Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Ce sunt enzimele?
Nomenclatura enzimelor
Caracteristici generale ale enzimelor
Clasificarea enzimelor
Structura enzimelor
Specificitatea enzimelor
Mecanismul catalizei enzimatice
Cinetica enzimatica
Cofactori (coenzime, grupari prostetice).
Enzime
Definiie
Biocatalizatori proteici care mresc viteza reaciilor chimice,
dar numai pentru reaciile termodinamic posibile
1) Oxidoreductazele
- enzime ce catalizeaz reaciile de oxidoreducere ce au loc
n organismele vii;
Lactat dehidrogenaza
Piruvat Lactat
Enzime- clasificare
2) Transferazele
- enzime ce catalizeaz
reacii de transfer ale unor
grupe de atomi (C-, N-, P-) Metilen
ce pot fi i grupri Serin-hidroximetil THF
transferaza
funcionale de la un substrat
THF
la altul, fr ca aceste
grupri s existe libere n
timpul procesului;
Enzime- clasificare
3) Hidrolazele
- enzime ce catalizeaz scindarea diferitelor legturi covalente
din molecula substratului cu participarea moleculelor de ap;
ureaza
UREE
Enzime- clasificare
4) Liazele
5)Izomerazele
- enzime care catalizeaz diferite reacii de izomerizare a
substratelor;
Enzime- clasificare
Piruvat carboxilaza
Enzime
Structura enzimelor
2 categorii:
1. formate numai din AA; structur exclusiv proteic. Ex
proteaze, lipaze, ribonucleaze
2. componenta proteic sau APOENZIMA + componenta
neproteic sau COFACTOR; majoritatea enzimelor
COFACTORI:
A. Gruparea prostetic
Componenta neproteic legat de apoE prin legturi ferme,
stabile, neputndu-se desprinde de aceasta. Ex FMN, FAD
Structura enzimelor
Structura enzimelor
COFACTORI:
B. Coenzima
COFACTORI:
B. Ionii metalici
Sunt necesari pentru pentru activitatea a numeroase enzime.
Dup modul de legare a i rolul ionului metalic, enzimele sunt:
COFACTORI:
Metaloenzime:
Atracii electrostatice
Legturi de hidrogen
Interaciuni hidrofobe
1890
Fisher propune Fisher
modelul broasc-
cheie:
S trebuie s se
potriveasc perfect la
centrul activ pentru a
suferi procesul
catalitic
Centrul activ al enzimelor
1958
Koshland susine
c centru activ al
enzimei nu este
rigid
Forma acestuia se
modific n
momentul legrii
S= recunoastere
dinamica a S de
catre E
Centrul activ al enzimelor
specificitate de legatura:
enzimele recunosc un anumit tip de
legatura chimica
3. Stereospecificitate
Specificitatea stereochimica. Existenta unor compusi biologici
sub forma de izomeri determina posibilitatea actiunii selective
a unor enzime asupra unuia dintre ei
Stereospecificitate
optic;
transformarea unui substrat apartinand unei
Stereospecificitate
Specificitatea enzimelor
Stereospecificitate
Lactat dehidrogenaza (LDH) este o enzima care determina
transformarea acidului L-lactic dar nu si pe cea a acidului D-
lactic
Specificitate de actiune
cataliza acido-bazic,
cataliza covalent
Cataliza acido-bazica
Cataliza acido-bazica
Cataliza covalenta
Formarea complexului enzim-substrat presupune formarea
unei legturi puternice, de tip covalent (punere in comun a
electronilor), ntre S i E
Cataliza covalenta
Pepsina Colinesteraza
Tripsina
Cinetica enzimatic
Temperatura
Efectul temperaturii asupra activitatii enzimelor este rezultanta
actiunii a doi factori opusi, cresterea vitezei de reactie cu
temperatura si denaturarea termica a enzimelor
Zona b
cresterea v cu
[s] nu este
a
proportionala
Zona c este
atins Vmax la
[s] infinita
Cinetica enzimatic
Pentru orice E se poate defini, alaturi de Km si v max,
numarul de turn-over al enzimei, ca fiind numarul de
molecule de S convertite in produs de reactie pe molecula de E
in unitatea de timp, atunci cand E este saturata cu S
Ecuatia Lineweaver-Burk
Deoarece reprezentarea ecuatiei Michaelis -Menten este curba
a carei interpretare este dificila, s-au realizat reprezentari
liniare ale dependentei vitezei de reactie de [S], folosite la
interpretarea datelor experimentale:
reprezentarea Lineweaver-Burk, reprezentarea Hanes-Woolf,
etc.
Cinetica enzimatic
Reciproca ecuatiei
Michaelis-Menten
Cinetica enzimatic
Enzimele alosterice sunt alcatuite din mai multe subunitati
curba prezinta un aspect sigmoid
Cinetica enzimatic
Inhibitia enzimatica
Inhibitia enzimatica a fost clasificata in moduri diferite:
competitiva
necompetitiva;
Inhibitorii enzimatici
Inhibitie ireversibila
Se formeaza un complex EI stabil, nedisociabil
E+I EI (reactie ireversibila)
1.Inhibitia se accentueaza progresiv pana la inlaturarea
completa a activitatii enzimatice si nu poate fi anulata prin
indepartarea I
2. se datoreaza unor modificari covalente, permanente ale
gruparilor functionale necesare catalizei, transformand E in
molecule inactive;
3.la inceput inhibitia este incompleta, dar creste pe masura ce
apar modificarile chimice respective
Inhibitorii enzimatici
Inhibitie ireversibila
Exemple de inhibitori ireversibili: substantele toxice, acidul
iodacetic, metalele grele, compusii arsenicali
Inhibitia reversibila
1.Intre E si I se formeaza un complex EI care poate regenera E
E + I EI
Se defineste o constanta de inhibitie, Ki ca fiind constanta de
disociere a complexului EI
Ki = [E] x [I]/ [EI]
Ki
Inhibitori competitivi
Exemple de I competitivi:
I nu se combina cu E libera si nu
afecteaza relatia sa cu S
I se combina cu complexul ES formand
un complex ESI ce nu poate genera P
dorit
Reducerea [ES] creste afinitatea
aparenta e E pt S
Inhibitorii uncompetitivi sau
anticompetitivi scad Km si Vmax
Inhibitia uncompetitiva functioneaza cel
mai bine cand [S] este mare, iar I nu tb
sa fie asemanator S
Inhibiie necompetitiva
ESI nu se poate
Scinda pt a
Forma P
Inhibiie necompetitiva
Vmax
Km = ct scade
Inhibiie necompetitiva
Glicogensintetaza, piruvatdehidrogenaza,
acetilCoAcarboxilaza active in forma defosforilata si inactive
in forma fosforilata
Reglarea activitatii enzimatice