Cataliza = fenomenul de accelerare al unei reactii chimice in prezenta unei substante numita

catalizator, care nu participa la reactia stoechiometrica globala. Concentratia catalizatorilor

ramane neschimbata in decursul reactiei, fiind in general mai mica decat concentratia
reactantilor.
Catalizatorul accelereaza numai reactia termodinamic posibila, masurand viteza reactiei directe
si inverse in egala masura, deoarece constanta de echilibru si reactia nu este afectata de
 k1 ; ↑→ 
prezenta catalizatorului  K  k1 k -1 ↑ 
 k -1 
O proprietate a catalizatorului este specificitatea, care variaza in limite foarte largi, astfel ca
exista catalizatori care catalizeaza mai multe reactii (ex: acizii si bazele care catalizeaza reactia
de hidroliza, esterificare, etc. si catalizatori care catalizeaza doar o singura reactie (enzimele),
numiti catalizatori specifici.
Catalizatorii pot fi: omogeni (aflati in aceeasi faza cu reactantii) sau heterogeni. Eexemple de
catalizatori: acizi, baze, ioni de metale tranzitionale si complecsii lor, catalizatori biologici
(enzime sau fermenti).

Cataliza omogena
Un exemplu de reactie care are loc in cataliza omogena este descompunerea apei oxigenate,
catalizata de ioni de H+.

H2O2 + 2H+ + 2 S2O3- = 2H2O+ S4O62-

Mecanism : H2O2 +I- H2O + IO-

IO- + I- + 2H+ H2O + I2

I2 + 2S2O32- S4O62- +2I- (I2 +2Na2S2O3 -> 2NaI +2Na+ + S4O6)


I 2H2O + S4O62-; reactia este catalizata de I-
Reactia totala: H2O2 + 2H+ + 2S2O32- 

C
Mecanismul pentru reactia catalizata R  P este urmatorul: (reactia succesiva cu
preechilibru)

k
R  C 1 X

R  C  X
k 1

k
X 2 P  C X= intermediar (cu viata scurta)

Viteza de reactie este data de ecuatia (1):

d[P] (1)
w  k 2 [X]
dt

d[X]
Aplicand MASS se obtine ecuatia (2):  0  k1 [R][C]  k 1 [X]  k2 [X]
dt
din care se obtine concentratia de intermediar [X] comform ecuatiei (3)

1
 k 1 [R ][C]
X (3)
k 1  k 2

Inlocuind (3) in (1) rezulta:

k 1  k 2  [R]  [C] k 1k 2 X
w  kc[R][C] (4) ; k C 
k 2  k 1 k 2  k1

Relatia (4) arata ca viteza (w) depinde si de concentratia catalizatorului[C].

Energiile de activare ale reactiei catalizate depind de valorile relative ale constantelor de viteza:

Daca k2>>k-1 relatia (4) devine : w= k1[R][C]. Expresia obtinuta arata ca w depinde de etapa
1(lenta), in acest caz intermediarul X se numeste intermediar van’t Hoff( k ≈ k1, E E1).

k1
Daca k2<<k-1 relatia (4) devine: w  k 2 [R ][C] . Expresia obtinuta arata ca w depinde de
k 1
etapa 2(lenta), in acest caz intermediarul X se numeste intermediar Arrhenius, E E2
Catalizatorul impune reactiei R P un mecanism diferit cuprinzand etape mai rapide (cu E de
activare mai mica) decat reactia necatalizata. De exemplu pentru reactia de descompunere
termica a oxidului de etilena:(C2H5)2O 2C2H4 + H2O energiile de activare pentru reactia
necatalizata (Ea,nc) si pentru reactia catalizata Ea,c sunt:

Ea,nc = 53.5 kcal

Ea,c(I2) = 36 kcal

In fig. 1.a) se observa diferenta intre energia de activare a reactiei necatalizate si energia de
activare a reactiei catalizate (ΔE= Ea,nc – Ea,c >0).
In fig. 1.b) este redat cazul in care k2>>k-1, X-intermediar van’t Hoff
In fig. 1.c)este un complex Arrhenius, k2<<k-1.

Fig.1.a Fig.1.b Fig.1.c

2
 Cataliza de oxido-reducere. Efect promotor

In aceste reactii catalizatorul este un ion de metale tranzitionale(cu valente variabile).

Exemple :

1.oxidarea acidului oxalic la CO2 cu apa de clor este catalizata de ionii de Fe2+:

-reactia directa : (C2O4)2-+(ClO)- +2H+ 2CO2+Cl- + H2O

C3  2  2

Bilantul electronilor schimbati in reactia redox este: e 2 C4 

Cl 2
1  e
 Cl1

Reactia catalizata: ClO- +2Fe2+ +2H+ 2Fe3+ +Cl- +H2O

Mecanismul reactiei catalizate este:

2Fe3+ +C2O42- 2Fe2+ +2CO2

ClO- + C2O42- +2H+ Cl- +2CO2

Bilantul electronilor schimbati in reactia redox este:


Cl 2
1  e
 Cl1

2 Fe2  2
 e
 2 Fe3 

2. Oxidarea acidului oxalic constituie o reactie clasica de manganometrie

2(Mn7+O2-)4- + 5C23+O42- + 16H+ 2Mn2+ + 8H2O + 10CO2 reactie autocatalizata de Mn2+


2 Mn 7 10
e 2 Mn2 



5 C32  10
e10 C4 


3. Oxidarea iodurilor cu disulfat de K

2
2I- +S2O82- Fe

 I2 +2SO42-
Reactia este catalizata de Fe2+. Ionii de Cu2+ sunt foarte putin active, dar daca se adauga odata
cu ionii de Fe2+ si ionii de Cu2+ se obtine un efect catalitic mai mare decat pentru Fe2+ singur,
se spune ca Cu2+ a avut rolul de promotor al catalizei cu Fe2+. Este posibil ca promotorul sa fie
de fapt un catalizator selectiv al descompunerii compusului intermediar X format cu
catalizatorul C, adica sa creasca constanta vitezei k2.

k
X 2  P+C

3
 Cataliza prin acizi si baze

Exista multe reactii chimice catalizate prin acizi sau baze sau prin amndoua. Se numesc
urmatoarele cazuri de cataliza:

1.Reactii in cataliza acida generala = reactii in care orice acid catalizeaza reactia.
2.Reactii in cataliza bazica generala = reactii in care orice baza catalizeaza reactia.
3.Reactii in cataliza bazica specifica =: reactii in care numai anumite baze catalizeaza reactia.
4.Reactii in cataliza acida specifica = reactii in care numai anumiti acizi catalizeaza reactia.
Exemplu de cataliza specifica acido-bazica este hidroliza esterilor care este catalizata cu ioni
H3O+ sau HO- dar nu cu alti acizi si/sau cu alte baze.
 
H O ,HO
RCOOR’ +H2O 3 RCOO- + R’OH

Viteza de reactive in mediu apos este data de relatia (5)

d[RCOOR' ]
w  {k0 +kH+[H+] +kHO-[HO-]}[RCOOR”] (5)
2dt

In relatia (5):k0= constanta de viteza a reactiei necatalizate (foarte mica); kH+ = constanta de
viteza a reactiei catalizate de H+; kHO- = constanta de viteza a reactiei catalizate de HO-.

In cazul general, pentru o reactie ce poate fi catalizata de H+ si HO- (halogenarea acetonei) sau
care poate avea loc si necatalizata (mutarotatia glucozei ) se scrie :

k= k0 +kH+ [H+] +kHO-[HO-]

Dar [H+][HO-] = Kw

k= k0 +kH+[H+] +kHO-
KW
[H] 
dk K w k HO
 k H  k HO  KW


 0 -> [H+]min =
d[H] [H ]2 kH


kH
pH min= -lg [H+]min = ½ lg
K w kHO 
Variatia lui k cu [H+]:

a) k0 este foarte mic in raport cu kH+ si kHO- (halogenarea acetonei):

k=kH+[H+] + kHO-[HO-]
La pH mic : [H+]>>[HO-]: k=kH+[H+]; lg k= lgkH+ - pH : relatie care reprezinta ecuatia unei
drepte cu panta -1.
La pH mare: [H+]<<[HO-]: k= kHO-[HO-]; lgk = log (kHO-kw)+pH : relatie care reprezinta ecuatia
unei drepte cu panta +1.
b) k0 nu poate fi neglijat fata de ceilalti termeni (mutarotatia glucozei)
c) Cand kH+ sau kHO- este foarte mic, una dintre ramuri poate lipsi
Exemple:
 Hidroliza esterului ortoacetic este catalizata de H+ (curba C1 -fig.2.b)
 Halogenarea nitroparafinelor este catalizata numai de HO-: (curba C2-fig.2.b)

4
 Fig.2 reprezinta dependenta constantei de viteza de pH pentru reactii catalizate in
mediu acid si bazic (fig.2.a) si reactii catalizate doar in mediu acid sau bazic(fig.2.b).

Fig.2.a) Fig.2.b)

In cazul catalizei generale prin acizi si baze se adauga termenii corespunzatori pentru
cataliza acida kHA[HA] si pentru cataliza bazica kA-[A-], A- fiind baza conjugata a acidului
HA.

k= k0 +kH+[H+]+kHO-[HO-] + kHA-[HA]+kA-[A-]

Cataliza enzimatica

Enzimele (fermentii) sunt substante macromoleculare (104<M<107), proteine ce catalizeaza

reactiile din organismele vii(oxidare, reducere, transfer de H+, hidroliza, etc.). Proteinele
constau intr-o aranjare ordonata a resturilor de amino-acizi. Pe suportul proteic sunt fixate
grupe prostetice (de natura amido-acidica) care au rol determinant in activitatea catalitica a
enzimei si care fiind legate puternic de proteina nu pot fi separate prin dializa.
Cataliza enzimatica este specifica. Unele enzime prezinta specificitate absoluta.
Ex: ureaza catalizeaza numai hidroliza ureei. Alte enzime au specificitate de grup. Multe enzime
prezinta specificitate stereospecifica. Ex: enzimele proteolitice catalizeaza numai hidroliza
peptidelor formate din aminoacizi in configuratia L (levogira).
La realizarea unei reactii enzimatice este necesar ca in sistem sa existe si o alta subst. numita
coenzima; ea are rol de substrat specializat. Ionii metalici Fe2+, Co2+, Cu2+ au un rol important
in proprietatile enzimelor.
Cinetica reactiei catalizate enzimatic este complexa, cu mai multe etape elementare, fiecare
implicand interactiuni complexe intre mai multe grupe functionale ale enzimei si substratului.
Preparatele enzimatice au numeroase utilizari:
-in industria chimica pentru obtinerea de biopolimeri (dextranul) a unor substante chimice (acid
gluconic, citric, oxalic) sau substante biologic active (vitamina C, vitamina B12);
- in industria textile pentru dezapretarea tesaturilor;
- in industria pielariei pentru indepartarea parului de pe piei;
- in industria alimentara pentru scindarea unor molecule (ex.: zaharoza in glucoza si fructoza;
lactoza in glucoza si galactoza);
- in industria lemnului pentru scindari ale sistemului enzimatic celulozolitic scindeaza
macromoleculele de celuloza punand in libertate β-d-glucoza. Astfel produsele bogate in

5
celuloza pot fi zaharificate si trecute la siropuri de glucoza care apoi sunt distruse rezultand
etanol si biomase.
Factori care pot influenta viteza reactiei enzimatice sunt: concentratia substratului, pH-ul,
temperature.

Influenta concentratiei

Viteza reactiei depinde la inceput liniar de concentratia substratului, pentru ca apoi sa devina
independent de aceasta asa cum se observa in figura 3.

w=k[E]

Fig.3.

Aceasta inseamna ca se trece la o cinetica de ordin 1 in raport cu substratul la o cinetica de

ordin 0 (pentru concentratii mari). Aacest mecanism a fost explicat de Michaelis- Menten.

Mecanismul Michaelis- Menten:

k
S  E 1  ES

S  E  ES
k 1
k
ES 2 E  P

E – enzima
S – substratul
P – produs de reactie

d[ES]
MASS :  0  k1 [S][E]  k 1 [ES]  K2 [ES]  0 Concentratia totala a enzimei
dt
[E]0 este egala cu concentratia enzimei libere [E] plus concentratia complexului [ES]:

[E]0 = [E] + [ES]

k1[S][E]0 – k1[S][ES] – k-1[ES]- k2[ES] = 0

[ES]  k1 [S][E]
k1 [S]  k 2  k 1

6
 w  k 2 [ES]  k1 k 2 [S][E]
k 1  k 2  k 2 [S]

w  k2
[S][E] k 1  k 2 ;
; KM 
K M  [S] k1
k2 [S ][E ]
Daca [S]<KM : w  se obtine o reactie cinetica de ordinul 1 in raport cu
KM
concentratia substratului.
Daca [S]>>KM : w=k2[E] rezulta o cinetica de ordin 0 in raport cu concentratia
substratului.
k 2 [E]0 [S] 1 KM [S]
w ;  
KM  [S] w k 2 [E]0 [S] k 2 [E]0 [S]
Valoarea KM si k2[E0] pot fi determinate din panta si ordonata la origine (fig.4. )

Fig.4.

Influenta pH-ului

Grupele acid-baza ale enzimelor se afla in anumite stari de ionizare, astfel ca activitatea lor
depinde de valoarea pH-ului mediului in care se petrece procesul biochimic. Cand pH-ul se
modifica, viteza reactiei catalizate enzimatic trece printr-un maxim numit pH optim (fig.5.)

k
E H2  k
b  EH a E

Fig.5.

7
 Influenta temperaturii

Viteza de reactie trece printr-un maxim cand temperature creste; aceasta se numeste
temperature optima, valoarea ei depinde de conditiile experientei.

w k1 k 2
[E]0 [S]
k 1  k 2

1
Daca k2>>k-1 : w=k1[E]0[S]; w  f   reprezentarea vitezei functie de temperatura va fi o
T
dreapta si Ea va corespunde lui k1;

Daca k2<<k-1 : w=K1k2[E]0[S]=k[E]0[S]; k 

k1 k 2 ; E =E +E –E , cele trei energii de activare
a 1 2 -1
k 1
corespund celor trei procese elementare, Ea fiind energia de activare a reactiei globale.