3.2.

Legăturile chimice şi rolul lor în autoreglarea proceselor fiziologice

Legăturile chimice reprezintă totalitatea legăturilor ce stabilesc între atomi, ioni şi molecule.
Formarea legăturilor chimice este determinată de tendinţa generală a diferitor elemente de a forma
sisteme stabile.
Legăturile necovalente în moleculele biologice de obicei se împart în 3 tipuri:
­ ionice;
­ de hidrogen;
­ van-der-vaals.
Încă o interacţiune slabă se creează de către structura spaţială a apei, care tinde să substituie
grupările hidrofobe ce dereglează reţeaua de legături de hidrogen ale moleculei de apă. În aşa mod se
unesc grupările hidrofobe şi se reduce la minim influenţa lor. O asemenea interacţiune uneori se
consideră un al 4-lea tip de legături necovalente şi se m interacţiune hidrofobă (Tab. 2).
Lanţurile macromoleculare se formează prin intermediul legăturilor covalente, care sunt destul de
puternice (146-880 kJ/mol) ca să determine consecutivitatea subunităţilor macromoleculare. Însă
informaţia inclusă în această consecutivitate se exprimă prin intermediul unor legături mai slabe -
necovalente.

1
 Asemenea legături slabe apar între diferite părţi ale uneia şi aceleiaşi macromolecule sau şi între diferite
molecule. În complex aceste legături determină atît structura spaţială a lanţurilor macromoleculare, cît şi
interacţiunea lor.
În soluţia apoasă legăturile necovalente sunt de aproximativ 100 ori mai slabe decît cele covalente şi
energia lor nu cu mult întrece energia medie de interacţiune a moleculelor, determinată de mişcarea termică la
37⁰C (Tab.3).
Tabelul 3
Caracteristica legăturilor chimice (N.Grin şi al., 19901
Energia legăturii, kkaVmi
Tip de legiturtt Lungimea, nm
în vacuum înapi
Covalent^ 0,15 90 90
Ionică 0,25 80 l5
De hidrogen 0,30 4 1
1
Van-der-vaals 0,20 1

De aceea o legătură necovalentă, spre deosebire de legătura covalentă, este cu mult mai slabă pentru a
rezista mişcările termice care tind să disperseze moleculele în părţi.
Pentru a uni suprafeţele la două molecule sunt necesare multiple legături necovalente
(Fig.8).

Legătura slabă

Fig.8. Interacţiunea moleculelor organice prin intermediul

legăturilor necovalente.

2
 Energia legăturilor chimice slabe de obicei constituie 1/20 din energia legăturii covalente. O interacţiune
dură poate fi asigurată doar la formarea în acelaşi timp a multor legături slabe. Deoarece principiul
complementarităţii poate fi realizat doar la corespunderea reciprocă şi exactă a două suprafeţe, anume
legăturile necovalente determină specificitatea recunoaşterii biologice, de exemplu, recunoaşterea
substratului de către enzimă, recunoaşterea proteinelor de către receptori etc. Într-un mod analogic legăturile
necovalente slabe determină dacă diferite sectoare ale uneia şi aceleiaşi molecule corespund. Enzima, ce
leagă substratul electropozitiv, ca regulă posedă in locul necesar un aminoacid încărcat electronegativ (Fig.9).
Moleculele organice sunt capabile să interacţioneze cu alte molecule prin intermediul
forţelor necovalente cu o rază mică de acţiune.

Fig.9. Recunoaşterea ît sistemele biologice prin intermediul

legături ionice.

Lanţurile polipeptidice lungi, cum sunt în molecula de proteină, pot forma diferite
configuraţii, fiecare caracterizîndu-se prin anumite interacţiuni slabe. In realitate însă proteinele
formează doar o singură conformaţie. In procesul evoluţiei a fost selectată o aşa consecutivitate
a aminoacizilor la care se formează în distribuirea spaţială a atomilor cel mai mare număr de
legături slabe.
Un alt tip de legătură reprezintă legătura de hidr formată de atomul de hidrogen, localizat
între doi a electronegativi (de exemplu, O şi N).

Legăturile intramoleculare de hidrogen reprezintă un factor important în stabilizarea

structurii spaţiale a moleculei de proteină, determinînd proprietăţile lor esenţiale. Ruperea
legăturilor de hidrogen la proteine duce la denaturare. În procesul de transcripţie spirala dublă de
ADN parţial se deschide în rezultatul ruperii enzimatice a legăturilor de hidrogen (Fig.10)
3
 Fig.10. Fragment al moleculei duble de ADN.

Există o serie de rezultate ştiinţifice referitor la ruperea punţilor de hidrogen în dubla

spirală de ADN sub acţiunea auxinei, giberelinei, citochininei şi steroizilor animali.
Prin intermediul legăturilor specifice ale enzimei ligaza, care manifestă specificitate
dublă - faţă de aminoacid şi ARNt şi (L-valin-ARN-ligaza), are loc recunoaşterea reciprocă
specifică a aminoacizilor şi ARNt.
Legăturile chimice au un rol important şi în activitatea funcţională a membranelor.
Interacţiunile hidrofobe determină existenţa lor ca structuri fluide, continue şi integre, avînd un
rol esenţial în stabilizarea conformaţiei biopolimerilor şi în formarea structurii membranelor
biologice. Sarcina funcţională asupra acestui tip de legături în membrane este multiplă şi
include:
1. Formarea barierei pentru orice compuşi hidrofobi şi ioni hidrataţi.
2. Formarea micromediilor ce determină activitatea funcţională a proteinelor
membranare, cu rol de transformare şi transport a substanţelor.
3. Formarea mediilor, care blochează fenomenele de disipare a energiei în procesele de
biosinteză, transformare şi transport a ATP-ului.
4. Formarea ansamblurilor funcţionale stabile din proteine şi componenţi liposolubili.
Aceste fenomene determină rolul decisiv al legăturilor hidrofobe în modificarea
activităţii proceselor membranare. Modificarea interacţiunilor hidrofobe are loc la acţiuni
fizice (t°C, P) şi chimice (substanţe ce se înglobează în sfera hidrofobă a membranelor), care
determină transferul lipidelor şi separarea lor fazică. Grupele hidrofobe dereglează
legăturile de hidrogen ale moleculei de apă structurată.
Pentru a micşora acest efect apa tinde să unească grupările hidrofobe, dând naştere la
aşa zisele “interacţiuni hidrofobe”.
Un rol deosebit în menţinerea homeostaziei redox revine legăturilor bisulfurice şi
grupărilor sulfhidrilice, care participă la reacţiile de oxidare şi reducere (Fig.ll).

4
 Fig. 11 Formarea legăturii covalente bisulfurice în molecula de proteină.

La multe substanţe biologic active (vitamine, pigmenţi, enzime) culoarea pe care o au este
expresia unei anumite structuri chimice şi electrice, datorîndu-se prezenţei dublelor legături
conjugate şi electronilor π, care conferă moleculelor o mare reactivitate.