Rolul enzimelor

Material realizat de
prof. Doina Tanase
ColegiulTehnic “Dimitrie Leonida”
Bucuresti
Enzimele sunt proteine sau proteide fără de care celule vii nu pot înfăptui reacţii
complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător.Ele sunt substanţe
care catalizează reacţiile biochimice din organism, avînd un rol esenţial în biosinteza
şi degradarea substanţelor din materia vie, întîlnindu-se în toate organismele
animale, vegetale şi în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză
biocatalizatori.Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfăşura cu viteze foarte
mici.

Imagine de tip panglică a enzimei TIM

(triozo-fosfat-izomeraza)
 Reactii enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru
fabricarea vinului, a otetului, a berii si a branzei. O cercetare sistematica a lor a fost
interprinsa abia in epoca moderna.

In 1713, Reamur a observat dizolvarea carnii in sucul stomacal al ciorii. De

asemenea, fiziologul Spallanzani (1783) a hranit animale cu bucati de carne invelite
in retele de sarma si observat dizolvarea carnii in stomac.

In cursul sec. al XIX-lea au fost preparate multe extracte de enzime. Astfel,

dupa ce Kirchoff a observat , in 1820 , ca o componenta glutinoasa din bobul de orz
incoltit, numit malt, transforma cantitati de amidon mult mai mari decat propria sa
greutate, intr-un zahar solubil, maltoza

Un moment istoric deosebit de important este recunoasterea clara, de catre

Berzelius, in 1835, a caracterului catalictic al reactiilor enzimatice, precum si a rolului
esential pentru viata animalelor si a plantelor jucat de aceste reactii
 In anul 1940,cercetatorul american Edward Howell a facut, in
acelasi domeniu, o si mai mare descoperire: cercetand substantele vitale
propriu-zise si anume, ENZIMELE, a dovedit ca ele sunt purtatori vietii din
orice organism viu,fiind deci si materia vie din alimentele noastre (asta
atata timp cat nu sunt distruse prin fierbere).
Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici, produsi de celula vie,
actionand asupra anumitor substante numite substraturi. In marea lor majoritate,
enzimele catalizeaza reactia unei substante organice cu un compus anorganic liber
sau cedat de alt compus organic (apa. acid fosforic, hidrogen, oxigen etc.).

Legile catalizei se aplica fireste si la enzime. Enzimele, ca toti catalizatorii, nu

catalizzeaza decat reactii termodinamic posibile, decurgand in sensul stabilirii unui
echilibru.

Reactiile enzimatice prezinta insa unele deosebiri caracteristice fata de reactiile

catalitice obisnuite, omogene sau heterogene.
 Specificitatea enzimelor.O anumita enzima catalizeza numai un numar
mic de reactii si de multe ori o singura reactie, spre deosebire de catalizatori
obisnuiti anorganici(acizi, baze, catalizatori de hidrogenare etc.) care activeaza
practic toate reactiile posibile de un anumit tip.

Se disting multe tipuri si grade de specificitate in actiunea enzimelor.In

primul rand trebuie mentionata specificitatea stereochimica, care consta in aceea
ca o enzima care catalizeaza reactia unui compus optic activ este fara actiune
asupra enantiomerului sau si in general, asupra izomerilor sterici ai acestui
compus, supusi acelorasi conditii.

Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactica din muschi si care

dehidrogeneaza acidul L-lactic la acid piruvic si hidrogeneaza acidul piruvic numai
la acid L-lactic, fiind inactiva fata de acidul D-lactic.
 Clasificarea enzimelor

Structura enzimelor este prea putin cunoscuta pt. a putea servi ca baza a unei clasificari, de
aceea enzimele se clasifica dupa tipul reactiilor pe care le provoaca sau dupa substraturile
asupra carora actioneaza. Numele enzimelor se formeaza adaugandu-se sufixul -aza la nr.
reactiilor provocate sau substraturilor lor, exceptie fac numele istorice al unor enzime cum
ar fi emulsina, pepsina si zimaza etc.

In clasificarea adoptata aici enzimele sunt impartite in (dupa Hoffmann Ostenhof 1953) cinci
clase principale, fiecare divizata in mai multe sub clase:

1.Hidrolaze

2.Transferaze

3.Oxido-reductaze

4.Liaze si simpetaze

5.Izomeraze si Racemaze
Dupa o clasificare mai noua(Union of Biochemistry Commission of Enzymes 1961)
enzimele sunt impartirte in sase clase:

1.Oxido-reductaze

2.Tranferaze

3.Hidroraze

4.Liaze

5.Izomeraze

6.Ligaze(sintetaze)

fiecare divizata la randul ei in mai multe sub clase.

 Corpul nostru produce enzime atunci cand sanatatea nostra este
echilibrata. Ele efectueaza toata munca din corp. Ele sunt responsabile cu lupta
impotriva infectiilor, cu digestia, cu refacerea corpului – functiile lor sunt infinite. Ele
lucreaza non-stop si nu obosesc niciodata sau nu-si inceteaza lucrul daca
sanatatea este echilibrata.
Cand sanatatea nu este in echilibru, atunci este o deficienta enzimatica.
Enzimele pot fi usor extrase din alimente nutritive usor de digerat, care sunt
alimente crescute intr-un sol sanatos, nefertilizat, si care sunt preparate special
prin mixare, germinare, fermentare si cantitati mici de suc, nu prin gatire.
Aceste enzime extind energia vitala a corpului catre o stare totala de bine.
Consumarea alimentelor sanatoase este cea mai eficienta cale de a suplimenta
rezerva de enzime existenta in corp, pentru a imbunatati sistemul digestiv
 Enzimele se pot gasi

in special in alimentele negatite precum: germenii de grau, laptele de vaca crud

(tolerat numai de cei cu ficatul sanatos), galbenusul de ou de gaina (crud sau
preparat moale), sucurile de legume, sucul si salata de orz verde, legumele si
zarzavaturile tinere, afinele, caisele, ceapa, ciresele si visinele, coacazele negre,
morcovii, prazul, prunele, rosiile, salata verde, sfecla rosie, semintele de soia,
spanacul, usturoiul, taratele de grau, mierea, lucerna (care contine un numar de
8 enzime esentiale), ouale, carnea si pestele. Aceste substante au un rol foarte
bine determinat, fiecare actionand asupra unui anumit component din alimente,
neputandu-se inlocui una pe cealalta. Prin urmare, o cantitatea insuficienta, sau
absenta unei singure enzime poate determina imbolnavirea.
Coenzime (cofactori). In afara de enzima si substrat, mai este necesara de
multe ori prezenta altor substante pentru ca reactia enzimatica sa se produca. La
fermentatia alcoolica, pe langa prezenta unei enzime termolabile, nedializabile, este
necesara si o coenzima termostabila si dializabila. Mai tarziu, coenzimele
fermentatiei alcoolice (cocarboxilaza si codehidraza I) au fost izolate si de
asemenea au fost izolate coenzimele altor procese enzimatire; structura acestor
coenzime a fost apoi determinata. In unele cazuri, s-a putut stabili exact functiunea
indeplinita de coenzima in procesul enzimatic.

Coenzimele isi indeplinesc functiunea catalitica asupra substratului numai in

prozenta unei enzime. Aceasta din urma este specific adaptata substratului; o
coenzima poate cataliza uneori reactiile unui numar mare de substraturi, asociata
insa de fiecare data cu o alta enzima. Coenzimele sunt, deci, mai putin specifice
decat enzimele.
 Cercetatorii de scoala de medicina de la Universitatea Emory au
descoperit o enzima mutant, care le permite plantelor sa foloseasca si sa
converteasca dioxidul de carbon mult mai repede, eliminand astfel mai multe
gaze cu efect de sera din atmosfera.

In timpul fotosintezei, plantele, precum si unele bacterii, convertesc

lumina solara si dioxidul de carbon in energie chimica pe care sa o poata folosi.
Acest proces se bazeaza in prima sa etapa (care implica "capturarea" dioxidului
de carbon in interiorul unei molecule mai mari) pe o enzima numita RuBisCo.
RuBisCo este un catalizator al procesului prin care atomii dioxidului de carbon
din atmosfera sunt folositi pentru a fi inclusi in molecule folositoare pentru
organisme, precum sucroza.
 Cu toate ca RuBisCo este una dintre cele mai abundente
enzime din lume, este si una dintre cele mai putin eficiente.
RuBisCo este atat de lent incat reuseste sa captureze numai
cateva molecule de dioxid de carbon pe secunda si este principala
limitare a vitezei prin care plantele produc energie.
Dupa cum a spus Dr. Matsumura: "Practic toata viata
depinde de functionarea acestei enzime. A avut miliarde de ani la
dispozite sa devina mai eficienta, insa a ramas de o mie de ori
mai lenta decat cele mai multe enzime. Plantele trebuie sa
produca tone numai ca sa ramana in viata."
 Ineficienta lui RuBisCo limiteaza cresterea plantelor si le
diminueaza abilitatea de a folosi si a asimila dioxidul de carbon din
atmosfera. Practic, dioxidul de carbon, care este un gaz cu efect de sera,
se acumuleaza in atmosfera din cauza ca fotosinteza nu reuseste sa tina
pasul cu cantitatile de gaz emise in atmosfera. Una dintre consecinte este
incalzirea globala. O solutie este limitarea emisiilor de dioxid de carbon.
Alta este sporirea eficientei fotosintezei.

Un raport din 2004 al National Science Foundation din Statele

Unite a estimat ca, timp de mii de ani, concentratiile dioxidului de carbon
au ramas constante si au inceput sa creasca in mod spectaculos numai de
la inceputul Revolutiei Industriale in secolul XIX.
 Timp de decenii, oamenii de stiinta au incercat sa produca in mod artificial
o varianta a enzimei care ar converti dioxidul de carbon mai repede. Incercarile lor
au implicat schimbarea anumitor aminoacizi din interiorul RuBisCo si apoi
verificarea felului in care schimbarile au afectat eficienta enzimei. Insa, datorita
complexitatii structurale a moleculei (vezi imaginea de mai sus), nici una dintre
aceste modificari nu a avut rezultatul dorit.

Pentru a pune apoi "evolutia directionata" la treaba (mai exact selectia

naturala), in asa fel incat sa selecteze enzimele RuBisCo eficiente de cele
ineficiente, oamenii de stiinta nu au mai dat nici un nutrient bacteriilor modificate de
E Coli, in asa fel incat sa aiba nevoie de RuBisCo pentru a supravietui. In aceste
conditii vitrege, unele E Coli au supravietuit si s-au inmultit, in timp ce altele nu.
Cele carora le-a mers cel mai bine detineau cele mai eficiente enzime.

Prin urmare, acele versiuni de E Coli care au crescut cel mai mult
detineau genele mutante de RuBisCo mult mai eficient, lucru ce permitea
asimilarea mult mai rapida a dioxidului de carbon. In acest fel, echipa de cercetatori
a reusit sa creasca eficienta enzimei de cinci ori.
 Enzime anticancer

Câteva studii recente efectuate în cadrul universităţilor Johns Hopkins din SUA şi
Tsukuba din Japonia arată că inducţia unor enzime speciale din corp, capabile să
neutralizeze şi să înlăture substanţele cancerigene, are şanse mari să devină o
metodă eficace de reducere a riscului de cancer. Cercetătorii vor încerca să pună la
punct medicamente care să mărească acest efect, dar testele necesare pentru
stabilirea efectului pe termen lung şi a siguranţei fac din aceste planuri ceva de ordinul
viitorului.

Pentru a-şi putea exercita efectul dăunător asupra ADN-ului celulelor în care pătrund,
substanţele cancerigene trebuie să fie mai întâi activate. În urmă cu câţiva ani,
oamenii de ştiinţă au descoperit că anumite enzime ale corpului omenesc (numite
enzime de faza II-a ) pot detoxifia compuşii cancerigeni înainte să fie activaţi. Dr. Paul
Talalay a apărut pe primele pagini ale ziarelor când a descoperit că o substanţă
nutritivă din broccoli, numită sulforafan , poate determina creşterea nivelurilor acestor
enzime protectoare, iar cercetările ulterioare au identificat multe alte astfel de
substanţe.
Deşi broccoli a beneficiat de publicitatea iniţială, întreaga familie a legumelor
crucifere conţine o varietate de substanţe înrudite care stimulează enzimele de faza
II-a. Conopida, varza, varza de Bruxelles şi ridichia fac parte din aceeaşi familie.
Compuşii protectori pe care îi conţin sunt eficienţi atât în cazul consumării legumelor
în stare crudă, cât şi gătite.

O parte din efectele benefice pentru sănătate ale usturoiului se datorează unor
compuşi fitochimici numiţi sulfizi de alil , o altă categorie de substanţe care
stimulează enzimele de faza II-a. Si ceapa este o sursă valoroasă de asemenea
substanţe.

Fructele şi legumele ne oferă o gamă extrem de variată de substanţe nutritive şi

compuşi fitochimici care ajută la prevenirea cancerului. Acidul elagic din fructele de
pădure, struguri şi nuci stimulează producţia de enzime de faza II-a; acelaşi efect îl
au fenolii din fructele de pădure, citrice şi unele plante medicinale.
Grupele de sange, schimbate cu ajutorul unei enzime

Cercetatorii danezi de la Universitatea din Copenhaga au descoperit o modalitate

de a transforma cu ajutorul unei enzime orice grupa de sange in grupa 0, arata
bbc.co.uk.

Asta ar putea facilita, pe viitor, transfuziile sanguine. Sangele de grupa 0 poate fi

donat oricarui pacient, deoarece nu contine niciun antigen.
De regula, celulele din sangele persoanelor cu grupa AB contin doi antigeni, iar
grupele A si B contin numai unul dintre ei. Organismul uman produce anticorpi
impotriva antigenilor care ii lipsesc, astfel ca persoanele cu grupa A, B sau AB nu
pot dona decat pacientilor cu aceeasi grupa.

Enzima descoperita de cercetatorii danezi elimina antigenii de tip A sau B din

celulele rosii ulterior recoltarii sangelui. Cercetatorii au mentionat insa ca numai
sangele cu RH negativ poate fi folosit si ca metoda mai trebuie testata pana la
introducerea ei in spitale.
 Enzime digestive si flora intestinala

Enzimele sunt fermenti de natura proteica si structura coloidala complexa,

specifici plantelor si animalelor, necesare pentru digestie deoarece au roluri importante
in transformarea alimentelor in substante primare necesare nutritiei, precum minerale,
vitamine, aminoacizi. Acestea actioneaza in mod asemanator cu niste catalizatori,
avand capacitatea de a determina o reactie chimica complexa fara ca ele sa fie
alterate sau distruse in cursul acestui proces. Enzimele pot fi insa distruse de factori
precum anumite conditii termice.

In transformarile biochimice care au loc in organismul uman, actioneaza doua

tipuri de enzime, si anume:

•enzime endogene, sub forma de fermenti secretati de glandele digestive; au rol de

reglare a digestiei;

•enzime exogene sau enzime propriu-zise, care trebuie procurate din mediul exterior,
prin consumul de alimente de origine vegetala sau animala.
Coenzimele respiratiei. Este cunoscut rolul important al reactiilor de oxidare cu
oxigen molecular, pentru producerea energiei necesare functiilor vitale ale
organismelor. Nu exista nici o enzima capabila sa transfere direct unei molecule de
oxigen hidrogenul eliminat de substraturile curente din organismele vii. Pentru a se
combina cu oxigenul, este necesara interventia unui sistem complex de enzime si
coenzime. Enzimlele fac parte din clasa oxido-reductazelor (dehidrogenaze si
oxidaze). Hidrogenul cedat de substrat este intai acceptat ce DPN (codehidraza I),
asociate dupa caz cu o enzima specific adaptata substratului. Soarta coenzimelor
hidrogenate care se formeaza depinde de conditiile anaerobe sau aerobe in care are
loc reactia. In conditii anaerobe, hidrocodehidraza cedeaza hidrogenul unui acceptor
din mediul de reactie.