Nr.

1
1. Biotina
2. Efectul Bohr
3. Enzime- competivitate, graphic, medicamente
4. Nucleozom
5. Structura primara a proteinelor
6. Terminarea transcrierii ARN
7. Acid litocolic
8. Acid glucuronic
9. Replicare semiconservative
10. Medicamente ce afecteaza replicarea

Rezolvari:
1. Structura: heterociclu imidazolic saturat condensate cu tiofen, forma 2 are
alta catena laterala si sa gaseste in albusul de ou. Surse: se gaseste in natura in
stare libera sau legata cu protein prin intermediul lizinei, la om se sintetizeaza
de catre bacteriile intestinale. Este coenzima in transportul si activarea CO 2,
folosit in reactiile de carboxilare. *carboxilarea acetil CoA cu formarea malonil
CoA→sinteza de acizi grasi.
Deficienta de biotina la om paote aparea prin consumarea de albus de ou crud
care contine o protein ace se combina cu biotina si ii impiedica absorbtia sau in
cazul hranirii artificiale indelungate. Semnele carentei: tulburari digestive,
instalarea unei acido-cetoze metabolice cu acumulare de acizi organici in urina.
2. Relatia dintre legarea O2 , CO2 si H+ se numeste effect Bohr. Hb cedeaza mai
usor O2 daca pH-ul este mai mic decat cel fiziologic, si presiunea CO 2 este mai
mare, curba de oxigenare fiind deplasata spre dreapta. In muschiul aflat in
contractie se formeaza acid lactic care va determina scaderea pH-ului. In
consecinta, Hb cedeaza mai mult O2 (de 10 ori mai mult pa pH 7.2 fata de 7.4

3. Inhibitia reversibila poate fi: competitiva (se leaga la centrul active al

enzime), necompetitiva (se leaga langa centrul active al enzimei) si
uncompetitive (la complexul enzima substrat)
Inhibitia competitive: inhibitorul competitive e analog structural cu substratul, si
competitioneaza pt. legarea la centrul activ; va castiga competitia Acela care va
avea concentratia si afinitatea mai mari

Inhibitia necompetitiva: inhibitorul necompetitiv nu este analog structural si nici

nu se leaga de centrul active ci langa acesta, afinitatea enzimei pentru substrat
nu se modifica

Inhibitia uncompetitive:

4. Nucleozomul este unitatea de baza a cromatinei. Reprezinta primul stadiu in

condensarea ADN si are un grad egal cu 7. Are forma unui cilindru turtit si
cuprinde un octamer histonic constituit din 2H2A, 2H2B, 2H3 si 2H4 in jurul
careia se infasoara de aproximativ 2 ori, cu rasucire spre stangam o secventa de
ADN avand aproximativ 140 de pb.
Histona H1 se leaga de ADN-ul de legatura; are rol essential in etapa urmatoare
de compactare, cu formare unei structure care arata ca un solenoid si care
asigura o scurtare de 40 de ori a molecule de acid nucleic. Solenoizii se asociaza
intre ei determinand o condensare suplimentara

5. Structura primara a proteinelor

 Precizeaza numarul, tipul si secventa de aa din molecula
 Reda totalitatea legaturilor covalente- numita structura covalenta-
 Secventa de aa e specifica fiecarei protein si e determinate genetic
 Influenteaza structurile de ordin superior
 Modificarea secventei aa poate duce la modificarea functiei proteinelor si
in final la boala (anemia falciforma- HbS)

6. Terminarea transcrierii
 Rho independent: catena matrita de ADN contine secvente stop= secvente
palindroamice bogate in perechi GC, urmate de o zona bogata in AT, prin
transcrierea acestei zone se formeaza o structura in ac de par a
trasncriptului ARN care se termina cu o coada ……….. din cauza
imperecherii mai sumare cu catena de ADN are loc disocierea ARn din
hibridul rezultat la transcriere
 Rho dependent: in cazul in care nu avem secventa stop, factorul proteic
Rho se leaga la o secventa specifica a ARN monocatenar si gliseaza pe el
spre bucla de transcriere (process ce necesita hidroliza ATP)
desprinzandu-l de catena matrita si de enzima

7. Acid litocolic (3 alfa hidroxicolanic)

In portiunea distala a ileonului, acizii biliary secundari sunt absorbiti printr-un

mechanism active si ajung prin sistemul port la ficat, unde sunt transformati din
nou in acizi biliari primari si reiau circuitul hepato-entero-hepatic. O parte din
acizi biliary secundari scapa reabsorbtiei si se elimina prin fecale, constituind
forma de eliminare majora a colesterolului
8. Acidul glucuronic
 Se formeaza prin oxidare energica a gruparii –OH de la atomul de carbon
primar din glucoza
 Component al proteoglicanilor, implicat in metabolismul bilirubinei,
epimerul C5 al acidului glucuronic este acidul L iduronic, care intra in
costitutia GAG

9. Replicare semiconservative
 Modalitatea specifica de biosinteza a ADN
 Consta in desfacerea duplexului de ADN parental si construire pe fiecare
dintre cele 2 catene a cate unei catene fiice complementare
 Rezulta 2 molecule de ADN fiice identice cu parentala
 In fiecare dintre moleculele nou formate se conserva o catena veche →
replicare semiconservative
 Asigura transferul de info. gen. de la ADN-ul parental al cel nou

10. Medicamente care afecteaza replicarea la EK:

 Antimetabolitii: reduc/ inhiba producerea de dNTP pt replicare
 Substrate analoage: incorporate de And polimeraze in struct. ADN (nhiba
replicarea
 Inhibitori de ADN giraze
Nr. 2
1. NANA
2. Acid pantothenic
3. Alfa helix
4. Codoni
5. Terminare biosinteza proteica
6. Nucleozid cu uracil
7. Curba de oxigenare a Hb
8. Acidul taurocolic
9. Centrul active al enzimelor
10. Ce fractiuni proteice se separa la electroforeza

Rezolvari:
1. Acizii sialici sunt produsi de substitutie ai acidului neuraminic (acilare la
gruparea NH2). Daca acilarea se face cu acid acetic se formeaza acid N acetil
neuraminic (NANA), component al unor glicolipide

2. Acidul pantothenic
 Este un produs de condensare al acidului pantoic si al beta alaninei,
pecursos in biosinteza coenzimei A, coenzima A prin gruparea SH se
condenseaza cu gruparile carbonilice formand o legatura inalt energizata
(macroergica), procesul se numeste activarea acizilorgrasi si este catalizat
de acil CoA sintetaza
  Sure: se afla in urme in aproape toate alimentele, este sintetizat de flora
intestinala
 Deficienta: nu s-a semnalat, fiind existent in aproape toate alimentele si
sintetizat de flora intestinala

3. Structura alfa helix

 Un lant polipeptidic se rasuceste la nivelul legaturilor simple in jurul unui
ax imaginar pentru ca grupele CO si NH sa devina adiacente si saformeze
legaturi de hydrogen
 Legaturile de hydrogen sunt paralele cu axul molecule
 Lantul polipeptidic are aspectul unei elice, cu o geometrie bine definite:
o Sensul rasucirii este de la stanga la dreapta
o Pasul elicei este de 5.4 Angstromi si cuprinde 3.6 aa
o Diametrul este de 10.1 Angstromi
o Radicalii aa sunt orientate spre exteriorul helixului
o Miezul helixului este strans impachetat, atomii fiind legati prin
legaturi van der Waals
 Aa care intrerup alfa helixul, impiedicand rasucirea catenei: prolina si
hidroxiprolina
 Aa care destabilizeaza elicea:
o Voluminosi: izoleucina, valina si leucine
o Incarcati electric: acid aspartic, glutamic, arginine si lizina
 Se afla in diferite proportii atat la proteinele fibrilare cat si la cele
globulare
 Proteina 100% alfa helix: keratina

4. Codoni
 Sunt triplete de nucleotide in care este depozitata informatia ARNm, ce
va fi decodificata ulterior la nivelul ribozomilor.
 Secventa de nucleotide din ARNm e citita in grupuri de cate trei
nucleotide
 Din cei 64 de codoni, 61 specifiza aa
 Codonii UAA, UGA si UAG sunt codoni non-sens, stop sau temrinatori
 Codonul AUG este codonul de initiere si la EK specifica metionina iar la
PK N formil metionina
 Codonii care specifica acelasi aa se numesc codoni sinonimi
  In timpul sintezei proteice fiecare codon e recunoscut de un anticodon pe
principiul complementaritatii bazelor, anticodonul facand parte din
structura ARNt
5. Terminarea biosintezei proteice
 In cazul in care ARNm e policistronic (codifica mai multe lanturi
polipeptidice) ribozomul sare peste codonii terminatori
 Codonii stop sunt recunoscuti de anumite protein numite factori de
eliberare; legarea factorilor de eliberare la codonul terminal activeaza
peptidyl-transferaza ribozomala care actioneaza acum ca o hidrolaza,
desfacand legatura polipeptid-ARNt
 Polipeptidul, ARNt si ARNm parasesc ribozomul, iar acesta se disociaza
in cele 2 subunitati (SU> 60S, SU< 40S)

6. Nucleozid cu uracil
 Stabilirea unei legaturi N glicozidice intre hidroxilul glicozidic de la C1
al pentozei si atomul de N din pozitia 9 a unei baze purinice (atomul de N
din pozitia 1 a unei baze pirimidinice)
 Structura uridinei:

7. Curba de oxigenare a hemoglobinei

 Este sigmoida
 P50= 26 torr
 Legarea oxigenului se face prin cooperativitate

 Hb este o proteina alosterica; poate exista in 2 forme:

o T(tensionata) cu afinitate mica pt O2
 o R(relaxata) cu afinitate mare pt ) O2
 Starea T este caracterizata de:
o Fe2+ se afla deasupra planului hemului cu 0.6 Angstromi
o Intre cele 2 lanturi beta se afla o molecula de 2,3 BPG
o Intre cele 4 lanturi exista 8 legaturi ionice

8. Acidul taurocolic
 Este un acid biliar conjugat, cu structura:

 Din ficat, acizii biliari conjugati ajung in bila, unde datorita pH-ului
alcalin se transforma in saruri biliare care sunt eliminate impreuna cu bila
in duoden

9. Centru active al enzimelor

 Regiune stransa din enzima, cu structura chimica si geometrica bine
determinate
 Nu este o suprafata plana ci este o unitate tridimensionala
 Format din centrul de legare, unde se leaga substratul si centrul catalytic,
unde acesta e transformat in produsi
 Cel mai frecvent in situsurile catalitice se gasesc restru id e Cis, Ser, His,
Tyr, Glu si Asp avandgrupari functionale OH, SH, NH3+. COO- si
imidazole

10. Ce fractiuni proteice se separa la electroforeza

 In laboratorul clinic, pe acetat de celuloza, pH= 8.6
 Se separa: albumine, alfa 1 globuline, alfa 2 globuline, beta globuline si
gama globuline
 Intre fractiunea beta si gama a globulinelor se obtine o banda
corespunzatoare fibrinogenului (lipseste la electroforeza serului)
Nr. 3
1. Acid chenodezoxicolic
2. Sensul de sinteza ARNm
3. Timina (fosforilat), rolurile izoenzimei (ce reactii catalizeaza)
4. Structura dezoxiribozei
5. Structura hemoglobinei si tipurile fiziologice de hemoglobina
6. kM si vM (semnificatie, cum se afla, importanta)
7. Antigenul, complexul antigen-anticorp
8. Initierea biosintezei proteice (etape, modalitate)
9. Structura beta a proteinelor

1. Acidul chenodezoxicolic structura:

 Acid biliar primar, in ficat se conjuga cu taurina( H2N-CH2-CH2-SO3H)

sau cu glicocolul (H2N-CH2-COOH) formand acizii biliary conjugati:
glicochenodezoxicolig si taurochenodezoxicolic

2. Sensul de sinteza al ARNm

 ARNm este monocaternar, sintetizat prin transcriere, utilizand una din
cele doua catene ADN ca matrita
 Informatia depozitata in ARNm sub forma de codoni este decodificata la
nivelul ribozomilor
 La capatul 3’se afla o secventa netradusa, numita leader, iar la capatul 5’
se afla o secventa de asemenea netradusa numita trailer
  ARNm-ul procariot poate fi monocistronic/monogenic sau
policistronic/polygenic (contine informatia privind sinteza mai multor
proteine)
 La PK, intre gena transcrisa, ARNm si proteina exprimata exista o relatie
de coliniaritate (succesiunea de nucleotide dintr-o gena corespunde exact
celei de aminoacizi din proteina)
 La EK, ARNm este monocistronic si de cele mai multe ori ARNm-ul
transcris este mult mai mare decat ARNm-ul citoplasmatic(matur)
 La EK gena este mult mai lunga decat proteina obtinuta, ea cuprinde
secvente codificatoare, exoni (regiuni exprimate) si secvente
necodificatoare, introni (regiuni neexprimate)

3. Nucleozide cu timina
Nucleozide: stabilirea unei legaturi N-glicozidice de la C1 al pentozei si atomul
de N din pozitia 1 al unei baze pirimidinice. Structura:

4. Dezoxiriboza
 Aldopentoza ce intra in structura ADN si a unor coenzime. Structura:
5. Hemoglobina
 34% din greutatea unui eritrocit
 Proteina tetramerica, 2 tipuri de lanturi, fiecare continand un hem,
activitatea de transport a oxigenului se manifesta la nivelul tetramerului
 Hb A1 α2β2 (α= 141 aa, β=146) component majoritara din sg. Adultului
 Hb A2 (alfa 2 sigma 2) in cantitate mica in sangele adulutului
 Hb F (alfa 2 gama 2) la fat
 Hb E (alfa 2 epsilon 2) la embrion
 Au in centrul o grupare prostetica (HEMUL, format din 4 nuclee pirolice,
unite prin cate 2 punti metinice, au character aromatic si dau culoare rosie
sangelui au ca substituenti:
o 1, 3, 5 si 8 metil
o 2 si 4 vinil
o 6 si 7 propionil
 Rolul Hb este de a transporta 4 molecule de O2 de la plaman la tesuturi si
de la tesuturi la plamani CO2 si protoni. Pt. 4 O2 eliberati Hb leaga c ate
2H+.
 Are 2 stari: relaxata cu afinitate mare pt O2 si tensionata cu afinitate mica
pt O2, prin urmare este o proteina alosterica

6. KM si Vm
 KM = constanta de disociere a complexului enzima-substrat
Vmax
 KM x corespunde vitezei 2
K 2+ K 3 [ E ]∗[S]
 KM= K 1 = [ES ]
 O enzima cu KM mare are afinitate mica pentru substrat si invers
 Reprezentarea Lineweaver-Burk si ecuatia:
1 KM 1
o = +
V0 Vmax [S ] Vmax
 Teoria cinetica Michaelis-Menten se refera la enzime cu un singur lant
proteic si un singur lant activ
o Influenta [E]
 o Influenta [S]

7. Antigenul, complexul antigen-anticorp

 Antigenul poate fi:
o Complet/imunogen: Ag care declanseaza singur raspuns imun si
poate reactiona cu Ac
o Incomplet/haptena: Ag cu masa moleculara mica sau foarte mica si
care nu poate declansa de unul singur un raspuns imun, acesta este
cuplat cu o molecula purtatoare, dar poate reactiona cu un Ac
specific
 Proteinele sunt cele mai antigenice, lipidele si glucidele doar cuplate cu
proteine, iar acizii nucleici sunt cei mai slabi antigenici
 Ag allege limfocitul B care are pe suprafata sa un receptor (o forma de
IgM) ce recunoaste unul dintre determinantii antigenici/epitopi, process
numit selectie clonala
 Limfocitele se activeaza si prolifereaza, process numit expansiune
clonala
 La prima intalnire cu un nou antigen, plasmocitele (formele active ale
limfocitelor B) din ganglionii limfatici si splina sintetizeaza o IgM, dupa
care se specializeaza si sintetizeaza o IgG, IgA sau IgE.
 Plasmocitele care sintetizeaza IgM raman in ganglioni limfatici si splina,
cei care sintetizeaza IgG migreaza in maduva osoasa, iar cei care
sintetizeaza IgA migreaza in tesutul limfatic intestinal.
 Formarea complexului imun Ag-Ac se face prin legaturi:
o Ionice
o Hidrofobe
o Van der Waals
 Intre antigen si anticorp exista intotdeauna complementaritate chimica si
sterica
8. Initierea sintezei proteice
 Initierea biosintezei proteinelor = formarea complexului 70S
 Citirea ARN se face in directia 5’- 3’, iar biosinteza proteinei de la capul
N terminal
1. Legarea SU 30S la ARNm este asociata cu factori de initiere (IF1, IF2,
IF3); legarea corecta la codonul AUG start este realizata prin recunoasterea
unei secvente ce precede codonul de initiere din ARNm, de catre SU 30S ca
fiind complementara cu o secventa din ARNr 16S din subunitatea 30S
2. Legarea la complexul format anterior a N-formilmeitoninei- ARNt (primul
ARNt care poarta primul aa din proteina)
3. Legarea subuniatii 50S este insotita de hidroliza GTP si eliberarea
factorului de initiere.
Se constituie astfel ribozomul functional sau complexul de initiere (N
formilmetionina ARNtfMet se afla in dreptul situsului P din ribozom)

9. Structura β a proteinelor
 Legaturi de hydrogen se stabilesc intre catenele polipeptidice diferite (2-
12 catene avand in medie pana la 15 aa) sau segmente ale aceleiasi
catene, dispuse parallel
 Legaturile de hydrogen sunt perpendicular pe axul molecule
 Radicalii suntorientati alternative de o parte si de alta a structurii
 Cea mai stabile structura este aceea in care lanturile evolueaza
antiparallel (unul la capatul N terminal spre capatul C terminal si celalalt
invers)
 Se poate realiza si in cadru unui singur lant polipeptidic in cazul in care
acesta se intoarce cu 180o
 Se mai numeste si structura beta turn sau in ac de par
 Structura este stabilizata prin formare unei legaturi de hydrogen intre
primul si al treilea aa
  In general secventele care contin prolina si glicina pot forma astfel de
structure
 Singura proteina 100 beta este FIBROINA

Nr. 5
1. Acid glycolic
2. Curba de oxigenare a Hb
3. Vitamina B6
4. Structura fibrinogen
5. Izoenzime si exemple
6. Enumerare enzime replicare PK
7. Reactie de activare aminoacizi
8. Sfingomielina si rol
9.Vh si Vl
10. Histone

1. Acid glycolic
 Este un acid biliar conjugat
 Din ficat, acizii biliari conjugati ajung in bila, unde, datorita pH-ului
alcalin se transforma in saruri biliare care sunt eliminate cu bila in duoden

2. Curba de oxigenare a Hb
  Este o sigmoida
 P50 = 26 torr
 Legarea oxigenului se face prin cooperativitate

 Scaderea pH-ului o deplaseaza la dreapta, cresterea sa la stanga

 Hb este o proteina alosterica si poate exista in 2 forme:
o Tensionata , cu afinitate mica pt oxygen
o Relaxata, cu afinitate mare penutr oxygen
 Starea T e caract. de:
o Fe2+ se afla deasupra planului hemului cu 0.6 angstromi
o Intre cele 2 lanturi beta se afla o molecula de 2,3 BPG
o Intre cele 4 lanturi exista patru legaturi ionice
3. Vitamina B6
 3 vitamere cu nucleu piridinic substituit

 Surse: alimente vegetale sau animale (ficat, peste, nuci, cereale) precum
si sinteza bacteriana intestinala
 Avitaminoza: leziuni ale pielii si mucoasei, anemie sideroblastica,
afectiuni nervoase si modificari de personalitate
 Sunt cofactori pentru metabolismul aminoacizilor

4. Fibrinogen (factorul I)
 Glicoproteina solubila, sintetizata in ficat
  Hexamer (AαBβ γ)2
 Segmentele A si B sunt fibrinopeptide care proemina in nodul central si ii
confera sarcina negative
 Lanturile Bβ si γ contin oligozaharide
 Nodurile laterale (domeniile D) au si ele sarcina negative, ceea ce va
determina ca intre moleculele de fibrinogen sa existe repulsii
electrostatice si prin urmare acesta este solubil
 Are rol in coagulare si in formarea cheagului moale

5. Izoenzime
 Proteine oligomere, prezente la aceeasi specie si care catalizeaza aceeasi
reacite in toate tesuturile, dar care difera prin una sau mai multe insusiri:
o Sunt differentiate structural si distribuite diferit in tesuturi
o Diferentele structural determina modificari de pI, mobilitate
electroforetica si masa moleculara
o Pot avea afinitati diferite fata de acelasi substrat, sensibilitati
diferite la actiunea unor efectori alosterici si specificitati distincte
pentru coenzime
 Exemplu: izoenzimele lactat dehidrogenazei ( LDH/ H4, H3M, H2M2, HM3
si M4) si izoenzimele creatin kinazei (CK/ CKMM, CKMB si CKBB)

6. Enzime replicare PK
 Helicaza enzima care desface ADN-ul dublu catenar cu etalarea celor 2
catene complementare, permitand citirea secventei de nucleotide de catre
ADN polimeraza, desfacerea se face treptat, catenele individuale nu
reasociaza datorita proteinelor stabilizatoare (SSB), procesul necesita E
sub forma de ATP
 Topoizomeraze I si II (ADN giraza): relaxeaza suprarasucirile aparute
in urma actiunii helicazei, prima nu necesita energie, dar a doua da
 ADN primaza: (ARN polimeraza ADN dependenta) sintetizeaza
fragmente scurte de ARN (4-12 nucleotide) formand ARN PRIMER,
pentru sinteza catenei leading e nevoie de un singur ARN primer, iar
pentru sinteza catenei lagging este nevoie de un primer pentru fiecare
fragment Okazaki
  Trei ADN polimeraze ADN dependente: catalizeaza adaugarea de
dNTP in timpul elongarii catenelor in formare, dNTP se adauga unul cate
unul la capatul 3’ al catenei in crestere, in ordinea dictate de matrita
o Nu initiaza catene ADN necesitand un ARN primer cu o grupare
-OH 3’ libera
o Necesita o catena de ADN matrita (template)
o Directia de sinteza a catenelor este 5’-3’
o Au activitate exonucleazica 3’-5’
 ADN polimeraza I
 Activitate exonucleazica 3’-5’ (hidrolizeaza dNTP
neimperecheate correct)
 Activitate exonucleazica 3’-5’ (indeparteaza ARN primer si
il inlocuieste cu ADN)
o ADN polimeraza II
 Nu e necesara la replicare
 Activitate exonucleazica 3’-5’ (repararea ADN)
o ADN polimeraza III
 Rol central in procesul de replicare
 Permite replicarea ambelor catene de ADN parental in
acelasi timp si loc
 Procesivitate mare
 Acitivitate exonucleazica 3’-5’(rol corrector)
 Eficienta catalitica foarte mare
 ADN ligaza: uneste fragmentele de ADN din catena lagging rezultate in
urma replicarii

7. Reactia de activare a aminoacizilor = legarea aminoacizilor la ARNt

 Formarea complexului aminoacil~AMP

o aa + ATP → aminoacil~AMP
 transferul restului de aa activat la gruparea –OH din pozitia 2 sau 3 a
ribozei de la nucleotidul adenilic de la capatul 3’ al ARNt (secventa
CCA)
o aminoacil~AMP + ARNt → aminoacil-ARNt
 hidroliza PPi deplaseaza echilibrul spre dreapta, facand
reactia ireversibila
 reactia este catalizata de aminoacil-ARNt sintetaze, in numar
de 1-2 pt. fiecare aa
8. Sfingomielina

 sfingolipid
 lipid cu fosfor, impreuna cu glicerofosfolipidele alcatuiesc clasa
fosfolipidelor
 in structura tuturor mb., mai ales in tesutul nervos
 contine o ceramide legata de un rest de fosforilcolina
 amfioni, au character amfipatic

9. Regiunile variabile din structura unei imunoglobuline

 Vh: ¼ din lantul H

 Vl: ½ din lantul L
 In regiunile Vh si Vl :
o Aminoacizii sunt diferiti intre Ig care fac parte din aceeasi clasa
asigurand variabilitatea Ig
o Se afla situsul de legate al Ag (2 situsuri identice pentru fiecare Ig)

10. Histone

 Sunt proteine bazice, cu masa moleculara mica, care interactioneaza ionic

cu gruparile fosfat anionice din structura ADN-ului
 Pot fi:
o Bogate in lizina: H2A si H2B
o Bogate in arginine: H3 si H4
o Histone de legatura: H1, cu rol de protejare a ADN-ului de actiunea
nucleazelor