BIOLOGIE CELULARĂ ŞI MOLECULARĂ

CURS 2
Lect. univ. dr. Anca ŞUŢAN
Facultatea de Ştiinţe, Educaţie Fizică şi Informatică
Departamentul Ştiinţe ale Naturii
 BIOMOLECULELE
• Apa
• Proteinele
• Acizii nucleici
• Carbohidrații
• Lipidele
Cinetica şi termodinamica acestor molecule sunt
principalele interacţiuni moleculare relevante
pentru celule.
 Fiind atât de familiară, dar cu proprietăţi
fascinante, rolul apei în biologia celulară şi
moleculară, tinde să fie neglijat.
 Totuşi, apa este cea mai abundentă şi cea mai
importantă moleculă în celule şi ţesuturi. Spre
exemplu, două treimi din masa unui om este
reprezentată de apă.
 Apa este:
 solvent pentru diversele componente celulare,
 reactant
 produs a numeroase reacţii biochimice catalizate
de enzime, inclusiv sinteza şi degradarea
proteinelor şi acizilor nucleici, precum şi sinteza
adenozin-trifosfatului (ATP).
 Apa este un factor important în determinarea
structurilor biologice:
 dispunerea bistratului lipidic
 împachetarea proteinelor
 asamblarea macromoleculelor
Acestea sunt stabilizate printr-un efect hidrofob
derivat din excluderea apei de pe suprafeţele
nepolare.
 În plus, apa formează legături de hidrogen cu
grupările polare ale multor constituenţi
celulari, de la mici metaboliţi până la proteine
de dimensiuni mari.
 Este, de asemenea, asociată cu ioni anorganici.
 Molecula de apă (H2O)
• este alcătuită din doi atomi de hidrogen şi un atom de
oxigen
• are formă aproximativ tetraedrică
• atomul de oxigen formează legături covalente cu cei
doi atomi de hidrogen
• între moleculele de apă se stabilesc legături de
hidrogen. Punţile de hidrogen se stabilesc între
atomul de hidrogen al unei molecule şi atomul de
oxigen al moleculei vecine.
• Când apa îngheaţă numărul legăturilor de hidrogen se dublează,
comparativ cu apa lichidă. Acest lucru este explicat de faptul că cei
doi atomi de hidrogen legaţi covalent de oxigen formează două
legături de hidrogen cu moleculele vecine. Deoarece cele două
covalenţe din apă au o anumită orientare (un unghi de 105 grade),
moleculele de apă sunt orientate în cristalul de gheaţă după o
schemă tetraedrică.
Din cauza acestei aşezări a
moleculelor, cristalul de
gheaţă are o structură
afânată (cu goluri). Structura
internă a gheţii explică unele
anomalii ale apei: densitatea
gheţii mai mică decât a apei
lichide, creşterea volumului
prin solidificarea (îngheţarea)
apei.
• Când gheaţa se topeşte, volumul se micşorează cu cca.
10%, a.î. apa în stare lichidă ocupă un spaţiu considerabil
mai mic.
• Căldura necesară pentru topirea apei reprezintă doar 15%
din căldura necesară pentru convertirea apei în gaz, caz în
care toate legăturile de hidrogen sunt rupte.
• Deoarece căldura necesară topirii reflectă numărul de
legături de hidrogen necesare topirii gheţei, apa lichidă
trebuie să reţină toate legăturile de hidrogen care
stabilizează gheaţa.
• Legăturile de hidrogen crează o reţea tridimensională,
continuă, a moleculelor de apă, permiţând apei să rămână
în stare lichidă, chiar şi la temperaturi ridicate.
• Pe de altă parte, pentru că apa lichidă nu are o structură
liniară bine definită, este extrem de dinamică, cu regiuni
care fluctuează rapid de la ordine la dezordine.
• Toate aceste particularităţi ale apei limitează
capacitatea noastră de a înţelege interacţiunile
macromoleculare într-un mediu apos.
• Proprietăţile apei au o influenţă majoră asupra altor
molecule din celulă.
- De exemplu, ionii îşi organizează învelişuri de
apă în jurul lor, împiedicând astfel interacţiunea lor
electrostatică cu alţi ioni. Formarea acestor învelişuri
de apă are importanţă biologică prin prisma mărimii
porilor pe care ionii îi pot traversa.
• Mai mult, apa nu interacţionează cu moleculele
polare (aşa cum face cu ea însăşi).
• Pentru că solubilitatea moleculelor nepolare în apă
este mică, acestea tind să formeze agregate prin
care să se reducă suprafaţa de contact cu apa.
• Acest tip de interacţiune este cunoscut sub
denumirea de efect hidrofob.
• Aceste interacţiuni ale apei domină comportamentul moleculelor solubile
în mediu apos, influenţând asamblarea proteinelor, lipidelor şi acizilor
nucleici în structuri celulare specifice.
• Pe de altă parte, plasate strategic, moleculele de apă pot uni două
macromolecule într-un ansamblu funcţional.

• Molecula nepolară este rezultatul legăturii nepolare, adică dintre 2

nemetale identice (ex: O2, Cl2 etc.).
• Molecula polară este rezultatul legăturii polare, adică dintre 2 nemetale
diferite (ex: HCl, H20 etc.).
 PROTEINELE
• sunt componentele majore ale tuturor sistemelor
celulare.
• Proteinele îndeplinesc diverse funcţii în celulă:
- funcţii enzimatice
- funcţii structurale
- pot acționa ca hormoni
- pot asista deplasarea organitelor în interiorul
celulei sau chiar mișcarea celulei însăși.
• Proteinele constau din unul sau mai mulţi
polimeri liniari denumiţi polipeptide, care la
rândul lor constau din diferite combinaţii ale
celor 20 de aminoacizi esenţiali, legați prin
legături covalente denumite legături peptidice.
• Pentru fiecare polipeptid, secvenţa aminoacizilor
este unică.
• Lungimea lanţurilor polipeptidice variază:
- De la 9 aminoacizi - hormonul ocitocina
- 25 000 de aminoacizi - titin sau conectin (se găseşte
în muschi şi asigură elasticitatea pasivă a muşchilor)
Majoritatea proteinelor celulare au o lungime variabilă
între 100 şi 1000 aminoacizi.
Oligopeptidele sunt lanțuri formate din mai puțin de 10 aminoacizi,
în timp ce termenul de polipeptide desemnează lanțuri lungi de
aminoacizi, iar lanțurile mai mari de 500 daltoni sunt denumite
proteine.
Unele proteine constau dintr-un singur lanț polipeptidic, în acest caz
un lanț polipeptidic complet fiind sinonim cu o proteină funcțională,
iar alte proteine sunt formate din două sau mai multe lanțuri.

Daltonul este unitate de măsură pentru masă; 1 Da = 1,660 538 86 ×10-27 kg

 Aminoacizii
• Toți aminoacizii au aceeași structură generală
• Un atom de carbon-α se găsește în centrul fiecărui aminoacid.
• Ionizat, orice aminoacid are în partea stângă o grupare amino NH3+,
iar la dreapta atomului de carbon-α este o grupare acidă carboxil
(COO-).
• Un atom de hidrogen formează cea de-a treia legătură a atomului de
carbon-α, iar a patra legătură se realizează cu o altă grupare (R).

Structura generală a aminoacizilor. La difeite valori ale pH - formele predominante la

pH acid (a), pH=7 neutru (b), soluții bazice (c)
Aminoacizii sunt clasificați în funcție de natura grupării R.
Cei 20 de aminoacizi care participă la sinteza de proteine
sunt simbolizați prin abrevieri de una sau trei litere
Nr. Crt.
Aminoacidul Abrevierea
1. Glicină (Glycine) Gly G
2. Alanină (Alanine) Ala A
3. Valină ( Valine) Val V
4. Leucină (Leucine) Leu L
5. Isoleucină (Isoleucine) Ile I
6. Serină (Serine) Ser S
7. Treonină (Threonine) Thr T
8. Asparagină (Asparagine) Asn N
9. Glutamină (Glutamine) Gln Q
10. Fenilalanină (Phenylalanine) Phe F
11. Tirozină (Tyrosine) Tyr Y
12. Triptofan (Tryptophan) Trp W
13. Cisteină (Cysteine) Cys C
14. Metionină (Methionine) Met M
15. Prolină (Proline) Pro P
16. Aspartat (Aspartate) Asp D
17. Glutamat (Glutamate) Glu E
18. Lizină (Lysine) Lys K
19. Arginină (Arginine) Arg R
20. Histidină (Histidine) His H
• Legăturile peptidice care leagă aminoacizii sunt
formate enzimatic printr-o reacţie de sinteză prin
deshidratare.
• Pentru formarea unei legături peptidice, din
gruparea carboxil a unui aminoacid este
îndepărtat un atom de oxigen, iar din gruparea
amino a celuilalt aminoacid sunt îndepărtați doi
protoni. Această reacţie este catalizată de enzime
din ribozomi.
• În acest fel, lanțul polipeptidic capătă polaritate;
capătul care are o grupare amino liberă este
denumit amino terminus sau N-terminus, iar
capăt cu o grupare carboxil liberă este denumit
carboxil terminus sau C-terminus.
 Împachetarea proteinelor
• Structura tridimensională a proteinelor este
determinată exclusiv de secvenţa de aminoacizi în
lanţul polipeptidic.
• Structura finală a proteinelor este rezultatul
parcurgerii a patru nivele de creștere a complexității
structurale:
1. Structura primară a unei proteine funcționale
constă dintr-o secvență liniară de aminoacizi în
fiecare dintre lanțurile sale polipeptidice.
2. Structura secundară poate fi: α- helix și β-pliat
(cutat) = β-pleated sheet.
3. Structura terțiară
4. Structura cuaternară
• Un α- helix se formează atunci când o grupare carbonil (C=O) adiacentă
unei legături peptidice se leagă printr-o legătură de hidrogen de o
grupare amino (NH) flancând o legătură peptidică într-un lanţ
polipeptidic.
• β-pleated sheet apare atunci când legăturile de hidrogen se formează
între aminoacizii din lanțuri polipeptidice paralele. Lanțul polipeptidic
se poate plia prin legături interne slabe (legături de hidrogen, legaturi
ionice), dar și prin legături covalente disulfidice.
• Legăturile covalente disulfidice stabilizează
structura terțiară într-un model precis și
complicat pliat. Aceste legături sunt formate pe
catenele laterale ale diferitelor resturi de
aminoacizi.
• Structura cuaternară este formată prin asocierea
spontană a două sau mai multe lanțuri
polipeptidice.
• Multe, dar nu toate proteinele, supuse unor
tratamente dure, precum concentraţii ridicate
de uree sau pH extrem, pot fi despachetate,
pentru a reveni la conformaţia împachetată
odată cu transferul la condiţii fiziologice
normale.
• Deşi multe proteine sunt destul de flexibile în
ceea ce priveşte modificările conformaţionale,
polipeptidele se împachetează, de regulă, într-o
singură structură finală.
• Excepţii, cu importanţă medicală, sunt prionii şi
amiloizii.
• STIAŢI CĂ... neîmpachetarea diferitelor proteine şi polipeptide conduce
la formarea spontană a fibrilelor amiloide. Asemenea anomalii
patologice sunt asociate cu boala Alzheimer, encefalopatiile spongiforme
transmisibile (ex. encefalopatia spongiformă bovină, cunoscută ca boala
vacii nebune), boala Huntington (gena HTT, localizată pe braţul scurt al
cromozomului 4, este singura genă asociată cu această boală, suferă
mutaţii care constau în expansiunea repetiţiilor trinucleotidului CAG de
până la 30 ori). Acumularea substanţei amilode în aceste boli este
asociată cu degenerarea lentă a creierului. Unii amiloizi, şi mai ales
precursorii lor, sunt toxici pentru celulă.
• Unele fibrile amiloide constau din multiple catene β-pliate şi nu au nimic
în comun cu proteinele de origine. Pentru a forma amilozi, proteinele de
origine fie sunt parţial neîmpachetate, fie sunt clivate în fragmente cu
tendinţă de agregare.
• În forma comună de demenţă cunoscută ca boala Alzheimer, amiloizii
sunt fragmente proteolitice ale unei proteine transmembranare cu
funcţie necunsocută, denumită precursorul β-amiloid.
• „Proteinele infecţioase” denumite prioni, cauzează encefalopatiile
spongiforme transmisibile. În mod normal aceste proteine nu sunt
dăunătoare, dar odată despachetate stimulează formarea altor structuri
amiloide insolubile, devenind toxice pentru celulele nervoase.
 Dinamica proteinelor
• Fotografiile proteinelor dau falsa impresie că proteinele sunt
molecule rigide şi statice.
• Totuşi, chiar şi împachetate în cristale proteice, atomii
proteinelor vibrează cu o amplitudine de cca. 0.2 nm şi o viteză
de 200 m/s. Această mişcare este consecinţa energiei cinetice a
fiecărui atom, respectiv 2.5 kJ mol-1 la 25 ºC şi permite fiecărei
proteine să treacă rapid (într-o scară temporală rapiditatea se
exprimă în picosecunde) printr-o varietate de conformaţii subtil
diferite.
• În plus faţă de aceste modificări mici şi locale ale structurii,
multe proteine pot suferi modificări conformaţionale
substanţiale. Acestea modificări ample influenţează numeroase
procese biologice, pornind de la închiderea şi deschiderea
canalelor de ioni până la motilitatea celulară. Spre exemplu,
când glucoza se leagă la enzima hexokinază, cele două jumătătţi
ale proteinei flanchează acest substrat prin rotaţia cu aprox. 12
grade a articulaţiei dintre cele două polipeptide.
• Domeniile modulare ale proteinelor.
Majoritatea proteinelor constau dintr-o matrice
liniară, constituită din mai multe regiuni
globulare, împachetate independent denumite
domenii, care sunt conectate modular.
• Majoritatea domeniilor conţin între 40 şi 100 de
aminoacizi. Fiecare dintre cele peste 1000 de
familii ale domeniilor au evoluat dintr-un
strămoş comun, astfel că membrii unei familii
sunt omologi.
• Prin procesul de duplicaţie, transpoziţie şi
evoluţie divergentă, cele mai frecvente domenii
(ex. domeniul imunoglobulinei) au fost
încorporate în sute de alte proteine, unde au
funcţii complet diferite.
• Domeniile omoloage din proteine diferite au
aceeaşi împachetare, dar diferă semnificativ sub
aspectul secvenţei de aminoacizi. Totuşi,
majoritatea domeniilor înrudite sunt
recunoscute după secvenţa caracteristică de
aminoacizi.
• De exemplu, aminoacidul cisteină în domeniul
imunoglobulină este spaţiat după un model
necesar pentru a stabili legături intramoleculare
disulfidice.
 ACIZII NUCLEICI
• Acizii nucleici, polimeri ai unor unităţi simple denumite nucleotide,
stochează şi transferă întrega informaţie genetică.

• Pe lângă aceste funcţii definitorii pentru creşterea şi reproducerea

celulară, enzimele ARN, denumite ribozime, catalizează anumite
reacţii biochimice.

• Unele tipuri de ARN sunt receptori sau contribuie la activitatea

structurilor şi enzimelor unor componentelor celulare importante,
precum ribozomii şi spliceozomii.

• Spliceozomul este compus din complexe de proteine şi ARN nuclear

specific (ARNsn). Spliceozomul elimină intronii din ARNm precursor
transcris. Acest proces de maturare al ARN este numit splicing sau
matisare.
 Structura primară a acizilor nucleici
• Acizii nucleici se întâlnesc sub două forme: acid
dezoxiribonucleic (ADN) și acid ribonucleic
(ARN). Ambii sunt polimeri liniari, neramificați,
formați din nucleotide. ADN este localizat în
nucleul eucariotelor și în citoplasma procariotelor
sub forma nucleoidului, fiind molecula eredității.
• Fiecare nucleotidă este formată din trei parți
majore:
• O pentoză (un zahar, cu cinci atomi de carbon)
• O bază organică, heterociclică, ce conține azot (N)
• O grupare fosfat, încărcată negativ ce conferă
proprietățile acide polimerului.
• Pentoza riboză se găsește în monomerii ribonucleotidici
ai ARN. Pentoza din monomerii dezoxiribonucleotici ai
ADN se deosebește de cea din ARN prin absența
oxigenului de la carbonul 2, fiind astfel denumită 2-
deoxiriboză.
• Bazele azotate sunt de două tipuri:
• Pirimidinice – monociclice: citozina (C), timina (T), care
se găsește în ADN și uracilul (U), care se găsește în ARN.
• Purinice – biciclice: adenina (A) și guanina (G).
• În fiecare lanț polinucleotidic de ADN sau ARN,
nucleotidele adiacente sunt legate covalent prin legături
fosfodiesterice stabilite între carbonul 3̛ al unei
nucleotide și carbonul 5̛al nucleotidei adiacente.

De reținut!
• ARN conține uracil (U) în loc de timină (T).
• Atât la ARN, cât şi la ADN,
pentoza se leagă prin C1 cu N1
al unei baze pirimidinice sau
cu N9 al unei baze purinice.
• Gruparea hidroxil a C5 al
pentozei poate fi esterificată
cu unul sau mai mulţi fosfaţi.
• Atunci când o bază azotată se
leagă de o pentoză formează o
nucleosidă, iar prin legarea
nucleosidului de radicalul
fosforic se formează o
nucleotidă.
• De exemplu, adenina legată
de pentoză formează
adenosina, iar adenosina
legată de radicalul fosforic
formează acidul adenilic.
Denumirile nucleosidelor şi nucleotidelor în ADN şi ARN
• Între bazele azotate ale
nucleotidelor se formează
spontan legături de
hidrogen, într-o manieră
înalt specifică.
• Adenina formează două
legături de hidrogen cu
timina din catena
complementară a dublu-
helixului de ADN.
• De asemenea, formează
două legături de hidrogen
cu uracilul (U) în hribrizii
ADN-ARN și în
interacțiunile ARN-ARN.
• Guanina formează trei
legături de hidrogen cu
citozina
Structura secundară a acizilor nucleici
• Nucleotidele se leagă între ele prin legături
fosfodiesterice ce se formează între o pentoză a unui
nucleotid şi radicalul fosforic al nucleotidului următor.
Asemenea lanţuri de nucleotide poartă numele de
catene polinucleotidice şi reprezintă structura primară
a unui acid nucleic. Astfel de molecule sunt
monocatenare (m.c.).
• Mai toate tipurile de acizi ribonucleici (ARN) sunt
formate dintr-o singură catenă polinucleotidică, în timp
ce majoritatea moleculelor de ADN sunt alcătuite din
două catene polinucleotidice, având astfel şi o structură
secundară. Asemenea molecule sunt dublu catenare
(d.c.). Formarea moleculelor de acizi nucleici d.c.
respectă legile lui Chargaff.
 LEGILE LUI CHARGAFF
1. Cele două catene polinucleotidice sunt complementare una faţă de cealaltă
Între bazele azotate ale nucleotidelor se formează spontan legături de hidrogen, într-o
manieră înalt specifică. Adenina formează două legături de hidrogen cu timina din catena
complementară a dublu-helixului de ADN. De asemenea, formează două legături de
hidrogen cu uracilul (U) în hribrizii ADN-ARN și în interacțiunile ARN-ARN. Guanina
formează trei legături de hidrogen cu citozina.
Se deduce că legăturile permise sunt: A꞊T, G≡C, A꞊U.

2. Într-o moleculă de acid nucleic dublu-catenar (d.c.) purinele sunt în raport

echimolecular cu pirimidinele
Această regulă este, de fapt, o consecinţă a primei legi. Astfel, dacă oricărei A de pe o
catenă îi corespunde o T de pe cealaltă catena şi oricărei G îi corespunde o C, raportul
purină : pirimidină este întotdeauna egal cu 1 (raport echimolecular).

3. Cele două catene polinucleotidice dintr-o moleculă de acid nucleic d.c. sunt
antiparalele
O catenă polinucleotidică are două capete: la un capăt se află carbonul din poziţia 5ʼ (C5ʼ)
al unei pentoze, iar la celălalt capăt se află carbonul din poziţia 3ʼ (C3ʼ) al unei alte pentoze.
O catena polinucleotidică este sintetizată în direcţia 5ʼ → 3ʼ. Cele două catene
polinucleotidice ale unei molecule d.c. au orientare inversă una faţă de cealaltă: capătul 5ʼ
al fiecăreia corespunde capătului 3ʼ al celeilate. Cele două catene au orientare
antiparalelă. Dacă un lanț este citit de la capătul 5̛- fosfat, celălalt lanț este citit de la
capătul 3̛-hidroxil.
 (a) Dublu-helix de ADN de formă B; sunt marcate
curburile majoră şi cea minoră ale helixului (b)
Structura schematizată a unui ADN dublu-helix; cele
două schelete glicido-fosforice (în verde închis şi
Dublu-helix de ADN. deschis) sunt antiparalele.
 Structura terţiară a ADN
• Datorită fomei spaţiale a nucleotidelor, cele două catene
polinucleotidice dintr-o moleculă d.c. se dispun spaţial una
faţă de cealaltă într-o formă de elice (dublu helix),
învârtindu-se una în jurul celeilalte şi amândouă în jurul
unui ax central.
• Această dispunere formează structura terţiară a unei
molecule de acid nucleic d.c. În arhitectura unei asemenea
molecule, la exterior se găsesc cele două schelete glucido-
fosforice ale catenelor, iar spre interior sunt bazele
azotate, formând un centrul hidrofob și conferind helixului
un diametru de aprox. 2 nm.
• Perioada modernă a biologiei moleculare a început în
1953, când James Watson, Francis Crick şi Maurice Wilkins
au propus modelul de structură dublu-helicoidală a ADN.
Toate cercetările ulterioare au demonstrat corectitudinea
acestui model.
• Un dublu-helix de acid nucleic prezintă o serie de parametrii
fizici, denumiţi parametrii helicali, după cum urmează:
• n = numărul de nucleotide per tur de spiră (de elice);
• h = distanţa dintre perechile de nucleotide adiacente;
• P = pasul elicei, reprezintă distanţa traversată de-a lungul axei
helixului de un tur complet de spiră (adică o rotaţie de 360º);
• t = unghiul de răsucire sau de rotaţie a perechilor de baze
azotate; acestea nu sunt perfect perpendiculare pe axa
helixului, ci sunt înclinate cu un unghi de răsucire t, care este,
de obicei, de 34,6º. De fapt, aceasta este cauza pentru care
cele două catene se răsucesc una în jurul celeilalte, formând o
structură de dublu-helix.

• Valorile acestor parametrii pot varia între anumite limite şi

determină mai multe forme topologice ale moleculei de ADN
d.c. sau ARN d.c. sau dublu-helixurilor hibride ADN-ARN
• Forma B reprezintă conformaţia cel mai des întâlnită. Are
un diametru de aprox. 20 Angstrom (Å), iar distanţa
dintre perechile de baze este de aprox. 3,4 Å. În această
conformaţie există o medie de 10,4 baze azotate per tur
de spiră, iar unghiul de rotaţie dintre două baze azotate
este de +34,6º.
• Forma A se întâlneşte în celule în regiunile dublu-
catenare ale moleculelor de ARN şi în dublu-helixurile
hibride ADN-ARN ce se formează în procesele de
transcriere genetică. Are un diamteru de aprox. 23 Å, 11
baze per tur de spiră şi un unghi de +34,7º.
• Forma Z este mai subţire, cu un diametru de 18 Å, 12
baze per tur de spiră şi un unghi de -30º între ele.
• Formele A şi B sunt denumite dublu-helixuri „de
dreapta”, iar forma Z este dublu-helix „de stânga”.
Reprezentarea schematică a formelor de ADN „de dreapta” şi „de stânga”
Moleculele de ADN d.c. pot fi liniare sau circulare.
Astfel, cromozomii la EK, sunt alcătuiţi din molecule de ADN d.c.
liniar, iar la bacterii şi unele plasmide bacteriene, sunt alcătuite din
molecule de ADN d.c. circular.

Molecule de ADN d.c. liniar (la stânga) şi circulară (la dreapta).

 Suprarăsucirea moleculelor de ADN
• Moleculele de ADN se găsesc în celule într-o stare de suprarăsucire.
Prin convenţie internaţioanlă, se numesc răsuciri negative cele ce
sunt în direcţie inversă faţă de orientarea bazelor din B-ADN. Cu alte
cuvinte, o moleculă de ADN ce prezintă suprarăsuciri negative, are un
grad mai mare de relaxare. Suprarăsucirile în aceeaşi direcţie cu cele
naturale dintr-o moleculă B-ADN se numesc răsuciri pozitive şi
produc o înfăşurare mai mare a moleculei de ADN.
• Gradul de răsucire a moleculelor de ADN influenţează o serie de
procese celulare:
• molecula de ADN ce reprezintă cromozomul bacterian nu ar avea loc
în celula bacteriană dacă nu ar fi suprarăsucit şi împachetat;
• unele procese, precum replicarea, transcrierea, recombinarea şi
repararea moleculelor de ADN, presupun dezrăsucirea locală a
catenelor.
 Acizii ribonucleici
• Acizii ribonucleici reprezintă materialul genetic al unor virusuri
(ribovirusuri), iar în celulele EK îndeplinesc diverse funcţii metabolice,
dintre care cele mai importante sunt cele legate de traducerea
informaţiei genetice din secvenţa de nucleotide în secvenţa de
aminoacizi, adică în sinteza de proteine.
• Dependent de funcțiile îndeplinite se disting trei clase de ARN:
• ARN de transfer (tARNs, ARNt) este un intermediar în sinteza proteică;
fiecare moleculă de ARNt are o secvenţă de 3 nucleotide numită
anticodon, iar pe de altă parte, la unul dintre capete se leagă de un
anumit aminoacid; ARNt este cel mai mic (75-80 nucleotide în lungime)
și servește la poziționarea fiecărui aminoacid pe ribozomi pentru
polimerizare în lanțurile polipeptidice. În plus față de A, C, G și U, ARNt
conține și alte baze azotate mai puțin comune, precum pseudouridina,
dihidrouridina, riboziltimina şi inozina.
• ARN mesager (mARNs, ARNm) este o moleculă intermediară ce
reprezintă o copie a uneia din cele două catene ale unei gene, care
codifică pentru o proteină;
• ARN ribosomal (rARNs, ARNr) este un component major al ribozomilor,
intervenind tot în sinteza de proteine;
 Non-coding RNA
Types of non-coding RNAs
Long ncRNAs (lncRNA)
Small ncRNAs (sncRNA)
Non-coding RNAs

Small RNAs Long RNAs

other
microRNA piRNA snoRNA tRNA snRNA rRNA
ncRNAs
• Toate moleculele de ARN dintr-o celulă iau naştere printr-un
proces numit transcriere genetică. Molecula rezultată poartă
numele de transcript primar şi este procesată ulterior, în
funcţie de gena care a fost transcrisă, pentru a deveni ARNm,
ARNt sau ARNr.
• Din punct de vedere chimic, există trei diferenţe majore între
acizii ribonucleici şi ADN:
• Zaharul din ARN (riboza) conţine o grupare hidroxil în plus faţă
de deoxiriboză (prezentă în ADN);
• În majoritatea moleculelor de ARN uracilul înlocuieşte timina
din ADN;
• Majoritar, moleculele ARN sunt formate dintr-o singură catenă
polinucleotidică, fiind monocatenar; moleculele de ARN
monocatenar pot forma structuri secundare şi terţiare, cum
sunt structurile „în buclă” sau „în ac de păr”. Acestea se
formează pe baza existenţei unor zone cu complementaritate
intracatenară.