Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Proteinele sunt macromolecule cu structura ierarhizata. In structura lor se pot distinge 4 niveluri de organizare: Structura primara Structura secundara Structura tertiara Structura cuaternara
Numarul aminoacizilor Tipul aminoacizilor Proportia aminoacizilor Secventa (ordinea) aminoacizilor Pozitia legaturilor disulfidice
Structura primara
O C NH
R3 CH C O NH CH R4
O C OH
H2N-Gli-Ala-Asp-Cis-Liz-Fen-Gln-Tri-His-Ser-Ala-COOH
The Business Software Company
pliata (conformatie )
de colagen
modelul
Elice (-helix) de dreapta Descoperit de Linus Pauling Distanta dintre spire 5,4 A 3,6 AA/spira Diametrul 10,1 A Legaturi de hidrogen numeroase intre grupari C=O si NH- , coliniare si paralele cu axa helixului AA frecventi: Ala, Leu, Ileu, Fen (favorizeaza helixul) AA rari: Gli, Ser, Arg Pro niciodata, rupe helixul
Structura contractata caracteristica -keratinelor Apare si in proteine globulare Helixul prezinta un moment de dipol semnificativ (polarizare) Exista si alte tipuri de helix (3.10, pi) mult mai rare
Este o conformatie destinsa comparativ cu helixul Legaturile de hidrogen se stabilesc intracatenar si intercatenar Legaturile de hidrogen sunt dispuse perpendicular pe catena polipeptidica Catenele polipeptidice pot fi orientate paralel si antiparalel Structura de foaie pliata este caracteristica keratinelor Caracteristici sunt AA mici: Gli, Ala, Ser
Modelul de colagen
Forma complexa de organizare a catenelor polipeptidice Alcatuit din trei catene (a 1000 AA), rasucite in jurul axei proprii si apoi infasurate una in jurul alteia Continut ridicat de Gli (33 %), Pro (Pro-OH), Lis (Lis-OH). Nu contine sulf Intre catene exista legaturi slabe dar si legaturi covalente (reticulare, cross-link)
The Business Software Company
Aranjarea complexa in spatiu a catenelor polipeptidice Descrie modul in care catenele polipeptidice caracterizate prin structura secundara interactioneaza prin catenele laterale R ale AA, pentru a da o structura tridimensionala Catena polipeptidica sufera plieri si infasurari spontane Asamblarea si plierea corecta a catenelor polipeptidice este esentiala pentru activitatea biologica a proteinelor
STRUCTURA CUATERNARA
Nivelul cel mai inalt de organizare al catenei polipeptidice Consta in asocierea a doua sau mai multe catene polipeptidice, numite monomeri (protomeri) Monomerii pot fi identici sau diferiti In functie de numarul de monomeri: dimeri, trimeri, tetrameri, etc. Intre monomeri se stabilesc diferite tipuri de interactiuni chimice Nu toate proteinele poseda structura cuaternara
Structura cuaternara
Proprietatile proteinelor
Clasificarea proteinelor
PROTIDE
PROTEINE propriu-zise: - holoproteine - alctuite
numai din aminoacizi - heteroproteine (proteine conjugate) conin o component proteic (AA) i o component prostetic
The Business Software Company
Holoproteine globulare
Albumine
Caracter neutru sau slab acid Coaguleaza la incalzire Sunt proteine majore ale serului sanguin serumalbumine Au rol de transport a unor molecule (hormoni, vitamine, acizi grasi liberi) Rol in reglarea pH-ului serului si a presiunii osmotice In alte medii: mioalbumina, lactalbumina, ovalbumina
Globuline
Caracter neutru sau slab acid Masa moleculara mai mare decat albuminele Mai greu solubile in apa Serumglobulinele categorie importanta a proteinelor serice Exista 4 fractii de serumglobuline: 1, 2, , Fiecare fractie contine mai multe proteine, dintre care unele sunt conjugate
Proteinele serice
Histone
Caracter bazic % mare de Arg si Liz Se gasesc in cromatina, asociate cu acizi nucleici Exista 5 tipuri de histone: H1, H2A, H2B, H3 i H4 Histonele H2A, H2B, H3 i H4 (cate 2) formeaza un octamer care este inconjurat cu ADN = nucleozom
Filament de cromatina
Holoproteine fibrilare
Keratinele
Sunt principalele proteine din par, piele, unghii, copite, cioc, blana, pene, lana, etc. Caracteristic este continutul ridicat de aminoacizi cu sulf Au continut ridicat de alfa-helix Unitatea structurala a keratinelor este protofibrila, alcatuita din doua catene Protofibrilele se asociaza in microfibrile, apoi in macrofibrile
Keratine
Colagenul
Cea ma raspandita proteina din organismele animalelor superioare Componenta esentiala a tesutului conjunctiv Exista 13 tipuri de colagen, in functie de provenienta Alcatuire (Gli, pro, Pro-Oh, Liz, Liz-OH) a se vedea modelul de colagen Rezistent la hidroliza, prin fierbere se formeaza gelatina Cu saruri de Cr si taninuri da produsi duri (tabacirea pieilor)
Colagenul
Elastina
Proteina insolubila Prezenta in tesutul conjunctiv galben, peretii vaselor de sange, plamani, ligamente AA majori: Gli, Ala, Val, Pro Asocierea catenelor se face prin desmozina si izodesmozina Hidrolizata de catre elastaza
The Business Software Company
Fibrinogenul
Proteina fibrilara solubila din plasma Masa moleculara mare Alcatuita din 3 perechi de catene legate prin punti de sulf Prin indepartarea fibrinopeptidelor se formeaza momomerii de fibrina care se asociaza covalent Fibrina este insolubila Formeaza cheagul sanguin
The Business Software Company
Fibrina
Miozina si actina
Miozina este proteina fibrilara a muschiului striat Alcatuita din doua perechi de catene grele si doua usoare
Catenele grele contin un domeniu fibrilar si unul globular Pe portiunea fibrilara a catenelor grele exista zone de discontinuitate a helixului (balamale) care confera mobilitate moleculei Miozina formeaza filamentele groase ale sarcomerului
Miozina si Actina
Miozina are proprietati ATPazice generand energia necesara contractiei musculare Energia se elibereaza prin interactiunea miozinei cu actina (complexul actomiozina)
Sarcomerul
Fibroina
Principala proteina din matase Masa moleculara mare In structura primara se distinge motivul: -Ser-Gli-Ala-Gli Structura secundara de foaie pliata cu catenele orientate antiparalel Fibrele de fibroina sunt cimentate de o proteina amorfa sericina Company The Business Software