CAPITOLUL 3.

PRINCIPALELE CLASE DE ENZIME. ENZIME REPREZENTATIVE

Enzimele au fost împărțite în șase clase (oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze,

izomeraze, ligaze), pe baza naturii reacției pe care o catalizează și în subclase și alte sub-
subclase, în funcție de natura sau grupările substratului pe care îl transformă, cât și de
cofactorii enzimatici.

3.1. Oxidoreductazele – clasa 1

3.1.1. Definire, denumire, exemple oxidoreductaze

Acestea sunt enzime care catalizează reacții de oxidoreducere de tipul:

A – donorul de hidrogen
AH2 + B A + BH2 unde:
B – acceptorul de hidrogen

Majoritatea reacțiilor catalizate de această clasă de enzime, sunt reversibile.

Denumirea sistemică este: donor de hidrogen; acceptor - oxidoreductază.
Denumirea recomandată (trivială) include:
- numele donorului de hidrogen (H2);
- terminologiile:
 dehidrogenază,
 reductază,
 oxidază (când acceptorul este O2),
 oxigenază (când în substrat este încorporat un atom de O2),
 peroxidază (când acceptorul este peroxidul de H2).
Împărțirea oxidoreductazelor în subclase, se face în funcție de natura grupării din
substratul donor de hidrogen care suferă oxidarea, astfel:
a) subclasa 1.1 – gruparea alcool;
b) subclasa 1.2 – gruparea aldehidă;
c) subclasa 1.3 – gruparea CH – CH;

25
 d) subclasa 1.4 – gruparea CH – NH2;
e) subclasa 1.5 – NADH sau NADPH.

Exemple de oxidoreductaze:

a. Enzima EC 1.1.1.1 – este o NAD+ - enzimă; are ca substrat alcooli primari sau secundari
și catalizează reacția:
Alcool + NAD+ Aldehida sau cetonă + NADH + H+
Denumirea sistemică: alcool: NAD+ oxidoreductaza.
Denumirea trivială: alcool dehidrogenaza (alcool DH).

b. Enzima EC 1.1.1.27 – acționează doar asupra izomerului optic L al lactatului și

catalizează reacția:

COO - COO -
HO C H + NAD + L-lactat DH C O + NAD + + H +

CH3 CH3

L-lactat Piruvat

Denumirea sistemică: L-lactat: NAD+ oxidoreductaza.

Denumirea recomandată: L-lactat dehidrogenaza (DH).

c. Enzima EC 1.2.1.12 – are funcție dublă și catalizează reacția:

O O
C H C O – PO32-

H C OH + Pi + NAD + H C OH + NADH + H +

CH2 – O – PO32- CH2 – O – PO32-

Gliceraldehid-3-fosfat 1,3-Difosfoglicerat

Reacția decurge în două etape: o oxidoreducere + o fosforilare:

Gliceraldehid – 3– P + NAD+ + H2O ↔ 3 – Fosfoglicerat + NADH + H+

3 – Fosfoglicerat + Pi ↔ 1,3 – Difosfoglicerat + H2O

Denumirea sistemică: D-gliceraldehid-3-fosfat:NAD+ oxidoreductaza (fosforilantă).

Denumirea trivială: gliceraldehid-3-fosfat DH.

Subclasa 11 a oxidoreductazelor are o singură sub-subclasă; în această sub-subclasă sunt

incluse enzime care au ca acceptor de hidrogen peroxidul de hidrogen, un metabolit toxic.

26
Organismele și-au dezvoltat un sistem de apărare împotriva stresului oxidativ, sistem ce
poate fi indus de către peroxidul de hidrogen; unele dintre aceste enzime sunt:
 NADH: peroxid de hidrogen NADH peroxidaza: este o flavoenzimă cu nr. de cod:
EC 1.11.1.1.; ea catalizează reacția:
NADH + H+ + H2O2 NAD+ + 2H2O
 Catalaza, sau conform denumirii sistemice: peroxid de hidrogen: peroxid de
hidrogen oxidoreductaza (EC 1.11.1.6.); aceasta este o hemoproteină și catalizează
descompunerea apei oxigenate, conform reacției:
H2 O2 + H2 O2 O2 + 2H2O

Clasa oxidoreductazelor cuprinde enzime cunoscute ca:

1) dehidrogenaze – implicate în transferul electronilor sau hidrogenului de la un component la
altul al lanţului de oxidare;
2) oxidaze – enzime care transferă electronii sau hidrogenul de la substrat direct pe atomii de
oxigen.

3.2. Transferaze – clasa 2

3.2.1. Definire, denumire, exemple transferaze

Acestea sunt enzime care catalizează transferul unei grupări (X) de la un substrat donor la

un substrat acceptor, conform reacției:

A – donorul de hidrogen;
A – X + B A + B – X unde: B – acceptorul de hidrogen;
X – grupare transferată – transferaza.

Denumirea sistemică generală este: donor: acceptor grupare transferată transferaza;

Denumirea trivială este: numele donorului sau acceptorului, numele grupării transferate –
transferaza.

Împărțirea transferazelor în subclase se face în funcție de gruparea transferată, astfel:

a) subclasa 2.1 – o grupare cu un singur atom de carbon (ex: metil-transferaze);
b) subclasa 2.2 – o grupare aldehidică sau cetonică;
c) subclasa 2.3 – o grupare acil (ex: aciltransferaze);
d) subclasa 2.4 – o grupare glicozil;

27
 e) subclasa 2.5 – grupări alchil sau aril, altele decât metil;
f) subclasa 2.6 – grupări cu azot (ex: aminotransferaze);
g) subclasa 2.7 – grupări cu fosfor (ex: fosfotransferaze).

Exemple de transferaze:
a. Aciltransferazele (subgrupa 2.3) catalizează transferul unei grupări acil (R – CO–), cu
ajutorul coenzimei A:
CoA – S – CO – R + YH CoA – SH + Y – CO – R
Grupările amino sunt transferate de enzimele din sub-subclasa 2.6.1, iar transferul are loc
de la un aminoacid (donorul) la un cetoacid (acceptorul). Reacțiile catalizate de aceste enzime
implică și un proces de oxidoreducere, prin care donorul de grupare amino este oxidat, iar
acceptorul redus. Datorită faptului că prima etapă a reacției implică formarea unei baze Schiff
dintre gruparea amino a substratului și gruparea aldehidă a piridoxal-5-fosfatului, gruparea
prostetică a enzimelor, acestea au fost încadrate în clasa transferazelor. Cele mai
reprezentative enzime ale acestei sub-subclase sunt:
b. Enzima EC 2.6.1.1: L-aspartat: 2-oxoglutarat aminotransferaza (aspartat
aminotransferaza); în clinica medicală, această enzimă mai poartă numele de glutamat
oxaloacetat transaminaza, cu prescurtarea GOT, denumire provenită după sensul invers al
reacției:
COO - COO -
COO - COO - +
+ C O H3N C H
H3N C H C O
+ CH2 + CH2
CH2 CH2
CH2 CH2
COO - -
COO -
COO COO -

L-Aspartat 2- Oxoglutarat Oxaloacetat L-Glutamat

c. Enzima EC 2.6.1.2: L-alanin: 2-oxoglutarat aminotransferaza (alanin

aminotransferaza); în clinica medicală, această enzimă mai poartă numele de glutamat
piruvat transaminaza, cu prescurtarea GPT; ea catalizează o reacție asemănătoare celei
anterioare, cu diferența că aminoacidul este L-alanina, care se oxidează cu formare de piruvat.
d. Sub-subclasa 2.7.1 a transferazelor este formată din 114 enzime, majoritatea având
acțiune kinazică. Terminologia de kinază se utilizează pentru enzimele care catalizează reacții
prin care o grupare de tip fosfat este transferată de la ATP la un alt substrat. Una dintre
enzimele acestei sub-subclase este EC 2.7.1.1, cu denumirea acceptată de hexokinază, fiind

28
capabilă să fosforileze o serie de hexoze cu ajutorul ATP. Denumirea sistemică a acestei
kinaze este ATP: D-hexoză 6-fosfotransferaza și catalizează reacția:
ATP + D – Hexoza ADP + D – Hexozo – 6 – P

Cea de-a doua enzimă a acestei sub-subclase este glucokinaza (EC 2.7.1.2) și după cum îi
arată numele este mult mai specifică, putând fosforila prin intermediul ATP doar glucoza.

3.3. Hidrolazele – clasa 3

3.3.1. Definire, denumire, exemple hidrolaze

Aceste enzime catalizează reacții de scindare a unor legături covalente din structura
substratului, cu participarea apei:

A – X + H2O A – OH + X – H

Denumirea sistemică este: denumirea substratului tip de legătură hidrolizată hidrolaza.

Denumirea trivială: se formează prin adăugarea sufixului ”-ază” la substrat; multe enzime
din această clasă au nume deja consacrate, precum: pepsina, tripsina, catepsina etc. și care
sunt acceptate de către Comisia de Enzimologie.
Împărțirea în subclase s-a făcut în funcție de natura legăturii scindate:
a) subclasa 3.1 – legături esterice (esteraze);
b) subclasa 3.2 – legături glicozil (glicozidaze);
c) subclasa 3.3 – legături eterice;
d) subclasa 3.4 – legături peptidice etc.
Împărțirea subclaselor în sub-subclase, s-a făcut în funcție de natura substratului.
De exemplu: esterazele (3.1) au fost împărțite astfel:
 3.1.1 – acționează asupra esterilor acizilor carboxilici;
 3.1.2 – acționează asupra tiolesterilor;
 3.1.3 – hidrolizează monoesterii acidului fosforic;
 3.1.4 – hidrolizează legăturile fosfodiesterice;
 3.1.5 – trifosforic monoester hidrolaza;
 3.1.6 – acționează asupra esterilor aciidului sulfuric.

Exemple de hidrolaze:

29
 a. Enzime subclasa 1 – EC 3.1 – legături esterice (esteraze):
 Enzima EC 3.1.1.3 cu denumirea sistemică: triacilglicerol acil-hidrolaza, cunoscută și
sub numele de lipază, catalizează hidroliza triacilglicerolilor la nivelul poziților 1 și 3,
formând secvențial 2,3-diacilgliceroli și 2-acilgliceroli:

O
1
CH2 – O – C – R1 1
CH2 – OH O
O O
H2O + R1 – C – O- + H
R2 – C – O – 2CH O R2 – C – O – 2CH O +

CH2 – O – C – R3
3 3
CH2 – O – C – R3

Triacilglicerol 2,3-Diacilglicerol Acid gras

 Glicerofosfolipidele sunt hidrolizate sub acțiunea unor fosfolipaze diferite: fosfolipaza

A1 (EC 3.1.1.32) și fosfolipaza A2 (EC 3.1.1.4) hidrolizează esteri ai acizilor carboxilici, pe
când fosfolipaza C (EC 3.1.4.3) și fosfolipaza D (EC 3.1.4.4) acționează asupra legăturilor
fosfodiesterice:

Fosfolipaza
A1
O
O
1
CH2 – O – C – R
R2 – C – O – 2CH O CH3
+
CH2 – O – P – O – CH2 – CH2 – N
3
CH3
O- CH3
Fosfolipaza
A2 Fosfolipaza Fosfolipaza
C D
 Enzimele care au ca substrat monoesteri ai acidului ortofosforic, catalizează reacții de
tipul:

Monoesterfosfat + H2O Alcool + Pi

 Enzimele cu numerele de cod EC 3.1.3.1 și EC 3.1.3.2 au aceeași denumire sistemică:

ortofosforic monoester fosfohidrolaza, dar acționează la valori diferite de pH. Denumirile
recomandate (triviale) ale acestor enzime: fosfatază alcalină și fosfatază acidă reprezintă un
caz special, fiind denumiri care au la bază condițiile de pH ooptime la acțiune.

30
 b. Enzime subclasa 2: EC 3.2 – legături glicozil (glicozidaze):
Glicozidazele sunt divizate în sub-subclase în funcție de natura substraturilor hidrolizate:
 3.2.1 – compuși O-glicozil;
 3.2.2 – compuși N-glicozil;
 3.2.3 – compuși S-glicozil.
 O-glicoxidazele: sunt enzime implicate în degradarea glucidelor.
Exemple de astfel de enzime:
- α-amilaza (EC 3.2.1.1) – este enzima care acționează asupra legăturilor O-glicozidice
din structura amidonului, glicogenului și a polizaharidelor înrudite, cu eliberare de grupări
reducătoare în conformație α;
- o enzimă înrudită este β-amilaza (EC 3.2.1.2);
- celulaza (EC 3.2.1.4) scindează legături 1,4-β-glicozidice din structura celulozei și a β-
glucanilor;
- poligalacturonaza (EC 3.2.1.15) hidrolizează la întâmplare legături de tip 1,4-α-
galactoziduronice din structura galactouronaților;
- lizozimul (EC 3.2.1.17) hidrolizează legături O-glicozidice de tip α-1,4 dintre resturile
de acid N-acetilmuramic și resturi de N-acetilglucozamină din structura peptidoglicanilor;
- lactaza (EC 3.2.1.23) scindează la glucoză și galactoză principalul glucid al laptelui,
lactoza.

c. Enzime subclasa 4: EC 3.4 – legături peptidice:

Legăturile peptidice din structura peptidelor și proteinelor sunt hidrolizate de enzimele
subclasei 4. Subclasificarea și nomenclatura acestora au fost dificil de realizat, datorită
următoarelor motive: reacția globală este aceeași pentru toate peptidazele și proteinazele;
specificitatea lor nu include natura substratului, ci resturile de aminoacizi participante la
formarea legăturii peptidice (o peptidă sau o proteină poate fi hidrolizată de mai multe
hidrolaze). Datorită acestor motive, împărțirea lor în sub-subclase se bazează pe criterii care
diferă de cele utilizate la alte clase și subclase de enzime. Subdivizarea a fost realizată
ținându-se cont de mai multe criterii și începe cu sub-subclasa 11, fiind introduse două
categorii de sub-subclase:
- peptidazele (sub-subclasele de la 11 la... 19);
- proteinazele (sub-subclasele de la 21 la... 24).

31
 Peptidazele, în funcție de poziția legăturii peptidice pe care o hidrolizează, sunt împărțite
în sub-subclase astfel:
 3.4.11 – hidrolizează legătura peptidică de la capătul N-terminal;
 3.4.12 – hidrolizează legătura peptidică de la capătul C-terminal;
 3.4.13 – hidrolizează dipeptidele ș.a.m.d până la 19

Proteinazele sunt împărțite în sub-subclase (de la 21 la... 24)în funcție de mecanismul lor
de acțiune, determinat pe baza unor studii asupra centrului catalitic și a influenței pH-ului
asupra activității catalitice:
 3.4.21 – Serin-proteinaze (în centrul catalitic conțin un rest de Ser și His).
Exemplu:
- chimotripsina (EC 3.4.21.1) - care hidrolizează legături peptidice ce urmează resturilor
de Trp, Tyr sau Phe;
- tripsina (EC 3.4.21.2) - care hidrolizează legături peptidice ce urmează resturilor de Arg.
 3.4.22 – Cistein-proteinaze (în centrul catalitic conțin un rest de Cys).
Exemplu:
- catepsina B (EC 3.4.22.1) - care hidrolizează proteinele intracelulare ale vertebratelor;
- papaina (EC 3.4.22.2) – de origine vegetală.
 3.4.23 – sunt enzime cu un pH optim de acțiune sub 5 (Proteinaze acide), care în
centrul catalitic activ au un rest de Asp.

Exemplu:
- pepsina A (EC 3.4.23.1) hidrolizează legături care preced resturilor de Phe și Leu,
acționând la pH de 1,0- 1,5;
- catepsina D (EC 3.4.23.5) care este similară ca acțiune pepsinei, dar acționează asupra
proteinelor endogene;
- chimozina (EC 3.4.23.15) – enzimă din stomacul ierbivorelor, utilizată în coagularea
laptelui.
 3.4.24 – metaloproteinaze; acestea necesită ioni metalici pentru a-și exercita funcția
catalitică.
Exemplu:
- metaloproteinazele microbiene precum: Colagenaza A – produsă de Clostridium
histolyticum care scindează colagenul.

32
 3.4. Liaze – clasa 4

3.4.1. Definire, denumire, exemple liaze

Liazele catalizează reacții de eliminare a unor grupări chimice din structura substratului, cu
formare de legături duble sau de structuri ciclice. Reacția, privită în sens invers, este o adiție a
unei grupări la o dublă legătură sau o condensare.
Denumirea sistemică: substrat grupare eliminată liaza.
Denumirile recomandate provin de la numele grupării eliminatedin structura substratului:
- decarboxilază (elimină CO2),
- aldolază (elimină o aldehidă),
- dehidratază (elimină apă).
Notă: atunci când reacția inversă de sinteză a unei legături este prioritară sau doar acest
sens este demonstrat, se utilizează denumirea de sintază.

Împărțirea în subclase se face în funcție de natura legăturii care se scindează:

a) 4.1 – scindează legătura C – C
b) 4.2 – scindează legătura C – O
c) 4.3 – scindează legătura C – N
d) 4.4 – scindează legătura C – S

Divizarea în sub-subclase se realizează în funcție de natura grupării eliminate.

Exemple de liaze:
a. Enzimele din sub-subclasa 4.1.1 – elimină o moleculă de CO2 de la nivelul substratului;
de exemplu: enzima 4.1.1.1, având denumirea recomandată piruvat decarboxilaza și
denumirea sistemică: 2-oxo-acid carboxilaza. Decarboxilarea anaerobă a piruvatului provenit
din glicoliză, reprezintă una dintre etapele finale ale fermentației alcoolice, când se formează
acetaldehidă și CO2; apoi, acetaldehida este hidrogenată la etanol prin acțiunea enzimei alcool
dehidrogenaza, cu NAD ca și coenzimă:

COO - Piruvat H
decarboxilaza Alcool DH
C O C O H2C – OH
- CO2
CH3 CH3 CH3
NADH NAD+
+ H+
Piruvat Acetaldehida Etanol

33
 b. Enzimele din sub-subclasa 4.1.2 – scindează legături C – C cu eliminarea unui
compus aldehidic din substrat; sunt denumite generic aldehid-liaze; de exemplu: enzima EC
4.1.2.13 are denumirea sistemică: fructozo-1,6-difosfat gliceraldehid-3-fosfat liaza, iar
denumirea recomandată (trivială) este: fructozo-difosfat aldolaza sau pe scurt aldolaza,
denumire atribuită după sensul invers al reacției; aldolaza catalizează reacția:

CH2 – O – PO32-
C=O O
CH2 – O – PO32-
HO – C – H Aldolaza C–H
+ C=O
H–C–H H – C – OH
CH2 – OH
H–C–H CH2 – O – PO32-
CH2 – O – PO32-

Fructozo 1,6-difosfat Gliceraldehid-3-fosfat Dihidroxi-acetonfosfat

c. Enzimele din subclasa 4.2 scindează legături C – O, ducând la formarea de duble

legături. Prima sub-subclasă 4.2.1 conține enzime numite hidroliaze și duc la eliminarea apei,
cum este de exemplu EC 4.2.1.2 denumită (trivial) fumarază sau având denumirea sistemică:
(S)-malat hidroliaza, care catalizează reacția:
COO - COO -
CH2 H–C
+ H2O
HO – C – H C–H

COO - COO -

S-malat Fumarat

3.5. Izomeraze – clasa 5

3.5.1. Definire, denumire, exemple izomeraze

Aceste enzime catalizează procese în urma cărora, au loc rearanjări în interiorul moleculei
substratului, care au ca rezultat modificări structurale sau geometrice. Denumirea sistemică
coincide de obicei, cu cea recomandată și este compusă din: substrat tipul izomerizării

34
izomerază. În funcție de tipul izomerizării, aceste enzime utilizează terminologii (denumiri)
consacrate (vulgare), astfel:
- mutazele – transferă intramolecular o grupare;
- racemazele – conduc la inversia singurului centru chiral al substratului;
- epimerazele – conduc la inversia unui centru chiral al substratului.
Împărțirea în subclase se face în funcție de tipul de izomerie, iar în sub-subclase se face în
funcție de natura substratului.

Exemple de izomeraze:
a. În subclasa 5.1 intră enzime care catalizează izomerizări la nivelul unor centre
asimetrice, fiind racemaze și epimeraze. Astfel, enzima EC 5.1.1.1 are numele alanin
racemaza; ea are ca și grupare prostetică piridoxal-fosfatul și catalizează reacția:

L-alanina D-alanina

b. Enzimele subclasei 5.2 induc modificări geometrice de tipul cis-trans; astefl enzima EC
5.2.1.1 sau maleat izomeraza, catalizează reacția:

COO - COO -
C–H H–C
C–H C–H
COO - COO -

Maleat Fumarat
cis trans

c. Enzimele subclasei 5.3 se mai numesc oxidoreductaze intramoleculare, deoarece

catalizează un proces prin care o parte a moleculei substratului se oxidează, concomitent cu

reducerea altei părți din moleculă. Enzimele din sub-subclasa 5.3.1 convertesc aldozele la

cetoze, fiind izomeraze ale glucidelor. Astfel, enzima 5.3.1.1, având denumirea recomandată

triozo-fosfat izomeraza și denumirea sistemică: gliceraldehid-3-fosfat-cetol izomeraza,

catalizează reacția:

O
CH2 – O – PO32-
C–H
C=O
H – C – OH
CH2 – OH
CH2 – O – PO32-
35
 Gliceraldehid-3-fosfat Dihidroxi-acetonfosfat

Enzimele din sub-subclasa 5.3.2 catalizează trecerea de la o grupare enol la o grupare cetol
(tautomeraze), iar cele din sub-subclasa 5.3.3 catalizează schimbarea poziției unei duble
legături dintre doi atomi de carbon.

3.6. Ligaze – clasa 6

3.6.1. Definire, denumire, exemple ligaze

Aceste enzime catalizează reacții de unire (de formare de legături covalente) dintre două
molecule A și B, cuplate cu hidroliza unei legături pirofosforice bogată în energie, din
structura ATP-ului sau a altui compus trifosfat macroergic, precum GTP; legătura nou
formată este și ea bogată în energie.

R1COOH ATP R1 COOH ATP

R2 NH2 R2 OH

R1CONHR2 ADP + P i R1COOR 2 AMP + P i

Scheme generale de actiune ale unor ligaze

Denumirea acestor enzime provine din limba latină (ligare- a lega, a lipi).
Reacţiile catalizate pot fi prezentate schematic astfel:
Ab + C → A–C + b
sau
Ab + cD → A–D + b + c
Reacţiile catalizate de aceste enzime sunt puternic endergonice.
Denumirea sistemică a acestor enzime cuprinde: denumire substrat 1: denumire substrat 2
ligaza (numele produsului rezultat în urma hidrolizei ATP-ului).
Împărțirea în subclase se face în funcție de tipul legăturii nou formate:
a) 6.1 – legătură formată tip C – O;

36
 b) 6.2 – legătură formată tip C – S;
c) 6.3 – legătură formată tip C – N, fiind singura subclasă subdivizată în sub-subclase.

Exemple de ligaze:
a. Subclasa 6.1.1 conține enzimele aminoacid – ARNt ligazele, care acilează ARN-ul de
transfer, fiind specifice fiecărui aminoacid și catalizează reacția generală de forma:

Aminoacid + ARNt + ATP Aminoacil – ARNt + AMP + Pi

b. Enzima succinat-CoA ligaza (EC 6.2.1.4) este o ligază care conduce la sinteza unui acil
derivat al CoA, utilizând hidroliza GTP ca sursă de energie:

COO -
COO -
CH2
CH2
+ CoA – SH + GTP CH2 + GDP + Pi
CH2
C ~ S – CoA
COO -
O

Succinat Succinil Coenzima A

Această enzimă mai are denumirea succinil-CoA sintetaza, care arată că are loc sinteza
unui compus. Comisia de Enzimologie a recomandat abandonarea terminologiei de
„sintetază”, deoarece apar confuzii cu enzima denumită „sintază”; sintetazele catalizează
reacții care au ca sursă de energie hidroliza unui nucleozid trifosfat, pe când sintetazele nu
catalizează astfel de reacții.

3.7. Forme moleculare multiple

Comisia de Enzimologie a definit termenul de „forme moleculare multiple” ca fiind
molecule proteice diferite, separabile electroforetic sau cromatografic, din aceeași sursă
biologică și care catalizează aceeași reacție. Acestea pot apărea în cadrul aceleiași specii,
aceluiași țesut sau în aceeași celulă. Prin studii enzimologice, s-a demonstrat că mai mult de
50% din enzime, prezintă forme moleculare multiple.
Mobilitatea electroforetică diferită a acestor forme, se datorează unei sarcini electrice
globale diferite, sau a unor diferențe de masă moleculară.
Apariția acestor forme se pot datora:
- fie unor factori genetici - în acest caz enzimele se numesc izozime sau izoenzime,
- fie pot fi datorate unor modificări post-translaționale.

37
 3.7.1. Izoenzimele (izozime)

Aceste enzime sunt forme moleculare multiple, cu un determinism genetic diferit; ele sunt
codificate de cel puțin două gene diferite, având secvențe în aminoacizi care sunt mai mult,
sau mai puțin diferite, putând avea în structura lor una sau mai multe subunități; de asemenea,
ele pot fi distribuite în compartimente celulare diferite, dar prezintă aceeași funcție catalitică.

Exemple de izoenzime:
a. Malat dehidrogenaza umană prezintă două izoenzime, codificate de două gene diferite:
- o genă pe cromozomul 2 – este forma citosolică,
- o altă genă pe cromozomul 7 – forma mitocondrială.
Existența celor două izoenzime asigură transportul oxaloacetatului și a NADH dintr-un
compartiment în altul, membrana mitocondrială fiind impermeabilă pentru acești metaboliți.
Astfel, oxaloacetatul din mitocondrie este redus la malat sub acțiunea formei mitocondriale,
iar acesta părăsește mitocondria cu ajutorul transportorului malat-α-cetoglutarat din
membrana internă ajungând în citosol, unde este reoxidat la oxaloacetat sub acțiunea formei
citosolice:
COO – COO -
b

C=O HO – C – H
+ NADH + H + + NAD +
CH2 CH2

COO - COO -

Oxaloacetat Malat

b. Enzima Lactat dehidrogenaza apare în țesuturile vertebratelor sub forma a cinci

izoenzime diferite, separabile prin electroforeză. Structura sa tetrameră este formată din două
tipuri de catene diferite structural, codificate de două gene diferite: catena M (muscle) și
catena H (heart). Cele cinci izoenzime diferă prin raportul între cele două tipuri de catene
asamblate necovalente: la nivelul mușchilor scheletici predomină catenele de tip M (M4), iar
la nivelul inimii predomină catena de tip H (H4); în alte țesuturi apar combinații ale celor două
catene: M3H, M2H2, MH3. Forma M4 favorizează reducerea rapidă a concentrațiilor mici de
piruvat la lactat, iar H4 oxidează rapid lactatul la piruvat.

38