ENZIME

n organismele vii, reaciile chimice se petrec n condiii diferite de cele din laborator datorit prezenei i activitii specifice a unor substane numite enzime sau fermeni.
Dup locul n care i desfoar activitatea, enzimele sunt de dou tipuri:

Ectoenzime (acioneaz n afara celulei care le-a produs);

Endoenzime (acioneaz n interiorul celulei).

ENZIME
I. Constituia chimic a enzimelor
Din punct de vedere chimic, enzimele se mpart n : Enzime monocomponente (de natur exclusiv proteic); Enzime bicomponente, de natur heteroproteic, formate din dou pri: una proteic i cealalt neproteic.

II. Enzime monocomponente

Se numete centru activ al unei ezime monocomponente, ansamblul aminoacizilor din proteina enzimatic, care vine n contact cu substratul.

ENZIME
II. Enzime monocomponente
La toate enzimele, acest centru activ cuprinde dou regiuni: 1. Centru de fixare al substratului (situs de fixare - SF); 2. Centru catalitic (situs catalitic - SC), care acioneaz asupra substratului nlesnindu-i reacia chimic.
enzima SF SF - situs de fixare
SC

ENZIME
II. Enzime monocomponente
Centrul catalitic al majoritii enzimelor cuprinde frecvent unul sau mai muli din urmtorii aminoacizi: cistein, histidin, lizin, serin, tirozin. Un exemplu tipic de enzim monocomponent este ribonucleaza, care catalizeaz hidroliza acizilor ribonucleici (ARN), elibernd nucleotidele componente.

III. Enzime bicomponente

Sunt formate dintr-o component macromolecular termolabil, nedializabil, de natur proteic, numit apoenzim i o component micromolecular termostabil, dializabil, neproteic, numit coenzim. mpreun formeaz enzima bicomponent.

ENZIME
III. Enzime bicomponente
Apoenzima (proteic)
S

Coenzima (neproteica)

S = substrat

ENZIME
III. Enzime bicomponente
III.1. Categorii de coenzime III.1.1 Coenzime provenite prin transformarea vitaminelor hidrosolubile
Sunt numeroase i au funcii metabolice importante n organism. Cele mai cunoscute intr n componena enzimelor din clasa 1: NAD+ = nicotin-adenin-dinucleotid NADP+ = nicotin-adenin-dinucleotidfosfat FMN = flavin mononucleotid FAD = flavin-adenin-dinucleotid

ENZIME
NAD+, NADP+
Reprezint coenzime pentru oxidoreductazele anaerobe, care catalizeaz dehidrogenarea diverselor substraturi, ce se oxideaz n lanul respirator, transfernd hidrogenul la ali acceptori. n molecula de NAD+, amida acidului nicotinic este unit prin intermediul unei grupri ribozo-5-fosfat cu acidul adenozid monofosforic (R). NADP+-ul difer de NAD numai prin prezena n plus a unui radical fosfoesteric n molecula sa. Aceste coenzime preiau un atom de H la nivelul nucleului piridinic n poziia para, iar un alt atom de H trece n soluie sub form ionic:

ENZIME
NAD+, NADP+
Ambele coenzime sunt rspndite n toate celulele vii. Predominant este NAD+. n organisme NAD+ particip la reacii n urma crora se elibereaz energie, iar NADP+ particip la reacii de sintez.

FMN, FAD
Sunt coenzime ale flavinenzimelor foarte rspndite n esuturile animale i vegetale. FMN este esterul 5-fosforic al riboflavinei (vit. B2), iar FAD este format dintr-o molecula de FMN i una de AMP unite printr-o legtur pirofosforic.

ENZIME
III.1.2 Alte coenzime
Plastochinone (benzochinone substituite)
Sunt substane liposolubile cu rol n transferul electronic din procesul fotosintezei.

Coenzime Q (ubichinone)
Substane liposolubile foarte asemntoare cu plastochinonele, cu o larg rspndire n organismele animale (mitocondrii) unde particip la oxidri celulare, mijlocind transportul de hidrogen i electroni ntre flavoproteine i citocromi.

ENZIME
III.1.2 Alte coenzime
Coenzima A (HS-CoA)
Substan complex ce intr in alctuirea transacilazelor adic a enzimelor care catalizeaz transferul unor radicali acil.

Acidul lipoic
Prin dehidrogenarea reversibil a celor dou grupri sulfhidrice, acidul
lipoic trece ntr-o form disulfuric ciclic (acid tioctic):

ENZIME
Coenzime tetrapirolice
Au o structur asemntoare hemului din hemoglobin, avnd n alctuire i ioni metalici (n special Fe), care pot exista n dou stri diferite de oxidare: Fe2+ i Fe3+. Aceste coenzime, cum ar fi citocromii, peroxidaza, catalaza intervin n transferul de electroni.

Structura citocromului c

ENZIME
III.1.2 Alte coenzime
Coenzime metalice
Conin un metal integrat ntr-un complex din care poate fi detaat n stare de ioni. Toate aceste enzime pot fi inactivate prin eliminarea metalului i reactivitate prin reintegrarea lui sau uneori chiar prin fixarea unui alt ion metalic, cu structur chimic asemntoare celui iniial.

ENZIME
IV. Izoenzime
Sunt acele forme multiple enzimatice care se formeaz prin diferenieri, deteminate genetic la nivelul structurii primare. Izoenzimele aceleiai enzime catalizeaz aceeai reacie i sunt foarte asemntoare fizicochimic, putnd fi difereniate prin sarcina electric, prin pH-ul optim de aciune, prin termostabilitate etc.

V. Enzime imobilizate
Sunt enzime cu unele caracteristici modificate artificial pentru a fi folosite n diferite scopuri. Imobilizarea mrete durata de via a enzimelor, micornd probabilitatea distrugerii lor ireversibile, a termodenaturrii i capacitatea de autoliz, dar are ca rezultat pierderea reactivitii imunologice a proteinelor enzimatice. Au o mare importan teoretic i practic n tehnologia industrial, n metodica de laborator i n medicin.

ENZIME
VI. Mecanismul reaciei enzimatice

(ES = complex enzim - substrat; EP = complex enzim - produs; P = produs de reacie; v = viteza procesului enzimatic; K = constanta de vitez a reaciei )

ntruct transformarea ES->EP are loc instantaneu i pentru c reacia final enzimatic de transformare a produilor E i P n EP este nul (K6=0) - enzima este specific pentru substrat dar nu i pentru produse relaia (1) devine:

ENZIME
VI. Mecanismul reaciei enzimatice
Prin compararea vitezelor celor dou reacii (reversibil i ireversibil), se poate constata c reacia ireversibil ES E + P decurge totdeauna mult mai ncet dect cea reversibil. De aici rezult c "determinanta de vitez" n procesul enzimatic este reacia de transformare a complexului ES n produii de reacie i enzima liber, deci: V = K [ES] unde: V = viteza procesului enzimatic K = constanta de vitez a reaciei

ENZIME
VII. Exprimarea activitii enzimatice
Unitatea enzimatic (U) reprezint cantitatea de enzim care poate cataliza transformarea unui micromol de substrat ntr-un minut. Katalul (Kat) reprezint cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea unui mol de substrat ntr-o secund. Se pot folosi att multiplii kilokatalul (k Kat), ct i submultiplii lui milikatalul (m Kat). Activitatea molar este dat de numrul moleculelor de substrat transformate n produse ntr-un minut, sub influena unui mol de enzim.

ENZIME
VIII. Relaii ntre viteza reaciei, cantitatea de enzim i concentraia substratului
zaharaza zaharoza (H2O)
vmax

D-glucoza + D-fructoza

V4 V3 V2 V1

KM [S1] [S2] [S3] [S4]

ENZIME
Constanta lui Michaelis (KM) este indicator al afinitii enzimei pentru substrat i reprezint acea concentraie de substrat la care complexul intermediar de reacie ES este disociat n proporie de 50%, iar viteza de reacie este jumtate din viteza maxim. ntre viteza de reacie (v), viteza maxim (Vmax),concentraia de substrat [S] i constanta KM exist o relaie stabilit de Michaelis i Menten, valabil pentru majoritatea reaciilor enzimatice:

KM variaz ntre limite foarte largi. Ea are valoarea de 0,24-0,66 la zaharaza de drojdie, cnd are ca substrat rafinoza i numai 0,016-0,040 cnd are ca substrat zaharoza, pentru care enzima are afinitate mult mai mare. In vivo (n corp), unde concentraiile reactanilor sunt foarte mici (0,01-0,000001 molare), sunt active enzimele cu KM mic. Dintre dou substraturi ale aceleai enzime, n realizarea reaciei catalizate va fi avantajat substratul cu KM mai mic, pentru ca el va putea forma, la concentraii mai mici, complexul cu majoritatea moleculelor de enzim prezente.

ENZIME
IX. Influena factorilor de mediu asupra activitii enzimatice. Influena temperaturii i a factorilor fizici
Activitatea enzimatic crete odat cu creterea temperaturii, deoarece crete energia cinetic a moleculelor reactante. Exist o temperatur optim la care reacia enzimatic decurge cu vitez maxim. La o temperatur peste cea optim, viteza scade repede pentru ca se rup legturile chimice ale structurii secundare din proteina enzimatic, care astfel se denatureaz, ducand la pierderea activitii catalitice. Temperaturile optime pentru enzimele din organismul animalelor sunt cele apropiate corpului uman. Pentru enzimele plantelor sunt ntre +20-30C, iar pentru microorganisme pot ajunge la valori foarte ridicate (n jur de +100C). Inactivarea enzimelor la temperaturi foarte joase pozitive este uneori urmat de creterea activitii enzimatice odat cu revenirea la temperatura optim. Factorii fizici (presiuni foarte ridicate, agitare prelungit, radiaii X, , UV) pot produce inactivri ireversibile (denaturri) ale proteinei enzimatice.

ENZIME
X. Influena aciditii, concentraiei ionice i a potenialului redox asupra activitii enzimatice
Se numete pH optim al unei enzime, pH-ul mediului la care activitatea enzimatic este maxim. n general, activitatea majoritii enzimelor nregistreaz maxime ntre valorile de pH 5-9. Sunt unele enzime care prezint activitate maxim n soluii puternic acide, ca pepsina din stomac, care i desfoar activitatea la pH<2. Concentraia ionic a soluiei influeneaza activitatea enzimatic pentru c determin fixarea unui procent mai mic sau mai mare de ap pe proteina enzimatic, modificnd conformaia moleculelor acesteia. Potentialul redox al mediului poate modifica gruprile reacionabile, oxidabile sau reductibile (-SH, -S-S-, etc.) ale unei enzime. De exemplu, catepsinele tisulare i papaina sunt activate de cistein, glutation i inactivate de oxidani ca acidul performic.

ENZIME
XI. Efectori enzimatici
Sunt compui chimici care intervin n modificarea activitii enzimatice. ntruct efectorii pot interveni fie stimulnd fie inhibnd aceast activitate, ei au fost mprii n dou grupe: Activatori Inhibitori, care pot fi: - Specifici (competitivi, necompetitivi, substrat sau produi de reacie). - Nespecifici (activeaz prin denaturare): formaldehida, metalele grele etc. - Ageni destructori (distrug enzimele): pepsina, papaina etc.

ENZIME
XII. Nomenclatura i clasificarea enzimelor
Conform E.C. (Enzyme Comission), numele enzimelor trebuie s indice denumirea chimic a substratului, natura acceptorului i tipul de reacie, adugndu-se la ultimul termen sufixul "az". Astfel, enzima "lactatdehidrogenaza" din muchi a primit denumirea: L-lactat: NAD-oxidoreductaz. Aceast regul nu a putut fi aplicat n cazul unor enzime ca: papaina, pepsina, tripsina etc., pentru care nu se putea preciza reacia catalizat. Denumirea hidrolazelor se formeaz doar din numele substratului la care se adaug sufixul "az": zaharaz, lipaz, peptidaz, ureaz etc.

n afar de nume, fiecare enzim are un cod format din patru cifre precedate de iniialele E.C. (Enzyme Comission). Primele trei cifre semnific clasa, subclasa i subsubclasa, iar ultima indic numerotarea enzimei n subsubclasa de care aparine. De exemplu, L-lactat: NAD-oxidoreductaza are codul E.C.1.1.1.27.

ENZIME
XII. Nomenclatura i clasificarea enzimelor
Clasificarea fundamental a enzimelor repartizeaz toate enzimele cunoscute n 6 mari clase: I. Oxidoreductaze II. Transferaze III. Hidrolaze IV. Liaze V. Izomeraze VI. Ligaze Fiecare clas cuprinde mai multe subclase, n funcie de natura legturii sau gruprii substratului asupra creia acioneaz enzima. Subclasele pot include mai multe subsubclase, n funcie de natura chimic a substratului, a acceptorului sau coenzimei participante la reacia enzimatic.

ENZIME
I. Oxidoreductaze
Enzimele din aceast clas catalizeaz procesele de oxido-reducere din celul, bazate pe transferul de electroni de la donator (reductorul) la un acceptor (oxidantul). n celulele vii, transferul de electroni se face printr-un transport de hidrogen atomic, dar se cunosc i reduceri realizate prin transfer exclusiv de electroni sau chiar de hidrogen molecular.

I.1.Dehidrogenaze cu NAD+ sau NADP+ ca acceptor de hidrogen

Enzimele din aceast subclas (care sunt anaerobe) transfer hidrogenul de la reductor la oxidant prin intermediul coenzimelor NAD+ sau NADP+. Exemple de astfel de enzime sunt alcool-dehidrogenaza i lactat-dehidrogenaza.

ENZIME
I. Oxidoreductaze
I.1.Dehidrogenaze cu NAD+ sau NADP+ ca acceptor de hidrogen
Alcool-dehidrogenaza (ADH) produce dehidrogenarea etanolului la acetaldehid (1), iar lactat-dehidrogenaza (LDH) a acidului lactic la acid piruvic (2):

ENZIME
I. Oxidoreductaze
I.2. Dehidrogenaze avnd FMN sau FAD ca acceptor de hidrogen
Aceast subclas, cunoscut i sub numele de flavinenzime, cuprinde dehidrogenaze aerobe, avnd n componen coenzimele FMN i FAD, care mijlocesc transferul de hidrogen spre oxigenul molecular.

Glucozoxidaza (GO) catalizeaz oxidarea glucozei la acidul gluconic:

ENZIME
I. Oxidoreductaze
I.3. Oxidaze
Oxidazele sunt oxidoreductaze apte s reacioneze cu oxigenul molecular ca oxidant. n reacia respectiv, oxigenul poate fi acceptor de electroni (sau de hidrogen) sau poate ptrunde direct n moleculele organice atacate. Ca urmare, oxidazele se clasific n: a) oxidaze propriu-zise (transportoare de electroni); b) oxigenaze i c) hidroxilaze. a) Oxidazele propriu-zise transfer 4 sau 2 electroni pe oxigenul molecular, cataliznd combinarea acestuia cu hidrogenul pentru a forma H2O sau H2O2:

ENZIME
I. Oxidoreductaze
I.3. Oxidaze
Un exemplu tipic de oxidaz transportoare de 4 electroni pe molecula de oxigen este citocromoxidaza, care are rol de oxidaz terminal n lanul respirator. La plante, ascorbatoxidaza (care conine cupru) are o mare rspndire i importan, cataliznd oxidarea acidului ascorbic (vit. C) la acid dehidroascorbic:

b) Oxigenazele introduc oxigenul direct n molecula organic, rezultnd un peroxid de tipul R-OOH. Este cazul lipoxigenazei vegetale (numit i carotenoxidaz) care catalizeaz oxidarea acizilor grai polinesaturai superiori. n urma aciunii oxigenazelor pot apare i peroxizi de tipul R-O-O-R, care se pot transforma ulterior ntr-un dicarbonil, avnd ca efect desfacerea unei legturi duble, deschiderea unui nucleu aromatic etc.

ENZIME
I. Oxidoreductaze
c) Hidroxilazele sunt oxidaze ale cror molecule conin adeseori fier, cupru sau mangan. De o mare importan sunt cele care produc hidroxilarea nucleelor aromatice, n reacie cu oxigenul molecular. Fenol-oxidazele hidroxileaz monofenolii la difenoli - acetia din urm servind ca donatori de hidrogen n reacia de formare a apei. Produii finali ai reaciei sunt apa i o chinon:

Catecol-oxidazele i lacaza din esuturile vegetale sunt exemple de fenol-oxidaze care catalizeaz transformarea mono i o-difenolilor, respectiv a p-difenolilor n chinone.

ENZIME
I. Oxidoreductaze
I.4. Peroxidaze
Sunt hem-proteine care catalizeaz numeroase procese oxidative n corpul plantelor, utiliznd oxigenul peroxizilor (R-OOH, H2O2) ca acceptor de electroni i hidrogen:

I.5.Catalaze
Sunt oxidoreductaze cu constituie chimic asemntoare peroxidazelor. Au o larg rspndire n organismele animale, unde descompun apa oxigenat n oxigen molecular i ap:

ENZIME
II. Transferaze
Catalizeaz transportul unei grupri de pe o molecul pe alta. n funcie de natura radicalului transportat, transferazele se mpart n opt subclase.

II.1. C1-transferaze
Sunt enzime de transfer a resturilor cu un atom de carbon. Acestui grup i aparin transmetilazele, care catalizeaz transportul gruprii metilice labile de pe un atom de azot cuaternar (din betain, colin) sau de pe un atom de sulf, pe un acceptor specific.

II.2. C2-transferaze
Cuprind transaldolazele i transcetolazele care transport, de pe o molecul pe alta, grupri coninnd o funcie aldehidic sau cetonic aflat pe o caten cu doi atomi de carbon. Cea mai important enzim a acestei subclase este cea care produce decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic, transportnd apoi restul de acetaldehid activ pe coenzima A.

ENZIME
II. Transferaze
II.2. C2-transferaze
Coferment al acestor enzime este tiaminpirofosfatul (TPP) - esterul fosforic la radicalul hidroxietil al tiaminei (vitamina B1):

n reacia enzimatic, acest coferment fixeaz pe carbonul 2 din inelul tiazolic gruparea -cetonic a acidului piruvic (CH3-CO-COOH), care astfel este decarboxilat.

ENZIME
II. Transferaze
II.3. Transacilaze
Catalizeaz transferul unor radicali acil, iar cofactorul lor este coenzima A (HS-CoA).

II.4. Glicozil-transferaze
Catalizeaz transferul unor resturi glucidice n procesul biosintezei oligo i poliglucidelor. Unele enzime importante din aceast subclas au drept coenzim nucleotidul uridindifosfat (UDP), care formeaz cu glucidele transferate compleci intermediari de tipul UDP-glucozei, bogai n energie liber i foarte activi chimic.

II.5. Transaminaze (aminotransferaze)

Aceste enzime catalizeaz transferul unei grupri amino de la un aminoacid la un cetoacid. Cofermentul transaminazelor este piridoxalfosfatul, adic esterul monofosforic al piridoxalului (2-metil-3-hidroxi-4-formil-5-hidroximetilpiridin), care face parte din grupa vitaminelor B6:

ENZIME
II. Transferaze
II.6. Fosfotransferaze
Aceste transferaze transport resturi de acid fosforic sau pirofosforic, nucleotide sau ali radicali fosforilai de pe o molecul pe alta. Fosfokinazele transfer acidul fosforic sau pirofosforic de pe ATP sau ali nucleozidtrifosfai macroergici pe un acceptor organic. Sub aciunea lor, unele vitamine sunt transformate n coenzime biochimic active (1), iar glucoza este transformat n glucozofosfat (2):

ENZIME
III. Hidrolaze
Enzimele acestei clase scindeaz (cu participarea apei) moleculele organice n subcomponente.

III.1. Esteraze
Reprezint o subclas de hidrolaze ce catalizeaz scindarea substratului (ester) ntr-un acid i un alcool, cum este cazul lipazelor, lecitinazelor, colinesterazelor. Lipazele acioneaz mai ales asupra trigliceridelor, scindndu-le n glicerol i acizi grai, iar lecitinazele, numite i fosfolipaze, hidrolizeaz fosfolipidele n mod diferit. Astfel, fosfolipazele A i B atac legtura dintre acizii grai i glicerol, fosfolipaza C hidrolizeaz legtura glicerol-acid fosforic, iar fosfolipaza D hidrolizeaz legtura dintre acidul fosforic i baza azotat (colin sau etanolamin) din fosfolipid. Fosfatazele sunt esteraze care hidrolizeaz esteri anorganici. n funcie de pH-ul optim de aciune, acestea se clasific n fosfataze acide, neutre i bazice, iar n funcie de natura substratului n: fosfomonoesteraze, fosfodiesteraze, fitaze (elibereaz acidul fosforic din acidul fitic, favoriznd absorbia intestinal a Ca, Mg etc.) i nucleaze (ce hidrolizeaz acizii nucleici n nucleotide).

ENZIME
III. Hidrolaze
III.1. Esteraze
Adenozin-polifosfatazele acioneaz specific asupra moleculei de ATP:

Tioesterazele catalizeaz scindarea hidrolitic a tioesterilor. Un exemplu de tioesteraz este mirozinaza care hidrolizeaz sinigrina din seminele de mutar:

III.2. Carbohidraze
Sunt hidrolaze care catalizeaz scindarea poliglucidelor. Ele se clasific n: A) Oligozaharidaze i B) Polizaharidaze

ENZIME
III. Hidrolaze
A) Oligozaharidazele, la rndul lor, se mpart n funcie de orientarea anomer a
legturii scindate. Astfel, -glicozidazele hidrolizeaz legturile -glicozidice conform reaciei:

-D-Galactozidaza este o astfel de enzim care acioneaz asupra trizaharidului rafinoz, scindndu-l n galactoz i zaharoz. -Glicozidazele desfac legturile -glicozidice dup un mecanism similar reaciei:

ENZIME
III. Hidrolaze
A) Oligozaharidaze
-Glicozidaze Din acest grup fac parte mai multe enzime importante, dintre care menionm: -glucozidaza, care hidrolizeaz (-glucozizi vegetali (amigdalin, celobioz, geniobioz), -galactozidaza, care hidrolizeaz lactoza la glucoza i galactoz i -fructozidaza (invertaza), ce hidrolizeaz zaharoza dup reacia:

ENZIME
III. Hidrolaze
B) Polizaharidaze
Produc hidroliza poliglucidelor i cuprind, ca subdiviziuni mai importante: amilaze, celulaze, pectinaze i mucopolizaharidaze. Amilazele sunt enzime de diferite origini (animal, vegetal, bacterian, fiingic) care acioneaz specific asupra legturii -l,4-glicozidic din amidon. -Amilaza face ca, n final, amiloza din amidon s se transforme aproape complet n glucoz i maltoz, iar din amilopectin s mai rmn "dextrine ramificate" (cu GP=5-8), pentru c legturile -1,6 nu sunt hidrolizate de amilaze. Se gsete n esuturi animale, vegetale (semine germinate) i n microorganisme.

ENZIME
III. Hidrolaze
B) Polizaharidaze
-Amilazele hidrolizeaz legturile -1,4 glicozidice din amidon, pornind de la capetele nereductoare ale catenelor, cu eliberare de fragmente oligozaharidice cu grad mare de polimerizare (-dextrine) i -maltoz (prin inversiune Walden). Se gsete n semine germinate sau negerminate de graminee i leguminoase. -Amilaza (glucoamilaza) scindeaz legturile -1,4 glicozidice din amidon, glicogen, dextrani, elibernd succesiv resturile de glucoz de la captul nereductor al polizaharidului. Enzima este larg rspndit n microorganisme, unele esuturi animale etc.

Legturile -l,6-glicozidice din amidon (amilopectin) dar i din glicogen sunt scindate de enzimele: amilo- i oligo-1,6-glucozidaza. Industrial se utilizeaz izoamilaza bacterian i glucoamilaze (amiloglucozidaze) bacteriene sau fungice - acestea din urm hidroliznd ambele tipuri de legturi glicozidice ale amidonului.

ENZIME
III. Hidrolaze
B) Polizaharidaze
Celulaza (exoglucanaza + endoglucanaza) hidrolizeaz legturile -1,4 glicozidice din celuloz:

Pectinazele sunt enzime care hidrolizeaz substanele pectice i dup modul lor de aciune se mpart n: saponifiante i depolimerizante. Mucopolizaharidazele au ca reprezentani mai cunoscui lizozimul (n saliv, albu, lacrimi) i hialuronidaza (n venin de arpe, bacterii i tumori).

III.3. Proteaze
Aceste hidrolaze se mai numesc i enzime proteolitice sau peptid-hidrolaze, pentru c scindeaz legturile peptidice.

ENZIME
III. Hidrolaze
III.3. Proteaze
Endopeptidazele sunt proteaze care desfac legturile peptidice din interiorul catenei polipeptidice, rezultnd polimeri cu lan mai scurt. Dup structura chimic a centrului activ, endopeptidazele se mpart n: - carboxilice, cu grupri carboxilice ionizate n centrul activ: chimozina, pepsina; - serinice, cu serin i histidin n centrul activ: chimotripsina, elastaza, tripsina; - tiolice, cu cistein n centrul activ: bromelin, ficin, papain (extrase din plante) i catepsina C (din esuturi animale); - metal peptidaze, cu ioni metalici (Mg2+, Ca2+, Fe2+, Zn2+) n centrul activ: colagenaze. Exopeptidazele scindeaz aminoacizii C-terminali (carboxipeptidaz) sau Nterminali (aminopeptidaza) ai catenei polipeptidice. Acestui grup i aparin i dipeptidazele cu aciune limitat asupra dipeptidelor. Multe hidrolaze desfoar activitate catalitic far ajutorul coenzimelor.

ENZIME
III. Hidrolaze
III.4. Amidaze
Catalizeaz hidroliza unor legturi C-N, altele dect cele peptidice. Exemple de amidaze sunt: nucleozidazele (care hidrolizeaz nucleozidele n baze azotate i pentoz) i ureaza (care hidrolizeaz ureea n amoniac i bioxid de carbon):

IV. Liaze
Liazele scindeaz n dou componente molecula substratului la nivelul legturilor C-C, C-N, C-O sau C-S, elibernd, de cele mai multe ori, i CO2, H2O, NH3 sau H2S. n aceast clas sunt incluse numai enzimele care pot aciona i ca sintetaze, cataliznd i resinteza substratului din produii reaciei de scindare. La multe din reaciile liazelor intervin cofactori transportatori de grupri active: acetil CoA, carboxibiotina, TPP etc.

ENZIME
IV. Liaze
Aldolaza i piruvat-decarboxilaza sunt dou enzime din aceast clas care prezint importan metabolic, participnd la degradarea glucidelor, respectiv la decarboxilarea simpl a acidului piruvic:

V. Izomeraze
Izomerazele catalizeaz reacii de izomerizare: transformarea reciproc a izomerilor optici (racemaze), a anomerilor - i - (mutarotaze), a epimerilor etc. Dei majoritatea izomerazelor acioneaz fr sprijinul coenzimelor, unele dintre ele au drept coenzime piridoxalfosfatul (ex. alaninracemaza) sau UDP i NADP+ (izomerazele glucidelor).

ENZIME
VI. Ligaze
Catalizeaz sinteze prin reunirea a doi compui ntr-unui nou, folosind energia chimic a legturilor fosfoesterice macroergice din moleculele de ATP sau GTP. Din aceast clas fac parte multe enzime, cum ar fi: - enzime activatoare de aminoacizi (care fixeaz aminoacidul pe ARNt); - enzime activatoare de acizi grai i acid acetic (care fixeaz radicali acil pe coenzima A); - enzime care catalizeaz formarea legturilor peptidice; - carboxilaze (care introduc CO2 n molecul). Un exemplu tipic de ligaz este piruvatcarboxilaza (PC), care catalizeaz transformarea acidului piruvic n acid oxaloacetic: