Enzimele (din limba greac - zymosis - ferment) sunt proteine sau

proteide fr de care celule vii nu pot nfptui reacii complexe ntr-un

timp scurt, la temperatura mediului nconjurtor.Ele sunt substane care
catalizeaz reaciile biochimice din organism, avnd un rol esenial n
biosinteza i degradarea substanelor din materia vie, ntlnindu-se n
toate organismele animale, vegetale i n microorganisme, mai fiind
denumite din aceast cauz biocatalizatori.Fr enzime , procesele
biochimice s-ar desfura cu viteze foarte mici.
Reaciile chimice ce au loc n organismele vii,n condiii de presiune
i temperatur relativ joase i pH bine definit nu se pot realiza, la
vitezele apreciabile care le caracterizeaz, dect admind intervenia
unor catalizatori deosebit de eficieni.Aceti catalizatori eficieni sunt
produi chiar de organism, sunt de natur proteic i poart numele de
ENZIME (de la grecescul "en zime" = drojdie). Ele se pot defini, deci,
drept proteine cu aciune catalitic; aproape toate moleculele-enzim,
cunoscute pn acum, dintre care multe obinute sub form cristalin
(ureaza 1926) au structur proteic. Numrul enzimelor este de ordinul
miilor cci, n lumea vie, fiecrei molecule organice, existente aici,
trebuie s-i corespund cel puin o enzim, care s participe la sintez
i/sau degradarea ei.

Accelereaz procesele metabolice;
Coordoneaz unele etape ale ciclului
metabolic.
Descompunerea moleculelor mari;
Absorbia nutrienilor din alimente
Eliminarea reziduurilor nefolositoare din
organism


Enzimele sunt substante de natur proteic.
Acestea reprezint macromolecule, compuse
din lanuri polipeptidice, avnd o mas
molecular ntre 10.000 - 1.000.000.
Enzima formeaz cu substratul un produs
intermediar reactiv, cu o via scurt. Sub
aceast form intermediar, substratul intrat n
reacie sufer modificri electronice sub
aciunea centrilor activi ai enzimei, rezultnd
produsul de reacie.
Specificitatea enzimelor:
-enzimele actioneaza in doze infime
-spre deosebire de catalizatorii anorganici
care pot actiona asupra multor substante;
enzimele au o mare specificitate de
actiune caracterizata prin:
a) specificitate de substrat-determinata de
apoenzima
b) specificitate de reactii-determinata de
coenzima
-o enzima transforma substratul printr-un
singur tip de reactie.
Dup reactivitate
1.Apoenzim - enzim, care devine activ numai la unirea cu anumite
substane de natur non-proteic;
2.Coenzim sau cofactor - substan de natur non-proteic, ce-i confer
activitate enzimatic apoenzimei;
3.Holoenzim - macromolecula rezultat n urma unirii coenzimei cu o
apoenzima.

Dup tipul reactiei catalizate
1. oxidoreductaze: catalizeaza diferite reactii redox
2. transferaze: catalizeaza reactii de transfer a unor grupari
chimice
3. hidrolaze: catalizeaza scindarea hidrolitica a diferitelor
legaturi sau grupari
4. liaze: catalizeaza reactii de eliminare a unor grupari din
molecula substratului cu formarea unei duble legaturi
5. izomeraze: catalizeaza reactii de izomerizare D-L, cis-trans
etc.
6. ligaze sau sintetaze: catalizeaza reactii de condensare a doua
molecule, cuplate cu scindarea unei legaturi macroergice din ATP
sau dintr-un trifosfat similar

Importanta principal a catalizei enzimatice rezid din marea
specificitate a catalizatorilor biologici utilizati practic. Cataliza
enizmatic are un viitor strlucit, dar n prezent are mai putine utilizri
industriale cu toate c numeroase enzime intevin n domeniul
agroalimentar pentru ameliorarea calittii produselor cum sunt de
exemplu pinea, sucurile de fructe, berea, etc.





Dezvoltarea catalizei enzimatice este legat de obtinerea unor enzime
la un pret de cost sczut, competitiv si capabile s asigure realizarea
unor transformri chimice dificil de obtinut prin alte procedee. Este
necesar s se obtin enzime depuse pe un suport inert pentru a
permite separarea si reutilizarea catalizatorilor biologici.
Dezvoltarea catalizei enzimatice se manifest n special n domeniul substantelor
nutritive a cror asimilare nu necesit trecerea prin tubul digestiv. Din aceast categorie
fac parte aminoacizii, antibioticele si hormonii steroizi. Ca exemplu poate fi citat
producerea L-metioninei care este un aminoacid mai bine asimilat ca D-metionina de
ctre organismele animale si care prezint mai multe aplicatii n special n domeniul
farmaceutic. Amestecul racemic D + L se obtine pornind de la acrolein conform
urmtoarelor reactii:
Reactiile enzimatice prezint o serie de deosebiri fat de reactiile catalitice obisnuite, deosebiri determinate
de activitatea enzimelor, temperatur, pH, specificitatea enzimelor, formarea unui complex intermediar ntre
substrat si enzim, coenzime.

Activitatea enzimelor. Cand o reactie poate fi catalizata atat de o enzima cat si de substante simple se
constanta de obicei ca reactia enzimatica decurge cu viteza mult mai mare; cu alte cuvinte, reactia enzimatica
are o energie de activare mult mai mica. Astfel s-a stabil ca este necesara o concentratie de ioni de hidrogen
de 10 milioane de ori mai mare decat de invertaza pentru a hidroliza o anumita cantitate de zaharoza, intr-un
timp dat, la 37.

Temperatura optima a reactiilor enzimatice. Viteza reactiilor enzimatice creste ca a celor mai multe reactii
intre molecule covalente, cu temperatura, potrivit cunoscutei reguli a lui vant Hoff, si anume o urcare a
temperaturii cu 10 produce o crestere a vitezei de reactie cu un coeficient 1.5 3. Cresterea aceasta se
observa insa numai la temperaturi joase.

Influenta pH-ului. Dupa cum a aratat Srensen (1909), activitatea enzimelor depinde, intr-o foarte mare
masura de concentratia ionilor de hidrogen din solutie. Curbele reprezentand variatia vitezei de reactie cu pH-
ul prezinta de obicei un maxim pronuntat la un anumit pH, in timp ce la valori ale pH-ului diferind cu 1 fata de
acest maxim, viteza de reactie prezinta valori considerabil mai mici.

Specificitatea enzimelor. Catalizatorii obisnuiti sunt nespecifici, activnd practic toate reactiile
posibile de un anumit tip, pe cnd enzimele sunt specifice cataliznd numai un numr mic de
reactii si n multe cazuri o singur reactie.
n actiunea enzimelor se constat mai multe tipuri de specificitate:
specificitatea stereochimic - const n faptul c o enzim care catalizeaz reactia unui
compus optic activ nu actioneaz asupra enantiomerului su si, n general, asupra
stereoizomerilor acestui compus.
specificitatea de grup. De exemplu n cazul reactiei de hidroliz: A-B + HO AOH + BH
enzimele din aceat categorie impun ca A s fie de un anumit tip, natura lui B fiind
indiferent. O asemenea specificitate manifest maltaza ( a-glicozidaza) care hidrolizeaz
att dizaharide ct si glicozide; ele sunt deci specifice numai pentru restul de
monozaharid. Aceast specificitate de grup poate fi folosit pentru identificarea
legturilor a- si b-glicozidice.
specificitatea absolut -enzima este adaptat unui substrat unic. Rspndirea mare a
acestui tip de specificitate explic numrul ridicat de enzime.

Exista insa si cazuri in care enzimele au specificitate scazuta (anumite peptidaze, fosfataze si
esteraze)-utilizeaza o gama larga de substrate care contin legaturile respective(legatura
peptidica, gruparea fosfoesterica,gruparea esterica). Aceste enzime au rol degradativ (digestie,
ex chimotripsina) si nu de biosinteza.