Importanţa aminoacizilor

 Organismele îşi sintetizează din aminoacizi protidele proprii.

 Unii aminoacizi sunt transformaţi în substanţe cu rol biologic important:

hormoni, amine biogene, cetoacizi, etc.

 Nu toţi aminoacizii sunt sintetizaţi de către organismul animal.

 Aminoacizii care nu pot fi sintetizaţi de către organismul animal, dar care

sunt absolut necesari pentru creşterea şi dezvoltarea organismului se
numesc aminoacizi esenţiali.

1
Aminoacizi esentiali: O
CH3 O O
-izoleucina, H3C
H3C H2 N
-leucina, OH
OH
OH
-lizina NH2
CH3 NH2
NH2
-metionina,
Izo leu cin a (Ile) L eu c in a (L e ) L izin a (L y s)
-fenilalanina,
-treonina, O
O CH3 O
-triptofan,
S
--valina, H3C OH
OH
HO OH
-histidina NH2
NH2
NH2

Aminoacizi esentiali M e tio n in a (M et) F e n ila la n in a (P h e) T re o n in a (T h r)

Pentru copii:
O O
-cisteina CH3 O
-tirozina OH N OH
NH2 H3 C OH NH2
NH N
Aminoacizi nesentiali NH2
H
-alanina T rip to fa n u l (T rp )
V a lin a (V a l) H istid ina (H is)
-acid aspartic
-asparagina O
-acid glutamic O
-serina OH
-glutamina HS OH NH2
-glicina NH2 HO
-prolina
C isteina (C is) T irozina (T yr)
-histidina
2
Proprietatile fizico-chimice ale aminoacizilor

 Aminoacizii sunt substanţe solide, cristalizate, in general solubile în apă;

 Au punct de topire şi fierbere relativ ridicate, peste 200°C.

 Cu excepţia glicocolului, atomul de carbon α din structura aminoacizilor

este asimetric. În consecinţă, aminoacizii prezintă activitate optică, având
capacitatea de a roti planul luminii polarizate.

 În natură se găseşte, de obicei, numai una din formele optic active

dextrogiră sau levogiră.

 Aminoacizii obţinuţi prin sinteză sunt racemici.

3
 Sub aspect structural, după poziţia grupării -NH2 faţă de atomii de carbon
asimetrici din catena hidrocarbonată, aminoacizii pot aparţine seriei L sau
seriei D.

COOH COOH
COOH COOH
H
H NH2 NH2 H2N HH2N H Aminoacizii naturali prezenţi
R R
în structura protidelor aparţin
R
D-aminoacid R numai seriei L.
L-aminoacid

D-aminoacid L-aminoacid
COOH
COOH
H
NH2 R
R NH2
H

4
Proprietatile aminoacizilor

 Aminoacizii au caracter amfoter.

 În soluţie aceştia se comportă ca amfioni sau ioni bipolari datorită disocierii

grupărilor funcţionale carboxil şi amino.

 Astfel, în funcţie de pH, aminoacizii pot exista în soluţie apoasă sub trei
forme: cationi, amfioni, anioni:

R R R
+H + +
+H O -
+
H3N H H3N H H2N H
- -
COOH COO COO

C atio n Am fio n A nio n

(io n p o zitiv) (io n b ip o lar) (io n neg ativ)

 Datorită caracterului lor amfoter, aminoacizii se comportă în mediul acid ca

baze, iar în mediu bazic se comportă ca acizi.
5
 În cazul în care catenele laterale conţin şi alte grupări ionizabile ca de
exemplu:
 o grupare –COOH adiţională (cazul acizilor aspartic şi glutamic)
aminoacizii au caracter acid;
 o grupare –NH2 suplimentară (cazul argininei, lizinei) aminoacizii
respectivi au caracter bazic.
 Datorită capacităţii lor de a disocia ca anioni sau cationi, aminoacizii se pot
deplasa sub acţiunea unui câmp electric. Astfel, în mediu acid, aminoacizii
migrează spre catod, iar în mediu alcalin spre anod. Punctul izoelectric se
defineşte ca pH-ul la care aminoacidul nu migrează în câmp electric.

 Pentru majoritatea aminoacizilor punctul

izoelectric (pI) este situat între 5.4 si 6.
 Exceptii de la acestã regulã fac produsii la care
radicalul R include resturi amino (9.7 lisina, 10.8
arginina) si acizii dicarboxilici (acidul aspartic
2.8, acidul glutamic 3.2). pKCOOH  pKNH 3
 Datoritã structurii lor amfionice solutiile de
pI 
2
aminoacizi sunt solutii tampon, pH-ul lor rãmâne
constant la adaosul unor mici cantitãti de acizi
sau baze, acestea fiind neutralizate de
aminoacid.
6
Curba de titrare a alaninei

7
Calculul punctului izoelectric
a. Calculati valoarea pI pentru glicina cunoscand ca pKaCOOH=2.37 si
pKaNH2=9.6 O + O H - , -H O
O
- O
2
+ O + O H , -H 2 O
+ O + O H , -H 2 O-
H N C O
H3N C 3
+
- + O H - , -H O H2N C -
+ CH OH + H +
, -H O H N CHC2 O +
2
CH O
H3N C2 2 3 - + H , -H 2 O H2N C2 -
CH2
+
OH + H , -H 2 O CH 2 O + CH2 O
+ H , -H 2 O
pK aCO OH pK aNH 2
pK aCO O H pK aNH 2
pKaCOOH  pKaNH 2 2,34  9,6
pI    5,97
2 2
O O O
H3C -H + H3C – -H + H3C –
OH O O
+ +
NH3 NH3 NH2

100%

50%

pH
0% 1
14

pK CO OH pK NH2

pI
8
 Calculul punctului izoelectric
b. Calculati valoarea pI pentru acidul aspartic cunoscand ca pK a αCOOH=2.09,
pKa βCOOH=3.86 si pKaNH2=9.82.
O
O O
HO + O H - , -H 2 O + O H - , -H 2 O - + O H - , -H 2 O O
OH HO - O - -
+ O O O -
O NH3 + H + , -H 2 O + + H + , -H 2 O + + H + , -H 2 O O
O NH3 O NH3
O NH2
pK aCO O H
pK aCO O H pK aNH2

pKaCOOH  pKaCOOH 2,09  3,86

pI    2,98
2 2
O O O O
+ + +
-H – -H - – -H - –
HOOC OH HOOC O O OC O O OC O
+ + +
NH3 NH3 NH3 NH2
100%

50%

pH
0% 1 14

pK a-CO O H pK b-CO O H pK NH 2

pI 9
 c. Calculati valoarea pI pentru lisina cunoscand ca pKa αCOOH=2.18,
pKa αNH2=8.95 si pKεNH2=10.83.

O + O H - , -H 2 O O O
+ + + O H - , -H 2 O
H3N H3 N - +
OH + O H3 N -
+
+ H , -H 2 O
+ + H + , -H 2 O O
NH3 NH3 NH2
pK aCOO H
pK aN H2

+ O H - , -H 2 O O
H2 N -
+ H + , -H 2 O O

pK aNH2
NH2

pKaNH 2  pKNH 2 8,95  10,83

pI    9,74
2 2

10
Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

 Sunt determinate de:

 prezenţa grupării –COOH
 prezenţa grupării –NH2
 prezenţa altor grupări funcţionale (-OH, -SH)
 prezenţa simultană a celor două grupări funcţionale –COOH şi –NH2

Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării –COOH

a) Reacţia cu alcoolii - formare de esteri

H2N O
H2N O

1
CH C
+ R OH CH C

R OH 1
R O R

11
 b) Reacţia cu bazele – cu formare de săruri

H2N O H2N O H2N O

CH C + CH C CH C

1 2 1 -
R OH R OH R O +
H3N O

CH C

2
R OH

12
c) Reacţia de decarboxilare – cu formare de amine biogene (sub acţiunea
unor enzime specifice numite decarboxilaze)

O O O
NH2
HO OH HO

NH2

Acid glutamic -amino butirat (GABA)

(neurotransmitator,
reduce excitabilitatea
neuronala, regleaza tonusul
muscular)

13
 O NH

OH
NH2 NH2
NH
HO

Triptofan Serotonina
(hormonul fericirii)-compus ce
controleaza miscarile tractului
digestiv, apetitul, somnul, memoria
si capacitatea de invatare).

14
 O O
HO NH2
OH OH
HO
NH2 NH2
HO HO
HO
L-tirozina L-D O P A D opamina

OH OH

HN NH2
HO CH3 HO
OH OH
A drenalina N oradrenalina

Adrenalina (epinefrina)
 Hormon secretat în sânge de glanda
medulosuprarenală în cazuri de stres. Ajunsă în sânge
ea determină creșterea frecvenței cardiace, a presiunii
sanguine, dilatarea bronhiilor și pregătirea organismului
pentru o producere masivă de energie prin arderea
lipidelor (lipoliză) și metabolizarea glucozei. Circulația
sângelui este activată la nivelul sistemului nervos
central pe când la nivelul tractusului digestiv este
diminuată.
15
 Eumelanina Feomelanina
(negru, brun) (rosu)
 Sunt pigmentii responsabili de culoarea pielii si a parului. Sunt secretati de
melanocite (celule situate in piele) iar sursa de la care porneste sinteza este L-
tirozina.
 Eumelanina se găseşte în păr, areole şi piele. La om, este mult mai abundenta la
persoanele cu pielea inchisa la culoare.
 Feomelanina se gaseste in piele si par. Are culoarea roz spre rosu si se gaseste in
cantitati mari in parul roscat. De asemenea se acumuleaza in zonele pigmentate roz
si rosu (buze, etc.) 16
 O O
O
HO O
OH OH
OH
NH2 NH2
NH2 O
HO HO

L-D opachinona
L-tirozina L-D O PA

O
OH
O
HS OH
O N
NH2 OH
F eo m elanina
NH2
SH O

O
O O O HO
OH O

NH2
O O N OH N OH
H HO
H

L-D opachinona

E um elanina

17
 Eumelanina si feomelanina sunt cei mai frecventi pigmenti intalniti in
mamifere si pasari, fiind singurii sintetizati de aceste organisme.

 Toate culorile intalnite in lumea animala sunt rezultatul combinatiilor dintre

acesti doi pigmenti.

Pasarea albastra este de fapt gri.

Pigmentul este tot eumelanina dar in
penaj exista saculeti de aer care duc la
o dispersie a luminii ceea ce face ca
pasarea sa para albastra.

18
 Feomelanina este mult mai stabila chimic decat eumelanina si de aceea ruperea
macromoleculei prin oxidare are loc mult mai greu. Este si motivul pentru care
mumiile egiptene au parul rosu, fiind pigmentate numai cu feomelanina in timp ce
eumelanina s-a distrus de-a lungul anilor.

 Fiintele umane prezinta mari variatii ale culorii si texturii parului. In general existenta
unui continut mai mare de melanina duce la o culoare mai inchisa a parului in timp ce
continutul mai mare de feomelanina implica un par cu o culoare mai deschisa.
 In mod obisnuit culoarea parului variaza de la blond pana la negru. Culoarea neagra
este mai frecventa in Africa de Nord, Orientul Apropiat si Europa Sudica, iar nuantele
mai inchise in Asia de Sud si Est, Africa sub-Sahariana si America.

19
 Absenta eumelaninei si a feomelaninei determina culoarea alba a parului.
 In general, culoarea parului devine alba sau gri atunci cand activitatea
melanocitelor inceteaza. 20
Amelanoza (albinism) – afectiune Melanoza (melanism) – afectiune
caracterizata de lipsa pigmentarii. caracterizata de prezenta unei cantitati
mari de eumelanina

21
Proprietăţi chimice determinate de prezenţa grupării –NH2

a) Reacţia de alchilare (metilare) – cu formare de derivaţi cuaternari;

R R R 1
R
1 1
H NH2 + R Cl H NH R H
+
N
1
R
1

R
COOH COOH COOH

b) Reacţia de acilare – cu formare de N-acil-derivaţi;

R R O
O
1
H NH2 + R H NH R
1

COOH Cl
COOH

c) Reacţia de dezaminare – cu formare de acizi nesaturaţi sau saturaţi

(sub acţiunea unor enzime specifice numite dezaminaze);
O O O O

HO OH HO OH + NH3

NH2 O

A cid g lutam ic (G lu) A cid ce to g lutaric

22
  Amoniacul rezultat este un toxic puternic. De aceea ficatul contine un
sistem de molecule si enzime care convertesc amoniacul (si dioxidul de
carbon) in uree, mai putin toxica, si care se elimina usor prin intermediul
rinichilor. Acest proces se numeste ciclul ureei.
O
O O
+ N H 3, + C O 2
HO NH2 C
-H 2 O HO NH NH2 + NH3
NH2 NH2
-H 2 O
O rnitina C itrulina

O
O
O NH
+ H 2O C + HO NH2
C H2N NH2
HO NH NH2
NH2
NH2
U ree O rnitin a
A rginina

23
d) Reacţia cu aldehidele – cu formare de baze Schiff.

R R
HC NH2 + O C R HC N C R
H - H2O H
COOH COOH
aminoacid aldehida baza Schiff

 Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid şi se utilizează pentru

dozarea volumetrică a aminoacizilor.

 Prin această proprietate gruparea funcţională bazică a unui aminoacid

poate fi blocată şi astfel aminoacidul poate fi titrat în mod obişnuit cu
hidroxizii alcalini (metoda Sorensen).

24
e) Reacţia cu acidul azotos – cu formare de hidroxiacizi

 Aminoacizii reacţionează aproape cantitativ cu acidul azotos HONO.

 Din volumul de azot care se degajă se poate stabili numărul grupărilor

aminice din molecula aminoacidului. Această proprietate stă la baza dozării
aminoacizilor prin metoda van Slyke.

R R
HC NH2 + O N OH HC OH + N2
- H2O
COOH COOH
aminoacid
hidroxiacid
CH3 CH3
HC NH2 + O N OH HC OH + N2
- H2O
COOH COOH
alanina acid lactic

25
Proprietăţi chimice determinate de prezenţa altor grupări
funcţionale (-OH, -SH)

a) Gruparea alcool (-OH) se poate fosforila (esterificare cu H3PO4).

De exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (participă la structura proteinelor
din lapte)
CH2 OH CH2 O PO3H2

H2N CH + HO PO3H2 H2N CH

-H2O
COOH COOH

Serina Fosforilserina

b) Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil pentru a forma o legătură

disulfură.
Astfel, cisteina se poate cupla cu o altă moleculă de cisteină ducând la formarea
cistinei).
O O NH2
S OH
HS OH HO S
NH2 NH2 O

C istein a (C y s) C istin a
26
 Proprietăţi chimice determinate de prezenţa simultană a celor
două grupări funcţionale –COOH şi –NH2

Reacţia de condensare intermoleculară – formare de dipeptide,

tripeptide, etc.
 Doi sau mai mulţi aminoacizi reacţionează între ei cu eliminare intermoleculară de
apă între o grupare –COOH a unui aminoacid şi o grupare –NH 2 a altui aminoacid.
 Legătura peptidică formată -CO-NH- stă la baza structurii peptidelor, polipeptidelor şi
R' R''
proteinelor. R'
O
CH CH
H OH H OH CH C
H HN
N C N C OH
+ -H2O N C CH
H O H O
H O R''

Aminoacid Aminoacid Dipeptida R

CH
H OH
+
N C
H O
Aminoacid
-H2O
R' R
O
CH CH
H HN C OH
Polipeptida HN C
N C CH
H O R'' O

Tripeptida 27
Peptidele

 Sunt substanţe naturale sau sintetice constituite dintr-un număr restrâns

de aminoacizi care se condensează intermolecular la nivelul grupării α-
carboxil a unui aminoacid şi a grupării α-amino a altui aminoacid, cu
formare de legături peptidice.

 Peptidele reprezintă compuşi intermediari între aminoacizi şi proteine.

 Peptidele constituite din 2-10 aminoacizi se numesc oligopeptide.

 Cele a căror structură este formată din 10-100 aminoacizi se definesc ca

polipeptide.

28
 La capetele lanţului peptidic rămâne o grupare amino liberă şi o grupare
carboxilică liberă.
 Aceste două grupări neimplicate în fomarea legăturilor peptidice se numesc
grupări carboxil C-terminale (aminoacid C-terminal) şi respectiv grupări
amino-N-terminale (aminoacid N-terminal).
 Prin convenţie aminoacidul N-terminal dintr-un lanţ polipeptidic sau proteic
se consideră ca fiind primul aminoacid din structura respectivă.

 Denumirea peptidelor se formează din numele radicalilor aminoacizilor

constituenţi, cu excepţia aminoacidului care are gruparea carboxilică liberă,
ultimul din lanţul polipeptidic.

Seril-glicil-tirozil-alanil-leucina
OH
SER-GLY-TYR-ALA-LEU
H3C CH3
H-SER-GLY-TYR-ALA-LEU-OH
CH
SGYAL CH2OH H H CH2 H CH3 H CH2

H3N C C N CH2 C N C C N C C N C COO-

H O O H O H O H

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

29
 Carbonul -CH- se poate roti, putând să apară în planuri diferite.
 Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o
parte şi de alta a lanţului proteic, astfel că lanţul proteic nu este ramificat.

 Prima structura elucidata a fost a insulinei in 1953 (51 de aminoacizi),

urmata de cea a ribonucleazei (124 aminoacizi)
 Astazi se cunosc structurile primare a zeci de mii de proteine.

30
Tema pentru acasa

Desenati structurile formelor predominante ale:

(a) lisinei la pH= 11
(b) glicinei la pH =2
(c) acidului aspartic la pH= 7
(d) acidului aspartic la pH =3
(e) acidului glutamic la pH =4 (pKa αCOOH=2.19, pKa βCOOH=4.25 si
pKaNH2=9.67).

31