UNIVERSITATEA DE ȘTIINTE AGRONOMICE ȘI MEDICINĂ

VETERINARĂ BUCUREȘTI
FACULTATEA DE HORTICULTURĂ
ÎNVĂȚĂMÂNT LA DISTANȚĂ

Principalele enzime din plante

Cuprins

1. Enzimele- definiție, alcătuire, clasificare

2. Principalele enzime identificate în plante

1. Enzimele- definiție, alcătuire, clasificare

Enzimele, numite şi fermenţi, sunt substanţe naturale produse doar de către celulele vii. Ele intervin
în numeroase reacţii biochimice, îndeplinind rolul de biocatalizatori. Activitatea enzimatică este una
dintre însuşirile esenţiale ale materiei vii.
 Conform teoriei chimice, catalizatorul este o substanţă care grăbeşte desfăşurarea unei reacţii, fără
să se modifice structural în timpul desfăşurării acesteia şi fără să se regăsească în produsul final al
reacţiei respective. În lipsa catalizatorului reacţia ar putea avea loc, însă într-un timp mai
îndelungat. Enzimele imprimă o mare viteză de desfăşurare a proceselor biochimice sinteze, degradări,
oxidări, reduceri, hidrolize, hidratări, etc, de activitatea lor depinzând mai toate funcţiile fiziologice .

Imagine de tip panglică a enzimei TIM (triozo-fosfat-izomeraza), care catalizează conversia reversibilă a
izomerilor dihidroxiaceton-fosfat și D-gliceraldehid-3-fosfat,
sursa https://ro.wikipedia.org/wiki/Enzim%C4%83a

Enzimele sunt catalizatori solubili, macromoleculari, de natură organică, termolabili (se

degradează ușor la temperaturi ridicate), cu activitatea specifică față de o anumită substanță
sau față de un grup de substanțe. Activitatea fermenților este dependentă de anumite condiții
de mediu (pH, temperatură, etc.).

În corp există diverse substanțe endogene (produse de organism) sau exogene

(introduse în organism), care activează sau inhibă, sinteza ori activitatea enzimelor. Enzimele
exogene, care prezintă activitate în corpul uman, sunt substanțe sensibile, care se distrug prin
fierbere și în mare parte prin stoarcere, precum și la contactul mai îndelungat cu oxigenul din
aer. Din acest motiv, doar sursele alimentare naturale crude sunt surse cu adevarat furnizoare
sanătoase de enzime .

În funcție de acțiunea lor, enzimele sunt clasificate în: oxidoreductaze (catalizează

reacțiile de oxido-reducere), transferaze (catalizează transferul unei grupări funcționale de la
un substrat donor la un substrat acceptor), hidrolaze (catalizează hidroliza unor legături
chimice), liaze (catalizează reacții de scindare a unei substanțe prin alte procedee decât
hidroliza sau oxidare), izomeraze (catalizează reacții de izomerizare a unor molecule simple),
ligaze (catalizează reacțiile de legare a două molecule prin legături covalente, cu consum de
ATP).
Din punct de vedere biochimic, enzimele sunt heteroproteide, alcătuite dintr-o grupare
proteică (apoenzima) care determină specificitatea de acțiune și un cofactor enzimatic alcătuit
dintr-o grupare prostetică, ioni sau coenzime (vitamine, ex.B1, nucleotide, citocromi etc.).
Apoenzima este macromolecula proteică a enzimei, sensibilă la temperaturi ridicate, cu
activitate catalitică. În structura sa se află situsul catalitic (zona distinctă în care se leagă
specific substratul/substratele de reacție) și situsul allosteric (în cazul enzimelor reglatoare, în
care se leagă efectorul allosteric – inhibitor sau activator).
Situsul catalitic reprezintă acea regiune internă constituită dintr-un grup de aminoacizi care
diferă prin funcția lor de ceilalți aminoacizi componenți ai apoenzimei, la care se leagă reversibil
substratul/substratele pe care enzima îl/le transformă în produs/produși de reacție.

La enzimele bicomponente situsul catalitic împreună cu regiunea din moleculă la care

se atașează cofactorul enzimatic formează centrul catalitic al enzimei. La enzimele
monocomponente centrul catalitic este identic cu situsul catalitic.

Enzimele care exercită pe lângă funcția catalitică și rol reglator se numesc enzime
allosterice. Acestea conțin pe lângă situsul catalitic un al doilea situs numit allosteric, la care se
pot lega efectori allosterici (inhibitori sau activatori) care modulează tranzițiile enzimei între
două conformații posibile (activă și inactivă) prin care se permite sau nu accesul substratului la
situsul catalitic.

2. Principalele enzime identificate în plante

Numărul enzimelor identificate în plante este mare, dar se consideră că unele dintre
ele au “rol cheie“ adică activitatea enzimei respective poate fi corelată cu intensitatea
procesului fiziologic în care este implicată. Dintre aceste enzime pot fi menționate
următoarele:

-Ribulozo-1,5-difosfat carboxilaza-oxigenaza (RUBISCO)- prin activitatea

carboxilazică catalizează procesul de reducere fotosintetică a dioxidului de carbon, iar prin
activitatea oxigenazică, intervine în procesul de fotorespirație. Această enzimă este alcătuită
din 8 subunități codificate de genele din cloroplast si din 8 subunități codificate de genele din
nucleu.

-Fosfofructokinaza catalizează reacția de fosforilare a fructozei care constituie o

etapă în procesul de biodegradare a hexozelor în ciclul glicolitic. Activitatea acestei enzime
poate constitui un indicator pentru intensitatea acestui proces.

-Fenilalaninamoniuliaza (PAL) reprezintă enzima cheie a metabolismului fenilpropanoizilor în

care se biosintetizează fenolii, antocianii, ligninele etc. Această enzimă catalizează reacția de
dezaminare a fenilalaninei și formarea acidului cinamic, constituind un indicator pentru ritmul
de desfășurare al acestui proces.

-Fosfolipaza reprezintă principala enzimă implicată în biodegradarea fosfolipidelor din

membranele plasmatice, iar lipoxigenaza catalizează biodegradarea acizilor grași rezultați din
primul proces.
-Enzimele pectice: poligalacturonaza, protopectinaza și pectinmetilesteraza constituie enzimele
cheie în procesul de biodegradare a substanțelor pectice, proces ce se corelează cu diminuarea
fermității țesuturilor fructelor. Pectinmetilesteraza catalizează demetilarea pectinelor ceea ce
favorizează acțiunea poligalacturonazelor, care catalizează reacția de scindare a acestor
substanțe cu formarea de acizi galacturonici. Rhodes (1980) a constatat existența a două
poligalacturonaze: o exogalacturonază care desprinde acizii galacturonici de la sfârsitul lanțului
de poliuronide și o endogalacturonază, care rupe lanțul în mod randomizat.

-Clorofilazele catalizează reacția de descompunere a clorofilei, reacție ce poate ficorelată cu

modificarea culorii.

-Polifenoloxidazele catalizează reacția de oxidare a polifenolilor, determinând brunificarea

țesuturilor. Perioada în care se manifestă activitatea maximă a fenolazelor diferă cu specia.
Astfel, în tomate, activitatea maximă a fenolazelor s-a înregistrat după 47 zile de la căderea
florilor (Frend si Rhodes, 1981), în cazul merelor în luna mai, iar în struguri s-a identificat în
primele etape ale formării fructelor.

-Ribonucleaza catalizează reacția de biodegradare a acizilor nucleici, fapt ce conduce la

diminuarea procesului de biosinteză a proteinelor și la apariția simptomelor de senescență.

-α- și β- Amilaza catalizează reacțiile de biodegradare a amidonului de rezervă.

-Ascorbatoxidaza este o enzimă implicată în modificarea potențialuluioxidoreducător celular,

prin transformarea acidului ascorbic în acid dehidroascorbic. Determinările efectuate de Burzo
și colaboratorii (1987) au evidențiat că activitatea maximă a acestei enzime se înregistrează în
primele etape ale creșterii frunzelor și mugurilor.

-Superoxiddismutaza (SOD) catalizează transformarea radicalului superoxid la peroxid de

hidrogen și oxigen, ceea ce contribuie la diminuarea proceselor de oxidare din țesuturi.

-Catalaza reprezintă una din enzimele care catalizează descompunerea apei oxigenate, care are
un efect toxic asupra țesuturilor. Același rol îl are si peroxidaza care catalizează reacția dintre
oxigenul peroxidic și un substrat acceptor de oxigen peroxidic sau donor de hidrogen.

-Aminociclopropancarboxilaza (ACC-sintaza) reprezintă enzima cheie pentru ciclul de biosinteză

a etilenei. Această enzimă catalizează transformarea S-adenozil metioninei în acid 1-
aminociclopropan-1-carboxilic. Blocarea activității acestei enzime prin tratamente cu
aminoetoxivinilglicină împiedică formarea etilenei și în consecință inhibă procesul de maturare
al fructelor.

-Malatdehidrogenaza si piruvatdehidrogenaza sunt considerate ca enzime a căror activitate se

corelează cu intensitatea ciclului Krebs și respectiv cu maximum climacteric
respirator (Hulme, 1970).
Pe parcursul procesului de creștere și dezvoltare a plantelor se constată modificări
specifice a activității enzimatice. Se consideră că aceste modificări sunt datorate biosintezei
de novo a enzimelor, creșterii activității enzimelor preexistente sau a biodegradării
inhibitorilor enzimatici existenți în celule. Activitatea enzimatică este influențată de asemenea
și de prezența complexului calmodulin-calciu.
În general transformările biochimice care au loc în celule se desfășoară în cicluri
biochimice. Din această cauză acțiunea enzimelor se desfășoară într-o ordine riguroasă, iar
compusul chimic rezultat din prima reacție este utilizat în cea de-a doua reacție, care este
catalizată de o enzimă corespunzătoare.

Biblografie

Biochimie Horticolă, Conf.dr liliana Bădulescu

www.wikipedia.org