Sunteți pe pagina 1din 7

Proteinele

Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de lipide,
zaharide, vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand impreuna un
sistem complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care asigura
reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a fiintelor vii. Sunt
componente ale structurilor celulare si au functii biologice fundamentale :
enzimatice, hormonale , imunologice. Sunt proteine unele substante cu puternica
activitate biologica ale celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori, multi
hormoni si anticorpii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si din
flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma
energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina. Ele intra in
structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor. Ca aspect ,
la microscop , proteinele sunt subtiri , ca niste bastonase gelatinoase. In organele
animale apar sub forma de muschi , piele ,par . Ele se gasesc si in plante , in
cantitati mai mici . Toate sunt amestecuri de compusi complecsi , continand
carbon , hidrogen , azot , oxigen , uneori si fosfor , fier , iar de multe ori sulf .
Proteinele sunt principali constituenti ai corpului animalelor . Indeplinind o
mare varietate de functii , se descopera o diversificare deosebita in alcatuirea lor .
S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai insemnata din substanta
uscata a celulelor . In corpul omenesc , 15 % din greutate se datoreaza
proteinelor. Analiza lor elementara a fost facuta de chimistul olandez Gerardus
Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragandu-le din tesuturi animale si vegetale .
Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia fostului sau profesor J.J. Berzelius ,
numele de proteine , de la grecescul 'protos' , care inseamna primul , in prima
linie . Mulder publica aceasta denumire in 1840 ( in unele tratate apare anul
1843) , in limba olandeza , tradusa apoi si in limba franceza .

Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea: proteinele


diferitelor specii vegetale si animale se deosebesc intre ele, existand deosebiri
chiar si intre proteinele indivizilor din aceeasi specie. Se apreciaza ca intr-un
organism animal exista circa 100.000 de proteinele specifice. Fiecare
macromolecula de proteina este alcatuita din 50 pana la 10.000 de unitati de α-
aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.
Clasificarea proteinelor

Dupa sursa de provenienta :

- proteine de origine vegetala

- proteine de origine animala

Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :

- insolubile (fibroase)

- solubile (globulare)

Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :

proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α- aminoacizi)

proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe langa α-


aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca grupa
prostetica)

Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera


tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie impotriva
agentilor exteriori.

KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se


disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece
cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o
mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.

FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest


material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta
cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase,
proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.

COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive,


tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista
numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a
keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu
contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se
imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.

ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a


cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de
la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este
digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din
aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.

In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in


plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a
macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala.
Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele implicate in digestie si deci
nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma
de geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in
albumine si globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de
electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de
electroliti.

Exemple de proteine solubile:

- albuminele din oua

caseina din lapte

globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)

proteinele din muschi (miogenul si miosina)

Structura unei albumine


proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)

proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii

anticorpii

nucleoproteidele

enzimele

hormonii proteici (insulina)

Proteinele din sange

Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele


albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin toata
proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie fibrinogenul,
globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea globulelor si a
fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreaza
transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.

Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O importanta


deosebita o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din
serul sanguin.

Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine


imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen
patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul animalului
infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt
proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin
dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in organism
actioneaza ca antigen.

Proteinele din muschi


Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul,
miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.

Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine si


globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului: fosforilaza,
fosfoglucomutaza, etc..

Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului.


Tropomiosina este o proteina unitara.

ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR

Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a


aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de combinatii anorganice ale
azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare
inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.

Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului,


ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau vegetala, continute
in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt hidrolizate in
timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului
in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii ale
organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate construi
proteina ei specifica.

Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii provin din
proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa contina o
anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant. suficienta din
fiecare aminoacid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua, creier, serum,
fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii esentiali in proportie
adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din vegetale sunt
deficiente in unul sau altul din aminoacizii esentiali. Folosirea exclusiva in
alimentatie a acestor proteine duce la tulburari grave. Lipsa aminoacizilor
esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a caror crestere
inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se
completeaza dieta cu lapte.
STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE

Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea


lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.

Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea


specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei
proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de
legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca
macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau
incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile
de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L
foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R
proeminente spre exterior , ale aminoacizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi
intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza
o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare
contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.

Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura


secundara este acela al keratinei.

Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri
cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele
actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-
diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.
ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:

1. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-bazic;


participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori membranari,
intra in constitutia altor substante active etc.).

2. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor


de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor
substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen, toluen, amine, nitrobenzen,
cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate, sulfamide, antibiotice toxice -
tetraciclina, saruri de Au s.a.).

3. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere
unor substante toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina) care cer un
efort hepatic suplimentar.

NECESARUL DE PROTEINE

Depinde de necesitatile organismului:

Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h


7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg ® 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE

- Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne


(20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).