BIOLOGIE CELULARĂ ŞI MOLECULARĂ

CURS 1
Lect. univ. dr. Anca ŞUŢAN
Facultatea de Ştiinţe, Educaţie Fizică şi Informatică
Departamentul Ştiinţe ale Naturii
 Date despre disciplină

2.1 Denumirea disciplinei Biologie celulară şi moleculară

2.2 Titularul activităţilor de curs Lect. univ. dr. Şuţan Nicoleta - Anca

Titularul activităţilor de
2.3 Lect. univ. dr. Şuţan Nicoleta - Anca
laborator

Anul de Semestr Tipul de Regimul

2.4 III 2.5 II 2.6 Examen 2.7 F/A
studii ul evaluare disciplinei
 Timpul total estimat
3.1 Număr de ore pe 4 3.2 din care curs 2 3.3 laborator 2
saptămână

3.4 Total ore din 56 3.5 din care curs 28 3.6 laborator 28
planul de inv.

Distribuţia fondului de timp alocat studiului individual ore

Studiul după manual, suport de curs, bibliografie şi notiţe 25
Documentare suplimentară în bibliotecă, pe platformele electronice de specialitate şi pe teren 25
Pregătire seminarii/laboratoare, teme, referate, portofolii, eseuri 8
Tutoriat 2
Examinări 6
Alte activităţi ..... 3
3.7 Total ore studiu 69
individual
3.8 Total ore pe 125
semestru
3.9 Număr de 5
credite
 Competenţe specifice vizate
C1. Operarea cu noţiuni, concepte, legităţi şi principii specifice
domeniului
C2. Investigarea bazei moleculare şi celulare de organizare şi
profesionale
Competenţe

funcţionare a materiei vii

C4. Explorarea sistemelor biologice
C5. Utilizarea de modele şi algoritmi pentru cunoaşterea lumii
vii.
C6. Integrarea inter- /transdisciplinară a cunoştinţelor specifice
domeniului
CT1. Realizarea responsabilă şi eficientă a sarcinilor aferente
profesiilor din domeniu şi respectarea principiilor de etică
profesională
Competenţe
transversale

CT2. Identificarea rolului într-o echipă şi preluarea

responsabilităţilor corespunzătoare profilului profesional şi
personal
CT3. Dezvoltarea capacităţilor de reflecţie critic-contructivă
asupra propriului nivel de pregătire profesională în raport cu
standardele profesiei
 Obiectivele disciplinei
7.1 Obiectivul Identificarea şi utilizarea principalelor legităţi, noţiuni şi
general concepte specifice Biologiei celulare şi moleculare.
al disciplinei
Cunoaşterea şi utilizarea adecvată a noţiunilor specifice
biologiei celulare şi moleculare;
Inţelegerea rolului structurilor celulare in procesele de
biosinteză proteică, respiraţie celulară, exocitoză şi
endocitoză, transportul substanţelor în celulă, diviziune
celulară, etc.
 Înţelegerea proceselor de reproducere celulară.
7.2 Obiectivele
specifice
 Conţinuturi
8.1. Curs Nr. crt.
Biologia celulară şi moleculară – obiectul de studiu, scurt istoric. Celula – Sistem de
2
organizare a materiei vii. Organizarea celulară.

Biomoleculele – apa, proteinele, acizii nucleici, carbohidraţii, lipidele. 4

Membrana celulară – structură moleculară şi funcţii. Transportul prin membrana

plasmatică: difuzia simplă şi facilitată, transportul activ şi colectiv (endocitoza, fagocitoza, 2
pinocitoza, exocitoza, transcitoza).
Membrana nucleară. Porii nucleari şi arhitectura complexului poral. Organizarea internă a
2
nucleului. Nucleolul.
Transmiterea și exprimarea informației genetice. Replicarea ADN. Repararea ADN.
4
Cromozomii și cromatina. Transcripția și prelucrarea ARN.
Sinteza proteinelor. Translația ARNm. Plierea și prelucrarea proteinelor. Reglarea funcției
4
proteinelor.
Sortarea și transportul moleculelor în compartimente intracelulare. Reticulul
4
endoplasmic. Aparatul Golgi. Mecanismul transportului vezicular. Lizozomii.
Organite implicate în conversia energiei și metabolismul celular. Mitocondria.
.2
Mecanismul molecular al fosforilării oxidative. Peroxizomii
Ciclul celular și diviziunea celulară. Ciclul celular la eucariote. Mecanismele moleculare de
reglare a ciclului celular. Evenimentele fazei M. Meioza și fertilizarea. Dezvoltarea, 4
diferențierea și moartea celulară programată.
 Bibliografie
• Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P., Molecular Biology of the Cell, 4
• York, Garland Publishing, 2002.
• Benga Gh., 1985. Biologie Celulară si Moleculară, Ed. Dacia, Cluj-Napoca.
• Crăciun C., Florea A., Dragoş N., Ardelean A., 1999. Introduction to Cell Molecular Biology, Ed.
Risoprint, Cluj-Napoca.
• Crăciun C., 2005. Citologie Generală, Editura Risoprint, Cluj-Napoca.
• Cooper G.M., 2000. The Cell - A Molecular Approach, 2nd ed., Sunderland (MA), Sinauer Associates,
Inc.
• Lisovschi-Chelesanu C., Miclăuş V., Crăciun C., 1999. Biologie Celulară şi Embriologie, Ed. Risoprint,
Cluj.
• Lodish H., Berk A., Zipursky S., Matsudaira P., Baltimore D., Darnell J., 1999. Molecular Cell Biology, 4
• ed., New York, W. H. Freeman & Co.
• Lundblad R.L., 2011. Development and Application of Biomarkers, CRC Press, Taylor and Francis
Group.
• Mülhardt C., 2007. Molecular Biology and Genomics. Elsevier Inc.
• Şuţan N.A., 2016. Biologie celulară şi moleculară - Suport de curs, Format letric şi electronic, transmis
studentilor.
• Toma C., Niță M., 2000. Celula Vegetală, Ed. Univ.”Al. I. Cuza”, Iaşi.
• Waever R.F., 2004. Molecular Biology – Second Edition. The McGraw-Hill Companies.
 Evaluare
Tip activitate 10.1 Criterii de evaluare 10.2 Metode de evaluare 10.3 Pondere din nota finală

Frecvenţă curs Înregistrare prezență curs 5%

10.4 Curs Verificare periodică Probă scrisă 30%
Evaluare finală Probă scrisă 40%

Frecvenţă lucrări practice

Înregistrare prezență
Completarea fişelor de 5%
10.5 lucrări practice
înregistrare
Laborator Probă orală – întrebări
a rezultatelor lucrărilor practice 20%
teoretice

Nota minim 5 pentru testul de verificare parţială, activitatea de laborator şi

evaluarea finală.
1 punct acumulat la activitatea de laborator şi 4 puncte acumulate la activitatea de
10.6 Standard minim
curs.
de performanţă
Rezolvarea în proporţie de 50% a cerinţelor de la lucrările de laborator şi rezolvarea
în proporţia a 50% a cerinţelor de la testul de verificare periodică şi de la evaluarea
finală.
• Biologia celulară și moleculară abordează viața la
cel mai mic nivel, de la celulele microscopice la
moleculele misterioase din alcătuirea acestor celule
care conțin programele ce permit existența vieții.
Celulele sunt cele mai mici unități care dețin
proprietățile vieții, incluzând aici, reproducerea,
răspunsul la semnale din mediu, necesită energie și
eliberează produși de metabolism.

• Biologia celulară și moleculară este știința care

studiază toate procesele vieții desfășurate în celule
și la nivel molecular. Pentru studiile de biologie
celulară și moleculară sunt necesare cunoștințe din
alte discipline științifice precum biochimie, citologie,
genetică, microbiologie, embriologie și
evoluționism.
 CELULA - SISTEM DE ORGANIZARE
A MATERIEI VII
Ele nu sunt celule sau organisme
vii, pentru că nu se pot reproduce
în afara unei celule gazdă, fiind
deci considerate paraziţi
intracelulari.
La limita dintre
materia vie şi cea
nevie se găsesc Virusurile se pot defini ca fiind
virusurile. entităţi biologice cu o structură
aparent simplă, ele fiind constituite
dintr-un miez de ADN sau ARN,
acoperit de un înveliş proteic
numit capsidă.
 CELULA - SISTEM DE ORGANIZARE
A MATERIEI VII
Celula este primul nivel de organizare a materiei la
care se manifestă toate însuşirile proprii viului:
- metabolism propriu;
- autoreproducere;
- autoconservare;
Primul nivel de - excitabilitate.
organizare a viului este Procesele vitale sunt:
reprezentat de celulă - creșterea;
şi nu există viaţă în
afara celulei. - repararea;
- reproducerea.
Pentru întreținerea proceselor vitale celule trebuie să
obțină energie dintr-o sursă externă.
Deci, celulele fiind structuri consumatoare de energie,
sunt sisteme deschise.
Toate procesele fizice și reacțiile chimice care se desfășoară într-o
celulă pentru susținerea funcțiilor vitale constituie metabolismul.

Reacțiile metabolice sunt catalizate de enzime. Enzimele sunt

molecule proteice care accelerează reacțiile biochimice, fără a fi
permanent alterate sau consumate pe parcursul proceselor
metabolice.

Structura fiecărei enzime (sau a oricărei alte proteine) este

codificată de un segment din macromolecula de ADN, denumit
genă.
 Organizarea celulară
Din punct de vedere structural, celule sunt sistematizate în
două mari categorii: procariote (pro = înainte de; karyos =
nucleu) și eucariote (eu = adevărat, evident; karyos = nucleu).

• Clasificarea se bazează pe faptul că în timp ce la unele organisme inferioare

(aşa cum sunt bacteriile, respectiv eubacteriile și arhebacteriile, şi algele
albastre-verzi, numite şi cianobacterii) celulele nu au nucleu, marea
majoritate a celulelor organismelor superior organizate au un nucleu evident.

Această împărţire a celulelor şi a organismelor în procariote şi

eucariote a fost făcută de către Edouard Chatton, în 1920, şi
acceptată definitiv de comunitatea ştiinţifică abia în anul 1970
(Crăciun, 2010).
 CELULELE PROCARIOTE
Caracteristica
esențială a celulei
procariote este
aceea că nu
posedă un nucleu
morfologic Procariotele nu au
Sunt, în general, de evident, delimitat forme evoluate de
10 ori mai mici de membrană înmulţire, ele
decât celulele nucleară, ci un multiplicându-se
eucariote și au o echivalent nuclear prin sciziparitate
structură mai puțin denumit nucleoid, (despărţirea celulei
complexă. format dintr-o parentale în două
moleculă circulară celule fiice).
de ADN, care
constituie unicul
cromozom al
celulei procariote.
Celulele procariote sunt delimitate la
exterior de membrană celulară (prezentă în
mod universal în jurul oricărui tip de celulă),
acoperită de un perete celular rigid, alcătuit
din peptidoglicani.

Alte bacterii prezintă o capsulă

polizaharidică sau glicocalix care acoperă
peretele celular. Aceste structuri protejează
bacteriile față de bacteriofagi și facilitează
ataşarea lor de diverse obiecte, precum și
unele de altele, pentru formarea de colonii.
• Singurele organite celulare ale celulelor procariote sunt ribozomii,
care au constanta de sedimentare 70S şi au tendinţa de a se disocia
rapid în cele două subunităţi inegale, respectiv 30S şi 50S.
• S = unitatea de sedimentare Svedberg, egală cu 1x10-13 sec.
• O unitate Svedberg (S) = unitate de măsură a ratelor de sedimentare
ale componentelor ribozomilor, atunci când ribozomii sunt supuşi
ultracentrifugării în condiţii standard.
• O unitate Svedberg = echivalentul unei molecule proteice cu
greutatea moleculară de 17 500 Daltoni.
• Ribozomii celulelor procariote au mărime și structură similare cu
ribozomii din mitocondriile (mitoribozomi) și cloroplastele
(plastoribozomi) eucariotelor.
• În citoplasma celulei procariote, se mai găsesc şi alte structuri
specifice precum:
- membranele fotosintetizante numite tilacoide (la nivelul cărora
se desfăşoară procesul de fotosinteză);
- vacuole cu gaz (care asigură plutirea în mediile apoase la un nivel
optim pentru a primi lumina necesară fotosintezei, în special la
agele albastre-verzi);
- cristale de carboxizomi (în care este depozitată o enzimă ce
asigură fixarea CO2 atmosferic);
- ficobilisomi (structuri alcătuite din ficobiline, care sunt pigmenţi
proteici utilizaţi în procesul de fotosinteză şi dispuşi pe tilacoide);
- granule de β-hidroxibutirat (la nivelul cărora este depozitat
carbonul);
- granule de polifosfat (la nivelul cărora este depozitat fosfatul);
- cianoficină (reprezentând depozite de arginină şi acid aspartic
necesare ca surse de azot aminic).
 CELULELE EUCARIOTE
posedă un
nucleu
morfologic
evident,
delimitat de
o membrană
dublă şi
având la
interior unul
sau mai
mulţi
nucleoli.
• Majoritatea celulelor EK prezintă de asemenea, un
glicocalix care acoperă suprafața celulelor și
facilitează adeziunea celulelor în vederea formării
țesuturilor.
• În plus, multe tipuri de celule animale sunt
înconjurate de o matrice extracelulară, care
cuprinde o varietate de proteine ce oferă țesuturilor
proprietăți caracteristice.
• Celulele eucariote au un set complet de instrucțiuni
genetice prin moleculele de ADN, care există ca
structuri liniare multiple, denumite cromozomi,
închise în interiorul nucleului.
compartimentul compartimentul
matricial sau al nematricial sau
citosolului al organitelor
celulare

Interiorul
celulelor
eucariote
Citosolul (hialoplasmă, substanță fundamentală
a citoplasmei, matrice fundamentală)

• reprezintă adevăratul mediu intern al celulei, care înglobează

în el toate organitele celulare

Acest compartiment include

• 1. Citosolul sau matricea citoplasmatică;

• 2. Citoscheletul (scheletul celular);
• 3. Ribozomii;
• 4. Centrozomul sau centrul celular.
Compartimentul nematricial
reticul endoplasmic,
aparatul Golgi,
lizozomii,
reprezintă sistemul de
endomembrane care este alcătuit peroxizomii,
din totalitatea glioxizomii,
subcompartimentelor celulare
delimitate de membrane vacuolele,
veziculele de exo- și endocitoză
învelișul nuclear, deoarece acesta
comunică cu reticulul endoplasmic
• Marea majoritate a celulelor au mitocondrii, care conțin
enzimele și mecanismele pentru respirația aerobă și
fosforilarea oxidativă.
• principala funcție a mitocondriilor este sinteza de
adenozin-trifosfat (ATP), care constituie principala sursă
de energie pentru toate funcțiile metabolice ale celulei.

• La microscopul electronic,
mitocondria apare
constituită din membrana
externă, membrana
internă, spațiul
intermembranar și
matricea mitocondrială.
• Membrana internă, care adăpostește proteinele lanțului
respirator, respectiv lanțul de transport de electroni și
complexul enzimatic ATP-sintetază, resposabil de
producerea și eliberarea în matricea mitocondrială a ATP,
este plisată, formând numeroase creste sau criste
mitocondriale, care proemină în interiorul matricei
mitocondriale, mărindu-i de peste cinci ori suprafața
comparativ cu membrana externă care este netedă
• Mitocondriile sunt organite semiautonome, posedând în
matricea lor una sau mai multe molecule circulare de ADN,
precum și ribozomi și toate celelalte componente auxiliare
necesare pentru sinteza unui număr de proteine proprii;
totuși marea majoritate a proteinelor lor sunt importate din
citoplasmă.

Mitocondria este supranumită ”uzina energetică”

a celulei datorită rolului său în sinteza de ATP.
• Cloroplastele conțin sistemul fotosintetizator care utilizează energia
luminii solare și se întâlnesc numai în celulele plantelor și algelor.
Fotosinteza este procesul de conversie a energiei luminoase în legături
chimice în molecula de ATP, care, la rândul său, este utilizată pentru
conversia dioxidului de carbon (CO2) și apei (H2O) în carbohidrați.
Cloroplastele conțin un sistem intern de membrane denumite tilacoide
(membrane fotosintetizatoare), un ADN circular și proprii ribozomi.
Tilacoidele conțin pigmenții clorofilieni, enzimele și toate celelalte
molecule necesare pentru conversia energiei luminoase în energie
chimică. Fixarea carbonului se realizează în stroma cloroplastului, spațiul
dintre tilacoide și membrana internă.
•
• Centriolii, localizați în centrozomi, sunt asociați cu
regiunile polare ale celulei, către care migrează
cromozomii în timpul diviziunii celulare, și se întâlnesc
numai în celulele animale.
• Reticulul endoplasmic amplifică suprafața disponibilă
pentru reacțiile biochimice specializate și pentru sinteza
anumitor proteine.
• Complexul Golgi direcționează transportul proteinelor și
a altor biomolecule către locații specifice din celulă.
• Vacuolele servesc drept compartimente de stocare a
substanţelor de rezervă, apei și altor molecule.
• Enzimele digeră materialele pătrunse în celulă în
lizozomi.
Ribozomii reprezintă sediul sintezei proteinelor celulare. La eucariote, un
ribozom este format din două subunităţi inegale ca dimensiuni şi inegale în
privinţa constantei lor de sedimentare exprimată în unităţi Svedberg, după
cum urmează:
o subunitate mare cu diametrul de aproximativ 30 nm şi cu o constantă de
sedimentare de 60 S, care este formată din trei lanţuri de molecule ARNr,
respectiv de nucleotide cu constantele de sedimentare de 28 S, 5,8 S şi 5
S, şi din 50 de proteine. Lanţul cu constanta de sedimentare de 28 S
conţine 4300 nucleotide, cel de 5,8 S conţine 160 nucleotide, iar cel de 5
S conţine 120 de nuclotide.
o subunitate mică cu constanta de sedimentare de 40 S, cu dimensiunile de
10/20 nm şi alcătuită dintr-un lanţ ARNr conţinând 1990 de nucleotide ce
au constanta de sedimentare de 18 S şi din 33 de proteine (Fig. 1).
• În celulele EK ribozomii asociați reticulului
endoplasmic conferă un aspect granular, de
unde provine numele de reticul endoplasmic
rugos (granular) (RER, REG).
• Biosinteza proteinelor este principala funcție a
REG:
• Proteinele destinate alimentării propriului
sistem de endomembrane și pentru membrana
plasmatică
• Proteinele excretate din celulă
• Una dintre caracteristicile distinctive dintre celulele
vegetale și animale este aceea că în timp ce la animale,
celulele sunt delimitate doar de membrana plasmatică, la
plantele și fungi membrana plasmatică este învelită de un
perete celular alcătuit din celuloză, hemiceluloză și
pectină.
•
 Motilitatea celulară
• este îndeplinită în moduri diferite la PK și EK.
• Celulele eucariote, precum amibele și celulele albe ale sângelui se târăsc pe
substraturi ca o masă ondulatorie cu o continuă schimbare morfologică, prin
acționarea unei rețele de fibre proteice, ce alcătuiesc citoscheletul.
• Bacteriile, de obicei, posedă una sau mai multe extensii mobile denumite
flageli, cu originea în membrana plasmatică. Acești flageli sunt alcătuiți dintr-o
proteină denumită flagelină și execută miscări de rotație în jurul axului propriu.
Flagelii se întâlnesc și la unele celule eucariote, dar în acest caz sunt constituiți
prin legarea microtubulilor formați din tubulină, și sunt originari din corpul
bazal prezent în citoplasmă. Flagelii celulelor eucariote, precum cei prezenți în
cozile spermatozoizilor execută miscări de îndoire înainte și înapoi în valuri
cvasi-sinusoidale.
• Cilii prezenți la unele celule eucariote (în epiteliul mucoasei tractului respirator
unde deplasează mucusul aflat la suprafaţa celulelor, în epiteliul mucoasei
oviductelor unde cilii deplasează ovula spre uter în vederea implantării) sunt
structuri similare, dar mai scurte, mai numeroase și mai rigide în mișcări.
• Unele bacterii prezintă, de asemenea, structuri tubulare, denumite pili sau
fimbrile alcătuite dintr-o proteină denumită pilină. Pilii nu servesc pentru
motilitatea celulară, ci pentru adezivitatea bacteriilor și facilitarea conjugării.
BIOLOGIE CELULARĂ ŞI MOLECULARĂ
CURS 2
Lect. univ. dr. Anca ŞUŢAN
Facultatea de Ştiinţe, Educaţie Fizică şi Informatică
Departamentul Ştiinţe ale Naturii
 BIOMOLECULELE
• Apa
• Proteinele
• Acizii nucleici
• Carbohidrații
• Lipidele
Cinetica şi termodinamica acestor molecule sunt
principalele interacţiuni moleculare relevante
pentru celule.
 Fiind atât de familiară, dar cu proprietăţi
fascinante, rolul apei în biologia celulară şi
moleculară, tinde să fie neglijat.
 Totuşi, apa este cea mai abundentă şi cea mai
importantă moleculă în celule şi ţesuturi. Spre
exemplu, două treimi din masa unui om este
reprezentată de apă.
 Apa este:
 solvent pentru diversele componente celulare,
 reactant
 produs a numeroase reacţii biochimice catalizate
de enzime, inclusiv sinteza şi degradarea
proteinelor şi acizilor nucleici, precum şi sinteza
adenozin-trifosfatului (ATP).
 Apa este un factor important în determinarea
structurilor biologice:
 dispunerea bistratului lipidic
 împachetarea proteinelor
 asamblarea macromoleculelor
Acestea sunt stabilizate printr-un efect hidrofob
derivat din excluderea apei de pe suprafeţele
nepolare.
 În plus, apa formează legături de hidrogen cu
grupările polare ale multor constituenţi
celulari, de la mici metaboliţi până la proteine
de dimensiuni mari.
 Este, de asemenea, asociată cu ioni anorganici.
 Molecula de apă (H2O)
• este alcătuită din doi atomi de hidrogen şi un atom de
oxigen
• are formă aproximativ tetraedrică
• atomul de oxigen formează legături covalente cu cei
doi atomi de hidrogen
• între moleculele de apă se stabilesc legături de
hidrogen. Punţile de hidrogen se stabilesc între
atomul de hidrogen al unei molecule şi atomul de
oxigen al moleculei vecine.
• Când apa îngheaţă numărul legăturilor de hidrogen se dublează,
comparativ cu apa lichidă. Acest lucru este explicat de faptul că cei
doi atomi de hidrogen legaţi covalent de oxigen formează două
legături de hidrogen cu moleculele vecine. Deoarece cele două
covalenţe din apă au o anumită orientare (un unghi de 105 grade),
moleculele de apă sunt orientate în cristalul de gheaţă după o
schemă tetraedrică.
Din cauza acestei aşezări a
moleculelor, cristalul de
gheaţă are o structură
afânată (cu goluri). Structura
internă a gheţii explică unele
anomalii ale apei: densitatea
gheţii mai mică decât a apei
lichide, creşterea volumului
prin solidificarea (îngheţarea)
apei.
• Când gheaţa se topeşte, volumul se micşorează cu cca.
10%, a.î. apa în stare lichidă ocupă un spaţiu considerabil
mai mic.
• Căldura necesară pentru topirea apei reprezintă doar 15%
din căldura necesară pentru convertirea apei în gaz, caz în
care toate legăturile de hidrogen sunt rupte.
• Deoarece căldura necesară topirii reflectă numărul de
legături de hidrogen necesare topirii gheţei, apa lichidă
trebuie să reţină toate legăturile de hidrogen care
stabilizează gheaţa.
• Legăturile de hidrogen crează o reţea tridimensională,
continuă, a moleculelor de apă, permiţând apei să rămână
în stare lichidă, chiar şi la temperaturi ridicate.
• Pe de altă parte, pentru că apa lichidă nu are o structură
liniară bine definită, este extrem de dinamică, cu regiuni
care fluctuează rapid de la ordine la dezordine.
• Toate aceste particularităţi ale apei limitează
capacitatea noastră de a înţelege interacţiunile
macromoleculare într-un mediu apos.
• Proprietăţile apei au o influenţă majoră asupra altor
molecule din celulă.
- De exemplu, ionii îşi organizează învelişuri de
apă în jurul lor, împiedicând astfel interacţiunea lor
electrostatică cu alţi ioni. Formarea acestor învelişuri
de apă are importanţă biologică prin prisma mărimii
porilor pe care ionii îi pot traversa.
• Mai mult, apa nu interacţionează cu moleculele
polare (aşa cum face cu ea însăşi).
• Pentru că solubilitatea moleculelor nepolare în apă
este mică, acestea tind să formeze agregate prin
care să se reducă suprafaţa de contact cu apa.
• Acest tip de interacţiune este cunoscut sub
denumirea de efect hidrofob.
• Aceste interacţiuni ale apei domină comportamentul moleculelor solubile
în mediu apos, influenţând asamblarea proteinelor, lipidelor şi acizilor
nucleici în structuri celulare specifice.
• Pe de altă parte, plasate strategic, moleculele de apă pot uni două
macromolecule într-un ansamblu funcţional.

• Molecula nepolară este rezultatul legăturii nepolare, adică dintre 2

nemetale identice (ex: O2, Cl2 etc.).
• Molecula polară este rezultatul legăturii polare, adică dintre 2 nemetale
diferite (ex: HCl, H20 etc.).
 PROTEINELE
• sunt componentele majore ale tuturor sistemelor
celulare.
• Proteinele îndeplinesc diverse funcţii în celulă:
- funcţii enzimatice
- funcţii structurale
- pot acționa ca hormoni
- pot asista deplasarea organitelor în interiorul
celulei sau chiar mișcarea celulei însăși.
• Proteinele constau din unul sau mai mulţi
polimeri liniari denumiţi polipeptide, care la
rândul lor constau din diferite combinaţii ale
celor 20 de aminoacizi esenţiali, legați prin
legături covalente denumite legături peptidice.
• Pentru fiecare polipeptid, secvenţa aminoacizilor
este unică.
• Lungimea lanţurilor polipeptidice variază:
- De la 9 aminoacizi - hormonul ocitocina
- 25 000 de aminoacizi - titin sau conectin (se găseşte
în muschi şi asigură elasticitatea pasivă a muşchilor)
Majoritatea proteinelor celulare au o lungime variabilă
între 100 şi 1000 aminoacizi.
Oligopeptidele sunt lanțuri formate din mai puțin de 10 aminoacizi,
în timp ce termenul de polipeptide desemnează lanțuri lungi de
aminoacizi, iar lanțurile mai mari de 500 daltoni sunt denumite
proteine.
Unele proteine constau dintr-un singur lanț polipeptidic, în acest caz
un lanț polipeptidic complet fiind sinonim cu o proteină funcțională,
iar alte proteine sunt formate din două sau mai multe lanțuri.

Daltonul este unitate de măsură pentru masă; 1 Da = 1,660 538 86 ×10-27 kg

 Aminoacizii
• Toți aminoacizii au aceeași structură generală
• Un atom de carbon-α se găsește în centrul fiecărui aminoacid.
• Ionizat, orice aminoacid are în partea stângă o grupare amino NH3+,
iar la dreapta atomului de carbon-α este o grupare acidă carboxil
(COO-).
• Un atom de hidrogen formează cea de-a treia legătură a atomului de
carbon-α, iar a patra legătură se realizează cu o altă grupare (R).

Structura generală a aminoacizilor. La difeite valori ale pH - formele predominante la

pH acid (a), pH=7 neutru (b), soluții bazice (c)
Aminoacizii sunt clasificați în funcție de natura grupării R.
Cei 20 de aminoacizi care participă la sinteza de proteine
sunt simbolizați prin abrevieri de una sau trei litere
Nr. Crt.
Aminoacidul Abrevierea
1. Glicină (Glycine) Gly G
2. Alanină (Alanine) Ala A
3. Valină ( Valine) Val V
4. Leucină (Leucine) Leu L
5. Isoleucină (Isoleucine) Ile I
6. Serină (Serine) Ser S
7. Treonină (Threonine) Thr T
8. Asparagină (Asparagine) Asn N
9. Glutamină (Glutamine) Gln Q
10. Fenilalanină (Phenylalanine) Phe F
11. Tirozină (Tyrosine) Tyr Y
12. Triptofan (Tryptophan) Trp W
13. Cisteină (Cysteine) Cys C
14. Metionină (Methionine) Met M
15. Prolină (Proline) Pro P
16. Aspartat (Aspartate) Asp D
17. Glutamat (Glutamate) Glu E
18. Lizină (Lysine) Lys K
19. Arginină (Arginine) Arg R
20. Histidină (Histidine) His H
• Legăturile peptidice care leagă aminoacizii sunt
formate enzimatic printr-o reacţie de sinteză prin
deshidratare.
• Pentru formarea unei legături peptidice, din
gruparea carboxil a unui aminoacid este
îndepărtat un atom de oxigen, iar din gruparea
amino a celuilalt aminoacid sunt îndepărtați doi
protoni. Această reacţie este catalizată de enzime
din ribozomi.
• În acest fel, lanțul polipeptidic capătă polaritate;
capătul care are o grupare amino liberă este
denumit amino terminus sau N-terminus, iar
capăt cu o grupare carboxil liberă este denumit
carboxil terminus sau C-terminus.
 Împachetarea proteinelor
• Structura tridimensională a proteinelor este
determinată exclusiv de secvenţa de aminoacizi în
lanţul polipeptidic.
• Structura finală a proteinelor este rezultatul
parcurgerii a patru nivele de creștere a complexității
structurale:
1. Structura primară a unei proteine funcționale
constă dintr-o secvență liniară de aminoacizi în
fiecare dintre lanțurile sale polipeptidice.
2. Structura secundară poate fi: α- helix și β-pliat
(cutat) = β-pleated sheet.
3. Structura terțiară
4. Structura cuaternară
• Un α- helix se formează atunci când o grupare carbonil (C=O) adiacentă
unei legături peptidice se leagă printr-o legătură de hidrogen de o
grupare amino (NH) flancând o legătură peptidică într-un lanţ
polipeptidic.
• β-pleated sheet apare atunci când legăturile de hidrogen se formează
între aminoacizii din lanțuri polipeptidice paralele. Lanțul polipeptidic
se poate plia prin legături interne slabe (legături de hidrogen, legaturi
ionice), dar și prin legături covalente disulfidice.
• Legăturile covalente disulfidice stabilizează
structura terțiară într-un model precis și
complicat pliat. Aceste legături sunt formate pe
catenele laterale ale diferitelor resturi de
aminoacizi.
• Structura cuaternară este formată prin asocierea
spontană a două sau mai multe lanțuri
polipeptidice.
• Multe, dar nu toate proteinele, supuse unor
tratamente dure, precum concentraţii ridicate
de uree sau pH extrem, pot fi despachetate,
pentru a reveni la conformaţia împachetată
odată cu transferul la condiţii fiziologice
normale.
• Deşi multe proteine sunt destul de flexibile în
ceea ce priveşte modificările conformaţionale,
polipeptidele se împachetează, de regulă, într-o
singură structură finală.
• Excepţii, cu importanţă medicală, sunt prionii şi
amiloizii.
• STIAŢI CĂ... neîmpachetarea diferitelor proteine şi polipeptide conduce
la formarea spontană a fibrilelor amiloide. Asemenea anomalii
patologice sunt asociate cu boala Alzheimer, encefalopatiile spongiforme
transmisibile (ex. encefalopatia spongiformă bovină, cunoscută ca boala
vacii nebune), boala Huntington (gena HTT, localizată pe braţul scurt al
cromozomului 4, este singura genă asociată cu această boală, suferă
mutaţii care constau în expansiunea repetiţiilor trinucleotidului CAG de
până la 30 ori). Acumularea substanţei amilode în aceste boli este
asociată cu degenerarea lentă a creierului. Unii amiloizi, şi mai ales
precursorii lor, sunt toxici pentru celulă.
• Unele fibrile amiloide constau din multiple catene β-pliate şi nu au nimic
în comun cu proteinele de origine. Pentru a forma amilozi, proteinele de
origine fie sunt parţial neîmpachetate, fie sunt clivate în fragmente cu
tendinţă de agregare.
• În forma comună de demenţă cunoscută ca boala Alzheimer, amiloizii
sunt fragmente proteolitice ale unei proteine transmembranare cu
funcţie necunsocută, denumită precursorul β-amiloid.
• „Proteinele infecţioase” denumite prioni, cauzează encefalopatiile
spongiforme transmisibile. În mod normal aceste proteine nu sunt
dăunătoare, dar odată despachetate stimulează formarea altor structuri
amiloide insolubile, devenind toxice pentru celulele nervoase.
 Dinamica proteinelor
• Fotografiile proteinelor dau falsa impresie că proteinele sunt
molecule rigide şi statice.
• Totuşi, chiar şi împachetate în cristale proteice, atomii
proteinelor vibrează cu o amplitudine de cca. 0.2 nm şi o viteză
de 200 m/s. Această mişcare este consecinţa energiei cinetice a
fiecărui atom, respectiv 2.5 kJ mol-1 la 25 ºC şi permite fiecărei
proteine să treacă rapid (într-o scară temporală rapiditatea se
exprimă în picosecunde) printr-o varietate de conformaţii subtil
diferite.
• În plus faţă de aceste modificări mici şi locale ale structurii,
multe proteine pot suferi modificări conformaţionale
substanţiale. Acestea modificări ample influenţează numeroase
procese biologice, pornind de la închiderea şi deschiderea
canalelor de ioni până la motilitatea celulară. Spre exemplu,
când glucoza se leagă la enzima hexokinază, cele două jumătătţi
ale proteinei flanchează acest substrat prin rotaţia cu aprox. 12
grade a articulaţiei dintre cele două polipeptide.
• Domeniile modulare ale proteinelor.
Majoritatea proteinelor constau dintr-o matrice
liniară, constituită din mai multe regiuni
globulare, împachetate independent denumite
domenii, care sunt conectate modular.
• Majoritatea domeniilor conţin între 40 şi 100 de
aminoacizi. Fiecare dintre cele peste 1000 de
familii ale domeniilor au evoluat dintr-un
strămoş comun, astfel că membrii unei familii
sunt omologi.
• Prin procesul de duplicaţie, transpoziţie şi
evoluţie divergentă, cele mai frecvente domenii
(ex. domeniul imunoglobulinei) au fost
încorporate în sute de alte proteine, unde au
funcţii complet diferite.
• Domeniile omoloage din proteine diferite au
aceeaşi împachetare, dar diferă semnificativ sub
aspectul secvenţei de aminoacizi. Totuşi,
majoritatea domeniilor înrudite sunt
recunoscute după secvenţa caracteristică de
aminoacizi.
• De exemplu, aminoacidul cisteină în domeniul
imunoglobulină este spaţiat după un model
necesar pentru a stabili legături intramoleculare
disulfidice.
 ACIZII NUCLEICI
• Acizii nucleici, polimeri ai unor unităţi simple denumite nucleotide,
stochează şi transferă întrega informaţie genetică.

• Pe lângă aceste funcţii definitorii pentru creşterea şi reproducerea

celulară, enzimele ARN, denumite ribozime, catalizează anumite
reacţii biochimice.

• Unele tipuri de ARN sunt receptori sau contribuie la activitatea

structurilor şi enzimelor unor componentelor celulare importante,
precum ribozomii şi spliceozomii.

• Spliceozomul este compus din complexe de proteine şi ARN nuclear

specific (ARNsn). Spliceozomul elimină intronii din ARNm precursor
transcris. Acest proces de maturare al ARN este numit splicing sau
matisare.
 Structura primară a acizilor nucleici
• Acizii nucleici se întâlnesc sub două forme: acid
dezoxiribonucleic (ADN) și acid ribonucleic
(ARN). Ambii sunt polimeri liniari, neramificați,
formați din nucleotide. ADN este localizat în
nucleul eucariotelor și în citoplasma procariotelor
sub forma nucleoidului, fiind molecula eredității.
• Fiecare nucleotidă este formată din trei parți
majore:
• O pentoză (un zahar, cu cinci atomi de carbon)
• O bază organică, heterociclică, ce conține azot (N)
• O grupare fosfat, încărcată negativ ce conferă
proprietățile acide polimerului.
• Pentoza riboză se găsește în monomerii ribonucleotidici
ai ARN. Pentoza din monomerii dezoxiribonucleotici ai
ADN se deosebește de cea din ARN prin absența
oxigenului de la carbonul 2, fiind astfel denumită 2-
deoxiriboză.
• Bazele azotate sunt de două tipuri:
• Pirimidinice – monociclice: citozina (C), timina (T), care
se găsește în ADN și uracilul (U), care se găsește în ARN.
• Purinice – biciclice: adenina (A) și guanina (G).
• În fiecare lanț polinucleotidic de ADN sau ARN,
nucleotidele adiacente sunt legate covalent prin legături
fosfodiesterice stabilite între carbonul 3̛ al unei
nucleotide și carbonul 5̛al nucleotidei adiacente.

De reținut!
• ARN conține uracil (U) în loc de timină (T).
• Atât la ARN, cât şi la ADN,
pentoza se leagă prin C1 cu N1
al unei baze pirimidinice sau
cu N9 al unei baze purinice.
• Gruparea hidroxil a C5 al
pentozei poate fi esterificată
cu unul sau mai mulţi fosfaţi.
• Atunci când o bază azotată se
leagă de o pentoză formează o
nucleosidă, iar prin legarea
nucleosidului de radicalul
fosforic se formează o
nucleotidă.
• De exemplu, adenina legată
de pentoză formează
adenosina, iar adenosina
legată de radicalul fosforic
formează acidul adenilic.
Denumirile nucleosidelor şi nucleotidelor în ADN şi ARN
• Între bazele azotate ale
nucleotidelor se formează
spontan legături de
hidrogen, într-o manieră
înalt specifică.
• Adenina formează două
legături de hidrogen cu
timina din catena
complementară a dublu-
helixului de ADN.
• De asemenea, formează
două legături de hidrogen
cu uracilul (U) în hribrizii
ADN-ARN și în
interacțiunile ARN-ARN.
• Guanina formează trei
legături de hidrogen cu
citozina
Structura secundară a acizilor nucleici
• Nucleotidele se leagă între ele prin legături
fosfodiesterice ce se formează între o pentoză a unui
nucleotid şi radicalul fosforic al nucleotidului următor.
Asemenea lanţuri de nucleotide poartă numele de
catene polinucleotidice şi reprezintă structura primară
a unui acid nucleic. Astfel de molecule sunt
monocatenare (m.c.).
• Mai toate tipurile de acizi ribonucleici (ARN) sunt
formate dintr-o singură catenă polinucleotidică, în timp
ce majoritatea moleculelor de ADN sunt alcătuite din
două catene polinucleotidice, având astfel şi o structură
secundară. Asemenea molecule sunt dublu catenare
(d.c.). Formarea moleculelor de acizi nucleici d.c.
respectă legile lui Chargaff.
 LEGILE LUI CHARGAFF
1. Cele două catene polinucleotidice sunt complementare una faţă de cealaltă
Între bazele azotate ale nucleotidelor se formează spontan legături de hidrogen, într-o
manieră înalt specifică. Adenina formează două legături de hidrogen cu timina din catena
complementară a dublu-helixului de ADN. De asemenea, formează două legături de
hidrogen cu uracilul (U) în hribrizii ADN-ARN și în interacțiunile ARN-ARN. Guanina
formează trei legături de hidrogen cu citozina.
Se deduce că legăturile permise sunt: A꞊T, G≡C, A꞊U.

2. Într-o moleculă de acid nucleic dublu-catenar (d.c.) purinele sunt în raport

echimolecular cu pirimidinele
Această regulă este, de fapt, o consecinţă a primei legi. Astfel, dacă oricărei A de pe o
catenă îi corespunde o T de pe cealaltă catena şi oricărei G îi corespunde o C, raportul
purină : pirimidină este întotdeauna egal cu 1 (raport echimolecular).

3. Cele două catene polinucleotidice dintr-o moleculă de acid nucleic d.c. sunt
antiparalele
O catenă polinucleotidică are două capete: la un capăt se află carbonul din poziţia 5ʼ (C5ʼ)
al unei pentoze, iar la celălalt capăt se află carbonul din poziţia 3ʼ (C3ʼ) al unei alte pentoze.
O catena polinucleotidică este sintetizată în direcţia 5ʼ → 3ʼ. Cele două catene
polinucleotidice ale unei molecule d.c. au orientare inversă una faţă de cealaltă: capătul 5ʼ
al fiecăreia corespunde capătului 3ʼ al celeilate. Cele două catene au orientare
antiparalelă. Dacă un lanț este citit de la capătul 5̛- fosfat, celălalt lanț este citit de la
capătul 3̛-hidroxil.
 (a) Dublu-helix de ADN de formă B; sunt marcate
curburile majoră şi cea minoră ale helixului (b)
Structura schematizată a unui ADN dublu-helix; cele
două schelete glicido-fosforice (în verde închis şi
Dublu-helix de ADN. deschis) sunt antiparalele.
 Structura terţiară a ADN
• Datorită fomei spaţiale a nucleotidelor, cele două catene
polinucleotidice dintr-o moleculă d.c. se dispun spaţial una
faţă de cealaltă într-o formă de elice (dublu helix),
învârtindu-se una în jurul celeilalte şi amândouă în jurul
unui ax central.
• Această dispunere formează structura terţiară a unei
molecule de acid nucleic d.c. În arhitectura unei asemenea
molecule, la exterior se găsesc cele două schelete glucido-
fosforice ale catenelor, iar spre interior sunt bazele
azotate, formând un centrul hidrofob și conferind helixului
un diametru de aprox. 2 nm.
• Perioada modernă a biologiei moleculare a început în
1953, când James Watson, Francis Crick şi Maurice Wilkins
au propus modelul de structură dublu-helicoidală a ADN.
Toate cercetările ulterioare au demonstrat corectitudinea
acestui model.
• Un dublu-helix de acid nucleic prezintă o serie de parametrii
fizici, denumiţi parametrii helicali, după cum urmează:
• n = numărul de nucleotide per tur de spiră (de elice);
• h = distanţa dintre perechile de nucleotide adiacente;
• P = pasul elicei, reprezintă distanţa traversată de-a lungul axei
helixului de un tur complet de spiră (adică o rotaţie de 360º);
• t = unghiul de răsucire sau de rotaţie a perechilor de baze
azotate; acestea nu sunt perfect perpendiculare pe axa
helixului, ci sunt înclinate cu un unghi de răsucire t, care este,
de obicei, de 34,6º. De fapt, aceasta este cauza pentru care
cele două catene se răsucesc una în jurul celeilalte, formând o
structură de dublu-helix.

• Valorile acestor parametrii pot varia între anumite limite şi

determină mai multe forme topologice ale moleculei de ADN
d.c. sau ARN d.c. sau dublu-helixurilor hibride ADN-ARN
• Forma B reprezintă conformaţia cel mai des întâlnită. Are
un diametru de aprox. 20 Angstrom (Å), iar distanţa
dintre perechile de baze este de aprox. 3,4 Å. În această
conformaţie există o medie de 10,4 baze azotate per tur
de spiră, iar unghiul de rotaţie dintre două baze azotate
este de +34,6º.
• Forma A se întâlneşte în celule în regiunile dublu-
catenare ale moleculelor de ARN şi în dublu-helixurile
hibride ADN-ARN ce se formează în procesele de
transcriere genetică. Are un diamteru de aprox. 23 Å, 11
baze per tur de spiră şi un unghi de +34,7º.
• Forma Z este mai subţire, cu un diametru de 18 Å, 12
baze per tur de spiră şi un unghi de -30º între ele.
• Formele A şi B sunt denumite dublu-helixuri „de
dreapta”, iar forma Z este dublu-helix „de stânga”.
Reprezentarea schematică a formelor de ADN „de dreapta” şi „de stânga”
Moleculele de ADN d.c. pot fi liniare sau circulare.
Astfel, cromozomii la EK, sunt alcătuiţi din molecule de ADN d.c.
liniar, iar la bacterii şi unele plasmide bacteriene, sunt alcătuite din
molecule de ADN d.c. circular.

Molecule de ADN d.c. liniar (la stânga) şi circulară (la dreapta).

 Suprarăsucirea moleculelor de ADN
• Moleculele de ADN se găsesc în celule într-o stare de suprarăsucire.
Prin convenţie internaţioanlă, se numesc răsuciri negative cele ce
sunt în direcţie inversă faţă de orientarea bazelor din B-ADN. Cu alte
cuvinte, o moleculă de ADN ce prezintă suprarăsuciri negative, are un
grad mai mare de relaxare. Suprarăsucirile în aceeaşi direcţie cu cele
naturale dintr-o moleculă B-ADN se numesc răsuciri pozitive şi
produc o înfăşurare mai mare a moleculei de ADN.
• Gradul de răsucire a moleculelor de ADN influenţează o serie de
procese celulare:
• molecula de ADN ce reprezintă cromozomul bacterian nu ar avea loc
în celula bacteriană dacă nu ar fi suprarăsucit şi împachetat;
• unele procese, precum replicarea, transcrierea, recombinarea şi
repararea moleculelor de ADN, presupun dezrăsucirea locală a
catenelor.
 Acizii ribonucleici
• Acizii ribonucleici reprezintă materialul genetic al unor virusuri
(ribovirusuri), iar în celulele EK îndeplinesc diverse funcţii metabolice,
dintre care cele mai importante sunt cele legate de traducerea
informaţiei genetice din secvenţa de nucleotide în secvenţa de
aminoacizi, adică în sinteza de proteine.
• Dependent de funcțiile îndeplinite se disting trei clase de ARN:
• ARN de transfer (tARNs, ARNt) este un intermediar în sinteza proteică;
fiecare moleculă de ARNt are o secvenţă de 3 nucleotide numită
anticodon, iar pe de altă parte, la unul dintre capete se leagă de un
anumit aminoacid; ARNt este cel mai mic (75-80 nucleotide în lungime)
și servește la poziționarea fiecărui aminoacid pe ribozomi pentru
polimerizare în lanțurile polipeptidice. În plus față de A, C, G și U, ARNt
conține și alte baze azotate mai puțin comune, precum pseudouridina,
dihidrouridina, riboziltimina şi inozina.
• ARN mesager (mARNs, ARNm) este o moleculă intermediară ce
reprezintă o copie a uneia din cele două catene ale unei gene, care
codifică pentru o proteină;
• ARN ribosomal (rARNs, ARNr) este un component major al ribozomilor,
intervenind tot în sinteza de proteine;
 Non-coding RNA
Types of non-coding RNAs
Long ncRNAs (lncRNA)
Small ncRNAs (sncRNA)
Non-coding RNAs

Small RNAs Long RNAs

other
microRNA piRNA snoRNA tRNA snRNA rRNA
ncRNAs
• Toate moleculele de ARN dintr-o celulă iau naştere printr-un
proces numit transcriere genetică. Molecula rezultată poartă
numele de transcript primar şi este procesată ulterior, în
funcţie de gena care a fost transcrisă, pentru a deveni ARNm,
ARNt sau ARNr.
• Din punct de vedere chimic, există trei diferenţe majore între
acizii ribonucleici şi ADN:
• Zaharul din ARN (riboza) conţine o grupare hidroxil în plus faţă
de deoxiriboză (prezentă în ADN);
• În majoritatea moleculelor de ARN uracilul înlocuieşte timina
din ADN;
• Majoritar, moleculele ARN sunt formate dintr-o singură catenă
polinucleotidică, fiind monocatenar; moleculele de ARN
monocatenar pot forma structuri secundare şi terţiare, cum
sunt structurile „în buclă” sau „în ac de păr”. Acestea se
formează pe baza existenţei unor zone cu complementaritate
intracatenară.
BIOLOGIE CELULARĂ ŞI MOLECULARĂ
CURS 3

Lect. univ. dr. Anca ŞUŢAN

Facultatea de Ştiinţe, Educaţie Fizică şi Informatică
Departamentul Ştiinţe ale Naturii
CARBOHIDRAȚII
 Carbohidraţii
• reprezintă o familie mare de molecule biologic
esenţiale, constituite din una sau mai multe molecule
de zaharuri.
• Aceşti polimeri se deosebesc de proteine şi de acizii
nucleici prin faptul că sunt macromolecule ramificate.
• Comparativ cu proteinele, care sunt în general
compacte, polizaharidele hidrofile tind să se
răspândească în soluţiile apoase, maximizând
legăturile de hidrogen cu apa.
• Carbohidraţii ocupă un volum de 5-10 ori mai mare
decât o proteină de aceeaşi masă.
• Termenii de glicoconjugaţi sau carbohidraţi
complecşi sunt de preferat pentru a denumi aceşti
polimeri, comparativ cu termenul de polizaharide.
 Carbohidrații puri au formula empirică
(CH2O)n.
 Carbohidrat înseamnă carbon şi apă (H2O).
 Pentru fiecare carbon este o moleculă de apă
sau 2 atomi de hidrogen şi unul de oxigen.

SAU
 De unde provin carbohidraţii?
• Plantele şi fotosinteza:
 Clorofila captează energia luminoasă care este transformată în
energie chimică – ATP
 Energia chimică este utilizată pentru sinteza glucozei din
combinarea CO2 şi H2O. *Rezultatul este eliberarea de O2.

 Glucoza suplimentară este depozitată în plante ca amidon.

• ** Plantele se găsesc la baza lanţului trofic pentru toate
vieţuitoarele.
 Carbohidraţii
• 2 categorii:
Simpli sursă primară de energie utilizată pentru a
complecşi alimenta corpul

Carbohidratii simpli se găsesc în lapte, fructe şi zahărul

rafinat, iar cei complecşi în cereale, tuberculi şi leguminoase.
 Carbohidraţii
simpli (zaharide)

Monozaharide Dizaharide
(zaharuri simple, (2 zaharuri legate,
6 atomi de C) cu 12 atomi de C)

Glucoză Maltoză
Fructoză Sucroză
Galactoză Lactoză
Sucroză Maltoză Lactoză
• Carbohidrații simpli sunt zaharurile simple sau
monozaharidele.
• Glucoza (dextroză) este un monozaharid cu 6
atomi de carbon (hexoză) folosită ca sursă de
bază de energie de către marea majoritate a
celulelor heterotrofe.
• Fructoza (levuloza sau zahărul din fructe) este o monozaharidă
izomeră cu glucoza.
• Se găseşte din abundenţă în fructe (mere, pere,
cireşe, coacăze negre), în anumite legume de obicei în
combinaţie cu glucoza şi în miere (40%)
• Intră în compoziţia zahărului (zahăr = zaharoza) şi este mai
dulce decât acesta (putere de îndulcire 1,7, faţă de 1, la
zaharoză)
În stare liberă fructoza are formă
piranozică (formă ciclică de 6
atomi), în timp ce în oligo- și
polizaharide adoptă forma
furanozică (formă ciclică de 5
atomi).
• Galactoza este o monozaharidă și are aceeași formulă
chimică precum glucoza (C6H12O6). Structura este
similară cu cea a glucozei, diferă numai în poziția unei
grupe hidroxil. Această diferență, totuși, conferă
galactozelor diferite proprietăți chimice și biochimice.
• Galactoza este furnizată în dieta din produsele lactate.
Digestia lactozei produce glucoză și galactoză.
• Lactoza, principalul zahar din lapte, este un dizaharid format din
glucoză și galactoză (un epimer al glucozei).
• Riboza și deoxiriboza sunt zaharuri cu 5 atomi
de carbon (pentoze) care intră în structura
acizilor nucleici, respectiv ARN și ADN.
 Carbohidraţii
complecşi

Polizaharide
Oligozaharide (3-10
zaharuri simple legate (mai multe de 10 zaharuri
între ele) simple legate între ele)

Glicogen
Rafinoza
Amidon şi fibre
Stachioza
• Majoritatea moleculelor de carbohidrați naturali sunt
formați din sute de zaharuri și sunt denumiți
polizaharide.
• Monomerii polizaharidelor sunt legați covalent prin
legături glicozidice.
• Celobioza, unitatea repetitivă a celulozei, este un
dizaharid al moleculelor de glucoză, legate prin
legături glicozidice.

Celobioza
• Oligozaharidele sunt polimeri mici formați din 3
până la 10 monozaharide.
• Sucroza este un dizaharid format din două
monozaharide, glucoza și fructoza (un izomer al
glucozei).
»Sucroza este principalul zahar
transportat între celulele plantelor, în
timp ce glucoza este principalul zahar
transportat între celulele animale.
• Carbohidrații deservesc câteva funcții majore în organismele vii:
 monozaharidele și oligozaharidele, prin legăturile lor covalente, sunt
surse de energie. Amidonul și glicogenul, spre exemplu, sunt depozite
macromoleculare de energie în celulele vegetale, respectiv animale.
 carbohidraţii sunt componentele structurale cele mai abundente.
Astfel, unii carbohidrați au roluri structurale, ca de exemplu: celuloza în
peretele celulei vegetale, chitina în exoscheletul artropodelor,
glicozaminoglicanii în matricea intercelulară a ţesuturilor conjunctive;
 intră în alcătuirea acizilor nucleici;
 suprafața carbohidraților este adesea complexată cu proteine formând
glicoproteine sau cu lipide formând glicolipide, în membrana
plasmatică. Aceste complexe oferă un mare potențial de diversitate
structurală, și în consecință, de specificitate, conferă acestor molecule
statutul de markeri extrem de utili în recunoașterea celulară, în
comunicarea celulară și atașarea celulelor între ele.

• Notă!
• Glicogenul este un polimer al moleculelor de glucoză, legate prin
legături α(1→4) și se ramifică prin legături α(1→6). Amidonul are mai
puține legături α(1→6), comparativ cu glicogenul.
 LIPIDELE
• Lipidele sunt molecule organice insolubile în apă și solubile în
solvenți slab polari sau nepolari (ex. cloroformul).
• Sunt constituite predominant din acizi graşi şi glicerol
(hidrocarburi aromatice şi alifatice)
• Reprezintă o sursă importantă de energie.
• Cea mai importantă funcție a lipidelor pentru toate tipurile de
celule decurge din ancorarea proteinelor solubile şi participarea
lor la formarea membranelor celulare.
• În plus, lipidele depozitează energie şi transportă informaţie ca
hormoni extracelulari şi ca mesageri intracelulari secundari.
• Principalele tipuri de lipide care intră în alcătuirea membranelor
celulare sunt:
 Fosfogliceridele
 Sfingolipidele
 Sterolii
 Glicolipidele
 Trigliceridele.
 Tipuri de lipide

Lipide cu acizi Lipide fără acizi

graşi graşi

Trigliceride
Fosfogliceride Steroizi
Sfingolipide
 Acizii graşi
• sunt acizi carboxilici cu un
număr mare de atomi de C (C4-
C24)
• Insolubili în apă
• Pot fi:
 saturaţi = legături simple C-C
 Nesaturaţi = cu una
(mononesaturaţi) sau mai
multe legături duble C=C
(polinesaturaţi)
• Acizi graşi esenţiali = acizi graşi necesari pentru
procesele biologice, pe care omul şi alte
animale trebuie să-i ingereze pentru că nu-i
poate sintetiza.
• La om se cunosc trei acizi graşi esenţiali: acid
linolenic, acid linoleic şi acid arahidonic.

Acid arahidonic
• Fosfogliceridele (denumite imprecis şi fosfolipide, pentru
că şi alte lipide conţin fosfaţi) sunt principalii constituenţi ai
bistratului lipidic al membranelor celulare.
• Ele sunt formate dintr-un schelet de glicerol (glicerină),
prin esterificarea a două grupări hidroxil din structura
glicerinei cu doi acizi graşi şi a celei de-a treia, cu acid
fosforic.
• Gruparea fosfat la rândul ei, leagă diferite tipuri de
molecule, formându-se regiunea cap hidrofilă a diferitelor
tipuri de fosfogliceride:

Glicerina Cap hidrofil

Fosfatidilserina
 Tipuri de fosfogliceride
• acidul fosfatidic (PA)
• fosfatidilglicerol (PG) sau
cardiolipina (leagă glicerol)
• fosfatidiletanolamina (PE -
leagă etanolamina)
• fosfatidilcolina (PC - leagă
colina)
• fosfatidilserina (PS - leagă
serina)
• fosfatidilinozitol (PI - leagă
inozitol).

• În acidul fosfatidic
gruparea fosfat nu este
legată la o altă moleculă
polară.
Grupări polare care apar în glicero-fosfo-lipide.
• Metabolismul complicat al fosfogliceridelor poate
fi simplificat după cum urmează: enzimele pot să
transforme toate capetele polare ale
fosfogliceridelor şi să remodeleze lanţurile de
acizi graşi.
• De exemplu, trei reacţii enzimatice succesive de
metilare transformă fosfatidiletanolamina (PE) în
fosfatidilcolina (PC), în timp ce o altă enzimă
schimbă serina la etanolamină, convertind
fosfatidilserina (PS) la PE.
• Alte enzime modifică lanţurile de acizi graşi după
sinteza iniţială a fosfogliceridelor. Aceste enzime
sunt localizate pe suprafaţa citoplasmatică a
reticulului endoplasmic neted.
• Sfingolipidele sunt derivaţi de sfingozină (amino-
alcool cu 18 atomi de carbon) şi sunt abundente în
ţesutul nervos. În general, sunt concentrate în partea
exterioară a membranei plasmatice.
• Sterolii reprezintă cea de-a treia clasă de lipide
membranare.
– Colesterolul este un sterol important în membrana
plasmatică a celulelor animale, mai puţin prezent în
membranele intracelulare.
– Colesterolul participă în mai multe căi metabolice, inclusiv
acelea care conduc la sinteza de hormoni steroizi
(estrogen, testosteron şi cortizol), vitamia D şi săruri
biliare.
– Plantele şi alegele conţin alţi steroli, precum sitosterolul
şi stigmasterolul, în timp ce ficomicetele conţin exclusiv
ergosterol.
• Glicolipidele există în celulă sub trei forme:
sfingolipide (forma predominantă)
glicero-glicolipide
glicozil-fosfatidil-inozitol
• Trigliceridele sunt esteri ai acizilor graşi cu
glicerina. Pentru că toţi atomii de carbon sunt
esterificaţi, nu au o porţiune polară şi nu intră în
alcătuirea bistratului lipidic al membranelor.
Adipocitele sunt specializate pentru sinteza şi
depozitarea trigliceridelor, care reprezintă surse
importante de energie.
BIOLOGIE CELULARĂ ŞI MOLECULARĂ
CURS 4
Conf. univ. dr. Anca ŞUŢAN
Facultatea de Ştiinţe, Educaţie Fizică şi Informatică
Departamentul Ştiinţe ale Naturii
 MEMBRANA CELULARĂ
STRUCTURĂ MOLECULARĂ ŞI FUNCŢII
• Viaţa, aşa cum o cunoaştem, depinde de o membrană lipidică fragilă,
care separă fiecare celulă de mediul înconjurător.
• Deci, membrana celulară, atât la PK, cât și la EK, separă conținutul
celular de mediul extern, permițând celulei să funcționeze ca o unitate
de bază a vieții.
• Proteinele încorporate în membrana lipidică facilitează transportul
ionilor, permiţând celulei să-şi creeze un mediu intern particular.
• Au fost propuse mai multe modele care să
explice structura moleculară a membranei
celulare şi încă se fac numeroase cercetări, atât
pentru precizarea structurii, cât şi pentru
cunoaşterea proprietăţilor şi funcţiilor
membranei.
• Cele mai cunoscute modele teoretice sunt:
modelul Danielli-Davson, completat de
Robertson
modelul Benson
modelul în mozaic lipido-proteic al lui Singer
Modelul Danielli-Davson, completat de Robertson
• a mai fost denumit şi modelul „unitar” de structură a tuturor membranelor
biologice.
• Acest model se bazează pe faptul că orice membrană privită la microscopul
electronic prezintă în secţiune o structură trilaminară constituită din două
zone întunecate la periferie, între care se află o zonă clară (la mijloc).
• Zonele întunecate ar fi constituite din molecule proteice dispuse plisat, iar
zona mijlocie clară, ar fi constituită din molecule lipidice dispuse în dublu strat,
cu capetele polare hidrofile spre exterior şi capetele hidrofobe de acizi graşi
spre interior.
• Acest model este criticabil, deoarece:
• capetele hidrofile ale fosfogliceridelor trebuie să fie în contact cu
mediul apos, fie extern, fie intern, deci ele nu pot fi acoperite de
straturile proteice plisate;
• dacă se extrag lipidele din membrane, conform modelului, ar trebui ca
membranele să se destrame, însă în realitate aşa ceva nu se întâmplă;
• datele experimentale arată că proteinele din membrană sunt globulare,
de conformaţie α şi dispuse în lanţ răsucit, ceea ce nu corespunde unei
dispuneri de foaie plisată antiparalelă caracteristică unor proteine de
conformaţie β.
 Modelul Benson
• susţine că majoritatea proteinelor din membrane sunt globulare şi că ele se
găsesc la interiorul membranei, iar moleculele lipidice nu formează un dublu
strat, ci sunt intercalate în aşa fel printre proteine încât îşi expun capetele
polare hidrofile spre exterior în contact cu apa, iar părţile hidrofobe ale acizilor
graşi către interior, printre proteine.

• Acest model este criticabil prin faptul că intercalarea lanţurilor de acizi graşi
printre lanţurile proteice polipeptidice, împiedică fomarea legăturilor de
hidrogen între peptide, ceea ce din punct de vedere termodinamic nu asigură
stabilitate acestui model (stabilitatea este dată de legăturile de hidrogen).
• Pe de altă parte, intercalarea acizilor graşi printre proteine nu concordă cu
existenţa unui dublu strat lipidic, unanim acceptat şi dovedit experimental.
Modelul în mozaic lipido-proteic al lui Singer
• = modelul acceptat de majoritatea cercetătorilor.
• = mai este denumit modelul mozaicului fluid
• membranele celulare sunt alcătuite din molecule
fosfolipidice aranjate într-un dublu-strat, printre care sunt
răspândite o varietate de molecule proteice globulare.
• O moleculă fosfolipidică este alcătuită din:
 un cap
 o coadă.
• Capul este alcătuit din colină şi fosfat şi se mai numeşte porţiune polară sau cap
polar hidrofil, şi este întotdeauna îndreptat fie spre suprafaţa externă, fie spre cea
internă a membranei, acolo unde vine în contact cu mediul apos.
• Între cap şi coadă, se mai găseşte o porţiune intermediară constituită din glicerol.
• Coada este alcătuită din lanţuri de acizi graşi şi se mai numeşte porţiune sau coadă
nepolară hidrofobă, şi este întotdeauna orientată spre interiorul membranei,
având deci, orientare inversă faţă de mediile apoase externe sau interne.
• Componentele proteice ale membranei celulare sunt reprezentate de molecule proteice
globulare. O parte din aceste molecule se găsesc dispersate doar în grosimea unuia dintre
cele două straturi lipidice.
• Proteinele aflate în stratul lipidic dispus spre interiorul membranei = proteine
membranale interne (proteine intrinseci)
• Proteinele dispuse în stratul lipidic dinspre exteriorul membranei = proteine membranale
de suprafaţă (proteine periferice, extrinseci).
• Proteinele care se extind în toată grosimea membranei, deci în ambele straturi lipidice =
proteine transmembranale sau proteine integrale. Aceste proteine pot funcţiona ca pori
prin care pot fi transportate în mod activ sau pasiv o serie de molecule hidrofilice, astfel că
ele se pot constitui ca adevărate canale proteice transmembranale.
• Componenta lipidică a membranei este responsabilă, în
principal, de proprietăţile mecanice ale membranei, în timp ce
proteinele membranale asigură funcţiile dinamice de transport.
• La suprafaţa externă a membranei plasmatice, multe dintre
proteinele membranale şi o parte dintre lipide, sunt conjugate
cu lanţuri scurte de polizaharide, constituind glicolipide şi
glicoproteine, care sunt proiectate la suprafaţă unde constituie
un înveliş specific numit glicocalix.
Dinamica membranelor
• Membranele celulare se comportă ca structuri
bidimensionale, semifluide, permițând
moleculelor proteice integrate să se deplaseze
constant prin difuzie laterală.

Difuzie laterală (deplasarea libera a proteinelor în plan orizontal, în cadrul

aceluiaşi strat membranar).
• Difuzia transversală
/difuzia flip-flop =
tranziţia unei molecule
dintr-un strat
membranar în celălalt
• O moleculă
fosfolipidică difuzează
transversal o dată la
câteva ore
• Difuzia transversală a
proteinelor nu a fost
observată
• Fluiditatea membranelor este reglată prin variația numărului de legături duble
din lanțurile de acizi grași, precum și de lungimea lor, în moleculele lipidice.
• Cu cât interacţiunile dintre cozile hidrofobe sunt mai puternice, cu atât
acestea se împachetează mai strâns şi membrana este mai puţin fluidă.
• Introducerea în membrană a unor cozi nesaturate sau molecule de colesterol
destabilizează împachetarea şi creşte fluiditatea.
• La animale, cantitatea de colesterol este un factor reglator al fluidității
membranelor celulare.
• Membrana celulară este un filtru selectiv care
controlează părtunderea nutrienților și a altor
molecule necesare pentru desfășurarea
proceselor celulare.
• De asemenea, produșii reziduali de metabolism
sunt eliminați din celulă prin traversarea
membranei plasmatice.
• Datorită compoziției lor, membranele au o
permeabilitate scăzută pentru ioni și majoritatea
moleculelor polare, astfel încât aceste molecule
sunt trasferate prin canale formate din proteine
membranale integrale.
 Lipidele şi rolul lor în membrane
• Formarea bistratului lipidic se datorează faptului că
fosfogliceridele sunt molecule amfipatice, adică sunt
constituite dintr-o porţiune hidrofobă (coada hidrofobă),
mai fluidă şi o porţiune hidrofilă (cap hidrofil).
• Grupul hidrofilic poate realiza legături de hidrogen cu
molecula apei, iar coada nu participă la aceste legături.
• Din această cauză, în soluţie apoasă, moleculele lipidice se
vor dispune spontan în bistraturi lipidice, în care toate
cozile hidrofobe sunt orientate astfel încât să nu ajungă în
contact cu apa.
• Natura amfipatică a fosfogliceridelor stă la baza a două
proprietăţi importante a bistraturilor lipidice, respectiv
autoasamblarea şi fluiditatea.
• Reacţia de autoasamblare este determinată de
structura lor chimică.
• Fluiditatea este definită ca o proprietate inversă vâscozităţii, iar în cazul
bistratului lipidic şi prin fenomenul tranziţiei de fază.
• Deci membrana are o structură semifluidă, atât lipidele, cât şi proteinele
executând mişcări de translaţie în planul bistratului lipic.
• Prin mobilitatea moleculelor lipidice se înţelege faptul că acestea nu
sunt legate unele de altele în cadrul bistratului lipidic, având
posibilitatea de a executa diferite mişcări.
• Tranziţia de fază este fenomenul prin care un lipid alcătuit dintr-un
singur tip de fosfoglicerid, prin încălzire la o anumită temperatură, trece
din starea de gel (starea cristalină), în stare fluidă (cristal lichid).
• Temperaturile de tranziţie sunt caracteristice
fiecărei membrane.
• La temperaturi fiziologice, lipidele din
membranele tuturor celulelor se găsesc în starea
de cristal lichid, deci în stare esenţială pentru
desfăşurarea tuturor funcţiilor membranelor
biologice.
• Celulele se adaptează la condiţii de temperatură
scăzută prin creşterea proporţiei de acizi graşi
nesaturaţi în membrane, menţinându-se astfel
fluiditatea bistratului lipidic la temperaturi
reduse.
 Proteinele şi rolul lor în membrane
• În constituţia membranelor biologice intră două categorii de proteine:
 proteine periferice, care sunt ataşate de capetele hidrofile ale lipidelor
din alcătuirea unuia dintre cele două straturi lipidice sau de proteinele
integrale;
 proteine integrale (transmembranare) care străbat ambele straturi
lipidice.

• Comparativ cu lipidele, proteinele din alcătuirea membranelor biologice

au următoarele proprietăţi:
 sunt mai variabile decât lipidele, fapt care face ca diferitele categorii de
membrane să se distingă, în primul rând, prin proteinele care le
alcătuiesc;
 moleculele proteice sunt mult mai mari decât cele lipidice, astfel că
numărul lor este mult mai redus comparativ cu lipidele (raportul
molecule proteice : molecule lipidice este 1:50);
 în timp ce lipidele conferă membranelor proprietatea de barieră,
proteinele potenţează celelalte funcţionalităţi, astfel că membranele cu
funcţii complexe au un procent mai mare de proteine.
• Asimetria membranei plasmatice se datorează localizării
asimetrice a principalelor molecule componente şi anume:
 grupările glucidice, constituite din glicoproteine şi glicolipide,
sunt localizate totdeauna pe faţa exoplasmică (faţa extracelulară
a plasmalemei);
 partea proteinei aflată în bistratul lipidic este mult mai mică
comparativ cu partea care proemină deasupra lui;
 în monostratul extern predomină fosfogliceridele care conţin
colină (fosfatidilcolina), iar în monostratul intern predomină
fosfogliceridele cu alte grupări aminice, cum sunt
fosfatidiletanolamina şi fosfatidilserina.
 Transportul prin membrana plasmatică
• Membrana plasmatică mediază un schimb
continuu de molecule între mediul intracelular şi
cel extracelular, prin care se asigură un control al
calităţii mediului intern, la un înalt grad de
specificitate.
• Transportul diverselor molecule prin membrana
celulară se poate realiza:
- cu consum de energie celulară metabolică
(transport activ);
- fără consum de energie metabolică (transport
pasiv).
 Transportul pasiv
• În procesele de transport activ moleculele
transportate se deplasează prin mişcări de agitaţie
termică şi prin mişcări determinate de forţele de
atracţie sau respingere electrostatică între
moleculele respective şi moleculele membranei
sau ale mediilor apoase;
• Există trei mecanisme de transport pasiv:
difuzia simplă prin dizolvare în bistratul lipidic; Difuzia
pasivă
difuzia simplă prin canale proteice
difuzia facilitată
 Difuzia simplă sau pasivă
• este un tip de transport în întregime dependent de prezenţa unui gradient
de concentraţie prin membrana plasmatică.
• Lipidele şi metaboliţii solubili în lipide, aşa cum este etanolul, trec liber prin
membrana plasmatică = difuzia simplă a moleculelor prin dizolvare în
bistratul lipidic.
• De asemenea, membrana plasmatică reprezintă o barieră slabă pentru
difuzia gazelor, precum oxigenul (O2) şi dioxidul de carbon (CO2). Membrana
plasmatică este, în general, impermeabilă pentru moleculele hidrofile.
Difuzia pasivă este cea mai simplă modalitate de transport
transmembranar. Memebrana celulară este permeabilă pentru substanţele
lipofile (substanţe care se amestecă cu grăsimi).
Rolul esenţial în difuzia simplă îl are coeficientul de permeabilitate – cât
de repede pot trece substanţele liposolubile prin membrană. Permeabilitatea
moleculelor (viteza de transport – cm/secundă) depinde de solubilitatea şi
mărimea lor.
 Difuzia simplă prin canale ionice
• Permite un transport molecular extrem de rapid
prin membrană
• Canalele ionice au rol foarte important în
procesele de semnalizare celulară, în care viteza
de transmitere a informaţiei este un element
critic.
• Un canal membranar este o proteină integrală
complexă care formează o cale de trecere (un
por) pentru anumite molecule sau ioni insolubili
în matricea lipidică a membranei.
• Aminoacizii hidrofobi ai unei proteine formatoare
de pori se orientează spre regiunea lipidică
hidrofobă a membranei, în timp ce aminoacizii
hidrofili ai proteinei se orientează spre interiorul
porului, pentru a putea interacţiona cu molecula
hidrofilă care transversează membrana prin por.
• De ex., canalul acvaporin (AQP) permite numai
trecerea moleculelor de apă.
 Difuzia facilitată
• Difuzia transmembranară pe căi preferenţiale specifice se numeşte
facilitată, în opoziţie cu difuzia simplă.
• Difuzia facilitată este un tip de transport dependent de concentraţie
(gradient electrochimic) şi implică transportul unor metaboliţi hidrofilici
mari, aşa cum sunt glucoza şi aminoacizii, care datorită mărimii lor nu
pot trece prin canale ionice şi nici prin matricea lipidică (deoarece nu
sunt liposolubile).
• Procesul de transport este strict pasiv, dar se realizează cu ajutorul unor „cărăuşi”:
 proteine transportoare (permeaze sau translocaze), care pot să traverseze
membrana prin dizolvare şi de care metaboliţii sunt legaţi specific, pentru a fi
trecuţi prin membrană;
 proteine membranare integrale, care trec molecula hidrofilă de pe o parte pe alta
a membranei printr-o modificare în propria conformaţie sau prin formare de pori
membranari.
• Moleculele transportoare se mai numesc transportori sau ionofori.
• Proteinele transportoare reprezentate de proteine
membranale integrale - acţionează ca transportori prin
fixarea unui ligand determinat (de ex. o moleculă
extracelulară) pe care-l transferă din mediul extracelular
către mediul intracelular.

• În acest caz nu are loc modificarea structurii substanţei

transportate.

• Proteinele transportoare sunt reprezentate de:

• - unipurtători, care vehiculează un substrat unic dintr-o
parte a membranei în cealaltă; ex., purtătorii GLUT pentru
glucoză, întâlniţi la mamifere;
• - antipurtători transportă substraturi diferite în direcţiile
opuse ale membranei; în acest caz, ionii sunt conduşi într-
o direcţie, iar substanţa în altă direcţie;
• - sistemele de co-transport permit trecerea simultană prin
membrane a mai multor substraturi, în aceeaşi direcţie.
 Între difuzia facilitată şi difuzia prin
canale există deosebiri importante:
• transportorii au o specificitate mai mare;
• canalele ionice au o viteză mult mai mare de
transport; atunci când au loc procese care necesită
modificări foarte rapide ale concentraţiei sau
compoziţiei ionice (de ex., în producerea influxului
nervos) canalele ionice sunt mai adecvate;
• transportorii se găsesc în număr mult mai mare
decât canalele;
• transportorii pot participa la transportul activ
secundar.
 Transportul activ
• este independent de gradienţii de mare concentraţie şi uneori,
acţionează împotriva acestora.
• Transportul activ se realizează mai rapid în comparaţie cu difuzia pasivă.
• Transportul activ se realizează prin proteinele membranale integrale cu
proprietăţi enzimatice – numite pompe membranare (pompe ionice).
 Transportul activ
• Transportul activ este posibil numai prin cuplarea sa
energetică cu reacţii care furnizează energie liberă = reacţii
exergonice; este deci un proces endergonic = consumator
de energie. Reacţiile exergonice sunt reacţii metabolice.

Energia eliberată prin defosforilarea ATP este utilizată pentru a conduce activitatea
celulară. ATP este regenerat prin fosforilare, valorificând energia găsită în produse
chimice sau din lumina soarelui.
• Majoritatea pompelor funcţionează pe principiul utilizării energiei moleculei de
ATP pentru a transporta anumiţi ioni împotriva gradientului electrochimic între
cele două feţe ale membranei; molecula de ATP se leagă la molecula pompei
ionice şi este hidrolizată la ADP, proces în care este eliberată o parte din energia
chimică a ATP.
 Pompa de ioni Na+K+
• Exemplul clasic al acestei forme de transport este transportul continuu de sodiu din
celulă în afara celulei, prin aşa-numită „pompă de sodiu”, transport efectuat cu consum
de energie, furnizată de moleculele de ATP. Acest transport dinamic are loc prin
intermediul proteinelor membranale.
• Pompa de ioni Na+K+ reprezintă mecanismul de transport activ prin membrana
plasmatică a ionilor de Na+ şi K+. În mediul extracelular concentraţia de Na+ este mai
mare decât cea de K+, iar în mediul intracelular este inversă.
• Transportul ionilor de K+ şi de Na+ prin membrana plasmatică este un
transport activ şi termosensibil, fiind condiţionat de prezenţa factorului
temperatură (scăderea temperaturii sub 0 °C inhibă procesul).

• Spre exemplu, la temperatura de 37 °C hematiile conţin o cantitate

mare de ioni de K+ în mediul intracelular şi o cantitate mare de ioni de
Na+ în mediul extracelular.

• În hematiile conservate la 0 °C, ionii de K+ trec din mediul intracelular în

mediul extracelular, iar ionii de Na+ trec din mediul extracelular în
mediul intracelular, până când concentraţia ionilor de Na+ şi K+
intracelular este egală cu concentraţia ionilor de Na+ şi K+ extracelular.

• Prin readucerea hematiilor la temperatura de 37 °C, ionii de K+ trec din

mediul extracelular în mediul intracelular, iar ionii de Na+ trec din
mediul intracelular în mediul extracelular.

• Procesul stagnează prin inhibiţia fenomenului de glicoliză care asigură

energia celulei.
• Transferul activ al ionilor de Na+ şi de K+ se desfăşoară
permanent în toate celulele.
• Pompa ionică Na+-K+ este reprezentată de un oligomer
tetrameric (α-2-β-2) proteic transmembranar denumit Na+-
K+-adenozin-trifosfataza (Na+-K+-ATP-aza) şi are o greutate
moleculară de 270 kdal. Aceste molecule extrag 3 ioni de
Na+ din celulă şi determină pătrunderea a 2 ioni de K+.

Reprezentarea schematică a pompei ionice Na+-K+

Membrana este o barieră în calea difuziei ionilor, deci
transportul lor prin membrana celulară nu poate avea loc
prin difuzie simplă, ci prin mecanisme specializate care
înlătură bariera energetică.
• Funcţionarea pompei ionice Na+-K+ are loc în următoarele
etape succesive:
• 1. Fosforilarea enzimei prin hidroliza ATP-ului în prezenţa
ionilor de K+ şi a 3 ioni de Na+, care se fixează la un
receptor localizat pe faţa intracelulară a moleculei de Na+-
K+-ATP-ază;
• 2. Modificarea configuraţiei enzimei fosforilate şi
transportul celor cei 3 ioni de Na+ pe faţa externă;
• 3. Defosforilarea enzimei şi eliberarea celor 3 ioni de Na+ la
exteriorul celulei, urmată de abordarea a 2 ioni K+;
• 4. Reluarea formei iniţiale a moleculei de Na+-K+-ATP-ază
prin eliberarea ionilor K+ în interiorul celulei.
Pompa ionică Na+-K+ prezintă o importanţă deosebită, deoarece asigură homeostazia
citosolului prin raportarea la plasma sanguină, menţinerea compoziţiei ionice celulare prin
raportarea la sânge, contribuie la menţinerea ionilor osmotic activi în mediul intracelular,
crează un potenţial electric denumit potenţial electric di-membranar între suprafaţa externă
şi internă a membranei, permite funcţionarea canalelor voltaj-dependente.
• Pompa de ioni Ca+2-Mg+2 are acelaşi principiu de
funcţionare ca şi pompa de ioni Na+-K+.
• Acest sistem asigură menţinerea unei concentraţii scăzute
de ioni de Ca+2 în mediul intracelular (citosolul citoplasmei)
şi a unei concentraţii ridicate de ioni de Ca+2 în mediul
extracelular (la nivelul glicocalixului). Pompa este în acest
caz o proteină-enzimă cu acţiune adenozin-trifosfatazică
(Ca+2-ATP-aza), care transportă în mod activ (împotriva
gradientului de concentraţie) ionii de Ca+2 la exteriorul
celulei.
• Această pompă ionică este caracteristică plasmalemei
celulei musculare sau sarcolemei. Din punct de vedere
chimic, este un polipeptid alcătuit din 1 000 resturi de
aminoacizi.
• Această pompă ionică este capabilă să transporte active
câte 2 ioni de Ca+2 la fiecare moleculă de ATP hidrolizată şi
poate hidroliza 10 molecule de ATP într-o secundă.
 Transportul colectiv (transportul în masă)
• este o modalitate deosebită de transport prin membranele celulare.
• Acest tip de transport este realizat prin intermediul unor vezicule formate din
şi pe seama membranei celulare.
• Se deosebesc trei procese specifice ale acestui tip de transport celular, în
funcţie de direcţia în care se deplasează veziculele, şi anume:
 exocitoza
 endocitoza
 transcitoza.
 Endocitoza
• este procesul prin care celulele preiau din mediul extern molecule mari
(cu greutate moleculară mai mare decât 10 Kdal.), prin intermediul unor
vezicule formate din membrane – ca urmare a emiterii unor
pseudopode, văluri sau membrane ondulate, sau prin invaginări.
• Endocitoza este importantă în desfăşurarea unor procese fiziologice
celulare precum: nutriţia, purificarea mediului extracelular sau procesul
de apărare a organismului.
• Se disting două tipuri de endocitoză şi anume:
- endocitoza particulelor solide (fără fluid)
- endocitoza particulelor cu fluid.
 Endocitoza particulelor fără fluid (fagocitoza)
• este procesul prin care celulele preiau din mediul extracelular particule
solide de natură foarte diferită (agregate bacteriene sau virale,
macromolecule alterate, resturi celulare, celule şi virusuri în întregime).
• Preluarea din exterior a acestor particule, are loc numai la nivelul unor
regiuni purtătoare de receptori specifici. Celulele care realizează
procesul de fagocitoză se numesc fagocite.
• În funcţie de mărimea particulelor fagocitate,
fagocitele pot fi microfage şi macrofage.
• Microfagele sunt leucocitele sanguine de tipul
neutrofilului, bazofilului şi eozinofilului (cele mai
active fagocite, care reprezintă 60-70% din totalul
leucocitelor).
• Macrofagele la rândul lor pot fi fixe şi mobile.
• Macrofagele fixe sunt reprezentate de histiocit
(din ţesuturile conjunctive), celulele Kupffer din
ficat, celulele sinusoidale din splină etc.
• Macrofagele mobile sunt reprezentate, în special,
de monocitele şi limfocitele din ţesutul sanguin.
• Pentru înglobarea particulelor străine (din mediul
extracelular), fagocitele dispun la suprafaţa membranei lor
de un sistem de receptori specifici cu ajutorul cărora ele
recunosc ceea ce este propriu organismului (“self”) de
ceea ce este “non-self”, adică străin organismului.
• Non-self-ul este definit cu termenul generic de antigene.
Mai mult decât atât, fagocitele (prin intermediul
receptorilor) recunosc ceea ce este”self-sănătos” de ceea
ce este “self-alterat” (celule degenerate, îmbătrânite,
maligne, macromolecule alterate etc.).
• Uneori însă, celulele sistemului fagocitar pierd această
abilitate de diferenţiere a “self-ului” de “non-self” şi
atunci acţionează împotriva celulelor propriului organism.
• În astfel de situaţii iau naştere reacţiile autoimune care
pot genera entităţi neoplasmice (tumori) ce au cel mai
adesea un final letal (de exemplu, leucemia apare atunci
când fagocitele îşi distrug propriile hematii).
• Deoarece antigenele sunt de natură foarte diferită, recunoaşterea lor (de
către receptorii de membrană) este înlesnită de prezenţa în mediul
extracelular, a unor proteine plasmatice numite ”opsonine” sau anticorpi
care sunt recunoscute de către receptorii de membrană pe de o parte şi se
combină cu antigenele, pe de altă parte, formând complexele ”antigen-
opsonină”.
• Opsoninele sunt deci anticorpi, dintre care cel mai des înţâlniţi sunt
imunoglobulinele G (IgG.)
Endocitoza particulelor cu fluid (pinocitoza, pinos =a bea)
• este procesul de transport celular în masă a unei
cantităţi variabile de fluid tisular (însoţit şi de particule
solide), cu ajutorul unor vezicule formate din membrana
celulară.
• Pinocitoza este o modalitate prin care celulele preiau din
mediul extern o varietate de substanţe necesare
metabolismului celular.
În funcţie de mecanismele care
intervin în procesul de înglobare, se
deosebesc două forme de
pinocitoză:
- pinocitoza independentă de
receptori;
- pinocitoza mediată de receptori.
• Pinocitoza independentă de receptori este forma
pinocitozei prin care particulele lichide sunt
preluate din mediul extracelular (prin intermediul
veziculelor) fără ca, în prealabil, acestea să fie fixate
pe receptorii din membrană.

• Această variantă este frecvent întâlnită la celulele

organismului animal, celulele putând utiliza în acest
scop suprafeţe mai mari din plasmalema lor (care
nu trebuie să fie specializate pentru transport, în
sensul că nu prezintă receptori de membrană).
 Pinocitoza independentă de receptori
• Acest tip de pinocitoză are următoarele etape:
a) contactul particulelor fluide din mediul extracelular cu membrana celulară
determină activarea unor situsuri anionice de suprafaţă (în membrana celulară)
care, la rândul lor stimulează procese de flexibilizare accentuată a membranei;
b) invaginarea membranei celulare conduce la formarea unor cripte adânci sau
chiar a unor canale intracelulare, în care sunt absorbite particulele fluide ce vor fi
pinocitate;
c) formarea pinozomilor - sunt vezicule care au în interior "picătura" pinocitată.
Pinozomii vor fi antrenaţi spre interiorul celulei de către curentul
intracitoplasmatic.
d) apariţia pinolizozomilor şi digestia intracelulară. În citoplasmă pinozomii
întâlnesc lizozomii încărcaţi cu hidrolaze acide, se unesc cu aceştia şi formează
pinolizozomii. Pinolizozomii conţin "picătura" pinocitată şi hidrolazele acide care
vor realiza descompunerea (digestia) intracelulară.

• În funcţie de mărimea particulelor pinocitate se deosebesc:

1. macropinocitoza constă în înglobarea unor picături mai mari în celule;
2. micropinocitoza este calea de transport şi de înglobare a moleculelor mici în
interiorul unor vezicule mici.
 Pinocitoza mediată de receptori
(pinocitoza adsorbtivă sau selectivă şi concentrativă)

• constă în înglobarea unor molecule lichide

variate, prin invaginarea unor zone specializate
ale membranei celulare.
• În aceste zone specializate membrana celulară
conţine receptori speciali (liganzi), care
determină formarea unor vezicule numite
caveole, căptuşite pe faţa lor internă de un
înveliş proteic numit clatrină.
• După formarea lor, caveolele se îndreaptă spre
interiorul celulei, pierd învelişul de clatrină şi se
numesc receptozomi.
Receptozomii, întâlnesc lizozomii primari şi sunt digeraţi intracelular de către hidrolazele
acide conţinute în lizozomi. În unele situaţii receptozomii traversează celula fără a întâlni
lizozomii, caz în care sunt exocitaţi. Acest proces este folosit de către celulele endoteliale
pentru a capta din mediul extracelular (sânge) moleculele de lipide de mică densitate,
precum moleculele de colesterol.
 Exocitoza şi transcitoza
• Exocitoza este fenomenul prin care unele substanţe (proteinele,
glicoproteinele, lipoproteinele) produse în vederea eliminării la exteriorul
celulei, sunt înglobate în vezicule speciale denumite granule de secreţie.
Granulele de secreţie se mişcă dinspre aparatul Golgi (unde substanţe
sunt maturate şi împachetate) spre plasmalema polului apical al celulei,
mişcare care are loc fie spontan, fie la stimularea celulei de către un
anumit factor, precum: hormoni, factori de eliberare, neurotransmiţători.
• Transcitoza este fenomenul prin care veziculele rezultate din fagocitoză şi
pinocitoză străbat citoplasma celulelor respective, fără a interacţiona cu
lizozomii primari, fiind exocitate la polul apical al celulei. Transcitoza
poate fi distributivă sau conectivă.
• Transcitoza distributivă constă în tranzitarea celulei prin intermediul unui
număr mai mare de vezicule care se dispun sub formă de şiraguri, ce se
întind dintr-o parte în alta a celulei.
• Transcitoza conectivă constă în faptul că veziculele se vor uni între ele şi
vor forma canale care vor tranzita citoplasma celulei respective.