BIOCHIMIA

PROTEINELE:
STRUCTURA,
CLASIFICAREA,
ROLUL BIOLOGIC
 Obiectivele:
1.Rolul biochimiei n sistemul de instruire a
medicului
2. Proteinele, rolul lor biologic
3. AA, structura, principiile de clasificare
4. Teoria polipeptidic a structurii proteinei
Gradele de organizare ale moleculei
proteice:
a)structura primar i principiul descifrrii ei
b) Structura secundar
c) Structura teriar. Domeniile.
d) Structura cuaternar
5) Colagenul
6) Proteinele fixatoare de Ca
7) Clasificarea proteinelor
8)Peptide biologic active
 Biochimia:
pentru prima dat ca termen a fost
introdus in 1903 de ctre Carl
Neiberg.
bios - nseamn via
tiina despre structura i
transformarea substanelor
chimice n organism,
proceselor fizico-chimice care
stau la baza activitii vitale.
 Scopul biochimiei este studierea:
legturilor reciproce a substanelor i
funciilor acestora;
modificrilor compuilor chimici din
organismul viu;
modului de transformare a energiei n
sistemele vii;
mecanismelor de reglare ale
transformrilor chimice i ale proceselor
fizico-chimice n celule, esuturi i organe;
mecanismelor moleculare de transmitere a
informaiei genetice n organism.
 Deosebim:
Biochimia static - studieaz
structura chimic a materiei vii (P,
G; L; AN) i proprietile lor.
Biochimia dinamic studieaz
metabolismul P; G, L; AN i reglarea
hormonal sau enzimatic ale
proceselor metabolice n organism.
Biochimia funcional cerceteaz
procesele chimice ce stau la baza
diferitelor manifestri ale vitalitii.
 Rolul biochimiei n practica medical:
n domeniul practicii promoveaz progresul :
- cercetrilor medicale;
- diagnosticului clinic de laborator;
- al farmacologiei i farmaceuticii;
- al microbiologiei, virusologiei i imunologiei.
Studiaz:
-compoziia chimic a esuturilor i lichidelor
biologice n condiii fiziologice i patologice,
-corelaiile dintre modificrile metabolice ale
diferitor organe, esuturi i lichide biologice;
-dinamica indicilor metabolici n diverse stri
fiziologice (mbtrnire, efort fizic) i n
patologii
 Proteinele
protos - primul, de prima
importan
sunt substane organice azotate,
macromoleculare polimere,
monomerii crora sunt -
aminoacizii unii ntre ei prin
legturi peptidice
 Principalele caracteristici:
1. coninutul de azot destul de
constant (16% din masa uscat);
2. prezena permanent a AA;
3. legturile peptidice ntre AA;
4. masa molecular mare (4-5000
pn la milioane de Da);
5. organizarea structural complicat,
care determin proprietile fizico-
chimice, biologice ale proteinelor.
 Rolul biologic al proteinelor:
1. structural (colagenul, elastina,
keratina);
2. catalitic (amilaza, pepsina, LDH);
3. de recepie (receptorii hormonali);
4. contractil i locomotor (dinamic)
actina, miozina;
5. transport i depozitare (Hb
transport oxigenul, iar Mb l
depoziteaz n muchi; transferina
i feritina transport i depoziteaz
fierul n snge, ficat);
Rolul biologic al proteinelor:
6. reglator i hormonal - reglarea creterii i
diferenierii celulelor (insulina,
proteinele- represor);
7. imunologic: de protejare fa de corpi
strini, virui, bacterii (imunoglobuline);
8. homeostatic meninerea constantelor
sngelui (albuminele determin
presiunea oncotic cantitatea, volumul
lichidului n vasele sanguine);
9. de rezerv, trofic proteinele
alimentare.
 Aminoacizii (AA)
sunt derivaii acizilor carboxilici la
care un atom de H a fost substituit
de grupa aminic.
n funcie de poziia n care a avut
loc substituia destingem: , ,
20 de AA fundamentali proteinogeni
sunt AA i sunt de linia L.
 Principiile de clasificare a AA:

Dup structura R lateral (alifatici

aromatici; tio-; hidroxi; mono-
sau dicarboxilici)
n funcie de proprietile fizico-
chimice (acizi, bazici i neutri)
dup rolul biologic:
indespensabili, semi i
dispensabili
 Dup rolul biologic:
1. AA indispensabili - AA care
nu se sintetizeaz n celulele
organismului ( 8 AA: Val,
Leu, Ile; Liz, Met, Tre, Tri,
Fen i
2. AA semidispensabili - Arg,
His
3. AA dispensabili
 Gradele de organizare ale moleculei proteice

Structura:
primar secundar teriar cuaternara
Structura proteinelor
 Structura primar
succesiunea AA din
lanul polipeptidic,
determinat genetic.
este stabilizat de
legturile peptidice
covalente, care se
formeaz la interaciunea
grupei -carboxilice a
unui AA cu -
aminogrupa urmtorului
AA.
Fragment al structurii primare
 Proprietile legturii peptidice:
este o legtur covalent
coplanarea toi atomii
grupelor peptidice se afl
ntr-un singur plan
2 forme de rezonan
(ceto sau enol)
poziia trans a
substituienilor n raport cu
leg C-N
capacitatea de a forma
legturi de hidrogen (fiecare
gr. peptidic poate forma 2
legturi de hidrogen)
Legtura peptidic atipic este
format de grupa imino
a Pro sau Hyp
 Principiile de descifrare a succesiunii
AA-etapele:
hidroliza selectiv a proteinei (prin metodele
enzimatice (tripsina, chimotripsina, pepsina) sau
chimice (cu bromura cianidic))
identificarea succesiunii AA n fragmentele obinute
prin metoda Edman.
restabilirea structurii primare a proteinelor prin
suprapunerea diferitor segmente de peptide stablindu-se
astfel segmentele de coinciden (metoda amprentelor
digitale sau metoda hrilor de peptid
 Principiile de descifrare a AA N i C
terminal:
La determinarea AA N-terminal se
utilizeaz:
1. -metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)
2. - metoda Edmann (cu fenilizotiocianat)
3. -metoda cu dansyl
4. - metoda enzimatic (cu aminopeptidaza)
Determinarea AA C-terminal se efectueaz
prin:
1. metoda chimic cu hidrazina (metoda
Acabori)
2. metoda enzimatic (carboxipeptidaz)
3. folosind reductori: NaBH4 sau LiBH4
Metoda lui Sandger
Metoda lui Edman
 Metoda Edmann

Repetarea metodei: 30-40 AA

Metoda a fost automatizat
cu ajutorul secveniatorului
Edmann.
Metoda lui Acabori
 Orice dereglare a structurii
primare a proteinelor duce la
afectarea proprietii biologice.
Ex: - dac n poziia 6 a
lanului al Hb n loc
de Glu se include Val
Hb S care
devine mai nestabil,
mai ru fixeaz O2 ,
este insolubil i duce
la apariia anemiei cu
celule falciforme.
 Structura secundar
reprezint modul npachetarii catenei
polipeptidice ntr-o structur
ordonat, datorit formrii legturilor
de hidrogen ntre grupele peptidice
ale unei catene sau a catenelor
nvecinate.
 Dup configuraie structura
secundar se mparte n:
-spiral (Mb)
-structur (fibroina din mtase,
acvapurinele)
spirala de colagen
 Particularitile de baza ale -
spiralei:
1. Format de o singur caten
polipeptidic
2. orientat spre dreapta
3. posed simetrie elicoidal;
4. legturile de hidrogen se formeaz
ntre grupele peptidice ale 1i ale
celui de al 4 rest de AA;
5. radicalii laterali ai AA nu particip la
formarea -spiralei i snt dispui n
exterior.
 Particularitile de baza ale -
spiralei:
5. regularitatea i
identitatea spirelor:
h unei spire =0,54 nm
(5,4 A) i cuprinde 3,6
resturi de AA
(nlimea unui AA
este de 0,15 nm sau
1,5 A).
6. Periodicitatea
regularitii -spiralei
este egal cu 5 spire
sau cu 18 AA.
Lungimea unei
perioade este de 2,7
nm.
 Aminoacizii ce diminuieaz formarea
elicei:
Prezena:
prolinei (atomul de N nu are H i nu e capabil
s formeze legturi de hidrogen intracatenar se
formeaz o ndoire, o ncovoiere n lan)
radicalilor voluminoi (Val, Ile; Asn
confer o strngere steric a elicei)
Ser, Tre gr. OH pot forma puni de H pot
servi ca factori destabilizatori
Glu, Liz, His, Arg apar fore electrostatice
de respingere sau atragere
 -structur
are configuraia curbat, care se
formeaz cu ajutorul legturilor de
hidrogen intercatenare n limit unor
sectoare a aceluiai lan polipeptidic
sau a lanurilor alturate. Aceast
structur se mai numete structur n
straturi pliate.
 -structur poate fi de
2 tipuri:
1. cross form
particip un singur lan
2. -structur complet
particip 2 sau mai
multe catene, care
poate fi:
paralel (N-terminaiile
catenelor polipeptidice
sunt ndreptate n
aceeai direcie)
antiparalel (N-
terminaiile snt
ndreptate n diferite
direcii).
 Deosebirile de alfa spiral :
are form plat
distana ntre 2 resturi de AA este de 3,5
A
punile de H sunt intercatenare dar nu
intracatenare ca la spiral
radicalii AA se orienteaz n ambele pri
ale structurii beta
Met, Val, Ile favorizeaz formarea
structurii plisate, Lys, Ser, Asp - o
destabilizeaz
 Structura teriar
reprezint modul de mpachetare a
lanului polipeptidic n spaiu
tridimensional.
proteinele se mpart n globulare
(Mb) i fibrilare (cheratina, fibrina,
miozina,elastina)
se formeaz datorit interaciunii
dintre radicalii AA situai la distanta.
Formele fibrilar i globular ale
structurii teriare a proteinelor
catalase keratin

collagen
 Legturile ce stabilizeaz
structura teriar:
Legturile covalente:
- disulfidice,
- esterice,
- pseudopeptidice.

II. Necovalente, slabe

- de hidrogen,
- hidrofobe,
- ionice,
- -forele Van der Waals
 Anume organizarea n structur
tridimensional confer proteinelor
activitate biologic.
Radicalii AA, care posed rotaie liber
interacioneaz, catena ciudat se
curbeaz n diferite locuri.
Radicalii hidrofobi evitnd apa se
concentreaz n interior pe cnd
grupele hidrofile se situeaz la
suprafaa moleculei i interacioneaz
cu apa, de aceia molecula gigant de
protein se dizolv bine n ap.
 n procesul stabilirii structurii teriare
se formeaz centrele de legtur
(active) unde se leag o anumit
substan numit la general ligand.
Ligandul este steric i electrostatic
complementar CA (de ex. substratul cu
centrul activ al enzimei respective).
 Structura domenic

Un domeniiu al unei proteine

multedomeniale corespunde unei poriuni
continue n structura primar a lanului
polipeptidic care este mpachetat ntr-o
entitate funcional i are o organizare
proprie secundar i teriar.
 Domenii:
reprezint regiuni
compacte, rigide cu
organizarea teriar ,
separate ntre ele de
segmente mai puin
rigide care permit
micarea unui domeniu
n raport cu altul.
- sunt responsabili de
anumite funcii
- cu structuri i proprieti
similare sunt prezente n
diferite proteine cu roluri
asemntoare.
- Ex:domeniul de legare a
hemului n molecula Mb,
Hb,citocromilor
 Foldingul
Dup ce corespunztor ARNm pe ribozomi se sintetizeaz
proteinele, ele se impacheteaz n structura secundar
deteminat de cea primar apoi
se asambleaz n
una din miile de variante posibile n
structura tertiar.
Aa dar: doar o singur conformaie pe care
o poate lua proteina este asociat cu funcie
biologic.
 Moleculele chaperon (noiune)
- Reprezint o familie de proteine care
direcioneaz asamblarea proteinei spre
unica configuraie biologic activ
- mai sunt definite ca proteine de oc termic
 Moleculele
Dup
chaperon
origine se mpart n 2 grupe: (clasificare)
- I (CPN60, de asemenea, cunoscut sub numele de
HSP60 sau GroEL, gasite in bacterii, mitocondrii si
plastide)
-II (CCT, Tric sau thermosome, gsite n citoplasma
eucariotelor.
Dup masa molecular se mpart n:

HSP60,70,90...:
Printre aceeste proteine sunt i unele cu activitate
enzimatic:
-Protein disulfide isomerase (PDI),

Peptidyl prolyl cis-trans-isomerase (PPI),

 Chaperoninele:mecanism de aciune
-creaz un spaiu nchis unde are loc
asamblarea primar
- urtilizeaza energia scindrii ATP-
ului
 Asamblarea incorect a proteinelor n structura
tridimensional duce la formare de proteine:

- toxice (prioni)-encefalopatia spongioas la bovine, boala Creutzfeldt-

Jaco.

- inactive, care se acumuleaz sub form de

amelod amiloidoze (boala Alzeimer, diferite cardiopatii i
polineuropatii)

- care se scindeaz rapid - egal cu insuficiena

unor proteine.
 Strucutra cuaternar
aranjarea spaial ntr-o molecul unic a
mai multor catene polipeptidice
Proteina integr reprezint oligomerul i
posed structur cuaternar.
Fiecare lan n parte e numit protomer sau
subunitate.
Activitate biologic posed doar molecula
integr, protomerii separai sunt inactivi.
Ex.: CK (2); Hb (4); LDH (4); GDH (6)
molecula hemoglobinei const din 4
protomeri
 Legturile ce determin i
stabilizeaz structura cuaternar:
legturile necovalente (de hidrogen,
forele Van der Waals, electrostatice, fore
hidrofobe etc.). Ct privete legturile
covalente (disulfidice, pseudopeptidice),
ele deasemenea stabilizeaz aceste
structurii, ns nu determin formarea lor.
Asamblarea protomerilor n structura
cuaternar se realizeaz ntre suprafeele
de contact complementare.
Interaciunile prin suprafee
complementare prezint fenomenul de
cooperare- primele interaciuni favorizeaz
formarea celorlalte
 Colagenul
cea mai rspndita protein din
organism (30-35% din cantitatea
total de proteine).
este o protein extracelular,
fibrilar, componenta major a
esutului conjuctiv i osos.
Rolul:
1. n esutul conjuctiv ea ofer
rezisten,
2. n cel osos constituie carcasa organic
a mineralizrii.
 Particulariti structurale:
1. Fiecare al treilea AA din caten este
prezentat prin glicin (30%)
2. Fiecare al patrulea - prin Pro i
hidroxiPro (25%)
3. Conine 10% Ala
4. Conine hidroxilizin
5. Coninut redus de Tyr, absena Trp i Cys
Se deosebesc 3 tipuri de lanuri peptidice: 1, 2, 3.
1 prezint 5 subtipuri:: 1I, 1II, 1III, 1IV, V.
Prin combinarea lor se formeaz diverse tipuri de
colagen.
 Particularitile structurii colagenului (I)

I. Particularitile structurii
primare:
prezint o caten polipeptidic curbat
alctuit din circa 1000 AA.
succesiune repetitiv (Gli-X-
Y)n, unde X i Y sunt n
majoritatea cazurilor Pro i Hyp
un numr mare de legturi
peptidice atipice, formate de
grupa imino a Pro i Hyp
II. Particularitile structurii secundare:

-spirala colagenic (alfa spiral cu

simetrie elicoidal nu se poate forma din
cauza Pro, OH-Pro i Gly)
stabilizat de interaciuni sterice
ntre inelele Pro i Hyp
rsucit spre stnga

mai lax dect -spirala clasic: 1

spir 3,3 resturi de AA
Particularitile structurii colagenului (III)
nu posed structur teriar tipic
3 alfa catene spiralate, rsucite
mpreun sub forma unei spirale
comune formeaz tropocolagenul
Tropocolagenul - unitatea
structural a colagenului
este stabilizat de legturi de
hidrogen ntre grupele peptidice
din diferite catene
 Colagenul:
.
 Colagenul:
Structura cuaternar: aezarea
subunitilor de tropocolagen
sub form de trepte, fiecare
molecul fiind deplasat cu
din lungime fa de moleculele
vecine.
Monomerii sunt legai stabil prin
legturi covalente ncruciate
inter i intramoleculare, care le
confer microfibrilelor rezisten
mecanic. Prin asocierea
microfibrilelor se formeaz
fibrilele, iar din ele - fibra de
colagen.
Colagenul este proteina care
activ fixeaz ionii de Ca2+.
Organizarea structural a colagenului
CLASIFICAREA PROTEINELOR
SIMPLE
CONJUGATE
 Proteinele simple (holoproteine)
Histonele
localizate n nucleu,

conin AA bazici pn la 30% (Arg, Liz).

au sarcina pozitiv,

sunt legate electrostatic cu AN.

Rolul: reglarea metabolic a activitii

genomului, funcie structural
 Albuminele
- principalele P plasmatice.
Albuminele:
1. mas molecular mic,

2. PI 4,7,

3. sarcin negativ,

4. solubile n ap.

Rolul: determin presiunea oncotic,

particip la transportul substanelor.

 Proteinele conjugate
(heteroproteine, Proteide):
1. Nucleoproteine
2. Cromoproteine
3. Fosfoproteine
4. Lipoproteine
5. Metaloproteine
6. Glicoproteine
 Nucleoproteinele
compuse din proteine i acizi
nucleici.
Ex.: cromatina; ribosomul
Componena proteic o alctuiesc
histonele, bogate n Arg i Liz.
Rol: stocarea, transmiterea i
exprimarea informaiei genetice,
biosinteza proteinelor, diviziunea
celular.
 Cromoproteinele compuse din
protein i partea neproteic
colorat.
Reprezentanii: hemoproteidele (MB;
Hb), sistemul de citocromi,
catalaza, peroxidaza, clorofila.
Rolul:

1. particip n fotosintez

2. transportul oxigenului i CO2

3. reaciile de oxido-reducere

4. senzaiile de lumin i culoare

 MIOGLOBINA i Hb
STRUCTUR:
Mb - alctuit dintr-un singur lan
polipeptidic (153 AA) de care este
legat hemul prin legturi necovalente.
Are form globular (77%- alfa helix
nfurat spre dreapta; 23%-
structur nehelicoidal, unde
predomin Pro).
Rolul: fixeaz n mod reversibil O2 din
muchi (l preia de la Hb i l cedeaz
MC musculare)
 STRUCTUR:
Hb: format din 4 lanuri
polipeptidice: 2 alfa formate fiecare
din 141 AA i 2 beta formate fiecare
din 146 AA. Fiecare lan polipeptidic
este legat de un hem.
Rolul:
Transportul oxigenului
ca sistem tampon
 Hemul este alctuit din 4 nuclee
piroloce unite prin puni metinice, n
centru Fe 2+
 Structura hemului
4 inele pirolice
+Fe +puni
metinice (, ,
, )
4 radicali metil
2 vinil
2 resturi de a
propionic
 Mb and Hb

Mb monomeric protein
Hb heterotetramer (22)

myoglobin

hemoglobin
 O molecul de Hb accept 4 molecule de O2 dup
mecanismul cooperativ (ce nseamn c alipirea
primei molecule de O2 este mai lent dect a
celorlalte i adiionarea ei mrete gradul de
fixare a celorlalte molecule de O2.
Locul fixrii este fierul hemoglobinei (n locul
histidinei distale); fierul n oxihemoglobin
rmne cu gradul de oxidare +2.
Oxygen Binding Curves
 Fosfoproteinele: proteine +
acidul fosforic (legate prin legturi
esterice- de hidroxiaminoacizi Ser,
Tre ) : glicogen fosforilaza
Reprezentani: glicogen fosforilaza;
cazeinogenul (proteina laptelui), vitelina,
vitelenina (din glbenuul de ou), ihtulina
(din icre de pete).
Rolul:

- servesc ca material energetic, plastic n

porocesul de embriogenez i cretere
postnatal
- alimentar
 Lipoproteine - proteine + lipide
(fosfolipide, acizi grai liberi, colesterol)
Rolul:
1. Reprezint constituieni structurali ai celulelor
2. intervin n permeabilitatea biomembranelor
3. particip la transportul prin snge i limf a
unor substane liposolubile (vitaminelor
liposolubile A, D, E, K, unor hormoni,
medicamente)
4. furnizeaz energia
n plasma sanguin lipoproteinele se difereniaz n 4 fraciuni
pe baza densitii lor:
1. - chilomicronii (d mai mic ca 0,95)
2. - cu densitate foarte mic (VLDL) (d mai mic ca 1,006)
3. - cu densitate mic (LDL) (d mai mic ca 1,065)
4. - cu densitate mare (HDL) (d mai mic ca 1,2)
 Glicoproteinele proteine + glucidic
(glucozamin, galactozamin, a. hialuronic,
glucozaminglicani)
Rolul:
1. Receptori
2. sunt constituieni plastici ai celulei, intr n
componena membranelor biologice
3. au rol de protecie a mucoaselor
gastrointestinale, ale aparatului respirator i
urogenital fa de aciunea enzimelor
proteolitice, a unor compui chimici sau ageni
mecanici
4. sunt inhibitori ai aglutinrii hematiilor
5. sunt componente specifice de grup sanguin
6. particip n reaciile imunologice
 Metaloproteine: protein +metal (Fe, Cu,
Zn, Mg)

Feritina conine Fe, localizat n ficat,

constituie rezerva, depozitul de Fe din
organism
Transferina conine Fe, Cu i Zn, se afl n
plasma sanguin, transport Fe n oprganism
Ceruloplasmina conine Cu, se afl n plasma
sanguin, transportor al Cu n organism i
aciune oxidazic asupra vitaminei C.
 Proteinele fixatoare de Ca
sunt proteine ce posed afinitate major de
legare a ionilor de Ca.
conin resturi de carboxiglutamat de care se
fixeaz ionii de Ca.
carboxiglutamatul se formeaz din Glu sub
aciunea enzimei, care ca coenzim are vitamina
K.
Exemple:
1. calmodulina o protein mic ce posed patru
locusuri de fixare pentru ionii de Ca
2. factorii coagulrii sngelui(II,VII,IX, X)
3. fosfolipaza C
4. Colagenul
5. Ca-ATP-aza
 Peptidele active:
Renin/Angiotensina
Peptidele natriuretice
Leptina
Endotelinele
 Peptidele active:
Endotelinele o familie de peptide noi cu
activitate biologic activ deosebit.
ET- sunt cei mai efectivi factori vasoactivi.
Clasificare: deosebim ET1, ET2, ET3
(izoforme).
Deosebirile ntre ele:
1. sunt codificate de gene diferite
2. sunt expresate n mod diferit n esut vascular.
3. ET-1 i ET2 sunt vasoconstrictori puternici
Structur: ET1 un peptid biciclic format din 21
aminoacizi.
 Rolul:
1. regleaz tonusul vaselor
2. particip n patogenia HTA eseniale
3. ET-1 i ET-3 posed efecte neurologice
(n esutul nervos intensific sinteza
fosfoinozitolfosfatului), provoac
modificri n reaciile de comportare, efect
central cardiorespirator.
4. regleaz starea funcional a endoteliului,
stratului intim arterial i venos din diferite
vase
 Endotelinele
Aciune: 2 tipuri de receptori: ET-A i ET-B
situai nu numai n endoteliul vaselor ci i n
rinichi, plmni, suprarenale, esut nervos.
ET-A receptorii + G protein - mediaz
constricia vaselor.
ET-B receptorii - fosfolipazei C i A2 -
majorarea nivelului de Ca intracelular
prostaciclinei i/sau tromboxanului A2 att
constricia ct i dilatarea vaselor.
 Peptidele natriuretice

Familia pepidelor natriuretice include:

1. peptidul natriuretic atrial (ANP),
2. peptidul natriuretic de tip B (BNP)
3. peptidul natriuretic de tip C.
Fiecare peptid este codat de gene diferite
 SINTEZA:
Primar se sintetizeaz sub form de
precursori, ce sunt clivate n fragmente de
dimensiuni diferite
i produc efectul biologic prin legarea de
receptori specifici din sistemul cardiovascular,
rinichi, i SNC .
 Aciuni fiziologice:
vasodilataie i efect hipotensor,
producerea de natriurez i diurez,
inhibarea sistemului nervos simpatic,
facilitarea de interaciuni complexe cu
sistemul neurohormonal (incluznd sistemul
renin-angiotensin-aldosteron, endoteline ,
cytokine i vasopresin)
inhibarea mecanismelor fiziopatologice
responsabile de hipertrofia i remodelarea
ventricular i vascular,
efecte benefice asupra disfunciei endoteliale
(secundar proceselor de ateroscleroz,
incluznd acoperirea fisurilor de stres i
reglarea coagulrii i a fibrinolizei, precum i
inhibiia activrii plachetelor sanguine).
 a. ANP
1. este produs predominant n atriile cardiace
2. nivelele sanguine sunt ridicate la pacienii cu volum
intravascular ridicat i insuficien cardiac congestiv.
b. BNP
1. la oameni prezint o concentraie mai mare n cord
(mai ales ventriculi), dect n creier.
2. BNP este sintetizat ca rspuns la stresul ventricular i
creterea presiunii intraventriculare.
Att ANP ct i BNP:
1. vasodilataie
2. reduc tonusul nervos simpatic
3. induc natriurez prin aciunea asupra vaselor renale
i tubulilor renali.
c. CNP
1. este distribuit predominant n SNC, rinichi i celulele
endoteliale.
2. are proprieti vasodilatatorii i de inhibiie a factorilor de
cretere.