CURSUL 5

• Hidroperoxidazele se clasifică în peroxidaze şi catalaze.

Peroxidazele catalizeazã reacţia de descompunere a H2O2 numai in prezenţa unui acceptor

de oxigen sau donor de hidrogen conform reacţiilor:

A = acceptorul de oxigen
B = donorul de hidrogen
În organismele vii, prezenţa peroxidazelor este foarte importantã deoarece realizeazã
descompunerea H2O2 care se poate acumula în ţesuturi ca rezultat al reacţiilor de oxido-reducere
aerobe. Acest H2O2 acumulat in ţesuturile vii se constitue într-un oxidant puternic pentru celule,
inclusiv pentru unele substanţe precum aminoacizii esenţiali metioninã şi triptofan.
Peroxidazele existente în ţesuturile vegetale pot contribui şi la degradarea difenolilor iar
chinonele rezultate reprezintă punctul de plecare al reacţiilor chimice care conduc la îmbrunãri.

În industria alimentarã, peroxidazele pot avea şi acţiuni pozitive şi anume :

1. Intervin în formarea metilcetonelor pornind de la acizii graşi saturaţi cu lanţ scurt,
metilcetone care intervin în aroma unor brânzeturi cu mucegai;
2. Intervin în prelungirea duratei de pãstrare a laptelui proaspãt muls împreunã cu tiocianatul
şi H2O2, sistem care inhibã temporar streptococii mezofili pin cele trei componente care
acţioneazã concomitent: concentrația mare de lactat peroxidază care este sintetizată de
glanda mamară, tiocianatul care provine din furaje și H2O2 produs de streptococi în condiții
de anaerobioză parțială;
 3. Peroxidazele se constitue ca indicatori ai eficienţei tratamentului termic de pasteurizare,
blanşare etc. datoritã termostabilitãţii lor ridicate (peroxidazele proprii ţesuturilor animale
şi vegetale);
4. Peroxidaza împreunã cu glucozoxidaza pot fi folosite pentru determinarea cantitativã a
glucozei din diferite ţesuturi biologice;
5. Peroxidazele pot induce asocieri între proteinele şi/sau pentozanii existenţi în aluaturi,
contribuind prin aceasta la îmbunãtãţirea proprietãţilor reologice.

Catalazele – sunt larg rãspândite în regnul vegetal şi animal, inclusiv în microorganisme.

Sursele comerciale de catalazã sunt ficatul de bovine (enzima se separă prin extractie), Aspergillus
niger (biosintezã) și Micrococcus lysodeikticus (enzima este pusã în libertate prin liza peretelui
celular cu muramidazã) .
În cazul laptelui de vacã, prezența unei activitãţi catalazice ridicate indicã un lapte provenit
de la animale bolnave de mastitã (mamită).
Catalazele au rolul de a descompune H2O2 şi de a pune astfel în libertate oxigenul
molecular necesar pentru desfãşurarea unor procese metabolice:

Industrial, catalaza este utilizatã pentru descompunerea H2O2 care se adaugã în anumite
ţãri pentru prelungirea duratei de conservare a laptelui proaspat muls, în special cand acest lapte
urmeazã a fi folosit la fabricarea brânzeturilor. În acest lapte nu trebuie sã existe H2O2 deoarece
influenţeazã negativ dezvoltarea bacteriilor lactice cu rol determinant în maturarea brânzeturilor.
Acest tratament de adaos de H2O2 în lapte poartã denumirea de budeizaţie.
 HIDROLAZELE

1. Lipaze, esteraze, fosfolipaze

” In vivo”, aceste enzime intervin în hidroliza grãsimilor în tractul gastro-intestinal pânã la
acizi graşi şi glicerol (lipaze şi esteraze) sau acizi graşi, glicerol, acid fosforic şi o bazã azotatã
(fosfolipaze).
Importanţa tehnologicã a acestor enzime comportã 2 aspecte:
1. Hidroliza controlatã a lipidelor din unele alimente în curs de maturare precum brânzeturile,
salamurile crude, unde acizii graşi eliberaţi prin hidrolizã, în funcţie de lungimea lanţului
hidrocarbonat, pot interveni direct în aroma produsului sau se constitue ca substraturi pentru
formarea compuşilor de aromã (fie prin mecanismul de β-oxidare a acizilor graşi saturaţi, fie prin
mecanismul de oxidare aldehidicã, în ambele cazuri obţinându-se compuşi carbonilici).
2. Lipoliza sau degradarea necontrolatã a lipidelor din produsele alimentare bogate în
grãsimi (lapte şi derivate din lapte, carne şi preparate din carne), produsele vegetale bogate în
grãsimi precum nucile, arahidele, semințele de floarea-soarelui, soia, germenii de grâu şi porumb,
în toate aceste cazuri lipoliza conducând la creşterea cantitãţii de acizi graşi liberi însoţitã de
creşterea aciditãţii, lucru care contribute la apariţia gustului şi mirosului de rânced, dar acizii graşi
rezultaţi reprezintã în acelaşi timp şi substraturi pentru oxidarea aldehidicã necontrolatã - caz în
care gustul şi mirosul de rânced devin foarte pronunţate.
În funcţie de modul de acţiune al diferitelor enzime lipolitice ele se pot grupa în:

• Lipaze – care acţioneazã în principal asupra trigliceridelor, având afinitate pentru acizii
graşi cu lanţ lung din structura acestora.
Reacţia de hidrolizã a trigliceridelor catalizatãde lipaze este urmãtoarea:
CH2- O-CO-R1 CH2-OH R1-COOH

CH-O-CO- R2 + 3H2O CH-OH + R2-COOH

CH2-O-CO-R3 lipaze CH2-OH R3-COOH

( esteraze)
 • Esteraze – acţioneazã în principal asupra trigliceridelor care au în structura lor acizi graşi
cu lanţ scurt (acid caprilic, acid caprinic, acid caproic).

• Fosfolipaze – sunt denumite generic şi lecitinaze şi, în funcţie de poziţia legaturii esterice
pe care o scindeazã, se deosebesc urmãtoarele fosfolipaze:
Fosfolipaza A1 – care eliminã specific acidul gras din poziţia extremã (α) a fosfolipidelor.
Fosfolipaza A2 - care eliminã specific acidul gras din poziţia centralã (β) a fosfolipidelor.
Fosfolipaza B – care este de fapt un amestec de fosfolipază A1 şi fosfolipază A2 şi care eliminã
două molecule de acizi graşi din molecula fosfolipidelor, corespunzãtoare fosfolipazelor A1şi A2.
Fosfolipaza C – (lecitinaza C sau glicerofosfatazã) care hidrolizeazã legãtura ester ce uneste
glicerolul cu acidul fosforic din molecula fosfolipidelor.
Fosfolipaza D – (lecitinaza D sau colinfosfataza) care hidrolizeazã legãtura ester dintre acidul
fosforic si baza azotatã din molecula fosfolipidelor.
A1
α CH2-O-CO-R1
A2 B=A1+ A2
β CH-O-CO-R2
O
γ CH2-O-P-bazã azotatã

C OH D
Aceste fosfolipaze sunt activate de ionii de calciu şi de sãrurile care menţin fosfolipidele
în stare de emulsie.

Prevenirea influenţei negative a enzimelor lipolitice

Datorită influenţei negative a enzimelor lipolitice într-o serie de procese din industria
alimentară, tehnologul are la dispoziţie următoătrele posibilităţi pentru a minimaliza efectele
negative:
1. Să se reducă conţinutul de apă liberă (să se reducă umiditatea) din materiile prime sau
produsul alimentar, acolo unde este posibil, pentru a micşora activitatea apei, deci pentru
a diminua viteza reacţiilor catalizate de enzimele lipolitice (este cazul produselor parţial
 deshidratate şi a celor uscate, precum laptele praf, praful de ou, seminţele oleaginoase,
brânzeturile, salamurile crud-uscate şi cârnaţii crud-uscați etc.);
2. Să se păstreze materiile prime şi produsele alimentare la temperaturi cât mai scăzute, de
refrigerare, de congelare, pentru a se reduce viteza reacţilor enzimatice;
3. Să se inactiveze enzimele prin aplicarea unui tratament termic adecvat;
4. Să se depoziteze un timp cât mai scurt materiile prime, produsele intermediare sau
produsele alimentare;
5. Să se elimine factorii care conduc la dezvoltarea microbiotei puternic lipolitice.

2. Enzime oligozidazice şi poliglucozidazice

• α, D-galactozidaza
Este o enzimă care se obţine în special din Bacillus stearotermophilus, dar şi din
Penicillium duponti, Absidia grisela, Aspergellus awamori.
Preparatele enzimatice de α, D-galactozidază pot fi utilizate în:
- industria zahărului, pentru recuperarea zahărului din melasă, subprodus care conţine o
cantitate ridicată de rafinoză;
- industria derivatelor proteice de origine vegetală, în vederea eliminării zaharurilor, care pot
fi fermentate în colon şi provoca flatulenţă.

• β-galactozidaza (lactaza)
Reacția catalizată de enzimă este următoarea:

Preparatele enzimatice de β-galactozidază se obţin în general din următoarele

microorganisme: Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Kluyveromices lactis, Kluyveromices
fragilis.
În industria alimentară, preparatele enzimatice de lactoză se utilizează în următoarele
scopuri:
1. delactozarea produselor lactate destinate persoanelor care prezintă intoleranţă la lactoză;
2. delactozarea laptelui destinat fabricării laptelui praf concentrat, deoarece lactoza poate
produce cristale care conferă produsului respectiv aspect nisipos;
 3. obţinerea siropului de glucoză + galactoză, folosind lactoza din zer, sirop care prezintă un
grad de dulce mai mare decât lactoza.

• β-fructozidaza (invertaza)
Enzima catalizează reacţia de hidroliză a zaharozei, cu obţinerea zahărului invertit
(amestec echimolecular de glucoză şi fructoză).

Surse importante de invertază sunt drojdiile Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces

carlsbergensis, Kluyveromyces lactis, Kluyveromyces fragilis.
Importanţa practică a preparatelor de invertază:
- prin folosirea ei se obţine din zaharoză zahărul invertit care se mai numeşte ¨miere
artificial㨠şi care posedă o putere de îndulcire superioară zaharozei;
- prin hidroliza zaharozei este împiedicată cristalizarea acesteia în unele produse de
bombonerie cu umplutură.