Aminoacizi

Amino-acizii sunt combinații organice

care conțin în molecula lor două grupe
funcționale o grupă amino. NH, și o
grupă carbonil C001. Aceste grupe
funcționale pot fi legate de un radical
alifatic sau de anul aromatic, rezultând
astfel amino acizi alifatici sau
aromatics:
Aminoacizii sunt componente principale ale
proteinelor, iar proteinele constituie una din
sursele importante de lianți ai culorilor (vor fi
discutate in Partea II-a a lucrării). După poziția
ocupată de grupa amino in catena faţă de grupa
carboxil, amino-acizii alifatici se clasifică în a ß
yamino-acizi, Amino-acizii au atât funcțiuni
acide (datorită grupei -COOH), cât şi funcţiuni
bazice, datorită grupei amino (-NH). Cele două
grupe se neutralizează reciproc. Au structura
unor ioni bipolari sau amfioni
:H3N+-R-COO
Structura generala a unui amfion

 Din această cauză aminoacizii formează saruri cat și cu acizii, cât și

cu bazele:
 H2 N+-R-COO- +H+ - H2 N+-R-COOH
 H3 N+ -COO- + HO- - H₂N-R-COO- + H₂O
Reacțiile aminoacizilor cu acizi și
baze:
 In media acid se comporta ca niște baze, iar in mediu bazic ca
nişte acizi. În solurile de amino acizi grupa carboxil (-COOH)
este mai disociată decât grupa bazică (NH), soluțiile lor fiind
uşor acide. Soluțiile conțin deci o mică proporţie de loni de H,
anioni H,N-R-COO şi amfioni în exces mare.
Concentratia ionilor de hidrogen la care disociația acidă este
egală cu cea bazică (adică atunci când soluția conține cationi și
anioni in proporție egală), se numește punct izoelectric (pH).
Punctul izoelectric este o constantă caracteristică pentru fiecare
aminoacid. Prin condensare mai multor molecule de aminoacizi
şi eliminarea de apă, a formează polipeptidele. Polipeptidele cu
caracter macromolecular (cu greutate molecular mare, de
ordinul 10-10) se numesc proteine (v. Partea a II-a, cap, 5.2.10).
Lianți Proteici
 Printre substanțele de natură organică folosite
ca lianți, se găseşte o serie de substanțe cu
structură macromoleculară, de origine animală
(laptele, ouale, serul din sânge, cleiurile
animale), denumite proteine. Acestea sunt
formate prin policondensarea mai multor
molecule dea-amino-acizi, noua legătură
formată (-CONH-) numindu-se legătura
peptidică.
 H2 N-CH-COOH + H2 N-CH-COOH + H2 N-CH-COOH
 | | |
 R R1 Rn
 H2 N-CH-CONH - HN-CH-CONH- HN-CH-CO....
 | | |
 R R1 R2. HN-CH-COOH
 |
 Rn
Formarea unei proteine prin policondensareu
moleculelor de a aminoacizi
 Se obțin astfel catene polipeptidice lungi, formate din
numeroşi aminoacizi, în proporții diferite, ce caracterizează
diverse proteine. O catenă polipeptidică poate conține in afara
grupelor-NH, şi-COOH, marginale și alte grupări acide sau
bazice care provin din resturile laterale ale unor aminoacizi
dicarboxilici sau diamino-acizi. Ca şi aminoacizii, proteinele
sunt amfioni macromoleculari. Punctul izoelectric este specific
fiecărei proteine, găsindu-se situat la pH 4,6-5,3. Datorită
caracterului lor puternic polar, proteinele sunt insolubile în
solvenți organici. În apă solubilitatea lor e minimă la punctul
izoelectric.
Solubilitatea proteinelor în apă se datorează solvatării grupelor
polare. Proteinele fibrilare (cum este gelatina), suferă o imbibiție
puternică înainte de dizolvare şi formează la răcire geluri elastice
(piftii). La adaugarea de electroliți în soluțiile de proteine acestea
precipită reversibil.
 Prin încălzire în soluție apoasă, proteinele trec brusc, la o
anumită temperatură critică, într-o formă insolubilă. Se spune
că proteina s-a denaturat. Un exemplu bine cunoscut este
coagularea albuşului de ou. Denaturarea proteinelor mai poate
fi produsă și de alte surse de energie cum este lumina
ultravioleta, sau de substanțe chimice.
 Proteinele sunt denaturate de substanțe ionice (acini, baze), substanțe care le
precipită la punctul izoelectric (detergenti în concentrație mică), precum şi de
unii solvenți organici (alcoolul, acetona).Prin îmbătrânire proteinele își
micsorează solubilitatea. În urma acestui proces rezistența lianților proteici
creşte. Trebuie reținut faptul că multe proteine in stare denaturată sunt mai
uşor hidrolizate de enzime decât in stare nativă. Acest fapt poate constitui un
indiciu asupra posibilității de degradare a lianților proteici in picturi prin
agenți de biodeteriorare. Unele proteine se denaturează mai uşor, sau mai greu.
altele, deloc, ca gelatina sau caseina. În unele caruri prin denaturare se produc
transformări mai profunde ale moleculelor, astfel ca denaturarea devine
ireversibilă, cum este în cazul albușului de ou.
 Denaturarea proteinelor este cauzată de ruperea unui mare
mare de legături intermoleculare şi schimbări în conformația
moleculei. După solubilitate și structura chimică, proteinele
utilizate in diversele tehnici de pictură pot fi clasificate în
proteine solubile, insolubile și proteide proteine conjugate). În
descrierea lianților proteici, vom urma această clasificare.
Atât.