Biochimie Dumitrescu Manciulea An-1 Sem-1

GEORGETA LUCIA DUMITRESCU ILEANA CARMEN MANCIULEA
BIOCHIMIE
H OH
H O
HO
HO H
H OH
H OH
2012
CUPRINS
Introducere .................................................................................................................... 6
1. Apa ........................................................................................................................... 7
1.1. RepartiĠia apei în organism ................................................................................. 8
1.2. Structura úi proprietăĠile apei ..............................................................................9
1.3. ReacĠii hidrolitice ..............................................................................................10
1.4. Să ne reamintim ............................................................................................... 11
1.5. Rezumat ........................................................................................................... 12
1.6. Autoevaluare .................................................................................................... 12
1.7. Teste grilă 12
2. Glucide ................................................................................................................... 16
2.1. Structură chimică. Clasificare .......................................................................... 14
2.2. Monoglucide (Oze) ........................................................................................... 14
2.2.1. Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor ..................................... 15
2.2.2. ProprietăĠile fizice ale monoglucidelor........................................................... 17
2.2.2.1. Izomerie ...................................................................................................... 17
2.2.3. ProprietăĠile chimice ale ozelor (monoglucidelor) ......................................... 18
2.2.3.1. ProprietăĠi chimice datorate grupei carbonil................................................ 18
2.2.3.2. ProprietăĠi chimice datorate grupelor funcĠionale hidroxil .......................... 20
2.2.4. ReprezentanĠi ai monoglucidelor.................................................................... 22
2.3. Glucide compuse (Ozide) ................................................................................. 22
2.3.1. Oligozide (Oligoglucide)................................................................................ 22
2.3.1.1. Diglucide. ReprezentanĠi ai diglucidelor ..................................................... 25
2.4. Poliozide (Poliglucide) ..................................................................................... 26
2.4.1. ProprietăĠi fizice úi chimice ale poliglucidelor ............................................... 26
2.4.2. Poliozide omogene (Homopoliglucide) .......................................................... 27
2.4.2.2. ReprezentanĠi ai hexozanilor (Glucanilor)................................................... 27
2.5. Să ne reamintim ............................................................................................... 29
2.6. Rezumat ........................................................................................................... 29
2.7. Autoevaluare .................................................................................................... 29
2.8. Teste grilă ......................................................................................................... 29
3. Lipide ...................................................................................................................... 21
3.1. Lipide simple ................................................................................................... 33
3.1.1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli) .................................................................... 33
3.1.1.1. Componentele gliceridelor. Acizii graúi superiori ....................................... 34
3.1.1.2. Denumirea gliceridelor................................................................................ 35
3.1.1.3. ProprietăĠi fizice ale gliceridelor (acilglicerolilor) ...................................... 35
3.1.1.4. ProprietăĠi chimice ale gliceridelor ............................................................. 35
2 Chimie
3.1.2. Ceride............................................................................................................. 37
3.1.3. Etolide ............................................................................................................ 38
3.1.4. Steride ............................................................................................................ 38
3.2. Lipide complexe ............................................................................................... 39
3.2.1. Lipide complexe fără fosfor .......................................................................... 39
3.2.1.1. Glicolipide .................................................................................................. 39
3.2.2. Lipide complexe cu fosfor úi fără azot în moleculă ....................................... 40
3.2.2.1. Acizii fosfatidici ......................................................................................... 40
3.2.3. Lipide complexe cu fosfor úi cu azot în moleculă ......................................... 40
3.2.3.1. Gliceroaminofosfolipidele .......................................................................... 40
3.2.3.2. Serinfosfatidele .......................................................................................... 41
3.2.3.3. Colaminfosfatidele ..................................................................................... 41
3.2.3.4. Colinfosfatidele .......................................................................................... 41
3.3. Să ne reamintim ............................................................................................... 42
3.4. Rezumat ............................................................................................................ 42
3.5. Autoevaluare ..................................................................................................... 42
3.6. Teste grilă .......................................................................................................... 43
4. Protide .................................................................................................................... 27
4.1. Structură chimică. Clasificare .......................................................................... 47
4.2. Aminoacizi (Monoprotide) ............................................................................... 47
4.2.1. Structura chimică a aminoacizilor ................................................................. 48
4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor ......................................................................... 48
4.2.3. Clasificarea aminoacizilor ............................................................................. 48
4.2.3.1. Aminoacizi alifatici .................................................................................... 48
4.2.4. ProprietăĠi fizice ale aminoacizilor ................................................................ 52
4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor ............................................................................... 52
4.2.4.2. Structura amfionică .................................................................................... 52
4.2.5. ProprietăĠi chimice ale aminoacizilor ............................................................ 54
4.2.5.1. ReacĠii datorate grupelor funcĠionale carboxil ............................................ 54
4.2.5.2. ReacĠii ale aminoacizilor datorate grupei funcĠionale amino ...................... 54
4.2.5.3. ProprietăĠi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor
grupe funcĠionale ................................................................................................ 56
4.3. Peptide (Poliprotide inferioare) ........................................................................ 56
4.3.1. Oligopeptide .................................................................................................. 56
4.3.1.1. ProprietăĠi fizico-chimice ale oligopeptidelor ............................................ 57
4.3.1.2. ReprezentanĠi naturali ai oligopeptidelor .................................................... 57
4.3.2. Polipeptide .................................................................................................... 58
4.4. Poliprotide superioare (Proteide) ...................................................................... 58
4.4.1. Holoproteide (Proteine) ................................................................................. 59
4.4.1.1. CompoziĠia úi structura proteinelor ............................................................ 59
4.4.1.2. ProprietăĠi fizice ale proteinelor ................................................................. 61
4.4.1.3. ProprietăĠi chimice ale proteinelor ............................................................. 62
4.4.1.4. ProprietăĠi biochimice ale proteinelor ........................................................ 63
4.4.1.5. Clasificarea proteinelor. ReprezentanĠi ...................................................... 63
4.4.1.5.1. Proteine globulare sau sferoproteine ........................................................ 64
Cuprins 3
4.4.1.5.2. Proteine fibrilare (scleroproteine)............................................................. 64

4.4.2. Heteroproteide ............................................................................................... 65
4.4.2.1. Metalproteide .............................................................................................. 65
4.4.2.2. Fosfoproteide .............................................................................................. 65
4.4.2.3. Glicoproteide (mucoproteide) ..................................................................... 66
4.4.2.4. Lipoproteide ................................................................................................ 66
4.4.2.5. Cromoproteide ............................................................................................ 66
4.4.2.5.1. Cromoproteide porfirinice ....................................................................... 66
4.4.2.6. Nucleoproteide ............................................................................................ 68
4.4.2.6.1. Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare).................................... 68
4.4.2.6.2. Structura chimică a acizilor nucleici ADN ............................................... 75
4.4.2.6.3. Acizii ribonucleici ARN........................................................................... 78
4.4.2.6.4. Virusurile ................................................................................................. 94
4.5. Să ne reamintim ............................................................................................... 81
4.6. Rezumat ........................................................................................................... 81
4.7. Autoevaluare ..................................................................................................... 82
4.8. Teste grilă .......................................................................................................... 82
5. Vitamine ................................................................................................................. 38
5.1. Nomenclatură úi clasificare .............................................................................. 85
5.2. Vitaminele liposolubile .................................................................................... 86
5.2.1. Vitaminele A ................................................................................................. 86
5.2.2. Vitaminele D ................................................................................................. 87
5.2.3. Vitaminele E (tocoferoli) .............................................................................. 88
5.2.4. Vitaminele K ................................................................................................. 89
5.2.5. Vitaminele F .................................................................................................. 90
5.3. Vitaminele hidrosolubile .................................................................................. 90
5.3.1. Vitamina B1 ................................................................................................... 90
5.3.2. Vitamina B2 ................................................................................................... 91
5.3.3. Vitamina B6 ................................................................................................... 92
5.3.4. Vitamina B12 ................................................................................................. 92
5.3.5. Vitamina PP .................................................................................................. 92
5.3.6. Acidul folic (Vitamina B9) ............................................................................ 93
5.3.7. Acidul paraaminobenzoic (PAB) ................................................................... 93
5.3.8. Acidul lipoic .................................................................................................. 93
5.3.9. Inozita ........................................................................................................... 94
5.3.10. Biotina ......................................................................................................... 94
5.3.11. Acidul pantotenic ......................................................................................... 94
5.3.12. Vitamina C (acidul ascorbic)........................................................................ 95
5.4. Să ne reamintim ............................................................................................... 96
5.5. Rezumat ........................................................................................................... 96
5.6. Autoevaluare .................................................................................................... 96
5.7. Teste grilă........................................................................................................... 97
6. Enzime .................................................................................................................... 46
6.1. Structura chimică generală a enzimelor ............................................................ 99
6.2. Caracteristici ale activităĠii enzimatice............................................................ 100
4 Chimie
6.3. Mecanismul de acĠiune a enzimelor. Cinetica reacĠiilor enzimatice ............... 101

6.3.1. Factorii care influenĠează viteza reacĠiilor enzimatice ................................. 102
6.4. Nomenclatura úi clasificarea enzimelor........................................................... 105
6.5. ReprezentanĠi ai principalelor clase de enzime ............................................... 106
6.5.1. Oxidoreductaze ............................................................................................ 106
6.5.1.1. Dehidrogenaze .......................................................................................... 106
6.5.1.2. Transelectronaze ...................................................................................... 109
6.5.1.3. Oxidaze ..................................................................................................... 110
6.5.2. Transferaze .................................................................................................. 111
6.5.3. Hidrolaze ..................................................................................................... 112
6.5.4. Liaze ............................................................................................................ 114
6.5.5. Izomeraze .................................................................................................... 115
6.5.6. Ligaze .......................................................................................................... 116
6.6. Să ne reamintim ............................................................................................... 55
6.7. Rezumat ............................................................................................................ 55
6.8. Autoevaluare ..................................................................................................... 55
6.9. Teste grilă .......................................................................................................... 56
7. Biochimia dinamică ................................................................................................ 58
7.1. Metabolismul glucidelor .................................................................................. 120
7.1.1. Biosinteza (anabolismul) glucidelor............................................................. 120
7.1.1.1. Biosinteza monoglucidelor........................................................................ 120
7.1.1.2. Biosinteza pentozelor ................................................................................ 124
7.1.1.3. Biosinteza oligoglucidelor......................................................................... 124
7.1.1.4. Biosinteza poliglucidelor........................................................................... 126
7.1.2. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor...................................................... 126
7.1.2.1. Biodegradarea glicolitică a glucidelor (glicoliza) ..................................... 127
7.1.2.2. Biodegradarea aerobă a glucidelor (ciclul acidului citric sau ciclul Krebs) 129
7.1.2.3. Biodegradarea fermentativă a glucidelor .................................................. 132
7.2. Metabolismul lipidelor ................................................................................... 133
7.2.1. Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple gliceride .................................... 133
7.2.1.1. Biosinteza glicerolului .............................................................................. 133
7.2.1.2. Biosinteza acizilor graúi superiori ............................................................ 134
7.2.1.3. Biosinteza acizilor fosfatidici úi a gliceridelor (acilglicerolilor) .............. 135
7.2.2. Biosinteza lipidelor complexe ...................................................................... 136
7.2.2.1. Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina) ............................... 137
7.2.2.2. Biosinteza gliceroaminfosfatidelor ........................................................... 137
7.2.3. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor ........................................................ 138
7.2.3.1. Biodegradarea gliceridelor ....................................................................... 138
7.2.3.2. Biodegradarea lipidelor complexe ............................................................ 138
7.3. Metabolismul protidelor ................................................................................. 140
7.3.1. Biosinteza (anabolismul) protidelor ............................................................. 140
7.3.1.1. Biosinteza aminoacizilor .......................................................................... 140
7.3.1.2. Biosinteza proteinelor (poliprotidelor) ...................................................... 142
7.3.2. Biodegradarea (catabolismul) protidelor ...................................................... 145
7.3.2.1. Biodegradarea proteinelor ........................................................................ 145
Cuprins 5
7.3.2.2. Biodegradarea aminoacizilor .................................................................... 146

7.3.3. Metabolismul amoniacului ........................................................................... 148
7.4. Să ne reamintim .............................................................................................. 150
7.5. Rezumat .......................................................................................................... 150
7.6. Autoevaluare ................................................................................................... 150
7.7. Teste grilă ....................................................................................................... 151
Model de evaluare finală ......................................................................................... 153
Bibliografie ................................................................................................................154
6
INTRODUCERE
Biochimia este o útiinĠă modernă, cu caracter complex, care are drept material de studiu
materia vie úi fenomenele specifice acesteia, din punct de vedere al organizării, compoziĠiei úi
structurii biomoleculelor componente, precum úi al proceselor complexe de transformare a acestora,
în corelaĠie cu efectele energetice asociate reacĠiilor metabolice.
Cunoaúterea substratului biochimic al materiei vii úi a mecanismelor reacĠiilor biochimice oferă
cheia înĠelegerii útiinĠifice a fenomenelor particulare lumii vii cum ar fi: procesele fiziologice
normale sau patologice, formarea speciilor, variabilitatea, ereditatea, reproductibilitatea,
adaptabilitatea etc. úi proiectarea posibilităĠilor de intervenĠie úi de aplicare a unor alternative optime.
Datorită interesului suscitat, dar mai ales a posibilităĠilor fizico-chimice moderne de
investigare, biochimia s-a dezvoltat în ultimii ani foarte mult, făcând posibilă evaluarea structurii
moleculare a vieĠii, deschizând porĠi spre domenii noi de cercetare, cum ar fi: secvenĠionarea ADN,
obĠinerea unor noi combinaĠii genetice, elucidarea mecanismului de control al metabolismului úi al
proceselor de transport prin membranele celulare etc.
Materialul este elaborat astfel încât să fie un ghid util studenĠilor care urmează cursul de
Biochimie Vegetală. ConĠinutul informaĠional selectat scoate în evidenĠă structura, proprietăĠile úi rolul
biochimic al principalelor clase de compuúi întâlniĠi în organismele vegetale úi animale: apa, glucide,
lipide, protide, vitamine, enzime. Scopul principal este acela de a prezenta conceptele fundamentale,
úi de a reliefa rolul biochimic al compuúilor biochimici, respectiv metabolismul acestora.
Prezentarea este făcută atât sub aspect calitativ cât úi cantitativ. La sfârúitul fiecărui capitol sunt
propuse întrebări, teste grilă prin care fiecare student poate verifica ceea ce a învăĠat.
După ce veĠi studia conĠinutul propus în materialul de faĠă, veĠi avea o serie de cunoútinĠe
pe care le puteĠi verifica rezolvând întrebările úi problemele propuse la sfârúitul fiecărui capitol.
Obiectivele cursului
CunoútinĠele pe care le veĠi acumula studiind acest material se încadrează în următoarele categorii:
1. Cunoaúterea conceptelor specifice biochimiei: definirea conceptelor, utilizarea denumirilor
conceptelor în contexte semnificative, utilizarea acestora în rezolvarea problemelor.
2. Cunoaúterea reprezentării informaĠiei biochimice la nivel microscopic, macroscopic úi
simbolic.
3. Formarea de deprinderi necesare rezolvării testelor grilă.
CompetenĠe conferite
Pe parcursul studiului, vă puteĠi ghida după compeĠentele propuse de autori, pentru fiecare
unitate de învăĠare. CompetenĠele sunt formulate sub formă de enunĠuri prin care se specifică
ceea ce trebuie să útiĠi!!!
Resurse úi mijloace de lucru

Pe parcursul lucrărilor de laborator se vor utiliza substanĠe chimice, vase úi aparate de
laborator, specifice. Acestea vor fi mânuite cu atenĠie, sub supravegherea cadrului didactic.
7 Biochimie
Structura cursului
Cursul este structurat pe 7 unităĠi de învăĠare. La sfârúitul fiecărei unităĠi de învăĠare sunt
prevăzute teste grilă care constituie aplicaĠii ale cunoútinĠelor din unitatea de învăĠare.
CerinĠe preliminare
EficienĠa învăĠării depinde úi de cunoútinĠele de chimie acumulate în gimnaziu úi în liceu.
Discipline deservite
CunoútinĠele de biochimie achiziĠionate vă vor folosi pentru explicarea unor fenomene studiate în
cadrul disciplinelor de specialitate, ca de exemplu: Botanică, Meteorologie si climatologie
forestieră, Dendrologie, Ecologie generală si forestieră, Produse forestiere, Zoologie, NutriĠie
animală, Patologia faunei sălbatice.
Durata medie de studiu individual

Fiecare unitate de învăĠare poate fi parcursă, în medie, în 4 ore de studiu individual, iar pentru
rezolvarea testului de autoevaluare úi a aplicaĠiilor, rezervaĠi-vă încă 2 ore de studiu!
Evaluarea
Evaluarea finală se efectuează prin examen scris, în sesiunea de examene, conform programărilor.
Nota finală se va calcula luând în considerare nota de la examen (80%) úi activitatea din
laborator (20%).
Prof. univ. dr. Lucia DUMITRESCU

ùef lucr. dr. Ileana MANCIULEA
8 Biochimie
Unitatea de învăĠare nr. 1

APA
Introducere
În această unitate de învăĠare sunt cuprinse noĠiuni úi concepte fundamentale privind repartiĠia
apei în organism, strucura úi proprietăĠile apei, reacĠiile hidrolitice úi noĠiuni de pH.
CompetenĠe
La sfârúitul acestei unităĠi de învăĠare vei fi capabil să:
x Identifici importanĠa apei în organism;
x Precizezi tipurile de apă utilizate ca mediu de reacĠie în reacĠiile
biochimice;
x Identifici proprietăĠile fizice ale apei pe baza structurii moleculei de apă;
x Identifici tipul de legătură intermoleculară care se stabileúte atât în apa în
stare lichidă cât úi în cea în stare solidă;
x DemonstraĠi caracterul amfoter al apei;
x ExplicaĠi când o soluĠie are caracter acid, neutru sau bazic;
Cuprins
1.1. RepartiĠia apei în organism................................................................................................ 8
1.2. Structura úi proprietăĠile apei .............................................................................................9
1.3. ReacĠii hidrolitice ..............................................................................................................10
1.4. Să ne reamintim .............................................................................................................. 11
1.5. Rezumat ......................................................................................................................... 12
1.6. Autoevaluare .................................................................................................................. 12
1.7. Teste grilă ....................................................................................................................... 12
1.1. REPARTIğIA APEI ÎN ORGANISM
Apa reprezintă componenta indispensabilă úi cea mai abundentă din organismele vii, unde
este conĠinută în proporĠii care variază între 5-98%, în funcĠie de tipul de Ġesut, de organ, de specie,
de vârstă úi de starea fiziologică a organismului viu. Apa constituie mediul în care se produc toate
reacĠiile biochimice úi se găseúte în organism sub diferite forme:
- apa liberă este prezentă în umorile corpului sau în spaĠiul intercelular. Participă la hidratarea
diferiĠilor ioni, a biomoleculelor, la constituirea structurii celulare etc. Apa liberă se poate evapora
uúor úi poate fi separată prin congelare;
- apa higroscopică este forma de apă fixată în porii úi la suprafaĠa organelor úi a Ġesuturilor. În
ea sunt dizolvate molecule mici de glucide, aminoacizi, diferiĠi cationi úi anioni etc.;
- apa de imbibiĠie, componentă a citoplasmei celulelor, constituie prin proporĠie úi rolul
biochimic, sursa cea mai importantă de apă din organism. Apa de imbibiĠie este reĠinută în stare
coloidală úi ca urmare se evaporă greu (la 105 0C) úi se congelează sub 0 0C.
9
- apa legată este răspândită în circulaĠia intravasculară (limfă, sânge) úi în spaĠiile interstiĠiale
(apa lacunară) úi intră în structura micelelor coloidale, a cristalohidraĠilor etc.
Apa din organism poate proveni din alimentaĠie (origine exogenă) sau în urma proceselor de
oxidare celulară a compuúilor care conĠin în structură atomi de hidrogen: glucide, lipide, protide
(origine endogenă).
1.2. STRUCTURA ùI PROPRIETĂğILE APEI
Apa este o substanĠă compusă, cu formula moleculară H2O úi conĠinutul procentual: 11,11%
hidrogen úi 88,89% oxigen. Între atomul de oxigen úi fiecare atom de hidrogen se stabileúte câte o
legătură covalentă polară, structura moleculei fiind angulară, unghiul dintre legăturile covalente
H-O-H este de 104,50.
Datorită structurii dipolare (consecinĠă a caracterului mult mai electronegativ al oxigenului
comparativ cu al hidrogenului), între moleculele de apă, atât în stare lichidă cât úi în stare solidă, se
stabilesc legături de hidrogen, legături de atracĠie electrostatică slabă, între sarcina parĠial pozitivă a
atomului de hidrogen de la o moleculă de apă úi sarcina parĠial negativă a atomului de oxigen de la
altă moleculă de apă. În reĠeaua cristalină a gheĠii fiecare moleculă de apă este înconjurată tetraedric
de alte patru molecule (Fig. 1.1).
Fiecare din cei doi atomi de hidrogen ai moleculei de apă centrale stabileúte câte o legătură de
hidrogen cu câte un atom de oxigen de la alte două molecule de apă, respectiv atomul de oxigen din
molecula de apă centrală, stabileúte două legături de hidrogen cu atomii de hidrogen de la alte două
molecule de apă.
H O
H
H H
O O
H H H
H O O
H H
Fig. 1.1. ConfiguraĠia tetraedrică a moleculelor de apă din gheaĠă
Prin multiplicarea acestei structuri tetraedrice, se obĠine o reĠea hexagonală afânată (volum
mare, densitate mică), conferind apei solide o densitate mai mică decât a apei lichide. Apa este una
dintre puĠinele substanĠe care îúi măresc volumul prin congelare úi úi-l micúorează la încălzire (topire).
În apa lichidă există de asemenea molecule de apă asociate, prin legături de hidrogen, în
structură tetraedrică. La temperatura camerei, asociaĠiile conĠin 2-6 molecule de apă; ele se
formează úi se distrug cu viteză mare, existând individual doar o perioadă scurtă de timp. La topirea
gheĠii, se desfac brusc aproximativ 15% dintre legăturile de hidrogen din gheaĠă, la 40 0C sunt
desfăcute circa jumătate din aceste legături, iar în stare de vapori asociaĠiile dispar în întregime.
În biochimie, alături de legăturile de hidrogen de tipul –O–H ... O, prezintă un deosebit interes úi
legăturile de hidrogen de tipul =N–H … O realizate în structura proteinelor úi a acizilor nucleici.
Drept consecinĠă a formării asociaĠiilor moleculare, apa prezintă o serie de proprietăĠi fizice
care o deosebesc mult faĠă de substanĠe cu structură analogă (de exemplu, hidrurile elementelor
vecine cu oxigenul în sistemul periodic) úi anume:
- punctul de fierbere úi punctul de topire, respectiv punctul de solidificare a apei pure sunt
anormal de ridicate comparativ cu cele ale hidrurilor elementelor învecinate în grupă úi în perioadă;
- apa are densitatea maximă (1 g/cm3) la 4 0C (nu la 0 0C), datorită formării, úi la această
temperatură, a legăturilor de hidrogen. Apa îúi măreúte volumul la solidificare, gheaĠa având
densitatea mai mică decât densitatea apei la 0 0C, proprietate care explică sensul de îngheĠare a apei
lacurilor, râurilor etc. Apa se răceúte la suprafaĠa acestora până la 4 0C, când datorită densităĠii
10 Biochimie
maxime se lasă la fund iar la suprafaĠă ajunge apa cu temperatură mai mare. După ce toată masa de
apă a ajuns la 4 0C, stratul de la suprafaĠă se răceúte úi la 0 0C îngheaĠă. GheaĠa rămâne la suprafaĠă
fiind mai uúoară decât apa lichidă. Stratul de apă de pe fundul lacului sau râului va rămâne lichid
până la temperaturi în jur de 4 0C, permiĠând viaĠa subacvatică în timp de iarnă;
- apa are căldura specifică mare (1 cal/g/grad), respectiv pentru încălzirea apei se consumă o
cantitate de căldură care este cedată la răcirea sa. Datorită faptului că această căldură specifică este
mare, apa poate primi sau ceda o cantitate apreciabilă de căldură, fără să-úi modifice simĠitor propria
sa temperatură. Această proprietate conferă apei un rol de regularizator al climei (temperarea
temperaturilor mari în timpul verii úi menĠinerea unor temperaturi convenabile pe timp de iarnă în
zonele de uscat riverane întinderilor mari de apă). Pentru organismele vii capacitatea termică ridicată
a apei permite înmagazinarea unei cantităĠi mari de căldură fără modificarea temperaturii; căldura
eliberată în numeroasele reacĠii metabolice ar determina denaturarea macromoleculelor celulare
(proteine, enzime, acizi nucleici) úi deci pierderea unor funcĠii biologice importante;
- apa are căldură de vaporizare mare, ceea ce preîntâmpină supraîncălzirea organismelor vegetale
úi animale (care cedează excesul de căldură prin transpiraĠie), proprietate care contribuie la
desfăúurarea normală a proceselor biologice din organism;
- datorită structurii polare, apa prezintă o constantă dielectrică mare (78,5 la 25 0C), ceea ce îi
conferă proprietăĠi de bun dizolvant atât pentru molecule polare cât úi pentru unii compuúi organici
nepolari;
- apa este mediul de dispersie în care se distribuie toate substanĠele solubile, îndeplinind rolul de
solvent natural al unui mare număr de compuúi anorganici úi organici. Datorită acestei proprietăĠi,
apa transportă în organism atât substanĠele nutritive, cât úi produsele de excreĠie rezultate în urma
diverselor metabolisme;
- apa este un metabolit universal, îndeplinind atât rol de reactant cât úi rol de produs de
reacĠie în reacĠiile biochimice. Astfel, digestia alimentelor úi formarea majorităĠii constituenĠilor
organismului sunt reacĠii hidrolitice, care decurg prin implicarea apei ca reactant. Apa, este reactant
úi în reacĠiile de oxidare úi de reducere din organismele vegetale úi animale úi participă ca reactant
la hidroliza ATP-ului úi a altor compuúi macroergici, procese în care se eliberează energie;
- stabilitatea fizică úi chimică mare, ca úi implicarea ei drept partener de reacĠie cu rol de
oxidant (faĠă de substanĠele reducătoare) úi de reducător (în raport cu un oxidant), participarea la
reacĠii de hidroliză úi la reacĠii de combinare, explică prezenĠa apei în toate procesele biochimice
majore din organismele vii;
- apa poate reacĠiona cu o serie de substanĠe simple sau compuse, în reacĠii fără modificarea
stării de oxidare (cu oxizi acizi, cu oxizi bazici, în reacĠiile de hidroliză ale compuúilor anorganici sau
organici etc.) sau în reacĠii cu modificarea stării de oxidare (reacĠii redox cu metale, cu nemetale etc.).
O serie de proprietăĠi biologice importante ale proteinelor úi ale acizilor nucleici, compuúi
biochimici cu structură macromoleculară, sunt consecinĠa interacĠiilor lor cu moleculele de apă
existente în mediul ambiant.
Alături de rolurile menĠionate, apa îndeplineúte úi rolul fundamental, de aliment indispensabil
tuturor organismelor vii, care asigură în organism desfăúurarea normală a metabolismului tuturor
celorlalte principii nutritive.
1.3. REACğII HIDROLITICE
Apa este o substanĠă care prezintă caracter amfoter, având, în funcĠie de partenerul de reacĠie,
atât caracter acid cât úi caracter bazic. Ca solvent protic apa este caracterizată de reacĠia de
autoionizare, în urma căreia se formează un ion hidroniu (H3O+) úi un ion hidroxid (HO):
2 H2O HO + H3O+ sau H2 O H+ + HO
Produsul ionic care caracterizează reacĠia de autoionizare a apei este:

11
Pw = [H+] [HO], la 25 0C: Pw = 1014
Deoarece în apa pură, concentraĠiile ionilor de hidrogen úi a ionilor hidroxid sunt egale, din
punct de vedere acido-bazic, apa prezintă caracter neutru:
[H+] = [HO] = (1014)1/2 = 107 moli/L
Produsul ionic al apei se menĠine constant la o temperatură dată; dacă în apă se adaugă un
acid sau o bază, ceea ce se modifică sunt concentraĠiile ionilor [H+] úi [HO]. Rezultă că tăria
acizilor úi bazelor din soluĠiile apoase se poate aprecia prin măsurarea concentraĠiilor protonilor sau
ale ionilor hidroxid.
Deoarece valorile acestor concentraĠii sunt mici, Sorensen a propus exprimarea concentraĠiile
protonilor úi ale ionilor hidroxid prin logaritmul zecimal cu semn schimbat al concentraĠiei acestora,
care poartă numele de pH, respectiv pOH:
pH = lg [H+]; pOH = lg [HO]; pH + pOH = 14 (la 22 0C)
Valoarea pH-ului indică caracterul acido-bazic al soluĠiilor:

x SoluĠiile cu pH < 7 prezintă caracter acid;
x SoluĠiile cu pH >7 prezintă caracter bazic;
x SoluĠiile cu pH = 7 prezintă caracter neutru.
SubstanĠele care pot avea, funcĠie de partenerul de reacĠie, atât caracter de acid cât úi caracter de
bază, prezintă caracter amfiprotic úi se numesc amfoliĠi sau substanĠe amfotere. Sunt amfoliĠi
majoritatea solvenĠilor protici: apa, alcooli, acizii carboxilici, amoniacul, precum úi aminoacizii.
Caracter de amfoliĠi prezintă úi compuúii biochimici macromoleculari proteine úi unele lipide
complexe, datorită prezenĠei în structura lor a unor grupe funcĠionale care pot funcĠiona ca acizi úi
baze. SolvenĠii care nu participă la reacĠii protolitice sunt denumiĠi solvenĠi aprotici, ei fiind
majoritatea solvenĠilor organici: benzen, cloroform, tetraclorură de carbon etc.
Majoritatea proceselor metabolice din organism generează direct sau indirect cantităĠi
apreciabile de ioni H+, sunt deci procese din care rezultă acizi. Dintre acestea pot fi amintite:
biodegradarea anaerobă a glucidelor (glicoliza), care conduce la formarea de acid piruvic úi acid
lactic, biodegradarea lipidelor cu eliberare de acizi graúi, biodegradarea proteinelor la aminoacizi etc.
1.3. SĂ NE REAMINTIM
x Apa este o componentă indispensabilă úi cea mai abundentă din organismele vii, care
constituie mediul tuturor reacĠiilor biochimice.
x Se întâlneúte în organism sub diferite forme: apă liberă, apă hidroscopică, apă de
imbibiĠie, apă legată.
x Apa este o substanĠă compusă, cu formula moleculară H2O; conĠinutul procentual
este: 11,11% H úi 88,89%O.
x Între moleculele de apă în stare lichidă úi solidă se stabilesc legături de hidrogen.
x Apa îndeplineúte rol fundamental de aliment, indispensabil tuturor organismelor vii,
asigurând în organism desfăúurarea normală a metabolismului glucidic, lipidic úi
proteic. Apa prezintă caracter amfoter, respectiv în funcĠie de partenerul de reacĠie
are caracter acid sau bazic.
x ReacĠia de autoionizare a apei este:
2 H2O HO + H3O+
x Valoarea pH-ului indică caracterul acido-bazic al soluĠiilor: pH < 7 caracter acid; pH
> 7 caracter bazic, pH = 7 caracter neutru.
12 Biochimie
1.4. REZUMAT
Apa, H2O este o substanĠă compusă, cu caracter amfoter, care se poate autoioniza, este
indispensabilă vietii. Între atomi se stbilesc legături covalente polare, care explică proprietatea apei
de a se comporta ca solvent, dar úi anomaliile apei ca urmare a stabilizării legăturilor de hidrogen
între moleculele de apă.
1.5. AUTOEVALUARE
x Bifează căsuĠele următoare dacă ai dobândit competenĠele specifice corespunzătoare:
Să calculezi compoziĠia procentuală (% masă) a moleculei de apă.
Să explici de ce apa îúi modifică volumul la solidificare.
Să evidenĠiezi rolul apei în organismele vii.
Să enumeri tipurile de apă utilizate ca mediu de reacĠie.
Să indici caracterul acido-bazic al unei soluĠii apoase în funcĠie de
valoarea pH-ului.
1.6. TESTE GRILĂ

1. Apa de imbibiĠie este:
a. Forma apei fixată în pori, la suprafaĠa organelor úi Ġesuturilor;
b. Răspândită în circulaĠia intravasculară;
c. Componentă a citoplasmei celulelor, fiind sursa cea mai importantă din organism.
2. Apa, cu formula moleculară H2O stabileúte intermolecular legături:
a. covalente;
b. de hidrogen;
c. ionice.
3. O soluĠie cu caracter acid are:
a. pH = 7;
b. pH < 7;
c. pH > 7.
13

GLUCIDE
Introducere
În această unitate de învăĠare sunt descriise principalele monoglucide, diglucide úi
poliglucide, fiind prezentate formulele acestora, proprietăĠile fizice úi chimice, rolul biochimic.
CompetenĠe
x defineúti glucidele;
x clasifici glucidele;
x identifici glucidele reducătoare de cele nereducătoare;
x scrii corect formulele pentru: aldehida glicolică, aldehida glicerică,
dihidroxiacetonă, riboză, deoxiriboză, glucoză, fructoză, celobioză, maltoză,
zaharoză, amidon úi celuloză;
x scrii ecuaĠiile chimice de oxidare, reducere, condensare, eterifcare úi
esterificare, respectiv conversia aldozelor la cetoze úi cea a cetozelor la
aldoze.
Cuprins
2.1. Structură chimică. Clasificare ......................................................................................... 14
2.2. Monoglucide (Oze).......................................................................................................... 14
2.2.1. Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor.................................................... 15
2.2.2. ProprietăĠile fizice ale monoglucidelor ......................................................................... 17
2.2.2.1. Izomerie .................................................................................................................... 17
2.2.3. ProprietăĠile chimice ale ozelor (monoglucidelor) ........................................................ 18
2.2.3.1. ProprietăĠi chimice datorate grupei carbonil .............................................................. 18
2.2.3.2. ProprietăĠi chimice datorate grupelor funcĠionale hidroxil......................................... 20
2.2.4. ReprezentanĠi ai monoglucidelor .................................................................................. 22
2.3. Glucide compuse (Ozide) ............................................................................................... 22
2.3.1. Oligozide (Oligoglucide).............................................................................................. 22
2.3.1.1. Diglucide. ReprezentanĠi ai diglucidelor.................................................................... 25
2.4. Poliozide (Poliglucide) ................................................................................................... 26
2.4.1. ProprietăĠi fizice úi chimice ale poliglucidelor.............................................................. 26
2.4.2. Poliozide omogene (Homopoliglucide) ........................................................................ 27
2.4.2.2. ReprezentanĠi ai hexozanilor (Glucanilor) ................................................................. 27
2.5. Să ne reamintim .............................................................................................................. 29
2.6. Rezumat ......................................................................................................................... 29
2.7. Autoevaluare .................................................................................................................. 29
2.8. Teste grilă ....................................................................................................................... 29
14 Biochimie
Glucidele (glycos = dulce), cunoscute úi sub numele de hidraĠi de carbon (formula generală =
Cn(H2O)m) sau zaharuri (sakkharom = substanĠă dulce) sunt substanĠe de origine predominant
vegetală, úi se formează în procesul de fotosinteză care decurge în plantele verzi.
Glucidele, componente principale ale hranei omului úi animalelor, sunt compuúi foarte
răspândiĠi în natură, atât sub formă liberă (pentoze, hexoze), cât úi sub formă de combinaĠii (glicozide,
glicoproteide, glicolipide etc.). ProporĠia lor în regnul vegetal reprezintă peste 50% din substanĠa uscată
a organismelor vegetale superioare.
În organismele animale există un număr mai mic de reprezentanĠi ai glucidelor, aflate într-o
proporĠie mai mică, comparativ cu protidele úi lipidele.
Pe lângă importanĠa lor ca substanĠe de constituĠie úi rezervă ale organismelor vii, ele
îndeplinesc úi funcĠii specifice, cum ar fi: sunt componente ale acizilor nucleici, componente ale
unor enzime, glicoproteide úi glicolipide din membranele celulare.
2.1. STRUCTURĂ CHIMICĂ. CLASIFICARE
Glucidele sunt substanĠe ternare, constituite din atomi de: C, H, O (foarte rar N úi S) cu funcĠiuni
chimice mixte: polihidroxialdehide (aldoze) úi polihidroxicetone (cetoze).
Glucidele se clasifică în două grupe mari: glucide simple, numite oze (monoglucidele sau
monozaharide) úi glucide compuse numite ozide. Clasificarea glucidelor poate fi redată astfel:
trioze
tetroze aldoze
OZE pentoze
hexoze cetoze
oligozide
GLUCIDE (oligoglucide)
holozide
poliozide
OZIDE (poligoglucide)
heterozide
Ozele (glucide nehidrolizabile), se clasifică în funcĠie de natura grupei carbonil în aldoze úi
cetoze, iar în funcĠie de numărul atomilor de carbon din moleculă în: trioze, tetroze, pentoze, hexoze
etc.
Ozidele sunt clasa de glucide formate din mai multe resturi de molecule de monoglucide unite
între ele prin legături de tip glicozidic. În funcĠie de numărul resturilor de oze componente se clasifică în
oligoglucide (cu număr de până la úase resturi de molecule de monoglucide) úi poliglucide (număr mai
mare de úase resturi de molecule de monoglucide).
Ozidele se clasifică la rândul lor în holozide (se transformă prin hidroliză acidă sau
enzimatică în monoglucide) úi heterozide (combinate cu alte substanĠe de natură neglucidică, din
care se pot pune în libertate prin hidroliză).
2.2. MONOGLUCIDE (OZE)
Monoglucidele sunt compuúi polihidroximonocarbonilici (polihidroxialdehide úi

polihidroxicetone) nescindabili în alte glucide prin hidroliză.
Deoarece raportul dintre atomii de hidrogen úi atomii de oxigen în glucide este de doi la unu (ca
úi în formula apei), s-a conferit glucidelor úi denumirea de hidraĠi de carbon. Formula moleculară este
Cn(H2O)n, unde n t 3.
15
2.2.1. Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor
Pentru a stabili structura ozelor, s-au efectuat reacĠii chimice asupra glucozei, care au condus
la concluzia că ozele au în general o catenă neramificată, pe care sunt grefate grupe funcĠionale
hidroxil úi o grupă funcĠională carbonil. Monoglucidele pot fi reprezentate prin mai multe formule
de structură. Atomii de carbon se numerotează începând cu cel purtator al grupei funcĠionale
carbonil (sau cel vecin ei în cazul cetozelor).
a) Formula aciclică (liniară sau carbonilică) este corespunzătoare stării solide a glucidelor;
ea pune în evidenĠă natura grupelor funcĠionale conĠinute: hidroxil alcoolic, carbonil aldehidic sau
cetonic:
1 1
H C O H2 C OH
2 2
H C OH C O
3 3
HO C H HO C H
4 4
H C OH H C OH
5 5
H C OH H C OH
6 6
H2 C OH H2 C OH
D-glucoză (aldohexoză) D-fructoză (cetohexoză)

(formule aciclice liniare sau carbonilice)
Această formulă s-a constatat a nu fi întotdeauna în concordanĠă cu proprietăĠile fizico-chimice

ale unor glucide. Astfel, glucoza nu prezintă una dintre reacĠiile specifice grupei carbonil (recolorarea
fuxinei decolorate cu dioxid de sulf). S-a constatat că una dintre grupele hidroxil (hidroxilul
glicozidic) este mai reactivă úi prezintă proprietăĠi deosebite. Aceste comportări specifice ale unor
glucide au putut fi explicate după ce s-a stabilit că moleculele pentozelor úi hexozelor se prezintă sub
formă ciclică, formând semiacetali intramoleculari (reacĠie de adiĠie de ROH, specifică compuúilor
carbonilici):
R CH O + HO R' R CH O R'
OH
b) Formulele ciclice semiacetalice rezultă în urma reacĠiei de semiacetalizare dintre grupa carbonil
úi grupa hidroxil de la C4 sau C5 de pe catena aldozei, respectiv C5 sau C6 de pe catena cetozei. Prin
analogie cu denumirile heterociclilor formaĠi din patru atomi de carbon úi un atom de oxigen (furan),
respectiv cel format din cinci atomi de carbon úi un atom de oxigen (piran), semiacetalii ciclici obĠinuĠi
sunt denumiĠi: forma furanozică, respectiv forma piranozică.
O O
furan piran
16 Biochimie
1 1 1 1 1
H C O H C OH HO C H H C OH HO C H
2 2 2 2 2
H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH
3 3 O 3 O 3 O 3 O
HO C H HO C H HO C H HO C H HO C H
4 4 4 4 4
H C OH H C H C H C OH H C OH
5 5 5 5 5
H C OH H C OH H C OH H C H C
6
6 6 6 6
H2 C OH H2C OH H2C OH H2C OH H2C OH
D-glucoza Į-D-glucofuranoza E-D-glucofuranoza Į-D-glucopiranoza ȕ-D-glucopiranoza
În acelaúi fel pot fi reprezentate úi formulele ciclice semiacetalice ale cetohexozelor, de exemplu
ale fructozei:
1 1 1 1 1
H2C OH H2C OH H2C OH H2C OH H2C OH
2 2 OH 2 2 OH 2
C O C HO C C HO C
3 3 3 3 3
HO C H HO C H HO C H HO C H HO C H
4 4 4 4 4
H C OH H C OH O H C OH O H C OH O H C OH O
5 5 5 5 5
H C OH H C H C H C OH H C OH
6 6 6 6 6
H2C OH H2C OH H2C OH H2C H2C
D-fructoză Į-D-fructofuranoză E-D-fructofuranoză Į-D-fructopiranoză ȕ-D-fructopiranoză
În aceste structuri grupa funcĠională carbonil este mascată, noua grupă hidroxil apărută,
denumită grupă OH semiacetalic sau glicozidic este mai reactivă úi are proprietăĠi diferite faĠă de ale
celorlalte grupe hidroxil alcoolice din moleculă. Ozele la care hidroxilul glicozodic este situat la
dreapta în formula ciclică semiacetalică se notează cu Į, iar cele la care acesta se află la stânga, se
notează cu ȕ. Izomerii care se deosebesc între ei prin poziĠia hidroxilului glicozidic se numesc
anomeri, iar fenomenul poartă numele de anomerie sau izomerie Į, ȕ. Anomeria a fost confirmată
prin existenĠa a două tipuri de glicozide Į úi ȕ.
c) Formulele ciclice perspectivice (Haworth) oferă o mai bună reprezentare a lungimii legăturii
C-O semiacetalice, comparativ cu legătura de C-O dintre atomii de carbon din catenă úi grupele
hidroxil, sau legătura C-C din catenă. Se consideră că atomii ciclului fac parte dintr-un plan
perpendicular pe planul hârtiei, faĠă de care grupele hidroxil (cu excepĠia celor de la carbonul cinci din
forma furanozică úi carbonul úase din forma piranozică) aúezate în dreapta catenei aciclice se vor lega
la covalenĠele de sub planul ciclului, iar cele dispuse în stânga catenei se vor lega la covalenĠele
plasate deasupra planului ciclului. Ambele forme se află în soluĠie în echilibru. În produsele naturale,
pentru aldohexoze predomină forma piranozică, iar pentru aldopentoze forma furanozică.
17
6 6
CH2OH CH2OH
5 O 5 O
H H H OH
H H
1 1
4 OH H 4 OH H
OH OH OH H
3 2 3 2
H OH H OH
Į-D-glucopiranoză E-D-glucopiranoză
(formule perspectivice)
6 1 6
H2C OH CH2OH H2C OH OH
O O
5 H OH 2 5 H OH 2
H 4 3 OH H 4 3 CH2OH
H H 1
OH OH
Į-D-fructofuranoză ȕ-D-fructofuranoză
2.2.2. ProprietăĠile fizice ale monoglucidelor
Monoglucidele sunt substanĠe solide, cristalizate, incolore, uúor solubile în apă (datorită prezenĠei
grupelor hidroxil), greu solubile în solvenĠi organici (alcool etilic, eter etc.). Au în general gust dulce
(fructoza este cea mai dulce dintre ele). În prezenĠa H2SO4 concentrat, ozele se deshidratează,
înnegrindu-se, iar la temperatură ridicată se caramelizează.
2.2.2.1. Izomerie
a) Izomerie structurală (de funcĠiune, de compensaĠie) - se referă la cele două tipuri de oze, aldoze
úi cetoze, pe care le pot forma monoglucidele cu aceeaúi formulă moleculară.
b) Stereoizomerie (izomerie spaĠială)

x Izomeria geometrică stabileúte apartenenĠa monoglucidelor la una dintre seriile sterice D
sau L, luând drept criteriu structura aldehidei glicerice, care având un atom de carbon asimetric,
prezintă două configuraĠii: D (+) aldehida glicerică (cu grupa OH în dreapta atomului de carbon
asimetric), respectiv L (-) aldehida glicerică (cu grupa OH în stânga atomului de carbon asimetric):
H C O H C O
H C* OH HO C* H
H2C OH H2C OH
D-aldehida glicerică L- aldehida glicerică
Prin analogie, toate monoglucidele care au configuraĠia atomului de carbon asimetric cel mai
depărtat de gruparea carbonil identică cu cea a atomului de carbon asimetric al D (+) aldehidei
glicerice aparĠin seriei sterice D, respectiv monoglucidele cu configuraĠia L (-) aldehidei glicerice,
fac parte din seria sterica L:
18 Biochimie
H C* HO HO C* H
H2C OH H2C OH
seria D seria L
x Izomeria optică (enantiomeria). Datorită asimetriei moleculare (chiralitatea moleculei) úi

prezenĠei atomilor de carbon asimetrici în moleculele monozaharidelor (cu exceptia
dihidroxiacetonei), acestea prezintă fenomenul de izomerie optică, caracterizat prin rotirea planului
luminii polarizate spre dreapta (izomerul dextrogir), sau spre stânga (izomerul levogir). Numărul
izomerilor optici (stabilit de van’t Hoff) este de 2n, unde n este numărul atomilor de carbon asimetrici.
De exemplu, aldozele cu patru atomi de carbon asimetrici (hexoze, forma liniară aciclică) vor avea 24
= 16 stereoizomeri optici. Glucoza (dextrogiră) roteúte planul luminii polarizate spre dreapta (+), iar
fructoza (levogiră) roteúte planul luminii polarizate spre stânga (-), amândouă aparĠinând însă seriei
sterice D.
În realitate, numărul izomerilor optici este mai mare, determinat la ciclizare de poziĠia diferită a
grupei hidroxil glicozidic faĠă de atomul de carbon C4: izomerul (anomerul Į) corespunde poziĠiei
grupei -OH glicozidice de aceeaúi parte cu a grupei -OH de la C4, iar izomerul (anomerul ȕ)
corespunde poziĠiei grupei -OH glicozidice de parte opusă grupei -OH de la C4. Această formă de
izomerie (anomerie) a fost pusă în evidenĠă prin fenomenul de mutarotaĠie, care scoate în evidenĠă
existenĠa unui nou centru de asimetrie a moleculei în soluĠie apoasă.
1
1 H C O 1
H C OH 2 HO C H
2 H C OH 2
H C OH 3 H C OH
3 O HO C H 3 O
HO C H 4 HO C H
4 H C OH 4
H C OH 5 H C OH
5 H C OH 5
H C 6 H C
6 H2 C OH 6
H2C OH H2C OH
Į-D-glucopiranoză D-glucoză ȕ-D-glucopiranoză
2.2.3. ProprietăĠile chimice ale ozelor (monoglucidelor)
ProprietăĠile chimice ale monoglucidelor sunt corelate cu structura lor chimică, respectiv,
prezenĠa în moleculă a grupelor funcĠionale specifice:
R
H C O R C O H2C OH HC OH
R R R R
carbonil carbonil alcool primar alcool secundar
aldehidic cetonic
2.2.3.1. ProprietăĠi chimice datorate grupei carbonil
a) ReacĠii de oxidare blândă

Dintre toate grupele funcĠionale prezente în monoglucide, cea mai vulnerabilă la oxidare este
19
grupa carbonil aldehidică liberă. Aceasta se oxidează în condiĠii blânde (apă de clor, hipocloriĠi,
Ag2O, reactiv Tollens, reactiv Fehling), aldozele transformându-se în acizi aldonici, care prin
deshidratare formează lactonele acizilor gluconici:
CH2OH CH2OH CH2OH
O H OH H O
H H H
H O H OH H C O
OH H OH H COOH - H O
2
OH OH OH OH
H OH H OH H OH
glucoza acid gluconic lactona acidului gluconic
Oxidarea blândă care decurge în prezenĠa agenĠilor oxidanĠi cum ar fi: reactivul Tollens,
(AgNO3 în soluĠie amoniacală), respectiv reactivul Fehling, evidenĠiază cel mai bine proprietăĠile
reducătoare ale aldozelor, care reduc Ag+ (din AgNO3) la Ag0 metalic (oglinda de argint), iar Cu2+
(din reactivul Fehling, de culoare albastră) la Cu+ de culoare roúie-cărămizie.
b) ReacĠii de oxidare energică

Oxidarea energică (în prezenĠă de HNO3) transformă aldozele în acizi zaharici (acizi
dicarboxilici), în care grupele carboxil (-COOH) se găsesc la extremităĠile catenei de atomi de
carbon:
CH2OH COOH
H O H OH
H
H H
OH H OH H COOH
OH OH OH
H OH H OH
D-glucoză acid glucozaharic
Acizii zaharici sunt importanĠi la identificarea glucidelor, fără a avea un rol biologic deosebit.
c) ReacĠii de oxidare protejată

Acest tip de oxidare a aldozelor decurge prin protejarea prealabilă a grupei carbonil, respectiv
hidroxilul glicozidic, prin eterificare, úi conduce la acizi uronici:
CH2OH CH2OH COOH

COOH
H O H O O H
H RX H H [O] H O H H2O H
OH H H H H
- HX OH H OH H OH H
OH OH - ROH
OH OR OH OR OH OH
H OH H OH H OH
H OH
glucoză acid glucuronic
Acizii uronici sunt componente importante ale multor polizaharide (pectine, gume, mucilagii
vegetale). Ei prezintă proprietăĠi reducătoare datorită grupei carbonil libere. Îndeplinesc în organism
rol detoxifiant, datorită posibilităĠii de legare a unor toxine, medicamente etc.
d) ReacĠii de reducere
Aldozele úi cetozele se transformă prin reducerea grupei carbonil (hidrogenare în prezenĠă de
catalizatori metalici sau amalgam de natriu în apă) în polialcooli (polioli) cu acelaúi număr de atomi
20 Biochimie
de carbon (pentitoli din pentoze, hexitoli din hexoze). De exemplu, prin reducerea glucozei úi a
fructozei se obĠine acelaúi hexitol, sorbitolul:
H C O H2C OH H2C OH
H C OH H C OH C O
[H] [H]
HO C H HO C H HO C H
(HCOH)2 (H COH)2 (HCOH)2
H2C OH H2C OH H2C OH
D-glucoză D-sorbitol D-fructoză
În acelaúi timp, din fructoză poate rezulta úi D-manitol (hexoze epimere care se deosebesc
doar prin configuraĠia unui atom de carbon asimetric).
2.2.3.2. ProprietăĠi datorate grupelor funcĠionale hidroxil
În formula ciclică semiacetalică a monoglucidelor există două feluri de grupe hidroxil: una de
natură semiacetalică (glicozidică), care este cea mai reactivă, restul de natură alcoolică (primară úi
secundară) mai puĠin reactive:
H C OH hidroxil semiacetalic (glicozidic)
H C OH O hidroxil alcoolic secundar
H2C OH hidroxil alcoolic primar
a) ReacĠii de eterificare
Monoglucidele (ozele) participă la reacĠii de eterificare (condensare) cu alcooli, fenoli, steroli,
în primul rând prin grupa hidroxil semiacetalică, mai reactivă decât restul grupelor alcoolice. Se
formează compuúi de tip eter (R-O-R) denumiĠi ozide (glicozide de la glucoză, galactozide de la
galactoză etc.). În funcĠie de forma anomerică (Į sau ȕ) a ozei, se pot forma Į-glicozide sau ȕ-
glicozide:
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

O O O OH O OR
OR OH
Į-glicozidă Į-glucoză ȕ-glucoză ȕ-glicozidă
Grupa hidroxil glicozidică se poate eterifica (condensa) cu grupe -OH alcoolice ale altei
monoglucide cu formare de diglucide úi poliglucide, reducătoare sau nereducătoare.
21
b) ReacĠii de esterificare
Aceste reacĠii pot avea loc între grupele hidroxil ale monoglucidei úi un acid anorganic sau
organic cu formare de esteri.
Esterii ozelor cu acizii organici pot fi obĠinuĠi prin sinteză (esteri cu acidul acetic úi benzoic), sau
se întâlnesc în natură sub formă de galo-taninuri (esterii cu acidul galic úi galoil-galic):
R CH2 OH + HO C R R CH2 O C R
- H2O ester al unui acid
O O carboxilic
OH OH
ester al acidului
R CH2 OH + HO P OH R CH2 O P OH
- H2O fosforic
O O
Esterii ozelor cu acizii anorganici. Dintre punct de vedere biologic, un interes deosebit
prezintă esterii fosforici ai monoglucidelor, care sunt implicaĠi în metabolismul glucidic. ConĠinutul
de fosfaĠi ai ozelor variază în funcĠie de organele plantelor (0,31% în făina de mazăre úi între
0,0034-0,046% în frunze). Un interes deosebit în metabolismul glucidic îl prezintă esterii fosforici
(fosfaĠii) ai triozelor, pentozelor úi hezozelor.
TriozofosfaĠi TetrozofosfaĠi
H C O
H C O H2C OH H C OH
H C OH H C O H C OH
H2C O P H2C O P H2C O P
aldehidă 3-fosfoglicerică hidroxiacetonfosfat eritrozofosfat
PentozofosfaĠi
H C O H2C OH H2C O P H2C OH

H C OH H C O H C O H C O
H C OH H C OH H C OH HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
H2 C O P H2C O P H2C O P H2C O P
ester-ribozo-5-fosfat ester-ribulozo-5-fosfat ester-ribulozo-1,5-difosfat ester-xilulozo-5-fosfat
HexozofosfaĠi
CH2OH CH2O P
O O CH2O P OH CH2O P OH
O O
OP OH
CH2OH CH2O P
Glucozo 1- P Glucozo 6- P Fructozo 6- P Fructozo 1,6-di P

ester CORI ester ROBINSON ester NEUBERG ester HARDEN-YOUNG
22 Biochimie
2.2.4. ReprezentanĠi ai monoglucidelor
Unele oze există libere în regnul vegetal (trioze, tetroze, pentoze, hexoze, octoze, nonoze), altele
se găsesc sub formă de derivaĠi, sau intră în constituĠia oligozidelor úi poliozidelor. Principalii
reprezentanĠi ai monoglucidelor sunt ilustraĠi în Schema 2.1.
Triozele - o aldoză cu doi izomeri (aldehida glicerică) úi o cetoză (dihidroxiacetona) apar ca
intermediari în metabolismul glucidelor, ca atare, sau sub formă de esteri fosforici.
Tetrozele nu se găsesc libere în natură, ele rezultă prin degradarea pentozelor sau prin sinteză.
Esterul fosforic al eritrozei se formează în procesul de fotosinteză úi la degradarea glucozei.
Pentozele sunt foarte răspândite în natură (mai puĠin sub formă liberă) mai ales sub formă de
poliglucide (pentozani), glicozide úi esteri. În frunzele plantelor se găsesc cantităĠi mici de pentoze, în
proporĠie mai mare se întânesc pentozani, poliozide care însoĠesc celuloza. Cele mai importante dintre
pentoze sunt: riboza, deoxiriboza, xiloza, arabinoza, ribuloza.
Riboza úi deoxiriboza sunt componente ale acizilor nucleici ARN úi ADN úi ale unor enzime.
Xiloza (zahărul de lemn) este componentă a membranelor celulare vegetale, însoĠind celuloza sub
forma poliozidelor xilani, mai ales în partea lemnoasă a plantelor (paie, coceni de porumb, lemn de
stejar, sâmburi de fructe etc.).
Hexozele sunt răspândite în regnul vegetal atât libere cât úi sub formă de derivaĠi (holozide).
Glucoza (dextroza, zahăr de amidon sau zahăr de struguri) este monoglucida cea mai răspândită úi
importantă din punct de vedere biologic. În stare liberă se găseúte în toate fructele, în flori, în miere,
în tomate, alături de fructoză úi zaharoză. Mierea de albine este un amestec echimolecular de D-
glucoză úi D-fructoză. Glucoza intră în structura diglucidelor (zaharoza, maltoza, celobioza,
lactoza) úi a poliglucidelor (amidon, celuloză). Din combinaĠiile sale glucoza se separă prin hidroliză
acidă sau enzimatică. ConĠinutul de glucoză din plante variază în funcĠie de temperată úi de gradul de
expunere la lumină a plantelor.
Galactoza este o glucidă răspândită mai ales sub formă de diglucide (lactoza), triglucide
(rafinoza) úi poliozidele (galactani, galactoarabani etc.) în agar-agar, gume úi mucilagii vegetale,
glicozide úi lipide complexe.
Fructoza (zahărul din fructe, cea mai dulce dintre oze) este o cetohexoză răspândită atât în
stare liberă, în fructe, cât úi sub formă de diglucide (zaharoza), poliglucide (inulina, fructani) úi
glicozide.
2.3. GLUCIDE COMPUSE (OZIDE)
Ozidele sunt produse de condensare (eterificare) a ozelor (holozide) sau produse de condensare
a ozelor cu substanĠe de natură neglucidică (heterozide).
Holozidele (holos = acelaúi fel) se clasifică după numărul monoglucidelor componente în:
oligozide (oligoglucide, oligozaharide) dacă sunt formate din 2-6 unităĠi structurale de oze, úi
poliozide (poliglucide, polizaharide), dacă au structură macromoleculară.
2.3.1. Oligozide (oligoglucide)
Din punct de vedere structural, oligozidele pot fi considerate produse de condensare a

monoglucidelor identice sau diferite:
n monoglucide - (n-1) H2O = oligoglucide
După numărul unităĠilor de monoglucide componente, oligozidele pot fi: di-, tri-, tetra-,
penta-, hexaglucide.
După natura grupelor hidroxil, participante la formarea legăturilor de tip eter (R-O-R),
oligozidele (oligoglucidele) pot fi:
23
ALDOTRIOZE CETOTRIOZE
DIOZE H C O H2C OH
H C O H C OH C O
H2C OH H2C OH H2C OH
aldehidă glicolică
aldehidă glicicerică dihidroxiacetonă
ALDOTETROZE
H C O H C O
H C OH HO C H CETOTETROZE
H C OH H C OH H2C OH
H2C OH H2C OH C O
D-eritroză D-treoză H C OH
H H2C OH
O 1 O
4 4 1
D-eritruloză
H 3 2
3 2
D-D-eritrofuranoză D-treofuranoză
ALDOPENTOZE
H C O H C O H C O H C O H C O
H C OH H C H H C OH H C OH HO C H
H C OH H C OH HO C H HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH HO C H H C OH
D-riboză D-deoxiriboză D-Xiloză D-arabinoză D-lixoză
5 5
CH2OH 5 5
CH2OH O CH2OH CH2OH 5
O 1 1 O 1 O 1 CH2OH
4 4 4 4
O 1
4
2 3 2 2
3 3 3 2
3 2
D-ribofuranoză D-deoxiribofuranoză D-xilofuranoză D-arabofuranoză D-lixofuranoză
CETOPENTOZE
H2C OH H2C OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH H C OH
H2C OH H2C OH
D-ribuloză D-xiluloză
1 1
CH2OH CH2OH
O O
5 2 5 2
4 3 OH 4 3 OH
D-ribulofuranoză D-xilulofuranoză
24 Biochimie
ALDOHEXOZE
H C O H C O H C O H C O H C O
H C OH HO C H H C OH H C OH HO C H
H C OH H C OH HO C H HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH HO C H H C OH
H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH
aloză altroză glucoză galactoză manoză
6 6 6 6
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH 6
CH2OH
5 O 5 O 5 O 5 O 5 O
4 1 4 1 4 1 4 1
4 1
3 2 3 2 3 2 3 2
3 2
D-alopiranoză D-altropiranoză D-glucopiranoză D-galactopiranoză D-mananopiranoză
CETOHEXOZE
H2C OH H2C OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
H2C OH H2C OH
sorboza fructoza
1 1
6 6
O CH2OH O CH2OH
5 2 5 2
OH 3
4 3 4
D-sorbopiranoză D-fructopiranoză
OCTOZE
HEPTOZE
H2C OH
H2C OH
C O
C O
H C OH
H C OH
H C OH
H C OH
H C OH
H C OH
H C OH
H C OH
H C OH
H2C OH
H2C OH
sedoheptuloză
gliceromonooctuloză
Schema 2.3. Clasificarea monoglucidelor

25
x monocarbonilice (reducătoare) dacă participă la formarea legăturii o grupa hidroxil

glicozidică (semiacetalică) úi o grupă hidroxil neglicozidică a celei de a doua oze. Diglucida
formată posedă cel puĠin o grupă-OH glicozidică care se poate oxida, deci manifestă caracter
reducător faĠă de reactivul Tollens, reactivul Fehling etc.
x dicarbonilice (nereducătoare) când la formarea legăturii eterice participă ambele grupe
hidroxil glicozidice. Diglucida rezultată nu se poate oxida cu nici unul dintre agenĠii oxidanĠi
amintiĠi (nu are caracter reducător).
2.3.1.1. Diglucide. ReprezentanĠi ai diglucidelor
Cele mai importante úi mai răspândite oligozide din natură sunt diglucidele, constituite din
două resturi de monoglucide.
Maltoza este o diglucidă reducătoare omogenă formată din două resturi de Į-D-
glucopiranoză unite prin legătură 1,4-Į-glicozidică. Se găseúte liberă în orzul încolĠit (zahăr de malĠ)
úi este unitatea structurală a poliglucidei amidon. Maltoza eliberează prin hidroliză enzimatică (cu
enzima maltază) două molecule de Į-D-glucopiranoză.
CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH
O H O H H O H
H O H H H
H H H
H
H + OH H OH H OH H
OH - H2O
OH OH OH OH O OH
OH
H OH H OH H OH H OH
D-glucoză D-glucoză maltoză
Celobioza este o diglucidă reducătoare omogenă, formată din două resturi de ȕ-D-
glucopiranoză, unite prin legătura 1,4-ȕ-glicozidică. Se găseúte liberă în cantităĠi mici în seva unor
arbori úi reprezintă unitatea structurală a poliglucidei celuloza. Celuloza eliberează prin hidroliză
enzimatică (cu enzima celulaza) două molecule de ȕ-D-glucopiranoză.
O OH O OH O H O H
H H H
H H H H
H + H OH H O OH H
OH OH
- H2 O
H OH H OH H OH
OH
H OH H OH H OH H OH
E-glucoză E-glucoză celobioză
Lactoza (zahărul din lapte) este o diglucidă reducătoare neomogenă, formată dintr-o moleculă
de ȕ-D-galactoză úi una de Į-D-glucoză, unite prin legătură 1,4-Į,ȕ-glicozidică. În stare liberă se
găseúte în laptele mamiferelor, iar în plante în polenul florilor de Forsythia.
CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH
O H O H O H
OH O OH H OH
H H H
H O H
H + OH H OH H OH
OH - H 2O
OH H H OH
H H OH
H OH H OH H OH
H OH
E-galactoză D-glucoză lactoză
Zaharoza (zahărul de sfeclă, de trestie) este o diglucidă nereducătoare, neomogenă, formată din
Į-D-glucopiranoză úi ȕ-D-fructofuranoză, unite prin legătură 1,2-Į,ȕ-glicozidică. Zaharoza se găseúte
26 Biochimie
în frunze ca rezultat al fotosintezei úi este cea mai răspândită diglucidă naturală (în rădăcinile sfeclei de
zahăr: 16-20%, în tulpinile trestiei de zahăr: 16-27%). Hidrolizează în mediu acid sau sub
acĠiunea enzimei zaharaza, eliberând un amestec echimolecular de Į-D-glucoză úi ȕ-D-fructoză,
denumit zahăr invertit, datorită faptului că prezintă activitate optică levogiră, spre deosebire de
glucoză care este dextrogiră.
CH2OH
CH2OH
H O H
H O H
H
H H
OH H
OH
OH OH
OH
H OH
H OH
O
D-glucoză - H2 O
OH CH2OH
CH2OH O
O
H H
H H
H CH2OH
H CH2OH
OH OH
OH OH
E-fructoză zaharoză
2.4. POLIOZIDE (POLIGLUCIDE)
Poliozidele (poliglucide) sunt compuúi macromoleculari care rezultă prin policondensarea unui număr
mare (n) de monoglucide:
n C6H12O6 - (n-1) H2O = (C6H10O5)n
Numărul monoglucidelor cuprinse în macromoleculele poliglucidelor úi masa moleculară, depind

de tipul de compus macromolecular, úi la plante de specia din care a fost izolată (de exemplu, celuloza
din bumbac are M = 1,75 x 106, iar celuloza din lemn are M = 6 x 106). În ceea ce priveúte tipul de
legături dintre unităĠile constituente, în cazul poliglucidelor constituite din aldoze, legăturile sunt de
tip glicozidic: 1,4, sau 1,6, sau 1,3, mai rar 1,2, iar în cazul poliglucidelor constituite din cetoze
legăturile sunt de tip 1,5-glicozidice.
2.4.1. ProprietăĠi fizice úi chimice ale poliglucidelor
Poliglucidele se prezintă sub forma unor pulberi albe, amorfe, insolubile sau greu solubile
în apă, formând sisteme coloidale. Poliglucidele care au atomi de carbon asimetrici prezintă
activitate optică. Toate resturile de monoglucide sunt legate prin intermediul grupei -OH
glicozidice, doar la capăt de macromoleculă existând o grupă -OH glicozidică liberă, ceea ce
determină un slab caracter reducător. Grupele -OH libere, (câte trei la fiecare unitate de
monoglucidă), pot reacĠiona cu formare de eteri úi de esteri ai poliglucidelor respective.
Prin hidroliză acidă sau enzimatică poliglucidele eliberează monoglucidele componente.
Rolul poliglucidelor în organismele vii este foarte complex. Ele servesc ca substanĠe de rezervă
în plante (amidonul, inulina etc.), sau în organismele animale (glicogen), îndeplinesc rol plastic
structural (celuloza în plante, mureina în bacterii, etc.), rol de protecĠie (substanĠele pectice etc.).
27
2.4.2. Poliozide omogene (homopoliglucide)
Poliozidele omogene, răspândite mai ales în regnul vegetal, sunt compuúi macromoleculari
constituiĠi din monoglucide identice, cu denumiri corespunzătoare acestora (pentozani, hexoxani).
2.4.2.1. ReprezentanĠi ai hexozanilor (glucanilor)
Glucanii (glucozanii) sunt compuúi macromoleculari larg răspândiĠi în natură, cu formula

generală (C6H10O5)n, care au ca unitate structurală glucoza. În funcĠie de natura anomerului
glucozei (Į sau ß) úi de modul de legare în macromoleculă, rezultă compuúi diferiĠi, dintre care cei
mai importanĠi, din punct de vedere al funcĠiilor biologice sunt: amidonul úi celuloza.
Amidonul, produs al fotosintezei, este larg răspândit în regnul vegetal ca glucidă de rezervă,
sub formă de granule (de formă úi mărime specifică speciei vegetale) în tuberculi, seminĠe úi părĠi
lemnoase ale plantelor.
Nu are o structură unitară, fiind constituit din două componente: amiloza úi amilopectina.
Amiloza, care reprezintă 20-30% din granula de amidon, este dispusă în interiorul acesteia úi
prezintă o structură neramificată. Ea este constituită din mai multe unităĠi de maltoză (constituite la
rândul lor din molecule de Į-D-glucopiranoză), unite prin legături 1,4-Į-glicozidice sub forma unei
catene macromoleculare, care este dispusă în spaĠiu sub formă de spirală, formată din câte 4-6
molecule de Į-D-glucoză. Amiloza formează cu apa sisteme disperse coloidale care prezintă cu iodul o
coloraĠie albastră.
Amiloza
CH2OH CH2OH
CH2OH CH2OH
O H H O H
O H H O H H
H
H H H
H 1 4 H 1
1 4 OH H 1 4 OH H OH
OH H
O O O
O
H OH H OH H OH
H OH
maltoza maltoza
Amilopectina, componentul ramificat, reprezintă 70-80 % din granula de amidon, este dispusă în
înveliúul acesteia úi prezintă o structură ramificată. Este constituită ca úi amiloza din unităĠi de Į-D-
glucopiranoză unite prin legături 1,4-Į-glicozidice (unităĠi de maltoză), sub forma unei catene
macromoleculare liniare, la care apar ca ramificaĠii, catene laterale în care unităĠile 1,4-Į-glicozidice
sunt legate 1,6-Į-glicozidic (în medie ramificaĠiile apar după 25 de resturi de glucoză). Gradul de
polimerizare variază mult, iar masa moleculară a amilopectinei este de ordinul unui milion. ùi
amilopectina formează cu apa sisteme disperse coloidale care prezintă cu iodul o coloraĠie roúie-brună.
CH2OH CH2OH
O H H O H
H
H H
OH H 1 4 OH H 1
O O
H OH H OH
CH2 CH2OH
CH2OH
O H O H H O H
H H
H H H
1 4 H 1 4 OH H
OH H OH 1
O O O
H OH H OH H OH
amilopectina
28 Biochimie
ProprietăĠile amidonului sunt rezultanta proprietăĠilor individuale ale componentelor sale.

Amidonul este insolubil în apă rece. În apă caldă, formează soluĠii coloidale, respectiv, granulele se
umflă, iar la o temperatură ridicată se sparg úi formează soluĠii vâscoase sau geluri. La răcire, se
transformă într-un gel omogen (coca sau cleiul de amidon). Prin hidroliză treptată, la cald, în
prezenĠa acizilor tari sau a enzimelor specifice (amilaze) care scindează doar legăturile 1,4-Į-
glicozidice, amidonul se transformă în poliglucide cu catene mai scurte, denumite dextrine.
Legăturile 1,6-Į-glicozidice din catenele laterale ale amilopectinei nu sunt hidrolizate de
amilaze ci de enzimele 1,6-Į-glicozidaze.
Amidonul extras din grâu, porumb, cartofi este utilizat în industria alimentară (la obĠinerea
alcoolului etilic, acidului lactic), în industria farmaceutică, textilă (apret).
Glicogenul este cel mai important polizaharid de rezervă din celulele animale. El este depozitat
mai ales în ficat (până la 10% din structura acestuia) úi reprezintă 1-2% din structura muúchilor. În
celulele ficatului, glicogenul se găseúte sub forma unor granule mari, compuse la rândul lor din
agregate de granule mici, constituite din macromolecule foarte ramificate, cu mase moleculare de
ordinul milioanelor. Glicogenul este ca úi amilopectina un polizaharid al Į-D-glucopiranozei cu
legături 1,4-Į-glicozidice, dar mai ramificat úi mai compact. RamificaĠiile apar în medie după 8-12
resturi de glucoză, sub forma legăturilor 1,6-Į-glicozidice. Glicogenul este hidrolizat până la stadiul de
maltoză úi glucoză de enzimele amilaze úi prezintă cu soluĠia de iod o coloraĠie roúu-violet.
Celuloza este poliglucidul cel mai răspândit în natură, aproape exclusiv în regnul vegetal.
Este componentul principal al pereĠilor celulari vegetali, substanĠa de schelet care asigură rezistenĠa
mecanică úi fizico-chimică ridicată a Ġesuturilor lemnului.
Reprezintă componentul chimic principal al lemnului (în medie 50%), restul procentelor fiind
reprezentate de lignină úi hemicelulozele (tot componenĠi principali) úi o serie de componenĠi chimici
secundari (taninuri, materii pectice, gume, mucilagii vegetale etc.).
Celuloza prezintă structură macromoleculară poliglucidică, rezultată prin policondensarea unui
număr variabil de unităĠi de ß-D-glucopiranoză. La hidroliza menajată a celulozei rezultă unităĠi de
celobioză care sunt legate prin legături 1,4-ß-glicozidice.
H O O
H H O H O
H H H H
OH H O OH H O O
OH H O OH H
H H H H
H OH H OH H OH H OH
celuloza
Celuloza nativă constă din macromolecule formate din 8000-12000 de unităĠi de glucoză.
Macromoleculele filiforme sunt dispuse paralel pe o anumită lungime, formând fibre cu rezistenĠă
mecanică deosebită. Între moleculele dispuse paralel se stabilesc, între grupele hidroxil, legături de
hidrogen, formând astfel fibrile elementare cu diametrul de 3,5 nm (fig. 2.1).
În stare pură, celuloza este o substanĠă solidă, de culoare albă, cu aspect amorf, fără gust úi
fără miros. Deúi prezintă în structură un mare număr de grupe hidroxil, datorită legăturilor de
hidrogen stabilite între acestea, celuloza este insolubilă în apă, în acizi diluaĠi sau în solvenĠi
organici. În prezenĠa acizilor minerali tari concentraĠi, moleculele de celuloză se gonflează cu aceúti
reactivi úi apoi hidrolizează. Celuloza este solubilă în reactivul Schweitzer (Cu (NH3)2(OH)2).
Datorită prezenĠei la fiecare unitate structurală a celor trei grupe hidroxil libere, celuloza poate fi
esterificată (cu acid acetic, acid azotic, acid sulfuric), poate fi eterificată, sau oxidată.
Celuloza nu poate fi asimilată de organismul uman, care nu posedă enzimele necesare scindării
macromoleculei (celulaze, celobiaza).
29
x Glucidele (hidraĠi de carbon sau zaharuri) sunt substanĠe de origine vegetală, cu gust
dulce, care se formează în procesul de fotosinteză, în plantele verzi, care din punct de
vedere chimic sunt substanĠe ternare, constituite din C, H, O cu funcĠiuni chimice
mixte: polihidroxialdehide (aldoze) úi polihidroxicetone (cetoze).
x Monoglucidele sunt glucide reducătoare; Diglucidele maltoza úi celobioza sunt glucide
reducătoare, iar zaharoza glucid nereducător; Poliglucidele celuloza úi amidon sunt
glucide nereducătoare.
x Glucidele nereducătoare pot hidroliza în glucide reducătoare prin hidroliză acidă sau
enzimatică.
x Oxidarea blândă a glucozei conduce la formarea acidului gluconic în prezenĠa
reactivilor Trommer, Fehling, Tollens; oxidarea energică a glucozei conduce la
formarea acidului glucozaharic în prezenĠa acidului azotic concentrat; oxidarea protejată
a glucozei se realizează prin intermediul derivaĠilor halogenaĠi, cu formarea acidului
glucuronic.
x Esterii fosforici ai monoglucidelor sunt implicaĠi în metabolismul glucidic.
x Amidonul, produs al fotosintezei, glucid de rezervă, nu are o structură unitară, fiind
constituit din două componente: amiloză, cu structură neramificată úi amilopectina cu
structură ramificată.
x Celuloza, poliglucid răspândit în regnul vegetal, component principal al pereĠilor
celulari, substanĠă de schelet, cu rezistenĠa mecanică úi fizico-chimică ridicată. a
tesuturilor lemnului.
2.6. REZUMAT
Glucidele, componentele principale ale hranei omului úi animalelor, sunt compuúi foarte
răspândiĠi în natură, atât sub formă liberă (pentoze, hexoze), cât úi sub formă de combinaĠii
(glicozide, glicoproteide, glicolipide, etc.). Rolurile glucidelor în organismele vegetale úi animale
sunt multiple: de rezervă, energetic. Riboza úi deoxiriboza sunt componente ale acizilor nucleici
ARN úi ADN, componente ale unor enzime, glicoproteide úi glicolipide din membranele celulare.
CunoútiinĠele din acestă unitate de învăĠare le veĠi utiliza în capitolul de biochimie dinamică la
metabolismul glucidic.
2.7. AUTOEVALUARE
Să defineúti glucidele.
Să clasifici glucidele.
Să scrii formulele de reprezentare pentru: aldehida glicolică, aldehida
glicerică, dihidroxiacetonă, riboză, deoxiriboză, glucoză, fructoză,
celobioză, maltoză, zaharoză, amidon úi celuloză.
Să deosebeúti glucidele reducătoare de cele nereducătoare.
Să scrii ecuaĠiile de reacĠie pentru oxidarea, reducerea, condensarea, eterificarea úi esterificarea
glucidelor.
Să explici rolul glucidelor în organismele vegetale úi animale.
2.8. TESTE GRILĂ

1. Glucoza este o monoglucidă cu:
a. 2 atomi de carbon;
b. 4 atomi de carbon;
c. 5 atomi de carbon;
30 Biochimie
d. 6 atomi de carbon.
2. Fructoza este o monoglucidă care conĠine în moleculă o grupare:
a. cetonică;
b. aldehidică;
c. carboxilică;
d. amino.
3. Riboza este:
a. Monoglucidă nereducătoare;
b. Monoglucidă reducătoare;
c. Diglucidă reducătoare;
d. Diglucidă nereducătoare.
4. Oxidarea energică a glucozei în prezenĠa HNO3 concentrat conduce la:
a. Acid glucouronic;
b. Acid gluconic;
c. Acid glucozaharic;
d. Acid glucidic.
5. Maltoza este unitatea structurală a poliglucidei:
a. celuloză;
b. amidon;
c. manan;
d. celobioză.
6. Amidonul este:
a. Poliglucidă reducătoare;
b. Diglucidă reducătoare;
c. Poliglucidă nereducătoare;
d. Diglucidă nereducătoare;
7. Sorbitolul este un polialcool obĠinut printr-o reacĠie de reducere a:
a. glucozei;
b. ribozei;
c. deoxiribozei;
d. fructozei.
8. Celobioza este o diglucidă reducătoare obĠinută din două molecule de ȕ-glucoză printr-o reacĠie de:
a. reducere;
b. oxidare;
c. eterificare;
d. esterificare.
31
9. Esterii fosforici ai monoglucidelor sunt implicaĠi în:

a. Metabolismul proteic;
b. Metabolismul glucidic;
c. Metabolismul lipidic;
d. Metabolismul aminoacizilor.
10. Caracteristic pentru glucidele reducătoare este prezenĠa în moleculă a grupării:
a. Hidroxil alcoolic primar;
b. Hidroxil alcoolic secundar;
c. Hidroxil alcoolic terĠiar;
d. Hidroxil semiacetalic glicozidic.
11. Riboza úi deoxiriboza sunt componente ale:
a. Acizilor nucleici ARN úi ADN;
b. aminoacizilor;
c. lipidelor;
d. proteinelor.
12. Celobioza este un diglucid reducător, unitatea structurală a:
a. amidonului;
b. maltozei;
c. celulozei;
d. zaharozei.
13. Amidonul este o poliglucidă nereducătoare, care prin hidroliză acidă sau enzimatică se
scindează până la monoglucida reducătoare:
a. Į- glucoză;
b. ȕ- glucoză;
c. Į- fructoză;
d. riboză.
14. Zaharoza este o diglucidă nereducătoare, obĠinută printr-o reacĠie de eterificare între:
a. riboză úi Į- fructoză;
b. Į- glucoză úi ȕ- glucoză;
c. Į- glucoză úi Į- fructoză;
d. Į- glucoză úi Į- fructoză;
15. Lactoza este:
a. Zahărul din fructe;
b. Zahărul din legume;
c. Zahărul din lapte;
d. Zahărul din miere.
32 Biochimie

LIPIDE
Introducere
În această unitate de învăĠare sunt prezentate lipidele, a cărei biochimie dinamică, respectiv
biosinteza úi biodegradarea lor o regăsim în unitatea de învăĠare nr. 7.
CompetenĠe
x defineúti lipidele simple úi complexe;
x clasifici lipidele;
x diferenĠiezi formulele pentru acizii graúi superiori saturaĠi úi nesaturaĠi;
x denumeúti mono-, di- úi trigliceridele;
x defineúti indicele de aciditate, indicele de iod, indicele de peroxid úi indicele
de saponificare;
x identifici ceridele, etolidele úi steridele;
x exemplificaĠi modul de formare al acizilor fosfatidici úi al
gliceroaminofosfolipidelor;
x identificaĠi rolul biochimic al lipidelor în organismele vegetale úi animale.
Cuprins
3.1. Lipide simple .................................................................................................................. 33
3.1.1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli)................................................................................... 33
3.1.1.1. Componentele gliceridelor. Acizii graúi superiori...................................................... 34
3.1.1.2. Denumirea gliceridelor .............................................................................................. 35
3.1.1.3. ProprietăĠi fizice ale gliceridelor (acilglicerolilor)..................................................... 35
3.1.1.4. ProprietăĠi chimice ale gliceridelor............................................................................ 35
3.1.2. Ceride........................................................................................................................... 37
3.1.3. Etolide .......................................................................................................................... 38
3.1.4. Steride .......................................................................................................................... 38
3.2. Lipide complexe ............................................................................................................. 39
3.2.1. Lipide complexe fără fosfor ......................................................................................... 39
3.2.1.1. Glicolipide ................................................................................................................ 39
3.2.2. Lipide complexe cu fosfor úi fără azot în moleculă ..................................................... 40
3.2.2.1. Acizii fosfatidici ....................................................................................................... 40
3.2.3. Lipide complexe cu fosfor úi cu azot în moleculă ........................................................ 40
3.2.3.1. Gliceroaminofosfolipidele ........................................................................................ 40
3.2.3.2. Serinfosfatidele ......................................................................................................... 41
3.2.3.3. Colaminfosfatidele ................................................................................................... 41
3.2.3.4. Colinfosfatidele ........................................................................................................ 41
3.3. Să ne reamintim .............................................................................................................. 42
3.4. Rezumat ..........................................................................................................................42
3.5. Autoevaluare ...................................................................................................................42
33
3.6. Teste grilă ........................................................................................................................43
Lipidele sunt compuúi organici răspândiĠi în organismele vegetale úi animale, unde îndeplinesc
roluri complexe: rol structural (sunt componente ale celulelor, nucleului, protoplasmei, mitocondriilor
etc.), rol de rezervă, constituie surse de energie, asigură protecĠie mecanică úi termică organismelor
plantelor úi animalelor.
Lipidele se caracterizează, din punct de vedere chimic, printr-o largă eterogenitate structurală
úi de compoziĠie (C, H, O, uneori N, P, S), precum úi a proprietăĠilor fizico-chimice. Din punct de
vedere chimic, lipidele sunt esteri ai unor alcooli cu acizii graúi superiori (excepĠie, etolidele).
Structura lor hidrofobă, apolară, le conferă insolubilitate în apă úi solubilitate în solvenĠi
organici (eter, cloroform, benzen, acetonă etc.). Pe solubilitatea diferită a lipidelor în diferiĠi
solvenĠi, se bazează metodele de extracĠie úi separare a lipidelor din diferite materiale vegetale úi
animale.
3.1. LIPIDE SIMPLE
Lipidele simple sunt substanĠe ternare constituite din elementele C, H, O, care din punct de vedere a
structurii chimice sunt esteri ai acizilor graúi cu diferiĠi alcooli (monohidroxilici aciclici sau ciclici sau
polihidroxilici).
3.1.1. Gliceride (grăsimi, acilgliceroli)
Gliceridele sunt cele mai răspândite dintre lipidele din regnul vegetal, ele fiind prezente mai ales
în seminĠele plantelor oleaginoase. Gliceridele se pot diferenĠia úi caracteriza prin conĠinutul de acizi
graúi componenĠi. Plantele oleaginoase conĠin în proporĠie mare acid oleic úi acid palmitic (80% în
uleiul de măsline). Uleiul de floarea soarelui conĠine cca. 55-60% acid linoleic, 33-35% acid oleic úi
5-10% acid palmitic.
Gliceridele sunt din punct de vedere chimic esteri ai glicerolului (propantriol, glicerina) cu
acizii graúi superiori. După cum sunt esterificate una, două sau trei grupe hidroxilice ale glicerinei,
rezultă mono-, di-, sau trigliceride. După poziĠia hidroxilului esterificat, glicerina poate forma, cu
acelaúi acid gras, doi izomeri de poziĠie: Į- sau ȕ-monogliceridă (monoacilgliceroli). Deoarece Į-
monogliceridele au atomul de carbon C2 asimetric, vor exista două Į-monogliceride enantiomere.
H2 C OH H2C O CO R H2C O CO R H2 C O CO R
HC OH HC OH HC O CO R HC O CO R
H2 C OH H2C OH H2C OH H2 C O CO R
glicerol monoacilglicerol diacilglicerol triacilglicerol
(monogliceridă) (digliceridă) (trigliceridă)
Dacă esterificarea celor două sau trei grupe –OH din glicerol se realizează cu acizi graúi
identici, se obĠin digliceride, respectiv trigliceride omogene, iar dacă esterificarea decurge cu acizi
graúi diferiĠi, rezultă digliceride úi trigliceride mixte.
PrezenĠa atomului de carbon asimetric în structura digliceridelor úi a trigliceridelor, ca úi în
molecula acizilor graúi, determină creúterea numărului de izomeri de poziĠie úi a celor optici. Marea
majoritate a gliceridelor naturale sunt trigliceride omogene sau trigliceride mixte.
34 Biochimie
3.1.1.1. Componentele gliceridelor. Acizii graúi superiori

Majoritatea acizilor graúi din grăsimile naturale sunt acizi monocarboxilici, cu catenă
neramificată (normală) úi cu număr par de atomi de carbon în moleculă.
Clasificarea lor se face în funcĠie de natura restului hidrocarbonat:
a) Acizi graúi superiori saturaĠi

Acizii graúi superiori saturaĠi au formula generală: CH3-(CH2)n–COOH, în care n = număr par, cu
valori între 2-30. Principalii acizi graúi saturaĠi sunt redaĠi în Tabelul 3.1, în care este indicată úi sursa
naturală de provenienĠă.
Tabelul 3.1. Acizi graúi superiori saturaĠi

Nr. atomi
Denumirea Formula moleculară ProvenienĠă
carbon
Acid butiric C4 CH3(CH2)2COOH UNT DE VACĂ
Acid capronic C6 CH3(CH2)4COOH Unt de capră
Acid caprilic C8 CH3(CH2)6COOH Unt de cocos
Acid caprinic C10 CH3(CH2)8COOH Unt de cocos
Acid lauric C12 CH3(CH2)10COOH Unt de laur
Acid miristic C14 CH3(CH2)12COOH Majoritatea grăsimilor naturale
Acid palmitic C16 CH3(CH2)14COOH Idem
Acid stearic C18 CH3(CH2)16COOH Idem
Acid arahic C20 CH3(CH2)18COOH Ulei de arahide
b) Acizii graúi superiori nesaturaĠi

Sunt acizi monocarboxilici cu număr par de atomi de carbon care prezintă în moleculă una sau
mai multe duble legături carbon-carbon.
Tabelul 3.2. Acizi graúi superiori nesaturaĠi

Nr.
Denumirea Formula moleculară ProvenienĠă
atomi
carbon
Lapte de capră
Acid lauroleic C12 CH3-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH
Acid miristoleic Ulei de balenă
C14 CH3-(CH2)3-CH=CH-(CH2)7-COOH
Acid palmitoleic Grăsimi animale
C16 CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
Acid oleic C18 CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH idem
Cu două duble legături
Acid linoleic C18 CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7COOH Toate lipidele
Cu trei duble legături
Acid linolenic C18 CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH Ulei de in
În plante au fost identificaĠi úi acizi graúi nesaturaĠi cu o triplă legătură între atomii de carbon.
În Tabelul 3.2 sunt redaĠi principalii reprezentanĠi ai acizilor graúi nesaturaĠi.
Cel mai răspândit acid gras nesaturat este acidul oleic (cu cei doi izomeri cis úi trans), care se
găseúte în lipide în proporĠii de până la 80%, fiind însoĠit adesea de acidul linoleic úi de acidul
palmitic. Acizii linoleic úi linolenic sunt constituenĠi ai uleiului de in, acizii polinesaturaĠi superiori
sunt constituenĠi ai lipidelor ficatului peútilor. Acizii graúi superiori nesaturaĠi se numesc úi acizi graúi
esenĠiali (nu pot fi sintetizaĠi în organismele animale).
35
c) Hidroxiacizi graúi superiori saturaĠi
Hidroxiacizii graúi conĠin în moleculă úi o grupă hidroxil. Sunt componente ale etolidelor,
esterii macrociclici din cerurile coniferelor. În răúinile multor conifere se întâlnesc: acidul sabinic
(acid hidroxilauric: HO-CH2-(CH2)10-COOH) úi acidul iuniperic (acid hidroxipalmitic: HO-CH2-
(CH2)14-COOH.
3.1.1.2. Denumirea gliceridelor
Denumirea gliceridelor ia în considerare poziĠia din molecula glicerolului la care are loc reacĠia
de esterificare úi natura acizilor graúi componenĠi:
H2C O CO (CH2)14 CH3

HC O CO (CH2)14 CH3
H2C O CO (CH2)14 CH3
tripalmitina
H 2C O CO (CH2)14 CH3
HC O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 COOH
H 2C O CO (CH2)16 CH3
D-palmitil-E-oleil-D’-stearil-glicerol (palmito-oleo-stearină)
3.1.1.3. ProprietăĠi fizice ale gliceridelor (acilglicerolilor)
Starea de agregare a gliceridelor depinde de tipul de acizi graúi superiori care intră în constituĠia
lor: gliceridele cu acizi graúi superiori nesaturaĠi sunt lichide (uleiuri vegetale, de exemplu trioleina),
gliceridele cu acizi graúi superiori saturaĠi sunt solide (tristearina). Gliceridele sunt substanĠe
hidrofobe, insolubile în apă, solubile în solvenĠi organici (eter etilic, acetonă, benzen, benzină etc.).
Grăsimile pot forma în apă dispersii coloidale sau emulsii. Acestea sunt stabilizate prin prezenĠa
anumitor substanĠe tensioactive, emulgatoare, cum sunt proteinele, săpunul etc., în special în mediu
slab alcalin. Emulsiile prezintă o deosebită importanĠă tehnică; o emulsie naturală de grăsime,
stabilizată cu ajutorul proteinelor, este laptele.
Deoarece grăsimile naturale sunt amestecuri de trigliceride mixte, nu pot fi caracterizate prin
constante fizice nete (de exemplu, nu prezintă temperaturi de topire fixe). Cu excepĠia tributirinei,
trigliceridele în stare pură sunt incolore úi inodore.
3.1.1.4. ProprietăĠi chimice ale gliceridelor
Acilglicerolii (gliceridele) prezintă proprietăĠi chimice caracteristice esterilor, completate cu

proprietăĠi chimice ale glicerolului úi ale acizilor graúi superiori constituenĠi.
a) ReacĠia de hidroliză acidă sau enzimatică
ReacĠia de hidroliză poate decurge în prezenĠa acizilor tari, a bazelor tari, sau a enzimelor (lipaze)
prezente în organismele vii. Hidroliza poate decurge în etape, cu formarea din triacilgliceroli
(trigliceride) a diacilglicerolilor (digliceride) úi a monoacilglicerolilor (monogliceride), iar în final,
a glicerolului úi acizilor graúi superiori.
36 Biochimie
H2 C O CO R H2 C O CO R H2 C O CO R H2 C OH
HOH HOH HOH
HC O CO R HC O CO R HC OH HC OH
- RCOOH - RCOOH - RCOOH
H2 C O CO R H2 C OH H2 C OH H2 C OH
triacilglicerol diacilglicerol monoacilglicerol glicerol

(trigliceridă) (digliceridă) (monogliceridă)
Hidroliza enzimatică a gliceridelor asigură în organismele vegetale úi animale nutriĠia, deoarece

alimentele hidrolizate devin asimilabile. În procesul de încolĠire a seminĠelor plantelor se eliberează
glicerol úi acizi graúi care sunt utilizaĠi de plante în procese vitale.
Hidroliza sub acĠiunea bazelor tari (reacĠia de saponificare), decurge la cald úi conduce la
formarea de glicerol úi săruri (cu cationii metalelor din bază) ale acizilor graúi (săpunuri).
H2C O CO R H2C OH
HC O CO R + 3 NaOH HC OH + 3 RCOONa
săpun
H2C O CO R H2C OH
Indicele de saponificare reprezintă numărul de mg KOH necesar saponificării unui gram de
lipidă. El este corelat cu mărimea moleculei: un indice de saponificare mic corespunde unei grăsimi
cu masă moleculară mare; un indice de saponificare mare, corespunde grăsimilor care conĠin acizi
graúi cu catenă scurtă, deci masă moleculară mică.
b) ReacĠii de adiĠie la dublele legături din acizii graúi superiori

Hidrogenarea grăsimilor este o reacĠie specifică gliceridelor nesaturate (lichide), care conduce
la solidificarea lor, consecinĠă a saturării dublelor legături din acizii graúi superiori prin adiĠie de
hidrogen. Ea este însoĠită de o deschidere a culorii úi de modificări ale mirosului úi gustului grăsimii.
În industria alimentară, procesul este utilizat la obĠinerea margarinei prin hidrogenarea parĠială a unor
uleiuri vegetale (de floarea soarelui, de soia etc.) úi amestecarea lor cu gliceride cu punct de topire
scăzut, cu NaCl, pigmenĠi carotenoidici etc.
Halogenarea grăsimilor lichide decurge ca reacĠie de adiĠie a halogenilor la dublele legături din
acizii graúi nesaturaĠi esterificaĠi, úi introduce o nouă constantă, care caracterizează structura
nesaturată úi anume: indicele de iod care reprezintă cantitatea de iod în grame adiĠionată la 100 g de
lipidă.
Uleiurile cu indice de iod mic se numesc nesicative (uleiul de măsline) úi nu se usucă la aer; ele
sunt cele mai potrivite pentru scopuri alimentare. Cele cu indice de iod mai mare de 120 se usucă
repede úi se numesc sicative (uleiul de soia, uleiul de in).
Indicele de aciditate reprezintă cantitatea în mg de KOH necesară pentru neutralizarea acizilor
graúi liberi dintr-un gram de lipidă. Această mărime oferă indicaĠii asupra intensităĠii procesului de
degradare a lipidei.
Râncezirea grăsimilor. În contact cu oxigenul úi vaporii de apă din atmosferă, majoritatea
gliceridelor vegetale suferă transformări chimice úi biochimice care le imprimă gust úi miros neplăcut
(fenomenul de râncezire. Din punct de vedere chimic, râncezirea este cu atât mai accelerată, cu cât
gliceridele posedă un conĠinut mai mare de acizi graúi nesaturaĠi úi este influenĠată de condiĠiile de
obĠinere úi păstrare. Procesul de râncezire constă într-o primă fază în hidroliza sub acĠiunea apei úi a
enzimelor lipaze, úi conduce la formarea acizilor carboxilici, proces evidenĠiat prin creúterea indicelui
de aciditate. Urmează oxidarea acizilor graúi nesaturaĠi (la dublele legături) cu formare de acizi ȕ-
37
cetonici, hidroperoxizi (R-O-O-H) úi peroxizi (R-O-O-R) instabili, care se pot transforma final în
alcooli, aldehide, cetone, hidroxiacizi, imprimând grăsimii caracter acid, gust úi miros neplăcut.
Un alt proces degradativ poate avea loc la încălzirea puternică a grăsimilor, ca urmare a
deshidratării glicerolului cu formarea acroleinei (aldehida acrilică), un compus toxic.
H2C OH
O
HC OH H2C C CH OH H2C CH C
-2 H2O H
H2C OH
3.1.2. Ceride
Ceridele sunt esteri naturali ai alcoolilor superiori cu acizii graúi superiori, de obicei cu acelaúi
număr de atomi de carbon în moleculă. În Tabelul 3.3 sunt redaĠi principalii alcooli superiori úi
acizii graúi corespondenĠi, din structura ceridelor.
Tabelul 3.3. Principalii alcooli superiori úi acizii graúi corespondenĠi din structura ceridelor
Alcooli superiori Acizi graúi
Denumire Denumire
monohidroxilici caracteristici
Alcool cetilic CH3-(CH2)14-CH2-OH Acid palmitic CH3-(CH2)14-COOH
Alcool stearilic CH3-(CH2)16-CH2-OH Acid stearic CH3-(CH2)16-COOH
Alcool arahic CH3-(CH2)18-CH2-OH Acid arahic CH3-(CH2)20-COOH
Alcool carnaubic CH3-(CH2)22-CH2-OH Acid carnaubic CH3-(CH2)22-COOH
Alcool cerilic CH3-(CH2)24-CH2-OH Acid cerotic CH3-(CH2)24-COOH
Alcool miricilic CH3-(CH2)28-CH2-OH Acid melistic CH3-(CH2)28-COOH
Ceridele (de exemplu: stearatul de stearil, palmitatul de cetil) sunt substanĠe de culoare alb-
gălbuie, cu aspect unsuros, insolubile în apă, solubile în solvenĠi organici. Sunt rezistente la acĠiunea
agenĠilor chimici, greu hidrolizabile, cu indice de iod scăzut úi rezistente la râncezire.
Cerurile naturale sunt de fapt amestecuri de mai mulĠi esteri (ceride, steride), în care, de obicei,
predomină unul dintre esteri, cu cantităĠi variabile de acizi liberi, alcani, răúini etc. Cerurile sunt larg
răspândite în regnul vegetal, unde formează un strat protector pe flori, frunze, fructe, care le protejează
împotriva căldurii, luminii excesive, umidităĠii, preîntâmpină pierderea apei úi procesul de uscare,
precum úi atacul microbian.
Ceara de trestie de zahăr, care apare sub formă de bastonaúe pe tulpinile acestei plante, este
caracterizată prin absenĠa acizilor graúi superiori care conĠin C24-C34 úi prezenĠa parafinelor (50%).
Ceara de Cernauba de pe frunzele palmierului Corypha este cea mai mult studiată úi este formată
preponderent din cerotat de miricil. Ea se întâlneúte în bumbac, în cânepă úi în trestia de zahăr úi se
utilizează la fabricarea cremei de ghete, intră în compoziĠia cerurilor úi a masticurilor utilizate în
pomicultură pentru ungerea locurilor de altoire sau a rănilor pomilor fructiferi.
Ceridele animale sunt secretate de glandele sebacee ale mamiferelor (sebum), de exemplu:
ceara lichidă, uleiul de spermaceti úi ceara solidă walratul (secretate de caúalot), ceara de albine,
lanolina (cu rol de protecĠie al lânii oilor) etc. Datorită proprietăĠilor plastice úi emulsionante,
cerurile se utilizează la fabricarea de lacuri, paste de lustruit, materiale electroizolatoare, restaurarea
tablourilor etc.
38 Biochimie
3.1.3. Etolide
Etolidele sunt lipide speciale, întâlnite în cerurile unor conifere (pini, jnepeni, ienuperi etc.). Din
punct de vedere chimic sunt esteri ciclici ai unor hidroxiacizi superiori: acidul sabinic HO-CH2-
(CH2)10-COOH úi acidul juniperic HO-CH2-(CH2)14-COOH. În structura etolidelor intră două
molecule ale aceluiaúi acid; una dintre molecule participă la esterificare prin grupa carboxil, iar
cealaltă prin grupa hidroxil.
H2C (CH2)n C O
H2C (CH2)14 C O H2C (CH2)10 C O
OH OH
OH O O O O
OH
O C (CH2)n CH2 O C (CH2)14 CH2 O C (CH2)10 CH2
hidroxiacizi etolida juniperică etolida sabinică
3.1.4. Steride
Steridele reprezintă o clasă importantă de lipide simple, răspândite în cantităĠi mici atât în
organismele vegetale cât úi în cele animal, úi anume:
x fitosteride (în regnul vegetal);
x zoosteride (în regnul animal);
x micosteride (în ciuperci).
Din punct de vedere chimic sunt esteri ai acizilor graúi superiori, acidul palmitic, acidul
stearic, acidul oleic, cu monoalcooli policiclici numiĠi steroli. Sterolii sunt compuúi policiclici care
au la bază nucleul ciclopentanperhidrofenantrenic, structură tetraciclică comună (steran) úi pentru
alte substanĠe importante din punct de vedere biologic úi biochimic: hormoni sexuali, acizi biliari,
alcaloizi, glicozizi, vitaminele D etc.
Sterolii se deosebesc între ei prin numărul úi poziĠia legăturilor duble úi prin catenele laterale
grefate pe structura steranului. Cel mai important dintre zoosteroli este colesterolul, care este larg
răspândit în toate celulele corpului omenesc, cu precădere în celulele sistemului nervos. 7-
Dehidrocolesterolul este o provitamină D, la fel ca úi ergosterolul care este răspândit în drojdii.
H3 C H3C
CH3 CH3
CH3 CH3 C2H5
HO HO
(R) (R)
colesterol sitosterol
R + colesterol = colesteridă R + sitosterol = sitosteridă
Colesterolul are acĠiune antitoxică, antihemolitică úi de reglare a permeabilităĠii membranelor

celulare. În cazul unor perturbări metabolice, contribuie la instalarea aterosclerozei úi formarea calculilor
biliari. De asemenea, colesterolul constituie compusul de bază pentru sinteza altor steride importante
(acizii biliari, hormonii steroidici, vitaminele D etc.).
39
H3C H3C
CH3 CH3
CH3 C2H5 CH3 CH3
HO HO
(R) (R)
stigmasterol ergosterol
R + stigmasterol = stigmasteridă R + ergosterol = ergosteridă
În regnul vegetal sunt prezenĠi sub formă liberă sau sub formă de glicozide: sitosterolul úi
stigmasterolul (în seminĠele plantelor, în uleiurile extrase din germeni de soia, de grâu, de porumb),
precum úi ergosterolul (provitamina D), izolat din cornul secarei, din levuri etc. Sterolii sunt substanĠe
cristaline, insolubile în apă, solubile în solvenĠi organici, ca úi steridele (produúii lor de esterificare cu
acizii graúi), cu care formează asociaĠii. Clasificare lor în zoo-, fito-, micosteroli, nu mai este
riguroasă, deoarece au fost puúi în evidenĠă zoosteroli úi în regnul vegetal, ca de exemplu: colesterol
în unele alge, estriol în flori de salcie, estronă în polenul unor flori etc.
3.2. LIPIDE COMPLEXE
Lipidele complexe sunt compuúi biochimici componenĠi ai unor organe úi Ġesuturi cu

activitate biologică úi fiziologică intensă, răspândiĠi atât în regnul vegetal (seminĠe, fructe) cât úi în
regnul animal (creier, ficat, inimă). Lipidele complexe sunt esteri ai acizilor graúi la construcĠia
cărora mai participă, pe lângă glicerol, úi acid fosforic, aminoalcooli, aminoacizi, iar în unele cazuri
inozitol úi glucide. Din punct de vedere al compoziĠiei chimice conĠin alături de atomi de C, H, O úi
atomi de P, N, S, úi spre deosebire de lipidele simple sunt compuúi cu structură amfoteră. PrezenĠa în
aceeaúi moleculă a grupelor hidrofile úi lipofile are o deosebită importanĠă pentru proprietăĠile fizico-
chimice ale lipidelor complexe (formare de micele, de lamele) care sunt componente de bază ale
membranelor celulare. ProporĠia de lipide complexe în organismele vegetale este relativ mică.
Frunzele, fructele úi rădăcinile plantelor conĠin cca. 0,1%, seminĠele de cereale úi plante leguminoase
1-2%, seminĠele de soia (cele mai bogate în lipide) conĠin maximum 3% lipide complexe. În
organismele vii, lipidele complexe mai sunt asociate cu proteinele (lipoproteine).
3.2.1. Lipide complexe fără fosfor
Sunt constituite dintr-un rest de mono- sau oligoglucidă úi un rest de gliceridă (ester al
glicerolului cu acizi graúi superiori).
3.2.1.1.Glicolipide
Glicolipidele sunt componente ale bacteriilor dar úi ale mamiferelor, formate din 1,2-
diacilglicerol (digliceridă) de care se leagă o mono-, sau o diglucidă. Din această categorie fac parte
cerebrozidele úi gangliozidele.
40 Biochimie
Cerebrozidele se găsesc preponderent în creier, dar úi în Ġesuturi úi organe (eritrocite, leucocite,

splină, plămâni etc.). În structura lor intră un acid gras superior, un aminoalcool superior nesaturat,
sfingozina (CH2(CH2)12CH=CH-CHOH-CHNH2-CH2-OH) úi o glucidă (galactoza, glucoza).
Gangliozidele sunt lipide complexe în a căror compoziĠie intră o ceramidă úi o aminoglucidă
(N-acetilglucozamina) úi acidul sialic. Gangliozidele pe bază de sfingozină sunt importante
deoarece prin intermediul lor se determină grupele sanguine.
3.2.2. Lipide complexe cu fosfor úi fără azot în moleculă
3.2.2.1. Acizii fosfatidici
Sunt compuúi biochimici, componenĠi ai membranelor biologice, care provin dintr-un alcool
(glicerol, inozitol, aminoalcoolul sfingozina), acizi graúi superiori úi acid fosforic. Acizii graúi din
structura acizilor fosfatidici sunt în special acidul stearic, acidul oleic, palmitic, linoleic úi linolenic.
Cele mai importante lipide complexe cu P úi fără N sunt glicerofosfolipidele (glicerofosfatide) sau
acizi fosfatidici, respectiv esterii D úi E ai digliceridelor cu acidul fosforic:
H2C O CO R H2C O CO R
OH
HC O CO R HC O P O
OH OH
H2C O P O H2C O CO R
OH
acidul D-glicerofosfatidic acidul E-glicerofosfatidic
Acizii fosfatidici îndeplinesc în organism funcĠii metabolice importante, cum ar fi:

transformarea acizilor graúi sintetizaĠi în ficat în fosfatide, care sunt componente ale lipoproteinelor,
formă sub care sunt transportate în sânge. Tulburări ale biosintezei fosfatidelor în ficat împiedică
transportul acizilor graúi, úi ca urmare, disfuncĠii ale ficatului.
În plante (spanac, varză) se găsesc atât în stare liberă cât úi sub formă de săruri de Ca, Mg, K,
predominând în Ġesuturile fotosintetizante.
În cazul în care ambele grupe hidroxil ale glicerolului sunt esterificate cu acid fosforic se
obĠin cardiolipidele, izolate din muúchii inimii, componente ale membranelor mitocondriilor.
3.2.3. Lipide complexe cu fosfor úi cu azot în moleculă
3.2.3.1. Gliceroaminofosfolipidele
Gliceroaminofosfolipidele sunt derivaĠi ai acizilor fosfatidici rezultaĠi prin esterificarea restului

de acid fosforic cu hidroxilul alcoolic al bazelor azotate serina, colamina sau colina. Serina este un
hidroxiaminoacid, care poate fi biosintetizată din acidul 3-fosfogliceric (produs intermediar din
metabolismul glucidic). Serina este strâns înrudită cu celelalte baze azotate, după cum urmează:
H2C OH
H2C OH +3 CH3I H2C OH
HC NH2 CH3 -
- CO2 H2C NH2 -2 HI H2C N
CH3 I
COOH
CH3
serina colamina colina
41
După tipul de bază azotată gliceroaminofosfolipidele se clasifica în:

x serinfosfatide;
x colaminfosfatide (etanolaminofosfolipide);
x colinfosfatide (lecitine, fosfatidilcoline).
3.2.3.2. Serinfosfatidele
Serinfosfatidele se întâlnesc în cantitate mai mică alături de celelalte fosfolipide în: creier,
Ġesut nervos (15% din fosfolipidele totale) ficat, muúchi, iar în organismele vegetale în: soia,
arahide, bumbac, in etc. Serinfosfatidele sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza azotată serina.
Datorită prezenĠei celor două grupe funcĠionale acide, serinfosfatidele au caracter acid mai
pronunĠat decât celelalte gliceroaminofosfolipide. În Ġesuturi se găsesc sub formă de săruri de K.
Serinfosfatidele au proprietăĠi fizice asemănătoare celorlalte fosfatide, dar sunt mai puĠin
solubile în etanol. Prezintă caracter amfionic úi îndeplinesc în organism rol de donor úi acceptor de
acid fosforic, fiind implicate úi în fenomenele de permeabilitate celulară.
H2C O CO R
HC O CO R NH2
O
H2C O P O CH2 CH COOH
OH
3.2.3.3. Colaminfosfatidele
Colaminfosfatidele (cefaline, etanolaminofosfolipide) sunt lipide complexe constituente
(alături de serinfosfatide úi lecitine) ale tuturor membranelor Ġesuturilor animale (mai ales ale
creierului), dar úi ale celor vegetale (soia, germeni de grâu, seminĠe de floarea soarelui, de in, de
susan etc.). Structural sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza azotată colamina (etanolamina).
PrezenĠa acizilor graúi nesaturaĠi determină reactivitatea mărită a cefalinelor.
H2C O CO R
HC O CO R
O
H2C O P O CH2 CH2 NH2
OH
3.2.3.4. Colinfosfatidele
Colinfosfatidele (lecitine, fosfatidilcoline) sunt esteri ai acizilor fosfatidici cu baza azotată
colina. Sunt reprezentanĠii cei mai răspândiĠi ai fosfogliceridelor. Colinfosfatidele sunt întâlnite în
regnul vegetal ca lipide de rezervă în: soia, în embrionul cerealelor úi în seminĠele leguminoaselor,
precum úi în toate celulele organismelor animale (constituenĠi ai membranelor creierului, ficatului,
măduvei).
H2C O CO R
HC O CO R
O CH3
H2C O P O CH2 CH2 N
CH3
OH
CH3
Acizii graúi din colinfosfatide sunt: acidul palmitic, stearic, oleic, linoleic, linolenic úi
arahidonic, ca úi acizi graúi nesaturaĠi (C18-C24).
42 Biochimie
ProprietăĠile lecitinelor sunt corelate cu structura lor, în special cu natura acizilor graúi.
Lecitinele prezintă caracter amfionic: componenta fosforică este hidrofilă, iar restul moleculei este
hidrofobă. Colinfosfolipidele úi colaminfosfolipidele pot pierde sub acĠiunea unor enzime specifice
unul dintre cei doi acizi graúi formând lizocolinfosfolipide, respectiv, lizocolaminfosfolipide, care
prezintă o puternică acĠiune hemolitică (lizolecitine).
Lecitinele au un rol important în metabolismul lipidic (catabolismul acizilor graúi superiori).
Lipoproteinele sunt agregate biochimice formate din: lipide (gliceride), fosfolipide, colesterol úi
esteri ai colesterolului. Se pot clasifica, în funcĠie de densitate, în trei grupe: lipoproteine cu densitate
mică, (LDL), cu densitate foarte mică (VLDL), úi cu densitate mare (HDL), care diferă prin
componentele lipidice úi proteice. Ele sunt biosintetizate în ficat úi constituie forma de transport a
lipidelor insolubile în apă, respectiv în plasma sanguină.
x Lipidele sunt compuúi organici răspândiĠi în organismele vegetale úi animale, care din
punct de vedere chimic sunt esteri ai unor alcooli cu acizi graúi superiori (excepĠie
etolidele).
x Cei mai raspândiĠi:
- acizi graúi superiori saturaĠi: acidul palmitic úi stearic
- acizi graúi nesaturaĠi cu o legătură dublă C=C în moleculă: acidul oleic
- acizi graúi nesaturaĠi cu două legături duble C=C în moleculă:acidul linoleic
- acizi graúi nesaturaĠi cu trei legături duble C=C în moleculă:acidul linolenic
x Lipidele în prezenĠa acizilor tari, a bazelor tari sau a enzimelor (lipaze) suferă reacĠii
de hidroliză. Hidroliza sub acĠiunea bazelor tari, decurge la cald cu formarea
glicerolului úi a sărurilor acizilor graúi superiori (săpunuri) printr-o reacĠie de
saponificare.
x Indicele de saponificare – nr. de mg KOH necesare saponificării unui gram de lipidă.
x Indicele de iod – cantitatea de iod exprimată în grame adiĠionată la 100 g lipidă.
x Indicele de aciditate – mg KOH necesare neutralizarii acizilor graúi liberi dintr-un
gram de lipidă.
x Lipidele îndeplinesc în organismele vegetale úi animale roluri multiple: rol structural
(componente ale celulelor, nucleului, protoplasmei, mitocondriilor), rol de rezervă;
sursă de energie; Asigură protecĠie mecanică úi termică plantelor úi animalelor.
3.4. REZUMAT
Lipidele, alături de glucide úi proteine sunt compuúi care pot fi biosintetizaĠi, respectiv
biodegradaĠi în metabolismul lipidic (vezi capitolul de Biochimie Dinamică).
Pentru siguranĠa alimentară, este deosebit de importantă monitorizarea indicilor caracteristici
grăsimilor, care ne dau informaĠii importante privind gradul de degradare al lipidelor. Degradarea
lipidelor, conduce la formarea unor compuúi toxici úi cancerigeni, mai ales prin tratamentul termic
al grasimilor.
CarenĠa în organism a lipidelor complexe conduce la funcĠionarea improprie a creierului,
Ġesutului nervos, ficatului úi muúchilor.
3.5. AUTOEVALUARE
Să defineúti lipidele.
Să clasifici lipidele.
Să explici rolul biochimic al lipidelor.
Să defineúti: indicele de saponificare, iod úi aciditate.
Să scrii ecuaĠiile de reacĠie pentru formarea: monogliceridei formate
43
din glicerină úi acid stearic; digliceridei formate din glicerină, acid palmitic úi acid oleic; trigliceridei
formate din glicerol, acid oleic, acid stearic úi acid palmitic..
Să scrii reacĠia de hidroliza a trigliceridei tripalmitină cu hidroxid de sodiu.
Să identifici acizii fosfatidici, serinfosfatidele, colaminfosfatidele úi colinfosfatidele.
3.6. TESTE GRILĂ
1. Gliceridele sunt lipide simple, care din punct de vedere chimic sunt:
a. Esteri ai sterolilor cu acizi graúi superiori;
b. Esteri ai glicerinei cu acizi graúi superiori saturaĠi sau nesaturaĠi;
c. Esteri ai glicerolului cu hidroxiacizi;
d. Esteri ai glicerinei cu acidul acetic.
2. IdentificaĠi din úirul următor doar acizii graúi superiori saturaĠi:
a. Acid palmitic, acid oleic, acid linoleic;
b. Acid lauric, acid arahic, acid linolenic;
c. Acid caprinic, acid stearic, acid miristic;
d. Acid palmitoleic, acid lauric, acid lauroleic.
3. Uleiul de floarea soarelui supus unei analize chimice are indicele de aciditate Ia = 0,9.
SemnificaĠia acestei informaĠii este:
a. 0,9 g KOH au fost necesare pentru neutralizarea acizilor graúi liberi din 1g lipidă;
b. 0,9 mg KOH au fost necesare pentru neutralizarea acizilor graúi liberi din 100g lipidă;
c. 0,9 g lipidă a fost necesara pentru determinarea Ia;
d. 0,9 mg KOH au fost necesare pentru neutralizarea acizilor graúi liberi dintr-un g de lipidă.
4. Colesterolul este:
a. Lipidă complexă;
b. Lipidă simplă din clasa etolidelor;
c. Lipidă simplă din clasa ceridelor;
d. Lipidă simplă din clasa steridelor.
5. Seinfosfatidele sunt:
a. Lipide complexe cu P úi N în moleculă;
b. Lipide complexe cu P úi fără N în moleculă;
c. Lipide simple din clasa etolidelor;
d. glucide.
6. Etolidele sunt lipide speciale întâlnite în cerurile unor conifere, care din punct de vedere
chimic sunt:
a. Esteri ai glcerolului cu hidroxiacizi;
b. Esteri ciclici ai unor hidroxiacizi superiori;
c. Esteri aciclici ai acizilor graúi superiori cu steroli;
44 Biochimie
d. Esteri ai alcoolilor superiori cu acizi graúi superiori.

7. Prin hidroliza enzimatică a tripalmitinei se formează:
a. Glicerină úi palmitat de sodiu;
b. Glicerină, acid palmitic úi colesterol;
c. Glicerol úi acid palmitic;
d. Glicerol úi palmitat de etil.
8. Colaminfosfatidele alături de serinfosfatide úi colinfosfatide sunt:
a. Lipide simple;
b. Glucide reducătoare;
c. Aminoacizi;
d. Lipide complexe.
9. Prin încălzirea puternică úi repetată a grăsimilor, ca urmare a deshidratării glicerolului se
formează:
a. Acroleină;
b. Acid acrilic;
c. Aldehidă acetică;
d. Aldehidă formică.
10. Palmitatul de cetil este o ceridă fomată din:
a. Acid cetilic úi alcool palmitic;
b. Alcool stearilic úi acid palmitic;
c. Alcool cetilic úi acid palmitic;
d. Alcool carnaulic úi acid stearilic.
45

PROTIDE
Introducere
Protidele sunt biomolecule cu structură complexă, constituienĠi universali úi indispensabili ai
tuturor formelor de viaĠă. Constituind suportul chimic structural úi funcĠional al materiei vii úi al
fenomenelor specifice acesteia, protidele sunt purtătorul material al însuúirilor biologice:
diferenĠierea, creúterea, dezvoltarea úi reproducerea.
CompetenĠe
x defineúti aminoacizii, peptidele, proteinele, heteroproteidele úi
nucleoproteidele;
x clasifici protide;
x scrii formule de aminoacizi;
x recunoúti caracterul acido-bazic al aminoacizilor;
x explici caracterul amfoter al aminoacizilor;
x exemplifici reacĠii ale aminoacizilor datorate grupării –COOH, grupării –
NH2;
x arătaĠi formarea legăturii peptidice;
x identificaĠi structura primară, secundară, terĠiară, cuaternară a proteinelor;
x evidenĠiaĠi rolul biochimic al protidelor;
x identificaĠi componentelor acizilor nucleici;
x recunoaúteĠi structura primară úi secundară a acizilor ADN úi ARN.
Cuprins
4.1. Structură chimică. Clasificare ......................................................................................... 47
4.2. Aminoacizi (Monoprotide) ............................................................................................. 47
4.2.1. Structura chimică a aminoacizilor ............................................................................... 48
4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor ........................................................................................ 48
4.2.3. Clasificarea aminoacizilor ........................................................................................... 48
4.2.3.1. Aminoacizi alifatici .................................................................................................. 48
4.2.4. ProprietăĠi fizice ale aminoacizilor .............................................................................. 52
4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor ............................................................................................. 52
4.2.4.2. Structura amfionică .................................................................................................. 52
4.2.5. ProprietăĠi chimice ale aminoacizilor .......................................................................... 54
4.2.5.1. ReacĠii datorate grupelor funcĠionale carboxil .......................................................... 54
4.2.5.2. ReacĠii ale aminoacizilor datorate grupei funcĠionale amino .................................... 54
4.2.5.3. ProprietăĠi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor grupe funcĠionale 56
46 Biochimie
4.3. Peptide (Poliprotide inferioare) ...................................................................................... 56

4.3.1. Oligopeptide ................................................................................................................ 56
4.3.1.1. ProprietăĠi fizico-chimice ale oligopeptidelor ........................................................... 57
4.3.1.2. ReprezentanĠi naturali ai oligopeptidelor .................................................................. 57
4.3.2. Polipeptide .................................................................................................................. 58
4.4. Poliprotide superioare (Proteide) .................................................................................... 58
4.4.1. Holoproteide (Proteine) ............................................................................................... 59
4.4.1.1. CompoziĠia úi structura proteinelor ........................................................................... 59
4.4.1.2. ProprietăĠi fizice ale proteinelor ............................................................................... 61
4.4.1.3. ProprietăĠi chimice ale proteinelor ............................................................................ 62
4.4.1.4. ProprietăĠi biochimice ale proteinelor ....................................................................... 63
4.4.1.5. Clasificarea proteinelor. ReprezentanĠi ..................................................................... 63
4.4.1.5.1. Proteine globulare sau sferoproteine....................................................................... 64
4.4.1.5.2. Proteine fibrilare (scleroproteine) ........................................................................... 64
4.4.2. Heteroproteide ............................................................................................................. 65
4.4.2.1. Metalproteide ............................................................................................................ 65
4.4.2.2. Fosfoproteide............................................................................................................. 65
4.4.2.3. Glicoproteide (mucoproteide).................................................................................... 66
4.4.2.4. Lipoproteide .............................................................................................................. 66
4.4.2.5. Cromoproteide .......................................................................................................... 66
4.4.2.5.1. Cromoproteide porfirinice ..................................................................................... 66
4.4.2.6. Nucleoproteide .......................................................................................................... 68
4.4.2.6.1. Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare) .................................................. 68
4.4.2.6.2. Structura chimică a acizilor nucleici ADN.............................................................. 75
4.4.2.6.3. Acizii ribonucleici ARN ......................................................................................... 78
4.4.2.6.4. Virusurile ............................................................................................................... 94
4.5. Să ne reamintim .............................................................................................................. 81
4.6. Rezumat ......................................................................................................................... 81
4.7. Autoevaluare ...................................................................................................................82
4.8. Teste grilă ........................................................................................................................82
Protidele sunt biomolecule cu structură complexă, constituenĠi universali úi indispensabili ai

tuturor formelor de viaĠă. Este puĠin probabil să existe în univers alt tip de molecule cu proprietăĠi mai
remarcabile decât cele ale protidelor (protos = cel dintâi), ele asigurând organizarea úi menĠinerea
structurilor morfologice ale celulelor, precum úi manifestarea funcĠiilor úi activităĠilor vitale ale
acestora.
ProporĠia protidelor în organismele vii este mai constantă decât a lipidelor úi glucidelor; în regnul
vegetal, conĠinutul de protide este mai mic úi foarte variat, în funcĠie de specie úi organ. ConĠinutul cel
mai mare de protide se găseúte în organele de rezervă ale plantelor, în seminĠele de leguminoase, o
cantitate mijlocie se găseúte în boabele de cereale, cele mai puĠine protide găsindu-se în legume,
rădăcinoase úi tuberculifere.
Este esenĠial de remarcat rolul dominant al protidelor în organismele vii, deoarece nu se cunosc
forme de viaĠă fără protide. Astfel, reacĠiile chimice din celule depind de combinarea enzimelor de
natură proteică cu diferitele substraturi, structuri cum ar fi cele ale muúchilor depind de interacĠiile
dintre protide, controlul genetic este determinat de interacĠiile protide-ADN, activitatea nervoasă
implică interacĠii transmiĠător-protidă, imunoprotecĠia se bazează pe interacĠii anticorp-antigen.
Protidele prezintă proprietăĠi fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un conĠinut de
energie ridicat (entropie ridicată), ceea ce le asigură atribuĠiile unui sistem dinamic în permanentă
autoreînoire úi interacĠiune cu mediul exterior.
47
Constituind suportul chimic structural úi funcĠional al materiei vii úi al fenomenelor specifice

acesteia, protidele sunt purtătorul material al însuúirilor biologice: diferenĠierea, creúterea,
dezvoltarea úi reproducerea.
Protidele îndeplinesc în organism, datorită înaltului grad de organizare úi diversitate, roluri
multiple:
x rol structural (plastic), fiind constituenĠi principali ai protoplasmei úi nucleului celular. Ele
reprezintă: 65-70% din materia uscată a organismului animal, 2-35% din materia uscată a
organismului vegetal, 80-90% din materia uscată din microorganisme;
x rol biocatalitic, deoarece sub formă de enzime, catalizează selectiv reacĠiile biochimice din
organismele vii;
x rolul fizico-chimic al protidelor se datorează caracterului lor coloidal úi amfoter care le oferă
posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilităĠii selectivă a membranelor, a
echilibrului electrostatic úi acido-bazic, precum úi la transportul în organism al ionilor de importanĠă
vitală;
x rol de anticorpi, participând la procesele imunologice de apărare a organismelor superioare;
x rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar într-
un anumit moment din viaĠa celulei sau organismului;
x rol de reglare fină a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.
4.1. STRUCTURĂ CHIMICĂ. CLASIFICARE
Protidele sunt substanĠe cuaternare, constituite din atomi de C, H, O, N. Protidele cu rol fiziologic
important mai conĠin úi atomi de S, P, iar unele conĠin în proporĠie mai mică úi atomi de metale: Mg, Ca,
Zn, Fe, Cu etc., în metalproteide úi cromoproteide.
Protidele sunt compuúi macromoleculari, care prin hidroliză pun în libertate aminoacizi (au ca
unitate structurală fundamentală aminoacizii). ğinând cont de complexitatea structurii lor, protidele se
clasifică astfel:
Monoprotide (aminoacizi)
Oligopeptide
Protide Poliprotide inferioare (peptide) Polipeptide
Holoproteide (proteine)
Poliprotide superioare (proteide)
Heteroproteide
Dintre protide, numai proteidele formează macromolecule, iar pentru caracterizarea lor calitativă
úi cantitativă este necesară determinarea aminoacizilor componenĠi prin hidroliza totală a proteinelor.
4.2. AMINOACIZI (MONOPROTIDE)
Aminoacizii reprezintă unităĠile structurale nehidrolizabile ale poliprotidelor. Deúi în natură se

cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizaĠi pentru biosinteza protidelor úi sunt
codificaĠi de codul genetic, fiind denumiĠi úi aminoacizi proteinogeni (ordinari). CeilalĠi aminoacizi,
mai puĠin răspândiĠi, sunt numiĠi aminoacizi neproteinogeni (ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza úi deci conĠine numărul cel mai mare de
aminoacizi, răspândiĠi mai ales în seminĠele fructelor, plante rădăcinoase, conifere, etc. Aminoacizii:
valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lisină, fenilalanină, triptofan pot fi sintetizaĠi numai de
plante úi se numesc aminoacizi esenĠiali. Lipsa lor în alimentaĠie provoacă grave tulburări ale
48 Biochimie
metabolismului (boli carenĠiale). Aminoacizii care pot fi sintetizaĠi úi de organismul uman úi animal se
numesc aminoacizi neesenĠiali úi sunt reprezentaĠi de: glicocol, alanină, serină, cisteină, acid aspartic,
acid glutamic, arginină, tirozină, prolină, hidroxipriolină, histidină.
Unii dintre aminoacizi pot fi convertiĠi pe cale chimică în glucide úi sunt denumiĠi aminoacizi
glucoformatori: glicocol, alanină, serină, acid aspartic, acid glutamic, arginină, citrulină.
4.2.1. Structura chimică a aminoacizilor
Aminoacizii sunt compuúi organici difuncĠionali, care conĠin grupele funcĠionale amino (-NH2)
úi carboxil (-COOH). Caracteristică acestei structuri este grefarea ambelor grupe funcĠionale pe
acelaúi atom de carbon (poziĠia Į) în cazul aminoacizilor din structura proteidelor (Į-aminoacizi). Se
cunosc úi aminoacizi la care grupa -NH2 este legată de al doilea atom de carbon faĠă de grupa -COOH,
(poziĠia ß), al treilea (poziĠia J) etc.
La alĠi aminoacizi apare legat de atomul de carbon Į, în afară de grupa funcĠională -NH2, un rest
hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic sau aromatic, sau grupe funcĠionale.
4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor
Denumirea útiinĠifică a aminoacizilor este formată din prefixul amino úi numele acidului de la
care provine, cu indicarea poziĠiei atomului de carbon de care este legată grupa funcĠională -NH2 (Į,
ȕ, J, G, İ sau 2, 3 etc.) etc., faĠă de grupa funcĠională carboxil -COOH.
În general nomenclatura raĠională este mai puĠin folosită, deoarece sunt utilizate în general, denumiri
uzuale, specifice fiecărui aminoacid (glicocol, alanină, serină, triptofan etc.).
4.2.3. Clasificarea aminoacizilor după structura lor chimică:
Monoamino-monocarboxilici
Neutri Tioaminoacizi
Hidroxiaminoacizi
Alifatici
Acizi Monoamino-dicarboxilici
Bazici Diamino-monocarboxilici
Aminoacizi
Aromatici
Heterociclici
4.2.3.1. Aminoacizi alifatici

În această grupă sunt cuprinúi toĠi aminoacizii în care R este un rest hidrocarbonat alifatic.
a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut úi sub denumirea de “zahărul gelatinei” a fost
obĠinut prin hidroliza acidă a gelatinei. Este singurul Į-aminoacid care nu are atom de carbon
asimetric, úi deci nu prezintă izomerie optică.
49
L (-) Alanina (acidul Į-aminopropionic) este nelipsită din proteidele vegetale úi animale, úi a fost
identificată la hidroliza proteinelor din soia. Este prezentă în cantitate mare în zeină (9-10%), iar în
stare liberă a fost identificată în alge úi în frunze de tutun. Izomerul ȕ-alanina a fost pus în evidenĠă în
soia, mere crude, tomate úi în structura acidului pantotenic.
L (+) Valina (acidul Į-aminovalerianic) este regăsită în cantităĠi mici în structura multor
proteide. Bogate în valină sunt seminĠele de in (12,7%) úi de fasole (6,2%). În stare liberă a fost pusă
în evidenĠă în lucernă úi germenii de secară.
L (-) Leucina (acidul Į-aminoizocapronic), descoperită în hidrolizatele de caú, este foarte

răspândită în organismele vegetale, în special în zeină (19,25%) úi în edestină.
CH2 COOH CH3 CH COOH CH3CHCH CH COOH

NH2 NH2 CH3 NH2
acid aminoacetic acid 2-aminopropanoic acid 2-amino-3-metilpentanoic
glicină acid D-aminopropionic acid D-amino-E-metilcapronic
glicocol D-alaninã D-izoleucinã
Gli Ala Ile
b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul Į-amino-ȕ-hidroxipropionic) se găseúte în stare liberă în seminĠele
germinate, iar în cantităĠi mici în numeroase proteide vegetale. În proporĠie mare se află în unele
proteide din migdale úi din algele marine. Sub formă de esteri fosforici intră în constituĠia
serinfosfatidelor.
L (-) Treonina (acidul Į-amino-ȕ-hidroxibutiric) însoĠeúte în proteide serina, în cantităĠi mai

mici, prezentând proprietăĠi analoage serinei. În proporĠii mai ridicate se găseúte în proteidele din
cereale, soia, cartofi, alge marine. Ea intră în constituĠia antibioticelor actinomicine.
HO CH2 CH COOH CH3 CH CH COOH

NH2 OH NH2
acid 2-amino-3-hidroxipropanoic acid 2-amino-3-hidroxibutanoic
acid D-amino-E-hidroxipropionic acid D-amino-E-hidroxibutiric
serină treonină
Ser Tre
c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

L (+) Cisteina (acidul Į-amino-ȕ-tiopropionic) se găseúte în toate proteidele vegetale (0,5-4,5%) úi
animale. Proteidele din cartofi conĠin 4-4,4%, iar glutelinele din grâu, orez, secară conĠin 2,7% cisteină.
Cisteina se transformă uúor, prin oxidare, în cistină, disulfura corespunzătoare care, fiind greu solubilă,
se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece în cisteină. Pe baza acestor reacĠii de oxido-reducere,
sistemul cisteină-cistină joacă în organism rol de sistem redox, fiind implicat în procesele de transport
de atomi de hidrogen în ciclul respirator. Gruparea reducătoare (-SH) din cisteină are rol important în
reacĠiile biocatalitizate de enzimele în structura cărora se regăsesc astfel de grupe funcĠionale.
50 Biochimie
L (-) Metionina (acidul Į-amino-J-metiltiobutiric) este prezent în zeină, seminĠele de tomate, în

proteidele din seminĠele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil,
transformându-se în homocisteină.
HS CH2 CH COOH CH3 S CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2
acid
acid2-amino-3-mercaptopropanoic
2-amino-3-mercaptopropanoic acid acid
2-amino-3-metiltiobutanoic
2-amino-3-metiltiobutanoic
acacid D-amino-E-mercaptopropionic
id D-amino-E-mercaptopropionic D-amino-J-metiltiobutiric
acidD-amino-J-metiltiobutiric
acid
cistcisteină
eină mmetionină
etionină
Cis Cis MetMet
HOOC CH CH2 S S CH2 CH COOH

NH2 NH2
acid2,7-diamino-4,5-ditiaoctandioic
acid 2,7-diamino-4,5-ditianoctandionic
cistină
cistină
CisCis-S-S-Cis
-S-S-Cis
d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se găseúte în toate proteidele vegetale,
mai ales sub forma amidei sale, asparagina. În stare liberă, asparagina apare în seva de sparanghel úi a
altor plante tinere: mazăre, migdale etc.
HOOC CH CH2 COOH

HOOC CH CH2 CH2 COOH
NH2
NH2
acid 2-aminobutandioic
acid aminosuccinic acid 2-aminopentandioic
acid asparagic acid D-aminoglutaric
acid aspartic acid glutamic
Asp Glu
Acidul L (+) glutamic (acidul Į-aminoglutaric) este foarte răspândit în proteidele vegetale.
Amida sa glutamina, ca úi asparagina, serveúte la biosinteza proteidelor din plante. Glutamina se
întâlneúte în stare liberă în alge, în fructe úi sfecla de zahăr, unde prezenĠa ei, ca úi a asparaginei,
micúorează randamentul producĠiei, deoarece împiedică cristalizarea zahărului.
e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
L (+) Ornitina (acidul Į,G-diaminovalerianic) este răspândită în stare liberă în plantele
superioare, dar apare foarte rar în compoziĠia proteidelor.
L (+) Lizina (acidul Į,İ-diaminocapronic) se găseúte aproape în toate proteidele, mai puĠin în
zeină. Mai bogate în lizină sunt seminĠele necoapte úi cele în curs de germinare.
51
CH2 CH2 CH2 CH COOH CH2 CH2 CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2 NH2 NH2
acid 2,5-diaminopentanoic acid 2,6-diaminohexanoic
acid DG-diaminovalerianic acid DH-diaminocapronic
ornitină lisină
Or Lis
f) Aminoacizi aromatici
L (-) Fenilalanina (acidul Į-amino-ȕ-fenilpropionic) este răspândit în plantele tinere de bostan,
bob, lupin úi în numeroase proteide (zeina, legumina).
L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este întâlnit împreună cu fenilalanina în toate
proteidele. Se găseúte în proporĠie de 10% în proteidele de porumb úi de 4-5% în proteidele din
sâmburii de pepene, castraveĠi úi bostani.
C6H5CH2 CH COOH
HO CH2 CH COOH
NH2
NH2
acid 2-amino-3-fenilpropanoic
acid D-amino-E-fenilpropionic acid 2-amino-3-(4-hidroxifenil)propanoic
acid D-aminohidrocinamic acid D-amino-E-(p-hidroxifenil)propionic
D-fenilalaninã tirosină
Fen Tir
g) Aminoacizi cu structură heterociclică conĠin în moleculă un heterociclu cu un atom de azot

dintr-un nucleu indolic, imidazolic úi pirolic.
L (-) Triptofanul (acidul Į-amino-ȕ-indolilpropionic, ȕ-indolilalanina) intră în compoziĠia
multor proteide naturale. În stare liberă se găseúte în organele tinere ale plantelor, în fructe, în soia,
seminĠe de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre aminoacizii esenĠiali, lipsa sa din
organism conduce la grave tulburări.
Este precursor în biosinteza vitaminei PP úi promotor al sintezei pirolului, component al
hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formează triptamina, compus cu activitate
biologică.
L (-) Histidina (acid Į-amino-ȕ-imidazolilpropionic) este răspândită în proteidele de origine
vegetală úi animală. Se găseúte în seminĠele de tomate, în polen úi în edestină (4%). Prin decarboxilare
enzimatică trece în histamină.
L (-) Prolina (acidul Į-pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil în alcool (spre deosebire
de restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprimă úi proteidelor în care se găseúte în procent
mare. Prezintă caracter amfoter úi este răspândit atât în proteinele vegetale (12% în prolaminele din
cereale) cât úi în cele animale.
52 Biochimie
COOH
N
H
acid pirolidin-2-carboxil
D-carboxilic
acid pirolidin-
prolinã
Pro
CH2 CH COOH
N CH2 CH COOH
NH2
NH2
N N
H H
acid 2-amino-3-(4-imidazolil)propanoic acid 2-amino-3-(3-indolil)propanoic
acid D-amino-J-(4-imidazolil)propionic acid D-amino-J-(3-indolil)propionic
histidinã triptofan
His Trip
4.2.4. ProprietăĠi fizice ale aminoacizilor
ProprietăĠile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor. Aminoacizii se

prezintă ca substanĠe solide, cristaline; unii au gust dulce, alĠii gust amărui sau sunt fără gust.
Datorită prezenĠei grupelor funcĠionale polare (-NH2 úi -COOH) sunt solubili în apă, în acizi
diluaĠi úi în hidroxizi alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea moleculei de
aminoacid; astfel, triptofanul este distrus în mediu acid, iar histidina în mediu bazic. Sunt greu solubili
în solvenĠi organici; unii dintre ei sunt solubili în alcool etilic úi în alcool butilic, proprietate care
serveúte la separarea lor dintr-un amestec de aminoacizi.
4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor
PrezenĠa atomului de carbon asimetric în poziĠia Į faĠă de gruparea carboxil, conferă

moleculelor aminoacizilor (cu exceptia glicocolului), chiralitate úi ca urmare, apariĠia activităĠii
optice (enantiomeria), exprimată prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii polarizate
spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre stânga (izomerul, enantiomerul levogir).
Asemănător glucidelor, aminoacizii aparĠin unei anumite serii sterice, D sau L. La stabilirea
configuraĠiei aminoacizilor, s-a pornit de la L-alanină prin comparaĠie cu L-aldehida glicerică
(comparându-se poziĠia grupei –NH2 din aminoacid cu poziĠia grupei –OH din glucidă). Trebuie
remarcat faptul că, aminoacizii naturali prezenĠi în structura proteinelor aparĠin exclusiv formei sterice
L. Ca úi în cazul glucidelor, configuraĠia sterică a aminoacizilor este independentă de activitatea optică.
4.2.4.2. Structura amfionică. Caracterul amfoter al aminoacizilor se datorează prezenĠei

concomitente în moleculă a grupelor -NH2 (care conferă proprietăĠi bazice, acceptoare de protoni) úi a
grupelor -COOH (care conferă proprietăĠi acide, donoare de protoni).
În soluĠiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni dipolari), care pot
funcĠiona atât ca bază cât úi ca acid:
53
H3N CH COO
structura amfiionului
a) comportare de acid (donor de protoni):
R R
H3N CH COO + HOH H2N CH COO + H3O
b) comportare de bază (acceptor de protoni):
R R
H3N CH COO + HOH H3N CH COOH + HO
În soluĠie, există deci permanent, un echilibru între cei trei ioni:

R R R
-H -H
H3N CH COOH H3N CH COO H2N CH COO
+H +H
cation amfiion anion
În cazul în care catenele laterale (R) ale diferiĠilor aminoacizi conĠin úi alte grupe funcĠionale
ionizabile, în afara celor ataúate la atomul de carbon D, sarcina reală a moleculei va reflecta prezenĠa
lor. Este cazul aminoacizilor monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic úi glutamic), cu caracter acid
sau al celor diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina, histidina), cu caracter bazic. CeilalĠi aminoacizi
cu număr egal de grupe funcĠionale acide úi bazice pot fi consideraĠi neutri.
ExistenĠa amfionului explică utilizarea soluĠiilor de aminoacizi ca soluĠii tampon (creează úi menĠin
constant un anumit pH la adăugarea unor cantităĠi mici de acizi sau de baze tari):
Se numeúte punct izoionic, pH-ul la care soluĠia apoasă a unui aminoacid conĠine anioni úi
cationi ai aminoacidului în proporĠii egale úi deci sarcina electrică netă a moleculei de aminoacid
dizolvat în apă este nulă.
Datorită sarcinii electrice nete (pozitivă sau negativă) aminoacizii manifestă la un anumit pH
proprietăĠi electroforetice, deplasându-se sub acĠiunea unui câmp electric. Astfel, în mediu acid, ca
urmare a deplasării echilibrului existent între cei trei ioni spre forma cationică, aminoacidul migrează
spre catod (polul negativ), iar în mediu alcalin, datorită deplasării echilibrului spre forma anionică,
aminoacidul migrează spre anod (polul pozitiv).
La un anumit pH, denumit pH sau punct izoelectric (pHi), amfionul nu migrează în câmp
electric deoarece aminoacidul se află disociat ca anion úi cation în părĠi egale, solubilitatea fiind
redusă datorită atracĠiei electrostatice între anionii úi cationii existenĠi.
Aminoacizii prezintă pHi diferiĠi, în funcĠie de structura catenelor laterale -R:
x aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi în zona acidă (pHi = 3,0-3,2);
x aminoacizii diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci în zona alcalină;
x aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH = 7, ci în jur de valoarea 6,0
(grupa -COOH este mai puternic ionizată decât grupa -NH2).
54 Biochimie
4.2.5. ProprietăĠi chimice ale aminoacizilor
ProprietăĠile chimice sunt determinate de natura grupelor funcĠionale existente în moleculă,

respectiv grupa amino (-NH2) úi grupa carboxil (-COOH).
4.2.5.1. ReacĠii datorate grupelor funcĠionale carboxil

a) ReacĠia aminoacizilor cu hidroxizii cu formare de săruri:
H2N CH2 COOH + NaOH H2N CH2 COONa + H2O

glicocol glicocolat de sodiu
b) ReacĠia aminoacizilor cu alcoolii cu formare de esteri:
O
H2N CH2 COOH + HO R H2 N CH2 C + H2O
O R
ester al glicocolului
c) ReacĠia aminoacizilor (sau a esterilor aminoacizilor) cu amoniac cu formare de amide:
O O
H2N CH2 C + HNH2 H2N CH2 C + H2O
O H NH2
glicocolamidă
ReacĠia de formare a amidelor are o mare importanĠă biochimică, reprezentând una dintre căile de
reglare a conĠinutului de amoniac din organismele animale si vegetale, deoarece o concentraĠie prea
mare de amoniac devine toxică pentru organism. Prin formarea amidelor, se realizează blocarea
amoniacului în exces, prin reacĠia inversă, amoniacul fiind la nevoie, pus în libertate.
d) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene:
H2N CH2 COOH CO2 + H2N CH3

glicocol metilamina
Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizată în organismele vii de enzime din clasa liazelor
(aminoaciddecarboxilaze). Unele dintre aminele biogene rezultate sunt compuúi toxici, altele sunt
precursori ai unor coenzime. Astfel, ß-alanina rezultată din acid aspartic este componentă a coenzimei
A úi a acidului pantotenic, din histidină se formează histamina, din aminoacizii
diaminomonocarboxilici ornitina úi lizina se formează heterocicli cu azot (pirol, piridină) prezenĠi în
structura vitaminelor sau a unor alcaloizi cu rol fiziologic.
HOOC H2C CH COOH HOOC H2C CH2 NH2
- CO2
NH2 E-alanina
componentă a coenzimei A
acid aspartic úi a acidului pantotenic
4.2.5.2. ReacĠii ale aminoacizilor datorate grupei funcĠionale amino

a) ReacĠia aminoacizilor cu acizii cu formare de săruri
Această reacĠie a aminoacizilor se datorează caracterului bazic (acceptor de protoni, datorită
electronilor neparticipanĠi ai azotului aminic). În funcĠie de tipul acidului se formează săruri numite:
clorhidraĠi, sulfaĠi, azotaĠi etc. ai aminoacizilor.
55
HOOC CH2 NH2 + HCl [HOOC CH2 NH3] Cl
acid aminoacetic clorhidrat de glicocol

glicocol
b) Alchilarea aminoacizilor
Alchilarea aminoacizilor (de exemplu metilarea) cu derivaĠi halogenaĠi, conduce la derivaĠi de

amoniu cuaternar, denumiĠi betaine.
CH3
HO
HOOC CH2 NH2 + 3 CH3I HOOC CH2 N CH3 I -
- 2HI
CH3
betaina glicocolului
Aceúti derivaĠi au o mare importanĠă fiziologică, fiind donatori de grupe metilice. În cazul
glicocolului, metilarea completă conduce la formarea glicocol-betainei (cu structură amfionică),
care se găseúte în sfecla de zahăr.
c) Acilarea aminoacizilor
Acilarea aminoacizilor decurge prin tratarea aminoacizilor cu cloruri acide sau cu anhidride
acide în mediu bazic úi conduce la formarea de N-acilderivaĠi. Astfel, din glicocol úi clorură de
benzoil (C6H5-CO-Cl) rezultă acidul hipuric (benzoilglicocolul).
HOOC-CH2-NH2 + Cl-CO-C6H5 o HOOC-CH2-NH-OC-C6H5 + HCl
e) Dezaminarea aminoacizilor
Dezaminările aminoacizilor sunt reacĠii catalizate enzimatic úi constau în principiu în eliminarea

grupei amino (sub formă de NH3 sau de N2) úi conservarea grupei carboxil. Se formează substanĠe
aparĠinând unor clase diferite de derivaĠi funcĠionali. ReacĠiile de dezaminare au loc în organismele vii
vegetale úi animale úi sunt deosebit de importante în metabolismul aminoacizilor introduúi prin
alimentaĠie sau rezultaĠi în metabolismul proteic. Dezaminările aminoacizilor sunt de mai multe tipuri:
x Dezaminarea oxidativă, conduce la formarea, pe lângă NH3, a cetoacidului cu acelaúi număr
de atomi de carbon ca aminoacidul:
enzimã + H2O
H3C CH COOH H3C C COOH H3 C C COOH
-2H -NH3
NH2 NH O
aminoacid iminoacid cetoacid
(D-alanină) (acid piruvic)
x Dezaminarea hidrolitică, conduce la obĠinerea, pe lângă amoniac a unui hidroxiacid cu număr

de atomi de carbon egal cu cel al aminoacidului iniĠial:
+ H2O / enzimã
H3C CH COOH H3C CH COOH
-NH3
NH2 OH
56 Biochimie
D-alanină acid lactic

x Dezaminarea reductivă are ca produs de reacĠie un acid saturat care păstrează numărul de
atomi de carbon:
+2 H / enzimã
H3 C CH COOH H 3C CH2 COOH
-NH3
NH2
acid propionic
D-alanină (acid saturat)
x Dezaminarea desaturantă (intramoleculară) conduce la formarea unui acid nesaturat cu
acelaúi număr de atomi de carbon:
enzimã
H 3C CH COOH H 2C CH COOH
-NH3
NH2 acid acrilic
(acid nesaturat)
D-alanină
4.2.5.3. ProprietăĠi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor grupe
funcĠionale
Cea mai importanta proprietate a aminoacizilor este condensarea intermoleculară cu formarea

de legături peptidice -CO-NH-, care implică eliminarea apei între o grupă -COOH a unui aminoacid úi
grupa –NH2 a altui aminoacid. Se formează astfel: di-, tri-, tetra-, .. polipeptide (proteine).
CH3 O O HOH2C O CH3 O O HOH2C O
H2N CH C OH + HNH CH2 C OH + HNH CH C OH H2N CH C HN CH2 C HN CH C OH

- H2O - H2 O
alanină glicină serină alanil-glicil-serină

(tripeptidă)
4.3. PEPTIDE (POLIPROTIDE INFERIOARE)
Peptidele sunt poliprotide inferioare, constituite dintr-un număr relativ mic de aminoacizi
(monoprotide) uniĠi prin legături peptidice -CO-NH-. Acestea se stabilesc între grupa amino de la
carbonul D al unui aminoacid úi grupa carboxil a altui aminoacid, prin eliminare de apă.
După numărul unităĠilor structurale de aminoacizi conĠinuĠi, peptidele se clasificӽ în:
Oligopeptide, polipeptide, peptone, albumoze.
4.3.1. Oligopeptide
Sunt constituite dintr-un număr mic de aminoacizi (convenĠional 2-10) úi denumite în

consecinĠă: di-, tri-, tetra-, ...decapeptide.
Datorită naturii aminoacizilor constituenĠi, a succesiunii (secvenĠei) úi conformaĠiei lor, peptidele
se pot prezenta sub forma unui număr foarte mare de izomeri (de exemplu, o pentapeptidă formată din 5
aminoacizi diferiĠi, prezintă 120 de izomeri). ExistenĠa unei asemenea diversităĠi de forme izomere,
explică enorma variabilitate structurală, configuraĠională úi funcĠională a diferitelor forme de proteine din
organismele vegetale úi animale.
Orice peptidă se caracterizează prin prezenĠa legăturilor peptidice, în care sunt implicate toate
grupele carboxil úi amino grefate la CD, cu excepĠia unei grupe carboxil úi a unei grupe amino care
rămân la capetele catenei peptidice (polipeptidice). Aceste două grupări funcĠionale neimplicate în
57
formarea legăturilor peptidice sunt denumite grupare carboxil C-terminală (aminoacid C-terminal),
respectiv, grupa amino N-terminală (aminoacid N- terminal). Prin convenĠie, aminoacidul N-terminal
dintr-un lanĠ peptidic (polipeptidic) se consideră a fi primul aminoacid din structura respectivă.
Numele peptidelor se stabileúte prin indicarea succesivă a denumirii fiecărui aminoacid component,
cu adăugarea sufixului il úi terminând cu numele întreg al aminoacidului care are gruparea carboxil
intactă. Denumirea poate fi acordată úi prin utilizarea prescurtării numelui aminoacidului, respectiv
primele trei litere din denumire:
H2N-Ala-Ala-Glu-Arg-Val-Ser-Arg-COOH
aminoacid N-terminal aminoacid C-terminal
heptapeptida alanil-alanil-glutamil-arginil-valil-seril-arginină
Datorită grupelor funcĠionale terminale (-NH2 úi -COOH), peptidele manifestă caracter

amfoter. Prin hidroliză acidă sau enzimatică (cu enzimele peptidaze), peptidele sunt scindate în
aminoacizii componenĠi.
4.3.1.1. ProprietăĠi fizico-chimice ale oligopeptidelor
Peptidele sunt răspândite atât în regnul vegetal cât úi în cel animal, unde îndeplinesc un anumit
rol fiziologic, sau se formează în metabolism ca faze intermediare, sau intră în compoziĠia unor
hormoni, antibiotice etc. Ciupercile úi bacteriile produc antibiotice care conĠin úi peptide.
Se cunoaúte un mare număr de oligopeptide úi polipeptide cu funcĠii fiziologice importante:
hormonală, endorfine úi encefaline din sistemul nervos central etc. Peptidele prezintă proprietăĠi
intermediare între cele ale aminoacizilor úi cele ale proteinelor. Peptidele cu masă moleculară mare
sunt solubile în apă úi insolubile în alcool, solubilitatea scăzând odată cu creúterea masei moleculare.
Sub acĠiunea căldurii nu coagulează úi nu sunt denaturate. Hidroliza enzimatică a peptidelor (sub
influenĠa enzimelor peptidaze) conduce, în cazul homopeptidelor, la aminoacizii din care s-au format,
iar în cazul heteropeptidelor, se obĠine, pe lângă aminoacizi, úi o componentă neproteică (componentă
prostetică).
ProprietăĠile chimice ale peptidelor sunt determinate de prezenĠa grupelor funcĠionale amino úi
carboxil libere, de la capetele sistemului, manifestându-se sub forma reacĠiilor specifice acestor grupe
funcĠionale. Legătura peptidică se caracterizează úi prin mobilitatea atomului de hidrogen aminic care
poate fi substituit cu halogeni sau cu metale.
4.3.1.2. ReprezentanĠi naturali ai oligopeptidelor
Glutationul, un reprezentant important al oligopeptidelor este o tripeptidă, úi anume, glutamil-

cisteinil-glicina, cu răspândire universală.
În regnul vegetal, glutationul se găseúte în special în seminĠe, unde conĠinutul său creúte în
timpul încolĠirii. In embrionul de grâu úi în Ġesuturi, glutationul se găseúte atât sub formă redusă, cât úi
sub formă oxidată.
HOOC CH CH2 CH2 CO NH CH CO NH CH2 COOH

NH2 CH2 SH
glutamil-cisteinil-glicina
Glutationul, prezent în seminĠe, drojdie de bere, ficat, este o substanĠă solidă, de culoare albă,
solubilă în apă, alcool. Prezintă activitate optică úi un pronunĠat caracter acid, datorat celor două grupe
carboxil libere. ImportanĠa biologică a glutationului derivă din uúurinĠa cu care se poate oxida grupa
58 Biochimie
funcĠională -SH (tiol). Oxigenul molecular, în prezenĠa urmelor de metale cu rol catalitic (de exemplu,
Fe), determină oxidarea formei R-SH, iar reducerea formei R-S-S-R este biocatalizată de glutation-
reductază, enzimă prezentă în toate organismele vii.
oxidare reducere
2 Glutation SH Glutation S S Glutation 2 Glutation SH
glutation redus diglutation glutation redus

(glutation oxidat)
Glutationul îndeplineúte în organism roluri biochimice complexe: rol de sistem redox neenzimatic,
rol antioxidant, de protejare a unor substraturi (de exemplu, acid ascorbic) faĠă de procesele de
oxidare, component al coenzimei donatoare de atomi de hidrogen în procese redox etc.
Neuropeptidele reprezintă o grupă de peptide întâlnite în sistemul nervos central. Un interes
deosebit prezintă endorfinele, deoarece se leagă de receptori care pot lega úi morfina. Cel mai simplu
reprezentant este grupul pentapeptidelor denumite encefaline.
Insulina úi proinsulina sunt hormoni peptidici care joacă un rol foarte important în reglarea
metabolismului glucidic. Insulina a fost prima protidă a cărei secvenĠă de 51 de aminoacizi a fost
clarificată în 1953, constituind din punct de vedere útiinĠific un pas foarte important în cercetarea
biochimică.
Antibiotice peptidice. Din această clasă fac parte substanĠe produse de ciuperci sau
microorganisme care conĠin tipuri de aminoacizi neproteinogeni. Una dintre cele mai cunoscute
substanĠe din această serie este penicilina (care are în structură aminoacizii valină úi cisteină).
Gramicidina este o peptidă ciclică formată din 10 aminoacizi, printre care fenilalanina. O structură
complicată (un colorant legat de o pentapeptidă) prezintă actinomicina, care manifestă proprietăĠi
antibiotice úi citostatice.
Otrăvuri. O serie de otrăvuri de origine vegetală sau animală sunt de natură peptidică.
Amanitina úi faloidina secretate de ciuperci sunt peptide ciclice formate din 7 aminoacizi. Veninul de
úarpe conĠine neurotoxine de origine peptidică.
4.3.2. Polipeptide
Polipeptidele sunt peptide în compoziĠia cărora intră peste 10 aminoacizi, (până la 100 de
aminoacizi). Delimitarea între oligopeptide úi polipeptide, ca úi faĠă de proteine este relativă, fiind
greu de stabilit, pe baza unor reacĠii chimice specifice. O astfel de reacĠie este de exemplu reacĠia
biuretului (reacĠie de culoare între peptide úi o soluĠie alcalină de CuSO4). Oligopeptidele se colorează
roz-roúu, poliprotidele se colorează violet, iar aminoacizii nu dau această reacĠie.
4.4. POLIPROTIDE SUPERIOARE (PROTEIDE)
Protidele (poliprotidele superioare) sunt compuúi organici macromoleculari, biopolimeri, cu

structură complexă úi importanĠă vitală deosebită, care se pot clasifica în:
x holoproteide, poliprotide constituite numai din aminoacizi;
x heteroproteide, poliprotide care pe lângă aminoacizi mai cuprind úi componente de altă natură
(prostetică) (glucide, lipide, acid fosforic, pigmenĠi vegetali, acizi nucleici).
Proteidele se deosebesc de celelalte componente ale organismelor vii, atât prin proprietăĠi cât úi
prin funcĠiunile importante pe care le îndeplinesc în organism. Astfel, sunt proteide: enzimele,
biocatalizatori ai tuturor procesele biochimice din organism, pigmenĠii respiratori úi cei nerespiratori
cât úi numeroúi hormoni. Masa moleculară depinde de tipul úi numărul de aminoacizi componenĠi si
59
este considerată începând cu limita inferioară de aproximativ 10000, având ca limită superioară valori
până la zeci de milioane. CantităĠi mari de proteide sunt biosintetizate în plante din cei 20 de
aminoacizi proteinogeni, la care se adaugă două amide: glutamina úi asparagina. În solul arabil se
găsesc proteide provenite din resturile organismelor vegetale úi animale moarte, cea mai mare parte a
azotului din sol fiind azot organic, de natură proteică. El reprezintă rezerva de azot în procesul de
nutriĠie a plantei, devenind accesibil numai după transformarea de către microorganisme în azot
amoniacal úi azotaĠi.
4.4.1. Holoproteide (Proteine)
4.4.1.1. CompoziĠia úi structura proteinelor
Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alcătuiĠi dintr-un număr foarte mare, care variază
mult de la proteină la alta, de aminoacizi legaĠi prin legături peptidice. Deoarece prin hidroliza totală a
proteinelor rezultă aminoacizi (unitatea structurală) se impune ca pentru cunoaúterea structurii
proteinelor să se determine (prin hidroliză, urmată de separare úi dozare cromatografică) în primul
rând, numărul úi natura aminoacizilor componenĠi, precum úi succesiunea lor de legare în
macromoleculă (secvenĠa lor). Se impune apoi analiza configuraĠiei catenei polipeptidice, care are
mărimi úi structuri interne specifice, ce imprimă proteinei configuraĠii cu diferite orientări úi
interacĠiuni. Pornind de la aceste consideraĠii, Lindenstrom úi Lang au stabilit următoarele nivele de
organizare a structurii complexe a proteinelor: structura primară, structura secundară, structura
terĠiară, úi structura cuaternară.
Structura primară a proteinelor reprezintă organizarea catenei macromoleculare, respectiv

numărul úi secvenĠa aminoacizilor legaĠi prin legături peptidice. ğinându-se seama că fiecare catenă
polipeptidică posedă la una dintre extremităĠi o grupă amino liberă, s-a putut stabili, prin hidroliză
enzimatică, numărul lanĠurilor polipeptidice, prin determinarea numărului acizilor N-terminali sau C-
terminali. SecvenĠa aminoacizilor în lanĠul polipeptidic se stabileúte pe cale genetică úi are caracter
ereditar. Modificarea unei singure secvenĠe (înlocuirea unui singur aminoacid, de exemplu în globina
hemoglobinei) poate altera sau modifica complet funcĠia biologică a macromoleculei proteice.
Cunoaúterea doar a structurii primare nu permite aprecierea modului în care structura proteinei
determină activitatea biologică.
Structura secundară a proteinelor. Acest tip de structură tridimensională ia în considerare

aranjamentul spaĠial, conformaĠiile posibile ale catenei macromoleculare proteice. Deoarece catena
macromoleculară are grupe funcĠionale polare, capabile să formeze legături de hidrogen (între grupele
–CO– úi –NH–) cercetările lui Pauling úi Corey au condus la propunerea a două modele structurale:
modelul helicolidal (D-helix) úi modelul straturilor pliate.
Modelul spiralat, helicoidal sau D-helix, presupune răsucirea în spirală a lanĠului polipeptidic
(grilajului peptidic). Acesta este format din catene polipeptidice între care se stabilesc legături de
hidrogen (între grupa C=O) a unei legături peptidice dintr-o catenă úi grupa –NH– a legăturii
peptidice din catena vecină) în jurul unui cilindru imaginar.
Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei, în centrul căreia se află ionul Fe2+ legat
hexacoordinativ. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele pulmonare) formând
oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mică din capilarele tisulare. În aceleaúi condiĠii,
hemoglobina poate reacĠiona reversibil cu CO2, (produs de biodegradare metabolică) cu formarea
carbhemoglobinei, care este transportată spre locul unde CO2 poate fi înlocuit cu O2.
FuncĠia transportoare de O2 úi CO2 esenĠială în respiraĠie, încetează când hemoglobina
reacĠionează ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabilă, care blochează funcĠia
hemoglobinei, producând asfixia (intoxicarea) organismului. Afinitatea hemoglobinei pentru CO este de
60 Biochimie
aproximativ 210 ori mai mare decât afinitatea pentru O2, astfel încât în prezenĠa CO în aerul respirat,
hemoglobina nu mai leagă oxigenul ci monoxidul de carbon.
Numele de D-helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dată această structură în D-
keratină. Sensul de orientare a D-helixului poate fi spre dreapta sau spre stânga, însă toĠi aminoacizii
participanĠi în ambele cazuri aparĠin seriei L, iar resturile R ale aminoacizilor sunt proiectate spre
exteriorul spiralei (D-helixului).
Stabilitatea deosebită a D-helixului úi deci a proteinelor se datorează legăturilor de hidrogen
stabilite între grupele -C=O ale unei catene úi grupele -NH- ale catenei vecine. Catenele laterale în
modelul D-helix sunt orientate în afară, putând reacĠiona cu moleculele solventului sau cu alte
catene polipeptidice.
R O R
H
CH N C CH
N C CH N C
H H
R
O O O O
R
H H
C N CH C N
CH C N CH
H
R O R
Modelul structurilor E-pliate (pleated sheets) se bazează pe formarea legăturilor de hidrogen

între grupele -C=O úi -NH- de la două catene polipeptidice, care pot fi dispuse în două moduri:
conform modelului paralel, caracteristic ȕ-keratinei úi modelului antiparalel, caracteristic fibroinei
din mătase. În modelul paralel, lanĠurile peptidice sunt situate paralel, cu resturile -R orientate în
acelaúi sens, iar în modelul antiparalel, lanĠurile peptidice sunt faĠă în faĠă (antiparale), cu resturile -R
orientate în direcĠii opuse. Legăturile de hidrogen în această structură sunt aproape perpendiculare pe
axa lanĠului peptidic (în contrast cu structura D-helix).
R C H R C H R C H R C H H C R R C H
C O C O C O C O HN C O
HN HN HN HN C O HN
D H C R H C R H C R H C R R C H H C R
O C O C O C O C NH O C
NH NH NH NH O C NH
R C H R C H R C H R C H H C R R C H
C O C O C O C O HN C O
modelul paralel modelul antiparalel
Structura terĠiară a proteinelor reprezintă un alt nivel de organizare structurală, exprimând

gradul de împachetare a lanĠului polipeptidic (cu diferite structuri: D-helix sau straturi E-pliate) pentru
realizarea unei conformaĠii compacte (de proteină globulară) cât mai avantajoasă energetic. Aceasta
reprezintă rezultatul interacĠiilor dintre resturile –R ale aminoacizilor din catenele polipeptidice,
interacĠiuni care apar deja în cazul lanĠurilor polipeptidice mai lungi, cu structură secundară proprie.
Această suprastructură se realizează úi se menĠine datorită forĠelor de atracĠie între catenele
laterale ale lanĠurilor peptidice, care pot să formeze următoarele tipuri de legături:
x legături de hidrogen (altele decât cele peptidice) între grupele –OH ale hidroxiaminoacizilor
úi restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa –OH fenolică a tirozinei úi un rest carboxilic
61
(-COOH);
x legături covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii
cisteină, metionină;
CH2 SH HS CH2 [O] CH2 S S CH2

+
R1 R2 - H2O R1 R2
x legături fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale

hidroxiaminoacizilor (de exemplu, serina) cu acid fosforic
R C O O O C R R C O O O C R
HC OH + HO P OH + HO CH HC O P O CH
- H2O
R NH OH HN R R NH OH HN R
x legături ionice între resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul

aspartic, acidul glutamic) úi grupările amoniu (–NH3+) ale aminoacizilor diaminici (lisină, arginină);
x legături apolare prin forĠe van der Waals (legături hidrofobe) realizate între catenele laterale
ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legăturile hidrofobe apar úi acĠionează mai ales în
interiorul moleculelor proteice, minimalizând interacĠiile părĠilor hidrofobe cu apa úi maximalizând
forĠele van der Waals între grupele hidrofobe.
Tipurile de legături implicate în structura terĠiară sunt mai puĠin stabile decât legăturile chimice
obiúnuite, ceea ce determină labilitatea proteinelor (denaturarea lor) sub influenĠa diferiĠilor factori
fizico-chimici (pH, temperatură, reactivi chimici etc.), proces care poate fi însoĠit de pierderea
proprietăĠilor biologice.
Structura cuaternară a proteinelor reprezintă cel mai înalt grad de organizare a acestora úi
rezultă din interacĠiunea lanĠurilor polipeptidice independente, care au deja o structură primară,
secundară, úi terĠiară bine definită.
Suprastructura cuaternară are specifică asocierea unor catene polipeptidice individuale
(protomeri) într-un agregat denumit oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). În funcĠie de
numărul protomerilor constituenĠi, agregatele structurii cuaternare sunt: dimeri, trimeri, tetrameri.
PorĠiunile funcĠionale ale proteinelor oligomere úi catenele polipeptidice sunt asamblate prin
alăturarea unor porĠiuni din suprafaĠa protomerilor úi realizarea unor legături de hidrogen úi
electrostatice la suprafaĠa fiecărei polipeptide sau oligomer.
4.4.1.2. ProprietăĠi fizice ale proteinelor
Proteinele izolate din diferite surse sunt substanĠe solide, în general amorfe, care prin purificare
avansată pot fi obĠinute în stare cristalină.
Solubilitatea proteinelor în apă este foarte diferită: proteinele globulare sunt mai mult sau mai
puĠin solubile, pe când cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea în apă depinde de mai mulĠi factori:
natura, numărul úi aúezarea în catenă a aminoacizilor care compun macromolecula, de existenĠa grupelor
funcĠionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH úi de concentraĠia în săruri a soluĠiei. PrezenĠa grupelor
funcĠionale polare (-OH, -NH2, -COOH,-SH) favorizează dizolvarea în apă, deoarece moleculele polare
ale apei sunt atrase electrostatic de grupele funcĠionale polare ale proteinei, ceea ce duce la legarea
moleculelor solvatului de moleculele solventului, adică la fenomenul de solvatare (hidratare în cazul
apei) indispensabil dizolvării. Natura solventului are un rol mare în procesul de solubilitate a
proteinelor. SolvenĠii organici produc o scădere a constantei dielectrice a mediului apos úi în consecinĠă,
62 Biochimie
fenomenul de hidratare se reduce odată cu solubilitatea. O cantitate prea mare de solvent organic poate
produce pierderea sarcinilor electrice úi o deshidratare a proteinei care poate produce denaturarea ei
(modificarea structurii úi proprietăĠilor iniĠiale). Solubilitatea proteinelor este influenĠată úi de pH-ul
mediului.
Masa moleculară a proteinelor variază de la câteva mii la câteva milioane, în funcĠie de
numărul catenelor polipeptidice úi a aminoacizilor componenĠi.
Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificilă deoarece ele formează prin
dizolvare soluĠii coloidale, astfel că nu pot fi aplicate metodele obiúnuite de determinare a masei
moleculare, ci metode speciale.
Starea coloidală a proteinelor în soluĠie le conferă proprietăĠile caracteristice sistemelor
coloidale: presiune osmotică mică, putere de difuziune redusă, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc. Din
cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzează prin membrane ale căror pori
sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.), proprietate pe care se
bazează separarea lor de sărurile prezente în soluĠie úi ai căror ioni trec prin membranele de dializă.
SoluĠiile proteice pot forma geluri în care proteina úi solventul formează o masă omogenă, cu
particularităĠi specifice substanĠelor solide. Fenomenul este important pentru realizarea reĠelei
tridimensionale a scheletului protoplasmei, care este insolubilă în apă, pe care o reĠine datorită
procesului de imbibiĠie. ImbibiĠia gelului, însoĠită de creúterea considerabilă a volumului este utilizată
în industria alimentară (gelifierea alimentelor prin adăugare de gelatină, imbibiĠia proteinelor din făină
la prepararea aluatului etc.).
Precipitarea proteinelor poate fi: reversibilă, în prezenĠa soluĠiilor concentrate de electroliĠi tari
(săruri ale metalelor alcaline, alcalino-pământoase, (NH4)2SO4 sau a solvenĠilor miscibili cu apa
(alcool, acetonă). La adăugarea unui exces de apă, precipitatul se dizolvă, ceea ce dovedeúte că la
precipitarea reversibilă, proteinele suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu se produce
denaturarea structurilor moleculare.
Precipitarea ireversibilă se produce în prezenĠa sărurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni
etc.), a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric, sau cu
unii acizi anorganici complecúi (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea mai poate avea
loc la încălzire puternică (coagulare), sub acĠiunea razelor X, UV, etc. La încetarea acĠiunii agenĠilor
precipitanĠi, proteinele nu revin la forma iniĠială, deoarece structura spaĠială a proteinelor (secundară,
terĠiară) suferă o depliere, o dezorganizare, care însă nu afectează úi structura primară. Precipitarea
ireversibilă a proteinelor este însoĠită de transformări chimice mai profunde ale proteinelor
(denaturarea proteinelor).
Caracterul amfoter al proteinelor se datorează prezenĠei în molecula lor a grupărilor acide (-
COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din
constituĠia proteinelor. Datorită sarcinilor electrice, proteinele migrează în câmp electric spre anod în
soluĠie bazică úi spre catod în soluĠie acidă. Fenomenul stă la baza separării úi purificării proteinelor
prin metoda numită electroforeză.
Proteinele prezintă activitate optică, datorită atât aminoacizilor constituenĠi care conĠin atomi de
carbon asimetrici, cât úi asimetriei întregului agregat macromolecular. Orice modificare a structurii
proteinei este însoĠită de schimbarea rotaĠiei specifice, care indică denaturarea proteinei.
4.4.1.3. ProprietăĠi chimice ale proteinelor
ProprietăĠile fizice úi chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura

moleculară, natura legăturilor intra- úi intermoleculare, natura grupelor funcĠionale.
Proteinele prezintă (asemănător aminoacizilor) reacĠii chimice corespunzătoare grupelor
funcĠionale: -NH2 úi -COOH libere, precum úi reacĠii al radicalilor -R pe care îi conĠin. Sunt
caracteristice de asemenea o serie de reacĠii de culoare, care servesc la identificarea lor (reacĠia
63
biuretului, reacĠia xantoproteică, reacĠiile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.).

Hidroliza. Sub influenĠa acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidică se
scindează cu formarea unor fragmente polipeptidice, care în final hidrolizează, punând în libertate toĠi
aminoacizii constituenĠi.
Denaturarea. Sub acĠiunea unor agenĠi fizici úi chimici proteinele sunt modificate structural, cu
păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este însoĠit de
pierderea activităĠii fiziologice a proteinelor. AgenĠii denaturanĠi pot fi clasificaĠi astfel:
x agenĠi fizici: temperaturile ridicate, radiaĠii UV, razele X, ultrasunetele etc.;
x agenĠi chimici: soluĠii concentrate de acizi úi baze tari, sărurile unor metale grele (Hg, Pb,
Cd etc.), compuúi ai arsenului, solvenĠi organici etc.
Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale structurii
secundare úi terĠiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de hidrogen, a legăturilor
disulfurice, ionice etc.), însoĠite de deplierea catenelor úi modificarea arhitecturii moleculare. În
funcĠie de natura agenĠilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Denaturarea
determină scăderea solubilităĠii úi a capacităĠii proteinelor de a absorbi apa, modifică viscozitatea,
presiunea osmotică, activitatea optică úi gradul de hidroliză, ca úi activitatea fiziologică. Denaturarea
ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în fenomenele vitale, de exemplu, îmbătrânirea
seminĠelor úi pierderea capacităĠii de germinare, fenomenul de îmbătrânire la oameni, animale etc.
În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea produselor alimentare
prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.
4.4.1.4. ProprietăĠi biochimice ale proteinelor
Organismele vii prezintă proprietatea specifică de a putea sintetiza proteine proprii din
aminoacizii preluaĠi prin alimentaĠie sau rezultaĠi la hidroliza enzimatică a proteinelor alimentare.
Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiaúi plante sau
al aceluiaúi animal conĠine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiaúi individ.
Proteinele sunt totodată úi specie-specifice, deoarece acelaúi organ de la diferite specii, animale
sau vegetale, conĠine proteine specifice, diferite de ale aceluiaúi organ al unui individ din altă specie.
Specificitatea proteinelor se manifestă úi prin proprietăĠile lor imunologice: inocularea unei
proteine străine în organismul unui animal provoacă apariĠia în serul acestuia a unei substanĠe
capabile să precipite numai proteina care a fost inoculată. SubstanĠele inoculate se numesc antigeni úi
pot fi: proteine, poliglucide, asociaĠii complexe glucide-lipide-poliprotide, care sunt străine pentru
organismul în care au pătruns úi declanúează în consecinĠă biosinteza unor proteine specifice de
apărare, denumite anticorpi. Antigenul reacĠionează cu anticorpii formaĠi, determinând reacĠia
antigen-anticorp, prin care este anihilată acĠiunea nocivă a antigenului. Formarea anticorpilor
coincide cu instalarea în organism a unei rezistenĠe specifice (imunitate) faĠă de agentul patogen.
ReacĠiile imunologice stau la baza preparării úi utilizării serurilor úi vaccinurilor în vederea imunizării
organismelor contra infecĠiilor microbiene.
4.4.1.5. Clasificarea proteinelor. ReprezentanĠi
La baza clasificării proteinelor au fost propuse două criterii:

- forma particulelor (globulare úi fibrilare);
- constituĠia chimică.
Deoarece forma particulelor nu reprezintă un criteriu suficient de diferenĠiere, iar structura
majorităĠii proteinelor nu este elucidată complet, clasificarea lor se face după mai multe criterii:
complexitatea structurii, mărimea masei moleculare, unele proprietăĠi fizico-chimice úi provenienĠa
64 Biochimie
proteinelor. Astfel, proteinele pot fi clasificate în grupe neomogene, care reprezintă de fapt amestecuri
de holoproteide cu proprietăĠi asemănătoare.
Nu există până în prezent o clasificare unanim recunoscută a proteinelor, deúi unii autori
propun clasificarea în trei clase: histone, albumine úi globuline, încadrând protaminele ca
polipeptide úi nerecunoscând glutelinele úi prolaminele drept clase independente.
4.4.1.5.1. Proteine globulare sau sferoproteine
Sunt proteine solubile în apă sau în soluĠii diluate de săruri, ale căror macromolecule cu
structură tridimensională sunt înfăúurate, rezultând o formă compactă, aproape sferică a lanĠului
polipeptidic.
Au un rol metabolic important deoarece se găsesc în interiorul celulelor úi în lichidele din
organism úi intră în constituĠia unor enzime (ca parte proteică), a unor pigmenĠi (cloroglobinele,
hemoglobina).
În funcĠie de solubilitate, caracter chimic, proprietăĠi biologice, proteinele globulare se
diferenĠiază astfel:
Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate în apă úi uúurinĠa de a fi precipitate cu o
soluĠie saturată de electroliĠi (sulfat de amoniu). Au masă moleculară mică úi caracter slab acid. Prin
încălzire la 70 0C coagulează ireversibil. Deoarece albuminele sunt asociate cu globulinele, de care se
separă pe baza diferenĠei de solubilitate, ele se întâlnesc împreună în proteine. Albuminele sunt
răspândite în toate organele plantelor, mai frecvent în seminĠe (leucozina în grâu, secară, legumelina
în mazăre, soia). Albuminele sunt prezente úi în plasma sanguină (serumalbumina), lapte
(lactalbumina), albuúul de ou (ovalbumina)etc.
Globulinele formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare.
Globulinele se găsesc ca substanĠe de rezervă, alături de albumine mai ales în seminĠe. Sunt
insolubile sau greu solubile în apă úi solubile în soluĠii diluate de săruri. Precipită uúor cu soluĠie de
sulfat de amoniu 50%. PrezenĠa în structura lor a acidului aspartic úi glutamic le imprimă caracter
acid. În regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor îl constituie globulinele din seminĠele de
leguminoase úi oleaginoase, cu rol de substanĠe de rezervă pentru aceste plante. Globuline se mai
întâlnesc în cartofi, spanac úi tomate. Dintre globulinele de origine animală mai importante sunt
serumglobulina úi lactoglobulina.
Glutelinele sunt răspândite în seminĠele cerealelor úi în părĠile verzi ale plantelor. Sunt
insolubile în apă úi în alcool, dar se dizolvă în soluĠii diluate de baze sau de acizi. Glutelinele conĠin
acid glutamic úi prezintă caracter acid. Au valoare alimentară deosebită, jucând un rol important în
procesul de panificaĠie.
Histonele sunt răspândite preponderent în regnul animal úi mai puĠin în regnul vegetal. ConĠin
cantităĠi mari de arginină úi de histidină, aminoacizi care le imprimă caracter bazic.
4.4.1.5.2. Proteine fibrilare (scleroproteine)
Proteinele fibrilare (scleroproteine) au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice
individuale lungi, sub formă de filamente, unite lateral prin legături încruciúate, formând o structură
stabilă.
65
Sunt insolubile în apă úi constituie substanĠe de schelet úi de protecĠie. Prezintă o mare

rezistenĠă la acĠiunea hidrolizantă a factorilor chimici úi a enzimelor. Se găsesc preponderent în
organismele animale úi sunt reprezentate prin:
x colagene - în Ġesutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente;
x keratine - proteine constituente ale epidermei, părului, penelor úi formaĠiilor cornoase (unghii,
coarne, copite);
x miosina - proteina din muúchi;
x elastine - participante la structura fibrelor elastice din artere úi tendoane;
x fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol esenĠial în coagularea
sângelui etc.
4.4.2. Heteroproteide
Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care la

hidroliză totală pun în libertate o componentă proteică úi o componentă neproteică (prostetică).
Clasificarea heteroproteidelor se face în funcĠie de natura grupării prostetice astfel:
x glicoproteide (componenta prostetică este o glucidă);
x lipidoproteide (componenta prostetică este o lipidă);
x fosfoproteide (componenta prostetică este acidul fosforic);
x cromoproteide (componenta prostetică este un colorant);
x metalproteide (componenta prostetică este un metal);
x nucleoproteide (componenta prostetică este un acid nucleic).
4.4.2.1. Metalproteide
Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare prostetică un metal (Fe, Mg, Mn, Cu,
Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelaĠi, care conferă proteinelor proprietăĠi
speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele reprezintă forme de depozitare úi de transport ale
diferitelor metale în organismele vii. Dintre metalproteidele cu fier (ferproteide) de o deosebită
importanĠă este ferredoxina, prezentă în cloroplaste cu rol important în procesele de oxido-reducere úi
feritina, răspândită în ficat, în splină, care conĠine 25% Fe trivalent legat de proteină úi care constituie
rezerva de fier pentru hemoglobine úi hemenzime.
Dintre metalproteidele cu cupru, cele mai importante sunt hemocianinele care reprezintă
pigmenĠii respiratori din sângele moluútelor úi artropodelor úi ceruloplastina implicată în transportul
cuprului în sânge.
Există úi metalproteide cu zinc întâlnite într-o serie de enzime, de exemplu, anhidraza
carbonică, carboxipeptidaza, precum úi metalproteide cu mangan, magneziu úi vanadiu.
4.4.2.2. Fosfoproteide
Fosfoproteidele sunt heteroproteide care au drept componentă prostetică acidul fosforic

esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de obicei
neutralizat úi se găseúte sub forma sării de K sau de Ca. Fosfoproteidele joacă un rol important în
organismele tinere vegetale úi animale. Sunt răspândite în special în lapte úi ouă, sub formă de cazeină
(45% din proteinele laptelui uman úi 80% din cele ale laptelui de vacă) úi ovovitelină (0,9% conĠinutul
de fosfor în gălbenuúul de ou). Cazeina nu coagulează la cald, (ceea ce permite fierberea laptelui), ci
numai la pH acid, când este pus în libertate radicalul fosforic.
66 Biochimie
4.4.2.3. Glicoproteide (mucoproteide)
Sunt heteroproteide care au drept grupare prostetică monoglucide (glucozamina, galactoza,

xiloza, ramnoza, acizi uronici) úi poliglucide (acizi poliuronici). Se clasifică, în funcĠie de raportul
proteină/glucidă în:
x glicoproteide propriu-zise, în care componenta de bază este proteina, iar componentele glucidice
sunt sub 4%. Din această clasă fac parte albuminele din ou úi din ser úi unele globuline din ser care
conĠin glucide.
x mucoproteide (mucoide), în care predomină glucidele (peste 4%). Sunt proteide caracteristice
mediului animal, dintre care cele mai importante sunt: antigenele de grup sanguin, glicoproteidele cu
rol hormonal, glicoproteidele din membranele celulare etc.
4.4.2.4. Lipoproteide
Sunt heteroproteide care conĠin drept grupare prostetică lipide (gliceride, cefaline, lecitine) úi acizi
graúi. Sunt răspândite în organismele vii, animale úi vegetale, mai ales în Ġesuturile cu activitate
fiziologică intensă (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele lipoproteice au caracter
macromolecular úi intră în constituĠia unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii).
Dintre cele mai importante fiziologic se pot aminti: lipoproteidele din lapte (cu rol energetic),
lipoproteidele din ou (cu rol în dezvoltarea embrionului), lipoproteidele plasmatice úi membranare care
asigură transportul substanĠelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente).
4.4.2.5. Cromoproteide
Cromoproteidele sunt heteroproteide a căror grupare prostetică este o substanĠă colorată

(pigment). Sunt răspândite în toate organismele vegetale úi animale, unde îndeplinesc roluri
complexe.
Se clasifică în funcĠie de gruparea prostetică úi de funcĠia biologică pe care o îndeplinesc în
două mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structură tetrapirolică) úi cromoproteide
neporfirinice.
4.4.2.5.1. Cromoproteide porfirinice
Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai răspândite dintre cromoproteide. Componenta
prostetică este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin punĠi metinice (=CH-).
Structura porfirinică rezultă prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbon din
poziĠiile 1-8, cu diferiĠi radicali.
Protoporfirina, componentă a hemoglobinelor, cea mai răspândită dintre cromoproteidele
porfirinice, se caracterizează prin prezenĠa următorilor radicali:
x metil (CH3) la: C1, C3, C5, C8;
x vinil (-CH=CH2) la: C2, C4;
x propionil (-CH2 –CH2-COOH) la: C6, C7.
În structura porfirinică pot exista úi metale, cum ar fi: Mg, Fe, Cu, Zn etc.
Cromoproteidele se deosebesc între ele prin:
x natura componentei proteice;
x natura radicalilor grefaĠi pe nucleul porfirinic.
Structura porfirinică reprezintă o grupare prostetică comună unei serii de heteroproteide cu funcĠii
biologice foarte importante, cum ar fi: cloroglobinele, hemoglobinele, citocromii, catalaza, peroxidaza,
fitocromul etc.
67
CH CH2 CH3
2 3
1 A B 4 H3C CH CH2
N HN N HN
N
H NH N NH N
8 C D 5 H3C CH3
7 6
pirol
CH2 CH2
CH2 CH2
COOH COOH
inel porfinic protoporfirină
a) Cromoproteide porfirinice fără rol respirator

Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente în toate celulele úi Ġesuturile
plantelor verzi. Sunt localizate în cloroplaste úi au drept componentă proteică globina plastina, úi ca
grupare prostetică pigmentul clorofila, care imprimă culoarea verde Ġesuturilor plantelor. Cele două
componente (proteina úi gruparea prostetică) se separă uúor prin uscarea frunzelor úi extracĠia
pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele celulare mai conĠin în afară de clorofilă úi
carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente.
b) Cromoproteide porfirinice cu rol respirator

Hemoglobinele (A, A2, A3, F) sunt cromoproteide cu structură feroporfirinică, de culoare roúie,
prezente în sângele tuturor vertebratelor. Componenta proteică (96%), este o globină (asemănătoare
histonei, cu caracter bazic), iar componenta neproteică (prostetică) este hemul (4%).
În timp ce proteina globina diferă de la o hemoglobină la alta, imprimând hemoglobinelor
specificitatea, structura porfirinică a hemului este comună tuturor speciilor vertebratelor úi este întâlnită
úi în: citocromi, peroxidaza, catalaza, fitocrom etc. Componenta proteică, globina este o proteină
organ-specifică.
Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei, în centrul căreia se află ionul Fe2+ legat
hexacoordinativ. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele pulmonare) formând
oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mică din capilarele tisulare. În aceleaúi condiĠii,
hemoglobina poate reacĠiona reversibil cu CO2, (produs de biodegradare metabolică) cu formarea
carbhemoglobinei, care este transportată spre locul unde CO2 poate fi înlocuit cu O2.
FuncĠia transportoare de O2 úi CO2 esenĠială în respiraĠie, încetează când hemoglobina
reacĠionează ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabilă, care blochează funcĠia
hemoglobinei, producând asfixia (intoxicarea) organismului. Afinitatea hemoglobinei pentru CO este de
aproximativ 210 ori mai mare decât afinitatea pentru O2, astfel încât în prezenĠa CO în aerul respirat,
hemoglobina nu mai leagă oxigenul ci monoxidul de carbon.
Citocromii, răspândiĠi în frunzele verzi ale plantelor, reprezintă o clasă de cromoproteide
ferporfirinice, a căror componentă prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobine. Se cunosc
mai mulĠi citocromi, dintre care cei mai importanĠi sunt citocromii a, b, c, care intră în structura unor
enzime (monooxigenaze) care conĠin ca úi grupare prostetică hemul, legat coordinativ prin cationul
Fe2+ de componenta proteică. Citocromii sunt implicaĠi în fenomenele de oxido-reducere, prin transfer
de electroni, datorită capacităĠii cationului metalic de a trece reversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+.
Citocromii joacă un rol deosebit în fenomenul respiraĠiei tisulare.
68 Biochimie
CH CH2 CH3
H3C CH CH2
N N
Fe
N N
H3C CH3
CH2 CH2
CH2 CH2
COOH COOH
hem
4.4.2.6. Nucleoproteide
Nucleoproteidele sunt cele mai importante úi complexe heteroproteide, în care componentă

prostetică sunt acizi nucleici, iar partea proteică este reprezentată de proteine cu caracter bazic din
clasa histonelor úi protaminelor.
Nucleoproteidele au un rol esenĠial în activitatea vitală a organismelor, deoarece sunt
constituente ale tuturor celulelor (îndeosebi ale nucleelor celulelor animale úi vegetale), localizate cu
precădere în zonele organismului care reprezintă sediul de multiplicare a celulelor, de sinteză a
proteinelor. Nucleoproteidele intră úi în constituĠia bacteriilor, iar virusurile filtrante sunt acizi
nucleici aproape puri.
Deúi sunt componente esenĠiale ale nucleelor celulare, nucleoproteidele apar în cantităĠi mici
úi în sucuri sau în secreĠii ale organismelor animale úi vegetale.
În Ġesuturile vegetale se găsesc deseori asociate cu lipide. Nucleoproteidele sunt prezente în
citoplasmă úi în ribozomi, având rol în diviziunea celulară úi în sinteza proteidelor.
Studiul acestor compuúi biochimici cu rol deosebit de important în organismele vii, impune
elucidarea structurii úi a proprietăĠilor celor două componente: componenta proteică úi componenta
prostetică (acizii nucleici). Dintre holoproteide mai frecvente sunt: protaminele, histonele, albuminele
úi globulinele.
Prin hidroliză totală, din componenta proteică vor rezulta aminoacizi, iar din componenta
prostetică acizi nucleici (polinucleotide macromoleculare) vor rezulta, într-o primă etapă
mononucleotide, apoi acid fosferic úi nucleozide care se scindează în acid fosforic, componente
glucidice (pentoze) úi baze azotate (purinice úi pirimidinice).
Nucleoproteide
Componenta prostetică = acizi nucleici (polinucleotide)
Componenta
Mononucleotide
proteică
Nucleozide
Componente glucidice Baze azotate
Pirimidinice purinice H3PO4
Deoxiriboza riboza Citozina uracil timina adenina guanina
4.4.2.6.1. Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare)

CompoziĠia úi structura acizilor nucleici. Acizii nucleici se caracterizează printr-un conĠinut de
aproximativ 15% azot úi prin procentul ridicat de acid fosforic (10%). Structura acizilor nucleici este
69
complexă, macromoleculară, a cărei unitate structurală de bază este o mononucleotidă. Acizii nucleici
sunt deci polimeri ai mononucleotidelor (polinucleotide). Mononucleotidele se pot scinda la hidroliză,
cu eliberare de acid fosforic úi nucleozide, care sunt constituite dintr-o pentoză úi o bază azotată.
Componentele acizilor nucleici

a) Componentele glucidice ale acizilor nucleici sunt pentozele deoxiriboza úi riboza:
deoxiriboza
H C O
H C H CH2OH OH
O
H C OH H H
H C OH
H H
H2C OH
OH H
riboza
H C O
CH2OH OH
H C OH O
H C OH H H
H C OH H H
H2C OH OH OH
După natura chimică a componentei glucidice nucleoproteidele se clasifică în:

x deoxiribonucleoproteide (localizate în nucleul celulelor, cromozomi, mitocondrii);
x ribonucleoproteide (răspândite în citoplasma celulară, ribozomi, nucleul celular).
b) Componentele baze azotate din structura acizilor nucleici sunt compuúi heterociclici derivaĠi
de la purină úi pirimidină, pe al căror nucleu sunt grefate grupe funcĠionale: -NH2 úi -OH.
Grupele –NH2, respectiv –NH-, imprimă caracter bazic; grupele –OH imprimă caracter acid,
ceea ce explică posibilitatea de a forma săruri prin înlocuirea atomului de hidrogen cu atomi de
metale.
Bazele azotate pirimidinice întâlnite frecvent în structura acizlior nucleici sunt: citozina,
uracilul úi timina. Ele pot fi reprezentate prin următoarele forme izomere:
NH2 NH NH2
N HN N
citozina
O N O N HO N
H H
O OH OH
CH3 CH3 CH3
N HN N N
N O N O N HO N
timina H H
O OH OH
nucleu
pirimidinic
HN N N
O N O N HO N
H H
uracil
70 Biochimie
Caracteristic celor trei baze azotate pirimidinice este faptul că la structura acizilor
dezoxiribonucleici (ADN) participă citozina (C) úi timina (T), iar în structura acizilor ribonucleici
(ARN) participă citozina úi uracilul (U), respectiv, în ARN uracilul înlocuieúte timina. Pe lângă bazele
pirimidinice constituente universale ale ARN úi ADN, s-au identificat úi alte baze pirimidinice
ocazionale: 5-metil-citozina în germenii de grâu úi în anumite bacterii, 5-hidroximetil-citozina úi 5-
hidroximetil-uracilul în acizii nucleici ai unor bacteriofagi.
Bazele purinice care participă la structura acizilor nucleici sunt adenina (6-aminopurina) úi
guanina (2-amino-6-hidroxipurina). ùi în cazul bazelor azotate purinice, tautomerii întâlniĠi în acizii
nucleici sunt cei în care atomul de oxigen se află sub formă cetonică, iar cel de azot sub formă
amidică.
NH2 OH
N N N
N N N
N N N N
H N H H2N N H
nucleu purinic adenina guanina
În ADN-ul unor bacteriofagi a fost identificată úi 6-metil-amino-purina. Deoarece forma

lactamică este predominantă la formarea de nucleotide, bazele azotate stabilesc legături covalente de
tip N-glicozidic cu hidroxilul semiacetalic de la C1 al deoxiribozei sau ribozei.
mononucleotida 1
mononucleotida 1
OH O O
OH + H O O
O P OH P P
- 2 H2O
OH HO OH + HO CH2 HO O CH2
mononucleotida 2 O mononucleotida 2
Acidul fosforic (H3PO4) esterifică componenta glucidică imprimând caracter acid

mononucleotidelor úi acizilor nucleici. El contribuie la formarea macromoleculelor
polinucleotidice ale acizilor fosforici prin legăturile fosfodiesterice pe care le formează, în urma
reacĠiei cu grupele –OH ale componentei glucidice de la două mononucleotide vecine. Esterificarea
poate avea loc în poziĠia 5’, 3’ sau 2’ din molecula ribozei sau în poziĠia 5’ úi 3’ din molecula
deoxiribozei.
A. Nucleozide
Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din componenta

glucidică úi o bază azotată. Din punct de vedere structural, nucleozidele sunt N-glicozide, rezultate în
urma reacĠiei de condensare dintre atomul de hidrogen legat de atomul de azot al bazei azotate (N3 de
la bazele pirimidinice úi N9 de la bazele purinice) úi hidroxilul –OH glicozidic de la C1, aflat în poziĠia
ȕ a glucidei.
71
N
NH2 NH2
H
CH2OH OH CH2OH OH
N N O O
N
3 9
O N N N
H H
citozină adenină glucidă baza azotată
Nucleozidele sunt compuúi intermediari rezultaĠi la hidroliza acizilor nucleici úi se pot clasifica
în nucleozide pirimidinice úi nucleozide purinice. Tinând seama úi de componenta glucidică, se
deosebesc: pirimidindeoxiribozide, pirimidinribozide, purindeoxiribozide úi purinribozide.
Pentru formarea numelui nucleozidelor se utilizează terminaĠia “idină” pentru nucleozide care
conĠin ca bază azotată o bază pirimidinică: citozina o citidina; timina o timidina; uracilul o uridina.
Pentru nucleozidele care conĠin o bază azotată purinică se utilizează terminaĠia “ozină”: adenina o
adenozina; guanina o guanozina. Deoxiribozidele atasează la denumire prefixul “deoxi” sau “d”:
deoxicitidina, deoxiuridina, deoxitimidina, deoxiadenozina, deoxiguanozina.
NH2 O O
CH3
N HN HN
citozina uracil timina
CH2OH O N O N CH2OH O
CH2OH O N
O O
H H H H H H
H H H H H H
OH OH OH OH OH OH
citidina uridina timidina
NH2 OH
N N
N N
adenina guanina
CH2OH N N CH2OH N N NH2
O O
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
adenozina guanozina
Nucleozidele se găsesc în natură úi în afara acizilor nucleici: guanozina în plantele tinere, adenozina
în compoziĠia unor coenzime (Co-dehidrogenaza, Co-fosforilaza, Co-fosforilaza, Coenzima A) iar uridina
este componentă a coenzimei uridindifosfatglucoza (UDPG).
72 Biochimie
B. Nucleotide
Nucleotidele sunt unităĠile monomere, structurale ale acizilor nucleici (polinucleotide
macromoleculare). PărĠile componente ale mononucleotidelor sunt unite prin două tipuri de legături:
x N-glicozidică - între pentoză úi atomul de azot din poziĠia 3 sau 9 de la bazele azotate.
x Tip ester, rezultate prin condensarea uneia dintre grupele –OH cu caracter acid de la acidul
fosforic cu una dintre grupele –OH de la C3’ sau C5’ ale deoxiribozei, respectiv, C2’, C3’ sau C5’ ale
ribozei. În structura organismelor vii sunt predominante nucleotidele care posedă radicalul fosforic
în poziĠia C5’.
Din punct de vedere chimic, mononucleotidele sunt esteri mono-, di-, trifosforici ai
nucleozidelor. În funcĠie de componenta glucidică úi de baza azotată, se deosebesc ribonucleotide úi
dezoxiribonucleotide (pirimidinice úi purinice).
Denumirea nucleotidelor se formează utilizând sufixul “ilic” ataúat numelui derivat de la baza
azotată úi prefixul “acid” (care semnifică prezenĠa restului de acid fosforic în moleculă). Un alt mod
de denumire este cel care ataúează prefixului “acid” la numele nucleozidului úi indică numărul úi
poziĠia grupei (grupelor) fosforice legate de componenta glucidică (acid adenozin-5’-trifosforic, acid
citidin-3’-monofosforic etc.).
NH2 NH2 NH2
N N N
O
O N CH2OH O N CH2OH O
HO P O CH2 O N
O O
H H H H
OH H H
H H H H
H H
OP OH OH OP
OH OH
acid citidin 5'-monofosforic acid citidin 3'-monofosforic acid citidin 2'-monofosforic

acid citidilic acid citidilic acid citidilic
NH2
N
O O O
HO P ~ O P ~ O P O CH2 O N
O
OH OH OH H H
H H
OH OH
acidul citidin 5'-trifosforic
acid citidilic
Similar cu acizii citidilici, se denumesc acizii uridilici, acizii timidilici ca úi acizii adenilici úi
guanilici, atât ca acizi monofosforici, cât úi ca produúi macroergici.
În afara de monofosfonucleozide sunt importante pentru metabolism úi difosfonucleozidele,
rezultate din monofosfonucleozide prin condensarea unei grupe -OH libere a restului fosforic din ester
cu o grupa -OH din altă moleculă de acid fosforic úi respectiv trifosfonucleozidele, rezultate din
fosfodinucleozide prin mecanism analog, cu a treia moleculă de acid fosforic.
Trebuie remarcat faptul că, a doua úi a treia legătură esterică sunt, spre deosebire de prima
legătură (realizată între –OH glucidic úi prima moleculă de acid fosforic), legături chimice de tip
anhidric, cu un conĠinut mai ridicat de energie decât prima legătură esterică. Ele au fost denumite
legături macroergice úi sunt simbolizate prin semnul “~” (Lipmann), spre a le deosebi de legăturile
73
covalente obiúnuite. La scindarea unei legături macroergice P~O~P se eliberează aproximativ 7000
cal/mol, comparativ cu aprox. 2000-3000 cal/mol în cazul legăturilor covalente obiúnuite de tip
baza azotată-O-P. De aceea, difosfonucleotidele úi trifosfonucleotidele prin formarea úi scindarea
lor, joacă rolul unor acumulatori de energie chimică în organism, úi fac parte din clasa aúa-
numitelor “substanĠe (molecule) macroergice”.
NH2 NH2
N N
N N
N N
O N O N
HO P O CH2 HO P O CH2
O O
OH H H OH H H
H H H H
OH OH OH H
acid adenozin 5'-monofosforic acid deoxiadenozin 5'-monofosforic

acid adenilic acid deoxiadenilic
NH2
N
N
O O O
N
~ N
HO P O P ~ O P O CH2
O
OH OH OH H H
H H
OH OH
acid adenozin 5'-trifosforic

acid adenilic
ImportanĠa biochimică a nucleotidelor
Acidul citidilic a fost obĠinut prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii úi din germenii de grâu.
Acidul uridilic este componentă a multor coenzime úi a fost separat prin hidroliza acizilor nucleici din
drojdii úi germeni de porumb. Acidul adenilic (AMP) se găseúte în drojdia de bere, iar acidul guanilic
intră în structura ARN din organismele vegetale úi animale.
Hidroliza nucleotidelor în prezenĠa enzimei 5’-nucleotidaza conduce la eliberarea acidului fosforic
úi a unei cantităĠi de energie corespunzătoare fiecărei legături macroergice, cu păstrarea legăturii N-
glicozidice dintre baza azotată úi componenta glucidică.
Unele difosfonucleotide acĠionează drept coenzime, activând unele glucide participante la
biosinteza diglucidelor úi poliglucidelor. De exemplu:
x Adenozinmonofosfatul (AMP) este componentă a coenzimei NAD
(nicotinamidadenindinucleotida) împreună cu nicotinamidnucleotida.
x Nucleotida UTP (uridintrifosfatul) activează glucoza în vederea biosintezei diglucidelor
maltoza úi zaharoza.
x Acidul cidintrifosforic (CTP) activează bazele azotate participante la biosinteza lipidelor
complexe.
x ATP (acidul adenozintrifosforic) este unul dintre cei mai importanĠi compuúi
macroergici, care eliberează la hidroliză o mare cantitate de energie, necesară bunei desfăúurări a
74 Biochimie
proceselor metabolice. Refacerea ATP este un proces endergonic, care se realizează cu aport de
energie.
Energetica sistemului ATP ADP + Pi implică două aspecte fundamentale:
a) conservarea energiei chimice rezultate din metabolism prin formarea ATP din ADP úi
fosfat anorganic (Pi):
ADP + Pi o ATP
b) eliberarea úi utilizarea energiei chimice stocate în ATP pentru nevoile biologice ale
organismului (procese chimice, electrice, osmotice, mecanice).
ATP o ADP + Pi
Sistemul ATP l ADP + Pi poate fi considerat purtătorul material al mesajului energetic

specific organismelor vii.
Acidul adenozintrifosforic (ATP) reprezintă forma de captare úi utilizare treptată, controlată a
energiei solare, acumulată sub forma legăturilor macroergice.
C. Acizii nucleici
Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaĠional, având rolul de a stoca úi transmite
informaĠia genetică. Acizii nucleici sunt componente importante ale tuturor celulelor, reprezentând
aproximativ 15% din conĠinutul în substanĠă uscată a acestora.
Din punct de vedere chimic, acizii nucleici sunt polinucleotide macromoleculare, respectiv,
acizii ADN (DNA) sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii ARN (RNA) sunt poliribonucleotide.
Structura acizilor nucleici se aseamănă mult cu structura proteinelor datorită naturii
macromoleculare. Spre deosebire de proteine, unde unitatea structurală o reprezintă aminoacizii
uniĠi prin legături peptidice, la acizii nucleici unitatea structurală este reprezentată de cele cinci
tipuri de mononucleotide: acizii citidilic, uridilic, timidilic, adenilic, guanilic, unite prin legături
fosfodiesterice, stabilite între o grupă -OH din poziĠia C3 a deoxiribozei (în ADN sau ribozei în
ARN) dintr-o mononucleotidă úi grupa -OH din poziĠia C5’ a ribozei sau deoxiribozei dintr-o
mononucleotidă învecinată.
SecvenĠa mononucleotidelor în lanĠul polipeptidic este de o deosebită însemnătate, fiind
suficiente (ca úi în cazul proteinelor), diferenĠieri extrem de mici pentru a individualiza un anumit
acid nucleic, cu caracteristici biologice diferenĠiate. Deúi numărul bazelor azotate care participă la
structura acizilor nucleici este de numai patru (A, C, T, G pentru ADN úi A, C, G, U pentru ARN),
variaĠia secvenĠei celor patru mononucleotide (două pirimidinice úi două purinice) în
macromolecula acizilor nucleici oferă suficiente posibilităĠi de diferenĠiere structurală pentru a
asigura existenĠa numeroúilor acizi nucleici prezenĠi în natură, specifici fiecărei specii biologice. De
exemplu, o catenă formată din 2500 de mononucleotide poate prezenta teoretic 101500 de izomeri
care diferă prin secvenĠa mononucleotidelor în macromolecula acidului nucleic respectiv.
Acizii nucleici prezintă în moleculă:
x o parte constantă, nespecifică (comună tuturor mononucleotidelor úi catenei polinucleotidice),
reprezentată prin componenta glucidică úi legătura fosfodiesterică;
x o parte variabilă, specifică, reprezentată prin bazele azotate (pirimidinice úi purinice)
componente ale unităĠilor structurale mononucleotidice.
În Tabelul 4.1 sunt redate principalele deosebiri structurale úi funcĠionale dintre acizii ADN úi
ARN.
75
Tabelul 4.1. Elemente structurale ale acizilor nucleici ADN úi ARN

Elemente de structură Acizii AND Acizii ARN
Componenta glucidică Deoxiriboza Riboza
Bazele azotate
a) pirimidinice a) citozina úi timina a) citozina úi uracilul
b) purinice b) adenina úi guanina b) adenina úi guanine
Masa moleculară 106 3,5 104 rARN
25 106 mARN
20-30 103 tARN
Structura generală a Structură primară, rARN - monocatenară, pliată
macromoleculei secundară, terĠiară mARN - monocatenară, liniară
tARN - monocatenară, parĠial elicoidală
FuncĠia biochimică Sediul mesajului rARN - sediul sintezei proteinelor
genetic mARN - transmiterea mesajului ARN pe ribozomi
tARN - transferul specific individual al
aminoacizilor
4.4.2.6.2. Structura chimică a acizilor nucleici ADN
Acizii deoxiribonucleici sunt polinucleotide macromoleculare, constituente ale nucleului

celular, reprezentând materialul genetic al cromozomilor. ADN extracelular a fost identificat în
cantităĠi mici în cloroplaste úi în mitocondrii. Nucleele celulelor animale conĠin în jur de 2 mg
ADN/gram de Ġesut proaspăt, ceea ce revine la 4-8 1012 g ADN/nucleu. Aceste valori sunt
constante pentru fiecare tip de celulă úi sunt practic independente de starea fiziologică a animalului.
Celulele bacteriene úi virusurile conĠin cantităĠi mult mai mici de ADN, de ordinul a 4 1015 g,
respectiv 2 1018 g.
ConĠinutul în ADN al nucleelor celulelor este cu atât mai ridicat cu cât specia este mai
evoluată filogenetic.
x Structura primară a acizilor nucleici ADN
Molecula acizilor deoxiribonucleici este un polimer liniar alcătuit din sute de mii, uneori
milioane de mononucleotide, a căror secvenĠă este caracteristică fiecărei specii, legate esteric prin
intermediul acidului fosforic care esterifică grupările hidroxil din poziĠiile C3’ úi C5’. Structura
primară a acizilor ADN se referă la natura, proporĠia úi secvenĠa bazelor azotate constituente ale
macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotide principale unite prin
legături fosfodiesterice:
dCMP ......................... dTMP ......................... dAMP .......................... dGMP

deoxicitidinmonofosfat deoxitimidinmonofosfat deoxiadenozinmonofosfat deoxiguanozinmonofosfat
În figura 4.1 este redată structura primară a acizilor nucleici ADN:

76 Biochimie
Adenina
CH2OH
O
H H
H H
O O H
P
HO O Guanina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O Citozina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O Timina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O
Fig. 4.1. Structura primară a acizilor nucleici ADN
Cele patru mononucleotide constituente se găsesc în cantităĠi úi proporĠii care diferă în funcĠie
de specia de la care provin úi care nu se modifică de-a lungul vieĠii unui individ.
Dispunerea bazelor azotate în mononucleotide, într-o anumită secvenĠă úi proporĠie proprie
fiecărui tip de acid ADN (evidenĠiată de Chargaff), determină manifestarea anumitor particularităĠi
structurale úi funcĠionale ale organismului (informaĠia genetică).
Datorită masei moleculare mari, macromoleculele de ADN conĠin o cantitate uriaúă de
informaĠie genetică, în timp ce secvenĠa diferită a mononucleotidelor constituente (respectiv a
bazelor azotate) conduce la o impresionantă diversitate structurală a acizilor nucleici, ceea ce
explică marea variabilitate genetică existentă în natură.
Aranjarea bazelor azotate într-o anumită secvenĠă proprie fiecărui tip de acid ADN determină
particularităĠi structurale úi funcĠionale. Astfel, un acid ADN care prezintă în structură secvenĠe de
mononucleotide bogate în guanină úi citozină, are o stabilitate mai mare comparativ cu un ADN în
care predomină secvenĠe de mononucleotide care conĠin bazele azotate adenină úi timină. Această
comportare se datorează numărului diferit de legături de hidrogen care se stabilesc între perechile de
baze azotate complementare, în structura secundară a acizilor nucleici, respectiv câte trei legături de
hidrogen între guanină úi citozină úi câte două între adenină úi timină.
Succesiunea mononucleotidelor, cu bazele azotate corespunzătoare, în lanĠul polinucleotidic al
ADN este determinată ereditar, conferă acizilor nucleici ADN caracter de biomacromoleculă
informaĠională úi asigură exprimarea, păstrarea úi transmiterea caracterelor ereditare la urmaúi.
x Structura secundară a acizilor nucleici ADN

Structura secundară (nivelul secundar de organizare) a acizilor ADN se referă la dispunerea
spaĠială, tridimensională a macromoleculelor de ADN. Watson úi Crick (1953) au elaborat aúa-
numitul model al dublei spirale, sau structură plectonemică (plectos = împletit, nema = fir), rezultată
prin răsucirea unei perechi de catene polipeptidice (cu o anumită structură primară) sub forma unei
77
spirale duble, în jurul unui ax comun imaginar, de la stânga la dreapta.

Această structură are forma unei scări în spirală, la care cele două părĠi laterale sunt reprezentate
de legăturile fosfodiesterice, iar treptele scării de legăturile de hidrogen care se stabilesc întotdeauna
între aceleaúi perechi de baze azotate complementare: adenina- timina (legate prin două legături de
hidrogen) úi guanina-citozina (legate prin trei legături de hidrogen).
O HNH NHH O
H3C N N
NH N N HN
N O N N N O HHN N N
H H H H
timina - adenina citozina - guanina
Această regulă a complementarităĠii, formulată de Watson úi Crick, condiĠionează ca secvenĠa

bazelor azotate dintr-o catenă polinucleotidică să determine secvenĠa bazelor azotate din cealaltă
catenă polinucleotidică.
Din punct de vedere structural, o bază azotată dintr-o catenă polinucleotidică trebuie să fie
purinică, iar cealaltă bază, din catena polinucleotidică paralelă, pirimidinică.
Datorită perechilor de baze azotate complementare, fiecare dintre catene este replica
complementară a celeilalte, ceea ce asigură transmiterea informaĠiei genetice nealterate de-a lungul
generaĠiilor. Complementaritatea bazelor azotate face ca raportul dintre bazele purinice si
pirimidinice să fie egal A = T; G = C, respectiv, suma bazelor azotate purinice úi suma bazelor
azotate pirimidinice să fie egală: A + G = C + T, respectiv A + G/C + T = 1. Acest raport, denumit
raport de disimetrie este variabil în general, dar constant în cadrul aceleiaúi specii, indiferent de
organ úi este utilizat pentru a caracteriza ADN.
Cele două catene polinucleotidice au o dispoziĠie antiparalelă, legăturile fosfodiesterice având
într-o catenă sensul C3’-O-P-O-C5’, iar în cealaltă C5’-O-P-O-C3’ (Fig. 4.2). Orientarea bazelor azotate
spre interiorul structurii dublei spirale, conferă structurii tridimensionale a acizilor ADN stabilitate
fizico-chimică, care are drept consecinĠă stabilitatea remarcabilă a informaĠiei genetice, respectiv
stabilitatea diferitelor specii úi organisme vegetale úi animale.
Stabilitatea structurii spaĠiale a acizilor ADN este asigurată úi prin posibilitatea formării de
legături ionice între polianionul macromolecular (format prin disocierea grupelor OH din radicalul
fosforic) úi proteinele bazice (histone), sau alĠi cationi, cum ar fi Mg2+, ca úi prin formarea de
legături intermoleculare (van der Waals, hidrofobe etc.).
În cazul denaturărilor reversibile (produse de temperatură, scăderea pH-ului) structura
secundară este dezorganizată, ca urmare a desfacerii legăturilor de hidrogen dintre bazele azotate.
Revenirea la condiĠiile iniĠiale conduce la refacerea legăturilor de hidrogen úi deci la
reîmperecherea lanĠurilor polipeptidice.
În cazul denaturărilor ireversibile (sub influenĠa unui agent fizic sau chimic) se produce
modificarea secvenĠei mononucleotidelor sau chiar a raportului A + T/G + C, ceea ce determină
apariĠia unor caractere noi pentru specie sau individ (mutaĠii genetice).
78 Biochimie
O
H NH O O P O
O CH3
N H O
O P O N HN
A T H H
OH
CH2 N N O N H H
O O
H H OH CH2
H O P O
H HNH
O
O H O
N H
O P O NH N
G H H
OH
CH2 N
O N NH O N H H
H
H H O
OH CH2
H H O P O
O H NH O
H O
O P O N HN N H H
C
CH2 OH N N H H
O O HN N
H O
H H OH CH2
H H O P O
O H
O
O P O
OH
Fig. 4.2. Structura secundară a acizilor nucleici ADN
x Structura terĠiară a acizilor nucleici ADN

Structura terĠiară a acizilor ADN reprezintă modul de aranjare a macromoleculelor în
cromozomi. Este o structură pliată úi răsucită în mod specific, în care legăturile de hidrogen au de
asemenea un rol important, astfel încât, într-un cromozom să poată fi cuprinsă o cantitate cât mai
mare de acid nucleic ADN.
4.4.2.6.3. Acizii ribonucleici ARN

Acizii nucleici ARN (acizii ribonucleici) sunt poliribonucleotide macromoleculare, localizate
în protoplasmă.
Structura primară a acizilor ARN este asemănătoare structurii primare a acizilor ADN fiind
constituită dintr-un singur lanĠ polinucleotidic. Deosebirea esenĠială dintre ARN úi ADN, este structura
primară a acestora, în care deoxiriboza (din ADN) este înlocuită cu riboza (în ARN), iar timina este
substituită de uracil. Spre deosebire de ADN, în ARN legăturile fosfodiesterice sunt posibile úi la C2’, ca
urmare a existenĠei unei grupe -OH úi în această poziĠie. Ca úi în cazul acizilor nucleici ADN, succesiunea
diferită a mononucleotidelor constituente úi proporĠia molară a bazelor azotate, conferă marea varietate de
compoziĠii chimice ale acizilor ARN.
79
AMP …….....……. GMP …….....……. CMP …….....……. UMP

adenozinmonofosfat guanozinmonofosfat citidinmonofosfat uridinmonofosfat
În figura 4.3 este redată structura primară a acizilor nucleici ARN.

NH2
N
N
N N
HO O
O
H H
N
H H NH
O OH
O P O- N N NH2
O O NH2
O
H H
N
H H
O OH
O P O- N O
O O O
O
H H
NH
H H
O OH
O P O- N O
O O
O
H H
H H
O OH
O P O-
O-
Fig. 4.3. Structura primară a acizilor nucleici ARN
Structura secundară a acizilor ARN este reprezentată de un lanĠ polinucleotidic care, pe

anumite porĠiuni, prezintă structură dublu spiralată, ca rezultat al plierii lanĠului monocatenar úi
formării legăturilor de hidrogen între bazele azotate complementare (citozină-guanină úi adenină-
uracil). Stabilitatea crescută conferită macromoleculeleor de ARN datorită formării porĠiunilor dublu
spiralate, este determinată de pH-ul soluĠiei, de forĠa ionică úi de temperatură. Deoarece în structura
ARN, catena macromoleculară pereche lipseúte, raporturile bazelor azotate complementare (A/U úi
C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca în cazul ADN.
Acizii nucleici ARN se clasifică după valorile maselor moleculare, structura chimică, funcĠia
biologică úi rolul lor în biosinteza proteinelor în trei clase:
x acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaĠionali (mARN, iARN);
x acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN);
x acizi ribonucleici ribozomali (rARN).
a) Acizii ribonucleici mesageri, matriciali sau informaĠionali

Acizii mARN reprezintă o fracĠiune mică (3-5%) din cantitatea totală de acizi ARN din
80 Biochimie
celule. Au mase moleculare de ordinul a 20 000-300 000.

SecvenĠa bazelor azotate din structura polipeptidică monocatenară, liniară, a acizilor mARN este
complementară cu cea a bazelor azotate din acizii ADN care au servit drept matriĠă la formarea acizilor
mARN. Pe baza respectării regulii complementarităĠii se realizează transcrierea (transcripĠia) mesajului
genetic de pe ADN pe mARN. Acesta, la rândul sau, ca purtător al mesajului genetic (al informaĠiei) din
nucleu la suprafaĠa ribozomilor (în citoplasmă), unde are loc biosinteza proteinelor, serveúte ca matriĠă
în procesul de biosinteză a proteinelor, determinând secvenĠa aminoacizilor în lanĠul polipeptidic.
Într-un cromozom sunt mii de gene diferite. O moleculă de mARN este codificată pentru o
singură genă (sau în procariote, pentru un mic grup de gene). De aceea, se formează în celule un
mare număr de molecule de mARN diferite, puĠin stabile, cu viaĠa de la câteva minute (2 minute în
bacterii) până la 20 de minute sau ore, în eucariote.
DestrucĠia mARN reprezintă cauza principală a încetinirii sintezei proteinelor. Odată îndeplinit rolul
esenĠial, de participant activ la biosinteza macromoleculelor proteice, mARN dispare printr-o
reacĠie de hidroliză, urmând a fi resintetizat.
b) Acizii nucleici de transport sau solubili (tARN)

Cele mai mici molecule de ARN (cu cele mai mici grade de polimerizare) sunt reprezentate de
acizii nucleici de transport sau solubili (tARN). Sunt localizaĠi în citoplasmă, reprezentând 10-15%
din cantitatea totală de acizi ARN úi au dimensiuni mici (73-93 de nucleotide) úi masa moleculară
de ordinul 25 000-30 000.
Rolul de bază al tARN este transportul specific al aminoacizilor la ribozomi úi identificarea
codonului complementar de pe ARN, prin intermediul anticodonului, proces în urma căruia este
poziĠionat aminoacidul în catena polipeptidică. Fiecare acid tARN poate forma cu aminoacizii
complexe aminoacid-tARN. Deoarece numărul speciilor de tARN (cca. 60) este mai mare decât
numărul aminoacizilor proteinogeni (20), rezultă mai multe specii de acizi tARN (câte 2-3) pentru
fiecare aminoacid. Astfel moleculele de tARN, având posibilitatea de a se combina specific cu
diferiĠi aminoacizi, sunt implicaĠi în traducerea (translaĠia) úi îndeplinirea mesajului genetic,
respectiv alegerea úi includerea aminoacizilor în catena polipeptidică, în ordinea dictată de mARN.
c) Acizii nucleici ribozomali (rARN)

Majoritatea acizilor ARN (până la 80%) este reprezentată de acidul ARN ribozomal (rARN),
prezent în ribozomii citoplasmei celulare. Acidul nucleic rARN nu se găseúte în stare liberă, ci
combinat cu proteine sub forma unor complexe ribonucleoproteice, constituind componente ale
ribozomilor, la suprafaĠa cărora are loc biosinteza proteinelor. Ribozomii sunt particule mici,
prezente în număr mare în celule, implicaĠi în biosinteza proteinelor. Numele lor provine de la
conĠinutul în acid ribonucleic ARN (60% din conĠinutul în solide). Ribozomii se leagă reversibil
atât de mARN cât úi de tARN.
Acizii nucleici rARN au masă moleculară mare (600 000-1 200 000), datorită gradului de
polimerizare ridicat úi o structură monocatenară, parĠial dublu helicoidală (prin plierea catenei
macromoleculare), caracterizată prin formarea de legături de hidrogen între bazele azotate
complementare.
Acizii rARN au aceeaúi compoziĠie indiferent de celulele din care provin, vegetale sau
animale.
4.4.2.6.4. Virusurile
Virusurile sunt complexe cu structură nucleoproteidică constituite din acizi nucleici ADN sau
ARN (ca material genetic) úi proteine specifice.
Virusurile prezintă o structură extrem de simplificată, care nu le poate asigura un metabolism
propriu, virusurile situându-se la limita dintre viu úi neviu.
81
Din această cauză, un virus existent în stare pură (virion) nu se poate reproduce singur
(autoreproducere). Pentru reproducere, virusurile trebuie să pătrundă în interiorul unei celule
specifice a unui organism viu, úi să declanúeze mecanismul de a se autoreplica prin intermediul
celulei gazdă. Virusurile se clasifică, în funcĠie de tipul acidului nucleic conĠinut în virusuri ADN úi
virusuri ARN.
Acidul nucleic specific fiecărui tip de virus prezintă două caracteristici:
x este purtătorul potenĠial al proprietăĠilor infectante;
x este purtătorul informaĠiei genetice, deci este responsabil pentru autoreplicarea virusului în
celula infectată.
Pătrunse în celule, virusurile deturnează biosinteza celulară proprie, cu precădere spre sinteza
componentelor moleculare ale virusului.
Acizii ARN úi ADN virali se ataúează de ribozomii celulei gazdă manifestând prioritate faĠă
de acizii nucleici celulari úi astfel se biosintetizează acizii nucleici virali.
x Protidele îndeplinesc în oganism roluri multiple:

o Rol structural (plastic)
o Rol biocatalitic
o Rol fizico-chimic
o Rol de anticorpi
o Rol de represori
o Rol de reglare fină a proceselor biochimice prin intermediul hormonilor.
x Aminoacizii (AA) sunt compuúi organici, care conĠin în moleculă grupare amino –
NH2, cu proprietăĠi bazice úi grupare carboxil –COOH, cu proprietăĠi acide,
prezentând caracter amfoter. AA esenĠiali pot fi sintetizaĠi numai de plante. Lipsa lor
în alimentaĠie provoacă tulburăriale metabolismlui proteic.
x Punctul izotonic – pH-ul la care soluĠia apoasă a unui AA conĠine anioni úi cationi ai
AA în proporĠii egale, sarcina electrică a moleculei fiind nulă. La un anumit pH, AA
prezintă proprietăĠi electroforetice, deplasându-se sub acĠiunea unui câmp electric.
x Denaturarea proteinelor
Formarea legăturii este –CO-NH-
peptidice un proces seireversibil,
realizeazăcare
prinare loc sub acĠiunea
eliminarea agenĠilor
unei molecule de
fizici (temperatură
apă între grupa –COOHridicată, radiaĠii
a unui AA úi UV, raze–NH
grupa X) 2sau chimici
a altui AA.(soluĠii de acizi minerali
sau organici,
x Prin hidrolizăsăruri
acidă,ale unorsau
bazică metale grele, solvenĠi
enzimatică organici).
proteinele se scindează în:
x Heteroproteidele sunt poliprotide
Proteine ĺ albumoze superioare,
ĺ peptone care prin
ĺ peptide hidroliză totală pun în libertate
ĺ aminoacizi.
o componentă
x Proteinele proteică
prezintă úi o componentă
o structură neproteică
tridimensională (prostetică).
de Į-helix .
x Clorofilele sunt pigmenĠii coloraĠi ai frunzelor verzi cu o structură magnezio-
porfirinică. Hemoglobinele sunt cromoproteide cu structura feroporfirinică de culoare
roúie, prezente în sânge.
x Nucleoproteidele sunt cele mai importante úi complexe heteroproteide în care
componenta prostetică sunt acizi nucleici, iar partea proteică este reprezentată de
proteine cu caracter bazic din clasa histonelor úi protaminelor.
x Componentele acizilor nucleici sunt:
- Componente glucidice: riboza úi deoxiriboza
- Componente baze azotate: pirimidinice (citozina, timina, uracil) úi purinice
(adenina úi guanina)
- Acidul fosforic.
x Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaĠional, având rolul de a stoca úi
transmite informaĠia genetică. Acizii ADN sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii
ARN sunt poliribonucleotide.
4.6. REZUMAT
Cele mai multe dintre protidele organismelor superioare sunt continuu biodegradate úi
biosintetizate. Necesarul de AA este de 1g/zi/kg, deoarece organismul uman nu poate sintetiza decât
82 Biochimie
jumătate din cei 20 de AA proteinogeni. Metabolismul proteic, respectiv biosinteza úi biodegradarea

protidelor este detailat în unitatea de învăĠare nr. 7.
4.7. AUTOEVALUARE
Să faci diferenĠa între aminoacizii alifatici, aromatici úi heterociclici.
Să faci diferenĠa între aminoacizii monoamino-monocarboxilici,
monoamino-dicarboxilici, diamino-monocarboxilici.
Să defineúti protidele, aminoacizii, punctul izoionic, peptidele,
heteroproteidele, hemoglobinele, nucleoproteidele, acizii nucleici.
Să scrii formule chimice pentru cinci aminoacizi la alegere.
Să araĠi formarea legăturii peptidice între valină, Į-alanină úi serină.
Să dai exemplu de o bază azotata purinică úi una pirimidinică.
Să faci deosebirea între acizii nucleici ADN úi ARN.
4.8. TESTE GRILĂ

1. Valina este un aminoacid:
a. Monoamino-momocarboxilic;
b. Monoamino-dicarboxilic;
c. Diamino-monocarboxilic;
d. cu structură heterociclică.
2. IdentificaĠi din úirul următor doar aminoacizii cu structură monoamino-monocarboxilică:
a. Acid glutamic, acid aspartic, serină, izoleucină;
b. Acid aspartic, valină, lisină, glicină;
c. Į-alanină, valină, serină, cisteină;
d. ornitină, fenilalanină, acid glutamic, triptofan.
3. Proteinele se denaturează în prezenĠă de:
a. Apei;
b. Săruri ale metalelor grele;
c. Acizi minerali úi acizi organici ;
d. Lipide úi glucide.
4. Triptofanul este un aminoacid cu structură:
a. alifatică;
b. aromatică;
c. hidroxilică;
d. heterociclică cu caracter aromatic.
5. Putresceina úi cadaverina sunt amine rezultate în procesul de putrefacĠie printr-o reacĠie de:
a. Decarboxilare;
83
b. Dezaminare;
c. SubstituĠie cu metale;
d. Clorurare.
6. Glutationul este o tripeptidă formată din trei aminoacizi:
a. Acid glutamic, serină, glicină;
b. Acid glutamic, cisteină, glicină;
c. Acid glutamic, cisteină, alanină;
d. Acid aspartic, cisteină, glicină.
7. Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei in centrul căreia se află ionul metalului:
a. Fe3+;
b. Ni2+;
c. Mg2+;
d. Fe2+.
8. Monoglucidele care intră în componenĠa acizilor nucleici sunt:
a. Riboza úi deoxiriboza;
b. Glucoza úi fructoza;
c. Riboza úi fructoza;
d. Ribuloza úi deoxiriboza.
9. Bazele azotate din structura ADN-ului sunt:
a. Adenina, guanina, citozina, uracilul;
b. Adenina, guanina, citozina, timina;
c. Adenina, guanina, timina, uracilul;
d. Adenina, timina, citozina, uracilul.
10. Bazele azotate din structura ARN-ului sunt:
a. Adenina, guanina, citozina, uracilul;
b. Adenina, guanina, citozina, timina;
c. Adenina, guanina, timina, uracilul;
d. Adenina, timina, citozina, uracilul.
84 Biochimie

VITAMINE
Introducere
Vitaminele, alături de enzime úi hormoni se găsesc în organism în cantitate mică úi contribuie la
biocataliza úi reglarea proceselor metabolice, prezenĠa lor fiind esenĠială pentru existenĠa organismelor
vegetale úi animale.
CompetenĠe
x Identifici rolul vitaminelor în organismele vegetale úi animale;
x Clasifici vitaminele;
x Recunoúti structura chimică a vitaminlor;
x Identifici rolul vitaminelor în organism;
x defineúti antivitaminele;
x recunoúti bolile provocate de carenĠa, respectiv surplusul de vitamine în
organism.
Cuprins
5.1. Nomenclatură úi clasificare ............................................................................................ 85
5.2. Vitaminele liposolubile .................................................................................................. 86
5.2.1. Vitaminele A ............................................................................................................... 86
5.2.2. Vitaminele D ............................................................................................................... 87
5.2.3. Vitaminele E (tocoferoli) ............................................................................................. 88
5.2.4. Vitaminele K ............................................................................................................... 89
5.2.5. Vitaminele F ................................................................................................................ 90
5.3. Vitaminele hidrosolubile ................................................................................................ 90
5.3.1. Vitamina B1 ................................................................................................................. 90
5.3.2. Vitamina B2 ................................................................................................................. 91
5.3.3. Vitamina B6 ................................................................................................................. 92
5.3.4. Vitamina B12 ................................................................................................................ 92
5.3.5. Vitamina PP ................................................................................................................ 92
5.3.6. Acidul folic (Vitamina B9) ........................................................................................... 93
5.3.7. Acidul paraaminobenzoic (PAB) ................................................................................. 93
5.3.8. Acidul lipoic ................................................................................................................ 93
5.3.9. Inozita ......................................................................................................................... 94
5.3.10. Biotina ....................................................................................................................... 94
5.3.11. Acidul pantotenic ....................................................................................................... 94
5.3.12. Vitamina C (acidul ascorbic) ...................................................................................... 95
85
5.4. Să ne reamintim .............................................................................................................. 96

5.5. Rezumat ......................................................................................................................... 96
5.6. Autoevaluare .................................................................................................................. 96
5.7. Teste grilă ........................................................................................................................97
Vitaminele au în organism un rol funcĠional important, de factori coenzimatici, deoarece un

număr însemnat de vitamine (mai ales dintre cele hidrosolubile) sunt coenzime, iar altele îndeplinesc
rolul de activatori enzimatici.
Unele vitamine sunt constituente ale unor importante sisteme de oxido-reducere, implicate în
procesele metabolice ale glucidelor, lipidelor úi protidelor, reglează potenĠialul redox celular, contribuie
la transportul hidrogenului pe cale neenzimatică (vitaminele C, E, K etc.).
Prima vitamină a fost descoperită de Funk (1911), care a izolat din tărâĠele de orez o substanĠă
capabilă să vindece boala beri-beri (vitamina B1), pe care a numit-o vitamină (amină vitală).
Vitaminele sunt răspândite în forme direct asimilabile în: frunze, fructe, seminĠe (mai ales în
stare de germinare), polen, drojdie de bere, ouă, carne, lapte; alte vitamine se găsesc în compuúi
chimici cu structură premergătoare vitaminelor (provitamine) care acĠionează că vitamine numai în
urma unor transformări chimice.
De exemplu, vitaminele A rezultă din provitaminele caroteni, vitamina D2 din provitamina
ergosterol.
Se cunosc úi compuúi naturali, care fără să fie vitamine, manifestă acĠiune similară lor, úi poartă
numele de substanĠe vitagene, cum ar fi: diferiĠi aminoacizi esenĠiali, acizi graúi esenĠiali, colina,
betaina etc.).
Pe de altă parte sunt cunoscuĠi úi analogi structurali ai vitaminelor, dar cu acĠiune antagonică,
care anihilează total sau parĠial acĠiunea vitaminelor, substanĠe denumite antivitamine.
Vitaminele sunt substanĠe organice care se găsesc în cantităĠi mici în alimente úi sunt
indispensabile pentru creúterea úi dezvoltarea normală a organismelor.
Vitaminele sunt biosintetizate preponderent de organismele vegetale úi numai în mică măsură úi
de cele animale, care preiau vitaminele din hrană, fie în stare liberă, fie sub formă de provitamine.
Lipsa (carenĠa) sau insuficienĠa vitaminelor în organism determină tulburări metabolice úi
apariĠia unor boli carenĠiale cunoscute sub numele de hipovitaminoze sau avitaminoze.
Hipervitaminoza este mai rară úi se instalează doar în cazul unei dozări necorespunzătoare a
vitaminelor (mai ales a celor liposolubile), în vitaminoterapie.
Sub aspect chimic, vitaminele sunt substanĠe micromoleculare cu structură chimică foarte
heterogenă. Ca element comun se poate semnala prezenĠa unor grupări funcĠionale esterificabile în
molecula lor. În prezent, se poate sintetiza majoritatea vitaminelor cunoscute, care se utilizează în
medicină ca factori profilactici úi curativi.
5.1. NOMENCLATURĂ ùI CLASIFICARE
Denumirea de vitamine (amine vitale) atribuită de Funk acestei grupe de substanĠe se menĠine úi
în prezent, deúi unele vitamine nu conĠin în molecula lor azot.
Nomenclatura vitaminelor se poate stabili după trei criterii:
x nomenclatura veche;
x rolul fiziologic;
x structura chimică.
Conform vechii nomenclaturi, vitaminele continuă să se denumească úi în prezent cu ajutorul
literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, F etc.). În cadrul aceleiaúi clase, vitaminele se
denumesc cu ajutorul indicilor (A1, A2, B1, B2, B6, D2, D3 etc.)
După rolul fiziologic îndeplinit în organism, vitaminele se denumesc: vitamina antixeroftalmică
86 Biochimie
(vitamina A), vitamina antiscorbutică (vitamina C), vitamina antirahitică (vitamina D) etc.
După structura chimică se denumesc: tiamina (vitamina B1), riboflavina (vitamina B2), acid
ascorbic (vitamina C), piridoxina (vitamina B6) etc.
Deoarece, datorită structurii lor heterogene, nu există un criteriu structural de clasificare a
vitaminelor, se recurge la clasificarea vitaminelor pe baza solubilităĠii lor:
x vitamine liposolubile, insolubile în apă, solubile în solvenĠi organici, grăsimi;
x vitamine hidrosolubile, solubile în apă, insolubile în solvenĠi organici.
5.2. VITAMINELE LIPOSOLUBILE
Vitaminele liposolubile sunt în cea mai mare parte substanĠe termostabile, rezistente faĠă de
acĠiunea acizilor úi bazelor úi care pot fi depozitate în organism, úi utilizate ulterior, în cazul în care
cantitatea lor în alimente este mai mare decât cea necesară. Din categoria vitaminelor liposolubile
fac parte vitaminele: A, D, E, K.
5.2.1. Vitaminele A
Vitaminele A sunt din punct de vedere al structurii chimice alcooli primari nesaturaĠi, care
conĠin în moleculă un nucleu E-iononic úi o catenă cu duble legături conjugate, pe care sunt grefaĠi
cinci radicali metil.
Vitaminele A sunt biointetizate numai de către plante, sub formă de provitamine cu structură
carotenoidică, în organismele animale fiind scindate hidrolitic, sub influenĠa enzimei carotenază.
Surse de vitamine A sunt: ficatul, gălbenuúul de ou, laptele, untul, precum úi salata, spanacul,
ceapa verde, vegetale de culoare galbenă-portocalie (morcovi, tomate). Carotenii sunt sintetizaĠi de
toate plantele, cu excepĠia plantelor parazite úi saprofite. Cele mai importante provitamine A sunt: Į-
carotenul, ȕ-carotenul, J-carotenul úi criptoxantina. E-Carotenul este cel mai bine reprezentat în masa
carotenoizilor separaĠi din frunzele plantelor, unde însoĠeúte clorofilele.
Vitamina A1 (retinol, vitamina antixeroftalmică, antiinfecĠioasă, vitamina creúterii) se formează
în organism prin scindarea oxidativă a carotenilor care conĠin cel puĠin un ciclu ȕ-iononic.
Din ȕ-caroten, principala provitamină A, se obĠin două molecule de vitamină A1, pe când din
restul carotenilor (care conĠin un singur inel ȕ-iononic), se obĠine numai câte o moleculă de vitamină
A1.
Scăderea conĠinutului de proteine din organism împiedică transformarea provitaminelor în vitamină.
Se presupune că în faza primară produsul oxidării este o aldehidă a vitaminei A (retinalul), care
este redusă la alcoolul corespunzător, denumit retinol sau vitamina A1. Retinolul poate fi esterificat úi
depozitat în ficat sub formă de ester retinol palmitat.
Este probabil ca forma activă a vitaminei A să fie forma acidă, denumită acid retinoic. FuncĠia
specifică a vitaminei în procesul vederii este îndeplinită de forma aldehidică a vitaminei A1, denumită
retinal. Vitamina A2 (care se găseúte frecvent în peútii de apă dulce) are în inelul ȕ-iononic două duble
legături úi se mai numeúte dehidroretinol.
CH3 CH3 H3C CH3

H3C CH3
CH3 CH3 H3C

CH3
E-caroten
87
CH3 CH3
H3 C CH3
CH2OH
2
CH3
vitamina A1
(retinol)
Conversia carotenilor la retinol este sub 100%, aúa încât conĠinutul în vitamina A al diferitelor
alimente este exprimat sub formă de echivalenĠi de retinol (1 RE = 1 mg retinol, 6 mg E-caroten úi
12 mg alte carotenoide).
Rolul biochimic al vitaminelor A este foarte complex:
x E-carotenul are un rol antioxidant pronunĠat, reducând riscul formelor de cancer, iniĠiate de
către radicalii liberi úi alĠi oxidanĠi puternici;
x retinolul úi acidul retinoic, convertiĠi în organism în retinil fosfat sunt implicaĠi în sinteza unor
glicoproteine úi mucoplizaharide care au acĠiune protectoare asupra Ġesuturilor epiteliale, prevenind
keratinizarea lor, proces care favorizează, prin predispoziĠia la fisuri, instalarea infecĠiilor microbiene;
x retinolul úi acidul retinoic stimulează eritropoieza (formarea globulelor roúii) prin participarea
la biosinteza proteinelor transportoare de fier;
x forma aldehidică a vitaminelor A (cis-retinalul) este legată reversibil de proteinele vederii
(opsina úi rodopsina). Lumina iniĠiază în retină schimbări biochimice complexe, cu generarea unui
impuls nervos datorat transformării cis-retinalului în trans-retinal úi disocierea de pe proteina vederii
(rodopsina). Regenerarea pigmenĠilor vizuali necesită izomerizarea retinolului în forma cis.
Hemeralopia nocturnă (pierderea acuităĠii vizuale pe timp de noapte) este un simpton al
deficienĠei în vitamina A, forma severă conducând la keratinizarea corneei (xeroftalmie).
Hipervitaminoza A (peste 50 000 RE/zi) conduce la acumularea ei în ficat, cu apariĠia unor
efecte toxice (mărirea volumului ficatului, splinei, dermatite etc.).
5.2.2. Vitaminele D
Vitaminele D (calciferoli, vitamine antirahitice), dintre care cele mai importante sunt:
vitaminele D2 úi D3 pot fi considerate datorită acĠiunii biochimice, mai degrabă hormoni decât
vitamine. În natură se găsesc atât libere cât úi sub formă de provitamine (steroli). În prezent se cunosc
úase vitamine D (notate de la D2 la D7), care pot fi obĠinute din diferite provitamine.
Toate vitaminele D sunt înrudite prin structura chimică de sterol, pe care sunt grefate; o grupă
hidroxil la C3, un ciclu deschis (B) cu trei legături duble conjugate, un nucleu indanic úi o catenă
laterală caracteristică fiecărei vitamine. Catenele laterale se deosebesc între ele prin numărul atomilor de
carbon úi prin prezenĠa sau absenĠa unei duble legături. Transformarea sterolilor în vitamine D se face
sub acĠiunea energiei solare, a radiaĠiilor ultraviolete, printr-un proces fotochimic cu consum de
energie.
Din ergosterol, sub influenĠa radiaĠiilor UV, se formează ca produs intermediar lumisterol, úi apoi
tahisterol úi ergocalciferol (vitamina D2).
Atâta timp cât corpul este expus luminii solare nu se impune suplimentarea vitaminei D. Cea mai
bună sursă de vitamine D o constituie peútii de apă sărată (sardine, heringi, somoni), ficatul,
gălbenuúul de ou, laptele, untul, drojdia de bere.
Vitaminele D se exprimă sub formă de mg de colecalciferol (1 mg colecalciferol sau de
ergocalciferol = 40 UI).
88 Biochimie
H3C
CH3 Tahisterol
CH3
H3C
D CH3
CH3 C CH3 UV CH3
Lumisterol CH3
A B CH3
CH2 CH3
HO
ergosterol
vitamina D2
HO (ergocalciferol)
Colecalciferolul (vitamina D3) este produs în piele prin iradierea cu raze UV a

7-dehidrocolesterolului, provenit din colesterolul preluat în organism prin alimentaĠie.
H3C H3C
CH3 CH3 CH3
CH3 CH3
CH3 CH2
h Q
HO HO
dehidrocolesterol vitamina D3
(colecalciferol)
AcĠiunea biochimică: vitaminele D reglează absorbĠia intestinală a calciului úi fosforului.

Nivelele ridicate ale calciului úi fosforului seric cresc viteza de mineralizare a oaselor (favorizează
depunerea de calciu în sistemul osos). Când în organism, nivelul calciului úi fosforului sunt scăzute se
produce demineralizarea oaselor pentru a menĠine nivelul seric normal de calciu úi fosfor. Simptomele
în cazul deficienĠei de vitamine D sunt rahitismul (la copii) úi osteomalacia (la adulĠi).
Hipervitaminoza (hipercalciurie) se manifestă prin formarea calculilor renali, hepatici.
Vitaminele D sunt stabile în absenĠa oxigenului úi a luminii (pot fi stabilizate cu antioxidanĠi, de
exemplu, cu tocoferoli.
5.2.3. Vitaminele E (tocoferoli)
Vitaminele E se mai numesc tocoferoli (tokos = naútere; fero = a purta), vitaminele

antisterilităĠii sau vitaminele de reproducere. Ele sunt sintetizate numai de plante úi se găsesc în
cantitate mare în plantele verzi (salată, legume), germenii cerealelor, uleiuri vegetale, Ġesuturi de
organe animale (ficat, rinichi, muúchi), ouă, lapte.
Din punct de vedere chimic, vitaminele E reprezintă un amestec de compuúi chimici înrudiĠi
care au la bază tocolul, format dintr-un nucleu benzopiranic (cromanic) pe care sunt grefate o grupă
hidroxil la C6, o catenă laterală derivată din fitol úi radicali metil în diferite poziĠii (în funcĠie de
reprezentant: Į, ȕ, J, G, İ etc.).
CH3
HO
CH3 CH3 CH3
CH3
H3C O (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH
CH3
CH3
D-tocoferol
89
Tocoferolii sunt substanĠe uleioase, termostabile, optic active, oxidabile uúor în prezenĠa
oxigenului din aer. Prin transformarea reversibilă a hidroxilului de la C6 în grupare cetonică,
vitaminele E funcĠionează în organism ca sisteme redox. Pe această proprietate se bazează rolul lor
antioxidant, protectori ai altor substanĠe uúor oxidabile (vitaminele: A, D, C, E, a biotinei, carotenilor,
acizilor graúi etc.).
Datorită caracterului lipofilic, se acumulează în lipoproteine, în membranele celulare úi
depozitele de grăsimi, unde reacĠionează rapid cu O2 úi radicalii liberi, protejându-le de reacĠii de
oxidare úi asigurând o absorbĠie mai bună a grăsimilor.
Vitaminele E joacă rol în respiraĠia celulară (stabilizând coenzima Q sau transferând electroni pe
aceasta) úi în sinteza hemoglobinei. Favorizează reacĠiile de fosforilare úi formarea compuúilor
macroergici. Fiind implicată în reducerea colesterolului seric, joacă rol benefic în controlul
afecĠiunilor cardiace (conform cercetărilor recente, o suplimentare a dietei cu 100 mg/zi de vitamina
E, reduce riscul de infarct).
Participă la diferite sisteme enzimatice, stimulează ritmul de creútere úi protejează organismul de
infecĠii. Fiind o vitamină liposolubilă, ar putea avea un potenĠial toxic, care însă nu a fost pus până acum
în evidenĠă (este cea mai puĠin toxică dintre vitaminele liposolubile).
5.2.4. Vitaminele K
Vitaminele K se mai numesc vitamine antihemoragice sau vitaminele coagulării, menaftone,

filochinone. Vitaminele K sunt sintetizate numai de plante (din fitol, componentă a clorofilei) úi
microorganismele din tubul digestiv al animalelor. Sunt răspândite în cantitate mare în frunzele de
lucernă, trifoi, spanac, soia, varză, cloroplaste úi în făina de peúte.
Din punct de vedere chimic sunt derivaĠi ai 2-metil-para-naftochinonei, pe catena căreia se
găseúte la C3 o grupă metil, iar la C2 o catenă laterală care diferă de la o vitamină la alta.
Vitamina K1 (R = radical fitil) este răspândită în plantele verzi, iar vitamina K2 (R = radical
farnesil) este biosintetizată de bacteriile intestinale. Participă activ la procesele de oxidare celulară úi
la procesele de fosforilare oxidativă. În organismele vegetale, vitaminele K au un rol important în
procesele de oxido-reducere, în procesele de fosforilare úi în respiraĠia tisulară.
O
CH3
CH3 CH3
CH2 CH C (CH2)3 CH CH3
O 3
vitamina K1
Datorită reacĠiei reversibile dintre forma oxidată úi forma redusă, vitaminele K asigură
transportul atomilor de hidrogen de la un substrat la altul, pe cale neenzimatică.
O OH
CH3 CH3
+2H
-2H
R R
O OH
vitamina K1 vitamina K1
(forma oxidată) (forma redusă)
90 Biochimie
Vitaminele K determină coagularea sângelui prin transformarea fibrinogenului în fibrină.

CarenĠa de vitamine K conduce la creúterea timpului de coagulare a sângelui úi poate fi un factor
favorizant al osteoporozei.
Deoarece vitaminele K sunt sintetizate de bacteriile din intestine, deficienĠele sunt rare, deúi
recent s-a descoperit faptul că vitaminele K sintetizate intestinal nu sunt absorbite total. DeficienĠa
de vitamine K a fost semnalată în cazul malabsorbĠiei grăsimilor ca úi după tratamentele îndelungate
cu antibiotice, care pot distruge vitaminele K sintetizate intestinal.
5.2.5. Vitaminele F
Vitaminele F se mai numesc vitamine antidermatitice, deoarece în lipsa lor apar tulburări
metabolice la nivelul pielii.
Vitaminle F sunt formate dintr-un amestec de acizi graúi esenĠiali, care conĠin mai multe duble
legături în moleculă úi care sunt răspândiĠi în organismele vegetale (în special uleiuri vegetale) úi nu
sunt biosintetizaĠi de animale. Dintre aceútia cei mai importanĠi sunt acidul linolenic úi acidul
arahidonic. Administrate omului, vitaminele F contribuie la procesul de vindecare a unor dermatite.
Vitaminele F sunt implicate în procesul de biosinteză a lipidelor complexe.
5.3. VITAMINELE HIDROSOLUBILE
Vitaminele hidrosolubile sunt substanĠe foarte diferite din punct de vedere structural,
reprezentate de vitaminele din aúa-numitul “complex B” (B1, B2, B6, B12 etc.), vitaminele PP,
vitamina C, acidul lipoic, acidul pantotenic, acidul folic, vitaminele P etc. Ele diferă faĠă de vitaminele
liposolubile în multe aspecte importante, astfel ele sunt solubile în apă úi insolubile în solvenĠi
organici, sunt mai termolabile, dar mai fotostabile, stabile în mediu acid, dar instabile în mediu bazic
etc. Multe dintre vitaminele hidrosolubile sunt rapid eliminate, (de aceea hipervitaminozele sunt rare),
iar carenĠele apar relativ rapid în cazul unei diete sărace în aceste vitamine.
Deoarece vitaminele hidrosolubile sunt coenzime ale multor enzime cu rol important în
metabolism, sunt implicate în etapele generatoare de energie sau în hematopoeză.
De obicei, ele participă în atât de multe reacĠii biochimice încât este imposibil de stabilit exact
cauza biochimică a unui simptom anumit. Totuúi, se poate generaliza faptul că, datorită rolului
important jucat de aceste vitamine în metabolismul energetic, deficienĠele se observă prima dată în
Ġesuturile cu creútere rapidă. Simptomele tipice includ: dermatite, glosite (umflarea limbii), diaree,
depresii, pierderea coordonării miúcării.
5.3.1. Vitamina B1
Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina anti beri-beri) este larg răspândită în regnul vegetal
în seminĠele cerealelor úi leguminoaselor, în cojile de orez, frunze, flori, polen, drojdie de bere etc.
Din punct de vedere chimic, este constituită dintr-un nucleu pirimidinic úi unul tiazolic, legate printr-
un radical metilen.
CH2 CH3
CH2 CH3 N N
N N O O
H3C N NH2 S CH2 CH2O P O P OH

H3C N S CH2 CH2OH
NH2 OH OH
tiamina tiaminpirofosfat
91
Sub formă de clorhidrat, este o substanĠă solidă, cristalină, solubilă în apă úi insolubilă în
solvenĠi organici. Este distrusă la fierbere úi sub acĠiunea razelor ultraviolete.
Tiamina este rapid transformată prin fosforilare în coenzima tiaminpirofosfat (TPP), care este
implicată în: metabolismul căii pentozofosfat (singura sursă de biosinteză a ribozei necesară sintezei
acizilor nucleici úi sursa majoră de NADPH pentru biosinteza acizilor graúi), decarboxilarea
cetoacizilor etc.
Avitaminoza, se manifestă la om prin tulburări ale sistemului nervos, iritabilitate, oboseală,
depresie, tulburări gastro-intestinale, simptome neuromusculare asociate cu tulburări cardiace (boala
beri-beri).
Necesarul de tiamină este proporĠional cu conĠinutul caloric al dietei (1,0-1,5 mg/zi) úi poate fi
mărit în cazul excesului de carbohidraĠi sau al creúterii vitezei metabolice (datorită febrei,
traumatismelor, gravidităĠii).
Vitamina B1 stimulează creúterea Ġesuturilor úi a rădăcinilor plantelor cultivate în soluĠii
artificiale.
5.3.2. Vitamina B2
Vitamina B2 (riboflavina, lactoflavina), este sintetizată în plante, bacteriile de fermentaĠie

anaerobă úi drojdia de bere. Din punct de vedere al structurii chimice este formată dintr-un nucleu
izoaloxazinic metilat (care conferă formei oxidate o culoare galben-verzuie), pe care este grefat un
radical ribitil, provenit de la pentaalcoolul ribitol.
Vitamina B2 este sensibilă la acĠiunea luminii, care în mediu bazic o transformă în compuúi fără
activitate vitaminică. Vitamina B2 prezintă în organism rol complex. Ea intră în constituĠia enzimelor
dehidrogenaze FMN úi FAD, implicate în reacĠiile de oxidoreducere din metabolism, deoarece poate
fixa reversibil atomi de hidrogen. Stimulează creúterea organismelor tinere úi participă alături de
vitamina A în procesul vederii.
CH2 (CHOH)3 CH2OH
H3C N N O
NH
H3C
N
O O
H
H3C N H3C N
NH +2 H NH
-2 H
H3C H3C
N N O N N O
H
R R
vitamina B2 vitamina B2
Alimentele bogate în riboflavină sunt: laptele, carnea, ouăle, cerealele. Doza recomandată este de
1,2-1,7 mg /zi pentru un adult (mai mare în cazul alcoolicilor úi a hipotiroidismului).
Simptomele caracteristice deficienĠei de riboflavină se manifestă prin: dermatite, căderea
părului, glosită, slăbirea rezistenĠei la infecĠii.
92 Biochimie
5.3.3. Vitaminele B6
Vitaminele B6 (adermine, piridoxol, piridoxal, piridoxamina) sunt răspândite în: seminĠe de

cereale, drojdie de bere, unt, carne, lapte, ouă.
Din punct de vedere structural sunt derivaĠi ai 2-metilpiridinei, care apar de obicei împreună, úi
se pot transforma una în alta.
CH2OH CHO CH2NH2
HO CH2OH HO CH2OH HO CH2OH
H3C H3C H3C

N N N
piridoxol piridoxal piridoxamina
Prin fosforilarea piridoxalului úi a piridoxaminei se obĠin coenzimele piridoxalfosfat úi

piridoxaminofosfat, care biocatalizează decarboxilarea úi transaminarea aminoacizilor.
Piridoxalfosfatul este necesar sintezei neurotransmiĠătorului serotonina úi a sfingolipidelor necesare
formării mielinei.
Vitaminele B6 constituie factori de creútere pentru unele microorganisme.
CarenĠa în vitamine B6 produce la om tulburări nervoase, iritabilitate, depresii, insomnii,
astenie. Necesarul de vitamine B6, pentru un organism adult este proporĠional cu conĠinutul proteic al
dietei (pentru 100 g proteine/zi sunt necesare 1,4-2,0 mg/zi).
5.3.4. Vitamina B12
Vitamina B12 (cianocobamida) este puĠin răspândită în regnul vegetal. În organismele animale
se găseúte în ficat, rinichi, sânge, lapte, reprezentând factorul absolut necesar creúterii unor
microorganisme. Vitamina B12 este indispensabilă pentru viaĠa organismelor vegetale úi animale, fiind
implicată în procesul de creútere, hematopoeză úi buna funcĠionare a celulei nervoase. Din punct de
vedere a structurii chimice, vitamina B12 este formată dintr-un nucleu porfirinic care conĠine central
un atom de cobalt úi o grupă cian, grupe metilice úi amidice legate de nucleele pirolice, un nucleu
dimetilbenzoimidazolic, riboză, acid fosforic úi alcool izopropilic.
Vitamina B12 este o substanĠă cristalină, de culoare roúie, solubilă în apă, insolubilă în solvenĠi
organici. Ea stimulează biosinteza nucleoproteidelor úi este un factor antianemic. In avitaminoză, se
întrerupe diviziunea celulară úi se produce anemia pernicioasă.
Deoarece este larg răspândită în alimentele de origine animală, iar ficatul păstrează timp de 6
ani suplimentul de vitamina B12, deficienĠele sunt rare (la persoane în vârstă úi la cele vegetariene).
5.3.5. Vitamina PP
Vitamina PP (niacina, nicotinamida, pelagropreventivă) este răspândită în embrioni de grâu,

tărâĠe, alune, drojdie de bere, lapte, carne (mai puĠin în porumb, cartofi).
Din punct de vedere structural, niacina (nicotinamida) este amida acidului nicotinic,
componentă a coenzimelor oxidoreductaze anaerobe NAD úi NADP, implicate în reacĠii redox prin
transfer de atomi de hidrogen de la un substrat la altul, în condiĠii anaerobe.
O O
C C
OH NH2
N N
acid nicotinic nicotinamida

93
Niacina poate fi sintetizată din aminoacidul triptofan (1 mg de niacina din 60 mg de triptofan), dar
biosinteza are loc numai după ce necesarul organismului în triptofan a fost asigurat úi cu aportul altor
vitamine din complexul B.
CarenĠa pronunĠată conduce la boala numita pelagra (pella agra = piele groasă) sau boala celor
trei afecĠiuni cu "d": dermatită, diaree úi demenĠă). Simptomele neurologice sunt asociate cu
degenerarea Ġesutului nervos. Necesarul pentru un adult este de: 13-19 mg/zi de niacină.
5.3.6. Acidul folic (vitamina B9)
Această vitamină este prezentă în frunzele plantelor verzi (spanac, salată), fructe verzi, drojdie
de bere, carne, lapte, ouă.
Din punct de vedere chimic este acidul pteroilglutamic, constituit din acid pteridinic, rest de
acid p-aminobenzoic úi acid glutamic.
CH2 COOH
OH
O CH2
N H
N CH2 HN C N C COOH
H
H 2N N N
nucleul pteridinic acid para-aminobenzoic acid glutamic

2-amino-4-oxo-6-metilpteridina
Acidul folic îndeplineúte rol de coenzimă în biosinteza aminoacizilor (colina, serina, glicina), a
bazelor azotate purinice, a nucleotidei dTMP. Cel mai pronunĠat efect al deficienĠei este inhibarea
sintezei ADN datorită lipsei de purine úi dAMP, ceea ce cauzează forme grave de anemie.
5.3.7. Acidul paraaminobenzoic (PAB)
Acidul paraaminobenzoic (PAB) se numeúte úi vitamina H úi este răspândit atât în organismele

vegetale cât úi în cele animale. Este un factor de creútere pentru numeroase microorganisme. Este
sintetizat de flora intestinală în cantităĠi suficiente pentru om.
PAB este componentă a acidului folic úi a coenzimei tirozinaza. Are o acĠiune antiinfecĠioasă
generală, previne depigmentarea pielei úi a părului.
H2N COOH
5.3.8. Acidul lipoic
Acidul lipoic (tioctic) este prezent în plantele verzi, sub forma de lipotiamidpirofosfat,
coenzimă participantă la carboxilarea acidului piruvic (metabolismul glucidic). Trebuie evidenĠiat de
asemenea rolul de acceptor de atomi de hidrogen în prima fază a fotosintezei úi de activator al
radicalului metil.
+2 H
CH2 CH2 CH (CH2)4 COOH CH2 CH2 CH (CH2)4 COOH
-2 H
S S SH SH
acidul lipoic acidul lipoic
94 Biochimie
5.3.9. Inozita
Inozita (inozitolul, Bios I) sub forma izomerului mezoinozitol (hexahidroxiciclohexan) este un

poliol ciclic, răspândit în toate Ġesuturile vegetale (frunze, rădăcini, polen) úi animale, sub formă liberă
sau ca ester fosforic (acidul fitinic), ca atare, sau sub forma sărurilor de calciu:
OH OH OP OP
OH OP OH
OH OP P = P O
OH OP OH
OH OP
mezoinozitol acid fitinic
Acidul fitinic este principala sursă de fosfor din seminĠe. In timpul germinării se eliberează
prin hidroliză enzimatică: ioni de calciu, acid fosforic úi final mezoinozitol liber.
În organismele animale (nu úi în cel uman) inozita este factor lipotrop, preîntâmpină fixarea
grăsimilor). Aceeaúi acĠiune manifestă úi colina.
5.3.10. Biotina
Biotina (vitamina H, Bios II) este prezentă în: drojdie de bere, muguri de plante, ouă, alune,
ciocolată. Se găseúte liberă sau combinată cu proteine, peptide, aminoacizi. Se cunosc două biotine: Į-
biotina úi ȕ-biotina. Ambele au o structură biciclică, rezultată prin condensarea formală a unui nucleu
tetrahidroimidazolic cu unul tiofenic, având drept catenă laterală un rest de acid valerianic sau
izovalerianic.
O O
HN NH HN NH
S CH2 CH2 CH COOH S CH2 CH2 CH2 COOH

CH3
biotina a biotina b
Biotina constituie gruparea prostetică a unor enzime, de exemplu a piruvatcarboxilazei implicată

în reacĠii de carboxilare a cetoacizilor (sinteza acidului oxalilacetic din ciclul Krebs), a acetil-
coenzimei A, (biosinteza acizilor graúi) úi a propionil-coenzimei A (biosinteza aminoacizilor). Biotina
stimulează creúterea Ġesuturilor merismatice prin intensificarea diviziunii celulare. Biotina poate fi
sintetizată de bacteriile intestinale. Avitaminoza se manifestă prin descuamarea pielei, căderea
părului, lipsa poftei de mâncare, oboseală etc.
5.3.11. Acidul pantotenic
Acidul pantotenic (Bios III) este răspândit în toate organismele vegetale úi animale. În cantitate
mare se află în lăptiúorul de matcă, fasole, soia, drojdia de bere etc.
Acidul pantotenic este format din ȕ-alanină úi acid Į,J-dihidroxi-ȕ-dimetilbutiric.
95
COOH
CH2
OH CH3 OH O CH2
CH2 C CH C NH
CH3
Acidul pantotenic este o substanĠă uleioasă, de culoare galbenă, solubil în apă úi sensibil la
acĠiunea oxidanĠilor în mediu bazic. Intră în structura coenzimei A, implicată în metabolismul glucidic
úi lipidic. Este un factor de creútere pentru numeroase microorganisme úi factor de stimulare a
metabolismul celular.
Cu toată importanĠa acestor reacĠii, nu există deficit de acid pantotenic, deoarece acesta este
foarte răspândit (panthotem = peste tot) în alimentele de origine vegetală úi animală, iar simptomele
deficienĠei sunt vagi, asemănătoare, în general, deficienĠei de vitamine B.
5.3.12. Vitamina C (acidul ascorbic)
Vitamina C (acidul ascorbic) este una dintre vitaminele cele mai răspândite în regnul vegetal în
fructe de cătină, măceú, coarne, coacăze, mere, citrice etc.), atât în stare liberă cât úi asociată cu
proteinele sub forma de ascorbinogen.
Din punct de vedere al structurii chimice este lactona unui acid cetohexonic, acidul 2,3-endiol-
L-gulonic.
COOH
O C O C
HO C H2C OH
O C HO C
HO C O +2 H O O H C OH COOH
O C HO C +
-2 H
H C OH H C OH COOH
H C H C
HO C H COOH
HO C H HO C H
H2C OH
H2C OH H2C OH
acid gulonic acid dehidroascorbic acid ascorbic acid treonic acid oxalic
Datorită structurii endiolice, acidul ascorbic aparĠine sistemelor redox biochimice; el poate, prin
oxidare, trece reversibil în acid dehidroascorbic. Este un activator general al metabolismului celular fiind
implicat în sinteza protocolagenului úi deci în menĠinerea stării de sănătate a Ġesuturilor, în vindecarea
rănilor, în combaterea fragilităĠii capilare. Rolul sau reducător (enzimatic) se manifestă în absorbĠia fierului
în stomac (prin reducerea Fe3+ la Fe2+ ) precum úi la protejarea altor vitamine (A, E, D) faĠă de procesul de
oxidare. Rolul său important de antioxidant biologic recomandă vitamina C, alături de ß-caroten în dieta
preventivă a cancerului.
Este necesar un aport continuu de vitamina C (60 mg/zi), deoarece organismul uman nu
sintetizează úi nu acumulează această vitamină, care este sensibilă la lumină, temperatură, O2 din aer,
contactul cu metalele (Fe, Cu).
Avitaminoza se manifestă sub forma bolii numită scorbut (anemie pronunĠată, hemoragii,
osteoporoză).
96 Biochimie
x Vitaminele biocatalizează úi reglează procesele metabolice, fiind factori coenzimatici.

x Sunt biosintetizate preponderent de organismele vegetale úi numai în mică măsură úi de cele
animale, care preiau vitaminele din hrană, fie în stare liberă, fie sub formă de provitamine.
x CarenĠa în organism determină tulburări metabolice.
x În funcĠie de solubilitatea lor vitaminele se clasifică în: vitamine liposolubile A, D, E, K, F
(solubile în grasimi úi solvenĠi organici) úi vitamine hidrosolubile B, PP, C, P, acid pantotenic,
biotina, inozita, acid pangamic, acid lipoic, acid paraaminobenzoic (solubile în apă).
5.5. REZUMAT
Vitaminele sunt substanĠe micromoleculare cu structură chimică foarte heterogenă. Ca
element comun se poate semnala prezenĠa unor grupări funcĠionale esterificabile în molecula lor. În
prezent, se poate sintetiza majoritatea vitaminelor cunoscute, care se utilizează în medicină ca
factori profilactici úi curativi.
Vitamine liposolubile: Vitaminele A sunt alcooli primari nesaturaĠi cu rol antioxidant foarte
puternic, care stimulează eritropoieza (formarea globulelor roúii). CarenĠa vitaminei A provoacă
keratizarea corneei (xeroftalmie), iar hipervitaminoza conduce la acumularea vitaminei în ficat cu
apariĠia efectelor toxice. Vitaminele D (antirahitice) cu structură sterolică reglează absorĠia
intestinală a calciului úi fosforului. Lipsa vitaminei D provacă rahitism la copii úi osteomlacia la
adulĠi. Hipervitaminoza se manifestă prin fomarea calculilor renali úi biliari. Vitaminele E
(tocoferoli) unt viaminele antisterilităĠii, cu rol în respiraĠia celulară úi în sinteza hemoglobilei,
favorizează reacĠiile de fosforilare, controlează afecĠiunile cardiace, protejează organismele de
infecĠii. Vitaminele K sunt vitaminele antihemoragice, cu structură naftochinonică. CarenĠa de
vitamine K conduce la creúterea timpului de coagulare a sângelui úi poate favoriza osteoporoza.
Vitamine hidrosolubile: Vitamina B1 este vitamina anti beri-beri, cu structură pirimidinică úi
tiazolică, stimulează creúterea Ġesuturilor úi a rădăcinilor plantelor. Avitaminoza se manifestă prin
tulburări ale sistemului nervos, iritabilitate, oboseală, depresie, tulburări gastro-intestinale, tulburări
cardiace. Vitaminele B6 sunt vitaminele care biocatalizează decarboxilarea úi transaminarea
aminoacizilor. CarenĠa provoacă tulburări nervoase, iritabilitate, depresii, insomnii, astenie.
Vitamina B12 cu nucleu porfirinic cu atom central de cobalt, este indispensabilă organismelor
vegetale úi animale, fiind implicate în procesul de creútere, hematopoeză úi bună funcĠionare a
celulelor nervoase. Vitamina PP, care din punct de vedere chimică este amida acidului nicotinic este
componentă a coenzimeloroxidoreductze anaerobe NAD úi NADP, carenĠ acestei vitamine
producând boala numită pelagră. Vitamina C (acidul ascorbic) este un puternic antioxidant
recomandat in dieta prevenivă a cancerului, activator al metabolismului celular. Aceasta vitamină
nu se biosintetizează úi nu se acumlează în organismul uman. Avitaminoza se manifestă prin boala
numită scorbut (anemie pronunĠată, hemoragii, osteoporoză).
5.6. AUTOEVALUARE

Să defineúti vitaminele.
Să diferenĠiezi vitaminele liposolubile de cele hidrosolubile.
Să identifici bolile provocate de carenĠa vitaminelor în organismele
vegetale úi animale..
Să precizezi rolul biochimic al vitaminelor.
97
5.7. TESTE GRILĂ

1. Vitaminele liposolubile sunt solubile în:
a. SolvenĠi organici: alcool, eter, acetonă, cloroform;
b. Apă;
c. Grăsimi;
d. Apă úi grăsimi.
2. IdentificaĠi din úirul următor doar vitaminele hidrosolubile:
a. A, K, F, C, E;
b. B, C, PAB, P, PP;
c. D, A, C, E, PP;
d. K, PAB, PP, P, C.
3. ȕ- Carotenul este o provitamină, care în organism se scindează în:
a. Vitamina D3;
b. Vitamina C;
c. Vitamina K;
d. Vitamina A1 retinol.
4. IdentificaĠi din úirul următor doar vitaminele liposolubile:
a. K, PP, PAB, C, E;
b. A, E, D, F, K;
c. C, B, A, D, F;
d. A, PP, C, D, E.
5. CarenĠa vitaminei PP în organism conduce la:
a. Scorbut;
b. Rahitism;
c. Pelagră;
d. Anemie.
6. Vitamina C (acidul ascorbic) din punct de vedere chimic este:
a. Acidul para-aminobenzoic;
b. Nicotinamida;
c. Lactona acidului 2,3-endiol-L-gulonic;
d. Derivat al 2-metil-para-naftochinonei.
7. Vitamina PP, amida acidului nicotinic este componentă a:
a. Coenzimelor dehidrogenaze aerobe FAD, FADH;
b. Coenzimelor oxidoreductaze anaerobe NAD, NADP;
c. Coenzimelor dehidrogenaze aerobe FMN;
d. Transelectronazelor anaerobe.
98 Biochimie

ENZIME
Introducere
În această unitate de învăĠare sunt prezentate cele mai importante noĠiuni despre enzime:
definiĠie, clasificare, rolul biochimic al acestora, factori care influenĠează activitatea enzimatică,
reprezentanĠi ai principalelor clase de enzime.
CompetenĠe
x defineúti enzimele;
x clasifici enzimele;
x precizezi nomenclatura enzimelor;
x identifici factorii care influenĠează activitatea enzimatică;
x explici rolul biochimic al enzimelor;
x identifici principalii reprezentanĠi ai principalelor clase de enzime.
Cuprins
6.1. Structura chimică generală a enzimelor .......................................................................... 99
6.2. Caracteristici ale activităĠii enzimatice .......................................................................... 100
6.3. Mecanismul de acĠiune a enzimelor. Cinetica reacĠiilor enzimatice .............................. 101
6.3.1. Factorii care influenĠează viteza reacĠiilor enzimatice ............................................... 102
6.4. Nomenclatura úi clasificarea enzimelor ......................................................................... 105
6.5. ReprezentanĠi ai principalelor clase de enzime .............................................................. 106
6.5.1. Oxidoreductaze........................................................................................................... 106
6.5.1.1. Dehidrogenaze ......................................................................................................... 106
6.5.1.2. Transelectronaze ..................................................................................................... 109
6.5.1.3. Oxidaze ................................................................................................................... 110
6.5.2. Transferaze ................................................................................................................. 111
6.5.3. Hidrolaze .................................................................................................................... 112
6.5.4. Liaze .......................................................................................................................... 114
6.5.5. Izomeraze .................................................................................................................. 115
6.5.6. Ligaze ........................................................................................................................ 116
6.6. Să ne reamintim .............................................................................................................. 55
6.7. Rezumat ..........................................................................................................................55
6.8. Autoevaluare ...................................................................................................................55
6.9. Teste grilă ........................................................................................................................56
99
Enzimele sunt compuúi macromoleculari de natură proteică, produúi úi prezenĠi numai în

organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai tuturor transformărilor biochimice caracteristice
metabolismului.
NecesităĠile plastice úi energetice ale organismelor vii sunt acoperite, pe de o parte, din
substanĠele nutritive, relativ stabile chimic, iar pe de altă parte de o serie de reacĠii “de ardere” la care
participă oxigenul. ApariĠia úi evoluĠia fiinĠelor vii organizate a fost însoĠită de selecĠionarea úi
perfecĠionarea unor mecanisme capabile să asigure o viteză mare de desfăúurare a proceselor
biochimice, în condiĠii de activitate relativ menajate (soluĠii apoase, temperaturi joase, mediu neutru
etc.). Această problemă, a fost rezolvată în decursul evoluĠiei, prin apariĠia catalizatorilor biologici
care sunt enzimele.
Enzimele au rol esenĠial în biosinteza úi biodegradarea substanĠelor din materia vie. In lipsa
enzimelor, majoritatea reacĠiilor chimice din organism nu s-ar putea produce úi deci nu ar mai exista
procese metabolice úi nici fenomene de viaĠă.
Bogate în enzime sunt plantulele, frunzele tinere, Ġesuturile meristematice, seminĠele în stare de
germinaĠie, fructele. In general, plantele tinere au un conĠinut mai ridicat de enzime decât plantele
adulte. Activitatea catalitică a enzimelor din organismele în creútere este mai mare decât a celor din
organismele adulte.
După locul unde acĠionează, se pot evidenĠia:
x endoenzime (enzime intracelulare);
x exoenzime (enzime extracelulare).
Endoenzimele, acĠionează în celulele în care s-au sintetizat. Ele sunt lioenzime (legate mai slab
în celulă) úi desmoenzime (legate mai puternic în celule).
Exoenzimele, după etapa de formare în celule, sunt eliminate în lichidele din organism, unde îúi
exercită activitatea catalitică. Astfel, acĠionează de exemplu, enzimele din lichidele interstiĠiale, din
diferite cavităĠi, din seva elaborată etc.
SubstanĠa asupra căreia acĠionează enzimele se numeúte substrat.
6.1. STRUCTURA CHIMICĂ GENERALĂ A ENZIMELOR
Enzimele se pot clasifica, din punct de vedere chimic în două clase:

x enzime monocomponente (holoproteice);
x enzime bicomponente.
a) Enzimele monocomponente (holoproteice, proteine biocatalitice) sunt constituite numai din

proteine. AcĠiunea lor biocatalitică se datorează anumitor fragmente din catena polipeptidică, care
includ grupe funcĠionale componente ale catenelor laterale ale aminoacizilor (-OH, -NH2, -SH, -
COOH etc.), constituind centrul activ sau situsul catalitic. Prin acest centru activ enzima fixează
substratul (îl recunoaúte) sub forma unui complex enzimă-substrat, simbolizat E-S, úi biocatalizează
transformarea substratului.
Pentru recunoaúterea úi formarea complexului E-S, geometria centrului activ trebuie să fie
complementară cu cea a substratului. Blocarea sau inactivarea centrului activ (de exemplu denaturarea
proteinei) conduce la pierderea activităĠii catalitice a enzimei holoproteice. In schimb, denaturarea
unei părĠi a proteinei, care nu cuprinde centrul activ, nu modifică activitatea catalitică a enzimei.
b) Enzimele bicomponente (heteroproteice) sunt constituite din:

x componenta proteică (apoenzimă, apoferment), care determină specificitatea enzimei (o
anumită secvenĠă a aminoacizior prin care enzima recunoaúte substratul úi îl fixează), este
caracterizată prin masă moleculară mare, termolabilitate etc.;
100 Biochimie
x componenta neproteică (prostetică, coenzimă, cofactor), care determină mecanismul úi viteza

reacĠiei enzimatice poate fi: o vitamină, un hormon, un colorant, nucleotide, metale. Ea este
caracterizată prin masă moleculară mică, termostabilitate.
În majoritatea cazurilor, acĠiunea catalitică a enzimelor se manifestă numai în prezenĠa unor
substanĠe speciale, denumite cofactori, care se clasifică în trei grupe:
x coenzime sau cofermenĠi specifici, sunt substanĠe organice cu masă moleculară mică,
termostabile úi care dializează uúor din soluĠiile enzimei. Coenzimele se caracterizează prin însuúirea
lor de a reacĠiona reversibil cu proteina care intră în structura enzimei (apoenzima sau apofermentul);
x grupările prostetice, substanĠe combinate mult mai strâns cu apoenzima, se disociază greu úi,
în general, rămân fixate pe o singură apoenzimă;
x activatorii, denumiĠi uneori úi cofactori anorganici, sunt substanĠe nespecifice (diferite
metale, agenĠi reducători etc.), care mediază trecerea enzimei într-o stare catalitică activă.
Este greu de precizat o demarcaĠie clară între cele trei grupe de cofactori, clasificaĠi după natura
úi raportul lor faĠă de apoenzimă. Multe dintre coenzime úi grupări prostetice sunt de fapt derivaĠi ai
vitaminelor hidrosolubile. O mare parte dintre coenzime úi grupări prostetice identificate în
componenĠa unor enzime sunt nucleotide sau derivaĠi ai acestora. Deúi în cazul enzimelor
bicomponente, componenta care participă efectiv la realizarea procesului biocatalitic enzimatic este
coenzima, totuúi, pentru manifestarea activităĠii enzimatice, prezenĠa apoenzimei de natură proteică
este absolut obligatorie, deoarece gruparea prostetică luată separat are slabe proprietăĠi catalitice. In
complexul format de apoenzimă úi coenzimă (holoenzimă) activitatea catalitică creúte de 1000 de ori,
comparativ cu activitatea catalitică a coenzimei libere.
6.2. CARACTERISTICI ALE ACTIVITĂğII ENZIMATICE
Enzimele, asemănător catalizatorilor chimici obiúnuiĠi, biocatalizează numai acele reacĠii

metabolice posibile din punct de vedere termodinamic (care se desfăúoară spontan, având energia
liberă 'G < 0). Rolul enzimelor, ca úi al catalizatorilor chimici, este de a reduce energia de activare
(nu modifică echilibrele chimice, dar grăbeúte atingerea lor).
Energia de activare în cazul enzimelor este însă mult mai mică. De exemplu, energia de activare
la descompunerea apei oxigenate conform reacĠiei:
2 H2O2 = O2 + 2 H2O
este diferită, în funcĠie de tipul de catalizator utilizat:

x fără catalizator: 18 kcal/mol;
x cu catalizatorul chimic FeCI3: 11,7 kcal/mol;
x cu biocatalizatorul catalază: 5,5 kcal/mol
¾ Viteza reacĠiei enzimatice este mult mai mare decât în cazul reacĠiei catalizată de catalizatori
chimici. De exemplu, enzima catalaza realizează descompunerea H2O2 de 10 miliarde de ori mai
repede decât FeCI3 (ambii catalizatori au în structură cationul Fe3+).
¾ Sensibilitatea reacĠiei enzimatice este foarte mare, astfel o moleculă de catalază descompune
5 milioane de molecule de H2O2 într-un minut, la 0 0C úi la pH = 6,8.
¾ Enzimele catalizează reacĠii de desfacere úi formare de legături în condiĠii fiziologice
compatibile cu viaĠa. Aceleaúi reacĠii ar necesita în laborator condiĠii de temperatură, presiune, pH,
improprii vieĠii.
¾ Spre deosebire de catalizatorii chimici, enzimele se caracterizează prin specificitate (absolută
sau relativă) de substrat sau de acĠiune.
Specificitatea de substrat absolută este proprietatea enzimelor de a acĠiona asupra unui singur
substrat (de exemplu, ureaza catalizează numai descompunerea ureei). Acest tip de specificitate este
101
determinat de o anumită secvenĠă a aminoacizilor componenĠi ai apoenzimei.

Specificitatea de substrat relativă este proprietatea enzimelor de a acĠiona asupra unui grup de
substraturi cu structură chimică apropiată. De exemplu, maltaza catalizeaza hidroliza poliglucidelor în
care componentele glucide sunt legate Į-glicozidic.
Specificitatea de acĠiune absolută este caracteristica enzimelor de a cataliza o singură reacĠie,
dintre multiplele reacĠii posibile.
Specificitatea de acĠiune relativă este proprietatea enzimelor de a cataliza un anumit tip de
reacĠie, dată de un grup de substraturi înrudite. Acest tip de specificitate a enzimelor este determinat
mai ales de natura cofactorilor (gruparea prostetică, coenzima) úi mai rar de natura apoenzimei.
6.3. MECANISMUL DE ACğIUNE A ENZIMELOR. CINETICA REACğIILOR

ENZIMATICE
Mecanismul de acĠiune a enzimelor este analog cu cel al catalizatorilor chimici. Enzimele sunt
capabile să accelereze viteza de desfăúurare a diferitelor reacĠii (micúorează energia de activare),
absolut necesare pentru menĠinerea úi reproducerea materiei vii. Enzimele catalizează numai reacĠii
termodinamic posibile, care se pot produce úi fără participarea lor, dar într-un timp mai îndelungat úi
uneori în condiĠii incompatibile cu materia vie.
Spre deosebire de catalizatorii nebiologici, enzimele au un randament mult mai ridicat, care
asigură mersul reacĠiei biochimice, în majoritatea cazurilor într-un singur sens, fără reacĠii secundare.
Ele preîntâmpină descompunerea unor substanĠe instabile în anumite condiĠii úi permit realizarea unor
procese chimice complexe, cu o cantitate minimă de energie.
Enzimele participă activ la procesele catalitice, parcurgând următoarele etape:
x activarea moleculelor substratului (S), prin scăderea energiei de activare a acestuia, úi
formarea complexului intermediar disociabil, enzimă-substrat (ES), mai activ decât substratul ca
atare;
x transformarea complexului enzima-substrat (ES) în produsul de reacĠie (procesul catalitic
efectiv), mai întâi legat de enzimă (EP), úi în final, prin eliberarea enzimei, obĠinerea produsului de
reacĠie, (P).
Schematic, mecanismul catalizei enzimatice, conform teoriei etapelor intermediare, poate fi
reprezentat astfel:
E + S = ES ; ES EP ; EP P+E
sau considerat ca echilibru:

k1 k2 k3
E+S ES PE P+E
k -1 k -2 k -3
ğinând cont că transformarea ES o EP este practic instantanee iar reacĠia de transformare P + E

o EP este nulă (enzima fiind specifică pentru substrat nu úi pentru produs), sistemul de ecuaĠii de mai
sus devine:
k1 k2
E+S ES P+E
k-1
úi poartă denumirea de echilibrul Michaelis-Menten.

102 Biochimie
6.3.1. Factorii care influenĠează viteza reacĠiilor enzimatice
ReacĠiei de formare úi de descompunere a compusului enzimă-substrat i se poate aplica legea

acĠiunii maselor úi se poate determina astfel constanta de echilibru.
Viteza reacĠiilor enzimatice depinde în mare măsură de concentraĠia enzimei úi de concentraĠia
substratului.
a) InfluenĠa concentraĠiei enzimei asupra vitezei reacĠiei enzimatice
Viteza reacĠiei enzimatice este direct proporĠională cu concentraĠia enzimei prezente în mediul
de reacĠie.
În unele cazuri, de obicei când sunt prezenĠi în sistem úi alĠi factori, curba care reprezintă
dependenĠa vitezei de concentraĠia enzimei, este deviată faĠă de cea normală.
Abaterile de la această comportare se pot datora prezenĠei inhibitorilor, folosirea unei
concentraĠii de substrat sub limita de saturare a enzimei etc.
b) InfluenĠa concentraĠiei substratului asupra vitezei reacĠiei enzimatice
S-a constatat că dacă se pleacă de la o cantitate fixă de enzimă úi se măreúte treptat concentraĠia
substratului, se va forma o cantitate mai mare de complex enzimă-substrat, viteza reacĠiei va creúte
treptat, până când toată enzima s-a combinat cu substratul. Acest stadiu reprezintă momentul de
saturare a enzimei, iar viteza va fi maximă (vmax). Dacă se măreúte în continuare concentraĠia
substratului, viteza de reacĠie nu se va mări, deoarece nu există enzimă liberă care să intre în reacĠie cu
substratul.
În practică, activitatea enzimatică se apreciază după concentraĠia substratului, când jumătate din
cantitatea de enzimă este combinată cu substratul sub formă de complex enzimă-substrat. în acest caz,
viteza reacĠiei este jumătate din valoarea sa maximă. Acest punct reprezintă constanta Michaelis (KM)
úi reprezintă concentraĠia substratului pentru care viteza de reacĠie este jumătate din viteza maximă.
Constanta Michaelis are valorile unor concentraĠii úi se exprimă în moli/L. Constanta Michaelis
se poate utiliza pentru a determina afinitatea enzimei faĠă de substrat. Cu cât KM va avea o valoare mai
mare, cu atât afinitatea enzimei faĠă de substrat va fi mai mică úi invers. RelaĠia cantitativă dintre
viteza reacĠiei enzimatice, concentraĠia substratului úi valoarea KM, care exprimă viteza reacĠiei
enzimatice în fiecare moment, este dată de ecuaĠia Michaelis-Menten:
v max [S]
v
K M [S]
Constanta lui Michaelis este o mărime importantă nu doar din punct de vedere al cineticii
enzimatice ci úi pentru măsurătorile cantitative ale activităĠii enzimatice din Ġesuturi. Cercetări recente
au pus în evidenĠă importanĠa medicală a constantei KM. Unele cazuri de leucemie (în care are loc o
creútere enormă a numărului de leucocite) pot fi regresate prin administrarea intravenoasă a enzimei
asparaginaza care catalizează reacĠia de hidroliză a asparaginei la acid aspartic úi amoniac. Prin
injectarea intravenoasă a asparaginazei (factor de creútere a leucocitelor), fenomenul de creútere a
leucocitelor este stopat. Cercetările asupra surselor de asparaginază au demonstrat ca enzima are
valori diferite ale KM în funcĠie de provenienĠă (bacterii, plante, animale). Deoarece concentraĠia de
asparagină din sânge este foarte mică, cantitatea de asparaginază injectată va avea efect terapeutic,
doar dacă valoarea KM va fi suficient de mică pentru a hidroliza rapid asparagina aflată în concentraĠii
mici în sânge.
Activitatea enzimatică se exprimă prin unitatea enzimatică, respectiv cantitatea de enzimă care
poate cataliza transformarea unui micromol de substrat în timp de un minut. Activitatea enzimatică în
103
cazul enzimelor pure se determină prin numărul de molecule de substrat care pot fi metabolizate într-
un minut de o singură moleculă de enzimă. Această mărime se numeúte raport de transformare
(turnover number).
c) InfluenĠa temperaturii asupra vitezei reacĠiei enzimatice

Activitatea enzimelor este foarte mult influenĠată de temperatură. Asemănător celor mai multe
dintre reacĠiile chimice, viteza reacĠiei enzimatice creúte cu creúterea temperaturii (se dublează la
creúterea temperaturii cu 10 0C).
Pentru fiecare enzimă există o temperatură la care activitatea enzimatică este maximă, numită
temperatură optimă (în general, cuprinsă între 20-40 0C. Până la atingerea temperaturii optime,
activitatea enzimatică creúte proporĠional cu creúterea temperaturii.
După atingerea acestei temperaturi, activitatea enzimatică scade rapid cu creúterea temperaturii,
datorită denaturării părĠii proteice a enzimei, acelaúi fenomen având loc la scăderea temperaturii sub
cea optimă (fenomene utilizate în practică la păstrarea alimentelor prin fierbere sau congelare). Cele
mai multe enzime sunt inactivate la temperaturi peste 55-60 0C, cu excepĠia enzimelor din bacteriile
termofile (din izvoarele termale), active úi peste 85 0C.
InfluenĠa temperaturii asupra vitezei reacĠiei enzimatice este redată în figura 6.3.
V
mol/s
Temperatura optimă
40 temperatura 0C
Fig. 6.1. InfluenĠa temperaturii asupra vitezei reacĠiei enzimatice
d) InfluenĠa valorii pH asupra activităĠii enzimatice

Activitatea enzimelor este influenĠată în mod accentuat úi de concentraĠia ionilor de hidrogen
din mediul de reacĠie, deci de pH. Enzimele îúi manifestă activitatea numai între anumite limite de pH
(limite inferioare úi limite superioare). Cele mai multe enzime manifestă activitate maximă la valori
caracteristice ale pH-ului (pH optim). Valoarea pH-ului optim depinde de natura úi de originea
enzimei, de mediul de reacĠie, de proprietăĠile acido-bazice ale enzimei úi de factorii biologici.
InfluenĠa valorii pH asupra activităĠii enzimatice este redată în figura 6.4.
V
mol/s
Interval de pH optim
pH
Fig. 6.2. InfluenĠa valorii pH asupra activităĠii enzimatice
104 Biochimie
În general, pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor din organism, unde enzimele îúi exercită
activitatea. Astfel, pH-ul optim al pepsinei din stomac este cuprins între 1,4-1,5; pH-ul optim al tripsinei
din pancreas între 7,8-8,7; al amilazei din malĠ între 4,7-5,2 etc. Majoritatea enzimelor vegetale au un
pH optim cuprins între 5,3-7,6. În afara limitelor de pH stabilite, enzimele devin inactive.
Valori prea mari ale pH-ului (alcalinitate mărită) sau prea mici (aciditate mărită), afectează
activitatea enzimatică prin denaturarea părĠii proteice sau perturbarea echilibrelor de disociere ale
grupelor funcĠionale ale centrului activ al enzimei, ca úi modificarea geometriei centrilor activi.
Valoarea pH-ului optim este influenĠată de temperatură, de ionii din soluĠie, de natura úi de
concentraĠia substratului, de originea enzimei, de factorii biologici etc.
e) InfluenĠa activatorilor enzimatici
Activatorii sunt compuúi chimici care măresc activitatea enzimelor (intervin în mecanismul
acĠiunii enzimatice), fie prin stimularea directă a acestora, fie prin îndepărtarea unor inhibitori din
sistem. Activatorii se clasifică după efectul produs în:
x Activatori care acĠionează prin deblocarea centrilor activi din molecula enzimelor. Unele
enzime, denumite proenzime, sunt secretate sub formă inactivă, cu grupările active blocate (mascate)
de polipeptide sau de alte substanĠe. Proenzimele se transformă în enzime active sub influenĠa unor
enzime kinaze, care îndepărtează substanĠele inhibitoare.
x Activatori care acĠionează asupra enzimei prin înlăturarea din sistem a unor inhibitori ai
enzimei. SubstanĠele, adăugate unei soluĠii enzimatice pentru protejarea enzimei împotriva factorilor
care o inactivează sau o denaturează, se numesc protectori. De exemplu, proteinele activează ureaza
prin captarea ionilor inhibitori din sistem (de exemplu, ionul cianură (CN) înlătură efectul inhibitor al
Cu2+ asupra ureeazei, prin formarea cianurii complexe de cupru, stabilă).
x Activatori care sunt componente ale enzimelor sau care stimulează direct activitatea acestora.
Sunt activatori specifici pentru anumite enzime o serie de cationi metalici úi anioni, astfel, fosforilaza
este activată de Mg2+, fosfoglucomutaza de Mg2+, úi de Mn2+, fosfataza de Ca2+ úi de Mn2+, amilaza
salivară este activă numai în prezenĠa ionilor de clor, proteazele vegetale sunt activate de glutationul
redus etc.
f) Inhibitori ai enzimelor
Inhibitorii sunt substanĠe care acĠionând asupra enzimelor, influenĠează negativ desfăúurarea
activităĠii enzimatice până la anularea ei, reversibilă sau ireversibilă.
Studiul inhibitorilor furnizează informaĠii utile asupra specificităĠii de substrat, tipului de grupe
funcĠionale úi mecanismului de acĠiune enzimatică.
x Inhibitorii ireversibili modifică profund structura moleculelor enzimatice, provocând
denaturarea proteinei úi deci anularea activităĠii catalitice a enzimei.
Astfel de inhibitori ireversibili sunt: compuúii cu Pb2+, Hg2+, CN, cu CO, compuúii cu arsen
etc.
x Inhibitorii reversibili acĠionează asupra cineticii reacĠiei enzimatice, fără a produce modificări
la nivelul structurii enzimei. InhibiĠia produsă de aceúti inhibitori poate fi (în funcĠie de natura úi de
specificul ei) de tip: competitiv, necompetitiv úi alosteric.
x InhibiĠia competitivă rezultă dintr-o competiĠie (pentru ocuparea situsului activ al enzimei),
între substrat úi inhibitorul care are o structură moleculară asemănătoare cu a substratului. InhibiĠia
competitivă se produce úi în cazul vitaminelor de către antivitamine, hormoni-antihormoni, enzime-
antienzime.
x InhibiĠia necompetitivă se caracterizează prin faptul că inhibitorul nu are o structura
asemănătoare cu substratul. InhibiĠia necompetitivă se poate realiza în mai multe moduri:
x InhibiĠia prin blocarea sau transformarea grupelor funcĠionale tiolice (-SH), centrii activi ai
enzimelor, prin reacĠii cu metale grele (Hg, Pb, Ag, As etc.) cu formare de mercaptide, prin reacĠii de
105
oxidare sau reacĠii de alchilare.

x InhibiĠia prin blocarea metalului din componenĠa enzimei sau a activatorilor din mediul de
reacĠie. De exemplu, fluorurile úi oxidanĠii extrag ionii de Mg2+ úi de Ca2+ din molecula enzimei, iar
cianurile, H2S úi CO scot fierul din enzimele feroporfirinice.
Inhibarea enzimelor se produce úi prin agitare îndelungată, sub acĠiunea diferitelor radiaĠii
ionizante (UV, X etc.), la presiuni ridicate úi sub influenĠa substanĠelor care determină precipitarea
proteinelor (acid tricloracetic, tanin etc.).
6.4. NOMENCLATURA ùI CLASIFICAREA ENZIMELOR
Denumirea enzimelor s-a acordat iniĠial, Ġinând cont de numele substratului asupra căruia
acĠionează, sau de numele reacĠiei catalizată, la care se adaugă sufixul aza.
De exemplu, enzima care biocatalizează descompunerea amidonului se numeúte amilaza cea
care acĠionează asupra zaharozei se numeúte zaharaza etc., enzimele care biocatalizează reacĠii de
hidroliză se numesc hidrolaze, cele care catalizează reacĠii de oxido-reducere se numesc oxido-
reductaze etc.
Odată cu creúterea numărului de enzime izolate úi caracterizate, pentru prevenirea confuziilor în
stabilirea numelui enzimelor, Ġinând cont că ele pot manifesta specificitate relativă (pot acĠiona asupra
mai multor substraturi) úi că asupra unui substrat pot acĠiona enzime diferite, a fost adoptată noua
nomenclatură úi sistemul de clasificare (Congresul InternaĠional de Biochimie, Moscova, 1961).
Sistemul de clasificare úi numerotare a enzimelor, precum úi noua nomenclatură sistematică se
bazează pe reacĠia chimică catalizată de enzimă, unicul criteriu care permite deosebirea enzimelor
între ele. În acest sistem enzimele sunt împărĠite în clase, după tipul reacĠiei catalizate, iar acestea sunt
împărĠite în subclase care definesc mai exact caracterul reacĠiei enzimatice respective. Numele
fiecărei enzime se defineúte printr-un termen alcătuit din trei părĠi:
x denumirea substratului asupra căruia acĠionează enzima;
x denumirea tipului de reacĠie catalizată de enzimă;
x sufixul “aza”.
De exemplu, enzima care catalizează dehidrogenarea acidului lactic se numeúte
lactatdehidrogenaza, cea care catalizează decarboxilarea acidului piruvic se numeúte
piruvatdecarboxilaza. Denumirea transferazelor se formează din prefixul trans, numele substratului úi
sufixul aza (transaminaze, transmetilaze, transfosfataze etc.).
Conform acestui sistem zecimal de clasificare, fiecare enzimă este caracterizată printr-un cod
format din patru cifre.
Enzimele cunoscute în prezent sunt grupate în 6 clase principale:
1. Oxidoreductaze
2. Transferaze
3. Hidrolaze
4. Liaze
5. Izomeraze
6. Ligaze (Sintetaze).
Prima cifră precizează clasa din care face parte enzima.

A doua cifră a codului defineúte subclasa, furnizând informaĠii asupra tipului de grupă
funcĠională, respectiv asupra tipului de legătură chimică implicată în reacĠie.
Cifra a treia precizează subdiviziunile din cadrul unei subclase (de exemplu, natura unei grupe
funcĠionale transferate, natura acceptorului etc.).
Cifra a patra din cod reprezintă numărul de ordine al enzimei în subdiviziunea din interiorul
subclasei. De exemplu: enzima “ATP: D-fructozo-6-fosfotransferaza”, are cifrul 2.7.1.4. după care se
106 Biochimie
identifică drept o transferază (2, clasa 2), care transferă reziduul fosfat (cifra 7, subclasa 7), la
gruparea alcoolică (cifra1, subdiviziunea 1 a subclasei 7) úi are numărul de ordine 4.
Pentru unele dintre enzime se mai păstrează denumirile vechi, conferite cu mult înainte de
stabilirea regulilor referitoare la noua nomenclatură (pepsina, tripsina, papaina, emulsina, chimozina
etc.).
6.5. REPREZENTANğI AI PRINCIPALELOR CLASE DE ENZIME
6.5.1. Oxidoreductaze
Oxidoreductazele sunt enzime care biocatalizează reacĠiile de oxidoreducere din organismele

vegetale úi animale. Ele au un rol important deoarece, prin reacĠiile de oxidoreducere, organismele îúi
procură cea mai mare parte din energia necesară activităĠilor fiziologice. ReacĠiile de oxidoreducere se
realizează prin transfer de electroni úi prin transfer de atomi de hidrogen.
După mecanismul de acĠiune, oxidoreductazele se clasifică în trei subgrupe:
x dehidrogenaze;
x transelectronaze;
x oxidaze.
6.5.1.1. Dehidrogenaze
Oxidările biologice decurg preponderent în absenĠa oxigenului, fiind de fapt dehidrogenări, care
au loc prin transfer de atomi de hidrogen de pe o moleculă (care se oxidează) pe altă moleculă (care se
reduce). Enzimele care catalizează transferul atomilor de hidrogen de la un substrat la altul sunt
dehidrogenazele. Coenzimele lor participă continuu la oxidări úi reduceri, fără să se consume în
timpul reacĠiei. Atomii de hidrogen nu rămân legaĠi în mod permanent pe molecula coenzimei, ci sunt
transferaĠi printr-o nouă reacĠie redox pe o altă moleculă.
După natura acceptorului de atomi hidrogen, dehidrogenazele pot fi:
x dehidrogenaze anaerobe;
x dehidrogenaze aerobe.
a) Dehidrogenaze anaerobe
Dehidrogenazele anaerobe sunt oxidoreductaze care transportă hidrogenul în interiorul celulelor,

de la un substrat donor la altul acceptor (cu excepĠia O2 atmosferic). Coenzimele care realizează
această transformare sunt codehidrazele de natura piridinnucleotidică:
x codehidraza I (Co I): NAD nicotinamidadenindinucleotida;
x codehidraza II (Co II): NADP nicotinamidadenindinucleotida fosfat.
Structura chimică a NAD

Codehidrazele piridinnucleotidice au o structură dinucleotidică. În compoziĠia lor intră
nicotinamida (vitamina PP), două molecule de riboză, acid pirofosforic úi adenină.
NADP-ul are în plus faĠă de NAD un rest de acid fosforic la atomul C2 al ribozei legate de
adenină.
107
O NH2
C NH2
N N
N N N
+2H
CH2 O P P O CH2
O -2H
O
NAD+
O NH2
C NH2
N N
N N N
CH2 O P P O CH2
O
O
NADH
În condiĠii anaerobe mecanismul transferului de hidrogen este următorul:
S H2 + NAD+ S + NADH + H+
substrat coenzima substrat coenzima
donor forma donor forma
forma oxidatã forma redusã
redusã oxidatã
NADH + H+ + S' NAD+ + S' H2

coenzima substrat coenzima substrat
forma acceptor forma acceptor
redusã forma oxidatã forma
oxidatã redusã
Ambele coenzime (NAD úi NADP) se pot prezenta în două forme: o formă redusă úi o formă
oxidată.
Mecanismul reacĠiei de oxidoreducere implică transformarea reversibilă a structurii bazei
azotate nicotinamidice (NAD, respectiv NADP) din forma oxidată în forma redusă, prin transferul
reversibil al atomilor de hidrogen, astfel:
H2 H2
C C
+2 H+ + 2 e-
NAD+ NADH + H+
- 2H - 2 e-
N N H N + H+
R R R
În transportul hidrogenului, rolul principal revine nucleului piridinic. Codehidraza oxidată preia
de pe substrat doi atomi de hidrogen, pe care îi fixează unul la C4 úi unul la atomul de N1 (structură de
ion cuaternar de amoniu). Se formează un produs instabil, care prin eliminarea unui proton de la N1 se
transformă în forma redusă. Deoarece formele oxidate au la atomul de azot sarcina pozitivă, este
corect să se scrie formula acestor coenzime NAD+ úi NADP+, iar pentru formele reduse NADH+H+
108 Biochimie
(nu NADH2 úi NADPH2).

Codehidrazele I úi II pot suferi reacĠii de interconversiune în prezenĠa ATP-ului úi sub acĠiunea
fosfatazei:
+ +
NAD + ATP NADP + ADP
Exemple de enzime dehidrogenaze anaerobe care au în structură NAD+ sau NADP+:

alcooldehidrogenaza (implicată în fermentaĠia alcoolică), aldehiddehidrogenaza,
izocitricdehidrogenaza (implicată în ciclul Krebs) etc.
b) Dehidrogenaze aerobe
Dehidrogenazele aerobe sunt enzime oxidoreductaze care transportă hidrogenul de la un

substrat donor la oxigenul liber (acceptor), formând apa oxigenată, care va fi descompusă ulterior de
peroxidaze sau catalaze.
Coenzimele componente care realizează acĠiunea biocatalitică sunt de natură flavinnucleotidică:
x FMN flavinmononucleotida
x FAD flavinadenindinucleotida.
Ambele coenzime au ca úi componentă principală vitamina B2 cu structură izoaloxazinică.
Componenta proteică (apoenzima) este de obicei o albumină. Legătura dintre apoenzimă úi coenzimă se
desface uúor în mediu acid úi în prezenĠa sulfatului de amoniu.
Flavinmononucleotida (FMN) este formată dintr-un nucleu izoaloxazinic, din ribitol úi acid fosforic.
O
H3C N
NH
H3C N N O
CH2
HC OH
HC OH
HC OH O
H2C O P OH
OH
Legătura dintre FMN úi apoenzimă se poate realiza la nivelul nucleului izoloxazinic úi la nivelul
acidului fosforic. Dintre flavinenzimele mononucleotidice se pot menĠiona: fermentul galben
respirator, L-aminoacidoxidaza etc.
Flavinadenindinucleotida (FAD) este formată dintr-un nucleu izoloxazinic, ribitol, acid
pirofosforic úi adenină. FAD are o structură de dinucleotidă, fiind formată prin unirea a două
mononucleotide: FMA úi AMP.
O NH2 O NH2
H
H3C N N H3C N N
NH N NH N
H3C N N O N N H3C N N O N N
H
CH2 CH CH2 CH
HC OH HC OH + 2H HC OH HC OH
O O
HC OH HC OH - 2H HC OH HC OH
HC OH O O HC HC OH O O HC
H2C O P O P O CH2 H2C O P O P O CH2
OH OH OH OH
109
În condiĠii aerobe mecanismul transferului de hidrogen este următorul:
S H2 + FAD S + FADH2
substrat coenzima substrat coenzima
donor forma donor forma
forma oxidatã forma redusã
redusã oxidatã
FADH2 + O2 FAD + H2O2

coenzima substrat coenzima
forma acceptor forma
redusã oxidatã catalaza
H2O + 1/2 O2
Mecanismul transferului de atomi de hidrogen în condiĠii aerobe este posibil datorită transformării
reversibile a structurii nucleului izoaloxazinic (vitamina B2) din structura FAD. Nucleul izoaloxazinic se
poate prezenta sub o formă oxidată, cu duble legături conjugate úi o formă redusă, fără legături duble la
atomii de azot N1 úi N10. Forma oxidată a flavinenzimelor este colorată, iar forma redusă este incoloră.
O O
H
H3C N H3C N
NH +2 H NH
-2 H
H3C H3C
N N O N N O
H
R R
Dintre flavinenzimele cu FAD se pot menĠiona: xantinoxidaza, D-aminoacidoxidaza,

succindehidrogenaza, glucozoxidaza, aldehidoxidaza etc.
x Glucozoxidaza acĠionează asupra substratului glucoză, pe care o oxidează la acid gluconic:
RCH=O + FAD RCOOH + FADH + H+
FADH + H+ + O2 FAD + H2O + ½ O2
x Aldehidoxidaza acĠionează asupra acetaldehidei, pe care o oxidează la acid acetic:
CH3CH=O + FAD + H2O CH3COOH + FADH + H+

FADH + H+ + O2 FAD + H2O + ½ O2
6.5.1.2. Transelectronaze
Transelectronazele sunt enzime care catalizează reacĠii de oxido-reducere care decurg prin
transfer de electroni de pe un donor pe un acceptor.
Dacă donorul este:
x Oxigenul, enzimele sunt transelectronaze aerobe;
x Nu este oxigenul, enzimele sunt transelectronaze anaerobe.
Transelectronazele sunt reprezentate prin cromoproteidele citocromi, constituiĠi dintr-o parte

proteică (apoenzima cu caracter bazic) úi o coenzimă cu structură feriporfirinică (citocromul propriu-
zis).
Transportul de electroni se realizează prin modificarea cifrei de oxidare a fierului:
110 Biochimie
2+ -e 3+
Fe Fe
+e
Fierul porfirinic se leagă prin două legături coordinative de atomul de azot imidazolic al
aminoacidului histidina din catena polipeptidică a enzimei.
Citocromii sunt prezenĠi numai în celulele aerobe úi participă la realizarea procesului de
respiraĠie. Cantitatea lor în celule depinde de capacitatea respiratorie a celulei. Se cunosc mai multe
tipuri de citocromi care se deosebesc între ei prin substituenĠii nucleelor pirolice, potenĠialul redox etc.
Eliberarea úi transportul de electroni se realizează prin trecerea citocromului din starea feroasă (Cit.
Fe2+) în starea ferică (Cit. Fe3+), în prezenĠa O2 úi a citocromoxidazei.
Citocromii deĠin, ca transportori de electroni, un rol important în catena de respiraĠie celulară
(lanĠul respirator). Ei participă, ca intermediari, la procesul de formare a apei, produs final al
metabolismului glucidic. Energia eliberată în procesele de oxidare (H - e = H+) este stocată în
moleculele de ATP care se sintetizează.
6.5.1.3. Oxidaze
Oxidazele sunt enzime oxidoreducătoare care catalizează reacĠiile dintre diferite substraturi úi
oxigenul molecular sau cel peroxidic.
Oxidazele se clasifică în:
x oxigenaze;
x hidroxilaze;
x oxidaze transportoare de electroni.
a) Oxigenazele determină combinarea directă a substratului cu oxigenul molecular. Ele

catalizează reacĠii de tipul:
AH + O2 AOOH sau A + O2 AO2

Exemple de enzime oxigenaze: lipoxidaza, care catalizează oxidarea acizilor nesaturaĠi din
Ġesuturilor vegetale, indoloxidaza, triptofanoxidaza etc.
b) Hidroxilazele (monooxigenaze) sunt enzime care catalizează oxidarea substratului cu
formarea concomitentă a apei. Din oxigenul molecular, un atom va servi la oxidarea substratului iar
celălalt la formarea apei:
AH2 + O2 + S H2O + SO + A sau AH2 + 1/2 O2 A + H2O
ReacĠiile au loc în prezenĠa unui donor de hidrogen (AH2) care poate fi: NADH + H+, NADPH
+
+ H , FADH2 etc. Cele mai importante dintre enzimele hidroxilaze sunt: fenilalaninhidroxilaza,
lizinhidroxilaza, steroidhidroxilaza etc.
c) Oxidazele transportoare de electroni conĠin în moleculă ioni metalici (Cu, Fe) úi catalizează
reacĠia de oxidare a substratului cu ajutorul oxigenului atomic foarte reactiv.
Enzimele care conĠin atomi de cupru se numesc cuproxidaze, cele care conĠin atomi de fier se
numesc feroxidaze. Dintre cuproxidaze fac parte fenolazele (fenoloxidaze, răspândite în regnul vegetal),
enzime care catalizează oxidarea fenolilor la chinone, ascorbicoxidaza, care catalizează oxidarea
acidului ascorbic la acid dehidroascorbic, tirozinaza etc.
Dintre feroxidaze, cele mai importante sunt peroxidazele úi catalazele.
Peroxidazele descompun apa oxigenată numai în prezenĠa unui acceptor de oxigen sau a unui
111
donor de hidrogen:
H2O2 + AH2 2 H2O + A
H2O2 + A AO + H2O
Catalazele descompun apa oxigenată cu degajare de oxigen:
H2O2 H2O + 1/2 O2
Ca úi peroxidazele, catalazele sunt răspândite în celulele vegetale unde acĠionează prin

descompunerea apei oxigenate, substanĠă toxică pentru organismele vii, care se formează sub acĠiunea
unor flavinenzime sau a radiaĠiilor. Ca donatori de atomi de hidrogen pot funcĠiona: metanolul,
etanolul, fenolii, aminoacizii etc.
6.5.2. Transferaze
Sunt enzime care biocatalizează reacĠiile de transfer de atomi sau grupe de atomi de la o
moleculă donor la una acceptor.
Coenzimele care realizează acĠiunea catalitică a transferazelor sunt foarte diferite din punct de
vedere chimic, iar energia de legătură a grupării transferate este păstrată.
În funcĠie de natura grupării transferate deosebim următoarele tipuri de enzime transferaze:
x metiltransferaze (transmetilaze), enzime care transferă grupe metil (-CH3);
x transaminaze, care transferă grupa amino (-NH2);
x transfosfataze, care transferă resturi de acid fosforic (-H2PO3);
x transaldolaze, transferă grupe carbonil aldehidice (RCH=O);
x transcetolaze, transferă grupe carbonil cetonice (R2C=O);
x transacilaze, transferă grupe acil (R-C=O) etc.
Dintre substanĠele donatoare de grupe metil se pot menĠiona: colina, diferite betaine, nicotina
etc. Aceste substanĠe donatoare au, în general, grupa metil legată de un atom de azot sau de sulf.
Dintre acceptorii de grupări metilice fac parte: colamina, cisteina, nicotinamida, glicina.
Dintre coenzimele transaminazelor importanĠă deosebită au vitaminele B6 piridoxalfosfatul úi
piridoxaminfosfatul.
Transferul diferiĠilor radicali acil (proveniĠi din acizi organici) este catalizat de coenzima A
(HS~CoA), care participă la numeroase procese biochimice. Coenzima A este un precursor important în
biosinteza colesterolului, a acizilor graúi, de care se leagă printr-o legătură macroergică (~). Partea activă
a coenzimei A este gruparea tiolică (-SH) din cisteamină, de aceea coenzima se notează prescurtat
HSCoA.
Formarea acil-CoA din acizii organici, se realizează cu consum de energie úi decurge în
prezenĠa ATP-ului úi a enzimelor tiokinaze:
RCOOH + HS~CoA + ATP RCO~SCoA + AMP + P P
Coenzima A este formată din adenină, riboză fosforilată, acid pirofosforic, acid pantotenic úi
cisteamină. Structura chimică a coenzimei A este:
112 Biochimie
NH2
N N
N N
HC COENZIMA A (HSCoA)
O
HC OH cisteamina
OH SH
HC O P O
OH CH2
HC O O CH3 OH O O CH2
CH2 O P O P O CH2 C CH C NH CH2 CH2 C NH

OH OH
CH3
adenozin-3,5-difosfat acid pantotenic
Legătura dintre coenzima A úi radicalul acil este o legătură macroergică, care eliberează la
hidroliză 8 Kcal/mol. Structura chimică a coenzimei A este:
Coenzima A úi acetilcoenzima A (CH3-CO~SCoA) apar frecvent, în organismele vii, la
încruciúarea unor căi biochimice, contribuind la stabilirea unor corelaĠii metabolice între glucide úi
lipide. Este un precursor important în biosinteza acizilor graúi, a fitolului (component al clorofilei), în
biodegradarea aerobă a glucidelor etc.
x Transfosfatazele (fosfotransferaze) sunt enzime care catalizează transferul de radicali fosfat -

H2PO3 de pe un donor pe un acceptor, fără formare de acid fosforic liber (H3PO4). Transfosfatazele poartă
denumiri caracteristice, în funcĠie de natura donorului úi a acceptorului:
- fosfomutaze (transfosfataze), dacă transferul grupei fosfat se produce în aceeaúi moleculă, de la
o poziĠie la alta:
6 6
CH2OH CH2O P
5 5 O
H O O P H OH
fosfomutaza
4 1 4 H 1
OH H OH
OH H OH H
3 2 3 2
H OH H OH
glucozo-1-fosfat glucozo-6-fosfat
- fosfokinaza catalizează transferul restului de acid fosforic sau pirofosforic de pe ATP pe un
acceptor A, conform reacĠiei:
ATP + A A- P + ADP
ATP + A AMP + A- P - P
x Transglicozidazele catalizează biosinteza úi biodegradarea oligoglucidelor, poliglucidelor úi a unor

glicozide, reacĠii care decurg cu transfer de radicali glicozil.
6.5.3. Hidrolaze
Sunt enzime care catalizează scindarea legăturilor chimice din compuúii biochimici cu
implicarea ionilor apei. Hidrolazele au un rol important în procesul de germinare a seminĠelor úi în
procesul de digestie. Ele determină hidroliza unor substanĠe compuse care conĠin în moleculă legături
113
covalente: C-O, C-N, C-S, C-C, P-N etc.

În general, reacĠiile de hidroliză sunt reversibile, însoĠite de variaĠii de energie, mai ales în cazul
hidrolizei tioesterilor cu coenzima A.
Unele dintre cele mai importante hidrolaze sunt:
x C-O hidrolazele (esteraze úi glicozidaze);
x C-N hidrolazele (amidaze úi peptidaze).
a) Esterazele sunt enzime care scindează legături esterice úi anume:
x fosfoesteraze, care catalizează scindarea hidrolitică a monoesterilor úi diesterilor acidului
fosforic cu formarea acidului ortofosforic úi a unui alcool:
O O
R CH2 O P OH + HOH R CH2 OH + HO P OH
OH OH
Fosfodiesterazele scindează hidrolitic legătura fosfodiesterică dintre nucleotide.

Din clasa esterazelor fac parte úi lipazele, lecitinazele, colesterolesterazele, clorofilazele, pectinazele,
sulfatazele etc.
x carboxilesterazele scindează legăturile din esterii acizilor carboxilici:
O O
R C + HOH R C + R' OH
'
O R OH
ester carboxilic acid carboxilic
Din această subclasă a hidrolazelor fac parte:

- lipazele (glicerolesterhidrolazele), care catalizează hidroliza gliceridelor cu formare de glicerol
úi acizi graúi superiori;
- fosfolipazele, care eliberează acizii graúi superiori din D- úi ß-glicerofosfatide;
- tioesterazele, enzime care catalizează scindarea moleculelor tioesterilor.
R CO S R' + HOH R COOH + R' SH
De exemplu, acil-SCo A hidrolazele scindează legătura tioesterică din acil-coenzima A:
R CO~SCoA + HOH R COOH + HS CoA

b) Glicozidazele (carbohidrazele) sunt hidrolaze care catalizează scindarea legăturilor
glicozidice din oligo- úi poliglucide, conform reacĠiei generale:
G1 O G2 + HOH G1 OH + G2 OG
diglucidă monoglucidă 1 monoglucidă 2
Glicozidazele prezintă specificitate faĠă de: tipul de glucid (glicozidaze, galactozidaze etc.),
natura legăturii (D-sau E-glicozidică), tipul de stereoizomer (D sau L).
Substrat Enzima Legătura scindată Produs de reacĠie

Maltoza maltaza (oligoglucozidaza) Glicozidică C1-C4 Glucoza
Celobioza celobiaza (oligoglucozidaza) Glicozidică C1-C4 Glucoza
Zaharoza zaharaza (oligofructozidaza) Fructozidică C1-C2 glucoza + fructoză
Amidon amilaza (poliglicozidaza) Glicozidică C1-C4 úi C1-C6 dextrine; maltoză; glucoză
114 Biochimie
c) Amidazele sunt hidrolaze care scindează legătura C-N din amide. De exemplu, ureeaza
catalizează descompunerea ureei în CO2 úi amoniac:
NH2
O C + HOH 2NH3 + CO2
NH2
Amidazele catalizează úi transformarea amidelor în amoniac úi acizii corespunzători; de exemplu,

amidaza glutaminaza catalizează scindarea glutaminei în acid glutamic úi amoniac.
d) Peptidazele sunt hidrolaze care acĠionează asupra legăturilor peptidice -CO-NH- din
interiorul moleculelor peptidice sau proteice (endopeptidaze), sau de la capetele catenelor peptidice
(exopeptidaze), eliberând aminoacizii componenĠi. Endopeptidaze mai importante sunt: pepsina,
tripsina, catepsina, chimozina etc.
Exopeptidazele (enzimele care eliberează aminoacizii terminali din catena peptidelor sau
proteinelor) se clasifică în:
x aminopeptidaze, sunt exopeptidaze care catalizează scindarea hidrolitică a legăturii peptidice de
la extremitatea catenei care posedă un aminoacid terminal cu grupa -NH2 liberă;
x carboxipeptidaze, sunt exopeptidaze care catalizează scindarea hidrolitică a legăturii peptidice
de la extremitatea catenei care posedă un aminoacid terminal cu grupa -COOH liberă.
6.5.4. Liaze
Liazele sunt enzime care catalizează reacĠiile de scindare de legături chimice úi îndepărtarea
unor grupe din substrat, printr-un mecanism care decurge fără implicarea proceselor redox sau
hidrolitice. Liazele scindeaza legăturilor C-C, C-N, C-O, C-S, C-X etc.
Dintre liazele mai importante fac parte:
x decarboxilazele (C-C liaze);
x dehidratazele (C-O liaze);
x dezaminazele (C-N liaze);
x desulfhidrazele (C-S liaze).
a) Decarboxilazele sunt liaze care catalizează reacĠiile de decarboxilare a substraturilor cetoacizi

úi aminoacizi, conform reacĠiilor:
O O NH2 NH2
decarboxilaza decarboxilaza
R C COOH R C H R C COOH R CH2
- CO2 H - CO2
cetoacid aldehidă aminoacid amină
Enzima liaza implicată în decarboxilarea aminoacizilor are drept grupare prostetică

piridoxalfosfatul (derivat al vitaminei B6), iar liaza care catalizează decarboxilarea cetoacizilor are
drept grupare prostetică tiaminpirofosfatul (derivat al vitaminei B1).
b) Dehidratazele catalizează scindarea legăturilor C-O cu formare de apă.

Exemple de dehidrataze sunt: aconitaza, fumaratdehidrataza care catalizează transformarea
acidului malic în acid fumaric (reacĠie din ciclul Krebs de biodegradare aerobă a glucidelor):
HO CH COOH HOOC CH
H2C COOH - H2O HC COOH

acid malic acid fumaric
115
Dehidrataza enolaza catalizează transformarea acidului 2-fosfogliceric în acid fosfoenolpiruvic

(vezi biodegradarea anaerobă a glucidelor).
d) Dezaminazele sunt liaze care catalizează reacĠiile de dezaminare intramoleculară cu formarea

acizilor nesaturaĠi. De exemplu, aspartaza, catalizează dezaminarea acidului aspartic cu formare de
acid fumaric:
aspartaza
HOOC CH CH2 COOH HOOC CH
- NH3
NH2 CH COOH
acid aspartic acid fumaric
6.5.5. Izomeraze
Izomerazele sunt enzime care catalizează reacĠiile de izomerizare ale diferitelor substraturi.
După natura reacĠiei de izomerizare catalizată se pot clasifica astfel:
x racemaze;
x epimeraze;
x izomeraze cis-trans;
x oxidoreductaze intramoleculare.
a) Racemazele acĠionează asupra substraturilor cu un singur centru de simetrie, catalizând

interconversia formelor D úi L ale aminoacizilor, hidroxiaminoacizilor, monoglucidelor etc. De exemplu,
alaninracemaza izomerizează izomerul steric L-alanina la D-alanina:
CH3 CH3
H2N C H H C NH2
COOH COOH
L-alanina D-alanina
b) Epimerazele acĠionează asupra substraturilor cu mai multe centre de simetrie, catalizând

reacĠiile de epimerizare ale monoglucidelor. ImportanĠă biologică au racemazele úi epimerazele care
intervin în metabolismul glucidic.
De exemplu, epimerizarea UDP-glucozei în UDP-galactoză sub acĠiunea UDP-
glucozoepimerazei:
6 6
CH2OH CH2OH
5 5
O O UDP OH O O UDP
H epimeraza
4 1
4 OH H 1 OH H
OH H H H
3 2 3 2
H OH H OH
c) Izomerazele cis-trans catalizează interconversia celor doi stereoizomeri. Izomerazele cis-trans

sunt larg răspândite în natură, la procesul de interconversie participând úi glutationul. De exemplu,
maleatcistransizomeraza catalizează transformarea acidului maleic în acid fumaric:
116 Biochimie
HC COOH HOOC CH
HC COOH HC COOH
acid maleic acid fumaric
izomer cis izomer trans
d) Oxidoreductazele intramoleculare catalizează reacĠiile de interconversiune a aldozelor úi

cetozelor, care implică reducerea concomitentă a grupei aldehidice la alcool primar úi oxidarea grupei
alcool secundar la cetonă. De exemplu, sub acĠiunea fosfotriozizomerazei, aldehida 3-fosfoglicerică se
izomerizează la hidroxoacetonfosfat:
H C O H2C OH
H C OH H C O
H2C OP H2C OP
aldehida 3-fosfoglicerică hidroxoacetonfosfat
6.5.6. Ligaze
Ligazele sunt enzime care catalizează formarea de legături chimice noi între două substraturi.
Deoarece formarea noilor legături se realizează cu consum de energie, aceste reacĠii sunt cuplate cu
hidroliza unor legături din compuúii macroergici (în special din nucleotidele trifosforilate, ATP, UTP,
CTP, GTP):
ligaza
S1 + S2 + ATP S1 S2 + AMP + P - P
substrat
În funcĠie de tipul de legături chimice noi formate liazele pot fi:

x carboxilaze (C-C ligaze);
x aminoacilsintetaze (C-O ligaze);
x aminoacidamidsintetaze (C-N ligaze);
x acilcoenzima A sintetaze (C-S ligaze).
a) Carboxilazele sunt enzime care catalizează fixarea CO2 pe un substrat.

De exemplu: piruvatcarboxilaza catalizează transformarea acidului piruvic în acid oxalilacetic
(vezi biodegradarea aerobă a glucidelor):
H CH2 CO COOH + ATP + CO2 (activat) HOOC CH2 CO COOH + ATP + H2PO4
Carboxilazele au ca úi coenzimă vitamina biotină úi sunt răspândite în regnul vegetal.
b) Aminoacidsintetazele catalizează activarea aminoacizilor din citoplasmă în vederea participării

lor la biosinteza proteinelor, prin intermediul tARN (vezi biosinteza proteinelor).
c) Aminoacidamidsintetazele catalizează formarea legăturilor C-N în reacĠia de sinteză a amidelor
unor aminoacizi.
117
x Enzimele sunt compuúi macromoleculari de natură proteică, produúi úi prezenĠi doar

în organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai transformărilor biochimice din
metabolism.
x Se pot clasifica în enzime monocomponente (holoproteice) úi bicomponente
(heteroproteice).
x Mecanismul de acĠiune al enzimelor este analog cu cel al catalizatorilor chimici.
x Factorii care influenĠează viteza reacĠiilor enzimatice sunt: concentraĠia enzimei,
concentraĠia substratului, temperatura, pH-ul, activatorii enzimatici, inhibitorii
enzimatici.
x Enzimele cunoscute în prezent sunt clasificate în úase clase principale:
oxidoreductaze (biocatalizează reacĠiile de oxidoreducere), transferaze
(biocatalizează reacĠiile de transfer de atomi sau grupe de atomi de la un donor la un
acceptor), hidrolaze (biocatalizează scindarea legăturilor chimice din compuúii
biochimici cu implicarea ionilor apei) , liaze (biocatalizează reacĠiile de scindare de
legături chimice úi indepărtarea unor grupe din substrat), izomeraze (biocatalizează
reacĠiile de izomerizare), ligaze (biocatalizează reacĠiile cu formare de legături
chimice noi între două substraturi).
6.7. REZUMAT
Enzimele au rol esenĠial în biosinteza úi biodegradarea substanĠelor din materia vie. În lipsa
enzimelor reacĠiile biochimice din organismele vii nu s-ar putea produce, procesele metabolice úi
fenomenele de viaĠă nu au loc. Aprofundarea cunosĠiinĠelor din această unitate de învăĠare se
realizează în unitatea de învăĠare următoare biochimia dinamică.
6.8. AUTOEVALUARE
Să defineúti enzimele
Să clasifici enzimele úi să identifici principalii reprezentanĠi din fiecare
clasă de enzime.
Să transpui în ecuaĠii chimice proprietăĠile NAD-ului úi FAD-ului.
Să identifici părĠile componente ale coenzimei A úi rolul biochimic.
Să rezolvi testele grilă de la sfârúitul unităĠii de învăĠare.
6.9. TESTE GRILĂ
1. Enzimele manifestă in organism un rol biochimic de:

a. stocare a energiei;
b. transfer al mesajului genetic;
c. reglare a pH-ului;
d. biocatalitic.
2. NAD-ul este coenzima unei enzime din clasa:
a. liazelor;
b. oxidoreductazelor;
118 Biochimie
c. hidrolazelor;
d. izomerazelor.
3. FAD-ul este coenzima unei enzime din clasa:
a. oxidoreductazelor;
b. liazelor;
c. hidrolazelor;
d. izomerazelor.
4. Triptofanul este un aminoacid cu structură:
a. alifatică;
b. aromatică;
c. hidroxilică;
d. heterociclică cu caracter aromatic.
5. Coenzima A este formată din:
a. Guanină, riboză fosforilată, acid pirofosforic, acid pantotenic, cisteamina;
b. Adenină, riboză, acid pirofosforic, acid ascorbic, cisteamina;
c. Adenină, riboză fosforilată, acid pirofosforic, acid pantotenic, cisteamina;
d. Uracil, riboză fosforilată, acid pirofosforic, acid pantotenic, metilamină.
6. Transformarea aldehidei 3-fosfoglicerice în hidroxiacetonfosfat se realizează în prezenĠa
unei enzime dim clasa:
a. oxidoreductazelor;
b. ligaze;
c. hidrolaze;
d. izomeraze.
7. Asparaginsintetaza catalizează formarea:
a. Amidei acidului aspartic, asparagina;
b. Clorura acidă a acidului aspartic;
c. Esterul metilic al acidului aspartic;
d. Sarea de sodiu a acidului aspartic.
8. În structura NAD-ului intră :
a. Vitamina C;
b. Acidul pantotenic;
c. Vitamina PP;
d. Acidul folic.
119

BIOCHIMIE DINAMICĂ
Introducere
Este cea mai importantă unitate de învăĠare, deoarece în acest capitol se consolidează toate
noĠiunile învăĠate în celelalte unităĠi de învăĠare. Sunt prezentate cele trei metabolisme din
organismele vii, respectiv metabolismul glucidic, lipidic úi proteic atât etapele de biosinteză cât úi
cele de biodegradare.
CompetenĠe
x defineúti biochimia dinamică, anabolismul úi catabolismul;
x diferenĠiezi biosinteza úi biodegradarea;
x identifici etapele fotosintezei;
x recunoúti importanĠa ciclului Krebs;
x identifici tipurile de fermentaĠie ale glucidelor;
x identifici etapele de biosinteză úi biodegradare pentru lipide úi protide;
x recunoúti tipurile de reacĠii care au loc în toate ciclurile metabolice.
Cuprins
7.1. Metabolismul glucidelor.................................................................................................120
7.1.1. Biosinteza (anabolismul) glucidelor ........................................................................... 120
7.1.1.1. Biosinteza monoglucidelor ...................................................................................... 120
7.1.1.2. Biosinteza pentozelor .............................................................................................. 124
7.1.1.3. Biosinteza oligoglucidelor ....................................................................................... 124
7.1.1.4. Biosinteza poliglucidelor......................................................................................... 126
7.1.2. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor .................................................................... 126
7.1.2.1. Biodegradarea glicolitică a glucidelor (glicoliza) ................................................... 127
7.1.2.2. Biodegradarea aerobă a glucidelor (ciclul acidului citric sau ciclul Krebs) ............ 129
7.1.2.3. Biodegradarea fermentativă a glucidelor ................................................................ 132
7.2. Metabolismul lipidelor ................................................................................................. 133
7.2.1. Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple gliceride ................................................... 133
7.2.1.1. Biosinteza glicerolului ............................................................................................ 133
7.2.1.2. Biosinteza acizilor graúi superiori ........................................................................... 134
7.2.1.3. Biosinteza acizilor fosfatidici úi a gliceridelor (acilglicerolilor) ............................. 135
7.2.2. Biosinteza lipidelor complexe .................................................................................... 136
7.2.2.1. Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina) .............................................. 137
7.2.2.2. Biosinteza gliceroaminfosfatidelor ......................................................................... 137
120 Biochimie
7.2.3. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor....................................................................... 138

7.2.3.1. Biodegradarea gliceridelor ...................................................................................... 138
7.2.3.2. Biodegradarea lipidelor complexe .......................................................................... 138
7.3. Metabolismul protidelor ............................................................................................... 140
7.3.1. Biosinteza (anabolismul) protidelor............................................................................ 140
7.3.1.1. Biosinteza aminoacizilor ........................................................................................ 140
7.3.1.2. Biosinteza proteinelor (poliprotidelor) ..................................................................... 142
7.3.2. Biodegradarea (catabolismul) protidelor..................................................................... 145
7.3.2.1. Biodegradarea proteinelor ...................................................................................... 145
7.3.2.2. Biodegradarea aminoacizilor .................................................................................. 146
7.3.3. Metabolismul amoniacului ......................................................................................... 148
7.4. Să ne reamintim ............................................................................................................. 150
7.5. Rezumat ........................................................................................................................ 150
7.6. Autoevaluare .................................................................................................................150
7.7. Teste grilă ..................................................................................................................... 151
Biochimia dinamică studiază ansamblul transformarilor chimice úi fizico-chimice ale

substanĠelor constituente ale materiei vii, însoĠite de schimbări în conĠinutul de energie
(metabolism). Metabolismul, cu cele două laturi, anabolismul úi catabolismul, constituie alături de
alte caracteristici esenĠiale (ereditatea, variabilitatea, autoreproductibilitatea, etc.), trăsătura
esenĠială a materiei vii.
Anabolismul cuprinde procesele de sinteză úi creútere a complexităĠii biomoleculelor úi este
asociat cu consumul de energie (reacĠii endergonice). In organismele autotrofe (celule clorofiliene,
bacterii nitrificante, organisme vegetale superioare), substanĠele organice sunt sintetizate (prin
fotosinteză) din substanĠe minerale (în primul rand CO2), folosind ca sursă de energie, energia
luminoasă. Organismele heterotrofe nu-úi pot sintetiza substanĠele organice din cele de natură
minerală, ci trăiesc pe seama substanĠelor sintetizate de organismele autotrofe, folosind ca sursă de
energie, energia chimică.
Catabolismul cuprinde reacĠiile de biodegradare a biomoleculelor cu structură complexă în
biomolecule cu structură simplă (CO2, NH3, H2O), procese biochimice care decurg cu eliberare de
energie (reacĠii exergonice).
Transformările metabolice se desfăúoară în organismele vii (vegetale úi animale) în condiĠii
fiziologice (la temperatură normală, pH caracteristic fiecărei părĠi a organismului), în mod continuu,
într-o strânsă interdependenĠă, sub acĠiunea biocatalizatorilor enzime, úi prin reglarea fină, mediată
de hormoni.
7.1. METABOLISMUL GLUCIDELOR
7.1.1. Biosinteza (anabolismul) glucidelor
7.1.1.1. Biosinteza monoglucidelor
Biosinteza monoglucidelor poate fi exprimată printr-o reacĠie globală, pornind de la CO2 úi

H2O, substanĠele precursoare, practic inepuizabile în natură:
n CO2 + m H2O CnH2mOm + n O2
Energia necesara biosintezei poate fi realizata prin: (a) chimiosinteză, (b) fotosinteză.
121
a) Chimiosinteza furnizează energia necesară biosintezei compuúilor organici prin oxidarea unor
compuúi anorganici: H2, H2S, FeCO3, NH3, etc., cu ajutorul hidrogeno-bacteriilor, sulfobacteriilor,
ferobacteriilor, bacteriilor nitrificante, etc.
ImportanĠa biologică a chimiosintezei constă în faptul că se demonstrează posibilitatea eliberării
energiei necesare sintezei materiei vii, de către celulele autotrofe, în medii minerale.
b) Fotosinteza, procesul de asimilare a CO2 de către plantele verzi, este calitativ si cantitativ, cel
mai important proces biochimic de pe planetă, deoarece reprezintă:
x principala sursă de materie organică (se transformă C mineral din CO2 în C organic);
x unica sursă de oxigen
x singurul proces celular care foloseúte drept sursă energetică lumina, pe care o transformă în
energie chimică.
Locul de desfăúurare a fotosintezei îl reprezintă cloroplastele, produse de organite specializate
ale celulelor plantelor verzi. Acestea posedă ADN propriu, care codifică partea proteică úi un tip
special de membrană, denumită tilacoidă, care conĠine pigmenĠii clorofilieni úi sistemele
transportoare de electroni. In cloroplaste, se găsesc alături de clorofile (a, b, c, d) úi pigmenĠi
carotenoidici, care absorb energia luminoasă úi o cedează clorofilei a, singura capabilă să o
transforme în energie chimică.
Moleculele clorofilelor sunt dispuse în plantele verzi sub forma unor unităĠi funcĠionale
denumite fotosisteme, astfel încât, la absorbĠia luminii să se producă rapid un transfer de energie de
rezonanĠă.
Fotosinteza reprezintă în esenĠă, un proces biologic de oxido-reducere, în care lumina este
direct implicată în transferul electronilor úi în generarea de ATP.
Fotosinteza se realizează în două etape greu de delimitat, datorită rapidităĠii cu care se succed
foarte rapid:
x fotoreacĠia (etapă care necesită prezenĠa luminii)
x scotoreacĠia (etapă care nu necesită implicarea luminii la transformarea CO2 úi H2O în
moleculele de glucide)
FotoreacĠia, prima etapă a fotosintezei, este condiĠionată de prezenĠa energiei luminoase,
necesară fotoactivării pigmenĠilor (clorofile, carotenoide) din cloroplaste.
Fotosistemele în care decurge absorbĠia luminii, reacĠia cu clorofila úi eliberarea electronilor,
deci a poteĠialului reducător, sunt implicate în două procese foarte importante:
x fotoliza apei úi reducerea NADP
x depozitarea energiei chimice în compusul macroergic ATP.
Schematic acest proces complex, poate fi reprezentat astfel:

a) fotoactivarea pigmenĠilor din cloroplaste (reacĠie de oxidare)
clorofila + hQ (cuante de lumină) o clorofila fotoactivată+ + e-
b) fotoliza apei
2H2O 2H+ + 2OH-
2H+ + 2e- 2H
2H + S CH2 HS CH2
CH2 CH2
S C (CH2)4 COOH HS C (CH2)4 COOH

H H
acid lipoic (tioctic) acid lipoic (tioctic)
- forma oxidată - - forma redusă –
122 Biochimie
c) fotooxidarea
2 HO- + clorofila fotoreactivata+ 2 OH + clorofila dezactivata

(fotooxidare) 2 OH 1/2 O2 + H2O
d) fosforilarea fotosintetică a ADP (transformarea energiei luminoase în energie chimică)
ADP + H3PO4 + energie luminoasa ATP
Însumând reacĠiile parĠiale, se poate scrie ecuaĠia globală a fotoreacĠiei (ecuaĠia lui Hill):
2H2O + 2NADP+ + ADP + H3PO4 = 2NADPH + H+ + 1/2O2 + ATP

produsele fotoreacĠiei
ScotoreacĠia, a doua etapă a fotosintezei, poate decurge úi în absenĠa luminii úi cuprinde:

x reacĠia de asimilare fotosintetică a CO2 absorbit prin frunze din atmosferă, sau rezultat din
alte procese biochimice
x obĠinerea celor mai simple monoglucide (triozele aldehida fosfoglicerică úi
hidroxoacetonfosfatul), prin participarea produselor fotoreacĠiei, ATP ca activator energetic,
NADPH +H+ ca agent reducător.
x obĠinerea primei hexoze (fructozo-1,6-difosfat) de la care se pot biosintetiza oligoglucide úi
poliglucidele, sau care poate participa la regenerarea ribulozei-1,5- difosfat, necesară
asimilării CO2.
Succesiunea de reacĠii ale scotoreacĠiei constituie ciclul Benson-Calvin.

Dacă aspectul fundamental diferit al fotosintezei, faĠă de alte procese biochimice, îl constituie
folosirea energiei luminoase pentru a scinda fotolitic apa, a reduce NADP úi pentru a stoca energia
luminoasă sub formă de energie chimică în ATP, reacĠiile scotoreacĠiei începând de la metabolitul
acid-3-fosfogliceric sunt asemănătoare celor produse în ficatul organismelor animale.
Singura etapă caracteristică organismelor vegetale este formarea metabolitului acid 3-
fosfogliceric, care implică asimilarea CO2 de către pentoza ribulozo-1,5-difosfat, prin intermediul
celei mai răspândite proteine de pe planeta-ribulozo-1,5-difosfatcarboxilaza.
ùase molecule de ribulozo-1,5-difosfat (30 de atomi de C în total) úi úase molecule de CO2 (6
atomi de C) reacĠionează formând 12 molecule de acid 3-fosfogliceric (36 de atomi de C). Dintre
acestea, 2 molecule (2 C3) sunt utilizate pentru a stoca glucide hexoze (C6). Cele 10 molecule de
acid fosfogliceric rămase (30 atomi de C) produc 6 molecule de ribulozo-1,5-difosfat (30 atomi de
C).
SecvenĠa de reacĠii este complexă úi implică glucide pentoze, trioze, hexoze, care se
transformă prin reacĠii de aldolizare, de transcetolizare, etc, biocatalizate de enzime specifice.
CH2 O P CH2 O P
H2C OH H2C O P CH2 O P H2C O P H2C O P CH2 O P
HC OH C O
C O C O C OH HC OH HOOC C OH HC OH
CO2 H C O H2C OH
HC OH ATP HC OH C OH C O C O COOH
-ADP
COOH Aldehida Dihidroxi-
HC OH HC OH HC OH HC OH HC OH 3-fosfoglicerica acetonfosfat
HC OH
H2C OH CH2 O P CH2 O P CH2 O P CH2 O P
RIBULOZA A Esterul ribulozo- forma Esterul 3-ceto- Acidul 2-carboxi- H2C O P
AT DP 1.5-difosfat dienolica pentozo 1.5-difosfat 3-ceto pentozo- Acidul 3-fosfo-
P 1.5 difosfat gliceric (APG)
H2C OH H C O H2C OH H2C O P

H2C OH
HC O
H C OH C O C O
C O C O
CH OH ATP
H2C O P HO CH ADPHO CH
H C OH HO C H +
CH OH
HC OH HC OH
HC OH HC OH
H2C O P
HC OH HC OH
CH2 O P CH2 O P
Ribulozo-5-fosfat Xilulozo-5-fosfat Eritrozo-4-fosfat CH2 O P CH2 O P

H2C Fructoza 6-fosfat Fructoza 1,6-difosfat
HC O OH
H C OH C O
Fructoza Glucoza 6 fosfat
CH2 O P CH2 O P
H C O H2C OH H2C O P
Glucoza
HC OH C O C O Zaharoza
HC OH
HO CH ADP HO C H
HC OH
HC OH - ATP HC OH
H2C O P
HC OH HC OH
Ribozo -5-fosfat
Ciclul BENSON CALVIN
HC OH HC OH
H2C O P H2C O P
Sedoheptulozo - 7-fosfat Sedoheptulozo - 1,7-fosfat
123
124 Biochimie
7.1.1.2. Biosinteza pentozelor
Pentozele, glucide deosebit de importante pentru organismele animale úi vegetale (riboza este
componentă a acizilor nucleici úi a multor coenzime, iar ribuloza este acceptorul primar la
asimilarea fotosintetică a CO2), se pot forma prin două căi metabolice:
x calea (ciclul) pentozofosfaĠilor (degradarea glucozo-6-fosfatului rezultat prin izomerizare
din fructozo-6-fosfat)
x combinarea triozelor cu aldehida acetică sau aldehida glicolică.
H C O H C O
H C O CH2 CH2
ATP
H C O
ADP
H C OH + H C OH H C OH
H CH2
H2C O P H C OH H C OH
H2C O P H2C OH
Aldehida 3-fosfoglicerică Ester deoxirobozo-5-fosfat Deoxiriboza
H C O H C O
H C O H C OH H C OH
ATP
H C O
aldolaza ADP
H C OH + H C OH H C OH
H2C OH
H2C O P H2C OH
Aldehida 3-fosfoglicerică Ester ribozo-5-fosfat Riboza
H2C OH H2C OH
H2C OH C O ATP C O
H C O
ADP
C O + H C OH H C OH
H2C O P
H2C O P H2C OH
Hidroxiaceton-3-fosfat Ester ribulozo-5-fosfat Ribuloza
7.1.1.3. Biosinteza oligoglucidelor
Biosinteza oligoglucidelor reprezintă un proces secundar al fotosintezei, respectiv transformarea

hexozelor formate în diglucide, triglucide, etc.
Legăturile glicozidice dintre moleculele de monoglucide pot fi realizate enzimatic prin două
reacĠii diferite:
x transglicozilare (cazul biosintezei amilopectinei úi glicogenului)
x cuplarea unor resturi de glucide activate în prealabil cu compuúi macroergici (UTP, GTP).
125
Zaharoza (zahărul) este prima diglucidă apărută în procesul de fotosinteză úi este uúor
asimilată de plante. Zaharoza se poate biosintetiza în cantităĠi mici din ester glucozo-1-fosfat úi
fructoză, sub influenĠa biocatalitică a enzimei zaharozofosforilazei, prin elimi-narea unei molecule
de acid fosforic.
În cantităĠi mari, zaharoza se biosintetizează prin activarea uneia dintre componente (glucoza)
cu compusul macroergic acid uridintrifosforic (UTP).
OH
CH2OH
N
H O H
H O N
OH H O O O O
OH O P OH + HO P~O P~O P O CH2

O
H OH OH OH OH OH H H
H H
OH OH
Glucozo-1-fosfat Acid uridintrifosforic (UTP)
OH
CH2OH
N
H O H
H O N
OH H O O O O
OH O P ~O P O CH2 + HO P O P OH
O
H OH OH OH H H OH OH
H H
OH OH
Uridin difosfatglucoza (UDPG)
OH
CH2OH
N
H O H
H O N OH
OH H O O HO CH2
O
OH O P~O P O CH2 + H OH
O
H OH OH OH H H H CH2 O P
H H OH H
OH OH
Uridin difosfatglucoza (UDPG) Fructozo-1-fosfat
OH
CH2OH
H O H N
H
OH H
O O O O N
OH
H OH O + HO P~O P~O P O CH2 O
HO CH2 OH OH OH H H
O
H H H H
OH OH
H H
OH OH
Zaharoza Acid uridindifosfat (UDP)
Diglucida maltoza se biosintetizează după un mecanism asemănător zaharozei, în care esterul

glucozo-1-fosfat este transformat în uridindifosfatglucoza (UDPG) pentru a reacĠiona cu glucozo-1-
fosfat, cu formarea maltozei-1-fosfat.
126 Biochimie
7.1.1.4. Biosinteza poliglucidelor
Biosinteza poliglucidelor de rezervă glicogen (regnul animal) úi amidon (regnul vegetal)

decurge cu mare viteză úi începe cu transformarea glucozo-6-fosfat în glucozo-1-fosfat, reacĠie
catalizată de enzima fosfoglucomutaza.
Primul pas în sinteza glicogenului în organismele animale este reacĠia cu compusul
macroergic UTP, cu formarea uridindifosfatglucozei (UDPG), care este apoi transferată pe resturile
de glucoză sau pe un fragment poliglucidic cu formarea glicogenului, sub influenĠa enzimei
glicogensintetaza.
Glicogensintetaza necesită drept starter o catenă poliglucidică de cel puĠin 4 resturi de
glucoză, la care să se lege succesiv alte molecule de UDPG.
Ramificarea prin legături C1 - C6 pe catena glicogenului este catalizată de o enzimă de
ramificare denumită glucanaza.
În plante úi în multe bacterii, sinteza amidonului decurge asemănător glicogenului, fiind
catalizată de enzima amidonsintetaza.
CH2O P
CH2O P CH2O P CH2O P CH2OH O

O O
OH OH OH
Fructozo-1,6-difosfat Fructozo-6-fosfat Glucozo-6-fosfat
CH2OH
O
AMILOZA AMIDON
AMILOPECTINA
O P
Glucozo-1-fosfat
7.1.2. Biodegradarea (catabolismul) glucidelor
Biodegradarea glucidelor în organismele vii, vegetale úi animale, este un proces oxidativ,

generator de energie (exergonic), care constă în transformarea moleculelor de glucide (poliglucide,
oligoglucide, monoglucide) în compuúi mai simpli, cu masă moleculară mai mică.
Biodegradarea glucidelor poate decurge, în funcĠie de condiĠii, în două etape:
x biodegradarea (catabolismul) anaerobă
x biodegradarea (catabolismul) aerobă
Catabolismul anaerob decurge în organismele vii în absenĠa oxigenului, pe două căi metabolice:
x biodegradarea glicolitică (glicoliza), un ciclu de reacĠii prin care glucoza este transformată
în acid piruvic úi se formează ATP.
x Biodegradări fermentative: (a) fermentaĠia anaerobă de diferite tipuri (alcoolică, lactică,
butirică, etc.) având ca produs final: alcoolul etilic, acidul lactic, acidul butiric úi CO2,
respectiv, fermentaĠia aerobă.
127
7.1.2.1. Biodegradarea glicolitică a glucidelor (glicoliza)
Glicoliza, una dintre căile metabolice care demonstrează universitalitatea proceselor

biochimice, a fost complet elucidată până în anul 1940 (mai ales datorită savanĠilor G. Embden, O.
Meyerhoff, J, Parnas, de unde úi denumirea ciclului de transformări ciclul Embden - Meyerhoff -
Parnas.
Toate reacĠiile glicolizei decurg în citosolul celulelor. Procesul de biodegradare a poli-glucidei
amidon decurge prin parcurgerea următoarelor etape:
x scindarea legăturilor C1 –C6 glicozidice din amiloză pe cale hidrolitică (sub acĠiunea
enzimei amilaza), sau pe cale fosforolitică (sub acĠiunea enzimei transglucozidaza), cu
eliberarea unei molecule de ester glucozo-1-fosfat;
x legăturile C1–C6 glicozidice din amilopectina sunt scindate hidrolitic de către enzima amilo-
1,6-glucozidaza;
x în cazul în care glicoliza porneúte direct de la glucoză este necesară fosforilarea prealabilă
cu ATP în prezenĠa enzimei hexokinaza (activată de prezenĠa ionilor de Mg2+ sau Mn2+) cu
formarea esterului glucozo-1-fosfat;
x esterul glucozo-1-fosfat (ester Cori) este izomerizat la ester glucozo-6-fosfat (ester
Robinson) sub acĠiunea fosfoglucomutazei;
x următoarea etapă a glicolizei constă în izomerizarea glucozo-6-fosfatului la fructozo-6-
fosfat (ester Neuberg). Aceasta este o reacĠie de conversie a unei aldoze într-o cetoză, sub
acĠiunea enzimei fosfohexozizomeraza;
x are loc a doua reacĠie de fosforilare (sub acĠiunea ATP úi a fosfofructokinazei) a fructozo-6-
fosfatului cu formarea fructozo-1,6-difosfatului (ester Harden-Young), ultima glucidă cu
úase atomi de carbon din ciclul glicolizei;
x sub acĠiunea biocatalitică a enzimei aldolaza, esterul fructozo-1,6-difosfat este scindat în
aldehida 3-fosfoglicerica úi dihidroxiacetonfosfat. Toate celelalte etape ale glicolizei decurg
numai cu unităĠi formate din câte 3 atomi de carbon;
x glicoliza decurge în continuare prin intermediul aldehidei-3-fosfoglicerice, la care este
convertit úi dihidroxiacetonfosfatul, sub acĠiunea fosfotriozizomerazei.In etapele precedente,
glicoliza a decurs cu scindarea unei molecule de glucoză în două molecule de aldehidă 3-
fosfoglicerică, cu consumarea a doi moli de ATP:
x urmează o etapă foarte importantă din punct de vedere al producerii de energie- fosforilarea
oxidativă a aldehidei-3-fosfoglicerice în acid 1,3-difosfogliceric, care decurge în prezenĠa
enzimei fosfogliceroaldehiddehidrogenazei având drept coenzimă NAD. Energia eliberată în
această reacĠie de oxido-reducere se înmagazinează în ATP prin legătura macroergică
apărută între ADP si H3PO4;
x în ultima etapă a glicolizei se formează acidul piruvic úi o a doua moleculă de ATP printr-o
secvenĠă de reacĠii care implică:
- o reacĠie de defosforilare (în prezenĠa ADP, a fosfoglicerokinazei úi a ionului Mg2+) a
acidului 1,3-difosfogliceric la acid 3-fosfogliceric (ester Nilson).
- izomerizarea acidului 3-fosfogliceric la acid 2-fosfogliceric, reacĠie catalizată de enzima
fosfogliceromutaza.
- transformarea acidului 2-fosfogliceric în acid 2-fosfoenolpiruvic, sub acĠiunea enolazei.
- defosforilarea acidului 2-fosfoenolpiruvic sub acĠiunea piruvatkinazei, în prezenĠă de
ADP, Mg2+ úi K+, cu formarea acidului piruvic úi a ATP.
Acidul piruvic este unul dintre cei mai importanĠi metaboliĠi, finalul biodegradării anaerobe úi
compusul de la care începe biodegradarea aerobă a glucidelor. El reprezintă, de asemenea, o punte
de legătura cu protidele úi cu lipidele.
ReacĠia totală care reprezintă transformarea glucozei în acid piruvic úi 2 moli de ATP este:
Glicoliza este reprezentată în schema de reacĠii următoare:
128
AMIDON P O CH2
O OH P O CH2 CH2OH P O CH2 CH2 O P P O CH2 CH2O P
1 H O OH
H O
3 4 ALDOLAZA
OH H C O
2 OH H
H H H
GLUCOZA H OH
ester fructozo 6-fosfat ester fructozo 1,6-difosfat
ester glucozo 6-fosfat
5
ADP ADP
OH 7
H2C OH
COOH HC Enz HS-Enz HC O 6
C O
HC OH Acid lactic HC OH HC OH
H2C O P
CH3 + +
H2C O P H2C O P
NADP NADP
aldehida 3-fosfoglicerica dihidroxiacetanfosfat
+
NADPNH NADPNH+
COOH ATP
Acid
C O piruvic O C S Enz O C O P
H3PO4 HSEnz
CH3 HC OH HC OH
H2C O P H2C O P
COOH acidul 1,3-difosfogliceric
C OH
ENZIME:
CH2 1 Fosforilaza
acid enolpiruvic 2 Glucokinaza
ADP 3 Fosfohexozizomeraza
8 4 Fosfofructokinaza
ADP 5 Aldolaza
6 Fosfotriozizomeraza
11 7 HS - Enzima
8 Fosfoglicerokinaza
COOH O C OH O C OH 9 Fosfogliceromutaza
10 9 10 Enolaza
C O P HC O P HC OH 11 Piruvatkinaza
- H2O
CH2 H2C OH H2C O P
acidul 2-fosfoenolpiruvic acidul 2-fosfogliceric acidul 3-fosfogliceric SCHEMA EMBDEN - MEYERHOF - PARNAS (EMP)
Biochimie
129
7.1.2.2. Biodegradarea aerobă a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul acidului

citric sau ciclul Krebs)
Biodegradarea aerobă a glucidelor reprezintă etapa de desăvârúire a biodegradării glucidelor úi

decurge prin transformarea acidului piruvic, produsul final al glicolizei, în acetilcoenzima A, care
va fi, în final, oxidată total la CO2 úi H2O.
Ciclul acidului citric (sau ciclul Krebs, sau ciclul acizilor tricarboxilici) reprezintă calea
metabolică comună de descompunere oxidativă a glucidelor, lipidelor úi aminoacizilor.
Principiul de funcĠionare a metabolismului poate fi enunĠat astfel:
x moleculele organice complicate sunt scindate în unităĠi C2 (acid acetic activat)
x biodegradarea unităĠilor C2 conduce la formarea a doi moli de CO2 úi 2 atomi de H
x produsul final H2O apare în lanĠul respirator din atomii de hidrogen de pe coenzime úi
oxigen, cu depozitarea unei părĠi din energie sub forma compusului ATP
x spre deosebire de glicoliză, care decurge în citosol, reacĠiile ciclului Krebs decurg în
mitocondrii
x biodegradarea aerobă a glucidelor este precedată de 2 reacĠii importante:
o decarboxilarea acidului piruvic cu formarea acetilcoenzimei A, compus macroergic
o carboxilarea acidului piruvic la acid oxalilacetic, care prin reacĠia cu acetilcoenzima
A va forma acidul citric.
Decarboxilarea acidului piruvic reprezintă etapa de legătura între glicoliză úi ciclul acidului
citric. ReacĠia este catalizată de enzima piruvatdehidrogenaza úi poate fi reprezentată astfel :
O O
CH3 C COOH + HSCoA H3C C ~SCoA + CO2

NADPH
NAD+
Decarboxilarea se produce printr-o succesiune de reacĠii intermediare, catalizate fiecare de

câte o enzimă din sistemul multienzimatic al piruvatdehidrogenazei, cu participarea coenzimelor
specifice: tiaminpirofosfatul (TPP), NADP+, HSCoA, acidul lipoic, Mg2+. Prima etapă constă în
decarboxilarea acidului piruvic, cu producerea CO2 úi a unei grupe hidroxietil ataúată
tiaminpirofosfatului. Grupa hidroxietil este transformată în acetilcoenzima A, cu reducerea NAD+,
proces denumit decarboxilare oxidativă.
Conversia acidului piruvic la acetilcoenzima A este ireversibilă, ca urmare acizii graúi
superiori nu pot fi transformaĠi în glucoză în organismele animale, deúi bacteriile úi plantele o pot
face, printr-un mecanism special.
Atomii de H fixaĠi de NADP+ si FAD în etapa de decarboxilare oxidativă úi rezultaĠi úi din
alte etape ale ciclului, se vor combina cu oxigenul, cu formarea apei (în aúa numitul ciclu
respirator).
Carboxilarea acidului piruvic este o etapă în care are loc fixarea CO2 activat cu
biotinilenzima úi cu ATP la acidul piruvic, cu formarea acidului oxalilacetic.
O C COOH O C COOH biotinilenzima

+ CO2 activat +
H2CH H2 C COOH AMP
Acid piruvic Acidul oxalilacetic
Biosinteza acidului citric decurge ireversibil, prin condensarea aldolică a acetilcoenzimei A
cu acidul oxalilacetic, sub influenĠa enzimei citratsintetaza.
Energia necesară reacĠiei este furnizată prin hidroliza legăturii macroergice din acetilcoenzima A.
130 Biochimie
x deshidratarea acidului citric la acid cis-aconitic úi hidratarea la acid izocitric (ambele etape )
sunt catalizate de enzima aconitaza.
x urmează prima din cele patru reacĠii de oxido-reducere din ciclul Krebs úi anume,
dehidrogenarea acidului izocitric cu ajutorul enzimei izocitricdehidrogenaza, având drept
coenzima NADP+ úi formarea acidului oxalilsuccinic.
x prima decarboxilare din ciclu, decurge la acidul oxalilsuccinic, un ß-acid instabil, care se
decarboxilează cu ajutorul izocitricdehidrogenazei, cu formarea acidului cetoglutaric.
x a doua decarboxilare oxidativă din ciclu, a acidului cetoglutaric la succinilcoenzima A, care
prin hidroliză formează acidul succinic, decurge cu participarea aceluiaúi sistem enzimatic
întâlnit la etapa de decarboxilare a acidului piruvic la acetilcoenzima A (Į-
cetoglutaricdehidrogenaza)
x ultimele reacĠii ale ciclului constau în transformarea în trei etape a acidului succinic în acid
oxalilacetic:
o oxidarea (dehidrogenarea cu FAD) a acidului succinic la acid fumaric
o hidratarea acidului fumaric la acid malic
o oxidarea (dehidrogenarea cu NAD+) a acidului malic la acid oxalilacetic
Acidul oxalilacetic regenerat poate asigura continuarea aceleiaúi succesiuni de reacĠii, cu
eliberare de energie stocata sub forma de FADH úi NAD+.
Bilantul general al ciclului Krebs poate fi reprezentat astfel :
CH3 CO~SCoA + 3H2O + 3NADP+ + FAD + ADP + P = 2CO2 + 3NADPH + 3H+ + FADH2 + ATP + HSCoA
Sensul metabolic al ciclului constă în :

x oxidarea restului acetil (CH3CO-) din acetilcoenzima A rezultată din acid piruvic, la CO2 ,
substanĠă în care carbonul este complet oxidat la C4+ .
x din cele patru reacĠii de oxidare rezultă 8 atomi de H, legaĠi de coenzimele NAD+ úi FAD,
care sunt participanĠi la lanĠul respirator, unde de-a lungul unui sistem enzimatic specific,
suferă reacĠii de oxidare la H+, formă sub care reacĠionează cu O2-, formând H2O úi
eliberând energie.
Procesul de respiraĠie tisulară ( lanĠul respirator ) poate fi reprezentatat, sumar, astfel:
sistem enzimatic
2RH 2H+ + 2e- + 2R(substrat oxidat)
2e- + 1/2O2 O2-
2H+ + O2- H2O + energie
Ciclul Krebs operează în sens unic datorită celor trei reacĠii care decurg ireversibil:
x sinteza acidului citric din acetilcoenzima A úi acid oxalilacetic
x decarboxilarea acidului izocitric la acid Į-cetoglutaric
x dehidrogenarea acidului Į-cetoglutaric
Energia eliberată treptat, în cursul reacĠiilor este înmagazinată sub forma legăturilor
macroergice ale compuúilor macroergici GTP, ATP úi eliberată treptat în funcĠie de nevoile
organismului (procese de biosinteză, energie osmotică, electrică, mecanică, calorică, etc.).
În următoarea schemă este reprezentată succesiunea reacĠiilor din ciclul Krebs.
131
acetil - CoA H3C Co~SCoA + HOH
H2C COOH
O C COOH HO C COOH HO C COOH
HO C COOH
H2C COOH HC COOH HC COOH
H2C COOH
forma cetonica forma enolica acid citric
acidul oxalilacetic
O CO2 O
CH3 C COOH + HSCoA H3C C ~SCoA
NAD+
O C COOH O C COOH HSCo H2C COOH
CH2H + CO2 H2C COOH HO C COOH

Acidul 1
11 oxalilacelic H2C COOH
H Acidul citric
HO C COOH
NADP NADPH 2
H2C COOH HC COOH
Acidul malic
- H2O C COOH
+ H2O
10
HOOC CH H2C COOH
Acidul cisaconitic
HC COOH
Acidul fumaric 3
H
9
H2C COOH CICLUL HO C COOH
KREBS
H2C COOH HC COOH
Acidul succinic
HSCoA
H2C COOH
8 H2O Acidul izocitric
NADP
O C ~SCoA
4 NADPH
CH2
O C COOH
H2C COOH
Succinil CoA HC COOH
H2C COOH
NADPH NADP Acidul oxalilsuccinic
5
7
O C COOH CO2
6
CH2
HSCoA
CO2 H2C COOH
Acidul alfa-cetoglutaric
Enzime: 1-citrat sintetaza, 2-acinitaza, 3-cisaconitaza, 4-izocitricdehidrogenaza,
5-oxalilsuccincarboxilaza, 6,7-complex enzimatic (D-cetoglutaricdehidrogenaza), 8-complex enzimatic,
9-succindehidrogenaza, 10-fumaraza, 11-L. Maliccodehidrogenaza.
132 Biochimie
ImportanĠa ciclului Krebs decurge din faptul că, constituie o cale comună de biodegradare a
glucidelor, a lipidelor si protidelor (prin substanĠele intermediare provenite din acestea).
Cetoacizii rezultaĠi în ciclul citric, pot servi la biosinteza aminoacizilor (corelaĠie între glucide
úi protide), iar prin intermediul acetilcoenzimei A se stabileúte corelaĠia metabolică dintre glucide úi
lipide.
Se poate concluziona că, prin interrelaĠiile metabolice stabilite între glucide-lipide-protide,
ciclul Krebs reprezintă o sursă de substrat úi de energie necesară tuturor proceselor metabolice.
7.1.2.3. Biodegradarea fermentativă a glucidelor
Biodegradările fermentative sunt procese de descompunere, predominant anaerobă, ale

glucidelor datorate activităĠii fiziologice a unor microorganisme. Au o importanĠă practică
deosebită, contribuind la circuitul elementelor în natură, la fertilizarea solului, la obĠinerea unor
compuúi utilizaĠi în industria alimentară, chimică, farmaceutică.
FermentaĠiile anaerobe (în absenĠa oxigenului )
Se pot clasifica, după natura substanĠelor finale în:

- fermentaĠia alcoolică
- fermentaĠia lactică
- fermentaĠia butirică
- fermentaĠia propionică
a) FermentaĠia alcoolică a glucidelor decurge sub influenĠa drojdiilor Saccharomices

cerevisiae. Mecanismul este identic cu cel al glicolizei, până la acidul piruvic. În continuare, acidul
piruvic este decarboxilat la acetaldehidă, (în prezenĠa catalizatorului piruvatdecarboxilaza, având
drept coenzimă tiaminpirofosfatul. Acetaldehida este apoi redusă la etanol cu enzima
alcooldehidrogenaza úi NADH + H+.
NADPH + H+
CH3 CO COOH CH3 CHO CH3 CH2 OH
- CO2 - NADP+
Acid piruvic Acetaldehidă Etanol
În decursul fermentaĠiei alcoolice rezultă úi produúi secundari: acetaldehidă, acid lactic, alcool
amilic, acid succinic, etc., care trebuiesc separaĠi prin distilare fracĠionată.
b) FermentaĠia lactică este întâlnită în mod normal în diferite microorganisme, dar úi în

muúchi la efort intens depus in condiĠii de concentraĠii de reduse de oxigen.
Mecanismul fermentaĠiei lactice este analog glicolizei, până la acidul piruvic. Mai departe, acidul
piruvic se transformă printr-un proces de reducere enzimatică în acid lactic sub acĠiunea enzimei
lactatdehidrogenaza având drept coenzima NADH+H+.
NADPH + H+
CH3 CO COOH CH3 CH COOH
- NADP+
OH
Acid piruvic Acid lactic
FermentaĠia lactică se aplică în industria alimentară la prepararea iaurtului, murăturilor,

panificaĠie, etc.).
133
c) FermentaĠia propionică este un proces de degradare anaerobă a glucidelor, care decurge

sub acĠiunea unor bacterii specifice, în urma căruia se obĠine, comparativ cu fermentaĠia alcoolică úi
cea lactică, o cantitate mai mare de ATP, respectiv, câte 2 moli de ATP/mol de glucoză.
3 C6H12O6 4 H 3C CH2 COOH + 2 CH3 COOH + 2CO2 + H2O
FermentaĠia propionică este utilizată, alături de fermentaĠia lactică, în industria alimentară la

fabricarea brânzeturilor, pentru activarea unor procese biochimice din sol, etc.
d) FermentaĠia butirică constă în bioegradarea glucidelor de către anumite microorganisme,

cu formarea acidului butiric.
C6H12O6 CH3 CH2 CH2 COOH + CO2 + H2O
Decurge cu descompunerea unei mari cantităĠi de substanĠă organă, în soluri mlăútinoase, în

nămoluri, în bălĠi, cu degajare de miros neplăcut.
FermentaĠia aerobă (în prezenĠa oxigenului)
FermentaĠia aerobă este un proces biochimic care decurge în prezenĠa oxigenului.

Mecanismul de reacĠie este similar cu cel al fermentaĠiei alcoolice, până la etapa de formare a
aldehidei acetice, după care, în urma procesului de oxidare, se formează acid acetic. Acidul acetic
poate fi biodegradat până la CO2 úi H2O.
EMP [O]
hexoze acid piruvic aldehida acetica CH3 COOH CO2 + H2O
etanol
7.2. METABOLISMUL LIPIDELOR
7.2.1. Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple gliceride
Biosinteza lipidelor (simple úi complexe) reprezintă procese metabolice importante în

organism, deoarece lipidele (sub forma trigliceridelor) prezintă importanĠă biologică ca substanĠe de
înmagazinare a energiei în organism (căldura de ardere = 39 kcal/g, în comparaĠie cu cea a
glucidelor = 17 kcal/g), iar lipidele complexe (fosfolipide, glicolipide, lipoproteine) intră în
structura membranelor celulare sau au importanĠă biologică deosebită, de reglare a funcĠiilor
celulare, reglarea colesterolului, a steridelor etc.
Biosinteza (anabolismul) lipidelor începe în cea de-a doua etapă a fotosintezei, scotoreacĠia,
prin formarea acidului 3-fosfogliceric, compus implicat atât în biosinteza lipidelor simple gliceride,
cât úi a celor complexe.
Pentru biosinteza gliceridelor se biosintetizează în prezenĠa enzimelor caracteristice
elementele componente, glicerol úi acizii graúi superiori, etapă urmată apoi de biosinteza propriu-
zisă a lipidelor simple gliceride.
7.2.1.1. Biosinteza glicerolului
Biosinteza glicerolului decurge în strânsă corelaĠie cu metabolismul glucidic. Aldehida 3-

fosfoglicerică úi hidroxoacetonfosfatul, cele două trioze fundamentale rezultate la glicoliză (biodegradarea
134 Biochimie
anaerobă a glucidelor), sau la plante, în a doua etapă a fotosintezei (scotoreacĠia) sunt reduse la 3-
fosfoglicerol, din care, prin defosforilare rezultă glicerolul liber.
NADP ATP
H C O H2C OH H2C OH
NADPH ADP
H C OH H C OH H C OH
H2C O P H2C O P H2C OH
ATP
NADP H2C OH
H2C OH H2C OH
NADPH ADP
C O H C OH H C OH
H2C O P H2C O P H2C OH
TriozofosfaĠi 3-Fosfoglicerol Glicerol
7.2.1.2. Biosinteza acizilor graúi superiori
Principalele locuri de biosinteză a acizilor graúi în organism sunt ficatul úi celulele adipoase.
Urmărind etapele metabolismului (relaĠiile dintre reacĠiile de oxidare a glucidelor, lipidelor,
aminoacizilor pentru producerea de energie) se poate observa că precursorul biogenetic al acizilor
graúi superiori este acetilcoenzima A (CH3CO~SCoA).
Transformarea acizilor graúi în acetilcoenzima A poate fi parcursă úi în sens invers, ca
transformare a acetilcoenzimeiA în acizi graúi. Faptul că acizii graúi sunt biosintetizaĠi din
acetilcoenzima A, explică numărul par de atomi de C din catena lor.
Excesul de glucide conduce la depunerea de grăsimi, deoarece glucoza este transformată în
acid piruvic, iar acesta, în final în acetilcoenzima A. Deoarece această etapă este însă ireversibilă,
acetilcoenzima A nu se poate transforma în acid piruvic, deci grăsimile nu pot fi convertite în
glucoză în organismele animale (spre deosebire de plante úi bacterii).
Biosinteza acizilor graúi superiori are loc atunci când necesarul energetic al organismului este
acoperit úi acetilcoenzima A nu mai intră în ciclul Krebs, furnizor de energie.
Biosinteza acizilor graúi se poate realiza pe două căi metabolice :
a) calea malonilcoenzimei A (calea citoplasmatică)
b) calea mitocondrială
Biosinteza acizilor graúi superiori pe calea mitocondrială (calea elongaĠiei)
Biosinteza acizilor graúi pe această cale decurge la nivelul mitocondriilor, pornind de la acizi graúi cu
catena scurtă. Drept partener de reacĠie al componentei iniĠiale - radicalul hidrocarbonat-coenzima A, este în
acest mecanism acetil-coenzima A (în locul malonil-coenzimei A).
ReacĠiile sunt aceleaúi ca la procesul de ß-oxidare, cu o singură excepĠie, reducerea legăturii duble
decurge cu NADPH + H+ în loc de FADH+H+.
Se pare că această cale de biosinteză este mai scurtă pentrul acidul acetic, comparativ cu calea
malonil-coenzimei A.
Etapele prin care se realizează creúterea catenei acizilor graúi sunt aceleaúi cu cele ale căii
malonil - coenzimei A, respectiv, (a) formarea cetoacidului gras activat, (b) formarea
135
hidroxoacidului gras activat, (c) biosinteza acidului gras nesaturat activat, (d) biosinteza acidului
saturat cu doi atomi de carbon in plus în catenă.
O O
R CH2 CH2 C~SCoA + H3C CH2 C~SCoA

- HSCoA
Acid saturat activat (Cn) Acetil-coenzima A (C2)
O O
NADPH + H+
R CH2 CH2 C CH2 C~SCoA
NADP
Cetoacid activat (Cn+2)
OH O
NADPH + H+
R CH2 CH2 C CH2 C~SCoA
NADP H
Hidroxiacid activat (Cn+2)
O
H NADPH2
R CH2 CH2 C C C~SCoA
- H2O H
Acid nesaturat activat (Cn+2)
O
NADPH2 H2 H2
R CH2 CH2 C C C~SCoA
Acid saturat activat (Cn+2)
Biosinteza acizilor graúi nesaturaĠi
Organismul are nevoie de acizi graúi nesaturaĠi pentru producerea lipidelor polare constituente
ale membranelor celulare úi pentru alte necesităĠi. Aceútia rezultă din acizi graúi saturaĠi, prin
dehidrogenare catalizată de enzime specifice.
De exemplu, un sistem enzimatic din ficat poate introduce o singură legătură dublă, în
mijlocul catenei acidului stearic, generând acidul oleic. Sistemul enzimatic nu poate introduce úi alte
legături duble, de aceea acidul linoleic cu două duble legături úi acidul linolenic (cu trei duble
legături) nu pot fi sintetizaĠi în organism ci sunt preluaĠi numai prin alimentaĠie.
CH3 (CH2)7 CH2 CH2 (CH2)7 COOH CH3 (CH2)7 C C (CH2)7 COOH
H H
ACID STEARIC ACID OLEIC
În plante, creúterea indicelui de iod, odată cu avansarea spre coacere, dovedeúte posibilitatea
transformării acizilor graúi saturaĠi în acizi graúi nesaturaĠi.
7.2.1.3. Biosinteza acizilor fosfatidici úi a gliceridelor (acilglicerolilor)
Acizii graúi rezultaĠi prin biosinteză vor fi stocaĠi în organism sub formă de esteri cu glicerina,
sub forma aúa numitelor grăsimi neutre, sau gliceride.
136 Biochimie
Legătura esterică nu se formează pornind de la glicerol, ci de la glicerolfosfat, forma activată

energetic (cu ATP) úi implicând acizii graúi activaĠi cu acetil-coenzima A.
Enzima care biocatalizează procesul este glicerinkinaza din ficat, care reacĠionează rapid cu
acizii graúi, dar care lipseúte practic în Ġesuturile grase úi în muúchi.
În prima etapă rezultă acizi fosfatidici (monoacil- úi diacilfosfatidici). Prin defosforilare cu o
enzimă fosfatază úi esterificare cu un alt mol de acil-coenzimă A, se formează triacilglicerol
(triglicerida), care se depozitează ca grăsime neutră.
O
H2C OH H2C O CO R H2C O CO R
2R C~SCoA
HC OH HC OH HC O CO R
2 HSCoA
CH2O P CH2O P CH2O P
ADP ADP
ATP ATP
RCO~SCoA
HC OH HC O CO R
CH2 OH CH2 OH
Monoglicerida Diglicerida
RCO~SCoA
H2C O CO R
HC O CO R
CH2 O CO R
Triglicerida
7.2.2. Biosinteza lipidelor complexe
Lipidele complexe sunt componente de bază ale membranelor celulare. Din punct de vedere
chimic sunt gliceroaminfosfatide, compuúi care prezintă o legătură esterică la radicalul fosforil
formată cu un alcool polar (bază azotată), conform formulei generale:
HC O CO R NH2 HC O CO R
O O
H2C O P O CH2 CH COOH H2C O P O CH2 CH2 NH2
OH OH
Serinfosfatide Colaminfosfatide (cefaline)
137
H2C O CO R
HC O CO R CH3
O
H2C O P O CH2 CH2 N CH3
OH
CH3
Colinfosfatide (lecitine)
7.2.2.1. Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina)
Biosinteza bazelor azotate se realizează pornind de la acidul 3-fosfogliceric, după următoarea schemă de
reacĠii:
H2C O P H2C O P H2C O P

NADH ATP H2C OH
NAD
transaminare ADP
H C OH C O H C NH2 H C NH2
COOH COOH COOH COOH

Ac. 3-glicerofosforic Ester al acidului Ester fosforic al serinei Serina
hidroxipiruvic
H2C OH
H2C OH H2C OH
H C NH2 CH3I
CH3
- CO2 +
H2C NH2 H2C N
COOH CH3
CH3
Serina Colamina Colina
7.2.2.2. Biosinteza gliceroaminfosfatidelor
Lipidele cele mai răspândite în membranele celulelor eucariote sunt colaminfosfatidele úi

colinfosfatidele. Biosinteza lor se realizează prin parcurgerea următoarelor etape:
- biosinteza acizilor fosfatidici
- activarea bazei azotate cu compuúii macroergici ATP úi CTP
- esterificarea acizilor fosfatidici (sau a gliceridelor) cu baza azotată activată.
P-P-P O CH2 citozina

H2C O P O
+
H2C NH2
Fosfocolamina CTP
138 Biochimie
H2 N CH2 CH2 O P-P O CH2 citozina

O
+ P-P
diglicerida 1 2 acid fosfatidic

- CMP - CDP
H2C O CO R
HC O CO R
CH2 O P CH2 CH2 NH2

Colaminfosfatida (Cefalina)
7.2.3. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor
7.2.3.1. Biodegradarea gliceridelor
Hidroliza enzimatică a trigliceridelor (triacilgliceroli) decurge sub acĠiunea enzimelor lipaze,

care le scindează în etape, în diacil-, monoacilgliceroli (di- úi monogliceride). Aceste enzime sunt
controlate hormonal de către adrenalină úi glucagon, care actionează lipolitic. Hidroliza grăsimilor
alimentare decurge în intestinul subĠire biocatalizată de lipaza pancreaza, activată de sărurile
acizilor biliari.
Produúii hidrolizei grăsimilor, glicerolul úi acizii graúi superiori, urmează în metabolism căi
diferite.
7.2.3.2. Biodegradarea lipidelor complexe
Catabolismul lipidelor complexe se realizează în etape, prin hidroliză enzimatică, cu

eliberarea tuturor componentelor structurale: baze azotate, acizi fosfatidici, acid ortofosforic.
Cu exceptia acidului fosforic (ortofosforic) fiecare dintre componente se biodegradează specific.
a) Biodegradarea bazelor azotate
Decurge sub acĠiunea enzimelor specifice :
H2C OH
H2C OH HC O
H2C OH [O] [O]
CH3I
HC NH2 HI
-CO2 H2C N(CH3)3 H2C N(CH3)3
H2C NH2
COOH
Serina Colamina Colina Aldehida betainei
HO C O HO C O
[O] CO2 + H3C NH2
H2C N(CH3)3 H2C NH2
Betaina Glicină Metilamină
139
b) Biodegradarea acizilor fosfatidici decurge sub acĠiunea enzimelor din clasa hidrolazelor,
numite lipaze (fosfolipaze), care eliberează acidul fosforic, di- úi monogliceridele, iar în final
glicerolul.
H2C O CO R H2C O CO R H2C OH
H2O Lipaza
HC O CO R HC O CO R HC OH
H3PO4 - 2 RCOOH
CH2 O P CH2 OH H2C OH
Acid Fosfatidic Digliceridă Glicerol
c) Biodegradarea glicerolului este corelată cu metabolismul glucidic. Glicerolul poate fi

fosforilat sub acĠiunea fosfokinazei úi a ATP (în ficat) la fosfoglicerol, care prin oxidare (cu
fosfogliceroldehidrogenaza úi ATP) se transformă în aldehida fosfoglicerică.
Aceasta poate participa la biosinteza poliglucidelor sau se poate biodegrada de-a lungul
ciclului E.M.P (până la acid piruvic) úi ciclului Krebs până la CO2 úi H2O, cu eliberare de energie.
H2C OH H2C OH HC O CH3

Fosfokinaza +
CO2
ATP NADP Glicoliza Krebs
HC OH HC OH HC OH C O +
NADPH2
H2O
H2C OH H2C O P H2C O P COOH
Glicerol 3- Fosfoglicerol Aldehida fosfoglicerica Acid piruvic
H2C OH
C O Fructoza
1,6-difosfat
H2C O P
Oligo-, Poliglucide
d) Biodegradarea acizilor graúi superiori
Biodegradarea acizilor graúi superiori decurge în mitocondrii, în prezenĠa sistemelor

enzimatice specifice. Deoarece acizii graúi sunt relativ inerĠi chimic, ei trebuie activaĠi prin
transformare în tioesteri, cu ajutorul coenzimei A, a compusului macroergic ATP, a Mg2+ úi a
enzimei acil-coenzima A-sintetaza (tiokinaza).
Printr-o succesiune de reacĠii inverse celor de la biosinteza acizilor graúi superiori, catena de
acid gras superior este scindată în unităĠi de 2 atomi de C, sub formă de acetil-coenzime A (CH3 –
CO~SCoA).
Deoarece reacĠiile decurg la atomul de carbon din poziĠia ß (faĠă de grupa carboxil,
descompunerea se numeúte calea ß-oxidării (spirala Knoop-Lynen).
Acizii graúi saturaĠi cu număr impar de atomi de C se biodegradează după acelaúi mecanism al
ß-oxidării, după o prealabilă reacĠie de carboxilare în prezenĠa coenzimei A, a biotinei, a ATP úi
Mg2+ (conversie la acid gras cu număr par de atomi de carbon).
Produsul biodegradării acizilor graúi superiori cu număr impar de atomi de carbon este însă
acidul propionic, nu acetil-coenzima A.
140 Biochimie
O O
ATP HSCoA
R CH2 CH2 C OH R CH2 CH2 C O PMA
P-P AMP
Acid gras superior neactivat
O O
HSCoA NADP+ HOH
R CH2 CH2 C~SCoA R C C C~SCoA
AMP NADPHH+ H H
Acid gras superior saturat activat Acid gras superior nesaturat activat
OH O O O
HOH NADP+
R C CH2 C~SCoA R C CH2 C~SCoA
H NADPHH+
E - Hidroxiacil coenzima A E - Cetoacil coenzima A
O O
R' CH2 C OH + H3C C~SCoA
Biodegradare
ciclica
O
Biodegradare aeroba CO2
H3C C~SCoA ciclul Krebs
+
H2O
7.3. METABOLISMUL PROTIDELOR
Cele mai multe dintre protidele organismelor superioare sunt continuu biodegradate úi
biosintetizate. La om si animale, timpul de înjumătăĠire biologică a albuminelor din plasmă este de
20-25 de zile, când jumătate din cantitatea de albumină este biodegradată úi înlocuită cu una nou
sintetizată.
Chiar úi proteinele intracelulare (enzimele) sunt supuse unor procese de biodegradare úi
biosinteză continuă în perioade de timp de la câteva ore la mai multe zile.
De aceea, pentru un adult, necesarul de aminoacizi este de 1 g/zi/kg corp, deoarece
organismul uman nu poate sintetiza decât jumătate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni.
7.3.1. Biosinteza (anabolismul) protidelor
Etapa de biosinteză a protidelor (anabolismul) începe cu biosinteza aminoacizilor, urmată de

biosinteza protidelor, în ordinea complexităĠii lor:
aminoacizi o peptide o peptone o albumoze o proteine o proteide

(holoproteide) (heteroproteide)
7.3.1.1. Biosinteza aminoacizilor

Biosinteza aminoacizilor se realizează în principal pe două căi metabolice:
x aminare reductivă a cetoacizilor
x transaminare
141
x Aminarea reductivă a cetoacizilor reprezintă o cale principală de biosinteză a amino-

acizilor, direct din amoniac úi cetoacizii formaĠi în organism prin degradarea aerobă a glucidelor
(ciclul Krebs).
Aminarea cetoacizilor decurge în prezenĠa enzimei glutamatdehidrogenaza care are drept
coenzimă NAD+ sau NADP+. ReacĠia decurge cu formarea intermediară a unui iminoacid, care va
fi redus enzimatic, conform reacĠiei:
NAD
R R R
NADH + H+
C O + NH3 C NH HC NH2
- H2O
COOH COOH COOH

D - Cetoacid Iminoacid Aminoacid
Se biosintetizează prin acest mecanism aminoacizii: alanina, acid aspartic, acid glutamic din
cetoacizii respectivi: acid piruvic, acid oxalilacetic, acid cetoglutaric.
CH3 CH3
H
C O HC NH2 ; O C COOH H2N C COOH
COOH COOH H2C COOH H2C COOH

Acid piruvic D - Alanina Acid oxalilacetic Acid aspartic
O C COOH H2N CH COOH
CH2 CH2
H2C COOH H2C COOH

Acid D - cetoglutaric Acid Glutamic
x Transaminarea
Transaminarea constă în transferul grupei amino -NH2 de la un aminoacid la un cetoacid,

după un mecanism care cuprinde ca etape intermediare formarea unor baze Schiff:
R1 R2 R1 R2
HC NH2 + C O C O + HC NH2
COOH COOH COOH COOH
R1 R2 R1 R2 R1 R2
+ 2[H] H
HC NH2 O C HC N C HC N CH
- H2O - 2[H]
COOH COOH COOH COOH COOH COOH
Aminoacid 1 Cetoacid 2 Baza Schiff 1

142 Biochimie
R1 R2 R1 R2
+ H2O
C N CH C O + HC NH2
- 2[H]
COOH COOH COOH COOH
Baza Schiff 2 Cetoacid 1 Aminoacid 2
Transaminarea este catalizată de o enzimă specifică transaminaza care are drept coenzimă
piridoxalfosfatul (vitamina B6). ImportanĠa deosebită a reacĠiilor de transami-nare, reacĠii
biochimice reversibile, constă în realizarea corelaĠiei dintre metabolismul glucidic úi cel protidic.
Aminoacizii sunt intermediari la obĠinerea altor biomolecule importante, cum ar fi: peptide,
proteine, antibiotice (gramicidina), hormoni (adrenalina, noradrenalina).
7.3.1.2. Biosinteza proteinelor (poliprotidelor)
Proteinele (holoproteide superioare) se sintetizează din aminoacizi printr-un proces continuu

úi complex, care decurge cu viteză mare, la nivelul ribozomilor din celule, cu implicarea acizilor
nucleici úi a compuúilor macroergici ATP, GTP care furnizează energia necesară proceselor
biochimice.
Aminoacizii se unesc în catene macromoleculare, prin legături peptidice, într-o anumită
succesiune, conform codului genetic conĠinut în ADN. Succesiunea bazelor azotate din ADN este
transcrisă (cu respectarea principiului complementarităĠii) într-o anumită structură a acizilor mARN
úi tradusă cu ajutorul acizilor t ARN din codonii mARN pe anticodonii tARN în noua structură
proteică (limbajul bazelor azotate din acizii nucleici este tradus în limbajul aminoacizilor proteinei).
Proteinele sunt sintetizate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, iar secvenĠa bazelor azotate
din mARN reprezintă secvenĠa amionacizilor din proteină. Fiecare aminoacid este reprezentat pe
mARN printr-o tripletă de baze azotate numită codon (cu cele 4 baze azotate există 64 codoni
(triplete) diferiĠi.
Etapele necesare sintezei proteinelor sunt:
reduplicarea ADN, constă în desfacerea legăturilor de hidrogen dintre bazele azotate
complementare, urmată de desfăúurarea spiralei bicatenare, cu formarea celor două catene
polipeptidice simple de ADN;
transcrierea (transcripĠia) mesajului genetic, respectiv o anumită succesiune a bazelor
azotate de pe ADN (matriĠa) pe catena polinucleotidică a mARN, care este sintetizată cu
respectarea riguroasă a complementarităĠii bazelor azotate din ADN, cu deosebirea că timina
din ADN este înlocuită în mARN cu uracil
traducerea (translaĠia) este o etapă importantă în determinarea caracterului úi însuúirilor
unui organism, deoarece limbajul bazelor azotate din acizii nucleici (o anumită secvenĠă,
respectiv codul genetic) este tradus în limbajul aminoacizilor constituenĠi ai proteinei (o
anumită secvenĠă a aminoacizilor).
Fiecare secvenĠă de 3 baze azotate din structura acizilor nucleici constituie un codon, iar
fiecărui codon îi corespunde un anumit aminoacid. Conform principiului complementarităĠii bazelor
azotate, unui anumit codon de pe ADN îi corespunde un anumit codon de pe mARN úi apoi un
anticodon de pe tARN.
Reprezentarea acestor etape este redată schematic în figura următoare.
143
ADN Structura secundara:

dubla catena spiralata
REDUPLICARE
IN NUCLEU
ADN
Structura primara:
catena polinucleotidica simpla
- sediul mesajului genetic 1 2 3
- matrita pozitiva a originalului
ATGCAGCTA
TRANSCRIERE
ARNm Catena polinucleara simpla: 1' 2' 3'

- purtatorul mesajului genetic
- matrita negativa a originalului UACGUCGAU
IN CITOPLASMA
TRANSLATIE
Repozitivarea (realizarea)
mesajului genetic 1'' 2'' 3''
AUGCAGCUA
AA1 AA2 AA3
Metionina glicina leucina
PROTEINA CO R1 NH CO R2 NH CO R3 NH
Din punct de vedere biochimic, etapa de traducere (translaĠie) reprezintă biosinteza propriu-
zisă a macromoleculelor proteice úi cuprinde mai multe etape:
a) activarea enzimatică a aminoacizilor din citoplasmă constă în acĠiunea ATP asupra
aminoacizilor, în prezenĠa enzimei amionoacil- ARN sintetaza úi a ionilor Mg2+, cu formarea
complexului aminoacil-AMP- enzima.
O O
Mg2+
R CH C + P ~P ~ P r A + Enz R CH C Enz + P ~ P
NH2 OH ATP NH2 O P r A

Aminoacid Aminoaciladenilat
Enz = aminoacil ARN - sintetaza
b) formarea complexului aminoacil-tARN, prin transferul restului aminoacil de la complexul

aminoacil-AMP-enzima la capatul C’3 -OH al tARN (se formează o legătură esterică la C’3-OH de
la secvenĠa terminală a tARN a trinucleotidei CCA. Trinucleotida terminală CCA a tARN are braĠul
flexibil úi poate adapta grupa aminoacil la poziĠia reactivă determinată de pe ribozom.
O ARNt CH2 ADENINA

ARNt CH2 ADENINA
O O
R CH C Enz
+ + P Tib A + Enz
NH2 O~ P r A O
AMP
OH OH R CH C ~ OH OH
NH2
a.a. AMP Enz partea terminala complexul
aminoaciladenilat-Enz a t.RNA aminoacil t.RNA
144 Biochimie
EvidenĠierea modului în care tARN este capabil să identifice poziĠia de legare a amino-
acidului în lanĠul peptidic, poate fi realizată cu ajutorul “modelului trifoi” al tARN:
Codon mRNA
C C P CH2 ADENINA
O
anticodon al
tRNA A
3`
Aminoacid activat
OH OH O NH2
adenina riboza P O C CH R
Capatul tRNA
t RNA C C P CH2 ADENINA
O
A
3`
Complexul aminoacil RNA

O OH
O C
HC NH2
Legarea corectă a aminoacidului cu tARN corespunzător se datorează specificităĠii absolute a

enzimei aminoacil-ARN-sintetaza. Se asigură astfel, recunoaúterea codonului de către anticodon (úi
nu de către aminoacidul activat).
c) formarea legăturii peptidice decurge pe ribozomi (particule conĠinând rARN, prezente în

toate celulele) úi se realizează între aminoacizii transportaĠi fiecare de tARN corespunzători (aflaĠi
pe codonii dictaĠi de mesajul genetic înscris pe mARN).
Ribozomii posedă pe suprafaĠa lor două situsuri catalitice:
- situsul P (donor), pe care se va găsi complexul aminoacil 1-t1ARN
- situsul A (acceptor), pe care se află complexul aminoacil 2 –t2ARN.
Între cei doi aminoacizi alăturaĠi, legătura peptidică -NH-CO- se realizează între grupa
carbonil a aminoacidului 1, de pe poziĠia donor a ribozomului (corespunzator codonului 1 de pe
mARN) úi grupa amino (-NH2) a aminoacidului 2 de pe poziĠia acceptor a ribozo-mului
(corespunzând codonului 2 de pe mARN).
În urma formării legăturii peptidice între cei doi aminoacizi, molecula de t1 -ARN este
eliberată din complexul aminoacid 1-t1 ARN úi poate fi din nou utilizată.
R1
R2 HC NH2
* O R2 R1
HC NHH + ARNt ~ C O
**
** ARNt ~ C CH NH CO CH
ARNt ~ C
- ARNt
NH2
acceptor donor dipeptida

RIBOZOM
145
Prin deplasarea ribozomilor de-a lungul mARN (sau deplasarea mARN pe suprafaĠa
ribozomilor), codonii de pe mARN trec succesiv prin dreptul situsului A de pe ribozomi, dictând
natura complexului aminoacil-tARN care urmează să fie fixat pe acest situs. Dipeptida formată, sub
forma complexului aminoacid 1-aminoacid 2–t2ARN, trece pe poziĠia donor a ribozomului, lăsând
liberă poziĠia acceptor, corespunzator codonului 3 de pe mARN.
d) elongaĠia (creúterea lungimii lanĠului polipeptidic) se realizează după un mecanism identic

cu cel implicat în cazul biosintezei dipeptidei. Situsul P al ribozomului este ocupat cu complexul
dipeptidil-t2ARN, iar situsul A este vacant úi se poziĠionează la al treilea codon de pe mARN,
formând complexul aminoacil 3-t3ARN. După formarea noii legături peptidice între grupa carbonil
legată de complexul dipeptidil-t2ARN úi grupa amino de la complexul aminoacil 3-t3ARN, are loc
deplasarea tripeptidei formate (sub forma complexului AA1-AA2-AA3-t3ARN) pe situsul donor
(situs P) al ribozomului cu eliberarea concomitentă a situsului acceptor (situs A) al ribozomului,
care se va poziĠiona în dreptul codonului 4 de pe mARN, în vederea formării complexului
aminoacil-4-t4 ARN.
Dacă proteina care urmează a fi sintetizată are, de exemplu, 200 de aminoacizi, etapa finală
implică transferul peptidei conĠinând 199 de aminoacizi spre aminoacidul final, legat în complexul
cu tARN, cu formarea unui complex proteină-tARN.
Capătul N-terminal al proteinei este sintetizat primul, capătul C-terminal, ultimul.
e) Terminarea biosintezei lanĠului polipeptidic al proteinei

Lungimea lantului polipeptidic este determinată genetic, prin transcrierea pe mARN a unui
codon stop (nu codează nici un aminoacid): UAG, UAA, AGA (pentru care nu există nici un tARN
cu anticodoni corespunzători). Aceúti codoni "non-sens" sunt însă recunoscuĠi de proteine
citoplasmatice specifice, denumite factori de eliberare (protein release factors), care desprind
proteina de pe tARN.
LanĠul polipeptidic este eliberat de pe situsul P al ribozomului úi de pe tnARN printr-o reacĠie
de hidroliză. Ribozomul se detaúează de pe mARN úi este apt pentru o nouă etapă de iniĠiere.
Lungimea lanĠului proteic este determinată genetic, prin transcrierea pe mARN a unui codon stop.
Proteinele sintetizate (holoproteide) participă la biosinteza heteroproteidelor, a enzimelor, la
îndeplinirea unor funcĠii specifice organismului. Concomitent se desfăúoră úi un proces invers, de
biodegradare a proteinelor.
7.3.2. Biodegradarea (catabolismul) protidelor
7.3.2.1. Biodegradarea proteinelor
Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea heteroproteidelor se

scindează pe cale enzimatică în aminoacizii componenĠi.
Enzimele proteolitice (proteinazele) sunt alături de amilaze cele mai cunoscute úi impor-tante
enzime hidrolitice (C-N hidrolaze).
După modul de atac asupra lanĠului peptidic se deosebesc:
x exopeptidaze, scindează catena polipeptidică doar la capetele ei, eliberând aminoacizii. Pot
fi carboxipeptidaze úi aminopeptidaze.
x endopeptidaze, scindează proteina în anumite poziĠii, în mijlocul catenei. AcĠionează în
special asupra proteinelor úi polipeptidelor (pepsina, tripsina).
146 Biochimie
7.3.2.2. Biodegradarea aminoacizilor
Aminoacizii rezultaĠi prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot fi utilizati în
continuare la:
- biosinteza proteinelor noi
- biosinteza altor compuúi cu azot în moleculă
- sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductivă)
- biodegradare totală până la: NH3, CO2, H2O.
În organismele animale úi vegetale biodegradarea aminoacizilor decurge preponderent prin:
- dezaminări
- decarboxilări simple sau însoĠite de dezaminări
- transaminări.
a) Biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare
Dezaminările sunt reactii catalizate enzimatic, care constau în eliminarea unor grupe amino (-
NH2), sub formă de amoniac (NH3) cu formarea unor compuúi ternari (C, N, O) care pot constitui
punct de plecare pentru alte transformări biochimice.
x Dezaminarea oxidativă constă în eliberarea a doi atomi de hidrogen, cu formarea unui
iminoacid instabil, care în prezenĠa apei hidrolizează cu formare de NH3 úi cetoacid. Enzimele
implicate fac parte din clasa oxidoreductazelor úi pot fi: glutamatdehidrogenaza în prezenĠa NAD+
sau NADP+, alanindehidrogenaza în prezenĠa FAD, etc. Cetoacizii rezultaĠi pot fi metabolizaĠi
(biodegradaĠi) la CO2 úi H2O, sau pot fi transformaĠi în monoglucide care vor parcurge în sens
invers ciclul de biodegradare EMP (glicoliza). Aminoacizii care se pot transforma în cetoacizi se
numesc aminoacizi cetogeni, iar cei care se pot transforma în glucoză se numesc aminoacizi
glucoformatori.
CH3 FADH2 CH3 CH3

FAD
+H2O NH3 + C
HC NH2 C NH O
COOH COOH COOH

Alanina Iminoalanina Acid piruvic
x Dezaminarea hidrolitică a aminoacizilor conduce la obĠinerea NH3 unui hidroxiacid.

HOH [O]
CH3 CH COOH NH3 + CH3 CH COOH CH3 C COOH
NH2 OH O
D - Alanina Acid lactic Acid piruvic
Hidroxiacidul poate fi transformat, în prezenĠa dehidrogenazelor în cetoacid, care poate fi

metabolizat în continuare prin ciclul Krebs sau poate fi retransformat în aminoacizi.
x Dezaminarea reductivă a aminoacizilor conduce la obĠinerea NH3 úi a acidului saturat cu

acelaúi număr de atomi de carbon:
[H]
CH3 CH COOH NH3 + CH3 CH2 COOH
NH2
D - Alanina Acid propionic
Acidul propionic format, sub forma propionil-coenzimei A este implicat în biosinteza acizilor
graúi superiori cu număr impar de atomi de carbon, pe calea malonil-coenzimei A.
147
x Dezaminarea desaturantă (biocatalizată de enzime din clasa liazelor) are drept produs de
reacĠie, pe lângă NH3, un acid carboxilic nesaturat cu acelaúi număr de atomi de carbon în moleculă:
CH3 CH COOH NH3 + CH2 CH COOH
NH2
D - Alanina Acid acrilic
b) Decarboxilarea aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor este o cale de biodegradare importantă, biocatalizată de enzime

specifice, aminoaciddecarboxilaze, care au drept coenzima piridoxalfosfatul
(vitamina B6). Ca produúi de reacĠie, pe lângă CO2, se formează amine primare, denumite amine
biogene. Mecanismul reacĠiei de decarboxilare este următorul:
R CH COOH
NH2 + O C H R CH COOH
-H2O -CO2
N CH
Aminoacid Enz-piridoxalfosfatul Enz-iminoacid
R CH2
H2O
N CH R CH2 NH2 + O C H
-CO2
Enz-imină Amină Piridoxal-fosfat
Unele dintre aminele biogene rezultate prezintă activitate farmacologică, altele sunt
componente ale coenzimelor sau contribuie la sinteza unor heterociclii cu azot (pirol, piridina) care
intră în structura unor alcaloizi.
H2C CH2 HC CH
CH2 (CH2)2 CH COOH H2N (CH2)4 NH2
-CO2 -NH3 H2C CH2 -4H HC CH
NH2 NH2 N N
H H
Ornitina Putresceina Pirolidină Pirol
H2 H
C C
H2C CH2 HC CH
CH2 (CH2)3 CH COOH H2N (CH2)5 NH2
-CO2
H2C CH2 HC CH
NH2 NH2 N N
H
Lizina Cadaverină Piperidină Piridină
Prin natura compuúilor rezultaĠi, reacĠiile de biodegradare a aminoacizilor reflectă

corelaĠiile dintre metabolismul proteic - glucidic - lipidic.
148 Biochimie
7.3.3. Metabolismul amoniacului
Amoniacul rezultat prin dezaminare ca úi cel preluat de către plante din sol în decursul
procesului de nutriĠie, este o substanĠă toxică; nivele ridicate prezente în sânge impiedică
funcĠionarea creierului, provocând comă. De aceea, amoniacul nu este transportat liber de-a lungul
Ġesuturilor la ficat ci este transformat întâi în amide netoxice.
Căile de metabolizare a amoniacului sunt următoarele:
x fixarea sub forma de amide (îndeosebi ale acidului glutamic úi aspartic)
x participare la biosinteza aminoacizilor, prin aminarea reductivă a cetoacizilor
x formarea de săruri de amoniu ale acizilor organici (oxalic, citric, malonic, fumaric, etc.) din
metabolism.
a) Fixarea amoniacului sub forma de amide
O O
R C OH + HNH2 R C ONH4 sare de amoniu

O O
R C OH + HNH2 R C NH2 amida

- H2O
acid organic amoniac
COOH COOH COOH
H C NH2 HC NH2 HC NH2
CH2 CH2 CH2
O C OH O C O P O C NH2
Acidul asparagic Asparaginfosfat Asparagina
COOH COOH COOH
H C NH2 HC NH2 HC NH2
(CH2)2 (CH2)2 (CH2)2
O C OH O C O P O C NH2
Acidul glutamic Glutaminfosfat Glutamina
Glutamina este unul din cei 20 de aminoacizi constituenĠi ai proteinelor úi este implicată în
biosinteza multor altor metaboliĠi (este utilizată ca sursă de azot).
b) Metabolizarea amoniacului prin aminare reductivă (transaminare)
Peste 30% din amoniacul rezultat în muúchi la biodegradarea proteinelor este trimis în ficat,
sub formă de alanină (sau glutamină). Alanina formează prin transaminare acid piruvic, care este
convertit în ficat la glucoză, care trece apoi în sânge úi din nou în muúchi. SecvenĠa de reacĠii
constituie ciclul glucozo-alaninic. Toate aceste reacĠii, în care amoniacul este utilizat la sinteza
amidelor sau a unor noi aminoacizi, reprezintă căi de corelaĠie a metabolismului protidic cu cel
glucidic (ciclul acidului glutamic, ciclul acidului aspartic).
149
c) Metabolizarea amoniacului prin ciclul ureeogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-
Henseleit)
Plantele superioare, mamiferele, pestii, ciupercile úi bacteriile pot transforma amoniacul în

uree, altă formă netoxică de păstrare úi de transport în organism.
In organismele vii, formarea ureei decurge printr-o transformare ciclică complexă, denu-mită ciclul
ureogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-Henseleit).
Ciclul KREBS – HENSELEIT
dezaminari
AMP NH2
ATP carbamilfosfatul
NH3 + CO2 C O
-PP- NH2 COOH COOH
O ~P
H2O C O H2N CH HO CH
ureaza -H3PO4 din ciclul KREBS
+
NH2 H2C NH2 H2C NH CH2 CH2
uree C NH2 (CH2)2 (CH2)2 COOH COOH

Acid aspartic Acid malic
O HC NH2 HC NH2
COOH COOH
NH2 ORNITINA CITRULINA
izouree C NH
OH NH2 COOH
NH2
C N CH
C NH
H2C NH CH2
H2C NH
(CH2)2 COOH
(CH2)2
HC NH2
HC NH2
COOH
COOH
ARGINA Acid arginsuccinic
(suaccinil orginina)
H
HOOC C CH COOH Acid fumaric
Ureea este produsă în ficat prin scindarea hidrolitică a argininei la ornitină.

Amoniacul de la catabolismul aminoacizilor poate fi utilizat pentru a reface arginina din
ornitină, atomul de carbon provenind de la CO2 din metabolismul glucidic.
La realizarea biosintezei ureei participă úi un alt aminoacid, citrulina.
Dioxidul de carbon activat enzimatic cu enzima carbamilfosfatsintetaza úi cu aportul
energetic al ATP, reacĠionează cu NH3 formând carbamilfosfatul care reacĠionează cu ornitina
formând citrulina. Citrulina reactioneaza cu acidul aspartic (provenit prin trans-aminare din acid
oxalilacetic, format în ciclul Krebs), în prezenĠa enzimei argininsuccin-sintetaza, a ATP úi ionilor
Mg2+, cu formarea acidului argininsuccinic. Acesta este scindat de către argininsuccinliaza în
arginină úi acid fumaric (care poate conduce la acid aspartic, în ciclul Krebs).
Arginina rezultată este scindată de către hidrolaza arginaza în ornitină úi izouree, care se
izomerizează la uree, scindabilă sub acĠiunea ureeazei în CO2 úi NH3, compuúi care pot iniĠia
biosinteza aminoacizilor, glucidelor, etc.
150 Biochimie
Ciclul ornitinic (ciclul Krebs–Henseleit) reprezintă úi el o cale de corelaĠie a metabolis-mului

proteic, prin aminoacidul ornitina, cu metabolismul glucidic.
x Biochimia dinamică (metabolism) studiază toate transformările chimice úi fizico-

chimice ale materiei vii, însoĠite de schimbări în conĠinutul energetic. Metabolismul
are două căi: anabolismul (cuprinde procesele de sinteză úi creútere a complexităĠii
biomoleculelor, fiind asociat cu consum de energie) úi catabolismul (cuprinde
reacĠiile de biodegradare a biomoleculelor cu structură complexă în biomolecule cu
structură simplă, fiind asociat cu eliberare de energie).
x Fotosinteza – procesul de asimilare a dioxidului de carbon de către plante verzi,
principala sursă de materie organică, unică sursă de oxigen, proces celular care
foloseúte ca sursă energetică energia luminoasă, pe care o transformă în energie
chimică. Decurge în două etape: fotoreacĠia úi scotoreacĠia (ciclul Benson-Calvin).
Prima glucidă din ciclul Benson-Calvin este pentoza ribuloza.
x Biodegradarea aerobă a glucidelor reprezintă etapa de desăvârúire a biodegradării
glucidelor, respectiv transformarea acidului piruvic în acetilcoenzima A, care în final
va fi oxidată la dioxid de carbon úi apă.
x Ciclul Krebs sau ciclul acidului citric reprezintă calea metabolică comună de
descompunere oxidativă a glucidelor, lipidelor úi aminoacizilor.
x Biodegradările fermentative sunt procese de descompunere: anaerobă (fermentaĠia
alcoolică, lactică, butirică, propionică) úi aerobă (fermentaĠie acetică).
x Biosinteza (anabolismul) lipidelor începe în cea de-a doua etapă a fotosintezei,
scotoreacĠia, prin formarea acidului 3-fosfogliceric, compus implicat atât în
biosinteza lipidelor simple gliceride, cât úi a celor complexe
x Biodegradarea trigliceridelor decurge ca o reacĠie de hidroliză enzimatică, sub
acĠiunea enzimelor lipaze.
x Etapa de biosinteză a protidelor începe cu biosinteza aminoacizilor pe două căi
metabolice (aminare reductivă a cetoacizilor, transaminare), úi continuă astfel:
aminoaciziĺpeptideĺpeptoneĺalbumozeĺproteineĺproteide
x Aminoacizii rezultaĠi prin biosinteza sau biodegradarea proteinelor pot fi utilzaĠi la:
biosinteza proteinelor noi, biosinteza altor compuúi cu azot în moleculă, sinteză de
aminoacizi prin transaminare, biodegradarea totală până la amoniac, dioxid de carbon
úi apă. Biodegradarea aminoacizilor decurge prin: dezaminări, decarboxilări simple
sau însoĠite de dezaminări, transaminări.
x Metabolizarea amoniacului este prezentată în ciclul ureeogenetic sau ciclul Krebs-
Henseleit.
7.5. REZUMAT
CorelaĠii biochimice se pot stabili úi între compuúii fundamentali, glucide, lipide, protide úi
enzime, hormoni, acizi nucleici, etc. Abordarea compleză a fenomenelor biochimice impune ca, pe
lângă studiul transformărilor diferitelor substanĠe, să se ia în considerare úi aspectele energetice ale
acestor procese, cu evidenĠierea corelării biosintezei, consumatoare de energie, cu biodegradarea,
generatoare de energie. Trebuie, în acelaúi timp, acordată importanĠa cuvenită influenĠei factorilor
de mediu în care trăiesc organismele vegetale úi animale, condiĠiilor în care îúi procură materia
primă (H2O, CO2, O2, substanĠe minerale, etc.), cât úi energia necesară biotransformărilor, precum úi
influenĠei factorilor de mediu (clima, diferite radiaĠii, etc.), asupra evoluĠiei normale a diferitelor
organisme.
7.6. AUTOEVALUARE
Să defineúti metabolismul, anabolismul úi catabolismul.
151
Să enumeri etapele fotosintezei.

Să enumeri enzimele implicate în ciclul Krebs..
Să evidenĠiezi produúii de reacĠie din ciclul Benson Calvin .
Să enumeri tipurile de fermentaĠii aerobe úi anaerobe ale glucidelor.
Să identifici etapele biosintezei bazelor azotate.
Să scrii ecuaĠiile de reacĠie pentru biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare.
Să enumeri căile de metabolizare a amoniacului
7.7. TESTE GRILĂ

1. Ciclul Krebs este o cale metabolică de metabolizare a:
a. lipidelor;
b. aminoacizilor;
c. glucidelor;
d. bazelor azotate.
2. Metabolizarea amoniacului se face în :
a. ciclul Krebs;
b. ciclul Krebs-Henseleit;
c. ciclul Benson-Calvin;
d. procesul de fotosinteză.
3. Prima monoglucidă cu care începe ciclul Benson-Calvin este:
a. riboza;
b. deoxiriboza;
c. fructoza;
d. ribuloza.
4. Fotosinteză decurge cu consum de energie:
a. electrică;
b. luminoasă;
c. termică;
d. electrică úi termică.
5. Enzima care catalizează sinteza amidonului în plante este:
a. amidonsintetaza;
b. amidonoxidoreductaza;
c. amidonhidrolaza;
d. amidonizomeraza.
6. Alcoolul etilic (etanolul) se poate obĠine din glucide printr-o fermentaĠie anaerobă:
a. butirică;
b. propionică;
c. lactică;
152 Biochimie
d. alcoolică.
7. Biosinteza bazelor azotate se realizează pernind de la:
a. Acidul 2-fosfogliceric;
b. Acidul 3-fosfogliceric;
c. Fosfocolamină;
d. Ester al acidului piruvic.
8. Dezaminarea oxidativă a Į-alaninei în prezenĠa FAD-ului conduce la :
a. Acid acetic;
b. Acid propionic;
c. Acid piruvic;
d. Acid lactic.
9. Amida acidului glutamic este:
a. glutamida;
b. glutamina;
c. asparagina;
d. alamida.
10. Dezaminarea hidrolitică a Į-alaninei conduce la :
a. Acid acetic;
b. Acid propionic;
c. Acid piruvic;
d. Acid lactic.
11. Biodegradarea acizilor fosfatidici decurge sub acĠiunea enzimelor din clasa hidrolazelor
cu formarea:
a. Acidului piruvic;
b. Glicerolului;
c. Acetilcoenzima A;
d. Ester al acidului piruvic.
12. Dezaminarea reductivă a Į-alaninei în prezenĠa hidrogenului conduce la :
a. Acid acetic;
b. Acid propionic;
c. Acid piruvic;
d. Acid lactic.
153
MODEL DE EVALUARE FINALĂ

1. Glucoza este o monoglucidă cu: a) 3 atomi de carbon; b) 4 at.C; c) 5 at.C; d) 6 at.C;
2. Fructoza este o monoglucidă cu: a) 3 atomi de carbon; b) 4 at.C; c) 5 at.C; d) 6 at.C;
3. Fructoza este componenta: a) maltozei; b) zaharozei; c) celulozei; d) amidon;
4. Glucoza este componenta: a) aminoacizilor; b) lipidelor; c) poliglucidei celuloza; d) ATP;
5. Amidonul este: a) aminoacid; b) lipida; c) poliglucida; d) proteina;
6. Celuloza este: a) monoglucidă; b) diglucidă; c) poliglucidă; d) proteină;
7. Riboza este o monoglucidă cu: a) 3 atomi de carbon; b) 4 at.C; c) 5 at.C; d) 6 at.C;
8. Riboza este componentă a: a) ATP; b) ADN; c) ARN; d) AMP;
9. Deoxiriboza este componentă a : a) ARN; b) ADN; c) ATP; d) AMP;
10. Gliceridele sunt: a) acizi grasi; b) lipide simple; c) lipide complexe; d) aminoacizi;
11. Serinfosfatidele sunt: a) glucide; b) lipide simple; c) lipide complexe; d) aminoacizi;
12. Lecitinele sunt: a) proteine; b)lipide simple; c) lipide complexe; d) aminoacizi;
13. Acizii grasi sunt componente ale: a) glucidelor; b) aminoacizilor; c) proteinelor; d) lipidelor;
14. Este acid gras nesaturat: a) acidul lauric; b) acidul palmitic; c) acidul oleic; d) acidul butiric;
15. Glicerolul este componentă a: a) glicerinei; b) peptidelor; c) lipidelor; d) ATP;
16. Acidul palmitic si stearic sunt: a) glucide; b) aminoacizi; c) protide; d) acizi grasi;
17. Alanina este: a) glucidă; b) acid gras; c) lipidă; d) aminoacid;
18. Sunt aminoacizi monocarboxilici: a) acidul aspartic; b) glicina; c) acidul glutamic; d) lisina;
19. Legătura peptidică se formeaza intre: a) 2 glucide; b) 2 acizi grasi; c) 2 aminoacizi; d) 2 proteine;
20. Sunt polinucleotide macromoleculare: a) aminoacizii; b) proteinele; c) acizii nucleici; d) poliglucidele;
21. In structura acizilor nucleici se intalnesc: a) poliglucide; b) lipide; c) baze azotate; d) aminoacizi;
22. Bazele azotate din structura acizilor nucleici:
a) glucoza si fructoza; b) adenina si citozina; c) valina si glicina; d) glicerolul si acizii grasi;
23. Enzimele sunt compusi de natură: a) glucidica; b) proteica; c) lipidica; d) vitaminica;
24. Enzimele manifestă in organism un rol biochimic de:
a) reglare a pH-ului; b) biocatalitic; c) stocare a energiei; d) transfer al mesajului genetic;
25. NAD este coenzima unei enzime din clasa:
a) hidrolazelor; b) izomerazelor; c) liazelor; d) oxidoreductazelor;
26. FAD este coenzima unei enzime din clasa:
a) hidrolazelor; b) izomerazelor; c) liazelor; d) oxidoreductazelor;
27. Vitamina PP este partea activa a coenzimei: a) NAD; b) FAD; c) ATP; d) ARN;
28. Vitamina B2 este partea activă a coenzimei: a) NAD; b) FAD; c) ATP; d) ARN;
29. Ciclul Krebs este o cale metabolică de biodegradare: a) lipide; b) glucide; c) aminoacizi; d) protide;
30. Glucida pentoză cu care incepe fotosinteza este:a) deoxiriboza; b) riboza; c) ribuloza; d) glucoza;
154 Biochimie
BIBLIOGRAFIE
1. Bodea, C., Tratat de Biochimie Vegetal΁, Editura Academiei RSR, 1966.

2. Burnea, I., Popescu, I., Chimie úi Biochimie Vegetal΁, Editura Didacticӽ úi Pedagogicӽ,
Bucureúti, 1977.
3. Caret, R., L., Denniston, K., J., Topping, J., Principles & Applications of Inorganic, Organic &
Biological Chemistry, WCB/ McGraw-Hill, 1997, (ISBN 0-697-25003-2).
4. Chiú, E., Chimie úi Biochimie Vegetală, Reprografia UniversităĠii “Transilvania’Braúov, 1991.
5. Chiú, E., Dumitrescu, L., Indrumar de lucrări practice de laborator de chimie úi biochimie,
Reprografia UniversităĠii “Transilvania” Braúov, 1997.
6. Coman, Gh., Pop, M., Draghici, C., Elemente de Biochimie Medical΁, Editura Lux Libris, 1999
(ISBN 973-9428-26-6).
7. CorlӽĠeanu, S., Produsele P΁durii, Reprografia UniversităĠii “Transilvania’Braúov, 1980.
8. Dumitrescu, L., Chimie Organică, Reprografia UniversităĠii Transilvania”, Braúov, 1999.
9. Dumitru, I., F., Mager, S., Turcu, A., Biochimie General΁, Editura Didacticӽ úi Pedagogicӽ,
1973.
10. Dumitru, I., F., Biochimie, Editura Didacticӽ úi Pedagogicӽ, Bucureúti, 1980.
11. Elliott, W., Elliott, D., Biochemistry and Molecular Biology, Oxford University Press, 1997
(ISBN 0-19-857793-1).
12. Irimie, F., D., Elemente de Biochimie I., “Atid” Prodimpex, Cluj, 1998, (ISBN 973-98374 92).
13. Karlson, P., Modern Biochemistry, New York London Academy Press, 1975.
14. Krogmann, D., The Biochemistry of Green Plants. Fondation of Modern Biochemistry, Seria
London, 1973.
15. Lehninger, A., Biochemistry, Worth Publishers, Inc., 1975, (ISBN 0-87901-047-9).
16. Mahler, H., Cordes, E., Biological Chemistry, Harper International Edition, 1969.
17. March, J., Advanced organic chemistry, Wiley Interscience Publication, 1992.
18. McKey, T., McKey, J., Biochemistry: An Introduction, WCB/ McGraw-Hill, 1999, (ISBn 0-07-
290503-4).
19. McMurry, J., Costellion, M., Fundamentals of General, Organic and Biological Biochemistry,
Practice Hall Inc., New Jersey, 1999.
20. NeamĠu, G., et al., Biochimie Vegetal΁, Editura Didacticӽ úi Pedagogicӽ, Bucureúti, 1983.
21. NeamĠu, G., Cîmpeanu, Gh., Enache, A., DicĠionar de Biochimie Vegetal΁, Editura Ceres,
Bucureúti, 1989.
22. NeamĠu, G., Cîmpeanu, Gh., Socaciu, C., Biochimie Vegetal΁, Editura Didacticӽ úi Pedagogicӽ,
Bucureúti, 1993.
23. NeniĠescu, C., D., Chimie Organică, Editura Didactică úi Pedagogică, Bucureúti, 1972.
24. Neurats, Perspectives in Biochemistry, American Chemical Society, Washinton DC., 1991.
25. Petrovici, V., Gh., Popa, V., I., Chimia úi Prelucrarea Chimic΁ a Lemnului, Editura Lux Libris,
Braúov, 1997, (ISBN 973-9240-14-3).
26. Popescu, A., Cristea, E., Gheorghiu, M., Biochimie Medical΁, Editura Medicalӽ, Bucureúti,
1980.
27. Solomons, T, W., Fundamentals of organic chemistry, John Wiley & Sons, New York, 1990.
28. Stryer, L., Biochemie, Spektrum Akademischer Verlag, 1994.
155
29. Tamas, V., Serban, M., CodruĠ, M., Biochimie Medical΁ Veterinar΁, Editura Didactică úi
Pedagogică, Bucureúti, 1970.
30. Timar, M., C., Wood Chemistry, Transilvania University of Brasov, 2003, (ISBN 973-635-114-
9).
31. Ticӽ, R., Perniu, D., Bazele Chimiei, Editura UniversitӽĠii “Transilvania”, Braúov, 2004, (ISBN
973-635-224-2).
32. Wardlaw, G., M., Contemporary Nutrition, WCB/McGraw-Hill, 1997, (ISBN 0-8151-9050-6).
33. Voet, D., Voet, J., Biochemistry, John Wiley and Sons, New York, 1990.
34. Zubay, G., Parson, W., Vauce, D., Principles of Biochemistry, WCB Publishers, Oxford, 1995.

Biochimie Dumitrescu Manciulea An-1 Sem-1

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Biochimie Dumitrescu Manciulea An-1 Sem-1

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

GEORGETA LUCIA DUMITRESCU ILEANA CARMEN MANCIULEA

4.4.1.5.2. Proteine fibrilare (scleroproteine)............................................................. 64

6.3. Mecanismul de acĠiune a enzimelor. Cinetica reacĠiilor enzimatice ............... 101

7.3.2.2. Biodegradarea aminoacizilor .................................................................... 146

Resurse úi mijloace de lucru

Durata medie de studiu individual

Prof. univ. dr. Lucia DUMITRESCU

Unitatea de învăĠare nr. 1

1.1. REPARTIğIA APEI ÎN ORGANISM

1.2. STRUCTURA ùI PROPRIETĂğILE APEI

1.3. REACğII HIDROLITICE

2 H2O HO + H3O+ sau H2 O H+ + HO

Produsul ionic care caracterizează reacĠia de autoionizare a apei este:

Pw = [H+] [HO], la 25 0C: Pw = 1014

[H+] = [HO] = (1014)1/2 = 107 moli/L

pH = lg [H+]; pOH = lg [HO]; pH + pOH = 14 (la 22 0C)

Valoarea pH-ului indică caracterul acido-bazic al soluĠiilor:

1.6. TESTE GRILĂ

Unitatea de învăĠare nr. 2

2.1. STRUCTURĂ CHIMICĂ. CLASIFICARE

2.2. MONOGLUCIDE (OZE)

Monoglucidele sunt compuúi polihidroximonocarbonilici (polihidroxialdehide úi

2.2.1. Formule de reprezentare a structurii monoglucidelor

D-glucoză (aldohexoză) D-fructoză (cetohexoză)

Această formulă s-a constatat a nu fi întotdeauna în concordanĠă cu proprietăĠile fizico-chimice

D-glucoza Į-D-glucofuranoza E-D-glucofuranoza Į-D-glucopiranoza ȕ-D-glucopiranoza

D-fructoză Į-D-fructofuranoză E-D-fructofuranoză Į-D-fructopiranoză ȕ-D-fructopiranoză

2.2.2. ProprietăĠile fizice ale monoglucidelor

b) Stereoizomerie (izomerie spaĠială)

x Izomeria optică (enantiomeria). Datorită asimetriei moleculare (chiralitatea moleculei) úi

Į-D-glucopiranoză D-glucoză ȕ-D-glucopiranoză

2.2.3. ProprietăĠile chimice ale ozelor (monoglucidelor)

2.2.3.1. ProprietăĠi chimice datorate grupei carbonil

a) ReacĠii de oxidare blândă

glucoza acid gluconic lactona acidului gluconic

b) ReacĠii de oxidare energică

D-glucoză acid glucozaharic

c) ReacĠii de oxidare protejată

CH2OH CH2OH COOH

(HCOH)2 (H COH)2 (HCOH)2

H2C OH H2C OH H2C OH

D-glucoză D-sorbitol D-fructoză

2.2.3.2. ProprietăĠi datorate grupelor funcĠionale hidroxil

H C OH hidroxil semiacetalic (glicozidic)

H C OH O hidroxil alcoolic secundar

H2C OH hidroxil alcoolic primar

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

Į-glicozidă Į-glucoză ȕ-glucoză ȕ-glicozidă

aldehidă 3-fosfoglicerică hidroxiacetonfosfat eritrozofosfat

H C O H2C OH H2C O P H2C OH

ester-ribozo-5-fosfat ester-ribulozo-5-fosfat ester-ribulozo-1,5-difosfat ester-xilulozo-5-fosfat

Glucozo 1- P Glucozo 6- P Fructozo 6- P Fructozo 1,6-di P

2.2.4. ReprezentanĠi ai monoglucidelor

2.3. GLUCIDE COMPUSE (OZIDE)

2.3.1. Oligozide (oligoglucide)

Din punct de vedere structural, oligozidele pot fi considerate produse de condensare a

D-ribofuranoză D-deoxiribofuranoză D-xilofuranoză D-arabofuranoză D-lixofuranoză

D-alopiranoză D-altropiranoză D-glucopiranoză D-galactopiranoză D-mananopiranoză

Schema 2.3. Clasificarea monoglucidelor

x monocarbonilice (reducătoare) dacă participă la formarea legăturii o grupa hidroxil

2.3.1.1. Diglucide. ReprezentanĠi ai diglucidelor

CH2OH CH2OH CH2OH

CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

2 H2O HO + H3O+ sau H2 O H+ + HO

Pw = [H+] [HO], la 25 0C: Pw = 1014

[H+] = [HO] = (1014)1/2 = 107 moli/L

pH = lg [H+]; pOH = lg [HO]; pH + pOH = 14 (la 22 0C)