Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Proteinele
Proteinele
Proteinele
Proteinele reprezintă cele mai complexe substanţe ale materiilor prime şi produselor alimentare de origine
animală şi vegetală. Proteinelesunt formate din 20 de aminoacizi proteinogeni.
STRUCTURA PRIMARĂ
o catenă proteică formată dintr-un număr de aminoacizi aranjaţiconsecutiv şi legaţiprin legături peptide.
STRUCTURA SECUNDARĂ
aranjarea spaţială a unui număr de catene polipeptide legate între ele prin legături de hidrogen
CONFIGURAŢIA : -structură spiralată (răsucită) a unei catene polipeptide
-structura pliată (fi-structura) a lanţurilor polipeptide.
STRUCTURA TERȚIARĂ împachetarea specifică a lanţului polipeptidic în structura tridimensională
compactă, în formă de globulă
STRUCTURA CUATERNARĂ definește natura, numărul și modul de asociere a protomerilor.
Subunitățile se asamblează în structura cuaternară prin forțe asemănătoare celor din structura terțiară, cu
deosebirea, că în acest caz, legăturile se stabilesc între subunități (protomeri).
2. Proprietățile aminoacizilor
AMINOACIZII- Substanțe macromoleculare azotate formate din resturi de amonoacizi.
Aminoacizii reprezinta elementele structurale de baza ale proteinelor, ca si stadiul lor final de scindare
digestiva.
CU RADICAL NEPOLAR (HIDROFOB) Exemple: L-alanina. L-valina, L-leucina, L-izoleucina şi L-
prolina, 2 aminoacizi cu radical aromatic (L-fenilalanina, L-triptofanul) și aminoacidul L-metionina care
conţine sulf (CH3-S-)
Proprietăţile fîzico-chimice - capacitatea acestora de respingere a moleculelor de apă prin interacţiuni
hidrofobe şi solubilitate redusă, comparativ cu aminoacizii polari.
- nu formează legături de hidrogen c moleculele de apă (excepție L-alanina şi Lprolina );
- punctul izoelectric al aminoacizilor hidrofobi se găseşte în limitele pH 5,0...6,3.
CU RADICAL POLAR NEUTRU Exemple L-serină, L-treonină, L-tirozină, L-glicinei, L-cisteina şi L-
tirozina, L-asparagină
Proprietăţile fîzico-chimice - solubilitatea aminoacizilor neutri în mediile apoase asigură radicalul polar,
datorită formei de legătură a hidrogenului cu moleculele de apă;
- polaritatea aminoacizilor L-serină, L-treonină şi L-tirozină este determinată de grupa hidroxil prezentă
în structura radicalului R.
- grupa tiol (SH) a radicalului R asigură polaritatea L-cisteinei.
- polaritatea aminoacizilor L-asparagină şi L-glutamină este determinată de prezenţa în structura
radicalilor a grupelor amino.
- în structura radicalului R, L-cisteina şi L-tirozina conţin cele mai polarizate grupări funcţionale;
- L-cisteina conţine grupa tiol (SH) şi L-tirozina conţine grupa hidroxil a fenolului. Grupările menţionate
scindează foarte uşor protonii în comparaţie cu radicalii altor aminoacizi din această grupă.
CU RADICAL POLAR ELECTROPOZITIV Exemple L-lizină, L-arginină şi L-histidină
Proprietăţile fîzico-chimice - conţin în structura radicalului R câte o grupă amino, care asigură încărcarea
electropozitivă a aminoacizilor;
- lanţul alifatic al radicalului R al L-lizinei şi L-argininei conţine grupa amino în !poziţie;
- radicalul R al L-histidinei reprezintă un hetcrociclu cu o grupă imino.
- la pH 7,0 au sarcină sumară electropozitivă.
CU RADICAL POLAR ELECTRONEGATIV Exemple L-asparagic şi acidul L-glutamic conţin
radical R electronegativ
Proprietăţile fîzico-chimice - pe lângă grupările funcţionale amino şi carboxil, structura radicalului R
conţine o grupă carboxil
- în mediile cu pH 7,0, grupele carboxil asigură încărcarea sumară electronegativă a acestor aminoacizi.