Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
ASPECTE INTRODUCTIVE
1.1. Schema generală de operaţii
pentru obţinerea pâinii
Recepţie
Depozitare
Pregătire
Dozare
Preparare aluat (frământare, fermentare, re-frământare)
Răcire
Ambalare
Depozitare
Livrare
a) Structura fabricii de pâine – vedere generală
•
b) Zona de aprovizionare şi depozitare a materiilor
prime şi auxiliare
c) Zona de amestecare
d) Zona de preparare a aluatului
e) Zona de divizare, modelare, fermentare
f) Zona de coacere
g) Zona de congelare (opţională)
h) Zona de depozitare şi livrare
i) Zona de igienizare a lăzilor
j) Zona de producere a utilităţilor
1.2. Materii prime şi auxiliare
Făină
Apă materii prime
Drojdie
Sare
Ouă
Grăsimi materii auxiliare
Îndulcitori
Amelioratori
Roluri:
extracţie mică
Endosperm
Germene
de grâu
Tărâţe
extracţie mare
particule de proteină (interstiţială): fragmente ale matricei
proteice a celulelor de endosperm cu dimensiuni care nu
depăşesc 20µm; proporţia lor în făină este de aproximativ
5-8%;
1. PROTEINE
2. GLUCIDE
3. LIPIDE
4. SUBSTANŢE MINERALE
5. VITAMINE
6. ENZIME
I.1.1. PROTEINELE
Repartiţie
bobul întreg 12-14%
Rol fiziologic
Ligolina şi purutonina
6. Inhibitorii de enzime
8. Aminoacizii liberi
Formate din
- prolamine: reprezentant gliadina
- 8% aminoacizi ionizabili
In structura secundară, lanţurile polipetidice ale
proteinelor glutenice au grad redus de spiralare, cea mai
mare parte a lor fiind nespiralată, datorită conţinutului
ridicat de prolină a cărui atom de azot din nucleul
pirolidinic împiedică rotaţie liberă a legăturilor peptidice.
Structura terţiară este cauzată de respingerile
dintre diferitele grupări grefate Legături
van der Waals
pe lanţul polipetidic. Au loc
rearanjări spaţiale, cu formarea
Lanţ polipetidic
unor “buzunare” cu rol esenţial
Legături
în funcţionarea enzimelor de H
Punţi
di-sulfidice
Legătură ionică
Structura cuaternară: lanţul polipetidic este răsucit foarte
compact, asigurând moleculei o formă globulară. In
această structură, cea mai mare parte a aminoacizilor
hidrofobi sunt orientaţi spre interior şi interacţionează
permanent între ei, asigurând menţinerea formei
globulare. Resturile de aminoacizi hidrofili se găsesc la
exteriorul moleculei. Ceilalţi aminoacizi se aşează între
aminoacizii hidrofili şi hidrofobi şi generează la rândul lor
legături intramoleculare.
Structura primară
Structura secundară
Structura terţiară
Legături de H
Buzunar cu H2O
liberă
Legături de H
Punţi di-sulfidice
Modificarea structurii proteinelor:
Denaturare (încălzire - coacere): pierderea structurilor 3D
şi a funcţiunii lor