Sunteți pe pagina 1din 4

KERATINA

Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi ; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat Proteinele fibroase o mare parte din catena polipeptidic este organizat paralel cu o singur ax molecule foarte lungi repetri simple ale unei structrui secundare au adesea rezisten mecanic mare i/sau flexibilitate sunt insolubile n ap, din cauza coninutului mared e aminoacizi hidrofobi alctuite din complexe supramoleculare, n care suprafeele hidrofobe se mpacheteaz una peste cealalt, excluznd apa EXEMPLE: keratinele, colagenul, elastina KERATINA - proteinele din epiderm, pr, pene, ln, unghii, copite, coarne i solzi (la reptile) se disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt dure, insolubile n ap rece i cald, precum i n soluii saline. Din aceast motiv keratinele prezint o mare inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime Keratina se refer la o familie de proteine fibroase structurale. Keratina este cheia a materialelor de structur care constituie stratul exterior al pielii umane. De

asemenea, este componenta cheie din structura parului si unghiilor. Monomeri cheratinei se monteaza n mnunchiuri, pentru a forma filamente intermediare, care sunt dure si insolubile pt formarea de esuturi puternic

mineralizate gsite n reptile, psri, amfibieni, mamifere. Filamentele de keratina sunt abundente in keratinocitele din stratul cornified a epidermei, acestea sunt celule care au fost supuse keratinizari. n plus, filamentele de keratina in general sunt prezente n celulele epiteliale. Keratina este o substanta fibroasa, insolubila si dura si, spre deosebire de elastina (proteina ce formeaza straturile inferioare ale epidermei), nu este dizolvata nici de sucul gastric nici de sucul pancreatic. Continutul mare de sulf se datoreaza faptului ca ea este formata in mare parte din aminoacidul cisteina care contine sulf. Keratina mai este denumita si epidermoza.

Keratina din pr
conine secvene non-helicale bogate n Cys, care permit reticularea filamentelor intermediare prin puni disulfurice forma firelor de pr poate fi modificat prin desfacerea i refacerea legturilor disulfurice dintre filamente

Seciune transversal printr-un fir de pr

-Keratina

Tip I -aminoacizi acizi Tip II -aminoacizi bazici Catene: 311-314 resturi de secven -helical, avnd la capetele N- i C-terminale regiuni nehelicale (flexibile)

Structura primar: repetri de 7 resturi de aminoacizi (a-b-c-d-e-f-g)n, unde a i d sunt nepolari i promoveaz asocierea helixurilor

keratina; fibroina
-proteine care formeaz regiuni extinse de foi -fibroina se gsete n fibrele de mtase -secvena alternant: Gly-Ala/Ser-Gly-Ala/Ser... -resturile de aminoacizi din foile se extind alternativ deasupra i dedesubtul planului foii -toate Gly pe o parte -toate Ala i Ser pe cealalt parte -Gly de pe o foaie se mpletesc cu Gly de pe alta (la fel, Ala/Ser).

Bibliografie: Internet:(www.wikipedia.org,www.scribd.com) Biochimie medicala ( Autori : S. Capalna , D. Tanasescu , E. Trutia)