Sunteți pe pagina 1din 16

Proiect

Colagenul

Materia : Biologie Celular Profesor coordonator : Frcanu Ileana Studeni : Mitran Corina Mihaela Stoian Ana Truc Alina Facultatea de Chimie Bucureti , Secia BTH , anul III , 2013

Ne ntrebm ce au n comun : ligamentele care unesc dou oase i pe care la in mpreun, oasele i muchiul scheletic, tendoanele care leag muchii de oase i esutul conjunctiv ce face pielea s fie ferm i elastic. Ei bine toate acestea au n conum un element minune dac l putem numi aa i anume COLAGENUL . Etimologia colagenului deriv de la substantivul kola care nseamn lipici i dup cum i spune i numele a fost folosit de ctre corpul uman ct i cel animal n acest scop. Colagenul are o putere elastic impresionant i este cel mai important element ce se gsete n piele i oase , tendoane, cartilagii i ligamente. El reprezint cadrul matricei extracelulare a pielii, oaselor i cartilagiilor. Colagenul este una dintre proteinele structural fibroase ale crei funcii sunt diferite de cele ale proteinelor globulare , cum ar fi enzimele.

Concentraia colagenului,elastinei i proteoglicanilor polianionici din unele organe (g/100g esut uscat)
Organ Oase(demineralizate) Oase(n totalitate) Tendonul lui Achile Piele Cornee Cartilaj Ligament Aort Plmn
Colagen
88 22,8 86 71,9 68,1 46-64 17 12,24 10 3,9

Elastin
4,4 0,6 74 30-57 3-7 0,16-0,30

Proteoglicani

anionici
0,8 0,2 0,5 4,5 20,4-37,1 5,9 -

Aa cum am menionat anterior colagenul confer organismului rezisten i integritate structural, totodat , colagenul este unicul constituent ce prezint rezisten la traciune pentru organismele superioare. Dintre cele 25 de tipuri de colagen care exist 15 dintre ele sunt mai cunoscute i doar 4 ( primele patru) sunt cele mai rspndite. Colagenul de tip I este cel mai abundant n organism i poate fi gasit n oase, tendoane, ligament , piele, albul ochilor i alte esuturi, fiind abundant i n esuturile cicatriciale . Tipul II de colagen se afl situate n cartilagii, cel de-al III lea tip este localizat n oase , mduv i limfa esuturilor ce se caracterizeaz de o cretere rapid. Cel de-al IV lea tip este reprezentat de colagenuldim membrane capilarelor.

Colagen Tipul I si II

Cu mult timp n urm , pe baza unor studii efectuate n acea period se ajunsese la concluzia c n organism colagenul ce s-a format pe parcursul dezvoltrii ramne acelai pentru to parcursul vieii. Aceste teorii susineau c pentru colagen nu ar exista o stare termodinamic de rennoire aa cum ar fi existat pentru alte protein existente n organism. O avalan de noi cercetri , cercetri n care s-a folosit aparatur de o calitate superioar i cu rezultate mult mai clare. Din aceste cercetri s-a putut observa c n diverse procese normale precum i patologice , colagenul este supus unor procese metabolice de biosintez sau degradative. Aceste procese implicndu-se n metabolismul general al colagenului.

Biosinteza colagenului este astzi un process foarte cunoscut. Procesul presupune parcurgerea a etape ce se nlnuiesc ntr-o form bine ordonat i permite trecerea de la aminoacizii liberi la fibra de colagen. Etapele acestui process sunt :
Asamblarea aminoacizilor Hidroxilarea unor resturi de prolin(prolil) i de lizin ( lizil ) Formarea helixului Glicolizarea Expulzarea din celul Transportul la fibrila n cretere Transformarea procolagenului n colagen Formarea aldehidelor Formarea fibrilei Stabilirea legturilor ncruci

Procesul de asamblarea al aminoacizilor decurge rapid;200 aminoacizi/minut.Aceasta nseamn c biosinteza unei catene de 1000-1100 aminoacizi are loc n 5-6minute. Lanurile polipeptidice rezultate iau conformaia elicei i de aceea, se numesc lanuri . Deoarece secvenele de aminoacizi i hidroxilrile la nivelul la nivelul resturilor prolil sau lizil nu sunt identice n toate lanurile polipeptidice,se constitue-n genere-dou feluri de lanuri numite respectiv-lanuri 1 (cu variantele I,II,III,IV) i lanuri 2.Acestea sunt totui omoloage fiind formate din circa 1050 resturi de aminoacizi i avnd n multe poziii secvene identice. Lanurile au masa de 90-95 kdaltoni. n organismele superioare (specii de vertebrate evoluate) sau evideniat - pn n prezent 11 tipuri de colagen i nu este exclus s se mai descopere n alte tipuri.

Din cele 11 tipuri distincte de colagen,cele mai rspndite n organismele superioare sunt primele patru tipuri .n form restrns,compoziia lor molecular care exprim natura lanurilor constitutive se scrie adesea n felul urmtor: I*2 1 (I), 2 (I)+; II*3 1 (II)+; III*3 1 (III)+; IV*2 1 (IV), 2 (IV)]. Este de remarcat faptul c lanurile din constituia oricrui tip de colagen se deosebesc de lanurile din alte proteine deoarece au pasulmult mai mare (9,3);deci sunt mai ntinse. Distana dintre doi aminoacizi msurat n lungimea elicei este de 3,3fa de 1,4 din lanurile obinuite .Aceast dispunere spaial este impus de numeroasele resturi de prolin aflate n lan .ntr-adevr ,heterociclurile de prolin stnjenesc formarea unei elice mai strnse (cu pasul mai mic). Asocierea a trei lanuri (31 sau 21 i 12 ) i mpletirea lor , unul asupra altuia , tot n form helicoidal au ca rezultat formarea unei elice triple cu pasul de ~28 .n ansamblu ,aceasta este structura unitii de baz a colagenului ,numit tropocolagen .

Tripla elice a tropocolagenului

n spaiul extracelular procolagenul pierde unele resturi peptidice , nempletite ,de la captul N-terminal al lanurilor care cuprind poriuni cu 20 resturi de aminoacizi (telopeptide). ndeprtarea acestor resturi de aminoacizi are loc sub aciunea hidrolizant a procolagen peptidazei .

Unirea entitii dizaharidice cu grupul hidroxil al restului de hidroxilizin din catena polipeptidic a procolagenului

Transformarea procolagenului n tropocolagen

Dup cum se observ ,odat cu ndeprtarea celor trei peptide Nterminale (fiecare avnd masa de aproximativ 15kD), se ndeprteaz i trei peptide de la capetele C-terminale (fiecare cu masa de aproximativ 30kD). Regiunile C-terminale ale celor trei lanuri cuprind legturi disulfidice intercatenare. Ulterior , moleculele de tropocolagen rezultate se autoasambleaz n microfibrile care se dispun paralel , fiind stabilizate prin legturi covalente , ncuciate. Formarea legturilor ncruciare din microfibrile necesit parcurgerea urmtoarelor 4 categorii de procese extracelulare :
oxidarea unor resturi de lizin i hidroxilizin la aldehidele corespunztoare (alizin i hidroxializin ) sub aciunea enzimei numit colagen-lizin oxidaza care este inactiv fa de aminoacii respectivi cnd se afl n stare liber; condensarea aldehidelor formate cu resturi de lizin conducnd la bazele Schiff corespunztoare; condensri (aldolic i crotonic) a dou resturi de aldehid; condensarea, de tip crotonic, aldehidei cu resturi de histidin

Datorit acestor legturi ncruciate inter- i intramoleculare, fibrilele de colagen capt o mare rezisten mecanic. Este de remarcat c odat cu naintarea n vrst numrul legturilor ncruciate crete. Pe de alt parte, diversele tipuri de colagen se deosebesc ntre ele i prin numrul legturilor ncruciate precum i prin grosimea fibrelor. Astfel, colagenul de tip I este constituit din fibre mai groase care au un coninut mai redus de hidroxilizin i glucide.

Mai multe microfibrile de colagen, vizibile numai la microscopul electronic, se asociaz constituind fibrele de colagen, vizibile la microscopul optic. n fond, din punct de vedere al compoziiei i structurii sale, fibrila de colagen este produsul final al unei agregri proprii bine cunoscute i controlate de aminoacizi dispui n anumite secvene.

Este de remarcat c dei biosinteza colagenului decurge n acelai fel n toate esuturile (parcurgndu-se cele 10 etape menionate anterior), microfibrilele rezultate se se dispun n mod deosebit n diverse organe. Astfel, n tendoane formaiunile fibrilare (microfibrile, fibrile) sunt dispuse n mnunchiuri paralele; n piele microfibrilele sunt orientate ntr-un acelai plan iar n cartilaje ele sunt asociate cu proteoglicani, astfel nct nu se mai pot recunoate microfibrilele individuale.

O alt deosebire important n cazul colagenului din diverse organe sau esuturi se refer la diametrul microfibrilelor: el este de 150-250 n cartilaje, 300 n cornee, 600 n piele i 300-1200 n tendoane. De asemenea, odat cu naintarea n vrst, diametrul microfibrilelor de colagen din diverse esuturi crete apreciabil, putnd ajunge pn la valoarea maxim de 2000 .

Va multumim pentru atentia acordata !