Capitolul 9

STRUCTURA MORFOLOGICĂ A CĂRNII.

Prin carne se inţelege musculatura striată cu toate ţesuturile cu care vine în

legatură naturală, adică împreună cu ţesuturile conjunctive (lax, fibros,
cartilaginos), adipos, osos precum şi nervi, vase de sânge, ganglioni limfatici.
Proporţia diferitelor ţesuturi din carne depinde de specie, rasă, vârsta, sex, stare de
îngrăşare si regiunea carcasei.
Din punct de vedere tehnologic, deosebim: carne cu os, cuprinzând musculatura
cu oasele adiacente şi alte componente structurale specifice, carne macră (moale) fără
oase, dar cu restul ţesuturilor, carne aleasă, adică carne fără tendoane, aponevroze,
fascii, cordoane neurovasculare, vase de sânge, ganglioni, grăsime, cu excepţia ţesutului
adipos din musculatură.

9.1.Structura ţesutului muscular

Ţesutul muscular reprezintă 40 - 50 % din masa organismului viu la vertebratele
superioare. Muşchii scheletali au forma variată putând fi: muşchi lungi sau fuziformi
(muşchii membrelor); muşchi largi sau membranoşi (muşchi abdominali); muşchi scurţi
(în jurul oaselor scurte); muşchi în forma de evantai; muşchi în formă de pană. Forma
muşchilor este determinată şi de funcţia pe care o îndeplinesc, aceasta la rândul său
necesitând un compromis între forţă, viteză şi domeniul de mişcare.
9.1.1. Microanatomia musculaturii striate.

Muşchiul striat este format din mai multe mănunchiuri de fibre acoperite la
exterior cu un ţesut conjunctiv denumit epimisium.
Mănunchiurile de fibre (circa 30 fibre) sunt separate între ele prin septe de
ţesut conjunctiv denumite perimisium. Fiecare fibră, la rândul său, este acoperită de un
ţesut conjunctiv fin denumit endomisium. (Figura 84)
La capetele muşchiului fibrele de colagen ale epimisiumului,
perimisiumului şi endomisiumului se continuă cu cele ale tendonului cu care muşchiul se
inseră pe oase. Spaţiile dintre fibre sunt străbătute de arteriole, capilare, venule care
asigură un debit circulator mare în ceea ce priveşte aprovizionarea cu substanţe de hrănire
şi oxigen, cât şi în ceea ce priveşte îndepărtarea căldurii produsă simultan cu energia
cinetică, precum şi a produşilor rezultaţi prin metabolism. În muşchii scheletali, fiecare
fibră a nervului motor se ramifică, astfel că fiecare fibra musculară primeşte o astfel de
ramificaţie care se termină la fiecare fibră cu aşa numita placă motoare (placă terminală
sau sinapsa neuro-musculară).

Figura 84. Secţiune transversală printr-un

muşchi fuziform

1
 9.1.2. Structura şi ultrastructura fibrei musculare.

Ţesutul muscular striat este alcătuit din fibre, socotite unităţi funcţionale
elementare. Fibrele musculare sunt celule alungite, având lungimea cuprinsă între 20 μm
şi 20 cm. Sunt multinucleate şi cu diametrul între 10 si 100 μm. Ele sunt aranjate în
mănunchiuri paralele alcătuind muşchiul.
Fibrele musculare striate sunt alcătuite din sarcolema, nuclei, sarcoplasmă şi
miofibrile, ultimele constituind maşinăria contractilă a acestora, deci a muşchiului în
ansamblul său. (Figura 85)

Figura 85. Structura schematică a unei fibre musculare.

Sarcolema este o membrană subţire, la microscopul optic apărând omogenă şi

fără structură. La microscopul electronic apare formată din două straturi cu grosimea de
5-6 nm (50-60 Ǻ) fiecare, despărţite de un strat cu densitate mai mică. Suprafaţa
sarcolemei nu este netedă, ci prezintă caveole intracelulare care sunt implicate în
transportul de substanţe în interiorul şi în afara fibrei. Polarizarea şi depolarizarea
sarcolemei au rol important în procesul de excitaţie.
Peste sarcolemă se află un strat mucopolizaharidic cu grosimea de 50 nm
(500 Ǻ) şi în continuare un strat de fibre de reticulină care pot să facă parte din
endomisium – stratul final de ţesut conjunctiv care acoperă fiecare fibră.
Nucleii. Fiecare fibră musculară conţine mai mulţi nuclei elipsoidali cu lungimea
de 8-10 μ. Nucleii sunt alungiţi în sensul axei lungi a fibrei şi de aceea forma lor apare
mai evidenţă în secţiunea longitudinală a fibrei. La majoritatea fibrelor musculare de la
mamifere, nucleii sunt plasaţi sub membrana periferică ( sarcolema). Distribuţia nucleilor
este destul de uniformă de-a lungul fibrei, însă la capete, în regiunea de aşezare a
tendonului, devin mai numeroşi şi mai regulat distribuiţi.
Sarcoplasma poate fi definită ca materialul conţinut în interiorul sarcolemei
(exclusiv nucleii şi miofibrel ), constituit din următoarele componente principale:
- Matricea sarcopalmatică care este reprezentată de faza fluidă – apoasă în care sunt
solubilizate proteine şi unii metaboliţi cu masă moleculară mică. În matrice se află
dispersate un număr mare de granule a căror distribuţie este variabilă în diferite
regiuni ale fibrei.
- Organitele sarcoplasmatice care sunt reprezentate de mitocondrii, microzomi,
ribozomi, lizozomi.
- Mitocondriile variază ca număr de la muşchi la muşchi, fiind distribuite între
elementele contractile (miofobrile) şi imediat sub sarcolemă, în apropierea

2
 terminaţiilor nervoase motoare ( placa motoare ). Între miofibrile, mitocondriile tind
să se aşeze în şiruri paralele, concentrându-se la nivelul diferitelor zone: de-o parte şi
de alta a liniei Z, la nivelul benzii I, la nivelul joncţiunii A-I. Localizarea
mitocondriilor în structura fibrei musculare înlesneşte aprovizionarea cu ATP a
miofibrilelor, asigurând astfel energia necesară contracţiei musculare. Mitocondriile
au dimensiuni de 0,3 – 3 μ şi la examenul ultrastructural apar cu o membrană
exterioară, care îmbracă granula într-un strat neîntrerupt. În interiorul mitocondriilor
există o serie de membrane ( interne ) transversale independente care se crede că
reprezintă o continuare a membranei externe. Aceste membrane împart conţinutul
mitocondriilor în lojete. În lojete se găseşte substanţe de bază, microgranulată şi
diverse granule mai mari. Atât membrana externă cât şi cele interne sunt compuse din
trei straturi: două externe de natură proteică puţin permeabile pentru electroni şi între
ele un strat intermediar de natură lipidică, suficient de permeabil pentru electroni.
- Microzomii şi ribozomii Microzomii au formă variată cu dimensiuni care variază
între 20 – 130 μ. Membranele microzomilor sunt predominant proteice. Microzomii
conţin o cantitate mare de ARN. Ribozomii sunt particule sferice cu diametrul de 13 –
15 nm, formate în principal din ribonucleotide, care participă la biosinteza
proteinelor.
- Lizozomii (granule intermediare) au o compoziţie asemănătoare microzomilor şi
conţin diferite enzime proteolitice.
- Reticulum sarcoplasmatic este o formaţie membranoasă care din punct de vedere
morfologic şi funcţional este compusă din două formaţiuni distincte care nu comunică
direct una cu alta şi anume: reticulum sarcoplasmatic longitudinal ( RSL) şi reticulum
sarcoplasmatic transversal ( RST sau sistemul T ).
Reticulum sarcoplasmatic longitudinal este alcătuit dintr-un set de canale
longitudinale, cu lăţimea de 20 – 30 nm (200 – 300 Å) distribuite de-a lungul
miofibrilelor, întrerupte la nivelul liniei Z sau în apropierea limitelor benzilor A şi I.
Acest set de canale longitudinale este astfel distribuit încât pare a înfăşura fiecare
miofibrilă. Reticulum sarcoplasmatic longitudinal ( RSL ) are rol în economia energetică
a miofobrilelor (participă la contracţia musculară prin Ca2+).
Reticulum sarcoplasmatic transversal ( sistemul T ) este un derivat al sarcolemei
şi constă dintr-un set de tuburi orientate transversal în fibra musculară, cu diametrul de
0,03 μ, cu origine în sarcolemă şi care pătrund în grosimea fibrei, la nivelul liniei Z de la
fiecare miofibrilă. Acolo unde regiunile terminale ale RSL vin în contact cu cele ale RST
se formează triade, care, în secţiune longitudinală, apar constituite dintr-un tub T central,
flancat de doi saci laterali, derivând din cisternele învecinate ale RSL şi comunicând cu
acestea. ( Fig.86 ).
Se consideră că RST formează baza morfologică pentru dirijarea excitaţiei de la
suprafaţa sarcolemei ( membrana ) spre interiorul fibrei, la fiecare miofibrilă, sub forma
undei de depolarizare.
Ca răspuns la impulsul nervos transmis prin RST are loc o eliberare de Ca 2+ în
apropierea miofibrilelor, distanţa parcursă de ionii de Ca 2+ fiind de 0,5 – 1 μ, iar reacţiile
care-l pun în libertate şi care iniţiază contracţia sunt suficient de rapide pentru a explica
viteza mare a contracţiei. Ionii de Ca2+ eliberaţi din forma lor legată în RSL difuzează la
componentele miofibrilelor (miofilamente ), activând miozin – ATP – aza, Care la rândul
său scindează ATP – furnizorul de energie necesară contracţiei. Când se opreşte

3
scindarea ATP, ionii de Ca2+ sunt recuperaţi în RSL şi activitatea miozin-ATP-azică
încetează.

Fig.86. Reticulum sarcoplasmatic ( în culoare mai închisă ) cuprinzând reticulum

sarcoplasmatic longitudinal şi transversal. Reticulum sarcoplasmatic
longitudinal de termină în “ cisternele terminale” localizate de o parte
şi de alta a liniei Z. “Cisternele terminale” sunt arătate prin săgeţi.
- Aparatul Golgi, reprezintă un sistem de vezicule localizate în sarcoplasmă, la polii
nucleilor elipsoidali ai fibrei musculare. Aparatul Golgi are rol în acumularea şi
transportul de substanţă.
- Incluziunile sarcoplasmatice sunt reprezentate de granule de glicogen localizate
între miofibrile în vecinătatea mitocondriilor şi RSL/RST, precum şi de granule
lipidice, localizate tot în vecinătatea mitocondriilor.
- Miofibrilele sunt adevăratele unităţi funcţionale ale fibrei musculare, deci ale
muşchiului. Miofibrilele au diametrul aproximativ 1 – 2 μ şi lungimea egală cu a
fibrei, fiind distanţate între ele la 0,5 μ. O fibră musculară ar conţine circa 2000
miofibrile. Datorită dispunerii miofibrilelor paralel una faţă de alta pe toată lungimea
fibrei musculare, aceasta din urmă apare striată longitudinal. Totodată, datorită
organizării miofibrilelor care sunt compuse din filamente subţiri şi groase ce se
interdigitează, fibra în ansamblul său apare şi striată transversal. Datorită acestei
interdigitări, la examenul miofibrilei cu ajutorul microsopiei de fază sau cu ajutorul
microscopului electronic, în lungul acesteia apar segmente cilindrice cu indice de
refracţie şi proprietăţi diferite, care alternează regulat în sensul lungimii sale. În

4
 lumină polarizată, porţiunile întunecate apar birefringente şi de aceea se numesc benzi
anizotrope sau A, iar porţiunile luminoase slab refringente se numesc benzi izotrope
sau benzi I. În mijlocul benzii I apare o linie întunecată numită linia Z iar porţiunea
de miofibrile între două benzi Z, alcătuieşte un sarcomer, care este considerat ca
unitate contractilă în care apar modificări în timpul contracţiei. În interiorul benzii A
se observă o regiune mai luminoasă numită banda H, sau discul lui Hansen. Această
bandă nu apare în fibrele complet relaxate, prezenţa ei fiind în legătură cu o anumită
stare de contracţie. Bisectând banda A apare linia M numită şi discul intermediar.
Miofibrilele sunt compuse din unităţi mai mici – miofilamente – existând două
tipuri de miofilamente de natură proteică care sunt aranjate în interiorul sarcomerului
paralel unul cu celălalt, formând serii de rânduri stratificate. Aceste două tipuri de
miofilamente au lungimi şi grosimi diferite şi-anume:
- miofilamentele groase care se găsesc în banda A au 1,2 μ în lungime şi 10 nm
în diametru.
- miofilamentele subţiri care sunt ataşate la linia Z şi care se găsesc în banda I
au 1 μ şi 5 nm în diametru.
Miofilamentele groase sunt alcătuite în principal din miozină, iar cele subţiri în
principal din actină. Fiecare miofibrilă conţine 50 – 750 miofilamente groase şi 100 –
1500 miofilamente subţiri.
În figura 88 se arată o miofibrilă care poate avea câteva sute sau chiar câteva mii
de sarcomeri, iar în figura 89 se arată poziţionarea miofilamentelor groase şi subţiri într-
un sarcomer cu lungimea de 2,5μ.

Fig.88 Modelul schematic al unei miofibrile. Miofibrilele se întind pe lungimea

a sute sau chiar mii de sarcomeri. Linia Z delimitează un sarcomer.

În secţiunea transversală miofibrilele au o structură organizată. Astfel, în locurile

în care miofilamentele subţiri interdigitează cu cele groase ( banda A ) fiecare
miofilament gros este înconjurat de 6 miofilamente subţiri şi fiecare miofilament subţire
este înconjurat de 3 miofilamente groase ( Figura 90, a şi b ).
În secţiune transversală la nivelul liniei M, miofilamentele groase sunt despărţite
de cele subţiri prin intervale de 30 – 45 nm ( 300 – 450 Å ), alcătuind un model
hexagonal. Organizarea structurală a miofilamentelor subţiri şi groase prezintă o
deosebită importanţă în ceea ce priveşte capacitatea ţesutului muscular de a reţine apa
deoarece 65 – 95 % din capacitatea de reţinere a apei de către ţesutul muscular se
datoreşte apei imobilizate în spaţiile dintre miofilamentele care alcătuiesc miofibrilele.

5
Din cele 75 grame de apă conţinută de 100 grame ţesut muscular cu 20 % proteine, circa
8 – 16 grame o constituie apa de constituţie şi apa interfacială ( apa vicinală şi apa din
stratul multimolecular ), restul de apă fiind apă imobilizată între miofilamente de actină şi
miozină sau apă liberă. Cu cât spaţiile dintre miofilamente sunt mai mari cu atât
capacitatea de reţinere a apei va fi mai mare.

Fig.89. Poziţionarea schematică a filamentelor groase şi subţiri în doi sarcomeri.

Figura 90 a. Secţiune transversală arătând reţeaua de filamente groase

şi subţiri şi aranjarea punţilor încrucişate.
Datorită dimensiunilor reduse ale spaţiilor dintre miofilamente aceste spaţii nu vor
conţine decât într-o mică măsură proteine sarcoplasmatice şi vor fi ocupate în mare
măsură de moleculele de apă, cel puţin în banda A unde miofilamentele subţiri
interdigitează cu cele groase.

Fig.90.b. Reprezentarea schematică

care arată aranjamentul filamentelor
subţiri alsubfilamentelor care alcă-
tuiesc filamentele groase, poziţiona-
rea tropomiozinei, legăturile benzii I
şi A.

6
 9.2. Compoziţia chimică a ţesutului muscular.

Compoziţia chimică a ţesutului muscular provenit de la un animal normal, adult,

este în general constantă. La această compoziţie participă şi ţesutul conjunctiv care
alcătuieşte sarcolema, endomisium, perimisium, reticulum sarcoplasmatic, membranele
mitocondriale şi epimisium, precum şi ţesutul gras din masa muşchiului ( care însoţeşte
ţesuturile conjunctive menţionate şi grăsimea din interiorul fibrelor musculare ).
Compoziţia medie va fi:
Apă 72 – 75 %
Substanţe proteice 18 – 22 %
Lipide 0,5 – 3,5 %
Substanţe extractive
azotate şi neazotate 0,8 – 3 %
Substanţe minerale 0,8 – 1 %.

9.2.1. Proteinele ţesutului muscular.

Pe baza localizării şi solubilităţii lor, proteinele ţesutului muscular se împart în

trei clase principale: sarcoplasmatice, miofibrilare şi stromale.
- Proteinele sarcoplasmatice sunt solubile în soluţie cu tărie ionică μ< 0,1şi la
pH neutru. Reprezintă 30-35 % din totalul proteinelor ţesutului muscular.
Conţin cel puţin 100 – 200 proteine diferite. Aceste proteine se găsesc în
sarcoplasmă.
- Proteinele miofibrilare reprezintă 52 – 56 % din totalul proteinelor ţesutului
muscular. Se găsesc în miofibrile. Se extrag cu soluţii saline de tărie ionică μ
>0,3. Odată extrase, proteinele miofibrilare sunt solubile în apă.
- Proteinele stromale reprezintă 10 % din totalul proteinelor musculare din care
colagenul reprezintă 40 – 60 % din totalul proteinelor stromale, iar elastina 10
– 20 %.
a) Proteinele sarcoplasmatice.
Compoziţia extractului apos realizat cu soluţii salineμ< 0,1 va depinde de:
- pH-ul cărnii şi soluţiei de extracţie;
- gradul de omogenizare al ţesutului muscular şi durata extracţiei;
- mărimea forţei centrifuge folosită pentru eliberarea extractului de
proteinele nesolubile şi de organitele subcelulare.
Tăria ionică a extractului este de 0,08 – 0,09 la un raport apă : ţesut 1:1, deoarece
tăria ionică a muşchiului este de 0,16 – 0,18.
În compoziţia extractului normal intră proteinele sarcoplasmatice incluzând şi pe
cele cu funcţii de enzime implicate în glicoliză. La o extracţie severă, distrugându-se
mitocondriile şi microzomii, în extract apar şi enzimele mitocondriale implicate în sinteza
lipidelor şi ciclul Krebs precum şi enzimele lizozomiale implicate în proteoliză.
Grupa proteinelor sarcoplasmatice este deci deosebit de importantă în ceea ce
priveşte rolul pe care îl au proteinele respective în transformările biochimice care au loc
în muşchi după sacrificarea animalelor, activitatea glicolitică şi pH-ul cărnii proaspete.
Proteinele sarcoplasmatice prezintă, de asemenea, importanţă în determinarea
unor caracteristici senzoriale ale cărnii: miros, gust, culoare, având însă rol mic în

7
determinarea texturii cărnii. Proteinele sarcoplasmatice sunt mai stabile decât cele
miofibrilare când muşchiul este supus la diverse prelucrări (depozitare la rece,
deshidratare etc.). Toate proteinele sarcoplasmatice, cu excepţia mioglobinei, sunt
sisteme eterogene cu funcţii enzimatice şi aparţin clasei albuminelor, având punct
izoelectric între 6 –7 şi masa moleculară 30.000 – 100.000.
Principalele fracţiuni de proteine sarcoplasmatice separate după tehnici clasice
sunt miogenul, mioalbumina, mioglobina şi globulina X.
Miogenul reprezintă împreună cu mioalbumina şi globulina X circa 30 – 35 %
din totalul proteinelor ţesutului muscular, mioglobulina fiind în cantitate redusă.
Aproximativ 15 % din azotul proteinei este azot din enzimă. Printre enzimele fracţiei
miogen întâlnim: 10 % din fosfoglicerid-dehidrogenaze; 10 % din creatin-fosfokinaze; 2
% din fosforilaze; 5 % din aldolazizomeraze.
Marea masă din miogen este reprezentată de miogen B (80 %) iar restul este
miogen A ( 20 % ). Miogenul coagulează la 55 – 60 grade Celsius.
Mioalbumina este o proteină care coagulează la 45 - 47 grade Celsius.
Mioglobina este o cromoproteină cu masă moleculară între 16.000 – 17.000
având un singur hem şi un conţinut de fier de 0,34 %.
Conţinutul de mioglobină variază în funcţie de specie, vârsta animalului şi tipul
de muşchi. Ţesutul muscular de porc are aproximativ 4 mg/g mioglobină, iar cel de vită
în vârstă de 12 – 24 luni circa 10 mg/g, iar cel de vită adultă ( 4 – 6 ani ) 16 – 20 mg/g.
Muşchii albi de pasăre şi peşte au un conţinut foarte redus de mioglobină ( 0,05 mg/g ).
b). Proteinele miofibrilare.
Proteinele miofibrilare reprezintă fracţiunea de proteine cea mai bogată din ţesutul
muscular, având o solubilitate intermediară situată între solubilitatea proteinelor
sarcoplasmatice şi stromale. Deşi proteinele miofibrilare au fost definite ca proteine
insolubile în apă, dar solubile în soluţii saline diluate ( definiţia clasică pentru globuline ),
toate proteinele miofibrilare sunt solubile în apă după ce acestea au fost extrase din
miofibrile.
Proteinele miofibrilare au un rol deosebit atât în activitatea muşchiului în viaţă cât
şi în comportarea acestuia în stadiile de rigiditate şi maturare. Proteinele miofibrilare au
şi o deosebită importanţă tehnologică, deoarece ele contribuie la frăgezimea cărnii, la
capacitatea de reţinere a apei de către carne şi la capacitatea de hidratare a acesteia,
inclusiv la capacitatea de emulsionare a grăsimilor ( circa 90 % din capacitatea de
emulsionare a cărnii este datorită proteinelor miofibrilare ). Având în vedere că proteinele
miofibrilare reprezintă peste 50 % din proteinele totale ale ţesutului muscular şi faptul că
au o proporţie mare de aminoacizi esenţiali, ele contribuie cu cel puţin 70 % din valoarea
nutritivă adusă de proteinele cărnii.
Principalele proteine miofibrilare sunt:
Miozina. Aşa cum s-a arătat, miozina este principala proteină a filamentelor
groase fiind localizată la nivelul benzilor A ale miofibrilelor. Miozina se extrage din
ţesutul muscular anterigor cu o soluţie hipertonică cu μ > 0,3 (de regulă cu o soluţie KCl
0,6 M), urmată de precipitare prin dializă sau diluare.
Extractele de miozină au vâscozitate mare datorită asimetriei acestei
proteine (grad de asimetrie 100 : 1). Datorită asimetriei moleculare (raport L/Φ), miozina
în soluţie posedă birefrigenţă de curgere.
Miozina nativă (fig. 91) se prezintă sub forma unei tije subţiri lungă de ≈

8
160 nm şi groasă de 1,5 nm, având la un capăt doua protuberanţe elipsoidale cu lungimea
de 18 nm şi grosimea de 5 - 6 nm. Molecula de miozină constă în fapt din două lanţuri
polipeptidice grele, fiecare având ≈ 1800 resturi aminoacide. Miozina muşchilor
scheletali conţine trei aminoacizi neobişnuiţi: 3-metil-histidina, ε - N - monometil-lizină
şi ε - N - trimetil-lizină care sunt localizaţi în protuberanţele elipsoidale.
Fiecare lanţ polipeptidic greu se află în conformaţie α - helix, iar
cele două lanţuri sunt răsucite ca într-o funie. Lanţurile polipeptidice grele sunt pliate în
structuri globulare pentru a forma proeminenţele elipsoidale. Fiecare cap elipsoidal
conţine şi două lanţuri polipeptidice uşoare, masa moleculară a unui cap elipsoidal fiind ≈
130 KD (130 KD pentru lanţul greu şi 30 KD pentru cele două lanţuri uşoare). Masa
moleculară a întregii molecule de miozină ar ajunge la 1000 KD. În ceea ce priveşte cele
două lanţuri uşoare din structura fiecărui cap elipsoidal, unul este denumit “esenţial”
(LC1) iar celalălt este denumit “regulator” (LC2) şi se poate fosforila cu ajutorul ATP.

Figura 91. Reprezentarea schematică a moleculei de miozină.

În condiţii blânde de hidroliză cu tripsina, miozina este scindată în două

subunităţi şi anume:
- L-meromiozina (LMM) sau miozină uşoara;
- H-meromiozina (HMM) sau miozină grea.

L-meromiozina sedimentează greu la centrifugare şi reprezintă partea sub forma

de tijă, cu diametrul uniform şi cu lanţurile polipeptidice într-o superspirală de tip α -
helix (100 % helix). L -meromiozina este insolubilă în apă dar solubilă în soluţii saline cu
μ > 0,3.
H-meromiozina sedimentează mai repede la centrifugare şi se prezintă ca un
baton scurt cu cele doua capete elipsoidale. H-meromiozina la rândul său se poate scinda
enzimatic cu pepsină sau papaină în două subfracţiuni: HMM-S-2 şi HMM-S-1.
Miozina în ansamblul său prezintă trei proprietăţi:
- Activitate ATP-azică care este promovată de Ca 2+ si
inhibată de Mg2+; - Capacitatea de a se uni cu actina formând
complexul actomiozinic care pastrează activitatea ATP-azica ce este activată de Ca 2+ şi

9
Mg2+; - Capacitatea de a forma subfilamente,
filamente şi miofibrile datorită sarcinilor electrice şi a modului de dispunere a capetelor
elipsoidale care rămân în afara subfilamentului respectiv filamentului, capete care sunt
dispuse pe o spirala α-helix.
Formarea filamentelor groase:
Moleculele de miozină se agregă în subfilamente, iar acestea în filamente. La
rândul lor filamentele se agregă într-o matrice, care intră în structura unei miofibrile
(figura 92).

Figura 92. Ierarhia structurală a matricei filamentelor groase.

10
 Agregarea moleculelor de miozină în subfilamente este posibilă prin intermediul
sarcinilor electrice (+ şi -) distribuite la suprafaţa moleculei de miozină (partea liniară).
Aceste sarcini alternează ca semn la fiecare moleculă, distanţa dintre două sarcini de
acelaşi semn de la suprafaţa moleculei fiind de 4,1 nm (adică sarcinile de acelaşi semn
apar după 28 resturi aminoacidice ( 28 x 0,1485 = 4,1 nm).
În stadiul de formare a subfilamentelor distanţa dintre două capete
elipsoidale aflate în plan la 1800 este de 43 nm (figura 93).

Figura 93. Aranjarea helicoidală a punţilor încrucişate de pe un filament gros

(model I şi II).

În stadiul de formare a filamentelor (de miozină), având în vedere maniera de

înfăşurare a subfilamentelor, distanţa dintre două capete elipsoidale aflate pe spirala de
infăşurare este de 14,3 nm, iar aceste capete elipsoidale apar pe filament la intervale de
600.
În stadiul al treilea, filamentele se interconectează între ele într-o matrice
(miofibrilă) prin intermediul capetelor globulare perechi. În aceasta matrice penetrează
filamentele subţiri aşa cum se va arăta ulterior.
Actina este o proteină globulară cu diametrul de 5 - 6 nm şi masa moleculară de
42 KDa. Este formată dintr-un singur lanţ polipeptidic. Pentru a exista în soluţie în forma
globulară este necesară prezenţa ATP. La adaus de săruri neutre, actina globulară din
soluţie polimerizează şi se formează o actină fibrilară în care ATP-ul legat de actina
globulară este transformat în ADP şi Pi.

11
 În structura miofilamentelor subţiri actina se găseşte numai sub formă
polimerizată ca două şiraguri de perle răsucite unul peste altul (figura 94).

Figura 94. Lanţurile de actină F din filamentele subţiri, formate fiecare

din monomeri de actină G. Cele două lanţuri sunt răsucite ( înfăşurate )
unul în jurul celuilalt.

Lungimea miofilamentului subţire ajunge la 1000 nm iar diametrul este de

aproximativ 12 nm. Actina se poate combina cu miozina cu formare de complex
actomiozinic. Pentru a se realiza această combinare, miofilamentele subţiri formate din
actină sunt situate între miofilamentele groase formate din miozină şi anume înconjurate
de legăturile din banda A realizate între capetele elipsoidale ale miozinelor din structura
miofilamentului gros (figura 95).
Unirea miozinei cu actina care are loc în contracţie se poate realiza datorită
faptului ca miofilamentele subţiri (de actină) au mare grad de mişcare, iar moleculele de
actină sunt capabile de modificări conformaţionale.

Figura 95. Schema arătând filamentul subţire care este inclus între
legăturile benzii A. Se observă ca filamentul subţire
este înconjurat de trei filamente groase.

12
 Tropomiozina este o proteină asociată cu filamentele subţiri şi reprezintă 10 - 11
% din proteina contractila totală a muşchiului. Moleculele subţiri, lungi de tropomiozină
sunt dispuse capăt la capăt în adânciturile filamentelor pliate de actina F în aşa fel încât
fiecare moleculă de tropomiozină este în contact cu numai unul dintre cele două
filamente de actina F. Fiecare moleculă de tropomiozină se întinde de-a lungul a şapte
monomeri de actină G. Moleculele de tropomiozină nu sunt fixe, ci pot să alunece de-a
lungul adânciturilor dintre şirurile de actină F. Dispunerea moleculelor de tropomiozină şi
troponină în filamentele subţiri şi legătura lor cu capetele de miozină este arătată în figura
96.a, b.
Troponina reprezintă 5 % din proteinele ţesutului muscular şi este formată din
trei subfracţiuni şi anume: Troponina I şi C care au forma globulară şi troponina T care
are forma liniară.
Troponina I şi C au împreună o masa moleculară de 42 KD, iar
troponina T are masa moleculară 38 KD. Troponina este localizată în principal în banda I
făcând legătura între miofilamentele subţiri şi tropomiozină.
Atunci când muşchiul este în stare neactivată
(absenţa Ca ) miofilamentele subţiri sunt legate de cele groase prin legături în banda I şi
2+

anume prin intermediul troponinei I. Atunci când este prezent Ca2+ (contracţie) acesta se
leagă de troponina C, se induc modificări de conformaţie de troponina I şi T. În aceste
condiţii troponina T se leagă puternic de troponina C, iar troponina C se leagă puternic de
troponina I, aceasta din urmă pierzând afinitatea faţa de actină, miofilamentele subţiri în
acest fel sunt libere şi pot să gliseze şi să formeze legături cu miofilamentele groase în
banda A (figura 97).

Figura 96. a. Dispunerea moleculelor de tropomiozină şi troponină în filamentele

subţiri şi legătura lor cu capetele de miozină. Există câte o moleculă de troponină la
fiecare al 7-lea monomer de actină G. Când acesta leagă Ca2+el activează un segment de

13
7 monomeri de actină printr-o modificare conformaţională a tropomiozinei astfel ca ATP
poate concura cu monomerii de actină pentru situsul de legare de pe capul miozinei.
b. Schema simplificată care arată dispunerea tropomiozinei şi
troponinei in filamentul subţire.

Figura 97. Schema arătând în secţiune transversală poziţia troponinei şi rolul ei. În
absenţa Ca2+ filamentul subţire este legat la troponina I. În prezenţa Ca2+ filamentul
subţire este nelegat şi liber de a interacţiona cu legăturile din banda A.
1 - legături în banda A; 2 - filament gros; 3 - legături în banda I; 4 - filament
subţire; TnI - troponina T; TnC - troponina C; TnT - troponina T.

Nebulina este o proteină cu masa moleculară mare izolată în 1985 şi care, sub
forma unui filament, ar constitui “coloana vertebrală” pe care se răsucesc cele doua şiruri
de molecule de actină pentru a forma miofilamentul subţire. Are masa moleculară 500
KD. Lungimea filamentului de nebulină este egal cu cel de actină.
Titina este o proteină cu masa moleculară 1000 KD care, împreuna cu
nebulina formează 15 % din proteinele musculare. Titina, sub forma unor filamente se
întinde între doua linii Z ca şi tropomiozina. Această proteină se găseşte deci, pe o parte
strâns legată de miofilamentele groase (de miozină), iar pe de altă parte, intră în structura
aşa-numitului “filament de conectare” care leagă miofilamentele groase de miozină de
linia Z. Titina se poate unii chimic cu tropomiozina.
α - Actinina este o proteină cu masa moleculară 200 KD cu lungimea de
40 - 50 nm şi diametrul de 4 nm, având o structura α -helicală. α - Actinina intră în
structura liniei Z care delimitează doi sarcomeri. Linia Z are o conformaţie în zig-zag
astfel ca miofilamentele subţiri (de actină) nu sunt coliniare de o parte se de alta a liniei
Z. De asemenea, linia Z se poate acomoda la variaţii substanţiale ale diametrului
mifibrilar, rezultând în variaţii ale lungimii sarcomerului.
Asamblarea proteinelor menţionate în structura unui sarcomer este
arătată în figura 98.

14