Proiect

Colagenul

Materia : Biologie Celular

Profesor coordonator : Frcanu Ileana
Studeni : Mitran Corina Mihaela
Stoian Ana
Truc Alina
Facultatea de Chimie Bucureti , Secia BTH , anul III , 2

 Ne ntrebm ce au n comun : ligamentele care unesc

dou oase i pe care la in mpreun, oasele i muchiul
scheletic, tendoanele care leag muchii de oase i
esutul conjunctiv ce face pielea s fie ferm i elastic. Ei
bine toate acestea au n conum un element minune
dac l putem numi aa i anume COLAGENUL .
Etimologia colagenului deriv de la substantivul kola
care nseamn lipici i dup cum i spune i numele a fost
folosit de ctre corpul uman ct i cel animal n acest
scop. Colagenul are o putere elastic impresionant i
este cel mai important element ce se gsete n piele i
oase , tendoane, cartilagii i ligamente. El reprezint
cadrul matricei extracelulare a pielii, oaselor i
cartilagiilor. Colagenul este una dintre proteinele
structural fibroase ale crei funcii sunt diferite de cele
ale proteinelor globulare , cum ar fi enzimele.

Concentraia colagenului,elastinei i proteoglicanilor

polianionici din unele organe (g/100g esut uscat)

Organ

Colagen

Elastin

Proteoglicani
anionici

Oase(demineralizate)

88

0,8

Oase(n totalitate)

22,8

0,2

Tendonul lui Achile

86

4,4

0,5

Piele

71,9

0,6

Cornee

68,1

4,5

Cartilaj

46-64

20,4-37,1

Ligament

17

74

Aort

12,24

30-57

5,9

Plmn

10

3-7

Ficat

3,9

0,16-0,30

 Aa cum am menionat anterior colagenul confer

organismului rezisten i integritate structural,
totodat , colagenul este unicul constituent ce prezint
rezisten la traciune pentru organismele superioare.

Dintre cele 25 de tipuri de colagen care exist 15

dintre ele sunt mai cunoscute i doar 4 ( primele
patru) sunt cele mai rspndite.
Colagenul de tip I este cel mai abundant n organism i
poate fi gasit n oase, tendoane, ligament , piele, albul
ochilor i alte esuturi, fiind abundant i n esuturile
cicatriciale .
Tipul II de colagen se afl situate n cartilagii, cel de-al
III lea tip este localizat n oase , mduv i limfa
esuturilor ce se caracterizeaz de o cretere rapid.
Cel de-al IV lea tip este reprezentat de colagenuldim
membrane capilarelor.

Colagen Tipul I si II

 Cu mult timp n urm , pe baza unor studii

efectuate n acea period se ajunsese la concluzia
c n organism colagenul ce s-a format pe
parcursul dezvoltrii ramne acelai pentru to
parcursul vieii. Aceste teorii susineau c pentru
colagen nu ar exista o stare termodinamic de
rennoire aa cum ar fi existat pentru alte protein
existente n organism. O avalan de noi cercetri ,
cercetri n care s-a folosit aparatur de o calitate
superioar i cu rezultate mult mai clare. Din
aceste cercetri s-a putut observa c n diverse
procese normale precum i patologice , colagenul
este supus unor procese metabolice de biosintez
sau degradative. Aceste procese implicndu-se n
metabolismul general al colagenului.

Biosinteza colagenului este astzi un process foarte

cunoscut. Procesul presupune parcurgerea a etape
ce se nlnuiesc ntr-o form bine ordonat i
permite trecerea de la aminoacizii liberi la fibra de
colagen.
Etapele acestui process sunt :
Asamblarea aminoacizilor
Hidroxilarea unor resturi de prolin(prolil) i de lizin ( lizil )
Formarea helixului
Glicolizarea
Expulzarea din celul
Transportul la fibrila n cretere
Transformarea procolagenului n colagen
Formarea aldehidelor
Formarea fibrilei
Stabilirea legturilor ncruci

 Procesul de asamblarea al aminoacizilor decurge rapid;200

aminoacizi/minut.Aceasta nseamn c biosinteza unei
catene de 1000-1100 aminoacizi are loc n 5-6minute.
Lanurile polipeptidice rezultate iau conformaia elicei i de
aceea, se numesc lanuri . Deoarece secvenele de
aminoacizi i hidroxilrile la nivelul la nivelul resturilor
prolil sau lizil nu sunt identice n toate lanurile
polipeptidice,se constitue-n genere-dou feluri de lanuri
numite respectiv-lanuri 1 (cu variantele I,II,III,IV) i lanuri
2.Acestea sunt totui omoloage fiind formate din circa
1050 resturi de aminoacizi i avnd n multe poziii
secvene identice. Lanurile au masa de 90-95 kdaltoni.
n organismele superioare (specii de vertebrate evoluate)
s-au evideniat - pn n prezent 11 tipuri de colagen i
nu este exclus s se mai descopere n alte tipuri.

 Din cele 11 tipuri distincte de colagen,cele mai rspndite n

organismele superioare sunt primele patru tipuri .n form
restrns,compoziia lor molecular care exprim natura
lanurilor constitutive se scrie adesea n felul urmtor:

I[2 1 (I), 2 (I)]; II[3 1 (II)]; III[3 1 (III)]; IV[2 1 (IV),

2 (IV)].
Este de remarcat faptul c lanurile din constituia oricrui tip
de colagen se deosebesc de lanurile din alte proteine
deoarece au pasulmult mai mare (9,3);deci sunt mai ntinse.
Distana dintre doi aminoacizi msurat n lungimea elicei este
de 3,3fa de 1,4 din lanurile obinuite .Aceast dispunere
spaial este impus de numeroasele resturi de prolin aflate n
lan .ntr-adevr ,heterociclurile de prolin stnjenesc formarea
unei elice mai strnse (cu pasul mai mic). Asocierea a trei
lanuri (31 sau 21 i 12 ) i mpletirea lor , unul asupra
altuia , tot n form helicoidal au ca rezultat formarea unei elice
triple cu pasul de ~28 .n ansamblu ,aceasta este structura
unitii de baz a colagenului ,numit tropocolagen .

Tripla elice a tropocolagenului

n spaiul extracelular procolagenul pierde unele resturi

peptidice , nempletite ,de la captul N-terminal al lanurilor
care cuprind poriuni cu 20 resturi de aminoacizi
(telopeptide). ndeprtarea acestor resturi de aminoacizi
are loc sub aciunea hidrolizant a procolagen peptidazei .

Unirea entitii dizaharidice cu grupul hidroxil

al restului de hidroxilizin din catena
polipeptidic a procolagenului

Transformarea procolagenului n tropocolagen

 Dup cum se observ ,odat cu ndeprtarea celor trei peptide

N-terminale (fiecare avnd masa de aproximativ 15kD), se
ndeprteaz i trei peptide de la capetele C-terminale (fiecare
cu masa de aproximativ 30kD). Regiunile C-terminale ale celor
trei lanuri cuprind legturi disulfidice intercatenare. Ulterior ,
moleculele de tropocolagen rezultate se autoasambleaz n
microfibrile care se dispun paralel , fiind stabilizate prin legturi
covalente , ncuciate.
Formarea legturilor ncruciare din microfibrile necesit
parcurgerea urmtoarelor 4 categorii de procese extracelulare :
oxidarea unor resturi de lizin i hidroxilizin la aldehidele
corespunztoare (alizin i hidroxializin ) sub aciunea enzimei numit
colagen-lizin oxidaza care este inactiv fa de aminoacii respectivi
cnd se afl n stare liber;
condensarea aldehidelor formate cu resturi de lizin conducnd la
bazele Schiff corespunztoare;
condensri (aldolic i crotonic) a dou resturi de aldehid;
condensarea, de tip crotonic, aldehidei cu resturi de histidin

 Datorit acestor legturi ncruciate inter- i

intramoleculare, fibrilele de colagen capt o mare
rezisten mecanic. Este de remarcat c odat cu
naintarea n vrst numrul legturilor ncruciate
crete. Pe de alt parte, diversele tipuri de colagen se
deosebesc ntre ele i prin numrul legturilor ncruciate
precum i prin grosimea fibrelor. Astfel, colagenul de tip I
este constituit din fibre mai groase care au un coninut
mai redus de hidroxilizin i glucide.
Mai multe microfibrile de colagen, vizibile numai la
microscopul electronic, se asociaz constituind fibrele de
colagen, vizibile la microscopul optic. n fond, din punct
de vedere al compoziiei i structurii sale, fibrila de
colagen este produsul final al unei agregri proprii bine
cunoscute i controlate de aminoacizi dispui n
anumite secvene.

 Este de remarcat c dei biosinteza colagenului decurge n

acelai fel n toate esuturile (parcurgndu-se cele 10 etape
menionate anterior), microfibrilele rezultate se se dispun n
mod deosebit n diverse organe. Astfel, n tendoane
formaiunile fibrilare (microfibrile, fibrile) sunt dispuse n
mnunchiuri paralele; n piele microfibrilele sunt orientate
ntr-un acelai plan iar n cartilaje ele sunt asociate cu
proteoglicani, astfel nct nu se mai pot recunoate
microfibrilele individuale.
O alt deosebire important n cazul colagenului din diverse
organe sau esuturi se refer la diametrul microfibrilelor: el
este de 150-250 n cartilaje, 300 n cornee, 600 n
piele i 300-1200 n tendoane. De asemenea, odat cu
naintarea n vrst, diametrul microfibrilelor de colagen din
diverse esuturi crete apreciabil, putnd ajunge pn la
valoarea maxim de 2000 .

Va multumim
pentru
atentia
acordata !