Proprietile aminoacizilor

Aminoacizii sunt substane cristalizabile uor solubile n ap, greu solubile

n alcool i alte lichide organice. Se topesc la temperaturi ce depesc 250 prin
descompunere. Nu se pot distila nici n vid.
Aminoacizii au att funcia acid COOH ct i funcia bazic NH
2
. Din
acest motiv se numesc amfolii sau amfiioni. n soluiile apoase gruprile
COOH i NH
2
se neutralizeaz reciproc.
Soluiile nu conin aminoacizii n stare nedisociat exprimat prin formulele
obinuite ci n form de ioni bipolari denumii amfioni (Zwitterion dup Bredig
1894 i N. Bjerrum 1923):

+
NH
2
R COOH H
3
N R COO
_


Echilibrul ntre forma nedisociat i cea disociat este deplasat mult n
spre cea din urm (pentru glicocol raportul este de 1/310.000 la 30C.
Din cauza caracterului amfoter, aminoacizii formeaz sruri att cu acizii
ct i cu bazele:

+
+
+
+ + + Cl COOH R N H Cl H COO R N H
3 3

+ +
+
+ + + + Na COO R N H O H OH Na COO R N H
2 2 3


Deci n mediu acid aminoacizii se comport ca baze, iar n mediu bazic se
comport ca acizi.
Pe aceast baz se explic funcia de tampon a soluiilor aminoacizilor
(neutralizarea att a acizilor ct i a bazelor) fr ca soluia s-i modifice n mod
sensibil pH-ul.
Astfel n soluia unui aminoacid pot exista simultan trei feluri de ioni:
amfiioni

+
COO R N H
3
(prescurtat
+
R
-
); cationi COOH R N H
3

+
(R
+
) i anioni

COO R N H
2
(R
-
).
n aminoacizi disocierea acid nu este egal cu cea bazic. Din acest
motiv soluiile aminoacizilor nu sunt neutre ci slab acide sau slab bazice.

Punctul izoelectric
Prin adugarea unui acid, a unei baze sau a unei soluii tampon este
posibil s se deplaseze echilibrul ionic al unui aminoacid astfel nct s se
formeze fie mai mult R
+
, fie mai mult

R .
Se numete punct izoelectric al unui aminoacid, concentraia ionilor [H
+
] la
care concentraia
+
= R R adic punctul n care disocierea acid este egal cu
cea bazic.
La punctul izoelectric concentraia amfiionului este maxim. Solubilitatea
aminoacizilor este minim la punctul izoelectric (PIE).
Conform legii aciunii maselor constantele de disociere acid K
a
i bazic
K
b
ale unui aminoacid sunt:


a
K
] R [
] R ][ H [
=
+
+ +
(2.1)


b
K
] R [
] R ][ OH [
=

+
(2.2)

innd seama c produsul ionic al apei este [H
+
][OH
-
] = K
w
ecuaia 2.2
devine:


w
b
K
K
] R ][ H [
] R [
=
+
+
(2.3)

Cnd [R
+
] = [R
-
] (la punctul izoelectric (PIE), concentraia ionilor de
hidrogen [H
+
] se poate obine mprind 2.1 cu 2.3:

PIE
K
K K
] H [
b
w a
=

=
+
(2.4)

n cazul glicocolului PIE este la pH = 6.
S-a constat c punctul izoelectric al aminoacizilor monobazici simpli se
gsete n domeniul acid aproape la pH ~ 7. Aceti aminoacizi sunt foarte slabi.
Acizii bibazici ca acidul asparagic au PIE la pH mic, iar diaminoacizi (ca lizina) au
caracter bazic (pH > 7), vezi tabelul alturat.

Aminoacidul pH la PIE

Glicocol 6,08
Alanin 6,04
Acid asparagic 2,8
Lizin 9,9

Structura steric a aminoacizilor
Aminoacizii au un carbon asimetric astfel c au izomeri optici activi. S-a
constatat c aproape toi aminoacizii care intr n structura proteinelor aparin
seriei optic active l.
Cunoaterea PIE ale unui amfolit este extrem de important pentru a
urmri comportarea lui ca acid sau ca baz n soluia n care se gsete.
PIE se determin prin:
a) Determinarea pH de la minimum de solubilitate.
b) Prin metoda electroforezei (deplasarea R
+
sau

R din soluie spre

catod sau respectiv spre anod, sub influena unui cmp electric ntr-o
celul de electroforez.


Reaciile aminoacizilor
1. Reacia gruprii aminice NH
2
a unui aminoacid cu gruparea carboxi
al altui aminoacid cu formarea legturii peptidice:
H
2
N
CH
HOOC
R
+
CH
COOH
NH
2
R
HN OC
CH
H
2
N COOH
CH R R + H
2
O

Aceast reacie este foarte important deoarece constituie, prin realizarea
legturii peptidice, prima etap pentru formarea proteidelor n esuturi.
2. Reacia de dezaminare. Gruparea aminic a unui aminoacid poate fi
eliminat sub aciunea acidului azotos (NO
2
H) rezultnd un oxiacid,
azot i ap:
oxiacid
N
2
+ H
2
O +
R CH COOH
OH
HO
N
O
+
R CH
NH
2
COOH

Dezaminarea aminoacizilor poate avea loc i pe cale biochimic. Ea se
produce sub aciunea unor enzime specifice (dezaminazele).

Reaciile gruprii carboxilice
Decarboxilarea. Numeroase bacterii (baccillus coli, baccillus subtilis, etc.)
provoac n mediu slab acid (pH = 4 5) o decarboxilare a aminoacizilor,
transformndu-i n amine primare. Astfel din leucin se formeaz izoamilamina.
n general decarboxilarea duce la formarea de CO
2
i amina
corespunztoare:
CO
2
R CH
2
NH
2
b. coli
amina
+
R CH
NH
2
COOH

n esuturi exist enzime care produc decarboxilarea aminoacizilor cu
formare de amine importante din punct de vedere biologic (amine proteinogene).
Astfel din tirozin se obine tiamina.
Drojdia de bere poate realiza att decarboxilarea ct i dezaminarea
aminoacizilor cu formarea alcoolilor corespunztori.
alcool
+ N
2
+ H
2
O
R CH
2
OH
dezaminare + CO
2
decarboxilare
aminoacid
R CH
2
NH
2
amina
R CH
NH
2
COOH


PEPTIDELE

Peptidele sunt compui formai din doi sau mai muli aminoacizi legai
ntre ei prin legturi peptidice: (CONH) ceea ce arat c peptidele sunt
substane cu caracter amidic, deoarece gruparea (CONH) este gruparea
amidic.
Dup numrul de aminoacizi care se combin ntre ei pentru a forma
peptide, distingem: di-; tri-; tetra-; penta- i polipeptide.
Peptidele cu un numr de pn la cinci aminoacizi se numesc
oligopeptide, iar cele cu un numr mai mare de 5 aminoacizi se numesc
polipeptide. Se numesc peptone polipeptidele cu un numr foarte mare de
aminoacizi.
Peptidele, aceste combinaii amidice rezult din reacia dintre doi sau mai
muli aminoacizi cu eliminare de ap:
grupare terminala (carboxi) tripeptida grupare
peptidica
grupare terminala
aminica
H
2
N CH
R
1
C
O
N
H
CH
R
2
C N
O
CH
H R
3
COOH
H
2
O
H
2
O
H
2
N CH C
R
1
OH + H
O
N CH
H R
2
C OH + H
O
N
H
CH COOH
R
3
H
2
N CH
R
1
CO NH CH
R
2
CO NH CH
R
3
COOH


Dintre peptidele mai importante menionm urmtoarele:

Dipeptidele
Carnozina care se gsete n muchii mamiferelor

Tripeptide
Glutationul tripeptid cu rol fiziologic important se gsete n toate
esuturile vegetale i animale, compus din cte un rest de glicocol, cistein i
acid glutamic. Glutationul are un rol proeminent n procesele redox intracelulare
prin restul cisteinic care poate fi oxidat i redus:

2R SH
- 2H
+ 2H
R S S R


Alte polipeptide sunt: oxitocina, vasopresina, etc. Prezena peptidelor n
citoplasm este necesar pentru sinteza protidelor.


PROTEIDELE

Proteidele sunt substanele constitutive fundamentale ale lumii vii
reprezentnd marea majoritate a materialului citoplasmatic al celulei vii precum i
a enzimelor.
Structural proteidele sunt biopolimeri formai prin legtura peptidic a
aminoacizilor din peptide.
Structura molecular a proteidelor determin comportarea lor n domenii
cruciale ale mecanismului vieii ca de exemplu sistemul imunitar sau cel
enzimatic. Structura depinde de natura aminoacizilor i de ordinea n care
acetia sunt legai n polimer.
Din punct de vedere structural se disting: a) Structura primar a
proteidelor care este dat de ordinea de aezare a aminoacizilor n
macromolecul; b) Structura secundar i c) teriar a proteidelor care este dat
de modul n care moleculele de polipeptide sunt rsucite i ncolcite unele peste
altele pe baza legturilor de hidrogen.
d) Structura cuaternar a proteidelor se datoreaz legturilor dintre
lanurile proteidelor, de exemplu legturi S S care in mpreun mai multe
legturi de polimeri proteinici asigurnd astfel tridimensionalitate proteidelor.
Nivelele de organizare a proteidelor sunt prezentate n figura 2.5 (dup
S.S. Mader).

Fig. 2.5 Nivelele de organizare a proteidelor

a) Structura primar a proteidelor este reprezentat de secvena liniar a
aminoacizilor n structur;
b) Structura secundar este reprezentat de apariia lanurilor helicoidale;
c) Structura teriar tridimensional include ndoiturile i rsucirile lanului
helicoidal;
d) Proteidele formate din mai multe tipuri de lanuri helicoidale de
structur ternar legate ntre ele constituie grupa structural
cuaternar.

Proprietile proteidelor (proteinelor)
1. Caracterul polar al proteinelor
Datorit faptului c proteinele constau din aminoacizi care sunt
amfiioni ele conin gruprile acide carboxil i bazice amino, ceea ce face ca ele
s fie considerate amfiioni polimoleculari polivaleni.
Numrul gruprilor acide i bazice variaz de la o protein la alta. Ca
i amino acizii, proteinele sunt caracterizate prin punctul izoelectric, care este o
constant caracteristic a lor.
n mediu acid proteinele se comport ca baze, iar n mediu bazic se
comport ca acizi. Ele formeaz sruri att cu acizii ct i cu bazele.
Ele joac un rol de tampon n organism, meninnd constant pH-ul
tisular din esuturi. n soluii slab acide proteinele sunt cationi, iar n soluii slab
alcaline sunt anioni. Datorit acestui fapt ele se pot separa prin electroforez.

2. Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt insolubile n solveni organici, dar se dizolv n ap sau
soluii apoase de electrolii.
Capacitatea proteinelor de a se combina cu apa este foarte mare.
Proteinele cristalizate pot conine ap de cristalizare.
Proteinele globulare se dizolv fr imbibiie, dar la cele fibroase se
manifest puternic fenomenul de imbibiie, adic proteinele se imbib cu ap
formnd un gel (gelatin)
Gelurile au o mare importan fiziologic, deoarece multe proteine
sunt coninute n celule sub form de gel.
Viscozitatea cea mai mic este la punctul izoelectric.
Solubilitatea cea mai mic se afl la punctul izoelectric.
Albuminele sunt solubile n ap curat, iar celelalte proteine mai ales
n ap cu sruri dizolvate. n cazul proteinelor se poate produce fenomenul de
salifiere, cnd proteina precipit din soluia apoas sub form de gel.

3. Denaturarea proteinelor
Proteinele naturale sunt extrem de sensibile fa de ageni fizici i
chimici. Denaturarea este modificarea de cele mai multe ori ireversibil a multor
proprieti ale proteinelor sub influena: temperaturii, aciunii mecanice, acizilor,
bazelor, luminii ultraviolete, substanelor neutre (alcool, uree). Modificarea cea
mai obinuit este coagularea. Alte modificri sunt: pierderea specificitii
fiziologice, pierderea de cristalizare i de adsorbie.
Cnd proteina este denaturat ea i pierde forma i n consecin i
activitatea. n figura 2.6 se arat cum o protein i pierde forma prin fenomenul
de denaturare.

Fig. 2.6

n concluzie se poate afirma c proteinele sunt protide complexe formate
prin combinarea ntre ele, sau i cu molecule de alt natur.
Dup compoziia chimic proteinele se clasific astfel:

2.2.4.1 HOLOPROTEIDELE (proteine simple)

Sunt formate de lanuri de polipeptide. Holoproteidele constituie partea
cea mai important a citoplasmei jucnd astfel un rol fundamental n procesul de
desfurare a vieii.
La rndul lor holoproteidele sunt de mai multe feluri:
a) Protaminele n care predomin diaminoacizii care conin dou grupri
bazice amino i o grupare carboxil care le asigur astfel o comportare
bazic. Nu conin sulf i nu coaguleaz. Se dizolv n ap.
b) Histonele constituite cu precdere tot din diaminoacizi pstrnd astfel
caracterul bazic. Sunt solubile n ap, coagulabile prin cldur. Se
gsesc n substana cromozomial combinate cu acidul
dezoxiribonucleic formnd dezoxiribonucleoproteide.
c) Albuminile - solubile n ap i n soluii semisaturate de sruri. Ele
coaguleaz la cldur. Exemple: lactalbumina (din zer de lapte).
d) Globulinele insolubile n ap dar solubile n soluii diluate de sruri
(miozina n muchi); fibrinogenul, etc.
e) Scleroproteinele sunt holoproteide rezistente la aciunea diferiilor
ageni fizico-chimici i fermeni. Ele sunt insolubile n ap, soluii de
sruri i acizi la rece. Sunt n stare solid i au rol de aprare sau de
susinere.
n molecula lor se gsete sulf. Din acest grup fac parte i:
) Colagenul format din fibre conjuctive i ntlnit n tendoane, ligamente,
piele. Prin fierbere se transform n gelatin.
) Elastina constituit din fibre elastice. Prin fierbere nu se transform n
gelatin.
) Oseina se gsete n oase.
) Keratina se gsete n celulele cornoase din epiderm, n pr, unghii,
copite, etc.

2.2.4.2 HETEROPROTEIDELE (proteine conjugate)

Sunt proteine conjugate adic sunt formate din proteine combinate cu o
grupare de natur neproteic denumit grupare prostetic care este fie: o
grupare glucidic sau lipidic; fie ioni metalici; fie o alt substan organic
mai mult sau mai puin complex.
Dintre cele mai importante heteroproteide menionm:
a) Acizi nucleici care sunt macromolecule alctuite din structuri mai
simple denumite nucleotide. Nucleotidele la rndul lor sunt formate prin
combinarea acidului fosforic cu riboza sau dezoxiriboza (vezi capitolul
glucide) i cu o baz purinic sau pirimidimic. Acizii nucleici sunt denumii i
polinucleotide.
Acizii nucleici intr n structura celular a tuturor fiinelor vii i ndeplinesc
un rol extrem de important n viaa acestora.
Exist doi acizi nucleici: acidul dezoxiribonucleic (ADN) i acidul
ribonucleic (ARN).
ADN-ul este deintorul caracterelor ereditare pe care le transmite sub
forma unui cod, iar ARN-ul este un adevrat organizator citoplasmatic, el fiind
matricea n care se sintetizeaz proteinele.
Schema compoziiei chimice a unei nucleoproteide este:











Nucleoproteidele au caracter acid i se dizolv n soluii slab alcaline.
Se gsesc n cantiti mari n nucleul celulelor. Cea mai cunoscut este
cromatina.
b) Fosfoproteidele conin drept grupare prostetic acidul fosforic care este
legat ca ester de grupa de alcool primar al serinei.
Din cauza prezenei H
3
PO
4
n catena lateral, fosfoproteidele sunt
puternic acide. n ap sunt insolubile, se dizolv n alcalii i sunt precipitate de
acizi.
Cazeina din lapte este cea mai studiat fosfoproteid. Ea are o structur
globular dar derivaii si au structur fibroas. Cazeina coaguleaz la nclzire.
Cazeina conine numeroi aminoacizi ceea ce face s fie foarte valoroas din
punct de vedere nutritiv.
Cazeina fiind accesibil n cantiti foarte mari are diverse utilizri
industriale dintre care menionm: cleiul de cazein care este un adeziv excelent
Nucleoproteida
Protein

Nuclein
Protein simpl

Acid nucleic
(polinucleotid)
Acid fosforic

Baze purinice


Baze pirimidinice


Pentoz (glucid)
Adenin
Guanin
Citozina
Timina
Uracil
Riboza
Dezoxiriboza
pentru lemn i galalitul un material plastic obinut din cazein prin condensare cu
formaldehid. Galalitul este o mas dur de consistena cornului. Formaldehida
se combin cu grupele NH
2
libere ale diaminoacizilor. Se formeaz astfel
macromolecule filiforme de tipul:

O H R NH CH NH R R N H O CH NH R
2 2 2 2 2
+ + +

Lna artificial (lanital) se obine din cazein dizolvat n soluii alcaline
diluate. Concentraia n cazein a soluiei alcaline este de 16 20%. Aceast
soluie se trage prin filiere, coagulndu-se ntr-o baie de H
2
SO
4
unde se
precipit, iar firele se ntresc prin tratare ndelungat cu formaldehid.
c) Glicoproteidele conin ca grupare prostetic oligo sau polizaharide
derivnd de la aminozaharuri. Glicoproteidele sunt vscoase (se trag
fire), au caracter acid fiind precipitate din soluia de acid acetic.
Nu coaguleaz la nclzire. Se denatureaz ireversibil cu acizi, baze,
alcool, etc. Proteidele care conin sub 4% polizaharide constituie subclasa
glicoproteidelor, iar cele care conin peste 4% constituise clasa mucoproteidelor.
Mucoidele sunt glicoproteidele din albuul de ou i din ser.
O mucin produs n glanda submaxilar se ntlnete n saliv.
Glicoproteidele prezint o importan fiziologic deosebit.
d) Cromoproteidele sunt proteide care au ca grupare prostetic o
substan colorat. Dup structura acestei grupri aceste proteide se clasific n
porfinice i neporfinice. Proteidele porfinice includ proteide cu funcie respiratorie
(hemoglobina, citrocomi, catalaze, etc.) i fr funcie respiratorie (clorofile,
fitocianine, etc.). Cromoproteide neporfinice cu funcii respiratorii sunt printre
altele hemocianinele i flavoproteidele. Hemoglobina din snge este o
combinaie a unei proteide (globina) cu o materie colorant (hemul). Hemul este
un compus derivnd de la pirol care conine fier legat complex.
Rolul de transportor al oxigenului ndeplinit de hemoglobin este bine
cunoscut.
Din muchi se izoleaz o cromoproteid mioglobina care este
asemntoare hemoglobinei.
e) Lipoproteidele au drept grupare prostetic o substan gras. Se
ntlnesc n toate celulele mai ales n membranele acestora.
f) Proteide din cereale. Glutenul substan albuminoid elastic i
viscoas din fina de gru care rmne dup ndeprtarea amidonului prin
splare cu ap.
Tratat cu o soluie alcoolic de hidroxid de potasiu se desface ntr-o parte
insolubil, pulverulent, glutenina i o parte mai solubil compus din gliadin
(puin solubil n ap dar solubil n hidroxizi diluai); mucedin (foarte solubil n
ap) i glutinfibrina insolubil n ap.
Gluteninele i gliadinele se gsesc n boabele de cereale (cu excepia
porumbului) iar gluteninele care conin n molecul i lizin au o valoare
alimentar aproape complet.
Numai o fin care conine ambele proteine poate forma un aluat
consistent care se poate transforma n pine.
Proteine cu nsuiri fiziologice specifice. Aceast grup cuprinde: hormonii,
toxinele, anticorpii i enzimele, substane complexe cu rol crucial pentru
desfurarea proceselor biochimice din celula vie