1

Elastina Elastina este una dintre cele mai stabile şi insolubile proteine.

Tropoelastina, proteina precursoare elastinei şi elastina au potenţial de

autoasambare în condiţii fiziologice.

Este abundentă în organele în care elasticitatea are o mare importanţă.

Vasele de sânge, în ligamentele elastice şi în ligamentum nuchae, în cartilaj, plămâni, vezica urinară şi în piele.
Raportat în greutate uscată, elastina reprezintă circa 70% din ligamentele elastice, cca. 50% în arterele mari,
30% în plămâni şi 2–4 % în piele.

Elasticitatea structurii elastice este dată de două resturi de aminoacizi specifici:

desmozina izodesmozina

Stabilesc punţi între catenele polipeptidice ale elastinei

Conţinutul în desmozină şi izodesmozină în elastină este de aproximativ 3 resturi pentru

1000 de aminoacizi şi fiecare desmozină poate lega până la 4 lanţuri polipeptidice.
 În compoziţia elastinei, există următorii aminoacizi care
nu se găsesc în colagen şi nici în alte proteine:
1. desmozina,
2. izodesmozina,
3. merodesmozina,
4. lizin-norleucina.
COOH
(CH2)3 CH
NH2
HOOC C
COOH
CH (CH2)2 C C (CH2)2 CH
H2N NH2
CH2 CH
+
N
HOOC CH
(CH2)4 COOH
CH (CH2)2 C C (CH2)2 CH
H2N NH2
CH CH2 C (CH2)3 CH COOH
H2N COOH +
N NH2
Desmozina
(CH2)4
CH
H2N COOH
Izodesmozina
 NH2

(CH2)2 CH COOH

HOOC CH (CH2)4 NH CH2 CH CH CH (CH2)2 CH COOH

NH2 NH2
Merodesmozina

HOOC CH (CH2)3 CH2 NH (CH2)3 CH COOH

NH2 NH2
Lizin_ norleucina

Desmozina, izodesmozina, merodesmozina şi lizin-norleucina participă la

constituirea legăturilor transversale covalente, între lanţurile polipeptidice ale
elastinei, ceea ce conferă moleculei de elastină proprietăţile fizice caracteristice
elastomerilor.

Din cauza conţinutului mare în aminoacizi apolari elastina este mult mai rezistentă la acţiunea
acizilor şi alcaliilor, este mult mai puţin reactivă în comparaţie cu colagenul, nu se transformă
în gelatină la fierbere cu apă dar poate fi digerată cu tripsină.
 Compoziţia în aminoacizi a elastinei şi colagenului din pielea de
bovine

Aminoacidul g aminoacid / 100 g proteină

elastină colagen


Glicină 
3,40 33,30
Alanină 23,0 11,00
Valină 13,0 2,40
Leucină 7,60 1,70
Izoleucină 2,80 1,00
Prolină 18,0 12,80
Fenilalanină 3,70 1,20
Acid aspartic 0,40 4,50
Acid glutamic 2,40 7,30
Serină 0,60 3,60
Treonină 0,60 1,70
Tirozină 3,40 0,28
Histidină urme 0,48
Arginină 0,70 5,10
Metionină  0,60
Lizină 0,60 2,70
Hidroxiprolină 0,90 9,40
Hidroxilizină  0,57
1/4 Desmozină 0,70 
1/4 Izodesmozină 0,90 

Elastina conține 80–85% Colagenul conţine 55–65%

aminoacizi apolari și 15- aminoacizi polari şi 35–45%
20% aminoacizi polari aminoacizi apolari
 Elastina, în stare umedă, are proprietăţile fizice ale cauciucului reticulat, în timp
ce în stare uscată este casantă, asemănătoare sticlei.

În stare deshidratată, Tg (tranziția vitroasă) a elastinei este de aproximativ 2000C,

iar la o hidratare de 30% este de circa 300C.

Elastina este şi o lipoproteidă.

Elastina conţine acizi graşi nesaturaţi (5% din greutatea uscată) şi are o
structură asemănătoare sfingomielinelor.

Din punct de vedere funcţional, lipidele din elastină, alături de glucide şi

proteine, au rol de ciment stabilizator interfibrilar.

Matricea interfibrilară apare bogată în glucide şi

proteine, care conţin mulţi aminoacizi hidrofili, prin
Filamentele fine (tropoelastina)
intermediul cărora se asigură gradul de hidratare
reprezintă prima treapă din
necesar extensiei şi revenirii la normal a catenelor
structura fibrelor elastice.
polipeptidice prezente în unităţile constitutive
elementare ale fibrelor de elastină.
 RETICULĂRILE DINTRE ELASTINĂ ŞI COLAGEN

Elastina şi colagenul sunt două proteine fibroase principale ale ţesutului conjunctiv,
fiecare având funcţii distincte.

Elastina permite deformarea reversibilă a ţesutului.

Fibrele de colagen aproape că nu se întind,
dar au o mare rezistenţă mecanică.
Elastina hidratată, poate fi întinsă de 2-3 ori
lungimea sa, iar la încetarea efortului de
întindere îşi revine la forma iniţială.

Colagenul şi elastina se găsesc împreună în alcătuirea diferitelor organe,

realizându-se, astfel, caracteristicile funcţionale ale acestora.

De aceea, o serie de legături transversale intermoleculare caracteristice ale

colagenului sau ale elastinei se formează şi între cele două proteine fibroase.

IMPLICAŢIILE ELASTINEI ÎN PROCESUL DE ÎMBĂTRÂNIRE – Vol.3, p.1144

 ELASTINA CA BIOMATERIAL

Elastina poate fi folosită ca biomaterial sub formă de elastină insolubilă pentru

autogrefe, alogrefe, xenogrefoane, matrix extracelular decelularizat şi în diferite
preparate, ca elastină purificată.

Elastine naturale şi elastine biosintetice şi sintetice.

Ţesut decelularizat Tropoelastina recombinantă

Fragmente de tropoelastină
Elastină insolubilă
Elastină de polipeptide
Tropoelastină
Hibrizi cu alte molecule

Elastină hidrolizată Bloc polimeri, mătase–elastină

Bloc polimeri elastină–polimer sintetic

 ŢESUTURI DECELULARIZATE CARE CONŢIN ELASTINĂ

Ţesut decelularizat este un fragment de ţesut conjunctiv bogat în elastină, care a fost
supus îndepărtării celulelor, în aşa fel încât, să-şi păstreze forma tridimensională a
arhitecturii, conservându-se, pe cât posibil, scheleltul matrixului extracelular.

Îndepărtarea celulelor din aceste ţesuturi este necesară deoarece fragmentele

celulare conduc irevocabil la un răspuns imunologic.

Fragmente de artere carotide s-au recoltat de la porci de 150200 kg,

după maximum 15 minute de la sacrificare. S-au spălat imediat cu
soluţie tampon fosfat cu gheaţă şi, apoi, în soluţie tampon fosfat cu
gheaţă, în maximum 30 minute, au fost predate laboratorului.

Decelularizarea s-a desfăşurat în patru etape, prin procedeul detergent neionic – enzimatic
utilizându-se Triton X–100 şi sodiu dodecil sulfat (SDS). Vezi Vol.3, p.1150

Procesul de decelularizare conduce la modificări în geometria suprafeţei şi a structurii.

↑ semnificativă a diametrului ↑ 10-20% a lungimii

↓ a grosimii peretelui

Modulul de elasticitate are o creştere semnificativă la arterele decelularizate,

în comparaţie cu cele normale.
Fibre elastice din peretele aortei

Secţiune longitudinală a arterei carotide de porc. Figura de sus,

înainte de decelularizare; figura de jos, după decelularizare.
(mărire, 20x)
 APLICAŢIILE ELASTINEI ÎN BIOMATERIALE

ÎNLOCUITORI DE PIELE sunt utilizaţi la tratamentul unor plăgi arse sau cronice.

mai ales pentru grefele vasculare de diametre mici,

CONSTRUCŢII VASCULARE în special pentru procedeele de şuntare de deviaţie a
arterei coronariene.
2
sunt 2 proteine fibroase elastice, au
REZILINA ŞI ABDUCTINA proprietăţi asemănătoare cu ale
elastinei, dar au structură diferită.

Abductina se găseşte în structura ligamentelor şi acţionează

asupra muşchilor aductori.
Funcţiile sale se rezumă la simplu tampon elastic de compresie.

Rezilina se găseşte la insecte şi la alte artropode, unde serveşte ca

rezervă pentru sursa de energie elastică.

Rezilina are o mare rezistenţă mecanică care reprezintă 9697% din

rezistenţa unui cauciuc sintetic de bună calitate.

Rezilina şi abductina acţionează ca rezervă de energie mecanică.

Ambele proteine sunt capabile de a reveni complet la forma
iniţială după încetarea solicitării.
Compoziţia în aminoacizi (%) a abductinei şi rezilinei de la unele nevertebrate

Aminoacidul Abductina Rezilina

Moluscă Scoică Midie Lăcustă

Asp 1,7 23,9 3,9 10,8

Thr 1,1 1,6 1,4 3,0
Ser 6,0 1,9 8,9 8,1
Glu 1,3 3,4 3,7 4,8
Pro 1,1 7,2 4,7 7,9
Gly 68,4 29,5 41,1 36,7
Ala 3,0 4,6 4,2 10,6
Val 0,5 3,0 2,2 3,2
Met 6,0 13,5 9,7 
Cys 1/2 0,2 1,5 1,3 
Ile 0,6 0,8 3,1 1,7
Leu 0,2 3,5 7,2 2,4
Try 0,1  0,4 3,1
Phe 8,6 2,6 2,2 2,4
Lys 0,9 2,0 3,4 
Arg 0,4 0,6 2,2 
His  0,6 2,2 
3
MĂTASEA DE VIERMI DE MĂTASE

Mătasea viermilor de mătase (Bombyx mori ) este o fibră proteică

valoroasă pentru industria textilă şi un biomaterial cu aplicaţii în medicină.

Mătasea naturală este un biocompozit cu structură macromoleculară, de natură proteică,

constituită din 2 proteine: fibroina şi sericina, care se diferenţiază între ele prin structură
chimică şi proprietăţi, având roluri diferite în configuraţia fibrei de mătase.

Mătasea naturală produsă de larva Bombyx mori

conţine 7080% fibroină şi 1828% sericină.

Sunt 2 filamente de fibroină „încastrate” într-un înveliş de sericină,

formându-se o matrice.

Sericina se deosebeşte de fibroină prin conţinutul diferit de aminoacizi şi prin structura sa secundară.
 Firul de mătase de Bombyx mori. Ierarhizare și structură.

În cele 2 glande ale viermelui de mătase, responsabile pentru producerea mătăsii, macromoleculele
proteice sunt conţinute sub formă de soluţie concentrată, vâscoasă şi în stare neorientată.

Acestea suferă o primă orientare în orificiul îngust al glandei şi o alta, la operaţia de etirare a firului, pe care
o efectuează viermele.
În această stare întinsă se stabilesc, între macromolecule, legături transversale de hidrogen
În afară de fibroină şi de sericină, firul de mătase conţine 23% ceruri, materii grase,
hidrocarburi saturate aciclice, pigmenţi organici şi săruri minerale.

Conţinutul în aminoacizi al fibroinei, lânii şi colagenului. (%

molare)

Aminoacidul Fibroina Lâna Colagen
Glicină 4,6 8,1 33,0
Alanină 29,4 5,0 9,7
Serină 12,2 10,2 4,3
Acid glutamic +
Glutamină 1,0 11,1 6,1
Cistină  10,2 
Prolină 0,3 7,5 11,2
Arginină 0,5 7,2 5,0
Leucină 0,5 6,9 2,4
Treonină 0,9 6,5 2,0
Acid asparagic +
Asparagină 3,5 10,1 6,8
Valină   2,4
Hidroxiprolină   9,2
Hidroxilizină 5,2 4,2 0,4
Tirozină 0,7 2,8 0,9
Izoleucină 0,5 2,4 1,0
Fenilalanină 0,3 2,0 1,2
Lizină 0,2 1,1 2,2
Triptofan 0,2 0,5 0,8
Histidină  0,5 0,5
Metionină urme 0,3 0,6
 Compoziţia în aminoacizi a mătăsurilor, (% molare)

Aminoacidul Bombyx mori Phylosamia Nephila

cynthia ricini clavipes

fibroină sericină fibroină draglină

Glicină 42,9 13,5 33,2 37,1
Alanină 30,0 5,8 48,4 21,1
Serină 12,2 34,0 5,5 4,5
Tirozină 4,8 3,6 4,5 
Acid asparagic +
Asparagină 2,4 17,7 4,2 10,1
Arginină 0,2 1,4 1,5 0,5
Acid glutamic +
Glutamină 1,8 9,7 0,7 9,7
Lizină 2,5 2,9 0,3 2,0
Valină 0,6 0,7 0,3 3,9
Leucină 0,6 0,7 0,4 0,9
Izoleucină 0,7 0,4 0,2 0,7
Fenilalanină 0,5 0,6 0,4 4,3
Prolină 0,9 8,8 0,4 1,7
Treonină 0,1 0,1 urme 0,4
Metionină urme 0,1 urme 0,3
Cisteină   0,6 2,9

În fibroină s-au evidenţiat zone cristaline formate dominant din aminoacizi nepolari (Gly, Ala, Val,
dar şi resturi de Ser) şi zone amorfe, formate dominant din aminoacizi polari, unii cu resturi laterale
mari (Ser, Glu, Asp, Asn, Gln, Lys, Tyr etc.).
STRUCTURA MĂTĂSII

Mătasea este un exemplu tipic de -structură în foaie pliată.

Structura tridimensională a fibroinei
PROPRIETĂŢILE MECANICE ALE MĂTĂSII

Mătasea este mai puţin densă decât alte fibre naturale, cum ar fi bumbacul şi lâna,
şi absoarbe apă până la 30% din propria greutate, fără să se ude.

Rezistă mai bine la căldură decât lâna, descompunându-se la 170 0C.

Proprietăţile mecanice ale firelor de mătase sunt dependente de combinaţia

între tenacitatea ridicată, extensibilitatea şi compresibilitatea acestora.

Mătasea este cea mai rezistentă fibră textilă naturală.

Rezistenţa sa specifică ajunge până la 68 daN/mm2.

Astfel, un fir de mătase cu diametrul de 1mm suportă o sarcină de 40–42 Kg.

Rezistenţa mătăsii naturale scade cu până la 30% în urma îndepărtarii sericinei,
iar în stare umedă rezistenţa este mai mică cu 10–15%.

Proprietăţile mecanice ale mătăsii de viermi de mătase în comparaţie cu alte fibre (1 Gpa=109 N/m2).
Fibra Alungirea Rezistenţa Energia la
% tracţiune (GPa) rupere (J/kg)


Draglina păianjenului Nephila Clavipes 9 – 10 1,1 – 2,9 3,7 x 104
Draglina altor păianjeni 10 – 39 0,2 – 1,8 110 x 104
Fibroina de Bombyx mori 15 – 35 0,6 7 x 104
Fibroina altor viermi de mătase 12 – 50 0,1 – 0,6 3 – 6 x 104
Nylonul 18 – 26 0,5 8 x 104
Bumbacul 5–7 0,3 – 0,7 5 – 15 x 103
Oţelul 8 2,0 2 x 103

Firele de mătase de Bombyx mori au diametrul de 1025m, în timp ce

mătasea de Nephila clavipes formează fibre de 2,5–4,5 m în diametru.
Pe lângă mătasea provenită de la viermii de mătase domesticiţi, Bombyx mori,
hrăniţi cu frunze de dud, există şi aşa numita mătase sălbatică, mătasea Tusah
(Tusor) şi mătasea Duppioni.

Mătasea Tusah este produsă de specii de fluturi de noapte sălbatici sau semisălbatici din
Extremul Orient (Japonia şi China), hrănite cu frunze de stejar, castan sau fag. Acest tip de
mătase este foarte apreciată datorită coloraţiei sale galben-verzui (mătasea japoneză),
cafeniu-gălbui (mătase chinezească) sau negricioasă (mătasea indiană).

Este superioară mătăsii provenite de la viermii domestici, prin rezistenţă şi randament.

Mătasea Duppioni este produsă simultan de doi viermi de mătase care formează
împreună gogoaşa, producîndu-se astfel o fibră dublă.
 PROPRIETĂŢILE FIZICE ALE MĂTĂSII
Lungimea filamentului de mătase naturală este de 300–1500m sau mai mult.

Mătasea naturală este un material higroscopic, putând adsorbi până la 30% umiditate.

Fibra de mătase naturală se umflă, în urma pătrunderii apei, şi se scurtează cu până la 20%.

Fibroina are o adsorbţie de apă apropiată de aceea a nylon-ului,

dar mult mai mică decât a colagenului.

Mătasea naturală este insolubilă în apă şi în solvenţi organici (benzen, alcool etilic, alcool
metilic, eter sulfuric, sulfură de carbon, acetonă).

Fibroina se dizolvă în soluţii amoniacale de oxid de cupru sau nichel, în soluţie

alcalină cupro-glicerinică, în soluţii de hidroxid de cupru, precum şi în unii acizi tari:
acid fosforic, sulfuric, clorhidric, dicloracetic şi acid formic, în soluţii concentrate şi
la temperatura camerei.

Sericina se dizolvă în soluţie de 5% NaOH sau tiocianat de sodiu 70%, la fierbere în apă.

În mediu uscat, la frecare, mătasea se încarcă electrostatic.

 PROPRIETĂŢI CHIMICE ALE MĂTĂSII

Ca toate proteinele, fibroina are grupe reactive libere cu caracter acid şi cu caracter bazic.

Procentul grupelor acide este mai

pHi al fibroinei are valori de 3,5–3,9
mare decât al celor bazice.

Hidroliza fibroinei. Vol.3. p.1274

Fibroina hidrolizează în apă sau în soluţii apoase alcaline sau acide şi sub influenţa temperaturii
sau pe cale enzimatică.

În mediu apos, hidroliza fibroinei decurge lent la valori de pH = 4–8.

Gradul de hidroliză a fibroinei se intensifică, cu creşterea valorilor de pH peste 10 şi

cu mărirea temperaturii.

În soluţie apoasă de 5–7% NaOH, la temperatura de fierbere, mătasea se descompune în câteva minute.
 Acţiunea alcaliilor asupra fibroinei. p.1275

Acţiunea acizilor asupra fibroinei. p. 1275

Oxidarea fibroinei. p.1277

Diazotarea indirectă a mătăsii naturale. p.1278

SERICINA
Sericina, care înfășoară cele două filamente de fibroină,
reprezintă până la 30% din conţinutul fibrei de mătase.

Cantitatea de sericină variază între 17–28%, mai ales în funcţie de specia viermelui de mătase, de condițiile de cultură.

Compoziţia în aminoacizi ai fibroinei şi sericinei din firul de mătase

de Bombyx mori (numărul de aminoacizi raportaţi la 1000 aminoacizi).
Aminoacidul Fibroina Sericina
Glicină 445 147
Alanină 293 43
Leucină 5 14
Izoleucină 7 7
Valină 22 36
Fenilalanină 6 3
Serină 121 373
Treonină 9 87
Tirozină 52 26
Acid asparagic 13 148
Acid glutamic 10 34
Arginină 5 36
Lizină 3 24
Prolină 3 7
Histidină 2 12
Triptofan 2 1
Cistină 2 5
Metionină 1 
Asparagină şi glutamină  86
 Prezenţa în sericină a unei însemnate cantităţi de aminoacizi cu grupe polare face
ca aceasta să fie solubilă în apă fierbinte şi în soluţii diluate de acizi şi alcalii.

La temperaturi de până la 800–900C, sericina se umflă în apă,

iar peste 900C, începe să se dizolve şi procesul de dizolvare se
accentuează până la temperaturi de 1000–1100C.

În soluţii acide şi, mai ales, alcaline (pH = 9,5–10) are loc o
dizolvare mai rapidă la temperatura de 9501000C.

Sericina se descompune la temperatura de 180–190 0C

cu degajare de dioxid de carbon.
APLICAŢII BIOMEDICALE ALE MĂTĂSII
Vezi “Producția de mătase” Vol.3, p.1281

În ultimele decenii, mătasea de Bombyx mori a fost studiată pentru a fi utilizată ca biomaterial.

Mătasea de Bombyx mori a fost utilizată, mai întâi, alături de Catgut,

ca fire de sutură.

Mătasea de Bombyx mori, desericinizată, constituie un fir de sutură

frecvent folosit în chirurgia oculară, neurală, cardiovasculară, estetică,
dar şi pentru alte ţesuturi ale organismului.

Rezistă bine la legare, la noduri şi prezintă caracteristicile dorite de mulare pe ţesuturile moi.

După implantare, are proprietăţi trombogenice, ceea ce face să se prefere suturile

şi ţesăturile suport de mătase în intervenţiile pe vasele de sânge.
 Firele de sutură trebuie să prezinte o serie de
caracteristici pentru a fi utilizate în aplicaţii specifice:

elasticitate pentru a se adapta la

rezistenţă la tracţiune adecvată
geometria segmentului care se coase

rezistenţa la înnodare fără alunecare

memoria formei cu
diminuarea rigidităţii în timp
biodegradabilitate controlată

posibilitatea alegerii firelor

mono sau multifilamentare
absenţa toxicităţii sau a iritabilităţii
 Materiale de sutură care pot da reacţii după implantare

Materiale de sutură Model/loc de Bioresorbabil Răspunsul
implementare gazdei %

VicrylTM şobolan  8,70
Catgut TM
cav.abdominală Da < 60 zile 9,48
PGA sare  Da < 60 zile 11,25
Mătase împletită  Da < 60 zile 14,20
Titan  Nu 15,80
TeflonTM iepure / subcutan Nu Slab
Prolene TM
 Nu Slab
SurgileneTM  Nu Slab
PDS TM
 Da < 60 zile Moderat
Vicryl TM
 Da < 60 zile Moderat
Mătase împletită  Da < 60 zile Moderat
Nylon  Nu Moderat
EthibondTM  Nu Moderat
Mersiline TM
 Nu Moderat
Tevdek TM
 Nu Moderat
CatgutTM cromat  Da < 60 zile Considerabil

Mătasea fiind de natură proteică, este susceptibilă degradării proteolitice şi, de aceea, după perioade
lungi de timp de la implantare, este absorbită lent de către organismul gazdă.

Se apreciază că firele de mătase îşi pierd aproape total rezistenţa la tracţiune la 1 an de la implantare
şi nu se mai pot evidenţia in vivo după 2 ani de la implantare .
 Fibroina din mătase prezintă versatilitate în utilizările biomedicale
putând constutui matricea de bază în dezvoltarea unor ţesuturi ca cel
osos, ligamente, tendoane, cartilaje şi vase de sânge.

Fibroina din mătase poate fi prelucrată in fibre, Vol.3, p.1285

reţele, plase, spume, filme, bureţi, hidrogeluri.

Exemple de utilizare a fibroinei din mătase ca matrice în ingineria tisulară


Tipul de produs Tipul de celule suport in vitro Observaţii

Fibroină film Fibroblaste de la şoarece Creştere similară cu aceea de
pe filmele colagenice (col. tip I)
Fibroină film Celule carcinomatoase umane din colon, Creştere similară cu aceea de
plămâni şi din mucoasa bucală pe filmele colagenice (col. tip I)
Fibroină film Osteoblaste umane Formarea osului este evidentă

Fibroină film Celule stem umane Dezvoltarea de certe formaţiuni

osoase
Fibroină film Fibroblaste umane din ligament încrucişat Dezvoltarea de ligamente
anterior „in vitro”

S-au produs la scară pilot matrici fibroase împletite din mătase, care se pot utiliza într-o
serie de scopuri medicale pentru: tendoane artificiale, repararea oaselor şi a ţesuturilor.
4
MĂTASEA DE PĂIANJEN

Mătasea de păianjen se referă la o gamă largă de filamente continui, cu diametre de 2–200μm,

biosintetizate și filate de specii de lepidoptere și artropode. (Vol.3, p.1227).

Mătasea de păianjen probează proprietăţi extraordinare :

Rezistenţă la tracţiune
(mai rezistentă decât oţelul O mare capacitate de adsorbţiei a apei
la o aceeași grosime și (comparabilă cu a lânii)
lungime a firului)

O mare extensibilitate Biodegradabilitate.

(asemănătoare cu cea a
cauciucului)

Aceste caracterisitici încă nu au fost egalate de produsele polimerice realizate de către om,
deși procesul biologic de biosinteză se desfășoară la temperaturi și presiuni ambientale și
care încă nu a fost elucidat în întregime.
 Păianjenii (cca. 44000 specii de aranee) au evoluat și s-au
specializat în a produce diferite tipuri de fibre necesare
îndeplinirii unor funcțiii specifice:

prinderea prăzii fire de securitate pentru a scăpa de

(trape sau pânze) prădători (draglină = dragline engl.)

imobilizarea și consevarea prăzii rezerve de aer

adezivi saci pentru ouă

cuiburi

structuri de transport

Din cele 44000 de specii de păianjeni, cunoscute, aproximativ 50% folosesc plase,
diferite ca design, pentru prinderea prăzii, utilizând 5-10 tipuri de glande sericigene.
Glandele sericigene sintetizează și stochează mătasea în stare lichidă și se deschid prin
aşa-numitele papile filiere.

Glande sericigene și fire de mătase produse de Araneus diadematus

1 – sac pentru ouă (cocon);
2 – fire cilindrice pentru captură;
3 – secvențe adezive;
4 – fire pentru imobilizarea prăzii;
5 – fire pentru impachetarea prăzii;
6 – microfibre pentru cimentare/hidrofobizare ;
7 – fire de mătase draglină;
8 – fire auxiliare pentru structura spiralată.
 În glande, mătasea este lichidă (amestecuri de spidroine și alte componente), cu masa
moleculară de circa 30.000 şi se solidifică, sub formă de fibrile, odată ieşită din filiere,
sub efectul tracţiunii executate de picioarele animalului.

Filiere de pe abdomenul păianjenului

Spidroinele sintetizate de glandele ampulacee majore sunt stocate în lumenul acestor glande,
în prezența ionilor de Na+ și Cl-, care mențin amestecul fluid, iar, în timpul filării,
acești ioni sunt schimbați cu ioni de potasiu și ioni fosfat.

Tubulii extractori sunt responsabili pentru mecanismele de solidificare a mătăsii de păianjen .

 PO42-, K+, H+

Rolul sărurilor în
formarea structurilor
Structuri
β-pliate antiparalel
β-pliate

Cl-, Na+, H2O

Pereții tubulilor glandelor ampulacee majore conțin un număr mare de

pompe Na+ / K+ care fac posibil schimbul intens de ioni.

Amestecul fluid din glandele sericigene se comportă ne-newtonian și, de aceea,

sub acțiunea de tragere a picioarelor păianjenului, lanțurile macromoleculare se
intind în paralel și se interconectează prin multe legături de hidrogen, formând
structuri supramoleculare (structura secundară).

Firul de mătase este constituit dintr-o împletire a unui număr de fibrili elementari,
cu un diametru de 0,05m fiecare.

Diametrul firului de mătase variază între 25 şi 70 m.

 Spidroinele, cu o masă moleculară de 250-300 kDa, sintetizate de glandele ampulacee majore,
reprezintă componentele polipeptidice majoritare din fibra de mătase a păianjenului Nephila clavipes.

Diferite părţi ale glandei secretă diferite tipuri de proteine (spidroine), în cavitatea
glandei, care formează un miez al viitorului fir, un strat median şi altul de acoperire.

Învelișul cuprinde 3 straturi, diferite

compozițional, dinspre interior spre exterior,
în ordinea:
1. mătase a glandelor ampulacee minore,
2. glicoproteine,
3. lipide.

Modelul structural al firului de mătase dragline

1. miezul intern,
2. miezul extern,
3. învelişul exterior.

Mătasea de păianjen poate fi socotită ca un material compozit, o matrice semiamorfă

ranforsată cu particule mici (< 10 nm) nano-cristaline .
 Spidroinele glandelor ampulecee majore de Nephila clavipes sunt reprezentate, în
principal, de spidroina de tip 1 (MaSp1) și spidroina de tip 2 (MaSp2).

Structura lor primară constă în secvențe repetative de bloc-copolimeri de poli(Ala), poli(Gly-Ala),

(Gly-Gly-X)n sau (GPGXX), unde X poate fi leucină, tirozină sau glutamină .

!!!
Regiunile bogate în alanină sau/și glicină-alanină
Blocurile de (Gly-Gly-Ala) formează 31 de structuri
poli(Ala), poli(Gly-Ala), formează structuri de
helicoidale, α, care, plasate între lanțurile β ridige,
foi pliate β și sunt responsabile pentru
conferă proprietățile elastice și de flexibilitate.
rezistența mare la tracțiune a fibrelor.

Dispunerea componentelor cristaline și amorfe

în fibrilele de mătase de păianjen
Comparație între structurile firelor de mătase Bombyx Mori
și firele de mătase de păianjen.

Compoziția în aminoacizi
(% mol) a fibrelor proteice
Aminoacid Serină Fibroină Keratină (lână) Draglină
Glicină 13,9 43,7 8,4 37,1
Alanină 5,9 28,8 5,5 21,1
Valină 2,7 2,2 5,6 1,8
Leucină 1,1 0,5 7,8 3,8
Izoleucină 0,7 0,7 3,3 0,9
Serină 33,4 11,9 11,6 4,5
Treonină 9,7 0,9 6,9 1,7
Acid aspartic 16,7 1,3 5,9 2,5
Acid glutamic 4,4 1,0 11,3 9,2
Fenilalanină 0,5 0,6 2,8 0,7
Tirozină 2,6 5,1 3,5 -
Lizină 3,3 0,3 2,6 0,5
Histidină 1,3 0,2 0,9 0,5
Arginină 3,1 0,5 6,4 7,6
Prolină 0,6 0,5 6,8 4,3
Triptofan 0,2 0,3 0,5 2,9
Cistină 0,1 0,2 9,8 0,3
Metionină 0,04 0,1 0,4 0,4
POSIBILITĂŢI DE UTILIZARE A FIRELOR DE MĂTASE DE PĂIANJEN

Cercetătorii au afirmat că o plasă din draglină, suficient de mare, cu grosimea firului

cât cea a unui creion Bic, ar putea să rețină, fără să se rupă, un aparat Boeing 777
aflat la viteza de croazieră (circa 150t la 900 km/h).

Se sugerează unele utilizări ale firului de mătase 10. bandaje,

de păianjen pentru: 11. fire de sutură (ch.plastică),
1. veste antiglonţ, 12. tendoane artificiale,
2. coarde de paraşutism,
3. frânghii, cabluri pentru ambarcaţiuni,
13. suporturi pentru vasele de sânge
4. plase de pescuit, fragile etc.
5. aplicaţii aerospaţiale (în special datorită
raportului rezistenţă/greutate),
6. paraşute individuale şi pentru nave de zbor,
7. îmbrăcăminteîncălţăminte cu rezistenţă
infinită la uzură,
8. centuri de siguranţă,
9. elemente absorbante de şoc inoxdabile pentru
autovehicule,
5

MĂTASEA DE MARE
Un excelent sistem adeziv a fost observat la multele specii de scoici, care se prind, în mediu acvatic,
de orice suport, probând indiferenţă în faţa uriaşelor forţe marine care le lovesc în mod obişnuit.

Structura Byssus threads este folosită ca o clamă pentru atașarea de

patul marin atât de divers.

Moluştele produc specific anumite filamente care sunt comparabile cu

fibrele de Kevlar şi cu fibrele de carbon, fiind de 5 ori mai tari şi de 16 ori
mai elastice decât fibrele tendonului uman.

Mătasea de mare este o

țesătură extrem de fină și de
rezistentă, în condiții marine,
care este alcătuită din filamente
lungi secretate de glande
sericigene aflate în picioarele
moluștelor Pinna nobilis.
Fire de ancorare ale scoicilor
 Mătasea de Aulacomya ater

Mătasea de mare, provenită de la marele moluște bivalve Pinna nobilis, a fost produsă în regiunea
mediteraneană până la începutul secolului XX.

Cochilia, care are o lungime de aproximativ 1m, se prinde solid

de pietre, cu un mănunchi (Byssus) consistent de fibre subțiri,
foarte rezistente.

Aceste filamente, individual de până la 6 cm lungime, sunt răsucite și atunci când sunt
tratate cu suc de lamaie (acid citric), capătă o culoare aurie, permanentă.

De aici și numele de mătase de aur.

 Reprezentare a structurii firelor Byssus, cu zonele distincte:
Reprezentare schematică a
α-helicoidale, foi pliate β și elastinice amorf
structurii firelor Byssus

S-a stabilit că în compoziția firelor Byssus intră un bloc-copolimer de segmente proteice fibroase:
colagen de două tipuri, elastină și lanțuri de tip fibroină.
6

KERATINA Keratinele sunt cu câteva sute de mii de ani mai tinere decât colagenul.

A pangolin carries its baby at a Bali zoo in Indonesia Vol.3, p.1173

 Keratinele sunt proteine fibroase care se formează în tegumentele animalelor printr-un proces
biochimic continuu, numit keratinizare sau cornificare şi se găsesc în epidermul, părul, unghiile şi
copitele mamiferelor, penele, unghiile şi ciocul păsărilor, ghiarele şi cuirasa reptilelor.

Sunt două forme principale de keratine: şi.

keratina keratina
la reptile şi păsări la mamifere şi la om

Keratinele epiteliale Exokeratinele

citokeratinele păr și unghii

Citokeratine de tip I Citokeratine de tip II Exokeratine de tip I Exokeratine de tip II

(acide, pH < 7) (bazice sau neutre, pH ≥ 7) (acide, pH < 7) (bazice sau neutre, pH ≥ 7)
K9, K10 , K11, K12, K13, K14, K1, K2, K2A, K3, K4, K5, K6, K6A, K7, K8 K31, K32, K33A, K33B, K34, K81, K82, K83, K84, K85, K86
K15, K16, K17, K18, K19, K20, K35, K36, K37, K38, K39, K40
K21

Keratina este proteina caracteristică a epidermului.

Aminoacizii care contribuie la formarea keratinei au proprietati unice și, în funcție de nivelul
acestora, keratina poate fi flexibilă și tare - în cazul unghiilor, sau moale - în cazul pielii.

Conţinutul în aminoacizi a fibrelor de keratină, (moli / 100 moli aminoacizi)

Aminoacidul Lână Merinos Mohair Păr de iepure Păr de focă Păr de om

Alanină 5,3 5,8 5,0 4,7 4,5

Arginină 6,8 7,0 6,2 6,3

Acid asparagic 6,4 6,5 5,3 5,2 5,3
Citrulină+ornitină 0,1 0,0 1,0 0,1 0,1
Acid cisteic 0,1 0,2 - 0,3 0,3
Cistină 10,5 9,6 - 16,1 16,3
Acid cisteic + cistină 10,6 9,8 13,7 16,4 16,6
Acid glutamic 11,9 13,1 12,7 9,7 12,5
Glicină 8,6 7,1 8,3 11,7 5,8
Histidină 0,9 0,8 1,7 0,8 0,8
Izoleucină 3,1 3,7 2,4 2,5 2,6
Leucină 7,7 7,8 6,6 7,2 5,9
Lizina 3,1 2,8 2,7 2,2 2,4
Metionina 0,5 0,5 0,8 0,9 0,5
Fenilalanina 2,9 2,7 2,8 1,9 1,7
Prolina 5,9 6,5 7,7 7,0 8,2
Serina 10,2 10,3 10,4 10,4 11,9
Treonina 6,5 6,7 6,2 6,0 7,1
Tirozina 4,0 2,9 2,6 4,0 2,1
Valina 5,5 6,0 4,0 4,5 5,4
 STADIILE DE ORGANIZARE ALE KERATINEI DIN PĂR

1. Prekeratina
Proteină fibroasă care apare,ca filamente birefringente, în citoplasma celulelor germinative ale ţesuturilor keratinizate.

2. Protofibrila protofilamentul

Protofibrila -keratinei este formată din 3 lanţuri polipeptidice răsucite în formă de spirală. Are diametrul de
20Å. Perioada de repetiţie este de 200Å

3. Microfibrila filamentul

Este compusă din 11 protofibrile aşezate du-pă modelul “9 + 2” şi are diametrul de 50100Å.

4. Fibrila
Etse unitatea de bază a fibrei

5. Fibra
Este porţiunea din păr care iese în afara epidermului, incluzând cuticula, cortexul şi
măduva.
 keratina

Protofibrila

Microfibrila
(model: 9 + 2) Structura firului de păr

Structura keratinei din păr

1. Epidermul; 2. Dermul; 3. Glanda sebacee; 4. Stratul exterior al
părului (cortexul); 5. Muşchiul erector; 6. Invelişul dermic;
7. Teaca internă a rădăcinii părului; 8. Teaca externă a rădăcinii Secţiune transversală prin firul de păr (p.1182)
părului; 9. Măduva părului; 10. Bulbul părului; 11. Papila părului.
 Om, mamifere Păsări, reptile

STRUCTURA KERATINEI p.1203 STRUCTURA KERATINEI p.1206

Legături intermoleculare caracteristice = legături disulfidice.

 ACŢIUNEA ACIZILOR ŞI BAZELOR ASUPRA KERATINELOR p.1208

Keratinele sunt rezistente la acizi

datorită legăturilor disulfidice ale cistinei.

Acizii tari, în soluţii concentrate, rup legătura disulfidică,

reacţia explicându-se ca având loc prin ionii de sulfoniu:

2R1S — SR1 + 2 H+  [R1S — SR1]+  R1SH + R1S+

|
H

R1S + R2S — SR2  R1S — SR2 + R2S+

R2S+ + R1S — SR1  R2S — SR1 + R1S+

Keratinele sunt mai puţin rezistente la acţiunea alcaliilor, care rup cu uşurinţă legăturile disulfidice:

alcalii
R — S — S — R1 + HOH  R — S — OH + R1 — SH
Rest de cheratină Rest de acid Rest de acid
sulfenic sulfhidrilic

Acizii sulfenici, care se formează, nu sunt rezistenţi şi se scindează în soluţie alcalină:

R — CH2 — S — OH  R — CHO + H2S

sau
R — CH2 — S — OH  R — CH2 — OH + S
 SOLUBILIZAREA ŞI RECONSTITUIREA KERATINELOR

Insolubilitatea keratinei în apă conduce, prin intermediul stratului cornos, la impermeabilitatea

pielii fața de apă.

Dizolvarea părului este rezultatul ruperii legăturilor intermoleculare şi mai

ales, a punţilor disulfidice, iar agenţii chimici utilizaţi sunt bazele sau acizii, în
care se pot adăuga agenţi reducători, oxidanţi sau substanţe liotrope.

La alegerea modului de dizolvare, va trebui să se ţină seama de faptul că, pentru a

permite reconstituirea, keratina dizolvată nu trebuie să fie prea degradată.
Reprecipitarea se poate realiza aducând pH-ul mediului la punctul izoelectric al proteinei.

Randamentul maxim de precipitare a keratinelor se realizează la pH=3,8.

Folosind o cantitate mai mare de NaOH, se intensifică acţiunea de degradare a

keratinelor, diminuându-se cantitatea de keratine care pot fi reprecipitate.
În scopul micşorării cantităţii de NaOH utilizat la dizolvarea keratinelor, s-a experimentat adăugarea,
alături de NaOH, a unor agenţi ca: acidul tioglicolic, sulfitul şi sulfura de sodiu.

Acidul tioglicolic uşurează dizolvarea keratinelor, deoarece scindează

punţile disulfidice, fără a provoca ruperea scheletului moleculei proteice:
0,4% acid tioglicolic şi 20% hidroxid de sodiu

R— S — S — R + 2 HS—CH2—COOH  2 R—SH + S—CH2—COOH

Keratină Acid tioglicolic |
S—CH2—COOH
Utilizări ale keratinelor

Progresele în extracția, purificarea și caracterizarea keratinelor, derivate din

lână și părul uman, au condus la dezvoltarea unei platforme de biomateriale
pe bază de keratină, ca filme, bureți, nanoparticule, SDC etc.

Proteinele de keratină extrase au o caracteristică intrinsecă = capacitatea de auto-

asamblare și polimerizare în fibre și geluri și pelicule poroase.

Prezența pe keratina derivată din lână și păr a secvențelor de adeziune celulară,

arginină-glicinaspartic acid (RGD) și acid leucin-aspartic-valină (LDV) face biomateriale
de keratină capabile să susțină atașarea celulelor și creşterea acestora pe substrat.
 Filmele (acoperiri) poroase de keratină

Pansament Înveliş pentru dispozitive

pentru răni implantabile (vasculare)

Suport în ingineria tisulară

Membrane de difuzie

Regenerare osoasă Reconstrucția suprafeței oculare

Hemostază

Repararea nervului periferic Încapsulare de celule

La adăugarea chitosanului keratina formează pelicule puternice și flexibile,

cu o umflare îmbunătățită, pentru creșterea celulară.
 Când părul este coafat în exces și supus factorilor externi (soare, vânt, etc), keratina își pierde calitatea originală.

Soluțiile de keratină (extrasă din diverse surse), adesea în amestec cu acid hialuronic, întăresc părul, îi
imbunătățesc elasticitatea și flexibilitatea, conferă strălucire, netezime, acționând asupra cuticulei.
Nu folosiți tratamente pentru păr care conțin aldehidă formică sau metilenglicol !!!

Structurile 3D de keratină (bureții) se obțin prin liofilizare în medii

controlate, prezentând o porozitate interconectată, mimând
structura și proprietățile matricei extracelulare (ECM) .

Multe astfel de produse se află în faze de testatre preclinică.

 Tehnologia prin electrofilare (electrospining) a devenit populară pentru fabricarea
schelelor matriciale deoarece procedeul este simplu, rapid și eficient.

Rezultă structuri nanofibrilare care au proprietăți unice, cum ar fi raportul dintre

suprafață mare și volum, o mare porozitate și similaritate morfologică cu matricea
extracelulară (ECM) care promovează adeziunea, proliferarea și migrarea celulelor.

Electrofilarea polimerilor, cum ar fi fibroina, colagenul, fibrinogenul și elastina, a

condus la obținerea de materiale cu potențial ridicat în aplicații medicale.

Cu toate acestea, keratina nu a fost utilizată pe scară largă din cauza

proprietăților mecanice slabe ale keratinei regenerate care împiedică
procesabilitatea sa și restricționează aplicațiile sale practice.

Keratină din lână a fost folosită pentru a îmbunătăți afinitatea celulară a acidului
poli (L-lactic) (PLLA).

Ex. PLLA/fibra nețesută din keratină a fost produsă prin electrofilarea simultană
a soluțiilor pentru a evalua comportamentul osteoblastelor față de membrana
compozită. S-a constatat imbunățirea interacțiunile dintre celulele osteoblastice și
cele polimerice din structura 3D.