Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
BIOCHIMIE ALIMENTAR
Curs practic pentru nvmnt la distan
CUPRINS
1. LAPTELE ........................................................................................................................................ 5
1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE I FIZICO-CHIMICE ALE LAPTELUI...... ...... 5
1.2. COMPOZIIA CHIMIC A LAPTELUI ................................................................................ 6
1.2.1. Biomoleculele anorganice ............................................................................................... 6
1.2.2. Biomoleculele organice ................................................................................................... 8
1.2.3. Valoarea nutritiv a laptelui integral crud i al produselor lactate ................................ 27
1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIV ................................................ 28
1.3.1. Fermentaia lactic......................................................................................................... 28
1.3.2. Fermentaia propionic .................................................................................................. 32
1.3.3. Fermentaia butiric ....................................................................................................... 33
1.3.4. Fermentaia alcoolic..................................................................................................... 33
2. BRNZETURILE ......................................................................................................................... 34
2.1. CONSIDERAII GENERALE ............................................................................................... 34
2.2. ETAPELE FABRICRII BRNZETURILOR ...................................................................... 34
2.2.1. Coagularea ..................................................................................................................... 34
2.2.2. Srarea brnzeturilor. .................................................................................................... 36
2.3. BIOCHIMIA MATURRII BRNZETURILOR.................................................................. 36
2.3.1. Degradarea glucidelor ................................................................................................... 37
2.3.2. Degradarea lipidelor ...................................................................................................... 38
2.3.3. Degradarea proteinelor .................................................................................................. 40
2.3.4. Metabolizarea aminoacizilor ......................................................................................... 40
2.3.5. Compui fr arom ...................................................................................................... 43
2.4. COMPOZIIA CHIMIC A BRNZETURILOR ................................................................ 43
2.5. ADITIVI DIN BRNZETURI ............................................................................................... 45
3. CARNEA ....................................................................................................................................... 46
3.1. CONSIDERAII GENERALE ............................................................................................... 46
3.2. STRUCTURA MORFOLOGIC, COMPOZIIA CHIMIC I VALOAREA NUTRITIV
A CRNII MAMIFERELOR ................................................................................................. 46
3.2.1. Structura muchilor striai ............................................................................................. 46
3.2.2. Compoziia chimic a crnii .......................................................................................... 49
3.2.3. Valoarea nutritiv a crnii ............................................................................................. 67
3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUCHIULUI VIU ....................................... 67
3.3.1. Energetica contraciei musculare ................................................................................... 67
3.3.2. Mecanismul biochimic al contraciei musculare ........................................................... 84
1. LAPTELE
1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE I FIZICO-CHIMICE ALE
LAPTELUI
Laptele a fost folosit din cele mai vechi timpuri n alimentaia omului, fiind cunoscut cu
10.000 de ani .e.n. Tradiia milenar a popoarelor din Europa i Asia a contribuit la acumularea unui
volum considerabil de informaii referitoare la lapte i derivatele lui. Este un aliment complet, uor
asimilabil i cu mare valoare nutritiv. Datorit acestor caracteristici, laptele asigur creterea i
dezvoltarea normal a sugarilor i organismelor tinere.
-
Laptele are culoarea alb-glbuie pentru laptele gras, bogat n provitamina A; uor albstruie
pentru laptele degresat (datorit lacto-cromului) sau uneori accentuat galben datorit ingerrii unor
plante din flora spontan (ofran, revent) sau datorit unor stri patologice.
-
Gustul normal este dulceag (datorit lactozei) pentru lapte de oaie, capr, vac sau bivoli.
Gusturi anormale (amar) pot apare de la hrnirea cu plante ce conin principii amare, sau srat (datorit
afeciunii glandei mamare).
-
Mirosul normal al laptelui este arom slab de protein proaspt; el se poate modifica datorit
mulsorilor neigienice (miros de furaj, miros de purin sau de dezinfectant) sau miros amoniacal sau
putrid (datorit afeciunilor glandei mamare).
-
Opacitatea laptelui este determinat de substanele care se gsesc n suspensie astfel c, cu ct este
mai gras, cu att opacitatea este mai mare. Ea este sczut n cazul furajrii cu nutreuri suculente sau
n cazul falsificrii cu ap.
-
Vscozitatea laptelui: normal laptele este mai vscos ca apa, vscozitatea fiind situat n intervalul
de 1,76 - 2,60 centipoise. Ea scade n cazul falsificrii cu ap i crete n cazul nvechirii laptelui.
-
care se gsesc n acelai volum. Ea este subunitar i este situat n intervalul 50 - 55 dyne/cm2, iar n
cazul falsificrii cu ap tensiunea superficial crete peste 55 dyne/cm2.
-
Temperatura de fierbere este situat n intervalul 100,15 117 C datorit lactozei i srurilor
minerale aflate n soluie. n cazul falsificrii cu ap temperatura de fierbere tinde spre 100oC.
-
crioscopic spre 0 C.
-
Indicele de refracie al laptelui este de 38,5 - 40,5 grade refractometrice i scade proporional cu
cantitatea de ap adugat.
-
Rezistena specific (rezistivitatea): normal este situat n intervalul 175 - 200 ohmi i scade pe
Densitatea laptelui: este o caracteristic de specie i se situeaz n intervalul 1,026 - 1,034 (cel de
vac are densitatea ntre 1,029 - 1,031). Prin falsificare cu ap densitatea tinde ctre 1.
pH-ul (reacia chimic a laptelui): imediat dup muls acesta este neutru sau slab acid. Laptele
rcit are pH-ul situat n intervalul 6,33 - 6,59, iar ca aciditate titrabil (Metoda Thrner) se situeaz n
intervalul 16,5 - 18,3oT.
g/l
Ap
85,5 - 89,5
855 - 895
Substan uscat
10,5 - 14,5
105 - 145
2,9 - 5,0
33 - 35
Lipide totale
2,5 - 6,0
35 - 40
Lactoz
3,6 - 5,5
46 - 49
Sruri minerale
0,6 - 0,9
6-8
1.2.1.
Biomoleculele anorganice
Biomoleculele anorganice din lapte sunt reprezentate de ap, sruri minerale i gaze.
Apa este componentul cel mai abundent din lapte. Coninutul variaz n funcie de specie.
Astfel, comparnd laptele de vac, bivoli, capr i oaie, se constat valori ale coninutului de ap
minime de 81,7 - 82,5 % n laptele de oaie i maxime de 86,6 - 88,7 % n laptele de capr. Substana
uscat variaz ntre 17,5 - 18,3 % la laptele de oaie i 12,5 - 12,8 % la laptele de vac.
Componentele minerale din lapte se gsesc sub form liber, ionizate, n lactoser sau sub
form legat n fraciunea insolubil sau coloidal (tabelul I-2). Laptele conine 0,7 - 0,9 % sruri
minerale.
Macroelementele, sodiu, potasiu, clorul se gsesc exclusiv sub form de ioni, fiind foarte
accesibile pentru organism. Calciu i magneziu se gsesc n fraciunea solubil a laptelui parial sub
form liber ionizat (Ca2+ Mg2+), parial sub form de esteri fosforici sau lipide complexe.
Fraciunea solubil a laptelui (lactoserul) conine aproape tot sodiul, potasiul i clorul, 1/3 din
calciu sub form liber sau ca sruri, 1/3 din fosfor (sruri sau fosfor organic solubil) i 2/3 din
magneziu sub form de sruri.
Tabelul I-2
Componente minerale din lapte (g/l)
(Anifantakis, 1986)
Minerale
Specia
Vac
Oaie
Capr
Femeie
Potasiu (K2O)
1,6 - 1,8
1,5 - 1,8
1,6 - 2,0
0,5 - 0,7
Sodiu (Na2O)
0,5 - 0,7
0,4 - 0,54
0,4 - 0,54
0,16 - 0,2
Calciu (CaO)
1,3 - 1,8
2,3 - 3,2
1,3 - 1,8
0,2 - 0,4
0,14 - 0,20
0,15 - 0,25
0,05 - 0,08
Fosfor (P2O5)
1,0 - 2,3
1,6 - 3,7
1,0 - 2,3
0,15 - 0,4
Clor (NaCl)
1,1 - 1,8
0,7 - 1,5
1,5 - 2,5
0,5 - 0,8
0,35
2,0 - 0,2
0,15
Magneziu (MgO)
Sulf
Calciul, magneziul, fosforul i sulful se gsesc n fraciunea coloidal a laptelui asociate sau
legate de micelele de cazein. Fraciunea coloidal salin a laptelui conine circa 2/3 din calciul total,
1/3 din fosforul total i 1/3 din magneziul total. ntre formele solubile i coloidale, cele ionizate i cele
nedisociate se stabilete un echilibru influenat de temperatur, pH i concentraia ionilor de calciu.
n general, coninutul de sruri minerale i raportul dintre acestea se menine practic n limite
constante. Eventualele variaii ilustreaz stri patologice. Spre exemplu, laptele mamitic are un
coninut ridicat de clorur de sodiu.
Elementele minerale sunt componentele din lapte cel mai bine absorbite i reinute. Calciul se
absoarbe cel mai uor comparativ cu alte elemente. Raportul calciu/fosfor din laptele de vac ( 2/2)
este superior celui din alte alimente i face din lapte o surs important de calciu. Fosfaii de calciu
intervin n procesul de coagulare a laptelui i mbuntesc calitatea brnzei.
Coninutul de oligoelemente, dei foarte redus (micrograme, ppm), are importan fiziologic
i nutriional. Concentraia n oligoelemente este influenat de alimentaie i de perioada de lactaie
prezentnd variaii mari. Creterea concentraiilor de oligoelemente din lapte peste anumite limite
reprezint un indice de poluare, un semnal de cretere a toxicitii pentru consumator.
Gazele. Coninutul de gaze din lapte este variabil. Dup muls, dioxidul de carbon
reprezint 10 % din volumul laptelui. Ulterior, prin aerare i agitare, coninutul de dioxid de carbon
scade, iar coninutul de azot i oxigen crete. Scderea concentraie de dioxid de carbon determin
scderea aciditii titrabile. Coninutul de azot influeneaz compoziia laptelui. Prezena unor cantiti
mari de oxigen duce la distrugerea vitaminei C i la apariia unui gust neplcut, datorit proceselor de
oxidare i peroxidare lipidic.
1.2.2.
Biomoleculele organice
Biomoleculele organice din lapte sunt: protide, lipide, glucide, enzime, vitamine, hormoni i
pigmeni.
Protidele reprezint circa 95 % din totalul compuilor cu azot din lapte. Laptele de vac
conine 3,3 - 3,4 % proteine. 750 ml lapte de vac asigur necesarul zilnic de protein animal pentru
buna funcionare a organismului uman. n funcie de specie acest coninut variaz ntre 2,9 - 5,5 %.
Protidele din lapte sunt reprezentate de fosfoproteine (cazeine) 80 - 85 % i proteine solubile
(lactoalbumina, lactoglobuline, imunoglobuline i peptone) 15 - 20 % (tabelul I-3). Au structur
macromolecular cu masa molecular cuprins ntre 15 - 200 kDa. Reprezint fraciunea cea mai
valoroas din lapte deoarece coninutul lor n aminoacizi eseniali este foarte bogat. Conin toi
aminoacizii eseniali.
Tabelul I-3
Compoziia i distribuia protidelor din laptele de vac
valori medii (Renner, 1983)
Protide
g/l
s-cazein
12,0
46
-cazein
9,0
35
K-cazein
3,5
13
y-cazein
1,5
Total cazein
26,0
100
-Lactoalbumin
1,5
25
Serumalbumin
0,3
-Lactoglobulin
2,7
45
Imunoglobulin
0,7
12
Proteoz-peptone
0,8
13
CAZEINE
PROTEINE SOLUBILE
Fosfoproteinele din lapte sunt cazeine cu structur alctuit dintr-o component proteic i o
grupare prostetic (radical al acidului ortofosforic). Radicalul fosforic este legat de aminoacizii serin
i treonin din lanul polipeptidic al proteinei, sub form de fosforilserin i fosforiltreonin. Radicalii
fosforici confer fosfoproteinelor caracter acid i capacitatea de a forma sruri. Ca urmare, ele se
gsesc n lapte sub form de sruri de calciu. n laptele crud predomin fosfoproteinele reprezentate de
, , i K cazeine, cunoscute sub numele generic de cazein. K-cazeina a fost identificat relativ
recent (1995). Aceste fraciuni se pot separa prin electroforez sau ultracentrifugare.
Cazeina constituie 80 - 85 % din totalul proteinelor din laptele de vac. n stare pur se prezint
ca o pulbere alb, higroscopic, fr gust i miros. n lapte se gsete sub form de soluie coloidal.
Solubilizarea este datorat prezenei ionilor Ca2+. Fraciunile , , i K cazeinice difer prin
coninutul n aminoacizi i prin mobilitatea electroforetic. Spre exemplu, cazeina din laptele de vac
are un coninut mai sczut de cistein, respectiv de sulf, iar cea din laptele de oaie conine mai puin
acid sialic (glicozaminoglican format din resturi de acid neuraminic N-acetilat legate 2,4 -glicozidic)
legat sub form de sialoprotein. Cazeina K conine n structur o mic proporie de glucide.
Cazeinele formeaz micele (structuri polimere formate din sute sau chiar mii de molecule
individuale, identice sau diferite) cu dimensiuni de 50 - 100 m n funcie de specie. Micelele de
cazein conin grupri ionizabile, zone hidrofobe i zone hidrofile, fapt care le confer proprieti
caracteristice, ca de exemplu formarea de soluii coloidale.
Laptele de vac conine n mod normal, n medie, 33,7 % -cazein, 58,9 % -cazein i 7,4 %
-cazein.
n lapte se gsesc micele de cazein (~ 90 %) i mici agregate de cazein solubil (~ 10 %)
sub form de sruri de calciu. ntre micelele de cazein i cazeina solubil se stabilete un echilibru
care depinde de concentraia ionilor de calciu:
cazein
(micelii)
[Ca2+] mic
[Ca2+] mare
cazein
(agregate solubile)
Prin adugarea de acizi (acid lactic) i scderea pH-ului pn la valoarea pH-ului izoelectric
(4,5 - 4,7) cazeina din lapte precipit. La pH 7 fraciunile cazeinice se separ astfel: -cazeina sub
form de polimer cu mas molecular mic, -cazeina ca monomer i K-cazeina sub form de polimer
cu mas molecular foarte mare. La pH 7, temperatura de 37 oC i n prezena ionilor de calciu
-cazeina coaguleaz, -cazeina precipit, iar K-cazeina nu este afectat. Aceast comportare permite
separarea cazeinelor n condiiile menionate.
nclzirea la temperaturi mai mari de 64oC reduce capacitatea de coagulare a laptelui deoarece
o parte din srurile de calciu precipit.
Prin fierberea laptelui cazeinele nu coaguleaz i au rol de protecie asupra albuminelor i
globulinelor pe care le menin necoagulate.
Pn la un raport de 1/10 ntre moleculele de K-cazein i -cazein, K-cazeina inhib efectul
precipitant al ionilor de calciu asupra i -cazeinei avnd un rol de protecie.
Se elibereaz o parte din calciul fixat n complexul cazeinofosfocalcic i se modific structura
micelelor coloidale.
10
Precipitarea cazeinei are loc i sub aciunea alcoolului sau a srurilor de metale grele care au
un efect denaturant asupra moleculelor proteice afectndu-le structura teriar i cuaternar.
Enzimele coagulante din cheag, pepsina i tripsina, catalizeaz coagularea cazeinelor din lapte
n prezena ionilor de calciu.
Enzimele coagulante catalizeaz scindarea legturilor peptidice dintre fenilalanin i
metionin din structura K-cazeinei, rezultnd molecule de glicopeptide. Acestea, mpreun cu
-cazeinele, formeaz complexe micelare solubile care n prezena ionilor de calciu sufer reacii de
polimerizare i coaguleaz trecnd din sol n gel (lapte prins). Rmne o faz lichid numit lactoser
sau zer (fig. 1.1.)
K-cazein
enzime coagulante
Glicopeptide
+ -cazein (solubil)
Paracazein
ioni de Ca2+
Formarea paracazeinatului de calciu (gel) este datorat punilor care se stabilesc ntre radicalii
fosforici ai fosforilserinei i fosforiltreoninei i gruprile carboxil libere din lanurile polipeptidice ale
-cazeinei, prin intermediul ionilor de calciu. Paracazeinatul de calciu este componenta principal a
brnzei.
Viteza de coagulare i gradul de polimerizare cresc cu creterea coninutului de cazein, a
aciditii i a concentraiei ionilor de calciu din lapte.
Proteinele solubile sunt reprezentate de: lactoalbumin, serumalbumin, lactoglobuline,
imunoglubuline i proteozopeptone, care difer prin solubilitile lor. Prin nclzire la 100 oC albumina
i globulinele sufer procese de denaturare i precipit, spre deosebire de proteozopeptone care nu
precipit. n laptele de vac proteinele solubile reprezint circa 20 % din proteinele totale.
din totalul proteinelor din lapte sau 1/5 din proteinele lactoserului. Poate precipita din zerul rmas
dup coagularea cazeinei, la temperatura de 72C. Prin pasteurizarea laptelui la temperatura de 85C
timp de 10 - 15 minute, precipit i poate fi nglobat ulterior n coagul, concomitent cu cazeina.
-Lactoalbumina este caracterizat de un coninut mare de triptofan i sulf. Nu conine fosfor. Are
valoare ridicat datorit concentraiei mari de aminoacizi eseniali i este uor asimilabil.
11
albumina din serul sanguin. Nu este specific laptelui i are proprieti imunologice.
din 162 aminoacizi, organizai ntr-o structur format din 3 lanuri polipeptidice. Coninutul ridicat n
aminoacizi cu sulf este responsabil pentru gustul de fiert al laptelui datorat denaturrii proteinei la
temperatura de fierbere i eliberrii de grupri sulfhidril. Stabilitatea -lactoglobulinelor n soluie este
mai mic dect cea a albuminelor, deoarece gruprile ionizate de la suprafaa moleculelor posed
sarcini de semn contrar, favoriznd tendina de agregare. Prin nclzire, -lactoglobulina formeaz cu
K-cazeina un complex foarte stabil. -Lactoglobulina nu precipit prin nclzire i nici sub aciunea
acizilor. -Lactoalbumina i -Lactoglobulina sunt proteine principale specifice zerului.
Reprezint cele mai mari molecule din lapte, cu o mas molecular de 180 kDa. Nu sunt proteine
specifice laptelui, fiind sintetizate de limfocitele B elaborate de mduva spinrii. Datorit
proprietilor imunologice, asigur imunitatea sugarului.
fosfor. n structura lor intr hexozamine (1 %), diferite hexoze (3 %), fructoz (0,7 %) i acid sialic
(2 %). Proteozopeptonele i K-cazeina sunt singurele componente din lapte care conin acid sialic.
din laptele de vac. Din acest grup de substane fac parte: aminoacizi liberi, nucleotide, baze azotate,
hipoxantina, acidul uric, ureea, creatinina, creatina, carnitina, vitamine din complexul B, acidul
neuraminic, aminoglucide, derivai ai fosfolipidelor, amoniac etc. (tabelul I-4). La temperaturi mai mari de
50C coninutul de azot neproteic din lapte crete datorit degradrii componentelor proteice cu
eliberarea aminoacizilor constitueni.
Tabelul I-4
Substane azotate neproteice din laptele de vac
(compoziia medie)
Substane azotate neproteice
Concentraie, g/l
Uree
Creatin
Creatinin
Acid uric
Amoniac
Taurin
Carnitin
Acid orotic
Acis neuraminic
Derivai ai glucidelor
Derivai ai fosfolipidelor
0,18
0,04
0,005
0,023
0,07
0,05
0,01
0,067
0,150
0,26
0,07
12
Lipidele sau grsimea din lapte reprezint componentele cele mai variabile din punct de
vedere cantitativ n funcie de specie, ras, perioad de lactaie etc. Laptele de vac conine
aproximativ 35 g lipide/litru. Lipidele se gsesc n lapte sub form de globule cu diametrul de 3 - 5 m,
nconjurate de o membran n constituia creia intr acizi grai, steroli, mono- i digliceride,
fosfolipide, glicolipide, proteine i caroteni. Globulele prezint sarcini electrice. Datorit forelor de
respingere dintre sarcinile electrice de acelai semn, este mpiedicat aglomerarea lor i astfel rmn n
emulsie (fig. 1.2.).
membran
respingere
Fig. 1.2. Globule de lipide cu sarcin electric de acelai semn
Dac membrana globulelor este distrus prin tratamente mecanice, termice sau enzimatice, se
produce aglomerarea lor (dezemulsionarea). Astfel, nclzirea la aproximativ 80C i scderea pH-ului
determin aglomerarea globulelor sub form de smntn.
Culoarea grsimilor din lapte este n general alb-glbuie, n funcie de sezon. Vara pigmenii
carotenoizi i xantofilele din nutreurile verzi accentueaz culoarea glbuie.
Lipidele din lapte sunt reprezentate de: acizi grai (0,1 - 0,4 %), gliceride (98 - 99 %), steroli
i steride (0,2 - 0,4 %), fosfolipide (0,2 - 1 %) i cerebrozide (0 - 0,08 %). Ele se gsesc n interiorul i
n membrana globulelor grase i n lactoser ca fosfolipide, steroli i urme de acizi grai (tabelul I-5).
Tabelul I-5
Componente lipidice din laptele de vac i localizarea lor
(Georgescu, 1998)
Componente
Concentraie
(g/100 g grsime)
Localizare
Trigliceride
96 - 98
Globule grase
Digliceride
0,3 - 1,6
Globule grase
Monogliceride
0,0 - 0,1
Globule grase
Fosfolipide
0,2 - 1,0
Cerebrozide
0,0 - 0,08
Steroli
0,2 - 0,4
0,1 - 0,4
Colesterol sterificat
Vitamine
urme
0,1 - 0,2
Globule grase
13
Procesele de hidroliz enzimatic sub aciunea lipazelor din lapte sau a lipazelor bacteriene,
conduc la scindarea lor n componente alcooli i acizi grai. Acizii grai scad pH-ul laptelui inhibnd
activitatea lipazic i astfel concentraia de acizi grai eliberai prin lipoliz se limiteaz. La nivelul
dublelor legturi din acizii grai nesaturai, componeni structurali ai lipidelor din membranele
globulelor de grsime, se pot produce procese de oxidare i peroxidare, favorizate de lumin,
temperatur, umiditate i ioni de metale (cupru sau fier). n aceste condiii, laptele poate cpta miros
i gust de rnced.
Laptele rumegtoarelor conine preponderent acizi grai saturai, deoarece bacteriile ruminale
secret hidrogenaze, enzime care mpiedic formarea de acizi grai nesaturai.
Capacitatea mare de absorbie confer lipidelor din lapte rol de vehiculani ai substanelor
liposolubile.
Trigliceridele conin n structura lor aproape toi acizii grai (C4 C20), inclusiv pe cei
eseniali, conferind valoare alimentar ridicat laptelui.
Acizii grai saturai prezeni n lapte sunt: acidul butiric, acidul lauric, acidul caproic, acidul
caprilic, acidul caprinic, acidul miristic, acidul palmitic, acidul stearic i acidul arahic (tabelul I-6).
Trigliceridele din globulele de grsime conin 60 - 70 % acizi grai saturai, predominnd cei cu
puncte de topire ridicate (acid miristic 54C, acid palmitic 62C i acid stearic 70C). Acidul
butiric i acidul capronic, cu punctele de topire -8C, respectiv -3C sunt acizi volatili i imprim
mirosul particular al laptelui i produselor lactatele.
Acizii grai nesaturai (C18) oleic i linoleic sunt n proporie de 25 - 30 % mononesaturai
i 2 - 5 % polinesaturai. Natura i proporia acizilor grai din lapte influeneaz valoarea unor indici ca:
densitatea grsimii din lapte, care la 15C este de 0,936 - 0,950; coninutul mare de
grsime din lapte conduce la scderea densitii laptelui;
punctul de topire, care are valori cuprinse ntre 29 - 34C, mai sczut ca al altor grsimi
animale.
Tabel 1-6
Acizii grai din laptele de vac (%)
(Georgescu, 1990)
Acizi grai
Acid butiric
Acid caprilic
Acid caprolic
C4: 0
C6: 0
C8: 0
3,2 0,11
0,6 0,08
1,0 0,08
Acid caprinic
Acid lauric
Acid miristic
Acid palmitic
Acid stearic
C10: 0
C12: 0
C14: 0
C16: 0
C18: 0
2,9 0,26
4,8 0,05
11,8 0,47
27,4 0,65
10,4 0,68
14
Acid arahidic
Acid behenic
Acid lignoceric
C20: 0
C22: 0
C24: 0
0,2 0,11
0,2 0,07
< 0,1
Acid miristoleic
Acid palmitoleic
Acid oleic
Acid linoleic
Acid linolenic
Acid arahidonic
C14: 1
C16: 1
C18: 1
C18: 2
C18: 3
C20: 4
1,8 0,14
2,6 0,13
22,9 0,99
3,6 0,43
1,1 0,18
0,4 0,19
Colina
[O]
N CH3
3
Trimetilamina
Prin oxidarea aminoalcoolului colin, rezult trimetilamina, care imprim gustul neplcut de
pete ntlnit la laptele praf cu umiditate crescut sau la unt.
Sfingolipidele din lapte formeaz complexe cu proteinele i se oxideaz uor n prezena
oxigenului.
Sterolii sunt alcooli policiclici reprezentai n lapte de colesterol (0,07 - 0,4 % din grsimea
total) i urme de ergosterol. Unii steroli au rol de provitamine D, ca de exemplu ergosterolul, care sub
aciunea radiaiilor ultraviolete se transform n vitamin D2 (antirahitic) n organismul uman, dar i
n laptele supus acestor reacii. Sterolii particip alturi de lecitine n stabilizarea emulsiei de grsime.
Colesterolul poate inhiba aciunea lipazelor.
15
Glucidele din lapte sunt reprezentate de diglucide (lactoza 40 - 50 g/litru), oze libere (glucoza
Lactoza
Precursorul biosintezei lactozei este glucoza sanguin. Aceasta este fosforilat prin secvena
de reacii:
Glucokinaza
Glucoz + ATP
1,6 Fosfoglucomutaz
mutaza Glucozo-1-fosfat
Glucozo-6-fosfat
ADP
Etapele biosintezei lactozei:
1. Activarea glucozo-1-fosfatului:
Glucoza poate participa la biosinteza lactozei numai sub form activat. Activarea este
catalizat de o glicoziltransferaz care are drept coenzim UTP (uridintrifosfatul) rezultnd UDPglucoza (uridindifosfat glucoza):
Glucozo-1-fosfat + UTP UDP-glucoza
2. Izomerizarea UDP-glucozei la UDP-galactoz:
UDP-glucoza 4-epimeraza UDP-galactoza
3. Reacia UDP-galactozei cu glucozo-1-fosfatul i formarea de lactozo-1-fosfat hidrolizat,
apoi la lactoz.
Lactoza poate fi metabolizat de microorganisme specifice pe cale fermentativ.
Lactoza influeneaz absorbia calciului i a altor metale alcalino-feroase, probabil datorit
formrii unor compleci solubili neionizai. Sub aciunea temperaturii, prin tratarea cu alcalii sau
pstrarea ndelungat, lactoza se transform n lactuloz, diglucid format din galactoz i fructoz,
care nu se absoarbe la nivel intestinal. ntre lactoz, cazein i proteinele din lactoser pot avea loc
reacii Maillard, n urma crora se produce att mbrunarea produselor lactate, ct i modificare
gustului, mirosului i a valorilor nutritive. Gradul de folosire a lactozei chiar i dup ingerarea n
cantiti mari este mai mic dect n cazul altor glucide. n lapte apar i intermediari ai metabolismului
16
glucidic, un exemplu fiind acidul citric (2,1 g/litru n laptele de vac). Acest acid poate forma geluri
uor solubile cu ionii de calciu i magneziu, favoriznd absorbia acestora. i alte glucide din lapte
prezint importan biologic i biochimic.
Consumul de lapte determin o cretere mai mic a glicemiei comparativ cu alte glucide dat
fiind particularitile de absorbie ale glucozei i galactozei la nivel intestinal.
Enzimele din lapte sunt rezultatul activitii celulelor epiteliale secretoare ale glandei
mamare. n laptele de vac crud au fost evideniate peste 60 enzime, unele cu rol nc neelucidat.
Enzimele cu rolul cel mai important fac parte din clasa oxidoreductazelor i din clasa hidrolazelor.
Lactoza poate fi metabolizat de microorganisme specifice pe cale fermentativ. Oxidoreductazele
catalizeaz reaciile de oxidoreducere. n lapte se gsesc:
Peroxidaze. Conin Fe3+ i catalizeaz descompunerea peroxizilor (H2O2) care pot apare
SH2 + H2O2
Substrat redus
S + 2H2O
Substrat oxidat
2H2O
catalaz
O2 + 2H2O
Superoxid dismutaza (SOD) este metal enzim care catalizeaz dismutaia anionului
superoxid O 2 (radical liber al oxigenului foarte activ care iniiaz lipoperoxidarea membranar):
2 O 2 + 2H+
SOD
H2O2 + O2
Superoxid dismutaza are efect inhibitor asupra oxidrii lipidelor din membrana globulelor de
grsime.
MoIV
17
Hidrolazele din lapte de vac sunt reprezentate de: lipaze, proteaze, amilaze, fosfaze i
ribonucleaze.
secvenei de reacii:
Proteine
Proteozopeptone
Peptide
Aminoacizi
ROPO3H2 + HOH
Fosfataza
ROH + H3PO4
n membrana globulelor de grsime acioneaz fosfataza alcalin care are pH-ul optim
9. n lactoser exist fosfataza acid cu pH-ul optim de 4,6 - 4,8.
fosfodiester din molecula de ARN. n valoare absolut cantitatea de ribonucleaze din laptele de vac
este mic, dar este crescut comparativ cu alte specii.
Vitaminele. Laptele conine toate vitaminele, n concentraii variabile dar suficiente pentru
a acoperi necesarul organismului animal i a evita mbolnvirile prin caren (tabelul I-7). Cantitatea
de vitamine din lapte este n funcie de ras, perioada de lactaie i de alimentaie. Modul de procesare
a laptelui influeneaz coninutul n vitamine i derivai ai acestora. De exemplu, smntnirea are ca
efect creterea concentraiei de vitamine liposolubile din smntn, respectiv unt. Vitaminele
hidrosolubile rmn n laptele smntnit i n zer.
Tabelul I-7
Vitamine din laptele de vac (Renner, 1983)
Concentraie medie
(mg/l)
Vitamine
I. Liposolubile
Vitaminele A
0,37
Vitaminele D
0,008
Vitaminele E (Tocoferoli)
1,1
Vitaminele K
0,03
18
II. Hidrosolubile
Vitaminele B1 (Tiamina)
0,42
Vitaminele B2 (Riboflavina)
1,72
Vitaminele B6 (Piridoxina)
0,48
0,0045
Vitaminele Pantotenic
3,6
Biotina
0,036
0,92
8,0
Acidul folic
0,053
Colina
170
Inozitol
160
Cantitatea de caroteni din lapte variaz n funcie de alimentaie, respectiv de sezon. Vara
cantitatea de caroteni din lapte se dubleaz. Carotenii preluai de organismul animal pe cale exogen
se acumuleaz n diferite organe (mai ales n ficat i ovare) sub form de esteri ai acizilor grai
superiori. n perioada de lactaie o mare parte din vitaminele A formate la nivel hepatic trec n lapte.
Formarea retinolilor se produce la nivelul peretelui intestinal, sediul absorbiei carotenilor
(fig. 1.3.). Bovinele nu pot converti carotenii la nivelul intestinului subire. Vitamina A1 manifest
activitatea vitaminic cea mai intens.
19
Rolul biochimic al retinolilor este variat. Stimuleaz creterea organismelor tinere, previn
apariia de leziuni la nivel epitelial, cheratenizarea epidermei i mucoaselor, intervin n biosinteza
glicozaminoglicanilor, asigur funcionarea normal a aparatului genital, spermatogeneza i
reproducia, protejeaz organele hematopoetice, au activitate antiinfecioas, cresc rezistena
organismului, intervin n funcionarea normal a ochiului etc.
Vitaminele D (calciferolii). Cele mai importante pentru organismul animal sunt vitaminele
D2 i D3.
Ergosterolul este provitamina vitaminei D2, iar 7-dehidrocolesterolul este provitamina
vitaminei D3. Sunt vitamine antirahitice, mresc permeabilitatea mucoaselor intestinale fa de Ca 2+ i,
n general, intervin n metabolismul calciului din organism, stimuleaz glicogeneza hepatic i
muscular, favorizeaz secreia hormonilor hipofizari etc. Carena determin rahitism i afeciuni la
nivel osos, tetanie, iritabilitate nervoas, scderea fertilitii.
20
Laptele vacilor care puneaz vara conine 2 - 2,8 vitamin D/l. Lactoserul conine cantiti
mari de vitamina D.
(, , , ). Laptele conine cantiti mari de tocoferoli n perioada n care hrana este bogat n
nutreuri verzi. Cel mai important ca activitate biologic este -tocoferolul care este i cel mai bine
reprezentat n lapte.
prin sintez.
Metilnaftochinon
n filochinon (vitamina K1):
21
Sunt sintetizate la nivelul rumenului de ctre flora microbian. Laptele conine concentraii
mici de vitamine K, dar n concentraie constant. Cea mai important este vitamina K1.
Intervin n coagularea sngelui, n respiraia celular i n biosinteza ARNm.
Carena n vitamina K induce hemoragii.
Vitaminele hidrosolubile:
Tiamina (B1) se gsete n laptele de vac liber, legat de o protein sau fosforilat.
Conine n structura sa un ciclu pirimidinic i un ciclu tiazolic legate printr-o punte metilenic.
Tiamina (B1)
Intervine n decarboxilarea -cetoacizilor, n reglarea metabolismului glucidic, a unor procese
generatoare de energie etc.
Carena determin slbirea organismului, atrofie muscular, polinevrite, astenie, insuficien
cardiac, dereglri de reproducie i tulburri n lactaie.
Prin nclzirea laptelui la 145 - 150oC timp de cteva minute, vitamina B1 nu se degradeaz.
nclzirea timp mai ndelungat are ca efect pierderea activitii vitaminice. Prin pasteurizarea sau
fierberea laptelui se pierde 10 - 27 % din cantitatea total.
Riboflavina (B2)
Deoarece are capacitatea de a se oxida reversibil, riboflavina particip la procese de
oxidoreducere din organism. Intervine n biosinteza hemoglobinei, n chimismul procesului vizual
asociat cu retinolii i stimuleaz creterea animalelor.
Carena se manifest prin dermatite, chelioz, stomatit anguloas, afeciuni la nivelul corneii,
tulburri nervoase etc.
22
Fiind puternic fotosensibil prin expunerea laptelui la soare timp de cteva ore, se pierde 50 80 % din aciunea vitaminic. Deoarece este stabil la temperatur, prin sterilizarea clasic a laptelui
nu se pierde mai mult de 10 % din activitatea vitaminic iniial. Riboflavina imprim culoarea albalbstruie a laptelui.
lapte. Dintre cele trei forme (piridoxol, piridoxal i piridoxamin) n lapte se gsete piridoxal liber.
Piridoxol
Piridoxal
Piridoxamin
Vitamina H (Biotina sau vitamina B7) predomin n organismul animal n esutul hepatic
23
Carena se semnaleaz mai rar i se manifest prin dermatite, leziuni cutanate, dermatoz
serboreic, micri necoordonate. n lapte se gsete liber n cantiti foarte mici. Este sensibil la
aer, dar este stabil fa de aciunea luminii i cldurii.
Acidul folic (Vitamina B9). n organismul animal coninutul ridicat se gsete n ficat.
Ciclul pterinic
Acid p-aminobenzoic
Acid glutamic
Acid folic (n = 1)
Acidul folic este stabil la temperatur ridicat, dar este sensibil fa de aciunea luminii i
oxigenului.
Intervine sub form de acid tetrafolic n biosinteza bazelor azotate, a acizilor nucleici, a
hemului, serinei, histidinei i colinei. n anumite reacii reprezint o surs de hidrogen; n laptele de
vac se gsete legat de proteine n cantiti variabile. Carena favorizeaz instalarea anemiei
megaloblastice, tulburri gastrointestinale etc.
24
Microorganismele din rumen i intestinul gros reprezint o surs important de vitamin B12.
n organism se gsete predominant sub form de coenzim B12. Intervine n reacii de
metilare i carboximetilare, particip la biosinteza hemului, stimuleaz anabolismul proteinelor i
lipidelor, menine integritatea celulei nervoase, are rol esenial n hematoprez.
Carena provoac anemia pernicioas, afeciuni la nivelul SNC, tulburri de cretere.
n lapte se gsete n cantiti mici, dar cu activitate vitaminic considerabil. 95 % din
cantitatea total este legat de proteinele din lactoser.
animale sintetizeaz vitamina C. Poate exista n form redus sau n form oxidat (acid
dehidroascorbic).
Acid L-ascorbic
Acid L-dehidroascorbic
(forma redus)
(forma oxidat)
Cele dou forme constituie un sistem redox foarte important pentru organism. Acidul ascorbic
este oxidat uor sub aciunea luminii, a cldurii i a unor metale.
- Are rol de transportor de hidrogen n unele sisteme enzimatice.
- Intervine n respiraia celular, n metabolizarea tirozinei i fenilaluninei, n reacii de
hidroxilare, n sinteza unor compui cetonici.
- Stimuleaz glicogeneza hepatic i muscular.
- Are rol esenial n biosinteza glicozamino-glicanilor, n formarea fibrelor de colagen i a
esutului osos.
- Are aciune antitoxic i crete rezistena organismului fa de infecii.
- Favorizeaz coagularea sngelui i transportul fierului.
- Intervine n fiziologia ochiului i n funcia de reproducie.
Carena provoac scorbutul (sngerri ale gingiilor i ale pielii, alterri ale oaselor i dinilor,
modificri ale esutului conjunctiv).
Laptele conine vitamina C n stare liber. Este sensibil la aciunea aerului. Prin sterilizare
clasic se distruge n proporie de 50 %, dar prin pasteurizare n proporie de 10 %.
25
nicotinic.
Nicotinamida
Reprezint una din cele mai stabile vitamine. Este component structural a NAD i NADP
coenzime ale dehidrogenazelor.
Carena induce iritabilitate, anxietate, lips de apetit, diaree, pierdere n greutate, uscarea pielii
etc. Ca urmare a carenei n vitamin PP (pelagropreventiv) se instaleaz boala numit pelagr.
n laptele de vac se gsete n stare liber n cantiti reduse dei triptofanul, precursorul su,
este prezent n cantiti mari.
26
Pigmeni i anticorpi
Pigmenii prezeni n lapte pot fi de origine exogen caroteni, xantofile, clorofile care
imprim culoarea glbuie sau de origine endogen riboflavina, lactocromul care imprim culoarea
alb-albstruie a laptelui.
Anticorpii sunt reprezentai n lapte de bacteriolizine, aglutinine, precipitine, hemolizine,
opsonine, anticorpi anafilactici sau antitoxine. Datorit proprietilor bacteriostatice i bactericide, ei
au un rol important n protecia sugarului fa de agenii patogeni.
1.2.3.
27
1.3.1.
Fermentaia lactic
28
Glucoza
ATP
Glucokinaza
ADP
Glucozo-6-fosfat
Fosfoglucoizomeraza
Fructozo-6-fosfat
ATP
ADP
Fosfofructokinaza
Fructozo-1,6-difosfat
Fructozo/1,6-difosfatliaza
Aldehid-3fosfogliceric
NAD+
Triozofosfatizomeraza
Fosfodihidroxiacetona
Gliceraldehid-3P-dehidrogenaza
NADH(H+)
Acid 1,3-difosfogliceric
ADP
Fosfogliceratkinaza
ATP
Acid 3-fosfogliceric
Fosfogliceromutaza
Acid 2-fosfogliceric
H2O
Enolaza
Acid 2-fosfoenolpiruvic
ATP
Piruvatkinaza
ADP
Acid enolpiruvic
Acid piruvic
29
D() lactat
dehidrogenaz
CH3
|
HOCH
racemaza
|
COOH
L(+) Acid lactic
CH3
|
HCOH
|
COOH
D() Acid lactic
Amestec racemic ()
Fig. 1.5. Transformarea acidului piruvic n acid lactic
2CH3CHOHCOOH + 2ATP+75 kJ
Lactoza, glucoza i galactoza sunt transportate n celula bacterian cu ajutorul unor permeaze
secretate de Streptococcus Salivarius subspecia thermophillus (SST) i lactobacili termofili sau a
sistemului activ fosfotransferaz fosfoenolpiruvat din bacterii aparinnd genului Lactococcus i
Lactobacillus sp. cu formare de esteri fosforici.
n celula bacterian lactoza sau lactozo-6-fosfatul sunt scindate hidrolitic sub aciunea lactazei
(-galactozidaz) n ozele componente glucoz i galactoz:
Lactoza
Lactaza
-Galactoz + -Glucoz
30
3. Calea glicolitic presupune izomerizarea galactozei n glucoz care fermenteaz pe calea EMP.
n fermenia homolactic se pot forma i cantiti mici de diacetil i acetoin, pe contul
glucidelor sau a acidului citric. Schema formrii diacetilului din acid citric sub aciunea unor specii
(Lactococcus lactic ssp, Lactiv biovar diacetyllactis i Leuconostoc) este redat n figura 1.6:
Cantitile de diacetil care confer laptelui arom, pot fi mrite prin adaos de acid citric (citrat).
n fermentaia heterolactic glucidele (pentoze i hexoze) sunt fermentate anaerob sub aciunea
enzimelor secretate de Lactobacillus brevis, Lactobacillus bifidus, Leuconostoc mesenteroides, pe calea
pentozfosfailor (calea 6-fosfoglucoconatului) care presupune etapele urmtoare:
31
n prezena Lactobacillus brevis rezult acid lactic, acid acetic i dioxid de carbon.
Sub aciunea Lactobacillus bifidus heterofermentaia lactic urmeaz calea fructozo-6fosfatului, fr formare de dioxid de carbon:
Lactobacillus bifidus
Fermentaia lactic controlat, sub aciunea culturilor de bacterii lactice selecionate, este
aplicat pe scar industrial pentru obinerea produselor lactate acide (lapte acidofil, lapte btut, iaurt,
chefir, smntn), a untului i a brnzeturilor.
Fermentaia lactic excesiv duce la acumulare de acid lactic, scderea drastic a pH-ului,
distrugerea bacteriilor lactice i, n final, la deprecierea calitii produselor.
1.3.2.
Fermentaia propionic
C6H12O6
2CH3CHOHCOOH
Acid lactic
Acid propionic
32
Acid acetic
1.3.3.
Fermentaia butiric
Bacterii butirice
1.3.4.
Fermentaia alcoolic
Este un proces anaerob catalizat de enzimele secretate de drojdii prin care diferite tipuri de
glucide sunt transformate n alcool etilic i dioxid de carbon:
C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4
Drojdii
Hexoz
2CH3CH2OH+2CO2 + 2ATP
Alcool etilic
33
2. BRNZETURILE
2.2.
2.2.1.
Coagularea
Coagularea reprezint procesul prin care macromoleculele proteice, n principal cazeinele din
lapte trec ireversibil din sol n gel (coagul).
Randamentul de transformare a laptelui n brnzeturi depinde de fraciunile i cazeinice a
cror sum trebuie s reprezinte peste 90 % din total.
34
Coagularea se produce sub aciunea agenilor fizici (temperatur), chimici (acizi) sau
biochimici (enzime coagulante) care determin modificarea sarcinii electrice a moleculelor sau
modificarea gradului de hidratare, respectiv a nveliului protector format din molecule de ap,
diminund astfel aciunile de repulsie dintre moleculele proteice favoriznd astfel aglomerarea lor sub
form de micele (coagul).
Coagularea prin acidifiere se face cu acid lactic rezultat prin fermentarea lactozei sub
aciunea bacteriilor lactice. Moleculele de cazein sunt ncrcate puternic electronegativ ntre ele
manifestndu-se fore de respingere. Protonii (H+) neutralizeaz sarcinile electronegative astfel nct
la pH-ul izoelectric al cazeinei (4,6) neutralizarea este total i macromoleculele proteice precipit
(floculeaz) formnd un coagul (gel).
Molecule
proteice n
soluie
H+
pH = 4,6
Gel (Coagul)
(Sol)
Totodat, n mediu acid ionii de calciu din fosfocazeinatul de calciu sunt eliberai i trec n
lactoser rezultnd acid cazeinic.
CAZEIN PO3Ca + 2H+
Fosfocazeinat de calciu
Acid fosfocazeinic
Enzime coagulante
Paracazein + Ca2+
Paracazein
Paracazeinat de calciu
(sol)
(gel)
Coagularea este rapid (2 - 3 minute) la temperaturi de 40 - 42oC i pH 5,5. Cele dou metode
pot fi folosite simultan realizndu-se coagularea mixt. Coagulul obinut cuprinde lactoser (zer) care
este expulzat spontan putnd fi separat de cazein i lipide prin scurgere.
Lactoserul sau zerul reprezint faza apoas a laptelui care rmne dup coagulare i separarea
coagului de brnz. Lactoserul conine 94 % ap, substan uscat 50 - 60 g/l, substane azotate 7 %
(din care 5 % proteine), lipide 0,4 %, componente minerale (predominant calciu i fosfor), 5 %, acid
lactic, lactoz i vitamine hidrosolubile. Valoarea sa nutritiv este dat de coninutul de proteine care
reprezint 13 % din substana uscat i de lactoz.
35
2.2.2.
Srarea brnzeturilor
ntre faza de scurgere i cea de maturare se face srarea brnzeturilor prin adaos de clorur de
sodiu (0,5 - 4,0 g/100 g brnz). Operaia se poate face n saramur, pe cale uscat sau prin ncorporarea
srii n cheag.
Laptele, care conine peste 60 enzime dintre care unele sunt eseniale n procesul de
maturare (plasmina, lipazele, fosfatazele acide, xantinoxidaza etc.); aceste enzime sunt termostabile i
rezist la pasteurizare, se gsesc ncorporate n coagulul brnzei asociate cu miceliile de cazein sau n
interiorul globulelor de grsime.
Culturile starter conin germeni care secret numeroase enzime cu localizare majoritar
intracelular ce pot fi eliberate ca urmare a proceselor de distrucie celular sau dup moartea celulelor
i au o contribuie esenial n procesul de maturare. Aceste culturi sunt n principal responsabile de
formarea acidului lactic (tabelul II-1).
Tabelul II-1
Bacterii lactice folosite pentru obinerea diferitelor tipuri de brnzeturi
Tipuri de brnzeturi
Culturi utilizate
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. cremoris
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus termophillus
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus lactis ssp. cremoris
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Streptococcus salivarius ssp. termophillus
Lactobacillus delbrueckii ssp. bulgaricus
Lactobacillus delbrueckii ssp. lactis
36
Lactobacillus helveticus
Popionibacterium
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. cremoris
Lactobacillus helveticus
Lactobacillus casei
Tip Cheddar
bacterii, dar i microorganisme provenite din lapte sau mediul exterior. Aceasta intervine printre altele
n formarea compuilor de arom.
2.3.1.
Degradarea glucidelor
n brnz se regsete un procent mic (~ 2 %) din lactoza coninut n lapte. n primele stadii
de maturare i pe parcursul procesului de fabricare a brnzei lactoza este degradat, prin reacii
catalizate de enzimele secretate de agenii de maturare, pn la acid lactic. Formarea acidului lactic
influeneaz valoarea pH-ului i implicit evoluia multiplelor procese biochimice care au loc pe
parcursul maturrii.
Degradarea lactozei cu formare final de acid lactic se poate face sub aciunea bacteriilor
homofermentative sau heterofermentative.
-
lactic sub form de izomeri optici sau amestec sacemic i cantiti mici de acetoin i diacetil.
-
Prin fermentaia heterolactic, pe lng acid lactic, rezult cantiti mari de alcool etilic,
Cristalele de acid lactic dextrogir i lactat de calciu levogir sunt cauza apariiei petelor
albe n brnz;
Acidul acetic, acidul propionic, acetoina i diacetilul sunt compui care particip la
Acidul butiric influeneaz negativ calitatea brnzeturilor prin balonarea trzie i lipsa de
arom;
37
de brnz;
n cazul maturrii unor brnzeturi (Camembert, Brie) n prezen de mucegai, acidul lactic
format (~ 1 %) sub aciunea enzimelor secretate de culturi secundare (Geotrichum candidum, drojdii,
Penicillium caseicolum, Brevibactisium linens) este metabolizat rapid pn la produi finali dioxid
de carbon i ap. Ca urmare, aciditatea i concentraia de fosfat de calciu din interiorul brnzei scad i
aceasta se nmoaie. Totodat este influenat negativ aroma.
2.3.2.
Degradarea lipidelor
Lipidele din brnzeturi, n principal gliceridele, prin lipoliz catalizat de lipaze, se transform
n acizi grai i alcooli. Trigliceridele sufer o hidroliz n trepte cu formare intermediar de , i '
digliceride i, n final, monogliceridele:
38
Acizii grai rezultai ca urmare a lipolizei pot conduce la formare de esteri, amide, cetone i
ali compui implicai n formarea aromei brnzeturilor:
RCOOH + R'OH
RCOOR' + H2O
Ester
RCOOH + NH3
RCONH2 + H2O
Amid
Spre exemplu, transformarea acizilor grai liberi existeni n anumite sortimente de brnzeturi
(cu mucegai albastru sau cu Penicillium ssp.) parcurge patru etape principale catalizate enzimatic:
1. Eliberarea acizilor grai din lipide sub aciunea lipazelor:
Triglicerid + 3HOH
Lipaze
Glicerol + 3RCOOH
+O2
R CH 2 n C CH3 CO2
||
O
R CH 2 n C CH 2 COOH
||
O
-Cetoacid
2-Alcanon
R CH 2 n CH CH3
R CH 2 n C CH3 H 2
||
O
|
OH
2-Alcanon
2-Alcanol
2-alcanonele se pot forma i din -cetoacizii, prezeni n mici concentraii n grsimea laptelui,
sub aciunea mucegaiurilor sau din acizi grai mononesaturai prin oxidare.
Nivelul 2-alcanonelor din brnzeturi este n funcie de pH, concentraia acizilor grai i starea
fiziologic a mucegaiurilor. Alcanonele contribuie la formarea aromei anumitor brnzeturi.
Din i hidroxiacizii formai prin oxidarea acizilor grai eliberai prin lipoliz la nivelul
glandei mamare, rezult i lactone (esteri ciclici):
H3C CH CH 2 CH 2 C O
|
OH
Hidroxiacid
H3C CH CH 2 CH 2 C O
|
OH
Lacton
39
2.3.3.
Degradarea proteinelor
Albumaze
i peptone
Exopeptidaze
Expeptidaze
Exopeptidaze
Polipeptide
Peptidaze
Peptide
Aminoacizi
Peptide (M medie)
2.3.4.
Metabolizarea aminoacizilor
Aminoacidoxidaze
40
RCCOOH + NH3
||
O
-Cetoacid
Dezaminare reductiv sub aciunea bacteriilor strict anaerobe din genul Clostridium:
NADH(H+) NAD+
RCH2COOH + NH3
RCHCOOH
|
NH2
Acid carboxilic
Aminoacid
NADH(H+)
Aminoaciddehidrogenaze
RCCOOH + NH3
||
O
-Cetoacid
RCH=CHCOOH + NH3
Aminoacid
Acid nesaturat
Transaminarea poate avea loc sub aciunea a trei trasaminaze elaborate de Escherichia coli:
R
|
HCNH2
|
COOH
R'
R
R'
|
|
|
Transaminaze
+ C=O
C=O + HCNH2
|
|
|
COOH
COOH
COOH
Aminoacid
-Cetoacid
-Cetoacid
Aminoacid
decarboxilazelor (AAD), foarte active n mediu acid. Rezult amine biogene conform reaciei generale:
RCH2NH2 + CO2
RCHCOOH + 1/2O2
|
NH2
Amin biogen
Aminoacid
41
Toate aceste amine biogene sunt biologic active. Ingerate n cantiti foarte mari pot provoca
migrene, hipertensiune i intoxicaii severe. Nivelul lor n brnzeturi depinde de sortiment, gradul de
maturare i caracteristicile microflorei.
Brnzeturile contaminate cu microorganisme de alterare (enterococi), conin amine biogene n
concentraii crescute.
n cazul unei ingestii crescute de amine biogene n majoritatea cazurilor nu apar intoxicaii
datorit aciunii monoaminooxidazelor i diaminooxidazelor care catalizeaz reacii de dezaminare
oxidativ a aminelor biogene convertindu-le n aldehide care trec apoi n acizi carboxilici fr
toxicitate:
H
Monoaminooxidaz
RCH2NH2+ 1/2O2
H
+O2
RC
Amin biogen
RC
oxidaz
O
Aldehid
OH
Acid carboxilic
42
CH3SH
Metantiol
2. Calea indirect (secundar) n care intervine hidrogenul sulfurat eliberat din cistein de un
agent reductor:
CH2SH
|
HCNH2
|
COOH
RH2
(agent reductor)
Cistein
CH3
|
HCNH2
|
COOH
+ H2 S
Alanin
CH2SCH3
|
CH2
|
+ H 2S
HCNH2
|
COOH
CH3SH
Metantiol
Metionin
2.3.5.
Compui fr arom
Exist compui chimici fr arom care influeneaz caracterele organoleptice ale brnzeturilor.
Gustul amar al brnzeturilor poate fi datorat peptidelor cu mase moleculare mici care rezult
prin proteoliza i -cazeinelor, peptidelor formate sub aciunea chimozinei n prezena clorurii de
sodiu, aminoacizilor, aminelor, amidelor, cetonelor cu catene lungi i unor monogliceride.
Etilbutiratul i esterul etilic al acidului hexanoic confer brnzei Cheddar gust de fructe.
Produii de degradare tip Strecker (fenilacetaldehida, 3-metil butanolul, 2-metilpropanolul,
fenolul i p-crezolul) stau la originea gustului murdar al unor brnzeturi. Fenilacetaldehida imprim
un gust astringent, amar.
43
Brnz
proaspt
Proteina de
referin
(FAO, 1973)
Ou
Brnz
presat
(Emmental)
Cazein
Brnz moale
(Camembert)
Lapte
Aminoacid
Izoleucin
295
345
393
370
339
342
250
Leucin
596
607
551
706
661
672
440
Lizin
487
518
436
502
553
571
340
Metionin
208
201
362
278
215
254
220
633
705
618
796
682
758
380
Treonin
278
297
320
289
257
280
250
Triptofan
88
103
93
76
77
94
60
Valin
362
430
428
511
494
540
310
Cistin
Fenilalanin
Tirozin
Coninutul de glucide este redus (urme), n brnzeturi fiind reprezentat n principal de lactoza
rezidual n coagul. Lactoza reprezint substratul transformat de enzimele secretate de culturile starter
n acid lactic pe parcursul maturrii i fabricrii brnzeturilor. Din acest motiv organismele cu deficit
de -galactozidaz implicat n digestia lactozei, tolereaz fr probleme brnza.
44
Vitaminele din brnz sunt reprezentate n primul rnd de vitaminele liposolubile reinute de
coagul (vitamine A, D i E). Concentraiile n vitamina A sunt mai reduse dect cele de vitamina E
i variaz ntre 45 - 440 g/100 g. Concentraiile de vitamin D sunt mici i se ncadreaz ntre 0,2 0,3 g/100 g brnz.
Vitaminele hidrosolubile trec n zer nefiind reinute de coagul. n brnz se gsesc cantiti
reduse de vitamine B (B1, B2, B5, B6 i B12), biotin, vitamin H i acid folic sintetizate de microflora
bacterian pe parcursul maturrii.
Componentele minerale. Brnzeturile conin macroelemente (calciu, fosfor, magneziu,
potasiu, sodiu) i microelemente (zinc, iod, cupru, fier, crom). Dintre macroelemente cel mai bine
reprezentate sunt calciu i fosforul urmate de magneziu. Brnzeturile reprezint o surs important de
calciu biodisponibil. Brnza proaspt nematurat conine 60 - 100 mg Ca/100 g brnz. Sortimentele
obinute prin coagulare enzimatic conin mai mult calciu comparativ cu cele obinute prin coagulare sub
aciunea acizilor.
Brnzeturile furnizeaz peste o treime din fosforul necesar organismului uman.
Raportul Ca/P de 1/3 asigur biodisponibilitatea acestor elemente fcnd din brnz un
component esenial al dietei.
Sodiu i potasiu variaz n limite largi de 200 - 1000 mg/100 g brnz. Cantitatea de sodiu din
brnz provine din clorura de sodiu adugat pentru exprimarea aromei i limitarea dezvoltrii
bacteriilor de alterare. Concentraia de potasiu din brnz variaz ntre 100 - 200 mg/100 g, nivelul cel
mai ridicat fiind atins de brnza de capr. Concentraia de magneziu din brnz este relativ sczut (10 50 mg/100 g).
Concentraia de oligoelemente din brnz variaz n limite largi depinznd de categorie,
sortiment i condiii de obinere. Zincul se ntlnete n concentraia cea mai mare (0,5 - 0,9 mg/100 g
pe produs). Brnzeturile sunt deficitare n fier (0,1 - 1 mg/100 g). Coninutul de iod i seleniu este
foarte variabil. Brnzeturile acoper 1/4 - 1/5 din necesarul de seleniu al organismului.
Compoziia chimic a brnzeturilor le confer valoare nutritiv deosebit, valoare biologic i
valoare energetic, adic valoare de ntrebuinare n alimentaia omului.
45
3. CARNEA
3.1. CONSIDERAII GENERALE
ntr-o accepiune mai larg, noiunea de ,,carne se refer la toate speciile comestibile din
regnul animal.
Prin carne se nelege esutul muscular scheletic al mamiferelor, precum i esuturile cu care
aceasta se afl n conexiune natural direct esut conjunctiv, grsimi, nervi, vase de snge,
ganglionii limfatici etc. Restul categoriilor de crnuri sunt denumite n funcie de clas, ordin, familie
sau specie (psri, peti, broate, scoici, melci etc.).
Dac se ine cont de pigmentare, compoziie chimic i structur, carnea se clasific n:
Dat fiind compoziia sa chimic carnea reprezint o surs major de proteine uor digestibile,
substane azotate neproteice, vitamine i componente minerale, fiind absolut necesar pentru
echilibrarea dietei.
3.2.1.
Muchiul reprezint organul capabil s transforme energia chimic n lucru mecanic (micare).
Tipurile de muchi pot fi grupate, din punct de vedere macrostructural, n trei categorii:
micarea;
mobilitatea viscerelor;
46
muchii cardiaci o categorie special care prezint att caracterele esutului muscular
striat, ct i ale celui neted fiind capabili s funcioneze timp ndelungat (chiar i 100 de ani).
Muchii striai sau scheletici sunt formai din esut muscular striat, structuri fibroase, vase i nervi.
esutul muscular striat este reprezentat de fibra muscular striat, un plasmodiu prevzut cu
nuclei plasai la periferie i multiple organite specifice numite miofibrile. Miofibrilele au proprieti
contractile i sunt dispuse sub form de pachete desprite de spaii diferite ca mrime. Raportul
sarcoplasm/miofibrile reprezint substratul morfologic al culorii muchiului. Fibrele musculare de
culoare roie-nchis sunt bogate n sarcoplasm i sunt specifice muchilor activi, rezisteni la efort.
Fibrele musculare de culoare alb conin multe miofibrile, sunt specifice muchilor care se contract
puternic i rapid, dar nu rezist la efort.
Fibrele musculare nvelite la exterior de lamele conjunctive fine (endomisiu) se reunesc n
fascicule mai lungi, acoperite de o teac conjunctiv bogat n vase sanguine i nervi (perimisiu).
Fasciculele lungi de fibre musculare sunt acoperite cu un strat gros de esut conjunctiv
(epimisiu).
Inseria muchilor scheletici pe oase sau alt formaiune se face prin intermediul tendoanelor
i aponevrozelor. La extremitile fasciculelor musculare fibrele se subiaz prin alipirea endomisiului
i continuarea lui direct cu fibre tendinoase (fig. 3.1.).
muchi
tendon
Fig. 3.1. Aspectul muchiului scheletic
47
Banda I
Linia Z
Banda I
Zona H
Linia Z
Banda A
SARCOMER
Fig. 3.3. Componentele contractile ale muchiului striat
48
La nivelul filamentelor groase de actin apar ,,puni transversale scurte cu lungimea de 6 13 mm i grosimea 4 - 5 nm, perpendiculare pe filamentele subiri pe care aproape le ating n zonele
de interptrundere cu filamentele groase.
Interaciunile dintre miofibrile determin contracia muchiului viu (fig. 3.4.).
Banda A
Banda I
Zona H
Linia Z
RELAXAT
CONTRACTAT
Fiecare
CONT sarcomer aparinnd unei miofibrile se scurteaz cnd filamentele subiri gliseaz de-a
RACTAT
lungul filamentelor groase. Scurtarea sarcomerului este datorat ngustrii benzilor I i zonei H fr ca
banda A s se modifice.
Rezultatul funcionrii muchiului n organismul viu este un aranjament complex al
fasciculelor musculare evideniat dup sacrificarea animalului.
Textura caracteristic crnii este determinat de distribuia fasciculelor musculare, a fibrelor,
fibrilelor i filamentelor dup tierea animalului.
3.2.2.
Compoziia chimic a crnii este determinat n primul rnd de compoziia chimic a esutului
muscular striat. Raportat la organismul adult aceast compoziie este, n general, constant. Pot apare
variaii n funcie de specie, vrst, sex, stare de ngrare, stare de sntate etc. Cele mai mari variaii
depind de starea de sntate i starea de ngrare a animalului.
Din punct de vedere chimic carnea este alctuit din bioelemente i biomolecule (tabelul I-1).
(oligoelemente).
Macroelementele C, H, O, N, S, P, Cl, Na, K, Ca, Mg reprezint principalele bioelemente
din carne.
Microelementele Cu, Zn, Mn, Co, Fe, Ni etc. dei n cantiti mici, chiar urme (< 0,01 %),
au un rol important fiind componente structurale ale unor enzime, vitamine, pigmeni i hormoni din
carne.
49
Tabelul III-1
Compoziia chimic a crnii (Lawrie, 1981)
Surs
Carne
Protein
Grsime
%
20,3
%
4,6
61
350
20,8
8,8
88
20,7
7,1
21,1
Na
Ca
Mg
Fe
Cu
Zn
Cl
mg/100 g
20
180 2,1
0,14
4,3
59
350
24
190
1,6
0,17
4,0
76
78
370
22
200
0,9
0,15
2,4
71
2,7
110
360
25
260
1,2
68
21,9
4,0
67
360
22
25
220
1,0
0,54
1,4
74
21,8
3,2
72
330
10
22
180
0,9
0,25
1,6
86
19,1
5,5
89
300
11
25
190
1,2
0,20
2,0
90
taurine
Carne
ovine
Carne
porc
Muchi
viel
Muchi
iepure
Carne
pasre
Carne
roie
50
I. Proteinele:
Proteinele sunt biomoleculele cu organizarea cea mai complex. Ele reprezint 18 - 22 % din
masa muscular i constituie suportul morfologic al contraciei musculare. Dac proteinele musculare
reprezint 80 - 90 % din coninutul total de proteine, carnea este de bun calitate. n cazul crnurilor
normale raportul dintre coninutul de ap i coninutul de proteine este de 3,6 - 3,8.
n funcie de localizare i solubilitate proteinele se clasific n:
a. Proteine sarcoplasmatice;
b. Proteine stromale;
c. Proteine din nucleu.
a. Proteinele sarcoplasmatice se gsesc n proporie de 25 - 30 % n miofibrile (proteine
miofibrilare) i n plasma interfibrilar (proteine interfibrilare).
Proteinele miofibrilare sarcoplasmatice actina, miozina, actomiozina, tropomiozina,
troponina, nebulina, titina, actinina, actinina, proteina C, skeletina au origine intracelular.
Reprezint cea mai important component a proteinelor din carne (55 - 60 %). Sunt caracterizate de
un coninut ridicat de aminoacizi eseniali. Se solubileaz n soluii saline dar sunt practic insolubile n
ap. Au un rol important att n activitatea muchiului viu, ct i n comportarea lui post sacrificare
deoarece sunt implicate n organizarea filamentelor din muchi. Prezint o capacitatea remarcabil de
gelatinizare asigurnd astfel o bun legare a bucilor de carne. Particip la emulsionarea grsimilor
prin formarea de pelicule pe suprafaa picturilor de grsime fapt care stabilizeaz emulsia. mpiedic
separarea grsimii i asigur fixarea ei n substrat, chiar i n timpul fierberii.
n funcie de apartenena la fibre cu contracie rapid sau lent, proteinele miofibrilare
formeaz geluri cu microstructuri, vscozitate i proprieti electrice diferite. Ele se comport diferit n
funcie de pH, gradul de ionizare al mediului, temperatur etc.
Calitatea crnii este determinat de concentraia proteinelor contractile din muchi. Spre
exemplu scderea concentraiei acestor proteine determin instalarea strii PSE (carne pal, moale i
exsudativ) la carnea de porc.
Prelucrarea grupelor de muchi roii i albi este diferit n funcie de proprietile proteinelor
miofibrilare asociate cu tipul de fibr.
Proteinele miofibriliare confer 70 % din valoarea nutritiv a crnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice miofibrilare:
proteine al acestora. Are rol funcional deoarece este component structural a prilor contractile din
muchi. Masa molecular a miozinei este foarte mare (540 kDa).
Macromolecula de miozin prezint o structur asimetric mixt globular i fibrilar
format din ase lanuri polipeptidici: dou lanuri grele (H) cu mase moleculare mari (230 kDa) i
patru lanuri uoare (L) cu mase moleculare mici (18 - 20 kDa) (fig. 3.5.).
51
Fiecare lan polipeptidic greu ncepe cu un segment care are structur globular (G) i conine
aminoacizii N-terminali. Cele dou structuri globulare reprezint ,,capul moleculei. ,,Capul se
continu cu un segment linear, fibrilar, rezultat prin organizarea celor dou lanuri grele (H) identice,
ntr-o structur -helix care conine aminoacizii C-terminali i reprezint ,,coada moleculei.
Structurile globulare G sunt asociate fiecare cu cte dou lanuri polipeptidice uoare (L).
Prin asocierea moleculelor de miozin la nivelul extremitilor C-terminale rezult
miofilamentele groase.
Sub aciunea tripsinei macromolecula de miozin se scindeaz n dou fragmente de mrimi
diferite: meromiozin grea (HMM) i meromiozin uoar (LMM) (Albert Szent Gyrgi) (fig. 3.6.).
Meromiozina grea include capul miozinei cu structur globular i un segment linear, din
coada moleculei, cu masa molecular de 55 kDA. Sub aciunea papainei HMM se scindeaz hidrolitic
rezultnd o subunitate s1 cu mas molecular de 95 kDa care include capul cu structur globular i o
subunitate s2 cu structur linear (form de baston) i mas molecular de 55 kDa. Subunitile s 2 fac
legtura ntre subunitile s1 i meromiozina uoar LMM.
Dou proprieti fundamentale ale miozinei care i confer un rol esenial n contracia
muscular, sunt datorate HMM, respectiv subunitilor s1 cu structur globular:
1. Activitatea adenozintrifosfatazic (ATP-azic) datorit creia miozina poate cataliza reacia
de scindare hidrolitic a ATP conform reaciei:
Miozin
ATP + H2O
ADP + H3PO4 + Energie
52
Aceast activitate datorat prezenei gruprilor tiol din aminoacizii cu sulf, constitueni
structurali al subunitilor s1, este stimulat de ionii de calciu i inhibat de ionii de magneziu.
2. Capacitatea de a se combina reversibil cu actina din miofilamente formnd complexul
actomiozinic.
Meromiozina uoar (LMM) are o structur linear cu aspect de baston, format din lanuri
polipeptidice uoare i o mas molecular de 70 kDa. LMM nu prezint activitate ATP-azic i nu
interacioneaz cu actina pentru a forma actomiozina.
totalul proteinelor miofibrilare. Este localizat la nivelul filamentelor subiri i are masa molecular de
43 - 48 kDa. Ca structur se prezint sub forma a dou comformaii: o form monocatenar globular
G-actina, cu masa molecular de 43 kDa, caracteristic muchiului n contracie i o form fibrilar
F-actina, rezultat prin polimerizarea reversibil a G-actinei. Agregatul molecular de F-actin se
prezint ca filamente lungi cu o conformaie dublu-elicoidal caracteristic muchiului n repaus (fig.
3.7.).
G - actin
Mg2+
F - actin
53
NEBULINA izolat din muchi n 1985, are o mas molecular mare. Este componenta
structural a unui miofilament subire rezultat prin ncolcirea a dou catene de actin n jurul unui
filament de nebulin.
protein contractil se leag puternic de miofilamentele groase de miozin fcnd parte din structura
,,filamentului de conectare al miozinei. Titina se poate lega i de tropomiozin.
-ACTININA are o mas molecular de 180 kDa. Este localizat n fibra muscular la
nivelul liniei Z. Structura sa conine dou lanuri polipeptidice cu mase moleculare identice. Formeaz
complexe cu F-actina, tropomiozina, i cu complexul tropomiozin-troponin.
lanuri polipeptidice cu mas molecular de 37 kDa i respectiv 34 kDa. Este localizat la captul
terminal liber al filamentelor subiri participnd la reglarea lungimii acestora.
PROTEINA C reprezint 3 % din masa filamentelor groase. Are masa molecular de 140 kDa
i o structur monocatenar.
citoscheletul celular.
Proteinele interfibrilare sarcoplasmatice sunt sisteme heterogene i reprezint 30 - 35 %
din totalul proteinelor musculare. Au mase moleculare cuprinse ntre 30 - 100 kDa. Sunt solubile n
ap i au PH izoelectric 6 - 7.
Exceptnd mioglobina, proteinele interfibrilare prezint activitate enzimatic care influeneaz
procesele de glicoliz i pH-ul din muchi i carnea proaspt, transformrile biochimice care apar la
54
acest nivel dup sacrificarea animalului, caracteristicile senzoriale (culoare, gust, miros) i cresc
stabilitatea la prelucrare a crnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice interfibrilare:
MIOGENUL reprezint 20 % din totalul proteinelor. Se prezint sub forma a trei fraciuni:
A (20 %), B (80 %) i C (proporie nesemnificativ). Miogenul conine n structura sa toi aminoacizii
eseniali.
Coninutul de mioglobin din muchii activi (scheletici i cardiac) este foarte ridicat.
Mioglobina are rol n transportul oxigenului la nivelul esutului muscular sub form de oximioglobin
(MbO2) care constituie depozitul de oxigen al acestuia.
Mb + O2 MbO2
55
Oximioglobina (MbO2)
Comparativ cu hemoglobina este de ase ori mai activ fa de oxigen. Ca urmare mioglobina
leag oxigenul la presiuni pariale ale acestuia mult mai mici dect cele necesare pentru formarea
oxihemoglobinei. Mioglobina din citoplasm leag oxigenul rezultat n lichidul extracelular din
oxihemoglobin cu formare de oximioglobin. Dac presiunea parial a oxigenului din mitocondrie
scade sub o anumit valoare este favorizat difuzia oxigenului eliberat de oximioglobin care particip
n continuare la oxidarea diferiilor metabolii pn la produi finali ap i dioxid de carbon.
Mioglobina poate reaciona cu:
NO
Nitrozomioglobina (MbNO)
56
Prin oxidarea fierului divalent din hem la Fe3+ i stabilirea unei legturi covalente cu anumite
grupri sau ioni (OH, CN, Cl) rezult metmioglobina (MMb) compus toxic. Metmioglobina nu
leag nici oxigenul, nici monoxidul de carbon.
X = OH, CN, Cl
X
Metmioglobina (MMb)
Nivelul de mioglobin variaz n funcie de tipul de muchi. Odat cu creterea temperaturii
coninutul de mioglobin din muchi scade. Mioglobina prezint similitudini structurale i funcionale
cu hemoglobina din snge. Globina din hemoglobin este o protein tetramer care leag patru
molecule de hem. Are capacitatea de a forma cu oxigenul oxihemoglobina (HbO2) compus disociabil.
De asemenea, reacioneaz cu oxidul de carbon formnd carboxihemoglobina (HbCO) i oxidul de
azot formnd nitrozohemoglobina (HbNO). Poate forma methemoglobina (MHb) care conine Fe3+.
Citocromii (b, c, c1, a.a3) sunt cromoproteine
(enzime) care au o component prostetic similar cu hemul
din mioglobin i hemoglobin. Citocromii particip la reacii
de oxidoreducere prin transfer de electroni.
GLOBULINA X este o pseudoglobulin care se
prezint ca un sistem heterogen, coagulabil la 500 C i cu
activitate enzimatic similar fosfatazei.
MIOSTROMINA reprezint produsul rezultat ca
urmare a transformrilor suferite de proteinele plasmatice din
muchi post mortem.
b. Proteinele stromale sunt componente ale
sarcolemei i ale esutului conjuctiv dintre fibrele musculare.
Ele reprezint 10 % din totalul proteinelor musculare. Au rol
structural i determin textura crnii.
Exemple de proteine stromale:
COLAGENUL reprezint 40 - 60 % din totalul
proteinelor stromale i este principala protein din esutul
conjuctiv al crnii.
57
Structura
tropocolagenului
to
Glutine + Gelatoze
ELASTINA este localizat la nivelul fibrelor elastice ale esutului conjuctiv. Se gsete n
concentraie mare n pereii arterelor i n tendoane. Spre deosebire de colagen elastina este o protein
rezistent la hidroliz (acid, bazic sau enzimatic). Conine prolin i hidroxiprolin n proporie mai
mic i o concentraie mai mare de glicocol i leucin. Este nedigestibil.
RETICULINA, proteina care formeaz fibrele fine din endomisiul muchiului, prezint un
coninut de sulf ridicat i un coninut redus de azot. Este rezistent la hidroliz acid i la fierbere.
c. Proteinele nucleului sunt proteine cu caracter bazic (histone i protamine) care se leag
de acizi nucleici (componente prostetice) formnd nucleoproteine. n nucleu este localizat ADN
acidul deoxiribonucleic.
deoarece conin n structura lor aminoacizi diaminomonocarboxilici ca: arginina, histidina i lizina (20
- 30 %). Sub aciunea cldurii ele coaguleaz. Histonele pot fi hidrolizate n prezena pepsinei. Se
gsesc n stare liber. Asociate cu acizii nucleici (ADN) formeaz nucleohistone localizate n nucleul
diferitelor celule.
58
Aminoacizi liberi.
Tripeptide (glutationul).
Ureea.
Aminoacizi aciclici:
-
Aminoacizi monoaminomonocarboxilici:
59
Aminoacizi monoaminodicarboxilici:
Asparagin (Asn)
-
Glutamin (GLN)
Aminoacizi diaminomonocarboxilici:
Lizin (Lis)
Hidroxilin (LisOH)
Aminoacizi ciclici:
-
Aminoacizi homeociclici:
60
Arginin (Arg)
Aminoacizi heterociclici:
Histin (His)
Prolin (Pro)
-
Hidroxiprolin (Pro-OH)
Baze azotate:
Acid uric
Dipeptide:
C
H3
Aroma specific crnii i produselor din carne este datorat unor compui rezultai prin
transformrile suferite de aminoacizi n cursul proceselor de conservare.
61
III. Lipidele
Celule adipoase sub forma unor mici depozite de form alungit distribuite intermuscular n
vecintatea vaselor de snge, confer crnii un aspect ,,marmorat. Sub form de insule dispersate
ntre fibrele musculare, determin un aspect ,,perselat. Grsimea structural sau intramuscular se
gsete n cantiti reduse n interiorul structurii muchiului. Definiia crnii nu include esutul adipos
compact concentrat n zona subcutanat. Lipidele constituie componentele cele mai variabile din
carne.
Din punct de vedere chimic lipidele din carne sunt esteri ai unor alcooli superiori cu acizi grai
superiori. Principalii alcooli componeni ai lipidelor din carne sunt: glicerolul, colina, colamina,
sfigozina i colesterolul:
CH2 OH
|
H C OH
|
CH3
HO CH2 CH2 NH2
CH2 OH
Glicerolul
/
HO CH2 CH2 N CH3
\
CH3
Colina
Colamina
Sfingozina
H3C (CH2)12 CH = CH
H C OH
H C NH2
CH2OH
acidul palmitic:
acidul stearic:
acidul linoleic:
62
CH2 O CO R
|
H C O CO R1
|
CH2 O CO R2
Triglicerid
Lipide simple preponderent trigliceride, care reprezint ~ 9 % din totalul lipidelor din
carne. Trigliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizii grai n principal acizii palmitic, stearic i
oleic.
Ele reprezint o rezerv major de energie. Concentraia trigliceridelor din esutul muscular
este influenat de alimentaie.
Glicerofosfolipid
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substane plasmalogene al
cror rol biochimic i fiziologic nu este perfect elucidat.
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substane plasmalogene al
cror rol biochimic i fiziologic nu este perfect elucidat.
Cefalinele sunt glicerfosfolipide care conin n structur aminoalcoolul colamin, se gsesc n
carne, n momentul sacrificrii animalului, n concentraie mai mic (sub 5 %).
63
Colaminfosfolopid (cefalin)
Cerebrozidele conin n structura lor alcoolul sfingozin, un acid gras cu 24 atomi de carbon
(lignoceric, nervonic, cerebroic etc.) i o hexoz:
Colesterolul este principalul sterol de origin animal. Prin esterificare formeaz colesteride.
Se gsete n toate celulele organismului animal. n carne coninutul de colesterol este ~ 0,5 %. Dup
unii autori 0,01 - 0,04 % din colesterolul din carne se gsete legat de miozin sau actomiozin.
Colesterol
IV. Glucidele
Glucidele se gsesc n cantitate foarte mic n muchi, respectiv n carne (0,5 - 1,5 %). Au un
rol esenial n energetica biochimic a muchiului. Ele particip indirect la definirea calitii crnii
deoarece intervin n formarea aromei, mai ales dup aplicarea unui tratament termic.
Glucidele din carne sunt reprezentate de glicogen, oze i esteri fosforici ai ozelor, inozitol,
precum i de intermediari rezultai prin metabolizarea lor (piruvat, citrat, succinat, fumarat,
oxalilacetat, acid lactic etc.).
muscular) i n ficat (glicogen hepatic). El constituie o important surs de energie pentru efortul
muscular. Este stocat n citoplasm sub form de granule elipsoidale cu o structur lamelar. Molecula
de glicogen este alctuit din molecule de -glucoz legate C1C4 -glicozidic. Dup 6 - 7 resturi de
glucoz la periferia moleculei i 3 - 4 resturi n partea central, se stabilesc legturi C1C6 glicozidice care determin o ramificare puternic a moleculei (fig. 3.9.).
64
Fig. 3.9. Aspectul unui fragment din macromolecula de glicogen puternic ramificat
A - ramificaii exterioare ntre un punct de ramificare i glucoza terminal nereductoare; B - ramificaii
interioare (1, 2, 3, 4 - etajarea punctelor de ramificare); R - unitatea de glucoz reductoare
Masa molecular a glicogenului atinge valori de 10 3 - 104 kDa. Muchiul proaspt conine
0,3 - 2,2 % glicogen. Cantitatea de glicogen din muchi imediat dup sacrificare depinde de starea
fiziologic antesacrificare. n muchi glicogenul este degradat printr-un proces de fosforoliz cu
eliberare de glucozo-1-fosfat:
Fosforoliz
(C6H10O5)n + H3PO4
(C6H10O5)n-1 +
Glicogen
Glucozo-1-fosfat
V. Enzimele
Enzimele din carne prezint o importan major deoarece catalizeaz reacii biochimice
fundamentale pentru multiplele transformri care se petrec att n muchiul viu, ct i n carne dup
sacrificarea animalului. Aceste enzime sunt reprezentate n primul rnd de glucozidaze care intervin n
degradarea glucidelor pe calea glicolizei, lipaze implicate n procesele de lipoliz i proteaze,
catalizatori ai proceselor de scindare hidrolitic a legturilor peptidice (proteoliz).
VI. Vitaminele
Vitaminele, dei n cantiti foarte mici, sunt indispensabile organismului animal deoarece
asigur creterea i manifestarea proceselor vitale, desfurarea proceselor metabolice, reglarea
funciilor celulare, unele au rol de coenzime etc.
65
generatoare de energie.
structural a NAD i NADP coenzime ale dehidrogenazelor implicate n reacii de oxidoreducere din
muchi i carne.
Din grupa vitaminelor liposolubile n carne se gsesc:
66
3.2.3.
3.3.1.
67
fosforici PO34 .
Prima reacie furnizoare de energie n contracia muscular este scindarea hidrolitic a ATP,
catalizat de miozin-adenozin-trifosfataza (miozin-ATP-az), cu formarea de ADP i H3PO4.
ATP
+ H2O
Miozin ATP-aza
NH2
C= NH
C = NH
N CH3
Creatinfosfokinaza
+ ADP
NCH3
CH2
CH2
+ ATP
CO O
Creatin
CO O
Creatinfosfat
68
CP
Creatinfosfokinaz
ADP
Creatin
Miozin-ATP-aza
H3PO4
ATP
Energie pentru
contracie
Pi
(C6H10O5)n Fragment din macromolecula de glicogen
Fosforilaza a
+H3PO4
+ (C6H10O5)n-1
G-1-P
Dextrin
69
Formarea fosforilazei a din fosforilaza b este rezultatul unui proces reversibil de fosforilare
sub aciunea enzimei fosforilaza-b-kinaza i a ionilor Mg2+.
Fosforilaz-b-kinaza
Fosforilaza b
Fosforilaza a
ATP
Mg2+
ADP
FG
M
G-6-P
G-1-P
70
2HC OH + 2ATP
Glucoz
COOH
Acid lactic
Dei prin glicoliza anaerob o molecul de glucoz genereaz o cantitate relativ mic de
energie (2ATP), eliberarea acesteia se face rapid acoperind necesitile energetice imediate ale
muchiului.
n contracii de lung durat acumularea de acid lactic n muchi conduce la scderea pH-ului
i ca urmare la diminuarea hidrolizei enzimatice a ATP ceea ce are ca efect instalarea febrei
musculare deoarece acidul lactic format se depune pe filamentele de actin i miozin.
Glicoliza anaerob parcurge un ir de 10 reacii enzimatice, ultima fiind cea de formare a
acidului lactic din acid piruvic:
COOH
COOH
C=O
LDH
+ NADH(H+)
HCOH + NAD+
CH3
CH3
Acid piruvic
Acid lactic
n cursul glicolizei anaerobe se formeaz dou molecule de acid piruvic dintr-un mol de
glucoz i acestea sunt transformate n acid lactic cu participare a dou molecule de NADH(H+).
LDH (lactat dehidrogenaza) se prezint sub forma a 5 izoenzime: LDH1 este caracteristic
muchiului cardiac cu metabolism aerob, aciunea sa fiind inhibat de acizii lactic i piruvic; LDH5
este caracteristic muchiului scheletic adaptat condiiilor anaerobe n timpul contraciilor.
n muchiul scheletic raportul LDH1/LDH5 corespunde activitii dominante de la nivelul
respectiv.
Bilanul energetic al glicolizei anaerobe este urmtorul: 2 moli ATP/mol glucoz
n cazul glicogenolizei cnd rezult G-1-P care se izomerizeaz n G-6-P, bilanul energetic este:
4 moli ATPrezultat - 1 mol ATPconsumat = 3 moli ATP / mol de glicogen
71
Acidul lactic rezultat n urma contraciei muchiului viu este transferat de la nivelul fibrelor
musculare n spaiul interstiial. n caz de efort muscular prelungit acest proces poate decurge cu
ntrziere. Deoarece o parte din acidul lactic nedisociat prsete fibra muscular creterea
concentraiei acestuia determin mrirea pH-ului extern.
Dup o activitate muscular intens animalul parcurge o perioad de recuperare caracterizat
de consum crescut de oxigen. Pe parcursul acestei perioade, acidul lactic rezultat din glicoliza
anaerob preluat de fluxul sanguin poate fi transformat n glucoz, respectiv glicogen, prin procesul de
gluconeogenez astfel:
1/5 se oxideaz cu formare de CO2, H2O i energie
4/5 se transform n glucoz i apoi n glicogen folosind energia rezultat prin oxidarea primei
cincimi.
Transformarea acidului lactic este cunoscut ca reacia Pasteur-Mayerhoff:
glicoliza
anaerob
Glicogen
Glucoz
ACID LACTIC
glicoliza
aerob
/5
4
CO2 + H12O + energie
/5
Acidul lactic reprezint un substrat principal al gluconeogenezei. Muchii scheletici n
activitate i hematiile reprezint surse de acid lactic gluconeogenetic.
Acumularea de acid lactic, nociv pentru celul deoarece determin scderea pH-ului,
respectiv inhibarea activitii enzimatice, este evitat prin preluarea acestuia de fluxul sanguin i
reconvertirea n glucoz la nivel hepatic. Se realizeaz astfel o corelaie ntre glicogenul muscular,
acid lactic i glicogenul hapatic reprezentat de circuitul Cori.
72
Muchiul cardiac folosete acid lactic circulant ca surs de energie, fluxul de snge fiind
asigurat de arterele coronare direct din aort. Concentraia mare de oxigen permite oxidarea complet
a acidului lactic. Deoarece aorta alimenteaz cu snge i alte artere importante nu numai pe cele
hepatice i renale, o parte din acidul lactic circulant poate ajunge la nivelul unor muchi n repaus care
pot folosi acidul lactic ca substrat energetic n special n absena acizilor grai circulani.
Glicogenoliza i glicoliza anaerob sunt procese biochimice care se desfoar att la nivelul
muchiului viu, ct i postsacrificare.
c) Reacia miokinazei:
Reacia miokinazei reprezint o alt posibilitate de formare a ATP n condiii anaerobe. n
cazul unor contracii puternice sau de lung durat cnd regenerarea sau sinteza de ATP pe calea
creatinfosfatului sau a glicolizei anaerobe este critic, esutul muscular poate apela la o alt cale bazat
pe transferul unui radical fosforil bogat n energie de la o molecul de ADP la alta sub aciunea
miokinazei (adenilatkinazei) conform reaciei:
Miokinaza
ADP
ATP + AMP
glicoliza aerob
6CO2+6H2O+ 38ATP
C6H12O6
Glucoz
anaerob
|
2C = O
|
COOH
Acid piruvic
73
Acidul piruvic astfel format este transferat din citoplasm n mitocondrie cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH)-aciltransferaz.
Metabolizarea acidului piruvic prin reacii oxidative, pe cale glicolizei aerobe, pn la dioxid
de carbon i ap:
CH3
|
2C = O + 6O2
Glicoliz aerob
|
COOH
Acid piruvic
Procesul implic n prealabil o decarboxilare oxidativ a acidului piruvic, catalizat de un
complex multienzimatic piruvat-dehidrogenazic i Mg2+ cu formare de acetil-coenzima A (CH3 CO
SCoA).
CH3
Complex piruvatdehidrogenazic
Coenzima A
Acetil-coenzima A
COOH
Acid piruvic
dihidrolipoiltransacetilaza,
dihidrolipoildehidrogenaza)
coenzime
(tiaminpirofosfatul, acidul lipoic, CoA SH, FAD i NAD ). Tiaminpirofosfatul este implicat n
+
74
Lipide
Glucoz
Acizi grai
Protide
Aminoacizi
Acetil CoA
Acidului L-malic
Acid oxalilacetic
Acid citric
Acid fumaric
NADH(H+)
Acid izocitric
FADH2
Acid succinic
CO2
Acid -cetoglutaric
Succinil-CoA
ATP
CO2
2CO2
4H2 preluai de coenzimele oxidate 3NAD+ i FAD, oxidai ulterior n lanul respiraiei
celulare cu formare de ap. Ca urmare a proceselor de oxidare se elibereaz energie stocat n procesul
de fosforilare oxidativ n legturile macroergice ale ATP.
75
Proteine cu fier neheminic legat de grupri tiol aparinnd resturilor de cistein din
Q (CoQ) implicat n preluarea atomilor de hidrogen de pe flavoproteine poate exista n forma redus
i oxidant:
CoQ
oxida
+ 2H
- 2H
CoQ
redus
Cit (FeII)
Cit (FeIII)
+e
oxidat
redus
n mitocondrii exist patru tipuri de citocromi: b, cl, c i a+a3 sau citocromoxidaza care
transport electronii direct pe oxigen molecular.
76
Enzimele care alctuiesc lanul respiraiei celulare sunt localizate la nivelul membranei
mitocondriale interioare ntr-o succesiune strict ce permite transferul direct al electronilor. Sunt
caracterizate prin poteniale redox a cror valoare scade progresiv. Ca urmare transferul de electroni
implic scderea treptat a energiei libere (G0).
Schema lanului respiraiei celulare:
Transportul atomilor de hidrogen i al electronilor n cadrul lanului respirator poate fi
reprezentat prin urmtoarea schem:
Transportul de hidrogen
S1H2 + NAD
Dehidrogenaze
Transport de electroni
NADH(H+)
2H
2
-
Flavoprotein
CoQ
CoQH2
2e
Dehidrogenaze
S2H2 + FAD
Cit b
FADH2
Cit
2H
2H+
Cit C
2e-
Cit a + a3
S2H2-acid succinic
2e
1 O2
2 2
H2O
O2 (molecular)
Activat
Fosforilarea oxidativ:
S2H2 acid
Lanul
respiraiei
celulare este cuplat cu procesul biochimic de fosforilare oxidativ,
succinic
localizat n mitocondrii, prin care energia eliberat n cursul reaciilor de oxidare din LRC este
stocat sub form de ATP:
Energie + ADP + H3PO4 ATP
Oxidarea fiecrui mol de NADH (H+) determin formarea a trei moli de ATP. Un mol de
NADH (H+) este echivalent din punct de vedere energetic cu trei moli de ATP:
ATP sintaza
77
Oxidarea unui mol de FADH2 determin formarea a doi moli de ATP, deci un mol de FADH2
este echivalent din punct de vedere energetic cu doi moli de ATP:
FADH2 + O2 + 2ADP + 2H3PO4
ATP sintaza
Pentru formarea ATP este necesar o cantitate de energie egal cu 7,3 Kcal.
Bilanul energetic al glicolizei aerobe:
Glucoz
2 ATP
2 NADH (H+)
2 Acid piruvic
2 NADH (H+)
2 Acetil CoA
2 6NADHH
3NADH H
Ciclul
1FADH 2 2FADH
2
2
Krebs
1ATP 2 2ATP
Rezult: 10 NADH H
2FADH2 echivalent cu
2 2ATP = 4ATP
= 4ATP
Total = 38 ATP/mol glucoz
78
b) Catabolismul lipidelor:
Lipidele constituie o surs major de energie pentru organismul animal. n cazul contraciei
musculare mobilizarea i degradarea lipidelor se realizeaz n cadrul contraciilor de lung durat sau
n eforturi prelungite. Lipidele sunt folosite dup utilizarea rezervelor de glucoz i glicogen muscular.
I.
Catabolismul trigliceridelor
CH2 OH
H 2O , lipaze
H C O CO R2
H 2O , lipaze
H C O CO R2
R1 COOH
|
CH2 O CO R3
|
CH2 O CO R3
Acid gras
Triglicerid
Diglicerid
CH2 OH
CH2 OH
H C OH
H 2O , lipaze
H C OH
R3 COOH
|
CH2 O CO R3
|
CH2 OH
Acid gras
Monoglicerid
Glicerol
Acizii grai rezultai n urma catabolismului trigliceridelor intr ntr-un proces de degradare
enzimatic, localizat n mitocondrie, numit -oxidare.
Acizii grai sunt activai n prezen de coenzima A, reacie catalizat de aciltiokinaz:
79
Coenzima A
Aciltiokinaza
R(CH2)n COSCoA + AMP + H4P2O7
Acid gras activat
+H2O
Pirofosfataz
2H3PO4
2. HIDRATARE
R(CH2)n CH = CH COSCoA
Acid gras nesaturat activat
+HOH
3. OXIDARE
80
NAD
Hidroxiacil CoA dehidrogenaza
NADH(H+)
R(CH2)n C CH2 COSCoA
||
O
-Cetoacil gras activat
4. TIOLIZ
CoA-SH
CH3 COSCoA
Acetil coenzima A
R(CH2)n COSCoA
Ciclul
Krebs
Degradarea total a moleculei de acid gras activat se desfoar prin intermediul spiralei
Lynen. Cele patru reacii ale -oxidrii alctuiesc o tur a spiralei Lynen. Pe fiecare tur a spiralei se
elibereaz patru atomi de hidrogen sub form de NADH(H+) i FADH2 i o molecul de
acetilcoenzima A (fig. 3.10.).
R(CH2)n CH2 CH2 COSCoA
NADH(H+)
FADH2
4H
4H
2C
CH3 COSCoA
2C
CH3 COSCoA
CH3 COSCoA
Ciclul
Krebs
Acetil coenzima A
Fig. 3.10. Spirala Lynen
81
c) Catabolismul proteinelor
Catabolismul proteinelor ca i cel al glucidelor i lipidelor reprezint o cale de acoperire a
necesitilor energetice ale celulei.
Degradarea proteinelor pn la aminoacizi i apoi transformarea acestora n intermediari ai
ciclului Krebs sau n compui aflai n strns legtur cu acest ciclu (acid oxalilacetic, acid cetoglutaric, succinil coenzima A, acid fumaric, acetoacetil-coenzima A, acid piruvic) constituie
premizele generrii de ATP.
Aminoacizii constitueni ai macromoleculelor proteice prezint att ci generale, ct i ci
specifice de metabolizare.
Dintre cile generale de metabolizare ale aminoacizilor menionm: dezaminarea,
decarboxilarea i transaminarea.
Dezaminarea reprezint procesul catalizat de aminoacid dezaminaze (AAD), prin care
aminoacizii pierd gruparea amino (NH2) sub form de amoniac. Procesul poate avea loc prin patru
tipuri de reacii:
Aminoacidoxidaza
-Aminoacid
Iminoacid
-Aminoacid
-Aminoacid
82
Acid aspartic
Acid fumaric
Aminoacid decarboxilaze
83
3.3.2.
Activitatea muscular este asociat cu scindarea enzimatic a ATP i formarea unui complex
actomiozinic ca urmare a unor reacii la care particip miozina, actina i ATP.
Aceast activitate se desfoar pe parcursul a trei etape: contracia activ, formarea
complexului actomiozinic i relaxare.
1. Contracia activ, proces consumator de energie presupune scindarea hidrolitic a ATP cu
formare de radicali fosforici care se leag de molecule de miozin. Ca urmare acestea se ncarc cu o
sarcin global electronegativ:
MIOZIN + ATP
Contracia muscular este declanat de excitaia produs de nervii motori i este nsoit de
eliberarea Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic. Ionii de calciu astfel eliberai se leag de troponin
inducnd modificri conformaionale transmise tropomiozinei i, n final, actinei care astfel
interacioneaz cu miozina.
Iniierea contraciei musculare implic nlocuirea ionilor de magneziu asociai unui factor de
relaxare cu ioni de calciu. Ionii de magneziu eliberai stimuleaz activitatea ATP-azic a miozinei care
asigur scindarea hidrolitic a ATP cu eliberare de energie. Rezult c n contracia muscular
activitatea ATP-azic a miozinei este intens, iar concentraia de ATP scade. ADP format poate fi
reciclat pe contul creatinfosfatului sau pe alte ci generatoare de ATP.
2. Formarea complexului actomiozinic prin interaciunea dintre miozin i actin.
MIOZIN ~ PO32- + ACTIN
84
Homeostazia reprezint un sistem de verificare i echilibrare a mediilor interne ale organismului care
ncearc s menin viaa.
1
85
3.4.1.
Stadiul de prerigiditate
mare de timp. Muchii viguroi supui unui efort intr n rigiditate mai rapid deoarece n momentul
sacrificrii conin deja o cantitate mare de acid lactic, dar i rezerve de glicogen, respectiv glucoz.
Rigiditatea este puternic i are o durat normal.
n cazul vnatului fugrit muchii intr n rigiditate rapid, uneori instantaneu (rigiditate
cataleptic sau spasm cadaveric).
Specia. Timpul dup care se instaleaz rigiditatea muscular difer de la specie la specie.
Astfel, la bovine instalarea rigiditii vara survine dup 1 - 2 ore de la sacrificare, iar la ovine, n
aceleai condiii, dup 2 - 5 ore.
termen scurt.
86
Starea de sntate. Carnea provenit de la animale extenuate, febrile, cu stri septice sau
intoxicate (cu stricnin, atropin, pilocarpin etc.) intr rapid n rigiditate slab evideniat, de scurt
durat, incomplet. Uneori nu intr n rigiditate.
n stadiul de rigiditate se produc transformri biochimice, fizico-chimice i histologice.
3.4.2.1. Transformri biochimice
esutul muscular intrat n stadiul de rigiditate este sediul unor procese biochimice
importante ca:
+ ADP
Creatinkinaza
ATP
Creatin
Creatinfosfat
CH3
2.
GLICOLIZ
C6H12O6
ANAEROB
Glucoz
2H C OH + 2ATP
COOH
Acid lactic
Sinteza de ATP pe calea glicolizei anaerobe este un proces mult mai lent comparativ
cu degradarea lui hidrolitic catalizat de ATP-az.
87
ATP + H2O
ATP-az
AMP + PPi
Ca urmare, dup epuizarea creatinfosfatului concentraia de ATP din muchi scade pe msur
ce el se degradeaz. Acidul lactic rezultat pe calea glicolizei anaerobe se acumuleaz n muchi.
b) Modificarea valorii pH-ului, a activitii ATP-azice i a concentraiei ionilor de calciu din
reticulul sarcoplasmatic.
ACTINA
pH = 5,4
MIOZINA+ + OH-
ACTINA H
ntre cele dou proteine miofibriliare cu sarcini electrice de sens opus vor aciona fore de
atracie rezultnd complexul actomiozinic rigid:
MIOZINA + ACTINA ACTOMIOZIN
(complex rigid)
88
d) Formarea de amoniac
Pe parcursul instalrii rigiditii o serie de substane azotate neproteice, n principal nucleotide
(adenozintrifosfat ATP, guanozintri-fosfat GTP, nicotinamid-adenin-dinucleotid NAD),
aminoacizi liberi i amine biogene se degradeaz rezultnd ca produs final amoniacul.
3.4.2.2. Transformri fizico-chimice
Pe parcursul stadiului de rigiditate apar o serie de modificri fizico-chimice care afecteaz
hidratarea crnii, capacitatea de reinere a apei, potenialul redox, lungimea sarcomerului,
extensibilitatea muchiului.
a) Capacitatea de reinere a apei i potenialul redox
Capacitatea de reinere a apei se definete ca fiind proprietatea crnii de a reine apa chiar n
condiiile aciunii defavorizante exercitate de factori externi (presiune, temperatur, tocare etc.).
Apa este reinut n carne datorit unor interaciuni care permit asocierea cu proteinele
miofibrilare. n funcie de tipul acestor interaciuni se definete:
Apa liber reinut la suprafaa macromoleculelor proteice de fore relativ slabe (de
capilaritate). Reprezint circa 10 % din apa total i poate fi separat prin congelare.
Apa legat sau imobilizat de macromoleculele proteice prin fore slabe de tip van der
Waals, ion-dipol sau dipol-dipol. Reprezint aproximativ 4 % din apa total i prin congelare poate fi
separat parial.
Apa de constituie legat prin legturi de hidrogen de diferitele grupri funcionale grefate
pe macromoleculele proteice (OH, COOH, NH2 etc.). n acest caz moleculele de ap au rol
structural i nu pot fi ndeprtate nici prin procedee energice (mecanice, termice). Reprezint 4 - 5 %
din apa total.
Imediat dup sacrificarea animalului capacitatea de reinere a apei de ctre esutul muscular
este foarte mare, apoi scade atingnd valoarea minim dup 24 pn la 48 ore. Aceast evoluie este
determinat de pH i de concentraia unor ioni (Ca2+, K+, Na+).
Valoarea pH-ului din muchi n momentul sacrificrii este de 7 - 7,1 mult diferit de pH-ul
izoelectric (5,0 - 5,1) la care sarcina electric a moleculelor proteice tinde ctre zero. n aceste condiii
se manifest fore de respingere electrostatic care determin mrirea spaiilor intermoleculare din
miofibrile i favorizeaz reinerea moleculelor de ap. Odat cu instalarea rigiditii datorit glicolizei
anaerobe i respectiv formrii de acid lactic, pH-ul scade pn la valoarea de 5,0 - 5,1 (pHi) cnd
numrul gruprilor ncrcate electropozitiv este aproximativ egal cu cel ale gruprilor ncrcate
electronegativ. Datorit forelor de atracie numrul gruprilor reactive la nivelul miofibrilelor scade,
muchiul capt o structur nchis care nu favorizeaz reinerea apei.
Stadiul de rigiditate este caracterizat i de eliberarea ionilor de calciu din reticulul
sarcoplasmatic care ajung prin difuziune la proteinele miofibrilare, se leag de grupri reactive i
89
blocheaz accesul moleculelor de ap diminund capacitatea de reinere. Ionii de calciu nu pot urma
calea invers spre reticulul sarcoplasmatic deoarece ATP, furnizorul energiei necesare acestui proces,
este epuizat.
Capacitatea de reinere a apei este influenat att de ionii de potasiu care se gsesc n
interiorul fibrei musculare (localizare intracelular), ct i de ionii de sodiu din lichidul extracelular.
La nceputul stadiului de rigiditate (0 - 24 h) ionii de potasiu migreaz n lichidul extracelular iar ionii
de sodiu ptrund n interiorul fibrei. Ulterior (24 h - 48 h) deplasarea ionilor se face invers, ionii de
potasiu revenind n interiorul fibrei.
Potenialul redox al esutului muscular scade pe msur ce rigiditatea avanseaz2.
Modificri ale extensibilitii i elasticitii lungimii sarcomerului.
Pe parcursul stadiului de rigiditate lungimea, extensibilitatea i elasticitatea sarcomerului se
reduc. Aceasta se explic prin epuizarea rezervelor de ATP care n mod normal asigur glisarea
filamentelor subiri de actin de-a lungul filamentelor groase de miozin. Ca urmare se formeaz
legturi transversale rigide ntre cele dou tipuri de filamente. Gradul de rigiditate crete odat cu
instalarea rigiditii i variaz invers cu temperatura de pstrare a crnii.
3.4.3.
Stadiul de maturare
Stadiul de rigiditate muscular este urmat de maturare. Pe parcursul acestui proces, care
evolueaz treptat, musculatura redevine extensibil parametrii si senzoriali mbuntindu-se.
Timpul de maturare este funcie de temperatura de conservare i variaz ntre durata optim de
21 zile la 2C pn la 12 ore la 25C.
Parametrii senzoriali ai crnii (textura, consistena, suculena, aroma, culoarea) depind de
specie, ras, sex, vrst, tipul de muchi, alimentaie, starea de sntate i ngrare etc. Aceti
parametrii se modific datorit unor reacii chimice i biochimice care au loc pe parcursul procesului
de maturare.
Proteinele structurale ale muchiului, proteinele miofibrilare i colagenul, determin textura
crnii.
Consistena crnii depinde de starea muchiului, de structura sa morfologic, dar i de stadiul
modificrilor biochimice care se produc post sacrificare.
Tendina de a ceda sau accepta electroni a unui cuplu de reacii redox se msoar prin potenialul
redox.
90
Suculena crnii este influenat de coninutul total de ap, de capacitatea de reinere a apei,
valoarea pH-ului i de cantitatea de lipide intramusculare.
Frgezimea crnii poate fi datorat modificrilor din structura proteinelor fibrilare,
componente ale esutului conjunctiv, modificrii coninutului de colagen i elastin, hidratrii
colagenului, modificrilor n concentraia unor ioni (preponderent la nceputul maturrii cnd
proteinele musculare rein cationii de potasiu i anionii fosforici, elibernd cationi de sodiu, calciu i
magneziu), eliberrii unor glicozaminoglicani la nivelul esutului conjunctiv cu efect asupra cantitii
de ap reinut n carne etc. De asemenea, imposibilitatea de interaciune a actinei cu miozina sau
disocierea complexului actomiozinic au rol n procesul de frgezire.
Dac nivelul concentraiei de ATP ajunge la 1/6 - 1/3 din cel existent imediat dup sacrificarea
animalului actomiozina poate fi scindat n cele dou componente ceea ce pledeaz pentru slbirea
legturii dintre actin i miozin n intervalul 24 - 48 h dup sacrificare.
Procesele chimice responsabile de frgezirea crnii sunt puternic influenate de temperatur i
sunt catalizate de enzime proteolitice cu localizare intracelular. n funcie de aciunea lor aceste
enzime se clasific n:
1. Proteaze neutre, activate de ioni de calciu;
2. Proteaze lizozomiale;
3. Complexul multifuncional-multicatelic, localizat n citoplasm (prosom, macropaim,
proteozom).
1. Proteazele neutre (calpainele) reprezentate de calpaina I sau -calpaina i calpaina II sau
m-calpaina au localizare sarcoplasmatic.
Aceste enzime catalizeaz reaciile de degradare hidrolitic a proteinelor din muchi troponina T, desmina, i n msur mai mic tropomina I i -conectina.
Calpainele au pH-ul optim de aciune situat n intervalul 6,5 - 8. Ca urmare n cazul unor
crnuri cu acidifiere normal activitatea proteolitic se manifest n primele ore post-sacrificare fiind
deosebit de eficace n cazul crnurilor DFD (dark, firm, dry).
Calpainele sunt activate de ionii de calciu i inhibate de calpastina cu care formeaz complexe
inactive.
n muchiul viu concentraiile mici ale ionilor de calciu (10-8 10-14M) sunt insuficiente
pentru a activa calpainele.
Aciunea calpainelor se manifest dup sacrificarea animalului cnd:
Ionii de calciu sunt eliberai din reticulul sarcoplasmatic longitudinal i din mitocondrii
acumulndu-se n sarcoplasm. Se ating astfel concentraii de Ca2+ care pot activa calpainele.
91
Activitatea optim a calpainei I necesit o concentraie de 50 - 100 M Ca2+ iar cea a calpainei II de
1 - 2 mM Ca2+.
pH 7 sunt inactivate circa 85 % din calpainele totale. Prin scderea pH-ului aciunea inhibitoare a
calpastinei scade, formarea complexelor inactive diminueaz ajungndu-se ca la pH 5,5 s fie inactivate
numai 3 % din totalul calpainelor. Pe parcursul maturrii crnii nivelul calpainelor libere activate poate
atinge 97 % din totalul lor, activitatea proteolitic crescnd. Calpainele libere activate pot hidroliza
calpastina blocnd procesele de inactivare. Activitatea calpainelor la nivelul miofibrilelor, respectiv a
proteinelor sarcoplasmatice, este responsabil de frgezirea crnii, proces care depinde ns i de
coninutul n elastin i colagen.
2. Proteazele lizozomiale sunt reprezentate de catepsine (B, D, L, H). Catepsina D, cea mai
activ, catalizeaz proteoliza actinei i miozinei. Aproximativ 50 % din activitatea proteolitic a
catepsinelor este datorat celor de tip B i L. Catepsinele (endopeptidaze) catalizeaz scindarea
legturilor peptidice din interiorul lanurilor polipeptidice cu formarea de oligopeptide. Simplificarea
structurii proteinelor este un factor esenial pentru frgezirea crnii.
pH-ul optim de aciune al catepsinelor este de 4,6. Prin urmare acidifierea esutului muscular
post sacrificare datorit formrii de acid lactic (produs final al glicolizei anaerobe) i acid fosforic
rezultat prin degradarea ATP, va mri viteza reaciilor catalizate de catepsine.
Scderea pH-ului are ca efect deteriorarea membranelor lizozomiale i scderea
permeabilitii lor, ceea ce permite enzimelor lizozomiale s acioneze n afara lizozomilor. Cnd
ajung n spaiul extracelular catepsinele mpreun cu glicozidazele lizozomiale catalizeaz reaciile de
degradare a esutului conjunctiv.
Acidifierea rapid a carcaselor la temperaturi de 10 - 12C, timp de 8 - 10 ore asigur
activitatea optim a calpainelor i catepsinelor.
3. Sistemul multifuncional reprezint un complex enzimatic localizat n sarcoplasm, format
din proteaze (prosom, macropain, proteozom) cu mas molecular mare i structur cuaternar
complex. Acest sistem catalizeaz reaciile de degradare a proteinelor sarcoplasmatice, este activat de
ATP i are pH-ul optim de aciune situat n intervalul 7 - 9.
Procesele fizico-chimice care intervin n frgezimea crnii sunt legate de osmoz, adic de
difuzia moleculelor de ap (solvent) prin porii membranelor celulare semipermeabile care separ
spaiul intracelular de cel extracelular care conin dou soluii de concentraii diferite. Difuzia se face
de la soluia mai diluat din interiorul celulei spre soluia mai concentrat din spaiul extracelular.
Presiunea osmotic () reprezint presiunea care trebuie aplicat din exterior pentru a mpiedica
trecerea moleculelor dizolvantului prin porii membranei semipermeabile.
Odat cu instalarea rigiditii i pe tot parcursul maturrii, datorit proceselor de proteoliz i
glicoliz anaerob concentraiile de acid lactic, peptide, aminoacizi i diferii ioni din sarcoplasm
92
cresc. Ca urmare, presiunea osmotic exercitat din spaiul extracelular pentru a mpiedica trecerea
moleculelor de solvent prin porii membranei semipermeabile, n spaiul intracelular, crete de la
valoarea fiziologic de 270 - 300 mOsmoli pn la 500 - 600 mOsmoli.
Creterea presiunii osmotice, corelat cu aciunea proteazelor, are ca rezultat frgezirea crnii
datorit deprecierii caracterului contractil al fibrei musculare prin slbirea liniei Z i a interaciunii
actin/miozin ca urmare a degradrii -conectinei.
Aroma i gustul crnii se intensific pe parcursul procesului de maturare. Gustul crnii crude
este datorat sngelui rezidual, unor compui extractibili azotai i neazotai (oligopeptide, aminoacizi,
produi de degradare ai nucleotidelor, glucoz, glucozamin, fructoz, riboz etc.). Aroma crnii,
datorat acumulrii de eteri, aldehide volatile, baze purinice (adenin, guanin), hipoxantin, acid
glutamic i acid inozitic, ncepe s se formeze dup a doua zi de maturare.
Culoarea crnii este definit prin nuan, intensitate i luminozitate. Nuana culorii, care
variaz de la roz pal la rou viu sau rou nchis, este datorat mioglobinei, hemoglobinei reziduale i
radiaiilor luminoase reflectate de suprafaa crnii.
n timpul maturrii mioglobina din esutul muscular i hemoglobina din sngele rezidual
sufer procese de oxidoreducere la nivelul atomului de fier din hem. Sub aciunea oxigenului
atmosferic n condiiile unui pH de 5,4 - 5,5, specific stadiului de maturare, se poate produce
autooxidarea mioglobinei cu formarea intermediar a unui ion superoxid care, n final, genereaz
metmioglobin:
|
Mb
O2
Autooxidare
Fe3+
Fe3+
MMb
Roie purpurie
(brun)
N
|
N
|
N
|
N
||
O=O
Oximioglobin
roie aprins
O O
Ion superoxid
n acest fel se formeaz cantiti mici de metmioglobin care este redus la mioglobin de un
sistem reductor prezent n celule. Pe parcursul maturrii activitatea acestui sistem scade i ca urmare
formarea i acumularea de metmioglobin nu mai poate fi evitat.
93
Pentru stabilirea culorii crnii n industria alimentar se practic adaosul de azotai i azotii
care formeaz cu mioglobina nitrozomioglobina i nitrozometmioglobina ce confer crnii o culoare
rou aprins.
Mb
rou
MbO
MMb
rou aprins
brun
NO 2
MbNO
Rou aprins
NO 2
Reducere
MMbNO
nitrozometmioglobin
(Rou aprins)
3.4.4.
Fezandarea:
Fezandarea este specific crnii de vnat, dar i altor tipuri de carne cu esut muscular
foarte dens. Reprezint un proces de maturare excesiv la care particip i microorganisme
de putrefacie.
Deoarece se desfoar pe o perioad mai mare de timp este asigurat att scindarea
macromoleculelor proteice n fragmente mai mici uor asimilabile, ct i obinerea unei frgezimi i
arome optime.
Prin fezandare carnea devine moale, foarte fraged i capt o culoare brun-cenuie sau negrurocat.
Fezandarea nu poate fi delimitat net de putrefacia incipient. Din acest motiv procedeul nu
se aplic pe scar industrial. Comercializarea crnurilor fezandate nu este permis.
94
Metodele chimice apeleaz la ageni chimici sruri n cazul srrii, fum pentru
afumare, gaze inerte asociate cu temperaturi sczute, substane antiseptice etc. Srarea,
afumarea i uscarea la vnt constituie metode tradiionale de conservare a crnii.
3.5.1.
3.5.1.1. Refrigerarea
implicate n fabricarea unor preparate din carne i a unor procese fizico-chimice caracteristice
anumitor etape tehnologice de preparare a crnii;
n cazul conservrii prin refrigerare (temperaturi peste 0oC) coeficientul de temperatur Q10,
care exprim variaia vitezei de reacie n funcie de temperatur, n condiii precizate, variaz ntre 2
i 3.
95
Q10
K t 10
Kt
+H2O Peptidaze
Peptide
(hidroliz parial)
Aminoacizi
(hidroliz total)
RCH2CH2COOH + O2 H2O
Acid gras
||
||
RCCH2COOH
Acid -cetonic
RCCH3 + CO2
Metil ceton
Acizii grai nesaturai prin oxidare la nivelul dublei legturi conduc n final la acizi i
aldehide acizi.
Acizii grai inferiori, aldehidele-acizi i metil-cetonele confer mirosul i gustul neplcut de
rnced. Rncezirea poate fi datorat i proceselor de peroxidarea lipidic care au loc la nivelul
dublelor legturi din acizii grai. Atacul oxidativ se produce sub aciunea unui radical iniiator (X)
care extrage un atom de hidrogen rezultnd radicali liberi. Acetia, n prezena oxigenului, conduc la
96
radicali peroxidici. Radicalii peroxidici astfel formai reacioneaz cu alte molecule de acizi grai
nesaturai determinnd reacii de peroxidare n lan.
Rcirea pn la limita de congelare ntrzie dar nu previne rncezirea. Cu ct temperatura de
rcire este mai cobort i timpul de pstrare mai scurt, rncezirea este mai puin intens.
Temperaturile de refrigerare sczute inhib activitatea enzimatic. Procesele de proteoliz i
glicoliz anaerob din carne sunt ncetinite. Activitatea lipazelor este mai puin influenat de rcire. n
general refrigerarea i depozitarea sub form refrigerat a crnii i a produselor din carne nu determin
scderea valorii nutritive.
3.5.2.
Congelarea i decongelarea
3.5.2.1. Congelarea
Wm
0
cm/h sau m/h
0
unde: 0 cea mai mic distan dintre centrul termic (punctul cu temperatura cea mai ridicat la un
moment dat) i suprafaa produsului n cm sau m;
0 durata (ore) congelrii de la temperatura iniial uniform de 0oC pn la temperatura care
trebuie atins n centrul termic.
97
Conform acestui criteriu congelarea poate fi: lent, rapid, foarte rapid i ultrarapid.
Viteza minim de congelare a crnii trebuie astfel stabilit nct s fie evitate modificri
biochimice i microbiologice nedorite.
Cnd temperatura medie a crnii este egal cu temperatura la care se va face depozitarea,
congelarea se consider ncheiat.
Congelarea reprezint una din cele mai eficiente metode de conservare a crnii. Uzual se face
la 18oC. Congelarea comercial se face la 29oC. Numai carnea post rigor se preteaz la congelare.
Prin congelare durata permis de pstrare a produselor de origine animal crete de 5 pn la 50 ori
fa de refrigerare.
Pe parcursul congelrii crnii, datorit temperaturilor sczute, se produc transformri care
conduc la modificarea unor parametrii histologici, fizico-chimici, biochimici i biologici.
Proteinele din carne sunt afectate de congelare deoarece prin nghearea parial a apei crete
concentraia electroliilor celulari din faza necongelat. Ca urmare se modific sarcina electric a
macromoleculelor proteice fiind favorizate interaciunile dintre molecule cu formare de agregate
moleculare, ceea ce conduce la scderea solubilitii.
Macromoleculele proteice care au caracter coloidal, n soluie sunt nconjurate de un strat
protector de molecule de ap ntre care se manifest fore de respingere. n acest mod moleculele
proteice sunt meninute n soluie (sol).
Prin adugare de sruri neutre, cationii (Na+, K+, Mg2+, NH4+) fixeaz moleculele de
ap din stratul protector i proteinele precipit reversibil, trecnd n gel. Deoarece concentraia
crescut de sruri favorizeaz procesele de deshidratare, pe suprafaa moleculelor proteice se formeaz
zone hidrofobe la nivelul crora se pot adsorbi acizi grai liberi. Solubilitatea proteinelor miofibrilare
scade n cazul crnii congelate obinut din carne cald sau dup autoliz 24 ore la 4C, deoarece prin
nghearea parial a apei concentraia electroliilor celulari crete, sarcina electric a moleculelor de
actin i miozin se modific favoriznd interaciunile actin-miozin, deci scderea solubilitii
proteinelor miofibrilare.
Congelarea muchilor n stare cald reduce solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice cu 15 20 %, datorit att aciunii denaturante a concentraiilor mari de electrolii, ct i interaciunii cu alte
molecule neproteice.
n carnea congelat i depozitat n condiii normale, lipidele din esutul muscular sufer:
acizi grai;
98
O OH
2 n COOH
R CH CH CH CH CH CH
Hidroperoxid
[ENZIM SUBSTRAT]
ENZIM + PRODUS
Enzimele proteolitice nu sunt distruse prin congelare. Activitatea lor rmne relativ intens,
dar se poate micora, n funcie de temperatura de congelare, valoarea pH-ului i durata de depozitare
a crnii.
n timpul proceselor de congelare, depozitare i decongelare au loc pierderi de vitamine.
Astfel, n cazul crnii de vit congelate i pstrate 4 ani au fost evideniate pierderi de 20 % tiamin
(B1), 15 % riboflavin (B2), n timp ce piridoxina (B6) nu a fost afectat.
n timpul congelrii i depozitrii crnii congelate glicogenul se poate transforma pe dou ci
care se desfoar simultan, dar cu intensiti diferite: calea Emden-Mayerhof i calea glicolizei
anaerobe.
99
3.5.2.2. Decongelarea
Decongelarea reprezint procesul de readucere a produselor congelate (carne, produse din
carne) la o stare ct mai apropiat de cea refrigerat, o stare care corespunde unei temperaturi
superioare punctului de congelare.
Carnea decongelat nu mai prezint toate caracteristicile crnii refrigerate deoarece prin acest
proces se produc modificri de natur fizic, biochimic i microbiologic. Au din punct de vedere
biochimic loc insolubilizri de proteine, reacii de oxidare i peroxidare lipidic etc.
Pe parcursul decongelrii crnii, cristalele de ghea se transform n lichid care are efect de
diluare. n aceste condiii concentraia ionilor care inhib activitatea enzimatic scade. Concentraiile
de enzim i substrat se modific. Viteza reaciilor enzimatice crete. Procesul de glicogenoliz
catalizat de enzimele glicolitice, activate de ionii de clor, se intensific rezultnd glucide reductoare
(glucozo-1-fosfat i glucozo-6-fosfat). Exist o proporionalitate invers ntre viteza de acumulare a
glucidelor reductoare n carne i temperatura de congelare.
Prin decongelare i pstrarea crnii n stare decongelat apar modificri n coninutul de
aminoacizi. Au fost evideniate acumulri de fenilalanin, tirozin i diminuri ale concentraiilor de
alanin i acid glutamic.
Sucul rezultat prin congelare conine 1,4 - 3,1 % proteine, vitamine ca: tiramin 12,2 %,
riboflavin 10,3 %, niacin 14,5 %, piridoxina 33,2 %, acid folic 8,07 % i ali compui.
Decongelarea se face fie n scopul consumului de carne, fie n scopul prelucrrii i obinerii de
produse derivate.
Srarea (haloanabioza)
Srarea (haloanabioza) este cunoscut i aplicat din cele mai vechi timpuri pentru
conservarea crnii i produselor din carne. Poate fi asociat cu rcirea, afumarea sau fierberea.
Srarea reprezint metoda de tratare a crnii cu clorur de sodiu (2,5 - 5 %) i/sau azotai
(nitrai) sau azotii (nitrii) de sodiu sau potasiu, n scopul conservrii.
Aciunea conservant a srurilor este datorat proceselor de deshidratare i de cretere a
presiunii osmotice pe care acestea le induc la nivel celular att n carne, ct i n bacteriile de alterare.
Ca urmare a srrii se formeaz complexe proteino-saline prin fixarea ionilor de sodiu i clor
la legturile peptidice (-CO NH-) din proteinele crnii sau ale bacteriilor de alterare. Aceste
complexe sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice secretate de celule. Pe de alt parte
scderea mobilitii ionilor de sodiu afecteaz schimburile de ioni la nivelul membranelor celulare
inhibnd aciunea microorganismelor. Carnea prezint capacitatea maxim de a reine sarea n stadiul
de maturare.
100
NO3 2H Azotatreductaze
Azotat
2 NO2 2H
NO2 H 2 O
Azotit
10oC
NO NO2 H 2 O
Azotit
NO2 2H
NO H 2 O
NO3
NO2
Azotat
Azotit
NO
Oxid de azot
ntre componentele structurale ale crnii, oxidul de azot, azotii sau azotai, pot avea loc reacii
care modific culoarea i aroma crnii.
Spre exemplu, carnea conservat prin srare n prezena azotailor i azotiilor prezint o culoare
rou aprins datorit formrii nitrozomioglobinei (MbNO) i nitrozohemoglobinei (HbNO) reziduale.
101
Mb + NO
MbNO
Mioglobin
Nitrozomioglobin
(rou)
(rou aprins)
Hb + NO
Hemoglobin
HbNO
Nitrozohemoglobin
rezidual
MbNO
Nitrozomioglobin denaturat
(rou aprins)
Cantitatea de oxid de azot fixat de hemoglobina rezidual i citocromi este mult mai mic
dect cea fixat de mioglobin. La temperatur, nitrozomioglobina i nitrozohemoglobina se
transform n nitrozomiocromogen, de culoare rou intens, prin scindarea legturii dintre globin i
FeII din hem urmat de denaturarea globinei i fixarea unei a doua molecule de NO la nivelul atomului
de FeII.
Formarea MbNO i HbNO este favorizat de un pH > 6,2 caracteristic crnurilor DFD (dark,
firm, dry) sau febrile, la care azotiii sunt stabili.
Efectul adaosului de azotai i azotii depinde n mare msur de pH-ul crnii. Spre exemplu
azotiii rezultai din azotai sub aciunea azotatreductazelor (nitratreductazelor), la temperatura de 10C i
pH > 5,8 sunt instabili i se descompun cu formare de oxid de azot, dioxid de azot i ap.
Valori ale pH > 5,8 sunt datorate acidului lactic rezultat prin glicoliz anaerob n procesul de
maturare a crnii.
La pH > 5,6 - 6 se stabilete un echilibru ntre azotii i oxidul de azot:
NO2 2H
NO H 2 O
102
Nitrozotiol
N2O3 + H2O
Depirea limitelor admise pentru adaosul de azotai i azotii n procesul de srare poate avea
ca efect formarea de nitrozamine.
Colina, acetilcolina, carnitina i unii aminoacizi sunt precursorii biosintezei de amine
secundare i sruri de amoniu cuaternar din carne. Azotiii reacioneaz cu aminele secundare,
respectiv cu srurile de amoniu cuaternar rezultnd nitrozamine. Procesul este favorizat de temperaturi
ridicate i pH sczut.
Nitrozaminele se formeaz i pe parcursul prelucrrii tehnologice a crnii la temperaturi
ridicate dar i n stomac, dup ingerarea crnii, sub aciunea acidului clorhidric din sucul gastric.
Nitrozaminele au toxicitate relativ redus, dar sunt potenial cancerigene.
Formarea nitrozaminelor, nocive pentru consumator, poate fi evitat prin folosirea unor
cantiti minime de azotii i azotai. Dac n saramur se adaug ascorbat de sodiu acesta se
transform n acid ascorbic, compus cu caracter reductor datorit gruprii endiol din structura sa. n
aceste condiii azotiii sunt transformai rapid n oxid de azot. Datorit caracterului antioxidant, acidul
ascorbic este un stabilizator al crnii i produselor din carne, previne rncezirea grsimilor i asigur o
bun conservare.
Un efect antioxidant similar cu cel al acidului ascorbic l au i glucidele reductoare adugate
n saramur.
3.6.2.
Afumarea
Afumarea este un procedeu de conservare a crnii sau produselor din carne prin intermediul
fumului rezultat la arderea incomplet a lemnului. Combustia incomplet a lemnului presupune reacii
de piroliz, oxidare, condensare i polimerizare.
103
Fumul are o compoziie chimic complex fiind alctuit din substane gazoase i lichide:
substane gazoase: oxid de carbon, dioxid de carbon, metan, etan, hidrogen i ap (vapori);
substane lichide: aldehide (formic, acetic, valerianic), acizi (formic, acetic, propionic,
butiric, izobutiric) i hidrocarburi policiclice aromatice. Aceast compoziie rezult n primul rnd ca
urmare a proceselor de piroliz suferite de componentele structurale principale ale lemnului: celuloz,
hemiceluloze i lignin.
Piroliza celulozei, poliglucid format din molecule de -glucoz, se desfoar pe parcursul a
dou etape:
-
t0
104
Datorit denaturrii la temperaturi mai mari de 40C enzimele din carne i cele secretate de
bacteriile de alterare i ncetinesc i chiar nceteaz activitatea.
Afumarea la cald are ca efect coagularea proteinelor de la suprafaa crnii i creterea
capacitii de reinere a apei de ctre proteinele din profunzime.
Componentele cu caracter acid din fum care ajung n profunzime determin scderea pH-ului
afectnd solubilitatea proteinelor structurale. Astfel se explic suculena i frgezimea produselor
afumate n general i a celor afumate la cald n special.
Datorit afumrii structurile colagenului sufer o balonare, fibrele devin transparente,
legturile de hidrogen dintre gruprile tiol (-SH:SH) se rup, gruprile tiol libere rezultate putnd
reaciona uor cu componentele fumului, colagenul se transform parial n gelatin.
Fenolii i polifenolii, constitueni majori ai fumului reacioneaz cu gruprile tiol, amin,
carbonil din moleculele proteice, dar i cu nitriii din adaosurile saline. Au aciune puternic
bactericid.
Fenolii superiori (n principal 2,4-dimetoxifenolul sau siringolul, 2,6-dimetoxi 4metilfenolul i 2,6-dimetoxi 4-etilfenolul) blocheaz radicalii liberi formai prin oxidarea i
peroxidarea lipidelor din carne conferind fumului proprieti de antioxidant.
Culoarea glbuie sau aurie a suprafeei crnii afumate este datorat guaiacolului i
metilguaiacolului.
Fenolii sunt de asemenea implicai n formarea aromei. Siringolul, guaiacolul i 4-metilguaiacolul reprezint principalii fenoli care particip la formarea aromei produselor afumate.
n concentraii mari fenolii au aciune mutagen i cancerigen. Pot reaciona cu nitriii din
adaosurile saline formnd nitrozofenoli (C6H5-O-N=O) care prezint, de asemenea, aciune mutagen.
Coninutul crescut de grsimi mrete permeabilitatea membranelor fa de fenoli. Acetia
strbat mai uor membranele naturale dect membranele sintetice.
Compuii carbonilici (aldehide i cetone) din fum intervin n formarea texturii, aspectului,
culorii, gustului i aromei produselor afumate.
Aldehida formic mpreun cu ali compui din fum pot precipita proteinele musculare
modificnd textura crnii.
Produsele din carne nvelite n membrane naturale sau semisintetice (cutizin) au un aspect
strlucitor datorat probabil formrii unor pelicule de rini formaldehidice cu structuri lineare sau
ramificate, rezultate prin condensarea aldehidei formice cu fenolii.
ntre compuii carbonilici ai fumului i gruprile amino libere din aminoacizii componeni ai
proteinelor (n special lizin) au loc reacii de tip Maillard cu formare de compui Maillard care confer
culoarea suprafeei produselor afumate.
Reaciile dintre furfural i vanilin rezultate prin piroliz i aminoacizii liberi conduc la produi
care mbuntesc gustul i aroma crnii.
Aldehida formic are aciune bactericid. n concentraii mari este cancerigen.
105
Oxidul de carbon (CO), format n timpul arderii incomplete a lemnului poate reaciona cu
mioglobina
hemoglobina
rezidual
din
carne
genernd
carboximioglobina
(MbCO)
carboxihemoglobina (HbCO).
Acizii carboxilici inferiori (C1C4) din fum contribuie la scderea valorii pH-ului, respectiv la
creterea calitii produselor afumate. Lactonele i esterii derivai ai acizilor influeneaz n oarecare
msur aroma produselor finite.
Hidrocarburile polinucleare aromatice (HPA) apar n concentraii mari n produsele afumate (n
special 3,4-benzopirenul i 1,3-benzoantracenul). Aciunea lor cancerigen este datorat transformrii n
compui cu nucleu epoxidic care reacioneaz uor cu ADN, ARN i proteinele celulare.
n cazul preparatelor din carne nvelite n membrane, 90 % din HPA sunt reinute de
membrane i ndeprtate odat cu acestea. n absena membranelor HPA rmn la suprafaa produselor
afumate exercitndu-i i efectul nociv alturi de gudroane. Contaminarea produselor cu HPA este
apreciat n funcie de concentraia de 3,4-benzopiren, limita admis fiind de 1 ppb.
Afumarea influeneaz pozitiv calitatea crnii i produselor din carne mbuntind textura,
aspectul, culoarea, gustul, aroma i capacitatea de conservare. Efectele negative se manifest prin
diminuarea valorii nutritive (afumarea la cald timp de 10 ore determin pierderea a 44 % din coninutul de
lizin)3 i prin aciunea cancerigen exercitat de anumii componeni ai fumului.
3.6.3.
Tratarea termic a crnii se poate face prin fierbere sau frigere n scopul conservrii
industriale.
n gospodrie carnea se trateaz termic prin fierbere, frigere, prjire sau coacere.
Tratamentele termice determin modificri fizico-chimice la nivelul crnii i preparatelor din
carne, condiionate n primul rnd de temperatur i de durata tratamentului. Se constat astfel
modificri ale capacitii de reinere a apei, pH-ului, structurii principalelor biomolecule constituente
cu impact asupra calitii crnii preparate.
La aplicarea unui tratament termic se produc pierderi de suc care conine proteine solubile,
substane extractive azotate i neazotate, lipide, sruri minerale. Sucul care se elibereaz depinde de
n Romnia normele tehnologice prevd pentru afumarea la cald o durat de maxim dou ore, ceea ce
reduce aceste pierderi.
3
106
calitatea crnii, pH, temperatur, durata tratamentului termic, adaosul de sruri etc. Cantitatea cea mai
mare de suc se pierde la pH de 5 - 5,5 cnd capacitatea de reinere a apei este minim. Creterea
temperaturii modific raportul dintre apa liber, apa legat i apa de constituie n favoarea apei libere
i implicit raportul dintre sucul liber i esutul muscular.
Capacitatea de reinere a apei este de asemenea n funcie de temperatur i de durata
tratamentului termic. La 40 - 45oC ea scade devenind foarte pronunat la 90oC.
Ca urmare a fierberii prelungite substanele extractive din carne trec n ap n proporie de 80 90 %.
Prin frigere, coacere sau prjire, operaii care necesit temperaturi ridicate (> 100oC), proteinele,
substanele extractive i componentele minerale se pierd n msur mai mic comparativ cu fierberea.
Cantitatea de lipide care trece n bulionul format este ns mai mare. Proteinele sufer procese de
denaturare chiar n acest bulion care poate fi consumat odat cu produsul.
Spre deosebire de coacere i frigere, prjirea presupune un tratament termic de scurt durat
cu diferen mare de temperatur ntre carne i grsimea n care se prjete. Att suprafaa produsului
prjit, ct i grsimea sufer modificri care influeneaz negativ calitatea crnii.
3.6.3.1. Influena temperaturii asupra pH-ului crnii tratate termic
Pn la o temperatur de 70oC, pH-ul crete de la valoarea iniial de 5,6 (carne crud) pn la 6.
Tratamentul termic nu produce modificri ale pH-ului dac valoarea lui iniial este 7. Dac
pH-ul iniial este mai mic de 6,4, valoarea lui scade ca urmare a creterii temperaturii.
107
108
H2CNH Proteina
|
C=O
|
(HCOH)3
|
CH2OH
Produs Amadori
(cetozoamin)
Dac glicarea se face cu o cetoz rezult un compus Heyns similar compusului Amadori.
Prin aceste reacii sunt blocate resturile de lizin din proteine fiind afectat digestibilitatea i
valoarea lor nutritiv.
n funcie de valoarea pH-ului, produii Amadori pot urma ci diferite de transformare:
La pH 7 se transform n furfural dac se pleac de la pentoze sau hidroximetilfurfural dac
se pleac de la cetoze; La pH > 7 se formeaz reductone (de exemplu: 4-hidroximetil 2,3dihidrofuranona) sau dehidroreductone, compui foarte activi. Ca urmare a unor procese de
dezaldolizare din reductone i dehidroreductone rezult: hidroxiaceton, dihidroxiaceton,
hidroxiacetil, glioxal, aldehid piruvic aldehid, gliceric i aldehid glicolic.
n stadii avansate ale reaciei Maillard se formeaz melanoidine, copolimeri de culoare brun
cu mase moleculare mari (100 kDa), rezultai n urma unor reacii de deshidratare, ciclizare,
dezaldolizare, transpoziie, izomerizare i condensare. Melanoidinele sunt produi de glicare avansat
care influeneaz textura i culoarea crnii procesate sau tratate termic. Ele au rol benefic ca
antioxidani i chelatori ai metalelor tranziionale dar i efecte negative datorit toxicitii, efectelor
mutagene i aciunii cancerigene. La temperaturile de frigere, coacere i prjire se formeaz cea mai
mare cantitate de produi de glicare avansat. Viteza reaciei Maillard i natura produilor formai depind
de umiditate, pH, natura glucidului reductor, natura aminoacidului, raportul glucid/aminoacid,
temperatur i durata tratamentului termic. Aceti parametrii condiioneaz i formarea compuilor de
glicare avansat.
La frigerea crnii pe plit au loc reacii Maillard din care rezult muli compui care imprim
culoare i relativ puini compui de arom. Spre exemplu, prin degradarea termic a proteinelor rezult
cisteina i ali compui sulf care reacioneaz cu riboza, eliberat din acizii nucleici, genernd arom.
Efectul negativ al tratamentului termic se manifest n primul rnd la nivelul texturii crnii
afectat de denaturarea i deshidratarea proteinelor.
Dup tratament termic valoarea nutritiv a preparatelor din carne este mai sczut datorit
pierderilor de substane nutritive sub form de suc.
Se pot forma dipeptide rezistente la atacul enzimelor i pot fi pui n libertate aminoacizi
(metionin, triptofan, arginin) datorit proceselor de proteoliz.
Ca urmare a reaciilor Maillard sunt blocai aminoacizi eseniali, n primul rnd lizina, i se
stabilesc legturi chimice rezistente care modific digestibilitatea proteinelor.
109
110
BIBLIOGRAFIE GENERAL
Banu, C.; Preda, N.; Vasu, S. (1982), Produsele alimentare i inocuitatea lor, Editura
Tehnic, Bucureti.
Banu, C.; Vizireanu C. (1998), Procesarea industrial a laptelui, Editura Tehnic,
Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2002), Tratat de chimia alimentelor, Editura Agir, Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2007), Calitatea i analiza senzorial a produselor alimentare,
Editura Agir, Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2008), Tratat de industrie alimentar, Editura ASAB, Bucureti.
Brzska M.M. and Moniuszo Jakoniuky (1998), The influence of calciu content in diet on
commulation and toxicity of cadmium in the organism, Archives of toxicology, 72, p. 63-73.
Cheftel J.C.; Cheftel H. (1992), Introduction a la biochimie e a la tehnologie des aliments,
Techniques et Documentation, Lavoisier, Paris.
Cornil, N. (1995), Structura i ultrastructura organelor la animalele domestice, Editura
Ceres, Bucureti.
Diaconescu, Cristiana (2008), Chimie general pentru industria alimentar, Editura Ceres,
Bucureti.
Dyeberg, J.; Bang, H.O.; Stoffersen, E.; Mancada, S.; Vane, J.R. (1978), Eicosapentaenoic
acid and prevention of thrombosis and arteriosclerosis, The Lancet II, p. 117-119.
Edmunds, W.J.; Eitenmiller R.R. (1975), Effect of storage time and temperature on
histamine content and histamine decarboxylase activity of aquatic species, J. Food Sci., 40.516.
Eck, A.; Gilles, J.C. (1997), Le fromage de la science lassurance qualit, TEC-DOG,
Paris.
Fox, P.F. (1993), Cheese Chemistry, Physics and microbiology, vol. I, II, Chapman Hall,
London, UK.
Gjial, I. (2008), Chimie organic aplicat produselor agroalimentare, Editura Printech,
Bucureti.
Georgescu, G. (coordonator) (2000), Laptele i produsele lactate, Editura Ceres, Bucureti.
Hodge, J.E. (1953), The Amadori rearrangement, Adv. carbohydr. chem., 10, p. 169-205.
Ionescu, Em.; erban, M. (2000), Biochimie animal, Editura Fundaiei Romnia de Mine,
Bucureti.
Ivnescu, M. (2008), Intoxicaia cu histamin prin consumul petelui, Rev. Rom. Med. Vet.,
vol. 18(3), p. 36-48.
Ivnescu, M. (1998), Alimente de origine animal, Editura Carusel, Bucureti.
Lehninges, A.; Nelson, D.; Coy, M. (2000), Principles of Biochemistry, Worth Publ., New
York.
111
Manea Preda, I.; Nicolescu, C. (2004), Study about the transformations of the glucide
molecular system of the meat during the muscle rigor and ageing, Bull. of the Univ. of Agricultural
Sci. and Vet. Med., Cluj Napoca, vol. 60, Seria Agricultur, Ed. Acad. Press, p. 321-326.
Neniescu, C.D. (1980), Chimie organic, Vol. I, II, Editura Didactic i Pedagogic,
Bucureti.
Niculi, P. (1980), Tehnica i tehnologia frigului n domeniu agroalimentar, Editura
Didactic i Pedagogic, R.A., Bucureti.
Papuc, C. (2005), Biochimie. Compendiu ilustrat, Editura Printech, Bucureti.
Papuc, C.; erban, M. (2003), Biochimie structural, Editura Printech, Bucureti.
Popescu, N.; Meica, S. (1980), Bazele controlului sanitar-veterinar al produselor de origine
animal, Editura Diaconu Coresi, Bucureti.
Predoi, G.; Belu, C. (2001), Anatomia animalelor domestice, Editura All, Bucureti.
Rooiu, M.; erban, M. (2003), Biochimie medical, vol. I, II, Editura Muntenia, Constana.
Savu, C.; Nicolaescu, M. (2007), Research concerning fluaction of contaminating
microorganism population in traditional Romanian cheeses during ageing. The 3rd International
Symposium on Recent Advances in Food Analysis, Prague, Nov. 7-9, p. 298.
Segal, R.; Barbu, I. (1982), Analiza senzorial a produselor alimentare, Editura Tehnic,
Bucureti.
Segal, R. (1999), Biochimia produselor alimentare, Vol. 2, Editura Alma, Galai.
Stnescu, V. (1998), Igiena i controlul alimentelor, Editura Fundaiei Romnia de Mine,
Bucureti.
Streyer, L.; Berg, J.; Timocizoko, J. (2002), Biochemistry, W. Freeman Comp., New-York.
erban, A.I. (1982), Reacia Maillard n sntate i alimentaie, Editura Ceres, Bucureti.
erban, M.; Tama, V.; Codru, M. (1982), Biochimie medical veterinar, Editura
Didactic i Pedagogic, Bucureti.
112