Enzimele (fermenii)

Denumirea de enzim provine de la cuvintele greceti en=n i zyme=fermentare.

Enzimele sau fermenii snt componente de natur proteic produse de celula vie. Enzimele se clasific n
urmtoarele grupe: hidrolaze, care catalizeaz reaciile de scindare cu ajutorul apei; oxidoreductaze, care
catalizeaz reaciile de oxidoreducere; liaze i sintiaze, care nlesnesc reaciile de scindare sau de sintez fr
participarea apei i fr oxidoreduceri; transferaze, care catalizeaz trecerea unor resturi moleculare de pe un
substrat pe altul.
Fermentarea borhoturilor de fructe, transformarea mustului de fructe n cidru, a mustului de struguri n vin, a
vinului n oet, murarea fructelor, etc., snt procese enzimatice folosite n practica curent.
mpreun cu vitaminele i hormonii, enzimele fac parte din grupa biocatalizatorilor(ergone).
ENZIME
Enzimele (fermenii) sunt , n mod natural, substane produse doar de celulele vii, care intervin n numeroase
reacii biochimice. Ele ndeplinesc rolul de biocatalizatori, proprietate esenial pentru materia vie.
Funcia de biocatalizatori a enzimelor
Conform teoriei chimice, catalizatorul este o substan care grbete desfurarea unei reacii, fr s se modifice
structural n timpul desfurrii acesteia i fr s se regseasc n produsul final al reaciei respective. n lipsa
catalizatorului, oricum reacia ar putea avea loc, ns ntr-un timp mai ndelungat.
Aplicat sistemelor vii, teoria catalizatorului, are o conotaie deosebit, cci reaciile biochimice ntrziate, care
teoretic pot avea loc i n lipsa enzimelor, nu sunt compatibile cu viaa. Dac degradrile i sintezele celulare s-ar
desfura mult ncetinit, celulele s-ar sufoca iar nutriia celular ar fi blocat, ceea ce ar conduce la moartea lor.
Enzimele imprim o mare vitez de desfurare a proceselor biochimice (sinteze, degradri, oxidri, reduceri,
hidrolize, hidratri, etc.), de activitatea lor depinznd mai toate funciile fiziologice.
Structura enzimelor
Enzimele sunt catalizatori solubili, macromoleculari, de natur organic, termolabili (se degradeaz uor la
temperaturi ridicate), cu activitatea specific fa de o anumit substan sau fa de un grup de substane.
Activitatea fermenilor este dependent de anumite condiii de mediu (pH, temperatur, etc.).
Orice enzim este alctuit din dou componente
1. apoenzima (componenta proteic, format n multe cazuri din ioni metalici).
2. coenzima. (componenta neproteic, prosteic).
Apoenzima are specificitate de substrat (recunoate doar anumite substane) iar coenzima are specificitate de
aciune (reacioneaz doar ntr-un anumit fel, n anumite condiii).
n corp exist diverse substane endogene (produse de organism) sau exogene (introduse n organism), care
activeaz sau inhib, sinteza ori activitatea enzimelor.
Enzimele exogene, care prezint activitate n corpul uman, sunt substane sensibile, care se distrug prin fierbere
i n mare parte prin stoarcere, precum i la contactul mai ndelungat cu oxigenul din aer. Din acest motiv, doar
sursele alimentare naturale crude sunt surse cu adevrat furnizoare sntoase de enzime.
Denumirea enzimelor
Exist mai multe feluri de a denumi enzimele. n general, denumirea acestor substane, deriv de la substratul sau
substraturile pe care le catalizeaz. ntru-ct principalii compui implicai n metabolism
sunt glucidele, protidele i lipidele, numele enzimelor participante la aceste transformri, vor fi n corelaie cu
aceste substane. Mai jos, prezentm cteva exemple, de enzime, cu precizarea c, numrul fermenilor este de
ordinul miilor.

Enzime implicate n
metabolismul glucidic

Enzime implicate n
metabolismul protidic
Enzime implicate n
metabolismul lipidic

- amilaza
- invertaza
- trehalaza
- piruvat dehidrogenaza
- fructochinaza
- fosforilaza
- peptidaza
- ribonucleaza
- histaminaza
- cistein-proteaza
- lipaza (ca denumire generic)

Enzimele care se sintetizeaz n organismul uman (enzime endogene)

n corpul omului, se produc n fiecare secund, mii i mii de enzime. Orice deficit enzimatic este resimit destul

de dur de ctre organism.

Exist dou mari categorii de enzime endogene
- enzimele digestive (ajut la scindarea moleculelor mari provenite din hran, n structuri mai mici, care pot
trece din intestin n snge),
- enzime metabolice (susin toate funciile fiziologice i viaa nsi).
Toate enzimele digestive sunt extracelulare (sunt eliberate i acioneaz n afara celulei). Fermenii metabolici
pot fi att intracelulari, ct i extracelulari.
Enzimele microbiologice, enzimele vegetale i enzimele de origine animal, care ajung n organism din
afar (enzime exogene, enzime alimentare)
Toate vietile (bacterii, ciuperci, plante, animale, etc.) posed echipamente enzimatice, fr de care nu pot
supravieui.
Multe din enzimele produse de vieuitoarele aflate n diverse stadii ale evoluiei, acioneaz asupra
organismului uman. Aceast aciune poate fi direct (enzimele particip la reaciile metabolice sau n altfel de
reacii, ca biocatalizatori) sau indirect (enzimele exogene nu se comport n organismul uman ca fermeni, dar
prezint un alt tip de aciune fiziologic). Din acest motiv, enzimele produse de ctre microorganisme, de ctre
plante sau de ctre animale, au fost valorificate din cele mai vechi timpuri de ctre om. Pe baza lor s-au obinut
att produse de fermentaie (buturi alcoolice, murturi, lactate, etc.), ct i stimulente digestive i metabolice.
Enzime microbiologice naturale
Pe cale direct sau indirect, prin probiotice, prebiotice sau simbiotice, se poate asigura o bun funcionare a
colonului, prin intensa activitate enzimatic a bacteriilor care alctuiesc microflora util intestinal.
Enzime de origine animal
Enzime (invertaze) se gsesc, de pild, n mierea de albine, produs obinut prin activitatea unor animale din
categoria insectelor. Cnd invertaza din miere se distruge, produsul se "zaharisete". Prin coninutul ridicat de
fermeni, mierea necristalizat este cu mult mai sntoas, prerile contrare fiind nejustificate. Enzime de natur
animal, care se dovedesc benefice organismului uman, se mai gsesc i n glbenuul crud de ou. Fermenii din
carne, din lapte sau din pete, dei exist, nu se pot valorifica deoarece se distrug prin prelucrare.
Enzime vegetale
Multe plante sau numai anumite organe vegetale, mai ales fructele i frunzele, conin enzime cu aciune
favorabil asupra aparatului digestiv al omului sau asuprametabolismului. Plantele medicinale care conin astfel
de fermeni, au fost numite;plante enzimatice.
Fermenii din fructe stimuleaz repede digestia, deoarece eliberarea lor este facil.
Enzimele din frunze, dei nu prezint asupra omului o aciune foarte puternic, prezint avantaje dietetice i
curative certe. Ele se elibereaz treptat, deoarece se afl prinse n estura fibrelor vegetale. Prin faptul c
aciunea acestor enzime se desfoar ntr-un timp mai ndelungat, verdeurile sunt deosebit de sntoase.
Antienzime i inhibitorii enzimelor
Antienzimele, denumite i enzime inhibatoare, sunt substane cu structur apropiat de cea a fermenilor, care,
ns, acioneaz n sens invers, frnnd sau ntrziind declanarea unui proces metabolic. Antienzimele
acioneaz direct asupra substratului, ci nu asupra altor fermeni.
Cele mai multe antienzime exogene se gsesc n semine, mai ales n cele ale plantelor oleaginoase, avnd rolul
natural de a oprii desfurarea proceselor de dezasimilaie din bob, nainte de germinaie.
Antienzimele nu trebuiesc confundate cu substanele care frneaz sau blocheaz activitatea enzimelor,
compui numii inhibitori de enzime. Exist numeroase substane care inhib enzimele, dintre care, insulina, prin
efectul blocant exercitat asupra lipazelor, este cea mai cunoscut.
CTEVA ENZIME MAI IMPORTANTE
Dintre numeroasele enzime care ndeplinesc rolul de biocatalizatori, prezentm n ordine alfabetic, ci-va
reprezentani mai importani.
Amilaza
Amilaza este o enzim alcalin care catalizeaz reacia de transformare a amidonului n dextrine i mai departe,
n maltoz. acest ferment este foarte puternic, fiind activ i chiar ntr-o diluie de 1 /1.000.000. n form pur,
poate digera de 4.000.000 de ori greutatea sa n amidon.
Amilaza intervine n digestia glucidelor, nc din cavitatea bucal. Exist mai multe enzime de acest fel:
- amilaza salivar (ptialina),
- amilaza secretat de pancreas,
- amilaza produs de mucoasele intestinului subire.
n plante, amilaze se acumuleaz mai ales n semine, dar pn la germinarea lor, ele sunt inactive. Enzima se
mai gsete, n mod obligatoriu, n mierea natural.

Catalazele i peroxidazele
Enzimele numite catalaze i peroxidaze, deriv din hemine, care sunt structuri organice formate n jurul fierului.
Catalazele sunt fermeni care se gsesc aproape n toate celulele, concentrndu-se n cantiti mai mari n ficat i
n eritrocite. Rolul catalazelor este acela de a descompune apa oxigenat, cu scopul de a feri celula fie de
aciunea vtmtoare acestora (vezi radicalii liberi). Prin aceast aciune, catalazele intr n rndul substanelor
antioxidante. Fermenii de acest tip, mai pot aciona similar peroxidazelor.
Peroxidazele sunt substane cu structura asemntoare catalazelor, fiind mai puin rspndite n regnul animal,
dar existente n cantiti mari n lumea vegetal, mai ales n frunzele plantelor. Aceste enzime, catalizeaz
reaciile de oxidare realizate pe baza apei oxigenate (peroxid de hidrogen), avnd n rol important n "arderea"
unor deeuri celulare.
Peroxidazele din plante, sunt substane deosebit de labile, distrugndu-se cu uurin la nclzire, la lumin i
chiar la centrifugare. De aceea, ele nu ajung n sucul pregtit cu ajutorul storctoarelor clasice.
Organismul uman, sintetizeaz, ns n cantiti destul de mici, o substan antioxidant asemntoare
peroxidazelor vegetale, numit glutation peroxidaza.
Invertaza
Fermentul numit invertaz, apare la drojdii, la unele plante (usturoi, pere, frunze de vi de vie), la anumite
insecte (albine), la animale i la om. Aceast enzim este utilizat i n industria alimentar, ca aditiv, sub
simbolul E 1103.
Invertaza, este o enzim care catalizeaz reacia de hidroliz a zaharozei, scindnd molecula ozidei n
componentele ei; glucoza i fructoza. n corpul omului, invertaz se produce la nivelul intestinului subire.
Reacia de invertirea a zaharozei, proces fr de care nu poate avea loc absorbia zahrului
prin monoglucidele componente, se face cu consum de calciu, acesta fiind motivul pentru care zahrul rafinat
este decalcifiant. Omul i poate procura invertaz i din exterior, mai ales din mierea natural.
Secreia i activarea invertazei, este stimulat de amilaz, de calciu i de fructoz i este inhibat de ctre
glucoz.
Insuficiena invertazei secretate de intestinul uman, conduce la un grad mai mic sau mai mare de intoleran la
zaharoz, dar i la surmenaj sau astenie. De cele mai multe ori, invertaza intestinal este "epuizat" din cauza
consumului mare de produse care conin zahr rafinat. Deficitul de invertaz se poate asocia cu o insuficien a
amilazei. n funcie de gradul insuficienei, simptomele merg de la o digestie greoaie pn la diaree acid, rebel
cu scaune pufoase (vezi i zahrul invertit).
Lipazele
Lipazele sunt enzime din grupa esterazelor, care intervin n catabolismul (degradarea)lipidelor. Ele sunt prezente
mai ales n sucul pancreatic, dar se produc i n alte esuturi (intestin, plmni, snge, esut adipos, rinichi).
Lipazele hidrolizeaz de preferintrigliceridele, trecndu-le succesiv n stadiul de digliceride, monogliceride i
acizi grai + glicerin.
Sub influena lipazelor, are loc att degradarea grsimilor din alimente ct i al celora din esuturile adipoase
(vezi metabolismul lipidelor). Activitatea i secreia acestor enzime, este favorizat de prezena calciului, a
srurilor biliare i a albuminelor, a vitaminei C i a unor acizi organici (malic, citric, formic). Aciune lipazelor,
este frnat de alcool, glucide cu absorbie rapid, metale grele, sruri halogene (cloruri, bromuri). Dintre
hormoni, adrenalina, hormonii tiroidieni i leptina, stimuleaz lipazele, iar cortizonul prezint efect contrar.
Prezena lipazelor n alimente, determin rncezirea hidrolitic a grsimilor acestora.
n organismul uman, scderea cantitii sau a activitii lipazelor, conduce la creterea lipidelor circulante
(trigliceride, colesterol) sau la obezitate. Concentraia sanguin a acestor fermeni, crete peste normal n
tuberculoz i n pancreatita acut.
Proteazele digestive (enzimele proteolitice)
Sub aciunea catalitic a proteazelor, are loc scindarea moleculelor proteinelor.
nc din stomac au loc prefaceri ale proteinelor din hran, prin activitatea acidului clorhidric, dar i a unor
enzime, ca:
- renina ("desface" cazeina din lapte i derivate, elibernd totodat i substaneleminerale "prinse" n structura
sa),
- pepsina (descompune albuminele i globulinele n substane cu structur mai simpl).
n duoden, prin secreia pancreasului exocrin, se excret enzime care particip la scindarea proteinelor, pn n
stadiul de aminoacizi. Dintre fermenii proteolitici din sucul pancreatic, cei mai importani sunt:
- tripsina,
- chimotripsina,
- carboxipeptidaza.
i intestinul subire secret proteze, care desvresc digestia proteinelor. Principalul ferment proteolitic
secretat de mucoasa intestinal, este aminopeptidaza.
Activitatea de degradare enzimatic a proteinelor se desfoar i la nivelul intestinului gros, ns nu sub
influena fermenilor secretai de mucoase, ci prin aciunea sistemelor enzimatice ale bacteriilor proteolitice,

microorganisme aparintoare microflorei colonului. Aceste bacterii, reuesc s descompun substanele aminate
pn la amoniac.
n lipsa sau insuficiena enzimelor proteolitice, organismul se resimte, instalndu-se disfuncii, ca: alergia
alimentar, carena proteic i chiar malnutriia.
Transaminazele
Transaminazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de transaminare. Aceti fermeni cuprind n structura lor,
drept coenzim, vitamina B6, substan de care este dependent activitatea enzimatic desfurat.
Transaminazee se concentreaz n interiorul celulelor.
n organismul omului exist numeroase tipuri de transaminaze, fiecare acionnd dup felul aminoacidului sau
aminei implicate n transaminare. Din punct de vedere medical, dou transaminaze sunt mai importante,
deoarece pe baza lor se pot orienta diagnostice. Acestea sunt; alanin-aminotransferaza i aspartataminotransferaza.
Alanin-aminotransferaza
Alanin-aminotransferaza, enzim cunoscut sub denumirea de ALT (primele dou litere provin de la simbolul
aminoacidului alanin, iar ultima de la tipul enzimei, dup aciunea biochimic; transferaz) are o localizare n
interiorul celulelor rinichilor i ficatului.
Nivelul ALT crete n cazul distrugerii celulelor ficatului (hepatit, cancer, ciroz).
Aspartat-aminotransferaza
Aspartat-aminotransferaza este un ferment cu simbolul AST, localizarea sa fiind la nivelul ficatului, a muchilor
scheletici i la nivelul eritrocitelor.
Nivelul AST crete n bolile hepatice, ns nu att de mult ca ALT.
Enzimele (din limba greac - zymosis - ferment) sunt proteine sau proteide fr de care celule vii nu pot nfptui
reacii complexe ntr-un timp scurt, la temperatura mediului nconjurtor.Ele sunt substane care catalizeaz
reaciile biochimice din organism, avnd un rol esenial n biosinteza i degradarea substanelor din materia vie,
ntlnindu-se n toate organismele animale, vegetale i n microorganisme, mai fiind denumite din aceast cauz
biocatalizatori.Fr enzime , procesele biochimice s-ar desfura cu viteze foarte mici.
nc din anul 1700 i mai trziu 1800 s-a observat digestia crnii de ctre sucurile gastrice,
conversia amidonului n zahr sub aciunea salivei, dar n secolul IX Louis Pasteur, pe cnd studia fermentaia
zahrului n alcool n prezena drojdiei de bere junge la concluzia c acest proces de fermentaie se datorete
prezenei n drojdia de bere a ceea ce numete "ferment", care are activitate numai n interiorul organismelor vii:
"alcoholic fermentation is an act correlated with the life and organisation of the yeast cells, not with the death or
putrefaction of the cells."
"Fermentaia alcoolic este un act corelat cu organizarea celulelor vii din drojdia de bere, nu cu moartea sau
putrefacia celulelor"

Descompunerea moleculelor mari;

Accelereaz procesele metabolice;

Coordoneaz unele etape ale ciclului metabolic.fgfgfg

Enzimele sunt substante de natur proteic. Acestea reprezint macromolecule, compuse din lanuri
polipeptidice, avnd o mas molecular ntre 10.000 - 1.000.000.
Enzima formeaz cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o via scurt. Sub aceast form intermediar,
substratul intrat n reacie sufer modificri electronice sub aciunea centrilor activi ai enzimei, rezultnd
produsul de reacie.
La creterea temperaturii crete i activitatea enzimatic. La temperaturi ns prea mari, enzimele ncep s se
descompun i activitatea enzimatic se micoreaz.
Activitatea enzimatic este n strns legtur cu pH-ul mediului n care se afl. De exemplu, pepsin, o enzim
digestiv, este n condiii optime la pH cuprins ntre 1,5 - 2.
Combinaia dintre enzim i cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezint o configuraie activ, cu care
substratul poate fi mai uor reacionat.
Ca si cofactori mai pot fi prezeni ionii anumitor metale, care sunt legai strans de enzim. Cei mai rspndii
ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe, ionul bivalent de Co i Mn.

Apoenzim - enzim, care devine activ numai la unirea cu anumite substane de natur non-proteic;

Coenzim sau cofactor - substan de natur non-proteic, ce-i confer activitate enzimatic apoenzimei;

Holoenzim - macromolecula rezultat n urma unirii coenzimei cu o apoenzima.

Oxidoreductaz;

Transferaz;

Hidrolaz;

Liaz;

Isomeraz ;

Ligaz.

Nomenclatura enzimelor nu este dificil. Aceasta se bazeaz pe 2 factori:

substratul asupra cruia acioneaz enzima:

cum reacioneaz enzima cu substratul dat.

De exemplu: piruvat decarboxilaz - enzima care ndeprteaz grupa carboxil de la piruvat.
Sunt numeroase boli metabolice, cauzate de absena unei enzime sau funcionarea proast a unei enzime n
corpul uman.
Organismul diger o friptur n aproape o sptmn, iar resturile de carne i toxinele din aceasta rmn
mult timp n corp. De aceea, din cnd n cnd, este nevoie de o cur de detoxifiere.
Proces natural de detoxifiere
n organism exist un mecanism natural de purificare, al crui scop este de a neutraliza i a elimina toxinele.
Acesta se bazeaz n primul rnd pe o serie de enzime detoxifiante.Potrivit specialitilor, detoxifierea se produce
n dou faze. n prima faz, o anumit categorie de enzime detoxifiante se combin cu oxigenul celular i astfel
iau natere molecule reactive, care pot fi i mai toxice pentru organism dect toxinele iniiale. Acum intervine
faza a doua de detoxifiere, cnd o alt categorie de enzime se combin cu anumite substane nutritive din
organism, pentru a transforma moleculele reactive n particule ce pot fi eliminate prin urin sau prin excreia
bilei. ntre cele dou faze trebuie s existe un echilibru perfect, deoarece, n caz contrar, moleculele reactive pot
aciona asupra genelor, dnd natere mutaiilor, care duc la apariia tumorilor canceroase.
O parte din enzimele detoxifiante sunt produse de organism i se gsesc n mod normal n ficat, ns, din cauza
nivelului crescut de toxine, este nevoie de o suplimentare a cantitii de enzime prin alimentaie.
Varza crete nivelul de enzime
Varza simpl, broccoli, conopida i varza de Bruxelles conin o substan (indol-3-carbinol) care stimuleaz
producerea de enzime necesare att n prima, ct i n cea de-a doua faz a procesului de detoxifiere.
Enzimele ofer protecie mpotriva majoritii toxinelor, n special a celor care duc la instalarea cancerului. n
plus, aceast categorie de enzime neutralizeaz toxinele din mediul nconjurtor, cum sunt cele prezente n fumul
de igar.
Sfecla combate toxinele din ap
O parte din toxinele prezente n organism provin i din apa poluat. Pentru a le neutraliza i a le elimina cu
uurin din organism, specialitii ne sftuiesc s mncm sfecl roie, deoarece aceasta conine metionin, una
dintre cele mai importante enzime detoxifiante. n plus, fibrele alimentare din sfecl stimuleaz producerea unor
enzime care protejeaz celulele hepatice de radicalii liberi.
Citricele elimin substanele cancerigene
Portocalele, lmile i mandarinele conin limonin, o substan chimic al crei rol este s creasc nivelul de
enzime detoxifiante n intestine i n ficat, pentru a neutraliza toxinele cancerigene.
Nu toate citricele au efect benefic asupra sntii. Grepfrutul, de exemplu, ntrzie eliminarea medicamentelor
din snge, ceea ce scade eficiena tratamentului respectiv i, n acelai timp, determin o sporire a gradului de
toxicitate a medicamentului asupra organismului.
Enzimele ofer protecie mpotriva majoritii toxinelor din organism.
Nsturelul, aliat al enzimelor
Ceaiurile preparate din frunze de nsturel sau salatele n care a fost adugat planta tocat nu ar trebui s
lipseasc din diet. Deoarece, explic specialitii, nsturelul este unul dintre alimentele cu cel mai mare potenial
de eliminare a toxinelor prin urin.
Planta conine substane care, alturi de enzimele detoxifiante, sunt necesare n cea de-a doua faz a procesului
de detoxifiere.Astfel, studiile arat c fumtorii care introduc nsturelul n alimentaie elimin o cantitate mai
mare de substane cancerigene prin urin dect cele care nu obinuiesc s consume aceast plant.
Toxinele, la tot pasul
Nivelul toxinelor din organism crete proporional cu expunerea la poluare, la fumul de igar, cu administrarea
de medicamente i cu consumul de carne i de alimente procesate.
Cu ct cantitatea de toxine acumulate crete, cu att acestea interfereaz mai mult cu procesele biologice ale
organismului, afectnd starea de sntate. Cea mai grav afeciune pus pe seama unui nivel prea mare de toxine
este cancerul, atrag atenia specialitii.
Detoxifiere nseamn, ntre altele, i o bun digestie. Toate principiile bioactive ce duc la mbuntirea
procesului de digestie sunt binevenite ntr-o cur de detoxifiere.
De exemplu, unele plante medicinale au un rol important n detoxifierea organismului: ppdia, trei-frai-ptai,
socul etc. De asemenea, exist programe nutriionale ce conin vitamine i minerale, utile n detoxifierea
organismului: vitamina C si flavonoizii, precum i vitamina E, ce ajut la drenarea limfatic.
Un efect detoxifiant deosebit au i produsele ce conin sruri biliare i enzime digestive (amilaza, lipaza,
proteaza). Aceste produse sunt foarte utile n cazul unei insuficiene hepato-biliare i pancreatice.
Se asigur n acest fel o digestie corespunztoare i se evit intoxicarea organismului.

Scurt istoric
Reaciile enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru fabricarea vinului, a oetului, a berii i a
brnzei. O cercetare sistematic a lor a fost ntreprins abia n epoca modern. n 1713, Raumur a observat
dizolvarea crnii n sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul Spallanzani (1783) a hrnit animalele cu
buci de carne nvelite n reele de srm i a observat dizolvarea crnii n stomac.
Stahl, fondatorul teoriei flogisticului, explica fermenaia ca un proces n care una din substanele prezente
transmite micarea sa intern substanei care fermenteaz (1697). n 1680, van Leeuwenhoeck a observat la
microscop celulele drojdiei de bere, dar aceast descoperire nu a fost luat n seam timp de dou secole.
Lavoisier (1789) a fcut un bilan de materiale al fermentaiei, artnd c oxigenul, hidrogenul i carbonul din
zahr se regsesc n alcoolul i bioxidul de carbon ce iau natere. Continuarea acestor idei a condus la ecuaia
lui Gay-Lussac a fermentaiei alcoolice.
Cagnard-Latour i, simultan i independent, Ktzing (1838) au atribuit fermentaia alcoolic celulelor din
drojdie, considerate ca fiine vii, probabil de natur vegetal. n aceste observaii i are originea teoria vitalist
a fermentaiei. Susintorul principal al acestei teorii, Pasteur, a publicat n 1857 cercetarea sa celebr asupra
fermentaiei alcoolice, n care susine sau sugereaz c fermentaia este un proces legat direct de metabolismul
celulelor drojdiei. Liebig (1839) considera dimpotriv c fermentaia este o descompunere a zahrului, datorit
unor vibraii moleculare provocate de fenomenele chimice din celulele vii ale drojdiei.
n jumtatea a doua a secolului al IXX-lea, n urma lucrrilor lui Pasteur, muli chimiti fceau deosebire ntre
fermenii formai sau figurai presupui legai inseparabil de anumite elemente din celule sau chiar considerai
identici cu celula vie, i fermeni neformai sau solubili, de tipul acelora din sucurile digestive sau din extractele
apoase ale diferitelor materiale biologice. Fermenii neformai sunt deci substane care i exercit aciunea i n
afara celulei vii. Termenul enzim, pentru a desemna fermenii neformai, a fost introdus de Khne, n 1878.
Buchner (1897) a izolat din drojdia de bere un suc liber de orice celul i totui capabil s provoace fermentaia.
Acest suc conine deci o enzim pe care Buchner a numit-o zimaz. Aceasta este de fapt un amestec de mai
multe enzime, dup cum s-a dovedit mai trziu. n urma acestor descoperiri, deosebirea dintre termenii ferment
i enzim a pierdut semnificaia sa. n cursul secolului al IXX-lea, au fost preparate multe extracte de enzime.
Astfel, dup ce Kirchoff a observat, n 1820, c o component glutinoas din bobul de orez ncolit, numit mal,
transform cantiti de amidon mult mai mari dect propria sa greutate, ntr-un zahr solubil, maltoza,
Dubrunfaut a gsit, n 1830, c extractul apos, limpede, de mal are aceeai aciune solubilizant asupra
amidonului ca malul nsui. Din acest extract, Payen i Persoz (1833) au izolat prin precipitare cu etanol, prima
enzim, amilaza, sub forma unui material solid alb, amorf, capabil s solubilizeze o cantitate de amidon de 2000
de ori mai mare dect propria sa greutate. n 1830, Robiquet i Boutron-Chalard au descoperit hidroliza
amigdalinei, cu extract de migdale amare, iar n 1837, Liebig i Whler au izolat enzima respectiv, numind-o
emulsin. Printre primele enzime izolate, vom mai meniona: pepsina din sucul gastric (Schwann, 1836);
trepsina din sucul pancreatic (Khne, 1848); lipaza (Claude Bernard , 1849); invertaza (Mitscherlich, 1841;
Berthelot, 1860); ureeaza (Musculus, 1882), etc.
Un moment istoric deosebit de important este recunoaterea clar, de ctre Berzelius, n 1835, a caracterului
catalitic al reaciilor enzimatice, precum i a rolului esenial pentru viaa animalelor i a plantelor jucat de aceste
reacii.

Generalitati
Enzimele sunt catalizatori biochimici propriu-zisi, asadar sunt compusi care maresc viteza reactiilor chimice ce
se desfasoara in sistemele biologice, fara sa se consume in cursul lor.
S-au efectuat lucrari numeroase de-a lungul anilor dovedindu-se prin acestea ca enzimologia constituie
studiul bazelor moleculare ale vietii.
Enzimele sunt probabil mai importante decat orice alt element activ ca ajutor al digestiei si sanatatii. Pana acum
s-a aratat ca sute de enzime au un rol vital in construirea sanatatii, datorita contributiei lor la procesul de
digestie. Studiile viitoare probabil vor arata ca enzimele au un rol mult mai important pentru sanatate decat se
cunoaste in prezent.

Nu putem trai mult fara enzime. De fapt, conceptia in sine este dependenta de aceste elemente. Ele functioneaza
ca un catalizator care face ca celulele corpului sa functioneze eficient. Din momentul nasterii, enzimele fac viata
posibila prin actiunile lor, reparand si construind corpul si celulele creierului. Acesti lucratori actioneaza in corp
si in creier in cel mai fantastic si puternic mod. Ele lucreaza pentru o sanatate deplina. Enzimele reprezinta
insasi forta intangibila a vietii. Omul nu poate reusi sa creeze enzime vii asa cum natura poate crea. Daca ar fi
putut, ar fi reusit sa creeze viata sau sa readuca la viata materia moarta.
Exista miliarde de enzime in corpul nostru, si sunt sute de tipuri diferite de enzime gasite in sange, care vor
descompune 5 milioane de molecule de peroxid in apa si oxigen in 60 secunde. Enzimele intestinale pot
descompune moleculele de zahar si grasimi care sunt de 1 milion de ori mai mari decat greutatea lor.
Corpul nostru produce enzime atunci cand sanatatea nostra este echilibrata. Ele efectueaza toata munca din
corp. Ele sunt responsabile cu lupta impotriva infectiilor, cu digestia, cu refacerea corpului functiile lor sunt
infinite. Ele lucreaza non-stop si nu obosesc niciodata sau nu-si inceteaza lucrul daca sanatatea este echilibrata.
Cand sanatatea nu este in echilibru, atunci este o deficienta enzimatica. Enzimele pot fi usor extrase din
alimente nutritive usor de digerat, care sunt alimente crescute intr-un sol sanatos, nefertilizat, si care sunt
preparate special prin mixare, germinare, fermentare si cantitati mici de suc, nu prin gatire. Aceste enzime
extind energia vitala a corpului catre o stare totala de bine. Consumarea alimentelor sanatoase este cea mai
eficienta cale de a suplimenta rezerva de enzime existenta in corp, pentru a imbunatati sistemul digestiv. Cele
mai importante enzime care au fost izolate in hrana sanatoasa sunt: cytochrome oxidase, un anti-oxidant necesar
pentru respiratia celulelor; lipase, enzima care descompune moleculele de grasime; protease, enzima care ajuta
la diestia proteinelor; amylase, enzima care faciliteza digestia amidonului; catalase, enzima ce catalizeaza
descompunerea apei oxigenate in apa si oxigen in tesuturi; peroxidase, enzima ce actioneaza in acelsi mod, dar
la nivel celular; transhydrogenase, enzima care ajuta in pastrarea tonusului muscular al inimii si SOD (Super
Oxide Dismutase), o enzima care previne imbatranirea. Enzima pepsine ajuta la digestia proteinelor si
transformarea lor in aminoacizi. Acesti aminoacizi sunt apoi transportati prin sistemul circulator in tot corpul,
pentru ca acesta sa primeasca energie si sa se auto-vindece.
Exista multe motive pentru care enzimele sunt atat de importante. De exemplu, lipsa enzimelor este un factor
major in declansarea leucemiilor. Atunci cand mancarea gatita intra in corp, acesta trebuie sa compenseze prin
consumarea propriilor rezerve enzimatice. Este interesant de notat ca, atunci cand aceste enzime scad in calitate
si putere, scade capacitatea corpului de a prelucra grasimi grele, proteine si calorii in exces. Atunci corpul
devine slab si, in final, bolnav. Lipsa enzimelor este un factor important ce contribuie la majoritatea
problemelor de sanatate, de la racelile comune pana la probleme mult mai grave, ca SIDA si cancerul. Aportul
enzimelor va echilibra corpul, va remedia deficientele si va elimina toxinele.
Echilibrul fragil al corpului este creat si mentinut de enzime. Ele sunt instrumentele necesare pentru a forma
calciul. Nu exista enzime in mancarea gatita. De fapt, mancarea gatita extrage elementele din oase si secreta
elementele din rinichi. Deficientele rezultate pot cauza o slaba coordonare musculara. Unul dintre cele mai
importante roluri ale enzimelor este de a ajuta procesarea fierului, care duce oxigenul peste tot in corp, pentru a
fi depozitat in miliarde de celule ale epidermei si ale creierului. Avem aproximativ 5-6 miliarde de globule rosii
in sange, si enzimele au nevoie de fier ca material de lucru. De asemenea, enzimele au nevoie de iod, care ajuta
glanda tiroida in reglarea greutatii.
Multi oameni au oasele fragile datorita lipsei enzimelor din hrana gatita si din alimentele toxice. Fara enzime,
calciul nu poate fi bine folosit. Trebuie sa nu uitam niciodata ca proteinele pe care le consumam vor fi
ineficiente fara enzimele care sa le transforme in aminoacizi. Fara enzime, corpul nu se poate vindeca singur de
infectii sau nu poate avea un sange sanatos. Enzimele preiau alte elemente si le transforma in cele necesare
organismului.
Un rol foarte important al enzimelor este acela ca ele regleaza functionarea creierului. Creierul nu poate emite
alerte atunci cand mancarea nu este nutritiva. Mancarea nehranitoare consuma energia din creier chiar si atunci
cand dormim. De cele mai multe ori oamenii au probleme cu somnul datorita deficientei enzimatice din
mancarea gatita sau toxica.
Fara enzime nu exista nici o cale de a ne proteja de imbolnaviri. Cand vom realiza cat este de important sa avem
o sanatate perfecta vom intelege cat este de important sa ne ferim de mancarea gatita sau denaturata in orice fel,
si vom apela la alimentele vii pentru o adevarata nutritie.

Natura proteic a enzimelor

Prin diferite operaii de purificare, s-a reuit s se obin preparate de cteva mii de ori mai active dect
extractele de la care se pornise. S-a dovedit astfel c enzimele sunt catalizatori extrem de activi chiar n
concentraii foarte mici.
Prima enzim izolat n stare pur, cristalizat, a fost ureeaza (Sumner, 1962). Aceasta a fost obinut dintr-o
varietate de fasole prin extragere cu ap i precipitarea extractului cu aceton. Au fost izolate apoi n stare
cristalizat, prin salifiere din soluie apoas cu sulfat de amoniu i sulfat de magneziu la un aumit pH, pepsina i
tripsina (Northrop i Knitz, 1929) fermentul galben de oxidare, papaina, carboxipeptidaza, tirosinaza, catalaza,
cteva dehidrogenaze i multe alte enzime.
Metodele pentru obinerea enzimelor pure i msurarea greutilor lor moleculare sunt identice acelora
folosite la purificarea proteinelor. De fapt, toate enzimele cristalizate obinute pn astzi s-au dovedit a fi fie
proteine simple, fie proteide cu o grup prostetic definit.
nc nainte de izolarea enzimelor n stare pur era cunoscut natura lor proteic. Se tie de mult c enzimele nu
sunt dializabile, i deci sunt substane macromoleculare, i c ele sunt inactivate prin nclzire n aceleai
condiii n care sunt denaturate proteinele. Acei reactivi care denatureaz sau precipit proteinele inactiveaz
fr excepie enzimele. Uneori, denaturarea nsoit de inactivarea enzimelor este reversibil. Prin hidroliza
enzimelor se formeaz aminoacizi care se obin i din proteine. S-au msurat grutile moleculare ale multor
enzime i s-a determinat succesiunea complet a aminoacizilor din ribonucleaz i din alte enzime.
Solubilitatea enzimelor este asemntoare cu a globulinelor. Este posibil ca n multe celule ntreaga sau aproape
ntreaga plasm const din enzime. Ca toate proteinele, enzimele sunt antigeni specifici, provocnd, atunci cnd
sunt introduse n sngele unui animal, formarea de anticorpi.
Se cunosc diferite metode pentru determinarea activitii enzimatice, ca de exemplu: msurarea gazului degajat
(CO2) sau consumat (O2), cnd este cazul; urmrirea spectrofotometric a dispariiei substratului sau
acumulrii produsului de reacie; consumarea unui colorant.

Activitatea catalitic a enzimelor

Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici produi de celula vie acionnd asupra
anumitor substane numite substraturi. n marea lor majoritate, enzimele catalizeaz reacia unei substane
organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic (ap, acid fosforic, hidrogen, oxigen,
etc.). Legile catalizei se aplic firete i la enzime. Enzimele, ca toi catalizatorii, nu catalizeaz dect reacii
termodinamic posibile, decurgnd n sensul stabilirii unui echilibru. Reaciile enzimatice prezint ns unele
deosebiri caracteristice fa de reaciile catalitice obinuite, omogene sau eterogene.
Activitatea enzimelor. Cnd o reacie poate fi catalizat att de o enzim ct i de substane simple se
constant de obicei c reacia enzimatic decurge cu vitez mult mai mare; cu alte cuvinte, reacia enzimatic
are o energie de activare mult mai mic. Astfel s-a stabil c este necesar o concentraie de ioni de hidrogen de
10 milioane de ori mai mare dect de invertaz pentru a hidroliza o anumit cantitate de zaharoz, ntr-un timp
dat, la 37.
Datorit acestei enorme activiti catalitice, sunt suficiente de obicei concentraii foarte mici de enzim
pentru a obine efecte considerabile.
Activitatea enzimelor nu dureaz indefinit ca acea a catalizatorilor simpli i este n general mai scurt
dect aceea a catalizatorilor heterogeni. n cazul reaciilor enzimatice, cu ct trece timpul, cu att cantitatea de
substrat transformat n unitatea de timp se micoreaz, iar dup un timp mai lung reacia practic nceteaz.
Inactivarea enzimelor se explic prin denaturarea lor sau prin alte transformri datorit caracterului lor de
proteine globulare. Celulele vii sintetizeaz enzime fr ncetare.
Temperatura optim a reaciilor enzimatice. Viteza reaciilor enzimatice crete ca a celor mai multe reacii ntre
molecule covalente, cu temperatura, potrivit cunoscutei reguli a lui vant Hoff, i anume o urcare a temperaturii
cu 10 produce o cretere a vitezei de reacie cu un coeficient 1.5 3. Creterea aceasta se observ ns numai la

temperaturi joase. Odat depit o anumit temperatur optim, la care viteza este maxim, aceasta scade, iar
la temperaturi mai nalte, reacia nceteaz. Fenomenul se explic prin faptul, semnalat mai sus, c la
temperaturi mai nalte, enzimele sunt inactivate prin denaturarea componentei proteice. Cele mai multe enzime
devin complet inactive ntre 50-80. Temperatura optim nu poate fi ns exact definit, cci ea variaz n limite
largi, cu concentraia enzimei, cu concentraia ionilor de hidrogen i cu prezena diferitelor impuriti ale
preparatului enzimatic sau ale substratului.
Influena pH-ului. Dup cum a artat Srensen (1909), activitatea enzimelor depinde, ntr-o foarte mare msur
de concentraia ionilor de hidrogen din soluie. Curbele reprezentnd variaia vitezei de reacie cu pH-ul
prezint de obicei un maxim pronunat la un anumit pH, n timp ce la valori ale pH-ului diferind cu 1 fa de
acest maxim, viteza de reacie prezint valori considerabil mai mici. Din cauza acestei particulariti este
necesar ca n cursul reaciilor enzimatice s se menin pH-ul optim constant, prin folosirea de tampoane.
Specificitatea enzimelor. O anumit enzim catalizez numai un numar mic de reacii i de multe ori o singura
reacie, spre deosebire de catalizatori obinuii anorganici (acizi, baze, catalizatori de hidrogenare, etc.) care
activeaz practic toate reaciile posibile de un anumit tip.
Se disting multe tipuri i grade de specificitate n aciunea enzimelor. n primul rnd trebuie menionat
specificitatea stereochimic, care const n aceea c o enzim care catalizeaz reacia unui compus optic activ
este fr aciune asupra enantiomerului sau i n general, asupra izomerilor sterici ai acestui compus, supui
acelorai condiii. Fenomenul a fost observat nti la Pasteur, care l-a folosit ca o metod pentru separarea
izomerilor optici. Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactic din muchi, o enzim care lucreaz n colaborare
cu DPN, i care dehidrogineaz acidul L-lactic la acid piruvic si hidrogeneaz acidul piruvic numai la acid Llactic, fiind inactiv fa de acidul D-lactic. n multe microorganisme exist ns o enzim care acioneaz n
mod similar dar specific numai asupra acidului D-lactic. De asemenea, peptidazele acioneaz numai asupra
aminoacizilor din seria L, iar arginaza transform prin hidroliz n ornitin i uree,numai L-arginina i este fr
aciune asupra D-argininei.
Din alt punct de vedere se disting ntre o aa-numit specificitate de reacie i o specificitate de substrat a
enzimelor. Prima se refer la reactantul anorganic care ia parte la reacie: apa n reaciile de hidroliz, acidul
fosforic n reaciile cu fosforoliza, hidrogenul n reaciile catalizate de dehidrogenaze. Specificitatea de substrat
privete natura reactantului organic, tiut fiind c enzimele care hidrolizeaz, de exemplu, hidraii de carbon nu
hidrolizeaz proteine, cele care hidrolizeaz dipeptide nu hidrolizeaz polipeptide.
Specificitatea de substrat se manifest n forme nenumrate i st la baza clasificrii enzimelor, dup cum se va
vedea mai departe. Important este faptul c, diferitele enzime prezint fa de substaturile respective grade
diferite de specificitate. Vom distinge 3 grade sau tipuri de specificitate enzimatic. Pentru ilustrarea
fenomenului vom considera o reacie de hidroliz schematizat:
A B H 2 O AOH BH
Sunt cazuri, dei rare, cnd numai natura legturii dintre A i B determin specificitatea, natura componentelor
A i B fiind indiferent; se vorbete n aceste cazuri de o specificitate redus. Un exemplu este acela al lipazelor
din pancreas i ficat, care hidrolizeaz esterii celor mai variai acizi carboxilici cu alcoolii de diferite tipuri,
printre care i trioli cum este glicerina. Nu toate esterazele sunt ns att de puin specifice.
Un al doilea tip de enzime posed o specificitate limitat, numit specificitate de grup. n cazul unei reacii de
hidroliz, cum este aceea considerat mai sus, enzimele de acest tip cer ca A s fie de un anumit tip, natura
componentei B fiind indiferent. Un exemplu de enzim inzestrat cu asemenea specificitate este acela al glicozidazei (maltazei) din sucul intestinal al mamiferelor i al -glicozidazei (emulsina). Fiecare din aceste
enzime hidrolizeaz att dizaharide ct i glicozide; ele sunt deci specifice numai pentru restul de monozaharid
i ntr-o mare msur indiferente pentru natura agliconului.
Al treilea tip de specificitate, numit specificitate absolut, se caracterizeaz prin aceea c enzima este adaptat
unui substrat unic, ntocmai ca o cheie n broasca ei. n schema de mai sus, ambele componente A i B trebuie
s fie de un anumit fel dat, pentru ca enzima s acioneze. Acest tip de specificitate este mult rspndit; datorit
aceste particulariti exist n natur un numr att de mare de enzime. Vom meniona, ca exemplu, maltaza din
bobul de orz ncolit, care, spre deosebire de -glicozidazele menionate, hidrolizeaz numai maltoza, dar este
fr aciune asupra altor dizaharide sau -glicozide. n mod similar, tanaza hidrolizeaz numai esterii acizilor
benzoici substituii cu cel puin dou grupe OH n alte poziii dect orto fa de carboxil, iar clorofilaza nu

hidrolizeaz dect cele dou clorofile a i b; fumaraza nu adiioneaz ap dect la acidul fumaric spre a da
natere acidului (-)-malic.
Formarea unui complex intermediar ntre substrat i enzim. Se tie c aciunea unui catalizator const n
participarea sa efectiv la reacia chimic. Un catalizator se deosebete de un reactant obinuit numai prin aceea
c el se regenereaz necontenit n cursul procesului chimic. Enzimele nu difer, n aceast privin, de
catalizatorii simpli. Specificitatea enzimelor sugereaz participarea enzimei la reacia chimic, adic la formarea
unui complex ntre enzim i substrat.
Msurtorile cinetice sprijin aceast concepie. n majoritatea cazurilor, n condiii comparabile, viteza reaciei
enzimatice este proporional cu concentraia enzimei. De obicei, proporionalitatea aceasta se observ numai n
stadiul iniial al reaciei; pe msur ce concentraia produilor de reacie crete, viteza de reacie scade datorit
unui efect inhibant al acestor produi. De aceea se iau n consideraie pentru comparaie numai vitezele iniiale
ale reaciilor enzimatice.
Pornind de la o cantitate fix de enzim i mrind progresiv, ntr-o serie de experiene succesive, concentraia
substratului, viteza de reacie iniial crete din ce n ce mai ncet cu concentraia substratului, pn ce atinge o
valoare constant maxim, dincolo de care viteza nu mai variaz cu concentraia. La concentraii mici de
substrat, reacia este de ordinul I, iar la concentraii mari devine de ordinul zero fa de substrat.
Aceste observaii au dus la concepia c ntre enzim (E) i substrat (S), se formeaz printr-o reacie reversibil
ascultnd de legea maselor, un complex labil. Acest complex reacioneaz apoi irversibil, cu vitez mare, cu un
reactant, dnd produsul de reacie (P) i regenernd catalizatorul:
E S ES E P
Coenzime (cofactori). n afar de enzim i substrat, mai este necesar de multe ori prezena altor substane
pentru ca reacia enzimatic s se produc. La fermentaia alcoolic, pe lng prezena unei enzime termolabile,
nedializabile, este necesar i o coenzim termostabil i dializabil. Mai trziu, coenzimele fermentaiei
alcoolice (cocarboxilaza i codehidraza I) au fost izolate i de asemenea au fost izolate coenzimele altor procese
enzimatire; structura acestor coenzime a fost apoi determinat. n unele cazuri, s-a putut stabili exact funciunea
ndeplinit de coenzim n procesul enzimatic.
Coenzimele i ndeplinesc funciunea catalitic asupra substratului numai n prozena unei enzime. Aceasta din
urm este specific adaptat substratului; o coenzim poate cataliza uneori reaciile unui numr mare de
substraturi, asociat ns de fiecare dat cu o alt enzim. Coenzimele sunt, deci, mai puin specifice dect
enzimele.
n timp ce enzima fixeaz i uneori activeaz substratul, coenzima particip la reacie, adic sufer o
transformare chimic. n stadiul urmtor al procesului, coenzima modificat revine la starea iniial, fiind gata
pentru o nou reacie. Cum reaciile respective sunt foarte rapide, sunt sufiente concentraii mici de coenzim.
Pentru exemplificare vom aminti rolul jucat de codehidraza I n fermentaia alcoolic. n colaborare cu
dehidrogenaza fosfatului de trioz, codehidraza I catalizeaz transformarea fosfatului glicerinaldehidei n acid
D-fosfogliceric, trecnd ea nsi n hidrocodehidraz; aceasta din urm reduce un anumit acceptor de hidrogen,
acetaldehida, regenernd codehidraza I. Legat de alte proteine, hidrocodehidraza hidrogeneaz ali acceptori de
hidrogen. Codehidrazele sunt, deci, coenzimele unor reacii de transfer de hidrogen, de la un donor la un
acceptor de hidrogen.
ntlnim un mecanism similar n reaciile de transfer de acetil, n care intervine coenzima A. Aceasta
reacioneaz cu un donor de acetil, n prezena unei enzime specifice, trecnd n acetil-coenzim A, cu grupa
CH3CO legat de S. Acetil coenzima A difuzeaz apoi prin soluie pn ntlnete o alt enzim cu ajutorul
creia cedeaz grupa acetil unui acceptor. Eliberat de grupa acetil, coenzima A reia acest joc. Acidul adenosintrifosforic funcioneaz n mod similar ca o coenzim transmitoare de fosfat.
Sistemele enzimatice care conin un metal n grupa prostetic sau sub alt form, indispensabil activitile lor
sunt numite metaloenzime. Flavoproteinele conin n afar de protein i FAD (flavin-adenin-dinucleotid), i un
metal, ca fier (succino-dehidrogenaz), molibden (xantin-oxidaz) sau altele. Uneori ionii metalici joac rolul
de activatori, de exemplu Mg2+ pentru multe enzime de fosforilare. Mecanismul aciunii specifice a acestor
metale nu este cunoscut.
Coenzimele respiraiei. Este cunoscut rolul important al reaciilor de oxidare cu oxigen molecular, pentru
producerea energiei necesare funciilor vitale ale organismelor. Nu exist nici o enzim capabil s transfere
direct unei molecule de oxigen hidrogenul eliminat de substraturile curente din organismele vii. Pentru a se

combina cu oxigenul, este necesar intervenia unui sistem complex de enzime i coenzime. Enzimlele fac parte
din clasa oxido-reductazelor (dehidrogenaze i oxidaze). Hidrogenul cedat de substrat este nti acceptat ce
DPN (codehidraza I), asociate dup caz cu o enzim specific adaptat substratului. Soarta coenzimelor
hidrogenate care se formeaz depinde de condiiile anaerobe sau aerobe n care are loc reacia. n condiii
anaerobe, hidrocodehidraza cedeaz hidrogenul unui acceptor din mediul de reacie.
Proprietatea aceasta a dehidrogenazelor de a transfera hidrogen din substrat la diferii acceptori a fost
descoperit de Thunberg n 1917. Tehnica folosit de acest cercettor pentru a decela transferul anaerob de
hidrogen s-au mai corect pentru a pune n eviden prezena unui sistem enzimatic capabil de a transfera
hidrogen, const n folosirea colorantului albastru-metilen ca acceptor. Aceasta se decoloreaz trecnd n
leucoderivatul su.
Nici n condiii aerobe, hidrogenul din hidrocodehidraz nu este cedat direct unei molecule de oxigen, ci el este
nti transferat altor sisteme enzimatice care abia ele pot reaciona cu oxigenul. Sunt mai multe ci posibile prin
care hidrogenul substratului poate ajunge la oxigen. Un astfel de lan de reacii este redat n urmtoarea schem.

Hidrogenul cedat de
substratul AH2, de
exemplu
codehidrazei
I, este transferat flavin-adenindinucleotidei. De aici nainte,
atomii de hidrogen se desfac n
protoni i electroni: primii trec n soluie (sub form de ioni de hidroniu), iar electronii reduc fierul din
citocrom, de la starea trivalent la starea bivalent. Citocromul c redus reduce citocromoxidaza (citocrom a3)
care este singur capabil de a ceda electroni oxigenului. Citocromii sunt deci transferaze de electroni (oxidaze
aerobe). n schema de mai sus sunt identificate (pe rndul de jos) enzimele ce acioneaz n acest proces
complicat.
Transferul hidrogenului n etape, de la substrat la molecula de oxigen, face posibil utilizarea, pentru
nevoile organismului, a energiei degajate. Se tie c aceast energie se nmagazineaz n legturile bogate n
energie ale resturilor de fosfat n ATP sintetizat simultan cu reaciile de oxidare. S-a artat, n mai multe cazuri,
de exemplu la oxidarea acidului -hidroxibutiril n prezena unui sitem enzimatic respirator complet, c la
consumarea unui atom de oxigen apar 3 molecule de ATP. n unele cazuri se tie n ce mod o reacie de
dehidrogenare este cuplat cu o sintez de ATP.
Centre active ale enzimelor. Se tie c nu toate enzimele necesit colaborarea unei coenzime.
Coenzimele intervin mai ales n reaciile de transfer: de hidrogen, de electroni, de grupe de fosfat, de acetil, etc.
Numeroase enzime, printre care i hidrolazele i exercit aciunea lor enzimatic fr intervenia unei
coenzime. Enzima este activ numai n forma ei nativ, cci prin denaturare activitatea specific a enzimelor
dispare. Activitatea enzimatic este ns restabilit atunci cnd enzima poate fi regenerat, adic atunci cnd
poate fi reconstituit structura teriar sau cuaternar a proteinei distrus prin denaturare.
Se tie ns c nu toat catena polipeptidic a enzimei particip la actul propriu-zis al catalizei, ci numai
o mic poriune a ei, numai anumite grupe, dintr-o regiune bine delimitat a catenei polipeptidice, aa numitul
centru activ al enzimei. La aceast constatare s-a ajuns prin experiene de inhibare a activitii enzimei blocnd
centrul activ cu anumii reactivi cu care acesta se combin. Inhibitorii de acest fel acioneaz n proporie
stoechiometric fa de enzim, ceea ce este un indiciu c ei reacioneaz cu anumite grupe ale catenei
polipeptidice.

Mecanismul de actiune al enzimelor.

Centri activi

Se stie ca intr-un sistem chimic nu toate moleculele reactioneaza cu aceeasi viteza. Moleculele care
reactioneaza se gasesc pe un nivel energetic superior celui pe care se gasesc moleculele obisnuite. Diferenta de
energie dintre moleculele active si cele pasive poarta numele de energie de activare.
Un catalizator este o substanta care, prin prezenta ei, determina intr-o substanta sau un amestec de
substante o reactie ce nu are loc in absenta ei (definitie dupa Berzelius, 1836) sau care mareste viteza unei
reactii, ce are loc si in absenta ei, dar cu viteza mai mica, eventual imperceptibila(definitie dupa Ostwald, 1894).
Catalizatorul se regaseste neschimbat, calitativ si cantitativ, dupa reactie. Aparent catalizatorul nu ia parte la
reactie.
Este necesar sa se accentueze caracterul de substante al catalizatorilor. Ar fi gresit sa se vorbeasca de
actiunea catalitica a unei forme de energie, caldura, lumina sau electricitate.
Se numeste substrat substanta sau amestecul de substante asupra carora actioneaza un catalizator.
Catalizatorii determina sau accelereaza numai reactii termodinamic posibile, adica reactii decurgand
spontan, cu cresterea entalpiei libere de reactie, in sensul stabilirii unui echilibru. Exista catalizatori (MnO 2,
NaOH) care accelereaza transformarea ozonului, O3 in O2, dar nu exista un catalizator care sa produca ozon din
oxigen.
Aceasta scadere a energiei de activare se datoreaza formarii unui complex activat intre catalizator si
reactant, pentru care energia de activare este mult mai mica.
In cazul catalizei enzimatice, intre enzima si substratul care se transforma, se formeaza un complex
activat enzima-substrat, care apoi se transforma cu viteza mare in produsii finali de reactie.
La formarea complexului activat enzima substrat, substratul se fixeaza pe regiuni bine determinate de
pe suprafata enzimei, care poarta numele de centri activi si molecula substratului, exista complementaritati
conformationale si chimice care permit asamblarea lor.
Centrul activ al unei enzime este construit dintr-un numar redus de aminoacizi situati in vecinatate sau la
distanta. In general, se admite ca pentru o reactie chimica obisnuita, enzima participa cu doi centri activi. Pentru
enzimele cu structura binara unul dintre centrii activi este, in general, situat in fragmentul protetic, iar al doilea
in fragmentul prostetic.
Pentru reactiile care prezinta specificitate stereochimica se admite ca fixarea subtratului pe enzima se face prin
intermediul a 3 centri activi.
Fixarea substratului pe enzima ii imprima acestuia o stare de tensiune moleculara care faciliteaza reactia
biochimica, sau orienteaza favorabil una in raport cu cealalta, moleculele ce urmeaza sa reactioneze.
Desi actiunea enzimelor este catalitica, enzimele prezinta unele caractere care le diferentiaza de catalizatorii
tipici.
Astfel, cataliza enzimatica are elemente comune cu cataliza omogena deoarece enzima este adeseori repartizata
uniform in sistemul chimic al carui transformare o asigura. Cataliza enzimatica are caracter si de cataliza
eterogena, reactia biochimica desfasurandu-se in regiuni bine determinate de pe suprafata enzimei, situate la
limita de separare dintre sistemul reactant si macromolecula catalizatorului.
Un alt caracter tipic este marea eficienta catalitica a enzimelor. O reactie decurge in prezenta enzimei de 10 8
pana la 1011 ori mai repede decat in absenta ei. Numarul de molecule de substrat transformate sub actiunea
enzimei intr-un minut (numar de transfer, turnover) variaza intre 1000 1000000.
Cataliza enzimatica are loc in conditii blande. Reactii care necatalizate nu au loc decat la temperaturi inalte,
presiuni mari, valori extreme de pH, sub influenta enzimelor evolueaza cu mare viteza la temperaturi in jurul lui
37, la presiune atmosferica, la pH aproape neutru.
Enzimele se caracterizeaza printr-o remarcabila specificitate in raport cu tipul de reactie catalizat si cu natura
substratului transformat. Sunt unele enzime(ureaza, arginaza) care nu catalizeaza decat o singura reactie bine
determinata.
Remarcabila este de asemenea multitudinea reactiilor catalizate de enzime. Astfel, enzimele intervin in reactii
de hidroliza, de polimerizare si policondensare, de oxidoreducere, de transfer de grupari functionale(formil,
metil, amino, acil, carboxil), de formare si scindare de legaturi covalente, de reactii prin radicali liberi etc.
Unele cracteristici ale enzimelor sunt imprimate de structura lor proteica. Astfel, activitatea lor in cursul
metabolismului intermediar este limitata in timp. Ele se degradeaza relativ rapid sub influenta altora.

Activitatea, degradarea si biosinteza enzimelor, sunt reglate de factori si mecanisme de control, de complexitate
deosebita si situate la nivele variate de organizare a sistemelor biologice.

Clasificarea enzimelor
I. Hidrolaze
1. Esteraze
Reacii: hidrolize de esteri, amide, peptide
a. Carboxisteraze (ficat, alte organe)
Butirat de etil, ali esteri acizi + alcooli
b. Lipaze (pancreas, semine, bacterii)
Grsimi acizi + glicerin
c. Colinesteraz (snge, esuturi animale)
Acetilcolin colin + acid acetic
d. Tanaz (plante)
Galotanin acid galic + monozaharide
e. Fosfataze (esuturi vegetale i animale)
Esteri ai ac. fosforic ac. fosforic + alcooli
f. Sulfataze (esuturi vegetale i animale)
Esteri ai ac. Sulfuric ac. sulfuric + alcooli
2. Glicozidaze
Hidrolizeaz legturi glicozidice
A. Oligozaharidaze
Ex:-Glocozidaze (maltaze)
-Glicozidaze (emulsin)
-Galactozidaze
-Galacctozidaze
Invertaz (hidrol. zaharoz) etc.
B. Polizaharidaze
-Amilaze
-Amilaze
Cicloamilaze (din Bacillus macerans)
Celulaze
Poligalacturonidaze
Chitinaze
Hialuronidaze
3. Amidaze
Hidrolizeaz legtura C-N
a. Asparaginaz
Asparagin acid aspargic + NH3
b. Glutaminaz
Glutamin acid glutamic + NH3
c. Arginaz (ficat)
Arginin ortinin + uree
d. Ureeaz (bacterii, soia)
Uree CO2 + NH3
4. Proteaze
Hidrolizeaz legturi peptidice
A. Endopeptidaze
Proteine peptide
Pepsin (suc stomacal)
Tripepsin i chimotripsin (suc intestinal)
Catepsin (intracelular)
B. Exopeptidaze
Carboxipeptidaze
Aminopeptidaze
Glicil-glicin-peptidaz
L-Alanil-glicin-peptidaz
Prolidaz
Prolinaz etc.
5. Purin-desaminaze
Amino-purine hidroxi-purine + NH3
a. Adenaz
Adenin hipoxantin + NH3
b. Guanaz
Guanin xantin + NH3

6. Nucleaze
Hidrolizeaz acizi nucleici
A.
Polinucleotidaze
(ribonucleaz
i Polinucleotide mononucleotide
desoxiribonucleaz) (suc pancreatic i suc
intestinal)
B. Nucleotidaze
Nucleotide nucleozide
C. Nucleozidaze
Nucleozide pentoz +pirimidin sau purin
II. Transferaze
Reacii: R X R 'Y R Y R ' X
1. Transmetilaze
a. Transmetilaza colin-homocistein
b. Transmetilaza betain-homocistein
c. Transmetilaza metionin-glicocol
d. Transmetilaza metionin-noradrenalin
2. Transacliaze (n special transacetilaze)
a. Arilamino-transacetilaz (ficat)
b. Glucozamin-transacetilaz (ficat)
c. Colin-acetilaz (esut nervos)
d. Acetil-CoA-transacetilaz (esuturi animale)
e. Oxaloacetat-transacetilaz (rspndire univ.)
3. Transglicozilaze
a. Fosforilaza amidonului (sau enzima P) (univ.)
b. Enzima Q (factorul de ramificare) (univ.)

c. Transglucozilaza zaharozei (bacterii)

4. Transfosfataze (fosfokinaze)
a. Hexokinaz (drojdie, esuturi animale) (Mg2+)
b. Fructokinaz (ficat,muchi,bacterii)(Mg2+,K+)
c. Fosfohexokinaz (n toate esuturile) (Mg2+)
d. Triokinaz (ficat) (Mg2+)
e. Adenosinkinaz (n toate esuturile) (Mg2+)
f. Adeninkinaz (miokinaz) (n toate es)(Mg2+)
g. Enz. codehidraz I (es. anim., drojdie) (Mg2+)
h. Flavokinaz (es. anim., plante, drojdie) Mg2+
i. Fosfokinaza panteteinei (Mg2+)
j. Fosfokinaza creatinei (Mg2+)
k. Fosfokinaza argininei (muchii nevertebr.)
5. Transaminaze
(Coenzim: fosfat de piridoxal)
Tranaminaza L-glutamic

Colin + homocistein metionin

Betain + homocistein metionin
Metionin + glicocol sarcosin
Metionin + noradrenalin adrenalin
Transfer de grupe acetil de la acetil coenzim A
la diferite substraturi
Acetil-CoA + arilamine acetil-arilamine
Acetil-CoA + D-glucozamine N-acetil-D-glucozamin
Acetil-CoA + colin acetil-colin
2 Acetil-CoA acetoacetil-CoA
Acetil-CoA + acid oxalilacetic acid citric
Transfer la alte substraturi resturi de Dglucoz legat n poziia 1, de diferite grupe R
Amiloz + glucoz-1-fosfat lungete catena
amilozei cu un rest de glucoz elibernd H3PO4
Transfer o poriune dintr-o caten de amiloz
(poliglucoz cu legturi 1,4-) de la o poziie 4
la o poziie 6
n Zaharoz (1,4--glucoz) n + n fructoz
Transfer resturi de fosfat de la acid adenosin
trifosforic la cele mai variate substraturi,
conservnd energia n noua legtur de fosfat
D-glucoz + ATP D-glucoz-6-fosfat + ADP
D-fructoz + ATP fructoz-6-fosfat + ADP
Fructoz-6-fosfat + ATP fructoz-1,6difosfat + ATP

D-glicerinaldehid
+
ATP
Dglicerinaldehid-3-fosfat + ADP
Adenosin + ATP acid adenosin-5-fosforic +
ADP
Acid adenosin-5-fosforic + ATP 2 ADP
DPN + ATP TPN + ADP
Riboflavin + ATP acid riboflavinfosforic +
ADP
Pantetein + ATP pantetein-4-fosfat + ADP
Creatin fosfocreatin
Arginin fosfoarginin
Transfer reductiv i stereospecific grupa NH2
de la acil L-glutamic la diferii acizi -cetonici
Acid L-glutamic + acid piruvic L-alanin +

acid -cetoglutaric (sinteze de aminoacizi)

III. Oxido-reductaze
1. Transhidrogenaze anaerobe
Reacia general (A = substrat)
A Coenzime: codehidrazele I sau II
AH2 + DPN / TPN A + DPNH / TPNH + H+
(DPNH i TPNH sunt oxidate de flavoproteine)
a. Dehidrogenaza -glico-fosforic (drojdie,
Acid D(-)--glicerin-fosforic + DPN fosfo
esuturi animale)
dihidroxiaceton + DPNH
b. Dehidrogenaza lactic (esuturi animale)
Acid L(+)-lactic + DPN acid piruvic +
DPNH
c. Dehidrogenaza alcoolilor (drojdie, unele
Alcooli (de ex. CH3CH2OH) + DPN aldehide
esuturi animale)
(CH3CHO) + DPNH
d. Dehidrogenaza fosfatului de trioz (drojdie,
D-glicerinaldehid-fosfat + DPH acid fosfoesuturi animale)
D-gliceric + DPNH
e. Dehidrogenaza malic (esuturi animale,
Acid L-malic + DPN acid oxalilacetic +
plante, bacterii)
DPNH
f. Dehidrogenaza izocitric (mai mult
Acid izocitric + DPN acid -cetoglutaric +
2+
rspndit) (Mg )
CO2 + DPNH
g. Dehidrogenaza L-glutimic (esuturi vegetale) Acid L-glutamic + H2O + DPN / TPN acid cetoglutaric + NH2 + DPNH / TPNH
h. Dehidrogenaza D-glucozei (globulele roii din D-glucoza + TPN acid D-gluconic + TPNH
snge)
B. Transhidrogenaze anaerobe fr coenzim
Reduc direct citocromul b i (experimental)
albastrul-metilen
Acid L(+)-glicerin-fosforic fosfat de 3a. Dehidrogenaza -glicero-fosfatului
glicerinaldehid
(insolubil) (plante, animale, bacterii)
b. Hidrogenaza fumaric (rspndit universal)
Acid succinic acid fumaric (reacie din ciclul
acidului citric)
c. Dehidrogenaza lactic (drojdie)
Acid L-lactic acid piruvic
d. Dehidrogenaza colinei (esuturi animale)
Colin betainaldehid
2. Transhidrogenaze aerobe
Reacii: 1) AH2 +FAD A + FADH2
2) FADH2 + O2 FAD +H2O2
A. Grupa prostetic: flavin-adenin-dinucleotid
(FAD); atac direct substratul (flavoproteine)
a. Xantin-oxidaz (enzima lui Schardinger)
Hipoxantin + FAD Xantin + FADH2
(lapte, esuturi animale)
Xantin + FAD acid uric + FADH2
Aldehide + FAD acizi + FADH2
b. D-aminoacid-oxidaze (esuturi animale)
RCH(CO2H)NH2 + O2 FAD
RC(CO2H)=NH
+ H2O2
c. L-aminoacid-oxidaze (esuturi animale)
RC(CO2H)=NH + H2O RCOCO2H + NH3
B. Grupa prostetic FAD; accept hidrogen
numai de la DPNH sau de la TPNH
a. Diaforaza I
DPNH + FAD DPN + FADH2
b. Diaforaza II (esuturi animale)
TPNH + FAD TPN + FADH2
C. Grupa prostetic FMN; accept hidrogen de TPNH + FMN TPN + FMNH2
la TPNH
Enzima galben veche (Warburg) (globule roii Reduce albastrul-metilen (nu ns citocromul ei)
ale sngelui)
3. Transelectronaze
A. Transelectronaze anaerobe
Reacie: R+ R+ R+ + R
a. Reductaza citocromului c (n toate celulele FADH2 + 2Cit*Fe3+ FAD + 2Cit*Fe2++ 2H+

anaerobe)
b. Reductaza citocromului b (n toate celulele Catalizeaz reducerea citocromului b de ctre
anaerobe)
sistemul dehidrogenazelor fr coenzim.
(Citocromul b redus este oxidat de citocromul c,
sub aciunea unei alte enzime; poate fi oxidat
ncet i de O2, fr o oxidaz)
B. Transelectronaze aerobe
Reacie:
Citocrom-oxidaza (oxidarea citocromului c) Cit. c. Fe2+ + Cit. hem. Fe3+ Cit. c. Fe3+ + Cit.
sau fermentul respirator rou al lui Warburg.(n hem. Fe2+
toate celulele aerobe)
1
2Cit. hem. Fe2+ + O2 2Cit. hem. Fe3+ + O22
(Oxideaz citocromul c. Citocrom-oxidaza
redus oxideaz direct O2
4. Oxidaze
a. Monofenol-oxidaze (tirosinaz) (ciuperci)
(grup prostetic: cupru)

b. Polifenol-oxidaze (ciuperci, cartofi) (grup

prostetic: cupru)
c. Oxidaz ascorbic (plante) (grup prostetic:
Acid ascorbic acid dehidroascorbic
cupru)
d. Uricooxidaza (uricaza) (ficatul mamiferelor
Acid uric alantoin (cu formare de H2O2
cu exceptia primatelor; diptere; gasteropode)
(grup prostetic: zinc)
5. Peroxidaze i catalaze
Enzime distrugtoare ale apei oxigenate
a. Peroxidaze (aproape n toate celulele vegetale)

b. Catalaze (n toate celulele animale i vegetale)

1. Carboliaze i corbosintetaze

B. Carboligaze
Carboligaza acetaldehidei (drojdie)

1
O2
2

IV. Liaze i sintetaze

Rup, respectiv creeaz, o legtur ntre doi
atomi de carbon

A. Carboxilaze i decarboxilaze
Coenzim: cocarboxilaz (tiamin-pirofosfat)
a. Carboxilaza (drojdie, bacterii)
b. Oxidaza piruvic (esuturi animale)
(necesit, pe lng cocarboxilaz, coenzim A i
DPN)
c. Aminoacid-decarboxilaze (bacterii)
d. Decarboxilaza oxalo-succinic

H2O2 H2O +

CH3COCOOH CH3CHO + CO2

CH3COCOOH + H2O + CoA + DPN
CH3COCoA + DPNH (reacie din ciclul
acidului citric)
R-CH(NH2)COOH R-CH2NH2 + CO2
Exist enzime specifice pentru lisin, tirosin,
arginin, ornitin, acid glutamic etc.
Acid oxalilsuccinic acid -cetoglutaric
(reactie din ciclul acidului citric)
R-CHO + OHC-CH3 (-)R-CHOH-CO-CH3
(necesit tiamin-pirofosfat)

C. Aldolaze
a. Aldoza (trioze-fosfat-liaz) (drojdie, esuturi 1,6-Difosfat de furanoz 2-fosfat de trioz
animale i vegetale)
(decondensarea aldolic din fermentaie i
glicoliz)
b. Citraz (bacterii)
Acid acetic + acid oxalilacetic acid citric
(reacie din ciclul acidului citric)
2. Hidrataze i dehidrataze
a. Fumaraz
Acid fumaric + H2O acid (-)-malic
(ciclul acidului citric)
b. Aconitaz
Acid citric acid aconitic acid izocitric
c. Enolaz (drojdie, multe esuturi)
Acid 2-fosfoglicerin acid 2-fosfo-enolpiruvic + H2O
3. Liaze i sintetaze ale legturii C-N
a. Aspartaz
Acid aspargic acid fumaric + NH3
V. Izomeraze i racemaze
a. Oxo-izomeraza (epimeraza)
D-glucopiranoz-6-fosfat D-fructofuranoz6-fosfat
b. Izomeraza fosfailor de trioze
D-glicerinaldehid-3-fosfat dihidroxiacetonfosfat
c. Fosfo-gliceromutaza (a,b i c; se gasesc n Acid 2-fosfogliceric acid 2-fosfogliceric
cele mai variate esuturi animale i vegetale)
(reacii n cursul fermentaiei i glicolizei)
d. Racemaz lactic (esuturi animale, bacterii)
Acid D-lactic acid L-lactic
e. Racemaza alaninei (bacterii)
L-Alanin D-Alanin