0

Grigore MUSTEA Dan ZGARDAN

BIOCHIMIE

CHIINU 2015

1
CZU: 577.1(0.75.8)
M 98

Manualul a fost aprobat de ctre senatul Universitii Tehnice a Moldovei

Recenzent: Galina Comarov, doctor n tiine biologice, confereniar universitar, UASM

Coperta: Victor Ciocrlan

Vadim Vulpe

Descrierea CIP a Camerei Naionale a Crii

Mustea Grigore, Zgardan Dan

Biochimie: Manual / Mustea Grigore, Zgardan Dan; Univ.

Tehnic a Moldovei. Ch.: UTM, 2015. 359 p.
Bibliografia la sfritul capitolelor
ISBN 978-9975-45-400-1
577.1(075.8)
M 98

ISBN
Grigore Mustea, Dan Zgardan, 2015
ISBN 978-9975-45-400-1 Universitatea Tehnic a Moldovei, 2015

2
 PREFA

Prezenta lucrare a fost conceput de ctre autori ca manual de biochimie care s vin n ajutorul
studenilor i al specialitilor din diferite ramuri ale industriei alimentare.
Studierea biochimiei de ctre viitorii specialiti este de o importan primordial. Cunoscnd
compoziia chimic a materiei prime i a produselor alimentare, se poate ine sub control impactul
acestora asupra sntii consumatorilor. Pe baza cercetrilor de biochimie se stabilete valoarea
alimentar i energetic a diferitelor produse de origine vegetal sau animal. n multe ramuri ale
industriei alimentare, transformrile biochimice din produse stau la baza ntregului proces tehnologic.
Dac se cunosc procesele biologice care se desfoar n materia prim, se poate interveni prin diferite
msuri tehnologice la ameliorarea calitii produselor i la diminuarea pierderilor rezultate la alterarea
alimentelor.
Biochimia se face important i prin faptul c contribuie la soluionarea unor probleme cu care
se confrunt medicina, agricultura, ecologia, zootehnia, farmaceutica.
Manualul cuprinde dou pri. n partea I Biochimie static se descriu compuii chimici de
baz ai materiei vii: biopolimeri cu rol informaional (acizi nucleici), structural i funcional (proteine
i enzime), energetic i de rezerv (glucide); lipide, vitamine, precum i substane secundare de origine
vegetal (compui fenolici, alcaloizi, izoprenide).
n partea II Biochimie dinamic se prezint transformrile biochimice ale compuilor
organici care stau la baza unor procese biologice fundamentale (metabolismul aminoacizilor i al
amoniacului, biosinteza acizilor nucleici i a proteinelor, fotosintez, glicoliz, fermentaii, respiraie,
degradarea poliglucidelor), interrelaii metabolice i energetice.
Manualul cuprinde formule, scheme, figuri, tabele, glosare care faciliteaz nelegerea textului.
Testarea ca metod de evaluare a cunotinelor, devenit tradiional n nvmntul occidental,
se nrdcineaz i n procesul educaional din Republica Moldova. De mai muli ani testarea constituie
una din metodele de apreciere a cunotinelor la susinerea examenelor n instituiile de nvmnt
superior. innd cont de aceasta, la sfritul capitolelor sunt prezentate exemple de teste de evaluare a
cunotinelor.
Cartea se adreseaz studenilor, specialitilor din diferite ramuri ale industriei alimentare, dar
poate fi de folos i studenilor din domeniul tiinelor biologice, agriculturii, medicinii umane i
veterinare, farmaceuticii. Manualul poate fi de asemenea un instrument util att pentru cadrele
didactice din nvmntul preuniversitar, masteranzi, doctoranzi, ct i pentru cei care doresc s-i
perfecioneze competenele n acest domeniu.
Autorii vor fi recunosctori specialitilor pentru sugestiile lor care ar contribui la mbuntirea
acestui manual n eventualitatea unei reeditri.
Mulumiri. Autorii in s mulumeasc doamnei doctor confereniar universitar Galina
Comarov pentru bunvoina de a recenza aceast lucrare.
Suntem de asemenea recunosctori domnilor Victor Bostan (Bostavan Wineries Group) i
Vasile Drgan (SRL Linella) pentru sprijinul financiar acordat la apariia acestei cri.

3
 CUPRINS
PREFA................................................................................................................................................................3

I. BIOCHIMIE STATIC

CAPITOLUL 1. INTRODUCERE N CURSUL DE BIOCHIMIE.........................................................................6

1.1. Obiectul de studiu al biochimiei............................................................................................................6
1.2. Istoria dezvoltrii i metodele de cercetare n biochimie......................................................................6
1.3. Importana biochimiei n industria alimentar......................................................................................7

CAPITOLUL 2. CELULA........................................................................................................................................9
2.1. Aspecte generale....................................................................................................................................9
2.2. Compoziia chimic a celulei..............................................................................................................10
2.3. Evoluia biochimic.............................................................................................................................14
2.4. Celula eucariot...................................................................................................................................15

CAPITOLUL 3. ACIZII NUCLEICI......................................................................................................................23

3.1. Rolul acizilor nucleici n ereditate.......................................................................................................23
3.2. Nucleozidele i nucleotidele...............................................................................................................24
3.3. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)........................................................................................................26
3.4. Acidul ribonucleic (ARN)...................................................................................................................30
3.5. Codul genetic.......................................................................................................................................32

CAPITOLUL 4. AMINOACIZII, PEPTIDELE I PROTEINELE.......................................................................37

4.1. Aminoacizii.........................................................................................................................................37
4.2. Peptidele i polipeptidele....................................................................................................................40
4.3. Clasificarea i caracteristica general a proteinelor............................................................................42
4.4. Organizarea structural a proteinelor..................................................................................................46
4.5. Proprietile fizico-chimice ale proteinelor.........................................................................................48
4.6. Funciile proteinelor n celul..............................................................................................................51

CAPITOLUL 5. ENZIMELE.................................................................................................................................55
5.1. Aspecte generale.................................................................................................................................55
5.2. Constituienii i organizarea structural a enzimelor..........................................................................56
5.3. Specificitatea enzimelor......................................................................................................................57
5.4. Mecanismul i cinetica reaciilor enzimatice......................................................................................58
5.5. Mecanismele de reglare a activitii enzimatice..................................................................................62
5.6. Nomenclatura i clasificarea enzimelor..............................................................................................64

CAPITOLUL 6. GLUCIDELE..............................................................................................................................86
6.1. Aspecte generale.................................................................................................................................86
6.2. Monoglucidele.....................................................................................................................................87
6.3. Oligoglucidele...................................................................................................................................100
6.4. Poliglucidele......................................................................................................................................104
6.5. Rolul biologic al glucidelor...............................................................................................................118

CAPITOLUL 7. LIPIDELE..................................................................................................................................123
7.1. Aspecte generale...............................................................................................................................123
7.2. Acizii grai........................................................................................................................................124
7.3. Lipidele simple..................................................................................................................................130
7.4. Lipidele complexe.............................................................................................................................137
7.5. Compuii cu caracter lipidic......................................................................................................141
7.6. Rolul biologic al lipidelor.................................................................................................................144

4
CAPITOLUL 8. METABOLIII SECUNDARI..................................................................................................149
8.1. Particularitile metabolismului secundar la plante...........................................................................149
8.2. Alcaloizii...........................................................................................................................................150
8.3. Izoprenidele.......................................................................................................................................156
8.4. Compuii fenolici..............................................................................................................................158

CAPITOLUL 9. VITAMINELE...........................................................................................................................174
9.1. Aspecte generale................................................................................................................................174
9.2. Vitaminele liposolubile.....................................................................................................................175
9.3. Vitaminele hidrosolubile...................................................................................................................179

II. BIOCHIMIE DINAMIC

CAPITOLUL 10. METABOLISMUL I BIOENERGETICA............................................................................189

10.1. Aspecte generale ale metabolismului..............................................................................................189
10.2. Surse de energie i carbon ale organismelor...................................................................................191
10.3. Energia liber i biomoleculele macroergice..................................................................................194

CAPITOLUL 11. ANABOLISMUL GLUCIDELOR.........................................................................................202

11.1. Fotosinteza.....................................................................................................................................202
11.2. Chemosinteza.................................................................................................................................216
11.3. Gluconeogeneza..............................................................................................................................220
11.4. Biosinteza oligo-i poliglucidelor...................................................................................................222

CAPITOLUL 12. CATABOLISMUL GLUCIDELOR.......................................................................................231

12.1. Aspecte generale despre respiraia celular....................................................................................231
12.2. Glicoliza..........................................................................................................................................233
12.3. Fermentaiile....................................................................................................................................239
12.4. Ciclul Krebs....................................................................................................................................246
12.5. Fosforilarea oxidativ......................................................................................................................251
12.6. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator.......................................................................262
12.7. Scindarea poli-i oligoglucidelor.....................................................................................................268

CAPITOLUL 13. METABOLISMUL AMINOACIZILOR I AL AMONIACULUI........................................275

13.1. Circuitul azotului n biosfer...........................................................................................................275
13.2. Anabolismul aminoacizilor.............................................................................................................276
13.3. Catabolismul aminoacizilor.............................................................................................................286
13.4. Metabolismul amoniacului..............................................................................................................293

CAPITOLUL 14. METABOLISMUL ACIZILOR NUCLEICI I BIOSINTEZA PROTEINELOR.................299

14.1. Replicarea ADN-lui.........................................................................................................................299
14.2. Reparaia ADN-ului........................................................................................................................304
14.3. Transcripia......................................................................................................................................305
14.4. Modificrile posttranscripionale ale ARN-ului..............................................................................311
14.5. Translaia.........................................................................................................................................314

CAPITOLUL 15. METABOLISMUL LIPIDELOR............................................................................................325

15.1. Biosinteza acizilor grai..................................................................................................................326
15.2. Biosinteza trigliceridelor i a glicerofosfolipidelor.........................................................................331
15.3. Biosinteza fosfolipidelor membranare............................................................................................334
15.4. Biosinteza colesterolului, steroizilor i a izoprenidelor..................................................................337
15.5. Catabolismul trigliceridelor.............................................................................................................338
ANEXE................................................................................................................................................................351

5
 I. BIOCHIMIA STATIC
CAPITOLUL 1. INTRODUCERE N CURSUL DE BIOCHIMIE

1.1. Obiectul de studiu al biochimiei

1.2. Istoria dezvoltrii i metodele de cercetare n biochimie
1.3. Importana biochimiei n industria alimentar

1.1. OBIECTUL DE STUDIU AL BIOCHIMIEI

Biochimia sau chimia biologic este tiina despre compoziia chimic i metabolismul celulei
vii. Termenul de biochimie a fost introdus de chimistul german Carl Neuberg n 1903 [5]. Biochimia,
fiind o tiin interdisciplinar care se situeaz la hotarul ntre biologie i chimie, studiaz procesele
care se desfoar n celula vie folosind metode fizico-chimice.
n funcie de procedeele folosite la studierea materiei vii biochimia se mparte n dou pari
interdependente: biochimia static i biochimia dinamic. Biochimia static studiaz coninutul,
structura i proprietile substanelor chimice, iar biochimia dinamic metabolismul celular care este
de dou tipuri anabolism i catabolism. Anabolismul reprezint totalitatea reaciilor de sintez care se
desfoar n celul cu consum de energie, iar catabolismul totalitatea reaciilor de descompunere n
cadrul crora se elibereaz energie.
n funcie de obiectul de studiu sau direcia de cercetare biochimia modern se clasific n
urmtoarele domenii [3]: 1) biochimia general; 2) biochimia bioorganic; 3) biochimia animal; 4)
biochimia vegetal; 5) biochimia microorganismelor; 6) biochimia medical; 7) biochimia veterinar;
8) biochimia tehnic; 9) biochimia evoluionist; 10) biochimia cosmic; 11) enzimologia; 12) biologia
molecular.

1.2. ISTORIA DEZVOLTRII I METODELE DE CERCETARE N BIOCHIMIE

Istoria dezvoltrii biochimiei poate fi mprit convenional n trei perioade.

I. Perioada biochimiei pretiinifice sau empirice (Antichitate mijlocul sec. XIX) n care are
loc o acumulare de cunotine practice, fr un substrat teoretic, utilizate la producerea buturilor
alcoolice, cacavalului, la coacerea pinii, tbcirea pieilor, tratarea bolnavilor, prepararea
medicamentelor etc.
II. Perioada biochimiei clasice (a doua jumtate a sec. XIX a doua jumtate a sec. XX) se
caracterizeaz prin apariia biochimiei ca tiin de sinestttoare. Constituirea biochimiei ca tiin a
fost stimulat de un ir de factori:
analiza proceselor fiziologice celulare cu ajutorul reaciilor chimice;
folosirea metodelor chimice cantitative n biologie;
dezvoltarea chimiei organice i perfecionarea metodelor de sintez a compuilor organici.
n perioada respectiv studierea proceselor fiziologice se efectuau la nivel de organism, tisular
i celular. Cea mai important realizare a biochimiei clasice a fost stabilirea structurii biopolimerilor
(proteine, acizi nucleici) i a cilor metabolice principale n celula vie.
III. Perioada biochimiei moderne (a doua jumtate a sec. XX prezent) s-a format pe baza
biochimiei clasice odat cu trecerea cercetrilor la un nivel calitativ net superior nivel molecular.
Aceast evoluie s-a datorat implementrii n cercetare a unor metode fizico-chimice noi [4]:
microscopie Roentgen, microscopie electronic, cromatografie, marcare izotopic, spectrofotometrie,
analiz fluorescent, analiz bioluminiscent, electroforez, spectrometrie de mas, ultracentrufugare,
spectroscopie nuclear magnetic de rezonan a proteinelor (magnetic resonance spectroscopy of
proteins protein NMR), rezonan electronic paramagnetic (REP) etc.

6
 Microscopie electronic Sistem de cromatografiere HPCCC Anliza ADN-ului Real Time PCR
Fig. 1.1. Metode biochimice moderne;
* HPCCC (engl. High Performance Countercurrent Chromatography); PCR (engl. The Polymerase Chain Reaction)

Aceast perioad se caracterizeaz printr-o serie de realizri remarcabile: descoperirea structurii

bicatenare a moleculei de ADN; descifrarea codului genetic; stabilirea structurii spaiale a moleculei de
protein; descrierea cilor principale de metabolism al glucidelor, lipidelor, proteinelor; analiza
mecanismelor de formare a ATP-ului n celul; elaborarea metodelor de determinare a structurii
primare a proteinelor i acizilor nucleici; sinteza artificial a genelor etc.
Aceste descoperiri au stat la baza constituirii unei direcii noi de cercetare ale biochimiei
moderne biologia molecular care a nsumat eforturile biologilor, biochimitilor, chimitilor,
fizicienilor n studierea bazelor moleculare ale evoluiei, biodiversitii, creterii, dezvoltrii i
mbtrnirii organismelor, mecanismelor cancerigenezei, imunitii etc. Pornind de la cele spuse, putem
afirma c biochimia i biologia molecular studiaz procesele fizico-chimice care stau la baza
dezvoltrii i funcionrii sistemelor biologice cu diferite niveluri de organizare.

1.3. IMPORTANA BIOCHIMIEI N INDUSTRIA ALIMENTAR

Procesele biochimice au un rol important n diferite ramuri ale industriei alimentare. Biochimia
tehnic elaboreaz bazele tiinifice ale tehnologiilor de pstrare, prelucrare i producere n panificaie,
vinificaie, industria produselor lactate, crnii, conservelor, tutunului etc.
Scopul principal al cultivrii plantelor agricole este obinerea unor anumite produse alimentare,
folosite n nutriia omului i care reprezint o materie prim valoroas n industria de prelucrare.
Cunoaterea legitilor de sintez a aminoacizilor i proteinelor, mono-i diglucidelor, amidonului,
grsimilor, vitaminelor, substanelor fenolice, alcaloizilor le permite agricultorilor s creeze condiii
optime pentru acumularea n plante a unor cantiti maxime de compui chimici, de care depinde
valoarea nutritiv i energetic a produselor.
Pentru a regla procesele de cretere i dezvoltare a plantelor i a biosintezei compuilor chimici
este necesar cunoaterea factorilor care influeneaz asupra metabolismului plantelor. Bunoar,
trebuie studiai factorii care exercita o aciune asupra sintezei i calitii proteinelor grului, sintezei
zaharozei n sfecla-de-zahr, a amidonului n cartof, a uleiului n floarea-soarelui.
Selecia soiurilor noi de plante se bazeaz i pe folosirea metodelor biochimice cu ajutorul
crora se determin coninutul compuilor chimici i se testeaz calitatea soiurilor i hibrizilor noi. Pe
lng aceasta o importan mare are i elaborarea unor metode noi, rapide, precise de determinare
cantitativ n materia prim vegetal sau animal a proteinelor, glucidelor, grsimilor, vitaminelor etc.
Majoritatea ramurilor industriei alimentare au trei stadii principale: pstrarea i procesarea
materiei prime, fermentaia.
Principalul proces biochimic care se desfoar n cadrul pstrrii materiei prime este respiraia.
Seminele de cereale, tuberculii de cartof, rdcinile sfeclei-de-zahr sunt organisme vii, iar intensitatea
respiraiei este legat strns de starea fiziologic a materiei prime, de condiiile de mediu. n cadrul

7
procesului de respiraie are loc pierderea valorii nutritive i reducerea calitii materiei prime. Prin
urmare, inginerii din industria alimentar trebuie s cunoasc chimismul respiraiei i s creeze astfel
de condiii de pstrare care s inhibe metabolismul. Factorii principali de mediu cu ajutorul crora
obiectele biologice sunt trecute n stare de anabioz sunt temperatura i umiditatea.
Prelucrarea mecanic sau fizic a materiei prime include fragmentarea, descompunerea,
mcinarea, aciunea termic. Biochimia joac un rol important n perfecionarea proceselor tehnologice
din industria alimentar i n elaborarea unor scheme i principii noi de prelucrare a materiei prime.
La stadiul de fermentaie, cel mai important stadiu n tehnologia produselor alimentare, se
formeaz calitile gustative ale produsului, se realizeaz transformarea chimic a substanelor din
materia prim (producerea finii i prepararea aluatului, panificaie, vinificaie) i se obin produse
alimentare cu o form adecvat pentru pstrare i consumare (zahr, crupe, amidon, conserve). La
stadiul respectiv inginerii creeaz condiii optime pentru desfurarea reaciilor fermentative i
inhibarea proceselor chimice colaterale. Aadar, toate ramurile industriei alimentare care se bazeaz pe
utilizarea diferitor tipuri de fermentaii sunt strns legate cu biochimia.

GLOSAR

Anabioz reducere a activitilor vitale la unele organisme n condiii neprielnice de via.

Chimia bioorganic tiina care studiaz substanele biologic active naturale i sintetice, legtura
dintre structura compuilor organici i funciile lor biologice.
Cromatografie procedeu de separare a unor substane dintr-un amestec, filtrndu-se printr-un
absorbant.
Electroforez metod de analiz bazat pe migrarea produilor chimici cu vitez diferit n soluii
prin care circul un curent electric.
Marcare izotopic nlocuirea pe cale chimic a unui atom (sau grup de atomi) dintr-un compus, cu
izotopii lor pentru a putea urmrii fluxul acelei substane n diverse procese fizico-chimice.
Microscopia Roentgen metod de studiere a structurii substanei bazat pe difracia radiaiei Roentgen.
Rezonana electronic paramagnetic metod de spectroscopie care se bazeaz pe absorbia de
energie a substanelor chimice paramagnetice aflate ntr-un cmp de microunde.
Rezonan magnetic nuclear tehnic spectroscopic nuclear folosit pentru determinarea structurii
diverilor compui chimici, n imagini diagnostice medicale sau radiologice.
Spectrofotometrie metod optic de msurare cantitativ a spectrelor de absorbie / emisie ale unei
substane.
Spectrometria de mas metod de analiz a substanelor organice ce const n ionizarea substanei
investigate, urmat de separarea ionilor obinui n funcie de raportul dintre mas i sarcin.

BIBLIOGRAFIE

1. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
2. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
3. , ., , ., , . , ., , ., , .
: . , , 2008.
4. http: Biochemistry //en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry
5. http: //ru.wikipedia.org/wiki/

8
 CAPITOLUL 2. CELULA

2.1. Aspecte generale

2.2. Compoziia chimic a celulei
2.3. Evoluia biochimic
2.4. Celula eucariot

2.1. ASPECTE GENERALE

Celula (din lat. cella sau gr. cytos camer) reprezint unitatea structural i funcional a
organismelor vii, nzestrat cu toate caracteristicile organismului integru. La nivelul celulei se
manifest asemenea proprieti ale materiei vii cum ar fi capacitatea de a realiza schimbul de substane
i energie, autoreglarea, nmulirea, creterea i dezvoltarea, excitabilitatea. Celula poate exista ca
organism aparte (bacteriile, protozoarele, unele alge i ciuperci) sau n componena organismelor
pluricelulare (animale, plante, ciuperci). n sistematica modern formele celulare de via se
repartizeaz n cinci regnuri [11]:
1) Animalia Animale;
2) Plantae Plante;
3) Fungi Ciuperci;
4) Protista Protista;
5) Prokaryota / Monera Procariote.
Celula a fost descoperit de Robert Hooke n 1665, care a studiat cu ajutorul microscopului
seciuni de plut. n anul 1831 botanistul scoian Robert Brown a descoperit i a descris nucleul celular.
Teoria celular s-a cristalizat n anii 1838 1839 graie zoologului Theodor Schwann i a botanistului
Matthias Schleiden.
Postulatele teoriei celulare sunt urmtoarele:
celula este unitatea structural i funcional a materiei vii, nivelul de organizare a
organismelor;
celulele diferitor esuturi sunt omoloage, au aceeai structur, o compoziie chimic i un
metabolism asemntor;
celula provine de la alt celul n urma dividerii;
organismul pluricelular prezint un sistem compus i integrat de celule funcionale legate
reciproc.
Dezvoltarea teoriei celulare i-a gsit reflectare n lucrrile lui Robert Remak care a descoperit
c celulele apar n urma diviziunii altor celule, iar Rudolf Virchow a introdus expresia omnis cellula e
cellula orice celul i trage originea din alt celul preexistent (1858). Teoria celular ne ofer
dovezi n favoarea unitii lumii organice, asemnrilor funciilor vitale de baz i a proceselor
biochimice ale viului.
n funcie de localizarea moleculelor de ADN n citoplasm sau nucleu, toate formele celulare
de via pe Pmnt pot fi clasificate n dou clase mari: procariote i eucariote.

9
 Celulele procariote

Organismele procariote se
caracterizeaz prin absena unui nucleu bine
individualizat i a unor organite celulare
membranare. Materialul ereditar este
reprezentat prin molecule de ADN circular
localizat direct n citoplasm i se numete
nucleoid. Sistemele enzimatice sunt
localizate n citoplasm, pe plasmalem sau
pe mezozomi. Din clasa procariotelor fac
parte bacteriile, cianobacteriile (algele
albastre-verzi), arhebacteriile i
micoplasmele. Toate procariotele sunt
organisme monocelulare sau coloniale,
aerobe sau anaerobe cu dimensiuni ntre 1-
10 m (micrometru, 1 m = 10-6m).
Fig. 2.1. Structura general a celulei bacteriene [10]

Celulele eucariote

Eucariotele reprezint organisme care au un nucleu celular difereniat, separat de citoplasm de

o membran nuclear. n citoplasma celulele eucariotelor sunt prezente organite citoplasmatice
membranare care ndeplinesc diferite funcii, precum i diferite incluziuni celulare. Totalitatea
organitelor citoplasmatice i nucleul celular asigur metabolismul celular. Din grupa eucariotelor fac
parte protistele, ciupercile, plantele, animalele. Eucariotele sunt organisme monocelulare, coloniale i
pluricelulare. Dimensiunea medie a celulelor vegetale i animale este de 10-100 m [1].
Cu toate acestea ambele tipuri de organizare celular (pro- i eucariot) au principii structural-
funcionale comune. Fiecare celul este delimitat de mediul extern printr-o membran plasmatic sau
plasmalem care are o structur lipoproteic. La toate celulele informaia genetic despre organizarea i
funcionarea fiecrei celule este localizat n molecule de ADN. Un alt component obligatoriu al
celulelor este citoplasma, mediul intern al celulei n care se desfoar toate procesele metabolice
celulare sinteza i degradarea substanelor, obinerea energiei, transportul de substane etc. n
citoplasm este localizat i aparatul de sintez al proteinelor ribozomii component comun al fiecrei
celule.

2.2. COMPOZIIA CHIMIC A CELULEI

Elementele chimice care intr n componena materiei vii, n funcie de coninutul lor, se
clasific n dou categorii principale [16]: macroelemente i microelemente.

Macroelemente

Macroelementele, la rndul su, se mpart n II grupe. Din prima grup fac parte patru elemente
chimice de baz organogene: oxigen O (65 75%), carbon C (15 18%), hidrogen H (8
10%), azot N (2 3%). Coninutul lor n celul constituie 97 98%.
Oxigen intr n componena tuturor substanelor organice ale celulei. Se formeaz n cadrul
procesului de fotosintez la fotoliza apei. Pentru organismele aerobe reprezint un agent oxidant n

10
respiraia celular, asigurnd celula cu energie. n celulele vii se gsete n cantiti maxime n
componena apei.
Carbon intr n componena tuturor substanelor organice ale celulei. Carbonul n form de
CO2 este fixat n procesul de fotosintez i se elimin n procesul de respiraie celular; sub form de
CaCO3 intr n componena scheletului la molute.
Hidrogen intr n componena tuturor substanelor organice ale celulei. n celulele vii se
gsete n cantiti maxime n componena apei. Unele bacterii oxideaz hidrogenul molecular pentru
obinerea energiei.
Azot intr n componena aminoacizilor, proteinelor, acizilor nucleici, ATP-ului, clorofilei.
Din organismul animal azotul este eliminat n componena amoniacului, ureei, guaninei sau a acidului
uric n calitate de produs final al metabolismului azotos. Azotul n form de oxid de azot NO (n
concentraii sczute) particip la reglarea tensiunii sangvine.
n a doua grup intr urmtoarele elemente [11]: sulf S (0,15 0,2 %), fosfor P (0,2
1,0 %), potasiu K (0,15 0,4 %), clor Cl (0,05 0,1 %), magneziu Mg (0,02 0,03 %), sodiu
Na (0,02 0,03 %), calciu Ca (0,04 2,00 %). Coninutul acestora n celul atinge 1 2%.
Sulf intr n componena aminoacizilor metionina, cisteina i respectiv a proteinelor. n
cantiti reduse sulful este prezent n form de sulfat ion SO42- n citoplasma celulelor i lichidele
intercelulare.
Fosfor (700 mg*) intr n componena ATP-ului, nucleotidelor i a acizilor nucleici (n form
de resturi de acid fosforic), esutului osos i emalului dinilor (n form de sruri minerale CaPO4),
precum i n citoplasm i lichide intercelulare (n form de fosfat ion PO43-). Se conine n pete,
carne roie, ovz, orez. P i S mpreun cu macroelementele din I grup O, C, H, N mai poart
denumirea de bioelemente deoarece intr n componena biopolimerilor (proteine i acizi nucleici).
Potasiu (4700 mg*) asigur potenialul membranar, permeabilitatea membranelor celulare,
particip la generarea impulsului nervos, regleaz contracia muchiului cardiac. Se conine n legume,
banane, avocado, papaia.
Clor (2300 mg*) este necesar pentru producerea acidului clorhidric n stomac, asigur
transportul de substane n celul. Sursa de clor n organism o reprezint sarea de mas NaCl.
Sodiu (1500 mg*) asigur potenialul membranar, permeabilitatea membranelor celulare,
particip la generarea impulsului nervos, reglarea presiunii osmotice (inclusiv la funcionarea rinichilor
la om) i n crearea unui sistem tampon n snge. Se conine n sarea de buctrie, lapte, spanac, alge.
Calciu (1300 mg*) particip la coagularea sngelui, este un component al sistemului de
transmitere a semnalelor n celul, reglnd procese inracelulare importante: asigur potenialul
membranar, este necesar pentru contracia muscular, exocitoz. Srurile de calciu Ca3(PO4)2 i CaCO3
particip la formarea esutului osos, a dentiiei la vertebrate i la scheletul mineral al nevertebratelor. Se
conine n produse lactate, pete, ou, nuci, spanac.
Magnesiu (420 mg*) este un cofactor al unor enzime care particip la metabolismul energetic
i sinteza ADN-ului, intr n componena pigmentului clorofila. n celulele animale este necesar pentru
funcionarea sistemelor musculare i osoase. Se conine n tomate, ghimbir, nuci, spanac, alge marine.

Microelemente

Microelementele se gsesc n celul n cantiti mici, coninutul acestora nu depete 0,02%.

Microelementele care joac un rol important n procesele biologice sunt urmtoarele:
Fier (18 mg*) intr n componena hemoglobinei. Se conine n carne roie, ou, pete,
crevei, tomate, msline, linte.
Zinc (11 mg*) este un component al enzimei alcooldehidrogenaza, al hormonului insulina
secretat de pancreas. Se conine n ficat de viel, carne roie, fructe de mare (n special stridii), ciuperci,
spanac, semine de dovleac.

11
 Mangan (2.3 mg*) este cofactor al enzimei arginaza. Se conine n ananas, orez brun, usturoi,
soia, vinete, spanac, zmeur, cpune.
Cupru (0.900 mg*) intr n componena enzimelor oxidoreductoare: citocromoxidaza,
polifenoloxidaza. Se conine n ciuperci, spanac, orz, nuci.
Molibden (0.045 mg*) este cofactor al unor enzime precum dinitrogenaza, sulfitoxidaza etc.
Se conine n tomate, ceap, morcov.
Iod (0.150 mg*) este un component al hormonului tiroxina secretat de glanda tiroid. Se
conine n fructe marine, sare iodat, ou.
Selen (0.055 mg*) intr n componena enzimelor din familia glutation peroxidaza. Se conine
n pete, ficat de viel, mutar, ciuperci, orz, usturoi.
Not: * necesitatea zilnic n macro- i microelemente pentru aduli

Toate elementele chimice menionate se pot gsi sau n form de ioni sau intr n componena
substanelor anorganice i organice ale celulei.

Compui anorganici

Cel mai rspndit compus anorganic este apa H2O. Coninutul apei constituie, n mediu, circa
70 80% din masa celulei. Rolul biologic al apei e determinat
de particularitile structurii moleculare. Deoarece atomii de
hidrogen i oxigen ai apei au mrimi diferite i datorit
asimetriei electrice, molecula de ap este neliniar i polar.
Molecula de ap este un dipol, cu un pol negativ i unul pozitiv.
Polaritatea permite fiecrei molecule de ap s formeze
legturi de hidrogen cu alte molecule de ap. Datorit polaritii
moleculei, n ap se dizolv alte molecule polare: sruri, acizi,
baze alcaline, alcooli, amine, glucide, proteine etc. n funcie de
Fig. 2.2. Structura molecular a apei H 2O solubilitatea substanelor n ap, deosebim:

substane hidrofile (sruri, glucide, proteine) molecula lor conine grupe de atomi capabili s
intre n reacie electrostatic cu molecula apei sau s formeze cu ele legturi de hidrogen;
substane hidrofobe (grsimi) nu se dizolv.

Tabelul 2.1. Apa compusul anorganic principal [1]

Coninutul apei n celul ~ 70-80% Funciile apei
n embrioni 95%; este un solvent universal;
la btrni 60%; regleaz temperatura celulei;
n celulele nervoase 85%; menine structura celulei;
n celulele osoase 20% asigur transportul substanelor;
menine rigiditatea, turgescena i volumul
celulei;
particip la reaciile de hidroliz i oxidare;
este o surs de oxigen n fotosintez;
este un agent de nmuiere pentru coloizi;
este un mediu n care are loc fecundaia

Srurile minerale. Coninutul srurilor minerale n celul este de 1,0 1,5%. Acestea se pot afla
n celul n stare disociat n ioni (cationi i anioni) i n stare legat. Srurile minerale ndeplinesc
urmtoarele funcii:

12
 menin constant mediul intern (HPO42, HCO3), asigur stabilitatea valorii pH (K+, Na+, Cl);
menin constant presiunea osmotic (NaCl);
asigur potenialul membranar de repaus i cel de aciune (K+, Na+, Cl, Mg2+, Ca2+);
au funcii de susinere Ca3(PO4)2 pentru esutul osos i Ca2CO3 pentru cochiliile
molutelor).
Compui organici

Compuii organici constituie (20 30%) din masa total a celulei i joac un rol fundamental n
metabolismul celulelor (tab. 2.2).

Tabelul 2.2. Coninutul molecular al celulei animale [16]

Compui chimici
Anorganici Organici
Ap 70 80% Proteine 10 20 %
Sruri minerale 1,0 1,5% Glucide 0,2 2,0 %
Grsimi 1 5 %
Acizi nucleici 1,0 2,0 %
ATP 0,1 0,5 %

Din aceast grup de substane fac parte aminoacizi, peptide, proteine, enzime, hormoni, acizii
nucleici, mono-i poliglucide, lipide, substane fenolice, pigmeni, compui macroergici, vitamine. n
funcie de originea celulelor coninutul substanelor organice este diferit: n celulele vegetale
predomin cantitativ glucidele, n celulele animale proteinele i lipidele. Astfel de macromolecule
precum acizii nucleici, proteinele, glucidele sunt substane biopolimere alctuite din uniti structural-
funcionale mai simple (monomeri). Configuraia macromoleculelor se poate modifica sub aciunea
factorilor externi fapt care le permite macromoleculelor s ndeplineasc unele funcii adecvate strii de
moment a celulei.
n figura 2.3. este prezentat ierarhia structural n organizarea celular. Unitile monomere n
acizi nucleici, proteine i
poliglucide se asociaz ntre ele
prin legturi covalente. n
complexele supramoleculare,
macromoleculele se leag prin
interaciuni necovalente, mult
mai slabe, dect legturile
covalente. Printre aceste
interaciuni necovalente putem
meniona legturile de
hidrogen (ntre grupele polare),
interaciuni ionice (ntre grupe
cu sarcin), interaciuni
Fig. 2.3. Ierarhia structural n organizarea celular [6] hidrofobe (ntre grupe nepolare
n soluii apoase) i interaciuni
van der Waals. Un numr mare de interaciuni de acest tip ntre macromolecule n complexele
supramoleculare stabilizeaz aceste ansambluri, asigurnd structura lor unic.

13
 Nothing in biology makes sense except in the light of evolution.
Theodosius Dobzhansky

2.3. EVOLUIA BIOCHIMIC

Potrivit teoriei evoluiei biochimice, fondat de Aleksandr Oparin (1924) i John Haldane
(1929), viaa a aprut prin abiogenez n condiii speciale. Evoluia biochimic cuprinde trei etape [4]:
Etapa anorganic este etapa apariiei hidrocarburilor primare. Atmosfera terestr primar
coninea foarte puin oxigen liber, fiind compus n special din metan (CH4 cea mai simpl
hidrocarbur), vapori de ap, hidrogen i amoniac. Combinaia de carbon-hidrogen, a fost un material
iniial pentru formarea vieii.
Etapa organic este reprezentat de apariia substanelor organice, proces realizat n lipsa
oxigenului, sub aciunea razelor ultraviolete n condiii specifice. Astfel, cercettorul american de la
Universitatea Chicago din SUA, Stanley Miller a simulat n laborator, ntr-un sistem nchis, condiiile
existente pe Pmnt n perioada prebiotic. n acest sistem el a
introdus un amestec de H2, CH4, NH3 i vapori de H2O, care a fost
supus timp de o sptmn unor descrcri electrice, generatoare de
raze ultraviolete i a obinut 4 aminoacizi: glicina, alanina, acidul
aspartic i acidul glutamic. n condiii similare ali cercettori au
obinut i ali compui organici (acizi nucleici, monoglucide, grsimi,
acid cianhidric, acid formic, aldehid formic, uree). Aceste
experiene au demonstrat c pe suprafaa Pmntului se putea
acumula o cantitate mare de substane organice variate cu molecule
Stanley Miller relativ simple, fapt care a permis trecerea la etap a treia biologic.
Etapele anorganic i organic constituie perioada prebiologic a evoluiei biochimice. Etapa
biologic a reprezentat pasul decisiv n procesul apariiei vieii, prin care substanele proteice au dat
natere unor sisteme capabile de metabolism. Se presupune c macromoleculele precum polipeptidele,
polinucleotidele ca urmare a concentrrii n soluii diluate au format complexe coacervate (din lat.
acervo a aduna la grmad). Coacervatele reprezint un nceput de structuri primitive, de sisteme
individuale i foarte instabile. n acelai timp, ele pot servi drept nceputul materiei vii, deoarece
posed caracteristicile principale ale materiei vii: autoreproducerea i autoreglarea. Apariia primelor
organisme simple a avut loc pe calea evoluiei primelor molecule macromoleculare.
Primul pas pe calea ctre via trebuia s fie o molecul capabil de a produce copii proprii. n
anul 1981 cercettorul american Thomas Cech a descoperit c la protozorul Tetrahymena thermophila
n ARNr precursor se afl un intron (413 ribonucleotide), care realizeaz propria sa excizie, fr a
interveni vreo enzim care s catalizeze aceast reacie.
Acest tip de ARN care ndeplinete funcii catalitice a
fost denumit ribozim. n anul 1983 cercettorul canadian
Sidney Altman a descoperit c i componenta ARN a
enzimei RN-aza P de la bacteria E. coli are activitate
enzimatic, funcionnd i ea ca ribozim [4].
Ribozimele sunt folosite ca instrumente de
fragmentare a moleculelor de ARN n industria genic sau
de clivare a ARN-ului viral n medicin. Pentru aceast
Sidney Altman Thomas Cech descoperire savanilor li s-a decernat premiul Nobel pentru
chimie n 1989 [15]. Molecula de ADN a preluat funcia ereditar de la ARN datorit structurii sale
bicatenare i a asigurat o pstrare mai bun a informaiei genetice, o replicare mai exact, o reparare
mai eficient a leziunilor aprute sub aciunea factorilor mutageni.

14
 2.4. CELULA EUCARIOT

Celula eucariot, vegetal sau animal (fig. 2.4; 2.5), este constituit dintr-o mas de substan
vie protoplasma, care conine dou componente fundamentale: citoplasm i nucleu. La exterior celula
este nconjurat de o membran, iar n interior, n afar de nucleu, se afl diferite organite
citoplasmatice, care au mrimi i forme diferite, ndeplinesc funcii specifice i asigur activitatea
celulei.

Fig. 2.4. Structura general a celulei vegetale [13]

Organitele celulare pot fi divizate n trei grupe:

bimembranare nucleul, mitocondriile, plastidele;
unimembranare aparatul Golgi, reticulul endoplasmatic, lizozomii, peroxizomii, vacuola;
amembranare ribozomii, centrozomul.

Fig. 2.5. Structura general a celulei animale [9]

15
 Tabelul 2.3. Structura i funciile organitelor celulei eucariote [1, 2, 14]
Compartimentarea Reprezentarea grafic
Membrana plasmatic (membrana citoplasmatic,
plasmalema) separ celula de mediul nconjurtor
i realizeaz schimbul de substane dintre celul i
mediul extern. Este constituit dintr-un strat dublu
de molecule lipidice (fosfolipide, glicolipide,
steroli). Proteinele membranare asigur
transportul substanelor, cataliza unor reacii
biochimice, recepionarea semnalelor i n funcie
de localizarea lor se numesc periferice i
transmembranare. La suprafaa celulelor animale
glicolipidele i glicoproteidele formeaz un nveli
periferic glicocalix, care asigur recunoaterea i
adeziunea intercelular. Fig. 2.6. Membrana plasmatic
Nucleul este o structur prezent n toate celulele
eucariote cu excepia eritrocitelor adulte. Nucleul
depoziteaz majoritatea informaiei genetice din
celul (conine 98% din ADN-ul celular) i
controleaz activitatea celulei. n nucleu are loc
replicarea ADN-ului i sinteza ARN-ului. Este
nconjurat de o membran dubl cu pori i conine
suc nuclear (carioplasm). Matricea nuclear
reprezint un schelet de natur proteic care
menine forma lui. n interfaz, n carioplasm
este prezent nucleolul i cromatina (material Fig. 2.7. Nucleul celular
genetic despiralizat).
Citoplasma reprezint mediul intern al celulei, n care sunt localizate diferite organite. Este strbtut de
citoschelet. n citoplasm sunt prezente diferite incluziuni: substane de rezerv i produse insolubile ale
metabolismului. Citoplasma poate fi vscoas sau lichid, fiind alctuit din ap (60%), proteine, lipide, acizi
grai, glucide i ioni. Este un sistem coloidal, n care se desfoar reacii metabolice.
Mitocondriile (M) sunt organite bimembranare
celulare responsabile de conversiunea energiei
eliberate din descompunerea compuilor organici
n legturi macroergice ale ATP-ului. Constau din
dou membrane, spaiu intermembranar i matrice
care conine ADN, ARN, ribozomi. Membrana
extern este neted, cea intern formeaz criste.
Pe criste se realizeaz fosforilarea oxidativ
(oxidarea biologic). n mitocondrii are loc
respiraia aerob (ciclul Krebs i lanul transportor
de electroni) Mitocondriile au aparat propriu de
biosintez a proteinelor. Fig. 2.8. Structura mitocondriei

16
Plastidele (P) sunt organite bimembranare
prezente numai n celulele vegetale. Membrana
intern formeaz ramificaii lamelare tilacoide,
care conin clorofil. n stroma (coninutul intern)
plastidei se conine ADN, ribozomi i enzime
necesare pentru funcionarea unui aparat propriu
de biosintez. P verzi, cloroplastele, conin
clorofil i particip la fotosintez. Leucoplastele
nu conin pigmeni i au funcia de depozitare a
substanelor organice (ex., a amidonului). P
colorate, cromoplastele conin pigmeni xantofili
i carotenoizi (galben, oranj), care determin
culoarea florilor, a frunzelor sau a pieliei
fructelor. Fig. 2.9. Structura cloroplastului
Reticulul endoplasmatic (RE) reprezint un sistem
complex de membrane organizate n canale i
cisterne, care face legtura dintre membrana
citoplasmatic i cea nuclear. Funcia principal
a RE este cea de transportare a substanelor.
Deosebim dou tipuri de RE: granulat REG i
neted REN. Pe suprafaa REG sunt asociai
ribozomii. Proteinele sintetizate pe ribozomi sunt
stocate n vezicule i transportate spre aparatul
Golgi. REN particip la sinteza i descompunerea
glicogenului, sinteza lipidelor. n hepatocite REN
particip la inactivarea substanelor toxice. Fig. 2.10. Reticulul endoplasmatic
Aparatul Golgi (AG) reprezint un sistem de
membrane celulare sub form de cisterne i
vezicule. Proteinele sintetizate n RE trec n AG
pentru a fi prelucrate, sortate i exportate. AG este
sediul central al sintezei glucidelor i al
modificrii specifice a proteinelor i lipidelor (ex.
fosforilri, glicolizri). Funcional AG este format
din trei compartimente distincte: cis (de intrare)
n care proteinele nou sintetizate sunt transferate
din RE n AG; median n care se realizeaz
glicozilarea proteinelor i lipidelor; trans
reprezint poarta de ieire a produselor procesate
i sortate. Fig. 2.11. Aparatul Golgi
Ribozomi (R) sunt organite celulare sferice
amembrane, alctuite din ARN i proteine, care se
gsesc n citoplasm n stare liber sau sunt ataai
de membrana RE. Au un diametru de 2530 nm
[14]. La nivelul ribozomilor are loc sinteza
proteinelor din aminoacizi pe o matrice de
ARNm. n procesul de sintez a proteinei, R
protejeaz ARNm-ul i proteina deja sintetizat de
aciunea enzimelor celulare. R eucariotelor au un
coeficient de sedimentare 80 S (uniti Svedberg)
fiind constituii din dou subuniti: mare (60 S) i
mic (40 S). Fig. 2.12. Ribozom

17
Lizozomii (L) sunt organite celulare care asigur
descompunerea enzimatic a substanelor chimice
proteine, acizi nucleici, lipide. Au o form de
vezicul, acoperit de o membran i umplut cu
un lichid transparent o soluie de enzime
hidrolitice (enzime de digestie), aproximativ 40 la
numr (fosfataze, nucleaze, proteaze, glicozidaze,
sulfataze, lipaze). Activitatea enzimelor se
desfoar la un pH ~5,0. Fig. 2.13. Lizozom
Vacuola (V) este un component celular, sub form
de vezicul acoperit cu o membran. Este
prezent n celulele vegetale i mai rar n celulele
animale. V vegetal este acoperit de o membran
numit tonoplast. V sunt umplute cu suc celular:
sruri minerale, pigmeni, acizi organici, enzime,
produsele finale ale metabolismului. De coninutul
vacuolei depind n mare msur proprietile
osmotice ale celulei. Fig. 2.14. Vacuol vegetal
Peroxizomii sunt organite celulare sub form de vezicule (asemntori cu lizozomii). Conin enzime oxidative
(ex., catalaza, care descompune peroxidul de hidrogen H2O2). n cazul dac H2O2 nu este descompus de
catalaz pot aprea radicali liberi cu efecte nocive pentru celul. Au funcie de protecie i sunt importani n
ntrzierea mbtrnirii celulare.
Centrozomul (centrul celular) este un component
celular prezent la celulele animale, plantele
inferioare, unele alge i ciuperci. Este alctuit din
centrioli orientai perpendicular unul fa de altul.
Funcia de baz a centrozomului const n
formarea microtubulilor n celul, cu rol de
organizator celular, format n scopul separrii
cromozomilor sau a cromatidelor la polii celulei n
timpul diviziunii celulare.
Fig. 2.15. Centrozom
Citoscheletul (C) este un sistem de filamente
proteice celulare. C este alctuit din 3 tipuri de
structuri fibrilare: microfilamente (7 nm),
filamente intermediare (8 12 nm) i microtubuli
(25 nm). Microfilamentele sunt polimeri
bicatenari formai din proteina actin. Filamentele
intermediare sunt formate din proteine fibrilare
(ex. cheratina n celulele epiteliale), asigur
rezistena mecanic i jonciunea celulelor.
Microtubulii cilindri lungi formai din tubulin,
asigur distribuia cromozomilor n mitoz sau
meioz, motilitatea celular. Fig. 2.16. Structura citoscheletului

18
Peretele celular (PC) este un constituient
scheletic rigid, caracteristic tuturor celulelor
plantelor superioare, ciupercilor, algelor,
bacteriilor. PC asigur celulei protecie, suport,
menine turgescena celulei. La plantele
superioare componentul de baz al PC este
celuloza, se mai ntlnete hemiceluloz, pectine
i lignin. La ciuperci PC este format din chitin,
iar la bacterii dintr-un poliglucid specific
(mureina) i proteine. PC conine orificii numite
plasmodesme, prin care circul metabolii.
Fig. 2.17. Peretele celular

Dei celulele eucariote sunt asemntoare dup structur i compoziia chimic, la celulele
vegetale i animale se atest unele deosebiri (tab. 2.4).

Tabelul 2.4. Analiza comparativ a structurii i componenei celulei vegetale i animale [7]
Caracteristicile celulei animale Celulele vegetale i animale Caracteristicile celulei vegetale

mod de nutriie heterotrof au caracteristici comune legate mod de nutriie autotrof

n celulele animale se ntlnesc
frecvent vezicule secretoare care
conin produse celulare de tipul
hormonilor sau enzimelor
Citoplasma celulelor animale este
mai dens, conine mai multe
organite celulare
Vacuolele sunt mici i au caracter
temporar. Pot fi implicate n
digestie (de ex. n fagocitoz) sau
n excreie (vacuolele contractile
pot ndeprta excesul de ap)
Glicogenul reprezint forma n care
sunt stocate poliglucidele
de meninerea vieii
Membrana celular care nconjoar
citoplasma asigur transportul
substanelor solubile i separ
coninutul celulelor de mediul
nconjurtor
Citoplasma conine ap, substane
solubile i susine organitele
celulare. Att n citoplasm, ct i
n organitele celulare au loc diferite
reacii metabolice
Informaia genetic care
controleaz activitile i permanent, conine apa necesar
caracteristicile celulei este stocat
n moleculele de ADN din nucleul
i mitocondriile celulei
Peretele celular celulozic ofer
suport i protecie celulei mpotriva
leziunilor cauzate de ptrunderea
apei n celul pe seama presiunii
osmotice
Cloroplastele conin pigmentul
clorofila (care absoarbe lumina) i
enzimele necesare producerii de
glucoz prin fotosintez
Vacuol mare, cu caracter
pentru a genera presiunea de
turgescen i este un depozit
pentru ioni i molecule
Amidonul (n citoplasm i
cloroplaste) este forma n care sunt
depozitate poliglucidele

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Organitul amembranar care particip la formarea fusului de diviziune celular se numete...............
1.2.....................sunt organite citoplasmatice specifice pentru celulele vegetale, care n funcie de
prezena sau lipsa unor pigmeni, se divid n trei grupe: a)....................; b)....................; c).......................
1.3. Biopolimerii sunt compui macromoleculari alctuii din: a) acizii nucleici ...............................;
b) proteinele .............................................; c) poliglucidele ...................................
1.4. Magneziul intr n componena pigmentului........................................................................................
1.5. Iodul intr n componena hormonului..................................................................................................

19
2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.
2.1. Lizozomii sunt organite citoplasmatice care particip la digestia intracelular.
2.2. Calciul i fosforul se conin n cantiti mari n seminele gramineelor.
2.3. Zincul intr n componena hormonului insulina.
2.4. Pentru celula animal este caracteristic prezena peretelui celular.
2.5. Reticulul endoplasmatic neted are ribozomi.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Bioelemente:
a) C; b) H; c) Zn; d) Cu; e) S.
3.2. Biopolimeri:
a) proteine; b) lipide; c) acizi nucleici; d) glucide; e) vitamine.
3.3. Organisme procariote:
a) plante; b) virusuri; c) protozoare; d) animale; e) bacterii; f) alge albastre-verzi.
3.4. Rolul apei n celul:
a) mediu pentru desfurarea reaciilor chimice; b) surs de O2; c) solvent; d) reagent chimic.
3.5. Organite citoplasmatice caracteristice doar pentru celula vegetal:
a) ribozomi; b) nucleu; c) lizozomi; d) mitocondrii; e) leucoplaste; f) cloroplaste.

4. Asociai.
Tipul de organizare membranar la organitele celulare
Organite celulare Tipul membranei
1. Ribozom 4. Centrozom A. Amembranar
2. Aparat Golgi 5. Nucleu B. Monomembranar
3. Lizozom 6. Mitocondrie C. Bimembranar

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.
5.1. K; Na; Cl; I; P; Fe; Ca.
5.2. Proteine; lipide; acizi nucleici; poliglucide; sruri minerale; vitamine; ATP.
5.3. Mitocondrie; reticul endoplasmatic; ribozom; nucleu; lizozom; cloroplast.

6. Completai tabelul.
Celula animal / Celula vegetal
Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.
5. 5.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Celula organismelor eucariote.
A. Celula unitate structural-funcional a materiei vii. B. Organitele celulare.
C. Particularitile celulelor vegetale. D. Particularitile celulelor animale.

7.2. Nucleul celular.

A. Structura i prile componente ale nucleului. B. Rolul biologic al nucleului celular.

20
7.3. Compoziia chimic a celulei.
A. Elementele chimice celulare.
B. Compuii anorganici ai celulei.
C. Compuii organici ai celulei.

7.4. Evoluia biochimic.

A. Etapele abiogenezei.
B. Replicatorul originar.

GLOSAR

Abiogeneza teoria care explic naterea vieii din materia anorganic.

Alcooldehidrogenaz enzim care catalizeaz reacia de descompunere a alcoolului etilic n aldehid
acetic.
Arginaz enzim care catalizeaz ultima reacie din cadrul ciclului ureei de transformare a argininei
n ornitin i uree.
Arhebacterii cele mai vechi forme de via anaerobe de pe Terra, ocup nie ecologice speciale n
care lipsete oxigenul: fundul apelor stttoare, mrilor, oceanelor, medii termale sulfuroase i
srturoase, intestinul animalelor.
Autotrof organisme capabile s sintetizeze substane organice din anorganice n cadrul proceselor de
fotosintez i chemosintez.
Cofactor component neproteic al enzimei.
Citocromoxidaz enzim care catalizeaz reacii de transfer al electronilor pe oxigen n cadrul
procesului de fosforilare oxidativ.
Dinitrogenaz enzim din familia nitrogenazelor, care catalizeaz reacii chimice de fixare a azotului
atmosferic N2 de unele bacterii.
Glutation peroxidaza familie de enzime cu activitate de peroxidaz care protejeaz organismul de
stresul oxidativ.
Heterotrof organisme capabile s sintetizeze substane organice doar din substane organice mai
simple.
Fagocitoz proces de nglobare i digestie a particulelor solide de ctre celule specializate fagocite.
Fructe de mare vieuitoarele marine comestibile: alge, crevei, languste, homari, crabi, stridii, midii,
caracatie, calamari.
Exocitoz proces celular, caracteristic celulelor secretorii, de fuzionare a veziculelor intracelulare cu
membrana celular extern i eliberare a coninutului lor (proteine, hormoni) n mediul extracelular.
Mezozomi structuri ale membranelor bacteriene derivate din invaginarea i secionarea membranei
celulare cu roluri multiple: intervin n replicarea ADN-lui, n diviziunea celular, n fotosintez, n
producerea de energie.
Micoplasme sunt cele mai mici organisme procariote fr perete celular, parazite, se situeaz la
hotarul evolutiv ntre virusuri i bacterii.
Micrometru, m unitate de msur a lungimii, 1 m = 10-6 m.
Nanometru, nm unitate de msur a lungimii, 1nm = 10-9 m.
Organite celulare elemente structurale ale celulei, cu o compoziie chimic specific, care
ndeplinesc anumite funcii.
Sulfitoxidaz enzim necesar pentru metabolizarea n alimente a aminoacizilor care conin sulf
cisteina i metionina.
Turgescen umflare local a unui esut, datorit acumulrii de lichide.

21
 BIBLIOGRAFIE

1. Alexeiciuc, A. Compendiu la biologie. Chiinu, ARC, 2011.-238 p.

2. Cemortan, I., Capcelea, S., aranov, L., Amoaii, D. Curs de biologie molecular. Chiinu, USMF,
2000.-243 p.
3. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, tiina, 2006.-287 p.
4. Gavril, L., Leanu, M. Evoluionismul. Note de curs. Chiinu, CEP USM 2007.-390 p.
5. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
6. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
2004.-1110 p
7. Pickering, W. Biologie. Recapitulri prin diagrame. Vol. 1 i 2. Bucureti, All Educational, 1998.-
128 p.
8. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu, U.T.M., 2006.- 234 p.
9. http: Animal Cell // langlopress.net/homeeducation/resources/science/content/support/illustrations/
Cell Structures/Animal Cell.jpg
10. http: Bacterial cell //www.studyblue.com/notes/note/n/prokaryotes-intro/deck/5556549
11. http: Kingdom //en.wikipedia.org/wiki/Kingdom_biology
12. http: Macroelements //en.wikipedia.org/wiki/Macroelements
13. http: Plant Cell //langlopress.net/homeeducation/resources/science/content/support/illustrations/
Cell Structures/Plant Cell.jpg
14. http: Ribosome //en.wikipedia.org/wiki/Ribosome
15. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
16. http: //ru.wikipedia.org/wiki/__

22
 CAPITOLUL 3. ACIZII NUCLEICI

3.1. Rolul acizilor nucleici n ereditate

3.2. Nucleozidele i nucleotidele
3.3. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)
3.4. Acidul ribonucleic (ARN)
3.5. Codul genetic
We have discovered the secret of life.
Francis Crick

3.1. ROLUL ACIZILOR NUCLEICI N EREDITATE

Evoluia cunotinelor despre acizii nucleici ncepe n anul 1869, atunci cnd biochimistul
elveian Friedrich Miescher pentru prima dat a izolat din nucleele leucocitelor umane un acid organic
ce conine fosfor i proteine. Acest compus chimic a fost numit la vremea respectiv nuclein.
Noiunea de acid nucleic a fost introdus de anatomistul german Richard Altmann n 1899.
n prima jumtate a sec. XX biologii i chimitii erau n cutarea moleculei care reprezint
substratul material al ereditii, molecul responsabil de pstrarea, transmiterea i realizarea
capacitilor genetice ale organismelor. Savantul rus Nicolai Kolov a exprimat aceste idei privind
mecanismul care asigur continuitatea materialului ereditar prin expresia: Omnis molecula ex molecula
fiecare molecul provine din alt molecul [6].
Un prim pas n descoperirea substratului
material al ereditii a fost fcut n anul 1928 de
ctre microbiologul englez Frederick Griffith,
care a efectuat primele experimente de
transformare genetic la bacteriile Diplococcus
pneumoniae. El a injectat unor oricei 2 sue de
pneumococi tipul S, ale crui celule sunt
virulente i au capsul, i tipul R ale crui
celule sunt avirulente i fr capsul. F. Griffith
a observat c dac oriceilor li se injecteaz
tipul S inactivat n prealabil prin cldur (65C)
i concomitent tipul R avirulent, acetia pier.
Prin urmare, tipul S virulent i capsulat,
dei omort prin cldur, a donat capacitatea de
infecie i respectiv capacitatea de reproducere
a pneumococilor viruleni cu capsul tipului viu
R, deci n prezena tipului S inactivat, tipul R a
fost transformat, devenind patogen (fig. 3.1).
F. Griffith a numit factorul responsabil de
transformarea bacterian principiu de
Fig. 3.1. Experimentul de transformare bacterian realizat
de ctre F. Griffith [1] transformare (engl. transforming principle).
Experiena prin care cultura de pneumococi aviruleni R II a fost transformat cu ajutorul
ADN-ului extras de la pneumococii viruleni S III poate fi considerat prima schi de inginerie
genetic.
n anul 1944 Oswald Avery, Colin McLeod, Maclyn McCarthy, au descoperit c factorul care a
determinat transformarea pneumococilor, prin trecerea de la un tip avirulent la altul virulent, este acidul
dezoxiribonucleic ADN. Ei au stabilit c dac n mediu de cultur se aduga enzima
dezoxiribonucleaza, care fragmenteaz specific moleculele de ADN, atunci transformarea n-are loc.

23
 nca un argument n sprijinul ideii
c ADN-ul reprezint substratul material
al ereditii au adus Alfred Hershey i
Martha Chase n 1952, care au studiat
bacteriofagul T2, parazit al bacteriei E.
coli. Ei au marcat cu fosfor (P) i sulf (S)
radioactiv componentele virusului
ADN-ul i capsida proteic. S-a constatat
c n cursul infeciei n celula bacterian
ptrunde doar ADN, care e capabil s se
autoreproduc i s determine sinteza de
proteine fagice (fig. 3.2). Astfel, s-a
demonstrat ca ADN-ul reprezint
materialul genetic purttor al informaiei
ereditare la majoritatea organismelor. n
1955, Heinz Fraenkel-Conrat i Robley
Williams au descoperit c acidul
Fig. 3.2. Experimentul lui Hershey-Chase de infecie a bacteriei E.
ribonucleic este substratul material al
coli cu bacteriofagul T2 [9] ereditii la virusul care produce
mozaicul la tutun (TMV). La ribovirusuri
ARN-ul conine n structura sa att informaia genetic pentru propria sa sintez, ct i pentru sinteza
proteinelor virale. Descoperirea rolului acizilor nucleici n ereditate a impus necesitatea de a stabili
structura ADN-ului i a ARN-ului, n scopul de a explica legtura dintre structura moleculelor i
prezena unor anumite caractere ereditare i mecanismul prin care caracterele ereditare se transmit de la
o generaie la alta.

3.2. NUCLEOZIDELE I NUCLEOTIDELE

Acizii nucleici, ADN i ARN, sunt substane polimere macromoleculare, alctuite din uniti
structurale mai simple (monomeri) nucleotide. O nucleotid este alctuit din trei componente: o baz
azotat, o monoglucid i un radical al acidului fosforic (o grupare fosfat).
Bazele azotate pot fi purinice (au un nucleu purinic) adenin (A) i guanin (G) i
pirimidinice (au un nucleu pirimidinic) citozin (C), timin (T) i uracil (U) (fig. 3.3).

Fig. 3.3. A. Baze azotate purinice [12] Fig. 3.3. B. Baze azotate pirimidinice [12]

Al doilea component al nucleotidelor este reprezentat de o monoglucid cu 5 atomi de carbon

(pentoz) dezoxiriboz sau riboz. n condiii naturale, pentozele se gsesc sub form ciclic. Atunci
cnd se afl n stare liber au o structur piranozic, iar cnd se asociaz cu alte componente pentru a
forma o macromolecul mai complex, se gsesc n stare furanozic (cap. 6). n constituia acizilor
nucleici, pentozele se gsesc sub form furanozic (fig. 3.4).

24
Fig. 3.4. Pentoze componente ale nucleotidelor ARN i Fig. 3.5. Structura acidului fosforic [12]
ADN [12]
Radicalul acidului fosforic (fig. 3.5) reprezint al treilea component al nucleotidelor acizilor
nucleici. Acidul fosforic are trei radicali H2PO4-, HPO42-, PO43-.
Prin urmare, acidul fosforic are trei grupri OH libere ce pot fi esterificate. n cazul acizilor
nucleici se esterific dou grupri OH, deci acizii nucleici sunt fosfodiesteri. Structura acidului fosforic
i confer posibilitatea de a ataa dou nucleotide adiacente cu eliminarea unei molecule de H2O. Pe
lng aceasta, acidul fosforic asigur acizilor nucleici un puternic caracter acid precum i prezena a
numeroase sarcini negative. Datorit acestor sarcini negative, acizii nucleici sunt puternic ionizai.
Dezoxiriboza, mpreun cu o baz azotat, formeaz un nucleozid. Bazele azotate sunt legate de
dezoxiriboz prin legturi -N-glicozil. Bazele pirimidinice se asociaz de monoglucid cu atomul N1,
iar bazele purinice cu atomul N9. Pentru a deosebi numerotarea atomilor de carbon din pentoze de
atomii de carbon din baze azotate, atomilor din dezoxiriboz li se adaug prim (') 1', 2', 3', 4' i 5'.
Monoglucida se ataeaz de bazele azotate cu grupa - a atomului de carbon din poziia 1' (1).
Ataarea restului fosforic la nucleozide se
realizeaz la carbonul 5' al dezoxiribozei i
condiioneaz formarea nucleotidelor. Denumirea
nucleotidelor provine de la baza azotat i
numrul de resturi de acid fosforic. Nucleotidul se
numete nucleozid monofosfat (de ex., dAMP
dezoxiadenozin monofosfat) dac conine un rest
fosfat; nucleozidul difosfat (dADP
dezoxiadenozin difosfat) conine dou resturi
fosfat; nucleozidul trifosfat (dATP
dezoxiadenozin trifosfat) conine trei resturi fosfat
(fig. 3.6).
Resturile de acid fosforic se unesc la carbonul
5' al dezoxiribozei i se numeroteaz cu literele
greceti , , . Nucleotidele se unesc ntre ele
prin legturi fosfodiesterice n urma nlturrii
Fig. 3.6. Nucleozid fosfai [1] resturilor fosforice i .

Radicalul fosforic realizeaz legtura ntre carbonul din poziia 5' (C5) a unei nucleotide cu
carbonul din poziia 3' (C3) a unei alte nucleotide, astfel nct se formeaz un lan polinucleotidic prin
legturi fosfodiesterice 5'3' sau 3'5'. Secvena polinucleotidic a unei catene reprezint structura
primar a ADN-ului (fig. 3.7).

25
 Fig. 3.7. Lan polinucleotidic al moleculei de ADN [1] Fig. 3.8. Schema general a metabolismului
nucleotidelor [7]

Nucleotidele, pe lng faptul c reprezint elementele structurale ale acizilor nucleici,

ndeplinesc rolul de surs universal de energie n celula vie adenozintrifosfat (ATP). Sub form de
nucleozid trifosfai ATP, CTP, GTP i UTP, nucleotidele joac un rol central n metabolism.
Nucleotidele ndeplinesc funcia de cofactor, particip nemijlocit la reacii chimice n calitate de
acceptori de grupri chimice, atomi i electroni, iar nucleotidele ciclice (cGMP and cAMP) particip la
semnalizarea celular [12]. Aadar, nucleotidele ndeplinesc funcii multiple.
1. Monomeri ai acizilor nucleici. Nucleozidtrifosfaii reprezint substratul material din care se
sintetizeaz acizii nucleici ADN i ARN.
2. Forme de stocare a energiei chimice. Principala form de stocare a energiei chimice n celul
sunt moleculele de ATP, care se sintetizeaz n cadrul respiraiei celulare.
3. Componente structurale ale unor coenzime. Coenzime precum NAD, NADP, FAD, FMN, S-
adenozilmetionin, coenzima A au un rol major n metabolismul celular. Legarea acestora de partea
proteic a enzimei se realizeaz prin intermediul AMP-ului.
4. Mediatori fiziologici ai unor procese metabolice. Molecula de cAMP funcioneaz ca un
mesager chimic n controlul hormonal al sintezei macromoleculelor, diviziunii celulare, coagurii
sngelui.
5. Activatori moleculari. Pentru sinteza glicogenului, glicoproteidelor, fosfolipidelor,
nucleotidele n form mono-, di- sau trifosforilat (UDP, CMP, CTP, CDP) leag molecule de glucoz,
acid sialic, colin, gliceroli i le transfer la locul sintezei.
6. Efectori alosterici. Multe ci metabolice sunt controlate de concentraii intracelulare de
nucleotide, inclusiv interconversiunile ntre purine i pirimidine. n acest fel, nucleotidele particip la
reglarea specific a metabolismului celular.
Cile metabolice majore din cadrul metabolismului nucleotidelor conduc la acidul uric, riboz-
1-fosfat sau malonil-CoA (fig. 3.8).

3.3. ACIDUL DEZOXIRIBONUCLEIC (ADN)

Macromolecula de ADN rezult din polimerizarea dezoxiribonucleotidelor. O

dezoxiribonucleotid este format din trei componente: o baz azotat purinic sau pirimidinic, o
dezoxiriboz i o grupare fosfat. n structura ADN-ului intr dou baze purinice, adenin (A), guanin
(G) i dou pirimidinice, citozin (C) i timin (T) (fig. 3.9). n constituia acidului dezoxiribonucleic
intr obligatoriu toate cele patru tipuri de baze azotate, ns ordinea i proporia n care se gsete
fiecare din acestea este o caracteristic de specie.

26
 Fig. 3.9. A. Structura nucleotidelor purinice [1] Fig. 3.9. B. Structura nucleotidelor pirimidinice [1]

Alturi de aceste patru tipuri de baze, n ADN se pot gsi, n cazuri rare, i alte baze azotate
(minore): purinice inozin, N6-metiladenin, N2-metilguanin, xantin, hipoxantin, 7-metilguanin,
etc.; pirimidinice 5-hidroximetilcitozin, 5-metilcitozin, 5-oximetilcitozin, etc [8].
Pentru prima dat o analiz amnunit a structurii chimice a acizilor nucleici a fost efectuat de
biochimistul austriac Erwin Chargaff n 1952, folosind metoda cromatografic. S-a stabilit c n
moleculele de ADN coninutul de adenin este egal cu coninutul de timin (A = T), coninutul de
citozin este egal cu coninutul de guanin (G = C), iar coninutul bazelor purinice este egal cu
coninutul bazelor pirimidinice (A+G =T+C). Aceste legiti chimice, care au primit ulterior denumirea
de regulile lui Chargaff, au stat la baza descoperirii structurii bicatenare a ADN-ului. n acelai timp,
raportul dintre (A+T) / (G+C) difer i este specific la diferite organisme [5]: Bacteriofagul T2 1,84;
Escherichia coli 0,97; Saccharomyces cerevisiae 1,80; Homo sapiens 1,40.
n anul 1953 James Watson,
Francis Crick i Maurice Wilkins,
folosind metoda difraciei n raze X, au
elaborat modelul de structur bicatenar
a ADN-ului i au postulat modelul
semiconservativ de replicare a lui.
Conform acestui model molecula de
ADN este alctuit din dou lanuri sau
Francis Crick James Watson Maurice Wilkins catene polinucleotidice complementare,
rsucite una n jurul celeilalte, formnd un helix dublu, aceasta fiind structura secundar a ADN-lui
(fig. 3.10). Pentru aceast descoperire savanilor James Watson, Francis Crick i Maurice Wilkins li s-a
decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicin n 1962 [14].
Spre exteriorul moleculei de ADN se afl scheletul glucidofosforic, iar spre interiorul moleculei
bazele azotate complementare legate prin puni de hidrogen. O nucleotid cu adenin se asociaz prin
dou legturi de hidrogen cu o nucleotid cu timin sau invers A = T sau T = A, iar o nucleotid cu
guanin se leag cu o nucleotid cu citozin prin intermediul a trei legturi de hidrogen sau invers G
= C sau C = G (fig. 3.10).

27
 Fig. 3.10. A. mperecherea bazelor azotate [11] Fig. 3.10. B. Structura secundar a ADN-ului [11]

Diametrul spiralei duble a moleculei de ADN este de 2 nm, distana ntre dou nucleotide
vecine 0,34 nm, iar o rotaie complet a unei catene n jurul axului imaginar al moleculei cuprinde 10
perechi de nucleotide (pb). Rotirea unei catene n jurul alteia face ca dublul helix s conin un an
mare (cu un diametru de ~22 ) i un an mic (~12 ) (fig. 3.10. B). Lungimea unei molecule de
ADN se exprim n kilobaze (kb), iar masa molecular n daltoni (D).
Structura bicatenar a macromoleculelor de ADN asigur transmiterea informaiei ereditare din
generaie n generaie. Acest proces se realizeaz datorit replicrii moleculei mam de ADN i
formrii a dou molecule fiice de ADN, care ulterior se repartizeaz n celule fiice n cadrul diviziunii
celulare.
Stabilitatea moleculei de ADN este asigurat prin cooperarea a trei categorii de fore [3]:
legturile de hidrogen ce asigur mperecherea bazelor care, dei slabe, prin numrul lor mare
contribuie la stabilitatea macromoleculei;
interaciunile dintre electroni, respectiv legturile van der Waals i atraciile dipol-dipol dintre
planurile bazelor suprapuse care prezint suprafee speciale de contact;
prile hidrofile ale moleculei (glucid + fosfat) sunt ndreptate spre exteriorul elicei duble, iar
cele hidrofobe (bazele azotate) sunt repliate spre interiorul elicei, conferind moleculei o stabilitate
maxim.

Conformaiile moleculare ale ADN-ului

Cu ajutorul metodei difraciei n raze X, s-a demonstrat c macromolecula de ADN poate

prezenta mai multe tipuri conformaionale, notate A, B, C, D sau Z (fig. 3.11). Acestea se deosebesc
prin nclinarea bazelor azotate fa de axa central, numrul de baze azotate ntr-o spir complet,
direcia rsucirii catenelor i printr-o serie de particulariti fizice ale ADN-ului [3]. Moleculele de
ADN se gsesc n stri conformaionale diferite n funcie de gradul de hidratare a moleculei, forei
ionice a mediului, tipul de cationi, precum i de temperatur [8].
Conformaia B este cea mai apropiat de modelul originar al lui Watson-Crick, prezent n toate
celulele. Este o dubl elice de dreapta, ale crei catene au polaritate opus. Conine 10 pb pe tur de
elice, dispuse perpendicular pe axul moleculei; cele dou catene sunt meninute prin legturi de
hidrogen ntre bazele complementare.

28
 Tab. 3.1. Parametrii helixului la unele forme de ADN [2]
Parametrii helixului Conformaii moleculare
A-ADN B-ADN Z-ADN
Sensul helixului Dreapta Dreapta Stnga
Numrul de baze n spir 11 10 12
Distana dintre baze, () 2,9 3,4 3,7
Diametrul moleculei, () 25,5 23,7 18,4

Conformaia A este asemntoare primei numai c bazele sunt nclinate cu un unghi de 20 fa

de perpendiculara axului. Aceast configuraie determin modificri n pasul elicei, n numrul de baze
per tur de elice etc. Tranziia de la conformaia B la A se poate realiza in vivo sub aciunea unor
proteine, iar in vitro n prezena solvenilor organici.
Conformaia C este tot de dreapta, iar diferenele fa de cele dou tipuri conformaionale in de
pasul elicei, de numrul bazelor/tur, de nclinarea bazelor. Acest tip este caracteristic pentru unele
genomuri virale.
Conformaia D este mai puin cunoscut. Este o elice dubl de dreapta, cu un unghi mare de
rotaie (45C), semnnd cu helixul format de ADN glicolizat descris la fagul T2.
Conformaia Z corespunde unor molecule de ADN care se abat de la modelul clasic. A fost
evideniat printr-o tehnic de difracie n raze X: este o elice dubl rsucit spre stnga, care s-ar
datora faptului c bazele G i C ar fi legate la ntmplare, determinnd aspectul n zig-zag.

Fig. 3.11. Conformaiile moleculare principale ale ADN-ului [11]

Modificrile conformaionale joac un rol important n procesele de reglare a activitii celulare

i, n primul rnd, n controlul expresiei genelor.
Macromoleculele de ADN posed proprieti specifice care sunt determinate de structura lor
chimic [2].
1. Absorbia razelor ultraviolete. Prezena bazelor azotate purinice i pirimidinice n structura
ADN-ului i confer moleculei proprietatea de absorbie a radiaiilor ultraviolete cu lungimea de und
de 260 nm. Aceast proprietate poate fi folosit pentru determinarea cantitativ a ADN-ului.
2. Denaturarea i renaturarea ADN-ului. Proprietile fizice ale moleculelor de ADN se pot
modifica ca rezultat al aciunii unor factori fizici (tC) sau chimici (pH-ul, prezena n soluie a
alcoolilor i a cetonelor). S-a demonstrat, c prin nclzire la temperaturi cuprinse ntre 63 100C, la
moleculele de ADN se rup legturile de hidrogen dintre bazele azotate, cele dou catene se separ una
de alta n soluie, proces care se numete denaturare. Denaturarea termic este adesea nsoit de o
fluidizare a soluiei, fenomen denumit topire a ADN-ului [3]. Dup denaturare, dac soluia de ADN

29
este rcit brusc, cele dou catene rmn n aceast stare, denaturarea devenind permanent. Dac
rcirea este lent, legturile de hidrogen dintre cele dou catene se pot restabili, avnd loc procesul de
renaturare.
3. Replicarea ADN-ului. Reproducerea este una din nsuirile fundamentale ale materiei vii care
se poate realiza la nivel de organism, celular i molecular. Replicarea ADN este un proces molecular
prin care se realizeaz copierea exact a moleculelor de ADN. Sinteza ADN-ului este de tip
semiconservativ, deoarece fiecare din cele dou catene e folosit ca matrice pentru sinteza unei catene
noi de ADN.
4. Reparaia ADN-ului. Aceast proprietate se realizeaz prin mecanisme care asigur repararea
n molecula de ADN a leziunilor produse de diferii factori ai mediului, previne apariia mutaiilor i se
bazeaz pe principiul complementaritii bazelor azotate.
5. Spiralizarea i despiralizarea ADN-ului. Proprietatea respectiv asigur trecerea
macromoleculei de ADN de la o stare funcional la alta.
6. Flexibilitatea ADN-ului. Aceast nsuire asigur trecerea ADN-ului de la o form
conformaional la alta. Astfel, trecerea moleculei de la forma B la forma A se asociaz cu activarea
ADN-ului pentru transcripie, trecerea moleculei de la forma B la forma Z cu inactivarea secvenei de
ADN. Forma B a moleculei este caracteristic pentru ADN-ul n cadrul procesului de replicare, iar
forma C a moleculei este caracteristic pentru organizarea ADN-ului n structuri supramoleculare.
7. Heterogenitatea secvenelor de ADN. Anumite secvene de nucleotide se ntlnesc cu
frecven diferit de-a lungul moleculei de ADN. De exemplu, raportul dintre bazele azotate (A+T) /
(G+C) este diferit la diverse organisme.

3.4. ACIDUL RIBONUCLEIC (ARN)

Acidul ribonucleic (ARN) are o structur chimic asemntoare cu cea a ADN-ului.

Ribonucleotidele sunt alctuite din 3 componente de baz: o baz azotat purinic sau pirimidinic, o
riboz i o grupare fosfat. n structura ARN-ului intr dou baze purinice, adenin (A), guanin (G) i
dou pirimidinice, citozin (C) i uracil (U) (fig. 3.9). Spre deosebire de ADN, molecula de ARN este
monocatenar (fig. 3.12).

Fig. 3.12. Deosebiri ntre moleculele de ARN i ADN [1]

n dependen de funciile pe care le ndeplinete ARN-ul n celul se deosebesc: ARN viral i

ARN celular.
ARN-ul viral este nzestrat cu funcie de depozitare i transmitere a informaiei genetice n
generaiile virale succesive prin replicare. Se ntlnete la unii ribovirusuri cum ar fi: virusul
mozaicului tutunului (VMT), virusul gripei, virusul poliomelitei, unii bacteriofagi.
ARN-ul celular ndeplinete funcii eseniale n procesul de decodificare a informaiei genetice
n procesul de biosintez a proteinelor. Se disting cteva tipuri principale de ARN celular: ARN
mesager (ARNm), ARN de transport (ARNt), ARN ribozomal (ARNr) i ARN nuclear mic (ARNsn).

30
 ARN mesager (ARNm) se sintetizeaz pe una din catenele de ADN (3'-5' matrice), transcrie i
transport informaia ereditar din nucleu n citoplasma celulei, la locul de sintez a proteinelor
ribozomi. Ulterior, ARNm reprezint o matrice pentru asamblarea lanului polipeptidic al moleculei de
protein. Molecula de ARNm matur conine, pe lng secvena codificatoare, i secvene reglatoare
(fig. 3.13).

Fig. 3.13. Organizarea ARNm la eucariote [10]: CAP (engl. cap capac); UTR secvene
netranslate de ARNm (engl. untranslated regions); CDS (engl. coding sequence); Poly-A (engl.
polyadenylation)

Captul 5 este protejat de o guanin metilat 7-metilguanozin, structur care asigur o

stabilitate a moleculei de ARN datorit unei legturii nespecifice 5'-5' i reprezint un sit de
recunoatere pentru ribozomi n iniierea translaiei (fig. 3.14). Aceast secven se numete CAP (engl.
cap capac) i este urmat de o secven netranslat 5'-UTR (secvena lider). Secvena UTR este
format la om din circa 200 de nucleotide i reprezint un sit de legare a ARNm de ribozom. Secvena
codificatoare controleaz ordinea asamblrii aminoacizilor n polipeptid. La nceputul secvenei
codificatoare de ARNm 5 este prezent codonul de start al translaiei AUG, iar sfritul translaiei este
marcat de unul din codonii STOP UAA, UAG, UGA. Codonul STOP este urmat de o secven
netranslat 3'-UTR alctuit la om din aproape 800 de nucleotide [16]. Secvena netranslat coada
Poly-A este format din 100-200 de nucleotide cu adenin, asigur o stabilitate a captului 3' al
moleculei i controleaz transferul ARNm din nucleu n citoplasm.

Fig. 3.14. Structura 5'-CAP [17] Fig. 3.15. Structura ARNt [2]

ARN de transport (ARNt) transport aminoacizii proteici la ribozomi sediul de sintez a

proteinelor. Astfel, ARNt servete n calitate de translator al codului genetic de pe ARNm i ca adaptor
pentru aminoacizii proteici corespunztori. Fiecare molecul este format din ~70 80 nucleotide care
formeaz o structur secundar specific frunz de trifoi [15]. Molecula ARNt conine n afar de
cele patru baze majore A, U, G, C i cteva baze minore: pseudouracil (), dihidrouridina (D), timina
(T) etc. n molecula de ARNt sunt prezente cteva regiuni funcionale distincte (fig. 3.15):
braul acceptor este un segment terminal monocatenar trinucleotidic CCA care are rolul de
acceptor pentru aminoacidul specific activat;
bucla TC este implicat n legarea de suprafaa ribozomului;

31
 bucla D este responsabil de legarea de enzima aminoacil ARNt-sintetaza;
bucla anticodon este format dintr-un triplet de nucleotide cu o secven complementar bazelor
azotate dintr-un codon de ARNm, are proprietatea de a se mperechea cu codonul ARNm n baza
principiului complementaritii.
ARN ribozomal (ARNr) repezint circa 80 85% din cantitatea total de ARN celular. ARNr
constituie circa 60%, iar proteinele 40% din masa ribozomilor [13]. n fiecare subunitate a
ribozomilor (la eucariote subunitatea mare 60S, subunitatea mic 40S) exist o singur caten de
ARNr, care se sintetizeaz n nucleolul celular. Aadar, ARNr are un rol structural i particip la
sinteza proteinelor, asigurnd legtura dintre ribozom, ARNm i ARNt.

Tab. 3.2. Tipurile de ADNr [13]

Tipul Mrimea, (S) Subunitatea mare a Subunitatea mic a
celulelor ribozomului (ARNr) ribozomului (ARNr)
Procariote 70S 50S (5S : 120 nt; 23S : 2906 nt) 30S (16S : 1542 nt)
(E. coli)
Eucariote 80S 60S (5S:121 nt; 5.8S:156 nt; 28S:5070 nt) 40S (18S : 1869 nt)
(H. sapiens)

ARN nuclear mic (ARNnm) este reprezentat de secvene de cteva zeci de nucleotide i intr n
componena enzimelor ce catalizeaz metabolismul acizilor nucleici (primaza, telomeraza,
splicesomul).

3.5. CODUL GENETIC

Dup descoperirea rolului genetic i a structurii moleculare a acizilor nucleici, n 1954

ciberneticianul american George Gamow emite ipoteza, c n macromolecula de ADN este codificat
biochimic informaia genetic necesar sintezei moleculelor de proteine. Legtura dintre acizii nucleici
i proteine se realizeaz cu ajutorul codului genetic, un limbaj biochimic prin care o secven de 3
nucleotide din ADN determin prezena unui anumit aminoacid n molecula proteic (fig. 3.16).

Fig. 3.16. Experimentul care demonstreaz relaia dintre ARNm polipeptid [1]

Unitatea funcional a codului genetic este codonul. Codul genetic, alctuit din 64 de codoni,
codific 20 de aminoacizi proteici standard. Trei dintre codoni (UAA, UAG, UGA) se numesc STOP,
nu codific aminoacizi i servesc ca semnale pentru terminarea sintezei catenei polipeptidice.

32
 Acest alfabet al vieii a fost
descifrat de Marchall Nirenberg,
Robert Holley i Gobind Khorana n
anii 60 ai secolului XX. Pentru
aceast realizare savanilor li s-a
decernat premiul Nobel pentru
fiziologie sau medicin n anul 1968
[14]. Prin urmare, n fiecare celul,
Robert Holley Gobind Khorana Marchall Nirenberg n moleculele de ADN este stocat
toat informaia genetic a organismului, care se realizeaz n cadrul procesului de biosintez a
proteinelor n ontogenez.
Codul genetic are urmtoarele proprieti.
1. Codul genetic este universal, cu mici excepii. Aminoacizii proteici sunt codificai de aceeai
codoni, indiferent de organismul n care se realizeaz biosinteza proteinelor. Universalitatea codului
genetic impune ideea c toate organismele vii provin dintr-un singur strmo, care a aprut n urma
unui ndelungat proces de evoluie a materiei.
2. Codul genetic este tripletar, un codon este alctuit din 3 nucleotide (triplet).
3. Codul genetic este degenerat. Toi aminoacizii, cu excepia metioninei i a triptofanului, sunt
codificai de mai muli codoni. Aceast proprietate are o mare importan n stabilitatea transferului de
informaie genetic din generaie n generaie. Spre exemplu, codonii UCU, UCC, UCA, UCG codific
aminoacidul serina. Dac al treilea nucleotid va fi nlocuit n urma unei mutaii, structura proteinei va
rmne neschimbat.
Tab. 3.3. Codul genetic nsris n ARNm
Prima A doua liter A treia
liter U C A G liter

Phe, F UUU UCU Tyr, Y UAU Cys, C UGU U

U UUC Ser, S UCC UAC UGC C
Leu, L UUA UCA Stop UAA Stop UGA A
UUG UCG Stop UAG Trp, W UGG G

CUU CCU His, H CAU CGU U

C Leu, L CUC Pro, P CCC CAC Arg, R CGC C
CUA CCA Gln, Q CAA CGA A
CUG CCG CAG CGG G

AUU ACU Asn, N AAU Ser, S AGU U

A Ile, I AUC Thr, T ACC AAC AGC C
AUA ACA Lys, K AAA Arg, R AGA A
Met, M AUG ACG AAG AGG G

GUU GCU Asp, D GAU GGU U

G Val, V GUC Ala, A GCC GAC Gly, G GGC C
GUA GCA Glu, E GAA GGA A
GUG GCG GAG GGG G

4. Codul genetic este colinear. Succesiunea codonilor din molecula de ARNm matur este liniar
cu succesiunea aminoacizilor din proteina sintetizat.
5. Codul genetic este specific. Unul i acelai triplet codific un aminoacid specific. De
exemplu, UUU nu codific aminoacidul serina, ci aminoacidul fenilalanina.

33
 6. Codul genetic este nesuprapus. Codonii vecini din molecula de ARNm nu au nucleotide
comune. Spre exemplu, secvena de ARNm matur, care se ncepe cu nucleotidele AUG/AGC/GCA, nu
este citit AUG/UGA/GAG, ci strict pe triplete.
7. Codul genetic este fr virgule. Succesiunea de codoni din ARNm se citete secvenial,
codon dup codon, fr semne de separare.
n citirea mesajului genetic purtat de ARNm un rol important l au 3 codoni UAA, UGA, UAG
stop sau nonsens. Codonii stop nu codific aminoacizi ci servesc ca semnale pentru terminarea
sintezei unei catene polipeptidice. Dintre cei 61 de codoni sens 2 marcheaz inceputul sintezei unui lan
polipeptidic AUG i GUG.

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. O nucleotid este alctuit din trei componente: a)....................; b).......................; c).......................
1.2. ADN-ul stocheaz informaia.............................................................................................................
1.3. Molecula de ARN este o structur.......................................................................................................
1.4. n componena acizilor nucleici intr monoglucida............................................................................
1.5. Se cunsosc ...............tipuri de ARN celular:........................................................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Bazele azotate formeaz mpreun cu monoglucidele dezoxiriboza i riboza nucleozide.

2.2. Nucleozidele purinice se hidrolizeaz mai greu dect nucleozidele pirimidinice.
2.3. ADN-ul este substratul material al informaiei genetice.
2.4. n molecula de ADN coninutul de A + T = G + C.
2.5. ADN-ul extranuclear este liniar.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Molecula de ARN: a) adenin; b) guanin; c) uracil; d) timin; e) citozin.

3.2. ADN-ul eucariotelor reprezint:
a) un lan polinucleotidic monocatenar; b) o spiral polinucleotidic monocatenar; c) un lan
polinucleotidic bicatenar; d) o spiral polinucleotidic bicatenar.
3.3. Un segment bicatenar al moleculei de ADN conine 2400 de nucleotide, dintre care 300 cu
adenin. Cte nucleotide cu citozin conine acest segment? A. 300. B. 750. C. 900. D. 1800.
3.4. Un segment bicatenar de ADN conine 720 de nucleotide cu adenin i timin (48% din numrul
total de nucleotide). Determinai numrul total de nucleotide cu guanin n segmentul respectiv.
A. 195. B. 390. C. 720. D. 360.
3.5. ADN-ul celular este localizat n:
a) nucleu; b) reticulul endoplasmatic; c) mitocondrii; d) cloroplaste; e) aparatul Golgi; f) lizozomi.

34
4. Asociai.

Celula uman
1. 46 molecule de ADN A. Celule sexuale
2. 23 molecule de ADN B. Aparat Golgi
3. ADN liniar C. Celule somatice
4. ADN circular D. Mitocondrie
E. Nucleu
F. Ribozomi

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.

5.1. Adenin; guanin; dezoxiriboz; timin; citozin; riboz.

5.2. Timin; citozin; guanin; adenin, uracil.
5.3. ATP; ADN; ARN, protein.

6. Completai tabelul.

ADN/ARN
Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Proprietile fizico-chimice ale ADN-ului.

7.2. Structura i funciile ADN-ului n celul.
7.3. Structura i funciile ARN-ului n celul.
7.4. Proprietile codului genetic.

GLOSAR

Angstrom () unitate de msur a lungimii egal cu 10-10 m sau 0,1 nm.

Difracia de raze X (engl. XRD X-Ray Diffraction) este o metoda de analiz nedistructiv a
structurii atomice sau moleculare a cristalelor.
Furanoz monoglucid ciclic (cu inel furanic) alctuit din 5 atomi de carbon.
Gen un segment al macromoleculei de ADN care codific un polipeptid, o molecul de ARNt sau
ARNr.
Genom totalitatea moleculelor de ADN n celul.
Mozaic viroz a plantelor, manifestat prin apariia unor pete decolorate pe frunze, care alterneaz cu
poriuni colorate normal, avnd aspectul de mozaic.
Piranoz monoglucid ciclic (cu inel piranic) alctuit din 6 atomi de carbon.
Transcripie proces de sintez a unei molecule de ARN pe o caten matrice de ADN 3'-5'.
Translaie proces de sintez a unui polipeptid pe o matrice de ARNm asociat cu ribozomii celulari.
Pentoz monoglucid cu 5 atomi de carbon.

35
 BIBLIOGRAFIE

1. Ardelean, A., Rou, I., Istrate, C. Genetic. Atlas colar. Bucureti, 2002.
2. Cemortan, I., Capcelea, S., aranov, L., Amoaii, D. Curs de biologie molecular. Chiinu, USMF,
2000.-243 p.
3. Cornea, C., Vtafu, I., Barbu, A. Elemente de inginerie genetic. Bucureti, All Educational,
1998.-184 p.
4. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, tiina, 2006.-287 p.
5. Palii, A. Genetica. Chiinu, Museum, 1998.-352 p.
6. Popa, N. Genetica. Curs de prelegeri. Chiinu, Centrul Editorial al USM, 2000.-382 p.
7. Voet, D., Pratt, Ch., Voet, J. Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version,
2012.-1208 p.
8. , ., , ., , . , ., , ., , .
: , , 2008.
9. http: Hershey Chase experiment // en.wikipedia.org/wiki/ Hershey-Chase
10. http: Messenger RNA //en.wikipedia.org/wiki/Messenger_RNA
11. http: Nucleic acid structure //en.wikipedia.org/wiki/Nucleic_acid_structure
12. http: Nucleotides //en.wikipedia.org/wiki/Nucleotides
13. http: Ribosomal RNA //en.wikipedia.org/wiki/Ribosomal_RNA
14. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
15. http: Transfer RNA //en.wikipedia.org/wiki/Transfer_RNA
16. http: 3'-UTR //en.wikipedia.org/wiki/3'_UTR
17. http: 5'-CAP//en.wikipedia.org/wiki/Five_prime_cap

36
 CAPITOLUL 4. AMINOACIZII, PEPTIDELE I PROTEINELE

4.1. Aminoacizii
4.2. Peptidele i polipeptidele
4.2. Clasificarea i caracteristica general a proteinelor
4.3. Organizarea structural a proteinelor
4.4. Proprietile fizico-chimice ale proteinelor
4.5. Funciile proteinelor n celul

4.1. AMINOACIZII

Aminoacizii sunt compui organici care conin n molecula lor cel puin o grupare aminic NH2
i o grupare carboxilic O=COH. Aminoacizii sunt substane solide, cristaline, solubile n acizi diluai
i n baze alcaline, predominant solubile n ap, greu solubile n alcooli
i insoluble n solveni organici. Aminoacizii au puncte de topire i
fierbere relativ ridicate, peste 250C. Particularitile proprietilor
fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de prezena
concomitent n molecule a diferitor grupe funcionale aminice i
carboxilice. Datorit prezenei acestora, aminoacizii sunt substane
4.1. Formula general a unui amfotere i pot intra n reacie ca amine i ca acizi carbonici.
-aminoacid [11] Aminoacizii avnd o formul general, se deosebesc prin structura
radicalului (R), care determin proprietile specifice ale aminoacidului.
De exemplu, aminoacidul alanina are un radical simplu CH3, radicalul aminoacidului cisteina conine
sulf CH2SH etc.
Plantele superioare verzi sintetitizeaz toi aminoacizii necesari din sruri de amoniu, nitrai,
cetoacizi sau oxiacizi. Animalele sintetizeaz majoritatea aminoacizilor din produse neazotate ale
metabolismului i azot amoniacal.
Aminoacizii ndeplinesc urmtoarele funcii biologice:
aminoacizii sunt elemente structurale ale peptidelor, proteinelor, acizilor biliari;
unii aminoacizi sunt transmitori de semnale, precursori de neurotransmitori i hormoni;
aminoacizii au un rol central n metabolismul substanelor azotoase, sunt donori de azot,
particip la biosinteza purinelor, vitaminelor, alcaloizilor, sunt metabolii intermediari n ciclul ureei.
n prezent se cunosc peste 400 de aminoacizi [5], iar n componena proteinelor celulare intr 20
de -aminoacizi standard (proteici), n timp ce ceilali aminoacizi (neproteici) sunt prezeni n celul n
form liber.
Aminoacizii neproteici, de asemenea, au un rol metabolic i structural important:
-alanina intr n structura coenzimei A;
acidul - aminobutiric (GABA) este un mediator chimic la nivelul sistemului nervos central;
5- hidroxitriptofanul este un precursor al serotoninei;
ornitina i citrulina sunt intermediari n sinteza ureei;
homocisteina i homoserina sunt intermediari n metabolismul unor aminoacizi.

Proprietile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii fiind substane amfotere care dau reacii caracteristice att datorit prezenei
gruprilor aminice i carboxilice, ct i datorit prezenei ambelor grupri n molecula lor.

37
 1. Reacii datorit gruprii aminice.
1.1. Formarea de sruri cu acizi organici i anorganici. Gruparea aminic are caracter bazic i
reacioneaz cu acizii formnd sruri clorhidrai, sulfai, azotai etc. (fig. 4.2).

Fig. 4.2. Reacia unui -aminoacid cu acid clorhidric [7]

1.2. Formarea de hidroxiacizi. Aminoacizii analog aminelor primare reacioneaz cu acidul

azotos i formeaz hidroxiacizi (fig. 4.3).

Fig. 4.3. Reacia unui -aminoacid cu acid azotos [7]

Din volumul de azot care se degaj se poate stabili numrul gruprilor aminice din molecula
aminoacidului. Aceast reacie st la baza dozrii aminoacizilor prin metoda Van Slyke [3]
1.3. Formarea de baze Schiff. Aminoacizii reacioneaz cu aldehidele i formeaz prin reacii de
condensare baze Schiff (fig. 4.4). Acestea rezult din combinarea unei amine sau a unor substane cu
grupri aminice cu o aldehid.

Fig. 4.4. Reacia unui -aminoacid cu o aldehid [7]

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid i se utilizeaz pentru dozarea volumetric a
aminoacizilor la nivelul gruprilor carboxilice.

2. Reacii datorit gruprii carboxilice.

2.1. Formarea de sruri cu baze. Aminoacizii reacioneaz cu baze la nivelul gruprii
carboxilice i formeaz sruri (fig. 4.5).

Fig. 4.5. Reacia unui -aminoacid cu o baz [7]

2.2. Formarea de esteri. Aminoacizii reacioneaz cu alcooli formnd esteri (fig. 4.6).

Fig. 4.6. Reacia unui -aminoacid cu alcool etilic [7]

n rezultatul reaciei aminoacizii din stare solid se transform n esteri lichizi, amestecul crora
se poate separa prin distilare fracionat cu vid.

38
 3. Reacii datorit prezenei ambelor grupe funcionale n molecula aminoacizilor.
3.1. Formarea legturilor peptidice. Prin eliminarea unei molecule de ap dintre gruparea
carboxilic a unui aminoacid i gruparea aminic a altui aminoacid se formeaz peptide. Legtura ce se
formeaz ntre cei doi aminoacizi se numete legtur peptidic (CONH) (fig. 4.9).
3.2. Formarea srurilor complexe. Aminoacizii formeaz cu metalele grele (Cu, Ni, Co, Pb, Fe,
etc.) sruri complexe, colorate, numite chelai.

Clasificarea aminoacizilor

n funcie de poziia grupei aminice n scheletul carbonic fa de grupa carboxilic se deosebesc

-, -, - aminoacizi. La -aminoacizi gruparea aminic i carboxilic sunt legate de acelai atom de
carbon, la -minoacizi gruparea aminic este separat de gruparea carboxilic printr-un atom de
carbon, la -aminoacizi gruparea aminic este separat de gruparea carboxilic prin doi atomi de carbon
etc (fig. 4.7).

Fig. 4.7. Poziia grupei NH2 n raport cu gruparea COOH

Sub aspectul structurii, dup poziia grupei NH2 fa de atomii de carbon asimetrici din catena
carbonic, aminoacizii pot aparine configuraiei L sau D. n natur predomin L-aminoacizii. Dac gru
pa aminic este situat la snga n raport cu
atomul asimetric de carbon, atunci aminoacidul
are configuraia L, dac grupa aminic este situat
la dreapta fa de atomul asimetric de carbon
aminoacidul are configuraia D (fig. 4.8).
-Aminoacizii au unul sau doi atomi de
carbon asimetrici (cu excepia glicinei) i
Fig. 4.8. Izomeri ai aminoacizilor sub aspect structural respectiv posed activitate optic. Astfel,
aminoacidul -alanina poate fi prezent n dou for
me optic active: dextrogiri (+), deviaz planul de polarizare a luminii n soluii apoase spre dreapta sau
levogiri (), deviaz planul de polarizare a luminii spre stnga. n natur se gsete, de obicei, numai
una din formele optic active, dextrogir sau levogir. Activitatea optic nu este dependent de forma
structural D sau L. Aminoacizii obinui prin sintez sunt racemici.
Clasificarea modern a aminoacizilor proteinogeni se realizeaz n funcie de polaritatea
radicalilor chimici, capacitatea lor de a intra n reacie cu apa la un pH = 7.0 [4].
1) Aminoacizi cu radicali nepolari alanin, valin, leucin, izoleucin, glicin, prolin,
metionin. Acesti aminoacizi sunt compui hidrofobi.
2) Aminoacizi cu radicali polari fr sarcin electric serin, treonin, cistein, asparagin i
glutamin. Aminoacizii respectivi sunt mai solubili n ap, mai hidrofili dect aminoacizii nepolari,
ntruct conin grupe funcionale care formeaz legturi de hidrogen cu apa.
3) Aminoacizi cu radicali aromatici fenilalanin, tirozin i triptofan. Radicalii acestor
aminoacizi posed compui ciclici, sunt relativ nepolari, pot participa la interaciuni hidrofobe.
4) Aminoacizi cu radicali cu sarcin negativ acid glutamic i acid aspartic. Aminoacizii
respectivi au o grup carboxilic suplimentar, un caracter acid i sunt hidrofili.
5) Aminoacizi cu radicali cu sarcin pozitiv lizin, arginin, histidin. Aceti aminoacizi au
un caracter bazic i sunt compui hidrofili.

39
 Aminoacizii se clasific i n funcie de proprietile chimice ale radicalilor (anexa 1) [2]:
1) alifatici glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin;
2) cu sulf serin, metionin;
3) aromatici fenilalanina, tirozina, triptofan;
4) iminoacizi prolin;
5) neutri serin, treonin, asparagin, glutamin;
6) acizi acid glutamic, acid aspartic;
7) bazici lizin, arginin, histidin.
Pe lng aminoacizi standard, n componena unor proteine intr i aminoacizi specifici
selenocistein (Sec) i pirolizin (Pyl).
Plantele verzi pot sintetiza toi aminoacizii proteici. O parte din aminoacizi, 8 la numr, care se
numesc eseniali nu se sintetizeaz n organismul animalelor i omului: triptofan, fenilalanin,
metionin, lizin, valin, treonin, izoleucin, leucin. Nutriia cu protein srac n aminoacizi
eseniali poate duce la o ncetinire a creterii, poate fi cauza unor dereglri de metabolism, stri de
oboseal i anxietate.

4.2. PEPTIDELE I POLIPEPTIDELE

Prezena concomitent n moleculele de -aminoacizi a gruprii aminice i carboxilice confer

aminoacizilor capacitatea de a intra n reacii de policondensare i formare a legturilor peptidice dintre
aminoacizi. n rezultatul unei astfel de reacii se formeaz biopolimeri peptide, polipeptide i
proteine. Numrul i succesiunea aminoacizilor n lanurile polipeptidice sunt strict specifice i
determin proprietile fizico-chimice ale proteinelor. Legtura ce se formeaz ntre gruparea carboxili
c a unui aminoacid i gruparea aminic a altui
aminoacid se numete legtur peptidic CO
NH (fig. 4.9). Legturile peptidice se formeaz
prin eliminarea unei molecule de ap, proces care
se numete condensare i se rup n urma
adiionrii unei molecule de ap hidroliz.
Peptidele i polipeptidele sunt substane
naturale care se gsesc n celul n stare liber sau
ca produse intermediare n procesul de hidroliz a
proteinelor. Astfel de peptide cu funcii biologice
precum: hormoni, toxine, neuropeptide,
antibiotice se formeaz prin biosintez. Peptidele
Fig. 4.9. Formarea unui dipeptid [11] au fost descoperite de ctre chimistul german
Hermann Fischer, laureat al premiului Nobel pen-
tru chimie n 1902 [23]. Catenele peptidice difer ntre ele prin numrul, natura i ordinea
aminoacizilor. n funcie de numrul de aminoacizi din lanul peptidic se poate face urmtoarea
clasificare:
peptide rezult prin nlnuirea unui numr de pn la 50 de aminoacizi. Dintre acestea,
oligopeptidele se formeaz din condensarea a 2 10 aminoacizi, n timp ce polipeptidele rezult din
condensarea unui numr mai mare de 10 aminoacizi.
proteine complexe moleculare care se formeaz prin nlnuirea unui numr mai mare de 50
de aminoacizi.
Peptidele posed o activitate fiziologic nalt i regleaz diferite procese biologice. n funcie
de aciunea lor bioreglatoare, peptidele sunt substane cu o activitate hormonal (glucagon, oxitocin,
vasopresin, etc.); cu efect analgezic (peptide opiacee); reglatoare de apetit (endorfine, neuropeptid-Y,
leptin, etc.), tensiune arterial i vasoconstricie (anghiotensin II, bradichinin, etc.), activitate
nervoas superioar [25].

40
 Peptidele pot forma numeroi izomeri n funcie de tipul, numrul i succesiunea aminoacizilor
din lanul polipeptidic. Teoretic din 4 aminoacizi diferii se pot forma 24 de peptide izomere, din 6
aminoacizi 720 de peptide izomere, iar din 10 aminoacizi diferii 3,600,000 de peptide izomere.
Peptidele i polipeptidele sunt substane solide, cristaline, solubile n ap i insolubile n
solveni organici. Soluiile peptidelor i polipeptidelor nu coaguleaz sub aciunea cldurii. Soluiile
polipeptidelor superioare precipit prin adugare de sruri ale metalelor grele. Peptidele i polipeptidele
sunt substane cu caracter amfoter i posed activitate optic.
Sub aspect chimic ambele grupe de substane dau reacii asemntoare aminoacizilor, la nivelul
gruprilor aminice i carboxilice libere. Polipeptidele superioare dau reacii de precipitare i de culoare
asemntoare proteinelor. Toate peptidele i polipeptidele hidrolizeaz n mediul acid, bazic sau sub
influena unor enzime numite peptidaze.
Unele peptide naturale sunt importante n industria alimentar. Printre acestea pot fi menionate
urmtoarele: glutationul, carnisina, anserina.
Glutationul (-glutamil-cistenil-glicocol) este o tripeptid format din trei resturi de aminoacizi
acidul glutamic, cistein, glicin, prezent n aproape toate celulele vii. n cantiti mari, glutationul
se gsete n boabele de gru germinat (pn la 0,45 % din masa uscat), carnea de vit i pui, n
levurile vechi, struguri, roii, portocale, cartofi, spanac.
Glutationul este o substan solid, alb,
solubil n ap i alcool, are 2 grupe carboxilice
libere i respectiv un caracter pronunat acid (pH
= 2,83).
Datorit prezenei gruprii sulfhidrilice (SH)
glutationul are proprieti reductoare puternice i
poate exista n dou forme: redus (G-SH) i
oxidat (G-S-S-G) (fig. 4.10). Forma oxidat este
alctuit din dou molecule de glutation redus,
legate printr-o legtur (-S-S-) disulfidic.
Reducerea glutationului oxidat are loc pe baza
surselor de hidrogen, formate n procesul
metabolismului. Aceste forme trec uor una n
alta.
Transformrile reciproce ale formelor reduse
i oxidate ale glutationului au loc n prezena
acidului dehidroascorbic care este acceptor de
hidrogen i sunt catalizate de enzima
glutationreductaza. Datorit acestor transformri
glutationul particip n numeroase procese de
oxidoreducere n organism; este un transportor de
hidrogen neenzimatic.
Glutationul, fiind un reductor intracelular
puternic, protejeaz grupele sulfhidrilice (SH) ale
proteinelor i enzimelor de oxidare, particip la
Fig. 4.10. a) Biosinteza glutationului; b) glutation redus
i oxidat [4] descompunerea peroxizilor (22) i reducerea
acidului ascorbic, are funcie de coenzim n unele
enzime (glutationperoxidaze, catepsine, papaine), activeaz enzimele proteolitice de origine vegetal,
care au n centrul activ gruparea SH (enzime tiolice), are un rol n transportul aminoacizilor prin
membrana celular. Glutationul are importan n metabolism i n calitate de molecul hidrofil care
se ataeaz de enzimele ficatului la substanele toxice hidrofobe n procesul de biotransformare i
eliminare a lor din organism.

41
 n seminele germinate ale cerealelor se activeaz enzimele proteolitice care hidrolizeaz
proteinele, formnd astfel polipeptide i aminoacizi. Astfel, la a patra zi de germinare a orzului,
cantitatea de glutation n boabe crete de 2,5 ori.
Modificarea particularitilor tehnologice i de panificaie ale boabelor cerealelor se explic prin
faptul c crete solubilitatea proteinelor n ap, se reduce coninutul de proteine i se mrete coninutul
de compui azotai neproteici i aminoacizi liberi. Glutenul grului i pierde elasticitatea, devine
lipicios, fragil, fapt care duce la schimbarea proprietilor aluatului. n panificaie pentru a preveni
distrugerea glutenului, glutationul redus se oxideaz cu acid dehidroascorbic (vitamina C oxidat).

4.3. CLASIFICAREA I CARACTERISTICA GENERAL A PROTEINELOR

Proteinele (gr. proteinos primar) sunt compui organici macromoleculari alctuii din atomi de
carbon, hidrogen, oxigen i azot. O parte din proteine formeaz complexe cu molecule care conin P,
Fe, Cu, Zn. Proteinele reprezint componente principale ale celulelor i posed:
un nivel nalt de organizare structural;
o diversitate molecular;
o specificitate tisular i de specie.
n celulele de origine animal coninutul de proteine poate s ajung pn la 50% din masa
uscat. Proteinele se pot clasifica dup o serie de criterii de baz chimice, conformaionale,
funcionale.
n dependen de structura chimic proteinele se mpart n dou grupe mari: proteine simple
holoproteine i proteine complexe heteroproteine. n componena proteinelor simple intr doar
resturi de aminoacizi, iar proteinele complexe sunt alctuite dintr-o component proteic i o
component de natur neproteic grup prostetic.

Proteinele simple

Proteinele simple se clasific n funcie de solubilitatea lor n diferite medii. Se cunosc

urmtoarele clase de proteine: albumine, globuline, prolamine, gluteline, histone, protamine.
Albuminele sunt solubile n ap, au caracter slab acid, au o mas molecular relativ mic,
coaguleaz prin nclzire la 70C i conin toi aminoacizii eseniali. Sunt rspndite n organismele
animale (ovalbumina din albuul de ou, mioglobina din esutul muscular, serumalbumina din plasma
sngelui, lactalbumina din lapte urda preparat prin fierberea zerului, nu este altceva dect
lactalbumina precipitat) i vegetale, preponderent n semine (legumelina n seminele plantelor
leguminoase; leucozina din seminele de cereale, faseolina n fasole). Fierberea produselor care conin
albumine determin apariia unei spume albe care provine din coagularea albuminelor. Unele albumine
vegetale precum ricina extras din ricin (Ricinus communis) sunt toxice, avnd proprietatea de a
aglutina globulele roii din snge.
Globulinele sunt solubile n soluiile diluate de sruri. Din soluii saline globulinele precipit
prin adugare de sulfat de amoniu sau prin diluare cu ap. Prin fierbere globulinele coaguleaz mai
greu dect albuminele. Globulinele au masa molecular mare i au un caracter acid mai pronunat dect
albuminele, datorit coninutului ridicat de acid aspartic i acid glutamic. Dintre cele mai cunoscute
globuline animale fac parte: serumglobulina din snge, ovoglobulina din ou, fibrinogenul din snge,
lactoglobulina din lapte, miozina din muchi. La plante globulinele se gsesc n cantitate mai mare n
semine, fiind depozitate ca substane de rezerv. Din seminele de plante au fost izolate: legumina din
mazre, faseolina din fasole, glicinina din soie, arachina din alune etc.
Prolaminele sunt proteine vegetale solubile n soluii alcoolice apoase; coninutul ridicat de
prolin (de unde le i deriv numele), acid aspartic i acid glutamic le confer un caracter acid
pronunat. Prolaminele nu coaguleaz sub aciunea cldurii i au o valoare alimentar redus deoarece

42
conin n cantiti foarte mici doi aminoacizi eseniali lizin i triptofan. Principalii reprezentani ai
prolaminelor unor graminee sunt: gliadina (din gru), zeina (din porumb), hordeina (din orz), aveina
(din ovz).
Glutelinele sunt proteine vegetale solubile n soluii diluate de baze i acizi. Prezena acidului
glutamic (peste 20%) i a acidului aspartic n structura glutelinelor le imprim un caracter acid
pronunat. Glutelinele au o valoare alimentar mai mare dect prolaminele. Cele mai studiate gluteline
sunt glutelina (din porumb), glutenina (din gru) i orizenina din (orez). Glutelinele mpreun cu
prolaminele sunt componentele principale ale glutenului. Proteinele din gluten, prin punile -S-S-,
confer finii de gru proprietatea de a fi panificat. Glutenul imprim pinii porozitate, volum
corespunztor i un grad mare de digestibilitate. Faina de porumb i orez nu conine gluten, nu are
proprieti panificabile, n comparaie cu fina de gru, secar i orz.
Histonele sunt proteine solubile n ap, au un caracter bazic determinat de coninutul ridicat de
arginin, lizin i histidin. Se gsesc sub form de proteine simple, predominant n regnul vegetal, n
globulele roii i lapii petilor, dar mai ales sub forma de proteine asociate cu acizii nucleici n
cromozomi.
Protaminele sunt proteine solubile n acizi diluai, au caracter bazic accentuat datorit prezenei
aminoacizilor bazici (lizin, histidin, arginin) n proporie de 60%. Sunt proteine cu o mas
molecular mic (pn la 12.000 D) prezente doar n regnul animal, se gsesc n cantiti mari n lapii
de pete.
Proteinele complexe

Componenta prostetic la heteroproteine poate fi reprezentat de glucide (glicoproteine), lipide

(lipoproteine), acid fosforic (fosfoproteine), pigmeni (cromoproteine), un metal (metaloproteine) sau
de un acid nucleic (nucleoproteine).
1. Glicoproteinele au componenta prostetic reprezentat de monoglucide (glucoz, manoz,
galactoz, acizi uronici, xiloz), diglucide sau poliglucide. Glicoproteinele sunt un component
structural important al membranelor celulare animale i vegetale. Din clasa glicoproteinelor fac parte
anticorpii, interferonii, proteinele plasmei sangvine, laptelui, proteinele membranare, majoritatea
hormonilor. Fasola uscat conine o protein de rezerv (vicilina) care conine manoz i N-
acetilglucozoamin legate de aminoacidul asparagina. n seminele de ricin i n organele vegetale ale
unor leguminoase (soia, fasole, mazre) se gsesc glicoproteine toxice care determin aglutinarea
eritrocitelor.
2. Lipoproteinele au o component prostetic reprezentat de fosfolipide, trigliceride, colesterol
liber sau esterificat. Lipoproteinele se clasific n dou grupe:
structurale, insolubile n ap lipoproteinele membranelor celulare animale, lipoproteinele
nveliului fibrelor nervoase, lipoproteinele cloroplastelor i mitocondriilor celulare;
libere, solubile n ap lipoproteinele laptelui care au un rol energetic, lipoproteinele din ou cu
rol n dezvoltarea embrionului, lipoproteinele plasmei sangvine care asigur transportul substanelor
liposolubile de la ficat la esuturile periferice i n direcie invers (fosfolipide, colesterol, vitamine,
hormoni, medicamente).
n funcie de densitate, lipoproteinele plasmei sangvine se clasific n patru grupe.
2.1. Chilomicronii sunt micele lipoproteice care pot forma picturi de lipide ce conin 99% de
grsimi i 1% proteine; transport triacilglicerolii de la intestin la ficat, muchi scheletici i esut
adipos;
2.2. Lipoproteinele cu densitate foarte mic (engl. VLDL very low density lipoproteins)
conin 80% grsimi, 7% fosfolipide, 8% colesterol, 2% proteine, transport colesterolul de la ficat n
celulele corpului;

43
 2.3. Lipoproteinele cu densitate mic (engl. LDL low density lipoproteins) conin 43%
colesterol, 10% grsimi, 22% fosfolipide, transport colesterolul de la ficat n celulele corpului i este
cunoscut sub denumirea de colesterol ru;
2.4. Lipoproteinele cu densitate mare (engl. HDL high density lipoproteins) conin 45 50%
proteine, componenta lipidic este reprezentat de 30% fosfolipide i 18% colesterol, colecteaz
colesterolul din celulele corpului i l transport din nou la ficat fiind numit colesterol bun.
Lipoproteinele LDL (datorit coninutului
crescut de colesterol) i VLDL (datorit
procentului mare de trigliceride) exercit efecte
negative asupra aparatului cardiovascular i
determin apariia aterosclerozei, iar
lipoproteinele HDL fiind bogate n fosfolipide au
un rol de protecie a organismului.
3. Nucleoproteinele au o component
prostetic reprezentat de acizi nucleici i sunt de
dou tipuri.
3.1. Ribonucleoproteine (nucleoproteine cu
ARN) sunt principalele componente ale
ribozomilor i moleculelor de ARN nuclear mic;
3.2. Dezoxiribonucleotide (nucleoproteine cu
ADN fig. 4.11) se gasesc n cantiti mari n
toate nucleele celulare, iar n cantiti mai mici
Fig. 4.11. Dezoxiribonucleotide nucleoproteine cu ADN n mitocondrii, cloroplaste, citoplasm;
[12] dezoxiribonucleotidele reprezint cea mai mare
parte din masa cromozomilor.
4. Fosfoproteinele au componenta prostetic reprezentat de acidul fosforic esterificat cu
gruprile -OH ale serinei, treoninei i sunt prezente n organismele tinere vegetale i animale. Acidul
fosforic se gsete, de obicei, n fosfoproteine sub forma srurilor de K+ sau Ca2+. Din aceast categorie
fac parte:
cazeina reprezint n jur de 80% din proteinele laptelui;
ovovitelina furnizeaz fosforul i aminoacizii necesari embrionului sau organismelor tinere;
pepsina este o enzim din sucul gastric.
5. Metaloproteinele au gruparea prostetic reprezentat de metale (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mg2+, Zn2+,
Co , Mn2+ , Ni2+). Metaloproteinele au roluri diferite n celule: enzimatic, transport i depozitarea
2+

proteinelor. O serie de enzime i unii hormoni necesit pentru activitatea lor prezena obligatorie a unui
metal. Metalele n combinaie cu proteinele formeaz chelai. Dintre metaloproteine i metaloenzime
putem meniona urmtoarele:
feritina constituie rezerva de fier a organismelor, reprezint un complex proteic globular prezent
n ficat, splin, mduva osoas; n organismul uman coninutul de feritin este de 2 4 g;
transferinele sunt o clas de proteine a plasmei sangvine care asigur transportul fierului
ovotransferina, lactoferina transport fierul n ou (albu) i respectiv, lapte;
ureaza conine Ni2+, catalizeaz hidroliza ureei pn la dioxid de carbon i amoniac;
alcooldehidrogenaza conine Zn2+, catalizeaz oxidarea alcoolilor pn la aldehide;
citocromoxidaza conine Zn2+, catalizeaz etapa final a transportului de electroni pe O2 n
cadrul procesului de oxidare a fosforilrii oxidative;
ADN-polimeraza necesit prezena ionilor de Mg2+ n calitate de cofactor, particip la replicarea
moleculei de ADN;
glutationperoxidaza conine Se2, catalizeaz reducerea peroxidului de hidrogen pn la ap.

44
 6. Cromoproteinele au gruparea prostetic reprezentat de o substan care le imprim culoare;
sunt prezente att n organismele vegetale, ct i animale. Au un rol esenial n procesele vitale fiind
biocatalizatori ai proceselor biochimice importante (fotosinteza i reaciile de oxido-reducere).
Majoritatea cromoproteinelor posed n gruparea prostetic un atom de metal. n funcie de grupa
prostetic, cromoproteinele pot fi: porfirinice (cu structur tetrapirolic) i neporfirinice. Dup rolul
ndeplinit n organism, ambele tipuri se pot mpri la rndul lor n: cromoproteine cu funcie
respiratorie i cromoproteine fr funcie respiratorie.
Cromoproteine porfirinice cu rol respirator sunt:
hemoglobina (pigmentul respirator al vertebratelor) prezent n eritrocite i care transport
oxigenul din plmni la esuturi i dioxidul de carbon din esuturi la plmni (fig. 4.12);
citocromii au componente prostetice asemntoare hemului din hemoglobine, intr n structura
unor enzime oxidoreductoare i joac un rol important n procesul de respiraie tisular;
mioglobina este pigmentul din muchi care asigur rezerva de oxigen pentru scurt timp.

Fig. 4.12. Hem B gruparea prostetic a hemoglobinei Fig. 4.13. Structura hemoglobinei umane: rou
[16] lanurile ; albastru lanurile ; verde hemul [17]

Un exemplu de cromoprotein porfirinic fr rol respirator este cloroglobina localizat n

cloroplaste; componenta prostetic este reprezentat de clorofil, iar componenta proteic de plastin.
Clorofilele sunt pigmeni colorai ai frunzelor verzi, cu rol n procesul de fotosintez; n plantele
superioare se gsesc clorofila a i clorofila b, iar n alge i bacterii sunt rspndite i clorofilele c i d.
Din grupa cromoproteinelor neporfirinice fac parte:
flavinenzimele nu conin un nucleu porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care
ndeplinete n organism un rol enzimatic;
carotenoproteinele au componenta prostetic format din compui din clasa carotenoidelor; din
aceast clas fac parte pigmenii vizuali, cu rol important n procesul vederii.
n funcie de conformaie (forma macromoleculei) se deosebesc proteine globulare, fibrilare i
membranare.
1. Proteinele globulare (sferoproteine) (fig. 4.13) au o form oval, mai rar sferic, sunt mai
mult sau mai puin solubile n ap unde formeaz soluii coloidale. Din aceast categorie fac parte:
albuminele, globulinele, prolaminele, glutelinele, histonele, protaminele.
2. Proteinele fibrilare (scleroproteine) se gsesc preponderent n organismele animale, iar la
plante s-au identificat n stratul aleuronic din semine, sunt insolubile n ap, soluii saline, acizi i baze
diluate, solveni organici neutri. Proteinele sunt formate din lanuri polipeptidice rsucite sau pliate
aranjate paralel, de-a lungul unei singure axe. Distanele dintre fibrele proteice sunt mici. Au o mare
rezisten la aciunea hidrolizant a factorilor chimici i a enzimelor. n organism ndeplinesc un rol de

45
 protecie i rezisten mecanic, nu joac nici
un rol n procesele de nutriie. Principalele
tipuri de scleroproteine sunt urmtoarele:
colagenul (fig. 4.14) formeaz esutul
conjunctiv din cartilaje, ligamente, tendoane;
keratina formeaz esuturile protectoare din
corp (epiderm i derivaii epidermici: pr,
piele, unghii, ln); elastina prezent n vasele
sangvine sau ligamente; fibroina prezent n
fibrele produse de viermele-de-mtase sau
Fig. 4.14. Colagen proteina fibrilar a esutului conjunctiv pianjen este alctuit predominant din 3
[13] aminoacizi (Gly, Ala, Ser).
3. Proteinele membranare ndeplinesc funcii structurale, receptoare, realiznd transmiterea
semnalelor i transportul transmembranar al substanelor (cap. 2, fig. 2.6). Proteinele membranare sunt
fie nglobate n membrana lipidic (transmembranare), fie asociate suprafeei acesteia (proteine
membranare periferice):
proteinele transmembranare se pot extrage din structura membranelor doar cu detergeni, rmn
asociate permanent cu lipide, sunt insolubile n ap;
proteinele periferice se extrag n soluii saline, sunt hidrofile, dup extracie nu poart lipide
asociate i i pstreaz solubilitatea n ap.

4.4. ORGANIZAREA STRUCTURAL A PROTEINELOR

Primele rezultate experimentale cu privire la structura spaial a moleculelor de protein au fost

obinute n anii 50 ai sec. XX. Biochimistul englez Max Perutz a perfecionat metoda de analiz
Roentgen i a studiat pentru prima dat nivelurile de organizare structural a moleculei de hemoglobin
[20]. Pentru aceast realizare tiinific savanilor Max Perutz i John Kendrew li s-a decernat premiul
Nobel pentru chimie n anul 1962 [23]. Au fost identificate patru niveluri structurale ale moleculelor
proteice: primar, secundar, teriar i cuaternar.
1. Structura primar a proteinelor reprezint o secven de aminoacizi ntr-un lan polipeptidic.
Numrul, tipul i succesiunea aminoacizilor legai prin legturi peptidice n
molecula de protein este specific i este determinat genetic. n perioada anilor
19441954 biochimistul englez Frederick Sanger a elaborat metoda de
secveniere a proteinelor i a stabilit pentru prima dat structura primar a
insulinei [14]. Aceste realizri au stat la baza elaborrii metodelor de obinere
pe cale sintetic a insulinei i a altor hormoni. Frederick Sanger este unicul
savant laureat al premiului Nobel de dou ori: n 1958 pentru determinarea
structurii primare a insulinei i n 1980 pentru elaborarea metodei de
Frederick Sanger secveniere a acizilor nucleici [23].
2. Structura secundar a proteinelor se formeaz datorit legturilor de hidrogen (ntre
hidrogenul grupei NH i oxigenul grupei C=O), determinnd existena a dou forme principale de
molecule (fig. 4.15):

46
 modelul -helix (spiralat), cel
mai rspndit, care presupune rsucirea
n form de spiral a catenei
polipeptidice, cu orientarea pasului
spiralei predominant spre dreapta;
catenele laterale sunt orientate spre
exterior. Legturile de hidrogen se
formeaz intracatenar. Modelul -helix
cu structur spiralat este caracteristic
proteinelor globulare (albumine i
globuline din ou, lapte etc.) sau
Fig. 4.15. Elementele principale ale structurii secundare ale fibrilare (miozina, elastina etc.);
proteinelor [22] modelul -structur (foaie pliat)
reprezint o conformaie stabilizat prin
legturi de hidrogen (ntre grupele NH i C=O) realizate intercatenar, ntre elementele legturilor
peptidice din lanuri paralele diferite. Legturile de hidrogen din structura secundar pliat sunt
aproape perpendiculare pe axa lanului peptidic (spre deosebire de structura -helix).
Elementele principale ale structurii secundare a proteinelor -helix i -structur au fost
descoperite de chimistul american Linus Pauling cruia i-a fost decernat premiul Nobel pentru chimie
n 1954 [19, 23].
3. Structura teriar a proteinelor red gradul de mpachetare a lanului polipeptidic (cu
structuri -helix sau structuri -pliate), pentru a forma conformaii compacte (de protein globular),
ct mai stabile energetic. Meninerea structurii teriare a proteinelor se realizeaz printr-o serie de
legturi:
legturi de hidrogen ntre gruprile peptidice, precum i ntre lanurile laterale ale resturilor de
aminoacizi; au un rol important n stabilizarea modelelor spiralate sau pliate;
legturi disulfidice (SS), stabilite ntre grupele SH ale aminoacizilor cisteina i metionina;
legturi ionice, realizate ntre resturile carboxilice ale aminoacizilor dicarboxilici i resturile
aminice ale diaminoacizilor (grupele ionice de sens contrar);
legturi realizate prin fore Van der Waals, interaciuni slabe de tip dipol-dipol;
interaciuni hidrofobe realizate ntre resturile hidrocarbonate ale catenelor laterale ale
aminoacizilor (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp).
Acest nivel de organizare tinde s orienteze, n mediu apos, catenele laterale polare ale
proteinelor spre suprafa, n timp ce catenele hidrofobe sunt distribuite n interiorul moleculei
(meninute prin fore Van der Waals).

47
 4. Structura cuaternar, specific
numai anumitor proteine, este cel mai
nalt nivel de organizare. Aceast
structur se caracterizeaz prin
asamblarea a cteva catene polipeptidice
cu structur proprie (primar, secundar,
teriar) ntr-o singur molecul
proteic. Catenele polipeptidice numite
protomeri, formeaz un ansamblu
denumit oligomer. n funcie de numrul
protomerilor, structura cuaternar este
format din: dimeri, trimeri, tetrameri.
Structrura cuaternar este determinat de
legturi de hidrogen, hidrofobe i ionice.
Un exemplu tipic de structur cuaternar
este cea a hemoglobinei, un tetramer
alctuit din patru lanuri polipeptidice
Fig. 4.16. Organizarea structural a insulinei [2]
dou lanuri i dou lanuri , fiecare
cu structura sa primar, secundar i teriar, unite ntre ele prin legturi diferite (legturi de hidrogen,
legturi prin fore Van der Waals). Acest tip de organizare structural este caracteristic i pentru
insulin, alctuit dintr-un lan i unul (fig. 4.16).

4.5. PROPRIETILE FIZICO-CHIMICE ALE PROTEINELOR

Fr cunoaterea proprietilor fizico-chimice ale proteinelor nu este posibil dirijarea raional

a proceselor tehnologice n multe ramuri ale industriei alimentare. Proprietile proteinelor depind de:
numrul i succesiunea aminoacizilor n lanul polipeptidic;
organizarea structural a moleculelor;
proprietile radicalilor chimici ai aminoacizilor;
numrul de grupe funcionale libere, inclusiv aminice i carboxilice, care nu au fost utilizate la
formarea legturilor peptidice.
1. n ceea ce privete relaia proteinelor cu apa, exist mari diferene, comparativ cu alte clase
de compui (glucide, lipide). Astfel, se pot distinge proteine uor solubile n ap (albumine, globuline)
care posed pe suprafaa moleculei grupe hidrofile libere (OH, NH2, COOH etc.). Solubulitatea
proteinelor n ap depinde att de tipul proteinei, ct i de pH mediului. n mediu acid se dizolv mai
bine proteinele cu proprieti acide (prolamine, gluteline), iar n mediu bazic se dizolv mai bine
proteinele bazice (protamine, histone). Proteinele fibrilare i transmembranare sunt insolubile n ap.
2. La dizolvarea n ap i soluii hidrosaline proteinele formeaz soluii coloidale care leag
activ apa. Aceste soluii posed o viscozitate nalt i o presiune osmotic redus. Mrimea particulelor
coloidale variaz de la 1 0,1 m. Moleculele de protein sunt incapabile de a ptrunde prin
membranele artificiale semipermeabile (celofan, pergament), precum i prin biomembranele animale i
vegetale.
3. Proteinele posed capacitate de umflare. Procesele de umflare a proteinelor au un rol
important n industria alimentar: umflarea boabelor la nmuiere, condiionare i germinare, umflarea
proteinelor finii la prepararea aluatului etc.
4. Proteinele sunt substane amfotere, le sunt caracteristice toate proprietile acizilor i bazelor,
datorit prezenei grupelor libere NH2 i .
5. Proteinele posed activitate optic, sunt substane capabile de a roti unghiul de polarizare a
luminii care trece prin ele, deoarece sunt alctuite din aminoacizi care sunt izomeri optici
enantiomeri.

48
 6. Toate proteinele, de regul, absorb lumina ultraviolet. Pe aceast proprietate se bazeaz
metoda spectrofotometric de determinare cantitativ a proteinelor (dup intensitatea absorbiei la 280
nm). Aceast proprietate a proteinelor este determinat de prezena n componena proteinelor a
aminoacizilor aromatici Trp, Tyr, Phe. O unitate de densitate optic la 280 nm corespunde unei
concentraii de protein egal cu 1mg/ml (la o grosime a cuvei de 1 cm).
7. Soluiile de protein au nsuirea de a emite lumin, un timp foarte scurt, atunci cnd sunt
iradiate cu radiaii de o anumit lungime de und. Substanele fluorescente din componena proteinei
sunt aminoacizii aromatici Trp, Tyr,
Phe. La meduza Aequorea victoria a
fost descoperit i izolat proteina
fluorescent verde GFP (engl. GFP
green fluorescent protein), care
emite lumin n diapazonul verde la
iradierea cu lumin albastr [6]. Pentru
aceast realizare savanilor Osamu
Osamu Shimomura Martin Chalfie Roger Tsien Shimomura, Martin Chalfie, Roger
Tsien li s-a decernat premiul Nobel pentru chimie n 2008 [23]. n prezent gena proteinei GFP este
utilizat pe larg n biologia molecular i celular. Au fost obinute animale transgenice fluorescente,
spre exemplu oareci i porci, la care gena GFP se transmite stabil prin ereditate. Specialitii din
biologia molecular au creat vectori virali cu gena GFP folosii la transferul genelor transgenice de
interes n genomul animalului gazd i studierea expresiei in vivo a proteinei transgenice. Pe lng
aceasta, proteina GFP poate fi folosit, n calitate de marker fenotipic, la studierea modului de
dezvoltare a celulelor embrionare stem transplantate [24].

Fig. 4.17. A. Meduze fluorescente Fig. 4.17. B. Porci fluoresceni, GFP Fig. 4.17. C. Maimua rhesus
Aequorea victoria, GFP [15] [15] macaque, GFP [15]

8. O proprietate constant a moleculelor de protein este punctul izoelectric pI. n soluiile

apoase proteinele au proprieti slab acide sau slab bazice, n funcie de coninutul predominant de
aminoacizi acizi (cu radicali chimici cu sarcin negativ) sau aminoacizi bazici (cu radicali cu sarcin
pozitiv). Prezena sarcinii pe suprafaa moleculei stabilizeaz proteina n soluie. Modificnd
concentraia ionilor de hidrogen n mediu (adugnd acid sau baz) se poate realiza un echilibru ntre
sarcinile pozitive i negative pe suprafaa moleculei proteice i atinge o stare izoelectric. Concentraia
ionilor de hidrogen (pH) la care molecula de proteina nu posed sarcin electric i se afl n stare
izoelectric se numete punct izoelectric. La un pH apropiat de punctul izoelectric, solubilitatea,
capacitatea de umflare i viscozitatea proteinelor este minim, moleculele de protein se alipesc i
precipit. Punctul izoelectric al majoritii proteinelor de origine animal variaz n diapazonul 5,5
7,0, fapt care denot predominarea n moleculele de protein a aminoacizilor acizi. n acelai timp n
natur se ntlnesc proteine la care punctele izoelectrice ating valori extreme: la pepsin (enzima
sucului gastric) pI = 1, iar la salmin (proteina lapilor la somon) pI = 12.

49
 9. Proteinele sunt compui macromoleculari. Masa molecular
a diferitor proteine variaz ntr-un diapazon larg de la 6.000 pn
la cteva milioane de daltoni (1 dalton = 1,6710-24g masa unui
atom de carbon) [8]. Metodele fizico-chimice principale de
determinare a masei moleculare a substanelor sunt
ultracentrifugarea i electroforeza n gel. Metoda de
ultracentrifugare utilizat la separarea particulelor coloidale din
soluii a fost elaborat de chimistul suedez Theodor Svedberg.
Pentru realizrile sale tiinifice lui T. Svedberg i s-a acordat
premiul Nobel pentru chimie n 1926 [23].
Masa molecular a compuilor chimici este calculat dup
viteza de sedimentare a moleculelor. Unitatea de msur a raportului
vitezei de sedimentare la micarea centrifug a fost numit
Svedberg n cinstea savantului.
10. Proteinele posed o mobilitate n cmp electric. Dup
realizarea metodei de disc-electroforez n prezena detergentului
dodecilsulfat de sodiu (SDS) se deseneaz un grafic al raportului
dintre masa molecular a proteinelor de calibrare i mobilitatea
electroforetic a componentelor proteice n gel de poliacrilamid
(fig. 4.18). n funcie de mobilitatea electroforetic dup grafic se
determin masa molecular a proteinei analizate. Prin urmare,
Fig. 4.18. Metoda de SDS- electroforeza este o metod de separare a macromoleculelor n gel
electroforez [2] sub aciunea curentului electric.
11. Factori fizici (t, presiunea, radiaia ultraviolet) sau chimici (acizi, baze, solveni organici,
ioni ai metalelor grele) pot modifica structura proteinelor. Fenomenul de distrugere a organizrii structu
rale a moleculei proteice se numete denaturare (fig. 4.19). Procesul
de denaturare este ireversibil dac se distruge structura primar a
proteinelor. Denaturarea proteinelor este nsoit de pierderea
activitii biologice i modificarea proprietilor fizico-chimice ale
proteinelor micorarea solubilitii, mrirea viscozitii, schimbarea
formei i a mrimii moleculelor etc. n procesele tehnologice din
Fig. 4.19. Denaturarea ireversibil industria alimentar cel mai des se ntlnete denaturarea termic a
a ovalbuminei la nclzire proteinelor, de exemplu la uscarea pastelor finoase, laptelui,
legumelor, coacerea pinii, fabricarea conservelor etc.
Procesul de denaturare este reversibil atunci cnd structura primar a proteinelor rmne
neschimbat. Dac are loc restabilirea condiiilor normale ale mediului, are loc refacerea complet a
organizrii structurale a proteinelor, proces care se numete renaturare. Aceast proprietate a
proteinelor de a-i restabili structura se folosete la prepararea unor preparate farmaceutice, precum
antibiotice, vaccinuri, seruri, enzime, la obinerea concentratelor alimentare care i pstreaz n stare
uscat un timp ndelungat proprietile nutritive.
Unele forme de proteine sunt rezistente la denaturare. Astfel de proteine sunt ageni infecioi
lipsii de orice tip de acid nucleic i poart denumirea de prioni. Termenul i trage originea de la
cuvintele englezeti protein i infection i a fost propus de medicul american Stanley Prusiner. Pentru
descoperirea prionilor i studierea mecanismelor lor de aciune savantului i s-a decernat premiul Nobel
pentru fiziologie i medicin n 1997 [23].
Prionii rezist la aciunea multor factori fizico-chimici, precum: formol 10% (timp de 28 de
luni), caldur (rezist la fierbere timp de 3 ore), factori inhibitori ai acizilor nucleici, precum i la
aciunea radiaiilor UV (activitate infecioas 100%) [1].
Prionii sunt proteine cu o structur teriar anormal, capabile s catalizeze conversiunea unei
proteine normale, sintetizat n mod natural n creierul tuturor mamiferelor (PrPc), ntr-una mutant,

50
 anormal (PrPSc). De regul, la trecerea
proteinei normale n stare prionic elementele
-helixurilor se transform n straturi -pliate
(fig. 4.20).
Prionii cauzeaz un grup de maladii
neurodegenerative att la om, ct i la animale
(fig. 4.16). La om, cele mai cunoscute sunt
maladia Creutzfeld-Jacob (CJD), sindromul
Gerstmann-Straussler-Scheinker (GSS),
insomnia fatal familial (FFI), maladia Kuru
i sindromul Alpers (ntlnit numai la copii), iar
la animale scrapie (la oi i capre),
Fig. 4.20. A. Protein Fig. 4.20. B. Prion PrP-Sc encefalopatia spongiform bovin (BSE) sau
normal PrPc [21] boala vacilor nebune, encefalopatia
spongiform a felinelor, etc.
n funcie de factorul care induce conversiunea PrPc n PrPSc, natura acestor afeciuni poate fi
genetic (n cazul unei mutaii a
genei pentru PrP), infecioas (ca
urmare a consumului alimentelor
contaminate, a folosirii unor
instrumente chirurgicale nesterile,
injectrii unor hormoni derivai din
hipofiza prelevat de la cadavre), Fig. 4.21. A. Preparat Fig. 4.21. B. Vacuole cu aspect
sau sporadic (datorat unor citologic dintr-un esut spongiform dintr-un esut afectat de
mutaii spontane ale genei PrP, care sntos [21] prioni [21]
intensific rata transformrii proteinei prionice, ct i unor factori necunoscui).

4.6. FUNCIILE PROTEINELOR N CELUL

Proteinele se pot clasifica n dependen de funciile biologice pe care le ndeplinesc n celul.

1. Proteinele structurale intr n componena membranelor celulare i a organitelor
citoplasmatice, formeaz esuturile epidermice i conjunctive: -keratina este prezent n piele, pene,
unghii, copite; fibroina n gogoile viermilor de mtase; colagenul formeaz esutul conjunctiv fibros
(tegumente, oase, cartilaje); elastina formeaz esutul conjunctiv elastic (ligamente, vase sangvine);
mucoproteinele formeaz secreii mucoase etc.
2. Enzimele catalizeaz reaciile chimice care se desfoar n celul: hexokinaza fosforileaz
glucoza; chimozina este enzima proteolitic din stomacul animalelor tinere; pepsina este enzim
proteolitic din sucul gastric.
3. Proteinele reglatoare regleaz metabolismul celular: insulina regleaz metabolismul
glucozei; hormonul uman de cretere (HGH) regleaz creterea i dezvoltarea organismului;
proteinkinazele sunt proteine receptoare transmembranare care transmit semnale din exterior n
interiorul celulei; proteine cu mas molecular mic de tipul kinazelor sunt transductori intracelulari de
semnale; factorii proteici de transcripie (TFIIA, TFIIB, TFIID etc.) i translaie (IF, EF, RF etc.)
regleaz biosinteza proteinelor.
4. Proteinele de rezerv reprezint substraturi de nutriie, asigur creterea organismelor:
ovalbumina este proteina din albuul de ou; cazeina proteina din lapte; feritina depoziteaz fierul n
splin; gliadina proteina din seminele de gru; zeina proteina din seminele de porumb.
5. Proteinele de transport asigur transportul ionilor, gazelor i al substanelor chimice n
organism: hemoglobina transport O2 i CO2 n sngele vertebratelor; mioglobina O2 n esutul
muscular; albumina seric acizii grai n snge; ceruplasmina ionii de Cu2+ n snge; transferina

51
ionii de Fe3+ n snge. Proteinele de transport sunt localizate i n membranele celulare, asigurnd
transportul substanelor din mediu n celul i n direcie invers.
6. Proteinele contractile particip la toate tipurile de micare: separarea cromozomilor n cadrul
diviziunilor celulare, micarea frunzelor; contracia muchilor la animalele multicelulare miozina i
actina.
7. Proteinele protectoare (anticorpi sau imunoglobuline Ig) sunt molecule ale sistemului
imunitar produse de celule ale plasmei sangvine (celule B). Anticorpii identific i neutralizeaz
proteine strine, ageni patogeni. Proteinele protectoare (fibrinogenul i trombina) particip la procesul
de coagulare a sngelui.
8. Proteinele toxice exercit o aciune negativ asupra celulelor: ricina este o toxin vegetal
din seminele de ricin (Ricinus communis) i are proprietatea de a aglutina globulele sngelui; faloidina
este o protein toxic din ciuperca Amanita phalloides care se leag specific de microfilamentele de
actin. Faloidina marcat cu un colorant flurescent este folosit pentru colorarea microfilamentelor de
actin din celulele vii pentru studierea lor ulterioar la microscop [26].

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Aminoacizii sunt compui care conin n molecula lor.........................................................................

1.2. Legtura peptidic se formeaz ntre gruprile....................................................................................
1.3. Proteine globulare sunt substane solubile..........................................................................................
1.4. Proteinele fibrilare sunt caracteristice pentru......................................................................................
1.5. Proteinele complexe se clasific n funcie de....................................................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Aminoacidul alanina are un inel benzenic.

2.2. Glicina este un aminoacid optic activ.
2.3. Gliadina este o protein de rezerv a bobului de gru.
2.4. Fenomenul de distrugere a structurii proteinelor se numete denaturare.
2.5. Prionii sunt ageni patogeni care provoac boli gastrointestinale.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Numrul de aminoacizi proteinogeni standard:

) 4; b) 20; c) 64; d) 100; e) 220.
3.2. Aminoacizii cu sulf:
a) leucin; b) treonin; c) metionin; d) glicin; e) cistein; f) acid glutamic.
3.3. Proteinele de rezerv:
a) albumin; b) cazein; c) miozin; d) insulin; e) ricin; f) prolamin; g) ovalbumin.
3.4. Proteinele fibrilare:
a) cheratin; b) histone; c) gluteline; d) colagen; e) elastin; f) prolamine; g) albumine.
3.5. Funciile proteinelor n celul:
a) catalitice; b) stocare a informaiei genetice; c) structurale; d) energetice; e) transport; f) protecie.

52
4. Asociai.

Funciile proteinelor
1. Hemoglobin A. Catalitice
2. Insulin B. Structurale
3. Cheratin C. Reglatoare
4. Anticorp D. Transport
5. Lactaz E. Protecie

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.

5.1. Fenilalanin; arginin; triptofan; tirozin.

5.2. Cheratin; actin; miozin; amilaz; colagen; elastin.
5.3. Albumine; globuline; cazeine; prolamine; gluteline.

6. Completai tabelul.

Proteine / Acizi nucleici

Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Clasificarea aminoacizilor i a proteinelor.

7.2. Proprietile chimice ale aminoacizilor.
7.3. Organizarea structural a moleculelor de protein
7.4. Valoarea nutritiv a proteinelor.
7.5. Proprietile fizico-chimice ale aminoacizilor i proteinelor.
7.6. Funciile proteinelor n celul.

GLOSAR

Glutationperoxidaze familie de enzime care protejeaz organismul de stresul oxidativ, catalizeaz

reaciile de reducere a peroxizilor lipidelor n alcooli i a peroxidului de hidrogen pn la ap.
Peptida-C (engl. connecting peptide) molecul biologic activ care se formeaz la degradarea
proinsulinei de ctre enzime peptidaze.
Racemic substan chimic organic care este optic inactiv.
Serotonin amin biogen, neurotransmitor, intervine n procese mintale i afective, n funcii
motorii, hormonale, n termoreglare, n reglarea presiunii arteriale.

53
 BIBLIOGRAFIE

1. Apostol, P., Raicu, F., G Bordeianu, G., Moan, I., Cimponeriu, D., Popa, L. Etiologia maladiilor
prionice. http://ebooks.unibuc.ro/biologie/ProgreseVolumul2/, 2003.
2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
2004.- 1110 p.
5. Opric, L. Biochimia produselor alimentare. Iai: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Shimomura, O. The discovery of aequorin and green fluorescent protein. Journal of Microscopy 217,
315, 2005.
7. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
8. , ., , . . . ,
CEP USM, 2004.-247 .
9. , ., , ., , . , ., , ., , .
: , , 2008.
10. http: Aequorea_victoria //en.wikipedia.org/wiki/Aequorea_victoria
11. http: Aminoacids //en.wikipedia.org/wiki/Aminoacids
12. http: Chromosome //www.genome.gov/Glossary/resources/chromosome_lg_adv.jpg
13. http: Collagens & Elastins // www.mun.ca / biology / desmid / brian / BIOL2060 / BIOL2060-17/
CB17.html
14. http: Frederick Sanger //en.wikipedia.org/wiki/Frederick_Sanger
15. http: Glowing Animals: Beasts Shining for Science // news.nationalgeographic.com / news / 2009 /
05 / photogalleries /glowing-animal-pictures
16. http: Heme //en.wikipedia.org/wiki/Heme
17. http: Hemoglobin //en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin
18. http: Insulin //en.wikipedia.org/wiki/Insulin
19. http: Linus Pauling //en.wikipedia.org/wiki/Linus_pauling
20. http: Max Perutz //en.wikipedia.org/wiki/Max_Perutz
21. http: Prions //www.sussex.ac.uk/Users/ctf20/dphil_2005/Thesis/Chapter1/prions.htm
22. http: Secondary Structure of Proteins // biology-pictures.blogspot.com / 2013 / 06/secondary-
structure-of-proteins.html
23. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
24. http: // ru.wikipedia.org / wiki / __
25. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
26. http: //ru.wikipedia.org/wiki/

54
 CAPITOLUL 5. ENZIMELE

5.1. Aspecte generale

5.2. Constituienii i organizarea structural a enzimelor
5.3. Specificitatea enzimelor
5.4. Mecanismul i cinetica reaciilor enzimatice
5.5. Mecanismele de reglare a activitii enzimatice
5.6. Nomenclatura i clasificarea enzimelor

5.1. ASPECTE GENERALE

Enzimele sunt substane organice complexe, prezente n toate celulele esuturilor i organelor,
care accelereaz viteza reaciilor chimice. n 1833 chimistul francez Anselme Payen a descoperit prima
enzim amilaza, care catalizeaz descompunerea amidonului n maltoz [11]. Cteva decenii mai
trziu, Louis Pasteur a studiat procesul de degradare a zahrului n alcool i a tras concluzia c
fermentaia este indus de o for vital din interiorul drojdiei, pe care a numit-o ferment. El a postulat
c aceti fermeni sunt inseparabili de celula vie de drojdie. n biologie acest curent tiinific a primit
denumirea de vitalism [2]. Apoi, n 1897 chimistul german Eduard Buchner a descoperit c extractele
din drojdii pot fermenta zahr pn la alcool. Astfel, s-a demonstrat c fermentaia este indus de
molecule, care sunt funcionale dup izolarea acestora din drojdii i c prezena drojdiilor vii nu este un
factor obligatoriu pentru realizarea fermentaiei [2]. Moleculele izolate din drojdii au fost denumite n
1877 de ctre fiziologul german Wilhelm Kuhne enzime (din greac en n, zyme-zima levur).
Izolarea enzimelor din drojdii i studierea proprietilor lor a constituit un prim pas n apariia
biochimiei tehnice, iar n 1907 lui Eduard Buchner pentru lucrrile sale n domeniul fermentaiei i s-a
decernat premiul Nobel pentru chimie.
n prezent sunt cunoscute cca 3 700 de enzime [6]. Biocatalizatorii se caracterizeaz printr-o
serie de proprieti generale.
1. Enzimele, de regul, sunt proteine cu structur teriar care se sintetizeaz pe ribozomi n
conformitate cu codul genetic. Unele enzime reprezint molecule de ARN (ribozime). Spre exemplu,
ARNr 23S din subunitatea mare a ribozomului, prezent n toate celulele vii, acioneaz n calitate de
ribozim peptidiltransferaza ARNr 23S [19], cataliznd formarea legturii peptidice ntre aminoacizi.
2. Intervin doar n reaciile care sunt posibile din punct de vedere termodinamic.
3. Nu se consum i nu se transform n reaciile catalizate.
4. Posed o specificitate care se manifest la nivel de substrat i tip de reacie.
5. Au un randament de 100%, particip doar la cataliz i nu formeaz produse secundare.
6. Activitatea enzimelor este controlat att la nivel genetic, ct i de anumii factori externi
substrat, produsele reaciilor, factori proteici, t, pH, condiii de oxido-reducere.
7. Sunt capabile s catalizeze reacii n cantiti extrem de mici; astfel, o molecul de catalaz
descompune 44 000 molecule de H2O2 timp de 1 s [24]
8. Viteza reaciei catalizate este direct proporional cu cantitatea de enzim.
Enzimele, precum i proteinele, posed un ir de proprieti caracteristice pentru compuii
macromoleculari: sunt substane amfotere, posed mobilitate electroforetic, nu ptrund prin membrane
semipermeabile, masa lor molecular variaz ntr-un diapazon de zeci de mii cteva mln. daltoni (D),
au structur primar, secundar, teriar i cuaternar.
Activitatea enzimatic se exprim cantitativ folosind urmtoarele uniti de msur [5]:
unitatea enzimatic (U) reprezint cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea unui
micromol (1M = 10-6 mol) de substrat n timp de 1 minut, la 25C, n condiii optime de pH i de
concentraie de substrat;
katalul (Kat) reprezint cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea substratului cu
viteza 1mol (M) /s;

55
 activitatea specific reprezint numrul de Kat care corespunde cu 1 g de protein a
preparatului enzimatic;
activitatea enzimatic molar reprezint numrul de molecule de substrat transformate de ctre
o molecul de enzim timp de 1 min (Kat/mol).

5.2. CONSTITUIENII I ORGANIZAREA STRUCTURAL A ENZIMELOR

n funcie de structura lor enzimele se clasific n 2 clase: enzime simple (monocomponente) i

enzime complexe (bicomponente). Enzimele simple sunt alctuite doar din resturi de aminoacizi.
Enzimele complexe sunt constituite dintr-o parte proteic (apoenzim) i o parte neproteic (cofactor).
Complexul apoenzim cofactor este denumit holoenzim i este activ din punct de vedere
catalitic. Prin ndeprtarea cofactorului rmne componenta proteic inactiv n form liber.
Apoenzima fiind de natur proteic, manifest proprietile generale ale proteinelor:
este termolabil;
stabilete legtura enzimei cu substratul;
manifest grade diferite de afinitate pentru cofactor;
i poate modifica conformaia.
Dup natura chimic i modul lor de legare la apoenzim, cofactorii se clasific n: coenzime,
grupri prostetice, ioni metalici.
Coenzimele sunt compui organici majoritatea derivai de la vitamine care se ataeaz
temporar la apoenzim prin legturi necovalente i care sunt uor disociabili de aceasta. Ele pot trece
uor de la o apoenzim la alta, pot participa la transformarea altor molecule de substrat dup terminarea
unei anumite reacii. Dintre acestea fac parte derivai ai nucleotidelor NAD+, NADP+, ATP, CTP.
Gruprile prostetice sunt substane organice fixate pe apoenzim i care disociaz greu de
aceasta deoarece sunt asociate prin legturi covalente. Dintre aceste grupri se pot meniona derivai ai
vitaminelor FAD, FMN, TPP, piridoxalfosfatul, hemul. Gruparea prostetic particip la transportul de
electroni, de grupri -NH2, acetil etc. De exemplu, hemul cu ionul Fe2+, este o component a
citocromilor legat strns prin legturi covalente de apoenzim.
Ionii metalici sunt indispensabili pentru exercitarea funciei catalitice a unor enzime, participnd
n calitate de cofactori sau de componente structurale ale acestora. Aceste enzime se numesc i metal-
enzime iar printre ionii care ndeplinesc rol de cofactor se pot meniona [2]: Cu2+ polifenoloxidaza,
citocromoxidaza; Fe2+ sau Fe3+ citocrom oxidaza, catalaza, peroxidaza; K+ piruvatkinaza; Mg2+
piruvatcarboxilaza, hexokinaza, glucozo-6-fosfataza; Mn2+ arginaza, ribonucleotid reductaza; Mo2+
dinitrogenaza; Ni2+ ureaza; Se glutationperoxidaza; Zn2+ alcooldehidrogenaza, carboxipeptidaza
A i B.
Cofactorii se caracterizeaz printr-un ir de proprieti:
particip la cataliz;
asigur contactul ntre enzim i substrat;
stabilizeaz apoenzima;
n-au specificitate la nivel de substrat;
determin tipul i viteza reaciei catalizate;
au o mas molecular relativ mic i sunt termostabili.
n interaciunea dintre enzim i substratul su, enzima particip cu o poriune limitat din
structura sa. Regiunea enzimei care realizeaz nemijlocit cataliza se numete centru activ (catalitic). La
enzimele monocomponente centrul activ reprezint totalitatea radicalilor unor anumii aminoacizi. La
enzimele bicomponente centrul activ este alctuit din dou subuniti [6]: de contact este responsabil
de recunoaterea i legarea substratului n centrul activ al enzimei; catalitic realizeaz nemijlocit
cataliza reaciei.

56
 Centrul activ se afl n partea intern hidrofob a moleculei proteice. n componena centrului
activ al enzimei complexe intr i cofactorul. Substana transformat n cadrul reaciei poart
denumirea de substrat. Molecula substratului interacioneaz cu centrul activ al enzimei i formeaz cu
acesta un produs intermediar, instabil, care se descompune, formnd produse finale ale reaciei.
Structura enzimei corespunde cu substratul conform modelului cheie-lact (fig. 5.1).

Fig. 5.1. Schema general a modului de aciune a enzimei [11]

O serie de enzime conin n molecula lor pe lng centrul activ i un centru alosteric (fig. 5.2),
care interacioneaz cu proteine reglatoare specifice efectori.
Efectorii se fixeaz n centrul alosteric, modific structura
teriar a enzimei, conformaia centrului activ i respectiv
activitatea enzimatic.
n funcie de organizarea lor structural, enzimele se
ncadreaz n urmtoarele grupe principale: enzime monomere,
enzime oligomere, izoenzime.
Enzimele monomere au o structur constituit dintr-un
singur lan polipeptidic n care este inclus situl catalitic. Sunt
ntr-un numr restrns, nu pot fi disociate n subuniti i posed
Fig. 5.2. Structura enzimei alosterice mase moleculare relativ mici (13 000 35 000).
[11]
Enzimele oligomere sunt agregate moleculare constituite din dou sau mai multe subuniti
(protomeri) asociate ntr-o structur compact cu proprieti catalitice. Au mase moleculare mari,
cuprinse ntre 35 000 i cteva sute de mii. Marea majoritate a enzimelor sunt enzime oligomere.
Izoenzimele reprezint forme moleculare multiple ale unei enzime care catalizeaz aceeai
reacie, au originea n aceeai celul, esut sau lichid biologic, dar difer ca structur (configuraie
spaial) i proprieti fizico-chimice (pH optim de aciune, cinetic de reacie, mobilitate
electroforetic). Izoenzimele apar datorit diferenelor la nivelul structurilor cuaternare, respectiv
combinrilor variate ale unor subuniti structurale de natur polipeptidic. De exemplu, enzima
lactatdehidrogenaza din muchi este un tetramer care are dou lanuri polipeptidice, notate H i dou
notate M. Dat fiind faptul c asocierea lanurilor este diferit, lactatdehidrogenaza are 5 forme izomere:
HHHH; HHHM; HHMM; HMMM; MMMM [8].

5.3. SPECIFICITATEA ENZIMELOR

Prin specificitatea unei enzime se nelege proprietatea sa de a aciona preferenial doar asupra
unui anumit substrat sau unui grup de substraturi cu caractere chimice comune. Specificitatea
enzimatic se poate manifesta la nivelul tipului de reacie catalizat i la nivelul substratului.
Specificitatea de reacie (de aciune) se manifest asupra unui singur substrat de ctre mai multe
enzime, fiecare cataliznd o anumit reacie. Astfel, un -aminoacid poate fi substratul de reacie
pentru mai multe enzime care catalizeaz reacii specifice, spre exemplu, de transformare a acestuia n

57
produse de reacie diferite (fig. 5.3). Fiecare enzim manifest o anumit specificitate de aciune,
cataliznd un anumit tip de reacie biochimic.
Specificitatea de substrat se refer la activitatea enzimelor fa de anumite substraturi.

Fig. 5.3. Aciunea diferitor enzime asupra aceluiai Fig. 5.4. Reacia de hidroliz a argininei [8]
substrat [8]

1. Specificitate absolut. Unele enzime nu acioneaz dect asupra unui singur substrat fiind
inactive fa de alte substane cu structur asemntoare. De exemplu, enzima arginaza hidrolizeaz
doar aminoacidul arginina (fig. 5.4).
2. Specificitate de grup. Enzimele care posed o specificitate de grup acioneaz asupra unui ir
de substane apropiate ca structur chimic. Astfel, pepsina hidrolizeaz toate tipurile de proteine;
amilaza degradeaz amidonul, dextrinele, glicogenul; hexokinaza catalizeaz fosforilarea unui ir de
hexoze n prezen de ATP.
3. Stereospecificitate. Unele enzime au
stereospecificitate fa de izomeria cis-
trans. Astfel, enzima fumaraza acioneaz
asupra acidului fumaric (izomer trans fig.
5.5), i nu acioneaz asupra acidului
maleic (izomerul cis). n cazul substanelor
Fig. 5.5. Reacie catalizat de enzima fumaraza [8]
optic active, enzimele manifest o aciune
specifi c fa de o anumit form stereoizomer a substratului. De exemplu, L-aminoacid-oxidazele nu
recunosc dect L-aminoacizii, iar pentru transformarea D-aminoacizilor este necesar prezena D-
aminoacid-oxidazelor.
Unele enzime fac distincie ntre conformaiile i din legturile glicozidice. Maltaza, de
exemplu, hidrolizeaz numai legtura (14) -glicozidic din molecula de maltoz, i nu acioneaz
asupra legturii (14) -glicozidice din celobioz.

5.4. MECANISMUL I CINETICA REACIILOR ENZIMATICE

n general, pentru ca o reacie s se realizeze cu o vitez optim, moleculele reactanilor trebuie

s fie activate. Enzima are capacitatea de a cobor nivelul energetic necesar ca o reacie s poat avea
loc. Aceast scdere a energiei de activare se datoreaz formrii unui complex activat ntre enzim i
substrat (ES) care apoi se transform cu vitez mare n produse finale de reacie i enzim, ultima fiind
capabil s se combine cu o alt molecul de substrat.
La formarea complexului activat, substratul se fixeaz pe centrul catalitic al enzimei. ntre
centrul catalitic i molecula substratului exist complementariti conformaionale i chimice (ipoteza
lact-cheie) care permit asamblarea lor (fig. 5.1).
Aadar, rolul complexului enzim-substrat n procesele de cataliz enzimatic este de a micora
energia de activare a reaciei. n prezena enzimei ns, prin formarea complexului enzim-substrat este

58
nevoie de o energie de activare mult mai mic (E2) pentru transformarea substratului. Energia eliberat
n ambele reacii este ns aceeai E (fig. 5.6).

Fig. 5.6. Nivelurile de energie ale moleculelor n cursul unei reacii fr enzim (E1) i cu enzim (E2) [11]

Cinetica reaciilor enzimatice este un compartiment al chimiei fizice care studiaz legitile
desfurrii reaciilor n timp, influena factorilor externi asupra vitezei reaciilor i mecanismele
transformrilor chimice. Cinetica chimic este influenat de o serie de factori: concentraia enzimei,
concentraia substratului, temperatur, pH, efectori enzimatici.
1. Concentraia enzimei. n condiiile n care concentraia
substratului este constant, viteza de reacie (V) este direct
proporional cu concentraia enzimei (fig. 5.7).
2. Concentraia substratului. Dac cantitatea de enzim se
menine constant, iar concentraia substratului se mrete, atunci
are loc o cretere a vitezei de reacie pn la o limit (Vmax). Odat
cu creterea n continuare a concentraiei substratului viteza de
reacie rmne constant, ceea ce denot c la concentraii mari de
substrat, toate siturile catalitice ale moleculelor de enzim sunt
Fig. 5.7. Influena concentraiei complet saturate cu substrat i nu mai exist enzim funcional.
enzimei asupra vitezei de reacie [4] Dependena vitezei unei reacii enzimatice de concentraia
substratului a fost studiat iniial de savanii Leonor Michaelis i
Maud Menten pornindu-se de la ecuaia general: E + S ES E + P
Aplicnd legea maselor i fcnd unele transformri se ajunge la ecuaia lui Michaelis-Menten,
care se prezint grafic printr-o hiperbol.
V S
v = max
K m S
n care:
v este viteza reaciei la timpul t;
Vmax viteza maxim de reacie corespunztoare saturrii enzimei cu substrat;
[S] concentraia substratului;
Km constanta Michaelis (moli/l)

59
 Aceast ecuaie reprezint expresia matematic care definete relaia cantitativ dintre viteza de
reacie enzimatic i concentraia substratului (fig. 5.8). Valoarea vitezei de reacie (v) este egal cu
jumtate din valoarea vitezei maxime de reacie (v = Vmax/2) i corespunde cu concentraia substratului
(constanta Michaelis Km). Parametrul respectiv (Km) reprezint concentraia de substrat pentru care
viteza de reacie corespunde la jumtate din viteza maxim de reacie. Aadar, pentru v = Vmax/2,
Km = [S]. Constanta Michaelis (Km) reprezint un indicator al afinitii enzimei pentru substrat; cu ct
Km are o valoare mai mare, cu att afinitatea enzimei pentru substrat este mai sczut i invers. Astfel,
Km constituie un parametru cinetic operaional care reflect aciunea enzimei n raport cu substratul.

Fig. 5.8. Influena concentraiei substratului Fig. 5.9. Influena temperaturii asupra vitezei de reacie [4]
asupra vitezei de reacie [4]

3. Influena temperaturii. Viteza de reacie crete cu mrirea temperaturii n anumite limite.

Dac se reprezint grafic variaia vitezei de reacie n funcie de temperatur se obine o curb (fig. 5.9)
din care se observ c la nceput viteza reaciei crete pn la o anumit valoare (temperatur optim).
Pentru cele mai multe enzime temperatura optim este de 30 40C. Dac temperatura optim crete,
se nregistreaz o diminuare progresiv a vitezei de reacie pn la o anumit valoare (temperatur de
inactivare). Majoritatea enzimelor se inactiveaz la temperatura de 70C.
4. Influena pH-ului. Toate reaciile enzimatice sunt puternic influenate de pH-ul mediului.
Reacia are o vitez maxim pentru o anumit valoare a pH-ului. Abateri de la aceste valori produc o
scdere brusc a vitezei de reacie. Reprezentnd grafic variaiile vitezei n funcie de pH se obine o
curb n form de clopot ngust (fig. 5.10).
Valoarea pH-ului optim la diferite
enzime coincide n general cu pH-ul
lichidelor din organism unde ele i exercit
aciunea. De exemplu, pH-ul optim al
pepsinei este 1,5 2,5 identic cu pH-ul din
sucul gastric; al tripsinei este de 8 11,
identic cu pH-ul sucului pancreatic.
Majoritatea enzimelor din celulele vegetale
acioneaz la un pH ~ 6 7, pH-ul optim la
care i exercit enzimele activitatea n
Fig. 5.10. Influena pH-ului asupra vitezei de reacie [4] celulele umane este de ~ 7,5 (fig. 5.10).
5. Efectori enzimatici. Activitatea enzimelor este influenat de substane numite efectori.
Substanele capabile s mreasc viteza unei reacii se numesc activatori enzimatici, n timp ce
substanele ce reduc viteza unei reacii inhibitori enzimatici.
Activatorii enzimatici i exercit aciunea pe ci diferite, n funcie de natura lor chimic.
Ionii metalici (K +, Ca2+, Mg2+, Zn2+, etc.) activeaz unele enzime. De exemplu, enzimele
fosfotransferaze sunt activate de ionii Mg2+ sau K+ i inhibate de Ca2+ sau Na+.

60
 Activatori ai unor proenzime acioneaz prin nlturarea unor fragmente din molecula inactiv a
unor enzime. De exemplu, enterokinaza din intestin, nltur 6 aminoacizi din molecula de tripsinogen
i o transform n tripsin activ.
Substanele reductoare care posed grupri tiolice SH (cisteina, glutationul) au proprietatea
de a inactiva ionii metalelor grele, care blocheaz activitatea enzimei.
Inhibitori enzimatici. Activitatea enzimatic poate fi blocat de unele metale grele (mercur,
plumb) sau de proteine specifice. Astfel, globulina leguminoaselor uscate inhib activitatea enzimei
tripsina. Inhibitorii reduc activitatea unei enzime prin dou mecanisme majore:
se combin cu enzima i o inactiveaz;
se combin cu substratul i l fac nonfuncional pentru transformare.
Sunt dou clase principale de inhibitori: reversibili i ireversibili. Se deosebesc mai multe
tipuri de inhibiie enzimatic reversibil: competitiv, necompetitiv i mixt.
1. Inhibiie competitiv. Acest tip de inhibiie este realizat de substanele care au o structur
asemntoare cu cea a substratului (fig. 5.11). n acest caz centrul catalitic al enzimei (E) se poate
combina att cu substratul (S) ct i cu inhibitorul competitiv (I). La mrirea concentraiei substratului
exist posibilitatea de a scoate enzima din combinaia cu inhibitorul (EI), astfel nct la o concentraie
adecvat de substrat aciunea inhibitorului poate fi stopat [8].
Un exemplu de inhibiie competitiv l constituie reacia de dehidrogenare a acidului succinic la
acid fumaric, catalizat de enzima succinatdehidrogenaz. Acidul malic, difer de acidul succinic
numai prin existena unei grupe hidroxilice n locul unui hidrogen la una din gruprile metilenice, i
poate s se lege de centrul activ al succinatdehidrogenazei. Fraciunea de succinatdehidrogenaz
combinat cu acidul malic poate fi recuperat prin simpla cretere a concentraiei de substrat.

Fig. 5.11. Inhibiie competitiv [2] Fig. 5.12. Inhibiie necompetitiv [2]

2. Inhibiie necompetitiv. Inhibitorii necompetitivi se fixeaz pe enzim pe alt loc dect centrul
activ (nu exist competiie cu substratul), dar centrii activi ai enzimei i reduc capacitatea de a
reaciona cu substratul datorit unui fenomen de mpiedicare steric. Inhibitorii de acest tip se ataeaz
doar de complexul enzim-substrat (ES) nou format (fig. 5.12).
n cazul inhibiiei necompetitive mrirea concentraiei substratului nu anuleaz influena
inhibatorului asupra activitii enzimatice. Astfel de inhibitori necompetitivi sunt cianurile care se
combin cu unele metale necesare pentru activitatea enzimei. Acidul etilendiamino-tetraacetic (EDTA)
leag Mg2+ i ali cationi bivaleni inhibnd astfel necompetitiv unele enzime.
3. Inhibiie mixt. n acest caz inhibitorul se poate combina att cu complexul enzim-substrat
(ES), ct i cu centrul activ al enzimei (fig. 5.13).

61

Fig. 5.13. Inhibiie mixt [2]
pot proteja gruprile SH din centrul catalitic al enzimelor.
F. Influena radiaiilor. Activitatea enzimelor
mai poate fi influenat de radiaii. Lumina vizibil nu
influeneaz asupra activitii enzimelor. Radiaiile
ultraviolete (UV) fiind absorbite de substanele
proteice n domeniul 260-280 nm pot s determine
denaturarea moleculelor i inactivarea enzimelor.
Radiaiile ionizante n doze mici acioneaz indirect
asupra enzimelor prin radicalii liberi care se formeaz
la descompunerea apei i a oxigenului dizolvat n ap.
Astfel de radiaii acioneaz asupra enzimelor cu grupe
SH. Prin introducerea unor antioxidani (glutation
redus, cistein, acid ascorbic) n mediul de reacie, se

5.5. MECANISME DE REGLARE A ACTIVITII ENZIMATICE

Viteza reaciilor chimice este influenat de concentraia enzimelor, a substratului, de pH,

temperatur etc. Aceste reacii nu se desfoar independent unele de altele, ci sunt grupate, se succed
formnd ci metabolice care funcioneaz simultan i n mod coordonat att sub aspect calitativ, ct i
cantitativ. La nivel celular, se cunosc diferii factori care regleaz activitatea enzimelor.
1. Activitatea genelor. Biosinteza enzimelor n celul este determinat genetic. Reglajul genetic
al biosintezei enzimelor a fost studiat pentru prima dat la operonul lac al bacteriei E. coli. Cercettorii
francezi Jacques Monod i Franois Jacob au elaborat teoria reglajului genetic al genelor la procariote
i pentru aceast realizare tiinific au primit n anul 1965 premiul Nobel pentru fiziologie sau
medicin [21].
La bacteria E. coli posibilitatea utilizrii lactozei din mediu se realizeaz datorit activitii a
trei enzime. Operonul e alctuit din promotor, operator i 3 gene structurale aranjate n urmtoarea
ordine (fig. 5.14):
1) lacZ codific enzima -galactozidaza, care scindeaz lactoza n glucoz i galactoz;
2) lacY determin sinteza enzimei -galactozid permeaza, localizat n membrana celular,
care asigur ptrunderea din mediu a lactozei;
3) lacA controleaz sinteza enzimei -galactozid transacetilaza, care transfer grupa acetil de
la acetil-CoA la -galactozide.
Unul din mecanismele de control const n inactivarea genelor printr-o protein represor, care
este sintetizat de o gen reglatoare, situat n afara operonului. Represorul se cupleaz cu operatorul i
mpiedic deplasarea enzimei ARN-polimerazei pe catena de ADN, blocnd astfel procesul de
transcripie. Dac represorul este inactivat operatorul i promotorul iniiaz transcripia i biosinteza
enzimelor. Inactivarea represorului se realizeaz n rezultatul interaciunii acestuia cu lactoza
(inductor). Astfel, n lipsa lactozei, genele structurale care determin sinteza enzimelor sunt inactive
(fig. 5.14 B). Dac n mediu se adaug lactoz, aceasta blocheaz represorul, operonul devine
funcional, genele structurale sunt transcrise, se ncepe rapid sinteza enzimelor i lactoza poate fi
metabolizat (fig. 5.14 C).

62
 Fig. 5.14. Tip de reglaj genetic la operonul lac al bacteriei E. coli

2. Mediul intracelular. La nivelul mediului intracelular pot interveni o serie de factori care s
regleze activitatea enzimelor.
2.1. Electroliii i pH-ul pot avea un efect inhibitor sau activator asupra activitii enzimelor.
Ionii de Ca2+ exercit un rol reglator aupra procesului de glicoliz. Astfel, concentraii mari de Ca2+
inhib aciunea enzimei piruvatkinaza fapt care duce la acumularea de fosfoenolpiruvat.
2.2. Hormonii acioneaz asupra sintezei sau activitii enzimelor. Astfel, hidrocortizonul
mrete de 25 ori activitatea enzimei -cetoglutarat transaminaza, iar insulina inhib biosinteza
enzimelor care catalizeaz reacii ale gluconeogenezei.
2.3. Concentraia intracelular a cofactorilor (NAD+, NADP+, ATP etc.) acioneaz asupra
activitii enzimelor. Spre exemplu, metabolismul acidului piruvic depinde de concentraia de NAD+.
Dac n celul exist O2 disponibil, NAD+ va fi produs n cantitate suficient i ca urmare, acidul
piruvic va fi metabolizat prin ciclul Krebs.
Dac n celul este prezent puin O2, atunci
NADH + H+ nu se oxideaz de NAD+ i n
acest caz acidul piruvic este redus la acid lactic.
3. Membranele celulare. n celul exist un
sistem specific de transport celular reglat de
enzime permeaze prezente n membranele
celulare. De asemenea, membranele
intracelulare (lizozomale, mitocondriale etc.)
au o permeabilitate selectiv pentru diferite
substraturi care permite funcionarea normal a
celulei.
4. Mecanismul de reglare alosteric. La
baza reglrii alosterice a enzimelor st legarea
Fig. 5.15. Activarea enzimei cu o protein activator; B efectorilor de centrul alosteric al enzimei (fig.
Inhibiia enzimei cu o protein inhibitor [11] 5.15).
5. Mecanismul de reglare de tip retroinhibiie sau feed-back. Este cel mai rspndit mecanism
de reglare enzimatic, n cadrul cruia acumularea produsului final al unei ci metabolice determin

63
inactivarea enzimelor necesare pentru sinteza lui (fig. 5.16). n majoritatea cazurilor produsul final
inactiveaz prima enzim a cii metabolice.

Fig. 5.16. Schema reglrii activitii enzimelor prin retroinhibiie [11]

6. Modificrile covalente. Activitatea unor enzime este reglat prin modificri covalente [4].
Unele enzime, care funcioneaz n tubul digestiv, se sintetizeaz sub forma de precursori inactivi
proenzime sau zimogene. Hidroliza unui numr limitat de legturi peptidice n molecula proenzimelor
duce la conversiunea lor n enzime active. De exemplu, proenzima chimotripsinogen din tubul
digestiv sub aciunea tripsinei se transform n enzima activ chimotripsin.
Modificarea covalent a unor enzime se poate realiza i prin inseria de grupri
micromoleculare n moleculele lor. De exemplu, enzima sintezei glicogenului se activeaz prin inseria
de grupri fosforice la resturi de serin, proces care se numete fosforilare.

5.6. NOMENCLATURA I CLASIFICAREA ENZIMELOR

Identificarea unui numr tot mai mare de enzime a impus necesitatea unei nomenclaturi. Astfel,
n 1961 Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaionale de Biochimie a stabilit un sistem de
nomenclatur i clasificare pentru enzime. Denumirea unei enzime este constituit din trei pri [8]:
denumirea substratului (sau a substraturilor);
tipul de reacie;
sufixul az.
De exemplu, enzima care catalizeaz reacia de transformare a acidului lactic n acid piruvic se
numete lactat dehidrogenaz.
n funcie de tipul reaciilor catalizate, enzimele se clasific n 6 clase mari (fig. 5.17).
Oxidoreductazele, enzimele din I clas, catalizeaz reacii de oxido-reducere care stau la baza
oxidrii biologice.
Transferazele, enzimele din clasa II, catalizeaz reacii de transfer a unor atomi sau a unor
grupri de atomi de pe un substrat donator pe un substrat acceptor.
Hidrolazele, enzimele din clasa III, catalizeaz reacii de scindare hidrolitic a legturilor
chimice.
Liazele, enzimele din clas IV, catalizeaz reacii de scindare nehidrolitic a legturilor chimice
cu formarea n molecule a legturilor duble.
Izomerazele, enzimele din clasa V, catalizeaz reacii de izomerizare sau rearanjri moleculare
ale legturilor duble i ale grupelor fosfat pe lanul carbonic.

64
 Fig. 5.17. Clasificarea enzimelor [1]

Ligazele, enzimele din ultima clas a VI-a, catalizeaz reacii de formare a legturilor chimice
ntre dou molecule pe baza energiei ATP-ului.

5.6.1. Clasa oxidoreductazelor

Oxidoreductazele catalizeaz reacii de oxidoreducere ce se manifest prin transfer de electroni

de la un donor (agent reductor) ctre un acceptor (agent oxidant). Transferul de electroni n multe
reacii are loc prin transferul atomilor de hidrogen; astfel dehidrogenarea are ca echivalent oxidarea, iar
hidrogenarea reducerea. n celula vie oxidoreductazele formeaz sisteme aa numitele lanuri de
enzime oxido-reductoare, n care are loc un transfer n trepte al atomilor de hidrogen sau al
electronilor de la primul substrat la acceptorul final, care, de regul, este oxigenul. n final, atomii de
hidrogen sunt transferai pe oxigen i se formeaz H2O.
Oxidoreductazele care transfer atomii de hidrogen sau electronii direct pe atomii de oxigen se
numesc dehidrogenaze aerobe sau oxidaze. Spre deosebire de acestea, oxidoreductazele care transfer
atomii de hidrogen i electronii de la un component al lanului de oxidare la altul fr a-i ceda
oxigenului, se numesc dehidrogenaze anaerobe. Dac enzima catalizeaz reacia lund hidrogen direct
de la substana ce se oxideaz (primul substrat), atunci ea se numete dehidrogenaz primar. Dac
enzima accelereaz prelucrarea atomilor de hidrogen de la al doilea substrat, care a primit atomii de
hidrogen prin intermediul dehidrogenazei primare (al doilea substrat poate fi chiar oxidoreductaza
primar), atunci aceasta se numete dehidrogenaz secundar.
Oxidoreductazele i exercit aciunea lor catalitic n prezena unor coenzime diferite:
nicotinamidice, flavinice, heminice care se comport ca acceptori intermediari ntre substratul primar i
acceptorul final.

65
 1. Oxidoreductaze NAD+ sau NADP+-dependente. Aceste enzime denumite i dehidrogenaze
piridinice catalizeaz reacii de oxidoreducere prin transfer, n general reversibil, de hidrogen de pe un
donor pe un acceptor. Au un caracter anaerob deoarece acceptorul de hidrogen este altul dect
oxigenul. Cofactorii enzimelor sunt derivai ai vitaminei B5 nicotinamidadenindinucleotid (NAD+),
i nicotinamidadenindinucleotidfosfat (NADP+). Dehidrogenazele anaerobe servesc ca acceptori i
donori ai hidrogenului conform reaciei:

NADP+ + 2 [H] NADPH + H+

* NADP forma oxidat (acceptor de hidrogen ionic); NADPH+ H+ forma redus (donor de hidrogen ionic)
+

Mecanismul de aciune al dehidrogenazelor este determinat de tipul de cofactor, NAD+ sau

NADP . Funcia de acceptor de protoni i electroni o ndeplinete nucleul piridinic al acestor coenzime
+

conform reaciei:
n cadrul acestei reacii, un atom de hidrogen
se leag de molecula coenzimei (n poziia 4 a
nucleului piridinic), iar al doilea atom de hidrogen
i d electronul coenzimei i se transform n
proton H+ care este absorbit de capacitatea tampon
a mediului de reacie.
Oxidoreductazele NAD+-dependente intervin
n procese metabolice oxidative (ciclul Krebs, catena de respiraie celular), iar cele NADP+-
dependente n procese reductive de sintez (biosinteza extramitocondrial a acizilor grai, a
steroizilor etc.).
Tabelul 5.1. Exemple de dehidrogenaze anaerobe [8]
Enzima Denumirea Coenzima
prescurtat
1. Lactatdehidrogenaza LDH NAD+
2. Alcooldehidrogenaza ADH NAD+
3. Glicerofosfatdehidrogenaza GPDH NAD+
4. Malatdehidrogenaza MDH NAD+ sau NADP+
5. D-izocitricdehidrogenaza ICDH NADP+
6. Glutationreductaza NADP+

1.1. Lactatdehidrogenaza catalizeaz reacia de dehidrogenare a acidului lactic n acid piruvic

(fig. 5.18). Lactatdehidrogenaza se gsete n muchi, plmni, ficat i n alte esuturi animale.

Fig. 5.18. Reacia de dehidrogenare a acidului lactic [8] Fig. 5.19. Reacia de transformare a alcoolului etilic
n aldehid acetic [8]

1.2. Alcooldehidrogenaza catalizeaz reacia de transformare a alcoolului etilic n aldehid

acetic (fig. 5.19). Reacia reprezint o etap a fermentaiei alcoolice. Aldehida acetic se reduce
devenind acceptor de hidrogen i se formeaz alcool etilic. Enzima se gsete n esuturile animale,
vegetale i microorganisme.
1.3. Glicerofosfatdehidrogenaza catalizeaz dehidrogenarea reversibil a -glicerofosfatului n
dioxiacetofosfat (fig. 5.21). Enzima glicerofosfatdehidrogenaza este prezent n drojdii, celulele
animale i vegetale, intervine n etape ale fermentaiei alcoolice i ale glicolizei.

66
 1.4. Malatdehidrogenaza catalizeaz reacia de oxidare a acidului malic n acid oxaloacetic (fig.
5.20). Enzima malatdehidrogenaza face parte din sistemul enzimatic al ciclului Krebs i este prezent
n toate organismele.

Fig. 5.20. Reacia de oxidare a acidului malic [8] Fig. 5.21. Reacia de dehidrogenare a -glicerofosfatului
[8]
1.5. D-izocitricdehidrogenaza este o enzim important n ciclul Krebs, catalizeaz
transformarea acidului D-izocitric n acid oxalsuccinic (fig. 5.22). Activitatea enzimei necesit prezena
Mg2+ sau Mn2+, iar reacia de dehidrogenare este urmat de una de decarboxilare.

Fig. 5.22. Reacia de transformare a acidului D-izocitric [8] Fig. 5.23. Reacia de oxidoreducere a glutationului
[8]

1.6. Glutationreductaza particip la oxidoreducerea glutationului (fig. 5.23). n urma reaciei

este refcut glutationul redus necesar pentru meninerea n form activ a conformaiei unor enzime ce
conin grupri SH.
2. Oxidoreductaze FAD sau FMN dependente (flavinenzime). Flavinenzimele catalizeaz
reacii de oxidoreducere transfernd hidrogen sau electroni fie direct de la substrat, fie de la formele
reduse ale coenzimelor piridinice la oxigenul molecular. n cazul enzimelor flavinice cu caracter aerob
acceptorul de hidrogen este oxigenul molecular, iar produsul de reacie este apa oxigenat. Enzimele
flavinice cu caracter anaerob sunt o parte component a lanului reaciilor de oxidoreducere ale
respiraiei celulare i au funcia de a transporta hidrogenul substratului, preluat iniial de NAD +, la
citocromi.
Transferul hidrogenului de ctre aceste enzime se realizeaz prin intermediul cofactorilor lor,
derivai ai vitaminei B2 flavinadeninmononucleotid (FMN) i flavinadenindinucleotid (FAD).
FMN i FAD se deosebesc de NAD+ i NADP+ prin faptul c sunt strns legate de apoenzim, de care
se despart doar printr-o hidroliz acid. Toate nucleotidele flavinice conin riboflavin al crei nucleu
izoaloxazinic conine legturi duble conjugate ce confer funcia dehidrogenazic (fig. 5.24).

Fig. 5.24. Structura nucleotidelor flavinice [8]

Unele flavinenzime conin n molecula lor metale (Cu2+, Fe3+ sau Mo2+), ceea ce le confer un
rol dublu, fiind i transportoare de electroni. Dintre cele mai importante flavinenzime putem meniona
urmtoarele.
2.1. Glucozoxidaza catalizeaz reacia de oxidare a glucozei n acid gluconic cu formare de
H2O2. Preparatele enzimatice care conin glucozoxidaz, obinute din culturi de diferite mucegaiuri,

67
sunt utilizate i n industria alimentar pentru ndeprtarea glucozei i a oxigenului din diverse produse.
ndeprtarea glucozei este necesar pentru a se evita desfurarea reaciei Maillard n unele alimente
( ex. din albuul de ou ntreg la obinerea prafului de ou).
Consumarea oxigenului rezidual din alimente n prezena excesului de glucoz i a
glucozoxidazei evit procesele oxidative care afecteaz calitile produselor. ndeprtarea enzimatic a
oxigenului se aplic pentru conservarea maionezei, laptelui praf, prafului de ou, cafelei prjite,
untului, produselor din carne. Preparatul enzimatic introdus n pungi de polietilen permeabil la aer i
impermeabil la ap, se nchide n ambalaj odat cu alimentul, iar oxigenul din acesta difuzeaz prin
membran i este consumat de glucozoxidaz. Apa oxigenat format este descompus de enzima
catalaza.
De asemenea, la oxidarea -glucozei, sub aciunea glucozoxidazei, se formeaz -
gluconolacton utilizat n industria preparatelor de carne pentru meninerea culorii roii caracteristice
acestor produse.
2.2. D-aminoacidoxidazele realizeaz oxidarea formelor D ale aminoacizilor dup reacia
general (fig. 5.25).

Fig. 5.25. Reacia general de oxidare a aminoacizilor [8]

Aceste enzime se gsesc n rinichi, prezint o specificitate n raport cu configuraia

aminoacizilor (formele L nu sunt oxidate), iar reaciile de acest tip constituie sursa principal de
peroxid de hidrogen n sistemele metabolice. Coenzima lor este FAD. Formele L ale aminoacizilor sunt
oxidate de L-aminoacid-oxidaze ce au drept cofactor FMN.
2.3. Citocrom-c-reductaza este o enzim prezent n ficat, inim, drojdii i acioneaz sinergic cu
enzimele NAD+ dependente, dup mecanismul enzimelor flavinice de tip anaerob.

2.4. Xantinoxidaza este o enzim ce conine

molibden i care catalizeaz oxidarea bazelor
purinice xantina i hipoxantina pn la acid uric
(fig. 5.26). Xantinoxidaza se gsete n lapte,
precum i n esuturile animale i vegetale.
3. Oxidazele sunt enzime care catalizeaz
reaciile directe dintre substraturile lor i oxigenul
molecular, transfernd hidrogen sau electroni de la
substrat la O2.
n funcie de mecanismul de aciune,
oxidazele, se mpart n: oxidaze transportoare de
Fig. 5.26. Reacia de oxidare a bazelor purinice [8] electroni, dioxigenaze, monooxigenaze, catalaze i
peroxidaze.
3.1. Oxidazele care transport electroni catalizeaz reacii n care electronii substratului sunt
transferai pe O2. Din aceast categorie de enzime fac parte ascorbatoxidaza, fenoloxidazele etc.

68
 Ascorbatoxidaza este o enzim cu cupru
care catalizeaz oxidarea acidului ascorbic n
acid dehidroascrbic (fig. 5.27).
Ascorbatoxidaza este rspndit pe larg n
celulele vegetale. n unele plante aceast enzim
are rol de oxidaz final n sistemul enzimatic
oxidoreductor al glutationului. Dac esutul este
vtmat, reacia de oxidare devine enzimatic
datorit prezenei O2, nu mai este reversibil i
Fig. 5.27. Reacia de oxidare a acidului ascorbic [8] ca urmare are loc o scdere a coninutului de acid
ascorbic. Ascorbatoxidaza poate fi inactivat prin
nclzire la 100C i inhibat prin introducerea n mediu a SO2 sau prin modificarea pH-ului. n acest
sens, oprirea fructelor i legumelor tiate, meninerea lor n soluii acide sau cu SO2 constituie
modaliti de blocare a aciunii ascorbatoxidazei i evitarea pierderilor de vitamin C la prelucrarea
acestor produse.
Fenoloxidazele sunt enzime prezente n toate esuturile organismelor superioare i la
microorganisme cataliznd oxidarea monofenolilor i a polifenolilor. Din punct de vedere chimic,
fenoloxidazele sunt enzime cu cupru care reacioneaz direct cu oxigenul molecular.
Tirozinaza este o fenoloxidaz care oxideaz monofenolii i o-difenolii. Este prezent n
esuturile plantelor, n ciuperci i n unele esuturi animale. Tirozinaza transform fenolul i -difenolul
n chinone colorate n brun (fig. 5.28).

Fig. 5.28. Reacia de oxidare a mono-i difenolilor [8]

n regnul animal tirozinaza catalizeaz reacia de oxidare a tirozinei i formare a melaninelor

[23]. ntr-o prim etap, tirozina este oxidat la dioxifenilalanin (DOPA), care la rndul su este
oxidat n melanin [3] (fig. 5.29).

Fig. 5.29. Reacia de formare a melaninelor [8] Fig. 5.30. Baiat albinos [7]

O mutaie n gena tirozinazei duce la albinism. La persoanele afectate de aceast boal prul
este nepigmentat, pielea are o culoare roz, irisul este translucid, iar pupilele roii (fig. 5.30).
Polifenoloxidaza este un tetramer cu 4 atomi de Cu2+ per molecul, cu un sit de legare pentru
doi compui aromatici i oxigen, care catalizeaz -hidroxilarea monofenolilor la -difenoli i oxidarea
acestora n -chinone [17]. Prin aciunea polifenoloxidazei se explic nchiderea la culoare a cartofilor

69
sau merelor tiate, a sucurilor de fructe sau a vinurilor. Materia prim vegetal la contactul cu oxigenul
din aer se mbruneaz din cauza polimerizrii oxidative a -chino
nelor i producerii pigmenilor de culoare neagr, cafenie sau roie (polifenoli). Fenomenul este
cunoscut sub denumirea de mbrunare enzimatic. Deasemenea, aceast enzim i-a parte la oxidarea
substanelor tanante n timpul fermentrii frunzelor de ceai i la brunificarea fructelor i legumelor n
timpul uscrii. Polifenoloxidaza este prezent n ciuperci, frunze de ceai, boabe de cacao, cafea,
cereale, tuberculi de cartofi i diferite fructe: mere, struguri, pere, banane, gutui.
n celulele sau esuturile intacte, fenoloxidazele nu oxideaz polifenolii deoarece lipsete
oxigenul molecular. Prevenirea formrii chinonelor i brunificrii enzimatice se poate face prin
inactivarea termic a polifenoloxidazelor (oprire) sau pe cale chimic (dioxidul de sulf SO2,
metabisulfit de potasiu K2S2O5, acid ascorbic). n industria alimentar dioxidul de sulf se folosete n
calitate de conservant E220 [10].
3.2. Dioxigenazele sunt enzimele care catalizeaz reacii n care ambii atomi de oxigen
molecular se regsesc n produsele de reacie. Reacia general se prezint sub forma:

A + O2AO2

Lipooxigenaza este o enzim cu fier care catalizeaz reacia de dioxigenare (adiia a doi atomi
de oxigen) a acizilor grai polinesaturai (linoleic, linolenic i arahidonic), pigmenii carotenoizi i
vitamina A. Diferite tipuri de lipoxigenaze au fost identificate n plante, animale i ciuperci. n cantiti
mari, lipoxigenaza se gsete n plantele leguminoase i oleaginoase. Schema general a reaciei
catalizate este urmtoarea [13]:
Acid gras + O2 = hidroperoxid al acidului gras

Reacia catalizat de lipoxigenaz este cauza principal a rncezirii grsimilor nesaturate n

timpul pstrrii lor, a scderii coninutului de pigmeni carotenoizi sau a vitaminei A. Pentru prevenirea
aciunii lipoxidazei se folosesc inhibitori (antioxidani) care blocheaz formarea radicalilor liberi.
Totui, sunt i efecte pozitive ale lipoxigenazei pentru calitatea unor produse alimentare. Astfel,
lipoxigenaza grului determin albirea aluatului i mbuntirea proprietilor sale reologice. Datorit
decolorrii pigmenilor finii, lipoxigenaza conduce la obinerea pinii cu miez deschis la culoare.
3.3. Monooxigenazele sunt o grup numeroas de enzime care catalizeaz reacii de adiie la
substrat doar a unui atom de oxigen care este regsit n noua grupare hidroxilic a substratului. Al
doilea atom de oxigen este utilizat la oxidarea agenilor reductori participani la reacie NADH + H+
sau NADPH + H+. Aceste enzime, care se mai numesc hidroxilaze, sunt active n microzomii glandelor
suprarenale ale mamiferelor unde particip la oxidarea produselor intermediare ale metabolismului
hormonilor steroizi.
3.4. Catalazele i peroxidazele catalizeaz reacii de descompunere a peroxidului de hidrogen
(H2O2) care se formeaz n cadrul oxidrii biologice. Acumularea de H2O2, care este un oxidant
puternic, este duntoare pentru celul. n reaciile catalizate de aceste enzime H2O2 ndeplinete
funcia de acceptor de hidrogen:
H2O2 + 2H+ + 2e 2H2O

Catalaza este un tetramer constituit din patru lanuri polipeptidice, alctuite din peste 500 de
aminoacizi, conine patru grupri porfirinice cu hem care asigur interaciunea enzimei cu peroxidul de
hidrogen [9]. Enzima este prezent n toate organismele, protejeaz celulele vii de stresul oxidativ
provocat de forme reactive de oxigen (engl. reactive oxygen species ROS). Reacia dup care catalaza
descompune apa oxigenat este urmtoarea:

2H2O2 2H2O + O2

70
 n prezena peroxidului de hidrogen, catalaza oxideaz alcooli cu mas molecular mic i
nitriii. Preparatele enzimatice de catalaz obinute din ficat de bovine sau prin sintez microbiologic
sunt utilizate n industria alimentar pentru degradarea apei oxigenate folosite pentru pasteurizarea
oulor, conservarea laptelui, stabilizarea culturilor productoare de acid lactic.
Peroxidaza este o cromoproteid cu hem care descompune peroxizii dup reacia [16]:

ROOR' + donor de electron (2 e-) + 2H+ ROH + R'OH

n care ROOR' este peroxidul de hidrogen (H2O2) sau oricare alt peroxid. Pentru
descompunerea peroxidului este necesar prezena unui donor de hidrogen. Acesta poate fi reprezentat
de fenoli, aminoacizi, amine. n celulele animale se atest o activitate peroxidazic slab. n eritrocite
este prezent enzima glutationperoxidaza care oxideaz specific glutationul redus.
Peroxidazele din esuturile vegetale lezate folosesc drept donori de hidrogen polifenoli pe care-i
oxideaz n chinone.
5.6.2. Clasa transferazelor

Transferazele catalizeaz reacii de transfer, prin care o parte din molecula unui substrat numit
donor (Z) este cedat unui alt substrat, numit acceptor (Y). Mecanismul general al reaciilor catalizate
de transferaze se prezint astfel:
X-Z + Y X+Y-Z

n cadrul acestor reacii se formeaz un complex intermediar enzim-grup transferabil, care

va reaciona ulterior cu acceptorul, fixnd pe acesta gruparea activat. Denumirea enzimelor din
aceast clas se face dup regula: donor-acceptor ca prefix, urmat de denumirea gruprii transferate,
dup care se adaug cuvntul transferaz. n funcie de natura gruprii transferate, transferazele se
mpart n mai multe subclase: aminotransferaze, fosfotransferaze, metiltransferaze, aciltransferaze,
glicoziltransferaze.
1. Aminotransferazele (transaminazele) sunt enzime la care componenta prostetic este
piridoxalfosfat-ul. Acestea catalizeaz transferul unei grupri aminice NH2 de pe un -aminoacid pe un
-cetoacid. Acest transfer se realizeaz n mai multe etape, care includ o serie de rearanjri
intramoleculare i formarea unui aminoacid i a unui cetoacid nou (fig. 5.31).

Fig. 5.31. Reacia general de transaminare [22] Fig. 5.32. Reacia catalizat de alanin--
cetoglutarattransaminaz [8]

n procesul de transaminare, aminoacizii dicarboxilici (acidul glutamic i acidul aspartic) joac

un rol central fiind donorii principali de grupri NH2. Acceptori de grupri aminice, cel mai frecvent,
sunt cetoacizii: acizii piruvic, oxaloacetic sau -cetoglutaric.
Activitatea transaminazelor este favorizat de unii ioni metalici cu care enzima formeaz
chelai, nlesnind astfel legtura enzim-substrat. Reaciile de transaminare au o importan deosebit
n metabolismul intermediar. Cu ajutorul lor se pot sintetiza aminoacizii proprii organismului, utiliznd

71
aminoacizii i cetoacizii n exces din celul. Tot cu ajutorul acestor reacii se stabilete conexiunea ntre
metabolismul proteic i cel glucidic. Din aceast subclas fac parte enzimele:
1.1. Alanin--cetoglutarattransaminaza catalizeaz reacia de transaminare reversibil de pe
alanin pe acid -cetoglutaric (fig. 5.32).
1.2. Glutamat-oxaloacetattransaminaza (GOT) catalizeaz reacia de transaminare reversibil
dintre acizii glutamic i oxalacetic (fig. 5.33).

Fig. 5.33. Reacia catalizat de glutamat- Fig. 5.34. Reacia catalizat de glutamat-
oxaloacetattransaminaz [8] piruvattransaminaz [8]

1.3. Glutamat-piruvattransaminaza (GPT) sau alaninaminotransferaza (ALT) transfer

reversibil gruparea aminic NH2 a acidului glutamic pe acidul piruvic (fig. 5.34).
Aminotransferazele sunt prezente n toate organele, ns reaciile de transaminare se desfoar
cel mai activ n inim i ficat. Metoda de determinare a coninutului de transaminaze
(alaninaminotransferaza ALT i aspartataminotransferaza AST) n snge este utilizat n
diagnosticul bolilor de inim i ficat.
2. Fosfotransferazele (kinazele) catalizeaz reaciile de transfer a gruprii fosfat de la un donor
la un acceptor specific, conform reaciei generale:
R-PO3H2+R'-H R'-PO3H2+R-H

Compuii fosforilai particip ntotdeauna la schimbri energetice importante. Energia care

rezult din reaciile oxidative este folosit n mare msur pentru sinteza compuilor organici fosforilai
pe seama fosfatului anorganic. Din aceast subclas fac parte urmtoarele enzime: hexokinaza,
piruvatkinaza i creatinkinaza.
2.1. Hexokinaza catalizeaz prima reacie din procesul glicolizei n care are loc un transfer de
grupare fosfat de la ATP la glucoz (fig. 5.35). Fosfohexokinaza catalizeaz fosforilarea mai departe a
fosfohexozelor (fig. 5.36).

Fig. 5.35. Reacia de transfer de grupare fosfat de la Fig. 5.36. Reacia de fosforilare a fosfohexozelor [8]
ATP la glucoz [8]

2.2. Piruvatkinaza catalizeaz reacia de transfer a unei grupe de pe acidul fosfoenolpiruvic pe

ADP cu formare de ATP (fig. 5.37).

Fig. 5.37. Reacia de transfer de grupare fosfat de pe Fig.5.38. Reacia de transfer a gruprii fosfat de pe ATP pe
acidul fosfoenolpiruvic pe ADP [8] creatin [8]

72
 2.3. Creatinkinaza particip la transferul grupei fosfat de pe ATP pe creatin cu formare de
creatinfosfat i ADP (fig. 5.38).
3. Metiltransferazele catalizeaz transferul gruprii metil de pe un donor pe un acceptor. Mai
mult de 40 de reacii metabolice necesit transferul gruprii metil (CH3) de la donorul S-adenozil
metionin (SAM) la diferite substraturi acizi nucleici, proteine i lipide [20].
3.1. ADN-metiltransferaze reprezint o grup de enzime care catalizeaz transferul grupei metil
pe molecula de ADN. Toate ADN-metiltransferazele cunoscute folosesc S-adenozil metionina (SAM) n
calitate de donor de grupri metilice. n cadrul procesului de metilare S-adenozil metionin este
convertit n S-adenozil homocistein (SAH). Enzima citozin (C5)-ADN-metiltransferaza catalizeaz
reacia de transfer a grupei metil de la donor la baza azotat citozina a ADN-ului (fig. 5.39).

Fig. 5.39. Schema general a unei reacii de transfer a gruprii metil [15]

Metilarea ADN-ului duce la modificarea proprietilor i a conformaiei ADN-ului, la reglarea

activitatii genelor.
3.2. Histone-metiltransferaze (HMT) sunt enzime care catalizeaz reacii de metilare a
histonelor, spre exemplu histon-lizin N-metiltransferaz (fig. 5.40) sau histon-arginin N-
metiltransferaz. Enzimele respective catalizeaz transferul a una, dou sau trei grupe metil la resturile
de lizin i arginin a proteinelor histonice (predominant H3 sau H4).

Fig. 5.40. Schema general a reactiei catalizat de lizin-histon metiltransferaz [15]

4. Glicoziltransferazele catalizeaz transferul unui rest de monoglucid de la un donor la un

acceptor, de regul un alcool. Prin reacii de transfer ale grupei glicozil are loc biosinteza de

73
monoglucide, glicozide, oligoglucide, poliglucide, glicoproteine, precum i glicolipide. Atunci cnd
acceptorul grupelor glicozil este o molecul de proteina, sunt supuse modificrilor resturile de tirozin,
serin, treonin i asparagin. Unele glicoziltransferaze pot transfera resturi de fosfor anorganic sau
ap.
Pe lng glucide, donori de grupri glicozidice sunt i derivaii glucidici ai nucleotidelor: UDP-
glucoza, UDP-galactoza, UDP-N-acetilglucozoamin, UDP-N-acetilgalactozamin, UDP-xiloza,
GDP-manoza, GDP-fucoza, UDP-acid glucuronic, CMP-acid sialic. n funcie de tipul reaciei
catalizate glicoziltransferazele se clasific n 3 grupe principale [12].
4.1. Hexoziltransferazele catalizeaz reacia de transfer a unui rest de hexoz
glucoziltransferaze, galactoziltransferaze, fucoziltransferaze, manoziltransferaze etc;
4.2. Pentoziltransferazele asigur transferul unui rest de pentoz ADP-riboziltransferaza,
fosforiboziltransferaza etc;
4.3. Sialiltransferazele transfer un rest de acid sialic -galactozid--2,6-sialiltransferaza etc.
Sistemul grupelor sangvine AB0 este determinat de tipul glicoziltransferazelor prezente n
membrana eritrocitului. Gena care determin sinteza glicoziltransferazelor are 3 variante (alele). Alela
A codific enzima care transfer N-acetilgalactozamin, alela B galactoz, iar alela 0 conine o
mutaie care inactiveaz enzima [12].
5. Aciltransferazele catalizeaz reaciile de transfer a radicalilor acil (R-CO-) cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH) care reprezint gruparea prostetic a enzimelor. Reacia general de transfer este
urmtoarea [8]:
R-CO-R'+ R''-H R'-H + R-CO-R''

Donori de radicali acil sunt acil-

derivaii coenzimei A forme activate ale
acizilor organici Activarea acizilor organici
prin transformarea n acil-derivai ai CoA se
Fig. 5.41. Schema general de activare a acizilor organici [8] face cu participarea ATP-ului ca furnizor de
energie. Dup activare, radicalul acil este
trecut pe un acceptor specific (fig. 5.41).
n acest transfer, ntre CoA i grupa acil se stabilete o legtur mercaptoacil-macroergic
fapt ce explic denumirea de form activat a acidului organic. n legtura mercaptoacil, coenzima
particip cu gruparea sa SH. Reacia general de activare, catalizat de enzima tionkinaza, se prezint
astfel:
R-COOH + CoA-SH + ATP R-CO~SCoA + AMP + PPi
acil derivat al CoA

Reacia general de transfer a gruprii acil, catalizat de enzima aciltransferaza este

urmtoarea:
R-CO~SCoA + R''-H CoA-SH + R-CO-R''

Acetil-CoA reprezint un compus prin care se stabilesc corelaii ntre diferite ci metabolice.
Activarea acetatului sub form de acetil-coenzim A (acetat activat) este o reacie catalizat de enzima
acetiltionkinaza:
CH3-COOH + CoA-SH + ATP CH3-CO~SCoA + AMP + PPi
acetil-CoA

Unul din cei mai importani formatori de grupri acetil este acidul piruvic, care n cea mai mare
parte, provine din glucoz. Transformarea acidului piruvic n acetil-CoA se realizeaz printr-o reacie

74
 de decarboxilare oxidativ sub
aciunea unui complex enzimatic
la care, n afar de CoA, mai
particip NAD+, FAD, TPP i
acidul lipoic (fig. 5.42).
Fig. 5.42. Transformarea acidului piruvic n acetil-CoA [8]

5.6.3. Clasa hidrolazelor

Hidrolazele catalizeaz scindarea legturilor chimice cu fixarea componentelor apei la

produsele rezultate dup urmtorul mecanism:

R1 R2 + HOH R1 OH + R2 H

Din aceast clas fac parte enzimele care hidrolizeaz proteinele pn la aminoacizi (proteaze),
poliglucidele pn la monoglucide (glicozidaze) i lipidele pn la acizi grai i glicerol (lipaze).
Reaciile catalizate de hidrolaze se produc cu degajare de energie liber mic, deci ele nu
constituie o surs energetic important pentru organism. Hidrolazele au totui un rol deosebit n
metabolismul substanelor deoarece ele descompun moleculele mari care intr n compoziia
alimentelor, n molecule simple uor de asimilat. n general, reaciile de hidroliz enzimatic sunt
reversibile, iar principalele legturi chimice care pot fi scindate sunt: legtura peptidic, legtura
glicozidic, legtura ester. n funcie de tipul legturii asupra creia acioneaz, hidrolazele se mpart
n mai multe subclase.
1. Proteazele (peptidazele, proteinazele sau enzimele proteolitice) sunt enzime care
catalizeaz scindarea legturilor peptidice (-CO-NH-) din moleculele proteinelor i ale produselor lor
de degradare (polipeptide i oligopeptide) pn la aminoacizi. n funcie de poziia intern sau
terminal a legturii peptidice scindate, proteazele se mpart n exopeptidaze i endopeptidaze.
1.1. Exopeptidazele (exoproteinazele) acioneaz doar asupra legturilor peptidice terminale,
situate la capetele lanului polipeptidic, adiacent gruprilor -aminice i -carboxilice terminale.
Aceste enzime se sintetizeaz n celulele intestinului subire (aminopeptidaze, dipeptidaze), n pancreas
(carboxipeptidaza) i funcioneaz n celulelele epiteliale ale intestinului [26]. n funcie de modul de
aciune exopeptidazele se grupeaz n: aminopeptidaze, carboxipeptidaze i dipeptidaze.
Aminopeptidazele sunt enzime cu Zn2+, scindeaz legtura peptidic adiacent unui aminoacid
terminal cu o grup aminic liber, elibernd acest aminoacid (fig. 5.43).

Fig. 5.43. Schema de aciune a aminopeptidazelor [8]

Produsele de hidroliz care se obin prin aciunea aminopeptidazelor sunt aminoacizii i

oligopeptidele. Aminopeptidaze sunt prezente, de asemenea, n drojdii, bacterii i mucegaiuri.
Carboxipeptidazele sunt enzime cu Zn2+ care scindeaz legtura peptidic ce se gsete lng o
grupare carboxil liber (fig. 5.44).

Fig. 5.44. Schema de aciune a carboxipeptidazelor [8]

75
 Produsele de hidroliz care se obin prin aciunea carboxipeptidazelor, de asemenea, sunt
aminoacizii i oligopeptidele.
Dipeptidazele catalizeaz scindarea hidrolitic a dipeptidelor n aminoacizi liberi. Sunt prezente
n plante, drojdii, mucegaiuri, la animale n mucoasa intestinal, n rinichi. Activitatea catalitic
necesit diferii ioni metalici. Prezint specificitate n funcie de aminoacizii constitueni ai
substratului.
1.2. Endopeptidazele (endoproteinazele) hidrolizeaz legturile peptidice din interiorul lanului
polipeptidic al moleculei de protein. Ca urmare a aciunii lor, proteinele se transform n polipeptide i
aminoacizi liberi. Endopeptidazele se sintetizeaz sub form de proenzime, care sunt activate ulterior
printr-o proteoliz selectiv. Astfel, celulele secretoare de endopeptidaze i protejeaz proteinele
proprii de degradare.
n funcie de grupele centrului activ, se disting 6 grupe de endopeptidaze [18]: serinproteaze,
treoninproteaze, cisteinproteaze, aspartatproteaze, glutamicacidproteaze, metaloproteaze (de regul
conin Zn2+). Cele mai importante endopeptidaze sunt pepsina, tripsina, renina, chimotripsina,
papaina.
Pepsina este enzima proteolitic care hidrolizeaz legturile peptidice ale aminoacizilor
aromatici. Pepsina este o protein globular cu o mas molecular de 34500, alctuit din 340 de
aminoacizi care conine 3 legturi disulfidice (-S-S-) i acid fosforic [25]. Enzima este secretat de
celulele stomacului sub form inactiv de pepsinogen. Acidul clorhidric activeaz pepsinogenul i
pune n libertate pepsina activ i un polipeptid. Pepsina are un pH optim de 1,5 2,5 care variaz n
funcie de natura substratului. Pepsina desface legturile peptidice formate ntre gruparea aminic a
tirozinei i gruparea carboxilic a unui aminoacid dicarboxilic (acid aspartic, acid glutamic). Enzima
scindeaz o mare varietate de proteine, iniiind astfel procesul de digestie a acestora. Produsele
rezultate din hidroliza substanelor proteice sub aciunea pepsinei sunt albumoze i peptone, substane
cu greutate molecular relativ mare, solubile n ap. Aceast endopeptidaz posed i o activitate de
coagulare a laptelui. Un preparat enzimatic de pepsin se obine industrial prin macerarea stomacului
de porcine cu acid clorhidric de 0,5 %. Soluia obinut se purific prin dializ, se concentreaz n vid
i se utilizeaz pentru coagularea laptelui n industria brnzeturilor.
Tripsina este o enzim proteolitic care acioneaz la un pH alcalin, cel optim fiind de 8 9.
Enzima acioneaz hidrolitic asupra compuilor rezultai n urma aciunii pepsinei i formeaz
polipeptide i peptide; scindeaz preferenial legturile peptidice la care particip arginina sau lizina.
Tripsina este secretat de pancreas sub form de precursor inactiv denumit tripsinogen. Activarea
tripsinogenului se face n intestin sub aciunea autocatalitic a tripsinei precum i a enzimei proteolitice
enterokinaza secretat de mucoasa intestinal. Trecerea proenzimei la forma activ este accelerat de
ionii de Ca2+ i H+ i const n desprinderea de la molecul a unui hexapeptid.
Renina (chimozina) este o endopeptidaz secretat de stomacul animalelor tinere, acioneaz la
pH=4,0 i are proprietatea de a coagula laptele, transformnd cazeina solubil n cazeinat de calciu
insolubil. Pentru mrirea activitii sale n coagularea laptelui sunt necesari ioni de Ca2+. Cheagul
format este apoi digerat de ctre pepsin. n felul acesta este prevenit trecerea rapid a laptelui prin
stomac i se favorizeaz staionarea proteinelor sale precipitate pentru a putea fi digerate. Preparatele
de renin, comercializate sub form de cheag sunt obinute prin macerarea stomacului animalelor tinere
i sunt utilizate la scar industrial pentru fabricarea brnzeturilor.
Chimotripsina este o proteinaz secretat de pancreas sub form de proenzim denumit
chimotripsinogen. Sub aciunea tripsinei, chimotripsinogenul se transform complet n proteinaz
activ chimotripsina. Proteinazele secretate de pancreas rmn inactive pn cnd ajung n curentul
intestinului subire i vin n contact cu enzima enterokinaza. Aceasta activeaz tripsinogenul n tripsin,
care la rndul su activeaz tripsinogenul i chimotripsinogenul. Activarea zimogenului i
transformarea enzimei n forma sa activ necesit cantiti foarte mici de activatori. Astfel, activarea
chimotripsinogenului cristalin are loc n prezena a 0,001 mg de tripsin. Chimotripsina scindeaz
hidrolitic proteine native i denaturate, albumoze, peptone, acionnd asupra legturilor peptidice

76
stabilite ntre un aminoacid aromatic i unul alifatic. Produsele sale de hidroliz sunt polipeptide i
peptide. Are un pH optim de 8,0 9,0.
Papainele sunt endopeptidaze ce se gsesc n esuturile plantelor i n drojdii. Acioneaz asupra
proteinelor native, asupra peptidelor i polipetidelor elibernd aminoacizi. Domeniul optim de aciune
al acestor enzime este slab acid, neutru sau slab alcalin, n funcie de natura substratului.
Molecula de papain conine n centrul su activ trei puni disulfidice, o grupare SH i un rest
de histidin. Papaina, ca i alte enzime proteolitice de origine vegetal, este activat de acidul
cianhidric i compuii ce conin grupri SH, precum cisteina i glutationul redus. n papain exist un
sistem reversibil, care este alctuit dintr-o enzim oxidat i o enzim redus (forma activ). Prin
urmare, oxidarea papainei conduce la diminuarea sau inhibarea activitii hidrolitice. n seminele
plantelor, papainele au o aciune redus datorit cantitii mici de ap. La umectarea seminelor
cerealelor, leguminoaselor sau la umectarea finurilor i crupelor obinute din acestea, papainele i
amplific activitatea i descompun proteinele existente n mediu. Aciunea papainelor este foarte
intens, de asemenea, n seminele germinate, eliberndu-se aminoacizii necesari dezvoltrii plantei.
2. Amidazele sunt enzime care catalizeaz hidroliza unor legturi C-N, altele dect cele
peptidice.
2.1. Ureaza scindeaz hidrolitic legturile amidice din uree cu producere de amoniac i dioxid
de carbon, conform reaciei:

CH4N2O + H2O NH3 + CO2

Se gsete n plante, mucegaiuri i unele bacterii (urobacterii) care particip la circuitul azotului
n natur.
2.2. Asparaginaza i glutaminaza sunt enzimele care catalizeaz hidroliza asparaginei i
glutaminei n acid aspartic, respectiv acid glutamic i amoniac. Aceste hidrolaze se gsesc n esuturile
animalelor, n mucegaiuri, n drojdii, n bacterii i plante. Zona optim de aciune a asparaginazei i
glutaminazei este n jur de pH=8,0. Asparaginaza i glutaminaza au un rol important n metabolismul
azotului la plante deoarece catalizeaz transformarea amidelor aminoacizilor dicarboxilici care se
acumuleaz n cantiti mari n plante i care constituie produse intermediare de metabolism.
2.3. Arginaza este enzima care catalizeaz descompunerea hidrolitic a L-argininei n ornitin
i uree, conform reaciei:
L-arginin + H2O ornitin + uree

Se gsete n ficatul mamiferelor. Arginaza face parte din sistemul enzimatic care catalizeaz
ciclul ornitinei. Zona optim de aciune a enzimei este pH = 10.
2.4. Nucleozidazele sunt enzime care catalizeaz hidroliza legturii C-N din nucleozide,
formnd o baz azotat i o pentoz. Sunt prezente n plante, animale i microorganisme. Acioneaz la
un pH de 7 8.
3. Glicozidazele sunt enzime care catalizeaz scindarea hidrolitic a legturilor glicozidice din
oligo-i poliglucide precum i din diferite glicozide. Dup natura substratelor metabolizate
glicozidazele se pot clasifica n: oligozidaze, care catalizeaz hidroliza oligoglucidelor i glicozidelor i
poliozidaze care hidrolizeaz poliglucidele (amidon, celuloz, glicogen, substane pectice etc.).
Glicozidazele prezint specificitate n funcie de tipul de monoz legat glicozidic (glucozidaza,
galactozidaza), de natura acestei legturi (, ), de stereoizometrie (D- sau L-glicozide).
3.1. Oligozidazele posed o specificitate redus de grup cataliznd hidroliza unui numr mare
de substraturi nrudite ntre ele prin natura restului glicozil i prin tipul legturii glicozidice.
Specificitatea acestor enzime este determinat de natura inelului componentei glicozil (piranozic sau
furanozic), de configuraia steric a atomilor de hidrogen i a grupelor OH din inel, de natura legturii
glicozidice ( sau ).

77
 Maltaza sau -glucozidaza este enzima care scindeaz legtura -glicozidic din molecula de
maltoz (fig. 5.45).
Se gsete n organismele
animale (intestinul subire),
plante, mucegaiuri, drojdii,
bacterii. Maltaza din intestin,
activ la un pH=6,5, particip la
digestie. Cantiti deosebit de
Fig. 5.45. Reacia de descompunere a maltozei [8] mari de maltaz se gsesc n
seminele de cereale germinate
aa cum este malul obinut prin germinarea orzului, utilizat la producerea mustului de bere.
Maltaz este prezent i n fina de gru. n timpul fermentrii aluatului, maltaza transform
maltoza finii n glucoza necesar ntreinerii procesului fermentativ. Preparatele enzimatice de maltaz
obinute prin biosintez microbiologic, n combinaie cu preparate de -amilaz, se utilizeaz n
industria alimentar la obinerea glucozei din amidon.
Zaharaza sau -fructofuranozidaza este enzima care scindeaz hidrolitic legtura -glicozidic
din molecula de zaharoz cu formare de -fructoz i -glucoz (fig. 5.46). Enzima se mai numete i
invertaz deoarece prin aceast hidroliz rezult zahr invertit.

Fig. 5.46. Reacia de hidroliz a zaharozei [8]

Zaharaza se gsete n plante, microorganisme i n sucurile digestive ale animalelor. Deosebit

de activ este zaharaza din drojdii, din care, de regul, se obin preparate enzimatice active i stabile n
timp, utilizate n industria almentar. Astfel, preparatele de invertaz se utilizeaz la fabricarea
bomboanelor de ciocolat cu miez moale. Invertaza se omogenizeaz n siropul de zahr i n timpul
depozitrii produselor la rece, enzima asigur hidrolizarea lent a zaharozei, determinnd formarea unei
creme moale n miez. Preparatele de invertaz se folosesc i pentru obinerea zahrului invertit destinat
producerii buturilor nealcolice, ngheatei, lichiorurilor.
Lactaza sau -galactozidaza este enzima care catalizeaz hidroliza lactozei cu formare de -
galactoz i -glucoz (fig. 5.47).

Fig. 5.47. Reacia de hidroliz a lactozei [8]

Lactazele sunt produse de unele plante, microorganisme i de mucoasa intestinal a animalelor.

Preparatele enzimatice de lactaz, obinute prin sintez microbiologic se folosesc la fabricarea unor
produse lactate. Hidroliza lactozei face posibil consumarea laptelui de ctre persoanele cu intoleran
la lactoz. Totodat, ngheata fabricat cu lapte smntnit tratat cu lactaz este hipocaloric i posed
caliti organoleptice superioare.
3.2. Poliozidazele sunt enzimele care catalizeaz scindarea hidrolitic a poliglucidelor. Prezint
o specificitate n raport cu tipul legturii a crei scindare o realizeaz. Printre poliozidaze, cea mai mare

78
importan o au amilazele enzimele care hidrolizeaz amidonul i glicogenul. Cele mai active amilaze
se gsesc n saliv i n sucul pancreatic al omului i animalelor, n mucegaiuri, n cerealele ncolite.
4. Esterazele sunt enzime care catalizeaz reacia reversibil de scindare a legturilor esterice
cu formarea acizilor i alcoolilor corespunztori. Reacia general a procesului respectiv se prezint
astfel:
R1-COOR + HOH R1-COOH + R-OH
n funcie de natura chimic a acidului care particip la formarea legturilor ester se cunosc mai
multe tipuri de esteraze: lipaze, fosfolipaze, pectaze, fosfoesteraze, dezoxiribonucleaze etc.
4.1. Lipazele catalizeaz hidroliza gliceridelor dup reacia general:

Triglicerid + H2O Diglicerid + Acid gras

Lipazele sunt rspndite pe larg n natur. n organismul animal lipazele sunt prezente n sucul
pancreatic, ficat, snge, limf i n lapte. Lipaze foarte active se conin n plantele oleaginoase (ricin,
soia, floarea soarelui). O serie de mucegaiuri i bacterii, de asemenea, reprezint surse bogate n
lipaze, fiind folosite pentru obinerea preparatelor enzimatice.
Aciunea lipazelor are o mare importan pentru pstrarea alimentelor, mai ales a celor ce conin
cantiti mari de lipide. Prin aciunea acestor enzime, n timpul depozitrii produselor alimentare se
produce o descompunere rapid a gliceridelor n acizi grai i glicerol, ceea ce conduce la o cretere a
aciditii i la deprecierea calitii produselor.
4.2. Fosfolipazele catalizeaz reacia de scindare hidrolitic a acizilor grai din
glicerofosfolipide.
4.3. Pectinesterazele sau pectazele realizeaz hidroliza substanelor pectice. Aciunea specific
a pectazei se manifest n hidroliza legturilor esterice dintre acidul poligalacturonic i alcoolul metilic
conform reaciei:
Pectin + nH2O Acid poligalacturonic + CH3-OH

Pectinesterazele se gsesc n rdcinile, frunzele, fructele plantelor, precum i n bacterii,

mucegaiuri, drojdii. Aceste enzime sunt folosite n industria sucurilor, conservelor, vinurilor.
4.4. Fosfoesterazele catalizeaz scindarea hidrolitic a
esterilor acidului fosforic cu formare de alcool. Aceste
enzime sunt deosebit de importante, deoarece substratul lor
particip la metabolismul intermediar al glucidelor,
lipidelor, nucleotidelor. Clasificarea fosfoesterazelor are
drept criteriu substratul asupra crora acioneaz.
Fig. 5.48. Reacia catalizat de enzima Glucozo-6-fosfataza este enzima specific de scindare
glucozo-6-fosfataza [8] a esterului glucozo-6-fosfat (fig. 5.48).
4.5. Dezoxiribonucleazele catalizeaz scindarea hidrolitic a ADN-ului cu formare de
dezoxiribonucleotide.
5. Polifosfatazele sunt enzime care catalizeaz scindarea radicalilor fosfat i au un rol important
n schimburile energetice ale celulei. Enzimele din aceast subclas sunt deosebit de importante
datorit substraturilor asupra crora acioneaz: ATP, ADP, NAD+, FAD.
5.1. ATP-aza sau ATP-fosfohidrolaza catalizeaz scindarea hidrolitic a legturii fosfat
terminale din molecula de ATP.
ATP + H2O ADP + Pi*
*
Pi ortofosfat anorganic

5.2. ATP-difosfohidrolaza catalizeaz eliberarea a dou molecule de acid fosforic din ATP.

ATP + H2O AMP + PPi

*
PPi pirofosfat anorganic

79
 5.6.4. Clasa liazelor

Liazele catalizeaz reaciile de descompunere nehidrolitic a compuilor organici prin scindarea

legturilor chimice C-C, C-N, C-O etc. n cadrul acestor reacii se elimin molecule de CO2, H2O, NH3
etc. i se formeaz frecvent legturi duble. Unele dintre aceste reacii sunt reversibile.
1. Carbon-oxigenliazele (C-O-liazele) catalizeaz reacia de scindare a legturii CO cu
formarea unor compui nesaturai. n aceast categorie sunt incluse hidroliazele care accelereaz reacia
de hidratare i deshidratare a compuilor organici.
Fumarathidrataza sau fumaraza
catalizeaz transformarea acidului fumaric n
acid L-malic prin adiie de H2O la legtura
dubl (fig. 5.49). Fumaraza este o enzim
foarte rspndit n esuturile animale, ale
plantelor i microorganismelor; face parte din
Fig. 5.49. Reacia catalizat de enzima fumaraza [8] sistemul enzimatic implicat n ciclul Krebs.

2. Carbon-carbon liazele (C-C-liazele) reprezint una din cele mai importante subclase de liaze.
Decarboxilazele catalizeaz reaciile de decarboxilare a -cetoacizilor.
Se cunosc i decarboxilaze care au drept substrat
aminoacizi pe care-i transform n amine
corespunztoare. Decarboxilazele sunt enzime a cror
grupare prostetic este reprezentat de esterii fosforici ai
vitaminelor hidrosolubile: tiaminpirofosfatul (TPP) pentru decarboxilazele -cetoacizilor i
piridoxalfosfatul (pirid-CHO) pentru cele ale aminoacizilor.

3. Carbon-azot liazele (C-N-liazele) catalizeaz reacia de scindare a legturii CN. Un

reprezentant al acestei grupe este aspartaza ce transform acidul aspartic n acid fumaric i amoniac
(fig. 5.50).

Fig. 5.50. Reacia catalizat de enzima aspartaza [8] Fig. 5.51. Reacia catalizat de enzima
cisteinsulfhidraza [8]

n urma reaciei, aminoacizii se transform n acizi nesaturai datorit dezaminrii. Aceast

enzim este caracteristic pentru bacterii i plante.
4. Carbon-sulf liazele (C-S-liazele) catalizeaz scindarea legturii CS. Astfel, enzima
cisteindesulfhidraza degradeaz aminoacidul cisteina n acid piruvic, NH3 i H2S (fig. 5.51).

5.6.5. Clasa izomerazelor

Izomerazele catalizeaz transformarea intramolecular a unui compus dintr-o form izomer n

alt form izomer. Aceste transformri constau din transferul intramolecular al hidrogenului, grupelor
fosfat sau acil, n modificarea distribuiei spaiale a atomilor unor grupri, n deplasarea dublelor
legturi etc. Clasa izomerazelor include enzime care se mpart n mai multe subclase.

80
 1. Racemazele i epimerazele catalizeaz reacii de racemizare i epimerizare ale
aminoacizilor, hidroxiacizilor, glucidelor i a altor compui. Reacia general de racemizare se prezint
astfel:
L-aminoacid D-aminoacid; L-lactat D-lactat

Astfel, enzima alanin-racemaza transform reversibil L-alanina n D-alanin, iar enzima lactat-
racemaza catalizeaz transformarea D-lactatului n L-lactat (fig. 5.52).

Fig. 5.52. Reacia de racemizare a acidului lactic [8] Fig. 5.53. Reacia catalizat de enzima UDP-glucozo-4-
epimeraza [8]
Reaciile catalizate de racemaze au o importan deosebit pentru c permit transformarea
formelor D n forme L ale unor molecule, iar organismul utilizeaz numai forma L. De asemenea, prin
aceste reacii unele microorganisme pot metaboliza ambele forme ale unor compui.
Epimerazele catalizeaz reacii de epimerizare acionnd asupra glucidelor i derivailor lor.
Astfel, enzima UDP-glucozo-4-epimeraza transform reversibil UDP-glucoza n UDP-galactoz (fig.
5.53).
2. Oxidoreductazele intramoleculare catalizeaz intertransformarea aldozelor i cetozelor.
2.1. Glucozoizomeraza catalizeaz transformarea reversibil a glucozo-6-fosfatului n fructozo-
6-fosfat (fig. 5.54), reacie n cadrul procesului de glicoliz.

Fig. 5.54. Reacia catalizat de enzima glucozoizomeraza Fig. 5.55. Reacia catalizat de enzima
[8] triozofosfatizomeraza [8]

Glucozoizomeraza produs de ctre microorganisme este utilizat pentru izomerizarea

industrial a siropurilor de glucoz. Prin aceast izomerizare enzimatic se obin siropuri cu o putere de
ndulcire mai mare dect siropurile de glucoz. Totodat, izosiropul se folosete i pentru obinerea
produselor dietetice, deoarece fructoza este mai bine tolerat de diabetici.
2.2. Triozofosfatizomeraza catalizeaz intertransformarea unor produse intermediare ale
glicolizei, respectiv a aldehidei 3-fosfoglicerice i a fosfodioxiacetonei (fig. 5.55).
3. Izomerazele cis-trans. Din aceast subclas face parte enzima maleatizomeraza care
catalizeaz reacia de transformare reversibil a acidului maleic n acid fumaric (fig. 5.56).

Fig. 5.56. Reacia catalizat de enzima maleatizomeraza Fig. 5.57. Reacia catalizat de enzima
[8] fosfoglucomutaza [8]

81
 4. Transferazele intramoleculare sau mutazele catalizeaz transferul unor grupri chimice n
diferite poziii ale moleculei de substrat.
Fosfoglucomutaza transport gruparea fosfat de la carbonul 1 la carbonul 6 din molecula de
glucozo-1-fosfat (fig. 5.57).
5.6.6. Clasa ligazelor

Ligazele sau sintetazele catalizeaz sinteza compuilor organici din substane activate prin
descompunerea ATP. Ele conduc la formarea de legturi noi CC, CN, CO, CS. Ligazele particip
la sinteza proteinelor (formarea legturii peptidice), glucidelor (formarea legturii glicozidice) i a
lipidelor (formarea legturii esterice) pe seama energiei eliberate prin transformarea ATP n ADP sau
AMP.
1. Amidligazele catalizeaz formarea legturilor CN. De exemplu, glutaminsintetaza
determin sinteza glutaminei din acid glutamic i amoniac.

Acid glutamic + NH3 + ATP Glutamin + ADP + Pi

2. Aminoacid tARN-ligazele catalizeaz activarea aminoacizilor proteinogeni din citoplasm.

Sub aciunea ligazelor se formeaz un complex al aminoacizilor cu tARN.

Aminoacid + ATP + tARN aminoacil-tARN + AMP + PPi

Astfel, aminoacizii proteici sunt transferai la ribozomi, pe matria ARNm, unde particip la
biosinteza proteinelor.
3. Carboxilazele sunt enzime care
catalizeaz legarea dioxidului de carbon
la diferii acizi organici, folosind
energia eliberat prin descompunerea
moleculei de ATP. Astfel,
piruvatcarboxilaza catalizeaz reacia de
Fig. 5.58. Reacia catalizat de enzima piruvatcarboxilaza [8] sintez a acidului oxaloacetic din acid
piruvic (fig. 5.58).

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Vitamina B5 este cofactor al enzimelor............................

1.2. Dup modul de legare la apoenzim cofactorii se clasific n: a).........................; b).......................
1.3. Enzima polifenoloxidaza se conine n cantiti mari n...............
1.4. Enzima glucoizomeraza se utilizeaz n industria alimentar pentru..................................................
1.5. Ureaza scindeaz..........................................cu producere de .....................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Enzimele s-au extras pentru prima dat din hepatocite.

2.2. Insulina este o protein cu structur cuaternar.
2.3. La producerea berii pentru scindarea poliglucidelor n mal se folosesc enzimele amilaze.
2.4. Enzima catalaza este folosit la pasterizarea laptelui.
2.5. La fabricarea cacavalului pentru hidroliza proteinelor se folosesc enzimele renine.

82
3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Termenul de enzim a fost introdus de ctre:

a) Charles Darwin; b) Gregor Mendel; c) Wilhelm Kuhne; d) Luis Pasteur; e) Eduard Buchner.
3.2. Proprietile enzimelor:
) simple; b) compuse; c) se modific n reacii chimice; d) specifice; e) universale.
3.3. Proprietile cofactorilor:
a) compui macromoleculari; b) particip la cataliz; c) stabilizeaz apoenzima; d) determin
specificitatea de substrat; e) determin tipul i viteza reaciei catalizate.
3.4. Centrul activ al enzimei:
a) realizeaz nemijlocit cataliza; b) localizat n partea extern a moleculei proteice; c) include
cofactorul enzimei; d) este complementar substratului; e) este alctuit din radicali ai aminoacizilor.
3.5. Proteaza enzim din clasa: a) oxidoreductaze; b) transferaze; c) hidrolaze; d) liaze; e) izomeraze.

4. Asociai.

Clasificarea enzimelor
Clasa enzimelor Tipul reaciei
A. Oxidoreductaze 1. Descompunerea hidrolitic a legturilor chimice
B. Transferaze 2. Descompunerea nehidrolitic a legturilor chimice
C. Hidrolaze 3. Transferul unor atomi de pe un substrat pe altul
D. Liaze 4. Reacii de izomerizare
E. Izomeraze 5. Formarea unor legturi chimice noi
F. Ligaze 6. Reacii de oxido-reducere

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.
5.1. NAD+; NADP+; ATP; CTP; FMN.
5.2. FAD; hem; TPP; acid lipoic; piridoxalfosfat.
5.3. Glucoxidaz; xantinoxidaz; alcool dehidrogenaza; ascorbatoxidaz; catalaz.

6. Completai tabelul. Enzime / Catalizatori chimici

Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Organizarea structural i mecanismul de aciune a enzimelor.
7.2. Proprietile fizico-chimice ale enzimelor.
7.3. Reglarea activitii enzimatice.
7.4. Preparate enzimatice. A. Materii prime B. Extracia enzimelor.
7.5. Nomenclatura i clasificarea enzimelor.

83
 GLOSAR

Albinism maladie ereditar caracterizat de absena parial sau total a pigmentului melanina, n
ochii, pielea i prul animalelor.
Ciclul Krebs cale universal de descompunere a substratului respirator n mitocondriile celulare n
prezena oxigenului.
Ciclul ornitinic (ciclul ureei) cale de eliminare a amoniacului, rezultat din catabolismul proteinelor i
al purinelor, sub form de uree.
Citocromi enzime care catalizeaz reaciile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un
donor pe un acceptor.
Gen structural gen care codific o protein de structur, o enzim sau o molecul de ARN.
Gluconeogenez proces de sintez a glucidelor din compui de natur neglucidic.
Fosfoenolpiruvat eter al acidului fosforic i al formei enolice a acidului piruvic.
Piruvatkinaza enzim care catalizeaz penultima reacie chimic a glicolizei transferul unui rest de
acid fosforic de la fosfoenolpiruvat la ADF cu formarea de ATP i acid piruvic.
Melanin pigment natural de culoare ntunecat care se sintetizeaz la animalele vertebrate n celule
specializate melanocite.
Metaloid element chimic lipsit de luciu metalic i de ductilitate, ru conductor de cldur i de
electricitate.
Operator element genetic al operonului la procariote care interacioneaz cu proteine reglatoare.
Operon unitate funcional a genomului la procariote alctuit din gene structurale i elemente
genetice reglatoare.
Promotor element genetic reglator cu care interacioneaz enzima ARN-polimeraza i iniiaz
procesul de transcripie.
Reacia Maillard reacie chimic dintre aminoacizi i zaharuri reductoare care confer produselor
brunificate o arom plcut.
S-adenozil metionin coenzim alctuit din ATP i metionin care particip la reacii de transfer al
gruprilor metil.
Transcripie proces de transcriere a informaiei ereditare de pe catena matrice de ADN 3' 5'.
Translaie proces de biosintez a proteinelor pe o caten matrice de ARNm asociat cu ribozomii, n
conformitate cu codul genetic.

84
 BIBLIOGRAFIE

1. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.-1110 p.
3. Opric, L. Biochimia produselor alimentare. Iai: Tehnopresss, 2011.-384 p.
4. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
5. , ., , ., . . . , 1981.- 215 .
6. , ., , ., , . , ., , ., , .
: . , , 2008.
7. http: Albinism //en.wikipedia.org/wiki/Albinism
8. http: Biochimia produselor alimentare //ro.scribd.com/doc/123372667/Biochimia-Produselor-
Alimentare-SCRIBD-3
9. http: Catalase //en.wikipedia.org/wiki/Catalase
10. http: E220//en.wikipedia.org/wiki/E220
11. http: Enzyme //en.wikipedia.org/wiki/Enzyme
12. http: Glycosyltransferase //en.wikipedia.org/wiki/Glycosyltransferase
13. http: Lipoxygenase //en.wikipedia.org/wiki/Lipoxygenase
14. http: Maillard reaction //en.wikipedia.org/wiki/Maillard_reaction
15. http: Methyltransferase //en.wikipedia.org/wiki/Methyltransferase
16. http: Peroxidase //en.wikipedia.org/wiki/Peroxidase
17. http: Polyphenol oxidase //en.wikipedia.org/wiki/Polyphenol_oxidase
18. http: Protease //en.wikipedia.org/wiki/Protease
19. http: Ribozyme //en.wikipedia.org/wiki/Ribozyme
20. http: S-Adenosyl methionine //en.wikipedia.org/wiki/S-Adenosyl_methionine
21. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
22. http: Transaminase //en.wikipedia.org/wiki/Transaminase
23. http: Tyrosinase //en.wikipedia.org/wiki/Tyrosinase
24. http: //www.xumuk.ru/encyklopedia/1912.html.
25. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
26. http: //ru.wikipedia.org/wiki/

85
 CAPITOLUL 6. GLUCIDELE

6.1. Aspecte generale

6.2. Monoglucidele
6.3. Oligoglucidele
6.4. Poliglucidele
6.5. Rolul biologic al glucidelor

6.1. ASPECTE GENERALE

Glucidele, cunoscute i sub numele de hidrai de carbon (carbohidrai), sunt compui organici
ce conin n molecula lor o grup carbonilic (aldehidic sau cetonic) i cteva grupe hidroxilice
(alcoolice) [8]. Sub aspectul compoziiei, cu excepia unor derivai azotai, glucidele sunt substane
formate din atomi de carbon, hidrogen i oxigen. Carbohidraii, mpreun cu proteinele i lipidele
reprezint constituienii de baz ai materiei vii. Glucidele se gsesc n celule sub form liber (pentoze,
hexoze) i sub form de combinaii (glicozide, glicoproteine, glicolipide).
Glucidele formeaz cea mai mare parte a substanei organice de pe pmnt. Sub aspect
cantitativ predomin n regnul vegetal. n celula vegetal coninutul de glucide variaz ntr-un diapazon
de 85 90%, iar n celula animal 1 5% [5]. Plantele sintetizeaz glucidele din compui anorganici i
organici. Biosinteza lor din compui anorganici se realizeaz prin fotosintez. Astfel, producia total
de substan organic, sintetizat de ctre vegetaia planetei, calculat n glucoz, atinge aproximativ
4,5 1011 tone pe an [1]. Biosinteza glucidelor din compui anorganici se poate realiza, n cantiti
mici, i prin chemosintez. Animalele nu pot sintetiza glucide din substane anorganice, ci numai din
cele organice.
Pe lng importana lor ca substane de constituie i de rezerv ale organismelor vii, glucidele
se utilizeaz pe larg n industria alimentar n calitate de ndulcitori, ageni de ngroare, stabilizatori i
sunt precursori pentru arom i culoare, n special n procesul de prelucrare termic.
Cea mai veche nomenclatur a glucidelor a fost cea de hidrai de carbon propus de chimistul
german Carl Schmidt n 1844 [3]. Aceast nomenclatur s-a adoptat datorit faptului c ntre atomii de
hidrogen i oxigen din molecula glucidelor exist, n general, un raport de 2/1, ca n molecula apei.
Majoritatea glucidelor corespund formulei generale Cm(H2O)n. n trecut se considera c glucidele sunt
compui provenii din combinarea carbonului cu apa, deci ar fi hidrai de carbon. Aceast nomenclatur
este improprie glucidelor deoarece hidrogenul i oxigenul nu se leag sub form de molecule de ap de
atomul de carbon. Din punct de vedere structural, glucidele nu sunt hidrai de carbon, ci substane
polihidroxicarbonilice (polihidroxil aldehide) i (polihidroxil cetone) [8; 11]. Pe lng aceasta exist
substane care corespund formulei Cm(H2O)n ns nu sunt glucide, spre exemplu aldehida formic
CH2O, acidul acetic C2(H2O)2, acidul lactic C3(H2O)3. Se cunosc de asemenea unele glucide precum
metilpentozele (C6H12O5), dezoxiriboza (C5H10O4) care nu se ncadreaz n formula general.
O alt nomenclatur atribuit acestei clase de compui este cea actual, de glucide. Aceast
nomenclatur este folosit datorit gustului dulce al multor glucide. Ea provine de la cuvntul grecesc
glikis, care nseamn dulce. Nici aceast denumire nu este riguros tiinific deoarece sunt substane
dulci ce nu sunt glucide (zaharina, glicocolul, glicerolul etc.) i exist glucide, n special cele
superioare, care nu au gust dulce (celuloza, amidonul etc.). Cu toate acestea, denumirea de glucide s-a
adoptat ca denumire oficial [3].
Dup reacia de hidroliz glucidele se mpart n dou grupe: monoglucide (glucide simple) i
poliglucide (glucide complexe). Monoglucidele sunt substane monomoleculare, care nu hidrolizeaz cu
apa. Poliglucidele sunt substane formate prin unirea mai multor molecule de monoglucide, prin
eliminare de ap. Aceti compui hidrolizeaz, transformndu-se n substanele din care s-au format.
Dup structura molecular poliglucidele se clasific de asemenea n dou grupe: oligoglucide sau
poliglucide de ordinul I i poliglucide de ordinul II [7]. Oligoglucidele sunt substane complexe

86
solubile n ap, au un gust dulce i conin 2 10 resturi de monoglucide. Poliglucidele de ordinul II sunt
substane complexe, macromoleculare care conin mai mult de 10 resturi de monoglucide, sunt
insolubile n ap i nu au un gust dulce.

6.2. MONOGLUCIDELE

Monoglucidele sunt substane care conin n molecula lor o grup carbonilic i una sau mai
multe grupe hidroxilice. Ele sunt substane rspndite pe larg n natur, fiind prezente n sucul celular
al tuturor organismelor vii. La plante monoglucidele se gsesc n cantitate mare n fructe, semine n
stare de germinaie, muguri etc., iar la animale n snge i limf.
Monoglucidele au un rol biochimic important n procesul de respiraie, ca principalele substane
furnizoare de energie. Ele constituie de asemenea unitile structurale de baz (monomeri) din care se
formeaz oligoglucidele, poliglucidele i numeroase alte substane complexe ce conin n molecula lor
glucide (acizi nucleici, glicolipide, glicoproteine etc.).
Monoglucidele de asemenea joac un rol important n industria alimentar, reprezint
substraturi importante n prelucrarea materiei prime vegetale, a produselor alimentare i n fermentaii.
Nomenclatura uzual a monoglucidelor se formeaz cu ajutorul sufixului oz, care se adaog la
rdcina cuvntului ce desemneaz monoglucida respectiv, spre exemplu, glucoz, fructoz, galactoz
etc. Cetozele au sufixul uloz (ribuloz, xiluloz) cu excepia fructozei.
Clasificarea monoglucidelor se face dup dou criterii principale:
a) dup tipul grupei carbonilice monoglucidele se mpart n aldoze (fig. 6.1), cele care conin
gruparea aldehidic (H)C=O i n cetoze (fig. 6.2), cele care au n molecul gruparea cetonic >C=O;

Fig. 6.1. Formulele monoglucidelor aciclice cu grupa aldehidic [4]

b) dup numrul atomilor de carbon din molecul, monoglucidele pot fi: trioze (C3H6O3),
tetroze (C4H8O4), pentoze (C5H10O5), hexoze (C6H12O6), heptoze (C7H14O7) (fig. 6.1, fig. 6.2).

87
 Fig. 6.2. Formulele monoglucidelor aciclice cu grupa cetonic [4]

Cele mai rspndite monoglucide sunt pentozele i hexozele. Triozele, tetrozele, heptozele,
octozele i nonozele se gsesc n cantiti foarte mici n organisme. Ele apar ca produse intermediare n
diferite procese biochimice de importan vital (fotosintez, degradarea anaerob i aerob a
glucidelor etc.). Monoglucide naturale cu o caten carbonic alctuit din mai mult de 9 atomi de
carbon n-au fost descoperite [43].

Izomeria monoglucidelor

Monoglucidele sunt compui care formeaz mai multe tipuri de izomeri. Izomerii sunt substane
care au aceeai compoziie, aceeai formul molecular, dar au proprieti fizice i chimice diferite,
determinate de structura molecular diferit. n cadrul monoglucidelor care conin n molecul cel puin
patru atomi de carbon se disting cinci tipuri de izomeri.
A. Izomeri datorit gruprii carbonilice C=O.
ncepnd de la trioze, n cadrul aceleiai grupe de
monoglucide se ntlnesc aldoze i cetoze, care se
deosebesc unele de altele prin grupa carbonilic
D-Aldehid gliceric Dihidroxiaceton (fig. 6.3). n cazul triozelor se menioneaz aldehida
Fig. 6.3. Izomeria de poziie a gruprii carbonilice [45] gliceric i dihidroxiacetona, n cazul hexozelor
glucoza i fructoza.

88
 B. Izomeri datorit poziiei gruprii hidroxilice secundare din catena carbonic a
monoglucidelor. Acest tip de izomeri mai poart denumirea de stereoizomeri. Toate monoglucidele, cu
excepia aldehidei glicolice i dihidroxiacetonei,
conin n molecul atomi de carbon asimetrici.
Triozele au un atom de carbon asimetric, tetrozele
doi, pentozele trei, hexozele patru etc. Grupele
D-Aldehid gliceric L-Aldehid gliceric hidroxilice de la carbonii secundari se pot afla de
Fig. 6.4. Stereoizomerii aldehidei glicerice [45] partea dreapt sau de partea stng a catenei carbonice.
n cazul aldehidei glicerice, care are un singur atom de
carbon asimetric, cei doi stereoizomeri au urmtoarea structur molecular (fig. 6.4).
Dup propunerea chimistului german Hermann Fisher, atunci cnd grupa hidroxilic de la
atomul de carbon secundar al aldehidei glicerice se gsete de partea dreapt a catenei carbonice se
obine forma dextrogir (D), iar cnd gruparea hidroxilic este de partea stng se obine forma levogi-
r (L). Dac grupa hidroxilic este situat n dreapta fa de primul
atom de C (lng grupa alcoolic CH2OH), atunci monoglucida face
parte din configuraia (D), dac grupa hidroxilic este situat la
stnga fa de primul atom de C, atunci monoglucida se refer la
configuraia (L).n cazul monoglucidelor care au mai muli atomi de
carbon asimetrici, forma structural dextrogir (D) i levogir (L) se
determin dup poziia penultimei grupe hidroxilice din molecul.
D-Glucoz L-Glucoz Penultima grup hidroxilic este legat de atomul de carbon
Fig. 6.5. Stereoizomerii glucozei [24] secundar asimetric cel mai apropiat de gruparea alcoolic CH2OH.
Dac monoglucidele au penultima grup hidroxilic la dreapta catenei carbonice ele aparin seriei D,
iar dac grupa hidroxilic menionat se situeaz la stnga, monoglucidele aparin seriei L (fig. 6.5).
C. Izomeri datorit activitii optice. Monoglucidele
avnd n molecul atomi de carbon asimetrici posed
activitate optic. Ele rotesc planul luminii polarizate spre
dreapta sau spre stnga. Monoglucidele care n soluiile
apoase rotesc planul luminii polarizate spre dreapta sunt
optic dextrogire i se noteaz cu (+), iar cele care rotesc
unghiul de polarizare spre stnga sunt optic levogire i se
noteaz ( ). Cea mai simpl aldoz aldehida gliceric
conine un atom de carbon asimetric (chiralic) i are doi
izomeri optici (fig. 6.6).
Izomerii optic dextrogiri i levogiri nu sunt
Fig. 6.6. Izomeri optici ai aldehidei glicerice [4] dependeni de izomerii structurali care aparin
configuraiei D (dextrogiri) i L (levogiri). Pentru a reda
att forma structural, ct i cea optic, se utilizeaz att literele D i L, ct i semnele (+) i ( ). De
exemplu, fructoza este structural dextrogir
(aparine seriei D) i optic levogir ([]20D= 93), iar D-
glucoza este att structural, ct i optic dextrogir ([]20D=
+52,5, fig. 6.7). Majoritatea monoglucidelor care aparin
structural seriei D sunt i optic (funcional) dextrogire.
Substanele optic dextrogire se pot prezenta i ntr-o
form optic levogir. Asemenea perechi de izomeri
dextrogiri i levogiri se numesc enantiomeri. Amestecul,
D (+) Glucoz D ( ) Fructoz n pri egale, din enantiomerul dextrogir i cel levogir al
Fig. 6.7. Glucoza i fructoza izomeri structurali aceleiai substane este optic inactiv, se numete amestec
i optici [27] racemic (racemat) i se noteaz cu semnul ().

89
 D. Izomeri datorit structurii moleculare. Monoglucidele care au mai mult de patru atomi de
carbon n molecul prezint dou structuri moleculare: aciclic (liniar) sau ciclic (semiacetalic).
Monoglucidele cu structur molecular aciclic se ntlnesc rar n natur. Ele au grupa
carbonilic liber i sunt caracteristice triozelor i tetrozelor. ncepnd de la pentoze predomin
formele structurale ciclice. Ciclul format din 4 atomi de carbon i unul de oxigen se numete ciclu
furanic (fig. 6.8), iar molecula de glucoz cu ciclul furanic glucofuranoz (fig. 6.9). Ciclul format din
5 atomi de carbon i unul de oxigen se numete ciclu piranic (fig. 6.8), iar molecula de glucoz care
conine ciclul piranic glucopiranoz (fig. 6.9).

Fig. 6.8. Heterocicluri cu 5 i 6 atomi de carbon [4] Fig. 6.9. Izomeri ciclici ai D-glucozei [24]

Formele furanozice sunt n general mai reactive, se gsesc n stare liber n cantiti mai mici.
Ele particip la formarea unor compui stabili ca oligoglucide, poliglucide, nucleotide etc. Formele
piranozice sunt mai stabile, se gsesc n cantiti mai mari n stare liber, formeaz oligoglucide,
poliglucide, intervin n numeroase procese biochimice.
E. Izomeri datorit hidroxilului
semiacetalic. Dup poziia hidroxilului
semiacetalic din molecula monoglucidelor
ciclice, se cunosc doi stereoizomeri i ,
care se gsesc de obicei n soluie n
echilibru. La -glucoz grupele hidroxil de la
atomii de carbon 1 i 4 se afl de aceeai
parte a planului ciclului hexagonal, iar la -
Fig. 6.10. Anomerii i ai D-glucozei [4] glucoza cei doi hidroxili se afl de pri
diferite ale planului (fig. 6.10).
-D-Glucopiranoza este forma mai rspndit i difer de -D-piranoz prin solubilitate, punct
de topire, rotirea luminii polarizate.

Proprietile fizico-chimice ale monoglucidelor

Monoglucidele sunt substane cristaline, incolore, fr miros, bine solubile n ap datorit

prezenei n molecula lor a grupelor OH, greu solubile n alcool etilic i insolubile n solvenii organici.
Soluiile monoglucidelor sunt incolore i prezint activitate optic. Majoritatea monoglucidelor au gust
dulce; cea mai dulce monoglucid este fructoza, dup care urmeaz glucoza, galactoza, manoza.
Soluiile concentrate ale monoglucidelor sunt siropoase. Cristalizarea monoglucidelor din aceste soluii
se realizeaz prin adugare de alcool etilic, acid acetic i ali solveni, n care glucidele sunt puin
solubile. Sub aciunea H2SO4 i HCl concentrat, monoglucidele se deshidrateaz, iar prin nclzire
monoglucidele se topesc i se caramelizeaz.
Proprietile chimice ale monoglucidelor sunt determinate de grupele funcionale din
componena lor (carbonilice, hidroxilice, semiacetalice). Monoglucidele pot fi transformate prin reacii
de reducere i oxidare, mutarotaie, esterificare, eterificare, epimerizare [2]

90
 1. Proprietile chimice determinate de grupa carbonilic.
1.1. Reacii de reducere. Prin hidrogenarea monoglucidelor la nivelul gruprii carbonilice, n
prezena de catalizatori (Pb, Ni etc.) sau cu amalgam de sodiu se obin polialcooli. Astfel din tetroze se
obin tetroli, din pentoze pentoli, din hexoze hexoli etc. Din D-glucoz prin reducere cu hidrogen
n prezena amalgamului de sodiu se obine D-sorbitol (fig. 6.11).

Fig. 6.11. Reacia de reducere a D-glucozei [39] Fig. 6.12. Reacia de reducere a D-fructozei [39]

n mod similar D-fructoza n funcie de condiiile de reacie formeaz prin reducere doi alcooli
glucidici (hexoli): D-sorbitol i D-manitol (fig. 6.12).
D-Sorbitolul mpreun cu izomerul su D-manitol se folosesc n industria alimentar ca
ndulcitori. Sunt rspndii, n special, n fructe (prune, piersici, mere, pere, viine, caise etc.).
Polialcoolii se metabolizeaz uor n organismul uman. Bunoar, sorbitolul nu influeneaz nivelul
glucozei n snge i este ntrebuinat la fabricarea alimentelor pentru diabetici.
Din punct de vedere tehnologic, exist o serie de caracteristici care fac din sorbitol o substan
auxiliar important n industria alimentar, n special n produsele de cofetrie [5]:
fixeaz foarte bine apa; prezena sorbitolului limiteaz evaporarea apei n mediile cu o
consisten de miere;
rezist la nclzire (la temperaturi de pn la 70C);
prezint un efect de inhibare a cristalizrii zaharozei i glucozei; cristalele formate rmn mici
n gur;
au efect de ndulcire sczut (aproximativ la jumtate fa de zaharoz);
au viscozitate relativ sczut a siropurilor.
Sorbitolul utilizat n industria alimentar nu este un produs de extracie, ci se obine prin
hidrogenarea glucozei (fig. 6.12). n general sorbitolul este folosit sub forma unui sirop concentrat
(70%), care corespunde unui maxim de solubilitate n ap la 20C.
Metabolismul manitolului difer puin de cel al sorbitolului. Dup difuziune la nivelul peretelui
intestinal, manitolul este oxidat n fructoz sub aciunea enzimei manitoldehidrogenaza.
1.2. Reacii de oxidare. Produsele de oxidare care se obin din glucide depind de natura
oxidantului i a mediului de reacie. n mediu acid sau neutru, n funcie de natura oxidantului, oxidarea
monoglucidelor poate fi blnd, energic sau protejat.
Oxidarea blnd la aldoze se realizeaz la nivelul gruprii carbonilice (la C1), care se
transform n grupare carboxilic, rezultnd hidroxiacizi numii acizi aldonici. Acest tip de oxidare se
realizeaz cu oxidani slabi cum sunt oxidul de
argint, apa de brom, hipoclorii, ioni de fier (Fe3+),
ioni de cupru (Cu2+) etc. Bunoar, din D-glucoz
se obine acidul D-gluconic (fig. 6.13).
Proprietatea glucozei i a altor monoglucide de a
reduce ioni de fier (Fe3+) sau ioni de cupru (Cu2+)
st la baza reaciei Fehling, un test calitativ al
Fig. 6.13. Reacia de oxidare a D-glucozei [3] glucidelor reductoare n soluie.

91
 Se poate estima coninutul de glucide prin determinarea cantitii de agent de oxidare redus n
soluie. Aceast metod a fost utilizat, un timp ndelungat, la determinarea coninutului de glucoz n
snge i urin la persoanele cu diabet zaharat. n prezent concentraia de glucoz n snge este
determinat prin msurarea cantitii de peroxid de hidrogen (H2O2) produs n reacia de oxidare a
glucozei catalizat de enzima glucozoxidaz [4].

D-Glucoz + O2 D-Glucono--lacton + H2O2

Oxidarea energic a monoglucidelor se produce cu ajutorul unor oxidani puternici (acid azotic
concentrat) i determin apariia unor hidroxiacizi bibazici (zaharici). La aldoze oxidarea se produce la
grupa carbonilic i la grupa hidroxilic primar (la C1 i C6). Din glucoz prin oxidare energic se va
obine acidul glucozaharic, din manoz acidul monozaharic, din galactoz acidul galactozaharic,
numit i acid mucic. Cetozele, n condiii de oxidare energic se transform n produse de oxidare cu un
numr mai mic de atomi de carbon. Din fructoz se obine acidul oxalic i acidul tartric.
Oxidarea protejat. Prin protejarea gruprii carbonilice a monoglucidelor (prin reacii de
condensare sau esterificare a hidroxilului semiacetalic) se poate realiza oxidarea grupei hidroxilice pri-
mare de la C6, obinndu-se monoacizi numii
acizi uronici. Aceti acizi conin att o grupare
carbonilic la C1 sau C2 (cetoze) ct i o grupare
carboxilic la C6. Spre exemplu, n rezultatul
oxidrii -D-glucozei se formeaz -D-acid
glucuronic.
1.3. Reacii de adiie i condensare.
Monoglucidele reacioneaz la nivelul grupelor
carbonilice cu acidul cianhidric, hidroxilamina,
ureea, mercaptanii, hidrocarburile aromatice etc.,
dnd produse de condensare.
Prin reacia monoglucidelor cu acidul
Fig. 6.14 A. Reacia glucozei cu HCN [3] cianhidric, se formeaz cianhidrine (fig. 6.14 A).
1.4. Reacia de mutarotaie. Prin intermediul formei carbonilice se poate realiza trecerea
izomerilor ai monoglucidelor n izomeri (fig. 6.14 B). Transformarea unui izomer n izomer
poart numele de anomerie, iar izomerii se numesc anomeri. n timpul transformrii reciproce a
anomerilor i se produce o modificare a valorii unghiului de rotaie, pn la stabilirea unui
echilibru. Fenomenul de mutarotaie se ntlnete la toate monoglucidele care au cel puin cinci atomi
de carbon n molecul, la derivaii lor, precum i la oligoglucidele care au hidroxilul semiacetalic liber.

92
 Fig. 6.14 B. Proprietile chimice ale monoglucidelor [2]

2. Proprietile chimice determinate de gruprile hidroxilice.

2.1. Reacii de esterificare. Toate gruprile hidroxilice ale monoglucidelor se pot esterifica cu
acizi organici i anorganici. Gruprile semiacetalice i hidroxilii primari se esterific mai uor dect
hidroxilii secundari.
Monoglucidele pot reaciona cu acizii anorganici (H3PO4, HNO3, H2SO4 etc.) sau cu derivaii
lor formnd esteri. Cei mai importani din punct de vedere biochimic i fiziologic sunt esterii fosforici
care au un rol important n metabolismul glucidelor i al altor substane: aldehida-3-fosfogliceric,
fosfodihidroxiacetona, ribozo-5-fosfat, ribulozo-1,5-difosfat, glucozo-6-fosfat, fructozo-1,6-difosfat etc.
(fig. 6.14 B).
n unele alimente vegetale se gsesc esteri ai glucozei cu acizii fenolici, ca de exemplu acidul
galic, componentul principal al substanelor tanante.
2.2. Reacii de eterificare. Reacii la nivelul gruprii hidroxilice semiacetalice. Hidroxilul
semiacetalic prezint o reactivitate mrit fa de restul hidroxililor din molecula monoglucidelor. La
nivelul hidroxilului semiacetalic glucidele pot reaciona cu alcooli, fenoli sau alte substane, formnd
eteri numii glicozide.
2.3. Reacii la nivelul gruprilor hidroxilice alcoolice. Gruprile hidroxilice nesemiacetalice ale
monoglucidelor sunt mai puin reactive dect hidroxilul semiacetalic. Acestea nu reacioneaz direct cu
alcoolii i fenolii pentru a forma eteri, ci numai cu substane mai active cum sunt derivaii halogenai n
prezena oxidului de argint sau a sulfatului de metil n mediu bazic. Eterii metilici ai monoglucidelor
(fig. 6.14 B) au un rol nsemnat n stabilirea structurii moleculare a poliglucidelor.

93
 3. Proprietile chimice determinate de ambele grupe funcionale n molecula
monoglucidelor.
Reacia de epimerizare. Sub aciunea soluiilor diluate ale hidroxililor alcalini sau ale bazelor
slabe la temperatura camerei se produce o izomerizare a monoglucidelor epimere (fig. 6.14 B). Acestea
se deosebesc unele de altele prin configuraia atomilor C1 i C2 din molecul. Hexoze epimere sunt
glucoza, manoza i fructoza. Izomerizarea epimerilor se realizeaz prin deplasarea reversibil a unui
atom de hidrogen de la C1 sau C2 la gruparea carbonilic, cu formarea unui enol comun, care poate
forma toate substanele epimere din cadrul aceleai clase de glucide.

Monoglucidele naturale importante

1. Triozele. Din grupa triozelor fac parte aldehida gliceric i dihidroxiacetona (fig. 6.1; 6.2).
Aceste substane nu se gsesc n natur n stare liber, ci numai sub form de esteri fosforici, care au un
rol important n metabolismul glucidelor i n procesele fermentative.
Aldehida gliceric, n mediu bazic, se epimerizeaz n dihidroxiaceton. ntre aldehida gliceric
i restul aldozelor superioare exist o relaie genetic. Ea a servit ca substan de referin pentru
determinarea stereoizomerilor monoglucidici. Dihidroxiacetona se poate forma att din aldehid
gliceric, ct i din glicerol.
2. Tetrozele. Monoglucidele respective nu se gsesc n stare liber n natur. Ele apar ca
produse intermediare, sub form de esteri fosforici, n procesul de fotosintez i de degradare a
monoglucidelor prin ciclul pentozofosfailor. Principalele tetroze sunt: treoza, eritroza, eritruloza (fig.
6.1; 6.2). Tetrozele se pot obine n natur i prin oxidarea alcoolilor corespunztori.
3. Pentozele. Aceste substane sunt larg rspndite n natur (fig. 6.1; 6.2). Ele se gsesc n
cantiti mici sub form liber. n cantiti mari se gsesc sub form de poliglucide (pentozani),
glicozide, esteri etc. Pentozele au o mare stabilitate biochimic. Ele se formeaz n plante n cea mai
mare parte din hexoze. Nu fermenteaz sub aciunea drojdiilor. Pentozele au un rol nsemnat n
formarea pereilor celulari la plante (D-xiloz, L-arabinoz), a acizilor nucleici (D-riboz, D-
dezoxiriboz) i n procesul de fotosintez (D-ribuloz). D-riboza i D-dezoxiriboza intr, de asemenea,
n componena unor coenzime i vitamine; n stare liber se gsesc sub form piranozic, iar n acizii
nucleici sub form furanozic. D-ribuloza se gsete n plante sub form de ester ribulozo-1,5-
difosforic. Acest ester ia parte la procesul de fotosintez, fiind capabil s fixeze o molecul de CO2.
Arabinoza este o pentoz cu ambele forme L i D, cu o structura ciclic de tip furanic. Forma L-
arabinoz este cea mai rspndit, se gsete n stare liber n anumite fructe (prune, ciree) i bulbi
(ceap). Aceast form nu poate fi metabolizat de om, fiind eliminat pe cale renal. Forma D-
arabinoz se ntlnete adesea n O-heterozide, fiind precursor al D-glucozei i D-manozei.
Xiloza (zahrul de lemn) intr n compoziia multor gume naturale, mucilagii vegetale i a
hemicelulozelor; sub form de xilani se gsete n membranele celulelor vegetale. Aceast pentoz este
puin rspndit n stare liber, se gsete n cantiti mici n unele fructe (caise). Xiloza este abundent
n stare condensat n produsele de hidroliz ale lemnului i n paie. Hidroliza enzimatic a xilozei este
realizat de enzima -glucozidaza. Prin reducerea xilozei, se formeaz xilitolul, utilizat ca nlocuitor al
zahrului pentru diabetici i persoane obeze.
4. Hexozele. Hexozele sunt cele mai rspndite monoglucide din natur (fig. 6.1; 6.2). Se
gsesc att n stare liber, ct i sub form de oligoglucide, poliglucide, glicozide, esteri etc. Hexozele
constituie substanele de baz pentru sinteza oligoglucidelor, poliglucidelor i a altor compui organici.
Toate hexozele au un caracter reductor pronunat. Ele reduc n soluie bazic srurile metalelor grele.
Dintre hexoze cele mai importante pentru alimentaia omului sunt glucoza, fructoza i galactoza.
Glucoza este cea mai important monoglucid din regnul vegetal i animal. Se gsete att n
stare liber (n fructe dulci, miere, n toate organele plantelor), ct i sub form de diglucide,
poliglucide, esteri, glicozide etc. Omul i animalele conin glucoz n snge i limf. Glucoza se

94
gsete, de obicei, sub form -piranozic, este o substan alb, cristalin, dulce, solubil n ap (85 g
pentru 100 ml), greu solubil n alcool i insolubil n eter. n soluie, la echilibru (stabil la 20C) exist
dou forme: 35% i 65%. Este optic dextrogir i prezint fenomenul de mutarotaie. Din soluie
apoas glucoza cristalizeaz sub forma , iar din soluia solvenilor organici (piridin, alcool) sub
forma . Glucoza se obine industrial prin fierberea amidonului cu acid sulfuric sau clorhidric sau prin
hidroliza acid a celulozei. Glucoza obinut la hidroliza celulozei este utilizat la producerea
alcoolului etilic [8].
Fructoza se gsete n natur att n stare liber sub form piranozic (n fructele dulci, miere,
struguri), ct i n constituia diglucidelor (zaharoza, rafinoza, genianoza) i poliglucidelor
nereductoare sub form furanozic (inulina din napi, bulbi, rizomi etc.). n celulele animale, se gsete
n cantiti foarte reduse, cu excepia lichidului seminal la animale (2 3 g/l). n mediu alcalin fructoza
reacioneaz sub form carbonilic, iar n mediu acid i neutru sub form semiacetalic. Fructoza este
cea mai dulce monoglucid. n organism fructoza este asimilat mai uor dect glucoza. La scar
industrial fructoza se poate obine prin hidroliza inuluinei cu ajutorul acizilor [3] sau pornind de la
sfecla de zahr, cu dou etape suplimentare n procesul de fabricaie: hidroliz i izomerizare [5].
Fructoza are o putere de ndulcire ridicat i solubilitate mare n ap. Se cristalizeaz foarte
greu, iar n amestec cu alte glucide ntrerupe cristalizarea acestora, dnd consistena de miere.
Galactoza, n forma L este natural, unul din compuii agar-agarului din alge, mucilagiilor din
seminele de in. Derivatul galactozei 6-deoxi-L-galactoza (fucoza) este principala monoglucid natural
a seriei L, ntlnit n oligoglucide i poliglucide (algele Fucus), precum i n glicoproteine.
D-galactoza este cea mai rspndit monoz, dup glucoz; este puin rspndit n stare liber
(snge, urin normal), dar frecvent ntlnit n combinaii precum: diglucide (lactoza, melibioza),
heteropoliglucide (agar-agar, gumele i mucilagiile vegetale), glicozide (solanina). Este monoglucida
cea mai rspndit din unele lipide complexe (cerebrozide). Prin oxidare, n anumite condiii, se obine
acidul galacturonic (componentul de baz al substanelor pectice). Galactoza este dulce, solubil n ap,
se cristalizeaz uor att n soluie apoas, ct i n soluie alcoolic. Galactoza se obine pe cale
industrial prin hidroliza lactozei. Se folosete la prepararea unor comprimate farmaceutice.
Manoza se gsete predominant n natur sub form de poliglucide omogene numite manani i
eterogene galactomanani. Acestea se conin n cantitate mai mare n nucile de cocos, n seminele
unor palmieri, precum i n hemiceluloze. n stare liber se gsete n coaja portocalelor i n sucul
pepenilor galbeni. Manoza este, de asemenea, un compus al glicoproteinelor animale. Prin reducere
manoza se transform n manitol care dac apare n vin, reduce calitatea acestuia. Manoza este o
substan cristalin, dulce, solubil n ap, fermenteaz uor n prezena drojdiilor.
Sorboza este o cetohexoz rar ntlnit n natur. Se ntlnete n fructele de sorg i n fructele
de Passiflora; se formeaz prin dehidrogenarea sorbitolului de ctre bacteria Acetobacter xylinum. Este
folosit la scar industrial pentru obinerea vitaminei C.
5. Heptozele. Din grupa heptozelor fac parte cetoheptozele D-sedoheptuloza, D-
manoheptuloza. D-sedoheptuloza se gsete n cloroplaste sub form de esteri fosforici, care iau parte
la fotosintez. D-manoheptuloza s-a identificat n fructele i n rdcinile unor specii de plante, drojdii.
Ambele heptoze sunt prezente sub form piranozic i reprezint metabolii intermediari n biosinteza
lipidelor [40].
Derivai ai hexozelor

Pe lng hexoze simple precum glucoza, galactoza sau manoza, n natur exist un ir de
compui chimici derivai ai monoglucidelor la care gruparea hidroxilic este nlocuit cu un alt
substituent sau atomul de carbon al grupei carboxilice este oxidat (fig. 6.16).
1. Aminoglucidele. Sunt compui care se formeaz din monoglucide prin nlocuirea unui
hidroxil cu o grupare aminic. Aminoglucidele conin gruparea aminic de obicei la C2. Ele se
formeaz prin reacia monoglucidei cu amoniacul sau cu o hidroxilamin. Cele mai rspndite

95
aminoglucide D-glucozoamina (GlcN) i D-galactozoamina (GalN) au formula chimic C6H13NO5.
Glucozoamina este un precursor important n biosinteza proteinelor i lipidelor glicozilate, iar
galactozoamina este un constituent al unor hormoni glicoproteici precum hormonul de stimulare
folicular (FSH) i hormonul luteinizant (LH) [10].
N-Acetil-D-glucozoamina (GlcNAc) este o monoglucid derivat de la glucoz i reprezint o
amid dintre glucozoamin i acid acetic cu formula chimic C8H15NO6 [29]. Peretele celular la
bacterii este alctuit din uniti de N-Acetil-D-glucozoamina i N-Acid acetilmuramic (MurNAc
C11H19NO8), strbtute de oligopeptide care se asociaz cu resturile de acid lactic ale MurNAc [30].
Aceast structur poart denumirea de peptoglican sau murein. GlcNAc este, de asemenea,
monomerul chitinei, component structural de baz al carapacelor crustaceelor, aripilor insectelor,
cochiliilor molutelor i component structural minor al peretelui celular la organismele din regnul
Fungi.
2. Dezoxiglucidele. Prin eliminarea unei grupe hidroxilice din molecula monoglucidelor i
nlocuirea acesteia cu un atom de hidrogen se formeaz dezoxiglucide. Cele mai importante
dezoxiglucide sunt dezoxiriboza, fucoza i ramnoza [17].

Fig. 6.16. Derivai ai hexozelor [4]

Dezoxiriboza sau 2-dezoxiriboza este o aldopentoz cu 5 atomi de carbon i o grup aldehidic

funcional care deriv de la riboz-5-fosfat prin pierderea unui atom de oxigen, reacie catalizat de
enzima ribonucleotid reductaza. 2-Dezoxiriboza are doi enantiomeri: D-2-dezoxiriboza, component al
acidului dezoxiribonucleic i L-2-dezoxiriboza, o form rar ntlnit.

96
 n soluii apoase,
dezoxiriboza poate exista
sub o form liniar H-
(C=O)-(CH2)-(CHOH)3-H
(0,7%) i dou forme ciclice:
dezoxiribofuranoz, cu cinci
atomi de carbon i
Fig. 6.17. Echilibrul chimic al dezoxiribozei n soluie [18] dezoxiribopiranoz, cu ase
atomi de carbon (fig. 6.17).
L-Fucosa sau 6-deoxi-L-galactoza este o dezoxiglucid cu formula chimic C6H12O5. L-Fucoza
este un component al poliglucidelor bacteriene i vegetale, al glicoproteinelor, diglucidelor laptelui. D-
Fucoza intr n componena unor glicozide vegetale. Enzimele care nltur resturile de fucoz de la
molecule de diglucide se numesc fucozidaze. Fucoza reprezint unitatea structural a polimerului
fucoidan prezent n alge marine brune, roii i verzi. Se cunosc dou forme distincte de fucoidan: F-
fucoidan, alctuit n proporie de >95% din esteri de sulf ai fucozei i U-fucoidan care conine ~ 20%
acid glucuronic. Enzimele care scindeaz fucoidanul poart denumirea de fucoidan hidrolaze.
Fucoidanul este folosit n calitate de ingredient n diferite suplimente dietetice [26].
L-Ramnoza sau 6-deoxi-L-manoza este un derivat al manozei, care se ntlnete n stare liber la
plante (sp. Toxicodendron vernix; gen. Uncaria) i n numeroase heteropoliglucide; este un component
gluconic al glicozidelor. Ramnoza, de asemenea, intr n componena membranelor celulare la
bacteriile din genul Mycobacterium [34].
3. Acizii glucidici sunt monoglucide cu o grupare carboxilic care le confer o sarcin negativ
la un pH neutru. Principalele clase de acizi glucidici sunt urmtoarele [35]:
acizi aldonici, la care este oxidat gruparea funcional aldehidic a aldozelor (acid gluconic);
acizi ulosonici, la care este oxidat prima grupare hidroxilic a 2-cetozelor formndu-se un -
cetoacid (acid ulosonic);
acizi uronici, la care este oxidat gruparea hidroxilic terminal a aldozelor sau cetozelor (acid
glucuronic, acid galacturonic, acid manuronic);
acizi aldarici, la care sunt oxidate ambele capete ale aldozelor (acid glucaric).
Acidul gluconic (fig. 6.13 A) are formula molecular C6H12O7. Acidul gluconic prezint
activitate optic, este uor solubil n ap, formeaz sruri care se numesc gluconai. Se gsete n
fructe, miere, vin. Este folosit n industria alimentar n calitate de aditiv alimentar E574, reglator de
aciditate [21]. Srurile acidului gluconic se utilizeaz n medicin, de exemplu, gluconatul de calciu
este folosit n terapeutic ca agent calcifiant.
Acidul glucuronic (GlcA) are formula chimic C6H10O7. Srurile i esterii acidului glucuronic se
numesc glucuronai. Acizii uronici i aldonici formeaz esteri intramoleculari stabili care poart
denumirea de lactone. Acidul glucuronic este un component al proteoglicanilor, al secreiilor mucoase
animale, al glicocalixului celular i al matrixului intercelular [23]. GlcA are un rol biologic important n
organismul animal, prin capacitatea sa de a forma un glucuronozid printr-o legtur ntre grupa
reductoare i grupa OH, SH sau NH2 a unei alte substane. Aceste glucuronoconjugate permit
eliminarea prin urin a unor substane prezente n organismul uman: derivai toxici, medicamente,
hormoni, pigmei biliari [5].
Acidul galacturonic este un produs al oxidrii D-
galactozei. Reprezint componentul de baz al
substanelor pectice. Conine o grupare aldehidic la
atomul C1 i o grupare carboxilic la atomul C6 (fig.
6.18). Alte forme oxidate ale D-galactozei sunt acidul D-
Fig. 6.18. Formula chimic a acidului galactonic (conine gruparea carboxilic la C1), acidul
galacturonic [16] mucic (conine grupri carboxilice la C1 i C6).

97
 D-Glucono--lactona (GDL Glucono delta-lactone) este o lacton a acidului D-gluconic. Este
un compus care rezul din formarea unei legturi esterice dintre atomul C1 al grupei carboxilice i
atomul C5 (cunoscut ca delta carbon) al grupei hidroxilice a D-gluconatului. GDL pur este un praf alb,
cristalin, fr miros. Este un aditiv alimentar E575 folosit n calitate de conservant, stabilizator, reglator
de aciditate [22].
Acidul N-acetilneuroaminic (Neu5Ac) reprezint un compus chimic cu nou atomi de carbon,
derivat de la N-acetilmanozoamin. Se conine n glicoproteinele i glicolipidele membranelor celulare
animale, n gangliozide (glicolipide) componentul principal al membranelor neuronilor [31].
4. Glicozidele sunt o clas eterogen de compui, n special, de origine vegetal (se conin n
rdcini, lstari, flori, frunze) cu diverse proprieti. Aceste substane au o aciune tonifiant asupra
muchiului cardiac, posed proprieti antitumorale, inhib reproducerea microorganismelor patogene,
au gust, arom i culori specifice, sunt componente eseniale ale preparatelor medicamentoase i
cosmetice etc. Primul glicozid amigdalina (fig. 6.19) a fost identificat de chimitii francezi Pierre
Robiquet i Antoine Boutron-Charlard n 1830. Glicozidele sunt formate din dou componente:
glucidic i neglucidic (aglicon).
Componenta glucidic (n special glucoza sau oligoglucide din glucoz) se leag prin legtur
glicozidic de aglicon, prin intermediul hidroxilului semiacetalic, procesul fiind nsoit de eliminarea
apei. Agliconii sunt substane foarte variate sub aspect structural. Astfel, n natur, se ntlnesc
glicozide cu agliconi alcoolici, fenolici, sterolici, flavonoidici etc. n funcie de natura atomilor care
formeaz legtura cu agliconul se deosebesc [25]:
O-glicozide: ----6115;
S-glicozide: -S---6115;
N-glicozide: -N---6115;
C-glicozide: -C---6115
Agliconii cu grupri hidroxilice formeaz O-glicozide, cei cu grupri de NH formeaz N-
glicozide, iar cei cu grupri SH formeaz S-glicozide.
Glicozidele sunt substane solide, cristaline, mai rar cu aspect amorf, solubile n ap i alcool.
Soluiile apoase ale glicozidelor au un pH neutru. De regul, glicozidele se scindeaz uor n glucide i
aglicon.
4.1. O-glicozidele sunt cele mai numeroase dintre glicozide, deosebindu-se ntre ele prin natura
glucidului i agliconului. Din aceast grup fac parte: glicozidele cianogenice, glicozidele cardiotonice,
saponinele, glicoalcaloidele, unele glicozide flavonoidice, carotenoglicozide, glicozide xantonice,
glicozide indolice.
Glicozidele cianogenice (cianhidrice) se stocheaz n vacuolele sau citoplasma celular, fiind
formate din dou molecule de glucoz (uneori substituite de o alt monoz), legate la o grupare nitril,
alcoolic. Hidroliza enzimatic elibereaz acidul cianhidric, unul din cel mai toxic compus produs n
plante, care blocheaz o enzim a lanului respirator (citocromoxidaza) i produce asfixie celular.
Maniocul (Manihot esculenta), surs de hran tradiional n Africa i America de Sud, conine
glicozide cianogenice, motiv pentru care acesta trebuie fiert, nainte de a fi consumat, iar apa aruncat,
deoarece conine toxine.
Amigdalina determin gustul specific i aroma migdalelor, este prezent n smburii unor fructe
(ciree, caise, prune, piersici).
Componenta glucidic este reprezentat de
geniobioz sau amigdalin (diglucid alctuit din dou
resturi de glucoz unite prin legturi (16)-
glicozidice), iar agliconul este alctuit dintr-un rest de
Fig. 6.19. Structura molecular a amigdalinei [25] acid cianhidric i aldehid benzenic (fig. 6.19).
Hidroliza amigdalinei, n prezena enzimei amigdalinaza i a apei, conduce la eliberarea a dou
molecule de glucoz, aldehid benzenic care are un miros de migdale amare i acid cianhidric.

98
Prezena acestuia din urm poate duce la intoxicaii alimentare n cazul unui consum ridicat de smburi
de migdale, caise etc.
Glicozidele steroidice posed un spectru larg de activitate biologic i au un impact asupra
sntii oamenilor. Angliconii glicozidelor reprezint steroli. n aceast grup sunt incluse: glicozidele
cardiotonice (digitoxina), saponinele i glicoalcaloidele (solanina i tomatina).
Digitoxina (digitalina) estras din Digitalis purpurea sau Digitalis lanata este o substan
toxic utilizat n tratamentul diferitelor afeciuni ale inimii.
Saponinele sunt compui toxici, ntlnii n leguminoase uscate, neghin, rdcin de spunri
(Saponaria officianalis). Dac ajung n snge, saponinele determin distrugerea eritrocitelor
(hemoliz). Solanina este o substan toxic proprie solanaceelor (cartofi, vinete, tomate), format
dintr-o triglucid (solatrioz alctuit din glucoz, galactoz i ramnoz) i solanidina, ca aglicon. Are
gust amar i poate fi utilizat ca insecticid. Este prezent n tuberculii de cartofi. Un coninut crescut de
solanin au cartofii care nu au ajuns la maturitate, precum i cei pstrai la lumin. Solanina acioneaz
asupra miocardului, musculaturii i sistemului nervos central, determinnd efecte toxice foarte active.
Tomatina se gsete n roii (Solanum lycopersicum); angliconul se numete tomatidin, iar
componenta glucidic este o tetraglucid.
Glicozidele fenolice sunt prezente n cantitate mare n esuturile vegetale. Din aceast categorie
face parte vicina, glicozid toxic prezent n unele plante leguminoase (Vicia sativa) care determin
anemie hemolitic.
Glicozidele flavonoidice au ca aglicon flavonoizi
(fig. 6.20).
Aceast categorie cuprinde: hesperidina (aglicon
hesperetina, component glucidic rutinoz);
naringina (aglicon naringenin, component
glucidic rutinoz); quercitina (aglicon quercitin,
component glucidic ramnoz); rutina (aglicon
quercitin, component glucidic rutinoz).
Fig. 6.20. Structura molecular a hesperidinei [25]
2. S-glicozidele se conin n plantele din familia Crucifereae (Sinapis sp., Paphanus sp.,
Brassica sp.). Prin hidroliz enzimatic, glicosidele cu sulf devin toxice, deoarece se elibereaz
substane sulfurate, numite senevoli; aceste substane au un miros caracteristic neptor care irit pielea
i mucoasele. n doze mici senevolii pot stimula secreia gastric, dar n doze mari pot determina
paralizia sistemului nervos.
Sinigrina este o glicozid cu sulf prezent n mutarul negru (Sinapis nigra) i n hrean
(Armoracia rusticana). Sinalbina este prezent n mutarul alb (Sinapis alba). Cnd seminele de
mutar sunt umezite i zdrobite, sub aciunea enzimei mirozinaza, sinigrina se descompune n glucoz,
sulfat de potasiu i un ulei esenial, format din izotiocianat de alil. La descompunerea sinalbinei se
formeaz izotiocianat de acrinil. Izotiocianaii sunt componente ale uleiurilor eterice responsabile
pentru gustul picant i mirosul specific ale mutarului.

99
 Tabelul 6.1. Originea i proprietile unor glicozide [5]
Denumirea Aglicon Rspndire Proprieti
Salicina Alcool salicilic Salcie (Salix sp.) Analgezice, antipiretice
Coniferina Alcool coniferilic Conifere Neprecizate
Amigdalina Aldehida benzoic, Migdale, smburi de caise, Toxice
acidul cianhidric prune, ciree, piersici
Populina Alcool salicilic Plop (Populus, sp.) Toxice
Digitoxina Digoxigenin Degeel (Digitalis lanata, Cardiotonice, n cantitate mic,
Digitalis purpurea) cardiotoxice, n cantitate mare
Saponine Sapogenina Spunari De spumare, emulsionare,
(Saponaria officinalis) tensioactive, detergente,
hemolizante, iritante
Glicozide Substane cu Majoritatea plantelor, n ntresc vasele sangvine i reduc
flavonoidice structur foarte special cele cu flori galbene permeabilitatea capilarelor
i flavonice variat sau mov
Sinigrina Izotiocianat de La specii de Brassicaceae Dezinfectante
alil
Solanina Solanidina Cartofi Iritante digestive, toxice
(Solanum tuberosum)
Tomatina Tomatidina Roii Toxice, dar aplicate extern au
(alcool steroidic) (Solanum lycopersicum) efect antimicotic i
antiinflamator

3. N-glicozidele sunt substane larg rspndite n natur i cuprind nucleozidele i nucleotidele

(cap. 3).

6.3. OLIGOGLUCIDELE

Oligoglucide sunt substane organice formate dintr-un numr redus de monoglucide (2 10)
unite prin legturi glicozidice. Legtura glicozidic se formeaz prin eliminarea unei molecule de ap.
Numrul acestora va fi egal cu (n-1) din numrul total al monoglucidelor. Monoglucidele din
componena oligoglucidelor pot fi identice sau diferite. Toate tipurile de oligoglucide hidrolizeaz n
mediul acid, bazic sau sub aciunea enzimelor.
Oligoglucidele sunt substane solide, cristaline, solubile n ap i insolubile n solveni organici.
Au gust dulce i posed activitate optic. n componena oligoglucidelor intr resturi de monoglucide
cu structur piranozic i foarte rar cu structur furanozic (cu excepia fructozei). Oligoglucidele se
pot clasifica n funcie de structur i caracterul chimic.
n funcie de structur sau numrul resturilor de monoglucide care particip la formarea
oligoglucidelor deosebim: diglucide (maltoza, lactoza, celobioza, trehaloza, zaharoza etc.), triglucide
(rafinoza, maltotrioza, nigerotrioza, melezitoza etc.), tetraglucide (stahioza, maltotetroz, nigerotetroz,
sezamoz, nistoz etc.) etc.
1. Diglucidele. Diglucidele sunt cele mai importante i mai rspndite oligoglucide. Predomin
n regnul vegetal dar se ntlnesc i n regnul animal. Diglucidele formate din hexoze au formula
molecular C12H22O11. Dup caracterul chimic diglucidele se mpart n reductoare i nereductoare.
1.1. Diglucidele reductoare se formeaz prin eliminarea unei molecule de ap dintre hidroxilul
glicozidic al unei monoglucide i hidroxilul alcoolic al altei monoglucide. Diglucida obinut este
reductoare deoarece are un hidroxil semiacetalic liber, provenit de la ultimul rest de monoglucid.
Diglucidele reductoare sunt de tip maltozic, denumire ce provine de la maltoz. Legturile cele mai
frecvente la diglucidele reductoare sunt legturile (14), deoarece hidroxilul de la C4 se gsete n
poziia par fa de hidroxilul semiacetalic al aceleai molecule i este mai reactiv. Dup poziia
hidroxilului semiacetalic ce ia parte la formarea diglucidelor acestea pot fi izomeri sau , prin urmare

100
se pot forma legturi - sau -glicozidice (tab. 6.2). Diglucidele reductoare prezint fenomenul de
mutarotaie.
Tab. 6.2. Structura chimic a diglucidelor reductoare [20]
Diglucid Monomer I Legtura Monomer II
Maltoz Glucoz (14) Glucoz
Lactoz Galactoz (14) Glucoz
Celobioz Glucoz (14) Glucoz
Izomaltoz Glucoz (16) Glucoz
Melibioz Galactoz (16) Glucoz

Legtura glicozidic de tip maltozic se mai numete i legtur monocarbonilic, ntruct la

formarea sa contribuie o singur grupare carbonilic.
Maltoza. Este o diglucid format din dou resturi de -D-glucopiranoz, unite prin legtur
(14)-glicozidic (fig. 6.21).
Se gsete n seminele cerealelor n curs de
germinare provenind n mare parte prin hidroliza
amidonului. n cantitate mai mare se gsete n
orzul ncolit (mal) sau extractele de mal i din
aceast cauz se mai numete i zahr de mal. Se
ntlnete frecvent i n fina cerealelor. Maltoza
reprezint unitatea structural a amilozei i
mpreun cu izomaltoza formeaz unitile
structurale de baz ale amilopectinei din granulele
de amidon. Hidroliza enzimatic a amidonului sub
aciunea -amilazei produce siropurile de maltoz,
utilizate ca ndulcitori n industria alimentar.
Hidroliza acid sau enzimatic, sub aciunea
maltazei (care se afl n orzul ncolit), conduce la
Fig. 6.21. Structura molecular a maltozei [4] formarea a dou molecule de -D-glucopiranoz.
Maltoza fermenteaz uor i sub aciunea maltazei din drojdii se transform n glucoz.

C12H22O11+ H2O 2C6H12O6

n procesul de obinere a berii, maltoza reprezint unul din componentele principale ale
siropului de mal, circa 60 70 % [3]. Acesta se obine prin zaharificarea amidonului, cu ajutorul
amilazelor.
Lactoza. Este o diglucid reductoare format din resturi de -D-galactoz i -D-glucoz,
unite printr-o legtur (14)-glicozidic (fig. 6.22). Se prezint sub dou forme, i .
Lactoza se gsete n laptele tuturor
mamiferelor, n proporie de 2 6% [3], n funcie
de specie. Din aceast cauz se mai numete i
zahr lactic. Este o diglucid care fermenteaz
greu. Sub aciunea bacteriilor lactice se transform
n acid lactic. Este o substan solid, cu gust
Fig. 6.22. Structura molecular a lactozei [4] dulce, solubil n ap i insolubil n alcool. Se
obine n cantitate mare din zerul obinut la prepa-
rarea brnzeturilor. Se folosete n industria farmaceutic la producerea unor comprimante i a unor
alimente nutritive pentru copii.

101
 Hidroliza chimic a lactozei este dificil, comparativ cu a zaharozei; necesit tratarea la cald cu
un acid. Hidroliza enzimatic a lactozei se realizeaz prin aciunea enzimei lactaza (-galactozidaza).
Celobioza. Este un compus chimic format din dou resturi de -D-glucopiranoz, unite printr-o
legtur (14)-glicozidic. Celobioza este o diglucid reductoare care constituie unitatea structural
a celulozei. Ea nu se gsete n natur n stare liber dar se formeaz ca produs intermediar la hidroliza
chimic sau enzimatic a celulozei. Prin hidroliz acid sau sub aciunea enzimei celobiaza (-
glucozidaza) din microflora aparatului digestiv al animalelor ierbivore, celobioza se descompune n
dou molecule de -D-glucoz. Organismul uman nu poate hidroliza celobioza deoarece nu dispune de
celobiaz. Celobioza nu este fermentat de drojdii, ci numai de unele bacterii.
1.2. Diglucidele nereductoare sunt compui la care legtura dintre monoglucide se realizeaz
cu participarea ambilor hidroxili glicozidici. Ele nu au caracter reductor deoarece nu au nici un
hidroxil semiacetalic liber. Diglucidele nereductoare sunt de tip trehalozic (trehaloza, zaharoza etc.)
(tab. 6.3). Legtura glicozidic a diglucidelor nereductoare se mai numete i legtur dicarbonilic,
deoarece provine din dou grupri carbonilice. Diglucidele nereductoare nu prezint fenomenul de
mutarotaie.
Tab. 6.3. Structura chimic a diglucidelor nereductoare [20]
Diglucid Monomer I Legtura Monomer II
Zaharoz Glucoz (12) Fructoz
Trehaloz Glucoz (11) Glucoz

Trehaloza. Este un diglucid format din dou resturi de -D-glucopiranoz, unite prin legtur
glicozidic provenit din hidroxili semiacetalici, deci se formeaz legturi (11) (fig. 6.23).
Trehaloza se gsete n drojdii, ciuperci, diferite bacterii, n licheni, alge. Este o substan
solid, cristalin, solubil n ap.

Fig. 6.23. Structura molecular a trehalozei [4] Fig. 6.24. Structura molecular a zaharozei [4]

Zaharoza. Este o diglucid nereductoare format dintr-un rest de -D-glucopiranoz i un rest

de -D-fructofuranoz, unite printr-o legtur de (12)-glicozidic la nivelul hidroxililor
semiacetalici (fig. 6.24).
Zaharoza este cea mai rspndit diglucid natural, se conine n cantiti mari n plantele
verzi, frunze i tulpini (trestie de zahr 12 26%, porumb dulce 12 17%, mei dulce 7 15%), n
fructe i semine (piersici, mere dulci, dovlecei, ananas, nuci de cocos, nuci, castane), precum i n
rdcini i rizomi (cartofi dulci 2 3%, arahide 4 12%, ceap 10 11%, rdcini de sfecl de zahr
13 20%) [5]. Din trestia de zahr i sfecla de zahr zaharoza se extrage pe cale industrial.
Zaharoza este o substan solid, cristalin, solubil n ap, insolubil n solveni organici. n
soluie prezint activitate optic dextrogir ([a]20 D = + 66,5). n mediu uor acid i sub aciunea
enzimelor -glucozidaza i -fructofuranozidaza (invertaza sau zaharaza) zaharoza se descompune n
-D-glucoz i -D-fructoz. n urma hidrolizei zaharozei, se obine zahrul invertit (amestec
echimolar de glucoz i fructoz), denumit astfel deoarece are loc schimbarea sensului de rotaie a
planului luminii polarizate specifice soluiei; de la zaharoza dextrogir se obine zahrul invertit
levogir, deoarece puterea rotatorie levogir a fructozei este mai mare dect puterea dextrogir a
glucozei.

102
 Zaharoza se topete la +183C, iar soluia prin rcire se caramelizeaz. Procesul de caramelizare
a glucidelor este utilizat la colorarea unor buturi nealcoolice, a berii, a romului i a numeroase produse
de cofetrie.

Fig. 6.25. Cele mai rspndite diglucide [2]

2. Triglucidele. Triglucidele sunt substane organice cu formula general C18H32O16 alctuite

din trei resturi de monoglucide (fig. 6.26). Sunt prezente, n special, n regnul vegetal.
Rafinoza (melitrioza) este o triglucid nereductoare, format dintr-o molecul de -
galactopiranoz, -glucopiranoz i una de -fructofuranoz. Se conine n seminele de bumbac, n
excreiile eucaliptului, n sfecla de zahr. n rdcinile de sfecl de zahr recoltate cu un coninut de
zaharoz de 20%, rafinoza constituie 0,2 1% n raport cu zaharoza [7]. Din punct de vedere
biotehnologic nu este de dorit acumularea de rafinoz n sfecla de zahr, deoarece n procesul extraciei
zaharozei, rafinoza trece n melas, mrindu-se pierderile de glucide.
Hidroliza enzimatic a rafinozei se realizeaz sub aciunea enzimelor zaharaza i -
galactozidaza. Rafinoza se descompune sub aciunea zaharazei n fructoz i diglucida melibioz
(format din galactoz i glucoz), iar sub aciunea -galactozidazei n galactoz i zaharoz.

A B C
Fig. 6.26. Structura molecular a triglucidelor: A rafinoz; B melizitoz; C maltotrioz [46]

Melicitoza este o triglucid format din dou resturi de D-glucoz i un rest de D-fructoz, iar
maltotrioza din trei resturi de D-glucoz (tab. 6.4).

103
 Tabelul 6.4. Tipuri de triglucide [37]
Triglucide Monomer I Legtura Monomer II Legtura Monomer II
Rafinoz Galactoz (16) Glucoz (12) Fructoz
Melizitoz Glucoz (12) Fructoz (13) Glucoz
Maltotrioz Glucoz (14) Glucoz (14) Glucoz

3. Tetraglucidele. Formula general a

tetraglucidelor este C24H48O21. Dintre
tetraglucide cel mai cunoscut reprezentant
este stahioza care se ntlnete la mai multe
specii de plante leguminoase (soia, mazre,
linte, fasole etc.) (fig. 6.27).
Stahioza este alctuit din dou resturi
de -galactoz, un rest de -glucoz i un
rest de -fructoz.
Fig. 6.27. Structura molecular a tetraglucidului stahioza [36]

6.4. POLIGLUCIDELE

Poliglucidele sunt substane macromoleculare formate dintr-un numr mare de resturi de

monoglucide, unite prin diferite tipuri de legturi glicozidice ( i ; 14, 16; 13 etc.). Ele se
gsesc att n regnul vegetal unde predomin, ct i n cel animal.
Poliglucidele sunt substane solide, microcristaline, cu aspect amorf. Se prezint sub form de
pulberi albe, insolubile sau greu solubile n ap. Poliglucidele solubile formeaz soluii coloidale.
Avnd n molecul atomi de carbon asimetrici, poliglucidele posed activitate optic. Unitile
structurale de baz ale poliglucidelor sunt formate din diglucide.
Sub aspect chimic poliglucidele au un carcter nereductor. Ele se formeaz n general prin
legturi (14)-glicozidice, astfel c aproape toi hidroxilii semiacetalici liberi contribuie la formarea
acestor legturi. Poliglucidele conin n proporie redus i legturi glicozidice (16)-, (13)- i
(12)-glicozidice, mai cu seam la nivelul ramificaiilor moleculare. Gruprile hidroxilice libere din
molecula poliglucidelor pot da reacii de esterificare i eterificare.
n mediu acid sau sub aciunea unor enzime specifice, poliglucidele se hidrolizeaz n mod
treptat, formnd produse intermediare cu un grad de polimerizare mai mic i cu putere reductoare mai
mare. Prin hidroliza total a poliglucidelor se obin monoglucide constituente.
n funcie de structura chimic, poliglucidele
se clasific n dou grupe mari: poliglucide
omogene i poliglucide neomogene (fig. 6.28).
Poliglucidele omogene sunt formate din resturi de
monoglucide identice sau din derivai ai acestora.
Cele neomogene sunt alctuite din resturi de
monoglucide diferite sau din derivaii lor. Dintre
derivaii monoglucidelor se ntlnesc cel mai
frecvent esterii sulfurici i fosforici ai
monoglucidelor i aminoglucidele-N-acetilate.
Pentru ca denumirea oligo- i
poliglucidelor s nu ocupe mult spaiu la scrierea
Fig. 6.28. Schema general a structurii poliglucidelor resturilor de monoglucide se folosesc anumite
omogene i neomogene [4] simboluri (tab. 6.5)

104
 Poliglucidele omogene formate din hexoze sau din derivaii lor, poart numele de hexozani, iar
cele formate din pentoze se numesc pentozani.
Hexozanii formai din D-glucoz se numesc glucani, cei formai din fructoz se numesc
fructani, cei din manoz manani, din galactoz galactani etc. n mod similar, pentozanii formai din
L-arabinoz se numesc arabani, cei din D-xiloz xilani etc.

Tabelul 6.5. Abreviaturile unor monoglucide i ale unor derivai ai monoglucidelor [4]
Arabinoz Ara Acid glucuronic GlcA
Fructoz Fru Galactozoamin GalN
Fucoz Fuc Glucozoamin GlcN
Galactoz Gal N-Acetil-galactozoamin GalNAc
Glucoz Glc N-Acetil-glucozoamin GlcNAc
Manoz Man Acid iduronic IdoA
Ramnoz Rha Acid muramic Mur
Riboz Rib Acid N-Acetilmuramic Mur2Ac
Xiloz Xyl Acid N-Acetilneuraminic Neu5Ac
Poliglucidele au un rol biologic important (tab. 6.6). Ele servesc fie ca substane alimentare de
rezerv (amidon, glicogen, inulin), fie ca substane de susinere (mureina, dextranul, agaroza,
celuloza, hemiceluloza, chitina, glicozoaminoglicani).

Tabelul 6.6. Structura i rolul poliglucidelor omogene i neomogene [4]

Bioplolimer Tipul Unitatea repetitiv Numrul Importana
monomerilor
Amidon Rezerv de energie:
Homo- ( 14)Glc, liniar 50 5 000 n celule vegetale
Amiloz Homo- ( 14)Glc; cu >106
Amilopectin ramificaii ( 16)Glc
la fiecare 2430 resturi
Glicogen Homo- (14)Glc, cu >50 000 Rezerv de energie:
ramificaii ( 16)Glc n celule bacteriene i animale
la fiecare 812 resturi
Celuloz Homo- (14)Glc >15 000 Structural: la plante,
confer rigiditate i rezisten
pereilor celulari
Chitin Homo- (14)GlcNAc Foarte Structural: la insecte, pianjeni,
mare crustacee, confer rigiditate i
rezisten exoscheletului
Dextran Homo- (16)Glc, cu Diapazon Structural: la bacterii, asigur
ramificaii (13) larg adeziunea extracelular
Inulin Homo- (21)Fru 30 35 Rezerv de energie:
n celule vegetale
Peptidoglican Hetero-; 4)Mur2Ac(14) Foarte Structural: la bacterii, confer
(murein) cu peptide GlcNAc( 1 mare rigiditate i rezisten capsulei
ataate
Agaroz Hetero- 3)D-Gal(14) 1 000 Structural: la alge,
3,6-anhidro-L-Gal(1 component al peretelui celular
Hialuronat Hetero-; 4)GlcA( 13) >100 000 Structural: la vertebrate, matrix
(glicozoamino acidic GlcNAc(1 extracelular; asigur viscozitate
glican) i lubrifierea cartilajelor
*(Homo-) poliglucid omogen, (Hetero-) poliglucid neomogen.
*La poliglucidele neomogene (peptoglican, agaroz, hialorunat) unitatea repetitiv reprezint o diglucid

105
 Poliglucidele reprezint, de asemenea, materii prime nsemnate pentru industria uoar i cea
alimentar.
Poliglucidele omogene
Din clasa poliglucidelor omogene fac parte: glucani amidonul, glicogenul, celuloza, chitina,
dextranul; fructani inulina; manani mananul.
Amidonul este cea mai important poliglucid de rezerv din plantele superioare. Amidonul,
fiind un produs al fotosintezei, se formeaz n frunze i se depoziteaz sub form de granule n fructe,
semine i tuberculi. Se conine n cantiti mari n seminele cerealelor orez (pn la 86%), gru
(pn la 75%), porumb (pn la 72%), precum i n tuberculii de cartof (pn la 24%) [42]. Are un rol
important n alimentaia omului i a animalelor.
Amidonul este o poliglucid omogen, macromolecular, ramificat, format din resturi de -
D-glucopiranoz asociate ntre ele prin legturi (14) i (16)-glicozidice. Formula molecular
este (C6H10O5)n. Gradul de polimerizare a amidonului este foarte mare.
Granula de amidon este format din dou componente principale: amiloz (~20 30%) i
amilopectin (~70 80%), care se deosebesc ntre ele att sub aspect structural, ct i prin proprietile
lor fizice i chimice (tab. 6.6). Raportul dintre coninutul de amiloz i amilopectin difer la amidonul
din diferite specii. Astfel, tuberculii de cartof conin n amidon 20% amiloz i 80% amilopectin, iar
amidonul merelor conine ~ 100% amiloz [6].
Amiloza se gsete n interiorul granulei de amidon; este un polimer liniar repetitiv, alctuit din
resturi de -D-glucopiranoz unite prin legturi (14)-glicozidice (fig. 6.28). Numrul resturilor de
glucoz n caten variaz ntre 50 5 000. Masa molecular este cuprins ntre 50 000 160 000 D.
Unitatea structural a amilozei este maltoza. Amiloza este solubil n ap cald i se cristalizeaz prin
rcire. Se coloreaz cu iod n albastru nchis.

Tabelul 6.7. Caracteristica comparativ a amilozei i amilopectinei [6]

Proprieti Amiloz Amilopectin
Structura chimic Polimer al -D-glucozei format prin Polimer al -D-glucozei format prin
legturi (14)-glicozidice legturi (14) i (16)-glicozidice
Forma moleculei Liniar Ramificat
Reacia cu I2 Culoarea albastr-nchis Culoarea albastr-violet
Masa molecular 50 000 160 000 >1 000 000
Solubilitatea Solubil n apa cald, formeaz soluii cu Solubil la to nalte, formeaz soluii
viscozitate joas, nu se gelific vscoase, se gelific
Stabilitatea soluiilor Instabile Stabile

Amilopectina se gsete n nveliul granulelor de amidon; este un polimer care, spre deosebire,
de amiloz au ramificaii alctuite din aproximativ 24 30 resturi de glucoz. Monomerii de glucoz se
unesc predominant prin legturi (14)-glicozidice, iar n punctele de ramificaie prin legturi
(16)-glicozidice (fig. 6.29). Ramificaiile laterale au o structur similar catenei principale.
Masa molecular a amilopectinei este cu mult mai mare, comparativ cu cea a amilozei i
depete 1 000 000 D. Amilopectina se coloreaz cu iodul n albastru-violet.
Amidonul este o substan sub form de pulbere alb, amorf, fr miros i gust. Datorit
structurii sale moleculare amilopectina, are o mare afinitate fa de ap. n ap rece amidonul este
insolubil; n ap cald, granulele de amidon se umfl i formeaz o soluie coloidal numit apret (cu
aspect vscos), care la rcire se tranform ntr-un gel rigid i omogen numit clei de amidon.
Temperatura la care se formeaz cleiul de amidon variaz n funcie de originea amidonului: 65C
amidonul din cartofi, 70C amidonul din porumb, 80C amidonul din orez. Cunoaterea temperaturii
la care se formeaz cleiul de amidon prezint interes practic n procesele tehnologice din industria
panificaiei, industria spirtului.

106
 Fig. 6.29. Structura molecular a fraciilor de amidon [4]
Legturile de hidrogen care se stabilesc ntre catene, cu ajutorul grupelor OH, condiioneaz
simultan rezistena fizic i solubilitatea moleculelor. Aceste legturi pot fi rupte cu ajutorul unui
reactiv caracteristic sau prin nclzire, mrindu-se astfel, solubilitatea.
Amidonul nu prezint proprieti reductoare dar, prin hidroliz total, se transform n glucide
reductoare. Hidroliza amidonului se poate realiza pe cale enzimatic i chimic.
Hidroliza enzimatic a amidonului se realizeaz cu ajutorul enzimelor denumite glucozidaze,
care pot aciona asupra legturilor (14) sau (16)-glicozidice.
-Amilaza (-D 1,4 glucan glucanhidrolaza) este o endohidrolaz care poate avea origine
animal, vegetal sau microbian i hidrolizeaz la ntmplare legturile (14)-glicozidice ale
catenelor amilozei i amilopectinei.
Produsul principal al hidrolizei enzimatice este glucoza, nsoit de maltoz. Enzima acioneaz
la un pH optim care variaz n funcie de origine (4,7 5,9), iar temperatura de aciune se situeaz n
jurul valorii de 50 55C.
-Amilaza (-D 1,4 glucan maltohidrolaza) este o exoenzim care se gsete n plante, unele
tulpini de microorganisme i hidrolizeaz legturile (14)-glicozidice, ncepnd cu extremitile
terminale nereductoare, elibernd -maltoz.
Enzimele specifice legturii (16)-glicozidice, denumite enzime deramificatoare, hidrolizeaz
doar legturile (16)-glicozidice, asigurnd deramificarea catenelor de amilopectin sau glicogen; au
origine vegetal sau microbian. Din aceast categorie fac parte dou dintre enzimele cele mai studiate,
de origine microbian: pululanaza i izoamilaza.
Amiloglucozidaza sau glucoamilaza hidrolizeaz legturile (14) sau (16)-glicozidice ale
amilozei i amilopectinei, elibernd glucoz. Aceast enzim de origine microbian (sp. Rhizopus i sp.
Aspergillus) acioneaz mai rapid asupra catenelor lungi dect asupra celor scurte i hidrolizeaz
legturile (14)-glicozidice mai rapid dect legturile (16)-glicozidice.
Ciclodextrin glicozil transferaza sau CGT-aza poate fragmenta amidonul puin hidrolizat,
degradarea enzimatic producnd inele de 6 8 uniti de glucoz denumite ciclodextrine (fig. 6.30).

107
 Fig. 6.30. Structura chimic a tipurilor principale de ciclodextrine [15]

Ciclodextrinele - i se utilizeaz n industria alimentar. Datorit faptului c aceste molecule

au o cavitate central hidrofob i una periferic hidrofil, aplicaiile n industria alimentar sunt
urmtoarele: asigur protecie mpotriva oxidrii, suprim gustul amar nedorit, mresc solubilitatea.
Amilazele prezint numeroase aplicaii industriale (panificaie, industria berii etc.); sunt
utilizate de asemenea, la prepararea produselor industriale zaharate fie sub form de sirop coninnd
70% glucide (glucoz, maltoz, trioz, tetroz), fie sub form de pulbere. Hidroliza chimic cu acizi
diluai se realizeaz progresiv, producndu-se succesiv dextrine, care se coloreaz cu iod n violet (apoi
n rou), apoi dextrine necolorate, maltoz i n final, glucoz (tab. 6.8).

Tabelul 6.8. Reprezentarea schematic a hidrolizei amidonului [5]

Amidon

Amilodextrin
(nereductoare, formeaz cu I2 culoare violet)

Eritrodextrin
(slab reductoare, formeaz cu I2 culoare roie

Acrodextrin
(reductoare, nu intr n reacie cu I2)

Maltodextrin
(reductoare, nu intr n reacie cu I2)

Maltoz
(puternic reductoare)

Glucoz
(puternic reductoare)

Avantajul hidrolizei chimice este hidroliza rapid i complet n glucoz; dezavantajul const n
existena defectelor de culoare i gust, precum i mbogirea n sruri ca urmare a neutralizrii. Reacia
general de hidroliz chimic a amidonului n prezena srurilor minerale este urmtoarea:

(C6H10O5)n + H2O nC6H12O6

108
 Pentru scopuri industriale amidonul se extrage din cereale i cartofi. El are numeroase
ntrebuinri n industria alimentar, la obinerea glucozei, melasei, alcoolului etilic, acidului lactic. Se
utilzeaz, de asemenea, n industria celulozei i a hrtiei, n industria textil se utilizeaz ca material de
apretat, n industria chimic la prepararea acetonei i a cleiurilor, n industria farmaceutic.
Amidonul este un agent tehnologic de ngroare, stabilizare, gelificare, este un component al
salamurilor, maionezei, ketchupului.
Clicogenul este un biopolimer omogen format din resturi de -B-glucopiranoz (>50 000). Este
o poliglucid de rezerv din celulele animale, reprezint forma principal de stocare a glucozei n
organism. Se gsete n aproape toate esuturile, se depoziteaz sub form de granule, n special, n
celulele hepatice i musculare. Glicogenul stocat n ficat se metabolizeaz n glucoz care este utilizat
la nutriia organismului ntreg. Masa totala a glicogenului n ficat la aduli poate s ating 100 120 g
(8% din masa total). Glicogenul se acumuleaz n muchi n concentraii mai mici (~ 1% din masa
total) atunci cnd acetia sunt n repaos i se transform n glucoz pentru consum local la efort fizic.
S-a identificat i n unele drojdii, ciuperci, alge i chiar n unele plante superioare. Glicogenul are o
structur molecular ramificat, asemntoare amilopectinei, ns mai compact, conine n molecul
att legturi (14)-glicozidice, ct i legturi (16)-glicozidice n punctele de ramificaie (fig.
6.31). Ramificaiile sunt mai dese dect la amilopectin i conin fiecare ntre 8 12 resturi de -D-
glucopiranoz.

Fig. 6.31. Structura molecular a glicogenului [2]

Glicogenul este o poliglucid nereductoare, cu activitate optic dextrogir, se prezint sub

form de pulbere alb, se dizolv mai uor n ap dect amidonul, nu se gelific, se coloreaz n rou-
brun cu iodul. Greutatea molecular a glicogenului este superioar amilopectinei. Degradarea
glicogenului alimentar se realizeaz n mod similar cu hidroliza amilopectinei.
Celuloza este o poliglucid macromolecular format din resturi -D-glucopiranoz unite prin
legturi (14)-glicozidice, cu formula molecular (C6H10O5)n. Resturile de glucoz din constituia
celulozei sunt rotite cu 180 una fa de alta, iar numrul lor depete 15 000. Unitatea structural a
celulozei este celobioza.
Macromoleculele de celuloz sunt filiforme, liniare, prezint elasticitate i rezisten mecanic.
Aceste proprieti depind foarte mult de gradul de polimerizare. n esuturile vegetale mai multe
molecule de celuloz se unesc ntre ele ntr-o micel prin legturi de hidrogen care confer fibrelor de
celuloz rezisten mecanic (fig. 6.32 A).

109
Fig. 6.32 A. Structura molecular a celulozei [12] Fig. 6.32 B. Fibre de bumbac [12]

Celuloza este un component structural important al peretelui celular la plantele verzi, la multe
forme de alge i la oomicete. n esuturile plantelor poate fi asociat cu diferii compui (hemiceluloze,
lignine, pectine, rini, taninuri, substane minerale). n regnul animal celuloza se gsete n cantitate
extrem de redus. S-a identificat n carapacea unor animale marine, n mantaua melcilor. Celuloza este
cea mai rspndit substan organic din natur, se gsete n cantitate mare i aproape pur n fibrele
de bumbac 90% (fig. 6.32), coninutul de celuloz n lemnul copacilor ajunge pn la 40 50%, n
cnep 45% [12].
Celuloza este o substan alb, solid, microcristalin, cu aspect amorf, fr gust i miros. Nu se
dizolv n ap i nici n solveni organici, ns prezena grupelor hidroxilice i confer un caracter
hidrofil, care permite fixarea unui numr mare de molecule de ap, fibrele se ngroa prin hidratare, se
coloreaz n albastru-violet cu iodul. Hidroliza chimic a celulozei se realizeaz prin fierbere cu acid
sulfuric concentrat, n mod treptat, pn ce se obine -D-glucopiranoz. Pe cale biologic celuloza se
hidrolizeaz n celobioz sub aciunea enzimei celulaza. Celobioza, la rndul su, este degradat sub
aciunea enzimei celobiaza n -D-glucopiranoz.
Cu toate c n organismul uman nu este metabolizat i nu are valoare nutritiv, celuloza este
utilizat n produsele alimentare datorit rolului benefic n fiziologia gastro-intestinal (accelereaz
micrile peristaltice, tranzitul intestinal, normalizeaz microflora intestinului, stimuleaz eliminarea
toxinelor).
Celuloza i derivaii si au o larg ntrebuinare la obinerea hrtiei, gelurilor, mtasei i lnei
artificiale, lacurilor, maselor plastice, filmurilor etc.
Chitina este o poliglucid omogen, format din derivai ai monoglucidelor, prezent n
carapacea crustaceelor, n tegumentul insectelor, al viermilor etc. Se gsete, de asemenea, n peretele
celular al majoritii ciupercilor, unde ndeplinete rolul celulozei n plante, de substan de susinere.
Chitina are o structur liniar, este format din resturi de -D-glucozamin-N-acetic, unite prin
legturi glicozidice de tip (14) (fig. 6.33).

110
 Fig. 6.33. Structura molecular a unui segment de chitin [4]

Chitina este o poliglucid rezistent la ageni fizici i chimici. Prin hidroliza complet chitina
formeaz -D-glucozamin i acid acetic, n proporii echimolare. Are o structur asemntoare
celulozei, moleculele de glucozoamin fiind rotite unele fa de altele cu 180.
Se consider c chitina este a doua cea rspndit poliglucid pe pmnt dup celuloz. Acest
poliglucid poate fi utilizat n industria alimentar, ca agent de emulsificare i ngroare [5].
Dextranul este o poliglucid de rezerv ntlnit la unele specii de bacterii i drojdii. Are o
structur ramificat format din resturi de D-glucoz unite prin legturi (16)-glicozidice, iar n
punctul de ramificaie sunt prezente legturi (13)-glicozidice (fig. 6.34).
Dextranul a fost descoperit de Louis Pasteur
ca un produs microbian n vin [19]. Este sintetizat
din zaharoz de unele specii de bacterii acido-
lactice, cele mai cunoscute fiind Leuconostoc
mesenteroides, Lactobacillus brevis i
Streptococcus mutans. Este un component de baz
al plcii dentare bacteriene. n ap dextranul se
gelific. n industria alimentar este folosit ca
agent de ngroare, gelificare i emulsionare.
Fig. 6.34. Structura molecular a dextranului [19] Dextranul sintetic este un component al unor
produse comerciale (Sephadex) utilizate n croma-
tografie pentru separarea macromoleculelor.
Este folosit n medicin n calitate de preparat pentru reducerea viscozitii sngelui. Dextranul,
de asemenea, se folosete n calitate de component n substituenii plasmei sangvine umane [2].
Inulina este o poliglucid omogen nereductoare format din molecule de -D-fructofuranoz
unite prin legturi (21)-glicozidice, avnd o molecul de glucoz terminal (fig. 6.35 A). Aceast
poliglucid este alctuit din catene neramificate, are un grad mic de polimerizare, molecula sa fiind
format n medie din 30 35 de resturi de -D-fructoz. Inulina se prezint sub form de pulbere cu
aspect amorf sau sub form de cristale, este dulce, uor solubil n ap cald i greu solubil n ap
rece. Are masa molecular de 5000 6000 D. Se degradeaz hidrolitic n mediu acid i sub aciunea
enzimei inulaza.
Este larg rspndit n regnul vegetal, ndeplinind rolul de poliglucid de rezerv la unele specii.
Se gsete n tuberculii de topinambur (Helianthus tuberosus), ceap (Allium cepa), usturoi (Allium
sativum), numeroase plante din familia Compositae, Liliaceae. La scar industrial, cel mai frecvent,
inulina se extrage din rdcinile de cicoare (fig. 6.36 B) i topinambur.

111
 Fig. 6.35 A. Structura molecular a fructanului Fig. 6.35 B. Rdcini de cicoare
inulina [28] (Cichorium intybus) [13]

n zilele noastre, rdcina de cicoare este un nlocuitor de cafea foarte popular, iar prile
aeriene sunt folosite n scop culinar; frunzele bazale, cu un gust uor amrui, se folosesc n salate
asortate, precum i n pregtirea unor mncruri specifice buctriei franceze i italiene [14].
Efectele terapeutice ale cicorii sunt cunoscute din antichitate. Astfel, n Egiptul antic cicoarea
era cultivat ca plant medicinal, fiind folosit pentru tratarea bolilor hepato-biliare i renale. n
prezent plantele de cicoare se folosesc n tratarea furunculozei i acneei, dischineziilor biliare,
constipaiilor cronice, hepatitelor cronice etc. Datorit faptului c are proprietatea de a stimula
multiplicarea unor bacterii (Lactobacillus i Bifidobacterium) benefice pentru colon, inulina este
considerat un probiotic. Inulina reduce absorbia de zahr din snge, iar hiperglicemia care apare dup
o mas poate fi prevenit prin consumul de fibre alimentare solubile existente n acest compus; poate fi
consumat i de diabetici. De asemenea, inulina poate facilita absorbia calciului prevenind
osteoporoza.
Mananul este un poliglucid format din resturi de -manoz. Se conine n plante superioare, n
alge marine, n drojdii. Mananul vegetal reprezint un poliglucid de rezerv, cu structur liniar, la care
resturile de -manoz se unesc prin legturi (14)-glicozidice. O surs bogat de manan sunt fructele
palmierului Phytelephas aequatorialis (Planta elefantului) [32]. Se gsete, de asemenea, n smburii
de curmale (Phoenix dactylifera), semine de orz i gru, n rdcinile sparanghelului (Asparagus
officinalis) i cicoare (Cichorium intybus).
Mananul din componena peretelui celular al drojdiilor este un poliglucid de suport, cu structur
ramificat, la care resturile de manoz se unesc prin legturi (16)-glicozidice, iar n punctele de
ramificaii se asociaz prin legturi (12) i (13)-glicozidice [32].
Arabanii sunt poliglucidele formate din L-arabinoz. Au o structur asemntoare
amilopectinei, dar cu ramificaii rare. Pe catenele liniare au legturi (15)-glicozidice, iar la nivelul
ramificaiilor legturi (12)-glicozidice. Au masa molecular n jur de 6,000 [3].
Arabanii intr n componena hemicelulozelor, a gumelor vegetale, a substanelor pectice, deci
n constituia unor poliglucide neomogene. Se pot izola prin extracie cu alcool 70% din pulpa unor
fructe (mere, ciree, gutui etc.). Soluiile arabanilor sunt optic active, levogire. Sunt uor solubili n ap.
Soluiile arabanilor sunt rezistente n mediul bazic, dar uor hidrolizabile n mediu acid, obinndu-se
L-arabinoz cu un randament de 95%.
Xilanii sunt poliglucidele care se gsesc predominant n pereii celulari ai plantelor superioare i
n algele marine (fig. 6.36). Ei nsoesc n plante celuloza de care se pot separa prin tratare cu soluie de
NaOH 10% i precipitare cu alcool. n cantitate mare se gsesc n cocenii de porumb, n paie, lemn de
fag etc.

112

Fig. 6.36. Structura molecular a xilanului [38]
z, conin L-arabinoz i acid glucuronic.
Xilanii sunt formai din D-xiloz i legturi
(13)- i (14)-glicozidice [3]. Se
cunosc mai multe tipuri de xilani. Xilanii
omogeni, componeni ai algelor marine, sunt
formai doar din D-xiloz. Exist xilani, ca
cei din ierburi, care pe lng D-xiloz conin
un numr mic de uniti de L-arabinoz
unite de scheletul xilanic prin legturi
(1,3)-glicozidice [38]. Se cunosc, de
asemenea, xilani neomogeni ca cei din
frunzele i paiele de gru, care pe lng xilo-

Poliglucidele neomogene

Poliglucidele neomogene sunt substane larg rspndite n natur, care predomin n regnul
vegetal i au un rol nsemnat n sudura esuturilor, n special ale celor de susinere. Poliglucidele
neomogene se clasific n dou grupe: poliglucide fr acizi uronici i poliglucide cu acizi uronici.
Poliglucidele fr acizi uronici sunt formate din resturi de monoglucide diferite. Ele nsoesc n
plante celuloza. Dintre aceste poliglucide menionm arabo-xilani, gluco-manani, galacto-fructani,
galacto-manani, galacto-arabani, gluco-xilani, arabo-xilani etc.
Poliglucidele cu acizi uronici au reprezentani importani att n regnul vegetal, ct i cel
animal. Dintre aceste poliglucide pot fi menionate urmtoarele: hemicelulozele, substanele pectice,
gumele i mucilagiile vegetale, mucopoliglucidele i imunopoliglucidele.
1. Heteropoliglucide provenite de la bacterii i
alge marine. Din aceast clas fac parte
peptidoglicanul sau mureina (heteropoliglucid
bacterian) i agarul (heteropoliglucid algal).
Peptidoglicanul este un component rigid al
peretelui celular bacterian, un heteropolimer liniar
alctuit din resturi de N-acetilglucozoamin
(GlcNAc) i acid muramic-N-acetilat (Mur2Ac)
unite prin legturi (14)-glicozidice (fig. 6.37).
Lanul peptoglicanului se intercaleaz cu peptide
scurte, ale cror structur variaz n funcie de
specia bacteriei.
Segmentul peptidic al peptoglicanului previne
umflarea i liza celulei n timpul osmozei.
Antibioticul penicilina blocheaz sinteza
segmentelor peptidice, peretele celular nu rezist
lizei osmotice i bacteria moare. Lizozimele
prezente n lacrimile omului hidrolizeaz legturile
(14)-glicozidice ntre N-acetilglucozoamin i
acid muramic-N-acetilat, asigurnd astfel o barier
mpotriva infeciilor bacteriene n ochi.
Fig. 6.37. Structura molecular a peptoglicanului [4]
Agarul este o heteropoliglucid prezent n
algele marine. A fost extras, pentru prima dat, din
algele Rhodophyta n sec. XVII n Japonia [9]. Este alctuit dintr-un amestec de agaroz (polimer
liniar) i agaropectin (polimer ramificat).

113
 Agaroza este un polimer liniar din uniti repetitive de agarobioz, cu masa molecular de
120.000, alctuit la rndul su, dintr-o diglucid D-galactoz i 3,6-Anhidro-L-galactopiranoz unite
prin legturi (13) i (14)-glicozidice (fig. 6.38).
Compusul 3,6-Anhidro-L-galactopiranoza
reprezint o L-galactoz cu o punte anhidric ntre
atomii C3 i C6. Fiecare lan de agaroz conine
~800 molecule de galactoz. O parte din
moleculele de D-galactoz i L-galactoz sunt
metilate.
Agaropectina este un amestec eterogen
Fig. 6.38. Structura molecular a agarozei [4] format din uniti de D-galactoz i L-galactoz i
cantiti mici de sulfai i piruvai.
Agaroza prezint o importan deosebit datorit proprietilor sale. Dac se nclzete o
suspensie de ap cu agaroz i apoi este rcit, se formeaz un gel (o reea tridimensional) care fixeaz
moleculele de ap n cavitatea central. Agarul se utilizeaz pe larg n:
cercetrile de biochimie i genetic n calitate de suport (plci electroforetice) pentru
separarea macromoleculelor (acizilor nucleici, proteinelor, enzimelor);
cercetrile de microbiologie la prepararea mediilor nutritive solide pentru reproducerea
bacteriilor (fig. 6.39 A);
cercetrile de fiziologie i ameliorare a plantelor la cultivarea celulelor i esturilor vegetale
in vitro;
industria alimentar n calitate de aditiv alimentar la prepararea jeleurilor, pastelor,
gemurilor, ciocolatei, ngheatei, cremelor (fig. 6.39 B);
medicin n calitate de substan laxativ;
farmaceutic la ncapsularea medicamentelor.

Fig. 6.39 A. Eritrocite cultivate pe agar n scopul Fig. 6.39 B. Mizu ykan jeleu de desert preparat n
diagnosticrii infeciilor bacteriene [9] Japonia din fasol roie, agar i zahr [9]

2. Hemiceluloza este o poliglucid care se conine, mpreun cu celuloza i lignina, n pereii

celulari ai plantelor. n lemn, cocenii de porumb, paie, coninutul de hemiceluloze variaz ntr-un
diapazon de 17 40% [3]. Se pot separa de celuloz prin dizolvare n soluii alcaline de o anumit
concentraie. Se cunosc dou tipuri de hemiceluloze. Unele care au masa molecular mai mic i sunt
uor hidrolizabile ndeplinesc rolul de poliglucide de rezerv. Altele sunt greu hidrolizabile, au o masa
molecular mare i ndeplinesc n celul rolul de substane de susinere n componena pereilor
celulari.
Hemicelulozele sunt macromolecule alctuite din pentoze (L-arabinoz, D-xiloz), hexoze (D-
glucoza, D-galactoza, D-fructoza), precum i din acizi uronici (acid D-galacturonic, D-manuronic).
Spre deosebire de celuloz, hemicelulozele au un grad mai mic de polimerizare (150 200 de uniti
monomere) i o structur ramificat a catenei.

114
 Enzimele implicate n degradarea hemicelulozelor formeaz un grup eterogen alctuit din
xilanaze, mananaze, galactanaze; mecanismul de aciune al acestor enzime este identic cu cel al
celulazelor, acionnd n interiorul catenei, ncepnd cu extremitatea nereductoare a oligoglucidelor.
Hemicelulozele se utilizeaz ca materie prim n industria hrtiei, n industria de extracie
pentru eliminarea tulburelii sucului de fructe, pentru a crete randamentul de extracie a amidonului de
gru.
3. Substanele pectice (pectine) sunt substane gelifiante amorfe care intr n structura pereilor
celulari. Pectinele nconjoar microfibrele de celuloz, asigur elasticitatea pereilor celulari i starea de
turgescen a celulelor vegetale. Particip la reglarea gradului
de hidratare a esuturilor vegetale deoarece au o capacitate
sporit de meninere a apei, mresc rezistena plantelor la
secet, asigur stabilitatea fructelor n timpul pstrrii.
Elementul structural principal al pectinelor este acidul D-
galacturonic (fig. 6.40 A, fig. 6.40 B), dar n componena
Fig. 6.40 A. Structura molecular a pectinelor se ntlnesc i alte glucide, precum: D-galactoza, L-
acidului D-galacturonic [16] ramnoza, L-arabinoza, D-xiloza. n unele pectine au fost iden
tificate, de asemenea, molecule de D-glucoz, 2-metil-D-xiloz.
Dup proprietile fizico-chimice pectinele se mpart n cteva fracii [6], care se deosebesc prin
solubilitate i gradul de metoxilare al acidului galacturonic: a) protopectina; b) pectina solubil; c)
acidul pectinic; d) acidul pectic.

Fig. 6.40 B. Structura molecular a pectinei [44]

Protopectina este alctuit din acidul poligalacturonic legat cu o glucid neutr polimeric din
pereii celulari, de regul, galactani i arabani. Este insolubil n ap, intr n componena pereilor
celulari. Poate fi extras din esuturile vegetale cu soluii diluate ale acizilor oxalic, citric, clorhidric.
Prin hidroliza acid sau enzimatic protopectina se elibereaz de partea poliglucid neutr care este
greu solubil n ap i se transform n pectin solubil. Acest proces are loc n timpul coacerii
fructelor, continu dup recoltare i pstrare.
Pectina solubil se conine, n special, n sucul celular. Se extrage uor cu apa. n form uscat
prezint o pulbere fr miros, de culoare alb, gri sau cafenie. Are o sarcin negativ datorit disocierii
gruprilor carboxilice. Pectina solubil are proprieti de coloizi liofilici, formeaz geluri cu zaharoz
(58%) n mediu acid (pH 2,6 3,1). Capacitatea de gelificare depinde de masa molecular i gradul de
metoxilare. Soluiile pectinelor au viscozitate sporit i un caracter coloidal puternic.
Acidul pectinic reprezint un acid poligalacturonic macromolecular. Conine pn la 200 resturi
de acid galacturonic, este slab solubil n ap, se sedimenteaz uor sub form de pectat de calciu.
Acidul pectic conine pn la 100 resturi de acid galacturonic. Srurile metalelor alcaline sunt
solubile n ap, iar srurile metalelor polivalente sunt insolubile.
n cantitate mai mare pectinele se gsesc n pulpa fructelor crnoase (40 50%), n rdcini,
tulpini, n mduva plantelor anuale, n fibrele de in, cnep, n esutul lemnos al arborilor, seminele
unor fructe (coacze, mere, gutui i citrice). Cele mai bogate n pectine sunt legumele sfecla de mas,
morcov, ardei, dovleac, vinete, precum i fructele mere, viine, prune, gutui, pere, citrice.
Din punct de vedere structural, n cadrul clasei pectinelor sunt cteva grupe distincte [33].

115
 Homogalacturonanii sunt polimeri liniari din molecule de acid D-galacturonic unite prin
legturi (14)-glicozidice.
Xilo-i apiogalacturonanii se caracterizeaz prin prezena unor resturi de zaharuri D-xiloza i
D-apioza care se ramific de la catena principal.
Ramnogalacturonanii I (RG-I) sunt substane polimere alctuite din diglucide repetitive:
4)--D-Acid galacturonic-(12)--L-ramnoz-(1. De la multe resturi de ramnoz se ramific unele
monoglucide, precum D-galactoza, L-arabinoza i D-xiloza.
Ramnogalacturonanii II (RG-II) reprezint un poliglucid puternic ramificat, ntlnit mai rar n
natur, alctuit doar din resturi de acid D-galacturonic.
Moleculele de acid galacturonic au grupe carboxilice care confer pectinei capacitatea de a
realiza schimburi de ioni. n natur circa 80% din aceste grupri sunt esterificate de ctre grupe metil,
iar altele reacioneaz cu ioni de K+ sau Ca2+.
Exist mai multe sisteme enzimatice capabile s degradeze pectinele. Aceste enzime sintetizate
att de plante, ct i de microorganisme sunt de tipul pectinesterazelor (pectinliaze) sau
depolimerazelor (poligalacturonaze).
Proprietatea caracteristic a pectinei este capacitatea ei de a forma un gel n prezena acizilor i
a zahrului. Astfel, pectinele puternic metilate (aproximativ 70%) formeaz geluri n mediu foarte dulci
i acid, n timp ce pectinele uor metilate (mai puin de 50%) pot forma un gel, n mediu relativ dulce i
puin acid, condiia fiind prezena calciului sau a altui cation bivalent.
La scar industrial pectina se extrage din citrice (~70%) i mere (~30%), iar producia anual
global este de aproximativ 28 30 mii tone. Pectinele pentru utilizare industrial, obinute din diferite
surse vegetale se prezint sub form de pulberi amorfe, fr miros, de diferite culori, de la crem pn la
cafeniu nchis.
n industria alimentar pectinele sunt utilizate ca ageni de gelificare, de ngroare i n calitate
de stabilizatori ai buturilor alcoolice i produselor lactate. Se utilizeaz n industria de cofetrie pentru
formarea gelurilor, la producerea bomboanelor, marmeladei, maionezei, ketchiupului, ngheatei,
gemurilor, dulceei; este nregistrat n calitate de aditiv alimentar E440 [44]. n industria medical i
farmaceutic se folosesc n calitate de substane biologic active, la ncapsularea medicamentelor.
Substanele pectice regleaz activitatea intestinului, particip la detoxificarea metalelor grele.
4. Gumele i mucilagiile vegetale reprezint heteroglicani care formeaz, prin hidratare, soluii
mai vscoase dect gelatina sau cleiul de amidon. Se gsesc sub form de secreii n scoara unor arbori
(salcm tropical, cire, prun etc.) i n fructe cu smburi tari.
Gumele arborilor. Exist dou specii de arbori, care sunt exploatate masiv pentru a produce
aceti compui: Acacia verek i Acacia seyal.
Gumele de Acacia verek (gume arabice) sunt sruri neutre sau uor acide de poliglucide cu
structur ramificat foarte complex, formate din monoglucide (galactoz, arabinoz, ramnoz, acid
D-galacturonic), n proporie variabil. Catena principal este simpl i regulat format din resturi de
galactoz, iar ramificaiile ncep, de asemenea, cu galactoza. Cationul legat la grupele COOH ale
acidului galacturonic este variabil (Ca2+, Mg2+, K+). Atunci cnd cationul lipsete, rezult acidul
arabic, relativ tare, format numai din monoze.
Mai exist i gume specifice pomilor fructiferi (viini, pruni, migdali) care se formeaz n
esuturile lezate. Compoziia gumelor variaz n funcie de tipul arborilor de la care provin. Bunoar,
cleiul de viin conine resturi de galactoz, manoz, arabinoz, acid glucuronic i cantiti mici de
xiloz.
Guma arabic este folosit ca agent de emulsifiere i stabilizare (n produsele coapte). Are rol
n separarea zahrului cristalizat i a grsimilor din produsele de patiserie, precum i n formarea gheii
n unele sortimente de ngheat. n vinificaie se utilizeaz pentru stabilizarea substanelor colorante n
vinurile roii.

116
 Gumele seminelor. Cele mai cunoscute gume obinute din semine sunt: guma de caruba, guma
guar, guma tara.
Guma de caruba provine din seminele de rocov (Ceratonia siliqua), un arbore din bazinul
mediteranian. Este o heteropoliglucid format dintr-o caten polimanozic (14) cu o ramificaie (un
rest de galactoz) la un numr de 4 sau 5 resturi de manoz. Este utilizat ca agent de glazurare n
produsele de cofetrie i agent de ngroare cunoscut sub numrul E410 [5].
Guma guar provine dintr-o plant ierboas anual (Cyamopsis tetragonolobus) din familia
Fabaceae. Are aceeai structur cu a gumei caruba, dar cu mai multe ramificaii; n medie prezint
60% manoz i 40% galactoz. Fina de guar se utilizeaz n industria alimentar n calitate de agent:
a) de ngroare i stabilizator n sosuri, ngheat, buturi rcoritoare, sucuri; b) de omogenizare n
pine, produse de patiserie i lactate. Guma de guar este folosit, de asemenea, n prelucrarea crnii i
cacavalului; este nregistrat n calitate de aditiv alimentar sub numrul E412 [5].
Guma tara este extras din seminele unui arbore din America de Sud (Caesalpinia spinosa).
Are aceeai structur cu a gumei caruba, dar un raport ntre galactoz/manoz de 1/3, o mas
molecular ridicat, i este mai vscoas. Guma tara este utilizat n calitate de agent de ngroare, n
industria alimentar avnd prescurtarea E417 [5].
5. Glicozoaminoglicanii (mucoploiglucide) sunt heteropoliglucide extracelulare cu grupri
aminice, caracteristice regnului animal. Aceast clas reprezint o familie de polimeri liniari alctuii
din uniti diglucidice repetitive (tab.6.6): o aminoglucid N-acetilat (glucozoamin sau
galactozoamin) i un acid uronic (acid D-glucuronic sau acid L-iduronic). Una sau mai multe grupri
hidroxilice ale unor aminoglucide sunt esterificate cu sulfai.
Mucopoliglucidele contribuie la formarea esuturilor conjunctiv, cartilaginos, osos, determin
cimentarea celulelor esutului conjunctiv, asigur viscozitatea, adeziunea i elasticitatea matrixului
extracelular. Se gsesc n stare liber sau legate de proteine sau lipide. De exemplu,
glicozoaminoglicanii ataai de proteinele extracelulare formeaz proteoglicani.
Din clasa glicozoaminoglicanilor fac parte: acidul hialuronic, acidul condriotin-4-sulfat,
keratan sulfat i heparina.
Acidul hialuronic este alctuit din resturi de acid D-glucuronic i glucozoamin-N-acetilat
(tab. 6.9). Avnd aproximativ 50 000 de uniti diglucidice repetitive, hialuronaii au o mas
molecular care depete 1 000 000 D. Hidroliza enzimatic a acidului hialuronic se realizeaz sub
aciunea enzimei hialuronidaza. Este prezent n toate esuturile i fluidele corpului uman, reprezint un
component esenial al matricei extracelulare a cartilajelor i tendoanelor, reprezint substana de
cimentare a esutului conjunctiv i are rol n legarea apei din spaiile interstiiale ale celulelor,
asigurnd astfel legtura dintre celule. Ceilali reprezentani ai glicozoaminoglicanilor, au o mas
molecular cu mult mai mic i se asociaz prin legturi covalente de proteine specifice formnd pro-
teoglicani.
Acidul condroitinsulfuric (condroitin-4-sulfat)
contribuie la elasticitatea cartilajelor, tendoanelor,
ligamentelor, pielei i a pereilor aortei, este prezent n
vasele sangvine. Acest polimer este format din uniti
repetitive de acid D-glucuronic (GlcA) i N-acetil--D-
galactozoaminsulfat (tab. 6.9). Multe resturi de acid D-
glucuronic din molecul pot fi substituite de epimerul su
Fig. 6.41. Acizii iduronic i glucuronic
componeni ai condroitinsulfatului [4] acidul L-iduronic (fig. 6.41).
Keratansulfatul este o heteropoliglucid cu un coninut variabil de sulfai, lipsit de acizi
uronici. Este prezent n cartilaje, oase, coarne, pr, copite, unghii i ghiare.
Heparina este o substan polimer foarte acid, datorit coninutului crescut de acid sulfuric.
Prin hidroliz, formeaz acid glucuronic, glucozamin, acid sulfuric i acid acetic. Este un
anticoagulant natural produs de mastocite, apoi eliberat n snge unde se asociaz cu un factor proteic

117
antitrombina. Complexul format inhib coagularea sngelui i previne formarea trombozelor. Heparina
purificat se adaug n sngele donat pentru transfuzie pentru a evita coagularea acestuia.

Tabelul 6.9. Unitile repetitive ale glicozoaminelor din matricea celular [4]
Glicozoaminoglicani unitilor Diglucide repetitive
repetitive
Acidul hialuronic ~50,000

Condroitin-4-sulfat ~20 60

Keratansulfat ~25

Heparin ~15 90

6.5. ROLUL BIOLOGIC AL GLUCIDELOR

n organismele vii glucidele ndeplinesc urmtoarele funcii.

1. De structur i susinere. Glucidele sunt componente ale diferitor structuri celulare de
susinere. Astfel, peptoglicanul confer rigiditate i rezisten capsulei bacteriene, dextranul asigur

118
adeziunea extracelular la bacterii, agaroza este un component al peretelui celular la alge, celuloza i
hemiceluloza sunt componente ale pereilor celulari la plante, chitina este un component al peretelui
celular la ciuperci i al exoscheletului la artropode. Galactoza este un component al galactolipidelor
prezente n membranele celulare ale plantelor i ale glicoproteinelor tisulare.
2. De sintez. Glucidele intr n componena unor molecule complexe. De exemplu, pentozele
riboza i dezoxiriboza sunt componente ale moleculelor de ATP, ADN, ARN. Triozele sunt produse
intermediare n respiraie, fotosintez i n alte procese ale metabolismului glucidic. Ribuloza i
xiluloza sunt metabolii n ciclul pentozofosfailor. Manoza particip n metabolismul uman, n special
la glicozilarea unor proteine [11].
3. De rezerv. Glucidele se acumuleaz n unele organe vegetale i animale n calitate de
substane nutritive de rezerv. Bunoar, glicogenul se stocheaz n ficatul animalelor, iar amidonul i
inulin n endospermul seminelor la plante. Trehaloza, glucida principal a insectelor, este
hidrolizat rapid n dou molecule de glucoz pentru a susine energetic zborul acestora [11].
4. Energetic. De regul, glucoza este principala surs de energie n celul. Astfel, la oxidarea a
unui gram de glucoz se degaj 3,9 kcal/mol, a unui gram de amidon se degaj 4,2 kcal/mol [1].
5. Osmotic. Glucidele particip la reglarea presiunii osmotice n organism. Bunoar,
presiunea osmotic a sngelui depinde de concentraia de glucoz.
6. Receptoare. Oligoglucidele sunt o parte component a receptorilor celulari.

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Monoglucidele cu grupa......................se numesc aldoze, iar cele cu grupa ........................ cetoze.
1.2. .............................................la plante i .................................la animale sunt poliglucide de rezerv.
1.3. Celuloza este un polimer ............................format prin legturi.........................................................
1.4. Procesul transformrii protopectinei n pectin are loc.......................................................................
1.5. Pentozele riboza i dezoxiriboza sunt componente ale........................................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Prin nclzire monoglucidele se caramelizeaz.

2.2. Amiloza se gelific.
2.3. Poliglucidele de ordinul II sunt dulci i solubile n ap.
2.4. Mucopoliglucidele sunt caracteristice regnului animal.
2.5. Celuloza este un metabolit n ciclul pentozofosfailor.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Cel mai rspndit glucid pe Pmnt:

) zaharoz; b) amidon; c) celuloz; d) glicogen.
3.2. Glucide cu proprieti reductoare:
a) zharoz; b) lactoz; c) maltoz; d) celobioz.
3.3. Zaharoz:
) glucoz + glucoz; b) fructoz + glucoz; c) glucoz + galactoz; d) fructoz + fructoz.
3.4. Cea mai dulce monoglucid:
a) glucoz; b) fructoz; c) galactoz; d) manoz.
3.5. Maltoza poate fi folosit n:
a) panificaie; b) industria laptelui; c) industria berii

119
4. Asociai.

Clasificarea glucidelor dup reacia de hidroliz

1. Monoglucide A. Fructoz F. Lactoz
2. Oligoglucide B. Amidon G. Rafinoz
3. Poliglucide C. Hemiceluloz H. Xiloz
D. Maltoz I. Celuloz
E. Dezoxiriboz K. Zaharoz

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.

5.1. Amidon; glicogen; pectin; celuloz; hemiceluloz.

5.2. Amidon; inulin; glicogen; celuloz.
5.3. Zaharoz; maltoz; galactoz; lactoz; rafinoz; stahioz.

6. Completai tabelul.

Amiloz/Amilopectin
Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Clasificarea glucidelor.

7.2. Proprietile fizico-chimice ale glucidelor.
7.3. Funciile glucidelor n celul.
7.4. Rolul glucidelor n fermentaiile folosite n industria alimentr.

120
 GLOSAR

Chemosintez fenomen prin care organismele vii folosesc, n sintezele organice, energia chimic
rezultat prin oxidarea unor substane minerale.
Fotosintez proces fiziologic prin care plantele verzi sintetizeaz substanele organice din dioxid de
carbon i ap cu ajutorul luminii solare absorbite de clorofil i elibereaz oxigen.
Glicocalix nveli periferic la suprafaa celulelor animale alctuit din glicolipide i glicoproteine.
Laxativ Substan, medicament care posed proprieti purgative.
Lizozim enzim n secreia a numeroase mucoase (ocular, nazal etc.), avnd proprieti
bactericide, analgezice.
Mastocite celule din esutul mezenchimatos, care intr n reeaua de susinere a unor organe (splin,
ganglioni, mduv etc.), cu rol fagocitar.
Oomicete organisme eucariote filamentoase, microscopice din regnul Fungi care se pot reproduce
sexuat i asexuat.
Osteoporoz leziune osoas caracterizat prin subierea i rarefierea oaselor.
Probiotice o serie de microorganisme care au capacitatea de a strbate stomacul fr a fi distruse de
sucul gastric i care, odata ajunse la nivel intestinal, faciliteaza refacerea florei intestinale i meninerii
echilibrului colonic.
Proteoglicani proteine glicolizate.
Purin compus organic heterociclic, unitate de baz a acidului uric, care formeaz adenina i guanina
din structura acizilor nucleici.
Rutinoz diglucid format din ramnoz i glucoz unite prin legturi (16)-glicozidice prezent n
unele flavonoide, glicozide.

121
 BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Opric, L. Biochimia produselor alimentare. Iai: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
7. .. . .: , 1986. - 503 .
8. , ., , ., , . , ., , ., .
: , , 2008.
9. http: Agar //en.wikipedia.org/wiki/Agar
10. http: Aminosugars //en.wikipedia.org/wiki/Aminosugars
11. http: Carbohydrates //en.wikipedia.org/wiki/Carbohydrates
12. http: Cellulose //en.wikipedia.org/wiki/Cellulose
13. http: Chicory //en.wikipedia.org/wiki/Chicory
14. http: Cicoare //ro.wikipedia.org/wiki/Cicoare
15. http: Cyclodextrin //en.wikipedia.org/wiki/Cyclodextrin
16. http: D-Galacturonic acid //en.wikipedia.org/wiki/D-Galacturonic_acid
17. http: Deoxy sugars //en.wikipedia.org/wiki/Deoxy_sugars
18. http: Deoxyribose //en.wikipedia.org/wiki/Deoxyribose
19. http: Dextran //en.wikipedia.org/wiki/Dextran
20. http: Disaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Disaccharide
21. http: Gluconate //en.wikipedia.org/wiki/Gluconate
22. http: Gluconolactone //en.wikipedia.org/wiki/Gluconolactone
23. http: Glucuronate //en.wikipedia.org/wiki/Glucuronate
24. http: Glucose //en.wikipedia.org/wiki/Glucose
25. http: Glycoside //en.wikipedia.org/wiki/Glycoside
26. http: Fucoidan //en.wikipedia.org/wiki/Fucoidan
27. http: Hexoses //en.wikipedia.org/wiki/Hexoses
28. http: Inulin //en.wikipedia.org/wiki/Inulin
29. http: N-Acetylglucosamine //en.wikipedia.org/wiki/N-Acetylglucosamine
30. http: N-Acetylmuramic_acid //en.wikipedia.org/wiki/N-Acetylmuramic_acid
31. http: N-acetylneuraminic acid //en.wikipedia.org/wiki/N-acetylneuraminic_acid
32. http: Mannan //en.wikipedia.org/wiki/Mannan
33. http: Pectin //en.wikipedia.org/wiki/Pectin
34. http: Rhamnose //en.wikipedia.org/wiki/Rhamnose
35. http: Sugar acids //en.wikipedia.org/wiki/Sugar_acids
36. http: Tetrasaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Tetrasaccharide
37. http: Trisaccharide //en.wikipedia.org/wiki/Trisaccharide
38. http: Xylan //en.wikipedia.org/wiki/Xylan
39. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
40. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
41. http: //ru.wikipedia.org/wiki/_
42. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
43. https: //ru.wikipedia.org/wiki/
44. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
45. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
46. http: //ru.wikipedia.org/wiki/

122
 CAPITOLUL 7. LIPIDELE

7.1. Aspecte generale

7.2. Acizii grai
7.3. Lipidele simple
7.4. Lipidele complexe
7.5. Compuii cu caracter lipidic
7.6. Rolul biologic al lipidelor

7.1. ASPECTE GENERALE

Lipidele constituie o clas eterogen de compui naturali, pe larg rspndii n organismele vii.
Se caracterizeaz, n general, printr-o structur hidrofob apolar, care le confer solubilitate n
solveni organici (cloroform, aceton, benzen, eter etilic etc.) i insolubilitate n ap i sruri minerale.
Lipidele sunt molecule formate, n principal, din carbon, hidrogen i oxigen. Originea lipidelor la
organismele animale poate fi exogen (din alimentaie) i endogen (din biosintez).
Cele mai importante produse alimentare bogate n lipide sunt: margarina i untul (80 85%),
slnina (70%), untura (100%), uleiuri vegetale (98 100%), brnzeturi grase (40 60%), nucile i
alunele (60 64%), smntna (20%). Organismul uman necesit pe zi 70 145 g de lipide [24].
Lipidele se pot clasifica dup mai multe criterii. Astfel, n funcie de structur i capacitatea de
hidroliz, lipidele pot fi clasificate n dou clase mari [5]:
lipide saponificabile (pe baz de acizi grai, hidrolizabile);
lipide nesaponificabile (hidrocarburi superioare i derivai oxigenai ai acestora,
nehidrolizabile).
Din clasa lipidelor saponificabile fac parte: acizii grai, lipidele simple (formate din atomi de C,
H i O) i lipidele complexe (care conin n molecul pe lng atomi de C, H, O i atomi de N, P, S
etc.). Fiecare dintre acestea se mpart, la rndul lor, n mai multe categorii de compui lipidici, n
funcie de structur.
Lipidele simple (neutre) sunt esteri ai acizilor grai cu diferii alcooli. Dup natura alcoolului,
lipidele simple se clasific n:
gliceride esteri ai glicerolului cu acizi grai;
ceride esteri ai alcooliilor alifatici superiori cu acizi grai;
steride esteri ai sterolilor (alcooli policiclici) cu acizi grai;
etolide esteri intermoleculari ai hidroxiacizilor grai;
Lipidele complexe (polare) conin pe lng acizi grai esterificai cu alcooli i alte componente:
acid fosforic, aminoalcooli, aminoacizi, inozitol, glucide. n aceast categorie intr lipoproteinele,
fosfolipidele (glicerofosfolipide, inozitolfosfolipide, sfingofosfolipide), glicolipidele (cerebrozide,
gangliozide).
n clasa lipidelor nesaponificabile (lipoide) sunt incluse diferite categorii de compui care nu se
hidrolizeaz n compui simpli. Caracterul lipidic al compuilor respectivi este determinat de prezena
unor regiuni hidrofobe n molecul. Lipidele nesaponificabile se mpart n urmtoarele categorii:
hidrocarburi alifatice, terpene, carotenoizi, steroizi.
n funcie de importana fiziologic, lipidele se grupeaz n lipide de rezerv i lipide de
constituie.
Lipidele de rezerv sunt depozitate n cantiti mari n diferite esuturi i organe ale plantelor
sau animalelor, utilizndu-se n funcie de necesitile energetice ale organismului. Ele reprezint
elementul variabil al constituenilor celulari, se consum n procesele metabolice i sunt formate din
lipide simple. La plante lipidele de rezerv se gsesc n cantiti mari n fructe (msline, migdale,
curmale, ctin) i semine (floarea-soarelui, ricin, soia, in, cnep etc.), constituind o substan de

123
rezerv important pentru dezvoltarea embrionului. La animale lipidele de rezerv se depun n esutul
adipos, sub piele i n jurul organelor interne (rinichi, ficat, inim, plmni), avnd un rol nsemnat n
susinerea i protecia acestora de zdruncinare.
Lipidele de constituie reprezint elementul constant al componenilor celulari. Ele nu-i
modific coninutul n funcie de condiiile de nutriie. Lipidele structurale particip la formarea
membranelor biologice, fiind formate n cea mai mare parte din lipide complexe (fosfolipide,
glicolipide) i colesterol. Au un rol important n reglarea permeabilitii membranelor celulare.
Se cunosc dou ci metabolice de formare a lipidelor (fig. 7.1). Lipidele vegetale i animale
deriv de la acetil-CoA (acid acetic activat). n cadrul primei ci metabolice, din acetil-CoA se
formeaz acid gras activat (acil-CoA), grsimi, fosfolipide i glicolipide.

Fig. 7.1. Cile metabolice de formare a lipidelor [2]

n cadrul cii metabolice secundare, din acetil-CoA se formeaz izopentenil difosfat (izopren
activ), care este componentul de baz al izoprenidelor (vezi cap. 7.5).

7.2. ACIZII GRAI

Acizii grai sunt acizi carboxilici alifatici, cu o caten carbonic cu cel puin 4 atomi de carbon,
prezeni n grsimile vegetale i animale. Au un gust acru i un miros pronunat, sunt insolubili n ap,
dar solubili n solveni organici. Acizii grai, dup forma catenei carbonice,
pot fi aciclici (liniari sau ramificai) i ciclici. Majoritatea acizilor grai sunt
monocarboxilici, conin o grupare carboxilic ionizabil i o caten de atomi
de carbon nepolar, aciclic, neramificat (fig. 7.2). Fiecare segment liniar al
zigzagului reprezint o legtur simpl dintre atomii de carbon adiaceni.
Acizii grai sunt componente de baz ale lipidelor. n natur, se gsesc
i n stare liber, dar mult mai rar. Proprietile lipidelor depind n mare parte
de tipul, lungimea i configuraia catenei carbonice a acizilor grai, de tipul i
numrul legturilor moleculare interatomice precum i de tipul i numrul
gruprilor funcionale. Acizii grai conin, n general, un numr par de atomi
de carbon i se deosebesc ntre ei prin lungimea catenei carbonice [11].
Astfel, se ntlnesc acizi grai cu: a) caten scurt (engl. SCFA short-
Fig. 7.2. Structura unui chain fatty acids) conin mai puin de 6 atomi de carbon; b) caten medie
acid gras [4]; (engl. MCFA medium-chain fatty acids) posed ntre 6 12 atomi de
carbon; c) caten lung (engl. LCFA long-chain fatty acids) posed ntre
13 21 atomi de carbon; d) caten foarte lung (engl. VLCFA medium-chain fatty acids) conin mai
mult de 22 atomi de carbon.

124
 n funcie de tipul legturilor dintre atomii de carbon, acizii grai pot fi saturai sau nesaturai.
Acizii grai nesaturai conin legturi carbon-carbon duble, iar acizii grai saturai nu conin legtui
duble.
n afar de denumirea uzual a aizilor grai, nomenclatura internaional (IUB IUPAC)
utilizeaz o denumire prescurtat, n funcie de numrul atomilor de carbon din molecul, numrul de
duble legturi, precum i poziia acestora. Astfel, acizii grai saturai au formula general Cx:0 (unde x
indic numrul atomilor de carbon, iar 0 indic lipsa legturilor duble dintre atomii de carbon). n cazul
acizilor grai nesaturai, formula general este Cx:y (-z) (unde x reprezint numrul atomilor de
carbon, y indic numrul legturilor duble, iar z indic poziia primei legturi duble n raport cu
gruparea metil); numerotarea primului atom de carbon al legturei duble, se face fie de la grupa
carboxilic (se noteaz cu sau C ), fie de la gruparea metilic (se noteaz cu n sau ) (fig. 7.3).

Fig. 7.3. Numerotarea atomilor de carbon la acizii grai [11]

Bunoar, acidul linolenic poate fi notat C18:3 (9, 12, 15) n care 18 reprezint numrul
atomilor de carbon, 3 reprezint numrul legturilor duble, iar poziia legturilor duble n raport cu
grupa carboxilic este 9, 12, 15. Dac numrtoarea atomului de carbon care se leag de
urmtorul prin puntea C=C, se realiza dinspre grupa metilic spre cea carboxilic, atunci acidul
linolenic se noteaz omega (-3)
n cazul acizilor grai nesaturai, exist diverse sisteme de nomenclatur (tab. 7.1).

Tabelul 7.1. Modaliti de nomenclatur a acizilor grai nesaturai [5]

Sistem Exemple Explicaii
Nomenclatura Acid oleic Denumirea comun este utilizat cel mai frecvent n literatur. De
uzual regul, aceast denumire este nsoit de denumirea sistematic
(IUPAC).
Nomenclatura Acid (9Z)- Denumirea (IUPAC) prevede ca numrtoarea s nceap de la
sistematic (IUPAC) Octadecenoic captul terminal carboxilic. Legturile duble pot fi marcate cu cis
trans sau E Z.
Nomenclatura x Acid cis-9- n nomenclatura x, X indic poziia dublei (dublelor) legturi,
octadecenoic numrtoarea realizndu-se de la gruparea COOH. Fiecare legtur
dubl poate fi precedat de prefixul cis sau trans.
Nomenclatura Acid 18:1-9 Nomenclatura n-x sau -x este o modalitate de a clasifica acizii
n-x sau -x sau 18:1 n-9 grai n funcie de proprietile fiziologice. Astfel, numrtoarea
ncepe de la gruparea CH3 spre carbonul X (desemnat ca n sau ) al
primei legturi duble C=C.

Acizii grai saturai sunt cei mai rspndii acizi grai n natur. Sunt acizi monocarboxilici cu
formula general CnH2nO2, au catena carbonic liniar sau ramificat, conin 4 30 atomi de carbon
legai prin legturi covalente simple. Principalii acizi grai saturai se prezint n tabelul 7.2.
Acizii grai saturai importani din punct de vedere biologic au ntre 14 i 24 atomi de carbon:
acidul miristic 1327, acidul palmitic 1531, acidul stearic 1735, acidul
arahic 1939COOH, acidul behenic 2143COOH, acidul lignoceric 2347). n grsimile
de natur animal predomin acidul palmitic i acidul stearic.
Acizii grai nesaturai sunt monocarboxilici, au numr par de atomi de carbon i conin n
molecul o legtur dubl (mononesaturai sau monoenici) sau mai multe legturi duble (polinesaturai
sau polienici). Prezena legturii duble se noteaz prin litera greceasc , care se situeaz dup atomul
de carbon de la care ncepe legtura dubl. Se gsesc n gliceride ntr-o proporie mai mare dect cei
saturai.

125
 Tabelul 7.2. Exemple de acizi grai saturai [5]
Lungimea Simbol Denumirea Denumirea Structura Rspndire
relativ numeric sistematic uzual chimic
Caten C4:0 Acid n-butanoic Acid butiric CH3-(CH2)2-COOH Unt, lapte
scurt
Caten C6:0 Acid n-hexanoic Acid capronic CH3-(CH2)4-COOH Lapte
medie C8:0 Acid n-octanoic Acid caprilic CH3-(CH2)6-COOH
C10:0 Acid n-decanoic Acid capric CH3-(CH2)8-COOH
C12:0 Acid n-dodecanoic Acid lauric CH3-(CH2)10-COOH
Caten C14:0 Acid n-tetradecanoic Acid miristic CH3-(CH2)12-COOH Grsimi
lung C16:0 Acid n-hexadecanoic Acid palmitic CH3-(CH2)14-COOH animale i
C18:0 Acid n-octadecanoic Acid stearic CH3-(CH2)16-COOH vegetale,
C20:0 Acid n-icosanoic Acid arahic CH3-(CH2)18-COOH semine
C22:0 Acid n-docosanoic Acid behenic CH3-(CH2)20-COOH
Caten C24:0 Acid n-tetracosanoic Acid lignoceric CH3-(CH2)22-COOH Ceara unor
foarte C26:0 Acid n-hexacosanoic Acid cerotic CH3-(CH2)24-COOH plante i
lung C28:0 Acid n-octacosanoic Acid montanic CH3-(CH2)26-COOH insecte
C30:0 Acid n-triacontanoic Acid melisic CH3-(CH2)28-COOH
C32:0 Acid n-dotriacontanoic Acid laceroic CH3-(CH2)30-COOH

n cazul acizilor grai polinesaturai, legturile duble pot fi de tip malonic CH=CH CH2
CH=CH sau, n cantiti foarte sczute, de tip conjugat CH=CH CH=CH . Reactivitatea acizilor
grai cu legturi duble de tip conjugat este mai ridicat, n ceea ce privete capacitatea de oxidare.
Cei mai rspndii acizi grai nesaturai au 18, 20, 22 sau 24 atomi de carbon i una, dou, trei,
patru sau cinci legturi duble. Cu creterea numrului de legturi duble, scade temperatura lor de topire
i crete solubilitatea lor n solveni nepolari. Toi acizii grai nesaturai care se ntlnesc n natur la
temperatura camerei sunt n stare lichid. Principalii acizi grai nesaturai sunt: acid oleic
1733 (se conine n majoritatea grsimilor); acid linoleic 17H31COOH -6 (se conine n
majoritatea grsimilor); acid linolenic C17H29COOH -3 (se conine n ulei de soia, ulei de in); acid
arahidonic -6 (se conine n ulei de pete), acid clupanodonic -3 (se conine n ulei de pete).
Acizii grai eseniali (acizi omega ) sunt acizi grai polinesaturai cu mai multe legturi
duble care nu se sintetizeaz n organismul animal. Organismul animal i asigura necesarul de acizi
grai eseniali numai din hrana. Nutriionitii numesc acizii acizi indispensabili, deoarece au
proprieti biologice unice, iar lipsa sau prezena lor n organism ntr-o cantitate suficient mpiedic
utilizarea celorlali acizi grai din organism. Absena acizilor grai eseniali din regimul alimentar
determin tulburri eseniale (ncetinire a creterii, boli ale pielii, boli ale mucoaselor, dereglri ale
sistemului endocrin). Una din principalele cauze ale multiplelor tulburri pe care le provoac lipsa
acizilor grai polinesaturai este legat de faptul c toi acetia intr n structura fosfolipidelor, care sunt
componente de baz ale membranelor celulare. Acizii sunt necesari n sistemul imunitar, pentru
dezvoltarea normal a creierului, ochilor, nervilor, au rol n reglarea presiunii sngelui, sunt precursori
ai prostaglandinelor.
n tabelul 7.3 sunt prezentate familiile de acizi grai eseniali: -9 (acid oleic, acid erucic, acid
nevronic), -6 (acid linoleic, acid -linolenic, acid dihomo--linolenic, acid arahidonic), -3 (acid -
linolenic, acid eicosapentanoic, acid decosahexanoic).
Acidul oleic (C18:1, -9) se conine n diferite grsimi animale i uleiuri vegetale. Este un acid
gras incolor, fr miros, cu formula CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH. Termenul oleic deriv de la
cuvintele ulei sau oliv, uleiul de olive (msline) avnd un coninut ridicat de acid oleic.

126
 Tabelul 7.3. Exemple de acizi grai nesaturai [5]
Denumirea Denumirea Structura chimic
prescurtat uzual
A. Acizi grai nesaturai cu legturi duble cis neconjugate
Familia -9
C18:1 (9) Acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
C22:1 (13) Acid erucic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)11-COOH
C24:1 (15) Acid nevronic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)13-COOH
Familia -6
C18:2 (9, 12) Acid linoleic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)2-(CH2)6-COOH
C18:3 (6, 9, 12) Acid -linolenic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-(CH2)3-COOH
C20:3 (8, 11, 14) Acid dihomo CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)3-(CH2)5-COOH
-linolenic
C20:4 (5, 8, 11, 14) Acid arahidonic CH3-(CH2)4-(CH=CH-CH2)4-(CH2)2-COOH
Familia -3
C18:3 (9, 12, 15) Acid -linolenic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)3-(CH2)6-COOH
(ALA)
C20:5 (5, 8, 11, 14,17) Acid eicosapentanoic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)5-(CH2)2-COOH
(EPA)
C22:6 (4, 7, 10, 13, 16, Acid decosahexanoic CH3-CH2-(CH=CH-CH2)6-CH2-COOH
19) (DHA)
Familia -9
C18:1 (9) Acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH
C16:1 (9) Acid palmitoleic CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH
C14:1 (9) Acid miristoleic CH3-(CH2)3-CH=CH-(CH2)7-COOH
B. Acizi grai nesaturai cu legturi duble trans neconjugate
C18:1 (tr 9) Acid elaidic CH3-(CH2)7-CHtr=CH-(CH2)7-COOH
C18:1 (tr 9, tr 12) Acid linoelaidic CH3-(CH2)4-CHtr=CH-CH2-CHtr= CH-(CH2)7-COOH
C. Acizi grai nesaturai cu legturi duble trans conjugate
C18:3 (9, tr 11, tr 13) Acid -eleostearic CH3-(CH2)3-CHtr=CH-CHtr=CH-CHc=CH-(CH2)7-COOH
C18:3 (tr9, tr 11, tr 13) Acid -eleostearic CH3-(CH2)3-CHtr=CH-CHtr=CH-CHtr=CH-(CH2)7-COOH

Acidul linoleic (C18:2, -6, fig. 7.4) se conine n unele uleiuri vegetale, denumite virgine,
presate la rece (ulei de soia, ulei de floarea soarelui), n ou, lactate, carnea de vnat slbatic (n special
n ficat).

Fig. 7.4. Structura chimic a acidului linoleic [17]

Din acidul linoleic se sintetizeaz acidul arahidonic i acidul linolenic. Acidul linoleic scade
nivelul de colesterol din snge i contribuie la prevenirea maladiilor cardiovasculare. Deficiena acestui
acid gras este asociat cu pielea uscat, cderea prului etc. Acidul linoleic, pe lng efectele proprii,
acioneaz ca precursor pentru ali acizi grai acidul arahidonic sau acidul dihomo--linolenic.
Acidul arahidonic (C20:4, -6, fig. 7.5) se poate sintetiza n organism din acid linoleic. Este o
surs important pentru sinteza prostaglandinelor, intr n componena fosfolipidelor membranare. Se
conine n ou i ficat.

Fig. 7.5. Structura chimic a acidului arahidonic [7]

127
 Acidul -linolenic (C18:3, -3, fig. 7.6) se conine n plantele verzi, algele albastre-verzi
Spirulina, specii marine de peti (somon, macrou), anumite uleiuri vegetale (ulei de nuci, soia, in etc.).

Fig. 7.6. Structura chimic a acidului -linolenic [6]

Este un component al creierului, cortexului cerebral; favorizeaz dezvoltarea neuronilor la nou-

nscuii alimentai la sn. Acidul -linolenic este indispensabil pentru o funcionare normal a retinei,
reduce riscul apariiei bolilor cardiovasculare; poate servi la om, n calitate de precursor, la sinteza
acizilor eicosapentaenoic i docosahexaenoic.
Hidroxiacizi grai superiori au fost identificai n constituia unor lipide naturale (tab. 7.4).
Acidul ricinoleic din uleiul de ricin reprezint 90% din totalul acizilor grai i intr n categoria
hidroxiacizilor grai cu caten nesaturat.

Tabelul 7.4. Principalii hidroxiacizi din constituia unor lipide naturale [5]
Hidroxiacizi Structura chimic Rspndire
grai superiori
Saturai
Sabinic HO-CH2-(CH2)10-COOH Ceara de conifere
Iuniperic HO-CH2-(CH2)14-COOH Ceara de conifere
Cerebronic CH3-(CH2)21-CHOH-COOH Creier
Nesaturai
Ricinoleic CH3-(CH2)5-CHOH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH Ulei de ricin
Hidroxinevronic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)12-CHOH-COOH Creier

Hidroxiacizii grai conin n molecul pe lng gruparea carboxilic i gruparea hidroxilic i

pot fi monohidroxilici sau polihidroxilici, saturai sau nesaturai.

Proprietile acizilor grai

Proprieti fizice. Acizii grai saturai sunt substane solide la temperatura obinuit, cu
excepia acizilor butiric, capronic i tuberculostearic, care sunt lichizi. Acizii nesaturai au o
consisten lichid la temperatura camerei, cu excepia acizilor erucic i elaeostearic, care sunt solizi.
Punctele de topire ale acizilor grai cresc odat cu creterea catenei carbonice. Legturile duble
din molecul micoreaz punctele de topire. Acizii grai nesaturai au puncte de topire mai joase dect
acizii grai saturai. De asemenea, acizii grai ramificai au puncte de topire mai mici dect acizii cu
catena liniar, cu acelai numr de atomi de carbon n molecul.
Solubilitatea acizilor grai n ap scade odat cu creterea catenei carbonice. Acidul butiric are o
solubilitate de 5,6%, iar acidul capronic de numai 0,4% [3]. Acizii cu peste 8 atomi de carbon n
molecul sunt practic insolubili n solveni organici. Acizii butiric, capronic i caprilic sunt volatili.
Acizii grai se disociaz n ioni de H+ i anionul acidului carboxilic, conform ecuaiei:

R COOH R COO + H+

Dup gradul de disociere, acizii grai sunt acizi slabi. Gruparea carboxilic este hidrofil, iar
catena carbonic este hidrofob.

128
 Din punct de vedere chimic acizii grai saturai sunt stabili, ineri, se oxideaz greu. Acizii grai
nesaturai sunt substane active, care dau cu uurin reacii de adiie la nivelul legturilor duble. Prin
adiie de hidrogen acizii grai nesaturai se transform n acizi saturai. Hidrogenarea are loc n prezena
catalizatorilor (Ni, Pt). Pe acest principiu se bazeaz transformarea grsimilor lichide n grsimi solide.
Datorit prezenei n molecul a legturilor duble acizii grai nesaturai se pot autooxida, adic
se pot combina cu oxigenul din aer. n reacia de oxidare un rol important i revine i metilenului alilic
din poziia fa de legtura dubl. Acidul gras formeaz iniial cu oxigenul molecular un
hidroperoxid, care poate s cedeze oxigen altor molecule de acizi grai nesaturai formnd hidroxiacizi.
Acizii grai nesaturai reacioneaz cu ozonul la nivelul legturilor duble i formeaz ozonide,
care prin descompunere cu apa dau aldehide i aldoacizi. Aceast reacie este foarte important
deoarece poate servi la stabilirea numrului i poziiei legturilor duble din molecul.
n rezultatul interaciunii acizilor grai cu alcoolii se formeaz esteri, substane stabile, larg
rspndite n natur. Acizii grai reacioneaz cu metale alcaline, baze, oxizi bazici formnd spunuri.
Componentul principal al spunurilor este un amestec de sruri solubile ale acizilor grai superiori. De
regul, acestea sunt sruri de sodiu, mai rar potasiu i amoniu ale acizilor stearic, palmitic, miristic,
lauric i oleic. Astfel, spunul solid este o sare de sodiu a acidului stearic C17H35COONa, iar spunul
lichid o sare de potasiu C17H35COOK.
Izomerie. Acizii grai formeaz izomeri att datorit configuraiei catenei carbonice, poziiei
legturilor duble, ct i datorit atomilor de carbon asimetrici. Izomeria acizilor grai poate fi de
structur i izomerie spaial (stereoizomerie). Izomeria de structur poate fi de mai multe tipuri.
Izomerie de caten, care se refer la forma catenei carbonice, liniar sau ramificat. Acizii cu
caten ramificat poart numele de izoacizi. n cazul acidului butiric, se cunosc doi izomeri de caten:
acidul butiric normal (n-butiric) i acidul izobutiric, cu nomenclatura 2-metil-propionic (fig. 7.7).
Izomerii acidului butiric, cu aceeai formul chimic C3H7COOH, au o structur diferit.

H3C CH2 CH2 COOH H3C CH COOH

CH3
Acidul n-butiric Acidul izobutiric

Fig. 7.7. Izomeri ai acidului butiric

Izomerie de poziie a dublei legturi, care se refer la poziia dublei legturi la catena carbonic
(fig. 7.8). Acidul oleic (18:1) se gsete n natur sub form de 14 izomeri, dintre care se menioneaz:
acizii oleic (18:1) 9; petroselinic (18:1) 6 i vaccenic (18:1) 11.
10 9 7 6 11 12
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH CH3-(CH2)10-CH=CH-(CH2)4-COOH CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)9-COOH

Acid oleic Acid petroselinic Acid vaccenic

Fig. 7.8. Izomeri de poziie ai acidului oleic [3]

n diferite produse naturale s-au identificat 14 acizi izooleici, care au puncte de topire i forme
de cristalizare diferite.
Izomerie de poziie n funcie de poziia gruprii funcionale HO pe catena carbonic. Astfel, n
cazul acidului hidroxibutiric se cunosc izomerii -, - i -hidroxibutirici (fig. 7.9).

Acid -hidroxibutiric Acid -hidroxibutiric Acid -hidroxibutiric

Fig. 7.9. Izomeri ai acidului hidroxibutiric n funcie de poziia gruprii HO [14]

129
 Izomerie spaial. Acizii grai formeaz
izomeri spaiali (cis-trans) n funcie de
configuraia legturilor duble. Izomeria cis-trans
se ntlnete frecvent la acizii nesaturai liniari
(fig.7.10). n natur predomin izomerii cis.
Dintre acizii mononesaturai, acidul oleic natural
este izomerul cis, iar izomerul oleic trans se
numete acid elaidic. Cei doi izomeri se
deosebesc att prin structura molecular, ct i
prin proprietile fizico-chimice.
Izomerie optic. Acizii grai formeaz puini
izomeri optici. Izomerii optici sunt semnalai la
acizii hidnocarpic, ricinoleic etc., care posed
atomi de carbon asimetrici. Izomerii optici pot fi
Fig. 7. 10. Izomeri spaiali ai acidului oleic cis i trans dextrogiri (+) sau levogiri ( ), dup sensul de
[11] rotire a luminii monocromatice.

7.3. LIPIDELE SIMPLE

Lipidele simple sunt esteri ai unui alcool cu un acid gras superior. Din clasa lipidelor simple fac
parte: gliceridele, ceridele, etolidele, steridele.
1. Gliceride (grsimi, acilgliceroli, triacilgliceroli, trigliceride). Gliceridele sunt cele mai
rspndite lipide de rezerv din regnul animal i vegetal, care se acumuleaz n cantiti mari n esutul
adipos al animalelor, iar la plante, n semine (floarea soarelui, ricin, mac, bumbac) i fructe (msline,
arahide, migdale).
Din punct de vedere chimic, gliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizi grai superiori;
esterificarea poate avea loc la una, dou sau cele trei grupe hidroxil ale glicerolului (fig. 7.11).

Fig. 7.11. Structura gliceridelor [2]

Radicalii pot fi identici, obinndu-se digliceride, respectiv, trigliceride omogene (tripalmitina,

trioleina, tristearina), iar dac radicalii sunt diferii, rezult digliceride i trigliceride mixte

130
(palmitooleostearina, stearopalmitooleina etc.). Acizii grai cei mai rspndii care intr n constituia
gliceidelor sunt acidul palmitic, stearic, oleic, linoleic i linolenic. Triacilglicerolii sunt constituenii
majori ai tuturor materiilor alimentare grase, n timp ce diacil- i monoacilglicerolii reprezint doar 2%
din totalul lipidelor [5].
Nomenclatura gliceridelor se formeaz din numele i numrul acizilor grai, la care se adaog
sufixul in. De exemplu, tripalmitin, oleopalmitostearin, distearoolein.
Uleiurile vegetale i grsimile animale au o larg ntrebuinare. Ele se utilizeaz n cantiti mari
n alimentaie, la fabricarea spunurilor, a lacurilor, vopselelor, lubrefianilor, lumnrilor etc.

Proprietile fizico-chimice ale gliceridelor

Gliceridele sunt lipide nepolare, hidrofobe i insolubile n ap. Datorit caracterului nepolar
gliceridele agitate n ap, formeaz emulsii foarte instabile, care se transform n bistraturi lipidice.
Gliceridele sunt buni solveni organici pentru vitaminele liposolubile, hormoni, pentru unii pigmeni.
Sunt substane incolore, n stare proaspt nu au gust i nici miros. Gliceridele care au atomi de carbon
asimetrici n molecul prezint activitate optic, ca de exemplu palmitooleostearina, oleodipalmitina
etc.
Trigliceridele reprezint componentele principale ale uleiurlor vegetale (conin predominant
acizi grai nesaturai) i ale grsimilor animale (conin acizi grai saturai). Gliceridele de origine
animal (grsimi) la t = 20 au o consisten solid, iar gliceridele de origine vegetal (uleiuri) la t =
20 au consisten lichid. Excepie fac uleiul de cocos i uleiul boabelor de cacao, care la
temperatura camerei au o consisten solid.
Hidroliza gliceridelor. Prin
hidroliza trigliceridelor se obine
glicerol i acizi grai (fig. 7.12).
Hidroliza gliceridelor este o
reacie reversibil, care se
realizeaz n laborator prin
Fig. 7.12. Reacia general de hidroliz a trigliceridelor [19] fierberea gliceridelor cu apa la
200C i la o P de 6 8 atm.
Hidroliza chimic a gliceridelor este utilizat n scopuri tehnice pentru obinerea glicerolului
pur i a acizilor grai. Degradarea lipidelor alimentare se realizeaz prin hidroliz (lipoliz), n cursul
digestiei, sub aciunea enzimelor lipaze. Lipaza este o carboxilesteraz, inactiv n mediu apos, care
ns devine activ la interfaa ulei ap, ntr-o emulsie de micele.
Saponificarea grsimilor. Prin
reacia de saponificare se nelege
reacia dintre grsimi i
hidroxiacizi alcalini (KOH,
NaOH), n urma creia rezult un
alcool i sruri ale acizilor grai
numite spunuri (fig. 7.13).
Reacia de saponificare este o
Fig. 7.13. Reacie general de saponificare [19] reacie nereversibil de hidroliz,
care se produce n soluie apoas
sau alcoolic de hidroxizi. Fiecare grsime necesit o anumit cantitate de hidroxid pentru
saponificarea ei complet. Aceast cantitate se exprim prin indicele de saponificare.
Hidrogenarea grsimilor. Gliceridele care conin n molecul acizi nesaturai pot adiiona
hidrogen la nivelul legturilor duble. Uleiurile prin hidrogenare se transform n grsimi solide
(fig.7.14).

131
 Fig. 7.14. Reacia general de hidrogenizare a uleiurilor [19]

Aceast reacie st la baza preparrii margarinei din uleiurile vegetale. Reacia se realizeaz la
aproximativ 200C, n prezen de catalizatori (Ni).
Reacia de hidrogenare se folosete, de asemenea, pentru a transforma uleiuri cu miros neplcut
(ulei de pete, bumbac, balen) n grsimi comestibile utilizate n industria alimentar.
Halogenarea grsimilor. Gliceridele care conin n molecul acizi grai nesaturai pot adiiona
la nivelul legturilor duble halogeni (Cl, Br, I). Cu ct numrul legturilor duble este mai mare, cu att
se adiioneaz o cantitate mai mare de halogeni. Gradul de nesaturare a unei grsimi se exprim prin
indicele de iod.
Rncezirea grsimilor. n prezena aerului, a luminii i a vaporilor de ap, gliceridele sunt
supuse unui proces de degradare care se numete rncezire. Se disting trei tipuri de rncezire:
hidrolitic, oxidativ (aldehidic) i cetonic.
Rncezirea hidrolitic apare de obicei n prezena umezelii, metalelor grele i a enzimelor
lipaze. Ea este caracteristic produselor lactate, uleiurilor i grsimilor nerafinate brute, bogate n
enzime. n cadrul acestui proces are loc hidroliza parial a grsimilor, n urma creia rezult glicerol i
acizi grai liberi, care au un miros i gust neplcut. Rncezirea hidrolitic favorizeaz i desfurarea
celorlalte tipuri de degradri a grsimilor.
Rncezirea oxidativ este cel mai rspndit tip de degradare a grsimilor condiionat de
oxidarea acizilor grai nesaturai cu oxigenul din aer, care se fixeaz la nivelul legturilor duble, sub
form de peroxizi sau hidroperoxizi. Aceste substane sunt instabile i dau natere la alcooli, aldehide,
hidroxiacizi, acizi volatili care au un miros i gust neplcut. Procesul de rncezire oxidativ este direct
proporional cu gradul de nesaturare ale grsimilor.
Rncezirea cetonic cunoscut i sub denumirea de rncezire aromatic,const n transformarea
oxidativ a acizilor grai saturai n metilcetone (fig. 7.15).

Fig. 7.15. Reacia general a rncezirii cetonice [19]

Rncezirea poate fi evitat prin pstrarea grsimilor la rece, n locuri ferite de lumin i
umezeal, prin adugarea unor substane antioxidante (vitamina E, chinone, fenoli, carotenoizi etc.).
Calitatea grsimilor se caracterizeaz prin o serie de indici.
Indicele de saponificare (Is) este o msur a cantitii de baz KOH (mg) folosite pentru
saponificarea unei cantiti exacte de materie gras (g), solubilizat iniial n etanol. Acesta este un
indiciu al masei moleculare medii a acizilor grai i implic hidroliza fiecrei legturi esterice, care
unete acizii grai cu moleculele glicerinei. Spre exemplu, (Is) al untului de vac este de 220 240 mg,
al uleiului de floarea-soarelui este 186 198 mg. Cu ct greutatea molecular a grsimilor este mai mare
cu att indicele de saponificare este mai mic.
Indicele de iod (Ii) este utilizat frecvent pentru a clasa uleiurile n funcie de domeniul lor de
utilizare i pentru controlul procesului de hidrogenare. Indicele de iod reprezint cantitatea de iod
(exprimat n g) absorbit de materia gras, reflect numrul legturilor duble n gliceride i gradul de

132
nesaturare a uleiului. Spre exemplu, (Ii) al uleiului de floarea-soarelui este de 114 135, uleiul de soia
114 140. Uleiurile cu grad mare de nesaturare vor avea indici de iod mrit.
Indicele de acid (IA) sau acizi grai liberi (AGL). Aciditatea uleiului se apreciaz prin indicele
de acid sau prin coninutul de acizi grai liberi, exprimat pe baza unui singur acid gras, acidul oleic.
Indicele de acid se definete prin cantitatea de KOH necesar pentru neutralizarea unui gram de ulei.
Indicele de peroxid (IP). Peroxizii sunt primele substane formate la degradarea lipidelor,
respectiv determinarea cantitii lor reprezint interes pentru aprecierea gradului de oxidare a materiei
grase. Indicele de peroxid se definete ca fiind numrul de miliechivaleni de peroxid pe kg de materie
gras.
2. Ceride (ceruri). Ceridele sunt esteri naturali ai acizilor grai cu alcoolii alifatici superiori. n
general, alcoolii au un numr par de atomi de carbon, sunt saturai i neramificai. Lungimea catenei
carbonice variaz ntre 14 30 atomi de carbon pentru un alcool gras (tab. 7.5).

Tabelul 7.5. Principalii alcooli superiori i acizi grai din structura ceridelor [5]
Denumire Formula Denumire Formula
acid gras acizilor grai alcool superior alcoolilor
Acid palmitic CH3 (CH2)14 COOH Alcool cetilic CH3 (CH2)14 CH2 COOH
Acid stearic CH3 (CH2)16 COOH Alcool stearilic CH3 (CH2)16 CH2 COOH
Acid arahic CH3 (CH2)20 COOH Alcool arahic CH3 (CH2)18 CH2 COOH
Acid carnaubic CH3 (CH2)22 COOH Alcool carnaubic CH3 (CH2)22 CH2 COOH
Acid cerotic CH3 (CH2)24 COOH Alcool cerilic CH3 (CH2)24 CH2 COOH
Acid melisic CH3 (CH2)28 COOH Alcool miricilic CH3 (CH2)28 CH2 COOH

Ceridele sunt substane albe-glbui, solide la temperatur obinuit, insolubile n ap, solubile
n solveni organici. Au puncte de topire mai ridicate dect gliceridele, fiind cuprinse ntre 50 80C,
sunt substane rezistente la aciunea agenilor fizici i chimici, nu rncezesc i sunt greu hidrolizabile.
Nu prezint interes nutriional pentru om, nefiind metabolizate. Ceridele se gsesc att n regnul
vegetal, unde predomin, ct i n cel animal.
n regnul vegetal, ceridele se gsesc sub form de cutin pe suprafaa fructelor, frunzelor,
florilor, constituind un nveli protector mpotriva umiditii i luminii excesive, cldurii, pierderii de
ap i atacului microbian. ndeprtarea stratului protector de cear de pe suprafaa fructelor determin
alterarea lor mai rapid, datorit aciunii microorganismelor. Ceridele se mai gsesc n fibrele de in i
cnep, n sucul lptos al diferitor plante laticifere, n celulele bacteriilor acido-rezistente. n cantitate
mai mare ceridele se gsesc n plantele din zona tropical i subtropical.
Cerurile naturale reprezint un amestec de substane formate din ceride, hidrocarburi, alcooli i
acizi superiori liberi. n ceruri se mai gsesc n cantitate mic gliceride, steride, rini i alte substane.
Dintre cerurile naturale vegetale fac parte: ceara de carnauba, ceara merelor, ceara de candelilla,
ceara de albine, lanolina.
Ceara de Carnauba obinut de pe frunzele palmierului Corypha cerifera din America de Sud
este format preponderent din cerotat de miricil, fiind bogat n alcooli superiori. n cantiti mici se
gsete n bumbac, cnep, trestie de zahr. Se utilizeaz n industria chimic, cosmetic, farmaceutic.
n industria alimentar este nregistrat n calitate de aditiv E903 [9]
Ceara merelor conine un numr mare de acizi grai (acid miristic, acid palmitic, acid stearic,
acid oleic, acid linoleic, acid arahic, acid metiltetradecanoic, acid hexadecanoic). Pe suprafaa
majoritii legumelor i fructelor se gsesc de asemenea acizii melisic i ursolic. Soiurile de mr care
au un coninut mai ridicat de ceride (Red Delicios) au pierderi mai mici de ap i pot fi pstrate un timp
mai ndelungat.
Ceara de Candelilla este o cear bogat n parafine care se gsete predominant n plantele
Euphorbia cerifera. Acest tip de cear este un aditiv alimentar (E902) utilizat n industria alimentar n
calitate de agent de glazurare; se folosete de asemenea n industria cosmetic [9].

133
 n regnul animal cerurile se ntlnesc la insecte, psri, mamifere.
Ceara de albine este secretat de glandele specializate din abdomenul albinelor lucrtoare ale
speciei Apis melifera. Componentul principal al cerii de albine este un ester al triacontanolului i
acidului palmitic (fig. 7.16). n ceara de albine se mai conin acizi superiori liberi, hidrocarburi, alcooli
liberi etc. [23].

Fig. 7.16. Componentele principale ale cerii de albin [4]

Este o substan solid, galben, care se topete la 62 65C. Ea formeaz pereii celulelor n
care albinele depoziteaz mierea. Este folosit la prepararea lumnrilor, a cerii de parchet, la obinerea
unor produse cosmetice, la acoperirea produselor alimentare (cacaval, bomboane etc.), a preparatelor
medicinale. Cerurile sunt nregistrate n calitate de aditivi alimentari E901 E903.
Lanolina este o substan higroscopic, ceroas, de culoare galben secretat de glandele
sebacee ale animalelor cu ln. Conine esteri ai cerurilor cu caten lung (circa 97% din masa total),
alcooli, steroli liberi, acizi grai i hidrocarburi [15]. Lanolina protejeaz lna i pielea animalelor de
umezeal i uscciune. Datorit puterii mari de emulsionare cu apa lanolina se folosete n industria
cosmetic la obinerea cremelor. Este folosit n medicin, n industria textil i a pielriei.
3. Etolidele sunt lipide simple, ntlnite n cerurile unor conifere (pin, jneapn). Din punct de
vedere chimic, sunt esteri ciclici ai unor hidroxiacizi superiori:
acidul sabinic HO CH2 (CH2)10 COOH i acidul juniperic HO CH2 (CH2)14 COOH.
n structura etolidelor intr dou molecule ale aceluiai acid: una din molecule particip la
esterificare prin grupa carboxilic, iar cealalt prin grupa hidroxilic. Prin condensarea mai multor
molecule de hidroxiacizi, se pot obine etolide cu greutate molecular de peste 2 000.
4. Steridele sunt lipide simple care se gsesc n cantiti mici n toate organismele vegetale i
animale; din punct de vedere chimic, sunt esteri ai acizilor grai superiori (acidul palmitic, acidul
stearic, acidul oleic) cu steroli (alcooli superiori ciclici aromatici).
Sterolii sunt monoalcooli secundari ciclici cu 30 atomi de carbon, care deriv de la hidrocarbura
saturat tetraciclic steran (C17H28). Derivaii steranului poart denumirea de steroizi. Steranul are trei
cicluri hexagonale (A, B, C) i un ciclu pentagonal (D), iar numerotarea atomilor de carbon ncepe din
partea superioar a inelului A (fig. 7.17).

Fig. 7.17. Structura steranului [25] Fig. 7.18. Elementele constitutive ale colesterolului [2]

134
 Nucleul steranului reprezint un element structural de baz a urmtoarelor substane biologic
active: colesterol, acizi biliari, hormoni steroizi, glicozide cardiotonice.
Sterolii pe lng nucleul steranic conin n molecul urmtoarele elemente constitutive (fig.
7.18):
la C3 au o grup hidroxilic, care le confer caracterul de alcooli secundari;
la C17 au fixat o caten lateral, format din 8 10 atomi de carbon, care se termin printr-un
radical izopropilic;
la punctele de legtur dintre cicluri, respectiv la C10 i C13 sunt fixai doi radicali metil, notai
cu C18 i C19 care se numesc metili angulari;
ciclurile i catena lateral pot fi complet saturate sau pot conine 1 3 legturi duble.
Sterolii de deosebesc ntre ei prin structura catenei laterale, prin gradul de saturare, prin numrul
i poziia legturilor duble, prin poziia i orientarea hidroxilului de la C3 i a hidrogenului de la C5.
Sterolii sunt substane cristalizabile, care au puncte de topire mai ridicate dect ale gliceridelor,
variind ntre 102 170 C. Sunt solubili n solveni organici i insolubili n ap. Cei care prezint
legturi duble n molecul dau reacii de adiie cu hidrogenul i halogenii.
Steridele sunt substane de culoare alb, solide, insolubile n ap; cu apa formeaz emulsii fine,
stabile. Sunt solubile n hidrocarburi, aceton, greu solubile n alcool. Steridele se hidrolizeaz mai
greu dect gliceridele. n funcie de originea lor, steridele se clasific n trei grupe mari: micosteride,
fitosteride, zoosteride [5].
Micosteridele sunt steride cu o component alcoolic ergosterol, prezente n micoorganisme
(drojdii i ciuperci). Ergosterolul a fost izolat pentru prima dat din ciuperca fitoparazit Cornul
Secarei (Claviceps purpurea rye ergot fungus). Este un component al membranelor celulare ale
drojdiilor i ciupercilor. Prezena ergosterolului n plante (secar, lucern, hamei) se explic prin faptul
c acestea sunt infectate frecvent cu ciuperci parazite [26].
Formula molecular a ergosterolului este C28H44O. n stare pur ergosterolul este cristalin, de
culoare alb, insolubil n ap, dar solubil n solveni organici. Este provitamina vitaminei D2. Spre
deosebire de majoritatea sterolilor, ergosterolul posed n ciclul B dou legturi duble (fig. 7.19).

Fig. 7.19. Structura chimic a mico-, fito-, i zoosterolilor [2]

Fitosteridele sunt steride sintetizate de plante, cu o component alcoolic reprezentat de

fitosteroli sitosterol i stigmasterol (fig. 7.19). Sitosterolul este principalul component al sterolilor
din diferite uleiuri (de soia, din semine de bumbac i din germeni de cereale) i este adesea nsoit de
stigmasterol, mai ales n uleiul din germenii de cereale. Stigmasterolul se deosebete de sitosterol prin
faptul c are o legtur dubl ntre atomii de carbon C22 i C23. Fitosterolii se gsesc n natur att sub

135
form de fitosteride, ct i sub form liber. Ei au importan n biosinteza hormonilor steroizi i a
vitaminelor D. Fitosterolii conin n molecula lor 29 atomi de carbon.
Zoosteridele, steride prezente la animale, au o component alcoolic reprezentat frecvent de
colesterol, rspndit pe larg n toate celulele corpului omenesc. Circa 80% din colesterol se sintetizeaz
n organism (n ficat, rinichi, glande sexuale) i 20% ptrunde n organism cu hrana [26]; se gsete n
cantiti mai mari n snge, ficat, creier.
Colesterolul pur este o substan cristalin, insolubil n ap, solubil n solveni organici, are n
molecul 27 atomi de carbon. Formeaz cu acizii grai esteri compleci numii colesteride (n special
cu acizii palmitic, stearic sau oleic); din totalul colesterolului, 1/3 se gsete n stare liber, restul de 2/3
este esterificat. Oxidarea colesterolului conduce la formarea 7-dehidrocolesterolului care conine o
pereche de legturi duble conjugate. Acest sterol se gsete n piele i constituie precursorul vitaminei
D. Colesterolul ndeplinete n organism o serie de funcii vitale:
regleaz permeabilitatea membranelor celulare i asigur stabilitatea lor ntr-un diapazon larg de
temperaturi;
este un precursor chimic al acizilor biliari, vitaminei D3, hormonilor steroizi;
are o aciune antihemolitic i antitoxic;
joac un rol important n rspunsul imun al organismului i n activitatea sistemului nervos;
favorizeaz absorbia acizilor grai.
Acizii biliari sunt steroizi a cror caten lateral este alctuit din cinci atomi de carbon i se
termin cu o grup carboxilic. mpreun cu srurile lor reprezint componenii principali ai bilei i
sunt sintetizai de organismul animal din colesterol. Structura lor deriva de la hidrocarbura colan.
Acizii biliari se deosebesc ntre ei prin numrul de grupe hidroxilice i locul ocupat de acestea n
molecul. n bila uman au fost izolai patru acizi biliari: acidul colic, acidul dezoxicolic, acidul
chenodezoxicolic i acidul litocolic (fig. 7.20).

Fig. 7.20. Structura chimic a acizilor biliari [2]

n bila uman predomin acidul colic. Acidul colic i acidul chenodezoxicolic se sintetizeaz n
ficat din colesterol i se numesc acizi biliari primari. Acidul dezoxicolic i litocolic se numesc acizi
biliari secundari, ntruct se sintetizeaz din acizii biliari primari n lumenul intestinal sub aciunea
microorganismelor.
Hormonii steroizi (fig.7.21) sunt o grup de substane biologic active (hormoni sexuali,
hormoni corticosteroizi etc.) care regleaz procesele metabolice, de cretere i reproducere la animale
i oameni. La animalele vertebrate, hormonii steroizi se sintetizeaz din colesterol n mduva glandelor
suprarenale, n celulele Leydig ale testiculelor, n foliculele i corpul galben ale ovarelor, n placent.
Dat fiind faptul c aceste substane au un caracter lipofil, acestea trec uor din citoplasma celulelor

136
prin membranele plasmatice n snge, de unde ptrund n celulele int. La oameni sunt prezeni
urmtorii hormoni steroizi: progesteron, cortizol, aldosteron, testosteron, estradiol i calcitrol.

Fig. 7.21. Structura chimic a hormonilor steroizi [2]

Ecdisonul este hormonul nprlirii sau hormonul stimulrii metamorfozrii (de crestere, de
difereniere) secretat de glandele protoracice ale insectelor.

7.4. LIPIDELE COMPLEXE

Lipidele complexe reprezint un grup de substane larg rspndite n natur. Ele predomin n
regnul animal. n cantitate mai mare se afl n esuturile i organele cu activitate biochimic i
fiziologic intens creier 30%, ficat 10%, inim 7%, n membrana celular etc [3]. La plante se afl n
cantitate mai nsemnat n semine i fructe.
Din punct de vedere chimic, lipidele complexe sunt esteri sau amide ai unor alcooli cu acizii
grai. n structura lipidelor complexe mai intr acid fosforic, aminoalcooli, inozitol i diferite glucide.
Se mpart n dou categorii: fosfolipide (conin n molecul acid fosforic) i glicolipide (nu conin acid
fosforic).
1. Fosfolipidele (fosfatide) sunt esteri ai unor polialcooli cu acizi grai superiori n constituia
crora mai intr un rest de acid fosforic, mai rar dou i o baz azotat sau compui cu azot (colina,
etanolamina i serina).
Fosfolipidele se dizolv bine n solveni organici; cu apa dau emulsii i, de asemenea, formeaz
soluii coloidale deoarece posed grupe polare. Captul la care este aezat restul de acid fosforic are
proprieti hidrofile, n timp ce cele dou grupe acil, provenite de la acizii grai, formeaz partea
hidrofob. Datorit acestei structuri, fosfolipidele au proprietatea de a forma emulsii stabile i sunt
utilizate n industria alimentar n calitate de emulgatori pentru fabricarea cremelor, ciocolatei,
maionezei, sosurilor etc.
Fosfolipidele intr n compoziia tuturor esuturilor i celulelor organismelor animale i
vegetale, ns cantiti foarte mari conine esutul nervos al omului i vertebratelor. Multe fosfolipide se
conin n inima i ficatul animalelor, seminele plantelor (soia, bumbac, floarea-soarelui), oule
psrilor, icrele i lapii petilor etc. Ele formeaz complexe cu proteinele, particip la formarea
biomembranelor i graie structurii lor chimice (prezena grupelor polare, a prilor hidrofil i
hidrofob), fosfolipidele asigur semipermeabilitatea acestora.

137
 n funcie de tipul polialcoolului (glicerol sau sfingozina) care intr n compoziia lor,
fosfolipidele se mpart n glicerofosfolipide i sfingofosfolipide. Acizii grai superiori care intr n
molecula fosfolipidelor pot fi: saturai (acizii palmitic, stearic) sau nesaturai (acizii linoleic, linolenic,
arahidonic, lignoceric etc.).
1.1. Glicerofosfolipidele (glicerofosfatide, fosfogliceride, fosfoacilgliceroli) intr n componena
tuturor membranelor celulare. Sunt diacilgliceroli cu un rest de acid fosforic n poziia 3, rest care poate
lega o serie de compui: un hidroxiaminoacid (serina), o amin hidroxilat (colina, etanolamina) sau
un poliol (inozitol). Glicerofosfolipidele sunt substane solubile n solveni organici, dar insolubile n
aceton, deosebindu-se sub acest aspect de lipidele simple. Din aceast categorie de lipide fac parte:
acizii fosfatidici, fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilinozitol,
fosfatidilglicerol, difosfatidilglicerol (fig. 7.22).

Fig. 7.22. Structura unor glicerofosfolipide [4]

Acizii fosfatidici, cele mai simple lipide complexe, se gsesc n esuturile animale (ficat, esut
nervos) i vegetale (germenii cerealelor, frunzele plantelor), avnd rol n biosinteza gliceridelor i

138
fosfolipidelor; acizii fosfatidici se gsesc n plante att n stare liber, ct i sub form de sruri de
magneziu, calciu i de potasiu. Acizii fosfatidici sunt diacilgliceroli care au n poziia sau un rest de
acid fosforic. n natur se gsete forma a acidului fosfatidic, n timp ce forma apare prin hidroliza
unor lipide complexe. Cardiolipina (difosfatilglicerolul) este abundent n esuturile animale (n special
n mitocondrii).
Fosfatidilcolinele (lecitinele) se gsesc n cantiti importante n diferite organe i esuturi de
origine animal (ficat, creier, rinichi, glbenu de ou) i vegetal (soia, germeni de cereale); sunt
diacilgliceroli care n poziia 3 au un rest de acid fosforic, care la rndul su, leag baza azotat colina.
Acizii grai esterificai din structura 1,2 diacilglicerolilor pot fi saturai (esterific un OH primar) sau
nesaturai (esterific un OH secundar). n funcie de poziia restului de acid fosforic la atomul de
carbon sau al glicerolului, se deosebesc - i -colinfosfolipide. Lecitinele naturale sunt de form .
Sunt optic active i aparin seriei L. Lecitinele sunt substane albe, hidroscopice, ceroase, care se
solubilizeaz bine n solveni ai grsimilor; se obin la scar industrial din soia, iar n industria
alimentar se folosesc ca emulgatori.
Fosfatidiletanolaminele (cefaline) i fosfatidilserinele sunt diacilgliceroli care prezint n
poziia 3 un rest de acid fosforic, care leag, la rndul su, compui cu azot etanolamina sau serina.
Acizii grai esterificai din structura 1,2 diacilglicerolilor sunt acizii palmitic, stearic i oleic. Intr n
structura biomembranelor.
Fosfatidilinozitolii sunt lipide complexe care prin hidroliz formeaz o molecul de glicerol, o
molecul de inozitol, dou molecule de acid gras i 1 3 molecule de acid fosforic. Sunt derivai ai
acidului -fosfatidic, rspndii n diferite organe (creier, ficat, muchi, inim) i au rol n transportul
acizilor grai; sunt prezeni n regnul vegetal, n special, n seminele de arahide, gru i porumb.
1.2. Sfingofosfolipidele (sfingofosfatide, sfingomieline, fosfosfingolipide) au n molecul, n lo-
cul glicerolului, un aminoalcool cu lan
lung, numit sfingozin, care prin legtur
amidic se leag cu un acid gras, formnd
un compus numit ceramid, care la rndul
su, se asociaz, prin legtur esteric, cu
acidul fosforic i colina (fig. 7.23). Se
gsesc n cantiti mici n toate esuturile
animale, n stare liber n diverse structuri,
de exemplu n membrana celular sau n
teaca de mielin a axonilor. Datorit
acestui fapt sfingofosfolipidele se mai
Fig. 7.23. Structura general a unei sfingomieline [21] numesc sfingomieline.
Acestea difer ntre ele n funcie de
acidul gras (acidul lignoceric, nervonic, stearic, palmitic) din compoziia lor.

139
 2. Glicolipidele sunt substane complexe, cu o structur destul de diferit, ns n toate sunt
prezente sfingozina i o component glucidic (fig. 7.24). Se mpart n cerebrozide i gangliozide.

Fig. 7.24. Structura unor glicolipide [4]

* Glc, D-glucoz; Gal, D-galactoz; GalNAc, N-acetil-D-galactozamin; Neu5Ac, acid N-acetilneuraminic
(acid sialic)

2.1. Cerebrozidele sunt lipide complexe care prin hidroliz formeaz o molecul de sfingozin,
un acid gras i o hexoz (mai frecvent galactoza, mai rar glucoza). n molecula unei cerebrozide restul
de sfingozin este legat amidic cu acidul gras i eteric cu o molecul de hexoz; nu conin fosfor.
Restul de hexoz este legat -glicozidic. Cele mai rspndite cerebrozide sunt glucocerebrozidele i
galactocerebrozidele. Cerebrozidele din plante, ficat i splin conin glucoz, iar cele din creier conin
galactoz.
Cerebrozidele se deosebesc ntre ele prin natura acidului gras pe care-l conin n molecul. n
funcie de acidul gras constituent cerebrozidele au denumiri diferite: cerebrone care conin acid
cerebronic, cerazine care conin acid lignoceric, nervone care conin acid nervonic etc.

140
 2.2. Gangliozidele sunt lipide complexe cu mas molecular mare n compoziia crora, alturi
de acizii grai superiori, aminoalcoolul sfingozina, hexoze i galactozamin intr i acidul neuraminic
sau derivatul su acidul sialic (fig. 7.25).

Fig. 7.25. Structura general a unei gangliozide [12]; * GM1, GM2, GM3 tipuri de gangliozide;
G gangliozid; M monosialic

Principalul acid sialic din esuturile umane este acidul N-acetilneuraminic (Neu Ac). Sunt
cunoscute mai mult de 60 de gangliozide care difer prin numrul i poziia acidului neuraminic.
Gangliozidele se gsesc n cantiti mari n creier, la nivelul terminaiilor nervoase. Au rol
important n transmiterea impulsului nervos la nivelul sinapselor. Au capacitatea de a restabili
excitabilitatea electric a esutului nervos. De asemenea, gangliozidele leag specific sau inactiveaz
unele toxine bacteriene.

7.5. COMPUII CU CARACTER LIPIDIC

Compuii cu caracter lipidic sau lipoidele sunt compui naturali lipsii de acizi grai, care au
caracteristicile comune unor lipide adevrate. Au o structur poliizoprenic, fiind derivai ai
izoprenului, i un grad mai mare sau mai mic de nesaturare. Lipoidele se mpart n eicosanoide i
izoprenide.
1. Eicosanoidele sunt substane derivate din trei acizi polinesaturai cu 20 atomi de carbon [10]:
acidul eicosapentaenoic (-3, cu 5 legturi duble); acidul arahidonic (-6, cu 4 legturi duble); acidul
-dihomolinolenic (-6, cu 3 legturi duble). Dou familii de enzime catalizeaz oxidarea acizilor grai
i formarea eicosanoidelor:

141
 ciclooxigenaze (COX) genereaz o subclas de eicosanoide prostanoide, care includ
prostaglandine (mediatori ai reaciilor inflamatorii), tromboxane (mediatori ai vasoconstriciei),
prostacicline (implicate n procesele inlamatorii);
lipooxigenaze (LOX) genereaz o subclas de eicosanoide leucotriene, mediatori ai reaciilor
inflamatorii, produi n leucocite n rezultatul oxidrii acidului arahidonic sub aciunea enzimei
arahidonat 5-lipoxigenaz [16].
2. Izoprenidele sunt substane derivate din izopren i se clasific n dou clase: terpene i
steroizi (derivai sterolici).
2.1. Terpenele sunt compui foarte rspndii n regnul vegetal, intrnd n componena uleiurilor
eterice care confer florilor i fructelor un miros caracteristic. Se ntlnesc i n regnul animal: la unele
termite i specii de fluturi. Multe terpene reprezint, din punct de vedere chimic, hidrocarburi
aromatice care au un rol de protecie a plantelor de parazii, de exemplu la conifere.
Un numr mare de compui naturali din familia terpenelor provin din polimerizarea i
rearanjarea scheletului carbonic al aceluiai precursor izopren, o dien cu 5 atomi de carbon, cu
formula molecular C5H8. Formula molecular a terpenelor este (C5H8)n, unde n reprezint numrul
de uniti de izopren [22]. Transformrile biochimice, precum oxidarea sau rearanjarea scheletului
carbonic din molecul, adugarea la molecul a unor grupri funcionale conduce la formarea
terpenidelor.
Terpenele se clasific n funcie de numrul unitilor de izopren n molecul; prefixul n
denumirea terpenelor indic numrul de uniti de izopren (fig. 7.26). Se deosebesc monoterpene,
sesquiterpene, diterpene, triterpene, sesquaterpene, tetraterpene i politerpene.

Fig. 7.26. Principalele izoprenide naturale [2]

142
 Monoterpenele (C10H16, I = 2) sunt alctuite din dou uniti de izopren. Monoterpenele pot fi
liniare (aciclice) sau ciclice. Din categoria monoterpenelor aciclice ntlnite frecvent n componena
uleiurilor eterice i a rinilor fac parte urmtorii compui: ocimen (din busuioc), mircen (din dafin,
hamei), geraniol i citronelol (din ulei de trandafir), linalool (din ulei de portocale, coriandru,
levnic).
Monoterpenele ciclice sunt reprezentate de limonen (din ulei de chimion, mrar i coaja
fructelor de citrice), pinen (din esene de levnic, lmie, coriandru, ptrunjel), mentol (din uleiul
eteric de ment), camfor (din arborele Cinnamomum camphora).
Sesquiterpenele (C15H24, I = 3) sunt alctuite din trei uniti de izopren, se gsesc n uleiuri
eseniale ale unor plante (Humulus lupulus hamei, Cannabis sativa cnep, Rosmarinus officinalis
rozmarin, Artemisia absinthum absintin, Acacia farnesiana acacia etc.). Sunt constitueni ai
rinilor de mir (Commiphora molmol). Sesquiterpenele pot fi aciclice (farnesol), mono- sau biciclice
(humulen, cariofilen). S-a constatat c sesquiterpenele au proprieti anestezice, antibacteriene i
antifungice. Mono- i sesqueterpenele, prezente n fructe, legume, condimente i vin determin un
spectru larg de arome plcute.
Diterpenele (C20H32, I = 4) sunt compui alctuii din patru uniti de izopren, derivai ai
metabolitului geranilgeranil pirofosfat [22]. Compuii din aceast categorie pot fi aciclici i ciclici (bi-,
tri-, tetraciclici). Exemple de diterpene vegetale sunt cafestolul, kahweolul, taxolul etc. Cafestolul i
kahweolul se conin n cafea (Coffee arabica), taxolul se conine n scoara coniferului Taxis brevifolia
i este utilizat n calitate de medicament pentru tratarea tumorilor cervicale i a cancerului de sn. La
animale, din categoria diterpenelor face parte fitolul, precum i vitaminele A, E, K (fig. 7.26). Au un
efect antiinflamator i proprieti antimicrobiene.
Triterpenele (C30H48, I = 6) sunt substane alctuite din ase uniti de izopren, derivate dintr-un
compus triterpenic liniar scualena (componentul principal al uleiului din ficat de rechin) (fig. 7.26).
Acesta din urm deriv din asocierea reductiv a dou molecule de farnesil pirofosfat. Din scualen se
sintetizeaz lanosterol i cicloartenol precursorii structurali ai tuturor steroizilor [22].
Sescuaterpenele (C35H56, I = 7) sunt substane de origine microbian alctuite din apte uniti
de izopren. Exemple de sescuaterpene sunt ferugicadiol i tetraprenilcurcumen.
Tetraterpenele (C40H64, I = 8) conin opt uniti de izopren i formeaz familia de carotenoizi la
plante, iar la animale sunt precursori ai vitaminei A. Din aceast categorie fac parte: substane aciclice
(licopen), monociclice (-caroten), biciclice (- i -caroten).
Politerpenele reprezint lanuri lungi alctuite din uniti de izopren. Guma natural, produs de
arborele de cauciuc (Hevea brasiliensis), e un poliizopren la care legturile duble au configuraia cis.
Arborele Palaquium gutta produce gutaperc o rin asemntoare cauciucului, care din punct de
vedere chimic reprezint un poliizopren cu legturi duble n configuraia trans.
2.2. Steroizii (derivaii sterolici) difer ntre ei prin grupele funcionale i catenele laterale
grefate pe nucleul steranic, prin prezena unor legturi duble i a unui numr mare de stereoizomeri. La
animale principalele grupe de sterozi naturali sunt: sterolii, acizii biliari i hormonii steroizi (vezi
cap.7.3). La plante, de asemenea, au fost identificate o serie de substane cu structur steroidic cu
proprieti farmacogenetice: alcaloizi steroidici, glicozide cardiotonice i saponine.

143
 7.6. ROLUL BIOLOGIC AL LIPIDELOR

n organism, lipidele ndeplinesc urmtoarele funcii importante.

1. Funcia energetic (de rezerv). Trigliceridele sunt folosite de organism n calitate de surs
de energie. La oxidarea complet a unui gram de
grsime se degaj 9,4 kcal [1], dublu fa de
energia furnizat de glucoz (3,9 kcal). Grsimile
se descompun sub aciunea enzimelor lipaze pn
la glicerol i acizi grai, care la rndul su se
oxideaz n mitocondriile celulare pn la CO2 i
H2O (fig. 7.27).
Grsimile se acumuleaz n citoplasma
celulei sub form de picturi. Depunerile de
Fig. 7.27. Schema general de oxidare a acizilor grai n grsime se utilizeaz la animale n calitate de
mitocondriile celulare [2] surs de substane de rezerv i se acumuleaz n
esutul adipos, sub piele (subcutanat) i n jurul organelor interne.
Plantele utilizeaz, de regul, glucidele n calitate de substane de rezerv, ns n fructele i
seminele unor specii de plante (Olea europaea msline, Prunus dulcis migdale, Phoenix
dactylifera curmale, Hippopha rhamnoides ctin, Helianthus annuus floarea-soarelui, Ricinus
communis ricin, Glycine max soia, Linum usitatissimum in, Cannabis sativa cnep etc.),
grsimile de rezerv se gsesc n cantiti mari, constituind o substan de nutriie important pentru
embrion.
2. Funcia de termoizolare i protecie mecanic. La multe animale termofile lipidele se
acumuleaz n esutul gras subcutanat, micornd astfel pierderea de cldur. Un strat lipidic gros
subcutanat este caracteristic, n special, mamiferelor acvatice (balene, morse etc.). n acelai timp, la
animalele care vieuiesc ntr-un mediu arid (cmile, iepurele pitic cu coada groas etc.) grsimile se
depun pe sectoare izolate ale corpului (n cocoaa cmilei, n coada iepurelui pitic cu coada groasa
Salpingotus crassicauda) n calitate de rezerv de ap, care este un produs de oxidare a grsimilor.
Stratul subcutanat de grsime asigur i o protecie mecanic a animalului, atenueaz efectul
loviturilor mecanice, iar lipidele din esutul adipos n jurul organelor interne au un rol nsemnat n
susinerea i protecia acestora de zdruncinare.
Ceridele ndeplinesc funcii de protecie i de hidroizolare, acoperind pielea i lna animalelor
(lanolina), frunzele i fructele plantelor (pruina).
3. Funcia de structur. Lipidele sunt componente ale membranelor celulare. n 1 m (10-6m)
de membran biologic se conin ~1 mln. de molecule lipidice [24]. Lipidele membranare tipice includ:
fosfolipide, glicolipide, colesterol (fig. 7.28). La suprafaa celulelor animale glicolipidele i
glicoproteidele formeaz un nveli periferic glicocalix, care asigur recunoaterea i adeziunea
intercelular. n membranele celulare ale drojdiilor i ciupercilor se conine ergosterol. Membranele
tilacoizilor cloroplastelor conin o cantitate mare de galactolipide i sulfolipide.
Acizii grai din componena fosfolipidelor confer membranelor proprieti fizice particulare
elasticitate, vscozitate, iar prezena colesterolului n bistratul lipidic regleaz fluiditatea membranelor.
Toate lipidele din componena membranelor posed proprieti amfifilice: acestea sunt alctuite
dintr-o parte hidrofil i una hidrofob. n mediu apos astfel de molecule formeaz spontan micelii i
bistraturi n rezultatul interaciunilor hidrofobe; n astfel de structuri prile superioare polare ale
moleculelor (head group) sunt orientate n exterior spre faza apoas, iar prile inferioare apolare (tail
group) sunt ndreptate spre interior. Aa o amplasare este caracteristic i pentru lipidele membranare
(fig. 7.28). Prezena unui strat hidrofob este foarte important pentru funcionalitatea membranelor,
deoarece acesta este impermeabil pentru ioni i compui polari.

144
 Fig. 7.28. Lipidele membranare la animale [2]

4. Funcia reglatoare i de semnalizare. Unele lipide joac un rol activ n reglarea

metabolismului celular. Bunoar, hormonii steroizi, secretai de glandele sexuale i mduva glandelor
suprarenale, se transport cu sngele prin tot organismul i asigur creterea, diferenierea celulelor,
esuturilor i organelor, regleaz cile de biosintez i degradare a metaboliilor principali (glucoz,
acizi grai etc.), procesele digestive, homeostazia celular etc. Eicosanoidele, substane derivate de la
acizii grai polinesaturai, de asemenea, regleaz un spectru larg de funcii fiziologice ale organismului.
Aceste substane, de exemplu, sunt necesare pentru funcionarea normal a sistemului reproductor,
inducia i derularea procesului imflamator, coagularea sngelui, reglarea presiunii arteriale etc.
n cadrul clasei lipidelor se remarc o grup de substane cu denumirea de mediatori secundari
(engl. second messengers), care asigur transmiterea semnalului de la hormoni sau alte substane
biologic active n interiorul celulei. Spre exemplu, prostaglandinele i leukotrienele sunt mediatori ai
reaciilor inflamatorii, tromboxanele mediaz vasoconstricia, fosfatidilinozitol-4,5-bifosfat este un
compus implicat n semnalizare cu participarea G-proteinelor (engl. G proteins), fosfatidilinozitol-
3,4,5-trifosfat iniiaz formarea unor complexe supramoleculare de proteine de semnalizare la aciunea
unor factori extracelulari [24].
Lipidele pot ataa proteine specifice de membranele celulare (fig. 7.29). Ancorele lipidice
reprezentate de acizi grai (acid palmitic, acid miristic), izoprenide (farnesol), glicolipide (glicozil
fosfatidilinozitol GPI) se leag covalent cu lanurile peptidice ale moleculelor proteice membranare.

Fig. 7.29. Proteinele membranare V i VI ancorate de Fig. 7.30. Funciile specifice ale lipidelor [2]
lipide [2]

145
 De natur lipidic sunt cofactorii enzimatici, precum vitamina K i ubiquinona (Coenzima Q
sau CoQ), pigmentul retinal sau pigmentul vizual care are un rol central n procesul vederii (fig. 7.30).

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Lipidele simple reprezint compui alctuii din............................................................................

1.2. Uleiurile vegetale conin acizi grai.................................................................................................
1.3. La oxidarea acizilor grai se formeaz.............................................................................................
1.4. n organismul uman vitamina D se sintetizeaz din.......................................................................
1.5. Steridele sunt esteri ai ......................................................cu ..........................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Indicele de iod reflect gradul de nesaturare al grsimilor.

2.2. Acizii grai eseniali nu se sintetizeaz n organismul animal.
2.3. Fosfolipidele pot forma emulsii stabile.
2.4. Cele mai rspndite lipide n natur sunt trigliceridele.
2.5. Rncezirea este un proces de maturare a brnzeturilor.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Lipide:
) clorofil; b) ceride; c) gliceride; d) pectin; e) cumarin.
3.2. n componena gliceridelor intr:
a) aminoacizi; b) glucoz; c) baze azotate; d) acizi grai; e) glicerin.
3.3. Spunurile se formeaz la interaciunea gliceridelor cu:
a) HCl; b) H2O; c) NaOH; d) H2.
3.4. Ceride:
a) lanolina; b) pruina; c) ergosterol; d) cear de albine; e) glicerin.
3.5. n compoziia fosfolipidelor intr:
a) gliceroli; b) steroli; c) fosfai; d) inozitol; e) sfingozin.

4. Asociai.

Clasificarea acizilor grai dup gradul de saturaie

1. Acizi grai saturai A. Palmitic
2. Acizi grai nesaturai B. Stearic
C. Oleic
D. Linolic
E. Arahic
F. Linolenic
G. Miristic
H. Arahidonic
I. Ricinoleic

146
5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai
separat.

5.1. Lipoproteide, gliceride, gangliozide, sfingofosfolipide, inozitolfosfolipide, cerebrozoide.

5.2. Acid linoleic, acid oleic, acid linolenic, acid arahidonic, acid clupanodonic.
5.3. Carne de somon, ulei de in, untura de pete, soia, ulei de mutar, arahide, brnz, semine de
floarea-soarelui.

6. Completai tabelul.

Acizi grai saturai / Acizi grai nesaturai

Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Caracteristica general i clasificarea lipidelor.

7.2. Proprietile fizico-chimice ale lipidelor.
7.3. Indicii de calitate ai grsimilor.
7.4. Funciile lipidelor n celul.
7.5. Rncezirea grsimilor.

GLOSAR

Artropode ncrengtur de animale nevertebrate, cu schelet chitinos, segmentat i articulat (racul,

furnica, pianjenul, crbuul etc.).
Axon prelungire a neuronului.
Celulele Leydig un grup de celule adiacente tubilor seminiferi n testicule, avnd rol n producerea
testosteronului.
Cutin substan ceroas, impermeabil, care impregneaz cuticula vegetalelor.
Dien hidrocarbur care conine dou legturi duble n molecul.
Fitol alcool diterpenic aciclic care poate fi folosit n calitate de precursor la sinteza chimic a
vitaminelor E i K1.
G-proteine familie de proteine (GTPaze) care funcioneaz n calitate de mediatori secundari n
cascade de semnalizare intercelulare.
Geranilgeranil pirophosphate metabolit intermediar utilizat de organisme n biosinteza terpenelor i
terpenidelor; la plante este un precursor al carotenoidelor, giberelinelor, tocoferolilor, clorofilei.
Izoprenide compui naturali din clasa lipidelor care se formeaz din acid mevalonic.
Homeostazie proprietate a organismelor vii de a-i menine constantele fiziologice n condiii diferite
de mediu; echilibru al mediului interior al individului.
Ozonid compus organic obinut prin adugarea ozonului la o alchen.
Prostaglandine grup de substane derivate din acizi grai eseniali, cu rol important n reglarea
hormonal, agregarea trombocitelor, producerea inflamaiilor, contracia musculaturii netede.
Tilacoizi compartimente separate de o membran din cadrul cloroplastelor i cianobacteriilor.
Ubiquinon coenzim liposolubil prezent n mitocondriile celulelor eucariote; component al
lanului de transport al electronilor care particip la fosforilarea oxidativ.

147
 BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Opric, L. Biochimia produselor alimentare. Iai: Tehnopresss, 2011.-384 p.
6. http: Alpha-linolenic acid //en.wikipedia.org/wiki/Alpha-linolenic_acid
7. http: Arachidonic acid //en.wikipedia.org/wiki/Arachidonic_acid
8. http: Candelilla wax //en.wikipedia.org/wiki/Candelilla_wax
9. http: Carnauba wax //en.wikipedia.org/wiki/Carnauba_wax
10. http: Eicosanoid //en.wikipedia.org/wiki/Eicosanoid
11. http: Fatty acid //en.wikipedia.org/wiki/Fatty_acid
12. http: Ganglioside //en.wikipedia.org/wiki/Ganglioside
13. http: Glycerophospholipid //en.wikipedia.org/wiki/Glycerophospholipid
14. http: Hydroxybutyric acid //en.wikipedia.org/wiki/Hydroxybutyric_acid
15. http: Lanolin //en.wikipedia.org/wiki/Lanolin
16. http: Leukotrienes //en.wikipedia.org/wiki/Leukotrienes
17. http: Linoleic acid //en.wikipedia.org/wiki/Linoleic_acid
18. http: Lipid //en.wikipedia.org/wiki/Lipid
19. http: Lipide //ru.scribd.com/doc/52014275/Lipide
20. http: Monoterpenoid //en.wikipedia.org/wiki/Monoterpenoid
21. http: Sphingomyelins //catalog.flatworldknowledge.com/bookhub/reader/2547?e=gob-ch17_s03
22. http: Terpene //en.wikipedia.org/wiki/Terpene
23. http: Waxes //en.wikipedia.org/wiki/Waxes
24. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
25. http: //ru.wikipedia.org/wiki/
26. https: //ru.wikipedia.org/wiki/
27. http: //lifebio.ru /?rev=1388152045

148
 CAPITOLUL 8. METABOLIII SECUNDARI

8.1. Particularitile metabolismului secundar la plante

8.2. Alcaloizii
8.3. Izoprenidele
8.4. Compuii fenolici

8.1. PARTICULARITILE METABOLISMULUI SECUNDAR LA PLANTE

Plantele, spre deosebire de microorganisme i animale, se caracterizeaz printr-o diversitate

extrem de mare de procese metabolice, n rezultatul crora se formeaz substane cu o structur chimic
foarte variat. Substanele organice care nu sunt implicate ntr-un mod direct asupra creterii,
dezvoltrii i reproducerii plantelor au primit denumirea de metabolii secundari [50]. O gam larg de
metabolii secundari sunt substane biologic active (SBA), care au un mecanism diferit de aciune
asupra microorganismelor, animalelor i omului. Aceast proprietate st la baza utilizrii metaboliilor
secundari n medicin i farmaceutic.
Metaboliii de origine vegetal pot fi nite modele naturale pentru sinteza unor compui chimici
utili omului. Un exemplu n acest sens l reprezint acidul salicilic, izolat din scoara de salcie (Salix
L.) i a altor specii de plante. Pe baza acidului salicilic a fost creat medicamentul aspirina (acid
acetilsalicilic). Substanele active din plantele medicinale au o structur foarte complex i cu toate c
s-au nregistrat succese notabile n sinteza compuilor organici, n prezent din plante se obin mai mult
de 1/3 din preparatele medicinale [62].
Substanele biologic active prezente n plantele medicinale i care exercit un efect terapeutic
asupra organismului animal i uman sunt, de regul, produse secundare ale metabolismului. Reaciile i
compuii chimici ai metabolismului primar au un caracter general pentru toate organismele vii. n
acelai timp, exist un numr mare de ci metabolice, care duc la formarea unor compui chimici
specifici doar unor specii de plante. Cu ct mai multe reacii chimice sunt necesare pentru formarea
unui metabolit secundar, cu att mai limitat este rspndirea acestuia.
Metabolismul secundar este o particularitate a celulelor difereniate i a esuturilor vegetale. El
este caracteristic doar unor organe specializate i doar n anumite faze de dezvoltare ale plantelor.
Metaboliii secundari posed o specificitate taxonomic, cu alte cuvinte fiecare metabolit se formeaz
n cadrul unui taxon specific (familie, gen, specie). Trebuie de remarcat existena unei legturi dintre
metabolismul primar i cel secundar: de regul, precursorii metaboliilor secundari se formeaz n
cadrul metabolismului primar (fig. 8.1).
Este cunoscut faptul c una din condiiile principale de supravieuire a plantelor n biocenoze
este adaptarea biochimic, proces n care metaboliii secundari joac un rol important. n clasa
respectiv au fost identificai compui cu aciune:
alelopatic (acioneaz asupra plantelor vecine);
insecticid (acioneaz asupra insectelor);
fungicid (acioneaz asupra ciupercilor);
bactericid (acioneaz asupra bacteriilor).
Au fost, de asemenea, identificate substane toxice pentru peti i animale, substane care
protejeaz plantele de microorganisme (fitoalexine), substane care protejeaz plantele de animalele
erbivore, substane asemntoare cu hormonii animalelor analogi vegetali ai hormonilor sexuali la
animale, analogi ai hormonilor nprlirii la insecte (fitoecdison). n fructele plantelor metaboliii
secundari au un rol de conservant, reprezint semnale (gustative, de culoare, olfactive) pentru animale,
care dup ce consum fructele rspndesc seminele n natur. Unii metabolii secundari se sintetizeaz
n plante n condiii de stres [59].

149
Fig. 8.1. Schema general de biosintez a claselor principale de metabolii secundari din produse ale metabolismului
primar (* denumirile claselor de metabolii secundari sunt marcate cu culoare albastr) [62]

Metaboliii secundari au urmtoarele particulariti generale [65]:

posed o mas molecular mic (cu excepia poliizoprenidelor cauciuc, gutaperc);
nu sunt prezeni n fiecare organism (unii metabolii sunt larg rspndii, spre exemplu
fenilpropanidele se ntlnesc aproape n toate plantele);
sunt, de regul, substane biologic active (SBA);
se sintetizeaz din metabolii primari.
Principalele grupe de compui din clasa metaboliilor secundari sunt alcaloizii, izoprenidele,
compuii fenolici.

8.2. ALCALOIZII

Termenul de alcaloid (lat. alcali baz; arab al-qalwi cenu vegetal; gr. eidos aspect) a
fost propus de chimistul german Carl Meissner n 1818 pentru a delimita un ir de substane azotate cu
caracter bazic de bazele obinuite [7] i care aveau o aciune fiziologic asupra organismelor animale.
Primul alcaloid a fost izolat de chimistul german Friedrich Serturner din opiul macului de grdin sau
macului opiaceu (Papaver somniferum) i a fost numit principiu somnifer (lat. principium somniferum)
sau morfin n cinstea lui Morfeus, zeul grecesc al somnului [3].
Alcaloizii sunt substane organice heterociclice
cu azot, de origine vegetal, cu caracter bazic,
rezultate n urma metabolismului secundar al
plantelor, care dau reacii caracteristice cu unii
reactivi i au aciune asupra organismelor animale, de
cele mai multe ori de natur toxic.
n majoritatea cazurilor precursori ai alcaloizilor
sunt diferii aminoacizi: ornitina, lizina, triptofanul,
Fig. 8.2 A. Macul de Fig. 8.2 B. Structura fenilalanina, care n procesul de sintez a alcaloizilor,
grdin [3] molecular a morfinei [62] sunt supui unor transformri chimice:
se oxideaz (cedeaz hidrogen sau adiioneaz oxigen);
se dehidrateaz (cedeaz ap);
se reduc (adiioneaz hidrogen);

150
 se asociaz cu diferite grupe funcionale.
De obicei, la etapele finale ale sintezei alcaloizilor are loc o ciclizare a moleculelor. n figura
8.3 este prezentat schema general de biosintez a alcaloidului L-hiosciamina din aminoacidul L-
ornitin.

Fig. 8.3. Schema general de biosintez a L-hiosciaminei din L-ornitin [62]

Alcaloizii se gsesc n vacuolele celulelor vegetale n stare liber i mai cu seam sub form de
sruri ale acizilor organici (acid oxalic, acid malic, acid succinic, acid citric, acid tartric etc.) i uneori
anorganici (acid fosforic, acid sulfuric). Se acumuleaz n anumite pri ale plantelor, n rdcini,
semine, fructe, frunze i mai puin n flori. Pentru extragerea alcaloizilor se folosete de obicei un
amestec de alcool i cloroform sau alcool i benzen. n soluie alcaloizii au un caracter bazic, uneori
destul de accentuat. Coninutul de alcaloizi depinde de tipul plantei, de faza de vegetaie i de influena
factorilor pedoclimatici. Plantele, de regul, nu conin un singur alcaloid ci o grup de alcaloizi nrudii
structural. Spre exemplu, n latexul din capsulele de mac au fost identificai circa 20 de alcaloizi cu
heterociclu izochinolinic: morfina, codeina, papaverina, tebaina etc.
n stare liber, alcaloizii sunt insolubili n ap i solubili n majoritatea solvenilor organici. Sub
form de sruri sunt solubili i n ap. Sub aspectul strii de agregare, majoritatea alcaloizilor ce conin
atomi de C, H, N (ternari) sunt substane lichide i unele volatile la temperatura camerei. Alcaloizii cu
atomi de C, H, O, N (cuaternari) sunt n general substane solide i cristaline.
Alcaloizii sunt compui incolori, cu activitate optic (de obicei levogir) i cu gust amar. Avnd
caracter bazic, alcaloizii reacioneaz cu acizii i formeaz sruri, dau reacii de precipitare cu unele
sruri (iodura de potasiu), cu unii acizi (acid fosfomolibdenic). Cu acidul sulfuric i azotic dau reacii
de culoare.
Alcaloizii exercit asupra organismelor animale o aciune fiziologic activ, acioneaz asupra
sistemului nervos central i periferic, asupra musculaturii netede. nc din vechime opiul, extras din
fructele de mac, era folosit ca somnifer, fructele i frunzele de coca sau frunzele Cusco (Erythroxylum
coca) erau folosite drept stimulent, iar mselria (Hyoscyamus niger), mtrguna (Atropa belladona)
i cucuta (Conium maculatum) erau folosite ca otrvuri. Ctre anul 2008 au fost identificai mai mult
de 12.000 de alcaloizi [3]. Dup structura chimic a heterociclului azotat, alcaloizii se clasific n mai
multe clase [1; 3], cele mai rspndite fiind urmtoarele.
1. Alcaloizii cu ciclu pirolidinic. Principalii alcaloizii din aceast grup sunt cuscohigrina,
higrina, stahidrina etc. Etapele principale ale sintezei alcaloizilor cu cilcu pirolidinic sunt urmtoarele:
Ornitin sau arginin putrescin N-metilputrescin N-metill-1-pirolin [3]

Alcaloizii cuscohigrina (C13H24N2O fig. 8.4) i higrina

(C8H15NO), au fost izolai pentru prima dat de chimistul german Carl
Lieberman n 1889 din frunzele de coca mpreun cu alcaloidul
cocaina [21].
De asemenea, alcaloizii respectivi au fost izolai din speciile de
Fig. 8.4. Structura chimic a plante ale familiei Solanaceae: rdcini de mtrgun (Atropa
cuscohigrinei [22] belladona), rdcini de ciumfaie (Datura stramonium), frunze de m-

151
selari (Hyosciamus niger) i mandragor (Mandragora officinarum). Stahidrina se gsete n frunzele
plantelor citrice, lmi (Citrus limon), portocali (Citrus sinensis).
2. Alcaloizii cu heterociclu piperidinic. Din clasa respectiv fac parte dou grupe de alcaloizi.
2.1. Coniina (C8H17N), cel mai cunoscut alcaloid din prima grup, este extras din cucut
(Conium maculatum); este primul alcaloid sintetizat artificial de ctre chimistul german Albert
Ladenburg n 1886 [18]. Schema general de sintez a coniinei este urmtoarea:

Acid octanoic conicein coniin [3]

Coniina este o otrav puternic ce afecteaz nervii motori, iar dac se administreaz n doze
mari produce moartea organismului, prin paralizia centrului respirator. Socrate, filizof din Grecia
Antic, a fost condamnat la moarte prin otrvire cu zeam de cucut.
2.2. Piperina (C17H19NO3 fig. 8.5), reprezentant al
grupei a doua, se sintetizeaz conform schemei generale:
Lizin cadaverin 1-piperidin [3]
Piperina se conine n diferite specii de piper (Piper
nigrum) i (Piper longum). Este o substan cristalin, puin
solubil n ap, solubil n etanol, cloroform i eter. Datorit
Fig. 8.5. Structura chimic a piperinei [45] piperinei, piperul are gustul arztor plcut.

3. Alcaloizii cu nucleu piridinic se conin n numeroase specii de plante. Alcaloidul arecolina

se conine n nucile areca (Areca catechu), alcaloizii nicotina i anabazina se conin n frunzele
diferitor specii de tutun (Nicotiana tabacum, Nicotiana rustica, Nicotiana glauca etc.). Alcaloizii din
grupa respectiv se sintetizeaz dup urmtoarea schem:

Acid nicotinic acid dihidronicotinic 1,2-dihidropiridin [3]

Molecula de nicotin conine un inel piridinic (stnga)

legat de un heterociclu pirolidinic (dreapta) (fig. 8.6). Nicotina
(C10H14N2) n doze mici este un excitant al nervilor centrali
periferici, stimuleaz secreia salivar, secreia gastric,
produce hipertensiune. Pentru mamifere doza de nicotin de
Fig. 8.6. Structura chimic a nicotinei [40] 50 100 mg poate fi duntoare [40]. Nicotina este o substan
cancerigen i are o aciune paralizant asupra sistemului ner-
vos. Este o substan optic activ i are doi enantiomeri levogiri i dextrogiri; forma natural a
nicotinei este levogir. Nicotina reprezint un lichid incolor sau galben-deschis, cu miros neplcut,
sufocant i gust arztor.
4. Alcaloizii cu ciclu tropanic. Tropanul este un compus cu o structur biciclic, fiind format
dintr-un hexaciclu condensat cu un pentaciclu. Cele dou cicluri se unesc prin intermediul unei legturi
de azot ntre atomii C1 i C5. Sub aspect chimic alcaloizii respectivi sunt esteri ai unor alcooli derivai
din tropan i se formeaz dup urmtoarea schem:

Ornitin sau arginin putrescin N-metilputrescin N-metill-1-pirolin [3]

Sunt dou grupe principale de alcaloizi cu nucleu tropanic:

grupa atropinei din care fac parte atropina extras din mtrgun (Atropa belladona), hioscina
extras din mselri (Hyosciamus niger), scopalamina izolat din ciumfaie (Datura stramonium);
grupa cocainei care include cocaina i ecgonina, izolate din arbustul de coca (Eritroxylon coca)
(fig. 8.7 A).

152
 4.1. Atropina (C17H23NO3) acioneaz asupra sistemului nervos parasimpatic. Ea produce o
relaxare a muchilor netezi i se folosete ca medicament spasmodic. n cantitate foarte mic produce
dilatarea pupilei. n cantitate mare este extrem de toxic. n mod similar acioneaz hioscinamina i
scopolamina.
Hioscina sau scopolamina (C17H21NO4) este extras din rdcinile, frunzele i seminele
mtrgunei japoneze (Scopolia japonica), mselriei (Hyoscyamus niger), mtrgunei (Atropa
belladonna), ciumfaie (Datura stramonium). Dozele mici de scopolamin au un efect uor sedativ,
hipnotic, spasmolitic i antiemetic (antivomitiv). n medicin este utilizat la tratarea spasmelor biliare,
renale, gastrointestinale.
4.2. Cocaina (C17H21NO4 fig.
8.7 B) n doze mari produce paralizia
sistemului nervos central. n cantitate
foarte mic se folosete ca anestezic
local, acionnd asupra nervilor
periferici. Frunzele arbustului de
coca se folosesc din antichitate de
Fig. 8.7. A. Arbustul de Fig 8.7. B. Structura molecular a
Coca [12] cocainei [13] ctre indienii din America de Sud ca
substane stimulente i excitante.
5. Alcaloizii cu heterociclu izochinolinic. Aceast clas include mai multe grupe de alcaloizi.
Se gsesc n cantitate mai mare n capsulele uscate sau n opiul (sucul lptos) din capsulele necoapte de
mac (Papaver somniferum). Principalii alcaloizi din grupa respectiv sunt morfina, codeina, tebaina,
papaverina, narcotina i laudanina.
5.1. Morfina (C17H19NO3) are un efect deprimant al
sistemului nervos, precedat de o stare de euforie. n doze mari
este un narcotic puternic, iar n doze mici este un calmant al
durerilor.
5.2. Codeina sau 3-metilmorfina (C18H21NO3) nu are
nsuiri narcotice. n cantiti mici se folosete ca medicament
contra tusei i analgezic. Are formula similar morfinei, dar n
Fig. 8.8. Structura chimic a codeinei [14] locul hidroxilului din nucleul A conine o grupare metoxilic
(fig. 8.8).
6. Alcaloizii cu heterociclu indolic reprezint o clas ce conin indol, compus organic
heterociclic format dintr-un nucleu aromatic condensat cu un nucleu pirolic (fig. 8.9).
Aceast clas de alcaloizi este una din cele mai
numeroase; n prezent se cunosc peste 4.100 de alcaloizi
indolici [32]. Muli dintre acetia au un efect fiziologic
pronunat i sunt utilizai n medicin.
Alcaloizii indolici se mpart n dou grupe mari [3]:
alcaloizi indolici non-izoprenici (derivai indolici simpli,
Fig. 8.9. Formula structural a indolului [32] derivai simpli ai -carbolinei, alcaloizi piroloindolici) i
alcaloizi indolici cu grupe izoprene (alcaloizi indolici mono-
terpenici, alcaloizi indolici semiterpenici). Precursorul biochimic al alcaloizilor indolici este
aminoacidul triptofan. Spre exemplu, etapele principale de sintez a alcaloizilor indolici semiterpenici
sunt urmtoarele:

Triptofan cianoclavin agroclavin elimoclavin acid paspalic acid lisergic [3]

6.1. Alcaloizii ergolinici (ergotamina, ergobasina, ergosina, ergometrina etc.) sunt alcaloizi
indolici semiterpenici, produi de ciuperca cornul secarei (Claviceps purpurea fig. 8.10 A); au un pre

153
 cursor biochimic comun acidul lisergic (fig. 8.10
B). Termenul de acid lisergic i trage originea de
la cuvntul liz, care se refer la liza alcaloizilor
ergolinici [37]. Amidele acidului lisergic se
folosesc pe larg n farmaceutic i n calitate de
droguri psihedelice (LSD).
Scleroii ciupercii pot ajunge n produsele de
panificaie prin folosirea finii obinute din
mcinarea unor boabe parazitate. Datorit
Fig. 8.10 A. Sclerot al Fig. 8.10 B. Structura coninutului ridicat de alcaloizi ergolinici toxici
ciupercii cornul secarei molecular a acidului din cornul secarei, consumul prelungit de cereale
[32] lisergic [32]
contaminate provoac o intoxicaie cronic grav,
* triptofanul este marcat cu galben, partea izoprenic
(dimetilalil) este colorat n albastru numit ergotism sau focul sfntului Anton [11]. n
grul alimentar, proporia alcaloizilor ergolinici nu
trebuie s depeasc 0,1%, iar n fin 0,05%. Alcaloizii ergolinici determin contractarea puternic a
uterului i a vaselor sangvine periferice.
6.2. Stricnina (C21H22N2O2) i brucina (C23H26N2O4) sunt alcaloizi indolici monoterpenici, care
acioneaz asupra sistemului nervos central i provoac convulsiuni ale muchilor. Se extrag din
arborele tropical turta lupului (Strychnos nux-vomica L.) i alte plante nrudite. n cantiti foarte mici
sulfatul de stricnin se folosete ca stimulator al sistemului nervos central (neurotonic) i n tratamentul
paraliziilor locomotorii.
6.3. Alcaloizii vinca (vinblastin
fig. 8.11 B, vincristin, vindesin,
vinorelbin etc.) se extrag din
Brebenocul de Madagascar
(Catharanthus roseus fig. 8.11 A) i
reprezint unele din cele mai eficiente
preparate n tratarea cancerului [58];
sunt substane citostatice (citotoxice),
Fig. 8.11 A. Brebenocul de Fig. 8.11 B. Structura molecular blocheaz formarea fusului mitotic i
Madagascar [9] a vinblastinei [62] dividerea celulelor canceroase.

7. Alcaloizii cu ciclu purinic reprezint o clas de alcaloizi ce conin purin, compus organic
heterociclic cu azot, cu un schelet format dintr-un inel de
pirimidin condensat cu un inel de imidazol (fig. 8.12).
Cei mai importani alcaloizi purinici sunt: cafeina (cofeina)
extras din boabele arborelui de cafea (Coffea arabica),
teobromina extras din boabele de cacao (Teobroma cacao),
teofilina extras din frunzele de ceai (Camellia sinensis).
Fig. 8.12. Structura molecular a Alcaloizii purinici sunt derivaii metilai ai xantinei. Astfel,
purinei [47]
etapele principale de biosintez a cafeinei sunt urmtoarele:

Xantozin (format n biosinteza purinelor) 7-metilxantozin 7-metilxantin

teobromin cafein [3]

7.1. Cafeina (C8H10N4O2) a fost izolat pentru prima dat de chimistul german Friedlieb Runge
n 1819. Numele de cafein provine de la cafea, din care a fost extras pentru prima dat substana. Se

154
 gsete de asemenea n ceai i cacao.n boabele
de cafea ale speciei Coffea Arabica (75 80% din
cafeaua consumat n lume) coninutul de cafein
constituie 0,8 1,4% [15]. Cafeina pur se
prezint sub form de cristale hexagonale
incolore, inodore cu gust amar, solubile n ap i
alcool. Cafeina este metabolizat n ficatul uman
n trei compui primari: paraxantina, teobromina
i teofilina (fig. 8.13).
Cafeina este un excitant al sistemului nervos
central, un stimulent al inimii i al
peristaltismului intestinal, mrete tensiunea
arterial, are un efect diuretic. n medicin
cafeina se utilizeaz n calitate de analgezic i
Fig. 8.13. Metabolismul cafeinei n ficatul uman [6] stimulent.
7.2. Teobromina (C7H8N4O2) este prezent n boabele de cacao, de cafea i n frunzele de ceai.
Numele provine din limba greac (theos zeu; broma hran). Teobromina a fost extras din boabele
de cacao de chimistul rus Alexander Voskresensky n 1841; coninutul de alcaloid din pudra de cacao
poate varia de la 2% la 10%, iar n nucile cola (Cola) de la 1,0 la 2,5% [56]. Teobromina este o
substanta cristalin incolor, cu gust amar, insolubil n ap. Exercit ca i cofeina un efect excitant
asupra sistemului nervos.
7.3. Teofilina (C7H8N4O2) a fost izolat pentru prima dat din frunzele de ceai i identificat
chimic n 1888 de biochimistul german Albrecht Kossel [57]. Se conine n cantitate mai mare n
boabele de cacao (3,7 mg/g). Este mai puin solubil n ap rece, dar solubil n ap cald. Teofilina are
aciune diuretic i bronholitic. n medicin teofilina este folosit la tratarea astmului.
7.4. Protoalcaloizi. Din aceast clas fac parte alcaloizi, derivai din aminoacizi, ce conin un
atom de azot aciclic (n lanul lateral): efedrin, muscarin, colhamin, adrenalin, colchicin (fig.
8.14).
Unul din cei mai cunoscui alcaloizi din clasa respectiv
este colchicina, extras din brndua de toamn (Colchicum
autumnale), plant folosit la tratarea reumatismului i
inflamaiilor nc n Egiptul Antic. Colchicina a fost izolat
pentru prima dat de savanii francezi Pierre Pelletier i
Joseph Caventou.
n prezent, colchicina se utilizeaz n medicin ca
analgezic, n tratamentul reumatismului i a gutei. Se
Fig. 8.14. Structura chimic a colchicinei [16] folosete pe larg n cercetrile de genetic la obinerea
experimental a plantelor poliploide, ntruct are proprietatea
de a bloca formarea fusului de diviziune celular. Etapele de sintez a colchicinei sunt urmtoarele:

Tirozin sau fenilalanin dopamin otomnalin colchicin [3]

8. Alcaloizii cu hetrociclu chinolinic reprezint o clas ce conine chinolina, un compus

organic heterociclic aromatic cu formula chimic C9H7N (fig. 8.15 B). Clasa dat include cteva grupe,
principala fiind cea a chininelor (chinina, cinconina, chinidina etc.). Alcaloizii din grupa chininelor se
extrag din scoara speciilor (cca. 38) ale arborelui de chinin (Cinchona officinalis fig. 8.15 A),
arbore naional al statelor Peru i Ecuador [10].

155
 Precursorul biochimic al alcaloizilor din
grupa chininelor este aminoacidul triptofan [3].
Cel mai important alcaloid din grupa respectiv
este chinina, care a fost izolat i numit astfel
de chimitii francezi Pierre Pelletier i Joseph
Caventou n 1820. Numele de chinin i trage
originea din limba Quechua a indienilor Sud-
Americani quina-quina, ce nseamn scoar
Fig. 8.15 A. Scoar a Fig. 8.15 B. Structura sfnt [48]. Chinina are o form de pulbere
arborelui de chinin [10] molecular a chinolinei [49] cristalin alb, fr miros, cu gust foarte amar,
este greu solubil n ap, uor solubil n alcool.
n medicin se folosete sub form de sruri (sulfat de chinin, clorhidrat de chinin etc.). Chinina are
aciune antimalaric, antipiretic, analgezic. Se adaug n buturi (gin tonic, ap tonic), le confer un
gust amar.

8.3. IZOPRENIDELE

Izoprenidele reprezint cea mai numeroas clas de metabolii secundari. Ctre anul 1997
numrul de izoprenide izolate depea cifra de 23.000 [62]. Majoritatea izoprenidelor au o structur po-
liciclic, fiind alctuite din uniti izoprenice
ramificate, cu 5 atomi de carbon: H2C=C(CH3)
CH=CH2. Numrul acestor uniti n molecul
variaz de la 1 la 1000 (la cauciuc >1000).
Fig. 8.16. Structura chimic a izopentenildifosfat [33]
Precursorul biochimic comun al izoprenidelor este
izopentenil difosfat sau izopentenil pirofosfat (IPP fig. 8.16).
Izopentenil difosfat se formeaz la animale, arhebacterii, ciuperci i n citoplasma celulelor
vegetale din acetil-CoA printr-un stadiu intermediar n care se formeaz acid mevalonic (engl.
acetate/mevalonate pathway fig. 8.17 A). La eubacterii i n cloroplastele plantelor se desfoar alt
cale metabolic de formare a izopentenil difosfatului (fig. 8.17 B): prin condensarea aldehidei-3-
fosfoglicerice cu produsul de decarboxilare a acidului piruvic (engl. pyruvate/glyceraldehyde-3-
phosphate pathway). Aceast cale metabolic necesit un consum mai mic de energie.

Fig. 8.17. Schema general a dou ci metabolice de biosintez a izoprenidelor pn la stadiul de izopentenil difosfat
[62]: A din acetil-CoA prin stadiul de acid mevalonic; B din acid piruvic i aldehid-3-fosfogliceric prin stadiul de 1-
dezoxixiluloz-5-fosfat

La plante se ntlnesc compui la care doar o parte din molecul se formeaz pe cale izoprenic.
Procesul de ataare a izoprenidelor la molecule de chinone,
clorofile, proteine se numete izoprenilare [34]. Lanul
lateral izoprenic hidrofob (fig. 8.18) este responsabil pentru
Fig. 8.18. Grupare funcional izoprenil [34]
integrarea acestor substane n membranele celulare. n anii

156
80 ai sec. XX au fost descoperite proteinele izoprenilate [62], la care de restul de cistein de la captul
C- al moleculei de protein este ataat un rest C15 sau C20- izoprenic. Acest rest izoprenic joac un rol
de ancor care asigur integrarea proteinelor n membrana celular (vezi cap. 7.6, fig. 7.29). S-a
constatat c circa 2% din proteine sunt izoprenilate i c n aceast grup intr i proteine fiziologic
active [61].
n prezent o atenie deosebit n tratarea cancerului i se acord diterpenului taxol (vezi cap. 7.5)
izoprenid alctuite din patru uniti de izopren (C20H32, I = 4), extras din scoara arborelui Tis
(Taxus Baccata, Taxus Brevifolia) (fig. 8.19 A).

Fig. 8.19 A. Fructele i frunzele arborelui Tis [55] Fig. 8.19 B. Structura chimic a taxolului [62]

Taxolul are o structur policiclic (fig. 8.19 B), din care se produc preparatele paclitaxel,
docetaxel citostatice puternice care n doze foarte mici distrug celulele canceroase [54].
Din punct de vedere farmacologic, cea mai important grup a izoprenidelor o constituie
glicozidele cardiotonice (GC) sau cardenolidele folosite la tratamentul insuficienei cardiace datorit
aciunii lor de stimulare a contraciei miocardului. Moleculele (GC) sunt alctuite dintr-o caten
glucidic (cteva resturi de glucide) i o component steroidic (aglicon) (cap. 6.2).
Cele mai importante plante
productoare de (GC) sunt degeelul rou
(Digitalis purpurea), degeelul lnos
(Digitalis lanata), strofantul (Strophanthus
Kombe) i lcrmioara (Convallaria
majalis). Din degeelul rou (fig. 8.20 A) i
degeelul lnos se extrag peste 50 de
glicozide steroidice, principalul fiind
Fig. 8.20 A. Degeelul Fig. 8.20 B. Structura chimic a digitoxina (fig. 8.20 B). Cardenolidele se
rou [23] digitoxinei [62]; * R digitoxoza deosebesc ntre ele prin structura agliconului
i catena glucidic prezent n molecul.
Catena glucidic este constituit att din glucide obinuite (D-glucoza, D-fructoza, L-ramnoza), ct i
din glucide specifice prezente numai n structura anumitor glicozide cardiotonice (digitoxoza,
cimaroza) [62].
Din seminele lianei tropicale strofant (Strophanthus Kombe) a fost izolat k-strofantozid.
Aceast glicozid cardiotonic este un preparat de nenlocuit n acordarea primului ajutor medical, iar
dup injectare intravenoas acioneaz asupra inimii n 1 3 minute.
Circa 38 de glicozide cardiotonice au fost izolate din lcrmioar (Convallaria majalis) [19],
dintre care convalatoxina depete dup activitatea sa biologic alte glicozide cardiotonice, precum
digitoxina sau cimarina [62]. Convalotoxina acioneaz asupra transportului ionilor de Na+, K+ i
asupra contraciei miocardului.
Glicozidele mpreun cu alcaloizii reprezint principalele substane cu rol biologic activ
existente n plantele medicinale utilizate n diferite tratamente profilactice i curative.

157
 8.4. COMPUII FENOLICI

Compuii fenolici sunt substane organice vegetale care conin n molecul un nucleu aromatic
(benzenic), la care sunt ataate, de atomii de carbon, una sau mai multe grupe hidroxilice.
Cei mai simpli reprezentani ai acestei clase fenolul sau acidul
carbolic C6H5OH (fig. 8.21 A), hidrochinona i pirocatehina
C6H6O2, pirogalolul C6H6O3 i floroglucina C6H8OH3 + 2H2O
(fig. 8.21 B) se deosebesc ntre ei prin numrul gruprilor
hidroxilice.
Fig. 8.21. Structura fenolului [44] Fenolul C6H5OH este o substan incolor, cristalin. n
prezena oxigenului, fenolul se oxideaz i capt o culoare roz, este
solubil n ap, iar la temperatura mai mare de 66 C se amestec cu apa. Este toxic, produce arsuri ale
pielii, este un antiseptic. Fenolul reprezint captul lanului lateral al aminoacidului tirozina, i intr n
componena moleculelor proteice.

Hidrochinon Pirocatehin Pirogalol Floroglucin

Fig. 8.21. Structura fenolilor simpli cu 2 i 3 grupri hidroxilice [68]

Fenolii reprezint substane polare (dipoli). Inelul benzenic este componentul dipolului cu
sarcin negativ, iar gruparea OH posed sarcin pozitiv. Fenolii sunt substane slab acide.
Fenolul i derivaii lui se ntlnesc rar n stare liber. Astfel, fenolul se conine n conurile i
acele de pin, pirocatehina n coaja de ceap, fructele de grapefrut, floroglucina n conurile secvoii.
n condiii naturale, compuii fenolici se formeaz n urma oxidrii i transformrii chimice a
substanelor organice i reprezint produse intermediare ale metabolismului celular.
Substanele fenolice se clasific n dou clase mari [2]:
substane fenolice monomere;
substane fenolice polimere.

Substanele fenolice monomere

Substanele fenolice monomere, n funcie de scheletul carbonic (numrul inelelor benzenice i
numrul atomilor de carbon n scheletul carbonic) se clasific n 3 clase principale [60]:
compui 6-1;
compui 6-3;
compui 6-3-6.

Tabelul 8.1. Principalele grupe de substane fenolice monomere [44]

Nr. atomilor Scheletul Nr. inelelor Clasa
de carbon carbonic benzenice
7 6-1 1 Acizi fenolici, aldehide fenolice
9 6-3 1 Acizi hidroxicinamici, cumarine
15 6-3-6 2 Flavonoide

158
 1. Clasa compuilor C6-C1 include acizi fenolici (oxibenzoici) i aldehide fenolice.
1.1. Acizii fenolici includ acidul 4-hidroxibenzoic (C7H6O3), acidul salicilic (C6H4(OH)COOH),
acidul protocatehic (C7H6O4), acidul vanilic (C8H8O4), acidul galic (C7H6O5), acidul sirenic (C9H10O5)
(fig. 8.22) etc.

Acidul 4-hidroxibenzoic Acidul salicilic Acidul protocatehic Acidul vanilic

Fig. 8.22 A. Acizi fenolici monohidrobenzoici [42] Fig. 8.22 B. Acizi fenolici dihidrobenzoici [42]

Acizii oxibenzoici sunt rspndii pe larg n plante i de regul, sunt prezeni n form legat i
se elibereaz prin hidroliz. Acidul 4-hidroxibenzoic se conine n nucile de cocos (Cocos nucifera),
fructele de acai (Euterpe oleracea), a fost identificat n vin, vanilie. Acidul 4-hidroxibenzoic este un
izomer cu acidul salicilic (2-hidroxibenzoic) precursor al aspirinei.
Acidul salicilic (SA) este un fitohormon fenolic care are un rol n cretere, dezvoltare,
fotosintez, transpiraie, absorbia i transportul ionilor la plante [42].
Acidul protocatehic (PCA) extras din hibiscus (Hibiscus sabdariffa) este o substan cu efect
antioxidant i antiinflamator [42].
Acidul vanilic este un compus utilizat n industria alimentar n calitate de aromatizator. Cel mai
nalt coninut de acid vanilic a fost identificat n rdcinile de Angelica sinensis, plant ierboas
originar din China, folosit n medicina tradiional chinez [42].
Acidul sirenic se gsete n fructele de acai [42], iar n form de eter, mpreun cu acidul
vanilic, sunt componente ale ligninei din plantele lemnoase.

Acidul galic Acidul sirenic

Fig. 8.22 C. Acizi fenolici trihidrobenzoici [42] Fig. 8.23. Structura acidului metadigalic [2]

Acidul galic a fost izolat din scoara stejarului, frunzele de ceai, oetar mirositor sau sumac
(Rhus aromatica). Se gsete n plante n stare liber i sub form de dimer acid metadigalic [60]
(fig. 8.23).
Legtura esteric format din grupa hidroxilic a unui acid fenolic i grupa carboxilic a altui
acid fenolic poart denumirea de legtur depsidic. Compuii cu legtura depsidic se numesc
depside. Depsidele acidului galic sunt componente ale taninurilor hidrolizabile [60].
1.2. Aldehidele fenolice cuprind vanilina (C8H8O3), aldehida protocatehic (C7H6O3), aldehida
salicilic (C7H6O2) (fig. 8.24) etc.

159
 Vanilin Aldehid protocatehic Aldehid salicilic

Fig. 8.24. Structura aldehidelor fenolice [43]

Cea mai cunoscut aldehid fenolic este vanilina extras din vanilie (Vanilla planifolia), plant
cu miros plcut din categoria mirodeniilor, originar din Mexic. Este folosit n industria alimentar
fiind un ingredient esenial pentru multe reete de prjituri, budinci, checuri, ciocolate, buturi, sosuri,
produse de patiserie. Rachiurile de struguri mature au un buchet plcut, expresiv cu nuane de vanilie.
n procesul de maturare a rachiurilor de struguri, vanilina se formeaz n rezultatul oxidrii alcoolului
coniferilic care se conine n lemnul de stejar al butoaielor
Aldehida protocatechic se conine n dopul fabricat din lemnul stejarului de plut (Quercus
suber) i se elibereaz n vin. A fost identificat, de asemenea, n ciuperca Phellinus linteus [43].
Aldehida protocatechic poate fi utilizat n calitate de precursor n sinteza vanilinei n cultura in vitro
a celulelor de ardei Chili (Capsicum frutescens).
Aldehid salicilic este un component caracteristic al aromei plantei de hric (Fagopyrum
esculentum). Se folosete n parfumerie.
2. Clasa compuilor C6-C3 include acizi hidroxicinamici i cumarine [60].
2.1. Acizii hidroxicinamici (cumarici) sunt o clas de acizi aromatici sau fenilpropanoide,
derivai hidroxilici ai acidului cinamic, prezeni n plante att n stare liber, ct i n stare legat.
Prezena izomeriei cis-trans este o particularitate a acizilor hidroxicinamici. Principalii reprezentani ai
aceste clase sunt acidul cumaric, acidul cafeic, acidul ferulic, acidul sinapic (fig. 8.25).

Acid p-cumaric Acid cafeic

Acid ferulic Acid sinapic

Fig. 8.25. Structura acizilor hidroxicinamici [31]

Acidul p-cumaric (C9H8O3) are trei izomeri acizii o-cumaric, m-cumaric i p-cumaric, care
difer dup poziia substituentului hidroxilic al grupului fenil [41]. Cel mai rspndit izomer n natur
dintre acizii susmenionai este acidul p-cumaric. Este o substan cristalin, greu solubil n ap i
uor solubil n etanol i dietileter. Acidul p-cumaric se gsete n tomate, morcov, usturoi, arahide. A
fost identificat n vin, oet i boabele de orz. Acidul p-cumaric din polen este un constituent al mierii de
albine.
Acidul cafeic (C9H8O4) este o substan solid de culoare galben ce conine o grupare fenolic
i una acrilic. Se conine n toate plantele ntruct este un metabolit intermediar n biosinteza ligninei,

160
unul din componentele principale ale biomasei vegetale. A fost izolat din boabele de cafea i orz, din
uleiul de argan produs din seminele fructelor de argan (Argania spinosa L.).
Acidul cafeic este precursorul acidului ferulic, alcoolului coniferilic i al alcoolului sinapic,
toate aceste substane fiind componente ale ligninei. n plante acidul cafeic se formeaz din acid 4-
hidroxicinamic i se transform n acid ferulic, reacie catalizat de enzima acid cafeic-O-
metiltransferaza [5].
Acidul ferulic (C10H10O4) este un compus fenolic din componena arabinoxilanilor pereilor
celulari la plante. Fiind un component al ligninei, acidul ferulic poate fi utilizat n calitate de precursor
n producerea industrial a compuilor aromatici, spre exemplu a vanilinei sintetice [25]. Se conine n
seminele de cafea, mere, arahide, portocale, n nveliul boabelor de orez, gru, ovz, orz. Acidul
ferulic, ca multe alte substane fenolice naturale, are proprieti antibacteriene i antioxidante.
Acidul sinapic (C11H12O5) poate forma dimeri cu sine nsui i cu acidul ferulic n pereii
celulari ai cerealelor [52]. Poate fi izolat din vin i oet. Esterul colinic al acidului sinapic sinapina, se
conine n seminele mutarului negru (Brassica nigra).
2.2. Cumarinele sunt o clas de compui organici naturali care reprezint lactone aromatice
nesaturate. Elementul principal al cumarinelor este cumarina (C9H6O2 fig. 8.26). Sunt substane
cristaline, incolore, greu solubile n ap, uor solubile n solveni organici. La dizolvarea n soluii
bazice se rupe inelul lactonic al cumarinelor i se formeaz sruri ale acidului oxicorismic. Biosinteza
cumarinelor se realizeaz din aminoacizi aromatici (fenilalanin, tirozin) prin stadiul de acizi fenolici
(acizii corismic, cumaric, cafeic, ferulic).
Cumarina (C9H6O2 fig. 8.26), cel mai simplu compus din clasa respectiv, se formeaz n
rezultatul ciclizrii formei cis a acidul orto-hidroxicinamic (o-cumaric) n mediu acid [60]. Este o
substan cristalin, incolor cu un miros plcut de fn proaspt cosit.

Cumarina Esculetina Bergaptol

Fig. 8.26. Structura chimic a unor cumarine [20]

Cumarina pur mpreun cu florile de sulfin (Melilotus officinalis) se utilizeaz n calitate de

aromatizatori la producerea unor soiuri de tutun i n parfumerie.
Esculetina (C9H6O4 fig. 8.26), un derivat hidroxilat al cumarinei, sub form de glucozid-7-
esculin se conine n pericarpul castanului i se folosete n medicin pentru ntrirea capilarelor.
Bergaptolul (C11H6O4 fig. 8.26) este o furanocumarin care se conine n uleiul de bergamot
extras din fructele de bergamot (Citrus bergamia). Acesta se folosete n industria alimentar la
aromatizarea ceaiului.
n clasa compuilor C6-C3 unii autori includ alcoolii cumarici: alcoolul p-cumaric, alcoolul
coniferilic i alcoolul sinapic, care sunt componente iniiale n biosinteza ligninei [60].
3. Clasa compuilor 6-3-6 se caracterizeaz printr-o mare diversitate. Din diferite plante
au fost izolate i studiate peste 5000 de flavonoide [27]. Compuii din aceast clas mai poart
denumirea de flavonoide (din latin flavus galben) [60]. Flavonoidele sunt compui derivai ale flavo-
nului (C15H10O2 fig. 8.27), au un schelet cu 15 atomi de
carbon, conin dou inele benzenice (A i B) i un inel
heterociclic sau (piranic C). Heterociclul piranic se
condenseaz cu un inel benzenic (A) i se asociaz cu alt
inel benzenic (B).
n funcie de gradul de oxidare sau reducere a
Fig. 8.27. Structura molecular a flavonului [26] segmentului heterociclic, flavonoidele se clasific n:

161
catehine, leucoantocianidine (flavan-3,4-diol), antocianidine i antociani, flavanone, flavone i
flavanole (3-hidroxiflavone) (fig. 8.28).

Catehine Leucoantocianidine Antocianidine

Flavanone Flavone Flavonole

Fig. 8.28. Structura molecular a flavonoidelor [27]

3.1. Catehinele constituie cea mai redus form a flavonoidelor. Denumirea de catehin provine
de la catechu, extract obinut din arborele catechu (Acacia catechu) folosit n calitate de aditiv
alimentar [8]. Molecula de catehin are dou inele benzenice (A i B) i un heterociclu dihidropiranic
(C) cu o grupare hidroxilic la atomul de carbon n poziia 3. Datorit prezenei a doi atomi asimetrici
de carbon (atomii n poziiile 2 i 3) n molecula de catehin, n natur se ntlnesc patru stereoizomeri:
doi izomeri catehine au configuraia-trans, ceilali doi epicatehine se gsesc n configuraia-cis.
Catehinele sunt substane incolore, cristaline, solubile n alcool i ap, au un gust astringent. Se
oxideaz uor la nclzire, la aciunea razelor solare i a enzimelor, n mediul bazic; brunificarea
legumelor i fructelor la tratarea lor mecanic i termic este cauzat de oxidarea catehinelor. La
polimerizarea catehinelor se formeaz substane tanante condensate. Au proprieti antimicrobiene i
ale vitaminei P, contribuie la o utilizare mai eficient a acidului ascorbic de ctre organism. Catehinele
sunt substane biologic active, asigur elasticitatea i rezistena mecanic a capilarelor, regleaz
permeabilitatea lor. Sunt substane antioxidante i antitumorale, protejeaz organismul de aciunea
radicalilor liberi, ntresc sistemul imunitar.
Catehinele se gsesc n cantiti mari n fructele de mere, pere, piersici, caise, zmeur, struguri,
gutui, citrice, n pomuoarele de pdure, n boabele de cacao, n scoara pinului, bradului, n lstarii i
frunzele de ceai, n frunzele de ptrunjel. Lstarii plantei de ceai (Camelia sinensis) conin pn la 30%
de catehine din masa uscat [60].
3.2. Leucoantocianidinele (flavan-3,4-diol) sunt substane incolore, mai instabile dect
catehinele i doar n cazuri singulare au fost izolate n form cristalin. Leucoantocianidinele au fost
izolate din diferite specii de plante. S-a demonstrat c leucoantocianidinele sunt metabolii intermediari
n biosinteza antocianidineleor n florile de matiol (Matthiola incana) [35].
3.3. Antocianidinele i antocianii. Antocianidinele sunt pigmeni care dau culoarea roie i
albastr florilor i fructelor. Se gsesc n natur de obicei sub form de glicozide, care poart numele de
antociani [4].
Cele mai importante antocianidine sunt: aurantidina, cianidina, delfinidina, malvidina,
pelargonidina, peonidina, petunidina (tab. 8.2), care se deosebesc ntre ele prin numrul i poziia
gruprilor hidroxilice i metoxilice (-OCH3) la inelele benzenice.

162
 Tabelul 8.2. Antocianidine i substituenii lor [4]
Structura chimic de baz Antocianidin R3' R4' R5' R3 R5 R6 R7
Aurantidin -H -OH -H -OH -OH -OH -OH
Cianidin -OH -OH -H -OH -OH -H -OH
Delfinidin -OH -OH -OH -OH -OH -H -OH
Malvidin -OCH3 -OH -OCH3 -OH -OH -H -OH
Pelargonidin -H -OH -H -OH -OH -H -OH
Peonidin -OCH3 -OH -H -OH -OH -H -OH
Petunidin -OH -OH -OCH3 -OH -OH -H -OH

Antocianii (din greac anthos floare, kyanos albastru) sunt pigmeni vacuolari de culoare
roie, purpurie i albastr. n literatura de specialitate, ctre anul 2006, au fost pui n eviden peste
550 de antociani [4]. Se conin n esuturile plantelor
superioare: frunze, tulpini, rdcini, flori i fructe.
Antocianii sunt solubili n ap i alcool, greu solubili n
eter, benzen i cloroform. Sunt substane fr miros, cu
un gust slab astringent. Antocianii sunt glicozide ale
antocianidinelor. n antociani, mono- sau diglucidele se
Fig. 8.29. Structura molecular a keracianina leag de antocianidine (aglicon), de regul, la hidroxilul
rutinozil-3-cianidin [64] de la C3 de pe heterociclul piranic (fig. 8.29).

Toi antocianii conin n heterociclu oxigen

tetravalent (oxoniu) i datorit acestui fapt formeaz s-
ruri. Pigmentaia antocianic a esuturilor vegetale
depinde de civa factori: srurile de potasiu ale
antocianilor sunt de culoare purpurie, srurile de calciu i
magneziu sunt de culoare albastr; metilarea
antocianidinelor produce o nuan purpurie. Antocianii i
schimb culoarea n funcie de pH, fapt pentru care se
utilizeaz ca indicatori acido-bazici [1].
Tomate albastre Conopid purpurie Antocianii sunt folosii n industria alimentar n
Fig. 8.30. Culturi agricole cu un coninut nalt calitate de aditivi cu numrul E163 (fig. 8.30), aprobai
de antociani [4] pentru folosire n rile Uniunii Europene, Australia i
Noua Zeland [4].
3.4. Flavanonele sunt substane incolore, cristaline care se conin n fructele diferitor specii de
citrice. De regul, flavanonele se gsesc n esuturile vegetale sub form glicozilat de diglucide la
atomii C7. Spre exemplu, naringhina este un 7-ramnoglucozid al angliconului naringhenina,
hesperidina este un 7-ramnoglucozid al angliconului hesperitina etc. (fig. 8.31). Naringhina se conine
n grepfrut i confer acestuia un gust amar, iar hesperidina se coine n fructele citricilor.

Naringhina Hesperidina
Fig. 8.31. Structura molecular a glicozidelor flavanonice [29; 39]

163
 3.5. Flavonele sunt substane cristaline, pigmeni de culoare galben solubili n ap sau alcool.
Dintre flavonele cele mai rspndite sunt apigenina, luteolina i tangeritina [26]. La flavone este
posibil o gam larg de substituii, inclusiv hidroxilarea, metilarea, glicolizarea. Se conin n elin,
ptrunjel, unele condimente; sub form de glicozide se gsesc n flori, fructe, frunze, n lemn.
3.6. Flavonolele sunt pigmeni de culoare galben rspndii pe larg n regnul vegetal. Sunt o
clas de flavonoide cu un schelet 3-hidroxiflavonic (fig. 8.28). Formeaz un spectru larg de glicozide,
cele mai rspndite fiind astragalina, izochercitina, miricitrina, chercitrina, rutina (tab. 8.3).

Tabelul 8.3. Glicozide flavonolice [28]

Structura Denumirea Aglicon C-3
Astragalin Chempferol Glucoz

Izochercitin Chercitin Glucoz

Miricitrin Miricin Ramnoz

Chercitrin Chercitin Ramnoz

Rutin Chercitin Rutinoz

Se cunosc dou ci de biosintez a substanelor fenolice: calea

ichimatic i calea acetat-malonatic.
Calea ichimatic este o cale metabolic de biosintez a compuilor
fenolici care au un precursor comun acidul ichimic (C7H10O5 fig.
8.32).
Calea ichimatic (fig. 8.33) ncepe de la glucide (produse ale
Fig. 8.32. Structura molecular fotosintezei), din care se formeaz precursorii acidului ichimic:
a acidului ichimic [51] eritrozo-4-fosfat i fosfoenolpiruvat.
Apoi din acidul ichimic se formeaz aminoacizi aromatici: L-fenilalanin, L-tirozin, L-
triptofan. Din acidul L-fenilalanina, printr-un stadiu intermediar de acizi oxicorismici (fenilpropanoide)
se formeaz flavonoidele, cea mai rspndit grup de compui fenolici.

164
 Fig. 8.33. Calea ichimatic de biosintez a substanelor fenolice [62]

Calea acetat-malonatic este caracteristic pentru ciuperci, microorganisme. La plante

superioare calea respectiv se realizeaz concomitent cu calea ichimatic. La flavonoide precursorul
inelului A este acetatul (sau malonatul), iar precursorul inelului B este acidul ichimic.

Substanele fenolice polimere

Substanele fenolice polimere sunt substane organice heterogene derivate de la polifenoli care
se mpart n 3 clase (tab. 8.4):
substane tanante (taninuri);
lignin;
melanin.
Tabelul 8.4. Polimeri fenolici [44]
Unitatea
de baz

Acid galic Flavonul Acid cinamic

Clasa Taninuri hidrolizabile Flavonoide, Lignin
polimerului Taninuri condensate

Potrivit unei definiii recente acceptate n literatura de specialitate (WBSSH), n grupa

polifenolilor sunt incluse substane cu urmtoarele caracteristici [46]:
n general, sunt compui moderat solubili n ap;
au o mas molecular de 500 4000 D;
posed mai mult de 12 grupri hidroxilice;
au n componena lor 5 7 inele benzenice.

1. Taninurile (din germana veche tanna stejar, brad) sunt substane organice heterogene
derivate de la polifenoli, care precipit proteinele din soluiile lor apoase sau care pot forma complexe
cu proteine, aminoacizi, poliglucide i alcaloizi [53].
Termenul taninuri a aprut n contextul folosirii substanelor tanante din lemnul arborilor la
transformarea pielii crude a animalelor n piele tbcit. La baza procesului de tbcire a pieilor se afl
proprietatea taninurilor de a interaciona cu colagenul (proteina fibrilar a pielii) i de a forma o
structur stabil intercalat. Taninurile au o mas molecular care variaz ntr-un diapazon de 500
3000 D (esteri ai acidului galic). Sub aspectul proprietilor fizico-chimice, taninurile sunt n
majoritatea cazurilor substane amorfe, de culoare alb sau glbuie, cu gust astringent sau amar,
solubile n ap cald, etanol i glicerin i insolubile n solveni organici; n ap formeaz soluii
coloidale. Se pot extrage din plante cu ap fierbinte. Taninurile au caracter slab acid i prezint
proprieti reductoare, se oxideaz uor i se brunific. Acest fenomen se observ la suprafaa mrului
proaspt tiat sau a frunzei de ceai vtmat mecanic.

165
 Taninurile sunt substane foarte rspndite n regnul vegetal. Se gsesc n scoara arborilor, n
frunze, fructe, rdcini. Taninurile determin valoarea alimentar i gustativ a unor produse
alimentare (vin, ceai, cafea, cacao etc.). n industrie taninurile sunt folosite la tbcirea pielor,
fabricarea cernelilor, n calitate de aditiv alimentar pentru a conferi unor produse un gust astringent i
colorant alimentar E181 [67].
Dup reacia de hidroliz i structura chimic, taninurile se clasific n dou grupe mari:
taninuri hidrolizabile i taninuri condensate (catechintaninuri).
1.1. Taninurile hidrolizabile sunt esteri naturali ai glucozei cu acidul galic (monomer
polifenolic) sau cu produse de condensare ale acidului galic (acidul m-digalic, acidul elagic etc.).
Conin n molecula lor de la 3 la 12 resturi de acid galic (tab. 8.4).
Taninurile hidrolizabile se pot extrage din: castanul comestibil (Castanea sativa), scoara de
stejar (Quercus robur, Quercus petraea i Quercus alba), arbustul Pasrea paradisului (Caesalpinia
spinosa), haritaki (Terminalia chebula), sumac (Rhus coriaria). Se obin n cantitate mare, de
asemenea, din gale coronate care se formeaz pe frunzele urmtoarelor specii: Quercus infectoria,
Rhus semialata, Andricus kollari etc., [30] sau din gogoi de ristic care se formeaz din transformarea
mugurilor foliari ai speciei Quercus lusitanica var. infectoria. n funcie de structura chimic, se
deosebesc taninuri galice (galotaninuri) i taninuri elagice.
Taninurile galice sunt polimeri formai din acid galic, esterificat i legat la grupa hidroxilic
a glucozei. Galotaninurile se hidrolizeaz uor n
glucoz i acid galic n mediu acid sau sub
aciunea unor enzime specifice tanaze, produse
de ciupercile Aspergillus niger i Penicillium
glaucum. Componentul principal al galotaninei
este pentagaloilglucoza, la care prin legturi
depsidice se asociaz resturi de acid galic.
Taninurile elagice se deosebesc de cele
galice prin faptul c la hidroliz se formeaz acid
elagic, ale crui resturi se asociaz de
pentagaloilgucoz prin legturi C-C [24].
1.2. Taninurile condensate sunt polimeri
formai prin condensarea flavanilor catehine
sau leucoantociane. Moleculele taninurilor
condensate nu conin resturi de glucide i pot fi
liniare (cu legturi 48) sau ramificate (cu
Fig. 8.34. Structura molecular a taninurilor condensate
[17] legturi 46) (fig. 8.34).
Sursele comerciale de taninuri condensate sunt lemnul de quebracho (Schinopsis lorentzii),
scoara de pin (Pinus sylvestris), molid (Picea abies) i salcm (Acacia mollissima), seminele de vi-
de-vie (Vitis vinifera) [17].
2. Lignina (din lat. lignum arbore, lemn) este un compus macromolecular, un polimer
complex al alcoolilor aromatici (monolignoli). Dintre substanele monomere fac parte alcoolul p-
cumarilic, alcoolul coniferilic i alcoolul sinapic (fig. 8.35).

Alcool p-cumarilic Alcool coniferilic Alcool sinapinic

Fig. 8.35. Structura molecular a monolignolilor (componentele ligninei) [36]

166
 Lignina a fost menionat pentru prima dat de botanistul elveian Augustin de Candolle n
1813 [36]. Este un polimer larg rspndit n regnul vegetal, ocupnd locul al doilea dup celuloz.
Lignina constituie partea aromatic, nehidrolizabil a lemnului, intr n componen pereilor celulari
secundari ai plantelor i ai unor alge. Lemnul speciilor de foioase conine 18 24 % de lignin, iar
lemnul coniferelor 27 30 % [66]. Pereii celulari ai celulelor vegetale pot fi comparai cu betonul
armat: carcasul de metal reprezint celuloza, iar betonul lignina. Ligninele se formeaz dup apariia
fibrelor de celuloz, apoi le ntreptrund conferind acestora o rezisten mecanic mai mare, o
rezisten mrit la aciunea apei, dar le micoreaz elasticitatea. ntre lignine i celuloz se stabilesc
att legturi fizice, ct i legturi chimice (eterice). Ligninele din diferite plante difer prin numrul i
tipul unitilor structurale. n ligninele de foioase predomin acidul sinapic, iar n cele ale coniferelor
acidul coniferilic.
Ligninele sunt substane amorfe, de culoare nchis, insolubile n ap, n acizi i baze alcaline
diluate. Sunt solubile n acizi tari i baze alcaline concentrate, din soluiile crora precipit prin diluare.
La oxidarea cu nitrobenzolul n mediu bazic, lignina se scindeaz, formnd aldehide aromatice (fig.
8.36).

p-Hidroxibenzaldehid Vanilin Aldehid sirenic

Fig. 8.36. Structura molecular a aldehidelor aromatice produse ale oxidrii ligninei [60]

Lignina este componentul principal responsabil pentru aroma de vanilie a crilor vechi. Odat
cu trecerea timpului, lignina este supus proceselor oxidative i confer crilor vechi o arom plcut.
Lignina se extrage din lemn cu hidrosulfit i acidul sulfuros la fabricarea hrtiei. Deeurile ligninei la
uzinele de hidroliz se utilizeaz pentru producerea articolelor presate, maselor plastice, rinilor
sintetice, crbunilor activai.
3. Melaninele (din greac melas negru, ntunecat) constituie un grup de pigmeni naturali
azotai de culoare neagr, care se gsesc n plantele superioare, la animalele vertebrate, n cuticula
insectelor, a fluturilor etc. La animalele vertebrate, melaninele se stocheaz n celule specializate
(melanocite) i determin culoarea prului, pielii, a blnii etc. Melaninele sunt polimeri chinoidici i
produse de oxidare a aminoacidului tirozina. Sub aciunea enzimei tirozinaza, aminoacidul tirozina se
transform n L-3,4-dihidroxifenilalanin (L-DOPA), iar acesta n L-dopachinon [38]. Se cunosc trei
tipuri de melanine: eumelanin, fenolmelanin i neuromelanin (fig. 8.37).

167
 Eumelanin Fenolmelanin

Fig. 8.37. Tipurile principale de melanine [38]

Cea mai rspndit melanin este eumelanina. Dac dopachinona reacioneaz cu aminoacidul
cisteina se formeaz fenolmelanine, responsabile de culoarea roie a prului i apariia pistruilor.
Neuromelaninele sunt prezente n creier ns funciile lor nc nu sunt cunoscute.

Funciile compuilor fenolici

Compuii fenolici ndeplinesc urmtoarele funcii:

1. Compuii fenolici particip la oxido-reducere. La oxidarea cu oxigenul, sub aciunea enzimei
polifenoloxidaza, compuii fenolici se transform n chinone. Acestea, la rndul su, se reduc cu atomii
de hidrogen a substratului respirator i redevin disponibile la aciunea enzimei polifenoloxidaza.
Aadar, sistemul polifenol + polifenoloxidaza reprezint un transportor al atomilor de hidrogen la
etapele finale ale respiraiei [60]. Prezena sistemului polifenol + polifenoloxidaza asigur n celula
vegetal oxidarea unui ir de compui organici (aminoacizi, acid ascorbic, citocromul c, acid malic,
acid citric, polifenoli etc.) pe cale neenzimatic. Spre exemplu, oxidarea aminoacidului triptofan, sub
aciunea chinonelor, conduce la formarea unui stimulator al creterii plantelor acidului -
indolilacetic.
Derivai ai compuilor fenolici precum ubichinona (coenzima Q) constituie transportori de
hidrogen n lanul respirator de electroni localizat n mitocondrii. Plastochinonele, compui similari cu
ubichinonele, sunt componente ale lanului respirator la cloroplaste.
2. Compuii fenolici regleaz creterea plantelor. Compuii fenolici se formeaz, n special, n
esuturile tinere ale plantelor i stimuleaz i inhib procesele de cretere. Substanele fenolice, precum
flavonoidele regleaz metabolismul auxinelor [63].
3. Substanele fenolice au funcii de protecie. Produse de condensare oxidativ a fenolilor se
formeaz pe suprafaa leziunilor mecanice la esuturile vegetale i inhib reproducerea
microorganismelor patogene. Pe lng aceasta, unele substane fenolice confer plantelor rezisten la
boli. Astfel, cojile colorate de ceap conin acid protocatehic care protejeaz planta de patogeni din
genul Collectotrichum i Diplodia [60]. n unele cazuri, la atacul patogenilor, n plante se formeaz
fitoalexine compui toxici pentru patogeni. O bun parte din fitoalexinele cunoscute sunt compui
fenolici. Bunoar, fitoalexina orcinol se formeaz n bulbii orhideelor ca rspuns la infecia cu
ciuperca Rhizoctonia repens. Fitoalexine se formeaz la diferite specii de plante: ceap, usturoi, cartofi,
bumbac etc.

168
 4. Unii fenoli sunt substane cu efect antioxidant. Se folosesc pe larg n industria alimentar
pentru stabilizarea grsimilor. Activitatea antioxidant a compuilor fenolici se manifest prin legarea:
a) ionilor metalelor grele; b) radicalilor liberi care se formeaz n rezultatul oxidrii compuilor
organici.
Orice stres abiotic determin producerea peroxidului de hidrogen (H2O2) n cloroplastele,
mitocondriile i peroxizomii celulelor vegetale. O cantitate substanial de H2O2 prin difuzie ptrunde
n vacuol locul principal de localizare a flavonoidelor, care pot inactiva eficient H2O2 i alte forme
active ale oxigenului [63].
5. O parte din compuii fenolici sunt pigmeni. Glicozidele antocianilor determin pigmentaia
florilor (roie, purpurie, albastr), antocianii i carotenoidele pigmentaia fructelor. Aceti compui
ndeplinesc funcia de pigmeni vegetali, ale cror molecule sunt capabile de a absorbi selectiv un
anumit spectru al luminii solare. Culoarea florii este un factor important de atragere selectiv a
polenizatorilor, asigur funcionarea stabil a mecanismelor de reproducere [63]. Melaninele sunt
pigmeni de culoare neagr care protejeaz pielea animalelor de razele ultraviolete.

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Fenolii conin n molecula lor un................., la care sunt ataate una sau mai multe..........................
1.2. n rachiurile de struguri maturizate se conine aldehida acidului..............., care provine din.............
1.3. Precursorul comun al majoritii fenolilor este............................
1.4. La polimerizarea catehinelor se formeaz....................................
1.5. Taninurile determin valoarea alimentar a produselor:............

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Compuii fenolici sunt substane biologic active.

2.2. Fenolii sunt produse ale catabolismului.
2.3. Catehinele sunt cea mai redus form a compuilor flavonoidici.
2.4. Precursorul specific comun al izoprenidelor este izopentenildifosfat.
2.5. Melaninele se stocheaz n endospermul gramineelor.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Substane fenolice monomere:

a) acid oxibenzoic; b) acid sinapic; c) lignin; d) substane tanante; e) acid cafeic; f) acid vanilic; g)
acid galic.
3.2. C6-C3-C6:
a) acid galic; b) acid sinapic; c) flavonoide; d) antociane; e) melanine; f) cumarine; g) flavone.
3.3. Cumarina are un miros de:
a) cafea; b) alcool; c) fn; d) mucegai; e) grsime.
3.4. Catehinele au un gust:
a) dulce; b) srat; c) amar; d) astringent; e) acru.
3.5. Elementele structurale ale substanelor tanante:
a) acid galic; b) cumarine; c) glucoz; d) catehine; e) celuloz.

169
4. Asociai.

Principalele clase de metabolii secundari

1. Flavonoide A. Via-de-vie
2. Alcaloizi B. Arborele de cacao
3. Izoprenide C. Arbustul de coca
D. Arborele de cafea
E. Liana
F. Brndua de toamn
G. Lcrmioara
H. Macul de grdin

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.

5.1. Acid vanilic; acid ferulic; acid galic; catehine; acid sirenic; lignin; acid sinapic.
5.2. Flavanone; flavone; catehine; vanilina; antociane; leucoantociane; flavonole.
5.3. Lignin; taninuri elagice; taninuri galice; melanine; acid -oxibenzoic.

6. Completai tabelul.

Funciile compuilor fenolici n celul

A.
B.
C.
D.
E.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Flavonoidele o clas important de substane n industria alimentar.

7.2. Proprietile flavonoidelor i folosirea lor n medicin i farmaceutic.
7.3. Alcaloizii folosii n medicin i farmaceutic.
A. Scopolamina sau hioscina extras din mtrgun (Atropa belladona L.).
B. Morfina, papaverina i codeina extrase din mac (Papaverum somniferum L.).
7.4. Izoprenidele utilizate n medicin i farmaceutic.
A. Glicozide cardiace extrase din degeelul-rou (Digitalis purpurea L.) i degeelul-lnos (Digitalis
lanata L.)
B. Glicozide triterpene extrase din rdcina ginseng (Panax ginseng C.A.Mey.)
C. Glicozide steroide extrase din rdcinile lianelor din genul Dioscorea.

170
 GLOSAR

Antiseptic substan care previne, nltur infeciile microbiene sau care mpiedic putrefacia.
Antipiretic . medicament care combate febra.
Arabinoxilan hemiceluloz alctuit din dou pentoze arabinoza i xiloza, prezent n pereii
celulari ai plantelor.
Argan arbore endemic din Maroc.
Auxin hormon vegetal care condiioneaz creterea plantelor.
Ciclizare reacie chimic prin care lanul de atomi din molecula unui compus organic se nchide i
formeaz un ciclu.
Dimer compus chimic rezultat din combinarea a dou molecule identice.
Fructele Acai fructe ale palmierilor cu acelai nume (Euterpe oleracea), originari din padurile
Amazonului, de dimensiuni i culori asemntoare coaczelor.
Furanocumarine grup din clasa cumarinelor cu un nucleu furanic.
Gale tumori vegetale provocate de nepturile unor insecte pe frunzele stejarului sau ale altor plante.
Gogoa de ristic excrescen sferic, pe frunzele i pe ramurile tinere ale unor arbori, bogat n
tanininuri, care apare n urma nepturii fcute de o specie de viespi.
Gut (Podagr) boal provocat de depunerea srurilor acidului uric n regiunea unor articulaii, care
se manifest prin umflturi ale articulaiilor nsoite de dureri violente.
Haritaki plant medicinal din familia Combretaceae utilizat n tratarea tulburrilor de tranzit
intestinal.
Hibiscus plant ierboas, arbustiv i arborescent, originar din India i China, cu flori mari, viu
colorate.
Lacton eter ciclic complex ce conine n inel gruparea COO.
LSD dietilamida acidului lisergic (engl. lysergic acid diethylamide), drog psihedelic.
Matiol plant erbacee ornamental, cultivat pentru florile sale mirositoare.
Opiu substan narcotic toxic obinut prin uscarea latexului extras prin incizie din capsulele
necoapte ale macului i folosit ca somnifer, calmant, analgezic, stupefiant.
Peristaltism micare de contracie a musculaturii stomacului i intestinului, care face ca alimentele s
fie mpinse de-a lungul tubului digestiv.
Poliploidie prezena n nucleul celular a mai mult dect dou seturi de cromozomi; fenomen ntlnit
frecvent la plante i animalele inferioare.
Quebracho arbore tropical rspndit n America de Sud, cu lemnul foarte dur i bogat n substane
tanante.
Sclerot organ de rezisten la unele ciuperci, format din ngrmdiri de hife ntreesute.
Secvoia (Sequoia sempervirens) arbore conifer gigant din America.
Sistem nervos parasimpatic una dintre cele dou pri periferice ale sistemului nervos vegetativ, care
ncetinete btile inimii i accelereaz micrile tubului digestiv.
Sumac arbust cu frunze bogate n substane tanante, folosite n condimentarea unor bucate.
WBSSH abreviere a numelor cercettorilor Theodore White, Edgar Bate-Smith, Anthony Swain i
Edwin Haslam.

171
 BIBLIOGRAFIE

1. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
2. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
3. http: Alkaloid //en.wikipedia.org/wiki/Alkaloid
4. http: Anthocyanin //en.wikipedia.org/wiki/Anthocyanin
5. http: Caffeic acid //en.wikipedia.org/wiki/Caffeic_acid
6. http: Caffeine //en.wikipedia.org/wiki/Caffeine
7. http:Carl Friedrich Wilhelm Meiner //de.wikipedia.org/wiki/Carl_Friedrich_Wilhelm_Meiner
8. http: Catechin //en.wikipedia.org/wiki/Catechin
9. http: Catharanthus roseus //en.wikipedia.org/wiki/Catharanthus_roseus
10. http: Cinchona //en.wikipedia.org/wiki/Cinchona
11. http: Claviceps purpurea //ro.wikipedia.org/wiki/Claviceps_purpurea
12. http: Coca //en.wikipedia.org/wiki/Coca
13. http: Cocaine //en.wikipedia.org/wiki/Cocaine
14. http: Codeine //en.wikipedia.org/wiki/Codeine
15. http: Coffee beans //en.wikipedia.org/wiki/Coffee_beans
16. http: Colchicine //en.wikipedia.org/wiki/Colchicine
17. http: Condensed_tannin //en.wikipedia.org/wiki/Condensed_tannin
18. http: Coniine //en.wikipedia.org/wiki/Coniine
19. http: Convallaria majalis //en.wikipedia.org/wiki/Convallaria_majalis
20. http: Coumarin //en.wikipedia.org/wiki/Coumarin
21. http: Cuscohygrine //en.wikipedia.org/wiki/Cuscohygrine
22. http: Cuscohygrine//www.epharmacognosy.com/2012/07/cuscohygrine
23. http: Digitalis purpurea //en.wikipedia.org/wiki/Digitalis_purpurea
24. http: Ellagitannin //en.wikipedia.org/wiki/Ellagitannin
25. http: Ferulic acid //en.wikipedia.org/wiki/Ferulic_acid
26. http: Flavones //en.wikipedia.org/wiki/Flavones
27. http: Flavonoid //en.wikipedia.org/wiki/Flavonoid
28. http: Flavonols //en.wikipedia.org/wiki/Flavonols
29. http: Hesperidin //en.wikipedia.org/wiki/Hesperidin
30. http: Hydrolysable_tannin //en.wikipedia.org/wiki/Hydrolysable_tannin
31. http: Hydroxycinnamic acid //en.wikipedia.org/wiki/Hydroxycinnamic_acid
32. http: Indole alkaloids//en.wikipedia.org/wiki/Indole_alkaloids
33. http: Isopentenyl pyrophosphate //en.wikipedia.org/wiki/Isopentenyl_pyrophosphate
34. http: Isoprenylation //en.wikipedia.org/wiki/Isoprenylation
35. http: Leucoanthocyanidin //en.wikipedia.org/wiki/Leucoanthocyanidin
36. http: Lignin //en.wikipedia.org/wiki/Lignin
37. http: Lysergic acid //en.wikipedia.org/wiki/Lysergic_acid
38. http: Melanin //en.wikipedia.org/wiki/Melanin
39. http: Naringin //en.wikipedia.org/wiki/Naringin
40. http: Nicotine //en.wikipedia.org/wiki/Nicotine
41. http: P-Coumaric acid //en.wikipedia.org/wiki/P-Coumaric_acid
42. http: Phenolic acid //en.wikipedia.org/wiki/Phenolic_acid
43. http: Phenolic aldehyde //en.wikipedia.org/wiki/Phenolic_aldehyde
44. http: Phenols //en.wikipedia.org/wiki/Phenols
45. http: Piperine //en.wikipedia.org/wiki/Piperine
46. http: Polyphenol //en.wikipedia.org/wiki/Polyphenol
47. http: Purine //en.wikipedia.org/wiki/Purine

172
48. http: Quinine //en.wikipedia.org/wiki/Quinine
49. http: Quinoline //en.wikipedia.org/wiki/Quinoline
50. http: Secondary metabolite //en.wikipedia.org/wiki/Secondary_metabolite
51. http: Shikimic acid //en.wikipedia.org/wiki/Shikimic_acid
52. http: Sinapinic acid //en.wikipedia.org/wiki/Sinapinic_acid
53. http: Tannin //en.wikipedia.org/wiki/Tannin
54. http: Taxol //en.wikipedia.org/wiki/Taxol
55. http: Taxus //ro.wikipedia.org/wiki/Taxus
56. http: Theobromine //en.wikipedia.org/wiki/Theobromine
57. http: Theophylline //en.wikipedia.org/wiki/Theophylline
58. http: Vinca alkaloids //en.wikipedia.org/wiki/Vinca_alkaloids
59. , . . http://www.bioclass179.ru/book/guterman19.pdf
60. .. . .: , 1986. - 503 .
61. , .
. // . 1998. .63, 2. .171 182.
62. , . .
, 7, 8, 2001.-13-19 c.
63. , . , . . //
. . 45. 2, 2013. -100-112 c.
64. https: //ru.wikipedia.org/wiki/
65. https: //ru.wikipedia.org/wiki/_
66. https: //ru.wikipedia.org/wiki/
67. https: //ru.wikipedia.org/wiki/
68. https: //ru.wikipedia.org/wiki/

173
 CAPITOLUL 9. VITAMINELE

9.1. Aspecte generale

9.2. Vitaminele liposolubile
9.3. Vitaminele hidrosolubile

9.1. ASPECTE GENERALE

Vitaminele sunt substane organice micromoleculare cu rol funcional care se gsesc n cantiti
mici n alimente i sunt indispensabile pentru creterea i dezvoltarea normal a organismelor.
n anul 1897 medicul militar olandez Christiaan Eijkman a descoperit c consumul de orez
nedercoticat n locul orezului decorticat prevenea boala uman beriberi. ntr-un experiment realizat de
ctre C. Eijkman s-a demonstrat c psrile hrnite exclusiv cu orez decorticat sufereau de polinevrit,
o boal analogic cu beriberi. Christiaan Eijkman a presupus c trele de orez conin nite substane
chimice, necunoscute la vremea respectiv, necesare pentru un metabolism echilibrat. Aceste substane
au fost denumite de biochimistul polonez Casimir Funk vitamine (amine vitale) n 1911, care a izolat
din trele de orez o substan antineuritic. Acestei substane i s-a dat numele de vitamin deoarece
substana respectiv (vitamina B1) coninea azot aminic. Ulterior s-a stabilit c nu toate vitaminele con-
in azot n molecula lor (de exemplu, vitamina C). n anul 1912
biochimistul englez Frederick Hopkins a publicat n revista The
Journal of physiology un articol tiinific n care afirma c
alimentele conin, pe lng proteine, carbohidrai, grsimi,
minerale i nite factori accesori (engl. accessory food
factors), indispensabili pentru creterea i dezvoltarea normal
a organismelor. Pentru contribuia n descoperirea efectelor
vitaminelor cercettorilor Christiaan Eijkman i Frederick
Christiaan Eijkman Frederick Hopkins Hopkins li s-a decernat premiul Nobel pentru fizilogie sau
medicin n 1929 [8].
Lipsa total a unei vitamine din organism se numete avitaminoz, boal care provoac tulburri
grave ale metabolismului celular sau chiar moartea organismelor. Lipsa parial a vitaminelor este
cunoscut sub numele de hipovitaminoz, iar tulburrile metabolice n acest caz sunt mai puin grave.
Excesul de vitamine din alimentaie, n special a vitaminelor liposolubile A i D, poate determina
apariia hipervitaminozei, care de asemenea provoac dezechilibrri n desfurarea normal a
metabolismului (fig. 9.1).

Fig. 9.1. Asigurarea organismului uman cu vitamine [1]

Cu unele excepii, vitaminele sau precursorii acestora trebuie obinute din alimente sau
suplimente. Excepiile principale sunt vitamina D, care se poate sintetiza la nivelul pielii din colesterol

174
dup expunerea la lumina solar (i alte forme de radiaii ultraviolete), precum i vitamina K, care
poate fi sintetizat de microflora intestinal.
Compuii naturali care au o aciune biochimic similar vitaminelor se numesc vitagene (acizi
grai eseniali, betain, colin, unii aminoacizi eseniali, polialcooli etc.). Substanele naturale sau de
sintez nrudite structural sau funcional cu vitaminele se numesc vitamere (retinol, acid retinoic,
naftochinone etc.) [2]. n plante i animale, s-au identificat unele substane organice ce au o aciune
fiziologic i biochimic opus vitaminelor. Aceste substane poart denumirea de antivitamine.
Vitaminele se noteaz cu ajutorul literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, K). Dup rolul
fiziologic ce-l ndeplinesc n organism, vitaminele se numesc astfel: vitamin antihemoragic
(vitamina K), vitamina creterii (vitamina A), vitamina antirahitic (vitamina D), vitamina
antisterilitii (vitamina E), vitamina antiscorbutic (vitamina C), vitamina antiberiberi (vitamina B1).
Dup solubilitatea vitaminelor n ap sau solveni organici, acestea se clasific n vitamine liposolubile
i vitamine hidrosolubile.

9.2. VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitaminele liposolubile sunt substane solubile n grsimi, n solveni organici i insolubile n

ap. Din aceast grup fac parte vitaminele A, D, E, K. Vitaminele A i D se gsesc n plante sub form
de provitamine. Din punct de vedere structural, toate vitaminele liposolubile sunt derivai izoprenici.
Absorbia, transportul i depozitarea lor sunt similare lipidelor. Vitaminele A, D, K se depoziteaz n
cantitate mare n ficat, iar vitamina E n esutul adipos. Vitaminele sunt transportate n organism prin
circulaia sangvin de unele lipoproteine, care se leag n mod specific de vitaminele respective.

Vitamina A

Vitamina A constituie un grup de compui organici nesaturai care include vitamina A1 (retinol),
vitamina A2 (dehidroretinol), retinal (retinaldehid), acid retinoic i o serie de provitamine A
(carotenoide) [16].
Vitamina A1 este cea mai important i mai rspndit din acest grup, se mai numete retinol sau
vitamina creterii. Este prezent n celula animal, iar din punct de vedere chimic, este un alcool care
conine n molecul un inel -iononic, o caten lateral format din 9 atomi de carbon, 5 legturi duble
conjugate, 5 radicali metil i o grupare terminal CH2OH (fig. 9.2). n stare pur vitamina A1 se obine
sub form de cristale de culoare galben.
Vitamina A2 are n inelul -iononic dou legturi duble i este un metabolit al retinalului. Se
conine n cantitate mai mare n untura de pete i n ficatul petilor de ap dulce [6]. Vitamina A2, n
stare pur, are un aspect de ulei galben. Vitaminele A2 i A1 sunt autooxidabile, termostabile n lipsa
aerului, sensibile la aciunea oxidanilor i a luminii, n special a radiaiilor ultraviolete.
Retinalul este un pigment fotoreceptor esenial pentru vedere. n retin, la om i la animalele
vertebrate, sunt prezente celule fotoreceptoare (bastonae) implicate n vederea crepuscular i
nocturn i celule implicate n vederea diurn i diferenierea culorilor (conuri) [2]. n bastonae este
prezent o substan fotosensibil rodopsina, o carotenoprotein format din retinol i opsin
(protein), iar n conuri se gsete iodopsina format din retinol i iodopsin (protein). Rodopsina are
o culoare roie, iar iodopsina culoare violet, fiind sensibile la lungimi de und diferite. Rodopsina ia
parte n procesul de vedere nocturn, iar iodopsina n vederea diurn. n ambele cromoproteine, se
gsete retinalul. Izomerul cis al retinalului se combin cu opsina i regenereaz rodopsina. Izomerul
trans al retinalului se transform n vitamina A1, sub aciunea enzimei retinen-reductazei [2]. Lipsa
retinalului n organismul omului determin tulburri oculare specifice, precum pierderea capacitii de
adaptare a vederii la ntuneric (orbire nocturn) sau dereglri severe prin keratinizarea corneei [2].

175
 Fig. 9.2. Vitaminele liposolubile A i D [1]

Acidul retinoic este important pentru o piele sntoas, remineralizarea dinilor i creterea
oaselor [11].
Provitaminele A (carotenoide). n regnul vegetal, vitaminele A se gsesc predominant sub
form de provitamine, care se numesc carotenoide (-caroten, -caroten, -caroten etc.), dintre care
cea mai important este -carotenul. Se conin n legume i fructe, dar n cantiti mai mari n morcov,
fructe citrice, mcie, iar n stare liber n untura de pete, ficat, lapte, glbenuul de ou, unt. Din -
caroten, prin degradare oxidativ se obin dou molecule de vitamin A. Din restul provitaminelor (-
caroten, -caroten etc.) se obine doar o singur molecul de vitamina A1, deoarece acestea conin un
singur inel -ionononic nesubstituit n molecula lor.
Aadar, vitamina A are un rol important n transcripia genelor, dezvoltarea embrionar
normal, creterea organismelor tinere, protejarea esuturilor epiteliale, metabolismul esutului osos,
procesele fotochimice ale vederii, procesele antioxidante. Pe lng aceasta, vitamina A regleaz
permeabilitatea membranelor celulare, ntrete imunitatea, asigur o hematopoiez normal i
funcionarea normal a aparatului genital, prin sinteza steroizilor sexuali.
n avitaminoza A se oprete cretea organismelor tinere, se produc dereglri ale esuturilor
epiteliale, ale tubului digestiv, din aparatul respirator i aparatul urogenital. Pielea devine uscat i
cornoas, se produc tulburri oculare.

Vitamina D
Vitamina D constituie un grup de substane care deriv de la steroli, responsabile pentru
stimularea absorbiei intestinale a calciului, fierului, magneziului, fosforului i zincului [19]. Se gsesc
n natur att n stare liber, ct i sub form de provitamine (steroli), mai cu seam n regnul vegetal.
Dup natura sterolilor din care provin, se cunosc mai multe vitamine D, notate de la D2 la D7. Pentru
oameni cele mai importante sunt vitamina D3 (colecalciferol) i vitamina D2 (ergocalciferol).

176
 Toate vitaminele D au o grup hidroxilic la atomul C-3, un inel deschis (inelul B) cu trei
legturi duble conjugate i o caten lateral caracteristic fiecrei vitamine (fig. 9.2). Catenele laterale
se deosebesc ntre ele prin numrul atomilor de carbon i prin prezena sau absena unei legturi duble.
Transformarea sterolilor n vitamine D se face n piele i esutul subcutanat sub aciunea
energiei solare, a radiaiilor ultraviolete (256 313 nm), printr-un proces fotochimic cu consum de
energie. Din ergosterol, sub influena radiaiilor ultraviolete se formeaz un produs intermediar numit
precalciferol, care sub aciunea energiei termice se transform n vitamina D2.
Vitaminele D sunt substane termostabile, se distrug la 180C i rezist la aciunea oxigenului.
Posed activitate optic. n cantitate mai mare
se gsesc n uleiul de pete, ficat, unt, ou,
lapte, drojdie de bere. La om, vitaminele D
sunt depozitate i metabolizate predominant n
ficat, dar se gsesc i n intestin, rinichi,
sistem osos etc. Vitaminele D sunt mai stabile
n mediul acid dect n cel bazic.
Vitaminele D au un rol fiziologic foarte
important. Acestea favorizeaz absorbia
calciului i a fosforului i formarea sistemului
osos. Rolul fundamental al vitaminei D const
n reglarea metabolismului calciului i al
Biat bolnav de rahitism Acelai biat dup 14 luni de fosforului n procesul de osificare. n
tratament cu vitamina D avitaminoze D apare rahitismul la copii i
Fig. 9.3. Influena vitaminei D3 asupra metabolismului osos osteoporoza la aduli. Vitaminele D se mai
[3] numesc i vitamine antirahitice, deoarece pre-
vin i vindec rahitismul (fig. 9.3).
Simptomele precoce ale avitaminozei D constau n creterea fosfatazei alcaline, scderea
fosforului i calciului sangvin. Pentru meninerea unui proces normal de osificare este necesar ca
raportul Ca / P s fie de 1 / 2 [2]. Excesul de vitamine D duce la demineralizarea oaselor i la apariia
calculilor renali, hepatici etc.
Vitamina E
Vitamina E reprezint un grup de substane liposolubile care include tocoferoli i tocotrienoli
[20]. Vitaminele E se mai numesc i tocoferoli (din greac tokos natere, ferro a purta), vitaminele
antisterilitii sau vitaminele de reproducere. Ele se sintetizeaz n plante i se gsesc n cantitate mai
mare n frunze, muguri, semine n stare de germinaie, plantule etc.
Din punct de vedere chimic, vitaminele E sunt derivai ai cromanului. Ele conin n molecula lor
o grup hidroxilic la atomul C6, grupri metilice i o caten lateral ce deriv din fitol (fig. 9.4).
Se cunosc 4 tipuri de tocoferoli notai cu litere greceti , , , , care se deosebesc prin numrul
i poziia grupelor metilice a inelului cromanic i activitatea biologic [14]. Toi tocoferolii au la C6 o
grup hidroxilic i la C2 o grupare metilic. Sursa principal de vitamin E n dieta european i forma
cea mai activ, din punct de vedere biologic, a vitaminei E este -tocoferolul. Tocotrienolii sunt de
patru tipuri, se noteaz cu litere greceti , , , , i au o structur asemntoare cu tocoferolii. ns
spre deosebire de tocoferoli, tocotrienolii conin trei legturi duble n catena lateral (fig. 9.5).

177
 Fig. 9.4. Vitaminele liposolubile E i K [1]

Tocoferolii protejeaz oxidarea vitaminelor

A, C, D, H (biotina), a carotenoidelor, a acizilor
grai nesaturai, a lipidelor, menin integritatea
membranelor biologice, favorizeaz reacii de
fosforilare i formare de compui macroergici,
Fig. 9.5. Structura molecular a -tocotrienolului [15] particip la sinteza hemului. Deviaz planul
luminii polarisate datorit prezenei a trei atomi de
carbon asimetrici (C2, C4 i C8). Prin transformarea reversibil a hidroxilului de la C-6 n grupa
cetonic, vitaminele E funcioneaz n organism ca sisteme redox.
Avitaminoza E determin la om i animale scderea capacitii de reproducere, sterilitatea,
dereglrile metabolice, decalcifierea, slbirea organismului la infecii, strile nervoase etc. Vitaminele
E asigur formarea spermatozoizilor la masculi, iar la femele influeneaz favorabil procesul de
gestaie. n avitaminoza E apar frecvent distrofii musculare, leziuni la nivelul pereilor vasculari,
aparatului genital, se atest pierderea mobilitii spermatozoizilor. De asemenea apar tulburri la
nivelul ficatului i al glandelor suprarenale.
Vitamina K
Vitamina K reprezint un grup de substane, cu o structur molecular similar, necesare pentru
sinteza unor proteine implicate n coagularea sngelui. Aceste substane se mai numesc i vitamine
antihemoragice. Ele determin coagularea sngelui prin transformarea fibrinogenului n fibrin.
Vitamina K include doi vitameri: vitamina K1 (filochinon) i vitamina K2 (menachinon) [21].
Vitaminele K sunt sintetizate numai de microorganismele din tubul digestiv i plante, animalele nu le
pot sintetiza. Se gsesc n cantiti mai mari n frunzele de spanac, varz, lucern, trifoi, microflora
intestinului.
Din punct de vedere chimic, vitaminele K sunt formate dintr-un nucleu naftochinonic, care are
substituit la C3 o grupare metilic i la C2 o caten lateral (fig. 9.4). Vitamina K1 are catena lateral
derivat de la fitol, iar la vitamina K2 catena lateral este alctuit dintr-un numr variabil de resturi de
izoprenide [21], de regul, n catena lateral se conin 4 resturi.

178
 Vitaminele K sunt substane solide, cristaline, termostabile i
fotosensibile. Particip activ la oxidrile celulare. Prin trecerea
reversibl din forma oxidat n cea redus se asigur transportul
hidrogenului pe cale neenzimatic, formeaz n celule importante
sisteme de oxido-reducere. Iau parte n procesul de fosforilare ca
acceptori de electroni.
Fig. 9.6. Structura molecular a Pe lng vitaminele naturale K, au fost obinui un ir de
vicasolului [22] derivai naftochinonici prin sintez chimic. Astfel, vicasolul (fig.
9.6) este un analog al fitochinonei sintetizat artificial.
n stri de avitaminoz K, crete timpul de coagulare a sngelui i apar hemoragii spontane.
Lipsa vitaminei K apare datorit bolilor care mpiedic biosinteza vitaminei n intestin sau prin
administrarea ndelungat de antibiotice.

9.3. VITAMINELE HIDROSOLUBILE

Vitaminele hidrosolubile sunt substane foarte diferite sub aspect structural. Ele sunt solubile n
ap i insolubile n solveni organici. Din aceast grup fac parte: vitamina 1 (tiamin), vitamina 2
(riboflavin), vitamina 3 (niacin sau acid nicotinic), vitamina 5 (acid pantotenic), vitamina 6
(piridoxin, piridoxamin, piridoxal), vitamina 12 (cianocobalamin), vitamina 15 (acid pangamic),
vitamina B9 sau (acid folic), vitamina (acid ascorbic), vitamina sau B8 (biotin).
Majoritatea vitaminelor hidrosolubile ndeplinesc rolul de coenzime (tab. 9.1), iar altele
ndeplinesc rolul de activatori enzimatici.

Tabelul 9.1. Funciile unor vitamine hidrosolubile n cataliz [22]

Vitamin Forma activ Enzime Reaciile catalizate
(coenzim)*
B1 TPP Dehidrogenaze Decarboxilarea -cetoacizilor n
cadrul metabolismului glucidic
B2 FMN, FAD Oxidaze, Reacii de oxidoreducere
Reductaze n cadrul oxidrii intracelulare
B3 NAD, NADP Dehidrogenaze Reacii de oxidoreducere
anaerobe n cadrul oxidrii intracelulare
B6 Piridoxalfosfat Aminotransferaze, Transferul grupelor aminice n cadrul
Carboxilaze metabolismului aminoacizilor
H Biotin Carboxilaze Transferul CO2 n cadrul metabolis-
mului proteinelor i lipidelor
* TPP Tiaminpirofosfat; FMN Flavinmononuleotid; FAD Flavinadenindinucleotid; NAD
Nicotinamidadenindinucleotid; NADP Nicotinamidadenindinucleotidfosfat

La nceputul sec. XX, n cadrul studierii proceselor de oxidare a glucidelor, s-a reuit pentru
prima dat izolarea n stare cristalin a coenzimei glucozo-6-fosfatdehidrogenaza. S-a stabilit c n
componena acesteia intr amida acidului nicotinic nicotinamida. Ulterior, s-a constatat c amida
acidului nicotinic, precum i alte vitamine formeaz n celule importante sisteme de oxido-reducere,
care iau parte la numeroase procese metabolice ale glucidelor, lipidelor, proteinelor i a altor compui,
regleaz potenialul de oxido-reducere celular, contribuie la transportul hidrogenului pe cale
neenzimatic (vitaminele C, E, K etc.). Coenzimele conin dou regiuni funcionale, una dintre care
realizeaz legtura cu apofermentul, iar alta particip nemijlocit la cataliz. De regul, forma activ a
vitaminelor particip la cataliz.

179
 Vitamina B1
Vitamina B1 este un compus chimic cu sulf (C12H17N4OS). Vitamina respectiv este format
dintr-un nucleu pirimidinic i unul tiazolic unii printr-o grup metilenic (fig. 9.7). Vitamina B1 are un
rol nsemnat n metabolismul glucidelor, lipidelor i al proteinelor. Sub form de coenzima
tiaminpirofosfat (TPP), vitamina B1 face parte din componena enzimei carboxilaza, care produce
decarboxilarea i respectiv carboxilarea acidului piruvic. Vitamina B1 este solubil n ap i alcool i
insolubil n aceton i cloroform. Are un miros caracteristic pe care l imprim i drojdiei.
Solubilitatea vitaminei crete n mediu bazic. Cu acizii formeaz sruri cristaline.
Se conine n cantiti mai mari n drojdia de bere, seminele cerealelor i leguminoaselor, n
trele de orez, germenii de gru, n frunze, flori, polen etc. Vitamina B1 este un factor nutritiv foarte
important. Lipsa acestei vitamine din hran produce la animale polinevrit, iar la om se manifest prin
tulburri ale sistemului nervos, pierderea apetitului, oboseal, tulburri gastrointestinale i cardiace. n
cazuri mai grave, apar nevralgii, convulsii i paralizii ale membrelor. Boala beriberi apare n cazuri de
avitaminoz prelungit. Ea se manifest prin tulburri digestive, nervoase, cardiace.

Fig. 9.7. Vitaminele hidrosolubile B1 i B2 [1]

Vitamina B2
Vitamina B2 (riboflavin C17H20N4O6) este rspndit pe larg n natur, se gsete n aproape
toate celulele vegetale i animale. Cantiti mari de vitamina B2 se gsesc n ficat, lapte, ou, drojdii i
n seminele gramineelor. Cele mai bogate produse horticole n vitamina B2 sunt migdalele, alunele,
ciupercile, ptrunjelul, elina etc. [2].
Vitamina B2 este format dintr-un nucleu izoaloxazinic i din ribitol (fig. 9.7). Nucleul
izoaloxazinic confer formei oxidate a vitaminei B2 o culoare galben-verzuie. Denumirea de
riboflavin deriv de la riboz (ribitolul este forma redus a ribozei) i flavin (din lat. flavin galben)
[12]. Prin hidrogenare, riboflavina devine incolor. Este sensibil la aciunea luminii, sub influena

180
luminii n mediu acid riboflavina se transform n lumicrom, iar n mediu bazic n lumiflavin,
compui ce au activitate vitaminic.
Riboflavina are un rol multiplu. Derivaii vitaminei B2 (flavinmononucleotid FMN i
flavinadenindinucleotid FAD) sunt coenzime care intr n componena dehidrogenazelor aerobe i
catalizeaz reacii de oxido-reducere. FAD i FMN joac un rol important n respiraia celular i
transportul de electroni i protoni.
La om avitaminoza produce iritaii ale pielii, inflamarea gurii, ngroarea i nroirea limbii,
cderea prului, tulburri de cretere, slbirea vzului, auzului i a esutului muscular, tulburri
digestive.
Vitamina B3

Vitamina B3 (niacina sau vitamina PP C6H5NO2) este un compus organic solid, incolor,
hidrosolubil, derivat al piridinei cu o grupare carboxilic (COOH) n poziia C3 [10]. Alt form a
vitaminei B3 reprezint amida acidului nicotinic nicotinamid sau niacinamid, la care gruparea
carboxilic este nlocuit cu gruparea carboxiamidic (CONH2 fig. 9.8).

Fig. 9.8. Vitaminele hidrosolubile B3 i B5 [1];

* unii autori noteaz incorect acidul pantotenic B3 i acidul nicotinic B5

Acidul nicotinic reprezint precursorul nicotinamidei n organism. Se conine n cantiti mai

mari n trele cerealelor, ciuperci, lapte, ficat etc. Vitamina B3 are un rol biochimic foarte important
n metabolismul celular, deoarece intr n componena enzimelor anaerobe dehidrogenaze ce conin
NAD+ nicotinamidadenindinucleotid i NADP+ nicotinamidadenindinucleotidfosfat.
Aceste enzime catalizeaz peste 100 de reacii biochimice:
oxidarea alcoolilor n aldehide i cetone, oxidarea aldehidelor i
cetonelor n acizi carbonici, oxidarea aminelor n imine etc. Pe lng
aceasta, forme active ale vitaminei B5 particip la reglarea unor
procese biochimice importante precum ciclul Krebs. La om, n cazul
avitaminozei de B3, se dezvolt boala celor trei D dermatita,
diareea, demena. Dac starea de avitaminoz se menine un timp mai
ndelungat, la oameni apare boala numit pelagr (din lat. pella agra
piele aspr fig. 9.9).
Fig. 9.9. Un bolnav de pelagr [10] Denumirea de PP provine de la proprietatea pe care o are aceast
vitamin de a preveni pelagra. Aceast boal poate s apare n urma

181
unui consum ndelungat de porumb sau n urma unor excese n consumul de alcool i melas [2].
Oamenii pelagroi au eriteme i dermatite pe mini i gt. Au de asemenea tulburri nervoase
caracterizate prin nelinite, melancolie i demen.

Vitamina B5
Vitamina B5 (C9H17NO5) sau acidul pantotenic (din gr. pantos peste tot) este o amid dintre
acidul pantoic i -alanin (fig. 9.8). Este o component a coenzimei A [9]. Doar izomerul dextrogir
(D) al acidului pantotenic este biologic activ. Este o substan uleioas, de culoare galben, sensibil la
aciunea oxidanilor n mediu alcalin. Vitamina B5 este un factor de cretere pentru numeroase
microorganisme. Stimuleaz metabolismul celular sub diferite aspecte.
Se gsete n toate organismele vegetale i animale. n cantitate mai mare se conine n
lptiorul de matc, fina de fasole, soia, drojdia de bere, arahide, conopid, migdale etc. [2]. Se
gsete, de regul, sub form de analog alcoolic provitamina pantenol i pantotenat de calciu. Acidul
pantotenic este un ingredient n produsele cosmetice de protecie a prului i a pielii.

Vitamina B9
Vitamina B9 (C19H19N7O6) sau Bc (acid folic, acid pteroil-L-glutamic) este format dintr-un
nucleu pteridinic substituit, acidul paraaminobenzoic i acidul glutamic [7] (fig. 9.10). Forma activ a
vitaminei B9 conine n plus fa de acidul folic un radical formil i se mai numete acid
tetrahidrofolic. Vitamina B9 se gsete n frunzele plantelor superioare, n special, n spanac, salat,
sparanghel, broccoli, stevie, grul ncolit, n ficat i n microorganisme. Acizii folic i folinic sunt
necesari pentru dividerea celular, sinteza ADN-ului i ARN-ului, reduc rata mutaiilor ADN, previn
formarea unor tumori maligne [7], stimuleaz formarea hematiilor i leucocitelor. Acidul folic
ndeplinete un rol de coenzim n reaciile de transmetilare, iar acidul folinic n reaciile de
transformilare [2]. Acidul folic i folinic, sub form de coenzime, au un rol important n activitatea i
transportul unitilor C1 active i n metabolismul unor aminoacizi.

Fig. 9.10. Vitamina hidrosolubil B 9 [1]

n stri careniale se produc alterri ale mucoasei gastrointestinale, ale pielii i ale organelor de
reproducere, apar anemii i se oprete creterea. S-a stabilit c femeile care primesc o cantitate
suficient de acid folic, zilnic, nainte de momentul concepiei i n primele luni de sarcin, beneficiaz
de o scdere a riscului de a avea un copil cu un defect neural sever (dezvoltare incomplet a creierului
i a maduvei spinrii).

Vitamina B6
Vitamina 6 are trei derivai piridinici importani piridoxin, piridoxamin i piridoxal (fig.
9.11). Aceste trei substane se gsesc de obicei mpreun i se transform reciproc una n alta.

182
Deosebirea ntre ele const n gruparea funcional de la atomul C4. Prin fosforilarea piridoxalului i
piridoxinei se obin coenzime (piridoxalfosfat, piridoxaminofosfat) care iau parte la decarboxilarea i
transaminarea aminoacizilor. Piridoxalfosfatul sub form de coenzim intr n componena a peste 50
de enzime care catalizeaz reacii ale metabolismului aminoacizilor. Vitamina B6 este stabil n mediu
acid i se descompune uor n mediu bazic sub aciunea luminii.

Fig. 9.11. Vitamina hidrosolubil B6 [1]

Vitamina B6 se gsete n cantiti mai mari n drojdii, germeni de gru, tre de orez, fructe i
legume proaspete, ficat, pete etc. La om strile de avitaminoz se manifest prin dureri abdominale,
artrite, tulburri cardiace, astenie, tulburri de mers, stri de nervozitate i insomnii.

Vitamina B12
Vitamina B12 (C63H88CoN14O14P) sau cianocobalamina este un compus format dintr-un nucleu
porfirinic ce conine un atom de cobalt i o grup cian, grupri metilice i amidice (R1 i R2) legate de
nuclei pirolici, un nucleu dimetilbenzoimidazolic, riboz, acid fosforic i alcool izopropilic (fig. 9.12).
Prin nlocuirea gruprii CN din interiorul moleculei cu grupri OH, NO, SCN etc. se formeaz
vitaminele hidroxicobalamin, nitrozocobalamin, sulfcianocobalamin etc.

Fig. 9.12. Vitamina hidrosolubil B12 [1]

Vitamina B12 este o substan cristalin, de culoare roie, solubil n ap, etanol i insolubil n
aceton i eter. Este indispensabil pentru viaa animalelor i a omului. Are o importan deosebit n
funcionarea normal a creierului i a sistemului nervos, n hematopoez [17]. Vitamina B12 este un
factor de cretere pentru numeroase organisme. Ia parte activ la transportul grupelor CH3, HS , S

183
CH3 etc. [2]. Nu se sintetizeaz n celulele vegetale i animale. Se extrage n cantitate mare din cultura
unor microorganisme.
Vitamina B12 se ntlnete numai n produse de provenien animal. Cantiti mai mari de
vitamin B12 sunt prezente n carne (ficat, rinichi i inim), n laptele praf degresat, n unele produse
marine (crab, somon, sardea) i n glbenuul de ou. n vin apare ca rezultat al activitii enzimelor.

Vitamina C

Vitamina C (C6H8O6) sau acidul ascorbic L (+) este cea mai rspndit vitamin n natur [2].
Din punct de vedere chimic, vitamina C este -lactona unui acid hexonic (fig. 9.13). Vitamina C dei se
numete acid ascorbic nu are o grup carboxilic liber, aceasta fiind blocat de legtura lactonic
format ntre atomii C1 i C4 (fig. 9.14).

Fig. 9.13. Vitamina hidrosolubil C [1]

Caracterul acid al vitaminei este determinat de legtura endolic i de atomul de hidrogen de la

gruprile enolice, care se disociaz cu uurin i pot fi nlocuii cu metale, dnd natere la sruri (fig.
9.12).

Fig. 9.14. Reacia acidului ascorbic cu NaOH [4] Fig. 9.15. Sistem reductor acid ascorbic acid
dehidroascorbic [4]

Acidul ascorbic i acidul dehidroascorbic (forma oxidat) formeaz n celule un sistem de

oxido-reducere foarte important, care ia parte la numeroase procese metabolice n organism (fig. 9.15).
Acest sistem regleaz potenialul de oxido-reducere celular i contribuie la transportul hidrogenului pe
cale neenzimatic.
Acidul ascorbic este o substan solid, cristalin, solubil n ap, uor oxidabil. Prezint unele
reacii caracteristice glucidelor, reduce reactivul Fehling, Tollens, iodul, permanganatul de potasiu etc.
Cu unele metale formeaz compui colorai. Vitamina C este foarte instabil i se distruge n mediul
neutru i bazic la temperatura 20oC, n prezena luminii, oxigenului, cationilor metalelor grele,
enzimelor din clasa oxidoreductazelor (ascorbatoxidazei i polifenoloxidazei), la fierbere. Prin oxidare
lent acidul ascorbic se transform n acid dehidroascorbic. n prezena unor oxidani mai puternici, n
special n mediul neutru i bazic, acidul ascorbic se transform ireversibil n acid oxalic i treonic.

184
 Coninutul de acid ascorbic se reduce mult n procesul de pstrare a materiei prime alimentare,
la conservarea i fierberea alimentelor. La plantele din familia Cruciferae (varz, ridiche, hrean, rapi,
nap etc.) acidul ascorbic se gsete att n stare liber, ct i asociat cu proteine, formnd un complex
protein-acid ascorbic, numit ascorbinogen. Cele mai bogate surse de vitamin C sunt: prunul kakadu,
camu camu, acerola, ctina alb, coaczul indian, mcieul, ardeiul, etc. (tab. 9.2).

Tabelul 9.2. Coninutul de vitamin C n diferite produse vegetale [18]

Produsul Vitamina C, Produsul Vitamina C,
mg/100 g mg/100 g
Prunul Kakadu 1000 5300 Papaia 60
Camu Camu 2800 Cpun 60
Acerola 1677 Lmie 53
Ctin alb 695 Usturoi 31
Coaczul Indian 445 Mango 28
Mcie 426 Mure 21
Ardei chili (verde) 244 Cartof 20
Guava 228 Tomate 13
Coacz neagr 200 Struguri 10
Ardei dulce rou 190 Babane 9
Ardei chili (rou) 144 Avocado 8
Ptrunjel 130 Viine 7
Kiwi 90 Piersici 7
Broccoli 90 Mere 6
Coacz roie 80 Castravei 3

Acidul ascorbic stimuleaz metabolismul glucidelor, lipidelor, glicoproteinelor, i a numeroi

aminoacizi. Are o aciune antioxidant de aprare a vitaminelor liposolubile i a glutationului, o aciune
antitoxic, mrete rezistena organismului la infecii i este un factor activator pentru numeroase
enzime. Vitamina C contribuie la formarea colagenului i a substanelor intercelulare, la transformarea
acidului folic n acid folinic, intervine n metabolismul fierului prin reducerea Fe3+ din feritin la Fe2+.
Avitaminoza vitaminei C produce la om boala numit scorbut, caracterizat prin hemoragii la
nivelul gingiilor (gingivite), pierderea dinilor, tulburri digestive, anemie, imunitate sczut.

Vitamina H

Vitamina H (biotin sau coenzima R) este un compus chimic cu structur biciclic, fiind format
dintr-un nucleu pirimidinic i unul tiolenic, de care se leag acidul valerianic sau izovalerianic (fig.
9.16). Biotina este o coenzim a enzimelor carboxiazelor, enzime care catalizeaz reacii de sintez a
acizilor grai, a aminoacizilor (izoleucina i valina), a glucidelor [5].

Fig. 9.16. Vitamina hidrosolubil H [1]

185
 Biotina este solubil n ap i hidroxid, are un caracter slab acid, este optic activ dextrogir.
Este un factor de cretere pentru microorganisme i animale. La om avitaminoza biotinei se manifest
prin cojirea pielii, cderea prului, lipsa poftei de mncare, oboseal etc.

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Vitaminele se pot clasifica n funcie de: a)..........................................; b).......................................

1.2. Vitamina B6 are 3 derivai: a)............................; b)...........................; c)...........................................
1.3. Vitamina B5 este amida........................................i se numete........................................................
1.4. Forma oxidat a acidului ascorbic se numete..................................................................................
1.5. Vitamina A se mai numete vitamina................................................................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Avitaminoza de B6 produce la om boala beri-beri.

2.2. Vitaminele E sunt derivai ai cromanului.
2.3. Excesul de vitamine D duce la demineralizarea oaselor.
2.4. Vitaminele K determin coagularea sngelui prin transformarea fibrinogenului n fibrin.
2.5. n produsele de origine vegetal vitamina A se afl sub form de retinol.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Scorbutul este o consecin a insuficienei vitaminei:

a) A; b) B2; c) D; d) C; e) B5; f) K.
3.2. Pelagra apare la om n cazul avitaminozei:
a) B1; b) B2; c) B5; d) C; e) D; f) B12.
3.3. Vitamina antirahitic:
a) A; b) B2; c) D; d) C; e) B5; f) K.
3.4. Cecitatea nocturn (orbul ginilor) poate fi cauzat de carena de vitamin:
a) B1; b) A; c) B5; d) C; e) D; f) B12; g) E.
3.5. Vitamina reproducerii:
a) B1; b) B2; c) B5; d) C; e) D; f) B12; g) E.

4. Asociai.

Clasificarea vitaminelor n funcie de solubilitatea lor

1. Vitamine hidrosolubile A. Tiamin G. Retinol
2. Vitamine liposolubile B. Tocoferol H. Biotin
C. Acid folic I. Nicotinamid
D. Colecalciferol J. Acid ascorbic
E. Menachinon K. Cianocobalamin
F. Riboflavin

186
5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai
separat.

5.1. B1; B2; C; H; K; B9.

5.2. A; D; B12; E; K.
5.3. Tiamina; piridoxina; piritiamina; nicotinamida; retinol.

6. Completai tabelul.

Boli cauzate de avitaminoz sau de carena de vitamine

Denumirea Consecinele avitaminozei Denumirea Consecinele avitaminozei
vitaminei vitaminei
A D1-D5
B1 E
B3, PP F
B5 H
B6 K
B9, BC N
B12 P
C

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Vitaminele hidrosolubile.
7.2. Vitaminele liposolubile.
7.3. Boli cauzate de avitaminoz sau de carena de vitamine.

GLOSAR

Acerola (Malpighia emarginata) specie subtropical din familia Malpighiaceae; este cunoscut i sub
denumirea de viin de Barbados sau viin tropical.
Beri-beri boal provocat de lipsa n organism a vitaminei B1 i manifestat prin tulburri nervoase,
cardiovasculare, respiratorii.
Calcul concreiune de forma unei pietricele, rezultat prin precipitarea srurilor organice sau
anorganice, care se formeaz n anumite organe interne.
Camu Camu (Myrciaria dubia) plant peren din familia Myrtaceae.
Ctin alb (Hippopha rhamnoides) arbust cu flori mici cafenii i cu fructe galbene-portocalii.
Coaczul Indian (Phyllanthus emblica) arbore din familia Euphorbiaceae, cu fructe galbui-verzui.
Cornee membrana anterioar, transparent, nevascularizat a ochiului.
Eritem afeciune a pielii, manifestat prin pete roii, care apare n unele boli.
Feritin protein bogat n fier, din ficat i splin.
Fibrin substan proteic din snge i limf care intervine n procesul de coagulare.
Fibrinogen substan proteic din plasma sngelui, care se transform n fibrin cnd acesta se
coaguleaz.
Guava (Psidium guajava) arbore subtropical din familia Myrtaceae cu fructe comestibile.
Hematopoez proces de formare i de maturizare a celulelor sangvine.
Osteoporoz leziune osoas caracterizat prin subierea i rarefierea oaselor.
Murul (Rubus fruticosus) arbust peren din familia Rosaceae.
Piridin compus organic heterociclic cu formula chimic C5H5N.
Ribitol alcool pentozic (C5H12O5) care se formeaz la reducerea ribozei.

187
 BIBLIOGRAFIE

1. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
2. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
3. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
4. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
5. http: Biotin //en.wikipedia.org/wiki/Biotin
6. http: Dehydroretinal //en.wikipedia.org/wiki/Dehydroretinal
7. http: Folic acid //en.wikipedia.org/wiki/Folic_acid
8. http: List of Nobel laureates in Physiology or Medicine //en.wikipedia.org/wiki/List of Nobel
laureates in Physiology or Medicine
9. http: Pantothenic acid //en.wikipedia.org/wiki/Pantothenic_acid
10. http: Niacin //en.wikipedia.org/wiki/Niacin
11. http: Retinol //en.wikipedia.org/wiki/Retinol
12. http: Riboflavin //en.wikipedia.org/wiki/Riboflavin
13. http: Thiamine //en.wikipedia.org/wiki/Thiamine
14. http: Tocopherol //en.wikipedia.org/wiki/Tocopherol
15. http: Tocotrienol //en.wikipedia.org/wiki/Tocotrienol
16. http: Vitamin A //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_A
17. http: Vitamin B12 //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_B12
18. http: Vitamin C //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_C
19. http: Vitamin D //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_D
20. http: Vitamin E //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_E
21. http: Vitamin K //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_K
22. , ., , ., , . . . , 2008.-
48 p.

188
 CAPITOLUL 10. METABOLISMUL I BIOENERGETICA

10.1. Aspecte generale ale metabolismului

10.2. Sursele de energie i carbon ale organismelor
10.3. Energia liber i biomoleculele macroergice

10.1. ASPECTE GENERALE ALE METABOLISMULUI

Prin metabolism, n sens larg, se nelege totalitatea transformrilor biochimice i energetice

care au loc n celulele organismelor. Metabolismul se caracterizeaz printr-un schimb nentrerupt de
materie i energie ntre celul i mediul nconjurtor. n momentul cnd schimbul de substane i
energie ntre organisme i mediu se stopeaz, nceteaz i viaa.
n procesele metabolice celulare particip numeroase sisteme multienzimatice care coopereaz
pentru a realiza urmtoarele [1]:
obinerea energiei chimice din lumina solar absorbit sau din substanele preluate din mediu;
transformarea substanelor nutritive n substane celulare proprii sau n precursori intermediari
ai acestor substane;
polimerizarea precursorilor monomeri n macromolecule polimere: acizi nucleici, proteine,
poliglucide;
degradarea biomoleculelor n substane mai simple, cu eliberare de energie.
Metabolismul este un proces complex, format din dou pri opuse: catabolism i anabolism.
Prin catabolism se neleg procesele de degradare a substanelor din organism. Reaciile cata-
bolice se caracterizeaz prin eliberare de energie i
se numesc reacii exergonice (exoterme). n cadrul
catabolismului se produce n special ruperea
legturilor dintre atomii de C C sau C H din
moleculele diferitor substane (fig. 10.1).
La clivarea homolitic, fiecare atom pstreaz
unul din electronii legturii, rezultai n urma
formrii radicalilor de carbon (atomi de carbon cu
electroni nepereche) sau formrii atomilor de
hidrogen fr sarcin. La clivarea heterolitic, unul
din atomi reine ambii electroni ai legturii.
n cadrul catabolismului substanele cu
molecule complexe (proteine, acizi nucleici,
poliglucide, lipide etc.) se degradeaz n substane
mai simple (CO2, H2O, NH3, acetil-CoA, uree etc.
fig. 10.2). Catabolismul produce energie chimic
captat i pstrat sub form de adenozintrifosfat
(ATP) i transportori de electroni reductori
(NADH, NADPH i FADH2). Energia chimic ce se
produce n urma catabolismului poate fi reutilizat
n procese de biosintez, transformat n alte forme
de energie (mecanic, osmotic, electric,
luminoas) inclusiv n energie caloric, care nu
poate fi reutilizat n procese de biosintez.
Fig. 10.1. Mecanismele de clivare a legturilor dintre
atomii de C C sau C H [2]

189
 Prin anabolism se neleg procesele
chimice de biosintez a substanelor ce intr n
componena materiei vii. Din substane simple
se sintetizeaz substane complexe (acizi
nucleici, proteine, enzime, hormoni,
poliglucide, lipide fig. 10.2).
Reaciile anabolice se caracterizeaz prin
consum de energie i se numesc reacii
endergonice (endoterme). Energia necesar
proceselor de biosintez provine n cea mai
mare parte din clivarea legturilor macroergice
ale diferiilor compui.
Catabolismul i anabolismul se realizeaz
printr-o succesiune a numeroase reacii chimice
cum sunt: reacii de hidroliz, de hidrogenare,
deshidratare, decarboxilare, dezaminare,
transaminare, esterificare, condensare,
polimerizare etc. Metabolismul celulelor se
desfoar treptat, prin mai muli sau mai
puini compui intermediari, iat de ce se mai
numete metabolism intermediar, iar produsele
intermediare se numesc metabolii.
Metabolismul se poate clasifica n funcie
de natura biomoleculei sau compusului
metabolizat: metabolismul nucleotidelor i al
acizilor nucleici, metabolismul proteinelor,
metabolismul glucidelor (glucidic),
Fig. 10.2. Schema general a metabolismului celular [2]
metabolismul lipidelor (lipidic) etc.
Unele din cile metabolice sunt liniare, altele sunt ramificate, genernd produse finale multiple
dintr-un singur precursor sau realiznd transformarea unor substane iniiale ntr-un singur produs final.
De regul, cile metabolice catabolice sunt convergente, cile anabolice sunt divergente, iar o parte din
cile metabolice celulare sunt ciclice (fig. 10.3). Catabolismul i anabolismul se desfoar n celule
simultan i sunt reglate independent. Echipamentul enzimatic care catalizeaz o anumit cale
metabolic, anabolic sau catabolic, are o localizare intracelular distinct. Astfel, citosolul conine
enzime specifice urmtoarelor seturi de reacii: glicoliza, calea pentozofosfailor, biosinteza acizilor
grai. Setul de enzime care catalizeaz reacii din ciclul Krebs, fosforilarea oxidativ, -oxidarea
acizilor grai, formarea corpilor cetonici este localizat n matricea mitocondrial. Enzimele necesare
pentru replicarea ADN-ului, sinteza i modificarea posttranscripional a ARN-ului, se sintetizeaz pe
ribozomi n citosol, ns i exercit aciunea n nucleul celular.
Reglarea cilor metabolice se realizeaz la mai multe niveluri, din interiorul i exteriorul
celulei. Cel mai simplu mecanism de reglare a metabolismului se realizeaz n funcie de prezena
substratului specific n celul. Atunci cnd concentraia intracelular a substratului enzimatic are
valoarea n jur de constanta Michaelis-Menten (Km) sau sub Km, rata reaciilor chimice depinde direct
de concentraia celular a substratului.
Al doilea mecanism de control al metabolismului din interiorul celulei se realizeaz de ctre
efectori alosterici, care se leag de centrul alosteric al enzimei, reglnd astfel activitatea acestora, i
respectiv, activitatea proceselor biochimice. Legarea acestor efectori determin modificri
conformaionale n macromolecula de enzim i acioneaz n sensul activrii sau inhibrii formrii
complexului enzim substrat.

190
 Fig. 10.3. Tipuri de ci metabolice [2]

La organismele multicelulare activitatea metabolic n diferite esuturi este reglat i de factori

specifici de cretere sau hormoni care acioneaz din exteriorul celulei.
Legtura strns dintre anabolism i catabolism se manifest la trei niveluri:
la nivel de surs de carbon produsele catabolismului pot fi substraturi iniiale pentru reaciile
anabolice;
la nivel energetic n cadrul catabolismului se formeaz ATP i ali compui macroergici, iar
anabolismul se desfoar cu consum de energie;
la nivel de echivaleni reductori reaciile catabolice sunt, de regul, reacii de oxidare, iar
reaciile anabolice, din contra, consum echivaleni reductori.
Aadar, dou laturi opuse ale metabolismului, catabolismul i anabolismul, se afl n echilibru
dinamic i constituie izvorul micrii i dezvoltrii materiei.

10.2. SURSELE DE ENERGIE I CARBON ALE ORGANISMELOR

Toate formele celulare de via de pe Pmnt se mpart, dup modul de utilizare a energiei, n
dou clase mari: organisme fototrofe i organisme chemotrofe (fig. 10.4).
Organismele fototrofe (gr. photos lumin; trophe nutriie) folosesc ca surs de energie
lumina solar pentru sinteza substanelor organice.
Organismele chemotrofe (gr. chemo chimic; trophe nutriie) utilizeaz pentru sinteza
substanelor organice energia reaciilor de oxidare.

191
 Fig. 10.4. Clasificarea organismelor n funcie de sursele de energie i carbon [2]

n funcie de sursa de carbon utilizat organismele fototrofe se divizeaz n dou grupe:

fotoautotrofe i fotoheterotrofe.
Fotoautotrofele au capacitatea de a sintetiza substane organice pe baza energiei solare, iar n
calitate de surs de carbon utilizeaz CO2 din atmosfer. Donori de electroni n procesele de oxido-
reducere sunt substanele anorganice (H2O, H2S, S). Dintre organismele fotoautotrofe fac parte
cianobacteriile (algele albastre-verzi), algele verzi, plantele superioare cu clorofil.
Fotoheterotrofele utilizeaz ca surs de energie lumina solar, ns n calitate de surs de carbon
utilizeaz compui organici glucide, acizi grai i alcooli [3]. Donori de electroni n reaciile de
oxido-reducere sunt substanele organice. Din aceast grup fac parte bacteriile purpurii nesulfurice
(Rhodospirillaceae), bacteriile verzi nesulfurice (Chlorobacteria).
Organismele chemotrofe obin energie din oxidrile unor substane i n funcie de tipul
acestora, se mpart n dou grupe: chemolitotrofe i chemorganotrofe.
Chemolitotrofele obin energie din oxidarea unor substane anorganice simple (hidrogen
sulfurat, hidrogen molecular, amoniac, sruri etc.). Trebuie de menionat, c organismele
chemolitotrofe nu utilizeaz n calitate de surs de carbon exclusiv CO2, prin urmare nu pot fi
considerate organisme autotrofe [2]. Donori de electroni sunt substane anorganice (H2S, H2, S, Fe2+,
NH3), iar acceptori finali de electroni sunt O2, CO2, SO42 . Din aceast grup fac parte bacteriile de
sulf, bacteriile nitrificatoare i denitrificatoare, bacteriile de fier, bacteriile de hidrogen.
Chemoorganotrofele obin energie din oxidarea substanelor organice complexe (glucide,
grsimi, proteine). Substanele organice sunt totodat i o surs de carbon pentru chemoorganotrofe.
Donori de electroni n procesele de oxido-reducere sunt substanele organice (n special glucoza), iar
acceptori finali de electroni sunt O2 i substanele organice. Din grupa respectiv fac parte toate
animalele, ciupercile, drojdiile, protozoarele i unele bacterii.

192
 Organismele heterotrofe se mpart n aerobe, care folosesc oxigenul ca acceptor final de
electroni i anaerobe care folosesc ca acceptori de electroni alte substane. Sunt i organisme care pot
tri n mediu aerob, folosind ca acceptor de electroni oxigenul, realiznd astfel procesul de respiraie
celular, dar pot tri i n mediu anaerob, utiliznd n calitate de acceptori de electroni substane
organice i realiznd procesul de fermentaie. Astfel de organisme se numesc facultative anaerobe. Din
aceast grup fac parte majoritatea celulelor organotrofe (drojdii, celulele ale organismelor superioare).
Atunci cnd n mediu este prezent oxigenul, celulele respective l utilizeaz. Pentru celulele strict
anaerobe oxigenul este o otrav.
ntre diferite organisme se stabilesc relaii de interdependen nutriional care contribuie n
mare parte la circuitul carbonului, azotului, oxigenului, apei etc. n natur, n cadrul crora organismele
fotoautotrofe i cele heterotrofe interacioneaz reciproc (fig. 10.5).

Fig. 10.5. Ciclul CO2 i O2 n biosfer la organismele Fig. 10.6. Circuitul azotului n biosfer [2]
fotoautotrofe i heterotrofe [2]

Oxigenul produs de organismele fotoautotrofe se utilizeaz de ctre organismele heterotrofe

pentru oxidarea compuilor organici nutritivi cu formare de CO2, care la rndul su, se reutilizeaz de
organismele fotoautotrofe n biosinteza substanelor organice. S-a calculat c ntr-un an se recirculeaz
4 1011 tone de CO2 [2]. n biosfer energia solar nu este reciclat. Anual se utilizeaz aproximativ
1019 kcal din energia solar pentru transformarea CO2 n biomas.
n natur predomin organismele fotoautotrofe i heterotrofe (chemoorganotrofe). Restul
organismelor au o rspndire mai redus, dei unele din acestea cum sunt nitrobacteriile i bacteriile
fixatoare de azot au o mare importan n fertilizarea solului i n realizarea circuitului azotului n
natur (fig. 10.6).

193
 Aadar, n natur exist un flux masiv de energie de la organismele autotrofe spre cele
heterotrofe. Organismele autotrofe absorb energia luminii i o transform n energie chimic pe care o
depoziteaz n molecule de ATP i NADPH + H+. Organismele heterotrofe (chemobacterii) folosesc
substanele organice i anorganice att ca surs de materii prime pentru sinteza compuilor proprii, ct
i ca surse de energie. O parte din energia chimic obinut din degradarea substanelor organice se
reutilizeaz n biosinteza altor substane, o parte din energie este captat n moleculele compuilor
macroergici (ATP, GTP etc.), o parte se transform n alte forme de energie (osmotic, mecanic,
electric, luminoas), iar o parte se pierde n mediu sub form de cldur.

10.3. ENERGIA LIBER I BIOMOLECULELE MACROERGICE

Bioenergetica studiaz sursele energetice i transformrile de energie care au loc n celula vie.
Bioenergetica are la baz principiile termodinamicii, aplicate ntr-un sistem biologic. Dac sistemul
schimb materie i energie cu mediul, el este deschis, dac schimb numai energie este nchis, iar dac
nu este implicat n nici un schimb cu mediul, sistemul este izolat. Experimentele biochimice pot fi
efectuate n oricare din aceste condiii, dar n condiii normale, o celul, un esut, un organism viu
reprezint un sistem termodinamic deschis.
Energia intern posedat de sistem, notat (E), se poate converti n lucru mecanic sau cldur.
n cazul proceselor biologice care decurg la o presiune constant, cldura schimbat cu mediul este
denumit entalpie i notat (H). Entalpia reflect numrul i tipul de legturi chimice n reactani i
produse finale. Dac n cadrul procesului biochimic se elibereaz cldur, acesta este denumit exoterm
i entalpia are o valoare negativ H < 0, iar dac se absoarbe cldur, procesul este endoterm i
entalpia are o valoare pozitiv H > 0.
Entropia, notat cu (S), reprezint expresia cantitativ a dezordinii ntr-un sistem. Atunci cnd
un sistem atinge starea de echilibru n raport cu mediul el are entropie maxim. Creterea entropiei este
marcat prin S > 0, iar scderea ei prin S < 0.
Conceptul de energie liber Gibbs, notat (G), nglobeaz capacitatea unui sistem biologic de a
schimba cldura i de a-i modifica gradul de organizare interioar, astfel nct energia sa liber s se
ncadreze n anumite limite. Aceste limite sunt date de relaia Gibbs [1]:

G = H TS (T este temperatura absolut, n K)

Energia liber de reacie (G), reprezint variaia energiei libere la trecerea reactanilor n
produse de reacie i msoar gradul de spontaneitate al transformrii [5]. Unitile de msur a
energiei libere G i a entalpiei H sunt joule/mol sau calorii/mol (1 cal = 4,184 J); unitile de msur
a entropiei sunt joule/mol Kelvin sau calorii/mol K.
Energia liber de reacie standard G0 (engl. standard free-energy change) reprezint
variaia energiei libere ntr-o reacie n care concentraiile iniiale ale reactanilor i ale produselor sunt
1M (mol/L), temperatura standard este de 25C, presiunea 1 atm (1 atm = 101,3 kilopascali, kPa), pH =
7,0. Acest termen reflect schimbarea energiei libere n condiii standard i se utilizeaz pentru
caracteristica cantitativ att a lanurilor metabolice, ct i a unor reacii chimice. La fel ca i n
termodinamic, dac valoarea energiei libere a unei reacii chimice standard este negativ (G0 < 0),
atunci reacia poate avea loc spontan cu eliberare de energie i se numete exergonic. Dac valoarea
energiei libere a unei reacii standard este pozitiv (G0 > 0), atunci reacia nu este spontan, se
desfoar cu consum de energie i se numete endergonic. n cazul cnd valoarea energiei libere de
reacie standard este egal cu 0 (G0 > 0), sistemul se afl n echilibru. Se cunosc reacii ale
metabolismului complet endergonice. Acestea depind de fluxul de energie din exterior (spre exemplu,
energia luminii) sau de alte reacii metabolice exergonice (spre exemplu, reacii de oxidare).

194
 n calitate de intermediar, dintre procesele legate de
generarea i utilizarea energiei, funcioneaz un sistem
de compui macroergici. Cantitatea de energie obinut
prin catabolism este stocat n compui macroergici prin
procesul de fosforilare, denumit astfel deoarece
componenta macroergic, care stocheaz energia
rezultat, conine grupri fosfat. Legtura care este
scindat hidrolitic ntr-o reacie puternic exergonic este
denumit legtur macroergic i se noteaz
(~).Valoarea limit a energiei libere de reacie pentru
hidroliza unei legturi macroergice este cea a legturilor
pirofosforice din ATP de 7,3 kcal/mol. Pentru a marca
gruprile fosforil se utilizeaz simbolul ~P (fosfat
macroergic). Se deosebesc cinci tipuri principale de
compui macroergici [8]:
ribonucleozid trifosfai (ATP, GTP, CTP, TTP,
UTP) i ribonucleozid difosfai (ADP, GDP, CDP, TDP,
UDP), care cuprind dou, respectiv o legtur ~P;
enolfosfai (acid fosfoenolpiruvic);
carboxilfosfai (acetilfosfat);
eteri aciltiolici (acetil coenzima A);
compui fosfoamidici (creatinfosfat).
n centrul metabolismului energetic celular se
situeaz sistemul adenilat adenozintrifosfatul (ATP) i
produsele de hidroliz a lui: ADP, AMP, ortofosfat
anorganic (Pi), pirofosfat anorganic (PPi).
Fig. 10.7. Bazele chimice ale eliberrii de energie Energia nmagazinat n ATP poate fi utilizat n
liber asociat cu hidroliza ATP-ului [2] dou moduri; prin scindarea hidrolitic a unui rest
fosforil ATP + H2O ADP + Pi (fig. 10.7) sau prin
detaarea acidului pirofosforic ATP + H2O AMP + PPi.
Aadar, molecula de ATP joac un rol esenial n transferul energiei de la procesele exergonice
la procesele endergonice, fiind cuplat n celul cu ionul de Mg2+, cu care formeaz un complex (fig.
10.8 A; 10.8 B).

Fig. 10.8 A. Structura adenozintrifosfatului (ATP) [2] Fig. 10.8 B. Complexul ATP cu Mg2+ [2]
* nlturarea gruprii fosforil terminale (colorat n roz) a moleculei de ATP, prin clivarea legturii fosfoanhidridice este
un proces exergonic

Molecula de ATP, cu o valoare a energiei libere de reacie standard G0 = 30,5 kJ/mol, ocup
o poziie intermediar ntre compuii fosforici de joas energie (valori G0 inferioare ATP-ului) i

195
compui fosforici de nalt energie (valori G0 superioare ATP-ului) (tab. 10.1 i 10.2). ATP-ul joac
un rol unic n metabolismul energetic al celulei n calitate de transportor intermediar de grupe fosforil i
energie de la compui fosforici de nalt energie la compui fosforici de joas energie.

Tabelul 10.1. Valorile energiei libere de reacie standard n cadrul unor reacii chimice la un pH
= 7,0 i 25C (298 K) [2]
Tipul reaciei G0
(kJ/mol) (kcal/mol)
Reacii de hidroliz

Anhidride acide
91.1 21.8
Anhidrid acetic + H2O 2 acetat
ATP + H2O ADP + Pi* 30.5 7.3
ATP + H2O AMP + PPi* 45.6 10.9
PPi + H2O 2Pi 19.2 4.6
UDP-glucoz + H2O UMP + glucoz 1-fosfat 43.0 10.3
Esteri

Etilacetat + H2O etanol + acetat 19.6 4.7

Glucoz 6-fosfat + H2O glucoz + Pi 13.8 3.3
Amide i peptide

Glutamin + H2O glutamat + NH4+ 14.2 3.4

Dipeptidul glicinei + H2O 2 glicin 9.2 2.2
Diglucide

Maltoz + H2O 2 glucoz 15.5 3.7

Lactoz + H2O glucoz + galactoz 15.9 3.8
Rearanjri intramoleculare

Glucoz 1-fosfat glucoz 6-fosfat 7.3 1.7

Fructoz 6-fosfat glucoz 6-fosfat 1.7 0.4
Eliminarea apei

Malat fumarat + H2O 3.1 0.8

Oxidri cu oxigen molecular

Glucoz + 6O2 6 CO2 + 6H2O 2.840 686

Palmitat + 23O2 16 CO2 + 16 H2O 9.770 2.338
* Pi ortofosfat anorganic (forma ionizat a acidului fosforic H3PO4 la un pH neutru, H2PO4 i HPO42 );
PPi pirofosfat anorganic (P2O74 )

Se cunosc i ali compui fosforilai i tioesteri care posed o energie liber mare de hidroliz.
Spre exemplu, acidul fosfoenolpiruvic conine o legtur macroergic enol-fosfoesteric, care este
supus procesului de hidroliz i se formeaz forma enolic i cetonic a acidului piruvic (fig. 10.9).
La hidroliza fosfoenolpiruvatului, reacie catalizat de enzima piruvatkinaza, se elibereaz o cantitate
mare de energie liber standard G0 = 61.9 kJ/mol.

196
 Fig. 10.9. Hidroliza fosfoenolpiruvatului (PEP) [2]

Un alt compus macroergic este 1,3-difosfogliceratul care conine o legtur macroergic de tip
acid anhidrid dintre gruparea carboxilic C1 i acid fosforic.

Fig. 10.10. Hidroliz a 1,3-difosfogliceratului [2]

Hidroliza acestui carboxilfosfat este nsoit de eliberarea unei energii libere standard mari n
valoare de G0 = 49,3 kJ/mol (tab.10.2; fig. 10.10). Produsul hidrolizei a 1,3-difosfogliceratului este
acidul 3-fosfogliceric.

197
Tabelul 10.2. Valorile energiei libere standard eliberate la hidroliza unor compui macroergici i
biomolecule fosforilate [2]
Compui macroergici / Tipul legturii G0
biomolecule fosforilate (kJ/mol) (kcal/mol)
Fosfoenolpiruvat Enol-fosfoesteric 61.9 14.8
1,3-Difosfoglicerat ( 3-fosfoglicerat + Pi) Anhidrid acidic 49.3 11.8
Creatinfosfat Fosfoamidic 4.0 10.3
ADP (AMP + Pi) Anhidridic 32.8 7.8
ATP (ADP + Pi) Anhidridic 30.5 7.3
ATP (AMP + PPi) Anhidridic 45.6 10.9
AMP (adenozin + Pi) Anhidridic 14.2 3.4
PPi ( 2Pi) Anhidridic 19.2 4.0
Glucoz 1-fosfat Esteric 20.9 5.0
Fructoz 6-fosfat Esteric 15.9 3.8
Glucoz 6-fosfat Esteric 13.8 3.3
Glicerol 1-fosfat Esteric 9.2 2.2
Acetil-CoA Tiolesteric 31.4 7.5

Tiolesterii sunt substane n care un atom

de oxigen din legtura esteric este substituit cu
un atom de sulf i care posed, de asemenea, o
energie liber mare de hidroliz (tab. 10.2; fig.
10.11). Acetil-coenzima A sau acetil-CoA este
unul din tiolesterii care joac un rol major n
metabolism.
Un alt compus macroergic este
creatinfosfatul. Acesta conine o legtur
fosfoamidic, se acumuleaz n muchii
animalelor i constituie o rezerv de legturi
macroergice n celul.
La hidroliza legturii P N se obine
creatin liber, Pi i se elibereaz o cantitate
mare de energie liber standard G0 = 43.0
kJ/mol (tab.10.2; fig. 10.12).

Fig. 10.11. Hidroliza acetil-coenzimei A [2]

198
 Fig. 10.12. Reacia de hidroliza a creatinfosfatului [2]

Transferul grupelor fosforil terminale de pe moleculele de ATP pe ali compui organici este
catalizat de enzime care poart denumirea de kinaze (gr. kinein a mica, a transfera). Eterul fosforic
format activeaz compusul acceptor i mrete capacitatea acestuia de reacie. Spre exemplu, enzima
hexokinaza transfer grupa terminal fosforil de pe molecula de ATP pe molecula de glucoz i o
activeaz prin transformarea acesteia n glucozo-6-fosfat (fig. 10.13).

Fig. 10.13. Transferul gruprii fosforil de pe ATP pe o molecul de glucoz [2]

Activarea aminoacizilor i a acizilor grai are loc prin scindarea ATP-ului la AMP i PPi

Aminoacid + ATP + ARNt Aminoacil~ARNt + AMP + PPi

R COOH + ATP + CoA-SH R-CO~SCoA + AMP + PPi

Aadar, transportul de energie n sistemele biologice, n care temperatura este constant, se

realizeaz prin reacii cuplate. Spre exemplu, fosforilarea glucozei se realizeaz pe baza energiei
eliberate la hidroliza ATP-ului. Ceilali ribonucleozid trifosfai au un rol important n procesele de
biosintez. Astfel, citozintrifosfatul (CTP) constituie un substrat n sinteza moleculelor de ARN,
funcioneaz n calitate de coenzim n reaciile de sintez a glicerofosfolipidelor i glicolizarea
proteinelor [4]. Guanozintrifosfatul (GTP) ndeplinete mpreun cu ATP-ul, un rol de surs de energie
sau activator de substraturi n reaciile metabolice; este folosit n calitate de surs de energie la sinteza
proteinelor i n gluconeogenez [6]. Uridintrifosfatul (UDP) constituie un substrat pentru sinteza
moleculelor de ARN n cadrul procesului de transcripie, este o surs specific de energie i un
activator de substraturi n reaciile metabolice. Bunoar, atunci cnd UTP activeaz un substrat, se
formeaz un complex UDP-substrat i fosfat anorganic. UDP-glucoza iniiaz sinteza glicogenului.
Uridintrifosfatul este utilizat la metabolismul galactozei, atunci cnd forma activat UDP-galactoz
este convertit n UDP-glucoz [7].

199
 Se cunosc dou sisteme de acumulare a energiei care se deosebesc dup principiile corelrii
energetice. Primul tip de acumulare a energiei se realizeaz prin reacii de fosforilare care nu necesit
structuri membranare (fosforilare de substrat sau fosforilare amembranar). Spre exemplu, n cadrul
proceselor de glicoliz i fermentaii sinteza ATP-ului se realizeaz prin transferul restului activ
fosforil de pe produsul oxidrii substratului pe ADP.
Al doilea tip de acumulare a energiei se realizeaz n cadrul reaciilor de fosforilare oxidativ
sau fosforilare membranar. Sinteza ATP-ului, n cadrul proceselor de fotosintez i respiraie aerob,
are loc prin fosforilarea ADP-ului cu fosfat anorganic pe contul energiei potenialului electrochimic a
ionilor de hidrogen pe membran. Fosforilarea oxidativ se realizeaz pe partea interioar a
membranelor mitocondriale, n membranele tilacoidelor cloroplastelor, n cromatoforii bacteriilor
fotosintezatoare, n membranele citoplasmatice ale bacteriilor.

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Metabolismul este un proces complex, format din:.....................................................................

1.2. Reaciile catabolice se caracterizeaz prin eliberare de energie i se numesc.............................
1.3. Reaciile anabolice se caracterizeaz prin consum de energie i se numesc.................................
1.4. Se cunosc 2 tipuri de acumulare a energiei celulare: a)...........................; b).............................
1.5. ..................transfer grupa terminal fosforil de pe molecula de ATP pe molecula de glucoz.

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Catabolismul i anabolismul se afl ntr-un echilibru dinamic.

2.2. Bioenergetica studiaz sursele energetice i transformrile de energie din celula vie.
2.3. Creatinfosfatul se acumuleaz n creierul animalelor.
2.4. Fosfoenolpiruvatul are o legtur macroergic anhidridic.
2.5. O parte din cile metabolice celulare sunt ciclice.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. n cadrul catabolismului substanele complexe se degradeaz n substane mai simple:

a) CO2; b) H2O; c) NH3; d) NaCl; e) uree; f) acetil-CoA; g) H2S.
3.2. CO2 este o surs de carbon pentru:
a) animale; b) plante; c) cianobacterii; d) bacterii purpurii; e) drojdii.
3.3. Compui macroergici:
a) ATP; b) creatinfosfat; c) acid fosfoenolpiruvic; d) ADN; e) acetilfosfat; f) tripsin.
3.4. Organisme chemolitotrofe:
a) cianobacterii; b) bacterii de sulf; c) bacterii nitrificatoare; d) bacterii de fier; e) E. coli.
3.5. Tiolester:
a) 1,3-difosfoglicerat; b) acetil-CoA; c) creatinfosfat; d) fosfoenolpiruvat.

200
4. Asociai.

Compui macroergici / biomolecule fosforilate Tipul legturii

1. Fosfoenolpiruvat A. Esteric
2. 1,3-Difosfoglicerat ( 3-fosfoglicerat + Pi) B. Anhidrid acidic
3. Creatinfosfat C. Tiolesteric
4. ATP (ADP + Pi) D. Anhidridic
5. Glucoz 1-fosfat E. Enol-fosfoesteric
6. Acetil-CoA F. Fosfoamidic

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.
5.1. ATP; ADP; GDP; ARN; TTP; CTP; UTP
5.2. Legtur esteric; l. tiolesteric; l. peptidic; l. anhidridic; l. fosfoamidic.
5.3. Animale; ciuperci; drojdii; protozoare; plante.

6. Completai tabelul. Anabolism / Catabolism

Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Metabolismul plastic i energetic.
7.2. Sursele de energie i carbon ale organismelor.
7.3. Compuii macroergici.

GLOSAR

Constanta Michaelis parametru al cineticii enzimatice, care caracterizeaz dependena vitezei de

reacie de concentraia substratului.
Fosforilare transformare metabolic n adugarea unei grupri fosfatice la un compus organic.
Termodinamic ramur a fizicii care studiaz relaia dintre fenomenele mecanice i cele calorice.
Grup fosforil grupa n care un atom de fosfor se asociaz cu un atom de oxigen printr-o legtur
dubl =O
BIBLIOGRAFIE

1. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea dinamic). Bucureti: Editura
didactic i pedagogic, 1995.-350 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
3. http: Photoheterotroph //en.wikipedia.org/wiki/Photoheterotroph
4. http: Cytidine triphosphate //en.wikipedia.org/wiki/Cytidine_triphosphate
5. https: Compui-macroergici //ru.scribd.com/doc/103507060/3/Compui-macroergici
6. http: Guanosine triphosphate //en.wikipedia.org/wiki/Guanosine_triphosphate
7. http: Uridine triphosphate //en.wikipedia.org/wiki/Uridine_triphosphate
8. , ., , ., , ., , ., . .
. . : , 1986.-551 .

201
 CAPITOLUL 11. ANABOLISMUL GLUCIDELOR

11.1. Fotosinteza
11.2. Chemosinteza
11.3. Gluconeogeneza
11.4. Biosinteza oligo-i poliglucidelor

Prin anabolismul glucidelor se nelege biosinteza acestora n organismele vii. Plantele verzi,
care reprezint principala surs de formare a substanelor organice din substane anorganice n natur,
realizeaz biosinteza glucidelor n cadrul procesului de fotosintez.

11.1. FOTOSINTEZA

Fotosinteza este un proces de transformare a energiei luminii n energia chimic a substanelor

organice. Cu toate c fotosinteza include un numr mare de reacii chimice, acest proces poate fi
prezentat prin urmtoarea reacie general:

Conform acestei reacii, rezultatul fotosintezei este fixarea, dependent de lumin, a CO2 cu
reducerea lui pn la glucide i oxidarea H2O pn la O2. Astfel, din punct de vedere chimic,
fotosinteza este un proces de oxidoreducere, n care una din componentele ce intr n reacie (apa) este
oxidat, iar cealalt (dioxidul de carbon) este redus.
Formarea de oxigen nu este o proprietate caracteristic tuturor organismelor fotosintetice. Unele
bacterii fotosintetice (bacteriile de sulf) nu utilizez apa n calitate de donor de hidrogen, ci alte
substane anorganice, de exemplu H2S (sulfur de hidrogen). n acest caz, reacia general a
fotosintezei se prezint astfel [1]:
CO2 + 2H2S [CH2O] + H2O + S2

Aadar, procesul de fotosintez la diferite organisme fotosintetice poate avea loc cu participarea
diferitor donori i acceptori de ioni de hidrogen.
Apariia plantelor verzi capabile pentru fotosintez (cca 2 mlrd de ani n urm) a marcat un salt
calitativ n evoluia vieii pe Pmnt. Cantitatea total de carbon, fixat n timpul anului n procesul
fotosintezei, alctuiete aproximativ 7,8 1010 tone, cantitate care se compenseaz cu aproximativ
aceeai cantitate de CO2 eliminat prin transpiraie de organismele heterotrofe.
Fotosinteza reprezint sursa primar de formare a substanelor organice. Producia total de
substan organic, sintetizat de ctre vegetaia planetei, calculat n glucoz, atinge aproximativ
4,51011 tone pe an [1]. Orice organism care nu este capabil s-i produc singur substanele organice
triete, direct sau indirect, din produsele asimilaiei dioxidului de carbon n plantele verzi.
Fotosinteza asigur existena vieii prin rennoirea rezervelor de oxigen n atmosfer. Prin
acumularea unei tone de carbon plantele pun n libertate 2,7 tone de oxigen. Plantele verzi reprezint
unica surs natural de oxigen i elibereaz anual, n mediu, 460 mlrd. tone de oxigen [1]. Fotosinteza
rmne a fi n continuare un subiect important de cercetare pentru biologi, fizicieni, chimiti etc.
Cunoaterea mecanismelor moleculare ale fotosintezei are o importan mare n rezolvarea problemelor
cu privire la utilizarea radiaiei solare (de exemplu, obinerea oxigenului i hidrogenului molecular prin
fotooxidarea apei), sporirea productivitii fotosintetice a plantelor, asigurarea expediiilor cosmice de
lung durat cu materie organic i oxigen molecular etc.
Organitele citoplasmatice n care se realizeaz fotosinteza se numesc cloroplaste (fig. 11.1),
microstructuri de 5 10 m n lungime i 2 3 m n diametru. Substana fundamental a cloroplastelor,

202
numit strom, este delimitat la exterior de o membran dubl lipoproteic (10 30 nm n grosime), cu
un numr mare de pori.

Fig. 11.1. Structura i localizarea cloroplastului n celula vegetal [2]

Membrana intern, lipsit de pori, formeaz pliuri pe direcia axului longitudinal al

cloroplastului, numite tilacoide (gr. thylacoides n form de sac), asemntoare cristelor din
mitocondrii. Tilacoidele sunt de dou tipuri: tilacoide de strom strbat cloroplastul de la un capt la
altul i tilacoide de gran unesc granele (gr. granum gruncior), formaiuni n form de discuri
suprapuse. Numrul granelor n cloroplast i numrul tilacoidelor n gran variaz n limite mari. Un
cloroplast conine aproximativ 40 100 de grane, iar suprafaa total a tilacoidelor este de 500 de ori
mai mare comparativ cu suprafaa membranei externe. Aceast particularitate a cloroplastelor este o
adaptare pentru asimilaia clorofilian a carbonului n condiiile unei concentraii sczute (<0,03%) a
dioxidului de carbon n atmosfer.
Tilacoidele din grane i strom conin un numr mare de formaiuni sferice lipoproteice numite
cuantozomi sau uniti fotosintetice, alctuite din pigmeni i componente ale sistemului de transfer
fotosintetic de electroni (LTE) i de fosforilare a ADP-ului conjugat cu acest transport. n cloroplast
sunt localizate enzimele ce particip la realizarea procesului de fotosintez, biosinteza glucidelor,
proteinelor, fosfolipidelor, clorofilei, n reaciile de degradare a clorofilei i a amidonului. Unele
enzime sunt absorbite de lamelele cloroplastelor, altele se gsesc n stare liber. n tilacoide se
concentreaz cea mai mare cantitate de clorofil i carotenoide (tab. 11.1).

Tabelul 11.1. Compoziia chimic a cloroplastului (% din masa uscat) [1]

Proteine Lipide Elemente Glucide ADN/ARN Clorofil Carotenoide
(membrane, (membrane, minerale (membrane, (membrane, (membrane) (membrane)
strom) strom) (strom) strom) strom)
35 55 20 30 6 16 8 10 0,5/2 3 59 45

n tilacoide sunt localizate complexe proteice macromoleculare care asigur ndeplinirea

funciei de absorbie i transformare a energiei solare n energie chimic potenial (faza de lumin a
fotosintezei). n tilacoidele stromei sunt localizai fotosistemul I i complexul H+-ATP-aza, iar n
tilacoidele granare fotosistemul II i pompele de protoni.
Capacitatea de absorbie selectiv a razelor solare din regiunea vizibil a spectrului de 400 700
nm cu o energie suficient pentru realizarea fotosintezei este o proprietate caracteristic a unor compui
organici care se numesc pigmeni.

203
 Fig. 11.2. Absorbia luminii vizibile de ctre fotopigmeni [4]

n funcie de compoziia chimic, pigmenii plastidelor se clasific n trei clase: clorofile,

carotenoide i ficobiline.
1. Pigmenii clorofilieni sunt prezeni n plantele superioare i alge sub patru forme de clorofil:
a (C55H72O5N4Mg), b (C55H70O6N4Mg), c (C35H28-30O5N4Mg) i d (C54H70O6N4Mg). Toate
cianobacteriile, grupele de alge i plantele fotosintetice conin clorofila a (fig. 11.3). Clorofila b este
caracteristic pentru plantele superioare i algele verzi. Algele brune conin clorofila c, iar cele roii
clorofila d. Bacteriile fotosintetizatoare conin diverse bacterioclorofile.

Fig. 11.3. Structura molecular a tipurilor de clorofile: a, b i bacterioclorofile [4]; * zonele colorate n roz sunt
sisteme conjugate (legturi simple i duble) importante n absorbia luminii din regiunea vizibil a spectrului

Clorofila este o substan organic complex, reprezentnd un ester dublu al clorofilinei cu

fitolul (alcoolul unei hidrocarburi superioare cu 20 de atomi de carbon care au o legtur dubl) i
alcoolul metilic. Cele mai rspndite sunt clorofilele a i b.
Patru nuclee pirolice (heterociclu cu 4 atomi de carbon i un atom de azot), legate ntre ele prin
puni metilice, formeaz nucleul porfirinic cu un atom de Mg n centru de care se leag fitolul
(C20H39OH) i o grupare metilic (-CH3) n cazul clorofilei a sau o grupare aldehidic (-CHO) n cazul

204
clorofilei b. Molecula clorofilei mai conine un ciclu pentanonic (al 5-lea) format numai din atomi de
carbon. Clorofilele manifest proprieti hidrofile determinte n special de homociclul pentanonic,
hidrofobe i lipofile condiionate de fitol. Prezena n nucleul porfirinic a sistemului conjugat de
legturi duble i a magneziului condiioneaz culoarea verde, caracteristic pentru clorofil. Coninutul
de clorofil n frunze variaz n limitele 0,2 0,8% din masa uscat.
2. Pigmenii carotenoizi sunt compui liposolubili prezeni n cloroplaste i cromoplaste. n
frunzele verzi, carotenoidele nu se observ din cauza clorofilei. Toamna, cnd clorofila se distruge,
frunzele capt culoarea galben-oranj, determinat de aceti pigmeni. Bacteriile i ciupercile, de
asemenea, conin carotenoide. Se cunosc cca 400 de pigmeni din aceast grup.
Carotenoidele reprezint hidrocarburi nesaturate cu legturi duble conjugate derivai ai
izoprenului CH2=C(CH3) CH=CH2 (fig. 11.4).

Fig. 11.4. Structura molecular a dou tipuri de carotenoide [4]

Datorit legturilor duble conjugate, carotenoidele au proprietatea de a realiza reacii de

oxidoreducere. Carotenoidele, la fel ca i clorofilele, sunt legate necovalent cu proteinele i lipidele
membranelor fotosintetice. Datorit proprietilor lor fizico-chimice, acest grup de pigmeni
ndeplinete un rol dublu: de absorbie i transfer al energiei razelor solare ctre pigmenii clorofilieni
i, n acelai timp, de fotoprotecie. Carotenoidele se sintetizeaz n cloro- i cromoplaste prin ciclul
mevalonat ncepnd de la acetil-CoA printr-o serie de compui intermediari mevalonat,
geranilpirofosfat, licopin [1].
3. Pigmenii ficobilini fac parte din grupa pigmenilor biliari (fig.11.5). La animale, un
reprezentant al acestei grupe este bilirubina.

Fig. 11.5. Structura molecular a pigmenilor ficobilini [4]

Ficobilinele se ntlnesc la cianobacterii (algele verzi-albastre), n cloroplastele algelor roii i

ntr-o cantitate foarte redus n cloroplastele plantelor verzi. Din grupa ficobilinelor fac parte
ficoeritrobilina C33H38N4O6 i ficocianobilina C33H40N4O6.

205
 Pigmenii ficobilini sunt tetrapiroli, inelele pirolice fiind unite prin grupri metinice i metilice
sub form de lan deschis. Ficobilinele se asociaz prin legturi covalente cu proteine specifice,
formnd ficobiliproteine. Acestea sunt localizate n anumite granule, numite ficobilisome, situate pe
suprafaa extern a lamelelor fotosintetice din celulele algelor. Aceste cromoproteide hidrosolubile
ndeplinesc rolul de pigmeni auxiliari n absorbia luminii (analogic clorofilei b la plantele superioare).
Aproximativ 90% din energia luminoas este transmis clorofilei a.
Toate plantele conin un pigment special fitocromul, al crui grup prostetic, similar
ficobilinelor, este pigmentul bilinic. Fitocromul reprezint un fotoreceptor pentru razele roii,
ndeplinind funcii de reglare a multor procese fiziologice [1].

Mecanismul fotosintezei

Conform teoriei moderne despre mecanismul molecular al fotosintezei, acest proces reprezint
un lan de reacii redox succesive, care n primele etape necesit condiii de lumin (faza Robin Hill),
iar etapele ulterioare pot avea loc i n condiii de ntuneric (faza F. Blackman) (tab. 11.2).

Tabelul 11.2. Aspecte comparative ale fazelor de lumin i ntuneric [1]

Faza de lumin Faza de ntuneric
Au loc procese fotochimice i fotofizice, inclusiv Au loc reacii enzimatice
fotoliza apei
Se utilizeaz H2O, clorofil i energie solar Se utilizeaz CO2, ATP i NADPH+H+
Se formeaz O2 Se formeaz glucide
Energia solar se include n ATP i NADPH + H +
Energia ATP i NADPH+H+ se include n
substane organice
Temperatura nu influeneaz asupra reaciilor de Temperatura influeneaz reaciile enzimatice. La
lumin creterea temperaturii cu 10C, viteza reaciilor
chimice sporete de 2 3 ori
Reaciile depind de calitatea i intensitatea luminii Reaciile enzimatice nu depind de intensitatea
luminii
Reaciile decurg n tilacoidele granei Reaciile decurg n stroma cloroplastului
Este comun pentru toate speciile Difer n funcie de specia plantei (C3, C4, CAM
fotosinteza)

n faza de lumin a fotosintezei are loc absorbia luminii de ctre moleculele de clorofil a cu
participarea pigmenilor auxiliari (clorofila b, carotenoide, ficobiline) i transformarea energiei solare
n energie ATP i NADPH+H+. Toate aceste procese se realizeaz n membranele fotochimic active ale
cloroplastelor i reprezint un sistem de reacii fotochimice, fotofizice i chimice.
n faza de ntuneric are loc fixarea dioxidului de carbon de ctre acceptorul primar ribulozo-
1,5-difosfat, cu participarea enzimelor localizate n stroma cloroplastului i utilizarea energiei ATP i
NADPH+H+ produse finale ale fazei de lumin.

Faza de lumin a fotosintezei

Procesele care au loc n faza de lumin a fotosintezei pot fi grupate n:

absorbia dioxidului de carbon;
absorbia i transformarea energiei solare n energie chimic.
1. Absorbia dioxidului de carbon din mediul nconjurtor n faza de lumin se realizeaz la
nivelul ostiolelor. Dioxidul de carbon din esuturile foliare se dizolv, formnd acid carbonic (H2CO3)
care se disociaz n ioni H+, HCO3 i CO32 . n form ionic, dioxidul de carbon ptrunde n

206
citoplasm i n cloroplaste. Prima condiie a fotosintezei este gradul de deschidere a ostiolelor i
prezena apei n cantiti suficiente n esuturile foliare.
2. Absorbia i transformarea energiei solare n energie chimic se realizeaz n cteva
etape succesive [1]:
absorbia energiei solare i migraia energiei de excitaie n sistemul de pigmeni;
oxidarea centrului de reacie i stabilizarea sarcinilor separate;
transferul electronilor prin lanul transportor de electroni (LTE);
fotooxidarea apei i eliminarea oxigenului molecular;
conjugarea transportului de electroni cu transferul protonilor i sinteza ATP-ului.
Aceste procese se realizeaz n tilacoidele de gran i tilacoidele de strom, cu participarea
diferitor molecule, care alctuiesc la plantele superioare dou structuri specifice fotosistemul I (FS I)
i fotosistemul II (FS II). Structurile respective se deosebesc prin componentele proteice, pigmeni i
proprietile optice. Fiecare fotosistem este format dintr-un centru de reacie conjugat cu acceptorii i
donorul de electroni mpreun cu pigmenii anten. n centrele de reacie energia strii de excitare a
clorofilei se transform n energie chimic.
n corespundere cu particularitile optice, centrele de reacie ale fotosistemelor sunt notate cu
P680(FS II) i P700(FS I). Pigmenii anten ai (FS I) absorb lumina cu lungimea de und 700 730, iar
cei ai (FS II) absorb radiaia solar cu lungimea de und 680 700. Antena fotoreceptoare a (FS I)
conine 200 molecule de clorofil a, 50 de molecule de clorofil b i 50 de molecule de caroten. Antena
(FS II) include 200 molecule de clorofil a, 200 de molecule de clorofil b i 50 de molecule de
xantofil i caroten. n calitate de pigmeni auxiliari sunt prezente carotenoidele cu 450 480 nm
(plante), ficoeretrinele cu 495 565 nm (algele roii) i ficocianele cu 550 615 nm (alge albastre-
verzi).
2.1. Absorbia energiei solare i migraia energiei de excitaie n sistemul de pigmeni.
Procesele primare ale fazei de lumin constau n captarea luminii sub form de fotoni de ctre
pigmenii-anten. Intensitatea acestui proces fotofizic este proporional cu numrul de fotoni absorbii.
La absorbia cuantei de lumin, clorofila sau pigmentul auxiliar din componena antenei trece n
stare de excitaie electronic:
Chl + h = Chl*

Energia moleculei excitate Chl* este transmis pigmentului vecin, care la rndul su o transmite
altui pigment, n direcia formelor de pigmeni cu lungime de und mai mare, caracterizate printr-un
nivel mai jos de excitare, pn la P680 sau P700:

Chl* + Chl Chl + Chl* Chl* + P Chl + P*;

P* pigment fotoactiv

Durata de timp n care energia excitaiei migreaz de la un pigmnt la altul, pn la centrul de

reacie, nu depete 10 10 10 9 s.
2.2. Oxidarea centrului de reacie i stabilizarea sarcinilor separate. Reaciile ce urmeaz dup
absorbia luminii i excitarea clorofilei din centrul de reacie sunt procese cu transfer de electroni ntre
diferite entiti macromoleculare. Prima reacie fotochimic din centrul de reacie este transferul rapid
de electroni (t = 10 12 s) de la pigmentul fotoactiv (P*) la acceptorul primar (I), care poate fi
bacteriofeofitina (Bff) n fotosinteza bacterian, forma monomer a clorofilei (A0) sau feofetina (Phe)
pentru (FS I) i, respectiv, (FS II) (tab. 11.3).

207
 Tabelul 11.3. Natura chimic a transportorilor n centrele de reacie [1]
Notaii Fotosinteza bacterian Fotosistemul I Fotosistemul II
P P870 P700 P680
I Bacteriofitin Clorofil a 695 (A0) Feofitin (Phe)
QA Ubichinon Filochinon Plastochinon
QB Ubichinon Proteine cu Fe-S Plastochinon
D Citocrom C (Cyt C) Plastocianin (Pc) Tirozin (TyrZ)

n final rezult un reductor I (donori de electroni) i un oxidant P+ (acceptor de electroni):

h + PI P*I P+I

Astfel se realizeaz a doua etap important n transformarea energiei solare n energie chimic
separarea sarcinilor n centrul de reacie.
2.3. Transferul electronilor prin lanul transportor de electroni (LTE). Transferul n continuare
al electronului se realizeaz n afara centrului de reacie, pe un lan de transportori ai electronului
(LTE), care unete ambele centre de reacie la nivelul citocromului b6-f (11.6). Funcia de donor de
electroni este ndeplinit de citocromul c la bacterii, plastocianin n (FS I) i radicalul tirozinic
component al sistemului de disociere a apei n (FS II).

Fig. 11.6. Schema general a transportului aciclic de electroni de la H2O la NADP+ (Schema-Z) [4]

Lanurile transportoare de electroni conin o mare varietate de purttori, dintre care unii
transport un singur electron, alii un electron i un proton, sau mai muli electroni i/sau protoni, ns o
caracteristic important a lor este faptul c sunt localizate n structurile membranelor celulare

208
cloroplaste i mitocondrii. Dintre compuii cu rol n procesele cu transfer de electroni pot fi: citocromii
(proteine hemice), proteine cu fier i sulf, flavoproteine, cupruproteide, chinone.
Transferul de sarcin indus de lumin n cenrele de reacie ale (FS I) i (FS II) asigur
transportul electronului de la apa disociat n (FS II), izvorul de electroni pentru (FS I) spre NADP+ de
ctre transportorii repartizai n ordinea crescnd a potenialului redox (fig. 11.6). n urma funcionrii
concomitente a ambelor fotosisteme, doi electroni de la o molecul de ap disociat de ctre (FS II)
sunt transportai prin LTE pn la NADP, asigurnd formarea unui reductor puternic (NADPH2).
2.4. Fotooxidarea apei i eliminarea oxigenului molecular. Oxidarea fotosintetic a apei se
realizeaz de ctre complexul macromolecular al (FS II). Pentru formarea unei molecule de O2 din ap
sunt necesari patru electroni () i patru protoni conform reaciei [1]:

2H2O + 4 + 4H+ = O2 + 4H2

Centrul de reacie al (FS II) formeaz un singur echivalent oxidativ P+680 la absorbia unei
singure cuante de lumin. Prin urmare, pentru formarea unei molecule de O2 din dou molecule de ap
sunt necesare patru reacii fotochimice ale centrului de reacie.
2.5. Conjugarea transportului de electroni cu transferul protonilor i sinteza ATP. n rezutatul
transferului de electroni i al reaciilor de fotooxidare a apei n lumenul tilacoidelor se acumuleaz
protoni. Deoarece membrana tilacoidelor este impermeabil pentru protoni, concentraia lor n
interiorul tilacoidului se mrete de 100 1000 de ori n raport cu stroma cloroplastelor, determinnd
apariia unui gradient de protoni pH i a potenialului membranar condiionat de apariia sarcinii
pozitive la interior i negative la exterior. Potenialul electrochimic al ionilor de hidrogen H+
(potenialul electric i chimic pH) constituie fora motrice a procesului de fosforilare.
Fenomenul prin care energia solar este transformat n energie chimic, acumulat n legturile
macroergice ale ATP-ului, a primit denumirea de fotofosforilare.
Transferul transmembranar al ionilor de hidrogen din cavitatea tilacoidelor n strom decurge
pasiv (conform gradientului de concentraie) prin canalul protonic al H+-ATP-azei, conjugat cu sinteza
ATP-ului din ADP i fosfor anorganic. Sinteza ATP-ului este nsoit de transferul prin complexul
macromolecular CF0 CF1 a trei protoni [1]:

ADP + Pi + 3H+ = ATP + H2O + 3H+

Sinteza ATP-ului de ctre complexul oligoenzimatic al H+-ATP-azei, n prezena H+ pe

membrana tilacoidal generat de transferul aciclic de electroni, de la ap pn la NADP+, este numit
fosforilare aciclic. n acest caz, energia luminii se transform n legturi macroergice ale ATP-ului, n
potenialul chimic al formei reduse de NADP i oxigen molecular conform reaciei generale [1]:

2ADP + 2Pi +2NADP+ + 2H2O = 2ATP + 2NADPH + H+ + O2 + 2H+

Fotofosforilarea aciclic este caracteristic numai plantelor verzi i algelor. n faza de lumin a
fotosintezei se sintetizeaz mai mult ATP comparativ cu NADPH + H+. Acest surplus de ATP se
formeaz la funcionarea unui singur fotosistem (FS I). Transferul de electroni de ctre transportori
este ciclic (nchis) i include doar acceptorii din centrul de reacie (A0, A1, proteine Fe-S, Fd),
plastochinona mobil, complexul de citocrom b6-f i plastocianina. n acest caz, NADP+ nu este redus,
iar potenialul electrochimic generat de acest transfer de electroni asigur fosforilarea ADP-ului.
Ecuaia sumar a fotofosforilrii ciclice este urmtoarea [1]:

ADP + Pi + h = ATP + H2O

209
 Produsele finale ale fazei de lumin sunt O2, ATP i NADPH+H+. Ultimele dou substane sunt
utilizate n raport de 3/2 n cea de-a doua faz a procesului de fotosintez faza de ntuneric, care se
desfoar n stroma cloroplastelor. Excesul de ATP produs n fotosintez este utilizat n alte procese
din cloroplaste (sinteza acizilor grai, a unor aminoacizi, reducerea nitrailor etc.)

Faza de ntuneric a fotosintezei

Plantele i alte organisme autotrofe pot utiliza dioxidul de carbon n calitate de surs de atomi
de carbon necesari pentru biosinteza hexozelor, celulozei, amidonului, lipidelor, proteinelor i a altor
compui organici celulari (fig. 11.7). Dioxidul de carbon utilizat n procesul de fotosintez poate s
provin din aer, sol i CO2 endogen sau HCO3 , format n celulele i esuturile plantelor.

Fig. 11.7. Asimilarea CO2 n biomasa plantelor [4]

Procesul de transformare a dioxidului de carbon n compui organici poart denumirea de

asimilare a CO2. Termenii fixarea CO2 sau fixarea carbonului, de regul, se utilizeaz n contextul
incorporrii CO2 n aldehida 3-fosfogliceric (C3H7O6P). Acest produs simplu al fotosintezei constituie
un precursor n sinteza mono-i poliglucidelor i a metaboliilor derivai din acestea. Cile metabolice
de fixare a CO2 sunt ciclul Calvin (C3), ciclul Hatch Slack (C4) i metabolismul acizilor organici la
Crassulaceae (CAM crassulacean acids metabolism).
1. Ciclul Calvin este caracteristic pentru toate grupele de plante superioare.
O contribuie important la clarificarea mecanismului prin care se realizeaz
fixarea i transformarea dioxidului de carbon n glucide a adus-o Melvin
Calvin. Acesta, mpreun cu colaboratorii si James Bassham i Andrew
Benson, a demonstrat, prin experiene cu izotopi radioactivi (14C), c esterul
ribulozo-1,5-difosfat este substana care fixeaz CO2 sub aciunea enzimei
ribulozodifosfatcarboxilaza/oxigenaza (RuBisCo). Pentru aceast descoperire
lui Melvin Calvin i s-a decernat premiul Nobel pentru chimie n 1961 [15], iar
Melvin Calvin procesul de asimilare a carbonului poart numele de ciclul Calvin. Procesul de
fixare i transformare a CO2 include un ciclu de reacii enzimatice, alctuit
din 3 etape principale: carboxilare, reducere i regenerare (fig. 11.8).

210
 Fig. 11.8. Etapele de asimilare a CO2 la organismele fotosintetice [4]

1.1. Etapa de carboxilare. Acceptorul primar al CO2 este un compus cu cinci atomi de carbon,
ribulozo-1,5-difosfat, care se formeaz n urma fosforilrii secundare a ribulozo-5-fosfatului cu
participarea ATP-ului i a enzimei fosforibulozokinaza.
Pe baza experienelor cu izotopi radioactivi s-a stabilit c acidul 3-fosfogliceric este primul
produs organic al fotosintezei. Sub aciunea enzimei RuBisCo, ribulozo-1,5-difosfatul alipete o
molecul de CO2 la nivelul atomului doi de carbon i una de ap, rezultnd un compus instabil cu 6
atomi de carbon, care se descompune n 2 molecule de acid 3-fosfogliceric (fig. 11.9).

Fig. 11.9. Schema general a fixrii CO 2 n acid 3-fosfogliceric [12];

* bilele negre reprezint atomii de carbon

RuBisCo este o enzim hidrosolubil, complex, cu masa molecular general de 500 000 Da,
format din opt subuniti proteice mari i opt mici (fig. 11.10).

211
Fig. 11.10 A. Complexul dintre enzima RuBisCo i Fig. 11.10 B. Structura spaial a enzimei RuBisCo [14]
ribulozo-1,5-difosfat [4]

RuBisCO este cea mai rspndit protein n frunze; aceasta constituie cca 50% din proteinele
solubile foliare n plantele C3 (conine 2030% din totalul de azot foliar) i cca 30% din proteinele
solubile n plantele C4 (59% din totalul de azot foliar) [14]. Deoarece produsul reaciei de carboxilare
a ribulozo-1,5-difosfatului este o molecul cu 3 atomi de carbon, ciclul se mai numete i C3.
1.2. Etapa de reducere. La aceast etap are loc reducerea acidului 3-fosfogliceric n aldehid
3-fosfogliceric, proces care se realizeaz prin dou reacii (fig. 11.11).

Fig. 11.11. Reducerea acidului 3-fosfogliceric pn la aldehid 3-fosfogliceric [12];

* bilele negre reprezint atomii de carbon; 3-PGA acid 3-fosfogliceric; G3P aldehid 3-fosfogliceric

n cadrul primei reacii, enzima din stroma cloroplastelor 3-fosfogliceratkinaza catalizeaz

reacia de transfer a gruprii fosforil de la ATP la acidul 3-fosfogliceric, formndu-se acid 1,3-
difosfogliceric.
n reacia a doua acidul 1,3-difosfogliceric se reduce pn la aldehid 3-fosfogliceric i Pi n
prezena NADPH + H+ cu participarea dehidrogenazei aldehidei 3-fosfoglicerice. Aldehida
fosfogliceric sub aciunea enzimei triozofosfatizomeraza se transform n fosfodihidroxiaceton prin
izomerizare.
1.3. Etapa de regenerare. La aceast etap are loc regenerarea acceptorului de CO2 ribulozo-
1,5-difosfatului. Acest proces se realizeaz printr-un ciclu de reacii de transformri reciproce ale
glucidelor cu un numr diferit de atomi de carbon: trioze, tetroze, hexoze, sedoheptuloze. n astfel de
reacii particip transcetolaze i transaldolaze, care catalizeaz transferul fragmentelor din doi atomi de
carbon (-CO-CH2OH) i respectiv, din trei atomi de carbon (-CHOH-CO-CH2OH) de la cetoze la
aldoze i izomeraze.
La absorbia a trei molecule de CO2 se formeaz ase molecule de fosfotrioze reduse, dintre care
cinci se utilizeaz pentru regenerarea ribulozo-5-fosfatului, iar una este pus n libertate (fig.11.8). Din
cinci molecule de triozofosfat, n urma reaciilor se formeaz trei molecule de pentozofosfat, care dup
o fosforilare secundar n prezena ATP-ului se transform n ribulozodifosfat (fig.11.12) i din nou
poate ndeplini funcia de acceptor primar al dioxidului de carbon.

212
 Fig. 11.12. Schema general a regenerrii ribulozo-1,5-difosfatului [12];
* bilele negre reprezint atomii de carbon; G3P aldehid 3-fosfogliceric; RuBP ribulozodifosfat

Aldehida fosfogliceric eliberat, n cadrul procesului de regenerare a ribulozo-1,5-difosfatului,

poate fi utilizat n cloroplaste pentru biosinteza glucozei, fructozei, amidonului, a unor aminoacizi etc.
Moleculele de aldehid fosfogliceric pot, de asemenea, strbate membranele cloroplastului, ajungnd
n citoplasm, acolo unde se sintetizeaz hexozele. Dintr-o molecul de glucoz i una de fructoz
rezult zaharoza, care este principala form de transport al glucidelor n plante. Glucoza i fructoza
constituie substraturi pentru procesul de respiraie, iar compuii intermediari rezultai la descompunerea
hexozelor sunt utilizai pentru sinteza diferitor substane organice.
Reacia sumar a ciclului Calvin poate fi prezentat astfel (fig.11.13):

3CO2 + 9ATP + 6NADPH + 5H2O Aldehid 3-fosfogliceric + 9ADP + 8Pi + 6NADP+ + 2H+

Fig. 11.13. Schema i reacia general a ciclului Calvin [12];

* bilele negre reprezint atomii de carbon; G3P aldehid 3-fosfogliceric

Produsele glucidice ale ciclului Calvin sunt trioze fosforilate aldehida 3-fosfogliceric. La
absorbia a trei molecule de CO2 este necesar prezena a nou molecule de ATP i ase molecule de
NADPH.
2. Ciclul Hatch Slack (C4). La unele specii de plante de provenien tropical i subtropical,
adaptate la condiii de iluminare intens i temperaturi ridicate, acceptor primar al CO2 este acidul
fosfoenolpiruvic. Acesta conine o legtur macroergic i posed o capacitate reactiv nalt.
Produsele primare, care se formeaz n urma reducerii CO2, sunt alctuite din patru atomi de carbon,
iat de ce acest tip de asimilare a carbonului a primit denumirea de tipul fotosintetic C4.
Plantele la care fotosinteza se desfoar dup ciclul C4 au frunze cu o structur specific.
Celulele mezofilului au un numr mic de cloroplaste cu rol de fixare a CO2 din aer, iar celulele tecii
perivasculare sunt bogate n cloroplaste mari i au funcia de realizare a fotosintezei de tip C4. Fixarea
dioxidului de carbon are loc n citoplasma celulelor mezofilului frunzei, prin reacia de carboxilare a
fosfoenolpiruvatului n prezena enzimei fosfoenolpiruvatcarboxilaza, rezultnd un compus cu patru

213
atomi de carbon acidul oxaloacetic. n cloroplaste, acidul oxaloacetic n prezena NADPH+H+ format
n faza de lumin i a enzimei NADP-malatdehidrogenaza se reduce la acidul malic (fig. 11.14).
Malatul prin plasmodesme este transportat din
celulele mezofilului n celulele tecii perivasculare,
unde este decarboxilat cu formarea piruvatului i
CO2. Piruvatul din cloroplastele tecii perivasculare
este transportat napoi n cloroplastele din celulele
mezofilului, unde este supus fosforilrii n prezena
ATP-ului i a enzimei fosfopiruvatsintetazei,
regenernd astfel acceptorul primar al CO2 acidul
fosfoenolpiruvic.
3. Metabolismul acizilor organici la
Crassulaceae. Plantele din familiile Crassulaceae,
Liliaceae, Cactaceae, Osteraceae etc. din regiunile
secetoase i toride au un mod specific de fixare a
CO2. Aceste plante fixeaz CO2 similar plantelor cu
tipul fotosintetic C4, ns fotosinteza se realizeaz n
dou etape: o etap n timpul nopii i alt etap
ziua.
Ostiolele acestor plante sunt deschise n mare
msur noaptea, iar ziua se nchid, minimaliznd
astfel pierderea apei prin transpiraie ostiolar.
Noaptea, stomatele, fiind deschise, asigur schimbul
de gaze. Reacia de fixare a CO2 de ctre acidul
fosfoenolpiruvic are loc n citoplasm n prezena
enzimei fosfoenolpiruvatcarboxilaza. n rezultatul
carboxilrii acidului fosfoenolpiruvic rezult
oxaloacetatul, care sub aciunea enzimei
malatdehidrogenaza dependent de NADP+H+ se
Fig. 11.14. Schema asimilrii carbonului la plantele
C4 [4]; * 1 PEP carboxilaz; 2 malatdehidrogenaz;
reduce cu formarea acidului malic, care se
3 enzime malice; 4 piruvatfosfatdikinaz acumuleaz n vacuole.
Ziua, cnd stomatele sunt nchise, acidul malic
difuzeaz prin tonoplast (membrana vacuolei) n citoplasm, unde este decarboxilat, rezultnd acid
piruvic i CO2.
Dioxidul de carbon este transportat n cloroplaste i utilizat n reaciile de sintez a acidului
fosfogliceric pe calea sintetic C3, realizndu-se astfel a doua reacie de carboxilare.
Astfel, mecanismul biochimic de realizare a fotosintezei de tip C4 i CAM este identic i se
deosebete doar prin izolarea n timp (C4) i n spaiu (CAM) a celor dou reacii de carboxilare. La
unele specii de plante cu fotosinteza CAM i C4, n condiii favorabile de via (CO2 i ap), fotosinteza
se desfoar dup tipul fotosintetic C3 i invers. Se consider c variaiile spaio-temporale n
realizarea fotosintezei au aprut ca adaptri ale plantelor la condiiile de mediu.

Fotorespiraia

Fotorespiraia reprezint procesul de eliminare a CO2 i de absorbie a O2 n prezena luminii,

care se realizeaz la plante concomitent cu fotosinteza. Dup mecanismul biochimic, acest proces
difer substanial att de fotosintez, ct i de respiraia celular. Fotorespiraia se manifest mai intens
la plantele de tip fotosintetic C3, n condiiile unei iluminri intense, temperaturi ridicate, concentraii
mai mici ale dioxidului de carbon i mai mari ale oxigenului.

214
 Enzima de baz a fotosintezei RuBisCo poate avea rol att de carboxilaz, ct i de oxidaz,
cataliznd descompunerea ribulozo-1,5-difosfatului n acid fosfogliceric i acid fosfoglicolic (fig.
11.15), care apoi se defosforileaz n acidul glicolic. ntruct produsul primar al reaciei de oxidare a
ribulozo-1,5-difosfatului este acidul glicolic, aceast cale metabolic se mai numete calea glicolic de
transformare a carbonului sau ciclul C2.
Fotorespiraia se desfoar n trei organite citoplasmatice: cloroplaste, peroxizomi i
mitocondrii (fig. 11.16).

Fig. 11.15. Reacia de oxidare a ribulozo-1,5-difosfatului Fig. 11.16. Schema procesului de fotorespiraie [4]; * 1
catalizat de enzima RuBisCo [4] glicolicacid oxidaz; 2 glicin decarboxilaz; 3 -
hidroxiacid reductaz

Prima reacie de oxidare a ribulozo-1,5-difosfatului cu formarea acizilor 3-fosfogliceric i 3-

fosfoglicolic are loc n cloroplaste. Acidul fosfogliceric format se reduce n ciclul Calvin, iar acidul
glicolic defosforilat, n prezena unei fosfataze, este transportat n peroxizomi. Acidul glicolic este
oxidat cu formare de acid glioxilic i ap oxigenat, care este descompus de ctre enzima catalaza din
peroxizomi. Acidul glioxilic este transformat n glicin prin reacie de transaminare cu acidul glutamic.
Glicina ulterior este transportat n mitocondrii. Printr-o reacie de decarboxilare oxidativ, legat de

215
reducerea NADP+ din dou molecule de glicin, se formeaz serin i se elibereaz CO2 i NH3.
Amoniacul nu este eliminat n mediu, ci este legat sub form de glutamin. Serina poate fi utilizat n
biosinteza proteinelor sau poate fi dezaminat n peroxizomi cu formare de acid gliceric, care este
transportat n cloroplaste, unde dup fosforilare se include n ciclul Calvin.
La plantele de tip C4, dioxidul de carbon eliminat n procesul fotorespiraiei se include n reacia
de carboxilare a fosfoenolpiruvatului din celulele mezofilului cu formare de oxaloacetat i apoi prin
reacia de reducere n malat, care este decarboxilat n celulele tecii perivasculare, elibernd CO2 n
cloroplaste, iar acesta se include din nou n ciclul Calvin.
n rezultatul unei fotorespiraii intense, productivitatea culturilor agricole se poate reduce cu
30% [18]. Un obiectiv important n ameliorarea plantelor constituie crearea unor astfel de soiuri de
culturi agricole la care s se expreseze la maxim reacia de carboxilare a ribulozo-1,5-difosfatului i
respectiv s fie inhibat reacia de oxidare a acestuia.

11.2. CHEMOSINTEZA

Chemosinteza este un fenomen de sintez a substanelor organice cu ajutorul energiei chimice

obinut la oxidarea substanelor minerale. Acest fenomen a fost descoperit de Sergei Winogradsky n
1887, care a stabilit c sulfobacteria Beggiatoa utilizeaz energia de oxidare a H2S i formeaz picturi
intracelulare de sulf [6]. Chemosinteza este specific unor anumite bacterii. Bacteriile chemosintetice
pot fi litoheterotrofe, litoautotrofe i mixotrofe [13].
Bacteriile litoheterotrofe sunt incapabile de a fixa CO2 i folosesc n calitate de surs de carbon
compui organici, spre exemplu acizi organici, bacteriile litoautotrofe utilizeaz n calitate de surs de
carbon CO2, pe care-l reduc la aldehida 3-fosfogliceric, iar bacteriile mixotrofe utilizeaz n calitate de
surs de carbon att CO2, ct i compui organici.
Compuii oxidai n celulele bacteriene constituie donori de electroni care sunt transportai n
catenele de respiraie productoare de ATP (tab. 11.4). Acceptorul de electron poate fi oxigenul (la
bacteriile aerobe) sau alte molecule nitrai, nitrii, CO2 (la bacterii anaerobe).

Tabelul 11.4. Ci metaboice chemolitotrofe cu acceptori i surse de electroni [13]

Denumirea Exemple Surs de energie i electroni Acceptor
de electron
Sulfobacterii Rhodobacteraceae, S0(sulf) SO42 (sulfai) + e O2 H2O
Thiotrichaceae
Tiobacterii Thiobacillus S0(sulf) SO42 (sulfai) + e NO3
denitrificans
Hidrogen Cupriavidus H2 (hidrogen) H2O (ap) + e O2 H2O
bacterii metallidurans
Nitritbacterii Nitrosomonas, NH3 (amoniac) NO2 (nitrii) + e O2 H2O
Nitrosococcus
Nitratbacterii Nitrobacter, NO2 (nitrii) NO3 (nitrai) + e O2 H2O
Nitrococcus
Bacterii Planctomycetes NH3 (amoniac) N2 (azot) + e NO2
Anammox
Ferobacterii Acidithiobacillus Fe2+ (fer feros) Fe3+ (fer feric) + e O2 H2O
ferrooxidans
Bacterii Archaea H2 (hidrogen) H2O (ap) + e CO2
metanogene
* Anammox (engl. ANaerobic AMMonium OXidation)

Procesul de chemosintez are o importan deosebit n circuitul materiei i energiei n

ecosistem, n ciclurile biogeochimice etc. n funcie de tipul substanelor minerale care sunt oxidate

216
bacteriile chemosintetice se clasific n mai multe grupe: bacterii sulfuroase, bacterii nitrificatoare,
hidrogenbacterii, ferobacterii, manganobacterii, bacterii metanogene.
1. Bacteriile sulfuroase (sulfobacteriile, tiobacteriile) sunt larg rspndite n natur i se gsesc
n mediile bogate n S i H2S, precum izvoare sulfuroase, ml, ape de canal, soluri cu exces de
umiditate. Sursa lor de energie o constituie hidrogenul sulfurat (H2S) pe care l transform n sulf (S),
acid sulfuros (H2SO3) i acid sulfuric (H2SO4) i astfel este nlturat efectul toxic al hidrogenului
sulfurat. Sulful reintr n circuitul biologic, fiind asimilat de plante. Cele mai reprezentative bacterii
sulfuroase sunt Beggiatoa, Thiobacillus.
Bacteriile Beggiatoa oxideaz hidrogenul sulfurat pn la acid sulfuric, n dou faze [18]:

2H2S + O2 S2 + 2H2O

Sulful liber care se elibereaz se acumuleaz n celulele bacteriilor sub form de granule. n
lipsa sulfurii de hidrogen, bacteriile oxideaz sulful intracelular pn la acid sulfuric:

S2 + 3O2 + 2H2O 2H2SO4

Efectul energetic sumar al oxidrii sulfurii de hidrogen pn la acid sulfuric constituie 666
kJ/mol [18]. Energia pus n libertate este utilizat la biosinteza substanelor organice din CO2 i H2S
[3]:
CO2 + 2H2S 1/6 (C6H12O6) + H2O + S2

Bacteriile Thiobacillus thioparus pot oxida hidrogenul sulfurat (H2S), precum i tiosulfaii
(S2O32) i tiocianaii (SCN) [7]:

Na2S2O3 + 2O2 + H2O Na2SO4 + Energie

O alt bacterie Thiobacillus thiooxidans obine energia prin oxidarea sulfului liber (S), a
tiosulfailor i a tiocianailor direct n acid sulfuric (H2SO4). Ele se gsesc n soluri care conin sulfuri
elementare i fosforite [7]:

2S + 3O2 + 2H2O 2H2SO4 + Energie Na2S2O3 + 2O2 + H2O Na2SO4 + H2SO4 + Energie

Acidul sulfuric format reacioneaz cu diferite sruri i formeaz sulfai. Sulfobactriile din
Marea Neagr se acumuleaz n cantiti mai mari la adncimea de 180 200 m i au o importan
biologic foarte mare, deoarece degradeaz H2S rezultat din descompunerea resturilor vegetale i
animale.
Bacteria Thiobacillus denitrificans poate folosi nitraii (NO3) n loc de oxigen [7]:

6KNO3 + 5S + 2H2O K2SO4 + 4KHSO4 + 3N2 + Energie

2. Bacteriile nitrificatoare oxideaz biologic amoniacul (NH3) n nitrii (nitritbacterii) i nitriii

n nitrai (nitratbacterii). Acest proces se numete nitrificare. Amoniacul se formeaz n prezena altor
bacterii saprofite, care descompun substanele organice. Bacteriile nitrificatoare particip la ciclul
biogeochimic al azotului. Oxidarea amoniacului este realizat de nitritbacterii din genul Nitrosomonas
conform reaciei [3]:
2NH3 + 3O2 2HNO2 + 2H2O
Energia degajat 662 kJ/mol, este folosit pentru sinteza substanelor organice pe baza
reducerii CO2. Acidul azotos format i azotiii sunt oxidai n acid azotic i azotai de nitratbacterii, din
genul Nitrobacter:

217
 2HNO2 + O2 2HNO3

n cadrul acestei reacii se degaj 181 kJ/mol. Prin urmare, se poate constata c oxidarea
amoniacului este pentru bacteriile nitrificatoare un proces energetic mai avantajos dect oxidarea
acidului azotos. Pentru a asimila un atom de carbon, bacteriile nitrificatoare trebuie s oxideze 35 de
molecule de amoniac; bacteriile nitrificatoare obin energie necesar pentru asimilarea unui atom de
carbon, n rezultatul oxidrii a 135 molecule de nitrit [18].
Bacteriie nitrificatoare reduc dioxidul de carbon cu ajutorul hidrogenului desprins de pe
substratul asupra cruia acioneaz i cu ajutorul energiei eliberate n procesele de oxidare ale NH 3,
HNO2 etc. [3]:
CO2 + 4H 1/6 C6H12O6 + H2O

Bacteriile nitrificatoare au un rol foarte important n fertilizarea solului. n cadrul procesului de

nitrificare se acumuleaz n sol nitrai, asimilai de ctre plante. n zonele geografice secetoase, n urma
nitrificrii, n pmnt se depoziteaz zcminte de silitr (KNO3). Cele dou grupe de bacterii
nitrificatoare acioneaz dup ce bacteriile amonificatoare descompun resturile de plante i animale din
sol, furniznd bacteriilor nitrificatoare amoniac.
3. Hidrogenbacteriile oxideaz H2 pn la ap conform reaciei :

2H2 + O2 2H2O

Efectul energetic al reaciei constituie 469 kJ/mol. Hidrogenbacteriile determin oxidarea

hidrogenului rezultat din degradarea anaerob a diferitor substane organice de ctre microorganismele
solului. Sunt rspndite n medii puin aerate gunoiul de grajd, solurile mltinoase i apele stttoare,
care conin oxigen i dioxid de carbon [7]:

2H2 + CO2 + 115 kcal (CH2O) + H2O

Aceasta se explic prin faptul c enzima hidrogenaza care catalizeaz oxidarea hidrogenului
este inhibat de prezena oxigenului, care ns este necesar n calitate de acceptor terminal de electroni
[10]. Bacteriile de hidrogen se pot dezvolta i pe substraturi organice (glucoz), n absena
hidrogenului. Din aceast grup fac parte Hydrogenobacter thermophilus, Helicobacter pylori [10].
4. Ferobacteriile (bacteriile feruginoase) determin oxidarea srurilor
feroase (Fe2+) n compui ferici (Fe3+) [7]:
2Fe(HCO3)2 + H2O + O2 2Fe(OH)3 + 4CO2 + 29 kcal

4FeCO3 + O2 + 6H2O 4Fe(OH)3 + 4CO2 + 81 kcal

Energia eliberat bacteriile le folosesc la asimilarea CO2. Bacteriile

feruginoase sunt rspndite n soluri i ape care conin compui ai fierului
(fig. 11.17). Sunt reprezentate de genurile Leptothrix, Crenothrix,
Cladothrix, Gallionella, Spirophyllum ferrugineum, Ferrobacillus.
Precipitatul de hidroxid feric este depozitat n afara acestor bacterii i d o
Fig. 11.17. Un pria cu culoare roiatic apei. n lipsa srurilor feroase, unele bacterii feruginoase
bacterii feruginoase [11] pot oxida i sruri manganoase formnd zcminte de mangan.

5. Manganobacteriile determin oxidarea srurilor de mangan [3]:

MnCO3 + 1/2O2 + H2O MnO(OH)2 + CO2 + Energie

218
 Ferobacteriile i manganobacteriile determin formarea zcmintelor de fier i de mangan n
mlatini i pe fundul lacurilor i mrilor.
6. Bacteriile metanogene sunt bacterii obligat anaerobe productoare de metan. n prezena unor
catalizatori celulari ele reduc dioxidul de carbon (CO2) n metan (CH4) n condiii anaerobe [7]:

4H2 + CO2 CH4 + 2H2O

Sunt reprezentate de genurile Methanobacillus i Methanothrix. Bacteriile metanogene sunt

rspndite n bli i lacuri, n nmolul mlatinilor i n apele de canal. Ele sunt importante pentru
producerea de biogaz. Bacteriile metanogene formeaz cantiti mari de gaz metan n straturile
profunde de nmol din apele stttoare, care se ridic sub forma unor bule la suprafaa apei. Triesc i
n stomacul animalelor erbivore, unde particip la degradarea hranei vegetale.

Asimilarea heterotrof a CO2

S-a demonstrat c CO2 poate fi asimilat i de organismele heterotrofe, prin legarea acestuia de
diferii cetoacizi. Fixarea heterotrof a CO2 se realizeaz cu consum de energie chimic pe trei ci [18]:
reductiv, prin carboxilarea fosfoenolpiruvatului i cu participarea enzimelor care conin biotin.
1. Cea mai rspndit cale de fixare a CO2 este cea reductiv, care se poate realiza sub aciunea
enzimelor izocitratdehidrogenaza i respectiv, malatdehidrogenaza n cadrul urmtoarelor reacii [18]:

L-izocitrat + NADP+ -cetoglutarat + CO2 + NADPH + H+

L-malat + NADP+ piruvat + CO2 + NADPH + H+

2. A doua cale de asimilare heterotrof a CO2 se realizeaz prin carboxilarea

fosfoenolpiruvatului dup una din urmtoarele reacii [18]:

Fosfoenolpiruvat + CO2 + H2O oxaloacetat + Pi

catalizat de enzima fosfoenolpiruvat carboxilaza

Fosfoenolpiruvat + CO2 + GDP oxaloacetat + GTP

catalizat de enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza

Fosfoenolpiruvat + CO2 + Pi oxaloacetat + PPi

catalizat de enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza (pirofosfat)

Enzima fosfoenolpiruvat carboxilaza a fost identificat doar la plante i la unele bacterii

autotrofe, enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza este prezent la microorganisme, plante i animale,
iar enzima fosfoenolpiruvat carboxikinaza (pirofosfat) este prezent la bacteriile propionice.
3. Al treilea tip de fixare a CO2 are o importan mare n sinteza acizilor grai i se realizeaz cu
participarea enzimelor care conin coenzima biotin. Aceste enzime catalizeaz reacii la care particip
eterii coenzimei A (CoA) i se desfoar n dou stadii [18]:

* R reprezint un atom de hidrogen ca n molecula de acetil-CoA sau grupa CH3 ca n molecula de propionil-CoA

219
 Asimilarea heterotrof a CO2 se realizeaz i la nivelul rdcinilor plantelor superioare.
Dioxidul de carbon asimilat de rdcinile plantelor se include n metabolism n felul urmtor.
Glucidele, sintetizate n rezultatul fotosintezei, se transport din frunze n rdcinile plantelor.
Glucidele din rdcini sunt supuse degradrii cu formare de acid piruvic, care prin fixarea CO 2 se
transform n acid oxaloacetic. Acesta din urm se include n ciclul Krebs i se transform n acid
malic, acid citric i ali acizi tricarbonici. Acizii organici formai se deplaseaz ulterior n frunze unde
contribuie la formarea glucidelor, aminoacizilor, lipidelor i a altor compui organici.
Dioxidul de carbon este asimilat i de nodozitile plantelor azotfixatoare (lupin, mazre, fasol,
soie etc.), proces catalizat de enzima fosfoenolpiruvat carboxilaza.
Astfel, dioxidul de carbon din sol constituie o surs suplimentar de nutriie a plantelor
superioare. n acest context, trebuie de remarcat deosebirea principal ntre organismele autotrofe i
heterotrofe. Organismele autotrofe pot sintetiza substane organice din substane anorganice CO2 i
ap. Organismele heterotrofe, dei sunt capabile, ntr-o anumit msur, sa asimileze CO2, pot s
realizeze aceasta doar n prezena unor compui organici gata sintetizai, spre exemplu, a cetoacizilor.

11.3. GLUCONEOGENEZA

Gluconeogeneza este un proces de sintez a glucozei din compui de natur neglucidic (acizi
organici tricarbonici, aminoacizi, glicerina). Faza anaerob de degradare a glucozei glicoliza se
finalizeaz cu formarea acidului piruvic sau a acidului lactic. n anumite condiii, poate avea loc o
resintez a acizilor organici n glucoz. Din dou molecule de acid lactic se poate sintetiza o molecul
de glucoz. Gluconeogeneza este un proces comun de biosintez a mono-i poliglucidelor pentru om,
animale i multe bacterii. La organismele fototrofe, de regul, gluconeogeneza joac un rol secundar.
Procesul de gluconeogenez se desfoar n mitocondriile sau citoplasma celulelor hepatice sau
renale. Gluconeogeneza este alctuit din 11 reacii enzimatice multe dintre care sunt reversibile i se
realizeaz i n cadrul procesului de glicoliz (fig. 11.18).
Gluconeogeneza ncepe n mitocondrii cu carboxilarea acidului piruvic i formarea acidului
oxaloacetic. Aceast reacie necesit o molecul de ATP i este catalizat de enzima
piruvatcarboxilaza.
Piruvat + CO2 + ATP + H2O Oxaloacetat + ADP + Pi

Activitatea enzimei este stimulat de un coninut nalt de acetil-CoA (produs n rezultatul -

oxidrii din ficat) i inhibat de un coninut nalt de ADP i glucoz.
Acidul oxalactic este redus n malat sub aciunea enzimei malatdehidrogenaza (mitocondrial) cu
participarea NADH, o etap necesar pentru transportatea acestuia din mitocondrie n citoplasm:

Oxaloacetat + NADH + H+ Malat + NAD+

Acidul malic trece din mitocondrii n citoplasm i reprezint un transportor de echivaleni

reductori dintre aceste compartimente celulare.

220
 n citoplasm acidul malic se oxideaz
sub aciunea enzimei malatdehidrogenaza
dependent de NAD (citoplasmatic) cu
formare de acid oxaloacetic:
L-Malat + NAD+ Oxaloacetat +
NADH + H+
Acidul oxaloacetic este decarboxilat i
fosforilat, sub aciunea enzimei
fosfoenolpiruvat carboxikinaz, cu formare
de acid fosfoenolpiruvic. n aceast reacie
donor de grupri fosfat sunt
guanozintrifosfat (GTP) i inozintrifosfat
(ITP):
Oxaloacetat + GTP (ITP) PEP +
CO2 + GDP (IDP)
Acidul fosfoenolpiruvic format se
transform n fructoz 1,6-difosfat n cadrul
unor etape inversate cu glicoliza. Enzima
fructoz 1,6-difosfataza catalizeaz reacia
de nlturare hidrolitic a gruprii fosfat din
poziia C1:
Fructoz 1,6-difosfat + H2O
Fructoz 6-fosfat + Pi
n cadrul urmtoarei reacii fructoz 6-
fosfat se transform n glucoz 6-fosfat,
Fig. 11.18. Schemele generale ale proceselor de gluconeogenez
i glicoliz [4]; * PEP fosfoenolpiruvat
reacie catalizat de enzima fosfoglucoizo-
meraz:

Fructoz 6-fosfat Glucoz 6-fosfat

n majoritatea celulelor glucoza 6-fosfat se utilizeaz n calitate de precursor n sinteza mono-i

poliglucidelor. n unele organe i esuturi, spre exemplu, n ficatul, rinichii, esutul epitelial al
intestinului animalelor vertebrate i n esuturile unor plante, glucoza 6-fosfat se transform n glucoz
liber sub aciunea enzimei glucozo-6-fosfataz:

Glucoz 6-fosfat + H2O Glucoz + Pi

Ecuaia sumar a reaciilor gluconeogenezei poate fi prezentat astfel [17]:

2CH3COCOOH+4ATP+2GTP+2NADH + 2H+ +6H2O Glucoz +2NAD+ +4ADP+2 GDP +6Pi

221
 Aadar, pentru sinteza unei molecule de
glucoz se consum 6 legturi fosforice
macroergice i dou molecule de NADH n
calitate de reductor. n cadrul procesului de
gluconeogenez glucoza se poate forma din acid
piruvic, acid lactic, din diferii precursori ai
acidului piruvic sau a acidului fosfoenolpiruvic
(fig. 11.19).
Precursorii glucozei pot fi metaboliii
intermediari ai ciclului Krebs i aminoacizii
glucogeni care se pot transforma n acid
oxaloacetic. La plante i microorganisme acetil-
CoA i aminoacizii se transform n glucide prin
ciclurile glioxilic i Krebs.

Fig. 11.19. Particulariti ale gluconeogenezei la animale

i plante [4]

11.4. BIOSINTEZA OLIGO-I POLIGLUCIDELOR

Hidroliza unei legturi glicozidice n moleculele de oligo-i poliglucide este nsoit de

eliberarea de energie, iar formarea legturii glicozidice n cadrul de biosintez a oligo-i poliglucidelor
se realizeaz cu consum de energie.
Oligoglucidele se formeaz din derivai monoglucidici, prin reacii chimice care nu necesit
prezena luminii. Din monoglucide aflate n stare liber nu se pot sintetiza n mod direct oligoglucide.
Pentru ca monoglucidele s reacioneze ntre ele acestea trebuie s fie activate. Activarea
monoglucidelor se face prin fosforilare, cu formare de esteri fosforici, fie prin combinare cu UTP (acid
uridin trifosforic) cu formare de UDP-derivai sau cu formare de ali derivai nucleotidici (ADP, GDP,
CDP, TDP). n anii 60 ai secolului XX, biochimistul argentinian Luis Leloir a demonstrat experimental
c nucleoziddifosfat-glucidele (ADP-glucoza, UDP-glucoza, GDP-manoza, UDP-glucozoamin,UDP-
xiloza etc.) sunt donori de resturi glicozil n sinteza oligo-i poliglucidelor (fig. 11.20).

Fig. 11.20 A. Structura uridindifosfatglucozei (UDP--D- Fig. 11.20 B. Structura guanidindifosfatmanozei (GDP--
Glc) [16] D-Man) [9]

222
 Pentru descoperirea nucleoziddifosfat-glucidelor (NDP-G) i rolului lor n
sinteza carbohidrailor lui Luis Leloir i s-a decernat premiul Nobel pentru chimie
n 1970 [15].
Derivaii nucleotidici ai monoglucidelor sunt cu mult mai reactivi dect
esterii fosforici ai monoglucidelor, deoarece au un coninut mai mare de energie.
Astfel, la UDP-glucoz, coninutul energiei libere n legtura glicozidic este de
31,9 kJ, iar n legtura esteric a moleculei de glucozo-1-fosfat, coninutul de
energiei liber este de 29,2 kJ [3].
Luis Leloir Nucleoziddifosfatglucidele (NDPG) se formeaz din nucleozid-5'-trifosfai i
glucide-1-fosfai (fig. 11.21) sub aciunea enzimelor nucleotidiltransferaze [17]:

Glucid-1-fosfat + Nucleozidtrifosfat (NTP) Nucleoziddifosfat-glucid (NDP-G) + H4P2O7

n rezultatul hidrolizei ulerioare a acidului pirofosforic H4P2O7, sub aciunea enzimelor

pirofosfataze, formarea nucleoziddifosfatazelor devine ireversibil.

PPi + H2O 2Pi G'0= 19,2 kJ

Fig. 11.21. Schema formrii nucleoziddifosfat-glucidelor (NDP-G) [4]

Sinteza ulterioar a poliglucidelor se realizeaz conform schemei [17]:

Nucleoziddifosfat-glucid (NDP-G) + Acceptor Nucleoziddifosfat (NDP) + Glucid-acceptor

Reaciile de acest tip sunt catalizate de enzime din subclasa glicoziltransferazelor. Denumirile
enzimelor respective se formeaz n funcie de tipul de glucide sintetizate: zaharozosintetaza,
glicogensintetaza etc. Nucleoziddifosfatglucidele sunt coenzime ale glicoziltransferazelor. Dac n
calitate de acceptor este utilizat o monoglucid, atunci se sintetizeaz o diglucid. n calitate de
acceptor poate fi utilizat oricare alt glucid, iar n rezultatul interaciunii acceptorului cu NDPG

223
molecula glucidei acceptor devine mai lung cu un rest glicozil. Repetarea reaciilor este asigurat de
regenerarea NDP pn la NDPG [17]:

NDP + ATP NTP + ADP

NTP + Glucid-1-fosfat NDPG + H4P2O7

n rezultatul reaciilor de biosintez a oligo-i poliglucidelor are loc regenerarea NDPG, care
fiind un component al enzimei, nu se consum i nu se conine n produsele finale.

Biosinteza diglucidelor

Cea mai rspndit diglucid n natur este zaharoza. Biosinteza zaharozei se realizeaz pe dou
ci [17].
1. UDP-glucoz + Fructozo-6-fosfat UDP +
Zaharozo-6-fosfat
Aceast reacie este catalizat de enzima
zaharozo-6-fosfatsintetaz (fig. 11.22). Ulterior,
din zaharozo-6-fosfat, sub aciunea enzimei
fosfataza, se obine zaharoz i H3PO4.
La plantele superioare zaharoza se poate
forma i din UDP-glucoz i fructoz sub
aciunea enzimei zaharosintetaza
2. UDP-glucoz + Fructoz UDP +
Zaharoz
Rolul fiziologic al enzimelor care catalizeaz
reaciile de sintez a zaharozei sunt diferite.
Enzima zaharofosfatsintetaza se conine n
esuturile cu clorofil, iar enzima zaharosintetaza
este caracteristic pentru esuturile fr clorofil
i catalizeaz mai mult formarea ADP-glucozei,
dect a zaharozei. Reacia de sinteza a zaharozei,
cu participarea enzimei zaharozofosfatsintetaza,
necesit un consum mai mare de energie i este
ireversibil. Energia este necesar pentru
activarea prin fosforilare a moleculelor de
glucoz i fructoz care particip la urmtoarele
reacii [17]:
ATP + Glucoz Glucozo-6-fosfat + ADP,
reacie catalizat de enzima hexokinaza
Fig. 11.22. Schema sintezei zaharozei [4]
Glucozo-6-fosfat Glucozo-1-fosfat, reacie
catalizat de enzima fosfohexomutaz.

Glucozo-6-fosfat Glucozo-1-fosfat, reacie catalizat de enzima fosfohexomutaz

UTP + Glucozo-1-fosfat UDP-glucozo + PPi, reacie catalizat de enzima pirofosforilaza

ATP + Fructoz Fructozo-6-fosfat + ADP, reacie catalizat de enzima hexokinaza

224
 Pentru formarea legturii glicozidice a moleculei de zaharoz sunt necesare trei legturi
macroergice de NTP.
La unele bacterii este prezent enzima zaharoglicoziltransferaza (zaharofosforilaza), care
catalizeaz reacia reversibil de descompunere a zaharozei [17]:

Zaharoz + Pi Glucozo-1-fosfat + Fructoz

Lactoza este un diglucid care se formeaz n glanda mamar a mamiferelor, sub aciunea
enzimei lactozosintetaza, n conformitate cu urmtoarea reacie [17]:

UDP-galactoz + D-glucoz UDP + Lactoz

Enzima lactozosintetaza este alctuit din dou subuniti: galactoziltransferaz i -

lactalbumin. Enzima galactoziltransferaza catalizeaz reacia dintre UDP-galactoz i N-acetil-D-
glucozoamin cu formare de D-Galactozil-N-acetil-D-glucozoamin (fig. 11.23 A).

Fig. 11.23 A. Reacie catalizat de enzima glicoziltransferaza n esuturile nemamare [5]

Fig. 11.23 B. Reacie catalizat de enzima glicoziltransferaza n glanda mamar n perioada de lactaie [5]

-Lactalbumina este o protein a glandei mamare, fr activitate catalitic, care regleaz

specificitatea galactoziltransferazei, astfel nct enzima utilizeaz n calitate de acceptor doar D-
glucoza (fig. 11.23 B). Sinteza -lactalbuminei este determinat de schimbri hormonale care se produc
n organismul animal dup natere.

Biosinteza poliglucidelor

Surplusul de glucide, sintetizate sau ptrunse n organism cu hrana, se stocheaz sub form de
amidon la plante sau glicogen la animale. Amidonul, la fel ca i glicogenul, se formeaz din resturi de
-D-glucoz.
Biosinteza amidonului are loc n plastidele celulare care se numesc leucoplaste sau amiloplaste.
Amidonul se depune n aceste organite celulare sub form de granule. Mrimea i forma granulelor de
amidon depinde de natura speciei.

225
 Reaciile de biosintez a amidonului, se realizeaz n dou stadii. La primul stadiu se formeaz
ADP-glucoz n rezultatul condensrii unei molecule de glucozo-1-fosfat cu ATP, reacie catalizat de
enzima ADP-glucozopirofosforilaza [5]:

-Glucozo-1-fosfat + ATP ADP-Glucoz + PPi

La al doilea stadiu enzima amidonsintetaza (ADPG--glucan-glucoziltransferaza) cu

participarea ADP-glucozei i a unui acceptor alctuit din patru sau mai multe resturi de glucoz,
realizeaz sinteza unor catene liniare de amiloz i a unor segmente neramificate de amilopectin.
Glucoza este transferat la captul nereductor al catenei alctuit din resturi de glucoz asociate prin
legturi glicozidice (14) (fig. 11.24). Reacia general a acestui proces poate fi prezentat astfel
[17]:
nADP-Glu + (C6H10O5)4 nADP + (C6H10O5)4+n

Enzima amidonsintetaza nu este capabil s catalizeze reacia de formare a legturilor (16)

prezente n punctele de ramificaie din fracia de amilopectin. Aceast reacie se realizeaz sub
aciunea enzimei Q sau (16) transglicozilaza, care este un factor de ramificare. Aceast enzim
asigur transferul unui oligoglucid terminal din catena liniar de amiloz pe al aselea hidroxil al
glucozei pe aceeai sau pe o alt molecul de amiloz, formnd o ramificaie.

Fig. 11.24. Schema biosintezei amidonului [5]

Biosinteza glicogenului. n biosinteza glicogenului un rol principal, de asemenea, i revin

nucleotiddifosfat-glucidelor (NDP-G). La animale donor de grupe glicozil, de regul, este
uridindifosfatul (UDP), n timp ce la microorganisme, aceast funcie este realizat de ctre
adenozindifosfat (ADP), guanidindifosfat (GTP) i citidindifosfat (CTP)
Reaciile de biosintez a glicogenului, ca i n cazul biosintezei amidonului, se desfoar n
dou etape. La prima etap, care este catalizat de enzima glucozo-1-fosfat-uridililtransferaza se
formeaz UDP-glucoz [17].

226
 -Glucozo-1-fosfat + UTP UDP-Glucoz + PPi

La etapa a doua, gruparea glicozil a UDP-glucozei este transferat pe restul nereductor

terminal al catenei de amiloz cu formarea legturilor de tip (14) (fig. 11.25), reacie catalizat de
enzima glicogensintetaza.

UDP-Glucoz + (Glucoz)n UDP + (Glucoz)n+1

Fig. 11.25. Schema biosintezei glicogenului [4]

Ramificaia catenelor de glicogen (fig.11.26) este realizat de enzima amilo-(14)-(16)-

transglicozilaza sau glicozil-(46)-transferaza [4].

Fig. 11.26. Schema ramificaiei moleculei de glicogen [4]

227
 Biosinteza celulozei. La bumbac biosinteza celulozei se realizeaz prin transferul resturilor
glicozil din guanidindifosfat-glucide (GNP-G) pe un acceptor. La unele bacterii i n coleoptilul
ovzului biosinteza celulozei se realizeaz cu participarea uridindifosfat-glucidelor (UNP-G).

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Fotosinteza include reaciile fazelor de: a).......................................; b).............................................

1.2. Ciclul Calvin include 3 etape principale: a)...........................; b)............................;c).........................
1.3. La animale compuii organici se sintetizeaz din.................................................................................
1.4. Diglucidele se sintetizeaz din monoglucide activate prin: a)..........................; b)..............................
1.5. Gluconeogeneza este un proces de sintez a glucozei din compui......................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Reacia general a fotosintezei: C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 2870 KJ

2.2. Enzima de baz a fotosintezei de tip C3 este ribulozodifosfatcarboxilaza RUBISCO.
2.3. Gluconeogeneza la om se realizeaz n creier i mduva spinrii.
2.4. Unele bacterii fotosintetice utilizeaz n calitate de donor de H2 sulfura de hidrogen.
2.5. Sinteza glicogenului ncepe de la UDP-glucoz.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Fotosinteza se realizeaz n:

a) cloroplaste; b) nucleu; c) mitocondrii; d) peroxizomi; e) ribozomi.
3.2. Acceptorul CO2 n procesul de fotosintez:
a) fosfoenolpiruvat; b) acetil-coA; c) 1,5 ribulozodifosfat; d) succinil-coA.
3.3. Gluconeogeneza reprezint un proces de sintez a glucozei din:
a) aminoacizi; b) apa i CO2; c) piruvat; d) glicerin; e) sruri minerale.
3.4. Diglucidele se sintetizeaz din monoglucide activate prin:
a) fosforilare; b) condensare; c) legare cu uridindifosfat; d) decarboxilare.
3.5. Pentru iniierea procesului de sintez a amidonului este necesar:
a) ADP-glucoza; b) lactoza; c) UDP-glucoza; d) 4 resturi de glucoz; e) enzima hexokinaza.

4. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.

4.1. Fotosintez; chemosintez; fermentaie; gluconeogenez; biosinteza oligoglucidelor.

4.2. Tipul de fixare a CO2: gru; orz; mazre; trestie-de-zahr; sfecl-de-zahr; secar.
4.3. Ribulozo-1,5-difosfat; fosfoenolpiruvat; acid 3-fosfogliceric; aldehid fosfogliceric;
fosfodioxiaceton.

228
5. Asociai.

Fotosinteza
A. Faza de lumin 1. Se utilizeaz H2O, clorofil i energie solar.
B. Faza de ntuneric 2. Au loc reacii enzimatice.
3. Au loc procese fotochimice, fotofizice, inclusiv fotoliza apei.
4. Tilacoidele granelor cloroplastelor.
5. Este comun pentru toate speciile.
6. Se utilizeaz CO2, ATP, NADPH+ H+.
7. Reducerea CO2 pn la glucide.
8. Energia solar se include n ATP i NADPH+ H+.
9. Energia ATP i NADPH+ H+ se include n substane organice.
10. Stroma cloroplastelor.
11. Se elibereaz O2 ca rezultat al fotoxidrii apei.
12. Viteza reaciilor depinde de intensitatea luminii.
13. Difer n funcie de specia plantei (fotosinteza C3, C4).
14. Viteza reaciilor depinde de temperatur.

6. Completai tabelul.

Caracteristicile fotosintezei
Caracteristica Fotosinteza
A. Reacia sumar 1.
B. Metabolism 2.
C. Produse iniiale 3.
D. Produse finale 4.
E. Localizarea 5.
F. Funcia organitului 6.
G. Etape 7.
H. Sinteza ATP 8.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Tipurile de nutriie i rolul cosmic al plantelor verzi.

7.2. Pigmenii fotosintezei.
A. Pigmeni clorofilieni.
B. Pigmeni carotenoizi.
7.3. Mecanismul fotosintezei.
A. Faza de lumin.
B. Faza de ntuneric.
7.4. Caracteristica general i importana chemosintezei.
7.5. Biosinteza oligo-i poliglucidelor.

229
 GLOSAR

Ostiol orificiu microscopic la frunze prin care se face schimbul de gaze cu atmosfera.
NDP-G nucleoziddifosfat-glucid.

BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea dinamic). Bucureti: Editura
didactic i pedagogic, 1995.-350 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. http: Biosynthesis of Glycogen, Starch and Sucrose // www.bioinfo.org.cn / book / biochemistry /
chapt19 / sim3.htm
6. http: Beggiatoa //en.wikipedia.org/wiki/Beggiatoa
7. http: Chemosintez //ro.wikipedia.org/wiki/Chemosintez
8. http: Gluconeogenesis //en.wikipedia.org/wiki/Gluconeogenesis
9. http: Guanosine diphosphatemannose //en.wikipedia.org/wiki/Guanosine_diphosphate_mannose
10. http: Hydrogen oxidizing bacteria //en.wikipedia.org/wiki/Hydrogen_oxidizing_bacteria
11. http: Iron bacteria //en.wikipedia.org/wiki/Iron_bacteria
12. http: Light-independent_reactions //en.wikipedia.org/wiki/Light-independent_reactions
13. http: Lithotroph //en.wikipedia.org/wiki/Lithotroph
14. http: RuBisCO //en.wikipedia.org/wiki/RuBisCO
15. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
16. http: Uridinediphosphateglucose //en.wikipedia.org/wiki/Uridine_diphosphate_glucose
17. , ., , ., , ., , ., . .
. . : , 1986.-551 .
18. . . . .: , 1986. -503 .

230
 CAPITOLUL 12. CATABOLISMUL GLUCIDELOR

12.1. Aspecte generale despre respiraie celular

12.2. Glicoliza
12.3. Fermentaiile
12.4. Ciclul Krebs
12.5. Fosforilarea oxidativ
12.6. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator
12.7. Scindarea poli-i oligoglucidelor

12.1. ASPECTE GENERALE DESPRE RESPIRAIA CELULAR

Pentru realizarea proceselor metabolice i respectiv pentru meninerea vieii, fiecare organism
are nevoie de un flux nentrerupt de energie. La unele microorganisme sursa de energie o constituie
degradarea substanelor anorganice (cap. 11.2). Sursa principal de energie pentru majoritatea
organismelor vii este catabolismul sau dezasimilaia procesul de transformare i descompunere a
substanelor organice complexe n substane mai simple cu degajare de energie.
Respiraia celular este forma principal a catabolismului la organismele vii i reprezint un
proces de descompunere a substanelor organice complexe pn la produse intermediare sau produse
finale neutilizabile (ap, CO2). Respiraia celular poate fi anaerob i aerob.
Respiraia anaerob este tipul de respiraie n care oxidarea substanelor organice se realizeaz
n lipsa oxigenului atmosferic, cu degajare parial de energie. Oxidarea este incomplet i duce la
formarea unui produs intermediar i a dioxidului de carbon [2]:

C6H12O6 2CO2 + 2C2H5OH + 48 kcal/mol

Respiraia anaerob a fost descoperit la bacterii, ciuperci, n esuturile plantelor superioare, n

esutul muscular la animale. La unele bacterii i ciuperci respiraia anaerob se mai numete
fermentaie.
Respiraia aerob reprezint tipul de respiraie prin care substanele bogate n energie (glucide,
proteine, grsimi) se descompun complet, pn la dioxid de carbon i ap, n prezena oxigenului
molecular (O2 este un acceptor de electroni), cu eliberare de energie chimic [2]:

C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/mol sau 2870 kj/mol

Respiraia aerob se realizeaz concomitent n toate celulele la nivelul mitocondriilor. Energia

eliberat se utilizeaz la diferite sinteze organice, pentru creterea organismului, micare etc. Cantitatea
de energie eliberat depinde de substanele organice degradabile. Astfel, la biodegradarea unui gram de
glucoz se degaj 3,9 kcal, a unui gram de amidon se degaj 4,2 kcal, a unui gram de substane
proteice 5,7 kcal, lignin 6,3 kcal, lipide 9,4 kcal [2].
Substanele organice care se descompun n cadrul catabolismului se numesc substraturi
respiratorii. Substratul fundamental i universal al respiraiei este reprezentat prin glucidele de rezerv.
Proteinele i lipidele se folosesc n calitate de substraturi respiratorii la germinarea seminelor
oleaginoase i la respiraia fructelor de mslin. Pe lng glucide, proteine i lipide se pot utiliza i
substraturi respiratorii specifice. Bunoar, acidul citric se descompune la respiraia n fructele de
lmi, acidul tartric n fructele tinere de vi-de-vie, acidul malic n fructele tinere de mr, manitolul
n lstarii tineri de frasin, mslin, frunzele de dafin, iar sorbitolul n mr, pr, scoru.
Un indice care determin tipul respiraiei i substratul respirator ce se oxideaz, precum i
caracterul oxidrii n procesul de respiraie este coeficientul respirator (CR). Acest parametru

231
reprezint raportul dintre cantitatea volumetric a CO2 eliminat i cantitatea de O2 absorbit n
procesul de respiraie.
Coeficientul respirator este egal cu o unitate n cazul oxidrii glucozei. La degradarea lipidelor
i proteinelor, CR < 1 i poate avea valori n limitele 0,3 0,6. Pentru acizii organici CR > 1 i se
situeaz n diapazonul 1 4. Cu ct substratul respirator este mai srac n O2, cu att mai mult oxigen va
necesita acesta pentru degradare n procesul respiraiei i CR va avea valori mai mici. Coeficientul
respirator are importan n procesul de germinare a seminelor, precum i n reglarea maturrii i
pstrrii fructelor. Un CR redus impune o aeraie bun la germinarea seminelor, spre exemplu la
plantele oleaginoase. La fructele de tomate, coacz, prun, pepene galben spre sfritul creterii cnd
nc se formeaz acizii organici CR = 0,85, iar n faza de maturare CR = 2,7.
Procesul de respiraie celular const din trei stadii:
Glicoliza (calea Embden Meyerhof Parnas) i producerea de acetil-CoA;
Ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici (CAT);
Fosforilarea oxidativ i lanul transportor de electroni (LTE).

Tabelul 12.1. Caracteristica comparativ a respiraiei i a fotosintezei [2]

Caracteristica Respiraia Fotosinteza
Reacia sumar C6H12O6 + 6O26CO2+ 6H2O + 38ATP 6CO2 + 6H2O C6H12O6 + 6O2
Metabolismul Reacii de descompunere oxidativ a Reacii de sintez a substanelor
substanelor organice organice din substane anorganice
Produsele iniiale Glucide, proteine, lipide etc. CO2 i H2O
Produsele finale CO2 , H2O i ATP Glucide, O2
Localizarea Citoplasm, mitocondrii Cloroplaste
Etapele Glicoliza (citoplasm) Faza de lumin
Ciclul Krebs (mitocondrii) (granele cloroplastului)
Fosforilarea oxidativ Faza de ntuneric
(mitocondrii) (stroma cloroplastului)
Particularitile Mitocondrii Cloroplaste
organitelor:
Membrane dou intern i extern dou intern i extern
Formaiuni criste tilacoide
Mediul intern matrice strom
Autonomie posed un aparat genetic posed un aparat genetic
Funcia descompunerea oxidativ a asimilarea energiei solare i
substratului; sinteza ATP-ului i a transformarea ei n energie chimic
apei
LTE Un lan transportor de electroni (LTE) Dou lanuri transportoare de
n care se realizeaz fosforilarea electroni: n primul se realizeaz
oxidativ a moleculelor de NADPH, deplasarea descendent a
NADP (3 molecule de ATP) i FADH, electronilor ce determin
FMNH (2 molecule de ATP) transportul protonilor n spaiul
intratilacoidal; al doilea transfer
electronii la NADP+
Formarea Fosforilare: Fotofosforilare:
ATP-ului de substrat ciclic
oxidativ aciclic

232
 Importana respiraiei. Oxidarea biologic contribuie la formarea unor produse intermediare,
care sunt utilizate n procesele de sintez a altor compui celulari. Astfel, n ciclul Krebs se formeaz
acizi organici, care se utilizeaz n diferite cicluri metabolice.
n procesul respiraiei n mitocondrii se acumuleaz energia degradrii substratului organic. Cea
mai mare parte de energie chimic eliberat se nmagazineaz n legturile macroergice ale compuilor
fosfatici de tipul ATP (65%). Astfel, la plante aceast energie se utilizeaz n toate procesele vitale care
necesit energie metabolic la reducerea nitrailor, la absorbia apei i a srurilor minerale, la sinteza
substanelor organice, la micarea plantelor, la creterea i dezvoltarea organismelor n general. O
cantitate relativ mic din energia eliberat se utilizeaz pentru meninerea structurii protoplasmei
celulei vii. O alt parte din energia eliberat n cadrul procesului de respiraie se transform n energie
mecanic, folosit n realizarea micrii. Eliberarea energiei chimice i procesul de formare a ATP-ului
poart denumirea de energogenez, iar degajarea de energie caloric termogenez.

12.2. GLICOLIZA

Glicoliza (din gr. glykys dulce, lysys descompunere) reprezint prima etap a procesului de
respiraie celular, prin care o molecul de glucoz este scindat n dou molecule de acid piruvic. Este
un proces anaerob localizat n citosol i n cloroplaste. Glicoliza se desfoar la toate organismele de
pe Pmnt, anaerobe i aerobe. Procesul de glicoliz a fost descoperit de cercettorii Gustav Embden,
Otto Meyerhof, Jakub Parnas i se mai numete calea Embden Meyerhof Parnas (calea EMP).
Mecanismul iniial al respiraiei este identic la plante, animale i microorganisme. Prima etap a
respiraiei, n cadrul creia hexozele se descompun pn la acidul piruvic se bazeaz pe reacii identice
pentru toate organismele vii, ns cile metabolice ulterioare sunt diferite. n condiii anaerobe acidul
piruvic este supus degradrii prin fermentaie, iar n condiii aerobe prin ciclul Krebs (fig. 12.1). n
cazul n care celula nu necesit energie, poate avea loc resinteza hexozelor.

Fig. 12.1. Cile metabolice posibile ale acidului piruvic produs al glicolizei [17]

ntre anii 1912 1928, biochimistul rus Serghei Kostychev a demonstrat legtura dintre
respiraie i fermentaie, la nivelul acidului piruvic. Acest acid reprezint o jumtate din molecula de

233
glucoz i constituie placa fundamental a metabolismului celular att pentru procesele catabolice, ct
i pentru cele anabolice. Glicoliza const din dou stadii: pregtitor i oxidativ.
n stadiul pregtitor al glicolizei are loc activarea hexozelor prin dou fosforilri cu consumarea
a dou molecule de ATP i descompunerea hexozelor fosforilate pn la dou fosfotrioze: aldehida-3-
fosfogliceric i fosfodihidroxiaceton (fig. 12.2).

Fig. 12.2. Etapa pregtitoare a glicolizei: fosforilarea glucozei i transformarea acesteia n aldehid 3-fosfogliceric
[6]; * 1 hexokinaza; 2 fosfohexozoizomeraz; 3 fosfofructokinaz-1; 4 aldolaz; 5 triozofosfatizomeraz

La etapa I a glicolizei, glucoza este activat prin fosforilare la atomul C6, formndu-se glucozo-
6-fosfat (fig. 12.3). Aceast reacie este catalizat de enzima hexokinaza, iar donor de grup fosforil
este molecula de ATP.

Fig. 12.3. Reacia de fosforilare a glucozei [6] Fig. 12.4. Reacia de izomerizare a glucozei 6-fosfat [6]

234
 La etapa a II-a se produce izomerizarea reversibil a esterului glucozo-6-fosforic n ester
fructozo-6-fosforic, reacie catalizat de enzima fosfohexozoizomeraza (fig. 12.4). Reacia necesit
prezena ionilor de magneziu.
La etapa a III-a se produce fosforilarea esterului fructozo-6-fosforic i se formeaz esterul
fructozo-1,6-difosforic (fig. 12.5). Enzima fosfofructokinaza-1 (PFK-1) catalizeaz transferul grupei
fosforil de la ATP la fructoz 6-fosfat. Reacia este puternic exergonic, ireversibil i necesit
prezena ionilor de magneziu.

Fig. 12.5. Reacia de fosforilare a fructozei 6-fosfat [6] Fig. 12.6. Reacia de scindare a fructozei 1,6-difosfat [6]

Fig. 12.7. Reacia de izomerizare a fosfodihidroxiacetonei [6]

La etapa a IV-a se realizeaz scindarea esterului fructozo-1,6-difosforic n dou fosfotrioze, sub

aciunea enzimei aldolaza (fig. 12.6). n rezultatul reaciei se formeaz fosfodihidroxiaceton i
aldehid 3-fosfogliceric. Trebuie de menionat c doar aldehida 3-fosfogliceric poate fi degradat
direct n etapele urmtoare ale glicolizei.
La etapa a V-a fosfodihidroxiacetona este transformat rapid i reversibil n aldehid 3-
fosfogliceric (fig. 12.7). Cu aceast etap se ncheie stadiul pregtitor al glicolizei.
n stadiul oxidativ al glicolizei dou molecule de fosfotrioze (aldehid 3-fosfogliceric) se
oxideaz pn la acidul piruvic. Oxidarea este nsoit de fosforilri de substrat i generarea energiei n
forma de NADH + H+ i ATP (fig. 12.8).

235
 Fig. 12.8. Stadiul oxidativ al glicolizei: transformarea oxidativ a aldehidei 3-fosfoglicerice n acid piruvic i
sinteza ATP i NADH [6]; * fosforilare de substrat; 6 aldehid 3-fosfogliceric dehidrogenaz; 7
fosfogliceratkinaz; 8 fosfogliceratmutaz; 9 enolaz; 10 piruvatkinaz

La etapa a VI-a are loc un proces de oxido-reducere. Se produce fosforilarea oxidativ a

aldehidei 3-fosfoglicerice n acid 1,3-difosfogliceric, reacie catalizat de enzima gliceraldehid 3-
fosfatdehidrogenaz (fig. 12.9). Gruparea aldehidic a aldehidei 3-fosfoglicerice se oxideaz n
gruparea COOH a acidului 1,3-difosfogliceric, iar NAD+ se reduce n NADH. Pe baza energiei
degajate se formeaz legtura macroergic a acidului 1,3-difosfogliceric. Astfel, n cadrul acestei
reacii se realizeaz o fosforilare de substrat.
La etapa a VII-a, acidul 1,3-difosfogliceric se transform printr-o reacie de defosforilare n
acid-3-fosfogliceric (fig. 12.10). Gruparea fosforil macroergic a acidului 1,3-difosfogliceric este
transferat din poziia C1 pe o molecul de ADP, formndu-se o molecul de ATP. Reacia se petrece
n prezena ADP-ului, a ionilor de magneziu i sub aciunea enzimei fosfogliceratkinazei.

236
Fig. 12.9. Reacia de oxidare a aldehidei 3-fosfoglicerice [6] Fig. 12.10. Reacia de formare a acidului 3-
fosfogliceric [6]

La etapa a VIII-a se realizeaz transformarea acidului 3-fosfogliceric n acid 2-fosfogliceric

(fig. 12.11). Reacia este catalizat de enzima fosfogliceratmutaza.

Fig. 12.11. Reacia de tansformare a acidului 3- Fig. 12.12. Reacia de dehidratare a acidului 2-
fosfogliceric n acid 2-fosfogliceric [6] fosfogliceric [6]

La etapa a IX-a se produce transformarea acidului 2-fosfogliceric prin eliminarea unei molecule
de ap, cu formarea unui compus macroergic instabil acidul fosfoenolpiruvic (PEP fig. 12.12).
Reacia este catalizat de enzima enolaza, n prezena ionilor de magneziu. n cadrul acestei reacii are
loc o alt fosforilare de substrat.
La etapa a X-a, ultima etap a glicolizei, se realizeaz transferul gruprii fosforil de la acidul 2-
fosfoenolpiruvic la ADP, cu formare de acid piruvic i ATP (12.13). Reacia de defosforilare a acidului
2-fosfoenolpiruvic este catalizat de enzima piruvatkinaz, este ireversibil, are loc n prezena ionilor
de Mg2+, K+ i a ADP-ului.

237
Fig. 12.13. Reacia de formare a acidului piruvic i a Fig. 12.14. Reacia reversibil de tautomerizare a
ATP-ului [6] acidului enolpiruvic [6]

Acidul 2-fosfoenolpiruvic se transform iniial n acid enolpiruvic, iar acesta prin tautomerizare
trece rapid i neenzimatic n acid cetopiruvic (fig. 12.14), form care predomin la un pH = 7,0.
Reacia general a glicolizei poate fi reprezentat astfel [6]:

C6H12O6 + 2NAD+ + 2ADP + 2Pi 2CH3COCOOH + 2NADH + 2H+ + 2ATP + 2H2O

Aadar, procesul de glicoliz se ncheie cu formarea a dou molecule de acid piruvic dintr-o
molecul de glucoz. Din glicoliz rezult dou molecule de NADH + H+ i patru molecule de ATP,
dintre care dou se consum la activarea hexozelor prin fosforilare.
Dup formarea acidului piruvic, glucidele se pot degrada n continuare fie anaerob, prin
glicoliz sau fermentaii, fie aerob, prin ciclul Krebs. La animale i la unele plante acidul piruvic se
transform n acid lactic (fig. 12.15). Acidul piruvic este redus n acid lactic cu ajutorul NADH+H+-
ului, format prin oxidarea aldehidei 3-
fosfoglicerice n acid 1,3-difosfogliceric. Acidul
lactic este un produs final al glicolizei n esutul
muscular la animale, la efortul fizic excesiv. n
condiii anaerobe acidul lactic se poate
transforma doar n acid piruvic. Din muchi o
parte din acidul lactic ptrunde prin snge n ficat
Fig. 12.15. Reducerea acidului piruvic n acid lactic [6] unde, n faza aerob a respiraiei, se oxideaz n
CO2 i H2O.
.

238
 Din acidul piruvic rezultat din
glicoliz, prin transformri anaerobe, se
pot obine diferite substane care se
acumuleaz n fructele coapte. Bunoar,
n fructe i legume (pere, mere, prune,
tomate, pepene galben i verde etc.), n
perioada de coacere se acumuleaz alcool
etilic (fig. 12.16).
n acest caz, acidul piruvic prin
decarboxilare formeaz ireversibil
aldehid acetic, care prin reducere
formeaz alcoolul etilic.
Glicoliza joac un rol important n
metabolismul celular [18]:
1) este etapa iniial i comun a
respiraiei aerobe i a fermentaiei;
Fig. 12.16. Legtura dintre glicoliz i acumularea alcoolului etilic 2) stabilete legtura dintre substratul
n fructele coapte [9] respirator i ciclul Krebs;
3) genereaz 2 molecule de ATP i 2 de
NADH + H+ la fiecare molecul de hexoz;
4) produce o serie de substane intermediare ce pot fi utilizate n diferite cicluri metabolice;
5) reprezint o cale independent de sintez a ATP i NADH + H+ n cloroplaste.
Glicoliza este rspndit la microorganismele care pot exista n lipsa oxigenului i i dobndesc
energie n cadrul fermentaiei; este frecvent n celulele esuturilor cu o concentraie sczut a
oxigenului liber (esutul muscular).

12.3. FERMENTAIILE

Procesul de descompunere anaerob de ctre microorganisme a substanelor organice n produse

intermediare cu eliberare de energie se numete fermentaie. Din punct de vedere filogenetic,
fermentaia este cea mai veche form de catabolism pe Pmnt [28].
Printre organismele care i primesc cea mai mare parte de ATP din fermentaii sunt
microorganismele bacteriile i ciupercile.
Fermentaiile sunt cunoscute de om din cele mai vechi timpuri. Ele au fost
utilizate la producerea buturilor alcoolice, la obinerea brnzeturilor, pentru
panificaie etc. ns doar la mijlocul sec. XIX microbiologul francez Louis
Pasteur a stabilit legtura dintre celulele microscopice de levuri i procesul de
fermentaie, demonstrnd astfel c fermentaia este un proces biologic. Louis
Pasteur a descoperit c levurile transform glucidele din must n alcool etilic i
dioxid de carbon, dei mecanismul fermentaiei a fost evideniat mai trziu, n
sec. XX de ctre cercettorii Gustav Embden, Otto Meyerhof i Jakub Parnas
[26].
Louis Pasteur La sfritul sec. XIX Eduard Buchner a stabilit c fermentaia se poate
realiza i n lipsa celulelor vii de levuri, n extracte acelulare de drojdii. Astfel,
s-a constatat c reaciile biochimice pot fi realizate n condiii in vitro. Pentru descoperirea fermentaiei
acelulare lui Eduard Buchner i s-a decernat premiul Nobel pentru chimie n 1907 [13].
n industria alimentar se folosesc un ir de procese fermentative (tab. 12.2): alcoolic, lactic,
propionic, acetic, citric, butiric, gluconic, oxalic, fumaric etc.

239
 Tabelul 12.2. Procese fermentative utilizate n industria alimentar [3]
Microorganisme Fermentaii anaerobe i Microorganisme Fermentaii aerobe i
produse de fermentaie produse de fermentaie
Saccharomyces Alcoolic Acetobacter Acetic
(alcool etilic, CO2) (acid acetic, H2O)
Lactobacillus, Lactic Gluconobacter Gluconic
Streptococcus (acid lactic, diacetil) Aspergillus niger (acid gluconic)
Propionibacterium Propionic (acid propionic, Aspergillus niger Citric
acid acetic, CO2) (acid citric)
Clostridium Butiric Aspergillus niger Oxalic, fumaric
(acid butiric, CO2, H2) (acid oxalic, acid fumaric)

Degradrile fermentative sunt de dou tipuri: anaerobe (n lipsa oxigenului molecular) i aerobe
(n prezena oxigenului).
Fermentaiile anaerobe

Microorganismele obin energie n urma diferitor fermentaii anaerobe, care coincid cu glicoliza
n majoritatea reaciilor. Energia se genereaz sub form de NADH + H+ i ATP. n fermentaii
anaerobe ca i n glicoliz O2 nu este acceptorul final al electronilor i se realizeaz o oxidare
incomplet a glucozei. Principalele tipuri de fermentaii anaerobe sunt urmtoarele: alcoolic, lactic,
malolactic, propionic, butiric, metanic.
1. Fermentaia alcoolic este un proces anaerob prin care glucidele fermentescibile sunt
metabolizate prin reacii de oxidoreducere, sub aciunea echipamentului enzimatic al levurilor, n
produse principale (alcool etilic i CO2) i produse secundare (alcooli superiori, acizi, aldehide etc.).
Dintre monoglucide fermenteaz uor glucoza, manoza i
fructoza, iar galactoza mult mai greu. Restul hexozelor i
pentozelor nu fermenteaz sub aciunea drojdiilor, ns sunt
degradate de alte microorganisme. Monoglucidele fermenteaz
direct, iar diglucidele i poliglucidele numai dup transformarea
acestora n monoglucide. Reaciile care au loc n fermentaia
alcoolic sunt determinate de enzimele din celulele levurilor sau
din extractele din levuri, dar trebuie de menionat c fermentaia
cu extracte din levuri are un randament mai sczut [5].
Levurile utilizate n fabricarea alcoolului etilic fac parte
din genul Saccharomyces, cu reprezentanii: Saccharomyces
cerevisiae (fig. 12.17), Saccharomyces acidifaciens,
Saccharomyces chevalieri, Saccharomyces elegans,
Saccharomyces ellipsoideus, Saccharomyces fructuus, i
Saccharomyces ludwigii. Levurile sunt ciuperci unicelulare, de
form oval, care se nmulesc prin nmugurire. n funcie de
originea lor acestea se mpart n drojdii selecionate i slbatice.
Fig. 12.17. Structura levurii
Levurile slbatice au o activitate mai slab dect cele
Saccharomyces cerevisiae [4]; * RE selecionate. Acest fapt a determinat ca n sistemul industrial de
reticul endoplasmatic; PC perete celular producere a alcoolului s fie utilizate levuri selecionate n labo-
rator dup capacitatea lor mrit de fermentaie i adaptare la viaa anaerob. Unele levuri din genul
Zygosaccharomyces sunt rezistente la concentraii mari de zahr i asigur fermentarea alcoolic a
mierii sau a siropurilor.
Pe lng levuri, i unele bacterii (Bacillus macerans, Bacillus gracile, Bacillus etilicus) sau
mucegaiuri (Amylomyces rouxii, Mucor eumycetes, Mucor racemosus, Rhizopus orizae, Dematium

240
pullulans, Aspergillus orizae, Penicillium glaucum) sunt capabile s produc prin fermentaie alcool
etilic [1]. ns aceste microorganisme produc cantiti mai reduse de alcool etilic comparativ cu levurile
i nu sunt considerate ageni tipici.
La producerea buturilor alcoolice se folosesc diferite substraturi de fermentare. Spre exemplu,
la fabricarea berii se folosete maltoza din mustul de mal, obinut din amidonul boabelor de orz (fig.
12.18), iar la fabricarea vinului se utilizeaz glucoza i fructoza din mustul de struguri.

Fig. 12.18. Schema general a tehnologiei de producere a berii [4]

Mecanismul fermentaiei alcoolice este identic cu cel al glicolizei, pn la etapa formrii

acidului piruvic. Acidul piruvic n cadrul fermentaiei alcoolice se decarboxileaz ireversibil, sub
aciunea enzimei piruvatdecarboxilaza i se transform n aldehid acetic (fig. 12.19), care la rndul
su, este redus n alcool etilic de alcooldehidrogenaz, a crei coenzim este NADPH + H+.

Fig. 12.19. Reacia de transformare a acidului piruvic n alcool etilic i CO2 [6]

Produsele finale de baz ale fermentaiei alcoolice sunt alcoolul etilic i dioxidul de carbon, iar
reacia general a procesului poate fi prezentat astfel [6]:

C6H12O6 + 2ADP + 2Pi 2C2H5OH + 2CO2 + 2ATP + 2H2O

Pe lng produsele de baz ale fermentaiei alcoolice se formeaz i cantiti nensemnate de

produse secundare: glicerin, aldehid acetic, fosfodihidroxiaceton, acid acetic, acid lactic, acid
succinic, alcool izobutilic, alcool izoamilic, alcool amilic etc. Amestecul de alcooli superiori are un
miros i gust specific i se numete ulei de fuzel. Aroma i buchetul buturilor alcoolice sunt
determinate de prezena poduselor secundare ale fermentaiei.
Cea mai potrivit pentru majoritatea levurilor este concentraia zahrului de 10 15% [7].
Procesul de fermentaie alcoolic, produs de Saccharomyces cerevisiae, se oprete cnd concentraia de
alcool este de 14%, deoarece acest tip de levuri nu se pot nmuli la concentraii mai mari de alcool.

241
Saccharomyces bayanus este o specie de levuri care pot tolera concentraii mai mari de alcool 17
20% i sunt folosite pentru producerea vinurilor tari [26].
Dac mediul de fermentare este puternic aerat atunci are loc efectul Pasteur, prin care se
observ conversiunea fermentaiei n respiraie. Oxidarea substratului se face pn la produsele finale
CO2 i H2O.
2. Fermentaia lactic este un proces de transformare a glucidelor (mono-i diglucide) n acid
lactic, sub aciunea microorganismelor. Monoglucidele participante la fermentaia acidolactic sunt
glucoza i alte hexoze (fig. 12.20), iar diglucidele fermentate sunt zaharoza i lactoza.
Fermentaia lactic este provocat de
activitatea enzimatic a unor bacterii. Bacteriile
productoare de acid lactic pot fi
homofermentative (produc numai acid lactic) sau
heterofermentative (produc, pe lng acid lactic,
CO2, etanol sau acid propionic) [1]. Bacteriile
lactice homofermentative se izoleaz frecvent din
lapte (Lactobacillus casei, Lactobacillus
plantarum), iar cele heterofermentative cu
importan alimentar se izoleaz frecvent din vin
(Lactobacillus buchnerii), bere (Lactobacillus
pastorianus), varz murat (Lactobacillus brevis),
melas (Lactobacillus buchnerii) i lapte
(Lactobacillus brevis).
Termobacteriile lactice homofermentative se
Fig. 12.20. Reacia de transformare a acidului piruvic n izoleaz frecvent din iaurt (Lactobacillus
acid lactic [20] thermophilus i Lactobacillus bulgaricus) i din
plmezi de cereale (Lactobacillus delbruckii). Alte bacterii acidolactice mai rspndite sunt
Leuconostoc mesenteroides, Pediococcus cerevisiae, Streptococcus lactis, Bifidobacterium bifidus.
Fermentaia lactic are numeroase aplicaii practice n industria laptelui, la prepararea iaurtului, a
cumsului, chefirului, la producerea murturilor, n industria de panificaie, farmaceutic, textil, de
pielrie etc. O mare importan se acord fermentaiei lactice la nsilozarea furajelor, la prepararea
mslinelor pentru consum, la producerea industrial a acidului lactic.

Laptele acru se prepar folosind activitatea

enzimatic a bacteriilor Streptococcus lactis, Lactobacillus
bulgaricus (fig. 12.21) i Bacterium acidophilum [5].
La prepararea iaurtului se utilizeaz bacteriile
Lactobacillus bulgaricus i Streptococcus thermophilus. n
USA n conformitate cu prevederile legislaiei toate
iaurturile trebuie s conin n mod obligatoriu ambele
culturi de bacterii [21].
3. Fermentaia malolactic este un proces
biochimic prin care acidul malic din fructele necoapte este
transformat n acid lactic i dioxid de carbon de ctre
microorganisme (Oenococcus oeni, Streptococcus
mucilaginosus vini, Streptococcus malolacticus,
Micrococcus multivorax, Micrococcus malolacticus,
Fig. 12.21. Bacterii productoare de acid lactic Micrococcus variococcus, Bacterium gracile, Pediococcus
i acid propionic [4] vini).
n urma fermentaiei malolactice are loc reducerea coninutului de acid malic, a aciditii
fructelor cu peste 30% [1], a aciditii vinurilor. Pe lng aceasta, acest proces mrete stabilitatea

242
biologic a vinurilor, prin evitarea unei eventuale fermentaii malolactice nedorite n vinurile
mbuteliate i amelioreaz gustul i aroma vinurilor. Transformarea acidului malic n acid lactic i
dioxid de carbon se realizeaz conform reaciei generale:
HOOC CH2 CHOH COOH CH3 CHOH COOH + CO2
Acid malic Acid lactic

Decarboxilarea acidului malic cu formare de acid lactic se realizeaz printr-o succesiune de

reacii prin care, sub aciunea enzimei malatdehidrogeneza, n prezena difosfopiridinnucleotidei (DPN)
i a ionilor de Mg2+, din acid malic se obine acid oxaloacetic. Din acidul oxalacetic sub aciunea
enzimei oxalacetatdecarboxilaza se obine acid piruvic, iar acesta este redus de lactatdehidrogenaz n
acid lactic i dioxid de carbon.
4. Fermentaia propionic este un proces biochimic anaerob de transformare a unui substrat
glucidic sau a acidului lactic n acid propionic (C3H6O2) sub aciunea unor bacterii propionice din
familia Propionibacteriaceae, genul Propionibacterium [24]. Din hexoze se obine acid propionic, acid
acetic, CO2, ap i energie [5]:
3C6H12O6 4CH3CH2COOH + 2CH3COOH + 2CO2 + 2H2O + Energie

Reacia general de fermentare a acidului lactic n acid propionic se prezint astfel [7]:

3CH3CHOHCOOH 2CH3CH2COOH + CH3COOH + CO2 + H2O + Energie

Fermentaia propionic, alturi de fermentaia lactic, joac un rol

important n prepararea cacavalurilor elveiene tari, cu goluri interioare i
caliti organoleptice superioare. Bunoar, la producerea cacavalului
elveian Emmentaler (fig. 12.22) se utilizeaz trei tipuri de bacterii:
Streptococcus thermophilus, Lactobacillus helveticus i Propionibacterium
freudenreichii subspecia shermanii.
Bacteriile propionice consum acidul lactic produs de bacteriile
lactice, produce bule de CO2 care formeaz incluziunile alveolare
Fig. 12.22. Cacaval elveian
Emmentaler [16] caracteristice cacavalului elveian [24].
Prezena bacteriilor propionice la maturarea pinii determin o fermen-
taie suplimentar, cu transformarea acidului lactic n acid propionic i dioxid de carbon ceea ce duce la
creterea pinii i obinerea unui gust mai bun.
5. Fermentaia butiric este un proces de degradare a glucidelor n acid butiric (C4H8O2). Din
hexoze, alturi de acid butiric se formeaz CO2 i H2 [5]:

C6H12O6 CH3 CH2 CH2 COOH + 2CO2 + H2

Fermentaia butiric a fost descoperit de Louis Pasteur n 1861 [10]. Exemple de specii
bacteriene productoare de acid butiric sunt Clostridium butyricum, Clostridium kluyveri, Clostridium
pasteurianum, Fusobacterium nucleatum, Butyrivibrio fibrisolvens, Eubacterium limosum,
Amylobacter butiricum etc.
n anul 1910 Chaim Weizmann a descoperit c bacteria Clostridium acetobutyricum
fermenteaz amidonul n acid butiric i aceton [6]. Fermentaia butiric este folosit la scar
industrial pentru producerea acidului butiric, a acetonei i a alcoolului butilic, folosindu-se ca materie
prim porumbul.
n condiii naturale, fermentaia butiric se produce n cantitate mare pe fundul blilor, n
solurile mltinoase, n nmoluri, n toate locurile unde ptrunderea oxigenului nu este posibil sau este
limitat.

243
 6. Fermentaia anaerob metanic este procesul de degradare anaerob de ctre
microorganisme a unor reziduuri (deeuri animaliere, menajere, biomas vegetal etc.) cu tranformarea
lor n metan, hidorgen i alte hidrocarburi. n cadrul fermentaiei metanice se obine o cantitate mare de
energie, prin urmare aceasta poate fi folosit la fermele i gospodriile rurale prin utilizarea unor
instalaii de captare a biogazului rezultat. Biomasa obinut n urma acestei fermentaii constituie un
ngrmnt natural, ecologic, cu coninut foarte ridicat de humus, compui azotai i carbon.
Principalele grupe de microorganisme capabile de fermentaie anaerob metanic sunt:
grupa bacterilor anaerobe din genurile Bacteroides, Clostridium, Ruminococcus i Butyrivibrio
i a bacterilor facultativ anaerobe (Escherichia coli, Bacillus) ce degradeaz celuloza, proteinele sau
ali biopolimeri cu formare de H2, CO2, acid formic, acid butiric, acid propionic, alcool etilic i alcool
metilic;
grupa microorganismelor care degradeaz produsele n aldehid acetic activat:
Syntrophobacter, Syntrophomonas, Desulfovibrio;
grupa bacterilor metanogene care degradeaz substratul reprezentat de metaboliii din primele
dou etape (H2, CO2, acizi, alcooli etc) n metan.

Fermentaiile aerobe

Fermentaiile aerobe (oxidative) se realizeaz n prezena oxigenului atmosferic i produc un ir

de acizi organici (acid acetic, acid citric, acid succinic, acid fumaric etc). Aceste fermentaii nu trebuie
confundate cu respiraia aerob, n care substanele sunt oxidate complet pn la CO2 + H2O, cu
degajare de energie.
1. Fermentaia acetic reprezint un proces aerob prin care din alcoolul etilic
microorganismele produc acid acetic. Bacteriile acetice, principalii ageni ai fermentaiei acetice, sunt
ncadrate taxonomic n familia Acetobacteraceae (AAB), care include genurile Acetobacter,
Acidomonas, Glucanacteoobacter, Glucanobacter, Kozakia etc [8].
Bacteriile acetice sunt asporulate i gram negative. Unele dintre acestea au fost izolate din
plmezi amidonoase (Gluconobacter suboxidans, Acetobacter industrium), bere (Acetobacter
kutzingianum, Acetobacter pasteurianum) i vin (Acetobacter ascendens, Acetobacter teurianum), iar
altele sunt folosite ca bacterii acetice industriale (Bacterium acetigenum).
La scar industrial fermentaia acetic este utilizat pentru obinerea oetului, un produs
alimentar destinat marinrii unor produse culinare sau conservrii fructelor i legumelor. Unei
fermentaii acetice sunt supuse i boabele de cacao pentru a se obine aroma i alte caracteristici
specifice. Reacia general a fermentaiei acetice poate fi prezentat astfel [5]:

C2H5OH + O2 CH3COOH + H2O + 117 kcal/mol

Dac fermentaia acetic pleac de la glucoz, mecanismul biochimic al acesteia este acelai ca
i la fermentaia alcoolic, pn la formarea aldehidei acetice. Aceasta se oxideaz n acid acetic i nu
se reduce la alcool etilic, ca n cazul fermentaiei alcoolice.
Fermentaia acetic se poate desfura i n condiii anaerobe, fiind provocat de bacteria
Escherichia coli i de alte microorganisme care determin descompunerea celulozei. Din hexoze se
obine acid acetic i o cantitate mic de energie [5]:

C6H12O6 CH3COOH + 15 kcal/mol

Fermentaia acetic anaerob este mai puin rspndit n natur, ns are o mare importan n
descompunerea substanelor organice i n fertilizarea solului.

244
 Trebuie de menionat c acidul acetic poate fi produs i de bacteriile lactice (Lactobacillus,
Pediococcus, Oenococcus), care transform glucoza n acid acetic.
2. Fermentaia citric reprezint un proces de transformare a glucozei n acid citric i ap,
descoperit de C. Wehmer n 1893 [12]. Acidul citric (sarea de lmie) este cel mai utilizat acid
organic n industria alimentar. Este folosit, de asemenea, n industria textil i farmaceutic. Acest tip
de fermentaie poate fi produs de mucegaiuri, drojdii i bacterii, ns interes economic prezint numai
fermentaia citric produs de unele ciuperci ale genurilor Citromyces i Aspergillus, care determin
transformarea glucidelor n acid citric [7]:

2C6H12O6 + 3O2 2C6H8O7 + 4H2O + Energie

Se consider, c mecanismul acestei reacii este acelai cu cel al fermentaiei alcoolice pn la

formarea aldehidei acetice, care ns prin oxidare formeaz acid glicolic. Din trei molecule de acid
glicolic se formeaz acid citric i se elibereaz dou molecule de ap.
Cel mai frecvent utilizat micoorganism n producerea acidului citric este mucegaiul aerob
obligat Aspergillus niger. Randamentul obinerii acidului citric depinde de speciile microbiene,
substratul utilizat i gradul de aerare a culturii. Cel mai nalt randament de producere a acidului citric
(90 100%) se obine la utilizarea zaharozei pe care se cultiv anumite specii de Aspergillus,
Penicillium i Rhisopus. n producerea acidului citric pot fi utilizate ca surs de carbohidrai melasa de
sfecl sau de trestie de zahr, glucoza, hidrolizate de amidon etc. n ultima perioad de timp, acidul
citric se produce din diferite materii prime cu ajutorul drojdiilor Candida i Hansenula [1].
3. Fermentaia oxalic este un proces biochimic prin care substratul (glucide, glicerin, acid
citric, acid succinic, acid malic, acid tartric, acid acetic, alcooli etc.) este degradat pn la acid oxalic,
sub aciunea diferitor ciuperci i bacterii. Transformarea acidului acetic n acid oxalic se realizeaz prin
intermediul acidului glicolic i al acidului glioxilic [5].
Cel mai bun substrat de fermentaie pentru obinerea acidului oxalic este zaharoza. Sub aciunea
mucegaiului Sterigmatocytis nigra se obin cantiti mari de acid oxalic n prezena srurilor de fier. n
absena acestor sruri se realizeaz fermentaia citric. De asemenea, o cantitate mare de acid oxalic
poate fi produs numai dac aceasta este neutralizat cu substane alcaline introduse n mediul de
cultur al microorganismelor utilizate.
4. Fermentaia succinic, fumaric i malic.
Aceast fermentaie reprezint un proces de
transformare a glucidelor n acid succinic, acid fumaric
i acid malic, sub aciunea ciupercilor din genurile
Mucor, Aspergillus i Rhisopus. Astfel, din glucide i
acid acetic se produce acid succinic i fumaric,
utiliznd Mucor solonifer, n prezen de CaCO3 cu un
Fig. 12.23. Reacia de transformare a acidului randament de 70%. Ulterior, sub aciunea enzimei
fumaric n acid malic [5] fumaraza, are loc transformarea acidului fumaric n
acid malic (fig. 12.23).
5. Fermentaia celulozei. Celuloza este substratul asupra cruia acioneaz mai multe tipuri de
microorganisme fermentative. n natur degradarea fermentativ a celulozei de ctre microorganisme
(bacterii aerobe i anaerobe, ciuperci) are loc la scar foarte larg. Acest tip de fermentaie are un rol
important n fertilizarea solului. n urma fermentaiei celulozei bacteria Bacillus fossicularicum
produce cantiti mari de hidrogen, acid propionic, acid lactic, acid butiric, alcool etilic etc., iar bacteria
Bacillus metanicus produce metan.

245
 12.4. CICLUL KREBS

Cum s-a menionat anterior (cap. 12.2; 12.3) unele celule obin energie n cadrul procesului de
glicoliz, prin scindarea incomplet a glucozei n condiii anaerobe. La organismele aerobe procesul de
oxidare a substanelor organice, cu formare de CO2 i H2O, se realizeaz prin intermediul ciclului
Krebs i a lanului transportor de electroni (LTE). nainte de a intra n ciclul Krebs, glucoza, acizii
grai i unii aminoacizi se oxideaz pn la acetat din molecula de acetil-CoA (acetat activat fig.
12.24; 12.26). Acetil-CoA este un compus macroergic care iniiaz ciclul Krebs.

Fig. 12.24. Primul stadiu al respiraiei celulare: Fig. 12.25. Decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic cu
producerea de acetil-CoA [6] formare de acetil-CoA i CO2 [6]

Fig. 12.26. Structura molecular a moleculei de acetil-CoA [6]

Reacia de decarboxilare oxidativ a acidului piruvic pn la acetil-CoA i CO2 este catalizat

de piruvat dehidrogenaz (PDH), un complex enzimatic, localizat n mitocondriile celulelor eucariote
i citosolul celulelor procariote.

246
 Acest complex este alctuit din trei
enzime:
1) piruvat dehidrogenaz (E1);
2) dihidrolipoil transacetilaz (E2);
3) dihidrolipoil dehidrogenaz (E3).
Sistemul enzimatic include i cinci
coenzime:
1) TPP;
2) FAD;
3) coenzima A (CoA sau CoA-SH notat
astfel pentru a accentua rolul grupei tiolice
SH;
4) NAD+;
5) acidul lipoic.
Ciclul Krebs este un ansamblu de reacii
de condensare, decarboxilare, oxidare,
Fig. 12.27. Schema general a ciclului Krebs [6] fosforilare, care se desfoar n matricea
* TPP tiaminpirofosfat; FAD flavinadenindinucleotid; NAD+ mitocondrial, cu formare a unor acizi
nicotinamidadenin dinucleotid; organici intermediari derivai din acidul
piruvic (fig. 12.27). Acest ciclu de reacii se
mai numete ciclul Krebs dup numele biochimistului german Hans Krebs.n anul 1953 premiul Nobel
pentru fiziologie sau medicin a fost mprit de ctre Hans Krebs
pentru descoperirea ciclului acidului citric i Fritz Lipmann
pentru decoperirea coenzimei A i a rolului acesteia n
metabolismul celular intermediar [26].
Ciclul Krebs mai poart denumirea de ciclul acidului citric,
deoarece ciclul ncepe cu formarea acidului citric sau ciclul
acizilor tricarboxilici, ntruct n primele etape ale ciclului se
formeaz acizi tricarboxilici cu 6 atomi de carbon: acid citric,
Hans Krebs Fritz Lipmann cisaconitic, izocitric i oxalosuccinic.

Ciclul Krebs constituie calea universal de degradare a substratului respirator att pentru
glucide, ct i pentru alte substane organice i reprezint veriga principal n metabolismul celular.
Majoritatea produselor intermediare sunt utilizate n cadrul altor cicluri metabolice. n procesul oxidrii
substratului respirator are loc eliberarea de energie. Substraturile ciclului Krebs sunt oxaloacetatul i
acetil-CoA. Oxaloacetatul se regenereaz prin fiecare parcurgere a ciclului Krebs, se sintetizeaz n
celul prin transaminarea acidului aspartic sub aciunea enzimei aspartat aminotransferaza sau prin
carboxilarea piruvatului sub aciunea enzimei piruvat carboxilaza. Ciclul Krebs este alctuit din opt
etape.
La etapa I a ciclului are loc condensarea acetil-CoA cu oxaloacetatul, reacie ireversibil
catalizat de enzima citratsintetaza (fig. 12.28).

247
Fig. 12.28. Reacia de condensare a acetil-CoA cu Fig. 12.29. Reacia de izomerizare a citratului n
oxaloacetatul [6] izocitrat [6]

La etapa a II-a se realizeaz dou reacii (fig. 12.29): a) deshidratarea acidului citric, sub
aciunea enzimei aconitaza, cu formarea unui metabolit intermediar cis-aconitat; b) rehidratarea cis-
aconitatului cu formare de izocitrat, reacie catalizat de aceeai enzim aconitaza. Reacia este
reversibil i are loc n prezena ionilor de Fe2+.
La etapa a III-a, sub aciunea enzimei izocitrat dehidrogenaza, se realizeaz decarboxilarea
oxidativ ireversibil a izocitratului cu formare de -cetoglutarat pe baza reaciei de reducere a NAD+
n NADH (fig. 12.30). n cadrul reaciei, care are loc n prezena ionilor de Mg2+ sau Mn2+, se elimin
primul mol de CO2.

Fig. 12.30. Reacia de decarboxilare oxidativ a izocitratului cu formare de -cetoglutarat [6]

La etapa a IV-a, complexul multienzimatic -cetoglutarat dehidrogenaza catalizeaz

decarboxilarea oxidativ a -cetoglutaratului pn la succinil-CoA cu eliberare de CO2 (fig. 12.31).
Aceast reacie este ireversibil i necesit prezena mai multor coenzime: TPP, acidul lipoic, CoA-SH,
FAD, NAD+ i a ionilor de Mg2+. n cadrul reaciei are loc reducerea NAD+ pn la NADH i
eliminarea celui de-al doilea mol de CO2.

Fig. 12.31. Reacia de decarboxilare oxidativ a - Fig. 12.32. Reacia de decarboxilare oxidativ a -
cetoglutaratului cu formare de succinil-CoA i CO2 [6] cetoglutaratului cu formare de succinil-CoA [6]

248
 Succinil-CoA, la fel ca i acetil-CoA, posed o legtur tioesteric cu o energie liber standard
mare G' = 33,5 kJ/mol.
La etapa a V-a, enzima succinil-CoA sintetaza transform reversibil succinil-CoA n succinat
(tab. 12.32). Energia liber este conservat prin formare de GTP, care la rndul su, poate fi
transformat n ATP conform reaciei:
GTP + ADP GDP + ATP

La etapa a VI-a, enzima succinat dehidrogenaza catalizeaz reacia reversibil de oxidare a

succinatului n fumarat cu reducerea FAD la FADH2 (fig.12.33).

Fig. 12.33. Reacia de oxidare a succinatului n fumarat Fig. 12.34. Reacia de hidratare a fumaratului cu
[6] formare de L-malat [6]

La etapa a VII-a, fumaratul, sub aciunea enzimei fumaraza, reacioneaz cu apa i formeaz L-
malat (fig. 12.34).
La etapa a VIII-a, ultima a ciclului
Krebs, enzima malat dehidrogenaza
transform reversibil L-malatul n oxaloacetat
printr-o reacie de oxidare cuplat cu
reducerea NAD+ n NADH (fig. 12.35).
Molecula de acid oxaloacetic mpreun
cu o nou molecul de acetil-CoA, reface
acidul citric i ciclul se reia. Reacia general
Fig. 12.35. Reacia de oxidare a L-malatului n oxaloacetat [6] a ciclului Krebs este urmtoarea [13]:

Acetil-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2 H2O

CoA-SH + 3NADH + 3H+ + FADH2 + GTP + 2CO2

Dintre acizii formai n ciclul Krebs, cuplurile acid succinic / acid fumaric i acid malic / acid
oxaloacetic joac un rol principal n respiraie, deoarece sunt capabile s transfere reversibil hidrogenul
(fig. 12.33; 12.35).

249
 Importana ciclului Krebs
Acest ciclu de reacii constituie calea universal de degradare a substratului respirator i
reprezint un punct de convergen a catabolismului tuturor substanelor nutritive glucoza, acizi grai,
aminoacizi (fig. 12.24). n procesul oxidrii substratului respirator are loc eliberarea de energie,
care este necesar proceselor fiziologice i biochimice n
organism. Prin fiecare parcurgere a ciclului Krebs are loc
degradarea unei molecule de acetil-CoA i eliberarea a dou
molecule de CO2. Substanele macroergice formate sunt
urmtoarele: 1) 3 echivaleni reductori NADH + H+ care n
urma LTE produc 9 molecule de ATP; 2) 1 echivalent
reductor FADH2 care genereaz 2 molecule de ATP; 3) o
molecul de GTP (ATP).
Echivalenii reductori NADH + H+ se formeaz la
transformarea izocitratului n -cetoglutarat (etapa a III-a),
decarboxilarea oxidativ a -cetoglutaratului la succinil~CoA
(etapa a IV-a) i dehidrogenarea malatului la oxaloacetat
(etapa a VIII-a). Echivalentul reductor FADH2 se formeaz n
urma transformrii succinatului la fumarat (etapa VI). La
transformarea succinil~CoA la succinat (etapa a V-a) se
formeaz o molecula de GTP convertit la ATP prin
transfosforilare.
Aadar, la oxidarea complet a unei molecule de acetil-
CoA se formeaz 12 molecule de ATP. Pentru a metaboliza o
molecul de glucoz, care se descompune n dou molecule de
acid piruvic, sunt necesare dou cicluri Krebs. La sfritul
acestora se produc: 1) 2 molecule de GTP (ATP); 2) 6
echivaleni reductori NADH + H+; 3) 2 echivaleni reductori
FADH2 i 4 molecule CO2 [13]. Hidrogenul activ sub form
NADH i FADH2 constituie substraturi pentru lanul
transportor de electroni LTE (fig. 12.36), contribuie la
Fig. 12.36. Schema general a ciclului
Krebs i a LTE [6]
formarea apei n organism, elibereaz energia necesar
biosintezei ATP-ului.
Ciclul Krebs este situat la intersecia proceselor de catabolism i anabolism i poart denumirea
de ciclu amfibolic. n cadrul ciclului Krebs se formeaz acizi organici, care se utilizeaz n diferite
cicluri metabolice (fig. 12.37).

250
 Fig. 12.37. Rolul ciclului Krebs n metabolism [6]

Compuii ciclului Krebs au un rol important n biosinteza aminoacizilor, a bazelor azotate, a

acizilor grai, a porfirinelor. Prin urmare, n cadrul ciclului se stabilesc interrelaii metabolice ntre
principalii constitueni ai materiei vii (glucide, proteine, grsimi etc.).

12.5. FOSFORILAREA OXIDATIV

Fosforilarea oxidativ reprezint punctul culminant al metabolismului energetic la organismele

aerobe i etapa final a respiraiei celulare. Este un proces de sintez a ATP-ului, care se realizeaz pe
baza energiei oxidrii substanelor organice n celul, asociat cu transportul electronilor n lanul
respirator mitocondrial. Importana biologic a fosforilrii oxidative const n faptul c energia
eliberat n procesul de oxidare a hidrogenului se nmagazineaz n legturile macroergice ale ATP-
ului. Dac fosforilarea nu ar fi cuplat cu oxidarea, atunci energia eliberat n procesul de oxidare a
substratului respirator s-ar transforma n energie caloric i nu ar putea fi utilizat n biosintez.
n anul 1948 biochimitii americani Eugene Kennedy i Albert Lehninger au descoperit c
fosforilarea oxidativ la eucariote se desfoar n mitocondrii (fig. 12.38) [6].

251
Fig. 12.38. Anatomia biochimic a Fig. 12.39. Lanul transportor de electroni n mitocondrie locul
mitocondriei [6] fosforilrii oxidative la eucariote [15]

Fosforilarea oxidativ ncepe cu intrarea electronilor n lanul respirator mitocondrial (lanul

transportor de electroni LTE) (12.39). Lanul respirator const dintr-o serie de reacii de
oxidoreducere n care hidrogenul substratului respirator este oxidat de oxigenul atmosferic cu formare
de ap i cu eliberare de energie. n LTE hidrogenul este activat sub form de proton H+, oxigenul este
activat sub form de anion O2 , iar formele moleculare activate reacioneaz formnd ap.

NADH + H+ 2H+ + 2e + NAD

2e + O2 O2
2H + O2 H2O + energie
+

Componentele lanului transportor de electroni (LTE)

Lanul transportor de electroni este alctuit din mai multe componente: substratul donor de
hidrogen, dehidrogenaze nicotinamidnucleotidice, flavoproteine, ubichinona (coenzima Q), fier-sulf
proteine, citocromi, citocromoxidaza (complexul IV).
Fosforilarea oxidativ ncepe cu intrarea electronilor n lanul respirator. Lanul respirator
mitocondrial const dintr-o serie de transportori de electroni, majoritatea din care sunt proteine cu
grupe prostetice capabile s accepte i s doneze unul sau doi electroni. n cadrul fosforilrii oxidative
se disting 3 tipuri de transfer de electroni [6]:
transferul direct de electroni, ca n cazul reducerii Fe3+ la Fe2+;
transfer n form de atom de hidrogen (H+ + e );
transfer n form de hidrur (:H ) a doi electroni.
Termenul echivalent reductor este utilizat pentru a desemna echivalentul unui electron
transferat ntr-o reacie de oxido-reducere.

252
 Enzimele dehidrogenaze colecteaz electronii formai n cadrul catabolismului i i transport la
acceptorii universali de electroni nucleotide nicotinamidice (NAD+, NADP+) sau nucleotide flavinice
(FMN, FAD).
1. Dehidrogenazele nicotinamidnucleotidice catalizeaz reacii reversibile de tipul:

Substrat redus + NAD+ (NADP+) Substrat oxidat + NADH + H+ (NADPH + H+)

O parte din reaciile catalizate de dehidrogenaze se desfoar n mitocondrii, unele n citozol,

altele n mitocondrii i citozol (tab. 12.3).

Tabelul 12.3. Reacii importante catalizate de NAD(P)H-dehidrogenaze [6]

Reacia Localizarea
NAD-dehidrogenaze
-Cetoglutarat + CoA + NAD+ succinil-CoA + CO2 + NADH + H+ M
L-Malat + NAD+ oxaloacetat + NADH + H +
M i C
Piruvat + CoA + NAD+ acetil-CoA + CO2 + NADH + H+ M
Aldehid 3-fosfogliceric + Pi + NAD 1,3-difosfoglicerat + NADH + H
+ +
C
Lactat + NAD+ piruvat + NADH + H+ C
-Hidroxiacil-CoA + NAD -cetoacil-CoA + NADH + H
+ +
M
NAD-dehidrogenaze
Glucozo 6-fosfat + NADP+ 6-fosfogluconat + NADPH + H+ C
NAD sau NADP-dehidrogenaze
L-Glutamat + H2O + NAD(P)+ -cetoglutarat + NH4+ + NADPH + H+ M
Izocitrat + NAD(P) -cetoglutarat + CO2 + NAD(P)H + H
+ +
M i C
* M mitocondrie, C citozol

Enzimele NAD-dehidrogenaze transfer 2 atomi de hidrogen de pe substraturi. Unul din atomi

este transferat n form de hidrur (:H ) la NAD+, alt atom este eliberat n mediu sub form de proton
H+ (fig. 12.40). NADH i NADPH sunt transportori de electroni solubili n ap, asociai reversibil cu
dehidrogenaze.

Fig. 12.40. Structura NAD-ului i NADP-ului n form oxidat i redus [6]

253
 NADH transport electroni, rezultai din reacii catabolice, la punctul de intrare n lanul
respirator. De regul, NADPH furnizeaz electroni reaciilor anabolice. Nici NADH, nici NADPH nu
pot trece prin membrana intern a mitocondriei, ns electronii transportai de NADH i NADPH
ptrund prin membrana mitocondriei.

Fig. 12.41. Structura FAD i FMN n form oxidat i reductoare [6]

2. Flavoproteinele conin nucleotide flavinice FMN sau FAD (fig. 12.41). Nucleotidele
flavinice n form oxidat pot adiiona sau un electron (producnd semichinon) sau doi electroni
(producnd FADH2 or FMNH2). Potenialul de reducere standard al nucleotidelor flavinice, spre
deosebire de NADP sau NADPH, depinde de tipul proteinelor cu care sunt asociate.
Nucleotidile flavinice reprezint pri componente ale centrului activ al flavoproteinelor i sunt
reactani sau produse ale reaciilor de transfer de electroni. ntruct flavoproteinele pot participa la unul
sau dou transferuri de electroni, acestea pot funciona n calitate de intermediari ntre reaciile n care
doi electroni sunt donai (n cazul dehidrogenazelor) i n reaciile n care doar un electron este acceptat
(n cazul reducerii chinonei la dihidrochinon).
Pe lng NAD i flavoproteine, se cunosc alte trei tipuri de transportori de electroni n lanul
respirator: o chinon hidrofob (ubichinon) i dou tipuri de feroproteine (citocromi i proteine Fe-S).

254

Fig. 12.42. Structura molecular a ubichinonei [6]
3. Ubichinona (coenzima Q sau Q) este o
benzochinon liposolubil cu o caten lateral
izoprenic lung (fig. 12.42). Aceasta poate adiiona
un electron, transformndu-se ntr-un radical
semichinon (QH) sau poate adiiona doi electroni
formnd ubichinol (QH2), iar reducerea complet a
ubichinonei necesit i doi protoni. Ubichinona este o
molecul hidrofob, cu o mas molecular mic, care
trece liber prin bistratul lipidic al membranei interne a
mitocondriei i transport echivaleni reductori dintre
transportorii de electroni mai puin mobili. Ubichinona
joac un rol central n fosforilarea oxidativ i datorit
faptului c poate transporta protoni i electroni.
Plastochinona i menachinona joac un rol analogic
cu ubichinona fiind transportori de electroni la plante,
i respectiv, la bacterii.
4. Citocromii sunt proteine cu grupe prostetice
alctuite din structuri cilice porfirine, care conin 4
atomi de azot i un ion central de Fe2+ sau Fe3+. n
mitocondrii sunt prezente 3 clase de citocromi a, b i
c, care se deosebesc dup spectrele de absorbie a
luminii (fig. 12.43).

Fig. 12.43. Structura molecular a grupelor prostetice ale citocromilor [6]

Fe-protoporfirina IX este o parte component a citocromilor b, a hemoglobinei i a mioglobinei.

n citocromii c, hemul C este asociat covalent prin legturi tioeterice cu dou resturi de cistein. Hemul
A din citocromii a, posed un lan izoprenic lung ataat la unul din atomii inelului porfirinic.

255
 5. Fier-sulf (Fe-S) proteinele, descoperite de biochimistul german Helmut Beinert, conin fier
neheminic care se asociaz cu atomi de sulf anorganic sau cu atomi de sulf ai resturilor de cistein din
moleculele proteice. Centrii fier-sulf (Fe-S) din moleculele proteinelor au o structur diferit, cu un
atom, doi atomi i patru atomi de fier (fig. 12.44).

Fig. 12.44. Structura centrilor Fe-S n moleculele proteice [6]

Toate proteinele Fe-S particip la transferul unui electron, n care un atom de fier al centrului
Fe-S este oxidat sau redus. n (LTE) particip cel puin opt centri Fe-S.
Orice sistem redox se caracterizeaz printr-un potenial de oxidoreducere, exprimat n voli (V).
Componentele (LTE) sunt localizate pe membrana intern a mitocondriilor n ordinea creterii
potenialului reductor al echivalenilor, de la potenialul standard cel mai negativ donorul de
hidrogen spre perechea cu potenialul standard cel mai pozitiv oxigenul molecular (tab. 12.4).

Tabelul 12.4. Potenialul redox standard al lanului transportor de electroni (LTE) [6]
Reacii redox Potenialul
redox standard,
E (V)*
2H+ + 2e H2 0,414

NAD + H + 2e NADH
+
0,320
NADP + H+ + 2e NADPH 0,324

NADH dehidrogenaz (FMN) + 2H + 2e NADH dehidrogenaz (FMNH2)
+
0,30
Ubichinon + 2H+ + 2e ubichinol 0,045
Citocrom b (Fe3+) + e citocrom b (Fe2+) 0,077

Citocrom c1 (Fe ) + e citocrom c1 (Fe )
3+ 2+
0,22
Citocrom c (Fe3+) + e citocrom c (Fe2+) 0,254
Citocrom a (Fe3+) + e citocrom a (Fe2+) 0,29
Citocrom a3 (Fe3+) + e citocrom a3 (Fe2+) 0,35

O2 + 2H + 2e H2O
+
0,8166
* E este potenialul redox standard msurat la pH = 7 i t = 25C

Succesiunea componentelor (LTE) poate fi prezentat prin urmtoarea schem [15].

256
 Complexul respirator I: NADH Ubichinon (Q). Complexul I, care mai poart denumirea de
NADH: ubichinon oxidoreductaz sau NADH
dehidrogenaz (tab. 12.5), este un complex enzimatic
alctuit din 42 de lanuri polipeptidice diferite,
inclusiv o flavoprotein cu o grup prostetic
reprezentat de FMN i cel puin 6 centri Fe-S (fig.
12.45).
Complexul I catalizeaz transferul hidrurii (:H )
de la NADH la FMN. n urma acestui transfer 2
electroni trec printr-o serie de centri Fe-S la proteina
cu fier nehiminic i sulf N2. Din transferul de electron
de la N2 la ubichinon rezult ubichinol QH2, care
intr prin difuzie n bistratul lipidic. Transferul a doi
Fig. 12.45. Structura general a complexului I [6] electroni este cuplat cu transportul a 4 protoni din
matrixul mitocondrial n spaiul intermembranar.

Tabelul 12.5. Componentele proteice ale lanului transportor de electroni (LTE) [6]
Complex enzimatic/proteic Masa Numrul de Grupe prostetice
molecular, (kDa) subuniti *
I NADH dehidrogenaz 850 43 (14) FMN, Fe-S
II Succinat dehidrogenaz 140 4 FAD, Fe-S
III Ubichinon: citocrom c oxidoreductaz 250 11 Hemuri, Fe-S
Citocrom c** 13 1 Hem
IV Citocrom oxidaz 160 13 (3 4) Hemuri; CuA,CuB
* numrul de subuniti la bacterii este indicat n paranteze; ** citocromul c nu face parte dintr-un complex enzimatic;
acesta este o protein solubil care se deplaseaz ntre complexele III i IV
Complexul respirator II: Succinat Ubichinon. Complexul II, care mai poart denumirea de
succinat dehidrogenaz, nu pompeaz protoni, ns asigur intrarea n lanul respirator a electronilor
suplimentari care se formeaz pe baza oxidrii succinatului.
Complexul respirator III: Ubichinon Citocrom c. Acest complex respirator, care se mai
numete complex citocrom bc1 sau ubichinon: citocrom c oxidoreductaz, asigur transferul de
electroni de pe ubichinol (QH2) la citocromul c localizat pe memrana intern a mitocondriilor i
transportul de protoni din matrixul mitocondial n spaiul intermembranar.
Citocromul c este o protein solubil din spaiul intermembranar. Hemul citocromului c accept
un electron de pe complexul III, apoi citocromul c doneaz un electron ionilor de cupru CuA,CuB al
complexului IV.
Complexul respirator IV: Citocrom c O2. La ultima etap a lanului respirator, complexul IV,
care se mai numete citocromoxidaz, catalizeaz transportul a 4 electroni de pe 4 molecule ale
citocromului c la oxigenul molecular, pe care l reduce la H2O i pompeaz 4 protoni n spaiul
intermembranar. Complexul IV este alctuit din citocromii a i a3, care pe lng hem, conin i ioni de
cupru.
Sinteza ATP-ului

Concepia modern cu privire la mecanismele sintezei ATP-ului se bazeaz pe teoria

chemiosmotic propus de chimistul englez Peter Mitchell n 1961. n conformitate cu aceast teorie,
potenialul electrochimic al ionilor de hidrogen (H+) este utilizat n reaciile de sintez a ATP-ului (fig.
12.46).
Fluxul de protoni care trece prin membrana intern a mitocondriei interacioneaz cu segmentul
activ al complexului enzimatic ATP-sintetaza sau H+-ATP-aza. ATP sintetaza este constituit din dou

257
sectoare funcionale: 1) un sector axial Fo, de form cilindric, inserat n membrana intern; 2) un
sector sferic F1, solubil, situat de asupra membranei, n matrixul mitocondrial (fig. 12.47).
Factorul F1 este o protein, cu o structur complex cuaternar, alctuit din 5 tipuri de
subuniti: , , , i . Acest sector F1 al complexului ATP sintetazic conine n total 9 subuniti, care
alterneaz ntr-o structur asimetric, cu componena 33. Proprietile catalitice de baz ale
factorului F1 sunt determinate de subunitie i . Fiecare din cele 3 subuniti au cte un centru
activ care catalizeaz sinteza ATP. Pe subunitatea a enzimei este situat centrul de legare a
nucleotidelor, care posed o similititudine cu substratele ADP i Pi. Rolul subunitilor i const n
realizarea legturii dintre factorul F1 i celelalte componente ale complexului enzimatic. Subunitatea
are un rol de inhibare a activitii enzimatice.

Fig. 12.46. Reprezentarea schematic a modelului teoriei chemiosmotice [6]

Sectorul Fo al complexului enzimatic ATP-aza este alctuit din 4 tipuri de componente: 1)

proteina OSCP care determin sensibilitatea complexului la oligomicin; 2) factorul F2; 3) factorul F6;
4) o proteolipid care inhib fluxul protonic. Denumirea de Fo deriv de la faptul c oligomicina un
inhibitor al ATP sintetazei, se leag specific de acest segment [22]. Complexul F0 asigur legarea
factorului F1 cu membrana mitocondrial i particip la transportul protonilor prin membrana
mitocondrial. Complexul enzimatic ATP-sintetaza are urmtoarele funcii [28]:
factorul Fo realizeaz transportul protonilor prin membrana lipidic bistratificat din exteriorul
membranei mitocondriale la factorul F1;
factorul F1 catalizeaz sinteza ATP din ADP i Pi;
factorii Fo i F1 utilizeaz potenialul electrochimic n sinteza ATP-ului.

258
Fig. 12.47. Reprezentarea schematic a organizrii Fig. 12.48. Fora proton motrice [6]; * C2 i C1
moleculare a complexului enzimatic al ATP-sintetazei [6] concentraiile de ioni; C2 > C1

n cursul respiraiei, transportul electronilor este cuplat cu transportul protonilor (H+) prin
membrana intern mitocondrial, dinspre matrix ctre spaiul intermembranar. Acest proces induce
formarea unui gradient electric () prin membrana intern mitocondrial (cu mai multe sarcini
pozitive n exteriorul membranei dect n interior) i a unui gradient de pH (n exteriorul membranei
pH-ul este mai sczut fa de micromediul interior fig. 12.48).
Potrivit ipotezei chemiosmotice, fluxul de protoni, odat transferat n spaiul
intermembranar, poate reintra n matricea mitocondrial prin interiorul domeniului
F0 al ATP sintetazei (fig. 12.46). Aceast trecere reprezint fora motrice care
determin sinteza ATP din ADP i Pi. Gradientul de protoni va determina eliberarea
ATP de pe suprafaa enzimei (n absena unui gradient de protoni, ATP nou
sintetizat nu prsete suprafaa enzimei). Pentru contribuia sa n elucidarea
mecanismelor de transport a energiei biologice savantului Peter Mitchell i s-a
decernat premiul Nobel pentru chimie n 1978 [26].
Peter Mitchell Aadar, componentele principale care particip la procesul de fosforilare oxida-
tiv sunt pompa de protoni i complexul enzimatic ATP sintetaza. Transportul de electroni prin
complexele I, III, IV produce pomparea protonilor prin membrana mitocondrial intern.
Fiecare din cele trei complexe I, III i IV acioneaz ca pomp de protoni. Complexul
enzimatic ATP sintetaza (Complexul F0F1) sintetizeaz ATP din ADP i Pi prin utilizarea energiei
gradientului de protoni generat de lanul transportor de electroni.

Bilanul energetic al lanului transportor de electroni

Aadar, lanul transportor de electroni reprezint totalitatea sistemelor reductoare enzimatice
prin intermediul crora hidrogenul substratului este oxidat de oxigenul atmosferic cu formare de ap i
cu eliberarea a 57 kcal/mol corespunztoare diferenei de 1,2V (tab.12.4) de la potenialul hidrogenului
substratului ( 0,42V) la cel al O2 (+0,81V) [22].

259
 E'0 = E0 (oxidant) E0 (reductor)
E'0 = +0,81 ( 0,42) = 0,81 + 0,42 = 1,23V
G0 = nFE'0
unde n = 2 electroni; F = echivalentul caloric al lui Faraday (23,3, kcal/mol)
G0 = 2 23,3 1,23
G0 = 57,318 kcal/mol
ATP-ul se poate forma numai n etapele n care variaiile de potenial (E'0) sunt suficient de
mari (>0,12 V) pentru a permite eliberarea unei cantiti de energie superioar celei necesare formrii
unei legturi macroergice (~7 kcal).
Raportul dintre cantitatea de fosfat legat sub form de ATP i cantitatea de oxigen consumat
n timpul desfurrii lanului respirator se numete coeficient de fosforilare oxidativ P/O (mol
ATP/gr-atom O2). Acest coeficient caracterizeaz eficiena fosforilrii oxidative. Bunoar, raportul
P/O = 3 n cazul oxidrilor care au loc prin intermediul enzimelor piridinice (NADH + H+), iar raportul
P/O = 2 n cazul oxidrilor care se realizeaz prin intermediul enzimelor flavinice (FADH2).
Procesul de fosforilare oxidativ poate fi scris sub forma a 2 reacii generale [22]:

Din transferul a doi atomi de hidrogen de la NADH la oxigen rezult o variaie a energiei libere
de 57 kcal/mol din care sunt stocate doar 21 kcal n legtura fosfat macroergic din ATP. Din energia
de formare a apei este nmagazinat ca energie biologic util energia corespunztoare formrii a 3
molecule de ATP (21 kcal).
Prin urmare, randamentul energetic al lanului respirator va fi:
Total 57 kcal.....................................21 kcal (ATP)
100 kcal.....................................X X 37%

Energia liber care nu este captat n legturile fosfat macroergice este eliberat sub form de
cldur sau este transformat n alte forme de energie necesare pentru funcionarea celulei: energie
mecanic, osmotic sau luminoas.

260
 Bilanul energetic al respiraiei celulare

Transportul de electroni este un proces exergonic. La transportul unei molecule de NADH + H+

sau (NADPH + H+) i oxidarea ei n (LTE) are loc biosinteza a trei molecule de ATP, iar la oxidarea
unei molecule de FADH + H+ sau FMNH + H+ a dou molecule de ATP. Astfel, bilanul energetic al
respiraiei este reprezentat prin glicoliz i ciclul Krebs.
Glicoliz. Din glicoliz rezult 4 molecule de ATP, dintre care 2 molecule se consum la
activarea hexozelor prin fosforilarea moleculei. Se mai adaog dou molecule de NADH, care
contribuie la formarea a 6 molecule de ATP n (LTE).

4 ATP 2ATP = 2 ATP

2 NADPH + H+ 3 ATP = 6 ATP
___________________________
8 ATP

Ciclul Krebs. La degradarea unei molecule de glucoz sunt necesare dou cicluri Krebs i n
cadrul acestora se formeaz 2 molecule de ATP, 6 molecule de NADH + H+, 2 molecule de NADPH +
H+ i 2 de FADH + H+.

2 ATP
6 NADH + H+ 3 ATP = 18 ATP
2 NADPH + H+ 3 ATP = 6 ATP
2 FADH + H+ 2 ATP = 4 ATP
____________________________
30 ATP
____________________________
8 ATP + 30 ATP = 38 ATP

Aadar, la oxidarea unei molecule de glucoz pn la H2O i CO2 se formeaz 38 de molecule

de ATP; dou molecule se formeaz n cadrul procesului de glicoliz; altele dou molecule de ATP se
formeaz n cadrul ciclului Krebs i 34 la fosforilarea oxidativ.
Reaciile generale i bilanul energetic al respiraiei celulare pot fi prezentate n felul urmtor:

1. C6H12O6 + 6H2O 6CO2 + 12H2 +4ATP Glicoliz i Ciclul Krebs

2. 12H2 + 6O2 12H2O + 34ATP Fosforilarea oxidativ

Energia total a degradrii complete a glucozei se obine prin nsumarea energiilor eliberate n
glicoliza i ciclul Krebs.
(1) + (2)
C6H12O6 + 6O2 + 38ADP + 38Pi 6CO2 + 6H2O + 38ATP

261
 12.6. TIPURI SPECIFICE DE OXIDARE A SUBSTRATULUI RESPIRATOR

Respiraia prin glicoliz i ciclul Krebs reprezint calea universal de degradare a substraturilor
respiratorii i este caracteristic pentru majoritatea organismelor vii. Pe lng aceasta se mai cunosc i
tipuri specifice de oxidare a substanelor organice: ciclul pentozofosfailor, ciclul glioxilic, oxidarea
direct a glucidelor.
Ciclul pentozofosfailor
Ciclul pentozofosfailor este o cale metabolic care genereaz NADH i pentoze [23]. Se
numete i calea hexozomonofosfatului, deoarece pornete de la esterul glucozo-6-fosforic sau calea
fosfogluconatului, ntruct n cadrul ciclului se formeaz acid 6-fosfogluconic.
n celulele animale n curs de dividere intens (celulele esutului osos, epiteliale, mucoasei
intestinului) unele hexoze monofosforilate nu se degradeaz prin glicoliz, ci parcurg calea
pentozofosfailor. Pentozele formate sunt precursori ai acizilor nucleici i ai coenzimelor (ATP,
NADH, FADH2, coenzima A). La majoritatea organismelor ciclul pentozofosfailor se desfoar n
citozol, iar la plante majoritatea etapelor au loc n plastide. n cadrul ciclului se disting dou faze: faza
neoxidativ i faza oxidativ (fig. 12.49).
n faza oxidativ se formeaz NADH
utilizat la reducerea glutationului i la
biosinteza diferitor substane organice.
Un alt produs al acestei faze este ribozo
5-fosfat un precursor al sintezei
nucleotidelor, acizilor nucleici i al
coenzimelor. n celulele care nu
utilizeaz ribozo 5-fosfatul n procesele
de biosintez, n faza neoxidativ 6
molecule de pentoze sunt transformate n
5 molecule de glucoz 6-fosfat (fig.
12.49).
La etapa I a ciclului
pentozofosfailor se realizeaz oxidarea
glucozo-6-fosfatului sub aciunea
enzimei glucozo 6-fosfatdehidrogenaz,
cu formarea unui ester intramolecular
6-fosfogluco--lacton i a NADPH + H+
(fig. 12.50). Sub aciunea enzimei
lactonaza 6-fosfogluco--lactona se
Fig.12.49. Schema general a ciclului pentozofosfailor [6]
transform n acid fosfogluconic.
La etapa a II-a are loc oxidarea i decarboxilarea acidului 6-fosfogluconic cu formare de
ribulozo 5-fosfat, reacie catalizat de enzima 6-fosfogluconat dehidrogenaza. n cadrul acestei reacii
se formeaz a doua molecul de NADPH + H+.
La etapa a III-a se realizeaz transformarea ribulozo 5-fosfatului n izomerul su ribozo-5-
fosfat sub aciunea enzimei fosfopentoz izomeraza. n unele esuturi ciclul pentozofosfailor se oprete
dup aceast etap i reacia general a procesului poate fi scris n felul urmtor [6]:

Glucozo-6-fosfat + 2NADP+ + H2O Ribozo-5-fosfat + CO2 + 2NADPH + H+

Produsele principale ale fazei oxidative a ciclului pentozofosfailor sunt NADPH un reductor
n reaciile de biosintez i ribozo-5-fosfat un precursor chimic al nucleotidelor i al unor coenzime.

262
 Fig. 12.50. Reaciile oxidative ale ciclului pentozofosfailor [6]

n faza neoxidativ a ciclului pentozofosfailor din fosfopentoze se formeaz glucozo-6-fosfat,

printr-o serie de reacii de transcetolizare, transaldolizare i izomerizare. n celulele n care ribozo-5-
fosfatul nu este utilizat n reaciile de biosintez, 6 molecule de pentoze fosforilate sunt transformate n
5 molecule de glucozo-6-fosfat.
La etapa a IV-a ribulozo-5-fosfat-ul este
transformat prin epimerizare n xilulozo-5-fosfat
(fig. 12.51).
La etapa a V-a din xilulozo-5-fosfat, sub
aciunea enzimei transcetolaza, n prezena TPP i
a ionilor de Mg2+, este transferat fragmentul C2 cu
gruparea cetonic la ribozo-5-fosfat, cu formare
de sedoheptulozo 7-fosfat i aldehid 3-
Fig. 12.51. Reacia de epimerizare a ribulozo-5-fosfatului fosfogliceric (fig. 12.52).
n xilulozo-5-fosfat [6]

263
 Fig. 12.52. Reacia de transformare a dou pentoze fosforilate ntr-o trioz i o sedoheptuloz fosforilate [6]

La etapa a VI-a sedoheptuloza 7-fosfat, sub aciunea transaldolazei, reacioneaz cu aldehida 3-

fosfogliceric i formeaz fructozo 6-fosfat i eritrozo 4-fosfat. Enzima transaldolaza asigur transferul
unui fragment C3 cu gruparea cetonic din molecula sedoheptulozei pe molecula aldehidei 3-
fosfoglicerice, formndu-se fructozo 6-fosfat (fig. 12.53).

Fig. 12.53. Reacia de formare a fructozo 6-fosfatului catalizat de enzima transaldolaza [6]

Esterul fructozo-6-fosforic se poate forma i printr-o cale colateral: din esterul xilulozo-6-
fosforic i esterul eritrozo-4-fosforic (fig. 12.54).

Fig. 12.54. Reacia de formare a fructozo 6-fosfatului catalizat de enzima transcetolaza [6]

Aldehida 3-fosfogliceric format poate s contribuie la sinteza glucidelor sau s se degradeze

pe calea glicolizei sau s se transforme prin reducere n glicerol, contribuind n felul acesta la sinteza
lipidelor.

264
 La etapa a VII-a fructozo-6-fosfat-ul se transform prin izomerizare n glucozo-6-fosfat,
ncheiind astfel ciclul pentozofosfailor.
Dintr-o molecul de glucoz care se degradeaz prin ciclul pentozofosfailor se formeaz o
molecul de dioxid de carbon, o pentoz i dou molecule de NADPH + H+. Pentru ca o molecul de
glucoz s se descompun complet, trebuie ca reaciile din ciclu s se repete de 6 ori. Esterul glucozo-
6-fosforic, care este substana de pornire a ciclului se poate regenera din produsul glicolizei esterul
fructozo-6-fosforic.
Din punct de vedere energetic, ciclul pentozofosfaior este apropiat ca valoare de respiraia
celular. Dac se exprim randamentul energetic n molecule de ATP, dintr-o molecul de glucoz prin
ciclul pentozofosfailor se pot forma indirect 36 molecule de ATP. n cadrul fazei oxidative a ciclului,
prin desprinderea unui atom de carbon din molecula glucozei, sub form de dioxid de carbon, se
formeaz 2 molecule de NADPH + H+.
Prin degradarea complet a celor 6 atomi de carbon ai glucozei, se formeaz 12 molecule de
NADPH + H+, care se folosesc la sinteza acizilor grai, a sterolilor, a hexozelor etc. innd seama c la
oxidarea unei molecule de NADPH + H+ se degaj o cantitate de energie echivalent cu 3 molecule de
ATP, rezult c dintr-o molecul de glucoz degradat complet pe aceast cale se elibereaz o cantitate
de energie echivalent cu 36 molecule de ATP. ns, trebuie de menionat, c n cadrul ciclului
pentozofosfailor nu se formeaz direct molecule de ATP.
Cile diferite de metabolizare a glucozei (fig. 12.55) se realizeaz n funcie de necesitile
celulei i de concentraia de NADP+ n citozol. n lipsa acceptorului de electroni NADP+ n citozol,
prima reacie a ciclului pentozofosfailor, catalizat de enzima glucozo-6-fosfodehidrogenaza (G6PD),
nu se poate realiza.

Fig. 12.55. Principalele ci metabolice de utilizare a Fig. 12.56. Rolul NADPH n metabolizarea glucozei [6]
glucozei [6]

Atunci cnd n rezultatul reaciilor de biosintez n celul are loc transformarea rapid a
NADPH n NADP+, acestea din urm stimuleaz alosteric activitatea enzimei G6PD i respectiv
glucozo 6-fosfatul este metabolizat prin ciclul pentozofosfaior (fig. 12.56).
Atunci, cnd necesitatea n NADPH scade, coninutul celular de NADP+ se reduce i glucoza se
degradeaz n cadrul procesului de glicoliz.
Ciclul pentozofosfailor joac un rol important n anabolism. n cadrul ciclului se formeaz un
numr mare de pentoze i alte glucide cu 3, 4, 6 i 7 atomi de carbon, care se utilizeaz n diverse ci
metabolice la biosinteza de nucleotide, acizi nucleici, coenzime. Pe lng aceasta, n ciclul

265
pentozofosfailor se sintetizeaz eritrozo-4-fosfatul, care este un precursor chimic n sinteza
aminoacizilor aromatici.

Ciclul glioxilic

Ciclul glioxilic este o variant prescurtat a ciclului Krebs descoperit de Hans Kornberg i Neil
Madsen [6]. La plante i unele microorganisme (E. coli, levuri), acetatul poate fi o surs de energie i
fosfoenolpiruvatul un intermediar n sinteza glucidelor. La aceste organisme enzimele participante la
ciclul glioxilic catalizeaz transformarea acetatului n succinat, metabolit al cicului Krebs, cu 4 atomi
de carbon, n conformitate cu reacia general [6]:

2 Acetil-CoA + NAD+ + 2H2O Succinat + 2 CoA + NADH + H+

n ciclul glioxilic (fig.12.57), oxaloacetatul

prin combinare cu acetil-CoA formeaz citrat,
care la rndul su se transform n izocitrat, la
fel ca n cicul Krebs.
Urmtoarea etap a ciclului const n
transformarea izocitratului n succinat i
glioxilat, proces catalizat de enzima
izocitratliaza. Glioxilatul interacioneaz cu
acetil-CoA i se formeaz malat, reacie
catalizat de enzima malatsintetaza. Malatul se
transform prin oxidare n oxaloacetat, sub
aciunea enzimei malatdehidrogenaza.
Oxaloacetatul format se condenseaz cu o alt
molecul de acetil-CoA, declannd un nou ciclu
glioxilic.
n cadrul fiecrui ciclu glioxilic se
consum 2 molecule de acetil-CoA i se produce
o molecul de succinat, care poate fi
transformat n oxaloacetat prin fumarat i
malat. Oxaloacetatul produs poate fi transformat
n fosfoenopiruvat, reacie catalizat de
fosfoenolpiruvat carboxikinaz, iar din
fosfoenolpiruvat, n cadrul procesului de
gluconeogenez, se formeaz glucoz.
Animalele vertebrate nu posed tot echipamentul
enzimatic (enzimele izocitratliaza i
malatsintetaza) necesar ciclului glioxilic i
Fig. 12.57. Schema ciclului glioxilic [6]; * dou grupe
acetil (colorate n roz) intr n ciclu, patru atomi de carbon
respectiv nu por produce glucoz din lipide.
(colorai n albastru) sub form de succinat prsesc ciclul. La plante ciclul glioxilic se desfoar n
glioxizomi (fig. 12.58), organite de tipul peroxi-
zomilor, asociate cu membrana celular. Glioxizomii nu sunt prezeni n toate esuturile vegetale i
toate perioadele ontogenetice, ci doar n seminele n curs de germinare ale plantelor oleaginoase cu un
coninut ridicat de uleiuri. Ciclul glioxilic asigur utilizarea lipidelor de rezerv n calitate de substrat
respirator i st la baza procesului de transformare a lipidelor n glucide, nainte ca plantele s-i poat
sintetiza glucoz n cadrul procesului de fotosintez. Ciclul glioxilic la plantele superioare funcioneaz
numai pn la apariia frunzelor.

266
 Pe lng enzimele care catalizeaz reaciile ciclului glioxilic, glioxizomii posed tot
echipamentul enzimatic necesar pentru degradarea acizilor grai din uleiurile vegetale din semine.
Bunoar, acetil-CoA care se formeaz n urma degradrii lipidelor se transform, prin intermediul
ciclului glioxilic, n succinat, iar acesta la rndul su, este transportat n mitocondrii. Enzimele
mitocondriale, implicate n ciclul Krebs, transform succinatul n malat. Acesta din urm, ptrunde n
citozol, acolo unde enzima malatdehidrogenaza oxideaz malatul n oxaloacetat un metabolit din
care se poate sintetiza glucoz n cadrul procesului de gluconeogenez (fig. 12.57). Din hexoze se
sintetizeaz zaharoz care se transport la rdcinile i lstarii n cretere.

Fig. 12.58. O micrografie a unei semine de castravete n Fig. 12.59. Relaia dintre ciclul glioxilic i ciclul Krebs [6]
curs de germinare la microscopul electronic [6]

La seminele plantelor oleaginoase transformrile biochimice ale acizilor di- i tricarboxilici se

desfoar n 3 compartimente intracelulare distincte: mitocondrii, glioxizomi i citozol (fig. 12.59).
Aceste transformri biochice se realizeaz prin:
degradarea acizilor grai cu formare de acetil-CoA (n glioxizomi);
ciclul Krebs (n mitocondrii);
gluconeogeneza (n citozol).
Unele bacterii, spre exemplu E.coli, posed un complex enzimatic necesar pentru realizarea
ciclurilor glioxilic i Krebs n citozol i pot utiliza acidul acetic n calitate de surs de carbon i energie.

267
 Oxidarea direct a glucidelor
Oxidarea direct a glucidelor, numit i calea Entner-Doudoroff (fig. 12.60), a fost descoperit
n 1952 de ctre biochimitii americani Nathan Entner i Michael Doudoroff la bacteria Pseudomonas
Saccharophila [17].

Calea Entner-Doudoroff se caracterizeaz prin

urmtoarele particulariti:
1) se ntlnete doar la procariote;
2) n cadrul procesului de degradare a glucozei n
piruvat sunt utilizate enzime specifice: 6-fosfogluconat
dehidrataza i 2-ceto-3-deoxifosfogluconat aldolaza;
3) din punct de vedere energetic, este o cale
metabolic mai puin eficient dect glicoliza: la degradarea
unei molecule de glucoz se produc 1 ATP i 1 NADH / 1
NADPH, fa de 2 ATP i 2 NADH la glicoliz.
Oxidarea direct a glucidelor a fost identificat la
unele bacterii din genurile Pseudomonas, Rhizobium,
Azotobacter, Agrobacterium. S-a stabilit c la bacteriile care
oxideaz glucidele pe cale direct pot fi absente enzime
eseniale pentru desfurarea normal a glicolizei, spre
exemplu, fosfofructokinaza-1 [17].

Fig. 12.60. Schema general a procesului de oxidare direct a glucidelor [17]; * Glu-6-P glucozo-6-fosfat;
6-P-Glucono--lacton 6-fosfogluco--lacton; 6-P-Gluconat 6-fosfogluconat; KDPG 2-ceto-3-deoxi-6-
fosfogluconat; GAP aldehid fosfogliceric; 1,3 bPG 1,3 difosfoglicerat; 3-PG 3-fosfoglicerat;2-PG 2-
fosfoglicerat; PEP fosfoenolpiruvat; Pyr piruvat

12.6. SCINDAREA POLI- I OLIGOGLUCIDELOR

Glucidele sunt substane care se metabolizeaz uor n celule i constituie o surs important
pentru producera energiei necesare proceselor biologice. Energia care se elibereaz prin degradarea
glucidelor este utilizat, n cea mai mare parte n procesele de biosintez, iar o parte nsemnat se
depoziteaz n legturile macroergice ale diferitor compui chimici. Pe lng energie, prin degradarea
glucidelor se obin numeroase produse intermediare, care pot servi la biosinteza substanelor din
organism.
Poliglucidele se degradeaz n moleculele de glucoz prin fosforoliz sau prin hidroliz.
Fosforoliza are loc la etapele timpurii ale procesului de respiraie, atunci cnd are loc degradarea poli-
sau oligoglucidelor n resturi de glucoz. La plante hidroliza poli- i oligoglucidelor se realizeaz n
timpul germinaiei seminelor, iar la animale n timpul digestiei alimentelor.
n muchii scheletici sau n ficatul animalelor se realizeaz degradarea glicogenului n resturi de
glucoz cu participarea a trei enzime: glicogenfosforilaza, enzime de deramificare a moleculei de
glicogen i fosfoglucomutaza (fig.12.61 A; 12.61 B).

268
Fig. 12.61 A. nlturarea restului de glucoz de la captul Fig. 12.61 B. Clivarea glicogenului n punctul de
nereductor al lanului de glicogen sub aciunea ramificaie a lanului (16) [6]
glicogenfosforilazei [6]

269
 Produsul final al reaciei de fosforoliz a
glicogenului glucozo 1-fosfatul se
transform reversibil n glucozo 6-fosfat sub
aciunea enzimei fosfoglucomutaza (fig.
12.62).
La etap I a reaciei, enzima doneaz
grupa fosforil (colorat n verde) moleculei de
glucoz 1-fosfat, formndu-se glucoz 1,6-
difosfat.
La etapa a II-a, grupa fosforil situat la
C1 a glucozo 1,6-difosfatului (colorat n
rou) este transferat enzimei, producndu-se
glucozo 6-fosfat.
Esterul glucozo-6-fosforic, care se
formeaz n muchi n urma procesului de
fosforoliz n esutul muscular, se
descompune n cadrul procesului de glicoliz
fiind o surs de energie pentru contracia
muscular. Atunci cnd coninutul de glucoz
n snge se reduce, n ficat se realizeaz
degradarea glicogenului i eliberarea glucozei
Fig.12.62. Schema reaciei catalizat de enzima
fosfoglucomutaza [6] n snge. Descompunerea glicogenului se rea-
lizeaz cu participarea enzimei glucozo 6-fosfataz, prezent doar n ficat i rinichi i absent n alte
esuturi umane.
n nutriia oamenilor amidonul este principala surs de glucide. Digestia alimentelor ncepe n
cavitatea bucal unde hrana este mrunit, iar enzimele salivare -amilaze catalizeaz hidroliza
legturilor glicozidice ale amidonului (fig. 12.63), producnd segmente poliglucidice scurte sau
oligoglucide.
n stomac -amilazele salivare se inactiveaz la un nivel sczut de pH, iar -amilazele secretate
de pancreas n intestinul subire degradeaz amidonul producnd maltoz i maltotrioz (di-i triglucide
cu legturi glicozidice (14)) i oligoglucide numite dextrine, fragmente de amilopectin care conin
legturi glicozidice (16).

(C6H10O5)n + nH2O nC12H22O11, reacie catalizat de -amilaz

Amidon Maltoz

Glicogenul din alimente are o structur similar cu cea a amidonului, iar degradarea acestuia se
realizeaz dup aceeai cale metabolic.
Dextrinele i diglucidele pentru a ptrunde n celule trebuie s fie hidrolizate pn la
monoglucide. La acest proces de hidroliz particip enzimele localizate pe suprafaa celulelor epiteliale
ale intestinului.
Dextrine + nH2O nD-glucoz, reacie catalizat de dextrinaz

Maltoz + H2O 2 D-glucoz, reacie catalizat de maltaz

Lactoz + H2O D-galactoz + D-glucoz, reacie catalizat de lactaz

Zaharoz + H2O D-fructoz + D-glucoz, reacie catalizat de zaharaz

Trehaloz + H2O 2 D-glucoz, reacie catalizat de trehalaz

270
 Fig.12.63. Cile de catabolism al poliglucidelor, diglucidelor i hexozelor n stadiul pregtitor al glicolizei [6]

n procesul de digestie a alimentelor poli- i diglucidele se descompun pn la monoglucide

unica form asimilat i metabolizat de celule. Locul de baz al scindrii amidonului i glicogenului
este intestinul subire, acolo unde funcioneaz enzimele -amilaze secretate de pancreas.
n industria alimentar larg se utilizeaz preparate enzimatice amilolitice i pectolitice, obinute
prin sinteza microbian [7].
-Amilaza descompune complet amiloza, transformnd-o n maltoz. Pentru hidroliza complet
a amidonului se utilizeaz - i -amilaze.
Protopectinaza hidrolizeaz legturile dintre acidul poligalacturonic metoxilat i arabanii,
galactanii legai de acesta, formndu-se acid poligalacturonic metoxilat liber (pectina solubil).
Pectinesteraza (pectaza) catalizeaz hidroliza acidului poligalacturonic metoxilat pn la alcool
metilic i acid poligalacturonic.
Poligalacturonaza (pectinaza) hidrolizeaz legturile glicozidice ntre resturile de acid
galacturonic care nu conin grupri metoxil.
Preparatele enzimatice pectolitice se utilizeaz pentru limpezirea sucurilor de fructe, struguri i
pentru mrirea randamentului lor. Aceste preparate transform soluiile coloidale n soluii adevrate,
iar impuritile din soluie se precipit. Enzimele pectolitice din fructe determin nmuierea lor n
timpul coacerii i depozitrii.

271
 TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Acetil-CoA se formeaz din....................., proces catalizat de sistemul enzimatic ............................

1.2. n condiii anaerobe acidul piruvic este supus degradrii prin.............................................................
1.3. Ciclul Krebs are loc n.........................................................................................................................
1.4. Degradarea acizilor grai are loc n........................................., prin...................................................
1.5. Cile de sintez a ATP sunt: a).....................................................; b).................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Reacia general a glicolizei: 6CO2 + 6H2O C6H12O6 + 6O2

2.2. Accesul de oxigen inhib fermentaia alcoolic.
2.3. Degajarea de energie caloric de numete termogenez.
2.4. Ciclul Krebs este o etap final n procesul de oxidare a glucidelor, grsimilor i proteinelor.
2.5. La oxidarea direct a zaharurilor se formeaz acid gluconic.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Glicoliz:
a) scindare anaerob a glucozei; b) scindare aerob a glucozei; c) se produce ATP; d) descompunerea
amidonului pn la glucoz; e) formarea glucozei din compui anorganici; f) formarea acidului piruvic.
3.2. Fermentaia alcoolic:
a) acid piruvic; b) alcool etilic; c) aldehid acetic; d) levuri; e) bacterii; f) CO2; g) glicerin.
3.3. Fermentaii aerobe (oxidative):
a) gluconic; b) alcoolic; c) lactic; d) acetic; e) citric; f) butiric; g) propionic.
3.4. Ciclul pentozofosfailor:
a) acid fosfogluconic; b) pentoze fosforilate i nefosforilate; c) aldehid gliceric; d) acid piruvic; e)
eritrozo-4-fosfat;
3.5. Ciclul glioxilic se desfoar n:
a) plante; b) animale; c) levuri; d) bacterii.

4. Asociai.

Ageni ai fermentaiilor
A. Fermentaii anaerobe 1. Clostridium
B. Fermentaii aerobe 2. Propionibacterium
3. Lactobacillus
4. Acetobacter
5. Aspergillus niger
6. Saccharomyces
7. Gluconobacter

272
5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai
separat.

5.1. Glicoliz, ciclul Krebs, fermentaie, ciclul Calvin.

5.2. Ciclul Krebs, glicoliz, fermentaia lactic, fermentaie alcoolic, fermentaie propionic.
5.3. Clostridium, Propionibacterium, Lactobacillus, Acetobacter, Saccharomyces.

6. Completai tabelul.

Glicoliz / Ciclul Krebs

Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Caracteristica general a procesului de respiraie celular.

7.2. Fermentaiile folosite n industria alimentar.
7.3. Respiraia celular aerob.
7.4. Tipuri specifice de oxidare a substratului respirator.
7.5. Descompunerea poli-i oligoglucidelor.

GLOSAR

ATP-ADP translocaz protein care asigur transportul moleculelor de ATP i ADP prin membrana
mitocondrial intern
Carbanion ion care conine o pereche de electroni (cu sarcin negativ) neparticipani la un atom de
carbon, avnd trei covalene.
Compui macroergici compui care conn legturi macroergice, prin hidroliza crora rezult
7,3kcal/mol.
Diacetil reprezentant al dicetonelor cu formula 4H6O2, produs secundar al fermentaiei lactice.
Echivaleni reductori compui rezultai prin dehidrogenarea intermediarilor metabolici.
Glioxizomi organite celulare de tipul peroxizomilor identificate la plante i fungi filamentoi, n care
acizii grai sunt hidrolizai pn la acetil-CoA.
Manitol substan organic zaharat coninut n rina de frasin i n unele ciuperci.
Oligomicin antibiotic care inhib sinteza ATP-ului n mitocondrii.
Proteolipid hetroprotein hidrofob care conine acizi grai.
Tonoplast membran subire ce nconjoar vacuola celular.
Levur ciuperc unicelular care produce fermentaia alcoolului.

273
 BIBLIOGRAFIE

1. Bogdan, A., ogoe, I., Cmpeanu, G., Ivana, S., Enache, T ., Britareanu, S., Iudith, I., Popescu, A.
Microbiologia alimentelor. Vol.I. Editura Asclepius, Bucureti, 2011.-294 p.
2. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, CEP USM, 2006.- 288 p.
3. Jelea, M. Microbiologie general Note de curs, CEPA II http: // chimie-biologie.ubm.ro / Cursuri
on-line / Jelea Marian / Bioenergetica + fermentatii Note de curs.pdf.
4. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
5. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea dinamic). Bucureti: Editura
didactic i pedagogic, 1995.-350 p.
6. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
7. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006. -234 p.
8. http: Acetic acid bacteria //en.wikipedia.org/wiki/Acetic_acid_bacteria
9. http: Alcoholic-fermentation //pixgood.com/alcoholic-fermentation.html
10. http: Butyric acid //en.wikipedia.org/wiki/Butyric_acid
11. http: Ciclul Krebs //www.cursurimedicina.ro/files/Ciclul Krebs.doc
12. http: Citric acid //en.wikipedia.org/wiki/Citric_acid
13. http: Citric acid cycle //en.wikipedia.org/wiki/Citric_acid_cycle
14. http: Eduard Buchner //en.wikipedia.org/wiki/Eduard_Buchner
15. http: Electron transport chain //en.wikipedia.org/wiki/Electron_transport_chain
16. http: Emmental cheese //en.wikipedia.org/wiki/Emmental_cheese
17. http: Entner-Doudoroff pathway //en.wikipedia.org/wiki/Entner-Doudoroff_pathway
18. https: Fate of pyruvate made from glycolysis // sachabiochem0001.wordpress.com / 2013 / 03 / 23 /
fate-of-pyruvate-made-from-glycolysis /
19. http: Glicoliza //ro.wikipedia.org/wiki/Glicoliza_Calea_Embden-Meyerhoff-Parnas
20. http: Lactic acid fermentation //pixgood.com/lactic-acid-fermentation.html
21. http: Lactic acid fermentation //en.wikipedia.org/wiki/Lactic_acid_fermentation
22. http: Lanul respirator i Ciclul Krebs //www.academia.edu/10131694/Lantul-Resp_Ciclul-Krebs-
2014
23. http: Pentose phosphate pathway //en.wikipedia.org/wiki/Pentose_phosphate_pathway
24. http: Propionibacterium //en.wikipedia.org/wiki/Propionibacterium
25. http: Pyruvate decarboxylase //en.wikipedia.org/wiki/Pyruvate_decarboxylase
26. http: The Nobel Prizes // www.nobelprize.org / nobel_prizes/
27. http: Yeast in winemaking //en.wikipedia.org/wiki/Yeast_in_winemaking
28. , ., , ., , ., , ., , .
. . : , 1986.-551 .
29. , . . . .: , 1986. -503 .

274
 CAPITOLUL 13. METABOLISMUL AMINOACIZILOR I AL AMONIACULUI

13.1. Circuitul azotului n biosfer

13.2. Anabolismul aminoacizilor
13.3. Catabolismul aminoacizilor
13.4. Metabolismul amoniacului

13.1. CIRCUITUL AZOTULUI N BIOSFER

Azotul este un element indispensabil pentru creterea i dezvoltarea organismelor. Acesta intr
n constituia molecular a aminoacizilor, substanelor proteice, acizilor nucleici, aminelor, amidelor,
clorofilei, a unor vitamine, coenzime, fitohormoni, glicozide, ATP etc. Azotul este un element larg
rspndit n natur, fiind prezent n toate organismele vegetale i animale. Transformarea compuilor
azotai organici n compui anorganici i invers se realizeaz printr-un ciclu de reacii care asigur
circuitul azotului n natur (fig. 13.1).
Azotul are un rol esenial n procesele de nutriie. Plantele i microorganismele pot folosi pentru
biosinteza compuilor azotai azotul anorganic (sub form nitric azotai, azotii sau sub form
amoniacal sruri de amoniu). Azotul anorganic din sol rezult n urma mineralizrii resturilor
animale, plante etc. i constituie 1 2%, iar azotul organic constituie 98 99% [1]. Omul i animalele
folosesc pentru biosinteza compuilor azotai doar azot organic.
Azotul nitric (NO3 ) este o form
solubil n soluia solului asimilat direct
de ctre plante. n celulele plantelor azotul
nitric este redus pn la azotul nitros
(NO2 ) i apoi la azot amoniacal (NH3 sau
NH4+). Amoniacul prin acceptarea unui
proton formeaz un cation de amoniu:
NH3 + H+ NH4+. Azotul nitric din sol
provine fie din ngrmintele chimice
administrate, fie se formeaz prin
oxidarea amoniacului de ctre bacteriile
nitrificatoare Nitrosomonas i Nitrobacter
(fig. 13.1). Procesul de oxidare a
amoniacului i formare de nitrii i nitrai
se numete nitrificare. Bacteriile
Nitrosomonas oxideaz amoniacul
2NH4+ + 3O2 2 NO2 + 2H2O + 4 H+,
iar bacteriile Nitrobacter oxideaz nitriii
2NO2 + O2 2 NO3 [8].
Procesul de reducere a azotailor i a
azotiilor din sol pn la azot liber sau
oxizi de azot datorit activitii
microorganismelor anaerobe, se numete
denitrificare. Acest proces se realizeaz
de bacterii facultativ anaerobe heterotrofe
Paracoccus denitrificans, din familia
Pseudomonadaceae n conformitate cu
Fig. 13.1. Schema general a circuitului azotului n biosfer [4]
urmtoarea schem [6]:

N3 N2 NO N2O N2

275
 Azotul amoniacal este fixat de ctre complexul absorbtiv al solului i este asimilat direct de
ctre plante. n organismele vegetale, azotul amoniacal particip direct la biosinteza aminoacizilor sau
este fixat sub form de sruri de amoniu ale acizilor organici sau amide ale acizilor aspartic sau
glutamic. Azotul amoniacal din sol provine din ngrmintele chimice sau din resturile substanelor
organice n curs de degradare. Descompunera compuilor organici azotai n azot amoniacal se
desfoar cu participarea bacteriilor de putrefacie din genurile Bacillus, Clostridium i se numete
amonificare. n condiii naturale nutriia plantelor cu azot se realizeaz cu anionii N3 , N2 i
cationii NH4+.
Formele minerale de azot ptrund n plante i sunt supuse unui ciclu complex de transformare i
n cele din urm se includ n componena substanelor organice azotoase aminoacizi, amide, proteine.
Veriga principal n metabolismul substanelor organice azotoase este amoniacul. Din amoniac se
sintetizeaz substane azotoase, care la rndul su se descompun pn la amoniac.
O alt surs de nutriie pentru plante o
constituie azotul atmosferic, care este fixat i
transformat n azot anorganic de ctre unele
microorganisme care triesc liber n sol bacterii
anaerobe din genul Clostridium, bacterii aerobe
din genul Azotobacter, cianobacterii (alge
albastre-verzi).
Transformarea azotului atmosferic n azot
amoniacal se poate realiza i de bacterii
azotfixatoare simbiotice din genurile Rhizobium i
Bacillus, care triesc pe nodozitile rdcinilor
plantelor din familia Fabaceae (fig. 13.2).
Fig. 13.2. Nodoziti pe rdcina de trifoi ce conin Interaciunea dintre bacterie i plant se realizeaz
bacterii azotfixatoare din genul Rhizobium [4]. pe cale chimic, prin intermediul unor flavonoizi
A. Nodoziti pe rdcina de trifoi. sintetizai de ctre rdcini, care induc expresia la
B. Bacterii simbiotice fixatoare de azot (rou) din interiorul microorganisme a genelor implicate n formarea
nodozitilor, nconjurate de o membran (albastru).
* Nucleele celulare sunt colorate n galben / verde. nodozitilor. La bacteriile simbiotice este
prezent enzima nitrogenaza care catalizeaz reac-
ia de fixare biologic a azotului atmosferic (N2) i transformare a acestuia n cationi de amoniu (NH4+)
[9]:
N2 + 8e + 8H+ +16 ATP 2NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi

Enzima nitrogenaza este alctuit din dou uniti structurale care conin Mo, Fe i una care
conine Fe. Genele care codific aceste subuniti sunt active n condiii anaerobe, iar nivelul
oxigenului din noduli este reglat de ctre heteroproteina lehemoglobina, a crei parte proteic este
codificat de gena plantei, iar hemul de gena bacteriei [1].

13.2. ANABOLISMUL AMINOACIZILOR

Aminoacizii constituie substanele fundamentale necesare att biosintezei substanelor proteice,

ct i biosintezei bazelor purinice i pirimidinice. Metabolismul aminoacizilor cuprinde anabolismul
sau biosinteza aminoacizilor i catabolismul sau degradarea lor.
n celulele bacteriene i vegetale se sintetizeaz toi 20 de aminoacizii proteici standard, n timp
ce n celulele animale se pot sintetiza doar 12 de aminoacizi (neeseniali) acid glutamic, glutamin,
prolin, arginin, serin, glicin, cistein, acid aspartic, asparagin, alanin, tirozin, histidin. Opt
din aminoacizii proteici (eseniali), nu se sintetizeaz n celula animal: triptofan, fenilalanin,

276
metionin, lizin, valin, treonin, izoleucin, leucin. Energia necesar pentru sinteza aminoacizilor
se obine prin degradarea glucidelor.

Fig. 13.3. Schema general de biosintez a aminoacizilor proteici [2]

Toi aminoacizii proteici deriv de la metabolii intermediari care se formeaz n cadrul

glicolizei (acid 3-fosfogliceric, acid fosfoenolpiruvic, acid piruvic), ciclului Krebs (acid cetoglutaric,
acid oxalacetic) sau ciclului pentozofosfailor (eritrozo-4-fosfat, ribozo-5-fosfat fig. 13.3, tab. 13.1).

Tabelul 13.1. Biosinteza grupelor de aminoacizi [4]

Precursor metabolic
Acid -cetoglutaric
Acid 3-fosfogliceric
Acid oxalacetic
Acid piruvic
Fosfoenolpiruvat i eritrozo-4-fosfat
Ribozo-5-fosfat
Grupa de aminoacizi
Acid glutamic, glutamin, prolin, arginin
Serin, glicin, cistein
Acid aspartic, asparagin, metionin, treonin, lizin
Alanin, valin, leucin, izoleucin
Triptofan, fenilalanin, tirozin
Histidin

Biosinteza aminoacizilor se realizeaz pe trei ci metabolice principale [19]:

aminarea reductiv a -cetoacizilor sau a acizilor organici nesaturai;

277
 transaminarea aminoacizilor i a -cetoacizilor;
transformri reciproce ale unor aminoacizi.

Biosinteza aminoacizilor prin aminare reductiv

Asimilarea primar a amoniacului la toate organismele vii se realizeaz pe trei ci cu formarea a
trei compui organici: acid glutamic, glutamin i carbamilfosfat. Gruparea aminic a acidului
glutamic i gruparea amidic a glutaminei, n mod direct sau indirect, sunt sursele principale de azot
din componena aminoacizilor. Azotul carbamilfosfatului se folosete doar la sinteza argininei i a
bazelor azotate pirimidinice.
1. Calea I de asimilare a amoniacului se realizeaz prin includerea acestuia n acidul glutamic
(fig. 13.4), proces care poate fi prezentat schematic astfel [19]:
-Cetoglutarat + NH4+ + [NADH sau NADPH] Glutamat + [NAD+ sau NADP+] + H2O

Aceast reacie este catalizat de

glutamatdehidrogenaze, enzime prezente n
toate organismele. Acestea se deosebesc dup
numrul de subuniti din molecul i
specificitatea lor n raport cu NAD+ i
NADP+. Acidul glutamic, format prin
aminare reductiv direct, joac un rol
deosebit n procesele de transaminare a -
cetoacizilor i respectiv n biosinteza altor
aminoacizi, deoarece este principalul donor
Fig. 13.4. Schema general de formare a acidului glutamic de grupri aminice NH2.
prin aminare reductiv [4] Ali cetoacizi care particip la
biosinteza aminoacizilor prin aminare reducti-
v direct sunt acizii piruvic i oxaloacetic, care se formeaz n cantiti mari prin degradarea aerob a
glucidelor n procesul de respiraie celular. n mod analogic, la unele bacterii, levuri i plante are loc
aminarea reductiv direct a acidului piruvic cu formare de alanin (fig. 13.5), reacie catalizat de
alanindehidrogenaz i aminarea reductiv a acidului oxaloacetic cu formare de acid aspartic
(fig.13.6), sub aciunea enzimei aspartatdehidrogenaza.

Fig. 13.5. Reacia de aminare reductiv a acidului piruvic [3]

Fig. 13.6. Reacia de aminare reductiv a acidului oxaloacetic [3]

278
 2. Calea a II-a de asimilare a amoniacului se realizeaz prin utilizarea acidului glutamic format
la fixarea unei alte molecule de amoniac. Acest proces poate fi prezentat prin reacia general [4]:
Glutamat + NH4+ + ATP Glutamin + ADP + Pi + H+

Aceast reacie este catalizat de o enzim reglatoare cu structur teriar glutaminsintetaza

prezent n toate organismele. Atunci cnd cantitatea de amoniac este limitat, procesul de asimilare a
acestuia sub aciunea glutaminsintetazei se poate realiza la bacterii i la plantele superioare n
conformitate cu urmtoarea schem [4]:

-Cetoglutarat + Glutamin + NADPH + H+ 2 Glutamat + NADP+

Aminoacidul asparagina se poate sintetiza prin aminarea direct a acidului aspartic cu NH4+
(fig. 13.7):

Fig. 13.7. Reacia general a aminrii directe a acidului aspartic [10]

3. Calea a III-a de asimilare a amoniacului se desfoar cu formarea carbamilfosfatului,

reacie catalizat de enzima carbamilfosfatsintetaza. Procesul de formare a carbomilfosfatului poate fi
prezentat astfel [19]:

NH3 + CO2 + 2ATP + H2O H2N CO O PO3H2 + 2ADP + Pi

Carbamilfosfat

La formarea carbamilfosfatului se poate utiliza i glutamina, proces care se realizeaz la

biosinteza pirimidinelor [19]:

Glutamin + CO2 + 2ATP Glutamat + H2N CO O PO3H2 + 2ADP + Pi

Carbamilfosfat

De asemenea, se cunoate un tip specific de asimilare a amoniacului. La unele bacterii se

realizeaz un proces de aminare reductiv, catalizat de enzima aspartatamoniacliaza. Bunoar, prin
aminarea direct a acidului fumaric se formeaz acid aspartic (fig. 13.7).

Fig. 13.7. Reacia general a aminrii directe a acidului fumaric [19]

Aadar, n rezultatul aminrii directe se formeaz un numr relativ mic de aminoacizi proteici
(acid glutamic, glutamin, acid aspartic, asparagin i alanin) i ali compui azotai cu amoniac

279
fixat. Ceilali aminoacizi proteici se sintetizez n cadrul unor procese de o complexitate diferit. Calea
metabolic principal de biosintez a aminoacizilor este transaminarea amino- i a -cetoacizilor.

Biosinteza aminoacizilor prin transaminare i transformri reciproce

Transaminarea este procesul de transfer a grupei aminice de pe un aminoacid pe un -cetoacid

cu formarea unui aminoacid i cetoacid nou. Reacia general a procesului de transaminare poate fi
prezentat astfel (fig. 13.8):

Fig. 13.8. Reacia general de transaminare [4] Fig. 13.9. Structura chimic a piridoxalfosfatului i
piridoxaminei [4]

Transaminarea se poate produce att n cursul biosintezei cat i n procesul degradrii

aminoacizilor. Reaciile de transaminare sunt catalizate de enzime transaminaze sau aminotransferaze.
Acestea au fost identificate la microorganisme, plante i animale. Coenzima transaminazelor este
piridoxalfosfatul care funcioneaz ca acceptor intermediar al grupei aminice ( NH2), transformndu-se
n forma sa aminat piridoxamin (fig. 13.9). Piridoxalfosfatul se leag de enzim prin interaciuni
necovalente i printr-o legtura ntre baza Schiff cu un rest de lizin n centrul activ al enzimei.
Donori principali de grupri aminice sunt acidul glutamic, acidul aspartic i amidele lor
glutamina i asparagina. Acceptori principali de grupri aminice sunt acizii -cetoglutaric, oxaloacetic
i acidul piruvic. Astfel, prin transaminarea acidului glutamic se poate forma acid -cetoglutaric i acid
aspartic (fig. 10.10). n aceast reacie acceptor de grup aminic este acidul oxaloacetic, iar enzima
care catalizeaz reacia chimic poart denumirea de glutamat-oxaloacetattransaminaza (GOT) sau
aspartataminotransferaza (AST).

280
 Fig. 13.10. Reacie de transaminare a acidului glutamic [7]

Atunci cnd acceptor de grupare aminic este acidul piruvic se poate forma acid -cetoglutaric
i alanin (fig. 13.11). Aceast reacie este catalizat de enzima glutamat-piruvattransaminaza (GPT)
sau alaninaminotransferaza (ALT).

Fig. 13.11. Reacie de transaminare a acidului glutamic [3]

Acceptor de grup aminic poate fi i acidul aspartic care utilizeaz n calitate de surs de azot
grupa aminic a glutaminei (fig. 13.12).

Fig. 13.12. Reacia general de biosintez a asparaginei prin transaminare [10]

Biosinteza aminoacizilor se realizeaz fie pe o cale comun tuturor aminoacizilor cum este
aminarea reductiv sau transaminarea, fie pe o cale specific, caracteristic anumitor aminoacizi.
Astfel, o parte din aminoacizii proteici se pot forma n rezultatul unor transformri reciproce:

acid glutamic prolin; serin glicin; fenilalanin tirozin; arginin ornitin

ntre biosinteza aminoacizilor neeseniali i eseniali se atest anumite deosebiri. Procesele de

biosinteza a aminoacizilor eseniali includ 5 15 etape, iar cele de biosintez a aminoacizilor neeseniali
mai puin de 5 etape.

281
 Prolina se formeaz la reducerea glutamatului fosforilat, ciclizarea i reducerea repetat a
acestuia (anexa 2) [4]. Cei cinci atomi de carbon ai prolinei deriv de la acid glutamic.
Arginina se poate sintetiza la mamifere, n cantiti mici, din ornitin n cadrul ciclului ureei
(anexa 2). Arginina sintetizat prin ciclul ureei se hidrolizeaz rapid pn la uree, reacie catalizat de
enzima arginaza. La bacterii i plante gruparea guanidinic conine un atom de azot inclus de la
carbamilfosfat i doi atomi de azot primii de la acidul glutamic. Din arginin se poate sintetiza
ornitin. La rndul su, ornitina se poate transforma n prolin sub aciunea enzimei ornitinciclaza n
cadrul reaciilor de dezaminare oxidativ, ciclizare i reducere a ornitinei.
Cisteina la mamifere se formeaz din metionin (donor de sulf) i serin (donor de caten de
carbon i grup aminic). n rezultatul unui ir de reacii are loc substituia gruprii OH a serinei cu
gruparea sulfhidrilic a homocisteinei care, la rndul su, se formeaz din metionin (fig. 13.13 A).

Fig. 13.13 A. Biosinteza cisteinei din homocistein i serin la Fig. 13.13 B. Biosinteza cisteinei din serin la
animale [4]; * PLP piridoxal 5'-fosfat bacterii i plante [4]

La bacterii i plante sulfura de hidrogen (H2S) este utilizat n calitate de surs de sulf la sinteza
cisteinei (fig. 13.13 B).
Serina se formeaz din acid 3-fosfogliceric metabolit intermediar al glicolizei (fig. 13.14).
Glicina se sintetizeaz dup nlturarea unui atom -carbon al serinei, reacie catalizat de
enzima serinhidroximetiltransferaza. La reacie particip coenzima acidul tetrahidrofolic, derivat al
acidului folic. Tetrahidrofolatul asigur transferul atomului de carbon C3 al serinei n form de punte
metilenic ntre atomii N5 i N10, formndu-se metilentetrahidrofolat (fig. 13.14).

282
Fig. 13.14. Schema biosintezei serinei din 3-fosfoglicerat i a glicinei din serin [4]; * PLP piridoxal 5'-fosfat

Incapacitatea animalelor de a sintetiza aminoacizi eseniali se explic prin faptul c n

organismul acestora nu se formeaz cetoacizi, din care prin aminare se produc aminoacizi
corespunztori. Bacteriile i plantele superioare au cai metabolice identice sau similare de sintetiz a
aminoacizilor eseniali.
Lizina la bacterii i plantele superioare se sintetizeaz n rezultatul condensrii aspartatului cu
piruvat prin acid diaminopimelinic (anexa 3) [4]. La mucegaiuri lizina se sintetizeaz din -
cetoglutarat i acetil-CoA prin acid -aminoadipinic.
Valina, leucina i izoleucina sunt aminoacizi eseniali care au o caracteristic structural
comun o grupare alifatic ramificat. Biosinteza acestor aminoacizi pornete de la piruvat, din care
se formeaz o grup acetaldihidic activ care la rndul su se condenseaz cu a doua molecul de -
cetoacid (piruvat, -cetoizovalerat sau -cetobutirat). n rezultatul unor transformri chimice se
formeaz un -cetoacid analog al aminoacidului respectiv, iar la ultima etap are loc transaminarea -
cetoacidului cu glutamat (fig. 13.15).

Fig. 13.15. Etapele finale ale biosintezei izoleucinei, valinei i leucinei [4];
21 izoleucin i valin aminotransferaz; 25 leucin aminotransferaz; PLP piridoxal 5'-fosfat

Pe lng aceasta, izoleucina se poate forma i din treonin (fig. 13.3).

283
 Metionina i treonina se sintetizeaz din acid aspartic cu participarea ATP-ului, NADH+ i a
enzimelor cu grupri prostetice reprezentate de piridoxalfosfat i derivatul redus al cobalaminei
(enzima B12). La biosinteza metioninei N5-metiltetrahidrofolatul este donor de grup metilic. Primele
etape ale biosintezei aminoacizlor respectivi se desfoar identic, apoi la nivel de homoserin are loc
separarea cilor metabolice (fig. 13.16 i fig. 13.17).

Fig. 13.16., 13.17. Schema biosintezei treoninei i a metioninei [4]; 1 aspartokinaz; 2 aspartat -semialdehid
dehidrogenaz; 3 homoserin dehidrogenaz; 4 homoserin kinaz; 5 treonin sintetaz; 6 homoserin aciltransferaz;
7 cistationin -sintetaz; 8 cistationin -liaz; 9 metionin sintetaz; PLP piridoxal 5'-fosfat

Calea metabolic de biosintez a aminoacidului histidina este complex i const din nou
reacii chimice. Compuii iniiali ai lanului metabolic sunt 5-fosforibozil-1-pirofosfat (PRPP),
glutamina i ATP-ul. n cadrul reaciilor are loc desfacerea inelului purinic al AMP-ului. Atomii care
deriv de la PRPP i ATP sunt colorai n roz i albastru. Doi atomi de azot ai histidinei, colorai n
verde, deriv de la glutamin i acid glutamic (fig. 13.18).

Fig. 13.18 A. Structura chimic a compuilor iniiali ai cii metabolice de sintez a histidinei [4]

284
 Fig. 13.18 B. Etapele finale ale biosintezei histidinei [4];
* 7 L-histidinol fosfat aminotransferaz; 8 histidinol fosfat fosfataz; 9 histidinol dehidrogenaz

Tirozina, fenilalanina i triptofanul sunt aminoacizii aromatici care se formeaz n rezultatul

interconversiunii unor acizi organici ciclici. Precursorul chimic al aminoacizilor respectivi este acidul
ichimic (anexa 4) [4].
Donori de atomi de carbon ai inelului benzenic i ai catenei laterale a ichimatului sunt eritrozo-
4-fosfatul (colorat n roz) i fosfoenolpiruvatul (colorat n albastru). Acidul ichimic se transform
ulterior n acid corismic. La aceast etap are loc ramificaia cilor metabolice de sintez a acizilor
aromatici. Formarea prefenatului conduce la biosinteza fenilalaninei i a tirozinei (anexa 3), iar
antranilatul este precursorul triptofanului (fig. 13.19).

Fig. 13.19. Schema biosintezei triptofanului [4];

1 antranilat sintetaz; 2 antranilat fosforiboziltransferaz; 3 N-(5'- fosforibozil)-antranilat izomeraz; 4 indol-3-
glicerol fosfat sintetaz; 5 triptofan sintetaz; PLP piridoxal 5'-fosfat

Inelul indolic al triptofanului deriv de la scheletul carbonic i gruparea aminic a antranilatului,

iar doi atomi de carbon i trag originea de la 5-fosforibozil-1-pirofosfat (PRPP fig. 13.18 A ). Acesta

285
din urm este un metabolit intermediar n unele ci metabolice de sintez a aminoacizilor, nucleotidelor
i deriv de la ribozo-5-fosfat, produs al ciclului pentozofosfailor:

Ribozo-5-fosfat + ATP 5-fosforibozil-1-pirofosfat + AMP

La animale tirozina se formeaz din fenilalanin prin hidroxilare la atomul C4 al grupei fenolice,
reacie catalizat de enzima fenilalaninhidroxilaza. Atomul de H colorat n roz este transferat direct de
la C4 la C3 (fig. 13.20).
n natur cantitatea de azot asimilabil de ctre sistemele biologice este limitat. Prin urmare,
organismele vii utilizeaz raional formele reduse de azot pentru necesitile metabolismului.
Biosinteza aminoacizilor este un proces care se regleaz prin retroinhibiie (mecanism feed-back) graie
funcionrii enzimelor reglatoare. Aminoacidul nou sintetizat acioneaz ca un inhibitor asupra unei din
primele reacii de biosintez a aminoacidului respectiv.

Fig. 13.20. Schema biosintezei tirozinei la animale [4]

Alt mecanism de reglare a biosintezei aminoacizilor este cel genetic. n cadrul acestui mecanism
se regleaz sinteza enzimelor care catalizeaz reaciile de biosintez, prin inhibarea i activarea genelor
respective. Ambele mecanisme de reglare asigur prezena n celul a unei cantiti echilibrate de
aminoacizi proteici.

13.3. CATABOLISMUL AMINOACIZILOR

n celul sunt prezeni aminoacizi liberi care se formeaz prin biosintez sau hidroliza
proteinelor, polipeptidelor i peptidelor. O parte din aminoacizii liberi existeni se folosesc la biosinteza
de noi peptide, polipeptide i proteine, iar o alt parte se degradeaz parial sau total cu formare de
dioxid de carbon, ap i amoniac.
Aminoacizii, din care se sintetizeaz glucoz, n cadrul procesului de gluconeogenz, se numesc
aminoacizi glucogenici. Aminoacizii, din care se formeaz acetoacetil-CoA sau acetil-CoA, utilizai la
sinteza corpilor cetonici, poart denumirea de cetogenici. O parte din aminoacizi fac parte din ambele
grupe: gluco-i cetogenici. Leucina i lizina sunt aminoacizi exclusiv cetogenici (fig. 13.21).

286
 Fig. 13.21. Schema general de degradare a aminoacizilor proteici [4]

Un tip de reacie comun n catabolismul aminoacizilor este reacia de transfer monocarbonic,

la care particip trei cofactori enzimatici: biotin, tetrahidrofolat sau S-adenozilmetionin (fig. 13.22).
Aceti cofactori transfer grupe monocarbonice n diferite stri de oxidare: 1) biotina transfer
carbonul n starea cea mai oxidat, n form de CO2; 2) tetrahidrofolatul transfer grupe
monocarbonice n stri de oxidare intermediare; 3) S-adenozilmetionina transfer grupe metilice, cea
mai redus form a carbonului.

Fig. 13.22. Structura cofactorilor enzimatici participani n reacii de transfer la atomii de carbon [4];
* atomii de azot ataai la grupele de carbon n molecula de tetrahidrofolat sunt colorai n alabastru

287
 Aminoacizii fenilalanina, tirozina,
izoleucina, leucina, triptofanul, treonina i lizina
se degradeaz pn la acetoacetil-CoA i / sau
acetil-CoA (anexa 5) [4].
Aminoacizii alanina, glicina, serina,
cisteina, triptofanul i treonina se pot descompune
pn la piruvat (anexa 6), care, la rndul su,
poate fi transformat n acetil-CoA (precursor al
corpilor cetonici) sau pn la oxaloacetat (din care
se poate sintetiza glucoz prin gluconeogenez).
Aminoacizii prolina, acidul glutamic,
glutamina, arginina i histidina pot fi transformai
n -cetoglutarat (anexa 7) [4].
Aminoacizii metionina, izoleucina, treonina
i valina se pot degrada pn la succinil-CoA
(anexa 8) [4].
Asparagina i acidul aspartic se descompun
pn la oxaloacetat (fig. 13.23).

Fig. 13.23. Schema degradrii aminoacizilor proteici

pn la oxaloacetat [4]; * PLP piridoxal 5'-fosfat

Un ir de boli ereditare umane sunt cauzate de mutaii n genele care codific enzimele
implicate n catabolismul aminoacizilor (tab. 13.2).

Tabelul 13.2. Unele boli ereditare umane care afecteaz catabolismul aminoacizilor [4]
Denumirea Incidena Proces dereglat Enzim Simptome i efecte
bolii bolii mutant

Albinism <3 Sinteza melaninei din Tirozinaz Lipsa pigmentaiei: pr

tirozin alb, piele roz
Alcaptonurie <0,4 Degradarea tirozinei Homogentisat Prezena pigmenilor
1,2-dioxigenaza ntunecai n urin; artroze
timpurii
Cetoacidurie <0,4 Degradarea izoleucinei, -Cetoacid Vomitri; convulsii; retard
(MSUD) leucinei i valinei dehidrogenaz mental; moarte prematur
Homocistinurie <0,5 Degradarea metioninei Cistationina Dereglri n formarea
-sintetaz oaselor; retard mental
Fenilcetonurie <8 Transformarea fenilalaninei Fenilalanina Vomitri neonatale; retard
n tirozin hidroxilaz mental
* Incidena bolii (per 100,000 de nateri); MSUD (engl. Maple syrup urine Syndrome)

Catabolismul aminoacizilor se realizeaz prin dezaminare, decarboxilare i transaminare.

288
 Dezaminarea aminoacizilor

Prin dezaminare se nelege eliminarea gruprii aminice din aminoacizi, cu formare de cetoacizi,
hidroxiacizi sau acizi carboxilici saturai sau nesaturai i amoniac. Enzimele care catalizeaz acest
proces se numesc deaminaze. Dezaminarea se poate realiza pe mai multe ci: oxidativ, reductiv,
hidrolitic i intramolecular. Cea mai rspndit este dezaminarea oxidativ, care se ntlnete la
bacterii, ciuperci, plante i animale.
1. Dezaminarea oxidativ a aminoacizilor const n eliminarea gruprii aminice sub form de
amoniac prin dehidrogenare. Bunoar, acidul glutamic este supus unui proces rapid de dezaminare
oxidativ sub aciunea enzimei glutamat dehidrogenaza [11], care are n componena sa coenzima
NAD sau NADP (fig. 13.23).

Fig. 13.23. Reacia general de dezaminare oxidativ [12]

Glutamat dehidrogenaza este activ, n special n citoplasma celulelor hepatice, precum i n

mitocondrii. Aadar, sistemul chimic acid glutamic acid -cetoglutaric este elementul cheie att n
reaciile de aminare i transaminare a cetoacizilor, ct i n reaciile de dezaminare oxidativ a
aminoacizilor.
La plante, dezaminarea oxidativ a aminoacizilor se poate realiza cu participarea enzimei
polifenoloxidaza i a polifenolilor n conformitate cu urmtoarea schem (fig. 13.24).

Fig. 13.24. Dezaminarea aminoacizlor cu participarea polifenoloxidazei i a polifenolilor [19]

289
 Cetoacizii rezultai din dezaminarea oxidativ a aminoacizilor, n special, acizii piruvic,
oxaloacetic i -cetoglutaric dup o activare prealabil sub form de acetil-coenzima A, sunt degradai
prin ciclul Krebs i lanul respirator pn la CO2 i H2O. De asemenea, cetoacizii formai pot s
contribuie la sinteza glucidelor, glicerolului, acizilor grai, a substanelor biologic active, precum
auxina i acidul indolilacetic, iar prin transaminare la sinteza altor aminoacizi.
2. Dezaminarea reductiv a aminoacizilor const n eliminarea grupei aminice ca urmare a
reaciei cu hidrogenul molecular i poate fi prezentat schematic astfel (fig. 13.25):

R CH(NH2) COOH + H+ R CH2 COOH + NH3

Aminoacid Acid carboxilic
Fig. 13.25. Schema general a dezaminrii reductive [19]

Dezaminarea reductiv cu hidrogen molecular este specific unor bacterii.

3. Dezaminarea hidrolitic a aminoacizilor presupune eliminarea grupei aminice ca urmare a
scindrii legturii chimice cu ajutorul apei, cu formare de hidroxiacizi i amoniac (fig. 13.26).

R CH(NH2) COOH + H2O R CH(OH) COOH + NH3

Aminoacid Hidroxiacid
Fig. 13.26. Schema general a dezaminrii hidrolitice [19]

4. Dezaminarea intramolecular conduce la formarea unui acid nesaturat i amoniac (fig.

13.27).
R CH(NH2) COOH R CH = CH COOH + NH3
Aminoacid Acid nesaturat
Fig. 13.27. Schema general a dezaminrii intramoleculare [19]

Decarboxilarea aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor este un proces ireversibil de degradare a aminoacizilor, cu
eliberare de CO2 i formare de amine biogene RCH2NH2 (tab. 13.3).

Tabelul 13.3. Funciile aminelor biogene [2]

Aminele biogene sunt componente ale membranelor celulare, ale unor coenzime, vitamine,
ndeplinesc funcia de mediatori, neurotransmitori etc. Unele amine se comport ca stimulatori de
cretere, mai cu seam pentru bacterii i ciuperci. Aminele formate n plante prin decarboxilarea
aminoacizilor se folosesc la biosinteza aminoacizilor, alcaloizilor i a altor compui azotai. Bunoar,

290
unele amine se transform n alcaloizi, ca urmare a reaciilor de metilare, catalizate de enzime metilaze.
n acest mod se formeaz nicotina din nornicotin, prezent n frunzele de tutun. Amina tiramina din
orzul ncolit, prin metilare, conduce la formarea alcaloidului hordeina.
Bacteriile din nodozitile plantelor leguminoase, precum i unele bacterii lactice
decarboxileaz intens acidul glutamic cu formare de acid -aminobutiric.
Aminoacizii monoaminodicarboxilici se pot decarboxila, sub influena anumitor sisteme
enzimatice, transformndu-se n aminoacizi monoaminomonocarboxilici. Astfel, acidul aspartic, n
funcie de specia de bacterii prezent n mediul de reacie, se decarboxileaz formnd -alanin i
respectiv -alanin.
Aminele se formeaz n cantitate mare n urma proceselor de putrefacie a substanelor proteice,
sub aciunea microorganismelor. Spre exemplu, din triptofan se formeaz indolul i scatolul, substane
care determin n mare parte mirosul neplcut al substanelor proteice n curs de putrefacie [3]. De
asemenea, din lizin se formeaz cadaverin, iar din ornitin putrescin, dou diamine toxice
prezente n carnea alterat. O parte din amine se oxideaz i se transform n aldehide i acizi.
Reaciile de decarboxilare sunt catalizate de enzime specifice, care, n marea lor majoritate au
drept coenzim piridoxalfosfatul (fig. 13.28).

Fig. 13.28. Reacii generale de biosintez a unor neurotransmitori din aminoacizi [4]; * etapa comun a reaciilor
constituie decarboxilarea aminoacizilor (colorat n roz), reacii catalizate de enzime specifice care au drept coenzim
piridoxalfosfatul PLP

291
 Alturi de amine i aminoacizii din plante pot fi supuse unor reacii de metilare. Pe aceast cale
se poate forma betaina glicinei sau
trimetilglicina (C5H11NO2 fig. 13.29), care
reprezint un aminoacid N-trimetilat. Iniial
betaina glicinei a fost identificat n rdcinile de
Fig. 13.29. Structura Fig. 10.30. Structura
trimetilglicinei [14] trimetilaminei [13]
sfecl-de-zahr (Beta vulgaris), de la care i
trage denumirea. De asemenea, trimetilglicina se
se conine n seminele de gru, frunzele de tutun i floarea-soarelui. Prin degradarea trimetilglicinei, se
formeaz trimetilamina (C3H9N), substan cu miros de pete alterat (fig. 13.30). Trimetilamina se
formeaz n grul atacat de ciuperca parazit tciune (Ustilago).

Transaminarea aminoacizilor

Mecanismul transaminrii a fost prezentat la biosinteza aminoacizilor (cap.13.2). Procesul de

transaminare constituie unul din mecanismele fundamentale ale metabolismului aminoacizilor i a
interrelaiilor metabolice ntre glucide i lipide.
Prin dezaminarea, decarboxilarea i transaminarea aminoacizilor se formeaz numeroase
substane intermediare, importante pentru realizarea unor conexiuni metabolice ntre proteine, glucide,
lipide, alcaloizi etc. Substanele intermediare pot fi utilizate la biosinteza diferitor compui azotai n
funcie de necesitile organismului.
Unii aminoacizi (glicina, serina, valina, leucina, fenilalanina, triptofanul, tirozina etc.) se degra
deaz i pe ci specifice. Bunoar, prin
decarboxilare i dezaminare simultan, din
aminoacizi se formeaz alcooli prezeni n
uleiurile de fuzel din cozile de distilare ale
alcoolului etilic. Aciunea de degradare
simultan a -aminoacizilor este exercitat de
Fig. 13.31. Structura Fig. 13.32. Structura ctre echipamentul enzimatic al drojdiei de
chimic a tirazolului [16] chimic a triptofolului [15] bere. Astfel, din tirozin se formeaz alcoolul
tirazol (C8H10O2 fig. 13.31), din triptofan alcoolul triptofol (C10H11NO fig. 13.32).
n prima etap a procesului are loc o dezaminare cu formare de cetoacizi.

Fig. 13.33. Reacia general de dezaminare i decarboxilare simultan a aminoacizilor [3]

n etapa urmtoare, cetoacizii sub influena decarboxilazei din drojdie se transform n aldehid,
care prin reducere formeaz alcooli (fig. 13.33).

292
 13.4. METABOLISMUL AMONIACULUI

Amoniacul format n celula vegetal, ca urmare a proceselor de dezaminare a aminoacizilor i

amoniacul asimilat din sol de sistemul radicular n cursul procesului de nutriie, se utilizeaz, n primul
rnd, la biosinteza de aminoacizi i compui azotai noi. Excesul de amoniac, fiind toxic pentru celule
este fixat de plant sub form de sruri de amoniu
ale acizilor organici, amide ale aminoacizilor
dicarboxilici i uree. Aceti compui constituie
rezervele de azot amoniacal ale plantei.
Plantele bogate n acizi organici liberi, numite
plante acide (mcri, revent, begonie etc.) au
capacitatea de a fixa amoniacul sub form de sruri
de amoniu (oxalat de amoniu, malat de amoniu,
citrat de amoniu, fumarat de amoniu etc.).
Cea mai important cale de depozitare a
amoniacului este fixarea acestuia, n special, sub
form de amide ale acidului aspartic i glutamic
asparagina i glutamina. Amidele sunt derivai
funcionali ai acizilor carboxilici n care grupa OH
din gruparea carboxilic este nlocuit cu gruparea
aminic NH2.
Acidul aspartic se formeaz prin aminarea
reductiv a acidului oxaloacetic, iar acidul glutamic
prin aminarea reductiv a acidului -cetoglutaric
(fig. 13.34).
Aminarea reductiv a acidului -cetoglutaric se
realizeaz n dou etape:
1) condensarea acidului -cetoglutaric cu
amoniacul i formarea unui iminoacid;
2) reducerea iminoacidului n prezena NADH
Fig. 13.34. Reacia de aminare reductiv a acidului -
cetoglutaric catalizat de glutamat dehidrogenaz [4] + H +
sau NADPH + H+ i formarea acidului
glutamic.
Formarea glutaminei este un proces cu consum de ATP, alctuit din dou etape (fig. 13.35). n
prima etap, acidul glutamic intr n reacie cu ATP-ul formnd ADP i -glutamilfosfat, un metabolit
intermediar, care la rndul su interacioneaz cu amoniacul, producnd glutamin i fosfor anorganic.
Reacia de formare a L-glutaminei este catalizat de glutaminsintetaz, enzim prezent n toate
organismele. Amoniacul fixat sub form de glutamin i asparagin nu este toxic i poate fi eliberat
prin hidroliz enzimatic pentru a fi utilizat n biosinteza compuilor cu azot sau n meninerea
echilibrului acido-bazic din plant. De asemenea, glutamina reprezint o surs de grupe aminice n
diferite reacii anabolice. La animale, amoniacul circul n snge sub form de glutamin, ptrunde n
celulele hepatice i NH4+ este eliberat n mitocondrii (fig. 13.36).
Reaciile de fixare a amoniacului sunt reacii reversibile i constituie ciclul acidului glutamic
(respectiv, ciclul acidului aspartic). Glutamina i asparagina sunt prezente n toate organele plantelor
(rdcini, tulpini, funze, semine etc.).

293
Fig. 13.35. Reacia de formare a glutaminei, catalizat de Fig. 13.36. Reacia de formare a glutaminei, catalizat
glutaminsintetaz [4] de glutaminaz [4]

Ciclul ureei
Ciclul ureei sau ciclul ornitinic reprezint un proces de producere a ureei (NH2)2CO din
amoniac (NH3) la animale, descoperit de Hans Krebs i Kurt Henseleit n 1932 [17]. Ureea are un rol
biochimic asemntor asparaginei i glutaminei, adic fixeaz, pstreaz i transport azotul n
organism sub form netoxic. La mamifere ciclul ureei se desfoar n ficat.
Ciclul ureei cuprinde cinci reacii (tab. 13.4): primele dou se desfoar n mitocondrii, iar trei
n citozol. Reacia general a ciclului ureei poate fi prezentat astfel [17]:
NH3 + CO2 + Aspartat + 3ATP + 2H2O Uree + Fumarat + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

Tabelul 13.4. Etapele ciclului ureei [17]

Etapa Reactani Produse Enzima Localizarea
1 NH3 + HCO3 +2ATP carbamil fosfat + 2ADP + Pi CPS1 Mitocondrii
2 carbamilfosfat + ornitin citrulin + Pi OTC Mitocondrii
3 citrulin + aspartat + ATP argininsuccinat + AMP + PPi ASS Citozol
4 argininsuccinat Arg + fumarat ASL Citozol
5 Arg + H2O ornitin + uree ARG1 Citozol
* CPS1 carbamilfosfat sintetaz 1; OTC ornitin transcarbamilaz sau ornitin carbamiltransferaz; ASS
argininsuccinat sintetaz; ASL argininsuccinat liaz sau arginisuccinaz; ARG1 arginaz 1

Ciclul ureei ncepe n mitocondriile ficatului (anexa 9) [4]. Prima grup aminic care particip
n ciclu deriv de la amoniacul din matricea mitocondrial, iar a doua grup aminic deriv de la acidul
aspartic. Acidul glutamic care se formeaz n rezultatul transaminrii -cetoglutaratului este transportat
n mitocondriile hepatice, iar enzima glutamat dehidrogenaza elibereaz grupa aminic sub form de

294
ion de amoniu (NH4+). O parte din amoniac ptrunde n ficat din intestin, unde se formeaz n rezultatul
oxidrii aminoacizior de ctre bacterii.
La etapa I, amoniacul din mitocondriile celulare, se utilizeaz, mpreun cu CO2 (n form de
HCO3 ), la sinteza carbomilfosfatului n matricea mitocondrial (fig. 13.37). Aceast reacie este
catalizat de ctre enzima carbamilfosfat sintetaza I i se realizeaz cu participarea ATP-ului.

Fig. 13.37. Reacia de formare a carbomilfosfatului [4]

La etapa a II-a se formeaz citrulin din carbamilfosfat i ornitin cu eliberare de fosfor

anorganic (Pi). n cadrul reaciei carbamilfosfatul doneaz grupa carbomil ornitinei. Apoi, citrulin
trece din matricea mitocondrial n citoplasm (anexa 9) [4].
La etapa a III-a, citrulina reacioneaz cu acidul aspartic, sub aciunea enzimei argininsuccinat
sintetaza, n prezena de ATP, ioni de Mg2+ cu formare de acid argininsuccinic. Acidul aspartic
doneaz acidului argininsuccinic a doua grup aminic, iar n urma reaciei se formeaz citrulil-AMP
(un metabolit intermediar).
La etapa a IV-a, acidul argininsuccinic este
scindat enzimatic n arginin i acid fumaric, care
la rndul su se include n ciclul Krebs.
La etapa a V-a, arginina este scindat
hidrolitic, sub aciunea enzimei arginaza, n uree
i ornitin, care poate reintra n ciclul ureei.
Fluxul de azot din ciclul ureei la animale
variaz n funcie de modul de alimentare. La
animalele subnutrite i la cele alimentate n exces
cu protein se atest o cretere a ratei de sintez a
tuturor enzimelor care particip la ciclul ureei.
Reglarea alosteric a cel puin unei enzime a
ciclului ajusteaz fluxul azotului. n acest context,
ciclul ureei poate fi reglat la dou niveluri (fig.
13.38).
La primul nivel de reglaj, carbomilfosfat
sintetaza, enzima care catalizeaz prima reacie
din ciclul ureei, poate fi activat alosteric de ctre
N-acetilglutamat. Acesta din urm se sintetizeaz
din acetil-CoA i glutamat, reacie catalizat de
enzima N-acetil sintetaza.
La al doilea nivel de reglaj, arginina activeaz
enzima N-acetilglutamat sintetaza i astfel poate
Fig. 13.38. Niveluri de reglare a ciclului ureei [4]
regla activitatea ciclului ureei.
Se cunosc un ir de maladii ereditare care afecteaz desfurarea normal a ciclului ureei.
Bolnavii care sufer de aceste boli nu tolereaz alimente cu un coninut bogat n proteine. Aminoacizii,
care se formeaz la degradarea proteinelor,sunt dezaminai n ficat, formndu-se astfel amoniac liber.
Acesta din urm nu este convertit n uree fiind foarte toxic pentru organism. Aceste boli
ereditare sunt determinate de mutaii n genele ce codific enzime care catalizeaz reacii ale ciclului
ureei (tab. 13.5).

295
 Tabelul 13.5. Unele boli ereditare umane care afecteaz ciclul ureei [4]
Denumirea bolii Incidena bolii Proces dereglat Enzim mutant Simptome i efecte

Argininemie < 0,5 Biosinteza ureei Arginaza Retard mental

Acidemie < 1,5 Biosinteza ureei Argininsuccinaza Vomitri; convulsii
argininsuccinic
Deficien carbamoil < 0,5 Biosinteza ureei Carbamilfosfat Letargie; convulsii;
fosfatsintetaza I sintetaza I moarte prematur

Ciclul ureei i ciclul Krebs sunt procese interconectate. Acidul fumaric, produs la scindarea
enzimatic a acidului argininsuccinic, este i un metabolit al ciclului Krebs. Conexiunea dintre aceste
cicluri biochimice poart denumirea de bicicleta Krebs (fig. 13.39)

Fig. 13.39. Schema general a bicicletei Krebs [4]

Dei fiecare ciclu se poate desfoar independent unul de altul, conexiunea dintre acestea
depinde de transportul unor metabolii cheie care se realizeaz ntre mitocondrii i citoplasm. Unele
enzime implicate n ciclul Krebs, precum fumaraza sau fumarathidrataza i malatdehidrogenaza sunt
prezente sub form de izoenzime n citoplasm. Acidul fumaric, generat n cadrul procesului de sintez
a argininei n citoplasm, poate fi convertit n acid malic. Aceti compui pot fi metabolizai n
citoplasm sau pot fi transportai n mitocondrii pentru a fi utilizai n ciclul Krebs. Acidul aspartic care
se formeaz n mitocondrii n urma transaminrii dintre acidul oxaloacetic i acidul glutamic poate fi
transportat n citoplasm. Acidul aspartic este un donor de azot n reaciile ciclului ureei catalizate de
ctre enzima argininsuccinat sintetaza. Aceste reacii asigur conexiunea aspartat-argininsuccinat
dintre ciclurile ureei i Krebs.

296
 TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Pentru biosinteza substanelor azotoase animalele folosesc.................................................................
1.2. Sursa principal de azot n nutriia plantelor este..........................................................................
1.3. Capacitatea de a fixa azot atmosferic o au procariotele: a)..............; b)..............; c)............; d)...........
1.4. Prin decarboxilarea aminoacizilor se formeaz.................................................................................
1.5. La bolnavii de albinism este dereglat catabolismul aminoacidului..................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Asparagina este amida acidului aspartic.
2.2. Acidul glutamic este un donor de grupe NH2 n cadrul biosintezei aminoacizilor.
2.3. Plantele i ciupercile pot asimila azot atmosferic.
2.4. La plante amoniacul se fixeaz sub form de amide, la animale sub form de uree.
2.5. Azotul din nitrai este folosit direct de plante pentru sinteza aminoacizilor.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Amoniacul din plante se formeaz n urma proceselor de:
a) aminare; b) dezaminare; c) decarboxilare; d) transaminare.
3.2. Fosfoenolpiruvat i eritrozo-4-fosfat sunt precursori ai aminoacizilor:
a) lizin; b) fenilalanin; c) leucin; d) triptofan; e) tirozin.
3.3. Organisme fixatoare de azot atmosferic:
a) plante; b) animale; c) ciuperci; d) bacterii; e) protozoare.
3.4. Fixarea amoniacului molecular sub form de uree:
a) ciclul Krebs; b) ciclul ornitinic; c) ciclul glioxilic; d) ciclul Calvin.
3.5. Bicicleta Krebs reprezint legtura dintre:
a) ciclul Krebs i ciclul glioxilic; b) ciclul Krebs i ciclul ureei; c) ciclul Krebs i glicoliz; d) ciclul
Krebs i gluconeogeneza.

4. Asociai. Microorganisme care particip la circuitul azotului n biosfer

Procese Microorganisme
A. Amonificare 1. Pseudomonas 5. Clostridium
B. Nitrificare 2. Azotobacter 6. Nitrobacter
C. Denitrificare 3. Rhizobium
D. Fixarea N2 atmosferic 4. Nitrosomonas

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.
5.1. Alanin; glicin; prolin; dopamin; lizin; metionin.
5.2. Fenilalanin; tiptofan; histidin; tirozin.
5.3. Amonificare; nitrificare; fotosintez; denitrificare, fixarea NH2.

6. Completai tabelul. Anabolismul aminoacizilor

Precursor Grupa de Precursor Grupa de
metabolic aminoacizi metabolic aminoacizi
-Chetoglutarat A Piruvat D
3-Fosfoglicerat B Fosfoenolpiruvat i eritrozo-4-fosfat E
Oxaloacetat C Riboz-5-fosfat F

297
7. Scriei un referat la tema.
7.1. Circuitul azotului n natur.
7.2. Anabolismul aminoacizilor.
7.3. Catabolismul aminoacizilor.
7.4. Metabolismul amoniacului la plante.
7.5. Metabolismul amoniacului la animale.

GLOSAR

Inciden totalitatea cazurilor de mbolnvire provocate de o anumit boal infecioas pe o perioad

dat, raportat la totalul populaiei.
Izoenzime diferite variante structurale ale unei enzime care catalizeaz aceeai reacie chimic.
Tciune boal a plantelor cerealiere provocat de o ciuperc parazit care se manifest prin
distrugerea prilor atacate i prin apariia n locul acestora a unei pulberi de culoare neagr.

BIBLIOGRAFIE

1. Duca, M. Fiziologie vegetal. Chiinu, CEP USM, 2006.- 288 p.

2. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
3. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea dinamic). Bucureti: Editura
didactic i pedagogic, 1995.-350 p.
4. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
5. Vrabie T., Mustea G. Biochimie. Chiinu: U.T.M., 2006.- 234 p.
6. http: Denitrification //en.wikipedia.org/wiki/Denitrification
7. http: Lipid and Protein Catabolism// classes.midlandstech.edu /carterp / courses / bio225 / chap05 /
lecture5.htm
8. http: Nitrification //en.wikipedia.org/wiki/Nitrification
9. http: Nitrogenase //en.wikipedia.org/wiki/Nitrogenase
10. http: Nitrogen Metabolism //www.uky.edu/~dhild/biochem/24/lect24.html
11. http: Oxidative deamination //en.wikipedia.org/wiki/Oxidative_deamination
12. http: Stage II of Protein Catabolism //catalog.flatworldknowledge.com / bookhub /reader
/2547?e=gob-ch20_s07
13. http: Trimethylamine //en.wikipedia.org/wiki/Trimethylamine
14. http: Trimethylglycine //en.wikipedia.org/wiki/Trimethylglycine
15. http: Tryptophol //en.wikipedia.org/wiki/Tryptophol
16. http: Tyrosol //en.wikipedia.org/wiki/Tyrosol
17. http: Urea cycle //en.wikipedia.org/wiki/Urea_cycle
18. http: Vitamin B6 //en.wikipedia.org/wiki/Vitamin_B6
19. , ., , ., , ., , ., , .
. . : , 1986.-551 .

298
CAPITOLUL 14. METABOLISMUL ACIZILOR NUCLEICI I BIOSINTEZA
PROTEINELOR

14.1. Replicarea ADN-ului

14.2. Reparaia ADN-ului
14.3. Transcripia
14.4. Modificrile posttranscripionale ale ARN-ului
14.5. Translaia

14.1. REPLICAREA ADN-LUI

Replicarea ADN-lui e un proces molecular prin care se realizeaz reproducerea moleculelor de

ADN: dintr-o molecul mam de ADN se formeaz dou molecule fiice identice de ADN. n urma
replicrii are loc transmiterea exact a mesajului genetic de la o generaie de celule la alta, astfel nct
toate celulele organismului pluricelular conin aceeai informaie ereditar. Procesul de replicare a
ADN-ului are loc n intervalul dintre dou diviziuni celulare succesive, care se numete interfaz.
Replicarea ADN-ului se caracterizeaz prin urmtoarele proprieti [2]:
sinteza ncepe n anumite locuri ale ADN-ului care se
numesc situri de iniiere a replicrii ori (engl. origin);
catena nou a ADN-ului se sintetizeaz pe catena
matrice n conformitate cu principiul complementaritii (A =
T; T = A; G C; C G);
replicarea ADN-ului se desfoar dup modelul
semiconservativ: fiecare din cele dou catene ale moleculei de
ADN este folosit ca matrice pentru sinteza unei catene noi (fig.
14.1);
sinteza ADN-ului este bidirecionat;
polimerizarea nucleotidelor are loc doar n direcia
5'3';
la sinteza ADN-ului particip mai muli factori proteici.
Pentru sinteza unei catene noi de ADN este necesar
prezena urmtoarelor componente ale aparatului de replicare:
matrice ADN care poate fi att monocatenar, ct i
bicatenar;
dezoxiribonucleozid trifosfai (ATP, CTP, GTP, TTP);
complex proteic de replicare replizom;
Fig. 14.1. Replicarea semiconservativ a gruparea 3'-OH a dezoxiribozei acidului nucleic, la care
moleculei de ADN [1] se asociaz baza azotat a nucleotidei vecine.
Sinteza ADN-ului se poate realiza att in vivo, ct i in vitro, n condiii acelulare, prin metoda
reaciei n lan a polimerazei (engl. PCR polymerase chain reaction). ADN-polimeraze izolate din
celule i primeri ADN sintetizai artificial pot fi utilizate pentru a iniia sinteza ADN-ului in vitro.
Metoda PCR permite producerea in vitro a unui numr enorm de copii ale unei gene sau ale unui
fragment din gen.
Proteinele aparatului de replicare
Replicarea ADN-ului este asigurat de activitatea unui complex proteic replizoma [13]. Acest
complex include ADN helicaza, topoizomeraze (ghiraze), proteine ce se leag de ADN monocatenar
(proteine SSB), ADN primaza, ADN polimeraza, ADN ligaza (fig. 14.2).

299
 Fig. 14.2. Enzimele implicate n replicarea ADN la eucariote [8]

ADN-helicazele realizeaz despiralizarea i denaturarea local a moleculei de ADN folosind

energia hidrolizei ATP-ului. Pe lng replicarea ADN-ului, sunt mai multe procese celulare, precum
transcripia, translaia, recombinarea ADN-ului, reparaia ADN-ului care necesit separarea catenelor
de acizi nucleici i funcionarea helicazelor. Se cunosc 95 de helicaze codificate de genomul uman: 31
helicaze ADN i 64 helicaze ARN [10].
Topoizomerazele de tip I scindeaz
legturile fosfodiesterice ale unei catene,
relaxnd helixul dublu de ADN,
previnindu-se astfel superspiralizarea
ADN.
Topoizomerazele de tip II (ghiraze)
cliveaz ambele catene ale moleculei de
ADN.
Proteinele ce se leag de ADN
monocatenar sau proteine SSB (engl.
Single Strand Binding) sunt factori ce
Fig. 14.3. Stabilizarea monocatenei de ADN n timpul replicrii [2] stabilizeaz catenele de ADN n regiunile
denaturate i mpiedic refacerea structu-
rii bicatenare prin unirea celor dou catene, sau n cadrul aceleai catene n regiunile cu secvene
palindromice (fig. 14.3).
ADN primaza este enzima care iniiaz replicarea ADN-ului prin sinteza unei secvene de 11 12
ribonucleotide, care se numete ARN-primer (primer). Helicazele mpreun cu ADN primaza formeaz
complexul proteic primozom.
ADN-polimerazele sunt enzime capabile s sintetizeze catene noi de ADN pe catenele matrice.
Au fost descoperite mai multe clase de ADN-polimeraze: , , , , la eucariote i I, II i III la
procariote (tab. 14.1).
Tabelul 14.1. Caracteristica ADN-polimerazelor la eucariote [2]
ADN-
polimeraza
Localizarea Nucleu Nucleu Nucleu Nucleu Mitocondrii
Funcia Sinteza Sinteza Reparaie Reparaie Replicare
sintetic primerilor ADN-ului
Funcia Exonucleaz Exonucleaz Exonucleaz
suplimentar

300
 Activitatea ADN-polimerazelor are urmtoarele particulariti:
sinteza se produce doar n direcia 5'3' prin adugarea nucleotidei la gruparea 3'-OH a
pentozei (fig. 14.4);
pentru sintez se utilizeaz precursori trifosfai, care pierd n reacie dou grupe fosfat;
ADN-polimeraza nu poate iniia sinteza unei catene noi de ADN, aceasta are capacitatea doar
de a extinde o caten preexistent de ADN sau ARN-primer.

Fig. 14.4. Schema general a activitii ADN-polimerazelor [4]

n anul 1956 Arthur Kornberg a izolat la bacteria E. coli ADN-polimeraza I, enzima care
catalizeaz procesul de polimerizare a nucleotidelor n cadrul replicrii ADN-lui. Pentru aceast desco-
perire savantului i s-a decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicin n
1959 [11]. Arthur Kornberg a mprit premiul Nobel cu Severo Ochoa care a
descoperit enzima ARN polimeraza i a realizat biosinteza artificial a ARN-lui. n
anul 1970 unul dintre fiii lui Arthur Kornberg Thomas Kornberg a descoperit
enzimele ADN polimeraza II i III la E.coli [11]. Pe lng activitatea sintetic,
ADN-polimeraza conine subuniti structurale care posed o activitate nucleazic;
realizeaz scindarea ARN-primerului din fragmentele de ADN sintetizate sau
excizia nucleotidelor n procesul de corecie a erorilor comise n timpul replicrii.
Arthur Kornberg ADN-ligaza este enzima ce leag capetele fragmentelor de ADN sintetizate prin
formarea legturilor 3'5' fosfodiesterice.

Mecanismele i etapele replicrii ADN-ului

Iniiera replicrii ADN-ului are loc n punctul sau locusul ori (engl. origin). Acesta este o
unitate autonom de replicare cu o secven specific de nucleotide. Locusul de origine a replicrii se
numete replicon. La eucariote ADN-ul conine mai muli repliconi (tab. 14.2).
La procariote punctul de origine este fixat de membrana plasmatic, iar la eucariote se fixeaz
cu metaloproteine de axa proteic a cromozomilor SAR (engl. Scaffold Associated Regions).

301
 Tabelul 14.2. Caracteristici ale repliconilor la diferite specii [2]
Organismul Numrul de Lungime medie, Viteza replicrii,
repliconi kb pb/min
Bacterie (Escherichia coli) 1 4200 30 000
Levur (Schizosaccharomyces pombe) 500 40 3600
Musculi de oet (Drosophila melanogaster) 3500 40 2600
oarece (Mus musculus) 25 000 150 2200
Om (Homo sapiens) 10 10
5 6
100 1000 3000

Sinteza ADN-ului ncepe cu despiralizarea catenelor de ADN i formarea unei structuri n

form de litera Y furc de replicare (fig. 14.2). La bacterii care au un singur punct ori pe molecula
circular de ADN, despiralizarea catenelor determin formarea unei structuri theta n form de litera
alfabetului grecesc theta (fig. 14.5).

Fig. 14.5. Modelul theta () de replicare a ADN-ului la procariote [4]

Fiecare caten reprezint o matrice pentru catena nou format. Despiralizarea este necesar
pentru expunerea bazelor celor dou catene astfel nct noile nucleotide s se mperecheze cu
nucleotidele catenei matrice n baza principiului complementaritii: A = T; T = A; C G; G C.
Sinteza ADN-ului se realizeaz bidirecional de la fiecare punct de origine se formeaz dou furci
replicative n direcii opuse fa de origine.
Dup asocierea complexului multifermentativ replizoma de situl ori, aceasta se deplaseaz de-a
lungul ADN-ului i efectueaz sinteza pe ambele catene ale furcii. Pe catena matrice 3'5' (catena
lider) catena fiic se sintetizat nentrerupt n direcia 5'3', iar pe catena matrice 5'3' (caten
ntrziat) catena fiic se sintetizat discontinuu, pe fragmente, care se numesc Okazaki, tot n direcia
5'3'. Lungimea acestor segmente la procariote este de 1000 2000 de nucleotide, iar la eucariote
100 200 de nucleotide [2].
Replicarea ADN-ului la eucariote este alctuit din urmtoarele stadii: iniierea sintezei ADN-
ului, elongarea catenei de ADN i terminarea sintezei ADN-ului.
1. Iniierea sintezei ADN-ului include urmtoarele etape:
ataarea replizomului la punctul de origine al replicrii i despiralizarea local a moleculei
bicatenare de ADN de ctre helicaze;
sinteza ARN-primerului o secven scurt de ribonucleotide (11 12), de ctre enzima ADN-
primaza;
adugarea dezoxiribonucleotidelor complementare matriei la captul 3 al primerului realizat
de enzima ADN polimeraza.
2. Elongarea catenei de ADN se caracterizeaz prin alungirea catenelor nou-sintetizate,
realizat de enzima ADN-polimeraz, care se deplaseaz rapid de-a lungul catenelor de ADN. Etapele
principale ale acestui stadiu sunt urmtoarele:
creterea continu a catenei lider;
sinteza discontinu a fragmentelor Okazaki;
controlul erorilor de mperechere a bazelor n timpul replicrii i nlturarea lor, nfptuit de o
exonucleaza 35 din componena ADN-polimerazei.

302
 3. Terminarea sintezei ADN-ului include urmtoarele etape:
nlturarea ARN-primerilor de ctre o component endonucleazic 5 3 a polimerazei;
nlocuirea golurilor de ctre ADN-polimeraz;
unirea capetelor fragmentelor catenelor de ADN sintetizate cu ajutorul enzimei ADN-ligaza.
O particularitate a replicrii ADN-ului la eucariote este c captul 5 al catenei noi-sintetizate
este mai scurt, deoarece nu se poate completa golul dup nlturarea primerului de la ultimul fragment
Okazaki. Astfel apare riscul ca n generaiile urmtoare de molecule s se scurteze cromozomii, fapt
care ar cauza pierderea informaiei genetice de la captul cromozomilor. Pentru evitarea pierderilor de
secvene terminale ale ADN-ului, captul cromozomului posed un telomer (o structur specific
cap.3) cu un mecanism propriu de reproducere. Regiunile telomerice ale cromozomilor se replic dup
un mecanism special, cu participarea enzimei telomeraza, format dintr-o protein cu funcie de
reverstranscripie ce conine ARN n calitate de matrice (fig. 14.6).

Fig. 14.6. Mecanismul aciunii enzimei telomeraza [2]

La etap I are loc asocierea telomerazei la captul 3' al catenei lider din regiunea telomeric.
Ulterior enzima extinde catena, utiliznd ca
matrice ARN telomerazic. Procesul de extindere
a captului 3' se repet de mai multe ori. Catena
complementar a ADN-ului telomeric este
sintetizat dup principiul catenei ntrziate de
ADN-polimeraz. Enzima telomeraza a fost
descoperit de ctre Carol Greider i Elizabeth
Blackburn n 1984 la ciliatul Tetrahymena [17].
Carol Greider Elizabeth Jack Szostak Carol Greider i Elizabeth Blackburn mpreun
Blackburn
cu Jack Szostak au primit premiul Nobel pentru
fiziologie sau medicin n 2009 pentru elucidarea rolului telomerilor i a enzimei telomeraza n
protecia cromozomilor la organismele eucariote [11].

303
 14.2. REPARAIA ADN-ULUI

Reparaia ADN este un proces de restabilire a leziunilor din moleculele de ADN care asigur
pstrarea intact a materialului genetic de-a lungul mai multor generaii. Acest proces este determinat
de particularitile de structur a moleculelor de ADN existena a dou catene complementare i
antiparalele. n structura moleculelor de ADN se pot realiza dou tipuri de schimbri: substituia unei
nucleotide i modificri structurale.
Substituia unei nucleotide poate s apar n urma erorilor n cadrul replicrii din cauza
mperecherii necomplementare a bazelor (C=A) sau datorit transformrilor chimice ale bazelor
azotate. Spre exmplu, dezaminarea citozinei conduce la formarea uracilului (C U). Acest tip de
schimbri nu afecteaz procesele de replicare sau transcripie.
Modificrile structurale se formeaz n rezultatul apariiei legturilor covalente nespecifice ntre
nucleotidele aceleiai catene sau din catene opuse. De exemplu, razele ultraviolete conduc la apariia
dimerilor pirimidinici legturi ntre resturile de baze azotate pirimidinice (citozin i timin) vecine,
de pe aceeai caten. Astfel de schimbri pot mpiedica replicarea ADN-ului i transcripia.
Sistemele principale de reparaie a ADN-ului sunt urmtoarele: reparaia prin excizie; reparaia
direct; fotoreactivarea; reparaia prin recombinare; reparaia inducibil SOS.

Fig. 14.7 A. Reparaia prin excizia unei nucleotide [2] Fig. 14.7 B. Reparaia prin excizia unui fragment [2]

1. Reparaia prin excizie const n recunoaterea de ctre enzime a fragmentelor denaturate i

nlturarea fragmentului monocatenar defect. Ulterior are loc restabilirea catenei lezate cu ajutorul
ADN-polimerazei, utilizndu-se ca matrice catena intact. ADN-ligaza unete fragmentul nou-sintetizat
cu restul moleculei, restabilind integritatea ei (fig. 14.7).
2. Reparaia direct se ntlnete foarte rar i const n revenirea moleculei la starea iniial. De
exemplu, la aminarea uracilului se formeaz citozin (UC).

304
 3. Fotoreactivarea este larg rspndit n natur i const n nlturarea dimerilor pirimidinici
cu ajutorul unei enzime dependente de lumin.
4. Reparaia prin recombinare const n excizia fragmentului defectat, urmat de importarea
secvenei corespunztoare normale dintr-o molecul omoloag de ADN. Dimerul pirimidinic dup
recombinare este nlturat prin mecanismul reparrii prin excizie (fig. 14.7).
5. Reparaia inducibil SOS este un sistem de reparaie a ADN-ului care funcioneaz ca
rspuns la aciunea unor factori de stres. De exemplu, la bacteria E.coli sub aciunea ocului termic sau
a apariiei dimerilor pirimidinici se sintetizeaz proteina RecA-proteaza, cantitatea creia este reglat
de activitatea altei proteine LexA. Proteina LexA se leag la o secven de ADN numit blocul SOS
care blocheaz sinteza enzimelor de reparaie. Proteina RecA-proteaza, fiind n cantitate mare,
hidrolizeaz proteina LexA, i activeaz unele gene ce codific proteine de reparaie (circa 15 la
numr). Rspunsul celulei se produce foarte rapid timp de cteva minute. La etapa a II-a se
sintetizeaz n exces proteina LexA, care blocheaz sinteza RecA-proteazei i peste 30 60 de minute
sistemul de reparaie se inactiveaz. Mecanismul de reparaie SOS intervine n cazul unui numr mare
de leziuni ale ADN-ului. Scopul mecanismului SOS este completarea golurilor prin mecanisme de exci-
zie sau recombinare. Acest tip de reparaie nu este ntotdeauna foarte
exact, iar principiul complementaritii nu se respect n toate cazurile.
Ca rezultat, moleculele reparate prin mecanismul SOS pot conine erori.
Se cunosc maladii ereditare umane cauzate de dereglri n replicarea i
reparaia ADN-ului. Spre exemplu, bolnavii de xeroderm pigmentat
au o mutaie n gena enzimei ADN-polimeraza care particip la reparaia
ADN-ului. Oamenii care sufer de xeroderm pigmentat sunt
Fig. 14.8. Feti de 8 ani hipersensibili la lumina solar, n special la razele ultraviolete i se
bolnav de xeroderm mbolnvesc de cancer de piele. Xeroderm pigmentat este determinat
pigmentat [19] de deficiena mecanismelor de reparaie a ADN-ului prin excizie.

14.3. TRANSCRIPIA

Informaia genetic cu privire la structura proteinelor i a enzimelor se conine n moleculele de

ADN din nucleul celular. ns biosinteza proteinelor i enzimelor se realizeaz n citoplasm pe
ribozomi. Prin urmare, mesajul genetic codificat n succesiunea nucleotidelor de ADN trebuie transcris
mai nti ntr-o molecul intermediar care este reprezentat de ARN mesager. Aceste molecule se
deplaseaz din nucleu, prin porii membranei nucleare, n citoplasm pe ribozomi acolo unde se
utilizeaz n calitate de matrice pentru biosinteza proteinelor n conformitate cu codul genetic (cap. 3).
Acest concept de realizare a informaiei genetice a primit denumirea de dogma central a biologiei
moleculare (fig. 14.9 A, B), i a fcut posibil nelegerea modului n care genele determin sinteza
unor biomolecule.

305
Fig. 14.9 A. Dogma central a biologiei Fig. 14.9 B. Schema general a biosintezei proteinelor la eucariote
moleculare [6] [9]; * A Transcripie; B Translaie

n acest context a fost redefinit i conceptul de gen. Astfel, s-a demonstrat experimental c
gena reprezint un segment al moleculei de ADN (sau ARN la unele virusuri), care codific sinteza
unei macromolecule specifice: polipeptid, ARNr, ARNt, ARNnm. Genele care codific nemijlocit
sinteza proteinelor de structur sau a enzimelor au primit denumirea de gene structurale, acestea fiind
alctuite din regiuni transcrise i reglatoare (fig. 14.10).

Fig. 14.10. Organizarea structural a genelor structurale la eucariote [2]

Biosinteza proteinelor se realizeaz n dou stadii: transcripia i translaia (fig. 14.9 B).
Transcripia reprezint un proces de biosintez a moleculelor de ARN pe o caten matrice de
ADN. Prin transcripie, se sintetizeaz mai multe tipuri de ARN, cu funcii diferite (cap. 3.3):
ARN mesager (ARNm);
ARN ribozomal (ARNr);

306
 ARN de transfer (ARNt);
ARN nuclear mic (ARNnm).
De regul, doar una din cele 2 catene ale ADN-ului, catena (3'5') este transcris (fig. 14.11).
Aceast caten constituie o matrice pentru sinteza ARN-lui monocatenar i poart denumirea
de caten anticodogen. Catena antiparalel de ADN (5'3') nu este transcris i se numete codogen
sau informaional. Succesiunea nucleotidelor n catena de ADN (5'3') coincide cu succesiunea
nucleotidelor din molecula de ARNm.

Fig. 14.11. Schema general a procesului de transcripie [3]

Sinteza ARN-ului pe matricea ADN (3'5') se desfoar n direcia (5'3'), dup principiul
complementaritii (A=U; T=A; GC; CG), de ctre enzime ARN-polimeraze. Produsul primar al
transcripiei este o molecul de ARNm-precursor sau transcript primar. ntre procariote i eucariote
exist diferene nete n privina modului n care se realizeaz transcripia [1].
La procariote, transcripia:
1) are loc concomitent cu translaia, informaia genetic fiind prezent n citoplasm, acolo unde
este i utilizat;
2) se realizeaz de o singur enzim ARN-polimeraza, iar moleculele de ARN sintetizate nu sunt
supuse unor modificri posttranscripionale.
La eucariote, transcripia:
1) este decalat n timp i n spaiu de translaie, deoarece are loc n nucleu, n timp ce proteinele
sunt sintetizate n citoplasm;
2) se realizeaz de trei ARN-polimeraze diferite (fig. 14.12):
ARN-polimeraza I transcrie genele care codific ARNr 5,8S, 18S, 28S;
ARN-polimeraza II transcrie gene care codific ARNm tradus n proteine i ARNnm;
ARN-polimeraza III transcrie gene care codific ARNr 5S, ARNt, precum i unele tipuri de
ARNnm;
3) ARN-polimeraza este prezent i n organitele citoplasmatice (n cloroplaste i mitocondrii);
4) are ca rezultat sinteza unor precursori numii transcripi primari, care ulterior sunt supui unor
modificri chimice posttranscripionale.

307
 Fig. 14.12. Tipurile de ARN-polimeraze care catalizeaz sinteza ARN-ului [4]; * -Amanitin toxin a ciupercii
Amanita phalloides care inhib activitatea ARN-polimerazelor II i III; ARNm-p ARNm-precursor; ARNnm-p
ARNnm-precursor

Procesul transcripiei presupune:

copierea unei singure catene din segmentul de ADN care reprezint gena;
dezrsucirea moleculei de ADN, pentru ca ARN-polimeraza s aib acces la nucleotide, iar
catena de ADN s poat fi utilizat ca matrice pentru sinteza ARN-ului i refacerea helixului dublu a
moleculei de ADN pe msur ce gena a fost transcris;
iniierea i stoparea sa la nivelul unor regiuni specifice ale ADN-ului (promotori i terminatori)
recunoscute de enzima ARN-polimeraza;
participarea unor factori proteici care regleaz rata i viteza transcrierii genelor amplificatori,
atenuatori (engl. enhancer; silencer);
factorii proteici pot interaciona cu secvene reglatoare de ADN localizate la o distan mare de
promotorul genei transcrise (fig. 14.13).

Fig. 14.13. Schema de organizare a secvenelor reglatoare i a promotorului genei la eucariote [20]

Enzimele ARN-polimeraze se caracterizeaz prin urmtoarele proprieti:

recunosc catena i gena care trebuie transcrise;
nu pot iniia de unele singure sinteza ARN-ului celular, ci doar mpreun cu factori proteici cu
care se asociaz n complexe specifice;
iniiaz sinteza ARN-ului n lipsa unui primer, spre deosebire de ADN-polimeraze;
utilizeaz n calitate de uniti de polimerizare ribonucleozid trifosfai: ATP, GTP, CTP, UTP;
recunosc secvene specifice de nucleotide care marcheaz stoparea transcripiei.
Transcripia anumitor regiuni din genom se afl sub un control foarte riguros, astfel nct unele
gene funcioneaz numai n anumite tipuri de celule sau n stadii specifice de dezvoltare ale
organismului.

308
 Pentru descoperirea enzimei ARN-polimeraza i realizarea biosintezei ARN-ului in vitro,
savantului Severo Ochoa i s-a decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau medicin n 1959, iar n
anul 2006 Richard Kornberg a primit premiul Nobel pentru chimie, pentru studierea bazelor moleculare
ale transcripiei la eucariote [11].
La transcripia organismelor eucariote particip promotorul genei, enzima ARN-polimeraza II,
factori generali de transcripie, secvene de ADN care interacioneaz cu diferite proteine reglatoare
(fig. 14.14).
Au fost izolai ase factori generali de transcripie TFIIA (engl. TF Transcription Factor, II
gene clasa II), TFIIB, TFIID, TFIIE, TFIIF, TFIIH, care mpreun cu enzima ARN-polimeraza II pot
iniia transcripia n sisteme acelulare in vitro. Aceti factori de transcripie au o structur complex.
Bunoar, factorul TFIID conine proteine TBP (engl. TATA box binding protein) care se asociaz cu
circa opt molecule denumite TAF (engl. TATA associate factors). La mamifere ARN-polimeraza II este
alctuit din 12 14 polipeptide, iar masa molecular a acestui complex enzimatic atinge 600 kD. n
componena complexului de transcripie intr i proteine care se asociaz cu enzima ARN-polimeraza i
particip la decompactizarea moleculei de ADN SRB (engl. suppressors of RNA Pol II), SWI/SNF
(fig. 14.13 B). Factorul de transcripie TFIIH se leag cu proteine participante la reparaia ADN-ului
(excizia nucleotidelor).
Se cunosc i factori specifici de transcripie care recunosc secvene ale promotorilor genelor ce
funcioneaz n anumite esuturi. Factorii respectivi sunt implicai n decondensarea cromatinei,
eliberarea promotorului i activarea factorilor generali de transcriere.

Mecanismul i etapele transcripiei genelor structurale la eucariote

Transcripia este un proces care include urmtoarele etape: iniierea transcripiei, elongarea
catenei de ARN, terminarea transcripiei.
1. Iniierea transcripiei include urmtoarele procese: formarea complexului de iniiere a
transcripiei, ataarea la complexul proteic a enzimei ARN-polimeraza II, terminarea iniierii
transcripiei.
1.1. Formarea complexului de iniiere a transcripiei:
ataarea la promotor a factorilor specifici de transcriere;
legarea factorului de transcripie TFIID (TBP) la boxa promotorului TATA;
legarea factorului de transcripie TFIIA proximal, care stabilizeaz complexul TBP-boxa TATA;
n faa factorului TBP se ataeaz factorul TFIIB, care are activitate de ATP-az, particip la
denaturarea ADN i face posibil citirea matricei de ADN de ctre ARN-polimeraza II;
pentru meninerea complexului de iniiere n stare activ TBP interacioneaz cu o protein
intensificatoare aducnd enhancerul lng promotor (fig. 14.14 C).
1.2. Ataarea la complexul proteic a enzimei ARN polimeraza II este activat de factorul TFIIF,
care ndeplinete i funcia de helicaz ATP-dependent, denaturnd local ADN-ul:
ataarea factorilor TFIIE i TFIIH, care permit ARN-polimerazei s se deplaseze de-a lungul
catenei matrice de ADN;
citirea primei nucleotide (+1) a catenei de ADN i incorporarea primei ribonucleotide n
molecula de ARN, care de regul este un ATP.
1.3. Terminarea iniierii transcripiei se realizeaz prin formarea primei legturi fosfodiesterice
n molecula de ARN.

309
Fig. 14.14. A Procesul de iniiere a transcripiei; B Proteine care interacioneaz cu promotorul genei la
eucariote; C schema organizrii regiunii de control a genei la eucariote (secvene reglatoare i promotorul); D
Modelul de aciune a proteinei GAL4 care activeaz transcripia la drojdii [20]

2. Elongarea catenei de ARN. Primul eveniment al acestei etape const n modificarea

configuraiei complexului proteic de transcripie. Astfel, de la enzima ARN-polimeraza II se elibereaz
factorii TFIIB i TFIIE, factorii TFIIF i FTIIH rmnnd ataai. Factorul TFIIH este considerat factor
de elongare, avnd activitate de helicaz ATP-dependent, de kinaz i poate fi implicat n repararea
ADN.
ARN polimeraza II citete catena de ADN 3'5' i polimerizeaz ribonucleotidele n direcia
5'3'. La nceputul fazei de elongare la ARN-polimeraza II se ataeaz factorul TFIIS care are un rol
n evitarea eliberrii premature a ARN-polimerazei. n spatele ARN-polimerazei, de-a lungul catenei de
ARN se deplaseaz un factor proteic de eliberare.
La promotor rmn ataai factorii proteici FTIID, FTIIA i proteina intensificatoare. Acestea
sunt necesare pentru ataarea altor molecule de ARN-polimeraz II care vor participa la sintetiza altor
molecule de ARN, pn la recepionarea semnalelor moleculare care blocheaz transcripia.
3. Terminarea transcripiei. Cnd enzima ARN-polimeraza ajunge la secvena terminatorului
aceasta transcrie i secvena palindromic. Molecula de ARN formeaz o bucl care ncetinete
deplasarea ARN-polimerazei. n consecin, ARN-polimeraza interacioneaz cu factorul de eliberare
ceea ce condiioneaz disocierea complexului ADN, ARN, ARN-polimeraz.
n anul 1970 savanii David Baltimore, Renato Dulbecco i Howard Temin au descoperit
enzima reverstranscriptaza sau revertaz care catalizeaz sinteza ADN-ului pe o caten matrice de
ARNm. Procesul de sinteza a ADN-ului pe o matrice de ARNm se numete transcripie invers sau
reverstranscripie, iar ADN-ul sintetizat se numete ADN complementar (ADNc).

310
 Descoperirea procesului de
reverstranscripie, precum i a enzimei
revertaza, a avut o importan tiinific
deosebit deoarece s-au pus bazele
elaborrii tehnicii de sintez artificial a
genelor n sisteme acelulare i a devenit
posibil nelegerea modului n care are loc
reproducerea virusurilor ARN (ribovirusuri
David Baltimore Renato Dulbecco Howard Temin oncovirusuri, virusul HIV) etc.
Pentru aceast descoperire savanilor li s-a decernat premiul Nobel pentru fiziologie sau
medicin n 1975 [11].

14.4. MODIFICRILE POSTTRANSCRIPIONALE ALE ARN-ULUI

n nucleu produsul primar al transcripiei (ARNm precursor), nainte de a fi transportat n

citoplasm la ribozomi, este supus unor modificri chimice posttranscripionale, care poart denumirea
de maturarea ARNm sau processing (14.15). Processing-ul este un proces care se desfoar n nucleu,
este catalizat de enzime specifice i este alctuit din urmtoarele etape:
modificarea chimic a captului 5' al moleculei de ARNm precursor (cap-are, engl. cap
capac);
modificarea chimic a captului 3' a moleculei de ARNm precursor (poliadenilare);
nlturarea intronilor i legarea exonilor (splicing, engl. splicing lipire).

Fig. 14.15. Organizarea structural, transcripia i processing-ul genei fosfoenolpiruvat carboxikinaza (engl. PEP-CK)
[4]; * AENm-p ARNm-precursor

1. Cap-are. Modificarea captului 5' al transcriptului primar ncepe n timpul transcripiei. Dup
sinteza unui fragment de ARN cu lungimea 30 baze enzima guanilat transferaza adaug o nucleotid
cu guanin (GTP) metilat printr-o legtur nespecific 5'-5' la prima nucleotid din ARN (de regul o
adenin). Structura m7GpppN poart denumirea de CAP (fig. 14.16 A) i ndeplinete urmtoarele
funcii:
asigur stabilitate moleculei de ARN datorit legturii nespecifice 5-5, protejnd-o astfel de
aciunea enzimelor ARN-aze;
reprezint un sit de recunoatere pentru ribozomi n iniierea translaiei.
2. Poliadenilare. La captul 3' molecula de ARNm precursor conine o secvena palindromic n
form de bucl. La 11 30 baze de la situl AAUAAA molecula este clivat de o enzim endonucleaz,

311
iar o alt enzima poly (A)-polimeraza adaug 100 200 resturi de nucleotide ce conin adenin.
Aceast structur se numete coad Poly-A (fig. 14.16 B) i ndeplinete urmtoarele funcii:
asigur stabilitate captului 3' al moleculei de ARNm;
controleaz transferul moleculei de ARNm din nucleu n citoplasm (ARNm se asociaz cu
proteine specifice, recunoscute de complexul porului nuclear).

Fig. 14.16 A. Structura molecular a cap-ului [4] Fig. 14.16 B. Structura molecular a cozii Poly-A [4]

3. Splicing. n anul 1977 savanii Phillip Sharp i Richard Roberts au stabilit c genele la
eucariote au o structur mozaicat [16].
Biochimistul american Walter Gilbert a propus
nomenclatura pentru segmentele informaionale de gen
transcrise n ARNm i traduse n proteine exoni i fragmentele
de gen non-informaionale transcrise n ARNm dar netraduse n
proteine introni (fig. 14.10; 14.15). Pentru descoperirea
structurii mozaicate a genelor i a fenomenului de splicing
savanilor Phillip Sharp i Richard Roberts li s-a decernat
premiul Nobel pentru fizilologie sau medicin n 1993 [11].
Phillip Sharp Richard Roberts nlturarea intronilor din ARNm precursor i unirea exonilor are
loc n nucleu, cu participarea unui complex ribonucleoproteic de-
numit splicesom. Componentele acestui complex macromolecular sunt reprezentate de molecule mici
de ribonucleoproteide nucleare (engl. small nuclear ribonucleoprotein particles snRNP) de 5 tipuri
U1, U2, U4, U5 i U6. Acestea sunt alctuite din numeroase proteine i o molecul de ARNnm (fig.
14.17).

312
Fig. 14.17. Schema general a Fig. 14.18. Schema general a mecanismului splicing-ului [12]
organizrii splicesomului [4]

Intronii sunt recunoscui dup secvena GU la captul 5' i secvena AG la extremitatea 3' a
moleculei de ARNm precursor (fig. 14.18). n cadrul intronului este prezent, de asemenea, o secven
important n realizarea splicing-ului care se numete situl buclei. Splicing-ul se desfoar n cteva
etape [2]:
legarea ribonucleoproteidei U1 la situl GU al intronului;
legarea ribonucleoproteidei U2 de o adenin din interiorul intronului (situl buclei);
asocierea ribonucleoproteidelor U4,U5,U6 cu U1 i U2. n rezultat se formeaz o bucl prin
unirea captului 5' al intronului cu adenina printr-o legtur nespecific 5'2';
eliberarea ribonucleoproteidei U4 din complex duce la clivarea captului 3' al intronului.
Intronul este nlturat sub form de lasou mpreun cu proteinele U2, U5, U6;
formarea legturilor fosfodiesterice 3'5' ntre capetele exonilor.
Aadar, n rezultatul splicing-ului se formeaz un ARNm, care ulterior se transfer n
citoplasm i se utilizeaz n calitate de matrice pentru sinteza proteinei.
La eucariote exist mai multe tipuri de splicing [2]: spicing constitutiv, splicing alternativ,
splicing prin amestec de exoni, trans-splicing.
1. Splicing-ul constitutiv nltur toi intronii din ARNm precursor, iar exonii sunt unii n
ordinea n care erau localizai n gen.
2. Splicing-ul alternativ se realizeaz prin selecia exonilor i/sau eliminarea difereniat a
intronilor (fig. 14.19). Astfel, la eucariote de pe un ARNm precursor se pot obine mai multe variante
de ARNm matur i respectiv mai multe tipuri de proteine. n diferite esuturi i/sau la diferite perioade
de dezvoltare se sintetizeaz proteine diferite codificate de aceeai gen.
Bunoar, la mamifere n rezultatul splicing-ului alternativ se produc dou forme de hormon din
aceeai familie: calcitonina n glanda tiroid i CGRP (engl. CGRP calcitonin gene related peptide).
n celulele creierului, n urma splicing-ului se nltur exonul 4 al genei calcitoninei.
3. Splicing-ul prin amestec de exoni produce molecule de ARNm matur cu o succesiune
modificat a exonilor.
4. Trans-splicing-ul produce molecule de ARNm matur alctuite din cteva molecule de ARNm
precursor, sintetizate pe gene diferite.

313
Fig. 14.19. Splicing-ul alternativ al ARNm-precursor transcris de pe gena hormonului calcitonina la obolani [5]

n urma processing-ului n ARNm pot fi adugate, nlocuite sau nlturate unele nucleotide.
Acest fenomen se numete editarea ARN-ului i are loc n nucleu cu participarea unor enzime specifice.

14.5. TRANSLAIA

Translaia reprezint un proces de sintez a proteinelor pe o caten matrice de ARNm asociat

cu ribozomii celulei. Dup transcripie i processing, ARN-ul mesager ptrunde din nucleul celulei,
prin porii membranei nucleare, n citozol acolo unde formeaz un complex cu ribozomii.
Procesul de decodificare a informaiei genetice din moleculele de ARNm i traducere
(transformare) a acesteia ntr-o secven de aminoacizi din catenele polipeptidice de ctre molecule de
ARNt se realizeaz n conformitate cu codul genetic (cap. 3.4). O secven alctuit din 4 tipuri de
nucleotide este tradus ntr-o alt secven, format din 20 de aminoacizi standard diferii. Ordinea
acestora determin configuraia i, n final, funcia specific a proteinei. Unitile de codificare a
informaiei genetice se numesc codoni. Un codon este alctuit dintr-o secven din 3 nucleotide din
macromolecula de ARNm i determin includerea unui anumit aminoacid n molecula proteic.
Se atest deosebiri n translaia la organismele pro-i eucariote. Astfel, la organismele pro-i
eucariote difer tipurile de ribozomi, modul de iniiere a translaiei, factorii proteici de translaie,
structura moleculelor de ARNm etc.

314
 La procariote ARNm este
policistronic conine informaia despre
sinteza mai multor proteine (implicate n
acelai lan metabolic), iar la eucariote
ARNm este monocistronic conine
informaia privind sinteza unui singur
polipeptid.
La procariote procesele de transcripie
i translaie se pot desfura concomitent,
ntruct ambele au loc n citoplasm, iar
viteza de sintez a proteinelor este
comparabil cu viteza de sintez a ARN-
ului (fig. 14.20).
La eucariote transcripia i translaia
Fig. 14.20. Realizarea concomitent a transcripiei i translaiei se realizeaz separat: transcripia are loc n
la bacterii [5] nucleu, iar translaia n citoplasm pe
ribozomi.

Aparatul de translaie

Biosinteza proteinelor este unul din cele mai complexe procese celulare care necesit
urmtoarele componente [1]:
un model, furnizor de informaie ARNm;
un sistem de lectur ribozomi;
adaptori molecule de ARNt, ce asigur corespondena dintre aminoacizi i codonii din
ARNm;
un stoc celular aminoacizi;
un furnizor de energie ATP.
Pe lng aceasta aparatul de translaie include sisteme enzimatice, cofactori ai enzimelor Ca2+,
Mg2+, numeroi factori proteici reglatori specifici ai procesului de decodificare a informaiei genetice
i a biosintezei proteinelor (tab. 14.3).

Tabelul 14.3. Componentele aparatului de translaie la bacteria E. coli [5]

Stadiul translaiei
1. Activarea aminoacizilor
2. Iniierea biosintezei
polipeptidului
3. Elongarea catenei
polipeptidice
4. Terminarea sintezei i
eliberarea polipeptidului
5. mpachetarea i
modificarea posttranslaional proteolitice adiionale, modificarea chimic a resturilor terminale,
a polipeptidului
Aparatul de translaie
20 de aminoacizi; 20 de enzime aminoacil-ARNt sintetaze; 32 sau
mai multe molecule de ARNt; ATP; Mg2+
ARNm; N-Formilmetionil-ARNtfmet; Codonul de iniiere n ARNm
(AUG); Subunitatea ribozomal 30S; Subunitatea ribozomal 50S;
Factori de iniiere (IF-1, IF-2, IF-3); GTP; Mg2+
Ribozom funcional 70S (complex de iniiere); Aminoacil-ARNt-aze;
Factori de elongare (EF-Tu, EF-Ts, EF-G); GTP; Mg2+
Codonul terminal al ARNm; Factori de eliberare (RF-1, RF-2, RF-3)
Enzime specifice, cofactori, secvene de semnalizare, procesri
ataarea gruprilor fosfat, metil, carboxil sau prostetice la polipeptide

1. ARN-ul mesager la eucariote este monocistronic, se sintetizeaz i se proceseaz n nucleu,

apoi se deplaseaz n citoplasm. Captul 5 al moleculei de ARNm este protejat de aciunea

315
endonucleazelor de structura CAP, care servete, n acelai timp, ca un semnal de recunoatere pentru
ribozom n iniierea translaiei. CAP-ul este urmat de cteva zeci de nucleotide netranslate (secvena
lider) care reprezint situl de legare a ARNm de ribozom (fig. 14.10).
Regiunea translat conine o secven de nucleotide care controleaz ordinea asamblrii
aminoacizilor n polipeptid. La captul 5 al secvenei translate este prezent codonul de iniiere a
translaiei AUG. Terminarea translaiei este determinat de unul din cei trei codoni STOP UAG,
UAA, UGA. La captul 3 al moleculei de ARNm se gsete o secven Poly-A (coad) alctuit din
100 200 de nucleotide netranslate ce conin adenin.
ARN-ul mesager la procariote este policistronic, un produs al transcripiei unui operon (cap.
5.4). Spre deosebire de ARNm eucariotic, la procariote ARNm nu este supus unor modificri
posttranscripionale. Capetele moleculei nu conin structurile CAP i Poly-A. Secvena lider este
format din circa 10 nucleotide netranslate i conine un segment conservativ din 6 nucleotide
(5'AGGAGG3') denumit secvena Shine-Dalgarno, dup numele savanior australieni John Shine
i Lynn Dalgarno care au descoperit-o [15]. O molecul de ARNm procariotic poate avea mai muli
codoni de iniiere a translaiei AUG (mai rar GUG).
2. ARN-ul de transport asigur transferul n citoplasm a 20 de aminoacizi standard la ribozomi,
pe matria ARNm, fiind astfel nite molecule adaptori care asigur corespondena dintre aminoacizi i
codonii din ARNm. Fiecare molecul de ARNt este format din ~70 80 de nucleotide care formeaz
o structur secundar specific frunz de trifoi (fig. 14.21; cap. 3.3).
Molecula de ARNt are cteva regiuni
funcionale:
braul acceptor este un segment terminal
monocatenar trinucleotidic CCA care are rolul de
acceptor pentru aminoacidul specific activat;
bucla TC este implicat n legarea de
suprafaa ribozomului;
bucla D este implicat n legarea de
enzima aminoacil ARNt-sintetaza;
bucla anticodon este format dintr-un
triplet de nucleotide cu o secven complementar
cu bazele azotate dintr-un codon de ARNm, i are
proprietatea de a se mperechea cu codonul
ARNm n baza principiului complementaritii. n
celul sunt 61 tipuri de ARNt, numr care
corespunde cu cel al codonilor ARNm sens.
3. Ribozomii reprezint sediul de traducere a
ARNm i polimerizare a aminoacizilor. Ribozomii
constituie complexe ribonucleoproteice formate
din dou subuniti de mrime inegal. n
Fig. 14.21. Structura ARNt pentru alanin la levuri
citoplasm, dac ribozomii nu sunt implicai n
determinat de Robert Holley n 1965 [5]; * nucleotide procesul de translaie, subunitile ribozomale
modificate (colorate n roz): pseudouridin; I inozin; sunt n stare disociat. Ribozomul se formeaz n
T ribotimidin; D 5,6-dihidrouridin; m1I metilinozin; momentul asocierii cu ARNm. Structura
m1G 1-metilguanozin; m2G N2-dimetilguanozin; linii ribozomilor, la fel ca i structura ARNr este
albastre baze complementare; puncte albastre baze
necomplementare G=U
similar, ns nu identic, la toate speciile.

316
 Ribozomii au fost observai pentru prima
dat la microscopul electronic de biologul
romn George Palade la mijlocul anilor 50 ai
secolului XX [14]. Pentru aceast descoperire
savantului, mpreun cu ali doi cercettori din
domeniul biologiei celulare Albert Claude i
Christian de Duve, i s-a decernat premiul
Nobel pentru fiziologie sau medicin n 1974
Albert Claude Christian de Duve George Palade [11]. Ulterior, premiul Nobel pentru chimie n
anul 2009 a fost acordat savanilor Venkatraman Ramakrishnan, Thomas Steitz i Ada Yonath pentru
determinarea structurii fine i a mecanismelor de funcionare a ribozomilor [14].
Ribozomii eucariotici sunt alctuii din dou subuniti: una mic 40S i una mare 60S.
Subunitatea 40S conine o molecul de ARNr 18S i circa 33 proteine. Subunitatea 60S conine la
rndul su, trei molecule de ARNr (5S, 5,8S, 28S) i circa 49 proteine. ARNr i subunitile ribozomale
40S i 60S se formeaz n nucleol.
Ribozomii procariotici, de asemenea, sunt formai din dou subuniti: una mic 30S i una
mare 50S. Subunitatea 30S conine o molecul de ARNr 16S i 21 proteine. Subunitatea 50S este
format din ARNr 5S, 23S i 31 proteine. Sinteza ARNr i formarea subunitilor ribozomale are loc
direct n citoplasm.
Ribozomii au cteva centre catalitice (fig. 14.22):
1) situl A (aminoacil) este responsabil de formarea complexului
aminoacil-ARNt;
2) situl P (peptidil) asigur formarea complexului peptidil-ARNt;
3) situl E este responsabil de eliberarea ARNt.
Legtura dintre ribozom, molecula de ARNt i molecula de
ARNm se realizeaz prin intermediul ARNr. Molecula de ARNr din
subunitatea mic este responsabil de recunoaterea i legarea la
ARNm. Moleculele de ARNr din subunitatea mare sunt
responsabile de unirea celor dou subuniti ribozomale,
Fig. 14.22. Structura general a interaciunea ARNt cu subunitatea mare i cu molecula de ARNm.
ribozomului [18] Reaciile ce se se desfoar pe ribozom sunt catalizate de proteinele
ribozomale.
4. Aminoacil-ARNt-sintetaza este o enzim care asigur selectarea i legarea aminoacidului la
molecula corespunztoare de ARNt. Aceast enzim este specific pentru fiecare dintre aminoacizi,
prin urmare numrul acestora corespunde cu numrul de aminoacizi proteici. Aminoacidul se ataeaz
de grupa OH din poziia C3' de la captul moleculei de ARNt (fig. 14.21).
5. Factorii proteici de translaie. Translaia este controlat de un complex de factori proteici
specifici (tab. 14.3): IF factori de iniiere a translaiei; EF factori de elongare a catenei
polipeptidice; RF factori de terminare a translaiei.

Mecanismul i etapele translaiei

Descifrarea mesajului genetic se realizeaz n direcia 5'3' al moleculei de ARNm, n aceeai

direcie n care a fost copiat de ARNm n procesul transcripiei. Procesul de biosintez a proteinelor pe
matria de ARNm este alctuit din 5 stadii [5]: activarea aminoacizilor, iniierea biosintezei
polipeptidului, elongarea catenei polipeptidice, terminarea sintezei i eliberarea polipeptidului,
mpachetarea i modificarea posttranslaional a polipeptidului.

317
 1. Activarea aminoacizilor. Fiecare din cei 20 de
aminoacizi standard sunt ataai covalent la molecule
de ARNt cu consum de ATP, formndu-se astfel
complexe aminoacil-ARNt (fig. 14.23). Reacia are
loc n citozol i este catalizat de enzima aminoacil
ARNt sintetaza care conine Mg2+. Adiia
aminoacidului la molecula de ARNt se realizeaz n
cadrul reaciei [5]:

2. Iniierea biosintezei polipeptidului la

procariote necesit urmtoarele componente ale
aparatului de translaie:
a) subunitatea ribozomului 30S; b) molecula
matrice de ARNm; c) complexul formilmetionil-
ARNt fmet; d) factori proteici de iniiere a translaiei
(IF-1, IF-2 i IF-3); e) GTP; f) subunitatea
Fig. 14.23. Structura general a unui complex ribozomului 50S; g) Mg2+.
aminoacil-ARNt [5]

Formarea complexului de iniiere a translaiei se realizeaz n trei etape (fig. 14.24).

Fig. 14.24. Formarea complexului de iniiere (3) a translaiei la bacterii [5]

318
 2.1. La etapa I, doi factorii de iniiere a translaiei IF-1 i IF-3 se leag de subunitatea mic a
ribozomului 30S. Factorul IF-3 mpiedic asocierea prematur a subunitilor ribozomale 30S i 50S.
Apoi, molecula de ARNm se leag de subunitatea 30S a ribozomului. Situl de legare a moleculei de
ARNm de ribozom este secvena Shine-Dalgarno care se unete cu un segment situat lng captul 3'
al moleculei de ARNr 16S parte component a ribozomului (fig. 14.25).

Fig. 14.25. Secvena Shine-Dalgarno a moleculei de ARNm (colorat n roz) [5]

La eucariote primul aminoacid inclus n polipeptid este metionina, iar la procariote N-

formilmetionina.
Adiia grupei N-formil la grupa aminic a aminoacidului metionina de
ctre enzima transformilaza asigur includerea N-formilmetioninei pe prima
poziie n polipeptid [5]. La procariote se formeaz complexul formilmetionil-
ARNt fmet, iar la eucariote complexul metionil-ARNtmet.
2.2. La etapa a II-a, complexul alctuit din unitatea ribozomal mic
30S, factorul proteic IF-3 i ARNm se asociaz cu GTP, factorul IF-2 i
complexul formilmetionil-ARNt fmet. Anticodonul ARNt se mperecheaz, n
baza principiului complementaritii, cu codonul de iniiere a ARNm AUG N-formilmetionin (fMet)
2.3. La etapa a III-a, complexul nou-format se leag de unitatea ribozomal mare 50S; n
acelai timp GTP-ul asociat cu factorul IF-2 se hidrolizeaz cu formare de GDP i Pi. n acest moment,
toi factorii proteici de iniiere sunt nlturai de pe ribozom. Aceast etap se incheie cu formarea unui
ribozom funcional 70S denumit complex de iniiere a translaiei (fig. 14.23), alctuit din
formilmetionil-ARNt fmet i ARNm.
Procesul de asociere corect a formilmetionil-
ARNt fmet de situl P al complexului de iniiere 70S este
asigurat de:
interaciunea codon-anticodon;
interaciunea secvenei Shine-Delgarno din
ARNm cu ARNr 16S;
interaciunea dintre situl ribozomal P cu
complexul formilmetionil-ARNt fmet.
Dup formarea complexului de iniiere a
translaiei urmeaz elongarea catenei polipeptidice. n
general, translaia n celulele pro-i eucariote este
asemntoare. Cele mai multe deosebiri se atest n
mecanismele de iniiere a translaiei i a numrului de
Fig. 14.26. Complexul proteic implicat n iniierea factori proteici care iniiaz translaia (fig. 14.26).
translaiei la eucariote [5] Celulele eucariote posed cel puin nou factori de ini-
iere a translaiei. Complexul proteic eIF4F, care include proteinele eIF4E, eIF4G i eIF4A, se asociaz
la captul 5' al moleculei de ARNm. Proteina eIF4A posed o activitate de ARN helicaz.
3. Elongarea catenei polipeptidice la procariote este un proces care necesit prezena
urmtoarelor componente ale aparatului de translaie: a) complexul de iniiere a biosintezei
polipeptidului; b) molecule de aminoacil-ARNt; c) factori proteici de elongare a catenei polipeptidice
(EF-Tu, EF-Ts i EF-G); d) GTP.

319
 Aminoacizii se polimerizeaz pe matricea de ARNm n conformitate cu codul genetic.
Elongarea catenei polipeptidice este cea mai rapid etap a translaiei i se desfoar n trei etape: 1)
formarea, activarea i legarea complexelor aminoacil-ARNt de matricea ARNm; 2) formarea
legturilor peptidice; 3) translocarea ribozomului.
3.1. La etapa I se formeaz complexe aminoacil-ARNt, care sunt activate prin adugarea la
acestea a complexului alctuit din factorului proteic EF-Tu i o molecul de GTP.
Apoi are loc legarea complexului [aminoacil-ARNt]
[EF-Tu] [GTP] la situl A al complexului de iniiere 70S.
Molecula de GTP se hidrolizeaz i complexul EF-Tu
GDP este nlturat de pe ribozomul 70S. Complexul EF-
Tu GTP poate fi regenerat cu participarea complexului
proteic EF-Ts i a GTP-ului (fig. 14.27). La sfritul
primei etape a elongrii, al doilea aminoacil-ARNt este
plasat pe matricea ARNm, n situl A al ribozomului (fig.
14.28 A).
3.2. La etapa a II-a se formeaz legtura peptidic
ntre aminoacizi (fig. 14.28 B). n procesul sintezei
proteice, complexul formilmetionil-ARNt fmet se gsete n
situl P al ribozomului, iar n situl A al ribozomului se
fixeaz succesiv cte un nou complex aminoacil-ARNt.
Dup citirea corect i fixarea enzimatic a unui complex
aminoacil-ARNt n situl A al ribozomului, ntre primul
aminoacid (formilmetionina) din situl P i al doilea
aminoacid din situl A se formeaz pe cale enzimatic o
legtur peptidic. Aceast legtur se formeaz ntre
gruparea COOH a complexului formilmetionil-ARNt fmet
de la care este nlturat molecula de ARNt i gruparea
NH2 a aminoacidului secund de a crui grup carboxilic
Fig. 14.27. Formarea complexului [aminoacil- este legat ARNt. Procesul de formare a legturii peptidice
ARNt] [EF-Tu] [GTP] [Nelson, 2004] este catalizat de enzima peptidil-transferaza.

Fig. 14.28 A. Prima etap a elongrii polipeptidului la bacterii: al doilea aminoacil-ARNt este plasat pe matricea
ARNm; B. A doua etap a elongrii polipeptidului la bacterii: formarea primei legturi peptidice [Nelson, 2004]

320
 Fig. 14.29. A treia etap a elongrii polipeptidului la bacterii: translocarea ribozomului [5]

3.3. La etapa a III-a se realizeaz translocarea ribozomului

cu un codon n direcia 5'3' al moleculei de ARNm (fig.
14.29). Dup formarea unui dipeptid, legtura de cretere a
lanului peptidic se deplaseaz din situl P n situl A al
ribozomului. Prin urmare, pentru includerea n lan al celui de-
al treilea aminoacid, este necesar deplasarea complexului
secund aminoacil-ARNt din situl A n situl P al ribozomului.
Odat eliberat, situl A, cu un alt codon, poate fi ocupat de un
complex aminoacil-ARNt nou, care dup nlturarea ARNt din
complexul aflat n situl P se leag de dipeptidul anterior .a.m.d.
4. Terminarea sintezei i eliberarea polipeptidului.
Biosinteza polipeptidului se ncheie atunci cnd subunitile
ribozomale, ARNm i catena polipeptidic sintetizat se separ
(fig. 14.30). Terminarea biosintezei este controlat de codonii
stop sau nonsens, care nu sunt recunoscui de molecule de
ARNt, ci de proteine specifice, care determin eliberarea
lanurilor polipeptidice.
La bacterii, atunci cnd unul din codonii stop se situeaz pe
situl A al ribozomului, factorii proteici RF-1, RF-2, RF-3 (engl.
release factor factori de eliberare) contribuie la: a) hidroliza
legturii terminale peptidil-ARNt; b) eliberarea polipeptidului
sintetizat i a ultimei molecule de ARNt din situl P al
ribozomului; c) disocierea ribozomului 70S n subunitile sale
30S i 50S, care vor iniia un ciclu nou de biosintez a
proteinelor.
Factorul proteic RF-1 recunoate codonul stop UAG i
Fig. 14.30. Terminarea biosintezei UAA, factorul proteic RF-2 UGA i UAA, iar factorul RF-3
proteinelor la bacterii [5]
elibereaz subunitatea ribozomal. La eucariote, un singur fac-
tor de eliberare eRF recunoate toi cei trei codoni stop.

321
 5. Organizarea i modificarea post-translaional a polipeptidului. Polipeptidele nou-sintetizate
sunt supuse unor modificri posttranslaionale. Polipeptidele capt o conformaie tridimensional
caracteristic, la molecula lor se adaog grupe acetil, fosforil, metil, carboxil (fig. 14.31), grupe
prostetice i oligoglucide sau se nltur unul sau mai muli aminoacizi (de regul de la captul terminal
al lanului).

Fig. 14.30. Exemple de modificri chimice posttranslaionale ale aminoacizilor: A aminoacizi fosforilai; B
aminoacid carboxilat; C aminoacizi metilai [5]

Modificrile posttranslaionale ale polipeptidelor se produc i prin scindarea lor n molecule mai
mici. Bunoar, unui astfel tip de maturare este supus hormonul insulina, care se sintetizeaz n celule
sub form de preproinsulin, din care prin clivarea unor peptide se formeaz proinsulina. La rndul
su, din proinsulin se scindeaz dou subuniti care formeaz -i -lanurile de insulin.

TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Genomul reprezint totalitatea.........................................................................................din celul.

1.2. Sinteza replicativ a ADN-ului este de tip.......................................................................................
1.3. Enzima care iniiaz procesul de transcripie se numete ................................................................
1.4. ARNm este supus n nucleu unor modificri post-transcripionale ................................................
1.5. Activitatea unor proteine este determinat de modificri post-translaionale:..................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Gena structural la procariote are o structur mozaicat.

2.2. Genele care codific proteine de structur sau enzime se numesc structurale.
2.3. Celula animal are genom nuclear i genomuri extranucleare plastidic i mitocondrial.

322
2.4. Processing este un proces de maturare a ADN.
2.5. Splicing este un proces de nlturare a intronilor i legare a exonilor.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Proprietile codului genetic:

a) universal; b) degenerat; c) suprapus; d) tripletar; e) cu semne de punctuaie; f) coliniar
3.2. Replicarea ADN-lui se realizeaz n:
a) plastide; b) mitocondrii; c) aparatul Golgi; d) nucleu.
3.3. Transcripie:
a) sinteza glucidelor; b) sinteza ATP; c) sinteza ARN; d) sinteza proteinelor.
3.4. Translaie:
a) sinteza ATP; b) sinteza ARN; c) sinteza proteinelor; d) sinteza glucidelor; e) sinteza vitaminelor.
3.5. Maturarea ARN are loc n:
a) lizozomi; b) reticol endoplazmatic; c) ribozomi; d) nucleu;

4. Asociai.

A. Replicarea ADN-ului 1. Ribonucleoproteide nucleare (snRNP)

B. Transcripie 2. CAP
C. Processing 3. ADN-polimeraza
D. Splicing 4. Coada Poly-A
E. Translaie 5. ARN-polimeraza
6. Aminoacil ARNt sintetaza

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.

5.1. Replicare; transcripie; reverstranscripie; splicing; translaie.

5.2. Replicare; transcripie; processing; translaie; splicing; reverstranscripie.
5.3. Acetilarea proteinelor, fosforilarea proteinelor, maturarea ARN, translaia, transportul de
aminoacizi la ribozomi.

6. Completai tabelul.

Translaie / Transcripie
Asemnri Deosebiri
1. 1.
2. 2.
3. 3.
4. 4.

7. Scriei un referat la tema.

7.1. Replicarea semiconservativ a moleculei de ADN.

7.2. Transcripia.
7.3. Modificrile post-transcripionale ale moleculei de ARN.
7.4. Translaia.
7.5. Dogma central a biologiei moleculare.

323
 GLOSAR

Calcitonin hormon produs de glanda tiroid prezent la animale care reduce coninutul de Ca2+ n
snge.
Ciliat animal microscopic inferior unicelular din regnul Protista (ncrengtura protozoarelor) cu cili
vibratili, care servesc la locomoie i la nutriie.
Deacilare nlturarea unei sau mai multe grupe acil dintr-un compus chimic.
Fosfoenolpiruvat carboxikinaz enzim cheie n procesul de gluconeogenez.
Palindrom secven de nucleotide repetate inversat, la nivelul creia se pot produce denaturri
spontane i forma legturi de hidrogen intracatenare.
Telomeri complexe din ADN i proteine specializate care formeaz capetele cromozomilor
eucariotelor i asigur protecia lor de exonucleaze.

BIBLIOGRAFIE

1. Badea, E., Sndulescu, D. Biotehnologii vegetale. Bucureti: Fundaia BIOTECH, 2001.-295 p.

2. Cemortan, I., Capcelea, S., aranov, L., Amoaii, D. Curs de biologie molecular. Chiinu, USMF,
2000.-243 p.
3. Klug, W., Cummings, M., Spencer, C. Concepts of genetics. Eight edition. New Jersey, USA, 2006,
677 p.
4. Koolman, J., Roehm, K. Color Atlas of Biochemistry. Second edition, revised and enlarged,
Stuttgart, New-York, 2005.-476 p.
5. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
6. http: Central dogma of molecular biology // en.wikipedia.org / wiki / Central dogma of molecular
biology
7. http: DNA exons introns // simple. wikipedia.org / wiki / File:DNA_exons_introns.gif
8. http: DNA replication //en.wikipedia.org/wiki/DNA_replication
9. http: General mechanism of eukaryotic protein synthesis // www.evolution-textbook.org / content /
free /figures /02_EVOW_Art / 27_EVOW_CH02.jpg
10. http: Helicase //en.wikipedia.org/wiki/Helicase
11. http: Nobel prizes //www.nobelprize.org/nobel_prizes
12. http: Processing //oregonstate.edu/instruction/bi314/summer09/processing.html
13. http: Replisome //en.wikipedia.org/wiki/Replisome
14. https: Ribosome //en.wikipedia.org/wiki/Ribosome
15. http: Shine-Dalgarno sequence //en.wikipedia.org/wiki/Shine-Dalgarno_sequence
16. http: Spliceosome //en.wikipedia.org/wiki/Spliceosome
17. http: Telomerase //en.wikipedia.org/wiki/Telomerase
18. https:Translation //online.science.psu.edu/biol011_sandbox_7239/node/7395
19. http: Xeroderma pigmentosum //en.wikipedia.org/wiki/Xeroderma_pigmentosum
20. , . . //
, 6, 7, 2000, 17-24 .

324
 CAPITOLUL 15. METABOLISMUL LIPIDELOR

15.1. Biosinteza acizilor grai

15.2. Biosinteza trigliceridelor i a glicerofosfolipidelor
15.3. Biosinteza fosfolipidelor membranare
15.4. Biosinteza colesterolului, steroizilor i a izoprenidelor
15.5. Catabolismul trigliceridelor

La majoritatea organismelor biosinteza i degradarea lipidelor este o verig important a

metabolismului celular. Lipidele, sub form de trigliceride (triacilgliceroli), reprezint la animale o
form de stocare a energiei, iar sub form de fosfolipide, sunt un component important al membranelor
celulare. n seminele unor specii de plante se acumuleaz cantiti mari de trigliceride, care la
germinarea seminelor sunt utilizate n calitate de substrat energetic i plastic. Lipide specifice
ndeplinesc n organism rolul de [2]: pigmeni (retinal, caroten); cofactori (vitamina K); detergeni
(sruri biliare); transportori (dolicol); hormoni (derivai ai vitaminei D, hormoni sexuali); mesageri
extra-i intracelulari (eicosanide, derivai ai fosfatidilinozitolului); ancore pentru proteine
membranare (acizi grai ataai covalent, grupe prenil i fosfatidilinozitol).
Capacitatea de a sintetiza i de a degrada diferite tipuri de lipide este o proprietate esenial
pentru toate organismele. Anabolismul i catabolismul lipidelor se desfoar n citozol i n diferite
organite citoplasmatice celulare (fig. 15.1).

Fig. 15.1. Localizarea intracelular a metabolismului lipidic [2]

Se cunosc dou ci metabolice de formare a lipidelor (cap. 7.1, fig. 7.1). Lipidele vegetale i
animale deriv de la acetil-CoA (acid acetic activat). n cadrul primei ci metabolice, din acetil-CoA se
formeaz acizi grai activai, acil-CoA, grsimi, fosfolipide i glicolipide.
n cadrul cii metabolice secundare, din acetil-CoA se formeaz izopentenil difosfat sau
pirofosfat (izopren activat), care este componentul de baz al izoprenidelor (cap. 7.5).

325
 15.1. BIOSINTEZA ACIZILOR GRAI

Biosinteza acizilor grai se realizeaz pe dou ci principale [1]:

calea de novo, deoarece acizii grai se formeaz din precursori inferiori; are loc n citozolul
celulelor animalelor sau levurilor i n cloroplastele celulelor vegetale (fig. 15.1);
calea elongrii, prin care se formeaz acizi grai cu catena carbonic lung din acizi grai cu
catena carbonic mai scurt; se realizeaz n reticolul endoplasmatic al celulelor animale i vegetale.

Calea de biosintez a acizilor grai de novo

Biosinteza acizilor grai de novo reprezint principala cale de formare a acestor compui n
organismele vegetale i animale. Sinteza acizilor grai de novo se mai numete lipogenez [4]. La
animale i om lipogeneza se desfoar n citozolul celulelor, cu o intensitate mare n ficat, esutul
adipos, glanda mamar, intestin, creier. Materialul iniial n sinteza acizilor grai este acetil-CoA, care
se formeaz n mitocondrii din surplusul de glucoz neutilizat n scop energetic i catabolismul
aminoacizilor cetogenici, de exemplu prin decarboxilarea acidului piruvic (fig. 15.2).

Fig. 15.2. Transportul grupelor acetil din mitocondrie n citozol [2]

Acetil-CoA format n mitocondrii trebuie s fie transportat n citozolul celulei, locul de sintez a
acizilor grai. n celul funcioneaz un sistem de transfer indirect al grupelor acetil prin membrana
intern a mitocondriei, deoarece aceasta este impermeabil pentru acetil-CoA (fig. 15.2). Astfel, acetil-

326
CoA intramitocondrial interacioneaz cu acidul oxaloacetic formnd acid citric, reacie catalizat de
enzima citratsintetaza. Acidul citric este transportat prin membrana intern a mitocondriei prin
intermediul unui transportor de citrat. n citozol acidul citric se descompune n acid oxaloacetic i
acetil-CoA, n cadrul unei reacii ATP dependente, sub aciunea enzimei citratliaza.
Oxaloacetatul nu este transferat direct n matricea mitocondrial din cauza absenei unui
transportor de oxaloacetat. n schimb, enzima malatdehidrogenaza reduce acidul oxaloacetic cu
formare de acid malic, transferat n matricea mitocondrial prin intermediul unui transportor de malat.
n matricea mitocondrial acidul malic este reoxidat n acid oxaloacetic care la rndul su
interacioneaz iari cu acetil-CoA i ciclul se repet.
Aadar, pornind de la cele menionate trebuie de remarcat c acidul citric este un activator
alosteric n formarea de malonil-CoA.
La biosinteza acizilor grai, n calitate de reductor, se utilizeaz NADPH care se formeaz n
rezultatul oxidrii malatului pn la piruvat i CO2, sub aciunea enzimei malice (fig. 15.3 A) sau n
ciclul pentozofosfailor (fig. 15.3 B).

Fig. 15.3. Producerea de NADPH; A n rezultatul oxidrii malatului; B n ciclul pentozofosfailor [2]

Lanurile carbonice ale acizilor grai sunt asamblate n cursul adiiei succesive a fragmentelor
dicarbonice. Sursa de fragmente dicarbonice utilizate la elongarea catenelor acizilor grai este malonil-
CoA, care se formeaz din acetil-CoA i bicarbonat, sub aciunea enzimei acetil-CoA-carboxilaza, iar
surs de energie este ATP-ul. Acetil-CoA-carboxilaza are drept coenzim biotina legat covalent de un
rest de lizin din proteina biotin-carboxil transportoare (PBCT). Procesul de formare a malonil-CoA
poate fi prezentat schematic astfel [3]:

CH3 CO~SCoA + HCO3 + ATP HOOC CH2 CO~SCoA + ADP + Pi

Acetil-CoA Malonil-CoA

Reacia de formarea a malonil-CoA se desfoar n dou stadii (fig. 15.4):

1) se realizeaz carboxilarea biotinei (gruparea prostetic a carboxilazei);
2) enzima transcarboxilaza transfer CO2 de pe molecula de biotin pe acetil-CoA, cu formare de
malonil-CoA.

327
Fig. 15.4. Reacia ireversibil de formare a malonil-CoA [2]; * PBCT proteina biotin-carboxil transportoare

Catenele carbonice ale acizilor grai sunt asamblate repetat n patru etape (fig. 15.5):
condensare, reducere a grupei carbonilice, dehidratare, reducere a legturii duble.
La etapa I, are loc condensarea grupelor activate acetil i malonil cu formare de acetoacetil-
ACP, reacie catalizat de enzima -cetoacetil-ACP sintetaza (KS).

Fig. 15.5. Etapele de adiie a doi atomi de carbon la catena n cretere a acidului gras [2]

328
 La etapa II-a, se realizeaz reducerea gruprii carbonil la C3 cu formare de D--hidroxibutiril-
ACP. Aceast reacie este catalizat de enzima cetoacil-ACP reductaza (KR), iar donorul de electroni
este NADPH.
La etapa III-a, are loc nlturarea atomilor apei din C2 i C3 cu formarea unei legturi duble. La
deshidratarea D--hidroxibutiril-ACP-ului se formeaz trans-2-butenil-ACP, reacie catalizat de
enzima -hidroxiacil-ACP dehidrataza (HD).
La etapa IV-a, se reduce legtura dubl a trans-2-butenil-ACP-ului i se formeaz butiril-ACP,
reacie catalizat de enzima enoil-ACP reductaza (ER); NADPH-ul este un donor de electroni.
Dup fiecare ciclu, catena acidului gras se extinde cu doi atomi de carbon. Atunci cnd
lungimea catenei carbonice atinge 16 atomi de carbon, acidul palmitic (produsul final) prsete ciclul.
Atomii C15 i C16 ai palmitatului deriv de la grupele metilice i carboxilice. Restul atomilor de carbon
din catena acidului gras deriv de la malonil-CoA.
Toate reaciile chimice din cadrul procesului de biosintez a acizilor grai sunt catalizate de un
complex multienzimatic acid gras sintetaza. La bacterii i plante acest complex este alctuit din 7
polipeptide diferite (6 enzime + ACP), la drojdii 7 activiti enzimatice sunt realizate de 2 polipeptide,
iar la verebrate activitile enzimatice sunt realizate de un singur polipeptid (fig. 15.6).
Enzimele din componena acid gras sintetazei sunt grefate pe o protein transportoare de grupe
acil (engl. ACP acyl carrier protein fig. 15.7). Aceast protein conine o grup prostetic 4'-
fosfopanteteina, legat printr-o legtur esteric de un rest de fosfoserin. Gruparea activ a 4'-
fosfopanteteinei este SH, la nivelul creia ACP poate forma tioesteri cu diferii radicali acil.

Fig. 15.6. Structura complexului multienzimatic acid gras sintetaza [2]; Fig. 15.7. Structura chimic a proteinei
* A bacterii i plante; B drojdii, C vertebrate; transportoare de grupe acil [2]
* AT Acetil-CoAACP transacetilaz; KS -Cetoacil-ACP sintetaz; MT Malonil-CoAACP transferaz; KR -
Cetoacil-ACP reductaz; HD - Hidroxiacil-ACP dehidrataz; ER Enoil-ACP reductaz

Aadar, produsul final al sistemului multienzimatic acid gras sintetaza este acidul palmitic, din
care prin elongare i desaturare se obin ceilali acizi grai importani din punct de vedere biologic.
Reacia general a biosintezei acidului palmitic din acetil-CoA poate fi prezentat n dou etape [2]. La
prima etap se formeaz 7 molecule de malonil-CoA:

329
 7 Acetil-CoA + 7 CO2 + 7ATP 7 Malonil-CoA + 7 ADP + 7 Pi

La etapa a doua din acetil-CoA i malonil-CoA se formeaz acid palmitic:

Acetil-CoA + 7 Malonil-CoA + 14 NADPH + 14 H+ Palmitat + 7 CO2 + 8 CoA + 14 NADP+ + 6 H2O

Gruparea prostetic a proteinei ACP funcioneaz ca un bra care transfer catena n cretere a
acidului gras de la o enzim la alta. Procesul ncepe cu transferul grupei acetil a moleculei de acetil-
CoA la grupa tiolic a 4'-fosfopanteteinei. Cu grupa carboxilic a primului acetil ncepe creterea
catenei acidului gras prin adiia succesiv a resturilor acetil (15.8).

Fig. 15.8. Schema procesului de biosintez a acidului palmitic [2]; * gruparea acetil este colorat n galben; atomii de
carbon C1 i C2 a malonatului sunt colorai n roz; carbonul sub form de CO2 eliberat este colorat n verde

330
 Calea elongrii acizilor grai saturai i nesaturai
Acidul palmitic, principalul produs al sistemului de biosintez a acizilor grai n celula animal,
este precursorul altor acizi grai saturai cu caten
lung, precum i a celor mai rspndii acizi
mononesaturai n celulele animale: palmitoleic i oleic
(fig. 15.9). Ambii acizi nesaturai posed o legtur
dubl cis ntre atomii C9 i C10, inclus n catena
carbonic n urma unei reacii de oxidare, catalizat de
enzima acil-CoA desaturaza.
n reticolul endoplasmatic neted i mitocondrii
funcioneaz un sistem de elongare a acizilor grai.
Catena acidului palmitic poate fi extins cu formare de
acizi grai cu C18 sau C20. n elongarea catenelor
carbonice ale acizilor grai sunt implicate diferite
sisteme enzimatice, iar pe lng ACP i coenzima A,
este prezent un transportor de grupe acil. Mecanismul
elongrii catenelor acizilor grai n reticolul
endoplasmatic este similar cu mecanismul biosintezei
palmitatului: donarea a doi atomi de carbon de ctre
malonil-CoA, urmat de reducerea, dehidratarea i
formarea de stearol-CoA, un produs saturat cu C18.
Acidul oleic poate fi transformat n acid linoleic i
acid linolenic (colorai n roz) doar n celulele
vegetale. Acizii respectivi ptrund n celula animal
doar cu hrana i se numesc acizi grai eseniali.
Fig. 15.9. Schema cilor metabolice de sintez a
acizilor grai saturai i nesaturai din palmitat [2]

15.2. BIOSINTEZA TRIGLICERIDELOR I A GLICEROFOSFOLIPIDELOR

Acizii grai sintetizai sau ingerai de organism cu hrana se includ n trigliceride sau n
componentele fosfolipidice ale membranelor celulare, n funcie de necesitile organismului. n cursul
creterii rapide a organismului, pentru formarea membranelor celulare este necesar producerea n
cantiti mari a fosfolipidelor. Atunci cnd organismul nu se afl ntr-o perioad de cretere activ i
este asigurat cu substane nutritive, majoritatea acizilor grai sunt incorporai n grsimile de rezerv.
n esuturile animale trigliceridele i glicerofosfolipidele au doi precursori comuni: L-3-
fosfoglicerol i acil-CoA. Cea mai mare parte a 3-fosfoglicerolului se formeaz din
fosfodihidroxiaceton, un metabolit intermediar al glicolizei, sub aciunea unei enzime din citozol
glicerol 3-fosfatdehidrogenaza. n ficat i rinichi, o cantitate mai mic de 3-fosfoglicerol se formeaz
din glicerol, sub aciunea enzimei glicerolkinaza (fig. 15.10).
Al doilea precursor al trigliceridelor i glicerofosfolipidelor este acil-CoA, care se formeaz din
acizi grai, reacii catalizate de enzime acil-CoA sintetaze. Aceste enzime activeaz i acizii grai
pentru -oxidarea lor.

331
 Fig. 15.10. Biosinteza acidului fosfatidic [2]

La prima etap a biosintezei trigliceridelor dou molecule de acil-CoA realizeaz acilarea a

dou grupe hidroxilice ale L-3-fosfoglicerolului cu formare de diacilglicerol 3-fosfat sau acid
fosfatidic. Acidul fosfatidic are un rol central n biosinteza lipidelor; acesta poate fi transformat n
triacilglicerol sau glicerofosfolipid (fig. 15.11).
n cadrul procesului de formare a trigliceridelor, se realizeaz hidroliza acidul fosfatidic cu
formare de 1,2-diacilglicerol, reacie catalizat de enzima fosfatidic acidfosfataza. La etapa urmtoare
diacilglicerolii sunt transformai n triacilgliceroli prin transesterificare cu a treia molecul de acil-CoA
(fig. 15.10).
Biosinteza trigliceridelor este controlat de aciunea unor hormoni. De exemplu, hormonul
insulina contribuie la sinteza acizilor grai din glucoz i aminoacizi (fig. 15.12). Dac diabetul zaharat
nu este tratat, la bolnavi se atest o rat crescut de oxidare a grsimilor, formare a corpilor cetonici i
o scdere anormal n greutate.

332
Fig. 15.11. Acidul fosfatidic precursor n biosinteza Fig. 15.12. Schema de reglare a biosintezei
triacilglicerolilor i a glicerofosfolipidelor [2] triacilglicerolilor de ctre insulin [2]

Biosinteza glicerolului sau gliceroneogeneza este o versiune prescurtat a gluconeogenezei, n

care din piruvat se formeaz 3-fosfodihidroxiaceton, proces urmat de transformarea 3-
fosfodihidroxiacetonei n 3-fosfoglicerol, reacie catalizat de enzima din citozol glicerol 3-
fosfodehidrogenaz (fig. 15.13). Fosfodihidroxiacetona se poate forma i din aldehida fosfogliceric,
sub aciunea enzimei triozofosfoizomeraza [10].
n biosinteza trigliceridelor nu se folosete glicerolul n stare liber, ci fosfoglicerolul care este
cu mult mai activ att sub aspect chimic, ct i energetic.
La animale gliceroneogeneza are loc n esutul adipos i n ficat. Hormonii glucocorticozi
cortizolul (steroid derivat de la colesterol) i dexamitazonul (glucorticoid sintetic) activeaz expresia
genei care codific enzima PEP carboxikinaza (engl. PEP fosfoenolpiruvat) n ficat, stimulnd astfel
gluco- i gliceroneogeneza. Stimularea gliceroneogenezei conduce, la rndul su, la creterea sintezei
trigliceridelor n ficat i eliberarea acestora n snge.
n acelai timp, glucocorticoizii inhib expresia genei PEP carboxikinazei n esutul adipos.
Acest fapt conduce la reducerea gliceroneogenezei, a sintezei trigliceridelor n esutul adipos i
eliberarea acizilor grai n snge.

333
Fig. 15.13. Schema general a gliceroneogenezei [2] Fig. 15.14. Schema general a biosintezei lipidelor simple [7]

Aadar, lipidele simple se sintetizeaz din acizi grai i glicerol. Acizii grai se formeaz din
acetil-CoA, iar glicerolul deriv din 3-fosfodihidroxiaceton (fig. 15.14).

15.3. BIOSINTEZA FOSFOLIPIDELOR MEMBRANARE

n capitolul 7.4 sunt descrise dou clase principale de fosfolipide: glicerofosfolipidele (conin
alcoolul glicerol) i sfingofosfolipidele (conin alcoolul sfingozina). De asemenea, n componena
fosfolipidelor intr diferite grupri polare substituite i variai acizi grai saturai i nesaturai (fig. 7.22;
7.23). Toate cile metabolice de biosintez a fosfolipidelor necesit parcurgerea urmtoarelor etape
generale:
sinteza alcoolului (glicerol sau sfingozin);
ataarea acidului gras prin intermediul unei legturi amidice sau eterice;
adiia gruprii hidrofilice substituite prin intermediul unei legturi fosfodiesterice;
n unele cazuri, se realizeaz modificarea sau nlocuirea gruprii polare substituite cu formarea
produsului fosfolipidic finale.
n celulele eucariote biosinteza fosfolipidelor se realizeaz pe suprafaa reticolului
endoplasmatic neted i pe membrana mitocondrial intern. Din situl de sintez, fosfolipidele migraz
n zonele celulare unde i exercit funciile.

Biosinteza glicerofosfolipidelor
Etapa I a biosintezei glicerofosfolipidelor i a triacilglicerolilor este comun (fig. 15.10; 15.11):
dou grupe acil sunt esterificate la atomii C1 i C2 ai moleculei de L-glicerol 3-fosfat cu formare de
acid fosfatidic. De regul, la C1 acidul gras este saturat, iar la C2 nesaturat. Formarea acidul fosfatidic
se realizeaz i prin fosforilarea diacilglicerolului de ctre kinaze specifice.

334

Fig. 15.15. Schema de ataare a gruprii polare substituite
de diacilglicerol printr-o legtur fosfodiesteric [2];
* X gruparea polar substituit
Gruparea polar substituit a
glicerofosfolipidelor se insereaz n molecul
prin intermediul legturi fosfodiesterice, n care
fiecare din cei doi hidroxili alcoolici (unul pe
gruparea polar substituit i altul pe atomul C3
al glicerolului) formeaz un ester cu acidul
fosforic (fig. 15.15). n cadrul acestui proces se
elimin dou molecule de H2O.
Procesul de biosintez a glicero-
fosfolipidelor se activeaz de ctre nucleotidele
citidilice prin 2 strategii:
1) citidindifosfat-ul (CDP) se ataeaz la
diacilglicerol cu formare de acid fosfatidic
activat CDP-diacilglicerol;
2) citidindifosfat-ul (CDP) se ataeaz la
hidroxilul gruprii polare substituite.
La celulele eucarariote se intlnesc ambele
strategii, n timp ce la celulele procariote se
realizeaz doar adiia CDP-ului la diacilglicerol.
Rolul central al nucleotidelor citidilice n
biosinteza lipidelor a fost pus n eviden de ctre
biochimistul american Eugene Kennedy la
nceputul anilor 60 ai sec. XX.

Biosinteza sfingolipidelor
Biosinteza sfingofosfolipidelor se realizeaz n 4 stadii:
1) sinteza sfinganinei (amin cu 18 atomi de carbon) din palmitil-CoA i serin;
2) ataarea acidului gras de molecul, prin intermediul unei legturi amidice, cu formare de N-
acilsfinganin;
3) desaturarea sfinganinei cu formare de N-acilsfingozin (ceramid);
4) ataarea gruprii polare substituite de molecul cu formare de sfingolipide: cerebrozide sau
sfingofosfolipide (sfingomieline fig. 15.16).

335
 Fig. 15.16. Schema de biosintez a sfingolipidelor [2]

n cadrul sintezei sfingofosfolipidelor ataarea acidului gras de molecul se realizeaz sub

form activat (acil-CoA).
n cadrul sintezei glicolipidelor (cerebrozidelor i gangliozidelor) adiia gruprii substituite
glucidice se realizeaz prin intermediul unei legturi glicozidice direct la atomul C1 hidroxilic al
sfingozinei. Donorul de glucide este reprezentat de UDP-glucoz sau UDP-galactoz.
La animale, legtura dubl (colorat n roz fig. 15.16) este creat de oxidaze cu funcii mixte,
nainte de inseria gruprii substituite (colorat n verde) n molecul sfingolipidei: fosfatidilcolina n
cadrul procesului de biosintez a sfingomielinei i glucoza n cadrul biosintezei cerebrozidei.
Lipidele complexe polare precum glicerofosfolipidele, sfingolipidele i glicolipidele, fiind
insolubile n ap, nu se transport din reticolul endoplasmatic (locul lor de sintez) i nu se insereaz n

336
membrane prin difuzie simpl, ci se transport n vezicule membranare specifice sau n asociere cu
proteine din citozol.

15.4. BIOSINTEZA COLESTEROLULUI, STEROIZILOR I A IZOPRENIDELOR

Colesterolul reprezint un alcool organic, principalul sterol sintetizat n celula animal.

Termenul provine din cuvntele grecesc chole (bil) i stereos (solid) urmat de sufixul ol (alcool).
Colesterolul este un component structural esenial care asigur integritatea i fluiditatea membranelor
celulelor animale, un precursor n biosinteza acizilor biliari, a vitaminei D, hormonilor steroizi
(cortizol, aldosteron n glandele suprarenale) i a hormonilor sexuali (progesteron, estrogen,
testosteron). Formula chimic a colesterolului este C27H46O, iar toi atomii de carbon deriv de la un
singur precursor acetatul (fig. 15.17). Colesterolul are trei cicluri hexagonale (A, B, C) i un ciclu
pentagonal (D), iar numerotarea atomilor de carbon ncepe din partea superioar a inelului A.

Fig. 15.17. Originea atomilor de carbon ai colesterolului Fig. 15.18. Schema general a biosintezei colesterolului
[2]; * atomii de carbon metil sunt colorai n negru, iar [2]; * unitile de izopren a scualenei sunt notate cu linii
atomii de carbon carboxil n rou roii

Colesterolul, precum i acizii grai cu catena carbonic lung, este sintetizat din acetil-CoA.
Sinteza colesterolului se desfoar n patru etape (fig. 15.18):
La etapa I, se condenseaz 3 uniti de acetat cu formare de mevalonat un metabolit
intermediar cu 6 atomi de carbon.
La etapa a II-a, se realizeaz conversiunea mevalonatului n uniti de izopren activat
(izopentenil difosfat sau izopentenil pirofosfat).

337
 La etapa a III-a, are loc polimerizarea a 6 uniti de izopren care au 5 atomi de carbon cu
formarea scualenei un compus liniar cu 30 atomi de carbon.
La etapa a IV-a, se realizeaz ciclizarea scualenei cu formare de colesterol.
Mecanismul de biosintez a colesterolului a fost descoperit de
biochimitii germani Feodor Lynen i Konrad Bloch. n anul 1964
acestor cercettori li s-a decernat premiul Nobel n medicin sau
fiziologie pentru descoperirile n mecanismul i reglarea
metabolismului colesterolului i a acizilor grai [8].
Toi hormonii steroizi umani deriv de la colesterol. Dou clase
ale hormonilor steroizi se sintetizeaz n cortexul glandelor
suprarenale: hormoni mineralocorticoizi, care controleaz
Feodor Lynen Konrad Bloch reabsorbia ionilor anorganici (Na+, Cl , HCO3 ) de rinichi i hor-
moni glucocorticoizi, care particip la reglarea gluconeogenezei i reduce rspunsul inflamator.
Hormonii sexuali se sintetizeaz n gonade i placent. Aceast categorie include progesteronul,
care regleaz ciclul reproductiv feminin, testosteronul i estradiolul, care acineaz asupra formrii
caracterelor sexuale secundare la brbai i respectiv, la femei.
Pe lng faptul c izopentenil
pirofosfat-ul este un metabolit intermediar
n biosinteza colesterolului, acesta este i
un precursor al izoprenidelor (fig. 15.19).
Din aceast grup fac parte urmtoarele
substane:
a) vitaminele A, E i K;
b) pigmeni vegetali precum carotenoizii
i lanul fitolic al clorofilei;
c) gume naturale;
d) dolicoli;
e) transportatori de electroni n
mitocondrii i cloroplaste;
f) uleiuri eseniale de lamie, eucalipt,
mosc;
g) hormoni juvenili care controleaz
metamorfoza insectelor.
Pn n prezent n natur au fost
descoperite mai mult de 20.000 de
molecule diferite de izoprenide [2].

Fig. 15.19. Rolul biologic al izopentenil pirofosafatului [2]

15.5. CATABOLISMUL TRIGLICERIDELOR

Majoritatea lipidelor din hran sunt reprezentate de trigliceride. S-a stabilit c circa 40% i mai
mult din necesitile energetice zilnice ale omului sunt asigurate de trigliceridele din hran [2].
Catabolismul trigliceridelor ncepe prin degradarea lor hidrolitic n acizi grai constituieni i glicerol,
sub aciunea enzimelor lipaze. Hidroliza trigliceridelor, sub aciunea lipazelor, se poate realiza treptat,
obinndu-se, ca produse intermediare, di- i monogliceride, acizi grai i glicerol (fig. 15.20).

338
 Fig. 15.20. Hidroliza trigliceridelor [11]

Glicerolul i acizii grai, rezultai n urma hidrolizei, se degradeaz n continuare, prin ci

metabolice diferite, transformndu-se n final, n CO2 i H2O.
Lipazele sunt prezente i n toate celulele vegetale, iar activitatea lor se intensific n timpul
germinrii seminelor, a bulbilor i a tuberculilor.

Degradarea glicerolului
Degradarea glicerolului, format n urma hidrolizei
lipidelor, ncepe prin activarea sa sub form de
fosfoglicerol (fig. 15.21). Sub aciunea glicerolkinazei i
a ATP-ului, din glicerol se formeaz 3-fosfoglicerol,
care se transform n fosfodihidroxiaceton, sub
aciunea enzimei glicerol 3-fosfodehidrogenaza.
Fosfodihidroxiacetona se transform n aldehida 3-
fosfogliceric, reacie catalizat de enzima triozofosfat
izomeraza. Aldehida 3-fosfogliceric se poate include n
dou ci metabolice celulare:
1) prin intermediului glicolizei i a ciclului Krebs,
aldehida 3-fosfogliceric se poate descompune n CO2 i
H2O;
2) n cadrul procesului de gluconeogenez, aldehida
3-fosfogliceric este unul din precursorii chimici din
care se formeaz glucoz.

Fig. 15.21 Schema catabolismului glicerolului [2]

339
 Digestia, absorbia i transportul trigliceridelor
La vertebrate degradarea de baz a trigliceridelor se desfoar n duoden. n acest segment al
intestinului subire din pancreas ptrunde sucul pancreatic care conine lipaze foarte active, iar din
vezica biliar ptrund acizi biliari (colic, dezoxicolic, chenodezoxicolic i litocolic) necesari pentru
digestia trigliceridelor. Acizii biliari sunt substane active care contribuie la emulsionarea
trigliceridelor, condiie obligatorie pentru descompunerea enzimatic ulterioar a grsimilor de lipazele
pancreatice. n sucul pancreatic, pe lng lipaze sunt prezente i enzime esteraze, care hidrolizeaz
esterii acizilor grai cu caten scurt (de exemplu, tributirina) i esterii colesterolului [3]. Aceste
enzime, de asemenea, sunt active doar n prezena acizilor biliari.
Procesul de digestie, absorbie i transport al grsimilor la om include urmtoarele etape (fig.
15.22):
1) srurile biliare emulsioneaz grsimile din hran n intestinul subire cu formare de micele;
2) lipazele din intestin degradeaz trigliceridele;
3) acizii grai i ali compui rezultai din hidroliz se absorb de mucoasa intesinului unde se
realizeaz conversiunea lor n trigliceride;
4) trigliceridele, mpreun cu colesterolul i apolipoproteinele sunt incorporate n chilomicroni;

Fig. 15.22. Etapele de digestie, absorbie i transport a grsimilor la vertebrate [2]

5) chilomicronii se deplaseaz prin limf i snge la esuturi;

6) n capilare trigliceridele se hidrolizeaz n acizi grai i glicerol, reacie catalizat de enzima
extracelular lipoprotein lipaza, activat de proteina apoliprotein C2 (apoC-II) [6];
7) acizii grai ptrund n celul;
8) acizii grai se oxideaz producnd energie sau particip la resinteza trigliceridelor.
Degradarea acizilor grai ncepe printr-un proces de activare a acestora. Procesul de activare se
realizeaz pe membrana extern a mitocondriilor, prin transformarea acizilor grai n acil-CoA, compus

340
format din coenzima A (CoA) ataat la captul lanului acidului gras. Aceast reacie exergonic de
esterificare se produce sub aciunea enzimei acil-CoA sintetaza, ATP-ului, a ionilor de Mg2+, K+ i
poate fi prezentat astfel [2]:

Acid gras + CoA + ATP Acil-CoA + AMP + 2Pi

G' = 34 kJ/mol

Acil-CoA sintetazele catalizeaz formarea unei legturi tioesterice dintre grupa carboxilic a
acidului gras i grupa tiolic a coenzimei A cu formare de acil-CoA. n cadrul reaciei o molecul de
ATP este descompus n AMP i PPi. Reacia se desfoar n dou etape (fig. 15.23).

Fig. 15.23. Reacia de transformare a acidului gras n acil-CoA [2]

La etapa I, se formeaz un compus macroergic intermediar aciladenilic, iar la etapa a II-a

tioesterul acil-CoA, compus macroergic cu o energie liber standard negativ G' = 31 kJ/mol. Acil-
CoA se formeaz n citozol i poate urma dou ci metabolice: 1) poate fi transportat n mitocondrie i
oxidat cu formare de ATP; 2) poate fi utilizat n citozol la sinteza lipidelor membranare.
Enzimele necesare oxidrii acizilor grai n celulele animale sunt localizate n mitocondrii.
Membrana mitocondrial extern este impermeabil pentru
acizii grai care au mai mult de 12 atomi de carbon. Doar
acizii grai cu caten scurt, cu 12 sau mai puini atomi de
carbon ptrund n mitocondrii fr ajutorul transportorilor
membranari. Acizii grai supui oxidrii mitocondriale se ata-
eaz de grupa hidroxilic a carnitinei cu formare de acil-carnitin (fig. 15.24).

341
Fig. 15.24. Mecanismul ptrunderii acidului gras n mitocondrie prin intermediul transportorului membranar acil-
carnitin/ carnitin [2]

Aceast reacie de transesterificare se realizeaz pe membrana extern a mitocondriei i este

catalizat de enzima carnitin aciltransferaza I. Esterul acil-carnitin ptrunde n spaiul
intermembranar al mitocondriei prin porii membranei externe, apoi ptrunde n matricea mitocondral
prin intermediul transportorului acil-carnitin/carnitin localizat n membrana intern.
La etapa final a transportului acidului gras n mitocondrie, grupa acil se transfer de la
carnitin la coenzima A intramitocondrial. Acil-CoA format este supus -oxidrii, reacie catalizat
de carnitin aciltransferaz II. Apoi, carnitina reintr n spaiul intermembranar al mitocondriei prin
intermediul transportorului acil-carnitin/carnitin.

Catabolismul acizilor grai

Acizii grai reprezint componenta esenial a tuturor lipidelor, astfel nct cunoaterea cilor
de degradare a acestora este o problem de prim importan pentru nelegerea meatbolismului lipidic.
Prin degradarea oxidativ a acizilor grai, organismele i procur o bun parte din energia
necesar proceselor biologice, proces care se realizeaz att n mitocondrii, ct i n glioxizomi,
peroxizomi, reticolul endoplasmatic.
Oxidarea mitocondrial a acizilor grai se realizeaz n 3 stadii (fig. 15.25):
1) -oxidarea acizilor grai;
2) oxidarea acetil-CoA;
3) fosforilarea oxidativ i lanul transportor de electroni.
La stadiul I, de la captul carboxil al lanului acidului gras se realizeaz nlturarea succesiv a
doi atomi de carbon sub form de acetil-CoA. De exemplu, catena acidului palmitic cu 16 atomi de
carbon se degradeaz, treptat, prin ruperea succesiv a doi atomi de carbon, astfel nct la sfritul
ciclului apte n caten rmn ultimii doi atomi de carbon (C15 i C16). Rezultatul final al transformrii
palmitatului este formarea a 8 molecule de acetil-CoA (fig. 15.23). Formarea fiecrei molecule de
acetil-CoA necesit nlturarea a 4 atomi de hidrogen (2 perechi de electroni i 4 H+) din acil-CoA, sub
aciunea enzimelor dehidrogenaze. Procesul de oxidare a palmitil-CoA n 8 molecule de acetil-CoA
poate fi reprezentat prin reacia general [2]:

Palmitil-CoA + 7CoA + 7FAD + 7NAD+ + 7H2O 8Acetil-CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H+

La stadiul al II-lea, n matricea mitocondrial are loc oxidarea acetil-CoA pn la CO2 n cadrul
ciclului Krebs (cap. 12.4). n rezultatul primelor dou stadii ale oxidrii acizilor grai se formeaz
transportori de electroni reductori NADH i FADH2.

342
 La stadiul al III-lea, echivalenii reductori NADH i FADH2 transport electronii, rezultai din
oxidarea acizilor grai, la O2 n lanul respirator mitocondrial, cu fosforilarea concomitent a ADP-ului
la ATP (cap. 12.5). Astfel, energia eliberat la oxidarea acizilor grai este stocat n molecule de ATP.

-Oxidarea acizilor grai saturai

-Oxidarea acizilor grai se realizeaz printr-o succesiune de reacii, care pot fi grupate n patru
etape, ce se repet n spiral, pn la degradarea complet a substratului (fig. 15.26).

Fig. 15.25. Stadiile de oxidare a acizilor grai [2] Fig. 15.26. Schema -oxidrii acizilor grai [2]

La etapa I se produce dehidrogenarea acil-CoA, cu formarea unui acid gras nesaturat trans-2-
Enoil-CoA (simbolul 2 indic poziia legturii duble ntre atomii de carbon i ). Reacia este
catalizat de enzima acil-CoA dehidrogenaza, ce conine o grupare prostetic FAD.
La etapa a II-a, enoil-CoA adiioneaz o molecul de ap, sub aciunea enzimei enoil-CoA
hidrataza i formeaz L--hidroxiacil-CoA.
La etapa a III-a, se produce dehidrogenarea -hidroxiacil-CoA i se formeaz -cetoacil-CoA,
reacie catalizat de enzima -hidroxiacil-CoA dehidrogenaza, care conine coenzima NAD+. n urma
reaciei grupa hidroxilic se transform n grup cetonic.
La etapa a IV-a, enzima acil-CoA acetiltransferaza (tiolaza) catalizeaz reacia dintre -
cetoacil-CoA i coenzima A cu ruperea unui fragment dicarbonic carboxilic terminal din molecula
acidului gras, sub form de acetil-CoA. La aceast etap se formeaz un acid gras nou cu doi atomi de

343
carbon mai puin n molecul dect acidul iniial supus degradrii -oxidative. Acest proces se mai
numete tioliz, ntruct -cetoacil-CoA este clivat n cadrul reaciei cu grupa tiolic a coenzimei A.
Acetil-CoA rezultat din metabolizarea acizilor grai se poate degrada, n continuare, prin
intermediul ciclului Krebs sau al ciclului glioxalic. Reacia general a oxidrii complete a palmitil-CoA
n CO2 i H2O poate fi prezentat astfel [2]:

Palmitil-CoA + 23 O2 + 108 Pi + 108 ADP CoA + 108 ATP + 16 CO2 + 23 H2O

Energia liber standard al oxidrii palmitatului n CO2 i H2O este de 9,800 kJ/mol.

-Oxidarea acizilor grai nesaturai

Majoritatea acizilor grai din componena trigliceridelor i fosfolipidelor sunt nesaturai, cu una
sau mai multe legturi duble. Aceste
legturi se gsesc n configuraia cis i
nu pot fi supuse aciunii enzimei enoil-
CoA hidrataza, ntruct aceasta
catalizeaz adiia H2O la legtura dubl
doar din configuraia trans a 2-enoil-
CoA metabolit intermediar al
procesului de -oxidare (fig. 15.26). La
oxidarea acizilor grai nesaturai este
necesar prezena a dou enzime
specifice: 3,2-enoil-CoA izomeraza i
2,4-dienoil-CoA reductaza (fig. 15.27).
Bunoar, enzima 3,2-enoil-
CoA izomeraza este necesar pentru
degradarea acidului oleic, acid nesaturat
cu 18 atomi de carbon, cu o legtur
dubl cis ntre C9 i C10 (9).
La etapa iniial a oxidrii, se
realizeaz conversiunea oleatului n
oleol-CoA i similar cu acizii saturai,
ptrund n matricea mitocondrial prin
transportorul membranar acil-
carnitin/carnitin. Apoi, oleol-CoA
este supus -oxidrii (trei cicluri) cu
formare de acetil-CoA i cis-3-
Fig. 15.27. Procesul de oxidare a acidului oleic acid gras
mononesaturat [2]
dodecenol-CoA. Acest compus nu se
utilizeaz n calitate de substrat pentru
aciunea enzimei enoil-CoA hidrataza, care acioneaz doar asupra legturilor duble n configuraia
trans. Enzima 3,2-enoil-CoA izomeraza realizeaz izomerizarea cis-3-enoil-CoA n trans-2-enoil-
CoA, care la rndul su, se transform sub aciunea enzimei enoil-CoA hidrataza n L--hidroxiacil-
CoA (trans-2-dodecenoil-CoA). Acest metabolit intermediar este supus procesului de -oxidare cu
formare de acetil-CoA.
A doua enzim specific 2,4-dienoil-CoA reductaza particip la oxidarea acidului linoleic cu
configuraia cis-9, cis-12.

344
 Oxidarea acizilor grai cu un numr impar de atomi de carbon

n componena lipidelor la unele specii de plante i organisme marine sunt prezeni i acizi grai
cu un numr impar de atomi de carbon. La bovine i alte animale rumegtoare se formeaz o cantitate
mare de propionat (CH3 CH2 COO ) n cadrul procesului de fermentaie a glucidelor n rumen.
Propionatul trece n snge i se metabolizeaz n ficat.
Oxidarea acizilor grai cu caten carbonic
impar se realizeaz n mitocondrii i ncepe la
captul carboxilic al lanului. Substratul ultimei
etape a -oxidrii este acil-CoA cu 5 atomi de
carbon, iar la oxidarea i clivarea acestuia se
formeaz acetil-CoA i propionil-CoA. Acetil-
CoA se poate degrada n ciclul Krebs, iar
propionil-CoA urmeaz o care metabolic, care
include urmtoarele etape (fig. 15.28):
carboxilarea propionil-CoA cu formare
de D-metilmalonil-CoA, sub aciunea enzimei
propionil-CoA carboxilaza, a crei enzim este
biotina, n prezena ATP-ului;
epimerizarea D-metilmalonil-CoA n L-
stereoizomerul su, reacie catalizat de enzima
metilmalonil-CoA epimeraza;
rearanjarea intramolecuar a L-
metilmalonil-CoA cu formare de succinil-CoA,
sub aciunea enzimei metilmalonil-CoA mutaza,
a crei coenzim este 5'-dezoxiadenozin
cobalamina derivat de la vitamina B12
(cobalamina).

Fig. 15.28. Oxidarea propionil-CoA produs la -oxidarea

acizilor grai cu caten carbonic impar [2]

-Oxidarea peroxizomal a acizilor grai

-Oxidarea acizilor grai se poate realiza att n mitocondrii, ct i n peroxizomii celulari

organite unimembranare n celulele animale i vegetale (cap. 2.4). -Oxidarea peroxizomal, la fel ca
-oxidarea mitocondrial, este un proces alctuit din 4 etape:
1) dehidrogenarea acil-CoA, cu formarea unui acid gras nesaturat enoil-CoA;
2) adiia H2O la enoil-CoA cu formarea unui -hidroxiacil-CoA;
3) oxidarea -hidroxiacil-CoA n -cetoacil-CoA;
4) clivarea tiolic a -cetoacil-CoA de coenzima A cu clivarea unui fragment dicarbonic sub
form de acetil-CoA i formarea unui acid gras nou cu doi atomi de carbon mai puin n molecul.
n acelai timp se atest unele deosebiri ntre -oxidrile din mitocondrii i peroxizomi. Astfel,
la prima etap a -oxidrii peroxizomale enzima flavoprotein acil-CoA oxidaza transfer electronii
direct la O2, cu producere de H2O2, care se degradeaz, sub aciunea enzimei catalaza n H2O i O2. n

345
mitocondrii, electronii se transport la prima etap de oxidare a acizilor grai prin lanul respirator la O2
pentru a produce H2O, proces conjugat cu sinteza ATP-ului. n peroxizomi, energia produs la prima
etap de oxidare a acizilor grai nu se stocheaz sub form de ATP, ci se elibereaz sub form de
cldur.
Acetil-CoA produs de peroxizomi i glioxizomi se utilizeaz n calitate de precursor chimic n
biosintez (fig. 15.29), iar acetil-CoA produs n mitocondrii se oxideaz n cadrul ciclului Krebs.
NADH format la a doua etap de oxidare a acizilor
grai nu se reoxideaz n peroxizomi i echivalenii
reductori se transport n citozol i mitocondrii.
Pe lng aceasta, sistemul de -oxidare peroxizomal
este mai activ la degradarea acizilor grai cu caten
carbonic lung (acidul hexacosanoic 26:0) i a acizilor
cu caten carbonic ramificat, precum acidul fitanic (acid
3,7,11,15-tetrametil hexadecanoic) sau acidul pristanic
(acid 2,6,10,14-tetrametilpentadecanoic).
La plante -oxidarea se poate realiza n peroxizomii
esuturilor foliare sau n glioxizomii seminelor n curs de
germinare. Peroxizomii i glioxizomii din celulele vegetale
au o structur similar i ndeplinesc aceleai funcii. Rolul
biologic al -oxidrii n aceste organite nu const n
utilizarea lipidelor de rezerv n scop energetic, ci n
biosinteza unor compui chimici celulari. Astfel, n cursul
germinrii seminelor, trigliceridele se transform n
Fig. 15.29. -Oxidarea o etap n procesul de glucoz, zaharoz i ali metabolii eseniali (fig. 15.29).
transformare a trigliceridelor n glucoz [2]

-Oxidarea acizilor grai

-Oxidarea este unul din mecanismele de degradare a acizilor grai. Aceast cale metabolic se
utilizeaz la oxidarea acizilor grai ramificai cu o grup
metilic la atomul de carbon , ntruct n acest caz -
oxidarea nu este posibil. Acest tip de oxidare a acizilor
grai se realizeaz doar n peroxizomii celulelor animale i
vegetale.
n peroxizomii celulelor umane se realizeaz -
oxidarea acidului fitanic cu formare de acid pristanic
(fig.15.30).
Procesul de -oxidare include urmtoarele etape: 1)
acidul fitanic se ataeaz la CoA cu formare de fitanoil-
CoA, reacie catalizat de enzima fitanoil-CoA sintetaza; 2)
fitanoil-CoA se oxideaz pn la 2-hidroxifitanoil-CoA,
sub aciunea enzimei fitanoil-CoA dioxigenaza, n prezena
Fe2+; 3) 2-hidroxifitanoil-CoA se cliveaz, sub aciunea
enzimei 2-hidroxifitanoil-CoA liaz, cu formare de
pristanal i formil-CoA; 4) pristanalul se oxideaz cu
Fig. 15.30. Etapele -oxidrii acizilor grai [5] formare de acid pristanic, reacie catalizat de enzima
aldehid dehidrogenaz.
Pristanalul este supus -oxidrii cu producere de propionil-CoA. La animale n cadrul
procesului de -oxidare se realizeaz att degradarea acizilor grai, ct i a acizilor biliari.

346
 -Oxidarea acizilor grai

-Oxidarea este o cale metabolic minor de degradare a acizilor grai la animalele vertebrate.
n cadrul acestui proces are loc oxidarea acizilor grai la atomul de
carbon (omega), cel mai ndeprtat de grupa carboxilic. Aceast
oxidare se produce la acizii saturai cu 10 sau 12 atomi de carbon, n
reticolul endoplasmatic al celulelor ficatului i al rinichilor.
La etap I se realizeaz hidroxilarea atomului de carbon al acidului gras, reacie catalizat de
oxidaze cu funcii mixte (fig. 15.31).

Fig. 15.31. Reacia de hidroxilare n procesul de -oxidare [9]

La etap II-a, grupa hidroxilic de pe atomul de carbon se oxideaz cu formare de -aldoacid

gras, reacie catalizat de enzima alcool dehidrogenaz cu grupa prostetic NAD+ (15.32).

Fig. 15.32. Reacia de oxidare a hidroxiacidului gras n procesul de -oxidare [9]

La etap III-a, grupa aldehidic se oxideaz cu formare de acid gras care conine cte o grupare
carboxilic la ambele capete ale lanului, reacie catalizat de enzima aldehid dehidrogenaz (15.33).

Fig. 15.33. Reacia de oxidare a aldoacidului gras n procesul de -oxidare [9]

Acidul gras dicarboxilic format este supus procesului de -oxidare, cu formare de acid adipic i
acid succinic, care se include n ciclul Krebs.

Corpii cetonici
De regul, la animale degradarea acizilor grai se realizeaz fr acumularea considerabil a
metaboliilor intermediari, de exemplu a acetil-CoA. ns n anumite condiii (foame, schimbarea
brusc a regimului alimentar, diabet zaharat) n organism se formeaza corpi cetonici. Din aceast grup
de substane fac parte acetona, acidul acetoacetic i acidul D--hidroxibutiric (fig. 15.34). Corpii
cetonici se formeaz din acetil-CoA n ficat i prin circuitul sangvin se transport la esuturile periferice
unde se oxideaz n cadrul ciclului Krebs.

347
 Fig. 15.34. Procesul de formare a corpilor cetonici din acetil-CoA [2]

Atunci cnd organismul pierde capacitatea de a utiliza corpii cetonici (cetoacidoz) acetia se
acumuleaz n snge (cetonemie) sau n urin (cetonurie).
Acidul acetoacetic se formeaz n rezultatul condensrii a dou molecule de acetil-CoA, reacie
catalizat de enzima tiolaza. Acetoacetil-CoA format se condenseaz cu o molecul de acetil-CoA, cu
formare de -Hidroxi--metilglutaril-CoA (HMG-CoA), sub aciunea enzimei hidroximetilglutaril-CoA
sintetaza. Molecula de HMG-CoA este clivat cu formare de acetoacetat liber i acetil-CoA, sub
aciunea enzimei HMG-CoA liaza.
Acetoacetatul este redus reversibil de enzima mitocondrial D--hidroxibutirat dehidrogenaz,
cu formare de D--hidroxibutirat. La oameni sntoi acetona se formeaz n cantiti foarte mici din
acetoacetat, care este decarboxilat sub aciunea enzimei acetoacetat decarboxilaza (fig. 15.34). La
indivizii cu diabet zaharat netratat, n organism, se produce n cantiti mari acetoacetat care se
transform n aceton. Intoxicaia organismului cu aceton i alte substane cetonice poate duce la
com diabetica. De notat c coninutul de aceton din snge crete att de mult nct se elimin pe cale
respiratorie, iar aerul expirat de un diabetic grav bolnav sau de un bolnav n com diabetic miroase a
aceton.

348
 TESTE DE EVALUARE

1. Completai spaiile libere din text.

1.1. Lipidele vegetale i animale deriv de la..............................................................................................
1.2. Izopentenil pirofosfat este componentul de baz al..............................................................................
1.3. Biosinteza acizilor grai se realizeaz pe dou ci:..............................................................................
1.4. n esuturile animale trigliceridele i glicerofosfolipidele au doi precursori comuni:..........................
1.5. La animale gliceroneogeneza are loc n................................................................................................

2. Alegei rspunsul corect din dou variante alternative: Da / Nu.

2.1. Acizii grai se formeaz din izopentenil pirofosfat.
2.2. Glicerolul deriv din 3-fosfodihidroxiaceton.
2.3. Colesterolul este un precursor n biosinteza acizilor biliari.
2.4. Izopentenil pirofosfat-ul este un metabolit intermediar n biosinteza colesterolului.
2.5. La vertebrate degradarea de baz a trigliceridelor se desfoar n stomac.

3. Alegei varianta sau variantele de rspuns corecte.

3.1. Lipide complexe: a) ceride; b) steride; c) glicolipide; d) lipoproteide; e) gliceride.
3.2. Precursorul comun al trigliceridelor i glicerofosfolipidelor este:
a) vitamina D; b) acidul colic; c) acidul fosfatidic; d) aldehida 3-fosfogliceric.
3.3. n compoziia fosfolipidelor intr: a) gliceroli; b) steroli; c) fosfai; d) inozitol; e) sfingozin.
3.4. Oxidarea acizilor grai: a) -oxidare; b) -oxidare; c) -oxidare; d) -oxidare.
3.5. Catabolismul acizilor grai se realizeaz n:
a) reticulul endoplasmatic; b) lizozomi; c) mitocondrii; d) peroxizomi; e) aparatul Golgi.

4. Asociai.
Clasificarea lipidelor dup complexitatea chimic
1. Lipidele simple A. Gliceride E. Lipoproteide
2. Lipidele complexe B. Fosfolipide F. Ceride
C. Glicolipide G. Trigliceride
D. Steride

5. Selectai termenul care nu se ncadreaz n grupul tematic prezentat i explicai de ce l-ai

separat.
5.1. Izopentenil pirofosfat; vitamina A; glicerol; vitamina K; carotenoizi; gume naturale.
5.2. Acil-CoA; izoprenide; trigliceride; fosfolipide; glicolipide.
5.3. Glicerol; 3-fosfoglicerol; fosfodihidroxiaceton; acid dezoxicolic; aldehid 3-fosfogliceric.

6. Completai tabelul.

Funciile lipidelor n celul

A.
B.
C.
D.
E.
F.

349
7. Scriei un referat la tema.

7.1. Biosinteza acizilor grai.

7.2. Biosinteza trigliceridelor.
7.3. Biosinteza colesterolului, steroizilor i a izoprenidelor.
7.4. Izopentenil pirofosfat metabolit intermediar n biosintez.
7.5. Catabolismul acizilor grai i al glicerolului.

GLOSAR

Acilare reacie chimic de introducere a unui radical acil n molecula unui compus organic.
Apoliproteine proteine legate cu lipide din snge responsabile pentru transportul trigliceridelor,
fosfolipidelor, colesterolului i a esterilor colesterolului ntre organe.
Carnitin compus cuaternar azotat sintetizat din aminoacizii lizina i metionina.
Cetoacidoz stare patologic caracterizat prin scderea rezervei alcaline a sngelui, datorit
acumulrii de corpi cetonici.
Chilomicron particul microscopic lipoproteinic, bogat n trigliceride, prezent n snge dup
digestia grsimilor absorbite la nivelul intestinului subire.
Dolicoli grup de compui organici nesaturai cu o caten lung alctuit dintr-un numr variabil de
uniti de izopren i o grup alcoolic funcional.
Duoden segmentul iniial al intestinului subire.
Micel grup sau agregat de molecule care se formeaz n substanele coloidale i n soluiile lor.
Rumen compartiment al stomacului rumegtoarelor, n care se nmagazineaz alimentele i se
macereaz sub influena florei bacteriene, a fermenilor i a micrii pereilor.
Tioester compus chimic cu gruparea funcional C-S-CO-C, produs al esterificrii ntre un acid
carboxilic i un tiol.

BIBLIOGRAFIE

1. Neamu, G., Cmpeanu, G., Socaciu, C. Biochimie vegetal: (partea structural). Bucureti:
Editura didactic i pedagogic, 1993.-347 p.
2. Nelson, D., Cox, M. Lehninger Principles of Biochemistry. Publisher: W. Freeman; 4th edition,
April 23, 2004.- 1110 p.
3. , ., , ., , ., , ., , .
. . : , 1986.-551 .
4. , ., , ., , . , ., , ., , .
: . , , 2008.
5. https: Alpha oxidation //en.wikipedia.org/wiki/Alpha_oxidation
6. https: Apolipoprotein C2//en.wikipedia.org/wiki/Apolipoprotein_C2
7. http: Lipid Biosynthesis//classes.midlandstech.edu/carterp/Courses/bio225/chap05/ss8.htm
8. http: Nobel prizes //www.nobelprize.org/nobel_prizes
9. https: Omega oxidation //en.wikipedia.org/wiki/Omega_oxidation
10. https: Triosephosphate isomerase //en.wikipedia.org/wiki/Triosephosphate_isomerase
11. http: Exploring the PDB: The Structure and Mechanism of an Esterase // butane. chem. illinois. edu
/ jsmoore/ Experimental / PDBQuiz2.html

350
 Anexa 1
-Aminoacizi proteici
Denumirea Structura Denumirea
prescurtat
Alifatici
Glicin NH2-CH2-COOH Gly G
Alanin CH3-CH(NH2)-COOH la A
Valin* (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH Val V
Leucin* CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH Leu L
Izoleucin* CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH Ile I
Cu sulf
Cistein HS-CH2-CH(NH2)-COOH Cys C
Metionin* CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH Met M
Neutri
Serin HO-CH2-CH(NH2)-COOH Ser S
reonin* CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH Thr T
sparagin NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH Asn N
Glutamin NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH Gln Q
Acizi
Acid glutamic HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH Glu E
Acid aspartic COOH-CH2-CH(NH2)-COOH Asp D
Bazici
Lizin* NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH Lys K
rginin NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH Arg R
Histidin His H

Aromatici
irozin Tyr Y

riptofan* Trp W

Fenilalanin* Phe F

Iminoacizi
Prolin Pro P

* aminoacizi eseniali

351
 Anexa 2
Schema biosintezei prolinei i argininei la bacterii

352
 Anexa 3
Schema biosintezei lizinei

* 1 aspartokinaz; 2 aspartat -semialdehid dehidrogenaz; 10 dihidropicolinat sintetaz; 11 1-piperidin-

2,6-dicarboxilat dehidrogenaz;12 N-succinil-2-amino-6-cetopimelat sintetaz; 13 succinil diaminopimelat
aminotransferaz; 14 succinil diaminopimelat desuccinilaz; 15 diaminopimelat epimeraz; 16 diaminopimelat
decarboxilaz

353
 Anexa 4

Schema biosintezei acidului corismic, tirozinei i a fenilalaninei la bacterii i plante

* acidul corismic, metabolit intermediar n biosinteza 1 corismat mutaz; 2 prefenat dehidrogenaz;

aminoacizilor aromatici la bacterii i plante; 3 prefenat dehidrataz
1 2-ceto-3-deoxi-D-arabinoheptulozonat fosfatsintetaz;
2 dehidrochinatsintetaz; 3 3-dehidrochinat dehidrataz;
4 ichimat dehidrogenaz; 5 ichimat kinaz;
6 5-enolpiruvilichimat 3-fosfatsintetaz; 7 corismatkinaz

354
 Anexa 5
Schema degradrii aminoacizilor proteici pn la acetil-CoA

* aminoacizii respectivi doneaz atomii de carbon (colorai n rou) lui acetil-CoA. Triptofanul, fenilalanina, tirozina i
izoleucina doneaz atomii de carbon (colorai n albastru) lui piruvat sau metaboliilor ciclului Krebs

355
 Anexa 6
Schema degradrii aminoacizilor proteici pn la piruvat

* PLP piridoxal 5'-fosfat

356
 Anexa 7
Schema degradrii aminoacizilor proteici pn la -cetoglutarat

* 1 histidin amoniu liaz; 2 urocanat hidrataz; 3 imidazolon propionaz; 4 glutamat formimino transferaz

357
 Anexa 8
Schema degradrii aminoacizilor proteici pn la succinil-CoA

* PLP piridoxal 5'-fosfat

358
 Anexa 9

Schema general a ciclului ureei

359
360
361