CRISTIANA DIACONESCU

BIOCHIMIE ALIMENTARĂ
– Curs practic pentru învăţământ la distanţă –
2
 CUPRINS

1. LAPTELE ........................................................................................................................................ 5
1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE ŞI FIZICO-CHIMICE ALE LAPTELUI...... ...... 5
1.2. COMPOZIŢIA CHIMICĂ A LAPTELUI ................................................................................ 6
1.2.1. Biomoleculele anorganice ............................................................................................... 6
1.2.2. Biomoleculele organice ................................................................................................... 8
1.2.3. Valoarea nutritivă a laptelui integral crud şi al produselor lactate ................................ 27
1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIVĂ ................................................ 28
1.3.1. Fermentaţia lactică......................................................................................................... 28
1.3.2. Fermentaţia propionică .................................................................................................. 32
1.3.3. Fermentaţia butirică ....................................................................................................... 33
1.3.4. Fermentaţia alcoolică..................................................................................................... 33

2. BRÂNZETURILE ......................................................................................................................... 34
2.1. CONSIDERAŢII GENERALE ............................................................................................... 34
2.2. ETAPELE FABRICĂRII BRÂNZETURILOR ...................................................................... 34
2.2.1. Coagularea ..................................................................................................................... 34
2.2.2. Sărarea brânzeturilor. .................................................................................................... 36
2.3. BIOCHIMIA MATURĂRII BRÂNZETURILOR.................................................................. 36
2.3.1. Degradarea glucidelor ................................................................................................... 37
2.3.2. Degradarea lipidelor ...................................................................................................... 38
2.3.3. Degradarea proteinelor .................................................................................................. 40
2.3.4. Metabolizarea aminoacizilor ......................................................................................... 40
2.3.5. Compuşi fără aromă ...................................................................................................... 43
2.4. COMPOZIŢIA CHIMICĂ A BRÂNZETURILOR ................................................................ 43
2.5. ADITIVI DIN BRÂNZETURI ............................................................................................... 45

3. CARNEA ....................................................................................................................................... 46
3.1. CONSIDERAŢII GENERALE ............................................................................................... 46
3.2. STRUCTURA MORFOLOGICĂ, COMPOZIŢIA CHIMICĂ ŞI VALOAREA NUTRITIVĂ
A CĂRNII MAMIFERELOR ................................................................................................. 46
3.2.1. Structura muşchilor striaţi ............................................................................................. 46
3.2.2. Compoziţia chimică a cărnii .......................................................................................... 49
3.2.3. Valoarea nutritivă a cărnii ............................................................................................. 67
3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUŞCHIULUI VIU ....................................... 67
3.3.1. Energetica contracţiei musculare ................................................................................... 67
3.3.2. Mecanismul biochimic al contracţiei musculare ........................................................... 84

3
 3.4. MODIFICĂRI BIOCHIMICE CARE SE PRODUC ÎN MUŞCHI DUPĂ SACRIFICAREA
ANIMALULUI ....................................................................................................................... 85
3.4.1. Stadiul de prerigiditate .................................................................................................. 86
3.4.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis) ................................................................................. 86
3.4.3. Stadiul de maturare ........................................................................................................ 90
3.4.4. Fezandarea ..................................................................................................................... 94
3.5. CONSERVAREA CĂRNII ŞI PRODUSELOR DIN CARNE – Aspecte chimice şi
biochimice......... ...................................................................................................................... 94
3.5.1. Conservarea cărnii la temperaturi scăzute ..................................................................... 95
3.5.2. Congelarea şi decongelarea ........................................................................................... 97
3.6. METODE CHIMICE DE CONSERVARE A CĂRNII ........................................................ 100
3.6.1. Sărarea (haloanabioza) ................................................................................................ 100
3.6.2. Afumarea ..................................................................................................................... 103
3.6.3. Conservarea cărnii la temperaturi ridicate; Tratarea termică....................................... 106

BIBLIOGRAFIE GENERALĂ .......................................................................................................... 111

4
 1. LAPTELE

1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE ŞI FIZICO-CHIMICE ALE

LAPTELUI

Laptele a fost folosit din cele mai vechi timpuri în alimentaţia omului, fiind cunoscut cu
10.000 de ani î.e.n. Tradiţia milenară a popoarelor din Europa şi Asia a contribuit la acumularea unui
volum considerabil de informaţii referitoare la lapte şi derivatele lui. Este un aliment complet, uşor
asimilabil şi cu mare valoare nutritivă. Datorită acestor caracteristici, laptele asigură creşterea şi
dezvoltarea normală a sugarilor şi organismelor tinere.
- Laptele are culoarea alb-gălbuie pentru laptele gras, bogat în provitamina A; uşor albăstruie
pentru laptele degresat (datorită lacto-cromului) sau uneori accentuată galben datorită ingerării unor
plante din flora spontană (şofran, revent) sau datorită unor stări patologice.
- Gustul normal este dulceag (datorită lactozei) pentru lapte de oaie, capră, vacă sau bivoliţă.
Gusturi anormale (amar) pot apare de la hrănirea cu plante ce conţin principii amare, sau sărat (datorită
afecţiunii glandei mamare).
- Mirosul normal al laptelui este aromă slabă de proteină proaspătă; el se poate modifica datorită
mulsorilor neigienice (miros de furaj, miros de purin sau de dezinfectant) sau miros amoniacal sau
putrid (datorită afecţiunilor glandei mamare).
- Opacitatea laptelui este determinat de substanţele care se găsesc în suspensie astfel că, cu cât este
mai gras, cu atât opacitatea este mai mare. Ea este scăzută în cazul furajării cu nutreţuri suculente sau
în cazul falsificării cu apă.
- Vâscozitatea laptelui: normal laptele este mai vâscos ca apa, vâscozitatea fiind situată în intervalul
de 1,76 - 2,60 centipoise. Ea scade în cazul falsificării cu apă şi creşte în cazul învechirii laptelui.
- Tensiunea superficială a laptelui: reprezintă raportul dintre numărul de picături de lapte şi apă
care se găsesc în acelaşi volum. Ea este subunitară şi este situată în intervalul 50 - 55 dyne/cm2, iar în
cazul falsificării cu apă tensiunea superficială creşte peste 55 dyne/cm2.
o
- Temperatura de fierbere este situată în intervalul 100,15 – 117 C datorită lactozei şi sărurilor
minerale aflate în soluţie. În cazul falsificării cu apă temperatura de fierbere tinde spre 100oC.
- Punctul crioscopic: laptele îngheaţă la -0,55oC. Falsificarea cu apă duce la creşterea punctului
o
crioscopic spre 0 C.
- Indicele de refracţie al laptelui este de 38,5 - 40,5 grade refractometrice şi scade proporţional cu
cantitatea de apă adăugată.
- Rezistenţa specifică (rezistivitatea): normal este situată în intervalul 175 - 200 ohmi şi scade pe
măsură ce se adaugă apă.
- Densitatea laptelui: este o caracteristică de specie şi se situează în intervalul 1,026 - 1,034 (cel de
vacă are densitatea între 1,029 - 1,031). Prin falsificare cu apă densitatea tinde către 1.

5
- pH-ul (reacţia chimică a laptelui): imediat după muls acesta este neutru sau slab acid. Laptele
răcit are pH-ul situat în intervalul 6,33 - 6,59, iar ca aciditate titrabilă (Metoda Thörner) se situează în
intervalul 16,5 - 18,3oT.

1.2. COMPOZIŢIA CHIMICĂ A LAPTELUI

Laptele este un lichid biologic de culoare albă-gălbuie secretat de glanda mamară, şi cu gust
dulce.
Compoziţia complexă şi proporţia în care se află diferiţii săi constituenţi depinde de: specie,
rasă, starea de sănătate, timpul scurs de la fătare, condiţii de întreţinere şi mediu ambiant (tabelul I-1).
Componentele biochimice din lapte se găsesc sub formă de:
– emulsie (lipide, vitamine liposolubile şi hormoni);
– dispersie coloidală (proteine);
– soluţie apoasă (glucide, vitamine hidrosolubile, pigmenţi, substanţe azotate cu masă
moleculară mică hidrosolubile şi săruri minerale).

Tabelul I-1
Principalii indici biochimici caracteristici pentru laptele de vacă
Adrian (1973), Boudier şi Luquet (1981)
Indici biochimici Limitele valorilor normale
% g/l
Apă 85,5 - 89,5 855 - 895
Substanţă uscată 10,5 - 14,5 105 - 145
Protide (cazeină şi proteine) 2,9 - 5,0 33 - 35
Lipide totale 2,5 - 6,0 35 - 40
Lactoză 3,6 - 5,5 46 - 49
Săruri minerale 0,6 - 0,9 6-8

1.2.1. Biomoleculele anorganice

Biomoleculele anorganice din lapte sunt reprezentate de apă, săruri minerale şi gaze.
• Apa este componentul cel mai abundent din lapte. Conţinutul variază în funcţie de specie.
Astfel, comparând laptele de vacă, bivoliţă, capră şi oaie, se constată valori ale conţinutului de apă
minime de 81,7 - 82,5 % în laptele de oaie şi maxime de 86,6 - 88,7 % în laptele de capră. Substanţa
uscată variază între 17,5 - 18,3 % la laptele de oaie şi 12,5 - 12,8 % la laptele de vacă.
• Componentele minerale din lapte se găsesc sub formă liberă, ionizate, în lactoser sau sub
formă legată în fracţiunea insolubilă sau coloidală (tabelul I-2). Laptele conţine 0,7 - 0,9 % săruri
minerale.

6
 Macroelementele, sodiu, potasiu, clorul se găsesc exclusiv sub formă de ioni, fiind foarte
accesibile pentru organism. Calciu şi magneziu se găsesc în fracţiunea solubilă a laptelui parţial sub
formă liberă ionizată (Ca2+ Mg2+), parţial sub formă de esteri fosforici sau lipide complexe.
Fracţiunea solubilă a laptelui (lactoserul) conţine aproape tot sodiul, potasiul şi clorul, 1/3 din
calciu sub formă liberă sau ca săruri, 1/3 din fosfor (săruri sau fosfor organic solubil) şi 2/3 din
magneziu sub formă de săruri.
Tabelul I-2
Componente minerale din lapte (g/l)
(Anifantakis, 1986)
Minerale Specia
Vacă Oaie Capră Femeie
Potasiu (K2O) 1,6 - 1,8 1,5 - 1,8 1,6 - 2,0 0,5 - 0,7
Sodiu (Na2O) 0,5 - 0,7 0,4 - 0,54 0,4 - 0,54 0,16 - 0,2
Calciu (CaO) 1,3 - 1,8 2,3 - 3,2 1,3 - 1,8 0,2 - 0,4
Magneziu (MgO) 0,14 - 0,20 - 0,15 - 0,25 0,05 - 0,08
Fosfor (P2O5) 1,0 - 2,3 1,6 - 3,7 1,0 - 2,3 0,15 - 0,4
Clor (NaCl) 1,1 - 1,8 0,7 - 1,5 1,5 - 2,5 0,5 - 0,8
Sulf 0,35 - 2,0 - 0,2 0,15

Calciul, magneziul, fosforul şi sulful se găsesc în fracţiunea coloidală a laptelui asociate sau
legate de micelele de cazeină. Fracţiunea coloidală salină a laptelui conţine circa 2/3 din calciul total,
1/3 din fosforul total şi 1/3 din magneziul total. Între formele solubile şi coloidale, cele ionizate şi cele
nedisociate se stabileşte un echilibru influenţat de temperatură, pH şi concentraţia ionilor de calciu.
În general, conţinutul de săruri minerale şi raportul dintre acestea se menţine practic în limite
constante. Eventualele variaţii ilustrează stări patologice. Spre exemplu, laptele mamitic are un
conţinut ridicat de clorură de sodiu.
Elementele minerale sunt componentele din lapte cel mai bine absorbite şi reţinute. Calciul se
absoarbe cel mai uşor comparativ cu alte elemente. Raportul calciu/fosfor din laptele de vacă (≈ 2/2)
este superior celui din alte alimente şi face din lapte o sursă importantă de calciu. Fosfaţii de calciu
intervin în procesul de coagulare a laptelui şi îmbunătăţesc calitatea brânzei.
Conţinutul de oligoelemente, deşi foarte redus (micrograme, ppm), are importanţă fiziologică
şi nutriţională. Concentraţia în oligoelemente este influenţată de alimentaţie şi de perioada de lactaţie
prezentând variaţii mari. Creşterea concentraţiilor de oligoelemente din lapte peste anumite limite
reprezintă un indice de poluare, un semnal de creştere a toxicităţii pentru consumator.

• Gazele. Conţinutul de gaze din lapte este variabil. După muls, dioxidul de carbon
reprezintă 10 % din volumul laptelui. Ulterior, prin aerare şi agitare, conţinutul de dioxid de carbon
scade, iar conţinutul de azot şi oxigen creşte. Scăderea concentraţie de dioxid de carbon determină

7
scăderea acidităţii titrabile. Conţinutul de azot influenţează compoziţia laptelui. Prezenţa unor cantităţi
mari de oxigen duce la distrugerea vitaminei C şi la apariţia unui gust neplăcut, datorită proceselor de
oxidare şi peroxidare lipidică.

1.2.2. Biomoleculele organice

Biomoleculele organice din lapte sunt: protide, lipide, glucide, enzime, vitamine, hormoni şi
pigmenţi.

• Protidele reprezintă circa 95 % din totalul compuşilor cu azot din lapte. Laptele de vacă
conţine 3,3 - 3,4 % proteine. 750 ml lapte de vacă asigură necesarul zilnic de proteină animală pentru
buna funcţionare a organismului uman. În funcţie de specie acest conţinut variază între 2,9 - 5,5 %.
Protidele din lapte sunt reprezentate de fosfoproteine (cazeine) 80 - 85 % şi proteine solubile
(lactoalbumina, lactoglobuline, imunoglobuline şi peptone) 15 - 20 % (tabelul I-3). Au structură
macromoleculară cu masa moleculară cuprinsă între 15 - 200 kDa. Reprezintă fracţiunea cea mai
valoroasă din lapte deoarece conţinutul lor în aminoacizi esenţiali este foarte bogat. Conţin toţi
aminoacizii esenţiali.
Tabelul I-3
Compoziţia şi distribuţia protidelor din laptele de vacă
– valori medii – (Renner, 1983)
Protide g/l %
CAZEINE
αs-cazeină 12,0 46
β-cazeină 9,0 35
K-cazeină 3,5 13
y-cazeină 1,5 6
Total cazeină 26,0 100
PROTEINE SOLUBILE
α-Lactoalbumină 1,5 25
Serumalbumină 0,3 5
β-Lactoglobulină 2,7 45
Imunoglobulină 0,7 12
Proteoz-peptone 0,8 13

Fosfoproteinele din lapte sunt cazeine cu structură alcătuită dintr-o componentă proteică şi o
grupare prostetică (radical al acidului ortofosforic). Radicalul fosforic este legat de aminoacizii serină
şi treonină din lanţul polipeptidic al proteinei, sub formă de fosforilserină şi fosforiltreonină. Radicalii
fosforici conferă fosfoproteinelor caracter acid şi capacitatea de a forma săruri. Ca urmare, ele se

8
găsesc în lapte sub formă de săruri de calciu. În laptele crud predomină fosfoproteinele reprezentate de
α, β, γ şi K cazeine, cunoscute sub numele generic de „cazeină”. K-cazeina a fost identificată relativ
recent (1995). Aceste fracţiuni se pot separa prin electroforeză sau ultracentrifugare.
Cazeina constituie 80 - 85 % din totalul proteinelor din laptele de vacă. În stare pură se prezintă
ca o pulbere albă, higroscopică, fără gust şi miros. În lapte se găseşte sub formă de soluţie coloidală.
Solubilizarea este datorată prezenţei ionilor Ca2+. Fracţiunile α, β, γ şi K cazeinice diferă prin
conţinutul în aminoacizi şi prin mobilitatea electroforetică. Spre exemplu, cazeina din laptele de vacă
are un conţinut mai scăzut de cisteină, respectiv de sulf, iar cea din laptele de oaie conţine mai puţin
acid sialic (glicozaminoglican format din resturi de acid neuraminic N-acetilat legate 2,4 β-glicozidic)
legat sub formă de sialoproteină. Cazeina K conţine în structură o mică proporţie de glucide.

Fragment din structura acidului sialic

α-cazeinele includ αs1-cazeinele şi αs2-cazeinele, cu mase moleculare de 23 - 25 kDa.

Structura şi proprietăţile lor se aseamănă. Lanţurile polipeptidice componente conţin un „cap” nepolar
şi un segment polar. Asocierea lanţurilor polipeptidice la nivelul „capului” polar este împiedicată de
prezenţa segmentelor polare.
β-cazeinele au masa moleculară de aproximativ 245 kDa. Structura lor se aseamănă cu cea a
α-cazeinelor prezentând un „cap” polar.
γ-cazeinele au structură oligomeră, preponderent trimeră. Au masa moleculară de 18 kDa. Prin
asociere cu α şi β-cazeinele formează complexe care nu precipită în prezenţa ionilor de calciu şi nu
coagulează la cald. Datorită acestui fapt au rol protector asupra lactoalbuminelor şi lactoglobulinelor.
γ-cazeinele rezultă prin proteoliza β-cazeinelor. Au masa moleculară de 12 - 20 kDa. α şi
β-Cazeinele precipită sub acţiunea cheagului formând coagulul de brânză, în timp ce γ-cazeina trece în
zer. K-Cazeina are rol de protecţie a fracţiunilor α şi β deoarece este degradată numai sub acţiunea
enzimelor coagulante.

9
 Cazeinele formează micele (structuri polimere formate din sute sau chiar mii de molecule
individuale, identice sau diferite) cu dimensiuni de 50 - 100 μm în funcţie de specie. Micelele de
cazeină conţin grupări ionizabile, zone hidrofobe şi zone hidrofile, fapt care le conferă proprietăţi
caracteristice, ca de exemplu formarea de soluţii coloidale.
Laptele de vacă conţine în mod normal, în medie, 33,7 % α-cazeină, 58,9 % β-cazeină şi 7,4 %
γ-cazeină.
În lapte se găsesc micele de cazeină (~ 90 %) şi mici agregate de cazeină solubilă (~ 10 %)
sub formă de săruri de calciu. Între micelele de cazeină şi cazeina solubilă se stabileşte un echilibru
care depinde de concentraţia ionilor de calciu:

cazeină [Ca2+] mică cazeină

(micelii) [Ca2+] mare (agregate solubile)

O concentraţie mare a ionilor de calciu deplasează echilibrul în sensul formării de micelii.

Scăderea concentraţiei ionilor de calciu are ca efect deplasarea echilibrului spre formarea agregatelor
solubile de cazeină. În laptele proaspăt micelele de cazeină rămân în soluţia coloidală sub forma unui
complex cazeinofosfocalcic cât timp între acestea şi ionii de calciu se menţine un anumit echilibru:

Prin adăugarea de acizi (acid lactic) şi scăderea pH-ului până la valoarea pH-ului izoelectric
(4,5 - 4,7) cazeina din lapte precipită. La pH 7 fracţiunile cazeinice se separă astfel: α-cazeina sub
formă de polimer cu masă moleculară mică, β-cazeina ca monomer şi K-cazeina sub formă de polimer
cu masă moleculară foarte mare. La pH 7, temperatura de 37 oC şi în prezenţa ionilor de calciu
α-cazeina coagulează, β-cazeina precipită, iar K-cazeina nu este afectată. Această comportare permite
separarea cazeinelor în condiţiile menţionate.
Încălzirea la temperaturi mai mari de 64oC reduce capacitatea de coagulare a laptelui deoarece
o parte din sărurile de calciu precipită.
Prin fierberea laptelui cazeinele nu coagulează şi au rol de protecţie asupra albuminelor şi
globulinelor pe care le menţin necoagulate.
Până la un raport de 1/10 între moleculele de K-cazeină şi α-cazeină, K-cazeina inhibă efectul
precipitant al ionilor de calciu asupra α şi β-cazeinei având un rol de protecţie.
Se eliberează o parte din calciul fixat în complexul cazeinofosfocalcic şi se modifică structura
micelelor coloidale.

10
 Precipitarea cazeinei are loc şi sub acţiunea alcoolului sau a sărurilor de metale grele care au
un efect denaturant asupra moleculelor proteice afectându-le structura terţiară şi cuaternară.
Enzimele coagulante din cheag, pepsina şi tripsina, catalizează coagularea cazeinelor din lapte
în prezenţa ionilor de calciu.
Enzimele coagulante catalizează scindarea legăturilor peptidice dintre fenilalanină şi
metionină din structura K-cazeinei, rezultând molecule de glicopeptide. Acestea, împreună cu
α-cazeinele, formează complexe micelare solubile care în prezenţa ionilor de calciu suferă reacţii de
polimerizare şi coagulează trecând din sol în gel (lapte prins). Rămâne o fază lichidă numită lactoser
sau zer (fig. 1.1.)
K-cazeină enzime coagulante Glicopeptide

+ α-cazeină (solubilă)

Paracazeină
(complexe micelare solubile) - Sol

Polimerizare ioni de Ca2+

Paracazeinat de calciu – Gel (precipitat)

Fig. 1.1. Coagularea cazeinei

Formarea paracazeinatului de calciu (gel) este datorată punţilor care se stabilesc între radicalii
fosforici ai fosforilserinei şi fosforiltreoninei şi grupările carboxil libere din lanţurile polipeptidice ale
α-cazeinei, prin intermediul ionilor de calciu. Paracazeinatul de calciu este componenta principală a
brânzei.
Viteza de coagulare şi gradul de polimerizare cresc cu creşterea conţinutului de cazeină, a
acidităţii şi a concentraţiei ionilor de calciu din lapte.

Proteinele solubile sunt reprezentate de: lactoalbumină, serumalbumină, lactoglobuline,

imunoglubuline şi proteozopeptone, care diferă prin solubilităţile lor. Prin încălzire la 100 oC albumina
şi globulinele suferă procese de denaturare şi precipită, spre deosebire de proteozopeptone care nu
precipită. În laptele de vacă proteinele solubile reprezintă circa 20 % din proteinele totale.
– α-Lactoalbumina este o proteină cu masă moleculară mică (17 kDa) şi reprezintă 10 - 12 %
din totalul proteinelor din lapte sau 1/5 din proteinele lactoserului. Poate precipita din zerul rămas
după coagularea cazeinei, la temperatura de 72°C. Prin pasteurizarea laptelui la temperatura de 85°C
timp de 10 - 15 minute, precipită şi poate fi înglobată ulterior în coagul, concomitent cu cazeina.
α-Lactoalbumina este caracterizată de un conţinut mare de triptofan şi sulf. Nu conţine fosfor. Are
valoare ridicată datorită concentraţiei mari de aminoacizi esenţiali şi este uşor asimilabilă.

11
 – Serumalbumina reprezintă 3 % din proteinele lactoserului. Se pare că este identică cu
albumina din serul sanguin. Nu este specifică laptelui şi are proprietăţi imunologice.
– β-Lactoglobulina are masa moleculară de 18 kDa şi o structură globulară. Este alcătuită
din 162 aminoacizi, organizaţi într-o structură formată din 3 lanţuri polipeptidice. Conţinutul ridicat în
aminoacizi cu sulf este responsabil pentru gustul de „fiert al laptelui” datorat denaturării proteinei la
temperatura de fierbere şi eliberării de grupări sulfhidril. Stabilitatea β-lactoglobulinelor în soluţie este
mai mică decât cea a albuminelor, deoarece grupările ionizate de la suprafaţa moleculelor posedă
sarcini de semn contrar, favorizând tendinţa de agregare. Prin încălzire, β-lactoglobulina formează cu
K-cazeina un complex foarte stabil. β-Lactoglobulina nu precipită prin încălzire şi nici sub acţiunea
acizilor. α-Lactoalbumina şi β-Lactoglobulina sunt proteine principale specifice zerului.
– Imunoglobulinele din lactoser sunt asemănătoare cu γ-globulinele din serul sanguin.
Reprezintă cele mai mari molecule din lapte, cu o masă moleculară de 180 kDa. Nu sunt proteine
specifice laptelui, fiind sintetizate de limfocitele B elaborate de măduva spinării. Datorită
proprietăţilor imunologice, asigură imunitatea sugarului.
– Proteozopeptonele sunt caracterizate de un conţinut ridicat de glucide (până la 6 %) şi
fosfor. În structura lor intră hexozamine (1 %), diferite hexoze (3 %), fructoză (0,7 %) şi acid sialic
(2 %). Proteozopeptonele şi K-cazeina sunt singurele componente din lapte care conţin acid sialic.

• Substanţele azotate neproteice reprezintă aproximativ 5 % din totalul substanţelor azotate

din laptele de vacă. Din acest grup de substanţe fac parte: aminoacizi liberi, nucleotide, baze azotate,
hipoxantina, acidul uric, ureea, creatinina, creatina, carnitina, vitamine din complexul B, acidul
neuraminic, aminoglucide, derivaţi ai fosfolipidelor, amoniac etc. (tabelul I-4). La temperaturi mai mari de
50°C conţinutul de azot neproteic din lapte creşte datorită degradării componentelor proteice cu
eliberarea aminoacizilor constituenţi.
Tabelul I-4
Substanţe azotate neproteice din laptele de vacă
(compoziţia medie)
Substanţe azotate neproteice Concentraţie, g/l
Uree 0,18
Creatină 0,04
Creatinină 0,005
Acid uric 0,023
Amoniac 0,07
Taurină 0,05
Carnitină 0,01
Acid orotic 0,067
Acis neuraminic 0,150
Derivaţi ai glucidelor 0,26
Derivaţi ai fosfolipidelor 0,07

12
 • Lipidele sau „grăsimea” din lapte reprezintă componentele cele mai variabile din punct de
vedere cantitativ în funcţie de specie, rasă, perioadă de lactaţie etc. Laptele de vacă conţine
aproximativ 35 g lipide/litru. Lipidele se găsesc în lapte sub formă de globule cu diametrul de 3 - 5 μm,
înconjurate de o membrană în constituţia căreia intră acizi graşi, steroli, mono- şi digliceride,
fosfolipide, glicolipide, proteine şi caroteni. Globulele prezintă sarcini electrice. Datorită forţelor de
respingere dintre sarcinile electrice de acelaşi semn, este împiedicată aglomerarea lor şi astfel rămân în
emulsie (fig. 1.2.).

membrană

respingere

Fig. 1.2. Globule de lipide cu sarcină electrică de acelaşi semn

Dacă membrana globulelor este distrusă prin tratamente mecanice, termice sau enzimatice, se
produce aglomerarea lor (dezemulsionarea). Astfel, încălzirea la aproximativ 80°C şi scăderea pH-ului
determină aglomerarea globulelor sub formă de smântână.
Culoarea grăsimilor din lapte este în general alb-gălbuie, în funcţie de sezon. Vara pigmenţii
carotenoizi şi xantofilele din nutreţurile verzi accentuează culoarea gălbuie.
Lipidele din lapte sunt reprezentate de: acizi graşi (0,1 - 0,4 %), gliceride (98 - 99 %), steroli
şi steride (0,2 - 0,4 %), fosfolipide (0,2 - 1 %) şi cerebrozide (0 - 0,08 %). Ele se găsesc în interiorul şi
în membrana globulelor grase şi în lactoser ca fosfolipide, steroli şi urme de acizi graşi (tabelul I-5).

Tabelul I-5
Componente lipidice din laptele de vacă şi localizarea lor
(Georgescu, 1998)

Componente Concentraţie Localizare

(g/100 g grăsime)
Trigliceride 96 - 98 Globule grase
Digliceride 0,3 - 1,6 Globule grase
Monogliceride 0,0 - 0,1 Globule grase
Fosfolipide 0,2 - 1,0 Membrana globulelor grase şi lactoser
Cerebrozide 0,0 - 0,08 Membrana globulelor grase
Steroli 0,2 - 0,4 Globule, membrană şi lactoser
Acizi graşi liberi 0,1 - 0,4 Membrana globulelor grase şi lactoser
Colesterol sterificat urme Membrana globulelor grase
Vitamine 0,1 - 0,2 Globule grase

13
 Procesele de hidroliză enzimatică sub acţiunea lipazelor din lapte sau a lipazelor bacteriene,
conduc la scindarea lor în componente – alcooli şi acizi graşi. Acizii graşi scad pH-ul laptelui inhibând
activitatea lipazică şi astfel concentraţia de acizi graşi eliberaţi prin lipoliză se limitează. La nivelul
dublelor legături din acizii graşi nesaturaţi, componenţi structurali ai lipidelor din membranele
globulelor de grăsime, se pot produce procese de oxidare şi peroxidare, favorizate de lumină,
temperatură, umiditate şi ioni de metale (cupru sau fier). În aceste condiţii, laptele poate căpăta miros
şi gust de rânced.
Laptele rumegătoarelor conţine preponderent acizi graşi saturaţi, deoarece bacteriile ruminale
secretă hidrogenaze, enzime care împiedică formarea de acizi graşi nesaturaţi.
Capacitatea mare de absorbţie conferă lipidelor din lapte rol de vehiculanţi ai substanţelor
liposolubile.
Trigliceridele conţin în structura lor aproape toţi acizii graşi (C4 – C20), inclusiv pe cei
esenţiali, conferind valoare alimentară ridicată laptelui.
Acizii graşi saturaţi prezenţi în lapte sunt: acidul butiric, acidul lauric, acidul caproic, acidul
caprilic, acidul caprinic, acidul miristic, acidul palmitic, acidul stearic şi acidul arahic (tabelul I-6).
Trigliceridele din globulele de grăsime conţin 60 - 70 % acizi graşi saturaţi, predominând cei cu
puncte de topire ridicate (acid miristic – 54°C, acid palmitic – 62°C şi acid stearic – 70°C). Acidul
butiric şi acidul capronic, cu punctele de topire -8°C, respectiv -3°C sunt acizi volatili şi imprimă
mirosul particular al laptelui şi produselor lactatele.
Acizii graşi nesaturaţi (C18) oleic şi linoleic sunt în proporţie de 25 - 30 % mononesaturaţi
şi 2 - 5 % polinesaturaţi. Natura şi proporţia acizilor graşi din lapte influenţează valoarea unor indici ca:
• densitatea grăsimii din lapte, care la 15°C este de 0,936 - 0,950; conţinutul mare de
grăsime din lapte conduce la scăderea densităţii laptelui;
• punctul de solidificare, cu valori cuprinse între 18 - 23°C;
• punctul de topire, care are valori cuprinse între 29 - 34°C, mai scăzut ca al altor grăsimi
animale.
Tabel 1-6
Acizii graşi din laptele de vacă (%)
(Georgescu, 1990)

Acizi graşi Nr. atomi de carbon: nr. s %

Acid butiric C4: 0 3,2 ± 0,11
Acid caprilic C6: 0 0,6 ± 0,08
Acid caprolic C8: 0 1,0 ± 0,08
Acid caprinic C10: 0 2,9 ± 0,26
Acid lauric C12: 0 4,8 ± 0,05
Acid miristic C14: 0 11,8 ± 0,47
Acid palmitic C16: 0 27,4 ± 0,65
Acid stearic C18: 0 10,4 ± 0,68

14
 Acid arahidic C20: 0 0,2 ± 0,11
Acid behenic C22: 0 0,2 ± 0,07
Acid lignoceric C24: 0 < 0,1
Acid miristoleic C14: 1 1,8 ± 0,14
Acid palmitoleic C16: 1 2,6 ± 0,13
Acid oleic C18: 1 22,9 ± 0,99
Acid linoleic C18: 2 3,6 ± 0,43
Acid linolenic C18: 3 1,1 ± 0,18
Acid arahidonic C20: 4 0,4 ± 0,19

Fosfolipidele (glicerofosfolipidele şi sfingolipidele) sunt lipide complexe care au rol

important în formarea şi stabilizarea globulelor de grăsime. Datorită caracterului amfipatic (au o parte
hidrofobă şi o parte hidrofilă) fosfolipidele prin componenta hidrofilă reprezintă elementul de legătură
între faza lipidică şi faza apoasă a laptelui. Dintre fosfolipide, cel mai bine reprezentate în lapte sunt
lecitinele (0,03 - 0,04 %), emulgatorii şi stabilizatorii cei mai buni ai grăsimii. Conţinutul ridicat de
fosfor plasează fosfolipidele în categoria componentelor cu valoare nutritivă ridicată. Lecitinele prin
hidroliză enzimatică eliberează componentele structurale: glicerol, acizi graşi, acid fosforic şi colină.

LECITINĂ

+ 4H2O

CH2–OH CH3
| +
H–C–OH + 2R–COOH + H3PO4 + HO–CH2–CH2–N––CH3
|
CH2–OH CH3
Glicerol Acizi graşi Acid fosforic Colina
[O]


N CH3
3

Trimetilamina

Prin oxidarea aminoalcoolului colină, rezultă trimetilamina, care imprimă gustul neplăcut de
peşte întâlnit la laptele praf cu umiditate crescută sau la unt.
Sfingolipidele din lapte formează complexe cu proteinele şi se oxidează uşor în prezenţa
oxigenului.
Sterolii sunt alcooli policiclici reprezentaţi în lapte de colesterol (0,07 - 0,4 % din grăsimea
totală) şi urme de ergosterol. Unii steroli au rol de provitamine D, ca de exemplu ergosterolul, care sub
acţiunea radiaţiilor ultraviolete se transformă în vitamină D2 (antirahitică) în organismul uman, dar şi
în laptele supus acestor reacţii. Sterolii participă alături de lecitine în stabilizarea emulsiei de grăsime.
Colesterolul poate inhiba acţiunea lipazelor.

15
 • Glucidele din lapte sunt reprezentate de diglucide (lactoza 40 - 50 g/litru), oze libere (glucoza
şi galactoză, aproximativ 0,1 g/litru), aminoglucide (N-acetilglucozamină, N-acetilgalactozamină)
libere sau legate de proteine, lipide sau radicali fosforici, şi urme de acizi sialici.

Lactoza este un diglucid reducător format din β-galactoză şi α-glucoză, legate C1 – C4 β-

glicozidic:

Lactoza

Precursorul biosintezei lactozei este glucoza sanguină. Aceasta este fosforilată prin secvenţa
de reacţii:

Glucokinaza 1,6 Fosfoglucomutază

Glucoză + ATP Glucozo-6-fosfat mutaza Glucozo-1-fosfat

ADP

Etapele biosintezei lactozei:

1. Activarea glucozo-1-fosfatului:
Glucoza poate participa la biosinteza lactozei numai sub formă activată. Activarea este
catalizată de o glicoziltransferază care are drept coenzimă UTP (uridintrifosfatul) rezultând UDP-
glucoza (uridindifosfat glucoza):

Glucozo-1-fosfat + UTP → UDP-glucoza

2. Izomerizarea UDP-glucozei la UDP-galactoză:

UDP-glucoza 4-epimeraza UDP-galactoza

3. Reacţia UDP-galactozei cu glucozo-1-fosfatul şi formarea de lactozo-1-fosfat hidrolizat,

apoi la lactoză.

Lactoza poate fi metabolizată de microorganisme specifice pe cale fermentativă.

Lactoza influenţează absorbţia calciului şi a altor metale alcalino-feroase, probabil datorită
formării unor complecşi solubili neionizaţi. Sub acţiunea temperaturii, prin tratarea cu alcalii sau
păstrarea îndelungată, lactoza se transformă în lactuloză, diglucid format din galactoză şi fructoză,
care nu se absoarbe la nivel intestinal. Între lactoză, cazeină şi proteinele din lactoser pot avea loc
reacţii Maillard, în urma cărora se produce atât „îmbrunarea” produselor lactate, cât şi modificare
gustului, mirosului şi a valorilor nutritive. Gradul de folosire a lactozei chiar şi după ingerarea în
cantităţi mari este mai mic decât în cazul altor glucide. În lapte apar şi intermediari ai metabolismului

16
glucidic, un exemplu fiind acidul citric (2,1 g/litru în laptele de vacă). Acest acid poate forma geluri
uşor solubile cu ionii de calciu şi magneziu, favorizând absorbţia acestora. Şi alte glucide din lapte
prezintă importanţă biologică şi biochimică.
Consumul de lapte determină o creştere mai mică a glicemiei comparativ cu alte glucide dat
fiind particularităţile de absorbţie ale glucozei şi galactozei la nivel intestinal.

• Enzimele din lapte sunt rezultatul activităţii celulelor epiteliale secretoare ale glandei
mamare. În laptele de vacă crud au fost evidenţiate peste 60 enzime, unele cu rol încă neelucidat.
Enzimele cu rolul cel mai important fac parte din clasa oxidoreductazelor şi din clasa hidrolazelor.
Lactoza poate fi metabolizată de microorganisme specifice pe cale fermentativă. Oxidoreductazele
catalizează reacţiile de oxidoreducere. În lapte se găsesc:

• Hidroperoxidaze – oxidoreductaze care acţionează asupra peroxidului de hidrogen (H2O2).

• Peroxidaze. Conţin Fe3+ şi catalizează descompunerea peroxizilor (H2O2) care pot apare
normal sau sub influenţa radiaţiilor ionizante. Reacţia generală este:

SH2 + H2O2 Peroxidază S + 2H2O

Substrat redus Substrat oxidat

În reacţie este redus peroxidul de hidrogen cu formare finală de apă:

H2O2 + 2H+ + 2e– 2H2O

Lactoperoxidaza se găseşte în concentraţie mare în laptele de vacă şi în lactoser.

• Catalazele sunt hemenzime care conţin Fe3+ ca şi peroxidazele. Ele catalizează

descompunerea peroxizilor conform reacţiei generale:

H2O2 + H2O2 catalază O2 + 2H2O

• Superoxid dismutaza (SOD) este metal enzimă care catalizează dismutaţia anionului

superoxid O 2 (radical liber al oxigenului foarte activ care iniţiază lipoperoxidarea membranară):

2 O 2 + 2H+ SOD H2O2 + O2

Superoxid dismutaza are efect inhibitor asupra oxidării lipidelor din membrana globulelor de
grăsime.

• Xantinoxidaza conţine molibden implicat în transfer de electroni:

+ 2e−
MoVI MoIV

17
 Catalizează reacţia de oxidare a hipoxantinei la xantină şi oxidarea xantinei la acid
uric. În lapte xantinoxidaza se găseşte sub formă legată în complexele lipoproteice din
membrana globulelor de grăsime. Acţiunea sa favorizează râncezirea laptelui.
• Hidrolazele din lapte de vacă sunt reprezentate de: lipaze, proteaze, amilaze, fosfaze şi
ribonucleaze.
• Lipazele catalizează lipoliza grăsimilor membranare. Sunt absorbite ireversibil de
membrana globulelor grase.
• Proteazele catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor până la aminoacizi conform
secvenţei de reacţii:
Proteine Proteozopeptone Peptide Aminoacizi

• Amilazele scindează hidrolitic macromoleculele de amidon şi glicogen. α-Amilaza

scindează legăturile C1 – C4 α-glicozidice din interiorul lanţului de poliglucidic. β-Amilaza scindează
legăturile glicozidice de la capetele lanţului poliglucidic cu formare de maltoză şi dextrine. Laptele de vacă
conţine α-amilază în cantitate mai mare şi β-amilază în cantitate mai mică.
• Fosfatazele intervin în hidroliza esterilor acidului ortofosforic:

RO–PO3H2 + HOH Fosfataza R–OH + H3PO4

În membrana globulelor de grăsime acţionează fosfataza alcalină care are pH-ul optim
9. În lactoser există fosfataza acidă cu pH-ul optim de 4,6 - 4,8.
• Ribonucleazele sunt fosfodiesteraze care catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor
fosfodiester din molecula de ARN. În valoare absolută cantitatea de ribonucleaze din laptele de vacă
este mică, dar este crescută comparativ cu alte specii.

• Vitaminele. Laptele conţine toate vitaminele, în concentraţii variabile dar suficiente pentru
a acoperi necesarul organismului animal şi a evita îmbolnăvirile prin carenţă (tabelul I-7). Cantitatea
de vitamine din lapte este în funcţie de rasă, perioada de lactaţie şi de alimentaţie. Modul de procesare
a laptelui influenţează conţinutul în vitamine şi derivaţi ai acestora. De exemplu, smântânirea are ca
efect creşterea concentraţiei de vitamine liposolubile din smântână, respectiv unt. Vitaminele
hidrosolubile rămân în laptele smântânit şi în zer.
Tabelul I-7
Vitamine din laptele de vacă (Renner, 1983)
Vitamine Concentrație medie
(mg/l)
I. Liposolubile
Vitaminele A 0,37
Vitaminele D 0,008
Vitaminele E (Tocoferoli) 1,1
Vitaminele K 0,03

18
 II. Hidrosolubile
Vitaminele B1 (Tiamina) 0,42
Vitaminele B2 (Riboflavina) 1,72
Vitaminele B6 (Piridoxina) 0,48
Vitaminele B12 (Cobalamina) 0,0045
Vitaminele Pantotenic 3,6
Biotina 0,036
Nicotinamida (Vit. PP) 0,92
Vitaminele C (Acid ascorbic) 8,0
Acidul folic 0,053
Colina 170
Inozitol 160

Vitaminele liposolubile (A, D, E, K):

• Vitaminele A (retinolii). Laptele conţine cantităţi apreciabile de caroteni (α, β, γ),

provitamine ale vitaminelor A şi vitamine A. Carotenii se găsesc legaţi de proteine şi imprimă
culoarea gălbuie a laptelui. Datorită numărului mare de duble legături din structură carotenii se
oxidează uşor. Spre exemplu β-carotenul se scindează oxidativ sub acţiunea carotenazei cu formare de
vitamină A1 (retinol):

Cantitatea de caroteni din lapte variază în funcţie de alimentaţie, respectiv de sezon. Vara
cantitatea de caroteni din lapte se dublează. Carotenii preluaţi de organismul animal pe cale exogenă
se acumulează în diferite organe (mai ales în ficat şi ovare) sub formă de esteri ai acizilor graşi
superiori. În perioada de lactaţie o mare parte din vitaminele A formate la nivel hepatic trec în lapte.
Formarea retinolilor se produce la nivelul peretelui intestinal, sediul absorbţiei carotenilor
(fig. 1.3.). Bovinele nu pot converti carotenii la nivelul intestinului subţire. Vitamina A1 manifestă
activitatea vitaminică cea mai intensă.

19
 Rolul biochimic al retinolilor este variat. Stimulează creşterea organismelor tinere, previn
apariţia de leziuni la nivel epitelial, cheratenizarea epidermei şi mucoaselor, intervin în biosinteza
glicozaminoglicanilor, asigură funcţionarea normală a aparatului genital, spermatogeneza şi
reproducţia, protejează organele hematopoetice, au activitate antiinfecţioasă, cresc rezistenţa
organismului, intervin în funcţionarea normală a ochiului etc.

Fig. 1.3. Formarea retinolilor

Lumina, temperatura şi acidifierea laptelui influenţează acţiunea vitaminei A. Prin pasteurizare

sau fierbere se distruge 10 - 20 % din conţinutul de vitamine A.

• Vitaminele D (calciferolii). Cele mai importante pentru organismul animal sunt vitaminele
D2 şi D3.
Ergosterolul este provitamina vitaminei D2, iar 7-dehidrocolesterolul este provitamina
vitaminei D3. Sunt vitamine antirahitice, măresc permeabilitatea mucoaselor intestinale faţă de Ca 2+ şi,
în general, intervin în metabolismul calciului din organism, stimulează glicogeneza hepatică şi
musculară, favorizează secreţia hormonilor hipofizari etc. Carenţa determină rahitism şi afecţiuni la
nivel osos, tetanie, iritabilitate nervoasă, scăderea fertilităţii.

20
 Laptele vacilor care păşunează vara conţine 2 - 2,8 μ vitamină D/l. Lactoserul conţine cantităţi
mari de vitamina D.

• Vitaminele E (tocoferolii) sunt vitaminele fertilităţii. Se cunosc patru tipuri de tocoferoli

(α, β, γ, δ). Laptele conţine cantităţi mari de tocoferoli în perioada în care hrana este bogată în
nutreţuri verzi. Cel mai important ca activitate biologică este α-tocoferolul care este şi cel mai bine
reprezentat în lapte.

În α-tocoferol: R1, R2 şi R3 = – CH3

În β-tocoferol: R1, R3 = – CH3; R2 = – H

În γ-tocoferol: R2, R3 = – CH3; R1 = – H

În δ-tocoferol: R3 = – CH3; R1, R2 = – H

Laptele de vacă conţine ≈ 1,1 mg α-tocoferol/l. În absenţa oxigenului tocoferolii prezintă

stabilitate la încălzire, dar se degradează uşor sub acţiunea radiaţiilor UV. Prezintă acţiune
antioxidantă şi au rol de protecţie a lipidelor din lapte faţă de reacţiile de peroxidare. Favorizează
conversia retinolilor în caroteni, participă la respiraţia celulară, măresc rezistenţa faţă de infecţii etc.
Carenţa determină tulburări ale funcţiei de reproducţie, distrofii musculare, chiar anemii
hemolitice.

• Vitaminele K (antihemoragice). Se cunosc vitamine K (K1 şi K2) naturale, dar se obţin şi

prin sinteză.

Metilnaftochinonă

În filochinonă (vitamina K1):

R = – CH2 – CH = C – (CH2 – CH2 – CH2 – CH)3 – CH3
| |
CH3 CH3
În farnochinonă (vitamina K2):
R = – (CH2 – CH = C – CH2)n – H
|
CH3

21
 Sunt sintetizate la nivelul rumenului de către flora microbiană. Laptele conţine concentraţii
mici de vitamine K, dar în concentraţie constantă. Cea mai importantă este vitamina K1.
Intervin în coagularea sângelui, în respiraţia celulară şi în biosinteza ARNm.
Carenţa în vitamina K induce hemoragii.

Vitaminele hidrosolubile:

• Tiamina (B1) se găseşte în laptele de vacă liberă, legată de o proteină sau fosforilată.
Conţine în structura sa un ciclu pirimidinic şi un ciclu tiazolic legate printr-o punte metilenică.

Tiamina (B1)

Intervine în decarboxilarea α-cetoacizilor, în reglarea metabolismului glucidic, a unor procese

generatoare de energie etc.
Carenţa determină slăbirea organismului, atrofie musculară, polinevrite, astenie, insuficienţă
cardiacă, dereglări de reproducţie şi tulburări în lactaţie.
Prin încălzirea laptelui la 145 - 150oC timp de câteva minute, vitamina B1 nu se degradează.
Încălzirea timp mai îndelungat are ca efect pierderea activităţii vitaminice. Prin pasteurizarea sau
fierberea laptelui se pierde 10 - 27 % din cantitatea totală.

• Vitamina B2 (riboflavina) se găseşte liberă sau asociată cu proteine fiind componentă a

flavinadenindinucleotidelor FAD şi FMN, coenzime ale dehidrogenazelor.

Riboflavina (B2)

Deoarece are capacitatea de a se oxida reversibil, riboflavina participă la procese de

oxidoreducere din organism. Intervine în biosinteza hemoglobinei, în chimismul procesului vizual
asociată cu retinolii şi stimulează creşterea animalelor.
Carenţa se manifestă prin dermatite, chelioză, stomatită anguloasă, afecţiuni la nivelul corneii,
tulburări nervoase etc.

22
 Fiind puternic fotosensibilă prin expunerea laptelui la soare timp de câteva ore, se pierde 50 -
80 % din acţiunea vitaminică. Deoarece este stabilă la temperatură, prin sterilizarea clasică a laptelui
nu se pierde mai mult de 10 % din activitatea vitaminică iniţială. Riboflavina imprimă culoarea albă-
albăstruie a laptelui.

• Vitamina B6 (Piridoxina) larg răspândită în organismul animal, este bine reprezentată şi în

lapte. Dintre cele trei forme (piridoxol, piridoxal şi piridoxamină) în lapte se găseşte piridoxal liber.

Piridoxol Piridoxal Piridoxamină

Piridoxalul participă la interconversia serinei şi glicocolului, formarea acidului nicotinic din

triptofan, biosinteza hemului şi stimularea hematopoezei.
Derivatul fosforilat (piridoxalfosfatul) are rol de coenzimă a unor transaminaze, decarboxilaze
şi racemaze.
În carenţă apar dermatite, anemii severe, uneori convulsii, apare hipercolesterolemia, scade
concentraţia de hemoglobină, scade ritmul de creştere etc.
Laptele de vacă conţine de 5 - 10 ori mai multă vitamină B6 decât laptele uman. Prin
sterilizare clasică a laptelui vitamina B6 se distruge în proporţie de 50 %.

• Vitamina H (Biotina sau vitamina B7) predomină în organismul animal în ţesutul hepatic
şi renal. Se găseşte liberă sau legată de proteine.

Biotina îndeplineşte rol de coenzimă a unor enzime implicate în carboxilarea şi decarboxilarea

cetoacizilor. Intervine în dezaminarea unor aminoacizi, hidrogenerarea acizilor graşi nesaturaţi, în
biosinteza acidului aspartic şi a acidului oleic, în acumularea de lipide la nivel hepatic etc.

23
 Carenţa se semnalează mai rar şi se manifestă prin dermatite, leziuni cutanate, dermatoză
serboreică, mişcări necoordonate. În lapte se găseşte liberă în cantităţi foarte mici. Este sensibilă la
aer, dar este stabilă faţă de acţiunea luminii şi căldurii.

• Acidul folic (Vitamina B9). În organismul animal conţinutul ridicat se găseşte în ficat.

Ciclul pterinic Acid p-aminobenzoic Acid glutamic

Acid folic (n = 1)

Acidul folic este stabil la temperatură ridicată, dar este sensibil faţă de acţiunea luminii şi
oxigenului.
Intervine sub formă de acid tetrafolic în biosinteza bazelor azotate, a acizilor nucleici, a
hemului, serinei, histidinei şi colinei. În anumite reacţii reprezintă o sursă de hidrogen; în laptele de
vacă se găseşte legat de proteine în cantităţi variabile. Carenţa favorizează instalarea anemiei
megaloblastice, tulburări gastrointestinale etc.

• Vitamina B12 (Cianocobalamina) este factor de creştere al microorganismelor. Laptele

conţine 0,1 - 0,4 μg/l.

a b
Vitamina B12 (cianocobalamina) (a) şi coenzima B12 (b)

24
 Microorganismele din rumen şi intestinul gros reprezintă o sursă importantă de vitamină B12.
În organism se găseşte predominant sub formă de coenzimă B12. Intervine în reacţii de
metilare şi carboximetilare, participă la biosinteza hemului, stimulează anabolismul proteinelor şi
lipidelor, menţine integritatea celulei nervoase, are rol esenţial în hematopreză.
Carenţa provoacă anemia pernicioasă, afecţiuni la nivelul SNC, tulburări de creştere.
În lapte se găseşte în cantităţi mici, dar cu activitate vitaminică considerabilă. 95 % din
cantitatea totală este legată de proteinele din lactoser.

• Vitamina C (acidul ascorbic). Cu excepţia omului, primatelor şi cobaiului, organismele

animale sintetizează vitamina C. Poate exista în formă redusă sau în formă oxidată (acid
dehidroascorbic).

Acid L-ascorbic Acid L-dehidroascorbic

(forma redusă) (forma oxidată)

Cele două forme constituie un sistem redox foarte important pentru organism. Acidul ascorbic
este oxidat uşor sub acţiunea luminii, a căldurii şi a unor metale.
- Are rol de transportor de hidrogen în unele sisteme enzimatice.
- Intervine în respiraţia celulară, în metabolizarea tirozinei şi fenilaluninei, în reacţii de
hidroxilare, în sinteza unor compuşi cetonici.
- Stimulează glicogeneza hepatică şi musculară.
- Are rol esenţial în biosinteza glicozamino-glicanilor, în formarea fibrelor de colagen şi a
ţesutului osos.
- Are acţiune antitoxică şi creşte rezistenţa organismului faţă de infecţii.
- Favorizează coagularea sângelui şi transportul fierului.
- Intervine în fiziologia ochiului şi în funcţia de reproducţie.

Carenţa provoacă scorbutul (sângerări ale gingiilor şi ale pielii, alterări ale oaselor şi dinţilor,
modificări ale ţesutului conjunctiv).
Laptele conţine vitamina C în stare liberă. Este sensibilă la acţiunea aerului. Prin sterilizare
clasică se distruge în proporţie de 50 %, dar prin pasteurizare în proporţie de 10 %.

25
 • Vitamina PP (nicotinamida) se formează în ţesuturi din triptofan. Este amida acidului
nicotinic.

Nicotinamida

Reprezintă una din cele mai stabile vitamine. Este componentă structurală a NAD şi NADP –
coenzime ale dehidrogenazelor.
Carenţa induce iritabilitate, anxietate, lipsă de apetit, diaree, pierdere în greutate, uscarea pielii
etc. Ca urmare a carenţei în vitamină PP (pelagropreventivă) se instalează boala numită pelagră.
În laptele de vacă se găseşte în stare liberă în cantităţi reduse deşi triptofanul, precursorul său,
este prezent în cantităţi mari.

• Hormonii. Laptele conţine hormoni sexuali feminini (estrogeni şi gestageni), hormoni

hipofizari (tireotropina, prolactina şi gonadotropine) şi hormoni tisulari (prostaglandine).

Hormonii estrogeni (β-estradiolul, estrona şi estriolul) sunt hormoni steroidici. Precursorul

biosintezei lor este colesterolul.

Locul de biosinteză este ovarul şi, în măsură mai mică, corticosuprarenalele şi placenta (în
timpul gestaţiei).
Hormoni estrogeni determină formarea caracterelor sexuale secundare, influenţează uterul,
trompele, oviductul şi funcţia ovariană. Acţionează asupra glandei mamare şi determină depunerea
excesivă de lipide în ţesutul subcutanat, retenţia de clorură de sodiu şi de apă.
În laptele de vacă conţinutul de hormoni estrogeni este de 60 - 200 mg/l.
Progesterona, principalul hormon gestagen este biosintetizată din colesterol. Intervine în
reglarea activităţii ovarelor, în pregătirea nidării ovulului şi menţine secreţia mucoasei uterine care
asigură hrana embrionului. Prin degradarea progesteronei rezultă pregnandiol care este eliminat prin
urină conjugat cu acidul glucuronic.
Conţinutul de progesteronă din laptele de vacă este de aproximativ 3 mg/l şi variază
proporţional cu conţinutul de lipide.

26
 Prolactina – hormonul adenohipofizar gonadotrop este o proteină care acţionează asupra
secreţiei glandei mamare contribuind la producţia de lapte. Poartă şi denumirea de hormon lactogen
sau lactotrop. În perioada de lactaţie favorizează biosinteza lactozei şi pe măsură ce lactaţia avansează
concentraţia de hormoni estrogeni şi prolactină scade. Poartă şi denumirea de hormon lactogen sau
lactotrop.
În laptele de vacă se găseşte în concentraţie de 5 μg/l.
Tireotropina sau hormonul tireotrop (TSH) este secretat de adenohipofiză. Este o
glicoproteină. Acţionează asupra tiroidei stimulând biosinteza de hormoni tiroidieni ioduraţi.
Gonadotropinele sunt glicoproteide secretate de adenohipofiză, care stimulează activitatea
glandelor sexuale indiferent de sex.
Prostaglandinele sunt hormonii tisulari (ecosanoizi). Precursorul biosintezei lor este acidul
arahidonic. Acţionează la nivelul terminaţiilor nervoase asupra musculaturii netede şi la nivelul
membranelor celulare şi au „durata de viaţă” scurtă.
În mod normal hormonii naturali din laptele de vacă nu influenţează starea sănătăţii
consumatorului. Dacă se administrează animalelor hormoni de sinteză, aceştia se regăsesc în
concentraţii mari în lapte şi pot avea consecinţe grave asupra sănătăţii consumatorului, motiv pentru
care practica a fost interzisă.

• Pigmenţi şi anticorpi

Pigmenţii prezenţi în lapte pot fi de origine exogenă – caroteni, xantofile, clorofile – care
imprimă culoarea gălbuie – sau de origine endogenă – riboflavina, lactocromul care imprimă culoarea
alb-albăstruie a laptelui.
Anticorpii sunt reprezentaţi în lapte de bacteriolizine, aglutinine, precipitine, hemolizine,
opsonine, anticorpi anafilactici sau antitoxine. Datorită proprietăţilor bacteriostatice şi bactericide, ei
au un rol important în protecţia sugarului faţă de agenţii patogeni.

• Compuşi chimici potenţiali prezenţi în lapte

Există o multitudine de substanţe chimice: ierbicide, insecticide, fungicide şi îngrăşăminte

care pot trece din sol în plantă şi apoi în organismul animalelor şi regăsiţi în lapte. Prezenţa lor în
concentraţii mari poate fi nocivă pentru consumator.

1.2.3. Valoarea nutritivă a laptelui integral crud şi al produselor lactate

Valoarea nutritivă a laptelui depinde de valoarea sa energetică şi de valoarea biologică.

Valoarea energetică reprezintă energia rezultată prin catabolizarea glucidelor, lipidelor şi
proteinelor din lapte. Se exprimă în calorii sau în jouli (J).

27
 Valoarea biologică (coeficientul de retenţie al substanţelor azotate) este dată de azotatul
asimilat şi reţinut de organism, necesar acoperirii cerinţelor sale în proteine. În cazul laptelui de vacă
valoarea acestui coeficient este de 0,75. Raportul dintre fracţiunile proteice, conţinutul în aminoacizi,
conţinutul în componente minerale şi vitamine este, de asemenea, determinant pentru valoarea
biologică a laptelui. Pe parcursul separării laptelui integral se obţin 2 produse distincte: laptele
degresat şi smântâna. Smântâna conţine în medie între 45 şi 50 % grăsime şi este utilizată fie ca atare,
fie pentru unt, frişcă sau smântână pentru cafea sau cereale.
În ceea ce priveşte produsele lactate acide (lapte bătut, lapte acidofil, iaurt, chefir sau koumâsul)
acestea au însuşiri nutritive ridicate şi particularităţi dietetice şi terapeutice. Sub aspect nutritiv conţin
toate elementele constitutive ale laptelui materie primă, transformate în compuşi uşor digestibili şi
asimilabili (lactoza este transformată în glucoză şi galactoză, cazeina este transformată în fosfo-cazeinat
de calciu cu digestibilitate ridicată, iar alte substanţe proteice sunt descompuse în aminoacizi).
Atât valoarea nutritivă cât şi cea energetică sunt, deci, condiţionate de compoziţia chimică a
laptelui care diferă de la specie la specie şi a produselor lactate de orice tip.

1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIVĂ

Glucidele fermentescibile – glucoza, galactoza, dar şi lactoza după hidroliza prealabilă în

ozele de enzime secretate de microorganisme, până la diferiţi produşi de metabolism şi energie.
Fermentaţiile lactică, propionică, butirică şi alcoolică reprezintă procese anaerobe de degradare a
lactozei, glucozei şi galactozei, care decurg în condiţii anaerobe în prezenţa unor microorganisme
specifice.

1.3.1. Fermentaţia lactică

Fermentaţia lactică este procesul anaerob de degradare a glucidelor, fermentescibilă sub

acţiunea enzimelor microbiene, de tipul hidrolazelor, până la acid lactic (produs principal) şi dioxid de
carbon, alcool etilic, acid acetic, acetoină, diacetil (produşi secundari).
Bacteriile lactice (forme derivate de la genurile Lactococcus, Streptococcus, Leuconostoc,
Pediococcus şi Lactobacillus) secretă enzime implicate în această fermentaţie. Sub acţiunea
mucegaiurilor (Aspergillus, Penicillium şi Mucor) se obţin, de asemenea, cantităţi mari de acid lactic.
Formarea produşilor finali în fermentaţia lactică este condiţionată de tipul glucidului
fermentescibil (lactoză, glucoză, galactoză) şi de tipul bacteriilor lactice (homofermentative sau
heterofermentative).
Prin homofermentaţia lactică hexozele sunt degradate anaerob până la acid piruvic pe calea
Embden-Mayerhof-Parnas (EMP) (fig. 1.4.).

28
 Glucoza

ATP Glucokinaza

ADP

Glucozo-6-fosfat

Fosfoglucoizomeraza

Fructozo-6-fosfat

ATP

ADP Fosfofructokinaza
Fructozo-1,6-difosfat

Fructozo/1,6-difosfatliaza

Aldehidă-3- Fosfodihidroxi-
fosfoglicerică Triozofosfat- acetona
izomeraza

NAD+ Gliceraldehid-3P-dehidrogenaza

NADH(H+)

Acid 1,3-difosfogliceric

ADP Fosfogliceratkinaza

ATP
Acid 3-fosfogliceric

Fosfogliceromutaza

Acid 2-fosfogliceric

H2O Enolaza

Acid 2-fosfoenolpiruvic

ATP Piruvatkinaza

ADP

Acid enolpiruvic Acid piruvic

Fig. 1.4. Degradarea hexozelor până la acid piruvic pe calea EMP

29
 Bacteriile lactice homofermentative secretă două lactat dehidrogenaze NAD+/NADP+
dependente, care catalizează reacţia de transformare a acidului piruvic în acid lactic optic activ
dextrogir (+) sau levogir (–). Formarea unui izomer predominant depinde de genul bacteriilor,
respectiv de stereospecificitatea lactatdehidrogenazei secretate de acestea. Sub acţiunea lactococilor
rezultă acid lactic dextrogir, iar sub acţiunea lactobacililor rezultă acid lactic levogir. Prezenţa în
celula microbiană a lactat racemazei active are ca rezultat formarea unui amestec racemic de acid
lactic levogir şi dextrogir (±) optic inactiv (fig.1.5.).
CH3
|
C=O
|
COOH
Acid piruvic

NADH(H+)
NAD+

L(+) lactat D(–) lactat

dehidrogenază dehidrogenază

CH3 CH3
| |
HO–C–H racemaza H–C–OH
| |
COOH COOH
L(+) Acid lactic D(–) Acid lactic

Amestec racemic (±)

Fig. 1.5. Transformarea acidului piruvic în acid lactic

Ecuaţia globală a fermentaţiei homolactice:

Bacterii lactice
C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4 2CH3–CHOH–COOH + 2ATP+75 kJ

Lactoza, glucoza şi galactoza sunt transportate în celula bacteriană cu ajutorul unor permeaze
secretate de Streptococcus Salivarius – subspecia thermophillus (SST) şi lactobacili termofili sau a
sistemului activ fosfotransferază – fosfoenolpiruvat din bacterii aparţinând genului Lactococcus şi
Lactobacillus sp. cu formare de esteri fosforici.
În celula bacteriană lactoza sau lactozo-6-fosfatul sunt scindate hidrolitic sub acţiunea lactazei
(β-galactozidază) în ozele componente – glucoză şi galactoză:

Lactaza
Lactoza β-Galactoză + α-Glucoză

30
 În continuare glucoza este metabolizată direct pe calea EMP până la acid lactic.
Galactoza se poate metaboliza pe trei căi, în funcţie de genul bacteriilor:
1. Calea tagatozei (genul Leuconostoc);
2. Leloir (genul SST, LDB, Leuconostoc);
3. Calea glicolitică EMP de fermentare a glucozei (Lactococcus şi Lactobacillus).

1. Calea tagatozei cuprinde următoarele etape:

a. Izomerizarea galactozo-6-fosfatului cu formare de tagatozo-6-fosfat;
b. Formarea tagatozo-1,6-difosfatului;
c. Scindarea tagatozo-1,6-difosfatului în două trioze fosforilate;
d. Deplasarea echilibrului în sensul formării de aldehidă-3-fosfoglicerică;
e. Metabolizarea aldehidei-3-fosfoglicerice pe calea EMP până la acid piruvic;
f. Formarea acidului lactic din acid piruvic.
2. Pe calea Leloir galactoza intră în secvenţa următoare de reacţii:
a. Transformarea galactozei în galactozo-1-fosfat în prezenţa ATP;
b. Formarea UDP-galactozei;
c. Epimerizarea UDP-galactozei cu formare de UDP-glucoză;
d. Scindarea UDP-glucozei cu formare de glucozo-1-fosfat;
e. Izomerizarea glucozo-1-fosfatului la glucozo-1-fosfat;
f. Degradarea glucozo-1-fosfatului pe calea EMP până la acid piruvic.
3. Calea glicolitică presupune izomerizarea galactozei în glucoză care fermentează pe calea EMP.
În fermenţia homolactică se pot forma şi cantităţi mici de diacetil şi acetoină, pe contul
glucidelor sau a acidului citric. Schema formării diacetilului din acid citric sub acţiunea unor specii
(Lactococcus lactic ssp, Lactiv biovar diacetyllactis şi Leuconostoc) este redată în figura 1.6:

Fig.1.6. Formarea diacetilului din acid citric

Cantităţile de diacetil care conferă laptelui aromă, pot fi mărite prin adaos de acid citric (citrat).
În fermentaţia heterolactică glucidele (pentoze şi hexoze) sunt fermentate anaerob sub acţiunea
enzimelor secretate de Lactobacillus brevis, Lactobacillus bifidus, Leuconostoc mesenteroides, pe calea
pentozfosfaţilor (calea 6-fosfoglucoconatului) care presupune etapele următoare:

31
 a. Formarea glucozo-6-fosfatului din glucoză;
b. Transformarea glucozo-6-fosfatului în lactonă instabilă;
c. Hidroliza spontană cu desfacerea ciclului glucolactonei şi formare de 6-fosfogluconat
(acid 6-fosfogluconic);
d. Decarboxilarea oxidativă a 6-fosfogluconatului cu formarea intermediară de 3-ceto-6-
fosfogluconat susceptibil la decarboxilare şi formarea finală de ribulozo-5-fosfat;
e. Izomerizarea ribuzo-5-fosfatului în xilulozo-5-fosfat cu formarea intermediară a unui
endiol instabil;
f. Scindarea xilulozo-5-fosfatului în aldehidă-3-fosfoglicerică şi acetil fosfat;
g. Transformarea acetil fosfatului în acid acetic şi aldehidă acetică;
h. Formarea de alcool etilic din aldehidă acetică.

În fermentaţia heterolactică pe lângă acid lactic se obţin cantităţi mari de alcool etilic, acid
acetic şi dioxid de carbon.
Produşii finali ai fermentaţiei heterolactice depind şi de specia bacteriilor implicate:
– În prezenţa Lactobacillus brevis rezultă acid lactic, acid acetic şi dioxid de carbon.
– Leuconostoc mesenteroides determină formare de acid lactic, alcool etilic şi apă.
– Sub acţiunea Lactobacillus bifidus heterofermentaţia lactică urmează calea fructozo-6-
fosfatului, fără formare de dioxid de carbon:

Lactobacillus bifidus
C6H12O6 + 5ADP + 5H3PO4 2CH3–CHOH–COOH + 3CH3–COOH + 5ATP
Acid lactic Acid acetic

Fermentaţia lactică controlată, sub acţiunea culturilor de bacterii lactice selecţionate, este
aplicată pe scară industrială pentru obţinerea produselor lactate acide (lapte acidofil, lapte bătut, iaurt,
chefir, smântână), a untului şi a brânzeturilor.
Fermentaţia lactică excesivă duce la acumulare de acid lactic, scăderea drastică a pH-ului,
distrugerea bacteriilor lactice şi, în final, la deprecierea calităţii produselor.

1.3.2. Fermentaţia propionică

Este procesul anaerob de degradare a glucidelor (lactoză, glucoză) până la acid propionic. În
prezenţa enzimelor secretate de bacteriile propionice (Propionil bacterium) acidul lactic se transformă
în produşi finali – acid propionic, acid acetic, dioxid de carbon şi apă:

C6H12O6 2CH3–CHOH–COOH 2CH3–CH2–COOH + CH3–COOH + CO2 + H2O

Acid lactic Acid propionic Acid acetic

32
 1.3.3. Fermentaţia butirică

Reprezintă procesul anaerob de degradare a glucidelor, sub acţiunea ezimelor secretate de

bacteriile butirice, până la produşi finali – acid butiric, dioxid de carbon şi hidrogen:

Bacterii butirice
C6H12O6 + 3ADP + 3H3PO4 CH3–CH2–CH2–COOH + CO2 + 2H2+3ATP
Acid butiric

Fermentaţia butirică influenţează negativ calitatea brânzeturilor.

1.3.4. Fermentaţia alcoolică

Este un proces anaerob catalizat de enzimele secretate de drojdii prin care diferite tipuri de
glucide sunt transformate în alcool etilic şi dioxid de carbon:

Drojdii
C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4 2CH3–CH2–OH+2CO2 + 2ATP
Hexoză Alcool etilic

Glucoza se degradează pe calea Embden-Mayerhoff-Parnas, până la acid piruvic. Acesta, prin

decarboxilare, formează aldehidă acetică. În prezenţa alcool dehidrogenazei, aldehida acetică se
transformă în alcool etilic:

Fig. 1.7. Formarea alcoolului etilic din glucoză

33
 2. BRÂNZETURILE

2.1. CONSIDERAŢII GENERALE

Istoria brânzeturilor începe din vremuri străvechi, odată cu domesticirea oilor în epoca
neolitică ajungând până în zilele noastre când se produc curent peste 500 sortimente de brânză. În anul
2004 producţia mondială de brânză însuma 18 milioane (FAD).
Consumul de brânzeturi pe toate meridianele globului este explicat prin caracterul lor de
produse lactate naturale, cu valoarea nutritivă şi energetică ridicată. Brânzeturile constituie rezultatul
unor procese de degradare enzimatică a principalelor biomolecule din lapte. Materia primă – laptele
trebuie să provină de la animale sănătoase şi să îndeplinească anumite criterii de calitate reflectate de
însuşirile fizico-chimice şi organoleptice (densitate, viscozitate, aspect, culoare, gust, miros), de
compoziţie chimică (conţinutul de proteine, lipide, glucide şi calciu) şi de floră microbiană (prezenţa
bacteriilor psihotrofe care secretă proteaze şi lipaze).
Pentru fiecare sortiment de brânză sunt specifice anumite caractere organoleptice.
Brânza reprezintă produsul proaspăt sau maturat cu consistenţă solidă sau semisolidă, în care
raportul proteine serice totale/cazeină nu depăşeşte valoarea specifică laptelui şi se obţine prin:
a) Coagularea parţială sau totală a laptelui, a laptelui degresat total sau parţial, smântânit, a
zerului, a zarei, folosite ca atare sau în combinaţie prin acţiunea exercitată de cheag sau alţi agenţi
coagulanţi adecvaţi şi prin scurgerea parţială a zerului rezultat în urma coagulării;
b) Folosirea de tehnologii speciale în vederea coagulării laptelui şi/sau a materiilor crude
obţinute din lapte în scopul obţinerii unui produs finit având caractere fizice, chimice şi organoleptice
similare cu cele descrise la punctul a) (norma A6 din Codex Alimentarius).

2.2. ETAPELE FABRICĂRII BRÂNZETURILOR

În fabricarea brânzeturilor se parcurg următoarele etape (FAO - 1995):

• Coagularea (formarea coagulului);
• Scurgerea (deshidratarea coagulului);
• Maturarea (degradarea enzimatică la nivelului coagulului).

2.2.1. Coagularea

Coagularea reprezintă procesul prin care macromoleculele proteice, în principal cazeinele din
lapte trec ireversibil din sol în gel (coagul).
Randamentul de transformare a laptelui în brânzeturi depinde de fracţiunile α şi β cazeinice a
căror sumă trebuie să reprezinte peste 90 % din total.

34
 Coagularea se produce sub acţiunea agenţilor fizici (temperatură), chimici (acizi) sau
biochimici (enzime coagulante) care determină modificarea sarcinii electrice a moleculelor sau
modificarea gradului de hidratare, respectiv a învelişului protector format din molecule de apă,
diminuând astfel acţiunile de repulsie dintre moleculele proteice favorizând astfel aglomerarea lor sub
formă de micele (coagul).
Coagularea prin acidifiere se face cu acid lactic rezultat prin fermentarea lactozei sub
acţiunea bacteriilor lactice. Moleculele de cazeină sunt încărcate puternic electronegativ între ele
manifestându-se forţe de respingere. Protonii (H+) neutralizează sarcinile electronegative astfel încât
la pH-ul izoelectric al cazeinei (4,6) neutralizarea este totală şi macromoleculele proteice precipită
(floculează) formând un coagul (gel).

Molecule H+
proteice în – –
soluţie pH = 4,6 Gel (Coagul)
(Sol)

Totodată, în mediu acid ionii de calciu din fosfocazeinatul de calciu sunt eliberaţi şi trec în
lactoser rezultând acid cazeinic.

CAZEINĂ – PO3Ca + 2H+ CAZEINĂ – PO3H2 + Ca2+

Fosfocazeinat de calciu Acid fosfocazeinic

Coagularea prin acidifiere necesită anumite doze şi specii de lactobacili, temperatură şi pH de

coagulare (20oC, pH = 4,6 şi 50 - 550D sau 400C, pH = 5,2 şi 400D). Timpul pentru desfăşurarea
fermentaţiei lactice este mai îndelungat (câteva ore). Prin această metodă se obţine un coagul friabil,
permeabil şi demineralizat.
Coagularea sub acţiunea enzimelor coagulante: Enzimele coagulante (cheag, pepsină) şi ionii
de calciu denaturează cazeina. Se produce atât o proteoliză limitată, cât şi precipitarea micelelor de
cazeină modificate sub formă de paracazeinat de calciu:
Enzime coagulante
Cazeină Paracazeină

Paracazeină + Ca2+ Paracazeinat de calciu

(sol) (gel)
Coagularea este rapidă (2 - 3 minute) la temperaturi de 40 - 42oC şi pH 5,5. Cele două metode
pot fi folosite simultan realizându-se coagularea mixtă. Coagulul obţinut cuprinde lactoser (zer) care
este expulzat spontan putând fi separat de cazeină şi lipide prin scurgere.
Lactoserul sau zerul reprezintă faza apoasă a laptelui care rămâne după coagulare şi separarea
coagului de brânză. Lactoserul conţine 94 % apă, substanţă uscată 50 - 60 g/l, substanţe azotate 7 %
(din care 5 % proteine), lipide 0,4 %, componente minerale (predominant calciu şi fosfor), 5 %, acid
lactic, lactoză şi vitamine hidrosolubile. Valoarea sa nutritivă este dată de conţinutul de proteine care
reprezintă 13 % din substanţa uscată şi de lactoză.

35
 2.2.2. Sărarea brânzeturilor

Între faza de scurgere şi cea de maturare se face sărarea brânzeturilor prin adaos de clorură de
sodiu (0,5 - 4,0 g/100 g brânză). Operaţia se poate face în saramură, pe cale uscată sau prin încorporarea
sării în cheag.

2.3. BIOCHIMIA MATURĂRII BRÂNZETURILOR

Maturarea brânzeturilor reprezintă un proces complex ce include în principal reacţii enzimatice

de degradare a glucidelor, lipidelor şi protidelor, care au loc pe suprafaţa şi în interiorul brânzeturilor.
Pentru obţinerea diferitelor sortimente de brânzeturi se folosesc agenţi de maturare – surse de
enzime care intervin în proteoliză, în metabolizarea aminoacizilor şi în formarea compuşilor de aromă.
Agenţii de maturare pot fi grupaţi astfel:
• Laptele, care conţine peste 60 enzime dintre care unele sunt esenţiale în procesul de
maturare (plasmina, lipazele, fosfatazele acide, xantinoxidaza etc.); aceste enzime sunt termostabile şi
rezistă la pasteurizare, se găsesc încorporate în coagulul brânzei asociate cu miceliile de cazeină sau în
interiorul globulelor de grăsime.
• Agenţii coagulanţi care reprezintă o sursă de proteinaze specifice. Cheagul conţine
cantităţi mari de proteinaze şi lipaze.
• Culturile starter conţin germeni care secretă numeroase enzime cu localizare majoritar
intracelulară ce pot fi eliberate ca urmare a proceselor de distrucţie celulară sau după moartea celulelor
şi au o contribuţie esenţială în procesul de maturare. Aceste culturi sunt în principal responsabile de
formarea acidului lactic (tabelul II-1).
Tabelul II-1
Bacterii lactice folosite pentru obţinerea diferitelor tipuri de brânzeturi
Culturi utilizate Tipuri de brânzeturi
Lactococcus lactis ssp. lactis
Brânză proaspătă de vaci
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. lactis
Telemea, caș
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Brânzeturi albe în saramură tip fetta,
Lactococcus lactis ssp. cremoris brânzeturi frământate: burduf, Moldova
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus termophillus Brânzeturi cu pastă opărită
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus lactis ssp. cremoris Brânzeturi semitari tip Trapist, Olanda, Edam
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Streptococcus salivarius ssp. termophillus
Lactobacillus delbrueckii ssp. bulgaricus Brânzeturi tari, șvaițer
Lactobacillus delbrueckii ssp. lactis

36
 Lactobacillus helveticus
Brânzeturi tari, șvaițer
Popionibacterium
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. cremoris Tip Cheddar
Lactobacillus helveticus
Lactobacillus casei

• Microflora secundară (nonstarter) include: drojdii, mucegaiuri, corineforme, propionil-

bacterii, dar şi microorganisme provenite din lapte sau mediul exterior. Aceasta intervine printre altele
în formarea compuşilor de aromă.

2.3.1. Degradarea glucidelor

În brânză se regăseşte un procent mic (~ 2 %) din lactoza conţinută în lapte. În primele stadii
de maturare şi pe parcursul procesului de fabricare a brânzei lactoza este degradată, prin reacţii
catalizate de enzimele secretate de agenţii de maturare, până la acid lactic. Formarea acidului lactic
influenţează valoarea pH-ului şi implicit evoluţia multiplelor procese biochimice care au loc pe
parcursul maturării.
Degradarea lactozei cu formare finală de acid lactic se poate face sub acţiunea bacteriilor
homofermentative sau heterofermentative.
- Pe parcursul maturării brânzeturilor, ca urmare a homofermentaţiei lactice, rezultă acid
lactic sub formă de izomeri optici sau amestec sacemic şi cantităţi mici de acetoină şi diacetil.
- Prin fermentaţia heterolactică, pe lângă acid lactic, rezultă cantităţi mari de alcool etilic,
acid acetic şi dioxid de carbon.
În condiţii care favorizează fermentaţia propionică (încăperi calde) se formează acid
propionic, acid acetic şi dioxid de carbon (cazul unor sentimente de brânzeturi elveţiene).
Fermentaţia butirică conduce la formare de acid butiric, hidrogen şi dioxid de carbon.
Degradarea bacteriană a acidului citric decurge cu formare de diacetil, acid acetic şi dioxid de
carbon.
Produşii finali rezultaţi din procesele amintite sunt implicaţi în maturarea brânzeturilor şi
formarea calităţii acestora. Astfel:
 Cristalele de acid lactic dextrogir şi lactat de calciu levogir sunt cauza apariţiei petelor
albe în brânză;
 Acidul acetic, acidul propionic, acetoina şi diacetilul sunt compuşi care participă la
formarea aromei unor sortimente de brânzeturi;
 Acidul butiric influenţează negativ calitatea brânzeturilor prin balonarea târzie şi lipsa de
aromă;

37
  Dioxidul de carbon favorizează apariţia ochiurilor de fermentare din anumite sortimente
de brânză;
 În cazul maturării unor brânzeturi (Camembert, Brie) în prezenţă de mucegai, acidul lactic
format (~ 1 %) sub acţiunea enzimelor secretate de culturi secundare (Geotrichum candidum, drojdii,
Penicillium caseicolum, Brevibactisium linens) este metabolizat rapid până la produşi finali – dioxid
de carbon şi apă. Ca urmare, aciditatea şi concentraţia de fosfat de calciu din interiorul brânzei scad şi
aceasta se înmoaie. Totodată este influenţată negativ aroma.

2.3.2. Degradarea lipidelor

Lipidele din brânzeturi, în principal gliceridele, prin lipoliză catalizată de lipaze, se transformă
în acizi graşi şi alcooli. Trigliceridele suferă o hidroliză în trepte cu formare intermediară de α, β şi α'β
digliceride şi, în final, monogliceridele:

Lipazele prezintă specificitate atât faţă de o anumită lungime a catenei acizilor graşi, cât şi faţă
de natura acestora (saturaţi sau nesaturaţi). Ionii de calciu formează cu acizii graşi săpunuri insolubile
şi acţionează ca inhibitori ai lipazelor. Lipazele sunt activate de prezenţa sărurilor biliare care
emulsionează grăsimile facilitând astfel procesul de lipoliză. De asemenea, proteinele zerului (β-
lactoglobulina şi serumalbumina) pot lega lipazele activându-le. Laptele de vacă conţine o
lipoproteinlipază asociată în proporţie mai mare de 80 % cu micele de cazeină şi probabil se regăseşte
în brânză.
Pasta de renină folosită la fabricarea brânzeturilor conţine o lipază (esterază pregastrică),
glicoproteină cu pH optim de acţiune 7, care catalizează eliberarea unor cantităţi mari de acizi graşi cu
catene scurte şi medii, componenţi structurali ai trigliceridelor din lapte. Specificitatea determinată de
provenienţa lor (de la miei, iezi sau viţei) imprimă arome diferite brânzeturilor italiene.
Lactococii prezintă activitate lipolitică mai redusă care poate fi compensată de folosirea lor în
concentraţie crescută pe o durată mai mare a maturării.
Pe parcursul maturării brânzeturilor, activitatea lipazelor şi esterazelor secretate de bacterii
poate fi inhibată de compuşi organofosforici şi compuşi ai metalelor divalente (Ca2+, Hg2+, Cu2+ etc.).
Bacteriile psihotrofe reprezintă o sursă importantă de lipaze foarte active, stabile la
temperatură, care pot determina râncezirea brânzeturilor păstrate timp mai îndelungat. Aflându-se
adsorbite pe suprafaţa globulelor de grăsime, aceste lipaze rămân în brânză.

38
 Acizii graşi rezultaţi ca urmare a lipolizei pot conduce la formare de esteri, amide, cetone şi
alţi compuşi implicaţi în formarea aromei brânzeturilor:
RCOOH + R'OH RCOOR' + H2O
Ester

RCOOH + NH3 RCONH2 + H2O

Amidă

Spre exemplu, transformarea acizilor graşi liberi existenţi în anumite sortimente de brânzeturi
(cu mucegai albastru sau cu Penicillium ssp.) parcurge patru etape principale catalizate enzimatic:
1. Eliberarea acizilor graşi din lipide sub acţiunea lipazelor:

Trigliceridă + 3HOH Lipaze Glicerol + 3RCOOH

2. Oxidarea acizilor graşi la β-cetoacizi:

+O2
R  CH 2 n  CH 2  CH 2  COOH R  CH2 n  C  CH3  CO2  H2O
||
O
Acid gras saturat β-Cetoacid

3. Decarboxilarea β-cetoacizilor cu formare de 2-alcanone:

R  CH 2 n  C  CH 2  COOH R  CH 2 n  C  CH3  CO2

|| ||
O O
β-Cetoacid 2-Alcanonă

4. Reducerea 2-alcanonelor la 2-alcanolii corespunzători:

R  CH 2 n  C  CH3  H 2 R  CH 2 n  CH  CH3

|| |
O OH
2-Alcanonă 2-Alcanol

2-alcanonele se pot forma şi din β-cetoacizii, prezenţi în mici concentraţii în grăsimea laptelui,
sub acţiunea mucegaiurilor sau din acizi graşi mononesaturaţi prin oxidare.
Nivelul 2-alcanonelor din brânzeturi este în funcţie de pH, concentraţia acizilor graşi şi starea
fiziologică a mucegaiurilor. Alcanonele contribuie la formarea aromei anumitor brânzeturi.
Din γ şi δ hidroxiacizii formaţi prin oxidarea acizilor graşi eliberaţi prin lipoliză la nivelul
glandei mamare, rezultă γ şi δ lactone (esteri ciclici):
H3C  CH  CH 2  CH 2  C  O H3C  CH  CH 2  CH 2  C  O
| | | O |
OH OH
γ Hidroxiacid γ Lactonă

γ şi δ Lactonele sunt compuşi stabili care conferă brânzeturilor o aromă puternică.

39
 2.3.3. Degradarea proteinelor

În cazul majorităţii sortimentelor de brânzeturi degradarea enzimatică a proteinelor

(proteoliza) poate fi schematizată astfel:

Endoproteaze Albumaze Expeptidaze Exopeptidaze

Proteine şi peptone Polipeptide
Exopeptidaze Peptidaze
Peptide Aminoacizi

Proteoliza este influenţată de concentraţia de clorură de sodiu şi de conţinutul de apă din

brânză.
Cazeina sub acţiunea cheagului rezidual sau în măsură mai mică a plasminei, eventual a
catepsinei D, suferă o degradare hidrolitică cu formare de peptide cu masă moleculară medie, care sunt
degradate în continuare prin reacţii catalizate de enzimele coagulante secretate de microflora starter şi
nonstarter până la aminoacizi. Sub acţiunea proteinazelor şi peptidazelor bacteriene rezultă peptide cu
mase moleculare mici şi aminoacizi liberi. Această schemă generală variază de la sortiment la
sortiment:
Cazeina + HOH Peptide (M medie)

Degradarea proteinelor pe parcursul maturării influenţează structura, consistenţa, digestibilitatea,

gustul şi aroma brânzeturilor maturate.
Evaluarea procesului de proteoliză permite aprecierea gradului de maturare şi a calităţii
brânzeturilor.
Proteoliza care are loc sub acţiunea proteazelor secretate de mucegaiuri din culturi starter
secundare are un rol important în obţinerea diferitelor sortimente de brânzeturi. Culturi starter
secundare tradiţionale (Penicillium ssp., Brevibacterium linenens, Penicillium roqueforti şi Penicillium
camamberti) elaborează aspartilproteinaze şi metaloproteinaze care degradează α şi β-cazeinele,
proteinaze intracelulare, carboxipeptidaze intra şi extracelulare, aminopeptidaze intra şi extracelulare.

2.3.4. Metabolizarea aminoacizilor

Metabolizarea aminoacizilor liberi, sub acţiunea enzimelor secretate de bacterii şi mucegaiuri,

decurg prin reacţii de: dezaminare, decarboxilare, transaminare şi desulfurare.
• Dezaminarea aminoacizilor are loc pe una din căile următoare:

– Dezaminare oxidativă în prezenţa mucegaiurilor şi bacteriilor aerobe care secretă

aminoacidoxidaze:
Aminoacidoxidaze
R–CH–COOH +1/2O2 R–C–COOH + NH3
| ||
NH2 O
Aminoacid α-Cetoacid

40
 – Dezaminare reductivă sub acţiunea bacteriilor strict anaerobe din genul Clostridium:

NADH(H+) NAD+

R–CH–COOH R–CH2–COOH + NH3

| Acid carboxilic
NH2
Aminoacid

– Dezaminare hidrolitică în prezenţa dehidrogenazelor specifice secretate de bacterii din

genul Clostridium şi Bacillus:
NAD+ NADH(H+)

R–CH–COOH R–C–COOH + NH3

| Aminoacid- ||
NH2 dehidrogenaze O
Aminoacid α-Cetoacid

– Dezaminare desaturantă (intramoleculară) produsă de bacterii aerobe şi anaerobe

(Proteus, Pseudomonas, Clostridium):
R–CH2–CH–COOH +HOH R–CH=CH–COOH + NH3
|
NH2
Aminoacid Acid nesaturat

În anumite sortimente de brânzeturi (Camambert, Gruyese Comte) concentraţia amoniacului

rezultat prin procesele de dezaminare este ridicată.

• Transaminarea poate avea loc sub acţiunea a trei trasaminaze elaborate de Escherichia coli:
R R' R R'
| | Transaminaze | |
H–C–NH2 + C=O C=O + H–C–NH2
| | | |
COOH COOH COOH COOH
Aminoacid α-Cetoacid α-Cetoacid Aminoacid

• Decarboxilarea aminoacizilor se produce la nivel intracelular sub acţiunea aminoacid

decarboxilazelor (AAD), foarte active în mediu acid. Rezultă amine biogene conform reacţiei generale:
R–CH–COOH + 1/2O2 R–CH2–NH2 + CO2
| Amină biogenă
NH2
Aminoacid

Pe parcursul procesului de maturare a brânzei, ca urmare a acestor reacţii, se formează amine

biogene: histamină, tiramină, triptamină, putresceină şi cadaverină. În brânzeturi se găsesc în special
histamina şi tiramina.

41
 Toate aceste amine biogene sunt biologic active. Ingerate în cantităţi foarte mari pot provoca
migrene, hipertensiune şi intoxicaţii severe. Nivelul lor în brânzeturi depinde de sortiment, gradul de
maturare şi caracteristicile microflorei.
Brânzeturile contaminate cu microorganisme de alterare (enterococi), conţin amine biogene în
concentraţii crescute.
În cazul unei ingestii crescute de amine biogene în majoritatea cazurilor nu apar intoxicaţii
datorită acţiunii monoaminooxidazelor şi diaminooxidazelor care catalizează reacţii de dezaminare
oxidativă a aminelor biogene convertindu-le în aldehide care trec apoi în acizi carboxilici fără
toxicitate:
H H
Monoaminooxidază +O2
R–CH2–NH2+ 1/2O2 R–C R–C
Amină biogenă oxidază
O OH
Aldehidă Acid carboxilic

În cazul prezenţei unor inhibitori sau datorită unor defecteO genetice aminooxidazele sunt
xidază
inactivate şi intoxicaţia cu amine biogene se instalează rapid.

• Desulfurarea aminoacizilor cu sulf, în special a metioninei, poate conduce la compuşi

volatili: metantiol şi hidrogen sulfurat.

Din metionină se poate forma metantiol pe două căi:

1. Calea directă sub acţiunea demetiolazei:

CH2–S–CH3
|
CH2
| Demetiolaza
H–C–NH2 CH3–SH
| Metantiol
COOH
Metionină

42
 2. Calea indirectă (secundară) în care intervine hidrogenul sulfurat eliberat din cisteină de un
agent reductor:

CH2–SH R–H2 CH3

| (agent reducător) |
H–C–NH2 H–C–NH2 + H2 S
| |
COOH COOH
Cisteină Alanină

CH2–S–CH3
|
CH2
| + H 2S CH3–SH
H–C–NH2 Metantiol
|
COOH
Metionină

Compuşii volatili cu sulf se găsesc în majoritatea brânzeturilor şi contribuie la formarea

aromei.

2.3.5. Compuşi fără aromă

Există compuşi chimici fără aromă care influenţează caracterele organoleptice ale brânzeturilor.
Gustul amar al brânzeturilor poate fi datorat peptidelor cu mase moleculare mici care rezultă
prin proteoliza α şi β-cazeinelor, peptidelor formate sub acţiunea chimozinei în prezenţa clorurii de
sodiu, aminoacizilor, aminelor, amidelor, cetonelor cu catene lungi şi unor monogliceride.
Etilbutiratul şi esterul etilic al acidului hexanoic conferă brânzei Cheddar gust de fructe.
Produşii de degradare tip Strecker (fenilacetaldehida, 3-metil butanolul, 2-metilpropanolul,
fenolul şi p-crezolul) stau la originea gustului „murdar” al unor brânzeturi. Fenilacetaldehida imprimă
un gust astringent, amar.

2.4. COMPOZIŢIA CHIMICĂ A BRÂNZETURILOR

Compoziţia chimică a brânzeturilor depinde de tipul şi calitatea laptelui utilizat, tipul de

maturare şi de procedeul de obţinere.
Brânza prezintă un conţinut ridicat de lipide (colesterol, trigliceride, lipide complexe) şi
proteine (cazeină) – componente reţinute în coagul. Conţine relativ puţin compuşi hidrosolubili
(proteine de zer, lactoză, vitamine hidrosolubile etc.).

43
 Conţinutul de proteine din brânză variază între 3 şi 40 % depinzând de categorie şi sortiment.
În brânzeturile cu pastă dură, presată, coaptă şi necoaptă, conţinutul de proteine este ridicat (28 - 29 %)
spre deosebire de cele proaspete în care acest conţinut este scăzut (8 - 9 %).
În brânzeturi se găsesc toţi aminoacizii esenţiali în concentraţii care depind de categorie şi
sortiment. Concentraţii ridicate de lizină, valină, tirozină şi fenilalanină (502 - 796 mg aminoacid/g
azot proteic) se găsesc preponderent în brânzeturile proaspete. Triptofanul se află în concentraţie mai
mică (75 - 94 mg/g azot proteic). Concentraţia de aminoacizi esenţiali se apreciază prin raportare la o
proteină ideală care conţine toţi aminoacizii esenţiali în cantităţi necesare şi suficiente pentru a
satisface cerinţele organismului uman.
În tabelul II-2 este redată compoziţia chimică medie a principalelor categorii de brânzeturi
raportată la 100 g produs.
Tabelul II-2
Conţinutul în aminoacizi esenţiali al laptelui, cazeinei şi al unor sortimente de brânză comparativ
cu proteina ideală şi cu proteina din ou (mg/g azot) (mg/g nitrogen) (Eck A. şi colab., 2000)

Brânză moale
(Camembert)

(FAO, 1973)
(Emmental)

Proteina de
Aminoacid

proaspătă

referință
Cazeină

presată
Brânză

Brânză
Lapte

Ou

Izoleucină 295 345 393 370 339 342 250

Leucină 596 607 551 706 661 672 440

Lizină 487 518 436 502 553 571 340

Metionină 208 201 362 278 215 254 220

Cistină

Fenilalanină 633 705 618 796 682 758 380

Tirozină

Treonină 278 297 320 289 257 280 250

Triptofan 88 103 93 76 77 94 60

Valină 362 430 428 511 494 540 310

Conţinutul de glucide este redus (urme), în brânzeturi fiind reprezentat în principal de lactoza
reziduală în coagul. Lactoza reprezintă substratul transformat de enzimele secretate de culturile starter
în acid lactic pe parcursul maturării şi fabricării brânzeturilor. Din acest motiv organismele cu deficit
de β-galactozidază implicată în digestia lactozei, tolerează fără probleme brânza.

44
 Vitaminele din brânză sunt reprezentate în primul rând de vitaminele liposolubile reţinute de
coagul (vitamine A, D şi E). Concentraţiile în vitamina A sunt mai reduse decât cele de vitamina E
şi variază între 45 - 440 μg/100 g. Concentraţiile de vitamină D sunt mici şi se încadrează între 0,2 -
0,3 μg/100 g brânză.
Vitaminele hidrosolubile trec în zer nefiind reţinute de coagul. În brânză se găsesc cantităţi
reduse de vitamine B (B1, B2, B5, B6 şi B12), biotină, vitamină H şi acid folic sintetizate de microflora
bacteriană pe parcursul maturării.
Componentele minerale. Brânzeturile conţin macroelemente (calciu, fosfor, magneziu,
potasiu, sodiu) şi microelemente (zinc, iod, cupru, fier, crom). Dintre macroelemente cel mai bine
reprezentate sunt calciu şi fosforul urmate de magneziu. Brânzeturile reprezintă o sursă importantă de
calciu biodisponibil. Brânza proaspătă nematurat conţine 60 - 100 mg Ca/100 g brânză. Sortimentele
obţinute prin coagulare enzimatică conţin mai mult calciu comparativ cu cele obţinute prin coagulare sub
acţiunea acizilor.
Brânzeturile furnizează peste o treime din fosforul necesar organismului uman.
Raportul Ca/P de 1/3 asigură biodisponibilitatea acestor elemente făcând din brânză un
component esenţial al dietei.
Sodiu şi potasiu variază în limite largi de 200 - 1000 mg/100 g brânză. Cantitatea de sodiu din
brânză provine din clorura de sodiu adăugată pentru exprimarea aromei şi limitarea dezvoltării
bacteriilor de alterare. Concentraţia de potasiu din brânză variază între 100 - 200 mg/100 g, nivelul cel
mai ridicat fiind atins de brânza de capră. Concentraţia de magneziu din brânză este relativ scăzută (10 -
50 mg/100 g).
Concentraţia de oligoelemente din brânză variază în limite largi depinzând de categorie,
sortiment şi condiţii de obţinere. Zincul se întâlneşte în concentraţia cea mai mare (0,5 - 0,9 mg/100 g
pe produs). Brânzeturile sunt deficitare în fier (0,1 - 1 mg/100 g). Conţinutul de iod şi seleniu este
foarte variabil. Brânzeturile acoperă 1/4 - 1/5 din necesarul de seleniu al organismului.
Compoziţia chimică a brânzeturilor le conferă valoare nutritivă deosebită, valoare biologică şi
valoare energetică, adică valoare de întrebuinţare în alimentaţia omului.

2.5. ADITIVI DIN BRÂNZETURI

În cazul anumitor brânzeturi procesul de fabricare necesită adaos de conservanţi (acid sorbic,
sorbaţi sau nitraţi adăugaţi în lapte).
Adaosul de azotaţi, generatori de azotaţi inhibă dezvoltarea speciilor de Clostridium cauză a
balonării târzii a brânzeturilor şi a alterării aromei. Mai recent se folosesc conservanţi naturali
bacterieni ca aditivi (nisina peptid sintetizat de Lactococcus lactis).

45
 3. CARNEA

3.1. CONSIDERAȚII GENERALE

Într-o accepţiune mai largă, noţiunea de ,,carne” se referă la toate speciile comestibile din
regnul animal.
Prin carne se înţelege ţesutul muscular scheletic al mamiferelor, precum şi ţesuturile cu care
aceasta se află în conexiune naturală directă – ţesut conjunctiv, grăsimi, nervi, vase de sânge,
ganglionii limfatici etc. Restul categoriilor de cărnuri sunt denumite în funcţie de clasă, ordin, familie
sau specie (păsări, peşti, broaşte, scoici, melci etc.).
Dacă se ţine cont de pigmentare, compoziţie chimică şi structură, carnea se clasifică în:
• carne roşie provenită de la mamifere (bovine, suine, ovine etc.);
• carne albă provenită de la păsări (găină, raţă, struţ etc.) şi peşti.
Dat fiind compoziţia sa chimică carnea reprezintă o sursă majoră de proteine uşor digestibile,
substanţe azotate neproteice, vitamine şi componente minerale, fiind absolut necesară pentru
echilibrarea dietei.

3.2. STRUCTURA MORFOLOGICĂ, COMPOZIŢIA CHIMICĂ ŞI VALOAREA

NUTRITIVĂ A CĂRNII MAMIFERELOR

Structura morfologică a cărnii este reprezentată de: ţesutul muscular (muşchii striaţi şi
muşchii netezi), ţesutul conjunctiv (lax, fibros, cartilaginos), ţesutul adipos, ţesutul osos, vase
sanguine, nervi şi ganglionii limfatici.
Proporţia diferitelor ţesuturi în carne este funcţie de specie, rasă, sex, stare de îngrăşare,
regiunea carcasei. Spre exemplu carnea de bovine conţine 58 % ţesut muscular, 18 % ţesut osos, 12 %
grăsimi şi 12 % ţesut conjunctiv, vase sanguine şi nervi.

3.2.1. Structura muşchilor striaţi

Muşchiul reprezintă organul capabil să transforme energia chimică în lucru mecanic (mişcare).
Tipurile de muşchi pot fi grupate, din punct de vedere macrostructural, în trei categorii:
• muşchii striaţi (scheletici) care au ca principală caracteristică contracţia şi asigură
mişcarea;
• muşchii netezi constituenţi ai pereţilor arterelor şi ai organelor interne, responsabili de
mobilitatea viscerelor;

46
 • muşchii cardiaci – o categorie specială care prezintă atât caracterele ţesutului muscular
striat, cât şi ale celui neted fiind capabili să funcţioneze timp îndelungat (chiar şi 100 de ani).
Muşchii striaţi sau scheletici sunt formaţi din ţesut muscular striat, structuri fibroase, vase şi nervi.
Ţesutul muscular striat este reprezentat de fibra muscular striată, un plasmodiu prevăzut cu
nuclei plasaţi la periferie şi multiple organite specifice numite miofibrile. Miofibrilele au proprietăţi
contractile şi sunt dispuse sub formă de pachete despărţite de spaţii diferite ca mărime. Raportul
sarcoplasmă/miofibrile reprezintă substratul morfologic al culorii muşchiului. Fibrele musculare de
culoare roşie-închisă sunt bogate în sarcoplasmă şi sunt specifice muşchilor activi, rezistenţi la efort.
Fibrele musculare de culoare albă conţin multe miofibrile, sunt specifice muşchilor care se contractă
puternic şi rapid, dar nu rezistă la efort.
Fibrele musculare învelite la exterior de lamele conjunctive fine (endomisiu) se reunesc în
fascicule mai lungi, acoperite de o teacă conjunctivă bogată în vase sanguine şi nervi (perimisiu).
Fasciculele lungi de fibre musculare sunt acoperite cu un strat gros de ţesut conjunctiv
(epimisiu).
Inserţia muşchilor scheletici pe oase sau altă formaţiune se face prin intermediul tendoanelor
şi aponevrozelor. La extremităţile fasciculelor musculare fibrele se subţiază prin alipirea endomisiului
şi continuarea lui directă cu fibre tendinoase (fig. 3.1.).

muşchi

tendon

Fig. 3.1. Aspectul muşchiului scheletic

3.2.1.1. Structura moleculară a fibrei musculare striate la animalele superioare

Ţesutul muscular scheletic al animalelor superioare este format din fibre alungite cu diametrul
de 1 - 10 μm şi lungimea de 1 - 40 mm. Fibra musculară reprezintă unitatea funcţională elementară a
acestui ţesut.
Fiecare fibră musculară este alcătuită din sute de miofibrile cu diametrul de 0,5 - 2 μm,
grupate în mănunchiuri separate prin spaţii largi de sarcoplasmă (fig. 3.2.).
miofibrile

Fig. 3.2. Fibră musculară

47
 Sarcomerul reprezintă unitatea morfologică a muşchiului striat. Reţeaua liniară a sarcomerilor
cilindrici este constituită din miofibrile – unităţi structurale care stau la baza contracţiei musculare.
Membrana plasmatică a fibrei musculare – sarcolema determină prin extensiile sale formarea
de T-tubule capabile să stabilească contactul cu capetele fiecărei miofibrile constituente ale fibrei
musculare.
Miofibrilele sunt formate din miofilamente de natură proteică, care reprezintă elementele
contractile ale muşchiului striat. Miofilamentele sunt dispuse paralel între ele şi paralel cu axul
longitudinal al miofibrilei extinzându-se pe întreaga lungime a fibrei. Ele sunt de două tipuri:
miofilamente groase formate din miozină cu diametrul de 10 - 11 μm şi lungimea de 1,5 μm, formate
din miozină şi miofilamente subţiri cu diametrul de 5 - 6 μm, formate din actină, tropomiozină şi
troponină.
Componentele contractile ale muşchiului striat şi dispunerea lor este redată în figura 3.3.

Banda I Banda I

Linia Z Zona H Linia Z

Banda A

SARCOMER

Fig. 3.3. Componentele contractile ale muşchiului striat

Benzile I (izotrope) cu o lungime de aproximativ 0,8 μm sunt formate din miofilamente

subţiri. Aceste benzi sunt bisectate de liniile Z care au o structură ordonată, complexă, rezultată din
împletirea capetelor filamentelor de actină cu filamentele proprii. Sunt regiuni mai puţin dense şi
birefringente.
Banda A (anizotropă), densă, are o lungime de aproximativ 1,5 μm.
Banda H plasată în porţiunea centrală a benzii A puţin densă, elastică şi cu densitate optică
mai scăzută este formată din miofilamente groase. La mijlocul zonei H se află linia M.
Sarcomerul, denumit şi căsuţa lui Krause, este plasat între două linii Z formate din material
dens şi amorf. La mijlocul său se găseşte banda A care include banda H.
Un segment din filamentele subţiri ale miofibrilei pătrunde printre filamentele groase până la
nivelul benzii H unde se leagă de alte filamente subţiri prin intermediul unui filament S foarte fin.
Această întrepătrundere determină alternarea filamentelor subţiri de actină cu cele groase de miozină.

48
 La nivelul filamentelor groase de actină apar ,,punţi” transversale scurte cu lungimea de 6 -
13 mm şi grosimea 4 - 5 nm, perpendiculare pe filamentele subţiri pe care aproape le ating în zonele
de interpătrundere cu filamentele groase.
Interacţiunile dintre miofibrile determină contracţia muşchiului viu (fig. 3.4.).

Banda A Banda I

RELAXAT

Zona H Linia Z

CONTRACTAT

Fig.3.4. Contracţia muşchiului scheletic

Fiecare
CONT sarcomer aparţinând unei miofibrile se scurtează când filamentele subţiri glisează de-a
RACTAT
lungul filamentelor groase. Scurtarea sarcomerului este datorată îngustării benzilor I şi zonei H fără ca
banda A să se modifice.
Rezultatul funcţionării muşchiului în organismul viu este un aranjament complex al
fasciculelor musculare evidenţiat după sacrificarea animalului.
Textura caracteristică cărnii este determinată de distribuţia fasciculelor musculare, a fibrelor,
fibrilelor şi filamentelor după tăierea animalului.

3.2.2. Compoziţia chimică a cărnii

Compoziţia chimică a cărnii este determinată în primul rând de compoziţia chimică a ţesutului
muscular striat. Raportat la organismul adult această compoziţie este, în general, constantă. Pot apare
variaţii în funcţie de specie, vârstă, sex, stare de îngrăşare, stare de sănătate etc. Cele mai mari variaţii
depind de starea de sănătate şi starea de îngrăşare a animalului.
Din punct de vedere chimic carnea este alcătuită din bioelemente şi biomolecule (tabelul I-1).

• Bioelementele sunt grupate în: macroelemente (bioelemente plastice) şi microelemente

(oligoelemente).
Macroelementele – C, H, O, N, S, P, Cl, Na, K, Ca, Mg – reprezintă principalele bioelemente
din carne.
Microelementele – Cu, Zn, Mn, Co, Fe, Ni etc. – deşi în cantităţi mici, chiar urme (< 0,01 %),
au un rol important fiind componente structurale ale unor enzime, vitamine, pigmenţi şi hormoni din
carne.

49
 • Biomoleculele anorganice şi organice reprezintă un ansamblu de molecule de diverse
tipuri, integrate în structura morfologică a cărnii, care condiţionează organizarea sa structurală.
Biomoleculele anorganice sunt reprezentate de apă şi săruri minerale.
Conţinutul de apă din carne este de 65 - 80 %, mai ridicat în carnea animalelor tinere şi mai
scăzut în carnea animalelor supuse îngrăşării. Activitatea metabolică la nivel celular necesită minim
65 % apă.
Conţinutul cel mai ridicat de elemente minerale ( 1 %) se găseşte în ţesutul muscular şi în cel
osos. Fosfaţii de potasiu, calciu şi magneziu, precum şi clorura de sodiu constituie principalele săruri
minerale din carne.
Biomoleculele organice – protidele, substanţele azotate neproteice, lipidele, enzimele,
vitaminele, compuşii macroenergici şi hormonii reprezintă 24 - 28 % din carne. Împreună cu sărurile
minerale aceste biomolecule formează substanţa uscată. Raportul apă/substanţă uscată defineşte
calitatea cărnii. În cazul cărnurilor de calitate superioară acest raport nu trebuie să depăşească 3/1.

Tabelul III-1

Compoziţia chimică a cărnii (Lawrie, 1981)

Proteină Grăsime Na K Ca Mg P Fe Cu Zn Cl
Sursă
% % mg/100 g
Carne 20,3 4,6 61 350 7 20 180 2,1 0,14 4,3 59
taurine
Carne 20,8 8,8 88 350 7 24 190 1,6 0,17 4,0 76
ovine
Carne 20,7 7,1 78 370 8 22 200 0,9 0,15 2,4 71
porc
Muşchi 21,1 2,7 110 360 8 25 260 1,2 - - 68
viţel
Muşchi 21,9 4,0 67 360 22 25 220 1,0 0,54 1,4 74
iepure
Carne 21,8 3,2 72 330 10 22 180 0,9 0,25 1,6 86
pasăre
Carne 19,1 5,5 89 300 11 25 190 1,2 0,20 2,0 90
roşie

50
 I. Proteinele:
Proteinele sunt biomoleculele cu organizarea cea mai complexă. Ele reprezintă 18 - 22 % din
masa musculară şi constituie suportul morfologic al contracţiei musculare. Dacă proteinele musculare
reprezintă 80 - 90 % din conţinutul total de proteine, carnea este de bună calitate. În cazul cărnurilor
normale raportul dintre conţinutul de apă şi conţinutul de proteine este de 3,6 - 3,8.
În funcţie de localizare şi solubilitate proteinele se clasifică în:
a. Proteine sarcoplasmatice;
b. Proteine stromale;
c. Proteine din nucleu.
a. Proteinele sarcoplasmatice se găsesc în proporţie de 25 - 30 % în miofibrile (proteine
miofibrilare) şi în plasma interfibrilară (proteine interfibrilare).
▲ Proteinele miofibrilare sarcoplasmatice – actina, miozina, actomiozina, tropomiozina,
troponina, nebulina, titina, α actinina, β actinina, proteina C, skeletina – au origine intracelulară.
Reprezintă cea mai importantă componentă a proteinelor din carne (55 - 60 %). Sunt caracterizate de
un conţinut ridicat de aminoacizi esenţiali. Se solubilează în soluţii saline dar sunt practic insolubile în
apă. Au un rol important atât în activitatea muşchiului viu, cât şi în comportarea lui post sacrificare
deoarece sunt implicate în organizarea filamentelor din muşchi. Prezintă o capacitatea remarcabilă de
gelatinizare asigurând astfel o bună legare a bucăţilor de carne. Participă la emulsionarea grăsimilor
prin formarea de pelicule pe suprafaţa picăturilor de grăsime fapt care stabilizează emulsia. Împiedică
separarea grăsimii şi asigură fixarea ei în substrat, chiar şi în timpul fierberii.
În funcţie de apartenenţa la fibre cu contracţie rapidă sau lentă, proteinele miofibrilare
formează geluri cu microstructuri, vâscozitate şi proprietăţi electrice diferite. Ele se comportă diferit în
funcţie de pH, gradul de ionizare al mediului, temperatură etc.
Calitatea cărnii este determinată de concentraţia proteinelor contractile din muşchi. Spre
exemplu scăderea concentraţiei acestor proteine determină instalarea stării PSE (carne pală, moale şi
exsudativă) la carnea de porc.
Prelucrarea grupelor de muşchi roşii şi albi este diferită în funcţie de proprietăţile proteinelor
miofibrilare asociate cu tipul de fibră.
Proteinele miofibriliare conferă 70 % din valoarea nutritivă a cărnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice miofibrilare:
 MIOZINA – componenta principală a miofibrilelor reprezintă 50 - 55 % din conţinutul de
proteine al acestora. Are rol funcţional deoarece este componentă structurală a părţilor contractile din
muşchi. Masa moleculară a miozinei este foarte mare (540 kDa).
Macromolecula de miozină prezintă o structură asimetrică mixtă – globulară şi fibrilară
formată din şase lanţuri polipeptidici: două lanţuri grele (H) cu mase moleculare mari (230 kDa) şi
patru lanţuri uşoare (L) cu mase moleculare mici (18 - 20 kDa) (fig. 3.5.).

51
 Fig.3.5. Schema structurii miozinei

Fiecare lanţ polipeptidic greu începe cu un segment care are structură globulară (G) şi conţine
aminoacizii N-terminali. Cele două structuri globulare reprezintă ,,capul” moleculei. ,,Capul” se
continuă cu un segment linear, fibrilar, rezultat prin organizarea celor două lanţuri grele (H) identice,
într-o structură α-helix care conţine aminoacizii C-terminali şi reprezintă ,,coada” moleculei.
Structurile globulare G sunt asociate fiecare cu câte două lanţuri polipeptidice uşoare (L).
Prin asocierea moleculelor de miozină la nivelul extremităţilor C-terminale rezultă
miofilamentele groase.
Sub acţiunea tripsinei macromolecula de miozină se scindează în două fragmente de mărimi
diferite: meromiozină grea (HMM) şi meromiozină uşoară (LMM) (Albert Szent Győrgi) (fig. 3.6.).

Fig. 3.6. Schema structurii dimerice a miozinei

Meromiozina grea include capul miozinei cu structură globulară şi un segment linear, din
coada moleculei, cu masa moleculară de 55 kDA. Sub acţiunea papainei HMM se scindează hidrolitic
rezultând o subunitate s1 cu masă moleculară de 95 kDa care include capul cu structură globulară şi o
subunitate s2 cu structură lineară (formă de baston) şi masă moleculară de 55 kDa. Subunităţile s 2 fac
legătura între subunităţile s1 şi meromiozina uşoară LMM.
Două proprietăţi fundamentale ale miozinei care îi conferă un rol esenţial în contracţia
musculară, sunt datorate HMM, respectiv subunităţilor s1 cu structură globulară:

1. Activitatea adenozintrifosfatazică (ATP-azică) datorită căreia miozina poate cataliza reacţia

de scindare hidrolitică a ATP conform reacţiei:

ATP + H2O   ADP + H3PO4 + Energie

Miozină

52
 Această activitate datorată prezenţei grupărilor tiol din aminoacizii cu sulf, constituenţi
structurali al subunităţilor s1, este stimulată de ionii de calciu şi inhibată de ionii de magneziu.

2. Capacitatea de a se combina reversibil cu actina din miofilamente formând complexul

actomiozinic.
Meromiozina uşoară (LMM) are o structură lineară cu aspect de baston, formată din lanţuri
polipeptidice uşoare şi o masă moleculară de 70 kDa. LMM nu prezintă activitate ATP-azică şi nu
interacţionează cu actina pentru a forma actomiozina.
 ACTINA reprezintă 13 % din conţinutul total de proteine musculare şi 20 - 25 % din
totalul proteinelor miofibrilare. Este localizată la nivelul filamentelor subţiri şi are masa moleculară de
43 - 48 kDa. Ca structură se prezintă sub forma a două comformaţii: o formă monocatenară globulară
– G-actina, cu masa moleculară de 43 kDa, caracteristică muşchiului în contracţie şi o formă fibrilară –
F-actina, rezultată prin polimerizarea reversibilă a G-actinei. Agregatul molecular de F-actină se
prezintă ca filamente lungi cu o conformaţie dublu-elicoidală caracteristică muşchiului în repaus (fig.
3.7.).

G - actină

Mg2+

F - actină

Fig. 3.7. Structurile moleculare ale actinei

Reacţia de polimerizare a G-actinei necesită prezenţa ionilor activatori de magneziu şi energie

rezultată prin hidroliza ATP.
Proprietăţile fundamentale ale actinei sunt: capacitatea de a polimeriza şi posibilitatea de a se
combina reversibil cu miozina în timpul contracţiei musculare formând actomiozina (miozina B),
complex capabil să activeze adenozintrifosfataza.
 TROPOMIOZINA reprezintă 2,5 % din totalul proteinelor musculare şi 10 - 12 % din
totalul proteinelor miofibrilare. Are masa moleculară de 60 - 70 kDa. Se găseşte în zonele de
localizare ale miozinei sub formă de filamente subţiri.
Molecula de tropomiozină prezintă o structură dublu elicoidală (α helix) fibrilară. Este
localizată între două filamente de F-actină. Se poate asocia şi cu troponina.
Datorită proprietăţii de supercontracţie această proteină contribuie la menţinerea muşchiului în
stare contractată timp mai îndelungat.

53
 Deşi are o compoziţie chimică asemănătoare tropomiozina nu se combină cu actina şi nu
prezintă activitate enzimatică.
 TROPONINA reprezintă 5 % din totalul proteinelor ţesutului muscular. Are masa
moleculară de 73 kDa. Asigură legătura dintre microfilamentele subţiri şi tropomiozină. Complexul
troponinei este format din trei tipuri de lanţuri polipeptidice care diferă ca structură şi masă moleculară
astfel:
– Troponina I, cu masa moleculară de 24 - 207 kDa şi structură globulară, care inhibă
activitatea ATP-azică a actomiozinei;
– Troponina C, cu masa moleculară de 17 - 180 kDa şi structură globulară, care este
implicată în legarea ionilor de calciu;
– Troponina T, cu masa moleculară de 37 - 40 kDa şi structură fibrilară, lineară, care se
leagă de tropomiozină înlesnind interacţiunea dintre tropomiozină şi F-actină, fundamentală pentru
funcţionarea filamentelor subţiri ale miofibrilelor. Această interacţiune se produce la nivelul unui
complex numit ,,factor de relaxare”.
 NEBULINA – izolată din muşchi în 1985, are o masă moleculară mare. Este componenta
structurală a unui miofilament subţire rezultat prin încolăcirea a două catene de actină în jurul unui
filament de nebulină.
 TITINA reprezintă împreună cu nebulina, 15 % din totalul proteinelor musculare. Această
proteină contractilă se leagă puternic de miofilamentele groase de miozină făcând parte din structura
,,filamentului de conectare” al miozinei. Titina se poate lega şi de tropomiozină.
 α-ACTININA are o masă moleculară de 180 kDa. Este localizată în fibra musculară la
nivelul liniei Z. Structura sa conţine două lanţuri polipeptidice cu mase moleculare identice. Formează
complexe cu F-actina, tropomiozina, şi cu complexul tropomiozină-troponină.
 β-ACTININA este o proteină miofibrilară cu structură α-helicoidală, formată din două
lanţuri polipeptidice cu masă moleculară de 37 kDa şi respectiv 34 kDa. Este localizată la capătul
terminal liber al filamentelor subţiri participând la reglarea lungimii acestora.
 PROTEINA C reprezintă 3 % din masa filamentelor groase. Are masa moleculară de 140 kDa
şi o structură monocatenară.
 SKELETINA (DESMINA) formează filamente implicate în conectarea miofibrilelor la
citoscheletul celular.
▲ Proteinele interfibrilare sarcoplasmatice sunt sisteme heterogene şi reprezintă 30 - 35 %
din totalul proteinelor musculare. Au mase moleculare cuprinse între 30 - 100 kDa. Sunt solubile în
apă şi au PH izoelectric 6 - 7.
Exceptând mioglobina, proteinele interfibrilare prezintă activitate enzimatică care influenţează
procesele de glicoliză şi pH-ul din muşchi şi carnea proaspătă, transformările biochimice care apar la

54
acest nivel după sacrificarea animalului, caracteristicile senzoriale (culoare, gust, miros) şi cresc
stabilitatea la prelucrare a cărnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice interfibrilare:
 MIOGENUL reprezintă 20 % din totalul proteinelor. Se prezintă sub forma a trei fracţiuni:
A (20 %), B (80 %) şi C (proporţie nesemnificativă). Miogenul conţine în structura sa toţi aminoacizii
esenţiali.
 MIOALBUMINA reprezintă 2 % din totalul proteinelor musculare.
 MIOGLOBINA (Mb) este o heteroproteină formată din globină (componentă proteică) şi
hem (componentă prostetică).
Globina are o structură globulară, alcătuită dintr-o singură catenă polipeptidică (153
aminoacizi) α-helicoidală şi cu masa moleculară de 17,2 kDa. Conţine o moleculă de hem.
Hemul – componenta prostetică, este un derivat al protoporfirinei, conţine fier divalent
(0,34 %) şi conferă culoare roşie mioglobinei. Legarea hemului de globină se face în atomul de azot al
histidinei din poziţia 93.

Fig. 3.8. Structura mioglobinei

Conţinutul de mioglobină din muşchii activi (scheletici şi cardiac) este foarte ridicat.
Mioglobina are rol în transportul oxigenului la nivelul ţesutului muscular sub formă de oximioglobină
(MbO2) care constituie depozitul de oxigen al acestuia.

Mb + O2  MbO2

55
 Oximioglobina (MbO2)

Comparativ cu hemoglobina este de şase ori mai activă faţă de oxigen. Ca urmare mioglobina
leagă oxigenul la presiuni parţiale ale acestuia mult mai mici decât cele necesare pentru formarea
oxihemoglobinei. Mioglobina din citoplasmă leagă oxigenul rezultat în lichidul extracelular din
oxihemoglobină cu formare de oximioglobină. Dacă presiunea parţială a oxigenului din mitocondrie
scade sub o anumită valoare este favorizată difuzia oxigenului eliberat de oximioglobină care participă
în continuare la oxidarea diferiţilor metaboliţi până la produşi finali – apă şi dioxid de carbon.
Mioglobina poate reacţiona cu:
• Oxidul de carbon formând carboximioglobina (MbCO), compus puţin disociabil, toxic:
Mb + CO  MbCO

Legarea CO de către Mb în carboximioglobină

• Oxidul de azot formând nitrozomioglobina (MbNO):

Mb + NO  MbNO

NO

Nitrozomioglobina (MbNO)

56
 Prin oxidarea fierului divalent din hem la Fe3+ şi stabilirea unei legături covalente cu anumite
grupări sau ioni (–OH, CN–, Cl–) rezultă metmioglobina (MMb) compus toxic. Metmioglobina nu
leagă nici oxigenul, nici monoxidul de carbon.

X = OH, CN, Cl

Metmioglobina (MMb)

Nivelul de mioglobină variază în funcţie de tipul de muşchi. Odată cu creşterea temperaturii

conţinutul de mioglobină din muşchi scade. Mioglobina prezintă similitudini structurale şi funcţionale
cu hemoglobina din sânge. Globina din hemoglobină este o proteină tetrameră care leagă patru
molecule de hem. Are capacitatea de a forma cu oxigenul oxihemoglobina (HbO2) compus disociabil.
De asemenea, reacţionează cu oxidul de carbon formând carboxihemoglobina (HbCO) şi oxidul de
azot formând nitrozohemoglobina (HbNO). Poate forma methemoglobina (MHb) care conţine Fe3+.
Citocromii (b, c, c1, a.a3) sunt cromoproteine
(enzime) care au o componentă prostetică similară cu hemul
din mioglobină şi hemoglobină. Citocromii participă la reacţii
de oxidoreducere prin transfer de electroni.
• GLOBULINA X este o pseudoglobulină care se
prezintă ca un sistem heterogen, coagulabil la 500 C şi cu
activitate enzimatică similară fosfatazei.
Structura
• MIOSTROMINA reprezintă produsul rezultat ca tropocolagenului
urmare a transformărilor suferite de proteinele plasmatice din
muşchi post mortem.
b. Proteinele stromale sunt componente ale
sarcolemei şi ale ţesutului conjuctiv dintre fibrele musculare.
Ele reprezintă 10 % din totalul proteinelor musculare. Au rol
structural şi determină textura cărnii.
Exemple de proteine stromale:
• COLAGENUL reprezintă 40 - 60 % din totalul
proteinelor stromale şi este principala proteină din ţesutul
conjuctiv al cărnii.

57
 Unitatea structurală a colagenului – tropocolagenul prezintă o structură helicoidală alcătuită
din 3 lanţuri polipeptidice (2 lanţuri identice şi un lanţ diferit) care se împletesc ca un odgon fiind
legate prin diferite tipuri de legături: ionice, disulfură, fosfat, legături de hidrogen etc.
Rigiditatea şi rezistenţa colagenului la masticaţie sunt datorate structurii sale cristaline.
Caracteristicile menţionate se accentuează pe măsură ce animalul îmbătrâneşte şi numărul legăturilor
intra şi intermoleculare din colagen creşte.
Duritatea cărnii depinde de conţinutul şi vârsta colagenului.
Conţinutul mare de glicocol cu caracter hidrofil accentuat, imprimă colagenului acelaşi
caracter, deosebit de important pentru capacitatea de hidratare a ţesutului conjunctiv.
Conţinutul neechilibrat de aminoacizi (30 % glicocol, 25 % prolină şi hidroxipolină, absenţa
tirozinei, triptofanului şi cistinei), fac din colagen o proteină rigidă cu valoare biologică redusă.
Prin fierbere prelungită în apă colagenul suferă un proces de gelatinizare cu formare de
gelatoze şi glutine cu masă moleculară mică:

Colagen + H2O to Glutine + Gelatoze

• ELASTINA este localizată la nivelul fibrelor elastice ale ţesutului conjuctiv. Se găseşte în
concentraţie mare în pereţii arterelor şi în tendoane. Spre deosebire de colagen elastina este o proteină
rezistentă la hidroliză (acidă, bazică sau enzimatică). Conţine prolină şi hidroxiprolină în proporţie mai
mică şi o concentraţie mai mare de glicocol şi leucină. Este nedigestibilă.
• RETICULINA, proteina care formează fibrele fine din endomisiul muşchiului, prezintă un
conţinut de sulf ridicat şi un conţinut redus de azot. Este rezistentă la hidroliză acidă şi la fierbere.
c. Proteinele nucleului sunt proteine cu caracter bazic (histone şi protamine) care se leagă
de acizi nucleici (componente prostetice) formând nucleoproteine. În nucleu este localizat ADN –
acidul deoxiribonucleic.
• HISTONELE cu masa moleculară de ~ 10 - 20 kDa sunt proteine cu caracter bazic
deoarece conţin în structura lor aminoacizi diaminomonocarboxilici ca: arginina, histidina şi lizina (20
- 30 %). Sub acţiunea căldurii ele coagulează. Histonele pot fi hidrolizate în prezenţa pepsinei. Se
găsesc în stare liberă. Asociate cu acizii nucleici (ADN) formează nucleohistone localizate în nucleul
diferitelor celule.
• PROTAMINELE prezintă un caracter bazic mai pronunţat comparativ cu histonele
deoarece conţinutul de aminoacizi diaminomonocarboxilici este de aproximativ 80 %. Au masa
moleculară mai mică decât histonele, structura moleculară mai simplă, nu sunt coagulabile la
temperatură şi nu sunt hidrolizate de pepsină. Din structura protaminelor lipsesc aminoacizi ca:
triptofanul, tirozina, fenil alanina şi tioaminoacizii.

58
 II. Substanţele azotate neproteice
Substanţele azotate neproteice din muşchi se găsesc în proporţie de 0,8 - 3 %. Au rol structural
şi energetic intervenind în contracţia musculară. Componentele azotate neproteice din muşchi,
respectiv carne, sunt reprezentate de:
• Nucleotide (adenozintrifosfatul – ATP, guanozintrifosfatul – GTP, uridintrifosfatul – UTP,
citidintrifosfatul – CTP, nicotinamid-adenin-dinucleotidul – NAD, nicotinamid-adenin-dinucleotid
fosfatul – NADP, flavin-adenin-dinucleotidul – FAD etc.).
• Baze azotate şi produşii lor de oxidare şi dezaminare (adenina, guanina, hipoxantina,
xantina şi acidul uric).
• Creatina, creatinfosfatul şi creatinina.
• Aminoacizi liberi.
• Dipeptide (anserina şi carnozina).
• Tripeptide (glutationul).
• Ureea.

Aminoacizi aciclici:
- Aminoacizi monoaminomonocarboxilici:

59
- Aminoacizi monoaminodicarboxilici:

Asparagină (Asn) Glutamină (GLN)

- Aminoacizi diaminomonocarboxilici:

Lizină (Lis) Hidroxilină (Lis–OH) Arginină (Arg)

Aminoacizi ciclici:

- Aminoacizi homeociclici:

60
 - Aminoacizi heterociclici:

Histină (His)

Prolină (Pro) Hidroxiprolină (Pro-OH)

- Baze azotate:

Acid uric

- Dipeptide:

C
H3

Aroma specifică cărnii şi produselor din carne este datorată unor compuşi rezultaţi prin
transformările suferite de aminoacizi în cursul proceselor de conservare.

61
 III. Lipidele
Celule adipoase sub forma unor mici depozite de formă alungită distribuite intermuscular în
vecinătatea vaselor de sânge, conferă cărnii un aspect ,,marmorat”. Sub formă de insule dispersate
între fibrele musculare, determină un aspect ,,perselat”. Grăsimea structurală sau intramusculară se
găseşte în cantităţi reduse în interiorul structurii muşchiului. Definiţia cărnii nu include ţesutul adipos
compact concentrat în zona subcutanată. Lipidele constituie componentele cele mai variabile din
carne.
Din punct de vedere chimic lipidele din carne sunt esteri ai unor alcooli superiori cu acizi graşi
superiori. Principalii alcooli componenţi ai lipidelor din carne sunt: glicerolul, colina, colamina,
sfigozina şi colesterolul:

CH2 – OH
| CH3
H – C –OH
| /
HO – CH2 – CH2 – NH2 HO – CH2 – CH2 – N – CH3
CH2 – OH \
CH3
Colina
Glicerolul Colamina

Sfingozina

H3C – (CH2)12 – CH = CH

H – C – OH

H – C – NH2

CH2OH

Principalii acizi graşi componenţi structurali ai lipidelor din carne sunt:

– acidul miristic: CH3 – (CH2)12 – COOH
– acidul palmitic: CH3 – (CH2)14 – COOH
– acidul stearic: CH3 – (CH2)16 – COOH
– acidul lingnoceric: CH3 – (CH2)22 – COOH
– acidul oleic: CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – COOH
– acidul linoleic: CH3 – (CH2)4 – CH = CH – CH2 – CH = CH – (CH2)7 – COOH

Ţesutul muscular conţine lipide în proporţie de 1 - 3 %, după cum urmează:

62
 CH2 – O – CO – R
|
H – C – O – CO – R1
|
CH2 – O – CO – R2
Trigliceridă

• Lipide simple preponderent trigliceride, care reprezintă ~ 9 % din totalul lipidelor din
carne. Trigliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizii graşi în principal acizii palmitic, stearic şi
oleic.
Ele reprezintă o rezervă majoră de energie. Concentraţia trigliceridelor din ţesutul muscular
este influenţată de alimentaţie.
• Lipide complexe reprezentate de fosfolipide (~ 1 %) şi cerebrozide (~ 0,5 %). Concentraţia
lipidelor complexe din ţesutul muscular nu este influenţată de alimentaţie.
Fosfolipidele sunt componente esenţiale ale unor structuri aparţinând miofibrilelor
(mitocondrii, microzomi, nuclei). Se găsesc, de asemenea, în sarcolemă. Fosfolipidele conţin în
structura lor o moleculă de glicerol esterificat cu două molecule de acizi graşi şi o moleculă de acid
fosforic. Rezultă astfel un acid fosfatidic care poate fi esterificat la nivelul radicalului fosforic cu un
aminoalcool:

 

Acid fosfatidic Aminoalcool



Glicerofosfolipidă

Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substanţe plasmalogene al

căror rol biochimic şi fiziologic nu este perfect elucidat.
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substanţe plasmalogene al
căror rol biochimic şi fiziologic nu este perfect elucidat.
Cefalinele sunt glicerfosfolipide care conţin în structură aminoalcoolul colamină, se găsesc în
carne, în momentul sacrificării animalului, în concentraţie mai mică (sub 5 %).

63
 Colaminfosfolopidă (cefalină)

Cerebrozidele conţin în structura lor alcoolul sfingozină, un acid gras cu 24 atomi de carbon
(lignoceric, nervonic, cerebroic etc.) şi o hexoză:
Colesterolul este principalul sterol de origină animală. Prin esterificare formează colesteride.
Se găseşte în toate celulele organismului animal. În carne conţinutul de colesterol este ~ 0,5 %. După
unii autori 0,01 - 0,04 % din colesterolul din carne se găseşte legat de miozină sau actomiozină.

Colesterol

IV. Glucidele
Glucidele se găsesc în cantitate foarte mică în muşchi, respectiv în carne (0,5 - 1,5 %). Au un
rol esenţial în energetica biochimică a muşchiului. Ele participă indirect la definirea calităţii cărnii
deoarece intervin în formarea aromei, mai ales după aplicarea unui tratament termic.
Glucidele din carne sunt reprezentate de glicogen, oze şi esteri fosforici ai ozelor, inozitol,
precum şi de intermediari rezultaţi prin metabolizarea lor (piruvat, citrat, succinat, fumarat,
oxalilacetat, acid lactic etc.).
• GLICOGENUL reprezintă forma majoră de depozitare a glucidelor în muşchi (glicogen
muscular) şi în ficat (glicogen hepatic). El constituie o importantă sursă de energie pentru efortul
muscular. Este stocat în citoplasmă sub formă de granule elipsoidale cu o structură lamelară. Molecula
de glicogen este alcătuită din molecule de α-glucoză legate C1→C4 α-glicozidic. După 6 - 7 resturi de
glucoză la periferia moleculei şi 3 - 4 resturi în partea centrală, se stabilesc legături C1→C6 α-
glicozidice care determină o ramificare puternică a moleculei (fig. 3.9.).

64
 Fig. 3.9. Aspectul unui fragment din macromolecula de glicogen puternic ramificată
A - ramificaţii exterioare între un punct de ramificare şi glucoza terminală nereducătoare; B - ramificaţii
interioare (1, 2, 3, 4 - etajarea punctelor de ramificare); R - unitatea de glucoză reducătoare

Masa moleculară a glicogenului atinge valori de 10 3 - 104 kDa. Muşchiul proaspăt conţine
0,3 - 2,2 % glicogen. Cantitatea de glicogen din muşchi imediat după sacrificare depinde de starea
fiziologică antesacrificare. În muşchi glicogenul este degradat printr-un proces de fosforoliză cu
eliberare de glucozo-1-fosfat:

Fosforoliză
(C6H10O5)n + H3PO4 (C6H10O5)n-1 +
Glicogen

Glucozo-1-fosfat

Glucozo-1-fosfatul rezultat este utilizat în contracţia musculară ca sursă de energie.

V. Enzimele
Enzimele din carne prezintă o importanţă majoră deoarece catalizează reacţii biochimice
fundamentale pentru multiplele transformări care se petrec atât în muşchiul viu, cât şi în carne după
sacrificarea animalului. Aceste enzime sunt reprezentate în primul rând de glucozidaze care intervin în
degradarea glucidelor pe calea glicolizei, lipaze implicate în procesele de lipoliză şi proteaze,
catalizatori ai proceselor de scindare hidrolitică a legăturilor peptidice (proteoliză).

VI. Vitaminele
Vitaminele, deşi în cantităţi foarte mici, sunt indispensabile organismului animal deoarece
asigură creşterea şi manifestarea proceselor vitale, desfăşurarea proceselor metabolice, reglarea
funcţiilor celulare, unele au rol de coenzime etc.

65
 În carne se găsesc preponderent vitamine hidrosolubile din grupa B:
• Tiamina (B1), care predomină în muşchiul cardiac şi scheletic intervenind în procesele
generatoare de energie.
• Riboflavina (B2), componentă structurală a FMN şi FAD, coenzime flavinice care
funcţionează ca transportori de hidrogen în respiraţia celulară.
• Piridoxina (B6), cu localizare în muşchiul cardiac şi scheletic sub formă de piridoxol,
piridoxal şi piridoxamină. Piridoxalfosfatul are rol de coenzimă a unor transaminaze, decarboxilaze şi
racemaze specifice.
• Cobalamina (B12), se acumulează în ficat, inimă, rinichi şi suprarenale. În organism se
găseşte predominant sub formă de coenzima B12.
• Nicotinamida (vitamina PP) se acumulează în muşchi, ficat şi rinichi. Este componentă
structurală a NAD şi NADP – coenzime ale dehidrogenazelor implicate în reacţii de oxidoreducere din
muşchi şi carne.

Din grupa vitaminelor liposolubile în carne se găsesc:

• Tocoferolii α, β, γ, δ (vitaminele E). Predomină cantitativ în ţesutul adipos, ficat şi
mitocondriile muşchiului cardiac. Datorită acţiunii antioxidante, tocoferolii acţionează la nivelul
acizilor graşi din biomembrane, a carotenilor, retinolilor şi sistemelor mitocondriale protejându-le de
peroxidarea lipidică. Participă la reglarea consumului de oxigen în ţesutul muscular, favorizează
absorbţia şi conversia carotenilor în retinoli. Adăugate post-mortem în carnea crudă, vitaminele E
cresc stabilitatea lipidelor şi pigmenţilor. Între vitaminele E şi B2 există un raport sinergic.

VII. Substanţele minerale

Numărul şi concentraţia componentelor minerale variază în funcţie de tipul de muşchi şi de
vârsta animalului. Conţinutul de sodiu, potasiu, clor, fosfor şi sulf este de aproximativ 0,9 %, iar cel de
calciu, magneziu, zinc, cupru, cobalt, nichel, mangan şi iod totalizează circa 0,1 %. Carnea reprezintă
o sursă importantă de fosfor, dar este săracă în calciu. În carne se găsesc preponderent fosfaţi de
potasiu, calciu şi magneziu, clorură de sodiu şi carbonaţi de calciu şi magneziu.
În muşchiul viu substanţele minerale reglează metabolismul hidric, menţin presiunea osmotică
şi echilibrul acido-bazic în limite fiziologice atât în interiorul cât şi la exteriorul fibrelor musculare. Au
rol plastic, influenţează capacitatea de tamponare a ţesutului muscular, intervin în contracţia musculară
(calciu şi magneziu), sunt efectori enzimatici activatori sau inhibitori ai unor enzime implicate în
metabolismul animal, sunt componente structurale ale unor proteine, lipide, enzime şi vitamine.
Substanţele minerale sunt, de asemenea, componente structurale ale unor ţesuturi cu rol plasmatic.
După sacrificarea animalului distribuţia anionilor şi cationilor din muşchi se modifică. Ca
urmare se modifică capacitatea de reţinere a apei şi implicit textura cărnii, dar şi activitatea unor
enzime glicolitice şi proteolitice.

66
 3.2.3. Valoarea nutritivă a cărnii

Un regim alimentar complet şi variat trebuie să ofere organismului toate biomoleculele

necesare. Carnea reprezintă un aliment de bază dat fiind accesibilitatea, calităţile organoleptice şi
valoarea sa nutritivă.
Conţinutul de grăsimi şi glucide din carne îi conferă acesteia valoare energetică.
Conţinutul de proteine, vitamine şi substanţe minerale determină valoarea biologică a cărnii.
Valoarea nutritivă a cărnii este dată de suma valorii energetice şi a valorii biologice.
Valoarea nutritivă a proteinelor din carne este dată de conţinutul în aminoacizi esenţiali
(leucină, lizină, metionină, cisteină, fenilalanină, tirozină, treonină, triptofan, valină).
Desigur că alegerea sortimentului, stabilirea cantităţii şi modul de preparare a cărnii trebuie
corelate cu vârsta, starea fiziologică, greutatea şi consumul energetic al consumatorului.

3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUȘCHIULUI VIU

Structura muşchiului striat este strâns corelată cu funcţia sa contractilă care se produce reflex.
Din punct de vedere biochimic contracţia musculară reprezintă un ansamblu de reacţii care
asigură performanţa întregului sistem contractil deoarece:
• intervin înaintea activităţii contractile condiţionând stimularea muşchiului;
• se desfăşoară în timpul contracţiei generând lucru mecanic;
• refac rezervele energetice consumate;
• contribuie la instalarea relaxării.

3.3.1. Energetica contracţiei musculare

Fibra musculară striată este caracterizată de o structură specializată în producerea de lucru

mecanic.
Sursa de energie chimică folosită de fibra musculară striată pentru a produce lucru mecanic
care declanşează contracţia este reprezentată de adenozintrifosfat (ATP).
Cantitatea mică de ATP preexistentă în muşchi este suficientă pentru realizarea contracţiilor
de scurtă durată fără să poată acoperi necesităţile energetice pe termen lung. După un număr mic de
contracţii scurte muşchiul ar ajunge rapid la epuizare în absenţa unui rezervor de energie care să
permită regenerarea ATP-ului – proces relativ lent.
Rezerva de energie necesară contracţiei musculare, înmagazinată în legăturile macroergice ale
ATP, se poate forma pe contul creatinfosfatului (CP) sau prin catabolizarea glucidelor, lipidelor şi a
unor aminoacizi, procese care presupun reacţii generatoare de energie cuplate cu sinteza de ATP.
Formarea continuă de ATP poate să aibă loc în condiţii anaerobe sau aerobe.

67
 3.3.1.1. Reacţii de regenerarea sau formarea de ATP în condiţii anaerobe

În condiţii anaerobe regenerarea sau formarea de ATP la nivel muscular se poate realiza prin
intermediul creatinfosfatului (reacţia Lohman), glicoliza anaerobă şi reacţia miokinazei.

a) Reacţia Lohman sau formarea de ATP din creatinfosfat:

Creatinfosfatul (CP) este un compus macroergic care se găseşte în concentraţie mare în

muşchiul striat. Comparativ cu ATP creatinfosfatul are o capacitate crescută de a transfera radicali
 
fosforici PO34 .
Prima reacţie furnizoare de energie în contracţia musculară este scindarea hidrolitică a ATP,
catalizată de miozin-adenozin-trifosfataza (miozin-ATP-ază), cu formarea de ADP şi H3PO4.
ATP

+ H2O Miozin – ATP-aza

H3PO4 + ADP + Energie (7,4 Kcal)

În contracţia musculară, scindarea ATP precede obligatoriu scindarea creatinfosfatului.

Creatinfosfatul reprezintă un rezervor energetic capabil să doneze ADP-ului un radical
fosforic şi o cantitate mare de energie (8,5 Kcal/mol.). Această cantitate de energie permite refacerea
ATP-ului scindat în timpul contracţiei musculare, în condiţii anaerobe, conform reacţiei:
NH ─ PO 32 NH2
│
│
C= NH
C = NH
│
│
N─CH3 │
N ─ CH3 Creatinfosfokinaza
+ ADP CH2
│ + ATP
│
CH2
│ CO O 
Creatină
CO O 
Creatinfosfat

Dacă în perioada de repaus muscular se formează ATP în exces, echilibrul reacţiei se

deplasează în sensul resintezei creatinfosfatului. Concentraţia de ATP acţionează ca un factor de
reglare a reacţiei. Corelaţia dintre creatinfosfat şi ATP poate fi redată schematic astfel:

68
 CP Creatinfosfokinază Creatină

ADP Miozin-ATP-aza ATP

H3PO4 Energie pentru

contracţie Energia din procesele glicolitice oxidative

b) Glicogenoliza şi glicoliza anaerobă

Degradarea glucidelor reprezintă sursa majoră de energie pentru contracţia musculară. Atât la
nivelul muşchiului viu cât şi post sacrificare, catabolismul glucidelor se realizează în principal prin
glicogenoliză şi glicoliză:

I. Glicogenoliza

Glicogenoliza reprezintă procesul de scindare a moleculei de glicogen – cel mai important

depozit de glucide al fibrei musculare, în molecule de glucozo-1-fosfat (G-1-P) şi molecule de
glucoză.

Etapele glicogenolizei:

1. Formarea G-1-P

Resturile de molecule de glucoză de la capetele ramificărilor macromoleculei de glicogen sunt

scindate în prezenţa H3PO4 (Pi) printr-un proces de fosforoliză catalizat de fosforilaza a. Rezultă astfel
molecule de glucozo-1-fosfat şi dextrine puternic ramificate:

Pi

(C6H10O5)n – Fragment din macromolecula de glicogen

Fosforilaza a +H3PO4

+ (C6H10O5)n-1

G-1-P Dextrină

69
 Fosforilaza se prezintă sub două forme localizate în citoplasmă:
 fosforilaza b, mai puţin activă care acţionează preponderent la nivel hepatic;
 fosforilaza a (forma b fosforilată) activă.
Formarea fosforilazei a din fosforilaza b este rezultatul unui proces reversibil de fosforilare
sub acţiunea enzimei fosforilaza-b-kinaza şi a ionilor Mg2+.

Fosforilaz-b-kinaza

Fosforilaza b Fosforilaza a

ATP Mg2+ ADP

Fosforilaza a – forma activă a fosforilazei, catalizează exclusiv scindarea legăturilor C1 – C4

α-glicozidice din molecula glicogenului. Este localizată în muşchi şi intervine în condiţii de efort
susţinut sau prelungit în condiţiile creşterii necesarului de glucoză.
Când înaintea unei ramificări rămân numai patru radicali glicozil fosforilaza a îşi încetează
acţiunea în continuare intervenind enzimele de deramifiere.

2. Deramifierea moleculelor de dextrine

Deramifierea dextrinelor se produce sub acţiunea enzimelor de deramifiere: glucantransferaza
şi glucozidaza; 1,4-1,6 –  glucantransferaza catalizează scindarea legăturilor C1 – C4 α-glicozidice cu
formarea de unităţi triglucidice pe care le transferă la capetele unor ramificaţii apropiate. Procesul se
repetă până când rămâne o singură unitate de glucoză legată C1 – C6 α-glicozidic de ramura principală
a moleculei. Scindarea acestei unităţi de glucoză este catalizată de 1,6 α – glicozidaza şi astfel
molecula de dextrină rămâne cu o ramificare mai puţin.
Repetarea secvenţelor amintite are ca urmare deramifierea totală a moleculelor de dextrine în
final rezultând catene lineare, caracterizate de legături C1 – C4 α-glicozidice, care prin scindarea
fosforolitică conduc la molecule de glucozo-1-fosfat .Prin glicogenoliză totală rezultă moleculele de
glucoză şi glucozo-1-fosfat într-o proporţie care depinde de raportul dintre lungimea catenei şi
numărul punctelor de ramificare.

3. Izomerizarea glucozo-1-fosfatului (G-1-P) la glucozo-6-fosfat (G-6-P)

Sub acţiunea fosfoglucomutazei (FGM), G-1-P se izomerizează în G-6-P:

FG
M
G-6-P G-1-P
Prin degradarea glucozei şi a glucozo-6-fosfatului este furnizată energia necesară contracţiei
musculare.

70
II. Glicoliza anaerobă
Glicoliza anaerobă reprezintă procesul de degradare enzimatică a glucozei în condiţii anaerobe
(în prezenţa oxigenului, dar fără participarea lui) până la acid lactic cu eliberarea de energie chimică
stocată în ATP. Reacţiile glicolizei anaerobe au loc în citoplasmă, unde există echipamentul enzimatic
specific.
Ecuaţia globală a procesului este următoarea:

CH3
GLICOLIZA │
C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4 2HC  OH + 2ATP
ANAEROBĂ
Glucoză │
COOH

Acid lactic

Deşi prin glicoliza anaerobă o moleculă de glucoză generează o cantitate relativ mică de
energie (2ATP), eliberarea acesteia se face rapid acoperind necesităţile energetice imediate ale
muşchiului.
În contracţii de lungă durată acumularea de acid lactic în muşchi conduce la scăderea pH-ului
şi ca urmare la diminuarea hidrolizei enzimatice a ATP ceea ce are ca efect instalarea „febrei
musculare” deoarece acidul lactic format se depune pe filamentele de actină şi miozină.
Glicoliza anaerobă parcurge un şir de 10 reacţii enzimatice, ultima fiind cea de formare a
acidului lactic din acid piruvic:
COOH COOH
‫׀‬ LDH ‫׀‬
C=O + NADH(H+) H–C–OH + NAD+
‫׀‬ ‫׀‬
CH3 CH3
Acid piruvic Acid lactic

În cursul glicolizei anaerobe se formează două molecule de acid piruvic dintr-un mol de
glucoză şi acestea sunt transformate în acid lactic cu participare a două molecule de NADH(H+).
LDH (lactat dehidrogenaza) se prezintă sub forma a 5 izoenzime: LDH1 este caracteristică
muşchiului cardiac cu metabolism aerob, acţiunea sa fiind inhibată de acizii lactic şi piruvic; LDH5
este caracteristică muşchiului scheletic adaptat condiţiilor anaerobe în timpul contracţiilor.
În muşchiul scheletic raportul LDH1/LDH5 corespunde activităţii dominante de la nivelul
respectiv.
Bilanțul energetic al glicolizei anaerobe este următorul: 2 moli ATP/mol glucoză
În cazul glicogenolizei când rezultă G-1-P care se izomerizează în G-6-P, bilanţul energetic este:
4 moli ATPrezultat - 1 mol ATPconsumat = 3 moli ATP / mol de glicogen

71
 Acidul lactic rezultat în urma contracţiei muşchiului viu este transferat de la nivelul fibrelor
musculare în spaţiul interstiţial. În caz de efort muscular prelungit acest proces poate decurge cu
întârziere. Deoarece o parte din acidul lactic nedisociat părăseşte fibra musculară creşterea
concentraţiei acestuia determină mărirea pH-ului extern.
După o activitate musculară intensă animalul parcurge o perioadă de recuperare caracterizată
de consum crescut de oxigen. Pe parcursul acestei perioade, acidul lactic rezultat din glicoliza
anaerobă preluat de fluxul sanguin poate fi transformat în glucoză, respectiv glicogen, prin procesul de
gluconeogeneză astfel:
1/5 se oxidează cu formare de CO2, H2O şi energie
4/5 se transformă în glucoză şi apoi în glicogen folosind energia rezultată prin oxidarea primei
cincimi.
Transformarea acidului lactic este cunoscută ca reacţia „Pasteur-Mayerhoff”:
glicoliza
anaerobă

Glicogen Glucoză ACID LACTIC

glicoliza
aerobă
4
/5 CO2 + H12O + energie
/5
Acidul lactic reprezintă un substrat principal al gluconeogenezei. Muşchii scheletici în
activitate şi hematiile reprezintă surse de acid lactic gluconeogenetic.
Acumularea de acid lactic, nocivă pentru celulă deoarece determină scăderea pH-ului,
respectiv inhibarea activităţii enzimatice, este evitată prin preluarea acestuia de fluxul sanguin şi
reconvertirea în glucoză la nivel hepatic. Se realizează astfel o corelaţie între glicogenul muscular,
acid lactic şi glicogenul hapatic reprezentată de circuitul Cori.

72
 Muşchiul cardiac foloseşte acid lactic circulant ca sursă de energie, fluxul de sânge fiind
asigurat de arterele coronare direct din aortă. Concentraţia mare de oxigen permite oxidarea completă
a acidului lactic. Deoarece aorta alimentează cu sânge şi alte artere importante nu numai pe cele
hepatice şi renale, o parte din acidul lactic circulant poate ajunge la nivelul unor muşchi în repaus care
pot folosi acidul lactic ca substrat energetic în special în absenţa acizilor graşi circulanţi.
Glicogenoliza şi glicoliza anaerobă sunt procese biochimice care se desfăşoară atât la nivelul
muşchiului viu, cât şi postsacrificare.

c) Reacţia miokinazei:
Reacţia miokinazei reprezintă o altă posibilitate de formare a ATP în condiţii anaerobe. În
cazul unor contracţii puternice sau de lungă durată când regenerarea sau sinteza de ATP pe calea
creatinfosfatului sau a glicolizei anaerobe este critică, ţesutul muscular poate apela la o altă cale bazată
pe transferul unui radical fosforil bogat în energie de la o moleculă de ADP la alta sub acţiunea
miokinazei (adenilatkinazei) conform reacţiei:
Miokinaza
ADP ATP + AMP
Această cale de regenerare a ATP este însă neeconomică.

3.3.1.2. Reacţii de regenerare sau formare de ATP în condiţii aerobe

În condiţii aerobe, în muşchi au loc procese de oxidare localizate în sarcozomi (mitocondrii

musculare) care generează cantităţi mari de energie stocată în legăturile macroergice ale ATP. În acest
mod devine posibilă regenerarea ATP consumat în contracţia musculară.
Catabolizarea glucidelor prin glicoliză aerobă şi a acizilor graşi prin β-oxidare presupune
reacţii exergonice prin care este eliberată energia stocată în legăturile macroergice ale ATP.

a) Catabolismul glucidelor: Glicoliza aerobă

Glicoliza aerobă reprezintă procesul de degradare enzimatică a glucozei până la produşi finali
– dioxid de carbon şi apă conform reacţiei:
glicoliza aerobă

C6H2O6 + 6O2 + 38ADP + 38H3PO4 6CO2+6H2O+ 38ATP

Catabolizarea glucozei pe această cale parcurge două etape consecutive:

1. Transformarea unei molecule de glucoză în două molecule de acid piruvic prin reacţii
nonoxidative, care au loc în citoplasmă, pe calea glicolizei anaerobe:
CH3

Glicoliză anaerobă |
C6H12O6 2C = O
Glucoză |
COOH
Acid piruvic

73
 Acidul piruvic astfel format este transferat din citoplasmă în mitocondrie cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH)-aciltransferază.
Metabolizarea acidului piruvic prin reacţii oxidative, pe cale glicolizei aerobe, până la dioxid
de carbon şi apă:
CH3
|
Glicoliză aerobă
2C = O + 6O2 6CO2 + 6H2O + Energie
|
COOH
Acid piruvic

Procesul implică în prealabil o decarboxilare oxidativă a acidului piruvic, catalizată de un

complex multienzimatic piruvat-dehidrogenazic şi Mg2+ cu formare de acetil-coenzima A (CH3 – CO
 SCoA).
CH3
‫׀‬ Complex piruvat-
dehidrogenazic
C=O + NAD+ + CoA – SH CH3CO SCoA + CO2 + NADH(H+)
| Coenzima A Acetil-coenzima A

COOH
Acid piruvic

Complexul multienzimatic piruvat-dehidrogenazic rezultă prin asocierea a trei enzime

(piruvatdehidrogenaza, dihidrolipoiltransacetilaza, dihidrolipoildehidrogenaza) şi 5 coenzime
(tiaminpirofosfatul, acidul lipoic, CoA – SH, FAD şi NAD ). Tiaminpirofosfatul este implicat în
+

decarboxilarea acidului piruvic, iar FAD este transportor intermediar de hidrogen.

Acetil – CoA este degradată total în secvenţa de reacţii numită Ciclul Krebs cuplat cu
procesele de respiraţie celulară şi fosforilare oxidativă. Pe această cale se formează de aproximativ 20
de ori mai mult ATP comparativ cu glicoliza anaerobă (38ATP / mol glucoză).
Ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici reprezintă calea oxidativă majoră, comună de
degradare a glucidelor, lipidelor şi protidelor. Ciclul Krebs este cuplat cu procesele de respiraţie
celulară şi fosforilare oxidativă. Reacţiile ciclului Krebs sunt catalizate de enzime localizate în
mitocondrii. Pe parcursul ciclului Krebs se degradează acetil – CoA provenită din degradarea
glucidelor (glucoză), lipidelor (acizi graşi) şi protidelor (anumiţi aminoacizi).
Produşi intermediari ai ciclului Krebs pot fi precursori pentru sinteza altor biomolecule.

74
 Schema generală a ciclului Krebs:

Glucide Lipide Protide

Glucoză Acizi graşi Aminoacizi

Acetil CoA

Acidului L-malic Acid oxalilacetic Acid citric

Acid fumaric

NADH(H+) Acid izocitric

FADH2 CO2

Acid succinic Succinil-CoA Acid -cetoglutaric

ATP CO2

Într-o tură a ciclului Krebs o moleculă de acetil coenzimă A se degradează rezultând:

 2CO2
 4H2 preluaţi de coenzimele oxidate 3NAD+ şi FAD, oxidaţi ulterior în lanţul respiraţiei
celulare cu formare de apă. Ca urmare a proceselor de oxidare se eliberează energie stocată în procesul
de fosforilare oxidativă în legăturile macroergice ale ATP.
 1ATP generat direct. Ciclul Krebs nu este generator de energie
Molecula de acid oxalilacetic care participă la condensarea iniţială cu acetil-coenzima
A se regenerează pe parcursul ciclului Krebs şi astfel procesul se poate relua cât timp există
acetil-coenzima A.
Degradarea radicalului acetil (CH3CO) din structura acetil coenzimei A, pe calea
ciclului Krebs, are ca rezultat formarea de dioxid de carbon, coenzime reduse (NADH (H+) şi
FADH2), şi ATP conform reacţiei:
CH3  CO ~ SCoA + 3NAD+ + FAD + ADP + H3PO4 +2 H2 O

2CO2 + 3NADH(H+) + FADH2 + ATP + CoA  SH

Coenzimele reduse NADH(H+) şi FADH2 care au preluat atomii de hidrogen de pe diferite

substrate sunt apoi reoxidate în lanţul respiraţiei celulare cu formare de apă. Energia rezultată ca
urmare a acestor reacţii de oxidare este stocată în molecula de ATP prin procese de fosforilare
oxidativă. Deci ciclul Krebs este cuplat cu lanţul respiraţiei celulare şi fosforilarea oxidativă.

75
 Lanţul respiraţiei celulare (Lanţul transportorilor de hidrogen şi electroni):

Reacţiile biochimice din ciclul Krebs se continuă în mitocondrii prin lanţul transportorilor de
hidrogen şi electroni (lanţul respiraţiei celulare).
Coenzimele oxidate NAD+ şi FAD preiau atomi de hidrogen de pe diferite substraturi din
ciclul Krebs şi trec în coenzime reduse:

NAD+ + 2H+ + 2 e–  NADH (H+)

FAD + 2H+ + 2 e–  FADH2

Prin reoxidare coenzimele reduse eliberează protoni şi electroni:
NADH(H+)  NAD+ + 2H+ + 2e

FADH2  FAD + 2H+ + 2e

Electronii astfel eliberaţi se deplasează de-a lungul lanţului respiraţiei celulare, de pe

coenzimele reduse NADH(H+) şi FADH2, spre oxigenul molecular – acceptorul final de electroni.
Fiecare component al lanţului respiraţiei celulare poate exista în două stări de oxidare care fac posibilă
reducerea şi reoxidarea succesivă, respectiv deplasarea electronilor de pe coenzimele reduse spre
oxigenul molecular.
Transportul de hidrogen şi electroni este asigurat de oxidoreductaze, şi anume:
 Flavoproteine, dehidrogenaze NAD+ şi FAD dependente;
 Proteine cu fier neheminic legat de grupări tiol aparţinând resturilor de cisteină din
catenele polipeptidice, care acţionează la nivelul acidului succinic şi preiau electroni de la
dehidrogenazele FAD dependente.
 Reductaze care au drept coenzimă ubichinona (coenzima Q) de natură lipidică. Coenzima
Q (CoQ) implicată în preluarea atomilor de hidrogen de pe flavoproteine poate exista în forma redusă
şi oxidantă:
+ 2H
CoQ CoQ

oxida - 2H redusă

 Citocromi, metalproteine care conţin în structură atomi de fier capabili să participe la

procese redox pe baza reacţiei:

– e
Cit (FeII) Cit (FeIII)

+e
oxidat redus

În mitocondrii există patru tipuri de citocromi: b, cl, c şi a+a3 sau citocromoxidaza care
transportă electronii direct pe oxigen molecular.

76
 Enzimele care alcătuiesc lanţul respiraţiei celulare sunt localizate la nivelul membranei
mitocondriale interioare într-o succesiune strictă ce permite transferul direct al electronilor. Sunt
caracterizate prin potenţiale redox a căror valoare scade progresiv. Ca urmare transferul de electroni
implică scăderea treptată a energiei libere (G0).

Schema lanţului respiraţiei celulare:

Transportul atomilor de hidrogen şi al electronilor în cadrul lanţului respirator poate fi
reprezentat prin următoarea schemă:
Transportul de hidrogen Transport de electroni

Dehidro-
+ genaze
S1H2 + NAD NADH(H+)

2H
2
-
e
Flavoproteină CoQ CoQH2 Cit b

Dehidro- 2e–
genaze
S2H2 + FAD FADH2 Cit

2H

Substraturi din ciclul Krebs: 2H+ Cit C

2e-
S1H2 – acid izocitric, acid
cetoglutaric, acid L-malic Cit a + a3
S2H2-acid succinic 2e-

H2O 1 O2 ½O2 (molecular)
2 2

Activat

Fosforilarea oxidativă:
S2H2 – acid
Lanţul
succinic respiraţiei celulare este cuplat cu procesul biochimic de fosforilare oxidativă,
localizat în mitocondrii, prin care energia eliberată în cursul reacţiilor de oxidare din LRC este
stocată sub formă de ATP:
Energie + ADP + H3PO4 → ATP
Oxidarea fiecărui mol de NADH (H+) determină formarea a trei moli de ATP. Un mol de
NADH (H+) este echivalent din punct de vedere energetic cu trei moli de ATP:
ATP sintaza
NADH (H+) + ½O2 + 3ADP + 3H3PO4 NAD+ + 4H2O + 3ATP

77
 Oxidarea unui mol de FADH2 determină formarea a doi moli de ATP, deci un mol de FADH2
este echivalent din punct de vedere energetic cu doi moli de ATP:

FADH2 + ½O2 + 2ADP + 2H3PO4 ATP sintaza FAD + 3H2O + 2ATP

Pentru formarea ATP este necesară o cantitate de energie egală cu 7,3 Kcal.

Bilanţul energetic al glicolizei aerobe:

Glucoză
→2 ATP

→2 NADH (H+)

2 Acid piruvic

→2 NADH (H+)

2 Acetil CoA

3NADH H    2  6NADHH 
Ciclul 1FADH  2  2FADH
2 2
Krebs
1ATP  2  2ATP

Rezultă: 10 NADH H    echivalent cu 10 × 3ATP = 30ATP

2FADH2 echivalent cu 2 × 2ATP = 4ATP

4ATP direct din reacţii = 4ATP

Total = 38 ATP/mol glucoză

Există o corelaţie biochimică importantă între respiraţia celulară, fosforilarea oxidativă şi

contracţia musculară.
Declanşarea contracţiei urmată de o activitate musculară intensă sau prelungită necesită un
aport major de energie rezultată prin scindarea unui număr mare de molecule de ATP cu formare de
ADP. Concentraţia mare de ADP rezultat are ca efect intensificarea respiraţiei celulare. Efortul
muscular determină formare rapidă de ATP şi ca urmare intensificarea respiraţiei celulare, proces
cuplat cu fosforilarea oxidativă care presupune formare de ATP.
Intensitatea respiraţiei şi concentraţia de ATP se modifică în sensuri antagonice, adică
scăderea concentraţiei de ATP are ca efect intensificarea respiraţiei celulare şi creşterea sintezei de
ATP. În muşchi, energia rezultată din glicoliză (ATP) este stocată în legătura macroergică a
creatinfosfatului şi folosită ulterior în travaliul muscular.

78
 b) Catabolismul lipidelor:

Lipidele constituie o sursă majoră de energie pentru organismul animal. În cazul contracţiei
musculare mobilizarea şi degradarea lipidelor se realizează în cadrul contracţiilor de lungă durată sau
în eforturi prelungite. Lipidele sunt folosite după utilizarea rezervelor de glucoză şi glicogen muscular.
I. Catabolismul trigliceridelor

Catabolismul trigliceridelor are loc în citoplasmă şi începe printr-un proces de

hidroliză enzimatică sub acţiunea lipazelor specifice.

CH2 – O – CO – R1 CH2 – OH

| |

H – C – O – CO – R2   
H 2O , lipaze
H – C – O – CO – R2   
H 2O , lipaze

| R1 – COOH | R2 – COOH Acid gras

CH2 – O – CO – R3 Acid gras CH2 – O – CO – R3

Trigliceridă Digliceridă

CH2 – OH CH2 – OH

| |

H – C – OH   
H 2O , lipaze
H – C – OH

| R3 – COOH |

CH2 – O – CO – R3 Acid gras CH2 – OH

Monogliceridă Glicerol

Glicerolul astfel format poate parcurge diferite căi de metabolizare în funcţie de necesităţile
energetice ale celulei:
- se transformă în aldehidă glicerică parcurgând etapele glicolizei;
- se transformă în glucoză pe calea gluconeogenezei;
- este utilizat la sinteza altor trigliceride şi lipide complexe.
Acizii graşi rezultaţi în urma catabolismului trigliceridelor intră într-un proces de degradare
enzimatică, localizat în mitocondrie, numit -oxidare.
Acizii graşi sunt activaţi în prezenţă de coenzima A, reacţie catalizată de aciltiokinază:

79
 R–(CH2)n–COOH + CoA–SH + ATP
Acid gras Coenzima A

Aciltiokinaza

R–(CH2)n – COSCoA + AMP + H4P2O7

Acid gras activat Acid pirofosforic (PPi)

+H2O
Pirofosfatază
2H3PO4

Activarea acizilor graşi este un proces consumator de energie (ATP). Membrana

mitocondrială este impermeabilă pentru acidul gras activat. Transferul acestuia prin
membrana mitocondrială este posibil numai după o cuplare prealabilă cu carnitina şi formarea
de acilgras carnitină.
La nivelul membranei mitocondriale interne există o proteină transportatoare specifică –
acilcarnitin translocaza, care transferă acilgras carnitina din citoplasmă în mitocondrie unde acidul
gras activat este pus în libertate. Aceiaşi translocază transportă carnitina înapoi în citoplasmă.
Acidul gras eliberat în matrixul mitocondrial intră în procesul de -oxidare. -oxidarea
reprezintă o succesiune de patru reacţii enzimatice din care rezultă o moleculă de acid gras activat care
conţine doi atomi de carbon mai puţin decât cel iniţial şi o moleculă de acetil-coenzima A. Secvenţa
celor patru reacţii se repetă până când întreaga moleculă de acid gras activat este scindată cu formarea
de acetil-coenzima A.

Etapele -oxidării:
1. OXIDARE R–(CH2)n – CH2 – CH2 – COSCoA

Acid gras activat

FAD

FADH2 Acid gras-CoA dehidrogenaza

2. HIDRATARE R–(CH2)n – CH = CH – COSCoA

Acid gras nesaturat activat

+HOH Acid gras CoA dehidrogenaza

3. OXIDARE R–(CH2)n – CH – CH2 – COSCoA

|
OH
β-Hidroxiacid gras activat

80
 NAD

Hidroxiacil CoA dehidrogenaza

NADH(H+)

4. TIOLIZĂ R–(CH2)n – C – CH2 – COSCoA

||
O
β-Cetoacil gras activat
CoA-SH

CH3 – COSCoA β-Cetoacil - CoA tiolaza

Acetil coenzima A

▼ R–(CH2)n – COSCoA
Ciclul Acid gras activat
Krebs cu 2C mai puţin
decât cel iniţial

Degradarea totală a moleculei de acid gras activat se desfăşoară prin intermediul spiralei
Lynen. Cele patru reacţii ale -oxidării alcătuiesc o tură a spiralei Lynen. Pe fiecare tură a spiralei se
eliberează patru atomi de hidrogen sub formă de NADH(H+) şi FADH2 şi o moleculă de
acetilcoenzima A (fig. 3.10.).
R–(CH2)n – CH2 – CH2 – COSCoA
NADH(H+)
Acid gras activat

FADH2 4H – 2C CH3– COSCoA

4H – 2C CH3– COSCoA

CH3– COSCoA Ciclul

Krebs
Acetil coenzima A

Fig. 3.10. Spirala Lynen

81
 c) Catabolismul proteinelor
Catabolismul proteinelor ca şi cel al glucidelor şi lipidelor reprezintă o cale de acoperire a
necesităţilor energetice ale celulei.
Degradarea proteinelor până la aminoacizi şi apoi transformarea acestora în intermediari ai
ciclului Krebs sau în compuşi aflaţi în strânsă legătură cu acest ciclu (acid oxalilacetic, acid -
cetoglutaric, succinil coenzima A, acid fumaric, acetoacetil-coenzima A, acid piruvic) constituie
premizele generării de ATP.
Aminoacizii constituenţi ai macromoleculelor proteice prezintă atât căi generale, cât şi căi
specifice de metabolizare.
Dintre căile generale de metabolizare ale aminoacizilor menţionăm: dezaminarea,
decarboxilarea şi transaminarea.

Dezaminarea reprezintă procesul catalizat de aminoacid dezaminaze (AAD), prin care

aminoacizii pierd gruparea amino (NH2) sub formă de amoniac. Procesul poate avea loc prin patru
tipuri de reacţii:
• Dezaminare oxidativă prin care -aminoacizii sunt transformaţi în -cetoacizi şi amoniac:

Aminoacidoxidaza

α-Aminoacid Iminoacid

• Dezaminare hidrolitică cu formare de -hidroxiacizi şi amoniac:

α-Aminoacid

• Dezaminare reductivă prin care rezultă acizi carboxilici:

α-Aminoacid

82
 • Dezaminare intramoleculară suferită de acidul aspartic sub acţiunea aminoacid
dezaminazelor (AAD), cu formare de acid fumaric şi amoniac.

Acid aspartic Acid fumaric

Decarboxilarea reprezintă procesul catalizat de aminoacid decarboxilaze prin care aminoacizii

se transformă în amine biogene şi dioxid de carbon.

Aminoacid decarboxilaze

Transaminarea este reacţia reversibilă dintre un -aminoacid şi un -cetoacid prin care

gruparea amino este transferată cu formarea altui cetoacid şi a aminoacidului corespunzător.

Reacţia este catalizată de transaminaze care au drept cofactor piridoxalfosfatul - acceptor

intermediar al grupării – NH2.

83
 3.3.2. Mecanismul biochimic al contracţiei musculare

Activitatea musculară este asociată cu scindarea enzimatică a ATP şi formarea unui complex
actomiozinic ca urmare a unor reacţii la care participă miozina, actina şi ATP.
Această activitate se desfăşoară pe parcursul a trei etape: contracţia activă, formarea
complexului actomiozinic şi relaxare.

1. Contracţia activă, proces consumator de energie presupune scindarea hidrolitică a ATP cu

formare de radicali fosforici care se leagă de molecule de miozină. Ca urmare acestea se încarcă cu o
sarcină globală electronegativă:
MIOZINĂ + ATP MIOZINĂ ~ PO32- + ADP

Contracţia musculară este declanşată de excitaţia produsă de nervii motori şi este însoţită de
eliberarea Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic. Ionii de calciu astfel eliberaţi se leagă de troponină
inducând modificări conformaţionale transmise tropomiozinei şi, în final, actinei care astfel
interacţionează cu miozina.
Iniţierea contracţiei musculare implică înlocuirea ionilor de magneziu asociaţi unui factor de
relaxare cu ioni de calciu. Ionii de magneziu eliberaţi stimulează activitatea ATP-azică a miozinei care
asigură scindarea hidrolitică a ATP cu eliberare de energie. Rezultă că în contracţia musculară
activitatea ATP-azică a miozinei este intensă, iar concentraţia de ATP scade. ADP format poate fi
reciclat pe contul creatinfosfatului sau pe alte căi generatoare de ATP.

2. Formarea complexului actomiozinic prin interacţiunea dintre miozină şi actină.

MIOZINĂ ~ PO32- + ACTINĂ COMPLEX ACTOMIOZINIC + H3PO4 + Energie

Procesul este generator de energie. Între actina încărcată electropozitiv şi miozina cu

sarcină globală electronegativă se manifestă o atracţie electrostatică care determină glisarea
filamentelor de actină de-a lungul filamentelor de miozină. Fibra musculară se scurtează.

3. Relaxarea implică scindarea complexului actomiozinic sub acţiunea ATP provenit prin difuzie:

ACTOMIOZINĂ + ATP MIOZINĂ ~ PO32- + ACTINĂ + ADP

Starea de relaxare a muşchiului este condiţionată de o concentraţie crescută de ATP

asociată cu o activitate scăzută a miozin-ATP-azei. Activitatea ATP-azică a miozinei este
inhibită de factorul de relaxare capabil să anuleze activitatea enzimatică a acesteia.
Factorul de relaxare este activat de ioni de magneziu. Ionii de calciu stimulatori ai activităţii
ATP-azice a miozinei, legaţi de calcequestrină (proteină) sunt reţinuţi în reticulul sarcoplasmatic. În
absenţa ionilor de calciu interacţiunea miozină-actină este diminuată de troponină şi tropomiozină.
Sub acţiunea factorului de relaxare şi în absenţa ionilor de calciu, scindarea ATP nu se mai produce,

84
concentraţia sa creşte, complexul actomiozinic disociază în componente şi se reinstalează starea de
relaxare a fibrei musculare.
În stare de repaus concentraţia suficient de mare a ATP din muşchi împiedică
interacţiunea dintre filamentele de actină şi miozină, respectiv formarea complexului
actomiozinic.

3.4. MODIFICĂRI BIOCHIMICE CARE SE PRODUC ÎN MUŞCHI DUPĂ

SACRIFICAREA ANIMALULUI

Totalitatea transformărilor biochimice şi energetice care au loc într-un organism viu, se află în
strânsă interdependenţă şi sunt supuse unor mecanisme de reglare şi control metabolic care încetează
odată cu sacrificarea animalului. Totuşi structurile caracteristice, inclusiv cele ale muşchiului viu,
continuă să funcţioneze un timp datorită mecanismelor homeostatice care încearcă să menţină viaţa 1.
Aceste mecanisme funcţionează în anumite condiţii de pH, temperatură, concentraţie de oxigen şi
aport de energie.
După sacrificarea animalului şi exanguinare, în muşchi se produc o serie de transformări
deoarece scade presiunea sanguină, creşte ritmul cardiac, se produce o vasoconstricţie periferică,
mecanismele de termoreglare nu mai funcţionează, sunt perturbate toate mecanismele homeostatice
Aportul de substanţe nutritive şi eliminarea produselor de metabolism sunt stopate. Creşte
susceptibilitatea faţă de atacuri microbiene.
Procesele biochimice evoluează în sensul degradării biomoleculelor şi al simplificării
structurilor moleculare. Întreruperea circulaţiei sanguine suprimă aportul de oxigen. Respiraţia tisulară
continuă scurt timp, până la epuizarea oxigenului fixat de mioglobină. Absenţa oxigenării are ca efect
sistarea proceselor aerobe (transformarea aerobă a acidului piruvic pe calea ciclului Krebs cuplat cu
lanţul respiraţiei celulare şi cu fosforilarea oxidativă, regenerarea de ATP). Degradarea glucozei se
face pe calea anaerobă până la acid lactic (produs final) care se depune sub formă de filamente pe
fibrele de actină şi miozină. Acumularea acidului lactic în carne are ca efect scăderea valorii pH-ului –
acidifierea acesteia.
Cantitatea mică de energie generată pe calea glicolizei anaerobe este suficientă doar pentru
menţinerea integrităţii structurale şi a temperaturii muşchiului, deoarece se eliberează numai sub
formă de căldură. Această căldură asociată cu cea rezultată prin scindarea ATP creşte semnificativ
viteza glicolizei afectând mersul proceselor biochimice din carne. Modificările biochimice care se
produc după sacrificarea animalului induc transformări care îmbunătăţesc calităţile organoleptice şi
cresc calitatea cărnii. Pentru obţinerea cărnurilor de calitate se impune frânarea glicolizei prin

1
Homeostazia reprezintă un sistem de verificare şi echilibrare a mediilor interne ale organismului care
încearcă să menţină viaţa.

85
inhibarea activităţii enzimelor glicolitice în condiţii de răcire puternică, precum şi scurtarea
intervalului de timp dintre sacrificare şi refrigerare.
Procesul de transformare a ţesutului muscular în carne presupune trei stadii caracterizate de
procese biochimice şi transformări importante: prerigiditate, rigiditate, maturare şi, în cazul anumitor
categorii de cărnuri, fezandarea.

3.4.1. Stadiul de prerigiditate

Prerigiditatea musculară începe imediat după sacrificarea animalului, când structurile

muşchiului continuă să funcţioneze un timp în încercarea de a menţine viaţa.
Acest stadiu este caracterizat de contracţia grupelor de muşchi posibilă cât timp mai
funcţionează sistemul nervos. Spre exemplu, în cazul taurinelor timpul este de 20 - 30 minute.
Durata stadiului de prerigiditate depinde de: natura cărnii (mamifere, păsări, peşti), activitatea
musculară antesacrificare, pH-ul cărnii, rezerva de glicogen, conţinutul în compuşi macroergici
(creatinfosfat şi ATP) şi factori de stres (temperatură, umiditate relativă a aerului, stări patologice etc.).
Stadiul de prerigiditate se încheie odată cu epuizarea rezervelor energetice şi de oxigen din
muşchi (aproximativ 3 ore de la sacrificare) şi este urmat de instalarea progresivă a rigidităţii
musculare.

3.4.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis)

Rigiditatea musculară este caracterizată de pierderea elasticităţii şi îndurarea ţesutului

muscular datorate contracţiei muşchilor din întregul organism. În aceste condiţii deplasarea axelor
osoase ale animalului devine dificilă. Instalarea rigidităţii este condiţionată de următorii parametrii:
• Integritatea muşchiului. La muşchii puternici rigiditatea se instalează după un interval mai
mare de timp. Muşchii viguroşi supuşi unui efort intră în rigiditate mai rapid deoarece în momentul
sacrificării conţin deja o cantitate mare de acid lactic, dar şi rezerve de glicogen, respectiv glucoză.
Rigiditatea este puternică şi are o durată normală.
În cazul vânatului fugărit muşchii intră în rigiditate rapid, uneori instantaneu (rigiditate
cataleptică sau spasm cadaveric).
• Temperatura condiţionează puternic acest stadiu. Spre exemplu la 15 oC rigiditatea se
instalează complet după 19 - 24 ore post-sacrificare. Temperaturile ridicate favorizează instalarea
rapidă a rigidităţii.
• Specia. Timpul după care se instalează rigiditatea musculară diferă de la specie la specie.
Astfel, la bovine instalarea rigidităţii vara survine după 1 - 2 ore de la sacrificare, iar la ovine, în
aceleaşi condiţii, după 2 - 5 ore.
• Vârsta animalului. Muşchii proveniţi de la animale tinere intră în rigiditate rapid şi pe
termen scurt.

86
 • Starea de sănătate. Carnea provenită de la animale extenuate, febrile, cu stări septice sau
intoxicate (cu stricnină, atropină, pilocarpină etc.) intră rapid în rigiditate slab evidenţiată, de scurtă
durată, incompletă. Uneori nu intră în rigiditate.
În stadiul de rigiditate se produc transformări biochimice, fizico-chimice şi histologice.

3.4.2.1. Transformări biochimice

Ţesutul muscular intrat în stadiul de rigiditate este sediul unor procese biochimice
importante ca:
– Degradarea compuşilor macroergici;
– Degradarea glicogenului muscular;
– Modificări ale pH-ului;
– Modificarea activităţii ATP-azice;
– Modificarea concentraţiei de Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic;
– Formarea complexului actomiozinic;
– Modificarea capacităţii de reţinere a apei;
– Degradarea compuşilor azotaţi neproteici cu formare de amoniac.

a) Degradarea compuşilor macroergici şi a glicogenului muscular

După sacrificarea animalului şi exanguinare datorită întreruperii aprovizionării cu oxigen a
muşchiului, sinteza ATP pe calea glicolizei aerobe (ciclul Krebs cuplat cu respiraţia celulară şi
fosforilarea oxidativă) nu mai este posibilă. În aceste condiţii ATP continuă să fie regenerat prin
reciclare pe contul creatinfosfatului din muşchi până la epuizarea acestuia şi apoi pe calea glicolizei
anaerobe:
1.
CP + ADP Creatinkinaza C + ATP

Creatinfosfat Creatină

CH3
2. ‫׀‬
GLICOLIZĂ
C6H12O6 2H – C  OH + 2ATP
ANAEROBĂ
Glucoză ‫׀‬

COOH

Acid lactic

Sinteza de ATP pe calea glicolizei anaerobe este un proces mult mai lent comparativ
cu degradarea lui hidrolitică catalizată de ATP-ază.

87
 ATP + H2O ATP-ază AMP + PPi

Ca urmare, după epuizarea creatinfosfatului concentraţia de ATP din muşchi scade pe măsură
ce el se degradează. Acidul lactic rezultat pe calea glicolizei anaerobe se acumulează în muşchi.

b) Modificarea valorii pH-ului, a activităţii ATP-azice şi a concentraţiei ionilor de calciu din

reticulul sarcoplasmatic.
Acumularea acidului lactic în muşchi ca urmare a glicolizei anaerobe determină
scăderea pH-ului de la valoarea 7 - 7,2 caracteristică momentului sacrificării, până la o
valoare de 5,4 - 5,5 numită pH ultim sau final.
Pentru desfăşurarea proceselor biochimice din carne este esenţială activitatea
enzimelor glicolitice şi a ATP-azei. Viteza şi intensitatea degradării ATP-ului şi glucozei sunt
condiţionate de activitatea acestor enzime care depinde de temperatura cărnii, cantitatea de
acid lactic acumulat în muşchi (pH) post mortem şi de rezervele de glicogen, respectiv
glucoză şi ATP existente în muşchi în momentul sacrificării animalului.
La valori scăzute ale pH-ului (5,4 - 5,5) activitatea ATP-azelor sarcoplasmatice este
inhibată şi ionii de calciu sunt eliberaţi din reticulul sarcoplasmatic. O concentraţie a ionilor
de calciu de 106 M declanşează activitatea ATP-azică a miozinei.

c) Formarea complexului actomiozinic

Imediat după sacrificare rezerva de ATP din muşchi este suficientă pentru disocierea
complexului actomiozinic în actină şi mioză menţionându-se elasticitatea ţesutului muscular.
pH-ul izoelectric al miozei este aproximativ 5,4 iar cel al actinei este aproximativ 4,7. La pH
ultim (5,4) miozina va pune în libertate ioni OH– şi se va încărca electropozitiv, iar actina va elibera
ioni H+ încărcându-se electronegativ:
pH = 5,4

MIOZINA  MIOZINA+ + OH-

ACTINA pH = 5,4 ACTINA H 

Între cele două proteine miofibriliare cu sarcini electrice de sens opus vor acţiona forţe de
atracţie rezultând complexul actomiozinic rigid:

MIOZINA  + ACTINA  ACTOMIOZINĂ

(complex rigid)

Epuizarea rezervelor de ATP şi imposibilitatea ca ionii de calciu să fie recaptaţi în reticulul

sarcoplasmatic împiedică disocierea complexului actomiozinic responsabil de rigiditatea şi întărirea
muşchiului.

88
 d) Formarea de amoniac
Pe parcursul instalării rigidităţii o serie de substanţe azotate neproteice, în principal nucleotide
(adenozintrifosfat – ATP, guanozintri-fosfat – GTP, nicotinamid-adenin-dinucleotid – NAD),
aminoacizi liberi şi amine biogene se degradează rezultând ca produs final amoniacul.

3.4.2.2. Transformări fizico-chimice

Pe parcursul stadiului de rigiditate apar o serie de modificări fizico-chimice care afectează

hidratarea cărnii, capacitatea de reţinere a apei, potenţialul redox, lungimea sarcomerului,
extensibilitatea muşchiului.
a) Capacitatea de reţinere a apei şi potenţialul redox
Capacitatea de reţinere a apei se defineşte ca fiind proprietatea cărnii de a reţine apa chiar în
condiţiile acţiunii defavorizante exercitate de factori externi (presiune, temperatură, tocare etc.).
Apa este reţinută în carne datorită unor interacţiuni care permit asocierea cu proteinele
miofibrilare. În funcţie de tipul acestor interacţiuni se defineşte:
 Apa liberă reţinută la suprafaţa macromoleculelor proteice de forţe relativ slabe (de
capilaritate). Reprezintă circa 10 % din apa totală şi poate fi separată prin congelare.
 Apa legată sau imobilizată de macromoleculele proteice prin forţe slabe de tip van der
Waals, ion-dipol sau dipol-dipol. Reprezintă aproximativ 4 % din apa totală şi prin congelare poate fi
separată parţial.
 Apa de constituţie legată prin legături de hidrogen de diferitele grupări funcţionale grefate
pe macromoleculele proteice (–OH, –COOH, –NH2 etc.). În acest caz moleculele de apă au rol
structural şi nu pot fi îndepărtate nici prin procedee energice (mecanice, termice). Reprezintă 4 - 5 %
din apa totală.
Imediat după sacrificarea animalului capacitatea de reţinere a apei de către ţesutul muscular
este foarte mare, apoi scade atingând valoarea minimă după 24 până la 48 ore. Această evoluţie este
determinată de pH şi de concentraţia unor ioni (Ca2+, K+, Na+).
Valoarea pH-ului din muşchi în momentul sacrificării este de 7 - 7,1 mult diferită de pH-ul
izoelectric (5,0 - 5,1) la care sarcina electrică a moleculelor proteice tinde către zero. În aceste condiţii
se manifestă forţe de respingere electrostatică care determină mărirea spaţiilor intermoleculare din
miofibrile şi favorizează reţinerea moleculelor de apă. Odată cu instalarea rigidităţii datorită glicolizei
anaerobe şi respectiv formării de acid lactic, pH-ul scade până la valoarea de 5,0 - 5,1 (pHi) când
numărul grupărilor încărcate electropozitiv este aproximativ egal cu cel ale grupărilor încărcate
electronegativ. Datorită forţelor de atracţie numărul grupărilor reactive la nivelul miofibrilelor scade,
muşchiul capătă o „structură închisă” care nu favorizează reţinerea apei.
Stadiul de rigiditate este caracterizat şi de eliberarea ionilor de calciu din reticulul
sarcoplasmatic care ajung prin difuziune la proteinele miofibrilare, se leagă de grupări reactive şi

89
blochează accesul moleculelor de apă diminuând capacitatea de reţinere. Ionii de calciu nu pot urma
calea inversă spre reticulul sarcoplasmatic deoarece ATP, furnizorul energiei necesare acestui proces,
este epuizat.
Capacitatea de reţinere a apei este influenţată atât de ionii de potasiu care se găsesc în
interiorul fibrei musculare (localizare intracelulară), cât şi de ionii de sodiu din lichidul extracelular.
La începutul stadiului de rigiditate (0 - 24 h) ionii de potasiu migrează în lichidul extracelular iar ionii
de sodiu pătrund în interiorul fibrei. Ulterior (24 h - 48 h) deplasarea ionilor se face invers, ionii de
potasiu revenind în interiorul fibrei.
Potenţialul redox al ţesutului muscular scade pe măsură ce rigiditatea avansează2.
Modificări ale extensibilităţii şi elasticităţii lungimii sarcomerului.
Pe parcursul stadiului de rigiditate lungimea, extensibilitatea şi elasticitatea sarcomerului se
reduc. Aceasta se explică prin epuizarea rezervelor de ATP care în mod normal asigură glisarea
filamentelor subţiri de actină de-a lungul filamentelor groase de miozină. Ca urmare se formează
legături transversale rigide între cele două tipuri de filamente. Gradul de rigiditate creşte odată cu
instalarea rigidităţii şi variază invers cu temperatura de păstrare a cărnii.
În stadiul de rigiditate carnea este tare, aspră, fără suculenţă şi aromă, cu capacitate de
hidratare şi reţinere a apei practic nule. Nu se pretează la prelucrare tehnologică. De
asemenea, în acest stadiu procesele de alterare sunt absente deoarece condiţiile instalării
rigidităţii exclud dezvoltarea microbiană.

3.4.3. Stadiul de maturare

Stadiul de rigiditate musculară este urmat de maturare. Pe parcursul acestui proces, care
evoluează treptat, musculatura redevine extensibilă parametrii săi senzoriali îmbunătăţindu-se.
Timpul de maturare este funcţie de temperatura de conservare şi variază între durata optimă de
21 zile la 2ºC până la 12 ore la 25ºC.
Parametrii senzoriali ai cărnii (textura, consistenţa, suculenţa, aroma, culoarea) depind de
specie, rasă, sex, vârstă, tipul de muşchi, alimentaţie, starea de sănătate şi îngrăşare etc. Aceşti
parametrii se modifică datorită unor reacţii chimice şi biochimice care au loc pe parcursul procesului
de maturare.
Proteinele structurale ale muşchiului, proteinele miofibrilare şi colagenul, determină textura
cărnii.
Consistenţa cărnii depinde de starea muşchiului, de structura sa morfologică, dar şi de stadiul
modificărilor biochimice care se produc post sacrificare.

2
Tendinţa de a ceda sau accepta electroni a unui cuplu de reacţii redox se măsoară prin potenţialul
redox.

90
 Suculenţa cărnii este influenţată de conţinutul total de apă, de capacitatea de reţinere a apei,
valoarea pH-ului şi de cantitatea de lipide intramusculare.
Frăgezimea cărnii poate fi datorată modificărilor din structura proteinelor fibrilare,
componente ale ţesutului conjunctiv, modificării conţinutului de colagen şi elastină, hidratării
colagenului, modificărilor în concentraţia unor ioni (preponderent la începutul maturării când
proteinele musculare reţin cationii de potasiu şi anionii fosforici, eliberând cationi de sodiu, calciu şi
magneziu), eliberării unor glicozaminoglicani la nivelul ţesutului conjunctiv cu efect asupra cantităţii
de apă reţinută în carne etc. De asemenea, imposibilitatea de interacţiune a actinei cu miozina sau
disocierea complexului actomiozinic au rol în procesul de frăgezire.
Dacă nivelul concentraţiei de ATP ajunge la 1/6 - 1/3 din cel existent imediat după sacrificarea
animalului actomiozina poate fi scindată în cele două componente ceea ce pledează pentru slăbirea
legăturii dintre actină şi miozină în intervalul 24 - 48 h după sacrificare.
Procesele chimice responsabile de frăgezirea cărnii sunt puternic influenţate de temperatură şi
sunt catalizate de enzime proteolitice cu localizare intracelulară. În funcţie de acţiunea lor aceste
enzime se clasifică în:
1. Proteaze neutre, activate de ioni de calciu;
2. Proteaze lizozomiale;
3. Complexul multifuncţional-multicatelic, localizat în citoplasmă (prosom, macropaim,
proteozom).

1. Proteazele neutre (calpainele) reprezentate de calpaina I sau μ-calpaina şi calpaina II sau

m-calpaina au localizare sarcoplasmatică.
Aceste enzime catalizează reacţiile de degradare hidrolitică a proteinelor din muşchi -
troponina T, desmina, şi în măsură mai mică tropomina I şi α-conectina.
Calpainele au pH-ul optim de acţiune situat în intervalul 6,5 - 8. Ca urmare în cazul unor
cărnuri cu acidifiere normală activitatea proteolitică se manifestă în primele ore post-sacrificare fiind
deosebit de eficace în cazul cărnurilor DFD (dark, firm, dry).
Calpainele sunt activate de ionii de calciu şi inhibate de calpastina cu care formează complexe
inactive.
În muşchiul viu concentraţiile mici ale ionilor de calciu (10-8 – 10-14M) sunt insuficiente
pentru a activa calpainele.
Acţiunea calpainelor se manifestă după sacrificarea animalului când:
 Concentraţia de ATP scade odată cu instalarea rigidităţii ajungând practic la zero;
 pH-ul scade până la pH ultim 5,5;
Ionii de calciu sunt eliberaţi din reticulul sarcoplasmatic longitudinal şi din mitocondrii
acumulându-se în sarcoplasmă. Se ating astfel concentraţii de Ca2+ care pot activa calpainele.

91
Activitatea optimă a calpainei I necesită o concentraţie de 50 - 100 μM Ca2+ iar cea a calpainei II de
1 - 2 mM Ca2+.
 Calpainele activate pot fi inhibate de calpastină în funcţie de valoarea pH-ului. Astfel, la
pH 7 sunt inactivate circa 85 % din calpainele totale. Prin scăderea pH-ului acţiunea inhibitoare a
calpastinei scade, formarea complexelor inactive diminuează ajungându-se ca la pH 5,5 să fie inactivate
numai 3 % din totalul calpainelor. Pe parcursul maturării cărnii nivelul calpainelor libere activate poate
atinge 97 % din totalul lor, activitatea proteolitică crescând. Calpainele libere activate pot hidroliza
calpastina blocând procesele de inactivare. Activitatea calpainelor la nivelul miofibrilelor, respectiv a
proteinelor sarcoplasmatice, este responsabilă de frăgezirea cărnii, proces care depinde însă şi de
conţinutul în elastină şi colagen.

2. Proteazele lizozomiale sunt reprezentate de catepsine (B, D, L, H). Catepsina D, cea mai
activă, catalizează proteoliza actinei şi miozinei. Aproximativ 50 % din activitatea proteolitică a
catepsinelor este datorată celor de tip B şi L. Catepsinele (endopeptidaze) catalizează scindarea
legăturilor peptidice din interiorul lanţurilor polipeptidice cu formarea de oligopeptide. Simplificarea
structurii proteinelor este un factor esenţial pentru frăgezirea cărnii.
pH-ul optim de acţiune al catepsinelor este de 4,6. Prin urmare acidifierea ţesutului muscular
post sacrificare datorită formării de acid lactic (produs final al glicolizei anaerobe) şi acid fosforic
rezultat prin degradarea ATP, va mări viteza reacţiilor catalizate de catepsine.
Scăderea pH-ului are ca efect deteriorarea membranelor lizozomiale şi scăderea
permeabilităţii lor, ceea ce permite enzimelor lizozomiale să acţioneze în afara lizozomilor. Când
ajung în spaţiul extracelular catepsinele împreună cu glicozidazele lizozomiale catalizează reacţiile de
degradare a ţesutului conjunctiv.
Acidifierea rapidă a carcaselor la temperaturi de 10 - 12ºC, timp de 8 - 10 ore asigură
activitatea optimă a calpainelor şi catepsinelor.

3. Sistemul multifuncţional reprezintă un complex enzimatic localizat în sarcoplasmă, format

din proteaze (prosom, macropain, proteozom) cu masă moleculară mare şi structură cuaternară
complexă. Acest sistem catalizează reacţiile de degradare a proteinelor sarcoplasmatice, este activat de
ATP şi are pH-ul optim de acţiune situat în intervalul 7 - 9.
Procesele fizico-chimice care intervin în frăgezimea cărnii sunt legate de osmoză, adică de
difuzia moleculelor de apă (solvent) prin porii membranelor celulare semipermeabile care separă
spaţiul intracelular de cel extracelular care conţin două soluţii de concentraţii diferite. Difuzia se face
de la soluţia mai diluată din interiorul celulei spre soluţia mai concentrată din spaţiul extracelular.
Presiunea osmotică (π) reprezintă presiunea care trebuie aplicată din exterior pentru a împiedica
trecerea moleculelor dizolvantului prin porii membranei semipermeabile.
Odată cu instalarea rigidităţii şi pe tot parcursul maturării, datorită proceselor de proteoliză şi
glicoliză anaerobă concentraţiile de acid lactic, peptide, aminoacizi şi diferiţi ioni din sarcoplasmă

92
cresc. Ca urmare, presiunea osmotică exercitată din spaţiul extracelular pentru a împiedica trecerea
moleculelor de solvent prin porii membranei semipermeabile, în spaţiul intracelular, creşte de la
valoarea fiziologică de 270 - 300 mOsmoli până la 500 - 600 mOsmoli.
Creşterea presiunii osmotice, corelată cu acţiunea proteazelor, are ca rezultat frăgezirea cărnii
datorită deprecierii caracterului contractil al fibrei musculare prin slăbirea liniei Z şi a interacţiunii
actină/miozină ca urmare a degradării α-conectinei.
Aroma şi gustul cărnii se intensifică pe parcursul procesului de maturare. Gustul cărnii crude
este datorat sângelui rezidual, unor compuşi extractibili azotaţi şi neazotaţi (oligopeptide, aminoacizi,
produşi de degradare ai nucleotidelor, glucoză, glucozamină, fructoză, riboză etc.). Aroma cărnii,
datorată acumulării de eteri, aldehide volatile, baze purinice (adenină, guanină), hipoxantină, acid
glutamic şi acid inozitic, începe să se formeze după a doua zi de maturare.
Culoarea cărnii este definită prin nuanţă, intensitate şi luminozitate. Nuanţa culorii, care
variază de la roz pal la roşu viu sau roşu închis, este datorată mioglobinei, hemoglobinei reziduale şi
radiaţiilor luminoase reflectate de suprafaţa cărnii.
În timpul maturării mioglobina din ţesutul muscular şi hemoglobina din sângele rezidual
suferă procese de oxidoreducere la nivelul atomului de fier din hem. Sub acţiunea oxigenului
atmosferic în condiţiile unui pH de 5,4 - 5,5, specific stadiului de maturare, se poate produce
autooxidarea mioglobinei cu formarea intermediară a unui ion superoxid care, în final, generează
metmioglobină:
| | | |
N N N N

Mb O2 Fe3+ Autooxidare Fe3+ MMb

Roşie purpurie (brun)

N N N N
| | | ||


O=O O– O

Oximioglobină Ion superoxid

roşie aprins

În acest fel se formează cantităţi mici de metmioglobină care este redusă la mioglobină de un
sistem reducător prezent în celule. Pe parcursul maturării activitatea acestui sistem scade şi ca urmare
formarea şi acumularea de metmioglobină nu mai poate fi evitată.

93
 Pentru stabilirea culorii cărnii în industria alimentară se practică adaosul de azotaţi şi azotiţi
care formează cu mioglobina nitrozomioglobina şi nitrozometmioglobina ce conferă cărnii o culoare
roşu aprins.
Mb MbO MMb

roşu roşu aprins brun

 
NO 2 NO 2

MbNO Reducere MMbNO

Roşu aprins nitrozometmioglobină (Roşu aprins)

Raportul dintre mioglobină, oximioglobină şi metmioglobină determină culoarea cărnii

proaspete.
Maturarea cărni implică procese biochimice şi fizico-chimice care fac carnea aptă pentru
consum şi prelucrare tehnologică, dar creează şi condiţii pentru dezvoltarea florei microbiene de
putrefacţie.

3.4.4. Fezandarea:

Fezandarea este specifică cărnii de vânat, dar şi altor tipuri de carne cu ţesut muscular
foarte dens. Reprezintă un proces de „maturare excesivă” la care participă şi microorganisme
de putrefacţie.
Deoarece se desfăşoară pe o perioadă mai mare de timp este asigurată atât scindarea
macromoleculelor proteice în fragmente mai mici uşor asimilabile, cât şi obţinerea unei frăgezimi şi
arome optime.
Prin fezandare carnea devine moale, foarte fragedă şi capătă o culoare brun-cenuşie sau negru-
roşcată.
Fezandarea nu poate fi delimitată net de putrefacţia incipientă. Din acest motiv procedeul nu
se aplică pe scară industrială. Comercializarea cărnurilor fezandate nu este permisă.

3.5. CONSERVAREA CĂRNII ŞI PRODUSELOR DIN CARNE - Aspecte

chimice şi biochimice

Carnea şi produsele din carne păstrate în condiţii normale se alterează uşor sub
acţiunea microorganismelor şi a unor factori de mediu (temperatură, lumină, umiditate,
oxigen). Aceasta impune conservarea prin metode fizice, fizico-chimice sau chimice care

94
diminuează sau chiar stopează proliferarea microorganismelor, inhibă activitatea enzimatică
influenţând desfăşurarea reacţiilor biochimice, reduc conţinutul de apă al produselor.
Metodele fizice de conservare folosesc agenţi fizici – temperaturi scăzute (frig) pentru
refrigerare, congelare, liofilizare şi criodesecare sau temperaturi ridicate (căldură) în cazul fierberii,
pasteurizării, sterilizării, uscării la cald etc. Metodele fizico-chimice utilizează radiaţii ionizante.
Dozele emise radioactive sau electromagnetice, limitate prin lege la 10 KiloGrays, reduc numărul de
microorganisme fără să sterilizeze.
Metodele chimice apelează la agenţi chimici – săruri în cazul sărării, fum pentru
afumare, gaze inerte asociate cu temperaturi scăzute, substanţe antiseptice etc. Sărarea,
afumarea şi uscarea la vânt constituie metode tradiţionale de conservare a cărnii.

3.5.1. Conservarea cărnii la temperaturi scăzute

Frigul artificial reprezintă un parametru fizic de importanţă majoră în fabricarea şi

conservarea produselor agroalimentare, implicit a celor de origine animală (carne, lapte, ouă etc.).
Pe parcursul prelucrării şi conservării acestor produse temperaturile scăzute influenţează în
mod complex viteze reacţiilor chimice şi biochimice, activitatea enzimatică, activitatea
microorganismelor, precum şi efectul unor factori fizici (lumina, căldura, oxigenul).
Modificările induse de scăderea temperaturii îmbunătăţesc caracterele organoleptice ale cărnii
şi modifică doar în mică măsură valoarea ei nutritivă. Conservarea produselor de origine animală la
temperaturi scăzute se poate face prin refrigerare şi congelare.

3.5.1.1. Refrigerarea

Refrigerarea reprezintă procesul de răcire a unui produs până la temperaturi apropiate

de punctul de congelare fără formarea de cristale de gheaţă în produs.
Procesul este folosit:
 în scopul conservării produselor de origine animală şi a altor produse agroalimentare;
 pentru asigurarea condiţiilor optime de desfăşurare a proceselor biochimice
implicate în fabricarea unor preparate din carne şi a unor procese fizico-chimice caracteristice
anumitor etape tehnologice de preparare a cărnii;
 ca fază preliminară de răcire în tehnologiile de congelare.
În cazul conservării prin refrigerare (temperaturi peste 0oC) coeficientul de temperatură Q10,
care exprimă variaţia vitezei de reacţie în funcţie de temperatură, în condiţii precizate, variază între 2
şi 3.

95
 K t 10
Q10 
Kt

unde: Kt – viteza de reacţie la temperatura toC;

Kt+10 – viteza de reacţie la temperatura (t+10)oC.
Coeficientul de temperatură Q10 arată de câte ori creşte viteza de reacţie la creşterea
temperaturii cu 10oC, alţi parametrii ai reacţiei rămânând constanţi.
Condiţiile de refrigerare determină modificări biochimice la nivelul biomoleculelor
constituente ale cărnii. Răcirea până la limita de congelare creşte în general capacitatea proteinelor de
a lega apa şi întârzie denaturarea lor.
Pe parcursul refrigerării, ca şi în timpul maturării cărnii, au loc procese de degradare
hidrolitică a proteinelor, structura lor se simplifică rezultând peptide şi mici cantităţi de aminoacizi.

+H2O Proteaze +H2O Peptidaze

Proteine Peptide Aminoacizi

(hidroliză parţială) (hidroliză totală)

Aminoacizii pot suferi reacţii de dezaminare cu formare de amoniac. Ca urmare a acestui

proces conţinutul de azot amoniacal din carnea refrigerată poate atinge 30 mg % faţă de carnea
proaspătă care conţine 20 mg %.
Conţinutul de lipide din carne se modifică pe parcursul refrigerării. În funcţie de temperatură
şi durata refrigerării lipidele din carne pot suferi procese de râncezire.

Acizii graşi saturaţi rezultaţi prin hidroliza parţială a trigliceridelor se pot oxida cu formare de
metil cetone: L
ipaz
Trigliceride + HOH Glicerol + Acizi graşi
e
O O
|| ||
R–CH2–CH2–COOH + O2 - R–C–CH2–COOH R–C–CH3 + CO2
H2O
Acid gras Acid β-cetonic Metil cetonă

Acizii graşi nesaturaţi prin oxidare la nivelul dublei legături conduc în final la acizi şi
aldehide acizi.
Acizii graşi inferiori, aldehidele-acizi şi metil-cetonele conferă mirosul şi gustul neplăcut de
rânced. Râncezirea poate fi datorată şi proceselor de peroxidarea lipidică care au loc la nivelul
dublelor legături din acizii graşi. Atacul oxidativ se produce sub acţiunea unui radical iniţiator (X•)
care extrage un atom de hidrogen rezultând radicali liberi. Aceştia, în prezenţa oxigenului, conduc la

96
radicali peroxidici. Radicalii peroxidici astfel formaţi reacţionează cu alte molecule de acizi graşi
nesaturaţi determinând reacţii de peroxidare în lanţ.
Răcirea până la limita de congelare întârzie dar nu previne râncezirea. Cu cât temperatura de
răcire este mai coborâtă şi timpul de păstrare mai scurt, râncezirea este mai puţin intensă.
Temperaturile de refrigerare scăzute inhibă activitatea enzimatică. Procesele de proteoliză şi
glicoliză anaerobă din carne sunt încetinite. Activitatea lipazelor este mai puţin influenţată de răcire. În
general refrigerarea şi depozitarea sub formă refrigerată a cărnii şi a produselor din carne nu determină
scăderea valorii nutritive.

3.5.2. Congelarea şi decongelarea

3.5.2.1. Congelarea

Congelarea reprezintă procesul de răcire la temperaturi inferioare punctului de

solidificare a apei din produs (carne sau alte produse de origine animală), deci o răcire cu
formare de cristale de gheaţă. Gheaţa se formează prin agregarea unor molecule de apă într-o
particulă ordonată – nucleu de cristal, în condiţii de subrăcire a apei. La temperaturi foarte
apropiate de temperatura de congelare are loc creşterea nucleelor de cristal. Viteza de creştere
a cristalelor de gheaţă este determinată în primul rând de temperatura şi de viteza de preluare
a căldurii produsului (cărnii).
Odată cu scăderea temperaturii vâscozitatea fazei congelabile din carne creşte şi, ca urmare,
viteza de creştere a cristalelor scade (alţi parametrii de reacţie rămânând constanţi). Dacă diferenţa de
temperatură dintre suprafaţa cărnii şi faza încă necongelată creşte datorită scăderii temperaturii la
suprafaţa ei, viteza de creştere a cristalelor de gheaţă creşte.
În cazul răcirii prin congelare coeficientul de temperatură Q10 variază în limitele mult mai
largi Q10 = 10 – 15, comparativ cu refrigerarea. Viteza de congelare reprezintă viteza cu care
avansează frontul de formare a cristalelor de gheaţă de la suprafaţa cărnii sau produsului spre interior.
Se măsoară în cm/h sau m/h la punctul crioscopic (temperatură caracteristică).
Congelarea se poate face lent când predomină cristalizarea apei intracelulare sau rapid.
Metodele de congelare pot fi clasificate în funcţie de viteza medie lineară de congelare (Wm)
definită prin relaţia:
0
Wm  cm/h sau m/h
0

unde: δ0 – cea mai mică distanţă dintre centrul termic (punctul cu temperatura cea mai ridicată la un
moment dat) şi suprafaţa produsului în cm sau m;
τ0 – durata (ore) congelării de la temperatura iniţială uniformă de 0oC până la temperatura care
trebuie atinsă în centrul termic.

97
 Conform acestui criteriu congelarea poate fi: lentă, rapidă, foarte rapidă şi ultrarapidă.
Viteza minimă de congelare a cărnii trebuie astfel stabilită încât să fie evitate modificări
biochimice şi microbiologice nedorite.
Când temperatura medie a cărnii este egală cu temperatura la care se va face depozitarea,
congelarea se consideră încheiată.
Congelarea reprezintă una din cele mai eficiente metode de conservare a cărnii. Uzual se face
la –18oC. Congelarea comercială se face la –29oC. Numai carnea post rigor se pretează la congelare.
Prin congelare durata permisă de păstrare a produselor de origine animală creşte de 5 până la 50 ori
faţă de refrigerare.
Pe parcursul congelării cărnii, datorită temperaturilor scăzute, se produc transformări care
conduc la modificarea unor parametrii histologici, fizico-chimici, biochimici şi biologici.
Proteinele din carne sunt afectate de congelare deoarece prin îngheţarea parţială a apei creşte
concentraţia electroliţilor celulari din faza necongelată. Ca urmare se modifică sarcina electrică a
macromoleculelor proteice fiind favorizate interacţiunile dintre molecule cu formare de agregate
moleculare, ceea ce conduce la scăderea solubilităţii.
Macromoleculele proteice care au caracter coloidal, în soluţie sunt înconjurate de un strat
protector de molecule de apă între care se manifestă forţe de respingere. În acest mod moleculele
proteice sunt menţinute în soluţie (sol).
Prin adăugare de săruri neutre, cationii (Na+, K+, Mg2+, NH4+) fixează moleculele de
apă din stratul protector şi proteinele precipită reversibil, trecând în gel. Deoarece concentraţia
crescută de săruri favorizează procesele de deshidratare, pe suprafaţa moleculelor proteice se formează
zone hidrofobe la nivelul cărora se pot adsorbi acizi graşi liberi. Solubilitatea proteinelor miofibrilare
scade în cazul cărnii congelate obţinută din carne caldă sau după autoliză 24 ore la 4°C, deoarece prin
îngheţarea parţială a apei concentraţia electroliţilor celulari creşte, sarcina electrică a moleculelor de
actină şi miozină se modifică favorizând interacţiunile actină-miozină, deci scăderea solubilităţii
proteinelor miofibrilare.
Congelarea muşchilor în stare caldă reduce solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice cu 15 -
20 %, datorită atât acţiunii denaturante a concentraţiilor mari de electroliţi, cât şi interacţiunii cu alte
molecule neproteice.
În carnea congelată şi depozitată în condiţii normale, lipidele din ţesutul muscular suferă:
– procese de degradare hidrolitică sub acţiunea lipazelor (lipoliză) cu formare de glicerol şi
acizi graşi;
– procese oxidative care pot determina modificări superficiale ca: îngălbenirea şi
îmbrunarea grăsimilor bogate în fosfolipide şi modificări majore la nivel structural, îndeosebi la
nivelul acizilor graşi polinesaturaţi constituenţi, pe contul cărora se produce râncezirea acestor
grăsimi. Ca urmare a proceselor de râncezire se formează hidroperoxizi stabili la temperaturi scăzute,
care au capacitatea de a oxida vitaminele E mai puţin stabile în condiţii de congelare.

98
 O – OH

R  CH  CH  CH  CH  CH  CH  2 n  COOH
Hidroperoxid

La temperaturile de congelare procesele biochimice din carne se desfăşoară mai lent

comparativ cu cele care au loc la temperaturi mai mari de 0°C, deoarece în ţesutul muscular congelat

activitatea enzimatică este încetinită în funcţie de temperatură. Scăderea temperaturii cu 10°C este

urmată de micşorarea activităţii enzimatice de 2 - 3 ori.

Creşterea concentraţiei electroliţilor celulari, ca urmare a congelării, presupune atât creşterea

concentraţiei unor efectori enzimatici (ioni), inhibitori ai activităţii enzimatice în faza necongelată, cât

şi creşterea vâscozităţii acestei faze. Ca urmare, viteza de difuzie a reactanţilor la nivelul membranelor

celulare scade, iar concentraţia substratelor creşte. Congelarea şi decongelarea induc modificări în

concentraţia de enzimă şi substrat, influenţând posibilitatea interacţiei enzimă-substrat la nivelul

situsului catalitic, conform reacţiei generale:

ENZIMĂ + SUBSTRAT [ENZIMĂ SUBSTRAT] ENZIMĂ + PRODUS

Enzimele proteolitice nu sunt distruse prin congelare. Activitatea lor rămâne relativ intensă,

dar se poate micşora, în funcţie de temperatura de congelare, valoarea pH-ului şi durata de depozitare

a cărnii.

În timpul proceselor de congelare, depozitare şi decongelare au loc pierderi de vitamine.

Astfel, în cazul cărnii de vită congelate şi păstrate 4 ani au fost evidenţiate pierderi de 20 % tiamină

(B1), 15 % riboflavină (B2), în timp ce piridoxina (B6) nu a fost afectată.

În timpul congelării şi depozitării cărnii congelate glicogenul se poate transforma pe două căi

care se desfăşoară simultan, dar cu intensităţi diferite: calea Emden-Mayerhof şi calea glicolizei

anaerobe.

 Calea Emden-Mayerhof (intensă);

 Calea glicolizei anaerobe (cu intensitate mai mică).

99
 3.5.2.2. Decongelarea

Decongelarea reprezintă procesul de readucere a produselor congelate (carne, produse din

carne) la o stare cât mai apropiată de cea refrigerată, o stare care corespunde unei temperaturi
superioare punctului de congelare.
Carnea decongelată nu mai prezintă toate caracteristicile cărnii refrigerate deoarece prin acest
proces se produc modificări de natură fizică, biochimică şi microbiologică. Au din punct de vedere
biochimic loc insolubilizări de proteine, reacţii de oxidare şi peroxidare lipidică etc.
Pe parcursul decongelării cărnii, cristalele de gheaţă se transformă în lichid care are efect de
diluare. În aceste condiţii concentraţia ionilor care inhibă activitatea enzimatică scade. Concentraţiile
de enzimă şi substrat se modifică. Viteza reacţiilor enzimatice creşte. Procesul de glicogenoliză
catalizat de enzimele glicolitice, activate de ionii de clor, se intensifică rezultând glucide reducătoare
(glucozo-1-fosfat şi glucozo-6-fosfat). Există o proporţionalitate inversă între viteza de acumulare a
glucidelor reducătoare în carne şi temperatura de congelare.
Prin decongelare şi păstrarea cărnii în stare decongelată apar modificări în conţinutul de
aminoacizi. Au fost evidenţiate acumulări de fenilalanină, tirozină şi diminuări ale concentraţiilor de
alanină şi acid glutamic.
Sucul rezultat prin congelare conţine 1,4 - 3,1 % proteine, vitamine ca: tiramină 12,2 %,
riboflavină 10,3 %, niacină 14,5 %, piridoxina 33,2 %, acid folic 8,07 % şi alţi compuşi.
Decongelarea se face fie în scopul consumului de carne, fie în scopul prelucrării şi obţinerii de
produse derivate.

3.6. METODE CHIMICE DE CONSERVARE A CARNII

3.6.1. Sărarea (haloanabioza)

Sărarea (haloanabioza) este cunoscută şi aplicată din cele mai vechi timpuri pentru
conservarea cărnii şi produselor din carne. Poate fi asociată cu răcirea, afumarea sau fierberea.
Sărarea reprezintă metoda de tratare a cărnii cu clorură de sodiu (2,5 - 5 %) şi/sau azotaţi
(nitraţi) sau azotiţi (nitriţi) de sodiu sau potasiu, în scopul conservării.
Acţiunea conservantă a sărurilor este datorată proceselor de deshidratare şi de creştere a
presiunii osmotice pe care acestea le induc la nivel celular atât în carne, cât şi în bacteriile de alterare.
Ca urmare a sărării se formează complexe proteino-saline prin fixarea ionilor de sodiu şi clor
la legăturile peptidice (-CO – NH-) din proteinele cărnii sau ale bacteriilor de alterare. Aceste
complexe sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice secretate de celule. Pe de altă parte
scăderea mobilităţii ionilor de sodiu afectează schimburile de ioni la nivelul membranelor celulare
inhibând acţiunea microorganismelor. Carnea prezintă capacitatea maximă de a reţine sarea în stadiul
de maturare.

100
 Concentraţia de 2,5 - 5 % clorură de sodiu nu stopează activitatea bacteriilor de alterare, ci numai o
încetineşte. La concentraţii mai mari de 6 % NaCl activitatea acestor bacterii este inhibată total.
Metoda, temperatura şi durata de sărare, influenţează diferit solubilitatea proteinelor din carne.
Spre exemplu imersarea cărnii în saramură diluată şi apoi în saramură mai concentrată asigură
hidratarea cărnii. Dacă se foloseşte numai saramură concentrată proteinele solubile de la nivelul
ţesutului muscular precipită, ceea ce limitează pierderile ulterioare de proteine, dar nu împiedică
deshidratarea. Produsul obţinut este de calitate inferioară, cu conţinut redus de suc. Sărarea nu
modifică valoarea nutritivă, digestibilitatea şi valoarea biologică a proteinelor.
Conţinutul de acizi graşi din carnea expusă sărării variază în funcţie de metoda de sărare. În
cazul injectării saramurii (sărare umedă) se constată o creştere moderată a conţinutului de acizi graşi.
Dacă se aplică sare granulată pe suprafaţa cărnii sau produsului şi se lasă să acţioneze un timp (sărare
uscată) se constată creşterea marcată a conţinutului de acizi graşi.
Sărarea cu amestec de clorură de sodiu, azotaţi de sodiu şi potasiu şi/sau azotiţi de sodiu
influenţează culoarea, gustul şi mirosul cărnii.
Carnea are un pH acid. În timpul procesului de maturare, datorită acidului lactic rezultat ca
urmare a glicolizei anaerobe, pH-ul atinge valoarea de 5,5. În aceste condiţii şi sub acţiunea
azotatreductazelor, azotaţii se transformă în azotiţi, care la temperatura de 100o C se descompun cu
formare de oxid de azot, dioxid de azot şi apă:

NO3  2H  Azotatreductaze NO2  H 2 O

Azotat Azotit

10oC
2 NO2  2H  NO  NO2  H 2 O
Azotit Oxid de azot Dioxid de azot

Între azotaţi şi oxidul de azot se stabileşte echilibrul:

NO2  2H  NO  H 2 O
În condiţiile de sărare azotiţii se pot transforma în azotiţi şi final în oxid de azot:

NO3 NO2 NO
Azotat Azotit Oxid de azot

Între componentele structurale ale cărnii, oxidul de azot, azotiţi sau azotaţi, pot avea loc reacţii
care modifică culoarea şi aroma cărnii.
Spre exemplu, carnea conservată prin sărare în prezenţa azotaţilor şi azotiţilor prezintă o culoare
roşu aprins datorită formării nitrozomioglobinei (MbNO) şi nitrozohemoglobinei (HbNO) reziduale.

101
 Mb + NO MbNO
Mioglobină Nitrozomioglobină
(roşu) (roşu aprins)

Hb + NO HbNO
Hemoglobină Nitrozohemoglobină
reziduală

Nitrozomioglobina şi nitrozohemoglobina sunt compuşi cu stabilitate mare la temperatură care

conferă cărnii culoare roşie, chiar după tratamente termice.

Mb + NO MbNO
Nitrozomioglobină Nitrozomioglobină denaturată
(roşu aprins) (roşu aprins)

Cantitatea de oxid de azot fixată de hemoglobina reziduală şi citocromi este mult mai mică
decât cea fixată de mioglobină. La temperatură, nitrozomioglobina şi nitrozohemoglobina se
transformă în nitrozomiocromogen, de culoare roşu intens, prin scindarea legăturii dintre globină şi
FeII din hem urmată de denaturarea globinei şi fixarea unei a doua molecule de NO la nivelul atomului
de FeII.
Formarea MbNO şi HbNO este favorizată de un pH > 6,2 caracteristic cărnurilor DFD (dark,
firm, dry) sau febrile, la care azotiţii sunt stabili.
Efectul adaosului de azotaţi şi azotiţi depinde în mare măsură de pH-ul cărnii. Spre exemplu
azotiţii rezultaţi din azotaţi sub acţiunea azotatreductazelor (nitratreductazelor), la temperatura de 10°C şi
pH > 5,8 sunt instabili şi se descompun cu formare de oxid de azot, dioxid de azot şi apă.
Valori ale pH > 5,8 sunt datorate acidului lactic rezultat prin glicoliză anaerobă în procesul de
maturare a cărnii.
La pH > 5,6 - 6 se stabileşte un echilibru între azotiţi şi oxidul de azot:
NO2  2H  NO  H 2 O

Acesta poate reacţiona cu mioglobina şi hemoglobina formând nitrozoderivaţi.

La pH < 5,6 azotiţii se descompun cu formare de oxid de azot volatil care părăseşte mediul de
reacţie. Ca urmare carnea rămâne de culoare roz pal. Este cazul cărnii PSE (pale, soft, exudative) şi a
celei provenite de la animale stresate înainte de sacrificare.
La pH < 5,2 nu se mai formează oxid de azot din azotiţi.
Rezultă că formarea oxidului de azot din azotiţi şi azotaţi este favorizată de valori ale pH-ului
cărnii cuprinse între 5,2 şi 6,2.
Azotiţii pot reacţiona cu grupările libere tiol (-SH), aparţinând proteinelor sarcoplasmatice şi
stromale din carne, cu formare de nitrozotioli:

102
 P –SH + HO–N=O → P –S–N=O + H2S

Proteină Nitrozotiol

În acest mod se explică efectul bactericid al azotaţilor şi azotiţilor.

Reacţii similare pot avea loc la nivelul grupărilor amină libere din proteinele bacteriilor de
alterare.
Azotiţii au acţiune antioxidantă deoarece împiedică oxidarea fierului divalent din hem la fier
trivalent – catalizator al proceselor de oxidare şi peroxidare lipidică.
Dozele de azotaţi şi azotiţi folosite pentru conservarea cărnii se stabilesc în funcţie de
conţinutul de mioglobină, hemoglobină reziduală şi de eventuale pierderi de azotiţi datorate unor
reacţii secundare ca:
HNO2 + R–NH2 → N2 + R–OH + H2

2NO + O2 → 2NO2

2HNO2 N2O3 + H2O

to, pH slab acid

Depăşirea limitelor admise pentru adaosul de azotaţi şi azotiţi în procesul de sărare poate avea
ca efect formarea de nitrozamine.
Colina, acetilcolina, carnitina şi unii aminoacizi sunt precursorii biosintezei de amine
secundare şi săruri de amoniu cuaternar din carne. Azotiţii reacţionează cu aminele secundare,
respectiv cu sărurile de amoniu cuaternar rezultând nitrozamine. Procesul este favorizat de temperaturi
ridicate şi pH scăzut.
Nitrozaminele se formează şi pe parcursul prelucrării tehnologice a cărnii la temperaturi
ridicate dar şi în stomac, după ingerarea cărnii, sub acţiunea acidului clorhidric din sucul gastric.
Nitrozaminele au toxicitate relativ redusă, dar sunt potenţial cancerigene.
Formarea nitrozaminelor, nocive pentru consumator, poate fi evitată prin folosirea unor
cantităţi minime de azotiţi şi azotaţi. Dacă în saramură se adaugă ascorbat de sodiu acesta se
transformă în acid ascorbic, compus cu caracter reducător datorită grupării endiol din structura sa. În
aceste condiţii azotiţii sunt transformaţi rapid în oxid de azot. Datorită caracterului antioxidant, acidul
ascorbic este un stabilizator al cărnii şi produselor din carne, previne râncezirea grăsimilor şi asigură o
bună conservare.
Un efect antioxidant similar cu cel al acidului ascorbic îl au şi glucidele reducătoare adăugate
în saramură.

3.6.2. Afumarea

Afumarea este un procedeu de conservare a cărnii sau produselor din carne prin intermediul
fumului rezultat la arderea incompletă a lemnului. Combustia incompletă a lemnului presupune reacţii
de piroliză, oxidare, condensare şi polimerizare.

103
 Fumul are o compoziţie chimică complexă fiind alcătuit din substanţe gazoase şi lichide:
– substanţe gazoase: oxid de carbon, dioxid de carbon, metan, etan, hidrogen şi apă (vapori);
– substanţe lichide: aldehide (formică, acetică, valerianică), acizi (formic, acetic, propionic,
butiric, izobutiric) şi hidrocarburi policiclice aromatice. Această compoziţie rezultă în primul rând ca
urmare a proceselor de piroliză suferite de componentele structurale principale ale lemnului: celuloză,
hemiceluloze şi lignină.
Piroliza celulozei, poliglucid format din molecule de β-glucoză, se desfăşoară pe parcursul a
două etape:
- scindarea macromoleculelor de celuloză până la molecule de β-glucoză;
- degradarea β-glucozei cu formarea de produşi finali: acid acetic, omologi ai acidului
acetic, apă şi mici cantităţi de furan şi fenoli.
Piroliza hemicelulozelor, alcătuite din pentozani (xilani şi arabani) şi hexozani (manani şi
galactani), conduce la formarea de furan, furfural, derivaţi ai furanului şi furfuralului, acizi carboxilici, acid
acetic şi omologi ai acestuia.
Prin piroliza ligninei, componentă cu structură macromoleculară formată din derivaţi ai
fenilpropanului se obţin compuşi diferiţi în funcţie de esenţa lemnului (fenoli, crezoli, guaiacol,
siringol şi derivaţi). Prin piroliza ligninei din lemn moale rezultă: vanilină, guaicol 4-metilguaicol,
4-etilguaicol şi acetovanilinonă. Prin piroliza ligninei din lemnul de esenţă tare se formează siringol şi
derivaţi para-substituiţi (siringoaldehidă, 4-metilsiringol, 4-etilsiringol şi acetosiringonă).
Datorită compoziţiei sale fumul are acţiune colorantă, aromatizantă, antioxidantă, bactericidă
şi cancerigenă.

3.6.2.1. Modificări fizico-chimice şi biochimice datorate afumării

În timpul afumării componentele fumului difuzează de la suprafaţă spre interiorul produsului

afumat. Procesul de difuziune este accelerat de creşterea temperaturii. Afumarea la cald decurge de
două ori mai repede decât afumarea la rece.
Afumarea la rece (18 - 23°C) favorizează procesele de proteoliză. La cald (40 - 90°C)
proteinele se denaturează cu eliberare de grupări carboxil (–COOH), amină (–NH2) şi tiol (–SH) care
pot reacţiona cu componentele fumului (fig. 3.11.).
Grupări tiol active

t0

Fig. 3.11. Denaturarea proteinelor

a – conformaţie ordonată; b – conformaţie parţial denaturată; c – proteină denaturată

104
 Datorită denaturării la temperaturi mai mari de 40°C enzimele din carne şi cele secretate de
bacteriile de alterare îşi încetinesc şi chiar încetează activitatea.
Afumarea la cald are ca efect coagularea proteinelor de la suprafaţa cărnii şi creşterea
capacităţii de reţinere a apei de către proteinele din profunzime.
Componentele cu caracter acid din fum care ajung în profunzime determină scăderea pH-ului
afectând solubilitatea proteinelor structurale. Astfel se explică suculenţa şi frăgezimea produselor
afumate în general şi a celor afumate la cald în special.
Datorită afumării structurile colagenului suferă o „balonare”, fibrele devin transparente,
legăturile de hidrogen dintre grupările tiol (-SH…:SH) se rup, grupările tiol libere rezultate putând
reacţiona uşor cu componentele fumului, colagenul se transformă parţial în gelatină.
Fenolii şi polifenolii, constituenţi majori ai fumului reacţionează cu grupările tiol, amină,
carbonil din moleculele proteice, dar şi cu nitriţii din adaosurile saline. Au acţiune puternic
bactericidă.
Fenolii superiori (în principal 2,4-dimetoxifenolul sau siringolul, 2,6-dimetoxi – 4-
metilfenolul şi 2,6-dimetoxi – 4-etilfenolul) blochează radicalii liberi formaţi prin oxidarea şi
peroxidarea lipidelor din carne conferind fumului proprietăţi de antioxidant.
Culoarea gălbuie sau aurie a suprafeţei cărnii afumate este datorată guaiacolului şi
metilguaiacolului.
Fenolii sunt de asemenea implicaţi în formarea aromei. Siringolul, guaiacolul şi 4-metil-
guaiacolul reprezintă principalii fenoli care participă la formarea aromei produselor afumate.
În concentraţii mari fenolii au acţiune mutagenă şi cancerigenă. Pot reacţiona cu nitriţii din
adaosurile saline formând nitrozofenoli (C6H5-O-N=O) care prezintă, de asemenea, acţiune mutagenă.
Conţinutul crescut de grăsimi măreşte permeabilitatea membranelor faţă de fenoli. Aceştia
străbat mai uşor membranele naturale decât membranele sintetice.
Compuşii carbonilici (aldehide şi cetone) din fum intervin în formarea texturii, aspectului,
culorii, gustului şi aromei produselor afumate.
Aldehida formică împreună cu alţi compuşi din fum pot precipita proteinele musculare
modificând textura cărnii.
Produsele din carne învelite în membrane naturale sau semisintetice (cutizin) au un aspect
strălucitor datorat probabil formării unor pelicule de răşini formaldehidice cu structuri lineare sau
ramificate, rezultate prin condensarea aldehidei formice cu fenolii.
Între compuşii carbonilici ai fumului şi grupările amino libere din aminoacizii componenţi ai
proteinelor (în special lizină) au loc reacţii de tip Maillard cu formare de compuşi Maillard care conferă
culoarea suprafeţei produselor afumate.
Reacţiile dintre furfural şi vanilină rezultate prin piroliză şi aminoacizii liberi conduc la produşi
care îmbunătăţesc gustul şi aroma cărnii.
Aldehida formică are acţiune bactericidă. În concentraţii mari este cancerigenă.

105
 Oxidul de carbon (CO), format în timpul arderii incomplete a lemnului poate reacţiona cu
mioglobina şi hemoglobina reziduală din carne generând carboximioglobina (MbCO) şi
carboxihemoglobina (HbCO).
Acizii carboxilici inferiori (C1→C4) din fum contribuie la scăderea valorii pH-ului, respectiv la
creşterea calităţii produselor afumate. Lactonele şi esterii derivaţi ai acizilor influenţează în oarecare
măsură aroma produselor finite.
Hidrocarburile polinucleare aromatice (HPA) apar în concentraţii mari în produsele afumate (în
special 3,4-benzopirenul şi 1,3-benzoantracenul). Acţiunea lor cancerigenă este datorată transformării în
compuşi cu nucleu epoxidic care reacţionează uşor cu ADN, ARN şi proteinele celulare.

În cazul preparatelor din carne învelite în membrane, 90 % din HPA sunt reţinute de
membrane şi îndepărtate odată cu acestea. În absenţa membranelor HPA rămân la suprafaţa produselor
afumate exercitându-şi şi efectul nociv alături de gudroane. Contaminarea produselor cu HPA este
apreciată în funcţie de concentraţia de 3,4-benzopiren, limita admisă fiind de 1 ppb.
Afumarea influenţează pozitiv calitatea cărnii şi produselor din carne îmbunătăţind textura,
aspectul, culoarea, gustul, aroma şi capacitatea de conservare. Efectele negative se manifestă prin
diminuarea valorii nutritive (afumarea la cald timp de 10 ore determină pierderea a 44 % din conţinutul de
lizină)3 şi prin acţiunea cancerigenă exercitată de anumiţi componenţi ai fumului.

3.6.3. Conservarea cărnii la temperaturi ridicate. Tratarea termică

Tratarea termică a cărnii se poate face prin fierbere sau frigere în scopul conservării
industriale.
În gospodărie carnea se tratează termic prin fierbere, frigere, prăjire sau coacere.
Tratamentele termice determină modificări fizico-chimice la nivelul cărnii şi preparatelor din
carne, condiţionate în primul rând de temperatură şi de durata tratamentului. Se constată astfel
modificări ale capacităţii de reţinere a apei, pH-ului, structurii principalelor biomolecule constituente
cu impact asupra calităţii cărnii preparate.
La aplicarea unui tratament termic se produc pierderi de suc care conţine proteine solubile,
substanţe extractive azotate şi neazotate, lipide, săruri minerale. Sucul care se eliberează depinde de

3
În România normele tehnologice prevăd pentru afumarea la cald o durată de maxim două ore, ceea ce
reduce aceste pierderi.

106
calitatea cărnii, pH, temperatură, durata tratamentului termic, adaosul de săruri etc. Cantitatea cea mai
mare de suc se pierde la pH de 5 - 5,5 când capacitatea de reţinere a apei este minimă. Creşterea
temperaturii modifică raportul dintre apa liberă, apa legată şi apa de constituţie în favoarea apei libere
şi implicit raportul dintre sucul liber şi ţesutul muscular.
Capacitatea de reţinere a apei este de asemenea în funcţie de temperatură şi de durata
tratamentului termic. La 40 - 45oC ea scade devenind foarte pronunţată la 90oC.
Ca urmare a fierberii prelungite substanţele extractive din carne trec în apă în proporţie de 80 -
90 %.
Prin frigere, coacere sau prăjire, operaţii care necesită temperaturi ridicate (> 100oC), proteinele,
substanţele extractive şi componentele minerale se pierd în măsură mai mică comparativ cu fierberea.
Cantitatea de lipide care trece în bulionul format este însă mai mare. Proteinele suferă procese de
denaturare chiar în acest bulion care poate fi consumat odată cu produsul.
Spre deosebire de coacere şi frigere, prăjirea presupune un tratament termic de scurtă durată
cu diferenţă mare de temperatură între carne şi grăsimea în care se prăjeşte. Atât suprafaţa produsului
prăjit, cât şi grăsimea suferă modificări care influenţează negativ calitatea cărnii.

3.6.3.1. Influenţa temperaturii asupra pH-ului cărnii tratate termic

Până la o temperatură de 70oC, pH-ul creşte de la valoarea iniţială de 5,6 (carne crudă) până la 6.
Tratamentul termic nu produce modificări ale pH-ului dacă valoarea lui iniţială este 7. Dacă
pH-ul iniţial este mai mic de 6,4, valoarea lui scade ca urmare a creșterii temperaturii.

3.6.3.2. Modificarea proteinelor din carne ca urmare a tratamentelor termice

La temperatura de 30 - 35oC se modifică structura terţiară a proteinelor miofibrilare. Catenele

polipeptidice se depliază şi se stabilesc legături transversale intercatenare, instabile. Începe, de
asemenea, denaturarea proteinelor sarcoplasmatice. Apar grupări carboxil, amină şi tiol libere. Ca
urmare a schimbărilor structurale se modifică solubilitatea proteinelor, valoarea pH-ului, capacitatea
de reţinere a apei şi capacitatea de a lega ioni de calciu şi magneziu.
În intervalul de 50 - 60oC continuă procesele de denaturare a moleculelor proteice. Solubilitatea
proteinelor miofibrilare scade puternic datorită stabilirii de legături intercatenare. Solubilitatea
proteinelor sarcoplasmatice scade progresiv. Numărul grupărilor carboxil libere, valoarea pH-ului,
capacitatea de legare a ionilor de calciu şi magneziu ca şi cea de reţinere a apei, se modifică lent.
La temperaturi cuprinse între 80 - 95oC se stabilesc legături disulfură pe contul grupărilor tiol
din lanţurile polipeptidice. Numărul de grupări carboxil libere şi capacitatea de a lega ioni de calciu şi
magneziu scad.
La temperatura de 90oC şi peste aceasta încep reacţii de tip Maillard. Peste temperatura de 90oC
se formează hidrogen sulfurat prin degradarea aminoacizilor cu sulf (cisteină, cistină) din lanţurile

107
polipeptidice. Transformarea colagenului în gelatină continuă cu intensitate crescută. Se produc
scindări ale legăturilor electrovalente şi de hidrogen, dar nu sunt afectate interacţiunile hidrofobe.
Conţinutul în apă legată creşte uşor.

3.6.3.3. Efectul tratamentelor termice asupra cromoproteinelor din carne

La temperaturi cuprinse între 40 - 80oC, mioglobina şi hemoglobina reziduală din carne suferă
procese de degradare la nivelul globinei. În cazul adaosului de azotaţi sau azotiţi se formează
nitrozomioglobina (MbNO) şi nitrozohemoglobina (HbNO). În aceste condiţii culoarea cărnii devine
brun cenuşie.
Ca urmare a fierberii carnea capătă o culoare brun-cenuşie. Prin frigere, coacere sau prăjire,
suprafaţa cărnii se brunifică. La frigere pe mangal, oxidul de carbon, rezultat prin arderea manganului,
reacţionează cu mioglobina şi hemoglobina reziduală la nivelul atomului de fier hem cu formare de
carboximioglobină (MbCO), respectiv carboxihemoglobină (HbCO) care imprimă cărnii fripte o culoare
brun roşcată.
La temperatura de fierbere, frigere, coacere sau prăjire grăsimea din celulele adipoase este
expulzată şi dispersată în masa cărnii influenţând pozitiv textura cărnii. Ca urmare a tratamentului
termic lipidele eliberează alcoolii şi acizii graşi constituenţi.
Compuşii carboxilici formaţi pe contul acizilor graşi conferă aroma preparatelor din carne.

3.6.3.4. Brunificarea neenzimatică a cărnii. Reacţia Maillard

Pe parcursul pregătirii termice a cărnii, dar şi a altor alimente se produce procesul de

brunificare neenzimatică pe calea reacţiei Maillard sau în cazul lipidelor prin oxidare.
Reacţia Maillard a fost descrisă de Maillard în 1912. O schemă coerentă dar nu completă a
reacţiei a fost dată de Hodge (1953). În decursul timpului această reacţie a constituit preocuparea
multor cercetători dar datorită complexităţii ei până în prezent nu au fost elucitate toate căile prin care
se obţin produşii de reacţie identificaţi.
Îmbunătăţirea texturii, aspectului şi gustului cărnii supusă tratamentelor termice (frigere,
prăjire, coacere) este datorată în primul rând reacţiei Maillard. Aceiaşi reacţie poate însă determina
scăderea digestibilităţii proteinelor, a valorii alimentare a preparatelor, precum şi formarea de compuşi
toxici sau mutageni.
Mecanism. Reacţia Maillard reprezintă procesul de glicozilare (glicare) neenzimatică a
proteinelor, prin care moleculele de glucide reducătoare (pentoze sau hexoze) reacţionează cu grupări
amino din moleculele proteice (în special α terminale sau ε-amino din resturile de lizină) cu formare
de baze Schiff (aldozamine N–substituite). Prin rearanjarea bazelor Schiff rezultă produşi Amadori
(cetozoamine):

108
 H2C–NH– Proteina
|
C=O
|
(H–C–OH)3
|
CH2OH
Produs Amadori
(cetozoamină)

Dacă glicarea se face cu o cetoză rezultă un compus Heyns similar compusului Amadori.
Prin aceste reacţii sunt blocate resturile de lizină din proteine fiind afectată digestibilitatea şi
valoarea lor nutritivă.
În funcţie de valoarea pH-ului, produşii Amadori pot urma căi diferite de transformare:
La pH  7 se transformă în furfural dacă se pleacă de la pentoze sau hidroximetilfurfural dacă
se pleacă de la cetoze; La pH > 7 se formează reductone (de exemplu: 4-hidroximetil – 2,3-
dihidrofuranona) sau dehidroreductone, compuşi foarte activi. Ca urmare a unor procese de
dezaldolizare din reductone şi dehidroreductone rezultă: hidroxiacetonă, dihidroxiacetonă,
hidroxiacetil, glioxal, aldehidă piruvică aldehidă, glicerică şi aldehidă glicolică.
În stadii avansate ale reacţiei Maillard se formează melanoidine, copolimeri de culoare brună
cu mase moleculare mari (100 kDa), rezultaţi în urma unor reacţii de deshidratare, ciclizare,
dezaldolizare, transpoziţie, izomerizare şi condensare. Melanoidinele sunt produşi de glicare avansată
care influenţează textura şi culoarea cărnii procesate sau tratate termic. Ele au rol benefic ca
antioxidanţi şi chelatori ai metalelor tranziţionale dar şi efecte negative datorită toxicităţii, efectelor
mutagene şi acţiunii cancerigene. La temperaturile de frigere, coacere şi prăjire se formează cea mai
mare cantitate de produşi de glicare avansată. Viteza reacţiei Maillard şi natura produşilor formaţi depind
de umiditate, pH, natura glucidului reducător, natura aminoacidului, raportul glucid/aminoacid,
temperatură şi durata tratamentului termic. Aceşti parametrii condiţionează şi formarea compuşilor de
glicare avansată.
La frigerea cărnii pe plită au loc reacţii Maillard din care rezultă mulţi compuşi care imprimă
culoare şi relativ puţini compuşi de aromă. Spre exemplu, prin degradarea termică a proteinelor rezultă
cisteina şi alţi compuşi sulf care reacţionează cu riboza, eliberată din acizii nucleici, generând aromă.
Efectul negativ al tratamentului termic se manifestă în primul rând la nivelul texturii cărnii
afectată de denaturarea şi deshidratarea proteinelor.
După tratament termic valoarea nutritivă a preparatelor din carne este mai scăzută datorită
pierderilor de substanţe nutritive sub formă de suc.
Se pot forma dipeptide rezistente la atacul enzimelor şi pot fi puşi în libertate aminoacizi
(metionină, triptofan, arginină) datorită proceselor de proteoliză.
Ca urmare a reacţiilor Maillard sunt blocaţi aminoacizi esenţiali, în primul rând lizina, şi se
stabilesc legături chimice rezistente care modifică digestibilitatea proteinelor.

109
 Apar produşi de lipooxidare şi glicooxidare. Tratamentul termic diminuează conţinutul de
vitamine. Spre exemplu, prin fierbere se pierde 15 - 40 % din conţinutul de tiamină, prin frigere 30 -
60 %, iar prin condensare 50 - 70 %. Riboflavina este mai stabilă. Se pierde circa 10 %, în special la
frigere. Niacina este descompusă. Poate fi degradat 1/3 din conţinutul de vitamina B 6 şi acid
pantotenic.
Unii compuşi rezultaţi ca urmare a tratamentului termic pot fi toxici sau cancerigeni.

110
 BIBLIOGRAFIE GENERALĂ

Banu, C.; Preda, N.; Vasu, S. (1982), Produsele alimentare şi inocuitatea lor, Editura
Tehnică, Bucureşti.
Banu, C.; Vizireanu C. (1998), Procesarea industrială a laptelui, Editura Tehnică,
Bucureşti.
Banu, C. (coordonator) (2002), Tratat de chimia alimentelor, Editura Agir, Bucureşti.
Banu, C. (coordonator) (2007), Calitatea şi analiza senzorială a produselor alimentare,
Editura Agir, Bucureşti.
Banu, C. (coordonator) (2008), Tratat de industrie alimentară, Editura ASAB, Bucureşti.
Brzóska M.M. and Moniuszo – Jakoniuky (1998), The influence of calciu content in diet on
commulation and toxicity of cadmium in the organism, Archives of toxicology, 72, p. 63-73.
Cheftel J.C.; Cheftel H. (1992), Introduction a la biochimie e a la tehnologie des aliments,
Techniques et Documentation, Lavoisier, Paris.
Cornilă, N. (1995), Structura şi ultrastructura organelor la animalele domestice, Editura
Ceres, Bucureşti.
Diaconescu, Cristiana (2008), Chimie generală pentru industria alimentară, Editura Ceres,
Bucureşti.
Dyeberg, J.; Bang, H.O.; Stoffersen, E.; Mancada, S.; Vane, J.R. (1978), Eicosapentaenoic
acid and prevention of thrombosis and arteriosclerosis, The Lancet II, p. 117-119.
Edmunds, W.J.; Eitenmiller R.R. (1975), Effect of storage time and temperature on
histamine content and histamine decarboxylase activity of aquatic species, J. Food Sci., 40.516.
Eck, A.; Gilles, J.C. (1997), Le fromage de la science à l’assurance qualité, TEC-DOG,
Paris.
Fox, P.F. (1993), Cheese Chemistry, Physics and microbiology, vol. I, II, Chapman Hall,
London, UK.
Gâjâială, I. (2008), Chimie organică aplicată produselor agroalimentare, Editura Printech,
Bucureşti.
Georgescu, G. (coordonator) (2000), Laptele şi produsele lactate, Editura Ceres, Bucureşti.
Hodge, J.E. (1953), The Amadori rearrangement, Adv. carbohydr. chem., 10, p. 169-205.
Ionescu, Em.; Şerban, M. (2000), Biochimie animală, Editura Fundaţiei România de Mâine,
Bucureşti.
Ivănescu, M. (2008), Intoxicaţia cu histamină prin consumul peştelui, Rev. Rom. Med. Vet.,
vol. 18(3), p. 36-48.
Ivănescu, M. (1998), Alimente de origine animală, Editura Carusel, Bucureşti.
Lehninges, A.; Nelson, D.; Coy, M. (2000), Principles of Biochemistry, Worth Publ., New
York.

111
 Manea Preda, I.; Nicolescu, C. (2004), Study about the transformations of the glucide
molecular system of the meat during the muscle rigor and ageing, Bull. of the Univ. of Agricultural
Sci. and Vet. Med., Cluj Napoca, vol. 60, Seria Agricultură, Ed. Acad. Press, p. 321-326.
Neniţescu, C.D. (1980), Chimie organică, Vol. I, II, Editura Didactică şi Pedagogică,
Bucureşti.
Niculiţă, P. (1980), Tehnica şi tehnologia frigului în domeniu agroalimentar, Editura
Didactică şi Pedagogică, R.A., Bucureşti.
Papuc, C. (2005), Biochimie. Compendiu ilustrat, Editura Printech, Bucureşti.
Papuc, C.; Şerban, M. (2003), Biochimie structurală, Editura Printech, Bucureşti.
Popescu, N.; Meica, S. (1980), Bazele controlului sanitar-veterinar al produselor de origine
animală, Editura Diaconu Coresi, Bucureşti.
Predoi, G.; Belu, C. (2001), Anatomia animalelor domestice, Editura All, Bucureşti.
Roşoiu, M.; Şerban, M. (2003), Biochimie medicală, vol. I, II, Editura Muntenia, Constanţa.
Savu, C.; Nicolaescu, M. (2007), Research concerning fluaction of contaminating
microorganism population in traditional Romanian cheeses during ageing. The 3rd International
Symposium on Recent Advances in Food Analysis, Prague, Nov. 7-9, p. 298.
Segal, R.; Barbu, I. (1982), Analiza senzorială a produselor alimentare, Editura Tehnică,
Bucureşti.
Segal, R. (1999), Biochimia produselor alimentare, Vol. 2, Editura Alma, Galaţi.
Stănescu, V. (1998), Igiena şi controlul alimentelor, Editura Fundaţiei România de Mâine,
Bucureşti.
Streyer, L.; Berg, J.; Timocizoko, J. (2002), Biochemistry, W. Freeman Comp., New-York.
Şerban, A.I. (1982), Reacţia Maillard în sănătate şi alimentaţie, Editura Ceres, Bucureşti.
Şerban, M.; Tamaş, V.; Codruţ, M. (1982), Biochimie medicală veterinară, Editura
Didactică şi Pedagogică, Bucureşti.

112