Enzimă

De la Wikipedia, enciclopedia liberă

Enzimele (din limba greacă - zymosis - ferment) sunt
macromolecule de origine proteică cu rol de
biocatalizatori, cu ajutorul cărora celulele vii pot
înfăptui reacții complexe într-un timp scurt, la
temperatura mediului înconjurător.[1] Catalizând
reacțiile biochimice din organism, ele au un rol esențial
în biosinteza și degradarea substanțelor din materia vie,
întâlnindu-se în toate organismele animale, vegetale și
în microorganisme, mai fiind denumite din această
cauză biocatalizatori. Fără enzime , procesele
biochimice s-ar desfășura cu viteze foarte mici.

Cel mai scump lichid din lume este „pirofosfataza“, o

enzimă extrasă din plante, folosită pentru medicamente
contra gutei (60 milioane euro / litru).[2]
Imagine de tip panglică a enzimei TIM (triozo-
Enzimele sunt utilizate în industria chimică, precum și fosfat-izomeraza), care catalizează conversia
în industria alimentară (producția de lactate, de zahăr, reversibilă a izomerilor dihidroxiaceton-fosfat și D-
gliceraldehid-3-fosfat
sucuri naturale, băuturi alcoolice)[3][4], industria de
hârtie, etc. Cu toate acestea, aplicabilitatea enzimelor
este limitată atât de numărul de reacții pe care le pot desfășura, cât și de instabilitatea acestora în solvenți
organici și temperaturi puțin mai ridicate de 25-30°C. Din acest motiv, ingineria proteinelor a devenit un
domeniu foarte activ de cercetare în care se încearcă crearea de enzime cu proprietăți noi, fie prin design
rațional, fie prin evoluție in-vitro[5][6].​ Aceste eforturi au început să aibă unele succese, obținerea unor
enzime care catalizează reacții care nu există în natură[7]. Deși reacțiile catalizate de enzime sunt foarte
eficiente, unele dintre enzime depind de cofactorii de nicotinamidă (NADH/NAD+, NADP/NAPH).
Datorită prețului ridicat al acestor cofactori naturali, producția a unor compuși nu este competitivă din punct
de vedere economic. Recent au fost identificați niște compuși sintetici foarte promițători din punct de vedere
economic și funcțional, ca omologi biomimetici ai cofactorilor naturali[8].

Considerații generale
Reacțiile chimice ce au loc în organismele vii,în condiții de presiune și temperatură relativ joase și pH bine
definit nu se pot realiza, la vitezele apreciabile care le caracterizează, decât admițând intervenția unor
catalizatori deosebit de eficienți.Acești catalizatori eficienți sunt produși chiar de organism, sunt de natură
proteică și poartă numele de ENZIME (de la grecescul "en zime" = drojdie). Ele se pot defini, deci, drept
proteine cu acțiune catalitică; aproape toate moleculele-enzimă, cunoscute până acum, dintre care multe
obținute sub formă cristalină (ureaza 1926) au structură proteică. Numărul enzimelor este de ordinul miilor
căci, în lumea vie, fiecărei molecule organice existente aici, trebuie să-i corespundă cel puțin o enzimă, care
să participe la sinteză și/sau degradarea ei.

Rol în cadrul organismelor

Descompunerea moleculelor mari;
Accelerează procesele metabolice;
Coordonează unele etape ale ciclului metabolic.

Structura enzimelor
Enzimele sunt substanțe de natură proteică. Acestea reprezintă macromolecule, compuse din lanțuri
polipeptidice, având o masă moleculară între 10.000 - 1.000.000.

Mecanismul reactiei
Enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viață scurtă. Sub această formă
intermediară, substratul intrat în reacție suferă modificări electronice sub acțiunea centrilor activi ai enzimei,
rezultând produsul de reacție.

Reglarea activității enzimatice

Factori

Temperatura
La creșterea temperaturii crește și activitatea enzimatică. La temperaturi însă prea mari, enzimele încep să se
descompună și activitatea enzimatică se micșorează. (69 grade)

pH
Activitatea enzimatică este în strânsă legătură cu pH-ul mediului în care se află. De exemplu, pepsină, o
enzimă digestivă, este în condiții optime la pH cuprins între 1,5 - 2,5.

Cofactorii
Articol principal: Cofactor.
Combinația dintre enzimă și cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezintă o configurație activă, cu
care substratul poate fi mai ușor reacționat.

Coenzime

Ionii metalici
Ca și cofactori mai pot fi prezenți ionii anumitor metale, care sunt legați strâns de enzimă. Cei mai răspândiți
ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe, ionul bivalent de Co și Mn.

Alți factori

Inhibitori

Sinteza enzimelor

Cinetica enzimatică
Cinetica enzimatică reprezintă viteza cu care se desfășoară procesele biochimice din organismul uman.
Unele enzime folosesc în activitatea lor catalitică efectul tunel.

Tipuri de enzime

După reactivitate
Apoenzimă - enzimă, care devine activă numai la unirea cu anumite substanțe de natură
non-proteică;
Coenzimă sau cofactor - substanță de natură non-proteică, ce-i conferă activitate enzimatică
apoenzimei;
Holoenzimă - macromolecula rezultată în urma unirii coenzimei cu o apoenzima.

După tipul reacției catalizate

Oxidoreductază;
Transferază;
Hidrolază;
Liază;
Izomerază ;
Ligază.

Nomenclatura
Nomenclatura enzimelor nu este dificilă. Aceasta se bazează pe 2 factori:

substratul asupra căruia acționează enzima:

cum reacționează enzima cu substratul dat.
De exemplu: piruvat decarboxilază - enzima care îndepărtează grupa carboxil de la piruvat.

Boli metabolice
Sunt numeroase boli metabolice, cauzate de absența unei enzime sau funcționarea proastă a unei enzime în
corpul uman.

Vezi și
Coenzimă

Referințe
1. ^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/N
BK21154/) (ed. 5th). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.
2. ^ Andreas Rabe (20 septembrie 2017), Ist Druckertinte wirklich die teuerste Flüssigkeit der
Welt? (https://karasutech.de/082316/) (în germană), KarasuTech
3. ^ Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O (sept. 1995). «Amylolytic enzymes and products
derived from starch: a review». Critical reviews in food science and nutrition 35 (5): 373-403.
PMID 8573280. doi:10.1080/10408399509527706
4. ^ Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D (2000). «Improved performances and control of
beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling».
Biotechnology progress 16 (6): 958-65. PMID 11101321. doi:10.1021/bp000128k
5. ^ Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P. (2005).
«Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology». J Nanosci
Nanotechnol. 5 (11): 1759-1767. PMID 16433409. doi:10.1166/jnn.2005.441
6. ^ Hult K, Berglund P. (2003). «Engineered enzymes for improved organic synthesis». Curr
Opin Biotechnol. 14 (4): 395-400. PMID 12943848. doi:10.1016/S0958-1669(03)00095-8
7. ^ Jiang L, Althoff EA, Clemente FR. «De novo computational design of retro-aldol enzymes».
Science 319 (5868): 1387-91, 2008. PMID 18323453. doi:10.1126/science.1152692
8. ^ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and
Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus. ChemBioChem 18
(19): 1944-1949, 2017. ISSN 1439-4227. doi:10.1002/cbic.201700258

Legături externe
[1] (http://dep2.mathem.pub.ro/Proiecte/Reactii.Enzimatice-P.Flondor.pdf)[nefuncțională]

Adus de la https://ro.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzimă&oldid=16070107