Macromolecule ADN ARN Proteine 2015 11288256594 PDF

BIOLOGIE MOLECULARĂ 2015-Macromolecule: ADN, ARN, Proteine - S. Capcelea, E.
Chesov
MACROMOLECULE
ADN, ARN, Proteine
1. ACIZII NUCLEICI ................................................................................................................................... 2

1.1 Compoziția moleculară și structura acizilor nucleici: ........................................................................ 3
2. Acidul dezoxiribonucleic - ADN .............................................................................................................. 4
2.1 Structura ADN ................................................................................................................................... 4
(A) Monomerii ADN............................................................................................................................. 4
(B) Structura primară a ADN ................................................................................................................ 4
(C) Structura secundară a ADN............................................................................................................. 5
(D) Structura terțiară a ADN ................................................................................................................. 7
2.2 Proprietățile ADN ............................................................................................................................... 9
2.3 Funcțiile ADN-ului ........................................................................................................................... 10
2.4 Particularitățile ADN uman ............................................................................................................... 15
3. Acizii ribonucleici - ARN ....................................................................................................................... 15
3.1 Structura ARNului ............................................................................................................................ 16
A. Monomerii ARN............................................................................................................................. 16
B. Structura primară a ARN ................................................................................................................ 16
C. Structura secundară a ARNului ...................................................................................................... 17
D. Structura terțiară a ARN ................................................................................................................. 17
3.2 Diversitatea moleculelor de ARN ..................................................................................................... 17
3.3 Particularitățile ARNm...................................................................................................................... 19
3.4 Particularitățile ARNt........................................................................................................................ 21
3.5 Particularitățile ARN ......................................................................................................................... 23
4. PROTEINELE......................................................................................................................................... 25
4.1 Structura proteinelor.......................................................................................................................... 25
(A) Aminoacizii – monomerii proteinelor........................................................................................... 25
(B) Organizarea moleculară a proteinelor ........................................................................................... 27
Structura primară ............................................................................................................................. 27
Structura secundară ......................................................................................................................... 27
Structura terțiară .............................................................................................................................. 29
Structura cuaternară......................................................................................................................... 29
4.2 Proprietățile proteinelor..................................................................................................................... 30
4.3 Conformația proteinelor și rolul chaperonelor ............................................................................... 32
4.4 Clasificarea proteinelor ..................................................................................................................... 33
4.5 Rolul biologic al proteinelor ............................................................................................................. 34
4.6 Rolul medical al proteinelor .............................................................................................................. 34
1
BIOLOGIE MOLECULARĂ 2015-Macromolecule: ADN, ARN, Proteine - S. Capcelea, E. Chesov
1. ACIZII NUCLEICI
Figura 1.1 Modelele acizilor nucleici – ADN vs ARN.
ADN – acidul dezoxiribonucleic:

A Acid: grupa fosfat care formează catena de ADN și-i determină
proprietățile acide
D Dezoxiribo: pentoza din catenele de ADN - dezoxiriboza, nu au oxigen în
poziția 2’.
N Nucleic: moleculele de ADN au fost identificate mai întâi în nucleul
celulei, iar mai târziu in mitocondrii, în plastide, în citoplasma bacteriilor.
ARN – acidul ribonucleic:

A Acid: grupa fosfat care formează catena de ARN, determină proprietățile
acide
R Ribo: pentoza din catenele de ARN - riboza.
N Nucleic: moleculele de ARN au fost identificate mai întâi în nucleul
celulei, iar mai târziu in citoplasmă.
2
1.1 Compoziția moleculară și structura acizilor nucleici:

Acizii nucleici sunt substanțe polimerice. Unitățile structurale [monomerii] ale acizilor
nucleici se numesc nucleotide. (fig.1.2)
Nucleotidul este o combinație chimică complexă alcatuită din:
1) bază azotată(N):
 primidinică (Py): citozina (C), timina (T) în ADN și uracilul (U) în ARN sau
 purinică (Pu): adenina (A), guanina (G) în ADN și ARN;
2) o pentoză: dezoxiriboza (dR) în ADN și riboza (R) în ARN;
3) acid fosforic (P).
vs
dAMP – dezoxi adenozin monofosfat – AMP –adenozin monofosfat – monomer al

monomer al ADN (unul din 4 variante) ARN (unul din 4 variante)
Figura 1.2 Monomeri ADN vs ARN.
Componente a nucleotidelor ADN și ARN sunt prezentate în fig.1.3
Figură 1.3 Componentele nucleotidelor ADN și ARN
3
2. Acidul dezoxiribonucleic - ADN

2.1 Structura ADN
(A) Monomerii ADN – dezoxiribonucleotidele:
4 tipuri de dezoxiribonucleotide trifosfați (dNTP):
dezoxiAdenozin trifosfat dezoxiGuanozin trifosfat
dezoxiTimidin trifosfat dezoxiCitidin trifosfat
Figură 2.1 Monomerii ADN
(B) Structura primară a ADN – catena polinucleotidică:

 Catena de ADN se formează
prin polimerizarea dNTP într-un lanț
polinucleotidic:
 Fiecare nucleotid din catena de
ADN este unit prin legături
fosfodiesterice, realizate între 3’-OH al
dezoxiribozei primului nucleotid si
alfa-radical fosfat-5’ al următorului
nucleotid (cu eliberarea a doi radicali
fosfați); (fig.2.2)
 Ordinea nucleotidelor, ce conțin
diferite baze azotate, este aleatorie, iar
combinația A, G, C și T în catena de
ADN reprezintă codul genetic (trei
nucleotide codifică unul din cei 20 de
aminoacizi ce constituie proteinele).
Figură 2.2 Structura primară a ADNului
4
(C) Structura secundară a ADN – dublu helix format din două catene
polinucleotidice:
o catenele sunt complementare, fiecare bază azotată Pu dintr-o catenă se unește specific cu o baza
Py din cealaltă catena, A cu T și G cu C;
o catenele sunt unite prin punți de H, AT și G  C;
o catenele sunt antiparalele, una din catene este orientată opus vs cealaltă (fig.2.3)
o catenele sunt dublu spiralate deoarece fiecare nucleotid este aranjat față de precedentul nucleotid
din catenă sub un unghi de ± 36°; În felul acesta catenele se rulează spre dreapta , formând
o dublă spirală helicoidală cu 10 nucleotide pe o spiră;
Figură 2.3 Structura secundară a ADN
Figură 2.4 Particularitățile dublului helix ADN
5
Tabel 2.1 Conformații spațiale și forme funcționale ale dublului helix,

A B Z
Direcția helixului dreapta dreapta stânga
Unitatea repetată 1 pb 1 pb 2 pb
Rotație/pb 33.6° 35.9° 60°/2
Nr pb/helix 10.7 10.0 12
Diametrul 26Å 20Å 18Å
Conformația Caracteristica ARN și Forma fiziologică a Caracteristica unor
duplexului ARN-ADN ADN secvențe de ADN,
probabil, implicate în
reglarea transcripției
A B Z
Figură 2.5 Tipuri de conformații spațiale ale ADN
Structura secundară bicatenară a ADN asigură proprietățile și funcțiile principale ale

moleculelor de ADN:
 replicarea semiconservativă a ADN;
 reparația leziunilor din molecula de ADN;
 transcripția ADN cu sinteza moleculelor de ARN pentru sinteza proteinelor
celulare
6
Modelul structural ADN, cu cele două catene complementare și antiparalele, a permis

formularea ipotezei corecte privind transmiterea informației ereditare prin
replicarea semiconservativă a ADN. (fig.2.5)
În timpul replicării are loc:
- despiralizarea dublului helix;

- separarea progresivă a celor două catene ADN ce
devin catene matrițe,
- fiecare dintre matrițe dirijează sinteza unei
catene noi, complementare, prin polimerizarea
nucleotidelor;
- rezultă două molecule identice, fiecare posedă o
catena "veche" și una nouă.
Figură 2.6 Replicarea ADN
(D) Structura terțiară a ADN – complexe DNP (DezoxiNucleoProteid)
Eucariotele au marea majoritate a ADN (98%) localizată în nucleu (în cromozomi); o

cantitate mică de ADN (2%) se află în mitocondrii. ADN nuclear este asociat obligatoriu cu
proteine bazice (histone) și acide sau neutre (nonhistone):
 Proteinele histone au rol structural, în
organizarea supramoleculară a ADN în
cromatină și cromozomi,
 Proteinele nonhistone au rol funcțional,
intervenind în reglarea funcției ADN-ul ui
(replicare, reparative, transcripție).
Proteinele histone, fiind bazice și cu sarcină

electrică +, interacționează specific cu ADN-ul ,
determinând compactizarea lui.
5 clase de histone compactizează ADN-ul uman:
 2 molecule de H2A +
 2 molecule de H2B +
 2 molecule de H3 și
 2 molecule de H4
formează un octamer în jurul căruia se înfășoară
aproape de două ori un segment de ADN.
 Histona H1 stabilizează complexul,
fixează ADN-ul de miezul histonic Figura 2.7 Nivelele de compactizare a
formând-se nucleosomul. ADNului nuclear. I nivel – nucleosomic, II
nivel – solenoid, III nivel – bucle fixate pe
Filamentul polinucleosomic determină I nivel un scaffold proteic și al IV nivel –
de compactizare a ADN-ul ui nuclear și, totodată, cromozom metafazic.
nivelul elementar de prezentare a ADN în nucleu.
7
Tabelul 2.2 Caracteristica proteinelor non-histone situs specifice ce

interacționează cu dublul helix și cu diferiți factori de transcripție, asigurând
diferite procese în celulă
8
Figură 2.8 Interacțiunea ADN-proteine nehistone situs-specifice

Proteinele nehistone sunt extrem de heterogene. Un grup foarte important de nonhistone sunt
proteinele situs specifice, prezentate în tabelul 2.2. Rolul lor principal este să asigure interacțiunea
corectă ADN-Proteină sau Proteină – Proteină în funcționarea corectă a factorilor de transcripție. (Factorii
de transcripție asigură recunoașterea corectă a genelor care activate vor determina sinteza setului de
proteine necesar celulei, țesutului, organismului pentru o activitate vitală sănătoasă. Fiecare proteină situs
specifică are domenii de interacțiune cu ADN-ul , domenii de interacțiune cu anumite clase de factori de
transcripție și combinând-se diferit determină numeroase funcții distincte în celulă prin expresia
diferențiată a genelor.
2.2 Proprietățile ADN

Structura unică a ADN-ului determină și proprietățile unice, cum ar fi autoreproducerea
(replicarea) și reparația. Structura chimică și sarcina electrică negativă asigură interacțiuni cu alte
molecule, prezentând posibilități funcționale diverse.
Replicarea reprezintă sinteza unor molecule noi de ADN, identice cu molecula inițială pe
baza structurii secundare.
Reparația este proprietatea ADN-ului de a-și restabili secvența originală de nucleotide în
cazul leziunilor. Se bazează pe principiul complementarității, și previne acumularea mutațiilor.
Denaturarea ADN reprezintă ruperea legăturilor de hidrogen dintre catenele
complementare, ce face posibil accesul la secvența de baze
azotate, citirea informației codificate – condiție necesară
pentru replicarea ADN, reparația ADN și transcripția ADN;
Denaturarea ADN se poate produce și în cazul modificării
micromediului (t ºînalte, mediu basic); (fig.2.9)
Renaturarea ADN – restabilirea structurii bicatenare;
Spiralizarea, superspiralizarea, despiralizarea, sunt
proprietățile dublului helix și determină trecerea
macromoleculei de ADN de la o stare funcțională la alta.
Heterogenitatea secvențelor de ADN se exprimă
prin aranjarea aperiodică a bazelor în moleculă, unele
secvențe de nucleotide se întâlnesc cu frecvență diferită de-a
lungul moleculei de ADN:
o Secvențe bogate în A=T alternează cu Figură 2.9 Denaturarea și renaturarea
secvențe bogate în G≡C; ADN
o Secvențe codante (gene) alternează cu cele necodante și reglatoare;
o Secvențe active transcripțional alternează cu cele netranscrise;
o Secvențe unice (gene structurale) alternează cu cele repetitive (gene ARNr, gene
ARNt, minisateliti, etc);
9
Flexibilitatea ADN este capacitatea dublului helix de a trece de la o formă conformațională

la alta – de ex.: trecerea de la forma B - la forma A se asociază cu activarea ADN-ului pentru
transcripție, iar trecerea la forma Z – cu inactivarea secvenței de ADN.
Fragilitatea ADN este determinată de sensibilitatea la acțiunea factorilor mutageni:
 Radiațiile ionizante pot produce rupturi mono- sau bicatenare;
 Razele UV pod determina apariția dimerilor pirimidinici;
 Mutagenii chimici pot modifica bazele azotate și împiedica împerecherea corectă;
 Virușii se pot insera în molecula de ADN modificînd structura și funcția genelor;
Hibridarea ADN determină formarea moleculelor noi de ADN din molecule de origine
diferită – baza recombinării ADN-ului, ingineriei genice;
Sarcina electrica „-” îi permite ADN-ului să interactioneze specific cu proteinele bazice
(histonele) și proteinele acide (nonhistonele), să migreze în cîmpul electric.
Unități de lungime ale moleculei de ADN

Deoarece ADN-ul este un dublu helix, lungimea moleculei se descrie în mai multe perechi baze (pb):
A. Kilobaze (kb) – 103 pb; B. Megabaze (Mb) – 106 pb; C. Gigabaze (Gb) – 109 pb
1 kb = 1000 bp
1 Mb = 1000 kb = 1 000 000 bp
1 Gb = 1000 Mb = 1 000 000 kb = 1 000 000000 bp

2.3 Funcțiile ADN-ului
ADN-ul deține, păstrează, transmite și realizează informația genetică.
ADN-ul deține informația genetică despre:
 structura organismului
 particularitățile lui funcționale
 particularitățile de dezvoltare, reproducere, răspunsului la acțiunea factorilor de mediu
 interacțiunea dintre diferite elemente ale aceluiași organism sau cu alte organisme.
Figură 2.10 Expresia informație genetice
10
Informația genetică în ADN este înscrisă sub forma unei secvențe prin succesiunea a
patru tipuri de baze azotate:
A, G, C, T
Bazele azotate se combină câte trei, formând codoni - "cuvintele" codului genetic,
fiecare triplet codifică un anumit aminoacid, de exemplu:
AAA → Lys
CAG → Gln
TGC → Cys
GGA → Gly
etc.
Astfel, succesiunea tripletelor dintr-un segment codant de ADN determină succesiunea

aminoacizilor dintr-un polipeptid.
Secvența codantă - ...AAACAGTGCGGA...
↓
Fragment polipeptidic - ...Lys – Gln – Cys – Gly...
Succesiunea aminoacizilor din polipeptid determină particularitățile spațiale și
funcționale ale proteinei.
Proteinele determină (direct sau participând în diferite lanțuri metabolice) toate structurile
celulare, activitățile celulare, asigură interacțiunea celulelor, participă în apărarea celulei sau
răspunsul la acțiunea diferitor factori ecologici, etc.
ADN-ul păstrează informația genetică

a) de acțiunea mutagenă a factorilor de mediu - fiind compactizat și asociat cu proteine
micșorează posibilitatea accesului mutagenilor la secvența nucleotidică;
b) de acumularea mutațiilor – chiar dacă și se produc modificări în ADN, celula posedă
diverse sisteme de reparație, refăcând structura inițială a ADN-ului și micșorează
rata mutațiilor;
c) de citirea neautorizată, pentru a preveni expresia genelor ̋nedorite ̋- ADN fiind
compactizat pentru a fi citit și transcris este nevoie de semnale activatoare și
asamblarea unui complex multiproteic ce promovează transcripția unei anumite gene.
ADN-ul realizează informația genetică în timpul sintezei moleculelor de ARN și

proteinelor.
ADN-ul poate fi transcris sub formă de secvențe nucleotidice de ARN: ARNm, ARNr,
ARNt și microARN care participă la translația I.G. și sinteza lanțurilor polipeptidice - viitoare
proteine structurale, enzime, receptori, reglatori, hormoni, etc.
ADN transcript
 ie
 ARNm translatie
  polipeptid → proteină funcțională
ARNt
ARNr
microARN
ADN-ul transmite informația genetică din generație în generație (de la celulă la alte
celule sau de la o generație de organisme la alte generații de la părinți la copii).
La baza moștenirii și transmiterei I.G. stă proprietatea unică a moleculei de ADN de
replicare:
1 moleculă de ADN replicare
  2 molecule de ADN
11
Figură 2.11 Replicarea ADN
Astfel, procesele moleculare de bază din celulele umane sunt:

 replicarea ADN – suportul transmiterii I.G.;
 reparația ADN – suportul stabilității I.G.;
 transcripția ADN și translația ARNm – suportul realizării I.G.
Toate aceste procese:

(1) sunt programate – se realizează numai într-o anumită perioadă ontogenetică a
celulei, dependent de tipul celulei, dependent de semnalele exogene și endogene;
(2) se realizează matricial – moleculele inițiale reprezintă modele pentru sinteza
produșilor specifici;
(3) se desfășoară după principiul complementarității bazelor azotate;
 în timpul replicării catenele noi de ADN sunt complementare celor vechi,
matrițelor;
 în timpul reparației fragmentele reparate de ADN sunt complementare catenei
integre;
 în timpul transcripției moleculele de ARN sintetizate sunt complementare
catenei anticodogene a secvenței moleculei de ADN;
 în timpul translației anticodonii moleculelor de ARNt – adaptatorii
aminoacizilor – sunt complementare codonilor din ARNm.
(4) necesită factori proteici, unități de polimerizare și energie pentru a se desfășura;
(5) necesită secvențe nucleotidice reglatoare pentru interacțiunea cu reglatorii
procesului dat;
 Pentru inițierea replicării – secvența ORI;
 Pentru transcripție:
o Promotor – secvență reglatoare a inițierii transcripției;
o Terminator – secvență reglatoare a terminării transcripției;
o ± Enhancer – secvență intensificatoare a transcripției;
o ± Silencer– secvență atenuatoare a transcripției.
 Pentru translație
o Codon de inițiere - AUG;
o Codon STOP - UAA, UAG sau UGA;
(6) necesită factori proteici și energie pentru despiralizarea ADN-ului sau ARN-ului ca
să fie accesate matrițele și citite secvențele nucleotidice;
(7) se desfășoară în mai multe etape cu cooperarea numeroșilor factori proteici și în
consecință defectul sau absența unei proteine din setul necesar pot compromite
calitativ sau cantitativ replicarea, reparația, transcripția sau translația:
i Blocarea replicării ADN-ului va conduce la blocarea proliferării celulei
(diviziunii celulei) care în consecință pot duce la:
o deficiențe în dezvoltarea și creșterea organismului;
12
o deficiențe în regenerarea și reînnoirea țesuturilor;

o îmbătrânire precoce.
ii Blocarea reparației ADN-ului va avea ca consecință:
o acumularea mutațiilor patologice;
o sensibilitatea sporită a organismului la acțiunea radiației ultraviolete,
radiației ionizante, substanțelor chimice din mediu;
o apariția și dezvoltarea rapidă a tumorilor (cancerului);
o îmbătrânirea precoce.
iii Blocarea transcripției sau translației, fiind etape ale realizării I.G. vor avea ca
consecință blocarea sintezei proteinei și diferite defecte la nivel celular sau de
organism dependent de:
o tipul proteinei;
o funcțiile ei în celulă;
o tipul de celulă, țesut în care se sintetizează și / sau activează;
o perioada ontogenetică în care este activă,
o etc.
(8) prezintă principii generale comune la diferite organisme și anumite particularități,
unele aspecte sunt aceleași la procariote și la eucariote, inclusiv și la om.
13
Tabel 2.3 Caracteristica principalelor procese moleculare din celulă

Diagrama Principii de Matrița Responsabili majori
realizare
Replicarea ADN Complementar ambele catene ale ADN-polimeraze – sinteza catenelor noi de ADN;
Matricial moleculei de ADN sunt Helicaze – denaturarea ADN;
Bidirecțional matrițe pentru sinteza Topoizomeraze – despiralizarea ADN
Antiparalel complementară a noilor etc.
Semiconservativ catene de ADN
Reparativ
Reparația ADN Complementar una din catenele moleculei Proteine de recunoaștere a erorii din ADN;
Matricial de ADN este matriță în Endonucleaze – înlătura fragmentul de ADN cu
Specific erorii din timpul reparației celeilalte eroare;
ADN catene de ADN ADN-polimeraze – completează golul cu nucleotide
complementare;
ADN-ligaza – întregește molecula de ADN;
Transcripția una din catenele ADN-ului ARN-polimeraza I – sinteza ARNr;

ADN Complementar genic este matriță pentru ARN-polimeraza II - sinteza ARNm;
Matricial sinteza complementară a ARN-polimeraza III - sinteza ARNt și ARNr;
Unidirecționat moleculelor de ARN etc.
Antiparalel (ARNm, ARNt, ARNr)
Non-reparativ
Translația Complementar molecula de ARNm este Ribozomii – sediul translației și sintezei

ARNm Matricial matriță pentru sinteza polipeptidului;
Unidirecționat polipeptidului în procesul ARNt - translatorii codului genetic și transportori
Non-reparativ translației codului genetic; de aminoacizi spre ribozomi;
fiecărui triplet de Aminoacizi – monomeri pentru formarea
nucleotide – corespunde un polipeptidului;
aminoacid Peptidil-transferaza – unește aminoacizii într-un
lanț polipeptidic
14
2.4 Particularitățile ADN uman

- 98% este localizat în nucleu, iar 2% - în mitocondrii.
ADN-ul nuclear (nucleul celulei somatice, diploid):
- are o lungime de circa 2m, 6.2 x 109 p.b
- este fragmentat în 46 de molecule lineare
- asociate cu proteine histone și non-histone ce formează cromatina sau cromozomii;
- este extrem de eterogen:
o conține secvențe codificatoare și necodificatoare;
o conține secvențe repetitive și unice;
o conține secvențe active transcripțional și inactive;
o conține secvențe stabile și instabile mutațional;
- conține ~ 30000 perechi de gene codificatoare de proteine;
~ 700-800 copii de gene ARNr 18S, 2,8S si 28S;
~ 200-300 copii de gene ARNr 5S;
~ 820 copii de gene ARNt;
gene p/u microARN.
- conține secvențe necodante:
o situsuri reglatoare ale replicării, transcripției;
o spațiatori ai genelor;
o pseudogene;
o secvențe satelit (centromerice și telomerice);
o secvențe minisatelit (markeri crs);
o secvențe microsatelit (markeri individuali);
o Retotranspozoni (LTR, LINEs, SINEs, Alu);
o ADN transpozoni;
- se replică numai în perioada S a ciclului celular;
-50% este de origine maternă și 50% de origine paternă.
ADN mitocondrial:
- are o lungime de 16,6 kb;
- este inelar;
- numărul moleculelor este variabil (2-10), dependent de metabolismul celulei;
- conține 37 de gene :
o codificatoare de proteine – 13 gene;
o codificatoare de ARNr – 2 gene;
o codificatoare de ARNt – 22 gene;
- genele sunt dispuse compact;
- se replică în dependență de metabolismul celular;
- este 100% de origine maternă.
Figura 2.12 Schema ponderii diferitor tipuri de secvențe nucleotidice din Genomul Uman (caracteristica lor o veți
găsi în tema "Gene'' ). Secvențe codante de proteine (exoni) sunt doar 40 Mb, ce constituie 1,5% din tot ADNul.
15
3. Acizii ribonucleici - ARN

Structura ARNului este foarte asemănătoare cu a ADN-ul ui, cu excepția a trei elemente:
- ARNul reprezintă biopolimeri monocatenari, spre deosebire de dublul helix ADN;
- ARNul conține riboza, iar ADN-ul – dezoxiriboza;
- Bazele azotate ale ARNului sunt Adenina, Guanina, Citozina și Uracilul, ce înlocuiește
Timina din molecula de ADN.
3.1 Structura ARNului

Molecule ARN sunt biopolimeri monocatenari, care constau din ribonucleotide unite prin
legături fosfodiesterice.
A. Monomerii ARN – ribonucleotidele:
Figura 3.1 Monomeri ARN

Spre deosebire de nucleotidele din componența ADN, monomerii ARN-ului conțin în
calitate de pentoză riboza, iar bazele azotate sunt Adenina, Guaniana, Citozina și Uracilul (U),
care substituie Timina din ADN.
B. Structura primară a ARN:

- catena polinucleotidică 5'3';
- nucleotidele sunt unite prin legături
fosfodiesterice 3'5'; (fig.3.2)
- se sintetizează în timpul transcripției
ADN-ul ui după principiul
complimentarității;
- ordinea bazelor azotate în ARN depinde
de secvența de ADN.
Figura 3.2 Structura primară a ARNului
16
C. Structura secundară a ARN-ului reprezintă conformația spațială a moleculei sub formă de

bucle. Buclele se formează cu ajutorul legăturilor de hidrogen între bazele azotate
complementare în cadrul aceleași catene: A-U și G-C. Fiecare buclă reprezintă un situs
funcțional. Spre exemplu ARNt prezintă trei bucle funcționale:
 Bucla D – dihidrouridinică -
o cu baza azotată minora D
(dihidrouridina);
o reprezintă situs de recunoaștere a
aminoacidului;
o interacționează cu aminoacil-
ARNt-sintetaza, ce selectează
aminoacidul pentru a fi atașat la 3'
al ARNt;
 Bucla - pseudouridinica –
o cu baze azotate minore 
(pseudouridina) și T (Timina);
o reprezintă situs de recunoaștere a
ribozomului;
o interacționează cu ARNr și
proteinele ribozomale din
subunitatea 60S; Figura 3.3 Structura secundară a ARNului
 Bucla anticodon
o cu un triplet complementar codonului din ARNm;
o translează codul genetic.
Fiecare tip de ARN are forma sa funcțională (fig.3.4)
Figura 3.4 Tipuri de forme ARN
D. Structura terțiară a ARN – complexe RNP (RiboNucleoProteice)

Moleculele de ARN se pot asocia cu proteinele specifice în scopul protecției contra
ARN-azelor (particulele RNP – ribonucleoproteice, care reprezintă forma de export a ARNm din
nucleu în citoplasmă) sau asigurării funcției speciale (ARNr în ribozomi).
3.2 Diversitatea moleculelor de ARN

În orice celulă numărul moleculelor de ARN este mult mai mare decât cel al moleculelor
de ADN. Cantitatea de ARN variază în dependență de perioada ciclului vital sau de tipul
țesutului din care face parte. În celulă există mai multe tipuri de ARN, dintre care cele mai
reprezentative sunt ARN mesager, ARN ribozomal, ARN de transport, microARN, ARN
heterogen nuclear. În tabelul 3.1 analizați caracteristica scurtă a principalelor tipuri de ARN ce
funcționează în celulă.
17
Tabel 3.1 Caracteristica principalelor tipuri de ARN

Tipuri de ARN Caracteristică și rol biologic
ARNm (mesager) - Produsul transcriptiei genelor structurale, monocatenar, extrem de
heterogen
- Copia genelor (Gena – segment de ADN ce codifică o proteină)
- Servește ca matriță în timpul translației, sintezei proteinei
ARNt (transport) - Produsul transcripției genelor ARNt, constituiți din 73-95 n., de la 20-
la 61 de variante în celule)
- Transportă aminoacizii spre ribosom pentru sinteza proteinelor
- Translează codonii din ARNm, adaptor al aminoacizilor
ARNr (ribosomal) - Produsul transcripției genelor ARNr, există 4 variante nucleare (28S,
18S, 5,8S și 5S) și 2 variante mitocondriale (16S și 12S)
- Interacționează cu proteinele ribozomale, formând ribosomul
- Asigură translația ARNm și sinteza proteinelor
ARNhn (heterogen - Produșii transcripției diferitor gene nucleare structurale,
nuclear) - Precursori neprocesați (pre-ARNm)
ARNsn (mic nuclear) - Sintetizat de ARN-polimeraza II sau III;
- Molecule din 20-300n., 100 000 – 1000 000 copii în celulă;
- Component al ribozimelor U1,U2,U4,U5,U6,U7
- U1,U2,U4,U5,U6 – asigură splicing-ulARNm, înlăturînd intronii
- U7 – asigură formarea corectă a ARNm, 3’ lipsit de polyA
ARNsno (mic nucleolar) - Component al ribozimelor din regiunea nucleolului
- Asigură processing-ul ARNr (metilarea, pseudouridarea)
ARN telomerazic - Matriță pentru sinteza ADN telomeric
ARNmi (micro) - Molecule monocatenare de 21-25n.;
- Complementar unui sau mai multor ARNm
- Component al RISC (RNA-inducedsilencing complex)
- Blochează translația ARNm, inducând degradarea lui
ARNsi (mic de - Molecule bicatenare, din 20-25 n., originar din intronii unor gene de
interferență) clasa II
- Component al RISC (RNA-inducedsilencing complex)
- Hibridizează specific cu ARNm, inducînd degradarea lui
ARNsc (mic - Molecule monocatenare, cu lungimea de 75-125n.;
citoplasmatic) - Asociat cu proteine citoplasmatice ale coplexului SRP (Signal
RecognitonParticle)
- Controlează selectarea și transportul proteinelor sintetizate în REr
ARNg (guide, ghid) - Component al editosomei mitocondriale
- Controlul editarii ARN
ARNc (complementar) - Se sintetizează complementar ARNului viral
- Asigură sinteza proteinelor virale
ARN - Enzime non-proteice
catalizator=ribozime - RNazaP asigură autosplicing-ulARNr, ARNt
- ARNr 28S reglează activitatea peptidyl-transferazei pentru unirea
aminoacizilor într-un lanț polipeptidic
ARNm se sintetizează în rezultatul transcripției genelor structurale și servește ca matriță

în procesul de sinteză a proteinelor. În celule există o varietate mare de ARNm, care se
deosebește cantitativ și calitativ la diferite celule.
ARNr – reprezintă molecule cu lungime și succesiune de nucleotide conservată, care fiind
asociate cu proteine formează ribozomii. ARNr participă la sinteza proteinelor, asigurând
legătura dintre ribozom, ARNm și ARNt.
ARNt sunt molecule mici, cu o lungime de ~80 baze, care asigură transportul
aminoacizilor spre ribozomi și traducerea codului genetic. În celule se pot conține până la 61
tipuri de ARNt, sau cel puțin 20 tipuri. Fiecare tip de ARNt este capabil să transporte un singur
18
tip de aminoacid. Structura secundară a ARNt are o configurație specifică, numită “frunză de
trifoi”, formată din trei bucle funcționale.
microARN este reprezentat de secvențe de câteva zeci de nucleotide și intră în
componența enzimelor ce catalizează metabolismul acizilor nucleici.
ARN heterogen nuclear este întâlnit doar la eucariote și reprezintă transcripții primari
sau produșii intermediari ai processing-ului.
Majoritatea tipurilor de ARN sunt produșii transcripției anumitor segmente de ADN – gene, iar
produșii transcripției sunt supuși processing-ului (maturizare). În timpul processing-uluiARNul
capătă structura și forma funcționala.
Figura 3.5 Procesing-ul ARNm, ARNt, ARNr

3.3 Particularitățile ARNm
Molecule de ARNm sunt monocatenare și heterogene;
se obțin prin transcrierea genelor structurale și processing-
ului pre-ARNm, astfel conțin copia informației despre un
polipeptid și servesc ca matrițe p/u sinteza polipeptidului în
timpul translației.
De-a lungul moleculei de ADN cromozomial se conțin
numeroase gene structurale, codificatoare de proteine necesare
activității celulei (fig.3.6). Prin transcripția fiecărei gene se
obține un anumit pre-ARNm, care procesat la rândul său va
deveni ARNm ce va servi matriță pentru sinteza unei anumite
proteine. Tipul și numărul de molecule de ARNm
(transcriptomul) din celule depinde de setul de proteine
(proteinomul) necesar celulei. Proteinomul și implicit
transcriptomul diferă de la o celulă la alta și depinde de:
Figura 3.6 Expresia genelor structurale
- tipul de celulă;
- perioada ciclului celular;
- perioada ontogenetică a organismului;
- sexul organismului;
- factorii de mediu.
19
Figura 3.7 Etapele expresiei genelor structurale
În figura 3.7 sunt prezentate etapele generale ale expresiei unei gene nucleare codificatoare de proteină. (1) Gena
este transcrisă într-un ARN precursor - preARNm, ce reprezintă copia complementară a unei catene de ADN și,
astfel copia identică a celeilalte catene, numită catenă codogenă. Deoarece genele structurale nucleare conțin
secvențe codificatoare – exoni, și necodificatoare –introni, preARNm are aceiași structură – alternarea exonilor (e)
și intronilor (i). Numărul, structura și mărimea exonilor diferă de la genă la genă, depinde de proteina programată.
(2) preARNm este supus processing-ului, care asigură stabilizarea capetelor ARNului și înlăturarea specifică a
intronilor – splicing-ul. La capărul 5' al ARN este adăugat CAPul (un GTP 7Me, printr-o legatură nespecifică
5'ppp5'. La capătul 3' al ARN este adăugată o secvență de circa 200 de nucleotide cu Adenină, numită ”coadă”
PolyA. (3) ARNm este transferat din nucleu în citoplasmă pe ribosomi, unde cu ajutorul moleculelor de ARNt (4)
este translat într-o secvență polipeptidică de aminoacizi. (5) Polipeptidul sintetizat este preluat de chaperone,
maturizat și transferat la locul de destinație.
Splicing-ul reprezintă o etapă importantă a processing-ului ARNm și a expresiei diferențiate a unei gene cu
specificitate de țesut, perioadă ontogenetică. Înlăturarea intronilor și unirea exonilor este realizată de ribozime (U1-
U6) și reglată de factori proteici specifici celulei în care se expresează gena. Splicingul alternativ asigură
combinarea specifică a exonilor pentru obținerea diferitor variante de ARNm și izoforme de proteine (familii de
proteine cu structură si funcție specifică celulei). Astfel 1 genă ⇒mai multe variante ARNm ⇒ mai multe variante
de proteine (fig.3.8).
Figura 3.8 Splincing-ul ARN
20
Tabelul 3.2 Caracteristica comparativă a ARNm vs preARNm (analizați atent figurile)

preARNm ARNm
Produsul transcripției – sintezei matriciale, Produsulprocessing-ului – maturizării
complementar catenei 3' și 5' al ADN-ul ui genic postranscripționale a ARNm, prin modificarea
specifică a capetelor și splicing (identificarea și
înlăturarea intronilor)
Structură polinucleotidică monocatenară Structură polinucleotidică monocatenară
Capetele 5' și 3' instabile, acesibile exonucleazelor Capetele 5' și 3' stabile, rezistente la acțiunea
exonucleazelor;
CAPul stabilizează capătul 5' și
PolyA (secvență de circa 200 de Adenine)
stabilizează capătul 3'
Conține secvențe codante – exoni (e) și necodante Conține doar secvențe codante, exonice
– introni (i)
Localizat în nucleu Localizat în nucleu, transferat în citoplasmă pe
ribozomi pentru a fi translat
Rolul biologic: Rolul biologic:
Reprezintă copia ADN-ul ui genic; Matriță pentru sinteza unui polipeptid;
Poate fi supus splicing-ului alternativ (combinarea Poate prezenta specificitate de țesut.
diferită a exonilor);
După processing se pot forma diferite variante de
ARNm – sursa polimorfismului proteinelor
celulare.
3.4 Particularitățile ARNt

Molecule de ARNt sunt monocatenare,
formate din 73-93 de nucleotide, conțin de la 7
până la 15 baze azotate minore: inosina (I),
pseudouridina (), dihidrouridina (UH2 sau D),
ribotimina (T).
Capătul 5' al ARNt este fosforilat
Secvența CCA de la capătul 3' este acceptor de
aminoacid.
Cele trei bucle funcționale sunt determinate de

prezența porțiunilor dublucatenare în ARNt
(fig.3.9):
- bucla ;
- bucla D;
- bucla anticodon.
Figura 3.9 Structura ARNt
21
În celulă se pot întâlni cel puțin 20 de tipuri de ARNt pentru fiecare aminoacid, și cel mult 61 de tipuri
pentru fiecare codon din ARNm.
Fig.3.10 Moleculele de ARNt transportă câte un aminoacid specific spre ribozomi. Totodată ARNt cu ajutorul
tripletului – anticodon descifrează complementar codonii din ARNm. Deoarece codul genetic este degenerat (pentru
cei 20 de aminoacizi sunt 61 de codoni) unii aminoacizi sunt codificați de doi, trei, patru, șase codoni. Astfel în celulă
ar trebui să existe mai mulți ARNt pentru același aminoacid. Spre exemplu pentru Leu (leucină) sunt 6 codoni și 6
ARNt; pentru Gly (glicină) sunt 4 codoni și 4 ARNt.
Tabel 3.2 Corelația dintre codoni și anticodoni, dintre numărul de aminoacizi și numărul moleculelor de
ARNt (a) transportatoare de aminoacizi și (b) translatoare a codonilor din ARNm.
Aminoacizi Codoni ARNm Anticodoni ARNt Aminoacizi Codoni ARNm Anticodoni ARNt
Met AUG UAC Trp UGG ACC
Phe UUU AAG Asp GAU CUA
UUC AAA GAC CUG
Glu GAA CUU Gln CAA GUU
GAG CUC CAG GUC
His CAU GUA Tyr UAU AUA
CAC GUG UAC AUG
Cys UGU ACA Asn AAU UUA
UGC ACG AAC UUG
Lys AAA UUU Ile AUU UAA
AAG UUC AUC UAG
AUA UAU
Val GUU CAA Ala GCU CGA
GUC CAG GCC CGG
GUA CAU GCA CGU
GUG CAC GCG CGC
Gly GGU CCA Pro CCU GGA
GGC CCG CCC GGG
GGA CCU CCA GGU
GGG CCC CCG GGC
Thr ACU UGA Leu UUA AAU
ACC UGG UUG AAC
ACA UGU CUU GAA
ACG UGC CUC GAG
CUA GAU
CUG GAC
Ser UCU AGA Arg GCU CGA
UCC AGG CGC GCG
UCA AGU CGA GCU
UCG AGC CGG GCC
AGU UCA AGA UCU
AGC UCG AGG UCC
22
ARNt se obține prin transcrierea genelor ARNt și processing-ului preARNt.
Figura 3.11 Processing ARNt
ARNt este unit specific cu un anumit aminoacid cu ajutorul enzimei aminoacil-ARNt-

sintetaza. În celulă există 20 de tipuri aminoacil-ARNtsintetaze.
3.5 Particularitățile ARN

Molecule de ARNr sunt cele mai abundente în celulă, 70-80% din ARN. ARNr asociat cu
proteine formează ribozomii, ce asigură sinteza proteinelor. ARNr se sintetizează prin
transcripția ADN-ul ui cu gene specifice; preARNr este supus processingului. Unele molecule de
ARNr asociază cu proteinele RPS (Ribosomal Rrotein for Small subunit) și formează
subunitarea mică, iar alte fracții de ARNr interacționează cu proteinele RPL (Ribosomal Rrotein
for Large subunit) pentru formarea subunității mari a ribozomului (vezi fig. 3.12).
Figura 3.12 Organizarea moleculară a ribozomilor procariotici și eucariotici, inclusiv și cel mitocondrian.
23
Ribozomul asigură translația:

 subunitatea mică – fixează ARNm, recunoscând specific capătul 5' și translează codon după
codon, alunecând de-a lungul ARNm spre capătul 3' (fig.3.13)
 subunitatea mare – interacționează specific cu moleculele de ARNt care transportă
aminoacizi și controlează activitatea peptidil-transferazei ce formează legături peptidice între
aminoacizii polipeptidului codificat.
Fig.3.13 Etapele biogenezei ribozomului

80S. Genele codificatoare de ARNr sunt
organizate în două clastere, familii.
Genele ARNr 18S, 5,8S și 28S sunt
localizate și expresate în regiunea
nucleolului.
I etapă în biogeneza ribozomilor este
transcripția cu sinteza unor preARNr;
II etapă este processingul ARNr
III etapă asocierea ARNr 18S cu 33 de
proteine ribozomale (S1-S33) pentru
formarea RNP 40S, iar moleculele de
ARNr 28S, 5,8S și 5S asociază cu circa
50 proteine ribozomale (L1-L50) pentru
formarea RNP 60S.
Subunitățile ribozomale sunt exportate în
citoplasmă. După interacțiunea ARNm cu
40S și primul ARNt (Met-ARNt) se
fixează și 60S, după care începe translația
ARNm cu sinteza polipeptidului prin
polimerizarea aminoacizilor.
24
4. PROTEINELE
Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri de aminoacizi
care prezintă diferite aranjamente spațiale mai simple sau mai complexe. Fiecare proteină are
secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei.
4.1 Structura proteinelor

(A) Aminoacizii – monomerii proteinelor - conțin doua grupări funcționale: gruparea
amino (-NH2) și gruparea acidă (carboxil -COOH) de unde provine și denumirea lor. În
alcătuirea proteinelor intră 20 de -aminoacizi. Doar acești 20 de aminoacizi sunt specificați de
codul genetic. Alți aminoacizi care ar putea fi întâlniți în proteine provin din modificarea
chimică a unuia din cei 20 aminoacizi.
Toți cei 20 aminoacizi (vezi tabel 4.1) prezintă o structură comună și anume carbonul 
la care sunt atașate grupările NH2, COOH și un radical (notat R) care diferă la fiecare
aminoacid.

R CH COOH
NH2
Gruparea carboxil legată de Carbonulalfa este denumită -carboxil, similar gruparea NH2;
legată la Calfa poartă denumirea de grupare -amino. Aminoacizii sunt uniți între ei prin legături
peptidice (CO – NH).
Structura tridimensionala pe care o proteină o adopta, servește, de regulă, scopului
destinat proteinei respective. Dacă structura unei proteine este complexă atunci și funcția
acesteia este complexă.
Tabel 4.1 Prezentarea și clasificarea aminoacizilor dependent de proprietățile lor fizico-chimice

Aminoacizi hidrofobi
Aminoacizi nepolari
Alanina
(Ala / A) Valina
(Val / V) Leucina Izoleucina
(Leu / L) (Ile / I)
Prolina
(Pro / P)
Metionina
(Met / M) Fenilalanina
Triptofan
(Trp / W) (Phe / F)
25
Aminoacizi hidrofili
Aminoacizi polari fără sarcină
Glicina
Serina Cisteina
(Gly / G)
(Ser / S) (Cis / C) Asparagina
(Asn / N)
Treonina
(Thr / T)
Glutamina
(Gln / Q)
Tirozina
(Tyr / Y)
Aminoacizi acizi
Aspartat
(Asp / D) Glutamat
(Glu / E)
Aminoacizi bazici
Histidina
(His / H)
Lizina
(Lyz / K) Arginina
(Arg / R)
26
(B) Organizarea moleculară a proteinelor

Complexitatea proteinelor a impus introducerea mai multor trepte de organizare
structurală. Există 4 nivele de organizare structurală: primară, secundară, terțiară și cuaternară.
Structura primară Structura secundară Structura terțiară Structura cuaternară

Figura 4.1 Nivele de organizare structurală a proteinelor
Între aceste nivele de organizare există interdependență și împreună determină

particularitățile structurale și proprietățile funcționale specifice fiecărei proteine.
Din punct de vedere al conformației spațiale, proteinele pot fi globulare sau fibrilare.
Proteinele fibrilare prezintă secvențe repetitive sau pseudorepetitive, care sunt răspunzătoare
pentru conformația lor regulată, pe când cele globulare nu au o asemenea caracteristică a
structurii primare.
O structură primară unică determină o structură tridimensională unică care se formează
prin plierea în spațiu a unei proteine. Structura proteinei determină funcția acesteia. De exemplu,
colagenul are o formă de spirală încolăcită, este o proteină lunga, vâscoasă, puternică, și seamănă
cu o frânghie. Această structură este foarte bună în acordarea de sprijin. Hemoglobina, pe de altă
parte, este o proteină care este globulară și compactă. Forma sa sferică este utilă pentru
manevrarea prin lumenul vaselor de sânge.
Structura primară
Structura primară reprezintă secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic și este
realizată de legătura peptidică ce se formează între gruparea -COOH a unui aminoacid și
gruparea -NH2 a următorului aminoacid (fig.4.2). Direcția corectă de citire a unui lanț
polipeptidic este de la gruparea NH2 către gruparea COOH.
Figura 4.2 Structura primară a proteinelor

Structura secundară
Structura secundară definește orientarea spațială a lanțului polipetidic. Este generată de
legăturile de hidrogen în care sunt implicați atomul de O și H ce aparțin diferitor legături
peptidice. Structura secundară include diferite tipuri de conformații. Cele mai întâlnite forme ale
structurii secundare sunt: a)  - spirale și b)  - structuri.
a) Structura -spirală sau -helix
Este asemănătoare spiralei sau elicei și apare prin răsucirea lanțului polipeptidic, de
obicei spre dreapta, în jurul unui cilindru imaginar(fig.4.3B). Legăturile de hidrogen sunt dispuse
paralel cu axa -helixului. Radicalii R ai aminoacizilor constituenți ai -helixului sunt așezați
alternativ deasupra și sub planurile legăturii peptidice și proiectate radial în jurul elicei.
Un exemplu de astfel de structură prezintă -cheratina, o proteină fibroasă formată din
lanțuri de polipeptide sub formă de elice legate între ele prin legături de hidrogen
intermoleculare formând structuri împletite filiforme.
27
În cazul proteinelor globulare care prezintă predominant structuri α-spirale, aceste elice
devin încolăcite în structuri supramoleculare (superelice) care sunt definite ca structuri terțiare
ale proteinelor globulare.
Cele mai multe proteine prezintă o organizare structurală parțial helicoidală, regiuni cu
structura de α-helix pot alterna cu regiuni ce prezintă alt tip de structură secundară. Procentul de
α-helix în structura proteinelor oscilează între 0 - 10% în actina și α-globulină, între 10 - 20% în
ribonuclează, între 20 - 30% la pepsină și histone, între 30 - 45% la ovalbumină și fibrinogen,
între 60 - 80% la mioglobină și hemoglobină și respectiv între 80 - 100% în tropomiozină.
A. -spirală B. -pliată
Figura 4.3 Structura secundară a proteinelor
b) Structura -pliată sau -structuri

Este o structură în care lanțul polipeptidic descrie un zigzag, generând o forma
asemănătoare cu o foaie pliată (fig.4.3B) și este stabilizată de legături de hidrogen poziționate
aproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice. Structura β-pliată este stabilizată de punți de
hidrogen care se formează în mod similar ca în cazul structurii helicoidale, dar care sunt
intercatenare și perpendiculare pe axul moleculei. Daca la α-helix
radicalii laterali ai resturilor de aminoacizi sunt orientați spre
exterior, în structura β-pliată ei se orientează de o parte și de alta a
planului legăturii peptidice, perpendicular pe acesta(fig.4.4).
Segmentele care formează structura beta pot fi vecine sau
distanțate.
Distanța axială între doi aminoacizi vecini este de 3,5 Å
comparativ cu 1,5 Å dintre doi aminoacizi vecini din α-helix.
Acest tip de structură secundară se regăse ște atât în
proteinele fibroase, cât și în cele globulare.
De regulă, punctele de trecere de la fragmentele helicoidale
la cele pliate și invers sunt reprezentate de resturile de prolină,
Figura 4.4 Reprezentarea schematică a
hidroxiprolină și uneori de cele de glicină. modelului straturilor structurii
β-pliate secundare a proteinelor
28
Structura terțiară
Structura terțiară reprezintă forma tridimensională, un stadiu avansat de organizare
spațială a proteinelor și rezultă prin superspiralizarea a două sau mai multe catene polipeptidice
ce conțin fragmente α-helicoidale și β-pliate într-o arhitectura spațială complexă sub formă de
ghem. Structura terțiară înglobează structurile primară și secundară.
Figura 4.5 Structura terțiară a proteinelor
Structura terțiară este generată de legături slabe (de hidrogen, ionice, Van derWaals)
și/sau legături puternice (legături disulfidice) ce se stabilesc între radicalii aceluiași lanț
polipeptidic. Acest nivel de organizare determină formarea unor structuri compacte.
Unitatea fundamentală a structurii terțiare este domeniul. Domeniul proteic reprezintă
un fragment din lanțul polipeptidic împachetat într-o entitate funcțională cu organizare secundară
și terțiară proprie. Proteinele mari au mai multe domenii (fiecare având o anumită funcție) legate
prin regiuni cu structură neordonată. Sunt proteine formate dintr-un singur domeniu sau din
cîteva zeci. Diferite domenii ale unei proteine sunt asociate cu diferite funcții.
Domeniile sunt unități independente din punct de vedere structural și au caracteristicile
unei proteine globulare mici. Proteinele de mici dimensiuni pot avea unul, două sau trei domenii.
În schimb, titina, care este o proteină enormă din mușchi, de 3000 kilodaltoni, prezintă 260 de
domenii.
Dependent de secvența de aminoacizi din structura primară un lanț polipeptidic poate
adopta pe anumite porțiuni structura -helix, pe alte porțiuni -pliată sau zone cu arhitectură
neregulata față de cele anterioare. Aceasta face ca porțiuni situate la distanță într-un lanț
polipeptidic să ajungă în imediata vecinătate. In consecință diferiți radicalii pot stabili legături
între ei, în funcție de structura lor. Structura terțiară prezintă un grad mare de labilitate în raport
cu diferiți factori fizici, chimici, desfacerea legăturilor implicate în organizarea structurii terțiare
determină denaturarea proteinelor, proces însoțit de regulă de pierderea proprietăților biologice.
Printre proteinele cu structură terțiară se numără mioglobina și un grup de receptori
transmembranari care au rolul de a intermedia transmiterea unui semnal provenit de la o
moleculă de semnalizare cum este de exemplu un hormon.
Structura cuaternară
Structura cuaternară indică modalitatea de asamblare a lanțurilor polipetidice pentru a
forma structura funcțională a proteinei date. Acest tip de structură nu se întâlnește la toate
proteinele. Este caracteristic, în principal, proteinelor globulare a căror masă moleculară este mai
mare de 50.000 Da. Structura cuaternară integrează structurile primară, secundară și terțiară și
caracterizează mai ales proteinele complexe formate din mai multe lanțuri polipeptidice și grupe
prostetice (de origine neproteică). Majoritatea proteinelor sunt alcătuite din mai multe lanțuri
polipeptidice identice sau diferite, asociate într-o moleculă multimerică. Lanțurile individuale se
numesc protomeri sau subunități. Asocierea este dictată de predominanța aminoacizilor
hidrofobi, care vor forma suprafețe de contact dintre subunități. De obicei se asociază un număr
par de subunități, identice sau diferite, astfel încât structura finală să posede cel puțin un centru
de simetrie (fig.4.6).
29
Figura 4.6 Structura cuaternară a proteinelor
Un exemplu tipic pentru organizarea structurii cuaternare este globina din Hemoglobină
(Hb) care are o moleculă tetrameră formată din patru lanțuri polipeptidice, fiecare cu structura sa
primară, secundară și terțiară bine definită. Alte proteine cu structura cuaternară sunt: ADN-
polimeraza, canalele ionice, nucleozomi și nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.
Structura cuaternară este generată de legături de hidrogen, ionice, Van der Waals și
uneori de legături disulfidice ce se stabilesc între radicalii diferitor lanțuri polipeptidice (fig.4.7).
a - legătura peptidică;
b - legătura ionica;
c - punți de hidrogen;
d - interacțiuni hidrofobe;
e - punți disulfidice
Figura 4.7 Tipuri de legături chimice
4.2 Proprietățile proteinelor
A. Proteinele sunt substanțe cu masa moleculară mare și proprietăți fizico-chimice foarte

variate, dependent de numărul de aminoacizi acizi, neutri și / sau bazici:
 datorită prezenței grupei COOH (acide) și NH2 (bazice) proteinele sunt
amfoterice și, astfel, interacționează atât cu acizii cât și cu bazele;
 fiecare proteină are punctul său izoelectric (valoarea pH la care proteina are o
încărcătură neutră);
 proteina acționează ca soluție tampon care rezistă la modificările pH prin
adăugarea de acid sau bază;
 în dependență de încărcătura polară pe care o are fiecare radical al aminoacizilor
deosebim proteine solubile în apă dar insolubile
 în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici;
solubilitatea proteinelor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între
grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului;
explicate de varietatea aminoacizilor:
30
o aminoacizi hidrofobi (nu se dizolvă în apă), aceștia sunt aminoacizi

nepolari fără sarcină (alanina, valina, leucina, izoleucina, meteonina,
prolina, glicina, fenilalanina);
o aminoacizi hidrofili (hidrosolubili); ce se împart în: aminoacizi polari fără
sarcină (serina, treonina, glutamina, asparagina, histidina, tirosina,
cisteina, metionina, triptofan); aminoacizi polari cu sarcină pozitivă
(lizina, arginina) și sarcină negativă (aspartat, glutamat).
B. Proteinelor le este caracteristică proprietatea de denaturare și renaturare.
 Prin denaturare sunt desfăcute legăturile care stabilizează structura terțiară și
secundară a proteinelor.
o Denaturarea poate fireversibilă dacă după îndepărtarea agenților
denaturanți se reface structura inițială ⇒ renaturarea.
o Denaturarea este ireversibilă dacă după îndepărtarea agenților denaturanți
nu se reface structura inițială.
Se cunosc două tipuri de agenți denaturanți: fizici și chimici. Agenții denaturanți fizici
sunt: temperatura înaltă, presiunea înaltă, razele X, razele ultraviolete, agitația mecanică, iar
agenții denaturanți chimici sunt: acizii puternici, bazele puternice, acizii organici și metalele
grele. În urma denaturării proteinele își pierd activitatea biologică, capacitatea de a interacționa
specific cu unele molecule și pot fi ușor degradate.
B. În celulele unui organism activează numeroase proteine ce diferă după mărime,
combinația de aminoacizi, număr de domenii și, implicit, diferite funcțional –
proprietate definită – heterogenitate; în plus, proteinele pot prezenta polimorfisme
individuale (variații neutre ale secvenței de aminoacizi întâlnite la diferite persoane);
C. Proteinele sunt molecule sensibile la factorii de mediu și se pot adapta rapid
modificând-și conformația:
 Replierea și superspiralizarea catenelor polipeptidice depind de pH-ul mediului,
de salinitatea acestuia, de prezența sau absența anumitor compuși chimici, de
presiunea osmotica de temperatura etc., ceea ce explică marea variabilitate
funcțională a proteinelor în raport cu mediul de reacție, precum si faptul că
unele proteine fibrilare pot trece în formă globulară și invers, odată cu
modificarea caracteristicilor mediului;
D. Datorită proprietăților fizico-chimice variate, proteinele formează complexe
supramoleculare specifice, stabile cu alți biopolimeri – variind atât funcțiile
proteinelor, cât și a moleculelor cu care interacționează:
 Proteinele împreună cu ADN-ul nuclear formează cromatina (DNP –
dezoxinucleoproteide) - materialul genetic compactizat, activitatea căruia
depinde de tipul proteinei cu care interacționează;
 Proteinele împreună cu ARNr – formează ribozomul (RNP –
ribonucleoproteid) – aparatul ce asigură corectitudinea sintezei proteinelor
necesare activității celulei;
 Proteinele împreună cu bistraturile de fosfolipide formează membrana celulară
semipermeabilă și multifuncțională;
 etc.
31
4.3 Conformația proteinelor și rolul chaperonelor

Proteinele celulare sunt sintetizate pe ribozomi, sunt preluate de chaperone pentru
conformația corectă și supuse unor modificări ce pot include fosforilarea, glicozilarea,
adenozindifosfat (ADP) ribozilarea, hidoxilarea și acetilarea. Aceste modificări schimbă sarcina
proteinei și interacțiunile dintre radicalii amino, controlînd configurația tridemensională și astfel
funcția proteinei.
Chaperone sunt molecule ce asistă proteina de la momentul sintezei până la locul
destinat în celulă, implicit și la degradarea ei în caz de pierdere a proprietăților funcționale.
Chaperonele pot fi implicate în:
• conformarea corectă a proteinelor;
• oligomerizarea proteinelor (asocierea mai multor polipeptide pentru formarea unei
proteine funcționale);
• “repararea” proteinelor alterate;
• translocarea proteinelor în diferite compartimente celulare;
Familiile de proteine “chaperone”

Proteine HSP mici (HSP 25)
• protejează împotriva stresului celular;
• previn agregarea proteinelor în cristalin;
Sistemul Hsp60 (cpn60, GroEL)
• asistă împachetarea proteinelor;
Sistemul Hsp70 (DnaK, BiP) ATP-ase
• stabilizează lanțurile polipeptidice extinse;
• facilitează translocarea prin membrană;
• reglează răspunsul la șoc termic;
Hsp90 ATP-aza
• leagă și stabilizează/reglează receptorii
Figura 4.8 Conformarea proteinelor
steroizi, proteinkinazele.
Hsp100 (Clp) ATP-aza
• asigură termotoleranța, resolubilizarea agregatelor, facilitează proteoliza
Calnexina, calreticulina
• asigură maturarea glicoproteinelor în reticulul endoplasmic
• asigură “controlul calității”
Chaperonina“asistă” împachetarea corectă a lanțului polipeptidic (fig.4.8).
Conformarea greșită (eronată) a proteinelor celulare

Proteinele conformate greșit (eronat) pot rezulta spontan din mutația genei ce codifică
proteina respectivă. Acestea se pot agrega și forma fibre - b (β) plisate insolubile sau amiloid.
Aceste fibre se acumulează în țesuturi ceea ce duce la modificări morfologice cum ar fi
acumulările de amiloid.
De exemplu mutațiile la pacienții cu deficit de α1-antitripsină duc la formarea unei
proteine conformată greșit, care este încarcerată în celulă. Pacienții cu nivel scăzut al acestui
inhibitor de protează dezvoltă ciroză hepatică și emfizem pulmonar.
Proteinele șocului termic (Heat shock proteins - HSPS) sunt un grup de chaperone.
Câteodată mutațiile în aceste proteine determină boli la om. Unii pacienți cu Boala Charcot-
Marie-Tooth, una din cele mai frecvente boli neuromusculare, au mutații în HSPS.
Proteinele conformate greșit determină boli neurodegenerative cauzate de
acumularea agregatelor proteice (amiloide) care determină degenerarea neuronală și atrofia
creierului. Împachetarea greșită poate fi: spontană, sau cauzată de mutații la nivelul genelor sau
din cauza proteolizei anormale (exemplu: Boala Alzheimer, Boala Creutzfeldt-Jakob)
32
Boala Alzheimer este o boală neurodegenerativă determinată de acumularea amiloidelorneurotoxice

formate prin agregarea spontană a amiloidului ß care este o peptidă cu 40-43 aminoacizi cu strucuturaß-pliată. Acest
amiloid rezultă prin clivarea proteolitică a proteinei transmembranare APP (“amyloidprotein precursor”)
Boala Creutzfeldt – Jakob (encefalopatia

spongiformă) este o boală prionică rezultă prin transmiterea
de agenți proteici ce sunt capabili să altereze structura 𝛼 - helix
și să o transforme în structură ß - pliată și structuri mici de 𝛼-
helix, similare formei patogene.
Aceste proteine cu conformație greșită sunt rezistente
la degradarea și determină moartea neuronilor afectați.
Pacienții suferă de convulsii pronunțate involuntare
(mioclonice) și de demență rapid progresivă.
Figura 4.9 Mecanismul de producere a bolii prionice
Degradarea proteinelor
Proteinele din mediul intracelular pot fi direcționate spre degradare prin calea ubiquitin-
proteasom (fig.4.10).
a. Ubiquitina, o proteină globulară de
dimensiuni mici, se leagă covalent de proteina
care urmează a fi degradată (proteina țintă).
b. Ubiquitinarea ulterioară a proteinei țintă
duce la poliubuquitinare.
c. Proteinele țintă poliubiquitinate sunt
ulterior recunoscute de un complex proteolitic
multiproteic, de dimensiuni mari, cunoscut ca și
proteasom.
d. Proteasomul degradează proteinele în
peptide mici, care ulterior sunt degradate în
precursori de aminoacizi sau prezentați pe
suprafața celulară în calitate de peptide mici
pentru recunoașterea imună.
Figura 4.10 Etapele degradării proteinelor pe calea ubiquitin-proteasom
Alternativ unele proteine sunt degradate într-o manieră dependentă de secvențele PEST. Proteinele care au secvențe
PEST la capătul N (P – prolină, E-glutamt, S-serină, T treonină) sunt direcționate spre degradare rapidă de către
proteaze nespecifice imediat după sinteză.
4.4 Clasificarea proteinelor

În funcție de localizare proteinele se clasifică în:
- intracelulare:membranare, citoplasmatice, ribozomale, lizozomale, nucleare, etc.
- extracelulare: din matricea extracelulară, din lichidul cefalorahidian, din plasmă.
În funcție de compoziție proteinele se clasifică în:
- simple (holoproteide)
- conjugate (heteroproteide).
Proteinele simple sunt formate doar din lanțuri polipeptidice de aminoacizi și se clasifică în
funcție de solubilitatea în apă:
- Globulare (intracelulare, plasmatice) - sunt de regulă solubile în apă sau în soluții saline:
protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
- Fibrilare (extracelulare) sunt insolubile în apă și au rol de susținere, protecție și rezistență
mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
33
Proteinele conjugate conțin pe lângă proteinele simple și alte molecule denumite grupe
prostetice. În funcție de natura grupării prostetice se cunosc următoarele tipuri de proteine
conjugate:
- Nucleoproteide formate din proteine legate de acizi nucleici ADN, ARN (exemplu
cromatina este un DNP - dezoxiribonucleoproteid, ribozomii sunt RNP -
ribonucleoproteide).
- Glicoproteide – proteine legate de monozaharide sau oligozaharide (proteine
membranare, colagen, γ- globuline).
- Fosfoproteide în care grupa prostetică este acidul fosforic (exemplu: enzime alosterice
reglate prin fosforilare, cazeina din lapte)
- Lipoproteide - formate din lipide neutre, fosfolipide sau colesterol (se găsesc în plasma
sangvină și au rol de transport al lipidelor în organism: VLDL, HDL, LDL, etc)
- Hemoproteide în care grupa prostetică este un complex al fierului bivalent cu un colorant
porfirinic (hemul); se găsește în hemoglobină și citocromi și are rolul de a transporta
oxigenul de la plămâni la țesuturi.
- Metaloproteide în care grupa prostetică este un metal (Fe, Ca, Zn) care este cofactor
pentru multe enzime (alcool dehidrogenaza, citocrom oxidaza, etc.)
4.5 Rolul biologic al proteinelor

Proteinele sunt molecule foarte importante deoarece reprezintă substratul molecular al tuturor
structurilor, funcțiilor și însușirilor organismului viu. Ele îndeplinesc diferite roluri cum ar fi:
- catalitică - accelerarea reacțiilor chimice: enzimele care variază, de obicei, în număr și

compoziție, în funcție de tipul de celule; o celulă medie de exemplu conține aproximativ
3000de enzime.
- recepție – recunoașterea și fixarea hormonilor, mediatorilor la suprafața membranei
celulare sau în interiorul celulei: glicoforina;
- transport de micromolecule: hemoglobina (Hb) transportă O2, transferina - Fe,
albumina - acizi grași, citocromii operează în lanțul de transport de electroni ca proteinele
transportoare de electroni etc.
- reglare și control prin transmitere de mesaje între celule (hormoni): insulina,
hormonul de creștere (GH), interleukinele, etc.
- locomotor prin contracție musculară: miozina, actina etc.
- structurală prin rezistența și elasticitate a țesuturilor și organelor: colagen, elastină etc.
- de protecție sau imunologică (anticorpi): imunoglobuline cu rol împotriva unor proteine
străine organismului;
- homeostatică– formarea trombilor în procesul coagulării sângelui: fibrinogenul;
- depozitare a micromoleculelor: mioglobina (Mb) pentru O2, feritina pentru Fe, etc.;
- de substrat energetic - la scindarea a 1g proteine se degajă 17,1 kJ de energie.
4.6 Rolul medical al proteinelor

Proteinele sunt constituenți esențiali ai organismelor vii de o mare complexitate
structurală si funcțională. Fiecare proteină din corpul uman are o funcție specifică.
Hemoglobina este o proteină globulară ce transportă oxigenul de la plămâni către

țesuturi. Diferite tipuri de mutații produc alterarea structurii hemoglobinei. Cea mai frecventă
mutație este înlocuirea Glutaminei cu Valina în poziția 6 a lanțului de -globină ceea ce duce la
anemia cu celule în formă de seceră (HbS).
34
Mioglobina este o heteroproteină monomerică (cu structură terțiară) alcătuita din hem si
un lanț polipeptidic numit globină. Ea este prezentă în mușchiul cardiac și scheletic și are rol în
stocarea și transportul oxigenului la acest nivel. Bolile asociate cu mioglobina includ anuria și
anumite tumori maligne.
Colagenul este component al țesuturilor conjunctive fiind prezent în oase, dinți, cartilaje,
tendoane, ligamente, tegument și vasele sangvine. În cantitate mică, se găsește practic în orice
țesut. Este format din 3 lanțuri care se împletesc pentru a forma un triplu helix. Colagenul
conține aproape 1000 de aminoacizi dintre care o treime sunt glicina. Secvența de aminoacizi
este regulată, aproape fiecare al treilea aminoacid este reprezentat de glicină.
La sinteza defectă a colagenului tip I, bolnavii suferă de Osteogeneza imperfectă, aceștia
au multiple probleme clinice: fragilitate osoasă (cu o predispoziție la fracturi multiple din
copilărie), pierdere de auz, și sclera distinctiv albastră.
Un alt grup de anomalii determinate de sinteza sau structura defectă a colagenului tip V
se întâlnesc în cazul sindromului Ehlers-Danlos. Unul dintre subtipurile acestuia, Ehlers-Danlos
tip VI, rezultă prin defectul enzimei lisil-hidroxilaza. În rezultat defectul sintezei de colagen se
manifestă prin piele hiperextensibilă, laxitate a articulațiilor, și defecte în vasele sangvine.
Cheratina este o proteină structurală a celulelor epiteliale din straturile exterioare ale
pielii, păr, unghii, este foarte stabilă, bogată în resturi de cisteină, care permit formarea
legăturilor disulfidice între lanțurile polipeptidice adiacente. Compoziția de aminoacizi din
cheratină diferă de cea a colagenului. Lanțurile peptidice ale cheratinei sunt aranjate în cantități
aproximativ egale de foi plisate antiparalele și paralele. Bolile asociate cu cheratina 14 tip I:
epidermoliza buloasă simplex și dermatopatia pigmentoasă reticulară. Epidemoliza buloasă se
manifestă prin apariția de vezicule la traumatisme fizice ca urmare a citolizei celulelor
epidermice bazale. Simptomele dermatopatiei pigmentoasă reticulară includ lipsa de glande
sudoripare, păr subțire, unghii casante, piele pestriță, și lipsa amprentelor digitale.
Elastina constituie țesutul fibros, cu o elasticitate comparabilă cu a cauciucului. Ca si

colagenul, fibrele de elastină sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucină, glicină și
prolină. Boli asociate cu elastina includ sindromul Williams-Beuren. Copiii afectați de sindromul
Williams-Beuren au niște caracteristice specifice, precum o voce răgușită, sunt subdezvoltați,
sensibili la zgomot și au probleme de vedere. De obicei au un retard intelectual și o dezvoltare
întârziată.
Insulina este un hormon polipeptidic care este produs de celulele  ale pancreasului.
Forma matură are 51 de aminoacizi. Insulina reglează metabolismul glucozei prin controlul
concentrației de glucoză din sânge. Diabetul zaharat tip2 și hiperproinsulinemia sunt unele din
bolile asociate cu mutația în gena insulinei.
Spectrina este o proteină periferică (endoproteină); formă de bastonaș; echivalent în alte

celule - fodrina. Funcționează în stabilitatea membranelor eritrocitare, mutațiile în această genă
au fost asociate cu diferite tipuri de sferocitoză (pierderea formei eritrocitelor) ceea ce duce la
liza eritrocitelor, ca rezultat apare anemia hemolitică și hepatomegalia.
Fibrinogenul este o proteină din plasma sîngelui. Fibrinogenul este convertit în fibrină,
proteină insolubilă în timpul procesului de coagulare. Procesul de coagulare este inițiat de
enzima trombina, prin scindarea a câteva legături peptidice ale fibrinogenului; Coagularea are
loc numai în prezența ionilor de calciu. Din cauza fibrinogenului defect se pot asocia următoarele
boli: amiloidoza viscerală familială, disfibrinogenemia și afibrinogenemia.
35
Miozina catalizează scindarea hidrolitică a ATP (adenozintrifosfat) și are lungimea de

aproximativ 160 nanometri. Cu proprietăți similare cu cele ale miozinei este tropomiozina. Mai
mult de 90 la sută din lanțurile peptidice sunt prezente sub formă α-helix. Miozina se
combinăușorcuo altă proteină musculară numităactina. Actomiozina este o moleculă complexă
formată prin o moleculă de miozină și una sau două molecule de actină. În țesutul muscular,
filamentele de actină și miozină sunt orientate paralel unul de altul de-a lungul mușchiului.
Patologii asociate cu mutațiile în gena pentru miozină pot fi cardiomiopatia, miopatia, defect de
sept atrial etc.
Fibrilina este componentul principal al microfibrelor din matricea extracelulară. Aceste

microfibrile oferă vigoare având suport structural în țesutul conjunctiv elastic și neelastic din tot
organismul. Mutațiile în gena fibrilina 1 (FBN1) sunt asociate cu sindromul Marfan. Pacienții au
defect de țesut, ce formează ligamentele și aorta. Ei prezintă degete și extremități lungi,
arahnodactilie și o predispoziție la disecația aortei, anevrisme și valvulopatii.
Bibliografie
www.nobelprize.org/educational/medicine/dna/
https://www.dnalc.org
www.bioinformatics.org
www.science-explained.com
www.nature.com
https://www.genome.gov
www.ncbi.nlm.nih.gov
www.ghr.nlm.nih.gov
36

Macromolecule ADN ARN Proteine 2015 11288256594 PDF

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Macromolecule ADN ARN Proteine 2015 11288256594 PDF

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

BIOLOGIE MOLECULARĂ 2015-Macromolecule: ADN, ARN, Proteine - S. Capcelea, E.

1. ACIZII NUCLEICI ................................................................................................................................... 2

Figura 1.1 Modelele acizilor nucleici – ADN vs ARN.

ADN – acidul dezoxiribonucleic:

ARN – acidul ribonucleic:

1.1 Compoziția moleculară și structura acizilor nucleici:

dAMP – dezoxi adenozin monofosfat – AMP –adenozin monofosfat – monomer al

Componente a nucleotidelor ADN și ARN sunt prezentate în fig.1.3

Figură 1.3 Componentele nucleotidelor ADN și ARN

2. Acidul dezoxiribonucleic - ADN

dezoxiAdenozin trifosfat dezoxiGuanozin trifosfat

dezoxiTimidin trifosfat dezoxiCitidin trifosfat

Figură 2.1 Monomerii ADN

(B) Structura primară a ADN – catena polinucleotidică:

Figură 2.2 Structura primară a ADNului

Figură 2.3 Structura secundară a ADN

Figură 2.4 Particularitățile dublului helix ADN

Tabel 2.1 Conformații spațiale și forme funcționale ale dublului helix,

Figură 2.5 Tipuri de conformații spațiale ale ADN

Structura secundară bicatenară a ADN asigură proprietățile și funcțiile principale ale

Modelul structural ADN, cu cele două catene complementare și antiparalele, a permis

- despiralizarea dublului helix;

Figură 2.6 Replicarea ADN

(D) Structura terțiară a ADN – complexe DNP (DezoxiNucleoProteid)

Eucariotele au marea majoritate a ADN (98%) localizată în nucleu (în cromozomi); o

Proteinele histone, fiind bazice și cu sarcină

Tabelul 2.2 Caracteristica proteinelor non-histone situs specifice ce

Figură 2.8 Interacțiunea ADN-proteine nehistone situs-specifice

2.2 Proprietățile ADN

Flexibilitatea ADN este capacitatea dublului helix de a trece de la o formă conformațională

Unități de lungime ale moleculei de ADN

1 Mb = 1000 kb = 1 000 000 bp

1 Gb = 1000 Mb = 1 000 000 kb = 1 000 000000 bp

Figură 2.10 Expresia informație genetice

Astfel, succesiunea tripletelor dintr-un segment codant de ADN determină succesiunea

ADN-ul păstrează informația genetică

ADN-ul realizează informația genetică în timpul sintezei moleculelor de ARN și

Figură 2.11 Replicarea ADN

Astfel, procesele moleculare de bază din celulele umane sunt:

Toate aceste procese:

o deficiențe în regenerarea și reînnoirea țesuturilor;

Tabel 2.3 Caracteristica principalelor procese moleculare din celulă

Transcripția una din catenele ADN-ului ARN-polimeraza I – sinteza ARNr;

Translația Complementar molecula de ARNm este Ribozomii – sediul translației și sintezei

2.4 Particularitățile ADN uman

3. Acizii ribonucleici - ARN

3.1 Structura ARNului

Figura 3.1 Monomeri ARN

B. Structura primară a ARN:

Figura 3.2 Structura primară a ARNului

C. Structura secundară a ARN-ului reprezintă conformația spațială a moleculei sub formă de

Fiecare tip de ARN are forma sa funcțională (fig.3.4)

Figura 3.4 Tipuri de forme ARN

D. Structura terțiară a ARN – complexe RNP (RiboNucleoProteice)

3.2 Diversitatea moleculelor de ARN

Tabel 3.1 Caracteristica principalelor tipuri de ARN

ARNm se sintetizează în rezultatul transcripției genelor structurale și servește ca matriță

Figura 3.5 Procesing-ul ARNm, ARNt, ARNr

Figura 3.7 Etapele expresiei genelor structurale

Figura 3.8 Splincing-ul ARN

Tabelul 3.2 Caracteristica comparativă a ARNm vs preARNm (analizați atent figurile)

3.4 Particularitățile ARNt

Cele trei bucle funcționale sunt determinate de