-(CH2)21-CHOH-COOH Creier
Nesaturaţi
Ricinoleic CH3-(CH2)5-CHOH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH Ulei de ricin
Hidroxinevronic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)12-CHOH-COOH Creier

Hidroxiacizii graşi conţin în moleculă pe lângă gruparea carboxilică şi gruparea hidroxilică şi

pot fi monohidroxilici sau polihidroxilici, saturaţi sau nesaturaţi.

Proprietăţile acizilor graşi

Proprietăţi fizice. Acizii graşi saturaţi sunt substanţe solide la temperatura obişnuită, cu excepţia
acizilor butiric, capronic şi tuberculostearic, care sunt lichizi. Acizii nesaturaţi au o consistenţă lichidă
la temperatura camerei, cu excepţia acizilor erucic şi elaeostearic, care sunt solizi.
Punctele de topire ale acizilor graşi cresc odată cu creşterea catenei carbonice. Legăturile duble
din moleculă micşorează punctele de topire. Acizii graşi nesaturaţi au puncte de topire mai joase decât
acizii graşi saturaţi. De asemenea, acizii graşi ramificaţi au puncte de topire mai mici decât acizii cu
catena liniară, cu acelaşi număr de atomi de carbon în moleculă.
Solubilitatea acizilor graşi în apă scade odată cu creşterea catenei carbonice. Acidul butiric are o
solubilitate de 5,6%, iar acidul capronic de numai 0,4% [3]. Acizii cu peste 8 atomi de carbon în
moleculă sunt practic insolubili în solvenţi organici. Acizii butiric, capronic şi caprilic sunt volatili.
Acizii graşi se disociază în ioni de H+ şi anionul acidului carboxilic, conform ecuaţiei:

128
 R ̶ COOH → R ̶ COO ̶ + H+

După gradul de disociere, acizii graşi sunt acizi slabi. Gruparea carboxilică este hidrofilă, iar
catena carbonică este hidrofobă.
Din punct de vedere chimic acizii graşi saturaţi sunt stabili, inerţi, se oxidează greu. Acizii graşi
nesaturaţi sunt substanţe active, care dau cu uşurinţă reacţii de adiţie la nivelul legăturilor duble. Prin
adiţie de hidrogen acizii graşi nesaturaţi se transformă în acizi saturaţi. Hidrogenarea are loc în prezenţa
catalizatorilor (Ni, Pt). Pe acest principiu se bazează transformarea grăsimilor lichide în grăsimi solide.
Datorită prezenţei în moleculă a legăturilor duble acizii graşi nesaturaţi se pot autooxida, adică
se pot combina cu oxigenul din aer. În reacţia de oxidare un rol important îi revine şi metilenului alilic
din poziţia α faţă de legătura dublă. Acidul gras formează iniţial cu oxigenul molecular un
hidroperoxid, care poate să cedeze oxigen altor molecule de acizi graşi nesaturaţi formând hidroxiacizi.
Acizii graşi nesaturaţi reacţionează cu ozonul la nivelul legăturilor duble şi formează ozonide,
care prin descompunere cu apa dau aldehide şi aldoacizi. Această reacţie este foarte importantă
deoarece poate servi la stabilirea numărului şi poziţiei legăturilor duble din moleculă.
În rezultatul interacţiunii acizilor graşi cu alcoolii se formează esteri, substanţe stabile, larg
răspândite în natură.
Acizii graşi reacţionează cu metale alcaline, baze, oxizi bazici formând săpunuri. Componentul
principal al săpunurilor este un amestec de săruri solubile ale acizilor graşi superiori. De regulă, acestea
sunt săruri de sodiu, mai rar potasiu şi amoniu ale acizilor stearic, palmitic, miristic, lauric şi oleic.
Astfel, săpunul solid este o sare de sodiu a acidului stearic C 17H35COONa, iar săpunul lichid ̶ o sare de
potasiu C17H35COOK.
Izomerie. Acizii graşi formează izomeri atât datorită configuraţiei catenei carbonice, poziţiei
legăturilor duble, cât şi datorită atomilor de carbon asimetrici. Izomeria acizilor graşi poate fi de
structură şi izomerie spaţială (stereoizomerie). Izomeria de structură poate fi de mai multe tipuri.
Izomerie de catenă, care se referă la forma catenei carbonice, liniară sau ramificată. Acizii cu
catenă ramificată poartă numele de izoacizi. În cazul acidului butiric, se cunosc doi izomeri de catenă:
acidul butiric normal (n-butiric) şi acidul izobutiric, cu nomenclatura 2-metil-propionic (fig. 7.7).
Izomerii acidului butiric, cu aceeaşi formulă chimică C3H7COOH, au o structură diferită.

H3C ̶ CH2 ̶ CH2 ̶ COOH H3C ̶ CH ̶ COOH

CH3
Acidul n-butiric Acidul izobutiric

Fig. 7.7. Izomeri ai acidului butiric

Izomerie de poziţie a dublei legături, care se referă la poziţia dublei legături la catena carbonică
(fig. 7.8). Acidul oleic (18:1) se găseşte în natură sub formă de 14 izomeri, dintre care se menţionează:
acizii oleic (18:1) Δ9; petroselinic (18:1) Δ6 şi vaccenic (18:1) Δ11.
10 9 7 6 11 12
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH CH3-(CH2)10-CH=CH-(CH2)4-COOH CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)9-COOH

Acid oleic Acid petroselinic Acid vaccenic

Fig. 7.8. Izomeri de poziţie ai acidului oleic [3]

În diferite produse naturale s-au identificat 14 acizi izooleici, care au puncte de topire şi forme
de cristalizare diferite.
Izomerie de poziţie în funcţie de poziţia grupării funcţionale HO ̶ pe catena carbonică. Astfel, în
cazul acidului hidroxibutiric se cunosc izomerii α-, β- şi γ-hidroxibutirici (fig. 7.9).

129
 Acid α-hidroxibutiric Acid β-hidroxibutiric Acid γ-hidroxibutiric

Fig. 7.9. Izomeri ai acidului hidroxibutiric în funcţie de poziţia grupării HO ̶ [14]

Izomerie spaţială. Acizii graşi formează

izomeri spaţiali (cis-trans) în funcţie de
configuraţia legăturilor duble. Izomeria cis-trans
se întâlneşte frecvent la acizii nesaturaţi liniari
(fig.7.10). În natură predomină izomerii cis.
Dintre acizii mononesaturaţi, acidul oleic natural
este izomerul cis, iar izomerul oleic trans se
numeşte acid elaidic. Cei doi izomeri se
deosebesc atât prin structura moleculară, cât şi
prin proprietăţile fizico-chimice.
Izomerie optică. Acizii graşi formează puţini
izomeri optici. Izomerii optici sunt semnalaţi la
acizii hidnocarpic, ricinoleic etc., care posedă
atomi de carbon asimetrici. Izomerii optici pot fi
Fig. 7. 10. Izomeri spaţiali ai acidului oleic ̶ cis şi trans dextrogiri (+) sau levogiri ( ̶ ), după sensul de
[11] rotire a luminii monocromatice.

7.3. LIPIDELE SIMPLE

Lipidele simple sunt esteri ai unui alcool cu un acid gras superior. Din clasa lipidelor simple fac
parte: gliceridele, ceridele, etolidele, steridele.
1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli, triacilgliceroli, trigliceride). Gliceridele sunt cele mai
răspândite lipide de rezervă din regnul animal şi vegetal, care se acumulează în cantităţi mari în ţesutul
adipos al animalelor, iar la plante, în seminţe (floarea soarelui, ricin, mac, bumbac) şi fructe (măsline,
arahide, migdale).
Din punct de vedere chimic, gliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizi graşi superiori;
esterificarea poate avea loc la una, două sau cele trei grupe hidroxil ale glicerolului (fig. 7.11).
Radicalii pot fi identici, obţinându-se digliceride, respectiv, trigliceride omogene (tripalmitina,
trioleina, tristearina), iar dacă radicalii sunt diferiţi, rezultă digliceride şi trigliceride mixte
(palmitooleostearina, stearopalmitooleina etc.). Acizii graşi cei mai răspândiţi care intră în constituţia
gliceidelor sunt acidul palmitic, stearic, oleic, linoleic şi linolenic. Triacilglicerolii sunt constituenţii
majori ai tuturor materiilor alimentare grase, în timp ce diacil- şi monoacilglicerolii reprezintă doar 2%
din totalul lipidelor [5].
Nomenclatura gliceridelor se formează din numele şi numărul acizilor graşi, la care se adaogă
sufixul ină. De exemplu, tripalmitină, oleopalmitostearină, distearooleină.

130
 Fig. 7.11. Structura gliceridelor [2]

Uleiurile vegetale şi grăsimile animale au o largă întrebuinţare. Ele se utilizează în cantităţi mari
în alimentaţie, la fabricarea săpunurilor, a lacurilor, vopselelor, lubrefianţilor, lumânărilor etc.

Proprietăţile fizico-chimice ale gliceridelor

Gliceridele sunt lipide nepolare, hidrofobe şi insolubile în apă. Datorită caracterului nepolar
gliceridele agitate în apă, formează emulsii foarte instabile, care se transformă în bistraturi lipidice.
Gliceridele sunt buni solvenţi organici pentru vitaminele liposolubile, hormoni, pentru unii pigmenţi.
Sunt substanţe incolore, în stare proaspătă nu au gust şi nici miros. Gliceridele care au atomi de carbon
asimetrici în moleculă prezintă activitate optică, ca de exemplu palmitooleostearina, oleodipalmitina
etc.
Trigliceridele reprezintă componentele principale ale uleiurlor vegetale (conţin predominant
acizi graşi nesaturaţi) şi ale grăsimilor animale (conţin acizi graşi saturaţi). Gliceridele de origine
animală (grăsimi) la t = 20°С au o consistenţă solidă, iar gliceridele de origine vegetală (uleiuri) la t =
20°С au consistenţă lichidă. Excepţie fac uleiul de cocos şi uleiul boabelor de cacao, care la
temperatura camerei au o consistenţă solidă.
Hidroliza gliceridelor. Prin
hidroliza trigliceridelor se obţine
glicerol şi acizi graşi (fig. 7.12).
Hidroliza gliceridelor este o
reacţie reversibilă, care se
realizează în laborator prin
Fig. 7.12. Reacţia generală de hidroliză a trigliceridelor [19] fierberea gliceridelor cu apa la
200°C şi la o P de 6 ̶ 8 atm.
Hidroliza chimică a gliceridelor este utilizată în scopuri tehnice pentru obşinerea glicerolului
pur şi a acizilor graşi. Degradarea lipidelor alimentare se realizează prin hidroliză (lipoliză), în cursul
digestiei, sub acţiunea enzimelor lipaze. Lipaza este o carboxilesterază, inactivă în mediu apos, care
însă devine activă la interfaţa ulei ̸ apă, într-o emulsie de micele.

131
 Saponificarea grăsimilor. Prin
reacţia de saponificare se înţelege
reacţia dintre grăsimi şi
hidroxiacizi alcalini (KOH, NaOH),
în urma căreia rezultă un alcool şi
săruri ale acizilor graşi numite
săpunuri (fig. 7.13).
Reacţia de saponificare este o
Fig. 7.13. Reacţie generală de saponificare [19] reacţie nereversibilă de hidroliză,
care se produce în soluţie apoasă
sau alcoolică de hidroxizi. Fiecare grăsime necesită o anumită cantitate de hidroxid pentru
saponificarea ei completă. Această cantitate se exprimă prin indicele de saponificare.
Hidrogenarea grăsimilor. Gliceridele care conţin în moleculă acizi nesaturaţi pot adiţiona
hidrogen la nivelul legăturilor duble. Uleiurile prin hidrogenare se transformă în grăsimi solide
(fig.7.14).

Fig. 7.14. Reacţia generală de hidrogenizare a uleiurilor [19]

Această reacţie stă la baza preparării margarinei din uleiurile vegetale. Reacţia se realizează la
aproximativ 200°C, în prezenţă de catalizatori (Ni).
Reacţia de hidrogenare se foloseşte, de asemenea, pentru a transforma uleiuri cu miros neplăcut
(ulei de peşte, bumbac, balenă) în grăsimi comestibile utilizate în industria alimentară.
Halogenarea grăsimilor. Gliceridele care conţin în moleculă acizi graşi nesaturaţi pot adiţiona
la nivelul legăturilor duble halogeni (Cl, Br, I). Cu cât numărul legăturilor duble este mai mare, cu atât
se adiţionează o cantitate mai mare de halogeni. Gradul de nesaturare a unei grăsimi se exprimă prin
indicele de iod.
Râncezirea grăsimilor. În prezenţa aerului, a luminii şi a vaporilor de apă, gliceridele sunt
supuse unui proces de degradare care se numeşte râncezire. Se disting trei tipuri de râncezire:
hidrolitică, oxidativă (aldehidică) şi cetonică.
Râncezirea hidrolitică apare de obicei în prezenţa umezelii, metalelor grele şi a enzimelor
lipaze. Ea este caracteristică produselor lactate, uleiurilor şi grăsimilor nerafinate brute, bogate în
enzime. În cadrul acestui proces are loc hidroliza parţială a grăsimilor, în urma căreia rezultă glicerol şi
acizi graşi liberi, care au un miros şi gust neplăcut. Râncezirea hidrolitică favorizează şi desfăşurarea
celorlalte tipuri de degradări a grăsimilor.
Râncezirea oxidativă este cel mai răspândit tip de degradare a grăsimilor condiţionat de
oxidarea acizilor graşi nesaturaţi cu oxigenul din aer, care se fixează la nivelul legăturilor duble, sub
formă de peroxizi sau hidroperoxizi. Aceste substanţe sunt instabile şi dau naştere la alcooli, aldehide,
hidroxiacizi, acizi volatili care au un miros şi gust neplăcut. Procesul de râncezire oxidativă este direct
proporţional cu gradul de nesaturare ale grăsimilor.
Râncezirea cetonică cunoscută şi sub denumirea de râncezire aromatică,constă în transformarea
oxidativă a acizilor graşi saturaţi în metilcetone (fig. 7.15).

132
 Fig. 7.15. Reacţia generală a râncezirii cetonice [19]

Râncezirea poate fi evitată prin păstrarea grăsimilor la rece, în locuri ferite de lumină şi
umezeală, prin adăugarea unor substanţe antioxidante (vitamina E, chinone, fenoli, carotenoizi etc.).
Calitatea grăsimilor se caracterizează prin o serie de indici.
Indicele de saponificare (Is) este o măsură a cantităţii de bază − KOH (mg) folosite pentru
saponificarea unei cantităţi exacte de materie grasă (g), solubilizată iniţial în etanol. Acesta este un
indiciu al masei moleculare medii a acizilor graşi şi implică hidroliza fiecărei legături esterice, care
uneşte acizii graşi cu moleculele glicerinei. Spre exemplu, (Is) al untului de vacă este de 220 ̶ 240 mg,
al uleiului de floarea-soarelui este 186 ̶ 198 mg. Cu cât greutatea moleculară a grăsimilor este mai mare
cu atât indicele de saponificare este mai mic.
Indicele de iod (Ii) este utilizat frecvent pentru a clasa uleiurile în funcţie de domeniul lor de
utilizare şi pentru controlul procesului de hidrogenare. Indicele de iod reprezintă cantitatea de iod
(exprimată în g) absorbită de materia grasă, reflectă numărul legăturilor duble în gliceride şi gradul de
nesaturare a uleiului. Spre exemplu, (Ii) al uleiului de floarea-soarelui este de 114 ̶ 135, uleiul de soia –
114 ̶ 140. Uleiurile cu grad mare de nesaturare vor avea indici de iod mărit.
Indicele de acid (IA) sau acizi graşi liberi (AGL). Aciditatea uleiului se apreciază prin indicele
de acid sau prin conţinutul de acizi graşi liberi, exprimat pe baza unui singur acid gras, acidul oleic.
Indicele de acid se defineşte prin cantitatea de KOH necesară pentru neutralizarea unui gram de ulei.
Indicele de peroxid (IP). Peroxizii sunt primele substanţe formate la degradarea lipidelor,
respectiv determinarea cantităţii lor reprezintă interes pentru aprecierea gradului de oxidare a materiei
grase. Indicele de peroxid se defineşte ca fiind numărul de miliechivalenţi de peroxid pe kg de materie
grasă.
2. Ceride (ceruri). Ceridele sunt esteri naturali ai acizilor graşi cu alcoolii alifatici superiori. În
general, alcoolii au un număr par de atomi de carbon, sunt saturaţi şi neramificaţi. Lungimea catenei
carbonice variază între 14 ̶ 30 atomi de carbon pentru un alcool gras (tab. 7.5).

Tabelul 7.5. Principalii alcooli superiori şi acizi graşi din structura ceridelor [5]
Denumire Formula Denumire Formula
acid gras acizilor graşi alcool superior alcoolilor
Acid palmitic CH3 ̶ (CH2)14 ̶ COOH Alcool cetilic CH3 ̶ (CH2)14 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid stearic CH3 ̶ (CH2)16 ̶ COOH Alcool stearilic CH3 ̶ (CH2)16 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid arahic CH3 ̶ (CH2)20 ̶ COOH Alcool arahic CH3 ̶ (CH2)18 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid carnaubic CH3 ̶ (CH2)22 ̶ COOH Alcool carnaubic CH3 ̶ (CH2)22 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid cerotic CH3 ̶ (CH2)24 ̶ COOH Alcool cerilic CH3 ̶ (CH2)24 ̶ CH2 ̶ COOH
Acid melisic CH3 ̶ (CH2)28 ̶ COOH Alcool miricilic CH3 ̶ (CH2)28 ̶ CH2 ̶ COOH

Ceridele sunt substanţe albe-gălbui, solide la temperatură obişnuită, insolubile în apă, solubile
în solvenţi organici. Au puncte de topire mai ridicate decât gliceridele, fiind cuprinse între 50 ̶ 80°C,
sunt substanţe rezistente la acţiunea agenţilor fizici şi chimici, nu râncezesc şi sunt greu hidrolizabile.
Nu prezintă interes nutriţional pentru om, nefiind metabolizate. Ceridele se găsesc atât în regnul
vegetal, unde predomină, cât şi în cel animal.
În regnul vegetal, ceridele se găsesc sub formă de cutină pe suprafaţa fructelor, frunzelor,
florilor, constituind un înveliş protector împotriva umidităţii şi luminii excesive, căldurii, pierderii de
apă şi atacului microbian. Îndepărtarea stratului protector de ceară de pe suprafaţa fructelor determină
133
alterarea lor mai rapidă, datorită acţiunii microorganismelor. Ceridele se mai găsesc în fibrele de in şi
cânepă, în sucul lăptos al diferitor plante laticifere, în celulele bacteriilor acido-rezistente. În cantitate
mai mare ceridele se găsesc în plantele din zona tropicală şi subtropicală.
Cerurile naturale reprezintă un amestec de substanţe formate din ceride, hidrocarburi, alcooli şi
acizi superiori liberi. În ceruri se mai găsesc în cantitate mică gliceride, steride, răşini şi alte substanţe.
Dintre cerurile naturale vegetale fac parte: ceara de carnauba, ceara merelor, ceara de candelilla,
ceara de albine, lanolina.
Ceara de Carnauba obţinută de pe frunzele palmierului Corypha cerifera din America de Sud
este formată preponderent din cerotat de miricil, fiind bogată în alcooli superiori. În cantităţi mici se
găseşte în bumbac, cânepă, trestie de zahăr. Se utilizează în industria chimică, cosmetică, farmaceutică.
În industria alimentară este înregistrată în calitate de aditiv E903 [9]
Ceara merelor conţine un număr mare de acizi graşi (acid miristic, acid palmitic, acid stearic,
acid oleic, acid linoleic, acid arahic, acid metiltetradecanoic, acid hexadecanoic). Pe suprafaţa
majorităţii legumelor şi fructelor se găsesc de asemenea acizii melisic şi ursolic. Soiurile de măr care
au un conţinut mai ridicat de ceride (Red Delicios) au pierderi mai mici de apă şi pot fi păstrate un timp
mai îndelungat.
Ceara de Candelilla este o ceară bogată în parafine care se găseşte predominant în plantele
Euphorbia cerifera. Acest tip de ceară este un aditiv alimentar (E902) utilizat în industria alimentară în
calitate de agent de glazurare; se foloseşte de asemenea în industria cosmetică [9].
În regnul animal cerurile se întâlnesc la insecte, păsări, mamifere.
Ceara de albine este secretată de glandele specializate din abdomenul albinelor lucrătoare ale
speciei Apis melifera. Componentul principal al cerii de albine este un ester al triacontanolului şi
acidului palmitic (fig. 7.16). În ceara de albine se mai conţin acizi superiori liberi, hidrocarburi, alcooli
liberi etc. [23].

Fig. 7.16. Componentele principale ale cerii de albine [4]

Este o substanţă solidă, galbenă, care se topeşte la 62 ̶ 65°C. Ea formează pereţii celulelor în
care albinele depozitează mierea. Este folosită la prepararea lumânărilor, a cerii de parchet, la obţinerea
unor produse cosmetice, la acoperirea produselor alimentare (caşcaval, bomboane etc.), a preparatelor
medicinale. Cerurile sunt înregistrate în calitate de aditivi alimentari E901 ̶ 903.
Lanolina este o substanţă higroscopică, ceroasă, de culoare galbenă secretată de glandele
sebacee ale animalelor cu lână. Conţine esteri ai cerurilor cu catenă lungă (circa 97% din masa totală),
alcooli, steroli liberi, acizi graşi şi hidrocarburi [15]. Lanolina protejează lâna şi pielea animalelor de
umezeală şi uscăciune. Datorită puterii mari de emulsionare cu apa lanolina se foloseşte în industria
cosmetică la obţinerea cremelor. Este folosită în medicină, în industria textilă şi a pielăriei.
3. Etolidele sunt lipide simple, întâlnite în cerurile unor conifere (pin, jneapăn). Din punct de
vedere chimic, sunt esteri ciclici ai unor hidroxiacizi superiori:
acidul sabinic HO ̶ CH2 ̶ (CH2)10 ̶ COOH şi acidul juniperic HO ̶ CH2 ̶ (CH2)14 ̶ COOH.
În structura etolidelor intră două molecule ale aceluiaşi acid: una din molecule participă la
esterificare prin grupa carboxilică, iar cealaltă ̶ prin grupa hidroxilică. Prin condensarea mai multor
molecule de hidroxiacizi, se pot obţine etolide cu greutate moleculară de peste 2 000.

134
 4. Steridele sunt lipide simple care se găsesc în cantităţi mici în toate organismele vegetale şi
animale; din punct de vedere chimic, sunt esteri ai acizilor graşi superiori (acidul palmitic, acidul
stearic, acidul oleic) cu steroli (alcooli superiori ciclici aromatici).
Sterolii sunt monoalcooli secundari ciclici cu 30 atomi de carbon, care derivă de la hidrocarbura
saturată tetraciclică steran (C17H28). Derivaţii steranului poartă denumirea de steroizi. Steranul are trei
cicluri hexagonale (A, B, C) şi un ciclu pentagonal (D), iar numerotarea atomilor de carbon începe din
partea superioară a inelului A (fig. 7.17).

Fig. 7.17. Structura steranului [25] Fig. 7.18. Elementele constitutive ale colesterolului [2]

Nucleul steranului reprezintă un element structural de bază a următoarelor substanţe biologic

active: colesterol, acizi biliari, hormoni steroizi, glicozide cardiotonice.
Sterolii pe lângă nucleul steranic conţin în moleculă următoarele elemente constitutive (fig.
7.18):
 la C3 au o grupă hidroxilică, care le conferă caracterul de alcooli secundari;
 la C17 au fixată o catenă laterală, formată din 8 ̶ 10 atomi de carbon, care se termină printr-un
radical izopropilic;
 la punctele de legătură dintre cicluri, respectiv la C10 şi C13 sunt fixaţi doi radicali metil, notaţi
cu C18 şi C19 care se numesc metili angulari;
 ciclurile şi catena laterală pot fi complet saturate sau pot conţine 1 ̶ 3 legături duble.
Sterolii de deosebesc între ei prin structura catenei laterale, prin gradul de saturare, prin numărul
şi poziţia legăturilor duble, prin poziţia şi orientarea hidroxilului de la C3 şi a hidrogenului de la C5.
Sterolii sunt substanţe cristalizabile, care au puncte de topire mai ridicate decât ale gliceridelor,
variind între 102 ̶ 170 °C. Sunt solubili în solvenţi organici şi insolubili în apă. Cei care prezintă
legături duble în moleculă dau reacţii de adiţie cu hidrogenul şi halogenii.
Steridele sunt substanţe de culoare albă, solide, insolubile în apă; cu apa formează emulsii fine,
stabile. Sunt solubile în hidrocarburi, acetonă, greu solubile în alcool. Steridele se hidrolizează mai
greu decât gliceridele. În funcţie de originea lor, steridele se clasifică în trei grupe mari: micosteride,
fitosteride, zoosteride [5].
Micosteridele sunt steride cu o componentă alcoolică ergosterol, prezente în micoorganisme
(drojdii şi ciuperci). Ergosterolul a fost izolat pentru prima dată din ciuperca fitoparazită Cornul
Secarei (Claviceps purpurea ̶ rye ergot fungus). Este un component al membranelor celulare ale
drojdiilor şi ciupercilor. Prezenţa ergosterolului în plante (secară, lucernă, hamei) se explică prin faptul
că acestea sunt infectate frecvent cu ciuperci parazite [26].
Formula moleculară a ergosterolului este C28H44O. În stare pură ergosterolul este cristalin, de
culoare albă, insolubil în apă, dar solubil în solvenţi organici. Este provitamina vitaminei D 2. Spre
deosebire de majoritatea sterolilor, ergosterolul posedă în ciclul B două legături duble (fig. 7.19).

135
 Fig. 7.19. Structura chimică a mico-, fito-, şi zoosterolilor [2]

Fitosteridele sunt steride sintetizate de plante, cu o componentă alcoolică reprezentată de

fitosteroli ̶ sitosterol şi stigmasterol (fig. 7.19). Sitosterolul este principalul component al sterolilor din
diferite uleiuri (de soia, din seminţe de bumbac şi din germeni de cereale) şi este adesea însoţit de
stigmasterol, mai ales în uleiul din germenii de cereale. Stigmasterolul se deosebeşte de sitosterol prin
faptul că are o legătură dublă între atomii de carbon C 22 şi C23. Fitosterolii se găsesc în natură atât sub
formă de fitosteride, cât şi sub formă liberă. Ei au importanţă în biosinteza hormonilor steroizi şi a
vitaminelor D. Fitosterolii conţin în molecula lor 29 atomi de carbon.
Zoosteridele, steride prezente la animale, au o componentă alcoolică reprezentată frecvent de
colesterol, răspândit pe larg în toate celulele corpului omenesc. Circa 80% din colesterol se sintetizează
în organism (în ficat, rinichi, glande sexuale) şi 20% pătrunde în organism cu hrana [26]; se găseşte în
cantităţi mai mari în sânge, ficat, creier.
Colesterolul pur este o substanţă cristalină, insolubilă în apă, solubilă în solvenţi organici, are în
moleculă 27 atomi de carbon. Formează cu acizii graşi esteri complecşi numiţi colesteride (în special
cu acizii palmitic, stearic sau oleic); din totalul colesterolului, 1/3 se găseşte în stare liberă, restul de 2/3
este esterificat. Oxidarea colesterolului conduce la formarea 7-dehidrocolesterolului care conţine o
pereche de legături duble conjugate. Acest sterol se găseşte în piele şi constituie precursorul vitaminei
D. Colesterolul îndeplineşte în organism o serie de funcţii vitale:
 reglează permeabilitatea membranelor celulare şi asigură stabilitatea lor într-un diapazon larg de
temperaturi;
 este un precursor chimic al acizilor biliari, vitaminei D3, hormonilor steroizi;
 are o acţiune antihemolitică şi antitoxică;
 joacă un rol important în răspunsul imun al organismului şi în activitatea sistemului nervos;
 favorizează absorbţia acizilor graşi.
Acizii biliari sunt steroizi a căror catenă laterală este alcătuită din cinci atomi de carbon şi se
termină cu o grupă carboxilică. Împreună cu sărurile lor reprezintă componenţii principali ai bilei şi
sunt sintetizaţi de organismul animal din colesterol. Structura lor deriva de la hidrocarbura colan.
Acizii biliari se deosebesc între ei prin numărul de grupe hidroxilice şi locul ocupat de acestea în
moleculă. În bila umană au fost izolaţi patru acizi biliari: acidul colic, acidul dezoxicolic, acidul
chenodezoxicolic şi acidul litocolic (fig. 7.20).

136
 Fig. 7.20. Structura chimică a acizilor biliari [2]

În bila umană predomină acidul colic. Acidul colic şi acidul chenodezoxicolic se sintetizează în
ficat din colesterol şi se numesc acizi biliari primari. Acidul dezoxicolic şi litocolic se numesc acizi
biliari secundari, întrucât se sintetizează din acizii biliari primari în lumenul intestinal sub acţiunea
microorganismelor.
Hormonii steroizi (fig.7.21) sunt o grupă de substanţe biologic active (hormoni sexuali,
hormoni corticosteroizi etc.) care reglează procesele metabolice, de creştere şi reproducere la animale
şi oameni. La animalele vertebrate, hormonii steroizi se sintetizează din colesterol în măduva glandelor
suprarenale, în celulele Leydig ale testiculelor, în foliculele şi corpul galben ale ovarelor, în placentă.
Dat fiind faptul că aceste substanţe au un caracter lipofil, acestea trec uşor din citoplasma celulelor
prin membranele plasmatice în sânge, de unde pătrund în celulele ţintă. La oameni sunt prezenţi
următorii hormoni steroizi: progesteron, cortizol, aldosteron, testosteron, estradiol şi calcitrol.

Fig. 7.21. Structura chimică a hormonilor steroizi [2]

Ecdisonul este hormonul năpârlirii sau hormonul stimulării metamorfozării (de crestere, de
diferenţiere) secretat de glandele protoracice ale insectelor.

137
 7.4. LIPIDELE COMPLEXE

Lipidele complexe reprezintă un grup de substanţe larg răspândite în natură. Ele predomină în
regnul animal. În cantitate mai mare se află în ţesuturile şi organele cu activitate biochimică şi
fiziologică intensă ̶ creier 30%, ficat 10%, inimă 7%, în membrana celulară etc [3]. La plante se află în
cantitate mai însemnată în seminţe şi fructe.
Din punct de vedere chimic, lipidele complexe sunt esteri sau amide ai unor alcooli cu acizii
graşi. În structura lipidelor complexe mai intră acid fosforic, aminoalcooli, inozitol şi diferite glucide.
Se împart în două categorii: fosfolipide (conţin în moleculă acid fosforic) şi glicolipide (nu conţin acid
fosforic).
1. Fosfolipidele (fosfatide) sunt esteri ai unor polialcooli cu acizi graşi superiori în constituţia
cărora mai intră un rest de acid fosforic, mai rar două şi o bază azotată sau compuşi cu azot (colina,
etanolamina şi serina).
Fosfolipidele se dizolvă bine în solvenţi organici; cu apa dau emulsii şi, de asemenea, formează
soluţii coloidale deoarece posedă grupe polare. Capătul la care este aşezat restul de acid fosforic are
proprietăţi hidrofile, în timp ce cele două grupe acil, provenite de la acizii graşi, formează partea
hidrofobă. Datorită acestei structuri, fosfolipidele au proprietatea de a forma emulsii stabile şi sunt
utilizate în industria alimentară în calitate de emulgatori pentru fabricarea cremelor, ciocolatei,
maionezei, sosurilor etc.
Fosfolipidele intră în compoziţia tuturor ţesuturilor şi celulelor organismelor animale şi
vegetale, însă cantităţi foarte mari conţine ţesutul nervos al omului şi vertebratelor. Multe fosfolipide se
conţin în inima şi ficatul animalelor, seminţele plantelor (soia, bumbac, floarea-soarelui), ouăle
păsărilor, icrele şi lapţii peştilor etc. Ele formează complexe cu proteinele, participă la formarea
biomembranelor şi graţie structurii lor chimice (prezenţa grupelor polare, a părţilor hidrofilă şi
hidrofobă), fosfolipidele asigură semipermeabilitatea acestora.
În funcţie de tipul polialcoolului (glicerol sau sfingozina) care intră în compoziţia lor,
fosfolipidele se împart în glicerofosfolipide şi sfingofosfolipide. Acizii graşi superiori care intră în
molecula fosfolipidelor pot fi: saturaţi (acizii palmitic, stearic) sau nesaturaţi (acizii linoleic, linolenic,
arahidonic, lignoceric etc.).
1.2. Glicerofosfolipidele (glicerofosfatide, fosfogliceride, fosfoacilgliceroli) intră în componenţa
tuturor membranelor celulare. Sunt diacilgliceroli cu un rest de acid fosforic în poziţia 3, rest care poate
lega o serie de compuşi: un hidroxiaminoacid (serina), o amină hidroxilată (colina, etanolamina) sau
un poliol (inozitol). Glicerofosfolipidele sunt substanţe solubile în solvenţi organici, dar insolubile în
acetonă, deosebindu-se sub acest aspect de lipidele simple. Din această categorie de lipide fac parte:
acizii fosfatidici, fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinozitol,
fosfatidilglicerol, difosfatidilglicerol (fig. 7.22).
Acizii fosfatidici, cele mai simple lipide complexe, se găsesc în ţesuturile animale (ficat, ţesut
nervos) şi vegetale (germenii cerealelor, frunzele plantelor), având rol în biosinteza gliceridelor şi
fosfolipidelor; acizii fosfatidici se găsesc în plante atât în stare liberă, cât şi sub formă de săruri de
magneziu, calciu şi de potasiu. Acizii fosfatidici sunt diacilgliceroli care au în poziţia α sau β un rest de
acid fosforic. În natură se găseşte forma α a acidului fosfatidic, în timp ce forma β apare prin hidroliza
unor lipide complexe. Cardiolipina (difosfatilglicerolul) este abundentă în ţesuturile animale (în special
în mitocondrii).
Fosfatidilcolinele (lecitinele) se găsesc în cantităţi importante în diferite organe şi ţesuturi de
origine animală (ficat, creier, rinichi, gălbenuş de ou) şi vegetală (soia, germeni de cereale); sunt
diacilgliceroli care în poziţia 3 au un rest de acid fosforic, care la rândul său, leagă baza azotată colina.
Acizii graşi esterificaţi din structura 1,2 diacilglicerolilor pot fi saturaţi (esterifică un ̶ OH primar) sau
nesaturaţi (esterifică un ̶ OH secundar). În funcţie de poziţia restului de acid fosforic la atomul de
carbon α sau β al glicerolului, se deosebesc α- şi β-colinfosfolipide. Lecitinele naturale sunt de formă α.
138
Sunt optic active şi aparţin seriei L. Lecitinele sunt substanţe albe, hidroscopice, ceroase, care se
solubilizează bine în solvenţi ai grăsimilor; se obţin la scară industrială din soia, iar în industria
alimentară se folosesc ca emulgatori.
Fosfatidiletanolaminele (cefaline) şi fosfatidilserinele sunt diacilgliceroli care prezintă în
poziţia 3 un rest de acid fosforic, care leagă, la rândul său, compuşi cu azot ̶ etanolamina sau serina.
Acizii graşi esterificaţi din structura 1,2 diacilglicerolilor sunt acizii palmitic, stearic şi oleic. Intră în
structura biomembranelor.
Fosfatidilinozitolii sunt lipide complexe care prin hidroliză formează o moleculă de glicerol, o
moleculă de inozitol, două molecule de acid gras şi 1 ̶ 3 molecule de acid fosforic. Sunt derivaţi ai
acidului α-fosfatidic, răspândiţi în diferite organe (creier, ficat, muşchi, inimă) şi au rol în transportul
acizilor graşi; sunt prezenţi în regnul vegetal, în special, în seminţele de arahide, grâu şi porumb.

Fig. 7.22. Structura unor glicerofosfolipide [4]

139
 1.2. Sfingofosfolipidele (sfingofosfatide, sfingomieline, fosfosfingolipide) au în moleculă, în lo-
cul glicerolului, un aminoalcool cu lanţ
lung, numit sfingozină, care prin legătură
amidică se leagă cu un acid gras, formând
un compus numit ceramidă, care la rândul
său, se asociază, prin legătură esterică, cu
acidul fosforic şi colina (fig. 7.23). Se
găsesc în cantităţi mici în toate ţesuturile
animale, în stare liberă în diverse structuri,
de exemplu în membrana celulară sau în
teaca de mielină a axonilor. Datorită
acestui fapt sfingofosfolipidele se mai
Fig. 7.23. Structura generală a unei sfingomieline [21] numesc sfingomieline.
Acestea diferă între ele în funcţie de
acidul gras (acidul lignoceric, nervonic, stearic, palmitic) din compoziţia lor.
2. Glicolipidele sunt substanţe complexe, cu o structură destul de diferită, însă în toate sunt
prezente sfingozina şi o componentă glucidică (fig. 7.24). Se împart în cerebrozide şi gangliozide.

Fig. 7.24. Structura unor glicolipide [4]

* ̶ Glc, D-glucoză; Gal, D-galactoză; GalNAc, N-acetil-D-galactozamină; Neu5Ac, acid N-acetilneuraminic
(acid sialic)

2.1. Cerebrozidele sunt lipide complexe care prin hidroliză formează o moleculă de sfingozină,
un acid gras şi o hexoză (mai frecvent galactoza, mai rar glucoza). În molecula unei cerebrozide restul
de sfingozină este legat amidic cu acidul gras şi eteric cu o moleculă de hexoză; nu conţin fosfor.

140
Restul de hexoză este legat β-glicozidic. Cele mai răspândite cerebrozide sunt glucocerebrozidele şi
galactocerebrozidele. Cerebrozidele din plante, ficat şi splină conţin glucoză, iar cele din creier conţin
galactoză.
Cerebrozidele se deosebesc între ele prin natura acidului gras pe care-l conţin în moleculă. În
funcţie de acidul gras constituent cerebrozidele au denumiri diferite: cerebrone – care conţin acid
cerebronic, cerazine – care conţin acid lignoceric, nervone – care conţin acid nervonic etc.
2.2. Gangliozidele sunt lipide complexe cu masă moleculară mare în compoziţia cărora, alături
de acizii graşi superiori, aminoalcoolul sfingozina, hexoze şi galactozamină intră şi acidul neuraminic
sau derivatul său acidul sialic (fig. 7.25).

Fig. 7.25. Structura generală a unei gangliozide [12]; * ̶ GM1, GM2, GM3 ̶ tipuri de gangliozide;
G ̶ gangliozid; M ̶ monosialic

Principalul acid sialic din ţesuturile umane este acidul N-acetilneuraminic (Neu Ac). Sunt
cunoscute mai mult de 60 de gangliozide care diferă prin numărul şi poziţia acidului neuraminic.
Gangliozidele se găsesc în cantităţi mari în creier, la nivelul terminaţiilor nervoase. Au rol
important în transmiterea impulsului nervos la nivelul sinapselor. Au capacitatea de a restabili
excitabilitatea electrică a ţesutului nervos. De asemenea, gangliozidele leagă specific sau inactivează
unele toxine bacteriene.

7.5. COMPUŞII CU CARACTER LIPIDIC (LIPOIDE)

Lipoidele sunt compuşi naturali lipsiţi de acizi graşi, care au caracteristicile comune unor lipide
adevărate. Au o structură poliizoprenică, fiind derivaţi ai izoprenului, şi un grad mai mare sau mai mic
de nesaturare. Lipoidele se împart în eicosanoide şi izoprenide.

141
 1. Eicosanoidele sunt substanţe derivate din trei acizi polinesaturaţi cu 20 atomi de carbon [10]:
acidul eicosapentaenoic (ω-3, cu 5 legături duble); acidul arahidonic (ω-6, cu 4 legături duble); acidul
γ-dihomolinolenic (ω-6, cu 3 legături duble). Două familii de enzime catalizează oxidarea acizilor graşi
şi formarea eicosanoidelor:
 ciclooxigenaze (COX) generează o subclasă de eicosanoide ̶ prostanoide, care includ
prostaglandine (mediatori ai reacţiilor inflamatorii), tromboxane (mediatori ai vasoconstricţiei),
prostacicline (implicate în procesele inlamatorii);
 lipooxigenaze (LOX) generează o subclasă de eicosanoide ̶ leucotriene, mediatori ai reacţiilor
inflamatorii, produşi în leucocite în rezultatul oxidării acidului arahidonic sub acţiunea enzimei
arahidonat 5-lipoxigenază [16].
2. Izoprenidele sunt substanţe derivate din izopren şi se clasifică în două clase: terpene şi
steroizi (derivaţi sterolici).
2.1. Terpenele sunt compuşi foarte răspândiţi în regnul vegetal, intrând în componenţa uleiurilor
eterice care conferă florilor şi fructelor un miros caracteristic. Se întâlnesc şi în regnul animal: la unele
termite şi specii de fluturi. Multe terpene reprezintă, din punct de vedere chimic, hidrocarburi
aromatice care au un rol de protecţie a plantelor de paraziţi, de exemplu la conifere.
Un număr mare de compuşi naturali din familia terpenelor provin din polimerizarea şi
rearanjarea scheletului carbonic al aceluiaşi precursor izopren, o dienă cu 5 atomi de carbon, cu
formula moleculară C5H8. Formula moleculară a terpenelor este (C 5H8)n, unde n ̶ reprezintă numărul
de unităţi de izopren [22]. Transformările biochimice, precum oxidarea sau rearanjarea scheletului
carbonic din moleculă, adăugarea la moleculă a unor grupări funcţionale conduce la formarea
terpenidelor.
Terpenele se clasifică în funcţie de numărul unităţilor de izopren în moleculă; prefixul in
denumirea terpenelor indică numărul de unităţi de izopren (fig. 7.26). Se deosebesc monoterpene,
sesquiterpene, diterpene, triterpene, sesquaterpene, tetraterpene şi politerpene.
Monoterpenele (C10H16, I = 2) sunt alcătuite din două unităţi de izopren. Monoterpenele pot fi
liniare (aciclice) sau ciclice. Din categoria monoterpenelor aciclice întâlnite frecvent în componenţa
uleiurilor eterice şi a răşinilor fac parte următorii compuşi: ocimen (din busuioc), mircen (din dafin,
hamei), geraniol şi citronelol (din ulei de trandafir), linalool (din ulei de portocale, coriandru,
levănţică).
Monoterpenele ciclice sunt reprezentate de limonen (din ulei de chimion, mărar şi coaja
fructelor de citrice), pinen (din esenţe de levănţică, lămâie, coriandru, pătrunjel), mentol (din uleiul
eteric de mentă), camfor (din arborele Cinnamomum camphora).
Sesquiterpenele (C15H24, I = 3) sunt alcătuite din trei unităţi de izopren, se găsesc în uleiuri
esenţiale ale unor plante (Humulus lupulus ̶ hamei, Cannabis sativa ̶ cânepă, Rosmarinus officinalis ̶
rozmarin, Artemisia absinthum ̶ absintin, Acacia farnesiana ̶ acacia etc.). Sunt constituenţi ai
răşinilor de mir (Commiphora molmol). Sesquiterpenele pot fi aciclice (farnesol), mono- sau biciclice
(humulenă, cariofilenă). S-a constatat că sesquiterpenele au proprietăţi anestezice, antibacteriene şi
antifungice. Mono- şi sesqueterpenele, prezente în fructe, legume, condimente şi vin determină un
spectru larg de arome plăcute.
Diterpenele (C20H32, I = 4) sunt compuşi alcătuiţi din patru unităţi de izopren, derivaţi ai
metabolitului geranilgeranil pirofosfat [22]. Compuşii din această categorie pot fi aciclici şi ciclici (bi-,
tri-, tetraciclici). Exemple de diterpene vegetale sunt cafestolul, kahweolul, taxolul etc. Cafestolul şi
kahweolul se conţin în cafea (Coffee arabica), taxolul se conţine în scoarţa coniferului Taxis brevifolia
şi este utilizat în calitate de medicament pentru tratarea tumorilor cervicale şi a cancerului de sân. La
animale, din categoria diterpenelor face parte fitolul, precum şi vitaminele A, E, K (fig. 7.26). Au un
efect antiinflamator şi proprietăţi antimicrobiene.

142
 Fig. 7.26. Principalele izoprenide naturale [2]

Triterpenele (C30H48, I = 6) sunt substanţe alcătuite din şase unităţi de izopren, derivate dintr-un
compus triterpenic liniar scualena (componentul principal al uleiului din ficat de rechin) (fig. 7.26).
Acesta din urmă derivă din asocierea reductivă a două molecule de farnesil pirofosfat. Din scualenă se
sintetizează lanosterol şi cicloartenol ̶ precursorii structurali ai tuturor steroizilor [22].
Sescuaterpenele (C35H56, I = 7) sunt substanţe de origine microbiană alcătuite din şapte unităţi
de izopren. Exemple de sescuaterpene sunt ferugicadiol şi tetraprenilcurcumen.
Tetraterpenele (C40H64, I = 8) conţin opt unităţi de izopren şi formează familia de carotenoizi la
plante, iar la animale sunt precursori ai vitaminei A. Din această categorie fac parte: substanţe aciclice
(licopen), monociclice (γ-caroten), biciclice (α- şi β-caroten).
Politerpenele reprezintă lanţuri lungi alcătuite din unităţi de izopren. Guma naturală, produsă de
arborele de cauciuc (Hevea brasiliensis), e un poliizopren la care legăturile duble au configuraţia cis.
Arborele Palaquium gutta produce gutapercă ̶ o răşină asemănătoare cauciucului, care din punct de
vedere chimic reprezintă un poliizopren cu legături duble în configuraţia trans.
2.2. Steroizii (derivaţii sterolici) diferă între ei prin grupele funcţionale şi catenele laterale
grefate pe nucleul steranic, prin prezenţa unor legături duble şi a unui număr mare de stereoizomeri. La
animale principalele grupe de sterozi naturali sunt: sterolii, acizii biliari şi hormonii steroizi (vezi
cap.7.3). La plante, de asemenea, au fost identificate o serie de substanţe cu structură steroidică cu
proprietăţi farmacogenetice: alcaloizi steroidici, glicozide cardiotonice şi saponine.

143
 7.6. ROLUL BIOLOGIC AL LIPIDELOR

În organism, lipidele îndeplinesc funcţii importante.

1. Funcţia energetică (de rezervă). Trigliceridele sunt folosite de organism în calitate de sursă
de energie. La oxidarea completă a unui gram de
grăsime se degajă 9,4 kcal [1], dublu faţă de
energia furnizată de glucoză (3,9 kcal). Grăsimile
se descompun sub acţiunea enzimelor lipaze până
la glicerol şi acizi graşi, care la rândul său se
oxidează în mitocondriile celulare până la CO2 şi
H2O (fig. 7.27).
Grăsimile se acumulează în citoplasma
celulei sub formă de picături. Depunerile de
Fig. 7.27. Schema generală de oxidare a acizilor graşi în grăsime se utilizează la animale în calitate de
mitocondriile celulare [2] sursă de substanţe de rezervă şi se acumulează în
ţesutul adipos, sub piele (subcutanat) şi în jurul organelor interne.
Plantele utilizează, de regulă, glucidele în calitate de substanţe de rezervă, însă în fructele şi
seminţele unor specii de plante (Olea europaea ̶ măsline, Prunus dulcis ̶ migdale, Phoenix
dactylifera ̶ curmale, Hippophaë rhamnoides ̶ cătină, Helianthus annuus ̶ floarea-soarelui, Ricinus
communis ̶ ricin, Glycine max ̶ soia, Linum usitatissimum ̶ in, Cannabis sativa ̶ cânepă etc.),
grăsimile de rezervă se găsesc în cantităţi mari, constituind o substanţă de nutriţie importantă pentru
embrion.
2. Funcţia de termoizolare şi protecţie mecanică. La multe animale termofile lipidele se
acumulează în ţesutul gras subcutanat, micşorând astfel pierderea de căldură. Un strat lipidic gros
subcutanat este caracteristic, în special, mamiferelor acvatice (balene, morse etc.). În acelaşi timp, la
animalele care vieţuiesc într-un mediu arid (cămile, iepurele pitic cu coada groasă etc.) grăsimile se
depun pe sectoare izolate ale corpului (în cocoaşa cămilei, în coada iepurelui pitic cu coada groasa ̶
Salpingotus crassicauda) în calitate de rezervă de apă, care este un produs de oxidare a grăsimilor.
Stratul subcutanat de grăsime asigură şi o protecţie mecanică a animalului, atenuează efectul
loviturilor mecanice, iar lipidele din ţesutul adipos în jurul organelor interne au un rol însemnat în
susţinerea şi protecţia acestora de zdruncinare.
Ceridele îndeplinesc funcţii de protecţie şi de hidroizolare, acoperind pielea şi lâna animalelor
(lanolina), frunzele şi fructele plantelor (pruina).
3. Funcţia de structură. Lipidele sunt componente ale membranelor celulare. În 1 μm (10-6m) de
membrană biologică se conţin ~1 mln. de molecule lipidice [24]. Lipidele membranare tipice includ:
fosfolipide, glicolipide, colesterol (fig. 7.28). La suprafaţa celulelor animale glicolipidele şi
glicoproteidele formează un înveliş periferic – glicocalix, care asigură recunoaşterea şi adeziunea
intercelulară. În membranele celulare ale drojdiilor şi ciupercilor se conţine ergosterol. Membranele
tilacoizilor cloroplastelor conţin o cantitate mare de galactolipide şi sulfolipide.
Acizii graşi din componenţa fosfolipidelor conferă membranelor proprietăţi fizice particulare ̶
elasticitate, vâscozitate, iar prezenţa colesterolului în bistratul lipidic reglează fluiditatea membranelor.
Toate lipidele din componenţa membranelor posedă proprietăţi amfifilice: acestea sunt alcătuite
dintr-o parte hidrofilă şi una hidrofobă. În mediu apos astfel de molecule formează spontan micelii şi
bistraturi în rezultatul interacţiunilor hidrofobe; în astfel de structuri părţile superioare polare ale
moleculelor (head group) sunt orientate în exterior spre faza apoasă, iar părţile inferioare apolare (tail
group) sunt îndreptate spre interior. Aşa o amplasare este caracteristică şi pentru lipidele membranare
(fig. 7.28). Prezenţa unui strat hidrofob este foarte importantă pentru funcţionalitatea membranelor,
deoarece acesta este impermeabil pentru ioni şi compuşi polari.

144
 Fig. 7.28. Lipidele membranare la animale [2]

4. Funcţia reglatoare şi de semnalizare. Unele lipide joacă un rol activ în reglarea

metabolismului celular. Bunăoară, hormonii steroizi, secretaţi de glandele sexuale şi măduva glandelor
suprarenale, se transportă cu sângele prin tot organismul şi asigură creşterea, diferenţierea celulelor,
ţesuturilor şi organelor, reglează căile de biosinteză şi degradare a metaboliţilor principali (glucoză,
acizi graşi etc.), procesele digestive, homeostazia celulară etc. Eicosanoidele, substanţe derivate de la
acizii graşi polinesaturaţi, de asemenea, reglează un spectru larg de funcţii fiziologice ale organismului.
Aceste substanţe, de exemplu, sunt necesare pentru funcţionarea normală a sistemului reproducător,
inducţia şi derularea procesului imflamator, coagularea sângelui, reglarea presiunii arteriale etc.
În cadrul clasei lipidelor se remarcă o grupă de substanţe cu denumirea de mediatori secundari
(engl. second messengers), care asigură transmiterea semnalului de la hormoni sau alte substanţe
biologic active în interiorul celulei. Spre exemplu, prostaglandinele şi leukotrienele sunt mediatori ai
reacţiilor inflamatorii, tromboxanele mediază vasoconstricţia, fosfatidilinozitol-4,5-bifosfat este un
compus implicat în semnalizare cu participarea G-proteinelor (engl. G proteins), fosfatidilinozitol-
3,4,5-trifosfat iniţiază formarea unor complexe supramoleculare de proteine de semnalizare la acţiunea
unor factori extracelulari [24].
Lipidele pot ataşa proteine specifice de membranele celulare (fig. 7.29). Ancorele lipidice
reprezentate de acizi graşi (acid palmitic, acid miristic), izoprenide (farnesol), glicolipide (glicozil
fosfatidilinozitol ̶ GPI) se leagă covalent cu lanţurile peptidice ale moleculelor proteice membranare.

Fig. 7.29. Proteinele membranare V şi VI ancorate de Fig. 7.30. Funcţii specifice ale lipidelor [2]
lipide [2]

145
 De natură lipidică sunt cofactorii enzimatici, precum vitamina K şi ubiquinona (Coenzima Q sau
CoQ), pigmentul retinal sau pigmentul vizual care are un rol central în procesul vederii (fig. 7.30).

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Lipidele simple reprezintă compuşi alcătuiţi din............................................................................

1.2. Uleiurile vegetale conţin acizi graşi.................................................................................................
1.3. La oxidarea acizilor graşi se formează.............................................................................................
1.4. În organismul uman vitamina D se sintetizează din.......................................................................
1.5. Steridele sunt esteri ai ......................................................cu ..........................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Indicele de iod reflectă gradul de nesaturare al grăsimilor.

2.2. Acizii graşi esenţiali nu se sintetizează în organismul animal.
2.3. Fosfolipidele pot forma emulsii stabile.
2.4. Cele mai răspândite lipide în natură sunt trigliceridele.
2.5. Râncezirea este un proces de maturare a brânzeturilor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Lipide:
а) clorofilă; b) ceride; c) gliceride; d) pectină; e) cumarină.
3.2. În componenţa gliceridelor intră:
a) aminoacizi; b) glucoză; c) baze azotate; d) acizi graşi; e) glicerină.
3.3. Săpunurile se formează la interacţiunea gliceridelor cu:
a) HCl; b) H2O; c) NaOH; d) H2.
3.4. Ceride:
a) lanolina; b) pruina; c) ergosterol; d) ceară de albine; e) glicerină.
3.5. În compoziţia fosfolipidelor intră:
a) gliceroli; b) steroli; c) fosfaţi; d) inozitol; e) sfingozină.

4. Asociaţi:

Clasificarea acizilor graşi după gradul de saturaţie

1. Acizi graşi saturaţi A. Palmitic
2. Acizi graşi nesaturaţi B. Stearic
C. Oleic
D. Linolic
E. Arahic
F. Linolenic
G. Miristic
H. Arahidonic
I. Ricinoleic

146
5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi
separat.

5.1. Lipoproteide, gliceride, gangliozide, sfingofosfolipide, inozitolfosfolipide, cerebrozoide.

5.2. Acid linoleic, acid oleic, acid linolenic, acid arahidonic, acid clupanodonic.
5.3. Carne de somon, ulei de in, untura de peşte, soia, ulei de muştar, arahide, brânză, seminţe de
floarea-soarelui.

6. Completaţi tabelul.

Acizi graşi saturaţi / Acizi graşi nesaturaţi

Asemănări Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Caracteristica generală şi clasificarea lipidelor.

7.2. Proprietăţile fizico-chimice ale lipidelor.
7.3. Indicii de calitate ai grăsimilor.
7.4. Funcţiile lipidelor în celulă.
7.5. Râncezirea grăsimilor.

GLOSAR

Artropode ̶ încrengătură de animale nevertebrate, cu schelet chitinos, segmentat și articulat (racul,

furnica, păianjenul, cărăbușul etc.).
Axon ̶ prelungire a neuronului.
Celulele Leydig ̶ un grup de celule adiacente tubilor seminiferi în testicule, având rol în producerea
testosteronului.
Cutină ̶ substanță ceroasă, impermeabilă, care impregnează cuticula vegetalelor.
Dienă ̶ hidrocarbură care conține două legături duble în moleculă.
Fitol ̶ alcool diterpenic aciclic care poate fi folosit în calitate de precursor la sinteza chimică a
vitaminelor E şi K1.
G-proteine ̶ familie de proteine (GTPaze) care funcţionează în calitate de mediatori secundari în
cascade de semnalizare intercelulare.
Geranilgeranil pirophosphate ̶ metabolit intermediar utilizat de organisme în biosinteza terpenelor şi
terpenidelor; la plante este un precursor al carotenoidelor, giberelinelor, tocoferolilor, clorofilei.
Izoprenide ̶ compuşi naturali din clasa lipidelor care se formează din acid mevalonic.
Homeostazie ̶ proprietate a organismelor vii de a-și menține constantele fiziologice în condiții diferite
de mediu; echilibru al mediului interior al individului.
Ozonidă ̶ compus organic obținut prin adăugarea ozonului la o alchenă.
Prostaglandine ̶ grup de substanțe derivate din acizi grași esențiali, cu rol important în reglarea
hormonală, agregarea trombocitelor, producerea inflamațiilor, contracția musculaturii netede.
Tilacoizi ̶ compartimente separate de o membrană din cadrul cloroplastelor şi cianobacteriilor.
Ubiquinonă ̶ coenzimă liposolubilă prezentă în mitocondriile celulelor eucariote; component al
lanţului de transport al electronilor care participă la fosforilarea oxidativă.
147
 BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetală. − Chişinău, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Oprică, L. Biochimia produselor alimentare. – Iaşi: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. http: Alpha-linolenic acid //en.wikipedia.org/wiki/Alpha-linolenic_acid
7. http: Arachidonic acid //en.wikipedia.org/wiki/Arachidonic_acid
8. http: Candelilla wax //en.wikipedia.org/wiki/Candelilla_wax
9. http: Carnauba wax //en.wikipedia.org/wiki/Carnauba_wax
10. http: Eicosanoid //en.wikipedia.org/wiki/Eicosanoid
11. http: Fatty acid //en.wikipedia.org/wiki/Fatty_acid
12. http: Ganglioside //en.wikipedia.org/wiki/Ganglioside
13. http: Glycerophospholipid //en.wikipedia.org/wiki/Glycerophospholipid
14. http: Hydroxybutyric acid //en.wikipedia.org/wiki/Hydroxybutyric_acid
15. http: Lanolin //en.wikipedia.org/wiki/Lanolin
16. http: Leukotrienes //en.wikipedia.org/wiki/Leukotrienes
17. http: Linoleic acid //en.wikipedia.org/wiki/Linoleic_acid
18. http: Lipid //en.wikipedia.org/wiki/Lipid
19. http: Lipide //ru.scribd.com/doc/52014275/Lipide
20. http: Monoterpenoid //en.wikipedia.org/wiki/Monoterpenoid
21. http: Sphingomyelins //catalog.flatworldknowledge.com/bookhub/reader/2547?e=gob-ch17_s03
22. http: Terpene //en.wikipedia.org/wiki/Terpene
23. http: Waxes //en.wikipedia.org/wiki/Waxes
24. http: Липиды //ru.wikipedia.org/wiki/ Липиды
25. http: Стеран //ru.wikipedia.org/wiki/ Стеран
26. https: Холестерин //ru.wikipedia.org/wiki/ Холестерин
27. http: Эргостерол //lifebio.ru /Эргостерол?rev=1388152045

148
 CAPITOLUL 8. METABOLIŢII SECUNDARI

8.1. Particularităţile metabolismului secundar la plante

8.2. Alcaloizii
8.3. Izoprenidele
8.4. Compuşii fenolici

8.1. PARTICULARITĂŢILE METABOLISMULUI SECUNDAR LA PLANTE

Plantele, spre deosebire de microorganisme şi animale, se caracterizează printr-o diversitate

extrem de mare de procese metabolice, în rezultatul cărora se formează substanţe cu o structură chimică
foarte variată. Substanţele organice care nu sunt implicate într-un mod direct asupra creşterii,
dezvoltării şi reproducerii plantelor au primit denumirea de metaboliţi secundari [50]. O gamă largă de
metaboliţi secundari sunt substanţe biologic active (SBA), care au un mecanism diferit de acţiune
asupra microorganismelor, animalelor şi omului. Această proprietate stă la baza utilizării metaboliţilor
secundari în medicină şi farmaceutică.
Metaboliţii de origine vegetală pot fi nişte modele naturale pentru sinteza unor compuşi chimici
utili omului. Un exemplu în acest sens îl reprezintă acidul salicilic, izolat din scoarţa de salcie (Salix
L.) şi a altor specii de plante. Pe baza acidului salicilic a fost creat medicamentul aspirina (acid
acetilsalicilic). Substanţele active din plantele medicinale au o structură foarte complexă şi cu toate că
s-au înregistrat succese notabile în sinteza compuşilor organici, în prezent din plante se obţin mai mult
de 1/3 din preparatele medicinale [62].
Substanţele biologic active prezente în plantele medicinale şi care exercită un efect terapeutic
asupra organismului animal şi uman sunt, de regulă, produse secundare ale metabolismului. Reacţiile şi
compuşii chimici ai metabolismului primar au un caracter general pentru toate organismele vii. În
acelaşi timp, există un număr mare de căi metabolice, care duc la formarea unor compuşi chimici
specifici doar unor specii de plante. Cu cât mai multe reacţii chimice sunt necesare pentru formarea
unui metabolit secundar, cu atât mai limitată este răspândirea acestuia.
Metabolismul secundar este o particularitate a celulelor diferenţiate şi a ţesuturilor vegetale. El
este caracteristic doar unor organe specializate şi doar în anumite faze de dezvoltare ale plantelor.
Metaboliţii secundari posedă o specificitate taxonomică, cu alte cuvinte fiecare metabolit se formează
în cadrul unui taxon specific (familie, gen, specie). Trebuie de remarcat existenţa unei legături dintre
metabolismul primar şi cel secundar: de regulă, precursorii metaboliţilor secundari se formează în
cadrul metabolismului primar (fig. 8.1).
Este cunoscut faptul că una din condiţiile principale de supravieţuire a plantelor în biocenoze
este adaptarea biochimică, proces în care metaboliţii secundari joacă un rol important. În clasa
respectivă au fost identificaţi compuşi cu acţiune:
 alelopatică (acţionează asupra plantelor vecine);
 insecticidă (acţionează asupra insectelor);
 fungicidă (acţionează asupra ciupercilor);
 bactericidă (acţionează asupra bacteriilor).
Au fost, de asemenea, identificate substanţe toxice pentru peşti şi animale, substanţe care
protejează plantele de microorganisme (fitoalexine), substanţe care protejează plantele de animalele
erbivore, substanţe asemănătoare cu hormonii animalelor ̶ analogi vegetali ai hormonilor sexuali la
animale, analogi ai hormonilor năpârlirii la insecte (fitoecdison). În fructele plantelor metaboliţii
secundari au un rol de conservant, reprezintă semnale (gustative, de culoare, olfactive) pentru animale,
care după ce consumă fructele răspândesc seminţele în natură. Unii metaboliţi secundari se sintetizează
în plante în condiţii de stres [59].

149
Fig. 8.1. Schema generală de biosinteză a claselor principale de metaboliţi secundari din produse ale metabolismului
primar (* ̶ denumirile claselor de metaboliţi secundari sunt marcate cu culoare albastră) [62]

Metaboliţii secundari au următoarele particularităţi generale [65]:

 posedă o masă moleculară mică (cu excepţia poliizoprenidelor ̶ cauciuc, gutapercă);
 nu sunt prezenţi în fiecare organism (unii metaboliţi sunt larg răspândiţi, spre exemplu
fenilpropanidele se întâlnesc aproape în toate plantele);
 sunt, de regulă, substanţe biologic active (SBA);
 se sintetizează din metaboliţi primari.
Principalele grupe de compuşi din clasa metaboliţilor secundari sunt alcaloizii, izoprenidele,
compuşii fenolici.

8.2. ALCALOIZII

Termenul de alcaloid (lat. alcali ̶ bază; arabă al-qalwi ̶ cenuşă vegetală; gr. eidos ̶ aspect) a
fost propus de chimistul german Carl Meissner în 1818 pentru a delimita un şir de substanţe azotate cu
caracter bazic de bazele obişnuite [7] şi care aveau o acţiune fiziologică asupra organismelor animale.
Primul alcaloid a fost izolat de chimistul german Friedrich Serturner din opiul macului de grădină sau
macului opiaceu (Papaver somniferum) şi a fost numit principiu somnifer (lat. principium somniferum)
sau morfină în cinstea lui Morfeus, zeul grecesc al somnului [3].
Alcaloizii sunt substanțe organice heterociclice
cu azot, de origine vegetală, cu caracter bazic,
rezultate în urma metabolismului secundar al
plantelor, care dau reacții caracteristice cu unii
reactivi și au acțiune asupra organismelor animale, de
cele mai multe ori de natură toxică.
În majoritatea cazurilor precursori ai alcaloizilor
sunt diferiţi aminoacizi: ornitina, lizina, triptofanul,
Fig. 8.2 A. Macul de Fig. 8.2 B. Structura fenilalanina, care în procesul de sinteză a alcaloizilor,
grădină [3] moleculară a morfinei [62] sunt supuşi unor transformări chimice:
 se oxidează (cedează hidrogen sau adiţionează oxigen);

150
  se dehidratează (cedează apă);
 se reduc (adiţionează hidrogen);
 se asociază cu diferite grupe funcţionale.
De obicei, la etapele finale ale sintezei alcaloizilor are loc o ciclizare a moleculelor. În figura
8.3 este prezentată schema generală de biosinteză a alcaloidului cu L-hiosciamina din aminoacidul L-
ornitină.

Fig. 8.3. Schema generală de biosinteză a L-hiosciaminei din L-ornitină [62]

Alcaloizii se găsesc în vacuolele celulelor vegetale în stare liberă şi mai cu seamă sub formă de
săruri ale acizilor organici (acid oxalic, acid malic, acid succinic, acid citric, acid tartric etc.) şi uneori
anorganici (acid fosforic, acid sulfuric). Se acumulează în anumite părţi ale plantelor, în rădăcini,
seminţe, fructe, frunze şi mai puţin în flori. Pentru extragerea alcaloizilor se foloseşte de obicei un
amestec de alcool şi cloroform sau alcool şi benzen. În soluţie alcaloizii au un caracter bazic, uneori
destul de accentuat. Conţinutul de alcaloizi depinde de tipul plantei, de faza de vegetaţie şi de influenţa
factorilor pedoclimatici. Plantele, de regulă, nu conţin un singur alcaloid ci o grupă de alcaloizi înrudiţi
structural. Spre exemplu, în latexul din capsulele de mac au fost identificaţi circa 20 de alcaloizi cu
heterociclu izochinolinic: morfina, codeina, papaverina, tebaina etc.
În stare liberă, alcaloizii sunt insolubili în apă şi solubili în majoritatea solvenţilor organici. Sub
formă de săruri sunt solubili şi în apă. Sub aspectul stării de agregare, majoritatea alcaloizilor ce conţin
atomi de C, H, N (ternari) sunt substanţe lichide şi unele volatile la temperatura camerei. Alcaloizii cu
atomi de C, H, O, N (cuaternari) sunt în general substanţe solide şi cristaline.
Alcaloizii sunt compuşi incolori, cu activitate optică (de obicei levogiră) şi cu gust amar. Având
caracter bazic, alcaloizii reacţionează cu acizii şi formează săruri, dau reacţii de precipitare cu unele
săruri (iodura de potasiu), cu unii acizi (acid fosfomolibdenic). Cu acidul sulfuric şi azotic dau reacţii
de culoare.
Alcaloizii exercită asupra organismelor animale o acţiune fiziologic activă, acţionează asupra
sistemului nervos central şi periferic, asupra musculaturii netede. Încă din vechime opiul, extras din
fructele de mac, era folosit ca somnifer, fructele şi frunzele de coca sau frunzele Cusco (Erythroxylum
coca) erau folosite drept stimulent, iar măselăriţa (Hyoscyamus niger), mătrăguna (Atropa belladona)
şi cucuta (Conium maculatum) erau folosite ca otrăvuri. Către anul 2008 au fost identificaţi mai mult
de 12.000 de alcaloizi [3]. După structura chimică a heterociclului azotat, alcaloizii se clasifică în mai
multe clase [1; 3], cele mai răspândite fiind următoarele.
1. Alcaloizii cu ciclu pirolidinic. Principalii alcaloizii din această grupă sunt cuscohigrina,
higrina, stahidrina etc. Etapele principale ale sintezei alcaloizilor cu cilcu pirolidinic sunt următoarele:
Ornitină sau arginină → putrescină → N-metilputrescină → N-metill-Δ1-pirolină [3]

151
 Alcaloizii cuscohigrina (C13H24N2O ̶ fig. 8.4) şi higrina
(C8H15NO), au fost izolaţi pentru prima dată de chimistul german Carl
Lieberman în 1889 din frunzele de coca împreună cu alcaloidul
cocaina [21].
De asemenea, alcaloizii respectivi au fost izolaţi din speciile de
Fig. 8.4. Structura chimică a plante ale familiei Solanaceae: rădăcini de mătrăgună (Atropa
cuscohigrinei [22] belladona), rădăcini de ciumăfaie (Datura stramonium), frunze de mă-
selariţă (Hyosciamus niger) şi mandragoră (Mandragora officinarum). Stahidrina se găseşte în frunzele
plantelor citrice, lămâi (Citrus limon), portocali (Citrus sinensis).
2. Alcaloizii cu heterociclu piperidinic. Din clasa respectivă fac parte două grupe de alcaloizi.
2.1. Coniina (C8H17N), cel mai cunoscut alcaloid din prima grupă, este extras din cucută
(Conium maculatum); este primul alcaloid sintetizat artificial de către chimistul german Albert
Ladenburg în 1886 [18]. Schema generală de sinteză a coniinei este următoarea:

Acid octanoic → coniceină → coniină [3]

Coniina este o otravă puternică ce afectează nervii motori, iar dacă se administrează în doze
mari produce moartea organismului, prin paralizia centrului respirator. Socrate, filizof din Grecia
Antică, a fost condamnat la moarte prin otrăvire cu zeamă de cucută.
2.2. Piperina (C17H19NO3 ̶ fig. 8.5), reprezentant al grupei
a doua, se sintetizează conform schemei generale:
Lizină → cadaverină → Δ1-piperidină [3]
Piperina se conţine în diferite specii de piper (Piper
nigrum) şi (Piper longum). Este o substanţă cristalină, puţin
solubilă în apă, solubilă în etanol, cloroform şi eter. Datorită
Fig. 8.5. Structura chimică a piperinei [45] piperinei, piperul are gustul arzător plăcut.

3. Alcaloizii cu nucleu piridinic se conţin în numeroase specii de plante. Alcaloidul arecolina

se conţine în nucile areca (Areca catechu), alcaloizii nicotina şi anabazina se conţin în frunzele
diferitor specii de tutun (Nicotiana tabacum, Nicotiana rustica, Nicotiana glauca etc.). Alcaloizii din
grupa respectivă se sintetizează după următoarea schemă:

Acid nicotinic → acid dihidronicotinic → 1,2-dihidropiridină [3]

Molecula de nicotină conţine un inel piridinic (stânga)

legat de un heterociclu pirolidinic (dreapta) (fig. 8.6). Nicotina
(C10H14N2) în doze mici este un excitant al nervilor centrali
periferici, stimulează secreţia salivară, secreţia gastrică,
produce hipertensiune. Pentru mamifere doza de nicotină de
Fig. 8.6. Structura chimică a nicotinei [40] 50 ̶ 100 mg poate fi dăunătoare [40]. Nicotina este o substanţă
cancerigenă şi are o acţiune paralizantă asupra sistemului ner-
vos. Este o substanţă optic activă şi are doi enantiomeri ̶ levogiri şi dextrogiri; forma naturală a
nicotinei este levogiră. Nicotina reprezintă un lichid incolor sau galben-deschis, cu miros neplăcut,
sufocant şi gust arzător.
4. Alcaloizii cu ciclu tropanic. Tropanul este un compus cu o structură biciclică, fiind format
dintr-un hexaciclu condensat cu un pentaciclu. Cele două cicluri se unesc prin intermediul unei legături
de azot între atomii C1 şi C5. Sub aspect chimic alcaloizii respectivi sunt esteri ai unor alcooli derivaţi
din tropan şi se formează după următoarea schemă:

152
 Ornitină sau arginină → putrescină → N-metilputrescină → N-metill-Δ1-pirolină [3]

Sunt două grupe principale de alcaloizi cu nucleu tropanic:

 grupa atropinei din care fac parte atropina extrasă din mătrăgună (Atropa belladona), hioscina
extrasă din măselăriţă (Hyosciamus niger), scopalamina izolată din ciumăfaie (Datura stramonium);
 grupa cocainei care include cocaina şi ecgonina, izolate din arbustul de coca (Eritroxylon coca)
(fig. 8.7 A).
4.1. Atropina (C17H23NO3) acţionează asupra sistemului nervos parasimpatic. Ea produce o
relaxare a muşchilor netezi şi se foloseşte ca medicament spasmodic. În cantitate foarte mică produce
dilatarea pupilei. În cantitate mare este extrem de toxică. În mod similar acţionează hioscinamina şi
scopolamina.
Hioscina sau scopolamina (C17H21NO4) este extrasă din rădăcinile, frunzele și semințele
mătrăgunei japoneze (Scopolia japonica), măselăriţei (Hyoscyamus niger), mătrăgunei (Atropa
belladonna), ciumăfaie (Datura stramonium). Dozele mici de scopolamină au un efect ușor sedativ,
hipnotic, spasmolitic și antiemetic (antivomitiv). În medicină este utilizată la tratarea spasmelor biliare,
renale, gastrointestinale.
4.2. Cocaina (C17H21NO4 ̶ fig.
8.7 B) în doze mari produce paralizia
sistemului nervos central. În cantitate
foarte mică se foloseşte ca anestezic
local, acţionând asupra nervilor
periferici. Frunzele arbustului de
coca se folosesc din antichitate de
Fig. 8.7. A. Arbustul de Fig 8.7. B. Structura moleculară a
Coca [12] cocainei [13] către indienii din America de Sud ca
substanţe stimulente şi excitante.
5. Alcaloizii cu heterociclu izochinolinic. Această clasă include mai multe grupe de alcaloizi.
Se găsesc în cantitate mai mare în capsulele uscate sau în opiul (sucul lăptos) din capsulele necoapte de
mac (Papaver somniferum). Principalii alcaloizi din grupa respectivă sunt morfina, codeina, tebaina,
papaverina, narcotina şi laudanina.
5.1. Morfina (C17H19NO3) are un efect deprimant al
sistemului nervos, precedat de o stare de euforie. În doze mari
este un narcotic puternic, iar în doze mici este un calmant al
durerilor.
5.2. Codeina sau 3-metilmorfina (C18H21NO3) nu are
însuşiri narcotice. În cantităţi mici se foloseşte ca medicament
contra tusei şi analgezic. Are formula similară morfinei, dar în
Fig. 8.8. Structura chimică a codeinei [14] locul hidroxilului din nucleul A conţine o grupare metoxilică
(fig. 8.8).
6. Alcaloizii cu heterociclu indolic reprezintă o clasă ce conţin ̶ indol, compus organic
heterociclic format dintr-un nucleu aromatic condensat cu un nucleu pirolic (fig. 8.9).
Această clasă de alcaloizi este una din cele mai
numeroase; în prezent se cunosc peste 4.100 de alcaloizi
indolici [32]. Mulţi dintre aceştia au un efect fiziologic
pronunţat şi sunt utilizaţi în medicină.
Alcaloizii indolici se împart în două grupe mari [3]:
alcaloizi indolici non-izoprenici (derivaţi indolici simpli,
Fig. 8.9. Formula structurală a indolului [32] derivaţi simpli ai β-carbolinei, alcaloizi piroloindolici) şi
alcaloizi indolici cu grupe izoprene (alcaloizi indolici mono-

153
terpenici, alcaloizi indolici semiterpenici). Precursorul biochimic al alcaloizilor indolici este
aminoacidul triptofan. Spre exemplu, etapele principale de sinteză a alcaloizilor indolici semiterpenici
sunt următoarele:

Triptofan → cianoclavină → agroclavină → elimoclavină → acid paspalic → acid lisergic [3]

6.1. Alcaloizii ergolinici (ergotamina, ergobasina, ergosina, ergometrina etc.) sunt alcaloizi
indolici semiterpenici, produşi de ciuperca cornul secarei (Claviceps purpurea ̶ fig. 8.10 A); au un pre
cursor biochimic comun ̶ acidul lisergic (fig. 8.10
B). Termenul de acid lisergic îşi trage originea de
la cuvântul liză, care se referă la liza alcaloizilor
ergolinici [37]. Amidele acidului lisergic se
folosesc pe larg în farmaceutică şi în calitate de
droguri psihedelice (LSD).
Scleroții ciupercii pot ajunge în produsele de
panificație prin folosirea făinii obținute din
măcinarea unor boabe parazitate. Datorită
Fig. 8.10 A. Sclerot al Fig. 8.10 B. Structura conținutului ridicat de alcaloizi ergolinici toxici
ciupercii cornul secarei moleculară a acidului din cornul secarei, consumul prelungit de cereale
[32] lisergic [32]
contaminate provoacă o intoxicație cronică gravă,
* ̶ triptofanul este marcat cu galben, partea izoprenică
(dimetilalil) este colorată în albastru numită ergotism sau focul sfântului Anton [11]. În
grâul alimentar, proporţia alcaloizilor ergolinici nu
trebuie să depăşească 0,1%, iar în făină 0,05%. Alcaloizii ergolinici determină contractarea puternică a
uterului şi a vaselor sangvine periferice.
6.2. Stricnina (C21H22N2O2) şi brucina (C23H26N2O4) sunt alcaloizi indolici monoterpenici, care
acţionează asupra sistemului nervos central şi provoacă convulsiuni ale muşchilor. Se extrag din
arborele tropical turta lupului (Strychnos nux-vomica L.) şi alte plante înrudite. În cantităţi foarte mici
sulfatul de stricnină se foloseşte ca stimulator al sistemului nervos central (neurotonic) şi în tratamentul
paraliziilor locomotorii.
6.3. Alcaloizii vinca (vinblastină ̶
fig. 8.11 B, vincristină, vindesină,
vinorelbină etc.) se extrag din
Brebenocul de Madagascar
(Catharanthus roseus ̶ fig. 8.11 A) şi
reprezintă unele din cele mai eficiente
preparate în tratarea cancerului [58];
sunt substanţe citostatice (citotoxice),
Fig. 8.11 A. Brebenocul de Fig. 8.11 B. Structura moleculară blochează formarea fusului mitotic şi
Madagascar [9] a vinblastinei [62] dividerea celulelor canceroase.

7. Alcaloizii cu ciclu purinic reprezintă o clasă de alcaloizi ce conţin ̶ purină, compus organic
heterociclic cu azot, cu un schelet format dintr-un inel de
pirimidină condensat cu un inel de imidazol (fig. 8.12).
Cei mai importanţi alcaloizi purinici sunt: cafeina (cofeina)
extrasă din boabele arborelui de cafea (Coffea arabica),
teobromina extrasă din boabele de cacao (Teobroma cacao),
teofilina extrasă din frunzele de ceai (Camellia sinensis).
Fig. 8.12. Structura moleculară a
Alcaloizii purinici sunt derivaţii metilaţi ai xantinei. Astfel,
purinei [47]
etapele principale de biosinteză a cafeinei sunt următoarele:
154
 Xantozină (formată în biosinteza purinelor) → 7-metilxantozină → 7-metilxantină →
teobromină → cafeină [3]

7.1. Cafeina (C8H10N4O2) a fost izolată pentru prima dată de chimistul german Friedlieb Runge
în 1819. Numele de cafeină provine de la cafea, din care a fost extrasă pentru prima dată substanța. Se
găseşte de asemenea în ceai şi cacao.În boabele
de cafea ale speciei Coffea Arabica (75 ̶ 80% din
cafeaua consumată în lume) conţinutul de cafeină
constituie 0,8 ̶ 1,4% [15]. Cafeina pură se
prezintă sub formă de cristale hexagonale
incolore, inodore cu gust amar, solubile în apă şi
alcool. Cafeina este metabolizată în ficatul uman
în trei compuşi primari: paraxantina, teobromina
şi teofilina (fig. 8.13).
Cafeina este un excitant al sistemului nervos
central, un stimulent al inimii şi al
peristaltismului intestinal, măreşte tensiunea
arterială, are un efect diuretic. În medicină
cafeina se utilizează în calitate de analgezic şi
Fig. 8.13. Metabolismul cafeinei în ficatul uman [6] stimulent.
7.2. Teobromina (C7H8N4O2) este prezentă în boabele de cacao, de cafea și în frunzele de ceai.
Numele provine din limba greacă (theos ̶ zeu; broma ̶ hrană). Teobromina a fost extrasă din boabele
de cacao de chimistul rus Alexander Voskresensky în 1841; conţinutul de alcaloid din pudra de cacao
poate varia de la 2% la 10%, iar în nucile cola (Cola) ̶ de la 1,0 la 2,5% [56]. Teobromina este o
substanta cristalină incoloră, cu gust amar, insolubilă în apă. Exercită ca și cofeina un efect excitant
asupra sistemului nervos.
7.3. Teofilina (C7H8N4O2) a fost izolată pentru prima dată din frunzele de ceai şi identificată
chimic în 1888 de biochimistul german Albrecht Kossel [57]. Se conţine în cantitate mai mare în
boabele de cacao (3,7 mg/g). Este mai puţin solubilă în apă rece, dar solubilă în apă caldă. Teofilina are
acţiune diuretică şi bronholitică. În medicină teofilina este folosită la tratarea astmului.
7.4. Protoalcaloizi. Din această clasă fac parte alcaloizi, derivaţi din aminoacizi, ce conţin un
atom de azot aciclic (în lanţul lateral): efedrină, muscarină, colhamină, adrenalină, colchicină (fig.
8.14).
Unul din cei mai cunoscuţi alcaloizi din clasa respectivă
este colchicina, extrasă din brânduşa de toamnă (Colchicum
autumnale), plantă folosită la tratarea reumatismului şi
inflamaţiilor încă în Egiptul Antic. Colchicina a fost izolată
pentru prima dată de savanţii francezi Pierre Pelletier şi
Joseph Caventou.
În prezent, colchicina se utilizează în medicină ca
analgezic, în tratamentul reumatismului şi a gutei. Se
Fig. 8.14. Structura chimică a colchicinei [16] foloseşte pe larg în cercetările de genetică la obţinerea
experimentală a plantelor poliploide, întrucât are proprietatea
de a bloca formarea fusului de diviziune celulară. Etapele de sinteză a colchicinei sunt următoarele:

Tirozină sau fenilalanină → dopamină → otomnalină → colchicină [3]

155
 8. Alcaloizii cu hetrociclu chinolinic reprezintă o clasă ce conţine ̶ chinolina, un compus
organic heterociclic aromatic cu formula chimică C9H7N (fig. 8.15 B). Clasa dată include câteva grupe,
principala fiind cea a chininelor (chinina, cinconina, chinidina etc.). Alcaloizii din grupa chininelor se
extrag din scoarţa speciilor (cca. 38) ale arborelui de chinină (Cinchona officinalis ̶ fig. 8.15 A),
arbore naţional al statelor Peru şi Ecuador [10].
Precursorul biochimic al alcaloizilor din
grupa chininelor este aminoacidul triptofan [3].
Cel mai important alcaloid din grupa respectivă
este chinina, care a fost izolată şi numită astfel
de chimiştii francezi Pierre Pelletier şi Joseph
Caventou în 1820. Numele de chinină îşi trage
originea din limba Quechua a indienilor Sud-
Americani quina-quina, ce înseamnă scoarţă
Fig. 8.15 A. Scoarţă a Fig. 8.15 B. Structura sfântă [48].
arborelui de chinină [10] moleculară a chinolinei [49] Chinina are o formă de pulbere cristalină
albă, fără miros, cu gust foarte amar, este greu
solubilă în apă, ușor solubilă în alcool. În medicină se folosește sub formă de săruri (sulfat de chinină,
clorhidrat de chinină etc.). Chinina are acțiune antimalarică, antipiretică, analgezică. Se adaugă în
băuturi (gin tonic, apă tonică), le conferă un gust amar.

8.3. IZOPRENIDELE

Izoprenidele reprezintă cea mai numeroasă clasă de metaboliţi secundari. Către anul 1997
numărul de izoprenide izolate depăşea cifra de 23.000 [62]. Majoritatea izoprenidelor au o structură po-
liciclică, fiind alcătuite din unităţi izoprenice
ramificate, cu 5 atomi de carbon: H2C=C(CH3) ̶
CH=CH2. Numărul acestor unităţi în moleculă
variază de la 1 la 1000 (la cauciuc >1000).
Fig. 8.16. Structura chimică a izopentenildifosfat [33]
Precursorul biochimic comun al izoprenidelor este
izopentenil difosfat sau izopentenil pirofosfat (IPP ̶ fig. 8.16).
Izopentenil difosfat se formează la animale, arhebacterii, ciuperci şi în citoplasma celulelor
vegetale din acetil-CoA printr-un stadiu intermediar în care se formează acid mevalonic (engl.
acetate/mevalonate pathway ̶ fig. 8.17 A). La eubacterii şi în cloroplastele plantelor se desfăşoară altă
cale metabolică de formare a izopentenil difosfatului (fig. 8.17 B): prin condensarea aldehidei-3-
fosfoglicerice cu produsul de decarboxilare a acidului piruvic (engl. ̶ pyruvate/glyceraldehyde-3-
phosphate pathway). Această cale metabolică necesită un consum mai mic de energie.

Fig. 8.17. Schema generală a două căi metabolice de biosinteză a izoprenidelor până la stadiul de izopentenil difosfat
[62]: A ̶ din acetil-CoA prin stadiul de acid mevalonic; B ̶ din acid piruvic şi aldehidă-3-fosfoglicerică prin stadiul de 1-
156
dezoxi-xiluloză-5-fosfat

La plante se întâlnesc frecvent compuşi la care doar o parte din moleculă se formează pe cale
izoprenică. Procesul de ataşare a izoprenidelor la molecule
de chinone, clorofile, proteine se numeşte izoprenilare [34].
Lanţul lateral izoprenic hidrofob (fig. 8.18) este responsabil
Fig. 8.18. Grupare funcţională izoprenil [34] pentru integrarea acestor substanţe în membranele celulare.
În anii 80 ai sec. XX au fost descoperite proteinele izopreni-
late [62], la care de restul de cisteină de la capătul C- al moleculei de proteină este ataşat un rest C 15 sau
C20- izoprenic. Acest rest izoprenic joacă un rol de ancoră care asigură integrarea proteinelor în
membrana celulară (vezi cap. 7.6, fig. 7.29). S-a constatat că circa 2% din proteine sunt izoprenilate şi
că în această grupă intră şi proteine fiziologic active [61].
În prezent o atenţie deosebită în tratarea cancerului i se acordă diterpenului taxol (vezi cap. 7.5)
̶ izoprenid alcătuite din patru unităţi de izopren (C20H32, I = 4), extras din scoarţa arborelui Tisă (Taxus
Baccata, Taxus Brevifolia) (fig. 8.19 A).

Fig. 8.19 A. Fructele şi frunzele arborelui Tisă [55] Fig. 8.19 B. Structura chimică a taxolului [62]

Taxolul are o structură policiclică (fig. 8.19 B), din care se produc preparatele paclitaxel,
docetaxel ̶ citostatice puternice care în doze foarte mici distrug celulele canceroase [54].
Din punct de vedere farmacologic, cea mai importantă grupă a izoprenidelor o constituie
glicozidele cardiotonice (GC) sau cardenolidele folosite la tratamentul insuficienţei cardiace datorită
acţiunii lor de stimulare a contracţiei miocardului. Moleculele (GC) sunt alcătuite dintr-o catenă
glucidică (câteva resturi de glucide) şi o componentă steroidică (aglicon) (cap. 6.2).
Cele mai importante plante
producătoare de (GC) sunt degeţelul roşu
(Digitalis purpurea), degeţelul lânos
(Digitalis lanata), strofantul (Strophanthus
Kombe) şi lăcrămioara (Convallaria
majalis). Din degeţelul roşu (fig. 8.20 A) şi
degeţelul lânos se extrag peste 50 de
glicozide steroidice, principalul fiind
Fig. 8.20 A. Degeţelul Fig. 8.20 B. Structura chimică a digitoxina (fig. 8.20 B). Cardenolidele se
roşu [23] digitoxinei [62]; * ̶ R ̶ digitoxoza deosebesc între ele prin structura agliconului
şi catena glucidică prezentă în moleculă.
Catena glucidică este constituită atât din glucide obişnuite (D-glucoza, D-fructoza, L-ramnoza), cât şi
din glucide specifice prezente numai în structura anumitor glicozide cardiotonice (digitoxoza,
cimaroza) [62].

157
 Din seminţele lianei tropicale strofant (Strophanthus Kombe) a fost izolată k-strofantozidă.
Această glicozidă cardiotonică este un preparat de neînlocuit în acordarea primului ajutor medical, iar
după injectare intravenoasă acţionează asupra inimii în 1 ̶ 3 minute.
Circa 38 de glicozide cardiotonice au fost izolate din lăcrămioară (Convallaria majalis) [19],
dintre care convalatoxina depăşeşte după activitatea sa biologică alte glicozide cardiotonice, precum
digitoxina sau cimarina [62]. Convalotoxina acţionează asupra transportului ionilor de Na +, K+ şi
asupra contracţiei miocardului.
Glicozidele împreună cu alcaloizii reprezintă principalele substanţe cu rol biologic activ
existente în plantele medicinale utilizate în diferite tratamente profilactice şi curative.

8.4. COMPUŞII FENOLICI

Compuşii fenolici sunt substanţe organice vegetale care conţin în moleculă un nucleu aromatic
(benzenic), la care sunt ataşate, de atomii de carbon, una sau mai multe grupe hidroxilice.
Cei mai simpli reprezentanţi ai acestei clase fenolul sau acidul
carbolic ̶ C6H5OH (fig. 8.21 A), hidrochinona şi pirocatehina ̶
C6H6O2, pirogalolul ̶ C6H6O3 şi floroglucina ̶ C6H8OH3 + 2H2O
(fig. 8.21 B) se deosebesc între ei prin numărul grupărilor
hidroxilice.
Fig. 8.21. Structura fenolului [44] Fenolul C6H5OH este o substanţă incoloră, cristalină. În
prezenţa oxigenului, fenolul se oxidează şi capătă o culoare roz, este
solubil în apă, iar la temperatura mai mare de 66 °C se amestecă cu apa. Este toxic, produce arsuri ale
pielii, este un antiseptic. Fenolul reprezintă capătul lanţului lateral al aminoacidului tirozina, şi intră în
componenţa moleculelor proteice.

Hidrochinonă Pirocatehină Pirogalol Floroglucină

Fig. 8.21. Structura fenolilor simpli cu 2 şi 3 grupări hidroxilice [68]

Fenolii reprezintă substanţe polare (dipoli). Inelul benzenic este componentul dipolului cu
sarcină negativă, iar gruparea –OH posedă sarcină pozitivă. Fenolii sunt substanţe slab acide.
Fenolul şi derivaţii lui se întâlnesc rar în stare liberă. Astfel, fenolul se conţine în conurile şi
acele de pin, pirocatehina – în coaja de ceapă, fructele de grapefrut, floroglucina – în conurile secvoii.
În condiţii naturale, compuşii fenolici se formează în urma oxidării şi transformării chimice a
substanţelor organice şi reprezintă produse intermediare ale metabolismului celular.
Substanţele fenolice se clasifică în două clase mari [2]:
 substanţe fenolice monomere;
 substanţe fenolice polimere.

Substanţele fenolice monomere

158
 Substanţele fenolice monomere, în funcţie de scheletul carbonic (numărul inelelor benzenice şi
numărul atomilor de carbon în scheletul carbonic) se clasifică în 3 clase principale [60]:
 compuşi С6-С1;
 compuşi С6-С3;
 compuşi С6-С3-С6.

Tabelul 8.1. Principalele grupe de substanţe fenolice monomere [44]

Nr. atomilor Scheletul Nr. inelelor Clasa
de carbon carbonic benzenice
7 С6-С1 1 Acizi fenolici, aldehide fenolice
9 С6-С3 1 Acizi hidroxicinamici, cumarine
15 С6-С3-С6 2 Flavonoide

1. Clasa compuşilor C6-C1 include acizi fenolici (oxibenzoici) şi aldehide fenolice.

1.1. Acizii fenolici includ acidul 4-hidroxibenzoic (C7H6O3), acidul salicilic (C6H4(OH)COOH),
acidul protocatehic (C7H6O4), acidul vanilic (C8H8O4), acidul galic (C7H6O5), acidul sirenic (C9H10O5)
(fig. 8.22) etc.

Acidul 4-hidroxibenzoic Acidul salicilic Acidul protocatehic Acidul vanilic

Fig. 8.22 A. Acizi fenolici monohidrobenzoici [42] Fig. 8.22 B. Acizi fenolici dihidrobenzoici [42]

Acizii oxibenzoici sunt răspândiţi pe larg în plante şi de regulă, sunt prezenţi în formă legată şi
se eliberează prin hidroliză. Acidul 4-hidroxibenzoic se conţine în nucile de cocos (Cocos nucifera),
fructele de acai (Euterpe oleracea), a fost identificat în vin, vanilie. Acidul 4-hidroxibenzoic este un
izomer cu acidul salicilic (2-hidroxibenzoic) ̶ precursor al aspirinei.
Acidul salicilic (SA) este un fitohormon fenolic care are un rol în creştere, dezvoltare,
fotosinteză, transpiraţie, absorbţia şi transportul ionilor la plante [42].
Acidul protocatehic (PCA) extras din hibiscus (Hibiscus sabdariffa) este o substanţă cu efect
antioxidant şi antiinflamator [42].
Acidul vanilic este un compus utilizat în industria alimentară în calitate de aromatizator. Cel mai
înalt conţinut de acid vanilic a fost identificat în rădăcinile de Angelica sinensis, plantă ierboasă
originară din China, folosită în medicina tradiţională chineză [42].
Acidul sirenic se găseşte în fructele de acai [42], iar în formă de eter, împreună cu acidul
vanilic, sunt componente ale ligninei din plantele lemnoase.

Acidul galic Acidul sirenic

Fig. 8.22 C. Acizi fenolici trihidrobenzoici [42] Fig. 8.23. Structura acidului metadigalic [2]

159
 Acidul galic a fost izolat din scoarţa stejarului, frunzele de ceai, oţetar mirositor sau sumac
(Rhus aromatica). Se găseşte în plante în stare liberă şi sub formă de dimer ̶ acid metadigalic [60]
(fig. 8.23).
Legătura esterică formată din grupa hidroxilică a unui acid fenolic şi grupa carboxilică a altui
acid fenolic poartă denumirea de legătură depsidică. Compuşii cu legătura depsidică se numesc
depside. Depsidele acidului galic sunt componente ale taninurilor hidrolizabile [60].
1.2. Aldehidele fenolice cuprind vanilina (C8H8O3), aldehida protocatehică (C7H6O3), aldehida
salicilică (C7H6O2) (fig. 8.24) etc.

Vanilină Aldehidă protocatehică Aldehidă salicilică

Fig. 8.24. Structura aldehidelor fenolice [43]

Cea mai cunoscută aldehidă fenolică este vanilina extrasă din vanilie (Vanilla planifolia), plantă
cu miros plăcut din categoria mirodeniilor, originară din Mexic. Este folosită în industria alimentară
fiind un ingredient esenţial pentru multe reţete de prăjituri, budinci, checuri, ciocolate, băuturi, sosuri,
produse de patiserie. Rachiurile de struguri mature au un buchet plăcut, expresiv cu nuanţe de vanilie.
În procesul de maturare a rachiurilor de struguri, vanilina se formează în rezultatul oxidării alcoolului
coniferilic care se conţine în lemnul de stejar al butoaielor
Aldehida protocatechică se conţine în dopul fabricat din lemnul stejarului de plută (Quercus
suber) şi se eliberează în vin. A fost identificată, de asemenea, în ciuperca Phellinus linteus [43].
Aldehida protocatechică poate fi utilizată în calitate de precursor în sinteza vanilinei în cultura in vitro
a celulelor de ardei Chili (Capsicum frutescens).
Aldehidă salicilică este un component caracteristic al aromei plantei de hrişcă (Fagopyrum
esculentum). Se foloseşte în parfumerie.
2. Clasa compuşilor C6-C3 include acizi hidroxicinamici şi cumarine [60].
2.1. Acizii hidroxicinamici (cumarici) sunt o clasă de acizi aromatici sau fenilpropanoide,
derivaţi hidroxilici ai acidului cinamic, prezenţi în plante atât în stare liberă, cât şi în stare legată.
Prezenţa izomeriei cis-trans este o particularitate a acizilor hidroxicinamici. Principalii reprezentanţi ai
aceste clase sunt acidul cumaric, acidul cafeic, acidul ferulic, acidul sinapic (fig. 8.25).

Acid p-cumaric Acid cafeic

Acid ferulic Acid sinapic

160
 Fig. 8.25. Structura acizilor hidroxicinamici [31]

Acidul p-cumaric (C9H8O3) are trei izomeri ̶ acizii o-cumaric, m-cumaric şi p-cumaric, care
diferă după poziţia substituentului hidroxilic al grupului fenil [41]. Cel mai răspândit izomer în natură
dintre acizii susmenţionaţi este acidul p-cumaric. Este o substanţă cristalină, greu solubilă în apă şi
uşor solubilă în etanol şi dietileter. Acidul p-cumaric se găseşte în tomate, morcov, usturoi, arahide. A
fost identificat în vin, oţet şi boabele de orz. Acidul p-cumaric din polen este un constituent al mierii de
albine.
Acidul cafeic (C9H8O4) este o substanţă solidă de culoare galbenă ce conţine o grupare fenolică
şi una acrilică. Se conţine în toate plantele întrucât este un metabolit intermediar în biosinteza ligninei,
unul din componentele principale ale biomasei vegetale. A fost izolat din boabele de cafea şi orz, din
uleiul de argan produs din seminţele fructelor de argan (Argania spinosa L.).
Acidul cafeic este precursorul acidului ferulic, alcoolului coniferilic şi al alcoolului sinapic,
toate aceste substanţe fiind componente ale ligninei. În plante acidul cafeic se formează din acid 4-
hidroxicinamic şi se transformă în acid ferulic, reacţie catalizată de enzima acid cafeic-O-
metiltransferaza [5].
Acidul ferulic (C10H10O4) este un compus fenolic din componenţa arabinoxilanilor pereţilor
celulari la plante. Fiind un component al ligninei, acidul ferulic poate fi utilizat în calitate de precursor
în producerea industrială a compuşilor aromatici, spre exemplu a vanilinei sintetice [25]. Se conţine în
seminţele de cafea, mere, arahide, portocale, în învelişul boabelor de orez, grâu, ovăz, orz. Acidul
ferulic, ca multe alte substanţe fenolice naturale, are proprietăţi antibacteriene şi antioxidante.
Acidul sinapic (C11H12O5) poate forma dimeri cu sine însuşi şi cu acidul ferulic în pereţii celulari
ai cerealelor [52]. Poate fi izolat din vin şi oţet. Esterul colinic al acidului sinapic ̶ sinapina, se conţine
în seminţele muştarului negru (Brassica nigra).
2.2. Cumarinele sunt o clasă de compuşi organici naturali care reprezintă lactone aromatice
nesaturate. Elementul principal al cumarinelor este cumarina (C9H6O2 ̶ fig. 8.26). Sunt substanţe
cristaline, incolore, greu solubile în apă, uşor solubile în solvenţi organici. La dizolvarea în soluţii
bazice se rupe inelul lactonic al cumarinelor şi se formează săruri ale acidului oxicorismic. Biosinteza
cumarinelor se realizează din aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) prin stadiul de acizi fenolici
(acizii corismic, cumaric, cafeic, ferulic).
Cumarina (C9H6O2 ̶ fig. 8.26), cel mai simplu compus din clasa respectivă, se formează în
rezultatul ciclizării formei cis a acidul orto-hidroxicinamic (o-cumaric) în mediu acid [60]. Este o
substanţă cristalină, incoloră cu un miros plăcut de fân proaspăt cosit.

Cumarina Esculetina Bergaptol

Fig. 8.26. Structura chimică a unor cumarine [20]

Cumarina pură împreună cu florile de sulfină (Melilotus officinalis) se utilizează în calitate de

aromatizatori la producerea unor soiuri de tutun şi în parfumerie.
Esculetina (C9H6O4 ̶ fig. 8.26), un derivat hidroxilat al cumarinei, sub formă de glucozid-7-
esculină se conţine în pericarpul castanului şi se foloseşte în medicină pentru întărirea capilarelor.
Bergaptolul (C11H6O4 ̶ fig. 8.26) este o furanocumarină care se conţine în uleiul de bergamot
extras din fructele de bergamot (Citrus bergamia). Acesta se foloseşte în industria alimentară la
aromatizarea ceaiului.

161
 În clasa compuşilor C6-C3 unii autori includ alcoolii cumarici: alcoolul p-cumaric, alcoolul
coniferilic şi alcoolul sinapic, care sunt componente iniţiale în biosinteza ligninei [60].
3. Clasa compuşilor С6-С3-С6 se caracterizează printr-o mare diversitate. Din diferite plante au
fost izolate şi studiate peste 5000 de flavonoide [27]. Compuşii din această clasă mai poartă denumirea
de flavonoide (din latină flavus ̶ galben) [60]. Flavonoidele sunt compuşi derivaţi ale flavo-
nului (C15H10O2 ̶ fig. 8.27), au un schelet cu 15 atomi de
carbon, conţin două inele benzenice (A şi B) şi un inel
heterociclic sau (piranic ̶ C). Heterociclul piranic se
condensează cu un inel benzenic (A) şi se asociază cu alt
inel benzenic (B).
În funcţie de gradul de oxidare sau reducere a
Fig. 8.27. Structura moleculară a flavonului [26] segmentului heterociclic, flavonoidele se clasifică în
următoarele grupe [2]:
catehine, leucoantocianidine (flavan-3,4-diol), antocianidine şi antociani, flavanone, flavone şi
flavanole (3-hidroxiflavone) (fig. 8.28).

Catehine Leucoantocianidine Antocianidine

Flavanone Flavone Flavonole

Fig. 8.28. Structura moleculară a flavonoidelor [27]

3.1. Catehinele constituie cea mai redusă formă a flavonoidelor. Denumirea de catehină provine
de la catechu, extract obţinut din arborele catechu (Acacia catechu) folosit în calitate de aditiv
alimentar [8]. Molecula de catehină are două inele benzenice (A şi B) şi un heterociclu dihidropiranic
(C) cu o grupare hidroxilică la atomul de carbon în poziţia 3. Datorită prezenţei a doi atomi asimetrici
de carbon (atomii în poziţiile 2 şi 3) în molecula de catehină, în natură se întâlnesc patru stereoizomeri:
doi izomeri ̶ catehine ̶ au configuraţia-trans, ceilalţi doi ̶ epicatehine ̶ se găsesc în configuraţia-cis.
Catehinele sunt substanţe incolore, cristaline, solubile în alcool şi apă, au un gust astringent. Se
oxidează uşor la încălzire, la acţiunea razelor solare şi a enzimelor, în mediul bazic; brunificarea
legumelor şi fructelor la tratarea lor mecanică şi termică este cauzată de oxidarea catehinelor. La
polimerizarea catehinelor se formează substanţe tanante condensate. Au proprietăţi antimicrobiene şi
ale vitaminei P, contribuie la o utilizare mai eficientă a acidului ascorbic de către organism. Catehinele
sunt substanţe biologic active, asigură elasticitatea şi rezistenţa mecanică a capilarelor, reglează
permeabilitatea lor. Sunt substanţe antioxidante şi antitumorale, protejează organismul de acţiunea
radicalilor liberi, întăresc sistemul imunitar.
Catehinele se găsesc în cantităţi mari în fructele de mere, pere, piersici, caise, zmeură, struguri,
gutui, citrice, în pomuşoarele de pădure, în boabele de cacao, în scoarţa pinului, bradului, în lăstarii şi
162
frunzele de ceai, în frunzele de pătrunjel. Lăstarii plantei de ceai (Camelia sinensis) conţin până la 30%
de catehine din masa uscată [60].
3.2. Leucoantocianidinele (flavan-3,4-diol) sunt substanţe incolore, mai instabile decât
catehinele şi doar în cazuri singulare au fost izolate în formă cristalină. Leucoantocianidinele au fost
izolate din diferite specii de plante. S-a demonstrat că leucoantocianidinele sunt metaboliţi intermediari
în biosinteza antocianidineleor în florile de matiolă (Matthiola incana) [35].
3.3. Antocianidinele şi antocianii. Antocianidinele sunt pigmenţi care dau culoarea roşie şi
albastră florilor şi fructelor. Se găsesc în natură de obicei sub formă de glicozide, care poartă numele de
antociani [4].
Cele mai importante antocianidine sunt: aurantidina, cianidina, delfinidina, malvidina,
pelargonidina, peonidina, petunidina (tab. 8.2), care se deosebesc între ele prin numărul şi poziţia
grupărilor hidroxilice şi metoxilice (-OCH3) la inelele benzenice.

Tabelul 8.2. Antocianidine şi substituenţii lor [4]

Structura chimică de bază Antocianidină R3' R4' R5' R3 R5 R6 R7
Aurantidină -H -OH -H -OH -OH -OH -OH
Cianidină -OH -OH -H -OH -OH -H -OH
Delfinidină -OH -OH -OH -OH -OH -H -OH
Malvidină -OCH3 -OH -OCH3 -OH -OH -H -OH
Pelargonidină -H -OH -H -OH -OH -H -OH
Peonidină -OCH3 -OH -H -OH -OH -H -OH
Petunidină -OH -OH -OCH3 -OH -OH -H -OH

Antocianii (din greacă anthos ̶ floare, kyanos ̶ albastru) sunt pigmenţi vacuolari de culoare
roşie, purpurie şi albastră. În literatura de specialitate, către anul 2006, au fost puşi în evidenţă peste
550 de antociani [4]. Se conţin în ţesuturile plantelor
superioare: frunze, tulpini, rădăcini, flori şi fructe.
Antocianii sunt solubili în apă şi alcool, greu solubili în
eter, benzen şi cloroform. Sunt substanţe fără miros, cu
un gust slab astringent. Antocianii sunt glicozide ale
antocianidinelor. În antociani, mono- sau diglucidele se
Fig. 8.29. Structura moleculară a keracianina leagă de antocianidine (aglicon), de regulă, la hidroxilul
rutinozil-3-cianidină [64] de la C3 de pe heterociclul piranic (fig. 8.29).

Toţi antocianii conţin în heterociclu oxigen

tetravalent (oxoniu) şi datorită acestui fapt formează să-
ruri. Pigmentaţia antocianică a ţesuturilor vegetale
depinde de câţiva factori: sărurile de potasiu ale
antocianilor sunt de culoare purpurie, sărurile de calciu şi
magneziu sunt de culoare albastră; metilarea
antocianidinelor produce o nuanţă purpurie. Antocianii îşi
schimbă culoarea în funcţie de pH, fapt pentru care se
utilizează ca indicatori acido-bazici [1].
Tomate albastre Conopidă purpurie Antocianii sunt folosiţi în industria alimentară în
Fig. 8.30. Culturi agricole cu un conţinut înalt calitate de aditivi cu numărul E163 (fig. 8.30), aprobaţi
de antociani [4] pentru folosire în ţările Uniunii Europene, Australia şi
Noua Zelandă [4].
3.4. Flavanonele sunt substanţe incolore, cristaline care se conţin în fructele diferitor specii de
citrice. De regulă, flavanonele se găsesc în ţesuturile vegetale sub formă glicozilată de diglucide la
163
atomii C7. Spre exemplu, naringhina este un 7-ramnoglucozid al angliconului naringhenina,
hesperidina este un 7-ramnoglucozid al angliconului hesperitina etc. (fig. 8.31). Naringhina se conţine
în grepfrut şi conferă acestuia un gust amar, iar hesperidina se coţine în fructele citricilor.

Naringhina Hesperidina
Fig. 8.31. Structura moleculară a glicozidelor flavanonice [29; 39]

3.5. Flavonele sunt substanţe cristaline, pigmenţi de culoare galbenă solubili în apă sau alcool.
Dintre flavonele cele mai răspândite sunt apigenina, luteolina şi tangeritina [26]. La flavone este
posibilă o gamă largă de substituţii, inclusiv hidroxilarea, metilarea, glicolizarea. Se conţin în ţelină,
pătrunjel, unele condimente; sub formă de glicozide se găsesc în flori, fructe, frunze, în lemn.
3.6. Flavonolele sunt pigmenţi de culoare galbenă răspândiţi pe larg în regnul vegetal. Sunt o
clasă de flavonoide cu un schelet 3-hidroxiflavonic (fig. 8.28). Formează un spectru larg de glicozide,
cele mai răspândite fiind astragalina, izochercitina, miricitrina, chercitrina, rutina (tab. 8.3).

Tabelul 8.3. Glicozide flavonolice [28]

Structura Denumirea Aglicon C-3
Astragalină Chempferol Glucoză

Izochercitină Chercitină Glucoză

Miricitrină Miricină Ramnoză

Chercitrină Chercitină Ramnoză

164
 Rutină Chercitină Rutinoză

Se cunosc două căi de biosinteză a substanţelor fenolice: calea

şichimatică şi calea acetat-malonatică.
Calea şichimatică este o cale metabolică de biosinteză a compuşilor
fenolici care au un precursor comun – acidul şichimic (C7H10O5 ̶ fig.
8.32).
Calea şichimatică (fig. 8.33) începe de la glucide (produse ale
Fig. 8.32. Structura moleculară fotosintezei), din care se formează precursorii acidului şichimic:
a acidului şichimic [51] eritrozo-4-fosfat şi fosfoenolpiruvat.
Apoi din acidul şichimic se formează aminoacizi aromatici: L-fenilalanină, L-tirozină, L-
triptofan. Din acidul L-fenilalanina, printr-un stadiu intermediar de acizi oxicorismici (fenilpropanoide)
se formează flavonoidele, cea mai răspândită grupă de compuşi fenolici.

Fig. 8.33. Calea şichimatică de biosinteză a substanţelor fenolice [62]

Calea acetat-malonatică este caracteristică pentru ciuperci, microorganisme. La plante

superioare calea respectivă se realizează concomitent cu calea şichimatică. La flavonoide precursorul
inelului A este acetatul (sau malonatul), iar precursorul inelului B este acidul şichimic.

Substanţele fenolice polimere

Substanţele fenolice polimere sunt substanţe organice heterogene derivate de la polifenoli care
se împart în 3 clase (tab. 8.4):
 substanţe tanante (taninuri);
 lignină;
 melanină.
Tabelul 8.4. Polimeri fenolici [44]
Unitatea
de bază

Acid galic Flavonul Acid cinamic

Clasa Taninuri hidrolizabile Flavonoide, Lignină
polimerului Taninuri condensate

165
 Potrivit unei definiţii recente acceptate în literatura de specialitate (WBSSH), în grupa
polifenolilor sunt incluse substanţe cu următoarele caracteristici [46]:
 în general, sunt compuşi moderat solubili în apă;
 au o masă moleculară de 500 ̶ 4000 D;
 posedă mai mult de 12 grupări hidroxilice;
 au în componenţa lor 5 ̶ 7 inele benzenice.

1. Taninurile (din germana veche tanna ̶ stejar, brad) sunt substanţe organice heterogene
derivate de la polifenoli, care precipită proteinele din soluţiile lor apoase sau care pot forma complexe
cu proteine, aminoacizi, poliglucide şi alcaloizi [53].
Termenul taninuri a apărut în contextul folosirii substanţelor tanante din lemnul arborilor la
transformarea pielii crude a animalelor în piele tăbăcită. La baza procesului de tăbăcire a pieilor se află
proprietatea taninurilor de a interacţiona cu colagenul (proteina fibrilară a pielii) şi de a forma o
structură stabilă intercalată. Taninurile au o masă moleculară care variază într-un diapazon de 500 ̶
3000 D (esteri ai acidului galic). Sub aspectul proprietăţilor fizico-chimice, taninurile sunt în
majoritatea cazurilor substanţe amorfe, de culoare albă sau gălbuie, cu gust astringent sau amar,
solubile în apă caldă, etanol şi glicerină şi insolubile în solvenţi organici; în apă formează soluţii
coloidale. Se pot extrage din plante cu apă fierbinte. Taninurile au caracter slab acid şi prezintă
proprietăţi reducătoare, se oxidează uşor şi se brunifică. Acest fenomen se observă la suprafaţa mărului
proaspăt tăiat sau a frunzei de ceai vătămată mecanic.
Taninurile sunt substanţe foarte răspândite în regnul vegetal. Se găsesc în scoarţa arborilor, în
frunze, fructe, rădăcini. Taninurile determină valoarea alimentară şi gustativă a unor produse
alimentare (vin, ceai, cafea, cacao etc.). În industrie taninurile sunt folosite la tăbăcirea pielor,
fabricarea cernelilor, în calitate de aditiv alimentar pentru a conferi unor produse un gust astringent şi
colorant alimentar E181 [67].
După reacţia de hidroliză şi structura chimică, taninurile se clasifică în două grupe mari:
taninuri hidrolizabile şi taninuri condensate (catechintaninuri).
1.1. Taninurile hidrolizabile sunt esteri naturali ai glucozei cu acidul galic (monomer
polifenolic) sau cu produse de condensare ale acidului galic (acidul m-digalic, acidul elagic etc.).
Conţin în molecula lor de la 3 la 12 resturi de acid galic (tab. 8.4).
Taninurile hidrolizabile se pot extrage din: castanul comestibil (Castanea sativa), scoarţa de
stejar (Quercus robur, Quercus petraea şi Quercus alba), arbustul Pasărea paradisului (Caesalpinia
spinosa), haritaki (Terminalia chebula), sumac (Rhus coriaria). Se obţin în cantitate mare, de
asemenea, din gale coronate care se formează pe frunzele următoarelor specii: Quercus infectoria,
Rhus semialata, Andricus kollari etc., [30] sau din gogoşi de ristic care se formează din transformarea
mugurilor foliari ai speciei Quercus lusitanica var. infectoria. În funcţie de structura chimică, se
deosebesc taninuri galice (galotaninuri) şi taninuri elagice.
Taninurile galice sunt polimeri formaţi din acid galic, esterificat şi legat la grupa hidroxilică

166
 a glucozei. Galotaninurile se hidrolizează uşor în
glucoză şi acid galic în mediu acid sau sub
acţiunea unor enzime specifice tanaze, produse
de ciupercile Aspergillus niger şi Penicillium
glaucum. Componentul principal al galotaninei
este pentagaloilglucoza, la care prin legături
depsidice se asociază resturi de acid galic.
Taninurile elagice se deosebesc de cele
galice prin faptul că la hidroliză se formează acid
elagic, ale cărui resturi se asociază de
pentagaloilgucoză prin legături C-C [24].
1.2. Taninurile condensate sunt polimeri
formaţi prin condensarea flavanilor ̶ catehine
sau leucoantociane. Moleculele taninurilor
condensate nu conţin resturi de glucide şi pot fi
Fig. 8.34. Structura moleculară a taninurilor condensate liniare (cu legături 4→8) sau ramificate (cu
[17] legături 4→6) (fig. 8.34).
Sursele comerciale de taninuri condensate sunt lemnul de quebracho (Schinopsis lorentzii),
scoarţa de pin (Pinus sylvestris), molid (Picea abies) şi salcâm (Acacia mollissima), seminţele de viţă-
de-vie (Vitis vinifera) [17].
2. Lignina (din lat. lignum – arbore, lemn) este un compus macromolecular, un polimer
complex al alcoolilor aromatici (monolignoli). Dintre substanţele monomere fac parte alcoolul p-
cumarilic, alcoolul coniferilic şi alcoolul sinapic (fig. 8.35).

Alcool p-cumarilic Alcool coniferilic Alcool sinapinic

Fig. 8.35. Structura moleculară a monolignolilor (componentele ligninei) [36]

Lignina a fost menţionată pentru prima dată de botanistul elveţian Augustin de Candolle în 1813
[36]. Este un polimer larg răspândit în regnul vegetal, ocupând locul al doilea după celuloză. Lignina
constituie partea aromatică, nehidrolizabilă a lemnului, intră în componenţă pereţilor celulari secundari
ai plantelor şi ai unor alge. Lemnul speciilor de foioase conţine 18 ̶ 24 % de lignină, iar lemnul
coniferelor ̶ 27 ̶ 30 % [66]. Pereţii celulari ai celulelor vegetale pot fi comparaţi cu betonul armat:
carcasul de metal reprezintă celuloza, iar betonul ̶ lignina. Ligninele se formează după apariţia fibrelor
de celuloză, apoi le întrepătrund conferind acestora o rezistenţă mecanică mai mare, o rezistenţă mărită
la acţiunea apei, dar le micşorează elasticitatea. Între lignine şi celuloză se stabilesc atât legături fizice,
cât şi legături chimice (eterice). Ligninele din diferite plante diferă prin numărul şi tipul unităţilor
structurale. În ligninele de foioase predomină acidul sinapic, iar în cele ale coniferelor ̶ acidul
coniferilic.
Ligninele sunt substanţe amorfe, de culoare închisă, insolubile în apă, în acizi şi baze alcaline
diluate. Sunt solubile în acizi tari şi baze alcaline concentrate, din soluţiile cărora precipită prin diluare.
La oxidarea cu nitrobenzolul în mediu bazic, lignina se scindează, formând aldehide aromatice (fig.
8.36).

167
 p-Hidroxibenzaldehidă Vanilină Aldehidă sirenică

Fig. 8.36. Structura moleculară a aldehidelor aromatice ̶ produse ale oxidării ligninei [60]

Lignina este componentul principal responsabil pentru aroma de vanilie a cărţilor vechi. Odată
cu trecerea timpului, lignina este supusă proceselor oxidative şi conferă cărţilor vechi o aromă plăcută.
Lignina se extrage din lemn cu hidrosulfit şi acidul sulfuros la fabricarea hârtiei. Deşeurile ligninei la
uzinele de hidroliză se utilizează pentru producerea articolelor presate, maselor plastice, răşinilor
sintetice, cărbunilor activaţi.
3. Melaninele (din greacă melas ̶ negru, întunecat) constituie un grup de pigmenţi naturali
azotaţi de culoare neagră, care se găsesc în plantele superioare, la animalele vertebrate, în cuticula
insectelor, a fluturilor etc. La animalele vertebrate, melaninele se stochează în celule specializate
(melanocite) şi determină culoarea părului, pielii, a blănii etc. Melaninele sunt polimeri chinoidici şi
produse de oxidare a aminoacidului tirozina. Sub acţiunea enzimei tirozinaza, aminoacidul tirozina se
transformă în L-3,4-dihidroxifenilalanină (L-DOPA), iar acesta ̶ în L-dopachinonă [38]. Se cunosc trei
tipuri de melanine: eumelanină, fenolmelanină şi neuromelanină (fig. 8.37).

Eumelanină Fenolmelanină

Fig. 8.37. Tipurile principale de melanine [38]

Cea mai răspândită melanină este eumelanina. Dacă dopachinona reacţionează cu aminoacidul
cisteina se formează fenolmelanine, responsabile de culoarea roşie a părului şi apariţia pistruilor.
Neuromelaninele sunt prezente în creier însă funcţiile lor încă nu sunt cunoscute.

Funcţiile compuşilor fenolici

1. Compuşii fenolici participă la oxido-reducere. La oxidarea cu oxigenul, sub acţiunea enzimei

polifenoloxidaza, compuşii fenolici se transformă în chinone. Acestea, la rândul său, se reduc cu atomii
de hidrogen a substratului respirator şi redevin disponibile la acţiunea enzimei polifenoloxidaza.

168
Aşadar, sistemul polifenol + polifenoloxidaza reprezintă un transportor al atomilor de hidrogen la
etapele finale ale respiraţiei [60]. Prezenţa sistemului polifenol + polifenoloxidaza asigură în celula
vegetală oxidarea unui şir de compuşi organici (aminoacizi, acid ascorbic, citocromul c, acid malic,
acid citric, polifenoli etc.) pe cale neenzimatică. Spre exemplu, oxidarea aminoacidului triptofan, sub
acţiunea chinonelor, conduce la formarea unui stimulator al creşterii plantelor ̶ acidului β-
indolilacetic.
Derivaţi ai compuşilor fenolici precum ubichinona (coenzima Q) constituie transportori de
hidrogen în lanţul respirator de electroni localizat în mitocondrii. Plastochinonele, compuşi similari cu
ubichinonele, sunt componente ale lanţului respirator la cloroplaste.
2. Compuşii fenolici reglează creşterea plantelor. Compuşii fenolici se formează, în special, în
ţesuturile tinere ale plantelor şi stimulează şi inhibă procesele de creştere. Substanţele fenolice, precum
flavonoidele reglează metabolismul auxinelor [63].
3. Substanţele fenolice au funcţii de protecţie. Produse de condensare oxidativă a fenolilor se
formează pe suprafaţa leziunilor mecanice la ţesuturile vegetale şi inhibă reproducerea
microorganismelor patogene. Pe lângă aceasta, unele substanţe fenolice conferă plantelor rezistenţă la
boli. Astfel, cojile colorate de ceapă conţin acid protocatehic care protejează planta de patogeni din
genul Collectotrichum şi Diplodia [60]. În unele cazuri, la atacul patogenilor, în plante se formează
fitoalexine ̶ compuşi toxici pentru patogeni. O bună parte din fitoalexinele cunoscute sunt compuşi
fenolici. Bunăoară, fitoalexina orcinol se formează în bulbii orhideelor ca răspuns la infecţia cu
ciuperca Rhizoctonia repens. Fitoalexine se formează la diferite specii de plante: ceapă, usturoi, cartofi,
bumbac etc.
4. Mulţi fenoli sunt substanţe cu efect antioxidant. Se folosesc pe larg în industria alimentară
pentru stabilizarea grăsimilor. Activitatea antioxidantă a compuşilor fenolici se manifestă prin legarea:
a) ionilor metalelor grele; b) radicalilor liberi care se formează în rezultatul oxidării compuşilor
organici.
Orice stres abiotic determină producerea peroxidului de hidrogen (H 2O2) în cloroplastele,
mitocondriile şi peroxizomii celulelor vegetale. O cantitate substanţială de H2O2 prin difuzie pătrunde
în vacuolă ̶ locul principal de localizare a flavonoidelor, care pot inactiva eficient H 2O2 şi alte forme
active ale oxigenului [63].
5. O parte din compuşii fenolici reprezintă pigmenţi. Glicozidele antocianilor determină
pigmentaţia florilor (roşie, purpurie, albastră), antocianii şi carotenoidele ̶ pigmentaţia fructelor.
Aceşti compuşi îndeplinesc funcţia de pigmenţi vegetali, ale căror molecule sunt capabile de a absorbi
selectiv un anumit spectru al luminii solare. Culoarea florii este un factor important de atragere
selectivă a polenizatorilor, asigură funcţionarea stabilă a mecanismelor de reproducere [63]. Melaninele
sunt pigmenţi de culoare neagră care protejează pielea animalelor de razele ultraviolete.

TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Fenolii conţin în molecula lor un................., la care sunt ataşate una sau mai multe..........................
1.2. În rachiurile de struguri maturizate se conţine aldehida acidului..............., care provine din.............
1.3. Precursorul comun al majorităţii fenolilor este............................
1.4. La polimerizarea catehinelor se formează....................................
1.5. Taninurile determină valoarea alimentară a produselor:............

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Compuşii fenolici sunt substanţe biologic active.

169
2.2. Fenolii sunt produse ale catabolismului.
2.3. Catehinele sunt cea mai redusă formă a compuşilor flavonoidici.
2.4. Precursorul specific comun al izoprenidelor este izopentenildifosfat.
2.5. Melaninele se stochează în endospermul gramineelor.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Substanţe fenolice monomere:
a) acid oxibenzoic; b) acid sinapic; c) lignină; d) substanţe tanante; e) acid cafeic; f) acid vanilic; g)
acid galic.
3.2. C6-C3-C6:
a) acid galic; b) acid sinapic; c) flavonoide; d) antociane; e) melanine; f) cumarine; g) flavone.
3.3. Cumarina are un miros de:
a) cafea; b) alcool; c) fân; d) mucegai; e) grăsime.
3.4. Catehinele au un gust:
a) dulce; b) sărat; c) amar; d) astringent; e) acru.
3.5. Elementele structurale ale substanţelor tanante:
a) acid galic; b) cumarine; c) glucoză; d) catehine; e) celuloză.

4. Asociaţi.

Principalele clase de metaboliţi secundari

1. Flavonoide A. Viţa-de-vie
2. Alcaloizi B. Arborele de cacao
3. Izoprenide C. Arbustul de coca
D. Arborele de cafea
E. Liana
F. Brânduşa de toamnă
G. Lăcrămioara
H. Macul de grădină

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

5.1. Acid vanilic; acid ferulic; acid galic; catehine; acid sirenic; lignină; acid sinapic.
5.2. Flavanone; flavone; catehine; vanilina; antociane; leucoantociane; flavonole.
5.3. Lignină; taninuri elagice; taninuri galice; melanine; acid ρ-oxibenzoic.

6. Completaţi tabelul.

Funcţiile compuşilor fenolici în celulă

A.
B.
C.
D.
E.

7. Scrieţi un referat la tema.

170
7.1. Flavonoidele – o clasă importantă de substanţe în industria alimentară.
7.2. Proprietăţile flavonoidelor şi folosirea lor în medicină şi farmaceutică.
7.3. Alcaloizii folosiţi în medicină şi farmaceutică.
A. Scopolamina sau hioscina extrasă din mătrăgună (Atropa belladona L.).
B. Morfina, papaverina şi codeina extrase din mac (Papaverum somniferum L.).
7.4. Izoprenide utilizate în medicină şi farmaceutică.
A. Glicozide cardiace extrase din degeţelul-roşu (Digitalis purpurea L.) şi degeţelul-lânos (Digitalis
lanata L.)
B. Glicozide triterpene extrase din rădăcina ginseng (Panax ginseng C.A.Mey.)
C. Glicozide steroide extrase din rădăcinile lianelor din genul Dioscorea.

GLOSAR

Antiseptic ̶ substanţă care previne, înlătură infecțiile microbiene sau care împiedică putrefacția.
Antipiretic ̶. medicament care combate febra.
Arabinoxilan ̶ hemiceluloză alcătuită din două pentoze ̶ arabinoza şi xiloza, prezentă în pereţii
celulari ai plantelor.
Argan ̶ arbore endemic din Maroc.
Auxină ̶ hormon vegetal care condiționează creșterea plantelor.
Ciclizare ̶ reacție chimică prin care lanțul de atomi din molecula unui compus organic se închide și
formează un ciclu.
Dimer ̶ compus chimic rezultat din combinarea a două molecule identice.
Fructele Acai ̶ fructe ale palmierilor cu acelaşi nume (Euterpe oleracea), originari din padurile
Amazonului, de dimensiuni şi culori asemănătoare coacăzelor.
Furanocumarine ̶ grupă din clasa cumarinelor cu un nucleu furanic.
Gale ̶ tumori vegetale provocate de înțepăturile unor insecte pe frunzele stejarului sau ale altor plante.
Gogoaşă de ristic ̶ excrescenţă sferică, pe frunzele şi pe ramurile tinere ale unor arbori, bogată în
tanininuri, care apare în urma înţepăturii făcute de o specie de viespi.
Gută (Podagră) ̶ boală provocată de depunerea sărurilor acidului uric în regiunea unor articulații, care
se manifestă prin umflături ale articulațiilor însoțite de dureri violente.
Haritaki ̶ plantă medicinală din familia Combretaceae utilizată în tratarea tulburărilor de tranzit
intestinal.
Hibiscus ̶ plantă ierboasă, arbustivă și arborescentă, originară din India și China, cu flori mari, viu
colorate.
Lactonă ̶ eter ciclic complex ce conţine în inel gruparea –COO–.
LSD ̶ dietilamida acidului lisergic (engl. lysergic acid diethylamide), drog psihedelic.
Matiolă ̶ plantă erbacee ornamentală, cultivată pentru florile sale mirositoare.
Opiu ̶ substanță narcotică toxică obținută prin uscarea latexului extras prin incizie din capsulele
necoapte ale macului și folosită ca somnifer, calmant, analgezic, stupefiant.
Peristaltism ̶ mișcare de contracție a musculaturii stomacului și intestinului, care face ca alimentele să
fie împinse de-a lungul tubului digestiv.
Poliploidie ̶ prezența în nucleul celular a mai mult decât două seturi de cromozomi; fenomen întâlnit
frecvent la plante şi animalele inferioare.
Quebracho ̶ arbore tropical răspândit în America de Sud, cu lemnul foarte dur și bogat în substanțe
tanante.
Sclerot ̶ organ de rezistență la unele ciuperci, format din îngrămădiri de hife întrețesute.
Secvoia (Sequoia sempervirens) ̶ arbore conifer gigant din America.

171
Sistem nervos parasimpatic ̶ una dintre cele două părți periferice ale sistemului nervos vegetativ, care
încetinește bătăile inimii și accelerează mișcările tubului digestiv.
Sumac ̶ arbust cu frunze bogate în substanțe tanante, folosite în condimentarea unor bucate.
WBSSH ̶ abreviere a numelor cercetătorilor Theodore White, Edgar Bate-Smith, Anthony Swain şi
Edwin Haslam.

BIBLIOGRAFIE

1. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). – Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
2. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
3. http: Alkaloid //en.wikipedia.org/wiki/Alkaloid
4. http: Anthocyanin //en.wikipedia.org/wiki/Anthocyanin
5. http: Caffeic acid //en.wikipedia.org/wiki/Caffeic_acid
6. http: Caffeine //en.wikipedia.org/wiki/Caffeine
7. http:Carl Friedrich Wilhelm Meißner //de.wikipedia.org/wiki/Carl_Friedrich_Wilhelm_Meißner
8. http: Catechin //en.wikipedia.org/wiki/Catechin
9. http: Catharanthus roseus //en.wikipedia.org/wiki/Catharanthus_roseus
10. http: Cinchona //en.wikipedia.org/wiki/Cinchona
11. http: Claviceps purpurea //ro.wikipedia.org/wiki/Claviceps_purpurea
12. http: Coca //en.wikipedia.org/wiki/Coca
13. http: Cocaine //en.wikipedia.org/wiki/Cocaine
14. http: Codeine //en.wikipedia.org/wiki/Codeine
15. http: Coffee beans //en.wikipedia.org/wiki/Coffee_beans
16. http: Colchicine //en.wikipedia.org/wiki/Colchicine
17. http: Condensed_tannin //en.wikipedia.org/wiki/Condensed_tannin
18. http: Coniine //en.wikipedia.org/wiki/Coniine
19. http: Convallaria majalis //en.wikipedia.org/wiki/Convallaria_majalis
20. http: Coumarin //en.wikipedia.org/wiki/Coumarin
21. http: Cuscohygrine //en.wikipedia.org/wiki/Cuscohygrine
22. http: Cuscohygrine//www.epharmacognosy.com/2012/07/cuscohygrine
23. http: Digitalis purpurea //en.wikipedia.org/wiki/Digitalis_purpurea
24. http: Ellagitannin //en.wikipedia.org/wiki/Ellagitannin
25. http: Ferulic acid //en.wikipedia.org/wiki/Ferulic_acid
26. http: Flavones //en.wikipedia.org/wiki/Flavones
27. http: Flavonoid //en.wikipedia.org/wiki/Flavonoid
28. http: Flavonols //en.wikipedia.org/wiki/Flavonols
29. http: Hesperidin //en.wikipedia.org/wiki/Hesperidin
30. http: Hydrolysable_tannin //en.wikipedia.org/wiki/Hydrolysable_tannin
31. http: Hydroxycinnamic acid //en.wikipedia.org/wiki/Hydroxycinnamic_acid
32. http: Indole alkaloids//en.wikipedia.org/wiki/Indole_alkaloids
33. http: Isopentenyl pyrophosphate //en.wikipedia.org/wiki/Isopentenyl_pyrophosphate
34. http: Isoprenylation //en.wikipedia.org/wiki/Isoprenylation
35. http: Leucoanthocyanidin //en.wikipedia.org/wiki/Leucoanthocyanidin
36. http: Lignin //en.wikipedia.org/wiki/Lignin
37. http: Lysergic acid //en.wikipedia.org/wiki/Lysergic_acid
38. http: Melanin //en.wikipedia.org/wiki/Melanin
39. http: Naringin //en.wikipedia.org/wiki/Naringin
40. http: Nicotine //en.wikipedia.org/wiki/Nicotine
172
41. http: P-Coumaric acid //en.wikipedia.org/wiki/P-Coumaric_acid
42. http: Phenolic acid //en.wikipedia.org/wiki/Phenolic_acid
43. http: Phenolic aldehyde //en.wikipedia.org/wiki/Phenolic_aldehyde
44. http: Phenols //en.wikipedia.org/wiki/Phenols
45. http: Piperine //en.wikipedia.org/wiki/Piperine
46. http: Polyphenol //en.wikipedia.org/wiki/Polyphenol
47. http: Purine //en.wikipedia.org/wiki/Purine
48. http: Quinine //en.wikipedia.org/wiki/Quinine
49. http: Quinoline //en.wikipedia.org/wiki/Quinoline
50. http: Secondary metabolite //en.wikipedia.org/wiki/Secondary_metabolite
51. http: Shikimic acid //en.wikipedia.org/wiki/Shikimic_acid
52. http: Sinapinic acid //en.wikipedia.org/wiki/Sinapinic_acid
53. http: Tannin //en.wikipedia.org/wiki/Tannin
54. http: Taxol //en.wikipedia.org/wiki/Taxol
55. http: Taxus //ro.wikipedia.org/wiki/Taxus
56. http: Theobromine //en.wikipedia.org/wiki/Theobromine
57. http: Theophylline //en.wikipedia.org/wiki/Theophylline
58. http: Vinca alkaloids //en.wikipedia.org/wiki/Vinca_alkaloids
59. Гутерман, И. Возрождение запаха. http://www.bioclass179.ru/book/guterman19.pdf
60. Кретович В.Л. Биохимия растений. М.: Высшая школа, 1986. - 503 с.
61. Пасешниченко, В. Новый альтернативный путь биосинтеза изопреноидов у бактерий и
растений. // Биохимия. 1998. Т.63, №2. С.171− 182.
62. Пасешниченко, В. Растения − продуценты биологически активных веществ. Соросовский
Образовательный Журнал, Том 7, № 8, 2001.-13-19 c.
63. Макаренко, О. Левицкий, А. Физиологические функции флавоноидов в растениях. //
Физиология и биохимия культурных растений. т. 45. № 2, 2013. -100-112 c.
64. https: Антоцианы //ru.wikipedia.org/wiki/Антоцианы
65. https: Вторичные метаболиты //ru.wikipedia.org/wiki/Вторичные_метаболиты
66. https: Лигнин //ru.wikipedia.org/wiki/Лигнин
67. https: Танины //ru.wikipedia.org/wiki/ Танины
68. https: Фенолы //ru.wikipedia.org/wiki/ Фенолы

173
 CAPITOLUL 9. VITAMINELE

9.1. Aspecte generale

9.2. Vitaminele liposolubile
9.3. Vitaminele hidrosolubile

9.1. ASPECTE GENERALE

Vitaminele sunt substanţe organice micromoleculare cu rol funcţional care se găsesc în cantităţi
mici în alimente şi sunt indispensabile pentru creşterea şi dezvoltarea normală a organismelor.
În anul 1897 medicul militar olandez Christiaan Eijkman a descoperit că consumul de orez
nedercoticat în locul orezului decorticat prevenea boala umană beriberi. Într-un exeriment realizat de
către C. Eijkman s-a demonstrat că păsările hrănite exclusiv cu orez decorticat sufereau de polinevrită,
o boală analogică cu beriberi. Christiaan Eijkman a presupus că tărâţele de orez conţin nişte substanţe
chimice, necunoscute la vremea respectivă, necesare pentru un metabolism echilibrat. Aceste substanţe
au fost denumite de biochimistul polonez Casimir Funk vitamine (amine vitale) în 1911, care a izolat
din tărâţele de orez o substanţă antineuritică. Acestei substanţe i s-a dat numele de vitamină deoarece
substanţa respectivă (vitamina B1) conţinea azot aminic. Ulterior s-a stabilit că nu toate vitaminele con-
ţin azot în molecula lor (de exemplu, vitamina C). În anul 1912
biochimistul englez Frederick Hopkins a publicat în revista The
Journal of physiology un articol ştiinţific în care afirma că
alimentele conţin, pe lângă proteine, carbohidrați, grăsimi,
minerale şi nişte factori accesori (engl. ̶ accessory food
factors), indispensabili pentru creşterea şi dezvoltarea normală
a organismelor. Pentru contribuţia în descoperirea efectelor
vitaminelor cercetătorilor Christiaan Eijkman şi Frederick
Christiaan Eijkman Frederick Hopkins Hopkins li s-a decernat premiul Nobel pentru fizilogie sau
medicină în 1929 [8].
Lipsa totală a unei vitamine din organism se numeşte avitaminoză, boală care provoacă tulburări
grave ale metabolismului celular sau chiar moartea organismelor. Lipsa parţială a vitaminelor este
174
cunoscută sub numele de hipovitaminoză, iar tulburările metabolice în acest caz sunt mai puţin grave.
Excesul de vitamine din alimentaţie, în special a vitaminelor liposolubile A şi D, poate determina
apariţia hipervitaminozei, care de asemenea provoacă dezechilibrări în desfăşurarea normală a
metabolismului (fig. 9.1).

Fig. 9.1. Asigurarea organismului uman cu vitamine [1]

Cu unele excepţii, vitaminele sau precursorii acestora trebuie obţinute din alimente sau
suplimente. Excepţiile principale sunt vitamina D, care se poate sintetiza la nivelul pielii din colesterol
după expunerea la lumina solară (şi alte forme de radiaţii ultraviolete), precum şi vitamina K, care
poate fi sintetizată de microflora intestinală.
Compuşii naturali care au o acţiune biochimică similară vitaminelor se numesc vitagene (acizi
graşi esenţiali, betaină, colină, unii aminoacizi esenţiali, polialcooli etc.). Substanţele naturale sau de
sinteză înrudite structural sau funcţional cu vitaminele se numesc vitamere (retinol, acid retinoic,
naftochinone etc.) [2]. În plante şi animale, s-au identificat unele substanţe organice ce au o acţiune
fiziologică şi biochimică opusă vitaminelor. Aceste substanţe poartă denumirea de antivitamine.
Vitaminele se notează cu ajutorul literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, K). După rolul
fiziologic ce-l îndeplinesc în organism, vitaminele se numesc astfel: vitamină antihemoragică
(vitamina K), vitamina creşterii (vitamina A), vitamina antirahitică (vitamina D), vitamina
antisterilităţii (vitamina E), vitamina antiscorbutică (vitamina C), vitamina antiberiberi (vitamina B1).
După solubilitatea vitaminelor în apă sau solvenţi organici, acestea se clasifică în vitamine liposolubile
şi vitamine hidrosolubile.

9.2. VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitaminele liposolubile sunt substanţe solubile în grăsimi, în solvenţi organici şi insolubile în

apă. Din această grupă fac parte vitaminele A, D, E, K. Vitaminele A şi D se găsesc în plante sub formă
de provitamine. Din punct de vedere structural, toate vitaminele liposolubile sunt derivaţi izoprenici.
Absorbţia, transportul şi depozitarea lor sunt similare lipidelor. Vitaminele A, D, K se depozitează în
cantitate mare în ficat, iar vitamina E ̶ în ţesutul adipos. Vitaminele sunt transportate în organism prin
circulaţia sangvină de unele lipoproteine, care se leagă în mod specific de vitaminele respective.

Vitamina A

Vitamina A constituie un grup de compuşi organici nesaturaţi care include vitamina A 1 (retinol),
vitamina A2 (dehidroretinol), retinal (retinaldehidă), acid retinoic şi o serie de provitamine A
(carotenoide) [16].

175
 Vitamina A1 este cea mai importantă şi mai răspândită din acest grup, se mai numeşte retinol sau
vitamina creşterii. Este prezentă în celula animală, iar din punct de vedere chimic, este un alcool care
conţine în moleculă un inel β-iononic, o catenă laterală formată din 9 atomi de carbon, 5 legături duble
conjugate, 5 radicali metil şi o grupare terminală ̶ CH 2OH (fig. 9.2). În stare pură vitamina A 1 se obţine
sub formă de cristale de culoare galbenă.
Vitamina A2 are în inelul β-iononic două legături duble şi este un metabolit al retinalului. Se
conţine în cantitate mai mare în untura de peşte şi în ficatul peştilor de apă dulce [6]. Vitamina A 2, în
stare pură, are un aspect de ulei galben. Vitaminele A 2 şi A1 sunt autooxidabile, termostabile în lipsa
aerului, sensibile la acţiunea oxidanţilor şi a luminii, în special a radiaţiilor ultraviolete.
Retinalul este un pigment fotoreceptor esenţial pentru vedere. În retină, la om şi la animalele
vertebrate, sunt prezente celule fotoreceptoare (bastonaşe) implicate în vederea crepusculară şi
nocturnă şi celule implicate în vederea diurnă şi diferenţierea culorilor (conuri) [2]. În bastonaşe este
prezentă o substanţă fotosensibilă rodopsina, o carotenoproteină formată din retinol şi opsină
(proteină), iar în conuri se găseşte iodopsina formată din retinol şi iodopsină (proteină). Rodopsina are
o culoare roşie, iar iodopsina ̶ culoare violetă, fiind sensibile la lungimi de undă diferite. Rodopsina ia
parte în procesul de vedere nocturnă, iar iodopsina ̶ în vederea diurnă. În ambele cromoproteine, se
găseşte retinalul. Izomerul cis al retinalului se combină cu opsina şi regenerează rodopsina. Izomerul
trans al retinalului se transformă în vitamina A1, sub acţiunea enzimei retinen-reductazei [2]. Lipsa
retinalului în organismul omului determină tulburări oculare specifice, precum pierderea capacităţii de
adaptare a vederii la întuneric (orbire nocturnă) sau dereglări severe prin keratinizarea corneei [2].

Fig. 9.2. Vitaminele liposolubile A şi D [1]

Acidul retinoic este important pentru o piele sănătoasă, remineralizarea dinţilor şi creşterea
oaselor [11].
Provitaminele A (carotenoide). În regnul vegetal, vitaminele A se găsesc predominant sub
formă de provitamine, care se numesc carotenoide (α-caroten, β-caroten, γ-caroten etc.), dintre care

176
cea mai importantă este β-carotenul. Se conţin în legume şi fructe, dar în cantităţi mai mari în morcov,
fructe citrice, măcieş, iar în stare liberă în untura de peşte, ficat, lapte, gălbenuşul de ou, unt. Din β-
caroten, prin degradare oxidativă se obţin două molecule de vitamină A. Din restul provitaminelor (α-
caroten, γ-caroten etc.) se obţine doar o singură moleculă de vitamina A 1, deoarece acestea conţin un
singur inel β-ionononic nesubstituit în molecula lor.
Aşadar, vitamina A are un rol important în transcripţia genelor, dezvoltarea embrionară
normală, creşterea organismelor tinere, protejarea ţesuturilor epiteliale, metabolismul ţesutului osos,
procesele fotochimice ale vederii, procesele antioxidante. Pe lângă aceasta, vitamina A reglează
permeabilitatea membranelor celulare, întăreşte imunitatea, asigură o hematopoieză normală şi
funcţionarea normală a aparatului genital, prin sinteza steroizilor sexuali.
În avitaminoza A se opreşte creştea organismelor tinere, se produc dereglări ale ţesuturilor
epiteliale, ale tubului digestiv, din aparatul respirator şi aparatul urogenital. Pielea devine uscată şi
cornoasă, se produc tulburări oculare.

Vitamina D

Vitamina D constituie un grup de substanţe care derivă de la steroli, responsabile pentru

stimularea absorbţiei intestinale a calciului, fierului, magneziului, fosforului şi zincului [19]. Se găsesc
în natură atât în stare liberă, cât şi sub formă de provitamine (steroli), mai cu seamă în regnul vegetal.
După natura sterolilor din care provin, se cunosc mai multe vitamine D, notate de la D 2 la D7. Pentru
oameni cele mai importante sunt vitamina D3 (colecalciferol) şi vitamina D2 (ergocalciferol).
Toate vitaminele D au o grupă hidroxilică la atomul C-3, un inel deschis (inelul B) cu trei
legături duble conjugate şi o catenă laterală caracteristică fiecărei vitamine (fig. 9.2). Catenele laterale
se deosebesc între ele prin numărul atomilor de carbon şi prin prezenţa sau absenţa unei legături duble.
Transformarea sterolilor în vitamine D se face în piele şi ţesutul subcutanat sub acţiunea
energiei solare, a radiaţiilor ultraviolete (256 ̶ 313 nm), printr-un proces fotochimic cu consum de
energie. Din ergosterol, sub influenţa radiaţiilor ultraviolete se formează un produs intermediar numit
precalciferol, care sub acţiunea energiei termice se transformă în vitamina D2.
Vitaminele D sunt substanţe termostabile, se distrug la 180°C şi rezistă la acţiunea oxigenului.
Posedă activitate optică. În cantitate mai mare
se găsesc în uleiul de peşte, ficat, unt, ouă,
lapte, drojdie de bere. La om, vitaminele D
sunt depozitate şi metabolizate predominant în
ficat, dar se găsesc şi în intestin, rinichi,
sistem osos etc. Vitaminele D sunt mai stabile
în mediul acid decât în cel bazic.
Vitaminele D au un rol fiziologic foarte
important. Acestea favorizează absorbţia
calciului şi a fosforului şi formarea sistemului
osos. Rolul fundamental al vitaminei D constă
în reglarea metabolismului calciului şi al
Băiat bolnav de rahitism Acelaşi băiat după 14 luni de fosforului în procesul de osificare. În
tratament cu vitamina D avitaminoze D apare rahitismul la copii şi
Fig. 9.3. Influenţa vitaminei D3 asupra metabolismului osos osteoporoza la adulţi. Vitaminele D se mai
[3] numesc şi vitamine antirahitice, deoarece pre-
vin şi vindecă rahitismul (fig. 9.3).
Simptomele precoce ale avitaminozei D constau în creşterea fosfatazei alcaline, scăderea
fosforului şi calciului sangvin. Pentru menţinerea unui proces normal de osificare este necesar ca

177
raportul Ca / P să fie de 1 / 2 [2]. Excesul de vitamine D duce la demineralizarea oaselor şi la apariţia
calculilor renali, hepatici etc.
Vitamina E

Vitamina E reprezintă un grup de substanţe liposolubile care include tocoferoli şi tocotrienoli

[20]. Vitaminele E se mai numesc şi tocoferoli (din greacă tokos − naştere, ferro − a purta), vitaminele
antisterilităţii sau vitaminele de reproducere. Ele se sintetizează în plante şi se găsesc în cantitate mai
mare în frunze, muguri, seminţe în stare de germinaţie, plantule etc.
Din punct de vedere chimic, vitaminele E sunt derivaţi ai cromanului. Ele conţin în molecula lor
o grupă hidroxilică la atomul C6, grupări metilice şi o catenă laterală ce derivă din fitol (fig. 9.4).
Se cunosc 4 tipuri de tocoferoli notaţi cu litere greceşti α, β, γ, δ, care se deosebesc prin numărul
şi poziţia grupelor metilice a inelului cromanic şi activitatea biologică [14]. Toţi tocoferolii au la C 6 o
grupă hidroxilică şi la C2 o grupare metilică. Sursa principală de vitamină E în dieta europeană şi forma
cea mai activă, din punct de vedere biologic, a vitaminei E este α-tocoferolul. Tocotrienolii sunt de
patru tipuri, se notează cu litere greceşti α, β, γ, δ, şi au o structură asemănătoare cu tocoferolii. Însă
spre deosebire de tocoferoli, tocotrienolii conţin trei legături duble în catena laterală (fig. 9.5).

Fig. 9.4. Vitaminele liposolubile E şi K [1]

Tocoferolii protejează oxidarea vitaminelor

A, C, D, H (biotina), a carotenoidelor, a acizilor
graşi nesaturaţi, a lipidelor, menţin integritatea
membranelor biologice, favorizează reacţii de
fosforilare şi formare de compuşi macroergici,
Fig. 9.5. Structura moleculară a α-tocotrienolului [15] participă la sinteza hemului. Deviază planul
luminii polarisate datorită prezenţei a trei atomi de
carbon asimetrici (C2, C4 şi C8). Prin transformarea reversibilă a hidroxilului de la C-6 în grupa
cetonică, vitaminele E funcţionează în organism ca sisteme redox.
Avitaminoza E determină la om şi animale scăderea capacităţii de reproducere, sterilitatea,
dereglările metabolice, decalcifierea, slăbirea organismului la infecţii, stările nervoase etc. Vitaminele
E asigură formarea spermatozoizilor la masculi, iar la femele influenţează favorabil procesul de
178
gestaţie. În avitaminoza E apar frecvent distrofii musculare, leziuni la nivelul pereţilor vasculari,
aparatului genital, se atestă pierderea mobilităţii spermatozoizilor. De asemenea apar tulburări la
nivelul ficatului şi al glandelor suprarenale.
Vitamina K

Vitamina K reprezintă un grup de substanţe, cu o structură moleculară similară, necesare pentru

sinteza unor proteine implicate în coagularea sângelui. Aceste substanţe se mai numesc şi vitamine
antihemoragice. Ele determină coagularea sângelui prin transformarea fibrinogenului în fibrină.
Vitamina K include doi vitameri: vitamina K1 (filochinonă) şi vitamina K2 (menachinonă) [21].
Vitaminele K sunt sintetizate numai de microorganismele din tubul digestiv şi plante, animalele nu le
pot sintetiza. Se găsesc în cantităţi mai mari în frunzele de spanac, varză, lucernă, trifoi, microflora
intestinului.
Din punct de vedere chimic, vitaminele K sunt formate dintr-un nucleu naftochinonic, care are
substituit la C3 o grupare metilică şi la C2 o catenă laterală (fig. 9.4). Vitamina K1 are catena laterală
derivată de la fitol, iar la vitamina K2 catena laterală este alcătuită dintr-un număr variabil de resturi de
izoprenide [21], de regulă, în catena laterală se conţin 4 resturi.
Vitaminele K sunt substanţe solide, cristaline, termostabile şi
fotosensibile. Participă activ la oxidările celulare. Prin trecerea
reversiblă din forma oxidată în cea redusă se asigură transportul
hidrogenului pe cale neenzimatică, formează în celule importante
sisteme de oxido-reducere. Iau parte în procesul de fosforilare ca
acceptori de electroni.
Fig. 9.6. Structura moleculară a Pe lângă vitaminele naturale K, au fost obţinuţi un şir de
vicasolului [22] derivaţi naftochinonici prin sinteză chimică. Astfel, vicasolul (fig.
9.6) este un analog al fitochinonei sintetizat artificial.
În stări de avitaminoză K, creşte timpul de coagulare a sângelui şi apar hemoragii spontane.
Lipsa vitaminei K apare datorită bolilor care împiedică biosinteza vitaminei în intestin sau prin
administrarea îndelungată de antibiotice.

9.3. VITAMINELE HIDROSOLUBILE

Vitaminele hidrosolubile sunt substanţe foarte diferite sub aspect structural. Ele sunt solubile în
apă şi insolubile în solvenţi organici. Din această grupă fac parte: vitamina В1 (tiamină), vitamina В2
(riboflavină), vitamina В3 (niacină sau acid nicotinic), vitamina В5 (acid pantotenic), vitamina В6
(piridoxină, piridoxamină, piridoxal), vitamina В12 (cianocobalamină), vitamina В15 (acid pangamic),
vitamina B9 sau Вс (acid folic), vitamina С (acid ascorbic), vitamina Н sau B8 (biotină).
Majoritatea vitaminelor hidrosolubile îndeplinesc rolul de coenzime (tab. 9.1), iar altele
îndeplinesc rolul de activatori enzimatici.

Tabelul 9.1. Funcţiile unor vitamine hidrosolubile în cataliză [22]

Vitamină Forma activă Enzime Reacţiile catalizate
(coenzimă)*
B1 TPP Dehidrogenaze Decarboxilarea α-cetoacizilor în
cadrul metabolismului glucidic
B2 FMN, FAD Oxidaze, Reacţii de oxidoreducere
Reductaze în cadrul oxidării intracelulare
B3 NAD, NADP Dehidrogenaze Reacţii de oxidoreducere
anaerobe în cadrul oxidării intracelulare
179
 B6 Piridoxalfosfat Aminotransferaze, Transferul grupelor aminice în cadrul
Carboxilaze metabolismului aminoacizilor
H Biotină Carboxilaze Transferul CO2 în cadrul metabolis-
mului proteinelor şi lipidelor
* ̶ TPP ̶ Tiaminpirofosfat; FMN ̶ Flavinmononuleotidă; FAD ̶ Flavinadenindinucleotidă; NAD ̶
Nicotinamidadenindinucleotidă; NADP ̶ Nicotinamidadenindinucleotidfosfat

La începutul sec. XX, în cadrul studierii proceselor de oxidare a glucidelor, s-a reuşit pentru
prima dată izolarea în stare cristalină a coenzimei glucozo-6-fosfatdehidrogenaza. S-a stabilit că în
componenţa acesteia intră amida acidului nicotinic ̶ nicotinamida. Ulterior, s-a constatat că amida
acidului nicotinic, precum şi alte vitamine formează în celule importante sisteme de oxido-reducere,
care iau parte la numeroase procese metabolice ale glucidelor, lipidelor, proteinelor şi a altor compuşi,
reglează potenţialul de oxido-reducere celular, contribuie la transportul hidrogenului pe cale
neenzimatică (vitaminele C, E, K etc.). Coenzimele conţin două regiuni funcţionale, una dintre care
realizează legătura cu apofermentul, iar alta participă nemijlocit la cataliză. De regulă, forma activă a
vitaminelor participă la cataliză.
Vitamina B1

Vitamina B1 este un compus chimic cu sulf (C12H17N4OS). Vitamina respectivă este formată
dintr-un nucleu pirimidinic şi unul tiazolic uniţi printr-o grupă metilenică (fig. 9.7). Vitamina B1 are un
rol însemnat în metabolismul glucidelor, lipidelor şi al proteinelor. Sub formă de coenzima
tiaminpirofosfat (TPP), vitamina B1 face parte din componenţa enzimei carboxilaza, care produce
decarboxilarea şi respectiv carboxilarea acidului piruvic. Vitamina B1 este solubilă în apă şi alcool şi
insolubilă în acetonă şi cloroform. Are un miros caracteristic pe care îl imprimă şi drojdiei.
Solubilitatea vitaminei creşte în mediu bazic. Cu acizii formează săruri cristaline.
Se conţine în cantităţi mai mari în drojdia de bere, seminţele cerealelor şi leguminoaselor, în
tărâţele de orez, germenii de grâu, în frunze, flori, polen etc. Vitamina B 1 este un factor nutritiv foarte
important. Lipsa acestei vitamine din hrană produce la animale polinevrită, iar la om se manifestă prin
tulburări ale sistemului nervos, pierderea apetitului, oboseală, tulburări gastrointestinale şi cardiace. În
cazuri mai grave, apar nevralgii, convulsii şi paralizii ale membrelor. Boala beriberi apare în cazuri de
avitaminoză prelungită. Ea se manifestă prin tulburări digestive, nervoase, cardiace.

180
 Fig. 9.7. Vitaminele hidrosolubile B1 şi B2 [1]

Vitamina B2

Vitamina B2 (riboflavină ̶ C17H20N4O6) este răspândită pe larg în natură, se găseşte în aproape

toate celulele vegetale şi animale. Cantităţi mari de vitamina B 2 se găsesc în ficat, lapte, ouă, drojdii şi
în seminţele gramineelor. Cele mai bogate produse horticole în vitamina B 2 sunt migdalele, alunele,
ciupercile, pătrunjelul, ţelina etc. [2].
Vitamina B2 este formată dintr-un nucleu izoaloxazinic şi din ribitol (fig. 9.7). Nucleul
izoaloxazinic conferă formei oxidate a vitaminei B2 o culoare galben-verzuie. Denumirea de riboflavină
derivă de la riboză (ribitolul este forma redusă a ribozei) şi flavin (din lat. flavin ̶ galben) [12]. Prin
hidrogenare, riboflavina devine incoloră. Este sensibilă la acţiunea luminii, sub influenţa luminii în
mediu acid riboflavina se transformă în lumicrom, iar în mediu bazic ̶ în lumiflavină, compuşi ce au
activitate vitaminică.
Riboflavina are un rol multiplu. Derivaţii vitaminei B2 (flavinmononucleotidă ̶ FMN şi
flavinadenindinucleotidă ̶ FAD) sunt coenzime care intră în componenţa dehidrogenazelor aerobe şi
catalizează reacţii de oxido-reducere. FAD şi FMN joacă un rol important în respiraţia celulară şi
transportul de electroni şi protoni.
La om avitaminoza produce iritaţii ale pielii, inflamarea gurii, îngroşarea şi înroşirea limbii,
căderea părului, tulburări de creştere, slăbirea văzului, auzului şi a ţesutului muscular, tulburări
digestive.
Vitamina B3

Vitamina B3 (niacina sau vitamina PP ̶ C6H5NO2) este un compus organic solid, incolor,
hidrosolubil, derivat al piridinei cu o grupare carboxilică (COOH) în poziţia C3 [10]. Altă formă a
vitaminei B3 reprezintă amida acidului nicotinic ̶ nicotinamidă sau niacinamidă, la care gruparea
carboxilică este înlocuită cu gruparea carboxiamidică (CONH2 ̶ fig. 9.8).

181
 Fig. 9.8. Vitaminele hidrosolubile B3 şi B5 [1];
* ̶ unii autori notează incorect acidul pantotenic ̶ B3 şi acidul nicotinic ̶ B5

Acidul nicotinic reprezintă precursorul nicotinamidei în organism. Se conţine în cantităţi mai

mari în tărâţele cerealelor, ciuperci, lapte, ficat etc. Vitamina B 3 are un rol biochimic foarte important
în metabolismul celular, deoarece intră în componenţa enzimelor anaerobe − dehidrogenaze ce conţin
NAD+ − nicotinamidadenindinucleotid şi NADP+ − nicotinamidadenindinucleotidfosfat.
Aceste enzime catalizează peste 100 de reacţii biochimice:
oxidarea alcoolilor în aldehide şi cetone, oxidarea aldehidelor şi
cetonelor în acizi carbonici, oxidarea aminelor în imine etc. Pe lângă
aceasta, forme active ale vitaminei B5 participă la reglarea unor
procese biochimice importante precum ciclul Krebs. La om, în cazul
avitaminozei de B3, se dezvoltă boala celor trei D − dermatita,
diareea, demenţa. Dacă starea de avitaminoză se menţine un timp mai
îndelungat, la oameni apare boala numită pelagră (din lat. pella agra
− piele aspră ̶ fig. 9.9).
Fig. 9.9. Un bolnav de pelagră [10] Denumirea de PP provine de la proprietatea pe care o are această
vitamină de a preveni pelagra. Această boală poate să apare în urma
unui consum îndelungat de porumb sau în urma unor excese în consumul de alcool şi melasă [2].
Oamenii pelagroşi au eriteme şi dermatite pe mâini şi gât. Au de asemenea tulburări nervoase
caracterizate prin nelinişte, melancolie şi demenţă.

Vitamina B5
Vitamina B5 (C9H17NO5) sau acidul pantotenic (din gr. pantos ̶ peste tot) este o amidă dintre
acidul pantoic şi β-alanină (fig. 9.8). Este o componentă a coenzimei A [9]. Doar izomerul dextrogir
(D) al acidului pantotenic este biologic activ. Este o substanţă uleioasă, de culoare galbenă, sensibilă la
acţiunea oxidanţilor în mediu alcalin. Vitamina B5 este un factor de creştere pentru numeroase
microorganisme. Stimulează metabolismul celular sub diferite aspecte.
Se găseşte în toate organismele vegetale şi animale. În cantitate mai mare se conţine în
lăptişorul de matcă, făina de fasole, soia, drojdia de bere, arahide, conopidă, migdale etc. [2]. Se
găseşte, de regulă, sub formă de analog alcoolic ̶ provitamina pantenol şi pantotenat de calciu. Acidul
pantotenic este un ingredient în produsele cosmetice de protecţie a părului şi a pielii.

182
 Vitamina B9

Vitamina B9 (C19H19N7O6) sau Bc (acid folic, acid pteroil-L-glutamic) este formată dintr-un
nucleu pteridinic substituit, acidul paraaminobenzoic şi acidul glutamic [7] (fig. 9.10). Forma activă a
vitaminei B9 conţine în plus faţă de acidul folic un radical formil şi se mai numeşte acid
tetrahidrofolic. Vitamina B9 se găseşte în frunzele plantelor superioare, în special, în spanac, salată,
sparanghel, broccoli, stevie, grâul încolţit, în ficat şi în microorganisme. Acizii folic şi folinic sunt
necesari pentru dividerea celulară, sinteza ADN-ului şi ARN-ului, reduc rata mutaţiilor ADN, previn
formarea unor tumori maligne [7], stimulează formarea hematiilor şi leucocitelor. Acidul folic
îndeplineşte un rol de coenzimă în reacţiile de transmetilare, iar acidul folinic ̶ în reacţiile de
transformilare [2]. Acidul folic şi folinic, sub formă de coenzime, au un rol important în activitatea şi
transportul unităţilor C1 active şi în metabolismul unor aminoacizi.

Fig. 9.10. Vitamina hidrosolubilă B9 [1]

În stări carenţiale se produc alterări ale mucoasei gastrointestinale, ale pielii şi ale organelor de
reproducere, apar anemii şi se opreşte creşterea. S-a stabilit că femeile care primesc o cantitate
suficientă de acid folic, zilnic, înainte de momentul concepţiei şi în primele luni de sarcină, beneficiază
de o scădere a riscului de a avea un copil cu un defect neural sever (dezvoltare incompletă a creierului
şi a maduvei spinării).

Vitamina B6

Vitamina В6 are trei derivaţi piridinici importanţi − piridoxină, piridoxamină şi piridoxal (fig.
9.11). Aceste trei substanţe se găsesc de obicei împreună şi se transformă reciproc una în alta.
Deosebirea între ele constă în gruparea funcţională de la atomul C 4. Prin fosforilarea piridoxalului şi
piridoxinei se obţin coenzime (piridoxalfosfat, piridoxaminofosfat) care iau parte la decarboxilarea şi
transaminarea aminoacizilor. Piridoxalfosfatul sub formă de coenzimă intră în componenţa a peste 50
de enzime care catalizează reacţii ale metabolismului aminoacizilor. Vitamina B 6 este stabilă în mediu
acid şi se descompune uşor în mediu bazic sub acţiunea luminii.

183
 Fig. 9.11. Vitamina hidrosolubilă B6 [1]

Vitamina B6 se găseşte în cantităţi mai mari în drojdii, germeni de grâu, tărâţe de orez, fructe şi
legume proaspete, ficat, peşte etc. La om stările de avitaminoză se manifestă prin dureri abdominale,
artrite, tulburări cardiace, astenie, tulburări de mers, stări de nervozitate şi insomnii.

Vitamina B12
Vitamina B12 (C63H88CoN14O14P) sau cianocobalamina este un compus format dintr-un nucleu
porfirinic ce conţine un atom de cobalt şi o grupă cian, grupări metilice şi amidice (R1 şi R2) legate de
nuclei pirolici, un nucleu dimetilbenzoimidazolic, riboză, acid fosforic şi alcool izopropilic (fig. 9.12).
Prin înlocuirea grupării CN ̶ din interiorul moleculei cu grupări ̶ OH, NO, SCN ̶ etc. se formează
vitaminele hidroxicobalamină, nitrozocobalamină, sulfcianocobalamină etc.

Fig. 9.12. Vitamina hidrosolubilă B12 [1]

Vitamina B12 este o substanţă cristalină, de culoare roşie, solubilă în apă, etanol şi insolubilă în
acetonă şi eter. Este indispensabilă pentru viaţa animalelor şi a omului. Are o importanţă deosebită în
funcţionarea normală a creierului şi a sistemului nervos, în hematopoeză [17]. Vitamina B 12 este un
factor de creştere pentru numeroase organisme. Ia parte activă la transportul grupelor ̶ CH 3, HS ̶ , ̶ S ̶
CH3 etc. [2]. Nu se sintetizează în celulele vegetale şi animale. Se extrage în cantitate mare din cultura
unor microorganisme.
Vitamina B12 se întâlneşte numai în produse de provenienţă animală. Cantităţi mai mari de
vitamină B12 sunt prezente în carne (ficat, rinichi şi inimă), în laptele praf degresat, în unele produse
marine (crab, somon, sardea) şi în gălbenuşul de ou. În vin apare ca rezultat al activităţii enzimelor.

184
 Vitamina C

Vitamina C (C6H8O6) sau acidul ascorbic L (+) este cea mai răspândită vitamină în natură [2].
Din punct de vedere chimic, vitamina C este γ-lactona unui acid hexonic (fig. 9.13). Vitamina C deşi se
numeşte acid ascorbic nu are o grupă carboxilică liberă, aceasta fiind blocată de legătura lactonică
formată între atomii C1 şi C4 (fig. 9.14).

Fig. 9.13. Vitamina hidrosolubilă C [1]

Caracterul acid al vitaminei este determinat de legătura endolică şi de atomul de hidrogen de la

grupările enolice, care se disociază cu uşurinţă şi pot fi înlocuiţi cu metale, dând naştere la săruri (fig.
9.12).

Fig. 9.14. Reacţia acidului ascorbic cu NaOH [4] Fig. 9.15. Sistem reducător acid ascorbic ̶ acid
dehidroascorbic [4]

Acidul ascorbic şi acidul dehidroascorbic (forma oxidată) formează în celule un sistem de

oxido-reducere foarte important, care ia parte la numeroase procese metabolice în organism (fig. 9.15).
Acest sistem reglează potenţialul de oxido-reducere celular şi contribuie la transportul hidrogenului pe
cale neenzimatică.
Acidul ascorbic este o substanţă solidă, cristalină, solubilă în apă, uşor oxidabilă. Prezintă unele
reacţii caracteristice glucidelor, reduce reactivul Fehling, Tollens, iodul, permanganatul de potasiu etc.
Cu unele metale formează compuşi coloraţi. Vitamina C este foarte instabilă şi se distruge în mediul
neutru şi bazic la temperatura 20oC, în prezenţa luminii, oxigenului, cationilor metalelor grele,
enzimelor din clasa oxidoreductazelor (ascorbatoxidazei şi polifenoloxidazei), la fierbere. Prin oxidare
lentă acidul ascorbic se transformă în acid dehidroascorbic. În prezenţa unor oxidanţi mai puternici, în
special în mediul neutru şi bazic, acidul ascorbic se transformă ireversibil în acid oxalic şi treonic.
Conţinutul de acid ascorbic se reduce mult în procesul de păstrare a materiei prime alimentare,
la conservarea şi fierberea alimentelor. La plantele din familia Cruciferae (varză, ridiche, hrean, rapiţă,
nap etc.) acidul ascorbic se găseşte atât în stare liberă, cât şi asociat cu proteine, formând un complex
proteină-acid ascorbic, numit ascorbinogen. Cele mai bogate surse de vitamină C sunt: prunul kakadu,
camu camu, acerola, cătina albă, coacăzul indian, măcieşul, ardeiul, etc. (tab. 9.2).

185
 Tabelul 9.2. Conţinutul de vitamină C în produse vegetale [18]
Produsul Vitamina C, Produsul Vitamina C,
mg/100 g mg/100 g
Prunul Kakadu 1000 ̶ 5300 Papaia 60
Camu Camu 2800 Căpşună 60
Acerola 1677 Lămâie 53
Cătină albă 695 Usturoi 31
Coacăzul Indian 445 Mango 28
Măcieş 426 Mure 21
Ardei chili (verde) 244 Cartof 20
Guava 228 Tomate 13
Coacăză neagră 200 Struguri 10
Ardei dulce roşu 190 Babane 9
Ardei chili (roşu) 144 Avocado 8
Pătrunjel 130 Vişine 7
Kiwi 90 Piersici 7
Broccoli 90 Mere 6
Coacăză roşie 80 Castraveţi 3

Acidul ascorbic stimulează metabolismul glucidelor, lipidelor, glicoproteinelor, şi a numeroşi

aminoacizi. Are o acţiune antioxidantă de apărare a vitaminelor liposolubile şi a glutationului, o acţiune
antitoxică, măreşte rezistenţa organismului la infecţii şi este un factor activator pentru numeroase
enzime. Vitamina C contribuie la formarea colagenului şi a substanţelor intercelulare, la transformarea
acidului folic în acid folinic, intervine în metabolismul fierului prin reducerea Fe3+ din feritină la Fe2+.
Avitaminoza vitaminei C produce la om boala numită scorbut, caracterizată prin hemoragii la
nivelul gingiilor (gingivite), pierderea dinţilor, tulburări digestive, anemie, imunitate scăzută.

Vitamina H

Vitamina H (biotină sau coenzima R) este un compus chimic cu structură biciclică, fiind format
dintr-un nucleu pirimidinic şi unul tiolenic, de care se leagă acidul valerianic sau izovalerianic (fig.
9.16). Biotina este o coenzimă a enzimelor carboxiazelor, enzime care catalizează reacţii de sinteză a
acizilor graşi, a aminoacizilor (izoleucina şi valina), a glucidelor [5].

Fig. 9.16. Vitamina hidrosolubilă H [1]

Biotina este solubilă în apă şi hidroxid, are un caracter slab acid, este optic activă dextrogiră.
Este un factor de creştere pentru microorganisme şi animale. La om avitaminoza biotinei se manifestă
prin cojirea pielii, căderea părului, lipsa poftei de mâncare, oboseală etc.
186
 TESTE DE EVALUARE

1. Completaţi spaţiile libere din text.

1.1. Vitaminele se pot clasifica în funcţie de: a)..........................................; b)...................................

1.2. Vitamina B6 are 3 derivaţi: a)............................; b)...........................; c).......................................
1.3. Vitamina B5 este amida........................................şi se numeşte................................................
1.4. Forma oxidată a acidului ascorbic se numeşte...........................................................................
1.5. Vitamina A se mai numeşte vitamina........................................................................................

2. Alegeţi răspunsul corect din două variante alternative: Da / Nu.

2.1. Avitaminoza de B6 produce la om boala beri-beri.

2.2. Vitaminele E sunt derivaţi ai cromanului.
2.3. Excesul de vitamine D duce la demineralizarea oaselor.
2.4. Vitaminele K determină coagularea sângelui prin transformarea fibrinogenului în fibrină.
2.5. În produsele de origine vegetală vitamina A se află sub formă de retinol.

3. Alegeţi varianta sau variantele de răspuns corecte.

3.1. Scorbutul este o consecinţă a insuficienţei vitaminei:

a) A; b) B2; c) D; d) C; e) B5; f) K.
3.2. Pelagra apare la om în cazul avitaminozei:
a) B1; b) B2; c) B5; d) C; e) D; f) B12.
3.3. Vitamina antirahitică:
a) A; b) B2; c) D; d) C; e) B5; f) K.
3.4. Cecitatea nocturnă (orbul găinilor) poate fi cauzată de carenţa de vitamină:
a) B1; b) A; c) B5; d) C; e) D; f) B12; g) E.
3.5. Vitamina reproducerii:
a) B1; b) B2; c) B5; d) C; e) D; f) B12; g) E.

4. Asociaţi:

Clasificarea vitaminelor în funcţie de solubilitatea lor

1. Vitamine hidrosolubile A. Tiamină G. Retinol
2. Vitamine liposolubile B. Tocoferol H. Biotină
C. Acid folic I. Nicotinamidă
D. Colecalciferol J. Acid ascorbic
E. Menachinonă K. Cianocobalamină
F. Riboflavină

5. Selectaţi termenul care nu se încadrează în grupul tematic prezentat şi explicaţi de ce l-aţi

separat.

187
5.1. B1; B2; C; H; K; B9.
5.2. A; D; B12; E; K.
5.3. Tiamina; piridoxina; piritiamina; nicotinamida; retinol.

6. Completaţi tabelul.

Boli cauzate de avitaminoză sau de carenţa de vitamine

Denumirea Consecinţele avitaminozei Denumirea Consecinţele avitaminozei
vitaminei vitaminei
A D1-D5
B1 E
B3, PP F
B5 H
B6 K
B9, BC N
B12 P
C

7. Scrieţi un referat la tema.

7.1. Vitaminele hidrosolubile.

7.2. Vitaminele liposolubile.
7.3. Boli cauzate de avitaminoză sau de carenţa de vitamine.

GLOSAR

Acerola (Malpighia emarginata) ̶ specie subtropicală din familia Malpighiaceae; este cunoscută şi sub
denumirea de vișină de Barbados sau vișină tropicală.
Beri-beri ̶ boală provocată de lipsa în organism a vitaminei B 1 și manifestată prin tulburări nervoase,
cardiovasculare, respiratorii.
Calcul ̶ concrețiune de forma unei pietricele, rezultată prin precipitarea sărurilor organice sau
anorganice, care se formează în anumite organe interne.
Camu Camu (Myrciaria dubia) ̶ plantă perenă din familia Myrtaceae.
Cătină albă (Hippophaë rhamnoides) ̶ arbust cu flori mici cafenii și cu fructe galbene-portocalii.
Coacăzul Indian (Phyllanthus emblica) ̶ arbore din familia Euphorbiaceae, cu fructe galbui-verzui.
Cornee ̶ membrana anterioară, transparentă, nevascularizată a ochiului.
Eritem ̶ afecțiune a pielii, manifestată prin pete roșii, care apare în unele boli.
Feritină ̶ proteină bogată în fier, din ficat și splină.
Fibrină ̶ substanță proteică din sânge şi limfă care intervine în procesul de coagulare.
Fibrinogen ̶ substanță proteică din plasma sângelui, care se transformă în fibrină când acesta se
coagulează.
Guava (Psidium guajava) ̶ arbore subtropical din familia Myrtaceae cu fructe comestibile.
Hematopoeză ̶ proces de formare și de maturizare a celulelor sangvine.
Osteoporoză ̶ leziune osoasă caracterizată prin subțierea și rarefierea oaselor.
Murul (Rubus fruticosus) ̶ arbust peren din familia Rosaceae.
Piridină ̶ compus organic heterociclic cu formula chimică C5H5N.
Ribitol ̶ alcool pentozic (C5H12O5) care se formează la reducerea ribozei.

188
 BIBLIOGRAFIE

1. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
2. Neamţu, G., Cîmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetală: (partea structurală). –Bucureşti: Editura
didactică şi pedagogică, 1993.-347 p.
3. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
4. Vrabie T., Musteaţă G. Biochimie. − Chişinău: U.T.M., 2006.- 234 p.
5. http: Biotin //en.wikipedia.org/wiki/Biotin
6. http: Dehydroretinal //en.wikipedia.org/wiki/Dehydroretinal
7. http: Folic acid //en.wikipedia.org/wiki/Folic_acid
8. http: List of Nobel laureates in Physiology or Medicine //en.wikipedia.org/wiki/List of Nobel
laureates in Physiology or Medicine
9. http: Pantothenic acid //en.wikipedia.org/wiki/Pantothenic_acid
10. http: Niacin //en.wikipedia.org/wiki/Niacin
11. http: Retinol //en.wikipedia.org/wiki/Retinol
12. http: Riboflavin //en.wikipedia.org/wiki/Riboflavin
13. http: Thiamine //en.wikipedia.org/wiki/Thiamine
14. http: Tocopherol //en.wikipedia.org/wiki/Tocopherol
15. http: Tocotrienol //en.wikipedia.org/wiki/Tocotrienol
16. http: Vitamin A //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_A
17. http: Vitamin B12 //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_B12
18. http: Vitamin C //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_C
19. http: Vitamin D //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_D
20. http: Vitamin E //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_E
21. http: Vitamin K //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_K
22. Петров, О., Клюева, М., Малкова, О. Основы биохимии. Учебное пособие. –Иваново, 2008.-
48 p.

189