CURS CHIMIA ALIMENTULUI

1
 PARTEA I. CARNEA
1. Carnea mamiferelor ……………………………………………........4
1.1. Structura morfologică, compoziţia chimică şi valoarea nutritivă a
cărnii …………………………………………………………......4
1.1.1. Structura muşchilor striaţi........................................4
1.1.2.Compoziţia chimică a cărnii......................................8
1.2. Procesele biochimice la nivelul muşchiului viu...............25
1.2.1. Energetica contracţiei musculare............................25
1.2.1.1. Reacţii de regenerarea sau formarea de ATP
în condiţii anaerobe.....................................26
1.2.1.2. Reacţii de regenerare sau formare de ATP în
condiţii aerobe ……....................................30
1.2.2. Mecanismul biochimic al contracţiei musculare...33
1.3. Modificări biochimice care se produc în muşchi după
sacrificarea animalului ………………...........................35
1.3.1. Stadiul de prerigiditate …………..........................36
1.3.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis) …….................36
1.3.3. Stadiul de maturare …………...............................41
1.3.4. Fezandarea …………………………....................45
2. Conservarea cărnii şi produselor din carne.............................45
2.1.Metode fizice de conservare..............................................46
2.1.1 Conservarea cărnii la temperaturi scăzute...................46
2.1.1.1. Refrigerarea …………..............................46
2.1.1.2. Congelarea şi decongelarea........................47
2.1.2. Conservarea cărnii la temperaturi ridicate. Tratarea
termică ……………………………………..........50
2.2.Metode chimice de conservare a cărnii............................55
2.2.1.Sărarea.......................................................................55
2.2.2.Afumarea...................................................................55
3. Carnea de peşte ……………………………………..............61
3.1. Structura morfologică, compoziţia chimică şi valoarea
nutritivă a cărnii de peşte ………………........................61
3.1.1.Structura muşchilor striaţi ……………..................61
3.1.2. Compoziţia chimică şi nutritivă…………………..63
3.2. Procese biochimice la nivelul muşchiului de peşte …….71
3.2.1. Stadiul de prerigiditate …………………………...72
3.2.2. Stadiul de rigiditate ………………………………72
3.2.3. Autoliza peştelui ……………………………………...74

2
 3.2.4. Degradarea oxidului de trimetilamină (OTMA).....75
3.2.5. Catabolismul nucleoproteidelor în muşchiul de peşte
postpescuire ……………………………………....76
3.3. Conservarea peştelui prin frig – aspecte biochimice …..76
3.3.1. Procese oxidative şi hidrolitice care au loc pe
parcursul conservării peştelui prin frig.......................77

PARTEA aIIa. LAPTELE

1.Caracteristicile și compoziția chimică a laptelui....................78
1.1.Caracteristicile organoleptice și fizico-chimice
ale laptelui........................................................................................78
1.2.Compoziția chimică a laptelui..........................................79
1.1.1. Biomoleculele anorganice ……………….............80
1.1.2. Biomoleculele organice …………..........................81
1.3.Valoarea nutritivă a laptelui integral crud ........................93
1.4.Fermentația lactică............................................................93
1.5.Fermentația propionică......................................................95
1.6.Fermentația butirică..........................................................95
1.7.Fermentația alcoolică........................................................95
2. Brânzeturile ……………………………………...................96
2.1.Considerații generale.......................................................96
2.2.Coagularea ……………………………………..............97
2.3.Sărarea..............................................................................98
2.4.Biochimia maturării brânzeturilor ……………..............99
2.4.1. Modificări biochimice care se produc în timpul
maturarii brânzeturilor ………………………...........99
2.5. Compoziţia chimică a brânzeturilor ……...................103
2.6. Aditivi din brânzeturi …………………......................106

PARTEA aIIIa. OUĂLE

1. Structura morfologică,compoziţia chimică şi valoarea
nutritivă........................................................................................106
1.1. Structura morfologică ……………………....................106
1.2. Compoziţia chimică ………………………………………...108
1.3. Modificări fizico-chimice şi biochimice pe parcursul păstrării
ouălelor.......................................................................................115
BIBLIOGRAFIE GENERALĂ ……………………………………....118

3
 PARTEA I. CARNEA

Într-o accepţiune mai largă noţiunea de ,,carne” se referă la toate

speciile comestibile din regnul animal.
Prin carne se înţelege ţesutul muscular scheletic al mamiferelor,
precum şi ţesuturile cu care aceasta se află în conexiune naturală directă –
ţesut conjunctiv, grăsimi, nervi, vase de sânge, ganglionii limfatici etc.
Restul categoriilor de cărnuri sunt denumite în funcţie de clasă, ordin,
familie sau specie (păsări, peşti, broaşte, scoici, melci, etc.)
Dacă se ţine cont de pigmentare, compoziţie chimică şi structură,
carnea se clasifică în:
• carne roşie provenită de la mamifere (bovine, suine, ovine etc.);
• carne albă provenită de la păsări (găină, raţă, struţ etc.) şi peşti.
Dat fiind compoziţia sa chimică carnea reprezintă o sursă majoră de
proteine uşor digestibile, substanţe azotate neproteice, vitamine şi
componente minerale, fiind absolut necesară pentru echilibrarea dietei.

1. CARNEA MAMIFERELOR
1.1. Structura morfologică, compoziţia chimică
şi valoarea nutritivă a cărnii
Structura morfologică a cărnii este reprezentată de: ţesutul muscular
(muşchii striaţi şi muşchii netezi), ţesutul conjunctiv (lax, fibros,
cartilaginos), ţesutul adipos, ţesutul osos, vase sanguine, nervi şi ganglionii
limfatici.
Proporţia diferitelor ţesuturi în carne este funcţie de specie, rasă, sex,
stare de îngrăşare, regiunea carcasei. Spre exemplu carnea de bovine conţine
58% ţesut muscular, 18% ţesut osos, 12% grăsimi şi 12% ţesut conjunctiv,
vase sanguine şi nervi.

1.1.1. Structura muşchilor striaţi

Muşchiul reprezintă organul capabil să transforme energia chimică
în lucru mecanic (mişcare).
Tipurile de muşchi pot fi grupate, din punct de vedere
macrostructural, în trei categorii:
• muşchii striaţi (scheletici) care au ca principală caracteristică
contracţia şi asigură mişcarea;

4
 • muşchii netezi constituenţi ai pereţilor arterelor şi ai organelor
interne, responsabili de mobilitatea viscerelor;
• muşchii cardiaci – o categorie specială care prezintă atât
caracterele ţesutului muscular striat cât şi ale celui neted fiind capabili să
funcţioneze timp îndelungat (chiar şi 100 de ani).
Muşchii striaţi sau scheletici sunt formaţi din ţesut muscular striat,
structuri fibroase, vase şi nervi.
Ţesutul muscular striat este reprezentat de fibra muscular striată, un
plasmodiu prevăzut cu nuclei plasaţi la periferie şi multiple organite
specifice numite miofibrile. Miofibrilele au proprietăţi contractile şi sunt
dispuse sub formă de pachete despărţite de spaţii diferite ca mărime.
Raportul sarcoplasmă/miofibrile reprezintă substratul morfologic al culorii
muşchiului. Fibrele musculare de culoare roşie-închisă sunt bogate în
sarcoplasmă şi sunt specifice muşchilor activi, rezistenţi la efort. Fibrele
musculare de culoare albă conţin multe miofibrile, sunt specifice muşchilor
care se contractă puternic şi rapid dar nu rezistă la efort.
Fibrele musculare învelite la exterior de lamele conjunctive fine
(endomisiu) se reunesc în fascicule mai lungi, acoperite de o teacă
conjunctivă bogată în vase sanguine şi nervi (perimisiu).
Fasciculele lungi de fibre musculare sunt acoperite cu un strat gros
de ţesut conjunctiv (epimisiu).
Inserţia muşchilor scheletici pe oase sau altă formaţiune se face prin
intermediul tendoanelor şi aponevrozelor. La extremităţile fasciculelor
musculare fibrele se subţiază prin alipirea endomisiului şi continuarea lui
directă cu fibre tendinoase (Fig. I.1.).

muşchi

tendon

Fig. I.1. Aspectul muşchiului scheletic

Structura moleculară a fibrei musculare striate la animalele
superioare
Ţesutul muscular scheletic al animalelor superioare este format din
fibre alungite cu diametrul de 1-10 μm şi lungimea de 1-40 mm. Fibra
musculară reprezintă unitatea funcţională elementară a acestui ţesut.

5
 Fiecare fibră musculară este alcătuită din sute de miofibrile cu
diametrul de 0,5-2μm, grupate în mănunchiuri separate prin spaţii largi de
sarcoplasmă (Fig. I.2.).

miofibrile

Fig. I.2. Fibră musculară

Sarcomerul reprezintă unitatea morfologică a muşchiului striat.

Reţeaua liniară a sarcomerilor cilindrici este constituită din miofibrile –
unităţi structurale care stau la baza contracţiei musculare.
Membrana plasmatică a fibrei musculare – sarcolema determină prin
extensiile sale formarea de T-tubule capabile să stabilească contactul cu
capetele fiecărei miofibrile constituente ale fibrei musculare.
Miofibrilele sunt formate din miofilamente de natură proteică, care
reprezintă elementele contractile ale muşchiului striat. Miofilamentele sunt
dispuse paralel între ele şi paralel cu axul longitudinal al miofibrilei
extinzându-se pe întreaga lungime a fibrei. Ele sunt de două tipuri:
miofilamente groase formate din miozină cu diametrul de 10-11 μm şi
lungimea de 1,5 μm, formate din miozină şi miofilamente subţiri cu
diametrul de 5-6 μm, formate din actină, tropomiozină şi troponină.
Componentelor contractile ale muşchiului striat şi dispunerea lor
este redată în Fig. I.3.

Linia Z Zona H Linia Z

Banda I Banda A Banda I

SARCOMER

Fig. I.3. Componentele contractile ale muşchiului striat

Benzile I (izotrope) cu o lungime de aproximativ 0,8μm sunt formate
din miofilamente subţiri. Aceste benzi sunt bisectate de liniile Z care au o
structură ordonată, complexă, rezultată din împletirea capetelor filamentelor
de actină cu filamentele proprii. Sunt regiuni mai puţin dense şi
birefringente.

6
 Banda A (anizotropă), densă, are o lungime de aproximativ 1,5μm.
Banda H plasată în porţiunea centrală a benzii A puţin densă, elastică
şi cu densitate optică mai scăzută este formată din miofilamente groase. La
mijlocul zonei H se află linia M.
Sarcomerul, denumit şi căsuţa lui Krause, este plasat între două linii
Z formate din material dens şi amorf. La mijlocul său se găseşte banda A
care include banda H.
Un segment din filamentele subţiri ale miofibrilei pătrunde printre
filamentele groase până la nivelul benzii H unde se leagă de alte filamente
subţiri prin intermediul unui filament S foarte fin. Această întrepătrundere
determină alternarea filamentelor subţiri de actină cu cele groase de
miozină.
La nivelul filamentelor groase de actină apar ,,punţi” transversale
scurte cu lungimea de 6-13mm şi grosimea 4-5nm, perpendiculare pe
filamentele subţiri pe care aproape le ating în zonele de interpătrundere cu
filamentele groase.
Interacţiunile dintre miofibrile determină contracţia muşchiului viu
(Fig. I.4.).

Banda A Banda I
Zona H Linia Z

RALAXAT

CONTRACTAT

Fig. I.4. Contracţia muşchiului scheletic

Fiecare sarcomer aparţinând unei miofibrile se scurtează când

filamentele subţiri glisează de-a lungul filamentelor groase. Scurtarea
sarcomerului este datorată îngustării benzilor I şi zonei H fără ca banda A să
se modifice.
Rezultatul funcţionării muşchiului în organismul viu este un
aranjament complex al fasciculelor musculare evidenţiat după sacrificarea
animalului. Textura caracteristică cărnii este determinată de distribuţia

7
fascicu-lelor musculare, a fibrelor, fibrilelor şi filamentelor după tăierea
animalului.

1.1.2. Compoziţia chimică a cărnii

Compoziţia chimică a cărnii este determinată în primul rând de
compoziţia chimică a ţesutului muscular striat. Raportat la organismul adult
această compoziţie este în general constantă. Pot apare variaţii în funcţie de
specie, vârstă, sex, stare de îngrăşare, stare de sănătate etc. Cele mai mari
variaţii depind de starea de sănătate şi starea de îngrăşare a animalului.
Din punct de vedere chimic carnea este alcătuită din bioelemente şi
biomolecule (tabel I-1).
• Bioelementele sunt grupate în: macroelemente (bioelemente
plastice) şi microelemente (oligoelemente).
Macroelementele – C, H, O, N, S, P, Cl, Na, K, Ca, Mg – reprezintă
principalele bioelemente din carne
Microelementele – , Cu, Zn, Mn, Co, Fe, Ni etc. – deşi în cantităţi
mici, chiar urme (< 0,01%), au un rol important fiind componente
structurale ale unor enzime, vitamine, pigmenţi şi hormoni din carne.
• Biomoleculele anorganice şi organice reprezintă un ansamblu de
molecule de diverse tipuri, integrate în structura morfologică a cărnii, care
condiţionează organizarea sa structurală.
Biomoleculele anorganice sunt reprezentate de apă şi săruri
minerale.
Conţinutul de apă din carne este de 65-80%, mai ridicat în carnea
animalelor tinere şi mai scăzut în carnea animalelor supuse îngrăşării.
Activitatea metabolică la nivel celular necesită minim 65% apă.
Conţinutul cel mai ridicat de elemente minerale (�1%) se găseşte în
ţesutul muscular şi în cel osos. Fosfaţii de potasiu, calciu şi magneziu
precum şi clorura de sodiu constituie principalele săruri minerale din carne.
Biomoleculele organice – protidele, substanţele azotate neproteice,
lipidele, enzimele, vitaminele, compuşii macroenergici şi hormonii
reprezintă 24-28% din carne. Împreună cu sărurile minerale aceste
biomolecule formează substanţa uscată. Raportul apă/substanţă uscată
defineşte calitatea cărnii. În cazul cărnurilor de calitate superioară acest
raport nu trebuie să depăşească 3/1.

8
 Tabel I-1
Proteină Grăsime Na K Ca Mg P Fe Cu Zn Cl
Sursă
% % mg/100g
Carne
20,3 4,6 61 350 7 20 180 2,1 0,14 4,3 59
taurine
Carne
20,8 8,8 88 350 7 24 190 1,6 0,17 4,0 76
ovine
Carne
20,7 7,1 78 370 8 22 200 0,9 0,15 2,4 71
porc
Muşchi
21,1 2,7 110 360 8 25 260 1,2 - - 68
viţel
Muşchi
21,9 4,0 67 360 22 25 220 1,0 0,54 1,4 74
iepure
Carne
21,8 3,2 72 330 10 22 180 0,9 0,25 1,6 86
pasăre
Carne
19,1 5,5 89 300 11 25 190 1,2 0,20 2,0 90
roşie

Compoziţia chimică a cărnii (Lawrie, 1981)

PROTEINELE
Proteinele sunt biomoleculele cu organizarea cea mai complexă. Ele
reprezintă 18-22% din masa musculară şi constituie suportul morfologic al
contracţiei musculare. Dacă proteinele musculare reprezintă 80-90% din
conţinutul total de proteine carnea este de bună calitate. În cazul cărnurilor
normale raportul dintre conţinutul de apă şi conţinutul de proteine este de
3,6-3,8.
În funcţie de localizare şi solubilitate proteinele se clasifică în:
a. Proteine sarcoplasmatice;
b. Proteine stromale;
c. Proteine din nucleu.

a. Proteinele sarcoplasmatice se găsesc în proporţie de 25-30% în

miofibrile (proteine miofibrilare) şi în plasma interfibrilară (proteine
interfibrilare).
▲ Proteinele miofibrilare sarcoplasmatice – actina, miozina,
actomiozina, tropomiozina, troponina, nebulina, titina, α actinina, β actinina,
proteina C, skeletina – au origine intracelulară. Reprezintă cea mai
importantă componentă a proteinelor din carne (55-60%). Sunt caracterizate
de un conţinut ridicat de aminoacizi esenţiali. Se solubilează în soluţii saline
dar sunt practic insolubile în apă. Au un rol important atât în activitatea
9
muşchiului viu cât şi în comportarea lui post sacrificare deoarece sunt
implicate în organizarea filamentelor din muşchi. Prezintă o capacitatea
remarcabilă de gelatinizare asigurând astfel o bună legare a bucăţilor de
carne. Participă la emulsionarea grăsimilor prin formarea de pelicule pe
suprafaţa picăturilor de grăsime fapt care stabilizează emulsia. Împiedică
separarea grăsimii şi asigură fixarea ei în substrat, chiar şi în timpul
fierberii.
În funcţie de apartenenţa la fibre cu contracţie rapidă sau lentă,
proteinele miofibrilare formează geluri cu microstructuri, vâscozitate şi
proprietăţi electrice diferite. Ele se comportă diferit în funcţie de pH, gradul
de ionizare al mediului, temperatură etc.
Calitatea cărnii este determinată de concentraţia proteinelor
contractile din muşchi. Spre exemplu scăderea concentraţiei acestor proteine
determină instalarea stării PSE (carne pală, moale şi exsudativă) la carnea de
porc.
Prelucrarea grupelor de muşchi roşii şi albi este diferită în funcţie de
proprietăţile proteinelor miofibrilare asociate cu tipul de fibră.
Proteinele miofibriliare conferă 70% din valoarea nutritivă a cărnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice miofibrilare
� MIOZINA – componenta principală a miofibrilelor reprezintă
50-55% din conţinutul de proteine al acestora. Are rol funcţional deoarece
este componentă structurală a părţilor contractile din muşchi. Masa
moleculară a miozinei este foarte mare (540 kDa).
Macromolecula de miozină prezintă o structură asimetrică mixtă –
globulară şi fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidici: două lanţuri grele
(H) cu mase moleculare mari (230 kDa) şi patru lanţuri uşoare (L) cu mase
moleculare mici (18-20 kDa) (Fig. I.5.).

Fig. I.5. Schema structurii miozinei

10
 Fiecare lanţ polipeptidic greu începe cu un segment care are
structură globulară (G) şi conţine aminoacizii N–terminali. Cele două
structuri globulare reprezintă ,,capul” moleculei. ,,Capul” se continuă cu un
segment linear, fibrilar, rezultat prin organizarea celor două lanţuri grele (H)
identice, într-o structură α-helix care conţine aminoacizii C-terminali şi
reprezintă ,,coada” moleculei.
Structurile globulare G sunt asociate fiecare cu câte două lanţuri
polipeptidice uşoare (L).
Prin asocierea moleculelor de miozină la nivelul extremităţilor
C-terminale rezultă miofilamentele groase.
Sub acţiunea tripsinei macromolecula de miozină se scindează în
două fragmente de mărimi diferite: meromiozină grea (HMM) şi
meromiozină uşoară (LMM) (Albert Szent Győrgi) (Fig. I.6.) .

Fig. I.6. Schema structurii dimerice a miozinei

Meromiozina grea include capul miozinei cu structură globulară şi

un segment linear, din coada moleculei, cu masa moleculară de 55 kDA.
Meromiozina uşoară (LMM) are o structură lineară cu aspect de
baston, formată din lanţuri polipeptidice uşoare şi o masă moleculară de
70 kDa. LMM nu prezintă activitate ATP-azică şi nu interacţionează cu
actina pentru a forma actomiozina.
� ACTINA reprezintă 13% din conţinutul total de proteine musculare
şi 20-25% din totalul proteinelor miofibrilare. Este localizată la nivelul
filamentelor subţiri şi are masa moleculară de 43-48 kDa. Ca structură se
prezintă sub forma a două comformaţii: o formă monocatenară globulară –
G-actina, cu masa moleculară de 43 kDa, caracteristică muşchiului în
contracţie şi o formă fibrilară – F-actina, rezultată prin polimerizarea
reversibilă a G-actinei.
Reacţia de polimerizare a G-actinei necesită prezenţa ionilor
activatori de magneziu şi energie rezultată prin hidroliza ATP.
Proprietăţile fundamentale ale actinei sunt: capacitatea de a
polimeriza şi posibilitatea de a se combina reversibil cu miozina în timpul

11
contracţiei musculare formând actomiozina (miozina B), complex capabil să
activeze adenozintrifosfataza.
� TROPOMIOZINA reprezintă 2,5% din totalul proteinelor musculare
şi 10-12% din totalul proteinelor miofibrilare. Are masa moleculară de
60-70 kDa. Se găseşte în zonele de localizare ale miozinei sub formă de
filamente subţiri.
Molecula de tropomiozină prezintă o structură dublu elicoidală
(α helix) fibrilară. Este localizată între două filamente de F-actină. Se poate
asocia şi cu troponina.
Datorită proprietăţii de supercontracţie această proteină contribuie la
menţinerea muşchiului în stare contractată timp mai îndelungat.
Deşi are o compoziţie chimică asemănătoare tropomiozina nu se
combină cu actina şi nu prezintă activitate enzimatică.
� TROPONINA reprezintă 5% din totalul proteinelor ţesutului
muscular. Are masa moleculară de 73 kDa. Asigură legătura dintre
microfilamentele subţiri şi tropomiozină. Complexul troponinei este format
din trei tipuri de lanţuri polipeptidice care diferă ca structură şi masă
moleculară astfel:
– Troponina I, cu masa moleculară de 24-207 kDa şi structură
globulară, care inhibă activitatea ATP-azică a actomiozinei;
– Troponina C, cu masa moleculară de 17-180 kDa şi structură
globulară, care este implicată în legarea ionilor de calciu;
– Troponina T, cu masa moleculară de 37-40 kDa şi structură
fibrilară, lineară, care se leagă de tropomiozină înlesnind interacţiunea
dintre tropomiozină şi F-actină, fundamentală pentru funcţionarea
filamentelor subţiri ale miofibrilelor. Această interacţiune se produce la
nivelul unui complex numit ,,factor de relaxare”.
� NEBULINA – izolată din muşchi în 1985, are o masă moleculară
mare. Este componenta structurală a unui miofilament subţire rezultat prin
încolăcirea a două catene de actină în jurul unui filament de nebulină.
� TITINA reprezintă împreună cu nebulina, 15% din totalul
proteinelor musculare. Această proteină contractilă se leagă puternic de
miofilamentele groase de miozină făcând parte din structura ,,filamentului
de conectare” al miozinei. Titina se poate lega şi de tropomiozină.

12
 � α-ACTININA are o masă moleculară de 180 kDa. Este localizată în
fibra musculară la nivelul liniei Z. Structura sa conţine două lanţuri
polipeptidice cu mase moleculare identice. Formează complexe cu F-actina,
tropomiozina, şi cu complexul tropomiozină-troponină.
� β-ACTININA este o proteină miofibrilară cu structură α-helicoidală,
formată din două lanţuri polipeptidice cu masă moleculară de 37 kDa şi
respectiv 34 kDa. Este localizată la capătul terminal liber al filamentelor
subţiri participând la reglarea lungimii acestora.
� PROTEINA C reprezintă 3% din masa filamentelor groase. Are masa
moleculară de 140 kDa şi o structură monocatenară.
� SKELETINA (DESMINA) formează filamente implicate în conectarea
miofibrilelor la citoscheletul celular.
� Proteinele interfibrilare sarcoplasmatice sunt sisteme heterogene
şi reprezintă 30-35% din totalul proteinelor musculare. Au mase moleculare
cuprinse între 30-100 kDa. Sunt solubile în apă şi au pH-ul izoelectric 6-7.
Exceptând mioglobina, proteinele interfibrilare prezintă activitate
enzimatică care influenţează procesele de glicoliză şi pH-ul din muşchi şi
carnea proaspătă, transformările biochimice care apar la acest nivel după
sacrificarea animalului, caracteristicile senzoriale (culoare, gust, miros) şi
cresc stabilitatea la prelucrare a cărnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice interfibrilare
● MIOGENUL reprezintă 20% din totalul proteinelor. Se prezintă sub
forma a trei fracţiuni: A(20%), B(80%) şi C(proporţie nesemnificativă).
Miogenul conţine în structura sa toţi aminoacizii esenţiali;
• MIOALBUMINA reprezintă 2% din totalul proteinelor musculare.
● MIOGLOBINA (Mb) este o heteroproteină formată din globină
(componentă proteică) şi hem (componentă prostetică).
Globina are o structură globulară, alcătuită dintr-o singură catenă
polipeptidică (153 aminoacizi) α-helicoidală şi cu masa moleculară de
17,2 kDa. Conţine o moleculă de hem.
Hemul – componenta prostetică, este un derivat al protoporfirinei,
conţine fier divalent (0,34%) şi conferă culoare roşie mioglobinei. Legarea
hemului de globină se face în atomul de azot al histidinei din poziţia 93.

13
 Conţinutul de mioglobină din muşchii activi (scheletici şi cardiac)
este foarte ridicat. Mioglobina are rol în transportul oxigenului la nivelul
ţestului muscular sub formă de oximioglobină (MbO2) care constituie
depozitul de oxigen al acestuia.
Mb + O2 � MbO2

Oximioglobina (MbO2)

Comparativ cu hemoglobina este de şase ori mai activă faţă de

oxigen. Ca urmare mioglobina leagă oxigenul la presiuni parţiale ale
acestuia mult mai mici decât cele necesare pentru formarea oxihemoglo-
binei. Mioglobina din citoplasmă leagă oxigenul rezultat în lichidul
extracelular din oxihemoglobină cu formare de oximioglobină. Dacă
presiunea parţială a oxigenului din mitocondrie scade sub o anumită valoare
este favorizată difuzia oxigenului eliberat de oximioglobină care participă în
continuare la oxidarea diferiţilor metaboliţi până la produşi finali – apă şi
dioxid de carbon (Figura. I.7).

Lichid extracelular Citoplasmă

HbO2 Hb + O2 Mb
↓ Difuzie Metaboliţi
MbO2 O2 CO2 + H2O
MITOCONDRIE

Fig. I.7. Stocarea şi transportul oxigenului de către mioglobină

la nivelul miofibrilelor

14
 Mioglobina poate reacţiona cu:
• Oxidul de carbon formând carboximioglobina (MbCO), compus
puţin disociabil, toxic:

Mb + CO � MbCO

Legarea CO de către Mb în carboximioglobină

• Oxidul de azot formând nitrozomioglobina (MbNO)

Mb + NO � MbNO

NO

Nitrozomioglobina (MbNO)

Prin oxidarea fierului divalent din hem la Fe3+ şi stabilirea unei

legături covalente cu anumite grupări sau ioni (–OH, CN–, Cl–) rezultă
metmioglobina (MMb) compus toxic. Metmioglobina nu leagă nici oxigenul
nici monoxidul de carbon.
Nivelul de mioglobină variază în funcţie de tipul de muşchi. Odată
cu creşterea temperaturii conţinutul de mioglobină din muşchi scade.
Mioglobina prezintă similitudini structurale şi funcţionale cu hemoglobina
din sânge. Globina din hemoglobină este o proteină tetrameră care leagă
patru molecule de hem. Are capacitatea de a forma cu oxigenul
oxihemoglobina (HbO2) compus disociabil. De asemenea reacţionează cu
oxidul de carbon formând carboxihemoglobina (HbCO) şi oxidul de azot

15
formând nitrozohemoglobina (HbNO). Poate forma methemoglobina (MHb)
care conţine Fe3+.
Citocromii (b, c, c1, a.a3) sunt cromoproteine (enzime) care au o
componentă prostetică similară cu hemul din mioglobină şi hemoglobină.
Citocromii participă la reacţii de oxidoreducere prin transfer de electroni.

� GLOBULINA X este o pseudoglobulină care se

prezintă ca un sistem heterogen, coagulabil la 500 C şi
cu activitate enzimatică similară fosfatazei.
MIOSTROMINA reprezintă produsul rezultat ca
urmare a transformărilor suferite de proteinele
plasmatice din muşchi post mortem.
b) Proteinele stromale sunt componente ale
sarcolemei şi ale ţesutului conjuctiv dintre fibrele
musculare. Ele reprezintă 10% din totalul proteinelor
musculare. Au rol structural şi determină textura cărnii.
Exemple de proteine stromale

� COLAGENUL reprezintă 40-60% din totalul

proteinelor stromale şi este principala proteină din
ţesutul conjuctiv al cărnii.
Structura
tropocolagenului

Unitatea structurală a colagenului – tropocolagenul prezintă o

structură helicoidală alcătuită din 3 lanţuri polipeptidice (2 lanţuri identice şi
un lanţ diferit) care se împletesc ca un odgon fiind legate prin diferite tipuri
de legături: ionice, disulfură, fosfat, legături de hidrogen etc.
Rigiditatea şi rezistenţa colagenului la masticaţie sunt datorate structurii
sale cristaline. Caracteristicile menţionate se accentuează pe măsură ce ani-
malul îmbătrâneşte şi numărul legăturilor intra şi intermoleculare din colagen
creşte.
Duritatea cărnii depinde de conţinutul şi vârsta colagenului.

16
 Conţinutul mare de glicocol cu caracter hidrofil accentuat, imprimă
colagenului acelaşi caracter, deosebit de important pentru capacitatea de
hidratare a ţesutului conjunctiv.
Conţinutul neechilibrat de aminoacizi (30% glicocol, 25% prolină şi
hidroxipolină, absenţa tirozinei, triptofanului şi cistinei), fac din colagen o
proteină rigidă cu valoare biologică redusă.
Prin fierbere prelungită în apă colagenul suferă un proces de
gelatinizare cu formare de gelatoze şi glutine cu masă moleculară mică:

t0
Colagen + H2O Glutine + Gelatoze

� ELASTINA este localizată la nivelul fibrelor elastice ale ţesutului

conjuctiv. Se găseşte în concentraţie mare în pereţii arterelor şi în tendoane.
Spre deosebire de colagen elastina este o proteină rezistentă la hidroliză (acidă,
bazică sau enzimatică). Conţine prolină şi hidroxiprolină în proporţie mai mică
şi o concentraţie mai mare de glicocol şi leucină. Este nedigestibilă.
� RETICULINA, proteina care formează fibrele fine din endomisiul
muşchiului, prezintă un conţinut de sulf ridicat şi un conţinut redus de azot.
Este rezistentă la hidroliză acidă şi la fierbere.
c) Proteinele nucleului sunt proteine cu caracter bazic (histone şi
protamine) care se leagă de acizi nucleici (componente prostetice) formând
nucleoproteine. În nucleu este localizat ADN – acidul deoxiribonucleic.
� HISTONELE cu masa moleculară de ~ 10-20 kDa. sunt proteine cu
caracter bazic deoarece conţin în structura lor aminoacizi diaminomono-
carboxilici ca: arginina, histidina şi lizina (20-30%). Sub acţiunea căldurii
ele coagulează. Histonele pot fi hidrolizate în prezenţa pepsinei. Se găsesc
în stare liberă. Asociate cu acizii nucleici (ADN) formează nucleohistone
localizate în nucleul diferitelor celule.
� PROTAMINELE prezintă un caracter bazic mai pronunţat comparativ
cu histonele deoarece conţinutul de aminoacizi diaminomonocarboxilici este
de aproximativ 80%. Au masa moleculară mai mică decât histonele,
structura moleculară mai simplă, nu sunt coagulabile la temperatură şi nu
17
sunt hidrolizate de pepsină. Din structura protaminelor lipsesc aminoacizi
ca: triptofanul, tirozina, fenil alanina şi tioaminoacizii.

SUBSTANŢELE AZOTATE NEPROTEICE

Substanţele azotate neproteice din muşchi se găsesc în proporţie de
0,8-3%. Au rol structural şi energetic intervenind în contracţia musculară.
Componentele azotate neproteice din muşchi, respectiv carne, sunt
reprezentate de:
� Nucleotide (adenozintrifosfatul – ATP, guanozintrifosfatul – GTP,
uridintrifosfatul – UTP, citidintrifosfatul – CTP, nicotinamid-adenin-
dinucleotidul – NAD, nicotinamid-adenin-dinucleotid fosfatul – NADP,
flavin-adenin-dinucleotidul – FAD etc.)
� Baze azotate şi produşii lor de oxidare şi dezaminare (adenina,
guanina, hipoxantina, xantina şi acidul uric)
� Creatina, creatinfosfatul şi creatinina
� Aminoacizi liberi
� Dipeptide (anserina şi carnozina)
� Tripeptide (glutationul)
� Ureea
Aroma specifică cărnii şi produselor din carne este datorată unor
compuşi rezultaţi prin transformările suferite de aminoacizi în cursul
proceselor de conservare.

LIPIDELE
Celule adipoase sub forma unor mici depozite de formă alungită
distribuite intermuscular în vecinătatea vaselor de sânge, conferă cărnii un
aspect ,,marmorat”. Sub formă de insule dispersate între fibrele musculare,
determină un aspect ,,perselat”. Grăsimea structurală sau intramusculară se
găseşte în cantităţi reduse în interiorul structurii muşchiului. Definiţia cărnii
nu include ţesutul adipos compact concentrat în zona subcutanată.
Lipidele constituie componentele cele mai variabile din carne.

Din punct de vedere chimic lipidele din carne sunt esteri ai unor
alcooli superiori cu acizi graşi superiori.
18
 Principalii alcooli componenţi ai lipidelor din carne sunt: glicerolul,
colina, colamina, sfigozina şi colesterolul

CH2 – OH
| CH3
H – C – OH + /
| HO – CH2 – CH2 – NH2 HO – CH2 – CH2 – N – CH3
CH2 – OH \
CH3
Glicerolul Colamina Colina

H3C – (CH2)12 – CH = CH
�
H – C – OH
�
H – C – NH2
�
CH2OH

Sfingozina

Principalii acizi graşi componenţi structurali ai lipidelor din carne

sunt:
– acidul miristic: CH3 – (CH2)12 – COOH
– acidul palmitic: CH3 – (CH2)14 – COOH
– acidul stearic: CH3 – (CH2)16 – COOH
– acidul lingnoceric:CH3 – (CH2)22 – COOH
– acidul oleic: CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – COOH
– acidul linoleic: CH3 – (CH2)4 – CH = CH – CH2 – CH = CH – (CH2)7 – COOH

Ţesutul muscular conţine lipide în proporţie de 1-3% după cum

urmează:

19
 CH2 – O – CO – R • Lipide simple preponderent triglice-
| ride, care reprezintă ~ 9% din totalul
H – C – O – CO – R1
lipidelor din carne. Trigliceridele sunt
|
CH2 – O – CO – R2 esteri ai glicerolului cu acizii graşi în
principal acizii palmitic, stearic şi oleic.
Trigliceridă

Ele reprezintă o rezervă majoră de energie. Concentraţia

trigliceridelor din ţesutul muscular este influenţată de alimentaţie.
• Lipide complexe reprezentate de fosfolipide (~ 1%) şi cerebrozide
(~ 0,5%). Concentraţia lipidelor complexe din ţesutul muscular nu este
influenţată de alimentaţie.
Fosfolipidele sunt componente esenţiale ale unor structuri aparţinând
miofibrilelor (mitocondrii, microzomi, nuclei). Se găsesc de asemenea în
sarcolemă. Fosfolipidele conţin în structura lor o moleculă de glicerol
esterificat cu două molecule de acizi graşi şi o moleculă de acid fosforic.
Rezultă astfel un acid fosfatidic care poate fi esterificat la nivelul radicalului
fosforic cu un aminoalcool:

─R

����� �����
Acid fosfatidic Aminoalcool
������������
Glicerofosfolipidă

Cefalinele-glicerfosfolipide care conţin în structură aminoalcoolul

colamină, se găsesc în carne, în momentul sacrificării animalului, în
concentraţie mai mică (sub 5%).

20
 Colaminfosfolopidă (cefalină)

Cerebrozidele conţin în structura lor alcoolul sfingozină, un acid

gras cu 24 atomi de carbon (lignoceric, nervonic, cerebroic etc.) şi o hexoză:
Colesterolul este principalul sterol de origină animală. Prin esterificare
formează colesteride. Se găseşte în toate celulele organismului animal. În carne
conţinutul de colesterol este ~ 0,5%. După unii autori 0,01-0,04% din
colesterolul din carne se găseşte legat de miozină sau actomiozină.

Colesterol

GLUCIDELE
Glucidele se găsesc în cantitate foarte mică în muşchi, respectiv în
carne (05-1,5%). Au un rol esenţial în energetica biochimică a muşchiului.
Ele participă indirect la definirea calităţii cărnii deoarece intervin în
formarea aromei mai ales după aplicarea unui tratament termic.
Glucidele din carne sunt reprezentate de glicogen, oze şi esteri
fosforici ai ozelor, inozitol, precum şi de intermediari rezultaţi prin
metabolizarea lor (piruvat, citrat, succinat, fumarat, oxalilacetat, acid lactic
etc.).

21
 � GLICOGENUL reprezintă forma majoră de depozitare a glucidelor în
muşchi (glicogen muscular) şi în ficat (glicogen hepatic). El constituie o
importantă sursă de energie pentru efortul muscular. Este stocat în
citoplasmă sub formă de granule elipsoidale cu o structură lamelară.
Molecula de glicogen este alcătuită din molecule de α-glucoză legate
C1→C4 α-glicozidic. După 6-7 resturi de glucoză la periferia moleculei şi
3-4 resturi în partea centrală, se stabilesc legături C1→C6 α-glicozidice care
determină o ramificare puternică a moleculei .

Fig. I.8. Aspectul unui fragment din macromolecula de glicogen puternic ramificată
A - ramificaţii exterioare între un punct de ramificare şi glucoza terminală
nereducătoare; B - ramificaţii interioare (1, 2, 3, 4 - etajarea punctelor de ramificare);
R - unitatea de glucoză reducătoare

Masa moleculară a glicogenului atinge valori de 103-104 kDa.

Muşchiul proaspăt conţine 0,3-2,2% glicogen. Cantitatea de glicogen
din muşchi imediat după sacrificare depinde de starea fiziologică antesacri-
ficare. În muşchi glicogenul este degradat printr-un proces de fosforoliză cu
eliberare de glucozo-1-fosfat:

(C6H10O5)n + H3PO4 Fosforoliză (C6H10O5)n-1 +

Glicogen

Glucozo-1-fosfat
Glucozo-1-fosfatul rezultat este utilizat în contracţia musculară ca sursă de
energie.

22
 ENZIMELE
Enzimele din carne prezintă o importanţă majoră deoarece
catalizează reacţii biochimice fundamentale pentru multiplele transformări
care se petrec atât în muşchiul viu cât şi în carne după sacrificarea
animalului. Aceste enzime sunt reprezentate în primul rând de glucozidaze
care intervin în degradarea glucidelor pe calea glicolizei, lipaze implicate în
procesele de lipoliză şi proteaze catalizatori ai proceselor de scindare
hidrolitică a legăturilor peptidice (proteoliză).
VITAMINELE
Vitaminele deşi în cantităţi foarte mici sunt indispensabile
organismului animal deoarece asigură creşterea şi manifestarea proceselor
vitale, desfăşurarea proceselor metabolice, reglarea funcţiilor celulare, unele
au rol de coenzime etc. (vezi pg. 168).
În carne se găsesc preponderent vitamine hidrosolubile din grupa B:
• Tiamina (B1), care predomină în muşchiul cardiac şi scheletic
intervenind în procesele generatoare de energie.
• Riboflavina (B2), componentă structurală a FMN şi FAD, coenzime
flavinice care funcţionează ca transportori de hidrogen în respiraţia celulară.
• Piridoxina (B6), cu localizare în muşchiul cardiac şi scheletic sub
formă de piridoxol, piridoxal şi piridoxamină.
Piridoxalfosfatul are rol de coenzimă a unor transaminaze,
decarboxilaze şi racemaze specifice.
• Cobalamina (B12), se acumulează în ficat, inimă, rinichi şi supra-
renale. În organism se găseşte predominant sub formă de coenzima B12.
• Nicotinamida (vitamina PP) se acumulează în muşchi, ficat şi
rinichi. Este componentă structurală a NAD şi NADP – coenzime ale
dehidrogenazelor implicate în reacţii de oxidoreducere din muşchi şi carne.
Din grupa vitaminelor liposolubile în carne se găsesc:
• Tocoferolii α, β, γ, δ (vitaminele E). Predomină cantitativ în ţesutul
adipos, ficat şi mitocondriile muşchiului cardiac. Datorită acţiunii antioxidante
tocoferolii acţionează la nivelul acizilor graşi din biomembrane, a carotenilor,
retinolilor şi sistemelor mitocondriale protejându-le de peroxidarea lipidică.
Participă la reglarea consumului de oxigen în ţesutul muscular, favorizează
23
absorbţia şi conversia carotenilor în retinoli. Adăugate post-mortem în
carnea crudă, vitaminele E cresc stabilitatea lipidelor şi pigmenţilor. Între
vitaminele E şi B2 există un raport sinergic.
SUBSTANŢELE MINERALE
Numărul şi concentraţia componentelor minerale variază în funcţie
de tipul de muşchi şi de vârsta animalului. Conţinutul de sodiu, potasiu,
clor, fosfor şi sulf este de aproximativ 0,9% iar cel de calciu, magneziu,
zinc, cupru, cobalt, nichel, mangan şi iod totalizează circa 0,1%. Carnea
reprezintă o sursă importantă de fosfor dar este săracă în calciu. În carne se
găsesc preponderent fosfaţi de potasiu, calciu şi magneziu, clorură de sodiu
şi carbonaţi de calciu şi magneziu.
În muşchiul viu substanţele minerale reglează metabolismul hidric,
menţin presiunea osmotică şi echilibrul acido-bazic în limite fiziologice atât
în interiorul cât şi la exteriorul fibrelor musculare. Au rol plastic,
influenţează capacitatea de tamponare a ţesutului muscular, intervin în
contracţia musculară (calciu şi magneziu), sunt efectori enzimatici activatori
sau inhibitori ai unor enzime implicate în metabolismul animal, sunt
componente structurale ale unor proteine, lipide, enzime şi vitamine.
Substanţele minerale sunt de asemenea componente structurale ale unor
ţesuturi cu rol plasmatic.
După sacrificarea animalului distribuţia anionilor şi cationilor din
muşchi se modifică. Ca urmare se modifică capacitatea de reţinere a apei şi
implicit textura cărnii, dar şi activitatea unor enzime glicolitice şi
proteolitice.
Valoarea nutritivă a cărnii
Un regim alimentar complet şi variat trebuie să ofere organismului
toate biomoleculele necesare. Carnea reprezintă un aliment de bază dat fiind
accesibilitatea, calităţile organoleptice şi valoarea sa nutritivă.
Conţinutul de grăsimi şi glucide din carne îi conferă acesteia valoare
energetică.
Conţinutul de proteine, vitamine şi substanţe minerale determină
valoarea biologică a cărnii.
Valoarea nutritivă a cărnii este dată de suma valorii energetice şi a
valorii biologice.
24
 Valoarea nutritivă a proteinelor din carne este dată de conţinutul în
aminoacizi esenţiali (leucină, lizină, metionină, cisteină, fenilalanină,
tirozină, treonină, triptofan, valină).
Desigur că alegerea sortimentului, stabilirea cantităţii şi modul de
preparare a cărnii trebuie corelate cu vârsta, starea fiziologică, greutatea şi
consumul energetic al consumatorului.

1.2.Procesele biochimice la nivelul muşchiului viu

Structura muşchiului striat este strâns corelată cu funcţia sa
contractilă care se produce reflex.
Din punct de vedere biochimic contracţia musculară reprezintă un
ansamblu de reacţii care asigură performanţa întregului sistem contractil
deoarece:
• intervin înaintea activităţii contractile condiţionând stimularea
muşchiului;
• se desfăşoară în timpul contracţiei generând lucru mecanic;
• refac rezervele energetice consumate;
• contribuie la instalarea relaxării.

1.2.1. Energetica contracţiei musculare

Fibra musculară striată este caracterizată de o structură specializată
în producerea de lucru mecanic.
Sursa de energie chimică folosită de fibra musculară striată pentru a
produce lucru mecanic care declanşează contracţia este reprezentată de
adenozintrifosfat (ATP).
Cantitatea mică de ATP preexistentă în muşchi este suficientă pentru
realizarea contracţiilor de scurtă durată fără să poată acoperi necesităţile
energetice pe termen lung. După un număr mic de contracţii scurte muşchiul
ar ajunge rapid la epuizare în absenţa unui rezervor de energie care să
permită regenerarea ATP-ului –proces relativ lent.
Rezerva de energie necesară contracţiei musculare, înmagazinată în
legăturile macroergice ale ATP, se poate forma pe contul creatinfosfatului
(CP) sau prin în catabolizarea glucidelor, lipidelor şi a unor aminoacizi,
procese care presupun reacţii generatoare de energie cuplate cu sinteza de
25
ATP. Formarea continuă de ATP poate să aibă loc în condiţii anaerobe sau
aerobe.

1.2.1.1. Reacţii de regenerarea sau formarea de ATP în condiţii anaerobe

În condiţii anaerobe regenerarea sau formarea de ATP la nivel
muscular se poate realiza prin intermediul creatinfosfatului (reacţia
Lohman), glicoliza anaerobă şi reacţia miokinazei.
a) Reacţia Lohman sau formarea de ATP din creatinfosfat
Creatinfosfatul (CP) este un compus macroergic care se găseşte în
concentraţie mare în muşchiul striat.
Comparativ cu ATP creatinfosfatul are o capacitate crescută de a
� �
transfera radicali fosforici PO 34� .
Prima reacţie furnizoare de energie în contracţia musculară este
scindarea hidrolitică a ATP, catalizată de miozin-adenozin-trifosfataza
(miozin-ATP-ază), cu formarea de ADP şi H3PO4

O O O
║ � ║ ║
HO ─ P ~ O ─ P ~ O ─ P ─ O ─ CH2
│ � │ │ O
OH OH OH H H

ATP H OH OH H

+ H2O

Miozin – ATP-aza

H3PO4 + ADP + Energie (7,4 Kcal)

26
 În contracţia musculară scindarea ATP precede obligatoriu scindarea
creatinfosfatului.
Creatinfosfatul reprezintă un rezervor energetic capabil să doneze ADP-
ului un radical fosforic şi o cantitate mare de energie (8,5Kcal/mol.).
Această cantitate de energie permite refacerea ATP-ului scindat în timpul
contracţiei musculare, în condiţii anaerobe, conform reacţiei:

NH ─ PO32� NH2
│ │
C = NH C = NH
│ Creatin- │
N ─ CH3 fosfokinaza N─ CH3
│ + ADP │ + ATP
CH2 CH2
│ │
CO O � CO O �
Creatinfosfat Creatină

Dacă în perioada de repaus muscular se formează ATP în exces

echilibrul reacţiei se deplasează în sensul resintezei creatinfosfatului.
Concentraţia de ATP acţionează ca un factor de reglare a reacţiei.
b) Glicogenoliza şi glicoliza anaerobă
Degradarea glucidelor reprezintă sursa majoră de energie pentru
contracţia musculară. Atât la nivelul muşchiului viu cât şi post sacrificare,
catabolismul glucidelor se realizează în principal prin glicogenoliză şi
glicoliză.
Glicogenoliza reprezintă procesul de scindare a moleculei de
glicogen – cel mai important depozit de glucide al fibrei musculare, în
molecule de glucozo-1-fosfat (G-1-P) şi molecule de glucoză.
⃰ Procesul de glicogenoliză complet se va studia la cursul de
metabolism din cadrul disciplinei de Biochimie !!
Glicoliza anaerobă reprezintă procesul de degradare enzimatică a glu-
cozei în condiţii anaerobe (în prezenţa oxigenului dar fără participarea lui) până
la acid lactic cu eliberarea de energie chimică stocată în ATP. Reacţiile

27
glicolizei anaerobe au loc în citoplasmă, unde există echipamentul enzimatic
specific.
Ecuaţia globală a procesului este următoarea:

⃰ ⃰ Etapele procesului de glicoliză anaerobă se vor studia la cursul de

metabolism din cadrul disciplinei de Biochimie !!

Deşi prin glicoliza anaerobă o moleculă de glucoză generează o

cantitate relativ mică de energie (2ATP) eliberarea acesteia se face rapid
acoperind necesităţile energetice imediate ale muşchiului.
În contracţii de lungă durată acumularea de acid lactic în muşchi conduce la
scăderea pH-ului şi ca urmare la diminuarea hidrolizei enzimatice a ATP ceea
ce are ca efect instalarea „febrei musculare“. Acidul lactic format se depune pe
filamentele de actină şi miozină.
Acidul lactic rezultat în urma contracţiei muşchiului viu este
transferat de la nivelul fibrelor musculare în spaţiul interstiţial. În caz de
efort muscular prelungit acest proces poate decurge cu întârziere. Deoarece
o parte din acidul lactic nedisociat părăseşte fibra musculară creşterea
concentraţiei acestuia determină mărirea pH-ului extern.
După o activitate musculară intensă animalul parcurge o perioadă
de recuperare caracterizată de consum crescut de oxigen. Pe parcursul
acestei perioade acidul lactic rezultat din glicoliza anaerobă preluat de fluxul
sanguin poate fi transformat în glucoză respectiv glicogen prin procesul de
gluconeogeneză astfel:
� 1/5 se oxidează cu formare de CO2, H2O şi energie
� 4/5 se transformă în glucoză şi apoi în glicogen folosind energia
rezultată prin oxidarea primei cincimi.
Transformarea acidului lactic este cunoscută ca reacţia „Pasteur-
Mayerhoff”:

28
 Acidul lactic reprezintă un substrat principal al gluconeogenezei.
Muşchii scheletici în activitate şi hematiile reprezintă surse de acid lactic
gluconeogenetic.
Acumularea de acid lactic (nocivă pentru celulă deoarece determină
scăderea pH-ului, respectiv inhibarea activităţii enzimatice), este evitată prin
preluarea acestuia de fluxul sanguin şi reconvertirea în glucoză la nivel
hepatic. Se realizează astfel o corelaţie între glicogenul muscular, acid
lactic şi glicogenul hapatic reprezentată de circuitul Cori. Schematic
această corelație se reprezintă astfel:

Muşchiul cardiac foloseşte acid lactic circulant ca sursă de energie

fluxul de sânge fiind asigurat de arterele coronare direct din aortă.
Concentraţia mare de oxigen permite oxidarea completă a acidului lactic.
Deoarece aorta alimentează cu sânge şi alte artere importante nu numai pe
cele hepatice şi renale, o parte din acidul lactic circulant poate ajunge la
nivelul unor muşchi în repaus care pot folosi acidul lactic ca substrat
energetic în special în absenţa acizilor graşi circulanţi.

29
 Glicogenoliza şi glicoliza anaerobă sunt procese biochimice care se
desfăşoară atât la nivelul muşchiului viu cât şi postsacrificare.
c). Reacţia miokinazei
Reacţia miokinazei reprezintă o altă posibilitate de formare a ATP în
condiţii anaerobe.
În cazul unor contracţii puternice sau de lungă durată când
regenerarea sau sinteza de ATP pe calea creatinfosfatului sau a glicolizei
anaerobe este critică, ţesutul muscular poate apela la o altă cale bazată pe
transferul unui radical fosforil bogat în energie de la o moleculă de ADP la
alta sub acţiunea miokinazei (adenilatkinazei) conform reacţiei:
Miokinaza
2 ADP ATP + AMP
Această cale de regenerare a ATP este însă neeconomică.

1.2.1.2. Reacţii de regenerarea sau formarea de ATP în condiţii aerobe

În condiţii aerobe în muşchi au loc procese de oxidare localizate în
sarcozomi (mitocondrii musculare) care generează cantităţi mari de energie
stocată în legăturile macroergice ale ATP. În acest mod devine posibilă
regenerarea ATP-ului consumat în contracţia musculară.
Aceste procese de oxidare sunt: catabolizarea glucidelor prin
glicoliza aerobă şi β-oxidarea acizilor graşi, procese care presupun reacţii
exergonice prin care este eliberată energia stocată în legăturile macroergice
ale ATP.
a)Glicoliza aerobă reprezintă procesul de degradare enzimatică a
glucozei până la produşi finali : dioxid de carbon şi apă conform reacţiei:

C6H12O6+6O2+38ADP 38H3PO4 +6CO2+6H2O+ 38ATP

Catabolizarea glucozei pe această cale parcurge două etape

consecutive:
1.Transformarea unei molecule de glucoză în două molecule de acid
piruvic prin reacţii nonoxidative, care au loc în citoplasmă, pe calea
glicolizei anaerobe:

30
 CH3
|
C6H12O6 2C = O
Glucoză |
COOH
Acid piruvic

Acidul piruvic astfel format este transferat din citoplasmă în

mitocondrie cu ajutorul coenzimei A (CoA-SH)-aciltransferază:
2. Metabolizarea acidului piruvic prin reacţii oxidative, pe cale
glicolizei aerobe, până la dioxid de carbon şi apă:

CH3
|
Glicoliză aerobă
2C = O + 6O2 6CO2 + 6H2O + Energie(ATP)
|
COOH
Acid piruvic

Procesul implică în prealabil o decarboxilare oxidativă a acidului

piruvic, catalizată de un complex multienzimatic piruvat-dehidrogenazic şi
ioni de Mg2+ cu formare de acetil-coenzima A (CH3 – CO SCoA).
Apoi Acetil – CoA este degradată total în secvenţa de reacţii
numită Ciclul Krebs cuplat cu procesele de respiraţie celulară şi
fosforilare oxidativă. Pe această cale se formează de aproximativ 20 de ori
mai mult ATP comparativ cu glicoliza anaerobă (38ATP / mol glucoză).

⃰ Etapele procesului de glicoliză aerobă se vor studia la cursul de

metabolism din cadrul disciplinei de Biochimie !

b) β-oxidarea acizilor graşi

Catabolismul trigliceridelor are loc în citoplasmă şi începe printr-un
proces de hidroliză enzimatică sub acţiunea lipazelor specifice, în final
ducînd la glicerol și acizi grași:

31
 Glicerolul astfel format poate parcurge diferite căi de metabolizare
în funcţie de necesităţile energetice ale celulei :
●se transformă în aldehidă glicerică parcurgând etapele glicolizei;
●se transformă în glucoză pe calea gluconeogenezei;
●este utilizat la sinteza altor trigliceride şi lipide complexe.
Acizii graşi rezultaţi în urma catabolismului trigliceridelor intră
într-un proces de degradare enzimatică, localizat în mitocondrie, numit -
oxidare.
Mai întîi acizii grași sunt activaţi în prezenţă de coenzima A, reacţie
catalizată de aciltiokinază. Activarea acizilor graşi este un proces
consumator de energie (ATP).
Membrana mitocondrială este impermeabilă pentru acidul gras activat.
De aceea transferul acestuia prin membrana mitocondrială este posibil
numai după o cuplare prealabilă cu carnitina şi formarea de acilgras
carnitină.La nivelul membranei mitocondriale interne există o proteină
transportatoare specifică – acilcarnitin translocaza, care transferă acilgras
carnitina din citoplasmă în mitocondrie unde acidul gras activat este pus în
libertate. Aceiaşi translocază transportă carnitina înapoi în citoplasmă.
⃰ Schema și reacțiile acestui proces se vor studia la cursul de metabolism din
cadrul disciplinei de Biochimie !
Acidul gras eliberat în matrixul mitocondrial intră în procesul de -oxidare.
�-oxidarea reprezintă o succesiune de patru reacţii enzimatice din care
rezultă o moleculă de acid gras activat care conţine doi atomi de carbon mai
32
puţin decât cel iniţial şi o moleculă de acetil-coenzima A. Secvenţa celor
patru reacţii se repetă până când întreaga moleculă de acid gras activat este
scindată cu formarea de acetil-coenzima A.
Procesul se numește �-oxidare deoarece toate cele patru reacții
enzimatice au loc la atomul de carbon din poziția �( al doilea după gruparea
carboxil)a fiecărui acid gras activat.
⃰ ⃰ Reacțiile ( cu formule) ale acestui proces se vor studia la cursul de
metabolism din cadrul disciplinei de Biochimie !
Degradarea totală a moleculei de acid gras activat se desfăşoară prin
intermediul așa numitei spirală Lynen. Cele patru reacţii ale �-oxidării
alcătuiesc o tură a spiralei Lynen. Pe fiecare tură a spiralei se eliberează
patru atomi de hidrogen sub formă de NADH(H+) şi FADH2 şi o moleculă
de acetilcoenzima A.
c)Catabolismul proteinelor
Catabolismul proteinelor ca şi cel al glucidelor şi lipidelor reprezintă
o cale de acoperire a necesităţilor energetice ale celulei.
Degradarea proteinelor până la aminoacizi şi apoi transformarea
acestora în intermediari ai ciclului Krebs sau în compuşi aflaţi în strânsă
legătură cu acest ciclu constituie premizele generării de ATP.
Aminoacizii constituenţi ai macromoleculelor proteice prezintă atât
căi generale cât şi căi specifice de metabolizare.
Dintre căile generale de metabolizare ale aminoacizilor menţionăm:
dezaminarea, decarboxilarea şi transaminarea.

1.2.2. Mecanismul biochimic al contracţiei musculare

Activitatea musculară este asociată cu scindarea enzimatică a ATP şi
formarea unui complex actomiozinic ca urmare a unor reacţii la care
participă miozina, actina şi ATP.
Această activitate se desfăşoară pe parcursul a trei etape: contracţia
activă, formarea complexului actomiozinic şi relaxarea.
1. Contracţia activă, proces consumator de energie presupune
scindarea hidrolitică a ATP cu formare de radicali fosforici care se leagă de
molecule de miozină. Ca urmare moleculele de miozină se încarcă cu o
sarcină globală electronegativă (2-) :

33
 Contracţia musculară este declanşată de excitaţia produsă de nervii
motori şi este însoţită de eliberarea Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic. Ionii
de calciu astfel eliberaţi se leagă de troponină inducând modificări
conformaţionale transmise tropomiozinei şi în final actinei care astfel
interacţionează cu miozina.
Iniţierea contracţiei musculare implică înlocuirea ionilor de
magneziu asociaţi unui factor de relaxare cu ionii de calciu eliberați din
reticulul sarcoplasmatic.
Ionii de magneziu eliberaţi stimulează activitatea ATP-azică a
miozinei( care asigură scindarea hidrolitică a ATP cu eliberare de energie).
Rezultă că în contracţia musculară activitatea ATP-azică a miozinei este
intensă iar concentraţia de ATP scade. ADP format poate fi reciclat pe
seama creatinfosfatului ( mecanism descris în cursul 1) sau pe alte căi
generatoare de ATP.

2. Formarea complexului actomiozinic prin interacţiunea dintre

miozina activată şi actină,conform schemei:
MIOZINĂ ~ PO32- + ACTINĂ COMPLEX ACTOMIOZINIC + H3PO4 +E
Între actina încărcată electropozitiv şi miozina cu sarcină globală
electronegativă se manifestă o atracţie electrostatică care determină glisarea
filamentelor de actină de-a lungul filamentelor de miozină. Fibra musculară
se scurtează. Procesul este generator de energie.

3.Relaxarea implică scindarea complexului actomiozinic sub

acţiunea ATP provenit prin difuzie conform schemei
COMPLEX ACTOMIOZINIC + ATP MIOZINĂ ~ PO32-+ ACTINĂ +ADP
Factorul de relaxare este activat de ioni de magneziu. Ionii de calciu
stimulatori ai activităţii ATP-azice a miozinei, legaţi de proteina
calcequestrină sunt reţinuţi în reticulul sarcoplasmatic. În absenţa ionilor de
calciu interacţiunea miozină-actină este diminuată de troponină şi
tropomiozină. Sub acţiunea factorului de relaxare şi în absenţa ionilor de
34
calciu, scindarea ATP nu se mai produce, concentraţia sa creşte, complexul
actomiozinic disociază în componente şi se reinstalează starea de relaxare a
fibrei musculare.
În stare de repaus concentraţia suficient de mare a ATP din muşchi
împiedică interacţiunea dintre filamentele de actină şi miozină respectiv
formarea complexului actomiozinic.
1.3. Modificări biochimice care se produc în muşchi după sacrificarea
animalului

Totalitatea transformărilor biochimice şi energetice care au loc

într-un organism viu, se află în strânsă interdependenţă şi sunt supuse unor
mecanisme de reglare şi control metabolic care încetează odată cu
sacrificarea animalului. Totuşi structurile caracteristice, inclusiv cele ale
muşchiului viu, continuă să funcţioneze un timp datorită mecanismelor
homeostatice care încearcă să menţină viaţa*. Aceste mecanisme
funcţionează în anumite condiţii de pH, temperatură, concentraţie de oxigen
şi aport de energie. După sacrificarea animalului şi exanguinare, în muşchi
se produc o serie de transformări deoarece scade presiunea sanguină, creşte
ritmul cardiac, se produce o vasoconstricţie periferică, mecanismele de
termoreglare nu mai funcţionează, sunt perturbate toate mecanismele
homeostatice Aportul de substanţe nutritive şi eliminarea produselor de
metabolism sunt stopate. Creşte susceptibilitatea faţă de atacuri microbiene.
Procesele biochimice evoluează în sensul degradării biomoleculelor
şi al simplificării structurilor moleculare.
Întreruperea circulaţiei sanguine suprimă aportul de oxigen.
Respiraţia tisulară continuă scurt timp, până la epuizarea oxigenului fixat de
mioglobină. Absenţa oxigenării are ca efect sistarea proceselor aerobe
.Degradarea glucozei se face pe calea anaerobă până la acid lactic (produs
final) care se depune sub formă de filamente pe fibrele de actină şi miozină.
Acumularea acidului lactic în carne are ca efect scăderea valorii pH-ului –
acidifierea acesteia.

35
 Cantitatea mică de energie generată pe calea glicolizei anaerobe este
suficientă doar pentru menţinerea integrităţii structurale şi a temperaturii
muşchiului deoarece se eliberează numai sub formă de căldură. Această
căldură asociată cu cea rezultată prin scindarea ATP creşte semnificativ
viteza glicolizei afectând mersul proceselor biochimice din carne.
Modificările biochimice care se produc după sacrificarea
animalului induc transformări care îmbunătăţesc calităţile organoleptice
şi cresc calitatea cărnii.
Pentru obţinerea cărnurilor de calitate se impune frânarea glicolizei prin
inhibarea activităţii enzimelor glicolitice în condiţii de răcire puternică,
precum şi scurtarea intervalului de timp dintre sacrificare şi refrigerare.
Procesul de transformare a ţesutului muscular în carne presupune trei
stadii caracterizate de procese biochimice şi transformări importante:
prerigiditate, rigiditate, maturare şi în cazul anumitor categorii de cărnuri
fezandare.

1.3.1. Stadiul de prerigiditate

Prerigiditatea musculară începe imediat după sacrificarea
animalului când structurile muşchiului continuă să funcţioneze un timp în
încercarea de a menţinere viaţa.
Acest stadiu este caracterizat de contracţia grupelor de muşchi
posibilă cât timp mai funcţionează sistemul nervos. Spre exemplu în cazul
taurinelor timpul este de 20-30 minute.
Durata stadiului de prerigiditate depinde de: natura cărnii (mamifere,
păsări, peşti), activitatea musculară antesacrificare, pH-ul cărnii, rezerva de
glicogen, conţinutul în compuşi macroergici (creatinfosfat şi ATP) şi factori
de stres (temperatură, umiditate relativă a aerului, stări patologice etc.).
Stadiul de prerigiditate se încheie odată cu epuizarea rezervelor
energetice şi de oxigen din muşchi (aproximativ 3 ore de la sacrificare) şi
este urmat de instalarea progresivă a rigidităţii musculare.

1.3.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis)

Rigiditatea musculară este caracterizată de pierderea elasticităţii şi
îndurarea ţesutului muscular datorate contracţiei muşchilor din întregul

36
organism. În aceste condiţii deplasarea axelor osoase ale animalului devine
dificilă. Instalarea rigidităţii este condiţionată de următorii parametrii:
• Integritatea muşchiului. La muşchii puternici rigiditatea se
instalează după un interval mai mare de timp. Muşchii viguroşi supuşi unui
efort intră în rigiditate mai rapid deoarece în momentul sacrificării conţin
deja o cantitate mare de acid lactic dar şi rezerve de glicogen, respectiv
glucoză. Rigiditatea este puternică şi are o durată normală.
În cazul vânatului fugărit muşchii intră în rigiditate rapid, uneori
instantaneu (rigiditate cataleptică sau spasm cadaveric).
• Temperatura condiţionează puternic acest stadiu. Spre exemplu la
0
15 C rigiditatea se instalează complet după 19-24 ore post-sacrificare.
Temperaturile ridicate favorizează instalarea rapidă a rigidităţii.
• Specia. Timpul după care se instalează rigiditatea musculară diferă
de la specie la specie. Astfel la bovine instalarea rigidităţii vara survine după
1-2 ore de la sacrificare iar la ovine, în aceleaşi condiţii după 2-5 ore.
• Vârsta animalului. Muşchii proveniţi de la animale tinere intră în
rigiditate rapid şi pe termen scurt.
• Starea de sănătate. Carnea provenită de la animale extenuate,
febrile, cu stări septice sau intoxicate (cu stricnină, atropină, pilocarpină
etc.) intră rapid în rigiditate slab evidenţiată, de scurtă durată, incompletă.
Uneori nu intră în rigiditate
În stadiul de rigiditate se produc următoarele transformări
biochimice, fizico-chimice şi histologice:
1.3.2.1.Transformări biochimice:
a) Degradarea compuşilor macroergici şi a glicogenului muscular
După sacrificarea animalului şi exanguinizare datorită întreruperii
aprovizionării cu oxigen a muşchiului sinteza ATP pe calea glicolizei aerobe
nu mai este posibilă. În aceste condiţii ATP continuă să fie regenerat prin
reciclare pe seama creatinfosfatului din muşchi până la epuizarea acestuia şi
apoi pe calea glicolizei anaerobe.Dar sinteza de ATP pe calea glicolizei
anaerobe este un proces mult mai lent comparativ cu degradarea lui
hidrolitică catalizată de ATP-ază. Ca urmare, după epuizarea
creatinfosfatului concentraţia de ATP din muşchi scade pe măsură ce el se
degradează.

37
 Pe de altă parte acidul lactic rezultat pe calea glicolizei anaerobe se
acumulează în muşchi.
b) Modificarea valorii pH-ului, a activităţii ATP-azice şi a
concentraţiei ionilor de calciu din reticulul sarcoplasmatic
Acumularea acidului lactic în muşchi ca urmare a glicolizei anaerobe
determină scăderea pH-ului de la valoarea 7 – 7,2 caracteristică momentului
sacrificării, până la o valoare de 5,4-5,5 numită pH ultim sau final.
Pentru desfăşurarea proceselor biochimice din carne este esenţială
activitatea enzimelor glicolitice şi a ATP-azei. Viteza şi intensitatea
degradării ATP-ului şi glucozei sunt condiţionate de activitatea acestor
enzime, activitate care depinde de temperatura cărnii, cantitatea de acid
lactic acumulat în muşchi (pH) post mortem şi de rezervele de glicogen,
respectiv glucoză şi ATP existente în muşchi în momentul sacrificării
animalului.
Ori la valori scăzute ale pH-ului (5,4-5,5) activitatea ATP-azelor
sarcoplasmatice este inhibată şi ionii de calciu sunt eliberaţi din reticulul
sarcoplasmatic. O concentraţie a ionilor de calciu de 106 M declanşează
activitatea ATP-azică a miozinei.
c) Formarea complexului actomiozinic
Imediat după sacrificare rezerva de ATP din muşchi este suficientă
pentru disocierea complexului actomiozinic în actină şi mioză,
menţionându-se astfel elasticitatea ţesutului muscular.
pH-ul izoelectric al miozei este aproximativ 5,4 iar cel al actinei este
aproximativ 4,7. La pH ultim (5,4) miozina va pune în libertate ioni OH– şi
se va încărca electropozitiv iar actina va elibera ioni H+ încărcându-se
electronegativ:

Între cele două proteine miofibriliare cu sarcini electrice de sens

opus vor acţiona forţe de atracţie rezultând complexul actomiozinic rigid:
MIOZINA + ACTINA � ACTOMIOZINĂ
(complex rigid)

38
 Epuizarea rezervelor de ATP şi imposibilitatea ca ionii de calciu să
fie recaptaţi în reticulul sarcoplasmatic împiedică disocierea complexului
actomiozinic responsabil de rigiditatea şi întărirea muşchiului.
d) Formarea de amoniac
Pe parcursul instalării rigidităţii o serie de substanţe azotate
neproteice, în principal nucleotide ,aminoacizi liberi şi amine biogene se
degradează rezultând ca produs final amoniacul.
1.3.2.2.Transformări fizico-chimice și histologice:
Pe parcursul stadiului de rigiditate apar o serie de modificări fizico-
chimice care afectează hidratarea cărnii, capacitatea de reţinere a apei,
potenţialul redox, lungimea sarcomerului, extensibilitatea muşchiului.
a) Capacitatea de reţinere a apei şi potenţialul redox
Capacitatea de reţinere a apei se defineşte ca fiind proprietatea
cărnii de a reţine apa chiar în condiţiile acţiunii defavorizante exercitate de
factori externi (presiune, temperatură, tocare etc.).
Apa este reţinută în carne datorită unor interacţiuni care permit
asocierea cu proteinele miofibrilare. În funcţie de tipul acestor interacţiuni
se defineşte:
� Apa liberă reţinută la suprafaţa macromoleculelor proteice de
forţe relativ slabe (de capilaritate). Reprezintă circa 10% din apa totală şi
poate fi separată prin congelare.
� Apa legată sau imobilizată de macromoleculele proteice prin forţe
slabe de tip van der Waals, ion-dipol sau dipol-dipol. Reprezintă
aproximativ 4% din apa totală şi prin congelare poate fi separată parţial.
� Apa de constituţie legată prin legături de hidrogen de diferitele
grupări funcţionale grefate pe macromoleculele proteice (–OH, –COOH, –
NH2 etc.). În acest caz moleculele de apă au rol structural şi nu pot fi
îndepărtate nici prin procedee energice (mecanice, termice). Reprezintă 4-
5% din apa totală.
Imediat după sacrificarea animalului capacitatea de reţinere a apei de
către ţesutul muscular este foarte mare, apoi scade atingând valoarea
minimă după 24 până la 48 ore. Această evoluţie este determinată de pH şi
de concentraţia unor ioni (Ca2+, K+, Na+).

39
 Valoarea pH-ului din muşchi în momentul sacrificării este de 7-7,1
mult diferită de pH-ul izoelectric (5,0-5,1) la care sarcina electrică a
moleculelor proteice tinde către zero. În aceste condiţii se manifestă forţe de
respingere electrostatică care determină mărirea spaţiilor intermoleculare
din miofibrile şi favorizează reţinerea moleculelor de apă. Odată cu
instalarea rigidităţii datorită glicolizei anaerobe şi respectiv formării de acid
lactic, pH-ul scade până la valoarea de 5,0-5,1 (pHi) când numărul
grupărilor încărcate electropozitiv este aproximativ egal cu cel ale grupărilor
încărcate electronegativ. Datorită forţelor de atracţie numărul grupărilor
reactive la nivelul miofibrilelor scade, muşchiul capătă o „structură închisă”
care nu favorizează reţinerea apei.
Stadiul de rigiditate este caracterizat şi de eliberarea ionilor de calciu
din reticulul sarcoplasmatic care ajung prin difuziune la proteinele
miofibrilare, se leagă de grupări reactive şi blochează accesul moleculelor
de apă diminuând capacitatea de reţinere. Ionii de calciu nu pot urma calea
inversă spre reticulul sarcoplasmatic deoarece ATP, furnizorul energiei
necesare acestui proces, este epuizat.
Capacitatea de reţinere a apei este influenţată atât de ionii de potasiu
care se găsesc în interiorul fibrei musculare (localizare intracelulară), cât şi
de ionii de sodiu din lichidul extracelular. La începutul stadiului de
rigiditate (0-24 h) ionii de potasiu migrează în lichidul extracelular iar ionii
de sodiu pătrund în interiorul fibrei. Ulterior (24 h-48 h) deplasarea ionilor
se face invers, ionii de potasiu revenind în interiorul fibrei.
b) Potenţialul redox al ţesutului muscular scade pe măsură ce
rigiditatea avansează
c) Modificări ale extensibilităţii şi elasticităţii lungimii
sarcomerului
Pe parcursul stadiului de rigiditate lungimea, extensibilitatea şi
elasticitatea sarcomerului se reduc. Aceasta se explică prin epuizarea
rezervelor de ATP care în mod normal asigură glisarea filamentelor subţiri
de actină de-a lungul filamentelor groase de miozină. Ca urmare se
formează legături transversale rigide între cele două tipuri de filamente.
Gradul de rigiditate creşte odată cu instalarea rigidităţii şi variază invers cu
temperatura de păstrare a cărnii.

40
 În stadiul de rigiditate carnea este tare, aspră, fără suculenţă şi
aromă, cu capacitate de hidratare şi reţinere a apei practic nule. Nu se
pretează la prelucrare tehnologică. De asemenea în acest stadiu procesele de
alterare sunt absente deoarece condiţiile instalării rigidităţii exclud
dezvoltarea microbiană.
1.3.3. Stadiul de maturare
Stadiul de rigiditate musculară este urmat de maturare. Pe parcursul
acestui proces, care evoluează treptat, musculatura redevine extensibilă
parametrii săi senzoriali îmbunătăţindu-se.
Timpul de maturare este funcţie de temperatura de conservare şi
variază între durata optimă de 21 zile la 200C până la 12 ore la 250C.
Parametrii senzoriali ai cărnii sunt textura, consistenţa, suculenţa,
aroma, culoarea . Ei depind de specie, rasă, sex, vârstă, tipul de muşchi,
alimentaţie, starea de sănătate, de îngrăşare etc. și se modifică datorită unor
reacţii chimice şi biochimice care au loc pe parcursul procesului de
maturare.
a)Textura cărnii este determinată de proteinele structurale ale
muşchiului, proteinele miofibrilare și colagenul
b)Consistenţa cărnii depinde de starea muşchiului, de structura sa
morfologică dar şi de stadiul modificărilor biochimice care se produc post
sacrificare;
c)Suculenţa cărnii este influenţată de conţinutul total de apă, de
capacitatea de reţinere a apei, valoarea pH-ului şi de cantitatea de lipide
intramusculare;
d)Frăgezimea cărnii poate fi datorată modificărilor din structura
proteinelor fibrilare,modificării conţinutului de colagen şi elastină, hidratării
colagenului, modificărilor în concentraţia unor ioni. Frăgezimea este
rezultatul unor procese chimice puternic influenţate de temperatură şi
catalizate de enzime proteolitice cu localizare intracelulară, care se clasifică
în:
-Proteaze neutre, activate de ioni de calciu;
-Proteaze lizozomiale;
-Complexul multifuncţional-multicatalitic,localizat în citoplasmă
(prosom, macropaim , proteozom).

41
 1.Proteazele neutre sau calpainele reprezentate de calpaina I
sau μ- calpaina şi calpaina II sau m-calpaina au localizare sarcoplasmatică.
Aceste enzime catalizează reacţiile de degradare hidrolitică a
proteinelor din muşchi (respectiv troponina T și desmina) și au pH-ul optim
de acţiune situat în intervalul 6,5-8. Ca urmare, în cazul unor cărnuri cu
acidifiere normală activitatea proteolitică a acestor enzime se manifestă în
primele ore post-sacrificare, fiind deosebit de eficace în cazul cărnurilor
DFD (dark, firm, dry). Calpainele sunt activate de ionii de calciu ,dar în
muşchiul viu concentraţiile ionilor de calciu sunt mici,(respectiv 10-8-10-
14
M)și deci insuficiente pentru a activa calpainele.
Acţiunea calpainelor se manifestă după sacrificarea animalului când
concentraţia de ATP scade odată cu instalarea rigidităţii ajungând practic la
zero și cînd pH-ul scade până la pH ultim= 5,5. În acest moment ionii de
calciu sunt eliberaţi din reticulul sarcoplasmatic longitudinal şi din
mitocondrii acumulându-se în sarcoplasmă. Se ating astfel concentraţii de
Ca2+ care pot activa calpainele. Calpainele activate pot fi inhibate de
calpastină în funcţie de valoarea pH-ului. Astfel la pH 7 sunt inactivate
circa 85% din calpainele totale. Prin scăderea pH-ului acţiunea inhibitoare a
calpastinei scade, ajungându-se ca la pH= 5,5 să fie inactivate numai 3% din
totalul calpainelor. Pe parcursul maturării cărnii nivelul calpainelor libere
activate poate atinge 97% din totalul lor, activitatea proteolitică crescând.
Calpainele libere activate pot hidroliza calpastina blocând procesele de
inactivare. Activitatea calpainelor la nivelul miofibrilelor, respectiv a
proteinelor sarcoplasmatice, este responsabilă de frăgezirea cărnii, proces
care depinde însă şi de conţinutul în elastină şi colagen.
2. Proteazele lizozomiale sunt reprezentate de catepsine (B, D, L,
H). Cea mai activă este catepsina D care catalizează proteoliza actinei şi
miozinei. Catepsinele sunt endopeptidaze catalizează scindarea legăturilor
peptidice din interiorul lanţurilor polipeptidice cu formarea de oligopeptide.
Simplificarea structurii proteinelor este un factor esenţial pentru frăgezirea
cărnii.
pH-ul optim de acţiune al catepsinelor este de 4,6 și deci acidifierea
ţesutului muscular post sacrificare datorită formării de acid lactic (produs
final al glicolizei anaerobe) şi acid fosforic rezultat prin degradarea ATP, va
mări viteza reacţiilor catalizate de catepsine.Mecanismul de acțiune a
42
acestor catepsine este următorul: Scăderea pH-ului țesutului muscular are ca
efect deteriorarea membranelor lizozomiale şi scăderea permeabilităţii lor,
ceea ce permite enzimelor lizozomiale să acţioneze în afara lizozomilor.
Când ajung în spaţiul extracelular catepsinele împreună cu glicozidazele
lizozomiale catalizează reacţiile de degradare a ţesutului conjunctiv.
Acidifierea rapidă a carcaselor la temperaturi de 10-120C, timp de 8-
10 ore asigură activitatea optimă a calpainelor şi catepsinelor.
3.Sistemul multifuncţional reprezintă un complex enzimatic
localizat în sarcoplasmă, format din proteaze (prosom, macropain,
proteozom) cu masă moleculară mare şi structură cuaternară complexă.
Acest sistem catalizează reacţiile de degradare a proteinelor
sarcoplasmatice, este activat de ATP şi are pH-ul optim de acţiune situat în
intervalul 7-9.
Procesele fizico-chimice care intervin în frăgezimea cărnii sunt
legate de fenomenul de osmoză, adică de difuzia moleculelor de apă
(solvent) prin porii membranelor celulare semipermeabile care separă
spaţiul intracelular de cel extracelular care conţin două soluţii de
concentraţii diferite. Difuzia se face de la soluţia mai diluată din interiorul
celulei spre soluţia mai concentrată din spaţiul extracelular.
Odată cu instalarea rigidităţii şi pe tot parcursul maturării, datorită
proceselor de proteoliză şi glicoliză anaerobă concentraţiile de acid lactic,
peptide, aminoacizi şi diferiţi ioni din sarcoplasmă cresc. Ca urmare
presiunea osmotică exercitată din spaţiul extracelular pentru a împiedica
trecerea moleculelor de solvent prin porii membranei semipermeabile în
spaţiul intracelular, creşte de la valoarea fiziologică de 270-300 mOsmoli
până la 500-600 mOsmoli.
Creşterea presiunii osmotice, corelată cu acţiunea proteazelor, are ca
rezultat frăgezirea cărnii datorită deprecierii caracterului contractil al fibrei
musculare prin slăbirea liniei Z şi a interacţiunii actină/miozină ca urmare a
degradării α-conectinei.
e) Aroma şi gustul cărnii se intensifică pe parcursul procesului de
maturare.
Gustul cărnii crude este datorat sângelui rezidual, unor compuşi extractibili
azotaţi şi neazotaţi (oligopeptide, aminoacizi, produşi de degradare ai
nucleotidelor, glucoză, glucozamină, fructoză, riboză etc.).
43
Aroma cărnii, care se datorează acumulărilor de eteri, aldehide volatile,
baze purinice (adenină, guanină), hipoxantină, acid glutamic şi acid inozitic,
începe să se formeze după a doua zi de maturare.
f)Culoarea cărnii este definită prin nuanţă, intensitate şi luminozitate.
Nuanţa culorii, care variază de la roz pal la roşu viu sau roşu închis, este
datorată mioglobinei, hemoglobinei reziduale şi radiaţiilor luminoase
reflectate de suprafaţa cărnii.
În timpul maturării mioglobina din ţesutul muscular şi
hemoglobina din sângele rezidual suferă procese de oxidoreducere la nivelul
ionului de fier din hem.
Sub acţiunea oxigenului atmosferic în condiţiile unui pH de 5,4-5,5,
specific stadiului de maturare, se poate produce autooxidarea mioglobinei cu
formarea intermediară a unui ion superoxid care în final generează
metmioglobină(MMb)de culoare brună, conform schemei:

În acest fel se formează cantităţi mici de metmioglobină care este

redusă la mioglobină de un sistem reducător prezent în celule. Pe parcursul
maturării activitatea acestui sistem reducător scade şi ca urmare formarea şi
acumularea de metmioglobină nu mai poate fi evitată.
Pentru stabilirea culorii cărnii în industria alimentară se practică
adaosul de azotaţi şi azotiţi care formează cu mioglobina nitrozomioglobina
şi nitrozometmioglobina ce conferă cărnii o culoare roşu aprins (figura I.9).

(roşu aprins )
(roşu aprins)
Figura I.9.Schema formării nitrozomioglobina şi nitrozometmioglobina

44
 Raportul dintre mioglobină, oximioglobină şi metmioglobină
determină culoarea cărnii proaspete.
Maturarea cărnii implică procese biochimice şi fizico-chimice care
fac carnea aptă pentru consum şi prelucrare tehnologică, dar creează şi
condiţii pentru dezvoltarea florei microbiene de putrefacţie.

1.3.4.Fezandarea
Fezandarea este specifică cărnii de vânat dar şi altor tipuri de
carne cu ţesut muscular foarte dens. Reprezintă un proces de „maturare
excesivă” la care participă şi microorganisme de putrefacţie.
Deoarece se desfăşoară pe o perioadă mai mare de timp este
asigurată atât scindarea macromoleculelor proteice în fragmente mai mici
uşor asimilabile, cât şi obţinerea unei frăgezimi şi arome optime.
Prin fezandare carnea devine moale, foarte fragedă şi capătă o
culoare brun-cenuşie sau negru-roşcată.
Fezandarea nu poate fi delimitată net de putrefacţia incipientă.
Din acest motiv procedeul nu se aplică pe scară industrială. Comercializarea
cărnurilor fezandate nu este permisă.

2.CONSERVAREA CĂRNII ȘI PRODUSELOR DIN CARNE-

ASPECTE CHIMICE ȘI BIOCHIMICE
Carnea şi produsele din carne păstrate în condiţii normale se
alterează uşor sub acţiunea microorganismelor şi a unor factori de mediu
(temperatură, lumină, umiditate, oxigen). Aceasta impune conservarea prin
metode fizice, fizico-chimice sau chimice care diminuează sau chiar stopează
proliferarea microorganismelor, inhibă activitatea enzimatică influenţând
desfăşurarea reacţiilor biochimice, reduc conţinutul de apă al produselor.
a)Metodele fizice de conservare folosesc agenţi fizici –
temperaturi scăzute (frig) pentru refrigerare, congelare, liofilizare şi
criodesecare sau temperaturi ridicate (căldură) în cazul fierberii,
pasteurizării, sterilizării, uscării la cald etc.
b)Metodele fizico-chimice utilizează radiaţii ionizante. Dozele
emise radioactive sau electromagnetice, limitate prin lege la 10 KiloGrays,
reduc numărul de microorganisme fără să sterilizeze.
45
 c)Metodele chimice apelează la agenţi chimici – săruri în cazul
sărării, fum pentru afumare, gaze inerte asociate cu temperaturi scăzute,
substanţe antiseptice etc. Sărarea, afumarea şi uscarea la vânt constituie
metode tradiţionale de conservare a cărnii.

2.1.Metode fizice de conservare

2.1.1. Conservarea cărnii la temperaturi scăzute
Frigul artificial reprezintă un parametru fizic de importanţă majoră
în fabricarea şi conservarea produselor agroalimentare implicit a celor de
origine animală (carne, lapte, ouă etc.).
Pe parcursul prelucrării şi conservării acestor produse
temperaturile scăzute influenţează în mod complex viteze reacţiilor chimice
şi biochimice, activitatea enzimatică, activitatea microorganismelor, precum
şi efectul unor factori fizici (lumina, căldura, oxigenul).
Modificările induse de scăderea temperaturii îmbunătăţesc
caracterele organoleptice ale cărnii şi modifică doar în mică măsură valoarea
ei nutritivă.
Conservarea produselor de origine animală la temperaturi scăzute se
poate face prin refrigerare şi congelare.

2.1.1.1.Refrigerarea
Refrigerarea reprezintă procesul de răcire a unui produs până la
temperaturi apropiate de punctul de congelare fără formarea de cristale de
gheaţă în produs.
Procesul este folosit:
� în scopul conservării produselor de origine animală şi a altor
produse agroalimentare;
� pentru asigurarea condiţiilor optime de desfăşurare a proceselor
biochimice implicate în fabricarea unor preparate din carne şi a unor procese
fizico-chimice caracteristice anumitor etape tehnologice de preparare a
cărnii;
� ca fază preliminară de răcire în tehnologiile de congelare.
Condiţiile de refrigerare determină modificări biochimice la
nivelul biomoleculelor constituente ale cărnii. Răcirea până la limita de
congelare creşte în general capacitatea proteinelor de a lega apa şi întârzie
denaturarea lor.
Pe parcursul refrigerării ca şi în timpul maturării cărnii au loc
procese de degradare hidrolitică a proteinelor, structura lor se simplifică

46
rezultând peptide şi mici cantităţi de aminoacizi. Aminoacizii pot suferi
reacţii de dezaminare cu formare de amoniac; Ca urmare a acestui proces
conţinutul de azot amoniacal din carnea refrigerată poate atinge 30 mg %
faţă de carnea proaspătă care conţine 20 mg %.
Conţinutul de lipide din carne se modifică pe parcursul
refrigerării. În funcţie de temperatură şi durata refrigerării lipidele din carne
pot suferi procese de râncezire.
Acizii graşi saturaţi rezultaţi prin hidroliza parţială a
trigliceridelor se pot oxida cu formare de metil- cetone; Acizii graşi
nesaturaţi prin oxidare la nivelul dublei legături conduc în final la acizi şi
aldehide acizi care conferă mirosul şi gustul neplăcut de rânced. Râncezirea
poate fi datorată şi proceselor de peroxidarea lipidică care au loc la nivelul
dublelor legături din acizii graşi. Răcirea până la limita de congelare întârzie
dar nu previne râncezirea. Cu cât temperatura de răcire este mai coborâtă şi
timpul de păstrare mai scurt, râncezirea este mai puţin intensă.
Temperaturile de refrigerare scăzute inhibă activitatea enzimatică.
Procesele de proteoliză şi glicoliză anaerobă din carne sunt încetinite.
Activitatea lipazelor este mai puţin influenţată de răcire.
În general refrigerarea şi depozitarea sub formă refrigerată a cărnii şi a
produselor din carne nu determină scăderea valorii nutritive.

2.1.1.2. Congelarea şi decongelarea

Congelarea reprezintă procesul de răcire la temperaturi
inferioare punctului de solidificare a apei din produs (carne sau alte
produse de origine animală), deci o răcire cu formare de cristale de gheaţă.
Gheaţa se formează prin agregarea unor molecule de apă într-o particulă
ordonată – nucleu de cristal, în condiţii de subrăcire a apei. La temperaturi
foarte apropiate de temperatura de congelare are loc creşterea nucleelor de
cristal. Viteza de creştere a cristalelor de gheaţă este determinată în primul
rând de temperatura şi de viteza de preluare a căldurii produsului (cărnii).
Congelarea are două efecte majore:
- transformarea în cea mai mare parte a apei conținută de produs în
gheață, cea ce afectează considerabil activitatea apei, astfel încât se reduce
foarte mult activitatea microorganismelor;
- efectul termic direct al congelării stopează multiplicarea
microorganismelor începînd de la -100C,iar în cazul drojdiilor și
mucegaiurilor începînd de la -180C.

47
 Metodele de congelare pot fi clasificate în funcţie de viteza medie
�
lineară de congelare (Wm) definită prin relația: Wm � 0 cm/h sau m/h,
�0
unde δ0 este cea mai mică distanţă dintre centrul termic (punctul cu
temperatura cea mai ridicată la un moment dat) şi suprafaţa produsului în
cm sau m, iar
τ0 reprezintă durata (ore) congelării de la temperatura iniţială
uniformă de 0oC până la temperatura care trebuie atinsă în centrul termic.
Conform acestui criteriu congelarea poate fi: lentă, rapidă, foarte
rapidă şi ultrarapidă. Viteza minimă de congelare a cărnii trebuie astfel
stabilită încât să fie evitate modificări biochimice şi microbiologice
nedorite.
Congelarea se poate realiza :- în aer răcit cu ajutorul
instalațiilor frigorifice;- prin imersie în lichide necongelabile (saramură de
NaCl,CaCl2, freoni lichizi sau lichide criogenice);- prin pulverizare cu azot
lichid.
Congelarea reprezintă una din cele mai eficiente metode de
conservare a cărnii. Uzual se face la –18 oC. Congelarea comercială se face
la –29oC. Numai carnea post-rigor se pretează la congelare. Prin congelare
durata permisă de păstrare a produselor de origine animală creşte de 5 până
la 50 ori faţă de refrigerare.
Pe parcursul congelării cărnii, datorită temperaturilor scăzute, se
produc transformări care conduc la modificarea unor parametrii histologici,
fizico-chimici, biochimici şi biologici, astfel:
Proteinele din carne sunt afectate de congelare deoarece prin
îngheţarea parţială a apei creşte concentraţia electroliţilor celulari din faza
necongelată. Ca urmare se modifică sarcina electrică a macromoleculelor
proteice fiind favorizate interacţiunile dintre molecule cu formare de
agregate moleculare, ceea ce conduce la scăderea solubilităţii.
Solubilitatea proteinelor miofibrilare scade în cazul cărnii
congelate obţinută din carne caldă sau după autoliză 24 ore la 4°C, deoarece
prin îngheţarea parţială a apei concentraţia electroliţilor celulari creşte,
sarcina electrică a moleculelor de actină şi miozină se modifică favorizând

48
interacţiunile actină-miozină, deci scăderea solubilităţii proteinelor
miofibrilare.
Congelarea muşchilor în stare caldă reduce solubilitatea
proteinelor sarcoplasmatice cu 15-20%, datorită atât acţiunii denaturante a
concentraţiilor mari de electroliţi, cât şi interacţiunii cu alte molecule
neproteice.
În carnea congelată şi depozitată în condiţii normale, lipidele
din ţesutul muscular suferă:
– procese de degradare hidrolitică sub acţiunea lipazelor (lipoliză) cu
formare de glicerol şi acizi graşi;
– procese oxidative care pot determina modificări superficiale ca:
îngălbenirea şi îmbrunarea grăsimilor bogate în fosfolipide şi modificări
majore la nivel structural, îndeosebi la nivelul acizilor graşi polinesaturaţi
constituenţi, pe contul cărora se produce râncezirea acestor grăsimi. Ca
urmare a proceselor de râncezire se formează hidroperoxizi stabili la
temperaturi scăzute, care au capacitatea de a oxida vitaminele E mai puţin
stabile în condiţii de congelare.
La temperaturile de congelare procesele biochimice din carne se
desfăşoară mai lent comparativ cu cele care au loc la temperaturi mai mari
de 0°C, deoarece în ţesutul muscular congelat activitatea enzimatică este
încetinită în funcţie de temperatură. Scăderea temperaturii cu 10°C este
urmată de micşorarea activităţii enzimatice de 2-3 ori.
Creşterea concentraţiei electroliţilor celulari, ca urmare a
congelării, presupune atât creşterea concentraţiei unor efectori enzimatici
(ioni), inhibitori ai activităţii enzimatice în faza necongelată, cât şi creşterea
vâscozităţii acestei faze. Ca urmare, viteza de difuzie a reactanţilor la
nivelul membranelor celulare scade, iar concentraţia substratelor creşte.
Congelarea şi decongelarea induc modificări în concentraţia de enzimă şi
substrat, influenţând posibilitatea interacţiei enzimă-substrat la nivelul
situsului catalitic.
Enzimele proteolitice nu sunt distruse prin congelare. Activitatea lor
rămâne relativ intensă, dar se poate micşora, în funcţie de temperatura de
congelare, valoarea pH-ului şi durata de depozitare a cărnii.
În timpul proceselor de congelare, depozitare şi decongelare au loc
pierderi de vitamine. Astfel, în cazul cărnii de vită congelate şi păstrate 4
49
ani au fost evidenţiate pierderi de 20% tiamină (B1), 15% riboflavină (B2),
în timp ce piridoxina (B6) nu a fost afectată.
În timpul congelării şi depozitării cărnii congelate glicogenul se
transformă pe două căi care se desfăşoară simultan, dar cu intensităţi
diferite: calea Emden-Mayerhof şi calea glicolizei anaerobe.
Decongelarea reprezintă procesul de readucere a produselor
congelate (carne, produse din carne) la o stare cât mai apropiată de cea
refrigerată, o stare care corespunde unei temperaturi superioare punctului de
congelare.
Carnea decongelată nu mai prezintă toate caracteristicile cărnii
refrigerate deoarece prin acest proces se produc modificări de natură fizică,
biochimică şi microbiologică. Din punct de vedere biochimic au loc
insolubilizări de proteine, reacţii de oxidare şi peroxidare lipidică etc.
Pe parcursul decongelării cărnii cristalele de gheaţă se transformă în
lichid care are efect de diluare. În aceste condiţii concentraţia ionilor care
inhibă activitatea enzimatică scade. Concentraţiile de enzimă şi substrat se
modifică. Viteza reacţiilor enzimatice creşte. Procesul de glicogenoliză
catalizat de enzimele glicolitice, activate de ionii de clor, se intensifică
rezultând glucide reducătoare (glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat). Prin
decongelare şi păstrarea cărnii în stare decongelată apar modificări în
conţinutul de aminoacizi. Au fost evidenţiate acumulări de fenilala-nină,
tirozină şi diminuări ale concentraţiilor de alanină şi acid glutamic .
Sucul rezultat prin congelare conţine 1,4-3,1% proteine, vitamine
ca: tiramină 12,2%, riboflavină 10,3%, niacină 14,5%, piridoxina 33,2%,
acid folic 8,07% şi alţi compuşi.
Decongelarea se face fie în scopul consumului de carne, fie în scopul
prelucrării şi obţinerii de produse derivate.

2.1.2. Conservarea cărnii la temperaturi ridicate; tratarea

termică
Tratarea termică a cărnii se poate face prin fierbere sau frigere în
scopul conservării industriale. În gospodărie carnea se tratează termic prin
fierbere, frigere, prăjire sau coacere.
Tratamentele termice determină modificări fizico-chimice la nivelul
cărnii şi preparatelor din carne, condiţionate în primul rând de temperatură
50
şi de durata tratamentului. Se constată astfel modificări ale capacităţii de
reţinere a apei, pH-ului, structurii principalelor biomolecule constituente cu
impact asupra calităţii cărnii preparate.
La aplicarea unui tratament termic se produc pierderi de suc care
conţine proteine solubile, substanţe extractive azotate şi neazotate, lipide,
săruri minerale. Sucul care se eliberează depinde de calitatea cărnii, pH,
temperatură, durata tratamentului termic, adausul de săruri etc.
Cantitatea cea mai mare de suc se pierde la pH de 5 – 5,5 când
capacitatea de reţinere a apei este minimă. Creşterea temperaturii modifică
raportul dintre apa liberă, apa legată şi apa de constituţie în favoarea apei
libere şi implicit raportul dintre sucul liber şi ţesutul muscular.
Capacitatea de reţinere a apei este de asemenea funcţie de
temperatură şi de durata tratamentului termic. La 40-45oC ea scade devenind
foarte pronunţată la 90oC.
Ca urmare a fierberii prelungite substanţele extractive din carne
trec în apă în proporţie de 80-90%.
Prin frigere, coacere sau prăjire, operaţii care necesită temperaturi
ridicate (> 100oC), proteinele, substanţele extractive şi componentele
minerale se pierd în măsură mai mică comparativ cu fierberea. Cantitatea
de lipide care trece în bulionul format este însă mai mare. Proteinele suferă
procese de denaturare chiar în acest bulion care poate fi consumat odată cu
produsul.
Spre deosebire de coacere şi frigere, prăjirea presupune un tratament
termic de scurtă durată cu diferenţă mare de temperatură între carne şi
grăsimea în care se prăjeşte. Atât suprafaţa produsului prăjit cât şi grăsimea
suferă modificări care influenţează negativ calitatea cărnii.
2.1.2.1. Influenţa temperaturii asupra pH-ului cărnii tratate termic
Până la o temperatură de 70oC, pH-ul creşte de la valoarea iniţială de
5,6 (carne crudă) până la 6.
Tratamentul termic nu produce modificări ale pH-ului dacă valoarea
lui iniţială este 7. Dacă pH-ul iniţial este mai mic de 6,4, valoarea lui scade
ca urmare a creşterii temperaturii

51
 2.1.2.2.Modificarea proteinelor din carne ca urmare a tratamentelor
termice
La temperatura de 30-35oC se modifică structura terţiară a
proteinelor miofibrilare. Catenele polipeptidice se depliază şi se stabilesc
legături transversale intercatenare, instabile. Începe de asemenea
denaturarea proteinelor sarcoplasmatice. Apar grupări carboxil, amină şi tiol
libere. Ca urmare a schimbărilor structurale se modifică solubilitatea
proteinelor, valoarea pH-ului, capacitatea de reţinere a apei şi capacitatea
de a lega ioni de calciu şi magneziu.
În intervalul de 50-60oC continuă procesele de denaturare a
moleculelor proteice. Solubilitatea proteinelor miofibrilare scade puternic
datorită stabilirii de legături intercatenare. Solubilitatea proteinelor
sarcoplasmatice scade progresiv. Numărul grupărilor carboxil libere,
valoarea pH-ului, capacitatea de legare a ionilor de calciu şi magneziu ca şi
cea de reţinere a apei, se modifică lent.
La temperaturi cuprinse între 80-95oC se stabilesc legături disulfură
pe contul grupărilor tiol din lanţurile polipeptidice. Numărul de grupări
carboxil libere şi capacitatea de a lega ioni de calciu şi magneziu scad.
La temperatura de 90oC şi peste aceasta încep reacţii de tip
Maillard.
Peste temperatura de 90oC se formează hidrogen sulfurat prin degradarea
aminoacizilor cu sulf (cisteină, cistină) din lanţurile polipeptidice.
Transformarea colagenului în gelatină continuă cu intensitate crescută. Se
produc scindări ale legăturilor electrovalente şi de hidrogen dar nu sunt
afectate interacţiunile hidrofobe. Conţinutul în apă legată creşte uşor

2.1.2.3.Efectul tratamentelor termice asupra cromoproteinelor din carne

La temperaturi cuprinse între 40-80oC, mioglobina şi hemoglobina
reziduală din carne suferă procese de degradare la nivelul globinei. În cazul
adausului de azotaţi sau azotiţi se formează nitrozomioglobina (MbNO) şi
nitrozohemoglobina (HbNO). În aceste condiţii culoarea cărnii devine brun
cenuşie.
Ca urmare a fierberii carnea capătă o culoare brun-cenuşie. Prin
frigere, coacere sau prăjire, suprafaţa cărnii se brunifică. La frigere pe
52
mangal, oxidul de carbon, rezultat prin arderea manganului, reacţionează
cu mioglobina şi hemoglobina reziduală la nivelul atomului de fier hem cu
formare de carboximioglobină (MbCO), respectiv carboxihemoglobină
(HbCO) care imprimă cărnii fripte o culoare brun roşcată.
La temperatura de fierbere, frigere, coacere sau prăjire grăsimea
din celulele adipoase este expulzată şi dispersată în masa cărnii influenţând
pozitiv textura cărnii. Ca urmare a tratamentului termic lipidele eliberează
alcoolii şi acizii graşi constituenţi. Compuşii carboxilici formaţi pe contul
acizilor graşi conferă aroma preparatelor din carne.

2.1.2.4.Brunificarea neenzimatică a cărnii. Reacţia Maillard

Pe parcursul pregătirii termice a cărnii dar şi a altor alimente se
produce procesul de brunificare neenzimatică pe calea reacţiei Maillard sau
în cazul lipidelor prin oxidare.
Reacţia Maillard a fost descrisă de Maillard în 1912. O schemă
coerentă dar nu completă a reacţiei a fost dată de Hodge (1953). În decursul
timpului această reacţie a constituit preocuparea multor cercetători dar
datorită complexităţii ei până în prezent nu au fost elucitate toate căile prin
care se obţin produşii de reacţie identificaţi.
Îmbunătăţirea texturii, aspectului şi gustului cărnii supusă trata-
mentelor termice (frigere, prăjire coacere) este datorată în primul rând
reacţiei Maillard. Aceiaşi reacţie poate însă determina scăderea digestibi-
lităţii protei nelor, a valorii alimentare a preparatelor precum şi formarea de
compuşi toxici sau mutageni.
Mecanismul reacţiei Maillard:
Reacţia Maillard reprezintă procesul de glicozilare (glicare)
neenzimatică a proteinelor, prin care moleculele de glucide reducătoare
(pentoze sau hexoze) reacţionează cu grupări amino din moleculele proteice
(în special α terminale sau ε-amino din resturile de lizină) cu formare de
baze Schiff (aldozamine N–substituite).
Prin rearanjarea bazelor Schiff rezultă produşi Amadori ( sau
cetozoamine) conform schemei:

53
 Dacă glicarea se face cu o cetoză rezultă un compus Heyns similar
compusului Amadori. Prin aceste reacţii sunt blocate resturile de lizină din
proteine fiind afectată digestibilitatea şi valoarea lor nutritivă.
În funcţie de valoarea pH-ului produşii Amadori pot urma căi
diferite de transformare,astfel:
-la pH � 7 se transformă în furfural dacă se pleacă de la pentoze sau
hidroximetilfurfural dacă se pleacă de la cetoze;
- la pH > 7 se formează reductone (de exemplu: 4-hidroximetil –2,3-
dihidrofuranona) sau dehidroreductone, compuşi foarte activi.
În stadii avansate ale reacţiei Maillard se formează melanoidine, copolimeri
de culoare brună cu mase moleculare mari (100kDa) care au rol benefic ca
antioxidanţi şi chelatori ai metalelor tranziţionale dar şi efecte negative
datorită toxicităţii, efectelor mutagene şi acţiunii cancerigene. La
temperaturi de frigere, coacere şi prăjire se formează cea mai mare cantitate
de produşi de glicare avansată.
2.1.2.5.Efectul negativ al tratamentului termic
-În primul rând la nivelul texturii cărnii afectată de denaturarea şi
deshidratarea proteinelor;

54
 -După tratament termic valoarea nutritivă a preparatelor din carne
este mai scăzută datorită pierderilor de substanţe nutritive sub formă de suc;
- Ca urmare a reacţiilor Maillard sunt blocaţi aminoacizi esenţiali, în
primul rând lizina şi se stabilesc legături chimice rezistente care modifică
digestibilitatea proteinelor;
- Apar produşi de lipooxidare şi glicooxidare;
- Diminuează conţinutul de vitamine;
- Unii compuşi rezultaţi ca urmare a tratamentului termic pot fi
toxici sau cancerigeni.

2.2.Metode chimice de conservare a cărnii

2.2.1. Sărarea (haloanabioza)
Sărarea (haloanabioza) este cunoscută şi aplicată din cele mai
vechi tipuri pentru conservarea cărnii şi produselor din carne Poate fi
asociată cu răcirea, afumarea sau fierberea. Sărarea reprezintă metoda
de tratare a cărnii cu clorură de sodiu (2,5 – 5%) şi/sau azotaţi (nitraţi) sau
azotiţi (nitriţi) de sodiu sau potasiu, în scopul conservării. Sărarea reprezintă
metoda de tratare a cărnii cu clorură de sodiu(2,5 – 5%) şi/sau azotaţi
(nitraţi) sau azotiţi (nitriţi) de sodiu sau potasiu, în scopul conservării.
Ea poate fi de două feluri:
- sărare umedă care înseamnă injectarea cu saramură;
-sărare uscată care înseamnă aplicarea de sare granulată pe suprafața cărnii
sau produsului.
Acţiunea conservantă a sărurilor este datorată proceselor de
deshidratare şi de creştere a presiunii osmotice pe care acestea le induc la
nivel celular atât în carne cât şi în bacteriile de alterare.
Ca urmare a sărării se formează complexe proteino-saline prin fixarea
ionilor de sodiu şi clor la legăturile peptidice (-CO – NH-) din proteinele
cărnii sau ale bacteriilor de alterare. Aceste complexe sunt rezistente la
acţiunea enzimelor proteolitice secretate de celule. Pe de altă parte scăderea
mobilităţii ionilor de sodiu afectează schimburile de ioni la nivelul
membranelor celulare inhibând acţiunea microorganismelor. Carnea
prezintă capacitatea maximă de a reţine sarea în stadiul de maturare.

55
 Concentraţia de 2,5-5% clorură de sodiu nu stopează activitatea
bacteriilor de alterare ci numai o încetineşte. La concentraţii mai mari de
6% NaCl activitatea acestor bacterii este inhibată total.
Metoda, temperatura şi durata de sărare, influenţează diferit
solubilitatea proteinelor din carne. Spre exemplu imersarea cărnii în
saramură diluată şi apoi în saramură mai concentrată asigură hidratarea
cărnii. Dacă se foloseşte numai saramură concentrată proteinele solubile de
la nivelul ţesutului muscular precipită, ceea ce limitează pierderile ulterioare
de proteine dar nu împiedică deshidratarea. Produsul obţinut este de calitate
inferioară, cu conţinut redus de suc. Sărarea nu modifică valoarea nutritivă,
digestibilitatea şi valoarea biologică a proteinelor.
Conţinutul de acizi graşi din carnea expusă sărării variază în funcţie
de metoda de sărare. În cazul injectării saramurii (sărare umedă) se constată
o creştere moderată a conţinutului de acizi graşi. Dacă se aplică sare
granulată pe suprafaţa cărnii sau produsului şi se lasă să acţioneze un timp
(sărare uscată) se constată creşterea marcată a conţinutului de acizi graşi.
Sărarea cu amestec de clorură de sodiu, azotaţi de sodiu şi potasiu
şi/sau azotiţi de sodiu influenţează culoarea, gustul şi mirosul cărnii.
Carnea are un pH acid. În timpul procesului de maturare, datorită
acidului lactic rezultat ca urmare a glicolizei anaerobe, pH-ul atinge
valoarea de 5,5. În aceste condiţii şi sub acţiunea azotatreductazelor, azotaţii
se transformă în azotiţi, care la temperatura de 100o C se descompun cu
formare de oxid de azot, dioxid de azot şi apă:

În condiţiile de sărare azotaţii se pot transforma în azotiţi şi final în

oxid de azot:
NO3� NO�2 NO
Azotat Azotit Oxid de azot
Între componentele structurale ale cărnii, oxidul de azot, azotiţi sau
azotaţi, pot avea loc reacţii care modifică culoarea şi aroma cărnii.
56
 Spre exemplu, carnea conservată prin sărare în prezenţa azotaţilor
şi azotiţilor prezintă o culoare roşu aprins datorită formării
nitrozomioglobinei (MbNO) şi nitrozohemoglobinei (HbNO) reziduale.
Spre exemplu, carnea conservată prin sărare în prezenţa azotaţilor
şi azotiţilor prezintă o culoare roşu aprins datorită formării
nitrozomioglobinei (MbNO) şi nitrozohemoglobinei (HbNO) reziduale.
Mb + NO MbNO
Mioglobină Nitrozomioglobină
(roşu) (roşu aprins)
Hb + NO HbNO
Hemoglobină Nitrozohemoglobină
reziduală
Nitrozomioglobina şi nitrozohemoglobina sunt compuşi cu
stabilitate mare la temperatură care conferă cărnii culoare roşie chiar după
tratamente termice.
MbNO MbNO
Nitrozomioglobină Nitrozomioglobină denaturată
(roşu aprins) (roşu aprins)
La temperatură, nitrozomioglobina şi nitrozohemoglobina se
transformă în nitrozomiocromogen, de culoare roşu intens, prin scindarea
legăturii dintre globină şi FeII din hem urmată de denaturarea globinei şi
fixarea unei a doua molecule de NO la nivelul atomului de FeII
Efectul adausului de azotaţi şi azotiţi depinde în mare măsură de pH-
ul cărnii. Spre exemplu azotiţii rezultaţi din azotaţi sub acţiunea
azotatreductazelor (nitratreductazelor), la temperatura de 10°C şi pH > 5,8 sunt
instabili şi se descompun cu formare de oxid de azot, dioxid de azot şi apă.
Valori ale pH > 5,8 sunt datorate acidului lactic rezultat prin glicoliză
anaerobă în procesul de maturare a cărnii.
La pH > 5,6-6 se stabileşte un echilibru între azotiţi şi oxidul de azot:

NO�2 � 2H � NO � H 2 O
Acesta poate reacţiona cu mioglobina şi hemoglobina formând
nitrozoderivaţi.
La pH < 5,6 azotiţii se descompun cu formare de oxid de azot
volatil care părăseşte mediul de reacţie. Ca urmare carnea rămâne de culoare

57
roz pal. Este cazul cărnii PSE (pale, soft, exudative) şi a celei provenite de
la animale stresate înainte de sacrificare.
La pH<5,2 nu se mai formează oxid de azot din azotiţi.
Azotiţii pot reacţiona cu grupările libere tiol (-SH), aparţinând
proteinelor sarcoplasmatice şi stromale din carne, cu formare de nitrozotioli.
În acest mod se explică efectul bactericid al azotaţilor şi azotiţilor.
Reacţii similare pot avea loc la nivelul grupărilor amină libere(NH2)
din proteinele bacteriilor de alterare.
Azotiţii au acţiune antioxidantă deoarece împiedică oxidarea
fierului divalent din hem la fier trivalent care este catalizator al proceselor
de oxidare şi peroxidare lipidică.
Depăşirea limitelor admise pentru adausul de azotaţi şi azotiţi în
procesul de sărare poate avea ca efect formarea de nitrozamine:

Colina, acetilcolina, carnitina şi unii aminoacizi sunt precursorii

biosintezei de amine secundare şi săruri de amoniu cuaternar din carne.
Azotiţii reacţionează cu aminele secundare, respectiv cu sărurile de amoniu
cuaternar rezultând nitrozamine. Procesul este favorizat de temperaturi
ridicate şi pH scăzut.
Nitrozaminele se formează şi pe parcursul prelucrării tehnologice a
cărnii la temperaturi ridicate dar şi în stomac, după ingerarea cărnii, sub
acţiunea acidului clorhidric din sucul gastric.
Nitrozaminele au toxicitate relativ redusă, dar sunt potenţial
cancerigene.
Formarea nitrozaminelor, nocive pentru consumator, poate fi evitată
prin folosirea unor cantităţi minime de azotiţi şi azotaţi. Dacă în saramură se
adaugă ascorbat de sodiu acesta se transformă în acid ascorbic, compus cu
caracter reducător.. În aceste condiţii azotiţii sunt transformaţi rapid în oxid
de azot.
Datorită caracterului antioxidant acidul ascorbic este un stabilizator
al cărnii şi produselor din carne, previne râncezirea grăsimilor şi asigură o
bună conservare.
58
 Un efect antioxidant similar cu cel al acidului ascorbic îl au şi
glucidele reducătoare adăugate în saramură.
2.2.2. Afumarea este un procedeu de conservare a cărnii sau
produselor din carne prin intermediul fumului rezultat la arderea incompletă
a lemnului.
Combustia incompletă a lemnului presupune reacţii de piroliză,
oxidare, condensare şi polimerizare. Fumul are o compoziţie chimică
complexă fiind alcătuit din substanţe gazoase şi lichide:
- substanţe gazoase: oxid de carbon, dioxid de carbon, metan, etan,
hidrogen şi apă (vapori);
-substanţe lichide: aldehide (formică, acetică, valerianică), acizi
(formic, acetic, propionic, butiric, izobutiric) şi hidrocarburi policiclice
aromatice. Această compoziţie rezultă în primul rând ca urmare a proceselor
de piroliză suferite de componentele structurale principale ale lemnului:
celuloză, hemiceluloze şi lignină.
În funcție de tehnica de afumare aceasta poate fi de două feluri:
–afumare la rece care are loc la temperatura de 18-23°C și care
favorizează procesele de proteoliză;
-afumarea la cald care are loc la temperaturi mai mari de 400C care
are ca efect coagularea proteinelor de la suprafaţa cărnii şi creşterea
capacităţii de reţinere a apei de către proteinele din profunzime. Datorită
denaturării la temperaturi mai mari de 40°C enzimele din carne şi cele
secretate de bacteriile de alterare îşi încetinesc şi chiar încetează activitatea
2.2.2.1. Modificări fizico-chimice şi biochimice datorate afumării
Afumarea la cald are ca efect coagularea proteinelor de la suprafaţa
cărnii şi creşterea capacităţii de reţinere a apei de către proteinele din
profunzime.
Componentele cu caracter acid din fum care ajung în profunzime
determină scăderea pH-ului afectând solubilitatea proteinelor structurale.
Astfel se explică suculenţa şi frăgezimea produselor afumate în general şi a
celor afumate la cald în special.
Datorită afumării structurile colagenului suferă o „balonare”, fibrele
devin transparente, legăturile de hidrogen dintre grupările tiol (-SH…:SH)
se rup, grupările tiol libere rezultate putând reacţiona uşor cu componentele
fumului, colagenul se transformă parţial în gelatină.
59
 Fenolii şi polifenolii, constituenţi majori ai fumului reacţionează cu
grupările tiol, amină, carbonil din moleculele proteice dar şi cu nitriţii din
adausurile saline. Au acţiune puternic bactericidă.
Fenolii superiori (în principal 2,4-dimetoxifenolul) blochează ra-
dicalii liberi formaţi prin oxidarea şi peroxidarea lipidelor din carne
conferind fumului proprietăţi de antioxidant.
Culoarea gălbuie sau aurie a suprafeţei cărnii afumate este datorată
guaiacolului şi metilguaiacolului.
Fenolii sunt de asemenea implicaţi în formarea aromei. Siringolul,
guaiacolul şi 4-metil-guaiacolul reprezintă principalii fenoli care participă la
formarea aromei produselor afumate.
În concentraţii mari fenolii au acţiune mutagenă şi cancerigenă,
astfel pot reacţiona cu nitriţii din adausurile saline formând nitrozofenoli
(C6H5-O-N=O) care prezintă de asemenea acţiune mutagenă.
Conţinutul crescut de grăsimi măreşte permeabilitatea membranelor
faţă de fenoli. Aceştia străbat mai uşor membranele naturale decât
membranele sintetice.
Compuşii carbonilici (aldehide şi cetone) din fum intervin în
formarea texturii, aspectului, culorii, gustului şi aromei produselor
afumate.
Aldehida formică împreună cu alţi compuşi din fum pot precipita
proteinele musculare modificând textura cărnii.
Produsele din carne învelite în membrane naturale sau semisintetice
(cutizin) au un aspect strălucitor datorat probabil formării unor pelicule de
răşini formaldehidice cu structuri lineare sau ramificate, rezultate prin
condensarea aldehidei formice cu fenolii.
Între compuşii carbonilici ai fumului şi grupările amino libere din
aminoacizii componenţi ai proteinelor (în special lizină) au loc reacţii de tip
Maillard cu formare de compuşi Maillard care conferă culoarea suprafeţei
produselor afumate.
Reacţiile dintre furfural şi vanilină rezultate prin piroliză şi aminoacizii
liberi conduc la produşi care îmbunătăţesc gustul şi aroma cărnii.
Aldehida formică are acţiune bactericidă. În concentraţii mari este
cancerigenă.
Oxidul de carbon (CO), format în timpul arderii incomplete a lemnului
60
poate reacţiona cu mioglobina şi hemoglobina reziduală din carne generând
carboximioglobina (MbCO) şi carboxihemoglobina (HbCO).
Acizii carboxilici inferiori (C1→C4) din fum contribuie la scăderea
valorii pH-ului respectiv la creşterea calităţii produselor afumate. Lactonele
şi esterii derivaţi ai acizilor influenţează în oarecare măsură aroma
produselor finite.
Hidrocarburile polinucleare aromatice (HPA) apar în concentraţii
mari în produsele afumate (în special 3,4-benzopirenul şi 1,3-benzoantracenul).
Acţiunea lor cancerigenă este datorată transformării în compuşi cu nucleu
epoxidic care reacţionează uşor cu ADN, ARN şi proteinele celulare.
În cazul preparatelor din carne învelite în membrane, 90% din HPA
sunt reţinute de membrane şi îndepărtate odată cu acestea. În absenţa
membranelor HPA rămân la suprafaţa produselor afumate exercitându-şi şi
efectul nociv alături de gudroane.
Contaminarea produselor cu HPA este apreciată în funcţie de
concentraţia de 3.4-benzopiren, limita admisă fiind de 1ppb.
Afumarea influenţează pozitiv calitatea cărnii şi produselor din carne
îmbunătăţind textura, aspectul, culoarea, gustul, aroma şi capacitatea de
conservare. Efectele negative se manifestă prin diminuarea valorii nutritive
(afumarea la cald timp de 10 ore determină pierderea a 44% din conţinutul de
lizină)† şi prin acţiunea cancerigenă exercitată de anumiţi componenţi ai
fumului.

3. CARNEA DE PEȘTE
Peştele reprezintă peste 15% din totalul proteinelor consumate la
nivel mondial. În multe ţări constituie principala sursă de proteine. Numai
oceanele produc 90 milioane tone-metrice de peşte pentru consum uman.
Apele râurilor, lacurilor, mărilor şi oceanelor adăpostesc o diversitate mare
de specii de peşti.
3.1. Structura morfologică , compoziţia chimică şi valoarea
nutritivă a cărnii de peşte
3.1.1. Structura muşchilor striaţi

61
 Peştii sunt alcătuiţi din schelet, piele şi muşchi. Muşchii
trunchiului, din care se fac fileuri, reprezintă 35-65% din greutatea totală a
peştelui în funcţie de specie, sex, anotimp etc.
În organismul peştilor muşchii scheletici sunt cei mai numeroşi. O fibră
musculară conţine până la 1000 miofibrile. Sarcoplasma alimentează
miofibrilele şi are rol în contracţia musculaturii. Ea se află în proporţie
crescută în jurul zonei de cuplare a nucleului celular cu terminaţiile nervilor
motori legaţi de fibre. Nucleii celulari numeroşi se află sub sarcolemă.
Musculatura scheletică are o structură segmentată. Numărul
segmentelor musculare corespunde cu numărul vertebrelor. Segmentele sunt
separate între ele prin benzi cu ţesut conjunctiv bogat în colagen numite
miosepte. Acestea transmit forţa muşchilor către schelet.
Segmentele musculare se inserează pe coloane vertebrală şi leagă miomerele
unele de altele (figura I-.9.)

Figura I.9. Dispunerea miomerelor

Tendoanele mioseptale ajută fibrele musculare din miomere
consecutive să acţioneze împreună ca o elice.
Peştii înoată datorită unui „val” de contracţii musculare care
evoluează din partea anterioară spre partea posterioară, cu participarea
mioseptelor care transmit forţa contracţiei către oasele spatelui şi piele,
menţinând întinse fibrele musculare posterioare.
În general, fibrele musculare au lungimea de aproximativ10 mm
şi diametrul de 0,02-1 mm, valori care cresc odată cu vârsta. Ele sunt
acoperite cu trei teci conjunctive în care se află vase de sânge şi nervi.
Fibrele muşchilor scheletici la peşti pot fi albe sau roşii. Fibrele
musculare roşii conţin mai multă sarcoplasmă comparativ cu cele albe. Au
diametrul de 300-400 microni. Coloraţia lor este datorată concentraţiei mari
de mioglobină pe care o conţin. Musculatura roşie este musculatura

62
subcutanată şi se află la baza înotătoarelor. Există şi fibre musculare de
culoare roz (la păstrăvi şi crapi).
Cea mai mare parte a musculaturii scheletice o reprezintă fibrele
albe care intervin în cazul mişcărilor bruşte şi/sau a unui efort major. Au
dispunere helicoidală care asociată cu localizarea masei musculare albe, în
special în partea anterioară (muşchii mari laterali) permite curbarea corpului
peştilor într-o mişcare arcuită(figura I.10).

Figura I.10. Musculatura la pești

3.1.2. Compoziţia chimică şi valoarea nutritivă

Principalele componente chimice din carnea de peşte, apa, proteinele şi
lipidele, reprezintă 98% din greutatea totală.
Glucidele, vitaminele şi substanţele minerale se găsesc în cantităţi mici, dar
sunt importante deoarece intervin în transformările cărnii de peşte post-
mortem şi în formarea caracterelor organoleptice contribuind, totodată, la
valoarea ei nutritivă.
Compoziţia chimică a peştelui variază în funcţie de specie,
maturizare sexuală şi stare de nutriţie. Există diferenţe în compoziţia
chimică a diferitelor tipuri de muşchi. Spre exemplu, muşchii roşii conţin de
2-5 ori mai multe lipide comparativ cu cei albi. Muşchii au o compoziţie
chimică diferită de cea a organelor interne şi a pielii. La multe specii de
peşti conţinutul de lipide din ficat este foarte mare. Compoziţia chimică a
peştelui oceanic nu diferă semnificativ de cea a peştelui de apă dulce.
a)Conţinutul de apă din muşchii peştilor este de 50-85%. În
perioada depunerii icrelor, datorită consumului masiv de substanţe de
rezervă din ţesuturi, conţinutul de apă creşte. Apa are un rol primordial şi în
63
organismul peştelui fiind solvent şi mediul ideal pentru desfăşurarea
proceselor biochimice. Conţinutul de apă din carnea peştelui variază în
limite foarte largi şi reprezintă suma conţinuturilor de apă nelegată, apă
interfacială şi apă legată.
� Apa liberă nelegată este prinsă în structura ţesuturilor, are rol de
diluant al soluţiilor saline în timpul congelării şi se evaporă cel mai uşor în
condiţii de umiditate scăzută ale mediului ambiant.
� Apa interfacială este apa reţinută în spaţiile capilare care
interacţionează cu diferite grupe active din structura proteinelor fiind fixată
cu intensităţi diferite. Ca urmare în timpul procesării cărnii apa interfacială
se poate transforma în apă liberă.
� Apa legată este apa fixată de grupările hidrofile ale proteinelor(–
COOH,–NH2, –OH) cu care stabilește legături de hidrogen şi rezultă
„structuri apoase”. Acest tip de apă participă la interacţiuni dintre proteine,
lipide şi apă.
Conţinutul şi tipul de apă reprezintă parametrii biochimici care
influenţează proprietăţile reologice, valoarea nutritivă şi calităţile
organoleptice ale cărnii de peşte
b)Proteinele din peşte sunt superioare calitativ celor din carne de
vită, porc, oaie, având o compoziţie stabilă în aminoacizi esenţiali şi o
deficienţă redusă în metionină şi treonină, dar un exces de lizină.
Comparativ cu carnea mamiferelor şi păsărilor, conţinutul de proteină
din peşte este mai ridicat (11-24% proteină brută), prezentând variaţii în
funcţie de specie, tipul de muşchi, starea de nutriţie, sex şi vârstă.
Variaţiile în conţinutul proteic pot fi de tip ritmic, periodic sau
neperiodic.
Proteinele din carnea de peşte sunt aceleaşi ca şi la mamifere şi
păsări, respectiv se găsesc proteine miofibrilare (structurale), proteine
sarcoplasmatice şi proteine stromale.
-Proteinele miofibrilare (structurale) au rol în contracţia musculară.
Ele intervin în procesele de reţinere a apei, sunt implicate în instalarea rigidităţii
post-mortem şi în rezoluţia rigidităţii cadaverice. În timpul unei congelări
prelungite pot determina întărirea cărnii.

64
 Textura caracteristică produselor din peşte, capacitatea gelifiantă şi
proprietăţile organoleptice ale omogenizatelor şi tocăturilor din peşte sunt
datorate acestor proteine.
Sunt proteinele care intră în compoziţia filamentelor groase(miozina
în principal care reprezintă 50-58% din totalul proteinelor miofibrilare),
filamentelor subţiri (actina în principal) , liniei Z(α-actinina, desmina)
precum şi proteinelor de legătură(conectina denumită și titină).
-Proteinele stromale care asigură integritatea muşchiului, sunt
reprezentate de proteinele ţesutului conjunctiv (colagen şi elastină),
reticulină şi agregate formate din proteine miofibilare denaturate, posibil şi
din proteine sarcoplasmatice insolubilizate sau cu solubilitate redusă.
Conţinutul de proteine stromale din carnea de peşte este mai redus
comparativ cu cel din carnea mamiferelor.
Colagenul din carnea şi pielea de peşte se diferenţiază net de cel din carnea
şi pielea de bovine. Din structura sa fac parte aminoacizii esenţiali: glicocolul,
alanina, cisteina, acidul aspartic, acidul glutamic, arginina şi histidina. Conţine
mai puţine legături intercatenare prezentând termolabilitate crescută.
Colagenul conferă muşchiului în extensie rigiditate, influenţează
proprietăţile reologice ale muşchiului şi determină valoarea nutritivă scăzută a
ţesuturilor conjunctive.
Proteinele ligamentelor, reprezentate în principal de elastină, sunt
responsabile de elasticitatea fibrelor, a vaselor sanguine şi a pielii.
-Proteinelor nucleului sunt protamine cu caracter bazic datorită
conţinutului ridicat de arginină (~ 65%). Din viscerele de salmonide şi
heringi au fost izolate protamine cu masa de 10.000 kDa şi pHi � 10.
c) Lipidele sunt biocomponente structurale prezente în toate
ţesuturile peştilor. Predomină în ţesutul adipos subcutanat al peştilor graşi,
în ficatul peştilor slabi, în ţesutul muscular şi în gonadele mature. Peştii
slabi (şalăul, ştiuca) conţin grăsime sub 1%, iar cei graşi peste 30%.
Conţinutul de lipide din peşte variază în funcţie de specie, sezon,
stare de îngrăşare, perioadă de migraţie şi reproducere.
După conţinutul de lipide, peştele se poate clasifica în:
� peşti slabi cu un conţinut de grăsime <4%, unii peşti cu carne albă
(salău, ştiucă, calcan, cod) având sub 1 % lipide. La aceşti peşti 90% din

65
 cantitatea totală de lipide (1%) este reprezentată de fosfolipide. Peştii
slabi folosesc ficatul ca depozit de energie.
� peşti semigraşi cu un conţinut de 4-8 %lipide.
� peşti graşi cu un conţinut mai mare de 8 % lipide.

La peştii semigraşi şi graşi grăsimea este localizată (depozitată) în

țesutul subcutanat, țesutul muscular la nivelul miocomatelor, în fibrele
musculare, în cavitatea abdominală, în musculatura aripioarelor dorsale şi
laterale precum şi în regiunea aripioarei caudale, dar şi în regiunea dintre
muşchii roşii şi albi.
Lipidele peştelui sunt în general trigliceride, ceride și steride
care sunt depozitate în celulele grase acoperite cu o membrană fosfolipidică
şi o rețea de țesut conjunctiv.
La peştii semigraşi şi graşi trigliceridele alcătuiesc peste 9% din
totalul lipidelor.
Trigliceridele sunt lipide de rezervă care se acumulează în ficat şi
ţesutul subcutanat al peştelui. Se găsesc în proporţie ridicată la nivelul
musculaturii de culoare închisă, reprezentând o rezervă energetică pentru
înot. Conţin în structură până la 50% din acizii graşi mononesaturaţi.
Fosfolipidele reprezintă 10% din totalul lipidelor fiind formate din
fosfatidilcolina (69%), fosfotideletanolamina (19%) şi fosfatidilserina (5%).
În cantități foarte reduse se găsesc şi alte fosfolipide. Fosfolipidele sunt
localizate în membrana fibrei (sarcolemă), reticulum sarcoplasmatic,
sistemul T, mitocondrii etc.
În principal lipidele din peşte conţin în structura lor acizi graşi
superiori (C14-C28) care pot fi: saturaţi (C14, C16, C18), mononesaturaţi (C16,
C18, C20) şi polinesaturaţi (C20 cu 4, 5 şi 6 legături duble). Gradul înalt de
nesaturare al acizilor graşi din structura lipidelor peștelui determină
sensibilitatea mare a acestora faţă de procesele de oxidare şi peroxidare. În
același timp gradul mare de nesaturare a a acestor acizi grași, explică
necesitatea consumului de carne de peşte în vederea controlului
colesterolului sanguin şi în prevenirea bolilor cardiovasculare de origine
arterosclerotică.

66
 În peştele marin acizii linoleic şi linolenic( acizi grași esențiali)
reprezintă 2 % din totalul lipidelor, foarte important fiind şi acidul gras
eicosapentaenoic [C20:5(w3)] care acţionează şi ca factor antitrombotic.
Conţinutul de acizi graşi al lipidelor din peşte este funcţie de
alimentaţie, temperatură , localizare geografică, sezon etc.
d)Glucidele din pește
Principalul carbohidrat din carnea de peşte (ca şi în cazul
mamiferelor si păsărilor) este glicogenul.
Peştele pescuit prin metode normale are un conţinut de glicogen
de 0.01-0.4% în comparaţie cu 0.5-1% cât există în ţesutul muscular al
animalelor abatorizate.
Cantitaţi mai reduse de glicogen în musculatura de peşte se
corelează atât cu “moartea” violentă a peştelui la pescuire, dar şi cu
activitatea metabolică a peştelui viu aflat într-un mediu acvatic influenţat
sezonal de temperatură şi harnă la care trebuie sa tinem seamă de factori
intrinseci referitori la maturitatea peştelui, la mişcările pe care le executa în
timpul traiului în apă în vederea căutării hranei, dar mai ales în timpul
migraţiei.
După mulţi cercetători, glicogenul este degradat în musculatura
peştelui post-pescuire pe calea hidrolizei amilolitice directe când se
formează glucoza, singurul monoglucid găsit în musculatura de peşte după
prinderea acestuia.
În musculatura de peşte post prindere au fost găsite şi numeroase
glucide fosforilate, în funcţie de starea peştelui înainte de prindere.
Glucidele fosforilate au o anumită importanţă tehnologică contribuind la
gustul şi mirosul cărnii de peşte şi sunt luate ca test al stării de prospeţime
mai ales în primele stadii post prindere a peştelui.
e)Vitaminele din carnea de peşte
Nivelul de vitamine din carnea de peşte este în funcţie de specie şi
starea de îngraşare. Peştele semigras şi gras conține o cantitate mai mare
de vitamina A, iar vitaminele B1, B2, B12 si nicotinamina se găsesc în
cantitaţi mai mari în peştele marin.
Conţinutul de vitamine liposolubile(A, D, E) depinde de
concentraţia de grăsime, respectiv de specie, dar diferă şi în interiorul

67
speciei în limite largi. Ele se găsesc în concentraţii mari în uleiul din ficatul
anumitor specii de peşti.
Conţinutul de vitamine hidrosolubile (tiamină, riboflavină,
niacină, piridoxină, acid pantotenic, biotină, acid folic, cobalamină, acid
ascorbic) variază mai puţin în funcţie de specie.
Vitaminele liposolubile (A, D, E) se găsesc în concentraţii mari în
uleiul din ficatul anumitor specii de peşti.
f) Substanţe azotate neproteice.
Componenţii principali ai acestei grupe de substanţe sunt bazele
volatile (NH3), oxidul de trimetilamină (TMAO), aminoacizi liberi,
nucleotidele, bazele purinice şi în cazul peştilor cartilaginoşi şi urea.
Azotul neproteic variază în funcţie de specie, iar în cadrul specie în
functie de mărime, sezon, muşchi.
Oxidul de trimetilamina este o componentă caracteristică azotului
neproteic şi reprezintă o fracţiune importantă din acest azot în cazul peştilor
marini (1-5% faţa de substanta uscată ) fiind absent în speciile de apă dulce.
Se consideră ca TMAO din peştele marin provine din
zooplanctonul cu care se hrăneşte peştele, zooplancton care posedă enzima
TMA-monoxigenază ce transformă trimetilamina (TMA) in TMAO.
Cantitatea de TMAO din peştele marin va depinde de: specie, sezon
şi aria de pescuire.
În legatură cu rolul TMAO în tesutul muscular de peşte sunt avansate
urmatoarele ipoteze:
-TMAO este un produs deşeu şi anume forma detoxificata a TMA;
-TMAO reprezintă un osmoregulator;
-TMAO ar funcționa ca o substanță anti-îngheţ (antifreeze)
-TMAO nu ar avea nici o funcţie în ţesutul muscular al peştilor
marini, acumularea lui în muşchi fiind în funcţie de conţinutul hranei
peştelui în TMAO.
Aminoacizii liberi imprimă cărnii de peşte gust dulce (glicocolul,
alanina, serina şi treonina) sau amar (arginina, leucina, valina, metionina,
fenilalanina, histidina şi izoleucina). Unele specii de peşti se remarcă prin
conţinutul mare de histidină liberă (tonul şi macroul) şi taurină. O proporţie
ridicată de taurină favorizează reacţia Maillard în tipul deshidratării peştelui.

68
 În musculatura peştilor au fost identificate dipeptide: Carnozina
în somon, anghilă şi bonito vărgat și Anserina în ton, somon şi păstrăv.
Cantităţi mari de histamină se pot forma ca urmare a proceselor de
alterare sau pe parcursul prelucrării tehnologice a peştelui. Transformarea în
histamină depinde de concentraţia de histidină liberă din organism,
activitatea histamindecarbioxilazei secretată de diferite specii microbiene şi
condiţiile de mediu (t0, pH, etc).
Nucleotidele prezente în musculatură conferă cărnii de peşte un
gust deosebit. Dintre necleotide cel mai bine reprezentat este ATP-ul.
Amine biogene. Peştele şi produsele din peşte conţin cantităţi
variabile amine biogene rezultate prin decarboxilarea enzimatică a unor
aminoacizi. Astfel din ornitină se formează putresceina, lizina conduce la
cadaverină. Din trimetilamină rezultă OTMA (sare de amoniu cuaternar).
Reprezentanta cea mai activă a aminelor biogene este histamina,
produs de decarboxilare a histidinei. Speciile de peşti cu carnea albă conţin
histidină în concentraţii mici (~0,05 mg % – urme). Cele cu carne roşie
datorită globinei din hemoglobină şi mioglobină, care conţine multă
histidină, au un nivel ridicat de histamină (210-276 mg %).
Dacă sunt ingerate în concentraţii care nu depăşesc limitele
normale aminele biogene şi respectiv histamina nu produc intoxicaţii
datorită mecanismelor de detoxifiere de care dispune organismul. Sub
acţiunea unor enzime specifice (monoamino şi diaminooxidaze) aminele
biogene sunt dezaminate oxidativ cu formarea de aldehide şi amoniac.
g)Enzimele
Enzimele deosebit de importante care influenţează calitatea peştelui sunt
enzimele sarcoplasmatice, preponderent cele implicate în procesul de
glicoliză, şi hidrolazele din lizozomi. Au fost evidenţiate: oligopeptidaze,
aminaze, transaminaze, dehidrogenaze (glutamatdehidrogenaza), oxidaze ,
carnozinaza, arginaza, nicotinamid-adenin-dinucleotidaza,
adenozintrifosfataza, trimetilamindimetilaza, tioaminaza, lipaze etc.

h) Substanţele minerale
Carnea de peşte are un conţinut de cenuşa ce variază între 1,1 si
1,8 g/100g fiind formată atât din macroelemente (mg) cum ar fi: K, Ca, Na,
S, P si microelemente (µg) cum ar fi: Fe, I, Co, Mn, Cu, Ni, Zn, Fl.
69
Conţinutul în substanţe minerale este dependent de starea de îngrășare şi
specia de la care provine musculatura.
Nivelul macroelementelor (vanadiu, crom, molibden, fier, cobalt,
cupru, nichel, zinc, seleniu, fluor, iod) variază în limite de 0,1 până la câteva
zeci pe μg/g.
Un loc special îl ocupă florul, mercurul, cadmiul, plumbul şi
arsenul care pot contamina carnea de peşte. Prezenţa acestora în
concentraţii ridicate în alimentele marine poate avea efecte toxice grave
asupra organismului uman.
Concentraţia de mercur în carnea peştelui oceanic necontaminată
este ridicată la speciile mari longevive (rechinii, peşti spada şi unele specii
de ton). În majoritatea cazurilor 80-95% din mercurul total prezent în
ţesuturi se găseşte sub formă de metil-mercur mai toxic decât mercurul
anorganic. Organismul uman are capacitatea de a transforma metil-mercurul
în mercur. Toxicitatea mercurului poate fi diminuată de prezenţa seleniului.
Peştii contaminaţi puternic cu mercur pot determina intoxicaţii fatale.
i) Componentele volatile (alcooli, aldehide, cetone, compuşi cu
sulf) din carnea crudă conferă aroma specifică unei specii de peşte. Alcoolii
nesaturaţi ca: 1-penten-3-ol, 1-octan-3-ol, 1,5-octadien-3-ol, 2,5-octadien-1-
ol, 3,6-nonadien-1-ol prezintă un nivel ridicat în cazul unor specii de peşti şi
imprimă arome specifice. În carnea tuturor peştilor cruzi se găseşte hexanal.
Carnea proaspătă a peştilor albi de apă dulce conţine 2-hexanal, 2-octenal,
2-nonenal care împreună cu alcooli superiori (C8) nesaturaţi conferă aroma
dulce asemănătoare cu cea de pepene galben. În carnea proaspătă au fost
identificate cetone saturate (C5-C15) volatile.
Compuşii cu sulf predominanţi în uleiurile de peşte sunt sulfurile
lineare reprezentant principal fiind dimetilsulfura. Compuşii sulfuraţi ciclici
imprimă gust şi miros specific.
j)Valoarea nutritivă
Carnea de peşte prezintă o valoare nutritivă ridicată datorită
conţinutului bogat de proteine, grăsimi uşor asimilabile, conţinutului ridicat
de vitamine şi componente minerale. În stare proaspătă se asimilează în
proporţie de 90-97%.

70
 Valoarea energetică depinde de conţinutul de grăsime. Pe măsura
învechirii carnea de peşte îşi pierde valoarea nutritivă. Peştele alterat
provoacă intoxicaţii grave.

3.2.Procese biochimice la nivelul muşchiului de peşte

În muşchiul de peşte viu se desfăşoară acelaşi ansamblu de reacţii
care defineşte din punct de vedere biochimic contracţia musculară în cazul
mamiferelor şi păsărilor. Aceste reacţii decurg în ritm alert dat fiind
mişcarea continuă a peştelui în mediul acvatic. Întregul metabolism al
peştelui este mult mai intens comparativ cu cel al mamiferelor.
Temperatura lor interioară este apropiată de cea a mediului în care se
găsesc înainte şi după pescuire. În general, metabolismul lor se desfăşoară în
limite înguste de temperatură de obicei mai mici de +5ºC.
În cazul peştelui contracţia musculaturii striate se produce după un
mecanism asemănător cu cel descris la mamifere:
- în contracţie filamentele subţiri de actină şi cele groase de
miozină glisează unele peste altele în timp ce ionii de calciu sunt eliberaţi
din reticulul sarcoplasmatic;
-relaxarea intervine când ionii de calciu sunt recaptaţi în
reticulul sarcoplasmatic (concentraţii de 0,5 μM);
-sistarea hidrolizei ATP la nivelul miofibrilelor permite
separarea actinei de miozină sarcomerul revenind la dimensiunea
caracteristică stării de repaus.
Contracţia şi relaxarea se repetă pe toată durata efortului muscular şi
necesită refacerea permanentă a rezervelor energetice. Energia necesară
contracţiei musculare este furnizată de ATP.
Activitatea prelungită a ţesutului muscular (exceptând peştii aflaţi în
perioada de migraţie) necesită o concentraţie de ATP asigurată de
degradarea glucidelor(glicoliza aerobă) şi lipidelor(hidroliza trigliceridelor
urmată de β-oxidarea acizilor grași) din muşchi.
Imediat după pescuire şi moartea peştelui procesele biochimice din
muşchi se desfăşoară în continuare alert, determinând modificări specifice în
funcţie de dimensiune, condiţia fizică în momentul pescuirii, specie,
temperatură, condiţii de manipulare etc.

71
 În momentul scoaterii din apă, funcţia respiratorie a peştelui este
blocată înainte de instalarea morţii. Ca urmare, faza aerobă a glicolizei este
suprimată rapid. În muşchi se acumulează acid lactic pe calea glicolizei
anaerobe. Rezervele de glicolgen şi glucoză se epuizează cu atât mai repede
cu cât agonia peştelui este mai lungă.
Musculatura peştelui viu şi imediat după pescuire este sterilă
deoarece mucusul conţine anticorpi şi enzime care distrug bacteriile de
alterare. După moartea peştelui mucusul cutanat şi branhial nu mai are rol
de apărare şi devine mediu propice pentru dezvoltarea bacteriilor.
În condiţiile menţionate se instalează prerigiditatea şi apoi
rigiditatea. Carnea devine mai puţin fragedă. În general, la temperaturi de
păstrare mai ridicate instalarea rigidităţii postpescuire se face mai repede şi
într-un interval de timp scurt. Dacă diferenţa dintre temperatura mediului
ambiant şi temperatura de păstrare a peştelui după pescuire este mică
instalarea rigidităţii se face lent şi invers. Dacă după pescuire peştele este
introdus şi păstrat în gheaţă moartea lui se datorează hipotermiei şi
rigiditatea se instalează brusc
3.2.1. Stadiul de prerigiditate
Şi în cazul cărnii de peşte, din punct de vedere biochimic, stadiul
de prerigiditate este caracterizat de reacţii capabile să asigure muşchiului
şi după pescuire un nivel energetic cât mai ridicat prin refacerea
concentraţiei de ATP pe contul creatinfosfatului până la epuizarea
acestuia şi apoi pe calea glicolizei anaerobe din glicogen muscular, de
asemenea, până la epuizare.
Numeroase ATP-aze (din proteinele contractile şi sistemul
membranar sau sacroplasmatic) pot acţiona asupra ATP-ului regenerat
hidrolizându-l rapid. Ca urmare valoarea pH-ului scade şi atinge o valoare
minimă. Secreţia de mucus încetează.
Epuizarea ATP-ului favorizează formarea complexului
actomiozinic respectiv instalarea rigidităţii.
3.2.2. Stadiul de rigiditate
Ca urmare a glicolizei postmortem, carnea de peşte în stadiul de
rigiditate conţine 0,16-1,14% acid lactic în funcţie de specie.
Concentraţia de acid lactic format inhibă activitatea enzimelor glicolitice şi
ca urmare glicoliza încetează la pH ultim de aproximativ 5,5 în muşchii roşii
72
(ton, macrou) şi 6,2-6,6 în muşchii albi.
pH-ul ultim atins datorită formării de acid lactic este influenţat de stresul
fizic al peştelui în momentul prinderii.
Dacă în momentul prinderii peştele se zbate puternic, în muşchi
se formează o cantitate mare de acid lactic care se catabolizează lent, dar şi
o cantitate mai mică rezultată ca urmare a glicolizei postpescuit.
În cazul în care peştele se zbate slab la pescuire, în muşchi se
formează o cantitate mică de acid lactic, dar ca urmare a glicolizei
postprindere rezultă acid lactic în concentraţie mare.
Un stadiu de rigiditate de lungă durată asigură atât o valoare
scăzută a pH-ului, puţin propice dezvoltării bacteriilor, cât şi o musculatură
tare şi fermă care conferă calitate superioară cărnii de peşte

3.2.2.1.Modificări la nivel proteic în stadiul de rigiditate.

Pe parcursul stadiului de rigiditate pot avea loc modificări
structurale ale proteinelor musculare,astfel:
- proteinele sarcoplasmatice nu suferă modificări semnificative,totuși
se constată modificări în concentrația unor aminoacizi, cum ar fi β- alanina,
ceea ce conduce la idee că acestea au stabilitate relativă a faţă de atacul
calpainelor şi o sensibilitate relativă faţă de atacul catepsinelor;
- solubilitatea proteinelor structurale, în special a actinei şi miozinei,
scade în faza de rigiditate, când epuizarea nivelului de ATP şi ADP permite
formarea complexului actomiozinic insolubil. Scăderea solubilităţii este
datorată valorii pH-ului, ca urmare a acumulării de acid lactic şi a hidrolizei
ATP;
-în stadiul de rigiditate proteinele stromale din peşte nu suferă
modificări.
Rigiditatea musculară determină şi în cazul peştelui scăderea capacităţii
de reţinere a apei, deoarece pe parcursul glicolizei pH-ul scade ajungând la
valoarea de aproximativ 5,4 apropiată de cea a pH-ului izoelectric al
miozinei,valoare la care capacitatea de reţinere a apei este minimă.
Sfârşitul stadiului de rigiditate este marcat de creşterea pH-ului. Este
urmat de post-rigiditate, fază în care apare fenomenul de autoliză şi se
produc o serie de reacţii chimice ca disocierea OTMA şi oxidarea lipidelor.

73
 3.2.3.Autoliza peștelui
Pe parcursul depozitării peştelui acţionează enzimele din tractul
intestinal (proteaze şi lipaze), cele secretate de flora bacteriană din intestin,
precum şi enzimele care îl contaminează din exterior (proteazele
extracelulare secretate de bacterii psihrofile).
Odată cu dispariţia rigidităţii musculare încep procesele de autoliză.
Enzimele proteolitice, secretate la nivelul tubului digestiv de
apendicii pilorici, care în mod normal asigură digerarea hranei (în special
la speciile de răpitori), acţionează asupra ţesuturilor proprii care le-au
elaborat, apoi difuzează în ţesuturile învecinate producând liza lor treptată.
Carnea devine moale şi se creează condiţii optime pentru activitatea
bacteriană.
În autoliză acţionează în principal catepsine– endopeptidaze care
scindează legături peptidice din interiorul lanţului polipeptic rezultând
peptide cu masă moleculară mai mică. Sunt proteaze acide eliberate din
lizozomi.
În muşchiul peştelui acţionează cu precădere:
• catepsina D care are pH-ul optim 4;
• catepsina L care are pH-ul optim 7 şi catalizează degradarea
proteinelor stromale;
• catepsina B care catalizează reacţia de degradare a miozinei,
troponinelor C şi I şi a actinei.
Cu excepţia catepsinelor B şi D majoritatea catepsinelor acţionează
la pH acid, chiar pH ultim.
Calpainele – proteaze neutre cu rol important în autoliza peştelui
sunt endopeptidaze activate de ionii de calciu şi de cisteină.
Calpainele intervin în autoliza cărnii de peşte în stadiul de postrigiditate. Ele
catalizează scindarea lanţului greu din miozină în fragmente polipeptidice
cu masa mai mică (150kDa). Calpainele din carnea de peşte au temperatura
optimă de acţiune mai scăzută comparativ cu cele din carnea mamiferelor.
Ca urmare a acţiunii hidrolazelor în carnea de peşte se creează
condiţii favorabile dezvoltării bacteriilor de alterare ceea ce conduce la
modificarea caracterelor senzoriale şi chiar la formare de compuşi toxici.

74
 Proteinele din muşchii roşii (ton, macrou) au un conţinut ridicat de
histidină care pusă în libertate ca urmare a acţiunii proteazelor, se poate
decarboxila cu formare de histamină toxică.
Colagenazele pot acţiona asupra micomatei determinând
desprinderea miotomilor cărnii de peşte.
În faza de post-rigiditate se produce degradarea OTMA catalizată
de OTMA-demetilază, cu formare de dimetilamină şi aldehidă formică:

Enzima este mai activă în muşchii roşii comparativ cu cei albi.

Ca urmare a autolizei muşchii devin moi şi au culoarea alterată.
Autoliza decurge mai repede la peştii graşi de talie mică.

3.2.4. Degradarea oxidului de trimetilamină

În carnea de peşte postpescuire se produce degradarea OTMA pe
cale enzimatică sau pe cale bacteriană.
1. Calea enzimatică: OTMA se degradează sub acţiunea OTMA-
demetilazei cu formare de dimetilamină şi aldehidă formică (vezi pg. 5).
Aceiaşi compuşi pot rezulta şi ca urmare a unui tratament termic la
temperaturi ridicate de peste 160oC.
Aldehida formică rezultată în condiţii de congelare sau tratamente
termice reacţionează cu lanţurile polipeptidice ale proteinelor formând
punţi încrucişate, care conferă cărnii o textură dură.
Degradarea OTMA din peştele marin poate avea ca rezultat
formare de amoniac şi acid formic.
2. Calea bacteriană
OTMA este transformată în trimetilamină (TMA) sub acţiunea
enzimelor secretate de bacteriile de alterare.
La o concentraţie de 10-15 mg azot din TMA/100 g peşte depozitat în
condiţii de aerobioză şi 30 g azot din TMA/100 g peşte ambalat, datorită
mirosului intens de peşte specific TMA, carnea nu mai are caracterul
senzorial corespunzător.

75
 3.2.5. Catabolismul nucleoproteidelor în muşchiul de peşte
postpescuire
După pescuirea şi moartea peştelui în muşchi se produc o serie de
transformări rezultând inozinmonofosfat( IMP) ,potenţator de aromă şi
hipoxantină cu gust amar. Hipoxantina se transformă în acid uric, proces
care are loc în timpul autolizei sau degradării bacteriene, fiind lent sau
rapid.
Formarea hipoxantinei din IMP, prin autoliză sau degradare
bacteriană, reprezintă cauza transformării aromei naturale de peşte
proaspăt într-o aromă neplăcută, care modifică gustul mirosul peştelui.
Prin congelare la -300C activitatea bacteriană este stopată. În timpul
congelării şi păstrării peştelui în stare congelată IMP se poate degrada
autolitic, rezultând inozină, care apoi este transformată în hipoxantină. De
aceea concentraţia IMP-ului reprezintă un indicator al prospeţimii cărnii de
peşte deoarece defosforilarea IMP este în principal autolitică. Concentraţia
de hipoxantină creşte pe măsura degradării bacteriene a inozinei şi este
funcţie de specia de peşte în aceleaşi condiţii de păstrare.

3.3. Conservarea peştelui prin frig – aspecte biochimice

După prindere peştele poate suferi procese de alterare datorită
reacţiilor enzimatice de proteoliză, oxidare şi peroxidare catalizate de
enzimele secretate de microorganisme.
Alterarea peştelui începe de la extremitatea cefalică unde nivelul
ridicat de contaminare a branhiilor şi conţinutul mare de sânge şi mucus
favorizează dezvoltarea rapidă a procesului. Încetinirea şi chiar stoparea
proceselor de degradare a peştelui se poate realiza prin refrigerare sau
congelare.
Pe parcursul păstrării peştelui la rece pot să apară, în funcţie de
durată, modificări de calitate care depind de: timpul de păstrare, mărimea şi
starea peştelui, pH, grosimea pielii şi mucus, conţinutul de grăsime, prezenţa
solzilor, microbiota de contaminare care diferă la peştii din climatul temperat
şi cel tropical, eviscerare, decapitare şi spălare înainte de păstrare în gheaţă.
Refrigerarea este folosită preponderent în cazul peştilor de apă
dulce. În general, temperatura mediilor acvatice în care trăiesc peştii atinge

76
maxim 50C. Ca urmare, activitatea sistemelor enzimatice şi microorganismelor
specifice peştilor va fi adaptată acestor condiţii.
Refrigerarea peştelui la o temperatură apropiată de 00C reduce
activitatea bacteriană fără să o stopeze.
Temperaturile scăzute influenţează diferit viteza de desfăşurare a
proceselor biochimice şi chimice din peştele refrigerat.
Durata de conservare prin refrigerare este mai mare dacă iniţial se
constată o contaminare bacteriană redusă.
Congelarea folosită în cazul peştilor marini sau oceanici, se face la
temperaturi cuprinse între -300Cşi -350C. Stadiul proceselor biochimice la
care intervine congelarea este foarte important. Dacă congelarea se face în
stadiul de prerigiditate a peştelui este necesară o perioadă de depozitare care
să permită evoluţia proceselor biochimice şi chimice în sensul asigurării
unei calităţi corespunzătoare a peştelui decongelat.

3.3.1. Procese oxidative şi hidrolitice care au loc pe parcursul

conservării peştelui prin frig
Pe parcursul refrigerării şi congelării peştelui se produc reacţii de
degradare hidrolitică şi oxidativă.
În funcţie de temperatură şi timpul de păstrare în carnea de peşte se
acumulează acizi graşi ca urmare a proceselor de lipoliză catalizate de
lipaze. Aceştia prezintă un grad mare de nesaturare fiind sensibili la oxidare
şi peroxidare. Datorită proceselor amintite peşti graşi şi semigraşi au durata
de păstrare mai scurtă.
Radicalii liberi formaţi ca urmare a proceselor de peroxidare
lipidică pot reacţiona cu proteinele din carnea de peşte și acestea îşi pierd
anumite proprietăţi rezultând în final structuri polimerice.
Cisteina, componentă structurală a proteinelor din peşte se poate
oxida sub acţiunea oxigenului atmosferic la nivelul grupării tiol (-
SH).Deasemenea enzimele care conţin în structura situsului catalitic grupări
tiol se denaturează, iar solubilitatea lor scade puternic.
Mioglobina din muşchii roşii de peşte poate reacţiona cu oxigenul
atmosferic formând metmioglobina de culoare brun închis. Modificarea
culorii indusă de oxidare mioglobinei nu este de dorit mai ales în cazul
fileurilor roşii păstrate în gheaţă sau congelate. Pentru a se păstra culoarea
77
normală fileurile se glazurează şi se ambalează în folii impermeabile faţă de
oxigen şi apoi se congelează.
Congelarea nu anulează activitatea catepsinelor şi calpainelor
implicate în proteoliză. A fost demonstrată imposibilitatea stopării
proteolizei prin congelarea peştelui la -18 0C şi chiar la -20 0C.
La temperaturile de refrigerare şi congelare proliferarea
bacteriilor histaminoformatoare este inhibată, activitatea enzimelor
secretate de ele se reduce şi nivelul de histamină scade.
Alte metode de conservare a peştelui sunt: sărarea umedă sau
uscată şi afumarea caldă sau prin fum intermediar după sărare
prealabilă. Aspectele chimice şi biochimice sunt asemănătoare cu cele
descrise la carnea de mamifere şi pasăre

PARTEA aIIa. LAPTELE

1.CARACTERISTICILE ȘI COMPOZIȚIA CHIMICĂ A LAPTELUI

Laptele a fost folosit din cele mai vechi timpuri în alimentaţia
omului fiind cunoscut cu 10.000 de ani î.e.n. Tradiţia milenară a popoarelor
din Europa şi Asia a contribuit la acumularea unui volum considerabil de
informaţii referitoare la lapte şi derivatele lui. Este un aliment complet, uşor
asimilabil şi cu mare valoare nutritivă. Datorită acestor caracteristici laptele
asigură creşterea şi dezvoltarea normală a sugarilor şi organismelor tinere.
1.1.Caracteristicile organoleptice și fizico-chimice ale laptelui
Laptele este un aliment complet, uşor asimilabil şi cu mare valoare
nutritivă. Datorită acestor caracteristici laptele asigură creşterea şi
dezvoltarea normală a sugarilor şi organismelor
-Laptele are culoarea alb-gălbuie pentru laptele gras, bogat în
provitamina A) ușor albăstruie pentru laptele degresat (datorită lacto-
cromului) sau uneori accentuată galben datorită ingerării unor plante din
flora spontană (şofran,revent) sau datorită unor stări patologice.
-Gustul normal este dulceag (datorită lactozei) pentru lapte de
oaie,capră, vacă sau bivoliţă. Gusturi anormale (amar) pot apare de la

78
hrănirea cu plante ce conţin principii amare, sau sărat (datorită afecţiunii
glande
-Mirosul normal al laptelui este aromă slabă de proteină
proaspătă; el se poate modifica datorită mulsorilor neigienice (miros de
furaj, miros de purin sau de dezinfectant)sau miros amoniacal sau putrid
(datorită afecţiunilor glandei mamare).
-Opacitatea laptelui este determinat de substanţele care se găsesc
in suspensie astfel că, cu cât este mai gras cu atât opacitatea este mai mare.
Ea este scăzută in cazul furajării cu nutreţuri suculente sau in cazul
falsificării cu apă.
-Vâscozitatea laptelui :normal laptele este mai vâscos ca apa,
vâscozitatea fiind situată in intervalul de 1,76-2,60 centipoise. Ea scade in
cazul falsificării cu apă şi creşte in cazul învechirii laptelui.
-Tensiunea superficială a laptelui : reprezintă raportul dintre
numărul de picături de lapte şi apă care se găsesc in acelaşi volum. Ea este
subunitară şi este situată in intervalul 50-55 dyne/cm2, iar in cazul
falsificării cu apă tensiunea superficială creşte peste 55 dyne/cm2 .
-Temperatura de fierbere este situată in intervalul 100,15-1170 C
datorită lactozei şi sărurilor minerale aflate in soluţie. In cazul falsificării cu
apă temperatura de fierbere tinde spre 100 0 C.
-Punctul crioscopic : laptele ingheaţă la -0,55 0 C. Falsificarea cu
apă duce la creşterea punctului crioscopic spre 00 C.
-Indicele de refracţie al laptelui este de 38,5-40,5 grade
refractometrice şi scade proporţional cu cantitatea de apă adăugată.
-Rezistenţa specifică (rezistivitatea) : normal este situată in
intervalul 175-200 ohmi şi scade pe măsură ce se adaugă apă.
-Densitatea laptelui : este o caracteristică de specie şi se situează
in intervalul 1,026-1,034 (cel de vacă are densitatea intre 1,029-1,031); Prin
falsificare cu apă densitatea tinde către 1.
-pH-ul (reacţia chimică a laptelui) : imediat după muls acesta este
neutru sau slab acid; Laptele răcit are pH-ul situat in intervalul 6,33-6,59, iar
ca aciditate titrabilă (Metoda Thörner) se situează in intervalul 16,5-18,30 T.

1.2.Compoziția chimică a laptelui

79
 Laptele este un lichid biologic de culoare alb-gălbuie secretat de
glanda mamară, şi cu gust dulce.
Compoziţia complexă şi proporţia în care se află diferiţii săi
constituenţi depinde de: specie, rasă, starea de sănătate, timpul scurs de la
fătare, condiţii de întreţinere şi mediu ambiant (Tabel II.1).
Componentele biochimice din lapte se găsesc sub formă de:
– emulsie (lipide, vitamine liposolubile şi hormoni);
– dispersie coloidală (proteine);
– soluţie apoasă (glucide, vitamine hidrosolubile, pigmenţi,
substanţe azotate cu masă moleculară mică hidrosolubile şi săruri minerale).
Tabel II.1
Principalii indici biochimici caracteristici pentru laptele de vacă
Adrian (1973), Boudier şi Luquet (1981)

1.2.1. Biomoleculele anorganice

Biomoleculele anorganice din lapte sunt reprezentate de apă, săruri
minerale şi gaze.
• Apa este componentul cel mai abundent din lapte. Conţinutul
variază în funcţie de specie. Astfel comparând laptele de vacă, bivoliţă,
capră şi oaie, se constată valori ale conţinutului de apă minime de 81,7-
82,5% în laptele de oaie şi maxime de 86,6-88,7% în laptele de capră.
Substanţa uscată variază între 17,5-18,3% la laptele de oaie şi 12,5-12,8% la
laptele de vacă.
• Componentele minerale din lapte se găsesc sub formă liberă, ionizate, în
lactoser sau sub formă legată în fracţiunea insolubilă sau coloidală. Laptele
conţine 0,7-0,9% săruri minerale.
Macroelementele, sodiu, potasiu, clorul se găsesc exclusiv sub formă
de ioni fiind foarte accesibile pentru organism. Calciu şi magneziu se găsesc
în fracţiunea solubilă a laptelui parţial sub formă liberă ionizată (Ca2+
Mg2+), parţial sub formă de esteri fosforici sau lipide complexe.
80
 Fracţiunea solubilă a laptelui (lactoserul) conţine aproape tot sodiul,
potasiul şi clorul, 1/3 din calciu sub formă liberă sau ca săruri, 1/3 din fosfor
(săruri sau fosfor organic solubil) şi 2/3 din magneziu sub formă de săruri.
Calciu, magneziu, fosforul şi sulful se găsesc în fracţiunea coloidală
a laptelui asociate sau legate de micelele de cazeină. Fracţiunea coloidală
salină a laptelui conţine circa 2/3 din calciul total, 1/3 din fosforul total şi
1/3 din magneziul total. Între formele solubile şi coloidale, cele ionizate şi
cele nedisociate se stabileşte un echilibru influenţat de temperatură, pH şi
concentraţia ionilor de calciu.
În general conţinutul de săruri minerale şi raportul dintre acestea se
menţine practic în limite constante. Eventualele variaţii ilustrează stări
patologice. Spre exemplu laptele mamitic are un conţinut ridicat de clorură
de sodiu.
Conţinutul de oligoelemente deşi foarte redus (micrograme, ppm)
are importanţă fiziologică şi nutriţională. Concentraţia în oligoelemente
este influenţat de alimentaţie şi de perioada de lactaţie prezentând variaţii
mari. Creşterea concentraţiilor de oligoelemente din lapte peste anumite
limite reprezintă un indice de poluare, un semnal de creştere a toxicităţii
pentru consumator.
• Gazele. Conţinutul de gaze din lapte este variabil. După muls,
dioxidul de carbon reprezintă 10% din volumul laptelui. Ulterior prin aerare
şi agitare conţinutul de dioxid de carbon scade, iar conţinutul de azot şi
oxigen creşte. Scăderea concentraţie de dioxid de carbon determină scăderea
acidităţii titrabile. Conţinutul de azot influenţează compoziţia laptelui.
Prezenţa unor cantităţi mari de oxigen duce la distrugerea vitaminei C şi la
apariţia unui gust neplăcut, datorită proceselor de oxidare şi peroxidare
lipidică.
1.2.2. Biomoleculele organice
Biomoleculele organice din lapte sunt: protide, lipide, glucide,
enzime, vitamine, hormoni şi pigmenţi.
• Protidele reprezintă circa 95% din totalul compuşilor cu azot din
lapte. Laptele de vacă conţine 3,3-3,4% proteine. 750 ml lapte de vacă
asigură necesarul zilnic de proteină animală pentru buna funcţionare a

81
organismului uman. În funcţie de specie acest conţinut variază între 2,9-
5,5%.
Protidele din lapte sunt reprezentate de fosfoproteine (cazeine) 80-
85% şi proteine solubile (lactoalbumina, lactoglobuline, imunoglobuline şi
peptone) 15-20% (Tabel II.2).
Tabel II.2

Protidele laptelui reprezintă fracţiunea cea mai valoroasă din lapte

deoarece conţinutul lor în aminoacizi esenţiali este foarte bogat.Ele conţin
toţi aminoacizii esenţiali.
Fosfoproteinele din lapte sunt cazeine cu structură alcătuită dintr-o
componentă proteică şi o grupare prostetică (radical al acidului
ortofosforic). Radicalul fosforic este legat de aminoacizii serină şi treonină
din lanţul polipeptidic al proteinei, sub formă de fosforilserină şi
fosforiltreonină. Radicalii fosforici conferă fosfoproteinele caracter acid şi
capacitatea de a forma săruri. Ca urmare ele se găsesc în lapte sub formă de
săruri de calciu.
În laptele crud predomină fosfoproteinele reprezentate de α, β, γ şi
K cazeine, cunoscute sub numele generic de „cazeină”. Aceste fracţiuni se
pot separa prin electroforeză sau ultracentrifugare.
I. Cazeina constituie 80-85% din totalul proteinelor din laptele de
vacă. În stare pură se prezintă ca o pulbere albă, higroscopică fără gust şi
miros. În lapte se găseşte sub formă de soluţie coloidală. Solubilizarea este
datorată prezenţei ionilor Ca2+. Fracţiunile α, β, γ şi K cazeinice diferă prin
conţinutul în aminoacizi şi prin mobilitatea electroforetică.

82
 Laptele de vacă conţine în mod normal, în medie, 33,7% α-cazeină,
58,9% β-cazeină şi 7,4% γ-cazeină.
→α-Cazeinele includ αs1-cazeinele şi αs2-cazeinele, cu mase
moleculare de 23-25 kDa. Structura şi proprietăţile lor se aseamănă.
Lanţurile polipeptidice componente conţin un „cap” nepolar şi un segment
polar.
→β-Cazeinele au masa moleculară de aproximativ 245 kDa.
Structura lor se aseamănă cu cea α-cazeinelor prezentând un „cap” polar.
→γ-Cazeinele au structură oligomeră, preponderent trimeră. Au
masa moleculară de 18 kDa. Prin asociere cu α şi β-cazeinele formează
complexe care nu precipită în prezenţa ionilor de calciu şi nu coagulează la
cald. Datorită acestui fapt au rol protector asupra lactoalbuminelor şi
lactoglobulinelor.
γ-Cazeinele rezultă prin proteoliza β-cazeinelor. Au masa
moleculară de 12-20kDa. α şi β-Cazeinele precipită sub acţiunea cheagului
formând coagulul de brânză în timp ce γ cazeina trece în zer.
→ K-Cazeina are rol de protecţie al fracţiunilor α şi β deoarece este
degradată numai sub acţiunea enzimelor coagulante.
Cazeinele formează micele (structuri polimere formate din sute sau chiar mii
de molecule individuale, identice sau diferite) cu dimensiuni de 50-100 μm
în funcţie de specie. Micelele de cazeină conţin grupări ionizabile, zone
hidrofobe şi zone hidrofile, fapt care le conferă proprietăţi caracteristice, ca
de exemplu formarea de soluţii coloidale.
În lapte cazeinele se găsesc sub formă de micele de cazeină (~
90%) şi ca mici agregate de cazeină solubilă (~ 10%) sub formă de
săruri de calciu. Între micelele de cazeină şi cazeina solubilă se stabileşte un
echilibru care depinde de concentraţia ionilor de calciu: o concentraţie mare
a ionilor de calciu deplasează echilibrul în sensul formării de micelii;
scăderea concentraţiei ionilor de calciu are ca efect deplasarea echilibrului
spre formarea agregatelor solubile de cazeină.
În laptele proaspăt micelele de cazeină rămân în soluţia coloidală sub
forma unui complex cazeinofosfocalcic cât timp între acestea şi ionii de
calciu se menţine un anumit echilibru. Prin adăugarea de acizi (acid lactic)
şi scăderea pH-ului până la valoarea pH-ului izoelectric (4,5-4,7) cazeina
din lapte precipită, fracţiunile cazeinice separâdu-se astfel: α-cazeina sub
83
formă de polimer cu masă moleculară mică, β-cazeina ca monomer şi K
cazeina sub formă de polimer cu masă moleculară foarte mare.Totodată, la
pH 7, temperatura de 37oC şi în prezenţa ionilor de calciu α-cazeina
coagulează, β-cazeina precipită, iar K-cazeina nu este afectată. Această
comportare permite separarea cazeinelor în condiţiile menţionate.
Încălzirea la temperaturi mai mari de 64 oC reduce capacitatea de
coagulare a laptelui deoarece o parte din sărurile de calciu precipită.
Prin fierberea laptelui cazeinele nu coagulează şi au rol de protecţie asupra
albuminelor şi globulinelor pe care le menţin necoagulate.
Precipitarea cazeinei are loc şi sub acţiunea alcoolului sau a sărurilor
de metale grele care au un efect denaturant asupra moleculelor proteice
afectându-le structura terţiară şi cuaternară.
Enzimele coagulante din cheag, pepsina şi tripsina, catalizează
coagularea cazeinelor din lapte în prezenţa ionilor de calciu.De fapt aceste
enzime catalizează scindarea legăturilor peptidice dintre fenilalanină şi
metionină din structura K-cazeinei, rezultând molecule de glicopeptide.
Acestea împreună cu α-cazeinele formează complexe micelare solubile care
în prezenţa ionilor de calciu suferă reacţii de polimerizare şi coagulează,
trecând din sol în gel (lapte prins)și rămîne și o fază lichidă numită lactoser
sau zer (figura II.1).

Figura II.1.Schema coagulării cazeinei

Formarea paracazeinatului de calciu (gel) este datorată punţilor care
se stabilesc între radicalii fosforici ai fosforilserinei şi fosforiltreoninei şi
grupările carboxil libere din lanţurile polipeptidice ale α-cazeinei, prin
intermediul ionilor de calciu. Paracazeinatul de calciu este componenta
principală a brânzei. Viteza de coagulare şi gradul de polimerizare cresc
84
cu creşterea conţinutului de cazeină, a acidităţii şi a concentraţiei ionilor de
calciu din lapte.
II. Proteinele solubile sunt reprezentate de: lactoalbumină
serumalbumină, lactoglobuline, imunoglubuline şi proteozopeptone, care
diferă prin solubilităţile lor. Prin încălzire la 100 oC albumina şi globulinele
suferă procese de denaturare şi precipită spre deosebire de proteozopeptone
care nu precipită. În laptele de vacă proteinele solubile reprezintă circa 20%
din proteinele totale. α-
Lactoalbumina şi β-lactoglobulina sunt proteine principale specifice zerului.
--α-Lactoalbumina este o proteină cu masă moleculară mică(17
kDa) şi reprezintă 10-12% din totalul proteinelor din lapte, sau 1/5 din
proteinele lactoserului. Poate precipita din zerul rămas după coagularea
cazeinei, la temperatura de 72°C. Prin pasteurizarea laptelui la temperatura
de 85°C timp de 10-15 minute, precipită şi poate fi înglobată ulterior în
coagul, concomitent cu cazeina. α-Lactoalbumina este caracterizată de un
conţinut mare de triptofan şi sulf. Nu conţine fosfor. Are valoare ridicată
datorită concentraţiei mari de aminoacizi esenţiali şi este uşor asimilabilă.
– Serumalbumina reprezintă 3% din proteinele lactoserului. Se pare
că este identică cu albumina din serul sanguin. Nu este specifică laptelui şi
are proprietăţi imunologice.
--β-Lactoglobulina are masa moleculară de 18 kDa şi o structură
globulară. Este alcătuită din 162 aminoacizi, organizaţi într-o structură
formată din 3 lanţuri polipeptidice. Conţinutul ridicat în aminoacizi cu sulf
este responsabil pentru gustul de „fiert al laptelui” datorat denaturării
proteinei la temperatura de fierbere şi eliberării de grupări sulfhidril.
Stabilitatea β-lactoglobulinelor în soluţie este mai mică decât cea a
albuminelor, deoarece grupările ionizate de la suprafaţa moleculelor posedă
sarcini de semn contrar, favorizând tendinţa de agregare. β-Lactoglobulina
nu precipită prin încălzire şi nici sub acţiunea acizilor.
– Imunoglobulinele din lactoser sunt asemănătoare cu γ-
globulinele din serul sanguin. Reprezintă cele mai mari molecule din lapte,
cu o masă moleculară de 180 kDa. Nu sunt proteine specifice laptelui, fiind
sintetizate de limfocitele B elaborate de măduva spinării. Datorită
proprietăţilor imunologice, asigură imunitatea sugarului.

85
 – Proteozopeptonele sunt caracterizate de un conţinut ridicat de
glucide (până la 6%) şi fosfor. În structura lor intră hexozamine (1%),
diferite hexoze (3%), fructoză (0,7%) şi acid sialic (2%). Proteozopeptonele
şi K-cazeina sunt singurele componente din lapte care conţin acid sialic.

III.Substanţele azotate neproteice reprezintă aproximativ 5% din

totalul substanţelor azotate din laptele de vacă.
Din acest grup de substanţe fac parte: aminoacizi liberi, nucleotide,
baze azotate, hipoxantina, acidul uric, ureea, creatinina, creatina, carnitina,
vitamine din complexul B, acidul neuraminic, aminoglucide derivaţi ai
fosfolipidelor, amoniac, etc(Tabel II.3).
La temperaturi mai mari de 50°C conţinutul de azot neproteic din
lapte creşte datorită degradării componentelor proteice cu eliberarea
aminoacizilor constituenţi.
Tabel II.3

86
 ●Lipidele sau „grăsimea” din lapte reprezintă componentele cele
mai variabile din punct de vedere cantitativ în funcţie de specie, rasă,
perioadă de lactaţie etc. Laptele de vacă conţine aproximativ 35g
lipide/litru. Lipidele se găsesc în lapte sub formă de globule cu diametrul de
3-5 μm, înconjurate de o membrană în constituţia căreia intră acizi graşi,
steroli, mono– şi digliceride, fosfolipide, glicolipide, proteine şi caroteni.
Globulele prezintă sarcini electrice. Datorită forţelor de respingere
dintre sarcinile electrice de acelaşi semn, este împiedicată aglomerarea lor şi
astfel rămân în emulsie(figura II.2):

Figura II.2. Globule de lipide cu sarcină electrică de acelaşi semn

Dacă membrana globulelor este distrusă prin tratamente mecanice, termice
sau enzimatice, se produce aglomerarea lor (dezemulsionarea) . Astfel,
încălzirea la aproximativ 80°C şi scăderea pH-ului determină aglomerarea
globulelor sub formă de smântână.
Culoarea grăsimilor din lapte este în general alb-gălbuie, în
funcţie de sezon. Vara pigmenţii carotenoizi şi xantofilele din nutreţurile
verzi accentuează culoarea gălbuie.
Lipidele din lapte sunt reprezentate de: acizi graşi (0,1-0,4%),
gliceride (98-99%), steroli şi steride (0,2-0,4%), fosfolipide (0,2-1%) şi
cerebrozide (0-0,08%). Ele se găsesc în interiorul şi în membrana globulelor
grase şi în lactoser ca fosfolipide, steroli şi urme de acizi graşi.
Procesele de hidroliză enzimatică sub acţiunea lipazelor din lapte
sau a lipazelor bacteriene, conduc la scindarea lor în componente – alcooli
şi acizi graşi. La nivelul dublelor legături din acizii graşi nesaturaţi,
componenţi structurali ai lipidelor din membranele globulelor de grăsime, se
pot produce procese de oxidare şi peroxidare, favorizate de lumină,
temperatură, umiditate şi ioni de metale (cupru sau fier). În aceste condiţii
laptele poate căpăta miros şi gust de rânced. Laptele rumegătoarelor
conţine preponderent acizi graşi saturaţi, deoarece bacteriile ruminale
secretă hidrogenaze, enzime care împiedică formarea de acizi graşi
nesaturaţi.
87
 Capacitatea mare de absorbţie conferă lipidelor din lapte rol de
vehiculanţi ai substanţelor liposolubile.
Trigliceridele conţin în structura lor aproape toţi acizii graşi (C4 –
C20), inclusiv pe cei esenţiali, conferind valoare alimentară ridicată laptelui.
Acizii graşi saturaţi prezenţi în lapte sunt: acidul butiric, acidul
lauric, acidul caproic, acidul caprilic, acidul caprinic, acidul miristic,
acidul palmitic, acidul stearic şi acidul arahic. Trigliceridele din globulele
de grăsime conţin 60-70% acizi graşi saturaţi, predominând cei cu puncte de
topire ridicate.
Acizii graşi nesaturaţi sunt în proporţie de 25-30%
mononesaturaţi şi 2-5% polinesaturaţi. Natura şi proporţia acizilor graşi din
lapte influenţează valoarea unor indici ca:
• densitatea grăsimii din lapte, care la 15°C este de 0,936-0,950.
Conţinutul mare de grăsime din lapte conduce la scăderea densităţii laptelui;
• punctul de solidificare, cu valori cuprinse între 18-23°C;
• punctul de topire, care are valori cuprinse între 29-34°C, mai scăzut
ca al altor grăsimi animale.
Fosfolipidele (glicerofosfolipidele şi sfingolipidele) sunt lipide complexe
care au rol important în formarea şi stabilizarea globulelor de grăsime.
Datorită caracterului amfipatic (au o parte hidrofobă şi o parte
hidrofilă) fosfolipidele prin componenta hidrofilă reprezintă elementul de
legătură între faza lipidică şi faza apoasă a laptelui. Dintre fosfolipide, cel
mai bine reprezentate în lapte sunt lecitinele (0,03-0,04%), emulgatorii şi
stabilizatorii cei mai buni ai grăsimii.
Lecitinele prin hidroliză enzimatică eliberează componentele
structurale: glicerol, acizi graşi, acid fosforic şi colină. Prin oxidarea
aminoalcoolului colină, rezultă trimetilamina, care imprimă gustul neplăcut de
peşte întâlnit la laptele praf cu umiditate crescută, sau la unt.
Sterolii sunt alcooli policiclici reprezentaţi în lapte de colesterol
(0,07-0,4% din grăsimea totală) şi urme de ergosterol. Sterolii participă alături
de lecitine în stabilizarea emulsiei de grăsime. Colesterolul poate inhiba
acţiunea lipazelor.
●Glucidele din lapte sunt reprezentate de diglucide (lactoza 40-
50 g/litru), oze libere (glucoza şi galactoză, aproximativ 0,1 g/litru),

88
aminoglucide (N-acetilglucozamină, N-acetilgalactozamină) libere sau
legate de proteine, lipide sau radicali fosforici, şi urme de acizi sialici.
Lactoza este un diglucid reducător format din β-galactoză şi α-
glucoză, legate C1 – C4 β-glicozidic. Lactoza poate fi metabolizată de
microorganisme specifice pe cale fermentativă.
Lactoza influenţează absorbţia calciului şi a altor metale alcalino-
fe-roase, probabil datorită formării unor complecşi solubili neionizaţi.
Sub acţiunea temperaturii, prin tratarea cu alcalii sau păstrarea îndelungată,
lactoza se transformă în lactuloză, diglucid format din galactoză şi fructoză,
care nu se absoarbe la nivel intestinal.
Între lactoză, cazeină şi proteinele din lactoser pot avea loc reacţii
Maillard, în urma cărora se produce atât „îmbrunarea” produselor lactate,
cât şi modificare gustului, mirosului şi a valori lor nutritive
În lapte apar şi intermediari ai metabolismului glucidic, un exemplu fiind
acidul citric. Consumul de lapte determină o creştere mai mică a glicemiei
comparativ cu alte glucide dat fiind particularităţile de absorbţie ale
glucozei şi galactozei la nivel intestinal.
●Enzimele din lapte sunt rezultatul activităţii celulelor epiteliale
secretoare ale glandei mamare. În laptele de vacă crud au fost evidenţiate
peste 60 enzime unele cu rol încă neelucidat. Enzimele cu rolul cel mai
important fac parte din clasa oxidoreductazelor şi din clasa hidrolazelor.
În lapte se găsesc:
• Hidroperoxidaze-oxidoreductaze care acţionează asupra peroxidului de
hidrogen (H2O2).
• Peroxidaze. Conţin Fe3+ şi catalizează descompunerea peroxizilor
(H2O2) care pot apare normal sau sub influenţa radiaţiilor ionizante.
Lactoperoxidaza se găseşte în concentraţie mare în laptele de vacă şi în
lactoser.
• Catalazele sunt hemenzime care conţin Fe3+ ca şi peroxidazele. Ele
catalizează descompunerea peroxizilor cu formare de apă și oxigen
molecular.
• Superoxid dismutaza (SOD) este metal enzimă care catalizează
dismutaţia anionului superoxid O�2 (radical liber al oxigenului foarte activ

89
care iniţiază lipoperoxidarea membranară). Superoxid dismutaza are efect
inhibitor asupra oxidării lipidelor din membrana globulelor de grăsime.
În lapte se găseşte xantinoxidaza sub formă legată în complexele
lipoproteice din membrana globulelor de grăsime. Acţiunea sa favorizează
râncezirea laptelui.
• Hidrolazele din lapte de vacă sunt reprezentate de: lipaze,
proteaze, amilaze, fosfaze şi ribonucleaze.
• Lipazele catalizează lipoliza grăsimilor membranare. Sunt absor-
bite ireversibil de membrana globulelor grase.
• Proteazele catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor până la
aminoacizi.
●Amilazele scindează hidrolitic macromoleculele de amidon şi
glicogen. Laptele de vacă conţine α-amilază în cantitate mai mare şi β-amilază
în cantitate mai mică.
• Fosfatazele intervin în hidroliza esterilor acidului ortofosforic. În
membrana globulelor de grăsime acţionează fosfataza alcalină care are pH-ul
optim 9.
În lactoser există fosfataza acidă cu pH-ul optim de 4,6-4,8.
●Vitaminele. Laptele conţine toate vitaminele, în concentraţii
variabile dar suficiente pentru a acoperi necesarul organismului animal şi a
evita îmbolnăvirile prin carenţă . Cantitatea de vitamine din lapte este
funcţie de rasă, perioada de lactaţie şi de alimentaţie.
Modul de procesare a laptelui influenţează conţinutul în vitamine şi
derivaţi ai acestora. De exemplu, smântânirea are ca efect creşterea
concentraţiei de vitamine liposolubile din smântână, respectiv unt.
Vitaminele hidrosolubile rămân în laptele smântânit şi în zer.
Laptele conţine caroteni (α, β, γ) , vitamine A şi mici cantităţi de
xantofilă, licopen şi scualen. Carotenii se găsesc legaţi de proteine şi
imprimă culoare gălbuie laptelui. Vara în general, cantitatea de caroteni din
lapte se dublează. Bovinele nu pot converti carotenii în vitamine A la
nivelul intestinului subţire. În perioada de lactaţie o mare parte din vitamin
A sintetizate la nivel hepatic trec în lapte. Lumina, temperatura şi acidifierea
laptelui afectează acţiunea vitaminelor A. Prin pasteurizare sau fierbere, 10-
20% din conţinutul în vitamine A este distrus.

90
 În laptele de vacă concentraţia de vitamina D variază în funcţie de
sezon şi locul de păşunat. Laptele provenit de la vaci care păşunează vara
conţine 2-2,8 micrograme/litru vitamine D. Lactoserul conţine cantităţi mari
de vitamine D.
Cel mai important tocoferol (vitamina E) din laptele de vacă este
α-tocoferolul (~1,1 mg/litru). Tocoferolii prezintă stabilirea la încălzire în
absenţa oxigenului, dar se degradează uşor sub acţiunea radiaţiilor
ultraviolete. Tocoferolii manifestă acţiune antioxidantă, având rol de
protecţie a lipidelor din lapte.
Vitamina K sunt sintetizate la nivelul rumenului de către flora
microbiană şi se găsesc în concentraţie mică dar relativ constantă în laptele
de vacă. Cea mai importantă este vitamin K1.
Vitamina B1 (Tiamina) se găseşte în laptele de vacă sub formă liberă,
legată de o proteină sau fosforilată.
Vitamina B2 (Riboflavina) se găseşte liberă sau asociată cu proteine şi
fosfaţi la suprafaţa globulelor de grăsime din lapte.
Fiind o componentă structurală a flavinadenindinucleotidelor (FAD-
coenzimă a oxidoreductazelor) vitamina B2 participă la procese de oxido-
reducere. De exemplu poate participa la oxidarea acidului ascorbic, urmată
de apariţia unui gust neplăcut. Deoarece este puternic fotosensibilă, prin
expunerea la soare a laptelui timp de câteva ore, se pierde 50-80% din
activitatea vitaminică. Fiind rezistentă la temperatură, prin sterilizarea
clasică a laptelui nu se pierde mai mult de 10% din activitatea vitaminică
iniţială.
Vitamina B6 (Piridoxina) se găsește în lapte sub formă de piridoxal liber.
Laptele de vacă are un conţinut în vitamina B6 de 5-10 ori mai mare decât
laptele uman. Prin sterilizare clasică se distruge în proporţie de 50%.
Alte vitamine prezente în cantități mai mici în lapte sunt:
Vitamina B7 (Vitamina H sau Biotina) ,Vitamina B9 (Acid folic),Vitamina
B12(Cianocobalamina), Vitamina C (Acid ascorbic), Vitamina PP
(Nicotinamida sau Niacina).
●Sărurile minerale din lapte
Laptele conţine 0,7 ... 0,9% săruri minerale, prepoderent sub formă de
cloruri, fosfaţi şi citraţi de Na, K, şi Mg (cu rol în formarea aromei). Ele se

91
găsesc fie libere în soluţie (lactoser), fie sub formă legată, în faza coloidală,
unele elemente minerale din lapte se pot găsii:
-exclusiv sub formă de ioni foarte accesibili pentru organism (Na+, K+, Cl-);
-parţial sub formă de săruri nedisociate (de Ca şi Mg);
-legate în combinaţii organice (esteri fosforici şi fosfolipide).
Din punct de vedere alimentar, calciul este cel mai important element
mineral din lapte, găsindu-se în concentraţie mare şi fiind uşor asimilabil de
organismul uman. În laptele de vacă raportul Ca/P = ½, în timp ce pentru
laptele uman raportul Ca/P = 1.
Sărurile de Ca şi P (fosfaţii de calciu) îmbunătăţesc procesul de
coagulare a laptelui şi calitatea brânzei. Concentraţia de microelemente din
laptele de vacă (Al, Fe, Zn, I, F etc.) chiar dacă este de ordinul μg, ppm
prezintă importanţa fiziologică şi nutritivă.
● Hormonii. Laptele conţine hormoni sexuali feminini (estrogeni şi
gestageni), hormoni hipofizari (tireotropina, prolactina şi gonadotropine) şi
hormoni tisulari (prostaglandine). În laptele de vacă conţinutul de hormoni
estrogeni este de 60-200 mg/l.
Conţinutul de progesteronă din laptele de vacă este de aproximativ
3mg/l şi variază proporţional cu conţinutul de lipide.
Prolactina – hormon adenohipofizar gonadotrop, este o proteină
care acţionează asupra secreţiei glandei mamare contribuind la producţia de
lapte. În perioada de lactaţie favorizează biosinteza lactozei. Poartă şi
denumirea de hormon lactogen sau lactotrop. În laptele de vacă se găseşte în
concentraţie de 5 μg/l. Pe măsură ce lactaţia avansează concentraţia de
hormoni estrogeni şi prolactină scade.
În mod normal hormonii naturali din laptele de vacă nu
influenţează starea sănătăţii consumatorului.
Dacă se administrează animalelor hormoni de sinteză aceştia se
regăsesc în concentraţii mari în lapte şi pot avea consecinţe grave asupra
sănătăţii consumatorului, motiv pentru care practica a fost interzisă.
● Pigmenţi şi anticorpi
Pigmenţii prezenţi în lapte pot fi de origine exogenă – caroteni,
xantofile, clorofile – care imprimă culoarea gălbuie – sau de origine

92
endogenă – riboflavina, lactocromul care imprimă culoarea alb-albăstruie a
laptelui.
●Anticorpii sunt reprezentaţi în lapte de bacteriolizine,
aglutini-ne, precipitine, hemolizine, opsonine, anticorpi anafilactici sau
antitoxine. Datorită proprietăţilor bacteriostatice şi bactericide, ei au un rol
important în protecţia sugarului faţă de agenţii patogeni.
●Compuşi chimici potenţiali prezenţi în lapte.
Există o multitudine de substanţe chimice: ierbicide, insecticide, fungicide
şi îngrăşăminte care pot trece din sol în plantă şi apoi în organismul
animalelor şi regăsiţi în lapte. Prezenţa lor în concentraţii mari poate fi
nocivă pentru consumator.
1.3. Valoarea nutritivă a laptelui integral crud
Valoarea nutritivă a laptelui depinde de valoarea sa energetică şi
de valoarea biologică.
Valoarea energetică reprezintă energia rezultată prin
catabolizarea glucidelor, lipidelor şi proteinelor din lapte. Se exprimă în
calorii sau în jouli (J).
Valoarea biologică (coeficientul de retenţie al substanţelor
azotate) este dată de azotatul asimilat şi reţinut de organism necesar
acoperirii cerinţelor sale în proteine. În cazul laptelui de vacă valoarea
acestui coeficient este de 075.
Raportul dintre fracţiunile proteice, conţinutul în aminoacizi,
conţinutul în componente minerale şi vitamine este de asemenea
determinant pentru valoarea biologică a laptelui.
Atât valoarea nutritivă cât şi cea energetică sunt deci condiţionate de
compoziţia chimică a laptelui care diferă de la specie la specie.

1.4.Fermentația lactică
Fermentaţia lactică este procesul anaerob de degradare a
glucidelor fermentescibile sub acţiunea enzimelor microbiene, de tipul
hidrolazelor, până la acid lactic (produs principal) şi dioxid de carbon,
alcool etilic, acid acetic, acetoină, diacetil (produşi secundari).
Bacteriile lactice (forme derivate de la genurile Lactococcus,
Streptococcus, Leuconostoc, Pediococcus şi Lactobacillus) secretă enzime

93
implicate în această fermentaţie. Sub acţiunea mucegaiurilor (Aspergillus,
Penicillium şi Mucor) se obţin de asemenea cantităţi mari de acid lactic.
Formarea produşilor finali în fermentaţia lactică este condiţionată
de tipul glucidului fermentescibil (lactoză, glucoză, galactoză) şi de tipul
bacteriilor lactice (homofermentative sau heterofermentative).
Prin homofermentaţia lactică hexozele sunt degradate anaerob până
la acid piruvic pe calea Embden-Mayerhof-Parnas. Bacteriile lactice
homofermentative secretă două lactat dehidrogenaze NAD+/NADP+
dependente, care catalizează reacţia de transformare a acidului piruvic în
acid lactic optic activ dextrogir (+) sau levogir (–).

Ecuaţia globală a fermentaţiei homolactice:

În celula bacteriană lactoza sau lactozo-6-fosfatul sunt scindate

hidrolitic sub acţiunea lactazei (β-galactozidază) în ozele componente –
glucoză şi galactoză:

În continuare glucoza este metabolizată direct pe calea EMP până la

acid lactic:
În fermentaţia heterolactică glucidele (pentoze şi hexoze) sunt
fermentate anaerob sub acţiunea enzimelor secretate de Lactobacillus brevis,
Lactobacillus bifidus, Leuconostoc mesenteroides, pe calea pentozfosfaţilor
(calea 6-fosfoglucoconatului). În fermentaţia heterolactică pe lângă acid
lactic se obţin cantităţi mari de alcool etilic, acid acetic şi dioxid de
carbon.
Produşii finali ai fermentaţiei heterolactice depind şi de specia
bacteriilor implicate:
– în prezenţa Lactobacillus brevis rezultă acid lactic, acid acetic şi
dioxid de carbon
– Leuconostoc mesenteroides determină formare de acid lactic,
alcool etilic şi apă.
– Sub acţiunea Lactobacillus bifidus heterofermentaţia lactică
urmează calea fructozo-6-fosfatului, fără formare de dioxid de carbon.

94
 Fermentaţia lactică controlată, sub acţiunea culturilor de bacterii
lactice selecţionate, este aplicată pe scară industrială pentru obţinerea
produselor lactate acide (lapte acidofil, lapte bătut, iaurt, chefir,
smântână), a untului şi a brânzeturilor.
Fermentaţia lactică excesivă duce la acumare de acid lactic,
scăderea drastică a pH-ului, distrugerea bacteriilor lactice şi în final la
deprecierea calităţii produselor.

1.5.Fermentația propionică
Este procesul anaerob de degradare a glucidelor (lactoză,
glucoză) până la acid propionic. În prezenţa enzimelor secretate de
bacteriile propionice (Propionil bacterium) acidul lactic se transformă în
produşi finali – acid propionic, acid acetic, dioxid de carbon şi apă:

1.6.Fermentația butirică
Fermentaţia butirică reprezintă procesul anaerob de degradare a
glucidelor, sub acţiunea ezimelor secretate de bacteriile butirice, până la
produşi finali – acid butiric, dioxid de carbon şi hidrogen:

Speciile genului Clostridium folosesc substraturi foarte diverse

conducând la diferiţi produşi de catabolism.
Fermentaţia butirică influenţează negativ calitatea brânzeturilor.
1.7.Fermentația alcoolică
Fermentaţia alcoolică este un proces anaerob catalizat de enzimele
secretate de drojdii prin care diferite tipuri de glucide sunt transformate în
alcool etilic şi dioxid de carbon:

95
 Glucoza se degradează pe calea Embden-Mayerhoff Parnas până la acid
piruvic. Acesta prin decarboxilare formează aldehidă acetică.
În prezenţa alcool dehidrogenazei aldehida acetică se transformă în alcool
etilic:

2. BRÂNZETURILE

2.1.Considerații generale:
Brânza reprezintă produsul proaspăt sau maturat cu consistenţă
solidă sau semisolidă, în care raportul proteine serice totale/cazeină nu
depăşeşte valoarea specifică laptelui şi se obţine prin:
a) Coagularea parţială sau totală a laptelui, laptelui degresat total sau
parţial, smântânit, zer, zară, folosite ca atare sau în combinaţie prin acţiunea
exercitată de cheag sau alţi agenţi coagulanţi adecvaţi şi prin scurgerea
parţială a zerului rezultat în urma coagulării;
b) Folosirea de tehnologii speciale în vederea coagulării laptelui
şi/sau a materiilor crude obţinute din lapte în scopul obţinerii unui produs
finit având caractere fizice, chimice şi organoleptice similare cu cele
descrise la punctul a) (norma A6 din Codex Alimentarius).

Brânzeturile constituie rezultatul unor procese de degradare

enzimatică a principalelor biomolecule din lapte. Materia primă – laptele

96
trebuie să provină de la animale sănătoase şi să îndeplinească anumite
criterii de calitate reflectate de însuşirile fizico-chimice şi organoleptice
(densitate, viscozitate, aspect, culoare, gust, miros), de compoziţie chimică
(conţinutul de proteine, lipide, glucide şi calciu) şi de flora microbiană
(prezenţa bacteriilor psihotrofe care secretă proteaze şi lipaze).
În fabricarea brânzeturilor se parcurg următoarele etape (FAO-
1995):
• Coagularea (formarea coagulului);
• Scurgerea (deshidratarea coagulului);
• Maturarea (degradarea enzematică la nivelului coagulului).
2.2. Coagularea
Coagularea reprezintă procesul prin care macromoleculele
proteice, în principal cazeinele din lapte trec ireversibil din sol în gel
(coagul).
Randamentul de transformare a laptelui în brânzeturi depinde de
fracţiunile α şi β cazeinice a căror sumă trebuie să reprezinte peste 90% din
total.
Coagularea se produce sub acţiunea agenţilor fizici (temperatură),
chimici (acizi) sau biochimici (enzime coagulante) care determină
modificarea sarcinii electrice a moleculelor, sau modificarea gradului de
hidratare respectiv a învelişului protector format din molecule de apă,
diminuând astfel acţiunile de repulsie dintre moleculele proteice favorizând
astfel aglomerarea lor sub formă de micele (coagul).
●Coagularea prin acidifiere se face cu acid lactic rezultat prin
fermentarea lactozei sub acţiunea bacteriilor lactice. Moleculele de cazeină
sunt încărcate puternic electronegativ între ele manifestându-se forţe de
respingere. Protonii (H+) neutralizează sarcinile electronegative astfel încât
la pH-ul izoelectric al cazeinei (4,6) neutralizarea este totală şi
macromoleculele proteice precipită (floculează) formând un coagul (gel).

97
 Totodată în mediu acid ionii de calciu din fosfocazeinatul de calciu
sunt eliberaţi şi trec în lactoser rezultând acid cazeinic:

Coagularea prin acidifiere necesită anumite doze şi specii de

lactobacili, temperatură şi pH de coagulare (20oC, pH = 4,6 şi 50-550D sau
400C, pH = 5,2 şi 400D). Timpul pentru desfăşurarea fermentaţiei lactice
este mai îndelungată (câteva ore). Prin această metodă se obţine un coagul
friabil, permeabil şi demineralizat.
●Coagularea sub acţiunea enzimelor coagulante. Enzimele
coagulante (cheag, pepsină) şi ionii de calciu denaturează cazeina. Se
produce atât o proteoliză limitată cât şi precipitarea micelelor de cazeină
modificate sub formă de paracazeinat de calciu:

Coagularea este rapidă (2-3 minute) la temperaturi de 40-42oC şi pH 5,5.

Cele două metode pot fi folosite simultan realizându-se coagularea
mixtă.
Coagulul obţinut cuprinde lactoser (zer) care este expulzat spontan
putând fi separat de cazeină şi lipide prin scurgere.
Lactoserul sau zerul reprezintă faza apoasă a laptelui care rămâne
după coagulare şi separarea coagului de brânză.
Lactoserul conţine 94% apă, substanţă uscată 50-60 g/l,
substanţe azotate 7% (din care 5% proteine), lipide 0,4%, componente
minerale (predominant calciu şi fosfor), 5%, acid lactic, lactoză şi vitamine
hidrosolubile. Valoarea sa nutritivă este dată de conţinutul de proteine, care
reprezintă 13% din substanţa uscată şi de lactoză.

2.3.Sărarea brânzeturilor.
Între faza de scurgere şi cea de maturare se face sărarea
brânzeturilor prin adaus de clorură de sodiu (0,5-4,0g/100g brânză).
98
Operaţia se poate face în saramură, pe cale uscată sau prin încorporarea sării
în cheag.
2.4.Biochimia maturării brânzeturilor
Maturarea brânzeturilor reprezintă un proces complex ce include în
principal reacţii enzimatice de degradare a glucidelor, lipidelor şi protidelor,
care au loc pe suprafaţa şi în interiorul brânzeturilor.
Pentru obţinerea diferitelor sortimente de brânzeturi se folosesc
agenţi de maturare – surse de enzime care intervin în proteoliză, în
metabolizarea aminoacizilor şi în formarea compuşilor de aromă.
Agenţii de maturare pot fi grupaţi astfel:
• Laptele care conţine peste 60 enzime dintre care unele sunt
esenţiale în procesul de maturare (plasmina, lipazele, fosfatazele acide,
xantinoxidaza etc.). Aceste enzime sunt termostabile şi rezistă la
pasteurizare. se găsesc încorporate în coagulul brânzei, asociate cu miceliile
de cazeină sau în interiorul globulelor de grăsime.
• Agenţii coagulanţi care reprezintă o sursă de proteinaze specifice.
Cheagul conţine cantităţi mari de proteinaze şi lipaze.
• Culturile starter conţin germeni care secretă numeroase enzime
cu localizare majoritar intracelulară ce pot fi eliberate ca urmare a
proceselor de distrucţie celulară sau după moartea celulelor şi au o
contribuţie esenţială în procesul de maturare. Aceste culturi sunt în principal
responsabile de formarea acidului lactic.
• Microflora secundară (nonstarter) include: drojdii, mucegaiuri,
corineforme, propionilbacterii dar şi microorganisme provenite din lapte
sau mediul exterior. Aceasta intervine printre altele în formarea compuşilor
de aromă.
2.4.1.Modificări biochimice care se produc în timpul maturării
brînzeturilor
●Degradarea glucidelor
În brânză se regăseşte un procent mic (~2%) din lactoza conţinută
în lapte. În primele stadii de maturare şi pe parcursul procesului de fabricare
a brânzei lactoza este degradată, prin reacţii catalizate de enzimele secretate
de agenţii de maturare, până la acid lactic.

99
Formarea acidului lactic influenţează valoarea pH-ului şi implicit evoluţia
multiplelor procese biochimice care au loc pe parcursul maturării.
Degradarea lactozei cu formare finală de acid lactic se poate face
sub acţiunea bacteriilor homofermentative sau heterofermentative .
•Pe parcursul maturării brânzeturilor ca urmare a homofermentaţiei lactice,
rezultă acid lactic sub formă de izomeri optici sau amestec sacemic şi
cantităţi mici de acetoină şi diacetil.
•Prin fermentaţia heterolactică pe lângă acid lactic rezultă cantităţi
mari de alcool etilic, acid acetic şi dioxid de carbon.
•În condiţii care favorizează fermentaţia propionică (încăperi
calde) se formează acid propionic, acid acetic şi dioxid de carbon (cazul
unor sentimente de brânzeturi elveţiene).
•Fermentaţia butirică conduce la formare de acid butiric, hidrogen
şi dioxid de carbon.
•Degradarea bacteriană a acidului citric decurge cu formare de
diacetil, acid acetic şi dioxid de carbon.
Produşii finali rezultaţi din procesele amintite sunt implicaţi în
maturarea brânzeturilor şi formarea calităţii acestora. Astfel:
� Cristalele de acid lactic dextrogir şi lactat de calciu levogir sunt
cauza apariţiei petelor albe în brânză.
� Acidul acetic, acidul propionic, acetoina şi diacetilul sunt compuşi
care participă la formarea aromei unor sentimente de brânzeturi.
� Acidul butiric influenţează negativ calitatea brânzeturilor prin
balonarea târzie şi lipsa de aromă.
� Dioxidul de carbon favorizează apariţia ochiurilor de fermentare
din anumite sortimente de brânză.
• În cazul maturării unor brânzeturi (Camambert, Brie) în prezenţă
de mucegai, acidul lactic format (~1%) sub acţiunea enzimelor secretate de
culturi secundare (drojdii, Penicillium caseicolum,etc.) este metabolizat
rapid până la produşi finali – dioxid de carbon şi apă. Ca urmare aciditatea
şi concentraţia de fosfat de calciu din interiorul brânzei scad şi aceasta se
înmoaie. Totodată este influenţată negativ aroma.

●Degradarea lipidelor

100
 Lipidele din brânzeturi, în principal gliceridele, prin lipoliză
catalizată de lipaze, se transformă în acizi graşi şi alcooli. Trigliceridele
suferă o hidroliză în trepte cu formare intermediară de α, β şi α'β digliceride
şi în final monogliceridele .
Lipazele prezintă specificitate atât faţă de o anumită lungime a
catenei acizilor graşi cât şi faţă de natura acestora (saturaţi sau nesaturaţi).
Ionii de calciu formează cu acizii graşi săpunuri insolubile şi acţionează ca
inhibitori ai lipazelor, Lipazele sunt activate de prezenţa sărurilor biliare
care emulsionează grăsimile facilitând astfel procesul de lipoliză. De
asemenea proteinele zerului (β-lactoglobulina şi serumalbumina) pot lega
lipazele activându-le.
Laptele de vacă conţine o lipoproteinlipază asociată în proporţie
mai mare de 80% cu micele de cazeină şi probabil se regăseşte în brânză.
Pasta de renină folosită la fabricarea brânzeturilor conţine o lipază
(esterază pregastrică) cu pH optim de acţiune 7, care catalizează
eliberarea unor cantităţi mari de acizi graşi cu catene scurte şi medii,
componenţi structurali ai trigliceridelor din lapte. Specificitatea determinată
de provenienţa lor (de la miei, iezi sau viţei) imprimă arome diferite
brânzeturilor italiene.
Lactococii prezintă activitate lipolitică mai redusă care poate fi
compensată de folosirea lor în concentraţie crescută pe o durată mai mare a
maturării.
Pe parcursul maturării brânzeturilor, activitatea lipazelor şi
esterazelor secretate de bacterii poate fi inhibată de compuşi organofosforici
şi compuşi ai metalelor divalente (Ca2+, Hg2+, Cu2+ etc.)
Bacteriile psihotrofe reprezintă o sursă importantă de lipaze
foarte active, stabile la temperatură, care pot determina râncezirea
brânzeturilor păstrate timp mai îndelungat. Aflându-se adsorbite pe
suprafaţa globulelor de grăsime aceste lipaze rămân în brânză.
Acizii graşi rezultaţi ca urmare a lipolizei pot conduce la formare de
esteri, amide, cetone şi alţi compuşi implicaţi în formarea aromei
brânzeturilor. Spre exemplu transformarea acizilor graşi liberi existenţi în
anumite sortimente de brânzeturi (cu mucegai albastru sau cu Penicillium
ssp)conduce la 2-alcanone care contribuie la aroma anumitor brânzeturi.

101
 ●Degradarea proteinelor
În cazul majorităţii sortimentelor de brânzeturi degradarea enzimatică a
proteinelor (proteoliza) poate fi schematizată astfel:

Proteoliza este influenţată de concentraţia de clorură de sodiu şi de

conţinutul de apă din brânză.
Cazeina sub acţiunea cheagului rezidual sau în măsură mai mică a
plasminei, eventual a catepsinei D, suferă o degradare hidrolitică cu formare
de peptide cu masă moleculară medie, care sunt degradate în continuare prin
reacţii catalizate de enzimele coagulante secretate de microflora starter şi
nonstarter până la aminoacizi.
Degradarea proteinelor pe parcursul maturării influenţează
structura, consistenţa, digestibilitatea, gustul şi aroma brânzeturilor
maturate.
Evaluarea procesului de proteoliză permite aprecierea gradului de maturare
şi a calităţii brânzeturilor.
Proteoliza care are loc sub acţiunea proteazelor secretate de mucegaiuri
din culturi starter secundare are un rol important în obţinerea diferitelor
sortimente de brânzeturi.
●Metabolizarea aminoacizilor
Metabolizarea aminoacizilor liberi, sub acţiunea enzimelor secretate de
bacterii şi mucegaiuri, decurge prin reacţii de: dezaminare(oxidativă,
reducătoare, hidrolitică, intramoleculară), decarboxilare, transaminare şi
desulfurare. Rezultă amoniac, acizi carboxilici, hidroxiacizi,cetoacizi, dar și
amine biogene (histamină, tiramină, triptamină, putresceină şi cadaverină.
Toate aceste amine biogene sunt biologic active. Ingerate în cantităţi
foarte mari pot provoca migrene, hipertensiune şi intoxicaţii severe. Nivelul
lor în brânzeturi depinde de sortiment, gradul de maturare şi caracteristicile
microflorei.

102
 Brânzeturile contaminate cu microorganisme de alterare
(enterococi) conţin amine biogene în concentraţii crescute.
•În cazul unei ingestii crescute de amine biogene în majoritatea
cazurilor nu apar intoxicaţii datorită acţiunii monoaminooxidazelor şi
diaminooxidazelor care catalizează reacţii de dezaminare oxidativă a
aminelor biogene convertindu-le în aldehide care trec apoi în acizi
carboxilici fără toxicitate.
• În cazul prezenţei unor inhibitori sau datorită unor defecte
genetice aminooxidazele sunt inactivate şi intoxicaţia cu amine biogene se
instalează rapid.
Desulfurarea aminoacizilor cu sulf, în special a metioninei, poate
conduce la compuşi volatili: metantiol şi hidrogen sulfurat. Compuşii
volatili cu sulf se găsesc în majoritatea brânzeturilor şi contribuie la
formarea aromei.
●Compușii fără aromă
Există compuşi chimici fără aromă care influenţează caracterele
organoleptice ale brânzeturilor.
Gustul amar al brânzeturilor poate fi datorat peptidelor cu mase
moleculare mici care rezultă prin proteoliza α şi β-cazeinelor, peptidelor
formate sub acţiunea chimozinei în prezenţa clorurii de sodiu, aminoacizilor,
aminelor, amidelor, cetonelor cu catene lungi şi unor monogliceride.
Etilbutiratul şi esterul etilic al acidului hexanoic conferă brânzei
Cheddar gust de fructe.
Produşii de degradare tip Strecker (fenilacetaldehida, 3-metil
butanolul, 2-metilpropanolul, fenolul şi p-crezolul) stau la originea gustului
„murdar” al unor brânzeturi.
Fenilacetaldehida imprimă un gust astringent, amar.

2.5.Compoziţia chimică a brânzeturilor

Compoziţia chimică a brânzeturilor depinde de tipul şi calitatea
laptelui utilizat, tipul de maturare şi procedeul de obţinere.
Brânza prezintă un conţinut ridicat de lipide (colesterol, trigliceride,
lipide complexe) şi proteine (cazeină) – componente reţinute în coagul.

103
Conţine relativ puţin compuşi hidrosolubili (proteine de zer, lactoză,
vitamine hidrosolubile etc.).
Conţinutul de proteine din brânză variază între 3 şi 40% depinzând
de categorie şi sortiment. În brânzeturile cu pastă dură, presată, coaptă şi
necoaptă, conţinutul de proteine este ridicat (28-29%) spre deosebire de cele
proaspete în care acest conţinut este scăzut (8-9%).
În brânzeturi se găsesc toţi aminoacizii esenţiali în concentraţii care
depind de categorie şi sortiment. Concentraţii ridicate de lizină, valină,
tirozină şi fenilalanină (502-796 mg aminoacid/g azot proteic) se găsesc
preponderent în brânzeturile proaspete. Triptofanul se află în concentraţie
mai mică (75-94 mg/g azot proteic). Concentraţia de aminoacizi esenţiali se
apreciază prin raportare la o proteină ideală care conţine toţi aminoacizii
esenţiali în cantităţi necesare şi suficiente pentru a satisface cerinţele
organismului uman (Tabelul II-4).
Tabel II-4
Conţinutul în aminoacizi esenţiali al laptelui, cazeinei şi al unor
sortimente de brânză comparativ cu proteina ideală şi cu proteina din ou
(mg/g azot) (mg/g nitrogen) (Eck A. şi col., 2000)

Conţinutul de glucide este redus (urme) în brânzeturi fiind

reprezentat în principal de lactoza reziduală în coagul. Lactoza reprezintă
substratul transformat de enzimele secretate de culturile starter în acid lactic
pe parcursul maturării şi fabricării brânzeturilor. Din acest motiv

104
organismele cu deficit de β-galactozidază implicată în digestia lactozei,
tolerează fără probleme brânza.
Vitaminele din brânză sunt reprezentate în primul rând de vitaminele
liposolubile reţinute de coagul (vitamine A, D şi E). Concentraţiile în
vitamine A sunt mai reduse decât cele de vitamine E şi variază între
45-440 μg/100g. Concentraţiile de vitamine D sunt mici şi se încadrează
între 0,2-0,3 μg/100 g brânză.
Vitaminele hidrosolubile trec în zer nefiind reţinute de coagul. În
brânză se găsesc cantităţi reduse de vitamine B (B1, B2, B5, B6 şi B12),
biotină, vitamină H şi acid folic sintetizate de microflora bacteriană pe
parcursul maturării.
Componentele minerale. Brânzeturile conţin macroelemente (calciu,
fosfor, magneziu, potasiu, sodiu) şi microelemente (zinc, iod, cupru, fier,
crom). Dintre macroelemente cel mai bine reprezentate sunt calciu şi fosforul
urmate de magneziu. Brânzeturile reprezintă o sursă importantă de calciu
biodisponibil. Brânza proaspătă nematurat conţine 60-100 mg Ca/100 g
brânză. Sortimentele obţinute prin coagulare enzimatică conţin mai mult calciu
comparativ cu cele obţinute prin coagulare sub acţiunea acizilor. Brânzeturile
furnizează peste o treime din fosforul necesar organismului uman.
Raportul Ca/P de 1/3 asigură biodisponibilitatea acestor elemente
făcând din brânză un component esenţial al dietei.
Sodiu şi potasiu variază în limite largi de 200-1000 mg/100 g
brânză. Cantitatea de sodiu din brânză provine din clorura de sodiu adăugată
pentru exprimarea aromei şi limitarea dezvoltării bacteriilor de alterare.
Concentraţia de potasiu din brânză variază între 100-200 mg/100 g, nivelul
cel mai ridicat fiind atins de brânza de capră. Concentraţia de magneziu din
brânză este relativ scăzută (10-50 mg/100 g).
Concentraţia de oligoelemente din brânză variază în limite largi
depinzând de categorie, sortiment şi condiţii de obţinere. Zincul se întâlneşte
în concentraţia cea mai mare (0,5-0,9 mg/100 g pe produs). Brânzeturile
sunt deficitare în fier (0,1-1 mg/100 g). Conţinutul de iod şi seleniu este
foarte variabil. Brânzeturile acoperă 1/4-1/5 din necesarul de seleniu al
organismului.

105
 Compoziţia chimică a brânzeturilor le conferă valoare nutritivă
deosebită, valoare biologică şi valoare energetică, adică valoare de
întrebuinţare în alimentaţia omului.

2.6. Aditivi din brânzeturi

În cazul anumitor brânzeturi procesul de fabricare necesită adaos de
conservanţi (acid sorbic, sorbaţi sau nitraţi adăugaţi în lapte).
Adausul de azotaţi, generatori de azotaţi inhibă dezvoltarea speciilor
de Clostridium cauză a balonării târzii a brânzeturilor şi a alterării aromei.
Mai recent se folosesc conservanţi naturali bacterieni ca aditivi
(nisina peptid sintetizat de Lactococcus lactis).

PARTEA aIIIa. OUĂLE

1. STRUCTURA MORFOLOGICĂ, COMPOZIŢIA CHIMICĂ
ŞI VALOAREA NUTRITIVĂ

Oul reprezintă un produs indispensabil pentru dieta echilibrată a

omului. Conţinutul ridicat de substanţe nutritive îi conferă valoare biologică
ridicată. Valoarea energetică a unui ou cu masa de 50 g este de 90-100
calorii, echivalentă cu cea a 150 g lapte, 40 g carne sau 20 g brânză uscată.
Uzual denumirea de ou este folosită pentru oul de găină în cazul
altor specii precizându-se provenienţa (ou de gâscă, ou de prepeliţă etc.).
Greutatea unui ou depinde de specie. Oul de găină are greutatea de
36-70 g spre deosebire de cel de prepeliţă care cântăreşte doar 8-10 g, ceea
ce reprezintă 1/16 din greutatea prepeliţei.

1.1. Structura morfologică

Cele trei componente ale oului raportate la o masă medie de
aproximativ 57 g sunt:
• Coaja: 6-7 g reprezentând 10-12% din masa oului
• Albuşul: 3-30 g reprezentând 50-60% din masa oului
• Gălbenuşul: 18-20 g reprezentând 29-31% din masa oului.

106
 Valorile procentuale variază în funcţie de specie şi de caracteristicile
păsărilor ouătoare (talie, vârstă, alimentaţie etc.).
Coaja sau cochilia oului, de culoare alb gălbui sau alb verzuie în
funcţie de specia sau rasa păsării ouătoare, reprezintă învelişul exterior al
părţilor comestibile – albuş şi gălbenuş. Are o grosime care variază între
0,33-1,58 mm şi conţine pori (orificii mici) prin care se realizează schimbul
de gaze cu mediul înconjurător, necesar dezvoltării embrionului. Coaja
oului conţine mult carbonat de calciu (90-95%%) şi în proporţii mai mici
carbonat de magneziu şi fosfat de calciu. Suprafaţa cojii este acoperită de
cuticulă, o peliculă subţire cu rol protector care împiedică atât evaporarea
lichidelor din interiorul oului cât şi pătrunderea agenţilor patogeni şi a unor
impurităţi din exterior în ou.
Sub coaja oului se află două membrane cochilifere care acoperă
albuşul. La capătul rotunjit aceste membrane sunt distanţate şi formează
camera de aer cu volum variabil în funcţie de gradul de prospeţime al
oului.
Ataşarea membranelor cochilifere la coajă se face prin intermediul
unui strat mamilar alcătuit din formaţiuni de calcit ancorate prin „rădăcini”
de natură organică în stratul spongios al cojii, format din cristale de calcit
legate prin intermediul unei matrice de colagen.
Albuşul se prezintă ca o masă fluidă, transparentă de culoare verzui
deschis. Are densitatea medie de 0,142.
Albuşul înconjoară gălbenuşul fiind format din trei straturi:
• stratul exterior fluid care reprezintă 28% din masa albuşului;
• stratul mijlociu dens care reprezintă 50% din masa albuşului;
• stratul profund fluid care reprezintă 22% din masa albuşului.
Din albuş, pe direcţia axului longitudinal al oului, pornesc două
şalaze sub forma de cordoane spiralate formate din albumină care ancorează
gălbenuşul în centrul oului.
Gălbenuşul are o formă sferică de culoare galbenă. În funcţie de
alimentaţia păsării culoarea variază de la galben deschis la galben roşiatic şi
uneori galben verzui. Straturile care formează gălbenuşul alternează ca
nuanţe ce variază de la galben deschis la galben închis. Gălbenuşul are
densitatea medie de 1,029.

107
 Pe suprafaţa gălbenuşului se găseşte discul germinativ sub forma
unui „bănuţ” mic albicios plasat pe partea oului orientată vertical.
Discul germinativ („bănuţul”) este înconjurat de latebră un strat mai
albicios bogat în lipide.
În figura III.1. este redată schematic structura oului.

Figura. III.1. Structura oului de găină

1.2. Compoziţia chimică

Compoziţia chimică determină calităţile nutritive ale oului şi este
redată în Tabelul III-1.

Tabel III-1.
Compoziţia chimică a oului întreg (melanj), albuş şi gălbenuş ou integral

Albuşul de ou conţine în medie:

– 80% apă
– 12,7% proteine
– 32-0,55% glucide
– urme de lipide
– 0,6% săruri minerale
108
 •Proteinele din albuş au în principal rolul de a proteja embrionul
faţă de invazii bacteriene. Ele sunt legate de componente prostetice
(molecule de glucide, atomi de metal, molecule de lipide, radicali fosforici)
sub formă de heteroproteine (glicoproteine, metaloproteine, fosfoproteine,
lipoproteine etc.).
În albuşul de ou au fost evidenţiate următoarele proteine:
� Ovoalbumina, proteină cu structură globulară care nu poate fi
separată de partea glucidică prin metode uzuale. Are masa moleculară de
45KDa. Conţine toţi aminoacizii cu excepţia glicocolului. Are pH-ul
izoelectric de 4,5. Este uşor solubilă în apă, soluţii saline, acizi şi baze
diluate. În soluţie este stabilă datorită forţelor de respingere care se
manifestă între macromoleculele proteice încărcate cu sarcini electrice de
acelaşi fel. Prezintă termolabilitate mare. Conţinutul de ovoalbumină în
albuş este de 54%.
� Ovoglobulina este o proteină cu masă moleculară mare de
760-900 kDa (macroglobulină). Are o structură globulară. Este greu
solubilă, chiar insolubilă în apă dar solubilă în soluţii bazice diluate şi în
soluţii saline. pH-ul său izoelectric are valoarea de 4,5. Are acţiune
antigenică pronunţată. Concentraţia în albuş este de 0,5%.
� Ovomucoidul este o glicoproteină cu structură heterogenă care
conţine componenta glucidică (20-22%) formată din hexoze (6-8%),
hexozamine (14-16%) şi acid sialic (0,2-1,3%). Componenta proteică nu
conţine triptofan. Are masa moleculară de 28kDa. Prin electroforeză se
separă în 2-3 facţiuni care diferă prin conţinutul de acid sialic.
Componenta glucidică se leagă la nivelul unui rest de asparagină din
proteină. Între aminoacizii cu sulf din lanţul polipeptidic al proteinei se
stabilesc nouă punţi disulfurice. Este termostabil.
Valoarea pH-ului izoelectric este de 5,1. Conţinutul de ovomucoid în
albuş este de 11%.
� Ovomucina (Ovomucoidul β) este o glicoproteină cu structură
fibrilară responsabilă de creşterea vâscozităţii albuşului. Are masa
moleculară de 110 kDa. Solubilitatea în apă este mică. Prin diluare cu apă
formează soluţii vâscoase. Este insolubilă în soluţii acide sau neutre.
Prezintă stabilitate la temperatură. Comparativ cu alte glicoproteine din

109
albuş conţine mult acid sialic. Predomină în stratul dens de albuş care
conţine de patru ori mai multă ovomucină decât stratul mai puţin dens. Are
pHi de 4,5-5. Conţinutul de ovomucină din albuş este de 3,5%.
� Avidina este o glicoproteină care conţine 10% glucide.
Componenta proteică, are masa moleculară de 68,3 kDa şi o structură
tetrameră. Conţine mult triptofan (6%) şi are caracter bazic. pH-ul
izoelectric este 10.
Avidina manifestă o afinitate deosebită pentru biotină (vitamina H).
Fiecare din cei patru protomeri constituienţi ai tetramerului de avidină leagă
câte o moleculă de biotină şi formează un complex inactiv, rezistent la
acţiunea enzimelor proteolitice. La temperatură (prin fierberea oului)
avidina se denaturează şi biotina este eliberată exercitându-şi rolul de
vitamină în organism. Avidina are acţiune antimicrobiană. Albuşul conţine
0,5% avidină.
� Ovotransferina (Conalbumina) este metalproteină care conţine ca
grupare prostetică fier (Fe2+). Prin legarea metalului de proteină rezultă un
complex intern numit chelat. Are o masă moleculară de 76,6 kDa şi
pHi = 6,05. Este implicată în transportul fierului şi are acţiune
antimicrobiană. În albuş se găseşte în concentraţie de 12-13%.
� Lizozimul – proteină cu masă moleculară mică (14 kDa) are o
structură globulară, monocatenară formată din 129 aminoacizi. Catena
polipeptidică conţine opt resturi de cisteină legate prin patru punţi disulfură
(-S-S) care îi conferă o mare stabilitate. pH-ul izoelectric are valoarea de
10,7.
Structura terţiară a lizozimului este asemănătoare cu cea a
α-lactalbuminei umane.
Lizozimul manifestă activitate enzimatică catalizând reacţiile de
hidroliză ale poliglucidelor (glicozaminoglicanilor). Determină liza
membranelor bacteriene. Prin acţiunea bactericidă are rol important în
conservarea oului. Conţinutul de lizozim în albuş este de 3,4%
� Ovoflavina este o flavoproteină care conţine în structură o proteină
legată de riboflavină (vitamina B2). Masa moleculară este de 32 kDa.
Valoarea pH-ului izoelectric este 4. Are rol de pigment imprimând culoare
galbenă şi acţiune antimicrobiană slabă. Albuşul conţine 0,5% ovoflavină.

110
 � Aminoacizii constituienţi ai proteinelor din albuşul de ou sunt
inseraţi în Tabelul III-2.

Tabel III-2.
Compoziţia în aminoacizi din ouăle proaspete (mg/100g)

Compo

tic

� Componentele minerale din albuşul de ou sunt numeroase şi

reprezentate (în mg/100 g) de: calciu (5,99), magneziu (11,97), potasiu
(143,7), sodiu (164,7), fier (0,03), zinc (3), cupru (0,006), mangan (0,003),
clor (179,64), iod (0,003), fosfor (11,97), sulf (167,7).
� Enzimele. În albuşul de ou se găsesc proteaze asemănătoare cu
tripsina.
Albuşul crud conţine o antitriptază care inhibă activitatea triptazei
pancreatice determinând tulburări digestive.

111
 � Vitaminele. Albuşul de ou conţine vitamine hidrosolubile în
următoarele concentraţii (raportat la 100 g albuş): tiamină (B1)-0,06 mg,
riboflavină (B2)-52 mg, acid pantotenic (B3)-12 mg, colină (B4)-1,257 mg,
acid nicotinic (PP, B5)-0,093 mg, mezoinozital (B8)-4,132 mg, cobalanina
(B12)-0,21 µg, biotina(H)-7,006 µg, acid folic (F)-2,994 µg.
Gălbenuşul. Compoziţia chimică medie a gălbenuşului este următoarea:
– 51% apă;
– 16% proteine;
– 31% lipide;
– 11% săruri minerale;
– urme de glucide.
� Proteinele. În gălbenuşul de ou se găsesc fosfoproteine care conţin
în structură, ca parte prostetică, radicali ai acidului fosforic. Cele mai
reprezentative sunt: fosfovitina (9,7 % P), vitelinele (~ 1% P), vitelininele
(0,28% P) şi livetina (0,05% P) – compuşi bogaţi în aminoacizi esenţiali*.
Prin hidroliza ovovitelinelor rezultă fosfopeptide: α1-ovotirine, β1-ovotirine
şi β2-ovotirine cu un conţinut ridicat de fosfor (8-14%).
� Fosfovitina se găseşte liberă în gălbenuş. Este o fosfoglicoproteină
cu masa moleculară de 36 kDa. Radicalul fosforic este legat de proteină prin
intermediul serinei şi treoninei. Fosfovitina reprezintă 60-70% din
fosfoproteinele gălbenuşului de ou.

Fosforilserină Fosforiltreonină

Conţinutul ridicat de fosfor este datorat numărului mare de radicali

fosforil din moleculă.
Între moleculele de fosfovitină se pot stabili legături intermoleculare
încrucişate prin intermediul ionilor de calciu sau magneziu, rezultând
complexe intermoleculare.
Fosfovitina poate forma chelaţii cu ioni Fe3+ (combinaţii complexe
monomere caracterizate de un raport Ca/P = 0,5).

112
 Prin electroforeza fosfovitinei au fost puse în evidenţă două
fracţiuni: α-fosfovitina şi β-fosfovitina.
Vitelinele din gălbenuş, la valori de pH mai mici de 7, formează
structuri dimere cu mase moleculare de 40 kDa.
Livetina este o fosfoproteină cu structură globulară, solubilă în apă,
caracterizată de un conţinut ridicat de sulf şi de activitate enzimatică. Prin
electroforeză se separă în trei fracţiuni: α livetină, β livetină şi γ livetină.
Fosfoproteinele din gălbenuşul de ou se găsesc în general asociate cu
lipide (trigliceride, fosfolipide) şi colesterol liber sau esterificat sub formă
de lipofosfoproteine.
Lipofosfoproteinele se clasifică în funcţie de densitate astfel:
– lipoproteine cu densitate mare (HDL) care conţin aproximativ 10%
lipide, α, β şi γ livetine;
– lipoproteine cu densitate mică (LDL) care conţin aproximativ 20%
lipide, α vitelină şi β vitelină;
– lipoproteine cu densitate foarte mică (VLDL) care conţin
aproximative 40% lipide şi β vitelinină.

� Lipidele se găsesc în cantităţi mari în gălbenuş de ou. Conţinutul

exprimat în procente din lipidele totale este următorul: trigliceride (68%),
fosfolipide (28%) şi colesterol (5%) respectiv colesteride .
Lecitinele (colinfosfolipidele) sunt glicerofosfolipide care se găsesc
în gălbenuşul de ou în cantitate de patru ori mai mare decât în creier (6,68
mg/100 g gălbenuş) şi reprezintă ~ 73% din totalul de fosfolipide. Sunt
urmate de cefaline (colaminfosfolipide) în proporţie de 15%, lizolecitine
(6%), lizocefaline (2%), sfingomieline (2,5%) şi plasmalogeni (1%).
� Acizii graşi care intră în constituţia lipidelor din gălbenuş sunt
saturaţi (9,55 g/100 g gălbenuş), mononesaturaţi (11,74 g/100 g gălbenuş) şi
polinesaturaţi (4,20 g/100 g gălbenuş). Gliceridele conţin 50% acid oleic şi
15% acizi graşi polienici care sunt acizi graşi esenţiali.
� Enzimele principale din gălbenuş sunt reprezentate de proteaze şi
lipaze.
� Vitamine. Datorită conţinutului ridicat de lipide, gălbenuşul
conţine spre deosebire de albuş vitaminele liposolubile A, D şi E dar şi
vitamine hidrosolubile care se găsesc în albuş (Tabel III-3).

113
 Tabel III-3.
Vitaminele din oul întreg (melanj), din albuş şi din gălbenuş, la 100 g produs

• Componente minerale. Comparativ cu albuşul, gălbenuşul conţine

de 20-30 ori mai multe componente minerale, preponderent calciu, fosfor şi
sulf (Tabel III-4).
Tabel III-4.
Componentele minerale (mg/100g)

Compo
nent

Metalele grele din ou (albuş şi gălbenuş) nu trebuie să depăşească un

anumit nivel (în mg/Kg): zinc (20), cupru (3), plumb (0,2), arsen (0,1),
cadmiu (0,05), mercur (0,02).
114
 � Pigmenţii care conferă culoarea caracteristică gălbenuşului sunt
derivaţi ai carotenilor cu 40 atomi de carbon în moleculă. Cei mai
importanţi sunt: luteina şi zeaxantina derivaţi dihidroxilaţi ai α şi β
carotenilor.

luteina sau 3,3'-dihidroxi-alfa-carotenul

zeaxantina sau 3,3'-dihidroxi-beta-carotenul

Sursă importantă de aminoacizi esenţiali, acizii graşi esenţiali,

vitamine şi componente minerale oul poate fi considerat un aliment complet
cu mare valoare nutritivă.

1.3. Modificări fizico-chimice şi biochimice pe parcursul

păstrării ouălelor
Starea de prospeţime a oului este caracterizată de anumiţi parametrii
fizico-chimici. Astfel:

115
 � pH-ul albuşului proaspăt este uşor bazic de 7,8-8,2. Prin învechire
oului această valoare creşte. pH-ul gălbenuşului proaspăt este slab acid
(~ 6). Prin învechire devine neutru.
� Gălbenuşul proaspăt conţine fosfaţi anorganici solubili care prin
învechire trec în albuş.
� Concentraţia amoniacului în oul proaspăt este de 1,5 mg%
ajungând la 7,5 mg% în oul vechi.
Oul în stare proaspătă este steril.
După ouare pe parcursul păstrării albuşul şi gălbenuşul suferă o serie
de modificări biochimice şi fizico-chimice datorită:
– compoziţiei chimice;
– repartizării neuniforme a principalelor biocomponente;
– permeabilităţii cojii şi membranelor parietale faţă de gaze şi faţă de
unele microorganisme de alterare din mediul exterior.
Apa conţinută în albuş se evaporă prin coajă oul pierzând din
greutate. La temperatură de – 1ºC pe o durată de păstrare de una până la şase
luni pierderile de apă pot fi de 0,7% până la 2,6%.
Greutatea specifică scade pe durata păstrării de la valoarea de 1,088
(în oul proaspăt) până la valoarea de 1,015 caracteristică stării alterate a
oului.
Diminuarea acestor neajunsuri se realizează printr-o conservare
corespunzătoare a ouălelor. Cel mai indicate sunt metodele de conservare
prin frig şi anume: conservare de scurtă durată la 8-15ºC sau conservarea de
lungă durată până la temperaturi apropiate de punctul de congelare.
Conservarea prin frig asigură menţinerea calităţii ouălelor pe o durată mai
mare de timp.
Vâscozitatea albuşului de 3,22 în oul proaspăt determinată la 25ºC
faţă de apă scade de asemenea pe parcursul păstrării.
Formarea dioxidului de carbon, care se elimină prin porii cojii, are
ca urmare creşterea valorii pH-ului. Spre exemplu pH-ul de 7,8-8,2 al oului
proaspăt după trei săptămâni de păstrare ajunge la 9,4-9,7.
Pe parcursul depozitării în condiţii de creştere a încărcăturii
microbiene se produc modificări la nivelul biocomponentelor urmate de

116
apariţia unor compuşi care afectează caracterele organoleptice şi calitatea
oului.
Bacteriile de putrefacţie, patogene, mucegaiurile şi alte microorga-
nisme de alterare secretă enzime (proteaze, aminoacid dezaminaze,
aminoacid de carboxilaze, lipaze etc.), pigmenţi şi mucus.
Proteazele acţionează în primul rând asupra proteinelor din albuş şi
apoi asupra celor din gălbenuş. Datorită proceselor de hidroliză conţinutul
oului se lichefiază şi capătă un aspect tulbure.
Aminoacid deaminazele, aminoacid decarboxilazele şi alte enzime
implicate în metabolizarea aminoacizilor sunt responsabile pentru formarea
de amoniac, amine biogene, hidrogen sulfurat, indol, scatal etc., care
imprimă miros neplăcut şi determină apariţia toxicităţii. Hidrogenul sulfurat
reprezintă cauza încojirii oului păstrat necorespunzător şi timp îndelungat.
În funcţie de specie apar: miros de clocit, de brânză, de peşte, de mucegai
etc.
Lipazele distrug emulsia gălbenuşului (în special lecitinazele). Ca
urmare a proceselor de lipoliză rezultă acizi graşi nesaturaţi care pot suferi
reacţii de oxidare şi peroxidare imprimând gust şi miros de rânced.
Pigmenţi care modifică culoarea cojii, a albuşului şi gălbenuşului.
Datorită acestora conţinutul oului poate să se coloreze în verde, roşu sau
negru. De asemenea în funcţie de solubilitatea pigmentului pot să apară pete
pe coajă.
Mucusul determină creşterea vâscozității albușului.

117
 BIBLIOGRAFIE GENERALĂ

1.Banu, C.; Preda N.; Vasu S. (1982), Produsele alimentare şi inocuitatea

lor, Editura Tehnică, Bucureşti.
2.Banu, C.; Dorin S.; Gudina A.; Lungu C.; Sturza R. (1998), Biochimia
generală şi biochimia peştelui, Editura Agir, Bucureşti.
3.Banu, C.; Vizireanu C. (1998), Procesarea industrială a laptelui, Editura
Tehnică, Bucureşti.
4.Banu, C. (coordonator) (2002), Tratat de chimia alimentelor, Editura
Agir, Bucureşti.
5.Banu, C.; Alexe P.; Vizireanu C. (2003), Procesarea industrială a cărnii,
Editura Tehnică, Bucureşti.
6.Banu, C. (coordonator) (2007), Calitatea şi analiza senzorială a
produselor alimentare, Editura Agir, Bucureşti.
7.Banu, C. (coordonator) (2008), Tratat de industrie alimentară, Editura
ASAB, Bucureşti.
8.Barnard E. A.; Lytes J. M.; Pizzery J. A. (1982), Fibre types in chicken
muscle, The Journal of Physiology nr. 31, p. 339-350.
9.Brzóska M., M., and Moniuszo – Jakoniuky (1998), The influence of
calciu content in diet on commulation and toxicity of cadmium in the
organism, Archives of toxicology, 72, p. 63-73.
10.Ciocârlie, N.; Tudor L.; Ceauşi C. (2002), Controlul calităţii cărnii,
Editura Printech, Bucureşti.
11.Ciocârlie, N. (2002), Poluarea chimică cu metale grele şi pesticide în
alimentele de origine animală în vestul României, Editura Printech,
Bucureşti.
12.Cheftel J., C.; Cheftel H. (1992), Introduction a la biochimie e a la
tehnologie des aliments, Techniques et Documentation, Lavoisier,
Paris.
13.Cornilă, N. (1995), Structura şi ultrastructura organelor la animalele
domestice, Editura Ceres, Bucureşti.
14.Dyeberg, J.; Bang H., O.; Stoffersen E.; Mancada S.; Vane J., R. (1978),
Eicosapentaenoic acid and prevention of thrombosis and
arteriosclerosis, The Lancet II, p. 117-119.
15.Edmunds, W., J.; Eitenmiller R., R. (1975), Effect of storage time and
temperature on histamine content and histamine decarboxylase
activity of aquatic species, J. Food Sci., 40.516.

118
16.Eck A.; Gilles J., C. (1997), Le fromage de la science à l’assurance
qualité, TEC-DOG, Paris.
17.Eitenmiller R., R.; Qrr J., H.; Walles W., W. (1987), Histamine
formation on fish: microbiological and biochemical condition,
Chemistry and Biochemistry of Marine Food Product, Avi
Publishing Co., p. 39-50.
18.Feeny R.,E.; Osuga D., T.; Ahmed A. J.; Yeh Y. (1981), Proteinele
antiîngheţ din sângele peştilor, Lenensm. Wiss. Technol., 14, p. 171.
19.Fox P., F. (1993), Cheese Chemistry, Physics and microbiology, vol. I,
II, Chapman Hall, London, UK.
20.Gâjâială I. (2008), Chimie organică aplicată produselor agroalimentară,
Editura Printech, Bucureşti.
21.Georgescu, G. (coordonator) (2000), Tratat de producerea, procesarea şi
valorificarea cărnii, Editura Ceres, Bucureşti.
22.Georgescu G. (coordonator) (2000), Laptele şi produsele lactate, Editura
Ceres, Bucureşti.
23.Gherman J. B.; Kinsella J. E. (1985), Oxidarea lipidelor în ţesuturile
peştelui. Iniţierea enzimatică prin lipooxigenază, J. Agric. Food.
Chem., 33, p. 680.
24.Hodge J.E., (1953), The Amadori rearrangement, Adv. carbohydr.
chem., 10, p. 169-205.
25.Ionescu Em.,Diaconescu C.,(2010),Procesarea și conservarea unor
produse de origine animală, Editura Fundaţiei România de Mâine,
Bucureşti,ISBN 978-973-163-536-1.
26.Ionescu Em., Şerban M. (2000), Biochimie animală, Editura Fundaţiei
România de Mâine, Bucureşti.
27.Ivănescu M., (2008), Compoziţia chimică a peştelui oceanic şi a altor
organisme marine comestibile, Rev. Rom. Med. Vet., vol. 18(4), p.
38-59.
28.Ivănescu M. (2008), Intoxicaţia cu histamină prin consumul peştelui,
Rev. Rom. Med. Vet., vol. 18(3), p. 36-48.
29.Ivănescu M. (1998), Alimente de origine animală, Editura Carusel,
Bucureşti.
30.Lehninges A., Nelson D., Coy M. (2000), Principles of Biochemistry,
Worth Publ., New York.
31.Love R. M. (1970), Biologie chimică a peştilor, Academic Press,
London, 323.
32.Luchian G., Banu C., Manea I. (26 mai, 2000), Influenţa afumării asupra
conţinutului de fenoli din preparatele din carne, Al IV-lea Simp.
„Procese şi Tehnologii Agroalimentare”, Timişoara, p. 23-28.
119
33.Manea Preda I.; Nicolescu C. (2004), Study about the transformations of
the glucide molecular system of the meat during the muscle rigor
and ageing, Bull. of the Univ. of Agricultural Sci and Vet. Med.,
Cluj Napoca, vol. 60, Seria Agricultură,Ed. Acad. Press, p. 321-326.
34.Manea Preda I.; Nicolescu C. (2004), The influence of some
Environments Parameters of the Oxidative Ranciclidy. Process of
the Fats from Meat, Annales of the Univ. of Craiova, vol. IX, Seria
Tehnologia prelucrării produselor agricole, p. 387-392.
35.Manea Preda I.; Manea L. (2003), Research on alteration in meat
proteins during the main hardening and maturing, Annals of the
Univ. of Oradea, vol. II, Editura Univ. din Oradea, p. 255-258.
36.Manea Preda I.; Manea L. (2003), The dynamical: changes on the meat
proteins during the processing stage in Annals of the Univ. of
Craiova, p. 570-574.
37.Neniţescu C. D. (1980), Chimie organică, Vol. I, II, Editura Didactică şi
Pedagogică, Bucureşti.
38.Niculiţă P. (1980), Tehnica şi tehnologia frigului în domeniu
agroalimentare, Editura Didactică şi Pedagogică, R.A., Bucureşti.
39.Papuc C. (2005), Biochimie. Compendiu ilustrat, Editura Printech,
Bucureşti.
40.Papuc C., Şerban M. (2003), Biochimie structurală, Editura Printech,
Bucureşti.
41.Popescu N.; Meica S. (1980), Bazele controlului sanitar veterinar al
produselor de origine animală, Editura Diaconu Coresi, Bucureşti.
42.Predoi G.; Belu C. (2001), Anatomia animalelor domestice, Editura All,
Bucureşti.
43.Roşoiu M.; Şerban M. (2003), Biochimie medicală, vol. I, II, Editura
Muntenia, Constanţa.
44.Sako K.; Yoshinaka R.; Sato H.; Shimizu J. (1985), Conţinutul de
colagen în musculatura peştilor şi influenţa asupra mişcărilor de
înot şi asupra texturii cărnii, Bull. Japn. Soc. Sci. Fish, 52, p. 1595.
45.Savu C.; Nicolaescu M. (2007), Research concerning fluaction of
contaminating microorganism population in traditional Romanian
cheeses during ageing. The 3rd International Symposium on Recent
Advances in Food Analysis, Prague, Nov. 7-9, p. 298.
46.Segal R., Barbu I. (1982), Analiza senzorială a produselor alimentare,
Editura Tehnică, Bucureşti.
47.Segal R. (1999), Biochimia produselor alimentare, Vol. 2, Editura Alma,
Galaţi.

120
48.Sidwel V. D..; Foncannou P. R.; Moore N. S.; Bonnet J. C. (1974),
Compoziţia părţii comestibile a crustaceelor, peştelui şi moluştelor
neprelucrate. Proteine, grăsime, umiditate, cenuşe, glucide, valoare
energetică şi colesterol, Mar. Fish., Rev., 36(3), 21.
49.Stănescu V. (1998), Igiena şi controlul alimentelor, Editura Fundaţiei
România de Mâine, Bucureşti.
50.Streyer L.; Berg J. Timocizoko J. (2002), Biochemistry, W. Freeman
Comp., New-York.
55.Şerban A. I. (1982), Reacţia Maillard în sănătate şi alimentaţie, Editura
Ceres, Bucureşti.
56.Şerban M.; Tamaş V.; Codruţ M. (1982), Biochimie medicală veterinară,
Editura Didactică şi Pedagogică, Bucureşti.

121
This document was created with the Win2PDF “print to PDF” printer available at
http://www.win2pdf.com
This version of Win2PDF 10 is for evaluation and non-commercial use only.
This page will not be added after purchasing Win2PDF.
http://www.win2pdf.com/purchase/