Enzime

Enzime

Rolul
Clasificare
Clasificare

Specificitate de substrat

Specificitate de actiune
Denumirea enzimelor
 Centrul activ al enzimei
Enzimele ca sa isi indeplineasca functia catalitica trebuie sa aiba centrii activi care se mai numesc si situsi activi sau centrii
catalitici.
Situsii activi sunt zone restranse din structura enzimei si sunt direct responsabile de legarea si transformarea substratului =
zone bine circumscrise din enzime care stabilesc contactul funcţional dintre E şi S, adică legarea S de E şi asigură
desăvârşirea actului catalitic
Situsul activ este o entitate tridimensionala datorita plierii molecule macroproteice prin care AA indepartati se apropie.
Activitatea catalitica este conditionata de existenta conformatiei native(edificiul tridimensional)
In centrul activ avem:
• resturi de legare pt substrat
• Resturi catalitice care faciliteaza biotransformarea substratului

In apropierea centrului activ sunt resturi structurale care mentin edificiul tridimensional si sunt esentiale pt activitatea
enzimei.
Existenta acestor resturi structurale ne arata ca in procesul de cataliza nu participa doar situsul catalitic ci intreaga molecula.
In centrul activ exista si resturi neesentiale care nu sunt implicate in nici un mod in activitatea catalitica, ele doar confera
macromoleculei unele propietati fizico-chimice.
 Formarea complexului Enzima-
Substrat(E-S)
Actiunea catalitica presupune legarea si transformarea
substratului(S)→formarea complexului E-S
In urma legarii substratului de resturile de legare de pe situsul activ al
E poate incepe transformarea acestuia
Exista 2 modalitati prin care enzima leaga substratul:
1. Exista situatii in care substratul are o configuratie steric
complementara cu centrul activ al enzimei – modelul Fisher sau
modelul “cheie broasca”
 Formarea complexului Enzima-
Substrat(E-S)
2. Modelul potrivirii induse (modelul Koshland) este un model dinamic si flexibil in care
substratul nu se potriveste cu conformatia tridimensionala a centrului activ. In acest caz
substratul induce o schimbare comformationala subtila a enzimei → determina aranjarea
gruparilor din centrul activ intr-o orientare spatiala propice efectului catalitic.
Aceasta modificare are loc dupa introducerea primei molecule de substrat si are ca scop
adoptarea unei structuri spatiale astfel incat substratul sa poata intra pe baza de
complementaritate in situsul activ.
 Enzimopatii
= afecțiuni metabolice foarte diverse, în care lipsa congenitală sau, mai rar, sinteza diminuată
sau anarhică a uneia sau mai multor enzime produce dereglări biochimice complexe în seria
principalelor metabolisme
pot fi determinate genetic sau dobândite

reducerea afinității enzimei față de substrat, modificarea determinate de deficitul unor aminoacizi esențiali
stabilității cu sau fără alterarea proprietăților catalitice, din structura părții proteice a enzimei, de deficitul
degradarea mai rapidă și deci reducerea nivelului activității unor coenzime vitaminice, oligoelemente, efectori
sale, reducerea/blocarea sintezei enzimei enzimatici e

Consecințele metabolice și clinice ale deficiențelor enzimatice

► lipsa unui produs final – un lanț metabolic poate fi întrerupt în orice punct
► acumularea precursorului imediat sau a unor precursori ai reacției blocate
► creșterea sintezei unui produs alternativ
Enzimopatii