Sunteți pe pagina 1din 112

CRISTIANA DIACONESCU

BIOCHIMIE ALIMENTAR
Curs practic pentru nvmnt la distan

CUPRINS
1. LAPTELE ........................................................................................................................................ 5
1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE I FIZICO-CHIMICE ALE LAPTELUI...... ...... 5
1.2. COMPOZIIA CHIMIC A LAPTELUI ................................................................................ 6
1.2.1. Biomoleculele anorganice ............................................................................................... 6
1.2.2. Biomoleculele organice ................................................................................................... 8
1.2.3. Valoarea nutritiv a laptelui integral crud i al produselor lactate ................................ 27
1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIV ................................................ 28
1.3.1. Fermentaia lactic......................................................................................................... 28
1.3.2. Fermentaia propionic .................................................................................................. 32
1.3.3. Fermentaia butiric ....................................................................................................... 33
1.3.4. Fermentaia alcoolic..................................................................................................... 33
2. BRNZETURILE ......................................................................................................................... 34
2.1. CONSIDERAII GENERALE ............................................................................................... 34
2.2. ETAPELE FABRICRII BRNZETURILOR ...................................................................... 34
2.2.1. Coagularea ..................................................................................................................... 34
2.2.2. Srarea brnzeturilor. .................................................................................................... 36
2.3. BIOCHIMIA MATURRII BRNZETURILOR.................................................................. 36
2.3.1. Degradarea glucidelor ................................................................................................... 37
2.3.2. Degradarea lipidelor ...................................................................................................... 38
2.3.3. Degradarea proteinelor .................................................................................................. 40
2.3.4. Metabolizarea aminoacizilor ......................................................................................... 40
2.3.5. Compui fr arom ...................................................................................................... 43
2.4. COMPOZIIA CHIMIC A BRNZETURILOR ................................................................ 43
2.5. ADITIVI DIN BRNZETURI ............................................................................................... 45
3. CARNEA ....................................................................................................................................... 46
3.1. CONSIDERAII GENERALE ............................................................................................... 46
3.2. STRUCTURA MORFOLOGIC, COMPOZIIA CHIMIC I VALOAREA NUTRITIV
A CRNII MAMIFERELOR ................................................................................................. 46
3.2.1. Structura muchilor striai ............................................................................................. 46
3.2.2. Compoziia chimic a crnii .......................................................................................... 49
3.2.3. Valoarea nutritiv a crnii ............................................................................................. 67
3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUCHIULUI VIU ....................................... 67
3.3.1. Energetica contraciei musculare ................................................................................... 67
3.3.2. Mecanismul biochimic al contraciei musculare ........................................................... 84

3.4. MODIFICRI BIOCHIMICE CARE SE PRODUC N MUCHI DUP SACRIFICAREA


ANIMALULUI ....................................................................................................................... 85
3.4.1. Stadiul de prerigiditate .................................................................................................. 86
3.4.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis) ................................................................................. 86
3.4.3. Stadiul de maturare ........................................................................................................ 90
3.4.4. Fezandarea ..................................................................................................................... 94
3.5. CONSERVAREA CRNII I PRODUSELOR DIN CARNE Aspecte chimice i
biochimice......... ...................................................................................................................... 94
3.5.1. Conservarea crnii la temperaturi sczute ..................................................................... 95
3.5.2. Congelarea i decongelarea ........................................................................................... 97
3.6. METODE CHIMICE DE CONSERVARE A CRNII ........................................................ 100
3.6.1. Srarea (haloanabioza) ................................................................................................ 100
3.6.2. Afumarea ..................................................................................................................... 103
3.6.3. Conservarea crnii la temperaturi ridicate; Tratarea termic....................................... 106
BIBLIOGRAFIE GENERAL .......................................................................................................... 111

1. LAPTELE
1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE I FIZICO-CHIMICE ALE
LAPTELUI
Laptele a fost folosit din cele mai vechi timpuri n alimentaia omului, fiind cunoscut cu
10.000 de ani .e.n. Tradiia milenar a popoarelor din Europa i Asia a contribuit la acumularea unui
volum considerabil de informaii referitoare la lapte i derivatele lui. Este un aliment complet, uor
asimilabil i cu mare valoare nutritiv. Datorit acestor caracteristici, laptele asigur creterea i
dezvoltarea normal a sugarilor i organismelor tinere.
-

Laptele are culoarea alb-glbuie pentru laptele gras, bogat n provitamina A; uor albstruie

pentru laptele degresat (datorit lacto-cromului) sau uneori accentuat galben datorit ingerrii unor
plante din flora spontan (ofran, revent) sau datorit unor stri patologice.
-

Gustul normal este dulceag (datorit lactozei) pentru lapte de oaie, capr, vac sau bivoli.

Gusturi anormale (amar) pot apare de la hrnirea cu plante ce conin principii amare, sau srat (datorit
afeciunii glandei mamare).
-

Mirosul normal al laptelui este arom slab de protein proaspt; el se poate modifica datorit

mulsorilor neigienice (miros de furaj, miros de purin sau de dezinfectant) sau miros amoniacal sau
putrid (datorit afeciunilor glandei mamare).
-

Opacitatea laptelui este determinat de substanele care se gsesc n suspensie astfel c, cu ct este

mai gras, cu att opacitatea este mai mare. Ea este sczut n cazul furajrii cu nutreuri suculente sau
n cazul falsificrii cu ap.
-

Vscozitatea laptelui: normal laptele este mai vscos ca apa, vscozitatea fiind situat n intervalul

de 1,76 - 2,60 centipoise. Ea scade n cazul falsificrii cu ap i crete n cazul nvechirii laptelui.
-

Tensiunea superficial a laptelui: reprezint raportul dintre numrul de picturi de lapte i ap

care se gsesc n acelai volum. Ea este subunitar i este situat n intervalul 50 - 55 dyne/cm2, iar n
cazul falsificrii cu ap tensiunea superficial crete peste 55 dyne/cm2.
-

Temperatura de fierbere este situat n intervalul 100,15 117 C datorit lactozei i srurilor

minerale aflate n soluie. n cazul falsificrii cu ap temperatura de fierbere tinde spre 100oC.
-

Punctul crioscopic: laptele nghea la -0,55oC. Falsificarea cu ap duce la creterea punctului


o

crioscopic spre 0 C.
-

Indicele de refracie al laptelui este de 38,5 - 40,5 grade refractometrice i scade proporional cu

cantitatea de ap adugat.
-

Rezistena specific (rezistivitatea): normal este situat n intervalul 175 - 200 ohmi i scade pe

msur ce se adaug ap.


-

Densitatea laptelui: este o caracteristic de specie i se situeaz n intervalul 1,026 - 1,034 (cel de

vac are densitatea ntre 1,029 - 1,031). Prin falsificare cu ap densitatea tinde ctre 1.

pH-ul (reacia chimic a laptelui): imediat dup muls acesta este neutru sau slab acid. Laptele

rcit are pH-ul situat n intervalul 6,33 - 6,59, iar ca aciditate titrabil (Metoda Thrner) se situeaz n
intervalul 16,5 - 18,3oT.

1.2. COMPOZIIA CHIMIC A LAPTELUI


Laptele este un lichid biologic de culoare alb-glbuie secretat de glanda mamar, i cu gust
dulce.
Compoziia complex i proporia n care se afl diferiii si constitueni depinde de: specie,
ras, starea de sntate, timpul scurs de la ftare, condiii de ntreinere i mediu ambiant (tabelul I-1).
Componentele biochimice din lapte se gsesc sub form de:

emulsie (lipide, vitamine liposolubile i hormoni);

dispersie coloidal (proteine);

soluie apoas (glucide, vitamine hidrosolubile, pigmeni, substane azotate cu mas


molecular mic hidrosolubile i sruri minerale).
Tabelul I-1
Principalii indici biochimici caracteristici pentru laptele de vac
Adrian (1973), Boudier i Luquet (1981)
Indici biochimici

Limitele valorilor normale


%

g/l

Ap

85,5 - 89,5

855 - 895

Substan uscat

10,5 - 14,5

105 - 145

Protide (cazein i proteine)

2,9 - 5,0

33 - 35

Lipide totale

2,5 - 6,0

35 - 40

Lactoz

3,6 - 5,5

46 - 49

Sruri minerale

0,6 - 0,9

6-8

1.2.1.

Biomoleculele anorganice

Biomoleculele anorganice din lapte sunt reprezentate de ap, sruri minerale i gaze.

Apa este componentul cel mai abundent din lapte. Coninutul variaz n funcie de specie.

Astfel, comparnd laptele de vac, bivoli, capr i oaie, se constat valori ale coninutului de ap
minime de 81,7 - 82,5 % n laptele de oaie i maxime de 86,6 - 88,7 % n laptele de capr. Substana
uscat variaz ntre 17,5 - 18,3 % la laptele de oaie i 12,5 - 12,8 % la laptele de vac.

Componentele minerale din lapte se gsesc sub form liber, ionizate, n lactoser sau sub

form legat n fraciunea insolubil sau coloidal (tabelul I-2). Laptele conine 0,7 - 0,9 % sruri
minerale.

Macroelementele, sodiu, potasiu, clorul se gsesc exclusiv sub form de ioni, fiind foarte
accesibile pentru organism. Calciu i magneziu se gsesc n fraciunea solubil a laptelui parial sub
form liber ionizat (Ca2+ Mg2+), parial sub form de esteri fosforici sau lipide complexe.
Fraciunea solubil a laptelui (lactoserul) conine aproape tot sodiul, potasiul i clorul, 1/3 din
calciu sub form liber sau ca sruri, 1/3 din fosfor (sruri sau fosfor organic solubil) i 2/3 din
magneziu sub form de sruri.
Tabelul I-2
Componente minerale din lapte (g/l)
(Anifantakis, 1986)
Minerale

Specia
Vac

Oaie

Capr

Femeie

Potasiu (K2O)

1,6 - 1,8

1,5 - 1,8

1,6 - 2,0

0,5 - 0,7

Sodiu (Na2O)

0,5 - 0,7

0,4 - 0,54

0,4 - 0,54

0,16 - 0,2

Calciu (CaO)

1,3 - 1,8

2,3 - 3,2

1,3 - 1,8

0,2 - 0,4

0,14 - 0,20

0,15 - 0,25

0,05 - 0,08

Fosfor (P2O5)

1,0 - 2,3

1,6 - 3,7

1,0 - 2,3

0,15 - 0,4

Clor (NaCl)

1,1 - 1,8

0,7 - 1,5

1,5 - 2,5

0,5 - 0,8

0,35

2,0 - 0,2

0,15

Magneziu (MgO)

Sulf

Calciul, magneziul, fosforul i sulful se gsesc n fraciunea coloidal a laptelui asociate sau
legate de micelele de cazein. Fraciunea coloidal salin a laptelui conine circa 2/3 din calciul total,
1/3 din fosforul total i 1/3 din magneziul total. ntre formele solubile i coloidale, cele ionizate i cele
nedisociate se stabilete un echilibru influenat de temperatur, pH i concentraia ionilor de calciu.
n general, coninutul de sruri minerale i raportul dintre acestea se menine practic n limite
constante. Eventualele variaii ilustreaz stri patologice. Spre exemplu, laptele mamitic are un
coninut ridicat de clorur de sodiu.
Elementele minerale sunt componentele din lapte cel mai bine absorbite i reinute. Calciul se
absoarbe cel mai uor comparativ cu alte elemente. Raportul calciu/fosfor din laptele de vac ( 2/2)
este superior celui din alte alimente i face din lapte o surs important de calciu. Fosfaii de calciu
intervin n procesul de coagulare a laptelui i mbuntesc calitatea brnzei.
Coninutul de oligoelemente, dei foarte redus (micrograme, ppm), are importan fiziologic
i nutriional. Concentraia n oligoelemente este influenat de alimentaie i de perioada de lactaie
prezentnd variaii mari. Creterea concentraiilor de oligoelemente din lapte peste anumite limite
reprezint un indice de poluare, un semnal de cretere a toxicitii pentru consumator.

Gazele. Coninutul de gaze din lapte este variabil. Dup muls, dioxidul de carbon

reprezint 10 % din volumul laptelui. Ulterior, prin aerare i agitare, coninutul de dioxid de carbon
scade, iar coninutul de azot i oxigen crete. Scderea concentraie de dioxid de carbon determin

scderea aciditii titrabile. Coninutul de azot influeneaz compoziia laptelui. Prezena unor cantiti
mari de oxigen duce la distrugerea vitaminei C i la apariia unui gust neplcut, datorit proceselor de
oxidare i peroxidare lipidic.

1.2.2.

Biomoleculele organice

Biomoleculele organice din lapte sunt: protide, lipide, glucide, enzime, vitamine, hormoni i
pigmeni.

Protidele reprezint circa 95 % din totalul compuilor cu azot din lapte. Laptele de vac

conine 3,3 - 3,4 % proteine. 750 ml lapte de vac asigur necesarul zilnic de protein animal pentru
buna funcionare a organismului uman. n funcie de specie acest coninut variaz ntre 2,9 - 5,5 %.
Protidele din lapte sunt reprezentate de fosfoproteine (cazeine) 80 - 85 % i proteine solubile
(lactoalbumina, lactoglobuline, imunoglobuline i peptone) 15 - 20 % (tabelul I-3). Au structur
macromolecular cu masa molecular cuprins ntre 15 - 200 kDa. Reprezint fraciunea cea mai
valoroas din lapte deoarece coninutul lor n aminoacizi eseniali este foarte bogat. Conin toi
aminoacizii eseniali.
Tabelul I-3
Compoziia i distribuia protidelor din laptele de vac
valori medii (Renner, 1983)
Protide

g/l

s-cazein

12,0

46

-cazein

9,0

35

K-cazein

3,5

13

y-cazein

1,5

Total cazein

26,0

100

-Lactoalbumin

1,5

25

Serumalbumin

0,3

-Lactoglobulin

2,7

45

Imunoglobulin

0,7

12

Proteoz-peptone

0,8

13

CAZEINE

PROTEINE SOLUBILE

Fosfoproteinele din lapte sunt cazeine cu structur alctuit dintr-o component proteic i o
grupare prostetic (radical al acidului ortofosforic). Radicalul fosforic este legat de aminoacizii serin
i treonin din lanul polipeptidic al proteinei, sub form de fosforilserin i fosforiltreonin. Radicalii
fosforici confer fosfoproteinelor caracter acid i capacitatea de a forma sruri. Ca urmare, ele se

gsesc n lapte sub form de sruri de calciu. n laptele crud predomin fosfoproteinele reprezentate de
, , i K cazeine, cunoscute sub numele generic de cazein. K-cazeina a fost identificat relativ
recent (1995). Aceste fraciuni se pot separa prin electroforez sau ultracentrifugare.
Cazeina constituie 80 - 85 % din totalul proteinelor din laptele de vac. n stare pur se prezint
ca o pulbere alb, higroscopic, fr gust i miros. n lapte se gsete sub form de soluie coloidal.
Solubilizarea este datorat prezenei ionilor Ca2+. Fraciunile , , i K cazeinice difer prin
coninutul n aminoacizi i prin mobilitatea electroforetic. Spre exemplu, cazeina din laptele de vac
are un coninut mai sczut de cistein, respectiv de sulf, iar cea din laptele de oaie conine mai puin
acid sialic (glicozaminoglican format din resturi de acid neuraminic N-acetilat legate 2,4 -glicozidic)
legat sub form de sialoprotein. Cazeina K conine n structur o mic proporie de glucide.

Fragment din structura acidului sialic

-cazeinele includ s1-cazeinele i s2-cazeinele, cu mase moleculare de 23 - 25 kDa.


Structura i proprietile lor se aseamn. Lanurile polipeptidice componente conin un cap nepolar
i un segment polar. Asocierea lanurilor polipeptidice la nivelul capului polar este mpiedicat de
prezena segmentelor polare.
-cazeinele au masa molecular de aproximativ 245 kDa. Structura lor se aseamn cu cea a
-cazeinelor prezentnd un cap polar.
-cazeinele au structur oligomer, preponderent trimer. Au masa molecular de 18 kDa. Prin
asociere cu i -cazeinele formeaz complexe care nu precipit n prezena ionilor de calciu i nu
coaguleaz la cald. Datorit acestui fapt au rol protector asupra lactoalbuminelor i lactoglobulinelor.
-cazeinele rezult prin proteoliza -cazeinelor. Au masa molecular de 12 - 20 kDa. i
-Cazeinele precipit sub aciunea cheagului formnd coagulul de brnz, n timp ce -cazeina trece n
zer. K-Cazeina are rol de protecie a fraciunilor i deoarece este degradat numai sub aciunea
enzimelor coagulante.

Cazeinele formeaz micele (structuri polimere formate din sute sau chiar mii de molecule
individuale, identice sau diferite) cu dimensiuni de 50 - 100 m n funcie de specie. Micelele de
cazein conin grupri ionizabile, zone hidrofobe i zone hidrofile, fapt care le confer proprieti
caracteristice, ca de exemplu formarea de soluii coloidale.
Laptele de vac conine n mod normal, n medie, 33,7 % -cazein, 58,9 % -cazein i 7,4 %
-cazein.
n lapte se gsesc micele de cazein (~ 90 %) i mici agregate de cazein solubil (~ 10 %)
sub form de sruri de calciu. ntre micelele de cazein i cazeina solubil se stabilete un echilibru
care depinde de concentraia ionilor de calciu:
cazein
(micelii)

[Ca2+] mic
[Ca2+] mare

cazein
(agregate solubile)

O concentraie mare a ionilor de calciu deplaseaz echilibrul n sensul formrii de micelii.


Scderea concentraiei ionilor de calciu are ca efect deplasarea echilibrului spre formarea agregatelor
solubile de cazein. n laptele proaspt micelele de cazein rmn n soluia coloidal sub forma unui
complex cazeinofosfocalcic ct timp ntre acestea i ionii de calciu se menine un anumit echilibru:

Prin adugarea de acizi (acid lactic) i scderea pH-ului pn la valoarea pH-ului izoelectric
(4,5 - 4,7) cazeina din lapte precipit. La pH 7 fraciunile cazeinice se separ astfel: -cazeina sub
form de polimer cu mas molecular mic, -cazeina ca monomer i K-cazeina sub form de polimer
cu mas molecular foarte mare. La pH 7, temperatura de 37 oC i n prezena ionilor de calciu
-cazeina coaguleaz, -cazeina precipit, iar K-cazeina nu este afectat. Aceast comportare permite
separarea cazeinelor n condiiile menionate.
nclzirea la temperaturi mai mari de 64oC reduce capacitatea de coagulare a laptelui deoarece
o parte din srurile de calciu precipit.
Prin fierberea laptelui cazeinele nu coaguleaz i au rol de protecie asupra albuminelor i
globulinelor pe care le menin necoagulate.
Pn la un raport de 1/10 ntre moleculele de K-cazein i -cazein, K-cazeina inhib efectul
precipitant al ionilor de calciu asupra i -cazeinei avnd un rol de protecie.
Se elibereaz o parte din calciul fixat n complexul cazeinofosfocalcic i se modific structura
micelelor coloidale.

10

Precipitarea cazeinei are loc i sub aciunea alcoolului sau a srurilor de metale grele care au
un efect denaturant asupra moleculelor proteice afectndu-le structura teriar i cuaternar.
Enzimele coagulante din cheag, pepsina i tripsina, catalizeaz coagularea cazeinelor din lapte
n prezena ionilor de calciu.
Enzimele coagulante catalizeaz scindarea legturilor peptidice dintre fenilalanin i
metionin din structura K-cazeinei, rezultnd molecule de glicopeptide. Acestea, mpreun cu
-cazeinele, formeaz complexe micelare solubile care n prezena ionilor de calciu sufer reacii de
polimerizare i coaguleaz trecnd din sol n gel (lapte prins). Rmne o faz lichid numit lactoser
sau zer (fig. 1.1.)
K-cazein

enzime coagulante

Glicopeptide
+ -cazein (solubil)
Paracazein

(complexe micelare solubile) - Sol


Polimerizare

ioni de Ca2+

Paracazeinat de calciu Gel (precipitat)


Fig. 1.1. Coagularea cazeinei

Formarea paracazeinatului de calciu (gel) este datorat punilor care se stabilesc ntre radicalii
fosforici ai fosforilserinei i fosforiltreoninei i gruprile carboxil libere din lanurile polipeptidice ale
-cazeinei, prin intermediul ionilor de calciu. Paracazeinatul de calciu este componenta principal a
brnzei.
Viteza de coagulare i gradul de polimerizare cresc cu creterea coninutului de cazein, a
aciditii i a concentraiei ionilor de calciu din lapte.
Proteinele solubile sunt reprezentate de: lactoalbumin, serumalbumin, lactoglobuline,
imunoglubuline i proteozopeptone, care difer prin solubilitile lor. Prin nclzire la 100 oC albumina
i globulinele sufer procese de denaturare i precipit, spre deosebire de proteozopeptone care nu
precipit. n laptele de vac proteinele solubile reprezint circa 20 % din proteinele totale.

-Lactoalbumina este o protein cu mas molecular mic (17 kDa) i reprezint 10 - 12 %

din totalul proteinelor din lapte sau 1/5 din proteinele lactoserului. Poate precipita din zerul rmas
dup coagularea cazeinei, la temperatura de 72C. Prin pasteurizarea laptelui la temperatura de 85C
timp de 10 - 15 minute, precipit i poate fi nglobat ulterior n coagul, concomitent cu cazeina.
-Lactoalbumina este caracterizat de un coninut mare de triptofan i sulf. Nu conine fosfor. Are
valoare ridicat datorit concentraiei mari de aminoacizi eseniali i este uor asimilabil.

11

Serumalbumina reprezint 3 % din proteinele lactoserului. Se pare c este identic cu

albumina din serul sanguin. Nu este specific laptelui i are proprieti imunologice.

-Lactoglobulina are masa molecular de 18 kDa i o structur globular. Este alctuit

din 162 aminoacizi, organizai ntr-o structur format din 3 lanuri polipeptidice. Coninutul ridicat n
aminoacizi cu sulf este responsabil pentru gustul de fiert al laptelui datorat denaturrii proteinei la
temperatura de fierbere i eliberrii de grupri sulfhidril. Stabilitatea -lactoglobulinelor n soluie este
mai mic dect cea a albuminelor, deoarece gruprile ionizate de la suprafaa moleculelor posed
sarcini de semn contrar, favoriznd tendina de agregare. Prin nclzire, -lactoglobulina formeaz cu
K-cazeina un complex foarte stabil. -Lactoglobulina nu precipit prin nclzire i nici sub aciunea
acizilor. -Lactoalbumina i -Lactoglobulina sunt proteine principale specifice zerului.

Imunoglobulinele din lactoser sunt asemntoare cu -globulinele din serul sanguin.

Reprezint cele mai mari molecule din lapte, cu o mas molecular de 180 kDa. Nu sunt proteine
specifice laptelui, fiind sintetizate de limfocitele B elaborate de mduva spinrii. Datorit
proprietilor imunologice, asigur imunitatea sugarului.

Proteozopeptonele sunt caracterizate de un coninut ridicat de glucide (pn la 6 %) i

fosfor. n structura lor intr hexozamine (1 %), diferite hexoze (3 %), fructoz (0,7 %) i acid sialic
(2 %). Proteozopeptonele i K-cazeina sunt singurele componente din lapte care conin acid sialic.

Substanele azotate neproteice reprezint aproximativ 5 % din totalul substanelor azotate

din laptele de vac. Din acest grup de substane fac parte: aminoacizi liberi, nucleotide, baze azotate,
hipoxantina, acidul uric, ureea, creatinina, creatina, carnitina, vitamine din complexul B, acidul
neuraminic, aminoglucide, derivai ai fosfolipidelor, amoniac etc. (tabelul I-4). La temperaturi mai mari de
50C coninutul de azot neproteic din lapte crete datorit degradrii componentelor proteice cu
eliberarea aminoacizilor constitueni.
Tabelul I-4
Substane azotate neproteice din laptele de vac
(compoziia medie)
Substane azotate neproteice

Concentraie, g/l

Uree
Creatin
Creatinin
Acid uric
Amoniac
Taurin
Carnitin
Acid orotic
Acis neuraminic
Derivai ai glucidelor
Derivai ai fosfolipidelor

0,18
0,04
0,005
0,023
0,07
0,05
0,01
0,067
0,150
0,26
0,07

12

Lipidele sau grsimea din lapte reprezint componentele cele mai variabile din punct de

vedere cantitativ n funcie de specie, ras, perioad de lactaie etc. Laptele de vac conine
aproximativ 35 g lipide/litru. Lipidele se gsesc n lapte sub form de globule cu diametrul de 3 - 5 m,
nconjurate de o membran n constituia creia intr acizi grai, steroli, mono- i digliceride,
fosfolipide, glicolipide, proteine i caroteni. Globulele prezint sarcini electrice. Datorit forelor de
respingere dintre sarcinile electrice de acelai semn, este mpiedicat aglomerarea lor i astfel rmn n
emulsie (fig. 1.2.).
membran
respingere
Fig. 1.2. Globule de lipide cu sarcin electric de acelai semn

Dac membrana globulelor este distrus prin tratamente mecanice, termice sau enzimatice, se
produce aglomerarea lor (dezemulsionarea). Astfel, nclzirea la aproximativ 80C i scderea pH-ului
determin aglomerarea globulelor sub form de smntn.
Culoarea grsimilor din lapte este n general alb-glbuie, n funcie de sezon. Vara pigmenii
carotenoizi i xantofilele din nutreurile verzi accentueaz culoarea glbuie.
Lipidele din lapte sunt reprezentate de: acizi grai (0,1 - 0,4 %), gliceride (98 - 99 %), steroli
i steride (0,2 - 0,4 %), fosfolipide (0,2 - 1 %) i cerebrozide (0 - 0,08 %). Ele se gsesc n interiorul i
n membrana globulelor grase i n lactoser ca fosfolipide, steroli i urme de acizi grai (tabelul I-5).

Tabelul I-5
Componente lipidice din laptele de vac i localizarea lor
(Georgescu, 1998)
Componente

Concentraie
(g/100 g grsime)

Localizare

Trigliceride

96 - 98

Globule grase

Digliceride

0,3 - 1,6

Globule grase

Monogliceride

0,0 - 0,1

Globule grase

Fosfolipide

0,2 - 1,0

Membrana globulelor grase i lactoser

Cerebrozide

0,0 - 0,08

Membrana globulelor grase

Steroli

0,2 - 0,4

Globule, membran i lactoser

Acizi grai liberi

0,1 - 0,4

Membrana globulelor grase i lactoser

Colesterol sterificat
Vitamine

urme

Membrana globulelor grase

0,1 - 0,2

Globule grase

13

Procesele de hidroliz enzimatic sub aciunea lipazelor din lapte sau a lipazelor bacteriene,
conduc la scindarea lor n componente alcooli i acizi grai. Acizii grai scad pH-ul laptelui inhibnd
activitatea lipazic i astfel concentraia de acizi grai eliberai prin lipoliz se limiteaz. La nivelul
dublelor legturi din acizii grai nesaturai, componeni structurali ai lipidelor din membranele
globulelor de grsime, se pot produce procese de oxidare i peroxidare, favorizate de lumin,
temperatur, umiditate i ioni de metale (cupru sau fier). n aceste condiii, laptele poate cpta miros
i gust de rnced.
Laptele rumegtoarelor conine preponderent acizi grai saturai, deoarece bacteriile ruminale
secret hidrogenaze, enzime care mpiedic formarea de acizi grai nesaturai.
Capacitatea mare de absorbie confer lipidelor din lapte rol de vehiculani ai substanelor
liposolubile.
Trigliceridele conin n structura lor aproape toi acizii grai (C4 C20), inclusiv pe cei
eseniali, conferind valoare alimentar ridicat laptelui.
Acizii grai saturai prezeni n lapte sunt: acidul butiric, acidul lauric, acidul caproic, acidul
caprilic, acidul caprinic, acidul miristic, acidul palmitic, acidul stearic i acidul arahic (tabelul I-6).
Trigliceridele din globulele de grsime conin 60 - 70 % acizi grai saturai, predominnd cei cu
puncte de topire ridicate (acid miristic 54C, acid palmitic 62C i acid stearic 70C). Acidul
butiric i acidul capronic, cu punctele de topire -8C, respectiv -3C sunt acizi volatili i imprim
mirosul particular al laptelui i produselor lactatele.
Acizii grai nesaturai (C18) oleic i linoleic sunt n proporie de 25 - 30 % mononesaturai
i 2 - 5 % polinesaturai. Natura i proporia acizilor grai din lapte influeneaz valoarea unor indici ca:

densitatea grsimii din lapte, care la 15C este de 0,936 - 0,950; coninutul mare de
grsime din lapte conduce la scderea densitii laptelui;

punctul de solidificare, cu valori cuprinse ntre 18 - 23C;

punctul de topire, care are valori cuprinse ntre 29 - 34C, mai sczut ca al altor grsimi
animale.
Tabel 1-6
Acizii grai din laptele de vac (%)
(Georgescu, 1990)
Acizi grai

Nr. atomi de carbon: nr. s

Acid butiric
Acid caprilic
Acid caprolic

C4: 0
C6: 0
C8: 0

3,2 0,11
0,6 0,08
1,0 0,08

Acid caprinic
Acid lauric
Acid miristic
Acid palmitic
Acid stearic

C10: 0
C12: 0
C14: 0
C16: 0
C18: 0

2,9 0,26
4,8 0,05
11,8 0,47
27,4 0,65
10,4 0,68

14

Acid arahidic
Acid behenic
Acid lignoceric

C20: 0
C22: 0
C24: 0

0,2 0,11
0,2 0,07
< 0,1

Acid miristoleic
Acid palmitoleic
Acid oleic
Acid linoleic
Acid linolenic
Acid arahidonic

C14: 1
C16: 1
C18: 1
C18: 2
C18: 3
C20: 4

1,8 0,14
2,6 0,13
22,9 0,99
3,6 0,43
1,1 0,18
0,4 0,19

Fosfolipidele (glicerofosfolipidele i sfingolipidele) sunt lipide complexe care au rol


important n formarea i stabilizarea globulelor de grsime. Datorit caracterului amfipatic (au o parte
hidrofob i o parte hidrofil) fosfolipidele prin componenta hidrofil reprezint elementul de legtur
ntre faza lipidic i faza apoas a laptelui. Dintre fosfolipide, cel mai bine reprezentate n lapte sunt
lecitinele (0,03 - 0,04 %), emulgatorii i stabilizatorii cei mai buni ai grsimii. Coninutul ridicat de
fosfor plaseaz fosfolipidele n categoria componentelor cu valoare nutritiv ridicat. Lecitinele prin
hidroliz enzimatic elibereaz componentele structurale: glicerol, acizi grai, acid fosforic i colin.
LECITIN
+ 4H2O
CH2OH
CH3
|
+
HCOH + 2RCOOH + H3PO4 + HOCH2CH2NCH3
|
CH2OH
CH3
Glicerol Acizi grai Acid fosforic

Colina
[O]

N CH3
3

Trimetilamina
Prin oxidarea aminoalcoolului colin, rezult trimetilamina, care imprim gustul neplcut de
pete ntlnit la laptele praf cu umiditate crescut sau la unt.
Sfingolipidele din lapte formeaz complexe cu proteinele i se oxideaz uor n prezena
oxigenului.
Sterolii sunt alcooli policiclici reprezentai n lapte de colesterol (0,07 - 0,4 % din grsimea
total) i urme de ergosterol. Unii steroli au rol de provitamine D, ca de exemplu ergosterolul, care sub
aciunea radiaiilor ultraviolete se transform n vitamin D2 (antirahitic) n organismul uman, dar i
n laptele supus acestor reacii. Sterolii particip alturi de lecitine n stabilizarea emulsiei de grsime.
Colesterolul poate inhiba aciunea lipazelor.

15

Glucidele din lapte sunt reprezentate de diglucide (lactoza 40 - 50 g/litru), oze libere (glucoza

i galactoz, aproximativ 0,1 g/litru), aminoglucide (N-acetilglucozamin, N-acetilgalactozamin)


libere sau legate de proteine, lipide sau radicali fosforici, i urme de acizi sialici.
Lactoza este un diglucid reductor format din -galactoz i -glucoz, legate C1 C4 glicozidic:

Lactoza
Precursorul biosintezei lactozei este glucoza sanguin. Aceasta este fosforilat prin secvena
de reacii:
Glucokinaza
Glucoz + ATP

1,6 Fosfoglucomutaz
mutaza Glucozo-1-fosfat
Glucozo-6-fosfat

ADP
Etapele biosintezei lactozei:
1. Activarea glucozo-1-fosfatului:
Glucoza poate participa la biosinteza lactozei numai sub form activat. Activarea este
catalizat de o glicoziltransferaz care are drept coenzim UTP (uridintrifosfatul) rezultnd UDPglucoza (uridindifosfat glucoza):
Glucozo-1-fosfat + UTP UDP-glucoza
2. Izomerizarea UDP-glucozei la UDP-galactoz:
UDP-glucoza 4-epimeraza UDP-galactoza
3. Reacia UDP-galactozei cu glucozo-1-fosfatul i formarea de lactozo-1-fosfat hidrolizat,
apoi la lactoz.
Lactoza poate fi metabolizat de microorganisme specifice pe cale fermentativ.
Lactoza influeneaz absorbia calciului i a altor metale alcalino-feroase, probabil datorit
formrii unor compleci solubili neionizai. Sub aciunea temperaturii, prin tratarea cu alcalii sau
pstrarea ndelungat, lactoza se transform n lactuloz, diglucid format din galactoz i fructoz,
care nu se absoarbe la nivel intestinal. ntre lactoz, cazein i proteinele din lactoser pot avea loc
reacii Maillard, n urma crora se produce att mbrunarea produselor lactate, ct i modificare
gustului, mirosului i a valorilor nutritive. Gradul de folosire a lactozei chiar i dup ingerarea n
cantiti mari este mai mic dect n cazul altor glucide. n lapte apar i intermediari ai metabolismului

16

glucidic, un exemplu fiind acidul citric (2,1 g/litru n laptele de vac). Acest acid poate forma geluri
uor solubile cu ionii de calciu i magneziu, favoriznd absorbia acestora. i alte glucide din lapte
prezint importan biologic i biochimic.
Consumul de lapte determin o cretere mai mic a glicemiei comparativ cu alte glucide dat
fiind particularitile de absorbie ale glucozei i galactozei la nivel intestinal.

Enzimele din lapte sunt rezultatul activitii celulelor epiteliale secretoare ale glandei

mamare. n laptele de vac crud au fost evideniate peste 60 enzime, unele cu rol nc neelucidat.
Enzimele cu rolul cel mai important fac parte din clasa oxidoreductazelor i din clasa hidrolazelor.
Lactoza poate fi metabolizat de microorganisme specifice pe cale fermentativ. Oxidoreductazele
catalizeaz reaciile de oxidoreducere. n lapte se gsesc:

Hidroperoxidaze oxidoreductaze care acioneaz asupra peroxidului de hidrogen (H2O2).

Peroxidaze. Conin Fe3+ i catalizeaz descompunerea peroxizilor (H2O2) care pot apare

normal sau sub influena radiaiilor ionizante. Reacia general este:


Peroxidaz

SH2 + H2O2
Substrat redus

S + 2H2O
Substrat oxidat

n reacie este redus peroxidul de hidrogen cu formare final de ap:


H2O2 + 2H+ + 2e

2H2O

Lactoperoxidaza se gsete n concentraie mare n laptele de vac i n lactoser.

Catalazele sunt hemenzime care conin Fe3+ ca i peroxidazele. Ele catalizeaz

descompunerea peroxizilor conform reaciei generale:


H2O2 + H2O2

catalaz

O2 + 2H2O

Superoxid dismutaza (SOD) este metal enzim care catalizeaz dismutaia anionului

superoxid O 2 (radical liber al oxigenului foarte activ care iniiaz lipoperoxidarea membranar):
2 O 2 + 2H+

SOD

H2O2 + O2

Superoxid dismutaza are efect inhibitor asupra oxidrii lipidelor din membrana globulelor de
grsime.

Xantinoxidaza conine molibden implicat n transfer de electroni:


+ 2e
MoVI

MoIV

17

Catalizeaz reacia de oxidare a hipoxantinei la xantin i oxidarea xantinei la acid


uric. n lapte xantinoxidaza se gsete sub form legat n complexele lipoproteice din
membrana globulelor de grsime. Aciunea sa favorizeaz rncezirea laptelui.

Hidrolazele din lapte de vac sunt reprezentate de: lipaze, proteaze, amilaze, fosfaze i

ribonucleaze.

Lipazele catalizeaz lipoliza grsimilor membranare. Sunt absorbite ireversibil de

membrana globulelor grase.

Proteazele catalizeaz scindarea hidrolitic a proteinelor pn la aminoacizi conform

secvenei de reacii:
Proteine

Proteozopeptone

Peptide

Aminoacizi

Amilazele scindeaz hidrolitic macromoleculele de amidon i glicogen. -Amilaza

scindeaz legturile C1 C4 -glicozidice din interiorul lanului de poliglucidic. -Amilaza scindeaz


legturile glicozidice de la capetele lanului poliglucidic cu formare de maltoz i dextrine. Laptele de vac
conine -amilaz n cantitate mai mare i -amilaz n cantitate mai mic.

Fosfatazele intervin n hidroliza esterilor acidului ortofosforic:

ROPO3H2 + HOH

Fosfataza

ROH + H3PO4

n membrana globulelor de grsime acioneaz fosfataza alcalin care are pH-ul optim
9. n lactoser exist fosfataza acid cu pH-ul optim de 4,6 - 4,8.

Ribonucleazele sunt fosfodiesteraze care catalizeaz scindarea hidrolitic a legturilor

fosfodiester din molecula de ARN. n valoare absolut cantitatea de ribonucleaze din laptele de vac
este mic, dar este crescut comparativ cu alte specii.

Vitaminele. Laptele conine toate vitaminele, n concentraii variabile dar suficiente pentru

a acoperi necesarul organismului animal i a evita mbolnvirile prin caren (tabelul I-7). Cantitatea
de vitamine din lapte este n funcie de ras, perioada de lactaie i de alimentaie. Modul de procesare
a laptelui influeneaz coninutul n vitamine i derivai ai acestora. De exemplu, smntnirea are ca
efect creterea concentraiei de vitamine liposolubile din smntn, respectiv unt. Vitaminele
hidrosolubile rmn n laptele smntnit i n zer.
Tabelul I-7
Vitamine din laptele de vac (Renner, 1983)
Concentraie medie
(mg/l)

Vitamine
I. Liposolubile
Vitaminele A

0,37

Vitaminele D

0,008

Vitaminele E (Tocoferoli)

1,1

Vitaminele K

0,03

18

II. Hidrosolubile
Vitaminele B1 (Tiamina)

0,42

Vitaminele B2 (Riboflavina)

1,72

Vitaminele B6 (Piridoxina)

0,48

Vitaminele B12 (Cobalamina)

0,0045

Vitaminele Pantotenic

3,6

Biotina

0,036

Nicotinamida (Vit. PP)

0,92

Vitaminele C (Acid ascorbic)

8,0

Acidul folic

0,053

Colina

170

Inozitol

160

Vitaminele liposolubile (A, D, E, K):

Vitaminele A (retinolii). Laptele conine cantiti apreciabile de caroteni (, , ),

provitamine ale vitaminelor A i vitamine A. Carotenii se gsesc legai de proteine i imprim


culoarea glbuie a laptelui. Datorit numrului mare de duble legturi din structur carotenii se
oxideaz uor. Spre exemplu -carotenul se scindeaz oxidativ sub aciunea carotenazei cu formare de
vitamin A1 (retinol):

Cantitatea de caroteni din lapte variaz n funcie de alimentaie, respectiv de sezon. Vara
cantitatea de caroteni din lapte se dubleaz. Carotenii preluai de organismul animal pe cale exogen
se acumuleaz n diferite organe (mai ales n ficat i ovare) sub form de esteri ai acizilor grai
superiori. n perioada de lactaie o mare parte din vitaminele A formate la nivel hepatic trec n lapte.
Formarea retinolilor se produce la nivelul peretelui intestinal, sediul absorbiei carotenilor
(fig. 1.3.). Bovinele nu pot converti carotenii la nivelul intestinului subire. Vitamina A1 manifest
activitatea vitaminic cea mai intens.

19

Rolul biochimic al retinolilor este variat. Stimuleaz creterea organismelor tinere, previn
apariia de leziuni la nivel epitelial, cheratenizarea epidermei i mucoaselor, intervin n biosinteza
glicozaminoglicanilor, asigur funcionarea normal a aparatului genital, spermatogeneza i
reproducia, protejeaz organele hematopoetice, au activitate antiinfecioas, cresc rezistena
organismului, intervin n funcionarea normal a ochiului etc.

Fig. 1.3. Formarea retinolilor

Lumina, temperatura i acidifierea laptelui influeneaz aciunea vitaminei A. Prin pasteurizare


sau fierbere se distruge 10 - 20 % din coninutul de vitamine A.

Vitaminele D (calciferolii). Cele mai importante pentru organismul animal sunt vitaminele

D2 i D3.
Ergosterolul este provitamina vitaminei D2, iar 7-dehidrocolesterolul este provitamina
vitaminei D3. Sunt vitamine antirahitice, mresc permeabilitatea mucoaselor intestinale fa de Ca 2+ i,
n general, intervin n metabolismul calciului din organism, stimuleaz glicogeneza hepatic i
muscular, favorizeaz secreia hormonilor hipofizari etc. Carena determin rahitism i afeciuni la
nivel osos, tetanie, iritabilitate nervoas, scderea fertilitii.

20

Laptele vacilor care puneaz vara conine 2 - 2,8 vitamin D/l. Lactoserul conine cantiti
mari de vitamina D.

Vitaminele E (tocoferolii) sunt vitaminele fertilitii. Se cunosc patru tipuri de tocoferoli

(, , , ). Laptele conine cantiti mari de tocoferoli n perioada n care hrana este bogat n
nutreuri verzi. Cel mai important ca activitate biologic este -tocoferolul care este i cel mai bine
reprezentat n lapte.

n -tocoferol: R1, R2 i R3 = CH3


n -tocoferol: R1, R3 = CH3; R2 = H
n -tocoferol: R2, R3 = CH3; R1 = H
n -tocoferol: R3 = CH3; R1, R2 = H
Laptele de vac conine 1,1 mg -tocoferol/l. n absena oxigenului tocoferolii prezint
stabilitate la nclzire, dar se degradeaz uor sub aciunea radiaiilor UV. Prezint aciune
antioxidant i au rol de protecie a lipidelor din lapte fa de reaciile de peroxidare. Favorizeaz
conversia retinolilor n caroteni, particip la respiraia celular, mresc rezistena fa de infecii etc.
Carena determin tulburri ale funciei de reproducie, distrofii musculare, chiar anemii
hemolitice.

Vitaminele K (antihemoragice). Se cunosc vitamine K (K1 i K2) naturale, dar se obin i

prin sintez.

Metilnaftochinon
n filochinon (vitamina K1):

R = CH2 CH = C (CH2 CH2 CH2 CH)3 CH3


|
|
CH3
CH3

n farnochinon (vitamina K2):


R = (CH2 CH = C CH2)n H
|
CH3

21

Sunt sintetizate la nivelul rumenului de ctre flora microbian. Laptele conine concentraii
mici de vitamine K, dar n concentraie constant. Cea mai important este vitamina K1.
Intervin n coagularea sngelui, n respiraia celular i n biosinteza ARNm.
Carena n vitamina K induce hemoragii.
Vitaminele hidrosolubile:

Tiamina (B1) se gsete n laptele de vac liber, legat de o protein sau fosforilat.

Conine n structura sa un ciclu pirimidinic i un ciclu tiazolic legate printr-o punte metilenic.

Tiamina (B1)
Intervine n decarboxilarea -cetoacizilor, n reglarea metabolismului glucidic, a unor procese
generatoare de energie etc.
Carena determin slbirea organismului, atrofie muscular, polinevrite, astenie, insuficien
cardiac, dereglri de reproducie i tulburri n lactaie.
Prin nclzirea laptelui la 145 - 150oC timp de cteva minute, vitamina B1 nu se degradeaz.
nclzirea timp mai ndelungat are ca efect pierderea activitii vitaminice. Prin pasteurizarea sau
fierberea laptelui se pierde 10 - 27 % din cantitatea total.

Vitamina B2 (riboflavina) se gsete liber sau asociat cu proteine fiind component a

flavinadenindinucleotidelor FAD i FMN, coenzime ale dehidrogenazelor.

Riboflavina (B2)
Deoarece are capacitatea de a se oxida reversibil, riboflavina particip la procese de
oxidoreducere din organism. Intervine n biosinteza hemoglobinei, n chimismul procesului vizual
asociat cu retinolii i stimuleaz creterea animalelor.
Carena se manifest prin dermatite, chelioz, stomatit anguloas, afeciuni la nivelul corneii,
tulburri nervoase etc.

22

Fiind puternic fotosensibil prin expunerea laptelui la soare timp de cteva ore, se pierde 50 80 % din aciunea vitaminic. Deoarece este stabil la temperatur, prin sterilizarea clasic a laptelui
nu se pierde mai mult de 10 % din activitatea vitaminic iniial. Riboflavina imprim culoarea albalbstruie a laptelui.

Vitamina B6 (Piridoxina) larg rspndit n organismul animal, este bine reprezentat i n

lapte. Dintre cele trei forme (piridoxol, piridoxal i piridoxamin) n lapte se gsete piridoxal liber.

Piridoxol

Piridoxal

Piridoxamin

Piridoxalul particip la interconversia serinei i glicocolului, formarea acidului nicotinic din


triptofan, biosinteza hemului i stimularea hematopoezei.
Derivatul fosforilat (piridoxalfosfatul) are rol de coenzim a unor transaminaze, decarboxilaze
i racemaze.
n caren apar dermatite, anemii severe, uneori convulsii, apare hipercolesterolemia, scade
concentraia de hemoglobin, scade ritmul de cretere etc.
Laptele de vac conine de 5 - 10 ori mai mult vitamin B6 dect laptele uman. Prin
sterilizare clasic a laptelui vitamina B6 se distruge n proporie de 50 %.

Vitamina H (Biotina sau vitamina B7) predomin n organismul animal n esutul hepatic

i renal. Se gsete liber sau legat de proteine.

Biotina ndeplinete rol de coenzim a unor enzime implicate n carboxilarea i decarboxilarea


cetoacizilor. Intervine n dezaminarea unor aminoacizi, hidrogenerarea acizilor grai nesaturai, n
biosinteza acidului aspartic i a acidului oleic, n acumularea de lipide la nivel hepatic etc.

23

Carena se semnaleaz mai rar i se manifest prin dermatite, leziuni cutanate, dermatoz
serboreic, micri necoordonate. n lapte se gsete liber n cantiti foarte mici. Este sensibil la
aer, dar este stabil fa de aciunea luminii i cldurii.

Acidul folic (Vitamina B9). n organismul animal coninutul ridicat se gsete n ficat.

Ciclul pterinic

Acid p-aminobenzoic

Acid glutamic

Acid folic (n = 1)
Acidul folic este stabil la temperatur ridicat, dar este sensibil fa de aciunea luminii i
oxigenului.
Intervine sub form de acid tetrafolic n biosinteza bazelor azotate, a acizilor nucleici, a
hemului, serinei, histidinei i colinei. n anumite reacii reprezint o surs de hidrogen; n laptele de
vac se gsete legat de proteine n cantiti variabile. Carena favorizeaz instalarea anemiei
megaloblastice, tulburri gastrointestinale etc.

Vitamina B12 (Cianocobalamina) este factor de cretere al microorganismelor. Laptele

conine 0,1 - 0,4 g/l.

Vitamina B12 (cianocobalamina) (a) i coenzima B12 (b)

24

Microorganismele din rumen i intestinul gros reprezint o surs important de vitamin B12.
n organism se gsete predominant sub form de coenzim B12. Intervine n reacii de
metilare i carboximetilare, particip la biosinteza hemului, stimuleaz anabolismul proteinelor i
lipidelor, menine integritatea celulei nervoase, are rol esenial n hematoprez.
Carena provoac anemia pernicioas, afeciuni la nivelul SNC, tulburri de cretere.
n lapte se gsete n cantiti mici, dar cu activitate vitaminic considerabil. 95 % din
cantitatea total este legat de proteinele din lactoser.

Vitamina C (acidul ascorbic). Cu excepia omului, primatelor i cobaiului, organismele

animale sintetizeaz vitamina C. Poate exista n form redus sau n form oxidat (acid
dehidroascorbic).

Acid L-ascorbic

Acid L-dehidroascorbic

(forma redus)

(forma oxidat)

Cele dou forme constituie un sistem redox foarte important pentru organism. Acidul ascorbic
este oxidat uor sub aciunea luminii, a cldurii i a unor metale.
- Are rol de transportor de hidrogen n unele sisteme enzimatice.
- Intervine n respiraia celular, n metabolizarea tirozinei i fenilaluninei, n reacii de
hidroxilare, n sinteza unor compui cetonici.
- Stimuleaz glicogeneza hepatic i muscular.
- Are rol esenial n biosinteza glicozamino-glicanilor, n formarea fibrelor de colagen i a
esutului osos.
- Are aciune antitoxic i crete rezistena organismului fa de infecii.
- Favorizeaz coagularea sngelui i transportul fierului.
- Intervine n fiziologia ochiului i n funcia de reproducie.
Carena provoac scorbutul (sngerri ale gingiilor i ale pielii, alterri ale oaselor i dinilor,
modificri ale esutului conjunctiv).
Laptele conine vitamina C n stare liber. Este sensibil la aciunea aerului. Prin sterilizare
clasic se distruge n proporie de 50 %, dar prin pasteurizare n proporie de 10 %.

25

Vitamina PP (nicotinamida) se formeaz n esuturi din triptofan. Este amida acidului

nicotinic.

Nicotinamida

Reprezint una din cele mai stabile vitamine. Este component structural a NAD i NADP
coenzime ale dehidrogenazelor.
Carena induce iritabilitate, anxietate, lips de apetit, diaree, pierdere n greutate, uscarea pielii
etc. Ca urmare a carenei n vitamin PP (pelagropreventiv) se instaleaz boala numit pelagr.
n laptele de vac se gsete n stare liber n cantiti reduse dei triptofanul, precursorul su,
este prezent n cantiti mari.

Hormonii. Laptele conine hormoni sexuali feminini (estrogeni i gestageni), hormoni

hipofizari (tireotropina, prolactina i gonadotropine) i hormoni tisulari (prostaglandine).


Hormonii estrogeni (-estradiolul, estrona i estriolul) sunt hormoni steroidici. Precursorul
biosintezei lor este colesterolul.

Locul de biosintez este ovarul i, n msur mai mic, corticosuprarenalele i placenta (n


timpul gestaiei).
Hormoni estrogeni determin formarea caracterelor sexuale secundare, influeneaz uterul,
trompele, oviductul i funcia ovarian. Acioneaz asupra glandei mamare i determin depunerea
excesiv de lipide n esutul subcutanat, retenia de clorur de sodiu i de ap.
n laptele de vac coninutul de hormoni estrogeni este de 60 - 200 mg/l.
Progesterona, principalul hormon gestagen este biosintetizat din colesterol. Intervine n
reglarea activitii ovarelor, n pregtirea nidrii ovulului i menine secreia mucoasei uterine care
asigur hrana embrionului. Prin degradarea progesteronei rezult pregnandiol care este eliminat prin
urin conjugat cu acidul glucuronic.
Coninutul de progesteron din laptele de vac este de aproximativ 3 mg/l i variaz
proporional cu coninutul de lipide.

26

Prolactina hormonul adenohipofizar gonadotrop este o protein care acioneaz asupra


secreiei glandei mamare contribuind la producia de lapte. Poart i denumirea de hormon lactogen
sau lactotrop. n perioada de lactaie favorizeaz biosinteza lactozei i pe msur ce lactaia avanseaz
concentraia de hormoni estrogeni i prolactin scade. Poart i denumirea de hormon lactogen sau
lactotrop.
n laptele de vac se gsete n concentraie de 5 g/l.
Tireotropina sau hormonul tireotrop (TSH) este secretat de adenohipofiz. Este o
glicoprotein. Acioneaz asupra tiroidei stimulnd biosinteza de hormoni tiroidieni iodurai.
Gonadotropinele sunt glicoproteide secretate de adenohipofiz, care stimuleaz activitatea
glandelor sexuale indiferent de sex.
Prostaglandinele sunt hormonii tisulari (ecosanoizi). Precursorul biosintezei lor este acidul
arahidonic. Acioneaz la nivelul terminaiilor nervoase asupra musculaturii netede i la nivelul
membranelor celulare i au durata de via scurt.
n mod normal hormonii naturali din laptele de vac nu influeneaz starea sntii
consumatorului. Dac se administreaz animalelor hormoni de sintez, acetia se regsesc n
concentraii mari n lapte i pot avea consecine grave asupra sntii consumatorului, motiv pentru
care practica a fost interzis.

Pigmeni i anticorpi

Pigmenii prezeni n lapte pot fi de origine exogen caroteni, xantofile, clorofile care
imprim culoarea glbuie sau de origine endogen riboflavina, lactocromul care imprim culoarea
alb-albstruie a laptelui.
Anticorpii sunt reprezentai n lapte de bacteriolizine, aglutinine, precipitine, hemolizine,
opsonine, anticorpi anafilactici sau antitoxine. Datorit proprietilor bacteriostatice i bactericide, ei
au un rol important n protecia sugarului fa de agenii patogeni.

Compui chimici poteniali prezeni n lapte

Exist o multitudine de substane chimice: ierbicide, insecticide, fungicide i ngrminte


care pot trece din sol n plant i apoi n organismul animalelor i regsii n lapte. Prezena lor n
concentraii mari poate fi nociv pentru consumator.

1.2.3.

Valoarea nutritiv a laptelui integral crud i al produselor lactate

Valoarea nutritiv a laptelui depinde de valoarea sa energetic i de valoarea biologic.


Valoarea energetic reprezint energia rezultat prin catabolizarea glucidelor, lipidelor i
proteinelor din lapte. Se exprim n calorii sau n jouli (J).

27

Valoarea biologic (coeficientul de retenie al substanelor azotate) este dat de azotatul


asimilat i reinut de organism, necesar acoperirii cerinelor sale n proteine. n cazul laptelui de vac
valoarea acestui coeficient este de 0,75. Raportul dintre fraciunile proteice, coninutul n aminoacizi,
coninutul n componente minerale i vitamine este, de asemenea, determinant pentru valoarea
biologic a laptelui. Pe parcursul separrii laptelui integral se obin 2 produse distincte: laptele
degresat i smntna. Smntna conine n medie ntre 45 i 50 % grsime i este utilizat fie ca atare,
fie pentru unt, fric sau smntn pentru cafea sau cereale.
n ceea ce privete produsele lactate acide (lapte btut, lapte acidofil, iaurt, chefir sau koumsul)
acestea au nsuiri nutritive ridicate i particulariti dietetice i terapeutice. Sub aspect nutritiv conin
toate elementele constitutive ale laptelui materie prim, transformate n compui uor digestibili i
asimilabili (lactoza este transformat n glucoz i galactoz, cazeina este transformat n fosfo-cazeinat
de calciu cu digestibilitate ridicat, iar alte substane proteice sunt descompuse n aminoacizi).
Att valoarea nutritiv ct i cea energetic sunt, deci, condiionate de compoziia chimic a
laptelui care difer de la specie la specie i a produselor lactate de orice tip.

1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIV

Glucidele fermentescibile glucoza, galactoza, dar i lactoza dup hidroliza prealabil n


ozele de enzime secretate de microorganisme, pn la diferii produi de metabolism i energie.
Fermentaiile lactic, propionic, butiric i alcoolic reprezint procese anaerobe de degradare a
lactozei, glucozei i galactozei, care decurg n condiii anaerobe n prezena unor microorganisme
specifice.

1.3.1.

Fermentaia lactic

Fermentaia lactic este procesul anaerob de degradare a glucidelor, fermentescibil sub


aciunea enzimelor microbiene, de tipul hidrolazelor, pn la acid lactic (produs principal) i dioxid de
carbon, alcool etilic, acid acetic, acetoin, diacetil (produi secundari).
Bacteriile lactice (forme derivate de la genurile Lactococcus, Streptococcus, Leuconostoc,
Pediococcus i Lactobacillus) secret enzime implicate n aceast fermentaie. Sub aciunea
mucegaiurilor (Aspergillus, Penicillium i Mucor) se obin, de asemenea, cantiti mari de acid lactic.
Formarea produilor finali n fermentaia lactic este condiionat de tipul glucidului
fermentescibil (lactoz, glucoz, galactoz) i de tipul bacteriilor lactice (homofermentative sau
heterofermentative).
Prin homofermentaia lactic hexozele sunt degradate anaerob pn la acid piruvic pe calea
Embden-Mayerhof-Parnas (EMP) (fig. 1.4.).

28

Glucoza
ATP

Glucokinaza

ADP
Glucozo-6-fosfat
Fosfoglucoizomeraza
Fructozo-6-fosfat
ATP
ADP

Fosfofructokinaza

Fructozo-1,6-difosfat
Fructozo/1,6-difosfatliaza

Aldehid-3fosfogliceric
NAD+

Triozofosfatizomeraza

Fosfodihidroxiacetona

Gliceraldehid-3P-dehidrogenaza

NADH(H+)
Acid 1,3-difosfogliceric
ADP

Fosfogliceratkinaza

ATP
Acid 3-fosfogliceric
Fosfogliceromutaza
Acid 2-fosfogliceric
H2O

Enolaza

Acid 2-fosfoenolpiruvic
ATP

Piruvatkinaza

ADP
Acid enolpiruvic

Acid piruvic

Fig. 1.4. Degradarea hexozelor pn la acid piruvic pe calea EMP

29

Bacteriile lactice homofermentative secret dou lactat dehidrogenaze NAD+/NADP+


dependente, care catalizeaz reacia de transformare a acidului piruvic n acid lactic optic activ
dextrogir (+) sau levogir (). Formarea unui izomer predominant depinde de genul bacteriilor,
respectiv de stereospecificitatea lactatdehidrogenazei secretate de acestea. Sub aciunea lactococilor
rezult acid lactic dextrogir, iar sub aciunea lactobacililor rezult acid lactic levogir. Prezena n
celula microbian a lactat racemazei active are ca rezultat formarea unui amestec racemic de acid
lactic levogir i dextrogir () optic inactiv (fig.1.5.).
CH3
|
C=O
|
COOH
Acid piruvic
NADH(H+)
NAD+
L(+) lactat
dehidrogenaz

D() lactat
dehidrogenaz

CH3
|
HOCH
racemaza
|
COOH
L(+) Acid lactic

CH3
|
HCOH
|
COOH
D() Acid lactic

Amestec racemic ()
Fig. 1.5. Transformarea acidului piruvic n acid lactic

Ecuaia global a fermentaiei homolactice:


Bacterii lactice

C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4

2CH3CHOHCOOH + 2ATP+75 kJ

Lactoza, glucoza i galactoza sunt transportate n celula bacterian cu ajutorul unor permeaze
secretate de Streptococcus Salivarius subspecia thermophillus (SST) i lactobacili termofili sau a
sistemului activ fosfotransferaz fosfoenolpiruvat din bacterii aparinnd genului Lactococcus i
Lactobacillus sp. cu formare de esteri fosforici.
n celula bacterian lactoza sau lactozo-6-fosfatul sunt scindate hidrolitic sub aciunea lactazei
(-galactozidaz) n ozele componente glucoz i galactoz:
Lactoza

Lactaza

-Galactoz + -Glucoz

30

n continuare glucoza este metabolizat direct pe calea EMP pn la acid lactic.


Galactoza se poate metaboliza pe trei ci, n funcie de genul bacteriilor:
1. Calea tagatozei (genul Leuconostoc);
2. Leloir (genul SST, LDB, Leuconostoc);
3. Calea glicolitic EMP de fermentare a glucozei (Lactococcus i Lactobacillus).
1. Calea tagatozei cuprinde urmtoarele etape:
a. Izomerizarea galactozo-6-fosfatului cu formare de tagatozo-6-fosfat;
b. Formarea tagatozo-1,6-difosfatului;
c. Scindarea tagatozo-1,6-difosfatului n dou trioze fosforilate;
d. Deplasarea echilibrului n sensul formrii de aldehid-3-fosfogliceric;
e. Metabolizarea aldehidei-3-fosfoglicerice pe calea EMP pn la acid piruvic;
f.

Formarea acidului lactic din acid piruvic.

2. Pe calea Leloir galactoza intr n secvena urmtoare de reacii:


a. Transformarea galactozei n galactozo-1-fosfat n prezena ATP;
b. Formarea UDP-galactozei;
c. Epimerizarea UDP-galactozei cu formare de UDP-glucoz;
d. Scindarea UDP-glucozei cu formare de glucozo-1-fosfat;
e. Izomerizarea glucozo-1-fosfatului la glucozo-1-fosfat;
f.

Degradarea glucozo-1-fosfatului pe calea EMP pn la acid piruvic.

3. Calea glicolitic presupune izomerizarea galactozei n glucoz care fermenteaz pe calea EMP.
n fermenia homolactic se pot forma i cantiti mici de diacetil i acetoin, pe contul
glucidelor sau a acidului citric. Schema formrii diacetilului din acid citric sub aciunea unor specii
(Lactococcus lactic ssp, Lactiv biovar diacetyllactis i Leuconostoc) este redat n figura 1.6:

Fig.1.6. Formarea diacetilului din acid citric

Cantitile de diacetil care confer laptelui arom, pot fi mrite prin adaos de acid citric (citrat).
n fermentaia heterolactic glucidele (pentoze i hexoze) sunt fermentate anaerob sub aciunea
enzimelor secretate de Lactobacillus brevis, Lactobacillus bifidus, Leuconostoc mesenteroides, pe calea
pentozfosfailor (calea 6-fosfoglucoconatului) care presupune etapele urmtoare:

31

a. Formarea glucozo-6-fosfatului din glucoz;


b. Transformarea glucozo-6-fosfatului n lacton instabil;
c. Hidroliza spontan cu desfacerea ciclului glucolactonei i formare de 6-fosfogluconat
(acid 6-fosfogluconic);
d. Decarboxilarea oxidativ a 6-fosfogluconatului cu formarea intermediar de 3-ceto-6fosfogluconat susceptibil la decarboxilare i formarea final de ribulozo-5-fosfat;
e. Izomerizarea ribuzo-5-fosfatului n xilulozo-5-fosfat cu formarea intermediar a unui
endiol instabil;
f.

Scindarea xilulozo-5-fosfatului n aldehid-3-fosfogliceric i acetil fosfat;

g. Transformarea acetil fosfatului n acid acetic i aldehid acetic;


h. Formarea de alcool etilic din aldehid acetic.
n fermentaia heterolactic pe lng acid lactic se obin cantiti mari de alcool etilic, acid
acetic i dioxid de carbon.
Produii finali ai fermentaiei heterolactice depind i de specia bacteriilor implicate:

n prezena Lactobacillus brevis rezult acid lactic, acid acetic i dioxid de carbon.

Leuconostoc mesenteroides determin formare de acid lactic, alcool etilic i ap.

Sub aciunea Lactobacillus bifidus heterofermentaia lactic urmeaz calea fructozo-6fosfatului, fr formare de dioxid de carbon:

C6H12O6 + 5ADP + 5H3PO4

Lactobacillus bifidus

2CH3CHOHCOOH + 3CH3COOH + 5ATP


Acid lactic
Acid acetic

Fermentaia lactic controlat, sub aciunea culturilor de bacterii lactice selecionate, este
aplicat pe scar industrial pentru obinerea produselor lactate acide (lapte acidofil, lapte btut, iaurt,
chefir, smntn), a untului i a brnzeturilor.
Fermentaia lactic excesiv duce la acumulare de acid lactic, scderea drastic a pH-ului,
distrugerea bacteriilor lactice i, n final, la deprecierea calitii produselor.

1.3.2.

Fermentaia propionic

Este procesul anaerob de degradare a glucidelor (lactoz, glucoz) pn la acid propionic. n


prezena enzimelor secretate de bacteriile propionice (Propionil bacterium) acidul lactic se transform
n produi finali acid propionic, acid acetic, dioxid de carbon i ap:

C6H12O6

2CH3CHOHCOOH

2CH3CH2COOH + CH3COOH + CO2 + H2O

Acid lactic

Acid propionic

32

Acid acetic

1.3.3.

Fermentaia butiric

Reprezint procesul anaerob de degradare a glucidelor, sub aciunea ezimelor secretate de


bacteriile butirice, pn la produi finali acid butiric, dioxid de carbon i hidrogen:

C6H12O6 + 3ADP + 3H3PO4

Bacterii butirice

CH3CH2CH2COOH + CO2 + 2H2+3ATP


Acid butiric

Fermentaia butiric influeneaz negativ calitatea brnzeturilor.

1.3.4.

Fermentaia alcoolic

Este un proces anaerob catalizat de enzimele secretate de drojdii prin care diferite tipuri de
glucide sunt transformate n alcool etilic i dioxid de carbon:
C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4

Drojdii

Hexoz

2CH3CH2OH+2CO2 + 2ATP
Alcool etilic

Glucoza se degradeaz pe calea Embden-Mayerhoff-Parnas, pn la acid piruvic. Acesta, prin


decarboxilare, formeaz aldehid acetic. n prezena alcool dehidrogenazei, aldehida acetic se
transform n alcool etilic:

Fig. 1.7. Formarea alcoolului etilic din glucoz

33

2. BRNZETURILE

2.1. CONSIDERAII GENERALE


Istoria brnzeturilor ncepe din vremuri strvechi, odat cu domesticirea oilor n epoca
neolitic ajungnd pn n zilele noastre cnd se produc curent peste 500 sortimente de brnz. n anul
2004 producia mondial de brnz nsuma 18 milioane (FAD).
Consumul de brnzeturi pe toate meridianele globului este explicat prin caracterul lor de
produse lactate naturale, cu valoarea nutritiv i energetic ridicat. Brnzeturile constituie rezultatul
unor procese de degradare enzimatic a principalelor biomolecule din lapte. Materia prim laptele
trebuie s provin de la animale sntoase i s ndeplineasc anumite criterii de calitate reflectate de
nsuirile fizico-chimice i organoleptice (densitate, viscozitate, aspect, culoare, gust, miros), de
compoziie chimic (coninutul de proteine, lipide, glucide i calciu) i de flor microbian (prezena
bacteriilor psihotrofe care secret proteaze i lipaze).
Pentru fiecare sortiment de brnz sunt specifice anumite caractere organoleptice.
Brnza reprezint produsul proaspt sau maturat cu consisten solid sau semisolid, n care
raportul proteine serice totale/cazein nu depete valoarea specific laptelui i se obine prin:
a) Coagularea parial sau total a laptelui, a laptelui degresat total sau parial, smntnit, a
zerului, a zarei, folosite ca atare sau n combinaie prin aciunea exercitat de cheag sau ali ageni
coagulani adecvai i prin scurgerea parial a zerului rezultat n urma coagulrii;
b) Folosirea de tehnologii speciale n vederea coagulrii laptelui i/sau a materiilor crude
obinute din lapte n scopul obinerii unui produs finit avnd caractere fizice, chimice i organoleptice
similare cu cele descrise la punctul a) (norma A6 din Codex Alimentarius).

ETAPELE FABRICRII BRNZETURILOR

2.2.

n fabricarea brnzeturilor se parcurg urmtoarele etape (FAO - 1995):

Coagularea (formarea coagulului);

Scurgerea (deshidratarea coagulului);

Maturarea (degradarea enzimatic la nivelului coagulului).

2.2.1.

Coagularea

Coagularea reprezint procesul prin care macromoleculele proteice, n principal cazeinele din
lapte trec ireversibil din sol n gel (coagul).
Randamentul de transformare a laptelui n brnzeturi depinde de fraciunile i cazeinice a
cror sum trebuie s reprezinte peste 90 % din total.

34

Coagularea se produce sub aciunea agenilor fizici (temperatur), chimici (acizi) sau
biochimici (enzime coagulante) care determin modificarea sarcinii electrice a moleculelor sau
modificarea gradului de hidratare, respectiv a nveliului protector format din molecule de ap,
diminund astfel aciunile de repulsie dintre moleculele proteice favoriznd astfel aglomerarea lor sub
form de micele (coagul).
Coagularea prin acidifiere se face cu acid lactic rezultat prin fermentarea lactozei sub
aciunea bacteriilor lactice. Moleculele de cazein sunt ncrcate puternic electronegativ ntre ele
manifestndu-se fore de respingere. Protonii (H+) neutralizeaz sarcinile electronegative astfel nct
la pH-ul izoelectric al cazeinei (4,6) neutralizarea este total i macromoleculele proteice precipit
(floculeaz) formnd un coagul (gel).
Molecule
proteice n
soluie

H+

pH = 4,6

Gel (Coagul)

(Sol)
Totodat, n mediu acid ionii de calciu din fosfocazeinatul de calciu sunt eliberai i trec n
lactoser rezultnd acid cazeinic.
CAZEIN PO3Ca + 2H+

CAZEIN PO3H2 + Ca2+

Fosfocazeinat de calciu

Acid fosfocazeinic

Coagularea prin acidifiere necesit anumite doze i specii de lactobacili, temperatur i pH de


coagulare (20oC, pH = 4,6 i 50 - 550D sau 400C, pH = 5,2 i 400D). Timpul pentru desfurarea
fermentaiei lactice este mai ndelungat (cteva ore). Prin aceast metod se obine un coagul friabil,
permeabil i demineralizat.
Coagularea sub aciunea enzimelor coagulante: Enzimele coagulante (cheag, pepsin) i ionii
de calciu denatureaz cazeina. Se produce att o proteoliz limitat, ct i precipitarea micelelor de
cazein modificate sub form de paracazeinat de calciu:
Cazein

Enzime coagulante

Paracazein + Ca2+

Paracazein
Paracazeinat de calciu

(sol)

(gel)

Coagularea este rapid (2 - 3 minute) la temperaturi de 40 - 42oC i pH 5,5. Cele dou metode
pot fi folosite simultan realizndu-se coagularea mixt. Coagulul obinut cuprinde lactoser (zer) care
este expulzat spontan putnd fi separat de cazein i lipide prin scurgere.
Lactoserul sau zerul reprezint faza apoas a laptelui care rmne dup coagulare i separarea
coagului de brnz. Lactoserul conine 94 % ap, substan uscat 50 - 60 g/l, substane azotate 7 %
(din care 5 % proteine), lipide 0,4 %, componente minerale (predominant calciu i fosfor), 5 %, acid
lactic, lactoz i vitamine hidrosolubile. Valoarea sa nutritiv este dat de coninutul de proteine care
reprezint 13 % din substana uscat i de lactoz.

35

2.2.2.

Srarea brnzeturilor

ntre faza de scurgere i cea de maturare se face srarea brnzeturilor prin adaos de clorur de
sodiu (0,5 - 4,0 g/100 g brnz). Operaia se poate face n saramur, pe cale uscat sau prin ncorporarea
srii n cheag.

2.3. BIOCHIMIA MATURRII BRNZETURILOR


Maturarea brnzeturilor reprezint un proces complex ce include n principal reacii enzimatice
de degradare a glucidelor, lipidelor i protidelor, care au loc pe suprafaa i n interiorul brnzeturilor.
Pentru obinerea diferitelor sortimente de brnzeturi se folosesc ageni de maturare surse de
enzime care intervin n proteoliz, n metabolizarea aminoacizilor i n formarea compuilor de arom.
Agenii de maturare pot fi grupai astfel:

Laptele, care conine peste 60 enzime dintre care unele sunt eseniale n procesul de

maturare (plasmina, lipazele, fosfatazele acide, xantinoxidaza etc.); aceste enzime sunt termostabile i
rezist la pasteurizare, se gsesc ncorporate n coagulul brnzei asociate cu miceliile de cazein sau n
interiorul globulelor de grsime.

Agenii coagulani care reprezint o surs de proteinaze specifice. Cheagul conine

cantiti mari de proteinaze i lipaze.

Culturile starter conin germeni care secret numeroase enzime cu localizare majoritar

intracelular ce pot fi eliberate ca urmare a proceselor de distrucie celular sau dup moartea celulelor
i au o contribuie esenial n procesul de maturare. Aceste culturi sunt n principal responsabile de
formarea acidului lactic (tabelul II-1).
Tabelul II-1
Bacterii lactice folosite pentru obinerea diferitelor tipuri de brnzeturi
Tipuri de brnzeturi

Culturi utilizate
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. cremoris
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus termophillus
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus lactis ssp. cremoris
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Streptococcus salivarius ssp. termophillus
Lactobacillus delbrueckii ssp. bulgaricus
Lactobacillus delbrueckii ssp. lactis

Brnz proaspt de vaci


Telemea, ca
Brnzeturi albe n saramur tip fetta,
brnzeturi frmntate: burduf, Moldova
Brnzeturi cu past oprit
Brnzeturi semitari tip Trapist, Olanda, Edam
Brnzeturi tari, vaier

36

Lactobacillus helveticus
Popionibacterium
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. cremoris
Lactobacillus helveticus
Lactobacillus casei

Brnzeturi tari, vaier

Tip Cheddar

Microflora secundar (nonstarter) include: drojdii, mucegaiuri, corineforme, propionil-

bacterii, dar i microorganisme provenite din lapte sau mediul exterior. Aceasta intervine printre altele
n formarea compuilor de arom.

2.3.1.

Degradarea glucidelor

n brnz se regsete un procent mic (~ 2 %) din lactoza coninut n lapte. n primele stadii
de maturare i pe parcursul procesului de fabricare a brnzei lactoza este degradat, prin reacii
catalizate de enzimele secretate de agenii de maturare, pn la acid lactic. Formarea acidului lactic
influeneaz valoarea pH-ului i implicit evoluia multiplelor procese biochimice care au loc pe
parcursul maturrii.
Degradarea lactozei cu formare final de acid lactic se poate face sub aciunea bacteriilor
homofermentative sau heterofermentative.
-

Pe parcursul maturrii brnzeturilor, ca urmare a homofermentaiei lactice, rezult acid

lactic sub form de izomeri optici sau amestec sacemic i cantiti mici de acetoin i diacetil.
-

Prin fermentaia heterolactic, pe lng acid lactic, rezult cantiti mari de alcool etilic,

acid acetic i dioxid de carbon.


n condiii care favorizeaz fermentaia propionic (ncperi calde) se formeaz acid
propionic, acid acetic i dioxid de carbon (cazul unor sentimente de brnzeturi elveiene).
Fermentaia butiric conduce la formare de acid butiric, hidrogen i dioxid de carbon.
Degradarea bacterian a acidului citric decurge cu formare de diacetil, acid acetic i dioxid de
carbon.
Produii finali rezultai din procesele amintite sunt implicai n maturarea brnzeturilor i
formarea calitii acestora. Astfel:

Cristalele de acid lactic dextrogir i lactat de calciu levogir sunt cauza apariiei petelor

albe n brnz;

Acidul acetic, acidul propionic, acetoina i diacetilul sunt compui care particip la

formarea aromei unor sortimente de brnzeturi;

Acidul butiric influeneaz negativ calitatea brnzeturilor prin balonarea trzie i lipsa de

arom;

37

Dioxidul de carbon favorizeaz apariia ochiurilor de fermentare din anumite sortimente

de brnz;

n cazul maturrii unor brnzeturi (Camembert, Brie) n prezen de mucegai, acidul lactic

format (~ 1 %) sub aciunea enzimelor secretate de culturi secundare (Geotrichum candidum, drojdii,
Penicillium caseicolum, Brevibactisium linens) este metabolizat rapid pn la produi finali dioxid
de carbon i ap. Ca urmare, aciditatea i concentraia de fosfat de calciu din interiorul brnzei scad i
aceasta se nmoaie. Totodat este influenat negativ aroma.

2.3.2.

Degradarea lipidelor

Lipidele din brnzeturi, n principal gliceridele, prin lipoliz catalizat de lipaze, se transform
n acizi grai i alcooli. Trigliceridele sufer o hidroliz n trepte cu formare intermediar de , i '
digliceride i, n final, monogliceridele:

Lipazele prezint specificitate att fa de o anumit lungime a catenei acizilor grai, ct i fa


de natura acestora (saturai sau nesaturai). Ionii de calciu formeaz cu acizii grai spunuri insolubile
i acioneaz ca inhibitori ai lipazelor. Lipazele sunt activate de prezena srurilor biliare care
emulsioneaz grsimile facilitnd astfel procesul de lipoliz. De asemenea, proteinele zerului (lactoglobulina i serumalbumina) pot lega lipazele activndu-le. Laptele de vac conine o
lipoproteinlipaz asociat n proporie mai mare de 80 % cu micele de cazein i probabil se regsete
n brnz.
Pasta de renin folosit la fabricarea brnzeturilor conine o lipaz (esteraz pregastric),
glicoprotein cu pH optim de aciune 7, care catalizeaz eliberarea unor cantiti mari de acizi grai cu
catene scurte i medii, componeni structurali ai trigliceridelor din lapte. Specificitatea determinat de
proveniena lor (de la miei, iezi sau viei) imprim arome diferite brnzeturilor italiene.
Lactococii prezint activitate lipolitic mai redus care poate fi compensat de folosirea lor n
concentraie crescut pe o durat mai mare a maturrii.
Pe parcursul maturrii brnzeturilor, activitatea lipazelor i esterazelor secretate de bacterii
poate fi inhibat de compui organofosforici i compui ai metalelor divalente (Ca2+, Hg2+, Cu2+ etc.).
Bacteriile psihotrofe reprezint o surs important de lipaze foarte active, stabile la
temperatur, care pot determina rncezirea brnzeturilor pstrate timp mai ndelungat. Aflndu-se
adsorbite pe suprafaa globulelor de grsime, aceste lipaze rmn n brnz.

38

Acizii grai rezultai ca urmare a lipolizei pot conduce la formare de esteri, amide, cetone i
ali compui implicai n formarea aromei brnzeturilor:
RCOOH + R'OH

RCOOR' + H2O
Ester

RCOOH + NH3

RCONH2 + H2O
Amid

Spre exemplu, transformarea acizilor grai liberi existeni n anumite sortimente de brnzeturi
(cu mucegai albastru sau cu Penicillium ssp.) parcurge patru etape principale catalizate enzimatic:
1. Eliberarea acizilor grai din lipide sub aciunea lipazelor:
Triglicerid + 3HOH

Lipaze

Glicerol + 3RCOOH

2. Oxidarea acizilor grai la -cetoacizi:


R CH 2 n CH 2 CH 2 COOH

+O2

R CH2 n C CH3 CO2 H2O


||
O
-Cetoacid

Acid gras saturat

3. Decarboxilarea -cetoacizilor cu formare de 2-alcanone:

R CH 2 n C CH3 CO2
||
O

R CH 2 n C CH 2 COOH

||
O
-Cetoacid

2-Alcanon

4. Reducerea 2-alcanonelor la 2-alcanolii corespunztori:

R CH 2 n CH CH3

R CH 2 n C CH3 H 2
||
O

|
OH

2-Alcanon

2-Alcanol

2-alcanonele se pot forma i din -cetoacizii, prezeni n mici concentraii n grsimea laptelui,
sub aciunea mucegaiurilor sau din acizi grai mononesaturai prin oxidare.
Nivelul 2-alcanonelor din brnzeturi este n funcie de pH, concentraia acizilor grai i starea
fiziologic a mucegaiurilor. Alcanonele contribuie la formarea aromei anumitor brnzeturi.
Din i hidroxiacizii formai prin oxidarea acizilor grai eliberai prin lipoliz la nivelul
glandei mamare, rezult i lactone (esteri ciclici):
H3C CH CH 2 CH 2 C O

|
OH
Hidroxiacid

H3C CH CH 2 CH 2 C O

|
OH

Lacton

i Lactonele sunt compui stabili care confer brnzeturilor o arom puternic.

39

2.3.3.

Degradarea proteinelor

n cazul majoritii sortimentelor de brnzeturi degradarea enzimatic a proteinelor


(proteoliza) poate fi schematizat astfel:
Endoproteaze
Proteine

Albumaze
i peptone

Exopeptidaze

Expeptidaze

Exopeptidaze
Polipeptide

Peptidaze
Peptide

Aminoacizi

Proteoliza este influenat de concentraia de clorur de sodiu i de coninutul de ap din


brnz.
Cazeina sub aciunea cheagului rezidual sau n msur mai mic a plasminei, eventual a
catepsinei D, sufer o degradare hidrolitic cu formare de peptide cu mas molecular medie, care sunt
degradate n continuare prin reacii catalizate de enzimele coagulante secretate de microflora starter i
nonstarter pn la aminoacizi. Sub aciunea proteinazelor i peptidazelor bacteriene rezult peptide cu
mase moleculare mici i aminoacizi liberi. Aceast schem general variaz de la sortiment la
sortiment:
Cazeina + HOH

Peptide (M medie)

Degradarea proteinelor pe parcursul maturrii influeneaz structura, consistena, digestibilitatea,


gustul i aroma brnzeturilor maturate.
Evaluarea procesului de proteoliz permite aprecierea gradului de maturare i a calitii
brnzeturilor.
Proteoliza care are loc sub aciunea proteazelor secretate de mucegaiuri din culturi starter
secundare are un rol important n obinerea diferitelor sortimente de brnzeturi. Culturi starter
secundare tradiionale (Penicillium ssp., Brevibacterium linenens, Penicillium roqueforti i Penicillium
camamberti) elaboreaz aspartilproteinaze i metaloproteinaze care degradeaz i -cazeinele,
proteinaze intracelulare, carboxipeptidaze intra i extracelulare, aminopeptidaze intra i extracelulare.

2.3.4.

Metabolizarea aminoacizilor

Metabolizarea aminoacizilor liberi, sub aciunea enzimelor secretate de bacterii i mucegaiuri,


decurg prin reacii de: dezaminare, decarboxilare, transaminare i desulfurare.

Dezaminarea aminoacizilor are loc pe una din cile urmtoare:

Dezaminare oxidativ n prezena mucegaiurilor i bacteriilor aerobe care secret


aminoacidoxidaze:
RCHCOOH +1/2O2
|
NH2
Aminoacid

Aminoacidoxidaze

40

RCCOOH + NH3
||
O
-Cetoacid

Dezaminare reductiv sub aciunea bacteriilor strict anaerobe din genul Clostridium:
NADH(H+) NAD+
RCH2COOH + NH3

RCHCOOH
|
NH2

Acid carboxilic

Aminoacid

Dezaminare hidrolitic n prezena dehidrogenazelor specifice secretate de bacterii din


genul Clostridium i Bacillus:
NAD+
RCHCOOH
|
NH2
Aminoacid

NADH(H+)

Aminoaciddehidrogenaze

RCCOOH + NH3
||
O
-Cetoacid

Dezaminare desaturant (intramolecular) produs de bacterii aerobe i anaerobe


(Proteus, Pseudomonas, Clostridium):
RCH2CHCOOH +HOH
|
NH2

RCH=CHCOOH + NH3

Aminoacid

Acid nesaturat

n anumite sortimente de brnzeturi (Camambert, Gruyese Comte) concentraia amoniacului


rezultat prin procesele de dezaminare este ridicat.

Transaminarea poate avea loc sub aciunea a trei trasaminaze elaborate de Escherichia coli:
R
|
HCNH2
|
COOH

R'
R
R'
|
|
|
Transaminaze
+ C=O
C=O + HCNH2
|
|
|
COOH
COOH
COOH

Aminoacid

-Cetoacid

-Cetoacid

Aminoacid

Decarboxilarea aminoacizilor se produce la nivel intracelular sub aciunea aminoacid

decarboxilazelor (AAD), foarte active n mediu acid. Rezult amine biogene conform reaciei generale:
RCH2NH2 + CO2

RCHCOOH + 1/2O2
|
NH2

Amin biogen

Aminoacid

Pe parcursul procesului de maturare a brnzei, ca urmare a acestor reacii, se formeaz amine


biogene: histamin, tiramin, triptamin, putrescein i cadaverin. n brnzeturi se gsesc n special
histamina i tiramina.

41

Toate aceste amine biogene sunt biologic active. Ingerate n cantiti foarte mari pot provoca
migrene, hipertensiune i intoxicaii severe. Nivelul lor n brnzeturi depinde de sortiment, gradul de
maturare i caracteristicile microflorei.
Brnzeturile contaminate cu microorganisme de alterare (enterococi), conin amine biogene n
concentraii crescute.
n cazul unei ingestii crescute de amine biogene n majoritatea cazurilor nu apar intoxicaii
datorit aciunii monoaminooxidazelor i diaminooxidazelor care catalizeaz reacii de dezaminare
oxidativ a aminelor biogene convertindu-le n aldehide care trec apoi n acizi carboxilici fr
toxicitate:
H
Monoaminooxidaz

RCH2NH2+ 1/2O2

H
+O2

RC

Amin biogen

RC

oxidaz

O
Aldehid

OH
Acid carboxilic

n cazul prezenei unor inhibitori sau datorit unor defecte


O genetice aminooxidazele sunt
xidaz
inactivate i intoxicaia cu amine biogene se instaleaz rapid.
Desulfurarea aminoacizilor cu sulf, n special a metioninei, poate conduce la compui
volatili: metantiol i hidrogen sulfurat.
Din metionin se poate forma metantiol pe dou ci:
1. Calea direct sub aciunea demetiolazei:
CH2SCH3
|
CH2
|
Demetiolaza
HCNH2
|
COOH
Metionin

42

CH3SH
Metantiol

2. Calea indirect (secundar) n care intervine hidrogenul sulfurat eliberat din cistein de un
agent reductor:
CH2SH
|
HCNH2
|
COOH

RH2
(agent reductor)

Cistein

CH3
|
HCNH2
|
COOH

+ H2 S

Alanin

CH2SCH3
|
CH2
|
+ H 2S
HCNH2
|
COOH

CH3SH
Metantiol

Metionin

Compuii volatili cu sulf se gsesc n majoritatea brnzeturilor i contribuie la formarea


aromei.

2.3.5.

Compui fr arom

Exist compui chimici fr arom care influeneaz caracterele organoleptice ale brnzeturilor.
Gustul amar al brnzeturilor poate fi datorat peptidelor cu mase moleculare mici care rezult
prin proteoliza i -cazeinelor, peptidelor formate sub aciunea chimozinei n prezena clorurii de
sodiu, aminoacizilor, aminelor, amidelor, cetonelor cu catene lungi i unor monogliceride.
Etilbutiratul i esterul etilic al acidului hexanoic confer brnzei Cheddar gust de fructe.
Produii de degradare tip Strecker (fenilacetaldehida, 3-metil butanolul, 2-metilpropanolul,
fenolul i p-crezolul) stau la originea gustului murdar al unor brnzeturi. Fenilacetaldehida imprim
un gust astringent, amar.

2.4. COMPOZIIA CHIMIC A BRNZETURILOR


Compoziia chimic a brnzeturilor depinde de tipul i calitatea laptelui utilizat, tipul de
maturare i de procedeul de obinere.
Brnza prezint un coninut ridicat de lipide (colesterol, trigliceride, lipide complexe) i
proteine (cazein) componente reinute n coagul. Conine relativ puin compui hidrosolubili
(proteine de zer, lactoz, vitamine hidrosolubile etc.).

43

Coninutul de proteine din brnz variaz ntre 3 i 40 % depinznd de categorie i sortiment.


n brnzeturile cu past dur, presat, coapt i necoapt, coninutul de proteine este ridicat (28 - 29 %)
spre deosebire de cele proaspete n care acest coninut este sczut (8 - 9 %).
n brnzeturi se gsesc toi aminoacizii eseniali n concentraii care depind de categorie i
sortiment. Concentraii ridicate de lizin, valin, tirozin i fenilalanin (502 - 796 mg aminoacid/g
azot proteic) se gsesc preponderent n brnzeturile proaspete. Triptofanul se afl n concentraie mai
mic (75 - 94 mg/g azot proteic). Concentraia de aminoacizi eseniali se apreciaz prin raportare la o
protein ideal care conine toi aminoacizii eseniali n cantiti necesare i suficiente pentru a
satisface cerinele organismului uman.
n tabelul II-2 este redat compoziia chimic medie a principalelor categorii de brnzeturi
raportat la 100 g produs.
Tabelul II-2

Brnz
proaspt

Proteina de
referin
(FAO, 1973)

Ou

Brnz
presat
(Emmental)

Cazein

Brnz moale
(Camembert)

Lapte

Aminoacid

Coninutul n aminoacizi eseniali al laptelui, cazeinei i al unor sortimente de brnz comparativ


cu proteina ideal i cu proteina din ou (mg/g azot) (mg/g nitrogen) (Eck A. i colab., 2000)

Izoleucin

295

345

393

370

339

342

250

Leucin

596

607

551

706

661

672

440

Lizin

487

518

436

502

553

571

340

Metionin

208

201

362

278

215

254

220

633

705

618

796

682

758

380

Treonin

278

297

320

289

257

280

250

Triptofan

88

103

93

76

77

94

60

Valin

362

430

428

511

494

540

310

Cistin
Fenilalanin
Tirozin

Coninutul de glucide este redus (urme), n brnzeturi fiind reprezentat n principal de lactoza
rezidual n coagul. Lactoza reprezint substratul transformat de enzimele secretate de culturile starter
n acid lactic pe parcursul maturrii i fabricrii brnzeturilor. Din acest motiv organismele cu deficit
de -galactozidaz implicat n digestia lactozei, tolereaz fr probleme brnza.

44

Vitaminele din brnz sunt reprezentate n primul rnd de vitaminele liposolubile reinute de
coagul (vitamine A, D i E). Concentraiile n vitamina A sunt mai reduse dect cele de vitamina E
i variaz ntre 45 - 440 g/100 g. Concentraiile de vitamin D sunt mici i se ncadreaz ntre 0,2 0,3 g/100 g brnz.
Vitaminele hidrosolubile trec n zer nefiind reinute de coagul. n brnz se gsesc cantiti
reduse de vitamine B (B1, B2, B5, B6 i B12), biotin, vitamin H i acid folic sintetizate de microflora
bacterian pe parcursul maturrii.
Componentele minerale. Brnzeturile conin macroelemente (calciu, fosfor, magneziu,
potasiu, sodiu) i microelemente (zinc, iod, cupru, fier, crom). Dintre macroelemente cel mai bine
reprezentate sunt calciu i fosforul urmate de magneziu. Brnzeturile reprezint o surs important de
calciu biodisponibil. Brnza proaspt nematurat conine 60 - 100 mg Ca/100 g brnz. Sortimentele
obinute prin coagulare enzimatic conin mai mult calciu comparativ cu cele obinute prin coagulare sub
aciunea acizilor.
Brnzeturile furnizeaz peste o treime din fosforul necesar organismului uman.
Raportul Ca/P de 1/3 asigur biodisponibilitatea acestor elemente fcnd din brnz un
component esenial al dietei.
Sodiu i potasiu variaz n limite largi de 200 - 1000 mg/100 g brnz. Cantitatea de sodiu din
brnz provine din clorura de sodiu adugat pentru exprimarea aromei i limitarea dezvoltrii
bacteriilor de alterare. Concentraia de potasiu din brnz variaz ntre 100 - 200 mg/100 g, nivelul cel
mai ridicat fiind atins de brnza de capr. Concentraia de magneziu din brnz este relativ sczut (10 50 mg/100 g).
Concentraia de oligoelemente din brnz variaz n limite largi depinznd de categorie,
sortiment i condiii de obinere. Zincul se ntlnete n concentraia cea mai mare (0,5 - 0,9 mg/100 g
pe produs). Brnzeturile sunt deficitare n fier (0,1 - 1 mg/100 g). Coninutul de iod i seleniu este
foarte variabil. Brnzeturile acoper 1/4 - 1/5 din necesarul de seleniu al organismului.
Compoziia chimic a brnzeturilor le confer valoare nutritiv deosebit, valoare biologic i
valoare energetic, adic valoare de ntrebuinare n alimentaia omului.

2.5. ADITIVI DIN BRNZETURI


n cazul anumitor brnzeturi procesul de fabricare necesit adaos de conservani (acid sorbic,
sorbai sau nitrai adugai n lapte).
Adaosul de azotai, generatori de azotai inhib dezvoltarea speciilor de Clostridium cauz a
balonrii trzii a brnzeturilor i a alterrii aromei. Mai recent se folosesc conservani naturali
bacterieni ca aditivi (nisina peptid sintetizat de Lactococcus lactis).

45

3. CARNEA
3.1. CONSIDERAII GENERALE
ntr-o accepiune mai larg, noiunea de ,,carne se refer la toate speciile comestibile din
regnul animal.
Prin carne se nelege esutul muscular scheletic al mamiferelor, precum i esuturile cu care
aceasta se afl n conexiune natural direct esut conjunctiv, grsimi, nervi, vase de snge,
ganglionii limfatici etc. Restul categoriilor de crnuri sunt denumite n funcie de clas, ordin, familie
sau specie (psri, peti, broate, scoici, melci etc.).
Dac se ine cont de pigmentare, compoziie chimic i structur, carnea se clasific n:

carne roie provenit de la mamifere (bovine, suine, ovine etc.);

carne alb provenit de la psri (gin, ra, stru etc.) i peti.

Dat fiind compoziia sa chimic carnea reprezint o surs major de proteine uor digestibile,
substane azotate neproteice, vitamine i componente minerale, fiind absolut necesar pentru
echilibrarea dietei.

3.2. STRUCTURA MORFOLOGIC, COMPOZIIA CHIMIC I VALOAREA

NUTRITIV A CRNII MAMIFERELOR


Structura morfologic a crnii este reprezentat de: esutul muscular (muchii striai i
muchii netezi), esutul conjunctiv (lax, fibros, cartilaginos), esutul adipos, esutul osos, vase
sanguine, nervi i ganglionii limfatici.
Proporia diferitelor esuturi n carne este funcie de specie, ras, sex, stare de ngrare,
regiunea carcasei. Spre exemplu carnea de bovine conine 58 % esut muscular, 18 % esut osos, 12 %
grsimi i 12 % esut conjunctiv, vase sanguine i nervi.

3.2.1.

Structura muchilor striai

Muchiul reprezint organul capabil s transforme energia chimic n lucru mecanic (micare).
Tipurile de muchi pot fi grupate, din punct de vedere macrostructural, n trei categorii:

muchii striai (scheletici) care au ca principal caracteristic contracia i asigur

micarea;

muchii netezi constitueni ai pereilor arterelor i ai organelor interne, responsabili de

mobilitatea viscerelor;

46

muchii cardiaci o categorie special care prezint att caracterele esutului muscular

striat, ct i ale celui neted fiind capabili s funcioneze timp ndelungat (chiar i 100 de ani).
Muchii striai sau scheletici sunt formai din esut muscular striat, structuri fibroase, vase i nervi.
esutul muscular striat este reprezentat de fibra muscular striat, un plasmodiu prevzut cu
nuclei plasai la periferie i multiple organite specifice numite miofibrile. Miofibrilele au proprieti
contractile i sunt dispuse sub form de pachete desprite de spaii diferite ca mrime. Raportul
sarcoplasm/miofibrile reprezint substratul morfologic al culorii muchiului. Fibrele musculare de
culoare roie-nchis sunt bogate n sarcoplasm i sunt specifice muchilor activi, rezisteni la efort.
Fibrele musculare de culoare alb conin multe miofibrile, sunt specifice muchilor care se contract
puternic i rapid, dar nu rezist la efort.
Fibrele musculare nvelite la exterior de lamele conjunctive fine (endomisiu) se reunesc n
fascicule mai lungi, acoperite de o teac conjunctiv bogat n vase sanguine i nervi (perimisiu).
Fasciculele lungi de fibre musculare sunt acoperite cu un strat gros de esut conjunctiv
(epimisiu).
Inseria muchilor scheletici pe oase sau alt formaiune se face prin intermediul tendoanelor
i aponevrozelor. La extremitile fasciculelor musculare fibrele se subiaz prin alipirea endomisiului
i continuarea lui direct cu fibre tendinoase (fig. 3.1.).
muchi

tendon
Fig. 3.1. Aspectul muchiului scheletic

3.2.1.1. Structura molecular a fibrei musculare striate la animalele superioare


esutul muscular scheletic al animalelor superioare este format din fibre alungite cu diametrul
de 1 - 10 m i lungimea de 1 - 40 mm. Fibra muscular reprezint unitatea funcional elementar a
acestui esut.
Fiecare fibr muscular este alctuit din sute de miofibrile cu diametrul de 0,5 - 2 m,
grupate n mnunchiuri separate prin spaii largi de sarcoplasm (fig. 3.2.).
miofibrile

Fig. 3.2. Fibr muscular

47

Sarcomerul reprezint unitatea morfologic a muchiului striat. Reeaua liniar a sarcomerilor


cilindrici este constituit din miofibrile uniti structurale care stau la baza contraciei musculare.
Membrana plasmatic a fibrei musculare sarcolema determin prin extensiile sale formarea
de T-tubule capabile s stabileasc contactul cu capetele fiecrei miofibrile constituente ale fibrei
musculare.
Miofibrilele sunt formate din miofilamente de natur proteic, care reprezint elementele
contractile ale muchiului striat. Miofilamentele sunt dispuse paralel ntre ele i paralel cu axul
longitudinal al miofibrilei extinzndu-se pe ntreaga lungime a fibrei. Ele sunt de dou tipuri:
miofilamente groase formate din miozin cu diametrul de 10 - 11 m i lungimea de 1,5 m, formate
din miozin i miofilamente subiri cu diametrul de 5 - 6 m, formate din actin, tropomiozin i
troponin.
Componentele contractile ale muchiului striat i dispunerea lor este redat n figura 3.3.

Banda I
Linia Z

Banda I
Zona H

Linia Z

Banda A
SARCOMER
Fig. 3.3. Componentele contractile ale muchiului striat

Benzile I (izotrope) cu o lungime de aproximativ 0,8 m sunt formate din miofilamente


subiri. Aceste benzi sunt bisectate de liniile Z care au o structur ordonat, complex, rezultat din
mpletirea capetelor filamentelor de actin cu filamentele proprii. Sunt regiuni mai puin dense i
birefringente.
Banda A (anizotrop), dens, are o lungime de aproximativ 1,5 m.
Banda H plasat n poriunea central a benzii A puin dens, elastic i cu densitate optic
mai sczut este format din miofilamente groase. La mijlocul zonei H se afl linia M.
Sarcomerul, denumit i csua lui Krause, este plasat ntre dou linii Z formate din material
dens i amorf. La mijlocul su se gsete banda A care include banda H.
Un segment din filamentele subiri ale miofibrilei ptrunde printre filamentele groase pn la
nivelul benzii H unde se leag de alte filamente subiri prin intermediul unui filament S foarte fin.
Aceast ntreptrundere determin alternarea filamentelor subiri de actin cu cele groase de miozin.

48

La nivelul filamentelor groase de actin apar ,,puni transversale scurte cu lungimea de 6 13 mm i grosimea 4 - 5 nm, perpendiculare pe filamentele subiri pe care aproape le ating n zonele
de interptrundere cu filamentele groase.
Interaciunile dintre miofibrile determin contracia muchiului viu (fig. 3.4.).

Banda A

Banda I

Zona H

Linia Z

RELAXAT

CONTRACTAT

Fig.3.4. Contracia muchiului scheletic

Fiecare
CONT sarcomer aparinnd unei miofibrile se scurteaz cnd filamentele subiri gliseaz de-a
RACTAT

lungul filamentelor groase. Scurtarea sarcomerului este datorat ngustrii benzilor I i zonei H fr ca
banda A s se modifice.
Rezultatul funcionrii muchiului n organismul viu este un aranjament complex al
fasciculelor musculare evideniat dup sacrificarea animalului.
Textura caracteristic crnii este determinat de distribuia fasciculelor musculare, a fibrelor,
fibrilelor i filamentelor dup tierea animalului.

3.2.2.

Compoziia chimic a crnii

Compoziia chimic a crnii este determinat n primul rnd de compoziia chimic a esutului
muscular striat. Raportat la organismul adult aceast compoziie este, n general, constant. Pot apare
variaii n funcie de specie, vrst, sex, stare de ngrare, stare de sntate etc. Cele mai mari variaii
depind de starea de sntate i starea de ngrare a animalului.
Din punct de vedere chimic carnea este alctuit din bioelemente i biomolecule (tabelul I-1).

Bioelementele sunt grupate n: macroelemente (bioelemente plastice) i microelemente

(oligoelemente).
Macroelementele C, H, O, N, S, P, Cl, Na, K, Ca, Mg reprezint principalele bioelemente
din carne.
Microelementele Cu, Zn, Mn, Co, Fe, Ni etc. dei n cantiti mici, chiar urme (< 0,01 %),
au un rol important fiind componente structurale ale unor enzime, vitamine, pigmeni i hormoni din
carne.

49

Biomoleculele anorganice i organice reprezint un ansamblu de molecule de diverse

tipuri, integrate n structura morfologic a crnii, care condiioneaz organizarea sa structural.


Biomoleculele anorganice sunt reprezentate de ap i sruri minerale.
Coninutul de ap din carne este de 65 - 80 %, mai ridicat n carnea animalelor tinere i mai
sczut n carnea animalelor supuse ngrrii. Activitatea metabolic la nivel celular necesit minim
65 % ap.
Coninutul cel mai ridicat de elemente minerale ( 1 %) se gsete n esutul muscular i n cel
osos. Fosfaii de potasiu, calciu i magneziu, precum i clorura de sodiu constituie principalele sruri
minerale din carne.
Biomoleculele organice protidele, substanele azotate neproteice, lipidele, enzimele,
vitaminele, compuii macroenergici i hormonii reprezint 24 - 28 % din carne. mpreun cu srurile
minerale aceste biomolecule formeaz substana uscat. Raportul ap/substan uscat definete
calitatea crnii. n cazul crnurilor de calitate superioar acest raport nu trebuie s depeasc 3/1.

Tabelul III-1
Compoziia chimic a crnii (Lawrie, 1981)

Surs
Carne

Protein

Grsime

%
20,3

%
4,6

61

350

20,8

8,8

88

20,7

7,1

21,1

Na

Ca

Mg

Fe

Cu

Zn

Cl

mg/100 g
20
180 2,1

0,14

4,3

59

350

24

190

1,6

0,17

4,0

76

78

370

22

200

0,9

0,15

2,4

71

2,7

110

360

25

260

1,2

68

21,9

4,0

67

360

22

25

220

1,0

0,54

1,4

74

21,8

3,2

72

330

10

22

180

0,9

0,25

1,6

86

19,1

5,5

89

300

11

25

190

1,2

0,20

2,0

90

taurine
Carne
ovine
Carne
porc
Muchi
viel
Muchi
iepure
Carne
pasre
Carne
roie

50

I. Proteinele:
Proteinele sunt biomoleculele cu organizarea cea mai complex. Ele reprezint 18 - 22 % din
masa muscular i constituie suportul morfologic al contraciei musculare. Dac proteinele musculare
reprezint 80 - 90 % din coninutul total de proteine, carnea este de bun calitate. n cazul crnurilor
normale raportul dintre coninutul de ap i coninutul de proteine este de 3,6 - 3,8.
n funcie de localizare i solubilitate proteinele se clasific n:
a. Proteine sarcoplasmatice;
b. Proteine stromale;
c. Proteine din nucleu.
a. Proteinele sarcoplasmatice se gsesc n proporie de 25 - 30 % n miofibrile (proteine
miofibrilare) i n plasma interfibrilar (proteine interfibrilare).
Proteinele miofibrilare sarcoplasmatice actina, miozina, actomiozina, tropomiozina,
troponina, nebulina, titina, actinina, actinina, proteina C, skeletina au origine intracelular.
Reprezint cea mai important component a proteinelor din carne (55 - 60 %). Sunt caracterizate de
un coninut ridicat de aminoacizi eseniali. Se solubileaz n soluii saline dar sunt practic insolubile n
ap. Au un rol important att n activitatea muchiului viu, ct i n comportarea lui post sacrificare
deoarece sunt implicate n organizarea filamentelor din muchi. Prezint o capacitatea remarcabil de
gelatinizare asigurnd astfel o bun legare a bucilor de carne. Particip la emulsionarea grsimilor
prin formarea de pelicule pe suprafaa picturilor de grsime fapt care stabilizeaz emulsia. mpiedic
separarea grsimii i asigur fixarea ei n substrat, chiar i n timpul fierberii.
n funcie de apartenena la fibre cu contracie rapid sau lent, proteinele miofibrilare
formeaz geluri cu microstructuri, vscozitate i proprieti electrice diferite. Ele se comport diferit n
funcie de pH, gradul de ionizare al mediului, temperatur etc.
Calitatea crnii este determinat de concentraia proteinelor contractile din muchi. Spre
exemplu scderea concentraiei acestor proteine determin instalarea strii PSE (carne pal, moale i
exsudativ) la carnea de porc.
Prelucrarea grupelor de muchi roii i albi este diferit n funcie de proprietile proteinelor
miofibrilare asociate cu tipul de fibr.
Proteinele miofibriliare confer 70 % din valoarea nutritiv a crnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice miofibrilare:

MIOZINA componenta principal a miofibrilelor reprezint 50 - 55 % din coninutul de

proteine al acestora. Are rol funcional deoarece este component structural a prilor contractile din
muchi. Masa molecular a miozinei este foarte mare (540 kDa).
Macromolecula de miozin prezint o structur asimetric mixt globular i fibrilar
format din ase lanuri polipeptidici: dou lanuri grele (H) cu mase moleculare mari (230 kDa) i
patru lanuri uoare (L) cu mase moleculare mici (18 - 20 kDa) (fig. 3.5.).

51

Fig.3.5. Schema structurii miozinei

Fiecare lan polipeptidic greu ncepe cu un segment care are structur globular (G) i conine
aminoacizii N-terminali. Cele dou structuri globulare reprezint ,,capul moleculei. ,,Capul se
continu cu un segment linear, fibrilar, rezultat prin organizarea celor dou lanuri grele (H) identice,
ntr-o structur -helix care conine aminoacizii C-terminali i reprezint ,,coada moleculei.
Structurile globulare G sunt asociate fiecare cu cte dou lanuri polipeptidice uoare (L).
Prin asocierea moleculelor de miozin la nivelul extremitilor C-terminale rezult
miofilamentele groase.
Sub aciunea tripsinei macromolecula de miozin se scindeaz n dou fragmente de mrimi
diferite: meromiozin grea (HMM) i meromiozin uoar (LMM) (Albert Szent Gyrgi) (fig. 3.6.).

Fig. 3.6. Schema structurii dimerice a miozinei

Meromiozina grea include capul miozinei cu structur globular i un segment linear, din
coada moleculei, cu masa molecular de 55 kDA. Sub aciunea papainei HMM se scindeaz hidrolitic
rezultnd o subunitate s1 cu mas molecular de 95 kDa care include capul cu structur globular i o
subunitate s2 cu structur linear (form de baston) i mas molecular de 55 kDa. Subunitile s 2 fac
legtura ntre subunitile s1 i meromiozina uoar LMM.
Dou proprieti fundamentale ale miozinei care i confer un rol esenial n contracia
muscular, sunt datorate HMM, respectiv subunitilor s1 cu structur globular:
1. Activitatea adenozintrifosfatazic (ATP-azic) datorit creia miozina poate cataliza reacia
de scindare hidrolitic a ATP conform reaciei:
Miozin
ATP + H2O
ADP + H3PO4 + Energie

52

Aceast activitate datorat prezenei gruprilor tiol din aminoacizii cu sulf, constitueni
structurali al subunitilor s1, este stimulat de ionii de calciu i inhibat de ionii de magneziu.
2. Capacitatea de a se combina reversibil cu actina din miofilamente formnd complexul
actomiozinic.
Meromiozina uoar (LMM) are o structur linear cu aspect de baston, format din lanuri
polipeptidice uoare i o mas molecular de 70 kDa. LMM nu prezint activitate ATP-azic i nu
interacioneaz cu actina pentru a forma actomiozina.

ACTINA reprezint 13 % din coninutul total de proteine musculare i 20 - 25 % din

totalul proteinelor miofibrilare. Este localizat la nivelul filamentelor subiri i are masa molecular de
43 - 48 kDa. Ca structur se prezint sub forma a dou comformaii: o form monocatenar globular
G-actina, cu masa molecular de 43 kDa, caracteristic muchiului n contracie i o form fibrilar
F-actina, rezultat prin polimerizarea reversibil a G-actinei. Agregatul molecular de F-actin se
prezint ca filamente lungi cu o conformaie dublu-elicoidal caracteristic muchiului n repaus (fig.
3.7.).

G - actin

Mg2+

F - actin

Fig. 3.7. Structurile moleculare ale actinei

Reacia de polimerizare a G-actinei necesit prezena ionilor activatori de magneziu i energie


rezultat prin hidroliza ATP.
Proprietile fundamentale ale actinei sunt: capacitatea de a polimeriza i posibilitatea de a se
combina reversibil cu miozina n timpul contraciei musculare formnd actomiozina (miozina B),
complex capabil s activeze adenozintrifosfataza.

TROPOMIOZINA reprezint 2,5 % din totalul proteinelor musculare i 10 - 12 % din

totalul proteinelor miofibrilare. Are masa molecular de 60 - 70 kDa. Se gsete n zonele de


localizare ale miozinei sub form de filamente subiri.
Molecula de tropomiozin prezint o structur dublu elicoidal ( helix) fibrilar. Este
localizat ntre dou filamente de F-actin. Se poate asocia i cu troponina.
Datorit proprietii de supercontracie aceast protein contribuie la meninerea muchiului n
stare contractat timp mai ndelungat.

53

Dei are o compoziie chimic asemntoare tropomiozina nu se combin cu actina i nu


prezint activitate enzimatic.

TROPONINA reprezint 5 % din totalul proteinelor esutului muscular. Are masa

molecular de 73 kDa. Asigur legtura dintre microfilamentele subiri i tropomiozin. Complexul


troponinei este format din trei tipuri de lanuri polipeptidice care difer ca structur i mas molecular
astfel:

Troponina I, cu masa molecular de 24 - 207 kDa i structur globular, care inhib

activitatea ATP-azic a actomiozinei;

Troponina C, cu masa molecular de 17 - 180 kDa i structur globular, care este

implicat n legarea ionilor de calciu;

Troponina T, cu masa molecular de 37 - 40 kDa i structur fibrilar, linear, care se

leag de tropomiozin nlesnind interaciunea dintre tropomiozin i F-actin, fundamental pentru


funcionarea filamentelor subiri ale miofibrilelor. Aceast interaciune se produce la nivelul unui
complex numit ,,factor de relaxare.

NEBULINA izolat din muchi n 1985, are o mas molecular mare. Este componenta

structural a unui miofilament subire rezultat prin ncolcirea a dou catene de actin n jurul unui
filament de nebulin.

TITINA reprezint mpreun cu nebulina, 15 % din totalul proteinelor musculare. Aceast

protein contractil se leag puternic de miofilamentele groase de miozin fcnd parte din structura
,,filamentului de conectare al miozinei. Titina se poate lega i de tropomiozin.

-ACTININA are o mas molecular de 180 kDa. Este localizat n fibra muscular la

nivelul liniei Z. Structura sa conine dou lanuri polipeptidice cu mase moleculare identice. Formeaz
complexe cu F-actina, tropomiozina, i cu complexul tropomiozin-troponin.

-ACTININA este o protein miofibrilar cu structur -helicoidal, format din dou

lanuri polipeptidice cu mas molecular de 37 kDa i respectiv 34 kDa. Este localizat la captul
terminal liber al filamentelor subiri participnd la reglarea lungimii acestora.

PROTEINA C reprezint 3 % din masa filamentelor groase. Are masa molecular de 140 kDa

i o structur monocatenar.

SKELETINA (DESMINA) formeaz filamente implicate n conectarea miofibrilelor la

citoscheletul celular.
Proteinele interfibrilare sarcoplasmatice sunt sisteme heterogene i reprezint 30 - 35 %
din totalul proteinelor musculare. Au mase moleculare cuprinse ntre 30 - 100 kDa. Sunt solubile n
ap i au PH izoelectric 6 - 7.
Exceptnd mioglobina, proteinele interfibrilare prezint activitate enzimatic care influeneaz
procesele de glicoliz i pH-ul din muchi i carnea proaspt, transformrile biochimice care apar la

54

acest nivel dup sacrificarea animalului, caracteristicile senzoriale (culoare, gust, miros) i cresc
stabilitatea la prelucrare a crnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice interfibrilare:

MIOGENUL reprezint 20 % din totalul proteinelor. Se prezint sub forma a trei fraciuni:

A (20 %), B (80 %) i C (proporie nesemnificativ). Miogenul conine n structura sa toi aminoacizii
eseniali.

MIOALBUMINA reprezint 2 % din totalul proteinelor musculare.

MIOGLOBINA (Mb) este o heteroprotein format din globin (component proteic) i

hem (component prostetic).


Globina are o structur globular, alctuit dintr-o singur caten polipeptidic (153
aminoacizi) -helicoidal i cu masa molecular de 17,2 kDa. Conine o molecul de hem.
Hemul componenta prostetic, este un derivat al protoporfirinei, conine fier divalent
(0,34 %) i confer culoare roie mioglobinei. Legarea hemului de globin se face n atomul de azot al
histidinei din poziia 93.

Fig. 3.8. Structura mioglobinei

Coninutul de mioglobin din muchii activi (scheletici i cardiac) este foarte ridicat.
Mioglobina are rol n transportul oxigenului la nivelul esutului muscular sub form de oximioglobin
(MbO2) care constituie depozitul de oxigen al acestuia.

Mb + O2 MbO2

55

Oximioglobina (MbO2)
Comparativ cu hemoglobina este de ase ori mai activ fa de oxigen. Ca urmare mioglobina
leag oxigenul la presiuni pariale ale acestuia mult mai mici dect cele necesare pentru formarea
oxihemoglobinei. Mioglobina din citoplasm leag oxigenul rezultat n lichidul extracelular din
oxihemoglobin cu formare de oximioglobin. Dac presiunea parial a oxigenului din mitocondrie
scade sub o anumit valoare este favorizat difuzia oxigenului eliberat de oximioglobin care particip
n continuare la oxidarea diferiilor metabolii pn la produi finali ap i dioxid de carbon.
Mioglobina poate reaciona cu:

Oxidul de carbon formnd carboximioglobina (MbCO), compus puin disociabil, toxic:


Mb + CO MbCO

Legarea CO de ctre Mb n carboximioglobin

Oxidul de azot formnd nitrozomioglobina (MbNO):


Mb + NO MbNO

NO
Nitrozomioglobina (MbNO)

56

Prin oxidarea fierului divalent din hem la Fe3+ i stabilirea unei legturi covalente cu anumite
grupri sau ioni (OH, CN, Cl) rezult metmioglobina (MMb) compus toxic. Metmioglobina nu
leag nici oxigenul, nici monoxidul de carbon.
X = OH, CN, Cl

X
Metmioglobina (MMb)
Nivelul de mioglobin variaz n funcie de tipul de muchi. Odat cu creterea temperaturii
coninutul de mioglobin din muchi scade. Mioglobina prezint similitudini structurale i funcionale
cu hemoglobina din snge. Globina din hemoglobin este o protein tetramer care leag patru
molecule de hem. Are capacitatea de a forma cu oxigenul oxihemoglobina (HbO2) compus disociabil.
De asemenea, reacioneaz cu oxidul de carbon formnd carboxihemoglobina (HbCO) i oxidul de
azot formnd nitrozohemoglobina (HbNO). Poate forma methemoglobina (MHb) care conine Fe3+.
Citocromii (b, c, c1, a.a3) sunt cromoproteine
(enzime) care au o component prostetic similar cu hemul
din mioglobin i hemoglobin. Citocromii particip la reacii
de oxidoreducere prin transfer de electroni.
GLOBULINA X este o pseudoglobulin care se
prezint ca un sistem heterogen, coagulabil la 500 C i cu
activitate enzimatic similar fosfatazei.
MIOSTROMINA reprezint produsul rezultat ca
urmare a transformrilor suferite de proteinele plasmatice din
muchi post mortem.
b. Proteinele stromale sunt componente ale
sarcolemei i ale esutului conjuctiv dintre fibrele musculare.
Ele reprezint 10 % din totalul proteinelor musculare. Au rol
structural i determin textura crnii.
Exemple de proteine stromale:
COLAGENUL reprezint 40 - 60 % din totalul
proteinelor stromale i este principala protein din esutul
conjuctiv al crnii.

57

Structura
tropocolagenului

Unitatea structural a colagenului tropocolagenul prezint o structur helicoidal alctuit


din 3 lanuri polipeptidice (2 lanuri identice i un lan diferit) care se mpletesc ca un odgon fiind
legate prin diferite tipuri de legturi: ionice, disulfur, fosfat, legturi de hidrogen etc.
Rigiditatea i rezistena colagenului la masticaie sunt datorate structurii sale cristaline.
Caracteristicile menionate se accentueaz pe msur ce animalul mbtrnete i numrul legturilor
intra i intermoleculare din colagen crete.
Duritatea crnii depinde de coninutul i vrsta colagenului.
Coninutul mare de glicocol cu caracter hidrofil accentuat, imprim colagenului acelai
caracter, deosebit de important pentru capacitatea de hidratare a esutului conjunctiv.
Coninutul neechilibrat de aminoacizi (30 % glicocol, 25 % prolin i hidroxipolin, absena
tirozinei, triptofanului i cistinei), fac din colagen o protein rigid cu valoare biologic redus.
Prin fierbere prelungit n ap colagenul sufer un proces de gelatinizare cu formare de
gelatoze i glutine cu mas molecular mic:
Colagen + H2O

to

Glutine + Gelatoze

ELASTINA este localizat la nivelul fibrelor elastice ale esutului conjuctiv. Se gsete n

concentraie mare n pereii arterelor i n tendoane. Spre deosebire de colagen elastina este o protein
rezistent la hidroliz (acid, bazic sau enzimatic). Conine prolin i hidroxiprolin n proporie mai
mic i o concentraie mai mare de glicocol i leucin. Este nedigestibil.

RETICULINA, proteina care formeaz fibrele fine din endomisiul muchiului, prezint un

coninut de sulf ridicat i un coninut redus de azot. Este rezistent la hidroliz acid i la fierbere.
c. Proteinele nucleului sunt proteine cu caracter bazic (histone i protamine) care se leag
de acizi nucleici (componente prostetice) formnd nucleoproteine. n nucleu este localizat ADN
acidul deoxiribonucleic.

HISTONELE cu masa molecular de ~ 10 - 20 kDa sunt proteine cu caracter bazic

deoarece conin n structura lor aminoacizi diaminomonocarboxilici ca: arginina, histidina i lizina (20
- 30 %). Sub aciunea cldurii ele coaguleaz. Histonele pot fi hidrolizate n prezena pepsinei. Se
gsesc n stare liber. Asociate cu acizii nucleici (ADN) formeaz nucleohistone localizate n nucleul
diferitelor celule.

PROTAMINELE prezint un caracter bazic mai pronunat comparativ cu histonele

deoarece coninutul de aminoacizi diaminomonocarboxilici este de aproximativ 80 %. Au masa


molecular mai mic dect histonele, structura molecular mai simpl, nu sunt coagulabile la
temperatur i nu sunt hidrolizate de pepsin. Din structura protaminelor lipsesc aminoacizi ca:
triptofanul, tirozina, fenil alanina i tioaminoacizii.

58

II. Substanele azotate neproteice


Substanele azotate neproteice din muchi se gsesc n proporie de 0,8 - 3 %. Au rol structural
i energetic intervenind n contracia muscular. Componentele azotate neproteice din muchi,
respectiv carne, sunt reprezentate de:

Nucleotide (adenozintrifosfatul ATP, guanozintrifosfatul GTP, uridintrifosfatul UTP,

citidintrifosfatul CTP, nicotinamid-adenin-dinucleotidul NAD, nicotinamid-adenin-dinucleotid


fosfatul NADP, flavin-adenin-dinucleotidul FAD etc.).

Baze azotate i produii lor de oxidare i dezaminare (adenina, guanina, hipoxantina,

xantina i acidul uric).

Creatina, creatinfosfatul i creatinina.

Aminoacizi liberi.

Dipeptide (anserina i carnozina).

Tripeptide (glutationul).

Ureea.

Aminoacizi aciclici:
-

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici:

59

Aminoacizi monoaminodicarboxilici:

Asparagin (Asn)
-

Glutamin (GLN)

Aminoacizi diaminomonocarboxilici:

Lizin (Lis)

Hidroxilin (LisOH)

Aminoacizi ciclici:
-

Aminoacizi homeociclici:

60

Arginin (Arg)

Aminoacizi heterociclici:

Histin (His)

Prolin (Pro)
-

Hidroxiprolin (Pro-OH)

Baze azotate:

Acid uric

Dipeptide:

C
H3

Aroma specific crnii i produselor din carne este datorat unor compui rezultai prin
transformrile suferite de aminoacizi n cursul proceselor de conservare.

61

III. Lipidele
Celule adipoase sub forma unor mici depozite de form alungit distribuite intermuscular n
vecintatea vaselor de snge, confer crnii un aspect ,,marmorat. Sub form de insule dispersate
ntre fibrele musculare, determin un aspect ,,perselat. Grsimea structural sau intramuscular se
gsete n cantiti reduse n interiorul structurii muchiului. Definiia crnii nu include esutul adipos
compact concentrat n zona subcutanat. Lipidele constituie componentele cele mai variabile din
carne.
Din punct de vedere chimic lipidele din carne sunt esteri ai unor alcooli superiori cu acizi grai
superiori. Principalii alcooli componeni ai lipidelor din carne sunt: glicerolul, colina, colamina,
sfigozina i colesterolul:
CH2 OH
|
H C OH
|

CH3
HO CH2 CH2 NH2

CH2 OH
Glicerolul

/
HO CH2 CH2 N CH3
\
CH3
Colina

Colamina

Sfingozina
H3C (CH2)12 CH = CH

H C OH

H C NH2

CH2OH

Principalii acizi grai componeni structurali ai lipidelor din carne sunt:


acidul miristic:

CH3 (CH2)12 COOH

acidul palmitic:

CH3 (CH2)14 COOH

acidul stearic:

CH3 (CH2)16 COOH

acidul lingnoceric: CH3 (CH2)22 COOH


acidul oleic:

CH3 (CH2)7 CH = CH (CH2)7 COOH

acidul linoleic:

CH3 (CH2)4 CH = CH CH2 CH = CH (CH2)7 COOH

esutul muscular conine lipide n proporie de 1 - 3 %, dup cum urmeaz:

62

CH2 O CO R
|
H C O CO R1
|
CH2 O CO R2
Triglicerid

Lipide simple preponderent trigliceride, care reprezint ~ 9 % din totalul lipidelor din

carne. Trigliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizii grai n principal acizii palmitic, stearic i
oleic.
Ele reprezint o rezerv major de energie. Concentraia trigliceridelor din esutul muscular
este influenat de alimentaie.

Lipide complexe reprezentate de fosfolipide (~ 1 %) i cerebrozide (~ 0,5 %). Concentraia

lipidelor complexe din esutul muscular nu este influenat de alimentaie.


Fosfolipidele sunt componente eseniale ale unor structuri aparinnd miofibrilelor
(mitocondrii, microzomi, nuclei). Se gsesc, de asemenea, n sarcolem. Fosfolipidele conin n
structura lor o molecul de glicerol esterificat cu dou molecule de acizi grai i o molecul de acid
fosforic. Rezult astfel un acid fosfatidic care poate fi esterificat la nivelul radicalului fosforic cu un
aminoalcool:

Acid fosfatidic Aminoalcool

Glicerofosfolipid
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substane plasmalogene al
cror rol biochimic i fiziologic nu este perfect elucidat.
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substane plasmalogene al
cror rol biochimic i fiziologic nu este perfect elucidat.
Cefalinele sunt glicerfosfolipide care conin n structur aminoalcoolul colamin, se gsesc n
carne, n momentul sacrificrii animalului, n concentraie mai mic (sub 5 %).

63

Colaminfosfolopid (cefalin)

Cerebrozidele conin n structura lor alcoolul sfingozin, un acid gras cu 24 atomi de carbon
(lignoceric, nervonic, cerebroic etc.) i o hexoz:
Colesterolul este principalul sterol de origin animal. Prin esterificare formeaz colesteride.
Se gsete n toate celulele organismului animal. n carne coninutul de colesterol este ~ 0,5 %. Dup
unii autori 0,01 - 0,04 % din colesterolul din carne se gsete legat de miozin sau actomiozin.

Colesterol

IV. Glucidele
Glucidele se gsesc n cantitate foarte mic n muchi, respectiv n carne (0,5 - 1,5 %). Au un
rol esenial n energetica biochimic a muchiului. Ele particip indirect la definirea calitii crnii
deoarece intervin n formarea aromei, mai ales dup aplicarea unui tratament termic.
Glucidele din carne sunt reprezentate de glicogen, oze i esteri fosforici ai ozelor, inozitol,
precum i de intermediari rezultai prin metabolizarea lor (piruvat, citrat, succinat, fumarat,
oxalilacetat, acid lactic etc.).

GLICOGENUL reprezint forma major de depozitare a glucidelor n muchi (glicogen

muscular) i n ficat (glicogen hepatic). El constituie o important surs de energie pentru efortul
muscular. Este stocat n citoplasm sub form de granule elipsoidale cu o structur lamelar. Molecula
de glicogen este alctuit din molecule de -glucoz legate C1C4 -glicozidic. Dup 6 - 7 resturi de
glucoz la periferia moleculei i 3 - 4 resturi n partea central, se stabilesc legturi C1C6 glicozidice care determin o ramificare puternic a moleculei (fig. 3.9.).

64

Fig. 3.9. Aspectul unui fragment din macromolecula de glicogen puternic ramificat
A - ramificaii exterioare ntre un punct de ramificare i glucoza terminal nereductoare; B - ramificaii
interioare (1, 2, 3, 4 - etajarea punctelor de ramificare); R - unitatea de glucoz reductoare

Masa molecular a glicogenului atinge valori de 10 3 - 104 kDa. Muchiul proaspt conine
0,3 - 2,2 % glicogen. Cantitatea de glicogen din muchi imediat dup sacrificare depinde de starea
fiziologic antesacrificare. n muchi glicogenul este degradat printr-un proces de fosforoliz cu
eliberare de glucozo-1-fosfat:

Fosforoliz

(C6H10O5)n + H3PO4

(C6H10O5)n-1 +

Glicogen
Glucozo-1-fosfat

Glucozo-1-fosfatul rezultat este utilizat n contracia muscular ca surs de energie.

V. Enzimele
Enzimele din carne prezint o importan major deoarece catalizeaz reacii biochimice
fundamentale pentru multiplele transformri care se petrec att n muchiul viu, ct i n carne dup
sacrificarea animalului. Aceste enzime sunt reprezentate n primul rnd de glucozidaze care intervin n
degradarea glucidelor pe calea glicolizei, lipaze implicate n procesele de lipoliz i proteaze,
catalizatori ai proceselor de scindare hidrolitic a legturilor peptidice (proteoliz).
VI. Vitaminele
Vitaminele, dei n cantiti foarte mici, sunt indispensabile organismului animal deoarece
asigur creterea i manifestarea proceselor vitale, desfurarea proceselor metabolice, reglarea
funciilor celulare, unele au rol de coenzime etc.

65

n carne se gsesc preponderent vitamine hidrosolubile din grupa B:

Tiamina (B1), care predomin n muchiul cardiac i scheletic intervenind n procesele

generatoare de energie.

Riboflavina (B2), component structural a FMN i FAD, coenzime flavinice care

funcioneaz ca transportori de hidrogen n respiraia celular.

Piridoxina (B6), cu localizare n muchiul cardiac i scheletic sub form de piridoxol,

piridoxal i piridoxamin. Piridoxalfosfatul are rol de coenzim a unor transaminaze, decarboxilaze i


racemaze specifice.

Cobalamina (B12), se acumuleaz n ficat, inim, rinichi i suprarenale. n organism se

gsete predominant sub form de coenzima B12.

Nicotinamida (vitamina PP) se acumuleaz n muchi, ficat i rinichi. Este component

structural a NAD i NADP coenzime ale dehidrogenazelor implicate n reacii de oxidoreducere din
muchi i carne.
Din grupa vitaminelor liposolubile n carne se gsesc:

Tocoferolii , , , (vitaminele E). Predomin cantitativ n esutul adipos, ficat i

mitocondriile muchiului cardiac. Datorit aciunii antioxidante, tocoferolii acioneaz la nivelul


acizilor grai din biomembrane, a carotenilor, retinolilor i sistemelor mitocondriale protejndu-le de
peroxidarea lipidic. Particip la reglarea consumului de oxigen n esutul muscular, favorizeaz
absorbia i conversia carotenilor n retinoli. Adugate post-mortem n carnea crud, vitaminele E
cresc stabilitatea lipidelor i pigmenilor. ntre vitaminele E i B2 exist un raport sinergic.
VII. Substanele minerale
Numrul i concentraia componentelor minerale variaz n funcie de tipul de muchi i de
vrsta animalului. Coninutul de sodiu, potasiu, clor, fosfor i sulf este de aproximativ 0,9 %, iar cel de
calciu, magneziu, zinc, cupru, cobalt, nichel, mangan i iod totalizeaz circa 0,1 %. Carnea reprezint
o surs important de fosfor, dar este srac n calciu. n carne se gsesc preponderent fosfai de
potasiu, calciu i magneziu, clorur de sodiu i carbonai de calciu i magneziu.
n muchiul viu substanele minerale regleaz metabolismul hidric, menin presiunea osmotic
i echilibrul acido-bazic n limite fiziologice att n interiorul ct i la exteriorul fibrelor musculare. Au
rol plastic, influeneaz capacitatea de tamponare a esutului muscular, intervin n contracia muscular
(calciu i magneziu), sunt efectori enzimatici activatori sau inhibitori ai unor enzime implicate n
metabolismul animal, sunt componente structurale ale unor proteine, lipide, enzime i vitamine.
Substanele minerale sunt, de asemenea, componente structurale ale unor esuturi cu rol plasmatic.
Dup sacrificarea animalului distribuia anionilor i cationilor din muchi se modific. Ca
urmare se modific capacitatea de reinere a apei i implicit textura crnii, dar i activitatea unor
enzime glicolitice i proteolitice.

66

3.2.3.

Valoarea nutritiv a crnii

Un regim alimentar complet i variat trebuie s ofere organismului toate biomoleculele


necesare. Carnea reprezint un aliment de baz dat fiind accesibilitatea, calitile organoleptice i
valoarea sa nutritiv.
Coninutul de grsimi i glucide din carne i confer acesteia valoare energetic.
Coninutul de proteine, vitamine i substane minerale determin valoarea biologic a crnii.
Valoarea nutritiv a crnii este dat de suma valorii energetice i a valorii biologice.
Valoarea nutritiv a proteinelor din carne este dat de coninutul n aminoacizi eseniali
(leucin, lizin, metionin, cistein, fenilalanin, tirozin, treonin, triptofan, valin).
Desigur c alegerea sortimentului, stabilirea cantitii i modul de preparare a crnii trebuie
corelate cu vrsta, starea fiziologic, greutatea i consumul energetic al consumatorului.

3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUCHIULUI VIU


Structura muchiului striat este strns corelat cu funcia sa contractil care se produce reflex.
Din punct de vedere biochimic contracia muscular reprezint un ansamblu de reacii care
asigur performana ntregului sistem contractil deoarece:

intervin naintea activitii contractile condiionnd stimularea muchiului;

se desfoar n timpul contraciei genernd lucru mecanic;

refac rezervele energetice consumate;

contribuie la instalarea relaxrii.

3.3.1.

Energetica contraciei musculare

Fibra muscular striat este caracterizat de o structur specializat n producerea de lucru


mecanic.
Sursa de energie chimic folosit de fibra muscular striat pentru a produce lucru mecanic
care declaneaz contracia este reprezentat de adenozintrifosfat (ATP).
Cantitatea mic de ATP preexistent n muchi este suficient pentru realizarea contraciilor
de scurt durat fr s poat acoperi necesitile energetice pe termen lung. Dup un numr mic de
contracii scurte muchiul ar ajunge rapid la epuizare n absena unui rezervor de energie care s
permit regenerarea ATP-ului proces relativ lent.
Rezerva de energie necesar contraciei musculare, nmagazinat n legturile macroergice ale
ATP, se poate forma pe contul creatinfosfatului (CP) sau prin catabolizarea glucidelor, lipidelor i a
unor aminoacizi, procese care presupun reacii generatoare de energie cuplate cu sinteza de ATP.
Formarea continu de ATP poate s aib loc n condiii anaerobe sau aerobe.

67

3.3.1.1. Reacii de regenerarea sau formarea de ATP n condiii anaerobe


n condiii anaerobe regenerarea sau formarea de ATP la nivel muscular se poate realiza prin
intermediul creatinfosfatului (reacia Lohman), glicoliza anaerob i reacia miokinazei.
a) Reacia Lohman sau formarea de ATP din creatinfosfat:
Creatinfosfatul (CP) este un compus macroergic care se gsete n concentraie mare n
muchiul striat. Comparativ cu ATP creatinfosfatul are o capacitate crescut de a transfera radicali

fosforici PO34 .
Prima reacie furnizoare de energie n contracia muscular este scindarea hidrolitic a ATP,
catalizat de miozin-adenozin-trifosfataza (miozin-ATP-az), cu formarea de ADP i H3PO4.
ATP
+ H2O

Miozin ATP-aza

H3PO4 + ADP + Energie (7,4 Kcal)


n contracia muscular, scindarea ATP precede obligatoriu scindarea creatinfosfatului.
Creatinfosfatul reprezint un rezervor energetic capabil s doneze ADP-ului un radical
fosforic i o cantitate mare de energie (8,5 Kcal/mol.). Aceast cantitate de energie permite refacerea
ATP-ului scindat n timpul contraciei musculare, n condiii anaerobe, conform reaciei:
NH PO 32

NH2

C= NH

C = NH

N CH3

Creatinfosfokinaza

+ ADP

NCH3
CH2

CH2

+ ATP

CO O

Creatin

CO O
Creatinfosfat

Dac n perioada de repaus muscular se formeaz ATP n exces, echilibrul reaciei se


deplaseaz n sensul resintezei creatinfosfatului. Concentraia de ATP acioneaz ca un factor de
reglare a reaciei. Corelaia dintre creatinfosfat i ATP poate fi redat schematic astfel:

68

CP

Creatinfosfokinaz

ADP

Creatin

Miozin-ATP-aza

H3PO4

ATP

Energie pentru
contracie

Energia din procesele glicolitice oxidative

b) Glicogenoliza i glicoliza anaerob


Degradarea glucidelor reprezint sursa major de energie pentru contracia muscular. Att la
nivelul muchiului viu ct i post sacrificare, catabolismul glucidelor se realizeaz n principal prin
glicogenoliz i glicoliz:
I. Glicogenoliza
Glicogenoliza reprezint procesul de scindare a moleculei de glicogen cel mai important
depozit de glucide al fibrei musculare, n molecule de glucozo-1-fosfat (G-1-P) i molecule de
glucoz.
Etapele glicogenolizei:
1. Formarea G-1-P
Resturile de molecule de glucoz de la capetele ramificrilor macromoleculei de glicogen sunt
scindate n prezena H3PO4 (Pi) printr-un proces de fosforoliz catalizat de fosforilaza a. Rezult astfel
molecule de glucozo-1-fosfat i dextrine puternic ramificate:

Pi
(C6H10O5)n Fragment din macromolecula de glicogen
Fosforilaza a

+H3PO4

+ (C6H10O5)n-1

G-1-P

Dextrin

69

Fosforilaza se prezint sub dou forme localizate n citoplasm:

fosforilaza b, mai puin activ care acioneaz preponderent la nivel hepatic;

fosforilaza a (forma b fosforilat) activ.

Formarea fosforilazei a din fosforilaza b este rezultatul unui proces reversibil de fosforilare
sub aciunea enzimei fosforilaza-b-kinaza i a ionilor Mg2+.
Fosforilaz-b-kinaza

Fosforilaza b

Fosforilaza a
ATP

Mg2+

ADP

Fosforilaza a forma activ a fosforilazei, catalizeaz exclusiv scindarea legturilor C1 C4


-glicozidice din molecula glicogenului. Este localizat n muchi i intervine n condiii de efort
susinut sau prelungit n condiiile creterii necesarului de glucoz.
Cnd naintea unei ramificri rmn numai patru radicali glicozil fosforilaza a i nceteaz
aciunea n continuare intervenind enzimele de deramifiere.
2. Deramifierea moleculelor de dextrine
Deramifierea dextrinelor se produce sub aciunea enzimelor de deramifiere: glucantransferaza
i glucozidaza; 1,4-1,6 glucantransferaza catalizeaz scindarea legturilor C1 C4 -glicozidice cu
formarea de uniti triglucidice pe care le transfer la capetele unor ramificaii apropiate. Procesul se
repet pn cnd rmne o singur unitate de glucoz legat C1 C6 -glicozidic de ramura principal
a moleculei. Scindarea acestei uniti de glucoz este catalizat de 1,6 glicozidaza i astfel
molecula de dextrin rmne cu o ramificare mai puin.
Repetarea secvenelor amintite are ca urmare deramifierea total a moleculelor de dextrine n
final rezultnd catene lineare, caracterizate de legturi C1 C4 -glicozidice, care prin scindarea
fosforolitic conduc la molecule de glucozo-1-fosfat .Prin glicogenoliz total rezult moleculele de
glucoz i glucozo-1-fosfat ntr-o proporie care depinde de raportul dintre lungimea catenei i
numrul punctelor de ramificare.
3. Izomerizarea glucozo-1-fosfatului (G-1-P) la glucozo-6-fosfat (G-6-P)
Sub aciunea fosfoglucomutazei (FGM), G-1-P se izomerizeaz n G-6-P:

FG
M
G-6-P

G-1-P

Prin degradarea glucozei i a glucozo-6-fosfatului este furnizat energia necesar contraciei


musculare.

70

II. Glicoliza anaerob


Glicoliza anaerob reprezint procesul de degradare enzimatic a glucozei n condiii anaerobe
(n prezena oxigenului, dar fr participarea lui) pn la acid lactic cu eliberarea de energie chimic
stocat n ATP. Reaciile glicolizei anaerobe au loc n citoplasm, unde exist echipamentul enzimatic
specific.
Ecuaia global a procesului este urmtoarea:
CH3
GLICOLIZA

2HC OH + 2ATP

C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4


ANAEROB

Glucoz

COOH
Acid lactic

Dei prin glicoliza anaerob o molecul de glucoz genereaz o cantitate relativ mic de
energie (2ATP), eliberarea acesteia se face rapid acoperind necesitile energetice imediate ale
muchiului.
n contracii de lung durat acumularea de acid lactic n muchi conduce la scderea pH-ului
i ca urmare la diminuarea hidrolizei enzimatice a ATP ceea ce are ca efect instalarea febrei
musculare deoarece acidul lactic format se depune pe filamentele de actin i miozin.
Glicoliza anaerob parcurge un ir de 10 reacii enzimatice, ultima fiind cea de formare a
acidului lactic din acid piruvic:
COOH

COOH

C=O

LDH
+ NADH(H+)

HCOH + NAD+

CH3

CH3

Acid piruvic

Acid lactic

n cursul glicolizei anaerobe se formeaz dou molecule de acid piruvic dintr-un mol de
glucoz i acestea sunt transformate n acid lactic cu participare a dou molecule de NADH(H+).
LDH (lactat dehidrogenaza) se prezint sub forma a 5 izoenzime: LDH1 este caracteristic
muchiului cardiac cu metabolism aerob, aciunea sa fiind inhibat de acizii lactic i piruvic; LDH5
este caracteristic muchiului scheletic adaptat condiiilor anaerobe n timpul contraciilor.
n muchiul scheletic raportul LDH1/LDH5 corespunde activitii dominante de la nivelul
respectiv.
Bilanul energetic al glicolizei anaerobe este urmtorul: 2 moli ATP/mol glucoz
n cazul glicogenolizei cnd rezult G-1-P care se izomerizeaz n G-6-P, bilanul energetic este:
4 moli ATPrezultat - 1 mol ATPconsumat = 3 moli ATP / mol de glicogen

71

Acidul lactic rezultat n urma contraciei muchiului viu este transferat de la nivelul fibrelor
musculare n spaiul interstiial. n caz de efort muscular prelungit acest proces poate decurge cu
ntrziere. Deoarece o parte din acidul lactic nedisociat prsete fibra muscular creterea
concentraiei acestuia determin mrirea pH-ului extern.
Dup o activitate muscular intens animalul parcurge o perioad de recuperare caracterizat
de consum crescut de oxigen. Pe parcursul acestei perioade, acidul lactic rezultat din glicoliza
anaerob preluat de fluxul sanguin poate fi transformat n glucoz, respectiv glicogen, prin procesul de
gluconeogenez astfel:
1/5 se oxideaz cu formare de CO2, H2O i energie
4/5 se transform n glucoz i apoi n glicogen folosind energia rezultat prin oxidarea primei
cincimi.
Transformarea acidului lactic este cunoscut ca reacia Pasteur-Mayerhoff:
glicoliza
anaerob

Glicogen

Glucoz

ACID LACTIC

glicoliza
aerob

/5

4
CO2 + H12O + energie

/5
Acidul lactic reprezint un substrat principal al gluconeogenezei. Muchii scheletici n
activitate i hematiile reprezint surse de acid lactic gluconeogenetic.
Acumularea de acid lactic, nociv pentru celul deoarece determin scderea pH-ului,
respectiv inhibarea activitii enzimatice, este evitat prin preluarea acestuia de fluxul sanguin i
reconvertirea n glucoz la nivel hepatic. Se realizeaz astfel o corelaie ntre glicogenul muscular,
acid lactic i glicogenul hapatic reprezentat de circuitul Cori.

72

Muchiul cardiac folosete acid lactic circulant ca surs de energie, fluxul de snge fiind
asigurat de arterele coronare direct din aort. Concentraia mare de oxigen permite oxidarea complet
a acidului lactic. Deoarece aorta alimenteaz cu snge i alte artere importante nu numai pe cele
hepatice i renale, o parte din acidul lactic circulant poate ajunge la nivelul unor muchi n repaus care
pot folosi acidul lactic ca substrat energetic n special n absena acizilor grai circulani.
Glicogenoliza i glicoliza anaerob sunt procese biochimice care se desfoar att la nivelul
muchiului viu, ct i postsacrificare.
c) Reacia miokinazei:
Reacia miokinazei reprezint o alt posibilitate de formare a ATP n condiii anaerobe. n
cazul unor contracii puternice sau de lung durat cnd regenerarea sau sinteza de ATP pe calea
creatinfosfatului sau a glicolizei anaerobe este critic, esutul muscular poate apela la o alt cale bazat
pe transferul unui radical fosforil bogat n energie de la o molecul de ADP la alta sub aciunea
miokinazei (adenilatkinazei) conform reaciei:
Miokinaza

ADP

ATP + AMP

Aceast cale de regenerare a ATP este ns neeconomic.


3.3.1.2. Reacii de regenerare sau formare de ATP n condiii aerobe
n condiii aerobe, n muchi au loc procese de oxidare localizate n sarcozomi (mitocondrii
musculare) care genereaz cantiti mari de energie stocat n legturile macroergice ale ATP. n acest
mod devine posibil regenerarea ATP consumat n contracia muscular.
Catabolizarea glucidelor prin glicoliz aerob i a acizilor grai prin -oxidare presupune
reacii exergonice prin care este eliberat energia stocat n legturile macroergice ale ATP.
a) Catabolismul glucidelor: Glicoliza aerob
Glicoliza aerob reprezint procesul de degradare enzimatic a glucozei pn la produi finali
dioxid de carbon i ap conform reaciei:

glicoliza aerob

C6H2O6 + 6O2 + 38ADP + 38H3PO4

6CO2+6H2O+ 38ATP

Catabolizarea glucozei pe aceast cale parcurge dou etape consecutive:


1. Transformarea unei molecule de glucoz n dou molecule de acid piruvic prin reacii
nonoxidative, care au loc n citoplasm, pe calea glicolizei anaerobe:
CH3
Glicoliz

C6H12O6
Glucoz

anaerob

|
2C = O
|
COOH
Acid piruvic

73

Acidul piruvic astfel format este transferat din citoplasm n mitocondrie cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH)-aciltransferaz.
Metabolizarea acidului piruvic prin reacii oxidative, pe cale glicolizei aerobe, pn la dioxid
de carbon i ap:
CH3
|
2C = O + 6O2

Glicoliz aerob

6CO2 + 6H2O + Energie

|
COOH
Acid piruvic
Procesul implic n prealabil o decarboxilare oxidativ a acidului piruvic, catalizat de un
complex multienzimatic piruvat-dehidrogenazic i Mg2+ cu formare de acetil-coenzima A (CH3 CO
SCoA).
CH3

C=O + NAD+ + CoA SH


|

Complex piruvatdehidrogenazic

CH3CO SCoA + CO2 + NADH(H+)

Coenzima A

Acetil-coenzima A

COOH
Acid piruvic

Complexul multienzimatic piruvat-dehidrogenazic rezult prin asocierea a trei enzime


(piruvatdehidrogenaza,

dihidrolipoiltransacetilaza,

dihidrolipoildehidrogenaza)

coenzime

(tiaminpirofosfatul, acidul lipoic, CoA SH, FAD i NAD ). Tiaminpirofosfatul este implicat n
+

decarboxilarea acidului piruvic, iar FAD este transportor intermediar de hidrogen.


Acetil CoA este degradat total n secvena de reacii numit Ciclul Krebs cuplat cu
procesele de respiraie celular i fosforilare oxidativ. Pe aceast cale se formeaz de aproximativ 20
de ori mai mult ATP comparativ cu glicoliza anaerob (38ATP / mol glucoz).
Ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici reprezint calea oxidativ major, comun de
degradare a glucidelor, lipidelor i protidelor. Ciclul Krebs este cuplat cu procesele de respiraie
celular i fosforilare oxidativ. Reaciile ciclului Krebs sunt catalizate de enzime localizate n
mitocondrii. Pe parcursul ciclului Krebs se degradeaz acetil CoA provenit din degradarea
glucidelor (glucoz), lipidelor (acizi grai) i protidelor (anumii aminoacizi).
Produi intermediari ai ciclului Krebs pot fi precursori pentru sinteza altor biomolecule.

74

Schema general a ciclului Krebs:


Glucide

Lipide

Glucoz

Acizi grai

Protide
Aminoacizi

Acetil CoA

Acidului L-malic

Acid oxalilacetic

Acid citric

Acid fumaric
NADH(H+)

Acid izocitric

FADH2
Acid succinic

CO2
Acid -cetoglutaric

Succinil-CoA
ATP

CO2

ntr-o tur a ciclului Krebs o molecul de acetil coenzim A se degradeaz rezultnd:

2CO2

4H2 preluai de coenzimele oxidate 3NAD+ i FAD, oxidai ulterior n lanul respiraiei

celulare cu formare de ap. Ca urmare a proceselor de oxidare se elibereaz energie stocat n procesul
de fosforilare oxidativ n legturile macroergice ale ATP.

1ATP generat direct. Ciclul Krebs nu este generator de energie

Molecula de acid oxalilacetic care particip la condensarea iniial cu acetil-coenzima


A se regenereaz pe parcursul ciclului Krebs i astfel procesul se poate relua ct timp exist
acetil-coenzima A.
Degradarea radicalului acetil (CH3CO) din structura acetil coenzimei A, pe calea
ciclului Krebs, are ca rezultat formarea de dioxid de carbon, coenzime reduse (NADH (H+) i
FADH2), i ATP conform reaciei:
CH3 CO ~ SCoA + 3NAD+ + FAD + ADP + H3PO4 +2 H2 O
2CO2 + 3NADH(H+) + FADH2 + ATP + CoA SH
Coenzimele reduse NADH(H+) i FADH2 care au preluat atomii de hidrogen de pe diferite
substrate sunt apoi reoxidate n lanul respiraiei celulare cu formare de ap. Energia rezultat ca
urmare a acestor reacii de oxidare este stocat n molecula de ATP prin procese de fosforilare
oxidativ. Deci ciclul Krebs este cuplat cu lanul respiraiei celulare i fosforilarea oxidativ.

75

Lanul respiraiei celulare (Lanul transportorilor de hidrogen i electroni):


Reaciile biochimice din ciclul Krebs se continu n mitocondrii prin lanul transportorilor de
hidrogen i electroni (lanul respiraiei celulare).
Coenzimele oxidate NAD+ i FAD preiau atomi de hidrogen de pe diferite substraturi din
ciclul Krebs i trec n coenzime reduse:
NAD+ + 2H+ + 2 e NADH (H+)

FAD + 2H+ + 2 e FADH2


Prin reoxidare coenzimele reduse elibereaz protoni i electroni:
NADH(H+) NAD+ + 2H+ + 2e
FADH2 FAD + 2H+ + 2e
Electronii astfel eliberai se deplaseaz de-a lungul lanului respiraiei celulare, de pe
coenzimele reduse NADH(H+) i FADH2, spre oxigenul molecular acceptorul final de electroni.
Fiecare component al lanului respiraiei celulare poate exista n dou stri de oxidare care fac posibil
reducerea i reoxidarea succesiv, respectiv deplasarea electronilor de pe coenzimele reduse spre
oxigenul molecular.
Transportul de hidrogen i electroni este asigurat de oxidoreductaze, i anume:

Flavoproteine, dehidrogenaze NAD+ i FAD dependente;

Proteine cu fier neheminic legat de grupri tiol aparinnd resturilor de cistein din

catenele polipeptidice, care acioneaz la nivelul acidului succinic i preiau electroni de la


dehidrogenazele FAD dependente.

Reductaze care au drept coenzim ubichinona (coenzima Q) de natur lipidic. Coenzima

Q (CoQ) implicat n preluarea atomilor de hidrogen de pe flavoproteine poate exista n forma redus
i oxidant:
CoQ
oxida

+ 2H
- 2H

CoQ
redus

Citocromi, metalproteine care conin n structur atomi de fier capabili s participe la

procese redox pe baza reaciei:

Cit (FeII)

Cit (FeIII)

+e
oxidat

redus

n mitocondrii exist patru tipuri de citocromi: b, cl, c i a+a3 sau citocromoxidaza care
transport electronii direct pe oxigen molecular.

76

Enzimele care alctuiesc lanul respiraiei celulare sunt localizate la nivelul membranei
mitocondriale interioare ntr-o succesiune strict ce permite transferul direct al electronilor. Sunt
caracterizate prin poteniale redox a cror valoare scade progresiv. Ca urmare transferul de electroni
implic scderea treptat a energiei libere (G0).
Schema lanului respiraiei celulare:
Transportul atomilor de hidrogen i al electronilor n cadrul lanului respirator poate fi
reprezentat prin urmtoarea schem:
Transportul de hidrogen

S1H2 + NAD

Dehidrogenaze

Transport de electroni

NADH(H+)

2H
2
-

Flavoprotein

CoQ

CoQH2

2e

Dehidrogenaze

S2H2 + FAD

Cit b

FADH2

Cit
2H

Substraturi din ciclul Krebs:

2H+

Cit C
2e-

S1H2 acid izocitric, acid


cetoglutaric, acid L-malic

Cit a + a3

S2H2-acid succinic

2e
1 O2
2 2

H2O

O2 (molecular)

Activat
Fosforilarea oxidativ:
S2H2 acid
Lanul
respiraiei
celulare este cuplat cu procesul biochimic de fosforilare oxidativ,
succinic

localizat n mitocondrii, prin care energia eliberat n cursul reaciilor de oxidare din LRC este
stocat sub form de ATP:
Energie + ADP + H3PO4 ATP
Oxidarea fiecrui mol de NADH (H+) determin formarea a trei moli de ATP. Un mol de
NADH (H+) este echivalent din punct de vedere energetic cu trei moli de ATP:
ATP sintaza

NADH (H+) + O2 + 3ADP + 3H3PO4

NAD+ + 4H2O + 3ATP

77

Oxidarea unui mol de FADH2 determin formarea a doi moli de ATP, deci un mol de FADH2
este echivalent din punct de vedere energetic cu doi moli de ATP:
FADH2 + O2 + 2ADP + 2H3PO4

FAD + 3H2O + 2ATP

ATP sintaza

Pentru formarea ATP este necesar o cantitate de energie egal cu 7,3 Kcal.
Bilanul energetic al glicolizei aerobe:
Glucoz
2 ATP
2 NADH (H+)

2 Acid piruvic
2 NADH (H+)
2 Acetil CoA

2 6NADHH

3NADH H

Ciclul

1FADH 2 2FADH
2
2

Krebs

1ATP 2 2ATP

echivalent cu 10 3ATP = 30ATP

Rezult: 10 NADH H

2FADH2 echivalent cu

2 2ATP = 4ATP

4ATP direct din reacii

= 4ATP
Total = 38 ATP/mol glucoz

Exist o corelaie biochimic important ntre respiraia celular, fosforilarea oxidativ i


contracia muscular.
Declanarea contraciei urmat de o activitate muscular intens sau prelungit necesit un
aport major de energie rezultat prin scindarea unui numr mare de molecule de ATP cu formare de
ADP. Concentraia mare de ADP rezultat are ca efect intensificarea respiraiei celulare. Efortul
muscular determin formare rapid de ATP i ca urmare intensificarea respiraiei celulare, proces
cuplat cu fosforilarea oxidativ care presupune formare de ATP.
Intensitatea respiraiei i concentraia de ATP se modific n sensuri antagonice, adic
scderea concentraiei de ATP are ca efect intensificarea respiraiei celulare i creterea sintezei de
ATP. n muchi, energia rezultat din glicoliz (ATP) este stocat n legtura macroergic a
creatinfosfatului i folosit ulterior n travaliul muscular.

78

b) Catabolismul lipidelor:
Lipidele constituie o surs major de energie pentru organismul animal. n cazul contraciei
musculare mobilizarea i degradarea lipidelor se realizeaz n cadrul contraciilor de lung durat sau
n eforturi prelungite. Lipidele sunt folosite dup utilizarea rezervelor de glucoz i glicogen muscular.
I.

Catabolismul trigliceridelor

Catabolismul trigliceridelor are loc n citoplasm i ncepe printr-un proces de


hidroliz enzimatic sub aciunea lipazelor specifice.
CH2 O CO R1

CH2 OH

H 2O , lipaze
H C O CO R2

H 2O , lipaze
H C O CO R2

R1 COOH

|
CH2 O CO R3

R2 COOH Acid gras

|
CH2 O CO R3

Acid gras

Triglicerid

Diglicerid

CH2 OH

CH2 OH

H C OH

H 2O , lipaze

H C OH

R3 COOH

|
CH2 O CO R3

|
CH2 OH

Acid gras

Monoglicerid

Glicerol

Glicerolul astfel format poate parcurge diferite ci de metabolizare n funcie de necesitile


energetice ale celulei:
-

se transform n aldehid gliceric parcurgnd etapele glicolizei;

se transform n glucoz pe calea gluconeogenezei;

este utilizat la sinteza altor trigliceride i lipide complexe.

Acizii grai rezultai n urma catabolismului trigliceridelor intr ntr-un proces de degradare
enzimatic, localizat n mitocondrie, numit -oxidare.
Acizii grai sunt activai n prezen de coenzima A, reacie catalizat de aciltiokinaz:

79

R(CH2)nCOOH + CoASH + ATP


Acid gras

Coenzima A

Aciltiokinaza
R(CH2)n COSCoA + AMP + H4P2O7
Acid gras activat

Acid pirofosforic (PPi)

+H2O

Pirofosfataz

2H3PO4

Activarea acizilor grai este un proces consumator de energie (ATP). Membrana


mitocondrial este impermeabil pentru acidul gras activat. Transferul acestuia prin
membrana mitocondrial este posibil numai dup o cuplare prealabil cu carnitina i formarea
de acilgras carnitin.
La nivelul membranei mitocondriale interne exist o protein transportatoare specific
acilcarnitin translocaza, care transfer acilgras carnitina din citoplasm n mitocondrie unde acidul
gras activat este pus n libertate. Aceiai translocaz transport carnitina napoi n citoplasm.
Acidul gras eliberat n matrixul mitocondrial intr n procesul de -oxidare. -oxidarea
reprezint o succesiune de patru reacii enzimatice din care rezult o molecul de acid gras activat care
conine doi atomi de carbon mai puin dect cel iniial i o molecul de acetil-coenzima A. Secvena
celor patru reacii se repet pn cnd ntreaga molecul de acid gras activat este scindat cu formarea
de acetil-coenzima A.
Etapele -oxidrii:
1. OXIDARE

R(CH2)n CH2 CH2 COSCoA


Acid gras activat
FAD
FADH2

2. HIDRATARE

Acid gras-CoA dehidrogenaza

R(CH2)n CH = CH COSCoA
Acid gras nesaturat activat
+HOH

3. OXIDARE

Acid gras CoA dehidrogenaza

R(CH2)n CH CH2 COSCoA


|
OH
-Hidroxiacid gras activat

80

NAD
Hidroxiacil CoA dehidrogenaza

NADH(H+)
R(CH2)n C CH2 COSCoA
||
O
-Cetoacil gras activat

4. TIOLIZ

CoA-SH
CH3 COSCoA

-Cetoacil - CoA tiolaza

Acetil coenzima A

R(CH2)n COSCoA

Ciclul
Krebs

Acid gras activat


cu 2C mai puin
dect cel iniial

Degradarea total a moleculei de acid gras activat se desfoar prin intermediul spiralei
Lynen. Cele patru reacii ale -oxidrii alctuiesc o tur a spiralei Lynen. Pe fiecare tur a spiralei se
elibereaz patru atomi de hidrogen sub form de NADH(H+) i FADH2 i o molecul de
acetilcoenzima A (fig. 3.10.).
R(CH2)n CH2 CH2 COSCoA
NADH(H+)

Acid gras activat

FADH2

4H

4H

2C

CH3 COSCoA

2C

CH3 COSCoA

CH3 COSCoA

Ciclul

Krebs
Acetil coenzima A
Fig. 3.10. Spirala Lynen

81

c) Catabolismul proteinelor
Catabolismul proteinelor ca i cel al glucidelor i lipidelor reprezint o cale de acoperire a
necesitilor energetice ale celulei.
Degradarea proteinelor pn la aminoacizi i apoi transformarea acestora n intermediari ai
ciclului Krebs sau n compui aflai n strns legtur cu acest ciclu (acid oxalilacetic, acid cetoglutaric, succinil coenzima A, acid fumaric, acetoacetil-coenzima A, acid piruvic) constituie
premizele generrii de ATP.
Aminoacizii constitueni ai macromoleculelor proteice prezint att ci generale, ct i ci
specifice de metabolizare.
Dintre cile generale de metabolizare ale aminoacizilor menionm: dezaminarea,
decarboxilarea i transaminarea.
Dezaminarea reprezint procesul catalizat de aminoacid dezaminaze (AAD), prin care
aminoacizii pierd gruparea amino (NH2) sub form de amoniac. Procesul poate avea loc prin patru
tipuri de reacii:

Dezaminare oxidativ prin care -aminoacizii sunt transformai n -cetoacizi i amoniac:

Aminoacidoxidaza
-Aminoacid

Iminoacid

Dezaminare hidrolitic cu formare de -hidroxiacizi i amoniac:

-Aminoacid

Dezaminare reductiv prin care rezult acizi carboxilici:

-Aminoacid

82

Dezaminare intramolecular suferit de acidul aspartic sub aciunea aminoacid


dezaminazelor (AAD), cu formare de acid fumaric i amoniac.

Acid aspartic

Acid fumaric

Decarboxilarea reprezint procesul catalizat de aminoacid decarboxilaze prin care aminoacizii


se transform n amine biogene i dioxid de carbon.

Aminoacid decarboxilaze

Transaminarea este reacia reversibil dintre un -aminoacid i un -cetoacid prin care


gruparea amino este transferat cu formarea altui cetoacid i a aminoacidului corespunztor.

Reacia este catalizat de transaminaze care au drept cofactor piridoxalfosfatul - acceptor


intermediar al gruprii NH2.

83

3.3.2.

Mecanismul biochimic al contraciei musculare

Activitatea muscular este asociat cu scindarea enzimatic a ATP i formarea unui complex
actomiozinic ca urmare a unor reacii la care particip miozina, actina i ATP.
Aceast activitate se desfoar pe parcursul a trei etape: contracia activ, formarea
complexului actomiozinic i relaxare.
1. Contracia activ, proces consumator de energie presupune scindarea hidrolitic a ATP cu
formare de radicali fosforici care se leag de molecule de miozin. Ca urmare acestea se ncarc cu o
sarcin global electronegativ:
MIOZIN + ATP

MIOZIN ~ PO32- + ADP

Contracia muscular este declanat de excitaia produs de nervii motori i este nsoit de
eliberarea Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic. Ionii de calciu astfel eliberai se leag de troponin
inducnd modificri conformaionale transmise tropomiozinei i, n final, actinei care astfel
interacioneaz cu miozina.
Iniierea contraciei musculare implic nlocuirea ionilor de magneziu asociai unui factor de
relaxare cu ioni de calciu. Ionii de magneziu eliberai stimuleaz activitatea ATP-azic a miozinei care
asigur scindarea hidrolitic a ATP cu eliberare de energie. Rezult c n contracia muscular
activitatea ATP-azic a miozinei este intens, iar concentraia de ATP scade. ADP format poate fi
reciclat pe contul creatinfosfatului sau pe alte ci generatoare de ATP.
2. Formarea complexului actomiozinic prin interaciunea dintre miozin i actin.
MIOZIN ~ PO32- + ACTIN

COMPLEX ACTOMIOZINIC + H3PO4 + Energie

Procesul este generator de energie. ntre actina ncrcat electropozitiv i miozina cu


sarcin global electronegativ se manifest o atracie electrostatic care determin glisarea
filamentelor de actin de-a lungul filamentelor de miozin. Fibra muscular se scurteaz.
3. Relaxarea implic scindarea complexului actomiozinic sub aciunea ATP provenit prin difuzie:
ACTOMIOZIN + ATP

MIOZIN ~ PO32- + ACTIN + ADP

Starea de relaxare a muchiului este condiionat de o concentraie crescut de ATP


asociat cu o activitate sczut a miozin-ATP-azei. Activitatea ATP-azic a miozinei este
inhibit de factorul de relaxare capabil s anuleze activitatea enzimatic a acesteia.
Factorul de relaxare este activat de ioni de magneziu. Ionii de calciu stimulatori ai activitii
ATP-azice a miozinei, legai de calcequestrin (protein) sunt reinui n reticulul sarcoplasmatic. n
absena ionilor de calciu interaciunea miozin-actin este diminuat de troponin i tropomiozin.
Sub aciunea factorului de relaxare i n absena ionilor de calciu, scindarea ATP nu se mai produce,

84

concentraia sa crete, complexul actomiozinic disociaz n componente i se reinstaleaz starea de


relaxare a fibrei musculare.

n stare de repaus concentraia suficient de mare a ATP din muchi mpiedic


interaciunea dintre filamentele de actin i miozin, respectiv formarea complexului
actomiozinic.

3.4. MODIFICRI BIOCHIMICE CARE SE PRODUC N MUCHI DUP


SACRIFICAREA ANIMALULUI
Totalitatea transformrilor biochimice i energetice care au loc ntr-un organism viu, se afl n
strns interdependen i sunt supuse unor mecanisme de reglare i control metabolic care nceteaz
odat cu sacrificarea animalului. Totui structurile caracteristice, inclusiv cele ale muchiului viu,
continu s funcioneze un timp datorit mecanismelor homeostatice care ncearc s menin viaa 1.
Aceste mecanisme funcioneaz n anumite condiii de pH, temperatur, concentraie de oxigen i
aport de energie.
Dup sacrificarea animalului i exanguinare, n muchi se produc o serie de transformri
deoarece scade presiunea sanguin, crete ritmul cardiac, se produce o vasoconstricie periferic,
mecanismele de termoreglare nu mai funcioneaz, sunt perturbate toate mecanismele homeostatice
Aportul de substane nutritive i eliminarea produselor de metabolism sunt stopate. Crete
susceptibilitatea fa de atacuri microbiene.
Procesele biochimice evolueaz n sensul degradrii biomoleculelor i al simplificrii
structurilor moleculare. ntreruperea circulaiei sanguine suprim aportul de oxigen. Respiraia tisular
continu scurt timp, pn la epuizarea oxigenului fixat de mioglobin. Absena oxigenrii are ca efect
sistarea proceselor aerobe (transformarea aerob a acidului piruvic pe calea ciclului Krebs cuplat cu
lanul respiraiei celulare i cu fosforilarea oxidativ, regenerarea de ATP). Degradarea glucozei se
face pe calea anaerob pn la acid lactic (produs final) care se depune sub form de filamente pe
fibrele de actin i miozin. Acumularea acidului lactic n carne are ca efect scderea valorii pH-ului
acidifierea acesteia.
Cantitatea mic de energie generat pe calea glicolizei anaerobe este suficient doar pentru
meninerea integritii structurale i a temperaturii muchiului, deoarece se elibereaz numai sub
form de cldur. Aceast cldur asociat cu cea rezultat prin scindarea ATP crete semnificativ
viteza glicolizei afectnd mersul proceselor biochimice din carne. Modificrile biochimice care se
produc dup sacrificarea animalului induc transformri care mbuntesc calitile organoleptice i
cresc calitatea crnii. Pentru obinerea crnurilor de calitate se impune frnarea glicolizei prin

Homeostazia reprezint un sistem de verificare i echilibrare a mediilor interne ale organismului care
ncearc s menin viaa.
1

85

inhibarea activitii enzimelor glicolitice n condiii de rcire puternic, precum i scurtarea


intervalului de timp dintre sacrificare i refrigerare.
Procesul de transformare a esutului muscular n carne presupune trei stadii caracterizate de
procese biochimice i transformri importante: prerigiditate, rigiditate, maturare i, n cazul anumitor
categorii de crnuri, fezandarea.

3.4.1.

Stadiul de prerigiditate

Prerigiditatea muscular ncepe imediat dup sacrificarea animalului, cnd structurile


muchiului continu s funcioneze un timp n ncercarea de a menine viaa.
Acest stadiu este caracterizat de contracia grupelor de muchi posibil ct timp mai
funcioneaz sistemul nervos. Spre exemplu, n cazul taurinelor timpul este de 20 - 30 minute.
Durata stadiului de prerigiditate depinde de: natura crnii (mamifere, psri, peti), activitatea
muscular antesacrificare, pH-ul crnii, rezerva de glicogen, coninutul n compui macroergici
(creatinfosfat i ATP) i factori de stres (temperatur, umiditate relativ a aerului, stri patologice etc.).
Stadiul de prerigiditate se ncheie odat cu epuizarea rezervelor energetice i de oxigen din
muchi (aproximativ 3 ore de la sacrificare) i este urmat de instalarea progresiv a rigiditii
musculare.
3.4.2.

Stadiul de rigiditate (rigor-mortis)

Rigiditatea muscular este caracterizat de pierderea elasticitii i ndurarea esutului


muscular datorate contraciei muchilor din ntregul organism. n aceste condiii deplasarea axelor
osoase ale animalului devine dificil. Instalarea rigiditii este condiionat de urmtorii parametrii:

Integritatea muchiului. La muchii puternici rigiditatea se instaleaz dup un interval mai

mare de timp. Muchii viguroi supui unui efort intr n rigiditate mai rapid deoarece n momentul
sacrificrii conin deja o cantitate mare de acid lactic, dar i rezerve de glicogen, respectiv glucoz.
Rigiditatea este puternic i are o durat normal.
n cazul vnatului fugrit muchii intr n rigiditate rapid, uneori instantaneu (rigiditate
cataleptic sau spasm cadaveric).

Temperatura condiioneaz puternic acest stadiu. Spre exemplu la 15 oC rigiditatea se

instaleaz complet dup 19 - 24 ore post-sacrificare. Temperaturile ridicate favorizeaz instalarea


rapid a rigiditii.

Specia. Timpul dup care se instaleaz rigiditatea muscular difer de la specie la specie.

Astfel, la bovine instalarea rigiditii vara survine dup 1 - 2 ore de la sacrificare, iar la ovine, n
aceleai condiii, dup 2 - 5 ore.

Vrsta animalului. Muchii provenii de la animale tinere intr n rigiditate rapid i pe

termen scurt.

86

Starea de sntate. Carnea provenit de la animale extenuate, febrile, cu stri septice sau

intoxicate (cu stricnin, atropin, pilocarpin etc.) intr rapid n rigiditate slab evideniat, de scurt
durat, incomplet. Uneori nu intr n rigiditate.
n stadiul de rigiditate se produc transformri biochimice, fizico-chimice i histologice.
3.4.2.1. Transformri biochimice
esutul muscular intrat n stadiul de rigiditate este sediul unor procese biochimice
importante ca:

Degradarea compuilor macroergici;

Degradarea glicogenului muscular;

Modificri ale pH-ului;

Modificarea activitii ATP-azice;

Modificarea concentraiei de Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic;

Formarea complexului actomiozinic;

Modificarea capacitii de reinere a apei;

Degradarea compuilor azotai neproteici cu formare de amoniac.

a) Degradarea compuilor macroergici i a glicogenului muscular


Dup sacrificarea animalului i exanguinare datorit ntreruperii aprovizionrii cu oxigen a
muchiului, sinteza ATP pe calea glicolizei aerobe (ciclul Krebs cuplat cu respiraia celular i
fosforilarea oxidativ) nu mai este posibil. n aceste condiii ATP continu s fie regenerat prin
reciclare pe contul creatinfosfatului din muchi pn la epuizarea acestuia i apoi pe calea glicolizei
anaerobe:
1.
CP

+ ADP

Creatinkinaza

ATP

Creatin

Creatinfosfat
CH3

2.
GLICOLIZ
C6H12O6

ANAEROB
Glucoz

2H C OH + 2ATP

COOH
Acid lactic

Sinteza de ATP pe calea glicolizei anaerobe este un proces mult mai lent comparativ
cu degradarea lui hidrolitic catalizat de ATP-az.
87

ATP + H2O

ATP-az

AMP + PPi

Ca urmare, dup epuizarea creatinfosfatului concentraia de ATP din muchi scade pe msur
ce el se degradeaz. Acidul lactic rezultat pe calea glicolizei anaerobe se acumuleaz n muchi.
b) Modificarea valorii pH-ului, a activitii ATP-azice i a concentraiei ionilor de calciu din
reticulul sarcoplasmatic.

Acumularea acidului lactic n muchi ca urmare a glicolizei anaerobe determin


scderea pH-ului de la valoarea 7 - 7,2 caracteristic momentului sacrificrii, pn la o
valoare de 5,4 - 5,5 numit pH ultim sau final.
Pentru desfurarea proceselor biochimice din carne este esenial activitatea
enzimelor glicolitice i a ATP-azei. Viteza i intensitatea degradrii ATP-ului i glucozei sunt
condiionate de activitatea acestor enzime care depinde de temperatura crnii, cantitatea de
acid lactic acumulat n muchi (pH) post mortem i de rezervele de glicogen, respectiv
glucoz i ATP existente n muchi n momentul sacrificrii animalului.
La valori sczute ale pH-ului (5,4 - 5,5) activitatea ATP-azelor sarcoplasmatice este
inhibat i ionii de calciu sunt eliberai din reticulul sarcoplasmatic. O concentraie a ionilor
de calciu de 106 M declaneaz activitatea ATP-azic a miozinei.
c) Formarea complexului actomiozinic
Imediat dup sacrificare rezerva de ATP din muchi este suficient pentru disocierea
complexului actomiozinic n actin i mioz menionndu-se elasticitatea esutului muscular.
pH-ul izoelectric al miozei este aproximativ 5,4 iar cel al actinei este aproximativ 4,7. La pH
ultim (5,4) miozina va pune n libertate ioni OH i se va ncrca electropozitiv, iar actina va elibera
ioni H+ ncrcndu-se electronegativ:
pH = 5,4
MIOZINA

ACTINA

pH = 5,4

MIOZINA+ + OH-

ACTINA H

ntre cele dou proteine miofibriliare cu sarcini electrice de sens opus vor aciona fore de
atracie rezultnd complexul actomiozinic rigid:
MIOZINA + ACTINA ACTOMIOZIN
(complex rigid)

Epuizarea rezervelor de ATP i imposibilitatea ca ionii de calciu s fie recaptai n reticulul


sarcoplasmatic mpiedic disocierea complexului actomiozinic responsabil de rigiditatea i ntrirea
muchiului.

88

d) Formarea de amoniac
Pe parcursul instalrii rigiditii o serie de substane azotate neproteice, n principal nucleotide
(adenozintrifosfat ATP, guanozintri-fosfat GTP, nicotinamid-adenin-dinucleotid NAD),
aminoacizi liberi i amine biogene se degradeaz rezultnd ca produs final amoniacul.
3.4.2.2. Transformri fizico-chimice
Pe parcursul stadiului de rigiditate apar o serie de modificri fizico-chimice care afecteaz
hidratarea crnii, capacitatea de reinere a apei, potenialul redox, lungimea sarcomerului,
extensibilitatea muchiului.
a) Capacitatea de reinere a apei i potenialul redox
Capacitatea de reinere a apei se definete ca fiind proprietatea crnii de a reine apa chiar n
condiiile aciunii defavorizante exercitate de factori externi (presiune, temperatur, tocare etc.).

Apa este reinut n carne datorit unor interaciuni care permit asocierea cu proteinele
miofibrilare. n funcie de tipul acestor interaciuni se definete:

Apa liber reinut la suprafaa macromoleculelor proteice de fore relativ slabe (de

capilaritate). Reprezint circa 10 % din apa total i poate fi separat prin congelare.

Apa legat sau imobilizat de macromoleculele proteice prin fore slabe de tip van der

Waals, ion-dipol sau dipol-dipol. Reprezint aproximativ 4 % din apa total i prin congelare poate fi
separat parial.

Apa de constituie legat prin legturi de hidrogen de diferitele grupri funcionale grefate

pe macromoleculele proteice (OH, COOH, NH2 etc.). n acest caz moleculele de ap au rol
structural i nu pot fi ndeprtate nici prin procedee energice (mecanice, termice). Reprezint 4 - 5 %
din apa total.
Imediat dup sacrificarea animalului capacitatea de reinere a apei de ctre esutul muscular
este foarte mare, apoi scade atingnd valoarea minim dup 24 pn la 48 ore. Aceast evoluie este
determinat de pH i de concentraia unor ioni (Ca2+, K+, Na+).
Valoarea pH-ului din muchi n momentul sacrificrii este de 7 - 7,1 mult diferit de pH-ul
izoelectric (5,0 - 5,1) la care sarcina electric a moleculelor proteice tinde ctre zero. n aceste condiii
se manifest fore de respingere electrostatic care determin mrirea spaiilor intermoleculare din
miofibrile i favorizeaz reinerea moleculelor de ap. Odat cu instalarea rigiditii datorit glicolizei
anaerobe i respectiv formrii de acid lactic, pH-ul scade pn la valoarea de 5,0 - 5,1 (pHi) cnd
numrul gruprilor ncrcate electropozitiv este aproximativ egal cu cel ale gruprilor ncrcate
electronegativ. Datorit forelor de atracie numrul gruprilor reactive la nivelul miofibrilelor scade,
muchiul capt o structur nchis care nu favorizeaz reinerea apei.
Stadiul de rigiditate este caracterizat i de eliberarea ionilor de calciu din reticulul
sarcoplasmatic care ajung prin difuziune la proteinele miofibrilare, se leag de grupri reactive i

89

blocheaz accesul moleculelor de ap diminund capacitatea de reinere. Ionii de calciu nu pot urma
calea invers spre reticulul sarcoplasmatic deoarece ATP, furnizorul energiei necesare acestui proces,
este epuizat.
Capacitatea de reinere a apei este influenat att de ionii de potasiu care se gsesc n
interiorul fibrei musculare (localizare intracelular), ct i de ionii de sodiu din lichidul extracelular.
La nceputul stadiului de rigiditate (0 - 24 h) ionii de potasiu migreaz n lichidul extracelular iar ionii
de sodiu ptrund n interiorul fibrei. Ulterior (24 h - 48 h) deplasarea ionilor se face invers, ionii de
potasiu revenind n interiorul fibrei.
Potenialul redox al esutului muscular scade pe msur ce rigiditatea avanseaz2.
Modificri ale extensibilitii i elasticitii lungimii sarcomerului.
Pe parcursul stadiului de rigiditate lungimea, extensibilitatea i elasticitatea sarcomerului se
reduc. Aceasta se explic prin epuizarea rezervelor de ATP care n mod normal asigur glisarea
filamentelor subiri de actin de-a lungul filamentelor groase de miozin. Ca urmare se formeaz
legturi transversale rigide ntre cele dou tipuri de filamente. Gradul de rigiditate crete odat cu
instalarea rigiditii i variaz invers cu temperatura de pstrare a crnii.

n stadiul de rigiditate carnea este tare, aspr, fr suculen i arom, cu capacitate de


hidratare i reinere a apei practic nule. Nu se preteaz la prelucrare tehnologic. De
asemenea, n acest stadiu procesele de alterare sunt absente deoarece condiiile instalrii
rigiditii exclud dezvoltarea microbian.

3.4.3.

Stadiul de maturare

Stadiul de rigiditate muscular este urmat de maturare. Pe parcursul acestui proces, care
evolueaz treptat, musculatura redevine extensibil parametrii si senzoriali mbuntindu-se.
Timpul de maturare este funcie de temperatura de conservare i variaz ntre durata optim de
21 zile la 2C pn la 12 ore la 25C.
Parametrii senzoriali ai crnii (textura, consistena, suculena, aroma, culoarea) depind de
specie, ras, sex, vrst, tipul de muchi, alimentaie, starea de sntate i ngrare etc. Aceti
parametrii se modific datorit unor reacii chimice i biochimice care au loc pe parcursul procesului
de maturare.
Proteinele structurale ale muchiului, proteinele miofibrilare i colagenul, determin textura
crnii.
Consistena crnii depinde de starea muchiului, de structura sa morfologic, dar i de stadiul
modificrilor biochimice care se produc post sacrificare.

Tendina de a ceda sau accepta electroni a unui cuplu de reacii redox se msoar prin potenialul

redox.

90

Suculena crnii este influenat de coninutul total de ap, de capacitatea de reinere a apei,
valoarea pH-ului i de cantitatea de lipide intramusculare.
Frgezimea crnii poate fi datorat modificrilor din structura proteinelor fibrilare,
componente ale esutului conjunctiv, modificrii coninutului de colagen i elastin, hidratrii
colagenului, modificrilor n concentraia unor ioni (preponderent la nceputul maturrii cnd
proteinele musculare rein cationii de potasiu i anionii fosforici, elibernd cationi de sodiu, calciu i
magneziu), eliberrii unor glicozaminoglicani la nivelul esutului conjunctiv cu efect asupra cantitii
de ap reinut n carne etc. De asemenea, imposibilitatea de interaciune a actinei cu miozina sau
disocierea complexului actomiozinic au rol n procesul de frgezire.
Dac nivelul concentraiei de ATP ajunge la 1/6 - 1/3 din cel existent imediat dup sacrificarea
animalului actomiozina poate fi scindat n cele dou componente ceea ce pledeaz pentru slbirea
legturii dintre actin i miozin n intervalul 24 - 48 h dup sacrificare.
Procesele chimice responsabile de frgezirea crnii sunt puternic influenate de temperatur i
sunt catalizate de enzime proteolitice cu localizare intracelular. n funcie de aciunea lor aceste
enzime se clasific n:
1. Proteaze neutre, activate de ioni de calciu;
2. Proteaze lizozomiale;
3. Complexul multifuncional-multicatelic, localizat n citoplasm (prosom, macropaim,
proteozom).
1. Proteazele neutre (calpainele) reprezentate de calpaina I sau -calpaina i calpaina II sau
m-calpaina au localizare sarcoplasmatic.

Aceste enzime catalizeaz reaciile de degradare hidrolitic a proteinelor din muchi troponina T, desmina, i n msur mai mic tropomina I i -conectina.
Calpainele au pH-ul optim de aciune situat n intervalul 6,5 - 8. Ca urmare n cazul unor
crnuri cu acidifiere normal activitatea proteolitic se manifest n primele ore post-sacrificare fiind
deosebit de eficace n cazul crnurilor DFD (dark, firm, dry).
Calpainele sunt activate de ionii de calciu i inhibate de calpastina cu care formeaz complexe
inactive.
n muchiul viu concentraiile mici ale ionilor de calciu (10-8 10-14M) sunt insuficiente
pentru a activa calpainele.
Aciunea calpainelor se manifest dup sacrificarea animalului cnd:

Concentraia de ATP scade odat cu instalarea rigiditii ajungnd practic la zero;

pH-ul scade pn la pH ultim 5,5;

Ionii de calciu sunt eliberai din reticulul sarcoplasmatic longitudinal i din mitocondrii
acumulndu-se n sarcoplasm. Se ating astfel concentraii de Ca2+ care pot activa calpainele.

91

Activitatea optim a calpainei I necesit o concentraie de 50 - 100 M Ca2+ iar cea a calpainei II de
1 - 2 mM Ca2+.

Calpainele activate pot fi inhibate de calpastin n funcie de valoarea pH-ului. Astfel, la

pH 7 sunt inactivate circa 85 % din calpainele totale. Prin scderea pH-ului aciunea inhibitoare a
calpastinei scade, formarea complexelor inactive diminueaz ajungndu-se ca la pH 5,5 s fie inactivate
numai 3 % din totalul calpainelor. Pe parcursul maturrii crnii nivelul calpainelor libere activate poate
atinge 97 % din totalul lor, activitatea proteolitic crescnd. Calpainele libere activate pot hidroliza
calpastina blocnd procesele de inactivare. Activitatea calpainelor la nivelul miofibrilelor, respectiv a
proteinelor sarcoplasmatice, este responsabil de frgezirea crnii, proces care depinde ns i de
coninutul n elastin i colagen.
2. Proteazele lizozomiale sunt reprezentate de catepsine (B, D, L, H). Catepsina D, cea mai
activ, catalizeaz proteoliza actinei i miozinei. Aproximativ 50 % din activitatea proteolitic a
catepsinelor este datorat celor de tip B i L. Catepsinele (endopeptidaze) catalizeaz scindarea
legturilor peptidice din interiorul lanurilor polipeptidice cu formarea de oligopeptide. Simplificarea
structurii proteinelor este un factor esenial pentru frgezirea crnii.
pH-ul optim de aciune al catepsinelor este de 4,6. Prin urmare acidifierea esutului muscular
post sacrificare datorit formrii de acid lactic (produs final al glicolizei anaerobe) i acid fosforic
rezultat prin degradarea ATP, va mri viteza reaciilor catalizate de catepsine.
Scderea pH-ului are ca efect deteriorarea membranelor lizozomiale i scderea
permeabilitii lor, ceea ce permite enzimelor lizozomiale s acioneze n afara lizozomilor. Cnd
ajung n spaiul extracelular catepsinele mpreun cu glicozidazele lizozomiale catalizeaz reaciile de
degradare a esutului conjunctiv.
Acidifierea rapid a carcaselor la temperaturi de 10 - 12C, timp de 8 - 10 ore asigur
activitatea optim a calpainelor i catepsinelor.
3. Sistemul multifuncional reprezint un complex enzimatic localizat n sarcoplasm, format
din proteaze (prosom, macropain, proteozom) cu mas molecular mare i structur cuaternar
complex. Acest sistem catalizeaz reaciile de degradare a proteinelor sarcoplasmatice, este activat de
ATP i are pH-ul optim de aciune situat n intervalul 7 - 9.
Procesele fizico-chimice care intervin n frgezimea crnii sunt legate de osmoz, adic de
difuzia moleculelor de ap (solvent) prin porii membranelor celulare semipermeabile care separ
spaiul intracelular de cel extracelular care conin dou soluii de concentraii diferite. Difuzia se face
de la soluia mai diluat din interiorul celulei spre soluia mai concentrat din spaiul extracelular.
Presiunea osmotic () reprezint presiunea care trebuie aplicat din exterior pentru a mpiedica
trecerea moleculelor dizolvantului prin porii membranei semipermeabile.
Odat cu instalarea rigiditii i pe tot parcursul maturrii, datorit proceselor de proteoliz i
glicoliz anaerob concentraiile de acid lactic, peptide, aminoacizi i diferii ioni din sarcoplasm

92

cresc. Ca urmare, presiunea osmotic exercitat din spaiul extracelular pentru a mpiedica trecerea
moleculelor de solvent prin porii membranei semipermeabile, n spaiul intracelular, crete de la
valoarea fiziologic de 270 - 300 mOsmoli pn la 500 - 600 mOsmoli.
Creterea presiunii osmotice, corelat cu aciunea proteazelor, are ca rezultat frgezirea crnii
datorit deprecierii caracterului contractil al fibrei musculare prin slbirea liniei Z i a interaciunii
actin/miozin ca urmare a degradrii -conectinei.
Aroma i gustul crnii se intensific pe parcursul procesului de maturare. Gustul crnii crude
este datorat sngelui rezidual, unor compui extractibili azotai i neazotai (oligopeptide, aminoacizi,
produi de degradare ai nucleotidelor, glucoz, glucozamin, fructoz, riboz etc.). Aroma crnii,
datorat acumulrii de eteri, aldehide volatile, baze purinice (adenin, guanin), hipoxantin, acid
glutamic i acid inozitic, ncepe s se formeze dup a doua zi de maturare.
Culoarea crnii este definit prin nuan, intensitate i luminozitate. Nuana culorii, care
variaz de la roz pal la rou viu sau rou nchis, este datorat mioglobinei, hemoglobinei reziduale i
radiaiilor luminoase reflectate de suprafaa crnii.
n timpul maturrii mioglobina din esutul muscular i hemoglobina din sngele rezidual
sufer procese de oxidoreducere la nivelul atomului de fier din hem. Sub aciunea oxigenului
atmosferic n condiiile unui pH de 5,4 - 5,5, specific stadiului de maturare, se poate produce
autooxidarea mioglobinei cu formarea intermediar a unui ion superoxid care, n final, genereaz
metmioglobin:
|

Mb

O2

Autooxidare

Fe3+

Fe3+

MMb

Roie purpurie

(brun)

N
|

N
|

N
|

N
||

O=O
Oximioglobin
roie aprins

O O
Ion superoxid

n acest fel se formeaz cantiti mici de metmioglobin care este redus la mioglobin de un
sistem reductor prezent n celule. Pe parcursul maturrii activitatea acestui sistem scade i ca urmare
formarea i acumularea de metmioglobin nu mai poate fi evitat.

93

Pentru stabilirea culorii crnii n industria alimentar se practic adaosul de azotai i azotii
care formeaz cu mioglobina nitrozomioglobina i nitrozometmioglobina ce confer crnii o culoare
rou aprins.
Mb
rou

MbO

MMb

rou aprins

brun

NO 2

MbNO
Rou aprins

NO 2

Reducere

MMbNO

nitrozometmioglobin

(Rou aprins)

Raportul dintre mioglobin, oximioglobin i metmioglobin determin culoarea crnii


proaspete.
Maturarea crni implic procese biochimice i fizico-chimice care fac carnea apt pentru
consum i prelucrare tehnologic, dar creeaz i condiii pentru dezvoltarea florei microbiene de
putrefacie.

3.4.4.

Fezandarea:

Fezandarea este specific crnii de vnat, dar i altor tipuri de carne cu esut muscular
foarte dens. Reprezint un proces de maturare excesiv la care particip i microorganisme
de putrefacie.
Deoarece se desfoar pe o perioad mai mare de timp este asigurat att scindarea
macromoleculelor proteice n fragmente mai mici uor asimilabile, ct i obinerea unei frgezimi i
arome optime.
Prin fezandare carnea devine moale, foarte fraged i capt o culoare brun-cenuie sau negrurocat.
Fezandarea nu poate fi delimitat net de putrefacia incipient. Din acest motiv procedeul nu
se aplic pe scar industrial. Comercializarea crnurilor fezandate nu este permis.

3.5. CONSERVAREA CRNII I PRODUSELOR DIN CARNE - Aspecte


chimice i biochimice
Carnea i produsele din carne pstrate n condiii normale se altereaz uor sub
aciunea microorganismelor i a unor factori de mediu (temperatur, lumin, umiditate,
oxigen). Aceasta impune conservarea prin metode fizice, fizico-chimice sau chimice care

94

diminueaz sau chiar stopeaz proliferarea microorganismelor, inhib activitatea enzimatic


influennd desfurarea reaciilor biochimice, reduc coninutul de ap al produselor.
Metodele fizice de conservare folosesc ageni fizici temperaturi sczute (frig) pentru
refrigerare, congelare, liofilizare i criodesecare sau temperaturi ridicate (cldur) n cazul fierberii,
pasteurizrii, sterilizrii, uscrii la cald etc. Metodele fizico-chimice utilizeaz radiaii ionizante.
Dozele emise radioactive sau electromagnetice, limitate prin lege la 10 KiloGrays, reduc numrul de
microorganisme fr s sterilizeze.

Metodele chimice apeleaz la ageni chimici sruri n cazul srrii, fum pentru
afumare, gaze inerte asociate cu temperaturi sczute, substane antiseptice etc. Srarea,
afumarea i uscarea la vnt constituie metode tradiionale de conservare a crnii.

3.5.1.

Conservarea crnii la temperaturi sczute

Frigul artificial reprezint un parametru fizic de importan major n fabricarea i


conservarea produselor agroalimentare, implicit a celor de origine animal (carne, lapte, ou etc.).
Pe parcursul prelucrrii i conservrii acestor produse temperaturile sczute influeneaz n
mod complex viteze reaciilor chimice i biochimice, activitatea enzimatic, activitatea
microorganismelor, precum i efectul unor factori fizici (lumina, cldura, oxigenul).
Modificrile induse de scderea temperaturii mbuntesc caracterele organoleptice ale crnii
i modific doar n mic msur valoarea ei nutritiv. Conservarea produselor de origine animal la
temperaturi sczute se poate face prin refrigerare i congelare.

3.5.1.1. Refrigerarea

Refrigerarea reprezint procesul de rcire a unui produs pn la temperaturi apropiate


de punctul de congelare fr formarea de cristale de ghea n produs.
Procesul este folosit:

n scopul conservrii produselor de origine animal i a altor produse agroalimentare;

pentru asigurarea condiiilor optime de desfurare a proceselor biochimice

implicate n fabricarea unor preparate din carne i a unor procese fizico-chimice caracteristice
anumitor etape tehnologice de preparare a crnii;

ca faz preliminar de rcire n tehnologiile de congelare.

n cazul conservrii prin refrigerare (temperaturi peste 0oC) coeficientul de temperatur Q10,
care exprim variaia vitezei de reacie n funcie de temperatur, n condiii precizate, variaz ntre 2
i 3.

95

Q10

K t 10
Kt

unde: Kt viteza de reacie la temperatura toC;


Kt+10 viteza de reacie la temperatura (t+10)oC.
Coeficientul de temperatur Q10 arat de cte ori crete viteza de reacie la creterea
temperaturii cu 10oC, ali parametrii ai reaciei rmnnd constani.
Condiiile de refrigerare determin modificri biochimice la nivelul biomoleculelor
constituente ale crnii. Rcirea pn la limita de congelare crete n general capacitatea proteinelor de
a lega apa i ntrzie denaturarea lor.
Pe parcursul refrigerrii, ca i n timpul maturrii crnii, au loc procese de degradare
hidrolitic a proteinelor, structura lor se simplific rezultnd peptide i mici cantiti de aminoacizi.
+H2O Proteaze
Proteine

+H2O Peptidaze
Peptide

(hidroliz parial)

Aminoacizi
(hidroliz total)

Aminoacizii pot suferi reacii de dezaminare cu formare de amoniac. Ca urmare a acestui


proces coninutul de azot amoniacal din carnea refrigerat poate atinge 30 mg % fa de carnea
proaspt care conine 20 mg %.
Coninutul de lipide din carne se modific pe parcursul refrigerrii. n funcie de temperatur
i durata refrigerrii lipidele din carne pot suferi procese de rncezire.
Acizii grai saturai rezultai prin hidroliza parial a trigliceridelor se pot oxida cu formare de
L
metil cetone:
ipaz
Trigliceride + HOH
Glicerol + Acizi grai
e

RCH2CH2COOH + O2 H2O
Acid gras

||

||

RCCH2COOH
Acid -cetonic

RCCH3 + CO2
Metil ceton

Acizii grai nesaturai prin oxidare la nivelul dublei legturi conduc n final la acizi i
aldehide acizi.
Acizii grai inferiori, aldehidele-acizi i metil-cetonele confer mirosul i gustul neplcut de
rnced. Rncezirea poate fi datorat i proceselor de peroxidarea lipidic care au loc la nivelul
dublelor legturi din acizii grai. Atacul oxidativ se produce sub aciunea unui radical iniiator (X)
care extrage un atom de hidrogen rezultnd radicali liberi. Acetia, n prezena oxigenului, conduc la

96

radicali peroxidici. Radicalii peroxidici astfel formai reacioneaz cu alte molecule de acizi grai
nesaturai determinnd reacii de peroxidare n lan.
Rcirea pn la limita de congelare ntrzie dar nu previne rncezirea. Cu ct temperatura de
rcire este mai cobort i timpul de pstrare mai scurt, rncezirea este mai puin intens.
Temperaturile de refrigerare sczute inhib activitatea enzimatic. Procesele de proteoliz i
glicoliz anaerob din carne sunt ncetinite. Activitatea lipazelor este mai puin influenat de rcire. n
general refrigerarea i depozitarea sub form refrigerat a crnii i a produselor din carne nu determin
scderea valorii nutritive.

3.5.2.

Congelarea i decongelarea

3.5.2.1. Congelarea

Congelarea reprezint procesul de rcire la temperaturi inferioare punctului de


solidificare a apei din produs (carne sau alte produse de origine animal), deci o rcire cu
formare de cristale de ghea. Gheaa se formeaz prin agregarea unor molecule de ap ntr-o
particul ordonat nucleu de cristal, n condiii de subrcire a apei. La temperaturi foarte
apropiate de temperatura de congelare are loc creterea nucleelor de cristal. Viteza de cretere
a cristalelor de ghea este determinat n primul rnd de temperatura i de viteza de preluare
a cldurii produsului (crnii).
Odat cu scderea temperaturii vscozitatea fazei congelabile din carne crete i, ca urmare,
viteza de cretere a cristalelor scade (ali parametrii de reacie rmnnd constani). Dac diferena de
temperatur dintre suprafaa crnii i faza nc necongelat crete datorit scderii temperaturii la
suprafaa ei, viteza de cretere a cristalelor de ghea crete.
n cazul rcirii prin congelare coeficientul de temperatur Q10 variaz n limitele mult mai
largi Q10 = 10 15, comparativ cu refrigerarea. Viteza de congelare reprezint viteza cu care
avanseaz frontul de formare a cristalelor de ghea de la suprafaa crnii sau produsului spre interior.
Se msoar n cm/h sau m/h la punctul crioscopic (temperatur caracteristic).
Congelarea se poate face lent cnd predomin cristalizarea apei intracelulare sau rapid.
Metodele de congelare pot fi clasificate n funcie de viteza medie linear de congelare (Wm)
definit prin relaia:

Wm

0
cm/h sau m/h
0

unde: 0 cea mai mic distan dintre centrul termic (punctul cu temperatura cea mai ridicat la un
moment dat) i suprafaa produsului n cm sau m;
0 durata (ore) congelrii de la temperatura iniial uniform de 0oC pn la temperatura care
trebuie atins n centrul termic.

97

Conform acestui criteriu congelarea poate fi: lent, rapid, foarte rapid i ultrarapid.
Viteza minim de congelare a crnii trebuie astfel stabilit nct s fie evitate modificri
biochimice i microbiologice nedorite.
Cnd temperatura medie a crnii este egal cu temperatura la care se va face depozitarea,
congelarea se consider ncheiat.
Congelarea reprezint una din cele mai eficiente metode de conservare a crnii. Uzual se face
la 18oC. Congelarea comercial se face la 29oC. Numai carnea post rigor se preteaz la congelare.
Prin congelare durata permis de pstrare a produselor de origine animal crete de 5 pn la 50 ori
fa de refrigerare.
Pe parcursul congelrii crnii, datorit temperaturilor sczute, se produc transformri care
conduc la modificarea unor parametrii histologici, fizico-chimici, biochimici i biologici.
Proteinele din carne sunt afectate de congelare deoarece prin nghearea parial a apei crete
concentraia electroliilor celulari din faza necongelat. Ca urmare se modific sarcina electric a
macromoleculelor proteice fiind favorizate interaciunile dintre molecule cu formare de agregate
moleculare, ceea ce conduce la scderea solubilitii.
Macromoleculele proteice care au caracter coloidal, n soluie sunt nconjurate de un strat
protector de molecule de ap ntre care se manifest fore de respingere. n acest mod moleculele
proteice sunt meninute n soluie (sol).

Prin adugare de sruri neutre, cationii (Na+, K+, Mg2+, NH4+) fixeaz moleculele de
ap din stratul protector i proteinele precipit reversibil, trecnd n gel. Deoarece concentraia
crescut de sruri favorizeaz procesele de deshidratare, pe suprafaa moleculelor proteice se formeaz
zone hidrofobe la nivelul crora se pot adsorbi acizi grai liberi. Solubilitatea proteinelor miofibrilare
scade n cazul crnii congelate obinut din carne cald sau dup autoliz 24 ore la 4C, deoarece prin
nghearea parial a apei concentraia electroliilor celulari crete, sarcina electric a moleculelor de
actin i miozin se modific favoriznd interaciunile actin-miozin, deci scderea solubilitii
proteinelor miofibrilare.
Congelarea muchilor n stare cald reduce solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice cu 15 20 %, datorit att aciunii denaturante a concentraiilor mari de electrolii, ct i interaciunii cu alte
molecule neproteice.
n carnea congelat i depozitat n condiii normale, lipidele din esutul muscular sufer:

procese de degradare hidrolitic sub aciunea lipazelor (lipoliz) cu formare de glicerol i

acizi grai;

procese oxidative care pot determina modificri superficiale ca: nglbenirea i

mbrunarea grsimilor bogate n fosfolipide i modificri majore la nivel structural, ndeosebi la


nivelul acizilor grai polinesaturai constitueni, pe contul crora se produce rncezirea acestor
grsimi. Ca urmare a proceselor de rncezire se formeaz hidroperoxizi stabili la temperaturi sczute,
care au capacitatea de a oxida vitaminele E mai puin stabile n condiii de congelare.

98

O OH

2 n COOH

R CH CH CH CH CH CH

Hidroperoxid

La temperaturile de congelare procesele biochimice din carne se desfoar mai lent


comparativ cu cele care au loc la temperaturi mai mari de 0C, deoarece n esutul muscular congelat
activitatea enzimatic este ncetinit n funcie de temperatur. Scderea temperaturii cu 10C este
urmat de micorarea activitii enzimatice de 2 - 3 ori.
Creterea concentraiei electroliilor celulari, ca urmare a congelrii, presupune att creterea
concentraiei unor efectori enzimatici (ioni), inhibitori ai activitii enzimatice n faza necongelat, ct
i creterea vscozitii acestei faze. Ca urmare, viteza de difuzie a reactanilor la nivelul membranelor
celulare scade, iar concentraia substratelor crete. Congelarea i decongelarea induc modificri n
concentraia de enzim i substrat, influennd posibilitatea interaciei enzim-substrat la nivelul
situsului catalitic, conform reaciei generale:
ENZIM + SUBSTRAT

[ENZIM SUBSTRAT]

ENZIM + PRODUS

Enzimele proteolitice nu sunt distruse prin congelare. Activitatea lor rmne relativ intens,
dar se poate micora, n funcie de temperatura de congelare, valoarea pH-ului i durata de depozitare
a crnii.
n timpul proceselor de congelare, depozitare i decongelare au loc pierderi de vitamine.
Astfel, n cazul crnii de vit congelate i pstrate 4 ani au fost evideniate pierderi de 20 % tiamin
(B1), 15 % riboflavin (B2), n timp ce piridoxina (B6) nu a fost afectat.
n timpul congelrii i depozitrii crnii congelate glicogenul se poate transforma pe dou ci
care se desfoar simultan, dar cu intensiti diferite: calea Emden-Mayerhof i calea glicolizei
anaerobe.

Calea Emden-Mayerhof (intens);

Calea glicolizei anaerobe (cu intensitate mai mic).

99

3.5.2.2. Decongelarea
Decongelarea reprezint procesul de readucere a produselor congelate (carne, produse din
carne) la o stare ct mai apropiat de cea refrigerat, o stare care corespunde unei temperaturi
superioare punctului de congelare.
Carnea decongelat nu mai prezint toate caracteristicile crnii refrigerate deoarece prin acest
proces se produc modificri de natur fizic, biochimic i microbiologic. Au din punct de vedere
biochimic loc insolubilizri de proteine, reacii de oxidare i peroxidare lipidic etc.
Pe parcursul decongelrii crnii, cristalele de ghea se transform n lichid care are efect de
diluare. n aceste condiii concentraia ionilor care inhib activitatea enzimatic scade. Concentraiile
de enzim i substrat se modific. Viteza reaciilor enzimatice crete. Procesul de glicogenoliz
catalizat de enzimele glicolitice, activate de ionii de clor, se intensific rezultnd glucide reductoare
(glucozo-1-fosfat i glucozo-6-fosfat). Exist o proporionalitate invers ntre viteza de acumulare a
glucidelor reductoare n carne i temperatura de congelare.
Prin decongelare i pstrarea crnii n stare decongelat apar modificri n coninutul de
aminoacizi. Au fost evideniate acumulri de fenilalanin, tirozin i diminuri ale concentraiilor de
alanin i acid glutamic.
Sucul rezultat prin congelare conine 1,4 - 3,1 % proteine, vitamine ca: tiramin 12,2 %,
riboflavin 10,3 %, niacin 14,5 %, piridoxina 33,2 %, acid folic 8,07 % i ali compui.
Decongelarea se face fie n scopul consumului de carne, fie n scopul prelucrrii i obinerii de
produse derivate.

3.6. METODE CHIMICE DE CONSERVARE A CARNII


3.6.1.

Srarea (haloanabioza)

Srarea (haloanabioza) este cunoscut i aplicat din cele mai vechi timpuri pentru
conservarea crnii i produselor din carne. Poate fi asociat cu rcirea, afumarea sau fierberea.
Srarea reprezint metoda de tratare a crnii cu clorur de sodiu (2,5 - 5 %) i/sau azotai
(nitrai) sau azotii (nitrii) de sodiu sau potasiu, n scopul conservrii.
Aciunea conservant a srurilor este datorat proceselor de deshidratare i de cretere a
presiunii osmotice pe care acestea le induc la nivel celular att n carne, ct i n bacteriile de alterare.
Ca urmare a srrii se formeaz complexe proteino-saline prin fixarea ionilor de sodiu i clor
la legturile peptidice (-CO NH-) din proteinele crnii sau ale bacteriilor de alterare. Aceste
complexe sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice secretate de celule. Pe de alt parte
scderea mobilitii ionilor de sodiu afecteaz schimburile de ioni la nivelul membranelor celulare
inhibnd aciunea microorganismelor. Carnea prezint capacitatea maxim de a reine sarea n stadiul
de maturare.

100

Concentraia de 2,5 - 5 % clorur de sodiu nu stopeaz activitatea bacteriilor de alterare, ci numai o


ncetinete. La concentraii mai mari de 6 % NaCl activitatea acestor bacterii este inhibat total.
Metoda, temperatura i durata de srare, influeneaz diferit solubilitatea proteinelor din carne.
Spre exemplu imersarea crnii n saramur diluat i apoi n saramur mai concentrat asigur
hidratarea crnii. Dac se folosete numai saramur concentrat proteinele solubile de la nivelul
esutului muscular precipit, ceea ce limiteaz pierderile ulterioare de proteine, dar nu mpiedic
deshidratarea. Produsul obinut este de calitate inferioar, cu coninut redus de suc. Srarea nu
modific valoarea nutritiv, digestibilitatea i valoarea biologic a proteinelor.
Coninutul de acizi grai din carnea expus srrii variaz n funcie de metoda de srare. n
cazul injectrii saramurii (srare umed) se constat o cretere moderat a coninutului de acizi grai.
Dac se aplic sare granulat pe suprafaa crnii sau produsului i se las s acioneze un timp (srare
uscat) se constat creterea marcat a coninutului de acizi grai.
Srarea cu amestec de clorur de sodiu, azotai de sodiu i potasiu i/sau azotii de sodiu
influeneaz culoarea, gustul i mirosul crnii.
Carnea are un pH acid. n timpul procesului de maturare, datorit acidului lactic rezultat ca
urmare a glicolizei anaerobe, pH-ul atinge valoarea de 5,5. n aceste condiii i sub aciunea
azotatreductazelor, azotaii se transform n azotii, care la temperatura de 100o C se descompun cu
formare de oxid de azot, dioxid de azot i ap:

NO3 2H Azotatreductaze
Azotat

2 NO2 2H

NO2 H 2 O
Azotit

10oC

NO NO2 H 2 O

Azotit

Oxid de azot Dioxid de azot

ntre azotai i oxidul de azot se stabilete echilibrul:

NO2 2H

NO H 2 O

n condiiile de srare azotiii se pot transforma n azotii i final n oxid de azot:

NO3

NO2

Azotat

Azotit

NO
Oxid de azot

ntre componentele structurale ale crnii, oxidul de azot, azotii sau azotai, pot avea loc reacii
care modific culoarea i aroma crnii.
Spre exemplu, carnea conservat prin srare n prezena azotailor i azotiilor prezint o culoare
rou aprins datorit formrii nitrozomioglobinei (MbNO) i nitrozohemoglobinei (HbNO) reziduale.

101

Mb + NO

MbNO

Mioglobin

Nitrozomioglobin

(rou)

(rou aprins)

Hb + NO
Hemoglobin

HbNO
Nitrozohemoglobin
rezidual

Nitrozomioglobina i nitrozohemoglobina sunt compui cu stabilitate mare la temperatur care


confer crnii culoare roie, chiar dup tratamente termice.
Mb + NO
Nitrozomioglobin
(rou aprins)

MbNO
Nitrozomioglobin denaturat
(rou aprins)

Cantitatea de oxid de azot fixat de hemoglobina rezidual i citocromi este mult mai mic
dect cea fixat de mioglobin. La temperatur, nitrozomioglobina i nitrozohemoglobina se
transform n nitrozomiocromogen, de culoare rou intens, prin scindarea legturii dintre globin i
FeII din hem urmat de denaturarea globinei i fixarea unei a doua molecule de NO la nivelul atomului
de FeII.
Formarea MbNO i HbNO este favorizat de un pH > 6,2 caracteristic crnurilor DFD (dark,
firm, dry) sau febrile, la care azotiii sunt stabili.
Efectul adaosului de azotai i azotii depinde n mare msur de pH-ul crnii. Spre exemplu
azotiii rezultai din azotai sub aciunea azotatreductazelor (nitratreductazelor), la temperatura de 10C i
pH > 5,8 sunt instabili i se descompun cu formare de oxid de azot, dioxid de azot i ap.
Valori ale pH > 5,8 sunt datorate acidului lactic rezultat prin glicoliz anaerob n procesul de
maturare a crnii.
La pH > 5,6 - 6 se stabilete un echilibru ntre azotii i oxidul de azot:

NO2 2H

NO H 2 O

Acesta poate reaciona cu mioglobina i hemoglobina formnd nitrozoderivai.


La pH < 5,6 azotiii se descompun cu formare de oxid de azot volatil care prsete mediul de
reacie. Ca urmare carnea rmne de culoare roz pal. Este cazul crnii PSE (pale, soft, exudative) i a
celei provenite de la animale stresate nainte de sacrificare.
La pH < 5,2 nu se mai formeaz oxid de azot din azotii.
Rezult c formarea oxidului de azot din azotii i azotai este favorizat de valori ale pH-ului
crnii cuprinse ntre 5,2 i 6,2.
Azotiii pot reaciona cu gruprile libere tiol (-SH), aparinnd proteinelor sarcoplasmatice i
stromale din carne, cu formare de nitrozotioli:

102

P SH + HON=O P SN=O + H2S


Protein

Nitrozotiol

n acest mod se explic efectul bactericid al azotailor i azotiilor.


Reacii similare pot avea loc la nivelul gruprilor amin libere din proteinele bacteriilor de
alterare.
Azotiii au aciune antioxidant deoarece mpiedic oxidarea fierului divalent din hem la fier
trivalent catalizator al proceselor de oxidare i peroxidare lipidic.
Dozele de azotai i azotii folosite pentru conservarea crnii se stabilesc n funcie de
coninutul de mioglobin, hemoglobin rezidual i de eventuale pierderi de azotii datorate unor
reacii secundare ca:
HNO2 + RNH2 N2 + ROH + H2
2NO + O2 2NO2
2HNO2

to, pH slab acid

N2O3 + H2O

Depirea limitelor admise pentru adaosul de azotai i azotii n procesul de srare poate avea
ca efect formarea de nitrozamine.
Colina, acetilcolina, carnitina i unii aminoacizi sunt precursorii biosintezei de amine
secundare i sruri de amoniu cuaternar din carne. Azotiii reacioneaz cu aminele secundare,
respectiv cu srurile de amoniu cuaternar rezultnd nitrozamine. Procesul este favorizat de temperaturi
ridicate i pH sczut.
Nitrozaminele se formeaz i pe parcursul prelucrrii tehnologice a crnii la temperaturi
ridicate dar i n stomac, dup ingerarea crnii, sub aciunea acidului clorhidric din sucul gastric.
Nitrozaminele au toxicitate relativ redus, dar sunt potenial cancerigene.
Formarea nitrozaminelor, nocive pentru consumator, poate fi evitat prin folosirea unor
cantiti minime de azotii i azotai. Dac n saramur se adaug ascorbat de sodiu acesta se
transform n acid ascorbic, compus cu caracter reductor datorit gruprii endiol din structura sa. n
aceste condiii azotiii sunt transformai rapid n oxid de azot. Datorit caracterului antioxidant, acidul
ascorbic este un stabilizator al crnii i produselor din carne, previne rncezirea grsimilor i asigur o
bun conservare.
Un efect antioxidant similar cu cel al acidului ascorbic l au i glucidele reductoare adugate
n saramur.
3.6.2.

Afumarea

Afumarea este un procedeu de conservare a crnii sau produselor din carne prin intermediul
fumului rezultat la arderea incomplet a lemnului. Combustia incomplet a lemnului presupune reacii
de piroliz, oxidare, condensare i polimerizare.

103

Fumul are o compoziie chimic complex fiind alctuit din substane gazoase i lichide:

substane gazoase: oxid de carbon, dioxid de carbon, metan, etan, hidrogen i ap (vapori);

substane lichide: aldehide (formic, acetic, valerianic), acizi (formic, acetic, propionic,

butiric, izobutiric) i hidrocarburi policiclice aromatice. Aceast compoziie rezult n primul rnd ca
urmare a proceselor de piroliz suferite de componentele structurale principale ale lemnului: celuloz,
hemiceluloze i lignin.
Piroliza celulozei, poliglucid format din molecule de -glucoz, se desfoar pe parcursul a
dou etape:
-

scindarea macromoleculelor de celuloz pn la molecule de -glucoz;

degradarea -glucozei cu formarea de produi finali: acid acetic, omologi ai acidului


acetic, ap i mici cantiti de furan i fenoli.

Piroliza hemicelulozelor, alctuite din pentozani (xilani i arabani) i hexozani (manani i


galactani), conduce la formarea de furan, furfural, derivai ai furanului i furfuralului, acizi carboxilici, acid
acetic i omologi ai acestuia.
Prin piroliza ligninei, component cu structur macromolecular format din derivai ai
fenilpropanului se obin compui diferii n funcie de esena lemnului (fenoli, crezoli, guaiacol,
siringol i derivai). Prin piroliza ligninei din lemn moale rezult: vanilin, guaicol 4-metilguaicol,
4-etilguaicol i acetovanilinon. Prin piroliza ligninei din lemnul de esen tare se formeaz siringol i
derivai para-substituii (siringoaldehid, 4-metilsiringol, 4-etilsiringol i acetosiringon).
Datorit compoziiei sale fumul are aciune colorant, aromatizant, antioxidant, bactericid
i cancerigen.
3.6.2.1. Modificri fizico-chimice i biochimice datorate afumrii
n timpul afumrii componentele fumului difuzeaz de la suprafa spre interiorul produsului
afumat. Procesul de difuziune este accelerat de creterea temperaturii. Afumarea la cald decurge de
dou ori mai repede dect afumarea la rece.
Afumarea la rece (18 - 23C) favorizeaz procesele de proteoliz. La cald (40 - 90C)
proteinele se denatureaz cu eliberare de grupri carboxil (COOH), amin (NH2) i tiol (SH) care
pot reaciona cu componentele fumului (fig. 3.11.).
Grupri tiol active

t0

Fig. 3.11. Denaturarea proteinelor


a conformaie ordonat; b conformaie parial denaturat; c protein denaturat

104

Datorit denaturrii la temperaturi mai mari de 40C enzimele din carne i cele secretate de
bacteriile de alterare i ncetinesc i chiar nceteaz activitatea.
Afumarea la cald are ca efect coagularea proteinelor de la suprafaa crnii i creterea
capacitii de reinere a apei de ctre proteinele din profunzime.
Componentele cu caracter acid din fum care ajung n profunzime determin scderea pH-ului
afectnd solubilitatea proteinelor structurale. Astfel se explic suculena i frgezimea produselor
afumate n general i a celor afumate la cald n special.
Datorit afumrii structurile colagenului sufer o balonare, fibrele devin transparente,
legturile de hidrogen dintre gruprile tiol (-SH:SH) se rup, gruprile tiol libere rezultate putnd
reaciona uor cu componentele fumului, colagenul se transform parial n gelatin.
Fenolii i polifenolii, constitueni majori ai fumului reacioneaz cu gruprile tiol, amin,
carbonil din moleculele proteice, dar i cu nitriii din adaosurile saline. Au aciune puternic
bactericid.
Fenolii superiori (n principal 2,4-dimetoxifenolul sau siringolul, 2,6-dimetoxi 4metilfenolul i 2,6-dimetoxi 4-etilfenolul) blocheaz radicalii liberi formai prin oxidarea i
peroxidarea lipidelor din carne conferind fumului proprieti de antioxidant.
Culoarea glbuie sau aurie a suprafeei crnii afumate este datorat guaiacolului i
metilguaiacolului.
Fenolii sunt de asemenea implicai n formarea aromei. Siringolul, guaiacolul i 4-metilguaiacolul reprezint principalii fenoli care particip la formarea aromei produselor afumate.
n concentraii mari fenolii au aciune mutagen i cancerigen. Pot reaciona cu nitriii din
adaosurile saline formnd nitrozofenoli (C6H5-O-N=O) care prezint, de asemenea, aciune mutagen.
Coninutul crescut de grsimi mrete permeabilitatea membranelor fa de fenoli. Acetia
strbat mai uor membranele naturale dect membranele sintetice.
Compuii carbonilici (aldehide i cetone) din fum intervin n formarea texturii, aspectului,
culorii, gustului i aromei produselor afumate.
Aldehida formic mpreun cu ali compui din fum pot precipita proteinele musculare
modificnd textura crnii.
Produsele din carne nvelite n membrane naturale sau semisintetice (cutizin) au un aspect
strlucitor datorat probabil formrii unor pelicule de rini formaldehidice cu structuri lineare sau
ramificate, rezultate prin condensarea aldehidei formice cu fenolii.
ntre compuii carbonilici ai fumului i gruprile amino libere din aminoacizii componeni ai
proteinelor (n special lizin) au loc reacii de tip Maillard cu formare de compui Maillard care confer
culoarea suprafeei produselor afumate.
Reaciile dintre furfural i vanilin rezultate prin piroliz i aminoacizii liberi conduc la produi
care mbuntesc gustul i aroma crnii.
Aldehida formic are aciune bactericid. n concentraii mari este cancerigen.

105

Oxidul de carbon (CO), format n timpul arderii incomplete a lemnului poate reaciona cu
mioglobina

hemoglobina

rezidual

din

carne

genernd

carboximioglobina

(MbCO)

carboxihemoglobina (HbCO).
Acizii carboxilici inferiori (C1C4) din fum contribuie la scderea valorii pH-ului, respectiv la
creterea calitii produselor afumate. Lactonele i esterii derivai ai acizilor influeneaz n oarecare
msur aroma produselor finite.
Hidrocarburile polinucleare aromatice (HPA) apar n concentraii mari n produsele afumate (n
special 3,4-benzopirenul i 1,3-benzoantracenul). Aciunea lor cancerigen este datorat transformrii n
compui cu nucleu epoxidic care reacioneaz uor cu ADN, ARN i proteinele celulare.

n cazul preparatelor din carne nvelite n membrane, 90 % din HPA sunt reinute de
membrane i ndeprtate odat cu acestea. n absena membranelor HPA rmn la suprafaa produselor
afumate exercitndu-i i efectul nociv alturi de gudroane. Contaminarea produselor cu HPA este
apreciat n funcie de concentraia de 3,4-benzopiren, limita admis fiind de 1 ppb.
Afumarea influeneaz pozitiv calitatea crnii i produselor din carne mbuntind textura,
aspectul, culoarea, gustul, aroma i capacitatea de conservare. Efectele negative se manifest prin
diminuarea valorii nutritive (afumarea la cald timp de 10 ore determin pierderea a 44 % din coninutul de
lizin)3 i prin aciunea cancerigen exercitat de anumii componeni ai fumului.

3.6.3.

Conservarea crnii la temperaturi ridicate. Tratarea termic

Tratarea termic a crnii se poate face prin fierbere sau frigere n scopul conservrii
industriale.
n gospodrie carnea se trateaz termic prin fierbere, frigere, prjire sau coacere.
Tratamentele termice determin modificri fizico-chimice la nivelul crnii i preparatelor din
carne, condiionate n primul rnd de temperatur i de durata tratamentului. Se constat astfel
modificri ale capacitii de reinere a apei, pH-ului, structurii principalelor biomolecule constituente
cu impact asupra calitii crnii preparate.
La aplicarea unui tratament termic se produc pierderi de suc care conine proteine solubile,
substane extractive azotate i neazotate, lipide, sruri minerale. Sucul care se elibereaz depinde de

n Romnia normele tehnologice prevd pentru afumarea la cald o durat de maxim dou ore, ceea ce
reduce aceste pierderi.
3

106

calitatea crnii, pH, temperatur, durata tratamentului termic, adaosul de sruri etc. Cantitatea cea mai
mare de suc se pierde la pH de 5 - 5,5 cnd capacitatea de reinere a apei este minim. Creterea
temperaturii modific raportul dintre apa liber, apa legat i apa de constituie n favoarea apei libere
i implicit raportul dintre sucul liber i esutul muscular.
Capacitatea de reinere a apei este de asemenea n funcie de temperatur i de durata
tratamentului termic. La 40 - 45oC ea scade devenind foarte pronunat la 90oC.
Ca urmare a fierberii prelungite substanele extractive din carne trec n ap n proporie de 80 90 %.
Prin frigere, coacere sau prjire, operaii care necesit temperaturi ridicate (> 100oC), proteinele,
substanele extractive i componentele minerale se pierd n msur mai mic comparativ cu fierberea.
Cantitatea de lipide care trece n bulionul format este ns mai mare. Proteinele sufer procese de
denaturare chiar n acest bulion care poate fi consumat odat cu produsul.
Spre deosebire de coacere i frigere, prjirea presupune un tratament termic de scurt durat
cu diferen mare de temperatur ntre carne i grsimea n care se prjete. Att suprafaa produsului
prjit, ct i grsimea sufer modificri care influeneaz negativ calitatea crnii.
3.6.3.1. Influena temperaturii asupra pH-ului crnii tratate termic
Pn la o temperatur de 70oC, pH-ul crete de la valoarea iniial de 5,6 (carne crud) pn la 6.
Tratamentul termic nu produce modificri ale pH-ului dac valoarea lui iniial este 7. Dac
pH-ul iniial este mai mic de 6,4, valoarea lui scade ca urmare a creterii temperaturii.

3.6.3.2. Modificarea proteinelor din carne ca urmare a tratamentelor termice


La temperatura de 30 - 35oC se modific structura teriar a proteinelor miofibrilare. Catenele
polipeptidice se depliaz i se stabilesc legturi transversale intercatenare, instabile. ncepe, de
asemenea, denaturarea proteinelor sarcoplasmatice. Apar grupri carboxil, amin i tiol libere. Ca
urmare a schimbrilor structurale se modific solubilitatea proteinelor, valoarea pH-ului, capacitatea
de reinere a apei i capacitatea de a lega ioni de calciu i magneziu.
n intervalul de 50 - 60oC continu procesele de denaturare a moleculelor proteice. Solubilitatea
proteinelor miofibrilare scade puternic datorit stabilirii de legturi intercatenare. Solubilitatea
proteinelor sarcoplasmatice scade progresiv. Numrul gruprilor carboxil libere, valoarea pH-ului,
capacitatea de legare a ionilor de calciu i magneziu ca i cea de reinere a apei, se modific lent.
La temperaturi cuprinse ntre 80 - 95oC se stabilesc legturi disulfur pe contul gruprilor tiol
din lanurile polipeptidice. Numrul de grupri carboxil libere i capacitatea de a lega ioni de calciu i
magneziu scad.
La temperatura de 90oC i peste aceasta ncep reacii de tip Maillard. Peste temperatura de 90oC
se formeaz hidrogen sulfurat prin degradarea aminoacizilor cu sulf (cistein, cistin) din lanurile

107

polipeptidice. Transformarea colagenului n gelatin continu cu intensitate crescut. Se produc


scindri ale legturilor electrovalente i de hidrogen, dar nu sunt afectate interaciunile hidrofobe.
Coninutul n ap legat crete uor.

3.6.3.3. Efectul tratamentelor termice asupra cromoproteinelor din carne


La temperaturi cuprinse ntre 40 - 80oC, mioglobina i hemoglobina rezidual din carne sufer
procese de degradare la nivelul globinei. n cazul adaosului de azotai sau azotii se formeaz
nitrozomioglobina (MbNO) i nitrozohemoglobina (HbNO). n aceste condiii culoarea crnii devine
brun cenuie.
Ca urmare a fierberii carnea capt o culoare brun-cenuie. Prin frigere, coacere sau prjire,
suprafaa crnii se brunific. La frigere pe mangal, oxidul de carbon, rezultat prin arderea manganului,
reacioneaz cu mioglobina i hemoglobina rezidual la nivelul atomului de fier hem cu formare de
carboximioglobin (MbCO), respectiv carboxihemoglobin (HbCO) care imprim crnii fripte o culoare
brun rocat.
La temperatura de fierbere, frigere, coacere sau prjire grsimea din celulele adipoase este
expulzat i dispersat n masa crnii influennd pozitiv textura crnii. Ca urmare a tratamentului
termic lipidele elibereaz alcoolii i acizii grai constitueni.
Compuii carboxilici formai pe contul acizilor grai confer aroma preparatelor din carne.
3.6.3.4. Brunificarea neenzimatic a crnii. Reacia Maillard
Pe parcursul pregtirii termice a crnii, dar i a altor alimente se produce procesul de
brunificare neenzimatic pe calea reaciei Maillard sau n cazul lipidelor prin oxidare.
Reacia Maillard a fost descris de Maillard n 1912. O schem coerent dar nu complet a
reaciei a fost dat de Hodge (1953). n decursul timpului aceast reacie a constituit preocuparea
multor cercettori dar datorit complexitii ei pn n prezent nu au fost elucitate toate cile prin care
se obin produii de reacie identificai.
mbuntirea texturii, aspectului i gustului crnii supus tratamentelor termice (frigere,
prjire, coacere) este datorat n primul rnd reaciei Maillard. Aceiai reacie poate ns determina
scderea digestibilitii proteinelor, a valorii alimentare a preparatelor, precum i formarea de compui
toxici sau mutageni.
Mecanism. Reacia Maillard reprezint procesul de glicozilare (glicare) neenzimatic a
proteinelor, prin care moleculele de glucide reductoare (pentoze sau hexoze) reacioneaz cu grupri
amino din moleculele proteice (n special terminale sau -amino din resturile de lizin) cu formare
de baze Schiff (aldozamine Nsubstituite). Prin rearanjarea bazelor Schiff rezult produi Amadori
(cetozoamine):

108

H2CNH Proteina
|
C=O
|
(HCOH)3
|
CH2OH
Produs Amadori
(cetozoamin)

Dac glicarea se face cu o cetoz rezult un compus Heyns similar compusului Amadori.
Prin aceste reacii sunt blocate resturile de lizin din proteine fiind afectat digestibilitatea i
valoarea lor nutritiv.
n funcie de valoarea pH-ului, produii Amadori pot urma ci diferite de transformare:
La pH 7 se transform n furfural dac se pleac de la pentoze sau hidroximetilfurfural dac
se pleac de la cetoze; La pH > 7 se formeaz reductone (de exemplu: 4-hidroximetil 2,3dihidrofuranona) sau dehidroreductone, compui foarte activi. Ca urmare a unor procese de
dezaldolizare din reductone i dehidroreductone rezult: hidroxiaceton, dihidroxiaceton,
hidroxiacetil, glioxal, aldehid piruvic aldehid, gliceric i aldehid glicolic.
n stadii avansate ale reaciei Maillard se formeaz melanoidine, copolimeri de culoare brun
cu mase moleculare mari (100 kDa), rezultai n urma unor reacii de deshidratare, ciclizare,
dezaldolizare, transpoziie, izomerizare i condensare. Melanoidinele sunt produi de glicare avansat
care influeneaz textura i culoarea crnii procesate sau tratate termic. Ele au rol benefic ca
antioxidani i chelatori ai metalelor tranziionale dar i efecte negative datorit toxicitii, efectelor
mutagene i aciunii cancerigene. La temperaturile de frigere, coacere i prjire se formeaz cea mai
mare cantitate de produi de glicare avansat. Viteza reaciei Maillard i natura produilor formai depind
de umiditate, pH, natura glucidului reductor, natura aminoacidului, raportul glucid/aminoacid,
temperatur i durata tratamentului termic. Aceti parametrii condiioneaz i formarea compuilor de
glicare avansat.
La frigerea crnii pe plit au loc reacii Maillard din care rezult muli compui care imprim
culoare i relativ puini compui de arom. Spre exemplu, prin degradarea termic a proteinelor rezult
cisteina i ali compui sulf care reacioneaz cu riboza, eliberat din acizii nucleici, genernd arom.
Efectul negativ al tratamentului termic se manifest n primul rnd la nivelul texturii crnii
afectat de denaturarea i deshidratarea proteinelor.
Dup tratament termic valoarea nutritiv a preparatelor din carne este mai sczut datorit
pierderilor de substane nutritive sub form de suc.
Se pot forma dipeptide rezistente la atacul enzimelor i pot fi pui n libertate aminoacizi
(metionin, triptofan, arginin) datorit proceselor de proteoliz.
Ca urmare a reaciilor Maillard sunt blocai aminoacizi eseniali, n primul rnd lizina, i se
stabilesc legturi chimice rezistente care modific digestibilitatea proteinelor.

109

Apar produi de lipooxidare i glicooxidare. Tratamentul termic diminueaz coninutul de


vitamine. Spre exemplu, prin fierbere se pierde 15 - 40 % din coninutul de tiamin, prin frigere 30 60 %, iar prin condensare 50 - 70 %. Riboflavina este mai stabil. Se pierde circa 10 %, n special la
frigere. Niacina este descompus. Poate fi degradat 1/3 din coninutul de vitamina B 6 i acid
pantotenic.
Unii compui rezultai ca urmare a tratamentului termic pot fi toxici sau cancerigeni.

110

BIBLIOGRAFIE GENERAL
Banu, C.; Preda, N.; Vasu, S. (1982), Produsele alimentare i inocuitatea lor, Editura
Tehnic, Bucureti.
Banu, C.; Vizireanu C. (1998), Procesarea industrial a laptelui, Editura Tehnic,
Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2002), Tratat de chimia alimentelor, Editura Agir, Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2007), Calitatea i analiza senzorial a produselor alimentare,
Editura Agir, Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2008), Tratat de industrie alimentar, Editura ASAB, Bucureti.
Brzska M.M. and Moniuszo Jakoniuky (1998), The influence of calciu content in diet on
commulation and toxicity of cadmium in the organism, Archives of toxicology, 72, p. 63-73.
Cheftel J.C.; Cheftel H. (1992), Introduction a la biochimie e a la tehnologie des aliments,
Techniques et Documentation, Lavoisier, Paris.
Cornil, N. (1995), Structura i ultrastructura organelor la animalele domestice, Editura
Ceres, Bucureti.
Diaconescu, Cristiana (2008), Chimie general pentru industria alimentar, Editura Ceres,
Bucureti.
Dyeberg, J.; Bang, H.O.; Stoffersen, E.; Mancada, S.; Vane, J.R. (1978), Eicosapentaenoic
acid and prevention of thrombosis and arteriosclerosis, The Lancet II, p. 117-119.
Edmunds, W.J.; Eitenmiller R.R. (1975), Effect of storage time and temperature on
histamine content and histamine decarboxylase activity of aquatic species, J. Food Sci., 40.516.
Eck, A.; Gilles, J.C. (1997), Le fromage de la science lassurance qualit, TEC-DOG,
Paris.
Fox, P.F. (1993), Cheese Chemistry, Physics and microbiology, vol. I, II, Chapman Hall,
London, UK.
Gjial, I. (2008), Chimie organic aplicat produselor agroalimentare, Editura Printech,
Bucureti.
Georgescu, G. (coordonator) (2000), Laptele i produsele lactate, Editura Ceres, Bucureti.
Hodge, J.E. (1953), The Amadori rearrangement, Adv. carbohydr. chem., 10, p. 169-205.
Ionescu, Em.; erban, M. (2000), Biochimie animal, Editura Fundaiei Romnia de Mine,
Bucureti.
Ivnescu, M. (2008), Intoxicaia cu histamin prin consumul petelui, Rev. Rom. Med. Vet.,
vol. 18(3), p. 36-48.
Ivnescu, M. (1998), Alimente de origine animal, Editura Carusel, Bucureti.
Lehninges, A.; Nelson, D.; Coy, M. (2000), Principles of Biochemistry, Worth Publ., New
York.

111

Manea Preda, I.; Nicolescu, C. (2004), Study about the transformations of the glucide
molecular system of the meat during the muscle rigor and ageing, Bull. of the Univ. of Agricultural
Sci. and Vet. Med., Cluj Napoca, vol. 60, Seria Agricultur, Ed. Acad. Press, p. 321-326.
Neniescu, C.D. (1980), Chimie organic, Vol. I, II, Editura Didactic i Pedagogic,
Bucureti.
Niculi, P. (1980), Tehnica i tehnologia frigului n domeniu agroalimentar, Editura
Didactic i Pedagogic, R.A., Bucureti.
Papuc, C. (2005), Biochimie. Compendiu ilustrat, Editura Printech, Bucureti.
Papuc, C.; erban, M. (2003), Biochimie structural, Editura Printech, Bucureti.
Popescu, N.; Meica, S. (1980), Bazele controlului sanitar-veterinar al produselor de origine
animal, Editura Diaconu Coresi, Bucureti.
Predoi, G.; Belu, C. (2001), Anatomia animalelor domestice, Editura All, Bucureti.
Rooiu, M.; erban, M. (2003), Biochimie medical, vol. I, II, Editura Muntenia, Constana.
Savu, C.; Nicolaescu, M. (2007), Research concerning fluaction of contaminating
microorganism population in traditional Romanian cheeses during ageing. The 3rd International
Symposium on Recent Advances in Food Analysis, Prague, Nov. 7-9, p. 298.
Segal, R.; Barbu, I. (1982), Analiza senzorial a produselor alimentare, Editura Tehnic,
Bucureti.
Segal, R. (1999), Biochimia produselor alimentare, Vol. 2, Editura Alma, Galai.
Stnescu, V. (1998), Igiena i controlul alimentelor, Editura Fundaiei Romnia de Mine,
Bucureti.
Streyer, L.; Berg, J.; Timocizoko, J. (2002), Biochemistry, W. Freeman Comp., New-York.
erban, A.I. (1982), Reacia Maillard n sntate i alimentaie, Editura Ceres, Bucureti.
erban, M.; Tama, V.; Codru, M. (1982), Biochimie medical veterinar, Editura
Didactic i Pedagogic, Bucureti.

112