Sunteți pe pagina 1din 8

Proteinele

Proteinele sunt produsi macromoleculari naturali de tip poliamidic rezultati din policondensarea -aminoacizilor. Alaturi de alte componente (apa, saruri, lipide, glucide etc.) proteinele sunt constituenti fundamentali ai materiei vii.

Compozitia proteinelor
Sub aspectul compozitiei elementare, proteinele sunt compusi organici care contin toate elementele organogene : C, H, O, N, S, P, halogeni, unele metale. Compozitia procentuala pe elemente a proteinelor variaza in limite restranse: C = 51 56% N = 15,5 18,5% H = 6,5 7,5% S = 0,5 2% O = 20 23% P = 0,1 1%

Din acest motiv datele analizei elementare sunt cu totul insuficiente pentru caracterizarea proteinelor. Prin hidroliza totala, acida, bazica sau enzematica proteinele sunt transformate intr-un amestec de aminoacizi (obisnuit se foloseste hidroliza acida prin fierberea proteinei cu un amestec de acid formic si acid clorhidric). In produsele de hidroliza totala ale proteinelor s-au identificat circa 20 de aminoacizi prezenti in mod constant; mai rar sau chiar foarte rar din hidrolizatele anumitor proteine sau mai identificat inca 30 40 de amino acizi de diferite tipuri. Din mediile de hidroliza aminoacizii sunt separati indiviual, cel mai bine prin metoda cromatografica. Cercetarea diverselor proteine a aratat ca raspandirea diferitilor -aminoacizilor este foarte variata si ca nu exista proteina alcatuita numai dintr-un singur aminoacid. In fapt, in compozitia proteinelor animale sau vegetale, se gasesc toti cei circa 20 de -aminoacizi, dar in cele mai variate proportii.Insa 8 dintre cei 20 de -aminoacizi cunoscuti sunt considerati esentiali, ntruct nu pot fi sintetizati n organismul omului si trebuie adusi zilnic cu alimentele. Acestia sunt: valina, lizina, leucina, izoleucina, metionina, triptofanul, treonina, fenilalanina.

Clasificare
Complexitatea structurala si de compozitie a proteinelor a facut ca incercarea de a le clasifica sa intampine serioase dificultati. Adoptandu-se simultan mai multe criterii, ca: Solubilitate, structura, comportare chimica etc. Proteinele au fost clasificate astfel: Clasificarea proteinelor dupa solubilitate: Proteine insolubile - fibroase solubile - globulare - proteide (heteroproteine)

Proteinele fibroase sau cleroproteinele au structura fibrilara si sunt insolubile in apa sau in solutii de electroliti; nu sunt hidrolizate enzematic(cu exceptia colagenului). Se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala Aceste proteine se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica( proteine de schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori. Cele mai importante proteine fibroase sunt: Keratina(din lana, par, pene, unghii, coarne, copite etc.) Colagenul componenta de baza a pielii Fibrina din fibrele de matase Miosina componenta a muschilor In vegetale nu se gasesc proteine fibroase; functiunea lor este indeplinita in plante de celuloza.. Proteinele globulare sunt cele mai raspandite in natura; ele sunt solubile in apa sau in solutii de electroliti si au structura globulara. Cele mai importante sunt: Hemoglobina proteina rosie din sange Albuminele proteine din albusul de ou Globulinele - proteine din plasma sangvina Gluteinele proteinele din cereale Proteide sau heteroproteide sunt numite proteinele care in afara de lanturile macromoleculare proteice contin si alte grupari de natura neproteica, denumite grupe prostetice. Dupa natura grupelor prostetice proteidele sunt de mai multe feluri: 1. Fosfoproteide, care contin resturi de acid fosforic legat in forma esterica la grupari hidroxil, de exemplu caseina din lapte; 2. Lipoproteide, care contin ca grupa prostetica resturi de giliceride; 3. Glicoproteide, care au grupa prostetica alcatuita dintr-un rest de zaharida; 4. Metaloproteide, in compozitia carora intra si atomii de metal, de exemplu hemocianinele sau pigmentii respiratori sunt proteine cu Cu; 5. Nucleoproteide, rezultate din legarea unei proteine de un acid nucleic(compus macromolecular, alcatuit din acid fosforic, o momozaharida si o combinatie heterociclica cu N).Nucleoproteidele au rol fundamental in diviziunea celulei vii, animale sau vegetale. Clasificarea proteinelor dupa compozitie Proteinele se impart dupa compozitia lor in: Proteine simple, care prin hidroliza dau numai aminoacizi; de exemplu: albumina din sange; Proteine conjugate sau proteide care prin hidroliza dau si alti compusi, pe langa aminoacizi. Molecula unei proteine include in structura sa o parte proteica si un prostetica (resturi fara structura de amninoacizi). Proteidele intra in compozitia celulelor vii, dar si in constiutia enzimelor si virusurilor. Virusurile sunt rensponsabile de aparitia si raspandirea multor boli infectioase ( ei sunt germenii patogeni). Proteinele provenite din virusuri, numite antigeni provoaca formarea in organismul animal a altor proteine, de aparare impotriva virusurilor, numite anticorpi. Vaccinurile contin anticorpi care dau imunitate organismului fata de diferitele virusuri.

Structurile proteinelor naturale


Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare. Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale amino-acizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice. Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei. Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza la acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei

Proprietati fizice
Caracter amfoter Proteinele la fel ca i aminoacizii sunt substane amfotere i formeaz n soluii apoase amfioni. n mediu acid proteinele se comport ca baze slabe ele primind protoni i fomnd cationi proteici. n mediu bazic proteinele se comport ca acizii slabi ele cednd protoni, se formeaz astfel anioni. Solubilitatea proteinelor Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari.Unele proteine sunt solubile n ap, dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului. Izolarea si purificarea proteinelor Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in organismele animale, grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile, asa ca izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot fi purificate prin dizolvare. Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi chimici, o transformare numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica.

Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca glicerina sau acetona, diluate cu apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice; indepartarea acestora se face cu ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste substante dar impermeabile pentru proteine. Proteinele insolubile in apa distilata se precipita la sfarsitul dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin suprapunerea unei electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa). Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin dializa, consta in precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau sulfat de sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt procedeu, precipitarea proteinei se face cu etanol. Precipitarea proteinelor Sub aciunea diferiilor factori fizici (ultrasunete, radiaii cu diferite lungimi de und, cldur), factori chimici (acizi, baze, diferii solveni organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibil sau ireversibil. Precipitare reversibil Precipitarea reversibil se poate produce sub aciunea soluiilor concentrate ale srurilor alcaline dar i n prezena unor dizolvani organici miscibili cu apa n orice proporie, cum sunt de exemplu acetona i alcoolul.n cadrul acestei precipitri molecula proteinei sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Solvenii de tipul alcoolului sau acetonei n funcie de concentraia lor pot forma fie precipitate reversibile sau ireversibile. Srurile alcaline au un comportament diferit fa de proteine, n soluii diluate mrind solubilitatea proteinelor, iar n soluii concentrate determinnd precipitarea lor reversibil. De altfel soluiile srurilor alcaline de diferite concentraii se folosesc pentru precipitarea fracionat a proteinelor din amestecuri. Precipitare ireversibil n cursul acestei precipitri molecula proteinei sufer modificri fizico-chimice ireversibile avnd loc i modificarea structurii moleculare. De regul se produce la adugarea de soluii ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe, a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluiilor concentrate de alcool sau aceton, sau in cazul anumitor proteine n prezena cldurii. Prin precipitare ireversibil, dup cum arat i numele proteinele i pierd activitatea lor biologic (enzimatic, hormonal, etc.), are loc o descretere a solubilitii, modificarea activitii optice, de asemenea sunt mai uor de degradat sub aciunea unor enzime proteolitice. Prin ndeprtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor iniial i nu ii pot reface structura molecular. Proteinele precipitate i pierd din proprietile hidrofile "obnnd" proprieti hidrofobe.

Proprietati chimice
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituii din 20 de -aminoacizi (aa numiii aminoacizi standard), n care gruprile carboxil se pot combina cu gruprile amino formnd legturi peptidice sau lanurile peptidice. Aminoacizii standard au proprieti variate, proprieti care sunt direct responsabile de structura tridimensional a proteinei, dar i de proprietile acesteia. Responsabile de proprietile chimice sunt si gruprile carboxil i amino libere, neimplicate n formarea legturilor peptidice, ns mai intervin i diferiii radicali grefai pe scheletul proteinei. Datorit gruprilor carboxil i amino libere ele dau aceleai reacii ca i la aminoacizi.

Caracterul amfoter este responsabil de formarea de sruri att cu bazele ct i cu acizii Legtura peptidic este responsabil de formarea de combinaii complexe denumie chelai. Prezena diferiilor radicali alchilici, sau arilici determin formarea unor derivai ai substanelor proteice (derivaii halogenai i nitrici sunt cei mai importani). Principala proprietate a proteinelor este hidroliza, in urma careia se obtin amestecuri de -aminoacizi. Aceasta proprietate sta la baza studierii proteinelor si are o importanta fundamentala pentru alimentatia si dezvoltarea organismelor animale. Supuse actiunii unor agenti fizici(caldura, radiatii, ultrasunete) etc., sau actiunii unor agenti chimici(acizi sau baze tari, electoliti etc.) proteinele sufera fenomenul de denaturare. Aceasta reprezinta o modificare ireversibila a structurii lanturilor macromoleculare, de exemplu schimbarea conformatiei naturale prin rupera legaturii de H dintre lanturi. Proteina ajunsa intr-o astfel de stare nu isi mai poate reface structura si nici proprietatile biochimice initiale. Un exemplu foarte cunoscut de denaturare a unei proteine in constituie coagularea albusului de ou la incalzire. Reacii de culoare Existena anumitor aminoacizi n molecula proteinelor, a legturilor peptidice, dar i gruprile funcionale libere au determinat reaciile de culoare. Denumirea reaciei Xantoproteic Millon Reactivul folosit acid azotic,hidroxid de amoniu azotat de mercur n acid azotic/azotit Acetat sau azotat de plumb n mediu alcalin naftol i hipoclorit de sodiu n mediu bazic acid acetic glacial/acid glioxilic/acid sulfuric fumans carbonat de sodiu i acid diazobenzen sulfonic ninhidrin soluie diluat de sulfat de cupru n mediu bazic nichel n mediu bazic nitroprusiat de sodiu n soluie amoniacal Culoarea rezultat portocalie precipitat rou crmiziu sau coloraie roie precipitat negru de sulfur de plumb roie carmin violet roie viinie albastr albastr violet portocalie roie Tipul de aminoacid identificat aminoacizii aromatici (formeaz nitroderivai) aminoacizi ciclici cu grupare hidroxil (tirosina) aminoacizi cu sulf n molecul : cistein, metionin, cistin arginin cu grupare guanidinic aminoacid cu nucleu indolic (triptofan) histidin i tirosin caracteristic att pentru aminoacizi ct i pentru proteine legatura peptidic i se datoreaz formrii de combinatii complexe legtura peptidic aminoacizi cu grupre tiol (-SH) liber

Sulfurii de plumb Sakaguchi AdamkiewiczHopkins Pauly Ninhidrinei Biuretului Biuretului Nitroprusiatului de sodium

Asimilatia si sinteza proteinelor


Proteinele se gasesc in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular. Animalele nu au facultatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate construi proteina ei specifica.Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana animalelor sa contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant. suficienta din fiecare amino-acid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua, creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau contin aminoacizii esentiali in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine din vegetale sunt deficiente in unul sau altul din amino-acizii esentiali. Folosirea exclusiva in alimentatie a acestor proteine duce la tulburari grave. Lipsa aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a caror crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se completeaza dieta cu lapte.

Rolul proteinelor
Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipul polizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.Practic nu se concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice n organism, altele pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al organismului. Proteinele iau parte la formarea unor fermenti si intervin n desfasurarea tuturor proceselor vitale n organism: intra n structura multor hormoni; participa la formarea anticorpilor cu rolul de aparatori ai organismului mpotriva microbilor si toxinelor acestora; intra n combinatii chimice cu substante chimice toxice, transformndu-le n substante netoxice; ndeplinesc functia de transportatori formnd diferite complexe (proteino-lipidic, proteino-glucidic, proteino-mineral, proteino-vitaminic, proteino-hidric si cu unele medicamente); participa la mentinerea echilibrului osmotic, la repartizarea apei si a substantelor dizolvate n ea n diferitele parti ale organismului; pot fi arse n organism cu scop energetic, 1 g de proteine elibernd 4 kcalorii. Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si din flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma energia chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina.

Proteinele in organismul animal si vegetal


PROTEINE SOLUBILE 1. ALBUMINE SI GLOBULINE ANIMALE. Proteinele din aceste doua clase, mult raspandite in natura, apar adesea impreuna si se diferentiaza greu unele de altele. Albuminele se definesc de obicei ca proteine solubile in apa curata si in solutii diluate de acizi, baze, saruri, iar globulinele ca proteine solubile numai in solutii de electroliti. Proteinele din sange . Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma. Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea

globulelor si a fibrinogenului se numeste serul sanguin. Coagularea sangelui se datoreste transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina. Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si y. o importanta deosebita o cinstituie yglobulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin. Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreste aparitiei de anticorpi in serul animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in organism actioneaza ca antigen. Proteinele din muschi. Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina. Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albuminesi globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc.. Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara. 2. PROTEINE VEGETALE Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase: edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare. Proteine din cereale. Proteina graului de a da o faina panificabila se datoreste caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina. PROTEINE FIBROASE (INSOLUBILE) Keratinele- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime. Fibroina, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa. Colagenul, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei. Elastina constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din amino-acizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.

Bibliografie: Chimie organica vol II., C. D. Nenitescu Chimie manual pentru clasa a XI-a, editura Didactica si pedagogica Chimie manual pentru clasa a X-a, editura Art www.wikipedia.org

S-ar putea să vă placă și