Enzimologie clinica.

Biomarkeri enzimatici

Obiective:
1. Cunoasterea tehnicilor de masurare a activitatii enzimatice si utilitatea acestora in
diagnostic.
2. Cunoastrea distributiei izoenzimelor la nivelul organelor si tesuturilor
3. Discutii legate de utilizarea markerilor enzimatici in diagnosticul infarctului
miocardic si al afectiunilor hepatice.

Introducere

Enzimele sunt proteine simple sau complexe ce catalizeaza in mod specific reactiile
biochimice ce se desfasoara in organism. Ele se gasesc distribuite in toate organele si
tesuturile si sunt eliberate in cantitate mare in ser cel mai frecvent ca urmare a unei
leziuni celulare. Exceptie fac enzimele caracteristice plasmei si anume, cele implicate in
coagulare, ceruloplasmina, pseudocolinesteraza, acestea fiind prezente in plasma in
concentratii semnificative.
Enzimologia clinica se bazeaza pe masurarea activitatii enzimatice in probele biologice,
activitate ce va fi crescuta peste limitele normale de referinta atunci cand un anumit tesut
este lezat, reprezentand astfel un indicator al unei afectiuni.
Un biomarker reprezinta o molecula biologica a carei concentratie in sange se schimba
ca raspuns la o boala specifica sau poate functiona ca mesager biologic. Astazi sunt
valabili o serie e biomarkeri ce se pot determina atat la nivelul sangelui cat si la nivel
tisular si celular. Aceste biomolecule nu sunt numai enzimem ci pot fi proteine, molecule
de semnalizare celulara, compusi intermediari ai diferitelor cai metabolice etc.
Biomarkerii sunt utilizati in clinica nu numai in scopul stabilirii unui diagnostic, dar si in
vederea monitorizarii terapiei, evolutiei bolii si in stabilirea unui prognostic.

Masurarea activitatii enzimatice

Activitatea unei enzime este reprezentata de cantitatea de produs de reactie ce se

formeaza pe unitatea de timp. Activitatea unei enzime este direct proportionala cu
concentratia enzimei. Deoarece enzimele sunt prezente in cantitati foarte mici in
produsele biologice, ele sunt mult mai simplu de determinat masurand activitatea lor
catalitica.
Principiul general de determinare a activitatii unei enzime se bazeaza pe formarea unui
produs de reactie colorat (reactie directa), ca urmare a transformarii unui substrat intr-o
reactie catalizata enzimatic. Daca din reactia catalizata enzimatic nu rezulta un compus
colorat atunci se pot utiliza reactii cuplate care sa aiba drept rezultat formarea unui
compus colorat (reactie indirecta).
Exista doua metode de determinare a activitatii enzimatice:
1. Metode de determinare cinetice cu timp fix de incubare (end point reaction)-
in care reactia este oprita dupa un timp prestabilit si se masoara fotometric
absorbanta produsului de reactie format, ca indicator al activitatii enzimatice.
2. Metode de determinare cinetice – ce presupun continua monitorizare a ratei de
reactie. Absorbanta produsului format este masurata fotometric la intervale de

1
 timp prestabilite (la intervale de 30 sau 60 de secunde). Acesta metoda permite
efectuarea unui grafic linear al absorbantelor raportat la timpul determinarii, rata
reactiei fiind reprezentata de panta curbei rezultate (slope), grafic ce este utilizat
in vederea controlului acuratetei masurarii, deviatii de la liniaritatea graficului
fiind usor observate si corectate.
Masurarea activitatii enzimatice este posibila datorita dezvoltarii spectrofotometrelor
sensibile ce pot masura produsul de reactie ce absoarbe specific in domaniul
ultraviolet la o anumita lungime de unda. Metoda ce sta la baza majoritatii
determinarilor enzimatice in chimia clinica.

Calculul activitatii enzimatice

Activitatea enzimatica se exprima in unitati de activitate. In trecut s-au folosit diferite
unitati de exprimare a activitatii enzimatice (Bodansky, Wolghemuth etc), pentru a
standardiza sistemul de raportare Enzyme Comission (EC) au definit unitatea
internationala (UI) – ca fiind cantitatea de enzima ce catalizeaza reactia de
transformare a 1μmol de substrat per minut in conditii specifice de temperatura, pH
etc. Concentratia enzimei este exprimata in UI/L

Metode imunologice de determinare a concentratiei unei enzime

Datorita prezentei enzimelor in concentratii foarte mici in probele biologice s-a simtit
nevoia descoperirii unor teste care sa prezinte o specificitate mult mai mare decat cele
de determinare a activitatii catalitice. Multe dintre testele de laborator folosesc astazi
metodele imunologice ce se bazeaza pe faptul ca enzimele sunt proteine la care se pot
lega alte proteine sau molecule, acestea putand fi masurate ulterior. Valoarea obtinuta
reprezinta cantitatea de enzima prezenta in proba biologica testata.
Enzimele pot fi folosite ca reactivi in determinari imunologice precum virusul
imunodeficientei umane (HIV), determinarea anticorpilor, antigenelor tumorale etc.
Cele mai folosite enzime ca indicatori ai prezentei sau absentei unui analit sunt:
peroxidaza (POD), fosfataza alcalina (ALP).

Enzimele ca reactivi in determinarea altor compusi

Kiturile de determinare a unor compusi (colesterolul, lactatul, piruvatul etc) contin
sisteme enzimatice ce catalizeaza reactia de transformare a analitului intr-un produs
de reactie, in functie de specificitatea enzimei (determinari enzimatice ale unui analit
prezent in proba biologica).
Exemplu: determinarea lactatului foloseste lactatdehidrogenaza (LDH) ca si reactiv
pentru determinarea concentratiei analitului in proba biologica.

Enzime cu semnificatie in diagnosticul clinic

A. Enzime musculare

1. Lactatdehidrogenza (LDH) este distribuita pe scara larga la nivelul organismului,

fiind prezenta intr-un numar mare de celule si tesuturi.

2
 Catalizeaza reactia reversibila de transformare a acidului piruvic in acid lactic cu
ajutorul coenzimei NADH (Nicotinamid Adenin Dinucleotid, forma redusa), reactie
ce are loc cu schimb de protoni si electroni la nivel intracelular.

Lactat dehidrogenaza (LDH)

Acid piruvic + NADH+ H+ Acid lactic + NAD+

Semnificatia LDH in diagnosticul clinic

Datorita prezentei enzimei la nivelul diferitelor organe si tesuturi, numarul afectiunilor ce
pot fi urmate de cresterea concentratiei serice a LDH.
O concentratie mare a LDH o gasim la nivelul celulei miocardice, ficatului, rinichiului,
muschilor scheletici, eritrocitului. In cantitate mai mica se gaseste si la nivelul
plamanului, limfocitelor, splinei si pancreasului.
Cea mai mare concentratie a LDH se intalneste in anemia Biermer (deficit de vitamina
B12) si anemiile hemolitice, fapt ce se datoreaza concentratiei crescute la nivelul
eritrocitelor si eliberarea in ser ca urmare a distructiei medulare a acestora. Datorita
prezentei enzimei la nivelul limfocitelor, unele dintre leucemii se insotesc de o crestere a
LDH. Cel mai mare nivel se intalneste in leucemia limfoblastica acuta (datorita
degradarii celulelor imature la nivelul maduvei) (Bishop, 2010).
Cresteri moderate ale concentratiei serice a LDH se intalnesc in afectiunile hepatice
(sindroamele de hepatocitoliza), in infarctul miocardic acut si in bolile muschilor
scheletici.
Datorita unui numar mare de afectiuni ce se insotesc de cresterea activitatii LDH totale la
nivelul sangelui, acesta este considerata un marker cu specificitate redusa. Separarea
izoenzimelor LDH prin electroforeza ofera informatii cu o acuratete mai mare comparativ
cu dozarea LDH total seric.
Enzimele pot avea distributie diferita in organism, o anumita enzima ce se gaseste in toate
tesuturile in concentratie mica, poate fi prezenta in concentratie mare intr-un anumit
tesut. In contrast, un anumit tesut poate sa contina o enzima ce nu se gaseste in celelalte
tesuturi. Enzimele pot fi prezenta sub diferite forme moleculare inrudite structural,
numite izoenzime. Izoenzimele sunt alcatuite din subunitati diferite ce se pot asocia cate
doua sau mai multe alcatuind astfel molecula functionala.

Izoenzime Miocard Eritocite Rinichi Muschi Ficat Afectiuni

scheletici
LDH1 (%) 60 40 28 3 0.2 Infarct miocardic, anemie
hemolitica
LDH2 (%) 30 30 34 4 0.8 Anemie megaloblastica

LDH3 (%) 5 15 21 8 1 Embolism pulmonar,

pneumonie, limfocitoza,
pancreatita acuta
LDH4 (%) 3 10 11 9 4 Leziune hepatica sau
inflamatie
LDH5 (%) 2 5 6 76 94 Leziune a muschilor
scheletici

Subunitatea M (muscle)

Subunitatea H (Heart)
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5

3
In serul persoanelor sanatoase izoforma majoritara este reprezentata de LDH2, urmata
apoi de LDH1, LDH3, LDH4 si LDH5. In afectiunile insotite de necroza cardiaca creste
nivelul seric al LDH1 depasindu-l pe cel al LDH2, conditie numita pattern LDH inversat
(LDH1>LDH2). Un pattern inversat se poate intalni si in serurile hemolizate, datorita
slabei slae specificitati este un marker putin utilizat in diagnosticul afectiunilor cardiace.

Analiza activitatii enzimatice a LDH

Recomandari ale determinarii activitatii LDH:
- diagnosticul retroactiv al infarctului miocardic,
- diagnosticul anemiilor hemolitice,
- monitorizarea terapiei cu citostatice in cancer, cresterea LDH semnificand
rapiditatea proliferarii, succesul terapeutic este reprezentat de scaderea LDH.
Materialul biologic
Recoltarea sangelui venos se poate face fie dimineata pe nemancate, fie postprandial
(dupa masa) in vacutainer fara anticoagulant.
Etapa preanalitica
Sangele se centrifughaza si se separa serul de cheag cat mai repede posibil (in maxim 2
ore de la recoltare), se lucreaza imediat sau in maxim 24h la temperatura camerei, fara a
se stoca la frigider sau congelator.
A! Nu se lucreaza pe ser hemolizat. Eritrocitele contin o concentratie de LDH de 100 de
ori valoarea serica a acestei enzime, din acest motiv probele hemolizate nu sunt acceptate
la analiza.
Metoda de determinare
Se folosesc kituri de determinare a LDH atat pentru reactia de transformare a lactatului in
piruvat (L → P) cat si pentru reactia (P→L), metoda este spectrofotometrica cinetica, ce
masoara reducerea absorbantei NAD la NADH (sau invers), rata de crestere a
concentratiei NADH (absorbantei la 340nm) este direct proportionala cu concentratia
LDH.
Valori de referinta (100-225 U/L la 37°C)
+37°C U/l
Barbati 135 – 225
Femei 135 – 214
Copii (2 – 15 ani) 120 – 300
Nou nascuti (4 – 20 zile) 225 – 600
Valorile LDH trebuie interpretate in functie de istoricul pacientului, de manifestarile
clinice si de rezultatul celorlalte explorari.
Izoenzimele LDH se separa prin electroforeza in gel de agaroza sau membrane de acetat
de celuloza si detectate fluorometric sau colorimetric.

2. Creatinkinaza (CK)
Creatinkinaza este o enzima implicata in regenerarea ATP in principal la nivelul celulelor
musculare unde stocheaza ATP-ul sub forma de creatinfosfat.
CK
Creatina + ATP ↔ Creatinfosfat + ADP

4
Semnificatia CK in diagnosticul clinic
Creatinkinaza se gaseste in cantitate mare in tesuturi cu activitate intensa precum
muschiul scheletic, miocardul si creierul si in mai mica masura in alte tesuturi.
Datorita acestei distributii, cresteri ale concentratiei CK in sange se coreleaza cu afectiuni
cardiace si musculare (miozita, polimiozita, miastenia gravis, scleroza multipla), fiind
considerat un biomarker sensibil al infarctului miocardic acut si distrofiei musculare
(tipul Duchenne). Nivel crescut al CK este intalnit ocazional in afectiuni ale SNC,
precum accidentele vasculare cerebrale, crizele epileptice, boli neurodegenerative.
CK citosolica este prezenta sub 3 izoforme ce se pot separa electroforetic si au distributie
tisulara specifica.

Izoenzime Miocard Creier Tract Muschi Afectiuni

gastro- scheletici
intestinal
CK-BB(%) 1 100 95-96 0 Afectiuni ale SNC (AVC,
crize epileptice, hipertermie
maligna)
CK-MB(%) 22 0 1-2 3 Infarct miocardic, angina,
ischemie miocardica,
afectiuni cardiace
inflamatorii
CK-MM(%) 77 0 3 97 Boli ale muschilor scheletici,
distrofie musculara,
polimiozita, activitate fizica
intensa

CK MB CK MM CK BB

Izoenzimele CK se separa prin electroforeza, cromatografie pe coloana schimbatoare de

ioni, cateva metode imunologice.

Determinarea activitatii CK(spectrofotometrica cinetica)

Are la baza reactia catalizata de CK de transformare a creatinei in creatinfosfat, cuplata
cu o reactie catalizata de un alt sistem enzimatic (Hexokinaza/G6fosfatdehidrogenaza sau
Piruvatkinaza/lactatdehidrogenaza) si se citeste absorbanta la 340nm.

5
Determinarea CK este recomandata in diagnosticul infarctului miocardic alaturi de alti
markeri (LDH, troponina) si al afectiunilor musculare.
Materialul biologic
Se recolteaza sange venos in vacutainer fara anticoagulant, dupa centrifugare serul este
stabil o saptamana la 40C sau o luna la -200C. Pacientul trebuie sa evite inainte de
recoltare efortul fizic.
Serul hemolizat este o sursa unei false cresteri a CK din acest motiv nu este acceptat la
analiza.
Valorile de referinta depind de sex, masa musculara, activitatea fizica si metoda de
analiza folosita. Ex. Valorile CK la barbati sunt mai mari comparativ cu femeile.
CK-MB este in situatii fiziologice sub 6% din CK totala.

B. Enzime hepatice

Cei mai utilizati markeri bioenzimatici in testarea functiei hepatice a pacientilor sunt
transferazele si fosfataza alcalina.

1. Transferaze
Din aceasta categorie fac parte aspartat aminotransferaza (AST/GOT), alanin
aminotransferaza (ALT/GPT) si γ-glutamiltranspeptidaza (γGT).

Aspartat aminotransferaza este o enzima ce realizeaza transferul gruparii amino (NH2)

de pe acidul aspartic pe un α-cetoacid, in prezenta piridoxalfosfatului (PALPO, compus
derivat de la vitamina B6) ca si coenzima. Reactia catalizata de AST este una dintre
reactiile importante in metabolismul aminoacizilor.

6
 Reactia catalizata de AST (www.virginia.edu)

Semnificatia in diagnostic
Utilitatea clinica a AST este limitata la evaluarea functiei hepatice si afectiuni ale
muschilor striati, cu o specificitate redusa putand fi folosita in diagnosticul infarctului
miocardic acut (IMA).

Analiza activitatii enzimatice (spectrofotometrica cinetica)

Are la baza principiul reactiilor cuplate folosind malatdehidrogenaza ca reactie indicator
si masurand schimbarile absorbantei la 340nm continuu, pe masura ce NADH este oxidat
la NAD+.

AST/PALPO
Aspartat + α-cetoglutarat Oxaloacetat + Glutamat

NADH + H+
MDH Reactie
indicator
NAD+

Malat

Serul hemolizat nu trebuie utilizat in analiza fiind o sursa semnificativa de eroare

analitica.
Materialul biologic este reprezentat de sange venos recoltat in vacutainer fara
anticoagulant, dimineata pe nemancate. Serul este stabil o saptamana la 40C.

7
Valorile de referinta depind de metoda de analiza folosita.

Alaninaminotransferaza este o enzima ce catalizeaza reactia de transfer a gruparii amino

de pa alanina pe alfa cetoglutarat cu formarea acidului piruvic si acidului glutamic, in
prezenta PALPO.

Semnificatia in diagnostic
In majoritatea bolilor hepatice activitatea ALT este mai mare compartiv cu cea a AST , cu
doua exceptii hepatita etanolica, ciroza hepatica si neoplasmul hepatic (Tietz, 2008). ALT
ramanand crescut un timp mai indelungat (16-24 ore) datorita timpului de metabolizare
mai lung.
Cresterea activitatii transaminazelor este observata si in sindroamele de colestaza
extrahepatica.
O crestere moderata a activitatii transaminazelor poate fi intalnita dupa administrarea
unor medicamente precum: antiinflamatorii nesteroidiene, statine, antiepileptice, opioide.

Determinarea activitatii enzimatice

Consta din doua reactii cuplate, dintre care cea catalizata de LDH (de reducere a
piruvatului la lactat) cu oxidarea simultana a NADH la NAD este reactia indicator.

AST/PALPO
Alanina + α-cetoglutarat Piruvat + Glutamat

NADH + H+
LDH Reactie
indicator
NAD+

Lactat

8
Materialul biologic este reprezentat de sange venos recoltat in vacutainer fara
anticoagulant, dimineata pe nemancate. Serul este stabil o saptamana la 4 0C si rezultatul
nu este afectat de hemoliza.
Valorile de referinta depind de metoda de analiza folosita.

3. γ Glutamiltranspeptidaza (γ-GT/GGT)
Este o enzima ce catalizeaza reactia de transfer al restului γ glutamil pe aminoacizi, apa si
alte peptide mici. In majoritatea sistemelor biologice, glutationul serveste ca donor de
resturi γ glutamil (Tietz, 2008). Localizarea GGT este la nivelul membranei celulare cu
centrul catalitic catre fata extracelulara, transporta aminoacizi si peptide in interiorul
celulei sub forma complexului γ glutamil-peptid. GGT cliveaza glutationul redus (GSH)
in cisteinil glicina si rest gama-glutamil, ce sunt transferate apoi pe alti aminoacizi.
GGT este sintetizata de catre ficat, acesta sinteza fiind accelerata de alcool si unele
medicamente. Cresterea concentratiei de GGT se datoreaza eliberarii acestei enzime prin
lezarea membranei hepatocitare de catre compusi toxici precum alcoolul sau datorita
detasarii enzimei de la nivelul membranei celulare favorizata de acizii biliari. Din aceste
motive GGT este cel mai sensibil inicator al consumului cronic de alcool si este un
biomarker fidel al afectiunilor ficatului si cailor biliare. Nivelul GGT se coreleaza foarte
bine cu nivelul fosfatazei alcaline.
Desi γGT se gaseste in cantitatea cea mai mare la nivelul tubilor renali proximali,
originea enzimei prezenta in ser este de la nivelul sistemului hepato-biliar.
Materialul biologic
Se recolteaza sange venos in vacutainer fara anticoagulant, dupa centrifugare serul este
stabil o saptamana la 40C sau un an la -200C.

Interpretarea rezultatelor

Valorile crescute ale GGT se coreleaza cu nivelul transaminazelor, adica raportul

GGT/AST sau GGT/ALT (masoara gradul stazei biliare si gradul lezarii membranei
celulare) si cu modificarile GGT fata de celelalte enzime de colestaza, precum fosfataza
alcalina.
Exemplu:
In hepatita acuta virala GGT creste la valori mai mici comparativ cu transaminazele
(raportul GGT/GOT= 0.1 – 0.2) comparativ cu hepatita cronica activa unde valorile GGT
sunt mult crescute comparativ cu GOT (GGT/GOT = 1 - 3)
Ficatul gras (hepatosteatoza) de origine etanolica este frecvent insotita de cresteri
predominant ale GGT comparativ cu hepatosteatoza non-alcoolica in care sunt crescute
predominant transaminazele si mai putin GGT.
In sindromul de colestaza de origine virala sau postobstructie mecanica atat GGT cat si
fosfataza alcalina cresc in egala masura.
Valori de referinta difera in functie de metoda de dozare folosita.

9
2. Hidrolaze

Fosfataza alcalina (ALP)

Este o enzima din categoria hidrolazelor ce hidrolizeaza esterii fosforici la un pH egal cu

9. In sange se prezinta sub mai multe izoforme ce pot fi separate si dozate prin metode
biochimice. Prezinta mai multe izoforme: hepatobiliara, osoasa, intestinala si renala. In
sarcina apare tranzitoriu o alta forma a fosfatazei alcaline produsa de catre placenta. In
clinica fosfataza alcalina este frecvent folosita in diagnosticul diferential al afectiunilor
hepatobiliare, osoase si hiperparatiroidism. In diagnosticul tumorilor osoase sau
metastazelor osoase este unul dintre markerii tumorali enzimatici.
Izoforma osoasa este reprezentata de o glicoproteina ce se gaseste pe suprafata
osteoblastelor si intervine in calcifierea oaselor prin clivarea pirofosfatului ce inhiba
procesul de mineralizare osoasa. La copii se pot inregistra valori mai mari decat cele de
referinta pentru grupa de varsta respectiva, datorita proceselor de crestere osoasa.
Activitate crescuta a acestei izoforma se mai intalneste in cursul proceselor de
hiperactivitate osteoblastica.
Izoforma intestinala este produsa de catre enterocite si eliberata in circulatia sanguina de
unde este rapid metabolizata, cresterea acestei izoforme este intalnita in perforatii
intestinale, infarct intestinal, ulcer.

Materialul biologic
Se recolteaza sange venos in vacutainer fara anticoagulant, dupa centrifugare serul este
stabil o saptamana la 40C sau 2 luni la -200C.

Metode de dozare
Fosfataza alcalina totala se determina prin metode enzimatice colorimetrice. Izoformele
ALP pot fi separate prin electroforeza serica si analiza separata a fiecarei fractiuni.

Interpretarea rezultatelor

Valorile crescute de origine hepatica apar in sindromul de colestaza intra sau

extrahepatica.
Valori crescute de origine osoasa apar in hiperparatiroidism, boala Paget, osteomalacie.
Boala Paget apare la persoanele peste 50 de ani si se caracterizeaza prin leziuni de
osteoliza multifocala sau unifocala la nivelul coloanei vertebrale, pelvisului sau
femurului. Determinarea ALP izoforma osoasa este un marker enzimatic util de
monitorizare a terapiei acestor pacienti. Fiind de asemenea un indicator util in
monitorizarea terapiei cu hormon de crestere la copii cu nanism hipofizar, usor de dozat
si cu o corelatie buna a cresterii nivelului enzimatic cu eficienta terapiei.
Fosfataza alcalina inregistreaza cresteri pe seama izoformei placentare in saptamana 16-
20 de sarcina cu maxim la debutul travaliului, revenind ulterior la normal.

10
C. Enzime pancreatice

Enzimele ce pot fi dozate in ser ca markeri ai afectiunilor pancreatice sunt: amilaza,

lipaza, tripsina, chimotripsina, elastaza.

1. Amilaza pancreatica
Amilaza este o enzima de secretie exocrina face parte din clasa hidrolazelor ce scindeaza
legaturile α 1.4 glicozidice din structura oliozaharidelor si polizaharidelor (amidon,
glicogen), actiunea ei fiind dependenta de prezenta ionilor de calciu.
Amilaza prezenta in serul uman este o enzima cu masa moleculara mica (62 kDa) ce
poate strabate cu usurinta glomerulul renal, fiind singura enzima prezenta in mod
fiziologic in urina persoanelor sanatoase. Amilaza se gaseste in mai multe organe si
tesuturi, concentratia cea mai mare fiind intalnita la nivelul cavitatii bucale si esofagului
(forma salivara S) si la nivelul pancreasului (forma P). Forma P este sintetizata de catre
celulele acinare pancreatice si eliberata in lumenul intestinal.
Materialul biologic
Dimineata pe nemancate se recolteaza sange venos in vacutainer fara anticoagulant, dupa
centrifugare serul este stabil o saptamana la 40C sau 1 luna la -200C. Sunt necesari minim
0.5 ml ser. Pentru serul lipemic se lucreaza pe dilutii de ser. Nu se lucreaza din plasma
recoltata pe anticoagulati care formeaza chelati cu ionul de calciu inhiband astfel
activitatea amilazei.

Intervalele de referinta – depind de metoda de dozare utilizata (Metoda colorimerica )

Semnificatie clinica: amilaza se gaseste de obicei in cantitati foarte mici in ser si

inregistreaza cresteri semnificative in pancreatitele acute si afectiuni inflamatorii ale
glandelor salivare (Tietz, 2008), incepand sa creasca la 5-8 ore de la debutul simptomelor
clinice si atinge maximul la 12-72 de ore. Nivelul amilazei revine la normal dupa 3-4 zile
de la incetarea cauzei.
Specifcitatea enzimei pentru afectiunile pancreatice este intre 20-60%, ea putand creste si
in afectiuni abdominale acute (ocluzie intestinala, afectiuni ale tractului biliar, peritonita,
tumori, intoxicatie alcoolica etc). Se poate intalni la 20% dintre pacienti o
hiperamilazemie postoperatorie tranzitorie.

2. Lipaza pancreatica

11