Biochimia Prod Alim Lungu PDF

CORNELIA LUNGU
BIOCHIMIA PRODUSELOR
ALIMENTARE
Cuprins
CUPRINS
1. Proteine ......................................................................................... 4
1.1. Aspecte generale. Clasificare................................................. 4
1.2. Aminoacizi ............................................................................. 6
1.2.1. Clasificare .................................................................. 6
1.2.2. Proprietăţile generale ale aminoacizilor ..................... 10
1.2.2.1. Proprietăţi fizice ........................................... 10
1.2.2.2. Proprietăţi acido – bazice ............................ 11
1.2.2.3. Proprietăţi chimice ....................................... 11
1.3. Peptide ................................................................................. 17
1.3.1. Definiţie, clasificare, nomenclatură. .............................. 17
1.3.2. Proprietăţile peptidelor ................................................. 18
1.3.3. Peptide naturale ........................................................... 19
1.4. Protide (Proteine) ................................................................. 20
1.4.1. Aspecte generale ......................................................... 20
1.4.2. Structura proteinelor .................................................... 21
1.4.2.1. Structura primară ........................................... 22
1.4.2.2. Organizarea spaţială a moleculelor proteice .. 22
1.4.3. Proprietăţile generale ale proteinelor ........................... 27
1.4.3.1. Proprietăţi electrochimice ................................ 27
1.4.3.2. Solubilitatea proteinelor .................................. 27
1.4.3.3. Caracterul coloidal al proteinelor .................... 28
1.4.3.4. Denaturarea proteinelor ................................. 29
1.4.3.5. Proprietăţi biochimice. Reacţia antigen-anticorp
..................................................................................... 30
1.4.4. Clasificarea proteinelor ................................................ 31
1.4.4.1. Holoproteide globulare ................................... 31
1.4.4.3. Holoproteide fibrilare ...................................... 32
1.4.4.4. Heteroproteide (proteine conjugate)................ 33
2. Acizi nucleici ............................................................................... 43
2.1. Componente structurale ale acizilor nucleici ........................ 43
2.1.1. Acidul fosforic ............................................................... 43
2.1.2. Pentozele (riboza şi dezoxiriboza) ............................... 44
2.1.3. Bazele azotate ............................................................. 44
2.2. Nucleozide ........................................................................... 45
2.3. Nucleotide ............................................................................ 47
2.4. Acizii dezoxiribonucleici ....................................................... 50
2.4.1. Structura primară a AND .............................................. 51
2.4.2. Structura secundară ..................................................... 52
2.4.3. Denaturarea şi renaturarea ADN .................................. 54
2.5. Acizii ribonucleici .................................................................. 55
2.5.1. Tipuri de ARN .............................................................. 55
3. Lipide ........................................................................................... 58
3.1. Aspecte generale. Clasificare. Rol. ....................................... 58
3.2. Acizii graşi din constituţia lipidelor ........................................ 60
3.3. Lipide simple ........................................................................ 63
Biochimia produselor alimentare 2
Cuprins
3.3.1. Acilgliceroli (gliceride sau grăsimi neutre) .................... 63
3.3.1.1. Proprietăţile fizice ale acilglicerolilor ............... 64
3.3.1.2. Proprietăţile chimice ale triacilglicerolilor ........ 65
3.3.2. Ceride .......................................................................... 68
3.3.3.Steride .......................................................................... 69
3.4. Lipide complexe ................................................................... 72
3.4.1. Fosfolipide (fosfatide) ................................................... 72
3.4.1.1. Fosfoglicerolipide (glicerofosfolipide) ............. 73
3.4.1.2. Inozitfosfolipide (fosfatidilinozitele) ................. 74
3.4.1.3. Sfingofosfolipide (fosfosfingozine) .................. 75
3.4.2. Glicolipide .................................................................... 76
3.4.2.1. Cerebrozidele ................................................. 76
3.4.2.2. Gangliozidele ................................................. 76
4. Glucide ........................................................................................ 77
4.1. Clasificarea glucidelor .......................................................... 77
4.1.1. Oze (monoglucide) ....................................................... 78
4.1.1.1. Proprietăţi structurale ..................................... 78
4.1.1.2. Izomeria monozaharidelor .............................. 78
4.1.1.3. Proprietăţile fizice şi chimice ale monozaharidelor
..................................................................................... 82
4.1.1.4. Monozaharide mai importante ........................ 84
4.1.1.5. Derivaţi ai monozaharidelor ............................ 88
4.1.2. Oligozaharide ............................................................... 89
4.1.2.1. Dizaharide ...................................................... 89
4.1.2.2. Trizaharidele .................................................. 92
4.1.2.3. Tetrazaharidele .............................................. 92
4.1.3. Polizaharide ................................................................. 93
4.1.3.1. Glicani ( poliglucide fără aminozaharuri) ........ 94
4.1.3.2. Glicozaminoglicani (poliglucide cu aminozaharuri)
..................................................................................... 96
4.1.4. Heteropolizaharidele .................................................... 98
5. Vitamine ..................................................................................... 101
5.1. Clasificarea vitaminelor ....................................................... 101
5.1.1. Vitamine liposolubile ................................................... 102
5.1.2. Vitamine hidrosolubile ................................................. 108
Bibliografie...................................................................................... 118

Proteine
1. Proteine
1.1. Aspecte generale. Clasificare
Proteinele sunt componenţi de o deosebită importanţă fiind universal şi

obligatoriu răspândiţi în materia vie. Sunt o clasă de compuşi care au ca
unităţi de bază aminoacizii ce pot fi eliberaţi prin reacţii de hidroliză acidă,
alcalină, enzimatică.
Proteinele constituie categoria structurală fundamentală a celulei vii.
În regnul animal proteinele celulare reprezintă 50-70% din substanţa uscată,

şi în regnul vegetal, 2-35%.
În organismul animal (inclusiv uman) proteinele îndeplinesc diferite roluri

(funcţii):
- structural sau plastic, reprezentând principalii constituenţi ai
citoplasmei şi organitelor celulare, a umorilor şi lichidelor biologice;
- catalitic, intervenind în calitate de enzime şi hormoni în realizarea
reacţiilor biochimice şi metabolice specifice vieţii, în coordonarea şi
reglarea acestora în condiţii compatibile cu viaţa;
- imunologic (de apărare);
- de transport a unor substanţe importante pentru viaţă;
- contractil şi de rezistenţă mecanică;
- de protecţie şi de detoxifiere;
- fizico-chimic: intervenţie în reglarea schimburilor de apă şi electroliţi
în interiorul şi în afara celulei;
- aprovizionarea cu substanţe pentru biosinteza unor compuşi necesari
organismului: aminoacizii rezultaţi din catabolismul proteinelor,
plasmatici şi musculari, care nu mai au specificitate de origine, sunt
precursorii porfirinelor, acizilor nucleici, diferiţi hormoni, creatină,
creatinină, carnozină, anserină, glutation, baze purinice şi pirimidinice.

Proteine
Ţinând cont de natura chimică, substanţele proteice pot fi clasificate în :
Peptide care pot fi oligo şi polipeptide:
Oligopeptidele includ: dipeptide, tripeptide, pentapeptide,

octopeptide, nanopeptide şi decapeptide.
Polipeptidele au cel puţin 10 resturi aminoacidice şi maximum

100 resturi aminoacidice. Majoritatea polipeptidelor au acţiune
hormonală, neurotransmiţătoare şi enzimatică. Mai importante sunt:
insulina, glucagonul, hormonul adrenocorticotrop, calcitonina şi
parathormonul, colecistokinina, endorfinele, polipeptid-enzimele.
Protide (proteinele) sunt macromolecule care conţin minimum 100

resturi aminoacide, prezintă o organizare structurală determinată genetic şi
clasificate în două mari grupe: haloproteide şi heteroproteide.
Haloproteide (proteine simple) care conţin numai aminoacizi în

structura lor. la rândul lor pot fi: homoproteide globulare şi
homoproteide fibrilare.
Heteroproteide (proteine conjugate) care sunt formate dintr-o

componentă prostetică de natură neproteică şi co componenetă
proteidică cu structură macromoleculară, formată dinaminoacizi. La
rândul lor se clasifică în : glicoproteide, lipoproteide, metalproteide,
fosfoproteide, cromoproteide, nucleoproteide.
După funcţia biologică proteidele se clasifică în:

- proteine structurale: reticulină, glicoproteide, mucoproteide, fibrină,
sclerotină;
- proteine contractile: miozina şi actina;
- proteine de rezervă: proteinele albuşului de ou (ovoalbumina),
cazeinele din lapte, gliadina din grâu, zeina din porumb;
- proteine de stocare: feritina;
- proteine de transport: mioglobina, hemoglobina, homocianina,
lipidoproteidele, ceruloplasmina;
- proteine de protecţie: imunoglobulinele;
- enzime din toate clasele (oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze,
liaze, izomeraze, sintetaze);

Proteine
- hormoni – proteine strict specializate cu rol în reglarea organismului

animal;
- toxine – proteine secretate de bacterii: toxina botulinică, veninul unor
animale (şerpi), existente în unele seminţe (ricina din ricin);
- proteine cu alte funcţii, cum ar fi funcţia anticoagulare existentă la
unele specii de peşti care trăiesc în apele polare, fibroina secretată
de viermii de mătase sau păianjeni.
Din punct de vedere nutriţional proteinele se clasifică în:
- proteine din clasa I, care conţin toţi aminoacizii esenţiali în proporţii

apropiate de cele necesare omului, cu o mare eficienţă în
promovarea creşterii, pe care o pot întreţine chiar când aportul este
mai redus (proteine din carne, peşte, ou, lapte);
- proteine din clas a-II-a, care conţin toţi aminoacizii esenţiali, dar nu în
proporţii corespunzătoare, 1-3 aminoacizi găsindu-se în proporţii mai
reduse, care limitează utilizarea celorlalţi. Pentru întreţinerea creşterii,
aceste proteine sunt necesare în cantităţi aproape de două ori mai
mari decât cele din clasa I, adaosul ponderal la organismul în
creştere fiind mai mic, însă la adult pot menţine bilanţul azotat în
echilibru (proteinele din soia, cereale, leguminoase);
- proteine din clas a-III-a, care au absenţi 1-2 aminoacizii esenţiali,

(triptofan, lizină) şi un dezechilibru pronunţat în balanţa aminoacidică.
Proteinele din această clasă, oricare ar fi aportul lor în dietă, nu pot
întreţine creşterea şi nici echilibrul azotat (colagenul, zeina din
porumb).
1.2. Aminoacizi
Aminoacizii sunt combinaţii organice cu funcţii mixte care conţin cel puţin
câte o grupare carboxil şi amino legate pe acelaşi rest hidrocarbonat.
1.2.1. Clasificare
Aminoacizii pot fi clasificaţi după următoarele criterii:
După gradul de participare la sinteza proteinelor, în care caz

aminoacizii sunt clasificaţi în:

Proteine
aminoacizi proteinogenici, adică participanţi la structura primară a unei

proteine;
aminoacizi neproteinogenici, care nu apar în mod normal în structura

primară a proteinei, în această categorie intrând:
- aminoacizi latirogeni care au acţiune neurotoxică;
- aminoacizi care conţin seleniu care sunt toxici;
- compuşi cu structură apropiată aminoacizilor.
După polaritatea catenei laterale:
aminoacizi cu catena laterală nepolară sau hidrofobică: alanină,

izoleucină, metionină, fenilalanină, prolină, triptofan, valină;
aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară neîncărcată

electric (hidrofilică): serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină, cisteină;
aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

electric pozitiv: lizină, arginină, histidină;
aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

electric negativ: acid aspartic şi acid glutamic.
După numărul de grupări amino şi carboxilice care intră în structura

lor:
aminoacizi monoamino-monocarboxilici alifatici;
aminoacizi monoamino-monocarboxilici alifatici;
aminoacizi monoamino-monocarboxilici care conţin sulf;
aminoacizi monoamino-dicarboxilic;
aminoacizi diamino-monocarboxilici;
Există şi un aminoacid diamino-dicarboxilic şi anume cistina care este format

din două molecule de cisteină.
După importanţa lor în biosinteza proteinelor în organismul uman:
aminoacizi esenţiali: fenilalanină, histidină, izoleucină, leucină, lizină,

metionină, treonină, triptofan, valină;
aminoacizi neesenţiali: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, acid

glutamic, cisteină, glicină, glutamină, prolină, serină, tirozină.

Proteine
De remarcat că în hidrolizatele proteice, de origine animală sau vegetală,

aminoacizii se găsesc sub forma izomerilor L. Izomerii D ai unor aminoacizi
se găsesc în pereţii celulari ai unor microorganisme şi în polipeptide care au
o acţiune antibiotică.
Aminoacizi proteici
Prin hidroliza completă a proteinelor se obţin aproximativ 20 de ∝-aminoacizi

(cu excepţia prolinei şi hidroxiprolinei care sunt ∝-iminoacizi) şi care
reprezintă unităţile structurale ale proteinelor.
Luând în considerare clasificarea cea mai raţională, respectiv după

polaritatea radicalilor aminoacizilor, aceştia se pot subîmpărţi în:
Aminoacizi cu radicali nepolari. Această grupă cuprinde patru

aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina şi izoleucina), doi
aminoacizi aromatici (fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf
(metionina) şi un iminoacid (prolina). Aceşti aminoacizi se
caracterizează printr-o solubilitate în apă mai mică decât a
aminoacizilor polari.
+H N CH COO- +H N CH COO-
+H N CH COO- 3 3 +H N CH COO-
3 3
CH3 CH CH2
CH
H3C CH3 CH
H3C C2H5
H3C CH3
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Izoleucina (Ile)
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2

3 3 3
CH2 CH2 (CH2)2 H2C COO-
NH +
S CH3 2
NH
Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp) Metionina (Met) Prolina (Pro)
Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi. Din această grupă fac

parte: un aminoacid alifatic (glicina, glicocolul), doi hidroxiaminoacizi
(serina şi treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina),un aminoacid
aromatic (tirozina) şi două amide (asparagina şi glutamina).

Proteine
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N

3 2 3 3 3 CH COO-
CH2OH CH OH CH2 SH
CH3
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteina (Cys)
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
CH2 CH2 CH2
CO NH2 CH2
CO NH2
OH
Tirozina (Tyr) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)
Datorită grupărilor lor polare care pot forma legături de hidrogen cu

moleculele de apă, aceşti aminoacizi sunt mai solubili în apă decât
aminoacizii cu radicali nepolari.
Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acezi). Din această

grupă fac parte doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic).
3 3
CH2 CH2
COO- CH2
COO-
Acidul aspartic (Asp) Acidul glutamic (Glu)
Datorită grupării carboxilice β-, respectiv γ-, aceşti aminoacizi prezintă la

pH=7, o sarcină totală negativă.
Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici). Din această

grupă fac parte: doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina), şi un
aminoacid slab bazic (histidina).
3 3 +H N CH COO-
3
CH2 (CH2)
3 CH2
CH2 NH
+ +
CH2 C NH2 HN NH
+
CH2 NH3 NH2
Lizina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)
Datorită grupării ε- amino alizinei, grupării quanil a argininei şi ciclului

imidazolic al histidinei, aceşti aminoacizi prezintă, la pH=7, o sarcină totală
pozitivă.
Proteine
Aminoacizi rari în proteine
În această grupă se găsesc cca. 100 de aminoacizi identificaţi în hidrolizate

proteice. Aceşti aminoacizi se deosebesc de cei neproteici prin aceea că
apar numai în anumite proteine. Spre exemplu, în compoziţia colagenului şi
gelatinei intră în aminoacizii hidroxilizină şi hidroxiprolină iar în elastină,
aminoacidul desnozină. Un alt exemplu îl constituie aminoacidul tiroxină care
intră în compoziţia tireoglobulinei.
Aceşti aminoacizi provin din transformări enzimatice ulterioare translaţiei

aminoacizilor standard în lanţul proteic.
Aminoacizi neproteici
În natură sunt prezenţi, în formă liberă sau ca derivaţi, dar nu apar în

proteine, peste 200 de aminoacizi dintre aceştia se pot menţiona:
Sarcozina - este un derivat metilat al glicinei, fiind un produs
intermediar de metabolism a compuşilor cu un singur atom de carbon.
Betaina – este derivatul trimetilat al glicinei, fiind un produs intermediar
al metabolismului lipidelor.
Homoserina - este un produs intermediar de metabolism.
Ornitina şi citrulina – sunt produşi intermediari importanţi ai
biosintezei ureei.
Acidul γ-aminobutiric – participă în calitate de agent chimic la
transmiterea impulsurilor nervoase.
β-alanina – se găseşte în peptidele naturale carnozină şi anserină şi
intră în compoziţia acidului pantotenic şi a derivatului său coenzima A.
1.2.2. Proprietăţile generale ale aminoacizilor
1.2.2.1. Proprietăţi fizice
Toţi aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline, nevolatile cu temperatură de

topire ridicată. Sunt insolubili în solvenţi nepolari, solubili în solvenţi polari şi
cu solubilitate diferită în apă. Au conductibilitate electrică diferenţiată în
raport cu pH-ul soluţiei apoase. Grupele ionice prezintă hidrofilie, iar catenele

Proteine
hidrocarbonate, hidrofibie. După natura radicalului R se poate aprecia

hidrofilia sau hidrofibia aminoacizilor.
1.2.2.2. Proprietăţi acido – bazice
Aminoacizii au un caracter amfoter datorită prezenţei concomitente în

moleculă a unei grupări funcţionale acide (-COOH) şi a unei grupări
funcţionale bazice (-NH3). Moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni
bipolari de formă:
NH3+
R C COO-
H
Amfionul bipolar poate funcţiona ca acid sau ca bază în prezenţa acizilor sau
a bazelor.
+H N CH COO- + OH- H2N CH COO-

3
-H2O
R R
bază anion
H+ +H N CH COOH
+ +H3N CH COO- 3
R R
acid cation
Deoarece în soluţie acidă aminoacizii se găsesc sub formă de cationi; ei vor
migra în cursul electrolizei spre catod, iar în soluţie bazică spre anod.
Amfionul bipolar fiind atras în mod egal de anod şi catod, nu migrează în
soluţie şi nu contribuie deci la transportul curentului.
În strânsă legătură cu caracterul amfoter al aminoacizilor, de o deosebită

importanţă apare noţiunea de pH izolelectric (pHi) sau punct izoelectric,
adică pH-ul la care soluţia apoasă a unui aminoacid conţine anioni şi cationi,
ai aminoacidului, în proporţie egală. La pH-ul izoelectric solubilitatea
aminoacizilor este minimă, iar mobilitatea în câmp electric devine nulă.
1.2.2.3. Proprietăţi chimice
Aminoacizii fiind combinaţii organice cu funcţiuni mixte, vor prezenta reacţiile

grupărilor carboxil respectiv a grupărilor amino, reacţiile catenelor laterale,

Proteine
reacţii dictate de prezenţa simultană a funcţiilor –COOH şi -NH2 şi reacţii

specifice anumitor aminoacizi.
1. Reacţiile grupei carboxil
Decarboxilarea aminoacizilor monocarboxilici conduce la monoamine şi a

celor diaminaţi la diamine.
- CO2
R CH2 CH COOH R CH2 CH2 NH2
NH2
Procesul se poate realiza chimic sau enzimatic. Aminele care rezultă pe cale
enzimatică au funcţii biologice şi organoleptice dintre cele mai semnificative
şi se numesc amine biogene. Ele sunt componente ale alimentelor
neprelucrate (de exemplu: citrice, banane, leguminoase, cereale, etc.) şi a
celor prelucrate dirijat în prezenţa microorganismelor (lactate şi brânzeturi,
produse din carne, murături, vin, bere, etc.). Multe amine biogene sunt toxice
şi de aceea nivelul concentraţiilor este strict urmărit analitic.
Amine biogene mai importante:

Histamina – rezultă prin decarboxilarea histidinei. Este o amină
biogenă cu importante funcţii fiziologice (în primul rând reglează
secreţia gastrică, este hipotensiv, reglează tonusul fibrelor musculare
netede) dar şi cu un important potenţial toxic şi alergen.
CH2 CH2 NH2

N NH
Histamina
Triptamina – rezultă prin decarboxilarea triptofanului şi este
hipertensiv. Serotonina este un derivat al triptaminei cu rol importnat în
funcţionarea sistemului nervos central.
CH2 CH2 NH2
NH
Triptamina
Tiramina - rezultă prin decarboxilarea tirozinei şi este hipertensiv.

Proteine
CH2 CH2 NH2
OH
Tiramina
β-alanina – provine prin decarboxilarea acidului aspartic. Este
componentă a acidului pantotenic şi a unor peptide libere în alimente.
HOOC CH2 CH2 NH2
β-alanina
Cisteamina – rezultă prin decarboxilarea cisteinei şi intră în structura
coenzimei A.
HS CH2 CH2 NH2
Cisteamina
Putresceina şi cadaverina – sunt amine biogene toxice. Prima rezultă
prin decarboxilarea ornitinei iar a doua se formează din lizină.
H2N (CH2) NH2 H2N (CH2) NH2

4 5
Putresceina Cadaverina
Esterificarea Prin barbotarea cu HCl gazos a aminoacizilor suspendaţi în
alcool absolut se obţin esteri.
HCl
R CH COOH + R' OH R CH COOR' Cl-
-H2O I +
NH2 NH3
aminoacid alcool ester
Formarea amidelor. În prezenţă de amoniac, sau prin alte procedee,
gruparea acidă se transformă în amidă:
R CH COOR' + NH3 R CH CONH2 + R' OH

I
NH2 NH2
aminoacid amidã
Exemple de amide naturale sunt asparagina şi glutamina.
2. Reacţiile grupelor amino

Proteine
- sub acţiunea acidului azotos, aminoacizii pot fi transformaţi în hidroxiacizi:
R CH COOH + HNO2 R CH COOH + N2K + H2O

I
NH2 OH
aminoacid oxiacid
Reacţia fiind cantitativă, se foloseşte la dozarea aminoacizilor prin metoda

Van Slyke.
aminoacizii reacţionează cu agenţii de metilare (sulfat de metil, iodură de

metil, etc.) formând betaine, derivaţi cu azot cuaternar:
În reacţiile metabolice apar şi derivaţi monometilaţi, de

CH3
+
R CH N CH3 exemplu, de la glicocol – metilglicocol [HOOC – CH2 –
- CH3
COO NH(CH3)] sau sarcozina.
Betaina Gruparea aminică reacţionează cu aldehidele (exemplu,

formaldehidă) dând derivaţi metilenici, în care gruparea –NH2 este blocată şi
rămâne funcţia –COO- care poate fi titrată cu baze (metoda Sőrensen).
O
R CH NH2 + CH
-H2O
R CH N CH2
COOH H COOH
aminoacid aldehida
formicã
Reacţia cu ninhidrina este o reacţie de oxido-reducere de mare

importanţă. Aminoacizii se descompun la aldehidă, CO2 şi NH3 iar ninhidrina
se reduce la hidridantină; aceasta cu NH3 format şi cu o nouă moleculă de
ninhidrină formează un complex colorat. Culoarea formată sau determinarea
monometrică a CO2 servesc pentru dozarea aminoacizilor (proteinelor).
Compuşii aminici pot intra în reacţie cu zaharurile reducătoare conducând

la îmbrumarea neenzimatică şi neoxidativă a alimentelor care se numeşte
reacţia Maillard. Produşii reacţiei Maillard sunt, în principal, melanoidinele
(compuşi de culoare închisă, brună).
Intermediarii reacţiei Maillard sunt foarte numeroşi.
Reacţia Maillard se produce în mai multe etape: mai întâi are loc o adiţie a
aminoacidului la zahărul reducător, după care compusul de adiţie pierzând
apă se transformă într-o bază Schiff. Aceasta se ciclează, se transformă în

Proteine
N-glicozil-amină, compus ce suferă o transpoziţie (Amadori) trecând într-o

cetozamină. Cetozaminele se descompun rezultând compuşi carbonilici cu
lanţ scurt (prin sciziune) furfurol şi hidroximetilfurfurol (prin pierderea a trei
molecule de apă) care reacţionează uşor cu aminoacizii formând produşi de
culoare brună – melanoidine - prin condensare şi polimerizare succesivă.
Prin deshidratare (pierderea a două molecule de apă) se mai formează

reductone, respectiv dehidroreductone, care reacţionează cu aminoacizii
(reacţia Streeker) rezultând amine, aldehide şi CO2.
Câteva din consecinţele directe ale reacţiei Maillard sunt:

- formarea produşilor coloraţi: unii dintre ei sunt necesari, cum ar fi
îmbrumarea cafelei prăjite şi închiderea culorii pâinii în timpul
coacerii; alţii nedoriţi, cum ar fi îmbrumarea sucurilor;
- producerea substanţelor de gust, aromă, normale sau neplăcute;
- formarea substanţelor antioxidante, fie ca reductone, fie ca agenţi de
chelatinizare a ionilor metalelor grele cu funcţii prooxidante;
- reducerea valorii nutriţionale prin distrugerea unor vitamine (acid
ascorbic, tiamina şi riboflavina), micşorarea conţinutului de lizină
(aminoacid esenţial)şi reticularea proteinelor cu efecte asupra
biodisponibilităţii lor;
- apariţia unor substanţe toxice; formarea melanoidinelor cu efect
carcinogenic, mutagenic şi antimutagenic.
3. Reacţiile condiţionate de prezenţa concomitentă a celor două grupări

funcţionale
Reacţia dintre doi sau mai mulţi aminoacizi, cu eliminarea intermoleculară

de apă, dă naştere la di – sau poli – peptide caracterizate prin legătură
peptidică ( – CO – NH - ).
H HO H HO
HOOC CH N + C CH N + C CH NH2
-2H2O
R1 H O R2 H O R3
HOOC CH N H CO CH NH CO CH NH2 Tripeptidã

R1 R2 R3
legãturi peptidice
Proteine
Formarea legăturilor peptidice stă la baza sintezei proteinelor.
Aminoacizii formează cu cupru şi cu unele metalele grele săruri complexe

interne (chelaţi) greu solubile şi stabile.
2 R CH COOH + Cu R CH NH2 H2N CH R

NH2 Cu
O C O O C O
aminoacid complex colorat
4. Reacţii radicalilor R
Radicalii aminoacizilor polari conţin ca fracţiuni –OH alcoolic sau –OH
fenolic, care se pot esterifica şi eterifica similar alcoolilor şi fenolilor
corespunzători. Spre exemplu, esterul fosforic al serinei are importanţă
fiziologică. El intră în structura unor proteine (cazeina) sau enzime.
OH
CH2 O P O
OH
CH NH2
COOH
Fosforilserina
Radicalii cu grupare tiol (-SH) prezintă un număr mare de reacţii specifice
importante. Cea mai importantă reacţie a grupărilor tiol o reprezintă echilibrul
redox tiol-disulfură.
-2H
2 Cis SH Cis S S Cis
+2H
Cisteinã Cistinã
Oxidarea cu oxidanţi puternici (hidroperoxizi, peracezi) conduce la acid
cisteic şi în final la taurină.
Metionina se oxidează uşor la catena laterală cu formare de sulfoxizi şi
sulfone.
Acidul aspartic şi glutamic datorită celei de a doua grupări carboxil (-
COOH) pot fi neutralizaţi cu baze formând săruri. Spre exemplu: glutamatul
monosodic, utilizat în industria alimentară ca potenţiator de aromă şi gust.
HOOC CH CH2 CH2 COONa

NH2
Glutamat monosodic (GMS)

Proteine
Prezenţa radicalului aromatic benzil şi a grupei –OH fenolice, fac din

tirozină un aminoacid cu reactivitate deosebită. Astfel, în prezenţa unei
enzime specifice, tirozina este oxidată la 3,4-dioxifenilalanină (DOPA) care
apoi ca urmare a unor reacţii spontane, neenzimatice se formează melanine
– compuşi de culoare neagră sau brună, care pigmentează părul, pielea,
ochii.
CH2 CH COOH CH2 CH COOH

NH2 NH2
+ 1/2 O2 + O2 Melanine
HO
OH OH
Catecolamine
Tirozinã DOPA
1.3. Peptide
1.3.1. Definiţie, clasificare, nomenclatură.
Peptidele sunt combinaţii de tip amidic rezultate prin condensarea a două

sau mai multe molecule de aminoacizi.
H2N CH COOH + H2N CH COOH

-H2O
H2N CH CONH CH COOH
R1 R2 R1 R2
aminoacid aminoacid dipeptid
În cadrul peptidelor se păstrează denumirea de dipeptide pentru cele
alcătuite din 2 aminoacizi, oligopeptide, pentru cele cu 3-8 resturi de
aminoacizi şi polipeptide pentru cele care au cel puţin 10 resturi aminoacidice
şi maximum 100 resturi aminoacidice.
Cele alcătuite exclusiv din aminoacizi şi numesc homomere, iar cele care
conţin şi alte tipuri de molecule, heteromere.
După forma catenelor, peptidele se pot clasifica în peptide liniare (cele mai
răspândite în natură şi implicit în alimente), peptide monociclice (ex.
gramicidina), policiclice (ex. ribonucleaza).
Legătura care se formează în reacţia dintre doi aminoacizi cu eliminare de

apă se numeşte legătură peptidică.

Proteine
Capetele unui peptid sunt diferite, unul are gruparea aminică liberă, capăt N-
terminal, iar celălalt are gruparea carboxil neangajată, capătul C-terminal.
Resturile de aminoacizi de la capetele moleculei sunt denumite resturi N-
terminale şi, respectiv, C-terminale. Începutul unui peptid este capătul N-
terminal.
Nomenclatura raţională a peptidelor derivă de la denumirea aminoacizilor

care le alcătuiesc şi primesc terminaţia „il”, în ordinea care se găsesc în
moleculă. Numele aminoacidului terminal (care are gruparea carboxil liberă)
rămâne neschimbată. De exemplu, tetrapeptidul valil – glicil – seril – alanină:
CH(CH3)2 CH2OH CH3

H2N CH CO NH CH2 CO NH CH CO NH CH COOH
De asemenea, pentru redarea structurii unui peptid, Mai mic sau mai mare,
se folosesc prescurtări de trei litere sau de o singură literă pentru aminoacizi.
Deci, tetrapeptidul de mai sus este redat: Val-Gly-Ser-Ala sau VCSA.
De cele mai multe ori peptidele cu un număr mic de aminoacizi au şi alte

denumiri uzuale: cernozină, anserină, glutation, vasopresina, ocitocina, etc.
Datorită posibilităţii de legare a aceloraşi aminoacizi în secvenţe diferite,

peptidele pot prezenta fenomenul de izomerie, de poziţie. De exemplu, din
aminoacizi distincţi pot da naştere la două dipeptide izomere şi aşa mai
departe.
1.3.2. Proprietăţile peptidelor
Majoritatea peptidelor, în special cele cu masă moleculară mică, sunt solubile

în apă şi insolubile în alcool absolut. Oligopeptidele formează soluţii
adevărate, iar polipeptidele, dispersii coloidale. Au caracter amfoter ca şi
aminoacizii, dând săruri solubile cu acizii şi bazele.
Peptidele prezintă proprietăţile chimice generale ale aminoacizilor cu

deosebirea că, în plus, apar reacţiile catenei peptidice. Peptidele cu mai mult
de trei sau patru aminoacizi în moleculă dau reacţia biuretului, iar cele cu
molecule mai mari dau şi alte reacţii caracteristice pentru proteine.

Proteine
Prin hidroliză totală dau naştere la aminoacizii din care sunt alcătuite, în
cazul heteropeptidelor obţinându-se pe lângă aminoacizi şi o componentă
prostetică.
1.3.3. Peptide naturale

în organismele vii se întâlnesc numeroase peptide (oligopeptide sau peptide
mai mari) cu funcţii particulare.
Carnozina şi anserina sunt cele mai simple peptide (dipeptide) cunoscute

de mult timp. Carnozina izolată din muşchii mamiferelor este alcătuită din
histidină şi β-alanină iar anserina, din muşchii păsărilor, conţine în loc de
histidină, metil-histidina.
CH2 CH COOH CH2 CH COOH

HN N NH CO CH2 CH2 NH2 H3C N N NH CO CH2 CH2 NH2
Carnozina Anserina
(β-alanilhistidina) (β-alanilmetilhistidina)
COOH Glutationul este cea mai importantă tripeptidă neproteică

CH NH2 COOH prezentă în toate ţesuturile animale şi vegetale. Este
CH2 CH2
formată din resturi de glicină, cisteină şi acid glutamic. Sub
CH2 CONH
CO NH CH aspect biologic, funcţiile glutationului sunt multiple şi
CH2 SH complexe. Una din proprietăţile fundamentale ale
Glutation
glutationului constă în participarea sa la reacţiile de oxido-
reducere prin sistemul:
2-SH ↔ -S-S-
- 2H+ G S S G
G SH + HS G
+ 2H+
(redus) (oxidat)
În celulă şi alimentele neprelucrate termic, oxidarea glutationului decurge

enzimatic în prezenţa glutationului dehidrogenazei.
Glutationul este localizat în cantităţi mari în germeni şi stratul aleuronic al

bobului de grâu.
Glutationul participă la procesele de oxido-reducere ale organismului, este un

activator al unor enzime-SH-dependente şi acţionează ca un antioxidant

Proteine
intervenind în protejarea unor substanţe împotriva oxidării (acidul ascorbic,

hemoglobina, Fe2+).
Ocitocina şi vasopresina sunt octopeptide, primul compus având rol în

stimularea contracţiei netede şi de activare a lactaţiei, cel de al doilea având
rol în contracţia vaselor sanguine; favorizează reabsorbţia renală a apei,
creşterea presiunii sanguine. Prezintă şi acţiune antidiuretică.
Bradikinina este o nonapeptidă care are rol în reducerea contractibilităţii

muşchilor netezi, inhibarea secreţiei gastrice şi a mobilităţii intestinale.
Angiotensina I şi II sunt decapeptide şi au acţiune hipertensivă.
1.4. Protide (Proteine)

1.4.1. Aspecte generale
Protidele sunt macromolecule care conţin minimum 100 resturi aminoacidice
şi prezintă o organizare arhitecturală determinată genetic.
Proteinele, alături de acizii nucleici, există într-o varietate foarte mare.

Fiecare tip de celulă, fiecare individ, fiecare specie posedă un set distinct de
proteine. Ele îndeplinesc funcţii vitale de construcţie, transport, intermediari
biocatalitici şi contractili, sursă de energie primară.
În privinţa tipurilor de legături care asigură structura proteinelor în structura

primară sunt implicate grupările ∝-NH2 şi ∝-COOH, care se leagă sub forma
unei „coloane vertebrale”, fiecare aminoacid contribuind, în aceeaşi măsură,
respectiv cu aceeaşi lungime în structura lanţului polipeptidic. Resturile din
molecula fiecărui aminoacid, care sunt angajate în legătura –CH – CO – NH
– CH -, pot să-şi păstreze şi să manifeste proprietăţi chimice caracteristice.
Pe baza acestui potenţial de reactivitate sunt posibile cel puţin patru tipuri
principale de interacţiuni: legături de hidrogen interpeptidice, legături de
hidrogen între resturile laterale, legături apolare (hidrofobe) şi legături ionice,
care reprezintă forţele ce asigură organizarea superioară a proteinelor.
Legăturile de hidrogen sunt destul de slabe şi se stabilesc între doi atomi

electronegativi (O, N) prin intermediul unui H, datorită deficitului electronic al
H legat de un atom puternic electronegativ; atomul de H va fi atras de
perechea de electroni neparticipanţi ai atomului electronegativ dintr-o altă
grupare şi astfel se produce scurtarea distanţei de atomi. În afară de
Proteine
legăturile de hidrogen formate de către atomii implicaţi în legătura peptidică,

astfel de legături pot să apară şi între resturile laterale ale aminoacizilor, de
exemplu, H din –OH al serinei, treoninei, tirozinei; sau între gruparea amino
încărcată pozitiv şi gruparea carboxilică, etc.
Interacţiunile prin punţi de hidrogen au rol esenţial pentru că sunt cele mai
numeroase.
Aminoacizii polari localizaţi la suprafaţa globulelor sau fibrelor, pot forma

legături de hidrogen cu molecule de apă contribuind la solubilizare.
Legăturile apolare (interacţiuni Van der Waals) se manifestă între toţi

atomii moleculelor proteice. Natura interacţiilor (atracţii sau repulsii) depind
de distanţă. Slaba atracţie apare numai când grupele ce se întâlnesc se
găsesc suficient de aproape una de alta. Astfel de legături se pot întâlni între
grupele metil ale alaninei, resturile fenilalaninei şi triptofanului.
Legăturile electrostatice implică forţe de atracţie ce se stabilesc între atomii

sau grupările încărcate cu sarcini de semn contrar. Asemenea sarcini apar în
resturile laterale polare ale aminoacizilor şi la nivelul aminoacizilor terminali.
Ele pot atrage nu numai grupările de semn contrar din molecula proteică ci şi
diferiţi ioni sau molecule din soluţie.
Legăturile disulfurice, -S – S -, sunt legături covalente puternice ce asigură

anumite conformaţii ale lanţurilor polipeptidice de care depinde activitatea lor
biologică.
1.4.2. Structura proteinelor

Complexitatea proteinelor a făcut necesară introducerea mai multor trepte de
organizare structurală denumite: structură primară, secundară, terţiară şi
structură cuaternară. Proprietăţile fizico-chimice şi biologice caracteristice
sunt condiţionate de anumite nivele de organizare şi de aceea alterarea lor
are drept consecinţă pierderea acestor proprietăţi, de exemplu, activitatea
enzimatică, antigenică, hormonală, etc.

Proteine
1.4.2.1. Structura primară
Structura primară precizează numărul şi secvenţa resturilor aminoacidice din

moleculă, ea redă totalitatea legăturilor covalente din moleculă şi mai este
denumită şi structură covalentă.
Aminoacizii sunt legaţi între ei prin legături peptidice formate între gruparea
funcţională carboxil a unui aminoacid şi gruparea funcţională amino din
poziţia ∝ a celuilalt aminoacid.
R1 H O R3 H O R5
CH N α C CH N α C CH
N α C CH N α C CH N α C
H O R2 H O R4 H O
Fragment din structura primară a unei proteine
Caracterul parţial de dublă legătură între atomii de carbon şi azot ai

legăturilor peptidice face ca libera rotaţie dintre cei doi atomi să fie
împiedicată şi deci atomii interesaţi în legătura peptidică să fie coplanari.
Este creată astfel posibilitatea apariţiei izomeriei geometrice cis- trans. În
peptidele naturale apare însă numai izomerul trans. Resturile aminoacizilor
(R1, R2, R3…) sunt aşezate alternativ deasupra şi dedesubtul planurilor
legăturilor peptidice. Varietatea lanţurilor este asigurată de radicalii R legaţi la
C2. Cu ajutorul celor 20 radicali diferiţi se pot obţine combinaţii multiple,
deosebite prin numărul şi secvenţa resturilor aminoacidice.
1.4.2.2. Organizarea spaţială a moleculelor proteice
Organizarea spaţială a lanţurilor polipeptidice are loc prin interacţiuni

necovalente (legături de hidrogen, atracţii polare şi ionice, interacţiuni
hidrofobe) la care participă atât grupările ⁄C = O şi NH din catena
polipeptidică, cât şi diversele grupări cuprinse în catenele laterale ale lanţului.
Fiecare specie proteică este unicat în ceea ce priveşte structura primară şi

conformaţia. La proteinele cu lanţuri lungi şi un număr foarte mare de atomi
sunt posibile numeroase conformaţii (aranjamente spaţiale rezultate prin
rotaţia liberă a atomilor sau grupurilor de atomi în jurul legăturilor simple) şi
este necesară ierarhizarea nivelelor de organizare spaţială.

Proteine
Structura secundară se referă exclusiv la orientarea spaţială a lanţurilor

peptidice, de-a lungul axei longitudinale a acestora, datorită legăturilor de
hidrogen formate între grupările – CO – şi - NH – aparţinând diferitelor
legături peptidice din catenele polipeptidice sau din aceeaşi catenă. Plecând
de la principiul că aranjamentul cel mai stabil este acela în care se realizează
cel mai mare număr de punţi de hidrogen, Pauling şi Corey (1951) au
postulat două structuri secundare pentru lanţurile polipeptidice: ∝-helix şi
structură β.
Structura ∝-helix rezultă prin spiralarea catenei
polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar. În
funcţie de orientarea sa, elicea poate să apară
sub două forme: una care are sensul unui şurub
cu pasul spre dreapta numită elice ∝-dreapta şi
una care are sensul unui şurub cu pasul spre
stânga, numită elice ∝-stânga. Predominantă este
orientarea spre dreapta care este mai stabilă. ∝-
Conformaţie „α-helix”
Helixul este stabilizat prin legături de hidrogen între grupările - NH – şi – CO

– din legăturile peptidice principale, în aşa fel încât gruparea – CO – a
fiecărui aminoacid este legată de gruparea – NH – a aminoacidului situat la o
distanţă de patru resturi, în secvenţa liniară. Fiecare rest de aminoacid se
află la o distanţă de 1,47Å de-a lungul helixului, pasul elicei fiind de 5,21 şi
cuprinde 3,6 resturi aminoacide. Radicalii R ai tuturor aminoacizilor sunt
orientaţi spre exteriorul elicei.
Modelul elicei ∝ se repetă în mod identic în acelaşi punct al spiralei după un

interval care cuprinde 18 resturi de aminoacizi, deci după 5 spire. Structura
∝-elicoidală a lanţurilor polipeptidice a fost găsită, în proporţie mai mare sau
mai mică, în diverse proteine, de exemplu, mioglobină 70%, insulină 38%,
pepsină 31%, ribonuclează 16%.
Structura secundară ∝ se întâlneşte în diverse proporţii atât în proteinele

fibrilare cât şi la proteinele globulare. O proteină fibrilară cu structură
secundară ∝ în proporţie de aproape 100% este keratina (păr, piele, unghii).
Este alcătuită din lanţuri polipeptidice lungi, cu structură ∝-elice, asociate

Proteine
câte două şi superîncolăcite. Prin asocierea acestor dimeri se realizează

fibrile şi fibre rezistente.
În aceste fibrile, grupările R pot interacţiona prin valenţe secundare. În plus,

structura superelicoidală este stabilizată şi prin punţi disulfurice
intercatenare, keratina având un conţinut ridicat în cisteină.
Cele mai multe proteine au în organizarea lor structurală regiuni helicoidale

de lungimi variabile, între care sunt intercalate regiuni cu torsionări
întâmplătoare (neorganizate) ale lanţurilor peptidice.
Structura β- foaie pliată corespunde conformaţiei orientate în zigzag, mult

mai cutată decât ∝-helixul. În acest caz, punţile de hidrogen sunt
intercatenare, lanţurile polipeptidice se aşează în foi. Orientarea reciprocă a
lanţurilor poate fi paralelă sau antiparalelă, ultima este cea mai stabilă şi de
aceea apare frecvent în proteine.
Conformaţie în „foaie pliată”
Radicalii R ai aminoacizilor se află repartizaţi alternativ, deasupra şi

dedesubtul planurilor în „zigzag” ale catenelor polipeptidice.
Structura secundară β în foaie pliată este întâlnită în proporţie de aproape

100% în proteina din mătase, fibroina. Această structură conferă fibroinei
rezistenţă la întindere şi flexibilitate.
Structurile β sunt întâlnite frecvent în proteinele globulare.

Proteine
Structura terţiară a proteinelor reprezintă o organizare tridimensională care

este stabilizată de legături de hidrogen între grupările peptidice din ∝-helix
sau structură β-pliată, legăturile de hidrogen între catenele laterale R ale
aminoacizilor, interacţiuni hidrofobe între radicalii R nepolari, legături ionice
(între grupările încărcate electric) şi legăturile –S – S - foarte puternice
(covalente).
Lanţurile polipeptidice din

proteine prezintă zone cu
structură bine determinată (∝-
helix, structură β-pliată),
alternând cu regiuni nedefinite
conformaţional. Acest mod de
structurare a condus la
clasificarea proteinelor în:
proteine fibroase sau
scleroproteine şi proteine globulare sau sferoproteine.
În proteinele fibroase pot apărea atât structuri secundare ∝-helix în keratină,

sau triplă în colagen cât şi structuri foaie β-pliată în fibroină. În proteinele
globulare elementele de structură regulată sunt amestecate cu cele
dezorganizate.
Prima proteină a cărei structură tridimensională a fost stabilită este

mioglobina. În prezent sunt cunoscute structurile terţiare ale multor proteine.
Structura cuaternară reprezintă o asociere a lanţurilor polipeptidice, definite

ca subunităţi care pot fi sau nu identice, aranjamentul acestor „subunităţi” în
structura cuaternară putând să nu fie simetrică. Structura cuaternară este
stabilizată de acelaşi tip de legături ca şi în cazul structurii terţiare cu
excepţia legăturilor –S – S- .

Proteine
Structură cuaternară a proteinelor
Lanţurile individuale sunt denumite protomeri sau subunităţi. La aceste

proteine pe lângă structurile primară, secundară şi terţiară ale fiecărui
protomer, apare un nivel superior de organizare – structura cuaternară.
Aceasta defineşte natura, numărul şi modul de asociere al protomerilor.
Un exemplu de structură cuaternară îl reprezintă miozina componentă a

miofibrilelor celulei musculare. Miozina are şase subunităţi care contribuie la
structura sa cuaternară şi anume: două subunităţi care sunt reprezentate de
lanţuri polipeptidice cu masă moleculară de 200 000 daltoni, patru subunităţi
reprezentate de lanţuri peptidice din care unul cu masă moleculară 20 700
daltoni, două subunităţi peptidice cu masă moleculară 19 050 daltoni şi unul
cu masă moleculară de 16 500 daltoni. Lanţurile polipeptidice cu masă
moleculară mare posedă regiuni cu structură ∝-helix şi au un capăt globular
voluminos. La aceste capete globulare se asociază celelalte patru lanţuri
polipeptidice cu masă moleculară mică.

Proteine
1.4.3. Proprietăţile generale ale proteinelor
1.4.3.1. Proprietăţi electrochimice
Proteinele au caracter amfoter datorită prezenţei în molecula lor a grupărilor

acide (-COOH) şi bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici
sau diaminici care intră în constituţia moleculei proteice sau datorită
grupărilor terminale de la extremităţile catenelor polipeptidice. Caracterul
amfoter al proteinelor este influenţat şi de celelalte grupări ionizabile din
resturile unor aminoacizi, de exemplu, de gruparea – OH fenolică a tirozinei
sau de resturile bazice ale histidinei şi argininei.
La pH-ul fiziologic toate aceste funcţii acide sau bazice sunt ionizate complet
iar proteina apare ca un poliamfolit. Proprietăţile electrochimice ale
proteinelor sunt concretizate prin pH-ul izoelectric (pHi), pH-ul soluţiei în care
proteina apare cu o sarcină electrică nulă, numărul grupărilor pozitive fiind
egal cu acela al grupărilor negative.
Valoarea pi a unei proteine depinde de compoziţia sa aminoacidică, de

predominenţa resturilor acide, a acelor bazice. La pH-uri depărtate de pi o
proteină are o încărcare netă pozitivă sau negativă.
+
La punctul izoelectric
NH3 NH3
+ - NH2
+
+H +HO solubilitatea proteinelor este
P P P
- H2O -
COOH COO- COO minimă, adesea rezultând
Proteina la Proteina la Proteina la precipitate (precipitare
pH pHi pH pHi pH pHi
izoelectrică), iar mobilitatea
proteinei în câmpuri electrice este, de asemenea minimă.
Sub formă de anioni sau cationi, proteinele migrează în câmpuri electrice,

proprietate care stă la baza metodelor electroforetice de separare a
proteinelor din amestecuri.
1.4.3.2. Solubilitatea proteinelor
Solubilitatea proteinelor în apă este extrem de diferită: proteinele fibrilare

sunt insolubile în apă, pe când cele globulare prezintă grade diferite de
solubilitate. Această însuşire este datorată repartizării pe suprafaţa
moleculelor a resturilor aminoacide cu sarcini electrice şi a acelora care
cuprind grupări polare. Apa se fixează la nivelul legăturilor peptidice prin
Proteine
atracţii dipolare sau punţi de hidrogen, iar în catena laterală prin interacţii cu
toate grupele ionizate, polare şi chiar cu cele nepolare prin forţe de solvatare.
Solubilitatea în apă a proteinelor este influenţată de: pH, tărie ionică, natura
solventului şi temperatură.
Influenţa pH-ului La pH-ul izoelectric solubilitatea proteinelor este

minimă, deoarece moleculele proteinelor sunt neutre, nu mai leagă
moleculele polare în jurul lor. În afara pH-ului izoelectric, solubilitatea
creşte.
Influenţa tăriei ionice Diverse săruri ale metalelor uşoare (NaCl,

MgCl2, Na2SO4, (NH4)2SO4) influenţează considerabil solubilitatea
proteinelor. Sa observat că ionii sărurilor neutre, cu molaritate 0,25 –
1,0M, pot creşte solubilitatea proteinelor prin efecte de dizolvare
salină. La molarităţi mai mari de 1,0M, solubilitatea în apă scade până
la precipitarea lor din soluţie (salifiere). Albuminele şi globulinele se
deosebesc după uşurinţa cu care sunt precipitate de către sulfatul de
amoniu. Prin precipitarea fracţionată a proteinelor din soluţie cu sulfat
de amoniu şi sodiu, cu acetonă sau alţi deshidratanţi se pot separa
proteinele din medii biologice complexe.
Influenţa temperaturii Solubilitatea proteinelor creşte odată cu

creşterea temperaturii în intervalul 0-40°C. La temperaturi mai mari,
solubilitatea se reduce, în primul rând, datorită distrugerii structurii
cuaternare şi a celei terţiare.
1.4.3.3. Caracterul coloidal al proteinelor
Proteinele prin dizolvare dau soluţii molecular disperse în care diametrul

particulelor variază între 1-100 nm.
Starea coloidală a proteinelor în soluţie le conferă acestora capacitatea de a

dispersa razele luminoase (fenomenul Tyndall) şi incapacitatea de a trece
prin porii membranelor de natură vegetală şi animală. Pe această proprietate
se bazează separarea proteinelor de sărurile eventual prezente în soluţie, ai
căror ioni trec prin membranele de dializă.
Soluţiile de proteină, în condiţii determinate de concentraţii şi temperatură,

pot da geluri, în care proteina şi solventul formează o masă aparent

Proteine
omogenă, care prezintă unele particularităţi specifice substanţelor solide.

Deci, gelurile apar ca sisteme de reţele tridimensionale în ochiurile cărora
este reţinut lichidul. Gelurile uscate introduse ulterior în apă, absorb cantităţi
foarte mari de apă, fenomen cunoscut sub denumirea de îmbibarea gelului.
Acest fenomen, care este însoţit de creşterea considerabilă a volumului, are
importanţă în industria alimentară, de exemplu, îmbibarea proteinelor din
făină la prepararea aluatului, formarea gelului la adăugarea gelatinei în
diferite produse zaharoase, etc.
Opus îmbibării sunt sinereza şi exudaţia. Sinereza corespunde eliminării

spontane de apă din gel, iar exudaţia apare ca proces similar dar lent, în
timp.
1.4.3.4. Denaturarea proteinelor
Modificarea conformaţiei native a unei proteine (structură secundară, terţiară

şi cuaternară) poartă denumirea de denaturare şi agenţii care o provoacă
sunt agenţi denaturanţi. În cursul denaturării unei proteine nu sunt rupte
legăturile peptidice, nu se eliberează aminoacizi.
Agenţii denaturanţi pot fi grupaţi în:

- agenţi fizici (temperatură, radiaţii ultraviolete, razele X, ultrasunetele,
agitare mecanică puternică, etc.);
- agenţi chimici (pH-urile extreme, acide sau bazice, sărurile metalelor
grele, alcoolul, acetona, ureea şi guanidina, diferiţi detergenţi, etc.).
În funcţie de intensitatea agenţilor denaturanţi, denaturarea poate fi

reversibilă sau ireversibilă (modificări în structura superficială sau profundă).
Temperatura este unul dintre cei mai importanţi factori denaturanţi.

Temperatura de 50 – 60°C denaturează cele mai multe proteine globulare;
puţine proteine, de exemplu ribonucleaza, suportă pentru scurt timp
temperaturi de 100°C fără a se denatura. La o temperatură dată,
denaturarea proteinelor depinde de natura acesteia, de concentraţie, pH,
tărie ionică şi natura ionilor.
Modificarea pH-ului la valori extreme, 0-2 şi 12 -14, denaturează majoritatea

proteinelor datorită repulsiei electrostatice dintre sarcinile identice pe lanţ.
Prin corectarea pH-ului, denaturarea poate deveni ireversibilă.

Proteine
Ureea şi guanidina, în concentraţii mari, denaturează, reversibil, majoritatea

proteinelor. Denaturarea se produce datorită distrugerii legăturilor de
hidrogen.
Denaturarea proteinelor sub acţiunea agenţilor tensioactivi sau a solvenţilor

organici se datorează alterării interacţiunilor hidrofobe ce intervin în
realizarea conformaţiei native a proteinei.
Eficienţa relativă a diferiţilor agenţi denaturanţi exprimă, în esenţă, efectul lor

asupra „constantei de echilibru” în transformarea formei native în cea
denaturată; agentul denaturant poate acţiona prin „destabilizarea” stării
native, prin „stabilizarea” formei denaturate sau prin ambele.
Consecinţele denaturării pot fi concretizate prin:

9 modificarea solubilităţii ca urmare a schimbării hidrofobicităţii şi mai
ales a raportului hidrofil/hidrofos:
9 scăderea capacităţii proteinelor de a lega apa;
9 modificări privind capacitatea de cristalizare, vâscozitatea, presiunea
osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză de către enzimele
proteolitice;
9 creşterea susceptibilităţii la atacul proteazelor ca urmare a
disponibilizării legăturilor peptidice;
9 pierderea activităţii biologice (enzimele, unii hormoni de natură
proteică, proteinele contractile, etc.).
În fenomenele vitale, denaturarea ireversibilă joacă un rol foarte important (

de exemplu, îmbătrânirea organismului). În industria alimentară, denaturarea
intervine în diferite procese tehnologice (sterilizarea termică, uscare, prăjire,
frigere, coacere, etc).
1.4.3.5. Proprietăţi biochimice. Reacţia antigen-anticorp
La pătrunderea în organism a unui microorganism sau a unui compus

macromolecular străin, organismul sintetizează anticorpi (imunoglobuline),
proteine cu rol de apărare. Sinteza de anticorpi este declanşată, deci de
agenţi străini denumiţi antigene (imunogeni). În urma combinaţiei dintre
anticorp şi antigenul specific se formează un complex antigen-anticorp,
complex imun, care blochează antigenul şi iniţiază procese care distrug
agentul patogen (răspuns imun).
Proteine
1.4.4. Clasificarea proteinelor
Proteinele pot fi clasificate în:

proteine globulare, uşor solubile, în general proteine intracelulare;
proteine fibrilare, insolubile, de regulă proteine extracelulare, cu rol de
susţinere.
În funcţie de prezenţa sau absenţa în moleculă a unei grupări chimice

distincte de lanţul polipeptidic (grupare prostetică) proteinele se clasifică în:
proteine simple (alcătuite numai din aminoacizi );
proteine conjugate (alcătuite dintr-o proteină şi o grupare prostetică).
1.4.4.1. Holoproteide globulare
9 Protaminele sunt cele mai simple proteine, cu o masă moleculară

mică. Au caracter bazic conferit de acizii diaminomonocarboxilici
(arginina, lizina, histidina) care predomină în structura lor (80%).
Reprezentanţii mai importanţi sunt: clupeina (heringi), salmina (somn)
şi sturina (nisetru). Protaminele se găsesc numai în organismele
animale. Datorită caracterului puternic bazic apar de obicei legate
salin cu ADN-ul din nucleii celulari ai spermei unor peşti.
9 Histonele sunt proteine bazice conţinând 20 – 30 % aminoacizi

diaminomonocarboxilici. Histonele se găsesc în leucocite, sperma
peştilor şi pot fi combinate cu acizi nucleici sub formă de
nucleoproteide.
9 Albuminele sunt formate în principal din aminoacizi monoamino-

monocarboxilici. Ele sunt răspândite îndeosebi, în regnul animal; au
caracter slab acid sau neutru; sunt solubile în apă. Se caracterizează
prin proprietatea de a fi precipitate cu soluţie saturată de sulfat de
amoniu. Prin fierbere, albuminele precipită. Sunt reprezentate de:
serumalbumina din sânge, mioalbumina din citoplasma fibrelor
musculare, lactalbumina din plasma laptelui, ovoalbumina din albuşul
de ou, legumina din mazăre, leucozina din cereale, ricina din
seminţele de ricin.
9 Globulinele se găsesc atât în regnul vegetal cât şi cel animal. Conţin

acid aspartic şi glutamic ceea ce le conferă un caracter acid. Ele sunt

Proteine
insolubile sau greu solubile în apă, dar se dizolvă uşor în soluţii diluate
de săruri. Precipită cu o soluţie de sulfat de amoniu 50%. Sunt
reprezentate de: serumglobulina din plasma sângelui, fibrinogenul din
plasma sângelui, transferina din sânge, ceruloplasmina din sânge,
lactoglobulina din plasma laptelui, ovoglobulina din albuşul de ouă,
legumina din mazăre, linte, fasole, miozina din fibrele musculare,
fascolina din fasolea albă, amandina din migdale, arachina din alunele
americane, excelsina din nuca de cocos, imunoglobulinele (IgA, IgG,
IgM, IgD şi IgE) care reprezintă anticorpi ai organismului.
9 Prolaminele (gliadinele) sunt prezente, în special, în cereale. Sunt

bogate în prolină şi acid glutamic, dar sărace în lizină şi triptofan.
Prolaminele au caracter acid, sunt insolubile în apă şi în alcool etilic
absolut, dar solubile în soluţii alcaline diluate şi în soluţii alcoolice 70 –
80%. Sunt reprezentate de gliadina din grâu, zeina din porumb,
cafirina din sorg.
9 Glutelinele se găsesc, în special, în cereale. Conţin cantităţi

importante de acid glutamic şi au caracter acid; sunt insolubile în apă,
alcool şi soluţii saline, dar se dizolvă în alcalii diluate, din care
precipită prin acidulare. Mai răspândite sunt gluteina din grâu şi
orizeina din orez. Raportul prolamine/gluteine defineşte valoarea
nutritivă a cerealelor. Prin combinarea gliadinei cu gluteina (în
principal) se formează glutenul care conferă aluatului de pâine
caracteristici speciale: vâscozitate, elasticitate, extensibilitate,
capacitate de reţinere a gazelor (CO2).
1.4.4.3. Holoproteide fibrilare
Au rol în susţinere şi protecţie în organismul animal. Holoproteinele solubile

sunt reprezentate de miozina L (light) dinstructura filamentelor groase; actina
F care se formează din actina G. Holoproteinele fibrilare insolubile sunt
reprezentate de colagen, elastină, keratină, reticulină. Se caracterizează
printr-un conţinut procentual de azot mai mic decât a celorlalte proteine,
precum şi prin conţinut ridicat de sulf. Sunt stabile faţă de acţiunea enzimelor
proteolitice.

Proteine
Elastinele – sunt componente ale ţesuturilor elastice, prezente în artere şi

tendoanme. Au un conţinut ridicat de glicocol, alanină şi prolină, la fel ca şi
colagenul, dar spre deosebire de acesta, sunt mai sărace în hidroxiprolină,
monoaminodiacizi şi diaminomonoacizi şi lipsită de metionină şi histidină.
Sunt mult mai rezistente la acţiunea acizilor şi enzimelor proteolitice
obişnuite, dar sunt degradate de o enzimă specifică, elastaza, din extractele
pancreatice. Se mai deosebesc de colagen prin incapacitatea de a fi
convertite în gelatină.
Colagenul – intră în constituţia ţesuturilor conjunctive participând la structura

tendoanelor, ligamentelor, oaselor, cartilagiilor, pielii. În cantităţi mai mici se
găsesc în muşchi, plămân, rinichi, ficat, splină (sub 6% din azotul proteic).
Are un conţinut ridicat de glicocol, prolină şi hidroxiprolină. Este rezistent la
acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), la acţiunea
agenţilor chimici (acizi, baze), dar prin fierbere se transformă ireversibil în
gelatină. Gelatina rezultată este hidrolizată de pepsină şi tripsină, se dizolvă
în apă la uşoară încălzire formând soluţii vâscoase care prin răcire formează
geluri rapide.
Keratinele – sunt o grupă de scleroproteine răspândite în lână, păr, coarne,

unghii, pene, solzi, caracterizate prin conţinutul ridicat de cisteină. Keratinele
sunt complet insolubile şi au o mare rezistenţă mecanică şi chimică,
neputând fi hidrolizate de agenţii chimici obişnuiţi şi de enzime. Atacul
enzimatic are loc rapid pe keratinele a căror legături –S–S- au fost în
prealabil alterate prin oxidare sau reducere, ele devenind solubile şi
hidrolizabile.
1.4.4.4. Heteroproteide (proteine conjugate)
Sunt formate dintr-o componentă prostetică de natură neproteică şi o

componentă proteică cu structură macromoleculară, formată din aminoacizi.
Heteroproteidele la rândul lor se clasifică în:
• Glicoproteidele au ca grupare prostetică un compus de natură

glucidică, caracterul chimic predominant fiind imprimat însă de componenta
proteică din moleculă. Moleculele de glucid implicate în glicoproteine sunt
foarte variabile. Dintre oze apar: D-xiloza, mai frecvent manoza şi galactoza,
rar glucoza şi foarte rar fructoza, ramnoza şi fucoza; dintre derivaţii aminaţi ai
Proteine
ozelor apar frecvent glucozamina şi galactozamina, mai ales sub formă

acetilată; dintre acizii uronici, în speciala acidul D-glucuronic. Pe lângă
aceste componente au fost identificate şi alte substanţe, de exemplu, acidul
neuraminic şi derivatul acetilat al acestuia, acidul sialic.
În raport cu natura grupei glucidice, glicoproteidele sunt acide şi neutre.
Glicoproteinele acide au gruparea prostetică reprezentată de

mucopolizaharide acide: acidul hialuronic, acidul condroitin sulfuric. Ele
predomină în ţesutul conjunctiv şi se caracterizează printr-o viscozitate mare
şi precipitare cu acizi sau la cald.
Glicoproteinele neutre sunt răspândite în organism (plasma sanguină, tractul

gastrointestinal, urină), distingându-se cele care dau specificitate de grupă
sanguină.
Dintre glicoproteinele reprezentative amintim: glicoproteinele din sânge

(hepatoglobulinele, macroglobulinele α2, transferinele, ceroloplasmina);
glicoproteinele cu acţiune hormonală (hormonii lipofiziari cum ar fi cel tiroido -
stimulent – STH - , foliculo – stimulent – SFH-, hormonul luteinizant – LH - ,
hormonal de stimulare a celulelor intestinale – ICSH - , hormoni
coriogonadotropi); glicoproteine din ou (ovomucoidul şi avidina); glicoproteine
din plante (fitohemaglutenine sau lectine din leguminoase şi seminţe de
ricin).
• Lipoproteide – au drept grupare prostetică colesterolul, trigliceride,

fosfolipide sau acizi graşi.
Se consideră că în structura lor, pe lângă forţele de coeziune (Van der

Waals) apar şi legături ionice între grupările carboxilice libere ale
aminoacizilor din lanţul polipeptidic şi grupările pozitive ale fosfolipidelor
precum şi între acidul fosforic din fosfatide şi grupările aminice libere din
proteine; forţele de coeziune ar avea rolul principal în legarea cu proteinele a
gliceridelor şi sterolilor.
Complexele lipoproteice au caracter macromolecular şi intră în constituţia

unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii) şi a unor lipide
circulante. Complexele pe care proteinele le formează cu lipidele, aşa
numitele cenapse lipoproteice au un rol deosebit de important în solubilizarea

Proteine
şi transportul lipidelor, precum şi aminoacizi altor substanţe liposolubile

(sterolii, carotenoidele şi unii hormoni).
Lipoproteidele mai importante sunt: chilomicronii, lipoproteide cu densitate

foarte mică (VLDL); lipoproteide cu densitate mare (HDL), lipoproteide cu
densitate mică (LDL) precum β-lipovitelina şi livetina din albuşul de ou.
Lipoproteidele plasmatice au următoarele roluri:
- transportă trigliceridele, colesterolul exogen şi cel sintetizat în ficat

spre ţesuturile extrahepatice şi invers;
- reglează procese metabolice celulare;
- vehiculează alţi compuşi lipidici, spre exemplu vitamine liposolubile;
- participă la păstrarea compoziţiei lipidice a membranelor.
• Metalproteidele au ca grupare prostetică un ion metalic legat

covalent sau coordinativ de componenta proteică.
Metalproteidele au rolul de a depozita sau de a transporta ionii metalici, mulţi

dintre aceştia având rol esenţial.
Metalele care au fost puse în evidenţă frecvent, în structura metalproteinelor

sunt: Fe, Cu, Zn, Mn. Dintre metalproteidele cu fier de o deosebită
importanţă este feritina, izolată din ficat şi splină, care reprezintă rezerva de
fier atât pentru hemoglobine cât şi pentru hemenzime. În plasma sângelui se
găseşte siderofilina (transferina) care îndeplineşte acelaşi rol. Din albuşul de
ou şi din lapte au fost izolate ovotransferina şi lactotransferina. Dintre
numeroasele enzime,care conţin fier: ferodoxina, xantinoxidaza,
colindehidrogenaza, α-glicerofosfat-dehidrogenaza, succindehidrogenaza,
catalaza sunt câteva exemple.
Dintre proteinele cu, cupru cele mai importante sunt: ceruloplasmina care
asigură transportul de cupru în sânge, tirozinaza, monoaminooxidaza,
uricaza, ascorbicoxidaza, citocromoxidaza, enzime de mare importanţă
pentru procesele biochimice.
Zincul apare în structura unor enzime: carboxipeptidaza, fosfataza alcalină,

dehidrogenaza, precum şi în structura unor hormoni (insulina).

Proteine
Există şi metalprotide cu alte metale: amilaze care au Ca2+, aldolază care are
Mg2+, xantioxidază care are Fe, Mo.
• Fosfoproteidele au ca grupare prostetică radicalul fosforic esterificat

la o catenă proteinică (resturi de serină, treonină şi hidroxilizină).
Principalele fosfoproteide sunt cazeina din lapte şi vitelina din gălbenuşul de

ou.
⇒ Cazeinele există sub formă de fosfocazeinat de calciu, ca micele cu

30 – 300 nm dispersate în plasma laptelui care conţine proteine serice.
Cazeina este formată dintr-un amestec de fracţiuni: αS1- , αS2- , β- şi k-
cazeine, fracţiuni cu masă moleculară diferită. αS1 – cazeina formează cu αS2
- cazeina fracţiunile sensibile la calciu. β – cazeina este solubilă în prezenţa
calciului (0,03 M), la temperatură scăzută (4°C). Ea conţine mai puţin fosfor
decât αS1- cazeina. K-cazeina joacă rol de coloid protector având faţă de
celelalte fracţiuni putere stabilizatoare; ea împiedică precipitarea αS –
cazeinei până la un raport k/α1 =1/10.
Calciul contribuie la formarea micelelor când este prezent în proporţii reduse,

de exemplu ca în lapte (0,03M). La o concentraţie de 10 ori mai mare el
provoacă disocierea complexului (Ca – αS – β – k) şi precipitarea cazeinelor
sensibile la calciu. Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui. Ele sunt
însă, coagulate şi parţial hidrolizate de unele enzime proteolitice ca
chimozina (din stomacul animalelor tinere) şi pepsina. Agregarea sau
flocularea cazeinei este datorată în parte forţelor de atracţie Van der Waals,
însă aceste efect este considerat insuficient. Prezenţa Ca2+ este necesară
datorită faptului că aceşti ioni reduc respingerea electrostatică şi pot realiza
legături saline între locurile negative din micelele de paracazeină.
În concluzie micela de cazeină intactă în prezenţa enzimei trece în micele de

cazeină cu stratul k-cazeină îndepărtat total iar în prezenţa ionilor de calciu
se formează coagul enzimatic (paracazeinatul de calciu).
Degradarea cazeinei de către chimozină prezintă un interes deosebit atât

sub aspect fiziologic, în metabolismul proteinei în stomacul animalelor, cât şi
tehnologic, pentru procesul de maturare a brânzeturilor.
Spre deosebire de proteinele din zer precum şi de alte proteine native în

general, cazeina prezintă o insolubilitate marcantă la punctul său izoelectric
Proteine
(pH=4,6). În condiţiile creşterii concentraţiei ionilor de hidrogen, calciul din

fosfocazeinat trece progresiv în soluţie astfel încât cazeina izoelectrică este
complet lipsită de calciu. această demineralizare este caracteristica chimică
principală a cazeinei precipitată cu acizi spre deosebire de cazeina obţinută
cu ajutorul cheagului. Efectele acidifierii şi încălzirii asupra cazeinei se
acumulează astfel încât precipitarea acesteia are loc la un pH cu atât mai
ridicat cu cât temperatura este mai înaltă.
⇒ Ovovitelinele sunt fosfoproteide asociate, de regulă, cu lecitinele ce

se găsesc în gălbenuşul de ou, având rolul de a furniza fosforul şi aminoacizii
necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere.
⇒ Fosfovitelinele conţin mai mult fosfor decât ovovitelinele şi se

găsesc, de asemenea, în gălbenuşul de ou.
• Cromoproteide care au ca grupare prostetică o grupare colorată.

Cromoproteidele pot fi:
- porfirinice cu funcţie respiratorie (hemoglobina, citocromii,

hidroxiperoxidazele, mioglobina);
- porfirinice fără funcţie respiratorie (cloroglobulinele, cloroplastinele ,

care au ca grupare prostetică clorofila);
- neporfirinice cu funcţie respiratorie (hemertina, hemocianina,

flavoproteidele);
- neporfirinice fără funcţie respiratorie (carotenoproteidele).
Aceste proteide joacă rol însemnat în transportul de oxigen în respiraţie

(hemoglobina la vertebrate şi hemocianina la crustacee), în transferul de
electroni de la substratul organic la oxigen (proteinele cu fier-sulf, cum sunt
feredoxina, adrenodoxina şi citocromii, proteine feroporfirinice din celulele
aerobe), în numeroase sisteme enzimatice (catalaze, peroxidaze, etc.),
conferă culoare florilor şi ţesuturilor iau parte la fenomene de fotosinteză
(cloroglobina din cloroplastele plantelor verzi), etc.
Toate proteidele din această clasă sunt componente obişnuite ale

alimentelor. Prin conţinutul major de ioni metalici afectează stabilitatea şi
conservabilitatea alimentelor respective.

Proteine
⇒ Hemoglobina este o cromoproteidă porfirinică, componentă a

hematiilor din sângele vertebratelor. Componenta proteică a hemoglobinei
este reprezentată de globine, proteine cu caracter bazic, iar componenta
prostetică colorată este hemul. Globina diferă de la o hemoglobină la alta,
imprimând hemoglobinelor specificitatea, pe când hemul este acelaşi la toate
hemoglobinele.
Oricare formă de hem este un derivat substituit şi complexat cu fier al

heterociclului numit porfirină, formată la rândul său, din patru nuclee pirolice
legate prin patru punţi metinice. Derivaţii porfirinei care au câte un substituent
la fiecare dintre carbonii 1-8 se numesc porfirine.
1 2
I
N
8 H 3
IV N H N II
7 N 4
III
6 5
Porfină
H3C CH CH2
N
H3C CH3
Fe2+N
N
N
CH2 CH CH2
CH2
COOH CH2 CH3
CH2
COOH
Structura hemului

Proteine
Globinele sunt proteine cu caracter bazic din grupa histonelor, formate din
patru catene polipepetidice, două câte două identice.
Unirea hemului cu globina se realizează prin legături coordinative între fierul

hemului şi histidina globinei.
Legat de rolul pe care-l joacă în organism, cea mai importantă proprietate a

hemoglobinei este capacitatea acesteia de a se combina în mod reversibil cu
oxigenul, formând oxihemoglobină, transportând, astfel, oxigenul molecular
de la plămâni la ţesuturi.
N N N N
2+ 2+
globina Fe globina Fe O2
N N N N
Hemoglobina (Hb) Oxihemoglobina (HbO2)
Fixarea reversibilă a oxigenului are loc prin intermediul atomului de fier, de

care oxigenul se leagă coordinativ fără ca fierul să se oxideze.
Tot reversibil hemoglobina reacţionează şi cu CO2 formând
carbhemoglobina, compus foarte important în transportul CO2 de la ţesuturi
la plămâni. Legarea CO2 se realizează prin intermediul unei grupări amino
libere a globinei.
Hb-NH2 + CO2 ↔ Hb-NH-COO- + H+
(hemoglobina) (carbhemoglobina)
• Carboxihemoglobina (HbCO) se formează prin legarea coordinativă
a CO la fierul hemului. Reacţia este
N N reversibilă, dar afinitatea hemoglobinei
faţă de CO este cu mult mai mare decât

2+
globina Fe CO pentru ligandul fiziologic O2, ceea ce
determină o dereglare a aportului de
N N oxigen de la plămâni la ţesuturi.
Carboxihemoglobina (HbCO) Problema este de mare interes pentru

sanogeneză şi trebuie privită în raport
cu doi parametri majori. Concentraţia de CO din aerul inspirat şi timpul de

Proteine
expunere care, împreună, determină gradul de saturare al hemoglobinei din

organism cu oxid de carbon. Carboxihemoglobina este un compus toxic, care
blochează funcţia respiratorie a hemoglobinei producând, în funcţie de
concentraţie, cefalee, confuzii mintale, greaţă, vomă, accelerarea pulsului,
convulsii, hiperreflexie, insuficienţă respiratorie şi moarte.
Sub acţiunea oxidanţilor, Fe2+ din hemoglobină trece în Fe3+, cu formarea

methemoglobinei (Met-Hb), lipsită de capacitatea de transport reversibil al
O2. Methemoglobina se formează în mod continuu şi fiziologic în eritrocite
dar este rapid redusă astfel încât echilibrul Hb ↔ Met – Hb este puternic
deplasat spre stânga şi nu permite, normal, acumularea methemoglobinei
peste 0,4 – 1% din totalul compuşilor cu hem. Reducerea este efectuată de
methemoglobinreductaze. În organismul uman cantităţi mărite de
methemoglobină pot să apară ca urmare a insuficientei activităţi enzimatice a
acestor enzime sau datorită unor modificări genetice în secvenţa
aminoacizilor. De asemenea, cantităţi mari de methemoglobină în sânge se
pot datora unor agenţi oxidanţi puternici, intoxicaţiilor cu pesticide, cu
compuşi chimici oxidanţi, etc.
⇒ Mioglobina reprezintă pigmentul ţesutului muscular şi este similară

hemoglobinei ca structură şi rol. Este o cromoproteidă cu un singur hem,
identic cu cel al hemoglobinei, globina fiind însă alcătuită dintr-un singur lanţ
polipeptidic.
Mioglobina are o afinitate mult mai mare pentru oxigen decât hemoglobina,
reprezentând pentru muşchi o rezervă importantă de oxigen.
⇒ Citocromii constituie componente importante a tuturor organismelor.

Grupa citocromilor cuprinde toate homoproteidele intracelulare, legate de
particulele subcelulare (mitocondrii, microzomi), cu rol de catalizatori redox în
lanţul respirator, în conservarea energiei, fotosinteză, în diferitele oxidări ale
substanţelor endogene şi exogene şi în procesele metabolice ale unor
bacterii anaerobe.
Partea prostetică a citocromilor este reprezentată de diferite fier-porfirine.

Rolul transportor al electronilor se manifestă prin schimbarea reversibilă a
fierului.

Proteine
⇒ Peroxidazele şi catalazele sunt heminenzime (cu Fe3+) cu rol

important în descompunerea apei oxigenate, toxică pentru celule (şi a unor
hidroperoxizi organici).
⇒ Cloroplastinele sunt cromoproteide a căror componentă prostetică

este clorofila, componenta proteică fiind reprezentată de plastină. Sub
denumirea uzuală de clorofilă se înţelege un complex de pigmenţi de culoare
verde. Cei mai importanţi sunt clorofila a şi b, care au structuri similare şi cu
protoporfirina din Mb şi Hb, de care diferă prin prezenţa Mg2+ (în loc de Fe),
printr-un ciclu suplimentar şi prezenţa unui alcool superior fitolul. Prin
îndepărtarea magneziului se obţin feofitinele; prin eliminarea alcoolului,
clorofilidele, hidrosolubile şu prin eliminarea ambelor apar feoforbidele.
Clorofila a este prezentată în toate plantele autotrofe (lipseşte din bacterii);

clorofila b o însoţeşte în cloroplastele celor mai multe plante.
Structura celor două clorofile este extrem de asemănătoare, clorofila b

deosebindu-se de clorofila a numai prin prezenţa unei grupări formil, în ciclul
pirolic II, în locul grupării metil. Gruparea carboxil a restului acidului propionic
legat de inelul pirolic IV este esterificată cu un alcool nesaturat numit fitol
(derivat al izoprenului) care îi conferă clorofilei proprietăţi lipofile, manifestate
prin solubilitatea în grăsimi şi solvenţi ai acestora.
H3C CH CH2
I
N
H3C CH3
IV N Mg N II
H2C N
CH2 CH3
H2C III
CH
H39C20OOC
C OC CH3
OCH3 O
Clorofila a
CH3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 C CH CH2 OH

CH3 CH3 CH3 CH3
Fitolul
Proteine
Clorofilele au un rol fundamental în procesul de fotosinteză, funcţionând ca

un catalizator în etapa fotochimică (fotoliza apei) a acestui proces. În
organele verzi ale plantelor clorofila este localizată sub formă de
cloroplastină în formaţiunile din citosol denumite cloroplaste.
• Nucleoproteide au drept grupare prostetică acizii nucleici care

aparţin, fie acizilor dezoxiribonucleici (ADN) fie acizilor ribonucleici (ARN), de
unde derivă cele două clase principale de nucleoproteide: ribonucleoproteide
şi dezoxiribonucleoproteide. La majoritatea organismelor proteina din
constituţia nucleoproteidelor este o histonă sau o prolamină.
Nucleoproteidele sunt cele mai complexe şi mai importante proteide din

natură. Nucleoproteidele se diferenţiază în funcţie de natura proteinei şi
structura acidului nucleic. Ribonucleotidele se găsesc în cantitate mare în
ribozomi, în cloroplasmă şi mai puţin în nuclee. Dezoxiribonucleotidele
formează nuclee celulare, fiind constituenţi principali ai cromozomilor. În
cantitate mult mai mică apar în mitocondrii, cloroplaste şi citoplasmă.
Nucleoproteidele sunt componente ale organismelor vii cu răspândire

generală şi de importanţă biologică fundamentală. Ele sunt constituente ale
tuturor celulelor, localizate cu precădere în zonele organismului care
reprezintă sediul de multiplicare a celulelor, de sinteză a proteinelor.
Ribonucleotidele joacă un rol determinant în biosinteza proteinelor iar
dezoxiribonucleotidele în formarea şi funcţionarea aparatului cromozomal al
celulei. În aceste procese o importanţă deosebită o au acizii nucleici.

Acizi nucleici
2. Acizi nucleici
Acizii nucleici sunt compuşi macromoleculari cu caracter acid. Din punct de

vedere chimic, sunt produşi de policondensare a nucleotidelor.
Importanţa deosebită a acizilor nucleici constă în rolul lor esenţial de

înmagazinare a informaţiei genetice şi a transcrierii sale în biosinteza tuturor
proteinelor din organism.
Se cunosc două clase de acizi nucleici : acizi dezoxiribonucleici (ADN) care

conţin dezoxiriboză şi acizi ribonucleici (ARN), în compoziţia cărora intră
riboza.
2.1. Componente structurale ale acizilor nucleici
Hidroliza acizilor nucleici arată că aceştia conţin trei categorii de componenţi,

comuni sau cu diferenţe structurale:
acidul fosforic (P), comun;
baze purinice: adenina (A) şi guanina (G), comune, baze pirimidinice,

comune: citozina (C) şi diferite: uracilul (U) în ARN, timina (T) în ADN;
pentoze, diferite: riboza în ARN şi dezoxiriboza în ADN.
2.1.1. Acidul fosforic esterifică componenta glucidică imprimând

caracter acid mononucleotidelor respectiv acizilor nucleici. Esterificarea
poate avea loc în poziţia 5’, 3’ sau 2’ din molecula ribozei sau în poziţia 5’ şi
3’ din molecula dezoxiribozei.
La pH fiziologic, grupările – OH din resturile fosfat sunt ionizate, astfel că,

lanţul polinucleotidic devine un polianion care leagă electrostatic ioni de Na+,
Ca2+, Mg2+ sau grupe amoniu din proteinele bazice şi poliaminele biogene.
Acizi nucleici
2.1.2. Pentozele (riboza şi dezoxiriboza) apar numai în structură

furanozică.
5' 5'
HO H2C OH HO H2C OH
O O
4' H H 1' 4' H H 1'
H 3' 2' H H 3' 2' H
OH OH OH H
D- ribofuranoza D-2'-dezoxiribofuranoza
Pentozele participă la formarea punţilor fosfat dintre unităţile nucleotidice prin

grupele –OH de la C-5’ şi C-3’.
2.1.3. Bazele azotate care intră în structura acizilor nucleici derivă de la

două structuri heterociclice: purina şi pirimidina.
6 6
5
1N N7 1N 5
2 8 2 4
4
N N N
3 H9 3
purina pirimidina
Bazele purinice din structura acizilor nucleici sunt:
adenina (6 amino-purina);
guanina (2 amino – 6- hidroxipurina).
Bazele pirimidinice sunt reprezentate de:
uracil (2,6 - pirimidina);

citozina (2,6 amino – pirimidina);
timina (2,6 - 5metil - pirimidina).
NH2 O
N N HN N
N N H2N N
H N
adenina guanina
(6 amino - purina) (2 amino - 6 - hidroxipurina)

Acizi nucleici
O NH2 O
HN N HN CH3
O N O N O N
H H H
uracil citozina timina
(2,6 dioxipirimidina) (2 oxi-6-amino-pirimidina) (2,6-dioxi-5metil-pirimidina)
Atât ADN cât şi ARN conţin şi baze „minore” ce reprezintă forme metilate,
tiolate sau glicozilate ale bazelor majore.
2.2. Nucleozide
Nucleozidele sunt produşi de condensare ai bazelor purinice şi pirimidinice

cu pentoza. Între hidroxilul semiacetalic (de la C 1’) al pentozei şi atomul de
azot din poziţia 9 a unei baze purinice sau din poziţia 1 a unei baze
pirimidinice se stabileşte o legătură N-glicozidică.
Ribonucleozidele purinice sunt adenozina şi guanozina iar cele pirimidinice:

citozina şi uridina.
NH2 O
N N HN N
N N H2N N N
HO H2C O HO H2C O
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
adenozina guanozina
(9-β-D-ribofuranozil-adenina) (9-β-D-ribofuranozil-guanina)

Acizi nucleici
NH2 O
N HN
O N O N
HO H2C HO H2C O
O
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
citidina uridina
(3-β-D-ribofuranozil-citozina) (3-β-D-ribofuranozil-uracil)
Prin adăugarea prefixului dezoxi la numele ribonucleozidului se defineşte

dezoxiribonucleozidul corespunzător. Trebuie precizat că
dezoxiribonucleozidul timinei, care se găseşte cu precădere în ADN, se
numeşte timidină şi nu dezoxitimidină.
Ribonucleozidele conţin ca pentoză β-D-ribofuranoză, în timp ce

dezoxiribonucleozidele conţin β-2-dezoxi-D-ribofuranoza.
Nucleozidele pirimidinice sunt mai rezistente la acizi decât cele pirinice.

Toate sunt, însă, hidrolizate de nucleozidaze.
Acidul adenilic poate lega la restul său de fosfat încă una sau două resturi de
acid fosforic cu formarea adenozindifosfatului (ADP) sau adenozintrifosfatului
(ATP). În molecula de adenozintrifosfat, trei resturi de acid fosforic se leagă
succesiv una de alta, în structura prezentată mai jos.
Se observă că ADP şi ATP sunt compuşi ce conţin legături macroergice,

adică posedă o cantitate mare de energie pe care o eliberează la
descompunerea lor hidrolitică. Prin hidroliza unei legături esterice obişnuite
se formează aproape 2-3 kcal, iar prin hidroliza unei legături macroergice din
ATP, aproximativ 7 kcal. Această eliberare de energie are loc prin
defosforilarea ATP-ului cu formare de ADP sau AMP iar energia produsă
este utilizată în celule pentru diferite procese de sinteză sau alte scopuri. La
rândul său, ADP se fosforilează în ATP pe seama energiei care se
eliberează prin oxidarea compuşilor organici. În celulele organismelor are loc
permanent procesul de fosforilare a ATP şi de fosforilare a ADP sau AMP.
Reacţia ATP ↔ ADP + Pi reprezintă baza bioenergeticii şi reflectă dinamica
fluxului de energie în cadrul celulei; prin această reacţie se asigură
Acizi nucleici
transferul energiei chimice utilizată în metabolismul celular al tuturor
organismelor.
2.3. Nucleotide
Nucleotidele sunt esteri fosforici au nucleozidelor la gruparea –OH de la C-5’

sau C-3’ al pentozei. Ele pot fi ribonucleotide sau dezoxiribonucleotide.
Datorită radicalilor fosfat, nucleotidele au caracter acid.
Nucleotidele care intră în constituţia acizilor nucleici sunt: acidul adenilic

(AMP), acidul guanilic (GMP), acidul citidilic (CMP), acidul uridilic (UMP),
acidul timidilic (d TMP), acidul dezoxiadenilic (d AMP), acidul dezoxiguanilic
(dGMP), acidul dezoxicitidilic (d CMP).
O
NH2
HN N
N N
H2N N N
O O
N N
HO P O CH2 HO P O CH2 O
O
OH OH
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
acidul 5'-adenilic acidul guanilic
(adenozin-5'-monofosfat-5'-AMP) (guanozin-5'-monofosfat-5'-GMP)
O NH2
HN N
O O
O N O N
HO P O CH2 O HO P O CH2 O
OH OH
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
acidul uridilic acidul citidilic
(uridin-5'-monofosfat-5'-UMP) (citidin-5'-monofosfat-5'-CMP)

Acizi nucleici
O
NH2
HN N
N N
O O H2N N N
N N
O
OH OH
H H H H
H H H H
OH H OH H
acidul 5'-dezoxiadenilic acidul dezoxiguanilic
(dezoxiadenozin-5'-monofosfat-5'-dAMP) (dezoxiguanozin-5'-monofosfat-5'-dGMP)
O NH2
HN CH3 N
O O
O N O N
O
OH OH
H H H H
H H H H
OHH OH
H
acidul timidilic acidul dezoxicitilidic
(timidin-5'-monofosfat-5'-dTMP) (dezoxicitidin-5'-monofosfat-5'-dCMP)
Dacă restul ortofosfat de la C-5’ se leagă în continuare cu al doilea şi al

treilea rest fosforic rezultă nucleoziddifosfaţii şi respectiv nucleozidtrifosfaţii
corespunzători ribofuranozei şi dezoxiribofuranozei. De exemplu, în cazul
adeninei se obţin adenozindifosfatul (ADP) şi adenozintrifoafatul (ATP).
NH2 NH2
N N N N
O O N O O O
N N N
HO P ~O P O CH2 O HO P ~O P ~O P O CH2 O
OH OH OH OH OH
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
adenozin difosfat (ADP) adenozin trifosfat (ATP)
ADN are capacitatea de a stoca şi transmite informaţia înscrisă în secvenţa

bazelor azotate. Fiecare catenă va servi ca matriţă pentru sinteza unei
catene noi, complementară cu catena parentală, rezultând astfel două
molecule fiice identice cu ADN parental. Dubla elice şi complementaritatea
structurii bicatenare constituie baza moleculară a fenomenului de

Acizi nucleici
autoduplicare sau autoreplicare a ADN în momentul diviziunii celulare şi
explică faptul că ADN, prin structura sa, reprezintă unicul substrat al
eredităţii.
Celelalte difosfo- şi trifosfonicleotide au structuri asemănătoare; diferă doar

baza purinică şi pirimidinică legată β-glicozidic. Denumirea completă şi
prescurtarea celor mai importante nucleotide şi derivaţii lor fosforilaţi este
următoarea:
- adenozinmonofosfat (acidul adenilic) – AMP;

- adenozindifosfat – ADP;
- adenozintrifosfat – ATP;
- guanozinmonofosfat (acidul guanilic) – GMP;
- guanozindifosfat – GDP;
- guanozintrifosfat – GTP;
- citidinmonofosfat (acidul citidilic) – CMP;
- citidindifosfat – CDP;
- citidintrifosfat – CTP;
- uridinmonofosfat (acidul uridilic) – UMP;
- uridindifosfat – UDP;
- uridintrifosfat – UTP;
- timidinmonofosfat (acidul timidilic) – dTMP;
- timinribonucleozidmonofosfat – TMP.
Datorită faptului că legăturile dintre primul rest fosforic şi cel de al doilea şi
dintre acesta şi cel de al treilea sunt legături bogate în energie, denumite
macroergice, se notează cu ~(P). asemenea compuşi sunt deosebit de
importanţi pentru celule şi organisme datorită cantităţii mari de energie pe
care o posedă şi pe care o eliberează la descompunerea lor hidrolitică.
În afara nucleotidelor ce intră în constituţia acizilor nucleici există o serie de

nucleotide care îndeplinesc roluri dintre cele mai importante şi variate în
ţesuturi.
Astfel, adenozin – 3’, 5’- monofosfatul (AMPciclic, AMPc) mediază acţiunea a

numeroşi hormoni (mesageri primi) care nu traversează membrana celulară.
AMPc ia naştere din ATP sub acţiunea adenilatcidaza din membrana celulară
stimulată de primul mesager (hormonul). AMPc (mesagerul secund) amplifică

Acizi nucleici
şi transmite în celulă semnalul chimic primit de la hormonii respectivi.
Suprimarea acţiunii hormonului se traduce prin hidroliza AMPc sub acţiunea
fosfodiesterazei.
NH2 O
N N HN N
N N H2N N N
O CH2 O O CH2 O
H H H H
H H H H
O P O OH O P O OH
OH OH
adenozin-3',5'-monofosfat guanozin-3',5'-monofosfat
(AMPc) (GMPc)
Guanozin– 3’,5’- monofosfatul (GMPc), ca şi AMPc, se comportă ca un

important semnal intracelular al unor mesaje extracelulare.
Alte nucleotide joacă un rol esenţial în procesele metabolice. Spre exemplu,

nicotinamidadenindinucleotidul (NAD+) şi nicotinamidadenindinucleotid
fosfatul (NADP+), flavin mononucleotidul (FMN) şi flavinadenindinucleotidul
(FAD) sunt transportori de hidrogen în reacţiile de oxido-reducere; coenzima
A (CoA) intervine în metabolismul acizilor graşi.
Activarea prealabilă a unor molecule, în vederea efectuării unor reacţii de

transfer, se realizează adesea prin cuplarea acestora cu un nucleotid:
metionina este activată ca S-adenozil-metionină, glucoza ca uridindifosfat-
glucoză, etc.
Unele nucleotide (ex. guanozin-5’-difosfat-3’difosfatul şi guanozin-5’-trifosfat-

3’difosfatul) joacă un rol important în reglarea replicării şi transcrierii la unele
organisme, altele (diadenozintetrafosfatul) în activarea aminoacizilor şi
replicarea ADN.
2.4. Acizii dezoxiribonucleici
Acizii dezoxiribonucleici sunt localizaţi în cea mai mare parte în nucleul

celulelor, reprezentând materialul genetic al cromozomilor. ADN-ul
extracelular a fost semnalat în cantităţi mici în cloroplaste şi mitocondrii.

Acizi nucleici
2.4.1. Structura primară a ADN
Acizii dezoxiribonucleici sunt polidezoxiribonucleotide, cu masă moleculară

mare, în care gruparea 3’-OH a unui dezoxiribonucleotid este legată de
gruparea 5’-OH a dezoxiribonucleotidului adiacent printr-o legătură fosfat
diesterică. În felul acesta, lanţul ADN posedă o polaritate: într-o parte, la
capătul 3’-OH apare dR (dezoxiriboza) cu 3’-OH liber; în cealaltă parte, 5’-
OH din dR este esterificat cu un rest de acid fosforic, care nu se mai leagă cu
un alt nucleotid şi constituie capătul 5’-(P). partea variabilă a ADN este
reprezentată de secvenţa celor patru tipuri de baze: A, G, C, T care se repetă
într-un număr foarte mare.
HN CH3
T
O N
CH2 O NH2
5' O
P H H N N
H H
O A
H N
N
CH2 O O
O
P H H HN N
O H H G
H H2N N N
NH2
CH2 O
O
P H H N
H H C
O
O N
H
CH2 O
O
P H H
H H
O
H
3'
O
P
O
Structura covalentă a ADN
Reprezentarea schematică a structurii primare a unui fragment de ADN este

următoarea:

Acizi nucleici
5'-(P) 5'-(P)
P
3' T T
P
5' 3' C C
P
5' 3' G G
3'-OH 3'-OH
Convenţional,lanţurile şi secvenţa bazelor se scriu în direcţia 5’ → 3’. Spre

exemplu, fragmentul de ADN redat anterior poate fi scris astfel:
pTpdApdGpdCp, p - reprezentând gruparea fosfat. Esterificarea se face la C-
5’ când acesta se găseşte la stânga şi la C-3’ când se găseşte la dreapta.
Importanţa respectării convenţiei de scriere a direcţiei secvenţei bazelor
(nucleotidelor)rezultă din faptul că grupări de trei nucleotide (numite codoni)
determină secvenţa unui aminoacid în lanţul peptidic, care se scrie în
direcţia: capătul amino liber → carboxil liber.
Prin urmare, structura primară a ADN (şi a ARN) indică natura, proporţia şi
secvenţa bazelor azotate ale nucleotidelor care constituie macromolecula lor.
2.4.2. Structura secundară
La stabilirea structurii secundare a ADN stau următoarele concluzii,

desprinse din cercetările întreprinse de Chargaff, Rosalind Franklin şi
Wilkins:
în toate tipurile de ADN studiate numărul de reziduuri de adenină este

egal cu cel al reziduurilor de timină iar cel al reziduurilor de guanină cu
cel de citozină; numărul de baze purinice este egal cu cel de baze
pirimidinice (A + G = T + C);
existenţa a două perioade de identitate de-a lungul axei lungi a

moleculei: una mare, de 3,4 nm şi una mică de 0,34 nm.
Pe baza acestor date, Watson şi Crick (1953) au elaborat un model

tridimensional al macromoleculei de ADN cu următoarele caracteristici:
- două catene polinucleotidice antiparalele elicoidale răsucite spre

dreapta în raport cu o axă centrală de simetrie spaţială. Prin răsucire,

Acizi nucleici
grupările fosfat acide sunt orientate spre exterior iar unităţile de baze
purinice şi pirimidinice spre interior şi perpendicular pe axa helixului;
- distanţa dintre două baze vecine pe lanţ este de 0,34 nm; perioada de
identitate este de 3,4 nm, deci structura se repetă după 10 perechi de
baze azotate;
- legăturile de hidrogen ce se stabilesc între bazele azotate de pe o

catenă şi cele complementare de pe cealaltă catenă cât şi
interacţiunile hidrofobe dintre bazele azotate asigură stabilitatea
dublului helix. La stabilitatea moleculei contribuie legăturile van der
Waals, stabilite între bazele azotate suprapuse.
Legăturile de hidrogen se stabilesc între o bază azotată purinică de pe o

catenă şi una pirimidinică de pe cealaltă catenă. Astfel, între adenină şi
timină se stabilesc două punţi de hidrogen iar între citozină şi guanină trei
punţi de hidrogen.
H
CH3
N H O
O H H
N
N N H N N
N N H N N pentoza
pentoza N N N
O O H
N N
H pentoza
pentoza
T A C G
Cele două catene polinucleotidice nu sunt identice ci complementare, adică,

adeninei dintr-o catenă îi corespunde întotdeauna timina de pe cealaltă, iar
guaninei – citozina.
În figura de mai jos este reprezentat modelul Watson – Crick.

Acizi nucleici
Structura dublu helicoidală a AND
2.4.3. Denaturarea şi renaturarea ADN
În ADN nativ, perechile de baze complementare, unite între ele prin legături
de hidrogen, sunt orientate, datorită caracterului hidrofob, spre interiorul
macromoleculei. La variaţii mari de pH sau de temperatură are loc ruperea
legăturilor de hidrogen şi, inevitabil, suprimarea interacţiunilor van der Waals.
Acest proces poartă denumirea de denaturare şi este însoţit de o modificare
a absorbţiei la 260 nm, maxim de absorbţie caracteristic bazelor azotate
libere şi a celor din structura ADN (la pH=7).
Când deplierea celor două catene complementare are loc termic la 70-80°C,
în condiţii dirijate în soluţii saline, fenomenul de denaturare termică este
asociat cu topirea ADN. Se defineşte „temperatura de topire” a ADN ca
temperatura la care modificarea absorbantei reprezintă 50% din cea totală,
corespunzătoare unei denaturări complete.
Denaturarea termică şi cea rezultată prin modificarea pH-ului sunt reversibile,

astfel că revenind la condiţiile iniţiale de temperatură şi pH are loc
reîmperecherea lanţurilor polinucleotidice. Renaturarea (termică) se produce
la temperaturi sub temperatura de topire, prin răcire progresivă. Renaturarea
ADN stă la baza hibridării în crearea de noi specii moleculare. Hibridarea
reprezintă formarea unui heteroduplex prin combinarea unor monocatene de
ADN sau a unor monocatene de ADN cu ARN, în condiţiile unui grad relativ
crescut de complementaritate a acestora.

Acizi nucleici
2.5. Acizii ribonucleici
Acizii ribonucleici sunt produşi macromoleculari care iau naştere prin

condensarea ribonucleotidelor. Se găsesc atât în citoplasmă cât şi în nucleu,
predominând prima. Majoritatea celulelor conţin 2-8 ori mai mult ARN decât
ADN, cantitatea de ARN variind de la o celulă la alta şi chiar în cadrul
aceleiaşi celule. Acizii ribonucleici joacă rol esenţial în biosinteza proteinelor.
Structura primară a acizilor ribonucleici este similară cu cea a ADN. În ceea

ce priveşte legarea mononucleotidelor care se realizează tot prin intermediul
legăturii fosfat dieterice între gruparea OH din poziţia 3’ a unui nucleotid şi
gruparea OH din poziţia 5’ a nucleotidului succesiv. Legarea s-ar putea
realiza şi prin intermediul grupării –OH din poziţia 2’ (pentru că la ARN restul
de riboză conţine un hidroxil în plus la C2’) dar aceste legături sunt foarte
rare. Caracteristic pentru structura ARN este faptul că în secvenţa
mononucleotidelor timina (T) este înlocuită cu uracil (U). Pe lângă bazele
azotate „majore”, ARN conţine aşa-zise baze azotate „minore”.
Componenta glucidică din ARN este riboza şi nu dezoxiriboza.
Structura secundară a ARN este reprezentată de un lanţ polinucleotidic

care, pe anumite porţiuni, acolo unde o permite complementaritatea bazelor
se organizează în structuri dublu helicoidale. Deoarece în această structură
lanţul pereche lipseşte, raporturile bazelor complementare (A/U şi C/G) nu
vor mai fi egale cu unitatea ca în cazul ADN.
Porţiunile de baze necomplementare sunt expulzate în afara zonelor de

dublu helix ca nişte bucle care separă între ele zonele elicoidale.
2.5.1. Tipuri de ARN
Celula conţine trei tipuri majore de ARN.
9 ARN mesager (ARNm);

9 ARN de transfer sau solubil (ARNt);
9 ARN ribozomal (ARNr).
ARN mesager (ARNm)
Acest tip de ARN reprezintă 5-10% din totalul ARN celular, cu rolul general,
în toate celulele, de mesager al informaţiei ADN cromozomial şi este

Acizi nucleici
caracterizat printr-o viaţă foarte scurtă şi prin faptul că o moleculă de ARNm
determină biosinteza unei singure molecule de proteină.
Moleculele de ARNm sunt molecule monocatenare liniare, de lungime

variabilă.
ARNm este sintetizat în nucleu pe matriţă de ADN. O genă este transcrisă, în

sensul complementarităţii bazelor (A corespunde la U iar G la C), obţinându-
se o moleculă de ARNm a cărei compoziţie în baze reflectă compoziţia în
baze a genei transcrise. ARNm nuclear iese în citoplasmă unde va servi ca
matriţă pentru sinteza unui polipeptid cu secvenţă specifică de aminoacizi .
fiecare din miile de proteine sintetizate de celulă are codificată secvenţa de
lanţ într-un ARNm sau un segment de ARNm specific.
ARN de transfer (ARNt)
În citoplasmă se găseşte aproximativ 10-15% din ARN total sub formă liberă,
solubilă (de unde denumirea de ARN solubil – ARNs) care leagă specific
fiecare din cei peste 20 aminoacizi implicaţi în biosinteza proteinelor,
reprezentând forma lor de transport (de unde denumirea de ARNt).
La capătul 5’ terminal, cei mai mulţi ARNt au restul de acid guanilic iar la
capătul 3’ toţi, au secvenţa nucleotidică CCA.
În toate tipurile de ARNt apar un număr mare de baze minore.
ARNt îndeplineşte două funcţii în procesul de biosinteză a proteinelor:
transportul aminoacizilor activaţi în faza solubilă, la ribozomi, sub

formă de complexe aminoacil-ARNt;
adaptarea aminoacidului transportat în dreptul codonului de pe ARNm

care-l specifică. Această racordare a aminoacidului este posibilă prin
recunoaşterea codon-anticodon.

Acizi nucleici
ARN ribozomal (ARNr)
ARN-ribozomal se află în ribozomii din citoplasmă şi reprezintă ~75% din

totalul ARN celular. Moleculele de ARNr sunt macromolecule flexibile şi
deformabile, care conţin zone dublu catenare întrerupte de zone
monocatenare. ARNr îndeplineşte un rol structural; în combinaţie cu
proteinele corespunzătoare formează structura ribozomilor. Ribozomii
constituie sediul biosintezei proteinelor. Fiecare ribozom prezintă pe
suprafaţa sa două situsuri: situsul aminoacid care leagă ARNt purtător al unui
aminoacid şi situsul peptid, care leagă ARNt purtător al unui lanţ polipeptidic.

Lipide
3. Lipide
3.1. Aspecte generale. Clasificare. Rol.
Lipidele sunt constituenţi esenţiali ai organismelor vii. Reprezintă o clasă de

substanţe foarte eterogene şi cuprinde compuşi destul de diferiţi între ei,
având un singur element comun acizii graşi. Datorită prezenţei în molecula
lipidelor a unor întinse regiuni hidrocarbonate, hidrofobe, acestea sunt
insolubile în apă, dar se dezvoltă uşor în solvenţi nepolari (eter, benzen,
cloroform, etc.)
Clasificarea lipidelor poate fi făcută după următoarele criterii: chimic,

localizare, provenienţă şi nutriţional.
a) Din punct de vedere chimic lipidele se clasifică în:
- lipide simple care pot fi: gliceride (grăsimi neutre); steride care include
în structura lor fie zoosteroli (colesterol, caprosterol, colestanol), fie
fitosteroli (sigmasterolul, sitosterolul) sau micosteroli (ergosterolul); ceride
cum ar fi ceara Carnauba sau ceratatul de miricil (din cânepă, bumbac,
trestie de zahăr), ceara de albine (palmitatul de miricil) albul de balenă ce
conţine o fracţiune lichidă (spermacetul) şi una solidă (watratul) şi lanolina
(din lâna de oaie);
- lipide complexe (heterolipide) subdivizate în glicerofosfolipide cu azot

(lecitine, cefaline, serinfosfolipide, plasmalogene) şi fără azot (acizi
fosfatidici, inozitol fosfatide, cardiolipide) şi sfingolipide cu fosfor
(sfingomielina) şi fără fosfor (ceramide, cerebrozide., sulfatide,
gangliozide, etc.);
- lipide derivate (nesaponificabile) care cuprind compuşi rezultaţi din

hidroliza lipidelor simple şi complexe ce păstrează caracterul de

Lipide
solubilitate în solvenţi organici (acizi graşi, alcooli alifatici superiori,

steroizi, carotenoizi, vitamine liposolubile);
b) După localizare se disting: lipide structurate sau de constituţie

(majoritatea lipidelor complexe) distribuite în membranele celulare sau
citoplasma celulelor şi lipide de rezervă localizate mai ales în ţesutul
adipos.
c) Din punct de vedere nutriţional lipidele alimentare se clasifică după

conţinutul în acizi graşi polinesaturaţi în trei clase: cu activitate
biologică ridicată, medie şi redusă.
În organismele vii, funcţiile lipidelor sunt multiple în raport cu clasa

respectivă:
Gliceridele (în special trigliceridele) reprezintă forma de depozit a lipidelor

în organism şi sunt localizate în ţesutul adipos al animalelor, în seminţele
şi fructele multor plante. Din gliceridele de depozit organismul utilizează
acizii graşi în vederea obţinerii energiei necesare activităţilor vitale.
Trigliceridele de depozit protejează organismul de frig şi şocuri mecanice,
asigură elasticitatea dermei şi previne uscarea acesteia;
Ceridele joacă rol de protecţie, dar au fost identificate şi în structura

hematiilor şi a altor tipuri de celule;
Fosfolipidele au rol structural, intrând în structura unor componente

celulare şi subcelulare (organite) în asociaţie cu proteinele. Intervin în
reglarea permeabilităţii şi transportului prin membrane. Participă direct
sau indirect în diferite procese metabolice. Împreună cu proteinele serice
formează complexe circulante în sânge. Uşurează şi permit transportul
electronilor de-a lungul trunchiului nervos, participând la transmiterea
impulsului nervos;
Steridele şi în special sterolii (colesterolul) au rol plastic, participând

împreună cu fosfolipidele la formarea membranelor. În sistemul nervos
participă la formarea tecii mielinice. Pe lângă proprietăţile plastice,
colesterolul poate reprezenta şi punctul de plecare pentru biosinteza
acizilor biliari, hormonilor corticosteroizi şi gonadici;

Lipide
Lipidele alimentare sunt şi solvenţi ai vitaminelor liposolubile asigurând

transportul acestor vitamine în tubul digestiv în organisme. Pe de altă
parte, unele grăsimi reprezintă ele însăşi o sursă importantă de vitamine.
Este cazul untului, uleiurilor vegetale (în special uleiul de porumb şi grâu)
şi uleiului de peşte.
3.2. Acizii graşi din constituţia lipidelor
Acizi graşi se găsesc în cantităţi mari în structura lipidelor saponificabile dar

în cantităţi reduse, ca atare, în unele ţesuturi. Structural, acizii graşi sunt
formaţi dintr-un radical alchil care prezintă o grupare carboxilică acidă (-
COOH). Lungimea lanţului este cuprinsă între 4 şi 24 atomi de carbon şi
chiar mai mult. Atomii de carbon sunt aranjaţi într-un lanţ drept şi foarte rar
într-o structură ramificată. Se întâlnesc şi structuri ciclice şi de asemenea, se
găsesc şi acizi graşi care pe lângă funcţia carboxilică pot avea şi o funcţie
hidroxilică sau una cetonică aşa cum este cazul hidroxiacizilor şi cetoacizilor.
În plantele superioare şi animale se găsesc acizi graşi cu 14 – 22 atomi de
carbon (în lapte se găsesc acizi graşi cu 4 – 10 atomi de carbon).
Principalii acizi graşi care se întâlnesc în produsele alimentare sunt:

9 acizi graşi saturaţi:
- acidul butiric CH3-(CH2)2-COOH;
- acidul n-caproic CH3-(CH2)4-COOH;
- acidul n-caprilic CH3-(CH2)6-COOH;
- acidul n-capric CH3-(CH2)8-COOH;
- acidul lauric CH3-(CH2)10-COOH;
- acidul miristic CH3-(CH2)12-COOH;
- acidul palmitic CH3-(CH2)14-COOH;
- acidul stearic CH3-(CH2)16-COOH;
- acidul arahic CH3-(CH2)18-COOH;
- acidul behenic CH3-(CH2)20-COOH;
- acidul lignoceric CH3-(CH2)22-COOH;
- acidul cerotic CH3-(CH2)24-COOH.
9 acizi graşi nesaturaţi:
- acidul palmitoleic CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH;
- acidul oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH;
- acidul linoleic CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7- COOH;
Lipide
- acidul linolenic CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH;

- acidul arahidonic
CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)3-COOH.
9 Hidroxiacizi:
acidul ricinoleic CH3 (CH2)5 CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH

OH
acidul cerebronic CH3 (CH2)21 CH COOH

OH
9 Acizi ciclici:
CH
CH CH (CH2)10 COOH
acidul hidnocarpic
CH2 CH2
CH
CH CH (CH2)12 COOH
acidul chaulmoogric
CH2 CH2
Dintre acizii graşi saturaţi cei mai frecvent întâlniţi sunt acidul palmitic şi
acidul stearic. Cel mai răspândit acid gras nesaturat este acidul oleic, care se
găseşte atât în lipidele de origine vegetală cât şi în cele de origine animală.
Principalele proprietăţi ale acizilor graşi sunt următoarele:
⇒ se pot ioniza în prezenţa apei;

⇒ se pot esterifica cu alcooli sau hidroxizii metalelor alcaline;
⇒ se pot izomeriza trecând din forma cis în forma trans;
⇒ se pot hidrogena în prezenţa unui catalizator (cei nesaturaţi);
⇒ dau reacţii de adiţie cu iodul şi bromul;
⇒ formează săruri, săpunuri cu proprietăţi tensioactive;
⇒ formează amide;
⇒ suferă procesul de peroxidare (cei nesaturaţi).
Acizi graşi esenţiali
Organismul uman (şi al unor animale) are nevoie de unii acizi graşi, pe care
nu-i poate sintetiza sau pe care îi produce în cantităţi insuficiente, ceea ce
impune aportul lor prin alimentaţie, de unde denumirea de acizi graşi
esenţiali. Deoarece lipsa din alimentaţie conduce la stări carenţiale similare
avitaminozelor, au fost consideraţi ca vitamina F.
Lipide
Acizii graşi esenţiali aduşi prin dietă pot fi utilizaţi în următoarele direcţii:
• producerea de energie;
• pentru obţinerea de trigliceride de depozit;
• pentru obţinerea de fosfolipide;
• pentru obţinerea prostaglandinelor;
• participă la respiraţia tisulară luând parte şi la alcătuirea unor enzime;
• intervin în reacţiile de oxidoreducere şi transportul de electroni;
• intervin în metabolismul vitaminelor din grupul B (piridoxina şi tiamina);
• măresc capacitatea de eliminare a colesterolului din sânge şi deci sunt
eficace în profilaxia aterosclerozei deoarece se evită depunerea
colesterolului pe pereţii vaselor sanguine şi se normalizează funcţionarea
acestora prin mărirea elasticităţii lor.
Lipsa acizilor graşi esenţiali din dietă provoacă tulburări metabolice care se
manifestă prin: întârzierea creşterii organismului, dermite, căderea părului,
necroze, leziuni la rinichi, acumularea de grăsimi în ficat, tulburarea funcţiei
de reproducere, modificarea activităţii unor enzime (citocromoxidaza,
succindehidrogenaza), tromboze coronariene.
O poziţie specială o ocupă acidul linoleic din dietă care îndeplineşte
următoarele funcţii dinamice:
9 contribuie la normalizarea nivelului de β-lipoproteine care au în

structura lor cea mai mare cantitate de colesterol şi care sunt implicate
în aterosleroză;
9 reduce activitatea sintezei acizilor graşi în ficat şi returnarea
colesterolului renal;
9 reduce hipertrigliceridemia indusă de glucide şi nivelul de acid
eicosatrienoic (20:3);
9 favorizează lipoliza postheparinică, nivelul de acid arahidonic,
activitatea acetilcolinesterazei şi adenozintrifosfatazelor în membrane;
9 favorizează activitatea enzimelor microzomale hepatice;
9 favorizează producţia de ceroide;
9 intervine în reacţia de oxidoreducere şi în transportul de electroni;
9 reprezintă un precursor al prostaglandinelor, substanţe cu activitate
biologică ridicată care se comportă ca modulatori ai activităţii
hormonale influenţând printre altele sinteza AMP-ciclic; joacă rol
Lipide
asupra sistemului cardiovascular, comportamentului plachetelor

sanguine (trombocite), presiunii arteriale, lipolizei tisulare, debitului
coronar, travaliului muşchiului cardiac şi activităţii sale anatomice,
precum şi asupra complicaţiilor vasculare ale diabetului.
În ceea ce priveşte acidul linolenic adus prin dietă, acesta este rapid
transformat în acizi graşi polinesaturaţi C20 şi C22 care sunt încorporaţi în
fosfolipidele anumitor celule cum sunt neuronii şi fotoreceptorii retinieni. Dacă
aportul de acid linolenic este prea mare, lipidele corporale se îmbogăţesc în
acizi graşi polinesaturaţi derivaţi de la acidul linolenic şi în acelaşi timp devin
mai sărace în acizi graşi polinesaturaţi derivaţi de la acidul linoleic. Între
acidul linolenic şi acidul linoleic există o competiţie, explicată prin
asemănarea structurii. Cei doi acizi graşi nu sunt convertibili între ei,
competiţia dintre cele două familii de acizi graşi antrenând inhibări reciproce
la nivel enzimatic. Aportul de acid linolenic alimentar nu poate compensa
simptoamele grave aduse de carenţa în acid linoleic..
3.3. Lipide simple

3.3.1. Acilgliceroli (gliceride sau grăsimi neutre)
Sunt lipidele cele mai abundente din natură, fiind esteri ai esteri ai
glicerolului cu acizii graşi. În funcţie de felul acizilor graşi din structura
gliceridelor pot fi saturate, mononesaturate, dinesaturate şi trinesaturate.
Trigliceridele mai puţin nesaturate se întâlnesc în grăsimi animale (seu,
slănină), iar cele mai nesaturate se găsesc în seminţele plantelor
oleaginoase (floarea soarelui, rapiţa, ricin, soia, muştar, măsline, arahide).
După numărul grupărilor alcoolice din glicerol esterificate se împart în

monoacilgliceroli (monogliceride), diacilgliceroli (digliceride) şi triacilgliceroli
(trigliceride).

Lipide
CH2 O CO R CH2 OH CH2 O CO R1

CH OH CH O CO R CH O CO R2
CH2 OH CH2 OH CH2 OH
α−sau 1-acilglicerol β−sau 2-acilglicerol α,β−sau 1,2-diacilglicerol

(monoglicerid) (monoglicerid) (diglicerid)
CH2 O CO R1 CH2 O CO R1
CH OH CH O CO R2
CH2 O CO R2 CH2 O CO R3
α,α'−sau 1,3-diacilglicerol triacilglicerol

(diglicerid) (triglicerid)
Mono- şi di-gliceridele sunt intermediari în cursul sintezei şi degradării

trigliceridelor şi se găsesc în ţesuturi în cantităţi mici. Grăsimile de rezervă
sunt alcătuite aproape exclusiv din trigliceride în care acizii graşi sunt diferiţi;
repartizarea acestora în molecula trigliceridei este absolut la întâmplare.
Denumirea gliceridelor se face indicând numele acizilor graşi constituenţi,

urmaţi de sufixul – ină, de exemplu: oleo-palmito-stearină; stearodioleină;
tristearină.
3.3.1.1. Proprietăţile fizice ale acilglicerolilor

Trigliceridele au densităţi mai mici decât apa. Având caracter hidrofob foarte
pronunţat nu se dizolvă în apă. Monoacilglicerolii au un slab caracter polar.
Datorită grupărilor hidroxil libere mono- şi digliceridele pot forma cu apa
emulsii spre deosebire de trigliceride care nu formează, cu aceasta, micele
cu grad mare de dispersie. Trigliceridele dau, însă, emulsii cu apa în
prezenţa unui emulgator.
Grăsimile naturale sunt amestecuri de diverşi triacilgliceroli, ele nu au un
punct de fierbere sau de topire net. Cele solide prin încălzire se înmoaie
treptat.
Starea de agregare a triacilglicerolilor depinde de compoziţia în acizi graşi:

cele bogate în acizi graşi inferiori sau acizi nesaturaţi sunt lichide; cele cu un
conţinut ridicat în acizi saturaţi superiori sunt solide. Tributirina şi trioleina
sunt lichide, tristearina este solidă.

Lipide
3.3.1.2. Proprietăţile chimice ale triacilglicerolilor
Hidroliza gliceridelor este un proces chimic de scindare a moleculelor la

nivelul funcţiilor esterice prin participarea componentelor apei. Fiind
insolubile în apă, trigliceridele sunt relativ rezistente la hidroliză. Pe măsură
ce procesul înaintează, se formează componente mai hidrofile, în special
monogliceride, care joacă rolul de emulgatori.
Triglicerolii sunt hidrolizaţi chimic sau enzimatic (sub acţiunea lipazelor) în
glicerol şi acizi graşi:
CH2 O CO R1 CH2 OH R1 COOH

CH O CO R2 + 3 H2O CH OH + R2 COOH
CH2 O CO R3 CH2 OH R3 COOH
triglicerid glicerol acizi grasi
Această reacţie este caracterizată de indicele de aciditate care reprezintă

numărul de mg KOH necesar pentru neutralizarea acizilor graşi liberi şi
esterificaţi dintr-un gram de grăsime.
9 Saponificarea gliceridelor reprezintă hidroliza la cald, în prezenţa

alcaliilor; echilibrul se deplasează ireversibil şi rapid spre dreapta.
CH2 O CO R1 CH2 OH R1 COO-

- -
CH O CO R2 + 3 OH CH OH + R2 COO
CH2 O CO R3 CH2 OH R3 COO-
triglicerid glicerol
Prin transformarea în săruri alcaline (săpunuri), ionizarea funcţiei carboxilice

devine totală şi creşte caracterul polar al moleculei săpunului, care se
orientează cu grupările –COO- spre apă, în timp ce restul lanţului se
îndepărtează de aceasta. La zona de separare a apei de o fază apolară,
moleculele de săpun se orientează cu lanţul alifatic spre faza apolară şi
tensiunea interfacială scade cu creşterea concentraţiei săpunului şi se
produce o dispersie mecanică ce măreşte aria interfeţelor; săpunurile se
organizează la aceste interfeţe şi stabilizează dispersia fazei apolare
(emulsionare); lanţurile alifatice se asociază între ele în micele sau alte
molecule insolubile în apă formând micelii mixte ce ajută solubilizarea. Un

Lipide
caz special, de interes biochimic, este al complecşilor coleinici, formaţi cu

acizii biliari, implicaţi în absorbţia intestinală.
Mărimea care caracterizează această reacţie se numeşte indice de

saponificare şi reprezintă numărul de mg KOH necesar pentru saponificarea
acizilor graşi liberi şi esterificaţi dintr-un gram de grăsime.
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3

Ni
CH O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 + 3 H2 CH O CO (CH2)16 CH3
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3
Trioleină Tristearină
9 Hidrogenarea gliceridelor. Majoritatea grăsimilor, conţinând acizi graşi

nesaturaţi, dublele legături din aceştia se pot hidrogena în prezenţă de
catalizatori (Pt, Pd, Ni, Ag, etc,). De asemenea, trioleina prin hidrogenare
totală se transformă în tristearină.
Hidrogenarea este asociată cu creşterea punctului de topire a grăsimii.

Uleiurile vegetale solidificate prin hidrogenare sunt utilizate la prepararea
margarinei.
9 Halogenarea gliceridelor. La nivelul dublei legături se pot adiţiona

halogeni, de exemplu iod, cantitatea fixată crescând proporţional cu
gradul de nesaturare. O măsură a gradului de nesaturare a grăsimii o
reprezintă cantitatea de iod fixată de aceasta (g iod/100g grăsime), ce
poartă denumirea de indice sau cifră de iod.
9 Autooxidarea gliceridelor. Grăsimile nesaturate, îndeosebi acelea care

cuprind acizi polietilenici, prin expunerea la lumină, la aer şi în prezenţa
unor factori care generează radicali liberi, suferă un proces de
autooxidare care le alterează gustul şi mirosul. Cinetica fixării oxigenului
corespunde unui proces autocatalitic de reacţie în lanţ; la început fixarea
este mai lentă, apoi se intensifică cu efectul temperaturii şi luminii.
Autooxidarea gliceridelor se desfăşoară în trei faze:
- faza de iniţiere corespunde declanşării proceselor radicalice.
Radicalii liberi formaţi în această fază, indiferent de mecanismul prin care au

fost generaţi, participă direct sau indirect, funcţie de stabilitatea lor la
creşterea concentraţiei de monohidroxiperoxizi şi hidroperoxi-epidioxizi.

Lipide
- faza de propagare depinde de prezenţa radicalilor liberi care

formează hidroperoxizi. Poziţia cea mai vulnerabilă la un atac radicalic este
poziţia învecinată unei duble legături, poziţia alilică:
+R
CH CH CH2 CH CH CH CH CH CH CH
-RH
O2 +RH
CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH
-R
radical peroxid O O
CH CH CH CH CH2
O O H
hidroperoxid
- faza finală constă în descompunerea hidroperoxizilor, formaţi în faza

de propagare, care sunt instabili. Se formează, astfel aldehide volatile şi
nevolatile prin ruperea lanţului; compuşi oxigenaţi stabili; dimeri sau polimeri
prin desfăşurarea unor reacţii de polimerizare.
În organism peroxidarea grăsimilor şi a altor lipide nesaturate este întârziată

prin acţiunea unor factori antioxidanţi, captatori de radicali liberi. Totodată,
organismul dispune de multiple mecanisme de apărare împotriva efectelor
nocive ale peroxizilor.
Râncezirea grăsimilor este un fenomen complex, general pentru toate tipurile

de grăsimi, cele animale fiind mai sensibile decât cele vegetale. La depozitări
mai îndelungate, în condiţii necorespunzătoare grăsimile comestibile şi
alimentele preparate cu acestea suferă o degradare a calităţilor
organoleptice care se recunoaşte foarte uşor prin apariţia mirosului specific
de alterat sau de rânced.
Râncezirea poate fi:

- râncezire hidrolitică;
- râncezire aldehidică sau oxidativă;
- râncezire cetonică sau aromatică.
Râncezire hidrolitică constă în hidroliza triglicerolilor în prezenţa metalelor
grele sau a enzimelor. Ca urmare a punerii în libertate a acizilor graşi cu
catenă scurtă apare un gust străin, neplăcut. Procesele hidrolitice se
accentuează odată cu creşterea temperaturii şi a concentraţiei fracţiilor
polare la prăjiri repetate a alimentelor cu conţinut mare în apă. Acest tip de
Lipide
râncezire are loc la prăjirea boabelor de cafea, cacao, soia, sau în procesele
de extrudere în prezenţa proteinelor şi polizaharidelor, componente cu mare
afinitate faţă de apă. De asemenea, râncezirea hidrolitică afectează în
special produsele lactate.
Râncezire oxidativă este cea mai frecventă şi are loc potrivit mecanismelor
prezentate la autooxidarea lipidelor. Mirosul şi gustul neplăcut se explică prin
formarea aldehidelor volatile ca urmare a descompunerii hidroperoxizilor.
Râncezirea cetonică constă în transformarea acizilor graşi saturaţi în

metilcetone sub acţiunea unor fungi ca Aspergillus, Penicillium sau
Ascomycete.
R CH2 CH2 COOH R C CH2 COOH R C CH3

- CO2
O O
acid gras cetoacid metilcetona
Deoarece oxidarea şi degradarea grăsimilor conduce frecvent la alterarea

produselor alimentare, este de dorit ca aceste procese să fie blocate sau, cel
puţin, frânate. În acest sens, se pot utiliza antioxidanţi, care datorită
caracterului reducător reacţionează cu oxigenul scoţându-l din sistem. De
asemenea, grăsimile alimentare precum şi produsele bogate în grăsimi
trebuie ferite de lumină, contactul cu aerul şi vaporii de apă.
3.3.2. Ceride
Ceridele sunt esteri ai acizilor graşi cu alcooli superiori, aciclici cu masă

moleculară mare. Cerurile în constituţia cărora intră ceridele sunt amestecuri
eterogene de compuşi organici, care mai conţin cantităţi mari de parafine,
alcooli şi acizi graşi liberi, combinaţii carbonilice, terpeni, steroli, flavone, etc.
Ceridele sunt substanţe amorfe, nemiscibile în apă, solubile în benzen,

cloroform şi eter şi insolubile în alcool etilic la rece. Nu sunt oxidabile şi sunt
conservabile îndelungat.
Pe lângă acizi graşi obişnuiţi: palmitic, stearic, oleic, linoleic cerurile mai
conţin acizi graşi cu masă moleculară mare precum tetracosanoic,
hexacosanoic (cerotic), octacosanoic, triacontanoic (melisic), dotriacontanoic
şi tetratriacontanoic.

Lipide
Aceşti acizi apar atât în esteri, cât şi în stare liberă. Alături de alcoolii
predominanţi (cerilic, carnaubic, miricilic), în multe ceruri mai apar: alcoolul
cetilic, stearilic.
Cerurile sunt larg răspândite în lumea vegetală şi animală având rol de

protecţie împotriva umidităţii, preîntâmpinând pierderea apei şi uscarea
precum şi atacul microbian.
Dup provenienţă, cerurile sunt de natură vegetală, animală şi fosilă. Dintre

cerurile de origine vegetală amintim ceara Carnauba care este întâlnită la
numeroase plante (bumbac, trestie de zahăr, cânepă). Din capul şi grăsimea
de caşalot au fost izolate două ceruri: o ceară solidă Walratul şi o ceară
lichidă, uleiul de spermaceti.
Ceara de albine, ca şi ceara altor insecte are o compoziţie complexă,

conţinând ~33% palmitat de miricil şi ceroat de ceril, alături de care apar şi
alţi esteri, acizi graşi liberi, parafine şi alcooli superiori liberi. O ceară cu
compoziţie specială este lanolina (din lâna oilor) care este un amestec în
părţi egale de esteri, acizi liberi şi alcooli care includ şi derivaţi steroidici.
De tip fosil este ceara montana ca şi cerezina.
3.3.3.Steride
Steridele sunt lipide simple (esteri ai sterolilor cu acizii graşi) prezente în

plasma sanguină, ţesuturi, grăsimi epidermice, etc. Steridele naturale conţin,
în special, acid linoleic şi palmitic esterificaţi la grupare OH din poziţia 3 a
colesterolului; sunt hidrolizate chimic sau enzimatic sub acţiunea
colesterazelor.
În regnul vegetal apar în special sub formă de palmitaţi de stigmasterol sau

sitosterol.
Componenţa alcoolică a steridelor (sterolii) face parte dintr-o clasă mare de

substanţe naturale care se numesc steroizi, răspândiţi la plante, animale,
microorganisme.
Steroizii sunt derivaţi ai unei hidrocarburi ipotetice denumită steran

(ciclopentanoperhidrofenantren) care cuprinde trei nuclee ciclohexanice şi
unul ciclopentanic condensate:

Lipide
12 Diverşii steroizi diferă între ei prin grupări

11 13 17 funcţionale şi catene laterale grefate pe
1 C D
10 16 nucleul steranic, prin prezenţa unor legături
2 9 14
A 8 15 duble şi prin existenţa unui număr foarte
B
3 5 7 mare de stereoizomeri. Principalele grupe
4 6 de steroizi sunt: hormonii esterogeni,
Steran androgeni, gestageni, corticosuprarenali,
acizii biliari şi sterolii.
Sterolii sunt alcooli steroidici prezenţi în toate organismele vii. Clasificarea
sterolilor se poate face, simplu, după originea lor, de exemplu, zoosteroli
(colesterol), fitosteroli (stigmasterol, sitosterol), micosteroli (ergosterol).
Zoosterolii, sterolii de origine animală, au la bază colesterolul. El lipseşte la

plante, microorganisme, nevertebrate. Este un component esenţial al tuturor
structurilor membranare lipoproteice.
Colesterolul apare, fie în stare
liberă, fie esterificat cu acid stearic,
linoleic, oleic, palmitic, etc. este o
substanţă solidă, albă, insolubilă în
apă şi are un caracter hidrofob
HO pronunţat. Esterii colesterolului se
Colesterol numesc colesteride şi sunt

componente cu caracter hidrofob.
Colesterolul are un rol structural,
este prezent în majoritatea
membranelor celulare; are
proprietăţi antihemolitice, precum şi
un rol antitoxic; ia parte la
emulsionarea grăsimilor efectuată
HO
de acizii biliari la nivelul intestinului;
7-Dehidrocolesterol este precursorul tuturor celorlalţi
compuşi steroizi (acizi biliari, hormoni sexuali şi hormoni corticoizi). Alături de
colesterol, în organismele animale se găseşte şi 7-dihidrocolesterolul
(provitamina D).

Lipide
Fitosterolii, sterolii de origine vegetală, sunt răspândiţi în plantele inferioare,

în plantele superioare, în vegetaţia terestră, marină, îmn multe
microorganisme, etc. cel mai frecvent se întâlneşte sitosterolul (uleiul de
soia, uleiul din seminţe de bumbac, uleiul din germeni de cereale), fiind
însoţit, de cele mai multe ori, de stigmasterol.
C 2H5 CH3
HO HO
β-sitosterol Stigmasterol
Micosterolii, sterolii de origine microbiană, au drept reprezentant

ergosterolul, care are ca precursor biogenetic, zinosterolul separat din
grăsimile din drojdie. Cantităţi
mari de ergosterol conţin
ciupercile, drojdiile şi unele
bacterii.
CH3 Ergosterolul prezintă o

HO
importanţă deosebită datorită
Ergosterol rolului său de provitamină D2.
Acizii biliari sunt steroizi prezenţi în bilă. Ei derivă de la acidul colanic fiind
derivaţi hidroxilaţi ai acestuia.
În bilă, acizii biliari apar de obicei legaţi la nivelul grupării – COOH cu

glicocolul, salifiat sub formă de săruri alcaline (Na, K) ca de exemplu, acidul
glicocolic, glicodezoxiciclic, glicolifocolic, sau cu taurina, când formează
taurocolaţi, taurodezoxicolaţi, taurolitocolaţi.
Cel mai important acid biliar din bila
R2 omului este acidul cilic. Alţi acizi biliari

sunt: acidul chenodezoxicolic, acidul
dezoxicolic, acidul litocolic
CO X R1=R2=X=OH acidul colic
R1 R1=H; R2=X=OH acidul dezoxicolic

Lipide
R2=H; R1=X=OH acidul chenodezoxicolic

R1=R2=H; X=OH acidul litocolic
X=-NH-CH2-COOH acizi glicocolici
X=-NH-CH2-SO3H acizi taurocolici
Acidul colic şi chenodezoxicolic se sintetizează în ficat din colesterol; şi se
numesc acizi biliari primari. Sinteza şi eliminarea acizilor biliari prin fecale
reprezintă o cale de excreţie a colesterolului. Acizii dezoxicolic şi litocolic se
numesc acizi biliari secundari, deoarece se sintetizează în lumenul intestinal
sub acţiunea microorganismelor din cei primari.
Sărurile biliare (săruri de sodiu sau potasiu a acizilor glicocolic şi taurocolic)

deversate cu bila în duoden, împreună cu unele lipide polare, au rol esenţial
în solubilizarea şi încorporarea lipidelor într-o formă uşor absorbabilă prin
peretele intestinal. Acestea au o mare capacitate de emulsionare a multor
substanţe insolubile în apă, mărind astfel suprafaţa de contact cu hidrolazele
pancreatice specifice: lipaze, fosfolipaze, colesterolesteraza.
3.4. Lipide complexe
În compoziţia lipidelor complexe intră, pe lângă C, H, O, şi N, sau P (sau

ambii) şi eventual S. Sunt lipide de constituţie, care se găsesc în cantităţi
mici în toate celulele mai ales în mitocondrii şi membrana celulară.
În funcţie de natura substanţelor din compoziţia lor, lipidele complexe se

împart în fosfolipide şi glicolipide.
3.4.1. Fosfolipide (fosfatide) această categorie de lipoide cuprinde

cele mai importante lipide structurale. Fosfatidele împreună cu proteine şi
alte lipide participă la construcţia membranelor tuturor celulelor animale şi
vegetale. Deoarece, posedă grupări polare, fosfolipidele formează soluţii
coloidale de tipul asociaţiilor micelare şi/sau straturi biolamelare.
Fosfolipidele sunt substanţe complexe care conţin în molecula lor alcool

(glicerol, inozitol, sfingozină), o bază azotată (etanolamina şi colina) iar în
unele cazuri aminoacidul serina, acizi graşi superiori atât saturaţi cât şi
nesaturaţi (palmitic, stearic, linoleic, linolenic, arahidonic, lignoceric, nevronic,
etc.) şi acid fosforic, frecvent sub forma unui singur rest, mai rar două resturi.
În funcţie de natura alcoolului din structura lor, fosfatidele se împart în:

Lipide
glicerofosfolipide;
inozitfosfolipide;
sfingofosfolipide.
3.4.1.1. Fosfoglicerolipide (glicerofosfolipide)
Fosfoglicerolipide sunt cele mai simple fosfatide, în care una din grupările
hidroxil de alcool primar din glicerină este esterificată cu acid fosforic, iar
celelalte grupări hidroxil sunt esterificate cu acizi graşi.
În asociere cu proteine şi alte lipide alcătuiesc membranele tuturor celulelor

vegetale şi animale. Principalele glicerofosfolipide sunt următoarele:
fosfatidilcolina (lecitina), fosfatidiletanolamina (cefalina), fosfatidilserina,
acetalfosfolipide (plasmalogene).
Fosfatidilcolinele (lecitine) sunt cele mai răspândite şi importante lipide

complexe. Cuprind restul fosfatidil legat de colină.
Restul acil din poziţia 1 este de

CH2 O CO R1
regulă saturat iar cel din poziţia 2
CH O CO R2
OH nesaturat, adesea provine din acid
+ CH3
CH2 O P O CH2 CH2 N CH3 linoleic, acid arahidonic. Prezenţa
O CH3
acestor resturi nesaturate face ca
lecitinele să fie foarte sensibile la procesul de peroxidare.
Lecitinele au structură de amfiioni (bipolari) prin sarcina negativă a restului

fosforil şi sarcina pozitivă a grupării cuaternare de amoniu).se găsesc în
proporţia cea mai mare în structurile lipoproteice membranare. Cantităţi mari
de lecitine se găsesc în gălbenuşul de ou (10%), seminţe de soia (~2,5 –
3%), în creier (6%), în măduva oaselor (5%), ficat (3%), în seminţe de
leguminoase şi cereale (~2%), etc.
Lecitinele, ca şi celelalte fosfolipide, pot fi hidrolizate enzimatic, în prezenţa

fosforilazelor, care scindează fie acidul din poziţia 1, fie din poziţia 2
rezultând lizolecitine (lizofosfatide). Lizolecitinele au acţiune hemolitică
puternică, favorizând distrugerea rapidă a globulelor roşii.
Fosfatidiletanolaminele (cefaline) sunt fosfatide ce cuprind restul fosfatidil

legat de etanolamină (colamină).

Lipide
Cefalinele însoţesc lecitinele în toate

CH2 O CO R1
CH
celulele vegetale şi animale dar în
O CO R2
OH cantităţi mai mici. Sunt mai abundente
+
CH2 O P O CH2 CH2 N H3 în lipidele din ţesutul nervos.
O Datorită structurii amfionice, cefalinele
au rol esenţial în schimbul de substanţe neionice, amidice la nivelul
membranelor celulare.
Prin metilarea grupării aminice se transformă în lecitine.
Fosfatidilserinele (serinfosfatide) însoţesc în cantităţi mici celelalte

fosfolipide în membranele biologice, în
CH2 O CO R1
cloroplaste, mitocondrii şi reticulul
CH O CO R2 +
O NH3 endoplasmatic.
-
CH2 O P O CH2 CH COO Serinfosfolipide se găsesc în cantităţi mai
OH mari în creier şi în boabele de soia. Prin
decarboxilarea restului de serină se formează fosfatidiletanolamine.
Acetalfosfolipidele (plasmalogene) se deosebesc de celelalte fosfatide
prin aceea că gruparea alcoolică C1
CH2 O CH CH (CH2)n CH3 din glicerol este legată eteric de un
CH O CO R enol alifatic superior; alcoolul azotat
OH
+ care esterifică gruparea fosforil este,
CH2 O P O CH2 CH2 N H3
cel mai frecvent, etanolamina.
O
Plasmalogenele se găsesc în cantităţi
mari în creier şi în alte organe (muşchi, ficat).
Fosfatidilglicerolii sunt fosfatide fără azot. Cuprind unul sau două resturi
CH2 O CO R1
fosfatidil legate de glicerol.
O CH O CO R2 Cardiolipina sau
CH2 O CO R1
CH2 O P CH2 difosfatidilglicerolul a fost
CH O CO R2
OH CHOH OH izolată din muşchiul
CH2 O P O CH2 cardiac. Este principala
O componentă fosfolipidică a
membranei interne mitocondriale.
3.4.1.2. Inozitfosfolipide (fosfatidilinozitele) Fosfatidilinozitele

cuprind restul fosfatidil legat de un polialcool ciclic, inozitol (mezoinozitol).

Lipide
Se află alături de celelalte lipide în toate

CH2 O CO R1
ţesuturile vegetale, animale. Sunt mai
CH O CO R2
O OH OH
abundente în creier, soia, cereale, drojdii
H
CH2 O P O H H şi bacterii acidorezistente.
H OH
OH H OH Din ţesutul nervos au fost izolate şi
OH H caracterizate chimic inozitolfosfatide cu 2
sau 3 resturi de acid fosforic respectiv fosfatidilinozitoli – 4 - fosfat şi
fosfatidilinozitoli – 4,5 – bifosfat.
Inozitfosfatidele au roluri importante în procesele de transmitere a semnalelor
extracelulare în toate ţesuturile.
3.4.1.3. Sfingofosfolipide (fosfosfingozine)
Sfingofosfolipidele sunt derivaţi a unui aminoalcool superior, sfingozina:
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH CH2 OH sau, mai rara, a derivatului

OH NH2 hidrogenat, dehidrosfingozina:
CH3 (CH2)14 CH CH CH CH CH2 OH Compusul de bază caracteristic

OH NH2 tuturor sfingofosfolipidelor este
ceramida, un derivat al sfingozinei
care conţine un rest de acid gras saturat sau nesaturat cu 18-26 atomi de
carbon, ce se leagă amidic la gruparea –NH2 de sfingozină. Prin funcţia
alcoolică primară, ceramida se leagă de acidul fosforic esterificat cu colina.
O
+ CH3
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH CH2 O P O CH2 CH2 N CH3
CH3
OH NH CO R OH
Acizii graşi mai frecvent întâlniţi în structura sfingofosfolipidelor sunt acizii

palmitic, lignoceric şi nevronic.
Sfingolipidele sunt componente de importanţă vitală a membranelor celulare,

atât în regnul animal cât şi în cel vegetal. Creierul şi ţesutul nervos cuprinde
cantităţile cele mai mari de sfingolipide. În lipidele din stratul de rezervă se
regăsesc doar ca urme.
Cele mai răspândite sfingolipide sunt sfingomielinele care se găsesc în creier

şi în întregul sistem nervos. Ele formează teaca mielinică a axonilor şi
substanţa albă a sistemului nervos central.

Lipide
3.4.2. Glicolipide cuprind ceramidă legată glicozidic de monozaharide

(hexoze)sau oligozaharide. Se împart în cerebrozide, glicolipide neutre şi
gangliozide, glicolipide acide.
3.4.2.1. Cerebrozidele sunt răspândite în toate organismele vii, găsindu-

se în special în creier dar şi în alte ţesuturi şi organe (splină, glanda
suprarenală, plămâni, eritrocite, leucocite, etc.)
în molecula cerebrozidelor intră o ceramidă legată la β-galactoză

(galactocerebrozid) sau, mai rara, β-glucoză (glucocerebrozid).
CH2 OH
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH CH2 O O OH
H
OH NH COR H OH
H H
OH H
Galactocerebrozid
Acidul gras este legat la gruparea –NH2, printr-o legătură amidică, şi poate fi
reprezentat de acidul lignoceric, acidul cerebronic, acidul nevronic, acidul
oxinevronic, de unde şi denumirea cerebrozidelor: cerazina, cerebiona,
nevrona şi oxinevrona.
În creier, galactocerebrozidele mai cuprind şi resturi sulfat legate esteric de

galactoză, lipide polare denumite sulfatide.
3.4.2.2. Gangliozidele conţin o ceramidă, în care acidul gras este

frecvent acidul stearic, legată la un oligozaharid alcătuit din glucoză,
galactoză, N-acetilgalactozamină. Oligozaharidul este legat la rândul lui de
unul, două sau trei resturi de acid sialic (acidul acetil-neuraminic).
Cearamida Glu Gal Gal NHAC Gal
NANA
Gangliozit monosialic
Glc = glucoză; Gal = galactoză; Gal – NHAC = N – acetil-galactozamină ;

NANA = acid N-acetil-neuraminic.
Cea mai mare cantitate de gangliozide se găseşte în materia cenuşie a

creierului dar mai ales în terminaţiile nervoase având rol important în
transmiterea impulsului nervos prin sinapse.

Glucide
4. Glucide
Glucidele (hidraţii de carbon) sunt substanţe ternare compuse din C, O, H

dar pot fi şi glucide care conţin şi azot iar altele şi sulf. În natură glucidele
sunt sintetizate de plante prin fotosinteză clorofiliană din H2O şi CO2, sinteză
endotermă care înmagazinează energia furnizată de radiaţiile solare prin
intermediul clorofilei.
nCO2 + nH2O + h‫ → ﬠ‬Cn (H2O)n + nO2
În organismul animal se sintetizează polizaharidul denumit glicogen.
4.1. Clasificarea glucidelor
Glucidele pot fi clasificate după următoarele criterii:
după numărul de atomi: monozaharide, dizaharide, sau ozide (

oligozaharide), polizaharide;
după simplitate/complexitate: glucide simple(polihidroxialdehide sau

polihidroxicetone); glucide superioare care rezultă prin policondensarea
glucidelor simple şi care în unele cazuri pot avea legaţi şi compuşi
neglucidici;
după structură: oze (monoglucide) care se grupează în aldoze şi cetoze;

ozide sau poliglucide care la rândul lor pot fi holozide (hologlucide) cu
molecula formată numai din monoglucide şi heterozide (glicozide) care sunt
constituite din glucide şi compuşi neglucidici (agliconi)
Holozidele la rândul lor se clasifică în oligozide care conţin două sau mai
multe resturi de monoglucide şi poliozide (poliglucide) care conţin foarte
multe resturi de monoglucide identice sau diferite.
Heterozidele în funcţie de aglicon pot fi O-heterozide, S- heterozide şi N-

heterozide.

Glucide
4.1.1. Oze (monoglucide)
4.1.1.1. Proprietăţi structurale
Monozaharidele sunt derivaţi ai polialcoolilor din care se pot forma prin
oxidare. Astfel, prin oxidarea unui alcool cu trei atomi de carbon (glicerolul)
se poate obţine o aldotrioză (aldehida
O
C glicerică) şi o cetotrioză (dioxiacetona):
H
CH OH Asemănător obţinerii celor două trioze se
+
CH2 OH - 2H CH2 OH poate obţine orice alt monozaharid. Prin
CH OH aldehida glicericã
oxidarea grupării alcoolice primare
CH2 OH
CH2 OH
–CH2 –OH se formează aldoze, iar prin
C O
CH2 OH oxidarea grupării alcoolice secundare
dioxiacetona cetoze. CH OH
4.1.1.2. Izomeria monozaharidelor
Izomeria optică Cele mai multe monoglucide, având în molecula lor

atomi de carbon asimetrici, prezintă asimetrie moleculară şi deci sunt
substanţe optic active. Monoglucidele care rotesc planul luminii polarizate
spre dreapta se numesc dextrogire şi se notează cu (+) iar cele care rotesc
planul luminii polarizate spre stânga se numesc levogire şi se notează cu (-).
Aldopentozele sau aldohexozele sub formă aciclică conţin trei respectiv patru
atomi de carbon asimetrici şi deci se prezintă sub a 23 respectiv 24
stereoizomeri optic activi. Cetopentozele şi cetohexozele au fiecare un atom
de carbon asimetric mai puţin decât aldozele izomere.
Amestecul echimolecular al celor izomeri, dextrogir şi levogir, constituie un

racemic care nu prezintă activitate optică.
Stereoizomerie. Din motive de sistematizare, compuşii optic activi s-au

împărţit în două serii sterice, D şi L, după înrudirea configuraţională cu un
compus de referinţă care este gliceraldehidă. Se consideră că
monozaharidele care au configuraţia atomului de carbon asimetric cel mai
îndepărtat de gruparea carbonil identică cu cea a carbonului asimetric din D-
gliceraldehidă aparţin seriei sterice D, iar cele care au configuraţia aceluiaşi
atom de carbon identică cu cea a carbonului din L-gliceraldehidă aparţin
seriei sterice L.

Glucide
CHO
H C OH
CH2 OH
D-gliceraldehida
CHO CHO
H C OH HO C H
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH
D-eritrozã D-treozã
CHO CHO CHO CHO

H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH H C OH HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
CH2 OH
D-ribozã D-arabinozã D-xilozã D-lixozã
CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO

CHO
H C OH HO C H H C OH HO C H H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH H C OH HO C H HO C H H C OH HO C H HO C H
H C OH
H C OH H C OH H C OH H C OH HO C H HO C H HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH
H C OH H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH CH 2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
D-glucozã CH2 OH
D-alozã D-altrozã D-manozã D-gulozã D-idozã D-galactozã D-talozã
Seria D al aldozelor
CH2 OH
C O
CH2 OH
dioxiacetonã
CH2 OH
C O
H C OH
CH2 OH
D-eritrulozã
CH2 OH CH2 OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH
D-ribulozã D-xilulozã
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

C O C O C O C O
H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH
D-psicozã D-fructozã D-sorbozã D-tagatozã
Serie D a cetozelor
Glucide
Nu toţi stereoizomerii posibili se găsesc în natură. Cele mai răspândite şi
importante din punct de vedere biologic sunt aldozele D-riboză, D-glucoză,
D-galactoză, D- manoză şi cetozele D-ribuloză şi D-fructoză iar dintre
zaharurile aparţinând serieie L: L- fructozaşi L-sorboza. De precizat că
apartenenţa la seria D sau L nu exprimă sensul de rotaţie a planului luminii
polarizate de către zahărul respectiv, ci se referă la configuraţia absolută a
atomului de carbonasimetric cel mai îndepărtat de gruparea carbonil. Un
compus aparţinând seriei D poate fi levogir D(-) sau dextrogir D(+).
Izomeria ∝ ⇔ β. Structurile ciclice ale monozaharidelor.
Coexistenţa în aceeaşi moleculă a grupărilor carbonilice cu grupările OH,

face ca acestea să interacţioneze şi să formeze legături interne. Astfel,
gruparea carbonil poate reacţiona cu grupările –OH din poziţiile 4, 5 sau 6 cu
formarea unui compus de adiţie intramoleculară denumit semiacetal (în cazul
aldehidelor) sau semicetal intern (în cazul cetonelor):
O OH CH2OH CH2OH
C H C OH
H C O C
(CHOH)n (CHOH)n O (CHOH)n (CHOH)n O
CHOH H C CHOH H C
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
Gruparea hidroxil, apărută la fostul carbon carbonilic poartă denumirea de

hidroxil semiacetalic sau glicozidic şi se deosebeşte ca reactivitate de
celelalte.
Structurile ciclice se formează în cazul aldohexozelor prin participarea

carbonilor 1 şi 4 sau 1 şi 5, iar în cazul cetohexozelor cu participarea
carbonilor 2 şi 5 sau 2 şi 6. structurile monozaharidelor conţinând cicluri de
cinci atomi se numesc furanozice (prin analogie cu heterociclul furan) în timp
ce acelea conţinând cicluri de şase atomi se numesc piranozin (prin analogie
cu heterociclul piran).
Ca urmare a reacţiei de ciclizare prin semiacetalizare, fostul carbon
carbonilic devine carbon asimetric putând să adopte două configuraţii sterice
diferite. Cei doi izomeri optici obţinuţi prin rotirea hidroxilului glicozidic sau
semiacetalic, notaţi cu literele greceşti ∝ şi β, poartă denumirea de naomeri
(izomeri supranumerari). Cei doi anomeri diferă între ei prin proprietăţile
chimice şi fizice ca şi prin valoarea unghiului de rotaţie.
Glucide
CH2OH CH2OH
CHO CHOH OH
C O C
CHOH CHOH O
CHOH CHOH HC OH HC OH
O
O CHOH CH HC OH HC OH
Furan CHOH CHOH HC OH HC
Aldohexoza Structurã furanozicã Cetohexozã Structurã furanozicã
OH
HC CH2OH
HC OH COH
HC OH O CHOH O
HC OH CHOH
O HC CHOH
CH2OH CH2
Piran Structurã piranozicã Structurã piranozicã
Cele două forme anomere pot trece una în cealaltă prin intermediul formei
ciclice care, în soluţie apoasă, este prezentă în cantităţi minime.
Structura ciclică a monozaharidelor poate fi prezentată deosebit de sugestiv

cu ajutorul formulelor Haworth. În reprezentarea Haworth, ciclurile furanozice
şi piranozice sunt imaginate ca poligoane regulate perpendiculare pe planul
hârtiei iar laturile poligonului apropiate de privitor se reprezintă uneori prin
linii îngroşate.
Structurile Haworth pentru anomerii ∝ şi β ai glucopiranozei şi fructofuranozei

se reprezintă astfel:
CH2OH CH2OH
H H H OH
H H
H OH H
OH
OH OH H
OH
OH H OH
H
α-D-glucopiranoză β-D-glucopiranoză
HO H2C O CH2OH
HO H2C O OH
H OH H OH
H OH H CH2 OH
OH H OH H
α −D fructofuranozã β-D-fructofuranoza

Glucide
4.1.1.3. Proprietăţile fizice şi chimice ale monozaharidelor
Monozaharidele sunt substanţe solide, cristalizate, solubile în solvenţi polari,
greu solubile în alcool şi eter şi foarte greu solubile în acetonă.
O caracteristică principală este gustul lor dulce care nu apare la polizaharide.
Monozaharidele prezintă multe proprietăţi caracteristice grupării carbonil şi

grupărilor hidroxil precum şi proprietăţilor condiţionate de prezenţa
concomitentă în molecula lor a acestor grupări funcţionale.
aa)) Reducerea monozaharidelor dă naştere la polialcolii corespunzători.

Astfel, D-glucoza, se reduce la D-glucitol (D-sorbitol), iar fructoza la D-
sorbitol şi D-manitol.
CHO CH2 OH CH2 OH CH2 OH

H C OH H C OH C O HO C H
HO C H HO C H HO C H HO C H
D-glucozã D-sorbitol D-fructoza D-manitol
În organismul animal şi vegetal se întâlnesc, alături de polialcooli aciclici şi

polialcooli ciclici (ex. inozitol şi quercitol)
bb)) Oxidarea ozelor are loc, după condiţii, la nivele şi în moduri diferite.
Oxidarea grupării aldehidice în condiţii blânde conduce la acizi aldonici.

Astfel, de la glucoză se obţine acid gluconic; de la galactoză, acid galactonic.
CHO COOH CHO COOH

HO C H oxidare HO C H HO C H HO C H
D-glucozã Acid gluconic D-galactozã Acid galactonic
Dintre proprietăţile acizilor „onici” menţionăm uşurinţa cu care se poate

elimina o moleculă de apă între gruparea carboxil şi hidroxilul de la carbonul
4 sau 5 trecând în γ- sau σ-lactone.

Glucide
COOH O C
H C OH H C OH
HO C H HO C H O
H C OH - H2O H C OH
H C OH H C
CH2 OH CH2 OH
Acid D - gluconic δ- lactonã
Prin oxidarea energică a monoglucidelor se obţin acizi aldarici astfel, de la

glucoză se obţine acidul zaharic, de la galactoză, acidul mucic.
CHO COOH
H C OH oxidare H C OH
HO C H energica HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH COOH
D-glucozã D - acid glucaric
(acid zaharic)
Printr-o oxidare specială, asigurându-se în prealabil protejarea grupării

carbonil, fiind oxidată numai gruparea hidroxil primar, se obţin acizi uronici
(glucuronic, galacturonic, etc).
H C OH H C OH
H C OH H C OH
oxidare O
HO C H O HO C H
H C OH H C OH
H C H C
CH2 OH COOH
α- D- glucopiranozã Acid glucuronic
cc)) Esterificarea ozelor cu acid fosforic reprezintă o etapă importantă în

însăşi menţinerea ozelor în celulă ca şi în metabolizarea lor ulterioară.
Printre esterii fosforici ai ozelor menţionăm glucozo-6-fosfatul, fructozo-6-
fosfatul, fructozo -1,6 - difosfatul
CH2 OPO3H2
H2O3PO CH2 O CH2OH H2O3PO CH2 O CH2 OPO3H2
H O H
H H
OH H OH H OH
H OH H OH
OH OH
H OH OH H OH H
α-gluco 6 fosfat α fructozo 6 fosfat α fructozo 1,6 difosfat

Glucide
dd)) Gruparea hidroxil semiacetalică poate forma oxigen-eteri cu alţi compuşi
care conţin o grupare –OH (de exemplu cu alcooli). Compuşii formaţi se
numesc glicozide. Glicozidele se pot prezenta fie sub forma anomerului
∝, fie a celui β. Cel mai simplu compus de acest fel este ∝ şi β
metilglicozidul, care în cazul glucozei se prezintă astfel:
CH2 OH CH2 OH
H O OCH3 H O H
H H H
OH H OH
OH H OH OCH3
H OH H OH
metil - β-D-glucopiranozid metil - α-D-glucopiranozid
Dacă eterificarea se face cu gruparea –OH al altei oze se obţin oligo- şi

polizaharide.
Legarea unei componente neglucidice, denumită aglicon, duce la oxigen-,

azot-, sulf-, glicozide. De exemplu, nucleozidele sunt N_glicozide în care
agliconul este o bază azotată.
ee)) Prin încălzirea cu acizi (HCl, H2SO4), pentozele se transformă în furfurol,
hexozele în hidroximetil-furfurol.
HOH2C O H + O CHO
H
H H
H OH -3H2O
OH OH
pentoza furfurol
CH2OH
H O H + HOH2C O CHO
H H
OH H -3H2O
HO OH
H OH
hexoza 5-hidroximetilfurfurol (HMF)
Furfurolul şi derivaţii săi se condensează cu diferiţi fenoli sau amine
aromatice, formând substanţe colorate, care stau la baza unor reacţii
generale sau specifice pentru zaharuri.
4.1.1.4. Monozaharide mai importante
Triozele (gliceroaldehida şi dihidroxiacetona) apar ca produşi intermediari ai

metabolismului glucidelor;

Glucide
Tetrozele nu se găsesc în natură în stare liberă. În cursul metabolismului
intermediar pot fi găsite, sub formă de esteri fosforici (ex. eritrozo-4-fosfat).
Pentozele se găsesc răspândite în natură, mai ales sub formă de

polizaharide denumite pentozani.
Dintre aldopentoze cele mai importante sunt: L(+) arabinoza; D(+) xiloza; D(-)
riboza.
L(+) arabinoza este răspândită în vegetale sub formă de

polizaharide denumite arabani (în gumele de cireş, prun, etc)
CHO
H C OH de unde se pot obţine prin hidroliză.
HO C H Nu este fermentată de drojdii şi nu este metabolizată în
HO C H organism.
CH2 OH
L (+) arabinozã
D(+) xiloza, numită şi „zahăr de lemn”, se găseşte liberă în cantităţi
mici în unele fructe (zarzăre) dar este destul de răspândită
CHO sub formă de polizaharide denumite xilani. Se poate obţine
H C OH prin hidroliza polizaharidelor din cocenii de porumb.
HO C H
H C OH Este puţin metabolizată în organism şi se elimină ca atare.
CH2 OH Xiloza nu este fermentată de drojdiile tipice.
D (+) xilozã
D(-) riboza nu se găseşte liberă în ţesuturi dar prezintă un deosebit

interes biologic, ca parte componenetă a nucleotidelor,
CHO
H C OH enzimelor, acizillor nucleici (ARN) şi ca intermediari
H C OH metabolici, sub formă de esteri fosforici ai β-ribofuranozidelor.
H C OH
CH2 OH
Cetopentozele mai importante xiluloza şi ribuloza care joacă
D (-) ribozã un rol însemnat în procesul de fotosinteză.
CH2 OH CH2 OH
C O C O
HO C H H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH
D (+) xilulozã D (-) ribulozã

Glucide
Hexozele sunt cele mai răspândite oze în natură. Unele se găsesc în stare
liberă, altele intră în structura unor poliglucide şi a unor glicozizi sau apar ca
produşi de hidroliză ai acestora.
Cele mai importante aldohexoze sunt: glucoza, manoza şi galactoza.
D (+) glucoza este foarte răspândită în regnul vegetal şi animal şi

este principala oză a organismului uman. Se găseşte atât sub formă liberă
cât şi în structura oligozaharidelor (zaharoză, lactoză, maltoză, celobioză),
polizaharidelor (amidon, glicogen, celuloză) şi sub formă de derivaţi (esteri
fosforici, glucozamina, etc.). în stare liberă glucoza se găseşte în sânge,
limfă, în lichidul cefalorahidian, în sucul de struguri şi al celorlalte fructe dulci,
în mierea de albine.
H
C O CH2OH
CH2OH H OH
H H C OH
H H
H HO C H OH H
OH H
H C OH OH H
OH OH
H C OH OH
H
H OH CH2 OH
α-D (+) glucopiranoză β-D (+) glucopiranoză
D(+) glucoza aciclică
Glucoza se obţine prin hidroliză acidă sau enzimatică a amidonului sau
zaharozei.
D(+) Manoza se găseşte mai ales sub forma unor polizaharide

numite manani dar intră şi în structura unor glicoproteine şi a unor glicolipide.
CHO
HO - C - H H2C OH
H2C OH
O O
H HO - C - H H OH
H H
H HO
OH HO H - C - OH OH
HO H
HO OH
H - C OH
H H H
H
CH2OH
α-D(+)manopiranoza D(+)manoza β-D(+)manopiranoza

aciclica
D(+) Galactoza se găseşte în cantităţi foarte mici în sânge, lichidul

cefalorahidian, urină şi în cantităţi mari sub formă de combinaţii: lactoză,
rafinoză, stahioză, agar-agar, gume şi mucilagii, cerebrozide.

Glucide
CHO
H - C - OH H2C OH
H2C OH
O HO O
HO HO - C - H OH
H H
H
OH H HO - C - H OH H
H H
H OH
H - C OH
H H HO
HO
CH2OH
α-D(+) galactopiranoza D(+)galactoza β-D(+)galactopiranoza
Cetohexozele mai importante sunt: D(-) fructoza şi L(-) sorboza.
D(-) Fructoza (zahărul de fructe, levuloza) se găseşte în fructele

dulci, mierea de albine, intră şi în structura zaharozei, rafinozei, stahiozei şi
inulinei. Sub formă de fructozo-fosfaţi, fructoza este importantă în
metabolismul glucozei
CH2OH
C O
HO H2C O CH2OH HO H2C O OH
HO C H
H HO H HO
H OH H C OH H CH2OH
HO H H C OH HO H
CH2OH
α-D(-)fructofuranoza D(-)fructoza β-D(-)fructofuranoza
aciclica
Fructoza, spre deosebire de aldohexozele menţionate anterior, este levogiră.

Este cea mai importantă cetohexoză. Are un gust mai dulce decât zaharoza
şi glucoza.
Fructoza liberă (izolată, cristalizată) este de formă piranozică, dar în

combinaţiile sale este furanozică.
L(-) sorboza este importantă pentru că serveşte ca substart pentru

producerea de vitamină C. Se găseşte în fructele de scoruş.
CH2 OH
H CH2OH C O H O OH
O
HO C H
H OH H C OH H OH
HO H2C OH HO H2C CH2 OH
HO C H
OH H CH2 OH OH H
α L(-)sorbofuranozã L(-) sorboza aciclicã β L(-) sorbofuranozã

Glucide
4.1.1.5. Derivaţi ai monozaharidelor Monozaharidele prezintă o serie
de derivaţi, importanţi din punct de vedere biochimic, cum ar fi:
aminozaharurile, dezoxizaharurile şi polialcoolii.
a) Aminozaharurile pot fi considerate că provin din monoglucide prin

substituirea unei grupări hidroxil cu o grupare amino. Larg răspândite
în plante şi animale sunt aminoglucidele care provin de la glucoză-
glucozamina şi de la galactoza-galactozamina.
Glucozamina şi galactozamina au gruparea amino la carbonul doi.
CH2 OH CH2 OH
H O H OH O H
H H
OH H OH H
OH OH H OH
H NH2 H NH2
α-D-glucozaminã α-D-galactozaminã
În proteoglicani se găsesc cu precădere sub formă N-acetilată sau N-
sulfatată.
CH2 OH CH2 OH
OH O H OH O H
H H
OH H OH H
H OH H OH
H HN COCH3 H HN SO3H
α-N-acetilgalactozaminã N-sulfatul- galactozaminã
Prin condensarea unei molecule de manozamină cu o moleculă de acid
piruvic rezultă acidul neuraminic.
COOH
C O
H
C O CH2
H2N C H H C OH
H2N C H
HO C H + CH3 C COOH
HO C H
H C OH O
H C OH H C OH
CH2 OH H C OH
CH2 OH
manozaminã acid piruvic acid neuraminic
Acilarea acidului neuraminic dă naştere la N-acilderivaţi denumiţi acizi xialici

care intră în compoziţia glicolipidelor din membranele celulare şi a unor
glicoproteine.

Glucide
b) Dezoxizaharuri pot fi considerate că provin din monoglucide prin
înlocuirea unei grupări hidroxil cu un
CHO
atom de hidrogen.
CH2
HO H2C O H
H - C - OH Un dezoxizahar important este 2-
H H
H - C OH H OH
dezoxiriboza, componenta glucidică din
CH2OH HO H
structura acizilor dezoxiribonucleici.
D-2-dezoxiriboza
Alte dezoxizaharuri importante sunt L-ramnoza (6-dezoximanoza) şi L-

fructoza (6-dezoxigalactoza).
H H Ramnoza intră în structura unor

HO O O
CH3 OH H
CH3 OH glicozizi (antociani), iar L-fructoza
H H H HO este prezentă, alături de acidul
H OH HO OH
HO OH HO H xialic, în structura glicoproteinelor.
α-L-Ramnoza α-L-Fucoza
(6-dezoxi-L-manoza) (6-dezoxi-L-galactoza)
c) Polialcoolii sunt compuşi de reducere ai monozaharidelor. Cei mai

răspândiţi în natură sunt sorbitolul, rezultat prin reducerea glucozei şi
manitolul ce se poate obţine prin reducerea manozei.
CH2OH CH2OH
H C OH HO C H
HO C H HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2OH CH2OH
Sorbitolul Manitolul
4.1.2. Oligozaharide sunt compuşi glucidici rezultaţi prin condensarea a

două sau mai multor monozaharide (maximum 10). Legătura stabilită între
monozaharide este de natură glicozidică.
Oligozaharidele pot fi: dizaharide, trizaharide, tetrazaharide.
4.1.2.1. Dizaharide
Cele mai importante şi abundente oligozaharide sunt dizaharidele.

Dizaharidele rezultă, formal, prin condensarea a două molecule de
monozaharid, care se poate face:

Glucide
- cu participarea ambilor hidroxili semiacetalici, rezultând dizaharide
dicarbonilice (nereducătoare);
- cu participarea hidroxilului semiacetalic al unei oze şi a unui hidroxil

alcoolic al celeilalte oze, rezultând dizaharide monocarbonilice
(reducătoare).
Cele mai importante dizaharide sunt: zaharoza, lactoza, maltoza, celobioza,

gentiobioza, melibioza, trehaloza.
Zaharoza este dizaharidul format dintr-o moleculă de α-glucopiranoză şi
una de β-fructofuranoză legate 1-2β glicozidic. Este un zahăr nereducător
deoarece cele două grupări OH glicozidice sunt implicate în legătura dintre
cele două monozaharide (OH de la carbonul 1 din ∝-D-glucopiranoză şi OH
de la carbonul 2 din β-Dfructofuranoză).
Zaharoza (sucroza) este un diglucid
CH2OH
H O H HOH2C O H foarte răspândit în regnul vegetal şi
H
OH H H HO anume în trestia de zahăr şi în
HO O CH2OH
sfeclă, având o valoare nutritivă
H OH HO H
deosebită.
Zaharoza
Prin hidroliza enzimatică, sub
acţiunea zaharazei, denumită şi invertază, zaharoza, zahăr dextrogir,
formează un amestec echimolecular de fructoză şi glucoză dextrogiră, care
va roti planul luminii polarizate spre stânga. Acest proces de hidroliză a
zaharozei poartă, din acest motiv, şi denumirea de inversie a zaharozei.
Zaharoza este un zahăr fermentescibil.

Maltoza rezultă formal prin eliminarea apei între hidroxilul semiacetalic al
unei molecule de ∝-D-glucopiranoză şi
CH2OH CH2OH hidroxilul din poziţia 4 a altei molecule
H O H H O H
H H de ∝-D-glucopiranoză.
OH H OH H
HO O OH Maltoza apare în cantităţi mici în
H OH H OH
vegetalele mai bogate în amidon, fiind
α−Maltoza un produs de degradare enzimatică a
acestuia. Având un hidroxil glicozidic liber maltoza prezintă proprietăţile
esenţiale ale monoglucidelor: mutarotaţie, reduce soluţia Fehling.
Maltoza este un glucid fermentescibil.

Glucide
Celobioza este dizaharidul format din 2 molecule de β-glucopiranoză legate
CH2OH CH2OH 1,4 β glicozidic. Este diglucidul reducător
O H O OH
H
H H care stă la baza structurii celulozei din
O OH H
OH H care se poate obţine prin hidroliză acidă
HO H H
H OH H OH sau enzimatică.
β−Celobioza Genţiobioza este un dizaharid format din
O CH2 2 molecule de β-D-glucopiranoză legate

CH2OH
H O H O OH 1,6 β glicozidic. Intră în structura multor
H H
OH H OH H glicozizi dintre care cel mai important
HO H HO H
H OH este amigdalina. Nu este fermentată de
H OH
drojdii. Prezintă proprietăţile diglucidelor
β−Gentiobioza
reducătoare.
Trehaloza este formată din 2 molecule de ∝-D-glucopiranoză legate 1,1

glicozidic. Se găseşte în drojdia de
CH2OH H OH
O H H H bere şi ciuperci. Nu este un diglucid
H
H OH H
OH H
(1) (1')
H reducător.
HO O O OH
H OH CH2OH
Trehaloza
Lactoza rezultă formal prin eliminarea unei molecule de apă între hidroxilul
semiacetalic al β-D-galactopiranoză şi
CH2OH CH2OH
O H O H hidroxilul din poziţia 4 a unei molecule de
HO H
H
OH H
O OH H β-glucopiranoză.
H H OH
Lactoza se găseşte în laptele
H OH H OH
mamiferelor care o sintetizează din
α−Lactoza
glucoză. Sub acţiunea β-galactozidazei
este hidrolizată la zaharurile componente. Este un diglucid reducător.
Bacteriile lactice transformă lactoza în acid lactic. Ea este fermentată şi
alcoolic de către unele drojdii.
CH2 OH CH2 Melibioza este formată din ∝-D-

H O H
H O galactopiranoză şi A-D-glucopiranoză
H O H
OH H H
H legate 1,6 glicozidic. Este un dizaharid
OH
OH
OH OH reducător.
H OH
H NH2
Melibioza
Glucide
4.1.2.2. Trizaharidele
Mai importante sunt următoarele trizaharide care se găsesc în soia, fasole,

sfeclă de zahăr:
Rafinoza este formată din galactoză, glucoză şi fructoză unite prin legături
1,6 şi 1,2 glicozidice. Se găseşte în cantitate mare sfecla de zahăr.
H2C OH A
HO O H
H B
OH H
H O CH2
H HO H O H HOH2C O H
H
OH H H HO
HO O CH2OH
H OH HO H
Rafinoza
A- actiunea α−galactozidazei; B- actiunea zaharazei
Hidroliza enzimatică poate fi realizată în două moduri, în funcţie de enzima

utilizată: sub acţiunea zaharazei (invertazei) din drojdie rafinoza se
scindează în D-fructoză şi melobioză, iar prin acţiunea galactozidazei se
scindează într-o moleculă de galactoză şi una de glucoză.
În rafinoză nu există nici un hidroxil glicozidic liber, deci nu prezintă

proprietăţi reducătoare.
Solatrioza este formată din glucoză, galactoză şi ramnoză unite prin legături
1,3 şi 1,2 glicozidice. Este componeneta glucidică a solaninei din cartofi şi
solasoninei din tomate (glicozide alcaloidice).
Maltotrioza este un trizaharid format din trei molecule de glucoză. Rezultă

prin hidroliza enzimatică a amidonului. Este reducătoare.
Genţianoza este formată din două molecule de glucoză şi una de fructoză

legate β 1,6 şi ∝ şi β 1,2 glicozidice. Se găseşte în rădăcinile de genţiană. Nu
este reducătoare.
4.1.2.3. Tetrazaharidele
Aceste oligozaharide sunt mai puţin răspândite în natură. Mai importante

sunt:
Stahioza care se găseşte în boabele de soia fiind formată din două molecule
de ∝-D-galactoză, o moleculă de ∝-D-glucoză şi una de β-D-fructoză.

Glucide
H2C OH H OH O CH2
HO O H H O H HOH2C O H
H H
H OH H
OH H H HO
OH H H O
H HO O H HO CH2OH
H CH2 H OH HO H
HO O
Stahioza
Nu conţine nici un hidroxil glicozidic liber, deci nu este reducătoare. Este

fermentată în colon cu producerea de gaze.
Maltotetroza este formată din patru molecule de glucoză legate ∝-1,4

glicozidic. Se formează la hidroliza enzimatică a amidonului.
4.1.3. Polizaharide
Polizaharidele sunt compuşi cu masă moleculară mare (grad de polimerizare

de la 10 la câteva mii) şi care conţin unităţi glicozil dar care pot avea în
structura lor şi alte substanţe. Polizaharidele pot fi clasificate după mai multe
criterii şi anume:
În funcţie de rolul fiziologic: de structură (celuloză, hemiceluloză) şi de

rezervă (glicogen, amidon);
În funcţie de monomerii existenţi şi anume: poliglucide fără aminozaharuri

(glicani) şi poliglucide cu aminozaharuri (glicozaminoglicani).
glucani (amidon, glicogen, celulozã)

Hexozani fructani (inulina)
manani
Homopoliglucide galactani
arabani
Pentozani
xilani
Glicani
(poliglucide fãrã Formate din monoglucide diferite:
aminozaharuri) hemiceluloze, agar-agar;
Formate de acizi uronici:

Polizaharide pectine, acid alginic, alginati;
Heteropoliglucide
Gume de fermentare:
xantan, gellan, dextran;
Gume de sintezã: polidextroza.
Cu structurã omogenã: chitinã, acid sialic;

Glicozaminoglicani
(poliglucide cu aminozaharuri)
Cu structurã neomogenã: heparinã,
heparin sulfat, acid hialuronic, condroitin sulfatul.
În funcţie de provenienţă, în care caz polizaharidele pot fi:

- din exudate ale unor arbori: gumă arabică, karaya, tragacanth;

Glucide
- din alge: agar, carragenan, alginaţi, furcellaran;
- din fructe: pectinele;
- din fermentaţie: xanthan, dextran, gelan;
- din seminţe şi rădăcinoase: gumă guar, locust, kara, konjae;
- din cereale, tuberculi: amidon;
- din pereţii celulari ai plantelor: celuloză, hemiceluloză.
4.1.3.1. Glicani ( poliglucide fără aminozaharuri)
Homopoliglucidele de interes major şi care se găsesc în materiile prime
indigene sunt glucanii respectiv amidonul, glicogenul şi celuloza.
Amidonul este homoglicanul cel mai răspândit în lumea
vegetală unde reprezintă rezerva glucidică principală. El este constituit
din două componente care se diferenţiază structural şi anume:
amiloza care este componentul liniar (20-30%) constituit din molecule de
glucoză legate ∝1,4. în lanţul liniar al amilozei există porţiuni helicoidale
formate din 6 unităţi glucoză/spiră, cavitatea hidrofobă putând complexa iod,
acizi graşi, emulgatori.
H O H H O H H O H H O H
H H H H
OH H OH H OH H O OH H O
O O O
H OH H OH H OH H OH
Rest de amiloza
amilopectina este principalul constituent al amidonului (70-80%) şi are

structură ramificată în care unităţile de glucoză sunt legate ∝1,4 şi parţial
∝1,6, acestea din urmă reprezentând 5-6% din totalul de legături existente.
Amilopectina este asemănătoare unui ciorchine de struguri.
CH2OH
H O H
H
O OH H
O
H OH
CH2OH CH2OH CH2
H O H H O H H O H
H H H
OH H O OH H O OH H O
O
H OH H OH H OH
Rest de amilopectina

Glucide
Masa moleculară a amilozei variază de la câteva mii la jumătate de milion.
Nu este solubilă în apă, formând micelii hidratate care dau cu iodul o
coloraţie albastră.
Masa moleculară a amilopectinei este de ordinul zecilor sau sutelor de

milioane. Nu este solubilă în apă, formând soluţii coloidale sau micelare care
dau cu iodul o coloraţie roşie. Prezenţa ramificaţiilor în amilopectină duce la o
moleculă de tip globular, foarte condensată.
Proprietăţile amidonului sunt o însumare a proprietăţilor celor două

componente: amiloza şi amilopectina. După natura plantei în care se găsesc,
granulele de amidon de rezervă au forma rotundă, ovală sau poliedrică, cu
dimensiuni cuprinse între 0,002 – 0,15nm. În apă, amidonul nativ este
insolubil. În apă caldă se produce o umflare a granulelor care la o anumită
temperatură se sparg, formând o soluţie coloidală numită clei de amidon. O
proprietate caracteristică a amidonului o constituie capacitatea sa de a da o
coloraţie albastră prin introducerea unei soluţii apoase de iod în iodură de
potasiu.
Sub acţiunea enzimelor (amilaze) sau a acizilor amidonul se degradează într-

o serie de produşi intermediari numiţi dextrine, cu molecule din ce în ce mai
mici, şi care se clasifică după coloraţia pe care o dau cu iodul în:
amilodextrine (culoare albastră), eritrodextrine (roşie), achrodextrine (nu se
colorează cu iodul), maltodextrine (nu se colorează cu iodul) pentru a ajunge,
în final, la glucoză, în hidroliză acidă, şi la maltoză, în hidroliza cu amilazele,
acesta desfăcându-se la rândul ei tot în glucoză sub acţiunea altei enzime
(maltază).
Glicogenul este echivalentul animal al amidonului vegetal,

reprezentând forma de depozitare a excesului de hidraţi de carbon.
Rezerve semnificative de glicogen se găsesc în muşchi şi ficat. Cantităţi
mici de glicogen se găsesc în toate ţesuturile, inclusiv în creier. Din
punct de vedere al structurii, glicogenul este asemănător amilopectinei,
cu deosebirea că glicogenul, având un număr mare de legături 1,6-
glicozidice, este mai ramificat. Catenele laterale sunt formate în medie
din 10-15 unităţi glucoză, în centrul moleculei întâlnindu-se o ramificaţie
de 3-5 unităţi glucoză. Acest tip de organizare face ca glicogenul să
prezinte o structură arborescentă.

Glucide
CH2 OH
O H O H H O H
H O H H H
H H H
H H H OH H
OH H OH OH
O O O
O O O
OH OH H OH
H OH H H
CH2 CH2 OH
CH2 CH2 OH CH2 OH
CH2 OH CH2 OH O H H O H
O H H O H H
O H O H H H H
O H H H H H H H
H H OH OH
H H H OH H OH
OH H OH H O
OH H
O O O
O O O
O H OH H OH
OH H OH
OH OH H
H OH H H
Structura glicogenului
Glicogenul are o masă moleculară de ordinul milioanelor. În apă formează

soluţii coloidale care cu iodul dau o coloraţie brun-roşcată ce nu dispare la
cald.
Celuloza este un homoglucid glucanic foarte răspândit în

natură (fructe şi legume) şi care este formată din unităţi de glucoză prin
legături β1,4 glicozidice. Lanţurile de macromolecule de celuloză sunt
menţinute într-o structură fibrilară prin intermediul legăturilor de
hidrogen.
CH2 OH CH2 OH
CH2 OH H O
H O
H O H H
H O OH H O
H O OH
OH H
O H
H H
H OH H OH
H OH
Fragment din structura celulozei
Celuloza nu poate fi digerată de organismul uman deoarece acesta nu

posedă enzime de hidroliză denumite celulaze.
În pereţii celulari ai plantelor, miceliile de celuloză sunt legate prin legături de

hidrogen cu diferite heteropolizaharide. Această structură determină
caracterul fibros al celulozei şi proprietăţile sale mecanice care o fac
adecvată rolului său de substanţă structurală şi cu rol de substanţă mecanică
în plante.
4.1.3.2. Glicozaminoglicani (poliglucide cu aminozaharuri)
Numeroase polizaharide din regnul animal şi mai puţin din cel vegetal, au ca
unităţi structurale în catenele principale sau secundare, resturi de D-

Glucide
glucozamină, D-galactozamină sau D-manozamină. Aceste polizaharide se
numesc mucopolizaharide sau glicozaminoglicani. Ele sunt substanţe de
structură ale ţesuturilor sau componente ale substanţelor mucoase din
organism. Ele pot fi o parte constitutivă a unor proteine conjugate numite
glicoproteine sau mucoproteine.
Mucopolizaharidele se împart în acide şi neutre.
Acidul hialuronic este un polimer liniar cu masă moleculară

foarte mare constituit din acid glucuronic şi N-acetil-glucozamina, legate
alternativ prin legături β 1,3 glucuronidice şi β 1,4-glucozamidice.
H2C OH COOH H2C OH COOH

O O O O
O H O H O
H H H H
H O H O OH H
H OH H
HO H HO H H
H NH H OH H HN H OH
COCH COCH
3 3
Fragment din molecula de acid hialuronic
El este prezent în peretele celular, în substanţele de bază extracelular

din ţesutul conjunctiv al vertebratelor, în lichidul sinovial şi în umoarea
vitroasă a ochiului. Acidul hialuronic leagă apa în spaţiile interstiţiale,
menţine celulele împreună într-un complex similar gelului, previne
pătrunderea în ţesuturi a microorganismelor patogene şi a substanţelor
toxice, conferă lichidului sinovial proprietăţi lubrefiante şi capacitatea de
a atenua loviturile.
Acidul condroitinic este alt mucopolizaharid acid, cu structură

aproape similară acidului hialuronic, cu deosebirea că în locul N-acetil-
glucozaminei, apare N-acetil-galactozamina. Condritin sulfatul intră în
compoziţia ţesutului conjunctiv (cartilagii, tendoane, piele).
SO3H
COOH CH2 OH
O O O
H O
O H H
OH H H
H H H O
H OH H HN COCH
3 n
Unitatea structuralã a acidului

condroidin-4-sulfat

Glucide
Heparina. Molecula heparieni prezintă asemănare cu
mucopolizaharidele acide, fiind alcătuită din acid glucuronic şi
glucozamină sulfatată. Heparina conţine mai mult acid sulfuric decât
acidul condroitinsulfuric. Heparina previne coagularea sângelui.
Mucopolizaharide neutre. Aceste mucopolizaharide conţin

glucozamină, manoză, L-fructoză, acid neuraminic. Participă la
procesele de imunitate şi la activitatea funcţională a membranelor
celulare. Intră în structura mucoidelor (mucine) care se întâlnesc în
salivă şi diferite secreţii mucoase (nazale, branhiale). Aceste mucoide
conferă proprietăţi specifice grupelor sanguine.
4.1.4. Heteropolizaharidele conţin în molecula lor resturile a două sau

mai multe monozaharide diferite.
Hemicelulozele reprezintă o grupă vastă de polizaharide

heterogene din regnul vegetal, ocupând ca pondere locul al doilea după
celuloză.
Hemicelulozele sunt substanţe macromoleculare alcătuite din catene

principale lugi, formate din unităţi D-glucoză, D-manoză, L-ramnoză,
acid D-galacturonic, D-xiloză şi L-arabinoză, la care sunt ataşate catene
scurte laterale alcătuite în principal din acid D-galacturonic, acid D-4-O-
metilglucuronic, D-xiloză, L-arabinoză, D-galactoză, D- manoză şi altele.
Hemicelulozele pot fi subdivizate în:
- polioze unitare alcătuite din acelaşi rest de monozaharid: xilani,

arabani, galactani, manani, fructozani, etc.
- polioze mixte: arabogalactani, arabomanani, galactomanani,

araboxilani, etc.
Xilanii se găsesc în cantităţi mari în paie şi fibrele plantelor. Sunt constituiţi

din unităţi de β-xilopiranoză legate 1,4 şi 1,3 glicozidic. Xolanii pot apărea în
structuri unitare sau slab ramificate.
Arabanii sunt alcătuiţi din unităţi de L-arabinoză, care apar numai în

structură furanozică, legate 1,2 β sau 1,5 β glicozidic. Arabanii apar, aproape
fără excepţie, în structuri ramificate.

Glucide
Mananii sunt componenţi ai hemicelulozelor din conifere sau apar în celulele
de drojdii, în sâmburi de curmale şi coacăze, în nuca de fildeş, etc. Ei sunt
formaţi din resturi D-manopiranozil legate 1,4 β glicozidic.
Galactanii sunt mai răspândiţi în regnul vegetal şi intră în compoziţia

pereţilor celulari ai paielor, seminţelor rădăcinilor. Sunt constituiţi din unităţi
de D-galactopiranoză şi cantităţi mici de L-galactopiranoză alături de D-
galactofuranoză. Rar, apar ca structuri unitare ale galactozei neasociate.
Legăturile dintre unităţile structurale sunt 1,4 β-glicozidice.
Gume şi mucilagii sunt polizaharide de origine vegetală,

reprezentantul tipic constituindu-l gumele secretate de vişini, pruni, migdali în
locurile cu leziuni de pe ramuri.
Gumele nu prezintă o constituţie unitară fiind alcătuite din resturi de

galactoză, manoză arabinoză, acid glucuronic, xiloză.
Mucilagiile sunt alcătuite din xiloză, arabinoză şi o cantitate mică de

galactoză. Ele se găsesc în cantităţi mari în seminţele de in, boabe de
secară, bame.
Pectine sau substanţe pectice sunt compuşi macromoleculari

poliglucidici, componenţi de bază ai pereţilor celulari. În structura pectinelor
intră: lanţuri liniare de acizi poligalacturonici (polimeri ai acidului galacturonic)
legaţi ∝1,4 glicozidic, parţial esterificaţi cu grupările metil şi care reprezintă
~80% din structura pectinei; resturi de 1,2 ∝ rhamnopiranoză (până la 4%)
distribuite în interiorul lanţului galacturonic; ramificaţii (10-15%) formate din
lanţuri ce conţin L-arabinoză, D-galactoză şi D-xiloză.
rest de pectină
Substanţele pectice se găsesc în plante sub formă de protopectină insolubilă

în apă, care reprezintă o asociere a acidului poligalacturonic metoxilat cu
galactani şi arabani. Protopectina conferă duritate fructelor necoapte, fiind
asociată cu cantităţi mari de late polioze. Pe măsura maturării protopectina

Glucide
trece în acizi pectici printr-un proces enzimatic sub acţiunea protopectinazei
şi pectinmetilesterazei.
Proprietatea esenţială a pectinelor constă în capacitatea remarcabilă de a

forma geluri cu cele mai diverse comportări vâscoelastoplastice.
Alginaţii apar în algele brune ca polizaharid schelet al peretelui

celular. Sunt formaţi din unităţi de acizi β-D-manuronic şi ∝-L-guluronic
legate 1,4 glicozidic.
Utilizările alginaţilor în industria alimentară sunt foarte numeroase şi se

bazează pe capacitatea lor de stabilizare, îngroşare şi de gelifiere.
Agarul este un produs gelatinos extras din algele roşii, care cresc
îndeosebi pe coastele Japoniei. Sub aspect chimic, agarul este un complex
heterogen de polizaharide cu aceeaşi catenă principală formată din unităţi de
β-D-galactopiranoză şi 3,6 anhidro-∝-L-galactopiranoză, unite alternativ prin
legături 1,4 şi 1,3 glicozidice. Ca şi amidonul, agarul este format din două
componente: agaroza (~ 70% din substanţa uscată) şi agaropectina.
În afara utilizării pentru prepararea mediilor nutritive în microbiologie, agarul

se utilizează în industria alimentară pentru activitatea emulsionanată şi
stabilizatoare, pentru rezistenţa termică a gelului şi pentru că este complet
indigerabil.
Carragenenanul este un polizaharid, care se extrage din algele

roşii, format din D-galactoză şi 3,6 anhidro-D-galactoză sulfatate în 2-, 4-, 6-
sau 2,6.
Are multiple utilizări în industria alimentară ca aditivi pentru stabilizarea

emulsiilor şi a diverselor suspensii, agent de gelifiere şi texturare.
Mucopolizaharide neutre. Aceste mucopolizaharide conţin

glucozamină, manoză, L-fructoză, acid neuraminic. Participă la
procesele de imunitate şi la activitatea funcţională a membranelor
celulare. Intră în structura mucoidelor (mucine) care se întâlnesc în
salivă şi diferite secreţii mucoase (nazale, branhiale). Aceste mucoide
conferă proprietăţi specifice grupelor sanguine.

Vitamine
5. Vitamine
Vitaminele sunt componentele alimentelor necesare organismului în cantităţi

catalitice, lipsa lor din hrană putând provoca îmbolnăviri grave – avitaminoze.
Vitaminele acţionează la nivelul întregului organism (rol coordonator,
integrator, regulator), la nivelul subcelular şi molecular, unele din lele
funcţionând şi drept coenzime.
Vitaminele sunt sintetizate de organismele vegetale şi în mai mică măsură de
unele specii de animale şi de către om. Pentru o vitaminele provin în principal
din alimente şi în mai mică măsură din biosinteză în tractul intestinal de către
microbiota colonului.
5.1. Clasificarea vitaminelor

Vitaminele sunt clasificate, în general, după criteriul solubilităţii în:
- vitamine liposolubile ( A, D, E, K);
- vitamine hidrosolubile ( B1, B2, B6, B12, PP, acizi folici,sau
pteroilglutamici, acidul pantotenic, biotina, acidul paraminobenzoic,
vitamina C, vitaminele P şi alte substanţe care prezintă activitate
vitaminică).
Există diferenţieri între cele două grupe printre care amintim:
• absorbţia vitaminelor liposolubile presupune nu numai existenţa lipidelor
în care se solubilizează şi care le vehiculează, dar şi a lipazelor pancreatice
precum şi a sărurilor biliare care emulsionează şi degradează complexele
lipo-vitaminice;
• absorbţia vitaminelor hidrosolubile este deranjată de acidul clorhidric,
care favorizează distrugerea lor;
• vitaminele hidrosolubile nu se depozitează şi atunci când se realizează o
anumită concentraţie specifică fiecărui organ, excesul se elimină pe cale
renală;
• vitaminele liposolubile se depozitează în lipidele din ficat;
Vitamine
• vitaminele hidrosolubile intervin, în principal, în reacţiile ce eliberează
energie;
• vitaminele liposolubile participă la procese anabolice care stau la baza
creşterii şi formării unor substanţe proprii organismului;
• vitaminele hidrosolubile, indispensabile în metabolismul tuturor celulelor,
majoritatea lor participând la alcătuirea unor enzime, au fost denumite
enzimo-vitamine;
• vitaminele liposolubile intervin, mai ales, în realizarea unor structuri
acţionând asemănător cu hormonii, au fost denumite şi hormon-vitamine;
• nevoile organismului în vitamine hidrosolubile cresc relativ proporţional cu
consumul de energie;
• nevoile organismului în vitamine liposolubile depind, în principal, de
intensitatea proceselor morfogenetice (creştere, ciclu reproductiv, etc.).
5.1.1. Vitamine liposolubile

Vitaminele A sunt cunoscute şi ca vitamine antixeroftalmice, vitamine
antiinfecţioase, vitamine de creştere liposolubile, vitamine de apărare a
epiteliilor, axeroftoli.
Cea mai importantă vitamină A este vitamina A1, denumită şi retinol, dar
există şi vitamina A2 (izomerul vitaminei A1), vitamina A3 şi neovitamina A1
dar şi retinal, acid retinoic precum şi alţi diferiţi izomeri ai vitaminelor A.
O
C C OOH
H
3,4 dehidroretinol acid 3,4 dehidroretinoic

Vitamina A1 (Retinol) Vitamina A2 (Dehidroretinol)
CH2
CH2 OH
CH2 OH
Vitamina A3 Neovitamina A1 (13 cis-Retinol)

Vitamine
O
C C OOH
H
Retinal (Retinen) Acid retinoic

Vitaminele A derivă din provitaminele carotenice. Principala carotenoidă este
β carotenul din care se pot obţine două molecule de vitamină A1 (A-caroten,
γ-caroten, criptoxantină, etc.). Structura principalelor provitamine este:
β -caroten
α -caroten
γ -caroten
OH
Criptoxantina
Surse importante de caroteni sunt fructele şi legumele. În organismul uman şi
animal carotenii sunt transformaţi în vitamine A.
Vitaminele A îndeplinesc următoarele funcţii mai importante:
Vitamine
- menţinerea integrităţii celulelor epiteliate;
- stimulatori pentru creşterea noilor celule;
- măresc rezistenţa organismului la infecţii;
- conduc la creşterea longevităţii şi întârzie senilitatea;
- asigură dezvoltarea şi funcţionarea normală a testiculelor şi ovarelor;
- participă la procesul vederii.
În legătură cu ultima funcţie, se cunoaşte faptul că retinolul sub formă
aldehidică (retenina) constituie grupul prostetic-cromofor al pigmentului
proteic rodopsina prezentă în retină.
Ciclul vizual decurge astfel: în prezenţa luminii din rodopsină se formează
opsină şi retinal. În întuneric rodopsina este regenerată.
RODOSPINA Lumina
Tran-retinal + opsina
Intuneric
11-cis-retinal + opsina
Deficienţa în vitamine A se manifestă la diferite niveluri:

• la nivel epitelial: atrofie urmată de hiperkeratinizare;
• la nivel de aparat ocular: adaptarea slabă a vederii la întuneric, orbire
nocturnă (hemeralopie), xeroftalmie (uscarea corneei), keratomalacie,
fotofobie, conjunctivite şi astenopie;
• la nivelul sistemului osos şi a dinţilor: formarea defectuoasă a epifizelor,
dinţi hipoplastici cu emailul subţire.
La aport mare de vitamină A (hipervitaminoză) se ajunge la creşterea
ficatului şi splinei, pierderea părului, dureri de cap, scăderea proteinelor
serice şi protombinei plasmatice, creşterea activităţii fosfatazei alcalinei.
Vitaminele D
Vitaminele D sunt cunoscute şi sub denumirea de vitamine antirahitice. În
natură se găsesc în stare liberă şi sub formă de provitamine, dintre care cele
mai importante sunt ergosterolul (provitamina D2) şi 7-dehidrocolesterolul
(provitamina D3).
Dintre vitaminele D cele mai importante sunt calciferolul (D2) şi
colecalciferolul (D3).

Vitamine
CH3 CH3
CH2 CH2
CH3
HO H3C CH3 HO
Vitamina D 2 (Calciferol) Vitamina D3 (Colecalciferol)
Vitamina D2 ca atare se găseşte în ficatul unor peşti marini iar vitamina D3 se

întâlneşte în ficatul peştilor marini, de apă dulce, în ficatul mamiferelor, lapte,
produse lactate, ouă, în epiderma animalelor, inclusiv om, prin iradierea cu
UV a colesterolului ia naştere vitamina D3..
Toate vitaminele D au o acţiune antivitaminică intervenind în:
- activitatea fosfatazelor alcaline din rinichi, intestine, oase;
- absorbţia calciului şi fosforului în tractul digestiv (intestine);
- creşterea concentraţiei acidului citric din sângele copiilor rahitici la
nivelele normale (intervine deci în metabolismul citratului);
- favorizează resorbţia fosfolipidelor de către rinichi;
- formarea normală a oaselor.
Deficienţa în vitamine D conduce la rahitism la copii, deci nu se depun
sărurile de Ca şi P în oase, deşi matricea organică a acestora se formează.
La adulţi, în formele mai avansate ale carenţei vitaminei D se instalează
osteomalacia care se manifestă prin dureri la nivelul membrelor inferioare cât
şi prin fenomene alergice în partea inferioară a toracelui. Pot surveni
deformări ale coloanei cu cifoscolioză la bătrâni, iar la tineri deformarea
oaselor pelviene şi chiar fracturi.
În caz de hipervitaminoză se ajunge la mobilizarea calciului şi fosforului din
oase şi deci demineralizarea acestora, Ca şi P depunându-se în vasele de
sânge, rinichi, etc. Hipervitaminoza D mai conduce la: micşorarea apetitului,
micşorarea retenţiei de Ca şi P în organism, micşorarea vitezei de creştere la
copii, dureri de cap, astenie, anorexie, diureză.
Vitaminele E se mai numesc şi tocoferoli, vitaminele antisterilităţii,

vitamine de fecundare. Se cunosc α, β, γ, δ- tocoferoli, activitatea vitaminică
manifestându-se în ordinea: α > β > γ> δ.

Vitamine
R1
HO
R2 O
R3 Tocoferoli
R1=CH3; R2=CH3; R3=CH3 – α-tocoferol;

R1=CH3; R2=H; R3=CH3 – β-tocoferol;
R1=H; R2=CH3; R3=CH3 – γ-tocoferol;
R1=H; R2=H; R3=CH3 – δ-tocoferol;
Tocoferolii se găsesc aproape în toate produsele alimentare, sursele cele
mai bogate fiind uleiurile vegetale (ulei de germeni de porumb, ulei de
germeni de grâu), ulei din ficat de peşte marin, în ordine urmând produsele
cerealiere şi ouăle. Grăsimile animale, cărnurile, fructele şi legumele sunt
sărace în tocoferoli.
Vitaminele E îndeplinesc în organism o serie de funcţii printre care:
- cofactor şi transportul electronilor, regulator al ciclului Krebs, regulator
al metabolismului acizilor nucleici cu implicaţii în maturarea şi
diferenţierea celulelor;
- regulator al biosintezei porfirinelor şi hemului;
- regulator al metabolismului proteic şi aminoacidic;
- de protecţie a organismului faţă de anumiţi agenţi toxici;
- de menţinere a permeabilităţii capilarelor şi de protecţie a muşchiului
faţă de degenerare;
- necesară pentru reproducere normală;
- antioxidant biologic pentru vitaminele oxidabile şi lipide.
Deficienţa în vitamină E conduce la: pierderea capacităţii de fertilizare a
spermatozoizilor; întârzierea în dezvoltarea foetusului şi degenerarea
ţesuturilor placentare foetale, deficienţă prelungită conducând la
degenerarea uterului urmată de sterilitate absolută. La nivelul musculaturii se
constată: distrofie musculară; scăderea conţinutului de creatinină urmată de
creatinurie; necroza şi fibroza fibrelor musculare cardiace; depunerea de mici
globule de pigment galben în muşchi şi ţesutul adipos.
Vitaminele K sunt cunoscute şi sub denumirea de factori antihemoragici,

filokinonă, vitaminele coagulării. Mai importante sunt vitaminele K1 şi K2.

Vitamine
O
CH3
CH3 CH3 CH3

CH3
CH2 CH C (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH
O CH3
Vitamina K1
O
CH3
CH3 CH3
CH2 CH C CH2 CH2 CH C CH3
O 5
Vitamina K2
Vitamina K1 se întâlneşte în produsele alimentare de origine vegetală iar

vitamina K2 este sintetizată de bacterii.
Surse bogate de vitamine K sunt varza, conopida, soia, căpşunele, germenii
de grău, ficatul de porc, spanacul, urzicile, mazărea verde.
Vitaminele K sunt esenţiale pentru:
• sinteza protrombinei şi coagularea normală a sângelui:
PROTROMBINA (inactiva)
+
activator al protrombinei Ca2 plasmatic
TROMBINA (activa)
FIBRINOGEN FIBRINA
• sunt puternic bacteriostatice.
În deficienţă de vitamine K cauzată de diete lipsite de aceste vitamine, de
tulburări în sinteza intestinală, absorbţia deficitară intestinală, leziuni hepatice
şi hemoragii masive, se instalează hipoprotrombinemia şi apar hemoragii
multiple în ţesuturile cutanate, timus, vezică, ochi, glande suprarenale,
rinichi, ţesuturi retinoperitoneale, creier, ca o consecinţă a coagulării
defectuase a sângelui.
Vitaminele F se mai numesc şi vitamine antidermatice şi sunt reprezentate

de acizi graşi esenţiali: linoleic, linolenic şi arahidonic.

Vitamine
Acidul linoleic (C18H32O2) este un acid gras dinesaturat C18ϖ 6−9 (sau Δ 9-
12). ϖ 6−9 arată poziţia dublelor legături plecând de la gruparea metil-terminal,
iar Δ 9-12 arată poziţia dublelor legături plecând de la gruparea COOH

terminal.
CH3 (CH2)4 CH CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH
metil terminal carboxil terminal

Acidul linoleic poate fi denumit acid Δ9-12 octadecanoic sau acid
ϖ 6−9 octadecanoic. Familia acidului linoleic este cunoscută ca familia acizilor
graşi nesaturaţi ω6. acidul linoleic este precursor al acidului γ linoleic
[C18:3(ω6)], a acidului eicosatrienoic [C20:3(ω6)] respectiv a acidului arahidonic
[C20:4(ω6)] precum şi a prostaglandinelor.
Acidul linolenic (C18H30O2) este un acid gras trinesaturat C18:3.
CH3 CH2 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH (CH2 )7 COOH
Se mai numeşte acid Δ9,12,15 octadecatrienoic sau acid ω3,6,9

octadecatrienoic. Acidul linolenic face deci parte din familia acizilor graşi
polinesaturaţi ω3.
Acidul arahidonic (C20H32O2) este un acid tetranesaturat
CH3 (CH2 )4 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH (CH2)3 COOH
Se mai numeşte acid Δ5,8,11,14 eicosatetraenoic sau acid ω3,6,9

eicosatetraenoic. Acidul arahidonic face parte din familia acizilor graşi
nesaturaţi ω6 fiind important ca substrat în formarea prostaglandinelor.
Acizii graşi esenţiali joacă rol important în menţinerea integrităţii celulare şi a
fluidităţii acestora, asigurarea integrităţii mitocondriilor, scăderea
colesterolului seric, împiedicarea agregării elementelor figurate, prevenirea
fragilităţii celulelor; prevenirea hipertensiunii induse de NaCl, asigurarea
producţiei de prostaglandine.
Deficienţa în acizi graşi conduce la dermatoze, întârzierea creşterii, hemoliza
eritrocitelor, tulburarea funcţiei de reproducere, hemoragii interne.
5.1.2. Vitamine hidrosolubile

Vitamina B1 este denumită aneurină, factorul antineuritic vitamina antiberi –
beri sau tiamina.

Vitamine
+
N CH2 N CH3
CH2 CH2 OH
H3C N NH2 S
Tiamina .
+
N CH2 N CH3 O O
CH2 CH2 O P O ~P OH
H3C N NH2 S
OH OH
Tiaminpirofosfat (TPP)
Vitamina B1 este prezentă în toate ţesuturile de origine animală şi vegetală,
fiind necesară celulelor respective pentru utilizarea glucidelor. Sursele de
vitamină B1 sunt reprezentate de drojdia de bere şi panificaţie, organele de
animale, ţesut muscular.
Vitamina B1 prezintă o serie de funcţii în organism printre care amintim:
- sub formă de tiaminpirofosfat (TPP) intervine în toate reacţiile de
decarboxilare oxidativă care conduc la formarea de CO2. Aceste
reacţii includ decarboxilări, oxidări, dismutări şi condensări.
- Este esenţială pentru menţinerea apetitului, digestiei normale şi
tonusului gastrointestinal.
- Este necesară pentru creştere, fertilitate şi lactaţie precum şi pentru
funcţionarea normală a ţesutului nervos.
Deficienţa în vitamină B1 se manifestă prin: pierderea apetitului, atonie
gastrică, colon spastic, aclorhidrie, disfagie, oboseală, somnolenţă, dureri de
cap, nevrită periferică, dificultate în ordinea gândirii, teamă, instalarea ideii de
persecuţie, confuzii mintale, palpitaţii, ritm galopant, inimă mărită, presiune
venoasă ridicată, dureri musculare, atrofie musculară.
Vitamina B2 mai este cunoscută şi sub denumirea de riboflavină,
lactoflavină (din lapte), ovoflavină (din ou), hepatoflavină (din ficat), factor de
creştere.
OH OH OH Vitamina B2 se găseşte larg

CH2 CH CH CH CH2 OH răspândită în produsele
H3C N N O alimentare. Surse bogate în B2
sunt drojdia de bere şi
NH
H3C N panificaţie, carnea, ouăle,
O
Riboflavina peştele, lactatele.

Vitamine
În organism vitamina B2 îndeplineşte următoarele funcţii:
- sub forma esterilor fosforici: flavinmononucleotidul (FMN) şi
flavinadenindinucleotidul (FAD) intră în structura flavin-enzimelor de mare
importanţă biologică care fac parte din lanţul respirator, intervin în
fotosinteză, în sistemul de transport microzomal, în dezaminarea
aminoacizilor, oxidarea hidroxiacizilor, aldehidelor, etc.
OH OH OH O
CH2 CH CH CH CH2 O P OH
H3C N N O OH
NH
H3C N
O
Flavinmononucleotid (FMN)
NH2
N N
OH OH OH O O
N N
CH2 CH CH CH CH2 O P O ~P O H2C O
H3C N N O OH OH
H H
H H
NH
H3C N OH OH
O
Flavinadenindinucleotid (FAD)
- Vitamina B2 împreună cu piridoxina este implicată în conversia

triptofanului în acid nicotinic;
- Riboflavina ca o componentă a enzimelor amintite este importantă în
respiraţia ţesuturilor puţin vascularizate, cum ar fi carnea;
- Riboflavina este prezentă în pigmentul retinei ochiului participând la
procesul de adaptare la lumină.
Deficienţa în vitamină B2 conduce la glosită (inflamarea limbii, cheiloză,
stomatită (leziuni la colţul gurii şi a buzelor). La nivelul ochilor deficienţa
conduce la vascularizaţie corneeană, fotofobie, diminuarea vederii,
pigmentaţie anormală a irisului.
Vitamina PP Acidul pantotenic (niacina) şi nicotinamida (niacinamida)

sunt cunoscute şi sub denumirea de „Pelagra preventive factor”. Această
vitamină intră în compoziţia cofactorilor NAD+ (nicotinamidadenindinucleotid)
Vitamine
şi NADP+ (nicotinamidadenindinucleotidfosfatul), coenzime implicate în
transportul de electroni.
COOH CONH2
N N
Acid nicotinic …………………….. Nicotinamida
NH2
CONH2 N N
+ N N R = H : NAD+
N
H
H OH H OR R = PO3H2 : NADP+
O O O O
H OH H OH
H CH2 O P O ~P O H2C H
OH OH
NAD+ si NADP
+
Organismul uman nu este în întregime dependent de aportul de niacină prin

dietă, deoarece aceasta se poate sintetiza şi din triptofan. Pentru a înlocui 1
mg de niacină sunt necesare 60 mg triptofan.
Surse de vitamină PP sunt drojdiile, cerealele, germenii de grâu, peştele,
laptele, tărâţele de orez.
Coenzimele nicotinamidice fac parte din constituţia unor enzime implicate în
reacţii redox de hidrogenare-dehidrogenare. Dehidrogenazele care admit
drept coenzimă NAD+ catalizează reacţii de oxidoreducere din catabolismul
oxidativ; spre exemplu, unele reacţii din ciclul acidului citric. Pe de altă parte,
dehidrogenazele şi reductazele dependente de NADP+ participă la reacţiile
din calea pentozofosfaţilor şi la cele care au loc în procesul de biosinteză a
acizilor graşi. Prin urmare, ca şi coenzimele flavinice, coenzimele
nicotinamidice, împreună cu vitamina PP constituentă, sunt compuşi cu rol
metabolic important.
În deficienţă de vitamina PP se instalează pelagra manifestată prin leziuni ale
pielii (dermatite) şi inflamarea limbii, diaree şi demenţă (vitamina PP
provoacă cele 3 D-uri: diaree, dermatite, demenţă).
Vitaminele B6 Trei compuşi cu acţiune vitaminică şi anume piridoxina,

piridoxalul şi piridoxamina.
Vitamine
CH2 OH CHO CH2 NH2
4
HO 3 5 CH2OH HO 4 CH2OH
2
3 5 HO CH2OH
6 2
H3C 1 H3C 1
6
N H3C
N N
Piridoxină Piridoxal Piridoxamină
Vitamina B6 se găseşte în cantităţi mari în drojdia de panificaţie, de bere, în
cerealele brute, în unele organe (inimă, ficat, splină, rinichi). Fructele şi
legumele au un conţinut mai scăzut de vitamină B6.
Sub formă de piridoxal fosfat şi piridoxaminăfosfat sunt coenzime implicate în
transaminare, decarboxilare, formarea melaninelor, metabolismul
triptofanului, transmetilare, sinteza porfirinelor, transformarea glicogenului din
ficat şi muşchi în glucozo-fosfat.
Deficienţa în vitamină B6 la copii cauzează convulsii, alte simptome incluzând
anorexie, nausea, vomizări, letargie, somnolenţă, confuzie, anemie
microcitară hipocromică.
Acidul pantotenic mai este cunoscut şi sub denumirea de vitamină B3 şi Bx,
factorul bios 11, factor anticromotrichia.
Din punct de vedere structural, acidul pantotenic este produsul condensării
acidului 2,4 – dihidroxi-3,3’ – dimetil - butiric (numit şi acidul pantoic) cu β-
alanina.
CH3
HO CH2 C CH CO NH CH2 CH2 COOH
CH3 OH
acid pantoic β-alanina

Acidul pantotenic
Acidul pantotenic, sub formă de coenzimă A, este vital în metabolismul

lipidelor, glucidelor şi compuşilor cu azot.
Surse bogate în acid pantotenic sunt organele, ciupercile, germenii de grâu,
brocoli, conopidă, ovăzul, mazărea uscată, soia, etc.
Deficienţa în acid pantotenic conduce la scăderea colesterolului sanguin,
funcţia anormală a adrenalinei, creşterea sensibilităţii organismului la
acţiunea hipoglicemică a insulinei. Clinic, deficienţa în acid pantotenic se
manifestă prin viteză mare a bătăilor inimii la efort fizic, disconfort gastric,
anorexie, constipaţie.

Vitamine
CH3
O CH2 C CH CO NH CH2 CH2 CO NH CH2 CH2 SH
CH3 OH
NH2
HO P O
O N N
HO P O
O CH2 O N N
H H
H H
O PO3H2 OH
Coenzima A (CoA-SH)
Biotina este cunoscută şi sub denumirea de vitamina H, coenzima R.

În constituţia moleculei de biotină intră ciclul hidrogenat al imidazolului
condensat cu ciclul hidrogenat al tiofenului. La aceasta din urmă, în poziţia α
faţă de atomul sulf se află ataşat acidul valerianic.
O Biotina reprezintă gruparea prostetică
C (coenzimă) a enzimelor care intervin în
HN NH
metabolismul lipidelor (formarea şi
degradarea oxidativă a acizilor graşi) în
HC CH
metabolismul glucidelor (carboxilarea
H2C CH (CH2)4 COOH
acidului piruvic pentru formarea acidului
S
oxalacetic, prezent în ciclul acidului citric)
Biotina
precum şi în alte reacţii importante care
necesită fixarea CO2 în compuşi organici. Surse bogate în biotină sunt
ciupercile, mazărea uscată, arahidele toastate, oul, ficatul de vită, conopida,
carnea de pasăre.
Deficienţa de biotină se manifestă la om prin leziuni ale pielii, piele de
culoare gri, atrofia papilelor linguale, anorexie, lipsă de somn, dureri
musculare.
Acidul folic este cunoscut şi sub denumirea de folacină, acid pteroilglutamic,

vitamina M, vitamina U, rizopterina (SRL), factorul Lactobacillus carei şi
„Norite eluate factor”.

Vitamine
În structura moleculară a acizilor folici se află condensate trei substanţe: un
derivat trisubstituit al heterociclului numit pteridină, acidul p-aminobenzoic şi
acidul glutamic.
COOH
N 3' 2'
N CH2 NH 4' 1' CO NH CH
5' 6'
CH2
N N
CH2
rest de pteridină rest de acid p-aminobenzoic
COOH
rest de acid glutamic

În organism, acidul folic sub formă de acizi tetrahidrofolici constituie
coenzima unor enzime ce participă la trecerea grupărilor cu un carbon: metil
(-CH3), metilen (>CH2), formil (-CHO), formimino (-CH=NH) de la un
metabolit la altul, intervenind în sinteza purinelor şi pirimidinelor necesare
pentru formarea acizilor nucleici. Acidul folic se găseşte în principal în
frunzele verzi, ficat, drojdii şi rinichi.
Deficienţa de acid folic conduce la anemie, leucopenie şi încetarea creşterii.
Vitamina B12 este cunoscută şi sub denumirea de ciancobalamină, factorul

antipernicios, factorol APF (animal, protein factor), factorul X, zooferină.
Molecula vitaminei B12 este constituită din patru nuclee pirolice parţial reduse
şi care au numeroşi substituenţi , dintr-un ribozid alcătuit din 5,6 –
dimetilbenzimidazol unit la atomul central de cobalt, o moleculă de riboză
fosforilată în C3 şi aminopropanol legat de o catenălaterală a ciclului D al
nucleului tatrapirolic.

Vitamine
Vitamina B12 este necesară pentru dezvoltarea normală a globulelor roşii, ca

factor de creştere pentru copii împreună cu acidul folic. Este implicată în
metilarea homocistinei la metionină, în biosinteza purinelor şi pirimidinelor.
Surse de vitamină B12 sunt carnea şi organele de la animalele abatorizate,
laptele, peştele, carnea de pasăre.
Deficitul de vitamină B12 conduce la anemie pernicioasă.
Vitamina C mai este cunoscută şi sub denumirea de acid ascorbic, factor

antiscorbutic, acidul cevitaminic.
Structura moleculei de acid ascorbic este înrudită cu cea a hexozelor. De
fapt el poate fi considerat drept γ – lactona unui acid hexuronic, numit acid L-
glulonic.
Acidul ascorbic, trece reversibil în acid dehidroascorbic, ambele substanţe
având activitate vitaminică.

Vitamine
Vitamina C intervine în
O C O C numeroase procese printre
C OH O C O care amintim: formarea
O -2H
C OH O C
proteinelor stromale
H C +2H H C
(colagen, elastină), dentinei
HO C H HO C H
şi oseinei, deci participă la
C H2 OH C H2 OH
formarea dinţilor, oaselor şi
Acid ascorbic Acid dehidroascorbic formarea calusului în cazul
fracturilor; menţinerea integrităţii capilarelor; intervenţie în metabolismul
aminoacizilor aromatici; hidroxilarea dopaminei, a steroizilor; influenţează
producţia de hormoni adrenocorticali, insulină; menţine activitatea normală a
succindehidrogenazei miocardului şi muşchilor scheletari, precum şi a
fosfatazei serice la copii.
Surse bogate în vitamina C sunt măceşele, cătina albă, varza, pătrunjel,
urzici, spanac, conopidă, ardei roşu şi verde, varză roşie, vinete, etc.
La deficienţe în vitamina C se instalează scorbutul care se manifestă prin
slăbiciune, slăbirea gingiilor, pierderea dinţilor, resorbţia dentinei, umflarea
încheieturilor şi hemoragii în diferite ţesuturi; apariţia anemiei feriprive;
fracturi la periferia osului şi hemoragii sub periost; fragilitate crescută a
capilarelor.
Acidul para-aminobenzoic se mai numeşte factor achromotrichial, factor de
creştere a puiului de găină, factorul P de creştere a bacteriilor, factor Bx,
vitamina H, vitamina H2, Gerovital H3, Aslavital.
Acidul para-aminobenzoic este
coenzima tirozinazei şi
H2N COOH
îndeplineşte următoarele funcţii:
participă la structura acizilor
Acid para-aminobenzoic folici şi folinici; are rol protector
asupra acizilor graşi esenţiali, adrenalinei, vitaminelor A şi E faţă de oxidare;
protejează pielea faţă de arsurile solare; are acţiune antiinfecţioasă generală;
stimulează anabolismul substanţelor, având efect de „reîntinerire”, în
geriatrie; stimulează transformarea glicogenului în glucoză.
Surse bogate de acid para-aminobenzoic sunt ficatul de vită, soia,
asparagus, varza, peştele, germeni de grâu şi porumb, spanacul, drojdiile.

Vitamine
Inozitolul se mai numeşte factor anti-alopecia la şoarece, Bios1, zahărul
muşchiului. Numai sub formă inactivă mezo
H OH (mioinozitolul) este biologic activă. Se
OH OH consideră că intervine în metabolismul
H
hidraţilor de carbon şi grăsimilor.
H OH
H În cantităţi mai mari se găseşte în creierul şi
H
inima de vită, portocale, pepene galben,
OH H
grapefruit, mazăre verde şi uscată, struguri,
Inozitol germeni de grâu.
Colina este considerată ca o vitamină fiind o substanţă care transferă
gruparea metil în vederea formării metioninei din homocisteină.
Intervine în sinteza fosfolipidelor, fiind
CH3
HO CH2 CH2 N CH3 componentă a lecitinelor dar şi a
CH3
HO sfingomielinelor. De asemenea stimulează
Colina oxidarea acizilor graşi superiori şi a
colesterolului.
Surse importante de colină sunt ficatul de vită, soia, asparagus, varză, peşte,
germeni de grâu şi porumb, gălbenuş de ou, rinichi.

Bibliografie
BIBLIOGRAFIE
1. CHEFTEL, J. C., CHEFTEL, H., BESANCON, P., 1977.

Introduction á la Biochimie et á la téchnologie des aliments. Technique
et Documentation, Paris ;
2. COSTIN, G. M., SEGAL, R. 1999. Alimente funcţionale. Ed.
Academica, Galaţi ;
3. CRISTEA POPA, E., POPESCU, A., TRUŢIA, E., DINU, V.,
1991. Tratat de biochimie medicală. vol.I, Ed. Medicală, Bucureşti ;
4. DICULESCU, I., ş.a. 1983. Biologie celulară. Ed. Did. şi
Pedag., Bucureşti;
5. DUMITRU, I. F., MAGER, S., TURCU, A., 1973. Biochimie
generală. Ed. Did. şi Pedag., Bucureşti;
6. GÂRBAN, Z., 1996. Tratat elementar de biochimie. Vol. I, Ed.
Mirton;
7. GÂRBAN, Z., 1999 vol. I, 2002 vol. II. Biochimie. Tratat
comprehensiv. Ed. Did. şi Pedag.;
8. KOOLMAN, J., ROHM, K. H., 1995. Atlas de „Poche de
Biochimie”. Médicine-Science, Flammarion;
9. KRETOVICI, V. L., 1980. Biochimia rastenii. Visşaia şcola,
Moskwa;
10. LEHNINGER, Vol. I, 1987, Vol. II, 1992. A. L., Biochimie. Ed.
Tehnică, Bucureşti;
11. MANTA, I., 1968. Biochimie medicală. Ed. Did. şi Pedag.,
Bucureşti;
12. ROSETTI-COLTOIU, M., MITREA, N., 1987. Biochimie. Ed.
Did. şi Pedag., Bucureşti;
13. SEGAL, R., 1998. Biochimia produselor alimentare. vol. I, vol.
II, Ed. Alma, Galaţi;
14. TAMAS, V., ŞERBAN, M., 1981. Biochimie medicală veterinară.
Ed. Did. şi Pedag., Bucureşti;
15. VOET, D., VOET, J. D., 1989. Biochemistry. John Wiley and
sons, New York;

Biochimia Prod Alim Lungu PDF

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Biochimia Prod Alim Lungu PDF

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

CORNELIA LUNGU

Biochimia produselor alimentare 3

1.1. Aspecte generale. Clasificare

Proteinele sunt componenţi de o deosebită importanţă fiind universal şi

Proteinele constituie categoria structurală fundamentală a celulei vii.

În regnul animal proteinele celulare reprezintă 50-70% din substanţa uscată,

În organismul animal (inclusiv uman) proteinele îndeplinesc diferite roluri

Biochimia produselor alimentare 4

Ţinând cont de natura chimică, substanţele proteice pot fi clasificate în :

 Peptide care pot fi oligo şi polipeptide:

 Oligopeptidele includ: dipeptide, tripeptide, pentapeptide,

 Polipeptidele au cel puţin 10 resturi aminoacidice şi maximum

 Protide (proteinele) sunt macromolecule care conţin minimum 100

 Haloproteide (proteine simple) care conţin numai aminoacizi în

 Heteroproteide (proteine conjugate) care sunt formate dintr-o

După funcţia biologică proteidele se clasifică în:

Biochimia produselor alimentare 5

- hormoni – proteine strict specializate cu rol în reglarea organismului

Din punct de vedere nutriţional proteinele se clasifică în:

- proteine din clasa I, care conţin toţi aminoacizii esenţiali în proporţii

- proteine din clas a-III-a, care au absenţi 1-2 aminoacizii esenţiali,

Aminoacizii pot fi clasificaţi după următoarele criterii:

 După gradul de participare la sinteza proteinelor, în care caz

Biochimia produselor alimentare 6

 aminoacizi proteinogenici, adică participanţi la structura primară a unei

 aminoacizi neproteinogenici, care nu apar în mod normal în structura

 După polaritatea catenei laterale:

 aminoacizi cu catena laterală nepolară sau hidrofobică: alanină,

 aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară neîncărcată

 aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

 aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

 După numărul de grupări amino şi carboxilice care intră în structura

Există şi un aminoacid diamino-dicarboxilic şi anume cistina care este format

 După importanţa lor în biosinteza proteinelor în organismul uman:

 aminoacizi esenţiali: fenilalanină, histidină, izoleucină, leucină, lizină,

 aminoacizi neesenţiali: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, acid

Biochimia produselor alimentare 7

De remarcat că în hidrolizatele proteice, de origine animală sau vegetală,

Prin hidroliza completă a proteinelor se obţin aproximativ 20 de ∝-aminoacizi

Luând în considerare clasificarea cea mai raţională, respectiv după

 Aminoacizi cu radicali nepolari. Această grupă cuprinde patru

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2

 Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi. Din această grupă fac

Biochimia produselor alimentare 8

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

Datorită grupărilor lor polare care pot forma legături de hidrogen cu

 Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acezi). Din această

Datorită grupării carboxilice β-, respectiv γ-, aceşti aminoacizi prezintă la

 Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici). Din această

Datorită grupării ε- amino alizinei, grupării quanil a argininei şi ciclului

Aminoacizi rari în proteine

În această grupă se găsesc cca. 100 de aminoacizi identificaţi în hidrolizate

Aceşti aminoacizi provin din transformări enzimatice ulterioare translaţiei

În natură sunt prezenţi, în formă liberă sau ca derivaţi, dar nu apar în

1.2.2. Proprietăţile generale ale aminoacizilor

1.2.2.1. Proprietăţi fizice

Toţi aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline, nevolatile cu temperatură de

Biochimia produselor alimentare 10

hidrocarbonate, hidrofibie. După natura radicalului R se poate aprecia

1.2.2.2. Proprietăţi acido – bazice

Aminoacizii au un caracter amfoter datorită prezenţei concomitente în

+H N CH COO- + OH- H2N CH COO-

Peptide care pot fi oligo şi polipeptide:

Oligopeptidele includ: dipeptide, tripeptide, pentapeptide,

Polipeptidele au cel puţin 10 resturi aminoacidice şi maximum

Protide (proteinele) sunt macromolecule care conţin minimum 100

Haloproteide (proteine simple) care conţin numai aminoacizi în

Heteroproteide (proteine conjugate) care sunt formate dintr-o

După gradul de participare la sinteza proteinelor, în care caz

aminoacizi proteinogenici, adică participanţi la structura primară a unei

aminoacizi neproteinogenici, care nu apar în mod normal în structura

După polaritatea catenei laterale:

aminoacizi cu catena laterală nepolară sau hidrofobică: alanină,

aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară neîncărcată

aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

aminoacizi cu catena laterală polară având gruparea polară încărcată

După numărul de grupări amino şi carboxilice care intră în structura

După importanţa lor în biosinteza proteinelor în organismul uman:

aminoacizi esenţiali: fenilalanină, histidină, izoleucină, leucină, lizină,

aminoacizi neesenţiali: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, acid

Aminoacizi cu radicali nepolari. Această grupă cuprinde patru

Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi. Din această grupă fac

Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acezi). Din această

Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici). Din această

aminoacizii reacţionează cu agenţii de metilare (sulfat de metil, iodură de

Reacţia cu ninhidrina este o reacţie de oxido-reducere de mare

Compuşii aminici pot intra în reacţie cu zaharurile reducătoare conducând

Reacţia dintre doi sau mai mulţi aminoacizi, cu eliminarea intermoleculară

Aminoacizii formează cu cupru şi cu unele metalele grele săruri complexe

Prezenţa radicalului aromatic benzil şi a grupei –OH fenolice, fac din