ENZIME

Sunt substante ce catalizeaza reactiile biochimice. Aceste enzime fac posibil

in conditii compatibile cu viata realizarea unor serii de reactii chimice care in
vitro se petrec in conditii incompatibile cu viata.
Cu ajutorul enzimelor celulele pot realiza o serie inteaga de reactii in conditii
blande. Fenomenele guvernate de enzime sunt cunoscute din cele mai vechi
timpuri.
Initial se numeau fermenti.
Toate reactiile enzimatice sunt reversibile. In organismele vii exista enzime
cu actiune multipla si la anumite procese enzimatice concura mai multe
enzime. Enzimele pot fi produse numai de celula vie. Numai parti componente
ale acestora pot fi sintetizate si nu in totalitate.
Enzimele isi pot activa actiunea enzimatica si in afara oranismelor vii.
Actioneaza in concentratii mici si nu se consuma in timpul reactiilor. Intre
enzima si substrat se formeaza compusi intermediari.
Se denumesc dupa natura substratului asupra caruia actioneaza la care se
adauga sufixul aza (lipaza, proteinaza, maltaza).

Nomenclatur i clasificare

Denumirea de enzim (din grecescul en zimes= n drojdii) aparine lui

Khne (1878) i apoi lui Duclaux (1898), care propune adugarea
terminaiei aza la denumirea substanei a crei transformare chimic este
realizat de enzima respectiv (amilaza, lipaza, glucozidaz etc.) sau la
denumirea reaciei, hidrolaza, transferaza etc.
Progresele chimiei organice, biochimiei, matematicii, fizicii, n
obinerea enzimelor i studiul reaciilor catalizate de acestea au condus la
un sistem de clasificare i numerotare a enzimelor i la o nou
nomenclatur sistematic.
Acest lucru se impunea cu necesitate deoarece pentru aceeai enzim se
foloseau mai multe denumiri (amilaza = invertaza = diastaza = sucraza).
Criteriile folosite pentru nomenclatur fiind diferite i definiia era diferit de
la autor la autor.
innd seama de specificitatea de reacie, enzimele cunoscute pn
n prezent se mpart n ase clase i fiecare clas n subclase care
definesc mai precis caracterul reaciei enzimatice respective (v. IUBMB
International Union of Biochemistry and Molecular Biology), nomenclatur
adoptat n anul 1992.

Clasificare
Dupa natura reactiilor pe care le genereaza pot
fi hidrolaze, esteraze, formilaze.
Exista si denumiri uzuale care nu se incadreaza
in aceasta categorie: tripsina, pepsina.
Fiecare enzima se caracterizeaza printr-un cod
format din 4 cifre separate intre ele prin puncte
ce au anumite semnificatii si care se scriu in fata
numelui fiecarei enzime.

Clasificare
Prima cifra indica clasa din care face parte enzima.
Dupa IUB, dupa felul reactiilor pe care le catalizeaza exista 6 clase
principale care la randul lor se impart in subclase pe baza specificitatii
de substrat a acceptorului utilizat.
1) E.C.1.-.-.- clasa oxidoreductazelor- catalizeaza reactiile de oxidoreducere prin transfer de proton sau electron.
2) E.C.2.-.-.- clasa transferazelor- catalizeaza reactiile de transfer ale
unor grupari, resturi de molecule de pe un substrat pe altul.
3) E.C.3.-.-.- clasa hidrolazelor- catalizeaza reactiile de hidroliza.
4) E.C.4.-.-.- clasa liazelor- catalizeaza reactiile de degradare in care
nu intervin procesele de hidroliza sau oxido-reducere.
5) E.C.5.-.-.- clasa izomerazelor- catalizeaza reactiile de izomerizare
si racemizare.
6) E.C.6.-.-. clasa ligazelor (sintetazelor)- catalizeaza reactiile de
sinteza.

Enzime

A doua cifra se refera la subclasa din care face parte enzima.

Indica felul gruparii sau o legatura chimica din molecula substratului
implicate in reactia biochimica sau enzimatica. In clasa hidrolazelor,
spre exemplu, se pot mentiona subclasele: esterase, glicozidaze,
amidaze.

A treia cifra se refera la subdiviziuni din interiorul subclaselor si

indica de obicei natura chimica a substratului, natura receptorului. In
subclasa esterazelor exista mai multe grupe de enzime ce
actioneaza numai asupra anumitor substraturi ( fosfolipazele
actioneaza numai asupra fosfolipidelor, tanazele asupra taninurilor).

A patra cifra indica pozitia sau numarul de ordine al enzimelor in

diferite subclase si grupuri. In cazul in care unele subdiviziuni sau
unele reactii chimice nu se pot defini prcis se utilizeaza si altele,
reprezentate in cod prin cifra 99.

Enzime

Din punct de vedere chimic, enzimele de tip proteidic sunt formate din dou
componente : componenta proteic, apoenzima i componenta neproteic, cofactor
sau coenzim (dup modul de legare cu apoenzima).
Coenzima cnd se leag de apoenzim prin legturi slabe, disociabile i
Cofactor cnd gruparea prostetic se leag de apoenzim prin legturi covalente,
nedisociabile.
Exist i o grup de cofactori anorganici care mediaz trecerea proenzimei
dintr-o form inactiv ntr-o form activ.
Enzimele au mase moleculare care variaz n limite largi (9.000-1.000.000).
Ele prezint, ca i proteinele, structur primar, secundar, teriar i cuaternar, cu
importana major n activitatea enzimatic. Spre deosebire de apoenzime, cofactorii
sunt termostabili i au masa molecular mic.
Cofactorii sunt:
grupe prostetice care sunt legate de apoenzim;
coenzime (cofermeni) - care reacioneaz reversibil cu apoenzima;
cofactori anorganici (activatori) care fac, ca enzima s treac ntr-o form
activat.
In principiu apoenzima are rolul de a face legatura enzimei cu substratul asupra
caruia actioneaza, iar coenzima indeplineste activitatea catalitica.

Izolarea enzimelor

Pot fi izolate din celulele din care sunt elaborate sau din lichidele in care sunt

secretate (saliva, plasma, suc gastric).

Extragerea enzimelor din celule este foarte dificila pentru ca de cele mai multe ori
acestea sunt legate chimic de protoplasma celulara. Se extrag mai inti
transformandu-se prin titruare cu nisip si uscare in pulbere cu solventi organici sau

solutii acide sau bazice diluate care prin precipitare sau evaporare se transforma in
enzime. Amestecul de enzime obtinut se supune purificarii cromatografice.

Activitatea enzimelor se exprima in unitati enzimatice (UE).

1 UE reprezinta cantitatea de enzima care in anumite conditii de pH, temperatura si
concentratia substratului transforma intr-un timp dat o cantitate fixa de substrat. Este
o masura a puritatii enzimei, creste in timpul purificarii enzimei si devine maxima si
constanta cand enzima este in stare pura. Cu cat o enzima are mai multe unitati
enzimatice cu atat valoarea enzimatica este mai mare.

Structura enzimelor

Exista enzime cu natura pur proteica si se numesc homoenzime

(exemplu: pepsina, tripsina, ribonucleaza) si enzime cu natura duala
(o parte proteica si una neproteica)se numesc heteroproteide.
Caracterul proteic se deduce din comportarile:
- se inactiveaxa la temperatura de denaturare a proteinelor;
- acizii minerali, bazele si sarurile metalelor grele actioneaza
distructiv asupra lor;
- au caracter amfoter, masa moleculara mare si prin hidroliza totala
formeaza aminoacizi.
Cel care a pus in evidenta caracterul dual al enzimelor a fost Von
Euler care a spus ca o heteroproteina enzimatica este formata dintro apoenzima si o coenzima. Apoenzima se mai numea fenon.

Proprietati
Majoritatea sunt substante solubile in apa si solventi organici si
solutiile au caracter coloidal. Sarcina coloizilor variaza cu pH ul.
Sunt caracterizate ca si proteinele de punct izoelectric.

Principala actiune a enzimelor: biocatalizatori fiindc modifica

viteza de reactie fara sa se consume si cantitati mici de enzime
produc transformarea unei cantitati mari de substrat.
Au o serie de proprietati specifice:
specificitate mare de substrat (au capacitatea de a actiona asupra
numai unuia dintre substraturi exemplu: ureaza),
au specificitate de reactie sau de actiune (esterazele), au
specificitate sterica (se obtine o singura configuratie),
au sensibilitate la variatiile de pH, temperatura.

Activitatea enzimatica este si functie de concentratia substratului

si a enzimei si exista enzime care sunt elaborate sub forma inactiva
dar devin active sub influenta unor enzime. Actiunea enzimelor este
influentata de radiatii, raze X, ultraviolete, presiune, agenti chimici.

Substrate (S)

Enzyme (E)

Products

E-S Complex

Enzyme

Cinetica enzimatica
Reactiile spontane in care unul sau mai multi reactanti se transforma
instantaneu in produsi sunt rare. Reactantilor trebuie sa li se
furnizeze o cantitate de energie egala cu energia de activare.
Catalizatorii in general si enzimele in special accelereaza reactiile
posibile din punct de vedere termodinamic micsorand valoarea
energiei de activare.(E = Ea)

Studiile care s-au facut privind cinetica reactiilor enzimatice au

aratat ca in cazul unei reactii de tipul
A+BC+D
din punct de vedere chimic se constata ca energia de activare Ea
trebuie sa atinga o valoare destul de mare; din punct de vedere
enzimatic reactia cunoaste doua valori ale Ea.

Datorita naturii duale a enzimei, reactia are loc in doua etape (I, II).
I- enzima se leaga de substrat(ESCO)
II- are loc reactia propriu-zisa (catalizare)

 Sunt doua valori ale Ea: E1 pentru formarea

complexului si E2 pentru reactia propriu-zisa. Viteza
reactiei creste proportional cu concentratia substratului
numai pana la o anumita valoare a concentratiei, dupa
care ramane constanta. Viteza de reactie a reactiei
catalizate de enzim este proportionala cu concentratia
enzimei (v = K[enzima]).

Formarea complexului E S (complex Michaelis Menten) are un rol important in reactie.

K+1
K+2
E + S ES produsi + E

K-1
K-2

Enzime
Vmax S
v0 =
K M S

Vmax = K2[ET]

Ecuatia de viteza pentru o reactie catalizata enzimatic- Michaelis - Menten

KM=constanta Michaelis - Menten
Complexul format este un complex activat, bogat in energie ce explica
scaderea energiei de activare a intregului produs.
Studiile facute au aratat ca acest complex are o viata foarte scurta.
Formarea lui este determinanta pentru intreg procesul enzimatic. Formarea
complexului a fost pusa in evidenta prin modificarile spectrale ce apar in
urma combinarii cu substratul, prin compusi analogi care s-au obtinut prin
folosirea unor substraturi si formarea unor compusi artificiali enzimatici .

Clasificarea enzimelor i exemple

EC Nr.

Grupa

Reacia catalizat

Exemple

EC1

oxidoreductaze

oxidare/reducere

- Oxidaze
- Dehidrogenazes

EC2

Transferaze

Transfer de grupare

- Transaminzse

functional (e.g. metil & fosfat) - Kinaze

de pe unsubstrat pe altul
EC3

EC4

Hidrolaze

Liaze

Catalizeaz hidroliza

- Amilaze

diverselor legturi

- Proteaze

ndeprtare non-hidrolitic sau - Decarboxilaze

adiia unei groupri
functionale

EC5

EC6

Izomeraze

Ligaze

molecular a substratului

- Glucozisomeraze
(convertesc glucoza n
fructoz )

Leag dou molecule cu

- DNA ligaze

Schimb structura

formarea unei noi legturi

Oxidoreductaze

Grupa oxidoreductazelor (E.C.1.. catalizeaza reactiile de oxido-reducere;in

majoritatea lor, reactiile biochimice de oxido-reducere trec in CO2 si H2O
Din aceasta categorie fac parte:
-dehidrogenazele(enzime transportoare de
H, NAD);
- enzime flavinice
- oxidazele (enzime ce catalizeaza reactiile de oxidare a substratului cu O2 molecular
s-au peroxidic)
- citocromii(enzime transportoare de electroni)
- catalaze

Dehidrogenazele transfera hidrogenul de la donor la acceptor in interiorul

celulelor. Transferul nu se face direct catre oxigen ci printr-un lant de reactii
enzimatice. Exista cazuri cand transferul se face direct la oxigen. Dintre
dehidrogenazele mai importante sunt cele cu structura piridin nucleotidica si flavin
nucleotidica.

Nicotinadenindinucleotid (NAD)- este o dehidrogenaza formata din doua

mononucleotide: nicotinamida-riboza-acid fosforic-acid fosforic-riboza-adenina.

NAD serveste drept coenzima pentru mai multe enzime cu rol important in
diverse procese de hidrogenare; catalizeaz reactii de oxido-reducere prin
transfer reversibil de hidrogen. Alcool dehidrogenaza catalizeaza atat
reacia de dehidrogenare a etanolului cu formare de aldehida acetica cat si
reactia de formare a etanolului din aldehida acetica.
3HC

alcooldehidrogenoza

H2
C

OH

3HC

EH2

H
NH2

CONH2
N

N
HC

HC

HC OH

HC OH

HC OH
HC

O
O

HC OH
O

HC

CH2 O P O P O CH2
OOH
NAD

N
N

HC

HC

HC OH
O

NH2

CONH2

HC OH
HC

HC OPO3H2 O
HC OH

O
O

HC

H2C O P O P O CH2
OH
ONADP

 Flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe ce iau hidrogen de la

dehidrogenazele anaerobe (NAD+, NADP+) sau direct de pe
substrat si il cedeaza oxigenului formand H2O2, care va fi
descompusa ulterior de peroxidaze sau catalaze.

Dintre
coenzimele
flavinice
importante
sunt
FMN
(flavinmononucleotida) si FAD (flavinadenindinucleotida). Ambele
coenzime au drept compus in principal nucleul izoaloxazinic.
Componanta proteica (apoenzima)este de obicei o albumina.

CH3
CH3

H
C

H
CH2
C CH2 O
OH OH OH
N
N
O
H
C

P O

OH

OH

CH2

N
O

OH OH

NH

NH2

FAD

N
N

Dintre cele mai importante FMN: fermentul respirator al lui Warberg (in
drojdia de bere) = fermentul galben, OH
L- aminoacid-oxidaza.
H2C

OH

H
H

OH
OH

O
H

NH2

CH2

FMN

H3C

proteina

HO
C

NH

H3C

O gaseste in mitocondrii(~ 60%). Nucleul

Cantitatea cea mai mare de FAD se
izoalozanic din acidul coenzimei se poate prezenta sub forma oxidata cu
duble legaturi conjugate si o forma redusa fara duble legaturi la N-1 si N-10.
Prin transformarea formei oxidate in forma redusa si invers se realizeaza
transportul reversibil al hidrogenului in celule.
R

H3C

H3C

+2H
NH

H3C

NH
N
H

forma oxidata colorata

H
N

-2H+
H3C

forma redusa incolora

In jocul reactiei redox ce constituie baza procesului respirator la nivelul celulelor

intervin procesele cu schimb de electroni.
Exista o clasa intreaga de enzime ce iau parte la procesul de respiratie = citocromii.
Citocromii:
- sunt formati din apoenzima(proteina cu caracter basic pH~10) si coenzima ce are
structura feroporfirinica si poarta denumirea de citocrom propriu-zis; prin intermediul
fierului indeplinesc rol de transportori de electroni. Se gasesc numai in celulele
aerobe nu si anaerobe. Se cunosc mai multa feluri de citocromi ce se deosebesc
intre ei prin felul apoenzimei, potential redox, spatiu de absorbtie, substituentii
nucleelor pirolice. Citocromii au 3 benzi principale de absorbtie in domeniul vizibil,
care se noteaza de obicei cu litere grecesti , , . In toate organismele vegetale si
animale s-au identificat citocromii a1, a3, b, b1, c1. Citocromii pot functiona ca
sisteme de oxido-reducere datorita faptului ca fierul din structura lor poate avea
capacitatea de a se oxida si reduce succesiv prin cedare sau acceptare de electroni
conform relatiei:
-eCitocrom cu Fe2+ citocrom cu Fe3++ePrintre cei mai cunoscuti citocromi se numara citocromul c al carei coenzima are
structura:
Val-glut(NH4)-Lis-Cis-Ala-GluNH2-Cis-His-Treo-Val-Glut-NH2

proteina

HC

CH3

CH3
N

Fe
N

CH2CH2COOH

CH2CH2COOH

Legatura dintre apoenzima si coenzima se face prin legaturi

disulfidice, la nivelul grupelor vinilice si prin legaturi amidice la
nivelul grupelor carboxilice. In cadrul citocromilor c se cunoaste
si secventa celor 12 aminoacizi din lantul polipeptidic.

Mai pot fi citocromi cu Cu (fenolaze, polifenoloxidaze)in care

reactia redox este:
+1e+
2+

Cu

Cu

-1e-

Catalazele sunt oxidoreducatori ce au rolul de a descompune

H2O2 si de a furniza oxigenul molecular necesar procesului
metabolic din organism; sunt feroproteide cu Fe 3+ i se gasesc
in ficat, sange.

Transferaze

Grupa transferazelor (E.C.2..) au proprietatea de a cataliza trecerea

unor grupari de pe o molecula pe alta.
R A + R B R B + R A
- transaminaze
- transacetaze
- transacilaze
Transaminazele catalizeaza o reactie extrem de importanta in cadrul
aminoacizilor
R

H
C

R1

COOH

COOH

NH2

COOH

R1

H
C

COOH

NH2

Transmetilazele favorizeaza reactia de trans metilare; substante

donatoare de grupe CH3: metionina, colina; substante acceptoare:
colamina, cisteina, glicocol
H2C

SH

CH2

H2N

CH

H2C

2HC

OH

CH2N(CH3)3

COOH

Homocisteina

CH2

transferoza
acid folic

2HN

CH

CH3

2HC

OH

CH2N(CH3)2

COOH

Colamina

Metionina

Dimetiletanolamina

Transacilazele ajuta transferul unor grupe R-CO de la donator la acceptor. Au ca

si coenzima, coenzima A (HSCoA) numita si coenzima acilanta, iar cand accepta
grupa acetil trece in acetil-coenzima A: CH3Co-S-CoA
Co-A este formata din trietanol amina, acid pantotenic fosfonilat la grupa de alcool
primar, din doua resturi de H3PO4 care esterifica un rest de riboza care este legata
NH2
cu un rest de adenina.
N
N

N
N

SH

CH

CH2

HC OH
O

HC O

PO3H2

CH

CH2
O

NH

H3C CH3 OH

H2C O P O P O CH2
OH OH

-donatorii de radicali acil: -acidul piruvic

-acidul acetil fosforic
R-CO-SCoA CH3COOH + HS-CoA
- acceptori:- steroli
- colinaacetil colina
- sulfamide

CH

CO

NH CH2 CH2 CO

 Transglicodaze: transfera resturi de

gliceride; au rol in procesul de biosinteza a
amidonului si glicogenului
Transfosforilazele transforma o
molecula de H3PO4 de pe un substrat pe
altul
R-R R-PO3H2 + R-H

Hidrolaze
Grupa hidrolazelor (E.C.3..)catalizeaza reactiile de hidroliza
(scindarea hidrolitica a proteinelor, lipidelor, glucidelor). Au rol
important in descompunerea macromoleculelor in molecule mai
mici.
Exista un mare numar de enzime de acest tip.

Amilazele au proprietatea de a hidroliza amidonul si glicogenul.

actioneaza atat in regnul vegetal cat si animal. Se gasesc in seminte
de cereale (libere sau legate de alti compusi ce se formeaza de la
sine in timpul germinatiei semintelor), in sucuri digestive incepand
cu saliva, in ficat, sange, muschi. Se cunosc doua tipuri de amilaze
(dupa tipul legaturilor glicozidice pe care le hidrolizeaza) si . Au
proprietatea de a se scinda hidrolitic pana la dextrine, si apoi
procesul hidrolitic este continuat de alte enzime. Apar pe parcurs
oligoglucide care se transforma in monoglucide (glucoza). Cele
doua tipuri de enzime actioneaza simultan.

EXEMPLE

Peptidazele (proteaze) scindeaza legaturile peptidice CO-NHCategorii- carboxipeptidaze

- aminopeptidaze
- endopeptidaze
Datorita acestor enzime se poate stabili secventa aminoacidului intr-un
lant polipeptidic. Scindarea proteinelor incepe in stomac sub influenta
pepsinei.
Pepsina este secretata de mucoasa stomacala care trece in
pepsinogen si apoi sub influenta HCl trece in pepsina activa. Este o
proteina ce conine 306 aminoacizi (16 resturi de tirozina). Resturile fenolice
ale tirozinei au rol important in scindarea legaturii CO-NH.
Tripsina si chimotripsina sunt secretate de pancreas
Dipeptidaze- sunt secretate de intestinul subtire.
Papaina se gaseste intr-o planta. Enzima proteolitica a fost obtinuta in
stare cristalina, are un continut ridicat in albumine cu caracter basic;este
formata din 187 aminoacizi ;se gaseste in drojdia de bere

Liaze- sintetaze
EC4
Liazele sunt catalizatori care scindeaza
moleculele complexe in molecule mai
simple fara scindare hidrolitica sau oxidoreductoare.
O liaza cunoscuta este aldolaza
importanta in metabolismul glucidic,
fermentatia alcolica: determina scindarea
compuilor carbonilici. Actioneaza asupra
hexozelor pe care le transforma in trioze:

2HC

OPO3H2

aldoza sau

CH2

fructozo 1,6-difosfat
HC
HC
H2C

OH

liaza

2HC
C
H2C

CHO

OPO3H2
O
OH

HC
H2C

OH
OPO3H2

OH
OPO3H2

Anhidraza carbonica- este o enzima ce determina atat sinteza cat si

degradarea acidului carbonic. Ea actioneaza dupa mecanismul:
anhidraza
CO2 + H2O

carbonica

H2CO3

H+ + HCO3-

Aceasta coenzima contine Zn2+ si se gaseste in cantitate mai mare in mucoasa gastrica
si rinichi.

Enolaza- catalizeaza reactia de formare a acidului piruvic din acidul 2fosfogliaric prin eliminarea unei molecule de apa.
COOH

COOH

COOH

enolaza
HC

OPO3H2

OPO3H2

CH3CHO

-H2O
H2C

CH3

CH2

OH

acid fosfoenolpiruvic

acid 2-fosfogliceric

acid piruvic

Hidratazele catalizeaza fixarea H2O la duble legaturi si procesul invers

HC

COOH

+
HOOC

CH

acid fumaric

H2O

fumarat
hidrataza

HO

2HC

COOH

C
H

COOH

acid L-malic

Izomeraze- racemaze
EC5
Izomerazele sunt enzime ce catalizeaza si intervin in metabolismul
intermediar (fermentatie elcoolica glicogen glucoza 1-fosfat glucoza
6-fosfat).

CH2O

OPO3H2
O

H2C

OH
O

fosfoglucomutaza

OPO3H2

ester glucozo-6-fosforic

ester glucozo1-fosforic

Ligazele
EC6
sunt enzime ce catalizeaza formarea unor legaturi
chimice noi intre 2 compusi.

A + B + ATP A B + AMP + P P

Mai importante sunt:

Carboxilazele sunt enzime ce determina fixarea
CO2. Biotina are rol de a activa si transporta CO2 cu
formarea unui complex enzima biotina COO-. Ulterior
grupa COO- va fi transportata pe un substrat activat
- au rol important in formarea legaturilor peptidice la
proteine si a legaturii esterice la lipide care se formeaza
cu consum de energie furnizata de ATP.

Izoenzimele

forme multiple ale aceleiasi enzime ce se gasesc intr-o singura specie de

organism sau chiar intr-o singura celula. Astfel de forme multiple pot fi
detectate si separate prin electroforeza in gel a extractelor celulare;
deoarece sunt codificate de gene diferite ele difera in ceea ce priveste
compozitia in aminoacizi si pH-ul izoelectric.
Prima enzima ce apartine acestei clase intens studiate este lactat
dehidrogenaza ce se gaseste in tesutul de sobolan si alte vertebrate sub
forma a 5 izoenzime. Toate catalizeaza aceeai reacie:
Lactat + NAD+ piruvat + NADH + H+
Toate cele 5 au aceeai mas molecular, 134 000, continand 4 lanturi
polipeptidice diferite A si B ce difera prin compozitie si secvena
aminoacidului.
Izoenzimele difera prin KM si Vmax.
Studiul izoenzimelor are o semnificatie fundamentala in investigarea
bazelor moleculare ale morfogenezei i diferenierii celulare. Multe proteine
celulare nu numai cele cu activitate catalitica pot avea forme multiple.

In studierea reaciilor enzimatice este necesar

cunoaterea mecanismului, a cineticii chimice (v.
cataliza enzimatic), biosinteza i mecanismele de
reglare a sistemelor enzimatice, separarea , purificarea
i cristalizarea enzimelor.
Aplicaiile cercetrilor din acest domeniu sunt multiple n
medicin (rinichi artificiali etc.), n industrie, creindu-se
noi tehnologii de obinere a unor compui organici, acizi
organici, aminoacizi, vitamine, hormoni, antibiotice etc.
care au largi utilizri practice.