Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Definitie:
► Proteine globulare care catalizează reacţiile
biologice → desfăşurarea proceselor chimice
necesare vieţii
► Nomenclatură şi clasificare
a) denumire uzuală - nu indică tipul reacţiei catalizate
(pepsină, tripsină etc.)
b) pentru enzimele care catalizează reacţii de hidroliză:
numele substratului + sufixul “ază” (peptidază; urează;
fosfatază)
c) numele substratului urmat de cel al reacţiei catalizate +
“ază” (malat dehidrogenază, lactat dehidrogenază etc.)
d) în 1961 - clasificare şi nomenclatură sistematică: 6
clase - subclase - sub-subclase
* număr de cod din 4 cifre -EC abcd- , unde a = clasa, b
= subclasa, c = sub-subclasa, d = numărul de ordine al
enzimei în sub-subclasă
1.OXIDO-REDUCTAZE – catalizează reacţii de oxido-
reducere
2. TRANSFERAZE – catalizează transferul unor grupe
funcţionale
3. HIDROLAZE – catalizează reacţii de scindare a unor
legături cu ajutorul apei
4. LIAZE (SINTAZE) – catalizează reacţii de adiţie sau de
eliminare
5. IZOMERAZE – catalizează reacţii de izomerizare
6. LIGAZE (SINTETAZE) – catalizează reacţii de sinteză prin
condensarea a două molecule, simultan cu hidroliza unei
legături fosforice din ATP sau din alt compus macroergic
Exemplu:
lactat dehidrogenaza:
EC 1.1.1.27
1 – clasa: oxido-reductaze;
2 – subclasa: oxido-
reductaze ce acţionează
asupra substraturilor de tip
R2CH-OH;
1 – sub-subclasa: acceptorul
de hidrogen este NAD+ sau
NADP+;
27 – numărul de ordine al
enzimei
► Proprietăţile enzimelor
E* + S2 E*S2 E + P2
► Efectori enzimatici - modifică cinetica reacţiilor
enzimatice
● Inhibitorii enzimatici → anularea definitivă sau
temporară a activităţii enzimatice => inhibiţie ireversibilă sau
inhibiţie reversibilă
● Inhibiţia reversibilă:
- nu modifică structura
moleculară a enzimei;
3 tipuri:
- competitivă
- incompetitivă
- necompetitivă
a) Inhibiţia reversibilă competitivă - inhibitori
competitivi = substanţe cu analogie structurală cu
substratul => manifestă afinitate pentru centrul activ al
enzimelor => competiţie pentru ocuparea situsului
catalitic al enzimei
- creşterea concentraţiei de substrat conduce la
anularea inhibiţiei => viteza maximă a reacţiei nu se
modifică
Exemple:
• acidul malonic
(malonatul) - inhibitor competitiv
cu acidul succinic (succinatul) în
reacţia de dehidrogenare a
acestuia la acid fumaric
COOH
• sulfonamidele
COOH
NH CH CH2 CH2 COOH (sulfamidele): p-
SO2NH2 C O
aminofenilsulfonamida -
Acid tetrahidrofolic (FH4)
inhibitor competitiv cu
NH2 OH
Acid p-aminobenzoic
H
N acidul p-aminobenzoic
NH2 NH CH2 N
p-Aminobenzensulfonamida (necesar biosintezei
N N NH2
H coenzimei FH4)
b) Inhibiţia reversibilă incompetitivă - inhibitorul
incompetitiv se fixeazǎ numai la complexul enzimǎ-substrat
=> complexul ESI este inactiv
- viteza reacţiei nu se apropie niciodatǎ de viteza
maximǎ
c) Inhibiţia reversibilă necompetitivă - inhibitori
(necompetitivi) - nu prezintǎ analogie structuralǎ cu
substratul - acţioneazǎ fie asupra unei regiuni din enzimǎ
(diferitǎ de centrul activ), fie asupra complexului enzimǎ-
substrat
-viteza maximǎ a
reacţiei este diminuatǎ.
Exemple:
pepsinogenul, tripsinogenul şi
chimotripsinogenul, protrombina
etc.