Enzime

Matei Bunea,Luca Matei,Vlad Ene,Etem Enes,Vlad

 01
Etimologi 03
e si Structura
Istorie Enzimei
02
Cuprins

Clasificare
04
Nomenclat
Mecanismu
ura
l Reactiei

05
Cofactori 05
Termondinam
ica
 Consideratii Generale

Enzimele sunt protein(poate fi si ARN) ​care acționează ca catalizatori biologici (biocatalizatori). Catalizatorii accelerează reacțiile chimice.
Moleculele asupra cărora pot acționa enzimele se numesc substraturi, iar enzima transformă substraturile în diferite molecule
cunoscute sub numele de produse. Aproape toate procesele metabolice din celulă au nevoie de cataliză enzimatică pentru a se produce
la viteze suficient de rapide pentru a susține viața. Căile metabolice depind de enzime pentru a cataliza treptele individuale. Se știe că
enzimele catalizează mai mult de 5.000 de tipuri de reacții biochimice. Alți biocatalizatori sunt molecule catalitice de ARN, numite
ribozime. Specificitatea enzimelor provine din structurile lor tridimensionale unice. La fel ca toți catalizatorii, enzimele cresc viteza de
reacție prin scăderea energiei sale de activare. Unele enzime pot face ca conversia substratului în produs să se producă de multe
milioane de ori mai rapid.
 Enzime Digestive
Sunt secretate de tractul digestiv,inca din cavitatea
bucala,si au rol in descompunerea proteinelor.
Mari Categorii De Enzime

Enzime Metabolice Enzime Alimentare

Exista aprox.1300 de enzime diferite,ele formeaza Ajuta procesul digestiv si trebuie sa
in jur de 100.00 de variatii chimice,care ne ajuta provina din alimentatia naturala.Daca
sa vedem,combatem patogeni,sa acestea sunt gatite la peste 40 de
respiram,regenerare etc. grade,enzimele se inactiveaza.
“In acest moment ,in celulele tale , enzimele
fac o copie dna-ului tau in mai putin de doua
ore ,exact in nucleul celulei.”

—SOMEONE FAMOUS

Până la sfârșitul secolului al XVII-lea și începutul secolului
al XVIII-lea, digestia cărnii prin secrețiile stomacale și
conversia amidonului în zaharuri prin extracte de plante și
salivă erau cunoscute, dar mecanismele prin care acestea s-
au produs nu au fost identificate.Chimistul francez Anselme
Payen a fost primul care a descoperit o enzimă, diastaza, în
1833. Câteva decenii mai târziu, când a studiat fermentarea
zahărului în alcool de către spuma de fermentatie, Louis
Pasteur a ajuns la concluzia că această fermentație a fost
cauzată de o forță vitală conținută în celulele de spumă de
fermentaţie numite „fermenti”, despre care se credea că
funcționează numai în cadrul organismelor vii. El a scris că
„fermentația alcoolică este un act corelat cu viața și
organizarea celulelor de ferment, nu cu moartea sau
putrefacția celulelor”
01
Etimologie
Si Istorie
• Reactii enzimatice au fost folosite din
timpurile cele mia vehci pentru fabricarea
vinului a otetului,a berii si branzei.
• Lavoisier(1789) a facut un bilant de
materiale al fermentatiei,aratand ca
oxigenul,hidrogenul si carbonul din zahar
se regasec in alcoolul si bioxidul de
carbon ce iau nastere.
• Payen si Persoz(1833) au izolat,prin
precipitarea cu etanol,prima
enzima,amilaza
 Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară 02
a dezvoltat o nomenclatură pentru enzime, numerele CE
(pentru „Comisia pentru enzime”). Fiecare enzimă este
descrisă prin „EC” urmată de o succesiune de patru numere
Clasificare
care reprezintă ierarhia activității enzimatice (de la foarte
general la foarte specific). Adică, primul număr clasifică în Nomenclat
general enzima pe baza mecanismului său, în timp ce
celelalte cifre adaugă din ce în ce mai multă specificitate.
EC 1, Oxidoreductaze: catalizează reacțiile de oxidare /
Clasificarea de nivel superior este:
ura
reducere  Enzimele pot fi clasificate după două criterii
EC 2, Transferaze: transferă o grupare funcțională (de principale: fie asemănarea secvenței
exemplu, o grupare metil sau fosfat) aminoacizilor (și, astfel, relația evolutivă),
EC 3, Hidrolaze: catalizează hidroliza diferitelor fie activitatea enzimatică.
legături  Activitatea enzimatică. Numele unei enzime
EC 4, Lyases: scindează diverse legături prin alte este adesea derivat din substratul său sau
mijloace decât hidroliza și oxidarea din reacția chimică pe care o catalizează, cu
EC 5, izomerasele: catalizează modificările cuvântul care se termină în -ază.Exemple
izomerizării într-o singură moleculă sunt lactaza, alcoolul dehidrogenază și ADN
EC 6, Ligazele: unesc două molecule cu legături polimeraza. Diferite enzime care catalizează
covalente. Aceste secțiuni sunt împărțite cu alte aceeași reacție chimică se numesc
 O enzimă este complet specificată prin patru denumiri
caracteristici, cum ar fi substratul, produsele și isoenzime.
numerice. De exemplu, hexokinaza (EC 2.7.1.1) este o
mecanismul chimic.
transferază (EC 2) care adaugă o grupare fosfat (EC 2.7)
la un zahăr hexozic, o moleculă care conține o grupare
 Denaturarea enzimatică este în mod normal legată de
temperaturi peste nivelul normal al unei specii; ca urmare,
enzimele provenite de la bacteriile care trăiesc în medii
vulcanice, cum ar fi izvoarele termale, sunt apreciate de
utilizatorii industriali pentru capacitatea lor de a funcționa la
temperaturi ridicate, permițând reacțiilor catalizate de enzime
03 Structura
să funcționeze
Enzimele la o rată
sunt de obicei multfoarte
mai mare.
mari decât substraturile lor.
Mărimile variază de la doar 62 de resturi de aminoacizi, pentru Enzimei
monomerul tautomerazei 4-oxalocrotonate, până la peste 2.500 de  Enzimele sunt în general proteine globulare,
reziduuri din sintaza fazei acide grase animale. Doar o mică acționând singure sau în complexe mai mari.
porțiune a structurii lor (aproximativ 2-4 aminoacizi) este direct Secvența aminoacizilor specifică structura
implicată în cataliză: situl catalitic. Acest sit catalitic este situat care, la rândul său, determină activitatea
lângă unul sau mai multe situri de legare unde reziduurile catalitică a enzimei. Deși structura determină
orientează substraturile. Situl catalitic și situl de legare formează funcția, o activitate enzimatică novela nu
împreună
 Existăsitusul activmic
un număr al enzimei.
de catalizatori biologici pe bază de poate fi încă prevăzută doar din structură.
ARN numiți ribozime, care din nou pot acționa singuri sau  Structurile enzimatice se desfășoară
în complex cu proteinele. Cel mai frecvent dintre acestea (denaturează) atunci când sunt încălzite sau
este ribozomul, care este un complex de proteine și expuse la denaturanți chimici și această
componente catalitice de ARN. perturbare a structurii determină de obicei o
pierdere de activitate.
Enzima formeaza cu substratul un produs intermediar
reactive,cu o viata scurta.Sub aceasta forma
intermediara,substratul intrat in reactive sufera
04
modificari electronice sub actiunea centrilor activi ai
enzimei,rezultand produsul de reactie
Reactia se desfasoara cu o viteza proportionala cu
Mecansimul
concentratia moleculelor de substrat ce au energia
necesara pentru a realiza tranzitia Reactiei
Cu cat este mai mare aceasta energie fata de  Enzimele sunt catalizatori
energia medie cu atat sunt mai putine molecule biologici(fermenti)
capabile sa realizeze tranzitia si reactia se  Nu sunt produse sau consumate in
desfasoara mai greu timpul unei reactii chimice
 Nu declanseaza o reactie chimica ci
Bariera de energie dintre energia starii de tranzitie
intensifica viteza reactiei chimice
si energia libera medie a lui S se numeste energie
(Enzimele modifica viteza reactiei dar nu
de activare.
constanta de echilibru a reactiei catalizate)
 Modulatie alosterica
Clasificare

Legarea Substratului Cataliza Dinamica

  Legarea Substratului
Enzimele trebuie să își lege substraturile înainte de a putea cataliza
orice reacție chimică. Enzimele sunt de obicei foarte specifice cu 04
privire la ce substraturi se leagă și apoi reacția chimică se
catalizează. Specificitatea se realizează prin legarea buzunarelor cu
formă, încărcare și caracteristici hidrofile/ hidrofobe
Mecansimul
complementare la substraturi. Prin urmare, enzimele pot distinge
între molecule de substrat foarte asemănătoare pentru a fi
chemoselective, regioselective și stereospecifice.
Reactiei
Unele dintre enzime care prezintă cea mai mare specificitate și  Enzimele sunt catalizatori
acuratețe sunt implicate în copierea și exprimarea genomului. biologici(fermenti)
Unele dintre aceste enzime au mecanisme de „citire a probelor”.  Nu sunt produse sau consumate in
Aici, o enzimă precum ADN polimeraza catalizează o reacție într-o timpul unei reactii chimice
primă etapă și apoi verifică dacă produsul este corect într-o a doua  Nu declanseaza o reactie chimica ci
etapă. Acest proces în doi pași are ca rezultat rate de eroare medii intensifica viteza reactiei chimice
de mai puțin de 1 eroare în 100 de milioane de reacții la (Enzimele modifica viteza reactiei dar nu
polimerazele de mamifere de înaltă fidelitate. și ribozomi. constanta de echilibru a reactiei catalizate)
Dimpotrivă, unele enzime prezintă promiscuitate enzimatică, având
o specificitate largă și acționând asupra unei game de substraturi
relevante fiziologic.
  Legarea Substratului
 Modeulul “Incuietoare
Cheie” 04
Pentru a explica specificitatea observată a enzimelor, în 1894 Emil
Fischer a propus că atât enzima, cât și substratul posedă forme
geometrice complementare specifice care se potrivesc exact una în
Mecansimul
cealaltă. Acest lucru este adesea denumit modelul „cheie și
blocare”. Acest model timpuriu explică specificitatea enzimei, dar
nu reușește să explice stabilizarea stării de tranziție pe care o
Reactiei
realizează enzimele.  Enzimele sunt catalizatori
 Model de potrivire biologici(fermenti)
indusă  Nu sunt produse sau consumate in
În 1958, Daniel Koshland a sugerat o modificare a modelului de timpul unei reactii chimice
blocare și cheie: deoarece enzimele sunt structuri destul de  Nu declanseaza o reactie chimica ci
flexibile, situl activ este continuu remodelat prin interacțiuni cu intensifica viteza reactiei chimice
substratul pe măsură ce substratul interacționează cu enzima. Ca (Enzimele modifica viteza reactiei dar nu
urmare, substratul nu se leagă pur și simplu de un site activ rigid; constanta de echilibru a reactiei catalizate)
lanțurile laterale de aminoacizi care alcătuiesc situsul activ sunt
modelate în pozițiile precise care permit enzimei să își
îndeplinească funcția de catalizator. În unele cazuri, cum ar fi
glicozidazele, și molecula substratului își schimbă ușor forma când
intră în locul activ
  Cataliza
Enzimele pot accelera reacțiile în mai multe
moduri, toate acestea scăzând energia de 04
activare (ΔG ‡, energia liberă a lui Gibbs)
1.Prin stabilizarea stării de tranziție:Crearea
unui mediu cu o distribuție a sarcinii
Mecansimul
complementară cu cea a stării de tranziție pentru
a-și reduce energia Reactiei
2. Oferind o cale de reacție  Enzimele sunt catalizatori
alternativă:Reacționând temporar cu substratul, biologici(fermenti)
formând un intermediar covalent pentru a oferi  Nu sunt produse sau consumate in
o stare de tranziție energetică mai mica timpul unei reactii chimice
 Nu declanseaza o reactie chimica ci
3. Prin destabilizarea stării fundamentale a intensifica viteza reactiei chimice
substratului:Distorsionarea substratului (lor) (Enzimele modifica viteza reactiei dar nu
legat (e) în forma lor de stare de tranziție pentru constanta de echilibru a reactiei catalizate)
a reduce energia necesară pentru a ajunge la
starea de tranzițiePrin orientarea substraturilor
într-un aranjament
Enzimele pot utilizaproductiv
mai multepentru
dintrea aceste
reducemecanisme
modificarea
simultan. Deentropiei
exemplu,reacției (contribuția
proteazele, cum ar fi tripsina, realizează
acestui mecanism la cataliză este relativ mică)
cataliza covalentă folosind o triadă catalitică.
  Dinamica 04
Enzimele nu sunt structuri rigide, statice; în schimb, au mișcări
dinamice interne complexe - adică mișcări ale unor părți ale
Mecansimul
structurii enzimei, cum ar fi reziduuri individuale de aminoacizi,
grupuri de reziduuri care formează o buclă proteică sau o unitate Reactiei
de structură secundară sau chiar un întreg domeniu proteic.
Aceste mișcări dau naștere unui ansamblu conformațional de  Enzimele sunt catalizatori
structuri ușor diferite care se interconvertesc între ele la echilibru. biologici(fermenti)
Diferite stări din cadrul acestui ansamblu pot fi asociate cu  Nu sunt produse sau consumate in
diferite aspecte ale funcției unei enzime. Pentru de exemplu, timpul unei reactii chimice
diferite conformații ale enzimei dihidrofolat reductazei sunt  Nu declanseaza o reactie chimica ci
asociate cu legarea substratului, cataliza, eliberarea cofactorului intensifica viteza reactiei chimice
și etapele de eliberare a produsului din ciclul catalitic, în (Enzimele modifica viteza reactiei dar nu
concordanță cu teoria rezonanței catalitice. constanta de echilibru a reactiei catalizate)
  Dinamica
 Prezentarea substratului 04
Prezentarea substratului este un proces în care enzima este
sechestrată departe de substratul său. Enzimele pot fi sechestrate de
membrana plasmatică departe de un substrat din nucleu sau citosol.
Mecansimul
Sau în interiorul membranei, o enzimă poate fi sechestrată în plute
lipidice, departe de substratul său din regiunea dezordonată. Când Reactiei
enzima este eliberată, aceasta se amestecă cu substratul său.
Alternativ, enzima poate fi sechestrată lângă substratul său pentru a  Enzimele sunt catalizatori
activa enzima. De exemplu, enzima poate fi solubilă și la activare se biologici(fermenti)
leagă de o lipidă din membrana plasmatică și apoi acționează asupra  Nu sunt produse sau consumate in
 Modulatie alosterica
moleculelor din membrana plasmatică. timpul unei reactii chimice
Siturile alosterice sunt buzunare pe enzimă, distincte de site-ul  Nu declanseaza o reactie chimica ci
activ, care se leagă de moleculele din mediul celular. Aceste intensifica viteza reactiei chimice
molecule determină apoi o modificare a conformației sau (Enzimele modifica viteza reactiei dar nu
dinamicii enzimei care este transdusă la locul activ și care constanta de echilibru a reactiei catalizate)
afectează astfel viteza de reacție a enzimei. În acest fel,
interacțiunile alosterice pot inhiba sau activa enzimele.
Interacțiunile alosterice cu metaboliții în amonte sau în aval în
calea metabolică a unei enzime determină reglarea feedback-
ului, modificând activitatea enzimei în funcție de fluxul prin
  Cofactori
Unele enzime nu au nevoie de componente suplimentare pentru a
arăta activitate completă. Alții necesită ca moleculele neproteice
numite cofactori să fie legate de activitate. Cofactorii pot fi fie
anorganici (de exemplu, ioni metalici și grupuri de fier-sulf), fie
compuși organici (de exemplu, flavină și hem). Acești cofactori au
mai multe scopuri; de exemplu, ionii metalici pot ajuta la
stabilizarea speciilor nucleofile în cadrul sitului activ. Cofactorii
organici pot fi fie coenzime, care sunt eliberate de la locul activ al
enzimei în timpul reacției, fie grupări protetice, care sunt strâns
legate de o enzimă. Grupurile protetice organice pot fi legate
covalent (de exemplu, biotina din enzime cum ar fi piruvatul
Enzimele care necesită un cofactor dar nu au o legătură se
carboxilaza).
numesc apoenzime sau apoproteine. O enzimă împreună cu
cofactorii necesari pentru activitate se numește holoenzimă
(sau haloenzimă). Termenul holoenzimă poate fi aplicat și
enzimelor care conțin mai multe subunități proteice, cum ar fi
ADN polimerazele; aici holoenzima este complexul complet
care conține toate subunitățile necesare activității.
05
Cofactori
Un exemplu de enzimă care conține un
cofactor este anhidrază carbonică, care
folosește un cofactor de zinc legat ca parte a
situsului său activ. Acești ioni sau molecule
strâns legate se găsesc de obicei în situsul
activ și sunt implicați în cataliză. De
exemplu, flavina și cofactorii hemului sunt
adesea implicați în reacțiile redox.
Coenzimele sunt de obicei regenerate
continuu și concentrațiile lor menținute la un
nivel constant în interiorul celulei. De
exemplu, NADPH este regenerat prin calea
pentozei fosfat și S-adenosilmetionina prin
metionină adenosiltransferază.
  Cofactori
 Coenzime 05
Coenzimele sunt molecule organice mici care pot fi legate slab sau
strâns de o enzimă. Coenzimele transportă grupuri chimice de la o
enzimă la alta. Exemplele includ NADH, NADPH și adenozin
Cofactori
trifosfat (ATP). Unele coenzime, cum ar fi flavin mononucleotid Un exemplu de enzimă care conține un
(FMN), flavin adenin dinucleotid (FAD), tiamin pirofosfat (TPP) și cofactor este anhidrază carbonică, care
tetrahidrofolat (THF), sunt derivate din vitamine. Aceste coenzime folosește un cofactor de zinc legat ca parte a
nu pot fi sintetizate de organism de novo și compușii înrudiți situsului său activ. Acești ioni sau molecule
(vitaminele) trebuie să fie dobândiți din dietă. Grupurile chimice strâns legate se găsesc de obicei în situsul
-ionul hidrură (H−), transportat de NAD
transportate sau
includ: activ și sunt implicați în cataliză. De exemplu,
NADP + flavina și cofactorii hemului sunt adesea
- grupul fosfat, purtat de adenozin trifosfat implicați în reacțiile redox.
- gruparea acetil, purtată de coenzima A Coenzimele sunt de obicei regenerate continuu
- grupări formil, metenil sau metil, transportate și concentrațiile lor menținute la un nivel
de acid folic constant în interiorul celulei. De exemplu,
-gruparea NADPH este regenerat prin calea pentozei
metil, purtată
Deoarece de S-adenosilmetionină
coenzimele sunt modificate chimic ca o
fosfat și S-adenosilmetionina prin metionină
consecință a acțiunii enzimei, este util să considerăm
adenosiltransferază.
coenzimele ca fiind o clasă specială de substraturi, sau
substraturi secundare, care sunt comune multor enzime
diferite. De exemplu, se știe că aproximativ 1000 de
  Termodinamica
 Coenzime 06
La fel ca în cazul tuturor catalizatorilor, enzimele nu modifică
poziția echilibrului chimic al reacției. În prezența unei enzime,
reacția se desfășoară în aceeași direcție ca și în cazul în care ar avea
Termodinamica
enzima, doar mai repede. De exemplu, anhidrază carbonică își
catalizează reacția în ambele direcții, în funcție de concentrația
reactanților săi:

Viteza unei reacții este dependentă de energia de activare necesară

pentru a forma starea de tranziție care apoi se descompune în Hidroliza ATP este adesea utilizată
produse. Enzimele cresc ratele de reacție prin scăderea energiei pentru a conduce la alte reacții
stării de tranziție. În primul rând, legarea formează un complex chimice.
enzimă-substrat cu energie scăzută (ES). În al doilea rând, enzima
stabilizează starea de tranziție astfel încât necesită mai puțină
energie pentru a obține în comparație cu reacția necatalizată (ES ‡).
În cele din urmă complexul enzimă-produs (EP) se disociază pentru
a elibera produsele. Enzimele pot cupla două sau mai multe reacții,
astfel încât o reacție favorabilă termodinamic poate fi utilizată
 01
Biologie Moleculara
Aplicatii Indusrtiale
Reactia de lant a polimerazei pentru a
recombina acidul dezoxiribonucleic.
03
Detergent Biologic
Elimina proteine,amidon,grasime si
uleiuri din haine si farfurii.
02
Procesarea Mancarii
Crearea zaharidelor din amidon.Reduce
nivelul de proteina din faina.Crearea a
mancarii de bebelusi hipoalrgenica.
04
Uz Culinar
Desparte polizaharidele si proteinele din
malt,ajuta la crearea unei beri cu nivel scazut
de calorii, ajusteaza fermentabilitatea si creste
eficienta fermentarii prin reducerea formatiei
de diacetic
Aplicatii Indusrtiale
 01
CONCLUSION
CONCLUSIONS
Jupiter is a gas giant and the
biggest planet in our Solar System.
It’s also the fourth-brightest object
in the sky, and its name comes
from the Roman god of the sky and
lightning
02
CONCLUSION
Mercury is the closest planet to the
Sun and the smallest one in the
Solar System—it’s only a bit larger
than our Moon. The planet’s name
has nothing to do with the liquid
metal
 03
CONCLUSION
CONCLUSIONS

To replace the image, just select it

and click Replace image. After
that, we suggest that you adjust it
to fit the style of this template. To
do so, select the image, click
Format options, open the Recolor
drop-down menu and choose
Grayscale