Facultatea de Chimie Industrială si Ingineria Mediului

Universitatea Politehnica Timișoara

Colagenul

Nume: Cobianu Corina

An: An II IPA
Grupă:1A

1
Facultatea de Chimie Industrială si Ingineria Mediului

Cuprins:
I: Introducere 3
II: Biosinteza colagenului 3
III:Tipuri de colagen 4
IV: Colagenul de tip I,II,III,V 4-5
V: Bibliografie 6

2
Facultatea de Chimie Industrială si Ingineria Mediului

Introducere:
Colagenul din ţesutul conjunctiv al animalelor superioare constituie 20-25% din totalul proteinelor acestora.
Fibrele de colagen sunt aranjate în diferite moduri dependent de funcţia biologica a tipurilor particulare de ţesut
conjunctiv. Deşi în colagenul diferitelor specii apar diferenţe în ceea ce priveşte secvenţa de aminoacizi, cele mai
multe tipuri de colagen conţin aproximativ 35% glicină, 11% alanină, semănând cu β-keratinele. Se distinge prin
conţinutul neobişnuit de ridicat de prolină (12%) şi hidroxiprolină (9%), un aminoacid rar întâlnit în alte proteine.
Conţine de asemenea hidraţi de carbon (glucoză şi galactoză) ataşaţi de resturile hidroxil din catenele laterale ale
aminoacizilor lanţurilor peptidice prin legături de tip O-glicozidice. [1]
În funcție de gradul de mineralizare, țesuturile de colagen pot fi rigide (osoase), compatibile (tendon) sau pot avea
un gradient de la rigid la compatibil (cartilaj). Colagenul este, de asemenea, abundent în cornee, vase de sânge,
intestin, discuri intervertebrale și dentină în dinți. [3] În țesutul muscular, servește ca o componentă majoră a
endomisiei. Colagenul constituie 1-2% din țesutul muscular și reprezintă 6% din greutatea mușchilor puternici,
tendinoși. Fibroblastul este cea mai comună celulă care creează colagen. Gelatina, care este utilizată în industria
alimentară și în industrie, este colagen care a fost hidrolizat ireversibil. [2] Colagenul are multe utilizări medicale în
tratarea complicațiilor oaselor și ale pielii.

Figura1.
Biosinteza colagenului :
Presupune parcurgerea a 10 etape organizate în faza de sinteză intracelulară şi cea de asamblare
extracelulară. Pe parcursul lor se trece de la aminoacizii liberi constituenţi la fibrele de colagen.
 Faza intracelulară:
1. asamblarea aminoacizilor are loc în fibroblaste, parcurgând etapele sintezei oricărei proteine
2. hidroxilarea resturilor de Pro şi Lys
3. glicozilarea resturilor de zahar de Lys-OH formată anterior
4. asamblarea unităţilor formate în lanţuri polipeptidice, cu fixarea concomitentă a punţilor de sulf: lanţurile
polipeptidice formate iau conformaţie de α-elice şi de aceea se numesc lanţuri α.
5. formarea triplului helix – molecula de procolagen
6. eliminarea unităţilor de procolagen în spaţiul extracelular
 Faza extracelulară:
7. formarea moleculei de tropocolagen (prin asocierea a 3 lanţuri de procolagen)
8. polimerizarea moleculelor de colagen
9. montarea acestora în microfibrile de colagen
3
Facultatea de Chimie Industrială si Ingineria Mediului

10. asamblarea microfibrilelor pentru a forma fibrilele. [1]

Tipuri de colagen:
Peste 90% din colagenuldin corpul este colagen de tip I.
Cu toate acestea, începând din 2011, 30 de tipuri de colagen au fost identificate, descrise și împărțite în mai multe
grupuri în funcție de structura pe care o formeaz. Toate tipurile conțin cel puțin o triplă helix. [3]
 Fibrilar (tip I, II, III, V, XI)
 Non-fibrilar
 FACIT (colageni asociați fibrilelor cu triple helice întrerupte) (tip IX, XII, XIV, XIX, XXI)
 Lanț scurt (tip VIII, X)
 Membrană bazală (tip IV)
 Multiplexină (domenii multiple cu triplu helix cu întreruperi) (tip XV, XVIII)
 MACIT (colageni asociați cu membrană cu triple helice întrerupte) (tip XIII, XVII)
 Formarea microfibrilelor (tip VI)
 Ancorarea fibrilelor (tip VII)
Cele mai frecvente cinci tipuri sunt:
Tipul I: piele, tendon, vasculatură, organe, os (componenta principală a părții organice a osului)
Tipul II: cartilaj (componenta principală a colagenului cartilajului)
Tipul III: reticulat (componenta principală a fibrelor reticulare), întâlnit frecvent alături de tipul I
Tipul IV: formează lamina bazală, stratul secretat de epiteliu al membranei bazale
Tipul V: suprafețe celulare, păr și placentă
Colagenul de tip I
Majoritatea colagenului se formează într-un mod similar, dar următorul proces este tipic pentru tipul I:
 În interiorul celulei
Două tipuri de lanțuri alfa - alfa-1 și alfa 2, se formează în timpul translației pe ribozomi de-a lungul reticulului
endoplasmatic dur (RER). Aceste lanțuri peptidice cunoscute sub numele de preprocolagen, au peptide de
înregistrare pe fiecare capăt și o peptidă semnal.
 În afara celulei
Peptidele de înregistrare sunt clivate și tropocolagenul este format din procolagen peptidază.
Molecule multiple de tropocolagen formează fibrile de colagen, prin reticulare covalentă (reacție aldolică) prin lizil
oxidază care leagă reziduurile de hidroxilizină și lizină. Se formează mai multe fibrile de colagen în fibre de
colagen.
Colagenul poate fi atașat la membranele celulare prin intermediul mai multor tipuri de proteine, inclusiv
fibronectină, laminină, fibulină și integrină.

4
Facultatea de Chimie Industrială si Ingineria Mediului

Colagenul de tip II este baza cartilajului articular și cartilajului hialin, format din homotrimeri de colagen, lanțuri de
tip II, alfa 1.
Colagenul de tip II formează fibrile. Această rețea fibrilară de colagen permite cartilajului să prindă agregatul
proteoglican, precum și să ofere rezistență la tracțiune a țesutului. Administrarea orală de colagen nativ de tip II
induce toleranță orală la răspunsurile imune patologice și poate fi utilă în artrită. Acesta reprezintă 50% din toate
proteinele din cartilaj și 85-90% din colagenul cartilajului articular. [4]
Colagenul de tip III este un homotrimer sau o proteină compusă din trei lanțuri peptidice identice (monomeri),
fiecare denumită lanț alfa 1 de colagen de tip III. În mod formal, monomerii sunt numiți colagen de tip III, lanț alfa-
1 și la om sunt codificați de gena COL3A1. Colagenul de tip III este unul dintre colagenii fibrilari ale căror proteine
au un domeniu lung, inflexibil, triplu-elicoidal. [5]
Colagenul de tip V este o formă de colagen fibrilar asociat cu sindromul clasic Ehlers-Danlos. Se găsește în
joncțiunea dermică / epidermică, în țesuturile placentare, precum și în asociere cu țesuturile care conțin colagen de
tip I. [6]

5
Facultatea de Chimie Industrială si Ingineria Mediului

Bibliografie:
1. Prof.Mirabela Padure,Curs Chimia Alimetelor
2. Bogue, Robert H. (1923). "Conditions Affecting the Hydrolysis of Collagen to Gelatin". Industrial and
Engineering Chemistry. 15 (11): 1154–1159. doi:10.1021/ie50167a018
3. Ricard-Blum, S. (2011). "The Collagen Family". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 3 (1):
a004978. doi:10.1101/cshperspect.a004978
4. Park KS, Park MJ, Cho ML, Kwok SK, Ju JH, Ko HJ, Park SH, Kim HY (2009). "Type II collagen oral
tolerance; mechanism and role in collagen-induced arthritis and rheumatoid arthritis". Modern
Rheumatology. 19 (6): 581–9. doi:10.1007/s10165-009-0210-0
5. Kuivaniemi H, Tromp G (July 2019). "Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and
associated diseases". Gene. 707: 151–171. doi:10.1016/j.gene.2019.05.003 3
6. Wenstrup RJ, Florer JB, Brunskill EW, Bell SM, Chervoneva I, Birk DE (2004). "Type V collagen controls the initiation of
collagen fibril assembly". J. Biol. Chem. 279 (51): 53331–7. doi:10.1074/jbc.M409622200