Sunteți pe pagina 1din 89

Alcatuirea sangelui

Alcatuirea sangelui

Componentele sangelui : -plasma


-globule rosii
-globule albe
-trombocite
1)Plasma este alcatuita din :- apa(90 %)
- substante organice
- substante anorganice
- produsi toxici
- vitamine
- hormoni
- FIBRINOGEN(cu rol in coagularea sangelui)
2)Globulele rosii (hematii)
- sunt celule mici fara nucleu
- 4-5milioane/mm de sange
- numarul lor se mentine constant datorita activitatii maduvei rosii a oaselor unde ele se
formeaza
- traiesc 100-120 de zile
- in maduva rosie au nucleu insa inainte de a intra in vasele de sange isi pierd nucleul si se
incarca cu hemoglobina (contine fier) cu rol in transportul:- oxigenului oxihemoglobina
- dioxidului de carbon carbohemoglobina.
3)Globulele albe(LEUCOCITE)
- 6000-8000/ mm de sange
- celule mari cu nucleu
- se formeaza in maduva rosie si ganglioni limfatici
1

- apara organismul de infectii eliberand ANTICORPI


- apararea organismului impotriva microbilor poarta numele de IMUNITATE(rezistenta).
4)Trombocitele :- au proprietatea de a se grupa cand vin in contact cu o suprafata aspra
- in hemoragie fibrinogenul se transforma in fibrina care formeaza o retea in ochiurile careia
se retin globulele.
Astfel se formeaza cheagul (dop de fibrina ) ce astupa vasul de sange.
Doros Andrada, Clasa a VII- a A

ALCATUIREA SANGELUI
ALCATUIREA SANGELUI
-plasma
-globule albe
-globule rosii
-trombocite
PLASMA
Este alcatuita din apa (90%), substante organice (proteine,glucide,lipide) substante anorganice
(cloruri,fosfati etc.),produsi toxici proveniti din activitatea celulelor,vitaminelor,hormonilor si
unele substante speciale,cum ar fi fibrinogenul,cu rol in coagularea sangelui.
GLUBULE ALBE (LEUCOCITELE)

-celule mari cu nucleu


-6000-8000 mm3 sange
-se formeaza in maduva rosie si ganglionii limfaticii
-apara organismul de infectii eliberand anticorpi
-apararea organismului impotriva microblior->imunitate
Un exemplu de imunitate la patrunderea unor proteine straine in organism il reprezinta
respingerile de organe transplantante.Pe aceasta proprietate se bazeaza vaccinarea,prin care
organismul este obligat sa produca anticorpi.Scarlatina,pojarul si polimielita dau imunitate
prin formarea de anticorpi in timplul imbolnavirii.
GLOBULELE ROSII (HEMATIILE)
-celule mici fara nucleu
-4-5 mil/mm3 de sange
-numarul lor se mentine constant datorita maduvii rosii a oaselor unde ele se formeaza
-traiesc 100-120 zile
-in maduva rosie au nucleu insa inainte de a intra in vasele de sange isi pierd nucleul si se
incarca cu hemoglobina--->trans O2--> oxihemoglibina, trans CO2-->carbohemoglobina.
Cand in aerul atmosferic apare monoxidul de carbon, din cauza arderilor
2

incomplete,hemoglobina il capteaza si formeaza o substanta stabila, care produce


asfixia.Cand numarul globulolor rosii scade se produce anemia.
TROMBOCITELE

Au proprietatea de a se grupa atunci cand vin in caontact cu o suprafata aspra (ex: epiteliul
vasului lezat).
In hemoragii fibrinogenul din plasma se transform in fibirna insolubila, care formeaza o
retea, in ochiurile careia se retin globulele.
Astefel se formeaza cheagul-dop de fibrina care astupa vasyl de sange.
Prin retragerea treptata a cheagului se elimina serul care este plasma fara fibrinogen.
Hemoglobina

Este o protein cu fier care intr n componenta globulelor roii ale sngelui, dndu-i acestuia
culoarea sa roie, i transport oxigenul, dioxidul de carbon i oxidul nitric. Hemoglobina este
prezent n corpul tuturor animalelor, cu excepia celor mai puin complexe. Ea transport
oxigenul de la plmni sau de la branhii, acolo unde sngele este oxigenat, ctre toate celulele
corpului. Cnd este saturat cu oxigen, hemoglobina este numit oxihemoglobin. Dup
eliberarea oxigenului ctre esuturi, hemoglobina i inverseaz funcia i se ncarc cu dioxid
de carbon, produsul rezidual rezultat n urma respiraiei celulare, pentru a-l transporta ctre
plmni, unde va fi expirat. Cnd este saturat cu dioxid de carbon, hemoglobina este
cunoscut drept carboxihemoglobin.
n 1996 cercettorii au descoperit c, n contact cu oxigenul i dioxidul de carbon,
hemoglobina formeaz i elibereaz un al treilea gaz oxidul nitric. Acesta joac un rol
important n reglarea presiunii sngelui prin relaxarea pereilor vaselor de snge, mrindu-le
astfel debitul. Hemoglobina controleaz dilatarea i contracia vaselor de snge, i implicit
presiunea sngelui, prin reglarea cantitii de oxid nitric la care sunt expuse acestea.
Hemoglobina este coninut n ntregime n globulele roii, deinnd pn la 35% din
greutatea acestora. Pentru a se combina corespunztor cu oxigenul, globulele roii trebuie s
conin cantitatea adecvat de hemoglobin. Aceasta, la rndul ei depinde de prezena
fierului pentru a se forma. Lipsa de fier din corp mpiedic producerea hemoglobinei i duce
la anemie.
Hemoglobina transport o cantitate de oxigen de 20 de ori mai mare dect volumul propriu.
Unele substane chimice, cum ar fi monoxidul de carbon reacioneaz att de bine cu
hemoglobina nct aceasta nu se mai poate combina cu oxigenul i este provocat asfixierea.
Dup o via de circa 120 de zile, globulele roii ale sngelui sunt distruse n splin sau pe
parcursul circulaiei iar hemoglobina este descompus n constituenii si, inclusiv fierul,
3

care intr n alctuirea noilor celule sangvine produse n mduva oaselor.


Cnd se produce o lezare a vaselor de snge (n cazul unor julituri) globulele roii sunt
eliberate i ptrund n esut unde sunt descompuse. Hemoglobina este transformat n
pigmeni, a cror culoare duce la apariia zgrieturilor.
Alterarea structurii hemoglobinei poate duce la boli care amenin viaa.
Molecula hemoglobinei din globulele roii ale sngelui transport oxigenul de la plmni ctre
celulele din ntregul corp. La sfritul anilor `30 biochimistul britanic de origine austriac
Max F. Perutz a nceput s examineze structura complex a moleculei acestei proteine
folosind o tehnic cunoscut drept cristalografie cu raze X. Pn n 1960 el a reuit s
determine structura tridimensional a proteinei. Pentru acest merit, n 1962 a fost distins cu
Premiul Nobel n chimie.
Molecula Hemoglobinei

Cei 10 000 de atomi sunt grupai n patru lanuri, fiecare reprezentnd o spiral cu cteva
spire. Molecula are o anumit form cnd transport oxigen i una puin diferit cnd nu
ndeplinete acest rol.
Asezarea celor patru lanturi
Din structura hemoglobinei este foarte asemntoare cu cea a catenei unice a mioglobinei, o
protein care poate transporta oxigen, gsit n muschi. Corelarea ntre structura celor dou
proteine permite determinarea destul de precis, numai prin metode fizice, a locului unde se
afl fiecare aminoacid din compoziia hemoglobinei relativ cu aezarea spirelor moleculei
sale. Dac dou proteine arat la fel ele ar trebui s aib compoziii asemntoare. Asta
nseamn c n mioglobina i himoglobina prezente n toate animalele vertebrate cele 20 de
tipuri diferite de aminoacizi eseniali ar trebui s fie prezente n acelai raport i s fie aranjate
ntr-o ordine asemntoare.
Numai prin metode fizice nu se poate totusi determina poziia exact a fiecruia dintre cele
20 de tipuri de aminoacizi. Aceast informaie a fost furnizat de cercettorii din Statele
Unite i din Germania care au determinat secvena celor 140 de aminoacizi de-a lungul
fiecrui lan. Combinarea rezultatelor celor dou studii asigur o imagine precis a
numeroaselor fee ale moleculei hemoglobinei.
Prin comportamentul su hemoglobina se aseamn mai degrab cu un plmn molecular
dect cu un rezervor de oxigen. Dou dintre cele patru lanuri se deplaseaz nainte i napoi
n aa fel nct distana dintre ele se micoreaz cnd molecule de oxigen sunt ataate de cea a
hemoglobinei i se mrete cnd oxigenul este eliberat. Dovezi c activitile chimice ale
hemoglobinei si ale altor proteine sunt nsotite de modificri structurale mai fuseser
descoperite, dar era pentru prima oar cnd natura acestor modificri era demonstrat n mod
direct. Schimbarea formei te duce cu gndul la o molecul care respir, dar n mod paradoxal
ea se mreste cnd elibereaz oxigenul si nu cnd l nmagazineaz.

Aparatul circulator si circulatia sangelui


Aparatul circulator sau cardio vascular este alcatuit
din inima si arboreal circulator.Inima este invelita intrun sac fibroseros care poarta numele de pericard

Inima
Inima este un organ muscular cavitar cu rol de
pompa.Ea se afla in etajul inferior al mediastinului,intre cei doi
plamani,deasupra diafragmului.Dimensiunile inimii variaza dupa individ,sex
si varsta.La barbat,inima cantareste in media 250-300 grame si are o
capacitate de 500-600 mililitri. Configuratia externa. Inima are forma unui
con turtit si prezinta,din punctul de vedere al configuratiei externe,o baza,un
varf,doua fete si doua margini. Baza inimii este formata in cea mai mare parte
din atriul stang si o mica parte din atriul drept.Aici se observa orificiile
venelor si arterelor mari.Baza inimii vine in raport cu esofagul,vena azygos si
canalul toracic Varful inimii se afla in partea opusa a bazei.El este rotunjit si
alcatuit in totalitate din miocardul ventriculului stang. Fata anterioara sau
sternocostala este convexa si vine in raport cu peretele anterior al toracelui si
cu plamanii.Pe aceasta fata se observa un sant longitudinal,care se intinde de
la varful inimii pana la artera pulmonara,numit santul longitudinal anterior
sau santul interventricular anterior.Acest sant marcheaza,la exterior,limita
dintre ventriculul drept si cel stang.Tot pe fata anterioara se mai observa un
sant transversal care trece pe sub originea arterei pulmonare,numit santul
atrioventricularsau santul coronar,care marcheaza limita dintre atrii si
ventricule. Fata inferioara sau diafragmatica este plana si vine in raport cu
muschiul diafragm,pe care sta culcata.Pe aceasta fata se observa de asemenea
doua santuri,unu longitudinal,nuimit santul longitudinal inferior si altul
transversal,numit santul coronar. Marginea dreapta a inimii este mai ascutita
si vine in raport cu diafragmul ,in timp ce marginea stanga este mai rotunjita
si vine in raport cu plamanul stang.Din cauza rotunjirii ei,aceasta margine
poate fi considerata ca o fata ,de unde si denumirea de fata pulmonara a
inimii.

Structura peretilor inimii. Peretele inimii este format din trei


straturi:endocard,miocard si epicard. Endocardul este o membrana
5

lucioasa,transparenta,care captuseste toate cavitatile inimii,continuandu-se cu


tunica interna a arterelor si venelor.El este alcatuit dintr-un strat superficial
format dintr-un endoteliu cu celule poligonale turtite si dintr-un strat profund
cunjunctivoelastic .Endocardu; nu are vase sanguine ,nutritia facandu-se prin
imbibitie. Miocardul alcatuieste muschiul cardiac.Structura acestui muschi a
fost descrisa la tesutul muscular .Trebuie sa retinem urmatoarele
particularitati:fibrele miocardice de na nivelul atriilor sunt dispuse in fascicule
circulare,iar cele de la nivelul ventriculelor sunt dispuse in directie cu fascicule
oblic spiralata ,formand spre varf asa numitul vartej al inimii.Musculatura
din peretii atriilor nu se continua cu musculatura din peretele ventriculelor.
Musculatura inimii se insera pe formatiuni fibroase care constituie scheletul
fibros al inimii.Acest schelet este alcatuit din patru inele fibroase care
inconjoara orificiile atrioventriculare si arteriale(aortic si pulmonar),la care se
adauga alte doua formatiuni denumite trigoane fibroase,precum si partea
membranoasa a septului interventricular. Epicardul ,tunica externa a peretior
inimii ,este o foita conjunctiva acoperita de un strat de celule cubice sau
turtite,numite celule mezoteliale care au acelasi caracter ca si celulele pleurale
sau peritoneale.Aceasta foita nu este altceva decat pericardul seros care se
rasfrange de pe pericardul fibros pe suprafata inimii.
ASFIXIA

Termenul de asfixie defineste o deteriorare a schimbului de gaze avnd ca rezultat o scadere


n PO2 si o crestere a PCO2. Exista diferite grade de asfixie, variind de la asfixia totala,
caracterizata de anoxie si hipercarbie extrema, la situatia mult mai frecvent ntlnita a asfixiei
partiale, implicnd hipoxie si cresteri moderate ale PCO2. Evenimentele care duc la asfixie
pot avea loc in utero, la nastere, sau n cursul vietii postnatale. Ischemia este frecvent o parte
integranta a asfixiei. Termenul de hipoxie-ischemie si cel de asfixie sunt folosite deseori cu
acelasi sens. O definitie exacta a asfixiei nu exista, diferite criterii fiind folosite la
diagnosticul asfixiei, incluznd: tipul de frecventa cardiaca fetala, lichid amniotic meconial,
scorul APGAR, pH-ul arterei ombilicale, necesitatea reanimarii la nastere, prezenta
6

convulsiilor, anomalii electroencefalografice si aparitia unui sindrom clinic neurologic. La


nastere exista de obicei informatii insuficiente pentru a se determina cu certitudine daca a
existat asfixie, iar daca aceasta s-a produs, daca a aparut o leziune a unui organ sau a unei
anumite functii. De exemplu, convulsiile pot sa nu apara imediat dupa nastere, iar un sindrom
clinic neurologic poate evolua n cursul a 2-3 zile postnatal. Aceast fapt ar putea pune
probleme, deoarece ar putea aparea o triere inadecvata a copiilor si aceasta ar avea drept
rezultat o ntrziere a acordarii ngrijirilor n cazul n care apar probleme evidente. n pofida
acestor consideratii, este de o importanta critica sa se noteze ca leziunile asfixice din perioada
perinatala nu sunt responsabile pentru majoritatea leziunilor cerebrale aparute n prima parte a
copilariei.
Asfixia perinatala duce la disfunctii multi-sistemice. n principiu, orice sistem sau organ poate
fi afectat. Trebuie determinata prezenta sau absenta disfunctiilor sistemelor critice pentru
functionarea organismului. Interesarea cardio-vasculara poate include alterari ale volumului
sangvin, redistributia debitului cardiac si un sindrom de disfunctie miocardica tranzitorie.
Interesarea neurologica este caracterizata de evolutia encefalopatiei hipoxic-ischemice
caracteristice, din tabloul careia o parte poate fi reprezentata de convulsii. Stadiile Sarnat (I
III) ale encefalopatiei post-hipoxice reprezinta o descriere convenabila pentru a caracteriza
ntinderea afectarii neurologice, aspectele importante fiind cuprinse n tabel.
ANEMIA

Anemia este determinata de scaderea numarului de globule rosii din sange (hematii sau
eritrocite) sub valorile normale sau de modificarea lor ca forma, marime si incarcare cu
hemoglobina (scaderea concentratiei de hemoglobina).
O persoana poate fi considerata anemica atunci cand hemoglobina scade sub 13 g % la barbati
si sub 12 g % la femei.
Printre semnele generale ale anemiei se numara: oboseala, letargie, greutate in respiratie,
slabirea vederii, insomnii, paloare, astenie, palpitatii, anorexie, modificari la nivelul limbii,
ameteli, cefalee si, uneori, umflaturi la nivelul membrelor inferioare.
Anemia nu este o boala in sine, ci, mai degraba, semnul unei afectiuni mai severe.

Cauze variate
Cauzele aparitiei anemiei sunt numeroase:

deficitul de fier (care contribuie la sinteza hemoglobinei din globulele rosii);

hemoragii acute sau cronice (din traumatisme, rani, sangerari repetate din nas, tub
digestiv, sangerari genitale etc.);

deficitul de vitamina B12 (anemii megaloblastice frecvente la varstnici, vegetarieni,


pacienti operati de stomac, cei cu afectiuni neoplasmice ale tubului digestiv, cu
parazitoze) si acid folic;

folosirea aspirinei in bolile inflamatorii sau infectioase;

boli parazitare (tenie, botriocefal etc.) sau tumorale, leucemie;

intoxicatii ale maduvei osoase (locul unde se produc globulele rosii) cu diferite
substante chimice (medicamente, nitrati, plumb, mercur, etc.).

Preventia este cheia


Anemia este o afectiune mult mai usor de prevenit decat de tratat.
Astfel, pentru a preveni anemia este necesara consumarea de alimente bogate in fier, precum
si efectuarea unor teste anuale de rutina (hemograma, viteza de sedimentare a hematiilor,
glicemie, probe renale si hepatice), a unei radioscopii pulmonare, a examenului ginecologic la
femei si, la cel putin cinci ani, a unei colonoscopii.
In plus, este importanta prezenta substantelor care intensifica absorbtia de fier.
In ceea ce priveste alimentatia, se recomanda: carne de vita, peste, carne de pasare, maruntaie
(ficat de vita, rinichi, inima etc.), galbenus de ou, legume (sfecla rosie, varza, fasole verde,
rosii, spanac, salata, sparanghel, patrunjel etc.), fructe (caise, piersici, ananas, curmale,
capsuni, coacaze negre, afine), nuci, alune, paine neagra.
Alimente nerecomandate: iaurt, citrice, lamaie, rosii, bauturi alcoolice, soia, ulei de susan,
otet, ceai negru, cafea, bauturi fierbinti, ardei iute in exces, sare in exces, alimente fermentate,
alimente fripte sau prajite. Este esential ca mesele sa se ia la ore regulate, sa fie consistente si
urmate de odihna.
Anemita poate fi prevenita daca optati pentru o alimentatie echilibrata, daca limitati consumul
de alcool si urmati recomandarile medicului in ceea ce priveste administrarea de suplimente
alimentare.

Tratamentul anemiei
Medicul specialist va stabili tratamentul anemiei in functie de cauzele care au determinat
apritia acesteia. Astfel, se impune dupa caz:

oprirea sangerarilor;

evitarea alimentelor bogate in proteine;

un tratament cu fier sau vitamina B12 si acid folic;

combaterea infectiilor si a parazitilor;

evitarea intoxicatiilor.

In cazurile cronice, se suplimenteaza lipsa de fier prin preparate injectabile sau orale, ca si in
cazul anemiilor prin lipsa de vitamina B12 sau de acid folic.
Efectele anemiei se resimt. Ele pot influenta negativ dezvoltarea socio-economica, datorita
performantelor scolare si a capacitatii de munca (fizica si intelectuala) reduse.

Remedii naturale
Plantele medicinale au si ele o mare influenta in tratamentul anemiei, desigur daca vine ca o
completare la metoda alopata.
Sunt recomandate infuziile de catina, urzica, coada calului, papadie si tecile de fasole fara
seminte. Se beau doua, trei cani de ceai pe zi.
De asemena, cate o jumatate de pahar de suc de sfecla rosie (bogata in saruri minerale, fosfor,
fier si vitaminele B si C) baut zilnic dimineata si seara, este de un real ajutor.
SAVA ALEXANDRA CLS aVII A

Sangele si Alcatuirea lui


Sngele (latin sanguis, greaca veche: , haima) este un esut special sub form lichid
care cu ajutorul sistemului circulator, alctuit din inim i vasele sanguine, transport
necesarul la nivelul esuturilor corpului.
n medicin disciplina care se ocup cu analiza sngelui se numete hematologie. Sngele este
alctuit din plasma sanguin n care plutesc o serie de celulule specifice sngelui.
Circulaia sngelui este asigurat n primul rnd prin contraciile muchiului cardiac, ajutat de
valvulele venoase n combinaie cu contraciile muchilor scheletici.
n general vasele de snge bogate n oxigen care pornind de la inim i irig esuturile se
numesc artere iar cele care sosesc la inim i transport produsele de catabolism de la esuturi
ncrcate cu bioxid de carbon se numesc vene.
Sistemul vascular conine la om ca. 70 - 80 ml de snge pe kilogram, deci la o greutate
corporal normal a unui om de va fi ca. 5 - 6 litri de snge, brbaii au ca. cu 1 litru mai mult
snge ca femeile.

Evoluie
Fiecare celul pentru a supravieui este nevoit s recurg la o serie de schimburi de substane
cu mediul n care se afl.
9

Prin procesele de evoluie apar organismele pluricelulare, prin aceast form nu toate celulele
au contact direct cu mediul nconjurtor, ci indirect prin proces mai ndelungat prin procesul
de difuziune dintre celule.
La animalele inferioare fr circulaie sanguin ca de exemplu molute sngele i lichidul
interstiial nu sunt separate ci se afl ntr-o cavitate comun, acest lichid fiind numit
hemolimf.
Dezavantajul acestui sistem o circulaie mai nceat, la insecte oxigenarea hemolimfei se
produce prin orificii de pe laturile toracoabdomenului numite trahee.
La animalele vertebrate este un sistem circulator nchis, lichidul de circulaie fiind numit
snge.

Structur i proprieti
Probe de sge, dreapta snge proaspt, stnga cu anticoagulant (EDTA)aici se poate observa
separarea elementelor celulare de plasm
Sngele este compus din elemente celulare (ca.44 %) i plasm (ca. 55 %), care conine (90 %
ap), proteine, sruri minerale i substane cu molecule mici ca monozaharide, hormoni, gaze
dizolvate, i substane nutritive (glucide, lipide, vitamine), mai conin produse de catabolism
destinate excreiei (rinichi) ca ureee, acid uric, hipuric.
Din punct de vedere fizico-chimic sngele este o suspensie, cu alte cuvinte un amestec de
lichide, gaze,substane solide printre care se neleg i celulele.
Sngele prin coninutul su de eritrocite (globule roii) n comparaie cu plasma avnd o
vscozitate mai mare, creterea hematocritului influeneaz pozitiv creterea vscozitii
sngelui, care determin ncetinirea curentului sanguin, prin proprietatea plastic a
eritrocitelor sngele nu se comport ca o suspensie ci ca emulsie
Valoarea pH-ului sanguin fiind 7,4 care prin diferite procese tampon va fi meninut constant,
evitnd fenomenele duntoare organismului de acidoz sau alcaloz.
Culoarea roie a sngelui este datorat pigmentului (cu fier) hemoglobin din eritrocite care
ncrcate cu oxigen au o culoare mai deschis.

Plasma
Plasma sanguin reprezint aproximativ 5560% din snge i este format din aproximativ
90% ap, 1% substane anorganice (sruri minerale care conin ioni dintre care mai importani
sunt cei de sodiu Na, clor, Cl, potasiu, K, magneziu, Mg, fosfor, P i calciu Ca) i aproximativ
9% substane organice (proteine, glucide, lipide etc). Raportul de proteine variaz ntre 60 i
80 g/litru ca. 8 % din volumul plasmei.
Proteinele separate prin electroforez sunt albumine ca i 1-, 2-, - i globuline. Proteinele
din plasm pe lng rolul de transport, mai joac un rol important n aprarea organismului
prin sistemul imunologic, n procesul de coagulare a sngelui rolul de tampon n meninerea
unui pH constant i meninerea constant a presiunii osmotice din snge.
Plasma care nu mai conine factorii de coagulare este numit ser sanguin acesta se obine prin
centrifugarea sngelui dup coagulare.
Serul conine 91 % ap, factori de cretere care nu sunt prezeni n plasm, 7 % proteine,
restul sunt electrolii i hormoni, culoarea galben a serului se datoreaz bilirubinei.
10

Elemente celulare
La brbai sngele raportul elementelor figurate (celulare) din snge este ntre 44 - 46 %, la
femei 41 - 43 %, iar la nou nscui 60 %, pe cnd la copii pn la pubertate este numai de 30
%, acest raport este numit n hematologie hematocrit.
Elementele celulare din snge sunt compuse din:

Eritrocitele sau globulele roii au rolul de a transporta oxigenul i bioxidul de carbon,


aceste celule anucleate conin hemoglobin care este o protein, compus dintr-o
albimin globin i o grupare-hem ce conine fier, cu rolul de fixare a oxigenului,
hemoglobina determin i culoarea sngelui care la unele animale din cauza cuprului
este de culoare albastr (Octopus).
Circa 1 % din eritrocite sunt reticulocite, fiind eritrocite mature.

Leucocitele sau globulele albe se mpart n: leucocite granulare- eozinofile, bazofile,


neutrofile i n leucocite agranulare - monocite i limfocite.
Granulocitele sunt denumite dup culoarea protoplasmei jucnd un rol important
reacia imunologic nespecific, n timp ce limfocitele i monocitele sunt specializai
n reacia imunologic specific, pe cnd rolul trombocitelor fiind coagularea sngelui.
Elementele celulare ca numr i form sunt difer dup specia animalului, numrul
globulelor albe crete n unele cazuri de boal infecioas.

Hematopoeza

Circulaia sngelui cord-pulmon


Circulaia sngelui cord-pulmon
Este procesul de formare a elementelor celulare sanguine la nivelul mduvei osoase, din
celulele sistemului reticulo-endotelial (celule de tip embrional) care prin procesul de maturare
se pot transforma n oricare celul specializat din organism.
Hematopoeza are mai multe forme ca de exemplu eritropoeza formarea eritrocitelor, aceast
maturare a eritrocitelor tinere se produce prin aciunea hormonului eritropoetin n ficat i
rinichi.
Un rol important n eritropoez l joac fierul, cobalamina (vitamina B12) i acidul folic
11

(vitamina F), o scdere a concentraiei sanguine n oxigen stimuleaz accelerarea eritropoezei


cu producerea hormonilor necesari.
Aa numitul cimitir al eritrocitelor este splina i celulele Kupffer din ficat, viaa unei eritrocite
dureaz 120 de zile, dup moartea eritrocitelor, hemoglobina sufer un proces de
descompunere cu mai multe etape: bilirubin, urobilin, stercobilin acestea se elimin prin
urin i fecale
SOLTUZU NATALIA:clasa a-VII-A.

SANGELE-Alcatuire
Difuzia (miscarea aleatorie a moleculelor unei substante din zonele cu concentratie mare in
zonele cu concentratie mica) nu este suficient de rapida pentru a asigura necesitatile
metabolice ale celulelor, in cazul unor distante mari (de exemplu o distanta de cateva celule).
De aceea organismele multicelulare au dezvoltat alte mecanisme pentru a transporta rapid
molecule pe distante lungi, intre celule interne si suprafata corpului si intre diversele tesuturi
si organe ale corpului. In lumea animala acest rol il are sistemul circulator, alcatuit din sange,
sistemul vascular (sistemul de vase interconectate prin care circula sangele) si inima (pompa
care determina curgerea sangelui). Impreuna, inima si vasele sangvine formeaza sistemul
cardiovascular.
Sangele
Sangele este constituit dintr-o componenta lichida, plasma sangvina si o componenta solida,
reprezentata de elementele figurate. Sangele indeplineste doua functii majore: transportul in
organism al: oxigenului si dioxidului de carbon, moleculelor nutritive, ioni (Na+, Ca2+,
HCO3-, etc), produsilor de excretie (uree, bilirubina, etc), hormoni si apararea organismului,
proces in care sunt implicate toate celulele albe ale sangelui.
n dreapta - snge proaspt recoltat.
n stnga - snge recoltat pe anticoagulant (EDTA) i lsat s sedimenteze. Se observ
separarea de plasm a elementelor celulare, care au sedimentat la fundul eprubetei.
Plasma este lichidul transparent i uor glbui aflat deasupra.

12

n dreapta - snge proaspt recoltat.n stnga - snge recoltat pe anticoagulant (EDTA) i lsat
s sedimenteze. Se observ separarea de plasm a elementelor celulare, care au sedimentat la
fundul eprubetei.Plasma este lichidul transparent i uor glbui aflat deasupra.
Sngele este compus din elemente celulare (ca.44 %) i plasm (ca. 55 %), care conine (90 %
ap), proteine, sruri minerale i substane cu molecule mici ca monozaharide, hormoni, gaze
dizolvate, i substane nutritive (glucide, lipide, vitamine), mai conin produse de catabolism
destinate excreiei (rinichi) ca ureee, acid uric, hipuric.
Din punct de vedere fizico-chimic sngele este o suspensie, cu alte cuvinte un amestec de
lichide, gaze,substane solide printre care se neleg i celulele.
Sngele prin coninutul su de eritrocite (globule roii) n comparaie cu plasma avnd o
vscozitate mai mare, creterea hematocritului influeneaz pozitiv creterea vscozitii
sngelui, care determin ncetinirea curentului sanguin, prin proprietatea plastic a
eritrocitelor sngele nu se comport ca o suspensie ci ca emulsie
Valoarea pH-ului sanguin fiind 7,4 care prin diferite procese tampon va fi meninut constant,
evitnd fenomenele duntoare organismului de acidoz sau alcaloz.
Culoarea roie a sngelui este datorat pigmentului (cu fier) hemoglobin din eritrocite care
ncrcate cu oxigen au o culoare mai deschis.

Plasma
Plasma sanguin reprezint aproximativ 5560% din snge i este format din aproximativ
90% ap, 1% substane anorganice (sruri minerale care conin ioni dintre care mai importani
sunt cei de sodiu Na, clor, Cl, potasiu, K, magneziu, Mg, fosfor, P i calciu Ca) i aproximativ
9% substane organice (proteine, glucide, lipide etc). Raportul de proteine variaz ntre 60 i
80 g/litru ca. 8 % din volumul plasmei.
Proteinele separate prin electroforez sunt albumine ca i 1-, 2-, - i globuline. Proteinele
din plasm pe lng rolul de transport, mai joac un rol important n aprarea organismului
prin sistemul imunologic, n procesul de coagulare a sngelui rolul de tampon n meninerea
unui pH constant i meninerea constant a presiunii osmotice din snge.
Plasma care nu mai conine factorii de coagulare este numit ser sanguin acesta se obine prin
13

centrifugarea sngelui dup coagulare.


Serul conine 91 % ap, factori de cretere care nu sunt prezeni n plasm, 7 % proteine,
restul sunt electrolii i hormoni, culoarea galben a serului se datoreaz bilirubinei.

Elemente celulare
Elementele celulare din sngele uman||||||~ Denumire ||~ Numrul pe l (mm3) de snge ||
4,5-5,0 mil. la femei
Eritrocite
5,0-5,5 mil. la brbai
Leucocite
6.0008.000
Granulocite
2.5007.500
Eozinofile
Neutrofile
40400
Bazofile
10100
Limfocite
1.5003.500
Monocite
200800
Trombocite
300.000
Elementele celulare ale sngelui sunt eritrocitele, leucocitele i trombocitele. Prezint variaii
de numr i form n funcie de specie.
Eritrocitele (numite i globulele roii sau hematii) au rolul de a transporta oxigenul i
bioxidul de carbon. Sunt celule anucleate, ce conin un pigment numit hemoglobin. Aceasta
este o protein compus dintr-o albumin numit globin i o grupare numit hem, ce conine
fier, cu rol de fixare a oxigenului. Hemoglobina este pigmentul care determin culoarea roie
a sngelui. Unele specii de animale au alt tip de pigment sanguin, care conine cupru i este de
culoare albastr (Octopus). Circa 1 % din eritrocitele din sngele periferic sunt reticulocite,
restul fiind eritrocite mature.
Leucocitele (celulele albe)
Sunt mult mai putin numeroase decat hematiile (4000-8000 /mm3). Sunt celule nucleate care
participa la apararea imuna a organismului. In functie de prezenta sau absenta granulatiilor din
citoplasma se clasifica in celule fara granulatii (limfocite si monocite) si granulocite (celule cu
granulatii): neutrofile, eozinofile si bazofile.
Trombocitele, numite i plachete sanguine, sunt celule ale sngelui cu rol n coagulare.
Proporia elementelor figurate (celulare) din snge se numete hematocrit. Valorile normale
ale hematocritului variaz n funcie de vrst i sex. La brbai, valoarea normal a
hematocritului este ntre 44 - 46 %, la femei ntre 41 - 43 %. La copii variaz n funcie de
vrst, la nou nscui fiind de 60 %, iar la copiii pn la pubertate de numai de 30 %.

Eritrocite

Granulocit neutrofil

Granulocit eozinofil

Monocit
14

Granulocit bazofil

Hematopoieza

Hematopoieza
Hematopoieza

Toate limfocitele sunt produse in maduva osoasa (un organ limfoid primar). Daca devin
imunocompetente in maduva osoasa se numesc limfocite B (sintetizeaza anticorpi si
limfokine) iar daca devin imunocompetente in timus (un alt organ limfoid primar), se numesc
limfocite T (sintetizeaza doar limfokine). Exista mai multe tipuri de limfocite T, cele mai
comune fiind:

limfocitele T inflamatorii care recruteaza macrofage si neutrofile la situsul unei


infectii sau al unei leziuni tisulare;

limfocite T citotoxica (CTL) care ucid celule infectate cu virusuri si (probabil) celule
tumorale

celule T helper - stimuleaza producerea de anticorpi de catre limfocitele B.

Monocitele circula prin sangele periferic inainte de a emigra in tesuturi unde se transforma in
macrofage. In functie de organul in care sunt localizate au denumiri specifice. Astfel
macrofagele din ficat se numesc celule Kupfer, in creier se numesc celule microgliale, in os osteoclaste, etc. Macrofagele sunt celule mari, fagocitare care inglobeaza materiale straine
organismului sau celule si fragmente de celule ale organismului.

15

Neutrofilele sunt elemente sangvine care raspund la semnale chemotactice si parasesc


capilarele printr-un proces complex care implica marginatia celulelor (apropierea de
endoteliul vaselor sangvine), atasarea la peretele vasului si iesirea din capilar prin spatiul
dintre celulele endoteliale (proces denumit extravazare sau diapedeza). Migrarea este
determinata de mai multi factori: substante produse de microorganisme, semnale emise de
celule participante la procesul inflamator, etc. De exemplu, interleukina 1 (IL-1) este eliberata
de macrofage in caz de infectii sau leziuni tisulare; histamina este produsa de bazofilele
circulante, celule mastocite si plachete sangvine si are ca efect dilatarea capilarelor si a
venelor. Neutrofilele sunt cele mai abundente celule albe. La nivelul tesuturilor infectate,
neutrofilele anihileaza organismele invadatoare (ex. bacterii) si apoi le ingera prin fagocitoza.
Acest proces are loc in permanenta chiar si la persoanele sanatoase. Neutofilele tin sub control
populatiile de bacterii comensale existente in mod normal in organismul uman in colon,
cavitatea bucala sau la nivelul gatului. In cazuri patologice, cand numarul de neutrofile scade
(radiatii, chemoterapie, stress), aceste bacterii scapa de sub control, prolifereaza excesiv si
apar infectiile oportuniste.
Numarul de eozinofile este in mod normal cuprins intre 0 si 450/mm3. Numarul lor creste in
anumite boli, in special in cazul parazitozelor, mai ales in cazul parazitilor mari. Granulele
eozinofilelor contin substante citotoxice, care sunt eliberate asupra parazitului. Printre
substantele din granule se numara proteina bazica majora (MBP - major basic protein),
proteine cationice, peroxidaza, arilsulfataza B, fosfolipaza D si histaminaza. Acest amestec
este capabil sa distruga membranele parazitului.
Bazofilele sunt celule nefagocitare care, atunci cand sunt activate elibereaza numerosi
compusi din granulele bazofile din citoplasma lor. Joaca un rol major in raspunsurile alergice,
in special in cazul reactiilor hipersenzitive de tip I. Bazofilele sunt implicate in raspunsul
anafilactic. Anafilaxia este o reactie de hipersensibilitate specifica, care apare la a doua
expunere la acelesi antigen. Forma cea mai grava este socul anafilactic. O buna definitie
clinica a reactiei anafilactice tine cont de prezenta a doua manifestari severe: dificultatea
respiratorie (prin edem laringian sau criza de astm) si hipotensiunea. Numarul bazofilelor
creste si in timpul infectiilor. Granulele contin o serie de mediatori: histamina, serotonina,
prostaglandine si leukotriene, cu rol de a creste fluxul sangvin in zona lezata.
16

Plachetele sunt fragmente de celule produse din megacariocite si sunt implicate in procesul de
coagulare. In cazul lezarii unui vas de sange, plachetele sangvine se dispun intr-o retea de
fibrina insolubila formand cheagul sangvin. In mod normal sunt in numar de 150.000-350.000
/ mm3. Numarul lor este reglat prin mecanisme homeostatice (feedback negativ). Atunci cand
numarul plachetelor scade sub 50.000 apar probleme de coagulare.

Raspuns

Sangele este o varietate de tesut conjunctiv, in care substanta fundamentala este plasma iar
celulele sunt elementele figurate. Dupa indepartarea elementelor figurate ale sangelui ramane
un lichid vascos, galbui, numit plasma. Plasma reprezinta aproximativ 55 % din volumul
sangelui total.
Plasma este alcatuita din apa, substante organice (in principal proteine, glucoza), substante
anorganice (saruri minerale).
Proteinele plasmatice au roluri foarte importante:
Albuminele - cele mai importante cantitativ din totalul proteinelor plasmatice (55 - 70 %) au rol de transport al unor substante minerale, hormoni, pigmenti biliari precum si rol in
presiunea coloidosmotica a sangelui.
17

Globulinele - au rol in transportul substantelor prin sange, in coagularea acestuia si


contribuie alaturi de albumine la presiunea coloidosmotica. Gamaglobulinele reprezinta clasa
globulinelor in care se gasesc anticorpii.
Fibrinogenul - are rol in coagularea sangelui - prin polimerizarea moleculelor de
fibrinogen solubile se formeaza o retea insolubila, cheagul de fibrina.
Alte roluri ale proteinelor plasmatice: regleaza echilibrul acidobazic, determina
vascozitatea si densitatea plasmei. Exista proteine in plasma cu roluri specifice in reglarea
diverselor functii: hematopoieza, reglarea tensiunii arteriale, apararea anti infectioasa etc.
Substantele anorganice din plasma sunt reprezentate de saruri minerale. Acestea pot fi legate
de proteinele plasmatice sau pot fi libere in plasma (si astfel pot trece in tesuturi). Sarurile
minerale pot fi anioni sau cationi. Dintre cationi cei mai importanti sunt: sodiul, potasiul,
calciul, magneziul iar dintre anioni clorul, anionul carbonat si fosfat.

Clasificarea proteinelor
n functie de structura loc chimica, de rolul pe care l ndeplinesc n
organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate n
mai multe moduri.
Delimitarea neta ntre proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece
exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice (asa-numitele proteine
simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaza aceste doua clase de
18

biomolecule dupa masa lor moleculara considernd ca polipeptidele au o masa


moleculara de pna la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculara superioara
acestei valori.
n functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:
- proteine fibrilare care au molecula filiforma si sunt, n general,
insolubile n apa. Din aceasta grupa fac parte de exemplu fibroina, keratinele,
colagenul etc.
- proteine globulare a caror molecula are forma sferica sau
elipsoidala si sunt usor solubile n apa. Din clasa proteinelor globulare fac parte
toate enzimele, globulinele serice si alte.
n functie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele se
mparte n 6 clase astfel:
- Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce
joaca rol plastic, adica acele proteine ce intra n structura membranelor biologice,
a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt:
colagenul ntlnit n tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc.,
elastina ce intra n structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina
din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina ntlnita n exoscheletul
insectelor, keratina ce se gaseste n cantitati mari n derma, par, pene etc.,
proteinele membranare ce intra n structura tuturor membranelor biologice si
altele.
- Proteinele de rezerva au rolul principal de a constitui principala
rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina
care este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din cariopsele
cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina de rezerva din boabele de
porumb, ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din lapte, feritina
care faciliteaza acumularea ionilor de fier n splina si altele.
- Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea
organismelor vii fiind implicate n contractia muschilor, cililor, flagelilor etc. Cele
mai bine studiate proteine contractile sunt actina si miozina implicate n
contractia miofibrilelor si dineina care asigura miscarea cililor si flagelilor la
nevertebrate.

19

- Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori


complexa ce ndeplinesc un important rol n transportul diferitilor metaboliti n
organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina care
asigura transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol n
transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaza
transportul acizilor grasi n circulatia sanguina, -lipoproteinele serice care
asigura transportul lipidelor n snge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si
transportorii membranari care realizeaza transportul activ, contra gradientului
de concentratie, al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.
- Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem
de importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele
(care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii hormoni (hormonii
reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii
paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
- Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine implicate n
diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti
factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la
procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei,
proteina implicata, de asemenea, n procesul coagularii sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi
anticorp - antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.
n functie de structura lor chimica, proteinele se mpart n doua mari
grupe: proteine simple si proteine complexe.
- Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror
molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost
demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun n libertate
numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de proteine ce ndeplinesc
importante functii biochimice si fiziologice , si -globulinele serice, anticorpii,
histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina,
keratinele etc.
- Proteinele complexe (numite si conjugate, sau heteroproteine)
contin n molecula lor, pe lnga componenta proteica si o componenta de alta
natura numita grupare prostetica. La rndul lor, heteroproteinele se mpart n mai
multe grupe n functie de natura chimica a gruparilor prostetice.
20

- Cromoproteinele contin n molecula lor o grupare prostetica de natura


protoporfirinica. Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce
ndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina, mioglobina,
citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
- Lipoproteinele contin n molecula lor grupari prostetice de natura
lipidica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
- Fosfoproteinele. Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta
grupa sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele mai
cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina si altele.
- Glicoproteinele contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza,
manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa
glicoproteinelor sunt bine studiate -globulinele, orosomucoidul plasmatic,
ovalbumina, glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.
- Metaloproteinele contin unii ioni metalici (Fe 2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) n
calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu
alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina si altele.
Trebuie mentionat faptul ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de
catenele polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus ntr-o alta
structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
- Flavoproteinele contin un flavinnucleotid n calitate de grupare
prostetica. Din aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente
(succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).
- Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe
datorita faptului ca gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic.
n functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare prostetica ele se
mparte n ribonucleoproteine (nucleoproteine ce contin ARN) si
deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN n calitate de grupare prostetica).
n moleculele proteinelor, resturile de aminoacizi sunt unite prin legaturi
peptidice ca si n cazul peptidelor:

21

Datorita efectelor electronice mentionate si n cazul proteinelor legatura


peptidica prezinta un caracter partial de legatura dubla, mpiedicnd rotirea
libera a substituentilor.
Tabelul I.
Exemple de proteine ce ilustreaza marea diversitate a masei moleculare
si a numarului de catene polipeptidice
Proteina

Nr. Resturilor
de aminoacizi

Masa
moleculara

Nr. catenelor
polipeptidice

Hemoglobina

574

64.500

Albumina serica

550

68.500

51

5.770

-Globulina

1250

149.000

Glutamat-dehidrogenaza

8300

1.000.000

40

336500

40.000.000

2.130

Insulina

Proteina virusului
mozaicului tutunului

Numarul resturilor de aminoacizi ce intra n structura unei molecule


proteice poate fi de ordinul sutelor, miilor si chiar zecilor de mii. Acestia pot
forma una sau mai multe catene polipeptidice, n functie de structura, rolul
biologic si mecanismele prin care proteinele respective si exercita functiile
biologice

Clasificarea proteinelor
Clasificarea proteinelor
1.
Dup sursa de provenien :
a) proteine de origine vegetal
b) proteine de origine animal
22

2.
Dup solubilitatea n ap i n soluii de electolii :
a) insolubile (fibroase)
b) solubile (globulare)
3.
Dup produii rezultai la hidroliza total :
a)
proteine simple (holoproteine ) dau prin hidroliz total numai aminoacizi
b) proteine conjugate sau proteide (heteroproteine) - dau prin hidroliz total
si ali compui alturi de - aminoacizi. Molecula unei proteide include n
structura sa o parte proteic i o parte prostetic (resturi, far structur de
aminoacizi)
Proteinele fibroase se gsesc n organismul animal n stare solid i confer
esuturilor rezisten mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva
agenilor externi.
KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se
disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece
ct i cald, precum i n soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o
mare inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest
material nconjurat cu o component amorf, cleioas, sericina, care reprezint
cca. 30 % din greutatea total. n cele doua glande ale viermelui de mtase,
proteinele sunt coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.
COLAGENUL, este componenta principal a esuturilor conjunctive, tendoanelor,
ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete. Exist numeroase
varieti de colagen. Colagenul are o compoziie deosebit de a keratinei i
fibroinei, cci este bogat n glicin, prolin i hidroxiprolin, nu conine cistin i
triptofan. Prin inclzire prelungit cu ap, colagenul nti se mbib ,apoi se
dizolv transformandu-se n gelatin sau clei.
ELASTINA constituie tesutul conjunctiv fibros, i are o elasticitate comparabil
cu a cauciucului, a arterelor i a unora din tendoane, cum este de exemplu
tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transform n gelatin la fierbere cu
ap i este digerat de tripsina. Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse
din aminoacizi simpli, mai ales leucin, glicocol i prolin.
n regnul vegetal nu se gsesc proteine fibroase; funcia lor este ndeplinit n
plante de celuloz. Proteinele fibroase se dizolv numai n acizi i baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este nsotit de o degradare a
macromoleculelor; din soluiile obinute nu se mai regenereaz proteina iniial.
Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate n digestie i deci nu
au valoare nutritiv.
Proteinele globulare apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri
hidratate. Proteinele globulare au forma sferic sau oval. Ele sunt foarte
importante n viaa celulei avnd activitate biologic specific, spre deosebire de
proteinele fibroase care au funcie structural i mecanic.Se submpart n:
a) albumine, solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi, baze, sruri)
b)globuline, solubile numai n soluii de electrolii
Exemple de proteine solubile:
23

albuminele din ou

caseina din lapte

globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)

proteinele din muchi (miogenul i miosina)

proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb)

proteinele produse de virui (antigeni) i bacterii

anticorpii

nucleoproteidele

enzimele

hormonii proteici (insulina)

PROTEINE ANIMALE
Proteinele din snge
Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele
albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm. Globulele roii conin toat
proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma conine n soluie fibrinogenul,
globuline i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului
se numete serul sanguin. Coagularea sngelui se datoreaz transformrii
fibrinogenului ntr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L, B i Z. O importan
deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din
serul sanguin.
Se tie c n urma infeciilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine
imun, un timp mai lung sau mai scurt, fa de o noua infecie cu acelai germen
patogen. Imunitatea se datoreaz apariiei de anticorpi n serul animalului
infectat. Substanele care determin formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt
proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin
dezagregarea lor. Orice protein strain introdus prin injecie n organism
acioneaz ca antigen.
Proteinele din muchi
Muchii vertebratelor conin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina,
globulina X, stroma muscular, tropomiosina i actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine i
globuline. Miogenul conine enzimele eseniale ale muchiului: fosforilaza,
fosfoglucomutaza, etc..
Miosina i actina sunt proteinele care asigur funciunea contractil a muchiului.
Tropomiosina este o protein unitar.
PROTEINE VEGETALE

24

Globulinele vegetale sunt mult raspandite n natura, alaturi de albumine.de


exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de
canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale i corilina din alune,
apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din
mazare, precum i globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au
configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea grului de a da o fin panificabil se datoreaz caracterului special
al proteinelor din endospermul, bogat n amidon, al seminelor acestei cereale.
Proteina din gru, glutenul, se obine prin frmntarea finei ntr-un curent de
ap; acesta antreneaz granulele de amidon, lsnd glutenul sub forma unei
mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este
insolubil n ap i n soluii saline. Cercetarea clasic a glutenului a dus la
concluzia ca el este un amestec de dou proteine : glutenina i gliadina. Cea din
urm este singura proteina solubila n alcool de 70 % i poate astfel fi separat
de glutenina.
Din punct de vedere al constituiei, majoritatea proteinelor solubile fac parte din
categoria proteinelor conjugate, n care grupa prostetic poate fi o lipid
(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau un acid
nucleic (nucleoproteide).

Fibrinogenul este factorul I plasmatic al coagularii. Fibrinogenul este o proteina globurala


prezenta in plasma sanguina care, sub actiunea trombinei, este hidrolizata partial rezultand o
proteina insolubila, fibrina. Afectarea nivelului plasmatic al fibrinogenului este expresia
afectarii directe a diverse organe, intre care a ficatului, ca sediu principal al sintezei sale.

Valori normale
Continutul in fibrinogen al plasmei sanguine este in mod normal cuprins intre valorile de 240
290 mg la 100 ml, la ambele sexe.

Scaderi anormale
Un nivel scazut al fibrinogenilui (hipofibrinogenemia) apare in:

1. Afibronogenemia congenitala

2. Hipofibrinogenemia, care poate fi:

25

- congenitala (constitutionala Resak) sau dobandita prin:


- Hepatita cronica activa
- Ciroza hepatica
- Leucemie granulocitara cronica
- Sifilis hepatic
- Intoxicatii cu cloroform, fosfor

3. Hipercatabolism, prin liza exagerata a factorului I plasmatic sindroame fibrinolitice de tip:

- Primare tulburarea fiind indusa spontan sau terapeutic


- Secundare sindromul de CID

4. Hipercatabolism al factorului I plasmatic, prin consum exagerat, in cadrul unui sindrom de


CID survenit din cauze:

- Obstetricale: embolism amniotic, abruptio placentae, sindromul hemoragic din ultimele luni
de sarcina
- Chirurgicale: operatii largi, laborioase, interventii pe prostata, chirurgie extracorporeala
- Medicale: muscatura de sarpe, ciroza hepatica, leucemie acuta promielocitara,
paramieloblastica
- Generale: transfuzie de sange incompatibil, administare de activatori ai fibrinolizei
(streptokinaza, urokinaza etc) , moarte subita)

Cresteri anormale
Un nivel crescut de fibrinogen se intalneste in :

- Afectiuni inflamatorii
- Pneumonii
- Unele afetiuni cardio-vasculare (infarct niocardic, insuficienta cardiaca decompensata)
- Reumatism poliarticular acut
- Tumori maligne
- Dupa tratamentul cu radiatii ionizante.
https://www.google.ro/imgres?imgurl=http%3A%2F%2Fimages.myshared.ru
%2F17%2F1175043%2Fslide_8.jpg&imgrefurl=http%3A%2F
%2Fwww.myshared.ru%2Fslide
%2F1175043%2F&docid=aN5SnajlAv6RWM&tbnid=_-AcDQDJaxGJNM
%3A&vet=1&w=800&h=600&bih=616&biw=1173&q=FORMA%20PLASME
26

%20SANGELUII%20IMAGINI&ved=0ahUKEwjy1KiIxu7QAhVC_SwKHTauAukQMwgvKA0wDQ&iact=
mrc&uact=8

Chimia vieii - introducere (1)


Detalii
Scris de David Jelescu
Categorie: Concepte fundamentale din biologie
Publicat: 03 Septembrie 2011
Accesri: 8181

n ciuda dimensiunilor, formelor i a altor caracteristici extrem de


diferite, majoritatea organismelor au la baz aceleai elemente chimice i aceeai structur
chimic. Elementele chimice aflate la baza vieii sunt carbonul, oxigenul, azotul i fosforul.

Alte elemente chimice importante sunt sulful (element important n alctuirea proteinelor),
magneziul (prezent n clorofil), calciul i potasiul (elemente chimice prezente n cantiti
considerabile
n
oase).

27

Din

ce

substane

sunt

alctuite

organismele?

Orice organism este alctuit din dou tipuri de substane: anorganice, prezente i n
elementele antropice (lipsite de via) ale mediului i substane organice, specifice materiei
vii. Substanele anorganice sunt reprezentate de ap i de sruri minerale. Substanele
organice sunt reprezentate de proteine, glucide, lipide i acizi nucleici.

Apa

esena

vieii

Apa este unul din factorii indispensabili vieii. Molecula de ap (H 20) este alctuit din doi
atomi de hidrogen i un atom de oxigen, legai intre ei prin legturi covalente. Legturile
chimice covalente sunt realizate prin punere n comun de electroni de ctre atomii aflai n
legtur. Apa este un bun solvent, iar aceast proprietate a permis apariia vieii n ap.
Dizolvnd diverse substane i recombinndu-le n moduri noi s-au format substanele
organice, aflate la baza vieii. Corpul uman conine 70% ap. Corpul unei meduze conine
90% ap.

Proteinele
Proteinele sunt substane organice, macromoleculare (formate din mai multe proteine)
alctuite din lanuri de aminoacizi (lanuri polipeptidice). Exist 20 de aminoacizi. Fiecare
protein este alctuit din civa dintre cei 20 de aminoacizi, aflai n diverse combinaii.
Cteva exemple de proteine: colagenul, elastina, globulina, albumina i insulina.
Colagenul intr n alctuirea oaselor. Elastina intr n alctuirea tendoanelor i a ligamentelor.
Globulina i albumina sunt coninute n ou, globulina n glbenu i albumina n albu.

Glucidele
Glucidele (numite i zaharide; substane dulci) sunt substane organice cu funciuni mixte.
Exemple de glucide: galactoza (prezent n lapte), fructoza (prezent n fructe), celuloza (una
dintre cele mai rspndite glucide), glucoza etc.
Glucidele sunt prezente n alimentele dulci, n prjituri, fructe, ciocolat i nu numai. Cartofii
i orezul conin cantiti nsemnate de amidon. Glucidele sunt substane a cror energie se
elibereaz foarte repede, de aceea sunt foarte importante pentru drumeii, expediii etc. Dac
nu sunt folosite de ctre organism, glucidele se transform i se depun sub form de grsimi.
28

Lipidele
Lipidele (numite i grsimi) sunt substane organice, compuse din acizi grai, insolubile n
ap, dar solubile n solveni organici (benzen, toluen). Dei au o mare importan n organism,
consumul lor ridicat duce la afeciuni cardiovasculare i obezitate. Vinul conine unele
substane
care
mpiedic
depunerea
grsimilor.

Acizii

nucleici

Exist doi acizi nucleici: ADN-ul (acidul dezoxiribonucleic) i ARN-ul (acidul ribonucleic).
Acizii nucleici conin n ei informaii, sub forma unor coduri, legate de organismul crora
aparin. n timp ce ADN-ul este dublu catenar (caten dubl), fiind alctuit din dou spirale
care
se
rsucesc
una
n
jurul
celeilalte,
ARN-ul
este
monocatenar.

ADN-ul

29

ADN-ul este principalul acid nucleic al majoritii organismelor. El conine toate informaiile
despre organism, sub forma unor componente denumite gene. Genele determin toate
caracteristicile organismului. n timpul diviziuni celulare are loc replicarea ADN-ului, cele
dou catene se separ, iar fiecare caten are capacitatea de a da natere unei catene pereche,
complementare. Astfel, din fiecare molecul de ADN rezult dou molecule de ADN identice.
Ulterior,
din
celula-mam
se
formeaz
dou
celule-fiice.

ARN-ul
ARN-ul are rol n sinteza proteinelor i, spre deosebire de ADN, este monocatenar. n celule
se gsesc diferite tipuri de ARN, printre care ARN-ul mesager, ARN-ul ribozomal i ARN-ul
de transport. Mai multe detalii despre acizii nucleici, n articolele viitoare ale seriei.

Fibrinogenul reprezint proteina sintetizat de ficat cu rol n procesul de


coagulare. n calea comun a celor 2 ci ale coagulrii, trombina convertete
fibrinogenul n fibrin, iar reeaua de fibrin astfel format favorizeaz aderarea
30

plachetelor. De asemenea, n inflamaii sau procese necrotice, fibrinogenul este


considerat reactant de faz acut.

Plasma
Plasma sanguin reprezint aproximativ 5560% din snge i este format din
aproximativ 90% ap, 1% substane anorganice (sruri minerale care conin ioni
dintre care mai importani sunt cei de sodiu Na, clor Cl, potasiu K, magneziu Mg,
fosfor P i calciu Ca) i aproximativ 9% substane organice (proteine, glucide,
lipide etc). Raportul de proteine variaz ntre 60 i 80 g/litru ca. 8 % din volumul
plasmei.
Proteinele separate prin electroforez sunt albumine ca i 1-, 2-, - i
globuline. Proteinele din plasm pe lng rolul de transport, mai joac un rol
important n aprarea organismului prin sistemul imunologic, n procesul de
coagulare a sngelui rolul de tampon n meninerea unui pH constant i
meninerea constant a presiunii osmotice din snge.
Plasma care nu mai conine factorii de coagulare este numit ser sanguin acesta
se obine prin centrifugarea sngelui dup coagulare.
Serul conine 91 % ap, factori de cretere care nu sunt prezeni n plasm, 7 %
proteine, restul sunt electrolii i hormoni, culoarea galben a serului se
datoreaz bilirubinei.

Sngele (latin sanguis, greaca veche: , ema) este o substan lichid de culoare roie,
compus din plasm i din globule (albe i roii), care circul prin vene i artere, asigurnd
nutriia i oxigenarea organismului la animalele superioare. Sngele este un esut special sub
form lichid care, prin intermediul aparatului circulator, alctuit din inim i vasele sanguine,
transport nutrienii i oxigenul la nivelul esuturilor corpului, de unde preia bioxidul de
carbon i produii de catabolism tisular, transportndu-i la nivelul organelor de eliminare. n
medicin, disciplina care se ocup cu studiul sngelui se numete hematologie.
Sngele este alctuit dintr-o parte lichid, plasma sanguin, n care plutesc o serie de celule
specifice sngelui.
Circulaia sngelui este asigurat n primul rnd prin contraciile muchiului cardiac, ajutat de
valvulele venoase n combinaie cu contraciile muchilor scheletici.
n general vasele de snge bogate n oxigen care pornind de la inim i irig esuturile se
numesc artere iar cele care sosesc la inim i transport produsele de catabolism de la esuturi
ncrcate cu bioxid de carbon se numesc vene.
Cuprins

1 Evoluie

2 Compoziia i volumul sanguin

31

3 Rolul sngelui

4 Structur i proprieti
o

4.1 Plasma

4.2 Elemente figurate

4.3 Galerie de imagini

5 Hematopoieza

6 Vezi i

7 Legturi externe

Evoluie

Fiecare celul pentru a supravieui este nevoit s recurg la o serie de schimburi de substane
cu mediul n care se afl.
Prin procesele de evoluie apar organismele pluricelulare, prin aceast form nu toate celulele
au contact direct cu mediul nconjurtor, ci indirect prin proces mai ndelungat prin procesul
de difuziune dintre celule.
La nevertebratele cele mai inferioare (spongieri, unele celenterate) prevzute cu sistem
gastrovascular, o parte din mediul extern ptrunde n acest sistem i ndeplinete temporar
rolul sngelui. Acest lichid care nu se deosebete prea mult de apa exterioar, mediul n care
triete animalul, poart denumirea de hidrolimf. ntre hidrolimf i celulele corpului au loc
schimburi de substane, cedarea oxigenului spre celule i preluarea CO2 i a altor produi
metabolici, hidrolimfa ndeplinind n felul acesta funcia respiratorie, de hrnire i de epurare
a organismului. ntr-un stadiu mai evoluat, odat cu apariia cavitii celomice, hidrolimfa
devine hemolimf, un lichid incolor sau uor albstrui (la crustacee, insecte, molute) sau rou
(unii viermi). Hemolimfa are o compoziie proprie, diferit de cea a mediului extern cu care
nu mai vine n contact direct. Hemolimfa conine o cantitate mai mic de ap, iar cantitatea de
substane minerale i organice sporete, la care se mai adaug anumite tipuri de celule i
substane pigmentare, cu o afinitate mai mare pentru oxigen, accentund astfel funcia
respiratorie a acestui lichid circulatoriu. Hemolimfa circul ntr-un sistem circulator lacunar
deschis, venind direct n contact cu celulele corpului.
Dezavantajul acestui sistem o circulaie mai nceat. La insecte sngele nu are rol de transport
al gazelor. Aerul atmosferic ptrunde n organism prin orificii de pe laturile abdomenului
numite stigme. Stigmele se continu cu tubuoare ce se ramific i ajung pn la ultimele
celule. Tubuoarele se numesc trahee i pentru a fi mereu deschise prezint n interior un
firior de chitin n spiral
Are loc mai apoi transformarea sistemului circulator lacunar ntr-un sistem circulator nchis,
ceea ce face ca lichidul care circul prin el s devin cu o structur tot mai complex, iar
funciile i posibilitile de meninere a compoziiei sale cresc. La animalele vertebrate este un
sistem circulator nchis, lichidul de circulaie fiind numit snge. Deoarece sistemul circulator
este nchis, sngele nu mai vine n contact direct cu celulele diferitor esuturi, aa cum are loc
32

n cazul hemolimfei. Schimbul diferitor substane se face prin intermediul lichidului


extracelular (plasma interstiial). Acest lichid este drenat din spaiile intercelulare de sistemul
limfatic i devine limf.
Compoziia i volumul sanguin

Sngele este un esut lichid de origine mezenchimal, format dintr-o substan fundamental
interstiial, plasma, n care se gsesc elementele figurate. Raportul dintre volumul plasmei i
cel al elementelor figurate se determin cu ajutorul hematocritului. n practic, termenul de
hematocrit exprim relaia procentual dintre volumul elementelor figurate i cel al plasmei,
sau doar volumul procentual al elementelor figurate. La om, media valorilor hematocritului
este de 46/54 (sau 46%). Determinarea se face cu snge recoltat dimineaa, pe nemncate,
acesta fiind centrifugat la 3000 turaii pe minut. Elementele figurate, avnd o densitate mai
mare, sedimenteaz n poriunea inferioar a eprubetei gradate, hematocritul citindu-se direct.
Creterea numrului hematiilor pe unitate de volum se numete hemoconcentraie, iar
scderea - hemodiluie. n poliglobuluii hematocritul poate ajunge i la valori de 70-75%, iar
n anemii la 10-15%.
La om, volumul sanguin constituie circa 7% din greutatea corpului. La o greutate medie de
70 kg, cantitatea de snge este de 4,9 l. La mamifere cantitatea de snge este proporional mai
mare dect la celelalte vertebrate.
Nu tot sngele aflat n organism circul activ n sistemul vascular, o parte gsindu-se sub
form de rezerv n organele cu structur diverticular (splin, unele vase abdominale, plexul
subpapilar tegumentar). Starea fiziologic i activitatea diferitelor sisteme funcionale
modific raportul dintre cantitatea sngelui circulant i cel stagnant. n timp de repaus la om,
sngele circulant este repartizat astfel: 40% n sistemul muscular, 30% n sistemul nervos,
renal suprarenal i tiroidian, 20% n organele abdominale i 10% n sistemul coronarian. n
efortul fizic, debitul circulatoriu crete mult n muchi, plmni, rinichi, creier i n vasele
coronare. n acest caz este antrenat sngele din organele de rezerv, precum i din organele
care se gsesc n activitate sczut.
Cantitatea total de snge scade n caz de inaniie, anemii, hemoragii.
n general, volumul sngelui se menine constant prin mecanisme compensatorii de trecere a
apei din snge n lichidul interstiial i invers. Astfel, dac volumul de snge crete (ingestie
de lichide, formare de ap metabolic), surplusul de ap trece la esuturi (muchi), i apoi se
elimin prin rinichi. Dac volumul sanguin scade, apa din spaiile interstiiale trece n snge.
n urma hemoragiilor, volumul plasmatic se reface mai repede dect cel al elementelor
figurate. Hemoragiile brute sunt periculoare din cauza hipotensiunii accentuate. Boala
cardiovasculara se numete cleovastita oviraptori.
Rolul sngelui

33

Rolul sngelui este cel de a transporta substanele nutritive prin corp, dar n el se pot
transporta i trombocitele ce ajut la reparearea esutului (plgii).
Structur i proprieti

n dreapta - snge proaspt recoltat.


n stnga - snge recoltat pe anticoagulant (EDTA) i lsat s sedimenteze. Se
observ separarea de plasm a elementelor celulare, care au sedimentat la
fundul eprubetei.
Plasma este lichidul transparent i uor glbui aflat deasupra.

Sngele este compus din elemente celulare (ca.44 %) i plasm (ca. 55 %), care conine (90 %
ap), proteine, sruri minerale i substane cu molecule mici ca monozaharide, hormoni, gaze
dizolvate, i substane nutritive (glucide, lipide, vitamine), mai conin produse de catabolism
destinate excreiei (rinichi) ca ureea, acid uric, hipuric.
Din punct de vedere fizico-chimic sngele este o suspensie, cu alte cuvinte un amestec de
lichide, gaze,substane solide printre care se neleg i celulele.
Sngele prin coninutul su de eritrocite (globule roii) n comparaie cu plasma avnd o
vscozitate mai mare, creterea hematocritului influeneaz pozitiv creterea vscozitii
sngelui, care determin ncetinirea curentului sanguin, prin proprietatea plastic a
eritrocitelor sngele nu se comport ca o suspensie ci ca emulsie
Valoarea pH-ului sanguin fiind 7,4 care prin diferite procese tampon va fi meninut constant,
evitnd fenomenele duntoare organismului de acidoz sau alcaloz.
Culoarea roie a sngelui este datorat pigmentului (cu fier) hemoglobin din eritrocite care
ncrcate cu oxigen au o culoare mai deschis.
Plasma

Plasma sanguin reprezint aproximativ 5560% din snge i este format din aproximativ
90% ap, 1% substane anorganice (sruri minerale care conin ioni dintre care mai importani
sunt cei de sodiu Na, clor Cl, potasiu K, magneziu Mg, fosfor P i calciu Ca) i aproximativ
9% substane organice (proteine, glucide, lipide etc). Raportul de proteine variaz ntre 60 i
80 g/litru ca. 8 % din volumul plasmei.
Proteinele separate prin electroforez sunt albumine ca i 1-, 2-, - i globuline. Proteinele
din plasm pe lng rolul de transport, mai joac un rol important n aprarea organismului
prin sistemul imunologic, n procesul de coagulare a sngelui rolul de tampon n meninerea
unui pH constant i meninerea constant a presiunii osmotice din snge.
Plasma care nu mai conine factorii de coagulare este numit ser sanguin acesta se obine prin
centrifugarea sngelui dup coagulare.
Serul conine 91 % ap, factori de cretere care nu sunt prezeni n plasm, 7 % proteine,
restul sunt electrolii i hormoni, culoarea galben a serului se datoreaz bilirubinei.
Elemente figurate

34

Elementele figurate din sngele uman


Numrul pe l (mm3) de snge

Denumire
Eritrocite

4,5-5,0 mil. la femei


5,0-5,5 mil. la brbai

Leucocite

6.0008.000

Granulocite
Neutrofile

2.5007.500

Eozinofile

40400

Bazofile

10100

Limfocite

1.5003.500

Monocite

200800

Trombocite

300.000

Elementele figurate ale sngelui sunt eritrocitele, leucocitele i trombocitele. Prezint variaii
de numr i form n funcie de specie.
Eritrocitele (numite i globulele roii sau hematii) au rolul de a transporta oxigenul i
dioxidul de carbon. Sunt celule anucleate, ce conin un pigment numit hemoglobin. Aceasta
este o protein compus dintr-o albumin numit globin i o grupare numit hem, ce conine
fier, cu rol de fixare a oxigenului. Hemoglobina este pigmentul care determin culoarea roie
a sngelui. Unele specii de animale au alt tip de pigment sanguin, care conine cupru i este de
culoare albastr (Octopus). Circa 1 % din eritrocitele din sngele periferic sunt reticulocite,
restul fiind eritrocite mature.
Leucocitele sau globulele albe se mpart n granulocite i agranulocite. Granulocitele sunt
leucocite cu nucleu granular, clasificate dup culoarea protoplasmei n trei categorii:
eozinofile, bazofile i neutrofile. Au rol imunologic n imunitatea nespecific. Agranulocitele
sunt leucocite cu nucleu de form mai simpl, negranular, i se clasific n monocite i
limfocite. Au rol n imunitatea specific.
Numrul normal de globule albe variaz n funcie de vrst, fiind mai mare la copil. Poate
depi valorile normale ale vrstei, n caz de boal. n infecii, n special bacteriene, numrul
de leucocite de regul crete, dar poate s i scad n infecii cu anumii germeni, n special
virusuri, sau la persoane cu imunodeficiene.
Trombocitele, numite i plachete sanguine, sunt celule ale sngelui cu rol n coagulare.
Proporia elementelor figurate (celulare) din snge se numete hematocrit. Valorile normale
ale hematocritului variaz n funcie de vrst i sex. La brbai, valoarea normal a
35

hematocritului este ntre 44 - 46 %, la femei ntre 41 - 43 %. La copii variaz n funcie de


vrst, la nou nscui fiind de 60 %, iar la copiii pn la pubertate de numai de 30 %.
Galerie de imagini

Eritrocite

Granulocit neutrofil

Granulocit eozinofil

Granulocit bazofil
Hematopoieza

36

Hematopoieza

Este procesul de formare a elementelor celulare sanguine la nivelul mduvei osoase, din
celulele sistemului reticulo-endotelial (celule de tip embrionar) care prin procesul de maturare
se pot transforma n oricare celul specializat din organism.
Hematopoieza are mai multe forme ca de exemplu eritropoeza formarea eritrocitelor, aceast
maturare a eritrocitelor tinere se produce prin aciunea hormonului eritropoetin n ficat i
rinichi.
Un rol important n eritropoez l joac fierul, cobalamina (vitamina B12) i acidul folic
(vitamina B9), o scdere a concentraiei sanguine n oxigen stimuleaz accelerarea
eritropoezei cu producerea hormonilor necesari.
Aa numitul cimitir al eritrocitelor este splina i celulele Kupffer din ficat, viaa unei eritrocite
dureaz 120 de zile, dup moartea eritrocitelor, hemoglobina sufer un proces de
descompunere cu mai multe etape: bilirubin, urobilin, stercobilin acestea se elimin prin
urin i fecale.
Fibrinogenul reprezint proteina sintetizat de ficat cu rol n procesul de
coagulare. n calea comun a celor 2 ci ale coagulrii, trombina convertete
fibrinogenul n fibrin, iar reeaua de fibrin astfel format favorizeaz aderarea
plachetelor. De asemenea, n inflamaii sau procese necrotice, fibrinogenul este
considerat reactant de faz acut.

Definiie i caracteristici:
Fibrinogenul este factorul I plasmatic al coagularii, o protein esenial pentru formarea
cheagurilor de snge. Fibrinogenul este o proteina globurala prezenta in plasma sanguina care,
sub actiunea trombinei, este hidrolizata partial rezultand o proteina insolubila, fibrina.
Este produs de ctre ficat i pus n circulaie mpreun cu ali peste 20 de factori de
coagulare. Afectarea nivelului plasmatic al fibrinogenului este expresia afectarii directe a
diverse organe, intre care a ficatului, ca sediu principal al sintezei sale.
37

n mod normal, atunci cnd un esut sau un vas de snge este afectat, este activat un proces
numit cascad de coagulare ce implic aciunea mai multor factori de coagulare a sngelui. Pe
msur ce acest proces se apropie de finalitate, fibrinogenul solubil (fibrinogen dizolvat n
fluid) este transformat n fibre de fibrinogen insolubil. Aceste fibre se intercaleaz, protejnd
rana, i mpreun cu trombocitele formeaz o barier de snge coagulat care blocheaz o
eventual hemoragie pn la vindecare.
Fibrinogenul reprezint unul dintre factorii sanguini care mpreun formeaz reactanii de faz
acut; acetia pot avea un nivel crescut, n anumite condiii de boal, cauznd inflamaii sau
deteriorri acute ale esuturilor.
Analiza pentru Fibrinogen msoar cantitatea solubil a Factorului I (fibrinogen dizolvat n
snge), nainte s fie transformat n fibrin insolubil pentru a forma bariera de snge
coagulat.

Ce indic:
Fibrinogenul este, de obicei, efectuat mpreun cu alte teste pentru coagularea sngelui. El
ajut medicul la evaluarea capacitii organismului de a forma un cheag de snge.
Fibrinogenul poate fi efectuat ca un test follow-up n urma unor rezultate anormale la analiza
timpului de protrombin (PT) sau timpului parial de tromboplastin sau n urma unei
hemoragii excesive.
Analiza pentru Fibrinogen se poate efectua mpreun cu testele pentru PT, PTT, trombocite i
D-Dimer pentru a ajuta la diagnosticarea coagularii intravasculare disiminate (DIC).
Ocazional, fibrinogenul mai poate fi folosit pentru a urmrii evoluia n timp a unei boli (de
exemplu, bolile hepatice).
Cteodat, medicul recomand efectuarea analizei mpreun cu ali markeri cardiaci, cum este
proteina C-reactiv, pentru a vedea dac pacientul prezint riscul apariiei unei boli
cardiovasculare.

Valori normale
Continutul in fibrinogen al plasmei sanguine este in mod normal cuprins intre valorile de 240
- 290 mg la 100 ml, la ambele sexe. La nou nascuti este de 125-300 mg la 100 ml

Scaderi patologice
Nivele reduse apar n: afeciuni hepatice, coagulopatie de consum, fibrinolizine, deficit
congenital de fibrinogen, neoplasme n faz avansat, malnutriie, transfuzii sangvine masive.
Hipofibrinogenemia, ca stare biologica sanguina, apare in:

Afibronogenemia congenitala

Hipofibrinogenemia:
o Congenital (constitutionala Resak)
38

o Dobndit prin:

Sinteza deficitara:

Atrofie galbena acuta

Hepatita cronica activa

Ciroza hepatica

Leucemie granulocitara cronica

Sifilis hepatic

Intoxicatii cu cloroform, fosfor

o Hipercatabolism, prin liza exagerata a factorului I plasmatic sindroame


fibrinolitice de tip:

Primare tulburarea fiind indusa spontan sau terapeutic

Secundare sindromul de CID

o Hipercatabolism al factorului I plasmatic, prin consum exagerat, in cadrul unui


sindrom de CID survenit din cauze:

Obstetricale: embolism amniotic, abruptio placentae, sindromul


hemoragic din ultimele luni de sarcina

Chirurgicale: operatii largi, laborioase, interventii pe prostata, chirurgie


extracorporeala

Medicale: muscatura de sarpe, ciroza hepatica, leucemie acuta


promielocitara, paramieloblastica

Generale: transfuzie de sange incompatibil, administare de activatori ai


fibrinolizei (streptokinaza, urokinaza etc), moarte subita

Cresteri patologice
Se intalnesc in :

Afectiuni inflamatorii (inflamaii)

Pneumonii

Unele afectiuni cardio-vasculare (infarct miocardic, insuficienta cardiaca


decompensata)
39

AVC

Reumatism poliarticular acut

Tumori maligne

Dupa tratamentul cu radiatii ionizante

Infectii acute

sarcin

boal Hodgkin

necroz tisular

traumatisme

boal coronarian

fumat

arteriopatie

neoplasme

eclampsie

Cnd se efectueaz:
Medicul recomand efectuarea analizei atunci cnd pacientul prezint o hemoragie
neateptat sau prelungit, sau rezultate anormale pentru testele de PT i PTT.
Testul pentru fibrinogen se realizeaz i mpreun cu alte teste pentru factorii de coagulare
atunci cnd pacientul este suspect de o disfuncionalitate ereditar de coagulare, sau atunci
cnd medicul dorete s evalueze capacitatea de coagulare a sngelui.
Un alt caz de efectuare a analizei este atunci cnd pacientul prezint riscul apariiei unei boli
cardiovasculare.

Alte informatii
Precauii
Posibile valori critice: < 100 mg/dL
Meninerea garoului mai mult de 1 minut determin staz vascular, modificarea concentraiei
proteinelor plasmatice i activarea trombocitelor!
40

Specimenele hemolizate i eprubetele neumplute complet nu se testeaz.


Semne i simptome de tromboz vascular: acrocianoz, necroz tisular ischemic /
hemoragic, tahipnee, embolie pulmonar, distensie venoas, dureri abdominale, oligurie.

Interaciuni
Transfuziile sangvine n ultima lun pot modifica rezultatele.
Fibrinolizinele scindeaz fibrinogenul, reducndu-i nivelele serice.
Dieta bogat n acii grai omega-3 i omega-6 poate scdea nivelele fibrinogenului.
J, nivelele: acidul valproic, androgenii, asparaginaza, danazolul, dex-tranul, fenofibratul,
fenorbabitalul, lovastatina, pentoxifilina, streptokin-aza, ticlopidina, urokinaza.
Estrogenii i contraceptivele orale cresc nivelele fibrinogenului.

Sfaturi pentru pacient


Testul se efectueaz independent de orarul meselor.

COAGULAREA SNGELUI - FACTORI, CARACTERISTICI

Info, cuprins Comenteaz

Coagularea sngelui reprezint un fenomen deosebit de complex, enzimatic, care depinde


de o multitudine de factori. n lipsa coagulrii sngelui, viaa ar fi mereu ameninat, o
banal sngerare putnd produce decesul.
Ce este de fapt coagularea?

Coagularea (provine din latinescul coagulare, nsemnnd; "a nchega, a reuni") este un
proces complex, n urma cruia coloid de consisten lichid [sol] (snge, lapte, latex, etc.)
se transform ntr-un cheag (gel), cu o separare de o parte lichid (ser, zer, ap, etc.).
Practic, n coagulare, particulele disperse din soluia iniial, se unesc i sedimenteaz,
separndu-se de mediul de dispersie anterior .
Att laptele, ct i sngele, cel mai uor coaguleaz n prezena tripsinei gastrice i a
calciului (Th. C. Ruch i J. F. Fulton). ns, n cazul sngelui, acest proces nu poate avea loc
n organism (sngele nu conine tripsin), astfel nct, procesul devine mult mai complex,
lucru benefic, cci astfel este asigurat reversibilitatea hemostazei (laptele i sngele n
eprubet, tratate cu tripsin, n prezena calciului, coaguleaz ireversibil).
Coagularea sngelui
n cazul sngelui, coagularea (nchegarea) const din separarea sngelui n 2
41

componente:
- ntr-un coagul (cheag) rou, moale (gel), format dintr-o reea de fibrin n care sunt prinse,
ca ntr-un nvod, elemente figurate (eritrocite, trombocite, leucocite),
- n ser.
Din punct de vedere chimic, coagularea sngelui are loc atunci cnd fibrinogenul (solubil)
precipit, trecnd n fibrin (insolubil) sub aciunea trombinei (procesul are loc prin
desprinderea i eliberarea fibrinopeptidului A i B din structura fibrinogenului). Apoi, se
formeaz reeaua stabil de fibrin, n urma polimerizrii monomerului de fibrin, sub
aciunea factorului XIIIa (factorul stabilizator al reelei de fibrin).

Procesul care conduce la formarea cheagului se snge

Dac procesul se urmrete la microscopul electronic, se observ c fibrinogenul dispersat


iniial n plasm, n prezena trombinei, formeaz molecule "grele", care se unesc capt la
capt, formnd fibrile lungi. Apoi, aceste fibrile se unesc i se ramific transversal i
longitudinal, alctuind reeaua de fibrin.

42

Reeaua de fibrin

Realizarea acestui proces, destul de banal la prima vedere, este de fapt deosebit de
complex, depinznd de o serie ntreag de factori, care acioneaz n cascad, numai atunci
cnd se ndeplinesc anumite condiii.
Coagularea sngelui este rezultatul solidificrii unei proteine speciale din snge (fibrin).
Aceast modificare a fibrinogenului (fibrinogen fibrin reea de fibrin) este singura
direct observabil, care are loc n timpul procesului de coagulare. Schimbare ns, este
precedat de un lan lung de reacii, care pot fi studiate numai prin efectul lor asupra
coagulrii finale (Th. C. Ruch i J. F. Fulton).
Coagularea sngelui, ca proces perceptibil, reprezint de fapt o fibrinogenez, care se
continu, mai departe - ca ultim etap a hemostazei (hemostaza definitiv), printr-o
fibrinoliz (vezi fibrinogeneza i fibrinoliza).
Rolul coagulrii sngelui

Graie coagulrii sngelui, se stopeaz prompt hemoragiile (hemostaz), prin nchiderea


spaiilor rupte aprute accidental la nivelul vaselor de snge mici.
Coagularea sngelui nu poate opri hemoragiile provocate de rupturile ntinse ale vaselor
sau de leziunile vaselor mari (artere, vene).
43

Cnd coagularea se petrece spontan (fr apariia unor leziuni) devine periculoas (vezi
mai jos: Abateri de la coagularea normal).
Cnd intervine fenomenul de coagulare a sngelui ntr-o hemoragie?
n cazul unei hemoragii lezionale, cheagul de snge (trombul vascular) se formeaz n
cadrul hemostazei secundare, consolidnd trombul palchetar format n timpii hemostazei
primare.
Cele dou ci ale coagulrii sngelui

Coagularea sngelui urmeaz 2 ci


- calea intrinsec.
- calea extrinsec.
De la factorul la X-lea (vezi mai jos), coagularea urmeaz o cale comun.
Calea intrinsec
Calea intrinsec este mai lung, fiind determinat numai de factorii plasmatici. Ea este
declanat de contactul cu fibrele de colagen i de ali factori nelezionali. Aceast cale este
important prin faptul c declaneaz fibrinoliza.
Calea extrinsec
Calea extrinsec este mai scurt i mai prompt, fiind declanat de leziuni, prin
intervenia tromboplastinei tisulare (TT sau factorul III).
Calea intrinsec i calea extrinsec
Cele dou ci ale coagulrii pot fi desprite doar la modul teoretic, ele desfurndu-se
simultan i ntreptruns.
Factorii coagulrii sngelui

n coagulare particip numeroi factori, care pot fi mprii n 3 mari grupe:


- factori plasmatici (se noteaz cu cifre romane; I-XIII),
- factori plachetari (se noteaz cu cifre arabe; 1-9),
- factori tisulari (tromboplastina tisular - TT sau III, fosfolipide plachetare).
44

Factorii plasmatici i cei tisulari care intervin n scopul realizrii coagulrii sngelui, sunt
prezentai n flashul interactiv de mai jos. Specificm c factorul VI nu exist (a fost anulat,
deoarece s-a demonstrat c reprezenta forma activ a factorului V).

Factorii plasmatici ai coagulrii i desfoar activitatea doar cnd sunt activai. n condiii
normale (obinuite) ei se gsesc n form inactiv. Activarea unui factor (exmplu: II IIa)
determin activarea n cascad a celorlali, pn n momentul formrii reelei stabile de
fibrin. n detaliu, procesul de coagularea a sngelui este prezentat n imaginea de mai jos.

Schema detaliat a factorilor coagulrii

Prezentarea succint a factorilor coagulrii


- factorul I (fibrinogenul) formeaz cheagul stabil de fibrin, prin intervenia II IIa i XIII
XIIIa.
- factorul II (protrombina) se sintetizeaz n ficat n dependen cu vitamina K. Particip,
dup activare, la formarea reelei de fibrin i activeaz I, V, VIII, XI i XIII. Trombina (IIa)
este o enzim (proteaz) de maxim importan n procesul coagulrii. Ea activeaz, pe
45

lng ali factori i trombocitele i antitrombina III, ceea ce nseamn c particip la


formarea, n paralel, a unui sistem anticoagulant endogen (antitrombina III inhib Xa i IIa).
- factorul III, factorul tisular (FT) sau tromboplastina tisular (TT) are o importan major
n iniierea coagulrii, fiind un cofactor pentru VIIa. TT este o glicoprotein care se
sintetizeaz extrahepatic gsindu-se n cantiti mai mari n muchi, oase, plmni, creier,
placent i eritrocite. n trombocitopenie (numr de trombocite redus), tromboplastina
tisular, chiar i n cantitate mare, are o eficien sczut n realizarea coagulrii sngelui.
- factorul IV (calciul ionic) leag factorii Xa i Va de fofolipidele plachetare, care mpreun
activeaz II (protrombina).
- factorul V (proaccelerina) este un cofactor pentru Xa sintetizndu-se la nivel hepatic. II
IIa determin VVa. Va se leg strns cu fosfolipidele plachetare. i leag Xa pe plachete.
Va este inhibat de ctre proteina C.
- factorul VII (proconvertina) este o enzim (proteaz) care mpreun cu cofactorul su (TT
sau IIIa) activeaz IX. Sinteza se realizeaz n ficat i este dependent de prezena
vitaminei K. Prin activare, proconvertina (VII) trece n convertin (VIIa).
- factorul VIII (factorul antihemofilic A sau globulina antihemofilic A) este un cofactor
pentru IX, activat de ctre IIa. Se sintetizeaz n ficat. Factorul VIII circul legat de factorul
von Willebrand, care este o protein cu rol important n adeziunea trombocitar i formarea
trombusului iniial, plachetar. VIIIa este inhibat de ctre proteina C.
- factorul IX (factorul antihemofilic B, factorul Christmas, sau globulina antihemofilic
B) formeaz mpreun cu VIII tenaza care activeaz X. Este activat de XIa i VIIa. Sinteza
este dependent de vitamina K i se realizeaz n ficat.

- factorul X (factorul Stuart-Power) este o proteaz care deschide calea comun a


coagulrii. mpreun cu V, calciu i fosfoloipidele plachetare, formeaz complexul
protrombinaza, care activeaz II. Facrorul X este activat de ctre tenaz (VIIIa + IXa).
Sinteza este dependent de vitamina K i se realizeaz n ficat. O activare patologic a X
este realizat de ctre factorul procoagulant din cancer.
- factorul XI (factorul Rosenthal, factorul antihemofilic C) este activat de II i XII i activeaz
IX. Se sintetizeaz n ficat.
- factorul XII (factorul Hageman, factorul de contact) este activat la contactul cu fibrele de
colagen. Activeaz fibrinoliza i XI. Factorul XII mai este activat de prekallikreina i
kininogenul cu greutate molecular mare. Sintez hepatic.
- factorul XIII (factor stabilizator al reelei de fibrin) polimerizeaz moleculele monomere
de fibrina. Se sintetizeaz n ficat i este activat de ctre II IIa.
Sisteme i substane anticoagulante
46

Anticoagulantele endogene
n scopul evitrii coagulrii intravasculare disemiante (CIVD), organimul dispune de
sisteme anticoagulante endogene. Sistemele anticoagulante endogene sunt formate din:
- antitrombine plasmatice (notate cu cifre romane; I-IX, antitrombinele plamatice inhib IIa),
- proteina C, proteina S (inhib Va i VIIIa).
- heparina din granulaiile mastocitelor.
Dintre antitrombinele plasmatice cea mai important este antitrombina III. Heparina este
cofactorul antitrombinei III.
Anticoagulantele exogene
Cnd coagularea sngelui este crescut (imobilizare la pat, obezitate, sedentarism,
intervenii chirurgicale ortopedice, exces de factori coagulani), apare riscul apariiei
trombozei, recomandndu-se anticoagulantele exogene. Cele mai folosite anticoagulante
sunt:
- heparina (blocheaz IIa i Xa),
- EDTA, citraii sau oxalaii de sodiu sau potasiu, fluorura de sodiu (inhib calciul - factorul
IV),
- cumarinele i mai ales derivaii ei - dicumarolul, acenocumarolul (se comport ca
antivitamine K).
Abateri de la coagularea sanguin normal

Reeaua stabil de fibrin care se formeaz n urma coagulrii este benefic n hemostaz
(oprirea hemoragiilor). n alte cazuri (coagulare spontan - CIVD, hipercoagulabilitate)
naterea ei este periculoas, cci cheagul format poate instala tromboze venoase, tromboembolism pulmonar, ischemie cardiac sau accident vascular cerebral trombotic.
Deoarece majoritatea factorilor coagulrii se sintetizeaz n ficat, atunci cnd funcia
hepatic este alterat (hepatit, ciroz), pot s apar probleme legate de coagulare.
n cazul unor intervenii chirurgicale ortopedice, coagularea crete uneori semnificativ, prin
faptul c n oase se gsesc cantiti mari de TT (III).
Diferite boi genetice afecteaz coagularea sngelui, prin faptul c sinteza factorilor este
diminuat sau anulat.
Avitaminoza K sau hipervitaminoza K, hipocalcemia sau hipercalcemia, cu toate cauzele
lor, sunt stri care perturb n mod direct coagularea sngelui.
47

Bolile coagulrii, multe la numr, poart denumirea de coagulopatii.


Cteva dintre analizele ce se efectueaz pentru depistarea abaterilor de la coagularea
normal a sngelui
TROMBINA

Info, cuprins

Trombina este o enzim sanguin activ, din grupa proteazelor, de origine hepatic, cu
structur i aciune asemntoarei tripsinei. Deriv din protrombin (forma inactiv) care se
sintetizeaz n ficat, doar n prezena vitaminei K.
n procesul de coagulare a sngelui, trombina reprezint un factor cheie (factorul IIa).

Schema factorilor coagulrii sngelui

Protrombina i trombina

n snge, n condiii normale, trombina nu este prezent. n schimb circul precursorul ei;
protrombina. Trecerea protrombinei n trombin (IIIIa) se realizeaz doar cnd n flux flux
apare complexul enzimatic protrombinaza, format din accelerin (Va), factorul Stuart-Power
activat (Xa), calciu i fosfolipide plachetare.
Trombina, ca substan coagulant, este important n hemostaz prin 4 aspecte:
48

1. Activeaz fibrinogenul trecndu-l n fibrin,

2. Activeaz ali factori ai coagulrii (V, VIII i XI),


3. Activeaz sistemele anticoagulante.
4. Produce vasoconstricie.
Trombina ca substan exogen de uz farmaceutic

Trombina purificat, uman sau bovin, se poate folosi doar ca substan antihemoragic
de uz local. Nu se injecteaz i nici nu se perfuzeaz, deoarece produce tromboze sau
chiar moarte.
Timpul de protrombin (timpul Quick)

Scurt istoric
n anul 1935, naintea cunoaterii factorilor V i VII ai coagulrii, A.J. Quick a descris deja o
metod de msurare a influenei unor substane endogene implicate n coagularea sngelui
(Th. C. Ruch i J. F. Fulton). Deoarece, n acea vreme, factorii coagulrii dependeni de
vitamina K i sintetizai n ficat erau puin cunoscui (cu excepia f II), se putea miza cu
certitudine doar pe analiza timpul de coagulare, sub aciunea protrombinei (protrombin
trombin), n prezena vitaminei K. din acest motiv analiza poart denumirea de "timp de
protrombin".
Testul Quick
Metoda const n tratarea sngelui colectat, cu citrat de sodiu sau oxalat de sodiu
(substane anticoagulante, prin inhibarea calciului - factorul IV). Apoi, plasma oxalatat sau
citratat se recalcific i se adaug tromboplastin tisular (TT, factorul III). Se observ
timpul necesar coagulrii realizat prin intermediul factorilor de origine hepatic, dependeni
de prezena vitaminei K ( II, V, VII, IX, X).
Timpul Quick (timpul de protrombin) d indicaii asupra coagulopatiilor legate de
hipovitaminoza sau hipervitaminoza K. De asemenea, timpul Quick, relev eficiena
medicaiei coagulante sau anticoagulante prescrise.
49

Valoarea normal a timpul Quick (timpul de protrombin) este de 10-13 secunde.


Timpul de protrombin se prelungete n hipovitaminoza K (caren de aport, colestaz,
insuficien hepatic, unele infecii intestinale, perturbri ale microflorei colonului) i n
tratamentele cu substane cumarinice.
Timpul Quick se scurteaz n hipervitaminoza K.
Timpul de trombin

Timpul de trombin, reprezint o msurtoare, prin care se stabilete durata coagulrii


sngelui, exprimat n secunde, n prezena trombinei. Aceast analiz se efectueaz n
scopul depistrii disfibrinogenemiilor sau disfibrinemiilor (boli n care se constat defecte
ale fibrinogenului sau ale fibrinei).

Valoarea normal a timpului de trombin trebuie s se situeze sub pragul de 21 de


secunde.

50

n vederea depistrilor coagulopatiilor sau a hipercoagulabilitii, se pot efectua mai multe


analize i teste.
Timpul de coagulare n vitro
Se msoar timpul de coagulare a unei picturi de snge depus pe o lamel. Valoarea
normal este de 6-12 minute.
Timpul de coagulare n vitro crete peste valoarea normal n coagulopatiile hemoragice i
scade sub pragul de 6 minute n hipercoagulabilitate.
Nivelul fibrinogenului (factorul I al coagulrii)
Fibrinogenul plasmatic prezint valori normale de 100-400 ng/dl. Dac valoarea se
situeaz sub limita inferioar a intervalului, coagularea sngelui este deficitar i ntrziat,
Dac valoarea fibrinogenului depete limita superior a intervalului de referin, apare
riscul apariiei trombozei.
Timpul de protrombin
Timpul de protrombin (timpul Quick) msoar timpul de coagulare determinat de factorii
de origine hepatic, dependeni de prezena vitaminei K (mai multe despre timpul de
protrombin).

Timpul de trombin
Timpul de trombin, reprezint o msurtoare, prin care se stabilete durata coagulrii
sngelui, exprimat n secunde, n prezena trombinei (factorul II a al coagulrii sngelui),
enzim care trece fibrinogenul n fibrin (mai multe despre timpul de trombin).

Info, cuprins

51

Trombina este o enzim sanguin activ, din grupa proteazelor, de origine hepatic, cu
structur i aciune asemntoarei tripsinei. Deriv din protrombin (forma inactiv) care se
sintetizeaz n ficat, doar n prezena vitaminei K.
n procesul de coagulare a sngelui, trombina reprezint un factor cheie (factorul IIa).

Schema factorilor coagulrii sngelui

Protrombina i trombina

52

n snge, n condiii normale, trombina nu este prezent. n schimb circul precursorul ei;
protrombina. Trecerea protrombinei n trombin (IIIIa) se realizeaz doar cnd n flux flux
apare complexul enzimatic protrombinaza, format din accelerin (Va), factorul Stuart-Power
activat (Xa), calciu i fosfolipide plachetare.
Trombina, ca substan coagulant, este important n hemostaz prin 4 aspecte:
1. Activeaz fibrinogenul trecndu-l n fibrin,

2. Activeaz ali factori ai coagulrii (V, VIII i XI),


3. Activeaz sistemele anticoagulante.
4. Produce vasoconstricie.
Trombina ca substan exogen de uz farmaceutic

Trombina purificat, uman sau bovin, se poate folosi doar ca substan antihemoragic
de uz local. Nu se injecteaz i nici nu se perfuzeaz, deoarece produce tromboze sau
chiar moarte.
Timpul de protrombin (timpul Quick)

Scurt istoric
n anul 1935, naintea cunoaterii factorilor V i VII ai coagulrii, A.J. Quick a descris deja o
metod de msurare a influenei unor substane endogene implicate n coagularea sngelui
(Th. C. Ruch i J. F. Fulton). Deoarece, n acea vreme, factorii coagulrii dependeni de
vitamina K i sintetizai n ficat erau puin cunoscui (cu excepia f II), se putea miza cu
certitudine doar pe analiza timpul de coagulare, sub aciunea protrombinei (protrombin
trombin), n prezena vitaminei K. din acest motiv analiza poart denumirea de "timp de
protrombin".
Testul Quick
Metoda const n tratarea sngelui colectat, cu citrat de sodiu sau oxalat de sodiu
(substane anticoagulante, prin inhibarea calciului - factorul IV). Apoi, plasma oxalatat sau
citratat se recalcific i se adaug tromboplastin tisular (TT, factorul III). Se observ
53

timpul necesar coagulrii realizat prin intermediul factorilor de origine hepatic, dependeni
de prezena vitaminei K ( II, V, VII, IX, X).
Timpul Quick (timpul de protrombin) d indicaii asupra coagulopatiilor legate de
hipovitaminoza sau hipervitaminoza K. De asemenea, timpul Quick, relev eficiena
medicaiei coagulante sau anticoagulante prescrise.
Valoarea normal a timpul Quick (timpul de protrombin) este de 10-13 secunde.
Timpul de protrombin se prelungete n hipovitaminoza K (caren de aport, colestaz,
insuficien hepatic, unele infecii intestinale, perturbri ale microflorei colonului) i n
tratamentele cu substane cumarinice.
Timpul Quick se scurteaz n hipervitaminoza K.
Timpul de trombin

Timpul de trombin, reprezint o msurtoare, prin care se stabilete durata coagulrii


sngelui, exprimat n secunde, n prezena trombinei. Aceast analiz se efectueaz n
scopul depistrii disfibrinogenemiilor sau disfibrinemiilor (boli n care se constat defecte
ale fibrinogenului sau ale fibrinei).

Valoarea normal a timpului de trombin trebuie s se situeze sub pragul de 21 de secunde.


Clasificare
n functie de structura loc chimica, de rolul pe care l ndeplinesc n
organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate n
mai multe moduri.
Delimitarea neta ntre proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece
exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice (asa-numitele proteine
simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaza aceste doua clase de
biomolecule dupa masa lor moleculara considernd ca polipeptidele au o masa
moleculara de pna la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculara superioara
acestei valori.
n functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:
- proteine fibrilare care au molecula filiforma si sunt, n general,
insolubile n apa. Din aceasta grupa fac parte de exemplu fibroina, keratinele,
colagenul etc.

54

- proteine globulare a caror molecula are forma sferica sau


elipsoidala si sunt usor solubile n apa. Din clasa proteinelor globulare fac parte
toate enzimele, globulinele serice si alte.
n functie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele se
mparte n 6 clase astfel:
- Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce
joaca rol plastic, adica acele proteine ce intra n structura membranelor biologice,
a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt:
colagenul ntlnit n tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc.,
elastina ce intra n structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina
din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina ntlnita n exoscheletul
insectelor, keratina ce se gaseste n cantitati mari n derma, par, pene etc.,
proteinele membranare ce intra n structura tuturor membranelor biologice si
altele.
- Proteinele de rezerva au rolul principal de a constitui principala
rezerva de aminoacizi a organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina
care este componenta proteica majora a laptelui, gliadina din cariopsele
cerealelor, zeina ce reprezinta principala proteina de rezerva din boabele de
porumb, ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din lapte, feritina
care faciliteaza acumularea ionilor de fier n splina si altele.
- Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea
organismelor vii fiind implicate n contractia muschilor, cililor, flagelilor etc. Cele
mai bine studiate proteine contractile sunt actina si miozina implicate n
contractia miofibrilelor si dineina care asigura miscarea cililor si flagelilor la
nevertebrate.
- Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori
complexa ce ndeplinesc un important rol n transportul diferitilor metaboliti n
organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina care
asigura transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu rol n
transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care realizeaza
transportul acizilor grasi n circulatia sanguina, -lipoproteinele serice care
asigura transportul lipidelor n snge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si
transportorii membranari care realizeaza transportul activ, contra gradientului
de concentratie, al diferitilor metaboliti prin membranele biologice.
55

- Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem


de importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte enzimele
(care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si unii hormoni (hormonii
reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici, hormonii
paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
- Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine implicate n
diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti
factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la
procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei,
proteina implicata, de asemenea, n procesul coagularii sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi
anticorp - antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.
n functie de structura lor chimica, proteinele se mpart n doua mari
grupe: proteine simple si proteine complexe.
- Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror
molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost
demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun n libertate
numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de proteine ce ndeplinesc
importante functii biochimice si fiziologice , si -globulinele serice, anticorpii,
histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina,
keratinele etc.
- Proteinele complexe (numite si conjugate, sau heteroproteine)
contin n molecula lor, pe lnga componenta proteica si o componenta de alta
natura numita grupare prostetica. La rndul lor, heteroproteinele se mpart n mai
multe grupe n functie de natura chimica a gruparilor prostetice.
- Cromoproteinele contin n molecula lor o grupare prostetica de natura
protoporfirinica. Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce
ndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina, mioglobina,
citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
- Lipoproteinele contin n molecula lor grupari prostetice de natura
lipidica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.

56

- Fosfoproteinele. Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta


grupa sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele mai
cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina si altele.
- Glicoproteinele contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza,
manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa
glicoproteinelor sunt bine studiate -globulinele, orosomucoidul plasmatic,
ovalbumina, glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.
- Metaloproteinele contin unii ioni metalici (Fe 2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) n
calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu
alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina si altele.
Trebuie mentionat faptul ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de
catenele polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus ntr-o alta
structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
- Flavoproteinele contin un flavinnucleotid n calitate de grupare
prostetica. Din aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente
(succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).
- Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe
datorita faptului ca gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic.
n functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare prostetica ele se
mparte n ribonucleoproteine (nucleoproteine ce contin ARN) si
deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN n calitate de grupare prostetica).
Publicat de Stroia Anca Maria la 08:09 Niciun comentariu:
Trimitei prin e-mail Postai pe blog!Distribuii pe TwitterDistribuii pe
FacebookTrimitei ctre Pinterest
Clasificarea proteinelor
Clasificarea proteinelor
1.
Dup sursa de provenien :
a) proteine de origine vegetal
b) proteine de origine animal
2.
Dup solubilitatea n ap i n soluii de electolii :
a) insolubile (fibroase)
b) solubile (globulare)
3.
Dup produii rezultai la hidroliza total :
a)
proteine simple (holoproteine ) dau prin hidroliz total numai aminoacizi
57

b) proteine conjugate sau proteide (heteroproteine) - dau prin hidroliz total


si ali compui alturi de - aminoacizi. Molecula unei proteide include n
structura sa o parte proteic i o parte prostetic (resturi, far structur de
aminoacizi)
Proteinele fibroase se gsesc n organismul animal n stare solid i confer
esuturilor rezisten mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva
agenilor externi.
KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se
disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece
ct i cald, precum i n soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o
mare inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest
material nconjurat cu o component amorf, cleioas, sericina, care reprezint
cca. 30 % din greutatea total. n cele doua glande ale viermelui de mtase,
proteinele sunt coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.
COLAGENUL, este componenta principal a esuturilor conjunctive, tendoanelor,
ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete. Exist numeroase
varieti de colagen. Colagenul are o compoziie deosebit de a keratinei i
fibroinei, cci este bogat n glicin, prolin i hidroxiprolin, nu conine cistin i
triptofan. Prin inclzire prelungit cu ap, colagenul nti se mbib ,apoi se
dizolv transformandu-se n gelatin sau clei.
ELASTINA constituie tesutul conjunctiv fibros, i are o elasticitate comparabil
cu a cauciucului, a arterelor i a unora din tendoane, cum este de exemplu
tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transform n gelatin la fierbere cu
ap i este digerat de tripsina. Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse
din aminoacizi simpli, mai ales leucin, glicocol i prolin.
n regnul vegetal nu se gsesc proteine fibroase; funcia lor este ndeplinit n
plante de celuloz. Proteinele fibroase se dizolv numai n acizi i baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este nsotit de o degradare a
macromoleculelor; din soluiile obinute nu se mai regenereaz proteina iniial.
Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate n digestie i deci nu
au valoare nutritiv.
Proteinele globulare apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri
hidratate. Proteinele globulare au forma sferic sau oval. Ele sunt foarte
importante n viaa celulei avnd activitate biologic specific, spre deosebire de
proteinele fibroase care au funcie structural i mecanic.Se submpart n:
a) albumine, solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi, baze, sruri)
b)globuline, solubile numai n soluii de electrolii
Exemple de proteine solubile:

albuminele din ou

caseina din lapte

globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)


58

proteinele din muchi (miogenul i miosina)

proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb)

proteinele produse de virui (antigeni) i bacterii

anticorpii

nucleoproteidele

enzimele

hormonii proteici (insulina)

PROTEINE ANIMALE
Proteinele din snge
Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele
albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm. Globulele roii conin toat
proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma conine n soluie fibrinogenul,
globuline i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului
se numete serul sanguin. Coagularea sngelui se datoreaz transformrii
fibrinogenului ntr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L, B i Z. O importan
deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din
serul sanguin.
Se tie c n urma infeciilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine
imun, un timp mai lung sau mai scurt, fa de o noua infecie cu acelai germen
patogen. Imunitatea se datoreaz apariiei de anticorpi n serul animalului
infectat. Substanele care determin formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt
proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin
dezagregarea lor. Orice protein strain introdus prin injecie n organism
acioneaz ca antigen.
Proteinele din muchi
Muchii vertebratelor conin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina,
globulina X, stroma muscular, tropomiosina i actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine i
globuline. Miogenul conine enzimele eseniale ale muchiului: fosforilaza,
fosfoglucomutaza, etc..
Miosina i actina sunt proteinele care asigur funciunea contractil a muchiului.
Tropomiosina este o protein unitar.
PROTEINE VEGETALE
Globulinele vegetale sunt mult raspandite n natura, alaturi de albumine.de
exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din samanta de
canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale i corilina din alune,
apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din
mazare, precum i globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au
configuratii globulare.
59

Proteine din cereale


Proprietatea grului de a da o fin panificabil se datoreaz caracterului special
al proteinelor din endospermul, bogat n amidon, al seminelor acestei cereale.
Proteina din gru, glutenul, se obine prin frmntarea finei ntr-un curent de
ap; acesta antreneaz granulele de amidon, lsnd glutenul sub forma unei
mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este
insolubil n ap i n soluii saline. Cercetarea clasic a glutenului a dus la
concluzia ca el este un amestec de dou proteine : glutenina i gliadina. Cea din
urm este singura proteina solubila n alcool de 70 % i poate astfel fi separat
de glutenina.
Din punct de vedere al constituiei, majoritatea proteinelor solubile fac parte din
categoria proteinelor conjugate, n care grupa prostetic poate fi o lipid
(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau un acid
nucleic (nucleoproteide).
Publicat de Stroia Anca Maria la 08:06 Niciun comentariu:
Trimitei prin e-mail Postai pe blog!Distribuii pe TwitterDistribuii pe
FacebookTrimitei ctre Pinterest
Proprietati chimice
Hidroliza proteinelor si peptidelor naturale. Analiza compozitiei n
aminoacizi a unei proteine native sau a unei peptide naturale este deosebit de
importanta pentru studiul structurii chimice a acestora. Totodata, ea pune multe
probleme printre care, cea mai importanta o constituie puritatea materialului
folosit pentru analiza. Acest material nu trebuie sa fie impurificat cu substante cu
masa moleculara mica (saruri utilizate la purificare, lipide, glucide, ioni metalici
etc.). Gruparile prostetice ale heteroproteinelor se separa de componentele
proteice nainte de a se trece la hidroliza acestora din urma. n functie de modul
de realizare, hidroliza peptidelor si proteinelor este de mai multe tipuri.
1. Hidroliza acida. Proteina supusa analizei este liofilizata si redizolvata
n solutie de HCl 5,7 N la care se adauga cteva picaturi de fenol 5%. n fiola n
care a fost realizat amestecul de hidroliza se introduce azot sau se creeaza vid
pentru a prentmpina oxidarea, dupa care se ncalzeste pe baia de apa la 40C
timp de 30 de secunde sub agitare usoara, pentru ndepartarea completa a
oxigenului. Se realizeaza apoi hidroliza la 105 - 110C n fiola din sticla
termorezistenta timp de 24 - 72 de ore dupa care fiola se raceste, iar acidul este
ndepartat la rotavapor. Reziduul obtinut se redizolva ntr-un volum minim de apa
bidistilata si se evapora din nou la sec.

60

Pentru determinarea calitativa si cantitativa a aminoacizilor n hidrolizatul


obtinut se folosesc analizoare automate de aminoacizi, cu nregistrare automata
care furnizeaza direct datele necesare calcularii continutului procentual al fiecarui
aminoacid prezent n proteina analizata. De regula, pentru obtinerea unor
rezultate ct mai exacte, se folosesc 0,4 - 0,5 mg de proteina nativa.
Hidroliza acida a proteinelor se poate realiza si cu alti acizi. Rezultate bune
se obtin de exemplu si cu acid performic. Acesta se obtine amestecnd 9 volume
acid formic 80% cu un volum de H2O2 30%. Amestecul se agita si se lasa n
repaus 30 minute la +4C.
Indiferent de agentul folosit si de precautia de a nlatura oxigenul, hidroliza
acida a proteinelor si peptidelor este ntotdeauna nsotita de oxidarea unor
aminoacizi. Astfel, cisteina si cistina trec usor n acid cistic, metionina trece n
metionin-sulfona, tirozina si triptofanul sunt complet distruse, iar treonina si
serina se oxideaza n proportie de 5 - 10%. Pentru evitarea acestor fenomene
secundare, se recomanda realizarea unei hidrolize acide partiale, adica hidroliza
la intervale de timp diferite de 24, 48 si 72 de ore.
2. Hidroliza cu bromcian sau iodacetamida. Aceasta metoda se
bazeaza pe faptul ca n mediu acid, bromcianul (BrCN) sau iodacetamida (ICH 2 CO - NH2) scindeaza specific legaturile peptidice formate de metionina rezultnd
lactona homoserinei:
Scindarile cu ajutorul bromcianului si iodacetamidei dau posibilitatea
obtinerii unor fragmente polipeptidice mai scurte ce pot fi ulterior analizate prin
alte metode.
3. Hidroliza secventiala ncepnd cu extremitatea N-terminala.
Aceasta poarta numele de metoda Edman de degradare a proteinelor si foloseste
ca reactiv fenil-tioizocianatul. Proteina de analizat se dizolva ntr-o solutie tampon
adecvata dupa care se trateaza cu fenil-tioizocianat n prezenta de acid
trifluoracetic si n absenta totala a oxigenului. Derivatii aminoacizilor N-terminali
rezultati se identifica apoi prin cromatografie n strat subtire.
4. Hidroliza secventiala ncepnd cu extremitatea C-terminala.
Aceasta metoda utilizeaza carboxipeptidazele, enzime capabile sa hidrolizeze
succesiv cte un aminoacid de la capatul C-terminal. Dupa fiecare etapa,
aminoacizii sunt separati prin dializa si determinati calitativ si cantitativ.
61

5. Hidrazinoliza este o alta metoda de determinare a aminoacidului Cterminal. n prezenta hidrazinei, toate legaturile peptidice sunt rupte si toti
aminoacizii, cu exceptia aminoacidului C-terminal, trec n hidrazide. Aminoacidul
C-terminal se poate apoi identifica, fie cu ajutorul reactivului 2,4dinitrofluorbenzenic, fie cu ajutorul clorurii de dansil.
Cei doi derivati ai dinitrobenzenului (a si b) au solubilitati diferite si pot fi
separati din amestec prin diferite procedee de extractie bazate pe diferenta de
solubilitate.
6. Hidroliza enzimatica nespecifica. Acest tip de scindare hidrolitica se
realizeaza n conditii blnde de reactie. n principiu, orice proteina sau polipeptida
poate fi scindata complet n prezenta enzimelor proteolitice din clasa hidrolazelor.
Din punct de vedere practic nsa, acest procedeu este foarte laborios.
n primul rnd, hidroliza enzimatica completa nu se poate realiza cu o
singura enzima ci cu un set de mai multe enzime alese n functie de natura
proteinei analizate.
7. Hidroliza enzimatica la pH acid. Acest procedeu este utilizat n cazul
proteinelor ce se denatureaza la pH acid. Proteina de analizat este mai nti
supusa denaturarii cu o solutie de guanidina sau de uree, urmata de dializa la pH
acid. La proteina astfel denaturata se adauga apoi pepsina, subtilizina,
aminopeptidaza si prolidaza. Uneori, n functie de natura proteinei analizate,
se nlocuieste subtilizina, care este o proteinaza de origine microbiana, cu
papaina extrasa din arborele Carica papaya.
Hidrolizatul obtinut este liofilizat, redizolvat n acid acetic 5% si liofilizat din
nou. Gradul de hidroliza enzimatica la pH acid este controlat permanent
analiznd hidrolizatul prin cromatografie sau electroforeza.
8. Hidroliza enzimatica la temperaturi moderate se realizeaza n
prezenta papainei, leucinaminopeptidazei si prolidazei. Proteina este
denaturata prin ncalzire timp de 3 minute la 95C, iar dupa racire se tamponeaza
la pH = 5,2. Hidroliza se realizeaza apoi timp de 18 - 24 de ore la 40C, iar
hidrolizatul obtinut se analizeaza prin metode specifice.
9. Hidroliza enzimatica specifica. Aceasta metoda consta n utilizarea
unor preparate pure de tripsina si chimotripsina, enzime ce hidrolizeaza
specific legaturile peptidice formate de anumiti aminoacizi. Tripsina de exemplu,
62

hidrolizeaza legaturile peptidice formate de resturile de lizina si arginina, iar


chimotripsina pe cele realizate de leucina, fenilalanina si tirozina.
Publicat de Stroia Anca Maria la 07:57 Niciun comentariu:
Trimitei prin e-mail Postai pe blog!Distribuii pe TwitterDistribuii pe
FacebookTrimitei ctre Pinterest
Propietati fizice
Solubilitatea proteinelor este extrem de diferita si depinde de structura
acestora. n general, proteinele fibrilare sunt insolubile n apa. Celelalte proteine
prezinta grade diferite de solubilitate, aceasta proprietate stnd la baza unor
metode de separare si purificare preliminara. Unele proteine sunt usor solubile n
apa, altele sunt solubile n apa si n diferiti solventi organici, alte proteine se
solubilizeaza doar n solutii saline de diferite concentratii etc.
Datorita prezentei unei multitudini de grupe functionale libere ionizabile n
structura macromoleculelor 11511f524l proteice (-COO -, -NH3+, -S- etc.), solutiile
proteinelor prezinta un caracter amfoter. Pe aceasta proprietate se bazeaza si
rolul de sistem tampon pe care proteinele solubilizate n diferite lichide biologice
l ndeplinesc alaturi de sistemul tampon carbonat-bicarbonat, sistemul tampon al
aminoacizilor, al hemoglobinei si altele.
Ca si n cazul aminoacizilor, datorita prezentei grupelor functionale ionizate
n moleculele proteinelor, acestea se caracterizeaza prin valori bine determinare
ale punctului lor izoelectric (sau pH izoelectric - pI sau pHi) care se defineste ca
fiind acea valoare de pH la care ncarcarea electrica globala a moleculei este
nula. Acest parametru fizico-chimic prezinta o importanta practica deosebita, el
stnd la baza metodelor electroforetice de separare si determinare a diferitelor
fractiuni proteice din lichidele biologice. Valorile punctelor izoelectrice ale
proteinelor oscileaza ntre limite foarte largi si nu depind de masa lor moleculara
(tabelul II).
n structura tuturor proteinelor solubile aflate n mediu apos pot ioniza
grupele -NH2 terminale si grupele -COOH terminale. n afara de acestea, exista 7
aminoacizi ale caror resturi pot ioniza chiar si atunci cnd se situeaza n interiorul
catenelor polipeptidice.
Publicat de Stroia Anca Maria la 07:56 Niciun comentariu:

63

Trimitei prin e-mail Postai pe blog!Distribuii pe TwitterDistribuii pe


FacebookTrimitei ctre Pinterest
tipuri de proteine
n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n:

Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine


o

Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile


n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele,
gluteinele, globulinele, albuminele.

Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal,


cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic: colagenul,
cheratina i elastina.

Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte


proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica
astfel:
o

Glicoproteine

Lipoproteine

Nucleoproteine

Publicat de Stroia Anca Maria la 07:51 Niciun comentariu:


Trimitei prin e-mail Postai pe blog!Distribuii pe TwitterDistribuii pe
FacebookTrimitei ctre Pinterest
Proteine
Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple
sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor
vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri
ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen.
Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena
nucleotidic a genei.
Publicat de Stroia Anca Maria la 07:47 Niciun comentariu:

Chimia vieii - introducere (1)


Detalii
Scris de David Jelescu
Categorie: Concepte fundamentale din biologie
Publicat: 03 Septembrie 2011
64

Accesri: 8181

n ciuda dimensiunilor, formelor i a altor caracteristici extrem de


diferite, majoritatea organismelor au la baz aceleai elemente chimice i aceeai structur
chimic. Elementele chimice aflate la baza vieii sunt carbonul, oxigenul, azotul i fosforul.

Alte elemente chimice importante sunt sulful (element important n alctuirea proteinelor),
magneziul (prezent n clorofil), calciul i potasiul (elemente chimice prezente n cantiti
considerabile
n
oase).

Din

ce

substane

sunt

alctuite

organismele?

Orice organism este alctuit din dou tipuri de substane: anorganice, prezente i n
elementele antropice (lipsite de via) ale mediului i substane organice, specifice materiei
vii. Substanele anorganice sunt reprezentate de ap i de sruri minerale. Substanele
organice sunt reprezentate de proteine, glucide, lipide i acizi nucleici.

Apa

esena

vieii

Apa este unul din factorii indispensabili vieii. Molecula de ap (H 20) este alctuit din doi
atomi de hidrogen i un atom de oxigen, legai intre ei prin legturi covalente. Legturile
chimice covalente sunt realizate prin punere n comun de electroni de ctre atomii aflai n
legtur. Apa este un bun solvent, iar aceast proprietate a permis apariia vieii n ap.
Dizolvnd diverse substane i recombinndu-le n moduri noi s-au format substanele
organice, aflate la baza vieii. Corpul uman conine 70% ap. Corpul unei meduze conine
90% ap.

65

Proteinele
Proteinele sunt substane organice, macromoleculare (formate din mai multe proteine)
alctuite din lanuri de aminoacizi (lanuri polipeptidice). Exist 20 de aminoacizi. Fiecare
protein este alctuit din civa dintre cei 20 de aminoacizi, aflai n diverse combinaii.
Cteva exemple de proteine: colagenul, elastina, globulina, albumina i insulina.
Colagenul intr n alctuirea oaselor. Elastina intr n alctuirea tendoanelor i a ligamentelor.
Globulina i albumina sunt coninute n ou, globulina n glbenu i albumina n albu.

Glucidele
Glucidele (numite i zaharide; substane dulci) sunt substane organice cu funciuni mixte.
Exemple de glucide: galactoza (prezent n lapte), fructoza (prezent n fructe), celuloza (una
dintre cele mai rspndite glucide), glucoza etc.
Glucidele sunt prezente n alimentele dulci, n prjituri, fructe, ciocolat i nu numai. Cartofii
i orezul conin cantiti nsemnate de amidon. Glucidele sunt substane a cror energie se
elibereaz foarte repede, de aceea sunt foarte importante pentru drumeii, expediii etc. Dac
nu sunt folosite de ctre organism, glucidele se transform i se depun sub form de grsimi.

Lipidele
Lipidele (numite i grsimi) sunt substane organice, compuse din acizi grai, insolubile n
ap, dar solubile n solveni organici (benzen, toluen). Dei au o mare importan n organism,
consumul lor ridicat duce la afeciuni cardiovasculare i obezitate. Vinul conine unele
substane
care
mpiedic
depunerea
grsimilor.

Acizii

nucleici

Exist doi acizi nucleici: ADN-ul (acidul dezoxiribonucleic) i ARN-ul (acidul ribonucleic).
Acizii nucleici conin n ei informaii, sub forma unor coduri, legate de organismul crora
aparin. n timp ce ADN-ul este dublu catenar (caten dubl), fiind alctuit din dou spirale
care
se
rsucesc
una
n
jurul
celeilalte,
ARN-ul
este
monocatenar.

ADN-ul

66

ADN-ul este principalul acid nucleic al majoritii organismelor. El conine toate informaiile
despre organism, sub forma unor componente denumite gene. Genele determin toate
caracteristicile organismului. n timpul diviziuni celulare are loc replicarea ADN-ului, cele
dou catene se separ, iar fiecare caten are capacitatea de a da natere unei catene pereche,
complementare. Astfel, din fiecare molecul de ADN rezult dou molecule de ADN identice.
Ulterior,
din
celula-mam
se
formeaz
dou
celule-fiice.

ARN-ul
ARN-ul are rol n sinteza proteinelor i, spre deosebire de ADN, este monocatenar. n celule
se gsesc diferite tipuri de ARN, printre care ARN-ul mesager, ARN-ul ribozomal i ARN-ul
de transport. Mai multe detalii despre acizii nucleici, n articolele viitoare ale seriei.

Magia chimiei

67

joi, 14 iunie 2012


PROTEINELE

Ce sunt proteinele?

Proteinele sunt componente de baz ale tuturor celulelor vii, alturi de lipide,
zaharide, vitamine, enzime, ap si sruri anorganice, formnd mpreun un
sistem complex n cadrul cruia se petrec o serie de reacii chimice care asigur
reproducerea,dezvoltarea i funcionarea normal a fiinelor vii.
Sunt componente ale structurilor celulare i au funcii biologice
fundamentale:enzimatice, hormonale, imunologice.

Sunt proteine unele substane cu puternic activitate biologic ale celulelor ca:
enzimele, pigmenii respiratori, muli hormoni i anticorpii. Substana contractil
din fibrele musculare,din cilii i din flagelele organismelor inferioare, care posed
proprietatea de a transforma energia chimic n energie mecanic, este de
asemenea o protein. Ele intr n structura tuturor celulelor i ajut la creterea i
refacerea celulelor.

Proprietati fizico-chimice

Denaturarea proteinelor

Proces ce consta in modificarea, de regula, ireversibila, a formei spatiale,


naturale a proteinelor, in urma desfacerii unor legaturi (ex. legaturi de hidrogen)
din interiorul macromoleculei proteice.
Aceste modificari se produc, fie sub actiunea unor agenti fizici (ex. caldura,
radiatii), fie sub actiunea unor agenti chimici (ex. acizi, baze).

68

Prin denaturare, proteinele cu roluri fiziologice (ex. enzime, hormoni, anticorpi),


isi pierd activitatea specifica.

Hidroliza proteinelor

Degradarea hidrolitica a proteinelor poate fi partiala, cu formare de peptide


si totala cnd se formeaza aminoacizi. n cazul hidrolizei partiale se scindeaza
numai anumite legaturi peptidice din molecula proteinelor, legaturi care sunt
vecine cu anumite resturi de aminoacizi fata de care enzima proteolitica
respectiva manifesta specificitate. Enzimele ce scindeaza hidrolitic legaturile
peptidice din proteine si peptide se numesc proteaze sau peptid-hidrolaze si
apartin subclasei E.C. - 3.4. La rndul lor, proteazele se clasifica n
proteinaze sau peptid-peptido-hidrolaze (E.C. - 3.4.4.), carboxipeptidaze(E.C. 3.4.2.), aminopeptidaze (E.C. - 4.3.1.), dipeptidaze (E.C. - 3.4.3.) etc
n urma actiunii peptid-hidrolazelor asupra proteinelor initial se formeaza peptide
cu numar diferit de aminoacizi n molecula, iar n final un amestec de aminoacizi,
acestia din urma reprezentnd produsii finali ai hidrolizei enzimatice a proteinelor.
Peptid-hidrolazele se ntlnesc n absolut toate organismele vii (microorganisme,
plante si animale) unde ndeplinesc o serie de functii specifice de mare
importanta pentru metabolism.

Identificarea proteinelor

Reactia biuretului

Este reactia de formare a unei coloratii violete sau albastru- violeta, ce apare la
tratarea unei solutii puternic alcaline de proteine cu cateva picaturi dintr-o solutie
de sulfat de cupru. Culoarea apare la toti compusii care contin gruparile:
CONH, CHNH, CSNH si se datoreaza formarii unui complex
intern.

Reactia xantoproteica

Ea consta in aparitia unei coloratii galbene intense la tratarea unei solutii de


proteina cu acid azotic concentrat la rece sau la cald. Culoarea se intensifica la

69

adaugarea de hidroxid alcalin, trecand in portocaliu in prezenta resturilor fenolice


de triptofan, tirozina, fenilalanina etc.

Reactia Millon

E reactia de formare a unui precipitat rosu la incalzirea proteinelor cu o solutie


concentrata de azotat mercuric in acid azotic ce contine si putin acid azotos.

Reactia Pauly

Ea consta in aparitia unei coloratii rosii la tratarea unei solutii de proteine


alcalinizate cu carbonat de de sodiu, cu acid sulfanilic diazotat.

Clasificarea proteinelor

Dup sursa de provenien :

- proteine de origine vegetal


- proteine de origine animal

Dup solubilitatea n ap i n soluii de electrolii :


70

-insolubile (fibroase)
-solubile (globulare)

Dup produii rezultai la hidroliza total :

-proteine propriu-zise (dau prin hidroliz total numai - aminoacizi)


-proteine conjugate sau proteide (prin hidroliz total se obine, pe lang aminoacizi, i o alt substan, care n structura proteinei apare ca grup
prostetic)

KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se


disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece
ct i cald, precum i n soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o
mare inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest
material nconjurat cu o component amorf, cleioas, sericina, care reprezint
cca. 30 % din greutatea total. n cele doua glande ale viermelui de mtase,
proteinele sunt coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.
COLAGENUL, este componenta principal a esuturilor conjunctive, tendoanelor,
ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pete. Exist numeroase
varieti de colagen. Colagenul are o compoziie deosebit de a keratinei i
fibroinei, cci este bogat n glicol, prolin i hidroxiprolin, nu conine cistin i
triptofan. Prin inclzire prelungit cu ap, colagenul nti se mbib,apoi se
dizolv transformandu-se n gelatin sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabil cu a
cauciucului, a arterelor i a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul
de la ceafa boului. Elastina nu se transform n gelatin la fierbere cu ap i este
digerat de tripsina. Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse din
aminoacizi simpli, mai ales leucin, glicocol i prolin.
n regnul vegetal nu se gsesc proteine fibroase; funcia lor este ndeplinit n
plante de celuloz. Proteinele fibroase nu au valoare nutritiv.

Proteinele solubile sau globulare apar n celule n stare dizolvat sau sub
form de geluri hidratate. Ele au nsuiri fiziologice specifice i se submpart
71

n albumine i globuline. Albuminele sunt solubile n ap i n soluii diluate de


electrolii (acizi, baze, sruri),iar globulinele sunt solubile numai n soluii de
electrolii.
Exemple de proteine
solubile:
-albuminele din ou
-caseina din lapte
-globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)
-proteinele din muchi (miogenul i miosina)
-proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb)
-proteinele produse de virui (antigeni) i bacterii
-anticorpii
-nucleoproteidele
-enzimele
-hormonii proteici (insulina).

Proteinele din snge

Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele


albe i roii, ntr-un lichid omogen numit
plasm. Globulele roii conin toat proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma
conine n soluie fibrinogenul, globuline
i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului se
numete serul sanguin. Coagularea sngelui se
datoreaz transformrii fibrinogenului ntr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L-, B i z. O importan
deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din
serul sanguin.
Se tie c n urma infeciilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine
imun, un timp mai lung sau mai scurt, fa
de o noua infecie cu acelai germen patogen. Imunitatea se datoreaz apariiei
de

72

anticorpi n serul animalului infectat. Substanele care determin formarea


anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine,
produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea
lor. Orice protein strain introdus prin
injecie n organism acioneaz ca antigen.

Proteine vegetale

Globulinele vegetale sunt mult raspandite n natura, alaturi de albumine.De


exemplu globulinele din semintele oleaginoase: edestina, din samanta de
canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale i corilina din alune,
apoi globulinele
din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum i
globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc.
Toate au configuratii globulare.

Proteine din cereale

Proprietatea grului de a da o fin panificabil se datoreaz caracterului special


al proteinelor din endospermul, bogat n
amidon, al seminelor acestei cereale. Proteina din gru, glutenul, se obine prin
frmntarea finei ntr-un curent de ap;
acesta antreneaz granulele de amidon, lsnd glutenul sub forma unei mase
lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine
vegetale, glutenul este insolubil n ap i n soluii saline. Cercetarea clasic a
glutenului a dus la concluzia ca el este un
amestec de dou proteine : glutenina i gliadina.

Proteinele din muchi

Muchii vertebratelor conin 15-20% proteine. Au fost izolate:miogenul,


miosina,globulina X,stroma muscular,
tropomiosina i actina.
73

Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine,cu caracter de albumine i


globuline. Miogenul conine enzimele
eseniale ale muchiului: fosforilaza,fosfoglucomuta. Miosina i actina
sunt proteinele care asigur funciunea contractil a muchiului. Tropomiosina
este o protein unitar.

Rolul proteinelor

Practic nu se concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz


diferite reacii biochimice n organism, altele pot juca un rol important n
meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul
imun i autoimun al organismului.
Pentru a trai, omul, ca si celelalte vietuitoare, trebuie sa se
hraneasca.Alimentele pe care le consumam sunt alcatuite din trei principii
nutritive fundamentale: proteine,grasimi si zaharuri.Daca grasimile si zaharurile
pot lipsi din ratia alimentara a omului, fara ca acesta sa sufere consecinte grave,
in schimb el nu poate suporta absenta proteinelor decat un timp scurt.Acest fapt
se explica prin nevoia organismului de a-si contrui proteinele proprii cu ajutorul
aminoacizilor ce alcatuiesc proteinele din alimente. Organismul uman are nevoie
zilnic de o cantitate minima de proteina.Congrese internationale de nutritie n-au
cazut de acord asupra acestei cantitati, dar se admite ca, pentru a mentine
functiile vitale ale organismului, este nevoie de un gram de proteine pe un
kilogram de greutate corporala in 24 de ore.Nevoia de proteina variaza in functie
de sex, varsta si conditii fiziologice.
In perioadele de crestere este nevoie de o cantitate mai mare de proteine,
deoarece are loc o intense productie de proteine necesare organismului tanar.La
fel in timpul sarcinii, cand mama are nevoie sa alimenteze fatul, sau dupa
nastere, cand, in perioada de alaptare, trebuie sa fabrice proteinele din lapte.

Alte informatii

74

Definiie i caracteristici:
Fibrinogenul este factorul I plasmatic al coagularii, o protein esenial pentru formarea
cheagurilor de snge. Fibrinogenul este o proteina globurala prezenta in plasma sanguina care,
sub actiunea trombinei, este hidrolizata partial rezultand o proteina insolubila, fibrina.
Este produs de ctre ficat i pus n circulaie mpreun cu ali peste 20 de factori de
coagulare. Afectarea nivelului plasmatic al fibrinogenului este expresia afectarii directe a
diverse organe, intre care a ficatului, ca sediu principal al sintezei sale.
n mod normal, atunci cnd un esut sau un vas de snge este afectat, este activat un proces
numit cascad de coagulare ce implic aciunea mai multor factori de coagulare a sngelui. Pe
msur ce acest proces se apropie de finalitate, fibrinogenul solubil (fibrinogen dizolvat n
fluid) este transformat n fibre de fibrinogen insolubil. Aceste fibre se intercaleaz, protejnd
rana, i mpreun cu trombocitele formeaz o barier de snge coagulat care blocheaz o
eventual hemoragie pn la vindecare.
Fibrinogenul reprezint unul dintre factorii sanguini care mpreun formeaz reactanii de faz
acut; acetia pot avea un nivel crescut, n anumite condiii de boal, cauznd inflamaii sau
deteriorri acute ale esuturilor.
Analiza pentru Fibrinogen msoar cantitatea solubil a Factorului I (fibrinogen dizolvat n
snge), nainte s fie transformat n fibrin insolubil pentru a forma bariera de snge
coagulat.

Ce indic:
Fibrinogenul este, de obicei, efectuat mpreun cu alte teste pentru coagularea sngelui. El
ajut medicul la evaluarea capacitii organismului de a forma un cheag de snge.
Fibrinogenul poate fi efectuat ca un test follow-up n urma unor rezultate anormale la analiza
timpului de protrombin (PT) sau timpului parial de tromboplastin sau n urma unei
hemoragii excesive.
Analiza pentru Fibrinogen se poate efectua mpreun cu testele pentru PT, PTT, trombocite i
D-Dimer pentru a ajuta la diagnosticarea coagularii intravasculare disiminate (DIC).
Ocazional, fibrinogenul mai poate fi folosit pentru a urmrii evoluia n timp a unei boli (de
exemplu, bolile hepatice).
Cteodat, medicul recomand efectuarea analizei mpreun cu ali markeri cardiaci, cum este
proteina C-reactiv, pentru a vedea dac pacientul prezint riscul apariiei unei boli
cardiovasculare.

Valori normale
Continutul in fibrinogen al plasmei sanguine este in mod normal cuprins intre valorile de 240
- 290 mg la 100 ml, la ambele sexe. La nou nascuti este de 125-300 mg la 100 ml

Scaderi patologice
75

Nivele reduse apar n: afeciuni hepatice, coagulopatie de consum, fibrinolizine, deficit


congenital de fibrinogen, neoplasme n faz avansat, malnutriie, transfuzii sangvine masive.
Hipofibrinogenemia, ca stare biologica sanguina, apare in:

Afibronogenemia congenitala

Hipofibrinogenemia:
o Congenital (constitutionala Resak)
o Dobndit prin:

Sinteza deficitara:

Atrofie galbena acuta

Hepatita cronica activa

Ciroza hepatica

Leucemie granulocitara cronica

Sifilis hepatic

Intoxicatii cu cloroform, fosfor

o Hipercatabolism, prin liza exagerata a factorului I plasmatic sindroame


fibrinolitice de tip:

Primare tulburarea fiind indusa spontan sau terapeutic

Secundare sindromul de CID

o Hipercatabolism al factorului I plasmatic, prin consum exagerat, in cadrul unui


sindrom de CID survenit din cauze:

Obstetricale: embolism amniotic, abruptio placentae, sindromul


hemoragic din ultimele luni de sarcina

Chirurgicale: operatii largi, laborioase, interventii pe prostata, chirurgie


extracorporeala

Medicale: muscatura de sarpe, ciroza hepatica, leucemie acuta


promielocitara, paramieloblastica

Generale: transfuzie de sange incompatibil, administare de activatori ai


fibrinolizei (streptokinaza, urokinaza etc), moarte subita
76

Cresteri patologice
Se intalnesc in :

Afectiuni inflamatorii (inflamaii)

Pneumonii

Unele afectiuni cardio-vasculare (infarct miocardic, insuficienta cardiaca


decompensata)

AVC

Reumatism poliarticular acut

Tumori maligne

Dupa tratamentul cu radiatii ionizante

Infectii acute

sarcin

boal Hodgkin

necroz tisular

traumatisme

boal coronarian

fumat

arteriopatie

neoplasme

eclampsie

Cnd se efectueaz:
Medicul recomand efectuarea analizei atunci cnd pacientul prezint o hemoragie
neateptat sau prelungit, sau rezultate anormale pentru testele de PT i PTT.
Testul pentru fibrinogen se realizeaz i mpreun cu alte teste pentru factorii de coagulare
atunci cnd pacientul este suspect de o disfuncionalitate ereditar de coagulare, sau atunci
cnd medicul dorete s evalueze capacitatea de coagulare a sngelui.
77

Un alt caz de efectuare a analizei este atunci cnd pacientul prezint riscul apariiei unei boli
cardiovasculare.

Alte informatii
Precauii
Posibile valori critice: < 100 mg/dL
Meninerea garoului mai mult de 1 minut determin staz vascular, modificarea concentraiei
proteinelor plasmatice i activarea trombocitelor!
Specimenele hemolizate i eprubetele neumplute complet nu se testeaz.
Semne i simptome de tromboz vascular: acrocianoz, necroz tisular ischemic /
hemoragic, tahipnee, embolie pulmonar, distensie venoas, dureri abdominale, oligurie.

Interaciuni
Transfuziile sangvine n ultima lun pot modifica rezultatele.
Fibrinolizinele scindeaz fibrinogenul, reducndu-i nivelele serice.
Dieta bogat n acii grai omega-3 i omega-6 poate scdea nivelele fibrinogenului.
J, nivelele: acidul valproic, androgenii, asparaginaza, danazolul, dex-tranul, fenofibratul,
fenorbabitalul, lovastatina, pentoxifilina, streptokin-aza, ticlopidina, urokinaza.
Estrogenii i contraceptivele orale cresc nivelele fibrinogenului.

Sfaturi pentru pacient


Testul se efectueaz independent de orarul meselor.

Hidroliza proteinelor
sursa de energie pentru
organism

Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compusi macromoleculari naturali,


cu structura polipeptidica, care prin hidroliza formeaza -amino acizi. Ele contin
pe langa carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu si alti halogeni. Denumirea
de proteine vine din limba greaca , proteias insemnand primar. Alaturi de glucide
si lipide proteinele furnizeaza energie pentru organism, dar ajuta si la refacerea
tesuturilor lovite. Pe langa acestea, ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta
la cresterea si refacerea celulelor. Unii hormoni contin proteine, acestia avnd rol
78

in reglarea activitatii organismului. Participa la formarea anticorpilor , ajutand la


debarasarea de toxine si microbi. Formarea unor enzime si fermenti necesita
prezenta proteinelor. Si nu in ultimul rand, ele participa la formarea dioxidului de
carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.

Clasificarea proteinelor

1.

Dupa sursa de provenienta :


-proteine de origine vegetala
-proteine de origine animala

2.

Dupa solubilitatea n apa si n solutii de electroliti :


- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)

3.

Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :


-proteine propriu-zise ( prin hidroliza totala se obtin numai - aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe lnga
-aminoacizi, si o alta substanta, care n structura proteinei apare ca
grupa prostetica)

Proteinele fibroase se gasesc n organismul animal n s 232k1022c tare solida si


confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie mpotriva
agentilor exteriori.

KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting

79

printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n apa att rece ct si calda,
precum si n solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata
de agentii chimici, precum si fata de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste n acest material
nconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din
greutatea totala. n cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt
continute sub forma de solutie concentrata, vscoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor,
ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati
de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este
bogat n glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan.
Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul nti se mbiba,apoi se dizolva
transformandu-se n gelatina sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a
arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului.
Elastina nu se transforma n gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina.
Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales
leucina, glicocol si prolina.
n regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este ndeplinita n plante
de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai n acizi si baze concentrate, la cald,
dar aceasta dizolvare este nsotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile
obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt
hidrolizate de enzimele implicate n digestie si deci nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar n celule n stare dizolvata sau sub forma
de geluri hidratate. Ele au nsusiri fiziologice specifice si se submpart n albumine si
globuline. Albuminele sunt solubile n apa si n solutii diluate de electroliti (acizi,
baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai n solutii de electroliti.

Exemple de proteine solubile:

albuminele din oua

caseina din lapte


globulinele si albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)

80

proteinele din muschi (miogenul si miosina)

proteinele din cereale (gluteina din gru, zeina din porumb)

proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii

anticorpii

nucleoproteidele

enzimele

hormonii proteici (insulina)


Structura unei albumine

COMPOZITIA PROTEINELOR

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; n unele proteine se mai gasesc, n


cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale
este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma n aminoacizi. Hidroliza proteinelor se
poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere
ndelungata
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic continnd HCl (2
ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai
scurt. Prin hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi.
Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

NECESARUL DE PROTEINE

Depinde de necesitatile organismului:


1.Cantitativ:
Copii:

0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h


7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti:
1,2-1,5 g/kgc/zi
(ex: 75 kg 85-105 g proteine/zi)
81

Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi


Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE
Produse animale: lapte, brnzeturi (100g brnza = 25-30 g proteine),
carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : pine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai
putin).

PROTEINE EXISTENTE N PRODUSELE ALIMENTARE

Carnea si produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate


superioara.
Continutul de proteine variaza invers proportional cu continutul de grasime, n
carnurile slabe cantitatea de substante proteice fiind maxima (17.22%) comparativ
cu carnurile grase. Proteinele intracelulare care formeaza marea majoritate a carnii
macre au o structura amino-acidica echilibrata, adecvata necesarului organismului
uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai
ales prin colagen si elastina, lipsite de triptofan si sarace n ceilalti aminoacizi
esentiali. Colagenul si elastina scad valoarea nutritiva a tesuturilor care le contin.

COMPOZIIA CHIMIC A CRNII N


FUNCIE DE SPECIE sI ZON ANATOMIC

Regiunea
anatomica

Apa

Proteine

Lipide

Kcal/100

Bovine

82

Fleica

61

19.0

18

247

Antricot

57

16.7

25

293

Pulpa

69

19.5

11

182

Cotlet

70

19.0

141

Pulpa

68

19.1

12

186

Pulpa

53

15.2

31

344

Spata

58

16.4

25

296

Piept

48

12.8

37

384

Pulpa

64

18.0

18

235

Vitel

Porcine

Ovine

Laptele si produsele lactate contin proteine de calitate superioara, n medie


3.5% la laptele de vaca, cantitati ce se concentreaza de 3.5.8 ori n brnzeturi.

COMPOZIIA MEDIE A LAPTELUI DE VAC


(la 100 cm3)

Componente

Lapte de vaca

83

Apa

87.0 g

Proteine totale

3.4 g

Lipide

3.4 g

Acizi grasi esentiali

0.1 g

Glucide

4.8 g

Substante minerale

0.8 - 0.9 g

Calciu

120 mg

Fosfor

90 mg

Magneziu

12 mg

Sodiu

50

Potasiu

150

Fier

0.05

Cupru

0.02

Vitamina A

80 - 220 UI

Vitamina D

3 - 4 UI

Vitamina B1

0.040 mg
84

Vitamina B2

0.2

Vitamina B6

0.07 - 0.2 mg

Vitamina C

0.5 - 2 mg

Oul este singurul aliment care contine proteine si lipide n cantitati


proportionale (13% si respectiv 11% pentru oul de gaina).
Amestecul proteinelor albusului si galbenusului realizeaza cea mai valoroasa
proteina din punct de vedere nutritiv, cu continutul amino-acidic cel mai echilibrat,
considerata proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a altor surse
alimentare de proteine.

COMPOZIIA CHIMIC MEDIE A OULUI (%)

Componente

Ou ntreg

Albus

Galbenus

Apa

72.8

86.8

49.9

Proteine (N 6.25)

14.0

12.0

17.0

Lipide

12.0

32.0

Glucide

0.3

0.6

Substante minerale 0.9

0.6

1.1

85

Produsele cerealiere si leguminoase contribuie si la acoperirea necesarului de


proteine. Continutul n aceste componente variaza ntre 7.12% n produsele
cerealiere si ajunge la 20.34% la leguminoase. Proteinele componente sunt nsa
proteine de clasa a II-a cele din cereale avnd ca aminoacid limitat lizina si cantitati
relativ mici din alti aminoacizi esentiali.
Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocupa cel
mai bun loc, cu o pozitie intermediara ntre cereale si produsele de origine animala,
iar porumbul contine cea mai deficitara proteina (zeina). Proteinele sunt inegal
distribuite ntre formatiunile anatomice ale boabelor, fiind concentrate mai ales n
embrion si stratul aleuronic.

Continutul n substante nutritive si energie a unor produse


cerealiere si leguminoase (%)

Produsul

Proteine

Lipide

Glucide

Material fibrosKcal

Pine alba

7.5

0.4

54

0.5

235

Pine neagra 8.0

1.2

48

2.5

230

Faina alba

10.0

0.9

74

1.0

354

Malai

9.4

1.7

72

351

86

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare


dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare,
secundare, tertiare si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si
succesiunea specifica a amino-acizilor din catena polipeptidica.
Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea
in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc
intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula
peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau
incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt
determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale
catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili
legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre
exterior , ale amino-acizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre
grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se
poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei
anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in
proteide, grupele prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un
model de structura secundara este acela al keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele
formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca
in structurile tertiare, dar ele actioneaza la acest caz
intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un
exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei .

87

Proteinele din snge


Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la
microscop, globulele albe si rosii, ntr-un lichid omogen numit
plasma. Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie,
hemoglobina. Plasma contine n solutie fibrinogenul, globuline si
albumine. Lichidul ramas la ndepartarea globulelor si a
fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sngelui se
datoreaza transformarii fibrinogenului ntr-un gel ireversibil,
fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate n trei fractiuni, L-, B si z.
O importanta deosebita o constituie z-globulinele, care s-au
dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.
Se stie ca n urma infectiilor cu bacterii sau virusuri,
organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt,
fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se
datoreaza aparitiei de anticorpi n serul animalului infectat.
Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni,
sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau
din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa
prin injectie n organism actioneaza ca antigen.
Proteinele din muschi
Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate :
miogenul, miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si
actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu
caracter de albumine si globuline. Miogenul contine enzimele
esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea
contractila a muschiului. Tropomiosina este o proteina
unitara.

88

PROTEINE VEGETALE
Globulinele vegetale sunt mult raspandite n natura, alaturi de
albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase
:edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana,
amandina din migdale si corilina din alune, apoi globulinele din
leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare,
precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au
configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea grului de a da o faina panificabila se datoreaza
caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat n
amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din gru, glutenul,
se obtine prin framntarea fainei ntr-un curent de apa; acesta
antreneaza granulele de amidon, lasnd glutenul sub forma unei
mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale,
glutenul este insolubil n apa si n solutii saline. Cercetarea clasica
a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua
proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina
solubila n alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina.
Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele
solubile fac parte
din categoria proteinelor conjugate, n care grupa prostetica
poate fi o lipida (lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un
metal (metaloproteide) sau un acid nucleic (nucleoproteide).

89

S-ar putea să vă placă și