CURS 13

NOMENCLATURA ŞI CLASIFICAREA ENZIMELOR

Actuala clasificare şi nomencaltură a enzimelor este ȋntocmită pe baza principiilor şi regulilor stabilite
de Comisia de Enzime a Uniunii Internaţionale de Biochimie (IUB).
Clasificarea se bazează pe un sistem numeric codificat, criteriul esenţial de clasificare constituindu-l
tipul de reacţie chimică ce este catalizată de o anumită enzimă.
Identitatea fiecărei enzime este stabilită
1. printr-un număr de ordine
2. printr-un nume sistematic
3. printr-o denumire ştiinţifică
4. prin denumiri comune
In funcţie de tipul reacţiilor pe care le catalizează, enzimele se clasifică ȋn 6 clase şi anume:
1. OXIDOREDUCTAZE
2. TRANSFERAZE
3. HIDROLAZE
4. LIAZE
5. IZOMERAZE
6. LIGAZE (SINTETAZE)
!! Fiecare clasă se subdivide ȋn sub-clase şi sub-sub-clase.
Ordinea se păstrează/ numerotarea nu se schimbă.

1. Numărul de ordine codifică o enzimă şi este constituit din 4 cifre precedate de literele E.C.
(Enzyme Comission = E.C.)
Ex: LDH = E.C. 1.1.1. 27

Reacţia catalizată de LDH este:

CH3 CH3
│ │
CH ─ OH + NAD + C = O + NADH +H +
│ │
COOH COOH
acid lactic acid piruvic
• Prima cifră indică clasa: tipu de reacţie = reacţie de oxidoreducere→ oxidoreductaze
• A doua cifră indică sub-clasa : substratul donor de H + → dehidrogenază
• A treia cifră indică sub-sub-clasa: acceptorul de H (coenzima NAD +)
• A patra cifră indică numărul de ordine al enzimei ȋn sub-sub-clasa respectivă.
LDH:
→ clasa 1 : oxidoreductază
→subclasa 1: enzima acţionează asupra gr –CH-OH a substratului, grupă care este donor de H → este
o degidrogenază
→ sub-subclasa 1 : acceptorul de H + sau coenzima este NAD + (NAD forma oxidată)
→ ea are poziţia 27 ȋn subclasa 1.
2) numele ei sistematic este: L; Lactat: NAD + oxidoreductaza
3) denumirea ştiinţifică a unei enzime include numele substratului asupra căruia enzima acţionează +
terminaţia “ază”.

Ex: urea → urează

1
 Maltoza → maltază
Lactoza → lactază
Celuloza → celulază
4) Unele enzime au denumiri empirice/comune folosite ȋndelung ȋnainte de apariţia sistemului actual
de clasificare.

DESCRIEREA CLASELOR DE ENZIME

1. OXIDOREDUCTAZELE
-sunt enzimele care catalizează reacţii de oxidoreducere bazate pe :
1. Transfer de H – dehidrogenaze
2. Transfer de electroni – transelectronaze
3. Reacţii de combinare a substratului cu O 2 – oxidaze
4. Reacţii de descompunere a peroxizilor (H 2O2) – peroxidaze
5. Reacţii de descompunere a peroxizilor ȋn care donorul de H este tot un peroxid - catalaze
1. DEHIDROGENAZELE sunt enzimele care catalizează reacţiile cu transfer de H de la un
reducător la un oxidant prin intermediul unor coenzime care transferă H de pe o substanţă
donatoare:

AH2 + B A + BH 2

Stare redusă stare oxidată stare oxidată stare redusă

Stare oxidată Coenzimele dehidrogenazelor Stare redusă

NAD+ NicotinamidAdeninDinucleotid NADH +H +
NADP+ NicotinamidAdeninDinucleotidFosfat NADPH +H +
FAD FlavinAdeninDinucleotid FADH2
FMN FlavinMononucleotid FMNH2
Coenzimele NAD şi NADP sunt constituite dintr-un derivat al acidului nicotinic numit
+ +

nicotinamidă (vitamina PP) şi un nucleotid cu adenină; structural, ele conţin:

2 nucleotide: - un nucleotid adevărat: Ade+Rib+ H 3PO4
- un nucleotid “fals”: nicotinamidă + Rib + H3PO4
Reacţiile generale catalizate de dehidrogenaze NAD + sau NADP+ dependente sunt de forma:

S-H2 + NAD+ S + NADH +H +

substrat redus substrat oxidat

S-H2 + NADP+ S + NADPH +H +

substrat redus substrat oxidat

Mecanismul transferului reversibil al H prin intermediul acestor coenzime de pe un donator implică

participarea ciclului pridinic al nicotinamidei care acceptă tranzitoriu un atom de H, transformându-se ȋn forma
chinonică; celălalt atom de H de pe substrat este eliberat ȋn mediul celular (citoplasmă), sub formă de proton
(H+).

2
 Funcţia de transportori de H a NAD+ şi NADP+ se realizează prin mobilitatea lor, ele putându-se
detaşa de apoenzimă pentru a vehicula H captat.
Oxidoreductazele NAD + dependente participă la procesele metabolice oxidative: glicoliza anaerobă,
ciclul Krebs, catena de respiraţie celulară.
Oxidoreductazele şi NADP+ dependente participă la procesele reductive de biosinteză: biosinteza
extramitocondrială a acizilor graşi, a steroizilor, şuntul pentozofosfaţilor.
Cele NAD+ şi NADP+ dependente intervin ȋn oxidarea diferitelor substraturi: alcooli, aldehide.
Coenzimele FMN şi FAD sunt derivaţi ai riboflavinei (vitamina B 2) şi, structural, FAD conţine
2 nucleotide – unul adevărat: Ade +Rib + H 3PO4
- unul “fals” : riboflavina + Rib + H 3PO4
Coenzimele FMN şi FAD sunt strâns asociate de molecula de apoenzimă şi nu se pot detaşa de
aceasta.
Ele - participă la transferul de H din catena de respiraţie celulară;
- catalizează reacţiile de oxidare prin care 2 atomi de H sunt eliminaţi de la C adiacenţi cu
formarea unei duble legături.
Unele flavin enzime acţionează ca dehidrogenaze anaerobe, pe când altele au un caracter aerob,
catalizând transferul de H direct de la substratul donor la O 2 cu care formează apa.
Coenzima FAD participă la beta-oxidarea acizilor graşi.

2. TRANSELECTRONAZELE sunt enzimele care catalizează reacţiile cu transfer de electroni de la un

donor la un acceptor; reducătorul cedează electroni şi trece ȋn starea oxidată, iar oxidantul acceptă electroni şi
trece ȋn starea redusă; ȋn aceste reacţii, numărul electronilor cedaţi este egal cu cel al electronilor acceptaţi.
In funcţie de natura acceptorului, transelectronazele pot fi:
a) anaerobe (acceptorul de electroni nu este O 2) = citocromii
b) aerobe (acceptorul de electroni este oxigenul)
CITOCROMII sunt proteine conjugate/ enzime bicomponente ce conţin:
- o componentă proteică = apoenzima
- grupare prostetică = coenzimă = nucleu porfirinic asemănător cu hemul din Hb
Ei acţionează ca sisteme de oxidoreducere, funcţia de transfer a electronilor exercitându-se la nivelul
Fe care are capacitatea de a se reduce şi de a se oxida alternativ:
cit (Fe2+) cit (Fe 3+)
forma redusă forma oxidată
In funcţie de unele detalii structurale (natura catenelor laterale legate de nucleul porfirinic, componenta
proteică), de potenţialele redox, de spectrele de absorbţie, există mai multe tipuri de citocromi: cit b, cit c 1, cit
c, cit a, cit a 3.
Citocromii sunt localizaţi ȋn mitocondrii, participând ca transportori de electroni ȋn catena de respiraţie
celulară, numită şi lanţul citocromilor.
Ca transportori de electroni, citocromii participă ca intermediari ȋn procesul de combinare a H cu ½
O2, cu formarea apei, proces prin care energia eliberată este stocată ȋn moleculele de ATP care se
biosintetizează. In mitocondrii, electronii eliberaţi prin protonizarea H sunt transferaţi succesiv ȋntr-o secvenţă
de diferite tipuri de citocromi - b, c1, c, a, a3 – dispuşi ȋn această ordine pe baza potenţialelor lor redox.
Citocromii pot forma combinaţii complexe cu unele substanţe toxice de tipul: CO, HCN, H 2S care le
afectează funcţia de transfer al electronilor. De exemplu: compusul rezultat prin combinarea CO cu Fe 2+ din
citocromul a+ a 3 numit citocromoxidază este extrem de toxic pentru organism.

3. OXIDAZELE sunt oxidoreductaze care catalizează reacţiile anumitor substraturi cu O 2 sau cu

peroxizi, ele fiind caracterizate de un transfer de H sau de electroni de pe un donator pe un acceptor care este
oxigenul, produsul reacţiei fiind apa.
Reacţia generală este: AH 2 + O2 → A + H 2O
E oxidază
3
4. PEROXIDAZELE sunt enzimele care catalizează descompunerea peroxizilor, compuşi ce apar ȋn cantităţi
mari, ȋn mod normal sau accidental ȋn organism (de ex, sub influenţa radiaţiilor ionizante).
S-H2 + H2O2 → S + 2 H 2O
Peroxidul de hidrogen este redus, el comportându-se ca un acceptor de H, respectiv, de electroni.
Ele există ȋn toate celulele animale şi vegetale; predomină ȋn leucocite, ficat, salivă şi lapte.
Importanţa lor: descompunerea apei oxigenate ȋn ţesuturi, apă care constituie un puternic agent de oxidare
pentru diferiţi metaboliţi necesari celulei.

5. CATALAZELE sunt hemenzime care catalizează descompunerea peroxizilor, reacţie la care participă
2 molecule de apă oxigenată, una ca substrat donor de electroni (ca reducător), iar cealaltă ca acceptor de
electroni (ca oxidant), reacţia având loc cu eliberare de O 2.
catalaza
H2O2 + H2O2 2 H2O + O2
Funcţia catalazelor este asociată cu descompunerea apei oxigenate formată ȋn celule sub acţiunea
dehidrogenazelor aerobe; ele au un rol detoxifiant.
Oxigenul astfel rezultat este sursă de oxigenare pentru unele ţesuturi sau este utilizat de celule pentru
producerea anumitor reacţii.
Apa oxigenată are rol de dezinfectant, deoarece catalaza din eritrocite (plăgi, răni) catalizează
descompunerea apei oxigenate cu punere ȋn libertate de O 2 care distruge microbii. Catalaza predomină ȋn ficat
şi ȋn sânge.

2. TRANSFERAZE
Reprezintă clasa de enzime care catalizează transferul diferitelor grupe chimice (altele decât H) de pe un
substrat donor pe un substrat acceptor, conform ecuaţiei generale:
transferază
S1-G + S2 S1 + S2-G
Subclasele sunt reprezentate de:
1. Metiltransferaze care catalizează transferul radicalilor metil de pe un S1 pe un S2.
Substraturi donatoare de radicali metil sunt colina, metionina, betaina, iar cele acceptoare sunt colamina,
noradrenalina, glicocolul, GABA.
Reacţiile catalizate de metiltransferaze sunt specifice ȋn funcţie de substanţele donatoare şi acceptoare şi au
loc ȋn ficat, rinichi şi creier.

2. Formiltransferaze care catalizează transferul grupei formil şi este folosită ȋn biosinteza diferiţilor
compuşi – aminoacizi, baze azotate purinice.

3. Acil-transferaze catalizează transferul radicalilor acil : R-C

Işi exercită activitatea catalitică ȋn prezenţa coenzimei A (CoA SH) de numită şi coenzimă acilantă.

Coenzima A (CoA SH) are următoarele componente structurale:

- Cisteamina
- Acidul pantotenic fosforilat
- Adenozin-3-fosfatul

La grupa tiol (-SH), partea activă a acestei coenzime, se leagă radicalii acil cu formarea unor legături
TIOESTER, bogate ȋn energie, rezultând compuşi macroergici.
CoA-SH intervine ȋn diverse reacţii biochimice, de sinteză şi de degradare a unor metaboliţi.

4
 Un rol important ȋn procesele biochimice ȋl are acetil-CoA:
acilCoA ligaza
CH3-COOH + CoA SH + ATP CH3-CO SCoA + AMP + H 3PO4

AcetilCoA participă la numeroase procese metabolice/biochimice prin care se stabilesc corelaţii ȋntre
diferitele căi metabolice din organism. Acest compus rezultă prin degradarea glucidelor, lipidelor,
aminoacizilor şi este precursor pentru biosinteza altor metaboliţi: acizi graşi, corpi cetonici, steroli, hormoni
corticosuprarenali sau sexuali, acetilcolină.
Această coenzimă există ȋn creier, muşchi, nervi periferici, placentă etc.
Ea este activată de ionii de K +, Rb +, Mg2+ şi inhibată de Cu 2+.

4. Glicozil-transferaze catalizează transferul unui radical glicozil de pe un donator pe un acceptor.

Donatorii de radicali glicozil pot fi oligoglucidele, poliglucidele, ozele esterificate cu acid fosforic la gr-OH
semiacetalic. In reacţiile de transglicozilare, radicalii glicozil pot fi transferaţi pe alte oze sau pe derivaţi ai
acestora, participând la biosinteza de diglucide sau de poliglucide.
Transportorii specifici de radicali glicozil sunt unii nucleozid-difosfati, de ex: UDP.

5. Aminotransferaze (transaminaze)
Catalizează transferul unei grupe amino (-NH2) de la un alfa-aminoacid la un alfa-cetoacid, cu formarea
unui nou alfa-aminoacid şi a unui nou alfa-cetoacid; reacţiile de transaminare sunt reacţii reversibile.

Transaminazele au drept coenzimă piridoxalfosfatul (PALP) care este un derivat fosforilat al

piridoxalului, una dintre formele vitaminei B 6.
Transaminarea este :
- una dintre căile generale de catabolizare a alfa-aminoacizilor, alături de dezaminare şi de decarboxilare;
- reacţia care stabileşte unele corelaţii ȋntre metabolismul glucidic şi cel proteic prin alfa-cetoacizii rezultaţi
prin glicoliza anaerobă şi ciclul Krebs (procese din catabolismul glucidic)care, prin transaminare, se pot
transforma ȋn noi alfa-aminoacizi;
- reacţia care determină formarea de noi alfa-cetoacizi care pot intra ȋn ciclul Krebs.
In organism, există 2 transaminaze serice cu aplicaţii clinice importante:
1. TGO = AST → are valori crescute ȋn infarctul miocardic acut (IMA)
2. TGP = ALT → are valori crescute ȋn afecţiunile hepatice, pancreatice

6. Fosfotransferaze (Kinaze) catalizează transferul unui radical fosforil (-H2PO3) sau pirofosforil (-
H3P2O6) de pe un donator pe un acceptor, reacţiile fiind ȋnsoţite de un important schimb de energie
liberă.
Donatorii de astfel de grupări sunt nucleozidtrifosfaţii bogaţi ȋn energie şi, ȋn special, ATP.
Ex:
Glucoză + ATP G-6-P + ADP
E: fosfotransferază
hexokinază
glucokinază

5
6