17.12.

2018-curs 11
OXIDOREDUCTAZE
Sunt speciile enzimatice capabile să catalizeze transferul de electroni sau de echivalenți de
reducere de pe un substrat pe celălalt. În cadrul oxidoreductazelor se întâlnesc subclase
distincte ale acestora care cuprind specii enzimatice capabile să realizeze cataliza unor procese
redox prin divrse mecanisme.
Principalele clase sunt:
1. Dehidrogenazele, care au capacitatea de a cataliza transferul:
a. unui ion de hidrură(H⁻) și a unui proton ( coenzimele proitein amidice)
b. unui nr de 2 protoni p+ si 2 electroni e- (coenzimele
c. unui nr de 1 proton p+ si un electron e- (coenzimele mononucleotidice)
2. Oxidaze
3. Oxigenaze
Dehidrogenazele
- nu au niciodată capacitatea de a cataliza obținerea H în stare gazoasă și nici de a cataliza
oxidarea hidrogenului gazos.
Oxidoreductazele NAD+ si NADP+ au capacitatea ca prin intermediul coenzimelor legate la
nivelul proteinenzimei să determine transferul ionului de hidrură(H⁻) de pe un substrat pe
altul (de la un donor la un acceptor), acestea trecând din forma oxidată în forma redusă în
mod reversibil.

Transferul echivalenților de reducere nu se realizează niciodată direct pe molecule de O si

astfel enzimele din această subclasă catalizează în sistem anaerob, echivalenții de reducere
fiind transferați pe alte structuri moleculare, înainte ca aceștia să fie transferați pe molecula de
oxigen. Aceste enzime sunt anaerobe deoarece acceptorul de hidrogen este altul decât
molecula de oxigen.
Coenzimele proteinamidice implicate in desfașurarea procesului prezintă o structură
piridimică, în care în forma oxidată hetroatomul Azot este încărcat existând un nucleu
aromatic stabilizator în timp ce forma redusă nu mai poseda sistem aromatic si la nivelul
atomului de N nu mai există sarcina pozitivă.
Procesul redox desfașurat în enzimelor NAD+ dependente poate fi ușor controlat în dinamica
datorită capacității celor 2 structuri distinte nicotinamidice redusă și oxidată de a absorbi
radiația în domeniul UV diferit.
Dacă forma oxidată NAD+ absoarbe radiația la 260 nanometrii, forma redusă(chinoidice)
absoarbe radiația atât la 260 cât și la 340 nanometrii, astfel trecerea de la forma oxidată la
redusă și invers este indicată de scăderea în înălțime sau creșterea picurilor (semnalului
analitic) celor 2 specii aflate in echilibru.
Acțiunea catalitică a glutamatdehidrogenazei (reactive)
Nicotinamidele participă nemijlocit la numeroase procese metabolice și sunt prezente pe
catena de transport electronic.
Acestea se transformă din forma oxidată în forma redusă în urma preluării atomilor de
hidrogen din componenții hranei si transferă mai departe electronii si protonii către Coenzima
Q în vederea refacerii stării oxidate pentru reluarea încărcării cu echivalenții de reducere.
Oxidoreductazele FAD si FMN
Spre deosebire de coenzimele nicotinamidice care acționează slab cu coenzima, flavinenzimele
interacționează direct prin intermediul forțelor cu proteinenzima și pot determina
desfășurarea catalizei în sistem anaerob cât și în sistem aerob. Principala reacție prin care
acționează coenzimele flavinice la nivelul oxidoreductazelor se referă la capacitatea de oxidare
a acestora în prezența oxogenului molecular cu formarea peroxidului de hidrogen ( în condiții
normale). Peroxidul de hidrogen(H2O2) endogen sau de natură exogenă acționează ca o
specie reactivă și poate induce dezvoltarea unor patologii datorită capacității ușoare a
moleculei de a se transforma în radicali liberi reactivi, instabili, bogați energetic care tind să se
stabilizeze pe seama altor molecule în special de natură proteică sau de acizi nucleici. Prin asta
speciile moleculare funcționale fie iți prierd funcția, fie dobândesc altă funcție, și astfel se
instalează stăriile patologice corespunzătoare.
Toate flavinele posedă in condiții normale fluorescență naturală și acestea pot fi cuantificate
relativ ușor cantitativ si calitativ.
Dupa legarea chimică a acestor specii la nivelul proteinenzimei fluorescente dispare și astfel
se poate aprecia cantitativ si calitativ implicarea acestor enzime în procesul catalitic.
Întotdeauna flvainenzimele catatlizează prin intermediul unei zone distincte din moleculele lor
la nivelul cărora se dezvoltă recații de adiție 1-4 cu mutarea legăturii duble in poziția 2 sau 3.
Oxidazele
Oxidoreductazele în care se realizează transferul de electroni direct pe molecula de oxigen și
astfel de fiecare dată în urma acțunii enzimelor din această clasă se obține ca produs principal
apa și uneori peroxidul de hidrogen H2O2.
Din această clasă fac parte oxidazele transportatoare de electroni din catena respiratorie la
nivelul carora electronii sunt preluați direct din molecula de O cu formarea anionului
corespunzător care în prezența ionilior din mediu se transformă în apă.
Hidroxiperoxidazele ( Peroxidaze, Catalaze, Superoxiddismutaze)
Sunt specii enimatice, implicate in transferul echivalentilor de reducere si din aceasta cauza
sunt denumite enzime antioxidante, echivalentii de reducere fiind preluati de peroxidul de H,
oxigenul molecular sau anionul radical superoxide. Aceste specii enzimatice sunt implicate in
mentinerea unui echilibru dinamic al radicalilor reactivi Sau al peroxidului de H la nivelul
celulelor sau lichidelor biologice. Speciile reactive de la niv celulelor sunt implicate in special in
procesele de fagocitoza insa atunci cand concentratia moleculara depaseste limitele normale,
aceste specii pot induce dezvoltarea unor patologii ( activitatea sau concentratia
supereroxidazezelor scade).
Spre deosebire de peroxidaza care catalizeaza transformarea peroxidului de H in apa,
Catalaza catalizeaza transformarea aceluiasi substrat in apa si O molecular. O-ul
molecular obtinut poate fi utilizat in scopuri proprii celulare. Superoxiddismtazele au
capacitatea de a cataliza transformarea anionului rezultat din procelele metabolice in
peroxide de H care ulterior sub cataliza peroxidazelor sau catalazei se transforma pana
la apa.

Oxigenaze
Subclase ale oxidoreductazelor care presupun actiunea catalitica in urma careia se
introduce in moleculele substraturilor 1,2 sau mai multii atomi de O cu formarea unor
structuri in care caracterul hidrofil creste. Crescand odata cu acesta si solubilitatea
substraturilor initiale in lichidele biologice. Monooxigenarea sau dioxigenarea
substraturilor se realizeaza in prezenta mono- si di-oxigenazelor si se realizeaza la
nivelul substraturilor mai ales de natura endogena care au character puternic hidrofob
care nu pot fi transp prin intermed lichidelor biologice. Prin aceasta se realizeaza o
crestere care poate fi transportat relative usor prin intemediul lichidelor biologice pec
ale renala. Aceste specii enimatice ( mono- si di- oxigenaze) participa si la unle procese
biosintetice unde se obtin ( obtinerea tirozinei din fenil analina!!!)
Monooxigenazele se numesc hidroxilaze in lbj current deorece in majoritatea cazurilor
at de H preluat de substrat se intercaleaza intre atomii de C
X-H->X-O-H
Transferaze (clasa 2)
Catalizeaza transferul gruparilor functionale de pe un substrat pe altul.

Metiltransferaze transtfera gruparea/catalizeaza gr metil si uneori alchil de pe un

substrat pe altul intotdeauna in prezenta ATP. Gruparea metil este preluata de regula
din molecula metioninei sau a colinei si se transforma astfel in prezenta ATP cu
formarea unor saruri de sulfoniu. Cea mai cunoscuta operatie de metilare realizata la niv
cellular se realizeaza in prezenta metioninei la niv substratului colamina cu formarea
colinei. Colina mai departe fie e utilizata in vederea transferului unei gr metil sau in
transferul acetilcolinei, un comps bogat energetic cu implicatii in metabolismul cellular.

Acidtransferazele au la baza molecula coenzymei A ( CoA-SH) care

Acetil CoA este prezenta la niv majoritatii proc metabolice, atat prin proceste in care se
obtine cat si in
CoA-S-COCH3 (Acetil coenzima A se obtine din Coenzima A prin proceses enedergonice)
Acidtransferazele- transfera gruparea acetil la niv substraturilor cu formarea unor
derivati acetilati.

Glicozidtransferazele catalizeaza transferul unui reste glucidic pe un substrat, procesl

este puternic endergonic si necesita pentru desfasurare uridintrifosfatul UTP, care
intervine in activarea restului glucidic sub forma de urd, cre sub aceasta forma active
ulterior are capacitatea de a transfera gr glucidica pe un alt substrat.
Fosforlazele catalizeaza transferul unei grupari glicozil din glycogen unde pe acidul
fosforic H3PO4.

Aminotransferazele ( GOT,…
Fosfotransfrezele(KINAZE) –transferaze capabile sa realizeze transferul gr fosfat sau
pirofosfat din nucleozii trifosfati pe uun substrat.
Intotdeauna procesul presupune utilizarea nuleozidtrifosfatilor ( compusi macroergici)
ca sursa de fosfat sau pirofosfat si astfel procele de transport sunt energonice.

Hiodrolazele sunt specii enzimatice capabile sa scindeze in prezenta apei, leg covalente
Esterazelle-subclasa a hidrolazelor, catalizeaza ruperea esterilor.?
Toate esterazelle actioneaza pe baza cineticii M-M spre deosebire de alte subclase ale.
 Dcaca fosfomonoesterazele catalizeaza monoesterii acidului fosforic in sensul ruperilor
hidrolitice, fosfodiesterazele, necleazele – degradarea hidrolitica a ( diesterul acizilor
nucleici)

Lipazele catalizeaza strict hidroliza esterilor acizilor grasi ( carboxilesteraze)

Spre deosebire de esterase, lipazele intervin la nivelul moleculelor puternic hidrofobe.
Daca proteinenzima ( lipaza) este hidrofila si solubila in lichidul biologic, esterii acizilor
grasi sunt insolubilii in ac grasi. Ptr realizarea interactia dintre substrat si este necesara
prezenta unor agenti –tensioactivi care sa onstituie la niv lichidului biologic micelle la
care sa se produca recunoasterea substratului de catre enzima.
In lichidele biologice este posibila desfasurarea acestor reactii dupa ce la niv acestora
exista un min de concentratie a agentului active de suprafata ( cmc- concentratia critica
micelara )
Daca conc agentului de suprafata se gaseste sub cmc, interactia enzima substrat nu se
desfasoara procesul catalitit.
La cmc> se realizeaza un salt puternic al in rap cu concentratia substratului si astfel
curba este sub forma sigmoidala.

Peptidazele

Glicozidazele
 Amilze
 Hialuronidaza- are capacitatea catalitica la nivelul acidului hyaluronic unde este
rupt lantul polizaharidic cu formarea componentilor acestuia, acidul glucuronic si
N-acetilglucozamina. Procesul este cunoscut in fecundare unde, ovulul poseda la
interior acid hyaluronic care seste implicat in mentinerea integritatii lui, iar se
gaseste la niv spermatozoidului. In urma acestora hialuronidaza ….
Liazele –rup leg covalente in absenta apei, indifferent de naturoa tomilor aflati in interactie. In
urma actiunii liazelor (cls 4) este posibila pe langa ruperea leg covalente si constituirea unor
legaturi pi la niv substratului initial. Cele mi cunoscute liaze sunt decarboxilazele care au
capacitatea de a elimina CO2 de la niv fruparilor carboxyl.
Aldolaza este o liaza care aare capacitatea de a transforma 1, 6-difosfofructoza im 2 trioze
fostat ( aceton fosfat si ). Procezul se desfasoara in glicoliza si este reactia in urma careia
triozle pot fi supuse unui process oxidative pana la formarea acidului pyruvic daca acestea se
gasesc sub forma de triozofosfati.
Izomerazele ( clasa 5) transforma un isomer in altul. In procesul catalytic se obtine fie un
isomer optic, fie geometric.
Epimeraze-transforma un epimer
Cistrans izomeraze
Oxidoreductazele intramoleculare (cls 5, nu 1)
Ligaze ( cls 6, exemple ) intervin in proesle de biosinteza, orice process de biosinteza este
catalizat de ligaze. Toate ligazele catalizeaza sisteme enderogonice.

Coenzime-Vitamine
Vitaminele sunt molecule de nat organica de dimensiuni relative mici care in organismal uman nu
se biosintetizeaza de catre celulele acestuia dar se pot biosintetiza la niv celulelor bacteriene
saprofite datorita preluariii lor din mediu prin intermediul hranei.
Vitaminele nu pot fi clasificate dupa sructurile lor ( din acc cauza aceastea se clasifiva
dependent de capacitatea de dezvoltare in apa si in lichidele biologice)
 Vitamin liposolubile, hidrosolubile
 Daca viaminele hifrosolubile dupa absortie pot circula liber in lichidele biologice,
vitaminele liposolubile nu pot circula libere, ci numai sub forma de particule, in special
chilomicroni la nivelul carora se ataseaza. Odata patrunse in organism, vitaminele
liposolibile au tendinta de depozitare si prin aceasta tentinta se poate manifesta
actiunea toxica.
Toate vitaminle hidrosolubile pot fi introduce in organismal uman pot fi introdus in conc
mai > pt ca execsul se poate elibera relativ usor. Vit liposolubile nu e recomandat sa fie
introduce in concentratii excedentare pt eviatrea diverselor patologii.
Daca au origine acestea pot fi considerate esentiale alaturi de AA esntiali si
componentele minerale. In org uman, vitaminele pot patrumde sub forma active sau
proenzim. Daca vitaminele biologicactive patrunse in organism actioneaza ca atare,
provitaminele necesita un process de activare de la trecerea de la forma inactive la acea
active. In org vii structuriile vitaminelor se pot asemana cu structurile altor compusi de
natura organica si acestea pot intervene la nivelul centrelor active alosterice nzimatice si
pot desfasura procese biochimice actionand fie antagonic, fie neantagonic.
Analogii structaurali vitaminici care actioneaza impotriva acestora=antivitamine, ce
actioneaza cu vitaminele corespunzatoare.
Cu cat conc antivitaminelor cresc, cu atat proc enzimatice sunt blocate si astfel proc
metabolice sunt afectate substantial, existand posibilitatea dezvoltarii unor stari
patologice.
Vitaminele în forma active din organismal uman se numesc coenzyme, acestea
( coenzimele) fac parte preferential din clasa vit hidrosolubile, exceptie vitamin C care
nu poseda coenzima.
PÂNĂ AICI PARȚIAL 2

7.01.2018- CURS 12
COENZIMELE
-> VITAMINE IN FORMA ACTIVA; COFACTORI unor enzime (APOENZIME)
->de regula solubile
-substanțe esențiale (Toate)
-majoritar de natura exogena (sintetizate în alte organisme, de regulă în cele vegetale)
formele active ale vitaminelor se clasifică în 2 mari clase:
 cosubstraturi (CoS);
 grupări prostetice (GP).
Asemănări CoS, GP:
- natură neproteică, au mase moleculare mici si deaceea sunt termostabile;
- dializabile;
- participare la reacții în condiții stoechiometrice ca și substraturile;
- contrar substraturilor, se pot regăsi la sfârşitul reacţiei, în starea inițială
în stare modificată;
- participă la transferul de la o moleculă la alta a unei entităţi (X) care poate fi:
electron; atom; grupare de atomi, încărcându-se tranzitoriu cu aceasta (se încarcă
tranzitoriu cu X)
Caracteristici specifice CoS:
-sunt foarte slab fixate de apoenzime, prin intermediul legăturilor necovalente
- toate elementele acestei subgrupe realizează interacţii slabe și foarte slabe cu
apoenzima apoE – CoS și în procesul catalitic,
- funcţionează în două reacţii enzimatice diferite:
 încărcarea cu gruparea X;
 descărcarea de gruparea X (al doilea substrat).
-cosubstraturile se transformă în produși intermediari care necesită o transformare la
nivelul celulelor în prezența altei enzime (ApoE2) în vederea regenerării substratului
inițial, pentru care coenzima modificată anterior devine substrat (CoSm devine S), iar
coenzima regenerată devine produs de reacție capabil să reintre în ciclu (CoS regenerată
devine P)
Caracteristici specifice GP:
- interacţii puternice: apoE – GP(puternic fixate pe moleculă prin legături covalente)
- funcţionează într-o singură reacţie enzimatică în cursul căreia se încarcă și se descarcă
de gruparea X (rar și numai în complexele enzimatice pot fi 2 reacții distincte). În tot
intervalul în care se desfășoară cataliza, gruparea prostetică rămâne fixată pe
apoenzimă astfel încât după realizarea transferului, enzima împreună cu gruparea
prostetică e capabilă să reia ciclul catalitic.