Enzime

Ce sunt enzimele?
■ ENZIMELE, numite și fermenți (ferment-din fr. enzyme) sunt compuși organici de natură proteică,
prezenți în celule vii, care dirijează procesele de sinteză şi de degradare din organismele animalelor,
plantelor şi microorganismelor, producând şi păstrând energie.
■ Ele intervin în numeroase reacţii biochimice, îndeplinind rolul de biocatalizatori.
■ Enzimele imprimă o mare viteză de desfăşurare a proceselor biochimice (sinteze, degradări, oxidări,
reduceri, hidrolize, hidratări, etc.), de activitatea lor depinzând mai toate funcţiile fiziologice.
■ Fără enzime, procesele biochimice s-ar desfăşura cu viteze foarte mici.
■ Teoretic, procesele biochimice pot avea loc şi în lipsa enzimelor, însă degradările şi sintezele celulare
s-ar desfăşura mult încetinit, iar celulele s-ar sufoca şi îneca în propriile deşeuri, nutriţia celulară ar fi
blocată, ceea ce ar conduce la moartea lor.
■ Activitatea enzimatică este una dintre însuşirile esenţiale ale materiei vii.
Imagini enzime
 Scurt istoric
■ Reacții enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru fabricarea vinului, a oțetului, a berii și a
brânzei.
■ Payen si Persoz (1833), au extras din soluția de malț prima enzimă numită diastaza
■ Un moment istoric deosebit de important este recunoașterea clară, de catre Berzelius, în 1835, a caracterului
catalictic al reacțiilor enzimatice, precum și a rolului esențial pentru viața animalelor și a plantelor jucat de
aceste reacții.
■ În 1877, fiziologul german Wilhelm Kühne, a folosit pentru prima dată termenul de enzimă , care provine din
greacă ἔνζυμον, „dospită” sau „în drojdie”, pentru a descrie acest proces.
■ În anul 1940, cercetatorul american Edward Howell a făcut, în același domeniu, o și mai mare descoperire:
cercetând substanțele vitale propriu-zise și anume, ENZIMELE, a dovedit că ele sunt purtătorii vieții din orice
organism viu, fiind deci și materia vie din alimentele noastre.
 Denumirea enzimelor
■ Multe enzime aufost denumite după substanțele asupra cărora acționează prin
adăugarea sufixului ază/aze la numele acestuia.
■ De exemplu: enzimele cu acțiune asupra maltozei sau zaharozei se numesc
maltază, zaharază, iar cele care intervin în reacțiile de degradare ale amidonului,
lipidelor și proteinelor, au fost denumite amilaze (amylum-amidon), lipaze și
respectiv proteaze
■ excepție fac numele istorice al unor enzime cum ar fi: emulsina, pepsina, zimaza,
etc.
 Structura enzimelor
■ Enzimele sunt substanțe de natură proteică. Acestea reprezintă macromolecule, compuse din lanţuri
polipeptidice, având o masă moleculară între 10.000 - 1.000.000.
■ sunt catalizatori solubili, de natură organică, termolabili (se degradează uşor la temperaturi ridicate), cu
activitatea specifică faţă de o anumită substanţă sau faţă de un grup de substanţe.
■ Activitatea fermenţilor este întotdeauna dependentă de anumite condiţii de mediu (pH, temperatură,
prezenţa unor ioni, etc.).
■ Orice enzimă este alcătuită din două componente:
1. apoenzima (componenta proteică, formată în multe cazuri din ioni metalici).
2. coenzima (componenta neproteică, prosteică).
■ Apoenzima are specificitate de substrat (recunoaşte doar anumite substanţe), iar coenzima are
specificitate de acţiune (reacţionează doar într-un anumit fel, în anumite condiţii).
 Condițiile perfecte de funcționare
■ Enzimele pot funcționa numai în anumite condiții.
■ Majoritatea enzimelor din corpul uman funcționează cel mai bine la aproximativ 37 ° C -
temperatura corpului. La temperaturi mai scăzute, vor funcționa în continuare, dar mult mai
încet.
■ În mod similar, enzimele pot funcționa numai într-un anumit interval de pH (acid/alcalin).
Preferința lor depinde de locul în care se găsesc în organism
■ De exemplu, enzimele din intestine funcționează cel mai bine la 7,5 pH, în timp ce enzimele din
stomac funcționează cel mai bine la pH 2, deoarece stomacul este mult mai acid.
■ Dacă temperatura este prea mare sau daca mediul este prea acid sau alcalin, enzima își schimbă
forma;
 Mecanism de acțiune
■ enzimele sunt catalizatori biologici (fermenți)
■ nu sunt produse sau consumate în timpul unei reacții chimice
■ nu declanșează o reacție chimică, ci intensifică viteza reacției chimice, dar nu modifică
constanta de echilibru a reacției catalizate
■ pentru ca o reacţie să aibă loc cu o viteză apreciabilă, moleculele reactanţilor trebuie să fie
activate, enzima având capacitatea de a coborî nivelul energetic care condiționează reacţia,
astfel că moleculele reacționează cu o viteză apreciabilă
■ enzimele scad nivelul energiei de activare necesar ca o reacţie să aibă loc
 Mecanism de acțiune
■ scăderea energiei de activare se datorează formării unui complex activat între enzimă (E) şi substrat (S)
K1 K3
■ E+S ES P+E
K2
■ enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viață scurtă. Sub această
formă intermediară, substratul intrat în reacție suferă modificări electronice sub acțiunea
centrilor activi ai enzimei, rezultând produsul de reacție.
■ ipoteza formării complexului intermediar activat ES a fost emisă de Michaelis şi Menten
Mecanism de acțiune
 Mecanism de acțiune

■ la formarea complexului activat, substratul se fixează

pe centrul activ al enzimei
■ enzima participă cu o porţiune limitată din structura sa
■ pe această porţiune există grupări capabile să atragă şi
să fixeze molecula substratului
■ ansamblul acestor grupări chimice = centru activ =
centru catalitic
 Mecanism de acțiune
■ între centrul activ şi molecula
substratului există
complementarităţi
conformaţionale şi chimice care
permit asamblarea lor

ipoteza „LACĂT-CHEIE”
 Exemple de enzime
Există mii de enzime în corpul uman, iată doar câteva exemple:
■ Lipaze - un grup de enzime care ajută la digerarea grăsimilor din intestin.
■ Amilaza - ajută la transformarea amidonului în zaharuri. Amilaza se găsește în salivă.
■ Maltoza - se găsește și în salivă; Maltoza se găsește în alimente precum cartofi, paste și bere.
■ Tripsina - găsită în intestinul subțire, descompune proteinele în aminoacizi.
■ Lactaza - găsită și în intestinul subțire, descompune lactoza, zahărul din lapte, în glucoză și
galactoză.
■ Acetilcolinesteraza - descompune neurotransmițătorul acetilcolina din nervi și mușchi.
■ Helicaza - desface ADN-ul.
■ ADN polimeraza - sintetizează ADN din dezoxiribonucleotide
 În transformările biochimice care au loc în organismul
uman, acționează două tipuri de enzime:

■ enzime endogene, sub formă de fermenți secretați de glandele digestive, cu rol de reglare a
digestiei. Acestea se împart în:
- enzime digestive (ajută la scindarea moleculelor mari provenite din hrană, în structuri mai mici, care
pot trece din intestin în sânge)
- enzime metabolice (susţin toate funcţiile fiziologice şi viaţa însăşi).
■ enzime exogene sau enzime propriu-zise, care trebuie procurate din mediul exterior, prin
consumul de alimente de origine vegetală sau animală.
 Clasificarea enzimelor
■ În 1961, Comisia de Enzimologie a Universităţii Internaţionale de Biochimie a
adoptat un sistem de nomenclatură şi clasificare sistematică a enzimelor care are la
bază tipul de reacţie pe care o catalizează o anumită enzimă
■ Pe acest principiu enzimele sunt clasificate în clase, sub-clase şi sub-subclase în
funcţie de unele detalii privind grupările chimice supuse transformării (hidroliză,
transfer, activare) şi natura cofactorilor implicaţi în reacţia care o catalizează.
 Clasificarea enzimelor
Oxireductaze – catalizează reacțiile de oxido-reducere

Transferaze – catalizează transferul diferitelor grupe carboxilice, carbonilice, etc.

Hidrolaze – catalizează procese de hidroliză

Liaze – catalizează procesele în care se desfac legături chimice de tip C-C, C-O, C-
N

Izomeraze – catalizează rearanjarea spațială intramoleculară

Ligaze – catalizează formarea unor noi legături chimice C-C, C-O, C-N, etc.
 Rolul enzimelor în organism
■ sunt indispensabile pentru transducția semnalului și reglarea celulelor, adesea prin kinaze și fosfataze
■ sunt implicate în procesele de digestie și absorbție, enzimele precum amilazele și proteazele descompun
moleculele mari ( amidon sau proteine ) în molecule mai mici, astfel încât acestea să poată fi absorbite de
intestine.
■ generează mișcare, miozina hidrolizează ATP pentru a genera contracția musculară și, de asemenea,
transportă încărcătură în jurul celulei ca parte a citoscheletului
■ descompunerea moleculelor mari
■ accelerează procesele metabolice și contribuie la reglarea acestora
■ coordonează unele etape ale ciclului metabolic.
 Importanța practică a enzimelor
■ enzimele sunt „instrumente” de cercetare a metabolismului, de cunoaștere a mecanismelor de reglare și
control care îi sunt caracteristice
■ în medicină – concentrațiile enzimelor din țesuturi și din lichidele corpului servesc ca indicatori pentru
starea metabolică
■ în chimia alimentară, enzimele se folosesc pentru a investiga timpul necesar proceselor de sterilizare sau
pasteurizare a diferitelor alimente; de exemplu fosfatazele și amilazele se folosesc în industria laptelui
pentru testarea procesului de pasteurizare
■ Botanica și agrochimia aplică analiza enzimatică în cercetarea fiziologiei plantelor, în metabolismul unor
boli de plante, în controlul calității unor produse vegetale, în cercetări ale biologiei solului
■ în industria chimică, enzimele sunt utilizate ca reactivi chimici de analiză și ca reactivi chimici de sinteză
■ în industria medico-farmaceutică, enzimele se utilizează mult pentru tratarea unor maladii; de exemplu,
pepsina izolată din peretele stomacal și din sucul gastric se utilizează pentru vindecarea bolilor gastrice; un
amestec de proteinaze, amilază, lipază, celulază, intră în constituția unor medicamente indicate în
dispepsiile datorate digerării defectuoase a alimentelor.
Mulțumim pentru atenție