Stabilitatea moleculelor de colagen depinde de

factorii:

1) primari:
- legaturile de H dintre grupele C=O si
NH
- Legaturile ionice dintre grupele
laterale ale catenelor de baza ale
aminoacizilor polari
- Legaturi intercatenare
2) secundari: rigiditatea sterica datorata
continutului ridicat de prolina
Fibrile de colagen din piele
Fibrile de colagen din oase
 Elemente de structura ale colagenului

• Grupele laterale ale aminoacizilor sunt complet nepolare, deci au

caracter hidrofob, astfel incat catenele evita contactul cu apa si
stabilesc un numar mare de contacte cu catenele nepolare ale
aminoacizilor.
• Daca se distrug contactele hidrofobice cu o solutie (de ex. uree),
structura caracteristica se pierde, ceea ce se observa la microscop prin
contractia fibrelor de colagen. Acelasi efect se poate obtine printr-o
simpla incalzire a fibrelor de colagen.
• Un alt factor ce afecteaza stabilitatea colagenului este incorporarea
moleculelor de apa in structurile inter si intra catenare. Daca se
diminueaza continutul de apa al colagenului, stabilitatea sa structurala
scade. De asemenea daca se produce o deschidere
completa(LIOFILIZARE), solubilitatea scade, proces numit
MATURARE IN VITRO a colagenului.
Elastina= proteina structurala ce se gaseste in cantitati relativ mari in
tesuturi elastice cum ar fi ligamente, perete aortic si piele.
Elasticitatea ridicata a elastinei se datoreaza puntilor de reticulare a
lisinei prin intermediul desmosinei, izodesmosinei si lisinorleucinei
 Proprietatile elastinei

• Formarea desmosinei si izodesmosinei este dependenta de prezenta cuprului si

a enzimei lisiloscidoza; prin urmare o deficienta a dietei in cupru duce la
elastina nereticulata. Aceasta va duce la un tesut viscos neelastic similar cu
polimerii lineari si astfel la o lipsa de elasticitate, avand ca rezultat final
ruperea peretilor aortici.
• Elastina este foarte sensibila la temperaturi inalte in prezenta diversilor agenti
chimici datorita continutului foarte scazut in grupe polare laterale (OH si
grupe ionizabile).
• Elastina contine un procent inalt de aminoacizi cu catene secndare alifatice,
cum ar fi valina (de 6 ori mai mult fata de colagen). De asemenea, din
structura elastinei lipsesc toti aminoacizii cu caracter bazic sau acid, astfel
incat are putine grupe ionizabile. Cel mai abundent astfel de aminoacid este
acidul glutamic, dar care se gaseste in elastina intr-o concentratie de 6 ori mai
mica decat in colagen. Acidul aspartic, lisina si histidina sunt impreuna sub
2%0in compozitia elastinei.
• Pana in prezent s-au separat 3 componente principale de elastina:
tropoelastina, elastina, microfibrile. Compozitia acestor entitati este prezentata
in Tabelul 2-4. Faza microfibrilara, cu structura cristalina poate constitui 5-
10% din elastina totala, in timp ce restul este o faza amorfa.
  
Elastina are 3 componente principale:
tropoelastina, elastina si microfibrile. Compozitia
procentuala a elastinei (parti la 1000)
Tip aminoacid Elastina Microfibrile Tropoelast
ina
Glicina 324 110 334

Hidroxiprolina 26 151 39

Aminoacizi 21 228 21
cationici(ASP,GL
U)
Aminoacizi 13 105 55
anionici(HYS,LYS
,ARG)
Aminoacizi 595 356 541
  nepolari(PRO,AL
A, VAL, MET,
LEU, PHE)
 Polizaharide
Polizaharidele existente in tesuturi sunt materiale
cu viscozitate inalta care interactioneaza usor cu
proteinele (inclusiv colagenul), cu obtinerea de
glucozaminoglicani sau proteoglicani. Aceste
molecule leaga usor atat apa cat si cationii. La o
anumita concentratie fiziologica pot exista ca
geluri viscoelastice si nu ca solide viscoase. Toate
aceste polizaharide constau din unitati de
dizaharide polimerizate in macromolecule fara
ramificatii.
 
Structurile acidului hialuronic, condroitinei si sulfatului de condroitina
 Reprezentantii cei mai importanti ai polizaharidelor din
tesuturi sunt:
1)                  Acidul hialuronic care este alcatuit din unitati de
N-acetilglucozamina si acid D-glucuronic. Acidul hialuronic
din animale contine un compus de tip proteina(0,33%
greutate sau mai mult) si se crede ca este legat chimic de cel
putin o proteina care nu poate fi indepartata. Acidul
hialuronic se gaseste in fluidele din globul ocular, lichidul
sinovial, piele, cordul ombilical si peretii aortici.
2)                  Condroitina este similara ca structura acidului
hialuronic si se gaseste in corneea oculara. Sulfatul de
condroitina exista in 3 forme izomere:
Izomerul A (in cartilagii, oase, cornee)
Izomerul B (in piele, plamani)
Izomerul C (in cartilagii, cordul ombilical si tendoane)
 Sulfatul de condroitina prin catenele sale se leaga
covalent de o catena polipeptidica prin intermediul
capetelor, formand astfel un tesut de legatura. In
fig.2-6 se prezinta structura de organizare a unui
tesut de legatura, ce contine legaturi intre proteine si
moleculele de polizaharide. Complecsii proteine-
polizaharide determina comportarea fizica a tesutului
de legatura, fie ca agenti de lubrifiere intre tesuturi
sau intre elastina si microfibrele de colagen.
Reprezentarea complecsilor polizaharide-proteine in
tesuturile de legatura