Specializarea:

Inginerie si Management in Alimentatie Publica si

Agroturism

Anul I

TEME BOTANICA,FIZIOLOGIE SI MICROBIOLOGIE

Proteine

Sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de lipide, zaharide,
vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand impreuna un sistem
complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care asigura
reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a fiintelor vii. Sunt
componente ale structurilor celulare si au functii biologice fundamentale :
enzimatice, hormonale , imunologice. Sunt proteine unele substante cu
puternica activitate biologica ale celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori,
multi hormoni si anticorpii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii
si din flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a
transforma energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina.
Ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea
celulelor. Ca aspect , la microscop , proteinele sunt subtiri , ca niste bastonase
gelatinoase. In organele animale apar sub forma de muschi , piele ,par . Ele se
gasesc si in plante , in cantitati mai mici . Toate sunt amestecuri de compusi
complecsi , continand carbon , hidrogen , azot , oxigen , uneori si fosfor , fier ,
iar de multe ori sulf . Proteinele sunt principali constituenti ai corpului animalelor
. Indeplinind o mare varietate de functii , se descopera o diversificare deosebita
in alcatuirea lor . S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai
insemnata din substanta uscata a celulelor . In corpul omenesc , 15 % din
greutate se datoreaza proteinelor. Analiza lor elementara a fost facuta de
chimistul olandez Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragandu-le din
tesuturi animale si vegetale . Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia fostului
sau profesor J.J. Berzelius , numele de proteine , de la grecescul 'protos' , care
inseamna primul , in prima linie . Mulder publica aceasta denumire in 1840 ( in
unele tratate apare anul 1843 ) , in limba olandeza , tradusa apoi si in limba
franceza .

C2 General
 Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea:
proteinele diferitelor specii vegetale si animale se deosebesc intre ele, existand
deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor din aceeasi specie. Se apreciaza ca
intr-un organism animal exista circa 100.000 de proteinele specifice. Fiecare
macromolecula de proteina este alcatuita din 50 pana la 10.000 de unitati de α-
aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.

Clasificarea proteinelor

1. Dupa sursa de provenienta :

- proteine de origine vegetala

- proteine de origine animala

2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :

- insolubile (fibroase)

- solubile (globulare)

3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :

- proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α-

aminoacizi)

- proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine,

pe langa α- aminoacizi, si o alta substanta, care in structura
proteinei apare ca grupa prostetica)

Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera

tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva
agentilor exteriori.

KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne

se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa
atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta
keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de
enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in
acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina,
care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale
viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie
concentrata, vascoasa.

C2 General
 COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive,
tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste.
Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie
deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si
hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu
apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina
sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a
cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu
tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la
fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de
elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si
prolina.

In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita

in plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a
macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina
initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in
digestie si deci nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in

celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri
hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se
subimpart in albumine si globuline. Albuminele
sunt solubile in apa si in solutii diluate de
electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt
solubile numai in solutii de electroliti.

Exemple de proteine solubile:

- albuminele din oua

- caseina din lapte

- globulinele si albuminele din sange
(hemoglobina, fibrinogenul)
- proteinele din muschi (miogenul si miosina)
-
Structura unei
albumine

proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)

C2 General
 - proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele
- enzimele
- hormonii proteici (insulina)

Proteinele din sange

Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop,

globulele albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin
toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie
fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea globulelor si a
fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreaza
transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.

Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O

importanta deosebita o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu
anticorpii din serul sanguin.

Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal

devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi
germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul
animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite
antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din
virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in
organism actioneaza ca antigen.

Proteinele din muschi

Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul,

miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.

Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de

albumine si globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului:
fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..

Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a

muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara.

PROTEINE VEGETALE

Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de

albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din

C2 General
 samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si
corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole,
legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc.
Toate au configuratii globulare.

Proteine din cereale

Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza caracterului

special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei
cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea fainei intr-un
curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub
forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale,
glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a
dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina.
Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi
separata de glutenina.

Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele solubile fac

parte

din categoria proteinelor conjugate, in care grupa prostetica poate fi o lipida

(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau
un acid nucleic (nucleoproteide).

COMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai

gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al
elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18
%.

Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza

proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se
face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai
bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu
hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin hidroliza se obtine un
amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si amoniac
prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

C2 General
 ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR

Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a

aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de combinatii anorganice ale
azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare
inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.

Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale

azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau vegetala,
continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt
hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele
intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii
ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate
construi proteina ei specifica.

Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii

provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa
contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant.
suficienta din fiecare aminoacid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua,
creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii esentiali
in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din
vegetale sunt deficiente in unul sau altul din aminoacizii esentiali. Folosirea
exclusiva in alimentatie a acestor proteine duce la tulburari grave. Lipsa
aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a
caror crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar
daca se completeaza dieta cu lapte.

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa

complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare
si cuaternare.

Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si

succesiunea specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura
secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei
polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in

C2 General
 domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta
o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt
determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor
polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar
numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale aminoacizilor.
Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene
polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si
mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau,
in proteide, grupele prostetice.

Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de

structura secundara este acela al keratinei.

Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand
structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare,
dar ele actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau
elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

IZOLARE SI PURIFICARE

Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in

organismele animale, grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile, asa ca
izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot fi purificate
prin dizolvare.

Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a

bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi chimici, o transformare
numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica.
Denaturarea proteinelor consta in modificarea ireversibila a formei lor spatiale,
naturale, in urma desfacerii unor legaturi din structura moleculei proteice.
Aceste modificari se produc fie sub actiunea unor agenti fizici (caldura, radiatii,
ultrasunete) fie sub actiunea unor agenti chimici (solutii de acizi, baze sau
saruri, solventi organici, etc.)

Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o

solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca glicerina sau acetona, diluate cu

C2 General
 apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice; indepartarea acestora se
face cu ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste substante dar
impermeabile pentru proteine. Proteinele insolubile in apa distilata se precipita
la sfarsitul dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin
suprapunerea unei electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa).

Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin

dializa consta in precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau sulfat de
sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt procedeu, precipitarea
proteinei se face cu etanol.

ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:

1. Plastic.

2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-

bazic; participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori
membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).

3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor

sistemelor de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de
actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen,
toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate,
sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).

4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand
nastere unor substante toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina)
care cer un efort hepatic suplimentar.

NECESARUL DE PROTEINE

Depinde de necesitatile organismului:

1.Cantitativ:

C2 General
 Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg  85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE

 Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine),

carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai
putin).

C2 General